Структурно-функциональные свойства основных белков цитоскелета и экстрацеллюлярного матрикса тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 14.00.06, доктор биологических наук Котелянский, Виктор Элизарович

• Котелянский, Виктор Элизарович
• доктор биологических наук
• 1984

Оглавление диссертации доктор биологических наук Котелянский, Виктор Элизарович

ВВЕДЕНИЕ

Глава I. БИОХИМИЯ АКТИН-ЗАВИСИМЫХ ОПОРНО-ДВИГАТЕЛЬНЫХ СИСТЕМ (обзор литературы)

1.1. Введение

1.2. Содержание и локализация актина в различных типах клеток .II

1.3. Химия актина, связывание нуклеотидов и дивален-тных ионов, структура актина

1.4. Полимеризация актина

1.5. Общая классификация актин-связывающих белков.

1.6. Белки-сшиватели

1.7. Регуляция актин-связывающими белками процесса полимеризации актина и длины микрофиламентов.

1.8. Тропомиозин

1.9. Миозин

1.10. Регуляторные механизмы актин-зависимых двигательных реакций

1.11. Взаимодействие плазматической мембраны с ци-тоскелетом

1.12. 3 а к л ю ч е н и е

Глава 2. СТРУКТУРА И ФУНКЦИЯ МАМИНА

2.1. В в е д е н и е

2.2. Изучение структурной организации молекулы фила-мина

2.3. Взаимодействие филамина с Ф-актином

2.4. Влияние филамина на полимеризацию актина

2.5. Влияние тропомиозина на взаимодействие филамина и Ф-актина

Глава 3. СТРУКТУРА И ФУНКЦИЯ ВИНКУЛИНА

3.1. В в е д е н и е

3.2. Структурные особенности молекулы винкулина

3.3. Взаимодействие винкулина с актином

3.4. Винкулин и тромбоциты

Глава 4. МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МЕХАНИЗМЫ ЖЕЛАТИНИРОВАНИЯ ЦИТОПЛАЗМЫ

4.1. В в е д е н и е

4.2. Принцип экспериментов

4.3. Определение гелеобразующей потенции белков-сшивателей

4.4. Влияние белка 4.1 из эритроцитов на сродство спектрина к Ф-актину

4.5. Влияние фаллоидина на гель-золь переходы актина

4.6. Влияние цитохалазина Б на гель-золь переходы актина

4.7. Влияние винкулина на процесс гелеобразования Ф-актина

4.8. 3 а к л ю ч е н и е

Глава 5. ФИБРОНЕКТИНЫ - ПОЛИФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ГЛИК0ПР0ТЕИДЫ ЭКСТРАЦЕЛЛШЯРН0Г0 МАТРИКСА И ФИЗИОЛОГИЧЕСКИХ

ЖИДКОСТЕЙ (обзор литературы)

5.1. Введение

5.2. Источники фибронектинов

5.3. Биохимические свойства фибронектинов

5.4. Функции фибронектинов

5.5. Структурно-функциональные домены фибронектина

5.6. Структурно-функциональная модель молекулы фибронектина

5.7. Углеводная часть фибронектина

5.8. Фосфорилирование фибронектина

5.9. Сравнение клеточной и плазменной форм фибронектина

5.10. 3 а к л ю ч е н и е

Глава б. ИЗУЧЕНИЕ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ ФИБРОНЕКТИНА

6.1. В в е д е н и е

6.2. Вторичная структура молекулы фибронектина

6.3. Третичная структура молекулы фибронектина

6.4. О б с уж д е н и е

Глава 7. ИЗУЧЕНИЕ СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ СВОЙСТВ ФИБРОНЕКТИНА ПРИ ПОМОЩИ МОНОКЛОНАЛЬНЫХ И ПОЛИКЛОНАЛЬНЫХ АНТИТЕЛ

7.1. Введение

7.2. Свойства моноклональных антител против плазменной формы фибронектина человека

7.3. Свойства моноклональных антител против клеточной формы фибронектина курицы

Глава 8. СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ КЛЕТОЧНОЙ И ПЛАЗМЕННОЙ ФОРМ ТРАНСГЛЮТАМИНАЗЫ С ФИБ-РОНЕКТИНОМ, ЛАМИНИНОМ, ВИНКУЛИНОМ, ФИЛАМИНОМ И с^-АКТИНИНОМ

8.1. В в е д е н и е

8.2. Взаимодействие трансглютаминаз с фибронектином

8.3. Взаимодействие трансглютаминаз с ламинином, вин-кулином, филамином и oC-актинином

Глава 9. ФИБРОНЕКТИН, ФИЛАМИН, ВИНКУЛИН И СЕРДЕЧНАЯ

МЫШЦА

9.1. В в е д е н и е

9.2. Изучение фибронектина в сердечной мышце

9.3. Идентификация, выделение и локализация филамина в сердечной мышце

9.4. Идентификация, выделение и локализация винкулина в сердечной мышце

9.5. О б с ужд е н и е

Глава 10. ФИБРОНЕКТИН И ЦИТОСКЕЛЕТ

10.1. Введение

10.2. Р е з у л ь т а ты

10.3. О б с уж д е н и е

Глава II. ФИБРОНЕКТИН И СОСУДИСТАЯ СТЕНКА

11.1. В в е д е н и е

11.2. Фибронектин и клеточные элементы сосудистой стенки

11.3. Взаимодействие фибронектина с основным компонентом базальных мембран - коллагеном

11.4. Влияние фибронектина на взаимодействие клеток с коллагеном

11.5. Фибронектин и тромбоциты

Глава 12. ИЗУЧЕНИЕ СВЯЗЫВАНИЯ ПЛАЗМЕННОЙ ФОРШ ФИБРОНЕКТИНА С ЭКСТРАЦЕЛЛМЯРНЫМ МАТРИКСОМ КУЛЬТИВИРУЕМЫХ ФИБРОБЛАСТОВ

12.1. В в е д е н и е

12.2. Р е з ул ь т а ты

12.3. О б с уж д е н и е

Глава 13. ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ФИБРОНЕКТИНА И АНТИТЕЛ К НЕМУ

ДЛЯ ДИАГНОСТИКИ И ЛЕЧЕНИЯ

13.1. Введение .•.

13.2. Разработка метода определения фибронектина в физиологических жидкостях

13.3. Фибронектин как лечебный препарат

13.4. Использование фибронектина и антител к нему для направленного транспорта лекарств

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Структурно-функциональные свойства основных белков цитоскелета и экстрацеллюлярного матрикса»

В течение 100 лет основным отличительным признаком эу-кариотической клетки считалось наличие в ней ядра. В последние 20 лет, благодаря интенсивному развитию клеточной и молекулярной биологии, выявлен ряд глобальных отличительных черт эукариотических организмов /Уотсон, 1978/. В числе этих черт важное место занимают выработанные на разных этапах эволюции механизмы, обеспечивающие двигательные и опорные функции эукариотических клеток. Во время эволюции преимущества получали организмы, способные передвигаться и захватывать другие организмы или макромолекулы при помощи фагоцитоза, изменять свою форму при воздействии факторов окружающей среды, осуществлять передвижения внутриклеточных ор-ганелл и молекул, взаимодействовать друг с другом. Определяющим моментом для эукариотических клеток в процессе эволюции было, по-видимому, развитие приспособлений, обеспечивающих вышеперечисленные функции: мышечных белков, микротрубочек, промежуточных филаментов и микротрабекулярного аппарата. Не менее важным было развитие структур, обеспечивающих взаимодействие между клетками - белков экстрацеллюляр-ного матрикса. Таким образом, способность эукариотических клеток строить внутриклеточный и внеклеточный опорный аппарат в значительной мере определяет поведение клеток в организме .

Внутри клеток опорный аппарат составляют актиновые ми-крофиламенты, содержащие также миозин и различные актин-связывающие белки; микротрубочки (основной белок - тубулин); промежуточные филаменты, состоящие из десмина, виментина и кератинов; микротрабекулы. Вне клетки опорный аппарат Формируют коллагены, экстрацеллюлярные гликопротеины (фибронектин, ламинин, хондронектин), протеогликаны. Для многих клеток и организмов убедительно показана исключительно важная роль опорного аппарата в процессах репликации, диффе-ренцировки, фагоцитоза, клеточной подвижности, секреции, раковой трансформации и многих других процессах жизнедеятельности.

В последнее время продемонстрировано, что опорный аппарат претерпевает существенные изменения при различных патологических состояниях организма: сердечно-сосудистых заболеваниях, развитии новообразований, инфекционных болезнях и т.д. В связи с этим представляется чрезвычайно актуальным изучение опорного аппарата клеток в норме и патологии.

Характерной чертой живого организма является хорошо развитый пространственный порядок. Внутри клеток пространственный порядок в значительной мере обеспечивается полимерными структурами: микротрубочками, микрофиламентами и промежуточными филаментами. При формировании различных тканей и органов важнейшая роль принадлежит внеклеточному матриксу,состоящему из полимерных структур, образованных коллагенами, фибронектином, ламинином,эластином и протеогликанами. Часть полимерных структур, обеспечивающих пространственный порядок внутри клетки обладает полярностью - микрофиламенты и микротрубочки. Эти структуры находятся в динамическом равновесии с мономерами, из которых они формируются. В ответ на различные воздействия в клетке происходит направленная сборка (или разборка) опорного аппарата. Внеклеточные структуры менее лабильны.

Важнейшей функцией опорного аппарата является обеспечение функционального порядка в организме. Промежуточные филаменты необходимы для упорядоченного расположения в клетке структур, обеспечивающих биосинтез белка - иРНК и рибосом, а также митохондрий. Микротрубочки важны для функционирования митотического аппарата. Микрофиламенты вовлечены в процессы адгезии, сократимости, клеточной подвижности, движения некоторых органелл и клеточной мембраны. Таким образом, при изучении самых разнообразных функций клетки практически во всех случаях приходится учитывать важную роль опорного аппарата клетки, внешнего или внутреннего.

Данная работа посвящена изучению структурно-Функциональных свойств важнейших белков опорного аппарата клетки - фила-мина, винкулина и Фибронектина. Особое внимание в работе будет уделяться роли этих белков в Функционировании сердечной и гладких мышц.

Заключение диссертации по теме «Кардиология», Котелянский, Виктор Элизарович

ВЫВОДЫ

1. Изучены структурно-Функциональные свойства гладкомы-шечного Филамина. Вторичную структуру белка Формирует антипараллельная ^-форма (50%). Филамин состоит из структурных доменов, соединенных гибкими, неструктурированными участками полипептидной цепи. Молекула белка вытянута, и его субъедини-па имеет длину 80 нм. На одном из концов мономера Филамина расположены актин-связывающие центры. В небольших концентрациях филамин индуцирует образование актинового геля, при больших концентрациях Формируются пучки микрофиламентов. Тропомиозины ингибируют взаимодействие Филамина с Ф-актином. Филамин стимулирует процесс полимеризации актина, влияя на стадию нуклеации. В клетке Филамин участвует в регуляции вязкости цитоплазмы и функционировании цитоскелета.

2. Проведено изучение структурно-Функциональных свойств винкулина. Винкулин - глобулярный белок, вторичная структура которого состоит из -спиралей (85%). Винкулин ингибирует полимеризацию актина и понижает вязкость растворов Ф-актина. Предполагается, что действие винкулина на Ф-актин связано со стимуляцией винкулином взаимодействий между нитями актина. Винкулин идентифицирован и выделен в гомогенном состоянии из тромбоцитов. Винкулин из тромбоцитов структурно, иммунологи-чески и функционально идентичен винкулину из гладких мыши. Вероятно, в тромбоцитах винкулин играет важную роль во взаимо-действиии микрофиламентов с клеточной мембраной и участвует в регуляции Формы тромбоцитов.

3. Выяснены механизмы обратимого желатинирования Ф-актина, являющегося основой регуляции вязкости цитоплазмы. Обратимое желатинирование можно регулировать: I) используя различные актин-сшивающие белки, 2) удлиняя или укорачивая Филаменты актина, 3) изменяя сродство белков-сшивателей к Ф-актину, 4) влияя на межФиламентные взаимодействия Ф-актина. Показано, что токсическое действие Фаллоидина связано с нарушением регуляции желатинирования Ф-актина в клетках.

