Влияние биологически активных веществ на антиоксидантную систему хищных млекопитающих тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.13, кандидат биологических наук Калинина, Светлана Николаевна

• Калинина, Светлана Николаевна
• кандидат биологических наук
• 2009

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Калинина, Светлана Николаевна

Список сокращений.

Введение.

Глава 1. Обзор литературы.

1.1. Антиоксидантная система млекопитающих.

1.2. Биологически активные вещества и их влияние на организм млекопитающих.

1.2.1. Витамин А.

1.2.2. Витамин Е.

1.2.3. Витамин С.

1.2.4. Селенит натрия.

1.2.5. Мелатонин и мелакрил.

1.2.6. Тироксин и мерказолил.

1.3. Особенности биологии хищных млекопитающих, введенных в зоокультуру.

Глава 2. Материалы и методы исследований.

2.1. Объекты исследования.

2.2. Схемы постановки экспериментов.

2.3. Методы исследования.

2.4. Статистическая обработка данных.

Глава 3. Результаты исследований.

3.1. Влияние дополнительного витамина А на антиоксидантную систему лисиц и песцов.

3.1.1. Лисицы.

3.1.2. Песцы.

3.2. Влияние дополнительного витамина Е на антиоксидантную систему лисиц и песцов.

3.2.1. Лисицы.

3.2.2. Песцы.

3.3. Влияние дополнительного витамина С на антиоксидантную систему норок.

3.3.1. Норки стандартной породы.

3.3.2. Норки породы сапфир.

3.4. Влияние селенита натрия на антиоксидантную систему хищных млекопитающих.

3.4.1. Норки стандартной и сапфировой пород.

3.4.2. Лисицы.

3.4.3. Песцы.

3.5. Влияние мелакрила на антиоксидантную систему норок и песцов.

3.5.1. Норки стандартной породы.

3.5.2. Норки серебристо-голубой породы.

3.5.3. Норки породы пастель.

3.5.4. Песцы.

3.6. Влияние тироксина и мерказолила на антиоксидантную систему песцов

Обсуждение результатов.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Влияние биологически активных веществ на антиоксидантную систему хищных млекопитающих»

Актуальность проблемы. К настоящему времени накоплен огромный фактический материал, свидетельствующий об участии антиоксидантной системы (АОС) в приспособительных реакциях. Основной функцией АО С является поддержание на стационарном уровне концентрации активных форм кислорода (АФК), необходимых для перекисного окисления липидов (ПОЛ) и ряда других процессов жизнедеятельности клетки (дифференцировка, пролиферация и др.) (Владимиров, 2000; Меныцикова и др., 2006). Баланс между системами генерации и тушения АФК необходим для сохранения гомеостаза при действии на организм разнообразных факторов среды (Хавинсон и др., 2003).

Чаще всего при изучении реакции АОС на биологически активные вещества (БАВ) объектами исследования являются лабораторные или сельскохозяйственные животные. В подобных экспериментах не учитываются видовые особенности млекопитающих, связанные с их экологической специализацией (экогенез). Норки, лисицы и песцы клеточного содержания сохранили биологические черты своих диких предковых видов (Ильина, 1975). Вследствие чего для выяснения видовых особенностей функционирования АОС является важным исследование реакции данной системы указанных хищных млекопитающих на БАВ в сравнительно-видовом аспекте.

Витамины А, Е и С, участвующие во многих обменных процессах организма, селенит натрия, являющийся источником микроэлемента селена, мелакрил, имплантируемый препарат мелатонина, ускоряющий созревание зимнего меха животных, используются в практике пушного звероводства для улучшения физиологического состояния хищных млекопитающих и увеличения показателей некоторых хозяйственно-полезных признаков. Гормон щитовидной железы тироксин и тиреостатик мерказолил влияют на интенсивность метаболизма. Поскольку все указанные БАВ в той или иной степени обладают антиоксидантной способностью, изучение их воздействия на функционирование АОС хищных животных будет способствовать выяснению взаимодействий между эндогенными и экзогенными антиокс'идантами.

В доступной нам литературе, касающейся влияния БАВ на АОС млекопитающих, в качестве материала исследования, в основном, используются кровь, печень и почки, а также либо органы, являющиеся мишенью действия определенных гормонов, либо задействованные в метаболизме препаратов. В нашей работе изучено состояние АОС тканей шести основных органов (печени, почек, лёгких, селезёнки, сердца и скелетной мышцы) под влиянием БАВ, что позволяет в более полной мере оценить возможное воздействие того или иного препарата на АОС организма.

В связи с вышеизложенным изучение реакции на БАВ АОС хищных млекопитающих, различающихся по экогенезу, является актуальным и представляет не только научный интерес, но и практическую значимость.

Работа выполнена при финансовой поддержке грантов Президента РФ НШ - 4310.2006.4 и НШ - 306.2008.4.

Цель и задачи исследования. Цель настоящей работы — изучение реакции ферментативного и неферментативного звеньев АОС тканей различных органов хищных млекопитающих на БАВ.

Для достижения цели были поставлены следующие задачи:

1. исследовать в сравнительно-видовом аспекте реакцию АОС на БАВ (витамины А, Е, С, селенит натрия, мелакрил, тироксин, мерказолил) у трёх видов хищных млекопитающих, различающихся по экогенезу (норка, лисица, песец);

2. изучить внутривидовые особенности реакции системы антиоксидантной защиты различных пород норок на витамин С, мелакрил и селенит натрия;

3. оценить реакцию АОС тканей различных органов (печени, почек, лёгких, селезёнки, сердца и скелетной мышцы) животных на БАВ;

4. изучить степень чувствительности ферментативного и неферментативного компонентов системы антиоксидантной защиты хищных млекопитающих к исследованным БАВ;

5. оценить возможность использования показателей АОС в качестве индикатора эффективности применения различных БАВ.

Научная новизна. Впервые изучена реакция системы антиоксидантной защиты тканей органов трёх видов хищных млекопитающих на БАВ, применяемые в звероводстве, а также на тироксин и мерказолил. Анализ межвидовых различий чувствительности АОС к БАВ показал высокую устойчивость данной системы у песцов, дикий предковый вид которых адаптирован к суровым арктическим условиям. Выявлена тканевая специфика реакции антиоксидантов на БАВ, определяемая функциональной ролью органов, а таюке влиянием того или иного препарата на метаболизм в различных тканях. На хищных млекопитающих нами подтверждены данные, полученные ранее на лабораторных животных и свидетельствующие об антиоксидантных способностях использованных БАВ. Мелакрил не во всех случаях оказывал антиокислительное действие.

