Актиновый цитоскелет высших растений: Структура и функции тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.12, доктор биологических наук Соколов, Олег Игоревич
Соколов, Олег Игоревич
доктор биологических наук
2002
- Специальность ВАК РФ03.00.12
- Количество страниц 232
Оглавление диссертации доктор биологических наук Соколов, Олег Игоревич
ВВЕДЕНИЕ.
ГЛАВА 1. Актин высших растений.
1.1. Обзор литературы.
1.1.1. Основные характеристики актинов (структура и свойства).
1.1.2. Организация и свойства растительного актина.
1.2. Экспериментальная часть.
1.2.1. Выделение и очистка мышечных актинов.
1.2.2. Получение антител к гладкомышечному актину и создание маркера на их основе.
1.2.3. Электронно-микроскопические методы визуализации актина.
1.2.4. Выделение и сравнительный анализ актина из растительных объектов.
1.2.5. Разработка маркера на основе фаллоидина и коллоидного золота и его применение в различных методах идентификации F-актина.
1.2.6. Морфология актиновых филаментов растений.
1.3. Обсуждение.
ГЛАВА 2. Миозины - моторы актомиозиновой системы подвижности.
2.1. Обзор литературы.
2.1.1. Цитоскелет и контрактильные системы (распространение миозина).
2.1.2. Структура молекулы мышечного миозина.
2.1.3. Ферментативные свойства миозинов.
2.1.4. Агрегационные свойства миозинов.
2.1.5. Классы миозинов.
2.1.6. Связь актинового цитоскелета с цитоплазматической мембраной и сигнальными системами.
2.1.7. Цитоплазматические контрактильные системы и их моделирование.
2.2. Экспериментальная часть.
2.2.1. Основные этапы выделения и очистки растительного миозина.
2.2.2. Определение ферментативной активности.
2.2.3. Связывание растительного миозина с F-актином.
2.2.4. Электронная микроскопия филаментообразования миозинов.
2.2.5. Выделение миозина из проводящих тканей растений.
2.2.6. АТФазная активность растительного миозина.
2.2.7. Взаимодействие растительного миозина с F-актином из скелетных мышц.
2.2.8. Электронно-микроскопическое изучение взаимодействия растительного миозина с F-актином из скелетных мышц.
2.2.9. Дополнительная очистка растительного миозина.
2.2.10. Статистический анализ размеров филаментов растительного миозина.
2.3. Обсуждение.
ГЛАВА 3. Участие актина в компартментации метаболических процессов в растении на примере белкового синтеза.
3.1. Постановка проблемы.
3.2. Экспериментальная часть.
3.2.1. Получение фракции цитоскелет-связанных полисом из листьев конских бобов.
3.2.2. Идентификация актина в препаратах полисом.
3.2.3. Поиск белков, участвующих во взаимодействии полисом с актиновым цитоскелетом.
3.3. Обсуждение.
ГЛАВА 4. Цитоматрикс клеток растений на примере протопластов.
4.1. Состояние проблемы.
4.2. Экспериментальная часть.
4.3. Электронно-микроскопическое исследование топографии цитоскелета протопластов.
4.4. Обсуждение (гипотезы об участии контрактильных белков в механизме транспорта во флоэме).
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Физиология и биохимия растений», 03.00.12 шифр ВАК
Биохимический и иммунохимический анализ пространственной организации актинового цитоскелета клеток высших растений2008 год, кандидат биологических наук Соколова, Марина Константиновна
Молекулярные механизмы действия моторных белков мышечных и немышечных клеток2000 год, доктор биологических наук Кулева, Надежда Владимировна
Исследование актин-связывающих белков мозга крупного рогатого скота1984 год, кандидат биологических наук Верховский, Александр Борисович
Роль цитоскелета в упорядоченной локализации и распределении органелл клеток высших растений2012 год, кандидат биологических наук Ван Вэньчжу
Влияние ингибиторов цитоскелета на водный обмен корней озимой пшеницы при последствии водного стресса1999 год, кандидат биологических наук Волобуева, Ольга Васильевна
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Актиновый цитоскелет высших растений: Структура и функции»
АКТУАЛЬНОСТЬ ПРОБЛЕМЫ
По современным представлениям актин является одним из основных универсальных белков цитоскелета эукариотических клеток [1]. Это связано с рядом его уникальных свойств: способностью к саморегулирующейся сборке-разборке и поддержанию динамического равновесия системы мономер-полимер [2], а также участию в контрактильном взаимодействии в комплексе с актин-связывающим белком - миозином [3] и, в итоге, способностью к формированию единой внутриклеточной актин-содержащей системы цитоскелета, связывающей воедино ядро, цитоплазму, плазмалемму и органеллы [1].
Проблема биологической подвижности вообще и мышечного сокращения в частности, как наиболее ярко выраженного свойства живых систем, давно привлекала внимание многих исследователей. Однако, только в 1939 году В.А. Энгельгардт и М.Н. Любимова [4] впервые получили экспериментальные данные о том, что основной структурный белок скелетных мышц, названный ими "актомиозин", на долю которого приходится более 50% от общего содержания белка в мышце, обладает ферментативной активностью. Затем в лаборатории А. Сент-Дьерди эти данные были подтверждены, и было показано, что актомиозин состоит собственно из двух белков - актина и миозина [5]. Также было показано, что ферментативной активностью обладает именно миозин, способный отщеплять у-фосфатный остаток аденозинтрифосфата, т.е. является АТФазой (К.Ф.3.6.1.3). В лаборатории В.А. Энгельгардта было также обнаружено изменение физических свойств миозина под влиянием АТФ, которое было названо механохимическим эффектом. Название - "механохимический фермент" закрепилось за миозином [6]. В настоящее время актомиозиновая сократительная система мышечной клетки является классической и детально изученной моделью актомиозинового взаимодействия [6]. Накопленные данные о молекулярной структуре, биохимии и биофизике такого фундаментального процесса послужили толчком к поиску аналогичных систем белков и в немышечных клетках животных.
Показано, что многие, внешне разнообразные формы биологической подвижности, в том числе и внутриклеточной, обеспечиваются сходными молекулярными механизмами, основанными на взаимодействии белков цитоскелета - семейства миозинов с актиновыми микрофиламентами и семейства белков цитоплазматического динеина или кинезина с тубулиновыми микротрубочками. В основе взаимодействия, как уже говорилось, лежит способность белков-моторов: миозина, динеина или кинезина трансформировать химическую энергию гидролиза АТФ в механическую работу [7-12]. Таким образом, моторы способны перемещаться вдоль актинового микрофиламента или микротрубочки, обеспечивая движение протоплазмы, перемещение органелл и везикул, деление клеток, а также динамические преобразования элементов цитоскелета [10, 12-15].
К настоящему времени актин и миозин - основные компоненты актомиозиновой системы подвижности, обнаружены у большого числа представителей эукариот; доказана их высокая структурная близость с аналогичными белками различных организмов [8-12, 16-18]. Это положение получило экспериментальную поддержку в серии блестящих работ, посвященных изучению механизма сопряжения гидролиза АТФ с двигательным процессом при взаимодействии миозина с актиновыми микрофиламентами. Уже в первых опытах in vitro использовали растительные объекты (вывернутые "наизнанку" клетки харовых водорослей с естественным образом ориентированными пучками актиновых филаментов). Моторами в этой полуискусственной системе подвижности служили миозины различного происхождения, в том числе и из растительных объектов [19-22]. Тем не менее, растения, а особенно высшие, остаются наименее изученными объектами. Первые сведения о вероятности присутствия сократительных белков в растениях были получены в начале шестидесятых годов для харовой водоросли Nitella [23], а также для высшего водного растения Egeria densa [24]. Имеется серия работ, посвященная поискам сократительного белка в клетках подушек листа Mimosa púdica, которые обеспечивают сейсмонастические движения листьев этого растения [25-27]. Относительно недавно произошел настоящий «взрыв» работ, посвященных этой проблеме. Показано, что с актомиозиновой системой связаны такие фундаментальные процессы, как деление клеток, движение протоплазмы и компонентов мембран, подвижность органелл. В частности показано, что светозависимое перемещение хлоропластов также связано с этой системой [28]. Имеются данные, что осмотические процессы в клетках также сопряжены с функционированием контрактильных систем [29]. Высказаны гипотезы об участии контрактильных белков и в транспорте ассимилятов во флоэме растений [30, 31].
С другой стороны, известно, что количество актина и миозина в немышечных клетках значительно меньше по сравнению с клетками мышц. Так, содержание актина не превышает 1-1,5% по сравнению с количеством этого белка в клетках мышц (до 30%) [32], а содержание миозина на два порядка меньше. Более того, в самих немышечных клетках содержание актина на порядок и более превышает содержание миозина. Это дало основание предполагать, что миозин, по-видимому, связан в основном с контрактильными процессами, в то время как актин участвует еще и в других клеточных процессах.
Первые предположения о наличии внутри некоторых клеток, лишенных экстраклеточной оболочки, так называемых «скелетных белков» были высказаны Н.К. Кольцовым еще в 1936 году до открытия актомиозина [33].
Накопленные данные о наличии сложного и динамичного «каркаса» белков, состоящего из актиновых филаментов, тубулиновых микротрубочек и промежуточных филаментов, в конечном итоге привели к становлению и теперь уже сложившемуся понятию цитоскелета любой клетки, в том числе и растений. Современные знания о присутствии актина во всех типах клеток и высокий структурный и генетический консерватизм этого белка свидетельствуют об универсальности его функций в живой клетке [32]. Актин также является одним из основных белков цитоскелета и самих мышечных клеток, помимо их специализированного и высокоструктурированного контрактильного аппарата. Обнаружены актиноподобные белки и у прокариот [34, 35].
Изучение актина в растениях по-прежнему сопряжено с рядом трудностей в связи с низким содержанием его в цитоплазме растительной клетки и высокому уровню протеолитической деградации. Поэтому эти сведения все еще остаются весьма отрывочными и неполными по сравнению с животными объектами. Будучи одним из основных компонентов сложного комплекса цитоскелета растительной клетки, актин принимает участие в осуществлении многих функций в цитоплазме, таких как формирование микрокомпартментов (ферментативные циклы, биосинтез белка), направленное движение цитоплазмы и органелл, пространственное определение взаиморасположения составляющих клетки и восприятие гравитропического сигнала, синтез клеточной стенки, митоз и мейоз [14, 36-39].
Заслуживает особого внимания роль актина и в межклеточных взаимодействиях: участие в передаче сигнала с мембранных рецепторов [40], регуляции транспорта веществ через плазмодесмы [41], а также в механизме флоэмного транспорта [42]. Актин играет важную роль в процессах пролиферации и формообразования клеток путем регулирования направления деления и закладки фрагмопласта.
Таким образом, изучение топографии и биохимической организации сложной надмолекулярной системы белков, в основе которой лежит актиновый цитоскелет, необходимо для формирования более полной картины функционирования живой клетки. В силу современных представлений, взаимодействие актина с миозином в обеспечении биологической подвижности можно рассматривать, пожалуй, как самую заметную, к тому же, исторически первой открытую, но далеко не единственную функцию актинового цитоскелета. Мышечное сокращение является лишь частным случаем высокоспециализированной функции актина. Не менее значимой следует считать функцию пространственной организации цитоплазмы и «ориентацию» клеток в тканях и целом организме.
В связи с вышеизложенным, целью данной работы являлось исследование актинового цитоскелета высших растений: биохимическая идентификация и пространственная визуализация актинового компонента; выделение и функциональная характеристика миозина, как одного из существенных актин-связывающих белков; изучение роли актина в компартментации метаболических процессов (на примере белкового синтеза); анализ трехмерной организации сложной системы белков цитоскелета в протопластах клеток растений.
Исходя из этого, в работе решались следующие задачи:
1. Разработать методы биохимической, иммуиохимической и электронно-микроскопической идентификации и визуализации актин-содержащих компонентов цитоскелета растений, в том числе и филаментной формы актина (Б-актина).
2. Сравнить характер филаментообразования актинов из клеток растений и животных в биохимических препаратах на электронно-микроскопическом уровне.
3. Выявить морфологические особенности конфигурации актин-содержащих структур цитоскелета на ультратонких срезах и в субклеточных препаратах тканей растений с использованием синтезированных биомаркеров на основе коллоидного золота.
4. Получить очищенный препарат актин-связывающего механохимического белка - миозина из проводящих тканей растений. Исследовать ряд характерных для данного белка свойств, позволяющих классифицировать его как миозин.
5. Исследовать условия образования и параметры синтетических филаментов миозина растений и индивидуальных молекул.
6. Показать присутствие 1'-актина в субпопуляции цитоскелет-связанных полисом, используя синтезированный специфический маркер фаллоидин-коллоидное золото. Провести сравнительную оценку наличия Г'-актина во фракциях свободных и связанных полисом.
7. Изучить структуру поверхности протопластов и их субкортикального циоскелета в сканирующей электронной микроскопии, применив новый метод подготовки образцов. На препаратах разрушенных протопластов исследовать организацию цитоскелета и его возможную связь с органеллами.
ОСНОВНЫЕ ПОЛОЖЕНИЯ, ВЫНОСИМЫЕ НА ЗАЩИТУ
1. Актиновый цитоскелет растений представляет собой сложную по морфологии трехмерную структуру. Полимерный актин в клетках растений существует в виде индивидуальных филаментов, сети филаментов и латерально агрегированных пучков. В субкортикальной зоне клеток присутствует актиновая составляющая цитоскелета.
2. Препараты очищенного актина из клеток растений способны к полимеризации и образованию сети филаментов in vitro, характер упаковки которых, по-видимому, определяется присутствием примесных актинсвязывающих белков.
3. Синтезированный специфический маркер на основе фаллоидина и коллоидного золота позволяет выявлять F-актин методами дот-блот анализа и просвечивающей электронной микроскопии.
4. В проводящих тканях высших растений существует механохимический белок -миозин, выделенный и идентифицированный по ряду характерных для данных белков свойств.
5. Растительный миозин способен in vitro образовывать синтетические биполярные филаменты, параметры которых определены впервые.
6. В популяции полисом клеток растений присутствует полимерный актин.
7. Поверхность протопластов растений после их специальной подготовки для сканирующей электронной микроскопии (удаления неосмированных липидов), представляет собой сложную сетчатую структуру, основу которой, вероятно составляют элементы субкортикальной части цитоскелета.
8. В препаратах разрушенных протопластов мезофилла существует популяция хлоропластов, "заякоренных" на толстых тяжах.
НАУЧНАЯ НОВИЗНА РАБОТЫ
В работе впервые на биохимических препаратах очищенного растительного актина проведено сравнительное исследование филаментообразования.
Синтезирован новый специфический к филаментной форме актина маркер на основе фаллоидина и коллоидного золота. С помощью этого маркера, а также полученных к гладкомышечному актину антител исследована морфология актин-содержащих структур на ультратонких срезах и в субклеточных препаратах тканей растений.
Впервые из проводящих тканей высшего растения выделен механохимический белок - миозин. Белок идентифицирован по поведению в растворах с различной ионной силой, по ферментативной активности, по способности активировать гидролиз АТФ в присутствии мышечного I'-актина, а также образовывать с ним устойчивый комплекс в отсутствие АТФ.
Впервые для высших растений исследованы параметры синтетических филаментов миозина: размеры толстых биполярных филаментов, длина их центральной голой зоны, размеры головок молекул. Дается сравнительная оценка содержания миозина в проводящих пучках и флоэме Негас1еит 808П0л^нку1.
Впервые показано присутствие полимерного актина в препаратах полисом, свидетельствующее о вероятной связи белоксинтезирующего аппарата растений с актиновым цитоскелетом.
Оригинальный метод подготовки протопластов растений для сканирующей электронной микроскопии позволил выявить сложную морфологию поверхности протопластов, основу которой составляют элементы субкортикальной части цитоскелета.
Впервые показано наличие толстой субкортикальной "шубы", наблюдаемой на вскрытых протопластах. На "тенях" протопластов с помощью маркера фаллоидин-коллоидное золото выявлена плотная белковая сеть с элементами актиновой природы.
Установлено, что в протопластах мезофилла Шсойапа (аЬасит часть хлоропластов "заякорена" на толстых тяжах филаментов. Морфологически сходные тяжи или пучки филаментов актиновой природы выявлены на ультратонких срезах клеток и в субклеточных препаратах.
ПРАКТИЧЕСКАЯ ЗНАЧИМОСТЬ ИССЛЕДОВАНИЯ
Результаты исследования с одной стороны дают новые сведения о биохимических и структурных особенностях актинового цитоскелета растений и, с другой стороны, подкрепляют положения о его функциональной универсальности. Полученные данные делают более эффективным и целенаправленным дальнейшее изучение роли основных компонентов актинового цитоскелета в процессах внутриклеточной подвижности и формировании архитектуры клетки. Обнаруженная связь аппарата трансляции с 1;-актином открывает новые перспективы в понимании пространственной организации и регуляции синтеза белка в клетках растений на уровне макромолекулярных ансамблей.
Синтезированный маркер - фаллоидин-коллоидное золото обладает высокой чувствительностью и специфичностью к F-актину, что делает его универсальным инструментом в дот-блот анализе и различных электронно-микроскопических методах. Методология получения маркера фаллоидин-коллоидное золото может быть адаптирована к другим биологически активным пептидам. Разработанный маркер нашел широкое применение в исследованиях актиновых компонентов цитоскелета в ряде лабораторий нашей страны и за рубежом.
Разработанный оригинальный метод подготовки протопластов растений для наблюдения в сканирующем электронном микроскопе без высушивания в аппарате "критическая точка" может быть рекомендован для исследования внутриклеточной топографии.
Основные выводы и результаты работы используются в учебном процессе на биологическом факультете Саратовского госуниверситета при чтении лекций "Основы биологической подвижности" и спецкурсов на кафедре нелинейных процессов физического факультета.
