Морфо-физиологический анализ механизмов La3+-индуцируемых агрегации и слияния эритроцитов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.13, доктор биологических наук Шереметьев, Юрий Александрович

• Шереметьев, Юрий Александрович
• доктор биологических наук
• 2007

Оглавление диссертации доктор биологических наук Шереметьев, Юрий Александрович

Введение.

Глава 1. Обзор литературы.

1.1. Использование эритроцитов в качестве модельных клеток.

1.2. Современные представления о структурной организации и функциях эритроцитарных мембран.

1.2.1. Структура мембран эритроцитов.

1.2.2. Деформируемось эритроцитов.

1.2.3. Механизмы трансформации формы эритроцитов.

1.3. Механизмы агрегации эритроцитов.

1.4. Механизмы слияния эритроцитов.

Глава 2. Материалы и методы исследования.

2.1. Модификация физико-химических свойств эритроцитов.

2.1.1. Модификация гликокаликса эритроцитов.

2.1.2. Изменение внутриклеточного содержания АТФ эритроцитов.

2.1.3. Обработка эритроцитов глутаровым альдегидом.

2.1.4. Инкубация эритроцитов при различных значениях рН среды.

2.1.5. Тепловая обработка эритроцитов.

2.1.6. Обработка эритроцитов SH- реагентами.

2.2. Регистрация агрегации эритроцитов.

2.3. Слияние эритроцитов химическими агентами.

2.4. Определение деформируемости эритроцитов.

2.5. Определение поверхностного заряда эритроцитов.

2.6. Анализ белкового состава мембран эритроцитов.

2.7. Анализ характера распределения внутримембранных частиц.

2.8. Измерение мембранного потенциала.

2.9. Определение АТФ.

2.10. Морфология эритроцитов.

2.11. Выделение протопластов растительных клеток.

2.12. Статистическая обработка.

Глава 3. Результаты исследования.

3.1. Изучение механизма агрегации эритроцитов, индуцированной ионами La3+.

3.1.1. Влияние нейраминидазы, проназы и трипсина на электро-форетическую подвижность эритроцитов и их агрегацию, индуцируемую ионами La3+.

3.1.2. Влияние глутарового альдегида на электрофоретическую подвижность эритроцитов и их агрегацию, индуцируемую ионами La3+.

3.1.3. Влияние внутриклеточного содержания АТФ на агрегацию эритроцитов, индуцируемую ионами La3+.

3.1.4. Влияние рН среды на агрегацию эритроцитов, индуцируемую ионами La3+.

3.1.5. Влияние тепловой обработки и SH - реагентов на деформируемость эритроцитов и их агрегацию, индуцируемую ионами La3+.

3.1.6. Влияние ионов Ьа3+на форму эритроцитов.

3.1.7. Влияние ионов La3+ на характер распределения внутримембранных частиц и белки цитоскелета эритроцитов при их агрегации.

3.2. Изучение агрегации эритроцитов, индуцированной пикриновой кислотой.

3.3. Изучение механизма слияния эритроцитов, индуцированного ионами La3+

3.3.1.Роль внутриклеточного содержания АТФ в слиянии эритроцитов, индуцированного ионами La3+.

3.3.2.Влияние ферментативной обработки эритроцитов на их слияние, индуцируемое ионами La3+.

3.3.3.Влияние тепловой обработки и SH - реагентов на слияние эритроцитов, индуцируемое ионами La3+.

3.3.4.Влияние рН среды на слияние эритроцитов, индуцируемое ионами La3+.

3.3.5.Изменение белкового состава мембран эритроцитов при их слиянии, индуцируемом ионами La3+.

3.3.6.Изменение характера распределения внутримембранных частиц эритроцитов при их слиянии, индуцируемом ионами La3+.

3.4. Измерение мембранного потенциала слившихся эритроцитов.

3.5. Влияние ионов La3+ на слияние протопластов растительных клеток.

3.6. Изучение механизма кальций-фосфат-индуцированного слияния эритроцитов.

Глава 4. Обсуждение результатов исследования.

Выводы.

Практическая значимость и рекомендации.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Морфо-физиологический анализ механизмов La3+-индуцируемых агрегации и слияния эритроцитов»

В последнее время значительно усилился интерес к изучению механизмов взаимодействия клеточных мембран. Это связано с тем, что процесс агрегации плазматических мембран является начальной стадией многих физиологических процессов, кроме того, может находиться на границе нормы и патологии в живых организмах. С одной стороны процесс агрегации может быть индуктором, запускающим защитные реакции свертывания крови, с другой стороны сигналом к патологии -тромбообразованию.

Процесс агрегации является первым этапом слияния плазматических мембран. Слияние происходит при каждом акте экзо - и эндоцитоза и лежит в основе таких процессов как формирование самой мембраны, деление клеток, оплодотворение, образование многоядерных клеток при дифференцировке (например, в случае биогенеза мышечных волокон) и т.д. (Poste, Allison, 1973). Слияние является необходимой стадией множества физиологических процессов in vivo; в то же время это явление широко используется in vitro при решении различных биотехнологических и биомедицинских задач с помощью гибридных клеток. Нарушение способности мембран сливаться может быть основой патологических изменений в клетке или системе клеток.

Выяснение механизма слияния клеточных мембран даст возможность управлять этим процессом. Это также важно для разработки методов направленной доставки лекарств в органы с помощью липосом и эритроцитов, введение в клеточные мембраны белков, липидов, модификаторов клеточного метаболизма.

Универсальность процессов агрегации и слияния обуславливает значительный интерес к изучению их механизмов. Этими обстоятельствами и определяется актуальность проблемы выбранной в качестве предмета диссертационной работы.

В настоящее время для изучения механизмов агрегации и слияния биологических мембран широкое использование получили красные клетки крови - эритроциты, как модельная система.

В экспериментах in vitro агрегацию и слияние клеток можно получить индукторами различной природы: вирусом Сендай, гемагглютинином вируса гриппа (Рингерц, Севидж, 1979; Hernandez et al, 1996), химическими агентами (полиэтиленгликоль, кальций-фосфат, хлорпромазин и др.) (Lucy, 1984) и электрическим полем (Zimmermann, 1982).

Среди химических агентов особый интерес представляет использование в качестве индуктора агрегации и слияния клеток ионов La3+ . Это обусловлено тем, что способность La3+ вытеснять кальций из мест его связывания на молекулах белков и фосфолипидов широко используется при изучении роли кальция в различных биологических процессах (Lettvin et al., 1964; Takata et al., 1966; Weiss, 1974; Martin; Richardson, 1979; Segal, 1986; Abe, Takeda, 1988; Wang et al., 1999 и др.). Имеются сведения о том, что ионы La3+ индуцируют агрегацию и слияние фосфатидилсериновых везикул (Hammoudah et al., 1979, 1981; Ohki, Duax , 1986; Ohki, 1988; Bentz et al.,1988; Ohki, Arnold, 1990), а также агрегацию тромбоцитов (Левин, Шереметьев, 1980; Sauerheber et al, 1980), тимоцитов (Segal, 1986) и эритроцитов (Lerche et al., 1979; Левин, Шереметьев, 1980). Недавно показано, что La3+ в мембранах из фосфатидилэтаноламина индуцирует переход липида из La в гексагональную (Ни) фазу (Тапака et al., 2001), а также изменение формы гигантских везикул из фосфатидилхолина (Tanaka et al., 2002).

Однако до настоящего времени известна лишь одна работа, в которой в качестве индуктора слияния эритроцитов использовали ионы La 3+ (Majumdar et al., 1980). Это, по-видимому, связано с очень низкой частотой слияния клеток. К тому же авторы использовали высокие концентрации лантана (ЮмМ). Поэтому изучение механизма слияния, индуцированного La3+, проводилось, как правило, на фосфатидилсериновых везикулах.

Учитывая то, что лантан имеет сходный с кальцием ионный радиус (Martin, Richardson, 1979) , высокую степень сродства к местам взаимодействия кальция на мембране, представляется важным изучить механизмы агрегации и слияния эритроцитов, индуцируемых ионами La3+.

Комплекс кальция с фосфатом (Са /РО 4), является известным индуктором слияния клеток (Zakai et al., 1976; Hoekstra et al., 1983; Stewe et al., 1992). В отличие от La3+ кальций и фосфат являются химическими элементами активно участвующими в метаболизме клеток. Эта модельная система является более физиологичной. В этой модельной системе кальций сам вместе с фосфатом выступает в качестве индуктора агрегации и слияния клеток.

Поэтому в ряде опытов изучили кальций- фосфат - индуцируемое слияние эритроцитов.

Целью работы явилось изучение роли физико-химического состояния мембран в механизмах La3+- индуцируемых агрегации и слияния эритроцитов.

Задачи исследования. Были поставлены следующие задачи:

-изучить роль поверхностного заряда мембран эритроцитов в их агрегации;

-изучить роль внутриклеточного содержания аденозинтрифосфорной кислоты в агрегации и слиянии эритроцитов;

-изучить роль формы и деформируемости в агрегации и слиянии эритроцитов;

-изучить характер распределения внутримембранных частиц эритроцитов при их агрегации и слиянии;

-изучить белки цитоскелета эритроцитов при их агрегации и слиянии;

-разработать новые способы оценки изменения физико-химического состояния мембран эритроцитов и методы их слияния.

Научная новизна. Научная новизна настоящего исследования определяется главными ее результатами.

Впервые установлено, что ионы La3+ индуцируют агрегацию эритроцитов человека, кур, крысы и быка. Впервые проведен систематический анализ механизмов взаимодействия клеточных мембран при агрегации и слиянии эритроцитов человека, индуцируемых ионами лантана.

Впервые показано, что при концентрациях ионов лантана, индуцирующих агрегацию эритроцитов, происходит трансформация их формы: эритроциты из дискоцитов превращаются в стоматоциты. Перемешивание суспензии клеток после добавления La3+ приводит к сильной агрегации эритроцитов. При комнатной температуре агрегация эритроцитов является обратимым процессом. Фиксация формы эритроцитов глутаровым альдегидом ингибирует как изменение формы клеток под влиянием La3+ так и их агрегацию. Впервые показаны различия в степени агрегации интактных эритроцитов по сравнению с клетками, имеющими как пониженное, так и повышенное содержание внутриклеточного АТФ, обработанных низкими концентрациями глутарового альдегида, ферментами (нейраминидазой, трипсином, проназой), инкубированных при высоких температурах и при различных значениях рН.

Впервые изучена взаимосвязь между изменением деформируемости эритроцитов и их агрегацией, индуцируемой лантаном. В работе получены новые данные о влиянии SH - реагентов и температуры на агрегацию эритроцитов, индуцируемую различными концентрациями ионов лантана. Выяснено, что снижение отрицательного заряда эритроцитов не играет ведущей роли в их агрегации. Установлено, что при агрегации эритроцитов в их мембранах образуется высокомолекулярный белковый агрегат. Показано, что ионы La3+ вызывают перераспределение ВМЧ.

Проведенные исследования позволяют понять механизм агрегирующего действия ионов лантана на эритроциты, начальным этапом которого является вход La3+ в клетки и взаимодействие его с белками цитоскелета, а конечным этапом образование на поверхности мембран дискретных областей, обладающих сильным электрическим зарядом. Электростатическое взаимодействие трехвалентного катиона La3+ с участками мембран соседних клеток, обладающими сильным отрицательным зарядом, приводит к агрегации эритроцитов. Изученный механизм агрегирующего действия ионов La3+ на эритроциты может служить базой для дальнейших исследований в клеточной физиологии.

Показано возникновение искусственной агрегации эритроцитов эхиноцитной формы при низких значениях рН.

Впервые изучено слияние клеточных мембран, индуцируемое ионами лантана. Установлено, что ионы лантана не вызывают полного слияния (объединения содержимого) клеток, имеющих нормальное содержание внутриклеточной аденозинтрифосфорной кислоты. В то же время агрегация интактных эритроцитов после инкубации их агрегатов при 37°С становится необратимой.

Впервые показано, что снижение уровня АТФ (ниже физиологического) приводит к массовому полному слиянию эритроцитов. Повышение внутриклеточного содержания АТФ (выше физиологического) также приводит к массовому слиянию эритроцитов с образованием гигантских сферических клеток.

