Транспорт Ca2+ через перибактероидную мембрану, его аккумуляция в симбиосомах и включение в контроль нитрогеназной активности в корневых клубеньках бобов и люпина желтого тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.12, кандидат биологических наук Крылова, Валерия Валерьевна

  • Крылова, Валерия Валерьевна
  • кандидат биологических науккандидат биологических наук
  • 2004, Москва
  • Специальность ВАК РФ03.00.12
  • Количество страниц 153
Крылова, Валерия Валерьевна. Транспорт Ca2+ через перибактероидную мембрану, его аккумуляция в симбиосомах и включение в контроль нитрогеназной активности в корневых клубеньках бобов и люпина желтого: дис. кандидат биологических наук: 03.00.12 - Физиология и биохимия растений. Москва. 2004. 153 с.

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Крылова, Валерия Валерьевна

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1. Симбиотическая азотфиксирующая система бобовых растений

1.1. Биологическое значение симбиотической фиксации азота

1.2. Азотфиксирующие микроорганизмы

1.3. Этапы формирования бобово-ризобиального симбиоза

1.4. Образование клубенька

1.5. Бактероид

1.6. Нитрогеназа

1.7. Генетика азотфиксирующего симбиоза

2. Взаимоотношения партнеров симбиоза на уровне разделяющих их медиальных зон

2.1. Роль перибактероидного пространства

2.2. Роль перибактероидной мембраны

2.2.1. Транспорт метаболитов через перибактероидную мембрану

2.2.2. Дикарбоксилатный переносчик перибактероидной мембраны

2.2.3. Нодулин

2.2.4. АТФазы перибактероидной мембраны

2.2.5. Транспорт Н* и NH/ через перибактероидную мембрану

2.2.6. Интеграция метаболических взаимоотношений партнеров симбиоза через перибактероидную мембрану

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

ГЛАВА II. Объекты и методы исследования

1. Выращивание растений

2. Получение фракции бактероидов, симбиосом и везикул перибактероидной мембраны из корневых клубеньков бобовых

3. Регистрация мембранного потенциала (Ду) и трансмембранного градиента рН (ДрН) перибактероидной мембраны

4. Регистрация выхода Са из симбиосом

5. Регистрация поглощения Са2+ симбиосомами и везикулами перибактероидной мембраны

6. Регистрация активного транспорта Са через перибактероидную мембрану

7. Электронномикроскопическая цитохимия аккумуляции кальция в клетках клубеньков и симбиосомах

8. Определение нитрогеназной активности клубеньков и изолированных из них симбиосом

9. Определение активности НАДН-зависимой малатдегидрогеназы клубеньков

10. Регистрация осмотических изменений объема симбиосом

ГЛАВА III. Кальций аккумулирующая функция симбиосом

1. Субклеточная локализация Са2+ в клетках корневых клубеньков люпина желтого и бобов при эффективном и неэффективном симбиозе

2. Действие Са2+-активных соединений и экзогенного Са2+ на симбиосомальную компартментацию этого катиона у люпина желтого и бобов

3. Обсуждение

ГЛАВА IV. Транспорт Са через перибактероидную мембрану 78 1. Са2+

-транслоцирующая АТФаза

1.1. Электронномикроскопическая визуализация аккумуляции Са в симбиосомах люпина желтого в присутствии АТФ и Mg2+

1.2. Идентификация и характеристики кальциевого насоса

1.3. Обсуждение 88 2. Са2+-каналы

2.1. Действие блокаторов Са2+-каналов на распределение и перераспределение Са в симбиосомах in situ на фоне Са2+-дефицита

2.2. Действие верапамила на выход Са из симбиосом бобов в присутствии ЭГТА и при деполяризации перибактероидной мембраны

2.3. Обсуждение

ГЛАВА V. Включение Са2+в контроль нитрогеназной активности

1. Некоторые эпи- и генетические аспекты детерминирования активности нитрогеназы кальцием

2. Действие Са - активных соединений (ЭГТА, ионофор А23187) на нитрогеназную активность симбиосом люпина желтого и бобов in vivo и in vitro

3. Действие блокаторов кальциевых каналов и ЭГТА на нитрогеназную активность корневых клубеньков и симбиосом бобов

4. Возможные механизмы действия Са на процессы, определяющие азотфиксирующую активность клеток корневых клубеньков бобовых

5. Обсуждение 120 ЗАКЛЮЧЕНИЕ 125 ВЫВОДЫ 129 СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ И ОБОЗНАЧЕНИЙ

АО акридиновый оранжевый

АТФ аденозинтрифосфорная кислота

Б бактероид

БГТ бутилированный гидрокситолуол

БСА бычий сывороточный альбумин

ВТР бис-трис-пропан

В вакуоль

ГФ Р" глицерофосфат натрия

ГЭР гранулярный эндоплазматический ретикулум

ДТТ дитиотрейтол

ДЦКД N, N'- дициклогексилкарбодиимид

ИФ3 инозитол-1,4,5- трифосфат

КС клеточная стенка

М митохондрия

МДГ малатдегидрогеназа

МЭС 2-(N -морфолиноэтансульфоновая кислота)

НА нитрогеназная активность

ПА пироантимонат калия

ПБМ перибактероидная мембрана

ПБП перибактероидное пространство

ПВП поливинилпирролидон

Т тонопласт

FCCP карбонилцианид-л-трифторметоксифенилгидразон

Ц цитозоль

ЭГТА этиленгликоль-бис(2-аминоэтил эфир)-Ы" ,N' -тетраацетат

ЭДТА этилендиамин-тетрауксусная кислота

ЭТЦ электронтранспортная цепь

Я ядро

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Физиология и биохимия растений», 03.00.12 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Транспорт Ca2+ через перибактероидную мембрану, его аккумуляция в симбиосомах и включение в контроль нитрогеназной активности в корневых клубеньках бобов и люпина желтого»

Биологическая фиксация молекулярного азота атмосферы - глобальный процесс, от изучения механизмов которого зависит решение целого ряда важнейших проблем теоретического и практического значения. Среди последних: расширение круга способных к симбиотическому усвоению азота сельскохозяйственных культур, повышение продуктивности и накопления в них белка за счет интенсификации эффективности бобово-ризобиального симбиоза, обогащение почв биологическим азотом, улучшение на этой основе их экологического состояния и др.

Благодаря новым методическим подходам, базирующимся на достижениях химии, физико-химической биологии, генетики, агрономии и растениеводства, к настоящему времени значительно расширился круг фундаментальных исследований в области симбиотической азотфиксации. Это даёт основание для оптимистического взгляда на решение актуального вопроса - удовлетворения потребностей человечества в пищевом и кормовом белке, дефицит которого остается острой проблемой. Надо полагать, что в XXI веке многие современные технологии, направленные на получение и применение синтетических азотных удобрений, начнут уступать свои лидирующие позиции практическим инновациям по интенсификации биологической фиксации молекулярного азота. Начиная с 70-х годов, азотфиксация уже стала реально рассматриваться как одна из альтернативных областей, имеющая первостепенную важность для научных исследований в области сельского хозяйства. На основании современного научного прогноза ожидается, что к 2100 году урожай зерновых и бобовых за счет биологической азотфиксации достигнет более 100 ц/га (Brady, 1982).

Начало истории разработки проблемы биологической фиксации азота воздуха восходит к классическим трудам Ж. Б. Бусенго. Он не только построил научную теорию питания растений минеральным азотом (1837 г.), но и впервые показал способность бобовых «усваивать» молекулярный азот. С тех пор был пройден огромный путь в разработке проблемы. На смену агрономическому приходили более новые - физиологические, биохимические и генетические подходы. Но самым важным на этом пути было событие, связанное с пионерскими опытами Дж. Карнахана по экспериментальному выделению и идентификации нитрогеназы - реального фермента, обеспечивающего фиксацию молекулярного азота микроорганизмами (Carnahan et al., 1960).

Значительными достижениями в этой области в период с 1960-х годов следует рассматривать результаты исследований по структуре и регуляции нитрогеназы, её потребности в АТФ, ферредоксину и флаводоксину как донорам электронов, гидрогеназе, поглощающей Н2, леггемоглобину, обеспечивающему защиту нитрогеназы от кислорода, регуляции ключевых ферментов метаболизма углерода и азота, а также др. В числе последних отметим расшифровку мультигенной природы азотфиксирующего симбиоза растений.

