Структура и структурные изменения анизотропных компонентов живых клеток тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.17, доктор биологических наук Каулин, Альфред Борисович

• Каулин, Альфред Борисович
• доктор биологических наук
• 1983

Оглавление диссертации доктор биологических наук Каулин, Альфред Борисович

1. ВВЕДЕНИЕ

2. АНИЗОТРОПИЯ ФЛУОРЕСЦЕНЦИИ ОРИЕНТИРОВАННЫХ СТРУКТУР (ТЕОРИЯ МЕТОДА И АППАРАТУРА)

2.1. Осцилляторная теория и поляризация излучения

2.2. Вращательная деполяризация флуоресценции

2.3. Поляризация флуоресценции системы осцилляторов, адсорбированных на упорядоченных структурах

2.4. Метод расчета азимутальных характеристик

2.5. Экспериментальная установка

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Структура и структурные изменения анизотропных компонентов живых клеток»

Развитие биологии клетки в последние десятилетия дает все больше примеров существования в клетке ориентированных, анизотропных^ (кристаллоподобных) структур различной формы, химического состава и функционального назначения.

Применение поляризационного микроскопа в цитологических исследованиях позволило обнаружить двойное лучепреломление ми-тотического веретена, сократительного аппарата мышечных волокон, оболочки нервных волокон, коллагеновых волокон. Изучение молекулярной организации анизотропных структур привело к открытию кристаллоподобных систем иной симметрии, например, "сферулитов" ли-пидного происхождения, белковых кристаллов во многих клетках растений и животных и ряда других анизотропных образований. Было установлено квазикристаллическое расположение молекул родопсина в мембранах сетчатки, обнаружена высокая степень упорядоченности тилакоидов хлоропластов. В семидесятые годы начинается активное исследование анизотропной структуры элементов цитоскелета - микротрубочек и микрофиламентов.

Поляризационно-оптические исследования сыграли важную роль в развитии представлений о молекулярной организации анизотропных клеточных структур. Так, еще задолго до эпохи электронной микроскопии, на основании поляризационно-микроскопических наблюдений над мультимембранным образованием - миелиновой оболочкой нервных волокон - была выдвинута гипотеза о структурной организации (на Имеется в виду оптическая анизотропия, но, как известно, существует четкая корреляция между анизотропией оптических и иных физических свойств любых упорядоченных структур. молекулярном уровне) плазматической мембраны; тем самым умозрительные представления цитофизиологов о полупроницаемой мембране были связаны с реальной структурой, отделяющей клетку от внешней среды. Модель бислойной организации мембраны не потеряла актуальности до сих пор; по-видимому, это был первый опыт установления моста между структурой и функцией кристаллоподобных элементов живой клетки. Рентгеноструктурный анализ (имеется в виду малоугловая дифракция рентгеновых лучей) во многом унаследовал задачи и развил экспериментальные подходы поляризационной микроскопии к проблеме анизотропных субклеточных структур. Сочетание электронной микроскопии и рентгеноструктурного анализа позволило, в частности, зарегистрировать комплекс конфигурационных перестроек молекул мышечных протофибрилл при сокращении. Установлены существенные детали структуры мембран миелиновой оболочки; многое сделано и в других областях приложения оптики анизотропных сред.

В своих исследованиях мы исходили из общего тезиса о том, что любая биологическая система, способная к согласованным (коллективным) взаимодействиям, должна быть анизотропной*-). Это ут Теоретическое обоснование этого положения можно найти в работах И. Пригожина и его сотрудников (Гленсдорф, Пригожин, 1973; Николис, Пригожин, 1979). Эти авторы показали, что при переходе термодинамической системы из равновесного состояния в состояние, далекое от равновесия (описываемое нелинейными уравнениями), происходит потеря симметрии и возникновение пространственных распределений.

Многочисленные примеры наблюдений анизотропных структур в материале биологического происхождения собраны в обзоре Булига-на (1981). верждение мы распространяем на субклеточные анизотропные структуры.

Исследование анизотропных внутриклеточных структур и их изменения в ответ на внешние воздействия способствует пониманию закономерностей внутриклеточных реакций. Анизотропные внутриклеточные структуры, кроме общих соображений, представляют собой удобный объект исследования, поскольку изменение их формы и внутренней организации дают информацию о структурно-функциональных взаимоотношениях в живой клетке. Таким образом, изучение анизотропии субклеточных структур является одной из существенных проблем биофизики клетки.

Рассмотрим в качестве примера работу хорошо изученной клетки - поперечнополосатого фазного мышечного волокна. Эта клетка представляет собой систему, в которой действие микроскопической дозы ацетилхолина с помощью комплекса мембран и механо-химического преобразователя приводят к макроскопическому сокращению (натяжению). На языке радиотехники такое устройство может быть названо параметрическим, т.е. сам процесс передачи сигнала и усиления происходит в результате изменения свойств материала, из которого изготовлен усилитель^. В самом деле, работа мышечной клетки невозможна без определенных, строго согласованных структурных изменений компонентов системы мембран и сократительного аппарата. Эта согласованность (коллективность) не может быть обеспечена аморфной средой, - субстрат должен иметь периодическую кристаллоподобную структуру.

Мы сознательно обходим вопрос о преобразовании энергии в такой системе. В данном случае это не важно: акт сокращения, т.е. скольжение протофибрилл, можно считать "исполнительным механизмом", например, громкоговорителем в звуковоспроизводящей

Основная задача, решаемая в данной работе, состоит в исследовании закономерностей структурных изменений клеточных элементов, обладающих анизотропной структурой, в ответ на специфические и неспецифические внешние воздействия. Объектами изучения были: поперечно-полосатые мышечные волокна и их глицеринизиро-ванные модели, а также миелинизированные нервные волокна из периферических нервов.

Таким образом, цель работы - дать характеристику коллективных взаимодействий, которые возникают в бежовых или мембранных анизотропных элементах живых клеток при внешних воздействиях. Специальная часть работы посвящена исследованию свойств воды мышечных клеток.

Все исследования выполнены с помощью измерений поляризации и интенсивности вторичной флуоресценции объектов.

Сократительный аппарат мышечных волокон представляет собой структурный комплекс, который хорошо изучен кристаллографическими, электронно-микроскопическими и биохимическими методами; ультраструктурные и динамические свойства мышц при сокращении подробно отражены в современных феноменологических теориях. При исследовании мышечных волокон поляризационно-флуоресцентным методом мы ставили целью охарактеризовать структуру и структурные изменения сократительного аппарата в том масштабе, который позволяет это сделать флуоресцентная метка размером I нм. Такое разрешение по крайней мере на порядок выше, чем пространственное перемещение поперечных мостиков миозина в процессе скольжения.

Основные итоги наших исследований сократительных структур аппаратуре. мышечных волокон состоят в следующем: I) сокращение волокон при действии АТФ сопровождается волной микродеформации молекулы миозина, распространяющейся от активного центра АТФазы; 2) неспецифическое связывание сократительными б ежами лиганд (в частности, органических красителей) подчиняется законам кооперативной сорбции, т.е. наблюдаются конформационные перестройки структур сократительного аппарата.

Выбор другого объекта исследования - мембран миелиновой оболочки - диктовался уникальными свойствами этой структуры: большой массой регулярно упакованных мембранных пар; это позволяет изучать данный объект с помощью как структурных, так и биохимических методов. Считается, что миелин играет роль пассивного изолятора в сальтаторном проведении нервного импульса, однако ряд фактов свидетельствует о том, что мембраны миелиновой оболочки способны к коллективному ответу на неспецифические внешние воздействия. Ультраструктура и химическая организация миелиновой оболочки хорошо изучены. Гораздо меньше известно о свойствах нативного миелина как термо- и лиотропного жидкого кристалла. Поэтому мы поставили целью исследовать влияние температуры и состава среды на анизотропию структуры как поверхности, так и глубинной части мембран миелиновой оболочки.

Основным результатом этих исследований явилось установление того факта, что при внешних воздействиях липопротеиновые компоненты мембран миелиновой оболочки претерпевают структурные изменения, подчиняющиеся термодинамике гидрофобных взаимодействий.

Третьим объектом наших исследований была мышечная вода. Оговоримся сразу, что речь идет лишь о воде в узких (20-40 нм) капиллярах менду протофибриллами мышечного волокна, поэтому результаты и выводы нашей работы не могут распространяться на клеточную воду вообще. Анизотропия диффузии флуоресцентного зонда в капшглярной мышечной воде навела нас на мысль о том, что сама структура такой воды анизотропна. Поскольку свойства капиллярной воды меняются при изменении диаметра капилляров, температуры и концентрации растворенных солей, то нетрудно предположить, что поверхностно-упорядоченная вода является участником коллективного процесса (сокращения), который происходит в "стенках" капилляра.

Основной вывод, сделанный нами в этой части работы, состоит в том, что в вицинальной воде при определенных воздействиях происходят перестройки, сопровоздающиеся изменением дальнего порядка в ее структуре.

Наша работа с анизотропными клеточными структурами была начата в 1964 г. в Лаборатории физиологии клетки Института цитологии Ж СССР под руководством С.В. Левина и А.С. Трошина. В то время поляризационно-флуоресцентный метод в биологических исследованиях применялся только для исследования размеров и формы биополимеров в растворах. Никаких работ по исследованию поляризации флуоресценции окрашенных клеток не существовало и, следовательно, не было соответствующей аппаратуры. Поэтому пришлось начать с разработки принципа действия и конструкции прибора, позволяющего измерять степень поляризации флуоресценции объектов микроскопического размера. В 1966 г. совместно с инженером В.К. Фокиным был собран лабораторный макет прибора, который работает по сей день.

Уже первые опыты с живыми мышечными волокнами лягушки, окрашенными акридиновым оранжевым, обнаружили зависимость степенж поляризации флуоресценции от угла между электрическим вектором поляризованного возбуждающего света и геометрической осью волокна (азимутальную характеристику). В основу анализа этой зависимости было положено представление о том, что малые молекулы флуоресцентной метки, адсорбированные на анизотропных клеточных структурах, в совокупности образуют некий "слепок" конфигурации адсорбента; структурные изменения последнего влекут за собой изменения геометрии "слепка", что отражается в определенных искажениях первоначального вида азимутальной характеристики. Был предложен метод модельного расчета, определяющий вид азимутальной зависимости для любой наперед заданной геометрии расположения меток.

3&ким образом, у нас в руках оказался экспериментальный метод, позволяющий косвенно судить о структурных изменениях, происходящих в упорядоченных элементах живой клетки. Этот метод стал основным инструментом исследования в дальнейшей работе.

С 1968 г. мы работали совместно с К.А. Гольфацд. Нам удалось показать, что при сокращении глицеринизированных мышечных волокон происходят минорные структурные изменения материала толстых протофибрилл, которые трудно объяснить одними лишь пространственными перестройками, сопровождающими процесс скольжения нитей.

В 1969 г. совместно с К.А. Гольфавд мы начали исследование структуры мембран миелиновой оболочки седалищного нерва лягушки; для этого использовался набор красителей, адсорбированных на поверхности мембран миелина. В ходе работы выяснилось, что изменения анизотропии флуоресценции мембран миелиновой оболочки при вариации температуры имеют качественное сходство с изменением свободной энергии структур, стабилизированных гидрофобными взаимодействиями. Это дало нам возможность представить мембрану мякотной оболочки как совокупность липопротеиновых комплексов, структурная целостность которых в первую очередь связана с составом окружающей среды (не новая идея лиотропных жидких кристаллов, - наиболее слабо разработанная часть теории мезофаз). Структура мембран миелиновой оболочки изучается нами и сейчас, но теперь исследования сфокусированы на углеводородной части мембраны (с помощью гидрофобного зонда перилена) и выполняются совместно с И.А. Гамалей и М.В. Воробьевым.

В 1970 г. совместно с И.А. Гамалей мы разработали метод микроинъекции флуоресцирующего красителя уранина (флуоресцеина натрия) в мышечное волокно лягушки. Этот зонд свободно диффундирует в воде мышечного волокна. Мы имели возможность измерить как поступательную, так и вращательную диффузию зонда в среде; они оказались в значительной мере различными. Серия экспериментов с изменением температуры и объема мышечного волокна привели нас к выводу о том, что анизотропия диффузии зонда в мышечной воде может быть объяснена анизотропией среды, в которой диффундируют молекулы красителя. Вопрос об участии поверхностно-упорядоченной мышечной воды в процессе мышечного сокращения исследовать не удалось. Причина этого - в плохом временном разрешении поляризационного микрофлуориметра, которым мы пользовались (то же относится и к другим быстропротекающим процессам).

Наше изучение свойств анизотропных структур живых клеток идейно и методически базируется на фундаменте отечественной ци-тофизиологической науки, основные положения которой еще в довоенное время сформулированы Д.Н. Насоновым и В.Я. Александровым и развиты А.С. Трошиным и его сотрудниками.

Метод витального окрашивания - основной инструмент исследований Д.Н. Насонова и его школы; одним из путей развития этого метода мы считаем разработку поляризационно-флуоресцентного анализа упорядоченных элементов живой клетки.

Физические основы примененного нами метода непосредственно связаны с работами С.И. Вавилова, в которых были рассчитаны поляризационные диаграммы люминесценции элементарных осцилляторов, а также с экспериментальными исследованиями его ученика П.П. Феофилова, выполненными на кристаллах флюоритов. Работы Н.Д. Жевандрова и его коллег с молекулярными кристаллами помогли нам навести "аналитический мост" между геометрически сложными клеточными структурами и идеально правильными минеральными кристаллами.

