Свойства и роль пирофосфатзависимой 6-фосфофруктокиназы Methylomonas Methanica тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Бесчастный, Александр Павлович

• Бесчастный, Александр Павлович
• кандидат биологических наук
• 2006

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Бесчастный, Александр Павлович

ВВЕДЕНИЕ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

Глава 1. Общая характеристика аэробных метилотрофных бактерий.

1.1. Таксономическое разнообразие аэробных метанотрофов.

1.2. Пути окисления С\ - соединений у метилотрофных бактерий.

1.3. Система транспорта электронов и окислительное фосфорилирование.

1.4. Пути ассимиляции Q- соединений.

1.5. Центральный метаболизм.

Глава 2. Энзимологические аспекты метаболизма неорганического пирофосфата.

2.1. Пут образования и локализация ФФН в клетках.

2.2. Пирофосфатзависимые ферменты микроорганизмов.

2.3. Характеристика и метаболическая роль неорганических пирофосфатаз.

2.4. Свойства и метаболическая роль ПФК.

2.5. Филогенетический анализ и эволюция ПФК.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

Глава 3. Объекты и методы исследования.

3.1. Объекты исследований.

3.2. Культивирование бактерий.

3.3. Методы разрушения клеток и получения бесклеточных экстрактов.

3.4. Измерение активности ферментов.

3.5. Очистка ПФК из М. methanica 12.

3.6. Очистка пирофосфатазы из М. methanica 12.

3.7. Электрофоретические методы.

3.8. Иммуноцитохимическое выявление ПФК в клетках M.methanica 12.

3.9. Гель-хроматография.

3.10. Определение кинетических параметров ПФК и ФФ„-азы.

3.11. Включение 32Р-ортофосфата в ФФ„ и Фр-1,6-Фг в реакции ПФК in vitro.

3.12. Молекулярно-биологические методы.

3.12.1. Манипуляции с хромосомной ДНК М. methanica 12.

3.12.2. Методы с использованием ПЦР.

3.12.3. Выделение плазмид из рекомбинантных клонов.

3.12.4. Секвенирование ПЦР - продуктов.

3.12.5. Филогенетический анализ генов ПФК и АТФ-ФФК.

3.12.6. Клонирование, экспрессия и очистка рекомбинантной ПФК.

3.13. Аналитические методы.

Глава 4. Результаты и обсуждение.

4.1. Распространение ПФК у аэробных метилотрофных бактерий.

4.2. Влияние условий культивирования М. methanica на активность ПФК и ФФн-азы.

4.3. Внутриклеточная локализация ФФн-зависимых ферментов М. methanica 12.

4.4. Очистка и характеристика ПФК М. methanica 12.

4.5. Очистка и характеристика неорганической пирофосфатазы М. methanica 12.

4.6. Секвенирование гена ПФК М. methanica 12.

4.7. Клонирование и экспрессия гена ПФК М. methanica 12.

4.8. Метод биосинтеза ФФН, мечешюго фосфором 32Р.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Свойства и роль пирофосфатзависимой 6-фосфофруктокиназы Methylomonas Methanica»

Актуальность проблемы. Бактерии, использующие метан в качестве источника углерода и энергии (метанотрофы), вносят существенный вклад в глобальный круговорот углерода и азота биосферы. Метанотрофы представляют потенциальный интерес для производства кормового белка и различных полезных продуктов, а так же биодеградации, биотрансформации алифатических и ароматических поллютантов, снижения содержания метана в угольных шахтах, создания биосенсоров и энергетических биоэлементов [Малашенко с соавт., 1978, 1993; МиггеН, Эакоп, 1992; Гальченко, 2001; Троценко с соавт., 2006]. Очевидно, что для эффективной реализации биотехпологического потенциала метанотрофов и понимания их роли в различных экосистемах необходимы детальные знания об организации и регуляции метаболизма у данных бактерий. Хотя интенсивные исследования биохимии метанотрофов привели к расшифровке специфических путей окисления и ассимиляции С|-соединений, тем не менее, остаются мало изученными метаболизм и функции неорганического пирофосфата (ФФН). При этом следует отметить существенные изменения в представлениях о метаболической роли ФФ„. Установлено, что у высших растений и ряда микроорганизмов энергия ФФ„ не теряется при гидролизе неорганической пирофосфатазой (ФФн-азой), а используется в ряде ферментативных реакций. Это подтвердили открытие пирофосфатзависимых ферментов, биосинтеза ФФИ в процессе фотосинтеза и окислительного фосфорилировапия; потребление экзогенного ФФН и стимулирующее действие на рост некоторых микроорганизмов [Ки1аеу, УаяаЬоу, 1983; Кулаев с соавт., 2005].

40 лет назад классические исследования группы Квейла в Шеффилдском университете (Англия) привели к открытию нового метаболического пути рибулозомонофосфатного (РМФ) цикла ассимиляции (^-соединений у метанотрофов. Первые две реакции данного цикла катализируют специфические ферменты 3-гексулозофосфатсинтаза (ГФС) и фосфо-3-гексулоизомераза (ФГИ):

ГФС ФГИ

НСНО + Рибулозо-5Ф -*г [0-арабино-]Згексулозо-6Ф -Фруктозо-бФ

Предполагалось, что последующее фосфорилирование фруктозо-6-фосфата до фруктозо-1,6-бисфосфата катализирует АТФ-зависимая 6-фосфофруктокиназа (ФФК), являясь ключевой регуляторной стадией РМФ цикла. Однако факт очень низкой (2-8 мЕ/мг белка) активности ФФК у метанотрофов ставил под сомнение реальность и значимость гликолитического варианта РМФ цикла. Наличие небольших активностей ферментов пути Энтнера-Дудорова у данных бактерий привело к модификации схемы РМФ цикла, которая учитывала одновременное функционирование двух путей регенерации первичного акцептора формальдегида (рибулозо-5-фосфата). Это позволяло считать проблему «замкнутости» РМФ цикла условно решенной [Ström et al., 1974]. Однако обнаружение активности пирофосфатзависимой 6-фосфофруктокиназы (ПФК) и высокой внутриклеточной концентрацией ФФН у облигатных метаноторофов [Шишкина, Троценко, 1990; Trotsenko, Shishkina, 1990] реанимировало интерес к изучению особенностей организации и регуляции РМФ цикла, и, в частности, роли ПФК в С i-метаболизме данных бактерий, что требовало экспериментальной проверки. Кроме того, изучение свойств ПФК облигатных метанотрофов важно для понимания структурно-функционального разнообразия и эволюции данного фермента.

Цель и задачи исследования. Основная цель данной работы - определить свойства и роль пирофосфатзависимой 6-фосфофруктокиназы в метаболизме облигатного метанотрофа Methylomonas methanica 12. Для достижения указанной цели были поставлены и решались следующие задачи:

1. Определить активности ФФН - и АТФ -зависимой 6-фосфофруктокиназы, а также пирофосфатазы у аэробных метилобактерий различных таксономических групп.

2. Исследовать влияние условий культивирования на активности и локализацию ПФК, пирофосфатазы и щелочной фосфатазы у M.methanica 12.

3. Выделить и изучить свойства ПФК и пирофосфатазы М. methanica 12.

4. Идентифицировать и секвепировать геи pfle, кодирующий ПФК М. methanica 12.

Научная новизна. Установлено, что высокая активность ПФК сопровождается низкой активностью ФФн-азы и отсутствием ФФК у облигатных метанотрофов I, II и X с ну типов. Напротив, у не использующих4"' метилобактерий разного таксономического положения, независимо от реализуемых путей Сi-ассимиляции, активность ФФ„-азы выше, а ПФК отсутствует. Исключением является факультативный метилотоф Amycolatopsis methanolica, обладающий небольшими активностями ПФК, ФФК и ФФ,,-азы.

Выявлено высокое содержание ФФ„ в клетках M.methanica 12 при различных условиях культивирования, даже па среде, дефицитной по фосфору, наряду с присутствием конститутивных ПФК и ФФ„-азы, что доказывает участие ФФН не только в резервировании фосфата, но и в конструктивном и энергетическом метаболизме данного метанотрофа. Найдена секретируемая ЩФ, индуцируемая дефицитом фосфора. Обнаружено, что активность ФФн-азы М. methanica 12 локализуется в цитоплазме и в мембранах в разном соотношении в зависимости от условий роста клеток. Растворимая ФФ„-аза М. methanica 12 впервые очищена до гомогенного состояния и охарактеризована. Получены доказательства регуляторной природы растворимой ФФн-азы (олигомерпая структура, положительная кооперативность, низкое сродство к ФФ,„ а также активирующее действие Mg ).

Иммуноцитохимическим методом обнаружено присутствие ПФК в ассоциированном виде наряду с равномерным распределением в цитоплазме клеток М. methanica 12.

Впервые очищена и охарактеризована ПФК М. methanica 12, близкая по основным молекулярным свойствам аналогичным ферментам других микроорганизмов (кроме ПФК из A. methanolica), но отличается наибольшей удельной активностью. Секвенирован ген pfk М. methanica 12, кодирующий белок с высокой степенью дивергенции относительно ПФК Methylococcus capsulatus Balh и A. methanolica, по близкой ферменту из Propionibaclerium freudenreichii. Предложен новый вариант РМФ цикла, сопряженного с ПФК, что имеет принципиальное значение для понимания метаболической организации и эволюции метапотрофов.

Научно-практическое значение. Определены условия культивирования для максимального проявления активности и разработана схема очистки ПФК, что позволяет рассматривать М. methanica 12 в качестве эффективного продуцента данного фермента для определения ФФ„. С использованием препарата ПФК разработан простой метод биосинтеза меченного 32[Р]ФФН для научных исследований. Установлена способность М. methanica 12 расти на ФФН, что может найти применение в процессах биосинтеза и биоремедиации.