Впервые показано, что эритроциты донорской крови, заготовленной на цитратном гемоконсерванте «Глюгицир», начинают сливаться под влиянием ионов лантана через 1 сут после хранения донорской крови при 4°С. Наиболее сильное слияние наблюдали через 4 сут после хранения крови. В результате слияния таких эритроцитов образуются гигантские клетки.

Впервые в гигантские эритроциты введен микроэлектрод и измерен трансмембранный потенциал покоя слившихся клеток.

Впервые показано, что в процессе слияния эритроцитов происходит изменение белкового состава мембран клеток. Исчезает белок полосы 2,1(анкирин) и значительно увеличивается белок полосы 2,3. Анализ характера распределения ВМЧ показал, что в процессе слияния эритроцитов происходит их агрегация. Установлено, что SH -реагенты (диамид и дитиотреитол) ингибируют слияние эритроцитов.

Впервые показана возможность слияния ионами лантана протопластов растительных клеток.

Впервые показано, что повышение в эритроцитах внутриклеточного содержания АТФ приводит к значительному увеличению индекса слияния клеток, индуцированного комбинированным действием кальция и фосфата. В результате слияния образуются гигантские клетки. Выяснено, что в процессе слияния происходят качественные и количественные изменения белкового состава мембран эритроцитов. Показано, что SH -реагенты ингибировали слияние эритроцитов, индуцируемое кальций - фосфатом.

Положения, выносимые на защиту:

1. Агрегационная способность эритроцитов связана с уровнем АТФ и физико-химическим состоянием их мембран. Механизм агрегации эритроцитов, включающий изменение формы клеток, образование в мембранах белкового агрегата, перераспределение внутримембранных частиц, несущих отрицательный заряд.

2. Возникновение слияния эритроцитов связано с изменением уровня АТФ. Механизм слияния эритроцитов, включающий агрегацию внутримембранных частиц, протеолиз белков цитоскелета, нарушение асимметричного расположения фосфолипидов.

3. Возникновение искусственной агрегации эритроцитов связано с образованием эхиноцитов при низких значениях рН среды.

4. Измерение мембранного потенциала эритроцитов с помощью микроэлектродной техники связано с получением гигантских клеток.

5. Методы оценки изменения физико-химического состояния мембран эритроцитов основаны на измерении их агрегационной способности Методы слияния эритроцитов основаны на изменении внутриклеточного содержания АТФ.

Заключение диссертации по теме «Физиология», Шереметьев, Юрий Александрович

ВЫВОДЫ

1. Установлено, что ионы La3+ индуцируют агрегацию эритроцитов. Показано, что нейраминидаза и протеолитические ферменты в различной степени снижают поверхностный заряд эритроцитов. При этом не обнаружено взаимосвязи между снижением отрицательного заряда и степенью их агрегации, индуцируемой 20, 40, 80, 160 и 330 мкМ La3+. Наиболее сильно снижает агрегацию эритроцитов проназа. Ионы La3+ в концентрации, равной 20 мкМ, индуцируют агрегацию эритроцитов, обработанных нейраминидазой. Агрегация интактных эритроцитов и эритроцитов, обработанных трипсином и проназой, при данной концентрации La3+ отсутствует.

2. Обработка эритроцитов низкими концентрациями глутарового альдегида (0,01 - 0,1%) в течение 30 -120 мин в различной степени подавляет агрегацию, индуцируемую 40 - 330 мкМ La3+ . Степень подавления агрегации эритроцитов возрастает с увеличением концентрации глутарового альдегида и времени фиксации. Ионы La3+ в одинаковой степени снижают отрицательный заряд интактных и обработанных 0,1% глутаровым альдегидом эритроцитов. Эритроциты, обработанные 0,1% глутаровым альдегидом, не агрегируют при концентрациях лантана, равных 40 и 80 мкМ. При концентрациях La3+, равных 160 и 330 мкМ, наблюдается слабая агрегация клеток. Нейраминидаза и трипсин снижают отрицательный заряд эритроцитов и агрегацию фиксированных клеток.

3. Изменение внутриклеточного содержания АТФ в клетках ниже или выше физиологического уровня вызывает агрегацию эритроцитов, начиная с концентрации La3+ , равной 20 мкМ. Степень агрегации эритроцитов с измененным уровнем АТФ отличается от агрегации интактных клеток при всех изучаемых концентрациях La3+. Агрегация эритроцитов - процесс обратимый. Добавление ЭДТА к суспензии агрегированных клеток приводит к их дезагрегации.

4. Изменение рН среды оказывает существенное влияние на агрегационную способность интактных эритроцитов. При значениях рН среды 8,2 агрегация эритроцитов начинается при концентрации La3+ , равной 20 мкМ. Агрегация эритроцитов при рН 8,2 , индуцируемая 40 мкМ La3+ , ниже, чем у контрольных клеток, а при концентрациях, равных 80 и 160 мкМ, выше. При концентрации La3+ , равной 330 мкМ, агрегация ниже, чем у контрольных клеток. При значении рН среды 5,8 агрегация клеток при концентрациях La3+, равных 20 и 40 мкМ, отсутствует. При концентрации La3+ , равной 80 мкМ, агрегационная способность эритроцитов ниже, чем при рН 7,4, а при концентрациях La3+, равных 160 и 330 мкМ, выше.

5. Прогревание эритроцитов при 48°С или обработка клеток диамидом снижают их деформируемость. Тепловая обработка эритроцитов снижает агрегацию эритроцитов при всех изучаемых концентрациях лантана. При этом агрегация клеток начинается с концентрации La3+, равной 20 мкМ. Диамид не влиял на агрегацию клеток. Дитиотреитол не оказывал влияния на деформируемость и агрегацию эритроцитов.

6. Ионы La3+ , в концентрациях, индуцирующих агрегацию эритроцитов, трансформирует форму клеток: из дискоцитов они превращаются в стоматоциты. При перемешивании стоматоцитов происходит сильная агрегация эритроцитов. Изменение формы эритроцитов - процесс обратимый. Фиксация формы эритроцитов глутаровым альдегидом ингибирует как изменение формы эритроцитов под влиянием La3+ так и их агрегацию.

7. Анализ электроннограм показал, что при агрегации клеток на поверхности сколов их мембран наблюдается образование свободных зон, что свидетельствует о перераспределении ВМЧ с образованием плотно упакованных агрегатов в виде цепочек. Поверхности сколов интактных эритроцитарных мембран характеризовались неупорядочным распределением ВМЧ. Анализ белкового состава мембран эритроцитов показал, что при агрегации клеток в их мембранах образуется высокомолекулярный белковый агрегат.

8. Выяснено, что после добавления пикриновой кислоты к суспензии эритроцитов происходит снижение рН среды до 1,5 - 2 и образование эхиноцитов. Перемешивание суспензии эхиноцитов при низких значениях рН среды приводит к возникновению сильной агрегации клеток. Повышение рН среды до 7,4 приводит к дезагрегации эхиноцитов. Пикриновая кислота не индуцирует агрегацию клеток, фиксированных глутаровым альдегидом. Значительно снижается агрегация сферических эритроцитов, полученных после прогревания клеток при 50° С.

9. Установлено, что ионы La3+ не вызывают полного слияния эритроцитов, имеющих нормальное содержание внутриклеточного АТФ. В то же время агрегация интактных эритроцитов после инкубации их агрегатов при 37°С становится необратимой. Снижение уровня АТФ приводит к массовому полному слиянию эритроцитов. Повышение внутриклеточного содержания АТФ также приводит к массовому слиянию эритроцитов с образованием гигантских сферических клеток. Слияние эритроцитов кур происходило только после снижения в них уровня АТФ. Эритроциты крыс сливались после хранения суспензии отмытых эритроцитов при комнатной температуре в течение 2 ч. Эритроциты быка с нормальным и пониженным уровнями АТФ под влиянием ионов лантана не сливались. Показано слияние протопластов растительных клеток.

10. Эритроциты донорской крови, заготовленной на гемоконсерванте «Глюгицир», начинают сливаться под влиянием ионов лантана через 1 сут после хранения крови при 4°С. Наиболее интенсивное слияние эритроцитов происходит через 4 сут хранения крови. При этом образуются гигантские клетки, размеры которых превышают 100 мкм. С помощью микроэлектрода измерен электрический потенциал гигантских клеток, значение которого составило - 6,5 ± 1,5 мВ. Диамид и дитиотреитол полностью ингибировали слияние эритроцитов. Тепловая обработка эритроцитов при 48°С снижала частоту слияния клеток.

11. Показано, что при слиянии эритроцитов на PF и EF поверхностях их мембран наблюдается сильная агрегация ВМЧ, что приводит к образованию липидных областей, свободных от белков. Изучение белкового состава мембран эритроцитов показало, что при их слиянии исчезает белок полосы 2,1 (анкирин) и значительно увеличивается белок полосы 2,3.

12. При изучении кальций-фосфат - индуцированного слияния эритроцитов выяснено, что клетки с нормальным, пониженным и повышенным уровнями АТФ имеют различную частоту слияния. Наиболее массовое слияние наблюдалось у клеток с повышенным уровнем АТФ. Сравнительный анализ белкового состава эритроцитов с нормальным и повышенным уровнями АТФ при их слиянии показал, что в мембранах клеток происходят одинаковые качественные и количественные изменения белков. Образуется высокомолекулярный полимер белков, уменьшается спектрин, исчезает анкирин, увеличивается белок полосы 2,3, уменьшаются белки полос 4,2; 6 и 7. Обработка эритроцитов диамидом и дитиотреитолом ингибировала слияние клеток.

ПРАКТИЧЕСКАЯ ЗНАЧИМОСТЬ И РЕКОМЕНДАЦИИ

Предложена установка для регистрации процесса агрегации эритроцитов, позволяющая работать с различной чувствительностью. Данная установка легко собирается в любой лаборатории и может использоваться для изучения агрегации эритроцитов, индуцируемой различными агрегирующими агентами. Для определения агрегационной способности эритроцитов предложено использовать ионы лантана и пикриновую кислоту.

Разработана новая модельная система, позволяющая изучать механизмы агрегации и слияния эритроцитов, индуцируемых ионами лантана.

Предложены новые методы оценки изменения физико-химического состояния мембран эритроцитов и их слияния:

1.Способ слияния эритроцитов (А.с. 1752762, 1992);

2.Способ получения слившихся эритроцитов (А.с.1812209, 1993);

3.Способ регистрации изменений поверхностного заряда эритроцитов (Пат.2027188, 1995);

4.Способ получения гигантских эритроцитов (Пат.2033183, 1995);

5.Способ слияния клеток (Пат. 2032746,1995);

6.Способ оценки изменения состояния мембран эритроцитов (Пат.2082968, 1997);

7.Способ оценки изменения состояния мембран эритроцитов (Пат.2238556, 2004);

8. Способ оценки стабильного состояния мембран эритроцитов (Пат.2277711,2006);

9.Способ слияния протопластов растительных клеток (Патент РФ. Положительное решение, 2007);

119

Ю.Способ получения мембран эритроцитов (Патент РФ.Положительное решение, 2007).

Выяснено, что лантан является высокоэффективным индуктором слияния эритроцитов и протопластов растительных клеток. Это может использоваться в клеточной инженерии для получения гибридных клеток.

Получение гигантских эритроцитов методом слияния и введение в них микроэлектрода открывает возможность изучения трансмембранного потенциала в эритроцитах с помощью микроэлектродной техники.

Разработанные методы оценки изменения физико-химического состояния мембран эритроцитов могут использоваться в медицине и ветеринарии для изучения состояния мембран клеток в процессе гемоконсервации, при анемиях различного генеза, различных заболеваниях человека и животных.

Предложенные методы и механизмы слияния клеточных мембран необходимо учитывать при проведении работ в мембранной и клеточной биологии.

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Шереметьев, Юрий Александрович, 2007 год

1. Айтьян, С. X. Дальние взаимодействия мембран / С. X. Айтьян, М.Л. Белая, Ю. А. Чизмаджев //Итоги науки и техники. Биофизика мембран. -М.: ВИНИТИ, 1984. - Т.З. - С.5-48.

2. Зеленин, А. В. Реконструированная клетка / А. В. Зеленин, А. А. Кущ, И. А. Прудовский. М.: Наука, 1982. - 207 с.

