Биохимический и иммунохимический анализ пространственной организации актинового цитоскелета клеток высших растений тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Соколова, Марина Константиновна

• Соколова, Марина Константиновна
• кандидат биологических наук
• 2008

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Соколова, Марина Константиновна

Введение.

1. Обзор литературы.

1.1 Понятие цитоскелета и цитоматрикса клетки.

1.2 Организация и элементы цитоматрикса растительной клетки.

1.2.1 Морфогенез и синтез клеточной стенки растений.

1.2.2 Внутриклеточные движения в растениях.

1.3 Локализация и роль актина в клетках растений.

1.3.1 Организация актинового цитоскелета растений.

1.3.2 Участие актина в передаче сигналов и сигнальных каскадах.

1.4 Участие актинового цитоскелета в пространственной организации хлоропластов.

1.5 Современные методы идентификации и визуализации актинового цитоскелета.

2. Экспериментальная часть.

2.1 Объекты исследования, приборы и реактивы.

2.2 Получение тяжёлого меромиозина и определение его ферментативной активности.

2.3 Выделение протопластов из растительных тканей.

2.4 Подготовка растительных тканей к микроскопии.'.

2.5 Другие использованные методы.

3. Результаты и их обсуждение.

3.1 Разработка и получение функционального маркёра к Б-актину на основе тяжелого меромиозина.

3.2 Электронно-микроскопическое изучение взаимодействия маркёра тяжелый меромиозин-коллоидное золото с Р-актипом.

3.3 Получение антиактиновых антител с помощью технологии фагового дисплея миииантител.

3.4 Создание тест-систем к различным формам актина на основе золотых маркёров.

3.5 Исследование топографии цитоскслета растительных клеток с помощью сканирующей электронной микроскопии.

3.6 Изучение топографии и объёмной организации хлоропластов в протопластах.

3.7 Усиление чувствительности маркёра фаллоидин-коллоидное золото ионами серебра.

3.8 Применение маркёра фаллоидин-коллоидное золото в световой микроскопии.

3.9 Иммунохимический анализ белков актинового цитоскелета растений с использованием фаговых миниантител.

3.10 Сравнительный анализ актин-содержащих структур в клетках растений.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Биохимический и иммунохимический анализ пространственной организации актинового цитоскелета клеток высших растений»

Актуальность проблемы

Как известно, жизнь во всех ее разнообразных проявлениях представляет собой непрерывное движение. Способность двигаться - одно из свойств живого на Земле. Без подвижности сперматозоидов яйцеклетка не оплодотворится. Без клеточного движения I оплодотворенная яйцеклетка не перейдет к дальнейшему развитию. Без активных изменений в размере клеток и их миграции пе сформируется сложный эмбриоид. Без движения лейкоциты не соберутся вовремя у очагов воспаления и не "проглотят" вторгшиеся микроорганизмы. Без быстрого и активного движения цитоплазмы в аксонах и больших растительных клетках их периферийные участки останутся без питания. Без мускульных сокращений мы будем парализованы и не сможем сделать какое-нибудь осознанное движение. Даже дрожжи, неспособные осуществлять движение из-за жесткой клеточной стенки, зависят от внутриклеточной подвижности для обеспечения секреции и почкования! Многие прокариоты используют вращение жгутика для движения.

В клетках эукариот сложная организация внутриклеточных органелл, которая характеризуется определенным положением и определенными путями перемещения в клетке, и необходимость управлять мембранными процессами требует развития сложной системы внутриклеточной подвижности. Живая клетка определенным образом ориентирует свои оргаиеллы и субклеточные частицы и всё в ней находится в состоянии направленного движения, поддерживаемого за счет метаболизма. Каждому типу клеток присущи свой характер подвижности и своя пространственная организация. С функциональной точки зрения цитоскелет и есть совокупность структур, ответственных за пространственную организацию клетки. У всех изученных клеток комплекс подвижности построен из похожих элементов, они могут приспосабливаться к любым ситуациям, будь то амеба, клетка млекопитающего или растения. В клетке имеется сложнейшая система восприятия сигналов окружающего мира и многообразных реакций на них. Сходство в строении основных компонентов подвижности указывает на то, что они кодируются генами, которые сохранились малоизменными на протяжении клеточной эволюции. Общие для всех типов клеток принципы строения цитоскелета находят свое конкретное воплощение в видо- и ткане-специфичпых формах. Хотя структурные белки цитоскелета в большинстве своем высококонеервативны, специфические модификации набора вспомогательных белков делают возможной тонкую настройку организации цитоскелета в соответствии с функциями различных типов клеток. Каждый тип клеток отличается своим, особым спектром цитоскелетных белков, присутствующих в определенном соотношении и специфическим образом расположенных [1]. В дополнение к вариациям в строении цитоскелета у клеток разного типа, он может изменяться и в одной и той же клетке. Некоторые из таких изменений являются реакцией на те или иные внешние стимулы и могут быть автономными или зависеть от синтеза белка или РНК, тогда как другие связаны с жизненным циклом клетки. Кроме того, есть такие изменения цитоскелета, которые становятся заметны лишь на протяжении развития многих поколений клеток.

Исследование механизмов двигательных реакций у живых существ началось с изучения поперечнополосатых мышц, обладающих ярко выраженной способностью к сокращению. Именно из мышц были впервые выделены основные сократительные белки актин, миозин, регуляторные белки [2, 3].

На данном этапе развития исследований цитоскелета становится все более очевидным, что эта система является той самой структурой клетки, которая динамически объединяет ее отдельные элементы и обеспечивает функциональную стабильность многих внутриклеточных процессов [1]. Изучению разных аспектов функционирования и регуляции, в частности актинового цитоскелета, посвящено огромное количество работ. В последние годы в литературе стали появляться разнообразные сведения об актинах из растительных объектов [1, 4]. Изучение актина в растениях по-прежнему сопряжено с рядом трудностей в связи с низким содержанием его в цитоплазме растительной клетки и высокой лабильностью по отношению к протеазам [5]. Поэтому эти сведения остаются весьма отрывочными и неполными по сравнению с животными объектами. В связи с этим проблема биохимической идентификации и пространственной визуализации актиновых компонентов является весьма актуальной [6-10]. Будучи одним из основных компонентов сложного комплекса цитоскелета растительной клетки, актин принимает участие в осуществлении большинства функций как в цитоплазме: формирование микрокомпартментов (для ферментных ансамблей, биосинтеза белка), направленное движение цитоплазмы и органелл [11], пространственное определение взаиморасположения составляющих клетки [12], синтез клеточной стенки, митоз и мейоз; так и в системе межклеточных взаимодействий: участие в передаче сигнала с мембранных рецепторов, в регуляции транспорта веществ через плазмодесмы [13], а также в механизме флоэмного транспорта [14].

За последние годы возрос объём информации о сравнительной характеристике тканей на клеточном и, особенно, на субклеточном уровне; на новом методическом уровне интенсивной разработке подвергается проблема взаимосвязи структуры и функции; изучаются вопросы гистогенеза растения и клеточной дифференциации.

Подходы к идентификации актина [15-18] разнообразными методами детально разработаны лишь для животых объектов, в то время как для бактерий и растений эти методы нуждаются в существенной модификации с учетом их биохимической и морфологической специфики. Следует отметить, что для детального рассмотрения функционирования актинового цитоскелета очень важны методы дифференциальной оценки состояния (полимер — мономер) этого белка в цитоплазме. Таким образом, изучение топографии и биохимической организации сложной надмолекулярной системы белков, в основе которой лежит актиновый цитоскелет, необходимо для формирования более полной картины функционирования клеток растений.

В связи с вышеизложенным, целью данной работы было изучение пространственной организации системы белков актинового цитоскелета клеток высших растений. В работе решались следующие задачи:

1. создать набор маркёров для идентификации различных форм актина на основе функционально-активного фрагмента молекулы мышечного миозина и фаговых антиактиновых миниантител;

2. с использованием полученных маркёров изучить морфологические особенности конфигурации актин-содержащих структур клеток растений;

3. на препаратах разрушенных протопластов растительных клеток исследовать трёхмерную организацию актинового цитоскелета и его связь с органеллами;

4. сравнить информативность методов иммунофлуоресцентной и электронно-микроскопической идентификации и визуализации актина в клетках растений.

Научная новизна работы

Показаны особенности и детали строения актиновых филаментов на протопластах клеток каллусных тканей моркови и табака, а также клеток мезофилла листьев табака и бобов. Разработан метод получения специфического маркёра к актину на основе тяжелого меромиозина (функционального фрагмента молекулы миозина) и коллоидного золота. Продемонстрирована принципиальная возможность идентификации растительных актинов с помощью антиактиновых миниантител, полученных методом фагового дисплея.

Практическая значимость работы

Разработанный нами подход с применением конъюгатов коллоидного золота с рядом узнающих молекул (антителами, миниантителами, фаллоидином и тяжёлым меромиозином), а также конъюгатов флуоресцентных меток с этими зондами может быть использован для создания тест-систем на белки актинового цитоскслета на основе иммуноэлектронной и иммунофлуоресцентной микроскопии. Это позволяет достаточно надёжно и оперативно идентифицировать различные формы актинов и открывает широкие перспективы для выяснения роли актина в структурно-функциональной организации растительных клеток в фундаментальных и прикладных исследованиях.

Полученные препараты используются для решения широкого круга задач в лабораториях Института физиологии растений им. К.А. Тимирязева РАН, а также Никитского ботанического сада - Национального научного центра Украины.

На защиту выносятся следующие положения:

1. поверхность протопластов растений после их специальной подготовки для сканирующей электронной микроскопии представляет собой сетчатую структуру, которая содержит элементы цитоскелета;

2. хлоропласты связаны в единую сеть, одним из компонентов которой является актин;

3. созданные специфические маркёры: тяжёлый меромиозин—коллоидное золото и полученные методом фагового дисплея миниантитела - позволяют выявлять как филаментную, так и мономерную формы актина, соответственно, методами дот-анализа и различными вариантами микроскопии;

4. разработанный набор маркёров в сочетании с использованными микроскопическими и биохимическими методами позволяет выявлять детальную организацию актинового цитоскелета в клетках растений.

Работа выполнена в лаборатории физиологии растительной клетки ИБФРМ РАН в рамках следующих бюджетных тем: «Изучение пространственно-временной организации белков цитоскелета клеток растений», научный руководитель темы д.б.н. Соколов О.И., № госрегистрации 01890008367; «Изучение роли актинового цитоскелета в адаптивных и коммуникационных реакциях клеток растений», научный руководитель темы д.б.н. Соколов О.И., № госрегистрации 01200606178.

Данная работа была также поддержана грантами Российского фонда фундаментальных исследований: № 99-04-48833; № 04-04-48601.

