Сравнительные исследования панкреотических сериновых протеиназ гидробионтов Тихого океана тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, доктор биологических наук Пивненко, Татьяна Николаевна

• Пивненко, Татьяна Николаевна
• доктор биологических наук
• 1998

Оглавление диссертации доктор биологических наук Пивненко, Татьяна Николаевна

Введение.

Глава 1. Обзор литературы.

1.1. Эффективность действия сериновых протеиназ и их роль в регуляции белкового обмена.

1.1.1 .Строение активного центра и структура фермент-субстратных комплексов

1.1.2. Регуляция белкового обмена и контроль протеолиза.

1.2. Филогенетические аспекты взаимосвязи структуры и свойств сериновых протеиназ.

1.3. Сериновые протеиназы рыб.

1.3.1. Локализация и секреция.

1.3.2. Выделение, молекулярные и каталитические свойства.

1.4. Панкреатические сериновые протеиназы морских беспозвоночных.

1.5. Общие свойства металлозависимых коллагенолитических протеиназ

1.6. Методы выделения сериновых протеиназ.

1.6.1. Традиционные способы получения комплексных препаратов и индивидуальных ферментов.

1.6.2. Аффинная хроматография и ее применение для выделения и исследования трипсина и химотрипсина.

1.7. Иммобилизация и стабилизация ферментов.

1.7.1. Модификация водорастворимыми полимерами.

1.7.2. Иммобилизация на носителях смешанного типа.

1.7.3. Стабилизация ферментов в водно-органических системах.

1.7.4. Стабилизация в системах с твердыми фазами.

1.7.5. Иммобилизованные ферменты как лекарственные средства.

Экспериментальная часть

Глава 2. Материалы и методы

2.1. Биологические материалы и реактивы.

2.2. Методы анализа химического состава.

2.3. Методы определения активности протеолитических ферментов.

2.3.1. Определение активности с использованием растворимых белковых субстратов.

2.3.2. Определение активности с использованием нерастворимых белковых субстратов.

2.4. Определение эстеразной активности.

2.5. Определение амидазной активности.

2.6. Метод гель-фильтрации, определение молекулярной массы.

2.7. Метод электрофореза, определение молекулярной массы.

2.8. Ионообменная хроматография.

2.9. Аффинная хроматография.

2.10. Синтез аффинных сорбентов.

2.10.1. Активация сорбентов с помощью бромциана.

2.10. 2. Использование глутарового альдегида.

2.10.3. Применение карбодиимидов.

2.10.4. Радиационно-химический метод активации целлюлозы.

2.10.5. Синтез сополимера силохрома и поливинилового спирта.

2.11. Иммобилизация ферментов на эпителии слизистой оболочки кишечника

2.12. Иммобилизация в альгинатных гелях.

2.13. Статистическая обработка.

Результаты и обсуждение

Глава 3. Содержание и состав сериновых протеиназ в панкреатической ткани гидробионтов.

3.1. Протеолитическая активность панкреатической ткани гидробионтов.

3.2. Состав изоформ трипсинов и химотрипсинов.

3.3. Молекулярная масса трипсинов и химотрипсинов.

3.4. Классификация панкреатических сериновых протеиназ гидробионтов

Глава 4. Выделение и очистка ферментных препаратов.

4.1. Применение ультрафильтрационной технологии для получения комплексных препаратов панкреатических протеиназ.

4.1.1. Очистка экстракта с использованием адсорбентов.

4.1.2. Ультрафильтрация.

4.1.3. Сравнительный анализ предлагаемых и известных ранее методов.

4.2. Использование метода аффинной хроматографии для очистки и выделения трипсина и химотрипсина.

4.2.1. Аффинные сорбенты для очистки трипсина и химотрипсина, содержащие природные высокомолекулярные ингибиторы.

4.2.2. Аффинные сорбенты, содержащие в качестве лигандов аминокислоты и их производные.

4.2.3. Аффинные сорбенты для выделения анионных форм трипсина и химотрипсина.

4.2.3.1.Аффинные сорбенты, содержащие в качестве лигандов 1,6 гексаметилендиамин.

4.2.3.2. Аффинные сорбенты, имеющие в качестве лиганда гетероауксин.

4.2.3.3. Аффинные сорбенты, имеющие в качестве лиганда бензоил-s-аминокапроновую кислоту-гексаметилендиамин.

4.2.4.Концентрирование белковых фракций и удаление элтоэнтов.

Глава 5. Исследование субстратно-ингибиторной специфичности панкреатических сериновых протеиназ различного происхождения.

5.1. Гидролиз белков панкреатическими ферментными системами различного происхождения.

5.1.1. Кинетика гидролиза белковых субстратов.

5.1.2. Молекулярный состав гидролизатов.

5.1.3. Состав свободных аминокислоте ферментативных гидролизатах.

5.2. Гидролиз коллагена: вклад отдельных протеиназ и влияние различных факторов

5.3. Субстратная специфичность гидролиза низкомолекулярных субстратов.

5.4. Ингибиторная специфичность панкреатических сериновых протеиназ.

5.4.1.Взаимодействие с низкомолекулярными обратимыми ингибиторами.

5.4.2. Взаимодействие с природными белковыми ингибиторами.

5.4.3. Взаимодействие с необратимыми ингибиторами.

5.4.4. Взаимодействие протеолитических ферментов с пептидными иммунорегулято рами, очистка и выделение ингибиторов.

5. 4. 4.1. Сравнительный анализ ингибиторных свойств иммуномодуляторов

5.4.4.2. Аффинная хроматография пептидных ингибиторов.

5.4.4.3. Некоторые свойства пептидных ингибиторов.

Глава 6. Получение и характеристика иммобилизованных форм панкреатических сериновых протеиназ.

6.1. Адсорбционная иммобилизация на неорганических матрицах.

6.2. Иммобилизация протеолитических ферментов на эпителии слизистой оболочки кишечника.

6.3. Иммобилизация протеолитических ферментов в среде альгинатных гелей

Глава 7. Применение протеолитических ферментных препаратов из гидробионтов в различных отраслях.230'

7.1. Ферментативные способы приготовления белковых гидролизатов с использованием препаратов различной специфичности.

7.2. Применение ферментов для обработки мясного сырья.

7.3. Применение ферментных препаратов для обработки икры.

7.4. Производство питательных сред на основе рыбного сырья.

7.4.1. Ферментативный гидролиз белковых субстратов для получения питательных сред.

7.4.2. Использование аминопептидного концентрата для получения питательных сред.

7.5. Использование протеолитических ферментных препаратов в качестве ростостимулирующих кормовых добавок.

7.5.1. Гидролиз комбикормов и их составных частей.

7.5.2. Эффективность использования ферментных препаратов в рационе свиней.

7.5.3. Испытания ферментной добавки в рационах телят.

7.5.4. Испытания ферментных препаратов при выращивании бройлеров.

7.5.5. Использование протеолитических ферментов при выращивании молоди

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Сравнительные исследования панкреотических сериновых протеиназ гидробионтов Тихого океана»

Исследование ферментов как биологических катализаторов представляет собой одно из наиболее перспективных направлений современной биохимии. Теоретические аспекты взаимосвязи структуры и механизма действия ферментов, а также направления их практического применения исследуются и разрабатываются на протяжении многих лет. Однако эта проблема не теряет своей актуальности, так как развитие современных технологических процессов позволяет упростить и удешевить многоступенчатую и высокозатратную процедуру выделения ферментных препаратов, а развитие научных методов исследования - определить тонкие механизмы действия биокатализаторов и находить пути регулирования процессов in vivo и in vitro, масштабировать их.

Понимание регуляторной роли протеолитических ферментов имеет первостепенное значение для расшифровки молекулярных механизмов таких сложнейших биологических явлений как деление и трансформация клеток, дифференцировка и морфогенез, метаморфоз, адаптационные перестройки обмена, нейробиологические процессы и другие. В осуществлении таких функций организма, как свертывание крови, активация системы комплимента, переваривание пищи, протеолиз служит не только для запуска, но и для реализации всего процесса. Этим определяется большой интерес к изучению протеиназ в различных областях биологии и медицины.

В пищеварительном процессе ведущая роль принадлежит таким простейшим (с точки зрения структуры) ферментам как трипсин, химотрипсин и эластаза. Их основная функция заключается в расщеплении пищевых белков; широкое распостранение и доступность в относительно больших количествах делает их удобными объектами для изучения структуры, функции, регуляции активности и решения других актуальных задач энзимологии. Установление структуры кристаллических ферментов показало, что полипептидные остовы всех трех ферментов при наложении их друг на друга практически совмещаются за исключением участков, где добавлено или пропущено несколько аминокислот. Различия же в специфичности этих ферментов обусловлены небольшими изменениями в строении «кармана», связывающего боковые цепи аминокислот.

Специфичность сериновых протеиназ и определяет основные различия между весьма близкими по физиологическим функциям и структурным параметрам ферментами, осуществляющими гидролиз пептидных, эфирных и амидных связей по единому механизму при сохранении высокой степени гомологичности, как между представителями отдельных классов ферментов, так и внутри классов между ферментами различного происхождения. Взаимосвязь между структурой и функциями протеолитических ферментов может быть установлена при сравнительном анализе детально изученных ферментов (например, бычьих трипсина и химотрипсина) и ферментов, выделенных из панкреатической ткани животных различных таксономических групп, обладающих характерными отличиями. При этом необходимо учитывать, что структурные особенности, влияющие на взаимодействие с субстратами и ингибиторами, могут затрагивать не только «гидрофобный карман», но и окружение каталитического центра, регуляторный участок и даже поверхность всей молекулы.