4. Филамин и винкулин идентифицированы, выделены в гомогенном состоянии и локализованы в сердечной мышце. Филамин и винкулин из сердца имеют такие же структурно-Функциональные свойства, как и соответствующие белки из гладких мышц. В сердечной мышце Филамин расположен на концах саркомеров - в области Z-линии, а также в интеркалирующих цисках. Винкулин локализован в интеркалирующих дисках, а также между мембраной сарколеммы и поверхностными миоФибриллами. Сделано предположение о том, что в сердце Филамин и винкулин осуществляют связь между мембранными структурами и нитями актина.

5. Проведено изучение структурно-Функциональной организации молекулы Фибронектина. Вторичная структура белка состоит из антипараллельной -Формы, которая более или менее равномерно распределена вдоль полипептидной цепи белка. Молекула Фибронектина имеет 20-22 структурных доменов, соединенных между собой гибкими, неструктурированными участками полипептидной цепи. ДисульФидные связи, междоменные и межсубъеди-ничные взаимодействия играют важную роль в поддержании на-тивной конФормапии белка. Электронно-микроскопический анализ выявил два типа структурной организации Фибронектина: компактную (15x8 нм) и развернутую (120x2 нм). Предполагается, что в растворе Фибронектин имеет компактную конФормацию, а при адгезии белка на определенные субстраты и в составе матрикса - развернуто. При разворачивании в белке экспонируются Функциональные центры, благодаря которым Фибронектин взаимодействует с компонентами экстрацеллярного матрикса и клеткой.

6. Иммунохимические и структурные свойства фибронектина исследовали при помощи моноклональных и поликлональных антител к белку. В отличие от поликлональных антител, реагирующих с Фибронектинами из различных видов, удалось получить моноклональные антитела, которые обладают выраженной видоспе-циФичностью. Проведена локализация антигенных детерминант для двух типов моноклональных антител: для одних антител детерминанта находится в центральной части молекулы, а для других - вблизи от С-конца белка. Антигенные детерминанты, узнаваемые исследованными моноклональными антителами, являются частью структурных доменов Фибронектина. ВидоспепиФические антигенные детерминанты фибронектина обеспечивают высокую иммуногенность белка.

7. Проведено сравнительное изучение взаимодействия клеточной и плазменной форм трансглютаминаз с фибронектином. Локализованы места связывания ферментов на молекуле фибронектина. Выявлены новые места связывания трансглютаминаз на молекуле фибронектина. Плазменная Форма Фермента более специ-фична-по отношению к Фибронектину, чем клеточная Форма. Индивидуальные Фрагменты, составляющие молекулу Фибронектина, имеют в сумме большее количество мест связывания с трансглю-таминазами, чем интактный белок, что указывает на наличие междоменных взаимодействий в Фибронектине. Ламинин, Филамин и об-актинин являются субстратами для трансглютаминаз. Сшивая различные белки экстрацеллюлярного матрикса и цитоскелета, трансглютаминазы играют важную роль в стабилизации структурного остова клетки.

8. Показано, что Фибронектин способен образовывать комплексы с актином, миозином, спектрином, о(,-актинином, винкулином и тропомиозином и не связывается с Филамином и тубулином. Предполагается, что способность фибронектина к связыванию с белками цитоскелета реализуется при проявлении опсоничес-ких Функций Фибронектина и во взаимоотношениях питоскелета и экстрацеллюлярного матрикса.

9. Изучена локализация Фибронектина в сердце. Фибронектин расположен вокруг кардиомиоцитов и других клеток, наибольшее количество Фибронектина локализуется вблизи сосудов. При гипертрофии сердечной мышцы количество Фибронектина в межклеточном веществе резко возрастает, что приводит к уменьшение) доли сократительного материала в сердце. Фибронектин участвует в интеграции клеток сердца и нарушение его синте-1&?мШйтся важным в патогенезе сердечной патологии.

10. Установлено, что Фибронектин синтезируется культивируемыми клетками эндотелия, субэндотелия и медии сосудистой стенки человека. Исследовано взаимодействие Фибронектина с коллагенами разных типов: лучше всего Фибронектин взаимодействует с коллагеном III типа, хуже - с коллагенами I и 1У типов, практически не взаимодействует с Фибриллярным коллагеном У типа. Сродство Фибронектина к коллагену определяет адгезию и распластывание клеток на Фибриллярном коллагене. Продемонстрирована способность Фибронектина из плазмы стимулировать распластывание и адгезию тромбоцитов на Фибриллярном квллагене. Этот эФФект может иметь важное значение в развитии тромбозов.

11. Исследовалась роль плазменной Формы Фибронектина в Формировании экстраиеллюлярного матрикса. Показано, что клетка способна использовать Фибронектин из плазмы при Формировании матрикса. Аминоконцевая треть Фибронектина ответственна за Фибронектин-фибронектиновые взаимодействия в составе матрикса. Фибронектиновый матрикс может Формироваться путем самосборки молекул Фибронектина в Фибриллярные структуры.

12. Разработаны количественные, высокочувствительные методы определения фибронектина в физиологических жидкостях. Исследован уровень Фибронектина при некоторых болезнях; показано, что Фибронектин может служить маркером Функииониро-вания ретикуло-эндотелиальной системы. Сформулирована и обоснована возможность использования Фибронектина как лекарственного препарата. Разработан метод получения промышленных количеств фибронектина.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В последние годы одним из важнейших событий в области клеточной биологии явилось открытие внутриклеточных и внеклеточных структур, формирующих опорный аппарат клетки. Опорный аппарат состоит, по крайней мере, из 30-40 белков, взаимодействие между которыми определяют функционирование структур питоскелета и экстрацеллюлярного матрикса. Структурно-функциональные свойства большинства белков опорного аппарата клетки к началу настоящей работы оставались невыясненными. Было постулировано, что актин, миозин и актин-связывающие белки ответственны за большинство двигательных процессов, происходящих в организме, среди которых: сокращение различных типов мышц, регуляция формы клеток, ретракция кровяного сгустка тромбоцитами, регуляция топографического распределения мембранных белков и рецепторов, Фагоцитоз, экзоцитоз, а также множество других двигательных реакций. Кроме того, актин и актин-связываю-щие белки Формируют одну из основных структур цитоскелета -микроФиламенты. Однако, молекулярные механизмы, обеспечивающие Функционирование актин-зависимых опорно-двигательных систем не были изучены. В частности, непонятны были механизмы регуляции вязкости цитоплазмы, сборки-разборки микрофиламентов, не ясна роль актин-связывающих белков в функционировании различных типов мышц, не описаны компоненты, ответственные за взаимодействие микрофиламентов с клеточной мембраной. Аналогичная ситуация сложилась и с изучением белков экстрацеллюлярного матрикса - фибронектина, ламинина, коллагенов и других компонентов базальных мембран. Эти белки Формируют структуры опорного аппарата и обеспечивают межклеточные взаимодействия, функции ретикуло-эндотелиальной системы, клеточную подвижность. Несмотря на очевидную важность белка экстрацеллюлярного матрикса фибронектина, непонятны были основные структурно-Функциональные механизмы участия фибронектина во многих клеточных функциях. Недостаточно полная информация о структурно-функциональных свойствах основных белков цитоскелета и экстрацеллюлярного матрикса не позволяли сформулировать законченные концепции о принципах функционирования опорного аппарата эукариотических клеток, тем самым тормозятся исследования по изучению молекулярных механизмов сердечно-сосудистой патологии, в области онкологии и многих других заболеваний.

Основной целью настоящего исследования явилось изучение структурно-функциональных свойств, механизмов регуляции, функционирования и локализации в сердечной и гладких мышцах важнейших белков опорного аппарата клетки - филамина, винкулина и фибронектина. При помощи различных Физико-химических методов удалось изучить структурные свойства Филамина, винкулина и фибронектина. На основании полученных экспериментальных данных сформулированы принципы структурной организации филамина и фибронектина, а также предсказаны возможные молекулярные механизмы функционирования этих белков. Были исследованы Функциональные свойства филамина, винкулина, фибронектина, а также локализация этих белков в сердечной мышпе. Изучены молекулярные механизмы регуляции вязкости цитоплазмы и Формирования экстрацеллюлярного матрикса эукариотических клеток. Проведен анализ иммунологических свойств фибронектина и его взаимодействия с некоторыми белками цитоскелета.

Основные свойства и возможные функции филамина и винкулина представлены в таблицах 22 и 23. Как видно из этих таблиц

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Котелянский, Виктор Элизарович, 1984 год

1. Антонов А.С., Крушинский А.В., Флегель Х.Г., Репин B.C., 1981. Первичная культура эндотелиальных клеток из пупочной вены человека: идентификация и характеристика растущей и конфлуэнтной культуры. Цитология, т.23, № 10, с.1154 1159.

2. Арронет Н.Н., 19 71. Мышечные и клеточные сократительные /двигательные/ модели. "Наука", Ленинград.

3. Бурштейн Э.А. 1977. Собственная флуоресценция белка. /Природа и применение/. Итоги науки и техники. Биофизика. Москва. ВИНИТ АН СССР, т.7 187 с.

4. Васильев Ю.М., Гельфанд И.М.1981. Взаимодействие нормальных и неопластических клеток со средой. "Наука". Москва.

5. Красовская И.Е. 19 77. Сократительные белки немышечных клеток. 1.Актино- и миозиноподобные белки. В кн.: Движение немышечных клеток и их компонентов. Ред. Г.М.Франк. "Наука". Ленинград. 22-34.

6. Лейтин B.J1., Свиридов Д.Д. 1983. Модельная система для изучения взаимодействия тромбоцитов с клеточными и макромолекулярными компонентами сосудистой стенки. В кн.: Стенка сосудов в атеро- и тромбогенезе. "Медицина". Москва, с.155 175.

7. Любимов А.В. 19 81. Поверхностные белки и их изменения при нормальном развитии и опухолевом росте. В сборнике "Явления индукции и дифференцировки при опухолевом росте". "Наука". Москва. 171 -252.

8. Мазуров В.И. 19 74. Биохимия коллагеновых белков. "Медицина". Москва. 211 с.

9. Э.Поглазов Б.Ф. 1961. Миозиноподобный белок в ткани мозга. Бюлл. эксп. биол. и мед., №9, с. 56 59.

10. Ю.Поглазов Б.Ф. 1965. Структура и функции сократительных белков. "Надка". Москва. 22 3 с.

11. И.Свиткина Т.М., Шевелев А.А., Бершадский А.Д., Гельфанд В.И., 198 3. Структура цитоскелета мышиных эмбриональных фибробластов. Электронно-микроскопическое исследование платиновых реплик. Цито-, логия, т.25, № 9, с. 1004 1012.

12. Уотсон Дж. 1978. Молекулярная биология гена. "Мир". Москва.

13. Хэм А., Кормак Д. 1982. Гистология. "Мир". Москва.

14. Adeistein R.S. 1978. Myosin phosphorylation, cell motility and smooth muscle contraction. Trends Biochem. Sci. 2, 27-30.

15. Adeistein R.S., Eisenberg E. 1980. Regulation and kinetics of the actin-myosin-ATP interaction. Ann. Rev. Biochem. 49, 921-956.

16. Adeistein R.S. 1982. Calmodulin and the regulation of actin-myosin interaction in smooth muscle and nonmuscle cells. Cell 30, 349-350.

17. Alexander S.S., Colonna G., Yamada K.H., Pastan I. and Edelhoch H. 1978. Molecular properties of major cell surface protein from chick embryo fibroblasts. J. Biol. Chem. 253, 5820-5824.

18. Alexander S.S., Colonna G. and Edelhoch H. 19 79. The structure and stability of human plasma cold-insoluble globulin. J. Biol. Chem. 254, 1501-1505.

19. Ali I.V. and Hynes R.0. 1977. Effects of cytochalasin В and colchicine on attachment of a major surface protein of fibroblasts. Biochim. Biophys. Acta 471, 16-24.

20. Ali I.V., Mawtner V.M., Lanza R.P. and Hynes R.0. 1977. Restoration of normal morphology, adhesion and cytoskeleton in transformed cells by addition of transformation-sensitive surface protein. Cell 11, 115-126.