Практическая значимость работы. Высокая чувствительность АОС к факторам среды позволяет использовать её для целей физиолого-биохимического мониторинга. Практическая значимость разрабатываемой проблемы определяется использованием в практике пушного звероводства полученных нами результатов для контроля за состоянием здоровья хищных млекопитающих и корректного проведения профилактических и терапевтических мероприятий с применением БАВ.

Данные, полученные в ходе изучения воздействия витаминов на состояние системы ферментативных и низкомолекулярных антиоксидантов, могут быть использованы для оценки физиологической потребности организма хищных млекопитающих в БАВ.

Апробация работы. Материалы работы представлены и обсуждены на научно-практических конференциях студентов и аспирантов эколого-биологического факультета Петрозаводского государственного университета (г. Петрозаводск, 2004, 2005); на III Международном симпозиуме «Физиологические основы повышения продуктивности млекопитающих, введенных в зоокультуру» (г. Петрозаводск, 2005); на 10-й Пущинской школе-конференции молодых ученых «Биология - наука XXI века» (г. Пущино, Московская область, 2006); Международной научно-практической конференции «Современные проблемы природопользования, охотоведения и звероводства» (г. Киров, 2007); на конференции молодых ученых «Актуальные проблемы экологии и эволюции в исследованиях молодых ученых» (г. Москва, 2008); на Всероссийской научно-практической конференции «50 лет мелатонину: итоги и перспективы исследований» (г. Санкт-Петербург, 2008); на II Съезде физиологов СНГ (г. Кишинев, Молдова, 2008), а таюке на заседании Учёного совета Института биологии КарНЦ РАН (г. Петрозаводск, 2008).

Положения, выносимые на защиту:

1. Видовые особенности реакции системы антиоксидантной защиты на БАВ у хищных млекопитающих (норка, лисица и песец) обусловлены экогенетическими различиями диких предковых видов животных.

2. Тканеспецифичность реакции АОС на изученные БАВ связана с функциональной ролью органа и особенностями влияния препаратов на метаболизм.

Публикации. По теме диссертации опубликовано 18 работ, в том числе 2 статьи в рецензируемых журналах.

Объем и структура работы. Диссертация изложена на 141 странице машинописного текста, содержит 8 таблиц и 29 рисунков. Работа состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов исследования, 6 глав результатов собственных исследований, обсуждения, заключения, выводов и списка литературы, который включает 205 наименований, из них 145 иностранных.

Заключение диссертации по теме «Физиология», Калинина, Светлана Николаевна

127 Выводы

1. Установлены видовые различия степени выраженности реакции АОС на БАВ у хищных млекопитающих (норка, лисица, песец). Это проявлялось большей чувствительностью системы антиоксидантной защиты норок и высокой степенью устойчивости АОС песцов.

2. Зафиксированы внутривидовые различия реакции АОС некоторых пород норок на витами н С, селенит натрия и мелакрил. Более высокая чувствительность антиоксидантов отмечается у норок стандартной породы (+/+).

3. Обнаружена тканевая специфика реакции АОС животных на БАВ. Она характеризуется функциональной ролью органа и особенностями действия препаратов на метаболизм тканей.

4. На хищных млекопитающих нами подтверждены данные, полученные ранее на лабораторных животных и свидетельствующие об антиоксидантных способностях использованных БАВ. Мелакрил не во всех случаях оказывал антиокислительное действие.

5. Выявлена более высокая степень чувствительности неферментативного звена АОС, в частности, небелковых тиоловых групп, к действию исследованных препаратов.

6. Показана возможность использования показателей АОС при исследовании эффективности применения различных БАВ.

Благодарности.

Выражаю глубокую и искреннюю признательность д.б.н. В.А. Илюхе, моему научному руководителю, к.б.н. Л.Б. Узенбаевой и к.б.н. H.JX Рендакову за ценные советы и рекомендации, а также сотрудникам лаборатории экологической физиологии животных за всестороннюю помощь при проведении экспериментальных исследований.

Заключение

Ранее было показано (Илюха, 2004), что функционирование АОС, как системы, участвующей в приспособительных реакциях организма к факторам внешней среды, обуславливается экологическими особенностями формирования вида.

Анализ межвидовых различий чувствительности АОС к БАВ показал высокую устойчивость данной системы песца - вида, сформировавшегося в суровых арктических условиях - по сравнению с лисицами и норками. Последние, наоборот, более подвержены действию БАВ, чем представители семейства Canidae. Так, при сравнении степени чувствительности АОС песцов и лисиц к высоким дозам жирорастворимых витаминов более сильная реакция на дополнительный витамин Е выявлена у песцов по сравнению с лисицами, тогда как витамин А привел к практически одинаковому количеству измененных показателей АОС у животных. Зафиксирована более высокая чувствительность антиоксидантов стандартных норок к селениту натрия наряду с меньшей восприимчивостью АОС лисиц и еще менее выраженной - песцов. Более подверженной воздействию мелакрила оказались антиоксиданты норок стандартного (+/+) и пастелевого (Ъ/Ъ) окрасов, в меньшей степени - серебристо-голубого (р/р) и песцов. Применение тироксина и мерказолила также не привело к существенной модификации функционирования АОС песцов.

Внутри вида среди нескольких пород норок таюке наблюдаются различия в реакции антиоксидантов: стандартный окрас (+/+), наиболее приближенный к дикому типу, характеризуется большей чувствительностью, что отмечено в экспериментах с витамином С и селенитом натрия. Тем не менее, ответная реакция АОС трёх пород норок на мелакрил выразилась в сходных изменениях показателей у норок стандартного (+/+) и пастелевого (iЪ/Ъ) окрасов наряду с меньшей чувствительностью серебристо-голубых норок (р/р). По всей вероятности, внутривидовые различия обусловлены изменением норм реакции отдельных физиологических систем, в частности,

АОС, в процессе промышленного разведения норок разных генотипов.

Выявленная нами тканеспецифичность реакции АОС животных на исследованные препараты определяется функциональной ролью органа и особенностями действия БАВ на метаболизм в тканях. Более выраженная реакция наблюдается со стороны органов, либо участвующих в метаболизме препаратов (печень, почки и лёгкие - селенит натрия), либо являющихся «мишенями» их действия (почки, сердце - тироксин; печень, лёгкие, мышцы - мелакрил (мелатонин)). Невключение БАВ в. обменные процессы тканей органов обуславливает отсутствие изменений в функционировании АОС, как в случае с жирорастворимыми витаминами, не повлиявшими на систему антиоксидантной защиты печени в связи с депонирующей функцией органа.

Тем не менее, почки, сердце и лёгкие, АОС которых подверглась воздействию тироксина и мерказолила, являются жизненно важными органами, вместе с тем не задействованными в метаболизме препаратов. Несмотря на то, что печень является органом-мишенью действия тиреоидных гормонов, тироксин и мерказолил не привели к значительным изменениям изученных показателей в данном органе.