В настоящее время при рассмотрении эволюции ферментов и их филогенетического разнообразия используют следующий подход. Ферменты, которые имеют сходство каталитических функций, должны проявлять весьма близкое сходство и в структуре. Отсюда проистекает возможность предполагать те структурные требования, которые необходимы для проявления определенных функций. В случае сериновых протеиназ этот подход особенно продуктивен: по причине отсутствия простатических групп и субъединичного строения их свойства напрямую зависят от аминокислотной последовательности.

Одним из богатейших источников для выделения протеолитических ферментов являются внутренние органы морских организмов. Перспектива их использования определяется следующими аспектами: обширной сырьевой базой за счет утилизации отходов рыбного промысла и неординарными свойствами биокатализаторов из морских организмов. Уникальность этих свойств связана с тем, что добываемые в процессе рыбного промысла организмы находятся на различных эволюционных ступенях развития.

Поиск и идентификация новых ферментов, обладающих необычными свойствами, являются актуальными задачами энзимологии. Именно на этом пути возможно выявление еще не исследованных особенностей и принципов ферментативного действия, неизвестных механизмов и даже типов биокаталитического действия. Таким необычным свойством, ранее неизвестным для сериновых протеиназ, является способность некоторых из них гидролизовать с высокой скоростью фибриллярный коллаген. Первоначально обнаруженное для ракообразных и некоторых паразитических насекомых и гельминтов, проявление этого качества связывалось с приспособлениями к пищевым потребностям. Накопленный при дальнейшем изучении материал позволяет связать указанные свойства с филогенетической градацией. Кроме того, изучение молекулярной структуры и каталитических свойств сериновых протеиназ ракообразных и насекомых не позволяет сделать однозначного заключения о том, как имеющиеся различия могут сказываться на процессах деструкции коллагена. Процесс коллагенолиза является весьма сложным и осуществляется узкоспецифичными металло-зависимыми протеиназами, и имеет многофакторную систему регуляции, нарушения которой вызывают ряд патологических изменений всего организма. Изучение деструкции коллагена под действием ферментов, иных по специфичности и механизму действия, позволяет уточнить детали его протекания и экзогенной регуляции.

Наличие в организме достаточно тонких и надежных механизмов контроля протеолиза позволяет обеспечить его максимальную эффективность и высокую избирательность. Считают, что в организме имеется система биологических регуляторов (цитомединов), осуществляющих перенос специфической информации, необходимой для нормального функционирования клеточных популяций. Некоторые из них представляют собой низкомолекулярные тканеспецифичные пептиды, обладающие ингибиторными свойствами по отношению к сериновым протеиназам. Зависимость между ингибиторными и иммунными свойствами в настоящее время совершенно не исследована. Данная проблема представляет интерес для выявления механизма действия ингибиторов протеиназ как иммуностимуляторов, и разработки новых методологических подходов к определению потенциальных иммуномодуляторов.

Отличия структуры и специфичности сериновых протеиназ гидробионтов предполагают также разработку новых методов их выделения, очистки и стабилизации, т.к. ранее предложенные для выделения катионных сериновых протеиназ приемы в большинстве случаев оказались малоэффективными. Это относится и к методам работы с тканевыми экстрактами, и к разделению ферментов на аффинных сорбентах. Высокая эффективность аффинной хроматографии обеспечивается изучением и соответствующим использованием механизма комплексообразования между аффинными лигандами и активными центрами ферментов, этот метод также позволяет идентифицировать локусы ферментов, принимающие участие в таких процессах. Продуктивность и селективность взаимодействия зависят от ряда факторов: степени сродства и концентрации лиганда, наличия или отсутствия неспецифической сорбции, а также условий реакционной среды. Эти факторы должны быть учтены при создании сорбентов для ферментов отдельных групп или даже индивидуальных их представителей.

Актуальность исследования протеолитических ферментов имеет также практический аспект. Сфера применения протеолитических ферментов необычайно широка, она включает медицину, фармакологию, легкую и пищевую промышленности, сельское хозяйство, аналитическую биохимию и биотехнологию. Введение в эту сферу новых препаратов позволит не только расширить сырьевую базу для их получения, но и предложить новые способы и области их использования.

В свете вышеизложенной актуальности изучаемой проблемы целью данной работы являются: сравнительный биохимический анализ сериновых протеиназ гидробионтов различных таксономических групп, определение основных каталитических, физико-химических, молекулярных свойств, а также общих закономерностей, связывающих свойства и структуру ферментов, разработка эффективных методов выделения, стабилизации и регуляции активности ферментов, определение наиболее рациональных путей их применения.

Настоящая работа является продолжением и развитием многолетних исследований, проводимых в лаборатории биохимии Тихоокеанского научно-исследовательского института рыбного хозяйства и океанографии в сотрудничестве с отделом химии и биохимии ферментов Института биохимии HAH Украины, НПО «Биолар», Института прикладной биохимии АН Латвии, Института эволюционной физиологии и биохимии им.И.М.Сеченова, Института биоорганической химии им. М.М. Шемякина-Ю.А.Овчинникова РАН, Института питания РАМН.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Пивненко, Татьяна Николаевна

ВЫВОДЫ:

1. На основании проведенных исследований установлены основные закономерности распределения еериновых протеиназ в панкреатической ткани представителей различных таксономических групп гвдробионтов Тихого океана. Сопоставление полученных данных позволяет классифицировать ферменты трипсинового и химотрипсинового типов по таксономической принадлежности согласно их молекулярным и каталитическим свойствам. Представленная классификация подтверждается результатами факторного анализа.

2. Для характеристики субстратной специфичности панкреатических еериновых протеиназ предложен показатель - казеин-коллагеновый индекс, - величина которого резко снижается в ряду: ракообразные - костистые рыбы - млекопитающие, незави-симо от пищевых потребностей отдельных видов.

3. Все исследованные виды ракообразных и рыб содержат множественные анионные изоформы трипсина и химотрипсина, у беспозвоночных катионных изоформ не обнаружено, у рыб они представлены минорными компонентами. Химотрипсин не обнаружен у моллюсков и иглокожих. Активность этого фермента возрастает по мере дифференциации панкреатической ткани в ряду ракообразные - рыбы - млекопитающие и достигает максимума у млекопитающих.

4. На основании сравнительного анализа субстратно-ингибиторной специфичности панкреатических еериновых протеиназ гидробионтов установлено, что в целом трип-синовые и химотрипсиновые протеиназы гидробионтов соответствуют параметрам, свойственным каждому разряду ферментов. Определены основные структурно-функциональные особенности ферментов конкретной принадлежности.

5. Параметры процесса ферментативного гидролиза исследованными панкреатическими протеиназами растворимых и агрегированных белков аналогичны. При деструкции коллагена протеиназами анионного типа обнаружены следующие различия: а) высокая скорость процесса; б) образование низкомолекулярных продуктов гидролиза; в) торможение скорости реакции при высоких концентрациях субстрата.

6. Предложен двухстадийный механизм гидролиза фибриллярного коллагена в присутствии еериновых протеиназ:

- первая стадия включает инициацию гидролиза и распад трехцепочечной молекулы коллагена и определяется функционированием металлозависимых ферментов, активность которых подавляется введением ЭДТА и активируется реагентами -донорами дисульфидных групп; с низкой скоростью коллагенолиз может осуществляться при введении окисленного глутатиона и некоторых белков, включая соевый ингибитор трипсина, без введения экзогенных протеиназ;

- вторая стадия включает распад коллагена до низкомолекулярных продуктов и полностью определяется специфичностью экзогенных протеиназ, при этом широкая субстратная специфичность ферментов гидробионтов соответствует более глубокой степени гидролиза этого субстрата.

7. Предположен обратимый характер угнетения и реактивации коллагенолиза под действием различных концентраций соевого ингибитора трипсина. Этот процесс определяется двумя структурно-функциональными особенностями ингибитора: а) образованием фермент-ингибиторного комплекса; б) способностью к реакции тиол-дисульфидного обмена. Колебательный характер коллагенолиза в присутствии этого ингибитора определяется разнонаправленными силами белок-белкового взаимодействия, включающими тиол-дисульфидный обмен и инактивацию ингибитора, образование и распад фермент-ингибиторного комплекса, протеолиз инактивированного ингибитора.

8. Выявлены следующие структурно-функциональные особенности анионных форм трипсинов: а) высокая эффективность гидролиза эфирных и нитроанилидных субстратов, усиливающаяся при рН 9,5, благодаря сохранению активной конформации и увеличению нуклеофильности активного центра в тех условиях, где катионные аналоги приобретают неактивную зимогенподобную форму; б) усиление вклада гидрофобных сил по сравнению с ионными в структуре первичного подучастка связывания субстрата; в) снижение селективности между трипсинами и химо-трипсинами при взаимодействии с растворимыми и особенно иммобилизованными лигандами.

9. Разработаны методы очистки и разделения анионных трипсинов и химотрипсинов. Наиболее эффективны методы ступенчатой ультрафильтрации и аффинной хромато-графии. Синтезированы аффинные сорбенты, обладающие специфичностью к анион-ным формам сериновых протеиназ. Исследована зависимость сорбционных свойств от концентрации лиганда и условий проведения реакции.

10. Разработаны способы ионно-адсорбционной и ориентированной иммобилизации сериновых протеиназ гидробионтов на матрицах различного состава. С использованием иммобилизованного трипсина выделены низкомолекулярные пептидные ингибиторы из состава комплексных препаратов иммуномодуляторов.