21. Ali I.V. and Hynes R.P. 1978. Effects of LETS glycoprotein on cell motility. Cell 14, 439-446.

22. Alitalo K., Hovi Т., Vaheri A. 19 80. Fibronectin is produced by human macrophages. J. Exp. Med. 151, 602-612.

23. Allen R.D. 1981. Motility. J. Cell Biol., 148-155.

24. Atherton В.Т. and Hynes R.O. 1981. A difference between plasma and cellular fibronectins located with monoclonal antibodies. Cell 25, 133-144.

25. Avnur Z. and Geiger B. 1981. The removal of extracellular fibronectin from areas of cell-substrate contact. Cell 25, 121— 132.

26. Avnur Z., Small V., Geiger B. 19 83. Actin-independent association of vinculin with cytoplasmic aspect of the plasma membrane in cell-contact areas. J. Cell Biol. 96, 1622-1630.

27. Avnur Z., Small V. , Geiger B. 19 83. Actin-independent association of vinculin with the cytoplasmic aspect of the plasma membrane in cell-contact areas. J. Cell Biol. 96, 16221630.

28. Balian G., Click E.M., Crouch E., Davidson J.M. and Bornstein P. 1979. Isolation of a collagen-binding fragment from fibronectin and cold-insoluble globulin. J. Biol. Chem. 254, 1429-1432.

29. Balian G., Click E.M. and Bornstein P. 1980. Location of a collagen-binding domain in fibronectin. J. Biol. Chem. 255, 3234-3236.

30. Bamburg J.R., Harris H.E. and Weeds A.G. 1980. Partial putification and characterization of an actin depolymerizing factor from brain. FEBS Lett. 121, 178-182.

31. Bechtel P. 1979. Identification of a high molecular weight actin-binding protein in skeletal muscle. J. Biol. Chem. 254, 1755-1758.

32. Bevilacqua M.P., Amrani D., Mosesson M.W., Bianco C. 1981. Receptors for cold-insoluble globulin (plasma fibronectin) on human monocytes. J. Exp. Med. 153, 42-60.

33. Bensusan H.B., Kah T.L., Henry H.G., Murray B.A., Culp L.A. 1978. Evidence that fibronectin is the collagen receptor on platelet membranes. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 75, 5864-5868.

34. Bernard B.A., Yamada K.M. and Olden K. 19 82. Carbohydrates selectively protect a specific domain of fibronectin against proteases. J. Biol. Chem. 257, 8549-8554.

35. Bing D.H., Almeda S., Isliker H., Lahav J. and Hynes R.0. 19 82. Fibronectin binds to the CIg component of complement. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 79, 4198-4201.

36. Birchmeier C., Kreis Т.Е., EppenbergerH.M., Winterhalter K.H. and Birchmeier W. 19 80. Corrugated attachment membrane in WI-38 Fibroblasts: alternating fibronectin fibers and actin-containing focal contacts. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77, 41084112.

37. Blikstad I., Markey F., Carlsson L., Persson T. and Lindberg V. 19 78. Selective assay of monomeric and filamentous actin in cell extracts, suing inhibition of deoxyribonuclease 1. Cell 15, 935-943.

38. Blikstad I., Sundkvist I. and Eriksson S. 19 80. Isolation and characterization of profilactin and profilin from calf thymus and brain. Eur. J. Biochem. 105, 425-433.

39. Blikstad I., Eriksson S. and Carlsson L. 1980. об-Ac-tinin promotes polymerization of actin from profilactin. Eur. J. Biochem. 109, 317-323.

40. Blumenstock F., Weber P., Saba T.M. 1977. Electroimmu-noassay of alpha-2-opsomic protein during reticuloendothelial blockade. Am. J. Physiol. 231, 80-87.

41. Branton D., Cohen C.M. and Tyler J. 1981. Interaction of cytoskeletal proteins on the human erythrocyte membrane. Cell 24, 24-32.

42. Bray D., Thomas C. 1976. Unpolymerized actin in tissue cells. In: Cell Motility. Ed. R. Goldman et al., Cold Spring Harbor Lab, 2, 461-475.

43. Brenner S.L. and Korn E.D. 1979. Spectrin-actin interaction. Phosphorylated and dephosphorylated spectrin tetramer cross-link F-actin. J. Biol. Chem. 254, 8620-8627.

44. Brenner S.L. and Korn E.D. 1979. Substoichiometric concentrations of cytochalasin D inhibit actin polymerization. Additional evidence for an F-actin treadmill. J. Biol. Chem. 254, 9982-9985.

45. Brenner S.L. and Korn E.D. 1980. Spectrin/actin complex isolated from sheep erythrocytes accelerates actin polymerization by simple nucleation. Evidence for oligomeric actin in the erythrocyte cytoskeleton. J. Biol. Chem. 255, 1670-1676.

46. Bretscher A. and Weber K. 1980. Villin is a major protein of the microvillus cytoskeleton which binds both G and F-actinin a calcium-dependent manner. Cell 20, 839-847.

47. Bretscher A. 1981. Fimbrin is a cytoskeletal protein that crosslinks F-actin in vitro. Proc.Natl.Acad.Sci.USA 78, 6849-6853.

48. Bryan J., Kane R.F. 1978. Separation and interaction of the major components of sea urchin actin gel. J. Mol. Biol. 125, 207-224.

49. Brotschi E.A., Hartwig J.H., Stossel T.P. 1978. The galtion of actin by actin-binding protein. J. Biol. Chem. 253, 8988-8993.

50. Brown S.S. and Spadich J.A. 1979. Cytochalasin inhibits the rate of elongation of actin filament fragments. J. Cell Biol. 83, 657-662.

51. Burridge K. and Feramisco J. 1980. Microinjection and localization of a 130K protein in living fibroblasts: a relationship to actin and fibronectin. Cell 19, 587-595.

52. Burridge K. and Feramisco J.R. 1981. Non-muscle o6-acti-nins are calcium-sensitive actin-binding proteins. Nature 294, 565-567 .

53. Burridge K., Feramisco J.R. 1982. oC -Actinin and in-culin from nonmuscle cells: calcium-sensitive interactions with actin. Cold Sping Harbor Simp. Quant. Biol. 46, 569-578.

54. Burridge K., Mangeat P. 1984. An interaction between vinculin and talin. Nature 308, 744-746.

55. Carlsson L., Nystrom L.E., Lindberg U., Kannen K.K., Cid-Dresdner S., Lovgren S., Jornvall H. 1976. Crystallization of a non-muscle actin. J. Mol. Biol. 105, 353-366.

56. Carlsson L., Nystrom L.E., Dundkvist I., Markey F., Lindberg U. 1977. Actin polymerizability is influenced by pro-filin, a low molecular weight protein in non-muscle cells.

57. J. Mol. Biol. 115, 465-483.

58. Carlsson L., Markey F., Blikstad I., Persson T. and Lindberg U. 1979. Reorganization of actin in platelets stimua-ated by thrombin as measured by DNase I inhibition assay. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 76, 6376-6380.

59. Chen Y.H., Yang J.T., Chan R.H. 1974. Determination of the helix and E-form of proteins in aqueous solution by circular dichroism. Biochemistry 13, 3350-3353.

60. Chen L.B. 1977. Alteration of cell surface LETS protein duting myogenesis. Cell 10, 393-400.

61. Chen А.В., Amrani D.L., Mosesson H.W. 1977. Heterogeneity of the cold-insoluble globulin of human plasma (CIg), a circulating cell surface protein. Biochim. Biophys. Acta 493, 310-322.

62. Chen L.B., Murray A., Segal А.В., Walsh M.L. 1978. Studies on intercellular LETS glycoprotein matrices. Cell 14, 377-391.

63. Chen W.T. and Singer S.J. 1980. Fibronectin is not present in the focal adhesions formed between normal cultured fibroblasts and their substrata. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77, 7318-7322.

64. Chiquet M., Eppenberger H.M. and Turner D.C. 1981. Muscle morphogenesis: evidence for an organizing function of exogenous fibronectin. Dev. Biol. 88, 220-235.

65. Chirgadze Yu.N., Shestopalov B.V., Venyaminov S.Yu. 1973. Intensities and other spectral parameters of infrared Amide bands of polypeptides in the J3- and random forms. Biopolymers12, 1337-1351.

66. Chirgadze Yu. N., Fedorov O.V., Trushina N.P. 1975. Estimation of the amino acid residue side-chain absorption in the infrared spectra of protein solution in heavy water. Biopolymers 14, 679-694.

67. Clark T.G., Merriam R.W. 1978. Actin in xenopus oocytes. I. Polymerization and gealtion in vitro. J. Cell Biol. 77, 427-438.

68. Cohen C.M., Korsgren C., 1980. Band 9.1 causes spect-rin-actin gels to become thixotropic. Biochem. Biophys. Res. Commun. 97, 1429-1437.

69. Condeelis J.S., Taylor D.L. 1977. The contractile basis of amoeboid movement. V. The control of gelation, solation and contraction in extracts from Dictyostelium discoideum. J. Cell Biol. 74, 901-927.

70. Cooke R. 1975. The role of the bound nucleotide in the polymerization of actin. Biochemistry 14, 3250-3256.

71. Copley A.L. 1979. Roles of platelets in physiological defense mechanisms and pathological conditions. Folia Haematol. 106 (5/6), 732-764.

72. Cote G.P. and Smillie L.B. 1981. The interaction of equine platelet tropomyosin with skeletal muscle actin. J. Biol. Chem. 256, 7257-7261.

73. Craig S.W. and Powell L.D. 1980. Regulation of actin polymerization by villin, a 95000-dalton cytoskeleton component of intestinal brush borders. Cell 22, 739-746.

74. Curtis C.G., Brown K.L., Credo R.B., Domahik R.A., Gray A., Stenberg P., Lorand L. 1974. Calcium dependent unmasking of active center cysteine during activation of fibrin stabilizing factor. Biochemistry 13, 3774-3779.

75. Czop J.K., Kadish J.L., Austen K.F. 1981. Augmentation of monocyte opsomin-independent phagocytosis by fragments of human plasma fibronectin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78, 36493653 .

76. Czop J.K., Austen K.F. 1982. Augmentation of phagocytosis by a specific fibronectin fragment that links particulate activators to the fibronectin adherence receptor of human monocytes. J. Immun. 129, 2678-2681.

77. Dabrowska R., Nowak E., Drabikowski W. 1980. Comparison of some functional properties of non-polymerizable and polyme-rizable tropomyosin. J. Muscle Res. and Cell Motility 1, 466-474.

78. D'Angelo J., Craig S.W. 1982. Meta-vinculin a vinculin-related protein with solubility properties of a membrane protein. Nature 300, 533-535.

79. David-Pfeuty Th., Singer S.V. 1980. Altered distributions of the cytoskeletal proteins vinculin and £>6-actinin in cultured fibroblasts transformed by Rous surcoma virus. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77, 6687-6691 .

80. Davies P., Shizuta Y., Olden K., Gallo M., Pastan J. 1977. Phosphorylation of filamin and other proteins in cultured fibroblasts. Biochem. Biophys. Res. Commun. 74, 300-307.

81. Davies P.J.A., Wallach D., Willingham M.C., Pastan I.1978. Filamin-actin interaction. (Dissociation of binding from 2+gelation by Ca -activated proteolysis). J. Biol. Chem. 253, 4036-4042.

82. Davies P.J.A., Wallach D., Willingham M.C., Pastan I., Lewis M. 1980. Self-association of chicken gizzard filamin and heavy microfilamin. Biochemistry 19, 1366-1372.

83. Dayton W.R., Reville W.J., Goll D.'E., Stromer M.H. 1976 . 2+

84. A Ca -activated protease possibly involved in myofibrillar protein turnover. Biochemistry 15, 2159-2167.

85. Deno D.C., McCafferty M.H., Saba T.M., Blumenstok F.A. 1984. Mechanism of acute depletion of plasma fibronectin following thermal injury in rats. J. Clin. Invest. 73, 20-34.

86. DeRosier D., Mandelkow E., Silliman A., Tilmy L., Kane R.1977. Stature of actin-containing filaments from two types of non-muscle cells. J. Mol. Biol. 113, 679-695.

