Разработка промышленных технологий получения новых медицинских материалов на основе модифицированных волокнообразующих полимеров, содержащих биологически активные белковые вещества тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.23, доктор технических наук Белов, Алексей Алексеевич

• Белов, Алексей Алексеевич
• доктор технических наук
• 2009

Оглавление диссертации доктор технических наук Белов, Алексей Алексеевич

СОКРАЩЕНИЯ И ОБОЗНАЧЕНИЯ, ВСТРЕЧАЮЩИЕСЯ В ТЕКСТЕ ДИССЕРТАЦИИ Введение

Глава I. Волокнообразующие текстильные материалы на основе целлюлозы и поликапроамнда содержащие биологически активные вещества, используемые для лечения ран различной этиологии (обзор литературы)

1.1. Активация и свойства некоторых волокнообразующих текстильных носителей на основе целлюлозы и поликапроамнда для иммобилизации биологически активных веществ

1.1.1. Получение и свойства диальдегидцеллюлозы

1.1.2. Получение и свойства поликапроамидного носителя активированного глутаровым диальдегидом

1.1.3. Получение поликапроамидного носителя с собственными альдегидными группами

1.2. Получение и свойства ферментов, иммобилизованных на производных целлюлозы и поликапроамида

1.3. Использование нативных и иммобилизованных ферментов для лечения ран различной этиологии

Глава II. Методы и материалы

II. 1. Материалы

II. 2. Методы модификации текстильных носителей. Определение степени модификации носителя

11.3. Определение протеолитической активности по казеину

11.4. Определение ферментативной активности по азоколу

11.5. Определение ферментативной активности по паранит-роанилиду N-бензоил-О, L-аргинина (BzArgNA)

11.6. Определение ферментативной активности по коллагену

Глава HI. Разработка методов оценки функциональных свойств созданных материалов

III. 1. Особенности при работе с иммобилизованными на модифицированных текстильных носителях биологически активными веществами

111.2. Методы определения количества иммобилизованного вещества

111.2.1. Определение количества иммобилизованного белка методом Лоури-Гартри

111.2.2. Определение количества иммобилизованного белка гистохимическим методом Гурвича

111.2.3. Определение количества иммобилизованного белка по спектрам отражения

111.2.4. Определение количества иммобилизованного белка с помощью метода Брэдфорда

111.3. Методы определения ферментативной активности иммобилизованных препаратов

111.3.1. Определение протеолитической активности иммобилизованных препаратов по казеину

111.3.2. Определение ферментативной активности иммобилизован-ных препаратов по азоколлу

111.3.3. Определение амидазной активности иммобилизованных препаратов по BzArgNA

Глава IV. Технологии иммобилизации трипсина на модифицированных текстильных - носителях и исследование свойств полученных иммобилизованных препаратов

IV.1.1. Иммобилизация трипсина на текстильные носители.

Изменение протеолитической активности иммобилизованных препаратов трипсина в процессе хранения

IV.1.2. Действие гамма облучения на препараты иммобилизованного трипсина

IV.2. рН-зависимость протеолитической активности иммобилизованных препаратов трипсина

IV.3. Инактивация иммобилизованного трипсина в модельных растворах,

IV.4. Влияние некоторых физиологически-активных веществ на протеолитическую активность немодифицированного трипсина и трипсина, иммобилизованного на текстильных носителях

IV.5. Токсикологические и фармакологические исследования

IV.6. Технологическая схема производства препаратов 230 иммобилизованного трипсина

Глава V. Разработка технологии.1 получения препаратов иммобилизованных протеолитических комплексов из отходов переработки пищевого сырья на. модифицированных текстильных носителях и исследование свойств полученных иммобилизованных композитов

V.I. Иммобилизация на диальдегидцеллюлозе коллитина и исследование свойств полученных иммобилизованных препаратов

V.2. Иммобилизация на различных текстильных носителях протеолитического комплекса из гепатопанкреаса краба (ПК) и исследование свойств полученных иммобилизованных препаратов

V.2.1. Иммобилизация ПК на различные текстильные носители.4 Изменение протеолитической активности иммобилизованных препаратовв процессе хранения V.2.2. рН-зависимость протеолитической активности немодифицированного ПК иПК, иммобилизованного на модифицированных текстильных носителях V.2.3. Инактивация ПК и иммобилизованного на текстильных носителях ПК в модельных растворах V.24.4. Влияние некоторых физиологически-активных веществ на протеолитическую активность .немодифицированного ПК и ПК, иммобилизованного на текстильных носителях V.2.5. Влияние белковых ингибиторов, на ферментативную активность немодифицированного ПК и ПК, иммобилизованного' на текстильных носителях

V.2.6. Медико-биологические исследования препаратов 299 иммобилизованного ПК

Глава VI. Разработка технологии получения препаратов иммобилизованного поливалентного • ингибитора протеиназ (ПИП) на модифицированных текстильных носителях и исследование свойств полученных препаратов иммобилизованного ингибитора

VI. 1. Взаимодействие трипсина с раствором ПИП 308 VI. 2. Иммобилизация ПИП на текстильных носителях.

Исследование свойств полученных композиций ^ ^

VI. 2.1. .Иммобилизация ПИП на целлюлозе и диальдегидцеллюлозе

VI. 2. 2. Иммобилизация ПИП на поликапроамидном текстильном материале

VI. 3. Определение ингибиторных свойств иммобилизованного

VI. 4. Кинетика взаимодействия раствора трипсина с текстильными носителями, содержащими ПИП VI. 5. Действие у-излучения в стерилизующей дозе на иммобилизованный и кристаллический ПИП

Глава Технико-экономическое обоснование использования

VII. 328 препаратов иммобилизованых ферментов

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Разработка промышленных технологий получения новых медицинских материалов на основе модифицированных волокнообразующих полимеров, содержащих биологически активные белковые вещества»

Попытки использования ферментов в клинической практике предпринимались давно. Еще в VIII веке пытались ускорить заживление кожных язв при помощи желудочного сока. Сок дынного: дерева (содержит такие протео-литические ферменты, как химопапаин, папаин, пептидазу А) использовали в древности для ускорения заживления ран, ожогов, ушибов, а также в качестве косметического средства [1]1 С первой трети 20-гоv столетия началось широкое и целенаправленное, медицинское использование ферментов для терапевтических целей. Однако на пути ферментной терапии выявились серьезные трудности; Дело в том, что вх живом организме ферменты и; физиологически-активные белки часто содержатся внутри клетки; При этом фермент находится в окружении, способствующем поддержанию его нативной структуры, и часто локализован в. непосредственной близости от, других ферментов, перерабатывающих продукт реакции, первого. Ферментные системы взаимодействуют с субстратами через мембрану клетки с помощью различных транспортных механизмов. Если фермент введен непосредственно в организм пациента, он может оказаться в условиях, способствующих его денатурации, и активность фермента будет стремительно снижаться сразу после инъекции или местного применения* раствора фермента [2].

В медицинском, плане можно выделить три основных направления ис-' пользования ферментов: 1) патофизиологическая ферментология, 2) лекарственная ферментология и 3) диагностическая ферментология [3]. Для данной работы наибольший интерес представляют лекарственные ферменты. С учетом основных показаний для их клинического применения они могут быть условно разделены на следующие основные группы [3-6].

1. Ферменты для заместительной терапии. В настоящее время их в основном применяют при дефиците ферментов желудочно-кишечного тракта. Эта группа включает: пепсин, панкреатин, солизим (микробная липаза), со-милаза (микробные амилаза и липаза), панзинорм, фестал,(смесь ферментов поджелудочной железы и желчи) и многие другие [1]. Ведутся работы, по получению лекарственных форм ферментов для терапии наследственных эн-зимопатий.

2. Гидролитические ферменты для терапии заболеваний, требующих лизиса и эвакуации нежизнеспособных или патологически! измененных тканей, экссудата, сгустков крови. С этой целью широко используют протеина-зы (трипсин, химотрипсин, папаин, террилитин, коллагеназу), нуклеазы (ри-бонуклеазу, дезоксирибонуклеазу).

3. Противовоспалительные ферменты. К этой несколько условно выделенной группе принадлежат протеазы, в частности трипсин и химотрипсин,, вводимые внутримышечно, коллазаза и др. Противовоспалительным действием обладает лизоцим. Механизм противовоспалительного действия гидролитических ферментов установлен недостаточно. По мнению Вереме-енко К.Н. [6] парентерально вводимые протеиназы действуют на вазоактив-ные полипептиды типа брадикинина. Химотрипсин, в частности, обладает способностью расщеплять брадикинин с потерей его биологической активности. Можно допустить, что инактивация брадикинина и его аналогов является одним из механизмов, ответственных за противовоспалительное действие протеолитических ферментов. В целом, на основании клинического опыта применение ряда ферментов, особенно протеиназ, в качестве противовоспалительных средств, считается оправданным [2,3].

4. Тромболитические и фибринолитические препараты прямого и опо-средственного действия. К первым принадлежит фибринолизин (плазмин). Другие, например урокиназа, являются активаторами плазминогена крови больного, в результате чего образуется плазмин, оказывающий лечебный эффект [4].

5. Ферменты этиотропного действия: пенициллиназа, лизоцим, нуклеа-зы. Первый используют при возникновении аллергических реакций на пенициллин с целью инактивации антибиотика: Считается, что нуклеазы (ДНК-аза, РНК-аза)-оказывают этиотропное действие при вирусной патологии, а лизоцим - при бактериальной инфекции.

6. Противоопухолевые препараты. Клиническое применение нашла ас-парагиназа, нарушающая метаболизм определенных опухолевых клеток. Аналогичным действием обладают некоторые другие ферменты, целесообразность применения которых, в том числе в сочетании с аспарагиназой сейчас интенсивно исследуется [5].

7. Особую группу составляют "ферменты распространения", среди которых широкое клиническое применение нашла гиалуронидаза (лидаза или ронидаза). Гиалуронидаза вызывает расщепление гиалуроновой кислоты, которая является «цементирующим» веществом соединительной" ткани, до глю-козамина и глюкуроновой кислоты и тем самым уменьшает ее вязкость. Таким образом, гиалуронидаза вызывает увеличение проницаемости тканей и облегчает движение жидкостей в межтканевом пространстве. Действие гиа-луронидазы носит обратимый характер. При уменьшении ее концентрации вязкость гиалуроновой кислоты восстанавливается. Гиалуронидазу применяют при лечении рубцов (ожоговых, послеоперационных, келоидных и др.), при длительно незаживающих ранах и тому подобное. Есть показания для включения гиалуронидазы в комплексную терапию инфаркта миокарда [4].

Различными авторами показано, что смесь ферментов дает лучший результат, чем каждый фермент в отдельности. Синергизм действия смеси ферментов был отмечен* при лечении ожогов, обморожений, воспалительных заболеваний, закупорках сосудов и при онкологических заболеваниях [3-6].

