Влияние тяжелых металлов (цинк, медь), температуры и pH на активность протеиназ рыб и их потенциальных объектов питания тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.16, кандидат биологических наук Ушакова (Корюкаева), Наталья Владимировна

• Ушакова (Корюкаева), Наталья Владимировна
• кандидат биологических наук
• 2009

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Ушакова (Корюкаева), Наталья Владимировна

Введение.

Глава 1. Обзор литературы.g

1.1 Характеристика протеиназ рыб.

1.1.1 Активность протеиназ.

1.1.2 Влияние температуры на активность протеиназ рыб.

1.1.3 Влияние рН на активность протеиназ рыб.\

1.2 Протеиназы беспозвоночных.

1.2.1 Характеристика протеиназ беспозвоночных.

1.2.2 Влияние природных факторов на активность протеиназ беспозвоночных.

1.3 Влияние цинка и меди на организм рыб и их потенциальных объектов питания.

1.3.1 Источники цинка и меди.

1.3.2 Потребность рыб в цинке и меди.

1.3.3 Пути и механизмы поступления цинка и меди в организм рыб.

1.3.4 Содержание цинка и меди в организме рыб - потенциальных объектах питания ихтиофагов.

1.3.5 Содержание цинка и меди в организме потенциальных объектов питания бенто- и планктофагов.

1.3.6 Влияние абиотических и биотических факторов на поступление и содержание цинка и меди в организме потенциальных жертв рыб.

1.3.7 Механизмы детоксикации тяжелых металлов.

1.3.8 Влияние цинка и меди на пищевое поведение рыб.

1.3.9 Влияние тяжелых металлов на процессы пищеварения у рыб.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Влияние тяжелых металлов (цинк, медь), температуры и pH на активность протеиназ рыб и их потенциальных объектов питания»

Одна из острейших проблем современности - глобальное, прогрессирующее антропогенное загрязнение гидросферы. Под влиянием антропогенного пресса водные экосистемы претерпевают существенные изменения, которые приводят к снижению биоразнообразия, трансформации структуры сообществ, нарушению трофических связей и другим негативным последствиям. Одними из приоритетных химических загрязнителей являются тяжелые металлы, многие из которых обладают высокой биологической активностью и способны аккумулироваться в различных тканях гидробионтов, не подвергаясь биодеградации (Строганов, 1968; Лукьяненко, 1983; Линник, Набиванец, 1986; Алабастер, Ллойд, 1984; Мур, Рамамурти, 1987; Решетников, Шатуновский, 1997; Моисеенко, 1999; Кашулин, Терентьев, 2004; Немова, Высоцкая, 2004; Комов и др., 2004; Немова, 2005).

В настоящее время достаточно подробно изучены формы взаимодействия популяций разных видов, в основе которых лежат трофические связи, обеспечивающие осуществление биологического круговорота как генеральной функции экосистем (Одум, 1986; Шилов, 2000). Однако молекулярные основы этих взаимодействий исследованы недостаточно. Вместе с тем известно, что трофические связи в биоценозах в значительной мере базируются на способности консументов переваривать и усваивать биополимеры, входящие в состав тканей жертвы (Уголев, 1985). Поскольку в тканях объектов питания рыб преобладают белковые компоненты (Love, 1970; Шатуновский, 1980; Кузьмина, 1982, 2005), важную роль в их ассимиляции играют многочисленные протеиназы пищеварительного тракта рыб, объектов питания и энтеральной микробиоты (Уголев, Кузьмина, 1993; Кузьмина, 2005). При этом, несмотря на разное соотношение активности протеиназ пищеварительного тракта (Fange, Grove, 1979; Уголев, Кузьмина, 1993; Кузьмина, 2005) и активности лизосомальных гидролаз, разрушающих те же субстраты в тканях объектов питания рыб (Немова, 1996), вклад ферментов жертвы в процессы пищеварения рыб значителен (Кузьмина, 2000; Скворцова, 2002; Кузьмина и др., 2003а; Kuz'mina, Golovanova, 2004; Кузьмина и др., 2004).

Особо следует отметить, что тяжелые металлы, поступающие в организм рыб преимущественно с пищей (Handy, 1996; Kamunde et al., 2002; Bury et al, 2003), способны снижать активность протеиназ пищеварительного тракта как в условиях in vivo (Sastry, Gupta, 1979; Gupta, Sastry, 1981; Kuz'mina et al., 1999), так и в условиях in vitro (Golovanova et al., 1999; Туктаров, 2002; Кузьмина и др., 20036; Неваленый и др., 2003). При этом ранее в большинстве работ исследовались не являющиеся жизненно необходимыми, так называемые неэссенциальные металлы, в частности ртуть и кадмий. Влияние эссенциальных или биогенных (термин, наиболее часто встречающийся в современных работах) металлов, в том числе цинка и меди, на ферменты, участвующие в деградации белковых компонентов пищи рыб, исследовано недостаточно. Вместе с тем изучение их влияния на активность протеиназ пищеварительного тракта рыб и их потенциальных объектов питания исключительно важно, поскольку они, будучи жизненно необходимыми (Алабастер, Ллойд, 1984; Watanabe et al., 1997; Остроумова, 2001), в определенных концентрациях становятся токсичными (Алабастер, Ллойд, 1984; Мур, Рамамурти, 1987).

Кроме того, твердо установлено, что одним из важнейших факторов, не только регулирующих интенсивность питания (Поддубный, 1971; Иванова, 1966), но и оказывающих существенное влияние на активность пищеварительных гидролаз (Егорова и др., 1974; Kalac, 1978а,б; Кузьмина, 1985; 19906, 2005; Simpson, Haard, 1985; Пономарев, 1993; Уголев, Кузьмина, 1993; Dimes et al., 1994; Kristjansson et al., 1995; Hidalgo et al., 1999; Bendiksen et al., 2003), является температура. Важно отметить, что в последние годы на фоне естественных флуктуаций температуры наблюдается тепловое загрязнение водоемов, провоцирующее хронический стресс у гидробионтов. Помимо этого, активность ферментов, в том числе и протеиназ, в значительной мере зависит от концентрации ионов водорода (Kalac, 1978а, б; Simpson, Haard, 1985; Уголев, Кузьмина, 1993; Dimes et al., 1994; Kristjansson et al., 1995; Hidalgo et al., 1999; Chong et al., 2002a; Deguara et al., 2003; Улитина, 2005), которая может значительно варьировать в разных отделах пищеварительного тракта в зависимости от его анатомической организации и физиологического состояния рыб (Deguara et al., 2003). Изменение рН энтеральной среды может вызывать и наблюдающееся в последние десятилетия закисление водоемов, которому способствует интенсивное развитие промышленности (Комов, 2007).

Особо следует отметить, что ранее, как правило, исследовалось влияние отдельных природных и антропогенных факторов на активность протеиназ. Известна лишь единственная попытка изучения комплексного влияния температуры, рН и кадмия на активность протеиназ у трех видов пресноводных костистых рыб (Кузьмина, 1997). Сведения о раздельном и комплексном влиянии температуры, рН и эссенциальных тяжелых металлов на активность протеиназ пищеварительного тракта рыб, а также целого организма их потенциальных объектов питания до начала нашей работы отсутствовали.

Цель работы: изучение раздельного и комплексного влияния температуры, рН и тяжелых металлов (цинк, медь) на активность протеиназ, функционирующих в слизистой оболочке пищеварительного тракта рыб, значительно различающихся по характеру питания, и в целом организме их потенциальных объектов питания, а также влияния этих металлов на температурные характеристики протеолитических ферментов консументов и жертв.

Задачи исследования:

1. Сравнить активность протеиназ слизистой оболочки пищеварительного тракта рыб, значительно различающихся по характеру питания (ихтиофаги, планктофаги и бентофаги), и целого организма их потенциальных объектов питания (рыбы младших возрастных групп и представители типов Mollusca, Annelida и Arthropoda).

2. Исследовать раздельное и комплексное влияние ионов тяжелых металлов (цинк или медь), температуры и рН на активность протеиназ слизистой оболочки пищеварительного тракта рыб и целого организма их потенциальных объектов питания.

3. Изучить влияние ионов цинка и меди на температурные характеристики протеолитических ферментов пищеварительного тракта консумента и целого организма жертвы (на примере тюльки).

Научная новизна. Впервые в единых методических условиях получены и сопоставлены данные, касающиеся активности протеиназ, функционирующих в пищеварительном тракте рыб и в целом организме их потенциальных объектов питания в широком диапазоне значений температуры и рН, а также в присутствии ионов цинка и меди в концентрациях, встречающихся в естественной пище рыб и не превышающих допустимые остаточные концентрации. Показано, что токсическое действие ионов цинка и меди зависит как от температуры, так и от рН среды. При этом взаимодействие температуры, рН и тяжелых металлов (ципк, медь) видоизменяет их раздельные эффекты на активность протеиназ, функционирующих в слизистой оболочке пищеварительного тракта рыб, а также в целом организме их объектов питания. Установлено, что раздельные и комплексные эффекты исследованных факторов у представителей разных таксонов животных различны. Впервые изучены температурные характеристики протеолитических ферментов пищеварительного тракта и целого организма рыб на примере массового вида-вселенца водоемов Верхней Волги - тюльки, а также исследоваио влияние на них ионов тяжелых металлов. Показано, что протеиназы пищеварительного тракта тюльки адаптированы к функционированию в широком диапазоне температур, что позволяет рыбам активно питаться при низкой температуре. Продемонстрировано значительное изменение температурных характеристик протеиназ пищеварительного тракта и целого организма рыб в присутствии ионов цинка и меди.

Теоретическая и практическая значимость работы. Выявленные закономерности позволяют оценить неизвестные ранее аспекты молекулярных основ трофических взаимоотношений рыб и их потенциальных объектов питания при меняющихся условиях окружающей среды. Данные, свидетельствующие о том, что взаимодействие природных и антропогенных факторов существенно отличается от их раздельных эффектов, могут быть использованы при разработке новых подходов к определению нагрузок на водные экосистемы. Результаты, касающиеся негативного влияния тяжелых металлов на активность протеиназ консументов и их потенциальных жертв, важны для оптимизации составов кормов и параметров среды при выращивании рыб в условиях аквакультуры. Полученные данные могут быть использованы в лекционных курсах и практикумах по экологии, а также экологической, сравнительной и эволюционной физиологии.

Защищаемые положения:

1. Цинк и медь в концентрациях, встречающихся в естественной пище и не превышающих ДОК, значительно снижают активность протеиназ пищеварительного тракта консументов и целого организма их потенциальных жертв.

2. Эффекты цинка и меди на активность протеиназ в значительной мере зависят от температуры и рН.

3. Активность протеиназ слизистой оболочки желудка в меньшей степени подвержена влиянию ионов цинка и меди, а также температуры и рН, чем активность протеиназ, функционирующих в кишечнике.

4. Цинк и медь значительно влияют на температурные характеристики протеиназ пищеварительного тракта консументов, а также целого организма их жертв.

Публикации-. По теме диссертации опубликовано 14 статей, в том числе 7 в рецензируемых журналах, и 6 тезисов.

Апробация работы: Материалы были представлены и доложены на Международной конференции «Современные проблемы водной токсикологии» (Борок,

2005); XIII Международном совещании по эволюционной физиологии (Санкт-Петербург,

2006); Всероссийской конференции с международным участием «Актуальные проблемы физиологии пищеварения и питания» (Санкт-Петербург, 2006); IV и Y Всероссийские конференции с международным участием «Механизмы функционирования висцеральных систем» (Санкт-Петербург, 2005, 2007, 2008); Международной конференции «Проблемы иммунологии, патологии и охраны здоровья рыб и других гидробионтов - 2» (Борок,

2007); Международной конференции «Естественные и инвазионные процессы формирования разнообразия водных и наземных экосистем» (Ростов-на-Дону, 2007); II научной конференции с участием стран СНГ «Современные проблемы физиологии и биохимии водных организмов» (Петрозаводск, 2007); III Всероссийской конференции по водной токсикологии «Антропогенное влияние на водные организмы и экосистемы» (Борок, 2008); Всероссийской конференции с международным участием «Водные и наземные экосистемы: проблемы и перспективы исследований» (Вологда, 2008).