3. Зеленин, А. В. Ранние этапы слияния клеток / А. В. Зеленин, И. Н. Бандрина // Итоги науки и техники. Биофизика мембран. М.: ВИНИТИ, 1984.- Т.З. -С.218-284.

4. Ивков, В. Г. Липидный бислой биологических мембран / В. Г. Ивков, Г. Н. Берестовский. -М.: Наука, 1982. 224 с.

5. Изменение реологических свойств цитратной крови и структурного состояния мембран эритроцитов в процессе хранения / Е. Д. Буглов, Е. И. Слабожанина, Г. М. Костин, И. Е. Федорович // Гематология и трансфузиология. 1988. - Т.ЗЗ, № 6. - С. 18-21.

6. Кагава, Я. Биомембраны / Я. Кагава. М.: Высшая школа, 1984. - 304 с.

7. Комиссарчик, Я. Ю. Электронная микроскопия клеток и тканей: замораживание скалывание- травление / Я. Ю. Комиссарчик, А. А. Миронов. - Л.: Наука, 1990. - 141 с.

8. Левин, Г. Я. Роль фосфолипазы А в агрегации клеток крови / Г.Я. Левин, Ю. А. Шереметьев // Патол. физиол. и эксперим. терапия. 1980. - №2. -С. 43-46.

9. Левин, Г.Я. Роль N ацетилнейраминовой кислоты и отрицательного заряда эритроцитов в их агрегации /Г.Я.Левин, Ю.А.Шереметьев // Проблемы гематологии и переливания крови. - 1981. - № 6. - С. 6 - 8.

10. Ю.Левицкий, Д.О. Кальций и биологические мембраны /Д.О. Левицкий. М.: Высшая школа, 1990. - 124 с.

11. П.Левтов, В.А. Реология крови /В.А. Левтов, С.А. Регирер, Н.Х. Шадрина. -М: Медицина, 1982. 270 с.

12. Маркин, В. С. Механизмы слияния мембран / В. С. Маркин, М. М. Козлов // Итоги науки и техники. Биофизика мембран М.: ВИНИТИ, 1984. - Т. 3.-С. 48-86.

13. З.Ненашев, В. А. Слияние клеточных и модельных мембран / В. А Ненашев // Итоги науки и техники. Биофизика мембран М.: ВИНИТИ, 1984. - Т. З.-С. 87-118.

14. Постнов, Ю. В. Первичная гипертензия как патология клеточных мембран /Ю. В. Постнов, С. Н. Орлов. М.: Медицина, 1987. - 192 с.

15. Покудин, Н. Н. Транспорт Са в эритроцитах человека: исследование на клетках, нагруженных высокоселективным хелатором кальция / Н. Н. Покудин, С. Н. Орлов // Биол. мембраны. 1986. - Т.З, №2. - С. 108-117.

16. Рингерц, Н. Р. Гибридные клетки / Н. Р. Рингерц, Р. Е. Сэвидж. М.: Мир, 1979.-415 с.

17. Снигиревская, Е. С. Ультраструктура специализированных межклеточных контактов / Е. С. Снигиревская, Я. Ю. Комиссарчик // Цитология. 1980. - Т. 22, №8. - С. 1011-1036.

18. Фихте, Б.А. Новые методы физического препарирования биологических объектов для электронно-микроскопических исследований /Б.А. Фихте, Э.И.Заичкин, Е.Н.Ратнер. Пущино, 1973.-150 с.

19. Харамоненко, С. С. Электрофорез клеток крови в норме и патологии / С. С. Харамоненко, А. А. Ракитянская. Минск.: Беларусь, 1974. - 143 с.

20. Черницкий, Е. А. Структура и функции эритроцитарных мембран / Е. А. Черницкий, А. В. Воробей. М.: Знание, 1981. - 237 с.

21. Черномор дик, JI. В. Плоские липидные бислои как модель для изучения слияния биологических мембран / JI. В. Черномордик, Г. В. Меликян, Ю. А. Чизмаджев // Биол. мембраны. 1987. - Т. 4, №2. - С. 117-164.

22. Шереметьев, Ю.А. Изучение механизма агрегации эритроцитов, индуцированной Ьа2+ / Ю.А. Шереметьев, А.В. Шереметьева, Г.Я. Левин //I Всес. биофиз. сьезд. Тез. докл. М.: 1982. Т. 2.- С. 115.

23. Abe, S. Effects of La3+ on surface charge, dielectrophoresis and electro fusion of barley protoplasts/ S. Abe, J. Takeda // Plant. Physiol. 1988. - Vol. 87. -P.389-394.

24. Ahkong, Q. F. Promotion of cell fusion by divalent cation ionophore/ Q.F.

25. Ahkong, W. Tamption, J.A. Lucy// Nature.-1975.- Vol. 251.- P.208-209.

26. Ahkong, Q. F. Osmotic forces in artificially induced cell fusion / Q.F.Ahkong, J.A.Lucy//Biochim. Biophys. Acta.-1988.-Vol.858. P.206-209.

27. Ahkong, Q. F. Localized osmotic forced and membrane fusion in erythrocytes: possible implications for exocytosis/ Q.F.Ahkong, J.A.Lucy// J. Cell Biol. -1988.-Vol. 91. P.597-601.

28. Akeson, S.P. Deformability and other rheological interactions of red blood cell in electronic cell size/ S.P. Akeson, H.C. MelИ Biorheology. -1986. Vol. 23. -P. 1-15.

29. Alhanaty, E. Control of the erythrocyte membrane shape: recovery from the effect of crenating agents/ E. Alhanaty, M.P.Sheetz//J. Cell Biol.-1981.-Vol.91. P.881-888.

30. Allan, D.W. Ca2+- induced biochemical changes in human erythrocytes and their relation to microvesiculation/D.W. Allan, P. Thomas// Biochem.J.-1981.-Vol. 198.-P.433-440.

31. Alteration of red cell aggregability and shape during blood storage /Т. Hovav, S. Yedgar, N. Manny, G. Barshtein // Transfusion. 1999. - Vol.39. - P. 277 -281.

32. Amphiphile- induced phosphatidylserine exposure in human erythrocytes / H. Hagerstrand, Т. H. Holmstrom, M. Bobrowska- Hagerstrand et al. // Mol. Membr. Biol. 1998. - Vol. 15. - P.89-95.

33. Analysis of integral membrane protein contribution to the deformability and stability of the human erythrocyte membrane / H. M. Van Dort, D. W. Knowles, J. A. Chasis et al. //J.Biol.Chem. 2001. Vol. 276. - P.46968-46974.

34. Analysis of factors regulation erythrocyte deformability / N. Mohandas, M. R. Clark, M.S. Jacobs, S.B. Shohet // J.Clin. Invest. 1980. - Vol. 66- P. 563-573.

35. Anderson, D. K. Calcium-promoted changes in human erythrocyte membrane. Involvement of spectrin, transglutaminase and membrane bound protease / D. R. Anderson, J. L. Davis, K. L. Carraway // J. Biol. Chem.- 1977.- Vol. 252.-P. 6617-6623.

36. Anghileri, L.J. Antitumor activity of gallium and lanthanum: role of cation -cell membrane interaction /L.J. Anghileri, M.C. Crone-Escanye, J. Robert //Anticancer Res. 1987. - Vol. 7. - P. 1205 - 1208.

37. Andrews, D. A. Phorbol ester stimulates a protein kinase С mediated agtoxin- TK- sensitive calcium permeability patway human red blood cells / D. A. Andrews, L. Yang, P. S. Low// Blood. - 2002. - Vol. 100. - P. 3382- 3392.

38. Asano, A. Redistribution of intramembrane particles of human erythrocytes induced by HVJ (Sendai Virus): a prerequisite for the virus induced cell fusion / A. Asano, K. Sekiguchi // J. Supramol Struct.- 1978.- Vol. 8. - P. 441452.

39. Bachi, T. Fusion of erythrocytes by Sendai virus studied by immune freeze-etching / T. Bachi, M. Aquet, C. Howe // J. Virol. 1973. - Vol. 11. - P. 10041012.

40. Backman, L. Shape control in the human red cell / L. Backman // J. Cell Sci. -1986.- Vol. 80.- P. 281-298.

41. Baker, R. F. Structure and dynamic aspects of red cell membrane. Phosphate -calcium- induced fusion / R. F. Baker, L. K. Clark // Biorheology. 1979. -Vol. 16. - P. 285-292.

42. Baker, R. F. Chemically induced fusion of fresh human erythrocytes / R. F. Baker, V.K.Kalra // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1979. - Vol. 86. -P. 920-928.

43. Basic phenomena of red blood cell rouleaux formation / H. Baumler, B. Neu, E. Donath, H. Kiesewetter// Biorheology. 1999. - Vol. 36. - P. 439-442.

44. Baskurt, O.K. Erythrocyte aggregation tendency and cellular properties in horse, human, and rat: comparative study /O.K. Baskurt, R.A. Farley, H.J. Meiselman //Am.J.Physiol.- 1977. Vol.273. - P.2604 - 2612.

45. Bender, W.W. Proteins of the human erythrocyte membrane as modified by pronase / W. W. Bender, H. Garan, H. C. Berg // J. Molec. Biol. 1971. - Vol. 58. - P. 783-797.

46. Bennett, V. The membrane attachment protein for spectrin as associated with band 3 in human erythrocyte membranes / V. Bennett, P. J. Stenbuck // Nature.-1979.-Vol. 289.- P. 468- 473.

47. Bennett, V. Isolation of an ankyrin band 3 oligomer from human erythrocyte membrane / V. Bennett // Biochim .Biophys. Acta. - 1982. - Vol. 689. - P. 475484.

48. Bennett, V. Spectrin-based membrane skeleton: a multipotential adaptor between plasma membrane and cytoplasm / V. Bennett // Physiol. Rev.-1990. -Vol. 70. P.1029-1065.

49. Bennett, V. Spectrin and ankyrin-based patways: metazoan invention for integrating cells and tissues / V. Bennett, A. J. Baines // Physiol.Rev.-2001.-Vol. 81. P. 1353-1390.

50. Bentz, J. La3+ -induced fusion of phosphatidylserine liposomes. Close approach, intramembrane intermediates and the electrostatic surface potential / J. Bentz, O. Alford, J. Cohen // Biophys. J. -1988. -Vol. 53-P.593-607.

51. Berggren, P. O. Microelectrode studies of B-glucose induced changes in membrane potential of electrofusion insulin-producing cells / P. O. Berggren, M. Sohtell // FEBS Lett.-1986.-Vol. 202- P.34-44.

52. Birchmeier, W. On the mechanism of ATP-induced shape changes in human erythrocyte membranes. The role of ATP / W. Birchmeier, J. Singer // J. Cell Biol.-1977. Vol. 73. - P. 647-659.

53. Blow, A. M. J. Entry of calcium into erythrocytes on treatment with fusogenic chemicals / A. M. J. Blow, G. M. Bothan, J. A. Lucy // Biochem. Soc. Trans. -1978.-Vol. 6.-P. 284-285.

54. Brinkman, R Studien zur Biochimie der Phosphatide und Sterine. II / R. Brinkman, E. van Dam //Biochem. Z. 1920. - Vol. 108. - P. 52 - 60.

55. Bretscher, M.S. Asymmetrical lipid bilayer structure for biological membranes / M.S. Bretscher //Nature .New Biol. 1972. - Vol.236. - P. 11-12.

56. Bowler, K. Cellular heat injury: are membranes involved? / K. Bowler // Temp, and Anim. Cells: Proc. Meet. Durham 10-12 Sept. 1986. Cambridge. -1987.-P. 157-185.

57. Calderwood, S.K. Effects of heat on cell calcium and inositol lipid metabolism /S.K. Calderwood, M.A. Stevenson, G.M. Hahn //Radiat. Res. 1988. -Vol.113.-P. 414-425.

58. Calcium activated thiol-proteinase activity in the fusion of rat erythrocytes induced by benzyl alcohol / Q. F. Ahkong, Q. M. Botham, A. W. Woodward, J. A. Lucy // Biochem. J 1980, - Vol. 192. - P. 829-836.

59. Chasis, J. A. Erythrocyte membrane deformability and stability: two distinct membrane properties that are independently regulated by skeleton protein association / J. A. Chasis, N. Mohandas // J. Cell Biol.-1986.-Vol. 103. P.343-350.