Личный вклад соискателя. Экспериментальные результаты, представленные в диссертации, получены лично автором в сотрудничестве с д.б.н. Соколовым О.И. и к.б.н. Ильчуковым В.В. На защиту вынесены только те положения и результаты экспериментов, в получении и анализе которых роль автора была определяющей. В иммунохимических экспериментах использовались миниантитела, полученные сотрудниками ИБФРМ РАН к.в.н. Староверовым С.А. и Костеша Н.В.

Апробация работы. Основные результаты работы были представлены и обсуждены на IV съезде Всероссийского общества физиологов растений и международной конференции «Физиология растений - наука III тысячелетия», Москва, Россия, октябрь 4-9, 1999; XIV Коми республиканской молодёжной научной конференции, Сыктывкар, Россия, апрель 18-20, 2000; Конференции «Цитоскелет и клеточная регуляция», Пущино, Россия, май 11-12, 2000; Int. Symp. «Signalling systems of plant cells», Moscow, Russia, June 5-7, 2001; Int. Symp. «Biological motility: New trends in research», Pushchino, Russia, Aug. 20-26, 2001; 2-й Международной конференции «Анатомия и морфология растений», Санкт-Петербург, Россия, 2002; VIII Int. Conf. «The

Biology of Plant Cells in vitro and Biotechnology», Saratov, Russia, Sept. 9-13, 2003; V съезде общества физиологов растений России и Международной конференции «Физиология растений — основа фитобиотехнологии», Пенза, Россия, сентябрь 15-21, 2003; Всероссийской конференции «Молекулярные механизмы взаимодействия микроорганизмов и растений: фундаментальные и прикладные аспекты», Саратов, Россия, июнь 15-17, 2005; Int. Symp. «The Plant Cytoskeleton: Genomic and Bioinformatic Tools for Biotechnology and Agriculture», Yalta, Ukraine, September 19-23, 2006; VI съезде общества физиологов растений России и Международной конференции «Современная физиология растений: от молекул до экосистем», Сыктывкар, Россия, июнь 18-24, 2007.

Публикации. По теме диссертации опубликовано 16 работ, в том числе 2 статьи в рецензируемых журналах из списка ВАК.

Обзор литературы

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Соколова, Марина Константиновна

Выводы

1. В клетках растений выявлены и проанализированны два типа организации актинового цитоскелета: субкортикальная цитоплазматическая сеть и сеть, окружающая поверхности органелл.

2. Внутренняя поверхность протопластов, по данным сканирующей электронной микроскопии, имеет более сложную организацию, по сравнению с наружной. Иммунохимическое мечепие позволяет выявить «реплики» мест прикрепления клеточных органелл и их связь с актиновым цитоскелетом.

3. Методом фагового дисплея получены миниантитела к актину, которые с высокой чувствительностью способны детектировать актины растительного происхождения в дот-анализе и иммунофлуоресцентной микроскопии.

4. Специфический маркёр на основе конъюгата тяжёлого меромиозина с коллоидным золотом выявляет актин в дот-анализе и электронной микроскопии. С его помощью можно оценивать функциональные свойства АТФ-зависимого актомиозинового взаимодействия.

5. Все созданные маркёры (антитела, миниантитела, фаллоидин и тяжёлый меромиозин в комплексе с коллоидным золотом и флуоресцентными метками) могут быть применены в методах дот-анализа, световой и электронной микроскопии для получения полноценной информации о состоянии актинового цитоскелета как в отдельной растительной клетке, так и в тканях растений.

Заключение

Живая растительная клетка содержит тонко регулируемый цитоскелет и обладает способностью адекватным образом реагировать на изхменяющиеся условия внешней среды. Обнаруживаются все новые и новые цитоскелетные белки. Однако современных знаний о цитоскелетньтх белках недостаточно для понимания сложной архитектуры цитоскелета.

Архитектура цитоскелета зависит от типа клеток, степени их дифференцировки и условий окружения. Цитоскелет большинства клеток организован анизотропно и асимметрично; это динамичная, способная непрерывно изменяться структура. Спонтанная сборка в клетке из растворимых компонентов возможна для немногих цитоскелетньтх элементов, в большинстве же случаев происходит постоянная перестройка уже существующих структур. К настоящему времени накоплено множество данных о расположении цитоскелетных белков в клетках разного типа. Наше знание архитектуры цитоскелета еще не позволяет разобраться в том, что можно назвать "хореографией клетки", т.е. в движении ее различных компонентов во времени и пространстве. Но такое движение и позволяет клетке поддерживать множественные функции. Цитоскелет не только определяет внутреннюю организацию отдельной клетки, роль цитоскелета шире, -создаваемые им силы натяжения могут определять архитектуру многоклеточных образований — тканей и органов растений.

Сведения, имеющиеся в литературе, говорят о структурной и генетической консервативности актина, для животных и растительных клеток. Это свидетельствует о его функциональной универсальности в цитоплазме живой клетки, но с генетической точки зрения растительный актин проявляет гораздо большее разнообразие внутри одного вида и даже между тканями и клетками одного растения. В процессе эволюции сохранилась такая изовариантность и она может являться доказательством наличия полифункциональиой, основанной на актине, системы цитоскелета в растительной клетке.

Данные о взаимодействии препаратов актина растений с антителами к актину из тканей животных; связывание с маркёром фаллоидин-коллоидное золото подтверждают функциональное и структурное родство актинов животного и растительного происхождения на уровне биохимических препаратов. Это говорит о наличии сходных функций, выполняемых актиновым цитоскелетом в живых клетках.

Актин в клетках существует в динамическом равновесии полимерной и мономерной форм. Одним из важных компонентов цитоскелета являются актиновые микрофиламенты. Применение маркёра «фаллоидин-коллоидное золото» дало возможность визуализации элементов актинового остова в протопластах, тонких и ультратонких срезах и субклеточных препаратах. В цитоплазме исследуемых клеток выявлены преимущественные конфигурации актинового скелета: а) толстые филаментные тяжи, пронизывающие цитоплазму и вакуоли; б) цитоплазматическая микрофиламентная сеть, которая окружает и внутриклеточные органеллы; в) субкортикальная сеть F-актина.

Таким образом, световые и электронно-микроскопические данные наших исследований и других авторов дают основание рассматривать актиновый цитоскелет растений как обширную и динамичную трехмерную структуру, объединяющую всё пространство растительной клетки от плазмалеммы до органелл.

Изучение топографии и структурной организации сложной надмолекулярной системы белков, в основе которой лежит актиновый цитоскелет, необходимо для формирования более полной картины функционирования растительной клетки.

Выяснение многочисленных физиологических функций цитоскслета во многом основано на исследованиях его структурной организации и выявлении составляющих его компонентов. Возможно, этому могут способствовать оригинальные маркёры и новые подходы визуализации актинового цитоскелета, представленные в данной работе.

В дополнение к данному заключению хочу выразить глубокую благодарность научному руководителю моей диссертации д.б.н. Носову A.B. Хочу выразить искреннюю благодарность всем коллегам - сотрудникам ИБФРМ РАН: Соколову О.И., Ильчукову В.В., Дыкману Л.А., Богатырёву В.А., Мельникову А.Г., Кривопалову Ю.В., Остудину H.A.; Мошкову И.Е. (ИФР РАН, Москва) принимавшему участие в обсуждении результатов и за помощь в оформлении автореферата.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Соколова, Марина Константиновна, 2008 год

1. Baskin T.I. The Cytoskeleton // Biochemistry and Molecular Biology of Plants /

2. Buchanan В., Gruissem W., Jones R. eds. Am. Soc. Plant Physiol. - 2000. - P. 202 -258.

3. Кольцов H.K. Организация клетки. JI.: Бимедгиз, 1936. — 476 с.

4. Красовская И.Е. Сократительные белки немышечных клеток. I. Актино- имиозиноподобные белки // Движение немышечных клеток и их компонентов / Отв. ред. Г.М.Франк. Л.: Наука, 1977. - С. 22 - 34.

5. Chaffey N. The plant cytoskeleton in ccll differentiation and development // Hussey P.

6. Book Reviews / Annals Botany. 2005. - V. 95. - P. 1253 - 1255.

7. Chaffey N., Barlow P. Myosin, microtubules, and microfilaments: co-operation betweencytoskeletal components during cambial cell division and secondary vascular differentiation in trees // Planta. 2002. - V. 214. - P. 526 - 536.

8. Hermann R., Walther P., Muller M. Immunogold labeling in scanning electronmicroscopy // Histochem. Cell Biol. 1996. - V. 106. - P. 31 - 39.

9. Hu S., Brady S.R., Kovar D.R., Staiger C.J., Clark G.B., Roux S.J., Muday G.K.1.entification of plant actin-binding proteins by F-actin affinity chromatography // Plant J. 2000. - V. 24. - P. 127 - 137.

10. Hitt A.L., Laing S.D., Olson S. Development of a fluorescent F-actin blot overlay assayfor detection of F-actin binding proteins // Analytical Biochemistry. 2002. - V. 310.-P. 67-71.

11. Kwok E.Y., Hanson M.R. In vivo analysis of interactions between GFP-labeledmicrofilaments and plastid stromules // BMC Plant Biology. 2004. - V. 4. - P. 1471 -2229.

12. Клячко Н.Л. Цитоскелет и внутриклеточная подвижность у растений //

13. Физиология растений. 2005. - Т. 52. - С. 786 - 795.

14. Клячко Н.Л. Актиновый цитоскелет и форма растительной клетки // Физиологиярастений.-2004. Т. 51. - С. 918-925.

15. Клячко H.JL Фитогормоны и цитоскелет // Физиология растений. 2003. - Т. 50.1. С. 475 -480.

16. Sturmer K., Baumann O. Immunolocalization of a putative unconventional myosin on the surfaceof motile mitochondria in locust photoreceptors // Cell Tissue Res. — 1998. -V. 292.-P. 219-227.

17. Reddy A.S.N. Calcium: silver bullet in signaling // Plant Science. 2001. - V. 160. - P.381 -404.

18. Peruski A.H., Peruski L.F. Immunological Methods for Detection and Identification of1.fectious Disease and Biological Warfare Agents // Clin. Diagn. Lab. Immunol. -2003,-V. 10.-P. 506-513.

19. Runions J., Brach Т., Kuhner S., Hawes C. Photoactivation of GFP reveals proteindynamics within the endoplasmic reticulum membrane // J. Exp. Botany. 2006. - V. 57.-P. 43 -50.

20. Васильев Ю.М. Клетка, как архитектурное чудо // Соросовский образовательныйжурнал. 1999. - Т. 8. - С. 18 - 23.