Выражаю глубокую благодарность: д.б.н. В. В. Кузьминой за предоставленную тему диссертации, руководство на всех этапах ее выполнения и доброжелательную поддержку, д.б.н. Г.М. Чуйко, д.б.н. И.Л. Головановой, д.б.н. Г.И.Извековой, к.б.н. Ю.В. Герасимову, к.б.н. Е.И. Извекову, к.б.н. Непомнящий В.А. и к.б.н. Д.В. Гариной за ценные советы и замечания при обсуждении результатов работы, С.М. Ждановой и Н.Н. Жгаревой за помощь в сборе и определении видового состава зоопланктона и зообентоса, а также М.А. Наумовой за техническую помощь при выполнении некоторых этапов работы.

Заключение диссертации по теме «Экология», Ушакова (Корюкаева), Наталья Владимировна

ВЫВОДЫ

1. Активность протеиназ слизистой оболочки пищеварительного тракта рыб, как правило, в 1.5-2 раза выше активности протеиназ целого организма их потенциальных объектов питания. Наибольший уровень активности характерен для гемоглобинлитических (пепсиноподобных) протеиназ слизистой оболочки желудка рыб. Активность казеинлитических (трипсиноподобных) протеиназ слизистой оболочки кишечника рыб в 1.5-3 раза ниже таковой пепсиноподобных, но в 1.5-5 раза выше активности гемоглобинлитических (химотрипсиноподобных) протеиназ кишечника. В целом организме гидробионтов активность казеинлитических предположительно катепсины Е, D) протеиназ, напротив, 1.2-5 раза ниже таковой гемоглобинлитических протеиназ (предположительно катепсины D, Е, A, G).

2. Ионы тяжелых металлов (цинк и медь), температура и рН слабо влияют на активность пепсиноподобных протеиназ желудка рыб: в большинстве случаев изменения активности не превышают 20%. Температура и рН в большей степени действуют на активность протеиназ кишечника консументов и целого организма жертв по сравнению с ионами тяжелых металлов. Эффекты ионов цинка и меди зависят от температуры и рН: снижение температуры усиливает ингибирующее действие ионов тяжелых металлов, смещение рН в сторону щелочных значений, напротив, ослабляет. Ионы меди обладают большей токсичностью, чем ионы цинка.

3. Максимальное снижение активности протеиназ пищеварительного тракта рыб, независимо от типа питания, наблюдается при комплексном действии ионов тяжелых металлов, температуры 0°С и рН 5.0. Степень снижения активности значительно варьирует в зависимости от вида рыб. Наиболее устойчивы пепсиноподобные протеиназы желудка (активность обычно уменьшается на 40-70%), наименее -трипсиноподобные протеиназы кишечника рыб (активность снижается на 70-98%).

4. Активность протеиназ целого организма потенциальных объектов питания ихтиофагов при смещении рН в сторону кислых значений, как правило, увеличивается, планкто- и бентофагов - снижается. Комплексное действие температуры, рН и ионов тяжелых металлов на активность протеиназ целого организма потенциальных объектов питания рыб в значительной мере зависит от вида гидробионтов.

5. На примере тюльки показана возможность влияния ионов тяжелых металлов на температурные характеристики протеиназ. В присутствии цинка и меди снижается термостабильность, смещается температурный оптимум (от 50°С до 40°С) пепсиноподобных протеиназ, сужается зона оптимальных значений температур, значения энергии активации ферментов в зоне температур жизнедеятельности повышаются в 2—4 раза, что свидетельствуют о снижении интенсивности гидролиза белковых компонентов пищи.

6. Присутствие ионов тяжелых металлов (цинк и медь) усугубляет негативное действие низкой температуры и в ряде случаев рН на процесс гидролиза белковых компонентов как у консументов, так и у их потенциальных жертв, что снижает эффективность питания и может привести к изменению темпа роста рыб.

119

ОБЩЕЕ ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Известно, что устойчивость водных экосистем в значительной мере зависит от эффективности трофических взаимоотношений гидробионтов. При этом тепловое загрязнение, закисление водоемов, а также токсичные отходы производства и вызываемый ими стресс становятся лимитирующими факторами для функционирования водных сообществ (Одум, 1986). В ряде фундаментальных работ доказано негативное влияние указанных факторов на различные системы организма рыб (Строганов, 1968; Лукьяненко, 1983; Алабастер, Ллойд, 1984; Линник, Набиванец, 1986; Мур, Рамамурти, 1987; Решетников, Шатуновский, 1997; Моисеенко, 1999; Комов и др., 2004; Немова, Высоцкая, 2004; Немова, 2005; Комов, 2007). Вместе с тем многие вопросы, касающиеся воздействия этих факторов на процессы пищеварения у рыб, слабо исследованы. В данной работе получены убедительные доказательства того, что ионы цинка и меди, в концентрации 10 мг/л, встречающейся в объектах питания рыб и являющейся для обоих металлов допустимой остаточной концентрацией, а также низкая температура и значения рН, лежащие за пределами оптимальных, негативно влияют на активность протеиназ трофических партнеров. При этом данные, касающиеся раздельного действия перечисленных факторов на ферментативную активность протеиназ, функционирующих как в желудке, так и в кишечнике рыб, согласуются с полученными ранее (Кузьмина, 19906; Уголев, Кузьмина, 1993; Munilla-Moran, Saborido-Rey, 1996; El-Shemy, Levin, 1997; Alarcon et al., 1998; Неваленый и др., 2003; Munoz, 2004; Кузьмина и др., 2005; Bezerra et al., 2005). Также подтверждена значительная устойчивость протеиназ желудка типичных и факультативных ихтиофагов к действию всех исследованных факторов (Кузьмина, 19906; Пономарев, 1995). Вместе с тем ранее при оценке эффектов температуры, рН и ионов тяжелых металлов на активность протеолитических ферментов кишечника рыб в большинстве случаев исследовались казеинлитические (преимущественно трипсиноподобные) протеиназы. Нами впервые показано, что трипсиноподобные протеиназы рыб менее устойчивы к действию температуры и рН по сравнению с гемоглобинлитическими (преимущественно химотрипсиноподобными) протеиназами.

Как подчеркивалось в первой главе, данные, касающиеся активности протеолитических ферментов целого организма потенциальных объектов питания рыб, до последнего времени были фрагментарными (Dabrowski, Glagowski, 1977; Jones et al., 1997; Кузьмина, 1999a; Yoshitomi, 2005), сведения о влиянии на их активность тяжелых металлов до начала нашей работы отсутствовали. Впервые проведенное сопоставление активности протеиназ, разрушающих одни и те же субстраты, у рыб, значительно различающихся по характеру питания, и их потенциальных жертв позволило установить, что активность ферментов, функционирующих в целом организме исследованных видов гидробионтов, как правило, значительно ниже активности протеиназ слизистой оболочки пищеварительного тракта рыб. Также впервые продемонстрировано, что протеиназы целого организма потенциальных жертв, гидролизующие казеин, в большей степени подвержены негативному действию низких температур, чем протеиназы, гидролизующие гемоглобин. При изучении влияния рН на ферментные системы целого организма рыб и беспозвоночных выявлены значительные межвидовые различия. При изменении рН как в сторону кислых, так и в сторону щелочных значений у ряда видов рыб и беспозвоночных наблюдается повышение активности протеиназ, у некоторых видов - снижение. Высказано предположение о том, что разнонаправленное действие рН на ферментативную активность потенциальных объектов питания рыб обусловлено разным набором и соотношением изоформ протеолитических ферментов в их тканях.

Помимо этого, результаты работы подтверждают предположение о возможности повышения продуктивности водного сообщества при умеренном повышении температуры воды (Одум, 1986). Так, при увеличении температуры до значений характерных для зон прилегающих к южным границам ареала исследованных видов и для водоемовохладителей, существенно увеличивается уровень активности сериновых протеиназ слизистой оболочки пищеварительного тракта рыб, а также протеолитических ферментов целого организма их потенциальных объектов питания, что приводит к повышению скорости гидролиза белковых компонентов пищи и эффективности питания рыб.

На примере тюльки - вида, играющего в экосистеме роль консумента и жертвы, установлено, что ионы цинка и меди существенно влияют не только на активность, но и на свойства, в частности температурные характеристики, ферментов пищеварительного тракта и целого организма рыб. В их присутствии резко снижается относительная активность протеиназ в зоне постмаксимальных температур, в большинстве случаев сужается зона оптимальных значений температуры, смещается температурный оптимум пепсиноподобных протеиназ желудка и гемоглобинлитических протеиназ целого организма, снижается относительная активность гемоглобинлитических ферментов химуса в зоне низких температур, а также, как правило, увеличиваются значения Qio. Кроме того, в диапазоне температур жизнедеятельности вида в присутствии ионов этих металлов обычно существенно повышается величина энергии активации протеиназ пищеварительного тракта рыб.

Особо следует отметить, что впервые исследовано комплексное влияние ионов тяжелых металлов, температуры и рН на активность протеиназ пищеварительного тракта рыб и целого организма их потенциальных объектов питания. Установлено, что комплексное действие исследуемых факторов на активность протеиназ, функционирующих в слизистой оболочке пищеварительного тракта рыб, а также в целом организме их объектов питания, существенно отличается от раздельных эффектов тех же факторов. Важно, что эффекты ионов цинка и меди на активность протеиназ зависят от таких параметров среды, как концентрация водородных ионов и, особенно, температура. Действительно, при снижении температуры до 0°С токсическое действие ионов этих металлов на активность протеиназ, главным образом, усиливается. В ряде случаев наблюдается повышение негативного эффекта ионов цинка и меди при смещении рН в сторону кислых значений, а также некоторое его ослабление при смещении рН в сторону щелочных значений. При этом у всех исследованных видов гидробионтов в присутствии ионов меди активность протеиназ снижается значительнее, чем в присутствии ионов цинка. Наиболее существенное снижение активности протеиназ трофических партнеров наблюдается при комбинированном действии ионов тяжелых металлов, низкой температуры, и значений рН, лежащих за пределами оптимальных. Результаты опытов позволяют предположить, что степень воздействия ионов цинка и меди на гидролиз белков в пищеварительном тракте рыб зависит не только от структуры субстрата, а также структуры и свойств ферментов, синтезируемых консументами, но и от аналогичных характеристик гидролаз их потенциальных жертв. Поскольку белки являются одними из основных компонентов пищи исследованных видов рыб, снижение активности протеиназ в присутствии ионов цинка и меди может ухудшать усвоение кормов и, как следствие, эффективность питания, влияющую на размерно-весовые характеристики и темп роста рыб.