Механизм терапевтического действия* протеолитических ферментов, используемых при лечении гнойно-воспалительных заболеваний, сложен и многосторонен. Он определяется- неполитическим действием (протеиназы являются своеобразным «химическим скальпелем», расплавляют девитали-зированные ткани, и способствуют их отторжению, не повреждая здоровых тканей); способностью сокращать экссудативную фазу воспаления (проникая в воспалительный очаг, они активизируют фибринолиз путем перевода неактивного плазминогена в активный плазмин, который, расплавляя интрака-пиллярные тромбы, восстанавливает микроциркуляцию в стенках раны, улучшает обменные процессы, , что клинически проявляется уменьшением местного воспаления) и снижает, а в ряде случаев и предупреждает аутоток-сические реакции. Кроме того, чрезвычайно важным свойством протеиназ, применяемых в гнойной хирургии, является их способность снижать анти-биотикорезистентность гноеродной флоры и повышать концентрацию антибиотиков в крови и тканях, а таюке их прямое антитоксическое действие. Энзимо- и антибиотикотерапия сочетают в себе патогенетическую и этио-тропную направленности комплексного лечения гнойной хирургической инфекции [3,7].

Однако, несмотря на высокую эффективность применения протеиназ в медицине и других областях, их использование ограничивают следующие факторы: инактивация при« изменении рН и температуры, под действием ингибиторов тканей и крови, антигенные и пирогенные свойства. Нативные ферментные препараты дороги и многие из них дефицитны, что ограничивает / /' их широкое применение. Преодолеть эти недостатки удалось путем использования протеолитических комплексов, а также иммобилизацией ферментов (или комплексов) на различных природных и синтетических носителях [24,7-8].

Иммобилизованные биологически-активные вещества (БАВ) (а среди них и ферменты) на практике в настоящее время используются в основном для следующих целей: аналитические, препаративные или лечебные. Иммобилизованные БАВ являются перспективными средствами медикаментозного лечения вследствие их чрезвычайно высокой биологической активности и специфичности, они не обладают аллергенностью и часто являются более высокоэффективными'средствами по сравнению с традиционными методами лечения [2-4,8].

В настоящее время чрезвычайно большое количество полимерных носителей как на основе природных, так и синтетических полимеров используется для получения иммобилизованных БАВ. Из-за значительного разнообразия используемых БАВ необходимо учитывать взаимное влияние , носителей и БАВ для возможного прогнозирования изменения эксплуатационных характеристик препаратов.

Основной целью данного исследования является разработка методов промышленного получения иммобилизованных биологически-активных веществ (в основном ферментов) для их биомедицинского использования. Главные направления поиска в достижении этой цели - создание модифицированных ферментных производных комбинированного действия т.е. обладающих несколькими видами терапевтической активности) и повышение сродства препаратов к участку поражения (т.е. увеличение селективности их биологического действия). Создание иммобилизованных форм БАВ позволяет существенно продлить время активного функционирования лекарственных веществ в организме за счет их стабилизации, сократить расход применяемых препаратов и облегчить курс терапии. Кроме того, химическая модификация БАВ является удобным и информативным приемом для изучения взаимодействия структуры и функции БАВ.

Работа выполнена в отделе биотехнологии НИИ текстильных материалов в рамках совместных исследований с Российским химико-технологическим университетом им. Д.И.Менделеева, МГУ им. М.В.Ломоносова (Химический факультет, каф. химической энзимологии), Институтом экспериментальной кардиологии Российского кардиологического научно-производственного комплекса МЗ РФ, ГНЦ НИИ лазерной медицины, Московской медицинской академии им. И.М.Сеченова, Московским государственным медико-стоматологическим университетом, Московской государственной текстильной академией им. А.Н.Косыгина, Всероссийским НИИ мясной промышленности, Государственным институтом кровезаменителей и медицинских препаратов.

Заключение диссертации по теме «Биотехнология», Белов, Алексей Алексеевич

Выводы.

1. Решена важная народнохозяйственная и социальная задача по созданию нового ассортимента текстильных материалов медицинского назначения с заданными лечебными свойствами.

2. Разработаны технологические режимы получения новых раневых покрытий с заданными свойствами, в том числе соиммобилизацией лекарственных веществ разных классов на один носитель с учетом их совместимости и предполагаемого синергизма действия. Получены новые медицинские материалы на основе модифицированных волокнообразующих полимеров, содержащие биологически активные вещества, и определены их области применения. Создана гибкая универсальная технологическая линия, позволяющая выпускать медицинские изделия на стандартном технологическом оборудовании.

3. Разработаны удобные и достоверные методы определения содержания и активности^ биологически активных веществ на нерастворимых модифицированных текстильных носителях.

4. Впервые выявлена взаимосвязь между потерей протеолитической активности у иммобилизованных на нерастворимых модифицированных текстильных носителях моно- и полиферментных протеолитических препаратов и сроком хранения в стандартных условиях.

5. Установлено, что разработанные иммобилизованные препараты не обладают токсическим, гемолитическим, аллергенным действием, а также цито-токсическим эффектом и мутагенной активностью.

6. Показано, что в условиях человеческого организма наиболее целесообразно для стабилизации иммобилизованных ферментов использовать комбинацию методов химической модификации и физической сорбции. Такой подход позволяет получать препараты с широким спектром действия.

7. Показано, что лечебный эффект материалов с полиферментными препаратами выше, чем у моноферментных препаратов (при сравнении сроков очищения и полного заживления ран). Кроме того, изделия, полученные на основе полиферментных препаратов, имеют меньшую себестоимость.

8. Иммобилизованные на нерастворимых текстильных носителях ферменты медицинского назначения демонстрируют в медико-биологических испытаниях высокую эффективность действия; применяются (иммобилизованные белки) в малых дозах, не вызывают токсико-алергических реакций, удобны для повседневного использования, как в быту, так и в стационарах или воен-но-полевыхусловиях.

9. В экспериментах на животных показано, что модификация ферментов (иммобилизация на альдегидсодержащие текстильные материалы) не влияет существенно на их каталитические свойства; повышает стабильность в биологических системах. Модифицированные БАВ оказываются более эффективными терапевтическими средствами по сравнению с нативными препаратами при лечении различных заболеваний.

Заключение и выводы.

Одним из наиболее перспективных методов лечения гнойнонекротических процессов является применение иммобилизованных ферментов и лекарственных веществ других классов. Применение иммобилизованного трипсина в клинической практике показало ряд преимуществ перед традиционными методами лечения. Применение трипсина (обычно используют раствор с концентрацией 5-10 мг/мл) в чистом виде ограничивается в связи с его высокой стоимостью, аллергическими реакциями, быстрой инактивацией и др. При применении иммобилизованного на текстильных носителях трипсина потребность в дорогом и дефицитном ферменте сокращается в 50-100 раз. Иммобилизация ферментов и белковых ингибиторов на модифицированные текстильные носители способствует увеличению времени пребывания лекарственного вещества в ране, отсуствию аллергических реакций.

Нами выполнен широкий спектр работ по созданию и исследованию свойств принципиально нового класса медицинских материалов на основе волокнообразующих полимеров, который позволяет сформировать группу новых раневых покрытий и перевязочных материалов в форме аппликаций (салфеток и повязок), бандажей, содержащих целлюлозные волокна с иммобилизованными на них лекарственными препаратами.

Отличительной особенностью таких материалов является то, что биологически активные компоненты химически присоединены к текстильному носителю, имеющему форму перевязочного материала.

Научная оригинальность и практическая ценность выполненных работ подтверждается наличием патентов; которые дают техническую и правовую основу организации5 производства новой группы изделий для оказания медицинской помощи в организациях здравоохранения, оказания само- ^ взаимопомощи при ликвидации последствий аварий и катастроф; формирования аптечек и медицинских комплектов всех уровней. Разработана необходимая НТД на созданные процессы: и полученные препараты. Все изделия разрешены Минздравсоцразвития РФ для использования в клинической практике.

Новые раневые покрытия способны без хирургического вмешательства очищать рану, т. е. лизировать и удалять в прилегающий слой, покрытия нек-ротизированные белки. Вгкачестве активных компонентов в них использованы ферменты и ферментные комплексы (трипсин, иротеолити чески й комплекс из гепатопанкреаса краба), хитозан, антиоксиданты, ингибитор.

На опытном производстве НИИ; Текстильных Материалов освоен в промышленном масштабе выпуск для: нужд; медицины препаратов иммобилизованного трипсина и других; препаратов, с: мощностью 200000 салфеток в месяц. Заявленная потребность 0;5 млн. штук салфеток Дальцекс-трипсина размером 10x10 см в год.

На основании данных, полученных автором и сотрудниками НИИТМ, налажено производство иммобилизованных ферментов на текстильных носителях, на основе модифицированных целлюлозы и поликапроамида.

Список литературы диссертационного исследования доктор технических наук Белов, Алексей Алексеевич, 2009 год

1. Клиническая ферментология. /Под ред. Э. Щеклика. -Варшава, 1966.-467 с.

2. Биотехнологии, кн.8 Инженерная энзимология /И.В.Березин, А.А.Клесов, Н.Ф.Казанская и др. /Под ред. Н.С Егорова, В.Д. Самуилова.- М., 1987. С. 113,123-134,143.

3. Москвичев Б.В., Поляк М.С. Иммобилизованные ферменты. М.-Серпухов, 1992.- 112 с.

4. Максименко А.В. Модифицированные ферменты медицинского назначения с повышенной эффективностью действия: Дис. . д-ра биол. наук. М., 1989— 274 с.

5. Вольф М., Рансбергер К. Лечение ферментами. М.: Мир, 1976.-С. 46-47.

6. Веремеенко К.Н. Ферменты в оториноларингологии.- Киев: Здоровья, 1980. 185 с.

7. Волокна с особыми свойствами. /Под. ред. Л.А.Вольфа.- М.: Химия, 1980.-С. 142-207.

8. Ларионова Н.И., Торчилин В.П. Принципы иммобилизации и новые подходы к использованию ферментов и других физиологически активных соединений в медицине. /Сб. Химическая энзимология / Под ред. И.В. Березина, К. Мар-тинека. -М.: МГУ, 1983. С. 115-153.

9. Иммобилизованные клетки и ферменты. Методы. / Под ред. Дж. Вудворда. М.: Мир, 1988.-215 с.

10. Иммобилизованные ферменты. Современное состояние и перспективы. /Под ред. И.В.Березина, В.К.Антонова, К.Мартинека. М.: МГУ, 1976. Т.1.—296 с.

11. Кудрявцев Г.И., Носов М.П., Волошина А.В. Полиамидные волокна. -М.:Химия, 1976. С. 63-73.

12. Роговин З.А. Химия целлюлозы. М.: Химия, 1972. - С. 125-244.

13. Malaprade L. Compt. Rend.- 1928 .-Vol. 186.- P. 382.

14. Кричевский Г.Е. Химическая технология текстильных материалов. М, 2000. - С.27-216.

15. Иванов В.И., Леншина Н.Я., Иванова B.C. Об особенностях окисления целлюлозы перйодатом натрия и хлоритом натрия // Изв. АН СССР отд. хим. наук.-1958. №5. С.115-111.