Наиболее чувствительной к селениту натрия оказалась АОС печени, почек и лёгких животных, как органов, участвующих в выведении продуктов метаболизма селена из организма некоторых млекопитающих (Lopez, Preston, Pfander, 1969). Низкая чувствительность АОС норок, лисиц и песцов к селениту натрия отмечена для мышечных тканей.

Тканевая специфика реакции АОС норок и песцов на мелакрил выразилась в большей чувствительности печени, лёгких и мышечных тканей, что, вероятно, обусловлено стимуляцией мелатонином углеводного и липидного обменов в связи с подготовкой организма к зимним условиям (Nieminen et al., 2001).

На хищных млекопитающих нами подтверждены данные, полученные ранее на лабораторных животных и свидетельствующие об антиоксидантных способностях использованных БАВ. Мелакрил не во всех случаях оказывал антиокислительное действие. Так, в скелетной мышечной ткани стандартных и в почках пастелевых норок, обработанных мелакрилом, отмечен высокий уровень окислительного повреждения липидов, хотя другие авторы (Anisimov, 2003; Reiter et al., 1993, 2000) отмечают способность мелатонина снижать уровень ТБК-РП.

При оценке степени чувствительности компонентов АОС на препараты показано, что самыми подверженными воздействию БАВ оказались низкомолекулярные антиоксид анты, в частности, небелковые тиоловые группы, что, по всей вероятности, связано с их высокой реакционной способностью.

Таким образом, реакция системы антиоксидантной защиты на БАВ характеризуется видовой и тканевой спецификой, а также зависит от особенностей действия препаратов на организм животного. Объекты данного исследования - норки, лисицы и песцы клеточного разведения - обладают сезонностью биологических функций размножения, линьки и обмена веществ, оставшейся от диких предковых видов (Берестов, Кожевникова, 1981). Экологические особенности видов (норки - обитатели умеренных широт, лисицы имеют обширный географический ареал, песцы - выходцы из Арктики) и различия их систематики (отряд Carnivora: норки - сем. Mustelidae; лисицы и песцы - сем. Canidae) определяют механизмы функционирования АОС, как системы, участвующей в приспособлении организма к факторам внешней среды. Неспецифический характер реакции и высокая чувствительность системы антиоксидантной защиты к различным факторам среды позволяет использовать показатели данной системы для оценки эффективности применения различных БАВ в пушном звероводстве.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Калинина, Светлана Николаевна, 2009 год

1.Андерсон П.П., Аугшкалн Я.Я. Классификация биологически активных кормовых добавок в животноводстве и звероводстве // Биологически активные вещества в звероводстве, кролиководстве и пантовом оленеводстве: Сб.науч.тр — Т. 36 - М., 1989,-С. 170-179.

2. Анисимов В.Н. Мелатонин и эпиталамин тормозят процессы свободнорадикального окисления у крыс // ДАН,- 1995.- Т. 343, № 4,- С. 557-559.

3. Анисимов В.Н. Молекулярные и физиологические механизмы старения.— СПб.: Наука, 2003.-468 с.

4. Арушанян Э.Б. Участие эпифиза в антистрессовой защите мозга // Успехи физиологических наук 1996- Т. 27, № 3—С. 31—35.

5. Архипенко Ю.В., Джапаридзе JI.M., Гуткин Д.В. и др. Сравнительная оценка влияния недостаточности витамина Е на перекисное окисление липидов и транспорт Са2+ в сердечной и скелетной мышцах // Вопр. мед. хим.— 1987.— № 1 — С. 122-126.

6. Балакирев Н.А. Основы норководства —М.: Высшая школа, 2001.-287 с.

7. Балакирев Н.А. Отбор пушных зверей по эволюционно несвойственным видам кормов и низкопротеиновому кормлению // Информационный вестник ВОГиС — 2007.-Т. 11, №1.- С. 212-220.

8. Берестов В.А., Кожевникова JI.K. Ферменты крови пушных зверей— Д.: Наука, 1981,- 184 с.

9. Булатов А.А. Эндокринология и метаболизм.— М.: Наука, 1985. Т. 1, 2.

10. Ю.Виноградова И.А., Илюха В.А., Ильина Т.Н., Узенбаева Л.Б., Федорова А.С. Влияние мелатонина и эпиталона на антиоксидантную систему крыс зависит от светового режима // Патологическая физиология и экспериментальная терапия — 2006,-№3.-С. 22-26.

11. П.Владимиров Ю.А. Активированная хемилюминесценция и биолюминесценция как инструмент в медико-биологических исследованиях // Соросовский образовательный журнал.-2001.-Т. 7, № 1.-С. 16-23.

12. Владимиров Ю.А., Арчаков А.И. Перекисное окисление липидов в биомембранах.— М.: Наука, 1972.-272 с.

13. Галанцев В.П. Эволюция адаптаций ныряющих животных. Эколого- и морфофизиологические аспекты.-Д., 1977.- 189 с.

14. Геодакян В.А. Эволюционная теория пола // Природа.- 1998 —№ 4 —С. 60-69.

15. Дубинина Е.Е., Шугалей Н.В. Окислительная модификация белков // Усп. совр. биол,- 1993.-Т. 113, вып. 1,-С. 71-81.

16. Журавлёв А.И. Спонтанная биохемилюминесценция животных тканей // Биохемилюминесценция-М.: Наука, 1983.-С. 3-30.

17. Закарян Н.Е., Айвазян Н.М., Карагезян К.Г. Сравнительный анализ активности супероксиддисмутазы в тканях высших позвоночных // ДАН.- 2002 — Т. 382, № 2 — С. 264-266.

18. Зенков Н.К., Ланкин В.З., Менщикова Е.Б. Окислительный стресс. Биохимический и патофизиологический аспекты— М.: МАИК Наука Интерпериодика.- 2001 343 с.

19. Ильина Е.Д. Звероводство.- М.: Колос, 1975 288 с.

20. Ильина Т.Н., Белкин В.В., Баишникова И.В. Витамины А и Е в тканях млекопитающих различного экогенеза // Проблемы экологической физиологии пушных зверей Петрозаводск: КарНЦ РАН, 2004 - С. 38-45.

21. Илюха В.А. Антиоксидантные ферменты в физиологических адаптациях млекопитающих (сравнительно-видовой, онтогенетический и прикладной аспекты): Автореф. дис. д-рабиол. наук-Сыктывкар, 2004.-35 с.

22. Квартникова Е.Г. Физиологическая потребность норок в основных витаминах и их нормирование // Автореф. дис. . д. с.-х. наук.-М., 1999.-40 с.

