Структурные особенности эритроцитарной мембраны новорожденных в норме и при гемолитической анемии невыясненной этилогии тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.02, кандидат медицинских наук Матвеев, Александр Валерьевич

• Матвеев, Александр Валерьевич
• кандидат медицинских наук
• 2002

Оглавление диссертации кандидат медицинских наук Матвеев, Александр Валерьевич

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. i.i. Сравнительная характеристика эритроцитарных мембран новорожденных.

1.1.1. Структурная организация эритроцитарной мембраны.

1.1.2. Перекисное окисление липидов в эритроцитах новорожденных.

1.1.3. Антигены поверхности мембраны.%.

1.1.4. Эндоцитоз.

1.1.5. Рецепторы на поверхности мембраны.

1.1.6. Ферменты, связанные с мембраной.

1.1.7. Ионный транспорт через мембрану.

1.1.8. Механические свойства эритроцитарной мембраны.

1.П. Морфология эритроцитарной мембраны новорожденных.

I.П1. Термотропные свойства эритроцитарной мембраны.

ГЛАВА П. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

II.1. Реактивы.

11.2. Получение мембран теней эритроцитов.

11.3. Модификация эритроцитов DIDS.

11.4. Экстракция тритоном Х-100.

11.5. Экстракция спектрина.

11.6. Щелочная экстракция.

11.7. Обработка эритроцитов проназой.

11.8. Обработка фосфолипазами А2 и С.

11.9. Электрофоретическое исследование.

11.10 Микрокалориметрическое исследование.

11.11. Электронно-микроскопическое исследование.

11.12. Статистическая обработка данных.

ГЛАВА Ш. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОКСУЖДЕНИЕ. ii.1 Сравнительное исследование структуры мембран эритроцитов новорожденных.

III.1.1 Элекрофоретическое исследование.

III. 1.2. Исследование термотропных свойств.

III.1.3 Элекгронномикроскопическое исследование.

III.2. Исследование структурной организации эритроцитарных меммбран у новорожденных, страдающих гемолитическими анемиями невыясненной этиологии.

111.2.1. Электрофоретическое исследование.

111.2.2. Исследование термотропных свойств.

111.2.3. Электронномикроскопическое исследование.

Сводная таблица данных исследования мембран эритроцитов новорожденных с ГАНЭ методами микрокалориметрии, электронной микроскопиии и электрофореза.

ГЛАВА IV. ЗАКЛЮЧЕНИЕ.

ВЫВОДЫ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Структурные особенности эритроцитарной мембраны новорожденных в норме и при гемолитической анемии невыясненной этилогии»

Актуальность темы

Эритроцитарная мембрана новорожденного является объектом исследований в течение нескольких десятилетий. В настоящее время уделяется повышенное внимание исследованию эритроцитарной мембраны как в норме, так и при различных патологических состояниях. Показатели структурно-функциональных свойств являются одним из маркеров состояния организма новорожденного. Так было показано, что структурные и функциональные свойства эритроцитарной мембраны новорожденного зависят от таких факторов, как гипоксия и асфиксия плода. Известно, что при острой и хронической гипоксии плода происходит интенсификация процессов перекисного окисления липидов [Мамонтова, 1991; Павлова Т.Д. и др., 1991; Шишко, 1991]. Повышение уровня гидроперекисей и малонового диальдегида у новорожденных с асфиксией может свидетельствовать о высокой чувствительности к недостатку кислорода [Павлова Т.Д. и др., 1991].

Эритроциты новорожденных по сравнению с эритроцитами взрослых имеют более низкую продолжительность жизни и отличаются по физиологическим и метаболическим характеристикам [Serrani et al, 1990; Agam et al, 1993; Торубова и др, 1993; Vasarhelyi et al, 1998; Corchs et al, 2000; Carreiras et al, 2001]. Этим фактом определена постановка задачи сравнительного исследования эритроцитарной мембраны новорожденого и взрослого для определения различий в структурной организации, что важно для понимания онтогенетических механизмов развития эритроцитарной мембраны [Colin et al, 1992; Ддге et al, 1994; Palis and Segel, 1998; Corchs et al, 2000].

Актуальность таких исследований обусловлена также широким использованием пуповинной крови для проведения аутотрансфузий и создания «банков пуповиной крови» для аутотрансфузий, например в Италии [Lecchi et al, 2001] и в США [Gale, 1985]. Переливание предварительно заготовленной пуповинной крови используется для терапии гемоглобинопатий у детей [issaragrisil et al, 1995], талассемии, апластической анемии [Bhattacharya et al, 2001], при патологии костного мозга [Barker et al, 2001], при терапии злокачественных заболеваний, ревматоидного артрита, почечной недостаточности [Bhattacharya et al, 2001], и других заболеваниях. Таким образом, исследование эритроцитарной мембраны новорожденных закладывает теоретическую базу технологии обработки, хранения и использования пуповинной крови.

Проведение исследования структурной организации эритроцитарной мембраны новорожденного было инициировано вспышкой гемолитической анемии невыясненной этиологии (ГАНЭ) в некоторых регионах Алтайского края в начале 90-х годов, которая, как полагают, явилась следствием испытаний ядерного оружия на Семипалатинском полигоне. Было проведено медико-биологическое обследование состояния матерей и новорожденных в рамках государственной программы «Полигон». Наиболее распространенными патологиями новорожденых были заболевания нервной системы и анемии [Фадеева Н.И., 1994; Белоусов В.А., и др., 1997]. Исследование морфологии эритроцита выявило макроцитоз, повышенное содержание эхиноцитов и стоматоцитов [Баркаган З.С. и др., 1995 ]. В связи с этим одной из приоритетных задач данной работы была оценка состояния новорожденых с ГАНЭ и определение маркеров, харктеризующих данную патологию. Объектом для изучения выбрана эритроцитарная мембрана новорожденного а источником - пуповинная кровь, так как её состав полностью отражает состояние гемопоэза плода на момент рождения ребенка [Торубова и др., 1993].

Цель и задачи исследования

Целью работы являлось сравнительное исследование свойств мембранного скелета теней эритроцитов пуповинной крови здоровых новорожденных и новорожденных с ГАНЭ, а также взрослых.

Для достижения этой цели в данной работе были поставлены следующие задачи:

1. Провести сравнительное исследование термотропных свойств и морфологии поверхности сколов эритроцитарных мембран новороходеных и взрослых.

2. Изучить структуру белка полосы 3 в мембране новорожденных с помощью модификации DIDS, щелочной экстракции, протеолиза.

3. Исследовать взаимодействие спектрин-актинового домена с мембраной эритроцитов новорожденных с помощью экстракции спектрин-актинового комплекса.

4. Исследовать влияние липидной фазы на термотропные свойства и ультраструктуру мембран эритроцитов новорожденных с помощью гидролиза фосфолипидов.