21. Васильев Ю.М. Клетка, как чудо архитектуры // Соросовский образовательныйжурнал. 2000. - Т. 6. - С. 2 - 7.

22. Васильев Ю.М. Клетка, как чудо архитектуры // Соросовский образовательныйжурнал. 2001. -Т. 7. - С. 2 - 6.

23. Фултон А. Цитоскелет. Архитектура и хореография клетки. М.: Мир. — 1987. 117 с.

24. Egelmann Е., De Rosier D.J. Image analysis shows that variations in actins crossoverspacing are random, not compensatory // Biophys. 1992. - V. 63. - P. 1299 - 1305.

25. Volkmann N., De Rosier D.J., Matsudaira P., Hancin D. An atomic model of actinfilaments cross-linked by fimbrin and its implications for bundle assembly and function // J. Cell Biology 2001. -V. 153. - P. 947 - 956.

26. Levitsky D.I., Nikolaeva O.P., Orlov V.N., Pavlov D.A., Ponomarev M.A., Rostkova

27. E.V. Differential scanning calorimetric studies on myosin and actin // Biochemistry Engl. Tr. 1998. - V. 63. - P. 322 - 333.

28. Terashima M., Yamamori C., Tsuchiya M., Shimoyama M. ADP-ribosylation of tubulinby chicken NAD-arginine ADP- ribosyltransferase suppresses microtubule formation // J. Nutr. Sci. Vitaminol. 1999. - V. 45. - P. 393 - 400.

29. Walker R.A., O'Brien E.T., Pryer N.K., Soboeiro M.F., Voter W.A., Erickson H.P.,

30. Salmon E.D. Dynamic Instability of Individual Microtubules Analyzed by Video Light Microscopy: Rate Constants and Transition Frequencies // J. Cell Biol. — 1988. — V. 107.-P. 1437- 1448.

31. Su F., Gu W., Zhai Z.H. The keratin intermediate filament-like system in the plant mesophyll cells // Science In China Series B, Chemistry Life Sciences & Earth Sciences. 1990.-V. 33.-P. 1084- 1091.

32. Cohen C. Why fibrous proteins are romantic // J. Struct. Biol. 1998. - V. 122. - P. 316.

33. Ip W. Modulation of Desmin Intermediate Filament Assembly by a Monoclonal Antibody // J. Cell Biol. 1988. - V. 106. - P. 735 - 746.

34. Gong B.J., Mabuchi K., Takahashi K., Nadalginard B., Tao T. Characterization of Wild Type and Mutant Chickcn Gizzard Alpha-Calponin Expressed in E. Coli II Journal of Biochemistry. 1993.-V. 114. - P. 453 - 456.

35. Goldman R.D., Chou Y.H., Prahlad V., Yoon M. Intermediate filaments: dynamicprocesses regulating their assembly, motility, and interactions with other cytoskeletal systems // Faseb J. 1999. - V. 13. - P. S261 - S265.

36. Isaacs W.B., Cook R.K., Van-Atta J.C., Redmond C.M., Fulton A.B. Assembly ofvimentin in cultured cells varies with cell type // Journal of Biological Chemistry. — 1989. V. 264. - P. 17953 - 17960.

37. Yoon M., Moir R.D., Prahlad V., Goldman R.D. Motile properties of vimentinintermediate filament networks in living cells // J. Cell Biol. 1998. - V. 143. - P. 147 - 157.

38. Baldauf S.L., Palmer J.D. Animals and fungi are each other's closest relatives: congruentevidence from multiple proteins // Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 1993. - V. 90. - P. 1 1558- 11562.

39. Fuchs E., Yang Y. Crossroads on Cytoskeletal Highways // Cell. 1999. - V. 98. - P.547.550.

40. Selden L.A., Gcrshman L.C., Kinosian H.J., Estes J.E. Conversion of ATP-actin reverses the affinity of monomelic actin for Ca vs Mg2+ // FEBS Lett. 1987. - V. 217.-P. 89-93.

41. Podlubnaya Z., Kulikova N., Dabrowska R. The effect of Ca on the structure ofsynthetic filaments of smooth muscle myosin // J. Muscle Res. Cell Motil. — 1999. V. 20.-P. 547-554.

42. Gremm D., Wegner A. Co-operative binding of Ca ions to the regulatory binding sitesof gelsolin // Eur. J. Biochem. 1999. - V. 262. - P. 330 - 334.

43. Earley J.J., Su X.L., Moreland R.S. Caldesmon inhibits active crossbridges inunstimulated vascular smooth muscle An antisense oligodeoxynucleotide approach // Circ. Res. - 1998. - V. 83. - P. 661 - 667.

44. Pollard T. D., and Eamshaw W. C. Cell Biology. Philadelphia, 2004. 813 P.

45. Winder S.J., Ayscough K.R. Actin-binding proteins // J. Cell Science. 2005. - V. 118. -P. 651 -654.

46. Arora P.D., Janmey P.A., McCulloch C.A. A role for gelsolin in stress fiber-dependentcell contraction // Exp. Cell Res. 1999. - V. 250. - P. 155 - 167.

47. Avrova S.V., Borovikov Y.S., Eflmova N.N., Chacko S. Calcium modulatesconformational changes in F-actin induced by smooth muscle heavy meromyosin // FEBS Lett. 1998. - V. 430. - P. 266 - 268.

48. Avrova S.V., Borovikov Y.S., Efimova N.N., Horiuchi K.Y., Chacko S. Calcium ionsmodulate regulation of smooth muscle contraction mediated by phosphorylation of myosin regulatory light chains // Biochemistry Engl. Tr. 1999. - V. 64. - P. 335 -337.

49. Asada Т., Collings D.A. Molecular Motors in Higher Plants // Trends. Plant Sci. 1993. -V. 2.-P. 29-37.

50. Шестаков Д.А., Цатурян Л.К. Моделирование структуры прочно связанногокомплекса актина и миозина методом молекулярной механики // Биофизика. — 2006.-Т. 51.-С. 57-64.

51. Shaffer J.F., Razumova M.V., Tu A.-Y., Regnier M., Harris S.P. Myosin S2 is not required for effects of myosin binding protein-C on motility // FEBS Letters. 2007. -V. 581.-P. 1501 - 1504.

52. Stephens D.J., Banting G. In vivo dynamics of the F-actin-binding protein neurabin-II // Biochem. J. 2000. - V. 345. - P. 185 - 194.

53. Lambrechts A., Kwiatkowsk A.V., Lanier L.M., Bear J.E., Vandekerckhove J., Ampe

54. C., Gertler F.B. cAMP-dependcnt Protein Kinase Phosphorylation of EVL, a Mena/VASP Relative, Regulates Its Interaction with Actin and SH3 Domains // J. Biological Chemistry. -2000. V. 275.-P. 36143-36151.

55. Haering C.H., Lowe J., Hochwagen A., Nasmyth K. Molecular Architecture of SMC Proteins and the Yeast Cohesin Complex // Molecular Cell. 2002. - V. 9. - P. 773 -788.

56. IToule F., Rousseau S., Morrice N., Luc M., Mongrain S., Turner C.E., Tanaka S.,

57. Moreau P., Huot J. Extracellular Signal-regulated Kinase Mediates Phosphorylation of Tropomyosin- 1 to Promote Cytoskeleton Remodeling in Response to Oxidative Stress: Impact on Membrane Blebbing//Mol. Biology Cell. -2003. V. 14.-P. 1418- 1432.

58. Lim E.-K., Roberts M.R., Bowles D.J. Biochemical Characterization of Tomato Annexin p35 Independence Of Calcium Binding And Phosphatase Activities // J. Biological Chemistry. 1998. - V. 273. - P. 34920 - 34925.

59. Holzinger A., De Ruijter N., Emons A.M., Lutz-Meindl U. Spectrin-Like Proteins In

60. Green Algae (DESMIDIACEAE) // Cell Biology Intern. 1999. - V. 23. - P. 335 -344.

61. Kovar D.R., Gibbon B.C., McCurdy D.W., Staiger C.J. Fluorescently-labeled fimbrindecorates a dynamic actin filament network in live plant cells // Planta. — 2001. V. 213.-P. 390-395.

62. Deeks M.J., Hussey P.J., Davies B. Formins: intermediates in signal-transduction cascades that affect cytoskeletal reorganization // Trends Plant Science. — 2002. — V. 7.-P. 492-498.

63. Binder M., Ortner S., Erben H., Schnciner O., Wiedermann G., Valenta R., Duehene M.

64. The basic isoform of profilin in pathogenic Entamoeba histolytica cDNA cloning, heterologous expression, and actin-binding properties // Eur. J. Biochem. — 1995. V. 233.-P. 976-981.

65. Chicurel M.E., Chen C.S., Ingber D.E. Cellular control lies in the balance of forces //

66. Curr.Opin.CellBiol. 1998.-V. 10.-P. 232-239.

67. De Lozanne A., Berlot C.H., Leinwand L.A., Spudich J.A. Expression in Escherichiacoli of a Functional Dictyostelium Myosin Tail Fragment // J. Cell Biol. 1987. - V. 105.-P. 2999-3006.

68. Donnelly S.M., Sullivan D.J., Shanley D.B., Coleman D.C. Phylogenetic analysis andrapid identification of Candida dubliniensis based on analysis of ACT 1 inlron and exon sequences//Microbiology. UK. 1999.-V. 145.-P. 1871 - 1882.

69. Eichinger L., Noegel A.A., Schleicher M. Domain structure in actin-binding proteins:

70. Expression and functional characterization of truncated Severin // Journal of Cell Biology. 1991.-V. 112.-P. 665-676.

71. Jackson D., Hake S. Morphogenesis on the move: cell-to-Cell trafficking of plantregulatory proteins // Curr. Opin. Genet. Develop. 1997. -V.l.- P. 495 - 500.

72. Lowe J., Van den Ent F., Amos L.A. Molecules of the Bacterial Cyloskeleton // Annu.

73. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 2004. - V. 33. - P. 177 - 198.