60. Chen, J. Y. Role of membrane lipid distribution in chlorpromazine-induced shape change of human erythrocytes / J. Y. Chen, W. H. Huestis // Biochim. Biophys. Acta. 1997. - Vol. 1323. - P. 299-309.

61. Chien, S. Ultrastructural basis of the mechanism of rouleaux formation /S.Chien, K.M. Jan // Microvasc. Res. 1973. - Vol. 5. - P. 155-166.

62. Chien, S. Principles and techniques for assessing erythrocyte deformability / S. Chen // Blood Cells 1977. - Vol. 3. - P. 71-79.

63. Clark, M. R. Separate mechanism of deformability loss in ATP-depleted and Ca2+-loaded erythrocytes. / M. R. Clark, N. Mohandas, C. J. Feo // J. Clin. Invest. 1981. - Vol. 67. - P. 532-539.

64. Coakley, W. T. Interfacial instability and the agglutination of erythrocyte by polylysine / W. T. Coakley, L.A. Hewison, D. Tilley // Eur. J. Biophys. 1985. - Vol. 13.-P. 123-130.

65. Coakley, W. T. Membrane membrane contact: involvement of interfacial instability in the generation of discrete contacts / W. T. Coakley, D. Gallez // Biosci. Rep. - 1989. - Vol. 9. - P. 675- 691.

66. Cook, G. M. W. Sialic acids and the electrokinetic charge of the human erythrocytes / G. M. W. Cook, D. H. Heard, G.V. Seaman // Nature. -1961. -Vol. 191. P. 44-47.

67. Contribution of the band 3 ankyrin interaction to erythrocyte membrane mechanical stability/ P.S. Low, B.M. Willardson , M. Rossi et al.// Blood. 1991. -Vol. 77.-P. 1581 - 1586.

68. Daleke, D.L. Regulation of transbilayer plasma membrane phospholipid asymmetry /D.L. Daleke // J. Lipid Research. 2003. - Vol.44. - P. 233 - 242.

69. Danon, D. Red cell agglutination kinetics: a method for automatic recording with the fragiligraph / D. Danon, Y. Marikovsky, A. Kohn // Experientia. -1969.-Vol.25.-P.104-106.

70. Danon, D. Agglutination of red blood cells by polyelectrolytes and antibodies / D. Danon // Bibl. Anat. 1973. - Vol. 11.- P.289-295.

71. Darmani, B. Membrane- membrane interactions: parallel membranes of patterned discrete contacts / B. Darmani, W. T. Coakley // Biochim. Biophys. Acta. 1990. -Vol.1021. - P.182-190.

72. Deuticke, B. Transformation and restoration of biconcane shape of human erythrocytes induced by amphiphilic agents and changes of ionic environment / B. Deuticke // Biochim. Biophys. Acta. 1968. - Vol.163. - P.494-500.

73. Deutsch, C. J. Transmembrane electrical and pH gradients across human erythrocytes and human peripheral lymphocytes / C. J. Deutsch, A. A. Hollian, S. K. Hollian // J. Cell Physiol. 1979. - Vol. 99. - P.79-84.

74. Dodge, J. T. The preparation and chemical characteristics of hemoglobin-free ghosts of human erythrocytes / J. T. Dodge, C. Mitchell, D. J. Hanahan // Arch. Biochem. Biophys. 1963. - Vol.100. - P.l 18-130.

75. Donath, E. Electrostatic and structural properties of the surface of human erythrocytes. 1. Cell electrophoretical studies following addition of lanthanum chloride / E. Donath, D. Lerche // Stud, biophys. 1980. - Vol.70. - P. 143-150.

76. Devaux, P. F. Proteins involved in lipid translocation in eukaryotic cells /P.F. Devaux, I. Lopez Monteo, S. Bryde //Chem. Phys. Lipids. - 2006. - Vol. 141. - P.119 -132.

77. Effect of calcium, lanthanum, and temperature on the fluidity of spin- labeled human platelets / R. D. Saurheber, T. S. Zimmermann, J.A. Esgate, W. P. Van der Laan //J. Membrane Biol. 1980.- Vol.52.- P.201-209.

78. Effect of La3+ on the lipid fluidity and structural transitions in human erythrocyte membrane / X. M. Li, J. Z. Ni, J. W. Chen, F. Hovang // Biochem. Mol. Biol. Int. 1988. - Vol.45. - P.323-330.

79. Effects of protein modification erythrocyte on membrane mechanical properties / R. S. Heisinkveld, D. A. Goldstein, R. I. Weed, P. L. La Celle // Blood Cells.- 1977.- Vol. 3.- P.175-182.

80. Effects of thiol reagents on virus and chemically induced fusion of erythrocytes / C. A. Hart, Q. F. Ahkong, D. Fisher et al.// Biochem. Soc. Trans. 1975. -Vol.3. - P.734-736.

81. Elgsaeter, A. Intramembrane particle aggregation in erythrocytes ghosts. 1. The effect of protein removal / A. Elgsaeter, D. Branton // J. Cell Biol. 1974. -Vol.63.-P.1018-1030.

82. Elgsaeter, A. Intramembrane particle aggregation in erythrocytes ghosts.1..Influence of spectrin aggregation / A. Elgsaeter, D. M. Shotton, D. Branton //

83. Biochim. Biophys. Acta. 1976. - Vol.426. - P. 101-122.

84. Elgsaeter, A. The molecular basis of erythrocyte shape / A. Elgsaeter, В. T.

85. Stokke, D. Branton// Science. 1986. - Vol. 234. - P. 1217-1223.

86. Electroporation and heat shock stimulate division of protoplasts of Pennisetum squamelatum / H. S. Gupta, E. L. Rech, E. C. Cocking, H. R. Davey // J. Plant Physiol.- 1988.- Vol.133.- P.457-459.

87. Erythrocyte agglutination by wheat germ agglutinin: ionic strength dependence of contact seam topology / M. Rolfe, A. Parmac, T. G. Hoy, W. T. Coakley // Mol. Membr. Biol. 2001. - Vol. 18. - P. 165-170.

88. Exposure of endogenous phosphatydilserine at the outer surface of stimulated platelets is reversed by restoration of aminophospholipid translocaseactivity/E.M. Bevers, R.H.Tilly, J.M.G. Senden et al.// Biochemistry. 1989. -Vol.28. - P.2382 - 2387.

89. Eylar, E. H. The contribution of sialic acid to the surface charge of the erythrocyte / E. H. Eylar, M. A. Madoff, О. V. Brody // J. Biol. Chem.- 1962.-Vol.237.- P.1992-2000.

90. Fairbanks, G. Electrophoretic analysis of the major polipeptides of the human erythrocyte membrane / G. Fairbanks, T. L. Steck, D. H. H. Wallach // Biochemistry 1971. - Vol.10. - P.2606-2617.

91. Farooqui, S. M. Effect of cell shape, membrane deformability and phospholipid organization on phosphate- calcium- induced fusion of erythrocytes / S. M. Farooqui, P. F. Baker, V. K. Kalra // Biochim. Biophys. Acta. 1987. - Vol.904. - P.239-250.

92. Fassel, T.A. Electron microscopic study of the calcium- phosphate- induced aggregation and membrane destabilization of cytoskeleton- free erythrocyte vesicles / T.A. Fassel, S. W. Hui, S. Ohki // Biochim. Biophys. Acta. 1988. -Vol.943. - P.267-276.

93. Feo, C. The discocyte- echinocyte transformation: comparison of normal and

94. ATP- enriched human erythrocytes/C. Feo, P. F. Leblond // Blood. 1974.1. Vol.44. P.639-647.

95. Feo, C. Role of ATP depletion on red shape and deformability / C. Feo, N.

96. Mohandas//Blood Cells. 1977. - Vol.3. - P. 153-161.

97. Feo, C. Clarfication of role of ATP in red cell morphology and function/C.

98. Feo, N. Mohandas // Nature. 1977. - Vol.265. - P. 166-168.

99. Ferrell, J. E. Membrane bilayer balance and erythrocyte shape: a quantitativeassessment / J. E. Ferrell, K. L. Lee, W. H. Huestis // Biochemistry. 1985. 1. Vol.24. P. 2849-2857.

100. Fowler, V. Lateral mobility of human erythrocyte integral membrane proteins /

101. V. Fowler, D. Branton // Nature. 1977. - Vol.268. - P.23-26.

102. Gadolinium induced domain and pore formation of human erythrocyte membrane an atomic force microscopic study/Y.Cheng, M.Liu, R.Li et al.//Biochim.Biophys.Acta.-1999.-Vol.l421.-P.249-260.

103. Gallez, D. Far- form- equilibrium phenomena in bioadhesion processes / D. Gallez, W. T. Coakley // Heterogeneous Chem. Rev. 1996. - Vol.3. - P.443-475.

104. Gedde, M. M. Shape response of human erythrocytes at altered cell рН / M. M. Gedde, E. Yang, W. H. Huestis // Blood. 1995. - Vol.86. - P.1595-1599.

105. Gedde, M. M. Membrane potential and human erythrocyte shape / M. M. Gedde, W. H. Huestis // Biophys. J. 1997. - Vol.72. - P. 1220-1233.

106. Gedde, M. M. Cytoplasmatic pH and human erythrocyte shape / M. M. Gedde, D. K. Davis, W. H. Huestis // Biophys. J. 1997. - Vol.72. - P.1234-1246.

107. Gedde, M. M. Resolution of the paradox of red cell shape changes in low and high рН / M. M. Gedde, E. Yang, W. H. Huestis // Biochim. Biophys. Acta. -1999.-Vol.1417. P.247-253.

108. Gimsa, J. Do band 3 protein conformational changes mediated shape changes of human erythrocytes? / J. Gimsa, C. Ried // Mol. Membr. Biol. 1995. - Vol.12. - P.247-254.

109. Glaser, R. The shape of red blood cells as function on membrane potential and temperature / R. Glaser // J. Membrane Biol. 1979. - Vol.51. - P.217-228.

110. Glaser, R. Electric properties on the membrane and cell surface / R. Glaser // In Electromanipulation of Cells. 1996. - P.329-363.

111. Glaser, T. Fusion of rat erythrocytes by membrane- mobility agent depends of membrane proteolysis by cytoplasmic calpain / T. Glaser, N. S. Kosower // Eur. J. Biochem. 1986. - Vol.159. - P.387-392.

112. Glaser, T. Calpain- calpastatin and fusion / T. Glaser, N. S. Kosower // FEBS Lett. 1986. - Vol.206. - P. 115-120.

113. Gokhale, S. M. Glycophorin A interferes in the agglutination of human erythrocytes by concanavalin A / S. M. Gokhale, N. G. Mehta // Biochem. J. -1987.-Vol.241.-P.505-525.

114. Golan, D. Lateral mobility of band 3 in the human erythrocyte membrane studied by fluorescence photobleaching recovery: evidence for cytoskeletal interaction / D. Golan, W. Veath // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980. - Vol.77. -P.2537-2541.

115. Grasso, M. Calcium induced alteration in the levels and subcellular distribution of proteolytic enzyme in human red blood cells / M. Grasso, A. Morelli, A. De Flora // Biochem. Biophys. Res. Communs. - 1986. - Vol.138. - P. 87-94.

116. Greenquist, A. C. Phosphorylation in erythrocyte membranes from abnormally shaped cells / A. C. Greenquist, S. B. Shohet // Blood. 1976. -Vol.48. - P.877-886.

117. Haest, C. W. M. Transbilayer reorientation of phospholipid probes in human erythrocytes / C. W. M. Haest, D. Kamp, B. Deuticke // Biochim. Biophys. Acta. -1997.-Vol.1325.-P.17-32.

118. Hardeman, M.R. Laser assisted optical rotational cell analyser (L.O.R.C.A.). A new instrument for measurement of various structural hemorheological parameters /V.R.Hardeman, P.T.Goedhart, J.G.G.Dobbe // Clin.Hemorheol. - 1994. - Vol.14. -P.605 - 618.

119. Hartmann, J. The influence of chlorpromazine on the potential- induced shapes- change of human erythrocytes / J. Hartmann, R. Glaser // Biosci. Rep. -1991.-Vol.11.-P.213-221.