5. Исследовать термотропные свойства и морфологию поверхности сколов мембран эритроцитов новорожденных с ГАНЭ.

Для выполнения этих задач использованы три основных метода: дифференциальная адиабатная сканирующая калориметрия (ДСК), электронная микроскопия замораживания-скалывания и гель-электрофорез. ДСК позволяет одномоментно исследовать весь комплекс основных компонентов эритроцитарной мембраны (спектрина, анкирина, актина, белка полосы 3 и белков 4.1 и 4.2, фосфолипидов). Этот метод наиболее информативен в исследовании кооперативных структурных перестроек. Он обладает рядом преимуществ, поскольку позволяет изучать нативные мембраны в естественных физико-химических условиях их функционирования. Метод электронной микроскопии позволяет оценить состояние интегральных белков мембраны, среди которых основной вклад вносит белок полосы 3, и проанализировать состояние спектрин-актинового комплекса мембраны.

Следует отметить, что использование микрокалориметрического исследования эритроцитарной мембраны при гипертонической болезни, наследственом гемохроматозе, овалоцитозе позволило определить наличие дефекта мембраны [Акоев и др., 1997; Brandts et al, 1982; Gulak et al, 1984]. В нашем случае встала задача дать сравнительную характеристику термотропных свойств мембран новорожденного в норме для того, чтобы иметь возможность проводить исследование неонатальных эритроцитов при различных заболеваниях.

Научная новизна и практическое значение работы

Полученные в работе результаты демонстрируют различия в структурной организации мембранного скелета эритроцитов новорожденных и взрослых. Впервые показано что, различия в структурной организации спектрин-актинового комплекса эритроцитарной мембраны новорожденных обусловлены изменением термодинамических параметров А-перехода и увеличением доли ВМЧ больших размеров и не связаны с изменением количества спектрина, актина, анкирина, белков 4.1 и 4.2, а также с изменением соотношения между олигомерными формами спектрина. Данные микрокалориметрии после щелочной экстракции и обработки проназой эритроцитарных мембран впервые показали, что структурная организация мембранного фрагмента белка полосы 3 эритроцитов новорожденных отличается от таковой в мембранах взрослых. В то же время, эксперименты по влиянию фосфолипазы С позволяют утверждать, что структурные различия обусловлены особым влиянием липидной фазы на состояние спектрин-актинового комплекса эритроцитов новорожденых.

При ГАНЭ было показано, что «дефекты» в структуре мембраны эритроцита обусловлены изменениями в структурной организации комплексов спектрина с линкерными белками: анкирином; белком 4.1; белком 4.2; белком 4.9. Можно предположить, что снижение деформируемости и наличие атипичных форм эритроцитов связано с изменение структурной организации спектрин-актинового комплекса.

Апробация работы

Основные результаты работы были представлены на совещании «Охрана здоровья матери и ребенка в Алтайском крае» (Барнаул, 1991), пленуме патофизиологов и фармакологов (Кемерово, 1994), на четвертом европейском конгрессе по клеточной биологии (Прага, Чехия, 1994), на конференции «Новые направления в калориметрии и их применение» (Барга, Италия, 1999).

Публикации

По материалам диссертации опубликовано 3 статьи и 3 тезисов.

Структура диссертации

Диссертация состоит из Введения, Обзора литературы, Материалов и методов, Результатов и обсуждения, Заключения и Выводов, изложенных на 95 стр. Диссертация содержит 28 рисунков и Ц таблиц. Список цитированной литературы включает 244 источника.

Заключение диссертации по теме «Биофизика», Матвеев, Александр Валерьевич

Выводы

1. Мембраны эритроцитов взрослых и новорожденных существенно отличаются по термодинамическим параметрам и диаметру внутримембранных частиц. Это обусловлено различиями в структурной организации спектрин-актинового комплекса и не связано с изменением содержания белков цитоскелета спектрина, актина, анкирина, белков 4.1 и 4.2 и с процессами олигомеризации спектрина.

2. Различия мембранного фрагмента белка полосы 3 эритроцитов взрослых и новорожденных определяются структурной организацией мембранного фрагмента белка полосы 3. Микрокалориметрическое исследование мембран эритроцитов после обработки проназой и щелочной экстракции выявило на термограмме эритроцитов новорожденных появление дополнительного перехода в области 70 °С после обработки проназой и изменение термодинамических параметров С-перехода после щелочной экстракции.

3. Показано, что структурные особенности мембран эритроцитов новорожденного обусловлены влиянием липидной фазы на спектрин-актиновый комплекс эритроцита новорожденного.

4. Сравнительный анализ мембран эритроцитов здоровых новорожденных с новорожденными, страдающими гемолитической анемией невыясненной этиологии выявил различия термодинамических параметров, изменения размеров и степени агрегации внутримембранных частиц и появление дополнительных полос на электрофореграмме. Предполагается, что это обусловлено изменениями во взаимодействии спектрин-актинового комплекса с линкерными белками (анкирином, белками 4.1 и 4.9)

5. Результаты исследований эритроцитарной мембраны здоровых новорожденных, впервые полученные с использованием микрокалориметрического и ультраструктурного подходов могут служить адекватным контролем при исследовании ряда патологий новорожденных.

Список литературы диссертационного исследования кандидат медицинских наук Матвеев, Александр Валерьевич, 2002 год

1. Акоев В.Р., Щербинина С.П., Шныров В. Л.: Микрокалориметрическое исследование мембран теней эритроцитов при наследственном гемохроматозе, II Гематология и Трансфузиология, 1992, vol.37, №5-6, стр. 34-36.

2. Акоев В.Р.: Структура эритроцитарной мембраны при наследственном гемохроматозе,// Дис. канд. мед. наук. Москва 2000,

3. Баркаган З.С., Цивкина Л.В., Буевич Е.В.: Гематологические нарушения ужителей населенных пунктов находившихся в зоне воздействия

4. Семипалатинского палигона .11 Вестник научной программы «Семипалатинский полигон», 1995, №2,стр.67-94.

5. Белоусов В.А., Трибунский С.И., Воронова Н.А., Соловьева Н.Ф.: Система реабилитации и диспансерного наблюдения за детьми Локтевского района. // Вестник научной программы «Семипалатинский полигон», 1997, №1, стр. 92-96.

6. Додхоев Д.С.: Особенности проницаемости эритроцитарных мембран и сорбционная способность эритроцитов у здоровых доношенных новорожденных детей и матерей., // Физиология человека, 1998, том.24, №2, стр. 135-137.

7. Дубинина Е.Е. Активность и свойства супероксиддисмутазы эритроцитов и плазмы человека в онтогенезе II Украинский биохимический журнал 1988,том 60 № 3. стр 20-25

8. Конев С.В.: Структурная Лабильность Биологических Мембран и Регуляторные Процессы , Минск, Наука и Техника, 1987.