23. Клиническая эндокринология // Руководство для врачей. Под ред. Старковой Н.Т.— М.: Медицина, 1991.-288 с.

24. Колдаева Е.М., Колдаев Н.А. Доместикация и хозяйственно полезные признаки у пушных зверей // Информационный вестник ВОГиС 2007 - Т. 11, № 1- С. 62-75.

25. Колдаева Е.М., Милованов Л.В., Трапезов О.В. Породы пушных зверей и кроликов М.: КолосС, 2003 - 240 с.

26. Комаров Ф.И., Даниляк И.Г., Цветкова О.А. Лечение мерказолилом больных хронической легочной недостаточностью // Врачебное дело — 1978 — № 5 С. 107— 111.

27. Коросов А.В., Горбач В.В. Компьютерная обработка биологических данных: Метод, пособие Петрозаводск: Изд-во ПетрГУ, 2007.-76 с.

28. Кулинский В.И. Активные формы кислорода и оксидативная модификация макромолекул: польза, вред и защита // Соросовский образовательный журнал— 1999,- №1 С. 2-7.

29. Кулинский В.И., Колесниченко Л.С. Биологическая роль глутатиона // Усп. совр. биол 1990,-Т. 110, вып.1.-с.20-33.

30. Макридина К.В. Теплопродукция стандартных и цветных норок // Вопросы звероводства 1967-Т. 1.-С. 39—46.

31. Меньшикова Е.Б., Зенков Н.К., Ланкин В.З., Бондарь И.А., Труфакин В.А. Окислительный стресс: патологические состояния и заболевания — Новосибирск: АРТА, 2008,-284 с.

32. Меньшикова Е.Б., Ланкин В.З., Зенков Н.К., Бондарь И.А., Круговых Н.Ф., Труфакин В.А. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты,- М.: Слово, 2006,- 556 с.

33. Наточин Ю.В. Водно-солевой гомоеостаз: эволюция и экология: Препринт научного доклада на VI Всесоюзн. Конф. по экологической физиологию Сыктывкар.- 1982,-С. 1-48.

34. Новикова Н., Киселев В., Резникова Е. Витамин роста для норок и для поросят // Животноводство России 2000.- №1,- С. 24—26.

35. Ноздрачев А.Д. Начала физиологии СПб.: Лань, 2004 - 1088 с.

36. Паначин Е.Ф., Кандрор В.И. Влияние частичной гепатэктомии на содержание ДНК, РНК и белка в печени кроликов при тиреоидиновом токсикозе // Бюлл. эксп. биол. мед.- 1971.- Т. 72, № 7.- С. 33.

37. Перельдик Н.Ш., Милованов Л.В., Ерин А.Т. Кормление пушных зверей,- М.: Колос, 1981.-335 с.

38. Пескин А.В. Взаимодействие активного кислорода с ДНК // Биохимия 1997.- Т. 62, вып. 12.-С. 1571-1578.

39. Петрова Г.Г., Изотова С.П., Берестов В.А. Закономерности депонирования витаминов A, Bl, В2 в организме пушных зверей // Очерки по физиологии пушных зверей 1987,-С. 84-96.

40. Рапопорт О.Л., Бернацкий В.Г., Худякова А.А. Мелакрил сокращает период выращивания зверей // Кролиководство и звероводство — 1990 —Т. 4.- С. 9—12.

41. Реймерс Н.Ф. Основные биологические понятия и термины.— М.: Просвещение, 1988.-319 с.

42. Рендаков Н.Л. Возрастная и сезонная динамика тиреоидных гормонов и катепсинов В и D у песцов (Alopex lagopus L.): Автореф. дисс. канд. биол. наук.— Петрозаводск, 2003.- 22 с.

43. Розен В.Б. Основы эндокринологии М.: Высшая школа, 1984.-336 с.

44. Сборник по технологии производства М., 1993 - 96 с.

45. Сегаль А.Н. Очерки экологии и физиологии американской норки.- 1975 262 с.

46. Скулачев В.П. Альтернативные функции клеточного дыхания // Соросовский образовательный журнал 1998-№ 8 — С. 2—7.

47. Слесаренко Н.А. Морфоадаптационные изменения костной системы пушных зверей при клеточном разведении // Механизмы адаптационных реакций пушных зверей 1984.-С. 69-77.

48. Соколовский В.В. Антиоксиданты в профилактике и терапии заболеваний // Международные медицинские обзоры 1993-№ 1.-С 11-14.

49. Соколовский В.В. Тиоловые соединения в биохимических механизмах жизнедеятельности // Тиоловые соединения в биохимических механизмах патологических процессов: Сб. науч. тр. Под ред. В.В. Соколовского — 1979 С. 5— 9.

50. Справочник по звероводству.- М., 1987 185 с.

51. Терновский Д.В. Биология Куницеобразных-М.: Наука, 1977.-235 с.

52. Терновский Д.В., Терновская Ю.Г. Экология Куницеобразных.- Новосибирск: Наука, 1994.-223 с.

53. Тиреоидные гормоны. Под ред. Туракулова Я.Х.-Ташкент, 1972 332 с.

54. Туманов И.Л. Биологические особенности хищных млекопитающих России.—СПб.: Наука, 2003,- 448 с.

55. Тютюнник Н.Н. Влияние токсических доз селенита натрия на некоторые морфологические и биохимические показатели крови норок // Вопросы звероводства,- 1971.-№ 3-С. 128-134.

56. Узенбаева Л.Б., Голубева А.Г., Илюха В.А., Тютюнник Н.Н. Особенности структуры лейкоцитов крови норок (Neovison vison Schr., 1777) различных генотипов//Информационный вестник ВОГиС.-2007-Т. 11,№ 1.-С. 155—161.

57. Федорова О.И. Доместикационные преобразования в ходе промышленного разведения американской норки (.Neovison vison Schr., 1777) // Информационный вестник ВОГиС,- 2007.- Т. 11, № 1,- С. 91-98.

58. Физиологическая потребность клеточных пушных зверей в витаминах и применение витаминных препаратов в звероводстве — Киров, 2003- 72 с.

59. Хавинсон В.Х., Баринов В.А., Арутюнян А.В., Малинин В.В. Свободнорадикальное окисление и старение —СПб.: Наука, 2003.-327 с.

60. Шарафетдинов Р.К. Потребность молодняка песцов в водорастворимых витаминах. Автореф. дис. канд. биол. наук, 2003.-24 с.

61. Abdelrahman М. М., Kincaid R. L. Effect of selenium supplementation of cows on maternal transfer of selenium to fetal and newborn calves // J. Dairy Sci- 1995,- Vol. 78. P. 625-630.

