Метаболические аспекты фитосимбиоза аэробных метилотрофных бактерий тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.02.03, кандидат биологических наук Федоров, Дмитрий Николаевич

• Федоров, Дмитрий Николаевич
• кандидат биологических наук
• 2010

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Федоров, Дмитрий Николаевич

Список сокращений

ВВЕДЕНИЕ б ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Глава 1. Особенности биологии аэробных метилотрофных бактерий

Глава 2. Физиолого-биохимические основы ассоциации бактерий с растениями

2.1. Типы ассоциации бактерий с растениями

2.2. Косвенное влияние бактерий на рост и развитие растений

2.3. Прямое влияние бактерий на рост и развитие растений

Глава 3. Ассоциации аэробных метилотрофых бактерий с растениями

3.1. Биоразнообразие аэробных метилотрофных бактерий, ассоциированных с растениями.

3.2. Ассоциация аэробных метанотрофов с растениями

3.3. Молекулярные механизмы ассоциации метилотрофов с растениями

3.4. Биосинтез цитокининов аэробными метилотрофами

3.5. Биосинтез ауксинов аэробными метилотрофными бактериями

3.6. 1-аминоциклопропан-1-карбоксилатдезаминазау метилобактерий

3.7. Примеры косвенного влияния метилотрофов на растения

3.8. Метилотрофные бактерии и азотный метаболизм растений

3.9. Влияние метилотрофных бактерий на рост и развитие растений in vivo

3.10. Биосинтез витамина Вп аэробными метилотрофами 43 ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

Глава 4. Материалы и методы

4.1. Объекты исследований

4.2. Культивирование бактерий

4.3. Молекулярно-биологические методы

4.3.1. Общие методы

4.3.2. Мутагенез

4.3.2. Комплементация мутаций

4.3.3. Создание векторов для сверх-экспрессии рекомбинантных белков

4.3.4. ПЦР-ампилификация nifHD-генов различных бактерий

4.3.5. Филогенетический анализ

4.4. Экспрессия и очистка рекомбинантных белков

4.5. Гельпроникающая хроматография

4.6. Нативный ПААГ-электрофорез и зимографический анализ

4.7. Определение активностей ферментов

4.8. Выделение и анализ ауксинов

4.9. Эксперимент по влиянию экзогенной ИУК на метаболизм М. extorquens

4.10. Эксперимент по инокуляции гнотобиотических растений

4.11. Определение содержания витамина В

4.12. Статистическая обработка данных 61 РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ

Глава 5. Характеристика генов и ферментов биосинтеза ауксинов у метилобактерий

5.1. Поиск генов, кодирующих ферменты биосинтеза ИУК, в геномах представителей рода Methylobacterium

5.2. Очистка и характеристика рекомбинантной индолил-3-пируватдекарбоксилазы из Methylobacterium extorquens AMI"

5.3. Очистка и характеристика рекомбинантной декарбоксилирующей окислительной дезаминазы ароматических L-аминокислот из Methylobacterium nodularis ORS

5.4. Роль индолил-3-пируватдекарбоксилазы в биосинтезе ИУК у Methylobacterium extorquens

5.5. Влияние различных штаммов Methylobacterium extorquens на рост гнотобиотических растений in vitro.

5.6. Влияние экзогенной ИУК на активность ферментов центрального метаболизма у Methylobacterium extorquens AMI

Глава 6. Ферменты катаболизма 1-аминоциклопропан-1-карбоновой кислоты и D-цистеина у метилобактерий

6.1. Поиск генов, кодирующих АЦК-дезаминазу и D-цистеиндесульфогидразу в геномах представителей рода Methylobacterium

6.2. Очистка и характеристика рекомбинантной D-цистеиндесульфогидразы из Methylobacterium extorquens AMI

6.3. Делеция гена D-цистеиндесульфогидразы у Methylobacterium extorquens

6.4. Клонирование и характеристика 1-аминоциклопропан-1карбоксилатдезаминазы из Methylobacterium radiotolerans JCM

Глава 7. Оценка способности метилотрофов к азотфиксации и биосинтезу витамина В

7.1. Разработка системы вырожденных праймеров для амплификации фрагментов генов nifHD

7.2. Содержание витамина В12 в клетках 96 ЗАКЛЮЧЕНИЕ 98 ВЫВОДЫ 100 СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

АГЛ - А^-ацилгомосеринлактон

АЦК - 1 -аминоциклопропан-1 -карбоновая кислота

АДФ - аденозиндифосфорная кислота

АМФ - аденозинмонофосфорная кислота

АТФ — аденозинтрифосфорная кислота

ВКМ - Всероссийская Коллекция Микроорганизмов

ВЭЖХ - высокоэффективная жидкостная хроматография

5,6-ДМБ - 5,6-диметилбензимидазол

ДОФА - 3,4-дигидроксифенилаланин

ДОФАмин - 3,4-дигидроксифепилэтиламин

ДСН - додецилсульфат натрия

ДХФИФ - дихлорфенолиндофенол

ИПТГ - изопропил-Р-тиогалактопиранозид

ИАА - индолил-3-ацетальдегид

ИАМ - индолил-3-ацетамид

ИАН - индолил-3-ацетонитрил

ИБ - индолил-3-бутират (ин до ли л-3-масляная кислота)

ИМК - индо ли л-3-молочная кислота

ИПвК - индолил-3-пировиноградная кислота

ИСУ - индуцированная системная устойчивость

ИУК - индолил-3-уксусная кислота

МДГ - метанолдегидрогеназа

НАД+/ НАДНг - окисленный/восстановленный никотинамиддинуклеотид

НАДФ+/НАДФН2 - восстановленный никотинамиддинуклеотидфосфат

ПААГ - полиакриламидный гель

ПЦР - полимеразная цепная реакция

РБФ -рибулозо-1,5-бисфосфат

РБФК/О - рибулозобисфосфаткарбоксилаза/оксигеназа

РМФ - рибулозомонофосфат

РОФМ - розовоокрашенный факультативный метилотроф

СПУ - системная приобретенная устойчивость

ТАМ - триптамин

ТГФ - тетрагидрофолат

ТПФ - тиаминпирофосфат тех - тонкослойная хроматография

ФГА - 3-фосфоглицериновый альдегид

3-ФГК - 3-фосфоглицериновая кислота

ФДГ - формиатдегидрогеназа

ФЕП - фосфоенолпировиноградная кислота

ФМС - феназинметосульфат

ЦТК - цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса)

ЭДТА - этилендиаминтетрауксусная кислота

DMAPP - диметилаллилпирофосфат

GSH - восстановленный глутатион iPA - изопентенил-5'-аденозин iPMP - изопентенил-5 '-аденозинмонофосфат iPTP/iPDP - изопентенил-5'-аденозинтрифосфат/дифосфат iP - изопентенил-5'-аденин