Анализ полученных результатов и сведений, известных из литературы, свидетельствует о том, что выявленные закономерности важно учитывать не только при оценке влияния различных факторов среды на трофическую функцию протеиназ желудочно-кишечного тракта, но и на целый ряд других жизненно важных функций. Действительно, снижение активности протеиназ трофических партнеров ухудшает неспецифическую иммунную защиту организма, а также уменьшает количество белковых компонентов, переходящих на более высокий трофический уровень. Помимо этого снижается количество аминокислот, образующихся при гидролизе белков и пептидов, которые, будучи сигнальными молекулами, участвуют в оперативной регуляции пищевого поведения рыб (Кузьмина, 19996, 2005). Кроме того, полученные результаты находятся в соответствии с высказываемыми в последние годы критическими замечаниями в адрес разработанной ранее системы предельно допустимых концентраций загрязняющих веществ в окружающей среде, а также о необходимости учета трофического статуса экосистем, сезонных особенностей природных факторов и специфики функционирования водных экосистем в различных природно-климатических зонах (Фрумин, 2000; Левич и др., 2008). При этом оценка лишь комплексного воздействия природных и антропогенных факторов на эффективность функционирования пищеварительной и других систем рыб разных видов может приблизить к пониманию механизмов устойчивости ихтиоценозов.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Ушакова (Корюкаева), Наталья Владимировна, 2009 год

1. Алабастер Джурн., Ллойд Р. Критерии качества воды для пресноводных рыб. М.: Легкая и пищевая промышленность. 1984. 344с.

2. Антонов В.К. Химия протеолиза. М.: Наука. 1983. 367с.

3. Атлас пресноводных рыб России: в 2 т. Т. 1 и 2. Под ред. Ю.С. Решетникова. М.: Наука. 2003. 379 и 253с.

4. Баженова О.С., Георгиев А.П. Аккумуляция металлов у сигов в зоне влияния сточных вод целлюлозно-бумажного комбината // Биологические ресурсы Белого моря и внутренних водоемов европейского Севера. Сыктывкар. 2003. С.11.

5. Балушкина Е.В. Хирономиды как индикаторы степени загрязнения вод // Методы биологического анализа пресных вод. Л. 1976. С.67-71.

6. Бауман В.К. Всасывание двухвалентных ионов // Руководство по физиологии. Гл. 4. Физиология всасывания. 1977. Л.: Наука. С.152-121.

7. Бейли Н. Статистические метод в биологии. М.: Изд-во ин. лит. 1962. 260с.

8. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: Медицина. 1983. 749с.

9. Бияк В.Я., Хоменчук В.О., Курант В.З. Содержание тяжелых металлов в тканях некоторых видов рыб Запада Украины // Антропогенное влияние на водные организмы и экосистемы. Борок. 2008. Часть I. С.9-11.

10. Бондарева Л.А., Немова Н.Н., Кяйвяряйнен Е.И. Внутриклеточная Са2+-зависимая протеолитическая система животных. М.: Наука. 2006. 294с.

11. Виноградов Г.А., Маврин А.С., Соколов В.А., Ершов И.Ю. Влияние тяжелых металлов на молодь осетра (Acipenser Baeri Brandt) в мягкой и жесткой воде // Тез. докл. Второй всесоюзной конференции по рыбохозяйственной токсикологии. Т.1. 1991. С.88-89.

12. Гаджиева С.Б. Биохимическая характеристика кормовой ценности планктона и бентоса Мингечаурского и Варваринского водохранилищ. Автореф. дис. . канд. биол. наук. Баку. 1974. 27с.

13. Гапеева М.В. Биогеохимическое распределение тяжелых металлов в экосистеме Рыбинского водохранилища // Современное состояние экосистемы Рыбинского водохранилища. СПб.: Гидрометиоиздат. 1993. С.42-49.

14. Голованова И.Л. Анализ моно-, би- и полифакторного воздействия температуры, рН и кадмия на пищеварительные карбогидразы рыб // Биол. внутр. вод. 1997. № 2. С.58-64.

15. Голованова И.Л. Влияние повышения температуры воды и содержания ртути в корме на устойчивость пищеварительных карбогидраз карпа к действию тяжелых металлов // Проблемы иммунологии, патологии и охраны здоровья рыб. М. 2004. С.287-294.

16. Голованова И.Л. Влияние природных и антропогенных факторов на гидролизуглеводов у рыб и объектов их питания. Автореф. дис.докт. биол. наук. 2006.1. СПб. 46 с.

17. Голованова И.Л. Влияние тяжелых металлов на пищеварительные карбогидразы пресноводных рыб // Сборник мат. науч.-практ. конф. «Актуальные проблемы биоэкологии». М. 2008. С.58-61.

18. Голованова И.Л., Фролова Т.В. Влияние меди, цинка и кадмия на активность карбогидраз водных беспозвоночных // Биол. внутр. Вод. 2005. №4. С.77-83.

19. Грушко Я.М. Сточные воды гидролизных заводов и санитарная охрана водоемов. М: Медицина. 1979. 52с.

20. Грушко М.П., Федорова Н.Н., Зайцев В.Ф., Ершова Т.С., Кудинов В.В. Кумуляция тяжелых металлов тканями и органами речной форели // Актуальные проблемы морфологии. 2003. С.55.

21. Диксон М. Ферменты: в 3 т. / М. Диксон, Э. Уэбб. М.: Наука. 1982. T.l. С.235-259.

22. Догель В.А. Зоология беспозвоночных. М.: Высшая школа. 1975. 560 с.

23. Дубинина О.А., Рябухина Е. В. Морфо-функциональные изменения эпителиального пласта тонкой кишки рыб при интоксикации солями тяжелых металлов // Биол. исслед. в Яросл. гос. ун-те. Ярославль. 1997. С.76-78.

24. Жадин В.И. Моллюски пресных и солоноватых вод СССР. М.: Изд-во АН СССР. 1952. 376с.

25. Жизнь животных. Т.1. Простейшие, кишечнополостные, черви. Ред. Ю.И. Полянский. М: Просвещение. 1987. С.376-391.

26. Жизнь животных. Т.2. Моллюски, иглокожие, членистоногие. Ред. Р.К. Пастернак. М: Просвещение. 1988. С.100-111.

27. Жизнь животных. Т.4. Ред. Т.С. Расе. М.: Просвещение. 1983. 655с.

28. Житенева С.О. О питании леща в Рыбинском водохранилище // Тр. биол. ст. Борок. 1958. Вып 3. С.259-273.

29. Жуков П.И. Справочник по экологии пресноводных рыб. Минск: Наука и техника. 1988.310с.

30. Запруднова Р.А., Прозоровская М.П. Изменение содержания катехоламинов и ионов в тканях у леща Abramis brama при стрессе // Вопр. ихт. 1999. Т. 39. №2. С.247-253.

31. Зозуля Л.В. Очистка и свойства пищеварительных ферментов белого толстолобика // Автореф. дис. канд. биол. наук. Ростов-на-Дону. 1996. 22 с.

32. Иванова М.Н. Питание и пищевые взаимоотношения хищных рыб в Рыбинском, Горьковском и Куйбушевском водохранилищах. Автореф. дис. .канд. биол. наук. М. 1966. 17с.

33. Иванова М.Н., Половкова С.Н., Кияшко В.И., Баканов А.И. Питание и пищевые взаимоотношения рыб в водохранилищах Волжского каскада // Теоретические аспекты рыбохозяйственных исследований водохранилищ. Л.: Наука. 1978. С.55-77.

34. Ильина И.Д. Физиолого-биохимические аспекты белкового питания личинок карпа. Автореф. дис. . канд. биол. наук. М. 1986. 21с.

35. Касумян А.О., Морей А.М.Х. Влияние тяжелых металлов не пищевую активность и вкусовые поведенческие ответы карпа Cyprinus carpio. 1. Медь, кадмий, цинк и свинец // Вопр. ихтиол. 1998. Т.38. №3. С.393-409.

36. Кашулин Н.А, Терентьев П.М. Влияние медно-никелевого производства на содержание основных тяжелых металлов в рыбе // Современные проблемы физиологии и биохимии водных организмов. Петрозаводск. 2004. С.63-64.

37. Киричук Г.Е., Стадниченко А.П. Трематодная инвазия и накопление тяжелых металлов моллюсками Colletopterum ponderosum (Bivalvia: Unionidae: Anodontinae) // Паразитология. 2004. Т.38. №4. C.359-365.

38. Колодзейская M.B. Сериновые протеиназы низших позвоночных // Украин. биохим. журн. 1986. Т.58. №2. С.90-104.

39. Колодзейская М.В., Пивненко Т.Н. Трипсин-, химотрипсинподобные протеиназы рыб // Украин. биохим. журн. 1988. Т.608. №4. С.103-117.

40. Комов В.Т. Причины и последствия антропогенного закисления озер. Курс лекций. Н. Новгород: Вектор-ТиС. 2007. 112с.

41. Коновалов Ю.Д. Реакция белоксинтезирующей системы рыб на наличие в их организме катионов ртути, кадмия, меди и цинка // Гидробиол. журн. 2001. Т.37. №1. С.95-105.

42. Коржуев П.А. Влияние высокой температуры на трипсин теплокровных и холоднокровных животных // Физиол. журн. 1936. Т.21. №3. С.433-437.

43. Королева И.М., Терентьев П.М. Особенности накопления тяжелых металлов в рыбах оз. Чунозеро (Кольский полуостров) // Антропогенное влияние на водные организмы и экосистемы. Борок. 2008. Часть I. С.37-41.

44. Коростелев С.Г., Неваленный А.Н., Левченко О.Е. Характеристика пищеварительных ферментов белокорого палтуса Hippoglossus stenolepis Schmidt, 1904 и звездчатой камбалы Platichthys stellatus (Pallas, 1788) // Биол. моря. 2005. Т.31. №3. С.221-224.

45. Костицина Н.В., Зиновьев Е.А., Ельченкова О.Н. Особенность накопления тяжелых металлов в популяциях хариуса из рек Пермской области // Рыбные ресурсы Камско-Уральского региона и их рациональное использование. Пермь. 2001. С.89-90.

46. Кузьмина В.В. Мембранное пищеварение у круглоротых и рыб // Вопр. ихтиол. 1978. Т. 18. Вып.4. С.684-696.

47. Кузьмина В.В. Биохимический состав и калорийность кормовых объектов рыб Рыбинского водохранилища// Деп. ВИНИТИ 21.12.81. № 5922-81 39с. РЖ Биология. 1981.

48. Кузьмина В.В. Об оценке биохимического состава и калорийности основных энергетических компонентов кормовых объектов рыб // Ошибки методов гидробиологических исследований. Рыбинск. 1982. С.135-143.

49. Кузьмина В.В. Температурные адаптации ферментов, осуществляющих мембранное пищеварение у пресноводных костистых рыб // Журн. общей биол. 1985. Т.46. №6. С.824-837.

50. Кузьмина В.В. Биоценотические аспекты физиологии питания рыб // Экология. 1990а. №5. С.52-58.

51. Кузьмина В.В. Влияние температуры на уровень общей протеолитической активности пищеварительного тракта некоторых видов пресноводных костистых рыб // Вопр. ихтиол. 19906. Т.30. №4. С.668-677.

52. Кузьмина В.В. Активность пищеварительных ферментов слизистой кишечника у различающихся по экологии костистых рыб Черного моря // Вопр. ихтиол. 1992. Т.32. Вып. 2. С.141-148.

53. Кузьмина В.В. Оценка полифакторных воздействий на активность протеиназ слизистой кишечника рыб // Биол. внутр. вод. 1997. № 2. С.50-57.

54. Кузьмина В.В. Влияние температуры на пищеварительные гидролазы беспозвоночных животных //Журн. эвол. биохим. физиол. 1999а. Т.35. № 1. С. 15-19.

55. Кузьмина В.В. Трофическая, защитная и трансформационная функции пищеварительной системы рыб // Вопр. ихтиологии. 19996. Т.39. № 1. С.69-77.

56. Кузьмина В.В. Вклад индуцированного аутолиза в процессы пищеварения вторичных консументов на примере гидробионтов // Докл. РАН. 2000. Т.339. №1. С. 172-174

57. Кузьмина В.В. Физиолого-биохимические основы экзотрофии рыб. М.: Наука. 2005. 300с.