62. Aebi H.E., Wyss S.R. Acatalasemia. In: The metabolic basis of metabolic disease. N.-Y.: McGraw-Hill, 1978.-P. 1792-1807.

63. Amcngual J, Ribot J, Bonet ML, Palou A.Retinoic acid treatment increases lipid oxidation capacity in skeletal muscle of mice. // Obesity (Silver Spring).- 2008 Vol. 16, № 3 - P. 585-591.

64. Anisimov V.N. Effects of exogenous melatonin: a review // Toxicologic Pathology.— 2003.-Vol. 31,-P. 589-603.

65. Arthur J.R., McKenzie R.C., Beckett GJ. Selenium in the immune system. // J. Nutr — 2003,-Vol. 133,-P. 1457-1459.

66. Asha Devia S., Prathimaa S., Subramanyam M.V.V. Dietary vitamin E and physical exercise: II. Antioxidant status and lipofuscin-like substances in aging rat heart // Experimental Gerontology.-2003 .-Vol. 38,-P. 291-297.

67. Autor A.P., Stevens J.B. Mechanism of oxygen detoxication in neonatal rat lung tissue // Protochem. Photobiol.- 1978.-Vol. 28.-P. 775-780.

68. Bartness T.J., Demas G.E., Song C.K. Seasonal changes in adiposity: the roles of the photoperiod, melatonin and other hormones, and sympathetic nervous system // Exp. Biol. Med 2002,- Vol. 227, № 6,- P. 363-376.

69. Bears R.F., Sizes I.N. A spectral method for measuring the breakdown of hydrogen peroxide by catalase//J. Biol. Chem.- 1952-Vol. 195, № l.-P. 133-140.

70. Behrens W.A., Madere R. Effects of high ascorbic acid intake on the metabolism of catecholamines in the rat // J. Nutr.- 1980.- Vol. 110.- P. 720-724.

71. Bieguszewski H, Korowajczyk F. Changes in the activity of the thyroid gland in polar foxes as a function of age and varying temperatures of the environment // Pol. Arch. Weter.- 1975,- Vol. 17, № 4.- P. 649-658.

72. Birks J.D.S. Mink.-Oswestry, UK: Anthony Nelson, 1986.

73. Blanchard J., Tozer Th.N., Rowland M. Pharmacokinetic perspectives on megadoses of ascorbic acid // Am. J. Clin. Nutr.- 1997,- Vol. 66.- P. 1165-1171.

74. Blomhoff R., Blomhoff H.K. Overview of retinoid metabolism and function // J. Neurobiol-2006.- Vol. 66, № 7,-P. 606-630.

75. Bowry V.W., Ingold K.U. Extraordinary kinetic behavior of the a-tocopheroxyl (vitamin E) radical // J. Org. Chem.- 1995,- Vol. 60.- P. 5456-5467.

76. Boxer L.A., Watanabe A.M., Rister M., Besch H.R., Allen J., Baehner R.L. Correction of leukocyte function in Chediak-Higashi syndrome by ascorbate // The New England Journal of Medicine.- 1976.- Vol. 295,- P. 1041-1045.

77. Brigelius-Flohe R., Kelly F.G., Salonen J.T. et al. The European perspective on vitamin E: current knowledge and future research // Am. J. Clin. Nutr — 2002 Vol. 76 — P. 703— 716.

78. Brown K.M., Morrice Ph.C., Duthie G.G. Erythrocyte vitamin E and plasma ascorbate concentrations in relation to erythrocyte peroxidation in smokers and nonsmokers: dose response to vitamin E // Am. J. Clin. Nutr.- 1997 Vol. 65.- P. 496-502.

79. Burk R.F., Hill K.E., Awad J.A., Morrow J.D., Lyons P.R. Liver and kidney necrosis in selenium-deficient rats depleted of glutathione // Lab. Investig- 1995.- Vol. 72 P. 723-730.

80. Butler J.A., Thomson C.D., Whanger P.D., Robinson M.F. Selenium distribution in blood fraction of New Zealand women taking organic or inorganic selenium. // Am. J. Nutr — 1991,-Vol. 53.-P. 748-754.

81. Canids: foxes, wolves, jackals and dogs. Edited by Sillero-Zubiri C., Hoffmann M., Macdonald D.W. // IUCN The World Conservation Union, 2004, 430 p.

82. Carr, A., Frei, B. Does vitamin С act as a pro-oxidant under physiological conditions? // FASEB J.-1999.-Vol. 13.-P. 1007-1024.

83. Carter W. J., Benjamin W. S. Van der W., Faas F. H. Effect of experimental hyperthyroidism on protein turnover in skeletal and cardiac muscle as measured by l4C.tyrosine infusion // Biochem. J.- 1982,- Vol. 204,- P. 69-74.

84. Chambon P., A decade of molecular biology of retinoic acid receptors // FASEB J.— 1996,- Vol. 10.-P. 940-954.

85. Chan T.Y., Tang P.L. Characterization of the antioxidant effects of melatonin and related indoleamines in vitro // J. Pineal Res 1996.- Vol. 20.- P. 187-191.

86. Chattopadhyay S., Zaidi G., Das K., Chainy G.B. Effects of hypothyroidism induced by 6-n-propylthiouracil and its reversal by T3 on rat heart superoxide dismutase, catalase and lipid peroxidation // Indian J. Exp. Biol 2003.- Vol. 41, № 8,- P. 846-849.

87. Cheng W.-H., Valentine B.A., Lei X.G. High levels of dietary vitamin E do not replace cellular glutathione peroxidase in protecting mice from acute oxidative stress // J.Nutr — 1999.-Vol. 129.-P. 1951-1957.

88. Cline J.L., Czarnecki-Maulden G.L., Losonsky J.M., Sipe C.R., Easter R.A., Effect of increasing dietary vitamin A on bone density in adult dogs // J. Anim. Sci.- 1997.- Vol. 75,-P. 2980-2985.

89. Coombes J.S., Powers S.K., Rowell В., Hamilton K.L., Dodd S.L., Shanely R.A., Sen Ch.K., Packer L. Effects of vitamin E and a-lipoic acid on skeletal muscle contractile properties //J. Appl. Physiol.-2001,-Vol. 90.- P. 1424-1430.

90. Cruza A., Padillo F.J., Tunez I., Munoz C., Granados J., Pera-Madrazo C., Montilla-Lopez P. Melatonin protects against renal oxidative stress after obstructive jaundice in rats // European Journal of Pharmacology.- 2001.- Vol. 425- P. 135-139.

91. Dal-Pizzol F., Klamt F„ Benfato M.S., Bernard E.A., Moreira J.C. Retinol supplementation induces oxidative stress and modulates antioxidant enzyme activities in rat Sertoli cells. // Free Radic. Res.- 2001.-Vol. 34, № 4.- P. 395-404.

