Антиоксидантные ферменты в физиологических адаптациях млекопитающих: Сравнительно-видовой, онтогенетический и прикладной аспекты тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.13, доктор биологических наук Илюха, Виктор Александрович

• Илюха, Виктор Александрович
• доктор биологических наук
• 2003

Оглавление диссертации доктор биологических наук Илюха, Виктор Александрович

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

АКТУАЛЬНОСТЬ ПРОБЛЕМЫ.

ЦЕЛЬ И ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЯ.

НАУЧНАЯ НОВИЗНА.

ПРАКТИЧЕСКАЯ ЗНАЧИМОСТЬ РАБОТЫ.

АПРОБАЦИЯ РАБОТЫ.

ПОЛОЖЕНИЯ, ВЫНОСИМЫЕ НА ЗАЩИТУ.

СТРУКТУРА И ОБЪЕМ РАБОТЫ.;.

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Понятое «адаптация». Типы адаптивных реакций.

1.2. Биологическая роль антиоксидантных ферментов и их локализация в клетке.

1.3. Распределение антиоксидантных ферментов в органах животных.

1.4. Изменения активности антиоксидантных ферментов у млекопитающих в онтогенезе.

1.5. Изменения активности антиоксидантных ферментов при физиологических нагрузках.

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.

2.1. Используемые животные.

2.2. Методики исследования.

2.3. Математические методы анализа результатов.

ОСНОВНЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ.

ГЛАВА 3. СИСТЕМА АНТИОКСИДАНТНЫХ ФЕРМЕНТОВ В ВИДОВЫХ АДАПТАЦИЯХ МЛЕКОПИТАЮЩИХ.

3.1. активность сод и каталазы в тканях различных органов млекопитающих.

3.1.1. Отряд грызуны (Rodentia).

3.1.2. Отряд хищные (Carnivora), Семейство псовые (Canidae).

3.1.3. Отряд хищные (Carnivora), Семейство куньи (Mustelidae).

3.2. Активность СОД в эритроцитах различных видов хищных млекопитающих.

ГЛАВА 4. СТАНОВЛЕНИЕ СИСТЕМЫ АНТИОКСИДАНТНЫХ ФЕРМЕНТОВ В ОРГАНАХ НОРОК И ПЕСЦОВ В ПОСТНАТАЛЬНОМ ОНТОГЕНЕЗЕ.

4.1. АКТИВНОСТЬ СОД И КАТАЛАЗЫ В РАННЕМ ПОСТНАТАЛЬНОМ ОНТОГЕНЕЗЕ у НОРОК.

4.2. АКТИВНОСТЬ СОД И КАТАЛАЗЫ В РАННЕМ ПОСТАНАТАЛЬНОМ ОНТОГЕНЕЗЕ у ПЕСЦОВ.

4.3. АКТИВНОСТЬ СОД И КАТАЛАЗЫ В ПОЗДНЕМ ПОСТНАТАЛЬНОМ ОНТОГЕНЕЗЕ У ПЕСЦОВ.

ГЛАВА 5. ВЛИЯНИЕ ГЕНОТИПИЧЕСКИХ ФАКТОРОВ И ФАКТОРОВ СРЕДЫ НА СИСТЕМУ АНТИОКСИДАНТНЫХ ФЕРМЕНТОВ В ТКАНЯХ ОРГАНОВ НОРОК И ПЕСЦОВ.

5.1. ИЗМЕНЕНИЕ АКТИВНОСТИ АНТИОКИДАНТНЫХ ФЕРМЕНТОВ У НОРОК И ПЕСЦОВ НА РАЗНЫХ СТАДИЯХ РЕПРОДУКТИВНОГО ЦИКЛА.

5.2. влияние голодания на активность СОД и каталазы в тканях органов норок и песцов.

5.3. активность СОД и каталазы в тканях органов песцов из малых и больших пометов.

5.4. активность СОД и каталазы в тканях органов норок при алеутской болезни.

5.5. Изменение активности эритроцитарной СОД у норок и песцов при лактационном истощении и у норок-стригунов.

ГЛАВА 6. ИСПОЛЬЗОВАНИЕ СИСТЕМЫ АНТИОКСИДАНТНЫХ ФЕРМЕНТОВ ПРИ ИЗУЧЕНИИ БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫХ ВЕЩЕСТВ И ВИТАМИНА Е.

6.1. влияние янтарной кислоты на активность СОД и каталазы в ткани печени у норок.

6.2. Влияние мидийного гидролизата на активность СОД и каталазы в ткани печени норок в норме и при алеутской болезни

6.3. Влияние дополнительного потребления витамина Е на активность СОД и каталазы в ткани печени песцов.

6.5. ИЗМЕНЕНИЕ АКТИВНОСТИ СОД В ЭРИТРОЦИТАХ РАЗЛИЧНЫХ ВИДОВ МЛЕКОПИТАЮЩИХ ПРИ ИСПОЛЬЗОВАНИИ БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫХ ВЕЩЕСТВ 182 6.5.1 . Янтарная кислота.

6.5.2. Дополнительный витамин Е.

6.5.3. Мидийный гидролизат.

ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Антиоксидантные ферменты в физиологических адаптациях млекопитающих: Сравнительно-видовой, онтогенетический и прикладной аспекты»

АКТУАЛЬНОСТЬ ПРОБЛЕМЫ

Адаптация является фундаментальной особенностБю всех"существующих на> Земле живых организмов. Рамки настоящего исследования не позволяют сделать ссылки на всех отечественных и зарубежных ученых, внесших значительный вклад в изучение различных аспектов проблемы адаптации к самым разнообразным: условиям жизни. Адаптация осуществляется на различных; уровнях - от клеточного, до организменного и популяционного. В последние годы накапливается все больше данных об участии в приспособительных реакциях антиоксидантных ферментов, основной функцией которых является поддержание на стационарном уровне концентрации активных форм кислорода, необходимых для перекисного окисления липидов и ряда других биохимических процессов в клетке (Барабой, 1989; Владимиров, 2000; Владимиров, Арчаков, 1972; Зенков, Ланкин, Меньшикова, 2001). Супероксиддисмутаза (СОД) и катал аза являются ключевыми ферментами, защищающими клетки от активных форм кислорода, с действием которых связан ряд патологических нарушений (Дубинина, 1992;:Зенков, Ланкин, Меныцикова; 2001; Кулинский, 1999; Aebi; Wiss, 1978; Fridovich, 1978, 1999). Имеется достаточно обширная, литература, характеризующая роль антиоксидантных ферментов в механизмах устойчивости животных к токсическому действию кислорода в онтогенетическом и сравнительно-видовом аспектах (Frank et al., 1978; Marklund, 1984; Perez-Campo et al., 1993; Sohal, Orr, 1992). Показатели активности антиоксидантных ферментов; широко используются как тест при окислительном стрессе и патологических процессах (Зенков, Ланкин, Меньшикова, 2001). Большинство исследований выполнены на человеке и лабораторных животных, которые в результате длительного (в течение многих поколений) выращивания в условиях неволи утратили многие физиолого-биохимические особенности, характерные для их диких предковых видов, что не позволяет экстраполировать их на млекопитающих. Исследование адаптивных механизмов эволюци-онно сформировавшихся в различных экологических условиях у животных; позднее введенных в зоокультуру и не утративших черт своих диких предко-вых видов (Берестов; 1971; Берестов, Кожевникова, 1981), позволяет более полно изучить роль антиоксидантной системы в физиологических адаптациях.

Одним из подходов для выявления роли системы антиоксидантных ферментов в адаптациях являются сравнительно-видовые исследования млекопитающих, различающихся как систематически, так и по особенностям экогенеза (Раушенбах, 1985). Анализ становления системы в процессе онтогенеза позволяет раскрыть адаптивные экологически обусловленные механизмы, формирующиеся у организма в этот период. Изучение ферментов антиоксидантной системы при различных патологических процессах, измененном функциональном состояния организма и под влиянием биологически активных веществ дает возможность выявить адаптивные резервы антиоксидантной системы - «норму реакции» системы у каждого из видов.

Настоящая работа посвящена изучению функционирования системы антиоксидантных ферментов в органах и тканях восьми видов млекопитающих, часть из которых близки систематически, но различаются по экогенезу. Оставшаяся от диких предковых видов сезонность размножения пушных зверей позволяет выявить особенности участия данной системы в гено- и фенотипиче-ских адаптациях, а также раскрыть эволюционно сформировавшиеся механизмы адаптации у видов млекопитающих, которые различаются по экологической специализации. Актуальность разрабатываемой проблемы определяется использованием в практике пушного звероводства полученных сведений о роли антиоксидантной системы в адаптациях для контроля за состоянием здоровья хозяйственно-полезных млекопитающих и корректного проведения профилактических и терапевтических мероприятий с использованием биологически активных веществ и антиоксидантов для повышения устойчивости и показателей воспроизводства.

Настоящая работа выполнялась в рамках Программы Отделения общей биологии РАН, международного проекта (Россия - Финляндия - Польша) и получала поддержку Российского фонда фундаментальных исследований и Федеральной целевой программы «Интеграция» (per. № 637).

ЦЕЛЬ И ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЯ

Основной целью настоящей работы являлось исследование общих закономерностей функционирования системы антиоксидантных ферментов, роли в физиологических адаптациях и становления в постнатальном онтогенезе у млекопитающих, различающихся по экологическим особенностям их диких предковых видов и сохранивших эволюционно сформированные особенности адаптации к экологическим нишам. Для решения этой проблемы были поставлены следующие задачи:

• сравнительное изучение активности супероксиддисмутазы и каталазы в тканях органов и эритроцитах крови различающихся по экогенезу восьми видов млекопитающих (песца, лисицы, енотовидной собаки, норки, хорька, шиншиллы, нутрии и белых беспородных крыс);

• выявить динамику становления системы антиоксидантных ферментов в период раннего постнатального онтогенеза у экологически различающихся видов (песца и норки);

• оценить роль генотипических и средовых факторов в функционировании антиоксидантной системы;

• выяснение влияния биологически активных веществ и витамина Е на состояние антиоксидантной системы в норме и при коррекции патологических состояний у пушных зверей.

НАУЧНАЯ НОВИЗНА

Анализ межвидовых различий состояния антиоксидантных ферментов впервые показал, что даже в условиях клеточного разведения сохранены эво-люционно сформировавшиеся специфические механизмы адаптаций, характерные для диких предковых видов животных, различающихся по экогенезу. У амфибионтного вида - нутрии, и впадающей в прерывистую спячку енотовидной собаки обнаружен высокий общий уровень активности каталазы в большинстве тканей органов, что связано с гипоксией при нырянии и снижением метаболизма во время зимнего сна. Сравнительный анализ активности в тканях различных органов выявил самую высокую активность в тканях печени у всех исследованных видов, за исключением шиншиллы, для которой характерно проявление максимальной активности каталазы в почках.

Впервые установлено более раннее формирование функций антиокси-дантной системы у песцов, по сравнению с норками, что связано с эволюцион-но сформировавшейся спецификой адаптации песцов к условиям Севера. Выявлена органоспецифичность становления системы антиоксидантных ферментов в постнатальном онтогенезе.

Впервые показано, что однонаправленная реакция антиоксидантной системы в тканях органов и эритроцитах зависит от воздействующего фактора (голодание, янтарная кислота), что позволяет использовать эритроциты в качестве маркера антиоксидантной системы у животных. Системный анализ взаимосвязей между антиоксидантными ферментами и другими физиолого-биохимическими гематологическими показателями животных позволил установить, что наряду с оценкой абсолютных величин целесообразно учитывать количество и силу коррелятивных связей, которые характеризуют напряженность работы адаптивной системы в целом. и

ПРАКТИЧЕСКАЯ ЗНАЧИМОСТЬ РАБОТЫ

Высокая чувствительность системы антиоксидантных ферментов к факторам среды позволяет использовать их для целей физиолого-биохимического мониторинга. Применение полученных результатов исследования участия ан-тиоксидантной системы в адаптивных механизмах используется для контроля за состоянием животных разводимых в промышленных комплексах, является необходимым условием для обеспечения сохранности поголовья и повышения продуктивности стада.

На основании материалов разработаны рекомендации по физиолого-биохимическому контролю за состоянием здоровья пушных зверей («Мониторинг физиологического состояния пушных зверей в различные биологические периоды».- Петрозаводск, 2000.- 25 е.), а также по использованию ряда биологически активных веществ в практике звероводства («Рекомендации по использованию энергостима в промышленном звероводстве».- Петрозаводск, 1993- 18 е., «Рекомендации по использованию мидийного гидролизата в промышленном звероводстве» .- Петрозаводск, 2000 - 17 е.). Полученные материалы используются при чтении лекционных курсов для студентов Петрозаводского государственного университета.

АПРОБАЦИЯ РАБОТЫ

Материалы работы доложены и обсуждались на 1(Х1) и XII международных совещаниях по эволюционной физиологии (СПб, 1996, 2001), съезде физиологов Сибири и Дальнего востока (Новосибирск, 1997), съездах Международной ассоциации ученых-звероводов (Варшава, 1996, Кастория, 2000), 3-м международном симпозиуме по физиологии и этологии диких животных и животных в зоопарках (Erkner, Германия, 2000), съезде Российского физиологического общества (Казань, 2001), VI и VII съездах териологического общества (Москва, 1999, 2003), 7-м симпозиуме «Витамины и добавки в питании человека и животных» (Jena, Германия, 1999) и 27 других всероссийских и международных научных и научно-практических конференциях и симпозиумах.