Анализ результатов работы 13-ти Международных конгрессов по фиксации молекулярного азота (International Congress on Nitrogen Fixation), 20 Североамериканских конгрессов, посвященных этой теме (North American Conference on Symbiotic Nitrogen fixation), 5 Европейских конференций по бобовым ( European Conference on Grain Legumes) и других научных мероприятий дают основание считать, что в число приоритетных направлений по проведению исследований в этой области в настоящее время выдвигаются:

1) Химия и биохимия нитрогеназы и ее влияние на другие механизмы, функционирующие в азотфиксирующих микроорганизмах;

2) Тонкие системы обмена сигналами между партнерами симбиоза, обуславливающие формирование симбиотического аппарата;

3) Разнообразие и эволюция азотфиксирующих микроорганизмов, их систематизация и модификация на основе молекулярно-генетических методов;

4) Регуляция ключевых ферментов азотфиксирующей системы;

5) Окружающая среда и азотфиксирующая система.

Среди этих направлений большое значение придается малоизученной проблеме - изучению механизмов взаимоотношений партнеров симбиоза. Новым подходом на этом пути явились исследования, совершенно по-новому трактующие традиционные фундаментальные проблемы физико-химической биологии взаимоотношений симбионтов на уровне пространственно разобщающих их зон - перибактероидной мембраны (ПБМ) и перибактероидного пространства (ПБП). Стимулом к изучению этих вопросов послужил тот факт, что если в азотфиксирующей системе бобовых не формируется ПБМ, то такая система по азотфиксирующему признаку оказывается неэффективной. Кроме того, изучение биогенеза и функций ПБМ имеет важное общебиологическое значение с точки зрения понимания происхождения эукариотической клетки, в которой хлоропласты, митохондрии и ядро также, вероятнее всего, возникли на основе симбиогенеза.

Несмотря на достигнутый прогресс в понимании роли ПБМ в регуляции симбиотических взаимоотношений на уровне метаболитов (Измайлов, 1996; Udvardi et al., 1997), до сих пор ограничены представления о вкладе данной мембраны в регуляцию ионных потоков, в частности, ионов кальция (Измайлов, 2003). Между тем, этот ион играет большую роль в развитии растительной клетки (Hepler, Wayne, 1985) и является важнейшим регулятором внутриклеточных процессов в растении (Sanders et al., 1999; Blatt, 2000), будучи вторичным мессенджером в передаче экто- и эндосигнала, участвует в регуляции транслокации других ионов, например, калия. Остаются неясными вопросы, связанные с механизмами транспорта Са2+ через симбиотическую мембрану, созданием Са-дискретных пулов в инфицированной клетке, участием этого катиона в регуляции ключевых процессов и тем самым установлении мутуалистического типа взаимоотношений про- и эукариотических клеток, направленных на реализацию азотфиксирующих свойств всей симбиотической системы.

ЦЕЛЬ И ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЯ

Цель работы состояла в изучении механизмов участия кальция во взаимоотношениях через симбиотическую - ГТБМ про- и эукариотических клеток клубеньков люпина желтого и бобов, направленных на реализацию азотфиксирующей активности их симбиотических систем.

В связи с этим разрабатывались следующие проблемы:

1. Компартментация кальция в неинфицированных и инфицированных азотфиксирующих клетках корневых клубеньков.

2. Роль симбиосомы в запасании кальция в инфицированных клетках клубеньков.

3. Идентификация и характеристика локализованных в перибакгероидной мембране Са-транспортных систем: Са2+ -транслоцирующей АТФазы, Са-каналов.

Ч I

4. Сопряженность процессов аккумуляции Са симбиосомой и его включения в контроль нитрогеназной активности клубеньков.

5. Механизмы действия Са2+ на процессы, определяющие азотфиксирующую активность клубеньков.

Похожие диссертационные работы по специальности «Физиология и биохимия растений», 03.00.12 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Крылова, Валерия Валерьевна

ВЫВОДЫ

1. С использованием электронномикроскопического метода цитохимии по визуализации содержания кальция выявлены закономерности внутриклеточной его компартментации в инфицированных и неинфицированных клетках клубенька люпина желтого и бобов: а) В обоих случаях в аккумуляции кальция участвует широкий спектр структур - эухроматин ядра, матрикс митохондрий, цистерны ГЭР, диктиосомы аппарата Гольджи, плазмалемма, апопласт и др.; б) В неинфицированных клетках главным Са-аккумулирующим компартментом являются вакуоли. В связи с редукцией (бобы) и исчезновением (люпин желтый) в инфицированных клетках вакуолярного аппарата его мажорную Са-аккумулирующую функцию принимают на себя симбиосомы.

2. На симбиосомальном уровне основной зоной сосредоточения кальция являются бактероиды. С увеличением дозы экзогенного Са от гипо- до гипертрофических концентраций, адекватно повышается Са-аккумулирующая способность симбиосом за счет участия в этом процессе не только бактероидов, но перибактероидного пространства и перибактероидной мембраны.

3. Симбиосомы, выполняя функцию главного Са-аккумулирующего компартмента в инфицированной клетке клубенька, могут тем самым участвовать в регуляции и поддержании в цитозоле стационарно необходимого уровня кальция - вторичного посредника инициации различных биохимических процессов.

4. В переносе кальция через перибактероидную мембрану принимают участие различные транспортные системы: л» а) идентифицирована и охарактеризована Mg -зависимая Са2+-транслоцирующая АТФаза (Са2+-насос), в результате функционирования которой происходит активный транспорт Са2+ из цитозоля в симбиосому против градиента концентрации. АТФаза имеет КМАТФ« 50 мкМ, оптимум рН 6.8 - 7.2, ингибируется ванадатом, обнаруживает высокое сродство к Са2+, л г активируется кальмодулином, что позволяет её отнести к Са -АТФазам Р-типа. б) показано наличие верапамил-чувствительного Са-транспортёра (Са-канала) перибактероидной мембраны, через который осуществляется пассивный выход кальция из симбиосом в цитозоль. Выход кальция активируется только при деполяризации мембраны и, скорее всего, находится под контролем мембранного потенциала.

Функционирование на перибактероидной мембране Са2+-транслоцирующей АТФазы и Са-экспортирующей транспортной системы, соответствует поведению симбиосом как Са-запасающих компартментов, что свидетельствует в пользу участия их как в трансдукции сигналов в инфицированных клетках корневых клубеньков, так и в гомеостатической регуляции в их цитозоле уровня свободного кальция. Нитрогеназная активность симбиосом in vivo и in vitro контролируется их кальциевым статусом. Выявлены механизмы возможного контроля опосредованного регулирования нитрогеназной активности кальцием через функционирование Са-зависимой протеинкиназы, протонного насоса, К+-каналов, НАДН-зависимой малатдегидрогеназы клубеньков. На основании полученных результатов обосновывается положение, согласно которому мутуалистические взаимоотношения про- и эукариотических клеток, направленные на реализацию азотфиксирующей активности бобово-ризобиального симбиоза, могут достигаться за счет регулируемого транспорта через перибактероидную мембрану не только метаболитов, но и ионов, в частности, кальция.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Результаты исследований за последние 10-15 лет в области изучения биогенеза, структуры и свойств перибактероидной мембраны, являющейся продуктом взаимодействия про- и эукариота - одно из доказательств прогрессивного пути симбиотической эволюции, приведшей к формированию симбиосомы, обеспечившей растительной клетке новое, хотя и временное, свойство - фиксацию молекулярного азота. Несмотря на эволюционную «незавершенность» этого процесса, симбиосома как внутриклеточная структура уже располагает многими свойствами истинной органеллы. К ним можно отнести — оформившийся мембранный конверт {envelope) с разной проницаемостью внешней и внутренней мембран, присущей мембранным конвертам других органелл симбиотического происхождения (хлоропласты, митохондрии). На основе такой мембранной организации может достигаться функциональная компартментированность и интеграция метаболизма цитозоля и бактероида, приводящая к азотфиксации и ассимиляции в клубеньках связанного азота.