92. Drazen D.L., Bilu D., Bilbo S.D., Nelson R.J. Melatonin enhancement of splenocyte proliferation is attenuated by luzindole, a melatonin receptor antagonist // Am. J. Physiol.-2001.-Vol. 280.-P. 1476-1482.

93. Dunstone N. The mink London: T&AD Poyster natural history, 1993.- 232 p.

94. Eckhoff C., Collins M.D., Nau H., Human plasma all-trans-, 13-cis- and 13-cis-4-oxoretinoic acid profiles during subchronic vitamin A supplementation: comparison to retinol and retinyl ester plasma levels//J. Nutr- 1991.-Vol. 121-P. 1016-1025.

95. Evans H.M., Bishop K.S. On the existence of a hitherto unrecognized dietary factor essential for reproduction // Science.- 1922 — Vol. 56.- pp.650-651.

96. Forsberg M., Fougner J.A., Hofmo P.O., Einarsson E.J. Effect of melatonin implants on reproduction in the male silver fox (Vulpes vulpes) // Journal of Reproduction and Fertility.- 1990.-Vol. 88.- P. 383-388.

97. Fridovich I. Oxygen toxicity: a radical explanation // J. Exp. Biol 1998.- Vol. 201,- P. 1203-1209.

98. Fridovich I. Superoxide dismutases // J. Biol. Chem.- 1989.- Vol. 264, №5 P. 7761-7764.

99. Goodman D.S., Plasma Retinol-binding Protein, in: Sporn M.B., Roberts A.B., Goodman D.S. (Eds.), The Retinoids, Academic Press, Vol. 2, Orlando, FL, 1984 pp. 41-88.

100. Gredilla R., Baija G., Lopez-Torres M. Thyroid hormone-induced oxidative damage on lipids, glutathione and DNA in the mouse heart // Free Radic. Res.- 2001-Vol. 35, №4,-P. 417-425.

101. Guerrero A., Pamplona R., Portero-Otin M., Barja G., Lopez-Torres M. Effect of thyroid status on lipid composition and peroxidation in the mouse liver // Free Radic. Biol. Med.-1999.-Vol. 26, №1-2,-P. 73-80.

102. Gutteridge J. M. C. Lipid peroxidation and antioxidants as biomarkers of tissue damage // Clinical Chemistry.- 1995.-Vol. 41, № 12,- P. 1819-1828.

103. Hagen E, Myhre AM, Smeland S, Halvorsen B, Norum KR, Blomhoff R. Uptake of vitamin A in macrophages from physiologic transport proteins: role of retinol-binding protein and chylomicron remnants // J. Nutr. Biochem.— 1999 Vol. 10, № 6 — P. 345— 352.

104. Halliwell В., Whiteman H., Measuring reactive species and oxidative damage in vivo and in cell culture: how should you do it and what do the results mean? // British Journal of Pharmacology.- 2004- Vol. 142-P. 231-235.

105. Hassan H.M. Biosynthesis and regulation of superoxide dismutases // Free Radic. Biol, med.- 1988,- Vol. 5.- P. 377-385.

106. Hawkes W.C., Keim N.L. Dietary selenium intake modulates thyroid hormone and energy metabolism in men // J. Nutr.- 2003,- Vol. 133 P. 3443-3448.

107. Herbert V. Introduction of the symposium: prooxidant effect of antioxidant vitamins//J. Nutr.- 1996.-Vol. 126,-pp. 1197-1200.

108. Herrera E., Barbas C. Vitamin E: action, metabolism and perspectives // J. Physiol. Biochem.-2001.-Vol. 57, № l.-P. 43-56.

109. Hill K.E., Burk R.F., Lane J.M. Effect of selenium depletion and repletion on plasma glutathione and glutathione-dependent enzymes in the rat // J. Nutr 1987.— Vol. 117-P. 99-104.

110. Horwitt M.K. The promotion of vitamin E // J. Nutr.- 1986 Vol. 116.- P. 1371— 1377.

111. IIu G., Zhang X., Chen J., Peto R., Campbell Т. C., Cassano P. A. Dietary vitamin С intake and lung function in rural China // Am. J. Epidemiol- 1998 Vol. 148 - P. 594-599.

112. Ip C. Lessons from basic research in selenium and cancer prevention // J. Nutr.— 1998.-Vol. 128.-P. 1845-1854.

113. Irving L., Krog J. Body temperatures of arctic and subarctic birds and mammals // J. Appl. Physiol.- 1954.- Vol. 6.- P. 667-680.

114. Jacobs M., Frost C. Toxicological effects of sodium selenite in Sprague-Dawley rats // J. Toxicol. Environ. Health.- 1981.- Vol. 8.-P. 575-585.

115. Kim Y.Y., Mahan D.C. Comparative effects of high dietary levels of organic and inorganic selenium on selenium toxicity of growing-finishing pigs // J. Anim. Sci.— 2001a.-Vol. 79.-P. 942-948.

116. Kim Y.Y., Mahan D.C. Effect of dietary selenium source, level, and pig hair color on various selenium indices // J. Anim. Sci 2001b.- Vol. 79 - P. 949-955.

117. Kitabchi A.E., Challoner D.R., Williams R.H. Respiration and lipid peroxidation in tocopherol deficient rat hearts // Proc. Soc. Exp. Biol. Med.— 1968 — Vol. 127 P. 647-650.

118. Klir J.J., Heath J.E. Metabolic rate and evaporative water loss at different ambient temperatures in two species of fox: the red fox (Vulpes vulpes) and the arctic fox (Alopex lagopus) И Сотр. Biochem. Physiol.- 1992.- Vol. 101 A, № 4,- P. 705-707.

119. Kohrle J., Jakob F., Contempre В., Dumont J. E. Selenium, the thyroid, and the endocrine system // Endocrine Reviews 2005 - Vol. 26, № 1- P. 944—984.

120. Kolleck I., Sinha P., Rustow B. Vitamin E as an antioxidant of the lung mechanisms of vitamin E delivery to alveolar type II cells // Am. J. Respir. Crit. Care Med.- 2002,- Vol. 166,- P. 62-66.

121. Korhonen H. Regulation of energy economy in raccoon dogs and blue foxes: a process of dynamic interactions. // Сотр. Biochem. Physiol 1988,- Vol. 91 A, № 2 - P. 263-268.

122. Lee Ch.-Y.J., Wan J.M.-F. Vitamin E supplementation improves cell-mediated immunity and oxidative stress of asian men and women // J. Nutr-2000.— Vol. 130 — P. 2932-2937.