ПОЛОЖЕНИЯ, ВЫНОСИМЫЕ НА ЗАЩИТУ

Межвидовые различия системы антиоксидантных ферментов у представителей отряда грызунов (нутрии, шиншиллы, крысы), отряда хищных - семейства псовых (лисицы, песца, енотовидной собаки) и семейства куньих (норки и хорька), являются проявлением эволюци-онно сформировавшихся специфических механизмов адаптаций, характерных для диких предковых видов животных, различающихся по экогенезу. Высокий уровень активности антиоксидантных ферментов в тканях печени характерен для всех видов исследованных животных, за исключением высокогорного вида - шиншилл. Обнаружено более раннее формирование антиоксидантной системы в онтогенезе песцов, по сравнению с норками, характеризующееся высокой активностью антиоксидантных ферментов в 5-ти дневном возрасте в тканях сердечной и скелетной мышцы. Наблюдается органос-пецифичность становления системы антиоксидантных ферментов в постнатальном онтогенезе.

Активность супероксиддисмутазы в эритроцитах крови пушных зверей может служить маркером состояния антиоксидантной системы при воздействии факторов среды.

СТРУКТУРА И ОБЪЕМ РАБОТЫ

Диссертация изложена на 265 страницах машинописного текста, содержит 16 таблиц и 54 рисунка. Работа состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов исследования, 4-х глав результатов собственных исследований, обсуждения полученных результатов, заключения, выводов и списка литературы, который включает 523 названия, из них 196 на русском языке.

Заключение диссертации по теме «Физиология», Илюха, Виктор Александрович

ВЫВОДЫ

1. Установлено участие системы антиоксидантных ферментов в генотипиче-ских и фенотипических адаптациях на восьми видах млекопитающих. Высокая активность антиоксидантных ферментов в печени выявлена у представителей отряда грызунов (нутрий и крыс), отряда хищных - семейства псовых (песцов, лисиц и енотовидных собак) и семейства куньих (норок и хорьков). Шиншилла, как представитель высокогорной фауны, отличающаяся от других видов; грызунов по экогенезу, характеризуется максимальной активностью каталазы в почках. Активность антиоксидантных ферментов в ткани одного и того же органа может значительно отличаться даже у таксономически близких видов, различающихся по экологическим особенностям существования их диких предковых видов.

2. Впервые обнаружена органоспецифичность становления системы антиоксидантных ферментов в постнатальном онтогенезе у норок и песцов. Выявлено, что у песцов, по сравнению с норками, наблюдается более раннее формирование антиоксидантной системы, характеризующееся высокой активностью антиоксидантных ферментов в пятидневном возрасте в тканях сердечной и скелетной мышцы. Снижения активности супероксиддисмутазы и каталазы в тканях органов песцов, как одного из признаков «старения» системы, до 4,5 лет не наблюдается.

3. Показано, что активность антиоксидантных ферментов у взрослых норок и песцов определяется рядом факторов - уровнем кормления, динамикой роста, гормональным фоном. У песцов, по сравнению с норками, в тканях органов и эритроцитах сильнее выражено увеличение активности антиоксидантных ферментов, связанное с репродуктивным периодом.

4. Кратковременное (однодневное) голодание 40-дневных щенков норок, приводит к существенному увеличению активности антиоксидантных ферментов в тканях всех органов, за исключением сердца и мозга. У песцов, для которых- периоды, голодания-являются- обычным-явлением и- в природе, при- четырехдневном голодании не наблюдается значительных изменений активности супероксиддисмутазы и каталазы в тканях органов;

5. У норок при алеутской болезни выявлена четкая зависимость между активностью антиоксидантных ферментов и тяжестью заболевания, характеризующейся повышением уровня у-глобулинов в сыворотке крови. Уже на ранних стадиях заболевания наблюдаются изменения антиоксидантной системы в тканях печени, почек и селезенки, в которых деструктивный процесс выражен наиболее сильно.

6. Направленность и выраженность изменений системы антиоксидантных ферментов под действием биологически активных веществ зависит от вида и пола экспериментальных животных и их физиологического состояния - у больных и ослабленных животных положительное воздействие биологически активных веществ проявляется значительно сильнее, чем у здоровых. Влияние янтарной кислоты на активность антиоксидантных ферментов, показатели роста и воспроизводства норок и песцов носит ярко выраженный адаптивный характер. Изменения активности супероксиддисмутазы и каталазы при применении мидийного гидролизата у норок отражают протекторный и лечебный эффект препарата.

7. Показано, что дополнительное сверх рекомендуемых норм введение витамина Е самкам песцов в период беременности и лактации не влияет на их плодовитость и сохранность щенков, динамику роста и активность антиоксидантных ферментов, полученного от них потомства.

8. Высокая чувствительность системы антиоксидантных ферментов к изменению факторов среды позволяет рекомендовать ее использование для целей физиолого-биохимического мониторинга состояния организма животных при клеточном разведении. Наблюдается синхронность изменений активности супероксиддисмутазы в эритроцитах и тканях органов пушных зверей, поэтому активность супероксиддисмутазы в эритроцитах крови может использоваться для прижизненной диагностики состояния антиоксидантной системы организма в целом.

БЛАГОДАРНОСТИ

Выражаю искреннюю признательность моим первым учителям в науке к.б.н. А.С. Погребному, чл.-корр. АН СССР А.И. Карамяну и д.м.н. Т.Н. Сол-лертинской; а,также моему научному консультанту - д.б.н., проф. Н.Н. Немо-вой i за разностороннюю помощь. Данная работа была бы невозможна без искренней заинтересованности, и i участия в обсуждении полученных материалов к.б.н. Л.Б. Узенбаевой и к.б.н; Л.К. Кожевниковой. Я также благодарю за помощь при работе с животными Х.И. Мелдо и Т.Г. Долгополову, а также специалистов зверосовхозов Карелии. Благодарю за; конструктивные замечания и продуктивную работу, при проведении совместных исследований, сотрудников лаборатории к.б.н. Т.Н; Ильину, д.с.-х.н. Н.Н. Тютюнника, к.б.н. А.Р. Унжако-ва. Особую благодарность хочу высказать сотрудникам лаборатории зоологии, Института биологии КарНЦ к.б.н. В.В: Белкину, А.В. Якимову и Н.В. Федорову за помощь в получении образцов органов и тканей от млекопитающих, добытых в природе.

Я также благодарен моим зарубежным коллегам, сотрудничество с которыми позволило более детально рассмотреть поднятые в данной работе проблемы. Это Богуслав Барабаш и Ольга Шелещук (Краковский сельскохозяйственный университет), Mikko Harri, Maija Valtonen, Jaakko Mononen, Sari Ka-sanen; (University of Kuopio), Teppo Rekila, Hannu T. Korhonen (Agricultural Research Center of Finland), Birthe M. Damgaard, Steffen W. Hansen (Danish Institute of Agricultural Sciences).

Отдельно* хочу поблагодарить студентов (HiА. Жевневу, О.С. Скотти, А.В. Ворошилову, С.В. Фролову), которые, выполняя курсовые и дипломные работы, оказывали техническую помощь при сборе материала.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Сравнительно-видовое изучение восьми: видов животных выявило у них ряд закономерностей межорганного распределения активности АОФ, которое характерно для всех млекопитающих в целом (Aebi, Wyss, 1978; Barja de Quiroga, Perez-Campo, Lopez-Torres, 1990; Marklund, 1984a; Perez-Campo et al., 1993; Petrovic et al., 1983; Sohal, Orr, 1992) - максимальный уровень активности выявляется в печени, а в остальных органах он ниже. Наряду с этим, отмечен и ряд особенностей, которые обусловлены экологической спецификой диких предковых видов использованных нами животных. Они касаются, прежде всего, отличий в уровне потребляемого кислорода - различного рода гиперокси-ческих или гипоксических состояний. Так, шиншиллы, живущие в природе в условиях с пониженным парциальным давлением кислорода и испытывающие в новых условиях своего рода постоянную гипероксию, имели в тканях всех органов более высокую; активность СОД, не сопровождавшуюся пропорциональным повышением активности каталазы. При этом, в отличие от других видов, максимальная активность каталазы у них отмечалась в ткани почек. Специфический профиль указанных ферментов в органах енотовидных собак, очевидно, обусловлен тем, что эти животные даже в условиях неволи впадают в зимний сон. У нутрий; ведущих в природе полуводный образ жизни, в ряде органов - прежде всего, тех которые по данным Хочачки и Сомеро (1988) при нырянии испытывают максимальную нагрузку - нами отмечено повышение активности каталазы. Аналогичная картина, усиления всех звеньев антиоксидантной системы, отмечена другими авторами для эритроцитов (Wilhelm Filho et al., 2002) и сердечной мышцы (Галанцев и др., 1989, 1994, 1999; Лощагин и др., 2002) ныряющих млекопитающих.

По справедливому замечанию Дж. Боннера (1968) для биохимического исследования порой приходится; пренебрегать особенностями исследуемой ткани,-чтобы^ыявить-общи&закономерности-биохимических процессов. Вместе с тем, в ряде случаев именно только учет этих особенностей позволяет выявить влияние экологической специфики вида на тот или иной процесс. Активность СОД и каталазы в каждом органе, вне зависимо ста • от вида определяется рядом факторов. Одним«из наиболее важных является физиологическая; функция органа и, связанные с этим, его анатомические и гистологические особенности; а также интенсивность и тип обменных процессов. Наиболее наглядно связь интенсивности > работы органа и уровня обменных процессов с активностью антиоксидантных ферментов проявляется для мышечной ткани. Так, в процессе онтогенеза наблюдается параллелизм в становлении активности антиоксидантных ферментов в скелетной5 и сердечной мускулатуре. Эти ткани отличаются как по интенсивности нагрузки на них, так и по типу обмена - для скелетной! мускулатуры характерен преимущественно! анаэробный тип, в то время как для сердца - аэробный. Соответственно, как в период раннего онтогенеза, так и во взрослом состоянии у всех изученных видов животных активность СОД и i каталазы оказалась выше в сердечной мышечной ткани, по сравнению со скелетной мускулатурой.

Немаловажную роль играет также способность или неспособность клеток тканей; органов к; митотическому делению. Так,. сравнивая,. такие органы как: печень, почки и мозг можно отметить, что для двух: первых, подвергающихся интенсивному действию различных повреждающих агентов, характерно наличие делящихся клеток, восполняющих их постоянную естественную убыль. Для мозга доля таких клеток ничтожно мала, а возможность такого деления доказана только в последнее время. Не удивительно, что в тканях двух первых органов активность ферментов более чем на порядок выше, чем в мозге. Еще одной особенностью тканишозга является то, что именно здесь наиболее ярко проявляется дисбаланс между активностью отдельных АОФ; При сравнительно высокой активности СОД активность каталазы остается довольно низкой; Учитывая то, что активность последней определяется: наличием в клетке перекисш и, прежде всего, ее высокой концентрацией; можно предположить, что поскольку в нормальных условиях ее удаление осуществляется пероксидазами,. которые работают при более низких концентрациях субстрата, в мозге мы наблюдаем; как бы, избыточный уровень активности СОД.

Онтогенетические изменения: активности АОФ демонстрируют относительно высокую автономность их становления в различных органах на ранних стадиях постнатального развития (Озернюк, 1992). Прежде всего, необходимо, отметить - достаточно жесткую генетическую * детерминированность АОС в отличие от других ферментных систем. Уровень активности СОД и каталазы определяется, прежде всего, возрастом; а не другими (внешними) факторами. Так, при изучении i в течение трех последовательных лет активности АОФ у песцов в период раннего онтогенеза - до 50 дней постнатального развития, не обнаружено существенного влияния года исследований на активность этих ферментов в большинстве органов, несмотря на то, что эти годы существенно различались как по погодным условиям, так и по уровню кормления животных.

Наблюдаемые различия в становлении ферментативного звена антиоксидантной системы у норок и песцов связаны, прежде всего, с различиями их роста и развития в целом и тем, что периоды; роста и дифференциации у них имеют разную длительность (Данилов, Русаков; Туманов, 1979; Данилов, Туманов, 1976; Мелькина, 1966; Михайлова, 1975; Сегаль, 1975; Трубецкой, 1966; Туманов, 2002). Немаловажную роль играет и то, что норки и песцы при; рождении различаются по степени физиологической зрелости. Так, у песцов, которые рождаются физиологически более; зрелыми, становление системы происходит более быстро и плавно, чем у норок. У них высокая активность антиоксидантных ферментов в тканях сердечной и скелетной мышцы отмечается уже в 5-ти дневном возрасте и в дальнейшем не подвергается; существенным изменениям. Изучение у песцов более поздних возрастных периодов позволило выявить только изменения, связанные с половым созреванием животных. Различия между 7-ми и 18-ти месячными (неполовозрелыми и половозрелыми) животными наблюдались только в почках и скелетных мышцах. У песцов до 4.5 летнего возраста нам не удалось обнаружить изменений АОФ, которые указывали бы на процесс «старения» этой системы.

Исследование активности АОФ в органах и тканях позволяет сделать заключение, что в ряде случаев внутривидовая вариабельность может быть соизмерима или даже перекрывать межвидовую вариабельность, особенно если последняя обуславливается только близким систематическим - положением видов: и сходными экологическими условиями: формирования вида: Определение внутривидовой вариабельности АОФ»у норок и песцов * в i различные периоды репродуктивного цикла позволило; выявить интервал значений; в котором; эти два;вида1 способны адаптироваться к меняющимся условиям»среды;за счет изменения активности СОД и каталазы. Довольно высокие сезонные вариации, уровня; АОФ в большинстве органов норок и песцов в значительной степени определяют высокую лабильность системы АОС и широкие приспособительные возможности видов.