Поскольку в основе принципа мутуалистического симбиоза лежит взаимовыгодность отношений партнеров, то создание у. компартментированных пулов Са в про- и эукариотических клетках клубенька с участием ПБМ является наглядной иллюстрацией такого феномена. В результате создания значительного градиента концентраций кальция между окружающей средой, цитозолем и симбиосомой, с одной стороны - происходит поддержание содержания этого иона в цитозоле на физиологическом и стационарном уровне, а с другой — оптимизация его концентрации в бактероидах, что необходимо для контроля нитрогеназной активности и поддержания ее эффективности на нужном уровне. Величина пула Са2+ в симбиосоме определяет выбор альтернативы ингибирующего или активирующего действия иона на нитрогеназную активность.

В процессе формирования и функционирования симбиотических отношений оба партнера испытывают давление отбора, что приводит к их одновременным изменениям. Это обстоятельство заставляет партнеров эволюционировать совместно по пути утраты или появления новых свойств. В частности, у растений происходит редукция (бобы) или утрата (люпин желтый) вакуолярного аппарата, как главного вместилища Са2+, у бактероидов — развитие этой альтернативной способности к накоплению Са . Попытки изменить указанный выше новый порядок организации азотфиксирующей системы на генетическом (неэффективный или малоэффективный симбиоз), или эпигенетическом (гипо-, гиперпитание Са2+) уровнях приводили к нарушению взаимоотношений партнеров и как следствие - падению нитрогеназной активности. Индукция кальциевого дефицита симбиосом инфицированных клеток клубеньков, достигаемая длительной инкубацией корней в Са-дефицитной среде с применением «Сал I активирующих» агентов - ЭГТА и Са -ионофора А23187, также снижала азотфиксирующую активность бактероидов. В итоге во всех перечисленных случаях симбиотическая ассоциация не давала преимуществ и распадалась.

Исследования, проведенные нами, позволили впервые идентифицировать и охарактеризовать локализованные на перибактероидной мембране Са-транспортные системы. Среди них - Са -транслоцирующая АТФаза и Са-канал, которые могут участвовать в поддержании оптимального уровня кальция в цитозоле растительной клетки. Согласно полученным данным Са2+-транслоцирующая АТФаза характеризуется многими свойствами АТФаз Р-типа. Другая, обнаруженная нами Са-транспортирующая система обеспечивает пассивный выход ионов кальция из симбиосомы. Некоторые экспериментально полученные нами характеристики позволяют отнести ее к Са-каналам.

В работе выявлены некоторые механизмы регулирующего действия кальция на активность нитрогеназы. Экспериментально показанное замедление кинетики поглощения малата изолированными симбиосомами люпина желтого после их обработки экзогенной щелочной фосфатазой, свидетельствует о зависимости активности переносчика малата ПБМ от фосфорилирования в ней белков, катализируемого Са-зависимой протеинкиназой. Не менее значимым может быть обнаруженный в наших исследованиях факт ингибирования кальцием протонной АТФазы, локализуемой на ПБМ. Поскольку от работы протонного насоса на ПБМ зависит энергизация мембраны, транспорт через нее ионов и метаболитов, а также рН ПБП, способных контролировать активность нитрогеназы в бактероидах, отмеченное действие Са2+ может представлять собой эффективный механизм эндогенной регуляции.Действие кальция . распространяется на сами мембраны - перибактероидную и бактероидную. Связываясь с ними, он способен влиять на их проницаемость для других ионов и активировать ряд свойственных им ферментов. В частности, кальций действует на проницаемость перибактероидной мембраны для К+ и на этой основе симбиосомы подобно вакуолям могут включаться в осморегуляцию инфицированных клеток клубеньков, то есть регуляцию объема или оводненности их цитозоля.

Исследования, проведенные в данной работе, позволяют заключить, что специфика структурно-функциональной организации ПБМ способна обеспечить слаженность кооперативного взаимодействия цитозоля и симбиосомы не только на метаболическом, но и на ионном уровне, что определяет главное свойство бобово-ризобиального симбиоза — его азотфиксирующую активность. Мы ограничились экспериментальной демонстрацией такой возможности на примере кальция. Выяснение вопросов участия других ионов в регуляции симбиотических взаимоотношениях макро- и микросимбионта еще ждет своих разработок.

Автор выражает особую благодарность за научное руководство и поддержку доктору биологических наук, профессору Измайлову С. Ф., а также коллегам по работе — И.Н.Андреевой, И.М.Андрееву, П.Н.Дуброво, Г.М.Кожариновой, Т.М.Андреевой, Сацкой М. В. за участие в проведении экспериментальной работы, в полезной дискуссии и подготовке рукописи к печати.

Работа выполнена при поддержке Российского фонда фундаментальных исследований (гранты № 01-04-48554, 95-04-13228).

129

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Крылова, Валерия Валерьевна, 2004 год

1. Агибетов К. А., Генина О. С., Дуброво П. Н., Ливанова Г. И., Жизневская Г. Я., Измайлов С. Ф. Нодулины, бактероидины и их внутриклеточная локализация в корневых клубеньках люпина желтого // Физиология растений. 1991. Т. 38. Вып. 1. С. 95-105.

2. Андреева И. Н. Сравнительное электронно-микроскопическое исследование клубеньков люпина, образованных эффективным и неэффективным штаммом Rhizobium // Докл. АН СССР. 1985. Т. 282. № 1.С. 251-253.

3. Андреева И. Н., Кожаринова Г. М., Измайлов С. Ф. Литическая функция перибактероидного пространства в клубеньках бобовых: электронно-микроскопическое исследование // Докл. АН СССР. 1991. Т. 320. № 1. С. 249-251.

4. Андреева И. Н., Кожаринова Г. М., Измайлов С. Ф. Структурные особенности митохондрий корневых клубеньков бобовых // Физиология растений. 1995. Т. 42. Вып. 2. С. 218-226.

5. Андреева И. Н., Козлова Г. И., Ливанова Г. И., Жизневская Г. Я., Измайлов С. Ф. Перибактероидное пространство корневых клубеньков бобовых: электронно-микроскопическое исследование // Физиология растений. 1989. Т. 36. Вып. 3. С. 551- 560.

6. Андреева И. Н., Козлова Г. И., Мандхан К., Измайлов С. Ф. Структурные особенности различающихся по эффективности азотфиксации клубеньков бобовых // Физиология растений. 1992. Т. 39. Вып. 2. С. 314325.

7. Базилинская М. В. Использование биологического азота в земледелии / Обзорная информация ВНИИ. Информация техническо-экономических исследований ВАСХНИЛ-М. 1985. 12 с.

8. Генерозова И. П. Новообразование мембраны бактериальной капсулы при биогенезе симбиотической системы клубеньков Vicia faba // Физиол. растений. 1979. Т. 26. Вып. 4. С. 788-793.

9. Доросинский Л. М. Клубеньковые бактерии и нитрагин. Л.: Колос, 1970. 192с.

10. Дуброво П.Н., Крылова В.В., Ливанова Г.И., Жизневская Г.Я., Измайлов С.Ф. Свойства АТФаз перибактероидной мембраны корневых клубеньков люпина желтого // Физиология растений. 1992. Т. 39. С. 96-108.

11. Евстигнеева З.Г. Глютаминсинтетаза: Роль в азотном метаболизме растений, регуляция и структура. М.: Наука, 1988. 64 с.

12. Измайлов С. Ф. Взаимоотношения партнеров симбиоза на ионной основе: роль перибактероидной мемебраны // Физиология растений. 2003. Т. 50. №4. С. 1-15.

13. Измайлов С.Ф. Физиология симбиотических взаимоотношений в клубеньках бобовых: биогенез и роль перибактероидной мембраны // Физиология растений. 1996. Т. 43. С. 773-791.

14. Измайлов С.Ф., Андреева И.Н., Кожаринова Г.М. Субклеточная локализация кальция в корневых клубеньках бобовых // Физиология растений. 1999. Т. 46. С. 109-118.

15. Кожевин П. А. Микробные популяции в природе. М.: Изд-во Моск. уни-та, 1989. 174 с.

16. Кретович JI. В. Усвоение и метаболизм азота у растений. М.: Наука, 1987. 486 с.

17. Кретович JI. В. Биохимия усвоения азота воздуха растениями. М.: Наука, 1994. 168 с.