АПРОБАЦИЯ РАБОТЫ
Работа выполнялась по плану НИР ИБФРМ РАН в рамках темы: "Изучение пространственно-временной организации белков цитоскелета клеток растений", № гос. регистрации 01890008367. Частично работа получила поддержку Российского фонда фундаментальных исследований (коды проектов: 94-04-13673-а; 99-04-48833-а; 00-04-48195-а). Материалы диссертации были доложены и представлены на: 3-м симпозиуме "Plant Metabolism Regulation" (Варна, Болгария. 1983); 5-м биохимическом съезде (Москва. 1985); 6-м конгрессе FESPP (Split, Югославия. 1988); 6-м всесоюзном симпозиуме "Ультраструктура растений" (Киев, 1988); международном симпозиуме "Молекулярная организация биологических структур" (Москва, 1989); 7-м конгрессе FESPP (Umea, Швеция. 1990); 20-м Съезде FEBS (Budapest, Венгрия. 1990); П-м Съезде ВОФР (Минск, 1992); Ш-м Съезде ВОФР (Санкт-Петербург. 1993); международном симпозиуме "Биологическая подвижность" (Пущино. 1994); конференции "Transport of Photoassimilates" (Canterbury, Великобритания. 1995); международном симпозиуме "Physico-Chemical Basis of Plant Physiology" (Пущино. 1996); 3-м симпозиуме "Физико-химические основы физиологии растений и биотехнология" (Москва. 1997); международном симпозиуме "Plant Cytoskeleton: Molecular Keys for Biotechnology" (Ялта, Украина. 1998); международном симпозиуме "Biological motility: Modern methods for studying" (Пущино. 1998); IV-м Съезде ВОФР и международной конференции "Физиология растений - наука III тысячелетия" (Москва. 1999); конференции "Цитоскелет и клеточная регуляция" (Пущино. 2000); международном симпозиуме "Biological motility: new trends in research" (Пущино. 2001); международном симпозиуме "Signalling system of plant cells" (Москва. 2001); итоговых научных конференциях ИБФРМ РАН (Саратов. 1985-2000 гг.). Диссертация обсуждена и одобрена на расширенном семинаре лаборатории физиологии растительной клетки ИБФРМ РАН 21 марта 2002 г. протокол № 4.
ЛИЧНЫЙ ВКЛАД СОИСКАТЕЛЯ
Из части исследований, которые были проведены в соавторстве с коллегами из других лабораторий, в диссертацию включены и вынесены на защиту только те результаты, в получении которых автору принадлежит существенная или определяющая роль. В исследованиях также принимали участие: М.В. Туркина, А. Л. Куликова (ИФР РАН, лаб. Транспорта метаболитов; глава 2); В.А. Богатырев, Л.А. Дыкман (ИБФРМ РАН, лаб. Физико-химических методов исследования; главы 1,2,3); Н.Л. Клячко, Е. А. Зак, Л. А. Аксенова (ИФР РАН, группа белоксинтезирующих систем; глава 3); сотрудники лаборатории физиологии растительной клетки ИБФРМ РАН. Всем им автор выражает глубокую благодарность.
14
ПУБЛИКАЦИИ
По теме диссертации опубликовано 42 научные работы, в том числе 21 статья в отечественных и зарубежных рецензируемых научных журналах.
СТРУКТУРА И ОБЪЕМ ДИССЕРТАЦИИ
Работа состоит из введения, 4 глав, каждая из которых содержит обзор литературы, результаты исследований (включающие методическую и экспериментальную части) и анализ полученных результатов, общего заключения, выводов и списка литературы (568 работ). Диссертация изложена на 232-х страницах, содержит 9 таблиц и 50 рисунков.
Похожие диссертационные работы по специальности «Физиология и биохимия растений», 03.00.12 шифр ВАК
Участие микротрубочек в регуляции актинового цитоскелета в клетках эндотелия2004 год, кандидат биологических наук Смурова, Ксения Михайловна
Тепловая денатурация различных изоформ тропомиозина в отсутствие и в присутствии F-актина2005 год, кандидат биологических наук Кремнева, Елена Валериевна
Защита эндотелиальных клеток сосудов человека от повреждения при ишемии in vitro: Роль белка теплового шока HSP271998 год, кандидат биологических наук Локтионова, Светлана Анатольевна
Роль актин-миозиновых структур в механизмах подвижности нормальных и трансформированных фибробластов2010 год, кандидат биологических наук Шутова, Мария Сергеевна
Роль кортикального актина в регуляции натриевых каналов в клетках К5622003 год, кандидат биологических наук Шумилина, Екатерина Вадимовна
Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Соколов, Олег Игоревич
183 ВЫВОДЫ
1. Цитоскелет - многокомпонентное макромолекулярное объединение представляет собой обширную и динамичную трехмерную структуру, объединяющую все пространство растительной клетки от плазмалеммы до мембранных органелл и, в тоже время, разделяющую цитозоль на функциональные компартменты. Основные и, по-видимому, универсальные функции цитоскелета - поддержание формы клеток, участие в трансдукции сигналов, внутриклеточная подвижность, межклеточный транспорт, структурная основа для организации мультиферментных "ансамблей".
2. Использование принципа полимеризации-деполимеризации позволяет получать обогащенные актином препараты из растительных объектов. Очищенный актин из корней проростков пшеницы и эндокарпа зеленых плодов томата способен к полимеризации и образованию сети филаментов in vitro, характер упаковки которых, по-видимому, определяется присутствием примесных актин-связывающих белков.
3. Разработанный оригинальный специфический маркер на основе конъюгата фаллоидина с коллоидным золотом избирательно выявляет филаментную форму актина в дот-блот анализе и электронной микроскопии. Преимущество применения маркера также обеспечивается его высокой чувствительностью (50 нг).
4. Полимерный актин в клетках растений существует в виде индивидуальных филаментов, сети филаментов и латерально агрегированных пучков. На ультратонких срезах обнаружены актин-содержащие структуры в виде сечений "толстых" трансцитоплазматических и трансвакуолярных тяжей с плотной посадкой маркера. В субкортикальной зоне клеток присутствует актиновая составляющая цитоскелета. Субклеточные препараты содержат плотные актиновые тяжи и фрагменты разветвленной актин-содержащей сети.
5. В проводящих тканях высшего растения Heracleum sosnoskyi существует механохимический белок - миозин, выделенный и идентифицированный по ряду характерных свойств: по поведению в растворах с различной ионной силой; по ферментативной активности; по способности активировать гидролиз
184
АТФ в присутствии мышечного F-актина. Формирование устойчивого комплекса растительного миозина с акгиновыми филаментами сопровождается увеличением их диаметра более чем в два раза.
6. Растительный миозин способен in vitro образовывать синтетические биполярные филаменты и минифиламенты нескольких типов, форма и размеры которых зависят от ионной силы раствора и скорости ее снижения.
7. Полимерный актин присутствует в популяции полисом клеток растений. F-актин прочно ассоциирован с полисомами и сохраняется во время жестких процедур их выделения. Это указывает на возможную функциональную связь белоксинтезирующего аппарата с актиновым цитоскелетом.
8. Поверхность протопластов растений после их специальной подготовки для сканирующей электронной микроскопии, представляет собой сложную сетчатую структуру, основу которой, вероятно составляют элементы субкортикальной части цитоскелета. Подтверждением этого служит наличие толстой субкортикальной "шубы", наблюдаемой на "сколах" протопластов и достаточно плотная сеть актиновой природы, выявляемая маркером фаллоидин-коллоидное золото на "тенях" протопластов.
9. В препаратах разрушенных протопластов мезофилла существует популяция хлоропластов, "заякоренных" на толстых тяжах. Морфологически подобные тяжи или пучки филаментов актиновой природы присутствуют на ультратонких срезах клеток и в субклеточных препаратах.
185
БЛАГОДАРНОСТИ
Приношу глубокую благодарность научным руководителям моей кандидатской диссертации акад. А.Л. Курсанову и к.б.н. М.В. Туркиной, за пробужденный во мне интерес к данной проблеме и научному творчеству.
Считаю своим приятным долгом выразить искреннюю благодарность всем моим коллегам и соавторам - сотрудникам ИБФРМ РАН (Саратов): Дыкману Л.А., Мельникову А.Г., Богатыреву В.А., Хлебцову Н.Г., Щеголеву С.Ю., Селиванову Н.Ю., Грингауз O.K., Остудину H.A., Кривопалову Ю.В.; сотрудникам ИФР РАН (Москва): Клячко Н.Л., Куликовой А.Л., Зак. Е.А., Аксеновой Л.А., принимавшим участие в постановке и проведении экспериментов, обсуждении результатов и оказывавшим неоценимую помощь в оформлении диссертации.
Сердечно благодарю директора ИБФРМ РАН д.б.н., проф. В.В. Игнатова за поддержку и создание творческой атмосферы для работы. Директора ИФР им. К.А. Тимирязева РАН д.б.н., с.н.с. В.В. Кузнецова за предоставленную возможность представить диссертационную работу в специализированном Совете Института.
Хочу выразить особую благодарность моему другу и соавтору Носову A.B. за критическое и продуктивное обсуждение многих идей и полученных результатов, в том числе и данной работы.
Пользуясь поводом, приношу искреннюю признательность всем рецензентам за замечания и вопросы, которые, по возможности, были учтены и, в ряде случаев, помогли уточнить, а иногда и пересмотреть некоторые положения и формулировки.
Я также выражаю искреннюю признательность и благодарность семье, родным и друзьям за помощь и человеческую поддержку.
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
Сведения, имеющиеся в литературе, убедительно говорят о структурной и генетической консервативности актина, что одинаково справедливо для животных и растений. Это свидетельствует о его функциональной универсальности в цитоплазме живой клетки, хотя с генетической точки зрения растительный актин проявляет гораздо большее разнообразие (изовариантность) даже внутри одного вида. Отмечено, что такая генетическая изовариантность сохраняется в процессе эволюции и может являться доказательством наличия полифункциональной, основанной на актине, системы в растительной клетке.
Представленные в 1-й главе работы данные о физико-химических свойствах препаратов актина растений: молекулярная масса; способность к желированию раствора и филаментообразованию in vitro; взаимодействие с антителами к актину из тканей животных; связывание с маркером фаллоидин-коллоидное золото -подтверждают функциональное и структурное родство актинов животного и растительного происхождения на уровне биохимических препаратов. Это, безусловно, говорит о наличии сходных задач, выполняемых актиновым цитоскелетом в живых клетках.
Известно, что актин существует в динамическом равновесии полимерной и мономерной форм. Одним из важных компонентов цитоскелета, в том числе и клетки растения, являются актиновые микрофиламенты. Применение маркера фаллоидин-коллоидное золото дало возможность визуализации элементов актинового скелета, как на ультратонких срезах, так и в субклеточных препаратах. В цитоплазме исследуемых клеток выявлены преимущественные конфигурации актинового скелета: а) толстые филаментные тяжи, пронизывающие цитоплазму и вакуоли; б) цитоплазматическая микрофиламентная сеть, которая окружает и внутриклеточные органеллы; в) субкортикальная сеть F-актина.
Таким образом, электронно-микроскопические данные наших исследований и других авторов дают основание рассматривать актиновый цитоскелет растений как обширную и динамичную трехмерную структуру, объединяющую все пространство растительной клетки от плазмалеммы до мембранных органелл.
Для растений, по сравнению с животными, на сегодняшний день известен относительно небольшой набор актин-ассоциированных белков. Одним из наиболее важных актин-ассоциированных белков, имеющих отношение к биологической подвижности вообще и внутриклеточной, в частности, является миозин. Во многих случаях места локализации миозина в клетках растений сопряжены с таковыми актина, что косвенно подтверждает существование актомиозинового взаимодействия, лежащего в основе движения некоторых органелл и эндоплазматической сети.
Прямым подтверждением сходства выполняемых функций миозинами в клетках животных и растений могут служить результаты, представленные в главе 2. В проводящих тканях высшего растения присутствует миозин - второй компонент актомиозиновой сократительной системы. Показано, что миозин при низкой ионной силе in vitro образует биполярные филаменты. Показано АТФ-зависимое взаимодействие растительного миозина с животным актином и характерные для миозинов ферментативные свойства. Кроме того, впервые продемонстрировано филаментообразование in vitro и определена структура биполярных филаментов.
Традиционно геном рассматривается как компартмент, в котором хранится запас клеточной информации и происходит ее процессинг. С точки зрения вычислительной техники, геном может быть назван "логически мыслящим" устройством. Цитоплазма, в отличие от этого, может рассматриваться как участок клетки, в котором реализуются "инструкции" ядра. Применив опять терминологию программистов, цитоплазму можно назвать комплексом периферийных устройств.
Может ли такой взгляд на цитоплазму считаться целесообразным, если исходить из уровня современных представлений о ее устройстве и функционировании?
Известно, что цитоплазма может выполнять некоторые функции и в отсутствие генома, как например, это показано на протопластах [568]. С другой стороны, несомненен тот факт, что функционирование клетки определяется в конечном итоге геномом. Но подчинение инструкциям ДНК не делает цитоплазму только автоматическим исполняющим устройством. Опять же, проводя аналогии с современными компьютерами, можно заметить, что большинство периферийных устройств, таких как принтеры, мониторы, дисководы имеют свои процессоры и обладают автономной "мыслительной" способностью. Центральный процессор был бы немедленно парализован, если бы постоянно контролировал каждую операцию периферийного устройства. Почему же тогда гораздо более сложно устроенная цитоплазма клетки должна рассматриваться как простое "периферийное устройство", контролируемое только геномом?
Уже сейчас, основываясь на наших знаниях о строении цитоплазмы и, в частности, в связи с современными представлениями о наличии в ней цитоскелета, можно утверждать, что цитоплазма является в известной степени "мыслящим" устройством, если не равноправным партнером генома в функциональной активности клетки [280].
Если "интеллект" цитоплазмы будет и в дальнейшем подкрепляться фактами, его можно будет считать весьма существенным свойством клетки, определяющим во многом ее поведение (внутриклеточные взаимодействия, межклеточное узнавание, клеточная коммуникация и т. д.).
Существует два минимальных требования для организованной материи: она должна быть компартментирована, иначе произошло бы смешивание компонентов, участвующих в весьма различных функциях; она должна уже содержать некоторую информацию [280].
Очевидно, что цитоплазма отвечает этим условиям, но наличие только компартментов и только информации не позволяет говорить о динамике ее функционирования. Для более реального описания живой клетки, клеточная информация и компартменты должны рассматриваться в движении. По мере контактирования отдельных органелл клетки друг с другом происходит изменение характера их деятельности и ее интенсивности, контакты с новыми партнерами прекращают какие-то взаимодействия и запускают новые. Большую роль играет способность структурных компонентов цитоскелета к динамической организации указанных процессов на основе сборки и разборки компонентов системы. В осуществлении некоторых из этих функций принимают участие системы обеспечения подвижности на основе актина и миозина.
Автор рассматриваемой работы приводит три подхода к определению понятия "цитоплазма". Первое определение сложилось на основе знаний о большом разнообразии макромолекул, катализирующих различные типы химических превращений. Исходя из этого, можно сделать вывод, что - "цитоплазма - это гигантский набор макромолекул с высокой специфичностью и находящихся в свободном взаимодействии друг с другом».
Следующее представление складывалось по мере узнавания новых механизмов регуляции биохимических реакций и основывается на супрамолекулярной топологии и архитектуре клеточных процессов. Биохимические реакции в различных частях клетки могут быть координированы по аналогии с мультиферментными комплексами.
Возрастающие знания об архитектуре цитоплазмы приводят к представлению, что "цитоплазма - это гигантский мультиферментный комплекс". Эта концепция подчеркивает важное значение фибриллярной или полимерной структуры цитоплазматических белков, таких как актин микрофиламентов, тубулин микротрубочек и белки промежуточных филаментов, а также весь комплекс белков цитоскелета, взаимодействующих с этими полимерными структурами. Наличие таких структур позволяет объяснить эффекты кооперативное™ (например движение протоплазмы) и указать тот "каркас", на котором функционируют многие цитоплазматические ферменты, например, ферменты гликолиза [74].
Современное представление о цитоплазме вытекает из предпосылки о наличии в ней "мыслительной" деятельности. "Думающие объекты" должны обладать способностью к сбору информации, ее переработке и принятию собственных решений на основе сравнения поступающей и уже имеющейся информации. Они должны обмениваться информацией с другими "мыслящими объектами" и координировать свою общую деятельность.
Если рассматривать цитоплазму с этой точки зрения, то следует учитывать не только наличие химической автоматизации цитоплазмы (мультиферментные комплексы), но и возможность существования системы обработки информации, основанной, в том числе и на принципе гель-золь переходов (сборка, разборка элементов цитоскелета).
Чтобы подтвердить это предположение, следует рассматривать макромолекулы не только как химические катализаторы, но и как носители информации. Не только ДНК и РНК должны рассматриваться как потенциальные кандидаты для такой системы сбора, переработки и хранения информации, но и другие цитоплазматические гетерополимеры. Макромолекулы с большим числом участков связывания могут рассматриваться как потенциальные носители той или иной информации. Белки, определяющие длину микрофиламентов, промежуточных филаментов или микротрубочек, также являются потенциальными кандидатами на роль носителей и обрабатывающих систем информации. Вместо рассматривания клетки с точки зрения широко распространенного мнения, что в ней ничего не происходит за исключением термодинамики, можно утверждать, что в ней происходит, по крайней мере еще один процесс, а именно, сбор и обработка информации.
Цитоскелет решает разнообразные задачи, связанные не только с подвижностью. Не менее важную роль цитоскелет играет в пространственной организации метаболизма, в том числе белоксинтезирующего аппарата клетки. Нами впервые выявлено присутствие полимерного или олигомерного актина во фракции полисом, что указывает на вероятную связь полисом растений с актиновым цитоскелетом.
Выяснение многочисленных физиологических функций цитоскелета во многом основано на исследованиях его структурной организации и выявлении составляющих его компонентов.
Возрастающие знания об архитектуре цитоплазмы приводят к представлению, что "цитоплазма - это гигантский мультиферментный комплекс". Эта концепция подчеркивает важное значение фибриллярной или полимерной структуры цитоплазматических белков, таких как актин микрофиламентов, тубулин микротрубочек и белки промежуточных филаментов, а также весь комплекс белков цитоскелета, взаимодействующих с этими полимерными структурами. Наличие таких структур позволяет объяснить эффекты кооперативное™ (например, движение протоплазмы) и указать тот "каркас", на котором функционируют многие цитоплазматические ферменты, например, ферменты гликолиза.
Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Соколов, Олег Игоревич, 2002 год
1. Baskin T.I. The Cytoskeleton / Biochemistry and Molecular Biology of Plants // Buchanan В., Gruissem W., Jones R. eds. -Am. Soc. Plant Physiol. -2000. -P. 202258.
2. Wanger M., Keiser Т., Neuhaus J.M., Wegner A. The Actin Treadmill // Can. J. Biochem. Cell Biol. -1985. -V. 63. -P. 414-421.