Заключение диссертации по теме «Цитология», Каулин, Альфред Борисович

10. ВЫВОДЫ

Исследованы закономерности структурных изменений анизотропных компонентов живых клеток (сократительный аппарат и капиллярная вода мышечных волокон, мембраны миелиновой оболочки нервных волокон) в ответ на специфические и неспецифические внешние воздействия.

1. Разработан метод исследования структурных изменений анизотропных компонентов живых клеток, основанный на измерении и анализе поляризационных диаграмм флуоресценции (азимутальных характеристик). Рассчитана азимутальная характеристика совокупности осцилляторов, ориентированных в пространстве в соответствии с любым наперед заданным законом. На базе этого расчета обоснована возможность полуколичественного исследования структуры и структурных изменений субстрата, с которым связана флуоресцентная метка (модель типа "форма-слепок").

2. Разработан прибор для измерения поляризационных диаграмм флуоресценции объектов микроскопического размера. Лабораторный макет прибора позволяет непрерывно записывать азимутальную характеристику, что дает возможность следить за структурными изменениями компонентов живых клеток в процессе эксперимента.

3. Экспериментальное исследование анизотропии флуоресценции живых и глицеринизированных скелетных мышечных волокон, окрашенных акридиновым оранжевым, указывает на то, что часть молекул красителя определенным образом ориентирована по отношению к оси волокна. Математическое моделирование азимутальной характеристики и анализ специфического взаимодействия метки с шозином позволяют предположить, что молекулы акридинового оранжевого связаны, в частности, с о( -спиральными участками миозина.

4. При сокращении глицеринизированных мышечных волокон, вызванном действием АТФ, обнаружены определенные изменения поляризационно-флуоресцентных характеристик. Эмпирическое и аналитическое исследование этого эффекта дает основание сделать вывод о том, что процесс сокращения включает в себя как структурные изменения, происходящие в области активного центра АТФазы миозина, так и микродеформацию спиральных участков молекулы миозина, волнообразно распространяющуюся от активного центра АТФазы.

Структурные изменения сократительного аппарата мышечных волокон можно рассматривать как коллективный ответ определенным образом организованной анизотропной системы сократительных белков в ответ на специфические и неспецифические внешние воздействия.

5. Поляризационно-флуоресцентные характеристики миелини-зированных нервных волокон, окрашенных катионными и анионными флуорохромами, указывают на то, что молекулы красителей, адсорбированных на поверхности мембран миелина, ориентированы относительно геометрической оси волокна. При исследовании зависимости ориентации катионных меток от температуры обнаружено, что при понижении температуры степень ориентированности молекул красителей уменьшается. Такое поведение системы осцилляторов является аномальным, если принять во внимание известные законы теплового движения молекул. Анализ температурной зависимости ориентации меток, основанный на теории тепловой денатурации водорастворимых белков, позволяет утверждать, что структура липопротеиновых комплексов мембран миелиновой оболочки стабилизируется гидрофобными взаимодействиями.

6. Неполярный флуоресцентный зонд перилен, локализованный в углеводородной области мембран миелина, обладает хорошо выраженной зависимостью степени поляризации флуоресценции от азимутального угла. Такая зависимость объясняется анизотропией броуновского вращения молекулы перилена в жидкокристаллической среде - мембранном матриксе. При повышении температуры поляризация флуоресценции перилена монотонно падает, по-видимому, в результате уменьшения только микроскопической вязкости "углеводородной жидкости" мембран, без изменения структуры матрикса.

Результаты изучения структуры и структурных изменений миелина при вариации температуры и состава среды показывают, что организованные в естественную макроскопически анизотропную систему мембраны способны к коллективной реакции в ответ на неспецифические воздействия.

7. Разработаны методы определения коэффициентов вращательной и поступательной диффузии зонда (флуоресцеина) в мышечном волокне, основанные на измерении поляризации и интенсивности свечения на известном удалении от места внутриклеточной инъекции зонда. Обнаружена аномальная зависимость вращательной подвижности молекул флуоресцеина в мышечной воде от температуры. Изменение диаметра мышечного волокна сопровождается изменением коэффициентов как вращательной, так и поступательной диффузии метки. Результаты этих опытов позволили придти к представлению о том, что просветы между протофибриллами являются системой продольных капилляров и что содержащаяся в этих просветах вода структурирована благодаря ориентирующему влиянию границы раздела фаз.

8. Сопоставление относительных коэффициентов вращательной и поступательной диффузии флуоресцентного зонда в мышечном волокне позволило обосновать гипотезу об анизотропной структуре капиллярной мышечной воды: цилиндрическая симметрия поля поверхностных сил способствует созданию такой структуры воды, которая слабо противодействует поступательно^ движению зонда, но затрудняет его вращательное движение.

Анизотропная мышечная вода является частью структуры миофибриллы и, по-видимому, участвует вместе с б ежовыми компонентами в структурных перестройках сократительного аппарата, ж ж :-£

Таким образом, основной итог данной работы - экспериментальное обоснование тезиса о том, что анизотропные компоненты живых клеток способны к коллективному ответу на специфические и неспецифические внешние воздействия. Это оказалось справедливым для структур сократительного аппарата мышечных волокон и мембран миелиновой оболочки; для мышечной воды удалось лишь установить сам факт анизотропии ее структуры.

9. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Мы приходим к выводу, что круг вопросов, связанный с изучением структуры, структурных изменений и структурночфункцио-нальных отношений в анизотропных компонентах живых клеток целесообразно выделить в отдельную проблему. Это заключение строится на фундаменте более общем, чем результаты данной работы.

Окружающий нас мир - анизотропная система, на каком бы про

I) тэ странственном уровне мы его не рассматривали'. В полной мере это относится к объектам биологии - от организма до молекул. Резонно полагать, что анизотропия, то есть неравнозначность свойств материи в пространственных координатах, несет определенную функциональную нагрузку, например, обеспечивает пространственно-временное согласование процессов, происходящих в данной системе.

Мы исходим из того, что анизотропные внутриклеточные структуры способны к коллективным (согласованным) ответам на внешние воздействия. Проблема сформулирована, быть может, слишком в общей, абстрактной форме, поэтому мы стремились показать, что решение некоторых задач, относящихся к этой проблеме, дает конкретные результаты, существенные для понимания устройства и функционирования живой клетки.

Изотропна Вселенная и изотропен электронный газ. Но уже галактики и атомарные газы анизотропны, разумеется, с разными "временами жизни" анизотропии. Существенно, что в данной работе ш имеем дело со структурами, пребывающими в неизменной форме достаточно долгое время для того, чтобы это могло быть зарегистрировано в эксперименте.

Мы считаем целесообразным остановиться на ряде нерешенных задач, имеющих отношение к проблеме анизотропных внутриклеточных структур.

Методы математического анализа поляризационных диаграмм флуоресценции таких геометрически сложных систем, как упорядоченные структуры живых клеток, нуждаются в совершенствовании. По-видимому, фундаментом для этих расчетов останется осциллятор-ная теория поглощения и излучения света, несмотря на ряд трудностей, возникающих при применении этой теории к оптическим процессам в сложных молекулах.

Анализ азимутальных характеристик, которым мы пользовались, требует введения в расчет конкретной геометрической модели, в соответствии с которой ориентирована система осцилляторов. Такая логика анализа ограничивает возможности поляризащонно-флуоресцентного метода, поэтому в последнее время предпринимаются попытки "безмодельного" подхода к расшифровке поляризационных диаграмм флуоресценции (Розанов и др., 1980; Воробьев, Каулин, 198I).

В области приборостроения для поляризационной микрофлуори-метрии имеются инженерно-технические задачи, в принципе разрешимые (и решаемые в ряде научных учреждений, прежде всего в Государственном оптическом институте). Промышленность не обеспечивает (как в качественном, так и в количественном отношении) возрастающую потребность экспериментаторов в поляризационно--флуор есцентнои аппаратур е.

Исследование структуры и структурных изменений сократительного аппарата мышечных волокон показывает, что мы еще далеки от понимания молекулярного механизма мышечного сокращения. В частности, нет четкого представления о связи конформационных превращений белков толстых и тонких протофибрилл с гшготетическими фазовыми переходами в "жидкокристаллической суперфазе" (Булиган, 1981) мышечной клеши. При решении задач такого рода поляризаци-онно-флуоресцентный метод может, вообще говоря, оказаться весьма полезным. Здесь, однако, имеется серьезная трудность экспериментального характера: необходимо иметь набор красителей, которые с высокой степенью специфичности связываются исследуемым белком или фрагментом его молекулы.

Отсутствие в арсенале экспериментаторов флуоресцентных меток, избирательно связывающихся молекулярными компонентами мембран миелиновой оболочки, затрудняет решение вопроса об асимметрии молекулярной организации мембран; остается непонятной и роль миелина в фазовых превращениях мембран. В решении этих задач по-ляризациошо-флуоресцентные методы могли бы быть весьма полезными. Мы считаем, что применение обезвоженных (обработанных по методу замораживания с высушиванием) препаратов нервных волокон перспективно для исследования влияния состава растворителя на структуру мембран (лиотропной жидкокристаллической фазы).

Разрушение структуры миелина периферических нервных волокон при невритах (и их экспериментальных моделях) должно быть исследовано структурными методами, в том числе и поляризационно-флуо-ресцентным. Подбор условий, при которых происходит восстановление мякотной оболочки, может оказаться полезным для лечения этих заболеваний.

При исследовании свойств капиллярной мышечной воды нам не удалось решить важную для биологии мышечной клетки задачу - вопрос об участии мышечной воды в процессе сокращения (см. интересную гипотезу: Сцент-Дьердьи, I960). В ближайшей перспективе нам кажется важным выяснить вопрос о том, каков баланс сил, влияющих на анизотропию мышечной воды: ориентация под действием поля поверхностных сил и/или переход всей (или почти всей) изучаемой воды в сольватные слои растворенных частиц.

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Каулин, Альфред Борисович, 1983 год

1. Адамян С.Я., Кроленко С.А. Ультраструктура поперечно-полосатых мышечных волокон в гипо- и гипертонических растворах. В кн.: Электронная микроскопия клеток животных. М.-Л., 1966, с.I06-II8.

2. Андроникашвили Э.Л., Мревлишвили Г.М., Привалов П.Л. Использование калориметрии для исследования состояния воды в мышечной ткани. В кн.: Биофизика мышечного сокращения. М., 1966, с.224-228.

3. Андроникашвили Э.Л., Мревлишвили Г.М., Привалов П.Л. Калориметрическое исследование состояния тканевой воды. В кн.: Состояние и роль воды в биологических объектах. М., 1967, с.92-95.

4. Ануфриева Е.В., Волькенштейн М.В., Шевелева Т.В. Исследование взаимодействия дезоксирибонуклеиновой кислоты с акридиновым оранжевым методом поляризованной люминесценции. -"Биофизика", 1962, т.7, П 5, с.554-559.

5. Ануфриева Е.В., Волькенштейн М.В., Шевелева Т.В. 0 влиянии рН среды на взаимодействие дезоксирибонуклеиновой кислоты с акридиновым оранжевым. В кн.: Молекулярная биофизика.id. , ibbij, С. j-jo—1о6.

6. Араманович л.Г., Левин ii.Ii. Уравнения ::а тематической физики. М., IS64.1. М., то-

7. И.А., Петинов H.G. Структура воды и ее роль в биологических системах. "Усп. совр. биол.", 1972, т.73, № 2, с.288-306.

8. Ауэрбах Ф. Семь аномалий воды. Петроград, 1919.

9. Базарон У.Б., Дерягин Б.В., Булгадаев А.В. Исследование сдвиговой упругости жидкостей в объеме и в граничных слоях. В кн.: Pic следования в области поверхностных сил. М., 1967, с.43-52.

10. Барский И.Я., Розанов Ю.М., Черногрядская Н.А., Шифферс JT.A., Шудель М.С. Поляризованная флуоресценция микроструктур биологических объектов. "Изв. АН СССР, сер. физ.", 1968, т.32, $ 9, с.1546-1549.

11. Барский И.Я., Розанов Ю.М., Шифферс Л.А. Микрофлуориметр для исследования поляризованной флуоресценции биологических объектов. "Цитология", 1967, т.9, .& 8, с.1026-1030.

12. Бендолл Дж. Мышцы, молекулы и движение. М., "Мир", 1970.

13. Бирштейн Т.М. Гидрофобные взаимодействия неполярных молекул. -В кн.: Состояние и роль воды в биологических объектах. М., 1967, с.16-30.

14. Блюменфельд Л.А. Проблемы биологической физики. М., "Наука", 1974.

15. Болотина И.А., Волькенштейн М.В. Изучение вращательной дисперсии комплексов акридинового оранжевого с поли-оС-£-глутами-новой кислотой. В кн.: Молекулярная биофизика. М., "Наука", 1965, с.27-35.

16. Борисова О.Ф., Киселев Л.Л., Суровая А.И., Тумерман Л.А., Фролова Л.Ю. 0 макромолекулярной структуре транспортной РНК в растворе. "ДАН СССР", 1964, т.159, J& 5, C.II54-II57.

17. Борисова О.Ф., Суровая А.И., Тумерман Л.А. Люминесцентные методыизучения вторичной структуры нуклеиновых кислот. В кн.: Биоэнергетика и биологическая спектрометрия. М., 1967, с.169-178.

18. Боровиков Ю.С., Розанов 10.М., Барский Й.Я., Шудель М.С., Черно-грядская Н.А. Исследование поляризованной ультрафиолетовой флуоресценции гигантских мышечных волокон Baianus rostratus. "Цитология", 1972, т.14, В 8, с.957-960.