18. Кретович JI. В., Чернядьева И. Ф., Мелик-Саркисян С. С. В-12 коэнзим и легоглобин в клубеньках люпина в процессе вегетации и в связи с эффективностью симбиоза//Биохимия. 1972. Вып. 3. С. 598-606.

19. Лихтенштейн Г. И., Гвоздев Р. И., Левченко Л. А., Сырцова Л. А. Строение и механизм каталитического действия активных центров нитрогеназы //Изв. АН СССР. Сер. биол. 1978. № 2. С. 165-185.

20. Мелик-Саркисян С. С., Карапетян Н. В., Кретович В. Л. Состав цитохромов эффективных и неэффективных клубеньков желтого люпина // Докл. АН СССР. 1969. Т. 188. № 4. С. 930-933.

21. Мелик-Саркисян С. С., Тихомирова А. И., Кретович В. Л. Белки перибактероидного пространства бактероидов Rhizobium lupini II Докл. АН СССР. 1981. Т. 259. №6. С. 1498-1501.

22. Мишустин Е. Н., Черепков Н. И. Биологический азот в сельском хозяйстве СССР // Технология производства и эффективность применения бактериальных удобрений — М. 1982. С. 3-12.

23. Мишустин Е. Н., Черепков Н. И. Роль биологического азота в азотном балансе земледелия СССР и в повышении плодородия почв // Изв. АН СССР. Сер. биол. 1987. № 5. С. 649-660.

24. Мишустин Е. Н., Шильникова В. К. Клубеньковые бактерии и инокуляционный процесс. М.: Наука, 1973. 288 с.

25. Проворов Н. А., Аронштам А. А. Генетика симбиотической азотфиксации у клубеньковых бактерий // Итоги науки и техники. Сер. микробиол. 1991. Т. 23. С. 3-97.

26. Проворов Н. А., Симаров Б. В. Внутрисортовая изменчивость люцерны по активности симбиоза с Rhizobium melilotill С.-х. Биология. 1986. № 12. С. 37-41.

27. Радюкина Н. Л. Андреева И. Н., Жизневская Г. Я., Измайлов С. Ф. Ферменты обмена углеводов в перибактероидном пространстве клубеньков люпина желтого // Физиология растений. 1991. Т. 38. № 1. С. 181-183.

28. Радюкина Н.Л., Брускова Р.К., Измайлов С.Ф. Транспорт 14С-субстратов через перибактероидную мембрану клубеньков люпина желтого // ДАН. 1992. Т. 323. С. 603-606.

29. Ринькис Г. Я., Ноллендорф В. Ф. Сбалансированное питание растений макро- и микроэлементами. Рига: Зинатне, 1982. 314 с.

30. Стеханова Т. Н., Федоровская М. Д., Тихая Н.И., Вахмистров Д. Б. Экто Са2+- или Mg2+-АТФазы корневых клеток ячменя: один или два фермента // Физиология растений. 1989. Т. 36. Вып. 5. С. 926-932.

31. Сырцова JI. А. Изучение ключевых стадий нитрогеназной реакции: сопряжение гидролиза АТФ и переноса электрона: Дис. Д-ра биол. наук. М., 1989.

32. Тарчевский И. А. Метаболизм растений при стрессе. Казань: Фэн, 2001. 448 с.

33. Тарчевский И. А. Сигнальные системы клеток растений. М.: Наука, 2002. 294 с.

34. Тихонович И. А., Алисова С. М., Четкова С. А, Берестецкий О. А. Повышение эффективности азотфиксации путем отбора линий гороха по активности нитрогеназы // С.-х. Биология. 1987. № 2. С. 29.

35. Тихонович И.А., Проворов Н.А. Генетика симбиотической азотфиксации с основами селекции. СПб.: Наука, 1998. 194 с.а I

36. Ткачук В. А. Фосфоинозитидный обмен и осцилляция ионов Са // Биохимия. 1998. Т. 63. Вып. 1. С. 47-56.

37. Трепачев Е. П. Биологический и минеральный азот в земледелии: пропорции и проблемы // С.-х. биология. 1980. Т. 15. № 2. С. 178-189.

38. Хайлова Г. Ф. Изучение структуры бактероидной ткани клубеньков бобовых растений в связи с отложением в ней крахмала // Физиол. Растений. 1978. Т. 25. Вып. 6. С. 1172-1179.

39. Харди Р. Проблемы фиксации азота. М.: Мир, 1982. 735 с.

40. Харди Р. У. Ф. Химический, биологический, генетический и агрономический подход к улучшенным или альтернативным технологическим методам, обеспечивающим фиксацию азота // Химия и обеспечение человечества пищей / Ред. Шимилта JI. М.: Мир, 1986. 616 с.

41. Храмой В. К. Взаимоотношение клубеньковых бактерий и бобовых растений в процессе симбиотической азотфиксации. М.: МСХА, 2001. 30 с.

42. Черемисов Б. М. Селекция бобовых растений и клубеньковых бактерий на интенсификацию их симбиоза. М.: ВАСХНИЛ; ВНИИТЕИСХ, 1985.

43. Шапиро И. А. Азотный обмен у лишайников и его регуляция // Ботан. журн. 1986.Т. 71. № 7. С. 841-850.

44. Шилов А. Е. // Успехи химии. 1974. Т.43. Вып. 5.

45. Яковлева 3. М. Бактероиды клубеньковых бактерий. М.: Наука, 1975. 172 с.

46. Allawau D., Lodwig Е., Crompton L. A., Wood М., Parsons Т. R., Wheeler Т. et al. Identification of alanine dehydrogenase and its role in mixed secretion of ammonium and alanine by pea bacteroids // Mol. Microbiol. 2000. V. 36. P. 508-515.

47. Andreev I. M., Dubrovo P. N., Krylova V. V., Izmailov S. F. Functional Identification of ATP-driven Ca2+-pump in the Peribacteroid Membrane of Broad Bean Root Nodules // FEBS Lett. 1999. V. 447. P. 49-52.

48. Andreev I.M., Dubrovo P.N., Krylova V.V., Izmailov S.F. Calcium Uptake by Symbiosomes and the Peribacteroid Membrane Vesicles Isolated from Yellow Lupin Root Nodules // J. Plant Physiol. 1998. V. 153. P. 610-614.

49. Andreeva I. N. Ultrastructure of symbiotic systems in legume root nodules //th • Proc. 8 Eur. Congr. Electron microscopy. V. 3 Life Sciences. Budapest. 1984.1. P. 2133-2134.

50. Andreeva I.N., Andreev I.M., Dubrovo P.N., Kozharinova G.M., Krylova V.V., Izmailov S.F. Calcium Stores in Symbiosomes from Yellow Lupin Root Nodules // J. Plant Physiol. 1999. V. 155. 357-363.

51. Andreeva I.N., Izmailov S.F. Cellular Organization of Symbiotic Nitrogen Fixation and Nitrogen assimilation in Leguminous Plants // Plant Nutrition-physiology and Applications. Dordrecht etc.: Kluwer Acad. Publ., 1990. P. 133-134.

52. Apell H.-J., Bersch B. Oxonol VI as an Optical Indicator for Membrane Potentials in Lipid Vesicles // Biochim. Biophys. Acta. 1987. V. 903. N 3. P. 480-494.

53. Appelbaum E.,Chartrain N.,Thompson D., Johansen K., O'Connell M., McLoughlin T. // Nitrogen fixation research progress. The Hague: Nijhoff, 1985. P. 101-107.

54. Appels M. A., Haaker H. Identification of cytoplasm nodule-association forms of malate dehydrogenase involved in the symbiosis between Rhizobium leguminosarum and Pisum sativum II Eur. J. Bioch. 1988. V. 171. № 3. P. 515522.

55. Appleby C. A., Bergersen F. G. Cytochromes of Rhizobium // Nature. 1958. V. 182. N. 4653. P. 1174.

56. Arwas R., Mc Kay J., Rowney F. Properties of organic acid utilization mutants of Rhizobium leguminosarum strain 300 // J. Gen. Microbiol. 1985. V.131.P. 2059-2066.

57. Bassarab S., Mellor R. В., Werner D. Evidence for two types of Mg2+-ATPase in the peribacteroid membrane from Glycine max root nodules // Endocyt. C. Res. 1986. V.3.P. 189-196.