123. Li Y., Schellhorn H.E. New developments and novel therapeutic perspectives for vitamin С // J. Nutr.-2007.- Vol. 137.- P. 2171-2184.

124. Lopez P. L., Preston R. L., Pfander W. H. Whole-body retention, tissue distribution and excretion of sclenium-75 after oral and intravenous administration in lambs fed varying selenium intakes // J. Nutr.- 1969 Vol. 97 — P. 123-132.

125. Lowry O.H., Rosenbrough N.J., Farr A.L., Randan R.J. Protein measurement with the Folin phenol reagent II J. Biol. Chem.- 1951- Vol. 193, № 1,- P. 265-275.

126. Mahan D.C., Parrett N.A. Evaluating the efficacy of selenium-enriched yeast and sodium selenite on tissue selenium retention and serum glutathione peroxidase activity in grower and finisher swine // J. Anim. Sci 1996.- Vol. 74- P. 2967-2974.

127. Mahan D.C. Effect of organic and inorganic selenium sources and levels on sow colostrums and milk selenium content // J. Anim. Sci- 2000.- Vol. 78 P. 100-105.

128. Mahan D.C., Kim Y.Y. Effect of inorganic or organic selenium at two dietary levels on reproductive performance and tissue selenium concentrations in first-parity gilts and their progeny//J. Anim. Sci 1996- Vol. 74.-P. 2711-2718.

129. Marshall K.-A., Reiter R.J., Poeggeler В., Aruoma O.I., Halliwell B. Evaluation of the antioxidant activity of melatonin in vitro // Free Radic. Biol. Med 1996 — Vol. 21, №3.- P. 307-315.

130. Matkovics В., Novak R., Hanh H.D., Szabo L., Varga Sz.I. A comparative study of some more important experimental animal peroxide metabolism enzymes // Сотр. Bioehem. Physiol.- 1977.-Vol. 56b.-P. 397-402.

131. Meydani S.N., Meydani M., Rail L.C., Morrow F., Blumberg J.B. Assessment of the safety of high-dose, short-term supplementation with vitamin E in healthy older adults // Am. J. Clin. Nutr.- 1994.- Vol. 60.- P. 704-709.

132. Misra H.P., Fridovich F. The role of superoxide anion in the autoxidation of epinephrine and a simple assay for superoxide dismutase // J. Biol. Chem- 1972 Vol. 247, № 10.-P. 3170-3175.

133. Munday R., Winterboume C.C. Reduced glutathione in combination with superoxide dismutase as an important biological antioxidant defense mechanism // Bioehem. Pharmacol.- 1989,-Vol.38.-P. 4349-4352.

134. Mustonen A.-M. Seasonality, photoperiod and nutritional status in the control of endocrinological weight-regulation-University of Joensuu, 2003, 211 p. II University of Joensuu, PhD Dissertations in Biology, n:o 18. ISSN 1457-2486.

135. Nelson R.J., Demas G.E. Role of melatonin in mediating seasonal energetic and immunologic adaptations // Brain Research Bulletin 1997 - Vol.44, № 4-P. 423-430.

136. Nieminen P., Kiikela R., Mustonen A.-M., Hyvarinen H., Asikainen J. Exogenous melatonin affects lipids and enzyme activities in mink (Mustela vison) liver // Сотр. Bioehem. Physiol. Part С 128.- 2001.- P. 203-211.

137. Okutan H., Savas C., Delibas N. The antioxidant effect of melatonin in lung injury after aortic occlusion-reperfusion // Interact. CardioVasc. Thorac. Surg 2004 — Vol. 31. P. 519-522.

138. Palace V.P., Hill M.F., Farahmand F., Singal P.K. Mobilization of antioxidant vitamin pools and hemodynamic function after myocardial infarction // Circulation.— 1999.-Vol. 99.-P. 121-126.

139. Podoll K.L., Bernard J.B., Ullrey D.E.,.DeBar S.R., Ku P.K., Magee W.T. Dietary selenate versus selenite for cattle, sheep, and horses // J. Anim. Sci — 1992 Vol. 70 - P. 1965-1970.

140. Prestrud P. Adaptations by the arctic fox (Alopex lagopus) to the polar winter U Arctic.- 1991.-Vol. 44, No 2.-P. 132-138.

141. Raila J., Buchholz I., Aupperle H., Raila G., Schoon H.-A., Schweigert F.J. The distribution of vitamin A and retinol-binding protein in the blood plasma, urine, liver and kidneys of carnivores // Vet. Res 2000.- Vol. 31.- P. 541-551.

142. Reiter R.J. Interactions of the pineal hormone melatonin with oxygen-centered free radicals: a brief review // Brazil. J. Med. Biol. Res.- 1993-Vol. 26 P. 1141-1155.

143. Reiter R.J., Tan D., Osuna C., Gitto E. Actions of Melatonin in the Reduction of Oxidative Stress // J. Biomed. Sci.- 2000,- Vol. 7.- P. 444-458.

144. Reiter R.J., Tan D., Terron M. P., Flores L.J., Czarnocki Z. Melatonin and its metabolites: new findings regarding their production and their radical scavenging actions // Acta Biochimika Polonika 2007,- Vol. 54, № I.- P. 1-9.

145. Ricciarelli, R., Zingg, J.-M., Azzi, A. Vitamin E: protective role of a Janus molecule // FASEB J.- 2001.- Vol. 15,- P. 2314-2325.

146. Rojas C., Cadenas S., Perez-Campo R., Lopez-Torres M., Baija G. Effect of vitamin С on antioxidants, lipid peroxidation, and GSH system in the normal guinea pig heart // J. Nutr. Sci. Vitaminol.- 1994,- Vol. 40, № 5.- P. 411-420.

147. Rose J., Stormshak F., Oldfield J., Adair J. Induction of winter fur growth in mink {Mustela vison) with melatonin // Journal of animal science — 1984.- Vol. 58, № 1.

148. Saicic Z.S., Mijalkovic D.N., Nikolic A.L., Blagojevic D.P., Spasic M.B. Effect of thyroxine on antioxidant defense system in the liver of rats of different age // Physiol. Res.- 2006,-Vol. 55.-P. 561-568.

149. Sawant B.U., Nadkarni G.D., Thakare U.R., Joseph L.J., Rajan M.G. Changes in lipid peroxidation and free radical scavengers in kidney of hypothyroid and hyperthyroid rats // Indian J. Exp. Biol.- 2003.- Vol. 41, № 11.- P. 1334-1337.

150. Scholander P.F., Hock R., Walters V., Irving L. Adaptations to cold in arctic and tropical mammals and birds in relation to body temperature, insulation, and basal metabolic rate//Biol. Bull.- 1950,-Vol. 99,-P. 259-271.

