Роль сигнальных и стрессовых белков в формировании воспалительного ответа. Модулирующие эффекты низкоинтенсивных неионизирующих излучений тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Хренов, Максим Олегович

• Хренов, Максим Олегович
• кандидат биологических наук
• 2009

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Хренов, Максим Олегович

Список сокращений.

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Эффекты низкоинтенсивных неионизирующих электромагнитных излучений сверхвысоких частот in vitro и in vivo.

1.1.1. Общая характеристика ЭМИ СВЧ.

1.1.2. Особенности взаимодействия ЭМИ СВЧ с живыми системами.

1.1.3. Биологические эффекты ЭМИ СВЧ.

1.1.4. Иммуномодулирующие эффекты ЭМИ СВЧ.

1.2. Низкоиптенсивное лазерное излучение (НИЛИ) и его свойства.

1.2.1. Действие НИЛИ на биологические объекты.

1.2.2. Молекулярные механизмы взаимодействия НИЛИ с биологическими объектами.

1.3. Система сигнальной трансдукции.

1.3.1. Транскрипционный фактор NF-кВ и его участие в сигнальных каскадах.

1.3.2. БАРК/ЖК-сигнальный путь.

1.3.3. Рецептор TLR4.

1.4. Белки теплового шока.

1.4.1. Классификация, локализация и свойства белков теплового шока.

1.4.2. Семейство малых БТШ.

1.4.3. Семейство БТШ70.

1.4.4. Семейство БТШ90.

1.4.5. Механизмы синтеза БТШ.

1.5. Цитокины.

1.5.1. Интерлейкин - 1.

1.5.2. Интерлейкин -2.

1.5.3. Интерлейкин - 6.

1.5.4. Интерлейкин -10.

1.5.5. Интерферон у.

1.5.6. Фактор некроза опухолей-а.

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

2.1. Животные.

2.2. Условия облучения.

2.2.1. Облучение ЭМИ СВЧ.

2.2.2. Облучение НИЛИ.

2.3. Модель эндотоксического шока.

2.4. Культура клеток и измерение их функциональной активности.

2.4.1. Выделение лимфоцитов.

2.4.2. Выделение перитонеальных фагоцитов.

2.4.3. Определение сигнальных белков и белков теплового шока с использованием Ds-Na-ПААГ электрофореза и иммуноблотинга.

2.4.4. Определение концентрации цитокинов с помощью иммуноферментного анализа (ИФА).

2.4.5. Разделение субклеточных структур на фракции.

2.4.6. Измерение концентрации оксида азота.

2.5. Статистическая обработка полученных данных.7i

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1. Влияние воздействия in vitro низкоинтенсивными неионизирующими излучениями на продукцию белков теплового шока и цитокинов.

3.1.1. Влияние ЭМИ СВЧ на продукцию цитокинов и белков теплового шока в изолированных иммунокомпетентных клетках.

3.1.2. Влияние низкоинтенсивного лазерного света in vitro на продукцию белков теплового шока и их распределение в клеточных фракциях лимфоцитов.

3.2. Эффекты низкоинтенсивных неионизирующих излучений при облучении мышей in vivo.

3.2.1. Влияние ЭМИ СВЧ на состояние иммунной системы мышей в норме и при остром воспалении.

3.2.1.1. Влияние пролонгированного воздействия ЭМИ СВЧ на продукцию цитокинов и ^ экспрессию белков теплового шока у здоровых мышей.

3.2.1.2. Исследование модулирующего действия ЭМИ СВЧ в условиях острого воспаления.

3.2.2. Защитный эффект НИЛИ в условиях острого воспаления.

3.3. Влияние ЭМИ СВЧ и НИЛИ на продукцию сигнальных и рецепторных белков.

3.3.1. Влияние низкоинтенсивных неионизирующих излучений на экспрессию рецептора TLR4.

3.3.2. Влияние ЭМИ СВЧ и НИЛИ на продукцию NF-кВ in vitro.

3.3.2.1. Исследование активности каскада NF-кВ в лимфоцитах селезенки при действии лазерного света in vitro.

3.3.2.2. Исследование активности каскада NF-кВ в лимфоцитах селезенки при действии ЭМИ СВЧ.

3.3.3. Влияние ЭМИ СВЧ и НИЛИ на активность каскада SAPK/JNK.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Роль сигнальных и стрессовых белков в формировании воспалительного ответа. Модулирующие эффекты низкоинтенсивных неионизирующих излучений»

Влияние электромагнитных излучений на иммунную систему животных и человека является предметом многочисленных исследований, при этом биотропная активность этих излучений доказана большим количеством работ, проводимых в течение нескольких десятилетий (Акоев и др., 1994; Fesenko et al., 1995; Клебанов и др., 2002; Houreld, Abrahamse, 2006). Несмотря на широкое использование электромагнитных волн в медицине, сведения о механизмах их действия на клеточные процессы до сих пор остаются неясными, что вызывает необходимость проведения дополнительных исследований в этой области.

В течение последних десяти лет в Институте биофизики клетки РАН была выполнена серия работ по выяснению закономерностей влияния электромагнитных волн сантиметрового диапазона и красного лазерного света на систему врожденного и приобретенного иммунитета животных. В отличие от большинства работ, опубликованных в отечественных и зарубежных журналах, в наших исследованиях были использованы чрезвычайно низкие интенсивности излучений - 1 мкВт/см2 для электромагнитных излучений сверхвысоких частот (ЭМИ СВЧ) и 0.2 мВт/см2 (доза

3 2 падающего света порядка 10" Дж/см ) для низкоиптенсивного лазерного излучения (НИЛИ). Эти значения на несколько порядков ниже принятых санитарных норм для ЭМИ СВЧ и рекомендованных терапевтических доз лазерного света. Было установлено, что такие низкоинтенсивные излучения вызывают значительные изменения в функционировании клеток иммунной системы. В диапазоне сантиметровых волн были проведены исследования по выяснению зависимости эффекта от частоты и длительности воздействия, и от параметров внешней низкочастотной модуляции сигнала, для красного лазерного света также были определены зависимости доза-эффект. В результате были установлены оптимальные параметры электромагнитного излучения СВЧ-диапазона, а также красного лазерного света, которые оказывали значительное иммуностимулирующее воздействие на организм млекопитающих (Novoselova et al., 1999, 2006; Fesenko et al., 1999). Ранее мы показали, что низкоинтенсивное ЭМИ СВЧ определенного частотного диапазона и интенсивности повышает противоопухолевую резистентность животных (Глушкова и др., 2001). Учитывая эти данные, целесообразно исследовать противовоспалительную активность сверхслабых электромагнитного и лазерного излучений, иммуностимулирующая активность которых была установлена ранее. Поскольку провоспалительный ответ клетки на бактериальный токсин реализуется с участием рецептора TLR4, необходимо выяснить чувствительность этого ключевого для антимикробного иммунитета рецептора к воздействию сверхслабых неионизирующих излучений. Кроме того, с учетом важного значения системы сигнальной трансдукции для функционирования клеток, следует обратить внимание на участие, по крайней мере, двух сигнальных каскадов, NF-кВ и SAPK/JNK, в ответах клетки на воздействие сверхслабых физических излучений, входящих в сферу деятельности человека.

Целью данной работы явилось исследование молекулярно-клеточных механизмов влияния неионизирующих излучений низкой интенсивности на функциональную активность иммунокомпетентных клеток здоровых мышей, а также животных с острым воспалением, индуцированным бактериальным токсином.

В соответствии с этой целью были поставлены следующие задачи.

1. Исследование эффектов низкоинтенсивных неионизирующих излучений in vitro и in vivo на продукцию цитокинов, белков теплового шока и оксида азота в перитонеальных фагоцитах и лимфоцитах селезенки;

2. Исследование эффектов низкоинтенсивных неионизирующих излучений in vitro и in vivo на активность каскадов системы сигнальной трансдукции NF-кВ и SAPK/JNK и на экспрессию рецептора TLR4 в изолированных иммунных клетках;

3. Исследование модулирующих эффектов пролонгированного курса низкоинтенсивного ЭМИ СВЧ и однократной экспозиции низкоинтенсивного лазерного излучения на иммунный статус животных при остром воспалении, вызванном введением липополисахарида из грамотрицательных бактерий.

Впервые показано изменение внутриклеточной локализации белков теплового шока из разных семейств при воздействии на лимфоциты селезенки низкоинтенсивными неионизирующими излучениями. Установлено, что воздействия физической природы (электромагнитное излучение СВЧ-диапазона и НИЛИ) индуцируют стрессовые ответы иммунокомпетентных клеток in vitro и in vivo, вызывая изменения цитокинового профиля, синтеза оксида азота, продукции и локализации белков теплового шока. Механизмы этих процессов реализуются через активацию, по крайней мере, двух сигнальных каскадов -NF-кВ и SAPK/JNK. Впервые установлено, что при действии сверхслабого ЭМИ СВЧ происходит стимуляция экспрессии рецептора TLR4. Установлено, что предварительное облучение животных ЭМИ СВЧ и НИЛИ оказывает защитное воздействие в условиях острого воспаления.

Результаты работы имеют важное значение для понимания механизмов биотропного действия низкоинтенсивных неионизирующих излучений на иммунную систему организма Обнаруженная противовоспалительная активность использованных сверхслабых неионизирующих излучений представляет интерес для разработки новых стратегий лечения и профилактики воспалительных заболеваний, индуцированных токсинами из грамотрицательных бактерий.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Хренов, Максим Олегович

выводы

1. Показано, что чрезвычайно слабые неионизирующне излучения (частотно-модулированные электромагнитные волны сантиметрового диапазона и красный свет гелий-неонового лазера) индуцируют in vitro и in vivo стрессовые ответы клеток, модифицируя цитокиновый профиль, синтез оксида азота, продукцию и локализацию белков теплового шока.

2. Установлено, что и ЭМИ СВЧ, и лазерный свет стимулируют экспрессию БТШ72 в лимфоцитах, при этом сверхслабые излучения по-разному изменяют внутриклеточную локализацию этого белка — ЭМИ СВЧ способствует накоплению БТШ72 в мембранах, тогда как лазерное излучение приводит к аккумуляции этого белка в структурах цитоскелета.

3. Показано, что формирование ответа клеток на воздействие низкоинтенсивных излучений включает активацию, по крайней мере, двух сигнальных каскадов - NF-кВ и SAPK/JNK.

4. Установлено, что предварительное облучение животных ЭМИ СВЧ и лазерным светом снижает чувствительность организма к эндотоксину из грамотрицательных бактерий, уменьшая пики продукции цитокинов, оксида азота и белков теплового шока.