120. Head, D. H. The influence of pH and ionic strength on electrokinetic stability of the human erythrocyte membrane / D. H. Head, G. V. F. Seaman // J. Gen. Physiol. 1960. - Vol.43. - P.635-654.

121. Herrmann, A. Ionic strength- dependent alteration of membrane structure of red blood cells / A. Herrmann, P. Muller // Biosci. Rep. 1986. - Vol.6. - P.1007-1015.

122. Herrmann, A. A model for the asymmetric lipid distribution in the human erythrocyte membrane / A. Herrmann, P. Muller // Biosci. Rep. 1986. - Vol.6. -P.185-191.

123. Herrmann, A. Calcium- phosphate- induced fusion of human erythrocyte ghosts monitored by dilution of membrane bound fluorescence/ A. Herrmann, B. Hillebrecht //Biomed. Biochim. Acta. 1991. - Vol.50. - P.251-256.

124. Herz, F. Effect of glutaraldehyde fixation on erythrocyte agglutinability / F. Herz, E. Kaplan // Proc. Soc. Biol, and Med. -1973. Vol.144. - P.1017-1019.

125. Hessel, E. Cell surface alteration during blood- storage characterized by artificial aggregation of washed red blood cells / E. Hessel, D. Lerche // Vox. Sang. 1985.-Vol.49.-P.86-91.

126. Hoffman, J. F. Determination of membrane potential in human and amphiuma red blood cells by means of a fluorescent probe / J. F. Hoffman, P. C. Laris // J. Physiol.(London). 1974. - Vol.239. - P.519-552.

127. Hoekstra, D. Kinetics of calcium- phosphate- induced fusion of human erythrocyte ghosts monitored by mixing of aqueous contents / D. Hoekstra, J. Wilschut, G. Sherphof // Biochim. Biophys. Acta. 1983. - Vol.732. - P.131-140.

128. Hoekstra, D. Fusion of erythrocyte ghosts by calcium- phosphate / D. Hoekstra, J. Wilschut, G. Sherphof// Eur. J. Biochem. 1985. - Vol.146. - P.131-140.

129. Howell, J. I. Cell fusion induced by lysolecithin / J. I. Howell, J. A. Lucy // FEBS Lett. 1969. - Vol.4. - P. 147-150.

130. Huang, S. K. Chemical co-treatment and intramembrane particle patching in the poly (ethylene- glycol) induced fusion of turkey and human erythrocytes / S. K. Huang, S. W. Hui // Biochim. Biophys. Acta. - 1986. - Vol.860. - P.539-548.

131. Huang, S. K. Fluorescence measurements of fusion between human erythrocytes induced by poly (ethylene glycol) / S. K. Huang, S. W. Hui // Biophys. J. 1990. - Vol.58. - P. 1109-1117.

132. Hui, S. W. Action of polyethyleneglycol on the fusion of human erythrocyte membrane / S. W. Hui, T. Isaac, L. T. Boni // J. Membrane Biol. 1985. - Vol.84.- P.137-146.

133. Iglic, A. Amphiphile induced echinocyte- spheroechinocyte transformation of red blood cell shape / A. Iglic, V. Kralj-Iglic, H. Hagerstrand // Eur. Biophys. J. -1998. Vol.27. - P.335-339.

134. Interactions of La3+ with phosphatidylserine vesicles. Binding, phase transition, leakage and fusion / M.M. Hammoudah, S.Nir, T.Isac et al. // Biochim. Biophys. Acta. 1979. - Vol. 558. - P.338 - 343.

135. Interactions of La3+ with phosphatidylserine vesicles. Binding, phase transition, leakage, 31P-NMR and fusion /M.M.Hammoudah, S.Nir, J. Bentz, E.Mayhew et al. //Biochim. Biophys.Acta. 1981. - Vol. 645. - P.102 - 114.

136. Influence of cell specific factors of red blood cell aggregation / M. W. Rampling, H. J. Meiselman, B. Neu, О. K. Baskurt // Biorheology. - 2004. -Vol.41. -P.91-112.

137. Influence of pH on phospholipid redistribution in human erythrocyte membrane / J. Libera, T. Pomorski, P. Muller, A. Herrmann // Blood. 1997. -Vol.90.-P.1681-1693.

138. Influence of erythrocyte shape on the rate of Ca2+- induced scrambling of phosphatidylserine / J. L. Wolfe, P. Comfurius, E. M. Bewers, R. F. A. Zwaal// Mol. Membr. Biol. 2003. - Vol.20. - P.83-91.

139. In sity assessment of erythrocyte membrane properties during cold storage / W. F. Wolkers, L. M. Crower, N. M. Tsvetkova et al. // Mol. Membr. Biol. 2002.- Vol.19. -P.59-65.

140. Jan, K-M. Role of surface electric charge in red blood cell interaction / K-M. Jan, S. Chien // J. Gen. Physiol. 1973. - Vol.61. - P.638-654.

141. Jan, K-M. Influence of the ionic composition of fluid medium on red cell aggregation / K-M. Jan, S. Chien // J. Gen. Physiol. 1973. - Vol.61. - P.655-668.

142. Jan, K-M. Role of hydrogen bonding in red cell aggregation / K-M. Jan // J. Gen. Physiol. 1973. - Vol.101. - P.49-56.

143. Jones, G.L Optimized procedures for investigating changes in human erythrocyte membrane proteins using treatment with calcium and various proteases /G.L. Jones // Clin.Chim.Acta. 1983. - Vol. 130. - P. 1 - 9.

144. Jolly, J. Traite technique d' hematology / J.Jolly //Maloine et fils. Paris. 1923. -Vol. l.-P. 64.

145. Kirkpatrick, F. H. Spectrin: current understanding of its physical, biochemical, and functional properties //F. H. Kirkpatrick // Life Sci. 1976. -Vol.19. -P.l-18.

146. Knox, R. J. Rheology of erythrocyte suspensions: dextran mediated aggregation of deformable and nondeformable erythrocytes / R. J. Knox, F.O. J. Nordt, G. V. F. Seaman//Biorheology. 1977. - Vol.14. - P.189-201.

147. Koshkaryev, A. Acridine orange induced translocation of phosphatidylserine of red blood cell surface / A. Koshkaryev, S. Yedgar, H. Relevy // Amer. J. Physiol. 2003.- Vol.285.- P.720-722.

148. Knutton, S. Studies of membrane fusion .11. Fusion of human erythrocytes by Sendai virus / S. Knutton // J. Cell Sci. 1977. - Vol.28. - P.189-201.

149. Knutton, S. Studies of membrane fusion .III. Fusion of erythrocytes with polyethy lenegly со 1 / S. Knutton //J. Cell Sci. 1979. - Vol. 39. - P.85-96.

150. Knutton, S. The mechanism of cell- cell fusion / S. Knutton, C. A. Pasternak // Trends Biochem. Sci. 1979. - Vol.4. - P. 1-4.

151. Koppel, D. E. Matrix control of protein diffusion in biological membranes / D. E. Koppel, M. P. Sheetz, M. Schindler // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980. -Vol.78. - P.3537-3580.

152. Kosower, N. S. Membrane mobility agents. II. Active promoters of cell fusion / N. S. Kosower, E. M. Kosower, P. Wegman // Biochim. Biophys. Acta. -1975.-Vol.401.-P.530-534.

153. Kosower, E. M. Membrane mobility agents. IV. The mechanism of particle-cell and cell- cell fusion / E. M. Kosower, N. S. Kosower, P. Wegman // Biochim. Biophys. Acta. 1977. - Vol.471- P.311-329.

154. Kumar, A. Heat induced alteration in monkey erythrocyte membrane phospholipid organization and skeletal protein structure and interaction / A. Kumar, S. R. P. Gudi, S. M. Gokhale // Biochim. Biophys. Acta. 1990. -Vol.1030.-P.269-278.

155. La3+ promoted proliferation is interconnected with apoptosis in NIH 3T3 cells / S.Yu., L. Yan., X.Yang et al. // J.Cell.Biochem. - 2006. - Vol.94. - P.508 -519.

156. La3+, Gd3+, and Yb3+ induced changes in mitochondrial structure, membrane permeability, cytochrome с release and intracellular ROS level /H.Liu, L. Yuan, X. Yang, K. Wang// Chem Biol. Interact. - 2003. - Vol.146. - P.27 - 37.

157. Lang, R. D. Proteolysis of ankyrin and of band 3 in chemically- induced cell fusion / R. D. Lang, C. Wickenden, J. Wynne // Biochem. J. 1984. - Vol.218. -P.295-305.

158. Lange, Y. Mechanism of red blood cell acanthocytosis and echinocytosis in vivo / Y. Lange, T. L. Steck // J. Membrane Biol. 1984. - Vol.77. - P. 153-159.

159. Langer, G. A. Sialic acid: effect of removal on calcium exchangeability of cultured heart cells / G. A. Langer, J. S. Frank, L. M. Nudd // Science. 1976. -Vol.193.-P.1013-1015.

160. Lanthanides the future drugs? /K.Wang, R.Li, Y.Cheng, B.Zhu //Coordination Chemistry Reviews. - 1999. - Vol. 190-191. - P.297 -308.

161. Lelkes, G. Intense, reversible aggregation of intramembrane particles in non-haemolyzed human erythrocytes. A freeze- fracture study. / G. Lelkes, G. Lelkes, S. R. Hollan // Biochim. Biophys. Acta. 1983. - Vol.732. - P.48-57.

162. Lelkes, G. The mobility of intramembrane particles in non-haemolyzed human erythrocytes. Factors affecting acridine orange- induced particle aggregation / G. Lelkes, I. Fodor, S. R. Hollan // J. Cell Sci.- 1986.- Vol.86.- P.57-62.

163. Lentz, B. R. Poly (ethylene glycol) (PEG) mediated fusion between pure lipid bilayers: a mechanism common with viral fusion and secretory vesicle release? (Review) / B. R. Lentz, J. K. Lee // Mol. Membr. Biol. - 1999. - Vol.16. -P.279-296.2+

164. Leonard, K. S. Role of lipids and proteins in the Ca PO4- induced aggregation of cytoskeleton- free erythrocyte vesicle membranes / K. S. Leonard, S. Ohki //Biochemistry. - 1984. - Vol.23. - P.2718-2725.

165. Lerche, D. Aggregation studies of human erythrocytes after modification of their membrane surface / D. Lerche, E. Hessel // Stud, biophys. 1978. - Vol.74. -P.37-38.

166. Lerche, D. Investigation of the La3+- induced aggregation of human red blood cells / D. Lerche, E. Hessel, E. Donath // Stud, biophys. 1979. - Vol.75. - P.95-106.

167. Lerche, D. Investigation of the La3+and concanavalin A induced aggregation of human red blood cells after neuraminidase treatment / D. Lerche, E. Hessel, E. Donath // Stud, biophys. - 1980. - Vol.78. - P.21-29.

168. Lerche, D. Investigation of artificial aggregation of washed human erythrocytes caused by decreased pH and reduced ionic strength / D. Lerche, R. Glaser // Acta biol. Med. germ. 1980. - Vol.39. - P.973-978.

169. Lerche, D. Scanning electron microscopic characterization of the La3+and concanavalin A- induced aggregation of untreated and neuraminidase- treatedhuman erythrocytes / D. Lerche, K. Augsten, E. Donath // Exp. Path. 1981. -Vol.20.-P.156-162.

170. Lerche, D. The role of electrical and structural properties of the cell surface in the energetics of cell-cell and cell surface interaction / D. Lerche // Ann. N.Y. Acad. Sci. 1983.- Vol.416.- P.66-81.

171. Lettvin, J. Y. A theory of passive ion flux through axon membranes / J. Y. Lettvin, W. F. Packard, W. S. Mc Culloch //Nature. 1964. - Vol.202. - P. 13381339.

172. Lipid translocation across plasma membrane of mammalian cells / E. M. Bevers, P. Comfurius, D. W. C. Dekkers, R. F. A. Zwaal // Biochim. Biophys. Acta. 1999. - Vol.1439. - P.317-330.

173. Litwa, M. Membrane proteins at the interface of erythrocytes fused by treatment with polyethyleneglycol / M. Litwa, A. J. Mages, W. B.Gratzer// Mol. Membr. Biol. 1997. - Vol.14. - P. 143-148.