Апробация работы. Основные положения диссертации доложены на симпозиумах «Рост микроорганизмов на Ci -соединениях» (Уорик, Англия, 1992; Сан-Диего, США, 1995), научных конференциях "Биосинтез и деградация микробных полимеров" (Пущино, 1995), "Автотрофные микроорганизмы", посвященной памяти акад. Е.Н. Кондратьевой (МГУ, 1996) и отчетных конференциях ИБФМ РАН.

Благодарности. Автор благодарен сотрудникам ИБФМ, способствовавшим выполнению данной диссертационной работы: д.б.н. Крупянко В.И., д.б.н. Дорониной Н.В., к.х.н. Шляпникову М.Г., к.б.и. Ивашиной Т.В., к.б.н. Сузиной Н.Е., к.б.н. Шабалину Ю.А., к.б.н. Решетникову А.С., к.б.н. Ешииимаеву Б.Ц., асп. Мустахимову И.И., вед. инж. Петрову Н.Н. и Забирову Р.Х. Особую признательность автор выражает своим наставникам и учителям — д.б.н., проф. Троцеико Ю.А. и д.б.н. Хмелениной В.Н.

Место проведения работы. Экспериментальная часть работы выполнена в лаборатории радиоактивных изотопов ИБФМ им. Г.К. Скрябина РАН в рамках темы «Структурно-функциональное и таксономическое разнообразие аэробных метилотрофов» (№ Госрегистрации 01.20.0403398) и в рамках целевых конкурсных грантов РФФИ «Исследование роли неорганического пирофосфата в метаболизме аэробных метилотрофных бактерий» (95-04-12514а), «Экстремофильные аэробные метилотрофы: физиолого-биохимические особенности и филогения» (98-04-48144а), а также грантов Дж. Сороса «Pyrophosphate metabolism in aerobic methylotrophic bacteria» (NJ 2000 и NJ 2300).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 6 статей и 4 тезисов.

Структура и объем работы. Диссертация изложена на 134 стр. и состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части и обсуждения, заключения и выводов, списка литературы, включающего 270 ссылку, из них 37 на русском и 233 на английском языках, содержит 19 таблиц и 31 рисунок.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Бесчастный, Александр Павлович

выводы

1. Активность пирофосфатзависимой 6-фосфофруктозокиназы (ПФК) обнаружена у аэробных метанотрофов I, II и X типов. Напротив, у облигатных и факультативных метилобактерий активность ПФК отсутствует, за исключением Amycolatopsis methanolica. Низкая активность пирофосфатазы найдена у метилобактерий, содержащих ПФК, напротив наибольшая - у метилобактерий, имеющих АТФ-зависимую 6- фосфофруктокиназу.

2. M.methanica 12 растет на ФФ„ и поддерживает высокий внутриклеточный уровень ФФ„, синтезированного de novo даже в условиях фосфорного голодания. При этом имеет конститутивные ПФК и пирофосфатазу, а также индуцибельную, секретируемую щелочную фосфатазу, которая проявляется только при дефиците фосфора в среде.

3. Активность пирофосфатазы найдена в цитоплазме и в мембранной фракции М. methanica 12 в разном соотношении в зависимости от условий роста и способа разрушения клеток. Растворимая пирофосфатаза обладает низким сродством и положительной кооперативностью к ФФН (ÄTa/=0,63 мМ; яд=2,7), активируется катионами Mg2+, что указывает на регуляторную роль фермента в метаболизме ФФ„ у этого метанотрофа.

4. ПФК М. methanica 12 - гомодимер (90кДа), локализуется в цитоплазме и цитоплазматических микроструктурах, обладает высоким сродством к ФФН {Км = 0,051 мМ) и фрукгозо-1,6Ф2 (/Cv/=0,1 мМ), но низким к фруктозо-бФ {км = 0,394 мМ) и Фн {км = 1,56 мМ), что обеспечивает пул фруктозо-бФ для одновременного функционирования РМФ цикла ассимиляции формальдегида и пути Энтнера-Дудорова. Кроме того, используя ФФН вместо АТФ, ПФК совместно с альдолазой восполняет пул фосфотриоз для регенерации акцептора формальдегида (рибулозо-5Ф) и биосинтеза, являясь необходимым энергосберегающим ферментом РМФ цикла. Это позволяет предложить новое уравнение РМФ-цикла для метанотрофов I типа: ЗНСНО + ФФН -> Триозофосфат + Фн

5. Определена нуклеотидная последовательность гена pfk (1227 п.н.) М. methanica 12, который клонирован и экспрессирован в Escherichia coli. Продукт трансляции pfk гена состоит из 409 аминокислот с расчетной молекулярной массой 44,5 кДа и pi = 5,79. Филогенетический анализ аминокислотных последовательностей выявил низкую степень гомологии ПФК M.methanica 12 с таковыми Methylococcus capsulatus Bath (16,5%) и Amycolatopsis methanolica (22,8%), но более высокое сходство с ПФК Propionibacterium freudenreichii (60,1%).

6. С использованием препарата ПФК М. methanica 12 разработан новый метод биосинтеза меченного 32Р-ФФ„ из 32Р-ортофосфата и фруктозо-1,6-Ф2.

Заключение

Высокие активности ПФК и уровни ФФН в клетках на фоне низкой активности ФФн-азы доказывают связь РМФ цикла М. тг\Ьап\са 12 с ПФК, катализирующей обратимую реакцию фосфорилирования фруктозо-6-Ф:

М82+

Фруктозо-бФ + ФФМ

Фруктозо-1,6Ф2 + Фн

Поэтому мы модифицировали постулированное ранее [Quayle, 1980] основное уравнение РМФ цикла

ЗНСНО + АТФ -> Триозофосфат + АДФ, чтобы отразить участие ФФц вместо АТФ:

ЗНСНО+ ФФМ -» Триозофосфат + Фц Однако данное уравнение не отражает одновременного функционирования гликолиза и пути Энтнера-Дудорова у метанотрофов I типа [Ström et al., 1974].

Рис. 31. Ключевая роль ПФК в метаболизме облигатного метанотрофа I типа М. methanica 12

Хотя нет экспериментальных данных о соотношении этих путей in vivo, судя по высокой активности ПФК, расщепление фруктозо-1,б-Ф2 доминирует у М. methanica 12, снабжая клетки глицеральдегид-3-фосфатом (ГАФ), необходимым для регенерации рибулозо-5-Ф в

РМФ цикле, и ФЕП, который карбоксилируется в оксалоацетат и далее вовлекается в ЦТК (Рис. 31). Как было ранее показано [Shishkina, Trotsenko, 1982], облигатные метанотрофы не имеют ферментов, обеспечивающих взаимопревращение ФЕП <-> пируват, что приводит к меньшему выходу АТФ (один моль вместо двух) при гликолитическом распаде фосфогексоз. Чтобы компенсировать этот дефицит, М. melhanica 12 использует независимый от АТФ фермент (ПФК), а также путь Энтнера-Дудорова, который является единственным способом синтеза пирувата, окисляемого до ацетил-КоА, поступающего в ЦТК. Очевидно, одновременное функционирование двух путей распада фосфогексоз необходимо для работы разомкнутого ЦТК у М. methanica 12. Хотя ПФК не регулируется аллостерически, in vivo этот фермент поддерживает определенное соотношение своих субстратов и продуктов, и, находясь в точке разветвления путей метаболизма углеводов, обеспечивает распределение пула фруктозо-б-Ф между РМФ циклом, ФБФ- и КДФГ-альдолазным путями расщепления фосфосахаров, а также синтезом гликогена у облигатного метанотрофа I типа М. methanica 12. Следовательно, для лучшего понимания регуляции РМФ цикла предстоит определить факторы, влияющие на динамику внутриклеточных концентраций субстратов и продуктов ПФК.

Филогенетический анализ расшифрованной нами полной нуклеотидной последовательности гена pfkM. methanica 12 и соответствующих генов, опубликованных в GeneBank, показал наибольшее родство фермента М. methanica 12 с Rhodopirellula baltica, Propionibacterium freudenreichii, Agrobacterium tumefaciens и Sinorhizobium meliloti, которые относятся к недавно классифицированной подгруппе "Р" II группы ФФК. Показано, что данная подгруппа является обособленной эволюционной ветвыо ФФН-ФФК и представлена ферментами из нескольких неродственных организмов: грамположительных бактерий рода Propionibacterium, эукариота Mastigamoeba balamuthi и а-протеобактерий Sinorhizobium meliloti и Agrobacterium tumefaciens [Bapteste et al., 2003].

Сравнение транслированной аминокислотной последовательности гена pfk у М. methanica 12 и соответствующего гена в недавно опубликованном геноме термотолерантного облигатного метанотрофа Мс. capsulatus Bath [Ward et al., 2004] выявило значительную степень дивергенции данных ферментов (16,5% идентичности). Это позволяет предположить, что ПФК у этих двух организмов имеет, скорее всего, различное происхождеиие. Ранее была выдвинута гипотеза о монофилетическом происхождении метанотрофов от одного общего предка [Quayle, Ferenci, 1978]. При этом Мс. capsulatus, реализующий одновременно три известных пути С i-ассимиляции, рассматривался в качестве своеобразного «Розеттского камня» в метилотрофии. Монофилетическое происхождение метанотрофов косвенно подтверждается присутствием ПФК у всех исследованных метанотрофов I, II и X типов. Однако высокая степень дивергенции этого гена у бактерий I типа (Л/. methanicci 12) и X типа (Л/с. capsulatus Bath) позволяет усомниться в справедливости этой гипотезы. С другой стороны, она указывает на очевидную связь между облигатной зависимостью от метана, как источника углерода и энергии, и необходимостью иметь пирофосфатзависимый фермент - ПФК. Следует отметить, что у весьма представительной группы не растущих на метане метилобактерий, реализующих те же пути С) ассимиляции (РМФ, РБФ, сериновый), этот фермент не обнаружен, за исключением грамположителыюго актиномицета A. methanolica.