5. Установлено, что ЭМИ СВЧ повышает количество рецепторного белка TLR4 в лимфоцитах селезенки, а лазерный свет, напротив, приводит к уменьшению содержания рецептора TLR4, обладающего высоким сродством к бактериальному токсину.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Настоящая работа была направлена на выяснение новых закономерностей ответа иммунокомпетентных клеток на воздействие чрезвычайно низкоинтенсивных неионизирующих излучений разной природы — частотно-модулированного электромагнитного излучения СВЧ-диапазона и красного света гелий-неонового лазера. Для получения новых сведений о влиянии этих излучений на живые системы использовали несколько животных моделей. Во-первых, экспонированию подвергались изолированные клетки животных (перитонеальные фагоциты и лимфоциты селезенки мышей), во-вторых, облучали здоровых животных in vivo, в-третьих, использовали мышей с острым воспалением, индуцированным липополисахаридом из стенок грамотрицательных бактерий Escherichia coli.

В работе впервые была исследована система белков теплового шока, которая включала не только мажорный белок БТШ70, но и белки из других семейств - БТШ90 и БТШ25 - при действии на клетки ЭМИ СВЧ и лазерного света, интенсивности которых были чрезвычайно малы, поэтому не могли вызывать тепловых эффектов в среде культивирования клеток. Кроме того, в работе впервые исследовали не только продукцию белков теплового шока из разных семейств, но и оценивали изменения внутриклеточной локализации этих белков при действии слабых неионизирующих излучений. Показано, что из трех исследованных белков теплового шока, ЭМИ СВЧ стимулировало продукцию только БТШ72, причем этот белок локализовался исключительно в клеточных мембранах и почти отсутствовал в цитозоле и цитоскелете облученных клеток. Уменьшение уровня экспрессии БТШ25, обнаруженное в клетках, облученных ЭМИ СВЧ, приводило к его полному истощению в структурах цитоскелета. Красный лазерный свет вызывал более существенный ответ - была показана стимуляция экспрессии двух белков теплового шока в целых клетках (БТШ72 и БТШ25), при этом БТШ72 накапливался не только в мембранах, но присутствовал и в других субклеточных фракциях, особенно в цитоскелете. Облучение лазерным светом еще более эффективно стимулировало экспрессию белка БТШ25, который, также доминируя в мембранной фракции, почти равномерно распределялся и по другим внутриклеточным структурам. Важно, что in vitro и in vivo лазерное излучение и ЭМИ СВЧ вызывали стимуляцию продукции цитокинов в фагоцитах и лимфоцитах здоровых животных. Однако в условиях острого воспаления, когда закономерно наблюдается повышение продукции цитокинов, предварительная экспозиция животных лазерным светом или ЭМИ СВЧ заметно снижала уровень цитокинового ответа на бактериальный токсин, проявляя антивоспалительную активность. Способность электромагнитных волн изменять чувствительность животных к воздействию бактериального токсина позволило предположить вовлеченность рецепторов, ответственных за связывание токсина с клеткой, в реакцию клеток на слабые физические воздействия. В связи с этим, было проведено исследование по выяснению эффектов ЭМИ СВЧ и лазерного света на активность двух сигнальных каскадов (NF-кВ и SAPK/JNK) и на экспрессию рецептора TLR4, обладающего высоким сродством к эндотоксину. Впервые было доказано, что белок-рецептор TLR4, входящий в систему врожденной антимикробной резистентности и участвующий в специфическом связывании эндотоксина из грамотрицательных бактерий, способен реагировать на внешние сигналы другой природы, в частности на действие низкоинтенсивных ЭМИ СВЧ. Наконец, в работе впервые были получены доказательства того, что иммуномодулирующие эффекты низкоинтенсивных сантиметровых волн и лазерного света реализуются с участием, по крайней мере, двух каскадов сигнальной трансдукции - фактора транскрипции NF-кВ и стресс-активируемой протеинкиназы SAPK/JNK.

Таким образом, в работе получены новые данные о воздействии сверхслабых неионизирующих излучений на клетки иммунной системы в норме, а также при остром воспалении, индуцированным токсином из грамотрицательных бактерий. В перспективе исследования механизмов антивоспалительного действия низкоинтенсивных неионизирующих излучений могут быть полезными для разработки новых стратегий лечения септических воспалений.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Хренов, Максим Олегович, 2009 год

1. Алексенко А.В., Пальмина Н.П. Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии. -М.: Наука, 1982,- 184 с.

2. Байбеков И.М., Мавлян-Ходжаев Р.Ш. Влияние низкоинтенсивного лазерного излучения на процессы фагоцитоза // Новые достижения лазерной медицины: Материалы Междунар. конф. С.-Петербург, 1993. - С. 238-239.

3. Байбеков И.М., Назыров Ф.Г. Морфологические аспекты лазерных воздействий. Ташкент: Изд-во им. Ибн Сины, 1991. - 223 с.

4. Белецкая О.М., Макаренко Б.И., Лысенко Н.А., Бедопосенко Б.И. и др. Результаты использования электромагнитных СВЧ-излучений для лечения онкологических больных // Зарубежная электроника. 1996. — Т.12. - С. 25-28.

5. Бецкий О.В., Лебедева Н.Н., Котровская Т.И. Необычные свойства воды в слабых электромагнтных полях // Биомедицинские технологии и радиоэлектроника. 2003. №1. - С.37-44.

6. Борисенко Г.Г., Осипов А.Н. Фотохимические реакции нитрозилгемоглобина под действием низкоэнергетического лазерного облучения // Биохимия. — 1997. № 62(6). - С. 774-780.

7. Бриль Г.Е., Панина Н.П. Итоги 10-тилетних исследований влияния излучения гелий-неонового лазера на геном клетки // Применение лазеров в медицине и биологии: Тез. докл. Харьков, 2000. - С. 6.

8. Бриль Г.Е., Петросян В.И., Синицын Н.И. Поддержание структуры водного матрикса один из ключевых механизмов действия низкоинтенсивного лазерного излучения // Лазеры в медицине и экологии: Тез. докл. - Москва - Самара, 1998. -С. 13-14.

9. Витрещак Т.В., Михайлов В.В., Пирадов М.А., Полещук В.В., Стволинский C.JL, Болдырев А.А. Лазерная модификация крови in vitro и in vivo у пациентов с болезнью Паркинсона // Бюлл. Эксп. Биол. Мед. 2003. Т. 135. - № 5. - С. 508-511.

10. Владимиров Ю.А. Лазерная терапия: настоящее и будущее // Соросовский образовательный журнал. 1999 .- № 2. С.2 - 8.

11. Воскапян К.Ш., Арзуманян Г.М. Радиозащитное действие лазерного излучения с длиной волны 532 нм // Радиобиология. 1996. Т. 36. - № 5. - С. 39 -43.

12. Гамалея Н.Ф. Механизмы биологического действия излучения лазеров / Лазеры в клинической медицине. М.: Медицина. 1996. - С. 51- 97.

13. Тапочка Л.Д., Гапочка М.Г., Королев А.Ф., Кочерженко Н.Н. Опосредованное воздействие электромагнитного излучения на рост микроводорослей // Биомедицинские технологии и радиоэлектроника. 2003. №1. - С.33-38.

14. Глушкова О.В., Новоселова Е.Г., Огай В.Б., Синотова О.А., Моренков О.С., Фесенко Е.Е. Влияние низкоинтенсивных электромагнитных волн сантиметрового диапазона на уровень антитело образования у мышей // Биофизика. 2001. - Т. 46. вып.1.-С. 126-130.

15. Глушкова О.В., Новоселова Е.Г., Синотова О.А., Фесенко Е.Е. Иммунокорректирующее действие низкоинтенсивного СВЧ-излучения при канцерогенезе у мышей // Биофизика. 2003. Т. 48. - № 2. - С. 137-146.

16. Горбатенкова Е.А., Азизова О. А., Владимиров Ю.А. Реактивация супероксидцисмутазы излучением Не-Ие-лазера // Биофизика. 1988. - Т. 33. - № 4. -С. 717-719.

17. Грачев Н.Н., Мырова Л.О., Защита человека от опасных излучений. М.: БИНОМ. Лаборатория знаний, 2005. - 317 с.

18. Григорьев Ю.Г., Степанов B.C. Формирование памяти (импритинг) у цыплят после предварительного воздействия электромагнитных полей низких уровней // Рад.Биол. Радиоэкол. 1998. Т.38. - 2. - С. 223-231.

19. Гужова И.В., Новоселов С.С., Маргулис Б.А. Шаперон Hsp70 и перспективы его использования в противоопухолевой терапии // Цитология. 2005. №47 (3). — С. 187-199.

20. Давыдов Б. И. Тихончук В. С., Антипов В. В. Биологическое действие, нормирование и защита от электромагнитных излучений / М:.Энергоатомиздат, 1984.- 176 с.

21. Егорова Е.И. Влияние низкоинтенсивного СВЧ-излучения на изменение численности и биомассы планктонных водорослей. // Биомедицинские технологии и радиоэлектроника. 2006. №1-2. - С.54-58.

22. Егорова Е.И., Иголкина Ю.В., Козьмин Г.В. К вопросу нормирования электромагнитных излучений // Успехи соврем, естествознания. 2004. N 10. -С.93-94.

23. Еланцев Б.В. О применении малой мощности гелий-неонового лазера при остром и хроническом тонзиллите // Журн. ушн., нос. и горл. бол. 1973. № 4. - С. 22-25.

24. Захаров С.Д., Еремеев Б.В. Методы лазерной биофизики и их применение в биологии и медицине. Тарту: ТГУ, 1989.- 28 с.

25. Захаров С.Д., Иванов А.В., Вольф Е.Б. Структурные перестройки в водной фазе клеточных суспензий и белковых растворов при светокислородном эффекте // Квантовая электроника. 2003. № 2. - С. 149 - 163.

26. Зорин Н.А., Маклакова Т.П., Аппельганс Т.В., Архипова С.В., Бичан И.В. Изучение уровней гормонов, цитокинов и макроглобулинов в крови у женщин с аутоиммунными заболеваниями щитовидной железы // Терапевтический архив. 2008.-N 11.-С. 61-63.

27. Ивашкин В.Т., Драпкина О.М. Клиническое значение оксида азота и белков теплового шока. М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001 - 88 с.

28. Илларионов В.Е. Основы лазерной терапии. М.: Респект, 1992. -123 с.

29. Кадагидзе З.Г. Цитокины // Практическая онкология. 2003. Т.4. - №3.- С. 131-139.

30. Каплан М.А. Лазерная терапия механизмы действия и возможнсти // 1-й Междунар. конгресс «Лазер и здоровье». - Лимассол. - М.: Фирма «Техника», 1997.-С. 88-92.

31. Кару Т.Й. Клеточные механизмы низкоинтенсивной лазерной терапии // Успехи современной биологии 2001. Т. 121. - №1.- С. 110-120.

32. Кару Т.Й., Календо Г.С., Лобко В.В. Зависимость биологического действия низкоинтенсивного красного на клетки HeLa света от когерентности, длины волны, дозы и режима облучения // Изв. АН СССР. Сер физ. 1983. - Е.47 . - С. 2017-2022.

33. Клебанов Г.И., Чичук Т.В., Владимиров Ю.А. Влияние низкоинтенсивного лазерного излучения на пероксидацию мембранных липидов и концентрацию ионов кальция в цитозоле фагоцитов // Биологические мембраны. 2001. Т. 18. - № 1.-С. 42 -50.