19. Боровягин В.А. Некоторые данные электронномикроскопических исследований ультраструктуры периферических нервных волокон лягушки. "Цитология", I960, т.2, JS I, с. 138-146.

20. Брацдтс Дж.Ф. Конфорглационные переходы белков в воде и в смешанных водных растворителях. В кн.: Структура и стабильность биологических макромолекул. М., 1973, с.174-254.

21. Бреслер С.Е., Талмуд Д.Л. 0 природе глобулярных белков. "ДАН СССР", 1944а, т.43, JS 7, с.326-330.

22. Бреслер С.Е., Талмуд Д.Л. 0 природе глобулярных белков. П.Некоторые следствия из новой гипотезы. "ДАН СССР", 19446, т.43, Jg 8, с.367-368.

23. Брусков В.И. Применение метода ядерного магнитного резонанса в биологических исследованиях. "Биофизика", 1966, т.II, № I, с.195-205.

24. Брусков В.И. Ядерный магнитный резонанс. В кн.: Физические методы исследования бежов и нуклеиновых кислот. М., 1967, с. 297-322.

25. Букке Е.Е., Григорьев Н.Н., Фок М.В., Мохняк Я. Поляризациялюминесценции монокристаллов сульфида цинка. "Изв. АН СССР, сер. физ.", 1974, т.38, В 6, с.I3I7-I3I9.

26. Булиган И. Жидкокристаллический порядок в биологических материалах. В кн.: Жидкокристаллический порядок в полимерах. М., 198I, с.276-313.

27. Бурджанадзе Т.В., Вепхвздзе JI.K., Кизирия Е.Л., Монаселидзе Д.Р., Привалов П.Л., Чарквиани Г.Г. Тепловая денатурация миозина, тяжелого и легкого меромиозинов. В кн.: Биофизика мышечного сокращения. М., "Наука", 1966, с.218-224.

28. Вавилов С.И. О поляризованном свете флуоресценции растворов красителей. MZs. Phys.", т.32, ,£.721 (Собр. соч., т.1, с.182-194).

29. Вавилов С.И. Замечания о молекулярной вязкости жидкостей. -Собр. соч., 19'50, т.2, с.9-14.

30. Вавилов С.И. Природа элементарных осцилляторов и поляризация флуоресценции. "Журн. экспер. теор. физ.", 1940, т.10, с.1363 (Собр. соч., т.2, с.58-70).

31. Вавилов С.И. Микроструктура света. М.-Л., 1950.

32. Вавилов С.И., Глухов П.Г., Хвостиков И.А. Деполяризация флуоресценции растворов при больших концентрациях. "ДАН СССР", 1937, т.16, с.267 (Собр. соч., т.2, с.27-30).

33. Вавилов С.И., Левшин В.Л. Некоторые данные и замечания по вопросу о^юляризованном свете флуоресценции растворов красителей. ,<?Tfo6p. соч., 1950, т.1, с. 129-136.

34. Вавилов С.И., Феофилов П.П. Теория концентрационной деполяризации флуоресценции в растворах. "ДАН СССР" 1942, т.34, с.243 (Собр. соч., т.2, с.116-119).

35. Варфоломеева В.Н., Жевакдров Н.Д. Поляризационные диаграммы люминесценции монокристаллов стильбена. "ДАН СССР", 1957, т. 115, }Ь 6, с. III5-III8.

36. Вержбинская Н.А., Сидорова А.И. Инфракрасный спектр поглощения воды в мозговой и мышечной ткани некоторых позвоночных животных. "Биофизика", 1964, т.9, Ш 3, с.349-355.

37. Вержбинская Н.А., Сидорова А.И. Инфракрасные спектры поглощения тяжеловодородной и обычной воды в тканях животных. В кн.: Структура и роль воды в живом организме. Л., 1966, т.1, с.138-145.

38. Вишневский В.Н., Шибистый А.Н. Фотоэлектрическая установка для измерения степени поляризации люминесценции. "Приб. техн. экспер.", 1963, т.6, с.154-155.

39. Воларович М.П. Современное состояние теории вязкости жидкостей и ее практические применения. В кн.: Вязкость жидкостей и коллоидных растворов. М., 1944, т.2, с.18-23.

40. Волькенштейн М.В. Общая биофизика. М., "Наука", 1978.

41. Волькенштейн М.В., Грибов Л.А., Ельяшевич М.А., Степанов Б.И. Колебания молекул. М., "Наука", 1972.

42. Воробьев М.В., Каулин А.Б. Анизотропия флуоресценции и структура миелина. 1У.Анализ влияния температурных изменений на структуру мембран. "Цитология", 198I, т.23, й 9, с.997-1002.

43. Деряшн Б.В. Сольватные слои как особые граничные фазы на основепрямых методов исследования. В кн.: Труды всесоюзной кон-фер. по коллоидной химии. Киев, 1952, с.26-51.

44. Дерягин Б.В., Самыгин М.Н. Измерение вязкости тонких полимолекулярных слоев жидкостей. В кн.: Совещание по вязкости жидкостей и коллоидных растворов. М., 1941, т.1, с.59-66.

45. Гамалей И.А., Каулин А.Б. Вязкость саркоплазмы, измеренная по вращательной диффузии растворенного красителя. В кн.: Биофизика мышечного сокращения. Тезисы Ш симпозиума. Ереван, 197I, с.56-57.

46. Гамалей И.А., Каулин А.Б. Микроскопическая вязкость мышечных волокон. I.Методика. Действие гипертонии и кофеина. "Цитология", 1972в, т.14, J6 8, с.940-946.

47. Гамалей И.А., Каулин А.Б. Микроскопическая вязкость мышечных волокон. П.Тешературная зависимость. "Цитология", 1972г, т.14, В 8, с.1322-1327.

48. Гамалей И.А., Каулин А.Б. Микроскопическая вязкость мышечных волокон. Ш.Действие анизотонических сред. "Цитология", 1972Д, т. 14, JS 12, с. 1479-1482.

49. Гамалей К.А., Каулин А.Б. Микроскопическая вязкость мышечных волокон. 1У.Анизотропная структура внутриклеточной воды. -"Цитология", 1973, т.15, & 6, с.690-695.

50. Гамалей И.А., Каулин А.Б. Анизотропия мышечной воды. В кн.: Биофизика и биохимия мышц. Тбилиси, 1974а, с.128.

51. Гамалеи Й.А., Каулин А.Б.) Gamaley I.A. , Kaulin А.В. Some properties of muscle water. "Physiol. Ghem. Phys.", 19746, vol.6, p.445-456.

52. Гамалей И.А., Каулин А.Б. Люминесцентный метод исследования свойств внутриклеточной воды. "Журн. прикл. спектроск.", 1980, т.32, JS 5, с.908-912.

53. Гамалей И. А., Каулин А.Б. Диффузия молекул флуоресцеина в мышечном волокне. I.Определение коэффициента диффузии. "Цитология", 1981а, т.23, J5 8, C.9II-9I5.

54. Гамалей И.А., Каулин А.Б. Диффузия молекул флуоресцеина в мышечном волокне. П.Зависимость коэффициента диффузии от диаметра волокна. "Цитология", I98I6, т.23, JS 8, с.947-949.

55. Гейльбрун Л. Динамика живой протоплазмы. М., 1957.

56. Гленсдорф П., Пригожин И. Термодинамическая теория структуры, устойчивости и флуктуаций. М., 1973.

57. Гольфанд К.А., Каулин А.Б. Анизотропия флуоресценции и структура миелина. I.Теория метода. "Цитология", 1977, т. 19, 15 12, с.1353-1361.

58. Гольфанд К.А., Каулин А.Б. Анизотропия флуоресценции и структура миелина. П.Азимутальная характеристика переживающих нервных волокон. "Цитология", 1978а, т.20, 3 2, с.155-160.

59. Гольфанд К.А., Каулин А.Б. Анизотропия флуоресценции и структура миелина. Ш.Влияние изменений тевлпературы на ориентацию молекул красителей в нервных волокнах. "Цитология", 19786, т.20, В 2, с.I6I-I65.

60. Грибков В.К., Жевандров Н.Д. Исследование поляризационных характеристик люминесценции сложных органических молекул фотоэлектрическим методом. "ДАН СССР", 1954, т.98,. J3 4, с.565-568.

61. Давыдов А.С., Еремко А.А., Сергеенко А.И. Солитоны в альфа-спиральных белковых молекулах. "Укр. физ. журн.", 1978, т.23, с. 983

62. Заалшпвили М.М. Физико-химические основы мышечной деятельности.

63. Тбилиси, " Мецниер еба", 1971. Зрелов В.П. Поляризационная селективность фотокатода Sb-Cs и некоторые вопросы регистрации излучения Вавилова-Черенкова.- "Приб. техн. экспер.", 1962, //I, с.159-163.

64. Ионин Б.И., Ершов Б.А. ЯЫР-спектроскояия в органической химии.- "Химия", Л., 1967.

65. Иоффе В.А., Боровиков 10.С., Барский И.Я., Розанов Ю.М. Двухканальнш поляризационный микрофлуориметр. "Цитология", 1974, т.16, В I, с.II2-II6.

66. Каламкарова М.Б., Кофман Е.Б., Филатова Л.Г., Штранкфельд И.Г. О связывании акридинового оранжевого мышечными белками. -"Цитология", 1965, т.7, Jg 2, с.240-243.

67. Карасев В.В., Деряшн Б.В., Ефремова Е.Н. Тепловое расширение воды в тонкопористых телах. "Коллоидн. журн.", 1962, т.24, JS 4, с.471-472.

68. Каулин А.Б. Поляризованная флуоресценция окрашенных мышечных волокон. I.Поляризация флуоресценции акридинового оранжевого в норме и при повреждении. "Цитология", 1968а, т.10, Л I, с.123-125.

69. Каулин А.Б. Поляризованная флуоресценция окрашенных мышечных волокон. П.Вращательная деполяризация флуоресценции. "Цитология", 19686, т.10, IS 2, с. 184-191.

70. Каулин А.Б. Поляризованная флуоресценция окрашенных мышечных волокон. Ш.Азимутальная характеристика поляризации флуоресценции акридинового оранжевого. "Цитология", 1968в, т.10, JS 4, с.431-440.

71. Каулин А.Б. Поляризация флуоресценции мышечных волокон, окрашенных акридиновым оранжевым. В кн.: Механизмы проницаемости, возбуждения и повреждения клетки. JI., 1969, с.87-106.

72. Каулин А.Б., Гольфанд К.А. Поляризованная флуоресценция окрашенных мышечных волокон. 1У.Изменение ориентации акридинового оранжевого в глицеринизированных волокнах при действии АТФ. -"Цитология", 1970, т. 12, JS 2, с. 172-177.

73. Каулин А.Б., Фокин В.К. Поляризационный микрофлуориметр. "Цитология", 1968, т.10, В I, с.142-147.

74. Киргинцев А.Н., Ефанов Л.Н. Некоторые особенности политерм поверхностного натяжения воды и водных растворов. "Изв. АН

75. СССР, сер. хим.", 1967, //3, с.571-577.

76. Клотц И. Вода. В кн.: Горизонты биохимии. М., 1964, с.399-419.

77. Кобеко П.П., Кувпшнский Е.В., Шижин Н.И. Зависимость вязкости жидкостей от температуры. В кн.: Совещание по вязкости жидкостей и коллоидных растворов. М., 1944, т.2, с.71-75.

78. Кроленко С.А., Адамян С.Я., Виноградова Н.А., Никольский Н.Н. Осмотические свойства мышечных волокон лягушки. "Цитология", 1965, т.7, В 2, с.171-189.

79. Комиссарчик Я.Ю. Субмикроскопическое строение периферического нерва и взаимоотношения аксона со шванновской клеткой. В кн.: "Труды Гос. научно-иссл. психоневрологического инст.", 1962, т.27, с.293-310.

80. Комиссарчик Я.Ю., Филатов С.Е. Миелиновая оболочка естественная модель мембранных структур (рентгеноструктурные исследования). - В кн.: Структура и функции биологических мембран. М., "Наука", 1975, с.140-166.

81. Комиссарчик Я.Ю., Шапиро Е.А. Уль трас трухе турная организация гли-церинизированных мышечных волокон "в норме" и при некоторых воздействиях. В кн.: Тез. докл. УП Всес. конф. по электронной микроскопии, секц.4, М., 1969, с.43.

82. Королев Е.В. Электронномикроскопическое и рентгеноструктурное исследование естественных и искусственных мембранных комплексов. Автореф. кавд. дис., Л., 1979.

83. Королев Е.В., Комиссарчик Я.Ю. Анализ механизма фиксации мембранных структур четырехокисью осмия. I.Электронномикроскопическое исследование. "Цитология", 1978а, т.20, В 10, c.II35-II42.

84. Ламри Р., Билтонен Р. Термодинамические и кинетические аспекты конформации белков в связи с физиологическими функциями. -В кн.: Структура и стабильность биологических макромолекул. Ы., "Мир", 1973, с.7-173.

85. Левин С.В. Структурные изменения клеточных мембран. Л., "Наука", 1976.

86. Левин С.В., Ыарахова И.И., Чайлахян Jl.ll., Чернопятова Н.К. Метод внутриклеточной инъекции через микропипетки с наружным диаметром кончика 0.5-1 микрон при использовании давления. -"Цитология", 1971, т.13, £ 12, с.1534-1537.

87. Левин С.В., Шапиро Е.А., Шишина Н.Н. Связывание нейтрального красного цри сокращении глицеринизированных мышечных волокон. "Цитология", 1967, т.9, В 10, с.1281-1287.