По крайней мере для ряда БАВ, таких как ЯК и МИГИ-К, обнаружены адаптивные изменения со стороны АОФ в печени; Вместе с тем; показана достаточно высокая! гомеостатированность системы к воздействиям веществами; обладающими антиоксидантными свойствами (дополнительный витамин; Е), при полноценном кормлении. Изменение активности СОД в эритроцитах в ряде случаев сопряжено с отсутствием или даже противоположной направленными отклонениями количестваэритроцитов; и уровня гемоглобина, что,. очевидно, является следствием перестроек,в микроокружении клеток - изменение состава лейкоцитов, пула низкомолекулярных антиоксидантов (в том г числе и; витаминов) в крови.

Важным критерием оценки: гомеостаза является характер сопряженности обеспечивающих его механизмов: Их сбалансированность свидетельствует об адекватном регулировании; скоростей; биологических реакций, необходимых для непрерывного воспроизведения морфологических структур и энергии. Напряженность чревата торможением; физиологических регенеративных процессов и быстрой изнашиваемостью организма; Как было отмечено выше поддержание гомеостаза - это не поддержание физиологических параметров на определенном жестко фиксированном уровне,, а изменение их в соответствии с необходимостью организма для нормального функционирования. Таким образом, если оценка состояния здоровья по специфическим показателям не вызывает у исследователей; затруднений; то оценка направленности! сдвигов, которые не являются признаками;патологии вызывает определенные трудности; Трудность > оценки Iвлияния различных факторов среды на? физиолого-биохимический статус организма обусловлена рядом причин; Во первых, адаптация с биологической точки зрения является * чрезвычайно сложным процессом и ее стратегия у различных животных может сильно различаться. Во вторых, высокая вариабельность некоторых показателей и неспецифический характер реагирования на внешние воздействия!не;всегда позволяют однозначно определить причину наблюдаемых; изменений;. Использование корреляционного анализа позволило выявить и оценить в ряде случаев (лактационное истощение, стрижка меха у норок, влияние количества! щенков в помете у песцов) степень напряженности работы АОС и организма в целом.

Полученные данные свидетельствуют о возможности использования; СОД и каталазы для оценки функционального состояния организма. Изменения в этой системе свидетельствуют о наличии влияний на организм, но сам факт отклонения активности даже в несколько раз еще не свидетельствуетго наличии-патологии. Реакция со стороны АОС носит, как правило, неспецифический; характер; Вместе с тем, изучение данных ферментов дает возможность более полно охарактеризовать влияние того или иного фактора; его силу воздействия и направленность изменений в организме (носят они физиологический или патологический характер). К сожалению, прижизненная диагностика с использованием данных ферментов по ряду причин не всегда возможна: В то же время активность- супероксиддисмутазы- в эритроцитах крови пушных зверей может служить маркером состояния антиоксидантной системы при воздействии различных факторов, поскольку во многих случаях отмечается синхронность изменений эритроцитарной СОД и активности антиоксидантных ферментов в тканях органов.

Таким образом, установлено участие системы АОФ в гено- и фенотипи-ческих адаптациях млекопитающих. Она обеспечивают приспособление животных к специфическим условиям среды на видовом уровне, как это наблюдается у шиншилл, нутрий и енотовидных собак. Для каждого вида отмечается достаточно жестко генетически детерминированный паттерн становления этих ферментов в онтогенезе. Индивидуальная изменчивость АОФ у взрослых норок и песцов определяется рядом факторов - уровнем кормления, динамикой роста, гормональным фоном, количеством щенков в помете и др. Для изучаемой, системы- обнаружены • сильно - выраженные связанные с репродуктивным циклом адаптации, а высокая чувствительность к факторам среды позволяет рекомендовать ее использование для целей физиолого-биохимического мониторинга.

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Илюха, Виктор Александрович, 2003 год

1. Абрамова Ж.И., Оксенгендлер Г.И. Человек и противоокислительные вещества.-Л^: Наука; 1985.

2. Авраамова Т.В., Титова Н.М., Коляго E.G. Антиоксидантная система в онтогенезе эритроцитов//Х Всес: совещ. по эвол. физиол.- 1990.-С. 251.

3. Адольф Э. Развитие физиологических регуляций.-М.: Мир, 1971- 192 с.

4. Алтухов Ю.П. Аллозимная гетерозиготность, скорость полового созревания и продолжительность жизни // Генетика.- 1998:- Т. 34, №7.- С. 908-919.

5. Алтухов Ю.П. Гетерозиготность генома, интенсивность метаболизма и продолжительность жизни // Докл. АН.- 1999 Т. 369, №5 - G. 704-707.

6. Аниканова? B.C. Кокцидии кроликов, норок и песцов клеточного разведения.- Петрозакодск: Карельский научный центр РАН, 1994.- 168 с.

7. Анохин П.К. Философские аспекты теории функциональной системы: Избр. Труды-М.: Наука, 1978.-400 с.

8. Аршавский И.А. Биологические и медицинские аспекты проблемы. адаптации и стресса в свете данных физиологии онтогенеза // Актуальные вопросы современной физиологии.-М:, 1976.-С. 144-191

9. Аршавский-И. А. Физиологические механизмы и закономерности индивидуального развития-М., 1982 С. 145-162

10. Ю.Баевский P.M. Проблема стресса и; вопросы прогнозирования состояния человека при экстремальных воздействиях // Актуальные проблемы;стресса-Кишинев, 1976.- С. 23 33;.

11. Барабой; В .А. Роль < и место перекисного перекисного окисления в механизмах стресса//Стресс и иммунитет: Тез. докл. Всес. конф. «Стресс и иммунитет (психонейроиммунология)», Ростов н/Д, 31 авг. 1 сент. 1989;— Л.-1989.-С. 221-222.

12. Барбашова З.И. Акклиматизация к гипоксии и ее физиологические механизмы-Л., 1962.-213 с.

13. Барбашова З.И. Новые, аспекты изучения дыхательной функции крови при адаптации к гипоксии //Усп. физиол. наук 1977.- №1, С. 3-19

14. Бергер В .Я. Методологические аспекты изучения адаптационных явлений // Вопросы теории адаптации. Тр. Зоол. Ин-та АН СССР.- Т. 160.- Л., 1987.-С. 15:

15. Берестов В:А. Биохимия; и? морфология пушных зверей.- Петрозаводск, 1971.-291 с.

16. Берестов В .А., Кожевникова Л .К. Ферменты крови пушных зверей. JI.: Наука, 1981.- 184 с.

17. Берестов В.А., Тютюнник Н.Н. Уровень липидов, холестерина и липопро-теидов в сыворотке крови пушных: зверей // Учен. зап. ПРУ, 1969 изд. 1971.- 17, вып. 4.-С. 21-29:

18. Берестов В.А., Узенбаева Л.Б. Фагоцитарная реакция крови у норок и песцов (сравнительная характеристика).-Л.: Наука, 1983.- 112 с.

19. Бернар К; Курс общей физиологии. Жизненные явления, общие животным и растениям.- СПб.: Билибин .- 1978 .- 316 с.20;Биленко М.В. Ишемические и реперфузионные повреждения органов.— М.: Медицина, 1989.-368 с.

20. Болдырев; А.А. Окислительный стресс: и мозг // Соросовский общеобр. ж.-20011- Т. 7, №4 С. 21 — 28.

21. Боннер Дж. Молекулярная биология развития.- М.: Мир, 1968.

22. Бурлакова Е.Б., Храпова Н.Г. Перекисное окисление липидов мембран; и природные антиоксиданты // Успехи химии.- 1985 Т. 54, №9.- С. 1540 -1558.

23. Бурмистров С.О. Роль свободнорадикальных реакций в действии этанола на центральную нервную систему // Вопр. мед. химии.- 1993.- Т. 39, №6 — С. 2-4.

24. Вартанян Л.С., Рашба Ю.Э., Наглер Л.Г. и;др. Мембраны субклеточных ор-ганелл как источник супероксидных радикалов при' ишемии печени // Бюл. эксперим. биологии и медицины 1990 - № 6 - С. 550 - 552.

25. Вартанян Л.С., Садовникова И:П., Гуревич С.М., Соколова И.С. Образование супероксидных радикалов в мембранах субклеточных органелл регенерирующей печени // Биохимия.-1992.-Т. 57, вып: 5.-С.671 678;

26. Виленчик М:М. Биологические основы старения и долголетия М.: Знание, 1987.-224 с.

27. Владимиров Ю.А. Свободные радикалы в биологических системах // Соросовский общеобр.ж -2000-Т. 6,№9.-С. 2 -9.

28. Владимиров Ю.А., Азизова О.А., Деев- А.И. и др. Свободные радикалы в живых системах//Итоги науки и техники. Сер. Биофизика.- 1991.-Т. 29.— С. 1-249.

29. Владимиров Ю.А., Арчаков А.И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах.- М.: Наука 19721-203 с.31 .Воскресенский О.Н., Бобырев В.Н^Биоантиоксиданты облигатные-факторы питания // Вопр. мед. химии - 1992:- ТГ 3 8, №4.- С. 21 - 25.

30. Воскресенский О.Н., Жутоев И.А., Бобырев В.Н., Безуглый Ю.В. Антиокси-дантная система, онтогенез и старение // Вопр. мед. химии.- 1982.- Т. 28, №1.-С. 14-17.

31. Галанцев В .П. Эволюция адаптаций ныряющих животных. Эколого- и мор-фофизиологические аспекты JI.: Наука, 1977- 191 с.

32. Галанцев В. П., Гуляева Е. П. Некоторые функциональные и морфологические особенности кровеносной системы норок в связи с их образом жизни; // Тр. н.-и. с.-х. ин-та Крайнего Севера. Красноярск, 1967 Т. 14.- С. 117 -120.

33. Галанцев В. П., Гуляева Е. П. Изменение адаптационной реакции сердца на погружение в воду у норок и нутрий в результате их одомашнивания// Эволюция вегетативных функций: JL- 1971а.- с. 228 231.

34. Галанцев В. П., Гуляева Е. П. Некоторые морфофизиологические особенности? магистральных венозных сосудов совхозных норок // Вопросы звероводства. Учен. зап: Петрозаводск, ун-та.- 19716 Т. 17, вып. 4.- с. 135 -142.

35. Галанцев В .П., Камардина Т.А., Коваленко Р.И: и др. Реакции сердечнососудистой системы и биоэнергетический; метаболизм в связи с адаптацией к апноэ // Физиол. ж. им. И.М.Сеченова 1994 - Т. 80;, № 9.- С. 117 - 123:

36. Галанцев В.П., Коваленко Р.И., Криворучко Б.И: и др. К вопросу об особенностях толерантности к дефициту кислорода у неадаптированных и адаптированных к водному образу жизни грызунов // Журн. эволюц. биохимии и физиологии.- 1999.- Т. 35, №1- С. 43 47.

37. Галанцев В.П., Коваленко С.Г., Петров; А.Т. и др. О значении перекисных процессов у водных и«полуводных животных// Нервная система. Вып. 28. Исследования морфофункциональных адаптаций JI., 1989-С. 13-21.

38. Галанцев В;П., Попов О.М. Особенности состава молока ондатры и морской свинки: // Вестн. Ленингр. ун-та. Сер. биол., 1969- вып. 3 С. 99 - 102.

39. Газизов В.З., Пак К.П., Богданова Э.Ю. и; др. Некоторые физиолого-биохимические особенности крови норок в условиях Узбекистана. // Биология и патология пушных зверей: Тез. докл. к III Всесоюз. науч. конф.—Петрозаводск, 1981.- Ч. 1С. 75 77.

40. Георгиевский А.Б. Проблема преадаптации. Историко-критическое исследование-Л.: Наука, 1974 148 с.

41. Георгиевский А.Б. Эволюция адаптаций.- Л.: Наука, 1989.- 188 с.

42. Голиков?С.Н., Саноцкий И.В., Тиунов Л.А. Общие механизмы токсического действия.-Л.: Медицина, 1986.-280 с.45^Гольдштейн Н. Активные формы кислорода как жизненно необходимые компоненты воздушной среды // Биохимия.- 2002.- Т. 67, №2.- С. 194 204.

43. Гомеостаз / Под ред. П.Д. Горизонтова- М.: Медицина, 1981.- 576 с.

44. Гончаренко Е. Н., Кудряшов Ю. Б. Противолучевые средства природного происхождения // Успехи современной биологии.- 1991.- Т. 111, вып. 21-С. 302 316.

45. Горбатенкова Е.А., Владимиров;Ю.А., Парамонов Н.В., Азизова О.А. Красный 4 свет гелий-неонового лазера реактивирует супероксиддисмутазу // Бюл. эксперим; биологии и медицины.- 1989.- № 3 С. 302 - 305.

46. Данилов П.И1, Русаков О.С., Туманов И.Л. Хищные звери Северо-Запада СССР.-Л.: Наука, 1979.-164 с.

47. Данилов П.И., Туманов И.Л. Куньи Северо-запада СССР-Л.: Наука, 1976256 с.

48. Девяткина Т.А., Тарасенко Л.М. Обусловленность перекисного окисления липидов типологическими особенностями нервной системы и их связь с устойчивостью организма к физической\ нагрузке // Физиол. журн.- 19891— Т. 35, №1.-С. 55 59.

49. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. Т.1. М 19821- 389 с.

50. Дильман В.М. Большие биологические часы Ml: Знание, 1996 - 256 с.

51. Дубинина Е.Е. Антиоксидантная система плазмы крови: Обзор // Укр. био-хим. журн.- 1992-№2 -С. 3 15.

52. Дубинина Е.Е. Характеристика внеклеточной супероксиддисмутазы И Вопр. мед. химии 1995.-Т. 41, вып. 6.-С. 8 - 12.

53. Дубинина Е.Е., Сальникова Л.И., Ефимова Л.Ф. Активность и изофермент-ный спекгрСОД эритроцитов и плазмы крови человека. // Лаб.дело.- 1983-№10.- С.ЗО-ЗЗ.