Логично полагать, что функция ПФК в метаболизме метанотрофов I, II и X типов должна отличаться. Как выше обсуждалось, у метанотрофов I типа ПФК связана с ассимиляцией формальдегида через РМФ цикл и должна обеспечивать распределение Фр-6-Ф между гликолитичсским распадом и путем Эптнера-Дудорова. Напротив, у метанотрофов II типа первичными продуктами серинового пути являются Сз-соедииения, поэтому ПФК, по-видимому, участвует в глюкоиеогенезе (синтезе фосфогексоз из фосфотриоз). Промежуточное положение в этом отношении занимает Мс. capsulatus, у которого в доминирующем РМФ цикле образуются гексозофосфаты, а в минорном цикле Кальвина - 3-фосфоглицерат и фосфогликолат. Соответственно, регуляция биосинтеза интермедиатов гликолиза и глкжонеогенеза может осуществляться на уровне ключевых ферментов первичной Ci-ассимиляции (ГФС и РБФК/О).

Одна из центральных догм биохимии гласит, что ФФ„, образующийся в анаболических реакциях, немедленно гидролизуется высокоактивной неорганической пирофосфатазой с потерей энергии, что сдвигает равновесие этих процессов в сторону биосинтеза. Однако исследования последних десятилетий показали, что так происходит не у всех живых организмов [Кулаев, 1975; Kulaev, Vagabov, 1983; Кулаев с соавт., 2005]. Мы показали, что у облигатных метанотрофов, включая М. methanlca 12, ФФн-аза имеет низкую активность в сравнении, например, с Е. coli. С одной стороны, этот факт подтверждает функционирование ПФК в гликолитическом направлении, а с другой -предполагает, что недостаток активности ФФн-азы компенсируется высокой активностью ПФК, которая восполняет функцию пирофосфатазы без потери энергии ФФ„. Для проверки этого предположения мы исследовали свойства ФФ„-азы М. methanica 12.

Как оказалось, растворимая ФФн-аза у М. methanica 12 представлена, по-видимому, единственной формой и является весьма лабильным ферментом. При субклеточном фракционировании активность ФФ„-азы обнаруживалась как в растворимой (цитоплазматической) фракции, так и во фракции суммарных мембран. Это указывает на присутствие у М. methanica 12 мембраной пирофосфатазы. Обнаруженная у прокариот, простейших, дрожжей и растений мембранная ФФн-аза при гидролизе ФФН генерирует трансмембранпый потенциал, либо, напротив, синтезирует пирофосфат в процессе фотосинтеза или окислительного фосфорилирования аналогично синтезу АТФ АТФ-азой [Baltscheffsky, 1967; Кулаев и др., 1974; Mansurova, 1989]. В дальнейшем мы планируем детально исследовать свойства мембранной пирофосфатазы метанотрофов. Значение мембранной пирофосфатазы для метанотрофов вполне очевидно в связи с малой эффективностью сопряжения окислительного фосфорилирования при окислении Отсоединений и низкой внутриклеточной концентрацией АТФ при метилотрофном росте [Netrusov et al, 1977; Netrusov, Anthony, 1979; Четина, Троцеико, 1985].

Активность растворимой ФФн-азы не зависела от условий роста культуры и ие экспрессировалась при дефиците фосфора в среде, как можно было ожидать, если функция фермента в метаболизме связана с обеспечением клеток фосфатом. Напротив, щелочная фосфатаза экспрессировалась в таких условиях и секретировалась в культуральную среду. С использованием ВЭЖХ нами впервые получена в гомогенном состоянии и охарактеризована растворимая неорганическая ФФн-аза M.methanica 12. Фермент проявлял положительную кооперативность в отношении субстрата с коэффициентом Хилла пх ~ 2,9 и очень низкое сродство Кщ = 0,63 мМ. Олигомерная структура и сигмоидная кривая насыщения субстратом, а так же активация ионами магния указывают на регуляторную природу ФФн-азы M.methanica 12. Таким образом, несмотря на присутствие ФФн-азы в цитоплазме, она ие обеспечивает полный гидролиз ФФН, а регулирует его концентрацию, создавая условия, необходимые для функционирования ПФК в гликолитическом направлении.

Присутствие ПФК у всех исследованных метанотрофов и отсутствие у большинства не растущих на метане метилобактерий указывают на связь этого фермента с метаболизмом метана. Поскольку первая стадия окисления метана катализируется метанмонооксигепазой (ММО) и происходит с участием НАДН (в случае функционирования растворимой ММО) или восстановленных цитохромов (при функционировании мембранной ММО) как доноров электронов, отток этих восстановителей к метанмонооксигеназе снижает роль электронтранспортной цепи как поставщика АТФ. У метанотрофов обнаружен низкий внутриклеточный уровень АТФ, высокие внутриклеточные концентрации ФФН и низкая активность неорганической пирофосфатазы. Возможно, ФФН, являясь макроэргическим соединением, частично заменяет АТФ не только в ключевой реакции гликолиза, но и участвует в создании электрохимического потенциала на мембранах метанотрофов. Наши результаты подтверждаются присутствием в геноме Мс. capsulatus Bath, наряду с геном растворимой пирофосфатазы, двух генов, кодирующих мембранные Н+-пирофосфатазы [Ward et al., 2004].

Логично полагать, что дальнейшие исследования особенностей метаболизма неорганического пирофосфата у метанотрофов не только расширят наши теоретические представления, но и найдут применение при решении практических задач, связанных с реализацией биотехнологического потенциала этих уникальных бактерий.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Бесчастный, Александр Павлович, 2006 год

1. Вагабов В.М., Трилисенко J1.B., Кулаев И.С. (2000) Зависимость длины цепи неорганических полифосфатов от содержания ортофосфата в среде у дрожжей. Биохимия. Т. 65. С. 414-420.

2. Величко И.С., Байков A.A. (1997) Гибридная форма неорганической пирофосфатазы Escherichia coli. Биохимия. Т. 62. №3. С. 275-279.

3. Гальченко В.Ф. (2001) Метанотрофные бактерии. М.: ГЕОС, С. 204

4. Гальченко В.Ф., Андреев J1.B. и Троценко Ю.А. (1986) Таксономия и идентификация облигатных метанотрофных бактерий. Пущино: Изд. НЦБИ, С. 1-96.

5. Гальченко В.Ф., Шишкина В.Н., Тюрин B.C., Троценко Ю.А. (1975) Выделение чистых культур метанотрофов и их свойства. Микробиология. Т. 44. № 5. С. 844-850.

6. Гаязов P.P., Мшенский Ю.Н. (1991) Рост Methylococcus capsulalus при различных концентрациях аммонийного азота и неорганического фосфора. Микробиология Т. 60. №6. С. 172-174.

7. Гаязов P.P., Шишкина В.Н., Мшенский Ю.Н., Троценко Ю.А., Иванов Ю.А. (1985) Влияние температуры на рост и метаболизм Melhylomonas melhanica. ДАН СССР. Т. 284. № 3. С. 746-748.

8. Доронина Н.В. (1999) Биоразнообразие и таксономия аэробных метилобактерий. Автореферат докторской диссертации. ИБФМ РАН, Пущино.

9. Доронина Н.В., Троценко Ю.А. (1984) Уровни ассимиляции углекислоты у бактерий с различными путями С|-метаболизма. Микробиология. Т.53. №6. С. 885-889.

10. Ешинимаев Б.Ц., Медведкова К.А., Хмеленина В.Н., Сузипа Н.Е., Осипов Г.О., Лысенко A.M., Троценко Ю.А. (2004) Новые термофильные метанотрофы рода MethyJocaldum. Микробиология. М. 73. № 4. С. 530-539.

11. Корнберг А. (1964) Горизонты биохимии. М. Мир. 191 С.

12. Кулаев И.С., Вагабов В.М., Кулаковская Т.В. (2005) Высокомолекулярные неорганические полифосфаты: биохимия, клеточная биология, биотехнология. М.: "Научный мир". 216 С.

13. Кулаев И.С., Коношенко Г.И. (1971) Обнаружение и некоторые свойства полифосфатаз Neurospora crassa, гидролизующих неорганические полифосфаты до ортофосфата. Биохимия. Т. 36. № 6. С. 1175-1182.

14. Кулаев И.С., Скрябин К.Г. (1974) Реакция неферментативного трансфосфорилирования за счет высокополимерных полифосфатов и их роль в абиогенезе. Журн. эвол. биохим. физиол. Т. 10. 553-560.

15. Кулаев И.С., Шади А., Мансурова С.Э. (1974) Полифосфаты фототрофных бактерий

16. Rhodospirillum rubrum при разных услових культивирования. Биохимия. Т. 39. С. 656661.

17. Личко Л.П. (1994) Биоэнергетика вакуолярной мембраны дрожжей. Пущино: ОНТИ ПНЦ РАН. С. 59-65.

18. Логинова Н.В., Троцепко Ю.А. (1979) Карбоксилазы пирувата и фосфоенолпирувата у метилотрофов. Микробиология. Т.42. №2. С. 202-207.

19. Малашенко Ю.Р., Романовская В.А., Троценко Ю.А. (1978) Метанокисляющие микроорганизмы. М., Наука. 195 С.

20. Малашенко Ю.Р., Хайер Ю., Бергер У., Романовская В.А., Мучник Ф.В. (1993) Биология метанобразующих и метанокисляющих микроорганизмов. Киев: Наукова думка, 255 С.