16. Maninder S., Vasudevan P., Ray A.R., Guha S.K. Kinetics of degradation of biosoluble matrix by 14C tagging //Proc. Symp. Ing. Polym. And Radiat., Vallabh Vidyanagar Gujarat. -1979. P.385-390.

17. Rutherford H.A., Minor F.W., Martin A.R. and Harris M. Oxidation of cellulose: the reaction of cellulose with periodic acid //J. of res. of the N. B. S.-1942. -Vol. 29. -P. 131-143.

18. Иванов В.И., Леншин И .Я., Иванова B.C. Влияние пиранозного цикла на кислый гидролиз целлюлозы //Изв. АН СССР, сер. отд. хим. наук. 1960. №6.- С.1136-1138.

19. Кузнецова З.И., Иванов В.И. О влиянии СНО-групп в молекуле целлюлозы на устойчивость ацетальной связи в кислой среде на модельных соединениях // Изв. АН СССР, сер. отд. хим. наук. -1960. №8. С. 2044-2045.

20. Pacsu E. Cellulose studies I. Reaction of oxycellulose with aqueous-acids and alkalizes //Text. Res. J.- 1945. №10. P. 354-361.

21. Яшунская А.Г., Шорыгина H.H., Роговин З.А. Получение препаратов диаль-дегидцеллюлозы и ее эфиров //ЖПХ. 1949. №. - .Т. XXII.- С. 866-873.

22. Reeves R.E. Stabilization of oxidized cotton fiber // Ind. and eng. chem.- 1943. № 1.-V.35. -P. 1281-1283.

23. Reeves R.E., Darby F.F. Stabilization of periodate-oxidized cottonV/Text. Res. J.-1950. №3.- P. 172-174.

24. Димов К.Д., Лалева B.H. Изменение функциональных групп при окислении целлюлозы йодной кислотой //ВМС.- 1967. Т.(А) IX. №8. - С. 1646-1653.

25. Власов Л.Г., Вирник Р.Б. Изучение рассасывающихся текстильных материалов, содержащих иммобилизованные ферменты //Прикл. биохим. и микроб. — 1988. Т. XXIV.- Вып.2. С.264-268.

26. Рыльцев В.В., Вирник Р.Б. Исследование кинетики выделения трипсина, иммобилизованного на диальдегидцеллюлозе, при гидролитической деструкции // Антибиотики и химиотерапия. — 1989. Т. 34. №3. - С.202-205.

27. Котельникова Н.Е., Петропавловский Г.А. Сравнительное изучение окисления- микрокристаллической и хлопковой целлюлоз надйодной кислотой //Cell. Chem. and techn. 1974. № 8. - P. 203-214.

28. Петропавловский Г.А., Чернова З.Д., Котельникова Н.Е. Полярографическое изучение кинетики частичного окисления микрокристаллической целлюлозы* надйодной кислотой и свойства диальдегидцеллюлозы //ЖПХ. — 1977. №6. -Т.50. С. 1348-1352.

29. Терентьева Э.И., Лебедева Л.Ф., Гусев В.А. и др. О структуре и свойствах микрокристаллической диальдегидцеллюлозы //В сб. Химия и технология древесной целлюлозы. Л. 1983. С. 102-108.

30. Ершов Б.Г., Климентов А.С. Радиационная химия целлюлозы //Успехи хи-мии.-1984. T.LIII. - Вып. 12. - С. 2056-2077.

31. Белов А.А., Гриценко С.И., Рыльцев В.В. Изменение содержания альдегидных групп в образцах диальдегидцеллюлозы после гамма облучения и в процессе хранения: Сб. научн. тр. /ВНИИТГП/.- М.: ЦНИИТЭИ Легпром. 1990.-С. 36-39.

32. Bhatt G., Sundaram V., Iyer V. et. al. Effect of gamma-ray radiation on cellulose with introduction of aromatic nuclei on cellulose molecule. Part II: Benzylated cellulose //Colourage.- 1987.- V. 34.- №6. P. 23-26.

33. Dziedziela W.M., Kotynska D.J. Functional group in y-irradiated cellulose //Radiat. Phys. Chem.- 1984.- V.19. № 3. - P. 723-725

34. Рахманбердыев Г., Мирнигматова Ш., Гафуров Т., Усманов Х.У. Исследование взаимодействия диальдегидцеллюлозы с гидразидом изоникотиновой кислоты//Доклады АН Уз.ССР. 1970. №7.- С. 36-37.

35. Варфоломеев С.Д. Химическая энзимология. М.: Академия, 2005.- 472 с.

36. Коршак В.В. и Штильман М.И; Полимеры в процессах иммобилизации- имодификации природных соединений. М.: Наука, 1984. - 261 с.

37. Шагов B.C., Шелих А.Ф., Тихомиров Б.И. Синтез и химические превращения полимерных шиффовых оснований //В кн. Синтез и химические превращения полимеров, JL: ЛГУ. — 1977. Вып. 1.- С. 5-21.

38. Сюткин В.Н., Николаев А.Г., Сажин С.А. и др. Азотсодержащие производные диальдегидцеллюлозы. 1. Диальдегидцеллюлоза высокой степени окисления// Химия растительного сырья. 1999. №2. — С. 91-102.

39. Сюткин В.Н., Николаев А.Г., Сажин С.А. и др. Азотсодержащие производные диальдегидцеллюлозы. 2. Синтез производных диальдегидцеллюлозы с азотистыми гетероциклами // Химия растительного сырья.-2000.№1 — С. 5-25.

40. Децина А.Н. Теория мягких косметологических воздействий. Современная косметология. Новосибирск: ГУЛ ред.-полиграф.объединение СО РАСХН, 2001.- С.

41. Дамберг Б.Э. Реакция меланоидинообразования и ее биологическое значение //Изв. АН Латв. ССР. -1976.№1. -С. 97-105.

42. Cavalcante А.Н.М., Carvalho L.B., Cameiro-da-Cunha M.G. Cellulosic exopoly-saccharide produced by Zoogloea sp. as film suppot for trypsin immobilization //Biochem. Eng. Join. 2006.- V. 29.-P. 258-261.

43. Старкова А.Н. Модификация полиамидного волокна капрон моно и бифункциональными альдегидами и придание ему специальных свойств: Дис. . .канд. техн. наук. Л.:ЛИТЛП, 1972. - 200 с.

44. Введение в прикладную энзимологию. Иммобилизованные ферменты. /Под редакцией И.В. Березина и К. Мартинека. М.: МГУ, 1982. 385 с.

45. Скут Д., Уэст Д. Основы аналитической химии. / Т.1, 1979. М.: Мир. - С. 392-395.

46. Белов А.А., Рыльцев В.В., Гриценко С.И., Филатов В.Н. Способ получения текстильного поликапроамидного носителя для иммобилизации биологически активных веществ. Положительное решение по заявке 4855929/05/083643 от 31.07.90 г.

47. Толстых П.И., Гостищев В.К., Арутюнян Б.Н., Вирник А.Д. и др., Протеолитические ферменты, иммобилизованные на волокнистых материалах, в хирургии. — Ереван: Айстан, 1990. 137 с.

48. Вольф Л.А. Принцип создания волокнистых материалов с биологической активностью Тез. докл. 3-й симпозиум по физиологически активным синтетическим полимерам и макромолекулярным моделям биополимеров. Рига: Зинатне. 1971. С.63-64.

49. Мартинек К. Иммобилизованные ферменты /В кн. Биотехнология под ред. А.А.Баева. М.: Наука.-1984.- С. 93-103.

50. Филатов В.Н., Рыльцев В.В. Биологически активные текстильные материалы. -М., 2002.-248 с.

51. Варфоломеев С.Д., Гуревич К.Г. Биокинетика (практический курс).- М., 1999.- С. 230-235.

52. Лаш Ю., Козлов Л.В., Бессмертная Л.Я., Антонов В.К. Исследования иммобилизованных ферментов физическими методами //Сб. Химическая энзимология. Под редакцией И.В. Березина и К. Мартинека, М.:МГУ, 1983. С. 250-260.

53. Гладилин А.К., Левашов А.В. Стабильность ферментов в системах с органическими растворителями//Биохимия. 1998.- Т. 63. - Вып. 3. - С. 408421.

54. Константино Г.Р., Швендеман С.Р., Лангер Р., Клибанов A.M. Повреждение препаратов лиофилизированных белков // Биохимия. 1998. - Т.63. - Вып.З. -С. 422-429

55. Миргородская О.А., Полетаева Л.В., Евшичиева Т.А. Оценка реакционной способности аминогрупп белков // Хим.фарм. ж. 1987. - №1. - С. 12-17.

56. Srere P.A. and Uyeda К. Functional group on enzymes suitable for binding to matrices //Methods in enzymology.- N.Y., 1976.- V. XLIV.- part 1. P. 11-19.

57. Flemming Ch., Gabert A., Roth P. Synthese und eigenschaften tragerfixierter enzyme 1. Kovalente bindung von trypsin und dialdehydzelluloze //Acta biol. med. germ.- 1973.- B.30.-S.177-182.

58. Любич Л. С., Власов Г. П., Вольф Л. А. Влияние медиаторов на свойства препаратов трипсина и пепсина, иммобилизованных на вискозном волокне //Прикл. биохим. и микробиол:- 1980. Том XVI.- Вып. 2.- С. 218-221.

59. Хорунжина С. И., Хохлова Б. А., Шамолина И.И., Вольф JI. А. Иммобилизация трипсина на полимерных носителях волокнистой структуры //ЖПХ. — 1978. №3.- С.651-654.

60. Вольф JI. А., Шамолина И.И., Гончарова Н.А. и др. Иммобилизация ферментов на волокнистых носителях //Прикл. биохим. и микробиол.- 1986. Том XXII.- Вып. 5.- С.664-668.

61. Казанская Н.Ф., Айсина Р.Б. Диффузионные эффекты в кинетике действия микрокапсулированных ферментов //Итоги науки и техники, сер. Биологическая химия, т.12, Инженерная энзимология и биоорганический катализ М., 1978.- С.115-139.

62. Назаренко Г.И., Сугурова И.Ю., Глянцев С.П. Рана, повязка, больной. М.: Медицина. 2002. 469 с.

63. Машковский М.Д. Лекарственные средства. М.: Новая волна. 15-е изд. 2006. 1206 с.

64. Толстых Г.П. Новые перевязочные материалы антиоксидантной активностью в лечении гнойных ран: Автореф. дисс. . канд. мед. наук, М., 1995. С. 3-8.

65. Глянцев С.П. Лечение гнойных ран иммобилизованным на текстильной целлюлозной матрице трипсином:.- Автореф. дисс. . канд. мед. наук, Ярославль, 1987. С. 3-8.

66. Туркова Я., Козлов Л.В., Бессмертная Л.Я. и др. Исследование влияния нейтральных матриц на термостабильность иммобилизованных трипсина и хи-мотрипсина //Биоорг. химия. 1980. №1. - Т.6.- С. 108-115.