54. Дубинина Е.Е., Сальникова Л.А., Раменская Н.П., Ефимова Л.Ф. Перекис-ное окисление и антиокислительная система крови в; онтогенезе//Вопр. мед. химии.- 1984.- Т. 30, №5.- С. 28 33.

55. Дубровская P.M. Уровень молочности* самок голубого песца и его влияние на развитие потомства // Вопр. звероводства (Учен. зап. ПГУ. 1969. Т. 17.' вып.4), Петрозаводск 1971- С.80- 91.

56. Дудник Л.Б., Тихазе А.К., Алесенко А.В. и др. Изменение активности су-пероксиддисмутазы и глутатионпероксидазы в процессе интенсификации перекисного окисления липидов при ишемии // Бюлл. экспер. биол. и мед. -1980.- Т. 89, №5 С. 556 - 559:

57. Зенков Н.К., Меньщикова Е.Б. Активированные кислородные метаболиты в биологических системах. // Успехи соврем.биологии, 1993.- Т. 113; вып.З -С. 286-297.

58. Иванов1СП". Основы энергетики организма. Т. 2. Биологическое окисление. Л.: Наука, 1993,280 с.

59. Иванов К.П. Основы энергетики! организма:: Теоретические и практические аспекты. Т. 3. Современные проблемы, загадки и парадоксы регуляции энергетического баланса: СПб.: Наука, 2001,278 с.

60. Илюха В.А., Узенбаева Л:Б., Мелдо Х.И. Устойчивость норок к алеутской болезни в зависимости от величины помета при клеточном разведении // С.— х. биология 1996.- №4 - С. 110 - 113.

61. Ильина Е.Д. Звероводство.-М.: Колос, 1975.- 288 с.

62. Казначеев В.П. Биосистема и адаптация Новосибирск, Наука. Сиб. отд— ние, 1973:- 74 с.

63. Казначеев; В.П. Современные аспекты: адаптации.— Новосибирск: Наука, 1980.- 192 с.

64. Калабухов Н:И. Сохранение энергетического баланса организма как основа процесса адаптации//Журн. общ. биол.- 1946 Т.7, №6 - С. 417-433.

65. Калабухов Н:И; Спячка млекопитающих.- М.: Наука, 1985.- 260 с.84;Канунго М:С. Биохимия старения.- М., 1982 294 с

66. Ким Л.Б., Мельников В.Н. Гомеостаз и адаптация человека в экстремальных условиях среды // Биофизические и биотехнические аспекты гомеостаза. Межведомственный сборник научных трудов.- Красноярск, 1989.- С. 102 -106:

67. Ким Н.П. Регуляция энергетического обмена в миокарде с помощью комбинации глюкозы, лактата и сукцината. Автореферат канд. диссерт., М., Университет дружбы народов.- 1987.

68. Клиориш А.И:, Тиунов-Л.А. Функциональная^ неравнозначность эритроцитов- Лл Наука, 1974.- 148 с.

69. Ковальчикова М., Ковальчик К. Адаптация и стресс при содержании и разведении сельскохозяйственных животных М.: Колос, 1978- 271 с.

70. Кожевникова Л.К., Тютюнник Н.Н., Унжаков А.Р., Мелдо Х.И. Изофермен-ты лактатдегидрогеназы при сезонных адаптация* хищных пушных зверей; // Журн. эволюц. биохим. и физиол 2000.- Т. 36. №1.- С. 24 - 29.

71. Комарова Л.Г. "Стрижка" меха пушных зверей. // Кролиководство и звероводство- 1972.- №3 С. 24- 25.

72. Кондрашова М.Н. Выяснение и наметившиеся вопросы на пути исследования регуляции физиологического состояния янтарной кислотой// Терапевтическое действие янтарной кислоты. Пущино.- 1976,- С. 8 30.

73. Кондрашова М.Н. Трансаминазный цикл окисления) субстратов в клетках как механизм адаптации к гипоксии // Фармакологическая коррекция гипок-сических состояний; Сб. тр. ин-та фармакологии АМН СССР М., 1989- С. 51-66.

74. Кондрашова М.Н. Взаимодействие процессов переаминирования; и окисления карбоновых кислот при разных функциональных состояниях ткани // Биохимия.- 1991.-Т. 56, №3.-С.388 -405.

75. Кондрашова М.Н., Маевский Е.И. // Митохондриальные процессы во временной s организации жизнедеятельности. Пущино: ОНТИ НЦБИ АН СССР, 1978.- С. 6-12.

76. Королюк М.А., Иванова Л .И., Майорова И.Г., Токарев В .Е. Метод определения активности каталазы.// Лаб. дело, 1988.- №1.- С. 16-19.

77. Крепе Е.М. Оксигемометрия.-Л.: Наука, 1959.-221 с

78. ЮЗ.Левадная О.В., Донченко Г.В., Валуцина В.М. и др. Соотношение между величинами активностей ферментов антиоксидантной системы в различныхтканях интактных крыс. // Укр. биохим. журн.- 1998 Т. 70, № 6- G. 53 -58.

79. Лемешко В.В., Никитченко Ю.В., Калиман П.А. Ферменты, антиоксидантной системы печени: крыс при; старении // Укр. биохим: журнал.- 1983.Т. 55, №5.- С. 523-528.

80. ЮЛощагин О.В., Коваленко Р.И., Ноздрачев А.Д. и др. Возможная роль каталазы в адаптации к нырянию полуводных грызунов Ondatra Zibethica // Ж. эволюц. биохим. и физиол.-2002.- Т. 38, №1'.— С. 71 75;

81. Лукьянова Л.Д., Балмуханов Б.С., Уголев А.Т. Кислородозависмыепроцес-сы в клетке и ее функциональное состояние.- М.: Наука, 1982.- 301с.

82. Львова С.П., Абаева Е.М. Антиоксидантная система тканей в раннем пост-натальном развитии крыс // Онтогенез,- 1996.- Т. 27, №3- С. 204 207.

83. Маевский Е.И., Розенфельд А.С., Кондрашова М.Н. // Метаболическая регуляция физиологического состояния.- Пущино: ОНТИ НЦБИ АН СССР, 1984, С. 26 -28;

84. Мазурин А.В., Герасимов A.M., Верещагина Т.Г. и др. О роли супероксид-дисмутазы в патогенезе ранней анемии недоношенных детей // Педиатрия.-1980.-№5.- С. 33-36.

85. Макаревич О.П., Голиков П.П. Активность супероксидцисмутазы крови в острый период развития различных заболеваний // Лаб. дело.- 1983.- №6.-С. 24-27.

86. Пб.Макридина К.В. Теплопродукция стандартных и цветных норок // Учен, зап; Петрозавод. ун-та— Петрозаводск, 1967 Т. 15, вып. 4.- С. 39 - 46.

87. Махинько В.И:, Никитин В.Н. Обмен веществ и энергии в онтогенезе // Возрастная физиология. В серии: Руководство по физиологии.- Л.: Наука, 1975.-С. 221 -262.

88. Маянский А.Н., Маянский Д.Н. Очерки о нейтрофиле и макрофаге.- Новосибирск: Наука, 1989.-344 с.

89. Меерсон Ф.З. Общий механизм адаптации* и профилактики.- М.: Медицина.-1973.-360 с.

90. Меньщикова Е.Б., Зенков Н.К. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов.// Успехи соврем, биологии.- 1993.- Т. 113, вып. 4.-G. 443-455;

91. Михайлова А.Е. Рост и? окислительный метаболизм у молодняка песцов в условиях Таймыра: Автореф. . канд. с.-х. наук.-Петрозаводск, 1975.-22 с.

92. Осипов А.Н;, Азизова О.А., Владимиров Ю.А. Активированные формы кислорода и их роль в организме // Успехи биол. химии- 1990- Т. 31, №2-С. 180-208.

93. Павлов И.П. (1897) Лекции о работе пищеварительных желез // Поли. собр. соч. М.-Л.: Наука, 1951-Т. 2, кн. 2.

94. Панин Л.Е. Энергетические аспекты адаптации.- Л.: Медицина; 1978.120 с.

95. Панковец Е.А., Кривеня О.В., Требухина Р.В. и др. Гистохимическая характеристика печени* и; кожи норок-"стригу нов" в зависимости от витаминотерапии и включения премикса М в рацион. // Сельскохозяйственная биология.- 1996.-№41- С. 115-116.

96. Панова М.К. Возрастная динамика содержания микроэлемента меди в организме: норок, песцов и; лисиц* // Вопросы» звероводства.- Петрозаводск, 1972.- вып. 4.-С. 40-43. (Уч. зап. ПГУ.- 1971.-Т. 19, вып. 5.)

97. Панченко Л.Ф., Герасимов A.M., Антоненков В.Д. Роль пероксисом в патологии клетки М.: Медицина, 1981.- 207 с.

98. Перцева М.Н. Молекулярные основы развития гормонкомпетентности.— Л.: Наука, 1989.-251 с.13 8.Песец, лисица, енотовидная собака. Размещение запасов, экология, использование и охрана.-М.: Наука, 1985- 160 с.

99. Петрова Г.Г. Возрастная и сезонная динамика гематологических показателей норок Mustela vison Br. с различной окраской меха. Автореф. канд. дис. Петрозаводск, 1971.- 18 с.

100. Покк Э. Сечение и стрижка меха у пушных зверей. // Кролиководство и звероводство 1963.-№8 - С. 26 - 27.

101. Промптов А.Н. Очерки по проблеме биологической адаптации поведения воробьиных птиц.- М.: Изд-во АН СССР, 1956.

102. Проссер Л. Сравнительная физиология животных.- Ml: Мир, 1977. Т. 1. 608 е., Т. 2. 571 е., Т. 3.653 с.

103. Раушенбах Ю.О. Генетико-физиологическое; исследование устойчивости животных; к экстремальным факторам среды.- Новосибирск: Наука; 1966200 с.

104. Иб.Раушенбах Ю.О. Генетико-физиологические механизмы; эволюционного преобразования адаптивной реакции животных // Общие проблемы экологической физиологии. Тез. докл. VI Всес. Конф. По экологической физиологии. Т.1. Сыктывкар 1982 - С. 52 - 53.

105. Раушенбах Ю.О. Экогенез домашних животных М.: Наука, 1985 - 199 с.

106. Роговин В.В., Пирузян Л.А., Муравьев Р.А. Пероксидазосомы.- М.: Наука,1977.-207 с.

107. Романов-Ильинский С.В. Шиншилла.- М., Лесн. пром-сть, 1982 104 с.

108. Северцов А.Н. Морфологические закономерности эволюции.- М.: Наука,. 1939.-292 с.

109. Сегаль А.Н; Очерки экологии и физиологии американской норки.- Новосибирск: Наука, 1975.-260 с.

110. Сегаль А.Н;, Попович Т.В., Вайн-Риб М.А. Некоторые эколого-физиОлогические характеристики песца (Alopex lagopus) // Зоол. журн.— 1976.-Т. 55; № 5 С. 741 - 754:

111. Селье F. Очерки об адаптационном.синдроме.- М.: Медицина, 1960:— 254 с.

112. Сироткина Л.Н. Гормональная функция половых желез норок И! песцов в постнатальном онтогенезе и на разных: стадиях репродукгивносго цикла. Автореф. . канд. биол. наук. Л.- 1989.- 17 с.

113. Скулачев В.П. Явление запрограммированной смерти. Митохондрии, клетки и органы: роль активных форм кислорода. // Соросовский общеобр. ж — 2001.- Т. 7, №6.- С. 4 -10.

114. Славин М.Б. Методы системного анализа в медицинских исследованиях.-М.: Медицина; 1989-304 с.

115. Слоним А.Д. Животная теплота и ее регуляция: в организме млекопитающих.-М.-Л.: Изд-во АН СССР, 1952.- 327 с.1 бО.Слоним А.Д. Основы общей экологической физиологии млекопитающих.— М:, 1961.-430 с.

116. Слоним А.Д: Частная; экологическая физиология млекопитающих.- М., 1962.-498 с.

117. Слоним! А.Д. О физиологических механизмах природных адаптаций животных и человека.- М.-Л., 1964:- 63 с.

118. Слоним А.Д. Физиология терморегуляции и термической адаптации: у сельскохозяйственных животных:-М.-Л., 1966 145 с.

119. Слоним А.Д. Экологическая физиология животных.- М;, 1971.- 448 с

120. Слугин B.C. Алеутская болезнь норок.- М-, 1975. 61 с.

121. Соколов Е.А. Сезонные изменения в основном обмене у енотовидной собаки (Nyctereutes procyonoides Gray). // Тр. Моск. пушно-мехового ин-та.- М., 1949.-Т. 2:-С. 3 -27.

122. Соколовский В.В., Макаров: B.F., Тимофеева В.М. Возрастные и органот-каневые особенности состояния антиоксидантной системы белых крыс // Журн. эволюц. биохимии и физиологии.- 1988 Т. 24* №5.- С. 771 - 7741

123. Соломонов Н.Г., Попов М.В. Эколого-физиологические и морфологические адаптации'якутских млекопитающих к зимним условиям // Адаптация животных к зимним условиям. Отв. ред. — акад. В.Е. Соколов. М.: Наука-1980.-С. 109-116.

124. Стрельников И:Д: Анатомо-физиологические основы видообразования позвоночных- Л:, 1970 367 с.

125. Терехина Н.А., Петрович Ю.А. Активность антиоксидантных ферментов; и хемилюминесценция * лимфоцитов s переферической крови при инфицировании глаза вирусом простого герпеса// Вопр. мед. химии 1992.- Т. 38, №5.-С. 62 - 63.

126. Терновский Д.В. Биология куницеобразных (Mustelidae).- Новосибирск: Наука, Сиб. отделение, 1977-280 с.