PQQ - пирролохинолинхинон

Trp - триптофан

TSO - оксидаза боковой цепи триптофана

ZMP - зеатинрибозид-5'-монофосфат

ZR - зеатинрибозид

ZTP/ZDP -зеатинрибозид-5'-трифосфат/дифосфат

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Метаболические аспекты фитосимбиоза аэробных метилотрофных бактерий»

Актуальность проблемы. Аэробные метилотрофные бактерии, использующие метан (метанотрофы) или его окисленные и замещенные производные (метилобактерии) в качестве источников углерода и энергии, широко распространены в природе и часто ассоциированы с растениями. Эти бактерии обнаружены в семенах, филлосфере и ризосфере растений [Corpe, Rheem, 1989; King, 1994; Holland, 1997а; Доронина, 1999; Троценко с соавт., 2001; Доронина с соавт., 2004]. До недавнего времени основной ролью метанотрофов и метилобактерий в природе считали участие в глобальном цикле углерода, в частности, в снижении эмиссии метана, чей парниковый эффект в 20 раз превышает действие СОг- Относительно недавно стало известно, что метан, метанол, метиламины и метилсернистые соединения являются естественными продуктами метаболизма растений, что объясняет постоянную связь метилотрофов с растениями [MacDonald et al., 1993; Fall, 1996; Hanson and Roje, 2001; Keppler et al., 2006, 2008].

Используя Ci-метаболиты растений в качестве источников углерода и энергии, метилотрофы, в свою очередь, влияют на рост и развитие растений путем секреции биоактивных соединений - фитогормонов (ауксинов, цитокининов), а также витаминов [Доронина с соавт., 2001; Иванова с соавт., 2001]. Кроме того, появились сведения о влиянии метилотрофов на рост и развитие растений за счет активности 1-аминоциклопропан-1-карбоксилатдезаминазы, снижающей уровень биосинтеза стрессового гормона - этилена в растениях. Метилотрофы также могут косвенно стимулировать рост растений, вызывая индуцированную системную устойчивость к фитопатогенным грибам [Madhaiyan et al., 2004, 2006b].

В последнее десятилетие фитосимбиоз аэробных метилотрофных бактерий исследуется весьма активно, чему в немалой степени способствуют многочисленные проекты по секвенированию геномов различных метилотрофов, особенно представителей рода Methylobacterium [Vuilleumier et al., 2009]. Несмотря на интенсивное изучение метаболических основ фитосимбиоза метилотрофов, неизвестными остаются многие вопросы относительно генов и ферментов, определяющих взаимодействие бактерий с растениями.

Цель и задачи исследования. В связи с вышеизложенным целью работы было выяснение метаболических аспектов фитосимбиоза аэробных метилотрофных бактерий. Для достижения поставленной цели решались следующие основные задачи:

1. Исследовать гены и ферменты путей биосинтеза индолилуксусной кислоты (ИУК) у представителей рода Methylobacterium.

2. Изучить гены и охарактеризовать соответствующие ферменты метилобактерий, участвующие в деградации аминокислот растений - 1-аминциклопропан-1-карбоновой кислоты и D-цистеина.

3. Определить способность аэробных метилотрофных бактерий синтезировать витамин В12 и фиксировать N2. Разработать систему вырожденных олигонуклеотидных праймеров для ПЦР-амплификации генов нитрогеназы, фермента, ответственного за фиксацию молекулярного азота.

Научная новизна работы. Впервые у метилотрофов клонирован ген и охарактеризована рекомбинантная иидолил-3-пируватдекарбоксилаза, ключевой фермент индолилпируватного (ИПвК)-пути биосинтеза ауксинов. Установлено, что ИПвК-путь определяет способность филлосферного штамма Methylobacterium extorquens AMI удлинять стебли растений. Показано стимулирующее влияние экзогенной ИУК на уровни активностей ферментов первичного и центрального метаболизма метанола у мутантного штамма М. extorquens AipdC. У ризосферного штамма Methylobacterium nodulans идентифицирован ген и охарактеризован новый фермент биосинтеза ауксинов -декарбоксилирующая окислительная дезаминаза ароматических L-аминокислот.

Впервые у метилотрофов клонированы гены и охарактеризованы ферменты деградации растительных аминокислот - 1-аминоциклопропан-1-карбоновой кислоты и D-цистеина - АЦК-дезаминаза и D-цистеиндесульфогидраза.

Установлено, что аэробные метилотрофные бактерии различного таксономического положения способны синтезировать и поставлять растениям витамин В12. Выявлено, что азотфиксация, характерная для метанотрофов, менее распространена у метилобактерий.

Научно-практическое значение.

Данная работа расширяет и углубляет знания о метаболических основах симбиоза метилотрофов с растениями, что позволяет разработать новые биопрепараты-стимуляторы роста и развития растений с заданными свойствами, повышающие продуктивность растений и увеличивающие устойчивость растений к фитопатогенам или стрессовым воздействиям.

Разработанная система олигонуклеотидных праймеров для детекции и амплификации генов нитрогеназы - nifHD позволяет оценить способность к фиксации атмосферного азота бактерий различного таксономического положения в чистых культурах и сообществах.

Апробация работы. Основные положения диссертационной работы доложены и обсуждены на следующих конференциях: Международных Пущинских школах-конференциях молодых учёных «Биология - наука XXI века» (Пущино, 2005, 2006, 2010), школах-конференциях молодых ученых ИБФМ РАН (Пущино, 2007 - 2009), международной молодежной школе-конференции «Актуальные аспекты современной микробиологии» ИНМИ РАН (Москва, 2005, 2007, 2009), международной научной конференции молодых ученых «Современные проблемы микробиологии и биотехнологии» (Одесса, Украина, 2007), Втором международном симпозиуме «Регуляторы роста растений: внутриклеточная гормональная сигнализация и применение в аграрной промышленности» (Киев, Украина, 2007), XII съезде Общества микробиологов Украины им. С.Н. Виноградского (Ужгород, Украина, 2009).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 5 статей и 11 тезисов.

Место проведения работы. Экспериментальная часть работы выполнена в лаборатории радиоактивных изотопов в рамках плана научно-исследовательских работ ИБФМ РАН по теме «Экстремофильные и экстремотолерантные аэробные метилотрофы» (№ Госрегистрации 01.2.007 08221).

Благодарности. Автор искренне признателен сотрудникам ИБФМ РАН, способствовавшим выполнению данной диссертационной работы: к.б.н. Ивановой Е.Г., к.б.н. Решетникову А.С., к.б.н. Ешинимаеву Б.Ц., к.б.н. Капаруллиной Е.Н., к.б.н. Мустахимову И.И., к.б.н. Торгонской M.JI., к.б.н. Бесчастному А.П., д.б.н. Хмелениной В.Н., всем сотрудникам лаборатории радиоактивных изотопов (ИБФМ РАН, г. Пущино), а также к.б.н. Чернышову С.В. (ФИБХ РАН).