67. Turkova J., Vajcner J., Vancura D. and Stamberg J. Immobilization on- cellulose in bead form after periodate oxidation and reductive alkylation's //Coll. Czech. Chem. Comm.- 1979.-V.44.- №11.- P. 3411-3417.

68. Вирник А.Д., Скокова И.Ф., Иванова M.B., Юданова Т.Н. Интерполиэлек-тролитная реакция — метод получения ферментсодержащих волокнистых материалов с регулируемым составом и свойствами //Текстильная химия.-1994. №1(5). С. 5-20.

69. Скокова И.Ф., Юданова Т.Н., Дронова М:В., Гальбрайх JI.C. Текстильные материалы медицинского назначения с комбинированным биологическим действием: получение и свойства // Текстильная химия. — 1998. №1(13).- С. 96-102.

70. Юданова1 Т.Н. Полимерные раневые покрытия с ферментативным и антимикробным действием // Дис. . д-ра хим. наук, М., 2004.- 329 с.

71. Торчилин В.П., Бобкова А.С., Смирнов В.Н. и др. Иммобилизация ферментов на биосовместимых носителях. I. Иммобилизация а-химотрипсина на модифицированных сефадексах//Биоорг. химия- 1976. №1.- Т. 2.- С. 116-124.

72. Торчилин В.П., Рейзер И.Л., Смирнов В.Н. и др. Иммобилизация ферментов на биосовместимых носителях. III. Иммобилизация а-химотрипсина на растворимых декстранах //Биоорг. химия- 1976. №9.- Т. 2.- С. 1252-1258.

73. Аффинная хроматография. Методы. / Под ред. П.Дин, У. Джонсон, Ф. Мидл, М.: Мир, 1988.-278 с.

74. Epton R., McLaren J.V., Thomas.T.H. // Biochem. J., 1971.- V.123.- p.21.

75. Алиновская B.A. Иммобилизация протеолитических ферментов на модифицированных целлюлозах //Рукопись деп. в ВИНИТИ. № 7308. В88. 1988.-С.155-158.

76. Habeeb A.F.S.A. Preparation of enzymicaly active, water — insoluble derivates of trypsin //Arc. of bioch. bioph. -1967.- Vol. 119. P.264-268.

77. Казанская Н.Ф., Кост O.A., Березин.И.В. Свойства трипсина, модифицированного глутаровым альдегидом //Биоорг. Химия. 1975. №9.- Т.1.- С. 13371344.

78. Habeeb A.F.S.A., Hiramoto R. Reaction of proteins with glutaraldehyde //Arc. of bioch. bioph. 1968. - Vol. 126.- P.16-26.

79. Glassmeyer C.K. and Ogle J.D. Properties of an insoluble form of trypsin //Biochemistry. 1971.- Vol.10.- №5.- P.786-792.

80. Иммобилизованные протеолитические ферменты в лечении гнойно-некротических процессов. /Под ред. Р.И.Салганика и А.С.Когана. Новосибирск: СО АН СССР, Институт цитологии и генетики. 1981.- 139 с.

81. Иммобилизованные протеолитические ферменты и раневой процесс. /Под ред. Р.И.Салганика, А.С.Когана, А.М.Гончара, Л.А.Семеновой. Новосибирск: Наука. 1983.- 265 с.

82. Коваленко Г.А. Иммобилизованные протеолитические ферменты для наружного применения //Хим.-фарм. Ж.- 1998-№4-С. 41-44:

83. Биологически активные перевязочные средства в комплексном лечении гнойно-некротических ран: Методические рекомендации /№ 2000/156. Мин. Здрав. РФ. М., 2000.- 37с.

84. Адамян А.А., Глянцев С.П., Сахаров И.Ю., Саввина Т.В. Морфологическая оценка воздействия коллагеназы камчатского краба Paralithodes Camtschatica на раневой процесс в эксперименте // Бюлл. эксп. биологии и медицины.-1992. №12.- Т.94.- С.660-663.

85. Сахаров И.Ю., Адамян А.А., Глянцев С.П. и др. Средство для удаления некротических тканей: Патент РФ № 2014086.- 1994.- Бюлл. №11.

86. Glyantcev S.P., Adamyan А.А., Sakharov I. Yu. Crab collagenase in wound debridement // J. Wound Care. 1997. - №1. - P. 13-16.

87. Steven F.S., Al-Habib A. Inhibition of trypsin and chymotrypsin by thiols. Bi-phasic kinetics of reactivation and inhibition induced by sodium periodate addition //BBA.- 1979.- V. 568. №2.- P. 408-415.

88. Мардашев C.P. Биохимические проблемы медицины.- М., Медицина, 1975. -288с.

89. Стручков В.И, Григорян А.В:, Гостищев В.К. и др. Протеолитические ферменты в гнойной хирургии.- М.: Медицина, 1970. — 408 с.

90. Лечение гнойных ран иммобилизованными на текстильной целлюлозной матрице трипсином: Методические рекомендации/ Архангельский государственный медицинский институт, Архангельск, 1985.- 7 с.

91. Рана и раневая инфекция инфекция. Руководство для врачей /Под. ред. М.И. Кузина, Б.М Костюченок.- Ml: Медицина, 1990.- 592 с.

92. Reiser H.G., Patton R., Roetting L.C. //Arch. Surg. (Chicago), 1951.- V. 63.- P. 568.

93. Луцевич Э.В., Иванян А.А., Толстых Г.П., Олтаржевская Н.Д., Рыльцев В.В. Современные раневые покрытия.- Москва-Смоленск, 1996. С. 27-33.

94. Теория и практика лечения ожогов /Под ред. В. Рудовского.- М.: Медицина, 1980.- С. 90-92.

95. Полиферментные препараты в гнойной хирургии: Методические рекомендации / Под ред. член-корр. РАМН Н.А.Ефименко.- М., 2005.- 32 с.

96. Литвин Ф.Е. Коллагенолитические протеазы из гепатопанкреаса камчатского краба; выделение и свойства//Дисс. . канд. биол. наук. М., 1993.- 136 с.

97. Нортроп Д., Кунитц М., Херриотт Р. Кристаллические ферменты. — М.: Иностранная литература, 1950.- 346 с.

98. Мосолов В.В. Протеолитические ферменты,- М.: Наука, 1971.- 414 с.

99. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты.- М.: Мир, 1983.- 1120 с.

100. Кнорре Д.Г., Мызина С.Д. Биологическая химия,- М.: Высшая школа, 1992.416 с.

101. Ленинджер А. Основы биохимии,- М.: Мир, 1985.- С.228-230.

102. Бернхард С. Структура и функция ферментов.- М.: Мир, 1971. С. 162-171.

103. Франклин Т., Сноу Дж. Биохимия антимикробного действия.- М.: Мир, 1984.- С.60-65.

104. Казанская Н.Ф., Ларионова Н.И., Филиппова Н.Ю и др. Активные формы бычьего трипсина. N-концевой анализ и реакционная способность // Вестн. Моск. Ун-та. Сер. Химия.- 1977. №3.- Т. 18.- С. 299-304.

105. Соловьева Н. И. Коллагеназы различного происхождения и их роль в деструкции коллагена в норме и патологии: Автореф. дисс. . докт. биол. наук, М., 1991.- 37 с.

106. Белова Л.А. Специфическая плазмосорбция протеиназ на иммобилизованном, на сефарозе кислотостабильным ингибиторе из мочи человека при остром панкреатите в эксперименте и клинике// Дисс. . канд. биол. наук. М., 1988.- 145 с.

107. Mandl I. //Adv. Enzymol. 1961.- V. 23.- p. 103.

108. Mandl I., MacLennan J.D., Howes E.L. et.al. Isolation and characterization of proteinase and collagenase from CI. Histolyticum //J. Clin. Invest.- 1953.- Vol.32.-P. 1323-1329.

109. Keil-Dluha V. Chemical characterization and study of the autodigestion of rure collagenase from Achromobacter iophagus //Biochem. Biophis. Acta. 1976.-V.429.- P. 239-251.

110. Веремеенко K.H. Применение протеолитических ферментов в медицине //Врач, дело.- 1959.-№12.- С. 1269-1276.

111. Queen D., Evans J.H., Gaylor J.D.S. et. al. Burn wound dressing a review //Burns.- 1987.- Vol.13.- №3.- P.218-228.

112. Brennan S.S., Leaper D.J. The search for an ideal wound dressing //Bristol med.-chir. J.- 1984.- № 7.- P.77-79.

113. Плате H.A., Васильев A.E. Физиологически активные полимеры М.: Химия, 1987. - С. 296.

114. Толстых П.И., Дербенев В.А., Белов А.А. и др. Лечение гнойных ран и язв различного генезиса с использованием терапевтических систем иммобилизованного трипсина./Пособие для врачей. М., 2005.- 14 с.

115. Atiyeh B.S., Ioannovich J., Al-Amm C.A., El-Musa K.A. Management of acute and chronic open wounds: the importance of moist environment in optimal wound healing //Cur. Pharm. Biotech.- 2002.- Vol.3.- № 3.- P. 179-195.

116. Росс P. Заживление ран / Молекулы и клетки. М.: Мир.- 1970.- Вып.5.- С. 134-152.

117. Писаренко Л.В., Игнатов Г.Г., Анфилов В.В. О некоторых медико-биологических свойствах хитозана Тез. докл. 7-ой Межд. конф. «Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана». СПб. 2003. С. 187-189.

118. Штильман М.И. Полимеры в биологически активных* системах. //Соросовский образовательный ж.- 1998, №5.- с. 48-53.

119. Олтаржевская Н.Д., Коровина М.А., Савилова Л.Б. Текстиль и медицина. Перевязочные материалы с пролонгированным лечебным действием. // Рос. хим. ж. (Ж. Рос. хим. об-ва им. Д.И.Менделеева).- 2002.- т. XLVI.- №1.-с. 133-141.

120. Белов А.А. Влияние-текстильного носителя на свойства иммобилизованных биологически активных веществ // В сб. Трудов посвященному 10-летию Международной и Российской инженерных академий, М., 2000. С. 68-77.

121. Возможности ферментативного очищения и лечения ран.// В кн: Доклады, представленные на* симпозиуме, проходившем в г. Москве 7 июня 1977 г., Плива, Загреб, СФРЮ, 1978. 92 с.

122. Воронкова О.С. Некоторые закономерности разрушения поликапроамида в живом организме: Дисс. канд. мед. наук. М., 1971. — 121 с.

123. Применение косметического средства ФЕРМЕНКОЛ для профилактики и коррекции рубцов кожи: Методические рекомендации практикующим косметологам. / Под ред. Д.м.н. Парамонова Б.А. С. Петербург.-2005.- 24 с.

124. Eriksson Е. Research directions in wound healing //Contemp. Surg. Suppl.- 2000.-Sept.- P. 28-30.

125. Feldman L. Which dressing for split-thickness skin graft donor sites? //Ann. Plast. Surg.- 1991.- Vol.27.-P. 288-291.

126. Московская международная конференция «Биотехнология и медицина»: Материалы конф. М., 2005.- 344 с.