127. Терновский Д.В., Терновская Ю.Г. Экология куницеобразных Новосибирск: Наука, 1994 - 223 с.173 ;Томилин А.Г. О терморегуляции околоводных, полуводных и водных млекопитающих // Бюлл. моек, о-ва испыт. прир. Отд. биол.- 1997 Т. 82, №2-С. 49-61.

128. Трубецкой Г.В. О росте и развитии песцов // Кролиководство и звероводство- 1966- №3- С. 12.

129. Туманов И.Л. Биологические особенности;хищных млекопитающих России.- СПб: Наука, 2003.- 448 с.

130. Турпаев К.Т. Активные формы кислорода и регуляция экспрессии генов // Биохимия.- 2002.- Т. 67, №3.- С. 339 3521

131. Тютюнник Н.Н;, Кожевникова Л.К., Унжаков А.Р., Мелдо Х.И. Изменения изоферментного спектра лактатдегидрогеназы органов норок при алеутской: болезни норок. // Ветеринария.- 1998 № 4 - С. 24 - 27.

132. Уголев A.M. Пищеварение и его приспособительная эволюция.- М.: Наука, 1961.-230 с.

133. Уголев A.M. Эволюция пищеварения и принципы эволюции функций.- Л.: Наука,. 1985.-550 е.

134. Узенбаева JliB., Тютюнник Н.Н., Илюха В.А. и др. Влияние мидийного гидролизата на физиологическое состояние норок // Проблемы изучения рационального использования и охраны природных ресурсов Белого моря-СПб., 1996.-С. 245-247.

135. Фролькис В.В. Старение: Нейрогуморальные механизмы.- Киев, 1981310 с.

136. Фролькис В.В. Старение и увеличение продолжительности жизни.— Л.: Наука, 1988.-239 с.

137. Фролькис В.В., Мурадян Х.К. Экспериментальные пути продления жизни — Л:: Наука,1988.-248 с.

138. Хочачка П., Сомеро Д. Биохимическая адаптация.- М.,1988:- 568 с.

139. Чевари С., Андял Т., Бенке К., Штренгер Я. Свободнорадикальные реакции и рак // Вопр. мед. химии 1992 - Т. 38, № 5 - С. 4 - 5.

140. Чевари С., Андял Т., Штренгер Я; Определение антиоксидантных параметров крови и их диагностическое значение в пожилом возрасте // Лаб; дело.-1991.-№10.-С. 9 13.

141. Шварц С.С. Экологические закономерности эволюции.- Mi: Наука, 1980280 с.191 .Шилов;И.А. Физиологическая экология животных.- М:: Высш; шк., 1985.328 с.

142. Шмальгаузен И^И. Факторы эволющш.-М.- 1968;-452 с:

143. Шмидт-Ниельсен К. Физиология животных: Приспособление к среде,- Mi: Мир, 1982. Ч. 1,414 с., Ч. 2., 800 с.

144. Язан О.Я., Бибиков. Е.В. Анализ ритмичности роста молодняка норок (Mustela visonВг.)//Ж. общ. биол- 1980.-Т. 41, №1.-С. 150- 152.

145. Adachi Т., Ohta Н., Hirano К. et al; Non-enzymic glycation of human extracellular superoxide dismutase // Biochem. J 1991.- Vol; 279, Pt. 1.- P. 263 - 267.

146. Adachi Т., Ohta H., Yamada H. et al; Quantitative analysis of exiracellular-superoxide dismutase in serum and urine by ELISA with monoclunal antibody // Clin. Chim. Acta.- 1992.- Vol; 212, №3.- P; 89 102.

147. Adamo A.M., Llesuy S.P., Pasquini J.M., Boveris A. Brain chemiluminescence and oxidative stress in hypeithyroid rats // Biochem. J 1989 - Vol: 263; № 1.— P. 106-111.

148. Aebi HE. Catalase in; vitro // Methods enzymol- 19841- Vol: 105, №1-P. 121-126.

149. Aebi H.E., Wyss S.R.Acatalasemia // The metabolic basis of metabolic disease. N.-Y.: McCraw-Hill, 1978.- P. 1792 1807.

150. Ahlstrom O., Wamberg S. Milk intake in blue fox (Alopex lagopus) and silver fox (Vulpes vulpes) cubs in the early suckling period. // Comp Biochem Physiol A Mol lntegr Physiol.- 2000.- Vol. 127, №2.- P. 225 236.

151. Ames B.N. Endogenous oxidative DNA damage, aging, and cancer // Free Rad: Res. Commun.- 1989.-Vol. 7,№1.-P. 121-128.

152. Ansari K.A., Kaplan E., Shoeman D. Age related changes in lipid peroxidation and protective enz^es in the central nervous system. // Growth, Develop. & Aging.- 1989.-Vol. 53, №1.-P. 117- 121.

153. Autor A.P., Frank L., Roberts R.J. Developmental characteristics of pulmonary superoxide dismutase: relationship to idiopatic respiratory distress syndrome. // Pediatr. Res.- 1976.- Vol. 10, №2.- P. 154 158.

154. Autor A.P., Stevens J.B. Mechanism of oxygen detoxication in neonatal rat lung tissue // Photochem. Photobiol 1978 - Vol. 28 - P. 775 - 780.

155. Baritussio A. Antioxidant defenses of rabbit alveolar, lining fluid // Lung and Respir.- 1988.- Vol. 5.- P. 11 12.

156. Baija de Quiroga G. Brown fat thermogenesis and; exercise: two examples of physiological oxidative stress? // Free Radic. Biol. Med.- 1992 Vol. 13; №4.-P. 325-340.

157. Baija de Quiroga G., Gutierrez P. Superoxide dismutase during the development of two amphibian- species and its role in hyperoxia tolerance // Mol. Physiol.- 1984.-Vol. 6, №2.- P: 221-232.

158. Baija de Quiroga G., Gutierrez P:, Rojo S., Alonso-Bedate M; A comparative study of superoxide dismutase in amphibian tissues // Gomp. Biochem. Physiol:-1984.- Vol. 77B, №4'.- P. 589 593.

159. Barja de Quiroga G:, Lopez-Torres M., Perez Campo R. et al. Effect of cold acclimation on GSH, antioxidant enzymes and lipid peroxidation in brown adipose tissue // Biochem. J.- 1991.- Vol. 277, №2, Et. 1 P. 289 - 292.

160. Bears R.F., Sizer I.N. A spectral method for measuring the breakdown of hydrogen peroxide by catalase // J: Biol. Chem- 1952 Vol. 195, №1.- Pi 133- 140.'

161. Beckman K.B., Ames B.N. The free radical theory of aging matures // Physiol! Rev.- 1998.- Vol: 78.- P. 547-601.

162. Benzi G., Pastoris O., Villa R.F. Changes induced;by aging and drug treatment on; cerebral! enzimatic-antioxidant system: .// Neurobiol. Aging 1988;- Voll 9.-P. 371 -375.

163. Bielski B.H.J., Altien A.O. Mechanism of the disproportionation of superoxide radicals // J. Phys. Chem.- 1977.-Vol. 81, №4.-P. 1048-1050.

164. Birks J.D.S. Mink Oswestry, UK: Anthony Nelson, 1986.

165. Boening D.W. Ecological effects, transport, and fate of mercury: a general review // Chemosphere.- 2000.- Vol. 40, №12.- P. 1335- 1351.

166. Brandt A. eds. Haematology and clinical chemistry of fur animals Scientifur, 1989.-159 p.

167. Brandt A., Wolstrup C., Nielsen Т.К. The; effect of dietary dl-alfa-tocopheiyl acetate, sodium selenite and polyunsaturated fatty acids in mink (Mustela vison) // J. Anim. Physiol. A. Anim: Nutr.- 1990.- Vol. 64.- P. 280 288.

168. Brown-Borg H.M., Rakoczy S.G. Catalase expression in delayed and premature aging mouse models // Experimental Gerontology.- 2000:- Vol; 35, №21-P. 199-212.

169. Buard^A., Clement Ml, Bouire:J:M: Developmental changes in enzymatic systems involved in protection against peroxidation in isolated rat brain micro vessels IINeurosci. Lett.- 1992-Vol. 141-P. 72-74.

170. Bucherts J.R., Roberts R.J. The development of the newborn rat lung hyperoxia: a dose-response study of lung growth, maturation; and: changes in antioxidant en-zime activities // Pediatr. Res 1981- Vol. 15- P. 999 - 1008.

171. Buzadzic В., Blagojevic D;, Korac B: et al. Seasonal changes in the activity of antioxidative defense in the kidneys of the euthermic ground squirrel,-(Citelluscitellus) // J. Environ. Pathol. Toxicol. Oncol.- 1998.- Vol. 17, №3-4.- P. 271 -276.

172. Buzadzic В., Spasic M;, Saicic Z.S. et al. Antioxidant defenses in the ground: squirrel Citellus citellus. 1. A comparison with the rat // Free. Radic. Biol. Med.-1990.- Vol. 9, №5.- Pi 401 406.

173. Buzadzic В., Spasic M.B., Saicic Z.S. et al: Seasonal dependence of the activity of antioxidant defence enzymes in the ground squirrel; (Citellus citellus) the effect of cold // Comp: Biocheim Physiol 1992 - Vol. 101B, №4 - P. 547 - 551.

174. Buzadzic В., Korac В., Petrovic V. M. The effect of adaptation to cold and readaption to room temperature on the level: of glutathione in rat tissues // J. Therm. Biol:- 1999.- Vol. 24:- P: 373 377.

175. Caillaud C., Py G., Eydoux N. etal. Antioxidants and mitochondrial respiration-in lung, diaphragm; and locomotor muscles: effects of exercise // Free Radic. Biol; Med.- 1999.-Vol. 26.-P.1292 1299.

176. Cand F., Verdetti J. Superoxide dismutase, glutathione peroxidase, catalase, and lipid peroxidation in the major organs of the aging rats // Free. Radic. Biol. Med.- 1989.- Vol. 7, №1.- P. 59 63.

177. Carrillo M.C., Kanai S., Sato Y., Kitani K. Age-related changes in antioxidant enzyme activities are region and organ, as well as sex, selective in the rat // Mechanisms Ageing and Development 1992 - Vol. 65 - N2-3.- P. 187 - 198.

178. Casey T.M., Withers P.C., Casey K.K. Metabolic and respiratory responses of arctic mammals to ambient temperature; during the summer // Comp: Biochem. Physiol.- 1979.- Vol: 64A, №2.- P. 331 -341.

179. Ceballos-Picot I., Trivier J.M., Nicole A. et al: Age-correlated modification cooper-zinc superoxide dismutase and; glutathoine related enzyme activities in human erythrocytes // Clin. Chem. Acta 1992 - Vol. 38, №1.- P. 66 - 70.

180. Chakraborty M., Ghosal J., Biswas Т., Datta A.G. Effect of erythropoietin on membrane lipid; peroxidation, superoxide dismutase, catalase and glutatione peroxidase of rat RBC // Biochem. Med. Metabolic Biology- 1988 Vol; 40, №1.-P. 8- 18.

181. Chapman C., Morgan L.M:, Murphy M.C. Maternal and early dietary fatty acid intake: changes in lipid metabolism and liver enzymes in adult rats //J. Nutr.-2000.- Vol: 130, №2.- P: 146 151.

182. Chen Y., Frank L. Differential; gene expression of antioxidant enzymes in the perinatal rat lung // Pediatr. Res 1993.- Vol; 34, №1- P. 27 -31.

183. Chen Y., Whitney P.L., Frank L. Comparative responses of premature versus full-term newborn rats to prolonged hyperoxia // Pediatr. Res 1994 - Vol; 35, №2.- P: 233-237.

184. Choi J.H., Yu B.P. Unsuitability of TBA test as a lipid peroxidation marker due to prostaglandin synthesis in the aging kidney // Age.- 1990- Vol. 13, №1.-P. 61-64:

185. Choleva R. Influences of date of birth and of number of puppies in a litter on length of trunk in polar fox // Scientifur.- 1982a.- Vol; 6, №1 p. 48 - 49.

186. Cholewa R. Study on the influence of conformation and live weight on fertility in Arctic fox // Scientifur 1982b.- Vol. 6, №1- P. 47 - 48.

187. Chwalibog A., Jakobsen K., Tauson A.-H., Thorbek G. Heat production and substrate oxidation in rats fed at maintenance level and during fasting // Сотр. Biochem. Phisiol.- 1998.- Vol. 121A, №2.- P. 423-429.

188. Crescimanno>M:, Flandina C., Rausa L. et al. Moфhological changes and cata-lase activity in the hearts of CD1 mice following acute starvation or single doses of doxorubicin, epirubicin or mitoxantrone // Chemioterapia.- 1988- Vol: 7, №1.- P. 53-59.

189. Crescimanno M., Armata M.G., Rausa L. et al. Cardiac peroxisomal enzymes and starvation// Free Radic. Res. Commun 1989 - Vol; 7, №1- P. 67 - 72.

190. Csallany A.S;, Ayaz K.L., Menken B.Z. Organic solvent soluble lipofuscin pigments and glutathione peroxidase in weanling an(T ord:rats // InL J, Vitam. Nutr. Res 1986.- Vol. 56, №2 - P. 143 - 147.

191. Culter R.G. Antioxidant aging and longevity // Free Radicals in Biology, Vol. VI, Chap. 11, NY: Academic Press, 1984.- Pi 371 -428.

192. Culter, R.G. Antioxidant and longevity // Free Radicals in Molecular Biology, Aging and Desease. NY: Raven, 1985 P. 235 - 266.

193. Cutler R.G. Aging and oxigen radicals // Taylor A.E. et al., (eds) Physiology of oxygen radicals. Amer. Physiol. Soc., Bethesda, 1986 P. 251 -285:

194. Cutler R.G. Antioxidants and aging // Am. J. Clin. Nutr- 1991- Vol. 53-P. 373S-379S.

195. Cutler R.G. Genetic stability and oxidative stress: Common mechanisms in aging and cancer// Free Radicals and*Aging Basel: Birkhauser Verlag; 1992 - P. 31-46.