9. Мамонтова М.В.: Влияние гипоксии на структурно-функциональное состояние мембран эритроцитов новорожденных.//Дисс канд.мед.наук .Минск 1991.

10. Лакин Г.Ф.: Биометрия, Высшая школа , 1990.

11. Лукашин В.М: "Желтые" дети, И Природа , 1993, том.4, стр.11-15.

12. Павлова Т.А., Шалина Р.И., Казакова Л.Е., Егоров Д.Ю., Азизова О.А.: Структурно-функциональные свойства эритроцитарных мембран у детей, родившихся в асфиксии. // Акушерство и гинекология, 1991, №3, стр.3740.

13. Терещенко В.П.: Физиологические закономерности формирования этапов созревания эритроцитарных мембран у новорожденных детей Крайнего Севера. //Дисс. д-ра мед. наук, Красноярск 1989.

14. Торубова Н.А., Кошель И.В., и Яцык Г.В.: Кроветворение плода и новорожденного, Москва, Медицина, 1993.

15. Черницкий Е.А. и Воробей А.В.: Структура и Функции Эритроцитарных Мембран, Минск, Наука и Техника, 1981.

16. Чиквашвили Р.И., Монаселидзе Д.Р., Масонова Л .А.: Сканирующая микрокалориметрия крови, // Биофизика, 1989, т. 24, №6, стр. 1055-1059.

17. Шишко Г.А.: Клинико-метаболические и мембранологические аспекты гипоксии в раннем неонатальном периоде.//Дисс. д-ра мед. наук, Минск 1991.

18. Шныров В.Л.: Сканирующая микрокалориметрия в исследовании биологических мембран.// Дисс. д.б.н, Пущино 1989/

19. Шойхет Я.Н., Киселев В.И., Лоборев В.М., Судаков В.В., Апгазин А.И., Демин В.Ф., Лагутин А.А.: Ядерное испытание 29 августа 1949 г. Радиционное воздействие на население Алтайского края. Барнаул, 1997.

20. Фадеева Н.И.: Состояние здоровья женщин и новорожденых в районах экологического неблагополучия в Алтайском крае.// Дисс. д-ра мед. наук, Барнаул, 1994.

21. Agam G., Deutsch I., Karplus M., and Livne A.A.: Erythrocyte Li+i-Na+o countertransport in the newborn, // В/о/. Neonate, 1993, vol.64, №1, pp. 13-17.

22. Agostoni A., Gerli G.C., Beretta L., Bianchi M., Vignoli M., and Bombelli F.: Superoxide dismutase, catalase and glutathione peroxidase activities in maternal and cord blood erythrocytes, II J. Clin. Chem. Clin. Biochem., 1980, vol.18, №11, pp.771-773.

23. Agre P. and Bennett V: Quantitative and functional analyses of spectrin, ankyrin, band 3, and calmodulin in human red cell membranes, in: Red Cell Membranes, Ed.by: Shohet S.B. and Mohandas N., 1988, Chapter №3, pp.95170.

24. Aliakbar S., Brown P.R., Bidwell D., and Nicolaides K.H: Human erythrocyte superoxide dismutase in adults, neonates, and normal, hypoxaemic, anaemic, and chromosomally abnormal fetuses, II Clin. Biochem., 1993, vol.26, №2, pp.109-115.

25. Aljurf M., Ma L., Angelucci E., Lucarelli G., Snyder L.M., Kiefer C.R., Yuan J., and Schrier S.L.: Abnormal Assembly of Membrane Proteins in Erythroid Progenitors of Patients with Beta Thalassemia Major, II Blood, 1996, vol.87, №, pp.2049-2056.

26. Angelopoulous M., Leitz H., Lambert G., and MacGilvray S.: In vitro analysis of the Na(+)-K+ ATPase activity in neonatal and adult red blood cells, // Biol. Neonate, 1996, vol.69, №3, pp.140-145.

27. Anstee D.J., Hemming N.J., and Tanner M.J.A.: Functional Factors in the Red Cell Membrane Interactions Between the Membrane and Its Underlying Skeleton, II Immunological Investigations, 1995, vol.24, №1&2, pp. 187-198.

28. Appell K.C. and Low P.S.: Evaluation of structural interdependence of membrane-spanning and cytoplasmic domains of Band 3, /I Biochemistry, 1982, vol.21, №9, pp.2151-2157.

29. Appell K.C. and Low P.S.: Partial structural characterization of the cytoplasmic domain of the erythrocyte membrane protein band 3, II Journal of Biological Chemistry, 1981, vol.256, №21, pp. 11104-11111.

30. Ballin A., Barr J., Vinograd I., and Meytes D.: Short note: the potential of umbilical cord blood to increase tissue oxygenation in adult respiratory distress syndrome, // Medical Hypotheses, 1995, vol.45, №5, pp.463-464.

31. Bennett V.: Spectrin-based membrane skeleton: a multipotential adaptor between plasma membrane and cytoplasm, II Physiological Reviews, 1990, vol.70, №4, pp. 1029-1065.

32. Bennett V.: The human erythrocytes as a model system for understanding membrane cytoskeleton interactions, in: Cell Membranes: Methods and Reviews, Ed.by: Elson E. et al. New York, Plenum Press, 1984, pp. 149-195.

33. Bennett V.: The membrane skeleton of human erythrocytes and its implications for more complex cells, II Annual Review of Biochemistry, 1985, vol.54, pp.273304.

34. Bennett V.: The spectrin-actin junction of erythrocyte membrane skeletons, II Biochimica et Biophysica Acta, 1989, vol.988, pp. 107-121.

35. Bennett V.: Ankyrins, adaptors between diverse plasma membrane proteins and the cytoplasm, // Journal of Biological Chemistry, 1992, vol.267, №13, pp.87038706.

36. Beutler E. and West C.: The removal of leucocytes and platelets from whole blood, II Journal of Laboratory and Clinical Medicine, 1976, vol.88, №2, pp.328-333.

37. Bohler Т., Leo A., Stadler A., and Linderkamp O.: Mechanical fragility of erythrocyte membranei neonates ann adults, // Pediatric Research, 1992, vol.32, №1, pp.92-96.

38. Borochov H., Zahler P., Wilbrandt W., and Shinitzky M.: The effect of sphingomyelin mole ratio on the dynamic properties of sheeperythrocyte membrane, II Biochirtiica et Biophysica Acta, 1977, vol.470, pp.382-388.

39. Borovjagin V.L., Sabelnikov A.G., Tarahovsky Yu.S., and Vasilenko I A: Polymorphic behavior of gram-negative bacteria membranes, // Journal of Membrane Biology, 1987, vol.100, №3, pp.229-242.

40. Brandts J.F., Lysko K.A., Schwartz A.T., Eryckson L., Carlson R.B., Vincentelli J., and Taverna R.D.: Structural studies of the erythrocyte membrane, И Colloques. internationaux. du. C. R. S., 1976, vol.246, pp. 169-175.