127. Современные подходы к разработке и клиническому применению эффективных перевязочных средств, шовных материалов и полимерных имплантатов: Тез. докл. IV Междун. конф. М., 2001 .- 256 с.

128. Muzzarelli R.A.A. Chitins and chitosans for the repair of wounded skin, nerve, cartilage and bone // Carbohyd. Pol. -2009.-V.76.-P. 167-182.

129. Филатов H.B. Новые раневые покрытия с антиоксидантной и протеолитической активностью в лечении гнойных ран: Дисс. канд. мед. наук, М., 2004. — 134 с.

130. Бурмако В.В. Новые раневые покрытия с протеолитической и бинарной антиоксидантной активностью в лечении гнойных ран: Дисс. канд. мед. наук, М., 2003.-165 с.

131. Толстых М.П., Луцевич О.Э., Медушева Е.О. и др. Теоретические и практические аспекты заживления ран.- М.: Дипак, 2007. 96 с.

132. Справочник по аналитическому контролю в производстве искусственных и синтетических волокон.- М. 1957.-С.42-49.

133. Белов А.А., Гриценко С.И., Белова Е.Н. Применение простых аналитических реакций в контроле производства трипсина, иммобилизованного на текстильных носителях Сб. научн. тр. /ВНИИТГП М.: ЦНИИТЭИ Легпром, 1991.- С.42-48.

134. Кузнецова З.И. Определение функциональных групп в целлюлозе // в сб. Методы исследования целлюлозы.- Рига.: Зинатне, 1981.- С. 212-221.

135. Каверзнева Е.Д., Салова А.С. Специфический метод определения карбонильных групп в оксицеллюлозах //Ж. Анал. Химии.- 1953. №6.- Т.8.- С.365-369

136. Kunitz М. Crystalline soybean trypsin inhibitor // J.Gen.Physiol.- 1947.- Vol.30.-№-1.- P.291-310.

137. Белов А.А., Рыльцев В.В. рН-зависимость активности трипсина, иммобилизованного на диальдегидцеллюлозе Сб. научн. тр. / ВНИИТГП "Новые разработки в области производства текстильных изделий медицинского назначения", М.:ЦНИИТЭИ Легпром, 1989.- С. 50-54.

138. Белов А.А., Рыльцев В.В., Игнатюк Т.Е. Методы определения протеолитической активности в промышленных образцах препаратов иммобилизованных протеиназ //Хим.-фармацевт. журн.- 1992. №.11-12. С.101-103.

139. Erlanger B.F., Kokowsky N., Cohen W. The* preparation and4 properties of two new chromomeric substrates of trypsin //Arch. Biochem. Biophys.- 1961.- №2.-Vol.95-P. 271-278.

140. Шатерников B.A. Методы определения активности трипсина в сыворотке крови /Биохимические методы исследования в клинике./ Под ред. Покровского А.А.- М.: Медицина, 1969.- С. 206-209.

141. Moore S., Stein W.H. Photometric nynhydrin method for use in the chromatography of amino acids//J. Biol. Ghem.- 1948.- Vol. 176.- P. 367-388.

142. Арзамасцев А.П., Садчикова Н.П.,, Харитонов Ю.Я. Валидация аналитических методов // Ж. Фармация.- 2006.- №4.- С.7-10.

143. Коликов В.М., Мчедлишвили Б.В. Хроматография биополимеров на макропористых кремнеземах.- Ленинград: Наука ЛО. — 1986.- С. 63.

144. Тривен М.-Иммобилизованные ферменты.-М.: Мир.- 1983.- 216 с.

145. Белов А.А., Плеханова Н.Ю., Вирник Р.Б., Игнатюк Т.Е. Сравнительная оценка методов определения количества трипсина, иммобилизованного на текстильных материалах : Сб. научн. тр. /ВНИИТГП М.: ЦНИИТЭИ Лег-пром, 1988.- С.25-29.

146. Белов А.А., Гриценко С.И., Таршиц Д.Л., Рыльцев В.В. Определение количества белка на текстильных носителях. // Сб. научн. тр. НИИТМ М.: ЦНИИТЭИ Легпром, 1992.- С.22-27.

147. Lowry Н.О., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Folin phenol reagent//J. Biol. Chem.- 1951.- Vol.193.- № 1.- P.265-275.

148. Hartree E. F. Determination of protein: A modification of the method that gives a linear photometric response //Analyt. Biochem. 1972.- Vol. 48.- №2.- P. 422427.

149. Дичювене А.А., Песлякас И.И., Дагене М.И. и др. Определение количества белка, иммобилизованного на нерастворимом носителе //в Методы в биохимии (материалы ко второму съезду биохимиков Литовской ССР) Вильнюс 1975.- С. 13-17.

150. Загребельный С.Н., Пупкова В.И. Количественные методы определения белка // Рукопись, депонирована от 1.02.84 N174 МБ-Д84. Новосибирск, 1983.- 90 с.

151. Гурвич А.Е. Количественное определение содержания антител при помощи белковых антигенов, фиксированных на бумаге //Биохимия.- 1957. Т. 22.-Вып. 6.- С. 1028-1034.

152. Bradford М. М. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding //Anal. Biochem.- 1976. Vol.72.- №1.- P. 248-254.

153. Protein-assay reagent and method. Patent USA 4.023.933.1.structions for the BIO-RAD protein assay. W. Germany, 1990, p. 1-18.

154. Гаспаров B.C., Дегтярь В.Г. Определение белка по связыванию с красителем Кумасси бриллиантовым голубым G-250 //Биохимия.- 1994.- Т.59.- вып. 6.-С.763-777.

155. Кондакова Н.В., Бошко Г.В., Коржова Л.П. и др. Оценка различных количественных методов определения белков, нативных и обработанных формальдегидом // Вопр. мед. химии.- 1983.- Т.29,- Вып.2.- G. 134-140.

156. Belov A.A., Ignatyuk Т.Е., Ryltsev V.V. The use of Bredford method for the analysis of textile biomaterials. Тез. докл. 2 Национальная конференция "Био-материали", Варна, НРБ.- 1990.- S.102-103,176-177.

157. Шишкин^ С.С. Использование связывания красителей для количественного определения содержания* белка в растворах (обзор) // Вопр. мед. химии.-1982.- Т.28.- Вып. 5.- С. 134-141.

158. Гайда А.В., Монастырский В.А., Магеровский Ю.В., Даныш Т.В. Способ определения фибринолитической активности А.с. 1255641 А1 СССР, (От-крытия.-1986.- N 37).

159. Раменский Е.В. Роль анилидов в изучении протеиназ //Успехи биологической химии, М.: Наука. 1972.- Т. XIII.- С. 28-48.

160. Белов А.А., Игнатюк Т.Е., Рыльцев В.В., Филатов В.Н. Способ получения целлюлозных материалов содержащих иммобилизованный трипсин. А.С. СССР от 24.11.89, №-1773067, Решение от 01.07.92.

161. Белов А.А., Гриценко С.И., Рыльцев B.B., Рушайло Б.Е. Кинетика инактивации трипсина иммобилизованного на диальдегидцеллюлозе Сб. научн. тр. /НИИТМ М.: ЦНИИТЭИ Легпром, 1992.- С.27-30.

162. Белов А.А., Белова Л.А., Рыльцев В.В., Игнатюк Т.Е. Исследование некоторых свойств коллитина Сб. научн. тр./ НИИТМ М.: ЦНИИТЭИ Легпром,-1993.- С.34-37.

163. Белова А.Б., Можаев В.В., Левашов А.В. и др. Взаимосвязь физико-химических характеристик органических растворителей с их денатурирующей способностью по отношению к белкам // Биохимия.- 1991.- Т.56. -Вып. 11.- С. 1923-1945.

164. Хургин Ю.И., Максарева Е.Ю. Изучение твердофазных ферментативных реакций. III. Необратимая инактивация а-химотрипсина бензилсульфонил-фторидом. // Биоорганическая химия. -1991.-Т. 17.- №1.- С.76-80.

165. Хургин Ю.И., Максарева Е.Ю. Твердофазные ферментативные реакции. IV. Гидролиз Р-индолилакрилоил-а-химотрипсина // Биоорганическая химия. 1993.-Т. 19.- №10.- С.961 -967.

166. Максарева Е.Ю., Хургин Ю.И. Твердофазные ферментативные реакции. V. Сравнение каталитических свойств субтилизина и а-химотрипсина в отсутствие растворителя // Биоорганическая химия. 1995.-Т.21.- №1.- С.24-27.

167. Государственная * фармакопея СССР. XI. Выпуски 1,2. Репринтное издание Министерство здравоохранения Российской федерации, М.- Медицина, 1998.

168. Андерсон А.А., Гладких С.П., Лебеденко В.Я. Прогнозирование сроков годности лекарственных форм. Под ред. проф. А.И.Тенцовой. М.- Мин.Здрав. СССР, I Мед. ин-т, 1977.- 52 с.

169. Временная инструкция по проведению работ с целью определения сроков годности лекарственных средств на основе метода ускоренного старения при повышенной температуре И-42-2-82, М. МинЗдрав СССР Мин. Мед. пром., 1983.- 13 с.

170. Сапежинский И.И. Биополимеры: кинетика радиационных и фотохимических превращений. М.: Наука, 1988.- 215 с.

171. Владимиров Ю.А., Потапенко А.Я. Физико-химические основы фотобиологических процессов.- М.: Высшая школа, 1989.- 199 с.

172. Тяги Р., Гупта М.Н. Использование химической модификации и химического сшивания для стабилизации белков (ферментов) //Биохимия.- 1998.- Т.63, Вып.З.- С. 395-407.

173. Sluyterman L.A.E., De Graaf M.J.M. The activity of papain in the crystalline state // Biochim. bioph. acta.- 1969.- Vol.171.- P. 277-287.

174. Игнатюк Т.Е., Белов А.А., Рыльцев B.B. Исследование свойств трипсина, иммобилизованного на диальдегидцеллюлозе различной степени окисления Сб. научн. тр./ВНИИТГП. М.: ЦНИИТЭИ Легпром.- 1989.- С. 46-50.

175. Любич Л.С., Власов Г.П., Вольф Л.А. Иммобилизация папаина на вискозных и капроновых волокнах //Хим. волокна.- 1979. №5.- С. 32-33.

176. Кутузова Г.Д., Угарова Н.Н., Березин И.В. Общие закономерности изменения термо стабильности белков и ферментов после модификации их функциональных групп // Успехи химии.- 1984.- Т. LIIL- вып. 11.- С. 1852-1890.

177. Березин И.В., Клесов А.А. Практический курс химической и ферментативной кинетики.- М.: МГУ, 1976.- С. 65-70, 249-252.

178. Trantshold I, Werle E Spectrophotometrishe bestimmung des kallikreins und seiner inaktivatoren // Hoppe-Seyler's Z.physiol.Chem.- 1961. B.325. - № 1-2. -S.48-59.

179. Grunwald P., Hansen K., Murr T. et. al. The effect of additional protein on enzymethimmobilization //Тез. Докл. 20 Meeting of the FEBS.- Budapest, Hungary.-1990.- P. 354.