3. Titus M.A. Unconventional myosins: new frontiers in actin-based motors // Trends in Cell Biology. -1997. -V. 7. -P. 119-123.
4. Engelhardt V.A., Ljubimova M.N. Myosin and adenosinetriphosphatase // Nature. -1939. -V. 144. -P. 668-669.
5. Сент-Дьерддьи А. О мышечной деятельности / -M.: Медгиз. -1947. 175с.
6. Энгельгардт В.А., Любимова М.Н. К механохимии мышцы // Биохимия. -1942. -Т. 7. -С. 205-231.
7. Энгельгардт В.А. Химические основы двигательной функции клеток и тканей // Вестник API СССР. -1957. -Т. 11. -С. 58-68.
8. Goodson H.V., Spudich J.A. Molecular evolution of the myosin family: Relationships derived from comparisons of amino acid sequences // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1993. -V. 90. -P. 659-663.
9. Ruppel K.M., Spudich J.A. Myosin Motor Function: Structural and Mutagenic Approaches // Curr. Opin. Cell Biol. -1995. -V. 1. -P. 89-93.
10. Mooseker M.S., Cheney R.E. Unconventional Myosins // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. -1995. -V. 11. -P. 633-675.
11. DePina A.S., Langford G.M. Vesicle transport: The role of actin filaments and myosin motors // Microsc. Res. Technique. -1999. -V. 47. -P. 93-106.
12. Howe J.G. Molecular motors: structural adaptations to cellular functions // Nature. -1997. -V. 389. -P. 561-567.
13. Langford G.M. ER transport on actin filaments in squid giant axon: implications for signal transduction at synapse // Faseb J. -1999. -V. 13. -P. S248-S250.
14. Williamson R.E. Organelle Movements / Plant Mol. Biol. // -Annu. Rev. Plant Physiol. -1993. -P. 181-202.
15. Asada Т., Collings D.A. Molecular Motors in Higher Plants // Trends. Plant Sci. -1993. -V. 2. -P. 29-37.
16. Поглазов Б.Ф., Левицкий Д.И. Миозин и биологическая подвижность / -М.: Наука. -1982. 160с.
17. Поглазов Б.Ф., Бурнашева С.А. Немышечные двигательные системы / Итоги науки и техники. // Серия Биологическая химия. -1989. 175с.
18. Левицкий Д.И., Хайтлина С.Ю., Гусев Н.Б. Двигательные белки. Белки актомиозиновой системы подвижности / Белки и пептиды. // Иванов В.Т. ред. -М.: Наука. -1995. -С. 249-293.
19. Sheetz М.Р., Spudich J.A. Movement of myosin-coated fluorescent beads on actin cables in vitro //Nature. -1983. -V. 303. -P. 31-35.
20. Vale R.D., Szent-Gyorgy A.G., Sheetz M.P. Movement of scallop myosin on Nitella actin filaments: Regulation by calcium // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1984. -V. 81. -P. 6775-6778.
21. Kohno Т., Okagaki Т., Kohama K., Shimmen T. Pollen tube extract supports the movement of actin filaments in vitro II Protoplasma. -1991. -V. 161. -P. 75-77.
22. Rivolta M.N., Urrutia R., Kachar B. Soluble Motor from the Alga Nitella Support Fast Movement of Actin Filaments in vitro // Biochem. Biophys. Acta. -1995. -V. 1232. -P. 1-4.
23. Воробьева И.А., Поглазов Б.Ф. Выделение сократительного белка из водоросли Nitellaflexilis II Биофизика. -1963. -Т. 8. -С. 4475-4478.
24. Ohsuka К., Inoue A. Identification of Myosin in a Flowering Plant, Egeria densa II J. Biochem. -1979. -V. 85. -P. 375-378.
25. Любимова M.H., Файн Ф.С., Демяновская H.C. Разделение белков из листьев Mimosa pudica на АДФазу и АТФазу, активируемую ионами Mg // Биохимия. -1966. -Т. 31. -С. 805.
26. Любимова М.Н., Файн Ф.С., Демяновская Н.С. Выделение ультразвуком из подушечек листа Mimosa pudica структурного белка, обладающего Mg -АТФазным действием / Механизмы мышечного сокращения. // -М.: Наука. -1972. -С. 184-189.
27. Biswas S.C., Bose D.M. An ATPase in sensitive plant Mimosa pudica. 1. Purification and characterization// Arch. Biochem. Biophys. -1972. -V. 148. -P. 199-207.
28. Parthasarathy M.V. F-actin Architecture in Coleoptile Epidermal Cells // Eur. J. Cell Biol. -1985. -V. 39. -P. 1-12.
29. Parisi M., Pisam L., Merot J., Chevalier J., Bourguet J. The role of microtubules and microfilaments in the hydroosmotic response to antidiuretic hormones // Biochemica et Biophysica Acta. -1985. -V. 817. -P. 333-342.
30. Fensom D.S., Williams E.J. On Allen's suggestion for long-distance translocation in phloem of plants //Nature. -1974. -V. 250. -P. 490-491.
31. Курсанов AJI. Транспорт ассимилятов. / -М.: Наука. -1976. 605с.
32. Кот E.D. Actin Polymerization and its Regulation by Proteins from Non-muscle Cells // Physiol.Rev. -1982. -V. 62. -P. 672-680.
33. Кольцов HK. Организация клетки. / -М.-Л.: Бимедгиз. -1936. 476с.
34. Nakamura К., Takahashi К., Watanabe S. Myosin and Actin from Escherichia coli K12 C600 // J. Biochem. -1978. -V. 84. -P. 1453-1458.
35. Fazekas S., Solymosi M., Ovary I., Szekessy-Hermann V., Antoni F. Preparation and Characterization of Myosin From Cultured Cells of Escherichia Coli (Kl-30156 Strain) // Acta Physiologica Hungarica. -1985. -V. 65. -P. 37-46.
36. Bereiter-Hahn J. Involvement of Microcompartmentation in The Regulation of Cell Proliferation // Microcompartmentation / Jones D.P., ed. // -Boca Raton: CRC Press. -1988. -P. 55-69.
37. Васильев A.E. Цитоскелет генеративной сферы высших растений // Ж. общ. биол. -1996. -Т. 57. -С. 567-590.
38. Schmit А.С., Lambert A.M. Characterization and Dynamics of Cytoplasmic F-Actin in Higher Plant Endosperm Cells during Interphase, Mitosis, and Cytokinesis // Journal of Cell Biology. -1987. -V. 105. -P. 2157-2166.
39. Drobak B.K., Watkins P.C., Valenta R., Dove S.K., Lloyd C.W., Staiger C.J. Inhibition of Plant Plasma-Membrane Phosphoinositide Phospholipase-C by the Actin-Binding Protein, Profilin // Plant Journal. -1994. -V. 6. -P. 389-400.
40. White R.G., Badelt K., Overall R.L., Vesk M. Actin associated with plasmodesmata // Protoplasma. -1994. -V. 180. -P. 169-184.
41. Cleary A.L. F-Actin Redistributions at the Division Site in Living Tradescantia Stomatal Complexes as Revealed by Microinjection of Rhodamine-Phalloidin // Protoplasma. -1995. -V. 185. -P. 152-165.
42. Vandekerckhove J., Weber K. Actin Amino Acid Sequences. Comparison of Actin from Calf Thymus, Bovine Brain, and SV-40 Transformed 3T3 Cells with Rabbit Sceletal Muscle Actin // J. Mol. Biol. -1978. -V. 126. -P. 783-788.
43. Ng R., Abelson J. Isolation and Sequence of the Gene for Actin in Saccharomyces cerevisiae II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1980. -V. 77. -P. 3912-3917.
44. Shah D.M., Hightower R.C., Meagher R.B. Complete Nucleotide Sequence of a Soybean Actin Gene // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1982. -V. 79. -P. 1022-1026.
45. Cupples C.J., Pearlman R.E. Isolation and Characterisation of the Actin Gene from Tetrahymena thermophila II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1986. -V. 83. -P. 51605169.
46. Hirano M., Endoh H., Okado N., Numata O., Watanabe Y. Tetrahymena Actin Cloning and Sequencing of the Tetrahymena Actin Gene and Identification of its Gene Product//J. Mol. Biol.-1987.-V. 194.-P. 181-190.
47. Bhattacharya D., Weber K., An S.S., BerningKoch W. Actin phylogeny identifies Mesostigma viride as a flagellate ancestor of the land plants // J. Mol. Evol. -1998. -V. 47. -P. 544-550.
48. An S.S., Mopps B., Weber K., Bhattacharya D. The origin and evolution of green algal and plant actins // Mol. Biol. Evol. -1999. -V. 16. -P. 275-285.
49. Chang K.S., Zimmer W.E., Bergsma D.J., Dodgson J.B., Schwartz R.J. Isolation and Characterization of Six Different Chicken Actin Genes // Molecular and Cellular Biology. -1984. -V. 4. -P. 2498-2508.
50. Schliwa M. The Cytoskeleton: An Introductory Survey. / -Wien, New York: SpringerVerlag -1986. 326p.
51. Suck D., Kabsch W., Mannherz H.J. Tree-Dimensional Structure of the Complex of Sceletal Muscle Actin and Bovine Pancreatic DNase I at 6-A Resolution // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1981. -V. 78. -P. 4319-4327.
52. Mendelson R.A. The Structure of F-actin. Results of Global Searches Using Data from Electron Microscopy and X-ray Crystallography // J. Mol. Biol. -1994. -V. 240. -P. 138-154.
53. Kabsch W., Mannherz H.G., Suck D., Pai E.F., Holmes K.C. Atomic structure of the actin:DNase I complex //Nature. -1990. -V. 347. -P. 37-44.
54. Carlier M.F. Actin: Protein Structure and Filament Dynamics // J. Biol. Chem. -1991. -V. 266. -P. 1-4.
55. Guex , N., Diemand , A., Schwede, T., and Peitsch, M. C. Glaxo Wellcome Experimental Research. / Swiss-PdbViewer, v 3.6 // www.expasy.ch/spdbv/ -2002.
56. Elzinga M., Phelan J.J. F-actin is Intermoleculary Crosslinked by N,N'-p-phenylenedimaleimide through Lysine-191 and Cysteine-374 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1984. -V. 81. -P. 6599-6610.
57. Oosawa F, Asakura S. Thermodinamics of the Polymeization of Portein. / -New York: Acad. Press. -1976. 175p.
58. Oosawa F. Physical Chemistry of Actin; Past, Present and Future // Biophys. Chem. -1993. -V. 47. -P. 101-111.
59. Egelman E.H. The Structure of F-Actin // J. Muscle Res. Cell Motil. -1985. -V. 6. -P. 129-151.
60. Egelman E.H., Padorn R. X-ray Diffraction Evidence that Actin is a 100 A Filament // Nature. -1984. -V. 307. -P. 56-57.
61. Fowler W.E., Aebi U. A Consistent Picture of the Actin Filament Related to the Orientation of the Actin Molecule // J. Cell Biology. -1983. -V. 97. -P. 264-269.
62. Smith P.R., Fowler W.E., Pollard T.D., Aebi U. Structure of the Actin Molecule Determined from Electron Micrographs of Crystalline Actin Sheets with a Tentative Alignment of Molecule in the Actin Filament // J. Mol. Biol. -1983. -V. 167. -P. 641670.
63. Milligan R.A., Flicker P.F. Structural Relationships of Actin, Myosin and Tropomyosin Revealed by Cryoelectron Microscopy // J. Cell Biology. -1987. -V. 105. -P. 29-39.
64. Orlova A., Prochniewicz E., Egelman E.H. Structural dynamics of F-actin: II. Cooperativity in structural transitions // J. Mol. Biol. -1995. -V. 245. -P. 598-607.
65. Belmont L.D., Orlova A., Drubin D.G., Egelman E.H. A change in actin conformation associated with filament instability after Pi release // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1999. -V. 96. -P. 29-34.
66. Bullitt E.S., DeRosier D.J., Coluccio L.M., Tilney L.G. Three-dimensional Reconstruction of an Actin Bundle // J. Cell Biol. -1988. -V. 107. -P. 597-612.
67. DeRosier D.J. The Changing Shape of Actin // Nature. -1990. -V. 347. -P. 21-22.
68. Holmes K.C., Popp D., Gebhard W., Kabsch W. Atomic model of the actin filament // Nature. -1990. -V. 347. -P. 44-99.
69. Stokes D.L., DeRosier D.J. The Variable Twist of Actin and Its Modulation by Actin-binding Proteins // Journal Cell Biology. -1987. -V. 104. -P. 1005-1017.
70. Pollard TD. Assembly and Dynamics of the Actin Filament System in Nonmuscle Cells. / Membrane Skeletons and Cytoskeletal-Membrane Associations // Bennett V., Cohen C.M., Lux S.E., Palek J. eds. -Alan R. Liss, Inc. -1986. -P. 177-185.
71. Moore P.B., Huxley H.E., DeRosier D.J. Three-Dimensional Reconstruction of F-actin Thin Filaments And Decorated Thin Filaments // J. Mol. Biol. -1970. -V. 50. -P. 279-295.
72. Trinick J., Offer G. Cross-linking of Actin Filaments by Heavy Meromyosin // J. Mol. Biol. -1979. -V. 133. -P. 549-556.
73. Поглазов Б.Ф. Регуляторные функции актина в клетке // Известия АН СССР, Сер. биол. -1983. -Т. 5. -С. 667-677.
74. Parthasarathy M.V., Perdue T.D., Witztum A., Alvernaz J. Actin Network as a Normal Component of the Cytoskeleton in Many Vascular Plant Cells // American Journal of Botany. -1985. -V. 72. -P. 1318-1323.
75. Turkina M.V., Kulikova A.L., Sokolov O.I., Bogatyrev V.A., Kursanov A.L. Actin and Myosin from the Conducting Tissues of Heracleum sosnowskyi II Plant Physiol. Biochem. -1987. -V. 25. -P. 886-982.
76. Oosawa F., Kasai M. A Theory of Linear and Helical Aggregation of Macromolecules // J. Mol. Biol. -1962. -V. 4. -P. 10-21.
77. Kasai M. Thermodinamical Aspect of G-F Transformation of Actin // Biochemica et Biophysica Acta. -1969. -V. 180. -P. 399-409.
78. Kasai M., Asakura S., Oosawa F. The Cooperative Nature of G-F Transformation of Actin // Biochimica et Biophysica Acta. -1962. -V. 57. -P. 13-21.
79. Zimmerlet C.T., Frieden C. Effect of Temperature on the Mechanism of Actin Polymerization // Biochemistry. -1986. -V. 25. -P. 4899-4906.
80. Korn E.D., Carlier M.F., Pantaloni D. Actin Polymerization and ATP Hydrolysis // Science. -1988. -V. 238. -P. 638-644.
81. Janmey P.A., Hvidtt S., Oster G.F., Lamb J., Stossel T.P., Hartwig A.J. Effect of ATP on Actin Filament Stiffness //Nature. -1990. -V. 347. -P. 91-95.
82. Carlsson L., Nystrom L.-E., Sundkvist I., Markey F., Lindberg U. Actin Polymerizability is Influenced by Profilin, a Low Molecular Weight Protein in Non-Muscle Cells // J. Mol. Biol. -1977. -V. 115. -P. 465-483.
83. Way M., Weeds A. Cytoskeletal Ups and Downs // Nature. -1990. -V. 344. -P. 292294.
84. Lassing I., Lindberg U. Specificity of the Interection between Phosphatidylinositol-4,5-biphosphate and the Profilin: Actin Complex // J. Cell Biol. -1988. -V. 106. -P. 255-267.
85. Vandekerckhove J., Kaiser D.A., Pollard T.D. Acanthamoeba Actin and Profilin can be Cross-Linked Between Glutamic Acid 364 of Actin and Lisine 115 of Profilin // J. Cell Biol. -1989. -V. 109. -P. 619-626.
86. Theriot J.A., Mitchison T.J. The Three Faces of Profilin // Cell. -1993. -V. 75. -P. 835-838.
87. Carlier M.F. Role of Nucleotide Exchange and Hydrolysis in the Function of Profilin in Actin Assembly // J. Biol. Chem. -1996. -V. 271. -P. 12302-12309.
88. Fluang S.R., McDowell J.M., Weise M.J. The Arabidopsis Profilin Gene Family -Evidence for an Ancient Split between Constitutive and Pollen-specific Profilin Genes //Plant Physiol.-1996.-V. 111.-P. 115-126.
89. Mascarenhas J.P., Lafountain J. Protoplasmic Streaming, Cytochalasin B, and the Growth of the Pollen Tube // Tissue Cell. -197. -V. 4. -P. 11-14.
90. Tewinkel M., Kruse S., Quader H., Volkmann D., Sievers A. Visualization of Actin Filament Pattern in Plant Cells without Pre-fixation. A Comparison of Differently Modified Phallotoxins//Protoplasma. -1989. -V. 149. -P. 178-182.
91. Daneker P., Low I., Hasselblack W., Wieland T. Interaction of Actin with Phalloidin; Polymerization and Stabilization of F-Actin // Biochemica et Biophysica Acta. -1975. -V. 400. -P. 407-414.
92. Barden J. A., Miki M., Hambly B.D., dosRemedios C.G. Localization of the Phalloidin and Nucleotide-binding Sites on Actin // Eur. J. Biochem. -1987. -V. 162. -P. 583588.
93. Eisenberg E., Hill T.L. Muscle Contraction and Free Energy Trunsduction in Biological Systems // Science. -1985. -V. 227. -P. 999-1012.
94. Spudich J.A., Huxley H.E., Finch J.T. The Regulation of Sceletal Muscle Contraction. II. Structural Studies of the Interaction of the Tropomyosin-troponin Complex with Actin//J. Mol. Biol. -1972. -V. 72. -P. 619-631.
95. Wakabayashi T., Huxley H.E., Amos L.A., Klug A. Tree-dimensional Image Reconstruction of Actin-tropomyosin Complex and Actin-tropomyosin-troponin-T, Troponin-I Complex//J. Mol. Biol. -1973. -V. 93. -P. 477-482.
96. Loewy A.G. An Actomyosin-like Substance from the Plasmodium of a Myxomycete II J. Cellular and Compar. Physiol. -1952. -V. 40. -P. 127-135.