87. Dessau W., Sasse J., Timpl R., Jilek F., K. von der Mark.1978. Synthesis and extracellular deposition of fibronectin in chondrocyte cultures. J. Cell Biol. 79, 342-355.

88. De Vries J., Wieland T. 1978. Influence of phallotoxins and metal ions on the rate of proteolysis of actin. Biochemistry 17, 1965-1968.

89. De Vries J., Schafer A.J., Faulstich H., Wieland T. 1976. Protection of actin from heat denaturation by various phallotoxins. Hoppe Seylers Z. Physiol. Chem. 357, 1139-1147.

90. Dillon B.C., Saba T.M. 1982. Fibronectin deficiency and intestinal transvascular fluid balance during bacteremia. Am. J. Physiol. 242, 557-564.

91. Doran J.E., Mansberger A.R., Reese A.C. 1980. Cold insoluble globuline enhanced phagocytosis of gelatinized targets by macrophage monolayers; a model system. J. Reticuloendothel. Sci. 27, 471-477.

92. Drabikowski W., Nowak E. 1968. The interaction of o£-acti-nin with F-actin and its abolition by tropomyosin. Eur. J. Biochem. 5, 209-217.

93. Ehrismann R., Roth D.E., Eppenberger H.M., Turner D.C. 1982. Arrangement of attachment-promoting, self-association, and heparin-binding sites in horse serum fibronectin. J. Biol. Chem. 257, 7381-7387.

94. Elzinga M., Collins J.H., Kuehl W.M., Adelstein R.S. 1973. Complete amino acid sequence of actin of rabbit skeletal muscle. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 70, 2687-2691.

95. Elzinga M., Maron B.J., Adelstein R.S. 1976. Human heart and platelet actins are products of different genes. Science 191, 94-95.

96. Emmerling M.R., Johnson C.D., Mosher D.F., Lipton B.H., Lilien J.E. 1981. Cross-linking and binding of fibronectin with asymmetric acetylcholinesterase. Biochemistry. 20, 3242-3247.

97. Engel J., Odermatt E., Engel A., Madri J.A., Furthmayr H., Rohde H., Timpl R. 1981. Shapes, domain organization and flexibility of laminin and fibronectin, two multifunctional proteins of the extracellular matrix. J. Mol. Biol. 150, 97-120.

98. Engvall E., Ruoslahti E. 1977. Binding of soluble form of fibroblast surface protein, fibronectin, to collagen. Int. J. Cancer 20, 1-5.

99. Erickson H.P., Carrell N., McDonagh J. 1981. Fibronectin molecule visualized in electron microscopy: a long, thin, flexible strand. J. Cell Biol. 91, 673-678.

100. Eriksen H.O., Clemmensen J., Hansen M.S., Ibsen K.K. 1982. Plasma fibronectin concentrations in normal subjects. Scand. J. Clin. Lab. Invest. 43, 291-295.

101. Erickson H.P., Carrell N.A. 1983. Fibronectin in extended and compact conformations. Electron microscopy and sedimentation analysis. J. Biol. Chem. 258, 14539-14544.

102. Esters J.E., Selden L.A., Gershman L.C. 1981. Mechanism of action of phalloidin on the polymerization of muscle actin. Biochemistry 20, 702-712.

103. Etlinger J.D., Zak R., Fischman D.A. 1976. Compositional studies of myofibrils from rabbit striated muscle. J. Cell Biol. 68, 123-141.

104. Feramisco J.R., Burridge K. 1980. A rapid purification of °6-actinin, filamin, and a 130,000-dalton protein from smooth muscle. J. Biol. Chem. 255, 1194-1199.

105. Feramisco J.R., Smart J.E., Burridge K., Helfman D.M., Thomas G.P. 1982. Co-existence of vinculin and vinculin-like protein in higher molecular weight in smooth muscle. J. Biol. Chem. 257, 11024-11031.

106. Flanagan M.D., Lin S. 1980. Cytochalasins block actin filament elongation by binding to high affinity sites associated with F-actin. J. Biol. Chem. 255, 835-838.

107. Flory P.J. 1953. Principles of polymer chemistry. Ithaca, N.Y.: Cornell University Press, 672.

108. Folk J.E., Chung S.I. 1973. Molecular and catalytic properties of transglutaminases. Adv. Enzymol. 38, 109-191.

109. Fowler V., Taylor D.L. 1980. Spectrin plus band 4.1 cross-link actin. Regulation by micromolar calcium. J. Cell Biol. 85, 361-376.

110. Freiden C., Lieberman D., Gilbert H.R. 1980. A fluorescen probe for conformational changes in skeletal muscle G-actin. J. Biol. Chem. 255, 8991-8993.

111. Fujiwara K., Pollard T.D. 1976. Fluorescent antibody localization of myosin in the cytoplasm. Cleavage burrow and mitotic spindle of human cells. J. Cell Biol. 71, 848-875.

112. Furcht L.T., Mosher D.F., Wendelschafer-Craab 19 78. Immunocytochemical localization of fibronectin (LETS proteins) on the surface of L^ myoblasts: light and electron-microscopic studies. Cell 13, 263-271.

113. Furcht L.T. 1983. Structure and function of the adhesive glycoprotein fibronectin. Mod. Cell Biol. 1, 53-117.

114. Furie M., Rifkin D.B. 1980. Proteolytically derived fragments of human plasma fibronectin and their localization within the intact molecule. J. Biol. Chem. 255, 3134-3140.

115. Furie M.B., Freg А.В., Rifkin D.B. 1980. Location of a gelatin-binding region of human plasma fibronectin. J. Biol. Chem. 255, 4391-4394.

116. Gard D., Lazarides E. 1979. Specific fluorescent labeling of chicken myofibril z-line proteins catalyzed by guinea pig liver transglutaminase. J. Cell Biol. 81, 336-347.

117. Garrels J.I., Gibson W. 1976. Identification and characterization of multiple forms of actin. Cell 9, 793-805.

118. Gauss-Muller V., Kleinman H.K., Martin G.R., Schiffman E. 19 80. Role of attachment and affractants in fibroblast chemo-taxis. J. Lab. Clin. Med. 96, 1071-1080.

119. Geiger B. 1979. A 130K protein from chicken gizzard:its localization at the termini of microfilament bundles in cultured chicken cells. Cell 18, 193-205.

120. Geiger В., Tokuyasu K.T., Dutton A.M., Singer S .J. 1980. Vinculin, and intracellular protein localized at specialized sites where microfilament bundles terminate at cell membranes. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77, 4127-4131.

121. Geiger B. 19 82. Microheterogeneity of avian and mammalian vinculin. Distinctive subcellular distribution of different isovinculins. J. Mol. Biol. 159, 685-701.

122. Geiger B. 1983. Membrane-cytoskeleton interaction. Biochim. Biophys. Acta 737, 305-341.

123. Ginsberg M.H., Painter R.G., Forsyth J., Birdwell C., Plow E. 19 80. Thrombin increases expression of fibronectin antigen on the platelet surface. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77, 1049-1053.

124. Glenney J.R., Bretscher A., Weber K. 19 80. Calcium control of the intestinal microvillus cytoskeleton; its implication for the regulation of microfilament organization. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77, 6458-6462.

125. Glenney J.R., Kaulflus P., Weber K. 1981. F-actin as2+sembly modulated by villin. Ca -dependent nucleation and capping of the barbed end. Cell 24, 471-480.

126. Glenney J.R., Weber K. 1981. Calcium control of microfilaments: uncoupling of the F-actin-severing and -bundling activity of villin by limited proteolysis in vitro. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78, 2810-2814.

127. Glenney J.R., Kaulfus P., Matsudaira, Weber K. 19 81. F-actin binding and bundling properties of fibrin, a major cytoskeletal protein of microvillus core filaments. J. Biol. Chem. 256, 9283-9889.

128. Glenney J.R., Geisler N., Kaulfus P., Weber K. 1981. Demonstration of at least two different actin binding sites in villin, a calcium regulated modulator protein of F-actin organization. J. Biol. Chem. 256, 8156-8161.

129. Gold L.I., Garcia-Pardo A., Frangione В., Franclin E.C., Pearlstein E. 19 79. Subtilizin and cyanogen bromide cleavage products of fibronectin that retain gelatin-binding activity. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 76, 4803-4807.

130. Goldberg B. 19 79. Binding of soluble type I collagen molecules to the fibroblast plasma membrane. Cell 16, 265-275.

131. Go11 D.E., Suzuki A., Temple J., Holmes G.R. 1972. Studies on purified cL -actinin/F-actin interaction. J. Mol. Biol. 67, 469-488.

132. Gomer R.H., Lazarides E. 19 81. The synthesis and deployment of filamin in chicken skeletal muscle. Cell 23, 524-532.

133. Gomer R.H., Lazarides E. 1983. Switching of filamin polypeptides during myogenesis in vitro. J. Cell Biol. 96, 321-329.

134. Goodman S.R., Weidner S.A. 1980. Binding of spectrin tetramers to human erythrocyte. J. Biol. Chem. 255, 80828086.

135. Goodman S.R., Yu J., Whitfield C.F., Culp E.N., Posnak E.J. 1981. Erythrocyte membrane skeletal protein bands 4.1a andb are sequence-related phosphoproteins. J. Biol. Chem. 257, 45644569 .

136. Goodman S.R., Zagon I.S., Kulikowski R.R. 1981. Identification of spectrin-like protein in non-erythroid cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78, 7570-7574.

137. Goren H.J., McMillin C.R., Walton A.G. 1977. Poly (L-lysil-L-alanil-alpha-L-glutamic acid). II. Conformation studies. Biopolymers 16, 1527-1540.

138. Gordon J.L., Milner A.J. 1976. Blood platelets as multifunctional cells. In: Platelets in biology and pathology. Gordon (ed.) Elsevier/North Holland Biomedical Press, 3-22.

139. Gordon D.J., Boyer J.L., Korn E.D. 1977. Comparative biochemistry of non-muscle actins. J. Biol. Chem. 252, 8300-8309.

140. Greenberg J.H., Seppa S., Seppa H., Hewitt A.T. 1981. Role of collagen and fibronectin in neural crest cell adhesion and migration. Dev. Biol. 87, 259-266.

141. Gregoriadi s G., Allison A.C., Eds. 1980. Liposomes in Biological Systems. Wiley and Sons, p. 412.

142. Grimley P.M., Edwards G.A . 1960. The ultrastructure of cardiac desmosomes in the toad and their relationship to the intercalated disc. J. Biophys. Biochem. Cytol. 8, 305-318.

143. Grinnell F. 1978. Cellular adhesiveness and extracellular substrata. Int. Rev. Cytol. 53, 65-144.

144. Grinnell F., Feld M., Minter D. 1980. Fibroblast adhesion to fibrinogen and fibrin substrata: requirement for cold-insoluble globulin (plasma fibronectin). Cell 19, 517-525.

145. Grinnell F., Billingham R.E., Burgess L. 1981. Distribution of fibronectin during wound healing in vivo. J. Invest. Dermatol. 76, 181-193.

146. Grinnell F., Feld M.K. 1982. Fibronectin adsorption on hydrophilic and hydrophobic surfaces detected by antibody bindinc and analyzed furing cell adhesion in serum-containing medium.

147. J. Biol. Chem 257, 4888-4893.

148. Gudewicz P.W., Molnar J., Lai M.Z., Beezhold D.W., Siefring G.E., Credo R.B., Lorand L. 19 80. Fibronectin-mediated uptake of gelatin-coated latex particles by peritoneal macrophages. J. Cell Biol. 87, 427-433.

149. Hahn L.H.E., Yamada K.M. 1979. Isolation and biological characterization of active fragments of the adhesive glycoprotein fibronectin.Cell 18, 1043-1051.

150. Hahn L.H.E., Yamada K.M. 1979. Identification and isolation of a collagen-binding fragment of the adhesive glycoprotein fibronectin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 76, 1166-1163.

151. Hanson J., Lowy J. 1963. The structure of F-actin and of actin filaments isolated from muscle. J. Mol. Biol. 6, 64-60.