174. Liu, S.C. Metabolic dependence of protein arrangement in human erythrocyte membranes /S.C. Liu, J. Palek // Blood. 1979. - Vol. 54. - P. 1117 - 1129.

175. Lorand, L. Formation of Y- glutamyl- e- lysine bridges between membrane proteins by Ca2+-regulated enzyme in intact erythrocytes / L. Lorand, G. F. Siefring, L. Lowe- Krentz // J. Supramol. Struct. 1983. - Vol.9. - P.427-440.

176. Low, P. S. Structure and function of the cytoplasmic domain of band 3: center of erythrocyte membrane- peripheral protein interactions / P. S. Low // Biochim. Biophys. Acta. 1986. - Vol.864. - P.145-167.

177. Lowry, P. H. Protein measurement with the Folin phenol reagent / P. H. Lowry, N. J. Rosebrough, A. L. Farr // J. Biol. Chem. 1954.- Vol.193.- P.265-275.

178. Lucy, J. A. The fusion of biological membranes / J. A. Lucy // Nature. -1970.-Vol.227.-P.815-817.

179. Lucy, J. A. Mechanisms of chemically induced cell fusion / J. A. Lucy // Membrane fusion. Cell surface Review. 1978. - Vol.5. - P.267-304.

180. Lucy, J. A. Fusogenic mechanisms / J. A. Lucy // In Cell Fusion. Ciba Foundation Symposium. 1984. - P.28-44.

181. Lucy, J. A. An osmotic model for the fusion of biological membranes / J. A. Lucy, Q. F. Ahkong // FEBS Lett. 1986. - Vol.199. - P.l-l 1.

182. Lucy, J. A. Loss of phospholipid asymmetry in cell fusion / J. A. Lucy // Biochem. Soc. Trans. 1993. - Vol.21. - P.280-283.

183. Lux, S. E. Spectrin- actin membrane skeleton of normal and abnormal red blood cells / S. E. Lux // Seminars in Hematology. 1979. - Vol.16. - P.21-51.

184. Majumdar, S. Phosphate calcium induced fusion of chicken erythrocytes / S. Majumdar, R. F. Baker // Exp. Cell Res. - 1980. - Vol.126. - P.175-182.

185. Majumdar, S. Fusion of human erythrocytes induced by uranyl acetate and rare earth metals / S. Majumdar, R. F. Baker, V. K. Kalra // Biochim. Biophys. Acta. 1980. - Vol.598. - P.411-416.

186. Marchesi, V. T. The red cell membrane / V. T. Marchesi, H. Furthmager, M. Tomita // Ann. Rev. Biochem. 1977.-Vol. 76. - P.667-698.

187. Marchesi, V. T. Functional proteins of the human red blood cell membrane / V. T. Marchesi // Seminars in Hematology. 1979. - Vol.16. - P.3-20.

188. Marchesi, V. T. The red cell membrane skeleton: recent progress / V. T. Marchesi//Blood. 1983. - Vol.61. - P.l-l 1.

189. Marikovsky, Y. Changes of cell surface charge topography in ATP- depleted human red blood cell / Y. Marikovsky, D. Danon, A. Katchalsky // Biochim. Biophys. Acta. 1966. - Vol.124. - P.160-165.

190. Marikovsky, Y. Agglutination by polylysine of young and old red blood cells / Y. Marikovsky, D. Danon, A. Katchalsky // Biochim. Biophys. Acta. 1966. -Vol.124.-P.154-159.

191. Marikovsky, Y. Changes in surface negative charge and agglutionation kinetics in red blood cell / Y. Marikovsky, D. Danon // Biorheology. 1974. -Vol.11.-P.349-350.

192. Marikovsky, Y. Effects of lysolecitin on the surface properties of human erythrocytes / Y. Marikovsky, C. S. Brown, R. S. Weinstein // Exp. Cell Res. -1976. Vol.98. -P.313-324.

193. Marikovsky, Y Influence of red cell shape on surface charge topography / Y. Marikovsky, J. K. Knododad, R. S. Weinstein // Exp. Cell Res. 1978. Vol.116. -P.191-197.

194. Marikovsky, Y. Changes of cell shape and surface charge topography in ATP- depleted human red blood cell I Y. Marikovsky, R. S. Weinstein, D. Danon // Mech. Ageing and Dev. 1985.- Vol.29.- P.309-316.

195. Marikovsky, Y. The cytoskeleton in ATP- depended erythrocytes: the effects of shape transformation / Y. Marikovsky // Mech. Ageing and Dev. 1996.-Vol.86.-P.191-197.

196. Martin, R. B. Lanthanides as probes for calcium in biological system / R. B. Martin, F. S. Richardson // Quart. Rev. Biophys. 1979. - Vol.12. - P.181-209.

197. Matayoshi, E. D. Distribution of shape- changing compounds across the red cell membrane / E. D. Matayoshi // Biochemistry. 1980. - Vol.19. - P.3414-3422.

198. Markin, V. S. On the theory of membrane fusion. The stalk mechanism / V. S. Markin, M. M. Koslov, V. L. Borovjagin // Gen. Physiol. Biophys. 1984. -Vol.5.-P.361-377.

199. Markin, V. S. Membrane fusion. Stalk model revisited / V. S. Markin, J. P. Albanesi // Biophys. J. 2002. - Vol.82. - P.693-712.

200. Mc Lawhon, R. W. Ethanol- induced alteration in human erythrocytes shape and surface properties: modulatory role of prostaglandin Ei / R. W. Mc Lawton, Y. Marikovsky, R S. Weinstein // J. Membrane Biol. 1987. - Vol.99. - P.73-78.

201. Meiselman, H. J. Membrane mechanical properties of ATP- depleted human erythrocytes / H. J. Meiselman, E. A. Evans, R. M. Hochmuth // Blood. 1978. -Vol.52. - P.499-503.

202. Meiselman, H. J. Rheologic behavior of shape- transformed human red cells / H. J. Meiselman // Biorheology.- 1978.- Vol.15.- P.225-237.

203. Mechanisms of suicidal erythrocyte death /K.S.Lang, P.A.Lang, V. Brand et al.// Cell. Physiol.Biochem. 2005. - Vol.15. -P. 195-202.

204. Mechanisms and significance of eryptosis /F.Lang, K.S., P.A.Lang, S.M.Huber, T.Wieder// Antioxid. Redox. Sign. 2006. - Vol. 8. - P. 1183 - 1192.

205. Membrane phospholipid organization in calcium- loaded human erythrocytes / R. Chandra, P. C. Joshi, V. K. Bajpai, С. M. Gupta И Biochim. Biophys. Acta. -1987. Vol.92. - P.253-262.

206. Membrane skeleton bilayer interaction is not the major determinant of membrane phospholipid asymmetry in human erythrocytes / S. R. P. Gudi, A. Kumar, V. Bhakuni et al. // Biochim. Biophys. Acta. - 1990. - Vol.1023. - P.68-72.

207. Mircevova, L. The role of Mg- ATPase (actomyosin- like protein) in maintaining the biconcave shape of erythrocytes / L. Mircevova // Blut. 1977. -Vol.35. - P.323-327.

208. Mohandas, N. Control of red cell deformability and shape / N. Mohandas, S. B. Shohet// Curr. Top. in Hematol. 1978. - Vol.1. - P.71-125.

209. Mohandas, N. Effect of heat and metabolic depletion on erythrocyte deformability, spectrin extractability and phosphorylation / N. Mohandas, A. C. Grenquist, S. B. Shohet // In Progress in Clinical and Biological Research. -1978. -Vol.21. -P.453-472.

210. Mohandas, N. Bilayer balance and regulation of red cell shape changes / N. Mohandas, A. C. Grenquist, S. B. Shohet // Blood Cells. 1980. - Vol.6. - P.329-334.

211. Mohandas, N. Ektacytometric analysis of factors regulating red cell deformability / N. Mohandas, M. R. Clark, S. B. Shohet // Blood Cells. 1980. -Vol.6. - P. 329-334.

212. Mohandas, N. Mechanical properties of the red cell membrane in relation to molecular structure and genetic defects / N. Mohandas, E. Evans // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1994. Vol.23. - P.787-818.

213. Morrot, G. Partial partification and characterization of the human erythrocytes Mg2+- ATPase / G. Morrot, A. Zachowski, P. F. Devaux // FEBS Lett.- 1990. Vol.266. - P.29-32.

214. Muller, P. Further evidence for a membrane potential dependent shape transformation of the human erythrocyte membrane / P. Muller, A. Herrmann, R. Glaser // Biosci. Rep. - 1986. - Vol.6. - P.999-1007.

215. Murachi, T. The proteolytic system involving calpains / T. Murachi // Biochem. Soc. Trans. 1985. - Vol.13. - P.1015-1018.

216. Murakami, T. The cytosol of human erythrocytes contains a highly Ca2+-sensitive protease (calpain I) and its specific inhibitors protein (calpastatin) / T. Murakami, M. Hatanaka, T. Murachi // J. Biochem. 1981. - Vol.90. - P.121-133.

217. Nagata, T. Surface change of photoplasts and their significance in cell- cell interaction / T. Nagata, G. Melchers // Planta. 1978. - Vol.142. - P.235-238.

218. Nakao, M. Adenosine triphosphate and maintenance of shape of the human red cells / M. Nakao, T. Nakao, S. Yamazoe// Nature (London). 1960. - Vol.187.- P.945 946.

219. Nakao, M. New insights into regulation of erythrocyte shape / M. Nakao // Current Opinion Hematology. 2002. - Vol.9. - P.127-132.

220. Nash, G. B. Alteration of red cell membrane viscoelasticity by heat treatment: effect of cell deformability and suspension viscosity / G. B. Nash, H. J. Meiselman // Biorheology. 1985. - Vol.22. - P.73-84.

221. Nature of cerium (III) and lanthanum (III) - induced aggregation of human erythrocyte membrane proteins /X.Du, T.Zhang, R.Li, K.Wang //J.Inorg.Biochemistry.- 2001. - Vol. - 84. - P. 67-75

222. Neu, B. Depletion- mediated red blood cell aggregation in polymer solution / B. Neu, H. J. Meiselman // Biophys. J. 2002. - Vol.83. - P.2482-2490.

223. Nicolson, G.L. Anionic sites of human erythrocyte membranes. I. Effect of trypsin, phospholipase С and pH on the topography of bound positively charged colloidal particles /G.L. Nicolson // J.Cell Biol. 1973. - Vol.57. - 373 - 387.

224. Noji, S. Spin- label study of the correlation between stomatocyte formation and membrane fluidization of erythrocytes / S. Noji, T. Takanashi, H. Kon // Biochem. Pharmacol. 1982. - Vol.31. - P.3173-3180.

225. Nordt, F. J. Red cell ageing. II. Anomalous electrophoretic properties of neuraminidase treated human erythrocytes / F. J. Nordt, R. J. Knox, G. V. F. Seaman // J. Cell. Physiol. 1978. - Vol. 197. - P.209-220.

226. Nordt, F. J. Alteration on surface charge density versus changes in surface charge topography in aging red blood cells / F. J. Nordt // Blut. 1980. - Vol.40. -P.233-238.

227. Nwafor, A. Drug- induced shape change in erythrocyte correlates with membrane potential change and its independence of glycocalyx charge / A. Nwafor, W. T. Coakley // Biochem. Pharmacol. 1986. - Vol.34. - P.3329-3336.

228. Nwafor, A. Charge- independent effects of drugs on erythrocyte morphology / A. Nwafor, W. T. Coakley // Biochem. Pharmacol. 1986. - Vol.35. - P.953-957.

229. Obi, I. Electrophoretic studies of plant protoplasts. I. pH dependence of zeta potentials of protoplasts from various sources / I. Obi, Y. Ichikawa, M. Senda // Plant Cell Physiol. 1989. - Vol.30. - P.439-444.

230. Obi, I. Electrophoretic studies of plant protoplasts. II. Relative amounts of various charged groups of the surface of barley mesophyll protoplasts / I. Obi, Y. Ichikawa, M. Senda // Plant Cell Physiol. 1989.- Vol.30.- P.759-764.