58. Кузьмина В.В., Голованова И.Л. Влияние антропогенных факторов на активность пищеварительных ферментов рыб // Биол. внутр. вод. 1997. №3. С.72-77.

59. Кузьмина В.В., Егорова С.Д. Морфо-физиологическая характеристика щуки и леща на ранних этапах онтогенеза (размерно весовой рост, содержание белка и активность протеаз). Деп. ВИНИТИ 14.01. 14.01 N 319-В 88. 1988. 44с.

60. Кузьмина В.В., Кузьмина Е.Г. Уровень общей протеолитической активности у некоторых видов рыб Волжского бассейна // Вопр. ихтиол. 1990. Т.30. №1. С.119-125

61. Кузьмина В.В., Первушина К.А. Влияние температуры и рН на активность протеиназ слизистой оболочки кишечника и энтеральной микробиоты рыб // Журн. эволюц. биохим. физиол. 2004. Т.40. №3. С.214-219.

62. Кузьмина В.В., Скворцова Е.Г. Бактерии желудочно-кишечного тракта и их роль в процессах пищеварения у рыб // Усп. совр. биол. 2002. Т. 122. №6. С.569-579.

63. Кузьмина В.В., Таликина М.Г. Влияние экстремальных воздействий в период раннего индивидуального развития на пищеварительные гидролазы сеголеток плотвы Rutilus rutilus II Вопр. ихтиол. 1998. Т.38. №4. С.524-529.

64. Кузьмина В.В., Шишин М.М. Влияние цинка и меди на скорость пищевой реакции карпа Cyprinus carpio L. // Биол. внутр. вод. 2007. №2. С.98-102.

65. Кузьмина В.В., Латов В.К., Пасконова Е.А. Молекулярно-массовые характеристики белковых компонентов некоторых кормовых объектов рыб // Биол.внутр.вод. Информ. бюлл. 1990. №88. С.73-77.

66. Кузьмина В.В., Голованова И.Л., Скворцова Е.Г. Вклад ферментов кормовых объектов в процессы пищеварения рыб // Вопр. ихтиологии. 1999. Т.39. №3. С.384-393.

67. Кузьмина В.В., Голованова И.Л., Скворцова Е.Г. Методические подходы к оценке вклада ферментов объектов питания в процессы пищеварения рыб // Вопр. ихтиол. 2003а. Т.43. №5. С.705-710.

68. Кузьмина В.В., Голованова И.Л., Скворцова Е.Г. Потенциальный вклад протеиназ и карбогидраз объектов питания в процессы пищеварения планкто- и бентофагов // Биол.внутр.вод. 2004. №1. С.99-107.

69. Кузьмина В.В., Шишин М.М., Корюкаева Н.В., Наумова М.А., Ботяжова О.А. Влияние цинка и меди на активность протеиназ пищеварительного тракта у ряда видов пресноводных костистых рыб // Биол. внутр. вод. 2005. №4. С.102-109.

70. Линник П. Н., Набиванец Б. И. Формы миграции металлов в пресных поверхностных водах. Л.: Гидрометеоиздат. 1986. 270с.

71. Лубянскене В., Вирбицкас Ю., Янкявикюс К. Облигатный симбиоз микрофлоры пищеварительного тракта и организма. Вильнюс: Мокслас. 1989. 246с.

72. Лукьяненко В.И. Общая ихтиотоксикология. М.: Легкая и пищевая промышленность 1983.320с.

73. Мануйлова Е.Ф. Ветвистоусые рачки фауны СССР. М.-Л.: Наука. 1964. 328с.

74. Матей В.Е. Жабры пресноводных костистых рыб: Морфофункциональная организация, адаптация, эволюция. СПб.: Наука. 1996. 204с.

75. Микряков В.Р., Балабанова JI.B., Заботкина Е.А., Лапирова Т.Б., Попов А.В., Силкина Н.И. Реакция иммунной системы рыб на загрязнение воды токсикантами и закисление среды. М.: Наука. 2001. 126с.

76. Моисеенко Т.Н. Оценка опасности в условиях загрязнения вод металлами // Водные ресурсы. 1999. Т.26. №2. С. 186-197.

77. Моисеенко Т.И., Кудрявцева Л.П., Гашкина Н.А. Рассеянные элементы в поверхностных водах суши: Технофильность, биоаккумуляция, экотоксичность. М.: Наука. 2006. 261с.

78. Монаков А.В. Питание пресноводных беспозвоночных. М.: ИПЭЭ РАН. 1998. 320с.

79. Москвичева А.В. Закономерности распределения и миграции металлов по трофическим цепям в водохранилище на реке Бугач. Автореф. дис. .канд. б иол. наук. Борок. 2002. 23с.

80. Мосолов В.В. Протеолитические ферменты. М.: Наука. 1971. 413с.

81. Мур Джурн. В., Рамамурти С. Тяжелые металлы в природных водах. М. Мир. 1987. 287с.

82. Мухин В.А. Протеолитические ферменты в тканях некоторых морских беспозвоночных. Автореф. дис.канд. биол. наук. Мурманск. 1998. 24с.

83. Мухин В.А., Новиков В.Ю. Выделение, очистка и характеристика комплекса протеиназ из гепатопанкреаса камчатского краба Paralithodes camtschaticci II Тез. докл. 10-й науч.-техн. конф.профес.-препод.состава МГТУ. Мурманск: МГТУ. 1999. С.354-355.

84. Мухин В.А., Новиков В.Ю. Ферментативные белковые гидролизаты тканей морских гидробионтов: получение, свойства и практическое использование. Мурманск: ПИНРО. 2001.97с.

85. Неваленный А. Н., Туктаров А. В., Бедняков Д. А. Функциональная организация и адаптивная регуляция процессов пищеварения у рыб. Астрахань: АГТУ. 2003. 152с.

86. Немова Н.Н. Катепсины животных тканей // Экологическая биохимия животных. Петрозаводск. 1978. С.76-88.

87. Немова Н.Н. Внутриклеточные протеолитические ферменты у рыб. Петрозаводск: Карельский научный центр РАН. 1996. 104с.

88. Немова Н.Н. Введение в энзимологию: Учебное пособие для студентов биологических специальностей вузов. Петрозаводск: Карельский научный центр РАН. 2003. 130с.

89. Немова Н.Н. Биохимические эффекты накопления ртути у рыб. М.: Наука. 2005. 164с.

90. Немова Н.Н., Высоцкая Р.У. Биохимическая индикация состояния рыб. М.: Наука. 2004.210с.

91. Неорганическая биохимия. Ред. Г. Эйхгорн. Т.1. С.274-299.

92. Никольский Г.В. Частная ихтиология. М.: Наука. 1954. 456с.

93. Одум Ю. Экология. 1986. М.: Мир. Т.1. 328 с. Т.2. 376 с.

94. Определитель пресноводных беспозвоночных европейской части СССР. Ред. Л.А.Кутикова, Я.И.Старобогатов. Л.: Гидрометеоиздат. 1977. 510с.

95. Определитель пресноводных беспозвоночных России и сопредельных территорий. Т.6. Моллюски, Полихеты, Немертины. Под ред. С.Я. Цалолилахина. СПб: Наука. 2004. 528с.

96. Остроумова И.Н. Биологические основы кормления рыб. СПб: ГосНИОРХ. 2001. 372с.

97. Панин Л.Е., Маянская Н.Н. Лизосомы: роль в адаптации и восстановлении. Новосибирск: Наука. 1987. 198с.

98. Перевозников М.А., Богданова Е.А. Тяжелые металлы в пресноводных экосистемах. СПб.: ГосНИОРХ. 1999. 228с.

99. Пидгайко М.Л. Зоопланктон водоемов европейской части СССР. М.: Наука. 1984. 206с.

100. Погодаева Т.В., Смирнов В.В., Закулин Н.С., Титова Е.Ю. Тяжелые металлы (Zn, Fe, Си, Mn, РЬ) в тканях и органах байкальского омуля // Сиб. экол. журн. 1998. №5. С.477-483.

101. Подгурская О.В., Кавун В.Я., Лукьянова О.Н. Аккумуляция и распределение тяжелых металлов в органах мидии Crenomytilus grayanus из районов апвеленгов Охотского и Японского морей // Биология моря. 2004. Т.30. №3. С.219-226.

102. Поддубный А.Г. Экологическая топография популяций рыб в водохранилищах. Л.: Наука. 1971.312с.

103. Пономарев В.И. Характеристика процессов пищеварения у рыб европейского севера. Автореф. дис. канд. биол. наук. Сыктывкар. 1993.19с.

104. ИЗ. Пономарев В.И. Влияние температуры на активность протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта у рыб Севера // Экология. 1995. №1. С.86-89.

105. Попов П.А. Содержание и характер накопления металлов в рыбах Сибири // Сиб. экол. журн. 2001. Т.8. №2. С.237-247.

106. Предеина Л.М., Федоров Ю.А., Бейсуг О.И., Предеин М.Н. Влияние ионов меди и ртути на показатели активности внеклеточных эстераз и щелочной фосфатазы в водных экосистемах // Биол. внутр. вод. 2006. №2. С.89-96.

107. Решетников Ю.С. (Ред.) Аннотированный каталог круглоротых и рыб континентальных вод России. 1998. М.: Наука, 220с.

108. Решетников Ю.С., Шатуновский М.И. Теоретические основы и практические аспекты мониторинга пресноводных экосистем // Мониторинг биоразнообразия. М.: Наука. 1997. С.26-32.

109. Роева Н.Н., Сидоров А.В., Юровицкий Ю.Г. Металлотионеины белки, связывающие тяжелые металлы у рыб // Изв. РАН. Сер. Биол. 1999. №6. С.748-755.

110. Силина А.В., Бельчева Н.Н Возрастная и сезонная изменчивости концентраций физиологически важных металлов в пищеварительной железе приморского гребешка из загрязненного и чистых районов // Бюл. Дальневост. малакол. о-ва 2004. №8. С.75-86.

111. Симонавичене Б.И. Влияние сублетальных концентраций меди на реализацию пищевых условных рефлексов серебряного карася // Тез. докл. Второй всесоюзной конференции по рыбохозяйственной токсикологии. Т.2. 1991. С. 178-179.

112. Скворцова Е.Г. Роль протеиназ объектов питания и энтеральной микробиоты в процессах пищеварения у рыб разных экологических групп. Автореф. дис. .канд. биол. наук. Борок. 2002. 20с.

113. Соболев К.Д. Накопление тяжелых металлов и содержание витаминов в естественной пище рыб Озера Песьво и реке Волхов // Сборник научных трудов ФГНУ ГосНИОРХ, вып. 333.2005а. С.356-361.

114. Соболев К.Д. Загрязнение тяжелыми металлами естественных и искусственныхкормов и его влияние на рыб в условиях сбросных теплых вод. Автореф. дис.канд. биол. наук. СПб. 2006. 24с.

115. Степанов М.В., Кияшко В.И. Роль тюльки (Clupeonella cultriventris (Nordmann)) в питании хищных рыб Рыбинского водохранилища // Биол. внутр. вод. 2008. №4. С.86-89.

116. Столяр О.Б., Курант В.З., Хоменчук В.А., Грубинко В.В. Характеристика низкомолекулярных серосодержащих соединений гепатопанкреаса карпа при интоксикации Си и Zn // Гидробиол. журн. 2003. Т.39, N4. С.91-98

117. Столяр О.Б., Грубинко В.В., Мыхайлив P.JL, Мищук Е.В. Роль металлотионеинов в детоксикации ионов Cu2+, Zn2+ и Мп2+ в тканях двустворчатого моллюска Anodonta cygnea при их действии в отдельности и в смеси // Гидробиол. журн. 2004. Т.40. №3. С.91-102.