21. Михайлов А.Т., Симирский В.Н. (1991) Методы иммунохимического анализа в биологии развития (практическое руководство). М.: Наука. С. 155-251.

22. Моносов Э.З., Нетрусов А.И. (1976) Локализация энергогенераторов у метанокисляющих бактерий. Микробиология. Т. 45. №4. С. 598-601.

23. Мутафов С. Б., Минкевич И. Г., Ерошин В. К. (1985) рН-ауксостат: теория и практика. Пущино: ОНТИ НЦБИ АН СССР. С. 41.

24. Нетрусов А.И. (1987) Энергетический метаболизм метилотрофных бактерий. Биохимия и физиология метилотрофов (ред. Ю.А. Троценко). Пущино: ОНТИ НЦБИ АН СССР. С. 50-62.

25. Омельчеико М.В., Васильева Л.В., Хмеленина В.Н., Троценко Ю.А. (1993) Пути первичного и промежуточного метаболизма у психрофилыюго метанотрофа. Микробиология. Т. 62. № 5. С. 849-854.

26. Соколов А.П., Троценко Ю.А. (1977) Циклический путь окисления формальдегида у Pseudomonas oleovorans. Микробиология. Т. 46. № 6. С. 1119-1121.

27. Сузина Н.Е., Фихте Б.А. (1986) Ультраструктурная организация метанотрофных бактерий. Пущино: ОНТИ НЦБИ АН СССР. С. 116.

28. Троценко Ю.А., Доронина Н.В., Хмеленина В.Н. (2005) Биотехнологический потенциал аэробных метилотрофных бактерий: настоящее и будущее. Прикл. биохимия и микробиология. Т. 41. №5. С. 495-503.

29. Троценко Ю.А., Хмеленина В.Н. (2002) Особенности биологии галоалкалофильных метанотрофов. Микробиология. Т. 71. № 2. С. 149-159.

30. Хмеленина В.Н., Цветкова М.Г., Бесчастный А.П., Троценко Ю.А. (1997) Особенности метаболизма метилотрофного актиномицета Amycolatopsis methanolica. Микробиология. Т. 66. № 3. С. 327-334.

31. Четина Е.В., Троцепко Ю.А. (1989) Терминальные оксидазы метанотрофных бактерий

32. Methylomonas methanica. Микробиология. Т. 58. № 1. С. 31-35.

33. Четина Е.В. (1982) Изучение роли внутрицитоплазматических мембран в метаболизме метанотрофных бактерий Methylomonas methanica. Диссертация кандидата биологических наук. ИБФМ АН СССР. Пущино-на-Оке. С. 99-118.

34. Четина Е.В., Сузина Н.Е., Троценко Ю.А. (1981) Выделение и характеристика мембран Methylomonas methanica. Биохимия. Т. 46. № 11. С. 2100-2109.

35. Четина Е.В., Сузина Н.Е., Фихте Б.А., Троценко Ю.А. (1988) Цитохимическое выявление локализации ферментов энергетического метаболизма у Methylomonas methanica. Микробиология. Т. 57. № 1. С. 125 -131.

36. Четина Е.В., Троценко Ю.А. (1981) Внутриклеточная локализация ферментов окисления С|- соединений у облигатных метанотрофов. Микробиология, Т. 50. № 3 С. 446-452.

37. Четина Е.В., Троценко Ю.А. (1987) Уровни аденин- и пиридиннуклеотидов у метанотрофных бактерий. Микробиология, Т.56. №3. С. 369-373.

38. Шишкина В.Н., Троценко Ю.А. (1986) Уровни ассимиляции углекислоты метанотрофными бактериями. Микробиология. Т.55. №3. С. 377-382.

39. Шишкина В.Н., Троценко Ю.А. (1990) Метаболизм неорганических полифосфатов и пирофосфата у метанотрофных бактерий. Микробиология. Т. 59. № 4. С. 533-538.

40. Agosti R.D., Van Praag E., Greppin H. (1992) Effect of chloride ions on the kinetic parameters of the potato tuber and mung bean pyrophosphate-dependent phosphofructokinase. Biochem. Int. V26. P.707-713.

41. Alves A.M.C.R., Euverink G.J.W., Santos H., Dijkhuizen L. (2001) Different physiological roles of ATP-, PPi dependent phosphofructokinase isoenzymes in methylotrophic actinomycete Amycolatopsis methanolica. J. Bacteriol. V. 183. No. 24. P. 7231-7240.

42. Alves A.M.C.R., Meijer W.G., Vrijbloed J.W., Dijkhuizen L. (1996) Characterisation and phylogeny of the pfp gene of Amycolatopsis methanolica encoding PPi-dependent phosphofructokinase. J. Bacteriol. V. 178. P. 149-155.

43. Amaratunga K., Goodwin P.M., O'Connor C.D., Anthony C. (1997) Erratum to «The methanol oxidation genes mxaFJCIR(S)ACKLD in Methylobacterium extorquens. (1997) Microbiol.1.tt. V. 146. P. 31-38. FEMS Microbiol. Lett. V. 150. P. 175-177.

44. Ambler R.P., Dalton H., Meyer T.E., Bartsch R.G., Kamen M.D. (1986) The amino acid sequence of cytochrome c-555 from the methane-oxidizing bacterium Methylococcus ccipsulatus. Biochem. J. V. 233. P. 333-337.

45. Anderson A.J., Dawes E.A. (1990) Occurrence, metabolism, metabolic role, industrial uses of bacterial polyhydroxyalkanoates. Microbiol. Rev. V. 54. P. 450-472.

46. Anderson R.L, Sabularse D.C. (1982) Inorganic pyrophosphate: D-fructose-6-phosphate 1-phosphotransferase from mung bean. Methods Enzymol. V. 90 P. 91-97.

47. Anthony C. (1982) The biochemistry of methylotrophs. London: Acad. Press. P.251.

48. Anthony C. (1986) Bacterial oxidation of methane and methanol. Microbial. Physiology. V.27. P. 113-210.

49. Anthony C. (1991) Assimilation of carbon in methylotrophs. In: Biology of methylotrophs (eds. Goldberg I. and Rokem J.S.), Butterworth-Heinemann, Stoneham, Mass. P. 79-109.

50. Anthony C. (1992) The structure of bacterial quinoprotein dehydrogenase. Int.J.Biochem. V.24. P. 29-39.

51. Anthony C., Ghosh M., Blake C.C.F. (1994) The structure and function of methanol dehydrogenase and related quinoproteins containing pyrroloquinoline quinone. Biochem. J. V. 304. №3. P. 665-674.

52. Anthony C., Williams P. (2003) The structure and mechanism of methanol dehydrogenase. Biochim. Biophys. Acta. V. 1647. P. 8-23.

53. Anthony C., Zatman L.J. (1964) The microbial oxidation of methanol. The methanol-oxidizing enzyme of Pseudomonas sp. M27. Biochem.J. V.92. P. 614-621.

54. Ap Rees T., Green J.H., Wilson P.M. (1985) Pyrophosphate:fructose 6-phosphate 1-phosphotransferase and glycolysis in non-photosynthetic tissues of higher plants. Biochem. J. V. 227. №1. p. 299-304.

55. Arimoto T., Ansai T., Yu W., Turner A.J., Takehara T. (2002) Kinetic analysis of PPi-dependent phosphofructokinase from Porphyromonas gingivalis. FEMS Microbiol. Lett. V. 207. №1. P. 35-38.

56. Attwood M.M., Arfman N., Weusthuis R.A., Dijkhuizen L. (1992) Purification and characterization of an NAD+-linked formaldehyde dehydrogenase from the facultative RuMP cycle methylotrophs Arthrobacter PI. Anton.van Leeuwen. V.62, №3. P. 201-207.

57. Baltscheffsky M. (1967) Inorganic pyrophosphate as an energy donor in photosynthetic, respiratory electron transport phosphorylation systems. Biochem. Biophys. Res. Commun. V.28. P. 270-276.

58. Baltscheffsky M., Schulz A., Baltscheffsky H. (1999) H+-PPases: a tightly membrane-boundfamily. FEBS Lett. V. 457. P. 527-533.

59. Bapteste E., Moreira D., Philippe H. (2003) Rampant horizontal gene transfer and phospho-donor change in the evolution of the phosphofructokinase. Gene. V. 318. P. 185-191.

60. Bastien C., Machlin S., Zhang Y., Donaldson K., Hanson R.S. (1989) Organization of genes required for the oxidation of methanol to formaldehyde in three type II methylotrophs. Appl.Environ.Microbiol. V.55. №12. P. 3124-3130.

61. Baxter N.J., Hirt R.P., Bodrossy L., Kovaks K.L., Embley T.M., Prosser J.I., Murrell J.C. (2002) The ribulose-l,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase gene cluster of Methylococcus capsulars (Bath). Arch. Microbiol. V. 177. P. 279-289.

62. Baykov A., Volk S. (1985) Quantitative Detection of Orthophosphate in Polyacrylamide Gels. Anal. Biochem. V. 151. P. 13-15.

63. Bencini D.A., Wild J.R., O'Donovan G.A. (1983) Linear one-step assay for the determination of orthophosphate. Anal. Biochem. V. 132. P. 254-258.

64. Bertagnolli B.L., Cook P.F. (1984) Kinetic mechanism of pyrophosphate-dependent phosphofructokinase from Propionibacterium freudenreichii. Biochemistry. V. 23. №18. P. 4101-4108.

65. Blangy D., Buc H., Monod J. (1968) Kinetics of the allosteric interactions of phosphofructokinase from Escherichia coli. J. Mol. Biol. V. 31. P. 13-35.

66. Bodrossy L., Kovacs K.L., Donald I.R., Murrell J.C. (1999) A novel thermophilic methane-oxidizing y-Proteobacterium. FEMS Microbiol.Letters. V. 170. P. 335-341.