34. Клебанов Г.И., Полтапов Е.А., Владимиров Ю.А. Влияние низкоинтенсивного лазерного излучения красного диапазона на активность супероксиддисмутазы макрофагов // Биофизика. 2003. Т. 48. - № 3. - С. 462 - 472.

35. Козель А.И., Попов Г.К. Механизм действия лазерного облучения на тканевом и клеточном уровнях // Вестник РАН. 2000. №2. - С. 41 - 43.

36. Козлов В.И., Буйлин В.А., Самойлов Н.Т., Марков И.И. Основы лазерной физио-рефлексотерапии. Самара - Киев, 1993. - 216 с.

37. Кольман Я., Рем К.- Г. Наглядная биохимия. М.:Мир, 2000. 469 с.

38. Кулиш В.П. Структурная организация слизистой оболочки желудка под влиянием рентгеновского и лазерного облучения : Автореф. дис. . канд. мед. наук. Харьков, 1993. - 25 с.

39. Лукьянова С.Н. Реакция центральной нервной системы на низкоинтенсивное кратковременное СВЧ-облучение // Международное совещание "Электромагнитные поля. Биологическое действие и гигиеническое нормирование": Тез. докл. М., 1998. - С. 401-408.

40. Мажуль В.М., Зайцева Д.Г., Щербин Д.Г. Внутримолекулярная динамика и функциональная активность белков // Биофизика. 2000. — Т. 45. Вып. 6. - С. 965 -989.

41. Мазо Е.Б., Маати М., Розанов В.В, Иммунодефицит и лазерно-магнитная терапия // Применение лазеров в медицине и биологии: Тез. 10-й Междунар. науч.-практ. конф. Харьков, 1998. — С. 87.

42. Макаренко Б. И., Бедносенко Б. И., Лысенко Н. А. Терапевтическое воздействие электромагнитного излучения СВЧ-диапазона при острой лучевой патологии//Зарубежная радиоэлектроника. 1996.-Т. 12.-С. 19-22.

43. Малов А.Н. Применение лазеров в науке и технике // Материалы 4-го Междунар. семинара. Новосибирск, 1992. - С. 95-98.

44. Маргулис Б.А., Гужова И.В. Белки стресса в эукариотической клетке. // Цитология. 2000.- № 42 (4). -С. 323 342.

45. Москвин С.В. Физические основы лазерной терапии // Низкоинтенсивная лазерная терапия. Сб. трудов. М.: ТОО «Фирма «Техника»», 2000. - С. 20 - 57.

46. Никулин Р.Н. Метод учета воздействия внешнего СВЧ-излучения на пассивный транспорт ионов через мембраны. // Биомедицинские технологии и радиоэлектроника. 2008. №4. - С.9-15.

47. Новоселова Е.Г., Черенков Д.А., Глушкова О.В., Новоселова Т.В., Чудновский В.М., Юсупов В.И., Фесенко Е.Е. Действие низкоинтенсивного лазерного излучения на изолированные клетки иммунной системы мышей. // Биофизика. 2006. Т.51. - вып. 3. - С.509-518.

48. Новоселова, Е.Г., Глушкова О.В., Синотова О.А., Фесенко Е.Е. стрессовый ответ клетки на воздействие сверхслабого электромагнитного излучения. // Доклады Академии Наук. Серия биологическая. 2005. Т. 401. - № 1. - С. 1-3.

49. Петросян В.И., Синицын Н.И., Елкин В.А. Люминисцентная трактовка «СПЕ-эффекта»// Биомедицинские технологии и радиоэлектроника. 2002. №1. - С.28-38.

50. Приезжаев А.В., Тучин В.В., Шубочкин Л.П. Лазерная диагностика в биологии и медицине. М.: Наука. - 1989. - 240 с.

51. Ракчеев А.П. Актуальные вопросы дерматовенерологии. — М.: Мир, 1971. — 65 с.

52. Резник А.Н., Юрасова Н.В. Обнаружение контрастных образований внутри биологических сред при помощи ближнепольной СВЧ диагностики // Журнал технической физики. 2006 Т. 76. - вып.1 - С. 90-104.

53. Ремизов А.Н. Медицинская и биологическая физика. М.: Дрофа. - 2003. — 560 с.

54. Симбирцев А.С. Биология семейства интерлейкина-1 // Иммунология. 1998. -№3. С.9-17.

55. Синотова О.А., Новоселова Е.Г., Огай В.Б., Глушкова О.В., Фесенко Е.Е. Влияние электромагнитных волн сантиметрового диапазона на продукцию фактора некроза опухолей и интерлейкина-3 иммунизированных мышей // Биофизика. 2002. -Т. 47. вып.1.-С. 78-82.

56. Спасов А.А., Негода В.В., Островский О.В., Конан К. Мембранотропное действие низкоэнергетического лазерного облучения крови // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 1998. Т. 126. - № 10. - С. 412 - 416.

57. Стожкова И.Н. Адсорбция гематопорфиринов на плоской бислойной мембране // Биологические мембраны. 1997. Т. 14. - № 3. - С. 310 - 323.

58. Тяжелова В.Г. Механизмы активации лимфоцитов периферической крови. — М.: Наука, 2003 192 с.

59. Улащик B.C. Физиотерапия. Универсальная медицинская энциклопедия / B.C. Улащик. Мн.: Книжный Дом, 2008.-640 с.

60. Федорова В.Н., Горбатова Н.Е. Физические основы использования лазерного излучения в медицине. — М.: Энергомаш. 2002.- 64 с.

61. Хаитов P.M., Игнатьева Г.А., Сидорович И.Г. Иммунология. — М.: Медицина, 2002.-432 с.

62. Харланов А.В. Возможный механизм резонансного воздействия электромагнитных волн на биологические объекты // Биомедицинские технологии и радиоэлектроника. 2007. -№ 5. С. 10-14.

63. Черенков Д. А. влияние низкоинтенсивного лазерного излучения на продукцию цитокинов, стрессовых белков и оксида азота в клетках иммунной системы мышей: Автореф. .канд. биол. наук. Пущино, 2006 - 24 с.

64. Чудновский В.М., Леонова Г.Н., Дроздов А.Л., Юсупов В.Н. Биологические модели и физические механизмы лазерной терапии. Владивосток: Дальнаука. -2002,- 157с.

65. Aggarwal В. В. and Natarajan,K. Tumor necrosis factors: developments during last decade// Eur. Cytokine Netw. 1996. V.7. - P. 93-124.

66. Aggarwal B.B., Samanta A. and M. Feldmann. TNFa. / In Cytokine reference. Vol. 1. // J.J. Oppenheim and M. Feldmann, editors. Academic Press. San Diego, California, USA. 2001.-P. 413-434.

67. Aggarwal, В. B. Signalling pathways of the TNF superfamily: a double-edged sword // Nat. Rev. Immunol. 2003. V.3. - P. 745-756.

68. Aggarwal,В. B. Tumor necrosis factors: TNF-a and TNF-p their structure and pleiotropic biological effects. // Drugs of the Future. 1987. V.12. - P. 891-898.

69. Alcamo E., N. Hacohen, L. C. Schulte, P. D. Rennert, R. O. Hynes, and D. Baltimore. Requirement for the NF-кВ family member RelA in the development of secondary lymphoid organs // J. Exp. Med. 2002. V.195. P. 233-244.

70. Arai H., Atomi Y. Chaperone activity of alpha B-crystallin suppresses tubulin aggregation through complex formation. // Cell. Struct. Funct. 1997. V. 22. - P. 539544.

71. Arkan M.C., Hevener A.L., Greten F.R., Maeda S., Li Z.W., Long J.M., Wynshaw-Boris A., Poli G., Olefsky J., and Karin M. IKK-beta links inflammation to obesity-induced insulin resistance//Nat. Med. 2005. -V. 11. P. 191-198.

72. Asadullah K., Sterry W., Volk H. D. Interleukin-10 therapy review of a new approach // Pharmacol. Rev. 2003. - V.55. - P. 241-269.

73. Astumian R.D. Adiabatic pumping mechanism for ion motive ATPases // Phys. Rev. Letts. 2003. V.91. - P. 1-4.

74. Atli E., Unlii H. The effects of microwave frequency electromagnetic fields on the development of Drosophila melanogaster II Int. J. Radiat. Biol. 2006. V. 82(6). - P. 435-441.

75. Bach E. A., Tanner J. W., Marsters S., Ashkenazi A., Aguet M., Shaw A. S., Schreiber, R. D. Ligand-induced assembly and activation ofthe gamma interferon receptor in intact cells // Mol. Cell. Biol. 1996. V.16. - P. 3214-3221.

76. Bagowski C.P., Besser J., Frey C.R., Ferrell J.E. The JNK cascade as biochemical switch in mammalian cells: Ultrasensitive and all-or-none responses // Curr. Biol. 2003. -V.13-P. 315-320.

77. Baldwin A.S. Jr. The NF-kappa В and I kappa В proteins: new discoveries and insights // Annu Rev. Immunol. 1996. V. 14. - P. 649-683.

78. Baler R., Zou J., Voellmy R. Evidence for a role of Hsp70 in the regulation of the heat shock response in mammalian cells // Cell Stress Chaperones. 1996. — V.l. № 1. — P. 33—39.

79. Barnes P. and Karin M. Nuclear Factor-кВ — A Pivotal Transcription Factor in Chronic Inflammatory Diseases // New Engl. J. Med. 1997. № 15. -V. 336. - P. 10661071.

80. Basak S., Kim II., Kearns J.D., Tergaonkar V., O'Dea E., Werner S.L., Benedict C.A., Ware C.F., Ghosh G., Verma I.M., Hoffmann A. A fourth IkappaB protein within the NF-kappaB signaling module // Cell 2007. V.128. - P. 369-381.

81. Becker F., Craig E. Heat shock proteins as molecular chaperones // Eur. J. Biochem. 1994.-№ 219.-P. 11-23.

82. Benyoucef S., Hober D., Shen L., Ajana F., De Groote D., Gerard Y., Lion G., Vermesch A., Bocket-Mouton L., Mouton Y., and Wattre P. TNF alpha production by whole blood from HIV-1 infected patients // Pathol. Biol. 1996. V.44. - P. 393-396.

83. Berl Т., Siriwardana G., Ao L., Butterfield L.M., Heasley L.E. Multiple mitogen-activated protein kinases are regulated by hyperosmolality in mouse IMCD cells.// Am. J. Physiol. Renal. Physiol. 1997. V. 272. - P. 305-311.

84. Billiau A. and Vandenbroeck K. IFN gamma. / In Cytokine reference. Volume 1.// J.J. Oppenheim and M. Feldmann, editors. Academic Press. San Diego, California, USA. 2001.-P. 641-648.

85. Blagosklonny M.V., Toretsky J., Bohen S., Neckers L. Mutant conformation of p53 translated in vitro or in vivo requires functional HSP90. //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996.-V. 93.-P. 8379-8383.