97. Geiger B. Membrane-Cytoskeleton Interaction // Biochemica et Biophysica Acta. -1983.-V. 737.-P. 305-341.
98. Korn E.D. Biochemistry of Actomyosin-dependent Cell Motility (A Review) // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. -1978. -V. 75. -P. 588-599.
99. Mabuchi I., Okuno M. The Effect of Myosin Antibody on the Division of Starfish Blastomers // J. Cell Biology. -1977. -V. 74. -P. 25-34.
100. Knecht D.A., Loomis W.F. Antisense RNA Inactivation of Myosin Heavy Chain Gene Expression in Diclyostelium discoideum II Science. -1987. -V. 236. -P. 1081-1086.
101. Byers H.R., White G.E., Fujiwara K. Organization and Function of Stress Fibers in Cells in vitro and in situ. / Cell and Muscle Motility // Shay J.W. ed. New York: Plenum. -1988. -P. 83-137.
102. Tilney L.G. Molecules and Cell Movement. / Inoue S., Stephens R.E. eds. -New York: Rowen Press. -1975. -P. 339-388.
103. Stossel T.P. Contribution of Actin to the Structure of the Cytoplasmic Matrix // J. Cell Biology. -1984. -V. 99. -P. 15s-21s.
104. Pollard T.D. Assembly and Dynamics of the Actin Filament System in Nonmuscle Cells // Journal of Cellular Biochemistry. -1986. -V. 31. -P. 87-95.
105. DeRosier D.J., Tilney L.G. The Form and Function of Actin, a Product of its Unique Design. / Cell and Muscle Motility // Shay J.W. ed. -1984. -P. 139-169.
106. Westrin H., Backman L. Association of Rabbit Muscles Glycolitic Enzymes with Filamentous Actin. A Counter-Currant Distribution Study at High Ionic Strength // Eur. J. Biochem. -1983. -V. 136. -P. 407-411.
107. Farmer SR. Actin a Regulator of Cell Growth and Differentiation. / Cell and Molecular Biology of the Cytoskeleton // Shay J.W. ed. -1986. -P. 131-149.
108. Pollard T.D., Cooper J.A. Actin and Actin-Binding Proteins. A Critical Evaluation of Mechanism and Function // Annu. Rev. Biochem. -1986. -V. 55. -P. 987-996.
109. Mooseker M.S. Organization, Chemistry, and Assembly of the Cytosceletal Apparatus of the Intestinal Brush Border // Annu.Rev.Cell Biol. -1985. -V. 1. -P. 209-220.
110. Cohen C.M. The Molecular Organization of the Red Cell Membrane Skeleton // Seminars in Hematology. -1983. -V. 20. -P. 141-158.
111. Cox G., Ridsdale J.A., Condeelis J., Hartwig G. Genetic Deletion of ABP-120 Alters the Three-dimensional Organization of Actin Filaments in Dictyostelium Pseudopods //J. Cell Biology. -1995. -V. 128. -P. 819-836.
112. Fowler V.M. An Actomyosin Contractile Mechanism for Erythrocyte Shape Transformations // J. Cellular Biochemistry. -1986. -V. 31. -P. 1-9.
113. Bennett V. The Molecular Basis For Membrane-cytoskeleton Association in Human Erythrocytes // J. Cellular Biochemistry. -1982. -V. 18. -P. 49-65.
114. Luna E.J., Hitt A.L. Cytoskeleton-plasma Membrane Interactions // Science. -1992. -V. 258.-P. 955-963.
115. Bamburg J.R., Bray D. Distribution and Cellular Localization of Actin Depolymerizing Factor// Journal Cell Biology. -1987. -V. 105. -P. 2817-2825.
116. Fosket D.E. Cytoskeletal proteins and Their Genes in Higher Plants. / The Biochemistry of Plants // Stump P.K. ed. -Academic Press Inc. -1989. -P. 393-454.
117. Furuhashi K., Hatano S. Actin kinase: A Protein Kinase that Phosphorylates Actin of Fragmin-actin Complex // Journal of Biochemistry. -1992. -V. 111. -P. 366-370.
118. Weihing R.R. The Filamins: Properties and Functions // Can. J. Biochem. Cell Biol. -1985. -V. 63. -P. 397-413.
119. Machesky L.M., Gould K.L. The Arp2/3 Complex: A Multifunctional Actin Organizer // Curr. Opin. Cell Biol.-1999. -V. 11.-P. 117-121.
120. Svitkina T., Borisy G. Arp2/3 Complex and Actin Depolymerizing Factor/Cofilin in Dendritic Organization and Treadmilling of Actin Filament Array in Lamellipodia // J. Cell Biol. -1999. -V. 145. -P. 1009-1026.
121. Klahre U., Chua N.H. The Arabidopsis Actin-related Protein 2 (AtARP2) Promoter Directs Expression in Xylem Precursor Cells and Pollen // Plant Mol. Biol. -1999. -V. 41.-P. 65-73.
122. Carlier M.F., Ducruix A., Pantaloni D. Signalling to Actin: The Cdc42-N-WASP-Arp2/3 connection // Chem. Biol. -1999. -V. 6. -P. R235-R240.
123. Snapper S.B., Rosen F.S. The Wiskott-Aldrich Syndrome Protein (WASP): Roles in Signaling and Cytoskeletal Organization // Annu. Rev. Immunol. -1999. -V. 17. -P. 905-929.
124. Ridley A.J. Signalling by Rho Family Proteins // Biochem. Soc. Transactions. -1997. -V. 25. -P. 1005-1010.
125. Guasch R.M., Scambler P., Jones G.E., Ridley A.J. RhoE Regulates Actin Cytoskeleton Organization and Cell Migration // Mol. Cell Biol. -1998. -V. 18. -P. 4761-4771.
126. Hall A. Rho GTPases and the Actin Cytoskeleton // Science. -1998. -V. 279. -P. 509514.
127. Hall A. Signal Transduction Pathways Regulated by the RJho Family of Small GTPases // Brit. J. Cancer. -1999. -V. 80. -P. 25-27.
128. Arber S., Barbayannis F.A., Hanser H., Schneider C., Stanyon C.A., Bernard O., Caroni P. Regulation of Actin Dynamics through Phosphorylation of Cofilin by LIM-kinase //Nature. -1998. -V. 393. -P. 805-809.
129. Ziginond S.H., Joyce M., Yang C.S., Brown K., Huang M.Z., Pring M. Mechanism of cdc42-induced Actin Polymerization in Neutrophil Extracts // J. Cell Biol. -1998. -V. 142. -P. 1001-1012.
130. Bi E.F., Zigmond S.H. Actin polymerization: Where the WASP Stings // Curr. Biol. -1999. -V. 9. -P.160-163.
131. Gicquaud C. Actin Conformation is Drastically Altered by Direct Interaction with Membrane Lipids A Differential Scanning Calorimetry Study // Biochemistry. -1993. -V.32.-P. 11873-11877.
132. Flory P.J. Molecular Size Distribution in Tree-Dimensional Polymers. I. Gelation // J. Am. Chem. Soc. -1941. -V. 63. -P. 3083-3091.
133. Nagai R., Rebhun L.I. Cytoplasmic Microfilaments in Streaming Nitella Cells // J. Ultrastruct. Res. -1966. -V. 14. -P. 571-589.
134. Nagai R., Hayama T. Ultrastructure of Endoplasmic Factor Responsible for Cytoplasmic Streaming in Chara Internodal Cells // J. Cell Sci. -1979. -V. 36. -P. 121136.
135. Palevitz B.A., Hepler P.K. Identification of Actin in situ at the Ectoplasm-endoplasm Interface of Nitella II J. Cell Biology. -1975. -V. 65. -P. 29-38.
136. Allen N.S., Allen R.D. Cytoplasmic Streaming in Green Plants // Ann. Rev. Biophys. Bioeng. -1978. -V. 7. -P. 497-526.
137. Hynes T.R., Block S.M., White B.T., Spudich J.A. Movement of Myosin Fragments in vitro: Domains Involved in Force Production // Cell. -1987. -V. 48. -P. 953-963.
138. Kohama T., Shimmen T. Inhibitory Ca2+-control of Movement of Beads Coated with Physarum Myosin Along Actin-Cables in Chara Internodal Cells // Protoplasma. -1985.-V. 129. -P. 88-91.
139. Palevitz B.A., Ash J.F., Hepler P.K. Actin in green alga, Nitella // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1974. -V. 71. -P. 363-366.
140. Palevitz B.A. Actin Cables and Cytoplasmic Streaming in Green Plants. / Actin, myosin and associated proteins // Goldman R., Pollard T., Rosenbau J. eds. -New York: Cold Spring Harbor Laboratory. -1976. -P. 601-612.
141. Williamson R.E. Actin in the Alga Chara corallina II Nature. -1974. -V. 248. -P. 801802.
142. Marcnant H.J. Actin in Green Algae Coleochaete and Mougeotia II Planta. -1976. -V. 131.-P. 119-125.
143. Klein K., Wagner G., Blatt M.R. Heavy-meromyosin Decoration of Microfilaments from Mougeotia Protoplasts // Planta. -1980. -V. 150. -P. 354-356.
144. Blatt M.R., Wessels N.K., Briggs W.R. Actin and Cortical Fiber Reticulation in the Siphonaceous Alga Vaucheria sessilis II Planta. -1980. -V. 147. -P. 363-375.
145. Quader H., Schnepf E. Actin Filament Array During Side Branch Initiation in Protonema Cells of the Moss Funaria hygrometrica: An Actin Organizing Center at the Plasma Membrane // Protoplasma. -1989. -V. 151. -P. 167-170.
146. Cox G., Hawes C., Lubbe V., Juniper B.E. High-Voltage Electron Microscopy of Whole, Critical-Point Dried Plant Cells. 2. Cytoskeletal Structures and Plastid Motility in Selaginella II Protoplasma. -1987. -V. 140. -P. 173-186.
147. Emons A.M. The Cytoskeleton and Secretory Vesicles in Root Hairs of Equisetum and Limnobium and Cytoplasmic Streaming in Root Hairs of Equisetum II Ann. Bot. -1987. -V. 60. -P. 625-632.
148. Abe S., Davies E. Isolation of F-Actin From Pea Stems. Evidence From Fluorescence Microscopy//Protoplasma. -1991. -V. 163. -P. 51-61.
149. Andersland J.M., Parthasarathy M.V. Phalloidin Binds and Stabilizes Pea Root Actin // Cell Motility And The Cytoskeleton. -1992. -V. 22. -P. 245-249.
150. Heslop-Harrison J., Heslop-Harrison Y., Cresti M., Tiezzi A., Ciampolini F. Actin During Pollen Germination // J. Cell Sci. -1986. -V. 86. -P. 1-8.
151. Palevitz B.A. Accumulation of F-Actin During Cytokinesis in Allium. Correlation with Microtubule Distribution and the Effects of Drugs // Protoplasma. -1987. -V. 141.-P. 24-32.
152. Mccurdy D.W., Williamson R.E. An Actin-related Protein Inside Pea Chloroplasts // Journal of Cell Science. -1987. -V. 87. -P. 449-456.
153. Ilker R.A., Breidenbach R.W., Murphy T.M. Partial Purification Of Actin From Wheat Germ//Phytochemistry. -1979. -V. 18. -P. 1781-1783.
154. Vahey M., Titus M.A., Trautwein R., Scordilis S.P. Tomato Actin and Myosin: Contractile Proteins from a Higher Land Plant // Cell Motility. -1982. -V. 2. -P. 131147.
155. Туркина M.B., Куликова A.JT. Пути изучения актиноподобного белка в тканях высших растений // Физиология растений. -1982. -Т. 29. -С. 837-845.
156. Kursanov A.L., Kulikova A.L., Turkina M.V. Actin-like Protein from the Phloem of Heracleum sosnowskyi П Physiol. Veg. -1983. -V. 21. -P. 353-360.
157. Куликова А.Л. Количество и формы актина в проводящих тканях Heracleum sosnowskyi П Физиология растений. -1986. -Т. 33. -С. 629-636.
158. Xu J.Y., Schwarz W.H., Kas J.A., Stossel T.P., Janmey P.A., Pollard T.D. Mechanical Properties of Actin Filament Networks Depend on Preparation, Polymerization Conditions, and Storage of Actin Monomers // Biophys. J. -1998. -V. 74. -P. 27312740.
159. Condeelis J. The Identification of F-actin in the Pollen Tube and Protoplasts of Amarillis belladonna // Exp. Cell Res. -1974. -V. 88. -P. 435-439.
160. Forer A., Jackson W.T. Actin in the Higher Plants Haemanthus katharine Baker // Cytobiol. -1975. -V. 10. -P. 217-226.
161. Forer A., Jackson W.T. Actin Filaments in the Endosperm Mitotic Spindles in a Higher Plant Haemanthus katherinae Baker// Cytobiol. -1976. -V. 12. -P. 199-214.
162. Yen L.F., Liu X.O., Cai S.T. Polymerization of Actin from Maize Pollen // Plant Physiol. -1995. -V. 107. -P. 73-76.
163. Liu X., Yen L.-F. Interaction of Pollen F-actin with Rabbit Muscle Myosin and its Subfragment (HMM, SI) //Protoplasma. -1995. -V. 186. -P. 87-93.
164. Jackson W.T., Doyle B.G. Characterization of Actin from Root Tips of Phaseolus vulgaris // J. Cell Biology. -1977. -V. 75. -P. 268a.
165. Mccurdy D.W., Sammut M., Gunning B.E. Immunofluorescent Visualization of Arrays of Transverse Cortical Actin Microfilaments in Wheat Root-Tip Cells // Protoplasma. -1988. -V. 147. -P. 204-206.
166. Cho S.O., Wick S.M. Actin in the Developing Stomatal Complex of Winter Rye: A Comparison of Actin Antibodies and Rh-phalloidin Labeling of Control and CB-treated Tissues // Cell Motility and the Cytoskeleton. -1991. -V. 19. -P. 25-36.
167. Metealf T.N., Szabo L.J., Schoubert K.R., Wang J.L. Immunochemical Identification of an Actin-like Protein from Soybean Seedlings // Nature. -1980. -V. 285. -P. 171172.
168. Metealf T.N., Szabo L.J., Schubert K.R., Wang J.L. Ultrastructural and Immunochemical Analyses of the Distribution of Microfilaments in Seedlings and Plants of Glycine max II Protoplasma. -1984. -V. 120. -P. 91-99.
169. Vahey M., Scordilis S.P. Contractile Proteins from the Tomato // Can. J. Bot. -1980. -V. 58. -P. 797-801.
170. Quader H., Deichgraber G., Schnepf E. The Cytoskeleton of Cobaea Seed Hairs: Patterning During Cell-wall Differentiation // Planta. -1986. -V. 168. -P. 1-10.
171. Quader H., Herth W., Ryser U., Schnepf E. Cytoskeletal Elements in Cotton Seed Hair Development in vitro: Their Possible Regulatory Role in Cell Wall Organization //Protoplasma. -1987. -V. 137. -P. 56-62.
172. Sokolov O.I., Gringauze O.K., Richter T.J. Plant Actin Identification With Colloidal Gold Markers // Biologia Plantarum. -1994. -V. 36(suppl). -P. SI8.
173. Hightower R.C., Meagher R.B. The Molecular Evolution of Actin // Genetics. -1986. -V. 114. -P. 315-332.
174. Meagher R.B., Mclean B.G. Diversity of Plant Actins // Cell Motility and Cytoskeleton. -1990. -V. 16. -P. 164-166.
175. Reece K.S., McElroy D., Wu R. Genomic Nucleotide Sequence of Four Rice (Oryza sativa) Actin Genes // Plant Molecular Biology. -1990. -V. 14. -P. 621-624.
176. Nairn C.J., Winesett L., Ferl R.J. Nucleotide Sequence of an Actin Gene From Arabidopsis thaliana II Gene. -1988. -V. 65. -P. 247-257.
177. Stranathan M., Hastings C., Trinh H., Zimmerman L. Molecular Evolution of two Actin Genes from Carrot//Plant Molecular Biology. -1989. -V. 13. -P. 375-383.
178. Mclean B.G., Huang S., Mckinney E.C., Meagher R.B. Plants Contain Highly Divergent Actin Isovariants // Cell Motility and the Cytoskeleton. -1990. -V. 17. -P. 276-290.
179. Hightower R.C., Meagher R.B. Divergence and Differential Expression of Soybean Actin Genes // EMBO J. -1985. -V. 4. -P. 1-8.
180. An Y.Q., Huang S.R., McDowell J.M., Mckinney E.C., Meagher R.B. Conserved Expression of the Arabidopsis ACT1 and ACT2 Actin Subclass in Organ Primordia and Mature Pollen // Plant Cell. -1996. -V. 8. -P. 31-43.
181. Koropp K., Volkmann D. Monoclonal-Antibody Cra Against a Fraction of Actin from Cress Roots Recognizes Its Antigen in Different Plant Species // Eur. J. Cell Biol. -1994. y. 64. -P. 153-162.
182. Васильев A.E. Сравнительная структурно-функциональная характеристика цитоскелета животных и высших растений // Ж. общ. биол. -1996. -Т. 57. -С. 293-325.
183. Staiger С.J., Schliwa М. Actin Localization and Function in Higher Plants // Protoplasma. -1987. -V. 141. -P. 1-12.
184. Traas J.A., Doonan J.H., Rawlins D.J., Shaw P.J., Watts J., Lloyd C.W. An Actin Network is Present in the Cytoplasm throughout the Cell Cycle of Carrot Cells // J. Cell Biology. -1987. -V. 105. -P. 387-395.
185. Seagull R.W., Falconer M.M., Weerdenburg C.A. Microfilaments: Dynamic Arrays in Higher Plant Cells // Journal Cell Biology. -1987. -V. 104. -P. 325-329.
186. Sonobe S., Shibaoka H. Cortical Fine Actin Filaments in I-ligher Plant Cells Visualized by Rhodamine-phalloidin after Pretreatment with m-maleimidobenzoyl-N-hydroxy-succinimide ester // Protoplasma. -1989. -V. 148. -P. 80-86.
187. Hasezawa S., Hogetsu T., Syono K. Changes of Actin Filaments and Cellulose Fibrils in Elongating Cells Derived from Tobacco Protoplasts // J. Plant Physiol. -1989. -V. 134.-P. 115-119.
188. Lloyd C.W. Actin in Plants // J. Cell Sei. -1988. -V. 90. -P. 185-188.
189. Ding B., Turgeon R., Parthasarathy M.V. Microfilament Organization and Distribution in Freeze Substituted Tobacco Plant Tissues // Protoplasma. -1991. -V. 165.-P. 96-105.