41. Brandts J.F., Taverna R.D., Sadasivan E., and Lysko K.A.: Calorimetric studies of the structural transitions of the human erythrocyte membrane. Studies of the В and С transitions, II Biochimica et Biophysica Acta, 1978, vol.512, №3, pp.566-578.

42. Bratteby L.E., Garby L., and Wadman S.K.: Studies on erythro-kinetics in infancy. Xll.Survival in adult recipients of cord blood red cells labelled in vitro with di -isopropyl fluorophosphate (DF32 P), II Acta Paediatr. Scand., 1968, vol.57, pp.305-310.

43. Brenner S.L. and Korn E.D.: Spectrin-actin interaction. Phosphorilated and dephosphorilated spectrin tetramer cross-link F-actin, II Journal of Biological Chemistry, 1979, vol.254, №17, pp.8620-8627.

44. Bruce L.J. and Tanner M.J.A.: Structure-function relationships of band 3 variants, // Cellular and Molecular Biology, 1996, vol.42, №7, pp.953-973.

45. Buchan P.C.: Evaluation and modification of whole blood filtration in the measurement of erythrocyte deformability in pregnancy and the newborn, II Br. J. Haematol., 1980, vol.45, №1, pp.97-105.

46. Bussell S.J., Koch D.L., and Hammer D.A.: Effect of Hydrodynamic Interactions on the Diffusion of Integral Membrane Proteins Diffusion in Plasma Membranes, // Biophysical Journal, 1995, vol.68, pp. 1836-1849.

47. Canham P.B. and Burton A.C.: Distribution of size and shape in populations of normal human red cells, II Circ. Res., 1968, vol.22, №3, pp.405-422.

48. Carreiras M.M., Proverbio Т., Proverbio F., and Marin R.: Preeclampsia and Na,K-ATPase activity of red blood cell ghosts from neonatal and maternal blood, // Biol. Neonate, 2001, vol.79, №1, pp.5-8.

49. Chasis J.A. and Mohandas N.: Erythrocyte membrane deformability and stability: two distinct membrane properties that are independently regulated by skeletal protein associations, // Journal ot Cell Biology, 1986, vol.103, №, pp.343-350.

50. Chasis J.A. and Mohandas N.: Red blood cell glycophorins, II Blood, 1992, vol.80, №8, pp. 1869-1879.

51. Childs R.A., Feizi Т., Fukuda M., and Hakomori S.I.: Blood -group -I activity assosiateed with Band 3, the majior intrinstic membrane protein of humanerythrocytes, II Biochem. J., 1978, vol.173,pp.333-336.

52. Chow E.I. and Chen D.: Kinetic characteristics of bicarbonate-chloride exchange across the neonatal human red cell membrane, II Bicchimica et Biophysica Acta, 1982, vol.685, №2, pp. 196-202.

53. Clahsen P.C., Moison R.M., Holtzer C.A., and Berger H.M.: Recycling of glutathione during oxidative stress in erythrocytes of the newborn, II Pediatr. Res., 1992, vol.32, №4, pp.399-402.

54. Clahsen P.C., Moison R.M., Holtzer C.A., and Berger H.M.: Recycling of glutathione during oxidative stress in erythrocytes of the newborn, II Pediatr. Res., 1992, vol.32, №4, pp.399-402.

55. Cohen C.M., Dotimas E., and Korsgren C.: Human erythrocyte membrane band 4.2 (pallidin), // Seminars in Hematology, 1993, vol.30, pp.119-137.

56. Colin F.C. and Schrier S.L.: Myosin content and distribution in human neonatal erythrocytes are different from adult erythrocytes, II Blood, 1991, vol.78, №11, pp.3052-3055.

57. Colin F.C., Gallois Y., Rapin D., Meskar A., Chabaud J., Vicariot M., Menez J., and .: Impaired fetal erythrocytes filterability: relationship with cell size, membrane fluidity, and membrane lipid composition, II Blood, 1992, vol.79, №8, pp.21482153.

58. Conboy J.G.: Structure, function, and molecular genetics of erythroid membrane skeletal protein 4.1 in normal and abnormal red blood cells, II Seminars in Hematology, 1993, vol.30, pp.58-73.

59. Corchs J.L., Taborda D., and Serrani R.E.: Human red blood cells from prenatal hemopoiesis. Lithium flux (sodium dependent) asymmetry, // Biocell, 2000, vol.24, №3, pp.233-237.

60. Cottrel R.C.: Phospholipid Аг from bee venom, in: Methods in Enzymology, Ed.by: 1981, pp.698-702.

61. Davio S.R. and Low P.S.: Anestetic-ion channel interactions: the effect of lidocaine on the stability and transport properties of the membrane-spanning domain of band 3, II Archives of Biochemistry and Biophysics, 1982a, vol.218, №2, pp.421-428.

62. Davio S.R. and Low P.S.: Characterization of the calorimetric С transition of the human erythrocyte membrane, // Biochemistry, 1982b, vol.21, №15, pp.35853593.

63. Davis L., Otto E., and Bennett V.: Specific 33-residue repeat(s) of erythrocyte ankyrin associate with the anion axchanger, // Journal of Biological Chemistry, 1991, vol.266, pp.11163-11169.

64. Delaunay J., Alloisio N., Morle L., and Pothier В.: The red cell skeleton and its genetic disorders, II Molecular Aspects of Medicine, 1990, vol.11, pp.161-241.

65. Dennis E.A.: Diversity of group types, regulation, and function of phospholipase Аг, II Journal of Biological Chemistry, 1994, vol.269, №18, pp. 13057-13060.

66. Desilva T.M., Harper S.L., Kotula L., Hensley P., Curtis P.J., Otvos L., and Speicher D.W.: Physical Properties of a Single Motif Erythrocyte Spectrin Peptide A Highly Stable Independently Folding Unit, II Biochemistry, 1997, vol.36, №13, pp.3991-3997.

67. Elgsaeter A. and Branton D.: Intramembrane particle aggregation in erythrocyte ghosts. I. The effect of protein removal, II Journal of Cell Biology, 1974, vol.63, №3, pp. 1018-1030.

68. Elgsaeter F.: The molecular basis of erythrocyte shape, II Science, 1986, vol.234, pp.1217-1223.

69. Evans E. and Fung Y.: Improved measurements of the erythrocyte geometry, II Microvasc. Res., 1972, vol.4, pp.335

70. Fairbanks G., Dino J.E., and Carter D.P.: Electrophoretic analysis of red cell membrane proteins, in: Methods in Hematology. Red Cell Membranes, Ed.by: Shohet S.B. and Mohandas N., 1988, pp.17-93.