86. Bohr H, Bohr J. Microwave-enhanced folding and denaturation of globular proteins // Phys. Rev. 2000. E61. - P. 4310-4314.

87. Bonhomme-Faivre L., Marion S., Forestier F., Santini R., Auclair H. Effects of electromagnetic fields on the immune systems of occupationally exposed humans and mice. //Arch. Environ. Health. 2003. V.58. - № 11. - P. 712-717.

88. Bonizzi G. and Karin M. The two NF-kappaB activation pathways and their role in innate and adaptive immunity // Trends Immunol. 2004. V. 25. - P. 280-288.

89. Borghi I., Forni G., Novelli F. Regulation of interferon-gamma receptor (INF-gammaR) chains: a peculiar way to rule the life and death of human lymphocytes // Eur. Cytokine Netw. 2001. V.12. P. - 6-14.

90. Cariappa A., H. C. Liou, В. H. Horwitz, and S. Pillai. Nuclear factor кВ is required for the development of marginal zone В lymphocytes // J. Exp. Med. 2000. V.192. - P. 1175-1182.

91. Chabot S., Williams G., Hamilton M., Sutherland G., and Yong V. W. Mechanisms of IL-10 production in human microglia-T cell interaction // J. Immunol. 1999. V.162. -P. 6819-6828.

92. Challis L.J. Mechanisms for interaction between rf fields and biological tissue // Bioelectromagnetics Supplement 2005. V.7:S98-S 106

93. Chang L. and Karin M. Mammalian MAP kinase signaling cascades // Nature. . 2001.-V. 410.-P. 37-40.

94. Chang S.Y., Su P.F., Lee T.C. Ectopic expression of interleukin-1 receptor type II enhances cell migration through activation of the pre-interleukin 1 alpha pathway. // Cytokine. 2008. V. 45. - P. 32-38.

95. Charette S. J., Lavoie J. N., Lambert H., and Landry J. Inhibition of Daxx-mediated apoptosis by heat shock protein 27 //Mol. Cell. Biol. 2000. V. 20. P. 7602-7612.

96. Chen W. R., Liu H., Ritchey J. W., Bartels К. E., Lucroy M. D., Nordquist R. E. Effect of different components of laser immunotherapy in treatment of metastatic tumors in rats // Cancer Res. 2002. V. 62. - P. 4295-4299.

97. Chow J.C., Young D.W., Colenbock D.T., Christ W.J., Gusovsky F. Toll-like receptor-4 mediates lipopolysaccharide-induced signal transduction. // J. Biol. Chem. 1999. V. 274. - P. 10689-10692.

98. Chuang Т. H. and Ulevitch R. J. Triad3A, an E3 ubiquitinprotein ligase regulating Toll-like receptors // Nat. Immunol. 2004. V.5. - P. 495.

99. Chung KF. Cytokines in chronic obstructive pulmonary disease // Eur Respir J. 2001. Suppl. Vol. 34. - P.50-59.

100. Cleary S. F., Garber F, Liu L.M. Effect of x-band microwave exposure on rabbit erythrocytes // Bioelectromagnetics. 1982. V. 3. - P. 453-460.

101. Cleary S.F., Cao G., Liu L.M., Egle P.M., Shelton K.R. Stress proteins are not induced in mammalian cells exposed to radiofrequency or microwave radiation. // Bioelectromagnetics. 1997. V.18.- № 7. - P. 499-505.

102. Coaxum S., Griffin Т., Martin J., and Ruben Mestril. Influence of PKC-a overexpression on HSP70 and cardioprotection // Am. J. Physiol. Heart. Circ. Physiol. 2007. V.292. - H2220-H2226.

103. Collier R.J., Collier J.L., Rhoads R.P., Baumgard L.H. Invited review: genes involved in the bovine heat stress response // J. Dairy Sci. 2008. V. 91(2). - P.445-454.

104. Condon J.C., Jeyasuria P., Faust J.M., and Mendelson C.R. Surfactant protein secreted by the maturing mouse fetal lung acts as a hormone that signals the initiation of parturition // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2004. V. 101. - P. 4978^1983.

105. Copty А.В., Neve-Oz Y., Barak I., Golosovsky M., and D. Davidov Evidence for a Specific Microwave Radiation Effect on the Green Fluorescent Protein // Biophys. J. 2006. V.91.-P. 1413-1423.

106. Cordeiro C.A., Moreira P.R., Costa G.C., Dutra W.O., Campos W.R., Orefice F., Teixeira A.L. // Mol Vis.2008. -V.14. -P.1845-1849.

107. Cote-Sierra J., Foucras G., Guo L., Chiodetti L., Young H.A., Hu-Li J., Zhu J., Paul W.E. Interleukin 2 plays a central role in Th2 differentiation // Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. 2004.-V.101 (11).-P. 3880-3885.

108. Cusumano V., Genovese F., Mancuso G., Carbone M., Fera M.T., and Teti, G. Interleukin-10 protects neonatal mice from lethal group В streptococcal infection // Infect. Iramun. 1996. V.64. - P. 2850-2852.

109. Darnell J. E. J.r STATs and gene regulation // Science. 1997. V.277. - P. 16301635.

110. Darnell Jr. J. E., Kerr I. M., Stark G. R. Jak-STAT pathways and transcriptional activation in response to IFNs and other extracellular signaling proteins // Science. 1994. -V.264.-P. 1415-1421.

111. Davis R. J. Signal transduction by the JNK group of MAP kinases //Cell. 2000. -V.103.-P. 239-252.

112. Delhase M., Hayakawa M., Chen Y., and M. Karin. Positive and negative regulation of IkB kinase activity through IKKa subunit phosphorylation //. Science. 1999. -V.284.-P. 309-313.

113. Deocaris C.C., Kaul S.C., Wadhwa R. From proliferative to neurological role of an hsp70 stress chaperone, mortalin //Biogerontology. 2008. V.9(6). - P.391-403.

114. Derijard В., Hibi M., Wu I. H., Barrett Т., Su В., Deng Т., Karin M., Davis R. J. JNK1: a protein kinase stimulated by UV light and Ha-Ras that binds and phosphorylates the c-Jun activation domain // Cell. 1994. V 76. - P. 1025-1037.

115. DiDonato J., Mercurio F., Rosette C., Wu-Li J., Suyang H., Ghosh S., Karin M. Mapping of the inducible IkB phosphorylation sites that signal its ubiquitination and degradation//Mol. Cell. Biol. 1996. V.16. - P. 1295-1304.

116. Dinarello C. A., Novick D., Puren A. J., Fantuzzi G., Shapiro L., Miihl H., Yoon D.Y., Reznikov L.L., Kim S.H., Rubinstein M. Overview of interleukin-18: more than an interferon- inducing factor // J. Leukoc. Biol. 1998. V.63. - P. 658-664.

117. D'Orazio J. A., Burke G. W., and Stein-Streilein J. Staphylococcal enterotoxin В activates purified NK cells to secrete IFNy but requires T lymphocytes to augment NK cytotoxicity//J. Immunol. 1995. - V.154.-P. 1014-1023.

118. Dutcher S.A., Underwood B.D., Walker P.D., Dias F.G., Michacl D.B. Patterns of heat shock protein 70 biosynthesis following human traumatic brain injury // J. neurotrauma. 1998. -№ 15.-P. 411-420.

119. Dutta S.K., Nelson W.H., Blackman C.F., Brusick D.J. Effects of chronic nontermal exposures of pulsed microwaves on a repair-deficient mutant of E. coli // Mutation Res. 1978.-V. 53.-P. 91-92.

120. Ehrnsperger M., Gaesyel M., Buchner J. Structure and function of small heat-shock proteins / Molecular Chaperones in the Life Cycle of Proteins // edited by A.L. Fink and Y. Goto. New York; Dekker, 1998. P. 533 - 575.

121. Fan C.M. and Maniatis Т. Generation of p50 subunit of NF-кВ by processing of pl05 through an ATP-dependent pathway // Nature. 1991. V.354. - P. 395-398.

122. Feige U., Morimoto R. I., Yahara I., Polla B.S. Stress-inducible cellular responses / Basel: Birkhauser, 1996. 512 p.

123. Fesenko E. E., Geletyuk V. I., Kazachenko V. N., Chemeris N. K. Preliminary microwave irradiation of water solutions changes their channel-modifying activity // FEBS Lett. 1995. V.366. - P. 49-52.

124. Fesenko E.E. Makar V.R., Novoselova E.G, Sadovnikov V.B. Microwaves and cellular immunity. I. Effect of whole body microwave irradiation on tumor necrosis factor production in mouse cells // Bioelectrochem. Bioenerg. 1999. V. 49. - P. 30-36.

125. Finbloom D. S. and Winestock, K. D IL-10 induces the tyrosine phosphorylation of tyk2 and Jakl and the differential assembly of STAT1 alpha and STAT3 complexes in human T cells and monocytes // J. Immunol. 1995 V.155. - P. 1079-1090.

126. Fink A. L. Chaperone-mediated protein folding //Physiological Reviews. 1999. V. 79. -№ 2. - P. 425 - 449.

127. Fitzgerald K. A., McWhirter S.M., Faia K.L., Rowe D.C., Latz E., Golenbock D.T., Coyle A.J., Liao S.M., Maniatis T. IKKe and TBK1 are essential components of the IRF3 signaling pathway // Nat. Immunol. 2003. V.4. - P491-496.

128. Flaherty K.M., DeLuca- Flaherty C., McKay D.B. Three-dimensional structure of the ATP-ase fragment of a 70K heat-shock cognate protein // Nature. 1990. № 346. - P. 623 - 628.

129. Flajnik M.F., Canel C., Kramer J., Kasahara M. Which came first, MHC class I or class II? // Immunogenetics. 1991. - № 33. -P. 295 - 300.

130. Frucht D. M., Fukao Т., Bogdan C., Schindler H., O'Shea J. J., Koyasu S. IFN-gamma production by antigen-presenting cells: mechanisms emerge // Trends Immunol. 2001-V.22.-P. 556-560.

131. Funk J.O., Kruse A., Kirchner H. Cytokine production after helium-neon laser irradiation in cultures of human peripheral blood mononuclear cells // J. Photochem. Photobiol. B. 1992. V.16(3-4). - P. 347-355.

132. Gabai V.L., Yaglom J.A., Volloch V., Meriin A.B., Force Т., Koutroumanis M., Massie В., Mosser D.D., Sherman M.Y. Hsp72-mediated suppression of stress-kinase

133. JNK is implicated in development of tolerance to caspase-independent cell death // Mol. Cell. Biol. 2000. № 20. -P. 6826 - 6836.

134. Garrido C., Schmitt E., Cande C., Vahsen N., Parcellier A., Kroemer G. Hsp27 ad Hsp70: potentially oncogenic apoptotic inhibitors // Cell Cycle. 2003. № 2. - P. 579 -584.

