Взаимодействие бактерий Serratia grimesii и Serratia proteamaculans с эпителиальными клетками человека тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 00.00.00, кандидат наук Берсон Юлия Михайловна

• Берсон Юлия Михайловна
• кандидат наук
• 2025

Оглавление диссертации кандидат наук Берсон Юлия Михайловна

ОГЛАВЛЕНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность темы исследования

Степень разработанности темы

Цели и задачи

Научная новизна

Теоретическая и практическая значимость работы

Методология и методы исследования

Положения, выносимые на защиту

Степень достоверности и апробация результатов

Публикации

Личный вклад автора

Структура диссертации

Финансовая поддержка и благодарности

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Бактерии и стратегии их выживания в организме человека

1.1.1. Эпидемиология бактериальных заболеваний и их роль в индукции опухолей

1.1.2. Роль бактерий Serratia в развитии инфекционных процессов

1.1.3. Механизмы инвазии бактерий в эукариотические клетки

1.1.4. Роль везикул наружной мембраны бактерий в патогенезе

1.1.5. Роль систем секреции во взаимодействии бактерий с эукариотическими клетками

1.1.6. Бактериальные факторы, участвующие в поглощении ионов железа

1.2. Структурные компоненты эукариотической клетки, участующие в инвазии бактерий

1.2.1. Цитоплазматическая мембрана

1.2.2. Цитоскелет

1.2.3. Рецепторы клеточной адгезии

1.3. Иммунный ответ организма-хозяина на бактериальное заражение

1.3.1. Антибактериальный врожденный иммунитет

1.3.2. Цитокины: интерлейкин-6 (ИЛ-6) и интерлейкин-8 (ИЛ-8)

1.3.3. Продукция ИЛ-6 и ИЛ-8 эпителиальными клетками в ответ на бактериальную инфекцию

1.3.4. Нейтрофилы, их строение и функции

1.3.5. Миелопероксидаза

1.3.6. Лактоферрин и его комплексы

2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ

2.1. Эукариотические клетки

2.1.1. Культуры клеток и условия культивирования

2.1.2. Подсчет клеток в камере Горяева и определение их жизнеспособности

2.1.3. Измерение цитотоксического действия лактоферрина и его комплексов

2.1.4. Временная трансфекция миРНК

2.2. Бактериальные клетки

2.2.1. Бактериальные штаммы и условия культивирования

2.2.2. Определение чувствительности бактерий к антибиотикам

2.2.3. Выявление актиназной активности бактериальных протеаз

2.2.4. Выделение везикул наружной мембраны бактерий Serratia

2.2.5. Измерение дзета-потенциала бактериальных клеток

2.2.6. Определение концентрации ионов железа в бактериальной КЖ

2.2.7. Измерение цитотоксического действия лактоферрина и его комплексов

2.3. Метод количественной оценки инвазии

2.4. Анализ продукции цитокинов

2.4.1. Подготовка проб в процессе инвазии бактерий

2.4.2. Подготовка проб после инвазии бактерий

2.4.3. Твердофазный иммуноферментный анализ (ИФА) цитокинов

2.5. Анализ концентрации ионов кальция в эукариотических клетках

2.6. Электрофоретические методы

2.6.1. SDS диск-электрофорез в полиакриламидном геле (ПААГ) в щелочной системе

2.6.2. Зимография

2.6.3. Вестерн-блот анализ

2.7. Конфокальная микроскопия

2.8. Сканирующая электронная микроскопия

2.9. Обратная транскрипция и полимеразная цепная реакция (ОТ-ПЦР) в режиме реального времени

2.10. Статистическая обработка результатов

3. РЕЗУЛЬТАТЫ

3.1. Сравнение бактериальных штаммов

3.1.1. Зависимость инвазии бактерий от времени культивирования

3.1.2. Зависимость количества внутриклеточных бактерий от времени инвазии

3.1.3. Зависимость количества внутриклеточных бактерий от множественности заражения

3.1.4. Зависимость инвазии S. grimesii и S. proteamaculans от предварительной обработки

клеток бактериальными везикулами или энтеробактериями

3.1.5. Устойчивость к антибиотикам

3.2. Участие белков клеточной адгезии - интегринов и кадгеринов - эпителиальных клеток в процессе интернализации бактерий

3.3. Участие микродоменов клеточной мембраны эукариотических клеток в инвазии бактерий

3.4. Роль цитоскелета в инвазии бактерий Serratia

3.5. Анализ функциональной активности эпителиальных клеток при бактериальной инвазии

3.6. Действие белков нейтрофилов - лактоферрина и миелопероксидазы - на инвазию бактерий

4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ

5. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

ВЫВОДЫ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Взаимодействие бактерий Serratia grimesii и Serratia proteamaculans с эпителиальными клетками человека»

ВВЕДЕНИЕ Актуальность темы исследования

Проблема возникновения и развития инфекций, связанных с оказанием медицинской помощи, - внутрибольничных инфекций (ВБИ), - остается одной из актуальных проблем в медицине не только в России, но и во всем мире. Причинами заболеваемости ВБИ являются создание крупных больничных комплексов с большим числом ослабленных пациентов; увеличением количества инвазивных методов диагностики и лечения; использование сложного медицинского оборудования, стерилизация которого затруднительна; демографические сдвиги в обществе; снижение иммунной защиты организма в связи с ухудшением экологической обстановки; возникновение штаммов микроорганизмов, устойчивых к действию лекарственных препаратов и дезинфицирующих средств (Адамян и соавт., 2015). ВБИ развиваются у 5-20% госпитализированных больных, при этом до 20% нозокомиальных патологий составляют инфекции мочевыводящих путей, постинъекционные инфекции, острые кишечные инфекции, и около 30% - внутрибольничные пневмонии (Гос. доклад, 2022). По данным Всемирной организации здравоохранения (ВОЗ: [сайт]. URL: https://www.who.int/news/item/27-02-2017) показатели, полученные за последнее десятилетие, свидетельствуют о значительной распространенности ВБИ, вызванных микроорганизмами с множественной лекарственной устойчивостью. При этом развитие патологического процесса может включать не только межклеточное распространение микроорганизмов, но и проникновение их внутрь клеток (инвазию). Это обеспечивает микроорганизмам защиту как от антибактериальных препаратов, так и от иммунной системы организма-хозяина. После интернализации микроорганизмы могут оставаться неактивными, но персистировать, вызывая рецидивирующие инфекции и хронические заболевания (Buccini et al., 2020). Это обуславливает необходимость развития наших знаний о вирулентности таких микроорганизмов, а также об особенностях патогенеза вызванных ими заболеваний.

Способность инвазировать в клетки организма-хозяина характерна как для патогенных, так и для условно-патогенных микроорганизмов, в том числе бактерий. Среди клинических изолятов часто встречаются условно-патогенные бактерии семейства Enterobacteriaceae, многие из которых обладают полирезистентностью (устойчивостью к нескольким антимикробным препаратам). Среди них можно обнаружить представителей рода Serratia, а именно Serratia marcescens, Serratia rubidaea, Serratia liquefaciens (Воропаева и соавт., 2023; Серов и соавт., 2020; Remuzgo-Martinez et al., 2015). Они вызывают нозокомиальные инфекции различной степени тяжести, такие как инфекции мочевыводящих путей, инфекции дыхательных путей,

бактериемию, конъюнктивит, эндокардит, тромбофлебит, менингит (Su et al., 2003; Mossad, 2000). Другие представители данного рода также все чаще выделяются из патологических материалов человека, хотя они и менее распространены по сравнению с S. marcescens. При этом часто выделяют не один микроорганизм, а комплекс близкородственных бактерий, например, комплекс S. liquefaciens, который включает S. liquefaciens, Serratia quinivorans, Serratia proteamaculans и Serratia grimesii (Mahlen, 2011).

Сравнительное изучение инвазивной активности бактерий рода Serratia, а также их влияние на иммунный ответ важно для понимания особенностей патогенеза вызываемых бактериальных инфекций. Изучение факторов патогенности, путей и механизмов проникновения бактерий в клетку, их взаимодействие с компонентами иммунной системы организма-хозяина дает возможность поиска новых мишеней и подходов для лечения инфекций, возбудителями которых являются бактерии рода Serratia.

Степень разработанности темы

До момента описания механизмов проникновения патогенных бактерий в нефагоцитирующие клетки (Cossart et al., 2004), наиболее изученными инвазивными грамотрицательными бактериями были Escherichia, Yersinia, Salmonella и Shigella. Несмотря на то, что бактерии Serratia marcescens уже в конце 1960-х г.г. были охарактеризованы как возбудитель внутрибольничных инфекций (Hedges et al., 1975) и затем в течение нескольких лет были описаны различные факторы вирулентности данных бактерий (Hejazi et al., 1997), интернализация S. marcescens в эпителиальные клетки впервые была продемонстрирована в 2004 г. (Hertle et al., 2004). Хертле и соавторы показали, что бактериальный порообразующий токсин ShlA запускает зависимую от микротрубочек инвазию бактерий в эукариотические клетки, а также индуцирует лизис клеток. Также было показано, что серрализин S. marcescens индуцирует экспрессию генов интерлейкина-6 и интерлейкина-8 в эпителиальных клетках (Kida et al., 2007). Позднее были описаны еще 2 вида бактерий Serratia, способные к инвазии -S. grimesii (Bozhokina et al., 2008) и S. proteamaculans (Tsaplina et al., 2009), а также изучены факторы их вирулентности (Tsaplina et al., 2015). Были исследованы перестройки актина (Tsaplina et al., 2009) и перераспределение рецепторов клеток эукариот (рецептора эпидермального фактора роста, субъединиц а5 и ß1 интегринов) в ответ на заражение эпителиальных клеток бактериями S. proteamaculans (Цаплина, 2020). В ходе изучения интернализации бактерий S. grimesii в эпителиальные клетки было выдвинуто предположение об участии Е-кадгерина в инвазии бактерий (Bozhokina et al., 2013) и обнаружены перестройки актина в зараженных клетках (Bozhokina et al., 2011), а также показано участие протеинкиназ

ROCK и Src в данном процессе (Bozhokina et al., 2019). Однако перечисленные выше результаты были получены при множественности заражения 10000 бактерий на эукариотическую клетку, что маловероятно в естественных условиях. Кроме того, роль микротрубочек в проникновении бактерий S. grimesii и S. proteamaculans в клетки, а также способность бактерий к индукции синтеза цитокинов зараженными клетками ранее не изучались. Таким образом, к началу проведения настоящего исследования были известны различные участники бактериальной инвазии двух близкородственных бактерий S. grimesii и S. proteamaculans, однако оставалось неясным, используют ли данные бактерии единообразные механизмы для проникновения в клетки эукариот.

Цели и задачи

Цель: на клеточных линиях M-HeLa и Сасо-2 исследовать процесс инфицирования эпителиальных клеток человека бактериями S. grimesii и S. proteamaculans. Для достижения указанной цели были поставлены следующие задачи:

1. Оценить интенсивность инвазии бактерий S. grimesii и S. proteamaculans в эпителиальные клетки в зависимости от условий роста и активности бактериальных факторов.

2. Определить вовлеченность поверхностных структур (рецепторов и липидных рафтов) эукариотических клеток в процесс интернализации бактерий S. grimesii и S. proteamaculans в эпителиальные клетки.

3. Уточнить роль цитоскелета эукариотических клеток в инвазии бактерий S. grimesii и S. proteamaculans.

4. Оценить влияние инвазии бактерий S. grimesii и S. proteamaculans на инициацию защитных реакций эпителиальных клеток.

5. Оценить влияние катионных белков нейтрофилов на интенсивность инвазии бактерий S. grimesii и S. proteamaculans в эпителиальные клетки.

Научная новизна

В рамках настоящей работы впервые проведено количественное сравнение инвазивной активности бактерий S. grimesii и S. proteamaculans, и показано, что интенсивность инвазии бактерии S. grimesii выше, чем S. proteamaculans. Продемонстрировано, что способность исследуемых бактерий проникать в эпителиальные клетки зависит от стадии роста бактериальной культуры. Показано, что бактерии S. grimesii и S. proteamaculans обладают инвазивной активностью уже в экспоненциальной фазе роста, когда в бактериальных лизатах

еще не детектируется актиназная активность протеаз S. grimesii и S. proteamaculans -гримелизина и протеализина, в то время как ранее предполагалось, что инвазия исследуемых бактерий в эпителиальные клетки коррелирует с активностью данных протеаз. Впервые показано, что в инвазии S. grimesii и S. proteamaculans участвует Е-кадгерин. Также показано, что рецептор ЭФР не участвует в интернализации бактерий S. grimesii, а изменение экспрессии гена, кодирующего субъединицу ß1 интегринов, коррелирует с изменением инвазии данных бактерий. Впервые показано, что инвазия бактерий S. grimesii и S. proteamaculans регулируется хелаторами холестерина, а также зависит от количества кавеолина-1 в клетках. Впервые продемонстрировано участие микротрубочек в процессе проникновения исследуемых бактерий Serratia в эукариотические клетки. Впервые было проведено сравнение клеточного воспалительного ответа при заражении бактериями S. grimesii и S. proteamaculans, и показано, что S. proteamaculans сильнее индуцируют синтез интерлейкинов ИЛ-6 и ИЛ-8 в эпителиальных клетках. Впервые показано, что маркерные белки нейтрофилов - апо-лактоферрин и миелопероксидаза - способствуют увеличению интернализации бактерий S. grimesii и S. proteamaculans в эпителиальные клетки: апо-лактоферрин увеличивает инвазию S. proteamaculans в клетки, а миелопероксидаза усиливает инвазивную активность S. grimesii.

Теоретическая и практическая значимость работы

Несмотря на то, что род Serratia включает в себя 14 видов, большая часть современных исследований сосредоточена на типовом виде S. marcescens (Williams et al., 2022). В настоящей работе мы показали, что бактерии S. grimesii и S. proteamaculans могут служить альтернативными модельными объектами для более подробного изучения механизмов проникновения бактерий рода Serratia в эпителиальные клетки, т.к. они обладают схожим набором факторов вирулентности, что и S. marcescens, однако при сопоставимой множественности инфицирования не индуцируют лизис эукариотических клеток.

Полученные в настоящей работе результаты дополняют и расширяют пул знаний о механизмах проникновения бактерий рода Serratia в эукариотические клетки, а также о влиянии факторов их вирулентности, например, везикул наружной мембраны, на восприимчивость клеток эукариот к инвазии бактерий S. grimesii и S. proteamaculans. В последнее время бактерии исследуются в качестве агентов для лечения злокачественных новообразований (Badie et al., 2021). Полученные нами данные позволят рассмотреть исследуемые бактерии S. grimesii и продукты их жизнедеятельности в качестве перспективной платформы для разработки новых методов лечения онкологических заболеваний.

Фундаментальным приложением полученных данных является формирование основы для дальнейшего системного изучения механизмов инвазии исследуемых, а также других клинически значимых бактерий.

Методология и методы исследования

Методологической основой данного исследования являлись работы, посвященные изучению механизмов инвазии бактерий в эукариотические клетки. В работе были использованы современные биохимические, электрофоретические и флуоресцентные методы. Объектом изучения являлась модель взаимодействия бактерий grimesii и & proteamaculans с эпителиальными клетками на примере клеточных линий M-HeLa и Сасо-2. Основополагающим в данной работе являлся метод количественной оценки инвазии. Влияние бактерий на компоненты плазматической мембраны клеток и цитоскелет оценивали с помощью конфокальной микроскопии. Участие клеточных рецепторов было изучено с помощью иммуноблоттинга, полимеразной цепной реакции и трансфекции клеток миРНК. Была оптимизирована методика изучения продукции цитокинов в ответ на заражение клеток исследуемыми бактериями.

Положения, выносимые на защиту

1. Инвазивная активность бактерий grimesii и proteamaculans зависит от стадии роста бактерий и не зависит от активности их актин-специфических протеаз.

2. Е-кадгерин участвует в инвазии бактерий grmesii и proteamaculans в клетки Сасо-2.

3. Интернализация бактерий grmesii и proteamaculans в эпителиальные клетки зависит от перестроек как актинового цитоскелета, так и микротрубочек.

4. Бактерии proteamaculans по сравнению с бактериями grmesii сильнее индуцируют продукцию провоспалительных цитокинов эпителиальными клетками.