196. Gzarniewskat E;, Adamski? Zi, Mackowiak Ji, Ziemnicki K. Gatalase andf superoxida dismutase; activity in Rana esculenta organs II Biological bulletin of Poznan.- 1995 i- Voli 32, № 1.- P. 19 25:

197. Dabadie H:, Paccalin J. Role des radicaux libres dars le vieillisement l'organisme II Eurobiologiste 1991 - Vol. 25; №1- P. 40 - 42.

198. D'Almeida V., Hipolide D.C., da Silva-Fernandes M.E. Lack of sex and estrous cycle effects on the activity of three antioxidant enzymes in rats // Physiol; Be-hav 1995:- Vol. 57, №2.- P. 385 - 387.

199. Damgaard B.Mi, Hansen S.W. Stress, physiological status and fur properties in farm mink placed in pair or singly // Acta Agric. Scand. Sect. A, Animal Sci.-1996.- Vol. 46, №2.- P. 253 259.

200. Danh H.C., Benedetti M.S., Destert Pi Differential changes in superoxide dismutase activity in?brain and' liver of old raitsi and mice II Ji Neurochem.- 1983.-Vol. 40.- P. 1003 -1007.

201. Das S.K., Fanburg B.L. Hyperoxia elevates Cu,Zn-superoxide dismutase of endothelial cells as detected by sensitive ELISA // Enzyme 19921— Vol: 46, №2i-P. 188- 195.

202. Davidovic V., Djokic I:, Petrovic N. et ali Activity of antioxidant enzymes in rat skeletal muscle and brown fat: effect of cold and propranolol // J. Therm. Biol.-1999.- Vol. 24; №2i- Pi 385 389;

203. Davies K.J.A., Quintanilha A.T., Brooks G.A., Packer L. Free radicals and tissue damage produced by exercise // Biochem: Biophy. Res. Commun.- 1982-Vol. 107.-P. 1198- 1205.

204. Del Rio L.A., Sandalino L.M., Palma J.M; A new cellular function for peroxisomes related i to oxygen free radicals? // Experientia (Basel).- 1990:- Vol. 46-P. 989-992.

205. Di Giulio R.T., Habig С., Gallagher E.P. Effects of Black Rock Harbor sediments on indices of biotransformation;, oxidative stress, and DNA integrity in channel catfish // Aquat. Toxicol 1993.- Vol. 26, №1- P. 1 - 22.

206. Dimascio P. , Briviba K., Sasaki S.T. et al: The reaction of peroxynitrite with tert-butyl hydroperoxide produces singlet molecular oxygen // Biol. Chem-1997.-Vol; 378, №9.-P. 1071 1074.

207. Dhaunsi G.S., Gulati S., Singh A.K. et al. Demonstration of Cu-Zn superoxide dismutase in rat liver peroxisomes. Biochemical and immunological evidence // J; Biol; Ghem.- 1992.-Vol. 267.- P.' 6870-6873.

208. Dhaunsi G.S., Singh L., Hanevold C.D. Peroxisomal participation in the cellular response to the oxidative stress of endotoxin // Mol. Cell; Biochem.— 1993-Vol; 126, №1.— P. 25-35.

209. Dunstone N. The mink London: T&AD Poyster natural history, 1993 - 232 p.284;Dunstone N., O'Connor R.J; Optimal foraging in an amphibious mammal. I. The aqualung effect // Anim. Behav- 1979a Vol. 27- P. 1182 — 1194.

210. Dunstone N., O'Connor R.J. Optimal foraging in an amphibious mammal: II. An analisis using principal component analisys // Anim. Behav.- 1979b Vol. 27-P. 1195-1205.

211. Eaton J.W. Catalases and; peroxidases and: glutathione and; hydrogen:peroxide: Mysteries of the bestiary // J. Lab. Clin. Med;- 1991.- Vol. 118, №1- P. 3 4.

212. Egaas E., Falls F.G., Dauterman W.C. A study of gender, strain, and age differences in mouse liver glutathione-S-transferase. // Сотр. Biochem: Physiol;, Pharmacol; Toxicol. Endocrinol- 1995 Vol. 110C, №1- P. 35 - 40.

213. Elsner R., Oyaseter S., Almaas R., Saugstad O.D. Diving seals, ischemia-reperfusion and oxigen radicals // Сотр. Biochem. Physiol.- 1998.- Vol. 119A, №4:- P. 975 -980.

214. Fahimi H.D. Cytochemical localization of peroxidatic activity of catalase in rat hepatic microbodies (peroxisomes) // J. Cell. Biol.- 1969.- Vol. 43, №2 P: 275 -288.

215. Fahimi H.D? Diffusion artifacts in cytochemistry of catalase // J. Histochem. Cy-tochem.- 1973.- Vol; 21, №11.- P. 999 1009:

216. Fahimi H.D.-, Baumgart E. Current cytochemical techniques for the investigation of peroxisomes. A review // J. Histochem. Cytochem- 1999 Vol. 47, № 10-P. 1219- 1232.

217. Farmer K.L, Sohal<RiS: Relationship between superoxide anion radical> generation and aging in the housefly, Musca domestica // Free Rad. Biol. Med.- 1989.-Vol. 7, №1.- P. 23-29.

218. Flohe:L. Superoxide:dismutase; for therapeutic use: Clinical-experience, dead ends and hopes//Mol. Cell; Biochem.-1988.-Vol. 84, №1.- P. 123 -131.

219. Frank L., Sosenko I.R. Development of lung antioxidant enzyme system in late gestation: possible implication for the prematurely born infant // J: Pediatr-1987.- Vol. 110, №1.- P. 9 14.

220. Frank L., Sosenko I.R: Failure of premature rabbits to increase antioxidant enzymes during hyperoxic exposure: increased susceptibility to pulmonary oxygen toxicity compared with term: rabbits // Pediatr. Res- 1991- Vol; 29, №3-P. 292-296.

221. Fontecave A., Grauslund A., Reichard P. The function: of superoxide dismutase during^^he enzymatic formation of^he free radical;of^ ribonucleotide reductase. // J: Biol. Chem.- 1987.- Vol. 262, №25.- P: 12332 12337.

222. Forman H.J. Oxidant radical production and lung injury // Oxygen Radicals: Systemic Events and Disease Processes Basel: Karger, 1990.- P.; 71 - 96.305;Fridovich I. Superoxide: dismutases// Annu. Rev, Biochem.- 1975- Vol. 44, №1.-P. 147- 159.

223. Fridovich I. Superoxide dismutases //J. Biol. Chem.- 1989 Vol. 264, №5-P; 7761 -7764.

224. Fryer A.A., Hume R., Strange R.C. The development of: glutathione S-transferase and glutathione peroxidase activities in human, lung // Biochim. Bio-phys. Acta.- 1986.- Vol. 883, №3;- P. 448-453.

225. Gomi F., Matsuo M. Effects of aging and food restriction on: the antioxidant enzyme activity of rat livers // Jl Gerontol: Biol: Sci. Med; Sci 1998.- Vol. 53, №3 - P. B16 - B17.

226. Goth L. Heat and pH dependence of catalase. A comparative study // Acta Biol. Hung.- 1987.- Vol. 38, №2.- P. 279 285.

227. Gryglewsky R.J., Palmer R.M.J., Moncada S. Superoxide anion is involved in the breakdown of endotelium-derived vascular relaxing factor // Nature.- 1986.-Vol. 320.- P. 454-456.

228. Guo Z., Wang M., Tian G. et al. Age- and gender-related variations in the activities of drug-metabolizing and antioxidant enzymes in the white-footed mouse (Peromyscus leucopus) // Growth. Dev. Aging.- 1993 Vol; 57, №2 - P. 85 -100.

229. Gupta A. Profile of reactive oxygen species generation and antioxidative mechanisms in the maturing rat kidney // J. Appl. Toxicol- 1999 Vol. 19; №1.-P. 55-59.

230. Hayes K.C., Rousseau J.E. Jr., Hegsted D.M. Plasma tocopherol concentrations and vitamin E deficiency in dogs // J: Am. Vet. Med. Assoc.- 1970.— Vol. 157,. №1.- P. 64 -71.

231. Hazelton G.A., Lang C.A. Glutathione peroxidase and reductase activities in the aging mouse // Mech. Ageing Dev.- 1985 Vol; 29, N°l.— P. 71 - 81.

232. Helgebostad A. Vitamin E-deficiency symptoms in fur bearing animals in Norwegian. (VitaminE mangel symtomethospelsdyr)//Norsk. Vet. Tidskr 1973-Vol. 81, №1.-P. 11-17.

233. Hermes Lima Mi, Storey J.M., Storey K.Bi Antioxidant defenses and metabolic depression; The hypothesis of preparation for oxidative stress in land snails // Сотр. Biochem. Physiol;- 1998 Vol 120B, №3.- Pi 437 -448.

234. Hermes Lima M., Storey K.Bi Relationship between anoxia exposure and antioxidant status in the frog Rana pipiens // Am. J; Physiol- 1996 Vol. 271, №4, Pt. 2.-Pi R918.

235. Hermes Lima Mi, Storey K.Bi, Antioxidant defenses in the tolerance of freezing and anoxia by garter snakes // Am; J. Physiol — 1993 Vol; 265, №3, Pt. 2-P. R646.

236. Hoidal J.R., Van Asbeck B.S., Mann J. et al. Therapy with red blood cells decreases hyperoxic pulmonary injury // Exp. Lung Res 1988.— Vol. 14, Suppl.-P. 977 - 985.

237. Holovska K. Lenartova V. RosivalT. et ali Antioxidant and detoxifying enzymes in the liver and kidney of pheasants after, intoxication by herbicides MCPA and ANITEN I // J. Biochem. Mol. Toxicol.- 1998 Vol. 12, №4.- P. 235-44

238. НоиЬак Bi, Hansen S.W. Fur chewing in farm mink temporal! development and effect of social environment//Animal Prod. Review.- 1996-Vol; 29, №1-P.-77-81.

239. Izokun-Etiobhio B.O., Oraedu A.G., Ugochukwu E.N. A comparative study of superoxide dismutase in various animal species // Сотр. Biochem. Physiol-1990:- Vol! 95B, №3.- P. 521 -523.

240. Janssen M., van der Meer P., de Jong J.W. Antioxidant defences in rat, pig, guinea pig, and human hearts: comparison with xanthine oxidoreductase activity // Cardiovasc. Res.- 1993.- Vol. 27, №11.- P. 2052 2057.

241. Ji L.L., Dillon D:, Wu E. Alteration of antioxidant enzymes with aging in rat skeletal' muscle and liver И Am. J. Physiol:- 1990- Vol: 258, №4, Pt 2-P. R918-R923.

242. Ji L.L., Fu Rt, MitchellE.W. Glutathione and antioxidant enzymes in skeletal-muscle: effects of fiber type and exercise intensity // J: Appl: Physiol:- 1992.-Vol. 73, №5.-P. 1854 1859.

243. Ji L.L. Antioxidant enzyme response to exercise and aging // Med. Sci. Sports Exer.- 1993- Vol. 25, №2.- P. 225 231.346:JiL.L. Exercise, oxidative stress, and antioxidants// Am. J. Sports Med.- 1996-Vol. 24, №1.-P. S20 S24.

244. Ji L.L. Oxidative stress during exercise: implications of antioxidant nutrients // Free Radic. Biol. Med 1995.- Vol. 18, №6.- P. 1079 - 1086.

245. Julicher R.H.M., Sterrenberg L., Haenen G.R.M.M. et al. Sex differences in the cellular defence system against free radicals from oxygen or drug metabolites in rat // Arch. Toxicol.- 1984.- Vol. 56, №1.- P; 83 86.

246. Julicher RlH., Tijburg L.B., Sterrenberg L. et al. Decreased defence against free radicals in rat heart during normal; reperfusion after hypoxic, ischemic and calcium-free perfusion // Life Sci.- 1984.- Vol. 35, №12.- P: 1281 1288.

247. Jung K., Henke W. Effect of starvation on antioxidant enzymes and respiratory mitochondrial functions in kidney and liver from rats // J. Clin. Biochem. Nutr-1997.- Vol: 22, №2.- P. 163 169.

248. Jonasen 0. Ontogeny of mink pups // Scientific.- 1987 Vol; 11, №2.- P. 109 - 110.

249. Kapahi P., Boulton M.E., Kirkwood T.B.L. Positive correlation between mammalian life span and cellular resistance to stress // Free Radic. Biol. Med.- 1999-Vol. 26, №3.-P. 495-500.

250. Kayar S.R., Hoppeler H., Jones J.H. et al., Capillary blood;transit time in muscles in relation to body size and aerobic capacity // J. Exp. Biol 1994.- Vol. 194, №1.-P. 69 -81.

251. Keeney S.E., Cress S.E., Brown S.E., Bidani A. The effect of hyperoxic exposure on antioxidant; enzyme activities of alveolar type* II cells in neonatal and adult rats // Pediatr. Res.- 1992.- Vol. 31, №5.- P. 441 -444.

252. Keller G.-A., Warner T.G., Steimer K.S., Hallewell R:A. Cu, Zn-superoxide dismutase is a peroxisomal enzyme in human fibroblasts and hepatoma cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-1991.-Vol. 88, №16.- P. 7381 -7385.

253. Kellog G.W., Fridovich I. Liposome oxidation and hydrogen peroxide: // J. Biol; Chem.- 1977.- Vol. 252, №19.- Pi 6721 6728.

254. Kelly F.J:, Rickett G.M.W., Hunt A.N. et al. Biochemical maturation of the guinea pig lung and survival following premature delivery. // Int. J. Biochem.-1991.- Vol. 23, №3.- P. 467-471.