Особую благодарность автор выражает своим наставникам и учителям — д.б.н., проф. Троценко Ю.А. и д.б.н. Дорониной Н.В. за постоянное внимание и поддержку.

Структура и объем работы. Диссертация изложена на 123 стр. машинописного текста, состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части, заключения, выводов и списка цитируемой литературы, включающего 288 ссылок, содержит 9 таблиц и 30 рисунков.

Заключение диссертации по теме «Микробиология», Федоров, Дмитрий Николаевич

выводы

1. Впервые у метилотрофных бактерий Methylobacterium extorquens AMI клонирован ген ipdC и охарактеризована рекомбинантная индолил-3-пируватдекарбокеилаза, ключевой фермент ИПвК-пути биосинтеза ауксинов. Фермент является гомотетрамером (245 кДа), декарбоксилирует индолил-3-пируват (Кт 6 мкМ, kcat 0.92

• с"1), бензоилформиат (Кт 7.3 мМ, ксЛ 31.4 с"1), 4-гидроксифенилпируват 5.9 мМ, kcat 1.6 с"1) и пируват (Кт 40.5 мМ, kcat 1.3 с"1). Показано стимулирующее влияние экзогенной ИУК на уровни активностей ферментов первичного и центрального метаболизма метанола у мутантного штамма М. extorquens AipdC, что свидетельствует об участии ИУК в регуляции метаболизма метилобактерий.

2. У Methylobacterium nodulans идентифицирован ген aodA и охарактеризован новый фермент биосинтеза ауксинов - декарбоксилирующая окислительная дезаминаза ароматических L-аминокислот. Фермент является гомодимером (108 кДа), дезаминирующим L-триптофан (Кт 0.4 мМ, kcat 8.4 мин"1), L-фенилаланин (Кт 1.3 мМ, kcat 52 мин"1) и L-ДОФА (Кт 2 мМ, £cat 700 мин"1) при оптимальных значениях рН (8.0) и температуры (37 °С).

3. Впервые у метилотрофных бактерий клонированы гены acdS и dcyD, кодирующие ферменты деградации аминокислот растений - 1-аминоциклопропан-1-карбоновой кислоты и D-цистеина - АЦК-дезаминаза из Methylobacterium radiotolerans и D-цистенидесульфогидраза из М. extorquens AMI.

4. Установлено, что аэробные метилотрофные бактерии различного таксономического положения синтезируют витамин В12 (6-800 нг/л). Максимальное содержание витамина В12 обнаружено у представителей рода Methylobacterium - М. extorquens G10 и М. mesophilicum.

5. Разработана новая система олигонуклеотидных праймеров для детекции структурных генов нитрогеназы (nifHD), позволяющая оценить способность к азотфиксации у различных таксономических групп прокариот.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Впервые у метилотрофных бактерий обнаружены гены, кодирующие ферменты биосинтеза ауксинов - индолил-3-пируватдекарбоксилазы и декарбоксилирующей оксилительной дезаминазы ароматических L-аминокислот. Установлено, что индолил-3-пируватный путь является основным путем биосинтеза ИУК у Methylobacterium extorquens AMI, хотя не исключается функционирование альтернативных путей с участием неизвестных ферментов. У другого представителя рода М. nodulans — ферментом биосинтеза ауксинов является обнаруженный нами фермент AodA, катализирующий реакцию прямого окисления триптофана до индолил-3-ацетальдегида. Интересно отметить, что штаммы М. extorquens обычно ассоциированы с филлосферой растений. Напротив, М. nodulans выделен из корневых клубеньков. Выявленное разнообразие путей биосинтеза ауксинов у метилобактерий свидетельствует о важной функциональной роли ИУК в фитосимбиозе. Действительно, наши предварительные результаты по инокуляции растений различными штаммами М. extorquens, в том числе мутантным по биосинтезу ИУК, подтверждают ключевую роль ИУК в стимуляции метилобактериями роста растений. Наряду с этим, экзогенный ауксин может стимулировать уровни активностей ферментов первичного и центрального метаболизма самих метилобактерий, что свидетельствует о влиянии фитогормонов растений на бактерии.

Очевидно, что метилотрофы при росте на поверхности и внутри тканей растений потребляют не только метанол, но также в качестве источников азота могут использовать такие аминокислоты растений, как 1-аминоциклопропан-1-карбоновую кислоту и D-цистеин. Известно, что способность бактерий к дезаминированию АЦК предшественника фитогормона этилена, образуемого растениями, приводит к различным физиологическим эффектам - повышению устойчивости растений к стрессам, задержке старения [Glick et al., 2007]. В данной работе впервые у метилобактерий изучена рекомбинантная АЦК-дезаминаза, позволяющая бактериям влиять на уровень биосинтеза этилена в растениях. Значение АЦК-дезаминазы в фитосимбиозе подчеркивается тем фактом, что гены, кодирующие данный фермент, распространены только у бактерий, ассоциированных с растениями. Кроме того, впервые у метилобактерий описана рекомбинантная D-цистеиндесульфогидраза, которая, по-видимому, также участвует в ассоциации с растениями, повышая устойчивость растений к фитопатогенам за счет образования сероводорода, действующего как фунгицид.

Кроме того, нами показана способность метилотрофов к биосинтезу витамина В12, за счет которой метилобактерии могут стимулировать как рост растений, так и ауксотрофных по этому витамину микроорганизмов, входящих в эпифитное сообщество.

Разработанная нами система ПЦР-идентификации генов нитрогеназы позволит провести анализ новых изолятов и расширить спектр метилотрофных фитосимбионтов, способных к азотфиксации, а также исследовать их участие в азотном метаболизме растений.

Учитывая накопленные к настоящему моменту знания, метилотрофы перспективны не только как модельные организмы в изучении физиолого-биохимических и молекулярно-генетических основ фитосимбиоза, но и для применения в сельском хозяйстве как стимуляторы роста и развития растений и системной устойчивости к фитопатогенам. Обоснованность использования метилотрофов (особенно облигатных), продиктована тем, что они не патогенны для человека, животных и растений, а вместе с этим, обладают множеством полезных свойств. Дополнительным преимуществом препаратов на основе метилотрофных бактерий является способность всех растений выделять метанол и другие Сi-соединения, что, по-видимому, полностью или частично снимает проблему специфичности симбиоза бактерий с растениями.

В целом, полученные нами приоритетные данные о метаболических аспектах фитосимбиоза метилобактерий приблизили не только к лучшему пониманию метаболических основ этого процесса, но и к разработке нового поколения препарата -стимулятора роста растений - «метилобактерина».

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Федоров, Дмитрий Николаевич, 2010 год

1. Ъ.Галъченко В.Ф. Метанотрофные бактерии. М.: Гелиос. 2001. 500 с.4 .Дедыш С.Н. Метанотрофные бактерии кислых сфагновых болот // Микробиология. 2002. Т. 71. №6. С. 741-754.