88. Левин С.В., Шапиро Е.А., Шишина Н.Н. Распределение нейтрального красного между интактными мышцами, глицеринизированными мышечными волокнами и средой. "Цитология", 1968, т.10, $ I, с.43-55.

89. Левшин В.Л. "Журн. Рос. физ.-хии. о-ва", 1925, т.57, с.283 (Цит. по: Левшин, 1951).

90. Левшин В.Л. Фотолюминесценция жидких и твердых тел. М., 1951.

91. Лвдковская Р.Г., Каламкарова М.Б. 0 механизме усиления сократимости глицеринизированных мышечных волокон в присутствии красителей. В кн.: Биофизика клетки. М., 1965, с.118-130.

92. Макаров П.В. Физико-химические свойства клетки и методы их изучения. Я., 1948.

93. Маленков Г.Г. Структура воды в кристаллогидратах некоторых биологически важных веществ. В кн.: Состояние и роль воды в биологических объектах. М., 1967, с.41-53.

94. Мальков Н.А., Абецедарская Л.А., Ивойлов Е.Г. О структурном контроле состоянии воды в изолированных животных тканях (исследование при помощи ядерного спинового эхо). В кн.: Биофизика клетки. М., 1965, с.45-52.

95. Маркин B.C., Чизмаджев Ю.А. Индуцированный ионный транспорт. М., 1974.

96. Мецик М.С., Тимощенко Г.Т. Новые данные о теплопроводности тонких пленок воды. В кн.: Исследования в области поверхностных сил. М., 1967, с.41-42.

97. Мпнченкова Л.Е., Тумерман Л.А. Люминесценция комплексов акридинового оранжевого с основаниями и нуклеотидами. "Биофизика", 1965, т. 10,$ 4, с.696-698.

98. Мифтахутдинова Ф.Г. Pic следование состояния воды в растительных тканях методом спинового эха ЯМР. Агтореф. канд. дис., Казань, 1968.

99. Мревлишвили Г.М., Привалов П.Л. Исследование гидратации макромолекул калориметрическим методом. В кн.: Состояние и роль воды в биологических объектах. М., 1967, с.87-92.

100. Морозов Ю.В. Особенности люминесценции димеров акридинового оранжевого и родамина В. "Биофизика", 1963, т.8, $ 3, с.331--336.

101. Насонов Д.Н., Александров В.Я. Принцип диффузии ж распределения в проблеме клеточной проницаемости. "Усп. совр. биол.", 1943, т. 16, Jp 6, с.577-598.

102. Николис Г., Пригожин И. Самоорганизация в неравновесных системах. М., 1979.

103. Никольский Н.Н., Виноградова Н.А. Распределение фенолового красного между мышцей и средой в растворах различной тоничности. "Цитология", 1965, т.7, & 4, с.566-570.

104. Пешель Г., Белоушек П. Влияние электролитов на структуру водывблизи поверхностей плавленого кварца. В кн.: Поверхностные силы в тонких пленках. М., "Наука", 1979, с.51-61.

105. Еоляновский 0.JL , Ив сков В. И. О диссоциации аспартат-глутамат --трансаминазы на субъединицы. "Биохимия", 1964, т.29, 1Ь 4, с.728-734.

106. Прингсгейм П. Флуоресценция и фосфоресценция. М., 1951.

107. Пчелин В.А. О моделировании гидрофобных взаимодействий. "ДАН СССР", 1970, т.194, 3, с.621-624.

108. Робертсон Дж. Молекулярная биология клеточных мембран. В кн.: Молекулярная биология. М., 1963, с.102-151.

109. Розанов Ю.М., Барский К.Я., Боровиков Ю.С. Двухканальный поляризационный микрофлуориметр. "Цитология", 1970, т. 12, JS II, с. 1477-1480.

110. Розанов Ю.М., Барский И.Я., Боровиков Ю.С., Щудель М.С., Черно-грядская Н.А. Исследование поляризованной ультрафиолетовой флуоресценции одиночных мышечных волокон. "ДАН СССР", 1971а, т.197, В I, с.212-215.

111. Розанов Ю.М., Виноградов А.Е., Барский И.Я. Анализ пространственной организации анизотропных структур на основе характеристик поляризации флуоресценции. "Цитология", 1980, т.22, II, с. 1305-1314.

112. Розанов Ю.С., Черногрядская Н.А., Барский Й.Я., Боровиков Ю.С., Шудель М.С. Поляризованная ультрафиолетовая флуоресценция мышечных волокон и некоторых других анизотропных цитологических объектов. "Цитология", I97I6, т.13, $ 2, с.190-200.

113. Самойлов О.Я. Стрз^ктура водных растворов электролитов и гидратация ионов. М., 1957.

114. Самойлов О.Я. Общие вопросы теории гидратации ионов в водных растворах. В кн.: Состояние и роль воды в биологических объектах. М., 1967, с.31-40.

115. Сараевский A.M., Севченко A.M. Анизотропия поглощения и испускания света молекулами. Минск, 1971.

116. Севченко А.Н. Поляризация флуоресценции в растворах. "Тр. Гос. оптич. ин-та", 1941, т.14, с.65-90.

117. Седых Н.В., Ступишина Е.А. О возможности применения метода инфракрасной спектроскопии для изучения структурных особенностей воды в растительных тканях. "Физиол. раст.", 1971, т. 18, JS 4, с.848-851.

118. Сент-Дьердьи А. Биоэнергетика. М., I960.

119. Сидорова А.И., Кочнев И.Н., Моисеева Л.В., Холоимов А.И. Исследование состояния тканевой воды методом инфракрасной спектроскопии. В кн.: Состояние и роль воды в биологических объектах. М., 1967, с.75-87.

120. Сидорова A.PI., Халоимов А.И. Температурные изменения инфракрасного спектра поглощения воды в тканях мозга и мышцы лягушки. В кн.: Структура и роль воды в живом организме. Л., 1966, т.1, с.146-150.

121. Слжктер Ч. Основы теории магнитного резонанса. Ы., 1967.

122. Снигиревская Е.С., Кошссарчик Я. 10. Ультраструктура специализированных межклеточных контактов. "Цитология", 1980, т.22, .-,' 9, с.I0II-I036.

123. Снигиревская E.G., Потапова Т.В., Комиссарчик Я. 10., Чайлахян Л.М. Ультраструктура специализированных межклеточных контактов в культуре -клеток, обработанных низкими концентрациями лантана. "Цитология", 1979, т.21, й 8, с.882-887.

124. Соболев В.Д. Исследование движения влаги в микрокапиллярах. -Автореф. канд. дис., Л., 1971.

125. Соболев В.Д., Зорин З.М. Толщина равновесной пленки в тонких капиллярах, частично заполненных жидкостью. В кн.: Исследования в области поверхностных сил. М., 1967, с.36-40.

126. Сорокина З.А. Активность водородных ионов в клетке. "Цитология", 1976, т.18, й 7, с.783-795.

127. Сотников О.С. функциональная морфология живого мякотного нервного волокна. Л., "Наука", 1976.

128. Спекторов Л.А. Поляризованная флуоресценция раствора антрацена и некоторых его производных. "ДАН СССР", 1949, т.65, J5 4, с.485-488.

129. Степанов Б.И., Грибковскш! В.П. Введение в теорию люминесценции. Минск, 1963.

130. Суздальская И.П., Киро Ы.Б. Увеличение времени сохранения сократимости глицеринизированными мышцами лягушки под воздействием химических агентов подпороговой концентрации. "Цитология", 1975, т.17, }Ь I, с.50-54.

131. Товбина З.М. Вязкость водных растворов в капиллярах силикагеля.- В кн.: Исследования в области поверхностных сил. 1/1., 1967, с.24-30.

132. Тономура Ю., Казанова Т., Секия К. Фосфорилирование и конформа-ционная перестрожа миозина при его взаимодействии с адено-зинтрифосфорной кислотой. В кн.: Молекулярная биология. М., 1964, с.213-226.

133. Трошин А.С. Проблема клеточной проницаемости. М.-Л., 1956.

134. Тумерман Л.А. Фотоэлектрический метод измерения степени поляризации излучения. "ДАН СССР", 1947, т.58, J3 9, с.1945-1948.

135. Федякин Н.Н. 0 температурном расширении воды в микрокапиллярах.- "ДАН СССР", 1961, т.138, jfi 6, с. 1389-1391.

136. Фелинзат Б. Умножение и деление с помощью линейных потенциометров. "Радио", 1963, № 3, с.39-42.

137. Феофилов П.П. Поляризация флуоресценции и анизотропия молекул органических красителей. "Журн. экспер. теорет. физ.", 1942, т.12, Jfi 9, с.328-341.

138. Феофилов П.П. О поляризованной флуоресценции твердых растворов красителей. "ДАН СССР", 1944, т.44, В 4, с.159-164.

139. Феофилов П.П. Анизотропия излучения центров окрашивания в кристаллах кубической сингомии. "Еурн. экспер. теорет. физ.", 1954, т.26, В 5, с.609-S23.

140. Феофилов П.П. Поляризованная люминесценция атомов, молекул и кристаллов. М., 1959.

141. Филатова Л.Г., Штранкфельд И.Г. Сорбция акридинового оранжевого глицеринизированными мышечными волокна?,ж в различных состояниях. В кн.: Механизмы мышечного сокращения. М., "Наука", 1972, с.145-150.

142. Филатова Л. Г., Штранкфельд И.Г., Есипова Н.Г. Спектроскопическое исследование взаимодействия акридинового оранжевого с фрагментами миозина. В кн.: Биофизика и биохимия мышечного сокращения. М., "Наука", 1976, с.91-98.

143. Филатова Л.Г., Штранкфельд И.Г., Есипова Н.Г. Исследование распределения зарядов на поверхности молекул белков сократительного аппарата. В кн.: Молекулярная и клеточная биофизика. М., "Наука", 1977, с.173-177.

144. Френкель Я.И.) Frenkel J. IJber die Warmebewegung in festen und flussigen Korpern. "Zs.Phys.", 1926, Bd.35, S.652-669

145. Френкель Я.й. Кинетическая теория жидкости. М.-Л., 1945.

146. Халоимов А.И., Еуковский А.П., Шутько С.В., Сидорова А.И. Влияние температуры на характер взаимодействия сократительных белков с водой. В кн.: Молекулярная физика и биофизика водных сргстем. Л., 1976, 3, с.46-54.

147. Ходшсин А. Нервный импульс. М., 1965.

148. Черногрядская Н.А., Барский И.Я., Шудель М.С., Розанов Ю.М.,

149. Боровиков Ю.С. Применение метода поляризационной ультрафиолетовой флуоресцентной микроскопии для изучения гигантских мышечных волокон Balanus rostratus. "ДАН СССР", 1972а, т.207, 15 2, с.445-448.

150. Черногрядская Н.А., Розанов Ю.М., Богданова М.С., Боровиков Ю.С. Ультрафиолетовая флуоресценция клетки. 1., "Наука", 1978.

151. Четвериков А.Г. Роль воды в процессах возникновения и гибели свободных радикалов в биологических объектах. Автореф. канд. дис., М., 1965.

152. Чечик Н.О., Файнштейн С.М., Лифшиц Т.М. Электронные умножители. М., 1957.

153. Чиргадзе Ю.Н. Инфракрасные спектры и структура полипептидов и белков. М., 1965.

154. Чиргадзе Ю.Н. Инфракрасная спектроскопия. В кн.: Физические методы исследования белков и нуклеиновых кислот. М., 1967, с.132-148.

155. Шапиро Е.А. Равновесное распределение бирюзового прямого светопрочного М между глицеринизированными мышечными волокнами и средой. "Цитология", 1972, т. 14, J£ 12, с.1468-1478.

156. Шапиро Е.А., Васянин С.И., Каулин А.Б. Сорбция трипафлавина глицеринизированными мышечными волокнами и изменение их структуры. В кн.: Функциональная морфология, генетика и биохимия клетки. Л., 1975, с.226-227.

157. Шапиро Е.А., Васянин С.И., Каулин А.Б., Левин С.В. Изменение поляризации флуоресценции и светорассеяния глицеринизированных мышечных волокон при сорбции трипафлавина. В кн.: Биофизика и биохимия мышечного сокращения. М., 1976а, с.187-193.

158. Шапиро Е.А., Гринфельд М.Г., Каулин А.Б. Кооперативная сорбция трипафлавина глицеринизированными мышечными волокнами. I. Изотерма адсорбции и изменение поляризации флуоресценции сорбированного красителя. "Цитология", 19766, т. 18, J6 2, с.183-188.

159. Шапиро Е.А., Гринфельд М.Г., Трошин A.G. Кооперативное связывание органических красителей актомиозином лягушки. "Цитология", 1974, т. 16, JS 5, с.582-589.

160. Шапиро Е.А., Комиссарчик Я.Ю. Равновесное связывание красителей глицеринизированными мышечными волокнами и изменение их структуры. В кн.: Биофизические основы и регуляция процесса мышечного сокращения. Пущино-на-0к.е, 1972, с.230-239.

161. Шван Г. Спектроскопия биологических веществ в поле переменного тока.-В кн.: Электроника и кибернетика в биологии и медицине. М., 1963, с.71-108.

162. Шифферс Л.А., Розанов Ю.М., Барский И.Я., Брумберг Е.М., Иоффе В.А., Ключников В.Н. Поляризационный микроспектрофлуориметр. "Цитология", 1971, т.13, Ш 10, с.1314-1319.