118. Строганов Н.С. Вопросы водной токсикологии // Санитарная и техническая гидробиология. М. 1967. С.38-45.

119. Строганов Н.С. Загрязнение вод и задача водной токсикологии. М.: Высшая шк. 1968.38с.

120. Строганов Н.С., Бузинова Н.С. Активность ферментов пищеварительного тракта белого амура. 2. Протеолитические ферменты // Вестн. МГУ. Сер. 16. Биология. 1969. №4. С.3-7.

121. Туктаров А.В. Влияние ионов металлов на пищеварительно-транспортную функцию кишечника осетровых рыб // Автореф. дис.канд. биол. наук. Астрахань. 2002. 21с.

122. Уголев A.M. Эволюция пищеварения и принципы эволюции функций: Элементы современного функционализма. JL: Наука. 1985. 544с.

123. Уголев A.M., Кузьмина В.В. Пищеварительные процессы и адаптации у рыб. СПб.: Гидрометеоиздат. 1993. 238с.

124. Уголев A.M., Цветкова В.А. Индуцированный аутолиз как важный механизм начальных стадий пищеварения в естественных условиях // Физиол. журн. 1984. Т.70. №11. С.1542-1550.

125. Улитина Н.Н. Выделение и физико-химические свойства протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта сома европейского Silurus grants L. Автореф. дис.канд. биол. наук. Краснодар. 2005. 21с.

126. Улитина Н.Н., Проскуряков М.Т. Протеиназы из слизистой оболочки желудка сома европейского Silurus glanis L. // Прикл. биохим. микробиол. 2004. Т.40. №1. С.37-41.

127. Флеров Б.А. Эколого-физиологические аспекты токсикологии пресноводных животных. СПб.: Наука. 1989. 144с.

128. Фортунатова К.Г., Попова О.А. Питание и пищеварительные взаимоотношения хищных рыб в дельте Волги. М.: Наука. 1973. 299с.

129. Фрумин Г.Т. Экологически допустимые уровни воздействия металлами на водные экосистемы // Биол. внутр. вод. 2000. №1. С. 125-131.

130. Хаблюк В.В. Очистка и свойства пищеварительных ферментов из гепатопанкреаса карпа. Автореф.дис.канд.биол.наук. Краснодар. 1984. 21с.

131. Хаблюк В.В,. Проскуряков Т.М. Пищеварительные ферменты карпа и особенности их физико-химических свойств // Современные проблемы экологической физиологии и биохимии рыб. Вильнюс. 1988. С.249-270.

132. Хоменчук В.А., Балабан Р.Б., Грубинко В.В. Изучение кинетики связывания Си2+ кишечным эпителием карпа // Современные проблемы физиологии и биохимии водных организмов. Петрозаводск. 2004. С. 143.

133. Чертопруд М.В., Чертопруд Е.С. Краткий определитель беспозвоночных пресных вод центра европейской части России. М.: МАКС Пресс. 2003. 196с.

134. Шатуновский М.И. Экологические закономерности обмена веществ морских рыб. М.: Наука. 1980.288с.

135. Шивокене Я.С. Симбионтное пищеварение у гидробионтов и насекомых. Вильнюс: Мокслас. 1989.223с.

136. Шилов И.А. Экология: Учеб. для биол. и мед. спец. вузов. 2-е изд., испр. М.: Высш. шк. 2000.512с.

137. Ширинкина Ю. Микроэлементный состав органов и тканей леща Камского водохранилища // Экология: проблемы и пути решения. Пермь. 2002.4.1. С. 154-156.

138. Шишин М.М. Влияние тяжелых металлов (цинк, медь) на скорость пищевой реакции карпа и активность протеиназ пищеварительного тракта рыб. Автореф. дис. .канд. биол. наук. Борок. 2006. 22с.

139. Adami G., Barbieri P., Fabiani M., Piselli S., Predonzani S., Reisenhofer E. Levels of cadmium and zinc in hepatopancreas of reared Mytilus galloprovincialis from the Gulf of Trieste(Italy) // Chemosphere. 2002. V.48. P.671-677.

140. Adhikari S. Effect of calcium and magnesium hardness on acute copper toxicity to Indian major carp, Labeo rohita (Hamilton) and catfish, Channa punctatus (Bloch) // Aquacult. Res. 2003. V.34. №12. P.975-980.

141. Alarcon F.J., Diaz M., Moyano F.J., Abellan E. Characterization and functional properties of digestive proteases in two sparids; gilthead seabream (Sparus aurata) and common dentex (Dentex dentex) II Fish Physiol. Biochem. 1998. V.19. P.257-267.

142. Ali A., Al-Ogaily S. M., Al-Asgah N. A., Gropp J. Effect of sublethal concentration of copper on the growth performance Oreochromic niloticus II J. Appl. Ichthyol. 2003. V.19. №4. P.183-188.

143. Anil, A. C., Wagh A. B. Accumulation of copper and zinc by Balanus amphitrite in a tropical estuary. // Mar. Pollut. Bull. 1988. V.19. P.177-180.

144. Anson M. The estimation of pepsin, trypsin, papain and cathepsin with hemoglobin // J. Gen. Physiol. 1938. V.22. P.79-83.

145. Aoki H., Ahsan Md. N., Watabe S. Molecular cloning and characterization of cathepsin В from the hepatopancreas of northern shrimp Pandalus borealis II Сотр. Biochem. Physiol. 2003. V.134B. P.681-694.

146. Asgeirsson В., Fox J. W., Bjarnason J. B. Purification and characterization of trypsin from the poikilotherm Gadus morhua II Eur. J. Biochem. 1989. V.180. P.85-94.

147. Ashie I.N.A., Simpson B.K. Proteolysis in food myosistem a review // J. Food Biochem. 1997. V.21.P.91-123.

148. Barrett A.J., Heath M. Lysosomal enzymes // Lysososmes. A Laboratory handbook. Amsterdam: North Holland. 1977. P. 19-127.

149. Barrington E.J.W. The alimentary canal and digestion // The physiology of fishes. N.Y.; L.: Acad, press. 1957. V.l. P.109-161.

150. Benitez L.V., Tiro L.B. Studies on the digestive proteiases of the milkfish Chanos chanos //Mar. Biol. 1982. V.71. P.309-315.

151. Berntssen M.H.G., Hylland K., Wendelaar Bonga S. E., Maage A. Toxic levels of dietary copper in Atlantic salmon (Salmo salar L.) parr // Aquat. Toxicol. 1999. V.46. № 2. P.87-99.

152. Bervoets L., Blust R. Effects of pH on cadmium and zinc uptake by the midge larvae Chironomus riparius II Aquat. Toxicol. 2000. V.49. P.145-157.

153. Bezerra R.S., Lins E.J.F., Alencar R.B., Paiva P.M.G., Chaves M.E.C., Coelho L.C.B.B., Carvalho Jr. L.B. Alkaline proteinase from intestine of Nile tilapia (Oreachromis niloticus) II Process Biochem. 2005. V.40. P.1829-1834.

154. BhatkarN., Vankhede G.N., Dhande R.R. Heavy metal induced biochemical alterations in the fresh water fish Labeo rohita II J. Ecotoxicol. Environ. Monit. 2004. V. 14. № 1. P. 1 -7.

155. Bitterlich G. Digestive enzyme pattern of two stomachless filter feeders, silver carp, Hypophthalmichthys molitrix Val., and bighead carp, Aristichthys nobilis Rich. // J. Fish Biol. 1985. V.27. P.103-112.

156. Bonete M.J., Manjon A., Llorca F., Iborra J.L. Acid proteinase activity in fish I. Comparative study and extraction of cathepsin В and D from Mugil auratus II Сотр. Biochem. Physiol. 1984. V.78B. P.207-213.

157. Borgmann U., Couillard Y., Doyle P., Dixon D.G. Toxicity of sixty-three metals and metalloids to Hyalella azteca at two levels of water hardness // Environ. Toxicol. Chem. 2005. V.24. №3. P.641-652

158. Bougatef A., Souissi N., Fakhfakh N., Ellouz-Triki Y., Nasri M. Purification and characterization of trypsin from the viscera of sardine (Sardina pilchardus) II Food Chem. 2007. V.102. P.343-350.

159. Brito R., Rosas C., Chimal M.E., Gaxiola G. Effect of different diets on growth and digestive enzyme activity in Litopenaeus vannamei (Boone, 1931) early post-larvae // Aquaculture Research. 2001. V.32. P.257-266.

160. Brown D.A., Bay S.M., Hershelman G.P. Exposure of scorpion fish (Scorpaena guttata) to cadmium: effects of acute and chronic exposure on the cytozolic distribution of cadmium, copper and zinc // Aquat. Toxicol. 1990. V.16. № 4. P.295-310.

161. Bury N.R., Walker P.A., Glover Ch.N. Nutritive metal uptake in teleost fish // J. Exp. Biol. 2003. V.206. P.11-23.

162. Butler A.M., Aiton A.L., Warner A.H. Characterization of a novel heterodimeric cathepsin L-like protease and cDNA encoding the catalytic subunit of the protease in embryos of Artemiafi-anciscana II Biochem. Cell Biol. 2001. V.79. P.43-56.

163. Campbell P.G.C., Stokes P.M. Acidification and toxicity of metals to aquatic biota. // Can. J. Fish. Aquat. Sci. 1985. V.42. P.2034-2049.

164. Cao M.-J., Osatomi K., Suzuki M., Нага К., Tachibana К., Ishihara Т. Purification and characterization of two anionic trypsins from the hepatopancreas of carp // Fish. Sci. 2000. V.66. P.l 172-1179.

165. Carter J.W., Cameron I.L. Toxicity bioassay of heavy metals in water using Tetrahymena pyriformis II Water research. 1973. V.7. №7. P.951-961.

166. Carvalho C.S., Fernandes M.N. Effect of temperature on copper toxicity and hematological responses in the neotropical fish Prochilodus scrofa at low and high pH // Aquaculture. 2006. V.251. P.109-117.

167. Castillo-Yanez F.J., Pacheco-Aguilar R., Garcia-Carreno F.L., Navarrete-Del Того M.A. Isolation and characterization of trypsin from pyloric caeca of Monterey sardine (Sardinops sagax caeruleus) II Сотр. Biochem. Physiol. 2005. V.140B. P.91-98.

168. Celis-Guerrero L.E., Garcia Carreno F.L., Navarrete del Того M.A. Characterization of proteases in the digestive system of Spiny Lobster (Panulirus interruptus) II Mar. Biotechnol. 2004. V.6. P.262-269.

169. Chakrabarti I., Gani Md.A., Chaki K.K. Sur R., Misra K.K. Digestive enzymes in 11 freshwater teleost fish species in relation to food habit and niche segregation // Сотр. Biochem. Biol. 1995. V.112A. №1. P. 167-177.

170. Chakrabarti R., Rathore R.M., Kumar S. Study of digestive enzyme activities and partial characterization of digestive proteases in a freshwater teleost, Labeo rohita, during early ontogeny // Aquaculture Nutrition. 2006. V.12. P.35-43.

171. Chong A., Hashim R., Chow-Yang L., Ali A.B. Partial characterization and activities of proteases from the digestive tract of discus fish (Symphysodon aequifasciata) // Aquaculture. 2002a. V.203. P.321-333.

172. Correa C.F., de Aguiar L.H., Lundstedt L.M., Moraes G. Responses of digestive enzymes of tambaqui (Colossoma macropomum) to dietary cornstarch changes and metabolic inferences // Сотр. Biochem. Physiol. 2007. V. 147A. P.857-862. ^

173. Cosson R.P. Heavy metal in intracellular balance and relationship with metallothionein induction in gills of carp: After contamination by Ag, Cd, and Hg following pretreament with Zn or not // Biol. Trace Elem. Ras. 1994. V.46. №3. P.229-245.