58. Bassarab S., Werner D. A Ca2+-dependent protein kinase activity in the peribacteroid membrane from soybean root nodules // J. Plant Physiol. 1987. V. 130. P. 233-241.

59. Bassett В., Goodman R. N., Novacky A. Ultrastructure of soybean nodules: I. Release of rhizobia from the infection thread // Can. J. Microbiol. 1977. V. 23. N. 6. P. 573-582.

60. Batut I., Terzaghi В., Gherardi M. Localization of symbiotic fix region on Rhizobium meliloti p Sym megaplasmid more then 200 kilobases from the nod-nif region // Mol. and Gen. Genet. 1985. V. 192. P. 232-239.

61. Bauer W. D. Role of soybean lectin in the soybean Rhizobium japonicum symbiosis // In: Nitrogen fixation. Baltimore: Univ. Park Press. 1980. V. 11. P. 205-214.

62. Bergersen F. J., Briggs M. J. Studies on the bacterial component of soybean root nodules: cytology and organization in the host tissue // J. Gen. Microbiol. 1958. V. 19. P. 482-490.

63. Bergersen F. J., Turner G. L. Comparative stadies of nitrogen fixation by soybean root nodules bacteroid suspensions and cell free extracts // J. Gen. Microbiol. 1968. V. 53. P. 205-220.

64. Bergersen F. J., Turner G. L. Properties of terminal oxidase systems of bacteroids from nodules of soybean and cowpea and of N2-fixing bacteria grown in continuous culture // J. Gen. Microbiol. 1980. V. 118. Part I. P. 235252.

65. Birch-Machin M.A., Dawson A.P.// Biochim. Biophys. Acta. 1988. V. 944. N2. P. 308-334.

66. Blatt M. R. Ca2+ signaling and control of quard-cell volume in stomatal movements // Current Opinion in Plant Biology. 2000. V. 3. P. 196- 204.

67. Blevins D.G., Barnett N.M., Bottino P.J. The Effects of Calcium and Ionophore A23187 on Nodulation, Nitrogen Fixation and Growth of Soybean // Physiol. Plant. 1977. V. 41. P. 235-238.

68. Blumwald E., Fortin M. G., Rea P. A., Verma D. P. S., Poole R. J. Presence of host plasma membrane type FT^-ATPase in the membrane envelope enclosing the bacteroid in soybean root nodules // Plant Physiol. 1985. V. 78. P. 665-672.

69. Bowler C., Fluhr R. The role of calcium and activated oxygens as signals for controlling cross-tolerance // Trends Plant Sci. 2000. V. 5. N 6. P. 241-246.

70. Bradford M.M. A Rapid and Sensitive Method for the Quantitation of Microgram Quantities of Protein Utilizing the Principle of Protein-Dye Binding // Anal. Biochem. 1976. V. 72. P. 248-254.

71. Brady N. D. Chemistry and the World Food Supplies // Science. 1982. V. 218. P. 847.

72. Bredley D. J., Butcher G. W., Galfre G., Wood E. A., Brewin N. J. Physical Association between the Peribacteroid Membrane and Lipopolysaccharide from the Bacteroid Root Nodule Cells // J. Cell. Sci. 1986. V. 85. N. 9. P. 4761.

73. Brill W. // Scientific Amer. 1977. V. 236. N. 3.

74. Briskin D. P. Ca2+-translocating ATPase of the plant plasma membrane // Plant Physiol. 1990. V. 94. P. 397-400.

75. Bush D.S., Wang T. Diversity of Calcium transporters in wheat aleurone cells //PlantPhysiol. 1994. V. 105(Suppl.). P. 149.

76. Bush D. S. Calcium regulation in plant cells and its role in signaling // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1995. V. 46. P. 95-122.

77. Caldwell В. E. Inheritance of a strain specific ineffective nodulation in soybean // Crop Sci. 1966. V. 6. P. 427-428.

78. Cardenas L., Holdaway-Clarce T. L., Sanchez F., Quinto C., Feijo J. A., Kunkel J. G., Hepler P. K. Ion Changes in Legume Root Hairs Responding to Nod Factors // Plant Physiol. 2000. V. 123. P. 443-451.

79. Carnahan J. E., Mortenson L. E., Mower H. F., Castle J. E. Biochem. Biophys. Acta. 1960. V. 44. P. 520.

80. Chen F., Ratterman D.M., Sze H. A plasma membrane-type Ca2+-ATPase of 120 kilodaltons on the endoplasmic reticulum from carrot (Daucus carota) cells // Plant Physiol. V. 102. P. 651-661.

81. Chung M. H., Chen M. K., Pan S. M. // Transgenic Res. 2000. V. 9. N 6. P. 471-476.

82. Dart P. Infection development of leguminous nodules. In: A treaties on dinitrogen fixation. Section III, biology (Eds. R. W. Hardy, W. S. Silver). New York: John Wiley, 1977. P. 367-472.

83. Dart P. J., Mercer F.V. Membrane envelopes of legume bacteroids // J. Bacteriol. 1963. V. 85. N. 4. P. 951-952.

84. Dart P., Mercer F. Fine structure of Bacterids in root nodules of Vigna sinesis, Acacia longifolia, Viminaria juncea and Lupinus angustifolius // J. Bacteriol. 1966. V. 91. № 3. P. 1314-1319.

85. Davis Т. M., Foster K. W., Phillips D. A. Nodulation mutants in chickpea // Crop Sci. 1985. V. 25. P. 345-348.

86. Davis Т. M., Foster K. W., Phillips D. A. Inheritance and expression of three genes controlling root nodule formation in chickpea // Crop Sci. 1986. V. 26. P. 719-723.

87. Day D. A., Poole P. S., Tyerman S. D., Rosendahl L. Ammonia and amino acid transport across symbiotic membranes in nitrogen- fixing legume nodules //Cell. Mol. Life Sci. 2001. V. 58. P. 61-71.

88. Day D. A., Prise G. D., Udvardi M. K. The membrane interface of the Bradyrh. Japonicum Glicine max symbiosis: Peribacteroid units from soybeannodules. // Austr. J. Plant Physiol. 1989. V. 16. N 1. P. 69-84.

89. Day D. A., Ouyang L.-J., Udvardi M. K. / In: Nitrogen Fixation: Achievements and Objectives / Eds. Gresshoff P. M. et al., Chapman and Hall, New York. 1990. P. 219-226.

90. Dazzo F. B. Determinants of host specificity in the Rhizobium-clover symbiosis // In: Nitrogen fixation. Baltimore: Univ. Park Press. 1980. V. II. P. 165-187.

91. Dazzo F. В., Yanke W. E., Brill W. J. Trifoliin Rhizobium recognitionprotein from white clover// Biochim. Biophys. Acta. 1978. V. 539. P. 13621373.

92. Dean R. M., Rivers R. L., Zeidel M. L., Roberts D. M. Purification and functional reconstitution of soybean nodulin 26: an aquaporin with water and glycerol transport properties // Biochemistry. 1999. V. 38. P. 347-353.

93. Diaz C. L., Van Spronsen P. C., Bakhuizen R., Logman G.J.J., Lugtenberg E.J.J., Kijne J.W. Correlation between infection by Rhizobium leguminosarum and lectin of the surface oiPisum sativum L. roots // Planta. 1986. V. 168. P. 350-359.

94. Dilworth M.J. Acetylene reduction by nitrogen-fixing preparations from Clostridium pasteurianum II Biochim. et Biophys. Acta. 1966. V. 127. № 2. P. 285-294.

95. Dilworth M., Glenn A. How does a legume nodule work? // Trends in Biochem. Sci. 1984. V. 9. P. 519-523.

96. Dixon R. O. D. The structure of infection threads, bacteria and bacteroids in pea and clover root nodules // Arch. Microbiol. 1964. V. 48. P. 166-178.

97. Dixon R. A., Postgate J. E. // Nature. 1971. V. 234. P. 47-48.

98. Domigan N. M., Farnden K. J. F., Robertson , Monk B.C. Characterization of the peribacteroid membrane ATPase in lupin root nodules // Arch. Biochem. Biophys. 1988. V. 264. N. 2. P. 564-573.