Степень достоверности и апробация результатов

Достоверность данных подтверждена их воспроизводимостью при проведении нескольких независимых экспериментов, и оценкой значимости результатов с помощью корректных методов статистического анализа. По теме диссертации опубликовано 8 печатных работ (4 статьи и 4 тезисов) в отечественных и зарубежных рецензируемых журналах. Результаты работы были представлены на российских и международных конференциях в виде

устных и постерных докладов: Всероссийская школа-конференция «Коллекции культур клеток человека и животных: современные вызовы и сетевые решения», 22-23 июня 2022 г., Санкт-Петербург, стендовый доклад; VIII Молодежная школа-конференция по молекулярной биологии и генетическим технологиям Института цитологии РАН, 11-14 октября 2022 г., Санкт-Петербург, устный доклад; XXXV Зимняя молодежная научная школа «Перспективные направления физико-химической биологии и биотехнологии», 7-10 февраля 2023 г., Москва, видео-доклад; XVI International conference on lactoferrin structure, function and applications, 6-10 November 2023, Rome, Italy, стендовый доклад.

Публикации

Статьи в рецензируемых журналах:

1. Божокина Е.С. Роль мембранных везикул Serratia grimesii при взаимодействии бактерий с клетками CaCo-2 / Е.С. Божокина, Ю.М. Берсон // Цитология. - 2021. - Т. 63, № 1. - С. 43-52. DOI: 10.31857/S0041377121010028.

2. Berson Y. Involvement of lipid rafts in the invasion of opportunistic bacteria Serratia into eukaryotic cells / Y. Berson, S. Khaitlina, O. Tsaplina // International Journal of Molecular Sciences. - 2023. - Vol. 24, № 10. - P.e 9029. DOI: 10.3390/ijms24109029.

3. Tsaplina O. Host-cell-dependent roles of E-cadherin in Serratia invasion / O. Tsaplina, E. Lomert, Y. Berson // International Journal of Molecular Sciences. - 2023. - Vol. 24, № 23. -P.e 17075. DOI: 10.3390/ijms242317075.

4. Берсон Ю.М. Влияние нистатина на инвазию бактерий Serratia grimesii и Serratia proteamaculans в эпителиальные клетки // Медицинский академический журнал. - 2024. -Т. 24, №. 1. - С. 83-95. DOI: 10.17816/MAJ625575.

Тезисы по материалам конференций:

1. Берсон Ю.М., Елизарова А.Ю., Соколов А.В., Цаплина О.А. Чувствительность эпителиоподобных опухолевых клеток к различным формам лактоферрина // Коллекции культур клеток человека и животных: современные вызовы и сетевые решения: Сборник тезисов докладов Всероссийской школы-конференции (Санкт-Петербург, 22-23 июня 2022 г.). - Санкт-Петербург: Федеральное государственное автономное образовательное учреждение высшего образования "Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого", 2022. - С. 26-27.

2. Берсон Ю.М., Цаплина О.А., Божокина Е.С. Инвазия бактерий рода Serratia приводит к накоплению Е-кадгерина в эпителиальных клетках // Цитология: Материалы VIII

молодежной школы-конференции по молекулярной биологии и генетическим технологиям института цитологии РАН (Санкт-Петербург, 11-14 октября 2022 г.). -Санкт-Петербург, 2022. - Т. 64. - № 7. - С. 763-764.

3. Берсон Ю.М., Горбунов Н.П., Цаплина О.А. Инвазия условно-патогенных бактерий рода Serratia в эпителиоподобные опухолевые клетки приводит к выработке ими провоспалительных цитокинов // XXXV Зимняя молодежная научная школа «Перспективные направления физико-химической биологии и биотехнологии»: Сборник тезисов (Москва, 7-10 февраля 2023 г.). - Москва, 2023. - С. 94.

4. Berson Yuliya, Sokolov Alexey, Vasilyev Vadim. Study of the effect of iron ions and oleic acid binding by apo-lactoferrin on its ability to suppress bacterial invasion into human epithelial-like cell lines // XVI International Conference on Lactoferrin Structure, Function & Applications (Rome, Italy, 6-10 November, 2023). - Rome, 2023. - P. 78.

Личный вклад автора

Автором проведен аналитический обзор литературы по проблеме исследования. Основные результаты представленной работы получены автором лично. Автор непосредственно участвовал в постановке целей и задач исследования, планировании и проведении экспериментов, статистической обработке полученных данных и их интерпретации. Анализ накопления ионов кальция в эукариотических клетках проводился совместно с Е.В. Ломерт. В Институте экспериментальной медицины проводился иммуноферментный анализ цитокинов под руководством Н.П. Горбунова, а также определение цитотоксического действия лактоферрина под руководством А.Ю. Елизаровой. Автор принимал участие в написании и публикации работ по теме исследования. Результаты обсуждались и публиковались совместно с научным руководителем и соавторами.

Структура диссертации

Диссертационная работа изложена на 180 страницах, содержит 8 таблиц, 59 рисунков и состоит из следующих разделов: введение, обзор литературы, материалы и методы, результаты, обсуждение результатов, заключение, выводы, список сокращений, список литературы, включающий 413 источников, в том числе 43 отечественных.

Финансовая поддержка и благодарности

Диссертационная работа была поддержана внутренними грантами Института цитологии и грантом РНФ 24-25-20045.

Автор выражает искреннюю благодарность научному руководителю к.б.н. Цаплиной Ольге Анатольевне за методические уроки, поддержку, обсуждение работы и представление результатов.

Автор благодарит сотрудников группы молекулярной цитологии прокариот и бактериальной инвазии - Хайталину Софью Юрьевну, Божокину Екатерину Сергеевну, Вишнякова Иннокентия Евгеньевича - за полученные знания и опыт практической работы, помощь, а также ценные замечания по содержанию работы. Автор выражает признательность сотрудникам ИНЦ РАН за предоставление реактивов и приборов для осуществления экспериментальной работы.

Автор выражает признательность сотрудникам Отдела молекулярной генетики Института экспериментальной медицины - Соколову А.В., Горбунову Н.П., Елизаровой А.Ю., проф. Васильеву В.Б. - за проявленный интерес и помощь в выполнении работы и представлении результатов, предоставление реактивов, ценные замечания и советы.

Заключение диссертации по теме «Другие cпециальности», Берсон Юлия Михайловна

144 ВЫВОДЫ

1. Бактерии S. proteamaculans обладают меньшей инвазивной активностью по сравнению с S. grimesii. Интенсивность инвазии бактерий S. grimesii и S. proteamaculans в клетки Сасо-2 выше, чем в M-HeLa. При этом способность бактерий к инвазии не зависит от активности их протеолитических ферментов, расщепляющих актин.

2. Изменение интенсивности инвазии бактерий S. proteamaculans и S. grimesii коррелирует с изменением экспрессии генов, кодирующих рецепторы ß1-интегрин и Е-кадгерин, в эпителиальных клетках.

3. Уменьшение инвазии бактерий S. grimesii и S. proteamaculans обусловлено образованием актиновых стресс-фибрилл вследствие истощения холестерина, а также увеличением количества кавеолина-1 в клетках.

4. При проникновении в клетки эукариот бактерии S. grimesii и S. proteamaculans модулируют структуру актинового цитоскелета, нивелируя обусловленные цитохалазином D перестройки актина. Помимо участия актинового цитоскелета впервые показано участие микротрубочек в инвазии бактерий S. grimesii и S. proteamaculans в эпителиальные клетки.

5. Бактерии S. grimesii и S. proteamaculans индуцируют синтез провоспалительных цитокинов ИЛ-6 и ИЛ-8 эпителиальными клетками. Провоспалительный ответ на заражение клеток бактериями S. proteamaculans сильнее, чем на заражение бактериями S. grimesii.

6. Белки нейтрофилов способны усиливать инвазию бактерий Serratia в эпителиальные клетки: апо-лактоферрин увеличивает инвазию бактерий S. proteamaculans, а миелопероксидаза увеличивает интернализацию S. grimesii.

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Берсон Юлия Михайловна, 2025 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Абатуров А.Е. Медикаментозное ограничение доступности ионов железа для патогенных бактерий (часть 1) / А.Е. Абатуров, Т.А. Крючко // Здоровье ребенка. - 2018. - Т. 13, № 4.

- С. 416-425.

2. Адамян Л.В. Современное состояние проблемы распространенности внутрибольничной инфекции в акушерских стационарах / Л.В. Адамян, В.Н. Кузьмин, К.Н. Арсланян, Э.И. Харченко // Терапевтический архив. - 2015. - Т. 87, № 11. - С. 109-112.

3. Алешина Г.М. Лактоферрин - эндогенный регулятор защитных функций организма // Медицинский академический журнал. - 2019. - Т. 19, № 1. - С. 35-44.

4. Божокина Е.С. Роль мембранных везикул Serratia grimesii при взаимодействии бактерий с клетками Сасо-2 / Е.С. Божокина, Ю.М. Берсон // Цитология. - 2021. - Т. 63, № 1. - С. 4352.

5. Боздаганян М.Е. Исследование структуры рафтов биологических мембран методами компьютерного моделирования / М.Е. Боздаганян, К.В. Шайтан // Клиническая практина.

- 2016. - Т. 7, № 4. - С. 66-71.

6. Быков А.О. Анализ структуры бактериемий и чувствительности к антибиотикам микроорганизмов, выделенных в отделениях реанимации и интенсивной терапии в скоропомощном стационаре в период с 2003 по 2021 г.: ретроспективное наблюдательное исследование / А.О. Быков, М.П. Суворова, Д.Н. Проценко [и др.] // Вестник интенсивной терапии имени А.И. Салтанова. - 2023. - № 2. - P. 55-65.

2+

7. Воробьева Н.В. NADPH-оксидаза модулирует Ca -зависимое образование нейтрофильных внеклеточных ловушек / Н.В. Воробьева, Б.В. Черняк // Вестник Московского университета. Серия 16. Биология. - 2020. - Т. 75, № 3. - С. 131-137.

8. Воропаева Н.М. Этиологическая структура инфекций, связанных с оказанием медицинской помощи, и антибиотикорезистетность основных возбудителей инфекций / Н.М. Воропаева, У.М. Немченко, Е.В. Григорова [и др.] // Эпидемиология и Вакцинопрофилактика. - 2023. - Т. 22, № 1. - С. 68-73.

9. Врожденный и адаптивный иммунитет // Пропионикс: инновационные пищевые технологии [Электронный ресурс]. Режим доступа: https://propionix.ru/vrozhdennyj-i-adaptivnyj-immunitet (дата обращения: 07.02.2024).

10. Всемирная организация здравоохранения: официальный сайт. - URL: https://www.who.int/news/item/27-02-2017 (дата обращения: 02.02.24). - Текст: электронный.

11. Гончаров А.Е. Оценка патогенного потенциала серраций из криогенных местообитаний / А.Е. Гончаров, А.П. Соломенный, А.Л. Панин [и соавт.] // Инфекция и иммунитет. - 2021. - Т. 11, № 3. - С. 585-590.

12. Государственный доклад: О состоянии санитарно-эпидемиологического благополучия населения в Российской Федерации в 2021 году. - Москва: Федеральная служба по надзору в сфере защиты прав потребителей и благополучия человека, 2022. - 340 с.

13. Елизарова А.Ю. Комплекс лактоферрина с олеиновой кислотой: платформа для создания противоопухолевых препаратов: Дис. ...канд. биол. наук: 1.5.4 / А.Ю. Елизарова. - СПб., 2023. - 216 с.

14. Зигангирова Н.А. Регуляторная роль системы секреции Ш типа грамотрицательных бактерий в развитии хронического инфекционного процесса / Н.А. Зигангирова, Л.Н. Нестеренко, И.Г. Тиганова, Е.А. Кост // Молекулярная генетика, микробиология и вирусология. - 2012. - № 3. - С. 3-13.

15. Иванов Д.Б. Структура и функции классических кадгеринов / Д.Б. Иванов, М.П. Филиппова, В.А. Ткачук // Биохимия. - 2001. - Т. 66, № 10. - С. 1450-1464.

16. Кадагидзе З.Г. Цитокины // Практическая онкология. - 2003. - Т. 4, № 3. - С. 131-139.

17. Крутиков Е.С. Факторы иммунной защиты в патогенезе инфекций мочевыводящих путей (обзор литературы) / Е.С. Крутиков, В.А. Житова // Нефрология. - 2020. - Т. 24, № 5. - С. 9-17.

18. Ломоватская Л.А. Системы секреции бактериальных фитопатогенов и мутуалистов (обзор) / Л.А. Ломоватская, А.С. Романенко // Прикладная биохимия и микробиология. -2020. - Т. 56, № 2. - С. 107-122.

19. Меджитов Р. Врожденный иммунитет / Р. Меджитов, Ч. Джаневей // Казанский медицинский журнал. - 2004. - Т. 85, № 3. - С. 161-167.

20. Минин А.А. Виментиновые промежуточные филаменты и их роль во внутриклеточном распределении органелл / А.А. Минин, М.В. Молдавер // Успехи биологической химии. -2008. - Т. 48. - С. 221-252.

21. Мусин Х.Г. Антимикробные пептиды - потенциальная замена традиционным антибиотикам // Инфекция и иммунитет. - 2018. - Т. 8, № 3. - С. 295-308.

22. Первухин С.А. Антибиотикорезистентность грамотрицательных возбудителей нозокомиальной пневмонии у пациентов отделения реанимации и интенсивной терапии / С.А. Первухин, И.А. Стаценко, Е.Ю. Иванова [и др.] // КМАХ. - 2019. - Т. 21, № 1. - С. 62-68.

23. Петров А.М. Холестерин и липидные плотики биологических мембран. Роль в секреции, рецепции и функционировании ионных каналов / А.М. Петров, А.Л. Зефиров // Успехи физиологических наук. - 2013. - Т. 44, № 1. - С. 17-38.

24. Плескова С.Н. Морфологическая и структурная характеристика рафтов / С.Н. Плескова, Е Е. Пудовкина // Цитология. - 2013. - Т. 55, № 8. - С. 586-592.

25. Полибин Р.В. Сравнительный анализ смертности от инфекционных болезней в Российской Федерации и некоторых странах Европы / Р.В. Полибин, А.Я. Миндлина, А.А. Герасимов, Н.И. Брико // Эпидемиология и Вакцинопрофилактика. - 2017. - Т. 94, № 3. -С. 4-10.

26. Приходько А.С. Роль митохондрий в провоспалительной активации и апоптозе нейтрофилов человека: Дис. ...канд. биол. наук: 03.03.04 / А.С. Приходько. - М., 2018. -114 с.

27. Ройт А. Иммунология / А. Ройт, Дж. Бростофф, Д. Мейл. - Перевод с англ. - М.:Мир, 2000. - 592 с.

28. Саипова Н.С. Микробиота кожи и ее роль при дерматологических заболеваниях у больных туберкулезом легких / Н.С. Саипова, Г.Ш. Тохтаев // Universum: химия и биология. - 2020. - Т. 74, № 8-1. - С. 8-14.

29. Серов А.А. Роль дезинфектологических исследований в организации комплекса профилактических мероприятий / А.А. Серов, Н.В. Шестопалов, Т.В. Гололобова [и др.] // Гигиена и санитария. - 2020. - Т. 99, № 3. - С. 235-241.

30. Сиволодский Е.П. Систематика и идентификация энтеробактерий. - 4-е изд., перераб. и доп. - СПб: ФБУН «Санкт-Петербургский научно-исследовательский институт эпидемиологии и микробиологии им. Пастера», 2015. - 55 с.

31. Сидоренко С.В. Резистентность микроорганизмов и антибактериальная терапия // Русский медицинский журнал. - 1998. - № 11. - С. 5.

32. Славинский И.А. Железосодержащие ферменты нейтрофильных лейкоцитов у больных хроническим катаральным гингивитом в сочетании с железодефицитной анемией / И.А. Славинский, Л.А. Скорикова // Кубанский научный медицинский вестник. - 2012. - № 4. -С.151-153.

33. Смирнов И.Е. Цитокиновый профиль при бактериальной и вирусной инфекции у детей / И.Е. Смирнов, И.Л. Митюшин, А.Г. Кучеренко, М.Д. Бакрадзе // Российский педиатрический журнал. - 2014. - Т. 17, № 4. - С. 14-19.

34. Соснин Д.Ю. Концентрация интерлейкина-6 и интерлейкина-8 в семенной плазме при вискозипатии эякулята / Д.Ю. Соснин, К.Р. Галькович, А.В. Кривцов // Лабораторная и клиническая медицина. Фармация. - 2021. - Т. 1, № 1. - С. 29-39.

35. Сухорукова М.В. Антибиотикорезистентность нозокомиальных штаммов Enterobacterales в стационарах России: результаты многоцентрового эпидемиологического исследования «МАРАФОН 2015-2016» / М.В. Сухорукова, М.В. Эйдельштейн, Н.В. Иванчик [и др.] // КМАХ. - 2019. - Т. 21, № 2. - С. 147-159.

36. Терехова М.С. Железосвязывающия способность лактоферрина при воспалении / М.С. Терехова, И.В. Горудко, Д.В. Григорьева [и др.] // Доклады БГУИР. - 2018. - Т. 117, № 7.

- С. 80-84.