135. Garrity P. A., Chen D., Rothenberg E. V. and Wold, B. J. Interleukin 2 transcription is regulated in vivo at the level of coordinated binding of both constitutive and regulated factors//Mol. Cell. Biol. 1994. V.14. - P. 2159-2169.

136. Gavish L., Asher Y., Becker Y., Kleinman Y. Low level laser irradiation stimulates mitochondrial membrane potential and disperses subnuclear promyelocytic leukemia protein. //. Lasers Surg. Med. 2004. V.35(5). - P. 369-376.

137. Ghosh S. and Karin M. Missing pieces in the NF-kappaB puzzle // Cell. 2002. -V.109.-P. S81-S96.

138. Ghosh S., May M. J., and Kopp E. B. NF-kappa В and Rel proteins: evolutionarily conserved mediators of immune responses // Annu. Rev. Immunol. 1998. V.16. - P. 225—260.

139. Granucci F., Zanoni I., Feau S., Ricciardi-Castagnoli P. Dendritic cell regulation of immune responses: a new role for interleukin 2 at the intersection of innate and adaptive immunity // EMBO J. 2003. V.22(l 1). - P. 2546-2551.

140. Grenert J.P., Sullivan W.P., Fadden P., Haystead T.A.J., Clark J., Mimnaugh E., Krutzsch H., Ochel H.J., Shulte T.W., Sausville E., Neckers L.M., Toft D.O. The amino-terminal domain of heat-shock protein 90 (hsp90) that binds geldanamycin is an

141. ATP/ADP switch domain that regulates hsp90 conformation // J. Biol. Chem. 1997. № 272. -P.23843 -23850.

142. Guettouche Т., Boellmann F., Lane W.S., Voellmy R. Analysis of phosphorylation of human heat shock factor 1 in cells experiencing a stress // BMC Biochem. 2005. V.6. -P. 4.

143. Guisasola C., Desco M., Millan O., Villanueva F.J., Garcia-Barreno P. Biological dosimetry of magnetic resonance imaging // J. Magnetic Resonance Imaging. 2002. -V.15. P. 584-590.

144. Gulsoy M., Ozer G.H., Bozkulak O., Tabakoglu H.O., Aktas E., Deniz G., Ertan C. The biological effects of 632.8-nm low energy He-Ne laser on peripheral blood mononuclear cells in vitro // J Photochem. Photobiol. B. 2006. V.82(3). - P. 199-202.

145. Gupta S., Barret Т., Whitmarsh A.J., A. J., Cavanagh J., Sluss H. K., De'rijard B. and Davis R. J. Molecular and biochemical pathways of apoptosis in limphocytes from humans // EMBO J., 1996. V. 15(11). - P. 2760-2770.

146. Gupta S., Campbell D., De Ijard В., and R. J. Davis. Transcription factor ATF2 regulation by the JNK signal transduction pathway // Science. 1995. V.267. - P. 389393.

147. Guzhova I.V., Darieva Z.A., Rocha Melo A., Margulis B.A. Major stress protein Hsp70 interacts with NF-kB regulatory complex in human T-lymphoma cells // Cell. Stress. Chap. 1997. V. 2. - № 2. - P. 132-139.

148. Hall A. J., Vos H.L. and Bertina R.M. Lipopolysaccharide induction of tissue factor in THP-1 cells involves Jun protein phosphorylation and nuclear factor kappaB nuclear translocation // J. Biol. Chem. 1999. V.274. - P. 376-383.

149. Hambleton, J., Weinstein S. L., Lem L., DeFranco A. L. Activation of C-Jun N-terminal kinase in bacterial lipopolysaccharidestimulated macrophages // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V.93. - P. 2774-2778.

150. Haridas V., Darnay В., Natarajan K., Heller R., and Aggarwal В. B. Overexpression of the p80 TNF receptor leads to TNF-dependent apoptosis, NF-kB activation, and c-Jun kinase activation// J. Immunol. 1998.-V. 160.-P. 3152-3162.

151. Harris D. P., Haynes L., Sayles P. C., Duso D. K., Eaton S. M., Lepak N. M., Johnson L. L., Swain S. L., Lund F. E. Reciprocal regulation of polarized cytokine production by effector В and T cells // Nat. Immunol. 2000. V.l. - P. 475-482.

152. Hauet-Broere F., Wieten L., Guichelaar Т., Berlo S., van der Zee R., Van Eden W. Heat shock proteins induce T cell regulation of chronic inflammation // Arm Rheum Dis. 2006.-V.65. Suppl 3: 65-68.

153. Hawkins D.H., Abrahamse H. The role of laser fluence in cell viability, proliferation, and membrane integrity of wounded human skin fibroblasts following helium-neon laser irradiation // Lasers Surg. Med. 2006. V.38(l). - P. 74-83.

154. Hayashi F., Smith K.D., Ozinsky A., Hawn T.R., Yi E.C., Goodlett D.R., Eng J.K., Akira S., Underhill DM., Aderem A. The innate immune response to bacterial flagellin is mediated by Toll-like receptor-5 // Nature. 2001. V.410. - P. 1099-1103.

155. Hayashi H., Onozaki K. Interleukin-1 (IL-1) alpha, beta, IL-1 receptor, IL-1 receptor antagonist (IL-lra) // Nippon Rinsho. 2005. V.63. - P.60-64.

156. Heusch M., Lin L., Geleziunas R., and Greene W.C. The generation of nfkb2 p52: Mechanism and efficiency // Oncogene. 1999.- V.18.-P. 6201-6208.

157. Hirano T. Interleukin 6 and its receptor: ten years later // Int. Rev. Immunol. 1998. -V.l6.-P. 249-284.

158. Houreld N., Abrahamse H. Irradiation with a 632.8 nm helium-neon laser with 5 J/cm2 stimulates proliferation and expression of interleukin-6 in diabetic wounded fibroblast cells //Diabetes Technol. Ther. 2007/ V.9(5). -P.451-459.

159. Houssiau F. and Van Snick J. IL6 and the T-cell response // Res. Immunol. 1992. -V.143.-P. 740-743.

160. Hu J., Seeger C. Hsp90 is required for the activity of a hepatitis В virus reverse transcriptase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93. - P. 1060-1064.

161. Hu, M. C., Qiu W. R., and Y. P. Wang. JNK1, JNK2 and JNK3 are p53 N-terminal serine 34 kinases // Oncogene. 1997. V. 15. - P. 2277-2287.

162. Hull C., McLean G., Wong F., Duriez P. J., and A. Karsan. Lipopolysaccharide signals an endothelial apoptosis pathway through TNF receptor-associated factor 6-mediated activation of c-Jun NH2-terminal kinase // J. Immunol. 2002. V.169. - P. 2611.

163. Iordanov M.S., Magun B.E. Different mechanisms of c-Jun NH2 -terminal kinase-1 (JNK1) activation by ultraviolet-B radiation and by oxidative stressors //Ibid. 1999. V. 274, № 36. - P. 25801-25806.

164. Ishihara K., Hirano T. IL-6 in autoimmune disease and chronic inflammatory proliferative disease // Cytokine Growth Factor Rev. 2002. V. 13(4-5). - P. 357-368.

165. Iwasaki, A. and Kelsall, B. L. Freshly isolated Peyer's patch, but not spleen, dendritic cells produce interleukin 10 and induce the differentiation of T helper type 2 cells // J. Exp. Med. 1999. V. 190. - P. 229-239.

166. Jain, A., Ma C. A., Liu S., Brown M., Cohen J., and W. Strober. Specific missense mutations in NEMO result in hyper-IgM syndrome with hypohydrotic ectodermal dysplasia//Nat. Immunol. 2001. V.2. - P. 223-228.

167. Jauchem J.R., Ryan K.L., Frei M.R. Cardiovascular and thermal effects of microwave irradiation at 1 and/or 10 GHz in anesthetized rats // Bioelectromagnctics. 2000.-V. 21(3).-P. 159-166.

168. Javelaud D. and Besancon F. NF-kB activation results in rapid inactivation of JNK in TNFa-treated Ewing sarcoma cells: a mechanism for the anti-apoptotic effect of NF-kB // Oncogene. 2001. V.32. - P. 4365-4372.

169. Johnsen M.D., Peterson J.M., Xu Q.-P., Graves B.J. Characterization of the cooperative function of inhibitory sequences in Ets-1 // Mol. Cell. Biol. 1999. V. 16. - № 5. - P. 2065-2073.

170. Johnson B. W. and Boise, L. HBcl-2 and caspase inhibition cooperate to inhibit tumor necrosis factor-alpha-induced cell death in a Bcl-2 cleavage-independent fashion //. J. Biol. Chem. 1999.-V. 274.-P. 18552-18558.

171. Jones W.K., Brown M., Wilhide M., He S., and Ren X. NF-kappaB in cardiovascular disease: diverse and specific effects of a "general" transcription factor? // Cardiovasc. Toxicol. 2005. V.5. - P. 183-202.

172. KandaN. Gangliosides GDla and GM3 induce interleukin-10 production by human T cells // Biochem. Biophys. Res.Commun. 1999. V.256. - P. 41-44.

173. Karin M. and Ben-Neriah Y. Phosphorylation meets ubiquitination: the control of NF-kappa В activity // Annu. Rev. Immunol. 2000. V.18. - P. 621-663.

174. Karu T. Photobiological fundamentals of low-power laser therapy // The 1-st International congress «Laser, Health». Limassol, 1997. - P. 207-210.

175. Karu T. Primary and secondary mechanisms of action of visible to near-IR radiation on cells // J. Photochem. Photobiol. B. 1999. V. 49. - № 1. - P. 1-17.

176. Karu T.I., Pyatibrat L., Kalendo G. Irradiation with He-Ne-laser increases ATP level in cells cultivated in vitro // J. Photochem. Photobiol. B: Biol. 1995. V. 27. - P. 219-223.

177. Karupiah G., Xie Q., Buller R. M. L., Nathan C., Duarte C., and MacMicking J. D. Inhibition of viral replication by interferon—induced nitric oxide synthase // Science1993.-V.261.-P. 1445-1448.

178. Kasibhatla S., Genestier L., and D. R. Green. Regulation of Fasligand expression during activation-induced cell death in T lymphocytes via nuclear factor кВ // J. Biol. Chem. 1999. V.274. - P. 987-992.

179. Kato K., Hasegawa K., Goto S., Inaguma Y. Dissotiation as a result of phosphorylation of an aggregated form of the small stress protein, hsp27 // J. Biol. Chem.1994. V. 269. - P.l 1274 - 11278.

180. Kearns J.D., Basak S., Werner S.L., Huang C.S., Hoffmann A. IkappaBepsilon provides negative feedback to control NF-kappaB oscillations, signaling dynamics, and inflammatory gene expression // J. Cell. Biol. 2006. V.173. - P.659-664.

181. Khoshnan A., Tindell C., Laux I., Bae D., Bennett В., and A. E. NelThe NF-кВ cascade is important in Bcl-xL expression and for the antiapoptotic effects of the CD28 receptor in primary human CD4+ lymphocytes // J. Immunol. 2000. V.165. - P. 17431754.