2. Доронина Н.В. Биоразнообразие и таксономия аэробных метилобактерий // Автореф. дисс. докт. биол. наук. Пущино. 1999. 32 с.

3. Доронина Н.В., Иванова Е.Г., Сузина Н.Е., Троценко Ю.А. Метанотрофы и метилобактерии обнаружены в тканях древесных растений в зимний период // Микробиология. 2004. Т. 73. С. 817-824.

4. Доронина Н.В., Иванова Е.Г., Троценко Ю.А. Новые данные о способности меилобактерий и метанотрофов синтезировать ауксины // Микробиология. 2002. Т. 71. № 1.С. 130-132.

5. Заварзин Г.А., Васильева JI.B. Цикл метана на территории России // Круговорот углерода в России. Ред. Заварзин Г.А. М. 1999. С. 202-230.

6. Иванова Е.Г. Ассоциация аэробных метилотрофных бактерий с растениями // Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук. Пущино. 2006. С. 162.

7. Ю.Иванова Е.Г., Доронина Н.В., Троценко Ю.А. Аэробные метилобактерии синтезируют ауксины // Микробиология. 2001. Т. 70. №4. С. 452-458.

8. Иванова Е.Г., Доронина Н.В., Шепеляковская А. О., Ламан А.Г., Бровко Ф.А, Троценко Ю.А. Факультативные и облигатные аэробные метилобактерии синтезируют цитокинины // Микробиология. 2000. Т. 69. №6. С. 764-769.

9. Каляева М.А., Доронина Н.В., Иванова Е.Г., Троценко Ю.А., Бурьянов Я.И. Применение аэробных метилобактерий и метанотрофов для индукции морфогенеза пшеницы мягкой (Triticum aestivum L.) in vitro II Биотехнология. 2003. №2. С. 38-44.

10. Каляева М.А., Иванова Е.Г., Доронина Н.В., Захарченко Н.С., Троценко Ю.А., Бурьянов Я.И. Стимуляция метанотрофными бактериями морфогенеза пшеницы in vitro. II Докл. Акад. Наук. 2003. Т. 388. № 6. С. 847-849.

11. Каляева М.А., Иванова Е.Г., Доронина Н.В., Троценко Ю.А., Бурьянов Я.И. Влияние аэробных метилотрофных бактерий на морфогенез пшеницы мягкой (Triticum aestivum L.) in vitro II Физиология растений. 2003. Т. 48. № 4. С. 595-599.

12. Канопкайте С.И. Кобаламины. Вильнюс: Мокслас. 1978. 144 С.

13. П.Кретович B.JT. Введение в энзимологию. М.: Наука. 1974. С. 97-98.

14. Кулаева О. Н. Зависимость физиологической активности цитокининов от химического строения их молекул // Цитокинины их структура и функция. М.: Наука. 1973. С. 32-76.

15. Кулаева О.Н. Гормональная регуляция физиологических процессов у растений на уровне синтеза РНК и белка // XLI Тимирязевские чтения. М.: Наука. 1982. С. 82.

16. Кулаева О.Н., Чайлахян М.Х. Достижения и перспективы в исследовании фитогормонов // Материалы XI Международной конференции по ростовым веществам. М: Агрохимия, 1984. Т. 90. №1. С.106-128.

17. Марусина А.И., Булыгина Е.С., Кузнецов Б.Б., Турова Т.П., Кравченко И.К., Гальченко В. Ф. Система вырожденных олигонуклеотидных праймеров для амплификации генов пifH различных таксономических групп прокариот // Микробиология. 2001. Т.70. С. 86-91.

18. Мокроносов А.Т. Интеграция функций роста и фотосинтеза // Физиология растений. 1983. Т.30. №5. С. 868-880.

19. Омельченко М.В., Васильева Л.В., Заварзин Г.А., Савельева Н.Д., Лысенко A.M., Митюшина Л.Л., Хмеленина В.Н., Троценко Ю.А. Новый психрофильный метанотроф рода Methylobacter П Микробиология. 1996. Т. 65. № 3. С. 339-343.

20. Рыэюкова (Иордан) Е.П. Множественные функции корриноидов в биологии прокариотических организмов // Прикл. биохимия. 2003. Т. 39. №2. С. 133-159.

21. Тамбиев А.Х., Кирикова Н.Н. Выделение органического вещества у морских водорослей // Успехи современной микробиологии. 1981. Т. 92. Вып. 1 (4). С. 100-114.

22. Троценко Ю.А., Доронина Н.В. Биология аэробных метилобактерий — деструкторов галометанов // Микробиология. 2003. Т. 72. № 2. С. 149-160.

23. Троценко Ю.А., Иванова Е.Г., Доронина Н.В. Аэробные метилотрофные бактерии как фитосимбионты // Микробиология. 2001. Т. 70. № 6. С. 808-830.

24. Троценко Ю.А., Логинова Н.В. Пути метаболизма метилированных аминов у бактерий//Успехи микробиологии. 1979. Т. 14. С. 28-55.

25. Чернядъев ИИ. Фотосинтез и цитокинины // Прикладная биохимия и микробиология. 1993. Т. 29. №5. С. 644-674.

26. Шепеляковская А.О., Доронина Н.В., Ламан А.Г., Бровко Ф.А., Троценко Ю.А. Новые данные о способности аэробных метилотрофных бактерий синтезировать цитокинины//Докл. РАН. 1999. Т. 368. №4. С. 555-557.

27. Anthony C. The biochemistry of methylotrophs // Academic Press. London. 1982. P.251

28. ArshadM., Frankenberger W.T., Jr. Ethylene: Agricultural sources and applications // Kluwer Academic/Plenum Publishers, New York. 2002. P. 450.

29. Austin В., Goodfellow M. Pseudomonas mesophilica, a new species of pink bacteria isolated from leaf surfaces // Int. J. Syst. Bacteriol. 1979. V. 29. № 1. P.373-378.

30. Bak S., Tax F.E., Feldmann K.A. Galbraith D.W. Feyereisen R. CYP83B1, a cytochrome P450 at the metabolic branch point of auxin and indole glucosinolate biosynthesis in Arabidopsis // Plant Cell. 2001. V. 91. P. 101-111.

31. Bartel B. Auxin biosynthesis // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1997. V. 48. P.51-66.

32. Bartel В., LeClere S., Magidin M., Zolman B.K. Inputs to the active indole-3-acetic acid pool: de novo synthesis, conjugate hydrolysis, and indole-3-butyric acid p-oxidation // J. Plant Growth Regul. 2001. V. 20. P. 198-216.

33. Bartling D., Seedorf M., Schmidt R.C., Weiler E.W. Molecular characterization of 2 cloned nitrilases from Arabidopsis thaliana key enzymes in biosynthesis of plant hormone indole-3-acetic acid // Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A. 1994. V. 91. P. 6021-6025.