74. Ent F.V.D., Amos L., Lowe J. Bacterial ancestry of actin and tubulin // Microbiology.2001.-V. 4.-P. 634-638.

75. Ent F.V.D., Amos L.A., Lowe J. Prokaryotic origin of the actin cyloskeleton // Nature.2001.-V.413.-P. 39-44.

76. Jones L.J.F., Caraballido-Lopez R., Errington J. Control of Cell Shape in Bacteria:

77. Helical, Actin-like Filaments in Bacillus subtilis-ll Cell. 2001. - V. 104. - P. 913 -922.

78. Vale R.D. The Molecular Motor Toolbox for Intracellular Transport // Cell. 2003. - V.112.-P. 467-480.

79. Samaj J., Baluska F., Voigt B., Schlicht M., Volkman D., Menzel D. Endocytosis, Actin

80. Cytoskeleton, and Signaling//Plant Physiology. 2004. - V. 135.-P. 1150 - 1161.

81. Carlier M.-F., Ressad F., Pantaloni D. Control of Actin Dynamics in Cell Motility //

82. Biological Chemistry. 1999. - V. 274. - P. 33827 - 33830.

83. Ma X., Margolin W. Genetic and Functional Analyses of the Conserved C-Terminal

84. Core Domain of Escherichia coli FtsZ // J. Bacteriology. 1999. - V. 181. - P. 7531 -7544.

85. Soufo H.J.D., Graumann P.L. Actin-like Proteins MreB and Mbl from Bacillus subtilis Are Required for Bipolar Positioning of Replication Origins // Current Biology. 2003. -V. 13.-P. 1916- 1920.

86. Loomis W.F., Swith D.W. Molecular phylogeny of Dictyostelium discoideum by proteinsequence comparison // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1990. - V. 87. - P. 9093 - 9097.

87. Margolin W. A green light for the bactcrial cytoskeleton // Trends Microbiology. —1998.-V. 6.-P. 233 -238.

88. Egelman E.H. Molecular evolution: Aclin's long lost relative found // Current Biology. —2001,-V. 11.-P. 1022- 1024.

89. Kruse Т., Moller-Jensen J., Lobner-Olesen A., Gerdes K. Dysfunctional MreB inhibitschromosome segregation in Escherichia coli II EMBO J. 2003. — V. 22. - P. 5283 -5292.

90. Kutschera U., Niklas K.J. Endosymbiosis, cell evolution, and speculation // Theory

91. Biosciences. 2005. - V. 124. - P. 1 - 24.

92. Mathur J., Hulskamp M. Microtubules and Microfilaments in Cell Morphogenesis in

93. Higher Plants // Current Biology. 2002. - V. 12. - P. 669 - 676.

94. Nebl Т., Pestonjamasp K.N., Leszyk J.D., Crowley J.L., Oh S.W., Luna E.J. Proteomic

95. Analysis of a Detergent-resistant Membrane Skeleton from Neutrophil Plasma Membranes // J. Biological Chemistry. 2002. - V. 277. - P. 43399 - 43409.

96. Данилова М.Ф, Козубова Г.М. Атлас ультраструктуры растительных тканей.

97. Петрозаводск: Карелия, 1980. 453 с.

98. Saedler R., Role of Distorted 2, gnarled and spirrig in cell morphogenesis of Arabidopsis thaliana II Dissertation. Universität zu Köln, 2005. - 102 P.

99. Kost В., Mathur J., Chua N.-H. Cytoskeleton in plant development // Current Opinion

100. Plant Biology. 1999. - V. 2. - P. 462 - 470.

101. Kost В., Chua N.-H. The Plant Cytoskeleton:Vacuoles and Cell Walls Make the

102. Difference // Cell. 2002. - V. 108. - P. 9 - 12.

103. Cassab G.I. Plant Cell Wall Proteins // Annu. Rev. Plant Physiol. 1998. - V. 49. - P. 281

104. Соколов О.И., Кривопалов Ю.В., Соколова М.К., Ильчуков В.В., Носов А.В.

105. Топография поверхности и элементы цитоматрикса протопластов растительных клеток // Физиология растений. — 2001. -Т. 48. С. 447 — 454.

106. Бутенко Р.Г. Изолированные протопласты растений объект и модель дляфизиологических исследований. Культура клеток растений. М.: ФБК-ПРЕСС, 1981.-84 с.

107. Михайлов В.И., Мандульский В.Д., Матиенко Б.Т. Цитоскелет протопластовклеток высших растений // Докл. АН УССР. 1984. -Т. 12. - С. 112 - 123.

108. Лозовая ВВ. Особенности формирования клеточной стенки изолированнымипротопластами высших растений. М.: Наука. - 1987. - 126 с.

109. Emons A.M. Helicoidal microfibril deposition in a tip-growing cell and microtubulealignment during tip morphogenesis: a dry-Cleaving and freeze-substitution study // Can. J. Bot. 1988. - V. 67. - P. 2401 - 2408.

110. Emons A.M. Methods for visualizing cell wall texture // Acta Botanica Neerlandica. —1988,-V. 37.-P. 31-38.

111. Miller D.D., de Ruijter N.C., Bisseling Т., Emons A.M. The role of actin in root hairmorphogenesis: studies with lipochito- oligosaccharide as a growth stimulator and cytochalasin as an actin perturbing drug // Plant J. 1999. - V. 17. - P. 141 - 154.

112. Collings D.A., Emons M.C. Microtubule and actin filament organization during acentraldivisions in potato suspension culture cells // Protoplasma. 1999. - V. 207. - P. 158 -168.

113. Fowler J.E., Quatrano R.S. Plant cell morphogenesis: Plasma membrane interactionswith the cytoskeleton and cell wall // Annu. Rev. Cell Biol. 1997. - V. 13. - P. 697 -743.

114. Quader II., Herth W., Ryser U., Schnepf E. Cytoskeletal Elements in Cotton Seed Hair

115. Development in vitro: Their Possible Regulatory Role in Cell Wall Organization // Protoplasma. 1987. - V. 137. - P. 56 - 62.

116. Крахмалёв B.A., Закиров Т.А. Прижизненные наблюдения строения и роставолосков семяпочек хлопчатника // Физиология растений. 2000. - Т. 47. - С. 279 -285.

117. Lloyd C.W. The cytoskeleton in plant growth and development / Academic Press.1.ndon-New York. 1982. - 146 p.

118. Lloyd C.W. The Plant Cytoskeleton: The Impact of Fluorescence Microscopy // Annu.

119. Rev. Plant Physiol. 1987. - P. 119 - 139.

120. Cardenas L., Vidali L., Domyngues J., Perez H., Sanchez F., Hepler P.K., Quinto C.

121. Rearrangement of Actin Microfilaments in Plant Root Hairs Responding to Rhizobium Nodulation Signals // Plant Physiology. 1998. - V. 116. - P. 871 - 877.

122. Voigt B., Timmers A.C.J., Samaj J., Hlavacka A., Ueda T., Preuss M., Nielsen E.,

123. Mathur J., Emans N., Stenmark H., Nakano A., Baluska F., Menzel D. Actin-based motility of endosomes is linked to the polar tip growth of root hairs // European J. Cell Biol. 2005. - V. 84. - P. 609 - 621.

124. Yokota E., Takahara K., Shimmen T. Actin-Bundling Protein Isolated from Pollen

125. Tubes of Lily Biochemical and Immunocytochcmical Characterization // Plant Physiol. 1998. - V. 116. - P. 1421 - 1429.

126. Yokota E., Muto S., Shimmen T. Calcium-Calmodulin Suppresses the Filamentous

127. Actin-Binding Activity of a 135-Kilodalton Actin-Bundling Protein Isolated from Lily Pollen Tubes // Plant Physiology. 2000. - V. 123. - P. 645 - 654.

128. Matsuoka K., Bednarek S. Protein transport within the plant cell endomembrane system:an update // Current Opinion Plant Biology. 1998. - V. 1. - P. 463 - 469.

129. Chytilova E., Macas J., Sliwinska E., Rafelski S.M., Lambert G.M., Galbraith D.W. Nuclear Dynamics in Arabidopsis thaliana // Molecular Biology Cell. 2000. - V. 11. -P. 2733 -2741.

130. Chen Z.-Y., Hasson T., Zhang D.-S., Schwender B.J., Derfler B.H., Mooseker M.S.,

131. Corey D.P. Myosin- Vllb, a Novel Unconventional Myosin, Is a Constituent of Microvilli in Transporting Epithelia // Genomics. 2001. - V. 72. - P. 285 - 296.

132. Miyagishima S.-Y., Takahara M., Kuroiwa T. Novel filaments 5 nm in diameterconstitute the cytosolic ring of the plastid division apparatus // Plant Cell. 2001. - V. 13.-P. 707-721.

133. Fehrenbacher K., Huckaba T., Yang H- C., Boldogh I., Pon L. Actin comet tails,endosomes and endosymbionts // Experimental Biology. 2003. - V. 206. - P. 1977 -1984.

134. Kim H., Park M., Kim S.J., Hwang I. Actin Filaments Play a Critical Role in Vacuolar

135. Trafficking at the Golgi Complex in Plant Cells // Plant Cell. 2005. - V. 17. - P. 888

136. Каппуччинелли П. Подвижность живых клеток . — М.: Мир, 1982. — 124 с.

137. Brown S.S. Motor proteins in Saccharomyces cerevisiae II Canadian Journal of Botany. 1995.-V. 73.-P. S371.

138. Brokaw C.J. Are motor enzymes bi-directional? // Cell Motil. Cytoskeleton. 1997.1. V. 38.-P. 115-119.

139. Baker J.P., Titus M.A. Myosins: matching functions with motors // Curr. Opin. Cell Biol. 1998,-V. 10.-P. 80-86.

140. Baker J.P., Titus M.A. A family of unconventional myosins from the nematode

141. Caenorhabditis elegans II J. Mol. Biol. 1997. - V. 272. - P. 523 - 535.

142. Курилова JI.C., Крутецкая З.И., Лебедев O.E. Влияние латрункулина В, джасплакинолида и брефельдипа А на депозависимый вход Са2+ в макрофаги // Цитология. 2006. - Т. 48. - С. 867 - 873.

143. Поглазов Б.Ф. Аденозинтрифосфатазная активность и двигательная реакциярастений // Доклады Академии Наук. 1956. -Т. 109. -С. 597 - 599.

144. Поглазов Б.Ф. Структура и функции сократительных белков / 1965. - 223 с.

145. Соколов О.И., Богатырев В.А., Туркина М.В. Миозин из проводящих тканей Heracleum sosnovskyi: взаимодействие с мышечным актином и образование филаментов// Физиология растений. 1986. - Т. 33. - С. 421 -431.

146. Поглазов Б.Ф, Бурнашева С.А. Немышечные двигательные системы. -М.: Мир,1989.- 175 с.

147. Smith Н.В. The Nucleocytoplasmic Continuum: Pushing the (Nuclear) Envelope // Plant ( Cell.- 1999.-V. 11.-P. 989-991.

148. Kussel-Andermann P., El-Amraoui A., Safieddine S., Hardelin J.-P., Nouaille S.,

149. Camonis J., Petit C. Unconventional Myosin VIIA Is a Novel A-kinase-anchoring Protein // J. Biological Chemistry. 2000. - V. 275. - P. 29654 - 29659.