182. Krautwald S. IL-16 activates the SAPK signaling pathway in CD1 macrophages // J. Immunol. 1998. -V.160. P. 5874-5879.

183. Kuwata H., Watanabe Y., Miyoshi H., Yamamoto M., Kaisho Т., Takeda K., Akira S. IL-10-inducible Bcl-3 negatively regulates LPS-induced TNF-alpha production in macrophages // Blood. 2003. V.102. - P.4123-4129.

184. Lamhamedi-Cherradi S.E., Zheng S., Hilliard B.A., Xu L., Sun J., Alsheadat S., Liou H.C., and Chen Y.H. Transcriptional regulation of type I diabetes by NF-kappa В // J. Immunol. 2003. -V. 171. P. 4886-4892.

185. Lange B.M.H., Bachi A., Wilm M., and C. Gonzalez. Hsp90 is a core centrosomal component and is required at different stages of the centrosome cycle in Drosophila and vertebrates //EMBO J. 2000. V. 19. - P. 1252-1262.

186. Lemaitre В., Nicolas E., Michaut L., Reichhart J.-M. and Hoffmann, J. A. The dorsoventral regulatory gene cassette spatzle/Toll/cactus controls the potent antifungal response in Drosophila adults //Cell. 1996. V.86. - P.973.

187. Li Q., Van Antwerp D., Mercurio F., Lee K. F., and I. M. Verma. Severe liver degeneration in mice lacking the IkB kinase 2 gene // Science. 1999. — V.284. P. 321— 325.

188. Lin H., Opler M., Head M., Blank M., Goodman R. Electromagnetic field exposure induces rapid, transitory heat shock factor activation in human cells // J. Cell. Biochem. 1997. V. 66. - P. 482- 488.

189. Liu S. and Malik A. NF-кВ activation as a pathological mechanism of septic shock and inflammation // Am. J. Physiol. Lung. Cell. Mol. Physiol. 2006. V.290. - P. 622645.

190. Li-Weber M., Giaisi M., Baumann S., Palfi K., and Krammer P.H. NF-kappa В synergizes with NF-AT and NF-IL6 in activation of the IL-4 gene in T cells // Eur. J. Immunol. 2004. V.34. - P. 1111-1118.

191. Lowenstein Ch. J., Padalko E. iNOS (NOS2) at a glance. // Journal of Cell Science. 2004. V.l 17. - P 2865-2867.

192. Luben R. A. Effects ofl ow energy electromagneticfields on membrane signal transduction processes in biological systems // Health Physics. 1991. V.61. - P. 15-28.

193. Luders J., Demand J., Hohfeld J. The ubiquitin-related BAG-1 provides a link between the molecular chaperones Hsc70/Hsp70 and the proteosome // J. Biol. Chem. 2000. -V.275.-P. 4613 -4617.

194. Maiuri M.C., De Stefano D., Mele G., Fecarotta S., Greco L., Troncone R., and Carnuccio R. Nuclear factor kappa В is activated in small intestinal mucosa of celiac patients // J. Mol. Med. 2003. V.81. - P. 373-379.

195. Mannick J.A., Rodrick M.I., Lederer J.A. The immunologic response to injury. // J. Am. Coll. Surg. 2001. V. 193. - P. 237-244.

196. Manning A.M., Davis R.J. Targeting JNK for therapeutic benefit: from junk to gold? // Nat. Rev. Drug. Discov. 2003. V.2. - P. 554-565.

197. Marienfeld R., May M.J., Berberich I., Serfling E., Ghosh S., and Neumann M. RelB forms transcriptionally inactive complexes with RelA/p65 // J. Biol. Chem. 2003. -V.278.-P. 19852-19860.

198. Martin-Ventura J., Nicolas V., Houard X., Blanco-Colio L., Leclercq A., Egido J., Michel R., Meilhac O. Biological significance of decreased HSP27 in human ' atherosclerosis //Arterioscler. Thromb. Vase. Biol. 2006. V.26. - P. 1337-1343.

199. Maruya M., Sameshima M., Nemoto Т., Yahara I. Monomer arrangement in Hsp90 dimer as determined by decoration with N and C-terminal region specific antibodies // J. Mol. Biol. 1999. V. 285. - P.903 - 907.

200. MatsumotoM., Funami K., Tanabe M., Oshiumi H., Shingai M., Seto Y., Yamamoto A. and Seya TSubcellular localization Toll-like receptors 11 of Toll-like receptor 3 in human dendritic cells // J. Immunol. 2003. V. 171. - P. 3154.

201. Mattson M.P. and Cammandola S. NF-kappaB in neuronal plasticity and neurodegenerative disorders // J. Clin. Invest. 2001. V.107. - P. 247-254.

202. May M. J. and Ghosh S. ReI/NF-кВ and IkB proteins: an overview // Semin. Cancer Biol. 1997. V.8. - P. 63—73.

203. May M.J., Ghosh S. Signal transduction through NF-kappa В // Immunol. Today 1998.-V.19.-P. 80-88.

204. Mayers C. P., Habeshaw J. A. Depression of phagocytosis: A normal effect of microwave radiation as a potential hazard to health // Int. J. Radiat. Biol. 1973. V. 24. -P. 449-461.

205. McDermott D.F. The application of high-dose interleukin-2 for metastatic renal cell carcinoma//Med. Oncol. 2009. V.6. Suppl. 1. - P.13-17.

206. Mckay L. and Cidlowski J. Molecular control of immune/inflammatory responses: interactions between nuclear factor-kB and steroid receptor-signaling pathways // Endocrine Reviews 1999. V.20(4). - P. 435-459.

207. McNamee J.P., Bellier P.V., Gajda G.B., Lavallee B.F., Marro L., Lemay E., Thansandote A. No evidence for genotoxic effects from 24 h exposure of human leukocytes to 1.9 GHz radiofrequency fields. // Radiat. Res. 2003. V.159. - № 5. - P. 693-697.

208. Medzhitov R., and Janeway C., Jr. Innate immunity // N. Engl. J. Med. 2000. -V.343.- P. 338-344.

209. Medzhitov R., Preston-Hurlburt P. and Janeway C. A. Jr. A human homologue of the Drosophila Toll protein signals activation of adaptive immunity // Nature. 1997. -V.388. — P.394.

210. Meffert M.K. and Baltimore D. Physiological functions for brain NFkappaB // Trends Neurosci. 2005. V.28. - P. 37-43.

211. Mester E., Hazay L., Fenyou M. The biostimulating effect of laser bean // Optoelectronias in medicine. Berlin, 1982. - P. 146 - 152.

212. Minami Y., Kawasaki H., Minami M., Tanahashi N., Tanaka K., and I. Yahara. A critical role for the proteasome activator PA28 in the Hsp90-dependent protein refolding // J. Biol. Chem.2000. V.275. - P. 9055-9061.

213. Miyakoshi J., Takemasa K., Takashima Y., Ding G.R., Iiirose H., Koyama S. Effects of exposure to a 1950 MHz radio frequency field on expression of Hsp70 and Hsp27 in human glioma cells. // Bioelectromagnetics. 2005. V. 26. - № 4. - P. 251-257.

214. Moorthy A.K. and Ghosh G. Ikappa Bgamma and prototypical Ikappa Bs use a similar mechanism to bind but a different mechanism to regulate the subcellular localization of NF-kappa В // J. Biol. Chem. 2003. V.278. - P. 556-566.

215. Mori N., Fujii M., Ikeda S., Yamada Y., Tomonaga M., Ballard D. W. and Yamamoto N. Constitutive activation of NF-kappaB in primary adult T-cell leukemia cells // Blood. 1999. V.93. - P. 2360—2368.

216. Morrison A.L., Dinges M., Singleton K.D., Odoms K., Wong H.R., Wischmeyer P.E. Glutamine's protection against cellular injury is dependent on heat shock factor-1 //Am. J. Physiol. 2006. V.290. - C1625-C1632.

217. Multhoff G., Botzler C., Wiesnet M., Muller E, Meier T, Wilmanns W, Issels RD. A stress-inducible 72-kDa heat-shock protein (HSP72) is expressed on the surface of human tumor cells, but not on normal cells // Int. J. Cancer. 1995. V.61. - P. 272-279.

218. Murali Krishna Rao K. MAP kinase activation in macrophages // J. Leukoc. Biol. 2001.-V.69.-P. 3-10.

219. Murata S., Minami Y., Minami M., Chiba Т., Tanaka K. CHIP is a chaperone-dependent E3 ligase that ubiquitylates unfolded protein // EMBO. J. 2001. Rep. 2 . - P. 1133 - 1138.

220. Murphy T.J., Paterson H.M., Mannick J.A., Lederer J.A. Injury, sepsis, and the regulation of Toll-like receptor responses. // J. Leukoc. Biol. 2004. V. 75. - P. 400-407.

221. Murray P. J. The JAK-STAT Signaling Pathway: Input and Output Integration // J.Immunology. 2007. V.178. - P. 2623-2629.

222. Mvula В., Moore T.J., Abrahamse H. Effect of low-level laser irradiation and epidermal growth factor on adult human adipose-derived stem cells // Lasers Med. Sci. 2009. (in print).

223. Nakai A., Kawazoe Y., Tanabe M., Nagata K., Morimoto R.I. The DNA-bindingproperties of two heat shock factors, HSF1 and HSF3, are induced in the avian erythroblast cell line HD6 // Mol. Cell. Biol. 1995. № 15. - P. 5268 - 5278.

224. Nakai A., Tanabe M., Kawazoe Y., Inazawa J., Morimoto R.I, Nagata K. HSF4, a new member of the human heat shock factor family which lacks properties of transcriptional activator // Mol. Cell. Biol. 1997. № 17. - P. 469 - 481.

225. Narazaki M., Witthuhn B. A., Yoshida K., Silvennoinen O., Yasukawa K., Ihle J. N., Kishimoto Т., and Taga T. Activation of JAK2 kinase mediated by the interleukin 6 signal transducer gpl30 // Proc. Natl Acad. Sci. USA . 1994. V.91. - P. 2285-2289.

226. Natarajan M., Vijayalaxmi , Szzliagyl M., Roldan F.N., Meltz M.L, NF-kappaB DNA-binding activity after high peak power pulsed microwave (8.2 GHz) exposure of normal human monocytes // Bioelectromagnetics. 2002. V. 23(4). - P. 271-277.

227. Nathan C., Murray H. W., Wiebe M. E., and Rubin B. Y. Identification of interferon- as the lymphokine that activates human macrophage oxidative metabolism and antimicrobial activity // J. Exp. Med. 1983. V.158. - P. 670-681.

228. Nazarenko I., Marhaba R., Reich E., Voronov E., Vitacolonna M., Hildebrand D., Elter E., Rajasagi M., Apte R.N., Zoller M. Tumorigenicity of IL-lalpha- and IL-1 beta-deficient fibrosarcoma cells // Neoplasia.2008. V.l0. - P. 549-562.