152. Harris H.E., Gooch J. 1981. An actin depolymerizing protein from pig plasma. FEBS Lett. 123, 49-53.

153. Harris D.A., Schwartz J.H. 1981. Characterization of brevin, a serum protein that shortens actin filaments. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78, 6798-6802.

154. Hartwig J.H., Stossel Т.P. 1975. Isolation and properties of actin, myosin and a new actin-binding protein in rabbit alveolar macrophages. J. Biol. Chem. 250, 5696-5705.

155. Hartwig J.H., Stossel T.P. 1979 . Cytochalasin 13 and the structure of actin gels. J. Mol. Biol. 539-553.

156. Hatrwig J.H., Tyler J., Stossel T.P. 1980. Actin-binding protein promotes the bipolar and perpendicular branching of actin filaments. J. Cell Biol. 87, 841-888.

157. Hartwig J.H., Stossel T.P. Structure of macrophage actin-binding protein molecules in solution and interacting with actin filaments. J. Mol. Biol. 145, 563-581.

158. Hasegawa Т., Takahashi S., Hayashi H., Hatano S. 19 80. Fragmin: a calcium ion sensitive regulatory factor on the formation of actin filaments. Biochemistry 19, 2677-2683.

159. Hatano S., Oosawa F. 1966. Isolation and characterization of Plasmodium actin. Biochim. Biophys. Acta 127, 488-498.

160. Hay E.D. 1981. Extracellular matrix. J. Cell Biol. 91, 205-223.

161. Hayashi M., Schlesinger D.H., Kennedy D.W., Yamada K.M. 1980. Isolation and characterization of a heparin-binding domain of cellular fibronectin. J. Biol. Chem. 255, 10017-10020.

162. Hayashi M., Yamada K.M. 1981. Differences in domain structures between plasma and cellular fibronectins. J. Biol. Chem. 256, 11292-11300.

163. Hayashi M., Yamada K.M. 1982. Divalent cation modulation of fibronectin binding to heparin and DNA. J. Biol. Chem. 257, 5263-5267.

164. Hayman E.G., Ruoslahti E. 19 79. Distribution of fetal bovine serum fibronectin and endogenous rat cell fibronectin in extracellular matrix. J. Cell Biol. 83, 255-259.

165. Heasman J., Hynes R.O., Swan A.P., Thomas V., Wylie C.C. 1981. Primordial germ cells of Xenopus embryos: the role of fibronectin in their adhesion during migration. Cell 27, 437-447.

166. Hedman K.S., Johannson K.S., Vartio Т., Kjellen L., Vaheri A., Hook M. 19 82. Structure of the pericellular matrix: association of heparin and chondroitin sulfates with fibronectin-collagen fibers. Cell 28, 663-671.

167. Heggeness M.H., Wang K., Singer S.J. 1977. Intracellular distribution of mechanochemical proteins in cultured fibroblasts. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 74, 3883-3887.

168. Henriksson P., McDonagh J. 1982. Factor XIII activation and interactions. In: Factor XIII and Fibronectin. Egbring R., Klingeman M.G. (Eds.), 1-15.

169. Herman I.M., Crisona N.J., Pollard T.D. 1981. Relation between cell activity and the distribution of cytoplasmic actin and myosin. J. Cell Biol. 90, 84-91.

170. Higashi S., Oosawa F. 1965. Conformational changes associated with polymerization and nucleotide binding in actin molecules. J. Mol. Biol. 12, 843-865.

171. Highberger J.M., Corbett C., Gross J. 1979. Isolation and characterization of a peptide containing the site of cleavage of the chick skin с ollagen об/(I) chain by animal collagenases. Biochem. Biophys. Res. Commun. 89, 202-208.

172. Hinssen M. 1981. An actin-modulating protein from Phy2+sarum polycephalum. II. Ca -dependence and other properties. Eur. J. Cell Biol. 23, 234-290.

173. Hinssen H. 1981. An actin-modulating protein from Phys-rum polycephalum. I. Isolation and purification. Eur. J. Cell Biol. 23, 225-233.

174. Hirano H., Yamada Y., Sullivan M., De Crombrugghe В., Pastan J., Yamada K. 1983. Isolation of genomic DNA clones spanning the entire fibronectin gene. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 80, 46-50.

175. Hitchcock S.E., Carlsson L., Lindberg U. 1976. Depoly-merization of F-actin by deoxyribonuclease I. Cell 7, 531-542.

176. Hitchcock S.E. 1980. Actin deoxyribonuclease I interaction. Depolymerization and nucleotide exchange. J. Biol. Chem. 255, 5668-5673.

177. Hormann H., Jilek F., Seidl M., Richter H. 1982. Location of transamidase sensitive sites and of fibrin binding regions within the domain structure of fibronectin. In: Factor XIII and Fibronectin. Egbring R., Klingeman M.G. (eds.), 175-180.

178. Hynes R.O., Destree A.T. 1977. Extensive disulfide bonding at the mammalian cell surface. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 74, 2855-2859.

179. Hynes R.O., Destree A.T. 1978. Relationships between fibronectin (LETS protein) and actin. Cel 1 15, 875-886.

180. Hynes R.0. 1981. Relationships between fibronectin and the cytoskeleton. In: Cell Surf. Rev. 7, 97-136.

181. Hynes R.0. 1981. Fibronectin and its relation to cell structure and behavior. In: Cell Biology of Extracellular Matrix. E.D. Hay, editor. Plenum Publishing Corp. New York, 295-333.

182. Hynes R.O., Destree А.Т., Wagner D.D. 1982. Relationships between microfilamnets, cell-substratum adhesion and fibronectin. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 46, 659-670.

183. Hynes R.O., Yamada K.M. 1982. Fibronectins: Multifunctional and modular glycoproteins. J. Cell Biol. 85, 369-377.

184. Huxley H.E. 1963. Electron microscope studies on the structure of natural and synthetic protein filaments from striated muscle. J. Mol. Biol. 7, 281-308.

185. Huxley H.E. 1973. Muscular contraction and cell motility. Nature 243, 445-449.

186. Isenberg G., Aebi U., Pollard T.D. 1980. An actin-binding protein from Acauthamoeba regulates actin filament polymerization and interaction. Nature 288, 455-459.

187. Isenberg G., Leonard K., Jockusch B. 1982. Structural aspects of vinculin-actin interactions. J. Mol. Biol. 158, 231-249

188. Ishikawa H., Bischoff R., Holzer H. 1969. Formation of arrowhead complexes with heavy meromyosin in a variety of cell types. J. Cell Biol. 43, 312-328.

189. Ito S., Richert N., Pastan I. 1982. Phospholipids stimulate phosphorylation of vinculin by the tyrosine protein kinase of Rous sarcoma virus. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 79, 4628-4631.

190. Ito S., Werth D.K., Richert N.D., Pastan I. 1983. Vinculin phosphorylation by src kinase. Interaction of vinculin with phospholipid vesicles. J. Biol. Chem. 258, 14626-14631.

191. Izzard C.S., Lochner L.R. 1976. Cell-to-substrate contacts in living fibroblasts: an interference reflexion study with an evaluation of the techniques. J. Cell Sci. 21, 129-159.

192. Iwanu V. 1977. The use of liver transglutaminase for protein labeling. Eur. J. Biochem. 80, 359-368.

193. Jacobson B.S. 1983. Interaction of the plasma membraneiwith the cytoskeleton: an overview. Tissue and Cell 15, 829-852.

194. Jilek K., Hormann H. 1978. Cold-insoluble globulin (fibronectin): affinity to soluble collagen of various types. Hoppe-Seyler1s Z. Physiol. Chem. 359, 247-250.

195. Jockush B.M., Isenberg G. 1981. Interaction of ^-acti-nin and vinculin with actin. Opposite effects on filament network formation. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78, 3005-3009.

196. Kane R.E. 1975. Preparation and purification of polymerized actin from sea uchin egg extract. J. Cell Biol. 66, 305-315

197. Kane R.E. 1976. Actin polymerization and interaction with other proteins in temperature-induced gelation of sea urchin egg extracts. J. Cell Biol. 71, 704-714.

198. Kawamura M., Matuyama K. 1970. Electron microscopic particle length of F-actin polymerized in vitro. J. Biochem. 67, 437-457.

199. Keski-0j а Т., Mosher D.F., Vaheri A. 1977. Dimeric character of fibronectin, a major cell surface associated glycoprotein. Biochem. Biophys. Res. Commun. 74, 699-706.

200. Keski-Oja J., Sen A., Todaro G.T. 1980. Direct association of fibronectin and actin molecules in vitro. J. Cell Biol. 85, 527-533.

201. Keski-Oja J., Yamada K.M. 1981. Isolation of an actin-binding fragments of fibronectin. Biochem. J. 193, 615-620.

202. Kleinman H.K., McGoodman E.B., Martin G.R., Klebe R.J., Fietzek P.P., Woolley D.E. 1978. Localization of the bindingsite for cell attachment in the I) chain of collagen. J.

203. Biol. Chem. 253, 5642-5646.

204. Kleinman H.K., Klebe R.J., Martin G.R. 1981. Role of collagenous matrices in the adhesion and growth of cells. J. Cell Biol. 88, 473-485.

205. Kleinman H.K., Wilkes Ch.M., Martin G.R. 1981. Interaction of fibronectin with collagen fibrils. Biochemistry 20, 2330-2339.

206. Kohler G., Milstein C. 1975. Continuous cultures of fused cells secreting antibodies of predefined specificity. Nature, 495-497.

207. Korn E.D. 1978. Biochemistry of actomyosin-dependent cell motility (a review). Proc. Natl. Acad. Sci. USA 75, 588-599.

208. Korn E.D. 1982. Actin polymerization and its regulation by proteins from nonmuscle cells. Physiol. Rev. 62, 672-737.

209. Kornbliht A.R., Vibe-Pedersen K., Baralle F.E. 1983. Isolation and characterization of cDNA clones for human and bovine fibronectins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 80, 3218-3222.

210. Koteliansky V.E., Leytin V.L., Sviridov D.D., Repin V.S., Smirnov V.N. 1981. Human plasma fibronectin promotes the adhesion and spreading of platelets on surfaces coated with fibrillar collagen. FEBS Letters 123, 59-62.

211. Koteliansky V.E., Glukhova M.A., Bejanian M.V., Smirnov V.N., Filimonov V.V., Zalite O.M., Venyaminov S.Yu. 1981. A study of the structure of fibronectin. Eur. J. Biochem. 119, 619-624.

212. Koteliansky V.E., Glukhova M.A., Shirinsky V.P., Smir-nov V.N., Mushueva T.L., Filimonov V.V., Venyaminov S.Yu. 1982. A structural study of filamin, a high molecular weight actin-binding protein from chicken gizzard. Eur. J. Biochem. 121, 553559.

213. Kreis Т.Е., Birchmeir W. 1980. Stress fiber sarcomeres of fibroblasts are contractile. Cell 22, 555-561.

214. Kuszmarski E.K., Spudich J.A. 1980. Regulation of myosin self-assembly: phosphorylation of Dictostelium heavy chain inhibits formation of chick filaments. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77, 7292-7296.

215. Kuuseia P., Ruoslahti E., Engvall E., Vaheri A. 1976. Immunological interspecies cross-reactions of fibroblast surface antigen (fibronectin). Immunochemistry 13, 639-642.

216. Kuuseia P. 1978. Fibronectin binds to Staphylococcus aureus. Nature 276, 718-720.

217. Kuuseia P., Bang B.E., Hurme M., Makela 0. 1980. Reactivity of hybridoma antibodies with amniotic and plasma fibronectin. Scand. J. Immunol. 12, 331-338.

218. Labat-Robert J., Robert L., Auger C., Lethias C. 1981. Fibronectin-like protein in Porifera: its role in cell aggregation. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78, 6261-6265.

219. Laemly U.K. 19 70. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 227, 680-685.

220. Lahav J., Hynes R.D. 1981. Involvement of fibronectin, von Willebrand factor and fibrinogen in platelet interaction with solid substrata. J. Supramol. Struct. Cell. Biochem. 17, 299311 .

221. Lahav J., Schwartz M.A., Hynes R.O. 1982. Analysis of platelet adhesion with a radioactive chemical crosslinking reagent: interaction of thrombospondin with fibronectin and collagen. Cell 31, 253-262.