99. Earl C. D., Ronson C. W., Ausubel F. M. Genetic and structural analysis of the Rhizobium meliloti fix A, fix B, fix С and fix X genes // J. Bacteriol. 1987. V. 169. P. 1127-1136.

100. Evans D. E., Williams L. P-type calcium ATPases in higher plants biochemical, molecular and functional properties // Biochem. Biophys. Acta. 1998. V. 1376. P. 1-25.

101. Evans H. J., Zuber M., Datta D. A. // A centure of nitrogen fixation research. Philosoph. Transact. Roy. Soc. L., 1987. P. 143-159.

102. Evans D. E., Briars S.-A., Williams L. E. Active calcium transport by plant cell membranes // J. Exp. Bot. 1991. V. 42. N 236. P. 285-303.

103. Fortin M. G., Zelechowska M., Verma D. P. S. Specific Targetting of Membrane Nodulins to the Bacteroid Enclosing Compartment in Soybean Nodules // EMBO J. 1985. V. 4. N. 12. P. 3041-3046.

104. Garbers Ch., Meckbach R., Mellor R. В., Werner D. Protease (Thermolysin) Inhibition Activity in the Peribacteroid Spase of Glycine max Root Nodules // J. Plant Physiol. 1988. V.132. N. 4. P. 442-445.

105. Gilroy S., Bethke P. C., Jones R. L. // J. Cell Sci. 1993. V. 106. N 2. P. 453461.

106. Glenn A., Mc Kay J., Arwas R. Sugar metabolism and symbiotic properties of carbohydrate mutants of Rhizobium leguminosarum II J. Gen. Microbiol. 1984. V. 130. P. 239-245.

107. Goodchild D. J., Bergersen F. J. Electron microscopy of the infection and subsequent development of soybean nodule cells // J.Bacteriol. 1966. V. 92. N. l.P. 204-214.

108. Haaker H., Szafran M. M., Wassink Н. J., Appels M. A. Malate, aspartate and proton exchange between Rhizobium leguminosarum symbiosomes and its symbiotic partner Pisum sativum II 1995. See ref. 82. P. 565-572.

109. Hardy Т. K., Holstein R. D., Jackson E. K. The acetylenethylene assay for N2-fixation: laboratory and field evalution // Plant Physiol. 1968. V. 43. N. 8. P. 1185-1198.

110. Hardy R., Knight E. ATP-dependent reduction of azide and HCN by N2-fixing enzymes of Azotobacter Vinelandii and Clostridium pasteurianum II Biochim. et biophys. acta. 1967. V. 139. № 1. P. 69-90.

111. Heldt H., Flugge U. I. Subcellular Transport of Metabolites in Plant Cells // The Biochemistry of Plants / Ed. Davis D. D. N. Y.: acad. Press, 1987. V. 12. P. 49-85.

112. Hepler P. K., Wayne R. O. Calcium and plant development // Ann. Rev. Plant Physiol. 1985. V.36. P. 397-439.

113. Herrada G., Puppo A., Rigaud J. Succinate Transport activity on the Peribacteroid Membranes of French-bean Nodules // Plant. Sciences Today. La Colle-sur-Loup (France), 16-18 October. 1991. INRA, Paris (Les Colluques N 59). P. 251.

114. Herrada G., Puppo A., Rigaud J. Uptake of Metabolites by Bacteroid-Containing Vesicles and by Free Bacteroids from French Bean Nodules // J.Gen. Microbiol. 1989. V. 135. P. 3165-3171.

115. Hwang I., Sze H., Harper J. F. A calcium-dependent protein kinase can inhibit a calmodulin-stimulated Ca pump (ACA2) located in the endoplasmic reticulum of Arabidopsis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. P. 62246229.

116. Jourdan D. C., Grinyer I. Electron microscopy of the bacteroids and root nodules of Lupinus luteus // Can. J. Microbiol. 1965. V. 11. N. 4. P. 721-725.

117. Jourdan D. C., Grinyer I., Coulter W. H. Electron microscopy of infection threads and bacteria in young root nodule of Medicago sativa I I J. Bacteriol. 1963. V. 86. P. 125-137.

118. Kahn M.L., Krays J., Somerville J. E. A model of nutrient exchange in the Rhizobium-\e&ime symbiosis II 1985. See Ref. 61. P. 193-199.

119. Kammen A. Suggested Nomenclature for Plant Genes Involved in Nodulation and Symbiosis II Plant Mol. Biol. Rep. 1984. N. 2. P. 43-45.

120. Katinakis P., Lankhorst R. M. K., Louwerse J., van Kammen A., van den bos R. C. Bacteroid-encoded proteins are secreted into the peribacteroid space by Rhizobium leguminosarum II Plant Mol. Biol. 1988. V. 11. P. 183-190.

121. Kijne J. W. Surface interactions between rhizobia and legume root hairs // Abst. 8th international congress on nitrogen fixation. Knoxville, USA. 1990. L-14.

122. Kim Y. S., Chae H. Z. A model of nitrogen flow by malonamate in RhizobiumyapomcHm-soybean symbiosis // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1990. V. 169. P. 692-699.

123. Kinnback A., Mellor R. V., Werner D. Alpha-mannosidase II Isoenzyme in the Peribacteroid Spase of Glycine max Root Nodules I I J. Esp. Bot. 1987. V. 38. N. 193. P. 1373-1377.

124. Kinnback A., Werner D. L-glucosidase and malatdehydrogenase activity in the peribacteroid space of soybean root nodules // Abst. 8th international congresson nitrogen fixation. Knoxville, USA. 1990. G-02.

125. Kohl D. H., Schubert K. R., Carter M. В., Hagedorn С. H., Shearer G. Proline metabolism in N2-fixing root nodules: energy transfer and regulation of purine synthesis //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. V. 85. P. 2036-2040.

126. Kondorosi E., Kondorosi A. Nodule induction on plant roots by Rhizobium II Trends in Biochemical Science. 1986. V. 11. P. 296-299.

127. Lara M., Ortega J.L., Olguin b. E., Sanchez F. Nodulin Expression and Nitrogen Metabolism in Phaseolus vulgaris root Nodules // Nitrogen fixation: Hundred Years after / Eds H. Bothe et al. Stuttgart; N. Y.: Gustav Fischer, 1988. P. 617-622.

128. Lee J. W., Zhang Y., Weaver C. D., Shomer N. H., Louis C. F., RobertsD. M. Phosphorylation of nodulin 26 on serine 262 affects its voltage-sensitivechannel activity in planar lipid bilayers // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 27051-27057.

129. Legocki R. P., Verma D. P. S. A nodule-specific plant protein (Nodulin-35) from soybean // Science. 1979. V. 205. P. 190-193.

130. Libbenga K. R., Harkes A. A. Initial proliferation of cortical cells in the formation of root nodules in Pisum sativum L. // Planta. 1973. V. 114. P. 1728.

131. Lie T. A. Host genes in Pisum sativum L. conferring resistance to European Rhizobium leguminosarum strains // Plant and Soil. 1984. V. 82. P. 415-425.

132. Liss H., Siebers B.,Weiler E.W. Characterization, functional reconstitution and activation by fusicoccin of a Ca -ATPase from Corydalis sempervirens Pers. cells suspension cultures // Plant Cell Physiol. 1991. V. 32. P. 10491056.

133. Long S. R. Rhizobium-legume nodulation: life together in the underground // Cell. 1989. V. 56. P. 203-214.

134. Lowther W.L., Loneragan J.F. Calcium and Nodulation in Subterranen Clover (Trifolium subterraneum L.) // Plant Physiol. 1968. V. 43. P. 13621366.

135. Marme D. The Role of Calcium in the Regulation of Plant Metabolism // Molecular and Cellular Aspects of Calcium in Plant Development / Ed. Trewavas A.J. N.Y.; L.: Plenum Press, 1985. Ser. A. V. 104. P. 1-8.

136. Marme D. The role of calcium in the regulation of plant metabolism // Molecular and Cellular Aspects of Calcium in Plant Development / ed. Trewavas A. J. N. Y.; L.: Plenum Press, 1986. P. 1-8.

137. Marshall А. Т., Xu W. Quantitative Elemental X-Ray Imaging of Frozen-Hydrated Biological Samples //J. Microsc. 1998. V. 190. P. 305-316.