71. Falke J.J., Kanes K.J., and Chan S.I.: The minimal structure containing the band 3 anion transport site, // Journal of Biological Chemistry, 1985, vol.260, №24, pp.13294-13303.

72. Fowler M., Davis J.Q., and Bennett V.: Human erythrocyte myosin: identification and purification, // Journal of Cellular Biochemistry, 1986, vol.31, №, pp.1-9.

73. Fowler V.M., Davis J.Q., and Bennett V.: Erythrocyte membrane tropomyosin: purification and properties, И Journal of Biological Chemistry, 1985, vol.100, pp.47-55.

74. Fowler V.M.: Identification and purification of a novel Mr 43,000 tropomyosin binding protein from human erythrocyte membranes, II Journal of Biological Chemistry, 1987, vol.262, №26, pp. 12792-12800.

75. Fowler V.M.: Tropomodulin: a cytoskeletal protein that binds to the end of erythrocyte tropomyosin and inhibits tropomyosin binding to actin, // Journal of Cell Biology, 1990, vol.111, pp.471-482.

76. Fujii T. and Tamura A.: Asymmetric manipulation of the membrane lipid bilayer of intact human erythrocytes with phospholipase A, C, or D induces a change in cell shape, II Journal of Biochemistry, 1979, vol.86, №5, pp.1345-1352.

77. Fukuda K., Nishi Y., and Usui Т.: Free amino acid concentrations in plasma, erythrocytes, granulocytes, and lymphocytes in umbilical cord blood, children, and adults, II J. Pediatr. Gastroenterol. Nutr., 1984, vol.3, №3, pp.432-439.

78. Fukuda M. and Fukuda M.N.: Changes in cell surface glycoproteins and carbohydrate structures during the development and differentiation of human erythroid cells, II J. Supramol. Struct. Cell Biochem., 1981, vol.17, №4, pp.313-324.

79. Fukuda M., Fukuda M.N., and Hakomori S.: Developmental change and genetic defect in the carbohydrate structure of band 3 glycoprotein of human erythrocyte membrane, II Journal of Biological Chemistry, 1979, vol.254, №10, pp.3700-3703.

80. Fukuda M.N. and Levery S.B.: Glycolipic's of fetal, newborn, and adult erythrocytes: glycolipid pattern and structural study of H3-glycolipid from newborn erythrocytes, // Biochemistry, 1983, voi.22, №21, pp.5034-5040.

81. Furthmayr H.: Glycophorins A, B, and C: a family of sialoglycoproteins. Isolation and preliminary characterization of trypsin derived peptides, II Journal of Supramolecular Structure, 1978, vol.9, №1, pp.79-95.

82. Gahr M., Meves H., and Schroter W.: Fetal properties in red blood cells of newborn infants, // Pediatr. Res., 1979, vol.13, №11, pp. 1231-1236.

83. Gale R.E.: Cord-blood-cell transplantation a real sleeper?, II The new England journal of medicine, 1985, №9, pp.392-393.

84. Gardner К. and Bennett V.: Modulation of spectrin-actin assembly by erythrocyte adducin, // Nature, 1987, vol.328, pp.359-362.

85. Gilligan D.M. and Bennett V.: The junctional complex of the membrane skeleton, II Seminars in Hematology, 1993, vol.30, №1, pp.74-83.

86. Glader B.E. and Conrad M.E.: Decreased glutathione peroxidase in neonatal erythrocytes: lack of relation to hydrogen peroxide metabolism, II Pediatr. Res., 1972, vol.6, №12, pp.900-904.

87. Gordon-Smith E.C.: Drug-induced oxidative haemolysis, II Clinics in Haematology, 1980, vol.9, №3, pp.557-586.

88. Gross G.P. and Hathaway W.E.: Fetal erythrocyte deformability, II Pediatr. Res., 1972, vol.6, №7, pp.593-599.

89. Gross R.T., Bracci R., Rudolph N., Schroeder E., and Kochen J.A.: Hydrogen peroxide toxicity and detoxification in the erythrocytes of newborn infants, // Blood, 1967, vol.29, №4, pp.481-493.

90. Gulak D., Orlov S., Pokudin N.I., Postnov Y.I., Litvinov I.S., Orlov J., and Shnyrov V.L.: Microcalorimetry and electrophoresis of erythrocyte membrane of spontaneously hypertensive rats, // J. Hypertension, 1984, vol.2, №1, pp.8184.

91. Hajjar K.: Stractural and functional analysis of spectrin from neonatal erythrocytes, // Biochimica et Biophysica Acta, 1985, vol.827, №, pp.460-465.

92. Hemming N.J., Anstee D.J., Mawby W.J., Reid M.E., and Tanner M.J.A.: Localization of the Protein 4.1 Binding Site on Human Erythrocyte Glycophorin С and Glycophorin D, H Biochemical Journal, 1994, vol.299, №1, pp. 191-196.

93. Hemming N.J., Anstee D.J., Staricoff M.A., Tanner M.J., and Mohandas N.: Identification of the membrane attachment sites for protein 4.1 in the human erythrocyte, II Journal of Biological Chemistry, 1995, vol.270, №10, pp.53605366.

94. Hendricks S.A., Lippe B.M., Kaplan S.A., Landaw E.M., Hertz D., and Scott M.: Insulin binding to erythrocytes of normal infants, children, and adults: variation with age and sex, II J. Clin. Endocrinol. Metab, 1981, vol.52, №5, pp.969-974.

95. Herzberg V.L., Boughter J.M., Carlisle S.K., Ahmad F., and Hill D.E.: 1251-insulin receptor binding to cord blood erythrocytes of varying gestational age and comparison with adult values, // Pediatr. Res., 1980, vol.14, №1, pp.4-7.

96. Home W.C., Miettinen H., and Marchesi V.T.: Erythrocyte membrane phosphoproteins: identification of two unrelated phosphoproteins in band 4.9, II Biochimica et Biophysica Acta, 1988, vol.944, №2, pp.135-143.

97. Hughes C.A. and Bennett V.: Adducin A Physical Model with Implications for Function in Assembly of Spectrin Actin Complexes, // Journal of Biological Chemistry, 1995, vol.270, pp. 18990-18996.

98. Husain-Chishti A., Faquin W., Wu C.C., and Branton D.: Purification of erythrocyte dematin (protein 4.9) reveals an endogenous protein kinase that modulates actin-bundling activity, II Journal of Biological Chemistry , 1989, vol.264, №15, pp.8985-8991.

99. Jackson W.M., Kostyla J., Nordin J.H., and Brandts J.F.: Calorimetric study of protein transitions in human erythrocyte ghosts, // Biochemistry, 1973, vol.12, №19, pp.3662-3667.

100. Jain S.K., Bauminger E.R., Zmora E., Mazor D., Katz M., and Herbst J.: Oxidative stressin newborn erythrocytes, II Pediatr. Res., 1991, vol.29, №2, pp. 119-122.