180. Осипов Б., Ракитская Г.А., Трофимов В.И. Актуальные вопросы радиационной стерилизации (практика применения в медицинской промышленности) //Химико-фармацевтическая пром-ть обзорная информация.- М. 1984,- Вып. 9.-С. 2-9, 12-13,18-23.

181. Burczak К., Pekala W. Radiation sterilization of cellulose dressing materials //Polymers in medicine.- 1979. №1.- Vol. XI.- P.3-17.

182. Угарова H.H. Стабилизация растворимых и иммобилизованных ферментов путем химической модификации фермента или носителя Сб. /Итоги науки и техники/ под ред. B.JI. Кретовича и И.В. Березина сер. биологическая химия М.- 1978.- Т.12.- С. 92-114.

183. Рыльцев В.В., Вирник Р.Б., Добвий Е.Б., Филатов В.Н. Превращения свободных радикалов в у-облученных ферментах при длительном хранении // Радиобиология. 1988. Т. XXVIII.- вып.5. - С. 584-587.

184. Вирник Р.Б., Рыльцев В.В., Власов Л.Г. и др. Влияние длительного хранения на иммобилизованный трипсин, подвергнутый действию у-стерилизации // там же. 1985.- Т. XXV. вып.1-. С 106-108.

185. Рыльцев В.В., Власов Л.Г., Самойлова Т.Н. и др. Влияние гамма-облучения на иммобилизованный трипсин // Прикладная биохимия и микробиология. 1984.- Т. XX.- вып.5. -С. 694-698.

186. Вирник Р.Б., Рыльцев В.В., Власов Л.Г. и др. Действие у-облучения на трипсин, иммобилизованный на диальдегидцеллюлозе // там же. 1983. Т. XIX. -вып.4. - С. 533-536.

187. Игнатюк Т.Е., Рыльцев В.В., Медушева Е.О. и др. Свойства лизоцима, иммобилизованного на целлюлозном и поликапроамидном носителе //Хим.-фарм. Журнал.- 1989. № 7.- С. 868-870.

188. Белов А.А. Влияние физиологически активных веществ на протеолитическую активность немодифицированного трипсина и трипсина, иммобилизованного на текстильные носители: Сб. научн. тр. /ФГУП НИИТМ М.: Дипак, 2006.- С.12-28.

189. Белов А.А., Филатов В.Н., Белова Е.Н., Кузьмина И.В. Новый текстильный ранозаживляющий материал с полиферментной активностью: Сб. научн. тр./ ФГУП НИИТМ М.: Дипак, 2006.- С.34-42.

190. Кольцова С.В. Влияние электростатических взаимодействий на формирование и свойства растворимых гетеробелковых коньюгатов на основе протео-литичеких ферментов //Биоорг. химия 1995.- Т. 21.- №6,- С.408-420.

191. Панова А.А., Левицкий В.Ю., Можаев В.В. Нативный, модифицированный и иммобилизованный химотрипсин в хаотропных средах. Пределы стабилизации //Биоорг. химия.- 1994.- Т. 20.- №7.- С.809-816.

192. Козлов Л.В. Термодинамические основы стабилизации иммобилизованных ферментов // Биоорг. химия.- 1980. № 8.- Т.6.- С. 1243-1254.

193. Грунин Ю.Б., Гордеев М.Е. Возможность изучения микроструктуры целлюлозы модифицированными физико-химическими методами: Тез. докл. «Ме- . тоды исследования целлюлозы».- Рига, 1988,- С. 267-268.

194. Толстых П.И., Герцен А.В., Белов А.А. и др. Способ лечения трофических язв. А.С. № 1598269 от 13.05.88. Решение от 08.06.90.

195. Пронин В.И., Рыльцев В В., Белов А.А. и др. Способ получения средства» для лечения эрозивно-язвенных образований внутренних органов. А.С. № 4635886/14 от 24.01.89. Решение от 24.08.90.

196. Толстых М.П., Дербенев В.А., Бехер Ю.В. и др. Стимуляция изаживления и профилактика нагноений после операционных ран М.: Дипак, 2007, 92 с.

197. Заец Т.Л., Завьялов С.К. Влияние лизирующих веществ на отторжение некротических участков тканей при глубоких ожогах // Вестн. АМН СССР.-1961.- Т.16.- Вып. 6. С.- 12-16.

198. Бернхард С. Структура и функция ферментов.- М.: Мир, 1971. С. 162-171.

199. Мосолов B.B. Влияние жирных кислот и мочевины на эстеразную активность и структуру трипсина //Биохимия.- 1965.- Т. 30.- Вып. 3.- С. 597-604.

200. Delaage М., Lazdunski М. Trypsinogen, trypsin, tiypsin-substrate and tiypsin-inhibitor complex in urea solutions // European J. Biochem.- 1968.- Vol.4.- № 3.- P. 378-384.

201. Gabel D. The denaturation by urea and guanidine chloride of trypsin and N-acetylated-tiypsin derivatives bound to sephadex and agarose //European J. Biochem.- 1973.- Vol.33.- № 2.- P. 348-356.

202. Новиков В.Е., Ковалева J1.A., Лосенкова С.О., Климкин Е.И. Фармакология антиоксидантов на основе 3-оксипиридина //Вестн. Смоленской Гос. Мед. академии, 2004.

203. Промоненков В.К., Бурмак В.В., Медушева Е.О., Белов А.А. и др. Способ получения перевязочного материала Патент РФ №2203684.- Бюлл. № 13 от 10 мая 2003г.

204. Толстых П.И., Клебанов Г.И., Шехтер А.Б. и др. Антиоксиданты и лазерное излучение в терапии ран и трофических.- М. 2002 .- 239 с.

205. Даниленко М.В., Павловский М.П., Бойко Н.И. и др. Лечение гнойных ран димексидом //Хирургия.- 1980. №.11,-С.8-17.

206. Методические рекомендации по приготовлению, анализу и использованию лекарственных препаратов. М.: Всесоюзное информационное бюро.- Вып. 5, 1986.- С. 8-10.

207. Ереемев Н.Л. Регуляция активности иммобилизованных ферментов фазовым переходом полимерной матрицы-носителя // Автореф. дис. . д-ра хим. наук. М., 2003.-54 с.

208. Белов А.А Действие водных растворов диметилсульфоксида на ^модифицированные и иммобилизованные ферменты // Хим. Технология.- 2004. №12.- С.35-40.

209. Клячко Н.Л., Богданова Н.Г., Мартинек К., Левашов А.В. Замена воды на водно-органическую смесь в системах обращеных мицелл — путь к повышению эффективности ферментативного катализа // Биоорг. химия.- 1990. № 5.-Т.16.- С. 581-589.

210. Кришталик Л.И., Титова Г.Е., Тополев В.В. Влияние диэлектрических свойств растворителя на скорость триптического гидролиза // Биоорг. химия.-1991. № 1.- Т.17.- С. 66-75.

211. Тимченко А.А., Киркитадзе М.Д., Потехин С.А. и др. Частично развернутое состояние лизоцима с развитой вторичной структурой в диметилсульфоксиде // Биоорг. химия.- 1996. № 6.- Т.22,- С.420-424.

212. Бычихин Н.П., Власов Л.Г., Глянцев С.П. и др. Лечение гнойных ран трипсином, иммобилизованным на текстильном целлюлозном носителе //Клиническая хирургия.-1986.-№1.- С. 51-54.

213. Гриншпан Д.Д. Неводные растворители целлюлозы. Минск.: Университетское .- 1991.- С.191-195.

214. Дербенев В.А. Первичный шов гнойной раны, обработанный углекислот-ным лазером (клиническое исследование): Автореф. дисс. канд. мед. наук. М., 1983.- 24 с.

215. Kaplan J., Sharon U., Ger R. The carbon-dioxide laser in clinical surgery /Laser applications in Med. of Biol.- N.Y.-London, 1974.- P. 295-308.

216. Гостищев B.K., Вертьянов B.A., Новоченко A.H. и др. Низкоинтенсивное лазерное излучение при лечении гнойных ран //Советская медицина.- 1986, №12.- С. 102-103.

217. Стекольников Л.И., Рыльцев В.В. // Препараты из животного сырья для использования в медицинской практике и их иммобилизация на текстильных носителях.- М.: ЦНИИТЭИ ЛегПром, 1992.- С.-48.

218. Белов А.А., Рыльцев В.В., Игнатюк Т.Е., Филатов В.Н и др., Способ получения перевязочного материала, содержащего фермент.- А.С. №-1683323 от 20.06.89 . Решение от 08.06.92.

219. Белов А.А., Белова Л.А., Рыльцев В.В., Игнатюк Т.Е. Исследование некоторых свойств коллитина: Сб. научн. тр. /НИИТМ М.: ЦНИИТЭИ Легпром.-1993.- С.34-37.

220. Белов А.А., Белова JI.A., Рыльцев В.В. и др. Влияние у-облучения на ферментативную активность коллалитина в процессе хранения // Радиобиология.- 1990, №-4.- Т.ЗО.- С. 519-521.

221. Belov A.A., Filatov N.V., Filatov V.N., Ryltsev V.V., Medusheva E.O. Crillase immobilization on textile carriers // Тез. докл. 6-th Internal. Congress on Wounds, Burns and Dressings, IWA Tel-Aviv, 2000.

222. Belov A.A., Filatov N.V., Filatov V.N., Ryltsev V.V., Donskikh GN Preparation and properties of krillase immobilized on dialdehidecellulose //Тез. докл. In-ternat. conf. BIOCATALYSIS-2000 : fundamentals & applications.- Moscow, Russia.- 2000.- P 72.

223. Белов А.А. Текстильные материалы, содержащие различные протеолитические комплексы : Тез. докл. V симпозиум "Химия протеолитических ферментов",-М., 2002 .- С. 132.

224. Белов А.А., Филатов В.Н., Белова Е.Н. и др. Иммобилизация и исследование свойств протеолитического комплекса из гепатопанкреаса краба: Тез. докл. 1-й межд. Конгресс "Биотехнология — состояние и перспективы развития".-М.,2002.- С.72.

225. Белов А.А., Филатов В.Н., Белова Е.Н. Медицинская повязка, содержащая комплекс ферментов из гепатопанкреаса краба, и способ ее получения. Патент РФ №2323748 от 21.02.06 положительное решение от 10.05.08.

226. Неклюдов А.Д., Бабурина М.И., Куликова Е.Ю и др. Коллагеназная активность ферментного препарата из поджелудочной железы свиней // Хим.-фарм. ж.-1991.- Вып. 4.- С. 65-68.

227. Яровая Н.Ф. Влияние коллагеназных препаратов на стареющую кожу: //Автореф. дис. канд.мед.наук М., 1986.- 14 с.

228. Толстых П.И., Игнатюк Т.Е., Гостищев1 В.К. Морфологическое изучение действия на экспериментальную гнойную рану ферментов, иммобилизованных на текстильных материалах //Бюлл. эксп. биол. и медицины.- 1994. № 9.Т. LXVIII.- С. 323-325.