255. Konarzewski MI, Diamond J: Peak sustained metabolic rate in cold-stressed mice // Physiol. Zool.- 1994.- Vol. 67.-Pi 1186 1212.

256. Kondo H., Miura Mi, Itokawa Y. Antioxidant enzyme systems in skeletal-muscle atrophied by immobilization // Pflugers. Arch 1993 - Vol: 422, №4 - P. 404 -406.

257. Korhonen H., Harri M. Organ scaling inthe raccoon dog, Nyctereutes procyon-oides; Gray 1834, as monitored by influences of internal and external factors // Сотр. Biochem. Physiol.- 1985.-Vol. 82A, № 4.- P. 907 914.

258. Krebs H.A. Body size and tissue respiration // Biochem. Biophys. Acta.- 1950.-Vol. 4, №2.- P.- 249 269.

259. Ku H.H., Sohal R.S. Comparison of mitochondrial; pro-oxidant generation and anti-oxidant defenses between rat and pigeon: possible basis; of variation in longevity and metabolic potential!// Mech. Ageing. Dev.- 1993 Vol. 72, №1-P: 67- 76.

260. Lagerkvist G; Economic profit from increased litter size, body weight and pelt quality in mink: (Mustela vison) // Acta Agric. Scand. A., Animal Sci 1997.-Vol. 47, №1.- P. 57-63.

261. Lammi-Keefe C.J., Swan P.B., Hegarty P.V.J: Effect of level of dietary protein and total or partial starvation on catalase and superoxide dismutase activity in cardiac and skeletal muskle in young rats // J. Nutr- 1984- Vol: 114, №12-P. 2235 2240.

262. Langley S.C., Kelly F.J: Effect of food restriction on hyperoxia-induced:lung injury in preterm guinea pig // Amer. J. Physiol- 1992.- Vol.263, №3, Pt.l-P. L357 L362:

263. LawIer J:M., Powers S.K., Visser T. et al. Acute exercise and skeletal muscle antioxidant and metabolic enzymes: effects of fiber type and age//Am. J. Physiol.— 1993.- Vol. 265, №6, Pt. 2.- P. R1344 R1350.

264. Leeuwenburgh C., Hansen PlA., Holloszy J.O:, Heinecke J.W. Hydroxyl radical generation during exercise increases mitochondrial protein oxidation and levels of urinaiy dityrosine // Free Radic. Biol. Med- 1999 Vol. 27, №1-2- P; 186 -192.

265. Leichtweis S., Ji L.L. Exercise and oxidative stress: sources of free radicals and' their impact on antioxidant systems // Age.- 1997.- Vol. 20, №1- P. 91 106.

266. Liochev S.I., Fridovich I. The role of superoxide in the production of hydroxyl radical in vitro and in vivo // Free Radic. Biol. Med.- 1994- Vol. 16, №1.-P. 29-33:

267. Lopez-Torres M., Perez-Campo R, Rojas C. et al. Simultaneous induction'of sod; glutathione reductase, GSH, and ascorbate in liver and kidney correlates with survival during aging// Free. Radic. Biol. Med- 1993b Vol. 15, №2-P. 133 — 142.

268. Lowiy O.H:, Rosenbrough N.J.1, Farr A.L., Randan R.J. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol; Chem 1951- Vol. 193, №1.- P. 265 -275.

269. Lyman C.P., O'Brien R.C., Greene G.C., Papafrangous E.D. Hibernation and; longevity in the Turkish hamster Mesocricetus brandti // Science- 1981-Vol. 212, №4495.- Pi 668 670:

270. Malmkvist J., Hansen; S.W. Why do farm, mink fur chew? // NJF Seminar № 280/ NJF Report № 116,1997.- P. 211 -216.

271. Marklund S.L. Extracellular, superoxide dismutase isoenzymes in tissue from nine mammalian species // Biochem; J- 1984a Vol. 222, №3.- Pi 649 - 655.

272. Marklund S.L. Extracellular superoxide dismutase in human tissues and human cell lines//J. Clin. Invest.- 1984b.- Vol. 74, №4.-P. 1398- 1403.

273. Marklund S.L. Expression of extracellular superoxide dismutase by human cell lines // Biochem. J.-1990.-Vol. 266, №1.- P; 213 219.

274. Marklund S.L. Regulation by cytokines of extracellular superoxide dismutase and other superoxide dismutase isoenzymes in fibroblasts // J. Biol. Chem-1992.- Vol! 267, №10.- P. 6696 6701.

275. Marklund S.L., Hoime E., Hellner L. Superoxide dismutase in extracellular:fluids // Clin; Chim. Acta.-1982:-Vol; 126, №1.- P. 41 51.

276. Mathieu-Costello Oi, Agey P.J., Quintana E.S. et al. Fibre capillarization and ultrastructure of pigeon pectoralis muscle after cold acclimation // J; Exp. Biol-1998.-Vol. 201, Pt. 23.-Pi 3211 -3220.

277. Matkovics В., Novak R., Hanh H.D., Szabo L., Varga S.I. A comparative study of some more important experimental animal peroxide metabolism; enzymes // Сотр. Biochem: Physiol.- 1977.-Vol. 56B; №4- P; 397 -402.

278. Mavelli:I., Autuori F., Dini L. et al: Correlation between superoxide dismutase, glutathione peroxidase and catalase in isolated rat hepatocytes during fetal development // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1981- VoL.102, №3.- P. 911 -916.

279. MavelliL, Rigo A., Federico R1 et al. Superoxide dismutase, glutatione peroxidase and catalase in developing rat brain// Biochem. J.- 1982.- Vol. 204, №2.-P. 535 540.

280. Maynard L.A., Loosli J.K., Hintz H.F., Warner R.G. Animal Nurtition. 7th edition. New Delhi, №ew York: Tata McGraw-Hill Publishing Company Ltd;, 1981.- P. 307-311.

281. McCord J.M; Oxigen derived free radicals in postischemic tissue injury. // New Engl. J. Med.- 1985.-Vol. 312, №1.-P. 159- 163.

282. McCord. J.M., Fridovich I. Superoxide dismutase. An enzymatic function for erythrocuprein (hemocuprein) // J. Biol. Chem.- 1969.- Vol! 244, №22-P. 6049 6055.

283. McCord J.M., Stokes S.H., Wong K. Superoxide radical as a phagocy-produced. chemical mediator of inflammation // Adv. Inflammation Res.-NY, 1979.-P. 273 280.

284. McDevitt R.Mi, Speakman J.R. Central limits to sustainable metabolic rate have no role in cold-acclimation of the short-tailed field vole (Microtus agrestis) // Physiol. Zool;- 1994a.- Vol. 67.- P. 1117- 1139.

285. McDevitt R:M., Speakman J.R. Limits to sustainable metabolic rate during transient exposure. to low temperatures in short-tailed field voles {Microtus agrestis) И Physiol. Zool.- 1994b.- Vol. 67.- P. 1103 1116.

286. McElroy M.C., Postle A.D., Kelly F.J. Catalase, superoxide dismutase and'glutathione peroxidase activities of lung and liver during human development// Bio-chim. Biophys. Acta.- 1992 Vol. 1117, №2.- P.f 153 - 158.

287. Medocci с P., Fano G., Fulle S. et al. Age-dependent increases in oxidative damage to DNA, lipids and proteins in human skeletal muscle // Free. Radic. Biol; Med.- 1999.- Vol. 26, №3-4.- P. 303 308.

288. Mink produktion / Ed. G.Jorgensen Denmark, Scientifur, 1985.-399 p.

289. Misra H.P., Fridovich I. The role of superoxide anion in the autoxidation of epinefrine and a simple assay for superoxide dismutase // J. Biol. Chem 1972:-Vol. 247, №21.- P. 3170 - 3175.

290. Morel F., Doussiere J., Vignais P.V. The superoxide-generating oxidase of phagocytic cells. Physiological; molecular and pathological aspects // Eur. J; Biochem.- 1991.- Vol. 201, №3.- P. 523 546.

291. Mover Lev H., Ar A. Changes in enzymatic antioxidant activity in pregnant rats exposed to hyperoxia or hypoxia // Сотр. Biochem. Physiol 1997,- Vol. 118C, №3.- P. 353-359.

292. Murrell G., Bromley F.N. Modulation of fibroblast proliferation by oxygen free; radicals // Biochem: J.- 1990.- Vol. 265, №3.- P; 659 665.

293. Nakamura Y., Ohtaki S. Extracellular ATP-induced production of hydrogen peroxide in porcine thyroid cells // J. Endocrinol 1989 - Vol. 126, №2 - P; 283287.

294. Nicholls P. Activity of catalase in the red cell: // Biochem. Biophysic. Acta.-1965.- Vol. 380, №1.- P.99-5

295. Nielsen H.E., Danielsen V., Simesen M.G. et al. Selenium and vitamin E deficiency in pigs. I;. Influence on growth and reproduction // Acta: Vet. Scand.-1979.- Vol. 20, №2.- P. 276 281.

296. Nijhoff W.A., Peters; W.H.M. Induction of rats hepatic and; intestinal: glu-tathione-S-transferases by dietary butyrated hydroxianisole. // Biochem. Pharmacol.- 1992.- Vol. 44, №3.- P. 596 600.

297. Nordoy E.S., Aakvaag A., Larsen T.S. Metabolic adaptation to fasting in harp seal pups Physiol. Zool.- 1993.- Vol. 66.- P: 926 - 945.

298. Novak R., Matkovics В., Mank M., Fachet J. Changes in mouse liver superoxide dismutase activity and lipid peroxidation during embrionic and. postpartum development7/ Experientia 1978 - Vol. 34, №9 - P. 1134 - 1135.

299. Perez R., Lopez Mi, Baija de Quiroga G. Aging and lung antioxidant enzymes, glutathione, and lipid peroxidation in the rat // Free Radic. Biol. Med- 1991-Vol. 10, №1.-P. 35-39.

300. Perez-Campo R., Lopez-Torez M., Rojas C. et al; A comparative study of free radicals in vertebrates I. Antioxidant enzymes // Сотр. Biochem: Physiol.-1993.- Vol. 105B, №3/4i- P. 749 - 755.

301. Perez-Campo R., Lopez-Torres Mi, Rojas C. et al. Longevity and antioxidant enzymes, non-enzymatic antioxidants and; oxidative stress in the vertebrate lung: a comparative study // J. Сотр. Physiol.- 1994 Vol. 163B; №8 - P. 682 - 689.

302. Petersen I.M., Sand O., Grove Sorensen P. Effect of starvation on the activities of key enzymes of the glycolysis and1 gluconeogenesis in liver of mink // Proceid-ing of NJF-seminarium: 4-6 October 1995, 1995; 6 p.

303. Petrovic V.Mi, Saicic Zi, Milic B. et al. Distribution of superoxide dismutase in the ground; squirrel (Citellus citellus) effect of the hibernation and arousali // Сотр. Biochem; Physiol.- 1983.- Vol. 75B, №4i- P. 699 - 700.

304. Pharazyn A., Den Hartog L.A., Aherne F.X. Vitamin E and its role in the nutrition of the gilt and sow: a review // Livest. Prod. Sci.- 1990- Vol. 24, №1.-P. 1 13.

305. Piatkowski T.L., Mahan D.C., Cantor A.H. et al. Selenium and vitamin E in semi purified? diets for gravid and non-gravid gilts // J: Anim. Sci.- 1979.- Vol: 48, №6.- Pi 1357 1365.

306. Pillai S.Rl, Traber M.G., Steiss J.E., Kayden H.J. Depletion of adipose tissue andi peripheral nerve: a-tocopherol in adult dogs; II Lipids.- 1993 Vol; 28, №12.-P: 1095-1099:

307. Pfister H.-W., Koedel U., Lorenzl S.,. Tomasz A. Antioxidant attenuate microvascular chages in the early phase of experimental pneumococcal meningitis in rat // Stroke.- 19921- Vol. 23, №12.- P. 1798 1804.

308. Porte C., Sole M., Albaiges J., Livingstone D.R. Responses of mixed-function oxygenase and antioxidase enzyme system of Mytllus sp. to. organic pollution // Сотр. Biochem: Physiol. 1991- Vol. 100C, №1-2.- P: 183 186.

309. Powers S.K., Criswell D;, Lawler J. et al. Influence of exercise and fiber type on-antioxidant enzyme activity in rat skeletal muscle // Am. J: Physiol- 1994:-Vol: 266, №2, Pt 2.- P. R375 R380.

310. Prestrud P., Nilssen K. Fat deposition and seasonal variation in body composition of arctic foxes in Svalbard // J. Wildli Manage.- 1992 Vol; 56, №2 - Pi 221 -223.

311. Prodczacy J:J:, Wei R. Reduction of iodonitrotetrazolium violet by superoxide radicals II Biochem. Biophys. Res. Comm.- 1988- Vol. 150; №3 P. 1294 -1301.

312. Pronai;L., Ichimori К., Saigusa Y., Nakazawa H. 5,5-dimethyl-l-pyrroline-N-oxide alone enhances the spontaneous superoxide generation; by primaquine // Arch: Biochem. Biophys.-1991.-V. 288, №1.- P.' 276-281.

313. Reiss U., Gershon D. Rat liver superoxide dismutase // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1976a.- Vol. 73, №1.- P: 153 158.

314. Reiss U., Gershon D. Comparison of cytoplasmic superoxide dismutase in liver, heart, and brain of aging rats and mice // Biochem. Biophys. Res. Commun — 1976b.-Vol. 73, №2.- P. 255 262

315. Reiter RJ., Tan D:, Poeggeler B. et al: Melatonin, free radicals and cancer initiation // Advances in Pineal Research.- Vol: 7 London: John Libbey & Company Ltd., 1994-Pj 211 -228.