37. Трошина Е.А. Роль цитокинов в процессах адаптивной интеграции иммунных и нейроэндокринных реакций организма // Проблемы эндокринологии. - 2021. - Т. 67, № 2.

- С. 4-9.

38. Трушина Е.Ю. Роль цитокинов IL-4, IL-6, IL-8, IL-10 в иммунопатогенезе хронической обструктивной болезни легких / Е.Ю. Трушина, Е.М. Костина, Б.А. Молотилов [и др.] // Медицинская иммунология. - 2019. - Т. 21, № 1. - С. 89-98.

39. Успенский Ю.П. Дефицит железа и кишечная микробиота / Ю.П. Успенский, В.П. Новикова, Н.В. Барышникова // Медицина: теория и практика. - 2022. - Т. 7, № 2. - С. 314.

40. Хараева З.Ф. Патогенные свойства бактерий рода Serratia / З.Ф. Хараева, Л.З. Блиева, Л.В. Накова, Е.Б. Барокова // Современные проблемы науки и образования. - 2018. - №. 6. -URL: https://science-education.ru/ru/article/view?id=28334 (дата обращения: 02.05.24). -Текст: электронный.

41. Цаплина О.А. Участие поверхностного белка Serratia proteamaculans OmpX в адгезии бактерий к клеткам эукариот // Цитология. - 2018. - Т. 60, № 10. - С. 817-820.

42. Цаплина, О.А. Перераспределение рецептора ЭФР и интегринов а5 и ß1 в клетках эпителия в ответ на заражение бактериями Serratia proteamaculans // Цитология. - 2020. -Т. 62, № 5. - С. 349-355.

43. Цветаева Н.В. Основы регуляции обмена железа / Н.В. Цветаева, А.А. Левина, Ю.И. Мамукова // Клиническая онкогематология. - 2010. - Т. 3, № 3. - С. 278-283.

44. Aiastui, A. Salmonella enterica serovar typhimurium invades fibroblasts by multiple routes differing from the entry into epithelial cells / A. Aiastui, M.G. Pucciarelli, F. Garcia-del Portillo // Infect Immun. - 2010. - Vol. 78, № 6. - P. 2700-2713.

45. Aigal, S. Septin barriers protect mammalian host cells against Pseudomonas aeruginosa invasion / S. Aigal, R. Omidvar, K. Stober [et al.] // Cell Rep. - 2022. - Vol. 41, № 3. - P.e. 111510.

46. Al Rushood, M. Serum and urine interleukin-6 and interleukin-8 levels do not differentiate acute pyelonephritis from lower urinary tract infections in children / M. Al Rushood, A. Al-Eisa, R. Al-Attiyah // J Inflamm Res. - 2020. - Vol. 13. - P. 789-797.

47. Almeida, R.A. Binding of host factors influences internalization and intracellular trafficking of Streptococcus uberis in bovine mammary epithelial cells / R.A. Almeida, J.R. Dunlap, S.P. Oliver // Vet Med Int. - 2010. - Vol. 2010. - P.e 319192.

48. Amemiya, K. Activation of toll-like receptors by live gram-negative bacterial pathogens reveals mitigation of TLR4 responses and activation of TLR5 by flagella / K. Amemiya, J.L. Dankmeyer, R.C. Bernhards [et al.] // Front Cell Infect Microbiol. - 2021. - Vol. 11. - P.e. 745325.

49. Amunugama, K. Neutrophil Myeloperoxidase Derived Chlorolipid Production During Bacteria Exposure / K. Amunugama, G.R. Kolar, D.A. Ford // Front Immunol. - 2021. - Vol. 12. - P.e 701227.

50. Anderton, J.M. E-cadherin is a receptor for the common protein pneumococcal surface adhesin A (PsaA) of Streptococcus pneumoniae / J.M. Anderton, G. Rajam, S. Romero-Steiner [et al.] // Microb Pathog. - 2007. - Vol. 42, № 5-6. - P. 225-236.

51. Angerer, A. Iron transport systems of Serratia marcescens / A. Angerer, B. Klupp, V. Braun // J Bacteriol. - 1992. - Vol. 174, № 4. - P. 1378-1387.

52. Antäo, E.M. Adhesive threads of extraintestinal pathogenic Escherichia coli / E.M. Antäo, L.H. Wieler, C. Ewers // Gut Pathog. - 2009. - Vol. 1, № 1. - P.e. 22.

53. Aratani, Y. Myeloperoxidase: Its role for host defense, inflammation, and neutrophil function // Arch Biochem Biophys. - 2018. - Vol. 640. - P. 47-52.

54. Arjonen, A. Distinct recycling of active and inactive ß1 integrins / A. Arjonen, J. Alanko, S. Veltel, J. Ivaska // Traffic. - 2012. - Vol. 13, № 4. - P. 610-625.

55. Arthur, J.C. Microbial genomic analysis reveals the essential role of inflammation in bacteria-induced colorectal cancer / J.C. Arthur, R.Z. Gharaibeh, M. Mühlbauer [et al.] // Nat Commun. -2014. - Vol. 5. - P.e. 4724.

56. Asong, J. Binding and cellular activation studies reveal that toll-like receptor 2 can differentially recognize peptidoglycan from gram-positive and gram-negative bacteria / J. Asong, M.A. Wolfert, K.K. Maiti [et al.] // J Biol Chem. - 2009. - Vol. 284, № 13. - P. 8643-8653.

57. Avila, J. Microtubule functions // Life Sciences. - 1992. - Vol. 50, № 5. - P. 327-334.

58. Badie, F. Use of Salmonella bacteria in cancer therapy: direct, drug delivery and combination approaches / F. Badie, M. Ghandali, S.A. Tabatabaei [et al.] // Front Oncol. - 2021. - Vol. 11. -P.e. 624759.

59. Bancerz-Kisiel, A. The most important virulence markers of Yersinia enterocolitica and their role during infection / A. Bancerz-Kisiel, M. Pieczywek, P. Lada, W. Szweda // Genes (Basel). -2018. - Vol. 9, № 5. - P.e. 235.

60. Barman, S. Lipid raft disruption by cholesterol depletion enhances influenza A virus budding from MDCK cells / S. Barman, D.P. Nayak // J Virol. - 2007. - Vol. 81, № 22. - P. 1216912178.

61. Barreto Arce, L.J. Lactoferrina bovina disminuye la invasión de Salmonella enterica en células HEp-2 / L.J. Barreto Arce, C.A. Contreras García, D. Durand Vara, T. Ochoa Woodell // Rev Gastroenterol Peru. - 2016. - Vol. 36, № 4. - P. 304-307.

62. Batoni, G. Lactobacillus probiotic strains differ in their ability to adhere to human lung epithelial cells and to prevent adhesion of clinical isolates of Pseudomonas aeruginosa from cystic fibrosis lung / G. Batoni, E. Kaya, E. Catelli [et al.] // Microorganisms. - 2023. - Vol. 11, № 7. - P.e. 1707.

63. Begrem, S. Genomic diversity of Serratia proteamaculans and Serratia liquefaciens predominant in seafood products and spoilage potential analyses / S. Begrem, M. Jérôme, F. Leroi [et al.] // Int J Food Microbiol. - 2021. - Vol. 354. - P.e. 109326.

64. Belkaid, Y. Role of the microbiota in immunity and inflammation / Y. Belkaid, T.W. Hand // Cell. - 2014. - Vol. 157, № 1. - P. 121-141.

65. Ben-Dov, N. Proton-induced endocytosis is dependent on cell membrane fluidity, lipid-phase order and the membrane resting potential / N. Ben-Dov, R. Korenstein // Biochim Biophys Acta.

- 2013. - Vol. 1828, № 11. - P. 2672-2681.

66. Bergsten, G. Do type 1 fimbriae promote inflammation in the human urinary tract? / G. Bergsten, B. Wullt, M.A. Schembri [et al.] // Cell Microbiol. - 2007. - Vol. 9, № 7. - P. 1766-1781.

67. Bernegger, S. E-cadherin orthologues as substrates for the serine protease High Temperature Requirement A (HtrA) / S. Bernegger, E. Hutterer, U. Zarzecka [et al.] // Biomolecules. - 2022.

- Vol. 12, № 3. - P.e 356.

68. Beveridge, T.J. Structures of gram-negative cell walls and their derived membrane vesicles // J Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, № 16. - P. 4725-4733.

69. Bishara, N. The use of biomarkers for detection of early- and late-onset neonatal sepsis // Hematology, immunology and infectious disease: neonatology questions and controversies [Digest of articles, edited by Robin K. Ohls]. - Philadelphia: Elsevier Inc., 2012. - P. 303-315.

70. Bisson-Boutelliez, C. Desulfovibrio spp. survive within KB cells and modulate inflammatory responses / C. Bisson-Boutelliez, F. Massin, D. Dumas [et al.] // Mol Oral Microbiol. - 2010. -Vol. 25, № 3. - P. 226-235.

71. Bocian-Ostrzycka, K.M. Bacterial thiol oxidoreductases - from basic research to new antibacterial strategies / K.M. Bocian-Ostrzycka, M.J. Grzeszczuk, A.M. Banas, E.K. Jagusztyn-Krynicka // Appl Microbiol Biotechnol. - 2017. - Vol. 101, № 10. - P. 3977-3989.

72. Boehm, M. Major host factors involved in epithelial cell invasion of Campylobacter jejuni: role of fibronectin, integrin beta1, FAK, Tiam-1, and D0CK180 in activating Rho GTPase Rac1 / M. Boehm, M. Krause-Gruszczynska, M. Rohde [et al.] // Front Cell Infect Microbiol. - 2011. -Vol. 1. - P.e. 17.

73. Bollet, C. Fatal pneumonia due to Serratia proteamaculans subsp. quinovora / C. Bollet, P. Grimont, M. Gainnier [et al.] // J Clin Microbiol. - 1993. - Vol. 31, № 2. - P. 444-445.

74. Bonazzi, M. Bacterial entry into cells: a role for the endocytic machinery / M. Bonazzi, P. Cossart // FEBS Lett. - 2006. - Vol. 580, № 12. - P. 2962-2967.

75. Bonazzi, M. Listeria monocytogenes internalin and E-cadherin: from bench to bedside / M. Bonazzi, M. Lecuit, P. Cossart // Cold Spring Harb Perspect Biol. - 2009. - Vol. 1, № 4. - P. a003087.

76. Boneca, I.G. A critical role for peptidoglycan N-deacetylation inListeriaevasion from the host innate immune system / I.G. Boneca, O. Dussurget, D. Cabanes [et al.] // Proceedings of the National Academy of Sciences. - 2007. - Vol. 104, № 3. - P. 997-1002.

77. Borelli, V. Myeloperoxidase exerts microbicidal activity against Mycobacterium tuberculosis / V. Borelli, E. Banfi, M.G. Perrotta, G. Zabucchi // Infect Immun. - 1999. - Vol. 67, № 8. - P. 4149-4152.

78. Borisova, M. Integrin-mediated internalization of Staphylococcus aureus does not require vinculin / M. Borisova, Y. Shi, A. Buntru [et al.] // BMC Cell Biol. - 2013. - Vol. 14. - P.e 2.

79. Bozhokina, E. Grimelysin, a novel metalloprotease from Serratia grimesii, is similar to ECP32 / E. Bozhokina, S. Khaitlina, T. Adam // Biochem Biophys Res Commun. - 2008. - Vol. 367, № 4. - P. 888-892.

80. Bozhokina, E. N-acetylcysteine increases susceptibility of HeLa cells to bacterial invasion / E. Bozhokina, E. Vakhromova, I. Gamaley, S. Khaitlina // J Cell Biochem. - 2013. - Vol. 114, № 7. - P. 1568-1574.

81. Bozhokina, E. The Serratia grimesii outer membrane vesicles-associated grimelysin triggers bacterial invasion of eukaryotic cells / E. Bozhokina, L. Kever, S. Khaitlina // Cell Biol Int. -2020. - Vol. 44, № 11. - P. 2275-2283.

82. Bozhokina, E.S. Bacterial invasion of eukaryotic cells can be mediated by actin-hydrolysing metalloproteases grimelysin and protealysin / E.S. Bozhokina, O.A. Tsaplina, T.N. Efremova [et al.] // Cell Biol Int. - 2011. - Vol. 35, № 2. - P. 111-118.

83. Bozhokina, E.S. The opposite effects of ROCK and Src kinase inhibitors on susceptibility of eukaryotic cells to invasion by bacteria Serratia grimesii / E.S. Bozhokina, O.A. Tsaplina, S.Y. Khaitlina // Biochemistry (Mosc). - 2019. - Vol. 84, № 6. - P. 663-671.

84. Brothers, K.M. Transcription factor EepR is required for Serratia marcescens host proinflammatory response by corneal epithelial cells / K.M. Brothers, S.A.K. Harvey, R.M.Q. Shanks // Antibiotics (Basel). - 2021 - Vol. 10, № 7. - P.e 770.

85. Bruna, R.E. CpxR-dependent thermoregulation of Serratia marcescens PrtA metalloprotease expression and its contribution to bacterial biofilm formation / R.E. Bruna, M.V. Molino, M. Lazzaro [et al.] // J Bacteriol. - 2018. - Vol. 200, № 8. - P. e00006- e00018.

86. Buccini, D.F. Antimicrobial Peptides and Cell-Penetrating Peptides for Treating Intracellular Bacterial Infections / D.F. Buccini, M.H. Cardoso, O.L. Franco // Front Cell Infect Microbiol. -2020. - Vol. 10. - P.e 612931.

87. Burnham, C.A. Rac1, RhoA, and Cdc42 participate in HeLa cell invasion by group B streptococcus / C.A. Burnham, S.E. Shokoples, G.J. Tyrrell // FEMS Microbiol Lett. - 2007. -Vol. 272, № 1. - P. 8-14.

88. Caneschi, W.L. Serratia liquefaciens FG3 isolated from a metallophyte plant sheds light on the evolution and mechanisms of adaptive traits in extreme environments / W.L. Caneschi, A.B. Sanchez, E.B. Felestrino [et al.] // Sci Rep. - 2019. - Vol. 9. - P.e. 18006.

89. Cao, X. Lactoferrin: A glycoprotein that plays an active role in human health / X. Cao, Y. Ren, Q. Lu [et al.] // Front Nutr. - 2023. - Vol. 9. - P.e 1018336.

90. Cao, Z. Recombinant Myeloperoxidase as a New Class of Antimicrobial Agents / Z. Cao, G. Cheng // Microbiol Spectr. - 2022. - Vol. 10, № 1. - P.e 0052221.

91. Carabeo, R.A. Chlamydia trachomatis induces remodeling of the actin cytoskeleton during attachment and entry into HeLa cells / R.A. Carabeo, S.S. Grieshaber, E. Fischer, T. Hackstadt // Infect Immun. - 2002. - Vol. 70, № 7. - P. 3793-3803.

92. Carlson, S.A. Identification of cytokeratins as accessory mediators of Salmonella entry into eukaryotic cells / S.A. Carlson, M.B. Omary, B.D. Jones // Life Sci. - 2002. - Vol. 70, № 12. -P. 1415-1426.

93. Carr, A.C. Circulating myeloperoxidase is elevated in septic shock and is associated with systemic organ failure and mortality in critically ill patients / A.C. Carr, E. Spencer, T.S. Hoskin [et al.] // Free Radic Biol Med. - 2020. - Vol. 152. - P. 462-468.

94. Casasanta, M.A. Fusobacterium nucleatum host-cell binding and invasion induces IL-8 and CXCL1 secretion that drives colorectal cancer cell migration / Casasanta MA, Yoo CC, Udayasuryan B [et al.] // Sci Signal. - 2020. - Vol. 13, № 641. - P. eaba9157.

95. Casillas-Vargas, G. Antibacterial fatty acids: An update of possible mechanisms of action and implications in the development of the next-generation of antibacterial agents / G. Casillas-Vargas, C. Ocasio-Malave, S. Medina // Prog Lipid Res. - 2021. - Vol. 82. - P.e 101093.

96. Celli, J. Bacterial avoidance of phagocytosis / J. Celli, B.B. Finlay // Trends in Microbiology. -2002. - Vol. 10, № 5. - P. 232-237.

97. Celli, J.P. Helicobacter pylori moves through mucus by reducing mucin viscoelasticity / J.P. Celli, B S. Turner, N.H. Afdhal [et al.] // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2009. - Vol. 106, № 34. -P. 14321-14326.

98. Chan, C. Structural and functional insights into iron acquisition from lactoferrin and transferrin in Gram-negative bacterial pathogens / C. Chan, D. Ng, M.E. Fraser, A.B. Schryvers // Biometals. - 2023. - Vol. 36, № 3. - P. 683-702.