190. Kakimoto T., Shibaoka H. A New Method for Preservation of Actin Filaments in Higher Plant Cells // Plant Cell Physiol. -1987. -V. 28. -P. 1581-1585.
191. Mikhailov V.l., Tkachenko A.V., Manuil'sky V.D., Matienko B.T. Cytomatrix of Plant Protoplasts // Proc.VIII European Congress on Electron Microscopy. -1984. -V. -P. 2103-2104.
192. Goto Y., Ueda K. Microfilament Bundles of F-actin in Spirogyra Observed by Fluorescence Microscopy // Planta. -1988. -V. 173. -P. 442-446.
193. Meijer E.G., Simmonds D.H. Organization of Actin Microfilaments in Cultured Mesophyll Protoplasts of Medicago sativa and Nicotiana tabacum II J. Plant Physiol. -1989. -V. 135. -P. 122-125.
194. Seagull R.W., Heath LB. The Organization of Cortical Microtubule Arrays in the Radish Root Hair// Protoplasma. -1980. -V. 103. -P. 205-229.
195. Seagull R.W., Heath I.B. The Differential Effects of Cytochalasin B on Microfilament Populations and Cytoplasmic Streaming// Protoplasma. -1980. -V. 103. -P. 231-240.
196. Masuda Y., Takagi S., Nagai R. Protease-sensitive Anchoring of Microfilament Bundles Provides Tracks for Cytoplasmic Streaming in Vallisneria II Protoplasma. -1991. -V. 162. -P. 151-159.
197. Kuroda K. Cytoplasmic Streaming in Plant Cells // Int. Rev. Cytol. Survey Cell Biol. -1990.-V. 121.-P. 267-307.
198. Grabski S., Xie X.G., Holland J.F., Schindler M. Lipids Trigger Changes in the Elasticity of the Cytoskeleton in Plant Cells: A Cell Optical Displacement Assay for Live Cell Measurements // Journal of Cell Biology. -1994. -V. 126. -P. 713-726.
199. Kobayashi I., Murdoch L.J., Kunoh H., Hardham A.R. Cell Biology of Early Events in the Plant Resistance Response to Infection by Pathogenic Fungi // Canadian Journal of Botany. -1995. -V. 73. -P. -S425.
200. Kobayashi I., Kobayashi Y., Hardham A.R. Dynamic Reorganization of Microtubules and Microfilaments in Flax Cells During the Resistance Response to Flax Rust Infection //Planta. -1994. -V. 195. -P. 237-247.
201. Perez H.E., Sanchez N., Vidali L., Hernandez J.M., Lara M., Sanchez F. Actin Isoforms in Noninfected Roots and Symbiotic Root Nodules of Phaseolus Vulgaris L //Planta. -1994. -V. 193. -P. 51-56.
202. Hasezawa S., Nagata T., Syono K. The Presence of Ring Formed Actin Filaments in Plant Cells // Protoplasma. -1988. -V. 146. -P. 61-63.
203. Kadota K., Wada M. Photoinduction of Circular F-actin on Chloroplast in a Fern Protonemal Cell//Protoplasma. -1989. -V. 151. -P. 171-174.
204. Simpson P.A., Spudich J.A. ATP-driven Steady-state Exchange of Monomeric and Filamentous Actin from Dictystelium discoideum // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. -1980.-V. 77.-P. 4610-4613.
205. Schönbohm E., Meyer-Wegener J. Actin Polymerization as an Essential Process in Light- and Dark-controlled Chloroplast Anchorage // Biochem. Physiol. Pflanzen. -1989. -V. 185. -P. 337-342.
206. Wasteneys G.O., Williamson R.E. Endoplasmic Microtubules and Nucleus-associated Actin Rings in Nitella Internodal Cells // Protoplasma. -1991. -V. 162. -P. 86-98.
207. Kandasamy M.K., Meagher R.B. Actin-organelle Interaction: Association with Chloroplast in Arabidopsis Leaf Mesophyll Cells // Cell Motility. Cytoskel. -1999. -V. 44. -P. 110-118.
208. Davies E., Fillingham B.D., Oto Y., Abe S. Evidence for the Existence of Cytoskeleton-Bound Polysomes in Plants // Cell Biology International Reports. -1991. -V. 15. -P. 973-981.
209. You W., Abe S., Davies E. Cosedimentation of Pea Root Polysomes With the Cytoskeleton // Cell Biology International. -1992. -V. 16. -P. 663-673.
210. Ito Y., Abe S., Davies E. Co-localization of Cytoskeleton Proteins and Polysomes with a Membrane Fraction from Peas // J. Exp. Bot. -1994. -V. 45. -P. 253-259.
211. Abe S., Ito Y., Davies E. Isolation of Heparin Sensitive, Ribosome Sedimenting Factor from the Cytoskeleton Fraction of Peas and Corn // J. Physiol. Biochem. -1995. -V. 33.-P. 463-471.
212. ZakE.A., Sokolov O.I., Greengauz O.K., Bocharova M.A., Klyachko N.L. Polysomes from Vicia faba L. Leaves Bound to the Actin Cytoskeleton 11 J. Exp. Bot. -1997. -V. 48.-P. 1019-1026.
213. Durso N.A., Bcyr R.J. Beyond translation: Elongation factor-1-alpha and the Cytoskeleton//Protoplasma. -1994. -V. 180. -P. 99-105.
214. Schmit A.C., Lambert A.-M. F-actin Distribution during the Cell Cycle of Higher Plant Endosperm Cells // J. Cell Biology. -1985. -V. 101. -P. 38a.
215. Schmit A.C., Lambert A.-M. F-actin as an Active Component of the Plant Cell Cortex during Mitosis // J. Cell Biology. -1986. -V. 103. -P. 555-567.
216. Forer A., Jackson W.T. Actin in the Spindles of Haemantus katherinae Endosperm. I. General Results using Various Glycerination Methods // J. Cell Sci. -1979. -V. 37. -P. 323-347.
217. Forer A., Jackson W.T. Actin in the Spindles of Haemantus katherinae Endosperm. II. Distribution of Actin in Chromosomal Spindle Fibres, Determined by Analysis of Serial Secttions // J. Cell Sci. -1979. -V. 37. -P. 349-371.
218. Parke J.M., Miller C.C., Anderton B.H. Higher Plant Myosin Heavy-chain Identified using a Monoclonal Antibody // Eur. J. Cell Biol. -1986. -V. 41. -P. 9-13.
219. Kakimoto Т., Shibaoka H. Actin Filaments and Microtubules in the Preprophase Band and Phragmoplast of Tobacco Cells // Protoplasma. -1987. -V. 140. -P. 151-156.
220. Palevitz B.A. Actin in the Preprophase Band of Allium сера II Journal Cell Biology. -1987. -V. 104. -P. 1515-1519.
221. Lloyd C.W., Traas J.A. The role of F-actin in Determining the Division Plane of Carrot Suspension Cells. Drug Studies //Development. -1988. -V. 102. -P. 211-221.
222. Kropf D.L. Cytoskeletal Control of Cell Polarity in a Plant Zygote // Developmental Biology. -1994. -V. 165. -P. 361-371.
223. Sheldon J.M., Hawes C. The Actin Cytoskeleton During Male Meiosis in Lilium II Cell Biology International Reports. -1988. -V. 12. -P. 471-476.
224. Van Lammeren A.A.M., Bednara J., Willemse M.T.M. Organization of the Actin Cytoskeleton During Pollen Development in Gasteria verrucosa (Mill) H. Dual Visualized with Rhodamin-Phalloidin//Planta. -1989. -V. 178. -P. 531-539.
225. Staiger C.J., Cande W.Z. Microfilament Distribution in Maize Meiotic Mutants Correlates with Microtubule Organization // Plant Cell. -1991. -V. 3. -P. 637-644.
226. Bednara J., Willemse M.T., Van Lammeren A.A. Organization of the Actin Cytoskeleton during Megasporogenesis in Gasteria verrucosa Visualized with Fluorescent-labelled Phalloidin // Acta Bot. Neerl. -1990. -V. 39. -P. 43-48.
227. Соколов О.И., Богатырев B.A., Туркина M.B. Миозин из проводящих тканей Heracleum sosnovskyi: взаимодействие с мышечным актином и образование филаментов // Физиология растений. -1986. -Т. 33. -С. 421-431.
228. Liebe S., Quader Н. Myosin in Onion (Allium сера) Bulb Scale Epidermal Cells: Involvement in Dynamics of Organelles and Endoplasmic Reticulum // Physiol. Plant. -1994. -V. 90.-P. 114-124.
229. Ma Y.Z., Yen L.F. Actin and Myosin in Pea Tendrils // Plant Physiol. -1989. -V. 89. -P. 586-589.
230. Kinkema M., Wang H.Y., Schiefelbein J. Molecular Analysis of the Myosin Gene Family in Arabidopsis Thaliana//Plant Mol. Biol. -1994. -V. 26. -P. 1139-1153.
231. Yokota E., Mcdonald A.R., Liu B., Shimmen T., Palevitz B.A. Localization of a 170 kDa Myosin Heavy Chain in Plant Cells // Protoplasma. -1995. -V. 185. -P. 178-187.
232. Yokota E., Shimmen T. Isolation and Characterization of Plant Myosin From Pollen Tubes of Lily //Protoplasma. -1994. -V. 177. -P. 153-163.
233. Michaud D., Guillet G., Rogers P.A., Charest P.M. Identification of a 220 kDa Membrane-associated Plant Cell Protein Immunologically Related to Human beta-spectrin // FEBS Lett. -1991. -V. 294. -P. 77-80.
234. Yudong W., Longfei Y. The Membrane Proteins of Leaf Cell Membrane of Vicia Faba II Kexue Tongbao. -1988. -V. 33. -P. 231-235.
235. Faraday C.D., Spanswick R.M. Evidence for a Membrane Skeleton in Higher Plants: A Spectrin-like Polypeptide Co-isolates with Rice Root Plasma Membranes // FEBS Lett. -1993. -V. 318. -P. 313-316.
236. Lim S.S., Hering G.E., Borisy G.G. Widespread Occurrence of Anti-troponin-T Crossreactive Component in Non-muscle Cells // J. Cell Sei. -1986. -V. 85. -P. 1-19.
237. Vidali L., Perez H.E., Lopez V.V., Noguez R., Zamudio F., Sanchez F. Purification, Characterization, and cDNA Cloning of Profilin from Phaseolus vulgaris II Plant Physiol. -1995. -V. 108. -P. 115-123.
238. Staiger C.J., Goodbody K.C., Hussey P.J., Valenta R., Drobak B.K., Lloyd C.W. The Profilin Multigene Family of Maize Differential Expression of Three Isoforms // Plant Journal. -1993. -V. 4. -P. 631 .-641.
239. Ruhlandt G., Lange U., Grolig F. Profilins Purified from Higher-plants Bind to Actin from Cardiac-muscle and to Actin from a Green Alga // Plant and Cell Physiology. -1994. -V. 35. -P. 849-854.
240. Kohno T., Shimmen T. Accelerated Sliding of Pollen Tube Organelles along Characeae Actin Bundles Regulated by Ca2+ // Journal Cell Biology. -1988. -V. 106. -P. 1539-1543.
241. Coen E.S., Inoue J., Sugi H. The Force Velocity Relationship of the ATP Dependent Actin Myosin Sliding Causing Cytoplasmic Streaming in Algal Cells, Studied Using a Centrifuge Microscope // J. Exp. Bot. -1995. -V. 198. -P. 1021-1027.
242. Tominaga Y., Wayne R., Tung H.Y., Tazawa M. Phosphorylation-dephosphorylation is Involved in Ca -controlled Cytoplasmic Streaming of Characean Cells // Protoplasma. -1987. -V. 136. -P. 161-169.
243. KamiyaN. Cytoplasmic Streaming // Cell Struct. Funct. -1984. -V. 9. -P. s81-s86.
244. Higashi-Fujime S. Unidirectional Sliding of Myosin Filaments along the Bundle of F-Actin Filaments Spontaneously Formed during Superprecipitation // J. Cell Biology. -1985.-V. 101.-P. 2335-2344.
245. Herth W., Franke W.W., Van Der Woude W.J. Cytochalasin Stops Tip Growth in Plants //Naturwissenschaften. -1972. -V. 59. -P. 38-39.
246. Pierson E.S., Derksen J., Traas J.A. Organization of Microfilaments and Microtubules in Pollen Tubes in vitro or in vivo in Various Angiosperms // Eur. J. Cell Biol. -1986. -V. 41. -P. 14-18.
247. Lancelle S.A., Cresti M., Hepler P.K. Ultrastructure of the Cytoskeleton in Freeze-substituted Pollen Tubes of Nicotiana alata II Protoplasma. -1987. -V. 140. -P. 141150.
248. Pierson E.S., Kengen H.M., Derksen J. Microtubules and Actin Filaments Co-localize in Pollen Tubes of Nicotiana tabacum L. and Lilium longiflorum Thunb. // Protoplasma. -1989. -V. 150. -P. 75-77.
249. Heslop-Harrison J., Heslop-Harrison Y. The Actin Cytoskeleton in Unfixed Pollen Tubes Following Microwave-accelerated DMSO-permeabilisation and TRITC-phalloidin Staining // Sex Plant Reprod. -1991. -V. 4. -P. 6-11.
250. Heslop-Harrison J., Heslop-Harrison Y. Actomyosin and Movement of Angiosperm Pollen Tube: an Interpretation of Some Recent Results // Sex Plant Reprod. -1989. -V. 2. -P. 199-207.
251. Lloyd C.W. The Plant Cytoskeleton: The Impact of Fluorescence Microscopy. / Annu. Rev. Plant Physiol. // -Annual Reviwes Inc. -1987. -P. 119-139.
252. Ishigami M., Nagai R. Motile Apparatus in Vallisneria Leaf Cells. II. Effect of Cytochalasin B and Lead Acetate on the Rate and Direction of Streaming // Cell Struct. Funct. -1980. -V. 5. -P. 13-20.
253. Takagi S., Nagai R. Regulation of Cytoplasmic Streaming in Vallisneria Mesophyll Cells // J. Cell Sci. -1983. -V. 62. -P. 385-405.
254. Witztum A., Parthasarathy M.V. Role of Actin Chloroplast Clastering and Bending in Leaves of Egeria, Elodea and Hydrilla II Eur. J. Cell Biol. -1985. -V. 39. -P. 21-26.
255. Yamaguchi Y., Nagai R. Role of Actin in Chloroplasts Clustering and Banding in Leaves of Egeria, Elodera, and Hydrilla II J. Cell Sci. -1981. -V. 48. -P. 183-205.
256. Palevitz B.A. Comparative effects of phalloidin and cytochalasin B on motility and morphogenesis in Allium II Can. J. Bot. -1979. -V. 58. -P. 773-785.
257. Grolig F., Wagner G. Light-Dependent Chloroplast Reorientation in Mougeotia and Mesotaenium: Biased by Pigment-Regulated Plasmalemma Anchorage Sites to Actin Filaments? //Bot. Acta. -1988.-V. 101.-P. 2-6.
258. O'Brien T.P., Thimann K.V. Intracellular Fibers in Oat Coleoptile Cells and their Possible Significance in Cytoplasmic Streaming // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1966. -V. 56. -P. 888-894.
259. Hensel W. Visualisation of the Membrane Bound Cytoskeleton and Coated Pits of Plant Cells by mean of Dry Cleaving // Protoplasma. -1985. -V. 119. -P. 212-218.
260. Wendt M., Sievers A. Restitution of Polarity in Statocytes from Centrifuged Roots // Plant Cell Env. -1986. -V. 9. -P. 17-23.
261. Grolig F. Actin-based organelle movements in interphase Spirogyra. II Protoplasma. -1990. -V. 155. -P. 29-42.
262. White R.G., Sack F.D. Actin Microfilaments In Presumptive Statocytes of Root Caps And Coleoptiles // Am.J.Bot. -1990. -V. 77. -P. 17-26.
263. Sievers A., Kramer-Fisher M., Braun M., Buchen B. The Polar Organization of the Growing Chara Rhizoid and the Transport of Statoliths are Actin-Dependent // Bot. Acta. -1991. -V. 104. -P. 103-109.
264. Noguchi T., Ueda K. Cortical Microtubules and Cortical Microfilaments in the Green Alga, Micrasteriaspinnatifida II Protoplasma. -1988. -V. 143. -P. 188-192.
265. Hensel W. Demonstration by Heavy-meromyosin of Actin Microfilaments in Extrcted Cress (Lepidium sativum L.) Root Statocytes // Planta. -1988. -V. 173. -P. 142-143.
266. Kobayashi H., Fukoda H., Shibaoka H. Interrelation Between the Spatial Disposition of Actin Filaments and Microtubules During the Differentiation of Tracheary Elements in Cultured Zinnia Cells // Protoplasma. -1988. -V. 143. -P. 29-37.
267. Forer A. Chromosome Movement during Cell-division: Possible Involvment of Actin Filaments. / Nuclear Division in the Fungi // Heath I.B. ed. -New York: Academic Press Inc. -1978. -P. 21-88.
268. Mcintosh J.R. Cell Division. / Microtubules // Roberts K., Hyams J.S. eds. -London: Academic Press. -1979. -P. 381-441.
269. Schmit A.C., Lambert A.-M. Microinjected Fluorescent Phalloidin in vivo Reveals the F-actin Dynamics and Assembly in Higher Plant Mitotic Cells // Plant Cell. -1990. -V. 2. -P. 129-138.
270. Albrecht-Buehler G. Is Cytoplasm Intelligent Too? / Cell and muscle motility // Shay J.W. ed. -New York & London: Plenum Press. -1985. -P. 1-21.
271. Derksen J., Wilms F.H., Pierson E.S. The Plant Cytoskeleton: Its Significance in Plant Development // Acta Bot. Neerl. -1990. -V. 39. -P. 1-18.
272. Spudich J.A., Watt S. The Regulation of Rabbit Skeletal Muscle Contraction // J. Biol. Chem. -1971. -V. 246. -P. 4866-4871.
273. Clark T.G., Merriam R.W. Actin in Xenopus Oocytes. I. Polymerization and Gelation in vitro 11 J. Cell Biol. -1978. -V. 77. -P. 427-436.