229. Nelson B.H. IL-2, Regulatory T Cells, and Tolerance //J. Immunology. 2004. -V.172.-P. 3983-3988.

230. Nikolov R., Lazarov S. Interleukins and endocrine function // Vutr. Boles. 2001. -V.33.-P. 41-47.

231. Nishina H., Wada T. and Katada T. Physiological Roles of SAPK/JNK Signaling Pathway // J. Biochem. 2004. V.l36. - P. 123-126.

232. Nomura K., Yamaguchi M., Abiko Y. Inhibition of interleukin-1 beta production and gene expression in human gingival fibroblasts by low-energy laser irradiation // Lasers Med. Sci. 2001. V. 16(3). -P.218-223.

233. Novoselova E.G., Fesenko E.E., Makar V.R., Sadovnikov V.B. Microwaves and cellular immunity: II. Immunostimulating effects of microwaves and naturally occurring antioxidant nutrients //; Bioelectrochem. Bioenerg. 1999. V. 49. - P. 37-41.

234. Novoselova E.G., Glushkova O.V., Cherenkov D.A., Chudnovsky V.M., Fesenko E.E. Effects of low-power laser radiation on mice immunity // Photodermatol. Photoimmunol. Photomed. 2006. -V. 22(1). P. - 33-38.

235. О'Callaghan-Sunol C., Gabai V.L., and M.Y. Sherman. Hsp27 modulates p53 signaling and suppresses cellular senescence // Cancer.Res. 2007. V.67(24). - P. 11779-11788.

236. Obermann W.M.J., Sondermann H., Russo A.A.,. Pavletich N.P,. Hartl F.U. In vivo function of Hsp90 is dependent on ATP binding and ATP hydroysis // J. Cell. Biol. -1998,- № 143.-P.901 -910.

237. Ogawa M. IL6 and haematopoietic stem cells // Res. Immunol. 1992. V.143. -P. 749-751'.

238. Osborn L., Kunkel S., Nabel G.J. Tumor necrosis factor alpha and interleukin 1 stimulate the human immunodeficiency virus enhancer by activation of the nuclear factor kappa B. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. V. 86. - № 7. - P. 2336-2340.

239. Otterbein L.E., Choi A.M. Heme oxygenase: colors of defense against cellular stress // Am. J. Physiol. Lung. Cell Mol. Physiol. 2000. V. 279. — P. LI029—LI037.

240. Ouaaz F., Li M., and A. A. Beg. A critical role for the RelA subunit of nuclear factor кВ in regulation of multiple immune-response genes and in Fas-induced cell death // J. Exp. Med. 1999. V. 189. - P.999-1004.

241. Pandey P., Farber R., Nakazawa A., Kumar S., Bharti A., Nalin C., Weichselbaum R., Kufe D., Kharabanda S. Hsp27 functions as a negative regulator of cytochrome c-dependent activation of procaspase-3 // Oncogene. 2000. № 19. - P.1975 - 1981.

242. Papa S., Zazzeroni F., Pham C.G., Bubici C. and Franzoso G. Linking JNK signaling to NF-кВ: a key to survival // Journal of Cell Science. 2004. -V. 117. P. 5197-5208.

243. Pearl L.H. and Prodromou CStructure and in vivo function of Hsp90 // Curr. Opin. Struct. Biol. 2000. -V. 10. P. 46-51.

244. Pelham H.R.B. A regulatory upstream promoter element in the Drosophila hsp70 heat shock gene // Cell. 1982. № 30. -P. 517 - 528.

245. Pelham H.R.B. Speculations on the function of major heat shock and glucose-regulated proteins // Cell. 1986. № 46. - P. 959 - 961.

246. Picard D., Khursheed В., Garabedian M.J., Fortin M.G., Lindquist S., Yamamoto K.R. Reduced levels of hsp90 compromise steroid receptor action in vivo II Nature. 1990. № 348. - P.166 - 168.

247. Рора С., Netea М. G., van Riel P. L. С. M., van der Meer J. W. M., and A. F. FI. Stalenhoef. The role of TNF-a in chronic inflammatory conditions, intermediary metabolism, and cardiovascular risk // J. Lipid Res. 2007. V. 48. - P. 751 - 762.

248. Porcelli M., Cacciapuoti G., Fusco S., Massa R., d'Ambrosio G., Bertoldo C., DeRosa M., and V. Zappia. Non-thermal effects of microwaves on proteins: thermophilic enzymes as model system // FEBS Lett. 1997. V.402. - P. 102-106. .

249. Pratt W.B. and Toft D.O. Regulation of signaling protein function and trafficking by the hsp90/hsp70-based chaperone machinery // Exp. Biol. Med. 2003. V. 228. - P. 111-133.

250. Pratt W.B. Interaction of hsp90 with steroid receptors: organizing some diverse observations and presenting the newest concepts.// Mol. Cell. Endocrinol. 1990. V.74. -№ 1. - P. 69-76.

251. Pulverer, B. J., Kyriakis J. M., Avruch J., Nikolakaki E., and J. R. Woodgett. Phosphorylation of c-Jun mediated by MAP kinases // Nature 1991. V.354. - P. 494496.

252. Rada A., Tonino P., Anselmi G., Strauss M. Is hypothermia a stress condition in HepG2 cells? Expression and localization of Hsp70 in human hepatoma cell line. // Tissue Cell. 2005. V. 37. - № 1. - P. 59-65.

253. Rakoff-Nahoum S., Paglino J., Eslami-Varzaneh F., Edberg S., and R. Medzhitov. Recognition of commensal microflora by Toll-like receptors is required for intestinal homeostasis // Cell. 2004. V. 118. - P.229-241.

254. Ramana С. V., Chatterjee-Kishore M., Nguyen H., Stark G. R. Complex roles of Statl in regulating gene expression // Oncogene. 2000. V.19. - P. 2619-2627.

255. Renz H., Henke A., Hofman P., Wolff L.J., Schmidt A., Ruschoff J., Gemsa D. Sensitization of rat alveolar macrophages to enhanced TNF-alpha release by in vivo treatment with dexamethasone // Cell. 1992 Immunol. 1992. V.20. - P. 249 - 257.

256. Rescigno M., Martino M., Sutherland C. L., Gold M. R., and P. Ricciardi-Castagnoli. Dendritic cell survival and maturation are regulated by different signalling pathways //J. Exp. Med. 1998. -V. 188. P. 2175-2180.

257. Ricci R., Pazos M.C., Borges R.E., Pacheco-Soares C. Biomodulation with low-level laser radiation induces changes in endothelial cell actin filaments and cytoskeletal organization // J. Photochem. Photobiol. B. 2009. V. 95(1). - P. 6-8.

258. Ritossa F. A new puffing pattern induced by heat shock and DNP in Drosophila // Experientia. 1962. -№ 18.-P. 571 -573.

259. Rock F.L., Hardiman G., Tirnans J.C., Kastelein R.A., Bazan J.F. A family of human receptors structurally related to Drosophila Toll. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. -V. 95.-P. 588-593.

260. Romagnani S. Biology of human TH1 and TH2 cells. // J. Clin. Immunol. 1995. -V.15. P. 121-129.

261. Roman A., Zyss Т., Nalepa I. Magnetic field inhibits isolated lymphocytes' proliferative response to mitogen stimulation. // Bioelectromagnetics. 2005. V. 26. - № 3.-P. 201-206.

262. Sabroe I., Read R., Whyte M.K.B., Dockrell D.H., Vogel S.N., and S.K. Dower. Toll-like receptors in health and disease: complex questions remain // J. Immunol. 2003. -V. 171(4).-P. 1630-1635.

263. Sagripanti J.L., Swicord M.L., Davis C.C. Microwave effects on plasmid DNA // Radiat. Res. 1987. V.110. - P. 219-231.

264. Sampath D., Plunkett W. The role of c-Jun kinase in the apoptotic response to nucleoside analogue-induced DNA damage // Cancer Res. 2000. V. 60(22). - P. 64086415.

265. Scheibel Т., Weikl Т., Buchner J. Two chaperone sites in Hsp90 differing in substrate specificity and ATP dependence // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V. 95. -P. 1495-1499.

266. Schmidt-Supprian M., Courtois G., Tian J., Coyle A.J., Israel A., Rajewsky K., and Pasparakis M. Mature T cells depend on signaling through the IKK complex // Immunity. 2003. V. 19. - P. 377-389.

267. Schottelius A.J., Mayo M.W., Sartor R.B., and Baldwin A.S. Jr. Interleukin-10 signaling blocks inhibitor of kappaB kinase activity and nuclear factor kappaB DNA binding // J. Biol. Chem. 1999. V.274. - P. 31868-31874.

268. Schroder K., Hertzog P. J., Ravasi Т., and Hume D. A. Interferon y: an overview of signals, mechanisms and functions // J. Leukoc. Biol. 2004. - V.75. - P. 163-189.

269. Schulze-Osthoff K., Los M., Bauerle P.A. Redox signalling by transcription factors NF-kappa В and AP-1 in lymphocytes // Biochem. Pharmacol. 1995. V. 50. - № 6. - P. 735-741.

270. Sekimoto Т., Imamoto N., Nakajima K., Hirano Т., and Yoneda, Y. Extracellular signal-dependent nuclear import of Statl is mediated by nuclear pore-targeting complex formation with NPI-1, but not Rchl // EMBO J. 1997. V.16. -P. 7067-7077.

271. Sen R., Baltimore D. Multiple nuclear factors interact with the immunoglobulin enhancer sequences //Cell. 1986. V.46. - P.705-716.

272. Sha W.C. Regulation of immune responses by NF-kappa B/Rel transcription factor //J. Exp. Med. 1998.-V.187.-P. 143—146.

273. Shallom J.M., Di Carlo A.L., Ко D., Penafiel M.L., Nakai A., Litovitz T.A. Microwave exposure induces Hsp70 and confers protection against hypoxia in chick embryos. // J. Cell. Biochem. 2002. V. 85. - P. 490-466.

274. Shishodia S. and Aggarwal B.B. Nuclear factor-kappaB: a friend or a foe in cancer? // Biochem. Pharmacol. 2004. V.68. - P. 1071-1080.

275. Siebenlist U., Brown K., and Claudio E. Control of lymphocyte development by nuclear factor-kappaB // Nat. Rev. Immunol. 2005. V.5. - P. 435-445.

276. Siebenlist U., Franzoso G., Brown K. Structure, regulation and function of NF-kB // Annu. Rev. Cell. Biol. 1994. V. 10. - P. 405-455.

277. Siedlar M., Frankenberger M., Benkhart E., Espevik Т., Quirling M., Brand K., Zembala M. and Ziegler-Heitbrock, L. Tolerance induced by the lipopeptide Pam3Cys is due to ablation of IL-lR-associated kinase-1 // J. Immunol. 2004. V.173. - P. 2736.

278. Skidmore R., Gutierrez J.A., Guerriero V., Kregel K.C. HSP70 induction during exercise and heat stress in rats: role of internal temperature // Am. J. Physiol. 1995. — V.268. — Pt. 2. — P. R92—R97.