163. Штранкфельд И.Г., Филатова Л.Г. Взаимодействие акридинового оранжевого с легким и тяжелым .меромиозинами. "Биофизика", 1968, т. 13, JS I, с. 149-150.

164. Штранкфельд И.Г., Филатова Л.Г., Каламкарова Ы.Б. Механические и люминесцентные параметры глицеринизированных мышечных волокон при избирательной экстракции миозина и актина. "Биофизика", 1966, т.II, № I, с.88-92.

165. Щудель М.С., Боровиков Ю.С., Ясницкий II.Г. Изучение методом поляризованной УФ-флуор есценции саркомера гигантских мышечных волокон Balanus roetratus. В кн.: Структура, функции и реактивность клеток. Л., "Наука", 1973, с.10-12.

166. Эцдрго Э. Ядерный магнитный резонанс. М., 1957.

167. Abrahamsson S., Pascher I., Larsson K., Karlsson K.-A. Molecular arrangements in glyco-sphingolipids. "Chem. Phys. Lipids", 1972, vol»8, p.152-179

168. Agrawal H.C., Burton R.M., Pishman M. A. , Mitchell R.P., Pzensky A.L. Partial characterization of a new myelin protein component. "J. Ueurochem.", 1972, vol.19, p.2083-2089

169. Akers O.K. , Parsons D.P. X-ray diffraction of myelin membrane.

170. Optimal conditions for obtaining unmodified small angle diffraction data from frog sciatic nerve. "Biophys. J.", 1970a, vol.10, p.101-115.

171. Akers O.K., Parson D.P. X-ray diffraction of myelin membrane.

172. Deteimination of the phase angles of the frog sciatic nerve by heavy atom labelling and calculation of the electron density distribution of the membrane. "Biophys. J.", 1970b, vol.10, p.116-136.

173. Allen R.D. Ameboid movement. In: The cell. U.-Y., 1961, vol.2, p.135-216.

174. Anthony J., Moscarello M.A. A conformation change induced in the basic encephalitogen by lipids. "Biochim. biophys. acta", 1971, vol.243, p.429-433

175. Aranson J.E., Morales M.P. Polarization of tryptophan fluorescence in muscle. "Biochemistry", 1969, vol.8, p.4517-4522.

176. Aubin M., Prud'homme R.E., Pezolet M., Caille J.-P. Calorimet-ric Btudy of water in muscle tissue. "Biochim. biophys. acta", 1980, vol.631, p.90-96.

177. Badley R.A., Martin W.G., Schneider H. Dynamic behaviour of fluorescent probes in lipid bilayer model membranes. -"Biochemistry", 1973, vol.12, p.268-275

178. Baird S.L., Jr., Karreman G., Mueller H., Szent-Dyordyi A. Ionic semipermeability as a bulk property. "Proc. Hat. Acad.

179. Berendes H.J.C. Uuclear magnetic resonance study of collagen hydration. "J. Chem. Phys.", 1962, vol.36, p.3297-3305

180. Berendsen H.J.C., Migchelsen C. Hydration structure of fibrous macromolecules. "Ann. H.-Y. Acad. Sci.", 1965, vol.125, p.365-379.

181. Berendsen H.J.C., Migchelsen C. Hydration structure of collagen and influence of salts. "Feder. Proc.", 1966, vol.25, p.998-1002.

182. Bernal J.D. The structure of water and its biological implications. "Syrap. Soc. Exper. Biol.", 1965, vol.19, p.17-32.

183. Bernal J.D., Fowler R.H. A theory of water and ionic solution, with particular reference to hydrogen and hydroxyl ions. -"J. Chem. Phys.", 1933, vol.1, p.515-548.

184. Blaurock A.E., Worthington C.R. bow-angle X-ray diffraction patterns from a variety of myelinated nerves. "Biochim. biophys. acta", 1969, vol.173, p.419-426.

185. Blinks J.R. Influence of osmotic strength on cross section and volume of isolated single muscle fibres. "J. Physiol.", 1965, vol.177, p.42-57.

186. Blinks G.R., Rudel R., Taylor S.R. Calcium transients in isolated amphibian skeletal muscle fibres: detection with aequo-rin. "J. Physiol.", 1978, vol.277, p.291-323

187. Boggs J.M., Moscarello M.A. Structural organization of the human myelin membrane. "Biochim. biophys. acta", 1978,vol.515, p.1-21.

188. Boggs J.M., Stollery J.B., Moscarello M.A. Effect of lipid environment on the motion of a spin-labelled covalently bound to myelin basic protein. "Biochemistry", 1980, vol.19, p.1226-1234.

189. Boggs J.M., Voil W.J., Moscareiio M.A. Preparation and properti-of vesicles of a purified myelin hydrophobic protein and phospholipid a spin label study. "Biochim. biophys. acta",1976, vol.448, p.517-530.

190. Boggs J.M., Wood D.D., Moscareiio M.A., Papahadjopoulos D. Lipid phase separation induced by a hydrophobic protein in phos-phatidylserine-phosphatidylcholine vesicles. "Biochemistry", 1977, vol.16, p.2325-2329.

191. Borgstrand H. Localization of antigenic determinants on bovine encephalitogenic protein. Studies in rabbits with the blood leukocyte transformation test. "Europ. J. Immunol.", 1972, vol.2, p.266-269

192. Borgstrand H., Kallen B. Antigenic determinants on bovine encephalitogenic protein. Localization of regions that induce transformation of lymph node cells from immunized rabbits. "Europ. J. Immunol.", 1973, vol.3, p.287-292.

193. Brading A.P., Setekleiv J. The effect of hypo- and hypertonicsolutions on volume and ion distribution of smooth muscle of guinea-pig. "J. Physiol.", 1968, vol.195, p.107-118.

194. Bratton C.B., Hopkins A.L., Weinberg J.W. Uuclear magnetic resonance studies of living muscle. "Science", 1965, vol.147, p.738-739.

195. Braun P.E. Molecular architecture of myelin. In: Myelin. Ж.-Y.,1977, p.91-113.

196. Braun P.E., Radin U.S. Interaction of lipids with a membrane structural protein. "Biochemistry", 1969, vol.8, p.4310--4318.

197. Brodersen S. Fluorescence polarisee d'un monocristal de naphta-lene pure. "C.r. Acad, sci.", 1951, vol.233, p.1094-1096.

198. Brues A.M., Masters C. Effects of osmotic pressure on normal and malignant fibroblasts. "Amer. J. Cancer", 1936, vol.28, p.314-323.

199. Bubis J.J., Wolman M. Arrangement of cholesterol molecules in themyelin sheats. "Mature", 1962, vol.195, p.299-Bunge R.P. Glial cells and the central myelin sheath. - "Physiol.

200. Carnegie P.R. Properties, structure and possible neuroreceptor role of the encephalitogenic protein of human brain. "Mature", 1971, vol.229, p.25-28.

201. Carnegie P.R., Bencina В., Lamoureux G. Experimental allergicencephalomyelitis isolation of basic proteins and polypeptides from central nervous tissue. "Biochem. J.", 1967, vol.135, p.569-572.

202. Caspar D.L.D., Kirschner M.D.A. Myelin membrane structure at 10 A resolution. "Mature New Biol.", 1971, vol.231, p.46--52.

203. Cerbon J. Water in the structure and function of cell membranes. In: Perspectives in Membrane Biology. N.-Y.-San Francisco--L., 1974, p.71-84.

204. Chacko G.K., Goldman D.E., Pennock B.E. Composition and characterization of the lipids of garfish (Lepisosteus osseus) olfactory nerve, a tissue rich in axonal membrane. "Biochim. biophys. acta", 1972, vol.283, p.65-78.

205. Chadwick C.S., Johnson P., Richards E.G. Depolarization of the fluorescence of proteins labelled with various fluorescent dyes. "Mature", I960, vol.186, p.239-240.

206. Chambers R., Hale H.P. The formation of ice in protoplasm. -"Proc. Roy. Soc.", 1932, Vol.BllO, p.336-352.

207. Chan D.S., Lees M.B. Gel electrophoresis studies of bovine brain white matter proteolipid and myelin protein. "Biochemistry", 1974, vol.13, p.2704-2712.

208. Chang D.C., Rorschach H.E., Mickols B.L., Hazlewood C.F. Implication of diffusion coefficient measurement for the structure of cellular water. "Ann. БГ.-Y. Acad. Sci.", 1973, vol. 204, p.434-443

209. Chapman D. Some recent studies of lipids, lipid-cholesterol and membrane systems. In: Biological membranes. H.-Y.-L. , 1973, vol.2, p.91-144.

210. Chapman D. Physicochemical studies of cellular membranes. In: Mammalian cell membranes. L. et al., 1976, vol.1, p.97-137.

211. Chapman D., Cherry R.J., Gonzalez-Rodriguez J., Razi Maqvi K.

212. Fluidity, heterogeneity and protein rotation in cell membranes. In: Comparative biochemistry and physiology of transport. Amsterdam-L., 1974» p.14-19.

213. Chapman G., Mc Laughlin K.A. Oriented water in sciatic nerve of rabbit. "Nature", 1967, vol.215, P-391-392.

214. Chapman D., Owens N.F., Phillips M.C., Y/alker D.A. Mixed monolayers of phospholipids and cholesterol. "Biochim. biophys. acta", 1969, vol.183, p.458-465

215. Chapman D., Wallach D.F.H. Recent physical studies of phospholipids and natural membranes. In: Biological membranes. L., 1968, vol.1, p.125-202.

216. Cherry R.J. Rotational and lateral diffusion of membrane proteins. "Biochim. biophys. acta", 1979, vol.559, p.289-327

217. Choa L.P., Einstein E.R. Physical properties of the bovine ence-phalitogenic protein; molecular weight and conformation. -"J. Ueurochem.", 1970, vol.17, p.1121-1132.

218. Churchich J.E. Polarization of fluorescence studies of reducedbovine serum albumin. "Arch. Biochem. Biophys.", 1962a, vol.97, p.574-577.

219. Churchich J.E. The polarization of fluorescence of reoxidized muramidase (lysozyme). "Biochim. biophys. acta", 1962b, vol.65, p.349-357.

220. Churchich J.E. Fluorescence studies on soluble ribonucleic acid labelled with acriflavine. "Biochim. biophys. acta", 1963, vol.75, p.274-276.

221. Churchich J.E. Fluorescence properties of pyridoxamine-5-phos-phate. "Biochim. biophys. acta", 1965, vol.102, p.280-288.

222. Churchich J.E. The rotational relaxation time of aspartate aminotransferase. "Biochim. biophys. acta", 1967, vol.147, p.511-517.17

223. Civan ВГ.М. , Shporer H. 0 Huclear magnetic resonance spectrum of H2170 in frog striated muscle. "Biophys. J.", 1972, vol.12, p.404-413

224. Clancy E.P. Polarization effects in photomultiplier Tubes. -"J. Opt. Soc. Amer.", 1952, vol.42, p.357-357.

225. Cleveland G. G., Chang D.C., Hazlewood C.F., Rorchach H.E. Nuclear magnetic resonance measurement of skeletal muscle. Aniso-tropy of the diffusion coefficient of the intracellular water. "Biophys. J.", 1976, vol.16, p.1043-1053

226. Cogan U., Shinitzky M., Weber G., Mshida T. Microviscosity and order in the hydrocarbon region of phospholipid and phospho-lipid-cholesterol dispersions determined with fluorescent probes. "Biochemistry", 1973, vol.12, p.521-528.

227. Conti P. Fluorescent probes on nerve membranes. "Ann. Rev. Biophys. Bioengin.", 1975, vol.4, p.287-310.

228. Cock J. Uonsolvent water in human erythrocytes. "J. Gen. Physiol.", 1967, vol.50, p.1311-1325

229. Cooke R., Kuntz I.D. The properties of water in biological systems. "Ann. Rev. Biophys. Bioengen.", 1974» vol.3» P-95--126.

230. Cooke R., Wien R. The state of water in muscle tissue as determined by proton nuclear magnetic resonance. "Biophys. J.", 1971, vol.11, p.1002-1017.

231. Cooke R., Wien R. Uuclear magnetic resonance of intracellular water protons. "Ann. П.-Y. Acad. Sci.", 1973, vol.204, p.197-203

232. Cooper R.L., Chang D.B., Young A.C., Martin C.J., Ancker-John-son B. Restricted diffusion in biological systems. "Biophys. J.", 1974, vol.14, p.161-177.

233. Cope F.W. Nuclear magnetic resonance evidence for completing ofsodium ions in muscle. "Proc. Eat. Acad. Sci. USA", 1965,tvol.54, p.225-227.

234. Cope Р.У7. 1MR evidence for completing of Яа+ in muscle, kidney, and brain, and by actomyosin. The relationship of cellular complexity of !Fa+ to water structure and to transport kinetics. r,J. Gen. Physiol.», 1967, vol.50, p.1353-1375.

235. Cope F.YГ. Nuclear magnetic resonance evidence using DgO forstructural water in muscle and brain. "Biophys. J.", 1969, vol.9, p.303-319.

236. Cope P.Iff. Hijustified doubst about the nuclear magnetic resonance demonstration of structured water in neural and muscle tissue. "Nature New Biol.", 1972, vol.237, p.215-215

237. Czeisler J.L., Fritz O.G., Swift T.J. Direct evidence from nuclear magnetic resonance studies for bound sodium in frog skeletal muscle. "Biophys. J.',' 1970, vol.10, p.260-268.

238. Crang A.J., Rumsby M.G. Molecular organization of lipid and protein in the myelin sheath. "Biochem. Soc. Trans.", 1977,vol.5, p.1431-1434.