231. Oberleither, H. Fusion of renal epithelial cells: a model for studying cellular mechanisms of ion transport / H. Obereither, B. Schmidt, D. Diete // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. - Vol.86. - P.3547-3551.

232. Ohki, S. A mechanism of divalent ion- induced phosphatidylserine membrane fusion / S. Ohki // Biochim. Biophys. Acta. 1982. - Vol.689. - P. 1-11.

233. Ohki, S. Divalent cation induced surface tention increase in acidic phospholipid membranes: ion binding and membrane fusion / S. Ohki, H. Ohshima // Biochim. Biophys. Acta. - 1984. - Vol.776. - P.177-182.

234. Ohki, S. Effects of cations and polyamines on the aggregation and fusion of phosphatidylserine membranes / S. Ohki, J. Duax // Biochim. Biophys. Acta. -1986.-Vol.861.-P.177-186.

235. Ohki, S. Membrane fusion, hydration energy and hydrophobicity / S. Ohki // Stud. Biophys. 1988. - Vol.127. - P.89-97.

236. Ohki, S. Surface dielectric constant, surface, hydrophobicity and membrane fusion / S. Ohki, K. Arnold // J. Membrane Biol. 1990. - Vol.114. - P. 195-203.

237. Ohyashiki, T. Effect of neuraminidase treatment on the fluidity of the intestinal brush- border membranes / T. Ohyashiki, M. Taka, T. Mohri // Biochim. Biophys. Acta. 1987. - Vol.905. - P.57-64.

238. Op den Kamp, J. A. F. Lipid asymmetry in membranes / J. A. F. Op den Kamp // Ann. Rev. Biochem. 1979. - Vol.48. - P.47-52.

239. Palek, J. The dependence of shape of human erythrocyte ghosts on calcium, magnesium and adenosine triphosphate / J. Palek, G. Stewart, F. J. Lionetti // Blood. 1974. - Vol.44. - P.583-597.

240. Palek, J. Polymerization of red cell membrane protein contributes to spheroechinocyte shape irreversibility / J. Palek, P. A. Liu, S. C. Liu // Nature. -1978. Vol.27. - P.505-507.

241. Palek, J. Dependence of spectrin organization in red blood cell membranes in cell metabolism: implications for control of red cell shape, deformability andsurface area / J. Palek, S. C. Liu 11 Seminars in Hematology. 1979. - Vol. 16-P.75-93.

242. Pant, H. C. Calcium- induced proteolysis of spectrin and band 3 protein in rat erythrocyte membranes / H. C. Pant, M. Virmant, P. E. Gallant // Biochim. and Biophys. Res. Commun. 1988. - Vol.117. - P.372-377.

243. Poste, G. Membrane fusion / G. Poste, A. C. Allison // Biochim. Biophys. Acta. 1973. - Vol.300. - P.421-465.

244. Pradhan, D. Bilayer/ cytoskeleton- interaction in lipid- symmetric erythrocytes assessed by a photoactivable phospholipid analoque / D. Pradhan, P. Williamson, R. A. Schlegel //Biochemistry. 1991. - Vol.30. - P.7754-7758.

245. Praeger, F. C. Calcium, lanthanum, pyrophosphate, and hydroxyapetite: a comparative study in fibroblast mitogenecity (42826) / F. C. Praeger, B. A. Gilchrest // Proc. Soc. Exp. Biol. 1989. - Vol. 190. - P.28-34.

246. Protein kinase С activation induced phosphatidylserine exposure on red blood cells / K. Jong, M. R. Retting, P. S. Low, F. B. Kuepers // Biochemistry. 2002. -Vol.41.-P. 12562-12587.

247. Peeters, G. A. Detection of La3+ influx in ventricular cells by indo-I fluorescence / G. A. Peeters, O. Kommoto, W. Barry // Amer. J. Physiol. 1986. -Vol.256.-P.351-357.

248. Pribush, A. The mechanism of the dextran-induced red blood cells aggregation /A.Pribush, D.Zilberman-Kravits, N.Meyerstein //Eur.Biophys.J. -2007. Vol.36. - P.85-94.

249. Pinto da Silva, P. Translational mobility of the membrane intercalated particles of human erythrocyte ghosts. pH dependent, reversible aggregation / P. Pinto da Silva // J. Cell Biol. 1972.- Vol.53.- P.777-787.

250. Pinto da Silva, P. Freeze- etch localization of concanavalin A receptors to the membrane intercaled particles of human erythrocyte ghost membrane / P. Pinto da Silva, G. Nicolson // Biochim. Biophys. Acta. 1974. - Vol. 363. - P.311-319.

251. Ponder, E. Hemolysis and related phenomena/ E. Ponder // Grune and Stratton. New York. 1948. 398 p.

252. Poole, A. R. Lysolecithin and cell fusion / A. R. Poole, J. I. Howell, J. A. Lucy // Nature (London). 1970. - Vol. 227. - P.810 - 814.

253. Poste, G. Membrane fusion reaction. A theory / G. Poste, A. C. Allison // J. Theor. Biol. 1971. - Vol.32. - P.165-184.

254. Programmed cell death in mature erythrocytes: a model for investigating death effector pathways operating in the absence of mitochondria /D. Bratosin, J. Estaquier, F. Petit et al.//Cell Death and Differentiation. 2001. - Vol. 8. - P. 1143-1156.

255. Quirk, S. J. Membrane proteins on human erythrocytes during cell fusion induced by oleoylglycol / S.J. Quirk, Q. F. Ahkong, J. A. Lucy // Biochem. J. -1978. Vol.176. -P.159-167.

256. Rakow, A. L. Thermal transition on the human erythrocyte membrane: effect on elasticity / A. L. Rakow, R. M. Hochmuth // Biorheology. 1975. - Vol.12. -P.l-2.

257. Rakow, A. L. Effect of heat treatment on the elasticity of human erythrocyte membrane / A. L. Rakow, R. M. Hochmuth // Biophys. J. 1975. - Vol.15. -P.1095-1100.

258. Rakow, A. L. Aggregation of red cell with membrane altered by heat treatment / A. L. Rakow, S. Simchon, S. Chien // Biorheology.- 1981.- Vol.18.-P.3-8.

259. Rasia, M. Red blood cell shape as a function of medium ionic strength and рН / M. Rasia, A. Bollini // Biochim. Biophys. Acta. 1998. - Vol. 1372. - P. 198204.

260. Reinhart, W. H. Red cell rheology in stomatocyte- echinocyte transformation: roles of cell geometry and cell shape / W. H. Reinhart, S. Chien // Blood. 1986. - Vol.67. - P.Ill0-1118.

261. Retting, M.P. Effect of рН on the self association of erythrocyte band 3 in situ /М.Р. Retting, C.J. Orendorf, P.F. Low // Biochim. Biophys.Acta. - 2001. -Vol. 1515.-P. 72-81.

262. Rothman, J. E. Membrane asymmetry / J. E. Rothman, J. Lenard // Science. -1977. -Vol.195. -P.743-753.

263. Schatzman, H. J. Calcium human red blood cells / H. J. Schatzman, H. Burgin // Ann. New York Acad. Sci. 1978. - Vol.307. - P. 127-147.

264. Scheurich, P. Giant human erythrocytes by electric- field induced cell- to-cell fusion / P. Scheurich, U. Zimmermann/Naturwissenschaften. 1981. - Vol.68. - P.45-46.

265. Schindler, M. Influence ATP and 2,3- diphosphoglicerine acid on membrane cytoskeleton / M. Schindler, D. E. Koppel, M. P. Sheetz // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980. - Vol.77. - P.745-761.

266. Schindler, M. Modulation of membrane protein lateral mobility by polyphosphates and polyanions / M. Schindler, D. E. Koppel, M. P. Sheetz // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980. - Vol.77. - P. 1457-1461.

267. Schlegel, R. A. Phospholipid asymmetry of loaded red cells / R. A. Schlegel, J. A. Reed, P. Williamson // Meth. Enzymol. 1987 - Vol.149. - P.281-293.

268. Schlegel, R.A. Role of phospholipid asymmetry in cellular membrane fusion / R. A. Schlegel, P. Williamson // Molecular Mechanisms of Membrane Fusion (Ohki S., Plenum N.Y.). 1988. - P.289-300.

269. Schleger, R.A. Phosphatidylserine, death knell /R.A. Schleger, P.Williamson // Cell Death Differentiation. 2001. - Vol.8. - P. 551-563.

270. Schrier, S. L. Red blood cell membrane storage lesion / S. L. Schrier, K. Bensch, J. Krueger // Transfusion. 1979. - Vol.19. - P. 158-168.

271. Schroit, A. J. Transbilayer movement of phospholipids in red cell and platelet membranes / A. J. Schroit, R. F. A. Zwaal // Biochim. Biophys. Acta. 1991. -Vol.1071. -P.313-329.

272. Schwarz, S. Passive transmembrane redistribution of phospholipids as determination of erythrocyte shape change studied of electroporated cells / S. Schwarz, B. Deuticke, C. W. Haest // Mol. Membr. Biol. 1999. - Vol.16. - P.247-255.

273. Seaman, G. V. F. Red cell ageing. I. Surface charge density and sialic acid content of density-fractionated human erythrocytes / G. V. F. Seaman, R. J. Knox, R. J. Nordt // Blood. 1977. - Vol.50. - P.1001-1011.

274. Segal, J. Lanthanum increases the rat thymocyte cytoplasmic free calcium concentration by enhancing calcium influx / J. Segal // Biochim. Biophys. Acta. -1986. -Vol.886. -P.267-271.

275. Seigneuret, M. ATP- dependent asymmetric distribution of spin- labeled phospholipids in the erythrocyte membrane: relation to shape changes / M. Seigneuret, P. F. Devaux //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1984. - Vol.81. - P.3751-3755.

276. Shaklai, M. Lanthanum as an electron microscopic stain / M. Shaklai, M. Tavassoli //J. Histochem. Cytochem. 1982. - Vol.30. - P. 1325-1330.

277. Sheetz, M. P. Biological membrane as bilayer couples. A molecular mechanism of drug- erythrocyte interaction / M. P. Sheetz, S. J. Singer // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1974. - Vol. 71. - P.638-646.

278. Sheetz, M. P. On the mechanism of ATP- induced shape changes in human erythrocyte membranes. 1. The role of spectrin complex / M. P. Sheetz, S. J. Singer// J.Cell Biol. 1977. - Vol. 73. - P.4457-4461.

279. Sheetz, M. P. Equilibrium and kinetic: effect of drug on the shape of human erythrocytes / M. P. Sheetz, S. J. Singer // J.Cell Biol. 1976. - Vol. 70. - P.247-251.

280. Sheetz, M. P. 2, 3- diphosphoglycerate and ATP dissociate membrane skeleton / M. P. Sheetz, J. Casaly // J. Biol. Chem. 1980. - Vol.296- P.91-93.

281. Sheetz, M. P. Triphosphoinosite increases glycoprotein lateral mobility in erythrocyte membranes / M. P. Sheetz, P. Febbroriella, D. E. Koppel // Nature. -1982. Vol.296. - P.91-93.

282. Sheetz, M. P. Membrane skeletal dynamics: role in modulation of red cell deformability, mobility of transmembrane proteins and shape / M. P. Sheetz // Semin. Haematol. 1983. - Vol.20. - P.175-188.

283. Shewe, M. The role of phospholipid asymmetry in calcium- phosphate-induced fusion of human erythrocytes / M. Shewe, P. Muller, A. Herrmann // J. Biol. Chem. 1992.- Vol.267.- P.5910-5915.

284. Shiga, T. A kinetic measurement of red cell deformability: a modified micropipette aspiration technique / T. Shiga, N. Maeda, T. Sudo // Jap. J. Physiol. -1979.-Vol.29.-P.707-722.

285. Shiga, T. Influence of membrane fluidity on erythrocyte functions / T. Shiga, N. Maeda // Biorheology. 1980. - Vol.17 - P.485-499.

286. Siegel, D. P. The modified stalk mechanism of lamellar inverted phase transitions and its implications for membrane fusion / D. P. Siegel // Biophys. J. -1999.-Vol.76.-P.291-313.

287. Smith, L. B. Initiation of DNA synthesis in guiescent Swiss 3T3 and 3T6 cells by lanthanum / L. B. Smith, L. Smith // Biosci. Rep. 1984. - Vol.4. - P.777-782.