11. Разработана технология получения оригинальных ферментных препаратов, в том числе препарата «Пилорин», имеющего сертификат для использования в пищевой промышленности. Разработаны следующие направления использования препаратов: а) медицина: для лечения инфицированных ран, устранения дефицита собственных ферментов, приготовление лечебных и лечебно-профилактических гидролизатов; б) сельское хозяйство: ростостимулирующая кормовая добавка; в) микробиологическая промышленность: приготовление питательных основ для микробиологических сред; г) пищевая промышленность: увеличение выхода продукции и ее качества за счет устранения балластных белков и соединительных тканей, получение пищевых амино-пептидных гидролизатов.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Результаты сравнительного исследования панкреатических сериновых протеиназ различного происхождения и сопоставление их с литературными данными позволяют классифицировать указанные ферменты согласно филогенетическим взаимосвязям. При этом положенные в основу такой классификации признаки (изоферментный состав, молекулярная масса, субстратная специфичность) с высокой вероятностью позволяет отнести комплекс панкреатических ферментов к той или иной группе. Предлагаемая классификация подтверждена результатами факторного анализа данных.

Для всех исследованных видов беспозвоночных и рыб преобладающими являются анионные изоформы трипсина и химотрипсина, у беспозвоночных катионных форм не обнаружено, у рыб они представлены минорными компонентами.

Наибольшей изменчивости подвержены свойства трипсинов различного происхождения, присутствующие у всех исследованных ввдов. Химотрипсин не обнаружен у моллюсков и иглокожих, активность этого фермента возрастает по мере разделения желудочного и кишечного пищеварения и достигает максимума у высших позвоночных.

Наибольшее количество изоформ трипсина и химотрипсина обнаружено у большинства видов костистых рыб, а также ракообразных. Молекулярная масса трипсинов варьирует от 30-31 кД до 19-21 кД у морских млекопитающих, для химотрипсина пределы изменений существенно меньше - от 21-24 у морских млекопитающих, до 24-29 у рыб и ракообразных.

Предлагаемый способ очистки ферментов, включающий ступенчатое сепарирование и ступенчатую ультрафильтрацию, позволяет получать высокоактивные препараты, содержащие минимальное количество примесей. Использование технологических процедур, основанных на физических принципах разделения, является значительным преимуществом разработанного метода с точки зрения его экологичности, экономичности и возможности максимального приближения к рыбообрабатывающим предприятиям.

Взаимодействие панкреатических сериновых протеиназ с иммобилизованными специфическими лигандами различного состава с целью очистки, разделения трипсина и химотрипсина, и выделения индивидуальных ферментов положено в основу синтеза аффинных сорбентов, сочетающих высокую специфичность и простоту применения, для использования в производственных условиях. Для сорбентов установлена пороговая концентрация лигандов, превышение которой приводит к изменению характера взаимодействия от биоспецифического к гидрофобному. Этот процесс может сопровождаться переориентацией специфичности сорбента. Ферментные препараты из панкреатической ткани различных видов животных образуют близкий по составу набор низкомолекулярных компонентов при гидролизе растворимых и агрегированных белков. Кинетика гидролиза этих белков подчиняется общим закономерностям.

Процесс гидролиза коллагена сериновыми протеиназами краба и лососей характеризуется высокой скоростью, образованием низкомолекулярных продуктов распада и торможением скорости реакции в присутствии избытка субстрата, наиболее ярко выраженным для ферментов лососей в коротком интервале концентраций.

Гидролиз фибриллярного коллагена под действием сериновых протеиназ подавляется введением ЭДТА и активируется 8-8 реагентами. Коллагенолиз может осуществляться с низкой скоростью при введении окисленного глутатиона и некоторых белков, включая соевый ингибитор трипсина, без введения экзогенных протеиназ. Процесс активации и угнетения коллагенолиза с увеличением концентрации соевого ингибитора в присутствии ферментов имеет колебательный характер, что, вероятно, определяется разнонаправленными силами белок-белкового взаимодействия, включающими тиол-дисульфидный обмен, образование фермент-ингибиторного комплекса, протеолиз инактивированного ингибитора.

Для панкреатических сериновых протеиназ краба и лосося характерна высокая скорость гидролиза эфирных и нитроанилидных субстратов, образованных аргинином и лизином. Эффективность гидролиза определяется для эфирных субстратов более продуктивной каталитической стадией реакции, а для нитроанилидных - более благоприятными условиями фермент-субстратного взаимодействия. Высокая эффективность анионных трипсинов наблюдается при

ТТ VI 4 повышении рп олагодаря сохранению активной конформации ферментов и обеспечивается усилением нуклеофильности серина в каталитическом центре.

Эффективность гидролиза эфирных субстратов, образованных ароматическими аминокислотами значительно ниже для анионных протеиназ Высокая скорость производных лейцина сближает данные ферменты с химотрипсином С. Нитроанилидные производные ароматических аминокислот имеют очень низкое сродство к химотрипсинам кеты и краба.

Трипсиновые и химотрипсиновые протеиназы изучаемых таксономических групп соответствуют основным структурным параметрам, свойственным каждому разряду ферментов. Наиболее общим для трипсинов крабов и лососей отличием является усиление вклада гидрофобных сил по сравнению с ионными в структуре первичного подучастка связывания субстрата.

Трипсиновые и химотрипсиновые протеиназы лососей проявляют наименьшую селективность при взаимодействии с иммобилизованными и растворимыми лигандами. Для химотрипсинов лососей отмечено усиление отрицательного заряда вблизи гидрофобного кармана, что обеспечивает его взаимодействие не только с поляризованными, но и с заряженными группировками лигандов.

Способ ориентированной иммобилизации ферментов на мембранах кишечного эпителия, позволяет почти вдвое увеличить активность ферментов за счет более благоприятной ориентации и доступности активного центра. Способ ионно-адсорбционной иммобилизации протеолитических ферментов на гелях альгиновой кислоты и ее солей позволяет получить термостабильные ферментные комплексы.

Пептидные иммунорегуляторы содержат обратимые ингибиторы сериновых протеиназ и могут быть выделены с использованием иммобилизованного трипсина.

Предложенные препараты протеолитического действия могут быть использованы в сельском хозяйстве, микробиологической и пищевой промышленности, медицине и других отраслях народного хозяйства.

271

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Пивненко, Татьяна Николаевна, 1998 год

1. Абдумаликов А.Х., Хасанов X., Мадьяров Ш.Р., Рахимов М.М. Изучение активации амилоризина Г10х силикагелем // Приклад, биохимия и микробиол. -1977. Т. 13. № 5. - С. 692-695.

2. Александров С.Л. Эффективность протеолитических ферментов // Биоорган, химия, 1994. Т. 20. № 2. - С. 126 -133.

3. Аминина Н.М., Подкорытова А.В. Альгинаты; состав, свойства, применение // Владивосток: Известия ТИНРО, 1995. Т. 118. - С. 130-137.

4. Антонов В.К. Химия протеолиза // М.: Наука, 1991, 286 с.

5. Аюшин Н.Б., Колодзейская М.В., Кудинов С.А. и др. Способ очистки протеолитического комплекса. А.С. 1219645 СССР МКИ 4 С 12 N 9/76 Б.И. -1986. № 11

6. Барнард Е. Пищеварение / Сравнительная физиология животных под ред. Л. Проссер. М., 1977. Т. 1. - 409 с.

7. Бендикене В., Пеелякас И., Веса В. Хроматография сериновых протеаз на хитине и его производных // Прикл.биохим.и микробиол.-1981.- Т.П. N3.-0. 441-447

8. Беседнова Н.Н., Гажа А.К., Эпштейн Л.М., и др. Действие пептида изоптических ганглиев моллюсков на функциональную активность макрофагов //

9. Антибиотики и химиотерапия -1996. Т. 41. № 1. - С. 7-11

10. Березин И.В., Антонов В.К., Мартинек К. Иммобилизованные ферменты. М.: МГУ, 1976, -т. 1-2. -234 с.

11. Березин И.В. Применение иммобилизованных ферментов// Итоги науки и техники. Серия Биотехнология. М.: Изд-во ВИНИТИ. -1986. Т. 6. - 300 с.

12. Берзиня-Берзите Р., Кирсис В., Эпштейн Л., Акулин В.,Колодзейская М., Пивненко Т., Кудинов С., Неймане С., Диденко А. Способ получения протеолитического комплекса // Авт.свид.СССР N1198954 от 15.06.83.

13. Берзиня-Берзите Р.В., Вина И.А., Эпштейн Л.М., Пивненко Т.Н. и др. Способполучения комплекса протеолитических ферментов A.C. № 1378384. ДСП. 1983

14. Введение в прикладную энзимологию под ред. И.В. Березина и К. Мартинека. М.:МГУ.- 1982.-384 с.

15. Веса В.Г. Биоспецифическая хроматография протеаз // Прикл. биохим. и микробиол. 1980. Т. 14 № 5. - С. 629-651.

16. Веревка C.B., Колодзейская М.В. Гидрофобные взаимодействия сериновых протеиназ с низкомолекулярными соединениями: частичное вытеснение субстратом эффектора из активированного фермента// Укр. биохим. журн.1992. Т. 64, № 5, - С. 100-103

17. Веревка C.B. Кинетические особенности 82'-стимуляции а-химотрипсина // Укр.биохим. журнал -1996. Т. 67, №3. - С. 36-41

18. Виняр Т.Н., Калиниченко Т.П., Слуцкая Т.Н., Активность мышечных протеиназ как показатель способности рыб к тендеризации в соленом виде // Известия ТИНРО. 1995. - Т.118. - С. 105-110

19. Головлев В.И. Способ получения коллагеназы. Патент СССР № 46533302 13.28.473 от 28.02.89.

20. Головлев В.И. Способ приготовления икры рыб. Патент РФ № 1625249, Кл. А 231 1/328, 1991, Б.Н. № 3.

21. Голубев В.Н., Цинуклидзе А.Д. Технологические процессы мембранного разделения в пищевой промышленности // Известия вузов. Пищевая технология, 1988. № 3. - С. 15-21.

22. Гомазков O.A. Функциональная биохимия регуляторных пептидов М.: Наука,1993. 160 с.