150. Goodson H.V., Spudich S.A. Molecular evolution of the myosin family: relationshipsderived from comparisons of amino acid sequences // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1993.-V. 90.-P. 659-663.

151. Titus M.A. Unconventional myosins: new frontiers in actin-based motors // Trends Cell

152. Biology. 1997. - V. 7. - P. 119 - 123.

153. Foth B.J., Goedecke M.C., Soldati D. New insights into myosin evolution andclassification//PNAS.-2006.-V. 103.-P. 3681 -3686.

154. Sheetz M.P., Spudich J.A. Movement of myosin-Coated fluorescent beads on actin cables in vitro IINature. 1983. - V. 303. - P. 31 - 35.

155. Williamson R.E. Actin in motile and other processes in plant cells // Can. J. Bot. 1980. -V. 58.-P. 766-772.

156. Grolig F. Nuclcar centering in Spirogyra: force integration by microfilaments along microtubules // Planta. 1998. - V. 204. - P. 54 - 63.

157. Kashiyama T., Ito K., Yamamoto K. Functional Expression of A Chimeric Myosin

158. Containing Motor Domain of Chara Myosin and Neck and Tail Domains of Dictyostelium Myosin II // J. Mol. Biol. 2001. - V. 311. - P. 461 - 466.

159. Balish M.F., Moeller E.F., Coluccio L.M. Overlapping distribution of the 130- and 110kDa myosin I isoforms on rat liver membranes // Arch. Biochem. Biophys. — 1999. V. 370.-P. 285-293.

160. Awata J.-Y., Kashiyama T., Ito K., Yamamoto K. Some Motile Properties of Fast

161. Characcan Myosin // J. Mol. Biol. 2003. - V. 326. - P. 659 - 663.

162. Lee Y.-R.J., Liu B. Cytoskeletal Motors in Arabidopsis. Sixty-One Kinesin sand

163. Seventeen Myosins // Plant Physiolgy. 2004. - V. 136. - P. 3877 - 3883.

164. Rcddy A.S.N., Day l.S. Analysis of the myosins encoded in the recently completed Arabidopsis thaliana genome sequence // Genome Biology. 2001. - V. 2. - P. 1-17.

165. Assaad F.F. Of weeds and men: what genomes teach us about plant cell biology //

166. Current Opinion Plant Biology. 2001. - V. 4. - P. 478 - 487.

167. Song H., Golovkin M., Reddy A.S.N., Endow S.A. In vitro motility of AtKCBP, a calmodulin-binding kinesin protein of Arabidopsis II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1997,-V. 94.-P. 322-327.

168. Oppenheimer D.G., Pollock M.A., Vacik J., Szymanski D.B., Ericson B., Feldmann K.,

169. Marks M.D. Essential role of a kinesin-like protein in Arabidopsis trichome morphogenesis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. - V. 94. - P. 6261 - 6266.

170. Vallee R.B., Gee M.A. Make room for dynein // Trends Cell Biology. 1998. - V. 8.1. P. 490 494.

171. Schmelzer E. Cell polarization, a crucial process in fungal defence // Trends Plant

172. Science. 2002. - V. 7. - P. 411 - 415.

173. Ketelaar T., Faivre-Moskalenko C., Esseling J.J., de Ruijter N.C.A., Grierson C.S.,

174. Dogterom M., Emons A.M.C. Positioning of Nuclei in Arabidopsis Root Hairs: An Actin-Regulated Process of Tip Growth // Plant Cell. 2002. - V. 14. - P. 2941 - 2955.

175. Paves H., Truvc E. Incorporation of mammalian actin into microfilaments in plant cellnucleus // BMC Plant Biology. 2004. - V. 4. - P. 1 - 9.

176. Logan D.C., Scott I., Tobin A.K. The genetic control of plant mitochondrial morphologyand dynamics // Plant J. 2003. - V. 36. - P. 500 - 599.

177. Logan D.C., Knight M.R. Mitochondrial and cytosolic calcium dynamics aredifferentially regulated in plants // Plant Physiology. 2003. - V. 133. - P. 21 - 24.

178. Logan D.C. Mitochondrial dynamics // New Phytologist. 2003. - V. 160. - P. 463478.

179. Logan D.C. The mitochondrial compartment // J. Exp. Botany. 2006. - V. 57. - P.1225- 1243.

180. Toyooka K., Okamoto T., Minamikawa T. Mass Transport of Proform of a KDEL-tailed

181. Cysteine Proteinase (SH-EP) to Protein Storage Vacuoles by Endoplasmic Reticulum-derived Vesicle Is Involved in Protein Mobilization in Germinating Seeds // J. Cell Biology. 2000. - V. 148. - P. 453 - 463.

182. Du Y., Ferro-Novick S., Novick P. Dynamics and inheritance of the endoplasmicreticulum // Cell Science. 2006. - V. 117. - P. 2871 - 2878.

183. Nebenfuhr A., Gallagher L., Dunahay T.G., Frohlic J.A., Mazurkiewicz A.M., Meehl

184. J.B., Staehelin A. Stop-and-Go Movements of Plant Golgi Stacks Are Mediated by the Acto-Myosin System//Plant Physiol. 1999.-V. 121.-P: 1127-1141.

185. Biegel D., Pachter J.S. mRNA Association With the Cytoskeletal Framework Likely

186. Represents a Physiological Binding Event // J. Cellular Biochemistry. 1992. - V. 48. -P. 98- 106.

187. Reue K. mRNA quantitation techniques: Considerations for experimental design andapplication // J. Nutr. 1998. - V. 128. - P. 2038 - 2044.

188. Cali B.M., Anderson P. mRNA surveillance mitigates genetic dominance in

189. Caenorhabditis elegans II Mol. Gen. Genet. 1998. - V. 260. - P. 176 - 184.

190. Bassell G, Singer RH. mRNA and cytoskeletal filaments. 1997. - 109 - 119 p.

191. Kiger A.A., Baum В., Jones S., Jones M.R., Coulson A., Echeverri C., Perrimon N. Afunctional genomic analysis of cell morphology using RNA interference // J. Biology. — 2003.-V. 2.-P. 27.1 -27.15.

192. Kwon S.J., Choi E.Y., Choi Y.J., Ahn J.H., Park O.K. Proteomics studies of posttranslational modifications in plants // J. Exp. Botany. 2006. - V. 57. - P. 1547 -1551.

193. Aniento F., Robinson D.G. Testing for endocytosis in plants // Protoplasma. 2005.1. V. 226.-P. 3-11.

194. Зак E.A., Каравайко H.H., Соколов О.И., Николаева М.К., Клячко H.JI.

195. Идентификация нерибосомных полипептидов в препаратах полисом из листьев Vicia faba L. // Физиология растений. 1995. - Т. 42. - С. 79 — 86.

196. Зак Е.А., Бочарова М.А., Соколов О.И., Клячко H.JI. Полисомы растений,связанные с цитоскелетом // Доклады Академии Наук. — 1995. Т. 344. - С. 549 -551.

197. Abe S., Ilo Y., Davies Е. Ribosome Aggregating Protein // Plant Physiol.Biochem.1995.-V. 33.-P. 1-15.

198. Hayward R.D., Koronakis V. Direct modulation of the host cell cytoskeleton by Salmonella actin binding proteins // Trends Cell Biology. - 2002. - V. 12. - P. 15 -20.

199. Mathur J. The ARP2/3 complex: giving plant cells a leading edge // BioEssays. 2005. - V. 27.-P. 377-387.

200. Hable W.E., Kropf D.L. The Arp2/3 complex nucleates actin arrays during zygotepolarity establishment and growth // Cell Motility Cytoskeleton. 2005. - V. 61. - P. 9 -20.

201. Williamson R.E. Actin in the alga Chara corallina II Nature. 1974. - V. 248. - P. 801 -802.

202. Palevitz B.A., Ash J.F., Hepler P.K. Actin in green alga Nitella II Proc. Natl. Acad. Sci.

203. USA. 1974.-V. 71.-P. 363-366.

204. Marcnant H.J. Actin in green algae Coleochaete and Mougeotia II Planta. 1976. - V.131.-P. 119-125.

205. Blackman L.M., Overall R.L. Immunolocalisation of the cytoskelcton to plasmodesmataof Chara carollina II Plant J. 1998. - V. 14. - P. 733 - 741.

206. Воробьева И.А., Поглазов Б.Ф. Выделение сократительного белка из водоросли Nitella flexilis II Биофизика. 1963. - T. 8. - С. 4475 - 4478.

207. Евдокимов М.В., Приезжев А.В., Романовский Ю.М., Черняева Е.Б. Исследованиеподвижности протоплазмы в клетках водоросли Nitella методом оптической доплеровской спектроскопии // Биофизика. 1982. - Т. 27. - С. 918 - 920.

208. Zawadzki Т., Fensom D.S. Transnodal transport of 14C in Nitella flexilis. I. Tandem cellswithout applied pressure gradients // J. Exp. Bot. 1987. - V. 37. - P. 1341 - 1352.

209. Takahashi IT, Takano H., Kuroiwa H., Itoh R., Toda K., Kawano S., Kuroiwa T. Apossible role for actin dots in the formation of the contractile ring in the ultra-micro alga Cyanidium caldarium RK-1 // Protoplasma. 1998. - V. 202. - P. 91 - 104.

210. Tirlapur U.K., Faleri C., Cresti M. Immunoelectron microscopy of myosin associatedwith the generative cells in pollen tubes of Nicotiana tabacum L. // Sex Plant Reprod. — 1996.-V. 9.-P. 233 -237.

211. Torres G.A.M., Lelandais-Briere C., Besin E., Jubier M.-F., Roche O., Mazubert C.,

212. Corre-Menguy F., Hartmann C. Characterization of the expression of Phaseolus vulgaris OCT1, adehydration-regulated gene that encodes a new type of phloem transporter // Plant Molecular Biology. 2003. - V. 51.-P. 341 -349.

213. Quader H., Schnepf E. Actin filament array during side branch initiation in protonema cells of the moss Funaria hygrometrica: an actin organizing center at the plasma membrane // Protoplasma. 1989. - V. 151. - P. 167 - 170.

214. Condeelis J. The Identification of F-actin in the Pollen Tube and Protoplasts of Amarillis belladonna И Exp. Cell Res. 1974. - V. 88. - P. 435 - 439.

215. Forer A., Jackson W.T. Actin in the Higher Plants Haemanthus katharine Baker //

216. Cytobiol. 1975. - V. 10. - P. 217 - 226.

217. Yen L.F., Liu X.O., Cai S.T. Polymerization of Actin from Maize Pollen // Plant Physiol. 1995.-V. 107.-P. 73-76.

218. Jackson W.T., Doyle B.G. Characterization of Actin from Root Tips of Phaseolusvulgaris I I J. Cell Biology. 1977. - V. 75. - P. 268.