67. Bruchhaus I., Jacobs T., Denart M., Tannich E. (1996) Pyrophosphate dependent phosphofructokinase of Entamoeba histolytica', molecular cloning, recombinant expression and inhibition by pyrophosphate analogues. Biochem. J. V. 316. P. 57-63.

68. Byrom D. (1987) Polymer synthesis by microorganisms: technology, economics. Trends Biotechnol. V. 5. P. 246-250.

69. Carnal N.W., Black C.C. (1979) Pyrophosphate- dependent 6-phosphofructokinase, a new glycolytic enzyme in pineapple leaves. Biochem. Biophys. Res. Commun. V. 86. № l.P. 20-26.

70. Carnal N.W., Black C.C. (1983) Phosphofructokinase activities in photosynthetic organisms: the occurrence of pyrophosphate-dependent 6-phosphofructokinase in plants and algae. Plant Physiol. V. 71. № l.P. 150-155.

71. Chen J., Brevet A., Fromant M., Leveque F., Schmitter J.-M., Blanquet S., Plateau P. (1990) Pyrophosphatase is essential for growth of Escherichia coli. J.Bacteriol. V.172. №10. P. 56865689.

72. Chen Y.P., Yoch D.C. (1988) Reconstitution of the electron transport system that couples formate oxidation to nitrogenase in Methylosinus trichosporium OB3b. J. Gen. Microbiol. V. 134. P.3123-3128.

73. Chen Y.P., Yoch D.C. (1989) Isolation, characterization and biological activity of ferredoxin-NAD+ reductase from Methylosinus trichosporium OB3b. J. Bacteriol. 171: 5012-5016.

74. Chi A, Kemp R.G. (2000) The primordial high energy compound: ATP or inorganic pyrophosphate? J. Biol. Chem. V. 275. P. 35677-35679

75. Chi A. S., Deng Z., Albach R. A., Kemp R. G. (2001) The two phosphofructokinase gene products of Entamoeba histolytica. J. Biol. Chem. V. 276. P. 19974-19981.

76. Chistoserdova L., Vorholt J.A., Thauer R.K., Lidstrom M.E. (1998) Ci transfer enzymes and coenzymes linking methylotrophic and methanogenic archaea. Science. V.281. P. 99-102.

77. Cho Y.K., Matsunaga T.O., Kenyon G.L., Bertagnolli B.L., Cook P.F. 1988. Isotope exchange as a probe of the kinetic mechanism of pyrophosphate-dependent phosphofructokinase. Biochemistry V. 27. №9. P. 3320-3325.

78. Clark J.E., Boegen H., Wood H.C. (1986) Isolation of intact chains of polyphosphate from Propionibacterium shermanii grown on glucose or lactate. J.Bacteriol., V.168. No 3. P. 12121219.

79. Cruden D.L., Durbin W.E., Markovetz A.J. (1983) Utilization of PPi as an energy source by a Clostridium sp. Appl Environ Microbiol. V. 46. P. 1403-1408.

80. Dandekar T., Schuster S., Snel B., Huynen M., Bork P. (1999) Pathway alignment: application to the comparative analysis of glycolytic enzymes. Biochem. J. V. 343. P. 115-124.

81. Davey J. F., Mitton J. R. (1973) Cytochromes of two methane-utilizing bacteria. FEBS Lett., V. 37. №2. P. 335-341.

82. Davis B.J. (1964) Disc electrophoresis II. Method, application to human serum proteins. Ann. N. Y. Acad. Sci. V. 121. P. 321-403.

83. Deng C., Roberts D., Wang X., Kemp R.G. (1999) Expression, characterization and crystallization of the pyrophosphate-dependent phosphofructo-1-kinase of Borrelia burgdorferi. Arch. Biochem. Biophys V. 371. P. 326-331.

84. Deng Z., Huang M., Singh K., Albach R.A., Latshaw S.P., Chang K-P., Kemp R.G. (1998) Cloning and expression of the gene for the active PPi-dependent phosphofructokinase of Entamoeba histolytica. Biochem. J. V. 329. P. 659-664.

85. Denton H., Thong K.-W., Coombs G.H. (1994) Eimeria tenella contains a pyrophosphate-dependent phosphofructokinase and a pyruvate kinase with unusual allosteric regulators. FEMS Microbiol. Lett. V. 115. P. 87-92.

86. DeSantis D., Tryon V.V., Pollack J.D. (1989) Metabolism of Mollicutes: the Embden-Meyerhof-Parnas pathway and the hexose monophosphate shunt. J. Gen. Microbiol. V. 135. P. 683-691.

87. Ding Y.-H.R., Ronimus R.S., Morgan H.W. (1999) Purification and properties of the pyrophosphate-dependent phosphofructokinase from Dictyoglomus thermophilum. Extremophiles V. 3. P. 131-137.

88. Ding Y.-H.R., Ronimus R.S., Morgan H.W. (2001) The phosphofructokinases of Thermotogamaritima: expression and characterisation of two unique enzymes. J. Bacteriol. V. 183. P. 791— 794.

89. Docampo R., Moreno S.N. (2001) The acidocalcisome. Mol. Biochem. Parasitol. V. 114. P. 151-159.

90. Duine J. A., Frank J., Ruiter L.S. (1979) Isolation of methanol dehydrogenase with a functional coupling to cytochrome c. J.Gen.Microbiol. V.l 15. P. 523-524.

91. Dunfield P., Khmelenina V.N., Suzina N.E., Trotsenko Y.A., Dedysh S.N. (2003) Methylocella silvestrls sp. nov. a novel methanotrophic bacterium isolated from an acidic forest cambisol. Int. J. of Syst. Evol. Microbiol. V. 53. № 3. P. 1231-1239.

92. Ellwood P.C., Tempest D.W. (1972) Effects of environment on bacterial wall content, composition. Adv. Microbial. Physiol. V. 7. P. 83-117.

93. Felsenstein J. (2004) PHYL1P: Phylogeny inference Package Version 3.6.: University of Washington, Seattle.

94. Ferenci T. (1976) Oxygen metabolism in Pseudomanas methanica. Arch. Microbiol. V. 108. P. 217-219.

95. Ferenci Т., Strom T. Quayle J.R. (1974) Purification and properties of 3-hexulose phosphate synthase from Methylococcus capsulaius. Biochem. J. V. 144. P. 477-486.

96. Findlay J. В. C., Evans W. H. (1987) Биологические мембраны. Методы, Пер. с англ. (1990) М.: Мир, С. 251-252.

97. Fothergill-Gilmore L.A., Michels P.A.M. (1993) Evolution of glycolysis. Prog. Biophys. Mol. Biol. V. 59. P. 105-235.

98. Hanson R.S., Hanson Т.Е. (1996) Methanotrophic bacteria. Microbiol. Rev. V.60. №2. P.439-471.

99. Harder W., Quayle J.R. (1971) The biosynthesis of serine and glycine in Pseudomonas AMI with special reference to growth on carbon sources other than Ci- compounds. Biochem. J. V. 121. P. 753-762.

100. Harold F. M. (1960) Accumulation of inorganic polyphosphates in mutants of Neurosporacrassa. Biochim. Biophys. Acta. V. 45. P. 172-188.

101. Heinonen J.K., Honkasalo S.H., Kukko E.I. (1981) A method for the concentration, for the colorimetric determination of nanomoles of inorganic pyrophosphate. Anal. Biochem. V. 117. P. 293-300.

102. Hill T.L. (1985) Cooperativity theory in biochemistry. Steady-State, equilibrium systems. Springer-Verlag. New York

103. Holbrook I.B., Leaver A.G. (1976) A procedure to increase the sensitivity of staining by Coomassie Brilliant Blue-perchloric acid solution. Anal. Biochem. V. 75. P. 634-636.

104. Ichiba T., Takenaka 0., Hachimori A. (1990) Primary structure of the inorganic pyrophosphatase from thermophilic Bacterium PS-3. J.Biochem., V.108. P.572-578.

105. Ilias M., Young T.W. (2006) Streptococcus gordonii soluble inorganic pyrophosphatase: an important role for the interdomain region in enzyme activity. Biochim Biophys Acta. V. 1764. №7. P. 1299-306.

106. Jetten M.S., Fluit T.J., Stams A.J., Zehnder A.J. (1992) A fluoride-insensitive inorganic pyrophosphatase isolated from Methanothrix soehngenii. Arch. Microbiol. V. 157. №3. P. 284289.

107. Josse J. (1966) Constitutive inorganic pyrophosphatase of Escherichia coli. II. Nature, binding of active substrate, the role of magnesium. J. Biol. Chem. V. 241. P. 1948-1957.

108. Josse J., Wong S.C.K. (1971) In The Enzymes. Boyer P.D. ed. 3rd Edn., Academic Press. New York. V. 4. P. 499-527.

109. Kalb V.F., Bernlohr R.W. (1977) A new spectrophotometric assay for protein in cell extracts. Anal. Biochem., V.82. P. 362-371.

110. Kang C.B.H., Ho K.K. (1991) Characterization of a soluble inorganic pyrophosphatase from Microcystis aeruginosa, preparation of its antibody. Arch. Biochem. Biophys. V. 289. № 2. P. 281-288.

111. Kemp R. G., Tripathi R. L. (1993) Pyrophosphate-dependent phosphofructo-1-kinasecomplements fructose-1,6-bisphosphatase but not phosphofructokinase deficiency in Escherichia coli. J. Bacteriol. V. 175. P. 5723-5724.

112. Klein C.R., Kesseler F.P., Perreli C., Frank J., Duine J.A., Schwartz A.C. (1994) A novel dye-linked formaldehyde dehydrogenase with some properties indicating the presence of a protein-bound redox-active quinone cofactor.