23. Диденко А.П., Боровская Г.А., Лаврова H.A., Янчук В.Г. Принципы технологии комплексной переработки дальневосточных тюленей //

24. Владивосток: Известия ТИНРО. 1986. - С. 14-20.

25. Диков М.М., Осипов А.П., Егоров А.М. и др. Повышение стабильности формиатдегидрогеназы при ковалентном присоединении к водорастворимому сополимеру 4-винилпирролидона и акролеина // Биоорган, химия 1979. - Т. 5. №1.- С. 126-134

26. Диксон М., Уэбб Р. Ферменты // М.: Мир. 1982, Т. 2. - 520 с.

27. Дунаевский Я.Е., Павлюкова Е.Б., Белозерский М.А, Свойства ингибиторов трипсина и сериновых протеиназ микромицетов, выделенных из семян гречихи// Биоорганическая химия. 1994. - Т.20, № 3. - С. 297-302

28. Дытнерский Ю.И. Мембранные процессы разделения жидких смесей М.: Химия, 1975 229 с.

29. Егоров А.М. Иммобилизация протеаз карбодиимидным методом на органоминеральных носителях // Труды Таллин. Политех. Института 1982. № 526. - С. 23-29

30. Зинченко А.А., Румш Л.Д., Антонов В.К. // Биоорган, химия, 1976, Т. 2. № 6 -С. 803-810

31. Каверзнева Е.Д. Стандартный метод определения протеолитической активности для комплексных препаратов протеаз // Прик ладная биохимия и микробиолог. -1971.- Т.7 N2.- С.225-228

32. Кадырова 3., Совершенствование технологии переэтерификации липидов. Автореферат диссертации на соискание степени кандидата биолигических наук. Ташкент, ТашГУ. -1984.

33. Казанская И.Ф., Кост О. А Модификация трипсина водорастворимым полиэтиленимином // Биоорг. химия 1975.- Т. 1. №9. - С. 1332-1338

34. Кизиветтер И.В. Биохимия сырья водного происхождения. М.: Пищ. пром-ть. 1973.-423 с.

35. Касьяненко Ю.И., Эпштейн Л.М. Получение и свойства производных ДНК из молок лососевых // Владивосток: Известия ТИНРО- 1996.- Т. 120. С. 1-7

36. Кетлинский С.А, Симбирцев АС., Воробьев АА Эндогенные иммуномодулягоры. С-Петербург: Гиппократ 1992. 165 с.

37. Климова О.А, Ведищева Ю.В., Стронгин АЯ. Выделение и характеристика коллагенолитических ферментов из гепатопанкреаса краба-стригуна

38. Chionoccaes opilio // ДАН АН СССР, 1991.- T. 317. № 2. С. 482-484

39. Ковалев H.H., Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М. Способ приготовления икры / Патент РФ № 20433738 -1992. БИ № 26 - 1995

40. Кожемякин JI.A. Биохимические механизмы действия цитомединов // Сб. тезисов докладов координационного совещания «Цитомедины. Функции в организме. Использование в клинической практике». Томск -1986. С. 78-79

41. Колодзейская М.В. Сериновые протеиназы низших позвоночных // Укр. биохим. журн. 1986. - Т. 58. № 2. - С. 90-104

42. Колодзейская М.В., Аюшин Н.Б., Маленьких Л.Б., Эпштейн JI.M. Сравнительное изучение протеиназ морских животных // Эволюц. биохимия и физиология -1984. Т. 20 № 5. - С. 467-473

43. Колодзейская М.В., Веревка C.B. Сравнительное исследование свойств сериновых протеиназ низших и высших позвоночных // Укр. биохим. журн. -1990.-Т. 62. №6.-С. 31-37

44. Колодзейская М.В., Веревка C.B. Гидрообные взаимодействия а-химотрипсина с низкомолекулярными соединениями // Укр. биохим. журн. -1990. -Т. 62. №5. -С. 3-14

45. Комиссарова AJL, Якубович B.C., Толстых П.И., Скокова И.Ф., Вирник А.Д., Получение пористого материала на основе альгиновой кислоты, содержащей иммобилизованный террилитин И Антибиотики и химиотерапия 1988.- Т. 33. № 10. - С. 735-739

46. Крупянко Р.И. Возможности использования векторного метода представления ферментативных реакций в анализе данных ингибирования ферментов // Прикладная биохимия и микробиол. -1996. Т. 32. № 1. - С. 155-164

47. Кузник Б.И., Морозов В.Г., Хавинсон В.Х., Цитомедины и их роль в регуляции физиологических функций // Успехи совр. биол. 1995.-Т. 115. № 3. - С. 353360

48. Кудинов С.А, Колодзейская М.В., Маленьких Л.Б., Коноплич Л.А., Аюшин Н.Б. Получение и исследование ферментных препаратов поджелудочнойжелезы кита // Прикл. биохим. и микробиол. 1986 - Т. 22. № 1. - С. 53-58

49. Кудинов С. А., Мелешевич А.П., Колозейская М.В., Пивненко Т.Н. Аффинный сорбент для трипсинподпбных протеиназ // Радиационная химия и технология

50. Аффинный сорбент для трипсинподпбных протеиназ // Радиационная химия и технология мономеров и полимеров. Киев: Наукова думка, 1985. -С. 150-152

51. Кулаев Н.С., Соловьева Н.И., Калебина Т.С., Руденская Т.Н., Нурминская М.В. // Докл. АН СССР. 1988. - Т. 303. - С. 499-503

52. Купина Н.М., Поваяева Н.Т., Стародубцева Н.Б., Иванькова И.Н.

53. Способ получения соленой зернистой икры из свежих и мороженых ястыков рыб. Патент РФ № 2060669, 1992г., Б.И. 1996. - № 15

54. Лабораторный практикум по технологии ферментных препаратов М.: Легкая и пищевая промышленность, 1982. 240 с.

55. Лавренова Г., Руденская Г.Н. Аффинная хроматография протеиназ /

56. Химия протеолитических ферментов. Материалы 2-го Всесоюзного симпозиума по химии протеолитических ферментов, 9-10 окт. 1979 г., Углич, 1979. С. 8-15

57. Локшина Л.А. Протеолитические ферменты в регуляции биологических процессов // Биоорган, химия. 1994. - Т. 20. - С. 134-142

58. Малахова Э.А., Курганов Б.И., Левашов A.B., Березин И.В., Мартинек К. Новый подход к изучению ферментативных реакций с участием нерастворимых в воде субстратов // Докл. АН СССР 1983.- Т. 270. - С. 474-477

59. МаськоА.А, Морозова A.A., Лыга H.A., Галушко H.A. Иммобилизация трипсина на углеволокнистых носителях, различающихся текстурой, пористостью и химией поверхности // Прикл. биохим.микробиол. 1992. - Т. 28 № 2. -С. 211-216

60. Мелешевич А.П. Методы радиационной химии в производстве и модификации бумаги // М.: Энергоатомиздат, 1983, 52 с.

61. Методические указания по применению физико-химических методов контроля питательных сред // М.: Минздрав СССР, 1977. 11 с.

62. Мишунин И.Ф., Галич И.Ф., Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М.

63. Кормовая добавка из отходов морепродуктов // Тезисы докладов Всесоюзного совещания «БАВ гидробионтов новые лекарственные, лечебно-профилактические и технические препараты» Владивосток - 1991-С. 14-15

64. Моисеев П.А., Азизова М.А., Куранова И.И., Ихтиология М.: Легкая и пищевая промышленность, 1983. 383 с.

65. Мосолов В.В., Кротова Л.И., Соколова Е.В.

66. Ацилтрипсины, Очистка методом аффинной хроматографии и взаимодействие с белками ингибиторами// ДАН СССР. - 1974. - Т. 25. № 2. - С. 470-473

67. Мосолов В.В. Механизмы контроля протеолиза // Успехи биологич. химии -1988. Т. 28, - С. 125-144

68. Мосолов В.В Протеолитические ферменты. М.: Наука, 1971, 414 с.

69. Наседкин A.B., Роль Л.Н., Я куш Е.В., Пивненко Т.Н. и другие.

70. Влияние температуры на изменение миофибриллярных белков и свободных аминокислот в фарше сурими под воздействием эндо- и экзогенных протеиназ // Владивосток: Известия ТИНРО 1995. - Т. 118,- С. 54-67

71. Остерман Л.А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот М.: Наука, 1985, 236 с.

72. Патент США N 4378435 Method of enzymes immobilization on the solide surface / Tokazhi K., Jabishita Ja.( цит. по РЖ Физ. хим. биол. и биотехнол., 1980, № 3, Е381П )

73. Патент США N 4206259 Solid supports for enzymes immobilization /

74. Rohbah R.P., Lake F.I., Levy J., Bich D.F. (цит. по РЖ Биол. химия, 1980, № 23, Ф489П )

75. Пивненко Т.Н., Кудинов С.А., Эпштейн Л.М., Колодзейская М.В.

76. Способ получения протеолитических ферментов. A.C. № 933097. БИ 1982 -№21

77. Пивненко Т.Н., Кудинов С.А., Колодзейская М.В.

78. Аффинный сорбент для трипсинподобных протеаз // Радиационная химия и технология мономеров и полимеров. Киев: Наукова думка 1984. - С. 150-152

79. Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М., Кудинов С.А., Колодзейская М.В., Содержание протеаз во внутренностях дальневосточных лососевых // Тезисы докладов 4-ой Всесоюзной конференции «Методы получения и анализа биохимреактивов», Рига 1984. - С. 102

80. Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М., Кудинов С.А., Колодзейская М.В., Протеолитические ферменты рыб // Тезисы докладов Всесоюзного совещания «Исследование и рациональное использование биоресурсов дальневосточных морей», Владивосток: ТИНРО 1985 - С. 187-188

81. Пивненко Т.Н., Аюшин Н.Б., Эпштейн Л.М.