174. Cravo A., Bebianno M.J., Foster P. Partitioning of trace metals between soft tissues and shell of Patella aspera II Environ. Inter. 2004. V.30. P. 87-98.

175. Crespo S., Nonnotte G., Colin D.A. et al. Morphological and alterations induced in trout intestine by dietary cadmium and lead // J. Fish Biol. 1986. V.28. №1. P.69-80.

176. Cuvier-Peres A., Kestemont P. Development of some digestive enzymes in Eurasian perch larvae Perca fluviatilis II Fish Physiol. Biochem. 2002. V.24. P. 279-285.

177. Dabrowski K., Glogowski J. Studies on proteolytic enzymes of invertebrates constituting fish food // Hydrobiologia. 1977. V.52. P.l71-174.

178. Dang Z., Lock R.A.C., Flik G., Wendelaar B.S.E. Metallothionein response in gills of Oreochromis mossambicus exposed to copper in fresh water. // Amer. J. Physol. 1999. V.277. №.1. P.R320-R331.

179. De Almeida L.C., Lundstedt L.M., Moraes G. Digestive enzyme responses of tambaqui {Colossoma macropomum) fed on different levels of protein and lipid // Aquaculture Nutrition. 2006. V.12. P.443-450.

180. Deguara S., Jauncey K., Agius C. Enzyme activities and pH variations in the digestive tract of gilthead sea bream // J. Fish Biol. 2003. V.62. P.1033-1043.

181. Dendinger J.E., O'Connor K.L. Purification and characterization of a trypsin-like enzyme from the midgut gland of the Atlantic blue crab, Callinectes sapidus II Сотр. Biochem. Physiol. 1990. V.95B. P.525-530.

182. Dimes L.E., Garcia-Carreno F.L., Haard N.F. Estimation of protein digestibility III. Studies on the digestive enzymes from the pyloric ceca of rainbow trout and salmon // Compar. Biochem. Physiol. 1994. V.109A. P.349-360.

183. Dittrich B. Temperature dependence of the activities of trypsin-like proteases in decapod crustaceans from different habitats // Naturwissenschaften. 1990. V.77. P.491-492.

184. Dittrich B. Comparative studies on the thermal properties of a trypsin-like protease in two hermit crabs // Helgolander Meeresuntersuchunger: Helgolander Meeresunters. 1992a. V.46. P.45-52.

185. Dittrich В. Life under extreme conditions: aspects of evolutionary adaptation to temperature in crustacean proteases // Polar Biol. 19926. V. 12. P.269-274.

186. Dittrich B. Thermal acclimation and kinetics of a trypsin-like protease in eucarid crustaceans//J. Сотр. Physiol. 1992в. V.162. P.38-46.

187. Doke S.N., Ninjoor V., Nadkarni G.B. Characterization of cathepsin D from the skeletal muscle of fresh water fish, Tilapia mossambica II Agric. Biol. Chem. 1980. V.44. P. 1521-1528.

188. Einarsson, S., Davies, P. S. & Talbot, C. The effect of feeding on the secretion of pepsin, trypsin and chymotrypsin in the Atlantic salmon, Salmo salar L. // Fish Physiol. Biochem. 1996. V.15. P.439-446.

189. Eisler R. Trace metal concentrations in marine organisms. Pergamon Press, New York. 1981.687р.

190. Eisler R. Zinc hazards to fish, wildlife and invertebrates: a synoptic review. U.S. Department of the Interior Fish and Wildlife Service Patuxent Wildlife Research Center Laurel Maryland 20708. 1993. 126p.

191. El-Beltagy A.E., El-Adawy T.A., Rahma E.H., El-Bedawey A.A. Purification and characterization of an acidic protease from the viscera of bolti fish (Tilapia nilotica) // Food Chem. 2004. V.86. P.33-39.

192. Enzyme Nomenclature. San Diego: Academic Press. 1992. 250p.

193. El-Shemy M.G., Levin R.E. Characterization of affinity-purified trypsin from hybrid tilapia СTilapia nilotica/aurea) // J. Food Biochem. 1997. V.21. P.163-175.

194. Evans R.E,, Ford P. Alkaline phosphatase isozyme patterns and histochemistry in adult and differentiating skate spiral valve // Canad. J. Zool. 1976. V.54. №9. P.1459-1465

195. Eusebio P.S., Coloso R.M. Proteolytic enzyme activity of juvenile Asian sea bass bates calcarifer (Bloch), is increased with protein intake // Aquaculture Research. 2002. V.33. P.569-574.

196. Ezquerra J.M., Garcia-Carreno F.L., Haard N.F. Effects of feed diets on digestive proteases from the hepatopancreas of white shrimp {Penaeus vannamei) // J. Food Biochem. 1997. V.21. P.401-419.

197. Fange R., Grove D. Digestion // Fish physiology. Eds. Hoar W.S., Randall D.J., Brett J. R. Acad. Press New York; San Francisco; London. 1979. V.8. P.l62-260.

198. Farkas A., Salanki J., Specziar A. Age- and size-specific patterns of heavy metals in the organs of freshwater fish Abramis brama L. populating a low-contaminated site // Water Res. 2003a. V.37. №5. P.959-964.

199. Farkas A., Salanki J., Varanka I. Crustaceans as biological indicators of heavy metal pollution in Lake Balaton (Hungary) // Hydrobiol. 20036. V.506-509. P.359-364.

200. Figueiredo M.S.R.B., Kricker J.A., Anderson A.J. Digestive enzyme activities in the alimentary tract of redclaw crayfish, Cherax quadricarinatus (Decapoda: Parastacidae) // J. Crustacean. Biol. 2001.V.21. P.334-344.

201. Filazi A., Baskaya R., Kim C., Hismiogullari S. Ege Metal concentrations in tissues of the Black Sea fish Mugil auratus from Sinop-Icliman, Turkey // Hum. Exp. Toxicol. 2003. V.22. № 2. P.85-87.

202. Filipovic V., Raspor B. Metallothionein and metal levels in cytosol of liver, kidney and brain in relation to growth parameters of Mullus surmuletus and Liza aurata from the Eastern Adriatic Sea // Water Res. 2003. V.37. №13. P.3253-3262.

203. Gatlin D. M., Wilson R. P. Dietary zinc requirement of fingerling channel catfish // J. Nutr. 1983. V.113. P.630-635.

204. Gildberg A. Purification and characterization of cathepsin D from the digestive gland of the pelagic squid Todarodes sagittatus II J. Sci. Food Agric. 1987. V.39. P.85-94.

205. Gildberg A. Aspartic proteinases in fishes and aquatic invertebrates // Сотр. Biochem. Physiol. 1988. V.91B. P.425-435.

206. Glass H.J., MacDonald N.L., Moran R.M., Stark J.R. Digestion of protein in different marine species // Сотр. Biochem. Physiol. 1989. V.94B. P.607-611.

207. Golovanova I.L., V.V. Kuz'mina, T.E.Gobzhelian et al. In vitro effects of cadmium and DDVP (Dichlorvos) on intestinal carbohydrase and protease activities in frashwater teleosts // Compar. Biochem. Physiol. 1999. V.122C. P.21-25.

208. Guionie O., Moallic C., Niamke S., Placier G., Sine J.-P., Colas B. Identification and primary characterization of specific proteases in the digestive juice of Archachatina ventricosa II Сотр. Biochem. Physiol. 2003. V.135B. P.503-510.

209. Gupta P.K., Sastry K.V. Effect of mercuric chloride on enzyme activities in the digestive system and chemical composition of liver and muscles of the catfish, Heteropneustes fossilis II Ecol. Toxicol. Environ. Safety. 1981. V.5. P.389-400.

210. Handy R.D. Dietary exposure to toxic metals in fish. // Toxicology and Aquatic Pollution; Physiological, Cellular and Molecular Approaches. E.W. Taylor (ed.) Cambridge University Press, Cambridge. 1996. P.29-60.

211. Handy R.D., Musonda M.M., Phillips C., Falla S.J. Mechanisms of gastrointestinal copper absorption in the African walking catfish: copper dose-effects and a novel anion-dependent pathway in the intestine // J. Exp Biol. 2000. V.203. P.2365-2377.

212. Harrison S.E., Klaverkamp J.F., Hesslein R.H. Fates of metal radiotracers added to a whole lake: Accumulation in fathead minnow (Pimephales promelas) and lake trout {Salvelinus namaycush) // Water Air Soil Pollut. 1990. V.52 № 3-4. P.277-294.

213. Hau P.V., Benjakul S. Purification and characterization of trypsin from pyloric caeca of bigeye snapper (Pricanthus macracanthus) // J. Food Biochem. 2006. V.30. P.478-495.

214. Heu M.S., Kim H.R., Pyeun J.H. Comparison of trypsin and chymotrypsin from the viscera of anchovy, Engraulis japonicall Сотр. Biochem. Physiol. 1995. V.l 12B. P.557-567.

215. Hidalgo M.C., Urea E., Sanz A. Comparative study of digestive enzymes in fish with different nutritional habits. Proteolytic and amylase activities // Aquaculture. 1999. V.l70. P.267-283.

216. Hiraiwa M. Cathepsin A/protective protein: an unusual lysosomal multifunctional protein // Cell. Mol. Life Sci. 1999. V.56. P.894-907.

217. Hjelmeland K., Raa J. Characterization of trypsin type isozymes isolated from the arctic fish capelin (Mallotus villisus) // Сотр. Biochem. Physiol. 1982. V.71B. P.557-562.

218. Hogstrang C., Gassman N.J., Popova В., Wood C.M., Walsh P.J. The physiology of massive zinc accumulation in liver of female squirrelfish and relationship to reproduction // J. Exper. Biol. 1996. V.199. P.2543-2554.

219. Hofer, R., Schiemer, F. Proteolytic activity in the digestive tract of several species of fish with different feeding habits // Oecologia. 1981. V.48. P.342-345.

220. Hu K.-J., Leung P.-Ch. Food digestion by cathepsin L and digestion-related rapid cell differentiation in shrimp hepatopancreas // Сотр. Biochem. Physiol. 2007. V.146B. P.69-80.

221. Hyne R.V., Pablo F., Julli M., Markich S.J. Influence of water chemistry on the acute toxicity of copper and zinc to the cladoceran Ceriodaphnia cf dubia // Environ. Toxicol. Chem. 2005. V.24. №7. P.1667-1675.

222. Ikeda Т., Watabe S„ Yago N., Horiuchi S. Comparative biochemistry of acid proteinase from animal origins // Сотр. Biochem. Physiol. 1986. V.83B. P.725-730.

223. Jany K.D. Studies on the digestive enzymes of the stomachless bone fish Carassius auratus gibelio (Bloch): endopeptidases //Сотр. Biochem. Physiol. 1976. V.53B. P.31-38.

224. Jonas E., Ragyanszki M., Olah J., Boross L. Proteolytic digestive enzymes of carnivorous (Silurus glanis L.), herbivorous (Hypophthlmichthys molitrix Val.) and omnivorous (Cyprinus carpio L.) fishes// Aquaculture. 1983. V.30. P.145-154.

225. Jones D.A., Kumlu M., Le Vay L., Fletcher D.J. The digestive physiology of herbivorous, omnivorous and carnivorous crustacean larvae: a review // Aquaculture. 1997. V.155. P.285-295.

226. Joyeux J.-Ch., Campanha F., Edmar A., de Coutinho Je. H. Trace metal contamination in estuarine fishes from Vitoria Bay, ES, Brazil // Braz. Arch. Biol. Technol. 2004. V.47. №5. P.765-774.