34. Basile B.V., Slede L. and Corpe W.A. An association between a bacterium and a liverwort Scapania numerosal! Bull. Torrey Bot. Club. 1969. V. 69. P. 711-714.

35. Basile D.V., Basile M.R., Li Q.-Y., Corpe W.A. Vitamin Bn-stimulated growth and development of Jungermannia leiantha grolle and Gymnocolea inflata (Huds.) Dum. (Hepaticae) //The Bryologist. 1985. V. 88. № 2. P. 77-81.

36. Bertoldi M., Cellini В., Montioli R., Voltattorni C.B. Insights into the mechanism of oxidative deamination catalyzed by DOPA decarboxylase // Biochemistry. 2008. V. 47. P. 7187-7195.

37. Bianco С., Imperlini E., Calogero R., Senatore В., Amoresano A., Carpentieri A., Pucci P., Defez R. Indole-3-acetic acid improves Escherichia coli's defences to stress // Arch. Microbiol. 2006a. V. 185. P. 373-382.

38. Bianco C., Imperlini E., Calogero R., Senatore В., Pucci P., Defez R. Indole-3-acetic acid regulates the central metabolic pathways in Escherichia coli II Microbiology. 2006b. V. 152. P. 2421-2431.

39. Bystrykh, L. V., Govorukhina N.I., Dijkhuizen L., Duine J.A. Tetrazolium-dye-linked alcohol dehydrogenase of the methylotrophic actinomycete Amycolatopsis methanolica is a three-component complex // Eur. J. Biochem. 1997. V. 247. P. 280-287.

40. Calhoun A., King G.M. Regulation of root-associated methanotrophy by oxygen availability in the rhizosphere of two aquatic macrophytes. Appl. Env. Microbiol. 1997. V.63. P. 3051-3058.

41. Carls R.A., Hanson R.S. Isolation and characterization of tricarboxylic acid cycle mutants of Bacillus subtilis II J. Bacteriol. 1971. V. 106. P. 848-855.

42. I.Chen C.-M. Cytokinin biosynthesis and interconversion // Physiol. Plant. 1997. V. 101. P. 665-673.

43. Cheng Z., Duncker B.P., McConkey B.J., Glick B.R. Transcriptional regulation of ACC deaminase gene expression in Pseudomonas putida UW4 // Can. J. Microbiol. 2008. V. 54. P. 128-136.

44. Cohn W.E. Nomenclature/"B 12", ed. Dolphin D., John Wiley & Sons, New York-Chichester-Bristane-Toronto-Singapore. 1982. V. l.P. 17-22.

45. Costacurta A., Keijers V., Vanderleyden J. Molecular cloning and sequence analysis of an Azospirillum brasilense indole-3-pyruvate decarboxylase gene // Mol. Gen. Genet. 1994. V. 243. P. 463-472.

46. Dedysh S.N. Exploring methanotroph diversity in acidic northern wetlands: Molecular and cultivation-based studies // Microbiology. 2009. V. 78. P.655-669.

47. Ded.ysh S.N., Panikov N.S., Liesack W, Grobkopf R., Zhou J., Tiedje J.M. Isolation of acidophilic methane-oxidising bacteria from northern peat wetlands // Science. 1998b. V. 282. № 5387. P. 281-284.

48. Dedysh S.N., Panikov N.S., Tiedje J.M. Acidophilic methanotrophic communities from Sphagnum peat bogs // Appl. Environ. Microbiol. 1998a. V. 64. № 3. P. 922-929.

49. Dedysh S.N., Ricke P., Liesack W. NifH and NifD phylogenies: an evolutionary basis for understanding nitrogen fixation capabilities of methanotrophic bacteria // Microbiology. 2004. V. 150. P. 1301-1313.

50. Dickinson C.H., Austin В., Goodfellow M. Quantitative and qualitative studies of phylloplane bacteria from Loliumperene II J. Gen. Microbiol. 1975. V. 91. P. 157-166.

51. Dijkhuizen L., Arfman N. Methanol metabolism in thermotolerant methylotrophic Bacillus sp. // In Andreesen J.R., Bowien B. (ed.), Microbial growth on Ci-compounds. FEMS Microbiol. Rev. 1990. V. 87. P. 215-219.

52. Doronina N.V., Ivanova E.G., Trotsenko Y.A. Phylogenetic position and emended description of the genus Methylovorus II Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2005. V. 55. P. 903-906.

53. Downie J.A. Functions of Rhizobial nodulation genes./In: Spaink, H.P., Kondorosi, E., Hooykaas, P.J.J. (Eds.), The Rhizobiaceae. Kluwer Academic Publishers, Dordrecht, 1998. P. 387-402.

54. Dubey S.K. Methane emission and rice agriculture. Current Science. 2001. V. 81. P. 345-346.

55. Facchini P.J., De Luca V. Expression in Escherichia coli and partial characterization of two tyrosine/dopa decarboxylases from opium poppy // Phytochemistry. 1995. V. 38. P.1119-1126.

56. Facchini P.J., Huber-Allanach K.L. Tari L.W. Plant aromatic L-amino acid decarboxylases: evolution, biochemistry, regulation, and metabolic engineering applications // Phytochemistry. 2000. V. 54. P. 121-138.

57. Fall R. Cycling of methanol between plants, methylotrophs and the atmosphere // In Microbial Growth on Ci Compounds / Eds. M.E. Lidstrom, F.R. Tabita. Kluwer Acad. Publ. Dordrecht. 1996. P. 343-350.

58. Francez-Charlot A., FrunzkeJ., Reichen C., Zingg Ebneter J., GourionB., Vorholt J. Sigma factor mimicry involved in regulation of general stress response // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2009. V. 106. P. 3467-3472.

59. Frenkel C., Peters J.S., Tieman D.M., Tiznado M.E., Handa A.K. Pectin methylesterase regulates methanol and ethanol accumulation in ripening tomato (Lycopersicon esculentum) fruit // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. № 8. P. 4293-4295.

60. Gilbert В., Frenzel P. Methanotrophic bacteria in the rhizosphere of rice microcosms and their effect on porewater methane concentration and methane emission // Biol. Fertil. Soils. 1995. V. 20. P. 93-100.

61. Glick B.R., Patten C.L., Holguin G., Penrose D.M. Biochemical and genetic mechanisms used by plant growth promoting bacteria. Imperial College Press, London. 1999. P. 276.

62. Glick B.R., Todorovic В., Czarny J. Cheng Z., Duan J., McConkey B. Promotion of plant growth by bacterial ACC deaminase // Crit. Rev. Plant Sci. 2007. V. 26. P. 227-242.

63. Gourion В., Rossignol M, Vorholt J.A. A proteomic study of Methylobacterium extorquens reveals a response regulator essential for epiphytic growth // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2006. V. 103. P. 13186-13191.

64. Haas £>., Defago G. Biological control of soil-borne pathogens by fluorescent pseudomonads // Nature Rev. Microbiol. 2005. V. 3. P. 307-319.