274. Pardee J.D., Spudich J.A. Purification of Muscle Actin. / Part A. Cytoskeleton Proteins, Isolation and Characterization // -Berlin: Springer-Verlag. -1982. -P. 271288.
275. Ebashi S. A New Simple Method of Preparing Actin from Chicken Gizzard // J. Biochem. -1985. -V. 97. -P. 693-695.
276. Vallee R.B. Structural and Contractile Proteins. / Part C. The Contractile Apparatus and the Cytoskeleton. // -London: Academic Press. -1986. 467p.
277. Лефковитс И., Перникс Б.М. Методы исследований в иммунологии. / -М.: Мир. -1981.486с.
278. DeMey J., Moereman М. The Preparation of Colloidal Gold Probes and Their Use as Marker in Electron Microscopy. / Advansed Techniqes in Biological Electron Microscopy//Koehler J.K. ed. -Berlin: Springer-Verlag. -1986. -P. 229-271.
279. Миронов A.A., Комиссарчик Я.Ю., Миронов B.A. Методы электронной микроскопии в биологии и медицине. / -СПб.: Наука. -1994. 400с.
280. Pollak J.M., Varndell I.M. Immunolabeling for Electron Microscopy. / -Amsterdam: Elsevier. -1985. 370p.
281. Поллак Д., Ван Норден С. Введение в иммуноцитохимию: современные методы и проблемы. / -М.: Мир. -1987. 74с.
282. Brada D., Roth J. "Golden Blot" Detection of Polyclonal and Monoclonal Antibodies Bound to Antigenes on Nitrocellulose by Protein A-gold Complexes // Analytical Biochemistry. -1984. -V. 142. -P. 79-83.
283. Read S.M., Northcote D.H. Minimization of variation in the Response to Different Proteins of the Coomassie Blue G Dye binding Assay for Protein // Analytical Biochemistry. -1981. -V. 116. -P. 53-64.
284. Laemmli U.K. Cleavage of Structural Proteins during the Assamly of the Head of Bacteriophage T4 //Nature. -1970. -V. 227. -P. 680-685.
285. Малыгин А.Г., Дорохина Н.И., Ганцерова И.Н. Механизм проявления белков в полиакриламидном геле//Биохимия. -1992. -Т. 57. -С. 518-530.
286. Raikhel N.V., Mishkind М., Palevitz B.A. Immunolocalization of Wheat Germ Agglutinin in Adult Wheat Plants by the Colloidal Gold Method // J. Cell Biology. -1982.-V. 95.-P. 409.
287. Lachapelle M., Aldrich H.C. Phalloidin-Gold Complexes: A New Tool for Ultrastructural Localization of F-actin // J. Histochem. Cytochem. -1988. -V. 36. -P. 1197-1202.
288. Рихтер Т.Я., Грингауз O.K., Соколов О.И. Выявление и характер мечения F-актина маркером фаллоидин коллоидное золото // Цитология. -1990. -Т. 32. -С. 1114-1119.
289. Allen P.G., Shuster С.В., Kas J., Chaponnier С., Janmey P.A., Herman I.M. Phalloidin binding and Rheological Differences among Actin Isoforms // Biochemistry. -1996. -V. 35. -P. 14062-14069.
290. Anders land J.M., Fisher D.D., Wymer C.L., Cyr R.J., Parthasarathy M.V. Characterization of a Monoclonal Antibody Prepared Against Plant Actin // Cell Motility and Cytoskeleton. -1994. -V. 29. -P. 339-344.
291. Hanein D., Matsudaira P., DeRosier D.J. Evidence for a Conformational Change in Actin Induced by Fimbrin (N375) Binding // J. Cell Biol. -1997. -V. 139. -P. 387-396.
292. Shriver J.W. The Structure of Myosin and its Role in Energy Transduction in Muscle //Biochem. Cell Biol. -1986. -V. 64. -P. 265-276.
293. Willingham M.C., Yamada S.S., Bechtel P.J., Rutherford A.V., Pastan J.H. Ultractructural Imnunocytocemical Localization of Myosin in Cultured Fibroblast Cells //J. Histochem. Cytochem. -1981. -V. 29. -P. 1289-1300.
294. Langanger G., Moermans M., Dancels G., Sobieszek A., Brabander U., DeMey J. The Molecular Organization, of Myosin in Stress Fibers of Cultured Cells // J. Cell Biol. -1986. -V. 102. -P. 200-209.
295. Trayer H.R., Trayer J.P. A New and Rapid Method for the Isolation of Myosin from Small Amounts of Muscle and Non-muscle Tissue by Affinity Chromatography // FEBS Lett. -1975. -V. 54. -P. 291-296.
296. Niederman R., Pollard T.D. Human Platelet Myosin II. In vitro Assembly and Structure of Myosin Filaments // J. Cell Biol. -1975. -V. 67. -P. 72-92.
297. Fowler V.M., Davis J.Q., Bennett V. Human Erythrocyte Myosin: Identification and Purification // J. Cell Biology. -1985. -V. 100. -P. 47-55.
298. Подгорная О.И., Хайтлина С.Ю., Шелудько Н.С. Белки сократительного аппарата амбулакральных ножек морской звезды. / Структурные основы и регуляция биологической подвижности // Иваницкий Г.Р. ред. -М.: Наука. -1980. -С. 133-137.
299. Clarke М., Spudich J.A. Biochemical and Structural Studies of Actomyosin-like Proteins from Non-muscle Cells. Isolation and Characterization of Myosin from Amoebae Dictyostelium discoideum II J. Mol. Biol. -1974. -V. 86. -P. 209-222.
300. Mockring S.C., Spudich J.A. Calcium Control of Actin-activated Myosin Adenosine-triphosphatase from Dictyostelium discoideum II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1976. -V. 73. -P. 2321-2325.
301. Hinssen PI., D'Haese J., Small J.V., Sobieszek K. Mode of Filament Assembly of Myosins from Muscle and Nonmuscle Cells // J. Ultrastruct. Res. -1978. -V. 64. -P. 282-302.
302. Jontes J.D., Ostap E.M., Pollard T.D., Milligan R.A. Three-dimensional Structure of Acanthamoeba castellanii Myosin-IB (MIB) Determined by Cryoelectron Microscopy of Decorated Actin Filaments //J. Cell Biol. -1998. -V. 141. -P. 155-162.
303. Pollard T.D. Structure and Polymerization of Acanthamoeba Myosin-II Filaments // J. Cell Biology. -1982. -V. 95. -P. 816-825.
304. Blanchoin Г., Pollard T.D. Mechanism of Interaction of Acanthamoeba Actophorin (ADF/cofilin) with Actin Filaments // J. Biol. Chem. -1999. -V. 274. -P. 15538-15546.
305. Hatano S., Tazawa M. Isolation, Purification and Characterization of Myosin В from Myxomycete Plasmodium // Biochemica et Biophysica Acta. -1968. -V. 154. -P. 507519.
306. Hatano S., Ohnuma J. Purification and Characterization of Myosin A from the Myxomycete Plasmodium // Biochimica et Biophysica Acta. -1970. -V. 205. -P. 110120.
307. Adelman M.R., Taylor E.W. Isolation of an Actomyosin-like Protein Complex from Slime Mold Plasmodium and the Separation or the Complex into Actin and Myosinlike Fractions // Biochemistry. -1969. -V. 8. -P. 4964-4975.2+
308. Kato Т., Tonomura Y. Ca Sensitivity of Actomyosin ATPase Purified from Physarum polycephalum II J. Biochem. -1975. -V. 77. -P. 1127-1134.
309. Kohama K., Takano-Ohmuro H., Tanaka Т., Yamaguchi Y., Kohama T. Isolation and Characterization of Myosin from Amoebae of Physarum polycephalum II J. Biol. Chem. -1986. -V. 98. -P. 2455-2500.
310. Kamiya N., Kuroda K. Studies on the Velocity Distribution of the Protoplasmic Streaming in the Myxomycete Plasmodium // Protoplasma. -1958. -V. 49. -P. 1-4.
311. Kamiya N. Physiological and Chemical Basis of Cytoplasmic Streaming // Ann. Rev. Plant Physiol. -1981. -V. 32. -P. 205-236.
312. Clarke M., Spudich J.A. Nonmuscle Contractile Proteins: The Role of Actin and Myosin in Cell Motility and Shape Determination. / Ann. Rev. Biochem // -Annual Reviews Inc. -1977. -P. 797-822.
313. Поглазов Б.Ф. Аденозинтрифосфатазная активность и двигательная реакция растений // Доклады Академии Наук. -1956. -Т. 109. -С. 597-599.
314. Galston A.W. Leaf Movements and the Analysis of Plant Behavior // Bot. Mag. -1978. -V. 1. -P. 243-253.
315. Jaffe M.J., Galston A.W. Physiological Studies on Pea Tendrils ATPase Activity and Contractility Associated with Coiling // Plant Physiol. -1967. -V. 42. -P. 845-847.
316. Можаева JI.B., Боева Т.Г. Изучение аденозинтрифосфатазной активности и сократительных свойств клеток корня // Изв. ТСХА. -1970. -Т. 37. -С. 15-23.
317. Shimmen Т., Hamatani М., Saito S., Yokota Е., Mimura Т., Fusetani N., Karaki H. Roles of Actin Filaments in Cytoplasmic Streaming and Organization of Transvacuolar Strands in Root Hair Cells of Hydrocharis // Protoplasma. -1995. -V. 185.-P. 188-193.
318. Sokolov O.I., Turkina M.V. Isolation and Identification of the Myosin-like Protein from Conducting Bundles of Higher Plants // Proc. Ill Int. Symp. "Plant Metabolism Regulation". -Bulgaria, Sofia. -1984. -P.86-90.
319. Shimmen Т., Ridge R.W., Lambris I., Plazinski E., Yokota E., Williamson R.E. Plant Myosins // Protoplasma. -2000. -V. 214. -P. 1-2.
320. Matsuda G., Maita Т., Miyanishi Т., Hayashida H. Structure and Function of Muscle Myosin // J. Protein. Chem. -1987. -V. 6. -P. 33-46.
321. Левицкий Д.И. Легкие цепи миозина и их роль в регуляции мышечного сокращения // Успехи биол. химии. -1986. -Т. 27. -С. 74-102.
322. Huxley Н.Е. Electron Microsocpe Studies on the Structure of Natural and Synthetic Protein Filaments from Striated Muscle // J. Mol. Biol. -1963. -V. 7. -P. 281-308.
323. Elliot A., Offer G. Shape and Flexibility of the Myosin Molecule // J. Mol. Biol. -1978. -V. 123. -P. 505-519.
324. Vibert P., Craig R. Structural Changes that Occur in Scallop Myosin Filaments upon Activation // J. Biol. Chem. -1985. -V. 10. -P. 830-837.
325. Flicker P.F., Wallimann Т., Vibert P. Electron Microscopy of Scallop Myosin. Location of Regulatory Light Chains // J. Mol. Biol. -1983. -V. 169. -P. 723-741.
326. Takahashi K. Topography of the Myosin Molecule as Visualized by an Improved Negative Staining Method // J. Biochem. -1978. -V. 83. -P. 905-908.
327. Walker M., Knight P., Trinick J. Negative Staining of Myosin Molecules // J. Mol. Biol. -1985. -V. 184. -P. 535-5542.
328. Kensler R.W., Levine R.J.C. An Electron Microscopic and Optical Difraction Analysis of the Structure of Limulus Tension Muscle Thikc Filaments // J. Cell Biol. -1983.-V. 92. -P. 443-451.
329. Левицкий Д.И. Структурные особенности и функциональная роль молекул миозина. / Структура и функции белков сократительных систем // Пинаев Г.П. ред. Л.: Наука. -1987. -С. 5-31.
330. Remedios C.G., Mike М., Barden J.A. Fluorescence Resonanse Energy Transfer Measurments of Distances in Actin and Myosin. A Critical Evaluation // J. Muscle Res. Cell Motil. -1987. -V. 8. -P. 97-117.
331. Szent-Gyorgy A.G. Meromyosins, the Subunits of Myosin // Arch. Biochem. Biophys. -1953.-V. 42. -P. 305-320.
332. Ishikawa M., Bischoff R., Holtzer H. Formation of Arrowhead Completes with Heavy Meromyosin in a Variety of Cell Types // J. Cell Biology. -1969. -V. 43. -P. 312-328.
333. Okamoto Y., Sekine T. A New, Smallar Actin-activaitable Myosin Subfragment I wich Lacks the 20 kDa, SHI and SH2 Peptide // J. Biol. Chem. -1987. -V. 262. -P. 7951-7954.
334. Pollard T.D., Korn E.D. Acanthamoeba Myosin, I. Isolation From Acanthamoeba Castellanii of an Enzyme Similar To Muscle Myosin // J. Biol. Chem. -1973. -V. 248. -P.4682-4690.
335. Pollard T.D., Stafford W.F., Porter M.E. Charaterization of a Second Myosin from Acanthamoeba castellainii II J. Biol. Chem. -1978. -V. 253. -P. 4798-4808.
336. Albanesi J.P., Fujisaki H., Korn E.D., Jones R., Sheetz M.P. Movement on Actin Cables of Beads Coated by Myosin I from Acanthamoeba II J. Cell Biology. -1984. -V. 99. -P. 350-357.
337. Pollard T.D. Myosin Filaments in Cytoplasm //Nature. -1985. -V. 314. -P. 321-321.
338. Huxley H.E. Molecular Basis of Contraction. V. Molecular Structure of the Filaments. / Muscle and Nonmuscle Motility // Stracher A. ed. -Academic Press. -1983. -P. 4365.
339. Hammer J.A. The Structure and Function of Unconventional Myosins A Review // J. Muscle Res. Cell Motil. -1994. -V. 15 . -P. 1-10.
340. Поглазов Б.Ф. Структура и функции сократительных белков. / -М.: Наука. -1965. 223с.
341. Пантелеева Н.С. Современные представления о механизме гидролиза АТФ миозином // Молек. биология. -1979. -Т. 13. -С. 485-496.
342. Pollard T.D. The Myosin Crossbridge Problem // Cell. -1987. -V. 48. -P. 909-910.
343. Hibberd R., Trentham W. Site-specific Inhibition of Myosin-mediated Motility in vitro by Monoclonal Antibodies // Annu. Rev. Biophys. & Biophys. Chem. -1986. -V. 15. -P. 119-161.
344. Flicker P.F., Peltz G., Sheetz M.P., Parham P., Spudich J.A. Site-specific Inhibition of Myosin-mediated Motility in vitro by Monoclonal Antibodies // J. Cell Biology. -1985. -V. 100. -P. 1024-1030.
345. Friess E.T. The effect of a Chelating Agent on Myosin ATPase // Arch. Biochem. Biophys.-1954.-V. 51.-P. 17-23.
346. Семина Т.К., Петушкова E.B. Особенности рН-зависимости Са-АТФазной активности тяжелого меромиозина с модифицированными SH-группами // Биохимия. -1977. -Т. 42. -С. 934-939.
347. Туркина М.В., Крючешникова А.Л., Емельянова Н.Н. Аденозинтрифосфатазная активность белков флоэмы Heracleum sosnowskyi II Физиология растений. -1975. -Т. 22. -С. 345-353.
348. Reines D., Clarke М. Quantitative Immunochemical Studies of Myosin in Dictyostelium discoideum II J. Biol. Chem. -1985. -V. 260. -P. 1 133-1140.
349. Trotter J.A., Adelstein R.S. Macrophage Myosin. Regulation of Actin-activated ATPase Activity by Phosphorylation of the 20 000 Dalton Light Chain // J. Biol. Chem. -1979. -V. 254. -P. 8781-8785.
350. Sagara J.K., Nagata K., Ichikawa Y. Phosphorylation of the Myosin Heavy Chain. Its Effect on Actin-activated Mg-stimulated ATPase in Leukemic Myeloblasts // Biochem. J. -1982. -V. 214. -P. 839-843.
351. Itoh Т., Ikebe M., Kargacin G.J., Hartshorne D.J., Kemp B.E., Fay F.S. Effects of Modulators of Myosin Light-chain Kinase Activity in Single Smooth Muscle Cells // Nature. -1989. -V. 338. -P. 164-167.
352. Северин Е.С., Кочеткова М.Н. Роль фосфорилирования в регуляции клеточной активности. / -М.: Наука. -1985. 237с.
353. Mornet D., Pantel P., Bertrand R., Audermard E., Kassab R. Localization of the Reactive Trinitrophenylated Lysyl Residue of Myosin ATPase Site in the NH2-terminal (27 kDa domain ) of SI heavy chain // FEBS Lett. -1980. -V. 117. -P. 183188.
354. Korner M., Van Thiem N., Cardenaud R., Lacombe G. Location of an Essential Carboxyl Group Along the Heavy Chain of Cardiac and Skeletal Myosin Subfragments I // Biochemistry. -1983. -V. 22. -P. 5843-5847.
355. Cote G.P., Collins J.H., Korn E.D. Identification of Three Phosphorylacion Sites on Each Heavy Chain of Acanthamoeba Myosin II // J. Biol. Chem. -1987. -V. 258. -P. 12816.
356. Harrington W.F., Rodgers M.E. Myosin // Annu. Rev. Biochem. -1984. -V. 53. -P. 3574.
357. Squire J.M. General Model for the Structure of all Myosin-containing Filaments // Nature. -1971. -V. 233. -P. 457-462.
358. Trinick J., Cooper J.A. Sequential Disassembly of Vertebrate Muscle Thick Filaments //J. Mol. Biol. -1980. -V. 141. -P. 315-321.
359. Pepe F.A. Macromolecular Assembly of Myosin. / Muscle and Nonmuscle Motility 11 Stracher A. ed. -1983. -P. 105-149.
360. Kaminer В., Bell A.L. Myosin Filamentogenesis: Effects of pH and Ionic Concentration // J. Mol. Biol. -1966. -V. 20. -P. 391-401.
361. Suzuki H., Onishi H., Takahashi K., Watanabe S. Structure and Function of Chicken Gizzard Myosin // J. Biochem. -1978. -V. 84. -P. 1529-1542.
362. Megerman J., Lowey S. Polymerization of Myosin from Smooth Muscle of the Calf Aorta//Biochemistry. -1981. -V. 20. -P. 2099-2110.
363. Harrington W.F., Himmelfarb S. Effect of Adenosine di- and triphosphatase on the Stability of Synthetic Myosin Filaments // Biochemistry. -1972. -V. 11. -P. 2945-2952.