138. Mellor R. B. Bacteroids in the Rhizobium-Legume Symbiosis Inhabit a Plant Internal Lytic Compartment: Imhlications for other Microbial Endosymbioses //J. Exp. Bot. 1989. V. 40. N. 217. P. 831-839.

139. Mellor R. В., Morshel E., Werner D. Legume Root Response to Symbiotic Infection. Enzymes of the Peribacteroid Space // Z. Naturforch. (C.). 1984.V. 39. N.J4. P. 123-125.

140. Merrick M. J. Nitrogen control of the ш/regulon in Klebsiella pneumonie: involvement of the ntr A gene and analogies between ntr С and nif A IIEMBO J. 1983. V. 2.3.39-44.

141. Merrick M. J. Organization and regulation of nitrogen fixation genes in Klebsiella and Azotbacter II Nitrogen Fixation: Hundred Years After. Proc. 7th Inter. Congr. N2-fixation / Ed. Fischer G. Stuttgart, N. Y. 1988. P. 293-302/

142. Miller R.W., Sirois J.C. Calcium and Magnesium Effects on Symbiotic Nitrogen Fixation in the Alfalfa (Midicago sativa)-Rhizobium meliloti System // Physiol. Plant. 1983. V. 58. P. 464-470.

143. Mosse B. Electron-microscope studies of nodule development in some clover species // J. Gen. Microbiol. 1964. V. 36. N. 1. P. 49-66.

144. Mouritzen P., Rosendahl L. Identification of a Transport Mechanism for NHt+ in the Symbiosome Membrane of Pea Root Nodules // Plant Physiol. 1997. V. 115. P. 519-526.

145. Newcomb E. H., Tandon S. H., Kowal R. R. Ultrastructural specialization for ureide production in uninfected cells of soybean root nodules // Protoplasma. 1985. V. 125. P. 1-12.

146. Newcomb W. A. A correlated light and electron microscopic study of symbiotic growth and differentiation in Pisum sativum root nodules I I Can. J. Bot. 1976. V. 54. P. 2163-2186.

147. Newcomb W., Syono K., Torrey J. G. Development of an ineffective pea root nodule: morphogenesis, fine structure, and cytokinin biosynthesis // Can. J. Bot. 1977. V. 55. N. 14. P. 502-531.

148. Niemietz С. M., Tyerman S. D. Channel-mediated permeation of ammonia gas through the peribacteroid membrane of soybean nodule // FEBS Letters. 2000. V. 465. P. 110-114.

149. Ninnemann О., Jauniaux J., Frommer W. Identification of a high affinity NH4+ transporter from plants // J. EMBO. 1994. V. 13. P. 3464-3471.

150. Norris V., Grant S.,Freestone P., canvin J., Sheikh F. N., Toth I., Trinel M., Modha K. and Norman R. I. Calcium Signalling in Bacteria // J. of Bacteriol. 1996. V. 178. N. 13. P. 3677-3682.

151. Nutman P. S. Symbiotic Effectiveness in nodulated red clover. The n and d factors for ineffectiveness // Heredity. 1968. V. 23. N. 4. P. 537-551.

152. Onek L. A., Smith R. J. Calmodulin and calcium mediated regulation in prokaryotes//J. Gen. Physiol. 1992. V. 138. P. 1039-1049.

153. Ou Yang L.-J., Day D.A. Transport Properties of Symbiosomes Isolated from Siratro Nodules // Plant Physiol. Biochem. 1992. V. 30. N. 6. P. 613-623.

154. Ou Yang L.-J., Udvardi M. K., Day D. A. Specificity and regulation of the dicarboxylate carrier on the peribacteroid membrane of soybean nodules // Planta. 1990. V. 182. P. 437-444.

155. Ou Yang L.-J., Whelan J., Weaver C.D., Roberts D.M., Day D.A. Protein Phosphorylation Stimulates the Rate of Malate Uptake across the Peribacteroid Membrane of Soybean Nodules // FEBS Lett. 1991. V. 293. P. 188-190.

156. Palmgren M. G. Acridine Orange as a Probe for Measuring pH Gradients across Membrane: Mechanism and Limitations // Anal. Biochem. 1991. V.192. N. 2. P. 316-321.

157. PicKard B. G., Ding J. P. the mechanosensory calcium-selective ion channel: key component of a plasmalemmal control center? // Aust. J. Plant Physiol. 1993. V. 20. P. 439-459.

158. Pladyes D., Rigaud J. Lysis of Bacteroid in vitro and during the Senesence in Phaseolus vulgaris Nodules // Plant Physiol. Biochem. 1988. V. 26. N. 2. P. 179-186.

159. Pladyes D., Trichant J. C., Rigaud J. Proteases from French-bean Nodule Host-cells: in vitro Effects on Bacteroids // Physiol. Veget. 1986. V. 24. N. 6. P. 697-705.

160. Poovaiah В. W., Reddy A. S. N. Calcium and signal transduction in plants // CRC Crit. Rev. Plant Sci. 1993. V. 12. N 2. P. 185-211.

161. Postgate J. R. Biological Nitrogen Fixation // Nature. 1970. V. 226. P. 25-27.

162. Postgate J. R. II Nature. 1984. V. 312. P. 194.

163. Reddy A. S. N. Calcium: silver bullet in signaling // Plant Science. 2001 .V. 160. P. 381-404.

164. Rentsch D., Boorer K. J., Frommer W. B. Structure and function of plasma membrane amino acid, oligopeptide and sucrose transporters from higher plants // O. Membrane Biol. 1998. V. 162. P. 177-190.

165. Roberts D. M., Tyerman S. D. Voltage- Dependent Cation Channels Permeable to NH/, K+, and Ca2+ in the Symbiosome Membrane of the Model Legume Lotus japonicus II Plant Physiol. 2002. V. 128. P. 370-378.

166. Robertson J. G., Lyttleton P., Bullivant S., Grayston G. F. Membranes in lupin root nodules I. The role of Goldgi bodies in the biogenesis of infection threads and peribacteroid membranes //J. Cell Sci. 1978. V. 30. 129-149.

167. Robertson J. G., Lyttleton P., Tapper B. A. The role of peribacteroid membrane in legume root nodules // In: Advances in nitrogen fixation research. Hague. 1983. P. 473-481.

168. Roche et al. Rhizobium meliloti extracellular Nod Signals // Abst. 8th international congress on nitrogen fixation. Knoxville, USA. 1990. L-15.

169. Rosendahl L., Dilworht M.J., Glenn A.R. Exchange of Metabolites across the Peribacteroid Membrane in Pea Root Nodules // J. Plant Physiol. 1992. V. 139. P. 635-638.

170. Rosendahl L., Glenn A. R., Dilworth M. J. Organic and inorganic inputs into legume root nodule nitrogen fixation IIIn: Biology and Biochemistry of Nitrogen Fixation/ Eds Dilworth M.J. and Glenn A.R., Elsevier, Amsterdam. 1991. P. 259-292.

171. Rubeck A., Mouritzen P., Rosendahl L. Characterisation of aspartate transport across the symbiosome membrane in pea root nodules // J. Plant Physiol. 1999. V. 155. P. 576-583.

172. Sanders D., Brownlee С., Нефег J. F. Communicating with calcium // Plant Cell. 1999. V. 11. N. 4. P. 691-706.

173. Scarpa A. Measurement of cation transport with metallochromic indicators // Methods Enzymol. 1979. V. 56. P. 301-337.

174. Schachtman D.P., Schroeder J.I. Structure and transport mechanism of a high-affinity potassium uptake transporter from higher plants // Nature. 1994. V. 370. P. 655-658.

175. Schroeder J. I., Ward J. M., Gassmann W. Perspectives on the physiology and structure of inward-rectifying K+ channels in higher plants // Annu Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1994. V. 23. P. 441-471.

176. Smith R. J., Hobson S., Ellis I. Evidence for calcium-mediated regulation of heterocyst frequency and nitrogenase activity in Nostoc 6720 // New Phytologist. 1992. V. 105. P. 531-541.

177. Stewart W.D.N. Nitrogen fixation in plants. L.: The Athlone press, 1966. 168 p.

178. Streeter J. G. Transport and Metabolism of Carbon and Nitrogen in Legume Nodules//Adv. Bot. Res. 1991. V. 18. P. 129-187.