65. Haberer G., Kieber J.J. Cytokinins. New insights into a classic phytohormone // Plant Physiol. 2002. V. 128. P. 254-362.

66. Y21.Hanson A.D. and Roje S. One-carbon metabolism in higher plants // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 2001. V. 52. P. 119-137.

67. Ъ\.Непсо К. The QIAexpressionist: The High Level Expression and Protein Purification System // QIAGEN Press, Hamburg. 1992

68. Holland M.A. Methylobacterium and plants // Recent Res. Devel. Plant Physiol. 1997a. V. l.P. 207-213.

69. Holland M.A. Occam's razor applied to hormonology. Are cytokinins produced by plants? //Plant Physiol. 1997b. V. 115. №3. P. 865-868.

70. Holland M.A., Polacco J.C. Urease-null and hydrogenase-null phenotypes of a phylloplane bacterium reveal altered nickel metabolism in two soybean mutants // Plant Physiol. 1992. V. 98. P. 942-948.

71. ХЪЬ.Нопта M., Shimomura T. Metabolism of 1-aminocyclopropane-l-carboxylic acid // Agric. Biol. Chem. 1978. V. 42. P. 1825-1831.

72. Ivanovo E., Doronina N., Trotsenko Y. Hansschlegeliaplantiphila gen. nov. sp. nov., a new aerobic restricted facultative methylotrophic bacterium associated with plants // Syst. Appl. Microbiol. 2007. V. 30. P. 444-452.

73. Jabrin S., Ravanel S., Gambonnet В., Douce R., Rebeille F. One-carbon metabolism in plants. Regulation of tetrahydrofolate synthesis during germination and seedling development //Plant Physiology. 2003. V. 131. P. 1431-1439.

74. Jaftha J.B., Strijdom B. W., Steyn P. L. Characterization of pigmented methylotrophic bacteria which nodulate Lotononis bainesii /I System. Appl. Microbiol. 2002. V. 25. P. 440-449.

75. Johnson P.A., Quayle J.R. Microbial growth on Ci-compounds. Oxidation of methanol, formaldehyde and formate of methanol-grown Pseudomonas AMI // Biochem. J. 1964. V. 93. P. 281-290.

76. Kakimoto T. Identification of plant cytokinin biosynthetic enzymes as dimethylallyl diphosphate: ATP/ADP isopentenyltransferases // Plant. Cell Physiol. 2001. V. 42. P. 677-685.

77. Kang Y.S., Kim J., Shin H.D., Nam Y.D., Bae J.W., Jeon C.O., Park W. Methylobacterium platani sp. nov., isolated from a leaf of the tree Platanus orientalis II Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2007. V. 57. P. 2849-2853.

78. Kato Y„ Ooi R„ Asano Y. A new enzymatic method of nitrile synthesis by Rhodococcus sp. strain YH3-3 // J. Mol. Catal. B: Enzymatic. 1999. V. 6. P. 249-256.

79. Kato Y, Ooi R., Asano Y. Distribution of aldoxime dehydratase in microorganisms // Appl. Environ. Microbiol. 2000. V. 66. P. 2290-2296.

80. Kawaguchi M., Fujioka S., Sakurai A., Yamaki Y.T.R., Syono K. Presence of a pathway for the biosynthesis of auxin via indole-3-acetamide in trifoliata orange // Plant Cell Physiol. 1993. V. 34. P. 121-128.

81. Kende H. Ethylene biosynthesis // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. V. 44. P. 283-307.

82. Kennedy C. Genus Beijerinckia. Bergey's Manual of Systematic Bacteriology, 2nd edition / Ed. Brenner, Krieg, Staley and Garrity. New-York: Springer-Verlag,. 2005. V. 2. Part C. P. 423-432.

83. Keppler F., Hamilton J.T.G., Brab M., Rockmann T. Methane emission from terrestrial plants under aerobic conditions //Nature. 2006. V. 439. P. 187-191.

84. Keppler F., Hamilton J.T.G., McRoberts W.C., Vigano I., Brafi M, Rockmann T. Methoxyl groups of plant pectin as a precursor of atmospheric methane: evidence from deuterium labelling studies //New Phytologist. 2008. V. 178. P. 808-814.

85. Khalil, M.A.K. (ed.) Atmospheric methane: sources, sinks and role in global changes. Springer-Verlag, Berlin, Hidelberg, New York. 1993.

86. Koga J., Adachi Т., Hidaka H. IAA biosynthesis pathway from tryptophan via indole-3-pyruvic acid in Enterobacter cloacae // Agric. Biol. Chem. 1991. V. 55. P. 701-706.

87. Krieger F., Spinka M., GolbikR., Hubner G., Konig S. Pyruvate decarboxylase from Kluyveromyces lactis : An enzyme with an extraordinary substrate activation behaviour // Eur. J. Biochem. 2002. V. 269. P. 3256-3263.

88. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 //Nature. 1970. V. 227. P. 680-685.

89. Levering P.J., Dijukhuizen L., Harder W. Metabolic regulation in the facultative methylotroph Arthrobacter PI. Growth on primary amines as carbon and energy source // Arch Microbiol. 1984. V. 139. P. 188-195.

90. Liu P., Nester E. W. Indoleacetic acid, a product of transferred DNA, inhibits vir gene expression and growth of Agrobacterium tumefaciens C58 // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2006. V. 103. P. 4658-4662.

91. Madhaiyan M„ Poonguzhali S., Ryu J., Sa T. Regulation of ethylene level in canola (Brassica campestris) by 1-aminocyclopropane-l-carboxylate deaminase containing Methylobacterium fujisawaense II Planta. 2006a. V. 224. P. 268-278.

92. Manulis S., Shafrir H., Epstein E., Lichter A., Barash I. Biosynthesis of indole-3-acetic acid via the indole-3-acetamide pathway in Streptomyces spp. // Microbiology. 1994. V. 140. P. 1045-1050.

93. Manulis S., Valinski L., Gafni Y., Hershenhorn Y. Indole-3-acetic acid biosynthetic pathways in Erwinia herbicola in relation to pathogenicity on Gypsophila panicidata II Physiol. Mol. Plant Pathol. 1991. V. 39. P. 161-171.

94. Martens J.-H., Barg H., Warren M.J., Jahn D. Microbial production of vitamin B12 // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2002. V. 58. P. 275-285.

95. Martinez-Romero E. The dinitrogen-fixing bacteria // In Dworkin M., Falkow S., Rosenberg E., Schleifer K.-H., Stackebrandt E. (eds.) The Prokaryotes. 3rd ed. Springer-Verlag, New York. N.Y. 2006. V. 2. Chapter 1.24. P. 793-817.

96. Marx C.J., Lidstrom M.E. Development of improved versatile broad-host-range vectors for use in methylotrophs and other Gram-negative bacteria I I Microbiology (UK). 2001. V. 147. P. 2065-2075.