364. Pinset-Harstrom J. Mg-ATP Specificaly Controls in vitro Self-assembly of Vertebrate Skalatal Myosin in the Physiological pH Range // J. Mol. Biol. -1985. -V. 182. -P. 159-172.
365. Reisler E., Smith C.K., Seegan J. Myosin Minifilaments // J. Mol. Biol. -1980. -V. 143.-P. 129-145.
366. Reisler E., Cheung P., Oriol-Audit C., Lakr J.A. Growth of Synthetic Myosin Filaments, Minifilaments //Biochemistry. -1982. -V. 21. -P. 701-707.
367. Подлубная 3.A., Левицкий Д.И., Шувалова Л.А., Поглазов Б.Ф. Упорядоченная самосборка миозиновых минифиламентов: влияние Mg и фосфорилирования легких цепей миозина // Доклады Академии Наук. -1986. -Т. 290. -С. 1015-1017.
368. Pollard T.D. Electron Microscopy of Synthetic Myosin Filaments. Evidence for Cross-bridge Flexibility and Copolymer Formation // J. Cell Biology. -1975. -V. 67. -P. 93104.
369. Nachmias V.T. Filament Formation by Purified Physarum Myosin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1972. -V. 90. -P. 2011-2014.
370. Kuczmarski E.R., Spudich J.A. Regulation of Self-assembly Phosphorylation of Dictyostellium Heavy Chain Inhibits Formation of Thick Filaments // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1980. -V. 77. -P. 7292-7296.
371. Collins J.H., Cote G.P., Korn E.D. Localization of the Three Phosphorylation Sites on Each Heavy Chain of Acanthamoeba Myosin II to a Segment at the End of the Tail // J. Biol. Chem. -1982. -V. 257. -P. 4529-4534.
372. Toyoshima Y.Y., Krön S.J., McNally E.M., Niebling K.R., Toyoshima C., Spudich J. A. Myosin Sub fragment-1 is Sufficient to Move Actin Filaments in vitro II Nature. -1987. -V. 328. -P. 536-539.
373. Rayment I., Rypniewski W.R., Schmidt-Base K., Smith R., Tomchick D.R., Benning M.M., Winkelmann D.A., Wesenberg G., Holden H.M. The Three- Dimensional Structure of Myosin Subfragment-1: A Molecular Motor // Science. -1993. -V. 261. -P. 50-58.
374. Spudich J.A. How Molecular Motors Work//Nature. -1994. -V. 372. -P. 515-518.
375. Rayment I. The Structural Basis of the Myosin ATPase Activity // J. Biol. Chem. -1996. -V. 271.-P. 15850-15853.
376. Ruppel K.M., Spudich J.A. Structure-Function Studies of the Myosin Motor Domain: Importance of the 50-kDa Cleft // Molecular Biology of the Cell. -1996. -V. 7. -P. 1123-1136.
377. Попов E.M. Современные достижения рентгеноструктурных исследований белков. / Проблема белка// Иванов В.Т. ред. М.: Наука. -1996. -С. 54-137.
378. Orlova А., Egelman E.H. Cooperative Rigor Binding of Myosin to Actin is a Function of F-actin Structure // J. Mol. Biol. -1997. -V. 265. -P. 469-474.
379. Ponomarev M.A., Furch M., Levitsky D.I., Manstein D.J. Charge Changes in Loop 2 Affect the Thermal Unfolding of the Myosin Motor Domain Bound to F-Actin // Biochemistry. -2000. -V. 39. -P. 4527-4532.
380. Uyeda T.Q.P., Abramson P.D., Spudich J.A. The Neck Region of the Myosin Motor Domain Acts as a Lever Arm to Generate Movement // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. -1996.-V. 93.-P. 4459-4464.
381. Maruta H., Korn E.D. Acanthamoeba Myosin II // J. Biol. Chem. -1977. -V. 252. -P. 6501-6509.
382. Xu J., Harder B.A., Uman P., Craig R. Myosin Filament Structure in Vertebrate Smooth Muscle // J. Cell Biol. -1996. -V. 134. -P. 53-66.
383. Ritchie S.M., Battey N.H. Phosphorylation and the Cytoskeleton. / Signal Transduction in Plant Growth and Development // Verma D.P.S. ed. -Berlin: SpringerVerlag. -1996.-P. 113-139.
384. Kato Т., Tonomura Y. Identification of Myosin in Nitella flexilis II J. Biochem. -1977. -V. 82. -P. 777-782.
385. Теплов B.A., Бейлина С.И., Романовский Ю.М. Автоволновая динамика цитоскелета плазмодия Physarum polycephalum II Физиология растений . -1998. -Т. 45. -С. 165-181.
386. Radford J.E., White R.G. Localization of a Myosin-like Protein to Plasmodesmata // Plant J. -1998. -V. 14. -P. 743-750.
387. Куликова A.Jl. Некоторые свойства флоэмных белков из эксудата тыквы // Физиология растений. -1992. -Т. 39. -С. 1108-1115.
388. Baluska F., Polsakiewicz М., Peters М., Volkmann D. Tissue-Specific Subcellular Immunolocalization of a Myiosin-like Protein in Maize Root Apices // Protoplasma. -2000. -V. 212. -P. 137-145.
389. Tang X., Hepler P.K., Scordilis S.P. Immunochemical and Immunocytochemical Identification of a Myosin Heavy Chain Polypeptide in Nicotiana Pollen Tubes // J. Cell Sci. -1989. -V. 92. -P. 569-574.
390. Kohno Т., Chaen S., Shimmen T. Characterization of the Translokator Associated With Pollen Tube Organelles // Protoplasma. -1990. -V. 154. -P. 179-183.
391. Schliwa M. Myosin Steps Backwards //Nature. -1999. -V. 401. -P. 431-432.
392. Yokota E., Yukawa C., Muto S., Sonobe S., Shimmen T. Biochemical and Immunocyfochemicai Characterization of Two Types of Myosins in Cultured Tobacco Bright Yeilow-2 Cells // Plant Physiol. -1999. -V. 121. -P. 525-534.
393. Yokota E., Muto S., Shimmen T. Inhibitory Regulation of Lligher-Plant Myosin by Ca2+Ions//Plant Physiol. -1999. -V. 119. -P. 231-239.
394. Miller D., Scordilis S., Hepler P. Identification and Localization of three Classes of Myosins in Pollen Tubes of Lilium longiflorum and Nicotiana alata // J Cell Sci. -1995.-V. 108.-P. 2549-2563.
395. Pollard T.D., Doberstein S.K., Zot H.G. Myosin-I // Annu. Rev. Plant Physiol. -1991. -V. 53.-P. 653-681.
396. Hammer J.A., Jung G., Korn E.D. Genetic Evidence that Acanthamoeba Myosin-I is a true Myosin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1986. -V. 83. -P. 4655-4659.
397. Baines I.C., Brzeska H., Korn E.D. Differential Localization of Acanthamoeba Myosin I Isoforms//J. Cell Biol.-1992.-V. 119. -P. 1193-1203.
398. Ostap E.M., Pollard T.D. Overlapping Functions of Myosin-I Isoforms // J. Cell Biol. -1996. -V. 133.-P.221-224.
399. Albanesi J.P., Fujisaki H., Hammer J.A., Korn E.D., Jones R., Sheetz M.P. Monomeric Acanthamoeba Myosin I Support Movement in vitro II J. Biol. Chem. -1985. -V. 260. -P. 8649-8652.
400. Mooseker M.S., Coleman T.R. The 110 kD-Proteln-Calmodulin Complex of the Intestinal Microvillus (Brush Border Myosin I) Is a Mechanoenzyme // J. Cell Biol. -1989. -V. 108. -P. 2395-2400.
401. Mermall V., Post P.L., Mooseker M.S. Unconventional Myosins in Cell Movement, Membrane Traffic, and Signal Transduction // Science. -1998. -V. 279. -P. 527-533.
402. Montell C., Rubin G.M. The Drosophila Nina C Locus Encodes two Photoreceptor Cell Specific Proteins with Domains Homologous to Protein Kinases and the Myosin Heavy Chain Head // Cell. -1988. -V. 52. -P. 757-772.
403. Bahler M. Myosins on the Move to Signal Transduction // Curr. Opin. Cell Biol. -1996. -V. 8. -P. 18-22.
404. Mehta A.D., Rock R.S., Rief M., Spudich J.A., Mooseker M.S., Cheney R.E. Myosin-V a Processive Actin-Based Motor // Nature. -1999. -V. 400. -P. 590-593.
405. Kinkema M., Schiefelbein J. A Myosin from a Higher Plant Has Structural Similarities to Class V Myosins // J. Mol. Biol. -1994. -V. 239. -P. 591-597.
406. Knight A.E., Kendrick-Jones J. A Myosin-like Protein from a Higher Plant // J. Mol. Biol.-1993.-V. 231.-P. 148-154.
407. Reichelt S., Knight A.E., Hodge T.P., Baluska F., Samaj J., Volkmann D., Kendrick-Jones J. Characterization of the Unconventional Myosin VIII in Plant Cells and its Localization at the Post-cytokinetic Cell Wall // Plant J. -1999. -V. 19. -P. 555-567.
408. Reinhard J., Scheel A.A., Diekmann D., Hall A., Ruppert C., Bahler M. A Novel Type of Myosin Implicated in Signaling by Rho Family GTPases // EMBO J. -1995. -V. 14. -P. 697-704.
409. Yang Z., Watson J.C. Molecular Cloning and Characterization of rho, a ras-related Small GTP-binding Protein from the Garden Pea // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1993. -V. 90. -P. 8732-8736.
410. Гусев H.B. , Воротников A.B., Бирюков К.Г., Ширинский В.П. Кальдесмон и кальпонин- белки, участвующие в регуляции взаимодействия актина с миозином в немышечных клетках и гладких мышцах // Биохимия. -1991. -Т. 56. -С. 13471368.
411. Chacko S., Jacob S.S., Horiuchi K.Y. Myosin I from Mammalian Smooth Muscle is Regulated by Caldesmon Calmodulin // J. Biol. Chem. -1994. -V. 269. -P. 1580315807.
412. Туркина M.B., Акатова JI.3. Термостабильные актин-связывающие белки из флоэмы heracleum sosnowskyi // Физиология растений. -1994. -Т. 41. -С. 367-373.
413. Туркина М.В., Куликова A.JL, Коппель Л.А., Акатова Л.З., Бутенко Р.Г. Актин и термостабильные актин-связывающие белки в культуре клеток пшеницы // Физиология растений. -1995. -Т. 42. -С. 348-355.
414. Krauze К., Makuch R., Stepka М., Dabrowska R. The first caldesmon-like protein in higher plants //Biochem.Biophys.Res.Commun. -1998. -V. 247. -P. 576-579.
415. Geeves M.A. The Influence of Pressure on Actin and Myosin Interaction in Solution and in Single Muscle Fibres//J. Cell Sci. -1991. -V. 14. -P. 31-35.
416. Tumminia S.J., Koretz J.F., Landau J.V. Hydrostatic Pressure Studies of Native and Synthetic Thick Filaments: in vitro Myosin Aggregates at pH 7.0 with and without C-Protein // Biochimica et Biophysica Acta. -1989. -V. 999. -P. 300-312.
417. Hwang J.C., Watabe S., Hashimoto K. Changes in Carp Myosin ATPase Induced by Temperature Acclimation // J. Сотр. Physiol. B. -1990. -V. 160. -P. 233-239.
418. Meagher R.B., Mckinney E.C., Kandasamy M.K. Isovariant Dynamics Expand and Buffer the Responses of Complex Systems: The Diverse Plant Actin Gene Family // Plant Cell. -1999. -V. 11. -P. 995-1005.
419. Hasson T. Molecular Motors: Sensing a Function for Myosin-Vila // Curr. Biol. -1999.-V. 9.-P. R838-R841.
420. Drobak B.K. Plant Phosphoinositides and Intracellular Signaling // Plant Physiol. -1993. -V. 102. -P. 705-709.
421. Cote G.G., Crain R.C. Biochemistry of Phosphoinositides // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. -1993. -V. 44. -P. 333-356.
422. Nick P. Signals, Motors, Morphogenesis (the Cytoskeleton in Plant Development) // Plant Biology. -1999. -V. 1. -P. 169-179.
423. Miyata H., Bowers B., Korn E.D. Plasma Membrane Association of Acanthamoeba Myosin I//J. Cell Biol.-1989. -V. 109.-P. 1519-1528.
424. Adams R.J., Pollard T.D. Binding of Myosin I to Membrane Lipids // Nature. -1989. -V. 340.-P.565-568.
425. Doberstein S.K., Pollard T.D. Localization and Specificity of the Phospholipid and Actin Binding Sites on the Tail of Acanthamoeba Myosin 1C // J. Cell Biol. -1992. -V. 117.-P. 1241-1249.
426. Doberstein S.K., Baines I.C., Wiegand G., Korn E.D., Pollard T.D. Inhibition of Contractile Vacuole Function in vivo by Antibodies Against Myosin-I // Nature. -1993. -V. 365. -P. 841-843.
427. Zot H.G., Doberstein S.K., Pollard T.D. Myosin-I Moves Actin Filaments on a Phospholipid Substrate: Implications for Membrane Targeting // J. Cell Biol. -1992. -V. 116. -P. 367-376.
428. Muguruma M., Mutsumura S., Fukazuma T. Direct Interaction between Talin and Actin//Biochem. Biophys. Res. Commun. -1990. -V. 171. -P. 1217-1223.
429. Miller D., Hable W.E., Gottwald J., Ellardivey M., Demura T., Lomax T., Carpita N.C. Connections: The Hard Wiring of the Plant Cell for Perception, Signaling and Response // Plant Cell. -1997. -V. 9. -P. 2105-2117.
430. Reddy A.S.N., Safadi F., Narasimhulu S.B., Golovkin M., Hu X. A Novel Plant Calmodulin-Binding Protein with a Kinesin Heavy Chain Motor Domain // J. Biol. Chem. -1996. -V. 94. -P. 322-327.
431. Chia C.P., Hitt A.L., Luna E.J. Direct Binding of F-actin to Ponticulin, an Integral Plasma Membrane Glycoprotein // Cell Motility and the Cytoskeleton. -1991. -V. 18. -P. 164-179.
432. Wagner V., Brian L., Quatrano R.S. Role of a Vitronectin-Like Molecule in Embryo Adhesion of the Brown Alga Fucus II Proc. Natl. Acad. Sei. USA. -1992. -V. 89. -P. 3644-3648.
433. Gen J.S., Reuzeau C., Doolittle K.W., McNally J.G., Pickard B.G. Covisualization by Computational Optical-Sectioning Microscopy of Integrin and Associated at the Cell Membrane of Living Onion Protoplasts // Protoplasma. . -1996. -V. 194. -P. 215-230.
434. Klahre U., Friederich E., Kost B., Louvard D., Chua N.H. Villin-like Actin-binding Proteins are Expressed Ubiquitous in Arabidopsis II Plant Physiol. -2000. -V. 122. -P. 35-47.
435. Calvert C.M., Gant S.J., Bowles D.J. Tomato Annexins p34 and p35 Bind to F-actin and Display Nucleotide Phosphodiesterase Activity Inhibited by Phospholipid Binding // Plant Cell. -1996. -V. 8. -P. 333-342.
436. Bogatcheva N.V., Huber P.A., Fräser I.D., Marston S.B., Gusev N.B. Localization of Phospholipid-Binding Sites of Caldesmon // FEBS lett. -1994. -V. 342. -P. 176-180.
437. Staiger C.J., Yuan M., Valenta R., Shaw P.J., Warn R.M., Lloyd C.W. Microinjected Profilin Affects Cytoplas-mic Streaming in Plant Cells by Rapidly Depolymerizing Actin Microfilaments // Curr. Biol. -1994. -V. 4. -P. 215-219.
438. Gibbon B.C., Kovar D.R., Staiger C.J. Latrunculin B has Different Effects on Pollen Germination and Tube Growth // Plant Cell. -1999. -V. 11. -P. 2349-2363.
439. Schafer D.A., Gill S.R., Cooper J.A., Heuser J.E., Schroer T.A. Ultrastructural Analysis of the Dynactin Complex: An Actin-Related Protein is a Component of a Filament that Resembles F-Actin II J. Cell Biol. -1994. -V. 126. -P. 403-412.
440. Fath K.R., Burgess D.R. Membrane Motility Mediated by Unconventional Myosin // Curr. Opin. Cell Biol. -1994. -V. 6. -P. 131-135.
441. Sanderfoot A.A., Raikhel N.V. The Specificity of Vesicle Trafficking: Coat Proteins and SNAREs // Plant Cell. -1999. -V. 11. -P. 629-641.
442. Chen J.C.W., Kamiya N. Localisation of Myosin in the Internodal Cell of Nitella as Suggested by Differential Treatment with N-ethylmaleimide // Cell Struct. Funct. -1975. -V. 1. -P. 1-9.
443. Sheetz M.P., Spudich J.A. Movement of Myosin-coated Structures on Actin Cables // Cell Motility. -1983. -V. 3. -P. 485-489.
444. Shimmen T., Yano M. Active Sliding Movement of Latex Beads Coated with Skeletal Muscle Myosin on Chara Actin Bundles // Protoplasma. -1984. -V. 121. -P. 132-137.
445. Shimmen T., Tazawa M. Reconstitution of Cytoplasmic Streaming in Characeae II Protoplasma. -1982. -V. 113. -P. 127-131.
446. Spudich J.A., Kron S.J., Sheetz M.P. Movement of Myosin-coated Beads on Oriented Filaments Reconstituted from Purified Actin //Nature. -1985. -V. 315. -P. 584-586.
447. Nagashima H. Active Movement of Synthetic Myosin Filaments Observed by Dark-field Light Microscopy//J. Biochem. -1986. -V. 100. -P. 1023-1029.471. fluxley H.E. The Mechanism of Muscular Contraction // Science. -1969. -V. 164. -P. 1356-1366.
448. Allen N.S. Endoplasmic Filaments Generate the Motive Force for Rotational Streaming in Nitella II J. Cell Biology. -1974. -V. 63. -P. 720-731.
449. Pickard W.F. Hydrodinamic Aspects of Protoplasmic Streaming in Chara braunii II Protoplasma. -1974. -V. 82. -P. 321-339.
450. Hayashi Y. Theoretical Study of Motive Force of Protoplasmic Streaming in a Plant Cell//J.Theor.Biol. -1980. -V. 85. -P. 469-480.