113. Klemme J. H. (1976) Regulation of intracellular pyrophosphatase-activity, conservation of the phosphoanhydride-energy of inorganic pyrophosphate in microbial metabolism. Z. Naturforsch. Teil C. V. 31. P. 544-550.

114. Klemme J. H., Gest H. (1971) Regulation of cytoplasmic inorganic pyrophosphatase of Rhodospirillum rubrum. Eur.J.Biochem. V. 22. P. 529-537.

115. Knight W.B., Dunaway-Mariano D., Ransom S.C., Villafranca J.J. (1984) Investigations of the metal ion-binding sites of yeast inorganic pyrophosphatase. J. Biol. Chem. V. 259. №5. P. 2886-2895.

116. Kornberg A. (1950) Enzymatic synthesis of triphosphopyridine nucleotide. J. Biol. Chem., V.182, P. 779-793.805-813

117. Kornberg A. (1962) On the metabolic significance of phosphorolytic and pyrophosphorolytic reactions. In M.Kasha, E.Pullman, eds, Horizons in Biochemestry. Acad. Press, New York, P. 251-287.

118. Korotkova N., Lidstrom M.E. (2001) Connection between poly-/?-hydroxybutyrate biosynthesis and growth on Ci and Ci compounds in the methylotroph Methylobacterium extorquens AMI. J. Bacteriol. V. 183. №3. P. 1038-1046.

119. Kukko E., Heinonen J., (1982) The intracellular concentration of pyrophosphate in the batch culture of Escherichia coli. Eur. J. Biochem. V. 127. № 2. P. 347-349.

120. Kulaev I.S Vagabov V.M. (1983) Polyphosphate metabolism in microorganisms. Adv. Microbiol. Physiol. V. 24. P. 83-171.

121. Ladror U.S., Gollapudi L., Tripathi R.L., Latshaw S.P., Kemp R.G. (1991) Cloning, sequencing, and expression of pyrophosphate-dependent phosphofructokinse from Propionibacterium freudenreichii. J. Bio. Chem. V. 266. P. 16550-16555.

122. Laemmli U.K. (1970) Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. V. 227. P. 680-685.

123. Lahti R. (1983) Microbial Inorganic Pyrophosphatases. Microbiol. Reviews. V. 47. № 2. P.169.179.

124. Large P.J., Peel D., Quayle J.R. (1961) Microbial growth on Ci -compounds. 2. Synthesis of cell constituents by methanol- and formate-grown Pseudomonas AMI, and methanol -grown Hyphomicrobium vulgare. Biochem. J. V. 81. P. 470-480.

125. Lees V., Owens N.J.P., Murrell J.C. (1991) Nitrogen metabolism in marine methanotrophs. Arch.Microbiol. V.157, № 1. P. 60-65.

126. Li Z., Phillips N.F.B. (1995) Pyrophosphate-dependent phosphofructokinase from Giardia lamblia: purification and characterisation. Protein. Expres. Purif. V. 6. P. 319-328.

127. Lichko L, Okorokov L. (1991) Purification, some properties of membrane-bound, soluble pyrophosphatases of yeast vacuoles. Yeast. V. 7. P. 805-812.

128. Lieberman R.L., Rosenzweig A.C. (2004) Biological methane oxidation: regulation, biochemistry, and active site structure of particulate methane monooxygenase. Crit.Rev. Biochem.Mol.Biol. V.39. №3. P. 147-164.

129. Lipmann F. (1965) Projecting backward from the present stage of evolution of biosynthesis. In: The Origin of Prebiotic Systems and their Molecular Matrices (S.W.Fox, ed.), Acad. Press, New York, P. 212-216.

130. Lohmann R., Orgel L.E. (1968) Prebiotic synthesis: phosphorylation in aqueous solution. Science V. 161. P. 64-66.

131. Lowenstein J.M. (1958) Transphosphorylations catalysed by bivalent metal ions. J. Biochem. V. 70. P. 222-231.

132. Lowry O.H., Rosenbrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. (1951) Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem. V. 193. P. 265-275.

133. Macy J.M., Ljungdahl L.G., Gottschalk G. (1978) Pathway of succinate and propionate formation in Bacteroides fragilis. J. Bacteriol. V. 134. P. 84-91.

134. Mansurova S. E. (1989) Inorganic pyrophosphate in mitochondrial metabolism. Biochim. Biophys. Acta. V. 977. P. 237-247.

135. Marmur J.A. (1961) A procedure for the isolation of deoxyribonucleic acid from microorganisms. J.Mol.Biol. V.3. P. 208-214.

136. McDonald I.R., Murrell J.C. (1997) The methanol dehydrogenase structural gene mxaF and its use as a functional gene probe for methanotrophs and methylotrophs. Appl.Environ.Microbiol. V.63,№8. P. 3218-3224.

137. Mertens E (1991) Pyrophosphate-dependent phosphofructokinase, an anaerobic glycolytic enzyme? FEBS Lett. V. 285. P. 1-5.

138. Mertens E., De Jonckheere J., Van Schaftingen E. (1993) Pyrophosphate dependent phosphofructokinase from the amoeba Naegleria fowleri, an AMP-sensitive enzyme. Biochem. J. V. 292. P. 797-803.

139. Mertens E. (1990) Occurrence of pyrophosphate: fructose 6-phosphate 1-transferase in Giardia lamblia trophozoites. Mol. Biochem. Parasitol. V. 40. P. 147-150.

140. Mertens E. (1993) ATP versus pyrophosphate: glycolysis revisited in parasitic protists. Parasitology Today. V. 9. P. 122-126.

141. Michels P.A., Chevalier N., Opperdoes F.R., Rider M.H., Rigden D.J. (1997) The glycosomal ATP-dependent phosphofructokinse of Trypanosoma brucei must have evolved from an ancestral pyrophosphate-dependent enzyme. Eur. J. Biochem. V. 250. P. 698-704.

142. Miller S.L., Parris M. (1964) Synthesis of pyrophosphate under primitive earth conditions. Nature V. 204. P. 1248-1249.

143. Minnikin D.E., Adbolrahimzadeh H. (1974) Replacement of phosphatidylethanolamine, acidic phospholipids by an ornithine-amide lipid, a minor phosphorus-free lipid in Pseudomonas jluorescens NCMB 129. FEBS Lett. V. 43. P. 257-260.

144. Mitsui R., Sakai Y,, Yasueda H., Kato N. (2000) A novel operon encoding formaldehyde fixation: the ribulose monophosphate pathway in the gram-positive facultative methylotrophicbacterium Mycobacterium gastrii MB 19. J. Bacteriol. V. 182. P. 944 948.

145. Miyatake K., Enomoto T., Kitaoka S. (1984) Detection and subcellular distribution of pyrophosphate: D-fructose 6-phosphate phosphotransferase (PFP) in Euglena gracilis. Agr. Biol. Chem. V. 48. P. 2857-2859.

146. Mizushima S., Ishida M., Miura T. (1966) Subfraction of protoplast membrane, enzyme localization in Bacillus megaterium. J. Biochem. V. 60. P. 256-261.

147. Moore, S.A., Ronimus, R.S., Roberson, R.S., Morgan, H.W. (2002) The structure of a pyrophosphate-dependent phosphofructokinase from the Lyme disease spirochete Borrelia burgdorferi. Structure (Camb). V. 10. P. 659-671.

148. Morton J.D., Hayes K.F., Semrau J.D. (2000) Effect of copper speciation on whole-cell soluble methane monooxygenase activity in Methylosinus trichosporium OB3b. Appl. Environ. Microbiol. V.66. №4. P. 1730-1733.

149. Muller M., Lee J. A., Gordon P., Gaasterland T., Sensen C.W. (2001) Presence of prokaryotic and eukaryotic species in all subgroups of the PPi-dependent group II phosphofructokinase protein family. J. Bacteriol. V. 183, P. 6714-6716.

150. Munk N., Rosenberg H. (1969) On the deposition and utilization of inorganic pyrophosphate in Tetrahymena pyriformis. Biochim. Biophys. Acta. V.177. P. 629-640.

151. Murrell J.C., Dalton H. (1983) Nitrogen fixation in obligate methanotrophs. J.Gen.Microbiol. V.129, №11. P. 3481-3486.

152. Murrell J.C., Dalton H. (1992) Methane and methanol utilizers. Biotechnology handbooks. Ed. Atkinson T., Sherwood R.F. Plenum Press. London. 286 P.

153. Murrell J.C., Gilbert B., McDonald I.R. (2000) Molecular biology and regulation of methane monooxygenase. Arch. Microbiol. V. 173. P. 325-332.

154. Netrusov A.I., Anthony C. (1979) The microbial metabolism of Ci- compounds. Oxidative phosphorylation in membrane preparations of Pseudomonas (Methylobacterium) sp. AMI. Biochem. J. V. 178. №3. P. 353-360.

155. Nyren P., Beston F. Nore B.F., Baltscheffsky M. (1986) Studies on photosynthetic inorganic pyrophosphate formation in Rhodospirillum rubrum chromatophores. Biochem. Biophys. Acta. V. 851. P. 276-282.

156. Nyren P., Edwin V. (1994) Inorganic pyrophosphatase-based detection systems. Anal. Biochem. V. 220. P. 39-45.

157. Nyren P., Strid A. (1991) Hypothesis: the physiological role of the membrane-bound proton-translocating pyrophosphatase in some phototrophic bacteria. FEMS Microbiol. Lett. V.77. P. 265-270.

158. Oakley C.J., Murrell J.C. (1988) nijH genes in the obligate methane oxidizing bacteria. FEMS Microbiol. Lett. V.49, №1. P. 53-57.

159. O'Brien W. E., Bowin S., Wood H. G. (1975) Isolation and characterization of a pyrophosphate-dependent phosphofructokinase from Propionibacterium shermanii. J. Biol. Chem. V. 250. № 22. P. 8690-8695.