97. Мок D. W., MokM.C. Cytokinin metabolism and action // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 2001. V. 89. P. 89-118.

98. Morris R.O. Genes specifying auxin and cytokinin biosynthesis in prokaryotes // In: Plant Hormones/Ed. Davies P.J. Kluwer Academic Publishers. Netherlands, 1995. P. 318-339.

99. Murashige Т., Skoog F. Revised medium for growth and bioassay with tobacco tissue cultures // Physiol. Plant. 1962. V. 15. P. 473-497.

100. Murrell J. C. and Dalton H. Nitrogen fixation in obligate methanotrophs//J Gen. Microbiol. 1983. V. 129. P. 3481-3486.

101. Murrell J.C., McDonaldI.R. Methylotrophy // In Lederberg J. (ed.), Enzyclopedia of microbiology. Academic Press, New York. 2000. V. 3. P. 245-255.

102. Nagasawa Т., Ishii Т., Kumagai H, Yamada H. D-cysteine desulfhydrase of Escherichia coli. Purification and characterization // Eur. J. Biochem. 1985. V. 153. P. 541-551.

103. Nakazawa II., Kumagai H., Yamada H. Aromatic L-amino acid decarboxylase from Micrococcus percitreus: purification, crystallization and properties // Agric. Biol. Chem. 1981. V. 45. P. 2543-2552.

104. Narumiya S., Takai К, Tokuyama Т., Noda Y„ Ushiro H., Hayaishi O. A new metabolic pathway of tryptophan initiated by tryptophan side chain oxidase // J. Biol. Chem. 1979. V. 254. P. 7007-7015.

105. Nemecek-Marshall M., MacDonald R.C., Franzen J.J., Wojciechowski C.L., Fall R. Methanol emission from leaves // Plant Physiol. 1995. V. 108. № 4. P. 1359-1368.

106. Nishigaki I., Ichinose H, Tamai K., Nagatsu T. Purification of aromatic L-amino acid decarboxylase from bovine brain with a monoclonal antibody // Biochem. J. 1988. V. 252. P. 331-335.

107. Nishio N., Tsuchiya Y., Hayashi M., Nagai S. A fed-batch culture of methanol-utilizing bacteria with pH-stat // J. Ferment. Technol. 1977. V. 55. P. 151-155. 1

108. Nonomura A.M., Benson A.A. The path of carbon in photosynthesis: improved crop yields with methanol // Proc. Nat. Acad. Sci. U.S. 1991. V. 89. P. 9794-9798.

109. Normanly J., Bartel B. Redundancy as a way of life IAA metabolism // Curr. Op. in Plant Biol. 1999. V. 2. P. 207-213.

110. Normanly J., Cohen J.D., Fink J.R. Arabidopsis thaliana auxotrophs reveal a tryptophan-independent biosynthetic pathway for indole-3-acetic acid // Proc. Natl., Acad. Sci. U.S.A. 1993. V. 90. P.10355-10359.

111. Persello-Cartieaux F., David P., Sarrobert C., Thibayd M.S., Achouak W., Robaglia C., Nussaume L. Utilization of mutants to analyze the interaction between Arabidopsis and its naturally rood-associated Pseudomonas II Planta. 2001. V. 212. P. 190-198.

112. Pirttila A.M., Laukkanen H., Pospiech H., Myllyla R., HohtolaA. Detection of intracellular bacteria in the buds of scotch pine (Pinus sylvestris L.) by in situ hybridization // Appl. Envir. Microbiol. 2000. V. 66. № 7. P. 3073-3077.

113. Pirttila A.M., Pospiech II, Laukkanen II., Myllyla R., HohtolaA. Seasonal variations in location and population structure of endophytes in buds of Scots pine И Tree Physiology. 2005. V. 25. P. 289-297.

114. Pollmann S., Muller A., Piotrowski M., Weiler E.W. Occurrence and formation of indole-3-acetamide in Arabidopsis thaliana II Planta. 2002. V. 216. №1. P. 155-161.

115. Powell G.K., Morris R.O. Nucleotide sequence and expression of a Pseudomonas savastanoi cytokinin biosynthetic gene: homology with Agrobacterium tumefaciens tmr and tzs loci //Nucleic Acids Res. 1986. V. 14. №6. P. 2555-2565.

116. TIA.Prinsen E., Costacurta A., Michiels K., Vanderleyden J., Van Onckelen H. Azospirillum brasilense indole-3-acetic acid biosynthesis: evidence for a non-tryptophan dependent pathway // Mol. Plant-Microbe Interact. 1993. V. 6. P. 609-615.

117. Renier A., Jourand P., Rapoir S., Poinsot V, SyA., Dreyfus В., Moulin L. Symbiotic properties of Methylobacteirum nodulans ORS 2060T: a classic process for an atypical symbiont // Soil Biol. Biochem. 2008. V. 40. P. 1404-1412.

118. Riemenschneider A., Wegele R., Schmidt A., Papenbrock J. Isolation and characterization of a D-cysteine desulfhydrase protein from Arabidopsis thaliana II FEBS J. 2005. V. 272. P. 1291-1304.

119. Robinson Т. The organic constituents of higher plants // 5th ed. Cordus Press. No. Amherst. Massachusetts. 1983. P. 77-79.

120. Ryals J.A., Neuenschwander U.H., Willits M.G., Molina A., Steiner H.Y., Hunt M.D. Systemic acquired resistance // Plant Cell. 1996. V. 8. P. 1809-1819.

121. Saotome M., Shirahata K, Nishimura R., Yahaba M„ Kawaguchi M., Syono K, Kitsuwa Т., Ishii Y, Nakamura T. The identification of indole-3-acetic acid and indole-3-acetamide in hypocotyls of Japanese cherry // Plant Cell Physiol. 1993. V. 34. P. 157-159.

122. Schimel, J. Playing scales in the methane cycle: from microbial ecology to the globe //Nature. 2004. V. 101. P. 12400-12401.

123. Schimel, J. Rice, microbe and methane //Nature. 2000. V. 403. P. 375-377.

124. Schutz H, Seiler W., Conrad R. Process involved in formation and emission of methane in rice paddies // Biogeochemistry. 1989. V. 7. P. 33-53.

125. Senthilkumar M„ Madhaiyan M., Sundaram S.P., Kannaiyan S. Intercellular colonization and growth promoting effects of Methylobacterium sp. with plant-growth regulators on rice (Oryza sativa L. Cv CO-43) // Microbiol. Res. 2009. V. 164. P. 92-104.

126. Shishkina V.N., Trotsenko Y.A. Multiple enzymic lesions in obligate methanotrophic bacteria//FEMS Microbiol. Lett. 1982. V. 13. P. 237-242.