239. Cullen J., Phillips M.C., Shipley G.G. The effects of temperature on the composition and physical properties of the lipids of Pseudomonas fluorescens. "Biochem. J.", 1971, vol.125, p.733-742.

240. Damadian R. Biological ion exchanger resins. "Ann. N.-Y. Acad. Sci.", 1973, vol.204, p.211-244

241. Danielly J.P., Davson H. A contribution of the theory of permeability of thin films. "J. Cell. Compar. Physiol.", 1935, vol.5, p.495-508.

242. Darke A., Finer E.G., Flook A.G., Phillips M.C. Nuclear magnetic resonance study of lecithin-cholesterol interactions. "J. Moleс. Biol.", 1972, vol.63, p.265-279

243. Davies R.E. A molecular theory of muscle contraction. "Nature", 1963, vol.199, p.1068-1070.

244. Davison A.N., Peters A. Myelination. Springfield, Illinois, 1970.

245. Deber C.M., Moscarello M.A., Wood D.D. Conformational studies on 13

246. C-enriched human and bovine myelin basic protein, in solution and incorporated into liposomes. "Biochemistry", 1978, vol.17, p.898-903

247. Demel R.A. , Joos P. Interaction between lecitins and cholesterol at the air-water and oil-water interfaces. "Chem. Phys. Lipids", 1968, vol.2, p.35-46.

248. Demel R.A., London Y., Geurts van Kessel W.S.M., van Deenen L.L.M. Interaction of lipids and proteins of the myelin membrane. In: Comparative biochemistry and physiology of transport. Amsterdam-L., 1974, p.20-27.

249. Demel R.A., London Y., Geurts van Kessel W.S.M., Vossenberg

250. Drost-Hansen W. The structure of water and water-solute interaction. "Adv. Chem.", 1967a, vol.64, p.70-120.

251. Drost-Hansen W. Anomalies in the properties of water. In: Proc. First Internat. Symp. on Water Desalination. M.-Y., 1967b, vol.1, p.382-406.

252. Drost-Hansen W. Allowable thermal pollution limits a physico-chemical approach. - "Chesapeake" Science, 1969a, v.10, p.281-288.

253. Drost-Hansen W. Structure of water near solid interfaces and the possible existence of long-range order. "Ind. Eng. Chem.", 1969b, vol.61, p.10-47.

254. Drost-Hansen W. Structure and properties of water near biological interfaces. In: Chemistry of the Cell Interface. M.-Y., 1970, p.1-184

255. Drost-Hansen W. Effects of pressure on the structure of water in various aquenus systems. In: The effects of pressure on organisms. Cambrige, 1972, p.61-101.

256. Drost-Hansen W. Phase transitions in biological systems: manifestations of cooperative processes in vicinal water. "Ann. M.-Y. Acad. Sci.", 1973, vol.204, p.100-112.

257. Drost-Hansen №., Thorhang A. Temperature effects in membrane phenomena. "Mature", 1967, vol.215, p.506-508.

258. Eisenberg D., Kauzmann W. The structure and properties of water. London, 1969

259. Elford B.C. Mon-solvent water in muscle. "Mature", 1970, vol.227, p.282-283.

260. Eylar E.H., Thompson M. Allergic encephalomyelitis: The physico-chemical properties of the basic protein encephalitogen from bovine spinal cord. "Arch. Biochem. Biophys.", 1969, vol. 129, p.468-479

261. Eyring H. Viscosity, plastisity and diffusion as examples of absolute reaction rates. "J. Chem. Phys.", 1936, vol.4, p.283-289.

262. Peder M. Microperoxidase: An ultrastructural tracer of low molecular weight . "J. Cell Biol.", 1971, vol.51, p-339-343

263. Feihn W., Migala A. Calcium binding to sarcoplasmic membranes. -"Europ. J. Biochem.", 1971, vol.20, p.245-248.

264. Feinstein M.B., Pelsenfield H. Reaction of fluorescent probeswith normal and chemically modified myelin. "Biochemistry", 1975a, vol.14, p.3041-3048.

265. Feinstein M.B., Felsenfield H. Reaction of fluorescent probeswith normal and chemically modified myelin basic protein and proteolipid. Comparison with myelin. "Biochemistry", 1975b, vol.14, p.3049-3056.

266. Feinstein M.B., Fernandez S.M., Shaafi R.I. Fluidity of natural membranes and phosphatidylserine and ganglioside dispersions. Effect of local anesthetics, cholesterol and protein. -"Biochim. biophys. acta", 1975, vol.413, p. 354-370.

267. Fenichel J.R., Horowitz S.B. The transport of nonelectrolytes in muscle as a diffusional process in cytoplasm. "Acta physiol. scand.", 1963, vol.60, suppl.221, p.1-63

268. Fernandez-Moran H., Finean J.B. Electron microscope and low-angle X-ray diffraction studies of the nerve myelin sheath.

269. Fritz 0.G., Scott A.C., Swift T.J. Effect of local anaesthetic on the state of water in frog nerves. "Nature", 1968, vol.218, p. 1051-Ю53.

270. Fritz 0. G. , Swift T.J. The state of water in polarized and depolarized frog nerves. A proton magnetic resonance study. -"Biophys. J.", 1967, vol.7, p.675-687.

271. Fung B.M. Orientation of water in striated frog muscle. "Science", 1975, vol.190, p.800-802.

272. Fung B.M., Durham D.L., Wassil D.A. The state of water in biological systems as studied by proton and deuterium relaxation. "Biochim. biophys. acta", 1975, vol.399, p.191-202.

273. Fung B.M., McGaughy T.W. The state of water in muscle as studied by pulsed NMR. "Biochim. biophys. acta", 1974, vol.343, p.663-673

274. Gagnon J., Finch P.R. , "ffood D.D. , Moscarello Ы.А. Isolation of highly purified myelin protein. "Biochemistry", 1971, vol.10, p.4756-4763.

275. Gaille I.P., Hinke I.A.M. The volume available to diffusion in the muscle fiber. "Canad. J. Physiol.", 1974, vol.52, p.814-828.

276. Ganguly S.C., Choudhury U.K. Der prozentuale Polarisationsanteil der Fluoreszenz organischer Einkristalle. "Zs. Phys.", 1953a, Bd.135, S.255-259

277. Ganguly S.C., Chaudhury U.K. Anisotropy of fluorescence of some organic crystals. "Phys. Rev.", 1954, vol.95, p.1148-1152.

278. Ganguly S.G., Choudhuiy U.K. Polarized fluorescence of molecules of some single organic crystals. "J. Chem. Phys.", 1953b, vol.21, p.554-557.

279. Gary-Bobo C.M. ITonsolvent water in human erythrocytes and hemoglobin solutions. "J. Gen. Physiol.", 1967, vol.50, p .2547-2564

280. Gebert G. Caffeine contracture of frog skeletal muscle and of single muscle fibres. "Amer. J. Physiol.", 1968, vol.215, p.296-298.

281. Geren B.B. The formation from the Schwann cell surface of myelin in the peripheral nerves of chick embryons. "Exper. Cell Res.", 1954, vol.7, p.558-562.

282. Gill T.I. Crosslinked synthetic polypeptides. II. Evaluation of the internal structure of intramolecularly crosslinked polymers by polarization of fluorescence measurement. "Biopo-lymers", 1965, vol.3, p.43-55

283. Gill T.I., McLaughlin E.M., Omenn G.S. Studies of polypeptide structure by fluorescence techniques. III. Interaction between dye and macromolecule in fluorescent conjugates. -"Biopolymers", 1967, vol.5, p-297-311

284. Gitler C. Microscopic properties of discrete membrane loci. -In: Biomembranes, Ж.-Y. L., 1971, vol.2, p.41-73

285. Gitler C. Plastisity of biological membranes. "Arm. Rev. Biophys. Bioengin.", 1972, vol.1, p.51-92.

286. Gitlin G. , Singer M. Myelin movements in mature mammalian peripheral nerve fibers. "J. Morphol.", 1974, vol.143, p.167--176.

287. Glasel J.A. HMR relaxation in heterogeneous systems. "Mature", 1970, vol.227, p.704-705.

288. Golds E.E., Braun.P.E. Organization of membrane proteins in the intact myelin sheath. Pyridoxal phosphate and salicylaldehyde as a probes of myelin structure. "J. Biol. Chem.", 1976, vol.251, p-4729-4735.

289. Goldup A., Ohki S., Danielli J.P. Black lipid films. "Rec.

290. Progr. Surf. Sci.11, 1970, vol.3, p. 193-261. Gonzalez-Sastre P. The protein composition of isolated myelin.- "J. lie uro chem.и, 1970, vol.17, p.1049-1056.

291. Soc. Amer.", 1952, vol.41, p.963-966.

292. Hall S.M. , Williams P.L. Studies on the "incisures" of Schmidt and Lanterman. "J. Cell Sci.", 1971, vol.6, p.767-791.

293. Hazlewood C.F., Chang D.C., Nichols B.L., Rorscharch H.E. Interaction of water molecules with macromolecular structures in cardiac muscle. "J. Mbl. Cell. Cardiol.", 1971a, vol.2, p.51-53.

294. Hazlewood C.F., Chang D.G., Nichols B.L., Woessner D.E. Nuclear magnetic resonance transverse relaxation times of water protons in skeletal muscle. "Biophys. J.", 1974, vol.14, p.583-606.

295. Hazlewood C.F., Michols B.L., Chamberlain N.F. Evidence for the existence of a minimum of two phases of ordered water in skeletal muscle. "Nature", 1969, vol.222, p.747-750.

296. Hechter 0. Role of water structure in the molecular organization of cell membranes. "Feder. Proc.", 1965, vol.24, Suppl.15, p.91-102.

297. Hedley-White B.T., Kirschner D.A. Morphological evidence of alteration in myelin structure with maturation. "Brain Res.", 1976, vol.113, p.487-497.

298. Henniker J.C. The depth of surface zone of a liquid. "Rev. Mod. Phys.", 1949, vol.21, p.322-341.

299. Hill A.V. The state of water in muscle and blood and the osmotic behaviour of muscle. "Proc. Roy. Soc.", 1930, vol.106, p.477-505.

300. Hill R.IvI. , Briggs D.R. A study of the interaction of n-octylben-zene-p-sulfonate with -lac to globulin. "J. Amer. Chem. Soc.", 1956, vol.78, p.1590-1597.

301. Hinke J.A.M. Solvent water for electrolytes in the muscle fiber of the giant Barnacle. "J. Gen. Physiol.", 1970, vol.56, p.521-541.

302. Hiramoto J. Physical state of muscle protoplasm. "Annot. Zool. Japan.", 1956, vol.29, p.63-68.

303. Hirano A., Becker Itf.H., Limmerman H.M. Isolation of the periaxonal space of the central myelinated nerve fiber with regard to diffusion of peroxidase. "J. Histochem. Cytochem.", 1969, vol.17, p.512-516.

304. Hirano A. , Dembitzer H.M. A structural analysis of the myelin sheath in the central nervous system. "J. Cell Biol.", 1967, vol.34, p.555-567.

305. Hirano A., Dembitzer H.M. The transverse bands as a means of access to the periaxonal space of the central myelinated nerve fiber. "J. Ultrastr. Res.", 1969, vol.28, p.141-149

306. Hirano A., Dembitzer H.M. Morphology of normal central myelinated axons. In: Physiology and pathobiology of axons. Raven Press, IT.-Y•, 1978, p.65-82.

307. Holton J.B., Easton D.H. Major lipids of nonmyelinated (olfactory) and myelinated (trigeminal) nerve of garfish (Lepisos-teus osseus). "Biochim. biophys. acta", 1971, vol.239, p.61-70.

308. Hopkins A.L. Acceleration of drying of biological material from the frozen state by use of high frequency dielectric heating. "Experientia", 1958, vol.14, p.423-425

309. Hopkins A.L. Radio-frequency spectroscopy of frozen biological material: dielectric heating and the study of bound water.- "Ann. E.-Y. Acad. Sci.", 1960a, vol.85, p.714-722.

310. Hopkins A.L. A method for estimating changes in bound water associated with myocardial contraction. "Biochim. biophys. acta", 1960b, vol.37, p.148-149.

311. Hori T. "Low Temp. Sci.", 1956, A15, p.34 (Git. on: Ling et al., 1973).

312. Horowitz S.B., Penichel J.R. Diffusion and the transport of organic nonelectrolytes in cells. "Arm. N.-Y. Acad. Sci.", 1965, vol.125, pt.2, p.572-594.

313. Horowitz S.B., Paine P.L., Fluczek L., James K. Reference phase analysis of free and bound intracellular solutes. I. Sodium and potassium in Amphibian oocytes. "Biophys. J.", 1979a, vol.25, p.33-44.

314. Horowitz S.B., Paine P.L. Reference phase analysis of free and bound intracellular solutes. II. Isothermal and isotopic studies of cytoplasmic sodium potassium and water. "Biophys. J.", 1979b, vol.25, p.45-62.

315. Huang G.H., Thompson Т.Е. Properties of lipid bilayer, membranes separating to aqueous phases and water permeability. "J. Moleс. Biol.", 1966, vol.15, p.539-554

316. Huddart H., Oates K. Localization of the intracellular site of action of caffeine on skeletal muscle. "Compar. biochem. physiol.", 1970, vol.36, p.677-682.

317. Huggert A., Odeblad E. Proton magnetic resonance studies of some tissues and fluids of the eye. "Acta radiol.", 1959, vol. 51, p.385-392.