229. Cawston Т.Е., Tyler J.A. Purification of pig sinovial collagenase to high specific , activity//Biochem. J.- 1979.- V. 183.-№3.-P.-647-656.

230. Kang S.-H. An improvement in the Hummel chymotrypsin assay //Anal. Biochim.-1973.-Vol. 54. №1. - P. 262-265.

231. Vesser L., Blout E.R. The use of p-nitrophenyl-N-tretbutil-oxycarbonyl-L-alaninate as substrate for elastase // Biochem. Biophys. Acta. 1972,- Vol.268. -№ 1. - P. 257-260.

232. Eizen A.Z., Henderson K.O., Jeffrey J.J., Bradshaw R.A. A collagenolytic protease from the hepatopancreas of the fiddler crab, Uca pugilator. Purification and properties//Biochemistry.- 1973.-Vol.12.- №9.- P. 1814-1822.

233. Eizen A.Z., Grant G.A., Bradshaw R.A. Collagenolytic protease from Fiddler Crab (Uca pugilator) / Methods in Enzymology.- 1981.- Vol. 80.- P. 722-734.

234. Климова О.А., Чеботарев В.Ю. Коллагенолитический комплекс протеаз из гепатопанкреаса камчатского краба: разделение на индивидуальные компоненты // Бюлл. эксп. биологии и медицины.- 1999. № 9.- Т 128.- С. 308-313.

235. Климова О.А., Чеботарев В.Ю. Коллагенолитический комплекс протеаз из гепатопанкреаса камчатского краба: энзимологические свойства индивидуальных компонентов //Бюлл. экспер. биологии и медицины.- 1999. №10.- Т. 128.- С. 391-396.

236. Руденская Г.Н., Исаев В.А, Степанов, В.М. и др., Выделение и свойства сериновой протеиназы PC камчатского краба Paralithodes Camtschatica про-теолитического фермента широкой специфичности // Биохимия.- 1996. №6.-Т. 61.- С. 1119-1132.

237. Сахаров И.Ю., Джунковская А.В. Эластаза из гепатопанкреаса камчатского краба//Биохимия.- 1993. №9.- Т. 58.- С. 1445-1452.

238. Рыльцев В.В., Белов А.А., Игнатюк Т.Е. и др. Влияние радиационной стерилизации на активность коллагеназы краба //Биологически активные вещества при комплексной утилизации гидробионтов. Тез. Докл. Всесоюз. совещания. -Владивосток, 1988.- С.13-15.

239. Белов А.А., Рыльцев В.В., Игнатюк Т.Е., Филатов В.Н. Влияние текстильных носителей на свойства иммобилизованного трипсина // Хим. волокна.-1992., №4.- С. 33-34.

240. Белов А.А., Филатов В.Н., Белова Е.Н. и др. Использование хитозана для придания текстильным носителям специальных свойств // II Межд. научно-техн. конф. "Текстильная химия-2004", г. Иваново 7-9 сент. 2004, С.-131.

241. Белов А.А.,Филатов В.Н., Белова Е.Н. Новый текстильный ранозаживляю-щий материал с мультиферментной активностью — "Мультиферм" //Московск. межд. конференция "Биотехнология и медицина", Москва 14-17 марта, 2006, С. 209-210.

242. Белов А.А., Кузьмина И.В., Белова Е.Н. и др. Текстильные материалы, содержащие хитозан и протеолитический комплекс из гепатопанкреаса краба для медицинских целей. //Тез. докл., VI симпозиум "Химия протеолитических ферментов" М. 2007- С. -147.

243. Ильина А.В., Варламов В.П. Энзимология синтеза и деградации хитина и хитозана / В кн. Хитин и хитозан. Получение, свойства и применение.- М.: Наука, 2002.- С. 79-90.

244. Марквичева Е.А. Хитозан И! его производные в биоинкапсулировании /там же.-С. 315-326.

245. Сливкин А.И., Лапенко В.Л., Арзамасцев А.П., Болгов А.А. Аминоглюканы в качестве биологически активных компонентов лекарственных средств (Обзор за период 2000-2004 г.). //Вестник ВГУ. Сер. Химия. Биология. Фармация. 2005.-№2.-С. 73-87.

246. Прохоренков В.И., Большаков И.Н., Борголкова М.Г. //сб. тез. Материалы 6"ои Международной конф. «Новые достижения в исследовании хитина и хитозана». Москва-Щелково. 25-27 октября 2001. Изд. ВНИРО.- С.223-225.

247. Гороховцева Н., Макушка Р. Синтез и исследование О-полиэтилен-гликолированого хитозана // В сб. Материалы 7"ои Международной конф. «Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана». С-Пб-Репино. 15-18 сентября 2003. Изд. ВНИРО. С. 301-303.

248. Sugimoto M. et. al. Carbohydrate Polymers, 1998, 36, P. 49-59.

249. Сливкин A.M., Лапенко В.Л., Болгов A.A. Синтез лекарственных аналогов хитозана. //Вестник ВГУ. Сер. Химия, биология. Фармация. 2005.-№2.-С. 205-208.

250. Цыган В.Н., Жоголев К.Н., Никитин В.Ю. Хитозан как фармацевтик //Рынок Б АД, №2(4) апрель (май),2002.

251. Материалы 6"ои Международной конф. «Новые достижения в исследовании хитина и хитозана». Москва-Щелково. 25-27 октября 2001. Изд. ВНИРО. 399 с.

252. Материалы 7"ои Международной конф. «Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана». С-Пб-Репино. 15-18 сентября 2003. Изд. ВНИРО. 446 с.

253. Материалы 8~оп Международной конф. «Новые достижения в исследовании хитина и хитозана». Казань. 14-19 июня 2006. Изд. ВНИРО. С.

254. Грядских Д.А. Синтез композиционных аффинных сорбентов с магнитными свойствами и их технологическое использование при изготовлениичумных иммунобиологических препаратов. //Дисс. к.б.н, Ставрополь,2004, С. 153.

255. Нестеренко Е.А., Казанская Н.Ф., Кост О.А. и др. Гидролиз азоальбумина субтилизином Bacillus Subtilis. 7Т //Приют, биох. и микробиол. 1981.- Т. XVII,- Вып. 6.- С. 870-874.

256. Новиков В.Ю., Мухин В.А. Деполимеризация хитозана под действием ферментов гепатопанкреаса камчатского краба- Paralithodes camtschaticus //Прикл. биох. и микроб.- 2003;-Т.39.- № 5.- С. 530-535.

257. Рысакова К С., Новиков В JO:, Мухин В.А., Овчинникова С.И: Обнаружение хитинолитической активности в пищеварительных органах гидробионтов Баренцева моря //Вестник МГТУ.- 2006.- Т.9.- № 5.- С. 785-790.

258. Сахаров И.Ю., Литвин Ф.Е. Влияние денатурирующих факторов на стабильность коллагенолитической протеазы А краба // Биохимия.- 1989. №11.-Т. 54.- С. 1913-1918.

259. СахаровИЮ., Литвин Ф.Е. Стабильность изофермента С коллагенолитической протеазы краба Paralithodes Camtschatica//Биохимия.- 1994. №2.- Т. 59.-С. 246-250.

260. Андреенко Г.В., Лютова Л.В., Руденская Г.Н. и др., Фибринолитические и тромболитические свойства препарата морикразы // Вопросы мед. химии.-1994.- Т. 40.- ВыпЗ.- С. 43-46.

261. Инсарова И.Д., Замараева Т.В., Мазуров В.И. Коллагеназы животного происхождения//Вопр. мед. химии.- 1979.-В.1.- Т. XXIV.- С. 3-15.

262. Метелица Д.И., Еревин А.Н. Кинетические аспекты необратимой термической инактивации ферментами //Успехи химии 1987.-тХУ1.-вып.11 С. 1921-1948.

263. Мухин В.В., Новиков В.Ю., Рысакова К.С. Свойства хитинолитических ферментов гепатопанкреаса краба Paralithodes Camtschatica //Прикл. бихим. и микробиол. 2007.-Т.43 .-№2.- С. 178-183.

264. Мухин В.В., Новиков В.Ю. Протеолиз и протеолититческие ферменты в тканях морских безпозвоночных животных / Мурманск: ПИНРО.-2002.- с.118.

265. Сахаров И.Ю. Выделение и исследование ферментов из морских организмов и некоторые аспекты их применения // Автореф. дис. докт.хим.наук М., 1992. с. 47.

266. Chen Y.L., Lu P.J., Tsoi I. //Сотр. Biochem. Physiol. 1991.- V. 100B.- №4. -P. 763-768.

267. Руденская Г.Н. Коллагенолитические протеиназы членистоногих //в сб. тез. док. VI симпозиум «Химия протеолитических ферментов», М., 2007.- С. 29.

268. Белов А.А., Филатов В.Н., Белова Е.Н. Текстильные материалы, содержащие хитозан и протеолитический комплекс из гепатопанкреаса краба, для медицинских целей //Биомед. химия 2009.-Т.55, №1. С — 61-67.

269. Ларионова Н.И. Нативные и иммобилизованные беловые ингибиторы протеиназ для биомедицинского использования: Автор, дисс. . докт. хим. наук. М., 1991.- 57 с.

270. Казанская Н.Ф. Ингибиторы — факторы регуляции протеолиза // Биоорг. хим. 1994.- Т. 20.- №5.- С. 485-491.

271. Линденбаум Г.М., Терешин И.М. Изучение взаимодействия ингибиторов сыворотки крови человека с нативными и модифицированными декстранами протеиназами — террилитином и трипсином // Биохимия.- 1978.- Т. 43.- Вып. 12.-С. 2143-2149.

272. Линденбаум Г.М., Богачева Т.И., Миргородская О.А. и др. Изучение некоторых физико-химических и энзиматических свойств полимерных производных трипсина на основе декстрана //Прикл. биохим. и микробиология.- 1977.-T.XIII.- Вып.5.- С.685-692.

273. Адамян А.А., Глянцев С.П., Сахаров И.Ю., Саввина Т.В. Морфологическая оценка воздействия коллагеназы камчатского краба Paralithodes Camtschatica на раневой процесс в эксперименте // Бюлл. эксп. биологии и медицины.-1992. №12.- Т.94.- С.660-663.

274. Веремеенко К.Н. Ингибиторы протеолиза — защитные белки крови // Врачебное дело.- 1987. № 5.- С. 45-48.

275. Нартикова В.Ф., Пасхина Т.С. Метод определения агАТ и 0С2-МГ в сыворотке крови человека в норме и при некоторых патологических состояниях //Вопр.мед.химии.-1979. №4.- Т .25.- С.494-498.

276. Werle Е., Zickgraf-Rtidel G. Natural proteinase inhibitors. Distribution, specificity, mode of action, and physiological significance.// Z.klin.Chem.und klin Biochem.-1972.- B.10. №1,- S.139-151.

277. Веремеенко К.Н., Голобородько О.П., Кизим А.И. Протеолиз в норме и при патологии.- Киев: Здоровья, 1988.- 199 с.