82. Исследование свойств протеолитических ферментов, выделенных из пилорических придатков рыб / V Всесоюзн. биохим. съезд: Тез. стенд, сообщ. (Киев, 1986).- М.: Наука,- 1986. Т.З. - С. 172-173

83. Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М., Кудинов С.А., Акулин В.Н. и др. / Способ очистки трипсина. A.C. № 1209229. БИ№ 5, 1986

84. Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М., Кудинов С.А., Акулин В.Н. и др. / Способ очистки трипсина. A.C. № 1273392. БИ № 44, 1986

85. Пивненко Т.Н. Трипсинподобные протеазы тихоокеанских лососей. Автореферат диссертации на соискание ученой степени кандидата биологических наук. Киев, Институт биохимии им. А В. Палладина, 1987.

86. Пивненко Т.Н., Колодзейская М.В., Маленьких Л.Б., Кладницкая Г.В. Сериновые протеиназы пилорических придатков дальневосточных лососевых // Прикладная биохимия и микробиология 1988. - Т. 24. № 3. - С. 353-359

87. Пивненко Т.Н., Колодзейская М.В. Трипсин-, химотрипсинподобные протеиназы рыб // Украинский биохимический журнал 1988. - Т. 60. № 4, - С. 103-117

88. Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М., Кудинов С. А, Колодзейская М.В. Получение и свойства трипсина из пилорических придатков лососей // Прикладная биохимия и микробиология -1989. Т. 25. № 4. - С. 490-496

89. Пивненко Т.Н. Взаимодействие панкреатических протеиназ тихоокеанских лососей с иммобилизованными и растворимыми лигандами // Проблемы технологии переработки нетрадиционного сырья из объектов ДВ промысла Владивосток: ТИНРО 1989. - С. 54-64

90. Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М., Подкорытова АВ. Иммобилизация панкреатических протеиназ в альгинате натрия // Тезисы докладов Всесоюзного семинара «Теория и практика регулирования качества соленой и копченой продукции» Владивосток, ТИНРО - 1989- С. 47-48

91. Пивненко Т.Н., Жданюк В.М., Эпштейн Л.М., Способ полученияпротеолитического комплекса / Патент РФ № 2034028 -1992. БИ № 14 -1995

92. Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М., Беседнова H.H., Сыропятов Б.Я., Способ получения пептидов, обладающих иммуностимулирующим, ингибиторным и гипотензивным действиями / Патент РФ № 2036648 1992. - БИ № 16 -1995

93. Пивненко Т.Н., Жданюк В.М., Эпштейн Л.М., Султанов 3.3. и др. Использование протеолитических комплексных препаратов из рыбного сырья для производства сухих питательных сред И Владивосток: Известия ТИНРО -1992.-№1.-С. 140-145

94. Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М., Позднякова Ю.М., Молодцов Т.П. Влияние ферментных добавок на гидролиз кормовых белков продуктивность животных // Международный сельскохозяйственный журнал -1994.- № 3. С. 51-54

95. Пивненко Т.Н. Протеолитические ферменты лососевых при биоконверсии некондиционного белкового сырья // Владивосток: Известия ТИНРО 1995. -Т. 118. С. 82-87

96. Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М. Иммобилизация протеолитических ферментов на эпителии слизистой оболочки кишечника // Владивосток: Известия ТИНРО -1995.-Т. 118.-С. 82-87

97. Пивненко Т.Н. Гидролиз коллагена и коллагенсодержащего сырья панкреатическими протеиназами гидробионтов // Научная конференция «Рыбохозяйственное исследование океана» Владивосток: Дальрыбвтуз - 1996 -С. 11-12

98. Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М., Окладникова C.B. Антипротеиназное и иммуностимулирующее действие пептидов из кутикулы куриного желудка / Сборник тезисов конгресса «Поиск и создание лекарственных средств» -Москва, 1996

99. Пивненко Т.Н., Позднякова Ю.М., Давидович В.В., Эпштейн Л.М. Ферментативные способы приготовления белковых гидролизатов с использованием протеолитических ферментных препаратов // Вопросы питания 1997. - № 5 . - С. 34-38

100. Пивненко Т.Н. Субстратная специфичность панкреатических сериновых протеиназ различного происхождения // Владивосток: Известия ТИНРО 1997 -Т. 120.-С. 14-22

101. Пивненко Т.Н., Позднякова Ю.М., Давидович В.В., Эпштейн Л.М. Получение и характеристика белковых гидролизатов с использованием ферментных препаратов различной специфичности 11 Владивосток: Известия ТИНРО -1997 Т. 120 - С. 23-31

102. Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М., Окладникова C.B., Сравнительный анализ субстратной специфичности панкреатических сериновых протеиназ различного происхождения // Журнал эволюционной биохимии и физиологии 1997 Т.ЗЗ, №6-С. 615-621

103. Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М., Позднякова Ю.М. Сериновые протеиназы гидробионтов: субстратная специфичность и применение // Второй биохимический съезд Москва - 1997 - С. 523

104. Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М., Семикин С.Я. и др. . Способ приготовления икры рыб / Решение о выдаче патента РФ по заявке № 95121453/ 13 (037778) -1995

105. Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М., Григоренко А.Г. и др. Способ лечения инфицированных ран / Патент РФ № 2036658 -1992. БИ № 16 -1995

106. Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М., Шульгина Л.В., Блинов Ю.Г. и др. Способ приготовления икры рыб / Решение о выдаче патента РФ по заявке № 94042348/13/042761 1995

107. Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М., Подкорытова AB. Способ получения полисахаридных лекарственных губок, содержащих БАВ ранозаживляющего действия / Решение о выдаче патента РФ по заявке № 93-036118/14/035517 -1995

108. Пивненко Т.Н., Эпштейн Л.М., Окладникова C.B., Беседнова H.H., Гажа А.К. Антипротеиназное и иммуностимулирующее действие пептидных компонентов из кутикулы куриного желудка // Прикл. биохимия и микробиол. -1998. Т. 34, № 4. - С. 455-459

109. Попов А А, Ротанова Т.В., РумшЛ.Д. // Биоорган, химия 1988.- Т. 14 № 12.-С. 803-810

110. Рахимов М.М., ХасановХ.Т. Стабилизация кислой протеиназы в системах с твердыми фазами // Прикл. биохимия и микробиол. 1985. - Т. 21. № 5,- С. 684-689

111. Рахимов М.М., Мадьяров Ш.Р., Абдумаликов АХ. Иммобилизованная фосфолипазаД // Биохимия 1976.-Т. 41. №4.- С. 569-572

112. Рахимов М.М., Мадьяров Ш.Р. Состояние фосфолипазы Д в растворе и ее каталитическая активность // Биохимия 1977. - Т. 42. - С. 622-630

113. Ротанова Т.В., Васильева Н.В., Гинодман Л.М., Антонов В.К. // Биоорган, химия. 1978 - Т.4 № 5. - С. 694-698

114. Ротанова Т.В., Полетова В.М., Благоев Б., Антонов В.К. // Биоорган, химия. -1982. Т. 8. № 12. - С. 1659-1665

115. РумшЛ.Д. Химия протеолиза // Биоорган, химия 1994. - Т. 20. № 2. -С. 85-99

116. Руденская Г.Н., Купенко О.Г., Исаев В.А., Степанов В.М., Дунаевский Я.Е. Выделение и свойства карбоксипептидазы камчатского краба Paralityodes camtshatica // Биоорган, химия 1995. - Т. 21. № 4. - С. 249-254

117. Руденская Г.Н. Аффинная хроматография протеиназ // Биоорганич. химия.-1994. Т. 20. № 3. - С. 213-228

118. Сахаров И.Ю., Джунковская A.B., Артюков A.A., Сова В.В., Саканделидзе О.Г., Козловская Э.П. A.C. СССР № 1343519 от 13.12.85. Способ получения коллагеназы

119. Сахаров И.Ю., Литвин Ф.Е., Артюков АА, Кофанова H.H. Способ получения коллагеназы. A.C. СССР№ 1526226 от 09.12.87.

120. Сахаров И.Ю., Литвин Ф.Е. Субстратная специфичность колла-генолитических протеиназ из гепатопанкреаса камчатского краба // Биохимия -1992.-Т. 57-№ 1.-С. 61-67

121. Сахаров И.Ю., Литвин Ф.Е., Артюков АА Физико-химические свойства коллагенолитической протеиназы С камчатского краба // Биохимия 1992. -т. 57. №1,- С. 40-45

122. Сахаров И.Ю., Литвин Ф.Е., Митькевич О.В. Гидролиз белков колла-генолитическими протеиназами камчатского краба // Биоорг. химия 1994. -Т. 20. N2.-С. 190-195

123. Скок М.В. // Успехи современной биологии 1992. - Т. 112 № 1. - С. 3-17

124. Слуцкая Т.Н., Протеолитические ферменты мышечной ткани и внутренностей рыб // Технология гидробионтов. Владивосток: ТИНРО, 1987. - С. 4-24.

125. Слуцкая Т.Н., Яснецкий Г.Н., Полипептидный состав белков мышечной ткани и тузлука соленых тихоокеанской сардины и терпуга // Технологиягидробионтов. Владивосток: ТИНРО, 1987. - С. 77-85

126. Соловьева Н.И. Основные металлопротеиназы соединительнотканного матрикса // Биоорганич. химия. 1994. - Т. 20 № 3. - С. 143-152

127. Софьина Е.Е., Ахмеджанов P.A., Эпштейн JI.M., Пивненко Т.Н. Ингибитор трипсина из печени кальмара // Химия природных соединений 1988 - №6. -С. 887-888

128. Таджиев М.Х., Ибрагимов Ф.И., Хасанов Т.Х. и др. Иммобилизация и стабилизация ферментов полимерами с функциональными эпокси-группами // Прикл. биохимия и микробиол. 1978. - Т.4 № 5.- С. 703-708

129. Торчилин В.П., Рейзер И.А., Тищенко Е.Г., Ильина Е.В., Смирнов В.Н., Чазов Е.И. Модицифиция ос-химотрипсина водорастворимыми сополимерами винилового ряда. Оценка доступности для белкового ингибитора // Биоорг. химия 1976. - Т. 2. № 12. - С. 1687-1694

130. Туркова Я. Аффинная хроматография. М: Мир, 1980, 472 с.