222. Lanser M.E., Saba T.M. 1983. Correction of serum opsonic defects after burn and sepsis by opsomic fibronectin administration. Arch. Surg. 118, 338-342.

223. Lapiere C.M., Nusgens В., Pierard G.E. 1977. Interaction between collagen type I and Type III in conditioning bundle organization. Conn. Tis. Res. 5, 21-29.

224. Lazarides E., Lindberg U. 1974. Actin is naturally occurring inhibitor of deoxyribonuclease I. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 71, 4742-4745.

225. Lazarides E., Burridge K. 1975. ©C~Actinin: immunofluo-rescent localization of a muscle structural protein in nonmuscle cells. Cell 6, 289-298.

226. Lazarides E. 1976. Aspects of the structural organization of actin filaments in tissue culture cells. In: Cell motility. Ed. R. Goldman et al. Cold Spring Harbor Lab., 1, 347-366.

227. Lazarides E. 1976. Actin, рб-actinin, and tropomyosin interaction in the structural organization of actin filaments in non-muscle cells. J. Cell Biol. 68, 202-219.

228. Lazarides E. 1976. Two general classes of cytoplasmic actin filaments in tissue culture cells: the role of tropomyosin. J. Supramolec. Struct. 5, 531-563.

229. Lazarides E. 1980. Intermediate filaments as mechanical integrators of cellular space. Nature 283, 249-256.

230. Lengsfeld A.M., Low I., Wieland Т., Dancker P., Hassel-bach W. 1974. Interaction of phalloidin with actin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 71, 2803-2807.

231. Lewis W.H. 1939. The role of a superficial plasmagel layer in changes of form, locomotion and division of cell intissue cultures. Arch. Exp. Zellforsch. 23, 1-7.

232. Lind S.E., Stossel T.P. 1982. The microfilament network of the platelet. Progress in hemostasis and thrombosis. Ed. Т.Н. Spalt, 6, 63-84.

233. Lindberg U. 1967. Purification from calf spleen of two inhibitors of deoxyribonuclease I. Physical and chemical characterization of the inhibitor II. Biochemistry 6, 323-336.

234. Loring J., Glimelius В., Weston J.A. 1982. Extracellular matrix materials influence quail neural crest cell differentiation in vitro. Dev. Biol. 90, 165-174.

235. Low I., Dancker P., Wieland T. 1975. Stabilization of F-actin by phalloidin. Reversal of the destabilizing effect of cytochalasin B. FEBS Letters 54, 263-265.

236. Lyubimov A.V., Vasiliev J.M. 1982. Distribution offibronectin-containing structures on the surface of lamelloplasm of fibroblasts; hypothesis of receptor-mediated assembly of fibronectin structures. Cell Biol. Int. Rep. 6, 105-112.

237. MacLean-Fletcher S.D., Pollard T.D. 1980. Viscometric analysis of the gelation of Acanthamoeba extracts and purification of two gelation factors. J. Cell Biol. 85, 414-428.

238. MacLean-Fletcher S., Pollard T.D. 1980. Identification of a factor in conventional muscle actin preparations which inhibits actin filament self-association. Biochem. Biophys. Res. Com-mun. 96, 18-27.

239. MacLean-Fletcher S., Pollard T.D. 1980. Mechanism of action of cytochalasin В on actin. Cell 20, 329-341.

240. Mannherz H.G., Goody R.S., Konrad M., Nowak E. 19 80. The interaction of bovine pancreatic deoxyribonuclease I and skeletal muscle actin. Eur. J. Biochem. 104, 367-379. Eur. J. Biochem 104, 367-379.

241. Markey F.V., Lindberg V., Erikksson L. 1978. Human platelets contain profilin, a potential regulator of actin polyme-rizability. FEBS Lett. 88, 75-79.

242. Markey F., Persson Т., Lindberg V. 1981. Characterization of platelet extracts before and after stimulation with respectto the possible role of profilactin as microfilament precursor. Cell 23, 145-153.

243. Marquette D., Molnar J., Yamada K.M., Schlennger D., Darby S., Van Alten P. 1981. Phagocytosis-promoting activity of avian plasma and fibroblastic cell surface fibronectin. Mol. Cell Biochem. 36, 147-155.

244. Martonosi A., Molino C.M., Gergely J. 1964. The binding of divalent cations to actin. J. Biol. Chem. 239, 1057-1064.

245. Maruta H., Gadasi H., Collins J.M., Korn E.D. 1979. Multiple forms of Acanthamoeba myosin I. J. Biol. Chem. 254, 3624-3630.

246. Maruyama K. 1976. Actinins, regulatory proteins of muscle. Adv. Biophys. 9, 157-185.

247. Maruyama K., Kamiya R., Kimura S., Hatano S. 1976. B-ac-tinin-like protein from Plasmodium. J. Biochem. 79, 709-715.

248. Maruyama K., Ohashi K. 1978. Tropomyosin inhibits the interaction of F-actin and filamin. J. Biochem. 84, 1017-1019.

249. McDonagh R.P., McDonangh J., Petersen Т.Е., Thogersen H.C., Skorstengaard K., Sottrup-Jensen L., Magnusson S. 1981. Amino acid sequence of the factor XHIa acceptor site in bovine plasma fibronectin. FEBS Lett. 127, 174-178.

250. McDonald J.A., Kelley D.G. 1980. Degradation of fibronectin by human leukocyte elastase. J. Biol. Chem. 255, 8848-8858

251. McKeown-Longo P.J., Moscher D.F. 1983. Binding of plasma fibronectin to cell layers of human skin fibroblasts. J . Cell Biol. 97, 466-472.

252. Menzel E.J., Smolen J.S., Liotta L., Reid K.B.M. 1981. Interaction of fibronectin with C/q and its collagen-like fragment (CLF). FEBS Lett. 129, 188-192.

253. Mimura N., Asano A. 1978. Actin-related gelation of

254. Ehrich tumor cell extracts is reversible inhibited by low concen-2+trations of Ca . Nature 272, 273-275.2+

255. Mimura N., Asano A. 1979. Ca -sensitive gelation of actin filaments by a new protein factor. Nature 282, 44-48.

256. Mimura N., Asano A. 1982. Characterization and locali2+zation of actinogelin, a Ca -sensitive actin accessory protein, on non-muscle cells. J. Cell Biol. 93, 899-909.

257. Molnar J., Gelder F.B., Lai M.Z., Siefring G.E., Credo R.B., Lorand C. 1979. Purification of opsomically active human and rat cold-insoluble globulin (plasma fibronectin). Biochemistry 18, 3909-3916.

258. Mooseker M.S. 1983. Actin binding proteins of the brush border. Cell 35, 11-13.

259. Mosesson M.W., Chen А.В., Huseby R.M. 1975. The cold-insoluble globulin of human plasma: Studies of its essential structural features. Biochim. Biophys. Acta 386, 509-524.

260. Mosesson M.W., Amrani D.L. 19 80. The structure and biological activities of plasma fibronectin. Blood 56, 145-158.

261. Mosher D.F. 1975. Cross-linking of cold-insoluble globulin by fibrin-stabilizing factor. J. Biol. Chem 250, 6614-6621.

262. Mosher D.F. 1976. Action of fibrin-stabilizing factor on cold-insoluble globulin and c62-macroglobulin in clotting plasma. J. Biol. Chem. 251, 1639-1645.

263. Mosher D.F., Williams E.M. 1978. Fibronectin concentration is decreased in plasma of severely ill patients with disseminated intravascular coagulation. J. Lab. Clin. Med. 91, 729738.

264. Mosher D.F., Schad P.E., Kleinman H.D. 1979. Cross-linking of fibronectin to collagen by blood coagulation Factor Xllla. J. Clin. Invest. 64, 781-787.

265. Mosher D.F. 1980. Fobronectin. Prog. Hemostasis Thromb. 5, 111-151.

266. Mosher D.F., Proctor R.A. 1980. Binding and factor Xllla-mediated cross-linking of a 27 kilodalton fragment of fibronectin to Staphylococcus aureus. Science 209, 9 27-9 29.

267. Mosher D.F., Schad P.E., Vann J.M. 1980. Cross-linkingof collagen and fibronectin by factor Xllla, localization of participating glutaminyl residues to a tryptic fragment of fibronectin. J. Biol. Chem. 255, 1181-1188.

268. Mosher D.F., Proctor R.A. 1980. Binding and factor 13a-mediated crosslinking of a 27-kilodalton fragment of fibronectin to Staphylococcus aureus. Science 209, 927-929.

269. Mosher D.F., Johnson R.B. 1983. In vitro formation of disulfide-bonded fibronectin multimers. J. Biol. Chem. 258, 65956601 .

270. Mosher D.F., Grossman J.E. 1983. Clinical use of fibronectin- La Ricerca Clin Lab. 13, 43-54.

271. Murphy A.J. 1971. Circular dichroism of the adenine and 6-mercaptopurine nucleotide complexes of actin. Biochemistry 10, 3723-3728.

272. Nakaoka Y., Kasai M. 1969. Behaviour of sonicated actin polymers: adenosine triphosphate splitting and polymerization. J. Mol. Biol. 44, 319-332.

273. Newgreen D., Thiery J.P. 1980. Fibronectin in early avian embryos: synthesis and distribution along the migration pathways of neural crest cells. Cell Tissue Res. 211, 269-291.

274. Niederman R., Pollard T.D. 1975. Human platelet myosin. J. Cell Biol. 67, 72-92.

275. Nunnally M.H., D'Angelo J.M., Craig S.W. 1980. Filamin concentration in cleavage furrow and midbody regio: frequency of accurence compared with that of alpha-actinin and myosin. J. Cell Biol. 87, 219-226.

276. N unnally M.H., Powell L.D., Craig S.W. 1981. Reconstitu-tion and regulation of actin gel-sol transformation with purified filamin and villin. J. Biol. Chem. 256, 2083-2086.

277. Nystrom L.-E., Lindberg U., Kendrick-Jones J., Jakes R. 1979. The amino acid sequence of profilin from calf spleen. FEBS Lett. 101, 161-165.

278. Odermatt E., Engel J., Richter H., Hormann H. 1982. Shape, conformation and stability of fibronectin fragments determined electron microscopy, circular dichroism and ultracentri-fugation. J. Mol. Biol. 159, 109-113.

279. Oh E., Pierschbacher M., Ruoslahti E. 1981. Deposition of plasma fibronectin in tissues. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78, 3218-3221.

280. Oldberg A., Linney E., Ruoslahti E. 1983. Molecular cloning and nucleotide sequence of a cDNA clone coding for the cell attachment domain in human fibronectin. J. Biol. Chem. 258, 1019 310196.

281. Olden K., Pratt R.M., Yamada K.M. 1978. Role of carbohydrates in protein secretion and turnover: effects of funicamycin on the major all surface glycoprotein of chick embryo fibroblasts. Cell I3 , 461-473.

282. Olden K., Pratt R.M., Yamada K.M. 1979. Role of carbohydrate in biological function of the adhesive glycoprotein fibronectin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 76, 3343-3347.

283. Oosawa F., Kasai M. 1971. Actin. In: Subunits in Biological Systems. Ed. Timasheff S.N., Fasman G.D. New York:Dekker, pt. A., 261-322.

284. Orekhov A.N., Kosykh V.A., Repin V.S., Smirnov V.N. 1983. Cell proliferation in normal and atherosclerotic human aorta. I. Flow cytofluorometric determination of cellular deoxyribonucleic acid content. Lab. Invest. 48, 395-398.

285. Otto J.J. 1983. Detection of vinculin-binding proteins 1 25with an I-vinculin gel overlay technique. J. Cell Biol. 97, 1283-1 287 .

286. Pardo J.V., Pettenger M.F., Craig S.W. 1983. Subcellular sorting of isoactins: selective association of ^-actin with skeletal muscle mitochondria. Cell 32, 1093-1103.

287. Pardo J.V., D'Angelo Siliciano J., Craig S.W. 1983. Vinculin is a component of an extensive network of myofibril-sar-colemma attachment regions in cardiac muscle fibers. J. Cell Biol. 97, 1081-1089.