219. Vahey M., Scordilis S.P. Contractile proteins from the tomato // Can. J. Bot. 1980. -V. 58.-P. 797-801.

220. Vahey M., Titus M.A., Trautwcin R., Scordilis S.P. Tomato Actin and Myosin:

221. Contractile Proteins from a Higher Land Plant // Cell Motility. 1982. - V. 2. - P. 131 - 147.

222. Metcalf III T.N., Szabo L.J., Schubert K.R., Wang J.L. Ultrastructural and1.munochemical Analyses of the Distribution of Microfilaments in Seedlings and Plants of Glycine max II Protoplasma. 1984. - V. 120. - P. 91 - 99.

223. Куликова A.JI., Туркина M.B., Курсанов A.JI. Поиски актиноподобного белка вофлоэме Heracleum sosnowskyi II Физиология растений. 1980. - Т. 27. - С. 301 -307.

224. Куликова A.JI. Количество и формы актина в проводящих тканях Heracleum sosnowskyi II Физиология растений. 1986. - Т. 33. - С. 629 - 636.

225. Quader Н., Deichgraber G., Schnepf Е. The cytoskeleton of Cobaea seed hairs: Patterning during cell-wall differentiation 11 Planta. 1986. - V. 168. - P. 1-10.

226. Sokolov O.I., Gringauze O.K., Richtcr T.J. Plant Actin Identification With Colloidal

227. Gold Markers // Biologia Plantarum. 1994. - V. 36. - P. SI8.

228. Shah D.M., Hightower R.C., Meagher R.B. Complete Nucleotide Sequence of a

229. Soybean Actin Gene // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1982. - V. 79. - P. 1022 - 1026.

230. Rcece K.S., McElroy D., Wu R. Genomic nucleotide sequence of four rice (Oryzasativa) actin genes // Plant Molecular Biology. 1990. - V. 14. - P. 621 - 624.

231. Nairn C.J., Winesett L., Ferl R.J. Nucleotide Sequence of an Actin Gene From Arabidopsis thaliana II Gene. 1988. - V. 65. - P. 247 - 257.

232. Goldman W.H., Tempel M., Sprenger I., Isenberg J., Ezzell R.M. Viscoelasticity ofactin-gelsolin networks in the presence of filamin // Eur. J. Biochem. 1997. - V. 246. -P. 373 -379.

233. Mccurdy D.W., Sammut M., Gunning B.E. Immunofluorescent Visualization of Arraysof Transverse Cortical Actin Microfilaments in Wheat Root-Tip Cells // Protoplasma. — 1988.-V. 147.-P. 204-206.

234. Harper J.D., Mccurdy D.W., Sanders M.A., Salisbury J.L., John P.C. Actin dynamicsduring the cell cycle in Chlamydomonas reinhardtii II Cell Motil Cytoskeleton. 1992. - V. 22.-P. 117-126.

235. Traas J.A., Doonan J.H., Rawlins D.J., Shaw P.J., Watts J., Lloyd C.W. An Actin

236. Network Is Present in the Cytoplasm throughout the Cell Cycle of Carrot Cells // J. Cell Biology. 1987. - V. 105. - P. 387 - 395.

237. Cyr R.J., Palevitz B.A. Organization of Cortical Microtubules in Plant Cells // Curr.

238. Opin. Cell Biol. 1995. - V. 7. - P. 65 - 71.

239. Goto Y., Ueda K. Microfilament bundles of F-actin in Spirogyra observed byfluorescence microscopy // Planta. 1988. - V. 173. - P. 442 - 446.

240. Bereiter-Hahn J. Involvement of Microcompartmentation in The Regulation of Cell

241. Proliferation // Microcompartmentation / Jones D.P., ed. Boca Raton. - 1988. - P. 55 -69.

242. Lloyd C.W. Probing the plant cytoskeleton//Nature. 1991.-V. 350.-P. 189- 190.

243. Cyr R.J. Calcium/calmodulin affects microtubule stability in lysed protoplasts // J. of

244. Cell Science. 1991. - V. 100. - P. 311 - 318.

245. Callis J. Regulation of Protein Degradation // Plant Cell. 1995. - V. 7. - P. 845 - 857.

246. Gausmann U., Franzl E., Kurischko C. Distribution of the actin cytoskeleton during thecell cycle of Yarrowia lipolytica and the visualization of the tubulin cytoskeleton by immunofluorescence // Yeast. 1999. - V. 15. - P. 1079 - 1086.

247. Pierson E.S., Lichtscheidl I.K., Derksen J. Structure and behavior of organelles in livingpollen tubes of Lilium longiflorum II Journal of Experimental Botany. 1990. - V. 41. -P. 1461 - 1468.

248. Jones H.D., Schliwa M., Drubin D.G. Video microscopy of organelle inheritance andmotility in budding yeast // Cell Motility and the Cytoskeleton. 1993. - V. 25. - P. 129-142. ,

249. Menzel D. An interconnected plastidom in Acetabularia: Implications for themechanism of chloroplast motility // Protoplasma. 1994. - V. 179. - P. 166-171.

250. Uchida G., Chinzei T., Matsuura H. Reverse motion of organelles with myosinmolecules along bundles of the actin filaments in a Characean internodal cell // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. - V. 257. - P. 223 - 227.

251. Wendt M., Sievers A. Restitution of Polarity in Statocytes from Centrifuged Roots // Plant Cell Env. 1986. - V. 9. - P. 17 - 23.

252. Samaj J., Baluska F., Hirt PI. From signal to cell polarity: mitogcn-activated proteinkinases as sensors and effectors of cytoskeleton dynamicity // J. Exp. Botany. 2004. -V. 55.-P. 189- 198.

253. Cai G., Del Casino C., Cresti M. Cytoskeletal Basis of Organelle Trafficking in the

254. Angiosperm Pollen Tube // Annals Botany. 2000. - V. 85. - P. 69 - 77.

255. Cardenas L., Lovy-Wheeler A., Wilsen K.L., Iiepler P.K. Actin Polymerization

256. Promotes the Reversalof Streaming in the Apex of Pollen Tubes // Cell Motility Cytoskeleton.-2005.-V. 61. P. 112 - 127.

257. Snowman B.N., Kovar D.R., Shevchenko G., Franklin-Tong V.E., Staiger C.J. SignalMediated Depolymerization of Actin in Pollen during the Self-Incompatibility Response // Plant Cell. 2002. - V. 14. - P. 2613 - 2626.

258. Justus C.D., Anderhag P., Goins J.L., Lazzaro M.D. Microtubules and microfilamentscoordinate to direct a fountain streaming pattern in elongating conifer pollen tube tips //

259. Planta. 2004. - V. 219. - P. 103 - 109.

260. Kinosian H.J., Selden L.A., Estes J.E., Gershman L.C. Actin filament annealing in thepresence of ATP and phalloidin // Biochemistry. 1993. - V. 32. - P. 12353 - 12357.

261. Foissner I., Wasteneys G.O. A cytochalasin-sensitive actin filament meshwork is aprerequisite for local wound wall deposition in Nitella internodal cells // Protoplasma. — 1997.-V. 200.-P. 17-30.

262. Adami R., Choquet D., Grazi E. Rhodamine phalloidin F-actin Critical concentrationversus tensile strength // Eur. J. Biochem. 1999. - V. 263. - P. 270 - 275.

263. Zackroff R.V., Hufnagel L.A. Relative potencies of different cytochalasins for theinhibition of phagocytosis in ciliates // J. Eucaryot. Microbiol. 1998. - V. 45. - P. 397 -403.

264. Szymanski D.B., Marks M.D., Wick S.M. Organized F-actin is essential for normal trichome morphogenesis in Arabidopsis II Plant Cell. 1999. - V. 11. - P. 2331 -2347.

265. Zhang X., Dyachok J., Krishnakumar S., Smith L.G., Oppenlieimer D.G. Regular

266. Trichome BRANCPI1 in Arabidopsis Encodesa Plant Homolog of the Actin-Related Protein 2/3 Complex Activator Scar/WAVE That Regulates Actin and Microtubule Organization // Plant Cell. 2005. - V. 17. - P. 2314 - 2326.

267. Szymanski D.B. Breaking the WAVE complex: the point of Arabidopsis trichomes //

268. Current Opinion Plant Biology. 2005. - V. 8. - P. 103 - 112.

269. Frank M.J., Smith L.G. A small, novel protein highly conserved in plants and animalspromotes the polarized growth and division of maize leaf epidermal cells // Current Biology. 2002. - V. 12. - P. 849 - 853.

270. Smith L.G., Oppenheimer D.G. Spatial control of cell expansion by the plantcytoskeleton // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 2005. - V. 21. - P. 272 - 295.

271. Stevens J.M., Galyov E.E., Stevens M.P. Actin-dependent movement of bacterialpathogens // Nature reviews Microbiology. 2006. - V. 4. - P. 91 - 101.

272. Schmidt A., Hall M.N. Signaling to the actin cytoskeleton // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 1998,-V. 14.-P. 305-338.

273. Tuxworth R.I., Titus M.A. Unconventional Myosins: Anchors in the Membrane Traffic

274. Relay // Traffic. 2000. - V. 1. - P. 11 - 18.

275. Gu Y., Wang Z., Yang Z. Rop/Rac GTPase: an old new master regulator for plantsignaling // Current Opinion Plant Biology. 2004. - V. 7. - P. 527 - 536.

276. Balachandran S., Xiang Y., Schobert C., Thompson G.A., Lucas W.J. Opening upplasmodesmata // Trends Plant Science. 1998. - V. 3. - P. 74 - 84.

277. Aaziz R., Dinant S., Epel B.L. Plasmodesmata and plant cytoskeleton // Trends Plant

278. Sciencc. 2001. - V. 6. - P. 326 - 330.

279. Thompson G.A., Schulz A. Macromolecular trafficking in the phloem // Trends Plant

280. Science. 1999. - V. 4. - P. 1 - 7.

281. Ingram J., Barlels D. The Molecular Basis of Dehydration Tolerance in Plants // Annu. Rev. Plant Physiol. 1996. - V. 47. - P. 377 - 403.

282. Leung J., Giraudat J. Abscisic Acid Signal Transduction // Annu. Rev. Plant Physiol.1998.-V. 49.-P. 199-222.

283. Diouf D., Diop T.A., Ndoye I. Actinorhizal, mycorhizal and rhizobial symbioscs: howmuch do we know? // African J. Biotechnology. 2003. - V. 2. - P. 1-7.

284. Cavalier-Smith T. Economy, Speed and Size Matter: Evolutionary Forces Driving Nuclear Genome Miniaturization and Expansion // Annals Botany. 2005. - V. 95. — P. 147- 175.