99. Charpentier, L.A. Bacterial outer membrane vesicles and immune modulation of the host / L.A. Charpentier, E.F. Dolben, MR. Hendricks [et al.] // Membranes (Basel). - 2023. - Vol. 13, № 9.

- P.e. 752.

100. Chaudhary, N. Endocytic crosstalk: cavins, caveolins, and caveolae regulate clathrin-independent endocytosis / N. Chaudhary, G.A. Gomez, M.T. Howes [et al.] // PLoS Biol. - 2014.

- Vol. 12, № 4. - P. e1001832.

101. Chong, A. A role for the Salmonella Type III Secretion System 1 in bacterial adaptation to the cytosol of epithelial cells / A. Chong, T. Starr, C.E. Finn, O. Steele-Mortimer // Mol Microbiol. -2019 - Vol. 112, № 4. - P. 1270-1283.

102. Chubinskiy-Nadezhdin, V.I. Functional impact of cholesterol sequestration on actin cytoskeleton in normal and transformed fibroblasts / V.I. Chubinskiy-Nadezhdin, T.N. Efremova, S.Y. Khaitlina, E.A. Morachevskaya // Cell Biol Int. - 2013. - Vol. 37, № 6. - P. 617-623.

103. Cicchinelli, S. PAMPs and DAMPs in sepsis: A review of their molecular features and potential clinical implications / S. Cicchinelli, G. Pignataro, S. Gemma [et al.] // Int. J. Mol. Sci. - 2024. -Vol. 25, № 2. - P.e 962.

104. Cossart, P. Bacterial invasion: the paradigms of enteroinvasive pathogens / P. Cossart, P.J. Sansonetti // Science. - 2004. - Vol. 304, № 5668. - P. 242-248.

105. Craig, D.H. Increased extracellular pressure enhances cancer cell integrin-binding affinity through phosphorylation of beta1-integrin at threonine 788/789 / D.H. Craig, C.P. Gayer, K.L. Schaubert [et al.] // Am J Physiol Cell Physiol. - 2009. - Vol. 296, №1. - P. C193-204.

106. Cruz, R. Epithelial keratins modulate cMet expression and signaling and promote InlB-mediated Listeria monocytogenes infection of HeLa cells / R. Cruz, I. Pereira-Castro, M.T. Almeida [et al.] // Front Cell Infect Microbiol. - 2018. - Vol. 8. - P.e. 146.

107. Das, O. Butyrate driven raft disruption trots off enteric pathogen invasion: possible mechanism of colonization resistance / O. Das, A. Masid, M. Chakraborty [et al.] // Gut Pathog. - 2023. -Vol. 15. - P.e. 19.

108. Davies, M.J. The role of myeloperoxidase in biomolecule modification, chronic inflammation and disease / M.J. Davies, C.L. Hawkins // Antioxidants and Redox Signaling. - 2020. - Vol. 32, № 13. - P. 957-981.

109. Deatherage, B.L. Biogenesis of bacterial membrane vesicles / B.L. Deatherage, J.C. Lara, T. Bergsbaken [et al.] // Mol Microbiol. - 2009. - Vol. 72, № 6. - P. 1395-1407.

110. Dehinwal, R. Increased production of outer membrane vesicles by Salmonella interferes with complement-mediated innate immune attack / R. Dehinwal, D. Cooley, A.V. Rakov [et al.] // mBio. - 2021. - Vol. 12, № 3. - P. e0086921.

111. Demali, K.A. IpaA targets beta1 integrins and rho to promote actin cytoskeleton rearrangements necessary for Shigella entry / K.A. Demali, A.L. Jue, K. Burridge // J Biol Chem. - 2006. - Vol. 281, № 51. - P. 39534-39541.

112. Demidyuk, I.V. Cloning, sequencing, expression, and characterization of protealysin, a novel neutral proteinase from Serratia proteamaculans representing a new group of thermolysin-like proteases with short N-terminal region of precursor / I.V. Demidyuk, A.E. Kalashnikov, T.Y. Gromova [et al.] // Protein Expr Purif. - 2006. - Vol. 47, № 2. - P. 551-561.

113. Demirel, I. Nitric oxide activates IL-6 production and expression in human renal epithelial cells / I. Demirel, R. Vumma, C. Mohlin [et al.] // Am J Nephrol. - 2012 - Vol. 36, № 6. - P. 524-530.

114. Devaux, C.A. The E-Cadherin cleavage associated to pathogenic bacteria infections can favor bacterial invasion and transmigration, dysregulation of the immune response and cancer induction in humans / C.A. Devaux, S. Mezouar, J.L. Mege // Front Microbiol. - 2019. - Vol. 10. - P.e. 2598.

115. Dhakal, B.K. Uropathogenic Escherichia coli invades host cells via an HDAC6-modulated microtubule-dependent pathway / B.K. Dhakal, M.A. Mulvey // J Biol Chem. - 2009. - Vol. 284, № 1. - P. 446-454.

116. Di Venanzio, G. Serratia marcescens ShlA pore-forming toxin is responsible for early induction of autophagy in host cells and is transcriptionally regulated by RcsB / G. Di Venanzio, T.M. Stepanenko, E. Garcia Vescovi // Infect Immun. - 2014. - Vol. 82, № 9. - P. 3542-3554.

117. Dombach, J.L. A small molecule that mitigates bacterial infection disrupts Gram-negative cell membranes and is inhibited by cholesterol and neutral lipids / J.L. Dombach, J.L.J. Quintana, T.A. Nagy [et al.] // PLoS Pathog. - 2020. - Vol. 16, № 12. - P. e1009119.

118. Doran, K.S. Group B streptococcal beta-hemolysin/cytolysin promotes invasion of human lung epithelial cells and the release of interleukin-8 / K.S. Doran, J.C. Chang, V.M. Benoit // J Infect Dis. - 2002. - Vol. 185, № 2. - P. 196-203.

119. Drees, F. Alpha-catenin is a molecular switch that binds E-cadherin-beta-catenin and regulates actin-filament assembly / F. Drees, S. Pokutta, S. Yamada [et al.] // Cell. - 2005. - Vol. 123, № 5. - P. 903-915.

120. Dresser, L. Tween-20 induces the structural remodeling of single lipid vesicles / L. Dresser, S.P. Graham, L.M. Miller [et al.] // J Phys Chem Lett. - 2022. - Vol. 13, № 23. - P. 5341-5350.

121. Duan, T. Toll-Like Receptor signaling and its role in cell-mediated immunity / T. Duan, Y. Du,

C. Xing [et al.] // Front Immunol. - 2022. - Vol. 13. - P.e 812774.

122. Duda-Madej, A. Ether derivatives of naringenin and their oximes as factors modulating bacterial adhesion / A. Duda-Madej, J. Kozlowska, D. Baczynska, P. Krzyzek // Antibiotics (Basel). -2023. - Vol. 12, № 6. - P.e. 1076.

123. Eckmann, L. Epithelial cells secrete the chemokine interleukin-8 in response to bacterial entry / L. Eckmann, M F. Kagnoff, J. Fierer // Infect Immun. - 1993. - Vol. 61, № 11. - P. 4569-4574.

124. Eierhoff, T. A lipid zipper triggers bacterial invasion / T. Eierhoff, B. Bastian, R. Thuenauer [et al.] // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2014. - Vol. 111, № 35. - P. 12895-12900.

125. El-Benna, J. Priming of the neutrophil respiratory burst: role in host defense and inflammation / J. El-Benna, M. Hurtado-Nedelec, V. Marzaioli [et al.] // Immunol Rev. - 2016. - Vol. 273, № 1. - P. 180-193.

126. Elizarova, A. Interaction of lactoferrin with unsaturated fatty acids: In vitro and in vivo study of human Lactoferrin/Oleic Acid complex cytotoxicity / A. Elizarova, A. Sokolov, V. Kostevich [et al.] // Materials (Basel). - 2021. - Vol. 14, № 7. - P.e 1602.

127. Ellermann, M. The canonical long-chain fatty acid sensing machinery processes arachidonic acid to inhibit virulence in enterohemorrhagic Escherichia coli / M. Ellermann, A.G. Jimenez, R. Pifer [et al.] // mBio. - 2021. - Vol. 12, № 1. - P. e03247-20.

128. Elsland D. Bacterial infections and cancer / D. van Elsland, J. Neefjes // EMBO Rep. - 2018. -Vol. 19, № 11. - P. e46632.

129. Ernst, R.K. Anaerobiosis, type 1 fimbriae, and growth phase are factors that affect invasion of HEp-2 cells by Salmonella typhimurium / R.K. Ernst, D.M. Dombroski, J.M. Merrick // Infect Immun. - 1990. - Vol. 58, № 6. - P. 2014-2016.

130. Eto, D.S. Integrin-mediated host cell invasion by type 1 -piliated uropathogenic Escherichia coli /

D.S. Eto, T.A. Jones, J.L. Sundsbak, M.A. Mulvey // PLoS Pathog. - 2007. - Vol. 3, № 7. - P. e100.

131. Ewaschuk, J.B. Surface expression of Toll-like receptor 9 is upregulated on intestinal epithelial cells in response to pathogenic bacterial DNA / J.B. Ewaschuk, J.L. Backer, T.A. Churchill [et al.] // Infect Immun. - 2007. Vol. 75, № 5. - P. 2572-2579.

132. Exner, M. Myeloperoxidase predicts progression of carotid stenosis in states of low high-density lipoprotein cholesterol / M. Exner, E. Minar, W. Mlekusch [et al.] // J Am Coll Cardiol. - 2006.

- Vol. 47, № 11. - P. 2212-2218.

133. Fan, L. Loss of E-cadherin promotes prostate cancer metastasis via upregulation of metastasis-associated gene 1 expression / L. Fan, H. Wang, X. Xia [et al.] // Oncol Lett. - 2012. - Vol. 4, № 6. - P. 1225-1233.

134. Fang, B. Bovine lactoferrin binds oleic acid to form an anti-tumor complex similar to HAMLET / B. Fang, M. Zhang, M. Tian [et al.] // Biochim Biophys Acta. - 2014. - Vol. 1841, № 4. - P. 535-543.

135. Fedrigo, G.V. Serratia marcescens is able to survive and proliferate in autophagic-like vacuoles inside non-phagocytic cells / G.V. Fedrigo, E.M. Campoy, G. Di Venanzio [et al.] // PLoS One.

- 2011. - Vol. 6, № 8. - P. e24054.

136. Fichtner, D. Covalent and density-controlled surface immobilization of E-cadherin for adhesion force spectroscopy / D. Fichtner, B. Lorenz, S. Engin [et al.] // PLoS One. - 2014. - Vol. 9, № 3.

- P. e93123.

137. Figueiredo, J.F. Salmonella enterica serovar Typhimurium-induced internalization and IL-8 expression in HeLa cells does not have a direct relationship with intracellular Ca(2+) levels / J.F. Figueiredo, R. Barhoumi, M. Raffatellu [et al.] // Microbes Infect. - 2009. - Vol. 11, № 10-11. -P. 850-858.

138. Filloux, A. Bacterial protein secretion systems: Game of types // Microbiology (Reading). -2022. - Vol. 168, № 5. - P.e 001193.

139. Filloux, A. Bacterial type VI secretion system helps prevent cheating in microbial communities. ISME J. - 2024. - Vol. 18, № 1. - P.e. wrae003.

140. Földvari-Nagy, L. On the role of bacterial metalloproteases in COVID-19 associated cytokine storm / L. Földvari-Nagy, T. Schnabel, G. Dörnyei [et al.] // Cell Commun Signal. - 2021. - Vol. 19. - P.e. 7.

141. Foster, L.J. Unbiased quantitative proteomics of lipid rafts reveals high specificity for signaling factors / L.J. Foster, C.L. De Hoog, M. Mann // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2003. - Vol. 100, № 10. - P. 5813-5818.

142. Fowler, T. Cellular invasion by involves a fibronectin bridge between the bacterial fibronectin-binding MSCRAMMs and host cell ß1 integrins / T. Fowler, E R. Wann, D. Joh [et al.] // European Journal of Cell Biology. - 2000. - Vol. 79, № 10. - P. 672-679.

143. Frangie, C. Role of myeloperoxidase in inflammation and atherosclerosis (Review) / C. Frangie, J. Daher // Biomed Rep. - 2022. - Vol. 16, № 6. - P.e 53.

144. Franz, C.M. p120 catenin associates with microtubules: inverse relationship between microtubule binding and Rho GTPase regulation / C.M. Franz, A.J. Ridley // J Biol Chem. -2004. - Vol. 279, № 8. - P. 6588-6594.

145. Frawley, E.R. The ins and outs of bacterial iron metabolism / E.R. Frawley, F.C. Fang // Mol Microbiol. - 2014. - Vol. 93, № 4. - P. 609-616.

146. Friebel, A. SopE and SopE2 from Salmonella typhimurium activate different sets of RhoGTPases of the host cell / A. Friebel, H. Ilchmann, M. Aepfelbacher [et al.] // J Biol Chem. -2001. - Vol. 276, № 36. - P. 34035-34040.

147. Fueller, F. The polybasic region of Rho GTPases defines the cleavage by Yersinia enterocolitica outer protein T (YopT) / F. Fueller, G. Schmidt // Protein Sci. - 2008. - Vol. 17, № 8. - P. 14561462.

148. Fukata, M. Rho-family GTPases in cadherin-mediated cell-cell adhesion / M. Fukata, K. Kaibuchi // Nat Rev Mol Cell Biol. - 2001. - Vol. 2, № 12. - P. 887-897.

149. Fukushima, T. Gram-positive siderophore-shuttle with iron-exchange from Fe-siderophore to apo-siderophore by Bacillus cereus YxeB / T. Fukushima, B.E. Allred, A.K. Sia [et al.] // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2013. - Vol. 110, № 34. - P. 13821-13826.

150. Furrie, E. Toll-like receptors-2, -3 and -4 expression patterns on human colon and their regulation by mucosal-associated bacteria / E. Furrie, S. Macfarlane, G. Thomson, G.T. Macfarlane // Immunology. - 2005. - Vol. 115, № 4. - P. 565-574.

151. Gao, L. Role of outer membrane vesicles in bacterial physiology and host cell interactions / L. Gao, S. van der Veen // Infectious Microbes and Diseases. - 2020. - Vol. 2, № 1. - P. 3-9.

152. Gaut, J.P. Neutrophils employ the myeloperoxidase system to generate antimicrobial brominating and chlorinating oxidants during sepsis / J.P. Gaut, G.C. Yeh, H.D. Tran [et al.] // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2001. - Vol. 98, № 21. - P. 11961-11966.

153. Gerc, A.J. Visualization of the Serratia type VI secretion system reveals unprovoked attacks and dynamic assembly / A.J. Gerc, A. Diepold, K. Trunk [et al.] // Cell Rep. - 2015. - Vol. 12, № 12. - P. 2131-2142.

154. Gewirtz, A.T. Salmonella typhimurium induces epithelial IL-8 expression via Ca(2+)-mediated activation of the NF-kappaB pathway / A.T. Gewirtz, A.S. Rao, P.O. Simon Jr [et al.] // J Clin Invest. - 2000. - Vol. 105, № 1. - P. 79-92.

155. Gilk, S.D. Bacterial colonization of host cells in the absence of cholesterol / S.D. Gilk, D.C. Cockrell, C. Luterbach [et al.] // PLoS Pathog. - 2013. - Vol. 9, № 1. - P. e1003107.

156. Glover, J.S. Characterizing the mucin-degrading capacity of the human gut microbiota / J.S. Glover, T.D. Ticer, M.A. Engevik // Sci Rep. - 2022. - Vol. 12, № 1. - P.e. 8456.

157. Golshani, M. Filamentous hemagglutinin of Bordetella pertussis does not interact with the ß2 integrin CD11b/CD18 / M. Golshani, W.U. Rahman, A. Osickova [et al.] // Int J Mol Sci. -2022. - Vol. 23, № 20. - P.e. 12598.

158. Gomez, H.F. Protective role of human lactoferrin against invasion of Shigella flexneri M90T / H.F. Gomez, I. Herrera-Insua, M M. Siddiqui [et al.] // Adv Exp Med Biol. - 2001. - Vol. 501. -P. 457-467.

159. González-Chávez, S.A. Lactoferrin: structure, function and applications / S.A. González-Chávez, S. Arévalo-Gallegos, Q. Rascón-Cruz // Int J Antimicrob Agents. - 2009. - Vol. 33, № 4. - P. 301.e1-301.e8.

160. Gorudko, I.V. Myeloperoxidase modulates human platelet aggregation via actin cytoskeleton reorganization and store-operated calcium entry / I.V. Gorudko, A.V. Sokolov, E.V. Shamova [et al.] // Biol Open. - 2013. - Vol. 2, № 9. - P. 916-923.