316. Rice-Evans C. Erythrocytes, oxygen radicals, and cellular pathology // Oxygen: Radicals: Systemic Events and Disease processes.- Basel: Karger, 1990 P. 1 -25.

317. Rickett G.M., Kelly F. J. Developmental expressions of antioxidant enzymes in guinea pig lung and liver // Development.- 1990 Vol. 108, №2.- P: 331 - 336.

318. Rikans L.E., Moore D.R!, Snowden C.D. Sex-dependent differences in: the effects of aging on antioxidant defense mechanisms of rat liver // Biochim. Biophys. Acta.- 1991.- Vol; 1074, №1.- P. 195 200.

319. Robberecht W., Sapp P., Viaene M.K. et al. Cu/Zn superoxide dismutase activity in familial and sporadic amyotrophic lateral sclerosis // J. Neurochem- 1994.-Vol. 62, №2 P. 384-387.

320. Rouvinen K., Inkinen R., Niemila P. Effects of slaughterhouse offal and fish mixture based diet on production performance of blue and silver foxes // Acta Ag-ric. Scand.- 1991.- Voli 41, №41- P. 387 399:

321. Rouvinen K., Kiiskinen T. Influence of dietary fat source on the body fat composition of mink (Mustela vison) and; blue fox (Alopex lagopus) // Acta Agric. Scand.- 1989.-Vol. 39, №2.-P: 279-288.

322. Rubner, Ml Das Problem der Lebensdauer und seine Beziehungen zu Watchstum und Ernahrung. Oldenburg, R:, edi Munich, Germany, 1908.

323. Rusanen M., Valtonen;Mi Blue fox milk composition // NJF Seminar N200. Recent results of Scandinavian fur animal research. Esbo, Finland, September 04-06, 1991. NJF Report N70.- P. 1 8.

324. Saeter G., Schwarze P.E., Nesland J.M: et ali The polyploidizing growth pattern of normal rat liver is replaced by divisional diploid growth in hepatocellular nodules and carcinomas // Carcinogenesis.- 1988.- Vol. 9, №6 P. 939 - 945.

325. Salminen A., Saari Pi, Kihlstrom Mi Age- and sex-related differences in lipid peroxidation of mouse cardiac and skeletal muscles // Сотр. Biochem: Physiol-1988.- Vol: 89B, №4.- P. 695 699:

326. Samokyszyn V.M., Thomas C.E., Reif D.W. et al. Release of iron from ferritin and its role on oxygen radicals toxicities // Drug Metab. Rev.- 1988.- Vol. 19, №2.- P. 283 303.

327. Sanz N., Diez-Fernandez C., Alvarez Ai, Cascales Mi Age-dependent modifications in rat hepatocyte antioxidant defense; systems // Ji Hepatol:- 19971— Vol. 27, №3- P. 525-534.

328. Sato K., Niki E., Shimasaki H. Free radical с mediated chain oxidation of low density lipoprotein and its synergistic inhibition by vitamin E and1 vitamin С II Arch: Biochem: Biophys.-1990.- Vol. 279; i№3.- P. 402 405.

329. Schisler N.J., Singh S.M. Inheritance and expression of tissue-specific catalase activity during development and aging in mice // Genome.- 1987 Vol. 29, №5.-Pi 748 - 760:

330. Scneeberger E.E. A comparative cytochemical study of microbodies (peroxisomes) in great alveolar cells of rodents, rabbit, and monkey // J. Histochem. Gy-tochem.- 1972.-Vol. 20, №1.- P. 180 191.

331. Scott M.D., Lubin B.H., Zuo L., Kuypers F.A. Erythrocyte defense against hydrogen peroxide: Preeminent importance of catalase // J. Lab. Clin. Med- 1991.-Vol; 158, №1.-P. 7-16.

332. Selman C., McLaren J.S.,. Himanka M J., Speakman J.R. Effect of long-term cold exposure on antioxidant enzyme activities in a small mammal // Free Radic. Biol: Med.-2000.- Vol. 28, №8.-P. 1279 1285.

333. Semsei I., Rao G., Richardson A. Changes in the expression of superoxide dismutase and catalase as a function of age and dietary restriction // Biochem. Bio-phys. Res. Commun.- 1989.- Vol: 164, №2 P. 620 - 625.

334. Shaw S., Jayatilleke E. Ethanol-induced iron mobilization: role of acetaldehyde oxidase generated superoxide // Free Rad. Biol. Med.- 1990.- Vol. 9, №1.-P. 11-17.

335. Siems W.G., Brenke R., Sommerburgh O., Grune T. Improved antioxidative protection in winter swimmers // Mon. J. Assn. Physic.- 1999 Vol. 92, №4.-P. 193-198.

336. Sies H. Antioxidant activity in cells and organs // Am. Rev. Respir. Dis 1987.-Vol; 136, №2:- P. 478 - 480.

337. Sies H. Oxidative stress From basic research to clinical application // Amer. J. Med.- 1991-Vol. 91, Suppl; 3C.- P: S31 -S38.

338. Soave M.G., Moulsma Mi, Chevalier P. et al. Increased: superoxide dismutase activity in erythrocytes of children with pulmonary hypertension // Clin. Chim. Acta.- 1992.- Vol. 209, №1.- P. 95 101;

339. Sohal R.S. Hydrogen peroxide production by mitochondria may be a biomarker of aging//Mech. Ageing Dev.- 1991.-V. 60, №2- P. 189- 198.

340. Sohal R.S. The free radical hypothesis of aging: An appraisal; of the current status // Aging Clin. Exp. Res 1993.-V. 5, №1.- P. 3—17.

341. Sohal R.S., Allen R.G. Relationship between oxygen metabolism; aging and development // Adv. Free Rad; Biol. Med.- 1986.- Vol. 2, №1.- P. 117-160.

342. Sohal R.S;, Arnold L.A., Sohal B.H; Age-related changes in antioxidant enzymes and prooxidant generation in tissues of the rat with special reference to parameters in two insect species // Free Radic. Biol. Med- 1990- Vol. 9, №6-P. 495-500.

343. Sohal RiS., Agarwal S., Sohal B.H. Oxidative stress and aging in the Mongolian gerbil (Meriones unguiculatus) II Mech. Ageing Dev.- 1995,- Vol. 81, №1.-P. 15-25.

344. Sohal R.S., Brunk U.T. Mitochondrial production of pro-oxidants and cellular senescence//Mutat, Res-1992-Vol. 275, №3-6 Pi 295 - 304.

345. Sohal R.S., Ku H.H., Agarwal S. Biochemical correlates of longevity in; two closely related rodent species // Biochem. Biophys. Res. Comimm.— 1993.-Vol. 196, №1.-P. 7 11.

346. Sohal R.S., Ku H.H., Agarwal:S. et al. Oxidative damage, mitochondrial oxidant generation and antioxidant defenses during aging and in response to food restriction in the mouse // Mech. Ageing. Dev.- 1994 Vol;.74, №1-2 - P. 121 - 133;

347. Sohal RlS., Orr W.C. Relationships between antioxidants, prooxidants, and' the aging process // Ann. N.Y. Acad. Sci 19921- Vol: 663; №1.-P; 74-841

348. Sohal R.S., Sohal B.H., Brunk U.T. Relationship between antioxidant defenses and longevity in different mammalian species // Mech. Ageing. Dev.- 1990-Vol. 53, №3.- P. 217- 227.

349. Sohal RlS., Svensson I., SohaL B.H., Brunk U.T. Superoxide anion radical production in different animal species // Mech. Ageing Dev.- 1989.- Vol; 49, № Г.— P. 129- 135.

350. Sohal R.S., Svensson I., Brunk U.T. Hydrogen peroxide production by liver mitochondria in different species // Mech. Ageing Dev.- 1990.- Vol. 53, №2.-P. 209-215.

351. Sole M:, Porte C., Albaiges J. The use of biomarkers for assessing the effects of organic pollution in mussels // Sci.Total: Environ- 1995.- Vol. 159; №2-3.-P. 147-153.

352. Sosenko I.R.S., Frank L. Guinea pig lung development: antioxidant enzymes and premature survival in high 02 // Am. J. Physiol.- 1987- Vol. 252, №4, Pt. 2-P. R693 R698.

353. Spasic M:B., Saicic Z.S., Buzadzic Bl et al. Effect of long-term exposure to cold oni the; antioxidant defense system tins the; rat // Free. Radic: Biol. Med.- 1993.-Vol; 15, №3.-P. 291-299.

354. Staat D.A. Effects of tocopherol depletion on the regional differences in adrenal microsomal lipid peroxidation and steroid metabolism // Endocrinology.— 1988.— Vol. 123, №3.-P. 975-980.

355. Steinbrecher U.P., Zhang H., Lougheed M: Role of oxidatively modified LDL in atherosclerosis II Free. Radic. Biol: Med 1990 - Vol: 9, №2 - P. 155- 168.

356. Stralin P., Karsson K., Johansson B.O., Marklund; S.L. The interstitium of the human: arterial; wallf contains; very large amounts of extracellular superoxide; dis-mutase // Arterioscler. Thromb. Vase. Biol- 1995 Vol. 15, №11- P. 2032 -2036.

357. Suzuki J., Gao M., Ohinata H. et al. Chronic cold exposure stimulates microvascular remodeling preferentially in oxidative muscles in rats // Jpn: J. Physiol-1997.- Vol. 47, №2:- P.: 513 520.

358. Tallas P.G., White R.G. Glucose turnover and defense of blood glucose levels in Arctic fox (Alopex lagopus) И Сотр. Biochem. Phisiol.- 1988 91A, №2.-P. 493-498.

359. Tauson A.-H., Chwalibog A., Alstrom 0. Substrate oxidation in male blue foxes {Alopex lagopus) during feeding, fasting and; realimentation.- Proceeding from NJF-seminar N331. Snekkersten. Denmark, 2001.- 7 p.

360. Teramoto S., Uejima Y., Kitahara S. et al. Effect of whole body cold stress on glutathione metabolism in young and old mice // J. Clin. Biochem. Nutr- 1998-Vol. 24, №1.-P. 69-77.

361. Tolmasoff J.M., Ono Т., Cutler RIG.Superoxide dismutase: corelation with lifespan and specific metabolic rate in primate species // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1980.- Vol. 77, №5.-P. 2777 2781

362. Torrielli M.V., Dianzani M.U. Free radicals in inflammatory disease // Free Radicals in; Molecular, Biology, Aging and Disease N.Y.: Raven; Press, 1984 -P. 355-379.

363. Treuthardt J. Hematology, Antioxidative Trace Elements, the Related Enzyme Activities and Vitamin E in Growing Mink on Normal and Anemiogenic Fish Feeding7/ Acta. Academiae. Aboensis, Ser. B, Mathematica et Physica- 1992.-Voll 52, 138 p.

364. Turrens J.F., Alexandre A., Lehninger A.L. Ubisemiquinone is the electron donor for superoxide formation by complex III of heart mitochondria// Arch. Biochem. Biophys.- 1985.- Vol I 237, №2.- P. 408 4141

365. Van den Berg J.J.M., Kuypers F.A., Lubin B.H. et al. Direct and continuous measurement of hydroperoxide-induced oxidative stress on the membrane of intact erythrocytes // Free Rad. Biol: Med.- 1991 Vol: 11, №2.- P: 255 -261.

366. Verma A., Hirsch D.J., Glatt G.E. et al. Carbon monoxide: A putative neural messenger// Science.- 1993-Vol: 259, №5093 P: 381 - 384:

367. Vitorica J., Machado A., Satrustegni J. Age-dependent variations in peroxide-utilizing enzymes from rat brain mitochondria and citoplasm // J. Neurochem.— 1984:- Vol. 42, №2.- P: 351 356.

368. Wanders RJ.A., Denis S. Identification of superoxide dismutase in rat liver peroxisomes // Biochirn. Biophys: Acta 1992:- Vol. 1115, №2 - P. 259 - 262.

369. Wendel A. Enzymes acting against reactive oxygen // Enzymes Tools and Targets.- Basel: Karger, 1988.- P. 161-167.

370. White A.A., Karr D.B., Patt C.S. Role of lipooxigenase in the 02-dependent activation of soluble guanylate cyclase from rat lung. // Biochem; J.- 1982:- 204.-P. 383-393.

371. White C.W., Jackson J.H., Abuchowski A. et al. Polyethylene glycol-attached antioxidant enzymes decrease pulmonary oxygen toxicity in rats // J: Appl. Physiol.- 1989;-Vol. 66, №2.-P. 584 590.

372. Wohaeb S.A., Godin D.V. Starvation-related alterations in the free radical tissue defense mechanisms in rat // Diabetes 1987 - Vol. 36, №2 - P: 169 - 173.

373. Xia E., Rao G., Van Remmen H. et al. Activities of antioxidant enzymes in various tissues of male Fischer 344 rats are- altered: by food- restriction // J. Nutr.-1994;—Vol.* 125; №2.- P: 195 201.

374. Yam J., Frank L., Roberts R.J. Age-related development of pulmonary antioxidant enzymes in rat I I Proc. Soc. Exp. Biol. Med 1978 - Vol. 157, №2 - P. 293 -296.

375. Yim M.B., Chock P.B., Stadtman E.R. Enzyme function of copper, zinc superoxide dismutase as a free radical generator // J. Biol. Chem.- 1993- Vol. 268, №6.-P. 4099-4105.

376. Yoshioka Т., Motoyama H., Yamasaki F. et al. Lipid peroxidation and vitamin E levels during pregnancy in rats // Biol. Neonate.- 1987.- Vol. 52,№4.- P. 223 -231.

377. Минсельхозпрод Российской Федерации

378. Министерство сельского хозяйства и продовольствия Республики Карелия