285. Hussey P.J., Ketelaar T., Deeks M.J. Control of the actin cytoskeleton in plant cellgrowth // Annu. Rev.Plant Biol. 2006. - V. 57. - P. 87 - 96.

286. Drobak B.K., Franklin-Tong V.E., Staiger C.J. The role of the actin cytoskeleton in plant cell signaling // New Phytologist. 2004. - V. 163. - P. 13 - 30.

287. Estrada P., Kim G., Coleman G., Takizawa P., Novick P., Ferro-Novick S. Myo4p and

288. She3p arc required for cortical ER inheritance in Saccharomyces cerevisiae II Cell Biology. 2003. - V. 163. - P. 1255 - 1266.

289. Krauze K., Makuch R., Stepka M., Dabrowska R. The First Caldesmon-Iike Protein in

290. Higher Plants // Biochemical Biophysical Research Communications. 1998. - V. 247. -P. 576-579.

291. Huang S., Gao L., Blanchoin L., Staiger C.J. Heterodimeric Capping Protein from Arabidopsis is Regulated by Phosphatidic Acid // Molecular Biology Cell. — 2006. V. 24.-P. 888-999.

292. Gusev N.B. Some Properties of Caldesmon and Calponin and the Participation of These

293. Proteins in Regulation of Smooth Muscle Contraction and Cytoskeleton Formation // Biochemistry (Moscow). 2001. - V. 66. - P. 1112 - 1121.

294. Martin M.L., Busconi L. A Rice Membrane-Bound Calcium-Dependent Protein Kinase

295. Activated in Response to Low Temperature // Plant Physiolgy. 2001. - V. 125. - P. 1442-1449.

296. Allwood E.G., Smertenko A.P., Hussey P.J. Phosphorylation of plant actindepolymerising factor by calmodulin-likedomain protein kinase // FEBS Letters. — 2001.-V. 499.-P. 97- 100.

297. Lenartowska M., Karas K., Marshall J., Napier R., Bednarska E. Immunocytochemicalevidence of calreticulin-like protein in pollen tubes and styles of Petunia hybrida Hort. // Protoplasma. 2002. - V. 219. - P. 23 - 30.

298. Kusner D.J., Barton J.A., Qin C., Wang X., Iyer S.S. Evolutionary conservation ofphysical and functional interactions between phospholipase D and actin // Archives Biochemistry Biophysics. 2003. - V. 412. - P. 231 - 241.

299. Blanchoin L., Pollard T.D. Interaction of Actin Monomers with Acanthamoeba

300. Actophorin (ADF/Cofilin) and Profilin // J. Biological Chemistry. 1998. - V. 273. -P. 25106-25111.

301. Gutsche- Perelroizen I., Lepault J., Ott A., Carlier M.-F. Filament Assembly from

302. Profilin-Actin // J. Biological Chemistry. 1999. - V. 274. - P. 6234 - 6243.

303. Baluska F., Salaj J., Mathur J., Braun M., Jasper F., Samaj J., Chua N.-H., Barlow P.W.,

304. Volkman D. Root Hair Formation: F-Actin-Dependent Tip Growth Is Initiated by Local Assembly of Profilin-Supported F-Actin Meshworks Accumulated within Expansin-Enriched Bulges // Developmental Biology. 2000. - V. 227. - P. 618 - 632.

305. Galkin V.E., VanLoock M.S., Orlova A., Egelman E.H. A New Internal Mode in F-Actin Helps Explain the Remarkable Evolutionary Conservation of Actin's Sequence and Structure // Current Biology. 2002. - V. 12. - P. 570 - 575.

306. Lopez I., Anthony R.G., Maeiver S.K., Jiang C.-J., Khan S., Weeds A.G., Hussey P.J. Pollen specific expression of maize genes encoding actin depolymerizing factor-like proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. - V. 93. - P. 7415 - 7420.

307. Albanesi J.P., Fujisaki H., Plammer III J.A., Korn E.D., Jones R., Sheetz M.P.

308. Monomeric Acantbamoeba Myosin I Support Movement in vitro II J. Biol. Chem. -1985. V. 260. - P. 8649 - 8652.

309. Zot H.G., Doberstein S.K., Pollard T.D. Myosin-I Moves Actin Filaments on a

310. Phospholipid Substrate: Implications for Membrane Targeting // J. Cell Biol. 1992. -V. 116.-P. 367-376.

311. Zot H.G., Pollard T.D. Motility of Myosin I on Planar Lipid Surfaces // Method. Cell

312. Biol. 1993. - V. 39. - P. 51 - 63.

313. Enz R. The actin-binding protein Filamin-A interacts with the metabotrophic glutamatereceptor type7//FEBS Letters. -2002. V. 514. -P. 184 - 188.

314. Kim H.J., Triplett B.A. Characterization of GhRacl GTPase expressed in developingcotton (Gossypium hirsutum L.) fibers // Bioehim. Biophys. Acta. — 2004. — V. 3. — P. 214-221.

315. Goosney D.L., de Grado M., Finlay B.B. Putting E. coli on a pedestal: a unique system to study signal transduction and the actin cytoskeleton // Trends Cell Biology. 1999. — V. 9.-P. 11-14.

316. Кулаева O.H. Хлоропласт и его полуавтономность в клетке // Соросовский

317. Образовательный Журнал. 1997. - Т. 7. - С. 2 - 9.

318. Лотова Л.И. Морфология и анатомия высших растений. М.: Эдиториал УРСС,2000. 528 с.

319. Креславский В.Д., Карпентиер Р., Климов В.В., Мурата Н., Аллахвердиев С.И.

320. Молекулярные механизмы устойчивости фотосинтетического аппарата к стрессу // Биологические мембраны. 2007. - Т. 24. - С. 195-217.

321. Miyagishima S., Nishida К., Kuroiwa Т. An evolutionary puzzle: chloroplast andmitochondrial division rings // Plant Science. 2003. - V. 8. - P. 1360 - 1385.

322. Алёхина H. Д., Балнокин IO. В., Гавриленко В. Ф., Жигалова Т. В., Мейчик Н. Р.,

323. Носов А. М., Полесская О. Г., Харитонашвили Е. В., Чуб В.В. Физиология растений. -М.: Академия, 2005. — 634 с.

324. Kandasamy М.К., Meagher R.B. Actin-organelle interaction: Association withchloroplast in Arabidopsis leaf mesophyll cells // Cell Motility Cytoskel. — 1999. — V. 44. P. 110-118.

325. Baluska F., Jasik J., Edelmann H.G., Salajova Т., Volkmann D. Latrunculin B-Induccd

326. Plant Dwarfism: Plant Cell Elongation Is F-Aetin-Dependent // Developmental Biology. -2001. -V. 231.-P. 113-124.

327. Sakurai N., Domoto K., Takagi S. Blue-light-induced reorganization of the actincytoskeleton and the avoidance response of chloroplasts in epidermal cells of Vallisneria gigantea II Planta. 2005. - V. 221. - P. 66 - 74.

328. Sakai Т., Kagawa Т., Kasahara M„ Swartz Т.Е., Christie J.M., Briggs W.R., Wada M.,

329. Okada K. Arabidopsis nphl and npll: Blue light rcceptors that mediate both phototropism and chloroplast relocation // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. - V. 98. . - P.6969 - 6974.

330. Oikawa K., Kasahara M., Kiyosue Т., Kagawa Т., Suetsugu N., Takahashi F., Kanegae

331. Т., Niwa Y., Kadota A., Wada M. Chloroplast Unusual Positioningl Is Essential for Proper Chloroplast Positioning // Plant Cell. 2003. - V. 15. - P. 2805 -2815.

332. Fischer K., Schopfer P. Physical strain-mediated microtubule reorientation in theepidermis of gravitropically or phototropically stimulated maize coleoptiles // Plant J. — 1998.-V. 15.-P. 119-123.

333. Васильев Ю.М. Клетка, как архитектурное чудо // Соросовский образовательныйжурнал. 1996. - Т. 2. - С. 36 - 43.

334. Харченко М.В., Корнилова Е.С., Меликова М.С. Изменения организации системымикротрубочек в ходе эндоцигоза рецептора ЭФР // Цитология. 2007. - Т. 49. -С. 243 - 248.

335. Wen К.-К., Yao X., Rubenstein Р.А. GTP-Yeast Actin // J. Biological Chemistry.2002. V. 277. - P. 41101 - 41109.

336. Yu M., Yuan M., Ren H. Visualization of actin cytoskeletal dynamics during cell cyclein tobacco( Nicotiana tabacum L.cv Bright Yellow) cells // Biology of the Cell. 2006. -V. 98.-P. 295-306.

337. Клячко H.JI. Актин растений: множественные уровни регуляции // Физиологиярастений. 2006. - Т. 53. - С. 790 - 798.

338. Хайтлина С.Ю. Методы выделения и очистки актина. Оценка чистоты инативности // Биофизические и биохимические методы исследования белков. — 1978. С. 122- 139.

339. Vandekerckhove J., Weber К. Actin Amino Acid Sequences. Comparison of Actin from

340. Calf Thymus, Bovine Brain, and S V- 40 Transformed 3T3 Cells with Rabbit Skeletal Muscle Actin // J. Mol. Biol. 1978. - V. 126. - P. 783 - 788.

341. Pollard T.D., Cooper J.A. Actin and Actin-Binding Proteins. A Critical Evaluation of

342. Mechanism and Function // Annu. Rev. Biochem. 1986. - V. 55. - P. 987 - 996.

343. Поглазов Б.Ф, Левицкий Д.И. Миозин и биологическая подвижность. — М.: Наука,1982,- 160. с.

344. Можаева Л.В., Боева Т.Г. Изучение аденозинтрифосфатазной активности исократительных свойств клеток корня // Изв. ТСХА. 1970. - Т. 14. - С. 152 - 167.

345. Пантелеева Н.С. Миозин (180 обмен и фосфорилировапие) Л.: ЛГУ, 1975. - 83 с.1.Я

346. Пантелеева Н.С. Применение изотопа О для изучения механизма расщепления АТФ миозином // Биофизические и биохимические методы исследования мышечных белков. 1978. - С. 198-210.

347. Попов Е.М. Современные достижения рентгеноструктурных исследований белков // Проблема белка. М.: Наука, 1996. - С. 54 - 137.