160. O'Connor M.L., Hanson R.S. (1975) Serine transhydroxymethylase isoenzymes from a facultative methylotroph. J. Bacteriol. V.124. P. 985-996.

161. Ornstein L. (1964) Disc electrophoresis I. Background, theory. Ann. N. Y. Acad. Sci. V. 121. P.321-403.

162. Patel R. N., Hou C. T., Felix A. (1979) Purification and properties of cytochrome c from Methylomonas methanica. J. Gen. Appl. Microbiol., V.25. P. 197-204.

163. Patel R.N., Hou C.T., Derelanko P., Felix A. (1980) Purification and properties of a heme-containing aldehyde dehydrogenase from Methylosinus trichosporium. Arch.Biochem. Biophys. V.203, №2. P. 654-662.

164. Peng Z-Y, Mansour TE. (1992) Purification and properties of a pyrophosphate-dependent phosphofructokinase from Toxoplasma gondii. Mol. Biochem. Parasitol. V. 54. P. 223-230.

165. Petzel J.P., Hartman P.A., Allison M.J. (1989) Pyrophosphate-dependent enzymes in walled bacteria phylogenetically related to the wall-less bacteria of the class Mollicutes. Int J. Syst Bacteriol. V. 39. №4. P. 413-419.

166. Pfleiderer C, Klemme J.H. (1980) Pyrophosphate-dependent D-fructose-6-phosphate-phosphotransferase in Rhodospirillaceae. Z. Naturforsch. V. 35. P. 229-238.

167. Phillips N.F.B., Li Z. (1995) Kinetic mechanism of pyrophosphate-dependent phosphofructokinase from Giardia lamblia. Mol. Biochem. Parasitol. V. 73. P. 43-51.

168. Phillips N.F.B., Li Z., Lindmark D.G. (1997) Isolation of a pyrophosphate-dependent phosphofructokinase from Hexamita injlala. Mol. Biochem. Parasitol. V. 90. P. 377-380.

169. Pollack J.D., Williams M.V. (1986) PPi-dependent phosphofructotransferase (phosphofructokinase) activity in the mollicutes (mycoplasma) Acholeplasma laidlawii. J. Bacteriol. V. 165 №1. P. 53-60.

170. Pomper B.K., Vorholt J.A., Chistoserdova L„ Lidstrom M.E., Thauer R.K. (1999) Amethenyl tetrahydromethanopterin cyclohydrolase and a methenyl tetrahydrofolate cyclohydrolase in Methylobacterium exlorquens AMI. Eur.J.Biochem. V.261, №2. P. 475-480.

171. Poorman R.A., Randolf A., Kemp R.G., Heinrikson R.L. (1984) Evolution of phosphofructokinase gene-duplication and creation of new effector sites. Nature 309 •A61-469

172. Popov V.O., Lamzin V.S. (1994) NAD+-dependent formate dehydrogenase. Biochem. J. V. 301. P. 625-643.

173. Prior S.D., Dalton H. (1985) The effect of copper ions on membrane content and methane monooxygenase activity in methanol-grown cells of Methylococcus capsulatus (Bath). J.Gen. V.131.P. 155-163.

174. Quayle J.R. (1972) The metabolism of one-carbon compounds by microorganisms. In: Adv. Microbial Physiol., Acad. Press, London-New York. V. 7. P. 119-149.

175. Quayle J.R. (1980) The microbial assimilation of C| compounds. The Thirteenth CIBA Medal Lecture. Biochem.Soc.Trans. V.8, №1. P. 1-10.

176. Quayle J.R., Ferenci T. (1978) Evolutionary aspects of autotrophy. Microbiol. Rev. V.42. P. 251-273.

177. Rapoport T. A., Hohne W. E., Heitmann P., Rapoport S. M. (1973) Binding of ligands to the inorganic pyrophosphatase of baker's yeast. Eur. J. Biochem. V. 33. P. 341-347.

178. Rea P.A., Kim Y., Sarafian V., Poole R.J., Davies J.M., Sanders D. (1992) Vacuolar H+-translocating pyrophosphatases: a new category of ion translocase. TIBS. V. 17. P. 348-353.

179. Reeves R. E., Serrano R., South D. J. (1976) 6-Phosphofructokinase (pyrophosphate). Properties of the enzyme from Entamoeba histolytica and its reaction mechanism. J. Biol. Chem. V. 251. № 10. P. 2958-2962.

180. Reeves R. E., South D. J., Blytt H. J. Warren L. G. (1974) Pyrophosphate:D-fructose 6-phosphate 1-phosphotransferase. A new enzyme with the glycolytic function of 6-phosphofructokinase. J. Biol. Chem. V. 249. P. 7737-7741.

181. Roberson R.S., Ronimus R.S., Gephard S., Morgan H.W. (2001) Biochemical characterization of an active pyrophosphate-dependent phosphofructokinase from Treponema pallidum. FEMS Microbiol. Lett. V. 194. P. 257-260.

182. Roberton A.M., Glucina P.G. (1982) Fructose-6-phosphate phosphorylation in Bacteroides species. J. Bacterid. V. 150 №3. P. 1056-(1060)

183. Ronimus R. S., Morgan H. W. (2001) The biochemical properties and phylogenies of phosphofructokinases from extremophiles. Extremophiles V. 5. P. 357-373

184. Ronimus R.S., de Heus E, Ruckert A, Morgan HW. (2001) Sequencing, high-level expression and phylogeny of the pyrophosphate-dependent phosphofructokinase from the thermophilic spirochete Spirochaeta thermophila. Arch. Microbiol. V. 175. P. 308-312.

185. Ronimus R.S., Morgan H.W., Ding Y-HR. (1999) Phosphofructokinase activities within the order Spirochaetales and the characterization of the phosphofructokinase from Spirochaeta thermophilci. Arch. Microbiol. V. 172. P. 401-406.

186. Roth J., (1983) The colloidal gold marker system for light, electron microscopic cytochemistry. Immunocytochemistry (Eds. Bullock G.R., Petrusz P.). London: Acad. Press. V. 2. P. 217-284.

187. Sakai Y., Mitsui R., Katayama Y., Yanase II, Kato N. (1999) Organization of the genes involved in the ribulosemonophosphate pathway in an obligate methylotrophic bacterium, Methylomonas aminofaciens 77a. FEMS Microbiol. Lett. V. 176. P. 125-130.

188. Sambrook J., Russell D.W. (2001) Molecular cloning: a laboratory manual. 3rd edn. Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor, NewYork

189. Sawyer M.H., Baumann P., Baumann L. (1977) Pathways of D-fructose and D-glucose catabolism in marine species of Alcaligenes, Pseudomonas marina and Alteromonas communis. Arch. Microbiol. V. 112. P. 169-172.

190. Schachov Y.A., Netrusov A.I., Gulikova O.M., Kulaev I.S. (1983) Regulation of pyrophosphatase activity of a methylotroph Pseudomonas (Methylobacterium) sp. AMI. Abstract IV-th Int. Symp. "Microb. Growth on CI compounds", Minneapolis, USA, P. 1-17.

191. Scholes P.B., Smith L. (1968) The isolation, properties of the cytoplasmic membrane of Micrococcus denitrificans. Biochem. Biophys. Acta. V. 153. P. 350-362.

192. Seiler U., Pape H., Schröder W. (1996) A pyrophosphate-dependent phosphofructokinase (PFK) from Actinoplanes sp., Abstracts of the Vereinigung für Allgemeine und Angewandte Mikrobiologie, March 24-27,1996, Bayreuth, Germany, No 119

193. Semrau J.D., Chistoserdov A., Lebron J.,Costello A., Davagnino J., Kenna E., Holmes A.J., Finch R., Murreil J.C., Lidstrom M.E. (1995) Particulate methane monooxygenase genes in methanotrophs. J.Bacteriol. V.177, №11. P. 3071-3079.

194. Seufferheld M., Lea C. R., Vieira M., Oldfield E., Docampo R. (2004) The H+-pyrophosphatase of Rhodospirillum rubrum is predominantly located in polyphosphate-rich acidocalcisomes. J. Biol. Chem. V.279. P. 51193-51202.

195. Shishkina V.N., Trotsenko Y.A. (1979) Pathways of ammonia assimilation in obligate methane utilizers. FEMS Microbiol. Lett. V.5. P. 187-191.

196. Shishkina V.N., Trotsenko Y.A. (1982) Multiple enzymic lesions in obligate methanotrophic bacteria. FEMS Microbiol. Lett. V. 13. № 2. P. 237-242.

197. Siebers B., Hensel R. (1993) Glucose metabolism of the hyperthermophilic archaeum Thermoproteus tenax. FEMS Microbiol. Lett. V. 111. P. 1-8.

198. Siebers B., Klenk H.P., Hensel R. (1998) PPi-dependent phosphofructokinase from

199. Thermoproteus tenax, an archaeal descendant of an ancient line in phosphofructokinase evolution. J. Bacteriol. V. 180. P. 2137-2143.

200. Smirnova I.N., Baikov A.A. (1983) Two-stage mechanism of the fluoride inhibition of inorganic pyrophosphatase using the fluoride ion. Biokhimiia. V. 48. №10. P. 1643-1653.

201. Smith T.J., Slade S.E., Buron N.P., Murrell J.C., Dalton H. (2002) Improved system for protein engineering of the hydroxylase component of soluble methane monooxygenase. Appl. Environ. Microbiol. V.68. №11. P. 5268-5273.

202. Spector T. (1978) Refinement of the Coomassie blue method of protein quantitation. Anal. Biochem. V. 86. P. 142-146.