318. Huxley H.E., Hunson H. The structure and function of muscle. -In: The muscle. IT.-Y. , I960, vol.1, p. 183-227

319. Jablonski A. Uber die Polarisation der Photolumineszenz der do-ppelbrechenden Kautsky-Phosphore. "Acta phys. Polon.", 1934a, vol.3, p-421-434

320. Jablonski A. Sur la polarisation de fluorescence des matieres colorantes en fonction de la longeur d'onde de la lumiere excitatrice. "Bull. acad. Polon.", 1934b, (A), p.14-17.

321. Jablonski A. Polarised photoluminescence of adsorbed molecules of dyes. "Mature", 1934c, vol.133, p.140.

322. Jablonski A. Zur Theoric der Polarisation der Photolumineszenz von Farbstofflosungen. "Zs. Phys.", 1935a, Bd-96, S.236--246.

323. Jablonski A. Viieitere Versuche uber die negative Polarisation der Phosphoreszenz. "Acta phys. Polon.", 1935b, vol.4, p.311-З24.

324. Jablonski A. Uber die Absorption und die Emission des Lichtes durch orientierte in festen Medien eingebettete Molekule. -"Acta phys. Polon.", 1935c, vol.4, p.371-387.

325. Jablonski A. Uber die negative Polarisation der Phosphoreszenz adsorbierter Farbstoffmolekule. (Vorlaufige Mitteilung)."Bull. асad. Polon.", 1935e, (A), p.30-33

326. Jablonski A. Uber die Bestimmbarkeit der Anisotropic der den

327. Molekulen zugeordneten Ersatzoszillatoren aus den Messungen der Polarisation der Photolumineszenz. "Acta phys. Polon.", 1935d, vol.4, p-389-394.

328. Jablonski A. Influence of torsional vibrations of luminescent molecules on the fundamental polarization of photolumines-cence of solutions. "Acta phys. Polon.", 1950a, vol.10, p.33-36.

329. Jablonski A. Fundamental polarization of photoluminescence and torsional vibration of molecules. "Acta phys. Polon.", 1950b, vol.10, p.193-206.

330. Jablonski A. Depolarization of fluorescence of liquid solutions. "Bull. acad. Polon. sci., ser. sci. math., astr., phys.", 1960, vol.8, p.655-660.

331. Jacobson M. Developmental neurobiology. U.-Y., 1970.

332. Jolles J., Uussbaum J.-L-., Schoentgen F., Mandel P., Jolles P. Structural data concerning the major rat brain myelin pro-teolipid P7 apoprotein. "FEBS Lett.", 1977, vol.74, p.190-194

333. Joos P. The surface viscosity of mixed monolayers. "Rheol. acta", 1971, vol.10, p.138-141.

334. Joy R.F., Finean J.B. A comparison of the effects of freezing and of treatment with hypertonic solution on the structure of nerve myelin. "J. Ultrastr. Res.", 1963, vol.8, p.264--282.

335. Katona E., Margineanu D.-G., Vasilescu V. Water compartments in living, glycerinated and fixed skeletal muscles of the frog. "Cell Tissue Res.", 1979, vol.203, p.331-338.

336. Kauzmann W. Some factors in the interpretation of protein denaturation. "Adv. Prot. Chem.", 1959, vol.14, p.1-64

337. Keohane K.W., Metcalf W.K. The characteristics of photomultipli-er tubes and their use for adsorption measurement. "J. Sci. Instr.", 1955, vol.32, p.259-260.

338. Ketskemety I., Gargya L., Salkovits E. Uber eine neue photoelek-trische Messeinrichtung zur Untersuchung der Pluoreszenzpo-larisation. "Actaphys. chim. (Szeged)", 1957, vol.3, p.16-20.

339. Kibler R.P., Shapira R. Isolation and properties of an encepha-litogenic protein from bovine, rabbit and human central nervous system tissue. "J. Biol. Chem.", 1968, vol.243, p.281-286.

340. Kies M. , Thompson B.E., Alvord E.G. The relationship of myelin proteins to e^erimental allergic encephalomyelitis. -"Ann. II.Y. Acad. Sci.", 1965, vol.122, p.148-160.

341. Kitamura K., Suzuki M., Цуетига К. Purification and partialcharacterization of two glycoproteins in bovine peripheral nerve myelin membrane. "Biochim. biophys. acta", 1976, vol.455, p.806-816.

342. Kirschner D.A., Caspar D.L.D. Myelin structure transformed by dimethylsulfoxide. "Proc. Nat. Acad. Sci. USA", 1975, vol.72, p.3513-3517.

343. Klein M.P., Phelps D.E. Evidence against orientation of water in rat phrenic nerve. "Mature", 1969, vol.224, p.70-71.

344. Khopp J., 'ffeber G. Fluorescence depolarization measurements on pyrene butyric bovine serum albumin conjugates. - "J. Biol. Chem.", 1967, vol.242, p.1353-1354

345. Koppenhofer E., Yogel W. Wirkung von Tetrodotoxin und Tetraathyl-ammoniumchlorid an der Innenseite der Schnurringsmembran von Xenopus laevis. "Pflug. Arch.", 1969, Bd.313, S.361-380.

346. Korn E.D. Structure of biological membranes. "Science", 1966, vol.153, p.1491-1498.

347. Korson L., Drost-Hansen Y/., Ivlillero P.J. Viscosity of water at various temperature. "J. Phys. Chem.", 1969, vol.73, p. 34-39.

348. Kortum G., Maier H. Zur Prage der Abhangigkeit von Photostrom und Beleuchtungsstarke bei Photozellen und Photo-sekundare-lektronen-Vervielfachern. "Zs. ITaturforsch.", 1953, Bd.8a, S.235-245.

349. Koschland D.E. , ITeet K.E. The catalitic and regulatory properties of enzymes. "Ann. Rev. Biochem.", 1968, vol.37, p.672--680.

350. Krishnan K.S., Sechan P.K. Orientations of impurity molecules included in crystals. "Zs. Kristallogr.", 1934, Bd. (A)89, S.538-540.

351. Krishnan K.S., Sechan P.E. Directional variations in the absorption and the fluorescence of the chrysene molecule. "Proc. Ind. Acad. Sci.", 1938, vol.8(A), p.487-498.

352. Krishnan IT., Singer M. Penetration of peroxidase into peripheral nerve fibers. "Amer. J. Anat.", 1973, vol.136, p.1-14

353. Kuntz I.D., Brassfield T.S., Law G.D., Pureell G.V. Hydration of macromolecules. "Science", 1969, vol.163, p.1329-1331.

354. Kuntz I.D., Kauzmann W. Hydration of proteins and polypeptides. "Adv. Prot. Chem.", 1974, vol.28, p.239-347.

355. Chim. Phys.", 1927, vol.24, p.593-620. Mathur-de Vre R. The HMR studies of water in biological systems.- "Progr. Biophys. Mol. Biol.", 1979, vol.35, p-103-134.

356. Matus A., de Petris S., Raff M.P. Mobility of concanavalin A receptors in myelin and synaptic membranes. "Mature Mew Biol.", 1973, vol.244, p.278-280.

357. Mehl E., Halaris A. Stoichiometric relation of protein components in cerebral myelin from different species. "J. Meu-rochem.", 1970, vol.17, p.659-668.

358. Miller G., Ling G.M. Structural change of intracellular water in caffeine-contracted muscle cells. "Physiol. Chem. Phys.", 1970, vol.2, p.495-498.

359. Monod J., Wyman J., Changeux J.P. On the nature of aliosteric transitions: a plausible model. "J. Molec. Biol.", 1965, vol.12, p.88-118.

360. Moody M.P. X-ray diffraction pattern of nerve myelin: A method for determinating the phases. "Science", 1963, vol.129, p.1173-1174.

361. Moretz R.C., Akers C.K., Parsons D.P. Use of small angle X-ray diffraction to investigate disordering of membranes during preparation for electron microscopy. 2. Aldehydes. "Biochim. biophys. acta", 1969b, vol.193, p.12-21.

362. Moscareiio M.A. Chemical and physical properties of myelin proteins. "Curr. Top. Membr. Transp.", 1976, vol.8, p.1-28.

363. Moscarello M.A., Gagnon J., Wood D.D., Anthony J., Epand R.M. Conformational flexibility of a myelin protein. "Bioche-mistiy", 1973, vol.12, p.3402-3406.

364. Moscarello M.A., Katona E., Meumann W., Epand R.M. The ordered structure of the encephalitogenic protein from normal human myelin. "Biophys. Chem.", 1974, vol.2, p.290-295.

365. Mosora P. HMR evidence for DNP action on water state in frog sciatic nerve. II. "Rev. Roumaine Biochim.", 1972, t.9, p.147-155

366. Mugnaini В., Schnapp B. The zonula occludens of the myelin sheath: Its possible role in demyelinating conditions. "nature", 1974, vol.251, p.725-726.

367. Napolitano L.M., Scallen T.I. Observations on the fine structure of peripheral nerve myelin. "Anat. Rec.", 1969, vol.163, p.1-6.

368. Hemethy G., Scheraga H.A. Structure of water and hydrophobic bonding in proteins. I. A model for the thermodynamic properties of liquid water. "J. Chem. Phys.", 1962a, vol.36, p.3382-3400.

369. Nihei Т., Mendelson R.A., Botts J. The state of force generation in muscle contraction as deduced from fluorescence polarization studies. "Proc. Eat. Acad. Sci. USA", 1974a, vol.71,p.274-277.

370. Odeblad E. Studies on vaginal contents and cells with proton magnetic resonance. "Ann. N.-Y. Acad. Sci.", 1959, vol. 83, p.189-206.

371. Oster G., Nishijima Y. Fluorescence methods in polymer science.- "Portschr. Hochpolym.-Porsch.", 1964, Bd.3, S.313-331. Outhred R.K., George E.P. Water and ions in muscle and modelsystem. "Biophys. J.", 1973, vol.13, p.97-103

372. Paduslo J.P., Braun P. Topographical arrangement of membrane proteins in the intact myelin sheath. "J. Biol. Chem.", 1975, vol.250, p.1099-1105.

373. Palmer P.В., Dawson R.M.C. The isolation and properties of езре-rimental allergic encephalitogenic protein. "Biochem. J.", 1969, vol.111, p.629-636.

374. Papahadjopoulos D., Jacobson K., Uir S., Isac T. Phase transition in phospholipid vesicles. Fluorescence polarization and permeability measurements concerning the effect of temperature and cholesterol. "Biochim. biophys. acta", 1973, vol.311, p.330-348.

375. Papahadjopoulos D., Moscarello M.A., Eylar E.H., 1вас Т. Effects of proteins on thermotropic phase transitions of phospholipid membranes. "Biochim. biophys. acta", 1975a, vol.401, p.317-335.

376. Papahadjopoulos D., Vail W.J., Moscarello M. Interaction of purified hydrophobic protein from myelin with phospholipid membranes: studies on ultrestructure, phase transitions and permeability. "J. Membr. Biol.", 1975b, vol.22, p.143-164

377. Parrish R.G., Kurland R.J., Janese W.W., Bakay A. Proton relaxation rates of water in brain and brain tumors. "Science", 1974, vol.183, p.438-439.

378. Peachey L.D. The sarcoplasmic reticulum and transverse tubules of the frog * s sarforius. "J. Cell Biol.", 1965, vol.25, p.209-231

379. Peemoeller H., Pintar M.M., Kydon D.W. Nuclear magnetic resonance analysis of water in natural and deuterated mouse muscle above and below freezing. "Biophys. J.", 1980, vol.29, p.427-435.

380. Pesteil P. Fluorescence et absorption du stilbene cristallise.- "C.r. Acad. Sci.", 1951a, t.233, P-377-379

381. Pesteil P. Absorption du stilbene cristallise. "C.r. Acad.

382. Sci.", 1951b, t.233, p.924-926. Pesteil P. Fluorescence et absorption du stilbene cristallise.- "C.r. Acad. Sci.", 1951c, t.233, p.1356-1356.

383. Pezolet M., Pigeon-Goaselin M., Savoie R., Caille J.-P. Laser Raman investigation of intact single muscle fibers on the state of water in muscle tissue. "Biochim. biophys. acta", 1978, vol.544, p.394-406.

384. Phillips M.C. The physical state of phospholipids and cholesterol in monolayers, bilayers and membranes. In: Progr. in surface and membrane sciences. ff.-Y. - L., 1972, vol.5, p.139-221.

385. Pocsik S. Bound water in muscle. "Acta biochim. biophys. Hun-gar.", 1967, vol.2, p.149-160.

386. Pocsik S. Structure of water in muscle. "Acta biochim. biophys. Hungar.", 1969, vol.4, p.395-402.

387. Pringsheim P. Uber den Dichroismus von Farbstoffmolekulen. -"Acta phys. Polon.", 1935, vol.4, P-331-339

388. Pringsheim P. Fluoreszenz und Phosphoreszenz adsorbierter Farb-stoffe. "Acta phys. Polon.", 1936, vol.5, p.361-374

389. Qurashi M.M., Ahsanullah A.K.M. Investigation of periodic dis-continuties in the mutual potential energie of molecules of water and some polyhydric alcohols. "Brit. J. Appl. Phys.", 1961, vol.12, p.65-72.

390. Radda G.K. Fluorescent probes in membrane studies. In: Methods in membrane biology, H.-Y. - L., 1975, vol.4, p.97-188.

391. Raghavan S.S., Rhoads D.B., Kanfer J.H. The effects of trypsin on purified myelin. "Biochim. biophys. acta", 1973, vol. 328, p.205-212.

392. Rand R.P., Tinker D.O., Fast P.G. Polymorphism of phosphatidyl-ethanolamines from two natural sources. "Chem. Phys. Lipids", 1971, vol.6, p.333-342.