288. Parker C.A. 1968. Photoluminescence of solutions. With application to photochemistry and analytical chemistry. Amsterdam, Elsevier, 544 p.

289. Pearlstein E., Gold, L.I., Garcia-Pardo A. 1980. Fibronectin: a review of its structure and biological activity. Mol. Cell. Biochem. 29, 103-128.

290. Pennypacker J.P., Hassell J.R., Yamada K.M., Pratt R.M. 1979. The influence of an adhesive cell surface protein on chon-drogenic expression in vitro. Exp. Cell Res. 121, 411-415.

291. Perkins M.E., Ali Т.Н., Hynes R.0. 1979. Cross-linking of fibronectin to sulfated proteoglycans at the cell surface. Cell 16, 941-953.

292. Perkins M.E., Tae H.J., Hynes R.0. 1979. Cross-linking of fibronectin to sulfated proteoglycans at the cell surface. Cell 16, 941-952.

293. Petersen Т.Е., ThjzSgersen H.C., Skorstengaard К., Vibe-Pedersen K., Sahl P., Sottrup-Jensen L., Magnusson S. 1983. Partial primary structure of bovine plasma fibronectin: three typesof internal homology. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 80, 137-141.2+

294. Phillips D.R., Jakabova M. 1977. Ca -dependent protease in human platelets. J. Biol. Chem. 252, 5602-5605.

295. Pierschbacher M.D., Hayman E.G., Ruoslahti E. 1981. Location of the cell-attachment site in fibronectin with monolonal antibodies and proteolytic fragments of the molecule. Cell 26, 259-267.

296. Pierschbacher M.D., Ruoslahti E., Sundelin J., Lind P., Peterson P.A. 1982. The ce 11 attachment domain of fibronectin. Determination of the primary structure. J. Biol. Chem. 257, 9593-9597.

297. Pierschbacher M.D., Hayman E.G., Ruoslahti E. 1983. Synthetic peptide with cell attachment activity of fibronectin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 80, 1224-1227.

298. Plow E.F., Birdwell C., Ginsberg M.H. 1979. Identification and quantitation of platelet associated fibronectin antigen. J. Clin. Invest. 63, 540-543.

299. Plow E.F., Ginsberg M.H. 1981. Specific and saturable binding of plasma fibronectin to thrombin-stimulated huamn platelets. J. Biol. Chem. 256, 9477-9482.

300. Podleski T.R., Greenberg J., Schlessinger J., Yamada K.M. 1979. Fibronectin delays the fusion of L6 myoblasts. Exp. Cell Res. 122, 317-326.

301. Podlubnaya Z.A., Tskhovrebova L.A., Zaalishvili M.M., Stefanenko G.A. 1975. Electron microscopic study of <?(.-actinin. J. Mol. Biol. 92, 357-359.

302. Poglazov B.F. 1966. Structure and functions of contractile proteins. N.Y., etc. Academic press, 321 p.

303. Pollack R., Osborn M., Weber K. 1975. Patterns of organization of actin and myosin in normal and transformed cultured cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 72, 994-998.

304. Pollack R., Rifkin D. 1975. Actin-containing cables within anchorage-dependent rat embryo cells are dissociated by plasmin and trypsin. Cell 6, 495-506.

305. Pollard T.D. 1975. Electron microscopy of synthetic myosin fiiaments. J. Cell Biol. 67, 93-104.

306. Pollard T.D. 1976. The role of actin in the temperature-dependent gelation and contraction of extracts of Acanthamoeba. J. Cell Biol. 68, 579-601.

307. Pollard T.D., Stufford W.E., Porter M.E. 1978. Characterization of a second myosin from Acanthamoeba castellanii. J. Biol Chem 253, 4798-4808.

308. Pollard T.D. 1981. Cytoplasmic contractile proteins. J. Cell Biol. 91, 156-165.

309. Pollard T.D., Mooscker M.S. 1981. Direct measurement of actin polymerization rate constants by electron microscopy of actin filaments nucleated by isolated microvillus cores. J. Cell Biol. 88, 654-659.

310. Pollard T.D., Craig S.W. 1982. Mechanism of actin polymerization. Trends Biochem. Sci. 7, 55-58.

311. Privalov P.L. 1980. Heat capacity studies in biology. In: Biological microcalorimetry /Ed. A.E. Beezer. N.Y., etc./ Academic Press, 413-451.

312. Proctor R.A., Prendergast E., Mosher D.E. 1979. Opsonization of bacteria by fibronectin. Clin. Res. 27, 650-656.

313. Proctor R.A., Mosher D.F., Olbrantz P.J. 1982. Fibronectin binding to Staphylococcus aureus. J. Biol. Chem. 257, 147881 4794 .

314. Proctor R.A., Prendergast E., Mpsher D.F. 1982. Fibronectin mediates attachment of St. aureus t о human neutrophiles. Blood 59, 681-688.

315. Price T.M., Rudee M.L., Pierschbacher M., Ruoslahti E. 1982. Structure of fibronectin and its fragments in electron microscopy. Eur. J. Biochem, 129, 359-363.

316. Reichstein E., Korn E.D. 1979. Acanthamoeba profilin. A protein of low molecular weight from Acanthamoeba castellanii that inhibits actin nucleation. J. Biol. Chem. 254, 6174-6179.

317. Rennard S.I., Berg R., Martin G.R., Foidart J.M., Robey P.G. 1980. Enzyme-linked immunoassay (ELISA) for connective tissue components. Analyt. Biochem. 104, 205-214.

318. Repasky E.A., Granger B.L., Lazarides E. 19 82. Widespread accurrence of avian spectrin in nonerythroid cells. Cell 29, 821833.

319. Rich S.A., Estes J.E. 1976. Detection of conformational changes in actin by proteolytic digestion: evidence for a new monomeric species. J. Mol. Biol. 104, 777-792.

320. Richter H., Seidl M., Hormann N. 1981. Location of hepa-rin-binding sites of fibronectin: detection of hitherto unrecognized transamidase sensitive site. Hoppe-Seyler1s Z. Physiol.Chem. 362, 399-408.

321. Rous M., Carson M., Hantgan R., McDonagh J., Hermans J. 1983. Dependence of the shape of the plasma fibronectin molecule on solvent composition. Ionic strength and glycerol content.

322. J. Biol. Chem. 258, 14545-14549.

323. Rosenberg S., Stracher A., Lucas R.C. 1981. Isolation and characterization of actin and actin-binding protein from human platelets. J. Cell Biol. 91, 201-211.

324. Rosenberg Sh., Stracher A., Burridge K. 1981. Isolation and characterization of calcium-sensitive -actinin-like protein from human platelet cytoskeletons. J. Biol. Chem. 256, 12986-12991

325. Rosenberg S., Stracher A. 1982. Effect of actin-binding protein on the sedimentation properties of actin. J. Cell Biol. 94, 51-55.

326. Ross R., Glomset J.A. 1976. The pathogenesis of atherosclerosis. N. Engl. J. Med. 296, 369-420.

327. Rossi J.D., Wallace B.A. 1983. Binding of fibronectin to phospholipid vesicles. J. Biol. Chem. 258, 3327-3331.

328. Rubenstein P., Ruppert Т., Sandra A. 1982. Selective isoactin release from cultured embryonic skeletal muscle cells. J. Cell Biol. 92, 164-169.

329. Ruoslahti E., Hayman E.G., Kuuseia P., Shively J.E., Engval E. 1979. Isolation of a tryptic fragment containing the collagen-binding site of plasma fibronectin. J. Biol. Chem. 254, 6054-6059.

330. Ruoslahti E., Hayman E.G., Engvall E., Cothran W.C., Butler W.T. 1981. Alignment of biologically active domains in the fibronectin molecule. J. Biol. Chem. 256, 7277-7281.

331. Ruoslahti E., Engvall E., Hayman E.G. 1981. Fibronectin: current concepts of its structure and function. Coll. Res. 1, 9 5128.

332. Saba T.M., Blumenstak F.A., Scovill W.A., Bernard H. 1978. Cryoprecipitate reversal of opsonic od^surface binding glycoprotein deficiency in septic surgical and trauma patients. Science 201, 622-624.

333. Saba T.M. 1978. Prevention of liver reticuloendothelial systemic host defence failure after surgery by intravenous opsonic glycoprotein therapy. Ann. Surg. 188, 142-152.

334. Saba T.M., Jaffe E. 1980. Plasma fibronectin (opsonic glycoprotein): its synthesis by vascular endothelial cells and role in cardiopulmonary integrity after trauma as related to reticuloendothelial function. Am. J. Med. 68, 577-594.

335. Santoro S.A., Cunningham L.W. 1979. Fibronectin and the multiple interaction model for platelet-collagen adhesion. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 76, 2644-2648.

336. Schliwa M. 1981. Proteins associated with cytoplasmic actin. Cell 25, 587-590.

337. Schloss J.A., Goldman R.D. 1979. Isolation of high molecular weight actin-binding protein from baby hamster kidney (BHK-21) cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 76, 4484-4488.

338. Schloss J.A., Goldman R.D. 1980. Microfilaments and tropomyosin of cultured mammalian cells: isolation and characterization. J. Cell Biol. 87, 633-642.

339. Schollmeyer J.E., Rao G.H., White J.G. 1978. An actin-binding protein in human platelets (Interaction with o£-actinin on gealtion of actin and the influence of cytochalasin B). Amer. J. Pathol. 93, 433-446.

340. Schroeder Т.Е. 1973. Actin in dividing cells: Contractile ring filaments bind heaby meromyosin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 70, 1668-1673.

341. Schwarzbaur J.E., Tambun J.W., Lemischka J.R., Hynes R.O. 1983. Three different fibronectin mRNAs arise by alternative splicing within the coding region. Cell 35, 421-431.

342. Sefton B.M., Hunter Т., Ball E.H., Singer S.J. 1981. Vinculin: a cytoskeletal target of transforming protein of Rous sarcoma virus. Cell 24, 165-174.

343. Seifritz W. 1952. The rheological properties of protoplasm. In: Deformation and Flow in Biological Systems (ed. A. Freg-Wyssling), 1-156, North Holland Publishing Co., Amsterdam.

344. Sekiguchi K., Hakomori S.I. 19 80. Functional domain structure of fibronectin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77, 2661-2665

345. Sekiguchi K., Pattersson M., Ishigami F., Hakomori S.I. 1982. Monoclonal antibodies directed to two different domains of human plasma fibronectin: their specificities. FEBS Lett. 142, 243-246.

346. Sheetz M.P., Spudich J.A. 1983. Movement of myosin-coated fluorescent beads on actin cables in vitro. Natire 303, 31-35.

347. Shizuta Y., Shizuta H., Gallo M., Davies P., Pastran J. 1976. Purification and properties of filamin, an actin-binding protein from chicken gizzard. J. Biol. Chem. 251, 6562-6567.

348. Simpson P.A., Spudich J.A. 1980. ATP-driven steady-state exchange of monomeric and filamentous actin from Dictyo-stelium discoideum. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77, 4610-4613.

349. Singer J.J. 1979. The fibronexus: a transmembrane association of fibronectin-containing fibers and bundles of 5 nm microfilaments in hamster and human fibroblasts. Cell 16, 675-685.

350. Singer J.J. and Paradiso P.R. 1981. A transmembrane relationship between fibronectin and vinculin (130K protein): serum modulation in normal and transformed hamster fibroblasts. Cell 24, 481-492.

351. Singer J.J. 1982. Association of fibronectin and vinculin with focal contacts and stress fibers in stationary hamster fibroblasts. J. Cell Biol. 92, 398-408.

352. Smiiiie L.B. 1979. Structure and functions of tropomyosins from muscle and non-muscle sources. Trends Biochem. Scu. 4, 151-155.

353. Smith D.S., Furcht L.T. 1982. Localization of two unique heparin binding domains of human plasma fibronectin with monoclonal antibodies. J. Biol. Chem. 257, 6518-6523.

354. Smith D.E., Mosher D.F., Johnson R.B., Furcht L.T. 1982.1.munological identification of two sulfhydryl-containing fragments of human plasma fibronectin. J. Biol. Chem. 257, 5831-5838.

355. Snyder E.L., Barash P.G., Mosher D.F., Walter S.D. 19 83. Plasma fibronectin level and clinical status in cardiac surgery patients. J. Lab. Clin. Med. 102, 881-889.