161. Goto, Y. Commensal bacteria prevent pathogenic bacterial infection by inducing of activation of host immune system // Nihon Saikingaku Zasshi. - 2020. - Vol. 75, № 2. - P. 185-194.

162. Green, B.T. Differential effects of clathrin and actin inhibitors on internalization of Escherichia coli and Salmonella choleraesuis in porcine jejunal Peyer's patches / B.T. Green, D.R. Brown // Vet Microbiol. - 2006. - Vol. 113, № 1-2. - P. 117-122.

163. Gruden, S. Diverse mechanisms of antimicrobial activities of lactoferrins, lactoferricins, and other lactoferrin-derived peptides / S. Gruden, N. Poklar Ulrih // Int. J. Mol. Sci. - 2021. - Vol. 22, № 20. - P.e 11264.

164. Gruenheid, S. Microbial pathogenesis and cytoskeletal function / S. Gruenheid, B.B. Finlay // Nature. - 2003. - Vol. 422, № 6933. - P. 775-781.

165. Guerry, P. Campylobacter flagella: not just for motility // Trends Microbiol. - 2007. - Vol. 15, № 10. - P. 456-461.

166. Gunasinghe, S.D. Super-resolution imaging of protein secretion systems and the cell surface of gram-negative bacteria / S.D. Gunasinghe, C.T. Webb, K.D. Elgass [et al.] // Front Cell Infect Microbiol. - 2017. - Vol. 7. - P.e 220.

167. Guryanov, I. Receptor-ligand interactions: advanced biomedical applications / I. Guryanov, S. Fiorucci, T. Tennikova // Mater Sci Eng C Mater Biol Appl. - 2016. - Vol. 68. - P. 890-903.

168. Ha, U. Growth phase-dependent invasion of Pseudomonas aeruginosa and its survival within HeLa cells / U. Ha, S. Jin // Infect Immun. - 2001. - Vol. 69, № 7. - P. 4398-4406.

169. Haegens, A. Myeloperoxidase modulates lung epithelial responses to pro-inflammatory agents / A. Haegens, J.H. Vernooy, P. Heeringa [et al.] // Eur Respir J. - 2008. - Vol. 31, № 2. - P. 252260.

170

171

172

173

174

175

176

177

178

179

180

181

182

183

Haglund, C.M. Pathogens and polymers: microbe-host interactions illuminate the cytoskeleton /

C M. Haglund, M.D. Welch // J Cell Biol. - 2011. - Vol. 195, № 1. - P. 7-17.

Haines, A. Chlamydia trachomatis subverts alpha-actinins to stabilize its inclusion / A. Haines, J.

Wesolowski, F. Paumet // Microbiol Spectr. - 2023. - Vol. 11, № 1. - P. e0261422.

Hanel, A.N. Effects of oral commensal Streptococci on Porphyromonas gingivalis invasion into

oral epithelial cells / A.N. Hanel, H.M. Herzog, M.G. James, G.A. Cuadra // Dent J (Basel). -

2020. - Vol. 8, № 2. - P.e. 39.

Harder, J. Human antimicrobial proteins effectors of innate immunity / J. Harder, R. Gläser, JM. Schröder // J Endotoxin Res. - 2007. - Vol. 13, № 6. - P. 317-338.

Harper, A.K. Binding of intracellular myeloperoxidase to aV/ß1 integrin serves as a mechanism of survival in epithelial ovarian cancer / A.K. Harper, T.K. Kirsch-Mangu, H. Lutfi [et al.] // Reprod Sci. - 2023. - Vol. 30, № 1. - P. 291-300.

Hassall, J. Dissecting individual interactions between pathogenic and commensal bacteria within a multispecies gut microbial community / J. Hassall, J.K.J. Cheng, M. Unnikrishnan // mSphere. - 2021. - Vol. 6, № 2. - P. e00013- e00021.

Hatta, M.N.A. Pathogens and carcinogenesis: a review / M.N.A. Hatta, E.A.M. Hanif, S.F. Chin, H.M. Neoh // Biology (Basel). - 2021. - Vol. 10, № 6. - P.e. 533.

Hayashida, K. Molecular and cellular mechanisms of ectodomain shedding / K. Hayashida, A.H. Bartlett, Y. Chen, P.W. Park // Anat Rec (Hoboken). - 2010. - Vol. 293, № 6. - P. 925-937. Hayward, R.D. Cholesterol binding by the bacterial type III translocon is essential for virulence effector delivery into mammalian cells / R.D. Hayward, R.J. Cain, E.J. McGhie [et al.] // Mol Microbiol. - 2005. - Vol. 56, № 3. - P. 590-603.

Hedges, R.W. R factors from Serratia marcescens / R.W. Hedges, V. Rodriguez-Lemoine, N. Datta // J Gen Microbiol. - 1975. - Vol. 86, № 1. - P. 88-92.

Hejazi, A. Serratia marcescens / A. Hejazi, F.R. Falkiner // J Med Microbiol. - 1997. - Vol. 46, № 11. - P. 903-912.

Hendrixson, D.R. Human milk lactoferrin is a serine protease that cleaves Haemophilus surface proteins at arginine-rich sites / D.R. Hendrixson, J. Qiu, S.C. Shewry [et al.] // Mol Microbiol. -2003. - Vol. 47, № 3. - P. 607-617.

Hertle, R. Serratia marcescens hemolysin (ShlA) binds artificial membranes and forms pores in a receptor-independent manner // J Membr Biol. - 2002. - Vol. 189, № 1. - P. 1-14. Hertle, R. Serratia marcescens internalization and replication in human bladder epithelial cells / R. Hertle, H. Schwarz // BMC Infect Dis. - 2004. - Vol. 4. - P.e 16.

184. Hespanhol, J.T. Regulation of type VI secretion systems at the transcriptional, posttranscriptional and posttranslational level / J.T. Hespanhol, L. Nobrega-Silva, E. Bayer-Santos // Microbiology (Reading). - 2023. - Vol. 169, № 8. - P.e 001376.

185. Hoffmann, C. Caveolin limits membrane microdomain mobility and integrin-mediated uptake of fibronectin-binding pathogens / C. Hoffmann, A. Berking, F. Agerer [et al.] //. J Cell Sci. - 2010. - Vol. 123, № Pt 24. - P. 4280-4291.

186. Hollander, A. The iron-repressed, AraC-like regulator MpeR activates expression of fetA in Neisseria gonorrhoeae / A. Hollander, A.D. Mercante, W.M. Shafer, C.N. Cornelissen // Infect Immun. - 2011. - Vol. 79, № 12. - P. 4764-4776.

187. Houdt R. Quorum sensing in Serratia / R. van Houdt, M. Givskov, C.W. Michiels // FEMS Microbiology Reviews. - 2007. - Vol. 31, № 4. - P. 407-424.

188. Hoy, A. Serum myeloperoxidase concentration in a healthy population: biological variations, familial resemblance and new genetic polymorphisms / A. Hoy, D. Tregouet, B. Leininger-Muller [et al.] // Eur J Hum Genet. - 2001. - Vol. 9, № 10. - P. 780-786.

189. Hoy, B. Distinct roles of secreted HtrA proteases from gram-negative pathogens in cleaving the junctional protein and tumor suppressor E-cadherin / B. Hoy, T. Geppert, M. Boehm [et al.] // J Biol Chem. - 2012. - Vol. 287, № 13. - P. 10115-10120.

190. Hoy, B. Helicobacter pylori HtrA is a new secreted virulence factor that cleaves E-cadherin to disrupt intercellular adhesion / B. Hoy, M. Löwer, C. Weydig [et al.] // EMBO Rep. - 2010. -Vol. 11, № 10. - P. 798-804.

191. Hu, L. Campylobacter jejuni 81-176 associates with microtubules and dynein during invasion of human intestinal cells / L. Hu, D.J. Kopecko // Infect Immun. - 1999. - Vol. 67, № 8. - P. 41714182.

192. Huang, Y. Adhesion and invasion of gastric mucosa epithelial cells by Helicobacter pylori / Y. Huang, Q.L. Wang, D.D. Cheng [et al.] // Front Cell Infect Microbiol. - 2016. - Vol. 6. - P.e. 159.

193. Huber, P. Targeting of the apical junctional complex by bacterial pathogens // Biochim Biophys Acta Biomembr. - 2020. - Vol. 1862, № 6. - P.e. 183237.

194. Hussain, M.A. TLR-2 mediated cytosolic-Ca2+ surge activates ER-stress-superoxide-NO signalosome augmenting TNF-a production leading to apoptosis of Mycobacterium smegmatis-infected fish macrophages / M.A. Hussain, D. Datta, R. Singh [et al.] // Sci Rep. - 2019. - Vol. 120, № 2. - P. 2019 Aug 23;9(1):12330.

195. Huveneers, S. Adhesion signaling - crosstalk between integrins, Src and Rho / S. Huveneers, E.H. Danen // J Cell Sci. - 2009. - Vol. 122, № 8. - P. 1059-1069.

196. Iguchi, A. Genome evolution and plasticity of Serratia marcescens, an important multidrug-resistant nosocomial pathogen / A. Iguchi, Y. Nagaya, E. Pradel [et al.] // Genome Biol Evol. -2014. - Vol. 6, № 8. - P. 2096-2110.

197. Ikuta, K.S. Global mortality associated with 33 bacterial pathogens in 2019: a systematic analysis for the Global Burden of Disease Study 2019 / GBD 2019 Antimicrobial Resistance Collaborators // Lancet. - 2022. - Vol. 400, № 10369. - P. 2221-2248.

198. Inagaki, S. Porphyromonas gingivalis vesicles enhance attachment, and the leucine-rich repeat BspA protein is required for invasion of epithelial cells by " Tannerellaforsythia" / S. Inagaki, S. Onishi, H.K. Kuramitsu, A. Sharma // Infect Immun. - 2006. - Vol. 74, № 9. - P. 5023-5028.

199. Ishibashi, Y. Invasion of human respiratory epithelial cells by Bordetella pertussis : possible role for a filamentous hemagglutinin Arg-Gly-Asp sequence and alpha5beta1 integrin / Y. Ishibashi, D.A. Relman, A. Nishikawa // Microb Pathog. - 2001. - Vol. 30, № 5. - P. 279-288.

200. Izaguirre, M.F. E-cadherin roles in animal biology: A perspective on thyroid hormone-influence / M.F. Izaguirre, V.H. Casco // Cell Commun Signal. - 2016. - Vol. 14, № 1. - P.e. 27.

201. Jacobsson, B. Interleukin-18 in cervical mucus and amniotic fluid: relationship to microbial invasion of the amniotic fluid, intra-amniotic inflammation and preterm delivery / B. Jacobsson, R.M. Holst, I. Mattsby-Baltzer [et al.] // BJOG. - 2003. - Vol. 110, № 6. - P. 598-603.

202. Jaqaman, K. Regulation from within: the cytoskeleton in transmembrane signaling / K. Jaqaman, S. Grinstein // Trends Cell Biol. - 2012. - Vol. 22, № 10. - P. 515-526.

203. Jaumouille, V. Physical constraints and forces involved in phagocytosis / V. Jaumouille, C.M. Waterman // Front Immunol. - 2020. - Vol. 11. - P.e. 1097.

204. Jiang, R. Apo- and holo-lactoferrin are both internalized by lactoferrin receptor via clathrin-mediated endocytosis but differentially affect ERK-signaling and cell proliferation in Caco-2 cells / R. Jiang, V. Lopez, S.L. Kelleher, B. Lönnerdal // J Cell Physiol. - 2011. - Vol. 226, № 11. - P. 3022-3031.

205. Jiang, R. Bovine lactoferrin and lactoferricin exert antitumor activities on human colorectal cancer cells (HT-29) by activating various signaling pathways / R. Jiang, B. Lönnerdal // Biochem Cell Biol. - 2017. - Vol. 95, № 1. - P. 99-109.

206. Johnstone, K.F. Antimicrobial peptides: Defending the mucosal epithelial barrier / K.F. Johnstone, M.C. Herzberg // Front Oral Health. - 2022. - Vol. 3. - P.e 958480.

207. Jung, H.C. A distinct array of proinflammatory cytokines is expressed in human colon epithelial cells in response to bacterial invasion / H.C. Jung, L. Eckmann, S.K. Yang [et al.] // J Clin Invest. - 1995. - Vol. 95, №1. - P. 55-65.

208. Kamali, A. Outbreak of invasive Serratia marcescens among persons incarcerated in a state prison, California, USA, March 2020-December 2022 / A. Kamali, D. Ferguson, H. Dowless [et al.] // Emerg Infect Dis. - 2024. - Vol. 30, № 13. - P. 41-48.

209. Kassem, J.A. Urinary concentration of proinflammatory cytokines with regard to infected urinary tract region / J.A. Kassem, A.M. Wasilewska, W.M. Zoch-Zwierz // Wiad Lek. - 2005. -Vol. 58, № 1. - P. 14-19.

210. Kell, D.B. The biology of lactoferrin, an iron-binding protein that can help defend against viruses and bacteria / D.B. Kell, E.L. Heyden, E. Pretorius // Front. Immunol. - 2020. - Vol. 11 - P.e 1221.

211. Kgosana, L.P. Abundance of selected lipopolysaccharide-rich bacteria and levels of toll-like receptor 4 and interleukin 8 expression are significantly associated with live attenuated rotavirus vaccine shedding among south african infants / L.P. Kgosana, M.L. Seheri, C.A. Magwira // Vaccines (Basel). - 2024. - Vol. 12, № 3. - P.e. 273.

212. Khaitlina, S. Bacterial actin-specific endoproteases grimelysin and protealysin as virulence factors contributing to the invasive activities of Serratia / S. Khaitlina, E. Bozhokina, O. Tsaplina, T. Efremova // Int J Mol Sci. - 2020. - Vol. 21, № 11. - P.e 4025.

213. Kida, Y. Serratia marcescens serralysin induces inflammatory responses through protease-activated receptor 2 / Y. Kida, H. Inoue, T. Shimizu, K. Kuwano // Infect Immun. - 2007. - Vol. 75, № 1. - P. 164-174.

214. Kim, K. Outer membrane proteins A (OmpA) and X (OmpX) are essential for basolateral invasion of Cronobacter sakazakii / K. Kim, K.P. Kim, J. Choi [et al.] // Appl Environ Microbiol. - 2010. - Vol. 76, № 15. - P. 5188-5198.

215. Kimak, E. Myeloperoxidase level and inflammatory markers and lipid and lipoprotein parameters in stable coronary artery disease / E. Kimak, B. Zi^ba, D. Duma, J. Solski // Lipids Health Dis. - 2018. - Vol. 17, № 1. - P.e 71.

216. Klasa, B. Pre-growth culture conditions affect type 1 fimbriae-dependent adhesion of Salmonella / B. Klasa, A.E. K^dzierska, K. Grzymajlo // Int J Mol Sci. - 2020. - Vol. 21, № 12. - P.e. 4206.

217. Klaus, T. Integrins in health and disease-suitable targets for treatment? / T. Klaus, C. Hieber, M. Bros, S. Grabbe // Cells. - 2024. - Vol. 13, № 3. - P.e. 212.

218. Klebanoff, S.J. Myeloperoxidase // Proc Assoc Am Physicians. - 1999. - Vol. 111, № 5. - C. 383-389.

219. Klinke, A. Myeloperoxidase aggravates pulmonary arterial hypertension by activation of vascular Rho-kinase / A. Klinke, E. Berghausen, K. Friedrichs [et al.] // JCI Insight. - 2018. -Vol. 3, № 11. - P. e97530.

220. Konkel, M.E. Invasion of epithelial cells by Campylobacter jejuni is independent of caveolae / M.E. Konkel, D R. Samuelson, T P. Eucker [et al.] // Cell Commun Signal. - 2013. - Vol. 11. -P.e 100.

221. Kowalczyk, P. The lactoferrin phenomenon - a miracle molecule / P. Kowalczyk, K. Kaczynska, P. Kleczkowska [et al.] // Molecules. - 2022. - Vol. 27, № 9. - P.e 2941.

222. Krachler, A.M. Manipulation of kinase signaling by bacterial pathogens / A.M. Krachler, A.R. Woolery, K. Orth // J Cell Biol. - 2011. - Vol. 195, № 7. - P. 1083-1092.

223. Krause-Gruszczynska, M. Role of the small Rho GTPases Rac1 and Cdc42 in host cell invasion of Campylobacter jejuni / M. Krause-Gruszczynska, M. Rohde, R. Hartig [et al.] // Cell Microbiol. - 2007. - Vol. 9, № 10. - P. 2431-2444.

224. Kuhn, M. The microtubule depolymerizing drugs nocodazole and colchicine inhibit the uptake of Listeria monocytogenes by P388D1 macrophages // FEMS Microbiol Lett. - 1998. - Vol. 160, № 1. - P. 87-90.