127. Siegel M. A direct micro determination for sulfide I I Anal. Biochem. 1965. V. 11. P. 126-132.

128. Simon R., Priefer U., Puhler A. A broad host range mobilization system for in vivo genetic engineering: transposon mutagenesis in gram negative bacteria // Bio/Technology. 1983. V. l.P. 784-791.

129. Spaepen S., Das F., Luyten E., Michiels J., Vanderleyden J. Indole-3-acetic acid-regulated genes in Rhizobium etli CNPAF512 // FEMS Microbiol. Lett. 2009. V. 291. P. 195-200.

130. Spaepen S., Vanderleyden J., Remans R. Indole-3-acetic acid in microbial and microorganism-plant signaling // FEMS Microbiol. Rev. 2007a. V. 31. P. 425-448.

131. Strom Т., Ferenci Т., Quayle J.R. The carbon assimilation pathway of Methylococcus capsulatus, Pseudomonas methanica and Methylosinus trichosporium II Biochem. J. 1974. V. 144. P. 465-476.

132. Taiz L., Zeiger E. Auxin: the growth hormone // In Plant physiology, 3rd ed. Sinauer Associates. 2002. Chapter 19. P. 423-460.

133. Todorovic В., Glick B.R. The interconversion of ACC deaminase and D-cysteine desulfhydrase by directed mutagenesis // Planta. 2008. V. 229. P. 193-205.

134. Toraya Т., Yongsmith В., Tanaka A., Fukui S. Vitamin B12 production by a methanol-utilizing bacterium // Appl. Microbiol. 1975. V. 30. P. 477-479.

135. А.Татига К., Dudley J., Nei M., Kumar S. MEGA4: molecular evolutionary genetics analysis (MEGA) software version 4.0. // Mol. Biol. Evol. 2007. V. 24. P. 1596-1599.

136. Todorovic В., Glick B.R. The interconversion of ACC deaminase and D-cysteine desulfhydrase by directed mutagenesis // Planta. 2008. V. 229. P. 193-205.

137. Toraya Т., Yongsmith В., Tanaka A., Fukui S. Vitamin B12 production by a methanol-utilizing bacterium // Appl. Microbiol. 1975. V. 30. P. 477-479.

138. Trotsenko Y.A., Shishkina V.N., Govorukhina N.I., Sokolov A.P. Biochemical basis for obligate methylotrophy and obligate autotrophy: comparative aspects // Winogradsky Symp. on Lithoautotrophy. 1987. P. 26.

139. Vande Broek A., Lambreht M., Eggemont K., Vanderleyden J. Auxins upregulate expression of the indole-3-pyruvate decarboxylase gene in Azospirillum brasilense II J. Bacteriol. 1999. V. 181. P. 1338-1342.

140. Vary P. S., Johnson M.J. Cell yields of bacteria grown on methane // Appl. Microbiol. 1967. V. 15. P. 1473-1478.

141. Vecherskaya M. S., Galchenko V.F., Sokolova E.N., Samarkin V.A. Activity and species composition of aerobic methanotrophic communities in tundra soils // Curr. Microbiol. 1993. V. 27. №3. P. 181-184.

142. Voltattorni C.B., Giartosio A., Turano C. Aromatic-L-amino acid decarboxylase from pig kidney // Methods Enzymol. 1987. V. 142. P. 179-187.

143. Vuilleumier S., Chistoserdova L., Lee M.-C., Bringel F., Lajus A., Zhou Y., Gourion

144. Watanabe F, Nakano Y, Tamura Y., Yamanaka H. Vitamin В12 metabolism in a photosynthesizing green alga, Chlamydomonas reinhardtii II Biochim. Biophys. Acta. 1991. V. 1075. P. 36-41.

145. Wei G., Kloepper J.W., Tuzun S. Induction of systemic resistance of cucumber to Colletotrichum orbiculare by select strains of plant growth-promoting rhizobacteria // Phytopathology. 1991. V. 81. P. 1508-1512.

146. Whipps J.M. Carbon utilization / In: The Rhizosphere (Lynch J.M., Ed.). Wiley Interscience, Chichester, U.K. 1990. P. 59-97.

147. Whipps J.M. Developments in the biological control of soil-borne plant pathogens // Adv. Botan. Res. 1997. V. 26. P. 1-134.

148. Wiegel J.K.W. Genus Xanthobacter. Bergey's Manual of Systematic Bacteriology, 2nd edition / Ed. Brenner, Krieg, Staley and Garrity. New-York: Springer-Verlag,. 2005. V. 2. Part C. P. 555-566.

149. Williams P. Quorum sensing, communication and cross-kingdom signaling in the bacterial world // Microbiology. 2007. V. 153. P. 3923-3938.

150. Wolnak В., Andreen B.H., Chsholm J.A., Saaden M. Fermentation on methane // Biotechnol. Bioeng. 1967. T. 9. C. 57-68.

151. WoodwardA. W., Bartel B. Auxin: regulation, action and interaction // Annals of Botany. 2005. V. 95. P. 707-735.

152. Xie K, Pasternak J. J., Glick B.R. Isolation and characterization of mutants of the plant growth-promoting rhizobacterium Pseudomonas putida CR12-2 that overproduce indoleacetic acid // Curr. Microbiol. 1996. V. 32. P. 67-71.

153. Yanisch-Perron C., Vieira J., Messing J. Improved M13 phage cloning vectors and host strains: nucleotide sequences of the M13mpl8 and pUC19 vectors // Gene. 1985. V. 33. P. 103-119.

154. Yao M., Ose Т., Sugimoto H., Horiuchi A., Nakagawa A., Wakatsuki S., Yokoi D., Murakami Т., Honma M., Tanaka I. Crystal structure of 1-aminocyclopropane-l-carboxylate deaminase from Hansenula saturnus II J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 34557-34565.

155. Yasukawa Т., Kanei-Ishii C., Maekawa Т., Fujimoto J., Yamamoto Т., Ishii S. Increase of solubility of foreign proteins in Escherichia coli by coproduction of the bacterial thioredoxin//J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 25328-25331.

156. Yokota Т., Murofushi N., Takahashi N. Extraction, purification, identification // Hormonal Regulation of Development V.l. / Ed. MacMillan J. Berlin: Springer-Verlag. 1980. P. 113-202.

157. Zehr J.P., Jenkins B.D., Short S.M. Steward G.F. Nitrogenase gene diversity and microbial community structure: a cross-system comparison // Environ. Microbiol. 2003. V. 5. P. 539-554.

158. Zehr J.P., McReynolds L.A. Use of degenerate oligonucleotides for amplification of the nifH gene from the marine cyanobacterium Trichodesmium thiebautii II Appl. Environ. Microbiol. 1989. V. 55. P. 2522-2526.

159. Zhao Y., Christensen S.K., Fankhauser C., Cashman J.R., Cohen J.D., Weigel D., Chory J. A role for flavin monooxygenase-like enzymes in auxin biosynthesis // Science. 2001. V. 291. P. 306-309.