101. Jain S.K., Mohandas N., and Clark M.R.: Effect of ma!onyldialdehyde,a product of lipid peroxidation on deformability, cellulor dehydration and 51Cr-survival of erythrocytes., // Br. J. Haematol., 1983, vol.53, pp.247-255.

102. Jain S.K., Wise R., and Bocchini J.J., Jr.: Vitamin E and vitamin E-quinone levels in red blood cells and plasma of newborn infants and their mothers, II J. Am. Coll. Nutr., 1996, vol.15, №1, pp.44-48.

103. Jain S.K.: Membrane lipid peroxidation in erythrocytes of the newborn, II Clin. Chim. Acta, 1986a, vol.161, №3, pp.301-306.

104. Jain S.K.: Presence of phosphatidylserine in the outer membrane bilayer of newborn human erythrocytes, // Biochem. Biophys. Res. Commun., 1986b, vol.136, №3, pp.914-920.

105. Jarolim P., Murray J.L., Rubin H.L., Smart E., and Moulds J.M.: Blood Group Antigens Rb A, TR A, and Wd(A) Are Located in the 3rd Ectoplasmic Loop of Erythroid Band 3, II TRANSFUSION, 1997, vol.37, pp.607-615.

106. Jay D. and Cantley L.: Structural aspects of the red cell anion exchange proteir., II Annual Review of Biochemistry, 1986, vol.55, pp.511-538.

107. Jennings M.L. and Adams M.F.: Modification by papain of the structure and function of band 3, the erythrocyte anion transport protein, // Biochemistry, 1981, vol.20, №25, pp.7118-7122.

108. Jennings M.L.: Kinetics and mechanism of anion transport in red blood cells, II Annual Review of Physiology, 1985, vol.47, pp.519-533.

109. Jennings M.L.: Structure and function of the red blood cell anion transport protein, II Annual Review of Biophysics and Chemistry, 1989, vol.18, pp.397-430.

110. Johnson R.M., McGowan M.W., Morse II P.D., and Dzandu J.K.: Proteolytic analysis of the topological arrangement of red cell phosphoproteins, II Biochemistry,1982, vol.21, №15, pp.3599-3604.

111. Jons T. and Drenckhahn D.: Identification of the binding interface involved in linkage of cytoskeletal protein 4.1 to the erythrocyte anion exchanger II EMBO Journal, 1992, vol.11, №, pp.2863-2867.

112. Kam Z., Josephs R., and Gratzer W.B.: Structural study of spectrin from human erythrocyte membranes, II Biochemistry, 1977, vol.16, №25, pp.5568-5572.

113. Kang D., Okubo K., Hamasaki N., Kuroda N., and Shiraki H.: A structural study of the membrane domain of band 3 by tryptic digestion, II Journal of Biological Chemistry, 1992, vol.267, №27, pp.19211-19217.

114. Kearin M., Kelly J.G., and O'Malley K.: Digoxin "receptors" in neonates: an explanation of less sensitivity to digoxin than in adults, // Clin. Pharmacol. Ther., 1980, vol.28, №3, pp.346-349.

115. Kehry M., Yguerabide J., and Singer S.J.: Fluidity in the membranes of adult and neonatal human erythrocytes, II Science, 1977, vol.195, № 4277, pp.486-487.

116. Kelly J.G., McMillen R.M., and McDevitt D.G.: The effect of digoxin on 86rubidium uptake by erythrocytes from mothers and babies, // Br. J. Clin. Pharmacol.,1983, vol.15, №1,pp.49-53.

117. Kitao Т., Hattori K., and Takeshita M.: Species difference in the effects of proteolytic enz>mes on red cell membrane, II Experientia, 1977, vol.33, №5, pp.675-677.

118. Knip M., Puukka R., Lautala P., Leppilampi M., and Puukka M.: Basal insulin secretion and erythrocyte insulin binding in preterm and term newborn infants, II Biol. Neonate, 1983, vol.43, №3-4, pp. 172-180.

119. Komazawa M. and Oski F.A.: Biochemical characteristics of "young" and "old" erythrocytes of the newborn infant, II J. Pediatr., 1975, vol.87, №1, pp. 102106.

120. Korsgren C. and Cohen C.M.: Purification and properties of human erythrocyte band 4.2. Association with the cytoplasmic domain of band 3, // Journal of Biological Chemistry, 1986, vol.261, №12, pp.5536-5542.

121. Kosztolanyi G. and Jobst K.: Electrophoretic mobility of the fetal red blood cell, II Biol. Neonate, 1975, vol.27, №1-2, pp.125-128.

122. Kuhlman P.A., Hughes C.A., Bennett V., and Fowler V.M.: A New Function for Adducin Calicium Calmodulin Regulated Capping of the Barbed Ends of Actin Filaments, // Journal of Biological Chemistry, 1996, vol.271, pp.7986-7991.

123. Kurantsin-Mills J. and Lessin L.S.: Freeze-etching and biochemical analysis of human fetal erythrocyte membranes, II Pediatr. Res., 1984, vol.18, №10, pp.1035-1041.

124. MacDonald R.I.: Action of detergents on membranes: differences between lipid extracted from red cell ghosts and from red cell lipid vesicles by triton X-100, // Biochemistry, 1980, vol.19, pp. 1916-1922.

125. Maneri L.R. and Low P.S.: Structural stability of the erythrocyte anion transporter, band 3, in different lipid environments. A differential scanning calorimetric study, II Journal of Biological Chemistry, 1988, vol.263, №431, pp.1617016178.

126. Marchesi Т.: Isolation of spectrin frorr. erythrocye membranes, II Methods in Enzymology, 1974, vol.32, pp.275-277.

127. Matovcik L.M. and Me;itzer W.C.: The membrane of the human neonatal red cell, II Clinics in Haematology, 1985, vol.14, №1, pp.203-221.

128. Matovcik L.M., Chiu D., Lubin В., Mentzer W.C., Lane P.A., Mohandas N., and Schrier S.L.: The aging process of human neonatal erythrocytes, II Pediatr. Res., 1986a, vol.20, №11, pp.1091-1096.

129. Matovcik L.M., Groschel-Stewart U., and Schrier S.L.: Myosin in adult and neonatal human erythrocyte membranes, // Blood, 1986b, vol.67, №6, pp. 1668-1674.

130. Matovcik L.M., Junga I.G., and Schrier S.L.: Drug-induced endocytosis of neonatal erythrocytes, II Blood, 1985, vol.65, №5, pp. 1056-1063.

131. Meyburg J., Bohler Т., and Linderkamp O.: Decreased mechanical stability of neonatal red cell membrane quantified by measurement of the elastic area compressibility modulus, // Clin. Hemorheol. Microcirc., 2000, vol.22, №1, pp.67-73.