131. ФерштЭ. Структура и механизм действия ферментов, М.: Мир, 1980, 432 с.

132. Физиология пищеварения.Руководство по физиологии.JI.: Наука, 1974, 516 с.

133. Фридрих П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы М.: Мир, 1986, 392 с.

134. Хаблюк В.В., Проскуряков М.Т., Протеолитические ферменты гепатопанкреаса карпа // Приклад, биохимия и микробиология 1983. - 19 № З.-С. 403-407

135. Хасанов Х.Т. Стабилизация кислых протеиназ от различных инактивирующих воздействий / Сб. Тезисы докл. 4-ого Всесоюзн.симпозиума «Инженерная энзимология» Киев, 1983. Т. 3. - С. 69

136. Чалый Г.А., Прокопенко Л.Г., Латыш H.A. Ингибиторы протеаз как иммуностимуляторы при остром панкреатите и стафилококковой инфекции в эксперименте // Микробиол., эпидемиол. и иммунол. 1993.- № 1.- С. 62-65

137. Цыперович A.C., Колодзейская М.В. Получение и исследование высокоочищенных препаратов а-химотрипсина и трипсина, соответствующих кристаллическим // Биохимия 1996.-Т. 31 № 3.-С. 432-441

138. Щербина М.А. Перевариваемость питательных веществ искусственных кормов и эффективность их использования двухлетним карпом М.: 1973,131 с.

139. Этингоф Р.Н. // Успехи современной биологии 1991. - Т. 111. № 3. - С. 384-399

140. Янишполъский В.В., Тертых В.А., Любинский Г.В., Иммобилизация триписна на поверхности органокремнеземов // Украин. биохим.журнал -1979.- Т. 51. № 2. С.324-329

141. Яковлев Г.М., Новиков B.C., Хавинсон В.Х. Резистентность, стресс, регуляция Л.: Наука, 1990, 292 с.

142. Яржомбек А.А. Справочник по физиологии рыб М.: Агропромиздат, 1986, 192 с.

143. Ahrgren L., Kagedal L., Aberstrom S. Covalent coupling of proteins to polysaccharides by cianogen bromide and organic cyanates // Acta Chem. Scand. -1972. V. 26. - P. 285-288

144. Albert A Selective toxicity. The physico-chemical basis of theraphy. Seven edition. London, New York, Chapman and Hall, 1989. V. 2. 427 p.

145. Akparov V., Stepanov V. Phenylbironic acid as a ligand for biospecific chromatogfaphy of serine proteinases //J.Chromat.- 1978.-155, N 2.-P.239-336

146. Axen R,, Porath J., Ernback S. Chemical coulping of peptides and proteins to polysaccarides by means of cyanogen halides // Nature.- 1974.-V. 214.- P. 13021304

147. Asgersson В., Bjornason J.B. Structural and kinetic properties of chymotrypsin from atlantic cod. Comparision with bovine chymotrypsin. // Сотр. Biochem.Physiol. -1991.-V.99.N2. P. 327-335

148. Bailon P., Nishikawa A Affinity purification method. V. A novel and rapid isolation procedure for lysocymes // Prep.Biochem. -1977.- V. 7 N 1.- P.61-87

149. Balls F.K., Jansen E.F. Stocheometric inhibition of chymotrypsin // Advances in Enzymol. 1952. - V. 13. - P.321

150. Barryngton E.J.W. The alimentary canal and digestion / The physiology of fishes New York- London Acad Press -1957. P. 109-154

151. Basset P., Belloq J.P., Wolf C., Stoll J. at el., // Nature 1990 - V. 348, N 6303. - P. 699-704

152. Bishop C., Odeuse P.H. Morphology of digestive tract in the cod ( Gadus morhua ) // J. Fish. Res. Bd. Can. 1966. - V. 23.1. P. 1607-1615

153. Bender M., Kezdy F., Gunter C. The anatomy of an enzymatic catalysis of a-chymotrypsin il J. Amer. Chem. Soc. -1964.- 86, N 18,- P.3714-3722

154. Bergenrson L., Medicis E. Purification de la chymotrypsine A de porc, par elution selective en chromatographic d'affinite // Can. J. Biochem.- 1974.- V. 52, N 5.- P.423-428

155. Bertin L, Appariel digestif // Fraite de Zoologie, New York London Acad Press - 1958. - P. 1244 -1303

156. Blow D., Birktoft J., Hartley B. Role of a buried acid group in the mechanism of action of chymotrypsin // Nature 1969.- V.221, N5178.- P.337-340

157. Birsakova M., Kuannan G., Scouten W.H. Oriented immobilization of enzymes:11.th Int. Symp. Aiinity Chromatogr. and Biol. Recogn. // J. Mol. Recogn. 1995. - V.8. N 9. - P. 232

158. Boone P. J., Becker E.L., Canhan D.H. Enzyme inhibitory activity of certain phosphonate esters against chymotrypsin, trypsin and acetilcholinesterase // Biochem. Biophys. Acta 1964. V.85. - P. 441-449

159. Bowles V. M., Carnegie P.R., Sandemann R.M. Characterization of proteolytic and collagenolytic enzymes from the larvae of lucilia cuprina, the sheep blowfly // Aust. J. Biol. Res. 1988. - V.41. - P. 269-278

160. Boschetti E., Corgier M., Garelle R. Immobilization of ligands for affinity chromatography. A comparative study of two condensation agents // Biochemie.-1978. V. 60, N 4. - P. 425-427

161. Bruce W.P., Daniel B., Bruce J.S., Immobilisation of glucoamilase from Asp. niger on polyethylene coated non porous glass beds // Enzyme and Microbiol. Thechnol. -1982.-V. 4, N2.-P. 107-109

162. Bruch M., Weiss V., Engel J. Plasma serine proteinase inhibitors (serpines) exibit major conformational changes and a large increase of conformational stability upon clevage of their reactive sites // J.Biol.Chem.-1988.-V. 263, N 32,-P. 16626-16630

163. Bryson V., Vogel Y.J. // Evolving genes and proteins. Acad. Press, New York -1965, 290 p.

164. Camacho Z., Brown J.K., Kitto J.B. Purification and properties of trypsin-like proteases from the starfish Dermasterias imbricata // J.Biol.Chem. 1970. - V, 245. N 15. - P. 3964-3973

165. Carrel R., Boswell D. Serpins: the superfamily of plasma serine proteinase inhibitors / In: Proteinase Inhibitors. (Barret and Salvesen eds.), Elsevier Science Publishers BV (Biomedical Division), 1986. P.403-420

166. Carter P., Wells J. Dissecting the catalytic triad of a serine protease // Nature 1988.-V.332. - P.564-568

167. Chauvet J., Acker R. A study of active center of trypsinogen by comparative affinity chromatography of trypsinogen, trypsins, dip-trypsin, chymotrypsinogen, chymotrypsin and elastase // Intern.J.Pept.ProtRes. 1974.- V.6, N 1. - P. 37-41

168. Chen C.-S., Yan Ts.-S., Chen H.Y. Purification and properties of trypsin-like enzymes and carboxypeptidase A from Euphausia superba // J.Food Biochem. 1979. - V.2. N 4. - P. 349-366

169. Chen J.-L., Lu P.-J., Tsai I.-H. Collagenolytic activity of crustacean midqut serine proteinases: comparison with the bacterial and mammalian enzymes // Comp. Biohem. Physiol.-1991. V.100 B. N 4. - P. 763-768

170. Cheryan M., Wyk P.J., Richardson T., Olson N.F. Stability characteristics of pepsin immobilyzed on protein coated glass used for continious milk coagulation // Biotechnol. andBioeng. 1976. - N 2. - P. 273-279

171. Chesley L.C. The concentration of protease, amilase and lypase in certain marine fish // Biol. Bull. -1934. V. 66. N 2.- P. 133-144

172. Cianocoisi S.C., Hird F.J.R. The collagen content of celected animals // Comp. Biochem. Physiol. -1986. V. 85B. - P. 295-298

173. Cohen T., Gertler A., Birk J. Pancreatic proteolytic enzymes from carp (Cyprinus carpio. I. Purification and physical properties of trypsin, chymotrypsin, elastase and carboxipeptidase B // Comp.Biochem. Physiol. -1981.- V.69B. N 13. P. 639-646

174. Cohen Т., Geraer A., Birk J. Pancreatic proteolytic enzymes from carp (Cyprinus carpió. II. Kinetic properties of trypsin, chymotrypsin, elastase // Comp.Biochem. Physiol. -1981. V.69B. N 13. - P. 647-653

175. Cole R.D., Kinkage J.M. A chromatographic study of trypsin // J.Biol.Chem. -1961.- V. 236. N 7. P. 2443-2451

176. Cooms T.L., Valee B.L., The interaction of polypeptides and proteins with apocarboxypeptidase A // Biochemistry 1966. - V. 5. - P. 3272

177. Craik C., Roczniak S., LargmanC., RutterW. The catalytic role of the active site aspartic acid in serine proteases // Science.-1987,- V. 237, N 4817.- P.909-913

178. Croston C.B. Trypsin enzymes of chinook salmon // Arch. Biochem. Biophys. -1961.-V. 89. N2.- P. 202-206

179. Croston C.B. Endopeptidase salmon caeca: chromatographic separation and some properties // Arch. Biochem.Biophys. 1965. - V. 112. N 2. - P. 218-223

180. Cuatrecasas P., Wilchek M., Anfinsen C. Selective enzyme purification by affinity chromatography // Proc.Nat. Acad.Sci.USA.- 1968.-V. 61, N 2.- P.636-643

181. Cuatrecasas P. Protein purification by affinity chromatography. Derivatization of agarose and polyacrylamide beads//J.Biol.Chem.- 1970.-V. 245, N 12,- P.3056-3065

182. Dabard J., Ramare F., Raibaud P. Produit bactericide composition pharmaceutique le contenant et aditif alimentaire / патент A 61 K31/18,A23 L3/347, Франция, опубл. 21.06.93.