451. Nothnagel E.A., Webb W.W. Hydrodynamic Models of Viscous Coupling between Motile Myosin and Endoplasm in Characean Algae // J. Cell Biology. -1982. -V. 94. -P. 444-454.
452. Williamson R.E. Cytoplasmic Streaming in Chara: a Cell Model Activated by ATP and Inhibited by Cytochalasin B // J. Cell Sci. -1975. -V. 17. -P. 655-668.
453. All. Bradley M.O. Microfilaments and Cytoplasmic Streaming-inhibition of Streaming with Cytochalasin // J. Cell Sci. -1973. -V. 12. -P. 327-343.
454. Pollard T.D. Myosin Purification and Characterisation. / Methods in Cell Biology. Part A. // Wilson R. ed. -New York: Academic Press. -1982. -P. 333-371.
455. Rathbun W.B., Betlach M.V. Estimation of Enzymaticaly Produced Orthophosphate in the Presence of Cysteine and Adenosinetriphosphate // Analytical Biochemistry. -1969. -V. 28. -P. 436-445.
456. Murthy M.R.V., Bharucha A.D. Ultracentrifugation of Small Volumes of Tissue Extracts, without the use of Tube Adapters // Analytical Biochemistry. -1978. -V. 85. -P. 251-254.
457. Поглазов Б.Ф., Иванов Г.Г., Метлина А.Л. Химическая пришивка миозина и актина к капроновому волокну // Молек. биология. -1976. -Т. 10. -С. 175-179.
458. Brand Р.Н., Stansbury R. Improved Microdialysis Technique // Analytical Biochemistry. -1979. -V. 94. -P. 109-111.
459. Pollard T.D. Purification of Nonmuscle Myosins. / Methods in enzymology. Part B. // -1982. -P. 331-357.
460. Kollman R. Fine Structural and Biochemical Characterization of Phloem Proteins // Can. J. Bot. -1980. -V. 58. -P. 802-806.
461. Pollard T.D., Korn E.D. Acanthamoeba caatellanii of the Enzyme Similar to Muscle Myosin 11 J. Biol. Chem. -1977. -V. 248. -P. 4682-4690.
462. Levitsky D.I., Shuvalova L.A., Poglazov B.F. The Effect of Myosin Light Chain Phosphorylation on the Actin Stimulated ATPase Activity of Myosin Minifilaments // FEBS Lett. -1987. -V. 221. -P. 77-80.
463. Collins J.H., Borysenko C.W. The 110 000 Dalton Actin and Calmodulin-binding Protein from Intestinal Brush Broderis a Myosin-like ATPase // J. Mol. Chem. -1984. -V. 259. -P. 14128-14135.
464. Conzelman K.A., Mooseker M.S. The 110-kD Protein-Calmodulin Complex of the Intestinal Microvillus is an Actin-activated MgATPase // Journal Cell Biology. -1987. -V.105.-P.313-324.
465. Coluccio L.M., Bretscher A. Calcium-regulated Cooperative Binding of the Microvillar llOK-calmodulin Complex to F-actin: Formation of Decorated Filaments //J. Cell Biology. -1987. -V. 105. -P. 325-333.
466. Cheney R.E., Rilley M.A., Mooseker M.S. Phylogenetic Analysis of the Myosin Superfamily // Cell Motil. Cytoskeleton. -1993. -V. 24. -P. 213-223.
467. Stull J.T., Lin P.J., Krueger J.K., Trewhella J., Zhi G. Myosin Light Chain Kinase: Functional Domains and Structural Motifs // Acta Physiol. Scand. -1998. -V. 164. -P. 471-482.
468. Grabski S., Arnoys E., Bush B., Schindler M. Regulation of Actin Tension in Plant Cells by Kinases and Phosphatases // Plant Physiol. -1998. -V. 116. -P. 279-290.
469. Blum S., Bereiter-Hahn J. Interactions of Actin Filaments With Ldh // Endocytobiosis. -1991. -V. 7. -P. 231-244.
470. Evans L.L., Lee A.J., Bridgman P.C., Mooseker M.S. Vesicle-associated Brain Myosin-V can be Activated to Catalyze Actin-based Transport // J. Cell Sci. -1998. -V. 111.-P.2055-2066.
471. Bassell G.J., Singer R.H. mRNA and Cytoskeletal Filaments // Curr. Opin. Cell Biol. -1997. -V. 9. -P. 109-115.
472. Johnston D.S. The Intracellular Localization of Messenger RNAs // Cell. -1995. -V. 81. -P. 161-170.
473. Condeelis J. Elongation Factor la, Translation and the Cytoskeleton // TIBS. -1995. -V. 20. -P. 169-170.
474. Stankovic B., Clore A.M., Abe S., Larkins B.A., Davies E. Actin in Protein Synthesis and Protein Body Formation. / Actin: A Dynamic Framevork for Multiple Plant Cell Functions // Staiger C.J. ed. -Kluwer Academic Publishers. -2000. -P. 129-143.
475. Petersen J., Nielsen O., Egel R., Hagan I.M. F-actin Distribution and Function During Sexual Differentiation in Schizosaccharomyces pombe II J. Cell Sci. -1998. -V. 111. -P.867-876.
476. Hovland R., Hesketh J., Pryme I.F. The Compartmentalization of Protein Synthesis: Importance of Cytoskeleton and Role in mRNA Targeting // Int. J. Biochem. Cell Biol. -1996. -V. 28. -P. 1089-1105.
477. Клячко H.JI. Белоксинтезирующий аппарат и цитоскелет // Физиология растений. -1998. -Т. 45. -С. 208-217.
478. Russell В., Dix D.J. Mechanisms for Intracellular Distribution of mRNA: In situ Hybridization Studies in Muscle // American Journal of Physiology. -1992. -V. 262. -P. -C8.
479. Fey E.G., Ornelles D.A., Penman S. Association of RNA with the Cytoskeleton and the Nuclear Matrix // J. Cell Sci. -1986. -V. Suppl. 5. -P. 99-119.
480. Nielsen P., Goelz S., Trachsel A. The role of the Cytoskeleton in Eukaryotic Protein Synthesis // Cell Biology International Reports. -1983. -V. 7. -P. 245-254.
481. Hesketh J.E., Pryme I.F. Interaction between mRNA Ribosomes and the Cytoskeleton //Biochem. J. -1991. -V. 277. -P. 1-10.
482. Bonneau A.M., Darveau A., Sonenberg N. Effect of Viral Infection on Host Protein Synthesis and mRNA Association with the Cytoplasmic Cytoskeletal Structure // J. Cell Biology. -1985. -V. 100. -P. 1209-1218.
483. Ornelles D.A., Fey E.G., Penman S. Cytochalasin Releases mRNA from the Cytoskeletal Frames and Inhibits Protein Synthesis // Molecular and Cellular Biology. -1986. -V. 6. -P. 1650-1662.
484. Goldman Y.E. Wag the Tail: Structural Dynamics of Actomyosin // Cell. -1998. -V. 93.-P. 1-4.
485. Schmidt A., Hall M.N. Signaling to the Actin Cytoskeleton. / Cell Dev. Biol. // Annual Reviews. -1998. -P. 305-338.
486. Davies E., Comer E.C., Lionberger J.M., Stankovic В., Abe S. Cytoskeleton-bound Polysomes in Plants: III. Polysome-cytoskeleton-membrane Interactions in Corn Endosperm // Cell Biology International. -1993. -V. 17. -P. 331-340.
487. Зак Е.А., Бочарова М.А., Соколов О.И., Клячко H.JI. Полисомы растений, связанные с цитоскелетом // Доклады Академии Наук. -1995. -Т. 344. -С. 549551.
488. Zak Е.А., Nikolaeva М.К., Romanko E.G., Sokolov O.I., Klyachko N.L. The Effect of Irradiance on the Protein Synthetic Machinery of Vicia faba L. Leaves // Plant Sei. -1996. -V. 114. -P. 35-44.
489. Зак E.A., Каравайко H.H., Соколов О.И., Николаева М.К., Клячко H.JT. Идентификация нерибосомных полипептидов в препаратах полисом из листьев Vicia faba L. // Физиология растений. -1995. -Т. 42. -С. 79-86.
490. Davies Е., Fillingham B.D., Abe S., Ito Y. Polyribosomes from Peas: VII. Initial Characterization of a Population of Polysomes Associated with the Cytoskeleton // Cell Biology International Reports. -1991. -V. 17. -P. 331-340.
491. Abe S., Ito Y., Davies E. Ribosome Aggregating Protein // Plant Physiol. Biochem. -1995. -V. 33. -P. 1-15.
492. Browning K.S. The Plant Translational Apparatus // Plant Molecular Biology. -1996. -V. 32. -P. 107-144.
493. Garcia-Hernandez M., Davies E., Staswick P.E. Arabidopsis p40 Homologue a novel Acidic Protein Associated with the 40S Subunit of Ribosomes // J. Biol. Chem. -1994. -V. 269. -P. 20744-20749.
494. Schreier M.H., Staehlin Th.H. Initiation of Mammalian Protein Synthesis: The Importance of Ribosome and Initiation Factor Quality for the Efficiency of in vitro Systems // J. Mol. Biol. -1973. -V. 73. -P. 329.
495. Tershak D.R. Protein Kinase Activity on Polysome-ribosome Preparations from Poliovirus-infected Cells // Biochem. Biophys. Res. Commun. -1978. -V. 80. -P. 283287.
496. Subramanian A.R., Haase C., Giesen M. Isolation and Characterization of a Growth-cycle-reflecting, High-molecular-weight Protein Associated with Escherichia coli Ribosomes // Eur. J. Biochem. -1976. -V. 67. -P. 591-599.
497. Fujita S., Ogata F., Nakamura J. Isolation and Characterization of Membrane Proteins Responsible for Attachment of Polyribosomes to Rough Microsomal Fraction of Rat Liver//Biochem. J. -1977. -V. 164. -P. 53-61.
498. Caulfield M.P., Horiuchi S., Tai P.O., Favis B.D. The 64-kilodalton Membrane Protein of Bacillus subtilis is also Present as a Multiprotein Complex on Membrane Free Ribosomes // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. -1984. -V. 81. -P. 7772-7778.
499. Kreibich G., Ulrich B.L., Sabatim D.D. Proteins of Rough Microsomal Membranes Related to Ribosome Binding: I. Identification of Ribophorins I and II, Membrane Proteins Characteristic of Rough Microsomes // J. Cell Biol. -1978. -V. 77. -P. 64-72.
500. Biegel D., Pachter J.S. "In situ" Translation: Use of the Cytoskeletal Framework to Direct Cell-free Protein Synthesis II In Vitro Cell. Dev. Biol. -1991. -V. 27A. -P. 7585.
501. Abe S., Davies E. Methods for Isolation and Analysis of the Cytoskeleton // Methods Cell Biol. -1995. -V. 50. -P. 223-236.
502. Hepler P.K., Cleary A.L., Gunning B.E.S., Wadsworth P., Wasteneys G.O., Zang J.H. Cytoskeletal Dynamics in Living Plant Cells // Cell Biology International. -1993. -V. 17. -P. 127-142.
503. Emons A.M. Plasma-membrane Rosettes in Root Hairs of Equisetum hyemale II Planta. -1985. -V. 163. -P. 350-359.
504. Emons A.M., Traas J.A. Coated Pits and Coated Vesicles on the Plasma Membrane of Plant Cells // Eur. J. Cell Biol. -1986. -V. 41. -P. 57-64.
505. Emons A.M. Helicoidal Microfibril Deposition in a Tip-growing Cell and Microtubule Alignment During Tip Morphogenesis: a Dry-cleaving and Freeze-substitution Study // Can. J. Bot. -1988. -V. 67. -P. 2401-2408.
506. Collings D.A., Emons M.C. Microtubule and Actin Filament Organization During Acentral Divisions in Potato Suspension Culture Cells // Protoplasma. -1999. -V. 207. -P. 158-168.
507. Fowler J.E., Quatrano R.S. Plant cell Morphogenesis: Plasma Membrane Interactions with the Cytoskeleton and Cell Wall // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. -1997. -V. 13. -P. 697-743.
508. Quader IT., Liebe S. Actin Filament Independent Formation of Tubular Endoplasmic Reticulum in Onion Epidermis Cells // J.Plant Physiol. -1995. -V. 145:71-77. -P. 7177.
509. Крахмалёв В.А., Закиров Т.А. Прижизненные наблюдения строения и роста волосков семяпочек хлопчатника // Физиология растений. -2000. -Т. 47. -С. 279285.
510. Butenko R.G. Cultivation of Isolated Protoplasts and Hybridization of Somatic Plant Cells // Int. Rev. Cytol. -1979. -V. 59. -P. 323-373.
511. Бутенко Р.Г. Изолированные протопласты растений объект и модель для физиологических исследований. / Культура клеток растений // -М.: Наука. -1981. -С. 69-84.
512. Лозовая В.В. Особенности формирования клеточной стенки изолированными протопластами высших растений. /-1987. 126с.
513. Vasill I.K. Cell Culture and Somatic Cell Genetics of Plants. / -N.Y.: Acad. Press. -1984. 825p.
514. Михайлов В.И. Морфодинамика субмикроскопических структур изолированных протопластов клеток основной паренхимы при воздействии физических и химических факторов //Автореф. дисс. канд. наук. -1990. 20с.
515. Загорнян Е.М., Михайлов В.И. Ультраструктура эпидермиса плодов томата // Известия АН МССР, Сер. биол. -1988. -Т. 3. -С. 30-34.
516. Jasik J., Smolenskaya I.N., Zorinyants S.E., Nosov A.V., Baulina O.I., Kristin J. Cytological Study on Wheat (Triticum timopheevi Zhuk.) Protoplasts // Biologia Plantarum. -1992. -V. 34. -P. 193-201.
517. Caneko Y. Preparation of Plant Protoplasts for SEM. Observation by t-Butanol Freeze-Drying Method // J. Electron. Microsc. -1990. -V. 39. -P. 426-428.
518. Yeoman M.M., Street H.E. General Cytology of Cultured Cells. / Plant tissue and cell culture // Street H.E. ed. -Oxford: Blackwell Sci. Pub. -1977. -P. 137-176.
519. Wyatt S.E., Carpita N.C. The Plant Cytoskeleton-cell-wall Continuum // Trends in Cell Biology. -1993. -V. 3. -P. 413-417.
520. Батрукова M.A., Бетин В.Л., Рубцов A.M., Лопина О.Д. Анкирин: строение, свойства и функции // Биохимия. -2000. -Т. 65. -С. 469-484.
521. Ding В., Kwon М.-О., Warnberg L. Evidence that Actin Filaments are Involved in Controlling the Permeability of Plasmodesmata in Tobacco Mesophyll // Plant J. -1996. -V. 10. -P. 157-164.
522. Красавина М.С., Куликова A.JL, Ктиторова И.Н., Бурмистрова Н.А. Возможность участия актина в регуляции проводимости плазмодесм // Доклады Академии Наук. -1998. -Т. 362. -С. 709-711.
523. Медведев С.С. Физиологические основы полярности растений. / -СПб.: Наука. -1996. 159с.
524. Cleary A.L., Smith L.G. The Tangledl Gene is Required for Spatial Control of cytoskeletal Arrays Associated with Cell Division during Maize Leaf Development // Plant Cell. -1998. -V. 10. -P. 1875-1888.
525. Грингауз O.K., Негрецкий B.A., Соколов О.И. Идентификация F-актина растений фаллоидин-коллоидным золотом. 2. Клетки и субклеточные препараты // Физиология растений. -1998. -Т. 45. -С. 235-240.
526. Wilhelm К. Beitrage zur kenntnis des siebrohren apparates dicotyler pflanzen. / -Leipzig: Wilhelm Engelmann. -1880.
527. Kleining H., Dorr J., Weber G., Kollmann R. Filamentous Proteins from Plant Sieve Tubes//Nature. -1971. -V. 229. -P. 152-153.
528. Kleining H., Dorr J., Kollmann R. Vinblastine-induced Precipitation of Phloem Proteins in vitro // Protoplasma. -1971. -V. 73. -P. 293-302.
529. MacRobbie E.A.C. Phloem Translocation. Facts and Mechanisms: A Comparative Survey // Biol. Rev. -1971. -V. 46. -P. 429-481.
530. Williamson R.E. Actin in Motile and other Processes in Plant Cells // Can. J. Bot. -1980. -V. 58. -P. 766-772.
531. Spanner D.C., Moattari U.V. The Significance of P-protein and Endoplasmic Reticulum in Sieve Elements in the Light of Evolutionary Origins // Annals of Botany. -1978. -V. 42. -P. 1469-1472.
532. Aikman D.P. Contractile Proteins and Hypothesis Concerning their Role in Phloem Transport // Can. J. Bot. -1985. -V. 58. -P. 826-832.232
533. Williamson R.E. Organelle Movement Along Actin Filaments and Microtubules // Plant Physiol. -1986. -V. 82. -P. 631-635.
534. Munch E. Die Stoffbewegungen in der Pflanze. / -Jene: Fiscer. -1930. 234p.
535. Fensom D.S. The Bio-electric Potentials of Plants and their Functional Significance. 1. An Electro-kinetic Theory of Transport// Can. J. Bot. -1957. -V. 35. -P. 573-582.
536. Spanner D.C. The Electro-osmotic Theory of Phloem Transport // Plant Cell Env. -1979. -V. 2. -P. 107-121.
537. Zawadzki T., Fensom D.S. Transnodal Transport of 14C in Nitella flexilis. I. Tandem Cells without Applied Pressure Gradients // J. Exp. Bot. -1987. -V. 37. -P. 1341-1352.
538. Cronshaw J. Histochemical Localisation of Enzymes in the Phloem // Ber. Deutsch. Bot. Ges. Bd. -1980. -V. 93. -P. 123-139.
539. Cronshaw J. Phloem Structure and Function // Ann. Rev. Plant Physiol. -1980. -V. 32. -P.465-484.
540. Strzelecka-Colaszewska I., Piwowar U. Interaction of Myosin Filaments and Minifilaments with Actin: A Comparative Study // J. Muscle Res. Cell Motil. -1984. -V. 75. -P. 25-31.
541. Goldman R.D., Pollack R.E., Hopkins N.H. Preservation of Normal Behavior by Enucleated Cells in Culture // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1973. -V. 70. -P. 750-756.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.