132. Michaely P. and Bennett V.: ANK repeats of RBC ankyrin fold cooperatively in specific, ordered groups of six repeats, II Molecular Biology of the Cell, 1992, vol.3, №, pp.264a

133. Michaely P. and Bennett V.: The Ank Repeats of Erythrocyte Ankyrin Form 2 Distinct But Cooperative Binding Sites for the Erythrocyte Anion Exchanger, II Journal of Biological Chemistry, 1995, vol.270, №, pp.22050-22057.

134. Moriyama R., Ydeguchi H., Lombardo C.R., Van Dort H.M., and Low P.S.: Stractural and functional characterization of band 3 from Southest asian ovalocytes, II Journal of Biological Chemistry, 1992, vol.262, №36, pp.25782-25797.

135. Mueller T.J., Jackson C., Doctor M., and Morrison M.: Membrane skeleton alterations during in vivo mouse red cell aging. Increase in the band 4.1a:4.1b ratio, II Journal of Clinical Investigation, 1987, vol.79, pp.492-499.

136. Neerhout R.C.: Erythrocyte lipids in the neonate, II Pediatr. Res., 1968, vol.2, №3, pp.172-178.

137. Nilsson O. and Ronquist G.: Enzyme activities and ultrustructure of membrane fraction from human erythrocytes, II Biochimica et Biophysica Acta, 1969, vol.183, pp. 1-9.

138. Oikawa K., Lieberman D.M., and Reithmeier R.A.F.: Conformational and stability of the anion transport protein of human erythrocyte membranes, II Biochemistry, 1985, vol.24, №12, pp.2843-2848.

139. Palis J. and Segel G.B.: Developmental biology of erythropoiesis, II Blood Rev., 1998, vol.12, №2, pp.106-114.

140. Passow H.: Effect of pronase on passive ion permeability of human red blood cell, II Journal of Membrane Biology, 1971, vol.6, pp.233-258.

141. Pfafferott C., Meiselman H.J., and Hochstein P.: The effect of malonyldialdehyde on erythrocyte deformability, // Blood, 1982, vol.59, pp. 12-15.

142. Phelan J.P., Ahn M.O., Korst L.M., and Martin G.I.: Nucleated red blood cells: a marker for fetal asphyxia?, II Am. J. Obstet. Gynecol., 1995, vol.173, pp.13801384.

143. Pinder J.С. and Gratzer W.B.: Structural and dynamic states of actin in the erythrocyte, I/Journal of Cell Biology, 1983, vol.96, pp.768-775.

144. Pinder J.C., Pekrun A., Maggs A.M., Brain A.P.R., and Gratzer W.B.: Association State of Human Red Blood Cell Band 3 and Its Interaction with Ankyrin, II Blood, 1995, vol.85, №10, pp.2951-2961.

145. Pinto da Silva P.: Translational mobility of the membrane intercalated particles of human erythrocyte ghosts, // Journal of Cell Biology , 1972, vol.53, №3, pp.777-787.

146. Polychronakos C., Ruggere M.D., and Benjamin A.M.: The role of cell age in the difference in insulin binding between adult and cord erythrocytes, // Journal of Clinical Endocrinology and Metobolism, 1982, vol.55, pp.290-294.

147. Privalov P.L. and Plotnikov V.V.: Three generations of scanning microcalorimeters for liquids, // Thermochimica Acta, 1989, vol.139, Compl., pp.257-277.

148. Privalov P.L. and Potechin S.A.: Scanning microcalorimetry in studying temperature-induced changes in proteins, II Methods in Enzymology , 1986, vol.131, pp.451.

149. Ralston G.: Tempperature and pH dependence of the self-association of human spectrin, II Biochemistry, 1991, vol.30, pp.4179-4196.

150. Ralston G.B. and Dunbar J.C.: Salt and temperature-dependent conformation changes in spectrin from human erythrocyte membranes, II Biochimica et Biophysica Acta, 1979, vol.579, №1, pp.20-30.

151. Ralston G.B.: Physical chemical studies of spectrin, // Journal of Supramolecular Structure, 1978, vol.8, pp.361-373.

152. Ramjeesinhg M., Gaarn A., Rothstein A., and R: Pepsin cleavage of band 3 produces its membrane-crossing domain, II Biochimica et Biophysica Acta, 1984, vol.769, №2, pp.381-389.

153. Rosenblum B.B.: Two-dementional gel electrophoresis erythrocyte membrane proteins, // Prog. Clin. Biol. Res., 1981, vol.56, pp.251-256.

154. Ross A.H., Radhakrishnan R., Robson R.J., and Khorana H G.: The transmembrane domain of glycophorin A as studied bycross-linking using photoactivatable phospholipids, II Journal of Biological Chemistry, 1982, vol.257, №8, pp.41524161.

155. Salhany J.M., Sloan R.L., Cordes K.A., and Schopfer L.M.: Quantitative Analysis of the Kinetics of Stilbenedisulfonate Binding to Band 3, // INTJBIOCHEM CELL BIOL, 1995, vol.27, pp.953-964.

156. Salhany J.M.: Allosteric Effects in Stilbenedisulfonate Binding to Band 3 Protein (AE1), // Cellular and Molecular Biology, 1996, vol.42, №7, pp. 1065-1096.

157. Sauberman N., Fortier N.L., Fairbanks G., O'Connor R.J., and Snyder L.M.: Red cell membrane in hemolytic disease. Studies on variables affecting electrophoretic analysis, // Biochimica et Biophysica Acta, 1979, vol.556, №2, pp.292-313.

158. Schekman R. and Singer S.J.: Clustering and endocytosis of membrane receptors can be induced in mature erythrocytes of neonatal but not adult humans, II Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A, 1976, vol.73, №11, pp.4075-4079.

159. Schopfer L.M. and Salhany J.M.: Characterization of the Stilbenedisulfonate Binding Site on Band 3, // Biochemistry, 1995, vol.34, №26, pp.8320-8329.

160. Schrier S.L.: Studies of the metabolismof human erythrocyte membranes., // J. Clin. Invest, 1963, vol.42, pp.756-766.

161. Serrani R.E., Venera G., Corchs J.L., and Gioia I.A.: Potasium influx in human neonatal red cells.Partithion into its major components., // Arch. Int. Physiol Biochim., 1990, vol.98, pp.27-34.

162. Shahal Y., Bauminger E.R., Zmora E., Katz M., Mazor D., Horn S., and Meyerstein N.: Oxidative stress in newborn erythrocytes, // Pediatr. Res., 1991, vol.29, №2, pp. 119-122.

163. Shahal Y., Zmora E., Katz M., Mazor D., and Meyerstein N.: Effect of vitamin К on neonatal erythrocytes, // Biol. Neonate, 1992, vol.62, №6, pp.373-378.

164. Shapiro D.L. and Pasqualini P.: Erythrocyte membrane proteins of premature and full-term newborn infants, II Pediatr. Res., 1978, vol.12, №3, pp. 176-178.