227. Kalac Ju. Studies on herring (Clupea harengus L.) and capelin (Mallotus villosus) pyloric caeca proteases II: characterization of the anionic fractions of trypsins // Biologia (Bratislava). 1978a. V.33. №9. P. 701-710.

228. Kalac Ju. Studies on herring (Clupea harengus L.) and capelin {Mallotus villosus) pyloric caeca proteases III: characterization of the anionic fractions of chymotrypsins // Biologia (Bratislava). 19786. V.33. №12. P. 939-949.

229. Kamunde С., Grosell M., Higgs D., Wood Ch. M. Copper metabolism in actively growing rainbow trout (Oncorhynchus my kiss): interactions between dietary and waterborne copper uptake // J. Exp. Biol. 2002. V.205. P.279-290.

230. Kapoor B.G., Smit H., Verighina I.A. The alimentary canal and digestion in teleosts // Adv. Biol.Chem. 1975. V.13. P.207-210.

231. Khangarot B.S., Rathore R.S., Singh B.B. pH-Dependent toxicity of heavy metals to a freshwater sludgeworm Tubifex tubifex Miiller // Bull. Environ. Contam. Toxicol. 2003. V.71.P. 283-289.

232. Kim H.R., Meyers S.P., Godber J.S. Anionic trypsins from crayfish hepatopancreas: effects on protein degradation of tail meat // J. Food Sci. 1996. V.61 (1). P.78-80.

233. Kim H.R., Meyers S.P., Pyeun J.H., Godber J.S. Enzymatic properties of anionic trypsins from the hepatopancreas of crayfish, Procambarus clarkii И Сотр. Biochem. Physiol. 1994. V.107B. P. 197-203.

234. Kishimura H.; Hayashi K., Miyashita Y., Nonami Y. Characracteristics of two trypsin isozymes from the viscera of Japanese anchovy (Engraulis japonica) // J. Food Biochem. 2005. V.29. P.459-469.

235. Kishimura H., Klomklao S., Benjakul S., Chun B.-S. Characteristics of trypsin from the . pyloric ceca of walleye pollock (Theragra chalcogramma) // Food Chem. 2008. V.106.1. P. 194-199.

236. Kito H., Ose Y., Sato Т., Ishika W. А. Т., Nagase H. Isometallothioneins in carp (Cyprinus carpio) gills and spleen // Eisei Kagaku. 1984. V.30. № 4. P.183-188.

237. Klomklao S., Benjakul S., Visessanguan W. Comparative studies on proteolytic activity of splenic extract from three tuna species commonly used in Thailand // J. Food Biochem.2004. V.28. P.355-372.

238. Kolodziejska I., Marcinkowska A., Karamac M. The proteolytic activity of the crude enzyme extracts of Baltic cod (Gadus morhua) alimentary tract // International J. Food Sci. Technol. 1995. V.30. №2. P. 159-166.

239. Kovecses J., Sherwood G.D., Rasmussen J.B. Impacts of altered benthic invertebrate communities on the feeding ecology of yellow perch (Perca flavescens) in metal-contaminated lakes // Can. J. Fish. Aquat. Sci. 2005. V.62. №1. P.153-162.

240. Kristjansson M.M., Nielsen H.H. Purification and characterization of two chymotrypsin-like proteases from the pyloric caeca of rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) // Сотр. Biochem. Physiol. 1992. V.101B. P.247-253.

241. Kristjansson M.M., Gudmundsdottir S., Fox J.W., Bjarnason J.B. Characterization of a collagenolytic serine proteinase from the Atlantic cod (Gadus morhud) II Сотр. Biochem. Physiol. 1995. V.l 10B. P.707-717.

242. Kumada H., Kimura S., Yokote M. Accumulation and biological effects of cadmium in rainbow trout//Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1980. V.46. P.97-103.

243. Kumar S., Srivastava A., Chakrabarti R. Study of digestive proteinases and proteinase inhibitors of Daphnia carinata 11 Aquaculture. 2005. V.243. P.3 67-372.

244. Kurtovic I., Marshall S.N., Simpson B.K. Isolation and characterization of a trypsin fraction from the pyloric ceca of chinook salmon (Oncorhynchus tshawytscha) // Сотр. Biochem. Physiol. 2006. V.143B. P.432-440.

245. Kuz'mina V.V., Chuiko G. M„ Pavlov D. F. Effect of DDVP, Naphtalene, and Cadmium on Intestinal Proteolytic Activity in Mozambique Tilapia (Oreochromis mossambicus Peters) // Bull.Environ.Contam Toxicol. 1999. V.62. № 2. P. 193-198.

246. Kuz'mina V.V., Golovanova I.L. Contribution of prey proteinases and carbohydrases in fish digestion // Aquaculture. 2004. V.234. P.347-360.

247. Laskowski R., Hopkin S. Accumulation of Zn, Cu, Pb and Cd in the garden snail {Helix aspera): implications for predators // Environ. Pollution. 1996. V.91. №3. P.289-297.

248. Lau S., Mohamed M., Tan Chi Yen A., Su'ut S. Accumulation of heavy metals in freshwater molluscs // Sci. Total Environ. 1998. V.214. P. 113-121.

249. Le Boulay C., Van Wormhoudt A., Sellos D. Cloning and expression of cathepsin L-Iike proteinases in the hepatopancreas of the shrimp Penaeus vannamei during the intermolt cycle // J. Сотр. Physiol. 1996. V.166B. №5. P.310-318.

250. Le Chevalier P., Sellos D., Van Wormhoudt A. Purification and partial characterization of chymotrypsin-like proteases from the digestive gland of the scallop Pecten maximus И Сотр. Biochem. Physiol. 1995. V.110B. P.777-784.

251. Le Moullac G.L., Klein В., Sellos D., Van Wormhoudt A. Adaptation of trypsin, chymotrypsin and a-amylase to casein level and protein source in Penaeus vannamei (Crustacea Decapoda) // J. Experim. Marine Biol. Ecol.1996. V.208. P.107-125.

252. Lemos D., Ezquerra J.M., Garcia-Carreno F.L. Protein digestion in penaeid shrimp: digestive proteinases, proteinase inhibitors and feed digestibility // Aquaculture. 2000. V.186. P.89-105.

253. Liao Ch.-M., Ling M-P., Chen J-Sh. Appraising zinc bioaccumulation in abalone Haliotis diversicolor supertexta and alga Gracilaria tenuistipitata var. liui by probabilistic analysis //Aquaculture. 2003. V.217. P.285-299.

254. Logothetis E.A., Horn M.N., Dickson K.A. Gut morphology and function in Atherinops affinis (Teleostei: Atherinopsidae), a stomachless omnivore feeding on macroalgae // J. Fish Biol. 2001. V.59. P.1298-1312.

255. Love P.M. Chemical biology of fishes. N.Y.; L.: Acad, press. 1970. 547p.

256. Marr J. C. A., Lipton J., Cacela D., Hansen J. A., Bergman H. L., Meyer J. S., Hogstrand C. Relationship between copper exposure duration, tissue copper concentration, and rainbow trout growth // Aquat. Toxicol. 1996. V.36. № 1-2. P. 14-30.

257. Martinez A., Serra J.L. Proteolytic activities in the digestive tract of anchovy (Engraulis encrasicholus) II Сотр. Biochem. Physiol. 1989. V.93B. P.61-66.

258. Mazon A.F., Fernandes M.N. Toxicity and differential tissue accumulatoin of copper in the tropical freshwater fish, Prochilodus scrofa (Prochilodonidae) // Bull. Environ. Contam. Toxicol. 1999. V. 63. № 6. P.797-804.

259. McCarter J.A., Roch M. Hepatic metallothionein and resistance to copper in juvenile coho salmon (Oncorhynchus kisutch) II Сотр. Biochem. Physiol. 1983. V.74C. P.133-138.

260. McCarter J.A., Roch M. Chronic exposure of coho salmon (Oncorhynchus kisutch) to sublethal concentrations of copper: 3. Kinetics of metabolism of metallothionein // Сотр. Biochem. Physiol. 1984. V.77C. P.83-88.

261. Mitra G., Mukhopadhyay P.K., Ayyappan S. Biochemical composition of zooplankton community grown in freshwater earthen ponds: Nutritional implication in nursery rearing of fish larvae and early juveniles // Aquaculture. 2007. V.272. P.346-360.

262. Moore J.M. Comparison of copper toxicity to channel catfish, Ictalurus punctatus, and blue catfish, I.furcatus, fingerlings // J. Appl. Aquacult. 2005. V.17. №1. P.77-84.

263. Muhlia-Almazan A., Garcria-Carreno F.L. Influence of molting and starvation on the synthesis of proteolytic enzymes in the midgut gland of the white shrimp Penaeus vannameill Сотр. Biochem. Physiol. 2002. V.133B. P.383-394.

264. Munilla-Moran R., Saborido-Rey F. Digestive enzymes in marine species. I. Proteinase activities in gut from redfish (Sebastes mentella), seabream {Sparus aurata) and turbot (Scophthalmus maximus) // Сотр. Biochem. Physiol. 1996. V.l 13В. P.395-402.

265. Murakami K., Noda M. Studies on proteinases from the digestive organs of sardine. I Purification and characterization of three alkaline proteinases from the pyloric caeca // Biochimica Biophysica Acta. 1981. V.658. P. 17-26.

266. Muto N., Ren H-W., Hwang G-S., Tominaga S., Itoh N., Tanaka K. Induction of two major isoforms of metallothionein in crucian carp (Carassius cuvieri) by air-pumping stress, dexamethasone, and metals // Сотр. Biochem. Physiol. 1999. V.122C. P.75-82.

267. Muyssen B.T.A., Janssen C.R. Accumulation and regulation of zinc in Daphnia magna: links with homeostasis and toxicity // Arch. Environ. Contamin. Toxicol. 2002. V.43. P.492-496.

268. Natalia Y., Hashim R., Ali A., Chong A. Characterization of digestive enzymes in acarnivorous ornamental fish, the Asian bony tongue Scleropages formosus (Osteoglossidae) // Aquaculture. 2004. V.233. P.305-320.

269. Navarrete del Того M.D.L.A., Garcia-Carreno F., Lopez M.D., Celis-Guerrero L., Saborowski R. Aspartic proteinases in the digestive tract of Marine decapod crustaceans // J. Exp. Zool. 2006. V.305A. P.645-654.

270. Noda M., Murakami K. Studies on proteinases from the digestive organs of sardine. II Purification and characterization of two acid proteinases from the stomach // Biochimica Biophysica Acta. 1981. V.658. P.27-34.

271. Noel-Lambot F., Gerday C., Disteche A. Distribution of Cd, Zn and Cu liver and gills of the eel Anguilla anguilla with special reference to metallothioneins // Сотр. Biochem. Physiol. 1978. V.61B. №1. P. 177-188.

272. Ocampo L., Ezquerra J.M. Digestive protease activity in juvenile Farfantepenaeus californiensis as a function of dissolved oxygen and temperature // Aquaculture Research. 2002. V.33. P.1073-1080.

273. Ogino C., Yang G.-Y. Requirement of rainbow trout for dietary zinc // Bull. Jpn. Soc. Sci. Fish. 1978. V. 44. P.1015-1018.

274. Oh E.-S., Kim D.-S., Kim J.H., Kim H.-R. Enzymatic properties of a protease from the hepatopancreas of shrimp, Penaeus oriantalis // J. Food Biochem. 2000. V.24. P.251-264.

275. Okada S., Aikawa T. Cathepsin D-like acid proteinase in the mantle of the marine mussels, Mytilus edulis II Сотр. Biochem. Physiol. 1986. V.84B. P.333-341.