151. Schrauzer G.N. Nutritional selenium supplements: product types, quality, and safety // Journal of the American College of Nutrition.- 2001.- Vol. 20, № 1.- P. 1-4.

152. Schwarz K., Foltz C.M. Selenium as an integral part of factor 3 against dietary necrotic liver degeneration // J. Am. Chem. Soc 1957 - Vol. 79 - P. 3292-3293.

153. Schweigert F.J., Buchholz I. Vitamin A metabolism in carnivores with special reference to fur bearing animals // Scientifur 1995 - Vol. 19, № 4 — P. 305-307.

154. Schweigert F.J., Ryder O.A., Rambeck W.A., Zucker H. The majority of vitamin A is transported as retinyl esters in the blood of most carnivorcs // Сотр. Biochem. Physiol.- 1990,- Vol. A 95,- P. 573-578.

155. Schweigert FJ, Zucker H. Individual differences in the vitamin A metabolism of the order Carnivora — a review. // Berl. Munch. Tierarztl. Wochenschr- 1991,— Vol. 104(3).-P. 89-90.

156. Sedlak J., Lindsay R.H. Estimation of total, protein-bound and non-protein sulfhydryl groups in tissue with Ellman's reagent. // Anal. Biochem 1968 - Vol. 25 - P. 192-205.

157. Seymen H.O., Civelek S., Seven A., Yigit G., Hatcmi H., Burcak G. Iron supplementation in experimental hyperthyroidism: effects on oxidative stress in skeletal muscle tissue // Yonsei Med J.- 2004,- Vol. 45, №3.- P. 413-418.

158. Shen H., Yang C., Liu J., Ong C. Dual role of glutathione in selenite-induced oxidative stress and apoptosis in human hepatoma cells // Free Radic. Biol. Med 2000.— Vol. 28, № 7.-P. 1115-1124.

159. Simms W., Ross P.S. Vitamin A physiology and its application as a biomarker of contaminant-related toxicity in marine mammals: a review // Toxicology and Industrial Health.-2000.-Vol. l.-pp. 291-302.

160. Smeland S., Bjerknes Т., Malaba L., Eskild W., Norum K.R., Blomhoff R. Tissue distribution of the receptor for plasma retinol-binding protein // Biochem. J — 1995.— Vol. 305,-P. 419-424.

161. Souness J.E., Stouffer J.E., de Sanchez V.Ch. The effect of selenium-deficiency on rat fat-cell glucose oxidation // Biochem. J 1983 - Vol. 214,- P. 471-477.

162. Thrift T.A., Bernal A., Lewis A.W., Ncuendorff D.A., Willard C.C., Randel R.D. Effects of induced hypothyroidism or hyperthyroidism on growth and reproductive performance of Brahman heifers // J. Anim. Sci.- 1999 Vol. 77 - P. 1833-1843.

163. Tiwary A.K., Stegelmeier B.L., Panter K.E., James L.F., Hall J.O. Comparative toxicosis of sodium selenite and selenomethionine in lambs // J. Vet. Diagn. Invest — 2006.-Vol. 18.-P. 61-70.

164. Traber M.G., Rader D., Acuff R.V., Ramakrishnan R., Brewer H.B., Kayden H.J. Vitamin E dose-response studies in humans with use of deuterated RRR-a-tocopherol // Am. J. Clin. Nutr.- 1998.-Vol. 68,- P. 847-853.

165. Tsao C.S., Leung P.Y., Young M. Effect of dietary ascorbic acid intake on tissue vitamin С in mice // J. Nutr- 1987,- Vol. 117,- P. 291-297.

166. Underwood L.S. The bioenergetics of the arctic fox (Alopex lagopus L.) // Ph.D. Thesis, Pennsylvania State University, University Park 1971.

167. Ustundag B. et al. Protective Effect of melatonin on antioxidative system in experimental ischemia-reperfusion of rat small intestine // Cell. Physiol. Biochem.— 2000.-Vol. 10.-P. 229-236.

168. Uthus E.O., Yokoi K., Davis C.D. Selenium deficiency in fisher-344 rats decreases plasma and tissue homocysteine concentrations and alters plasma homocysteine and cysteine redox status // J. Nutr.- 2002.- Vol. 132 P. 1122-1128.

169. Venditti P., Balestrieri M., Di Meo S., De Leo T. Effect of thyroid state on lipid peroxidation, antioxidant defences, and susceptibility to oxidative stress in rat tissues // J Endocrinol.- 1997-Vol. 155, №1,-P. 151-157.

170. Venditti P., De Rosa R., Di Meo S. Effect of thyroid state on susceptibility to oxidants and swelling of mitochondria from rat tissues // Free Radic. Biol. Med 2003 — Vol. 35, №5.- P. 485-494.

171. Wahlstrom R.C., Goehring T.B., Johnson D.D., Libel G.W., Olson O.E., Palmer I.S., Thaler R.C. The relationship of hair color to selenium content of hair and selenosis in swine //Nutr. Rep. Int.- 1984,-Vol. 29.-P. 143-147.

172. Wang X., Quinn P.J. Vitamin E and its function in membranes // Prog. Lipid Res 1999.- Vol. 38, № 4.- P. 309-336.

173. Wendler Ch.C., Schmoldt A., Flentke G.R., Case L.C., Quadro L., Blaner W.S., Lough J., Smith S.M. Increased fibronectin deposition in embryonic hearts of retinol-binding protein-null mice // Circ. Res 2003.- Vol. 92 - P. 920-928.

174. Yang N.Y.J., Desai A.D. Effect of high levels of dietary vitamin E on liver and plasma lipids and fat soluble vitamins in rats // J. Nutr.- 1977.- Vol. 107 P. 1418-1426.

175. Yeh J.-Y., Gu Q.-P., Beilstein M.A., Forsberg N.E., Whanger P.D. Selenium influences tissue levels of selenoprotein W in sheep // J. Nutr- 1997,- Vol. 127,- P. 394-402.

176. Zachman R.D. Role of vitamin A in lung development // J. Nutr— 1995 — Vol. 125,-P. 1634-1638.

177. Zaidi S.M., Al-Qirim T.M., Banu N. Effects of antioxidant vitamins on glutathione depletion and lipid peroxidation induced by restraint stress in the rat liver // Drugs R. D.- 2005,- Vol. 6, № 3,- P. 157-165.

178. Zang L.Y., Cosma G., Gardner H., Vallynathan V. Scavenging of reactive oxygen species by melatonin // Biochim. Biophys. Acta 1998 - Vol. 1425.- P. 467-477.

179. Zile M.H., Bunge E.C., Deluca H.F. On the physiological basis of vitamin A-stimulated growth // J. Nutr- 1979,- Vol. 109,- P. 1787-1796.