203. Speer B.S., Chistoserdova L., Lidstrom M. E. (1994) Sequence of the gene for a NAD(P)-dependent formaldehyde dehydrogenase (class III alcohol dehydrogenase) from a marine methanotroph Methylobacter marinus A45. FEMS Lett. V.121, №3. P. 349-356.

204. Stitt M. (1989) Product inhibition of potato tuber pyrophosphate: fructose-6-phosphate phosphotransferase by phosphate and pyrophosphate. Plant Physiol. V. 89. № 2. P. 628-633.

205. Stolyar S., Costello A.M., Peeples T.L., Lidstrom M.E. (1999) Role of multiple gene copies in particulate methane monooxygenase activity in the methane-oxidizing bacterium Methylococcus capsulatus Bath. Microbiology. V.145, №5. 1235-1244.

206. Strom T., Ferenci T., Quayle J.R. (1974) The carbon assimilation pathways of Methylococcus capsulatus, Pseudomonas methanica and Methylosinus trichosporium OB3B during growth on methane. Biochem. J. V. 144. P. 465-472

207. Takahashi N., Kalfas S., Yamada T. (1995) Phosphorylating enzymes involved in glucose fermentation of Actinomyces naeslundii. J. Bacteriol. V. 177. P. 5806-5811.

208. Takahashi N., Yamada T. (2000) Glucose metabolism by Provotella intermedia and Prevotella nigrescens. Oral Microbiol. Immunol V. 15. №3. P.188-195.

209. Taylor S.C., Dalton H., Dow C.S. (1981) Ribulose-l,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase and carbon assimilation in Methylococcus capsulatus (Bath). J. Gen. Microbiol. V. 122. P. 8994.

210. Tetas M., Lowenstein J. (1963) The effect of bivalent metal ions on the hydrolysis of adenosine di- and triphosphate. Biochemistry V. 2. P. 350-365.

211. Thompson J.D., Gibson T.J., Plewniak F., Jeanmaugin F., Higgins D.G. (1997) The Clustal X windows interface: flexible strategies for multiple sequence alignment aided by quality analysis tools. Nucleic Acids Res. V.25. № 24. P. 4876-4882.

212. Tominaga N., Mori T. (1977) Purification and properties of inorganic pyrophosphatase from Thiobacillus thiooxidans. J. Biochem. V. 81. P. 477-483.

213. Tommassen J., Lugtenberg B. (1982) Pho-regulon of Escherichia coli K-12: a minireview. Ann. Microbiol. Inst. Pasteur. V. 133 A. P. 243-249

214. Tonge G.M., Drozd J.W., Higgins I.J. (1977) Energy coupling in Methylosinus Irichosporium. J. Gen. Microbiol., V. 99. P.229-232.

215. Tonge G.M., Harrison D. E.F., Knowles C.J., Higgins I,J. (1975) Properties and partial purification of the methane-oxidizing enzyme system from Methylosinus irichosporium. FEBS Lett. V. 58. P. 293-299.

216. Torriani A. (1960) Influence of inorganic phosphate in formation of phosphatases by Escherichia coli. Biochim. Biophys. Acta. V. 38. P. 460-466.

217. Torriani-Gorini A. (1994) Introduction of Pho regulon of Escherichia coli. In: Phosphate in Microorganisms (A.Torriani-Gorini, S.Silver, E.Yagil, eds). Amer. Soc. Microbiol. Washington, D.C. P. 1-4.

218. Trotsenko Y.A. (1983) Metabolic features of methane- and methanol-utilizing bacteria. Acta.Biotechnol. V.3,№ 3. P. 301-304.

219. Trotsenko Y.A., Doronina N.V., Govorukhina N.I. (1986) Metabolism of non-motile obligately methylotrophic bacteria. FEMS Microbiol.Lett. V.33, №1-2. P. 293-297.

220. Trotsenko Y.A., Khmelenina V.N. (2002) Biology of extremophilic and extremotolerant methanotrophs. Arch. Microbiol. V.177, №2. P. 123-131.

221. Trotsenko Y.A., Shishkina V.A. (1990) Studies on phosphate metabolism in obligate methylotrophs. FEMS Microbiol. Rev. V. 87. № 3-4. P. 267-271.

222. Trotsenko Y.A., Shishkina V.N., Govorukhina N.I., Sokolov A.P. (1987) Biochemical basis for obligate methylotrophy and obligate autotrophy: comparative aspects. Winogradsky Symp. on Lithoautotrophy. P. 26.

223. Tsubota J., Eshinimaev B.Ts., Khmelenina V.N., Trotsenko Y.A. (2005) Methyl other mus thermalis gen. nov., sp. nov. a novel moderately thermophilic obligate methanotroph from a hot spring in Japan. Int. J. Syst. Evol. Microbiol. V. 55. P. 1877 1884.

224. Turner W.L, Plaxton W.C. (2003) Purification and characterization of pyrophosphate- and ATP-dependent phosphofructokinases from banana fruit. V. 217. №1. P. 113-121.

225. Uyeda K. (1979) Phosphofructokinase. In: Meister A. (ed) Adv. Enzymol., Wiley, New York. V. 48. P. 193-241.

226. Verhees C.H., Tuininga J.E., Kengen W.M., Stams S.M., J. van der Oost, W.M. de Vos. (2001) ADP-dependent phosphofructokinses in mesophilic and thermophilic methanogenic Archea. J. Bacteriol. V. 12. P. 7145-7153.

227. Villiotte P.J., Riefsnyder P.C., Bloomstone J.A., Howland J.L. (1991) Uptake of inorganic pyrophosphate Bacillus megaterium. FEMS Microbiol. Lett. V. 78. P. 293-296.

228. Vorholt J.A. (2002) Cofactor-dependent pathways of formaldehyde oxidation in methylotrophic bacteria. Arch.Microbiol. V.178, №4. P. 239-249.

229. Vorholt J.A., Chistoserdova L., Lidstrom M.E., Thauer R.K. (1998) The NADP-dependent methylene tetrahydromethanopterin dehydrogenase in Methylobacterium extorquens AMI. J.Bacteriol. V.180. № 20. P. 5351-5356.

230. Wadzinski A.M., Ribbons D.W. (1975) Oxidation of Ci-compounds by particulate fractions from Methylococcus capsulatus: properties of methanol oxidase, methanol dehydrogenase. J. Bacteriol., V. 122. P. 1364.

231. Ward N., Larsen Q., Sakwa J., Bruseth L., and 38 coauthors. (2004) Genomic insights into methanotrophy: the complete genome sequence of Methylococcus capsulatus (Bath) PLoS Biology. V.2.P. 1616-1628.

232. Ware D., Postgate J.R. (1971) Physiological, chemical properties of a reductant-activated inorganic pyrophosphatase from Desulfovibrio desulfuricans. J. Gen. Microbiol. V. 67. P. 145160.

233. Weaver T. L., Dugan P.R., (1975) Methylotrophic enzyme distribution in Methylosinus trichosporium. J. Bacteriol., V. 122. P. 433.

234. Wessberg K.L., Skolnick S., Xu J., Marciano-Cabral F., Kemp R.G. (1995) Cloning, sequencing and expression of the pyrophosphate-dependent phosphofructo-1-kinase from Naegleria fowleri. Biochem. J. V. 307. P. 143-149.

235. Whittaker A., Botha F.C. (1997) Carbon partitioning during sucrose accumulation in sugarcane internodal tissue. Plant Physiol. V. 115. №4. P. 1651-1659.

236. Whittenbury R., Krieg N. (1984) Melhylococcaceae fam. nov. In Bergey's Manual of Determinative Bacteriology. Williams and Wilkins, Baltimore. V.l. P.256-262.

237. Wolle R.C., Higgins I.J. (1979) Microbial biochemistry of methane a study in contrasts.1.: Int. Rev. Biochem. (Quayle J. R., ed.), Baltimore, V. 21, P. 268-355.

238. Wood H.G. (1977) Some reactions in which inorganic pyrophosphate replaces ATP and serves as a source of energy. Fed. Proc. V. 36. P. 2197-2205.

239. Wood H.G., (1994) Phosphate reserves and energy storage. In: Phosphate in Microorganisms (A.Torriani-Gorini, S.Silver, E.Yagil, eds). Amer. Soc. Microbiol. Washington, D.C. P. 245.

240. Wood H.G., Goss N.H. (1985) Phosphorylation enzymes of propionic acid bacteria and the roles of ATP, inorganic pyrophosphate and polyphosphates. Proc. Natl. Acad. Sci. USA V. 81. P. 312-315.

241. Xu J., Green P.C., Kemp R.G. (1994) Identification of basic residues involved in substrate binding and catalysis by pyrophosphate-dependent phosphofructokinase from Propionibacterium freudenreichii. J. Biol. Chem. V. 269. №22. P. 15553-15557.

242. Yoch D.C., Chen Y.P., Hardin M.G. (1990) Formate dehydrogenase from the methane-oxidizer Methylosinus trichosporium OB3b. J. Bacteriol. V. 172. №8. P. 4456-4463.

243. Yuan X.-H., Kwiatkowska D., Kemp R.G. (1988) Inorganic pyrophosphate: fructoses-phosphate 1-phosphotransferase of potato tuber is related to the major ATP-dependent phosphofructokinase of £ coli. Biochem. Biophys Res Commun V. 154. P. 113-117.

244. Zahn J.A., Bergman D.J., Boyd J.M., Kunz J.M., DiSpirito A.A. (2001) Membrane-associated quinoprotein formaldehyde dehydrogenase from Methylococcus capsulatus (Bath). J. Bacteriol. V. 183. №23. P. 6832-6840.

245. Zhang M., Lidstrom M.E. (2003) Promoters and transcripts for genes involved in methanol oxidation in Methylobacterium exiorquens AMI. Microbiology. V.149. №4. P. 1033-1040.