183. Dagani R. Enzyme active in hot organic media // Science 1984. - V. 225.- P. 2325

184. Delbaere L.T.J., Hutcheon W.L.B., James M.N.J., Thiessen W.E. Tetriary structural differences between microbial serine proteases and pancreatic serine proteases // Nature -1975. V. 257. N 5529. - P. 758-763

185. Desnuelle K.S., Rovery M. The properties of the exocrine pancreas // Adv. Protein. Chem. (New York London Acad. Press) -1981. - V. 16. - P. 139-196

186. Devehyi Т., Bati, Fabian F. Detection and determination of tryptophan // Acta Biochem. Biophys. Acad. Sci. Hung. -1991.- V. 6. P.133-137

187. Dionysius K.S., Hoek K.S., Milne J.M., Stattery S.L. Trypsin-like enzyme from sand crab ( Portunus pelagicus ). Purification and characterization // J. of Food Science -1993. V. 58. N 4. - P. 417-424

188. Dunn B., Chaiken i. Quantitative affinity chromatography. Determination of binding constants by elution with competitive inhibitor // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. -1974.- V. 71, N 6,- P.2382-2385

189. Dunn B., Gilbert W. Quantitative affinity chromatography of a-chymotrypsin // Areh.Biochem.Biophys.-1979,- V. 198, N 2. P.533-540

190. Eizen A., Henderson K., Jefferey J. A collagenolytic protease from the hepatopancreas of the fidler crab, Uca pugilator. Purification and properties // Biochemistry.-1973. V.12, N 9. - P.1814-1822

191. Eisen AZ. Jeffey J.J. Collagenases of orustacean hepatopancreas // Biochem. Biophys. Acta.-1969.- V.191.- P. 517-526

192. Eley J. Purification of chiken pancreas nuclease by substrate elution from phosphorilated cellulose if Biochemistry -1969.- V. 8. N 5. P. 1502-1506

193. Elyakova L.A., Kozlovskaja E.P. Proteinases of starfishes // Comp. Biochem. Physiol. -1975. V. 5OB. N 2. - P. 249-253

194. Elyakova L.A, Kozlovskaja E.P. Purification and properties of trypsin-like enzymes from starfish Lysastrosova authosticta // Biochem. et Biophys. Acta 1975. - V.12F. -P. 396-401

195. Erel Z., Zainderzaig Y., Shaltiel S. Hydrocarbon coated sepharoses. Use in the purification of glucogen phosphorylase // Biochem.Biophys.Res.Communs.- 1972. -V.49, N 2. P.383-390

196. Estell D. A., Laskovski M. Dermasterias imbricata trypsin I: an enzyme which rapidly hydrolyses the reactive-site peptides bonds of protein trypsin inhibitors // Biochemistry -1980.- V. 19. N 1.- P. 124-131

197. Erlanger B.F., Kokowski N., Cohen W. The preparation and properties of two chromogenic substrutes of trypsin // Arch. Biohem. Biophys. 1969. - V. 95. - P. 217-278

198. Fairbanks Y., Steck T.L., Wallach D.F.H. Electrophoretic analysis of major polypeptides of human erytrocyte membrane // Biochemistry 1971. - V. 10. N 3. - P. 2609

199. Feinstein G., Janoff A A rapid method for purification of human granulocite-cationic neutral proteases: purification and characterization of human granulocite chymotrypsin-like enzyme // Biochim.Biophys.Acta,- 1975.- V.403, N 2,- P.477-492

200. Ferney D.E., Golg M. Suifonii fluorides as inhibitors of esterases. Rates of reaction with acetilcholinesterase, a-chymotrypsin and trypsin //J.Amer.Chem. Soc. 1963. - V. 85. N 7. - P. 997-1000

201. Fersht A. R, Sperling J.J. II J. Mol. Biol. -1973. V. 74. N 1. - P. 137

202. Fersht A.R., Blow D.M., Fasters J. // Biochemistry -1973. V. 12. - P. 2035

203. Fersht A.R. The catalytic activity of the inactive conformation of a-chymotrypsin II FEBS Lett.- 1973. V.29, N 3. - P.283-285

204. Fitch W.M. // J.Mol.Biol. -1966. V. 16. N 1. - P. 9

205. Frey P., Whitt S., Tobon J. A low-barrier hydrogen bond in the catalytic triad of serine proteases // Science.-1994.-V.264. P.1927-1930

206. Fritz H., Wunderer G., Dittman B. Zur isolierung von schweine und humanserum kallikrein durch affinitat chromatographic //. Hoppe-Seuler's Z. Physiol. Chem. 1972. - V.353, N6. - P.893-900

207. Frokjaer S. Use of hydrolysates for protein supplementation // Food Technol. -1994. V. 48. N 10. - P. 86 - 88

208. Fujiwara K., Tsuru D. Affinity chromatography of neutral and alkaline proteases from Bacillis subtilis and of thermolysin. // J.Biochem. 1974. - V.76, N 4. - P.883-886

209. Fujiwara K., Tsuru D. Interaction of methylchymotrypsin with Streptomiceus subtilizin inhibitor II Biochim.Biophys.Acta. 1978.- V.522, N 1.- P. 195-204

210. Fujiwara K., Tsuru D. Purification of several proteolytic enzymes by tozyl- and carbobenzoxy-triethylenetetramine sepharose. // IntJ.Pept. and ProtRes.- 1977.- V.9, N 3. P. 166-174

211. Fullbrook P., Pawlett D., Parker D. The aminopeptidases: a novel group of enzymes with applications within the food industry // Novel Biotechniques and Process for the Food Industry.-1987. P. 79-85

212. Galgani F.G., Benjamin Y., Van Wormhouadt A. Purification, properties and immunoassay of trypsin from the shrimp Penaeus japonicus II Comp. Biochem. Physiol. 1985. - V. 81B. N 2. - P.447-452

213. Gates B.J., Travis J. Aminoacid sequence in the vicinity of the reactive serine residue in shrimp trypsin // Biochem. Biophys. Acta -1973. V. 310. N 1. - P. 137-141

214. Gebhara W., Tschescne H., Fritz H. Biochemistry of aprotinin and aprotinin-iike inhibitors // In: Proteinase inhibitors. Barret and Salvesen (eds.), Evsevier Science Publishers BV (Biomedical Division).- 1986,- P.375-388

215. Geiger R., Mann K., Bettels F. Isolation of human urinary kallikrein by affinity chromatography. Determination of human urinary kallikrein // Z.Clin.Chem. and Clin. Biochem. -1977. V.15, N9,- P.479-483

216. Gibson D., Dixon G.H. Chymotrypsin-like proteinases from the sea anemone Metridium senile // Nature -1969. V. 222. N 5195. - P.753

217. Gilliam E.B., Kitto G.B. Isolation of a starfish trypsin by affinity chromatography // Comp. Biochem. Physiol. -1976.- V. 54B. N 1,- P. 21-26

218. Godfrey T., Reichelt J. Industrial Enzymology //The Nature Press, 1983. 213 p

219. Goldberg G.J., Wilhelm S.M., Kronberg A., Bauer E.A. at el. // J. Biol. Chem. 1986. - V. 261. N 12. - P. 6600-6605

220. Grant G.A., Sacchettini J.C., Welgus H.G. A collagenolytic serine proteinase from the fiddler crab Uca pugilator// Biochemistry 1983. -V. 22. - P. 354-358

221. Graves D., Wu Y-T. On predicting the results of affinity procedures // Meth.Enzymol.- 1974,-V.34.- P.140-163

222. Grimble G.K.,Silk D.B.A. Milk protein and enteral and parenteral feeding in disease. In Milk proteins: Nutritional, Functional and Technological Aspects, Steinkopff Verlag, Darmstadt, Germany. 1989.- P. 270-281

223. Guy O., Gratecos D., Rovery M., Desnuelle P. Contribution a l'elude du chymo trypsinogene B du boeuf // Biochim.Biophys.Acta. -1966.- V.115, N 2.- P.404-414

224. Habeeb A.F., Hiramoto R. Reaction of proteins with glutaraldehyde // Arch. Biochem. Biophys. 1968. - V. 126. N 1. - P. 16-26

225. Hamlin C.R., Kohn R.R., Luschin J.H. // Diabetes -1975.- V.24.- P. 902

226. Hartley B.S., Brown J.R., Kauffman D.L. // Nature -1965. V. 207. - P. 1157

227. Hartley B.S. //Ann. Rev. Biochem. 1960. - V. 29. - P.45

228. Hatton M., Regoeczi E. The affinity of human, rabbit and bovine trombins for sepharose-lysine and other conjugates // Biochim.Biophys.Acta. 1976. - V. 427, N 2. - P.575-585

229. Herbold D., Zwilling R., Pfleiderer G. Biochemical and immunological studies of trypsin and a low molecular proteinase from decapode Carcinus maenas L. // Hoppe-Seil.r-y • J P T"\1 rtl » TT ^ ¿»A "»T i T\ O^ iTkCN