348. Orlova A., Prochniewicz Е., Egelman Е.Н. Structural dynamics of F-actin: II.

349. Cooperativity in structural transitions // J. Molecular Biology. 1995. - V. 245. - P. 598-607.

350. Egelman E.H., Francis N., DeRosier D.J. F-actin is a helix with a random variable twist

351. Nature. 1982. - V. 298. - P. 131 - 135.

352. Egelman E.H. The Structure of F-Actin // J. Muscle Res. Cell Motil. 1985. - V. 6. - P.129.151.

353. Egelman E.H., Orlova A., McGough A. Only one F-actin model // Nature. Struct.

354. Biology. 1997. - V. 4. - P. 683 - 684.

355. Lauzon A.M., Trybus K.M., Warshaw D.M. Molecular mechanics of two smoothmuscle heavy meromyosin constructs that differ by an insert in the motor domain // Acta Physiol. Scand. 1998. - V. 164.-P. 357-361.

356. Kiehart D.P. Molecular Genetic Dissection of Myosin Heavy Chain Function // Cell.1990.-V. 60.-P. 347-350.

357. Orlova A., Egelman E.H. Structural Basis for the Destabilization of F-Actin by Phosphate Release Following ATP Hydrolysis // J. Mol. Biol. 1992. - V. 227. - P. 1043- 1053.

358. Kucik D.F., Elson E.L., Wang Y.L. Actin tracks // Nature. 1991. - V. 354. - P. 362363.

359. Carlier M.F. Actin: Protein Structure and Filament Dynamics // J. Biol. Chem. — 1991.1. V. 266.-P. 1-4.

360. Gundersen G.G., Aebi U., Chisholm R., Allen P.G., Borisy G.B. Actin: Dissecting thestructural basis of its oligomerization, polymerization, and polymorphism // Biol. Bull. 1998.-V. 194.-P. 340-341.

361. Туркина M.B., Куликова А.Л., Соколов О.И., Богатырев В.А. Актино- имиозиноподобиые белки в тканях высших растении. Тезисы докл. научн. конф. "Молекулярные механизмы и энергетика подвижности". 1985. - С. 66.

362. Туркина М.В., Куликова А.Л., Соколов О.И., Богатырев, В.А. Белки типамышечных актина и миозина в тканях высших растений. Тезисы докл. V Всес. биохим. съезда. М.: Наука, 1986. - С. 295 - 296.

363. Рихтер Т.Я., Грингауз O.K., Соколов О.И. Выявление и характер мечения F-актинамаркёром фаллоидин коллоидное золото // Цитология. 1990. - Т. 32. - С. 11141119.

364. Turkina M.V., Kulikova A.L., КорреГ L.A., Akatova L.Z., Butenko R.G. Actin andthermostable actin-binding proteins in wheat cell culture // Fiziologiya Rastenii. 1995. -V. 42.-P. 348-355.

365. Туркина M.B., Куликова А.Л., Коппель Л.А., Акатова Л.З., Бутенко Р.Г. Актин и термостабильные актин-связываюшие белки в культуре клеток пшеницы // Физиология растений. 1995. - Т. 42. - С. 348 - 355.

366. Грингауз O.K., Негрецкий В.А., Соколов О.И. Идентификация F-актина растенийфаллоидин-коллоидпым золотом. 2. Клетки и субклеточные препараты II Физиология растений. 1998. - Т. 45. - С. 235 - 240.

367. Aspenstrom P. A Cdc42 target protein with homology to the non-kinase domain of FERhas a potential role in regulating the actin cytoskeleton // Curr. Biol. 1997. - V. 7. 1. P. 479-487.

368. Kost В., Spielhofer P., Chua N.H. A GFP-mouse talin fusion protein labels plant aetinfilaments in vivo and visualizes the aetin cytoskeleton in growing pollen tubes // Plant J. 1998. - V. 16.-P. 393 -401.

369. Billinton N., Knight A.W. Seeing the Wood through the Trees: A Review of Techniquesfor Distinguishing Green Fluorescent Protein from Endogenous Autofluorescence // Analytical Biochemistiy. 2001. - V. 291. - P. 175 - 197.

370. Nakayama H., Yamaga T. Visualization of F-actin filaments by a fluorescently labelednucleotide analogue // Biophys. Chem. 1998. - V. 75. - P. 1-6.

371. Nakayama H., Yamagada Т., Kunioka Y. Fine Profile of Actomyosin Motility

372. Fluctuation Revealed by Using 40-nm Probe Beads // Biocem. Biophys. Res. Com. -1998. V. 246.-P. 261-266.

373. Левицкий Д.И., Поглазов Б.Ф. Изучение роли двухвалентных и одновалентныхкатионов в работе миозиновой АТФазы // Биохимия. 1980. - Т. 46. - С. 2233 -2242.

374. Vasill I.K. Cell Culture and Somatic Cell Genetics of Plants. N.Y.: Acad. Press.1984. 825 p.

375. Михайлов В.И. Морфодинамика субмикроскопических структур изолированныхпротопластов клеток основной паренхимы при воздействии физических и химических факторов. Кишинёв: Молдова, 1990. - 20 с.

376. Jasik J., Smolenskaya I.N., Zorinyants S.E., Nosov A.V., Baulina O.I., Kristin J.

377. Cytological study on wheat (Triticum timopheevi Zhuk.) protoplasts // Biologia Plantarum. 1992. - V. 34. - P. 193 - 201.

378. Caneko Y. Preparation of Plant Protoplasts for SEM. Observation by t-Butanol Freeze-Drying Method // J. Electron. Microsc. 1990. - V. 39. - P. 426 - 428.

379. Миронов А.А, Комиссарчик Я.Ю, Миронов В.А. Методы электронноймикроскопии в биологии и медицине. С.-Петербург: Наука, 1994. - 400 с.

380. Lowry О.Н., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the

381. Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. - V. 193. - P. 265 - 275.

382. Brada D., Roth J. "Golden Blot" Detection of Polyclonal and Monoclonal Antibodies

383. Bound to Antigenes on Nitrocellulose by Protein A-gold Complexes // Analytical Biochemistiy. 1984. - V. 142.-P. 79-83.

384. Поглазов Б.Ф. Регуляторные функции актина в клетке // Известия АН СССР,

385. Сер.биол. 1983. - Т. 5. - С. 667 - 677.

386. Ohsuka К., Inoue A. Identification of Myosin in a Flowering Plant, Egeria densa II J.

387. Biochem. 1979. - V. 85. - P. 375 - 378.

388. Соколов О.И. Возможная роль растительного миозина во флоэмном транспорте // Тез. II Всес. Съезд о-ва Физиологов растений. 1992. - С. 196.

389. Ma Y.Z., Yen L.F. Actin and Myosin in Pea Tendrils // Plant Physiol. 1989. - V. 89.1. P. 586-589.

390. Szent-Gyorgy A.G. Meromyosins, the subunits of myosin // Arch. Biochem. Biophys.1953.-V. 42.-P. 305 -320.

391. Squire J.M. General model for Myosin filament structure. III. Molecular packingarrangements in myosin filaments // J. Mol. Biol. 1973. - V. 77. - P. 291 - 323.

392. Squire J.M. General model for the structure of all myosin- Containing filaments // Nature. 1971. - V. 233. - P. 457 - 462.

393. Palevitz B.A., Hepler P.K. Identification of Actin in situ at the Ectoplasm-endoplasm1.terface of Nitella II J. Cell Biology. 1975. - V. 65. - P. 29 - 38.

394. Klein K., Wagner G., Blatt M.R. Heavy-meromyosin decoration of microfilaments from Mougeotia protoplasts // Planta. 1980. - V. 150. - P. 354 - 356.

395. Ishikawa M., Bischoff R., Holtzer H. Formation of arrowhead completes with heavymeromyosin in a variety of cell types // J. Cell Biology. 1969. - V. 43. - P. 312 - 328.

396. Spudich J.A., Kron S.J., Sheetz M.P. Movement of myosin-Coated beads on orientedfilaments reconstituted from purified actin // Nature. 1985. - V. 315. - P. 584 - 586.

397. Левицкий Д.И. Легкие цепи миозина и их роль в регуляции мышечногосокращения // Успехи биол. химии. 1986. - Т. 27. - С. 74 - 102.

398. Pollard T.D., Stafford W.F., Porter М.Е. Charaterization of a Second Myosin from Acanthamoeba castellainii II J. Biol. Cem. 1978. - V. 253. - P. 4798 - 4808.

399. Engelhardt V.A., Ljubimova M.N. Myosin and adenosinetriphosphatase // Nature.1939.-V. 144.-P. 668-669.

400. Энгельгардт В.А., Любимова M.H. К механохимии мышцы // Биохимия. 1942.1. Т. 7.-С. 205-231.

401. Friess Е.Т. The effect of a chelating agent on myosin ATPase // Arch. Biochem.

402. Biophys. 1954,-V. 51.-P. 17-23.

403. Левицкий Д.И. Структурные особенности и функциональная роль молекулмиозина // Структура и функции белков сократительных систем. Л.: Наука, 1987.-31 с.

404. Levitsky D.I., Shnyrov V.L., Khvorov N.V., Bukatina A.E., Vedenkina N.S.,

405. Permyakov E.A., Nikolaeva O.P., Poglazov B.F. Effects of nucleotide binding on thermal transitions and domain structure of myosin subfragment 1 // Eur. J. Biochem. — 1992. V. 209. - P. 829 - 835.

406. Sata M., Matsuura M., Ikebe M. Characterization of the Motor and Enzymatic

407. Properties of Smooth-Muscle Long Si and Short HMM Role of the 2- Headed Structure on the Activity and Regulation of the Myosin Motor // Biochemistry. - 1996. -V.35.-P. 11113-11118.

408. Kelley C.A., Sellers J.R., Gard D.L., Bui D., Adelstein R.S., Baines I.C. Xenopus

409. Nonmuscle Myosin Heavy-Chain Isoforms Have Different Subcellular Localizations and Enzymatic- Activities // J. Cell Biology. 1996. - V. 134. - P. 675 - 687.

410. Harris W.J., Cunningham C. Antibody therapeutics. Berlin: Springer. - 1995. - 150 p.

411. Beatty J.D., Beatty B.G., Vlahos W.G. // J. Immunol. Meth. 1987. - V. 100. - P. 173179.

412. Стародуб Н.Ф., Артюх В.П., Назаренко В.И., Коломиец Л.И. В биохимическихисследованиях белковый иммуноблот и иммунодот // Украинский биохимический журнал. 1987. - Т. 59. - С. 108 - 120.

413. Pollak J.M, Varndell I.M. Immunolabeling for Electron Microscopy. — Amsterdam. — 1985.-370 p.

414. Дыкман Л.А., Богатырев B.A., Зайцева И.С., Соколова М.К., Иванов В.В., Соколов О.И. Использование конъюгатов коллоидного золота для идентификации актинов различного происхождения // Биофизика. 2002. - Т. 47. - Вып. 4. - С. 632 - 640.