165. Shapiro D.L.: Spectrin phosphorylation in intact neonatal and adult erythrocyte membranes, II Arch. Biochem. Biophys., 1979, vol.193, №1, pp.264-266.

166. Sharma R. and Premachandra B.R.: Membrane-bound hemoglobin as a marker of oxidative injury in adult and neonatal red blood cells, // Biochem. Med. Metab Biol., 1991, vol.46, №1, pp.33-44.

167. Shnyrov V.L. and Zhadan G.G.: Irreversible thermal denaturation of complex biological structures, in: Recent Research Developments in Physical Chemistry Ed.by: Pandalai S.G., Trasworld Research Network, Trivandrum, India 2000 vol 4, part II, pp.351-367.

168. Shotton D.M., Burke B.E., and Branton D.: Spectrin oligomers: a structural feature of the erythrocyte cytoskeleton, II Journal of Molecular Biology, 1979, vol.131, №2, pp.303-329.

169. Snow J.W., Brandts J.F., and Low P.S.: The effects of anion transport inhibitors on structural transitions in erythrocyte membranes, // Biochimica et Biophysica Acta, 1978, vol.512, №3, pp.579-591.

170. Snow J.W., Vincentelli J., and Brandts J.F.: A relationship between anion transport and a structural transition of the human erythrocyte membrane, // Biochimica et Biophysica Acta, 1981, vol.642, №2, pp.418-428.

171. Steck T.L. and Yu J.: Selective solubilization of proteins from red blood cell membranes by protein perturbants, // Journal of Supramolecular Structure, 1973, vol.1, №3, pp.220-232.

172. Steck T.L.: The band 3 protein of the human red cell membrane: a review, II Journal of Supramolecular Structure, 1978, vol.8, №3, pp.311-346.

173. Steck T.L: The organization of proteins in the human red blood cell membrane, II Journal of Cell Biology, 1974, vol.62, №1, pp. 1-19.

174. Tanner M.J.A.: Proteolytic cleavage of the anion transporter and its orientation in the membrane, in: Methods in Enzymology,: 1989, pp.423-431.

175. Thatte H.S. and Schrier S.L.: Comparison of transferrin receptor-mediated endocytosis and drug- induced endocytosis in human neonatal and adult RBCs, // Blood, 1988, vol.72, №5, pp. 1693-1700.

176. Thevenin B. and Low P.S.: Kinetics and regulation of the ankyrin-band 3 interaction of the human red blood cell membrane, II Journal of Biological Chemistry, 1990, vol.265, №27, pp.16166-16172.

177. Travis S.F., Kumar S.P., Paez P.C., and Delivoria-Papadopoulos M.: Red cell metabolic alterations in postnatal life in term infants: glycolytic enzymes and glucose-6-phosphate dehydrogenase, // Pediatr. Res., 1980, vol.14, №12, pp. 1349-1352.

178. Tsang W.C.O.: The size and shape of human red blood cells. M. Sc. thesis University of California, San Diego, 1975.

179. Tyler J.M., Reinhardt B.N., and Branton D.: Association of erythrocyte membrane proteins binding of puriffied band 2.1 and 4.1 to spectrin, // Journal of Biological Chemistry, 1980, vol.255, pp.7034-7039.

180. Ungewickell E. and Gratzer W.B.: Self association of human spectrin. A thermodinamic and kinetic study, II European Journal of Biochemistry, 1978, vol.88, pp.379-385.

181. Van Dort H.M., Low P.S., Cordes K.A., Schopfer L.M., and Salhany J.M.: Calorimetric Evidence for Allosteric Subunit Interactions Associated with Inhibitor Binding to Band 3 Transporter, II Journal of Biological Chemistry, 1994, vol.269, №1, pp.59-61.

182. Van Dort H.M., Moriyama R., and Low P.S.: The Effect of Dids on the Interaction of Band 3 with Ankyrin in the Human Erythrocyte, II FASEB Journal, 1994, vol.8, pp.A1450-A1450.

183. Vasarhelyi В., Ver A., Nobilis A., Szabo Т., and Tulassay Т.: Functional and structural properties of Na+/K(+)-ATPase enzyme in neonatal erythrocytes, // Eur. J. Clin. Invest, 1998, vol.28, №7, pp.543-545.

184. Viguera A.R., Martinez J.C., Filimonov V.V., Mateo P.L., and Serrano L.: Thermodynamic and kinetic analysis of the SH3 domain of spectrin shows a two-state folding transition, II Biochemistry, 1994, vol.33, №8, pp.2142-2150.

185. Vince J.W. and Reithmeier R.A.F.: Structure of the Band 3 Transmembrane Domain, II Cellular and Molecular Biology, 1 996, vol.42, №7, pp. 1041-1051.

186. Weinstein R.S., Khodadad J.K., and Steck T.L.: Ultrastructural characterization of proteins at the natural surfaces of the red cell membrane, II, 1978, vol., №21, pp.413-427.

187. Willardson B.M., Thevenin В., Harrison M.L., Kuster W., Benson M.D., and Low P.S.: Localization of the ankyrin-binding site on erythrocyte membrane protein, band 3, // Journal of Biological Chemistry, 1989, vol.264, №27, pp. 15893-15899.

188. Wojcicki W.E. and Beth A.H.: Structural and binding properties of the stilbenedisulfonate sites on erythrocyte band 3: an electron paramagnetic resonance study using spin-labeled stilbenedisulfonates, // Biochemistry , 1993, vol.32, №36, pp.9454-9464.

189. Wolosin J.M.: A procedure for membrane- protein reconstitution and the functional reconstitution of the anion transport system of the human erythrocyte membrane, II Biochemical Journal, 1980, vol.189, №1, pp.35-44.

190. Yu J. and Steck T.L.: Association of band 3, the predominant polypeptide of the human erythrocyte membrane, II Journal of Biological Chemistry, 1975, vol.250, №23, pp.9176-9184.

191. Yu J., Fishman D.A., and Steck T.L.: Selective solubilization of proteins and phospholipids from red blood cell membranes by nonionic detergents, II Journal of Supramolecular Structure, 1973, vol.1, №3, pp.233-248.

192. Yuan J., Bunyaratvej A., Fucharoen S., Fung C., Shinar E., and Schrier S.L.: The Instability of the Membrane Skeleton in Thalassemic Red Blood Cells, // Blood, 1995, vol.86, pp.3945-3950.

193. Zipursky A., Brown E., Palko J., and Brown E.J.: The erythrocyte differential count in newborn infants, II Am. J. Pediatr. Hematol. Oncol., 1983, vol.5, №1, pp.45

194. Zwaal R.F.A., Roelofsen В., and Colley C.M.: Localization of red cell membrane constituents, II Biochimica et Biophysica Acta, 1973, vol.300, №2, pp. 159-182.51.