393. Rapatz G., Luyet B.J. On the mechanism of ice formation and propagation in muscle. "Biodynamica", 1958, vol.8, p.121-144

394. Rawlins P.A., Yillegas G.M. , Uzman B.G. Myelin. In: Mammalian cell membranes. London et al., 1977, vol.2, p.266-297.

395. Ray A., Chatterjee R. Interaction of ^-lactoglobulins with large organic ions. In: Conformation of biopolimers. L. -N.-Y., 1967, vol.1, p.235-252.

396. Reiss-Husson P. Structure des phases liquide-cristallines des differents phospholipides, monoglycerides, sphingolipides, anhydres et on presence d*eau. "J. Molec. Biol.'1, 1967, vol.25, p.363-382.

397. Reuben J.P., Lopez E., Brand P.W., Grundfest H. Muscle: volume changes in isolated single fibres. "Science", 1963, vol. 142, p.246-248.

398. Revel J.P., Hamilton D.W. The double nature of intermediate dense line in peripheral nerve myelin. "Anat. Rec.", 1969, vol.163, p.7-16.

399. Rieser P. The protoplasmic viscosity of muscle. "Protoplasma", 1949a, vol.39, p.95-98.

400. Rieser P. The protoplasmic viscosity of muscle and nerve. "Biol. Bull.", 1949b, vol.97, p.245-246.

401. Robertson J.D. The ultrastructure of adult vertebrate peripheral myelinated nerve fibres in relation to myelinogenesis. "J. Biophys. Biochem. Cytol.", 1955, vol.1, p.271-278.

402. Robertson J.D. New observation on the ultrastructure of the membranes of frog peripheral nerve fibers. "J. Biophys. Biochem. Cytol.", 1957a, vol.3, р.1043-Ю48.

403. Robertson J.D. Some aspects of ultrastructure of double membrane. In: Progress in neurobiology. 2. Ultrastructure and cellular chemistry of neural tissue. N.-Y., 1957b, p.1-22.

404. Robertson J.D. The ultrastructure of nodes of Ranvier in frog nerve fibres. "J. Physiol.", 1957c, vol.137, p.8-9.

405. Robertson J.D. The ultrastructure of Schmidt-Lanterman clefts and related schearing defects of the myelin sheath. "J. Biophys. Biochem. Cytol.", 1958, vol.4, P-39-46.

406. Robertson J.D. Ultrastructure of cell membranes and their derivatives. In: The structure and function of subcellular components. N.-Y., 1959, p.1-43.

407. Roboz-Einstein E., Robertson D., Dicarpio J., Moore W. The isolation from bovine spinal cord of a homogeneous protein with encephalitogenic activity. "J. Neurochem.", 1962, vol.9, p.353-361.

408. Roomi M.W., Eylar E.H. Isolation of a product from the trypsin--induced glycoprotein of sciatic nerve myelin. "Biochim. biophys. acta", 1978, vol.536, p.122-133

409. Roomi M.W., Ishaque A., Khan N.R., Eylar E.H. The PO protein: the major glycoprotein of peripheral nerve myelin. "Biochim. biophys. acta", 1978, vol.536, p.112-121.

410. Rorschach H.E., Chang D.C., Hazlewood C.P., Nichols B.L. The diffusion of water in striated muscle. "Ann. N.-Y. Acad. Sci.", 1973, vol.204, p.444-452.

411. Rothman J. The molecular basis of mesomorphic phase transition in phospholipid systems. "J. Theoret. Biol.", 1973, vol. 38, p.1-16.

412. Rudy В., Gitler C. Microviscosity of cell membranes. "Biochim. biophys. acta", 1972, vol.288, p.231-236.

413. Rumsby M.G. Organization and structure in central-nerve myelin. "Biochem. Soc. Trans.", 1978, vol.6, p.448-462.

414. Sandow A., Preiser H. Tetanus and active state indications in normal and caffeinized muscle. "Biophys. J.", 1968, vol.8, p.A-12.

415. Sandri C., Van Buren J.M., Akert K. Membrane morphology of thevertebrate nervous system. "Progr. Brain Res.", 1977, p.47.

416. Sato T.G. Osmosis of isolated single muscle fibres. "Annot. Zool. Japan", 1954, vol.27, p.157-164

417. Schnapp В., Mugnaini E. The myelin sheath: electron microscopic studies with thin sections and freeze-fracture. In: Golgi centennial symposium: proceedings. Raven Press, N.-Y., 1975, p.209-233.

418. Schnapp В., Mugnaini E. Membrane architecture of myelinated fibers as seen by freeze-fracture. In: Physiology and patho-biology of axons. Raven Press, N.-Y., 1978, p.83-123

419. Schneider M.J.Т., Schneider A.S. Water in biological membranes: adsorption isotherms and circular dichroism as a function of hydration. "J. Membr. Biol.", 1972, vol.9, p.127-140.

420. Schwan H.P. Electrical properties of bound water. "Ann. N.-Y. Acad. Sci.", 1965, vol.125, P-344-357.

421. Seeman P., Sha*afi R.I., Galey YT.R. , Solomon A.K. The effect of anesthetics (chlorpromazine, ethanol) on erithrocyte permeability to water. "Biochim. biophys. acta", 1970, vol.211, p.365-368.

422. Seligman A.M., Chauncey H.H., Nachlas M.M. "Stain Technol.", 1951, vol.26, p.19- Цит. по: Пирс Э. 1962. Гистохимия. M.

423. Shan D.O., Schulman J.H. The ionic structure of lecithin monolayers. "J. Lipid Res.", 1967, vol.8, p.227-229

424. Shapiro H. Water permeability of the Chaetopterus egg before and after fertilization. "J. Cell. Compar. Physiol.", 1941, vol.18, p.143-149.

425. Shapiro H. The change in osmotically inactive fraction produced by cell activation. "J. Gen. Physiol.", 1948, vol.32,p.43-51.

426. Shapiro H. Osmotic properties of frog nerve. -"Compar. Biochem.

427. Swift T.J. Discussion. "Ann. N.-Y- Acad. Sci.", 1973, vol. 204, p.453-456.

428. Swift T.J., Вахт E.M. An oxygen magnetic resonance study of water in frog skeletal muscle. "Ann. N.-Y. Acad. Sci.", 1973, vol.204, p.191-196.

429. Swift T.J., Fritz O.G. A proton spin-echo study of the state of water in frog nerves. "Biophys. J.", 1969, vol.9, p.54-59

430. Tait M.J., Franks F. Water in biological systems. "Nature", 1971, vol.230, p.91-94

431. Tigyi J. Distribution and function of water and ions in resting and contracted muscle. "Europ. J. Cell Biol.", 1980, vol. 22, p.478.

432. Timmermans J., Bodson H. La tension superficiele de l'eau et celle de l'eau bourde. "C.r. Acad, sci.", 1937, t.204, p.1804-1807.

433. Tomasi L.G. , Kornguth S.E. Purification and partial characterization of a basic protein from pig brain. "J. Biol. Chem.", 1967, vol.242, p.4933-4938.

434. Tonomura Y. , Sekiya K., Jamamura K. The optical-rotatory dispersion of myosin. III. Effect of adenosine triphosphate and inorganic pyrophosphate. "Biochim. biophys. acta", 1963» vol.69, p.305-311

435. Trauble H. The movement of molecules across lipid membranes: a molecular theory. "J. Membr. Biol.", 1971, vol.4, p.193--208.

436. Tsao T.-C. The molecular dimension and the monomer-dimer transformation of actin. "Biochim. biophys. acta", 1953a, vol.11, p.227-235

437. Tsao T.-C. The interaction of actin, myosin and adenosine triphosphate. -"Biochim. biophys. acta", 1953b, vol.11, p.236

438. Tunis M.-J.B., Hearst J.E. On the hydration of DNA. I. Preferential hydration and stability of DHA in concentrated trifluo-roacetate solution. "Biopolymers", 1968, vol.6, p.1325--1344.

439. Vail W. J., Papahadjopoulos D., Moscarello M.A. Interaction of a hydrophobic protein with liposomes: evidence for particles seen in freeze-fracture as being proteins. "Biochim. biophys. acta", 1974, vol.345, p.463-467

440. Van Deurs В., Luft J.H. Effects of glutaraldehyde fixation onthe structure of tight junction. A quantitative freeze-fracture analysis. "J. Ultrastr. Res.", 1979, vol.68, p.160--172.

441. Vasilescu V., Katona E. Hew data concerning the role of water in biosystems. "Rev. Roum. morphol. embryol. physiol. Ser. physiol.", 1980, vol.17, p.3-17.

442. Vasilescu V., Margineanu D.-G., Katona E. Heavy water intake in tissues. II. HgO-DgO exchange in the myelinated nerve of the frog. "Experientia", 1977, vol.33, p.192-194

443. Vass G. Physical analysis of nerve water properties revealed by NMR spectroscopy. "Stud, biophys.", 1974, vol.47, p.215--220.

444. Velick S.P. Fluorescence spectra and polarization of glyceralde-hyde-3-phosphate and lactic dehydrogenase coenzyme complexes. "J. Biol. Chem.", 1958, vol.233, p.1455-1467.

445. Vick R.L., Chang D.C., Nichols B.L., Hazlewood C.F., Harvey M.C. Sodium, potassium, and water in cardiac tissues. "Ann. N.-Y. Acad. Sci.", 1973, vol.204, p.575-592.

446. Wagner K.G. On the interaction of nucleotides with basic poly-aminoacids. Cooperative binding behaviour. "Europ. J. Biochem.", 1969, vol.10, p.261-267.

447. Wahl P. Determination du temps de relaxation brownienne de la serum-albumine en solution par la mesure de la decroissance de la fluorescence polarisee. "C.r. Acad, sci.", 1966, t. D263, p.1525-1528.

448. Wahl P., Prey M. Depolarisation de fluorescence de la serumalbu-mine de boeuf conjuguee avec de 1-dimetylaminonaphtalene 5--sulfonil. "C.r. Acad, sci.", 1966, t. D262, p.2521-2524

449. Wallach D.P., Gordon A.S. Lip id-protein interaction in cellular membranes. In: Regulatory function of biological membranes. Amsterdam et al., 1968, p.87-98.

450. Wallach D.P.H., Zahler P.H. Protein conformation in cellular membranes. "Proc. Hat. Acad. Sci. USA", 1966, vol.56, p.1552-1559.

451. Walter J.A., Hope A.B. Nuclear magnetic resonance and the state of water in cells. "Progr. Biophys. Molec. Biol.", 1971, vol.23, p.3-20.

452. Wang H.W. Theory of the self-diffusion of water in protein solutions. A new method for studied the hydration and shape of protein molecules. "J. Amer. Chem. Soc.", 1954, vol.76, p.4755-4763

453. Warner D.T. A proposal for the mechanism of muscle contraction at the molecular level. "J. Theoret. Biol.", 1970, vol.26, p.289-313.

454. Webb S.J., Booth A.D. Microwave absorption by normal and tumor cells. "Science", 1971, vol.174, p.72-74

455. Weber G. Polarization of the fluorescence of macromolecules. I. Theory and experimental method. "Biochem. J.", 1952a, vol.51, P-145-155

456. Weber G. Polarization of the fluorescence of macromolecules.

457. Fluorescent conjugates of ovalbumin and bovine serum albumin. "Biochem. J.", 1952b, vol.51, p.155-167. Weber G. Rotational Brownian motion and polarization of the fluorescence of solution. - "Adv. Prot. Chem.", 1953, vol.8, p.416-459.

458. Weltman J.K., Edelman G.M. Fluorescence polarization of human

459. G-immunoglobulins. "Biochemistry", 1967, vol.6, p.1437--1447.

460. Wiggins P.M. Water structure as a determinant of ion distributionin living tissue. "J. Theoret. Biol.", 1971, vol.32, p.131-146.

461. Wiggins P.H. Intracellular pH and the structure of cell water. -"J. Theoret. Biol.", 1972, vol.37, p.363-371.

462. Wiggins P.M. The effect of the (ITa+ + K+)-ATPase upon properties of intracellular water. I. Microscopic viscosity. "Bio-electrochem. Bioenerget.", 1978, vol.5, p.574-581.

463. Wiggins R.C., Joffe S., Davidson D., Del Valle U. Characterization of Wolfgram proteolipid protein of bovine white matter and fractionation of molecular weight heterogeneity. "J. Heurochem.", 1974, vol.22, p.171-175

464. Wille H. Eine photoelektrische Methode zur Messung Kleiner Pola-rizationsgrade. "Optik", 1952, Bd.9, S.84-93

465. Willmer Е.И. Steroids and cell surfaces. "Biol. Rev.", 1961, vol.36, p.368-399.

466. Winkler M.H. Some studies on the structure of antibody. "Vox sanguinis", 1962, vol.7, p.110-111.

467. Yfinkler M.H., Goldman M.B., Sweeney E.A. Fluorescence depolarization. II. The intramolecular relationships of the constituent fragments of ^p-globulin. "Biochim. biophys. acta", 1966, vol.112, p.559-564

468. Wolfgram P. A new proteolipid fraction of the nervous system. I. Isolation and amino acid analyses. "J. Ueurocliem.", 1966, vol.13, p.461-470.

469. Wood D.D., Epand R.M., Moscarello M.A. Localization of the basic protein and lipophilin in the myelin membrane with a non-penetrating reagent. "Biochim. biophys. acta", 1977, vol. 467, p.120-129.

470. Zachar J. Electrogenesis and contractility in skeletal muscle cells. Bratislava, 1971.