225. Kulp, A. Biological functions and biogenesis of secreted bacterial outer membrane vesicles / A. Kulp, M.J. Kuehn // Annu Rev Microbiol. - 2010. - Vol. 64. - P. 163-184.

226. Kumar, H. Friend or foe? The role of the host cytoskeleton in cellular responses to bacterial pore forming toxins / H. Kumar, V. Ananthanarayanan // J Indian Inst Sci. - 2021. - Vol. 101. - P. 63-71. Echarri, A. Caveolae - mechanosensitive membrane invaginations linked to actin filaments / A. Echarri, M.A. Del Pozo // J Cell Sci. - 2015. - Vol. 128, № 15. - P. 2747-2758.

227. Kumar, Y. Actin and intermediate filaments stabilize the Chlamydia trachomatis vacuole by forming dynamic structural scaffolds / Y. Kumar, R.H. Valdivia // Cell Host Microbe. - 2008. -Vol. 4, № 2. - P. 159-169.

228. Labbate, M. Quorum-sensing regulation of adhesion in Serratia marcescens MG1 is surface dependent / M. Labbate, H. Zhu, L. Thung [et al.] // J Bacteriol. - 2007. - Vol. 189, № 7. - P. 2702-2711.

229. Lafont, F. Bacterial invasion via lipid rafts / F. Lafont, F.G.Van Der Goot // Cellular Microbiology. - 2005. - Vol. 7, № 5. - P. 613-620.

230. Lamont, R.J. Porphyromonas gingivalis invasion of gingival epithelial cells / R.J. Lamont, A. Chan, C M. Belton [et al.] // Infect Immun. - 1995. - Vol. 63, № 10. - P. 3878-3885.

231. Lau, D. Myeloperoxidase mediates neutrophil activation by association with CD11b/CD18 integrins / D. Lau, H. Mollnau, J.P. Eiserich [et al.] // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2005. - Vol. 102, № 2. - P. 431-436.

232. Lee, K. Molecular basis for disruption of E-cadherin adhesion by botulinum neurotoxin A complex / K. Lee, X. Zhong, S. Gu [et al.] // Science. - 2014. - Vol. 344, № 6190. - P. 14051410.

233. Lemichez, E. Hijacking of Rho GTPases during bacterial infection / E. Lemichez, K. Aktories // Experimental Cell Research. - 2013. - Vol. 319, № 15. - P. 2329-2336.

234. Leranoz, S. New fimbrial adhesins of Serratia marcescens isolated from urinary tract infections: description and properties / S. Leranoz, P. Orus, M. Berlanga [et al.] // The Journal of Urology. -1997. - Vol. 157, № 2. - P. 694-698.

235. Li, C.K. Production of proinflammatory cytokines and inflammatory mediators in human intestinal epithelial cells after invasion by Trichinella spiralis / C.K. Li, R. Seth, T. Gray [et al.] // Infect Immun. - 1998. - Vol. 66, № 5. - P. 2200-2206.

236. Li, D. Pattern recognition receptors in health and diseases / D. Li, M. Wu // Sig Transduct Target Therapy. - 2021. - Vol. 6. - P.e 291.

237. Li, J. Conformational equilibria and intrinsic affinities define integrin activation / Li J, Su Y, Xia W [et al.] // EMBO J. - 2017. - Vol. 36, № 5. - P. 629-645.

238. Li, J-N. E-cadherin interacts with posttranslationally-modified AGO2 to enhance miRISC activity / J-N. Li, H-L. Sun, M-Y. Wang, P-S. Chen // Front. Cell Dev. Biol. - 2021. - Vol. 9. -P.e 671244.

239. Lim, J.S. Caveolae-mediated entry of Salmonella typhimurium into senescent nonphagocytotic host cells / J.S. Lim, HE. Choy, S C. Park [et al.] // Aging Cell. - 2010. - Vol. 9, № 2. - P. 243251.

240. Lim, J.Y. Caveolin 1 restricts Group A Streptococcus invasion of nonphagocytic host cells / J.Y. Lim, T.C. Barnett, M. Bastiani [et al.] // Cell Microbiol. - 2017. - Vol. 19, № 12. - P. e12772.

241. Lim, K. Localization of receptors in lipid rafts can inhibit signal transduction / K. Lim, J. Yin // Biotechnology and Bioengineering. - 2005. - Vol. 90, № 6. - P. 694-702.

242. Lincoln, J.A. Exogenous myeloperoxidase enhances bacterial phagocytosis and intracellular killing by macrophages / J.A. Lincoln, D.L. Lefkowitz, T. Cain [et al.] // Infect Immun. - 1995. -Vol. 63, № 8. - P. 3042-3047.

243. Mahapatro, M. Cytokine-mediated crosstalk between immune cells and epithelial cells in the gut / M. Mahapatro, L. Erkert, C. Becker // Cells. - 2021. - Vol. 10, № 1. - P.e 111.

244. Mahlen, S.D. Serratia infections: from military experiments to current practice // Clin Microbiol Rev. - 2011. - Vol. 24, № 4. - P. 755-791.

245. Majka, G. A high-throughput method for the quantification of iron saturation in lactoferrin preparations / G. Majka, K. Spiewak, K. Kurpiewska [et al.] // Anal Bioanal Chem. - 2013. -Vol. 405. - P. 5191-5200.

246. Marambaud, P. A presenilin-1/gamma-secretase cleavage releases the E-cadherin intracellular domain and regulates disassembly of adherens junctions / P. Marambaud, J. Shioi, G. Serban [et al.] // EMBO J. - 2002. - Vol. 21, № 8. - P. 1948-1956.

247. Maretzky, T. ADAM10 mediates E-cadherin shedding and regulates epithelial cell-cell adhesion, migration, and beta-catenin translocation / T. Maretzky, K. Reiss, A. Ludwig [et al.] // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2005. - Vol. 102, № 26. - P. 9182-9187.

248. Mariano, G. A family of Type VI secretion system effector proteins that form ion-selective pores / G. Mariano, K. Trunk, D.J. Williams [et al.] // Nat Commun. - 2019. - Vol. 10. - P.e. 5484.

249. Martin, L. Antimicrobial peptides in human sepsis / L. Martin, A. van Meegern, S. Doemming, T. Schuerholz // Front. Immunol. - 2015. - Vol. 6. - P.e 404.

250. Martin, S. Caveolin-1 regulates glioblastoma aggressiveness through the control of a5ß1 integrin expression and modulates glioblastoma responsiveness to SJ749, an a5ß1 integrin antagonist / S. Martin, E C. Cosset, J. Terrand [et al.] // Biochim Biophys Acta. - 2009. - Vol. 1793, № 2. - P. 354-367.

251. Martinez, J.J. Requirement of Rho-family GTPases in the invasion of Type 1 -piliated uropathogenic Escherichia coli / J.J. Martinez, S.J. Hultgren //Cell Microbiol. - 2002. - Vol. 4, № 1. - P. 19-28.

252. Martinez, J.J. Type 1 pilus-mediated bacterial invasion of bladder epithelial cells / J.J. Martinez, M.A. Mulvey, J.D. Schilling [et al.] // EMBO J. - 2000. - Vol. 19, № 12. - P. 2803-2812.

253. Mathieu, J. Interactions between autophagy and bacterial toxins: targets for therapy? // Toxins (Basel). - 2015. - Vol. 7, № 8. - P. 2918-2958.

254. McLellan, L.K. A host receptor enables type 1 pilus-mediated pathogenesis of Escherichia coli pyelonephritis / L.K. McLellan, M R. McAllaster, A.S. Kim [et al.] // PLoS Pathog. - 2021. -Vol. 17, № 1. - P. e1009314.

255. McMahon, K.J. Biogenesis of outer membrane vesicles in Serratia marcescens is thermoregulated and can be induced by activation of the Rcs phosphorelay system / K.J. McMahon, M.E. Castelli, E.G. Vescovi, M F. Feldman // J Bacteriol. - 2012. - Vol. 194, № 12. - P. 3241-3249.

256. Mendonsa, A.M. E-cadherin in contact inhibition and cancer / A.M. Mendonsa, T.Y. Na, B.M. Gumbiner // Oncogene. - 2018. - Vol. 37, № 35. - P. 4769-4780.

257. Metruccio, M.M. Pseudomonas aeruginosa outer membrane vesicles triggered by human mucosal fluid and lysozyme can prime host tissue surfaces for bacterial adhesion / M.M. Metruccio, D.J. Evans, M.M. Gabriel [et al.] // Front Microbiol. - 2016. - Vol. 7. - P.e. 871.

258. Metzler, K.D. A myeloperoxidase-containing complex regulates neutrophil elastase release and actin dynamics during NETosis / K.D. Metzler, C. Goosmann, A. Lubojemska [et al.] // Cell Rep. - 2014. - Vol. 8, № 3. - P. 883-896.

259. Meyer, D.H. Microtubules are associated with intracellular movement and spread of the periodontopathogen Actinobacillus actinomycetemcomitans / D.H. Meyer, J.E. Rose, J.E. Lippmann, P.M. Fives-Taylor // Infect Immun. - 1999. - Vol. 67, № 12. - P. 6518-6525.

260. Mezu-Ndubuisi, O.J. The role of integrins in inflammation and angiogenesis / O.J. Mezu-Ndubuisi, A. Maheshwari // Pediatr Res. - 2021. - Vol. 89, № 7. - P. 1619-1626.

261. Mikolajczyk-Martinez, A. Unraveling the role of type 1 fimbriae in Salmonella pathogenesis: insights from a comparative analysis of Salmonella enteritidis and Salmonella gallinarum / A. Mikolajczyk-Martinez, M. Ugorski // Poult Sci. - 2023. - Vol. 102, № 8. - P.e. 102833.

262. Mills, H. The use of bacteria in cancer treatment: a review from the perspective of cellular microbiology / H. Mills, R. Acquah, N. Tang [et al.] // Emerg Med Int. - 2022. - Vol. 2022. -P.e. 8127137.

263. Mittal, R. Otopathogenic Staphylococcus aureus invades human middle ear epithelial cells primarily through cholesterol dependent pathway / R. Mittal, L.H. Debs, A.P. Patel [et al.] // Sci Rep. - 2019. - Vol. 9, № 1. - P.e 10777.

264. Miyasaki, K.T. Role of high-avidity binding of human neutrophil myeloperoxidase in the killing of Actinobacillus actinomycetemcomitans / K.T. Miyasaki, J.J. Zambon, C.A. Jones, M.E. Wilson // Infect Immun. - 1987. - Vol. 55, № 5. - P. 1029-1036.

265. Mohan Nair, M. Role of bacterial OmpA and host cytoskeleton in the invasion of human intestinal epithelial cells by Enterobacter sakazakii / M. Mohan Nair, K. Venkitanarayanan // Pediatr Res. - 2007. - Vol. 62, № 6. - P. 664-669.

266. Mohebali, N. Barrier protection and recovery effects of gut commensal bacteria on differentiated intestinal epithelial cells in vitro / N. Mohebali, K. Ekat, B. Kreikemeyer, A. Breitrück // Nutrients. - 2020. - Vol. 12, № 8. - P.e. 2251.

267. Monjaras Feria, J. An overview of anti-eukaryotic T6SS effectors / J. Monjaras Feria, M.A. Valvano // Front Cell Infect Microbiol. - 2020. - Vol. 10. - P.e 584751.

268. Monteagudo-Mera, A. Adhesion mechanisms mediated by probiotics and prebiotics and their potential impact on human health / A. Monteagudo-Mera, R.A. Rastall, G.R. Gibson [et al.] // Appl Microbiol Biotechnol. - 2019. - Vol. 103, № 16. - P. 6463-6472.

269. Mossad, S.B. The world's first case of Serratia liquefaciens intravascular catheter-related suppurative thrombophlebitis and native valve endocarditis // Clinical Microbiology and Infection. 2000. - Vol. 6, № 10. - P. 559-560.

270. Mostowy, S. Septins regulate bacterial entry into host cells / S. Mostowy, T. Nam Tham, A. Danckaert [et al.] // PLoS One. . - 2009. - Vol. 4, № 1. - P. e4196.

271. Mounier, J. Secretion of Shigella flexneri Ipa invasins on contact with epithelial cells and subsequent entry of the bacterium into cells are growth stage dependent / J. Mounier, F.K. Bahrani, P.J. Sansonetti // Infect Immun. - 1997. - Vol. 65, № 2. - P. 774-782.

272. Murli, S. Role of tyrosine kinases and the tyrosine phosphatase SptP in the interaction of Salmonella with host cells / S. Murli, R.O. Watson, J.E. Galán // Cell Microbiol. - 2001. - Vol. 3, № 12. - P. 795-810.

273. Najy, A.J. The ectodomain shedding of E-cadherin by ADAM15 supports ErbB receptor activation / A.J. Najy, K.C. Day, ML. Day // J Biol Chem. - 2008. - Vol. 283, № 26. - P. 18393-18401.

274. Nascimento, F. From plants to nematodes: Serratia grimesii BXF1 genome reveals an adaptation to the modulation of multi-species interactions / F. Nascimento, C. Vicente, P. Cock [et al.] // Microb Genom. - 2018. - Vol. 4, № 7. - P. e000178.

275. Navarro Llorens, J.M. Stationary phase in gram-negative bacteria / J.M. Navarro Llorens, A. Tormo, E. Martínez-García // FEMS Microbiol Rev. - 2010. - Vol. 34, № 4. - P. 476-495.

276. Nethe, M. Focal-adhesion targeting links caveolin-1 to a Rac1-degradation pathway / M. Nethe, E C. Anthony, M. Fernandez-Borja [et al.] // J Cell Sci. - 2010. - Vol. 123, № 11. - P. 19481958.

277. Nguyen, D.H. Bioengineering of bacteria for cancer immunotherapy / D.H. Nguyen, A. Chong, Y. Hong, J-J. Min // Nat Commun. - 2023. - Vol. 14. - P.e. 3553.

278. Nguyen, M.T. Toll-Like Receptor 2 and Lipoprotein-Like Lipoproteins enhance Staphylococcus aureus invasion in epithelial cells / M.T. Nguyen, L. Peisl, F. Barletta [et al.] // Infect Immun. -2018. - Vol. 86, № 8. - P.e 00343-18.

279. Niggemann, B. Myeloperoxidase and eosinophil cationic protein in serum and sputum during antibiotic treatment in cystic fibrosis patients with Pseudomonas aeruginosa infection / B. Niggemann, T. Stiller, K. Magdorf, U. Wahn // Mediators Inflamm. - 1995. - Vol. 4, № 4. - P. 282-288.

280. O'Cróinín, T. Host epithelial cell invasion by Campylobacter jejuni: trigger or zipper mechanism? / T. O Cróinín, S. Backert // Front Cell Infect Microbiol. - 2012. - Vol. 2. - P.e. 25.

281. O'Halloran, F. Lactoferrin affects the adherence and invasion of Streptococcus dysgalactiae ssp. dysgalactiae in mammary epithelial cells / F. O'Halloran, C. Beecher, V. Chaurin [et al.] // Journal of Dairy Science. - 2016. - Vol. 99, № 6. - P. 4619-4628.

282. Ochoa, T.J. Effect of lactoferrin on enteric pathogens / T.J. Ochoa, T.G. Cleary // Biochimie. -2009. - Vol. 91, № 1. - P. 30-34.

283. Oelschlaeger, T.A. Invasion of cultured human epithelial cells by Klebsiella pneumoniae isolated from the urinary tract / Oelschlaeger TA, Tall BD. // Infect Immun. - 1997. - Vol. 65, № 7. - P. 2950-2958.

284. Ohadian Moghadam, S. Human microbiome and prostate cancer development: current insights into the prevention and treatment / S. Ohadian Moghadam, S.A. Momeni // Front Med. - 2021. -Vol. 15, № 1. - P. 11-32.

285. Olszewska, P. A novel human recombinant lactoferrin inhibits lung adenocarcinoma cell growth and migration with no cytotoxic effect on normal human epithelial cells / P. Olszewska, B. Pazdrak, M L. Kruzel // Arch Immunol Ther Exp (Warsz). - 2021. - Vol. 69, № 1. - P.e. 33.

286. Othman, A. Roles of neutrophil granule proteins in orchestrating inflammation and immunity / A. Othman, M. Sekheri, J.G. Filep // FEBS J. - 2022. - Vol. 289, № 14. - P. 3932-3953.

287. Owrangi, B. Comparison between virulence characteristics of dominant and non-dominant Escherichia coli strains of the gut and their interaction with Caco-2 cells / B. Owrangi, N. Masters, T.L. Vollmerhausen [et al.] // Microb Pathog. - 2017. - Vol. 105. - P. 171-176.

288. Pang, X. Targeting integrin pathways: mechanisms and advances in therapy / X. Pang, X. He, Z. Qiu [et al.] // Signal Transduct Target Ther. - 2023. - Vol. 8, № 1. - P.e. 1.