279. Smith K. IL-2. / In Cytokine reference. Volume 1. // J.J. Oppenheim and M. Feldmann, editors. : Academic Press. San Diego, CA: . 2000. P. 113-125.

280. Snoeckx L.H.E.H., Cornelussen R.N., Van Nieuwenhoven F.A., Reneman R.S., Van Der Vusse G.J. Heat shock proteins and cardiovascular pathophysiology // Physiological reviews. 2001. - V. 81. - № 4. - P.1461 - 1497.

281. Spangelo B. L., Judd A.M., Isakson P.C., and MacLeod R. M. Interleukin-6 stimulates anterior pituitary hormone release in vitro // Endocrinology. 1989. V.125. — P. 575-577.

282. Sriram M., Osipiuk J., Freeman В., Morimoto R., Jochimiak A. Human Hsp70 molecular chaperone binds two calcium ions within the ATPase domain // Structure. 1997.-№ 5.-P. 403 -414.

283. Srivastava P. K. New jobs for ancient chaperones // Sci. Am. 2008. V.299. - P. 50-55.

284. Srivastava P.K. Role of heat-shock proteins in innate and adaptive immunity // Nat. Rev. Immunol. 2002. V.2. - P. 185-194.

285. Suganuma Т., Irie K., Fujii E., Yoshioka Т., Muraki Effect of heat stress on lipopolysaccharide-induced vascular permeability change in mice // J. Pharmacol. Exp. Ther. 2002. V. 303. - № 2. - P. 656 - 663.

286. Suh H.N., Lee S.H., Lee M.Y., Lee Y.J., Lee J.H., Han H.J. Role of interleukin-6 in the control ofDNA synthesis of hepatocytes: involvement of PKC,'p44/42 MAPKs, and PPARdelta // Cell. Physiol. Biochem. 2008. V. 22(5-6). - P. 673-684.

287. Sun S. C., Ganchi P. A., Ballard D. W., and W. C. Greene. NF-кВ controls expression of inhibitor 1кВа: evidence for an inducible autoregulatory pathway // Science. 1993.-V.259.-P.1912-1915.

288. Szmigielski S. Effects of 10 cm (3GHz) electromagnetic radiation (microwaves) on granylocytes in vitro // Ann. NY. Acad. Sci. 1975. V. 247. - P. 275-281.

289. Takeda K. and Akira S. Toll-like receptors in innate immunity // International Immunology. 2005. -V.l7. № 1. - P. 1-14.

290. Takeda K., Takeuchi O., Tsujimura Т., Itami S., Adachi O., Kawai Т., Sanjo H., Yoshikawa K., Terada N., and S. Akira. Limb and skin abnormalities in mice lacking IKKa. // Science 1999. V.284. - P. 313-316.

291. Takeuchi O., Takeda K., Hoshino K., Adachi O., Ogawa T. and Akira S. Cellular responses to bacterial cell wall components are mediated through MyD88-dependent signaling cascades // Int. Immunol. 2000. V.12. - P. 113.

292. Takeuchi,O., Kawai Т., Muhlradt P. F., Radolf J. D., Zychlinsky A., Takeda K. and Akira S. Discrimination of bacterial lipoproteins by Toll-like receptor 6 // Int. Immunol. 2001.-V.13.-P. 933.

293. Tanabe M., Kawazoe Y., Takeda S., Morimoto R.I, Nagata K., Nakai A. Disruption of the HSF3 gene results in the severe reduction of heat shock gene expression and loss of thermotolerance // EMBO J. 1998. № 17. - P.1750 - 1758.

294. Tavaria M., Gabriele Т., Kola I., Anderson R.L. A hitchhiker's guide to the human Hsp70 family // Cell Stress Chaperones. 1996. — V.l. — P. 23—28.

295. Terasawa К., Minami M., and Minami Y. Constantly Updated Knowledge of Hsp90 // J. Biochem. 2005. V. 137. - № 4. - P. 443-447.

296. Thompson C.J., Yang Y.S., Anderson V., Wood A.W. A cooperative model for Ca2+ efflux windowing from cell membranes exposed to electromagnetic radiation // Bioelectromagnetics. 2000. V.21. - P. 455-464.

297. Tian F., Nakahara Т., Wake K., Taki M., Miyakoshi J. Exposure to 2.45 GHz electromagnetic fields induces hsp70 at a high SAR of more than 20 W/kg but not at 5W/kg in human glioma M054 cells. // Int. J. Radiat. Biol. 2002. V.78. - P. 433-440.

298. Tissiers A., Mitchell H. K., Tracy U.M. Protein synthesis in salivary glands of Drosophilla melanogaster // J. Mol. Biol. 1974. № 84. - P.389 - 398.

299. Tolson J.K., Roberts S.M. Manipulating heat shock protein expression in laboratory animals.// Methods. 2005. V. 35. - № 2. - P. 149-157.

300. Tournier C., Whitmarsh A. J., Cavanagh J., Barrett Т., and R. J. Davis. Mitogen-activated protein kinase kinase 7 is an activator of the c-Jun NH2-terminal kinase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V.94. - P. 7337-7342.

301. True A. L., Rahman A., and A. B. Malik. Activation of NF-кВ induced by H202 and TNF-a and its effects on ICAM-1 expression in endothelial cells // Am. J. Physiol. Lung. Cell. Mol. Physiol. 2000. V.279. - P. L302-L311.

302. Van Horssen R., ten Hagen T. L. M., Eggermont A. M. M. TNF-a in cancer treatment: molecular insights, antitumor effects, and clinical utility // The Oncologist. 2006. V.l 1. - № 4ю - P. 397-408.

303. Veyret В., Bouthet C.P., Deschaux P. Antibody responses of mice exposed to low-power microwaves under combined, pulse-and-amplitude modulation // Bioelectromagnetics. 1991. V.l2. - P. 47-56.

304. Vijayalaxmi. Cytogenetic studies in human blood lymphocytes exposed in vitro to 2.45 GHz or 8.2 GHz radiofrequency radiation // Radiat. Res. 2006. V. 166(3). - P. 532-538.

305. Vitadello M., Colpo P., Gorza L. Rabbit cardiac and skeletal muscle myocytes differ is constitutive and inducible expression of the glucose-regulated protein GRP94 // Biochem. J. 1998. № 332. - P.351 -359.

306. Wang C.-Y., Mayo M. W., Korncluk R. G., Goeddel D. V., and A. S. Baldwin. NF-kB antiapoptosis: induction of TRAF1 and TRAF2 and c-IAPl and c-IAP2 to suppress caspase-8 activation // Science. 1998. V.281. - P. 1680-1683.

307. Wesche H., Gao X., Li X., Kirschning C. J., Stark G. R. and Cao Z. IRAK-M is a novel member of the Pelle/interleukin-1 receptor-associated kinase (IRAK) family // J. Biol. Chem. 1999. V.274. - P. 194 - 203.

308. Weston C.R. and Davis R.J. The JNK signal transduction pathway // Curr. Opini. Genes Dev. 2002. V.12. - P. 14-21.

309. Whitmarsh A.J., Yang S.H., Su M.S., Sharrocks A.D., Davis R.J. Role of p38 and JNK mitogen-activated protein kinases in the activation of ternary complex factors // Mol Cell Biol. 1997.-V. 17(5). P. 2360-2371.

310. Xiao G., Rabson A.B., Young W., Qing G., Qu Z. Alternative pathways of NF-kappaB activation: a double-edged sword in health and disease // Cytokine Growth Factor Rev. 2006. V. 17. - P.281-293.

311. Yamazaki S., Muta Т., Takeshige K. A novel IkappaB protein, IkappaB-zeta, induced by proinflammatory stimuli, negatively regulates nuclear factor-kappaB in the nuclei // J. Biol. Chem. 2001. V.276. - P.27657-27662.

312. Yang, D. D., Kuan C. Y., Whitmarsh A. J., Rincon M., Zheng T. S., Davis R. J., Rakic P., and Flavell R. A. Absence of excitotoxicity-induced apoptosis in the hippocampus of mice lacking the Jnk3 gene // Nature. 1997. V.389. - P. 865-870.

313. Yenari M. A., Giffard R.G., Sapolsky R.M., Steinberg G.P. The neuroprotective potential of heat shock protein 70 (HSP70) // Molecular Medicine Today. 1999. V.5. -№ 12.-P.525 -531.

314. Yoshikawa Т., Tanigawa M., Tanigawa Т., Imai A., Hongo H., Kondo M. Enhancement of nitric oxide generation by low frequency electromagnetic field. // Pathophysiology. 2000. V. 7. - № 2. - P. 131-135.

315. Young J.C., Hartl. F.U. Polypeptide release by Hsp90 involves ATP hydrolysis and is enchanced by the co-chaperone p23 // EMBO J. 2000. № 19. - P. 5930 - 5940.

316. Young J.C., Schneider C., and Hartl F.U. In vitro evidence that hsp90 contains two independent chaperone sites // FEBS Lett. 1997. № 418. - P.139 - 143.

317. Yu H.S., Chang K.L., Yu C.L., Chen J.W., Chen G.S. Low-energy helium-neon laser irradiation stimulates interleukin-1 alpha and interleukin-8 release from cultured human keratinocytes//J. Invest. Dermatol. 1996. -V. 107(4). P. 593-596.

318. Zeiser R., Negrin R.S. Interleukin-2 receptor downstream events in regulatory T cells: implications for the choice of immunosuppressive drug therapy //Cell Cycle. 2008. V.7 (4). — P. 458-462.

319. Zhang L., Xing D., Gao X., Wu S. Low-power laser irradiation promotes cell proliferation by activating PI3K/Akt pathway // J. Cell. Physiol. 2009. V. 219(3). - P. 553-562.

320. Zhavoronkov L.P., Kolganova O.I., Dubovik B.V., Matrenina V.L., Posadskaia V.M. Effects of microwave radiation on conditioned behavior of rats // Radiats. Biol. Radioecol. 2003. V. 43(1). - P. 75-81.

321. Zhong H., May M.J., Jimi E., and Ghosh S. The phosphorylation status of nuclear NF-кВ determines its association with CBP/p300 or HDAC-1 // Mol. Cell. Biol. 2002. -V.9.-P. 625-636.

322. Zhong H., Voll R., Ghosh S. Phosphorylation of NF-кВ p65 by PKA stimulates transcriptional activity by promoting a novel bivalent interaction with the coactivator CBP/p300//Mol .Cell. 1998.-V.l.-P. 661-671.

323. Zou J., Salminen W.F., Roberts S.M., Voellmy R. Correlation between glutathione oxidation and trimerization of heat shock factor 1, an early step in stress induction of the Hsp response // Cell. Stress Chaperones. .1998. — V.3. — P. 130—141.

324. Zuany-Amorim C., Haile S., Leduc D., Dumarey C., Huerre M., Vargaftig В. В., and Pretolani, M. Interleukin-10 inhibits antigen-induced cellular recruitment into the airways of sensitized mice // J. Clin. Invest. 1995. V. 95. - P. 2644-2651.a