276. Osnes K.Kr., Ellingsen Т.Е., Mohr V. Hydrolysis of proteins by peptide hydrolases of Antarctic krill, Euphausia superba // Сотр. Biochem. Physiol. 1986. V.83B. P.801-805.

277. Paris-Palacios S., Biagianti-Risbourg S., Foley A., Vernet G. Metallothioneins in liver of Rutilus rutilus exposed to Cu2+. Analysis by metal summation, SH determination and spectrofluorimetry // Compar. Biochem. Physiol. 2000. V.126C. P. 113-122.

278. Pavlisko A., Rial A., Coppes Z. Characterization of trypsin purified from the pyloric caeca of the southwest Atlantic white croaker Micropogohias furnieri (Sciaenidae) // J. Food Biochem. 1997a. V.21. P.383-400.

279. Pavlisko A., Rial A., de Vecchi S., Coppes Z. Properties of pepsin and trypsin isolated from the digestive tract of Parona signata "Palometa"// J. Food Biochem. 19976. V.21. P.289-308.

280. Pavlisko A., Rial A., Coppes Z. Purification and characterizationof a protease from the pyloric caeca of menhaden (Brevoortia spp.) and mullet (Mugil spp.) from the southwest Atlantic region // J. Food Biochem. 1999. V.23. P.225-241.

281. Peaucellier G. Purification and characterization of proteinases from the polychaete annelid Sabellaria alveolata (L.) // Eur. J. Biochem. 1983. V.136. P.435-445.

282. Perkins E. J., Griffin В., Hobbs M., Gollon J., Wolford L., Schlenk D. Sexual differences in mortality and sublethal stress in channel catfish following a 10 week exposure to copper sulfate // Aqut. Toxicol. 1997. V.37. № 4. P.327-339.

283. Poole В., De Duve X. Properties of lysosomes and their possible role in protein turnover // Intracellular protein catabolism: Proceedings of the Simposium. New York, 1983. P.l 1-13.

284. Pourang N., Dennis J.H., Ghourchian H. Tissue distribution and redistribution of trace element in shrimp species with the emphasis on the roles of metallothionein // Ecotoxicology. 2004. V.13. P.519-533.

285. Pourang N., Dennis J.H., Ghourchian H. Distribution of heavy metals in Penaeus semisidcatus from Persian gulf and possible role of metallothionein in their redistribution during storage//Environ. Monit. Assess. 2005. V.100. №1-3. P.71-88.

286. Raae A.J.; Flengsrud R.; Slotten K. Chymotrypsin isoensymes in Atlantic cod; differences in kinetics and substrate specificity. // Сотр. Biochem. Physiol. 1995. V.112B. №.2. P.393-398/

287. Rainbow R.S. Copper, cadmium and zinc concentrations in oceanic amphipod and euphausiid crustaceans, as a source of heavy metals to pelagic seabirds // Mar. Biol. 1989. V.103. P.513-518.

288. Rashed M.N. Monitoring of environmental heavy metals in fish from Nasser Lake // Environ. Internat. 2001. V. 27. P.27-33.

289. Rashmi S.R., Khangarot B.S. Effects of water hardness and metal concentration on a freshwater Tubifex tubifex Muller // Water, Air, Soil Pollut. 2003. V.142. P.341-356.

290. Reid R.G.B. Gastric protein digestion in the carnivorous septibranch Cardiomya planetica dall; with comparative notes on deposit and suspension-feeding bivalves // Сотр. Biochem. Physiol. 1977. V.56A. P.573-575.

291. Reid R.G.B., Rauchert K. Protein digestion in members of the genus Macoma (mollusca: bivalvia) // Сотр. Biochem. Physiol. 1972. V.41A. P.887-895.

292. Reid R.G.B., Rauchert K. Catheptic endopeptidases and protein digestion in the horse clam Tresus capax (gould) // Сотр. Biochem. Physiol. 1976. V.54B. P.467-472.

293. Roch M., McCarter J. A. Hepatic metallothionein production and resistance to heavy metals by rainbow trout {Salmo gairdneri) held in a series of contaminated lakes // Сотр. Biochem. Physiol. 1984. V.77C. №1. P.77-82.

294. Sabapathy U., Teo L.-H. Some properties of the intestinal proteases of the rabbitfish, Siganus canaliculars (Park) // Fish Physiol. Biochem. 1995. V.14. №3. P.215-221.

295. Sakai J., Sakaguchi Y., Matsumoto J.J. Acid proteinase activity of squid mantle muscle: some properties // Сотр. Biochem. Physiol. 1981. V.70B. P.791-794.

296. Sandheinrich M.B., Atchison G.J. Sublethal copper effects of on bluegill, Lepomis macrochirus, foraging behaviour// Can. J. Fish. Aquat. Sci. 1989. V.46. P.1977-1985.

297. Sastry К. V., Gupta P. K. The effect of cadmiumon the digestive system of the teleost fish, Heteroneustes fossilis II Environ. Res. 1979. V.19. P.221-230.

298. Simkiss K., Taylor M.G. Metal fluxes across the membranes of aquatic organisms // Rev. Aquat. Sci. 1989. V.l. P. 173-188.

299. Simpson B.K., Haard N.F. Characterization of the trypsin fraction from cunner {Tautogolabrus adspersus) // Compar. Biochem. Physiol. 1985. V.80B. P.475-480.

300. Smoot J.C., Findlay R.H. Digestive enzyme and gut surfactant activity of detritivorous gizzard shad (Dorosoma cepedianum) II Can. J. Fish. Aquat. Sci. 2000 V.57. P.l 113-1119.

301. Sokal R.R., Rohlf F.J. Biometry: the principles and practice of statistics in biological research. New York: W.H. Freeman and company. 1995. 887p.

302. Souza A.A.G., Amaral I.P.G., Santo A.R.E., Carvalho Jr. L.B., Bezerra R.S. Trypsin-like enzyme from intestine and pyloric caeca of spotted goatfish (Pseudupeneus macidatus) // Food Chem. 2007. V.100. P.1429-1434.

303. Spear P.A. Zinc in the aquatic environment: chemistry, distribution, and toxicology. National Research Council of Canada Publication 1981. NRCC 17589. 145p.

304. Straus D. L. The acute toxicity of copper to blue tilapia in dilutions of settled pond water // Aquaculture. 2003. V.219. P.233-240.

305. Sun L.-T., Jeng S.-S. Accumulation of zinc from diet and its release in common carp // Fish Physiol. Biochem. 1999. V.20. P.313-324.

306. Suzer C., Firat K., Saka S. Ontogenic development of the digestion enzymes in common pandora, Pagellus erylhrinus, L. larvae // Aquaculture Research. 2006. V.37. P.1565-1571.

307. Tanji M., Kageyama Т., Takahashi K. Tuna pepsinogens and pepsins. Purification, characterization and amino-terminal sequences // Europ. J. Biochem. 1988. V.177. №2. P.251-259.

308. Teruel S.R.L., Simpson B.K. Characterization of the collagenolytic enzyme fraction from winter flounder (Pseudopleuronectes americanus) // Сотр. Biochem. Physiol. 1995. V.112B. C.131-136.

309. Teschke M., Saborowski R. Cysteine proteinases substitute for serine proteinases in the midgut glands of Crangon crangon and Crangon allmani (Decapoda: Caridea) // J. Exper. Mar. Biol. Ecol. 2005. V.316. P.213-229.

310. Thompson E.D., Mayer G.D., Walsh P.J. and Hogstrand C. Sexual maturation and reproductive zinc physiology in the female squirrelfish// J. Exper. Biol. 2002. V.205. P.3367-3376.

311. Torrissen K.R. Characterization of proteases in the digestive tract of Atlantic salmon (Salmo salar) in comparison with rainbow trout (Salmo gairdneri)// Сотр. Biochem. Physiol. 1984. V.77B. P.669-674.

312. Tulonen Т., Pihlstrom M., Arvola R., Rast M. Concentration of heavy metals in food web components of small, boreal lakes // Boreal Envir. Res. 2006. V.l 1. №3. P. 185-194.

313. Ulitina N.N., Proskuryakov M.T. Protainases from gastric mucosa of european sheatfish Silirus glanis L. // Applied Biochem. Microbiol. 2004. V.40. №1. P.30-34.

314. Valee B.L., Ulmer D.D. Biochemical effects of mercury, cadmium and lead // Annu. Rev. Biochem. 1972. V.41. P.91-128.

315. Vega-Villasante F., Nolasco H., Civera R. The digestive enzymes of the Pacific brown shrimp Penaeus californiensis II. Properties of protease activity in whole digestive tract // Сотр. Biochem. Physiol. 1995. V.l 12B. P.123-129.

316. Velcheva I., Noncheva V. Regression models describing zinc (Zn) accumulation in the fishbone of three freshwater fish species// Acta zool. bulg. 2005. V.57. №2. P.237-244.

317. Versteeg D.J., Guesy J.P. Lysosomal enzyme release in the bluegill sunfish (Lepomis macrochirus Rafinesque) exposed to cadmium // Arch. Environ. Contam. Toxicol. 1985. V.14.P.631-640.

318. Vijayamadhavan К. Т., Iwai T. Histochemical observations on the permeation of heavy metals into taste buds of goldfish // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1975. V.41. P.631-340.

319. Vonk H.J., Western J.R.H. Invertebrate proteinases. In Comparative Biochemistry and Physiology of Enzymatic Digestion. Edited by Vonk H.J. and Western J.R.H. London: Academic Press. 1984. P. 184-254.

320. Wang В., Wang C., Mims S.D., Xiong Y.L. Characterization of the proteases involved in hydrolyzing paddlefish (Polyodon spalhida) myosin // J. Food Biochem. 2000. V.24. P.503-515.

321. Wang H.-Y., Wang Y.-J., Wang Q.-y., Xue C.-h., Sun M. Purification and characterization of stomach protease from the turbot (Scophthalmus maximus L.) // Fish Physiol. Biochem. 2006. V.32. P.179-188.

322. Warner A.H., Pullumbi E., Amons R., Liu L. Characterization of a cathepsin L-associated protein in Artemia and its relationship to the FAS-I family of cell adhesion proteins // Eur. J. Biochem. 2004. V.271. P.4014-4025.

323. Watanabe Т., Viron V., Satoh S. Trace minerals in fish nutrition // Aquaculture. 1997. V. 151. P.185-207.

324. Wendelaar В., Sjoerd E. The stress response in fish // Physiol. Rev. 1997. V.77. №3. P.591-625.

325. Xu R.A., Wong R.J., Rogers M.L., Fletcher G.C. Purification and characterization of acidic proteases from the stomach of the deepwater finfish orange roughy (Hoplostethus atlanticus) // J. Food Biochem. 1996. V.20. №6. P.31-48.

326. Yap C.K., Ismail A., Tan S.G., Ismail A.Rahim Is gender a factor contributing to the variations in the concentrations of heavy metals (Cd, Cu, Pb and Zn) by the green-lipped mussel Perna viridisl И Indian J. Mar. Sci. 2006. V.35. №1. P.29-35.

327. Yin N., Zhao Q., Li Z., Zhao Q. Prelimenary study of protease activity in cultivated fugu, Fugu obscurus. II J. Nanjing Norm. Unif. Natur. Sci. 2000. V.24. №.1. P.101-104

328. Yoshitomi B. Seasonal variation of crude digestive protease activity in Antarctic krill Euphausia superba II Fisheries Sci. 2005. V.71. P. 12-19.

329. Zauke G.-P., Savinov V.M., Ritterhoff J., Savinova T. Heavy metals in fish from the Barents Sea (summer 1994) // Sci. Total Environ. 1999. V.227. P. 161-173.