289. Papenfuss, T. Lymphocytes / T. Papenfuss, B. Bolon // Encyclopedia of Immunotoxicology; Ed. by Vohr, H.W. - Berlin: Springer, 2014. - URL: http://link.springer.com/referenceworkentry/10.1007/978-3-642-27786-3_925-2 (дата обращения: 08.02.24). - Текст: электронный.

290. Park, B. Recognition of lipopolysaccharide pattern by TLR4 complexes / B. Park, J.O. Lee // Exp Mol Med. - 2013. - Vol. 45. - P. e66.

291. Park, B.C. Thinking outside of the cell: Secreted protein kinases in bacteria, parasites, and mammals / B.C. Park, M. Reese, V.S. Tagliabracci // IUBMB Life. - 2019. - Vol. 71, № 6. - P. 749-759.

292. Paulus, G.L. Autophagy and checkpoints for intracellular pathogen defense / G.L. Paulus, R.J. Xavier // Curr Opin Gastroenterol. - 2015. - Vol. 31, № 1. - P. 14-23.

293. Pena, R.T. Relationship between quorum sensing and secretion systems / R.T. Pena, L. Blasco, A. Ambroa [et al.] // Front Microbiol. - 2019. - Vol. 10. - P.e. 1100.

294. Petersen, L.M. Influence of temperature on the physiology and virulence of the insect pathogen Serratia sp. Strain SCBI / L.M. Petersen, L.S. Tisa // Appl Environ Microbiol. - 2012. - Vol. 78, № 24. - P. 8840-8844.

295. Pike, L.J. Growth factor receptors, lipid rafts and caveolae: an evolving story // Biochim Biophys Acta. - 2005. - Vol. 1746, № 3. - P. 260-273.

296. Pivarcsi, A. Microbial compounds induce the expression of pro-inflammatory cytokines, chemokines and human beta-defensin-2 in vaginal epithelial cells / A. Pivarcsi, I. Nagy, A. Koreck [et al.] // Microbes Infect. - 2005. - Vol. 7, № 9-10. - P. 1117-1127.

297. Pizarro-Cerda, J. Bacterial adhesion and entry into host cells / J. Pizarro-Cerda, P. Cossart // Cell. - 2006. - Vol. 124, № 4. - P. 715-727.

298. Pollak, C.N. Outer membrane vesicles from Brucella abortus promote bacterial internalization by human monocytes and modulate their innate immune response / C.N. Pollak, M.V. Delpino, C.A. Fossati, P.C. Baldi // PLoS One. - 2012 - Vol. 7, № 11. - P. e50214.

299. Pollard, T.D. Actin and actin-binding proteins // Cold Spring Harb Perspect Biol. - 2016. - Vol. 8, № 8. - P. a018226.

300. Pridmore, A.C. Activation of toll-like receptor 2 (TLR2) and TLR4/MD2 by Neisseria is independent of capsule and lipooligosaccharide (LOS) sialylation but varies widely among LOS from different strains / A.C. Pridmore, G.A. Jarvis, C.M. John [et al.] // Infect Immun. - 2003. -Vol. 71, № 7. - P. 3901-3908.

301. Prouty, A.M. Salmonella enterica serovar typhimurium invasion is repressed in the presence of bile / A.M. Prouty, J.S. Gunn // Infect Immun. - 2000. - Vol. 68, № 12. - P. 6763-6769.

302. Qazi, B.S. Recent advances in underlying pathologies provide insight into interleukin-8 expression-mediated inflammation and angiogenesis / B.S. Qazi, K. Tang, A. Qazi // Int J Inflam. - 2011. - Vol. 2011. - P.e 908468.

303. Qi, M. Cholesterol-regulated stress fiber formation / M. Qi, Y. Liu, M.R. Freeman, K.R. Solomon // J Cell Biochem. - 2009. - Vol. 106, № 6. - P. 1031-1040.

304. Qiu, J. Human milk lactoferrin inactivates two putative colonization factors expressed by Haemophilus influenza / J. Qiu, D.R. Hendrixson, E.N. Baker [et al.] // Proc Natl Acad Sci U S A. - 1998. - Vol. 95, № 21. - P. 12641-12646.

305. Radhakrishnan, G.K. Modulation of host microtubule dynamics by pathogenic bacteria / G.K. Radhakrishnan, G.A. Splitter // Biomol Concepts. - 2012. - Vol. 3, № 6. - P. 571-580.

306. Ramirez Moreno, M. The cross-talk between EGFR and E-Cadherin / M. Ramirez Moreno, N.A. Bulgakova // Front Cell Dev Biol. - 2022. - Vol. 9. - P.e. 828673.

307. Ratner, A.J. Cystic fibrosis pathogens activate Ca2+-dependent mitogen-activated protein kinase signaling pathways in airway epithelial cells / A.J. Ratner, R. Bryan, A. Weber [et al.] // J Biol Chem. - 2001. - Vol. 276, № 22. - P. 19267-19275.

308. Reboud, E. Pseudomonas aeruginosa ExlA and Serratia marcescens ShlA trigger cadherin cleavage by promoting calcium influx and ADAM10 activation / E. Reboud, S. Bouillot, S. Patot [et al.] // PLoS Pathog. - 2017. - Vol. 13, № 8. - P. e1006579.

309. Remuzgo-Martinez, S. Biofilm Formation and Quorum-Sensing-Molecule Production by Clinical Isolates of Serratia liquefaciens / S. Remuzgo-Martinez, M. Lazaro-Diez, C. Mayer [et al.] // Appl Environ Microbiol. - 2015. - Vol. 81, №10. - P. 3306-3315.

310. Ribet, D. How bacterial pathogens colonize their hosts and invade deeper tissues / D. Ribet, P. Cossart // Microbes Infect. - 2015. - Vol. 17, № 3. - P. 173-183.

311. Rodal, S.K. Extraction of cholesterol with methyl-beta-cyclodextrin perturbs formation of clathrin-coated endocytic vesicles / S.K. Rodal, G. Skretting, O. Garred [et al.] // Mol Biol Cell. - 1999. - Vol. 10, № 4. - P. 961-974.

312. Rodriguez-Ochoa, N. Bovine holo-lactoferrin inhibits migration and invasion in MDA-MB-231 breast cancer cells / N. Rodriguez-Ochoa, P. Cortes-Reynosa, K. Rodriguez-Rojas [et al.] // Mol Biol Rep. - 2023. - Vol. 50, № 1. - P. 193-201.

313. Rosales, C. Neutrophil: A cell with many roles in inflammation or several cell types? // Front Physiol. - 2018. - Vol. 9. - P.e 113.

314. Rubinstein, M.R. Fusobacterium nucleatum promotes colorectal carcinogenesis by modulating E-cadherin/ß-catenin signaling via its FadA adhesion / M.R. Rubinstein, X. Wang, W. Liu [et al.] // Cell Host Microbe. - 2013. - Vol. 14, № 2. - P. 195-206.

315. Rybarczyk, J. Lactoferrin translocates to the nucleus of bovine rectal epithelial cells in the presence of Escherichia coli O157:H7 / J. Rybarczyk, D. Khalenkow, E. Kieckens [et al.] // Vet Res. - 2019. - Vol. 50, № 1. - P.e 75.

316. Sakamoto, K. Interaction of human lactoferrin with cell adhesion molecules through RGD motif elucidated by lactoferrin-binding epitopes / K. Sakamoto, Y. Ito, T. Mori, K. Sugimura // J Biol Chem. - 2006. - Vol. 281, № 34. - P. 24472-24478.

317. Sana, T.G. Internalization of Pseudomonas aeruginosa strain PAO1 into epithelial cells is promoted by interaction of a T6SS effector with the microtubule network / T.G. Sana, C. Baumann, A. Merdes [et al.] // mBio. - 2015. - Vol. 6, № 3. - P. e00712.

318. Sana, T.G. The second type VI secretion system of Pseudomonas aeruginosa strain PAO1 is regulated by quorum sensing and Fur and modulates internalization in epithelial cells / T.G. Sana, A. Hachani, I. Bucior [et al.] // J Biol Chem. - 2012. - Vol. 287, № 32. - P. 27095-27105.

319. Saunders, R.K. Gram-negative bacteria are internalized into osteocyte-like cells / R.K. Saunders Jr, J. Infanti, H. Ali [et al.] // J Orthop Res. - 2020. - Vol. 38, № 4. - P. 861-870.

320. Scanu, T. Salmonella manipulation of host signaling pathways provokes cellular transformation associated with gallbladder carcinoma / T. Scanu, R.M. Spaapen, J.M. Bakker [et al.] // Cell Host Microbe. - 2015. - Vol. 17, № 6. - P. 763-774.

321. Schiebel, E. Integration of the Serratia marcescens haemolysin into human erythrocyte membranes / E. Schiebel, V. Braun // Mol Microbiol. - 1989. - Vol. 3, № 3. - P. 445-453.

322. Schierack, P. E. coli Nissle 1917 Affects Salmonella adhesion to porcine intestinal epithelial cells / P. Schierack, S. Kleta, K. Tedin [et al.] // PLoS One. - 2011. - Vol. 6, № 2. - P. e14712.

323. Schmidt, L.D. Comparison of growth phase on Salmonella enterica serovar Typhimurium invasion in an epithelial cell line (IPEC J2) and mucosal explants from porcine small intestine / L.D. Schmidt, L.J. Kohrt, DR. Brown // Comp Immunol Microbiol Infect Dis. - 2008. - Vol. 31, № 1. - P. 63-69.

324. Schmidt, T.P. Identification of E-cadherin signature motifs functioning as cleavage sites for Helicobacter pylori HtrA / T.P. Schmidt, A.M. Perna, T. Fugmann [et al.] // Sci Rep. - 2016. -Vol. 6. - P.e 23264.

325. Schryvers, A.B. Targeting bacterial transferrin and lactoferrin receptors for vaccines // Trends Microbiol. - 2022. - Vol. 30, № 9. - P. 820-830.

326. Schubert, W.D. Structure of internalin, a major invasion protein of Listeria monocytogenes, in complex with its human receptor E-cadherin / W.D. Schubert, C. Urbanke, T. Ziehm [et al.] // Cell. - 2002. - Vol. 111, № 6. - P. 825-836.

327. Schwan, C. Clostridium difficile toxin CDT induces formation of microtubule-based protrusions and increases adherence of bacteria / C. Schwan, B. Stecher, T. Tzivelekidis [et al.] // PLoS Pathog. - 2009. - Vol. 5, № 10. - P. e1000626.

328. Schwarz, S. What is type VI secretion doing in all those bugs? / S. Schwarz, R.D. Hood, J.D. Mougous // Trends Microbiol. - 2010. - Vol. 18, № 12. - P. 531-537.

329. Scibelli, A. Engagement of integrins as a cellular route of invasion by bacterial pathogens / A. Scibelli, S. Roperto, L. Manna [et al.] // Vet J. - 2007. - Vol. 173, № 3. - P. 482-491.

330. Semchenko, E.A. The serogroup B meningococcal vaccine Bexsero elicits antibodies to Neisseria gonorrhoeae / E.A. Semchenko, A. Tan, R. Borrow, K.L. Seib // Clin Infect Dis. -2019. - Vol. 69, № 7. - P. 1101-1111.

331. Seveau, S. Molecular mechanisms exploited by Listeria monocytogenes during host cell invasion / S. Seveau, J. Pizarro-Cerda, P. Cossart // Microbes Infect. - 2007. - Vol. 9, № 10. - P. 11671175.

332. Shapiro, L. Structure and biochemistry of cadherins and catenins / L. Shapiro, W.I. Weis // Cold Spring Harb Perspect Biol. - 2009. - Vol. 1, № 3. - P. a003053.

333. Sharafutdinov, I. Campylobacter jejuni serine protease HtrA induces paracellular transmigration of microbiota across polarized intestinal epithelial cells / I. Sharafutdinov, N. Tegtmeyer, M. Müsken, S. Backert // Biomolecules. - 2022. - Vol. 12, № 4. - P.e. 521.

334. Shi, F. Caveolin-1-dependent beta1 integrin endocytosis is a critical regulator of fibronectin turnover / F. Shi, J. Sottile // J Cell Sci. - 2008. - Vol. 121, № 14. - P. 2360-2371.

335. Sikic Pogacar, M. Effect of Lactobacillus spp. on adhesion, invasion, and translocation of Campylobacter jejuni in chicken and pig small-intestinal epithelial cell lines / M. Sikic Pogacar, T. Langerholc, D. Micetic-Turk [et al.] // BMC Vet Res. - 2020. - Vol. 16, № 1. - P.e. 34.

336. Silva, L.N.D. Evaluation of cardiotonic steroid modulation of cellular cholesterol and phospholipid / L.N.D. Silva, I.J.P. Garcia, J.M.M. Valadares [et al.] // J Membr Biol. - 2021. -Vol. 254, № 5-6. - P. 499-512.

337. Simpson, R.J. Interleukin-6: structure-function relationships / R.J. Simpson, A. Hammacher, D.K. Smith [et al.] // Protein Sci. - 1997. - Vol. 6, № 5. - P. 929-955.

338. Singer, S.J. The fluid mosaic model of the structure of cell membranes / S.J. Singer, G.L. Nicolson // Science. - 1972. - Vol. 175, № 4023. - P. 720-731.

339. Sisto, M. E-Cadherin signaling in salivary gland development and autoimmunity / M. Sisto, D. Ribatti, S. Lisi // J Clin Med. - 2022. - Vol. 11, № 8. - P.e. 2241.

340. Slevogt, H. Moraxella catarrhalis is internalized in respiratory epithelial cells by a trigger-like mechanism and initiates a TLR2- and partly NOD1-dependent inflammatory immune response / H. Slevogt, J. Seybold, K.N. Tiwari [et al.] // Cell Microbiol. - 2007. - Vol. 9, № 3. - P. 694707.

341. Sohn, J. Influence of cholesterol/caveolin-1/caveolae homeostasis on membrane properties and substrate adhesion characteristics of adult human mesenchymal stem cells / J. Sohn, H. Lin, M R. Fritch, R.S. Tuan // Stem Cell Res Ther. - 2018. - Vol. 9, № 1. - P.e 86.

342. Sokolov, A.V. Interaction of ceruloplasmin with eosinophil peroxidase as compared to its interplay with myeloperoxidase: reciprocal effect on enzymatic properties / A.V. Sokolov, V.A. Kostevich, E T. Zakharova [et al.] // Free Radical Research. - 2015. - Vol. 49, № 6. - P. 800811.

343. Song, J. TLR4-initiated and cAMP-mediated abrogation of bacterial invasion of the bladder / J. Song, B.L. Bishop, G. Li [et al.] // Cell Host Microbe. - 2007. - Vol. 1, № 4. - P. 287-298.

344. Steinhusen, U. Cleavage and shedding of E-cadherin after induction of apoptosis / U. Steinhusen, J. Weiske, V. Badock [et al.] // J Biol Chem. - 2001. - Vol. 276, № 7. - P. 4972-4980.

345. Stock, I. Natural antibiotic susceptibility of strains of Serratia marcescens and the S. liquefaciens complex: S. liquefaciens sensu stricto, S. proteamaculans and S. grimesii / I. Stock, T. Grueger, B. Wiedemann // Int J Antimicrob Agents. - 2003. - Vol. 22, № 1. - P. 35-47.

346. Stones, D.H. Against the tide: the role of bacterial adhesion in host colonization / D.H. Stones, A.M. Krachler // Biochem Soc Trans. - 2016. - Vol. 44, № 6. - P. 1571-1580.

347. Su, L.H. Infection Control Group. Extended epidemic of nosocomial urinary tract infections caused by Serratia marcescens / L.H. Su, J.T. Ou, H.S. Leu [et al.] // J Clin Microbiol. - 2003. -Vol. 41, № 10. - P. 4726-4732.

348. Su, Y. Eradication of pathogenic ß-catenin by Skp1/Cullin/F box ubiquitination machinery / Y. Su, S. Ishikawa, M. Kojima, B. Liu // Proceedings of the National Academy of Sciences. - 2003.

- Vol. 100, № 22. - P. 12729-12734.

349. Sui, Z.H. Intracellular trafficking pathways of Edwardsiella tarda: from clathrin- and caveolin-mediated endocytosis to endosome and lysosome / Z.H. Sui, H. Xu, H. Wang [et al.] // Front Cell Infect Microbiol. - 2017. - Vol. 7. - P.e 400.

350. Superti, F. Inv-mediated apoptosis of epithelial cells infected with enteropathogenic Yersinia: a protective effect of lactoferrin / F. Superti, A. Pietrantoni, A.M. Di Biase [et al.] // Res Microbiol. - 2005. - Vol. 156. - P. 728-737.