179. Streeter J.G. Effect of Elevated Calcium Concentration in Infected Cells of Soybean {Glycine max (L.). Merr) Nodules on Nitrogenase Activity and N Input to the Plant // J. Exp. Bot. 1998. V. 49. P. 997-1003.

180. Streeter J. G., Salminen S. O. Improved analysis of metabolite uptake by Bradyrhizobium japonicum bacteroids // Can. J. Microbiol. 1990. V. 37. P. 238-243.

181. Streicher S. L., Shanmugam К. Т., Ausubel F. // J. Bacteriol. 1974. V. 120. P. 815-821.л ,

182. Sue-Hwa-Lin. Two Са dependent ATPases in Rat Liver Plasma Membrane // Biological Chemistry. 1988. V. 263. N 25. P. 12253-12258.

183. Syono K., Newcomb W., Torrey J. G. Cytokinin production in relation to the development of pea root nodules // Can. J. Bot. 1976. V. 54. N. 15. P. 21552162.

184. Szafran M. M., Haaker H. Properties of the peribacteroid membrane ATPase of pea root nodules and its effect on the nitrogenase activity // Plant Physiol. 1995. V. 108. P. 1227-1232.

185. Thomas M. V. Techniques in Calcium Research. L. ets: Acad. Press, 1982. P. 90-138.

186. Thorneley R. N. F. //Nitrogen fixation: Achievements and objectives: Proc.

187. Of VIII Intern. Congr. On nitrogen fixation. Knoxville, 1990. P. 103.

188. Tornton H. // Ann. Bot. 1930. V. 44.

189. Torrey J.G. Kinetin as trigger for mitosis in mature endomitotic plant cells //Exp. Cell Res. 1961. V. 23. № 2. P. 291-299.

190. Torrey J., Barrios S. Cytological studies on rhizobial nodule initiation in Pisum II Caryologia. 1969. V. 22. № 1. P. 47-62.

191. Trewavas A. J. Le Calcium, C'est la Vie: Calcium Makes Waves // Plant Physiol. 1999. V. 120. N 1. P. 1-6.

192. Trewavas A. J., Malho R. Signal perception and transduction: the origin of the phenotype // Plant Cell. 1997. V. 9. N 7. P. 1181-1195.

193. Trinchant J. C., Yang Y.-S., Rigaud J. Proline accumulation inside symbiosomes of faba bean nodules under salt stress // Physiol. Plant. 1998. V. 104. P. 38-49.

194. Trinick M. J. Biology. In: Broughton W. J. (ed.): Nitrogen Fixation. V. 2. Rhizobium. Clarendon Press. Oxford, 1982. P. 76-146.

195. Tu J. C. Rhizobial root nodules of soybean as revealed by scanning and transmission electron microscopy // Phytopathology. 1975. V. 65. P. 447-454.

196. Tyerman S. D., Whitehead L. F., Day D. A. A Channel-Like Transporter for NHt+ on the Symbiotic Interface of N2-Fixing Plants // Nature. 1995. V. 378. P. 629-632.

197. Udvardi M. K., Day D. A. Metabolite Transport across the Peribacteroid Membrane from Soybean Root Nodules // Nitrogen Fixation: Hundred years after / Eds. Bothe H. Stuttgart; N. Y.: Gustav Fischer, 1988. P. 534.

198. Udvardi M. K., Lister D. L., Day D. A. ATPase Activity and anion Transport Across the Peribacteroid Membrane of Isolated Soybean Symbiosomes // Arch. Microb. 1991. V. 156. N. 5. P. 362-366.

199. Udvardi M.K., Day D.A. Metabolite Transport across Symbiotic Membranes of Legume Nodules // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1997. V. 48. P. 493-523.

200. Udvardi M.K., Day D.A. Metabolite Transport across the Peribacteroid Membrane from Soybean Root Nodules // Plant Physiol. 1989. V.90. P. 982987.

201. Van Brussel A. A., Planque K., Quispel A. The wall of Rhizobium leguminosarum in bacteroid and free-living forms //J. G. Microbiol. 1977. V. 101. P. 51-56.

202. Vance C. P., Heichel G. H. Carbon in N2 fixation: limitation or exquisite adaptation // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1991. V. 42. P. 373392.

203. Verkman A. S. Optical Methods to Measure Transport Processes // J. Membrane Biol. 1995. V. 148. P. 99-110.

204. Verma D. P. S., Fortin M. G. Nodule Development and Formation of the Endosymbiotic Compartment // Cell Cult. Somat. Cell. Genet. Plants. 1989. V. 6. P. 329-353.

205. Verma D. P. S., Ни C.-A., Zhang M. Root Nodule Development: Origin. Function and Regulation of Nodulin Genes // Physiol. Plantarum. 1992. V. 85. N. 2. P. 253-265.

206. Verma D. P. S., Kazazian V., Zogbi V., Bal A. K. Izolation and Characterization of the Membrane Envelope Enclosing the Bacteroids oa Soybean Root Nodules // J. Cell. Biol. 1978. V. 78. N. 3. P. 919-936.

207. Verma D. P. S., Long S. The molecular biology of Rhizobium-legume symbiosis // Int. Rev. cytol. Suppl. 14. 1983.P. 211-245. N. Y.: Acad. Press.

208. Vest G., Caldwell В. E. Rj4 a gene conditioning ineffective nodulation in soybeans // Crop Sci. 1972. V. 12. P. 692-694.

209. Vincent J. M., Humphrey B. A. Partition of divalent cations between bacterial wall and cell content//Nature. 1962. V. 199. P. 149-151.

210. Weaver C. D., Shomer N. H., Louis C. F., Roberts D. M. Nodulin 26, a nodulespecific symbiosome membrane protein from soybean, is an ion channel //J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 17858-17862.

211. Weaver C.D., Crombie В., Stacey G., Roberts D.M. Calcium-Dependent Phosphorylation of Simbiosome Membrane Proteins from Nitrogen-Fixing Soybean Nodules // Plant Physiol. 1991. V. 95. P. 222-227.

212. Weaver C.D., Roberts D.M. Determination of the Site of Phosphorylation of Noduline 26 by the Calcium-Dependent Protein Kinase from Soybean Nodules //Biochemistry. 1992. V. 31. P. 8954-8959.

213. Werner D., Morschel E. Differentiation of nodules of Glycine max. Ultrastructural studies of plant cells and bacteroids // Planta. 1978. V.141. P. 169-177.

214. White P. J. Calcium Channels in Higher Plants // Biochim. Biophys. Acta. 2000. V. 1465. P. 171-189.

215. White P.J. Calcium Channels in Higher Plants // Biochim. Biophis. Acta. 2000. V. 1465. P. 171-189.

216. Whitehead L. F., Day D. A. The peribacteroid membrane // Physiol. Plant. 1997. V. 100. P. 30-44.

217. Whitehead L. F., Tyerman S. D., Salom C. L., Day D. A. Transport of Fixed Nitrogen across Symbiotic Membranes of Legume Nodules // Symbiosis. 1995. V. 19. P. 141-154.

218. Whitehead L.F., Day D.A., Tyerman S.D. Divalent Cation Gating of an Ammonium Permeable Channel in the Symbiotic Membrane from Soybean Nodules // Plant J. 1998. V. 16. P. 313-324.

219. Wick S. M., Hepler P. K. Selective Localization of Intracellular Ca2+ with Potassium Antimonate // J. Histochem. Cytochem. 1982. V. 30. P. 1190-1204.

220. Williams L.E., Schueler S.B., Briskin D. P. Further characterization of the1. Л Lred beet plasma membrane Ca -ATPase using GTP as an alternative substrate // Plant Physiol. 1990. V. 92. P. 747-754.

221. Wilson P. W. The biochemistry of symbiotic nitrogen fixation. Madison: Univ. Wis. Press, 1940. 301 p.

222. Wipf L., Cooper D. Chromosome numbers in nodules and roots of red clover, common vetch, and garden pea // Proc. Natl. Acad. Sci., USA. 1938. V. 24. N 1. P. 87-91.

223. Young J. P. W. Linkage of sym-2, the symbiotic specificity locus of Pisum sativum II J. Hered. 1985. V. 76. P. 207-208.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.