288. Smith, D. K. Sulfhydryl reagent induce altered self- association skeletal instability, and increased thermal sensitivity of red cells / D. K. Smith, J. Palek // Blood. 1983. - Vol.62. - P.l 190-1196.

289. Smith, D. K. Modulation of lateral mobility of band 3 in the red cell membrane by oxidative cross- linking of spectrin / D. K. Smith, J. Palek // Nature. 1982. - Vol.297. - P.424-425.

290. Snabre, P. Aggregation of human red blood cells after moderate heat treatment / P. Snabre, H. Baumler, P. Mills // Biorheology.- 1985.- Vol.22- P. 185195.

291. Song, L. Y. Membrane fusion without cytoplasmic fusion (hemi- fusion) in erythrocytes that are subjected to electrical breakdown / L. Y. Song, Q. F. Ahkong, J. A. Lucy// Biochim. Biophys. Acta. 1991. - Vol.1065- P.54-62.

292. Song, L. Y. Relationships between the surface exposure of acidic phospholipids and cell fusion in erythrocytes subjected to electrical breakdown / L. Y. Song, J. M. Baldwin, J. A. Lucy // Biochim. Biophys. Acta. 1992. - Vol.1104. - P.l-8.

293. Steck, T. L. The organization of proteins in the human red blood cell membrane / T. L. Steck // J. Cell Biol. 1974. - Vol.62. - P.l-19.

294. Steck, T. L. The band 3 protein of the human red cell membrane: a review / T. L. Steck // J. Supramol. Struct. 1978. - Vol.8. - P.311-328.

295. Steck, T. L. Cross- linking the major proteins of the isolated erythrocyte membrane / T. L. Steck // J. Mol. Biol. 1972. - Vol.66. - P.295-305.

296. Suda, T. Effect of cholesterol on human erythrocyte membrane. A spin label study / T. Suda, N. Maeda, T. Shiga // J. Biochem. 1980. - Vol.87. - P. 17031713.

297. Suda, T. Increased viscosity of human erythrocyte suspension due to drug-induced spherostomatocytosis / T. Suda, N. Maeda, T. Shiga // Biorheology. -1982.-Vol.19.-P.555-565.

298. Suzuki, Y. Influence of 2, 3- diphosphoglycerate on deformability of human erythrocytes /Y. Suzuki, T. Shiga, N. Maeda//Biochim. Biophys. Acta. 1990. -Vol.1029. -P.85-90.

299. Szasz, I. Effect of lanthanum on calcium- dependent phenomena in human red cells / I. Szasz, B. Sarkadi, G. Gardos // Biochim. Biophys. Acta. 1978. -Vol.512. P.559-568.

300. Szasz, I. Changes in the Ca2+* -transport processes of red cell during cold storage / I. Szasz, B. Sarkadi, G. Gardos // Brit. J. Haematol. 1978. - Vol. 39. -P.559-568.

301. Szasz, I. Biconcave shape and its transformation in human red cells /1. Szasz, B. Sarkadi, G. Gardos // Acta Biol. Acad. Sci. Hungaria. 1978. - Vol.29. - P.l-17.

302. Takata, M. Ionic conductance changes in lobster axon membrane when lanthanum in substituted for calcium / M. Takata, J. Y. Lettwin, J. W. Moore // J. Gen. Physiol. 1966. - Vol.50. - P.461-471.

303. Takakuwa, T. Regulation of red cell membrane protein interaction: implication for red cell function / T. Takakuwa // Curr. Opion in Hematology. -2001.-Vol.8.-P.80-84.

304. Tamura, A. Interaction of added amphiphilic lipids with membrane of intact human erythrocytes to induce change in the cell shape / A. Tamura, K. Morita, T. Fujii // J. Biochem(Tokyo). 1982. - Vol.91. - P.73-78.

305. The Calpain System /D.E. Goll, V.F.Thompson, H. Li et al.//Physiol.Rev. 2003.- Vol.83. -P.731 801.

306. The transport kinetics of lanthanide species in a single erythrocyte probed by confocal laser scanning microscopy /Y.Cheng, Q.Huo, J.Lu et al.//J.Biol. Inorg. Chem. 1999. - Vol.4. - P. 447-456.

307. The events relating to lanthanide ions enhanced permeability of human erythrocyte membrane: conformacional change, phase transition, perforation and ion transport /Y.Cheng, H.Yao, H. Lin et al.//Chem .Biol. Interact.- 1999.-Vol.121.- p.267 289.

308. Tanaka, T. La3+-stabilizes the hexagonal II (Нц) phase in phosphatidylethanolamine membranes / T. Tanaka, K. Kinosita, M. Yamazaki // Biochim. Biophys. Acta. 2001. - Vol. 151. - P. 189-201.

309. Tanaka, T. La3+ and Ga3+ induce shape of giant unilamellar vesicles of phosphatidylcholine / T. Tanaka, Y. Tamba, M. Yamazaki // Biochim. Biophys. Acta. 2002. - Vol.1564. - P.173-180.

310. Tanaka, Т. Membrane fusion of giant unilamellar vesicles of neutral phospholipids membranes induced by La3+ / T. Tanaka, M.Yamazaki // Langmuir.- 2004. Vol.20. - P.5160 - 5164.

311. Truong, H. Т.Н. Sulfhydryl reducing agents and shape regulation in human erythrocytes /Н.- Т.Н. Truong, J.F.Ferrel, W.H. Huestis// Blood. - 1986. - Vol. 67.- P.214 227.

312. Truong, H. Т.Н. Dithiothreitol stimulates the activity of the plasma membrane aminophospholipid translocator / H.- Т. H. Truong, D.L. Daleke , W. H. Huestis // Biochim. Biophys. Acta. - 1993. - Vol. 1150. - P.151-156.

313. Tsuji, A. Restriction of the lateral motion of band 3 in the erythrocyte membrane by cytoskeletal network: dependence on spectrin association state / A. Tsuji, S. Ohnishi // Biochemistry. 1986. - Vol. 25. - P. 6133-6139.

314. Tullius, E. Effect of transbilayer phospholipid distribution on erythrocyte fusion/ E. Tullius, P. Williamson, R. A. Schlegel //Biosci. Rep. 1989. - Vol. 9. -P.623-633.

315. Triplett, R. B. Proteolytic digestion of erythrocytes resealed ghosts and isolated membranes / R. B. Triplett, K. L. Carraway // Biochemistry. 1972. -Vol.ll. - P.2897-2903.

316. Van Oss, C. J. Energetics of cell- all and biopolymer interactions / C. J. Van Oss //Cell Biophys. 1989. - Vol.14. - P. 1-16.

317. Vareska, L. Inhibition by divalent cations sulphhydryl reagents of the passive Ca2+- transport in human red cell blood observed in presence of vanadate / L. Vareska, E. Paterjova, J. Pagaby // Biochim. Biophys. Acta. 1986. - Vol.856. -P.585-594.

318. Verchoeven, A.J. Prolonged storage of red blood cells affects aminophospholipid translocase activity /A.J. Verchoeven, P.M.Hilaris , D.W.C. Dekkers // Vox.Sang. 2006. Vol. 91. - P. 244 - 251.

319. Verchoven, В. Rapid loss and restoration of lipid asymmetry by different patways in resealed erythrocyte ghosts / B. Verchoven, R. A. Schlegel, P. Williamson // Biochim. Biophys. Acta. 1992. - Vol.1104. - P.15-23.

320. Vims- cell and cell- cell fusion / L. D. Hernandez, L. R. Hoffman, T. G. Wolfsberg, J. M. White // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 1996. - Vol.12. - P.627-661.

321. Volsky, D. J. Rearrangement of intramembranous particles and fusion promoted in chicken erythrocytes by intracellular Ca2+ / D. J. Volsky, A. Loyter // Biochim. Biophys. Acta. 1977. - Vol.471. - P.243-259.

322. Volsky, D. J. Role of Ca2+ in virus- induced membrane fusion. Ca2+-accumulation and ultrastructural changes induced by Sendai virus in chicken erythrocytes /D. J. Volsky, A. Loyter//J. Cell Biol. 1978.- Vol.78.- P.465-479.

323. Volsky, D. J. Inhibition of membrane fusion by suppression of lateral movement of membrane proteins / D. J. Volsky, A. Loyter // Biochim. Biophys. Acta. 1978. - Vol.514. - P.213-224.

324. Vos, J. Changes in the distribution of intramembrane particles in hen erythrocytes during cell fusion induced by the bivalent cation ionophore A 23187 /J. Vos, Q. F. Ahkong, J. A. Lucy // Biochem. J. - 1976. - Vol.158. - P.651-653.

325. Weltzien, H.U. Cytolytic and membrane perturbing properties of lysophosphatidylcholine /H.U. Weltzien // Biochim. Biophys. Acta. - 1979. -Vol.559.-P. 259-287.

326. Weed, R. I. Metabolic dependence of red cell deformability / R. I. Weed, P. L. La Celle, E. W. Merrill // J. Clin. Invest. 1969. - Vol.48 - P.795-809.

327. Weed, R. I. Calcium pH interactions in the production of shape change in erythrocytes / R. I. Weed, B. Chailley // Nouv. Rev. Franc. Hematol. - 1972. -Vol.12. - P.775-788.

328. Weed, R. I. The discocyte- stomatocyte equilibrium of normal and pathologic red cell / R. I. Weed, M. Bessis // Blood. 1973. - Vol.41. - P.471-475.

329. Weiss, G. В. Cellular pharmacology of lanthanum / G. B. Weiss // Annu. Rev. Pharmacol. 1974 - Vol.14. - P. 343-354.

330. Weiss L. Binding of positively charged particles to glutaraldehyde -fixed human erythrocytes /L. Weiss, R. Zeigel, J.D.J. Bross // Exp. Cell. Res. 1972. -Vol.70.-P.57-64.

331. White, J.G. Effects of an ionophore, A 23187, on the surface morphology of normal erythrocytes /J.G. White //AmJ.Pathol. 1974. - Vol. 77. - P. 507 - 514.

332. Wilshut, J. Membrane fusion: from liposomes to biological membranes / J. Wilshut, D. Hoekstra // Trends. Biochem. Soc. 1984. - Vol.9. - P.479-483.

333. Wise, G. E. Identification and function of transmembrane glycoproteins the red cell model / G. E. Wise // Tissue and Cell Res. - 1984. - Vol.16. - P.665-676.

334. Wolfe, L.C. The membrane and the lesions of storage in preserved red cells / L. C. Wolfe // Transfusion. 1985. - Vol.25. - P. 185-203.

335. Wong, P. A basis of echinocytosis and stomatocytosis in the disc- sphere transformation of the erythrocytes / P. Wong // J. Theor. Biol. 1999. - Vol.196. -P.343-361.

336. Wong, P. A hypothesis of the disc sphere transformation of the erythrocytes between glass surfaces and of related observations / P. Wong// J.Theor.Biol. -2005.-Vol. 233.-P. 127-135.

337. Wong, P. The behavior of the human erythrocyte as an imperfect osmometer: A hypothesis /Р. Wong //J. Theor.Biol. 2006. - Vol.238. - P. 167 - 171.

338. Zakai, N. Fusion of human erythrocyte ghosts promoted by the combined action of calcium and phosphate ions / N. Zakai, R. G. Kulka, A. Loyter // Nature. 1976. - Vol.263. - P.696-699.

339. Zakai, N. Membrane ultrastructural changes during calcium- phosphate-induced fusion of human erythrocyte ghosts / N. Zakai, R. G. Kulka, A. Loyter // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1977. - Vol. 74. - P.2417-2421.154

340. Zimmermann, U. Electrical field- mediated fusion and related electrical phenomena / U. Zimmermann // Biochim. Biophys. Acta. 1982. - Vol.694. -P.227-277.

341. Zwaal, R.F.A. Pathophysiologic implications of membrane phospholipid asymmetry in blood cells / R. F. A. Zwaal, A. J. Schroit // Blood. 1997. -Vol.89.-P. 1121-1132.

342. Zwaal, R.F.A. Surface exposure of phosphatidylserine in pathological cells /R.F.A. Zwaal, P.Comfurius, E.V. Bevers //Cell. Mol. Life Sci. 2005. - Vol.62. - P.971-988.