351. Tafazoli, F. Apically exposed, tight junction-associated beta1-integrins allow binding and YopE-mediated perturbation of epithelial barriers by wild-type Yersinia bacteria / F. Tafazoli, A. Holmström, A. Forsberg, K.E. Magnusson // Infect Immun. - 2000. - Vol. 68, № 9. - P. 53355343.

352. Tanaka, T. IL-6 in inflammation, immunity, and disease / T. Tanaka, M. Narazaki, T. Kishimoto // Cold Spring Harb Perspect Biol. - 2014. - Vol. 6, № 10. - P.e a016295.

353. Thomas, S. The Type 1 secretion pathway - the hemolysin system and beyond / S. Thomas, I.B. Holland, L. Schmitt // Biochim Biophys Acta. - 2014. - Vol. 1843, № 8. - P. 1629-1641.

354. Tian, L. CTLs: Killers of intracellular bacteria / L. Tian, W. Zhou, X. Wu [et al.] // Front. Cell. Infect. Microbiol. - 2022. - Vol.12. - P.e 967679.

355. Tollis, S. The zipper mechanism in phagocytosis: energetic requirements and variability in phagocytic cup shape / S. Tollis, A.E. Dart, G. Tzircotis, R.G. Endres // BMC Syst Biol. - 2010.

- Vol. 4. - P.e. 149.

356. Travassos, L.H. Toll-like receptor 2-dependent bacterial sensing does not occur via peptidoglycan recognition / L.H. Travassos, S.E. Girardin, D.J. Philpott [et al.] // EMBO Rep. -2004. - Vol. 5, № 10. - P. 1000-1006.

357. Tribble, G.D. Bacterial invasion of epithelial cells and spreading in periodontal tissue / G.D. Tribble, R.J. Lamont // Periodontol 2000. - 2010. - Vol. 52, № 1. - P. 68-83.

358. Trouillon, J, Attree I, Elsen S. The regulation of bacterial two-partner secretion systems / J. Trouillon, I. Attree, S. Elsen // Mol Microbiol. - 2023. - Vol. 120, № 2. - P. 159-177.

359. Trzpis, M. Epithelial cell adhesion molecule: more than a carcinoma marker and adhesion molecule / M. Trzpis., P.M. McLaughlin, L.M. de Leij, M.C. Harmsen // Am J Pathol. - 2007. -Vol. 171, № 2. - P. 386-395.

360. Tsaplina, O. Bacterial outer membrane protein OmpX regulates ß1 Integrin and Epidermal Growth Factor Receptor (EGFR) involved in invasion of M-HeLa cells by Serratia

proteamaculans / O. Tsaplina, E. Bozhokina // Int J Mol Sci. - 2021. - Vol. 22, № 24. - P.e 13246.

361. Tsaplina, O. Cleavage of the outer membrane protein OmpX by protealysin regulates Serratia proteamaculans invasion / O. Tsaplina, I. Demidyuk, T. Artamonova [et al.] // FEBS Lett. -2020. - Vol. 594, № 19. - P. 3095-3107.

362. Tsaplina, O. Virulence factors contributing to invasive activities of Serratia grimesii and Serratia proteamaculans / O. Tsaplina, E. Bozhokina, A. Mardanova, S. Khaitlina // Arch Microbiol. - 2015. - Vol. 197, № 3. - P. 481-488.

363. Tsaplina, O.A. Probing for actinase activity of protealysin / O.A. Tsaplina, T.N. Efremova, L.V. Kever [et al.] // Biochemistry (Mosc). - 2009. - Vol. 74, № 6. - P. 648-654.

364. Tuttobene, M.R. ShlA toxin of Serratia induces P2Y2- and a5ß1-dependent autophagy and bacterial clearance from host cells / M.R. Tuttobene, J. Schachter, C.L. Alvarez [et al.] // J Biol Chem. - 2023. - Vol. 299, № 9. - P.e 105119.

365. Ulanova, M. The role of epithelial integrin receptors in recognition of pulmonary pathogens / M. Ulanova, S. Gravelle, R. Barnes // J Innate Immun. - 2009. - Vol. 1, № 1. - P. 4-17.

366. Ulhuq, F.R. Bacterial pore-forming toxins / F.R. Ulhuq, G. Mariano // Microbiology (Reading). - 2022. - Vol. 168, № 3. - P.e. 001154.

367. Unnikrishnan, M. Growth-phase-dependent expression of virulence factors in an M1T1 clinical isolate of Streptococcus pyogenes / M. Unnikrishnan, J. Cohen, S. Sriskandan // Infect Immun. -1999. - Vol. 67, № 10. - P. 5495-5499.

368. Uribe-Querol, E. Control of phagocytosis by microbial pathogens / E. Uribe-Querol, C. Rosales // Front Immunol. - 2017. - № 8. - P.e 1368.

369. Vakhrusheva, T.V. Enzymatic and bactericidal activity of myeloperoxidase in conditions of halogenative stress / T.V. Vakhrusheva, D.V. Grigorieva, I.V. Gorudko [et al.] // Biochem Cell Biol. - 2018. - Vol. 96, № 5. - P. 580-591.

370. Valenti, P. Apoptosis of Caco-2 intestinal cells invaded by Listeria monocytogenes: protective effect of lactoferrin / P. Valenti, R. Greco, G. Pitari [et al.] // Exp Cell Res. - 1999. - Vol. 250, № 1. - P. 197-202.

371. Valenti, P. Lactoferrin decreases inflammatory response by cystic fibrosis bronchial cells invaded with Burkholderia cenocepacia iron-modulated biofilm / P. Valenti, A. Catizone, F. Pantanella [et al.] // Int J Immunopathol Pharmacol. - 2011. - Vol. 24, № 4. - P. 1057-1068.

372. Van Nhieu, G.T. The Yersinia pseudotuberculosis invasin protein and human fibronectin bind to mutually exclusive sites on the alpha 5 beta 1 integrin receptor / G.T. Van Nhieu, RR. Isberg // J Biol Chem. - 1991. - Vol. 266, № 36. - P. 24367-24375.

373. Velge, P. Multiplicity of Salmonella entry mechanisms, a new paradigm for Salmonella pathogenesis / P. Velge, A. Wiedemann, M. Rosselin [et al.] // Microbiologyopen. - 2012. - Vol. 1, № 3. - P. 243-258.

374. Vessey, C.J. Altered expression and function of E-cadherin in cervical intraepithelial neoplasia and invasive squamous cell carcinoma / C.J. Vessey, J. Wilding, N. Folarin [et al.] // J Pathol. -1995. - Vol. 176, № 2. - P. 151-159.

375. Veziant, J. Association of colorectal cancer with pathogenic Escherichia coli: Focus on mechanisms using optical imaging / J. Veziant, J. Gagniere, E. Jouberton [et al.] // World J Clin Oncol. - 2016. - Vol. 7, № 3. - P. 293-301.

376. Wang, G. Human antimicrobial peptides and proteins // Pharmaceuticals (Basel). - 2014. - Vol. 7, № 5. - P. 545-594.

377. Wang, R. Lipid rafts control human melanoma cell migration by regulating focal adhesion disassembly / R. Wang, J. Bi, K.K. Ampah [et al.] // Biochim Biophys Acta. - 2013. - Vol. 1833, № 12. - P. 3195-3205.

378. Wang, S. Bacterial outer membrane vesicles as a candidate tumor vaccine platform / S. Wang, J. Guo, Y. Bai [et al.] // Front Immunol. - 2022. - Vol. 13. - P.e. 987419.

379. Wang, X. Knockdown of HMGN2 increases the internalization of Klebsiella pneumoniae by respiratory epithelial cells through the regulation of a5ß1 integrin expression / X. Wang, J. Li, S. Chen [et al.] // Int J Mol Med. - 2016. - Vol. 38, № 3. - P. 737-746.

380. Weakland, D.R. Investigation the contribution of iron acquisition to Serratia marcescens pathogenesis during bloodstream infection: A dissertation...PhD microbiology and immunology / D.R/ Weakland. - Michigan, 2020. - P. 187.

381. Weakland, D.R. The Serratia marcescens siderophore serratiochelin is necessary for full virulence during bloodstream infection / D.R. Weakland, S.N. Smith, B. Bell [et al.] // Infect Immun. - 2020. - Vol. 88, № 8. - P. e00117-20.

382. Weiss, J. Role of charge and hydrophobic interactions in the action of the bactericidal/permeability-increasing protein of neutrophils on gram-negative bacteria / J. Weiss, M. Victor, P. Elsbach // J Clin Invest. - 1983. - Vol. 71, № 3. - P. 540-549.

383. Wells, C.L. Cytochalasin-induced actin disruption of polarized enterocytes can augment internalization of bacteria / C.L. Wells, E.M. van de Westerlo, R.P. Jechorek [et al.] // Infect Immun. - 1998. - Vol. 66, № 6. - P. 2410-2419.

384. Williams, D.J. The genus Serratia revisited by genomics / D.J. Williams, P.A.D. Grimont, A. Cazares [et al.] // Nat Commun. - 2022. - Vol. 13, № 1. - P.e. 5195.

385. Williams, P.H. Iron, siderophores, and the pursuit of virulence: independence of the aerobactin and enterochelin iron uptake systems in Escherichia coli / P.H. Williams, N.H. Carbonetti // Infect Immun. - 1986. - Vol. 51, № 3. - P. 942-947.

386. Wilson, M. Bacterial perturbation of cytokine networks / M. Wilson, R. Seymour, B. Henderson // Infect Immun. - 1998. - Vol. 66, № 6. - P. 2401-2409.

387. Witter, A.R. The essential role of neutrophils during infection with the intracellular bacterial pathogen Listeria monocytogenes / A.R. Witter, B.M. Okunnu, R.E. Berg // J Immunol. - 2016.

- Vol. 197, № 5. - P. 1557-1565.

388. Woo, V. Microbiota inhibit epithelial pathogen adherence by epigenetically regulating C-type lectin expression / V. Woo, E.M. Eshleman, T. Rice [et al.] // Front Immunol. - 2019. - Vol. 10.

- P.e. 928.

389. Woods, C.R. Interaction of Citrobacter diversus strains with HEp-2 epithelial and human umbilical vein endothelial cells / C.R. Woods Jr, E.O. Mason Jr, S.L. Kaplan // J Infect Dis. -1992. - Vol. 165, № 5. - P. 1035-1044.

390. Wu, P. A gut commensal bacterium promotes mosquito permissiveness to arboviruses / Wu P, Sun P, Nie K [et al.] // Cell Host Microbe. - 2019. - Vol. 25, № 1. - P. 101-112.

391. Wu, S. Bacteroides fragilis toxin stimulates intestinal epithelial cell shedding and gamma-secretase-dependent E-cadherin cleavage / S. Wu, K.J. Rhee, M. Zhang [et al.] // J Cell Sci. -2007. - Vol. 120, № 11. - P. 1944-1952.

392. Xia, P. Research progress on Toll-like receptor signal transduction and its roles in antimicrobial immune responses / P. Xia, Y. Wu, S. Lian [et al.] // Appl Microbiol Biotechnol. - 2021. - Vol. 105. - P. 5341-5355.

393. Xia, W. Metal ion and ligand binding of integrin a5ß1 / W. Xia, T.A. Springer // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2014. - Vol. 111, № 50. - P. 17863-17868.

394. Yang, B. p190 RhoGTPase-activating protein links the ß1 integrin/caveolin-1 mechanosignaling complex to RhoA and actin remodeling / B. Yang, C. Radel, D. Hughes [et al.] // Arterioscler Thromb Vasc Biol. - 2011. - Vol. 31, № 2. - P. 376-383.

395. Yang, J. TLR5: beyond the recognition of flagellin / J. Yang, H. Yan // Cell Mol Immunol. -2017. - Vol. 14, № 12. - P. 1017-1019.

396. Yang, X. Roles of type VI secretion system in transport of metal ions / X. Yang, H. Liu, Y. Zhang, X. Shen // Front Microbiol. - 2021. - Vol. 12. - P.e 756136.

397. Yeh, Y.C. Mechanotransduction of matrix stiffness in regulation of focal adhesion size and number: reciprocal regulation of caveolin-1 and ß1 integrin / Y.C. Yeh, J.Y. Ling, W.C. Chen [et al.] // Sci Rep. - 2017. - Vol. 7, № 1. - P.e. 15008.

398. Yilmaz, O. Involvement of integrins in fimbriae-mediated binding and invasion by Porphyromonas gingivalis / O. Yilmaz, K. Watanabe, R.J. Lamont // Cell Microbiol. - 2002. -Vol. 4, № 5. - P. 305-314.

399. Ying, Y. Induction of autophagy via the TLR4/NF-kB signaling pathway by astragaloside IV contributes to the amelioration of inflammation in RAW264.7 cells / Y. Ying, C.B. Sun, S.Q. Zhang [et al.] // Biomed Pharmacother. - 2021. - Vol. 137. - P.e 111271.

400. Yoshida, S. Shigella deliver an effector protein to trigger host microtubule destabilization, which promotes Rac1 activity and efficient bacterial internalization / S. Yoshida, E. Katayama, A. Kuwae [et al.] // EMBO J. - 2002. - Vol. 21, № 12. - P. 2923-2935.

401. Yu, C.H. Early integrin binding to Arg-Gly-Asp peptide activates actin polymerization and contractile movement that stimulates outward translocation / C.H. Yu, J.B. Law, M. Suryana [et al.] // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2011. - Vol. 108, № 51. - P. 20585-20590.

402. Yumoto, H. Interleukin-6 (IL-6) and IL-8 are induced in human oral epithelial cells in response to exposure to periodontopathy Eikenella corrodens / H. Yumoto, H. Nakae, K. Fujinaka [et al.] // Infect Immun. - 1999 - Vol. 67, № 1. - P. 384-394.

403. Zaas, D.W. The role of lipid rafts in the pathogenesis of bacterial infections / D.W. Zaas, M. Duncan, J R. Wright, S.N. Abraham // Biochim Biophys Acta. - 2005. - Vol. 1746, № 3. - P. 305-313.

404. Zarzosa-Moreno, D. Lactoferrin and its derived peptides: An alternative for combating virulence mechanisms developed by pathogens / D. Zarzosa-Moreno, C. Avalos-Gomez, L.S. Ramirez-Texcalco [et al.] // Molecules. - 2020. - Vol. 25, № 24. - P.e 5763.

405. Zhang, K. Mechanisms of TLR4-mediated autophagy and nitroxidative stress / K. Zhang, Q. Huang, S. Deng [et al.] // Front Cell Infect Microbiol. - 2021. - Vol. 11. - P.e 766590.

406. Zhang, Z. Holo-lactoferrin: the link between ferroptosis and radiotherapy in triple-negative breast cancer / Z. Zhang, M. Lu, C. Chen [et al.] // Theranostics. - 2021. - Vol. 11, № 7. - P. 3167-3182.

407. Zhang, Z. Lipid raft localization of epidermal growth factor receptor alters matrix metalloproteinase-1 expression in SiHa cells via the MAPK/ERK signaling pathway / Z. Zhang, L. Wang, J. Du [et al.] // Oncol Lett. - 2016. - Vol. 12, № 6. - P. 4991-4998.

408. Zhang, Z. The role of Porphyromonas gingivalis outer membrane vesicles in periodontal disease and related systemic diseases / Z. Zhang, D. Liu, S. Liu [et al.] // Front Cell Infect Microbiol. -2021. - Vol. 10. - P.e. 585917.

409. Zhao, X. The in vitro protective role of bovine lactoferrin on intestinal epithelial barrier / X. Zhao, X.X. Xu, Y. Liu [et al.] // Molecules. - 2019. - Vol. 24, № 1. - P.e. 148.

410. Zhou, R. Innate immune regulation of Serratia marcescens-induced corneal inflammation and infection / R. Zhou, R. Zhang, Y. Sun [et al.] // Invest Ophthalmol Vis Sci. - 2012. - Vol. 53, № 11. - P. 7382-7388.

411. Zidovetzki, R. Use of cyclodextrins to manipulate plasma membrane cholesterol content: evidence, misconceptions and control strategies / R. Zidovetzki, I. Levitan // Biochim Biophys Acta. - 2007. - Vol. 1768, № 6. - P. 1311-1324.

412. Zong, B. Characterization of multiple type-VI secretion system (T6SS) VgrG proteins in the pathogenicity and antibacterial activity of porcine extra-intestinal pathogenic Escherichia coli / B. Zong, Y. Zhang, X. Wang [et al.] // Virulence. - 2019. - Vol. 10, № 1. - P. 118-132.

413. Zuppone, S. A novel RGD-4C-Saporin conjugate inhibits tumor growth in mouse models of bladder cancer / S. Zuppone, C. Assalini, C. Minici [et al.] // Front Oncol. - 2022. - Vol. 12. -P.e 846958.