278. Travis J., Salvesen G.S. Human plasma proteinase inhibitors //Annu. Rev. Biochem.- 1983.- Vol.52.- P.655-709.

279. Fuchs H.E., Shifman M.A., Pizzo S.V. In vivo catabolism of a 1-proteinase inhibitor trypsin, antithrombin III - thrombin and a2-macroglobulin - methylamin // Biochem.Biophys.Acta.- 1982.- Vol.716.- №2.- P.151-157.

280. Дубровин C.M., Муромцев A.B., Новикова Л.И. аг-Макроглобулин: современное состояние вопроса (обзор литературы) // Клин. лаб. диагностика.-2000. №6,- С.3-7.

281. Laskowski М., Kato J.I. Protein inhibitors of proteases //Ann. Rev. Biochem. -1980.- Vol. 49.- P. 593-626.

282. Клиническая оценка лабораторных тестов /Ред. Тиц Н.У.-М.: «Медицина».-1986.- 480 с.

283. Fritz Н., Jochum М., Duswald К.Н. et al. // In: Proteinases in inflammation and tumor invasion .- "Walter de Gruyter & Co", Berlin-New York.-1986.- P. 1-23.

284. Hachulla E., Laine A., Blaringhem T. et al. // Presse Med.- 1996. Vol.25.- №14.-P.661-664.

285. Исаев B.A., Лютова Л.В., Руденская Г.Н.,Карабасова М.А. Фибринолитиче-ская активность морикразы- комплекса протеиназ из гепатопанкреаса камчатского краба //в сб. тез. док. VI симпозиум «Химия протеолитических ферментов», М., 2007.- С. 153.

286. Семенова С.А., ЛютоваЛ.В., Руденская Г.Н. и др. Взаимодействие протеиназ из гепатопанкреаса камчатского краба с белками плазмы крови //в сб. тез. док. VI симпозиум «Химия протеолитических ферментов», М., 2007.- С. 156.

287. Халили А.С., Домогатский С.П., Близнюков О.П., Ругге Э.К. Обработка протеиназами поверхности ожоговых ран: математическое описание распределения фермента//Биофизика.- 2003.- Т. 48.-Вып. 1.- С. 76-83.

288. Глянцев С.П., Саввина Т.В., Заец.Т.Л. Сравнительное изучение активности протеолитических ферментов, применяемых в хирургии для очищения гнойных ран // Бюлл. эксп. биологии и медицины.- 1996. №6.- Т. 123.- С. 716-720.

289. Сахаров И.Ю., Глянцев С.П., Литвин Ф.Е., Гордеев В.Ф. Фармакокинетиче-ское изучение коллагеназы камчатского краба Paralithodes Camtschatica // Вопросы мед. химии.- 1994.- Т. 40.- ВыпЗ.- С. 18-20.

290. Исаев В.А., Лютова Л.В., Руденская Г.Н. и др. Ранозаживляющее действие мази с морикразой//Вопросы мед. химии.- 1994.- Т. 40.- Вып. 3.- С. 46-48.

291. Сандахчиев Л.С., Ставский Е.А., Зиновьев В.В и др. Оценка воздействия мази, содержащей коллагеназу камчатского краба, на инфицированную рану в эксперименте // Бюлл. эксп. биологии и медицины.- 1997. №10.- Т. 124.-С.421-424.

292. Маркович Н. А., Омигов В.В., Балахнин С.М. и др. Морфологическая оценка воздействия коллагеназы камчатского краба Paralithodes Camtschatica на термический ожог в эксперименте //Бюлл. эксп. биологии и медицины.-1996. №7.- Т. 122.- С.97-100.

293. Сандахчиев JI.C., Ставский Е.А., Зиновьев В.В и др. Экспериментальное изучение лечебных свойств и токсичности мази, содержащей коллагеназу камчатского краба //Вестн. Росс. Акад. Мед. наук.- 1998. №4.- С.50-55.

294. Белов А.А., Белова Е.Н., Филатов В.Н., Лебедева А.Н. Разработка и исследование свойств текстильных материалов, содержащих протеолитические ферменты //Хим. волокна.- 2008. № 5,- С. 52-54.

295. Белов А.А. Протеолитические ферменты, иммобилизованные на текстильных носителях для оказания помощи в чрезвычайных ситуациях // Медицинский алфавит. Скорая помощь и реанимация.- 2007.№10 (IV).- С. 25-28.

296. Мензорова Н.И., Маркова А.В., Рассказов В.А. Высокостабильная Са, Mg-зависимая ДНКаза из гепатопанкреаса краба. // Биохимия. — 1994.- Т.59, вып. 3. С. 449-456.

297. Мензорова Н.И., Ивлева А.Д., Сибирцев Ю.Т., Рассказов В.А. Фосфатазы и фосфодиэстеразы из гепатопанкреаса камчатского краба Paralithodes Camtschatica//Прикл. бихим. и микробиол. -2008.-Т.48.-№1.- С. 106-110 .

298. Нечипуренко О. Н. Современные косметические средства и их составляющие //Провизор.- 2005.- № 12.

299. Сахаров И.Ю., Литвин Ф.Е., Митькевич О.В. Гидролиз белков протеиназа-ми камчатского краба//Биорг. химия.- 1994.- Т. 20.- №2,- С. 190-195.

300. Yagi M., Kato S., Nishitoba T. Effects of chitosan-coated' dialdehyde cellulose, a newly developed oral adsorbent, on glomerulonephritis indused by anti-Thy-1 antibody in rats //Nephrology.- 1998.-V. 78.-P. 433-439.

301. Liang Z.P., Feng Y.Q., Liang Z.Y., Meng S.X. Adsorption of urea nitrogen onto chitosan coated dialdehyde cellulose under biocatalysis of immobilized urease: equilibrium and kinetic //Biochem. Eng. J. -2005.-V.24.- P.65-72.

302. Белов A.A., Филатов B.H., Белова E.H., Лебедева А.Н. Полиферментные текстильные материалы // Сб. научн. тр. НИИТМ М.: Дипак, 2008.- С.26-31.

303. Медушева Е. О., Филатов Н.В. Применение повязки «Мультиферм» в лечении больных с трофическими язвами венозного генеза: Сб. научн. тр. / НИИТМ М.: Дипак, 2008- С.38-40.

304. Ларионова Н.И., Казанская Н.Ф., Митюшина Г.В. Модифицированные и иммобилизованные препараты основного поливалентного ингибитора проте-наз для потенциального медицинского использования // Вопросы мед. химии.- 1985. №4.- С. 25-30.

305. Донецкий И.А. Исследование процессов выделения биопрепаратов из поджелудочной железы животных и разработка промышленной технологии : Дисс. . докт. хим. наук. М., 1990.- С. 79, 82-99.

306. Веремеенко К.Н. Ферменты протеолиза и их ингибиторы в медицинской практике.- Киев: Здоровья, 1971.- 215 с.

307. Fritz Н., Winderer G. Biochemistry and application of aprotinin, the kallikrein inhibitor from bovine organs //Arzneimittelforcsh.- 1983. № 4.-Vol.33.-P.479-494.

308. Гостищев B.K., Рыльцев B.B., Ларионова Н.И. и др. Опыт экспериментального и химического использования в медицине различных форм иммобилизованных протеиназ и их ингибиторов // Вопросы мед. химии.-1985. №4.- С. 21-24.

309. Сыновец А.С., Левицкий А.П. Ингибиторы протеолитических ферментов в медицине,- Киев: Здоровья, 1985.- 71 с.

310. Проценко В.А., Шпак С.И. Ингибиторы протеолитических ферментов -протекторы клеточных повреждений //Усп. совр. биол.- 1988.- Т. 106.- Вып. 2.- С. 255-263.

311. Steven F.S., Griffin М.М. A comparison of the inhibition kinetics of trypsin in free solution and trypsin coupled to Sefarose-4B //Biochem. Soc.Trans.- 1981,- № 1.-Vol.9.- P.145-147.

312. Григорян A.B., Левицкий А.П., Синовец A.C., Литвинов П.Г. // Вестник хирургии.- 1981. №8.- Т. 127.- С. 3-7.

313. Белов А.А, Рыльцев В.В., Ларионова Н.И., Казанская Н.Ф. и др. Способ получения материала обладающего биологической активностью. Заявка от 09.02.94 № 94004263/14/004399 положительное решение от 21.12.95.

314. Белов А.А., Казанская Н.Ф., Ларионова Н.И. и др. Взаимодействие растворов трипсина с текстильными материалами, содержащими поливалентный ингибитор протеиназ //Сб. науч. тр. ВНИИТГП.- М.: ЦНИИТЭИлегпром. 1991.-С. 36-41.

315. Белов А.А., Казанская Н.Ф., Ларионова Н.И. и др. Кинетика выхода поливалентного ингибитора протеиназ с текстильного носителя //Сб. науч. тр. НИИТМ М.: ЦНИИТЭИлегпром. - 1993.- С. 22-27.

316. Belov А.А., Kazanskaya N.F., Ignatyuk Т.Е., Filatov V.N., Larionova N.I. The properties of the polyvalent proteinase ingibitor modified by textile cellulose materials //Тез. докл. 20-th FEBS Meeting, Budaest.- 1990.- P. 201.

317. Белов A.A., Филатов B.H., Казанская Н.Ф., Ларионова Н.И. и др. Свойства поливалентного ингибитора протеиназ, модифицированного текстильными целлюлозными материалами // Тез. докл. 2-Нац. конфер. "Биоматериали" Варна.: НРБ. 1990.- С. 94, 167.

318. Белов А.А., Филатов В.Н., Казанская Н.Ф., Ларионова Н.И. и др. Иммобилизация поливалентного ингибитора протеиназ на поликапроамидном и целлюлозном текстильных носителях //Тез. докл. VII Всесоюз. симпозиум "Инженерная энзимология".-М. 1991 .- С.-91.

319. Belov A.A., Kazanskaya N.F., Filatov V.N., Larionova N.I. et. al. Antiproteinase and polyenzyme wound dressing. //3-th Internal. Congress on Wounds, Burns and Dressings.- Tel-Aviv.- 1994.- P. 22, 111.

320. Ларионова Н.И., Мороз H.A., Балабушевич Н.Г. и др. Инженерно-энзимологические подходы к дизайну полимерных форм апротинина //Вестн. Моск. Ун-та. Сер.2, Химия.- 1995.-Т.36.-№2.- С.139-143.

321. Belov А.А., Larionova N.I., Zaets I.L., Ignatyuk Т.Е. The immobilized proteinase inhibitors in burn treatment // Тез. докл. 3-th Internal. Congress on Wounds, Burns and Dressings.- Tel-Aviv.- 1994.- P. 44,140.

322. Раневые покрытия пролонгированного действия. Нормативная документация, пособие для врачей, отзывы.- М.: Дипак, 2008.- 130 с.

323. Самойлова Т.И. Разработка хлопчатобумажного перевязочного материала сферментативной активностью и оценка его качества. //Дисс. на соиск.канд. техн. наук М., 1987. — 189 с.