356. Soubue K., Muramoto Y., Fujita M., Kakiuchi S. 1981. Purification of a calmodulin-binding protein from chicken gizzard that interacts with F-actin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78, 5652-5655.

357. Soubue К., Morimoto К., Kanda К., Matuyama К., Kakiuchi2+

358. S. 1982. Reconstitution of Ca -sensitive gelation of actin filaments with filamin caldesmon and calmodulin. FEBS Lett. 1982, 289-292.

359. Southwick F.S., Tatsumi N., Stossel T.P. 1982. Acumen-tin, an actin-modulating protein of rabbit pulmonary macrophages. Biochemistry 21, 6321-6326.

360. Southwick F.S., Hartwig J.H. 1982. Acumentin, a protein in macrophages which caps the "pointed" end of actin filaments. Nature 297, 303-307.

361. Spiegel E., Burger M., Spiegel M. 1980. Fibronectin in the developing sea urchin embryo. J. Cell Biol. 87, 309-313.

362. Spudich J.A., Watt S. 1971. The regulation of rabbit skeletal muscle contraction. I. Biochemical studies of the interaction of the tropomyosin-troponin complex with actin andthe proteolytic fragments of myosin. J. Biol. Chem. 246, 4866-4871

363. Spudich J.A., Kuczmarski E.R., Pardee J.D., Simpson P.A., Yamamoto K., Stryer L. 1982. Control of assembly of Dictyoste-lium myosin and actin filaments. In: Organization of the cytoplasm. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 46, 533-563.

364. Sternberger L.A. 1979. Immunocytochemistry. 2nd edition, N.Y. Wiley, 246 p.

365. Stossel T.P., Hartwig J.H., 1975. Interactions between actin, myosin and a new actin-binding protein of rabbit alveolar macrophages. J. Biol. Chem. 250, 5706-5712.

366. Stossel T.P., Hartwig J.H., Yin H.L. 1981. Actin gelation and the structure and movement of cortical cytoplasm. "Cyto-skeletal Elements and Plasma Membrane Organization". G. Posteand G.L. Nicolson (eds.). Elsevier/North-Holland Biomedical Press.

367. Straub F., Fener G., 19 50. Adenosine triphosphate, the functional group of actin. Biochim. Biophys. Seta 4, 455-470.

368. Suck D., Kabsch W.,Mannherz 1981. Three-dimensional structure of skeletal muscle actin and bovine pancreatic deoxy-ribonuclease I at 6 Й resolution. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78, 4319-4323.

369. Tamkun J.W., Hynes R.O. 1983. Plasma fibronectin is synthesized and secreted by hepatocytes. J. Biol. Chem. 258, 46414647.

370. Tannenboum S.W. 1978. Cytochalasins: Biochemical and Cell Biological Aspects. Amsterdam, Elsevier.

371. Taylor D.L., Rhodes J.A., Hammond 1976. The contractile basis of amoeboid movement II. Structure and contractility of motile extracts and plasma lemma-extoplasm ghosts. J. Cell Biol. 70, 112-143.

372. Taylor D.L., Condeelis J.S. 1979. Cytoplasmic structure and contractility in Amoeboid cells. Int. Rev. Cytology 56, 57-144

373. Teng M.H., Rifkin D. 1979. Fibronectin from chicken embryo fibroblasts contains covalently bound phosphate. J. Cell Biol. 80, 784-791.

374. Tilney L.G. 1976. Nonfilamentous aggregates of actin and their association with membranes: In: Cell motility. Ed. R. Goldman et al., Cold Spring Harbor Lab., 2, 513-529.

375. Tobacman L., Korn E.D. 1982. The regulation of actin polymerization and the inhibition of monomeric actin ATPase activity by Acanthamoeba profilin. J. Biol. Chem. 257, 4166-4170.

376. Tooncy N.M., Mosesson M.W., Amrani D.L., Hainfeld J.F., Wall J.S. 1983. Solution and surface effects on plasma fibronectin structure. J. Cell Biol. 1686-1692.

377. Torchilin V.P., Khaw B.A., Smirnov V.N., Haber E., 1979. Preservation of entimyosin antibody activity after cobalent coupling to liposomes. Biochem. Biophys. Res. Commun. 89, 1114-1119.

378. Tyler J.M., Andersson J.M., Branton D. 1980. Structural comparison of several actin-binding macromolecules. J. Cell Biol. 85, 489-495.

379. Van Baelen H., Bouillon R., DeMoor P. 1980. Vitamin D-binding protein (Ge globulin) binds actin. J. Biol. Chem. 255, 2270-2272.

380. Vandekerchove J., Weber K. 1978. At least six different actins are expressed in higher mammals: an analysis based on the amino acid sequence of the amino terminal tryptic peptide. J. Mol. Biol. 126, 783-802.

381. Van De Water III L., Schroeder S., Crenshaw E.B., Hynes R.0. 1981. Phagocytosis of gelatin-latex particles by a murine macrophage line is dependent on fobronectin and heparin. J. Cell Biol. 90, 32-39.

382. Venyaminov S.Yu., Metsis M.L., Chernousov M.A., Kotelian-sky V.E. 1983. Distribution of secondary structure along the fibronectin molecule.

383. Vibe-Pedersen K., Sahl P., Skorstengaard K., Petersen Т.Е. 1982. Amino acid sequence of peptide from bovine plasma fibronectin containing a free sulfhydryl group (cysteine). FEBS Lett. 142, 27-30.

384. Vuento M., Vartio Т., Saraste M., von Bondorff C.-H., Vaheri A. 19 80. Spontaneous and polyamine-induced formationof filamentous polymers from soluble fibronectin. Eur. J. Biochem. 105, 33-42.

385. Vuento M., Korkoluinen M., Stenman V.-H. 1982. Association of fibronectin with carboxy-group modified proteins in vitro. Biochem. J. 205, 303-311.

386. Wagner D.D., Hynes R.O. 1979. Domain structure of fibronectin and its relation to function; disulfides and sulfhyd-ryl groups. J. Biol. Chem. 254, 6746-6754.

387. Wagner D.D., Hynes R.O. 1980. Topological arrangement of the major structural features of fibronectin. J. Biol. Chem. 255, 4304-4312.

388. Vaheri A., Kurkinen M., Lehto V.P., binder E., Timpl R. 1978. Codistribution of pericellulat matrix proteins in cultured fibroblasts and loss in transformation: fibronectin and procollagen. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 75, 4944-4948.

389. Wallach D., Davies P.J.A., Pastan J. 1978. Purification of mammalian filamin. Similarity to high molecular weight actin-binding protein in macrophages, platelets, fibroblasts, and other tissues. J. Biol. Chem. 253, 3328-3335.

390. Wang K., Ash J.F., Singer S.J. 1975. Filamin, a new high-molecular-weight protein found in smooth muscle and non-muscle cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 72, 4483-4486.

391. Wang K., Singer S.J. 1977. Interaction of filamin with F-actin in solution. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 74, 2021-2025.

392. Wang K. 1977. Filamin, a new high-molecular-weight protein found in smooth muscle and non-muscle cells. Purification and properties of chicken gizzard filamin. Biochemistry 16, 1857-1865.

393. Wang К., Maclure J., Tu A. 1979. Titin: major myofib-tillar component of striated muscle. Proc. Natl. Acad. Sci. 76, 3698-3702.

394. Wang K., Williamson C.L. 1980. Identification of an N2 line protein of striated muscle. Proc. Natl. Acad. Sci USA 77, 3254-3258.

395. Wang K., Ramirez-Mitchell R. 1983. A network of transverse and longitudinal intermediate filaments is associated with sarconeres of adult vertebrate skeletal muscle. J. Cell Biol. 96, 562-570.

396. Wratiovaara J., Vaheri A. 1980. Fibronectin and early mammalian embryogenesis. Dev. Mamm. 4, 233-266.

397. Weber K., Groshel-Stewart U. 19 74. Antibody to myosin. The specific visualization of myosin-containing filaments in non-muscle cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 71, 4561-4564.

398. Weeds A. 1982. Actin-binding proteins regulators of cell architecture and motility. Nature 296, 811-816.401 . Wegner A. 1976. Head to tail polymerization. J. Mol. Biol. 108, 139-150.

399. Wegner A. 1979. Equilibrium of the actin-tropomyosin interaction. J. Mol. Biol. 131r 839-853.

400. Wegner A. 1982. Spontaneous fragmentation of actin filaments in physiological conditions. Nature 296, 266-267.

401. West C.M., Lanza R., Rosenbloom J., Lowe M., Holtzer H., Avdalovic N. 1979. Fibronectin alters the phenotypic properties of cultured chick embryo chondroblasts. Cell 17, 491-501.

402. Wilkins J.A., Lin Sh. 1982. High-affinity interaction of vinculin with actin filaments in vitro. Cell 28, 83-90.

403. Williams E.C., Janmey P.A., Ferry J.D., Mosher D.F. 1982. Conformational states of fibronectin. Effects of pH, ionic strength and collagen binding. J. Biol. Chem. 257, 14973-14978.

404. Wilkins J.A., Chen K.Y., Lin Sh. 1989. Detection of high molecular weight vinculin binding proteins in muscle and non-muscle tissues with an electroblast-overlay technique. Biochem. Biophys. Res. Commun. 116, 1026-1032.

405. Woodrum D.T., Rich S.A., Pollard T.D. 1975. Evidence for biased bidirectional polymerization of actin filaments using heavy meromyosin prepared by an important method. J. Cell Biol. 67, 231-237.

406. Woods D.E., Straus D.C., Johanson W.O., Bars J.A. 1981. Role of fibronectin in the prevention of adherence of Pseudomonas aeruginosa to buccel cells. J. Infect Diseases 143, 6.

407. Yamada K.M., Yamada S.S., Pastan J. 1976. Cell surface protein partially restores morphology, adhesiveness, and contact inhibition of movement to transformed fibroblasts. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 73, 1217-1221.

408. Yamada K.M., Schlesinger D.H., Kennedy D.W., Pastan I. 1977. Characterization of a major fibroblast cell surface glycoprotein. Biochemistry 16, 5552-5559.

409. Yamada K.M., Olden K. 1978. Fibronectins: adhesive glycoproteins of cell surface and blood. Nature 275, 179-184.

410. Yamada K.M., Kennedy D.W. 1979. Fibroblast cellular and plasma fibronectin are similar but not identical. J. Cell Biol. 80, 492-498.

411. Yamada K.M., Kennedy D.W., Kimata K., Pratt R.M. 1980. Characterization of fibronectin interactions with glycosamino-glycans and identification of active proteolytic fragments. J. Biol. Chem. 255, 6055-6063.

412. Yin H.L., Stossel T.P. 1979. Control of cytoplasmic actin gel-sol transformation by gelsolin, a calcium-dependent regulatory protein. Nature 281, 583-586.

413. Yin H.L., Stossel T.P. 1980. Purification and structu2+ral properties of gelsolin, a Ca -activated regulatory protein of macrophages. J. Biol. Chem. 255, 9490-9493.2+

414. Yin H.L., Zaner K.S., Stossel T.P. 1980. Ca control of actin gelation, interaction of gelsolin with actin filaments and regulation of gelatiob. J. Biol. Chem. 255, 9494-9500.

415. Yin H.L., Albrecht J.M., Fattoum A. 1981. Identification2+of gelsolin, a Ca -dependent regulatory protein of actin gel-sol transformation and its intracellular distribution in a variety of cells and tissues. J. Cell Biol. 91, 901-906.

416. Yin H.L., Hartwig K.H., Naruyama K., Stossel T.P. 1981.2+

417. Ca control of actin filament length. Effects of macrophage gelsolin on actin polymerization. J.Biol. Chem. 256, 9693-9697.

418. Zardi L., Siri A., Carnemolla В., Santi L., Gardner W.D., Hoch S.O. 1979. Fibronectin: a chromatin-associated protein?1. Cell 18, 649-657.

419. Zeece M.G., Robson R.M., Bechtel P.J. 1979. Interaction of c£ -actinin, filamin and tropomyosin with F-actin. Biochim. Biophys. Acta 581, 365-370.