230. Aeitungrur rnys. oiem. /i. - v. jdz. i\ 4. - r. ;> 8.3-592

231. Hipwell M.C., Harvey M.J., Dean H.D.G. Affinity chromatography on homo loqous series of immobilized N6-W-aminoalcyl-AMP, the effect of ligand-matrix spaser legth on ligand-enzyme interaction// FEBS Lett. 1974,- V.42. N 3,- P.355-359

232. Hixon H., Nishikawa A. Bovine trypsine and trombine // Meth.in Enzymol.-l974.-V. 34. P.441-448

233. Hjelmeland K., Roa J. Characterization of two trypsine type isomers isolated from the arctic fish capelin (Mallotus villosus) // Comp.Biochem.Physiol. 1982.- V. 7lB. -P.557-562

234. Hoare D.J., Koshland D.E. A method for quantitative modification and estimation of carboxyl acid group in proteins // J. Biol. Chem., 1967. - V. 242. N 10. - P.2447-2453

235. Hoare D.J., Olson A, Koshland D.E. The reaction of hydroxamic acid with water soluble carbodiimides. A lossen rearrangement // J.Amer. Chem. Soc. 1968. - V. 90. N6.- P. 1638-1643

236. Hofstee B. Protein binding by agarose carrying hydrophobic groups in conjunction with charges // Biochem.Biophys.Res.Communs. -1973.- V.50. N 3. -P.751-753

237. Hofstee B. Hydrophobic affinity chromatography of proteins // Anal. Biochem. -1973. V.52, N 3. - P.430-448

238. Hofstee B. Immobilization of enzymes through non-covalent binding to substituted agaroses // Biochem.Biophys.Res. Communs. 1973. - V.53, N 4. - P. 1137-1144

239. Hofstee B. Accessible hydrophobic groups of native proteins // Biochem. Biophys. Res. Communs.- 1975.- V.63, N 3. P.618-624

240. Holmes W., Lijnen H., Nelles L. Antiplasmin enschede: alanine insertion and abolition of plasmin inhibitory activity // Science.-1987,- V.238, N 4824.- P.209-219

241. Hopwood D. The oretical and practical aspects of glutaraldehyde fixation // Histochem. J. -1972. V. 4. N 4. - P. 267-303

242. Hummel B.C.W. A modified spectrophotometric determination of chymotrypsin, trypsin and trombine // Can. J. Biochem. Physiol.- 1959. V. 37. N 12. - P. 13931399

243. Ichimure K., Watanabe S., Immobilization enzymes with use of photosensitivepolymers having the stilbazoiium group // J.Poiimer. Sci.-1980.- V.18. N 3,- P.891-892

244. Janin J., Chotia C. Stability and specificity of protein-protein interactions: the case of trypsin-trypsin inhibitor complex // J.Mol.Biol.-1976.- V. 100, N 2,- P. 197-211

245. Jankovsky M., Vasakova I. Immobilizace v alginavych gelech // Vetmed. 1996. - V. 41. N5.- P. 159-164

246. Jany K., Pfleiderer J., Molitoris H. Purification and some physical properties of a chymotrypsin-like proteases of the larva of the hornet, Vespa Orientalis // Eur. J. Biochem. 1974. - V. 42, N2. - P.419-428

247. Jany K., Keil W., Meyer H., Kiltz H. Preparation of a highly purified bovine trypsin for use in protein sequence analysis // Biochim.Biophys.Acta,- 1976. V.453, N 1. -P.62-66

248. Jany K., Bekelar K., Pfeiderer J., Ishay I. Amino acid sequence of an insect chymotrypsins from the lavrae of the hornet, Vespa orientalis // Biochem. Biophys. Res. Communs.- 1983. V.110. N 1. - P. 1-7

249. Jameson G., Elmore D. Affinity chromatography of bovine trypsin. A rapid separation of bovine a- and p-trypsins // Biochem. J. 1974.- V.141, N 3 .- P.555-565

250. Joshinaka R., Sato M., Itoko M. Purification and characterization of collagenolytic serine proteinase from catfish pancreas // J. Biochem. 1986. - V. 99. - P. 459-967

251. Joshinaka R., Sato M., Tsuchija N., Ikeda S. Distribution of pancreatic elastase and metalloproteinases in vertebrates // Comp. Biochem. Physiol. 1986. - V.83B, N 1. - P. 45-49

252. Jokosawa H., Handba T., Ishii S. Affinity chromatography of trypsin and related enzymes // J.Biochem. -1976.- V.79, N 3. P.757- 763

253. Jon J. Action du chlorule de sodium sur l'autolyse de la trypsine // Biochem. Biophys. Acta 1959. - V. 31. N 1. - P.75-79

254. Jones K. Affinity chromatography: a technology update // Amer. Biotechnol. Lab. -1990.-V. 8. N13.-P. 159-164

255. Jost R., Miron T., Wilchek M. The mode of adsorbtion of proteins to alifatic and aromatic amines coulped to cyanogen bromide-activated agarose // Biochim. Biophys. Acta.- 1974.- 362. N 1.- P.75-82

256. Kafatos P.C., Tartakoff J.H., Law J.H. // J. Biol. Chem. 1967. - V. 242 .-P. 1477

257. KalacJ. Studies on herring (Clupea harengus) and capelin (Mallotus villosus L.) piloric caeca proteases 3. Characterization of the anionic fractions of chymotrypsins // Biologia.-1978.- V.33. N 12.- P. 99-949

258. Kalac J. Studies on herring (Clupea harengus) and capelin (Mallotus villosus) piloric caeca proteases // Biologia (Bratislava) -1978,-V.33. N 12 P. 485-495

259. Kasai K., Ishii S. Affinity chromatography of trypsin using a sepharose derivative coulpedwith peptides containing arginine in carboxyl termini//J.Biochem. 1972.-V.71. N2.- P.363-366

260. Kasai K., Ishii S. Unimportance of histidine and serine residues of trypsine in the substrate binding iunction proved by affinity chromatography // J.Biochem.- 1973. -74. N3.- P.631-633

261. Kasai K., Ishii S. Affinity chromatography of trypsin and related enzymes /7 J. Biochem. 1975. - V.78. N 3.- P.653-662

262. Kasai K., Ishii S. Affinity chromatography of tiypsin and related enzymes // J. Biochem. 1977.- V. 82. N 5. - P. 1475-1483

263. Kasai K., Ishii S. Affinity chromatography of trypsin and related enzymes // J.Biochem. 1978.- V.84. N 5.- P.1051-1060

264. Keil B. The enzymes / P.D. Boer ed. New York, London, Acad. Press, 1971. P. 250-273

265. Kilby B. A., Jonatt G. The inhibition of trypsin and chymotrypsin by certain organic phosphorous esters // Biochem. J. 1954. - V. 57. - P. 303

266. Kimoto K., Jokoi T., Murakami K. Purification of chymotrypsin-like proteinases from Euphausia superba // Agr. Biol. Chem. 1985. - V.49. N 6. - P.234-244

267. Kim H.R., Meyers S.P., Goldberg J.S. Anionic trypsins from crayfish gehatopancreas: effect on proteins degradation of tail meat // J. Food Science -1996,- V. 61. N 1,- P. 7896

268. Kishi J.-I., Kawai N., Haykawa T. // Biochem. Intern. -1984,- V. 9.- P. 343-350

269. Kleine R., Spandenberg P., Isolierung and characterizierung derx beiden trypsin-isoenzyme des amerikanichen flusscrebses Cambarus affinis // Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 1974. - V. 355. N 2. - P. 114-124

270. Klimova O.A., Borukhov S.I., Solovyeva N.I., Balaevskaya T.O., Strongin A.Ja. The isolation and properties of collagenolytic proteases from crab hepatopancreas //

271. Biochem. and Biophys. Res. Commun. -1990. V. 66. N 3. - P. 1411-1420

272. Kristiansson M.M., Nielsen H.H. Purification and characterization chymotrypsin- like proteinases from piloric caeca of Oncorynchus mykiss // Comp. Biochem. Physiol. -1992. V. 101. N 1-2. - P. 247-253

273. Krogdahl A., Holm H. Pancreatic proteinases from man, trout, rat, pig, cow, chiken, mink and fox // Comp. Biochem. Physiol. 1983. - V. 74B, N 3. - P. 403-409

274. Kroner K.H., Kula M.R. Extraction of enzymes in aqueous two-phase sistems // Process. Biochem. 1978. - V. 13. N 14. - P.7-34

275. Kuehler C.A., Stine C.M. Effect of enzimatic hydrolysis on some functional properties of whey protein // J. Food Sei. 1974,- N 39. - P. 379-382

276. Kumazaki T., Kasai K., Ishii S. Affinity chromatography of trypsin and related enzymes // J. Biochem. -1976. V.79. N 4. - P. 749-755

277. Kurganov B.I., Loboda N.I. Regulation of enzyme activity in adsorbtive enzyme systems // J. Theor. Biol. 1979. - V. 79. - P.281-301

278. Laas T. Agar derivatives for chromatography, electrophoresis and gel-bound enzymes // J.Chromatogr. 1975. -V.111,N2.- P.373-382

279. Labouesse B., Gross P. La clostripaine, protease de Clostridium histolyticum. I. Purification et activation par les thiols. // Bull. Soc.chim.biol.-1960.- V. 42. P. 543

280. Lahl W.J., Braun S.D. Enzymatic production of protein hydrolysates for food use // Food Technol.- 1994. V. 48. N 10. - P.68 - 71

281. Laskowski M., Kato I. Protein inhibitors of proteinases // Ann. Rev. Biochem. -1980. V.49. - P.593-626

282. Laskowski M., Empie M., Kato I. et al. Correlation of amino acid sequence with inhibitor activity and specificity of protein inhibitors of serine proteinases // Coll. Les. Biol. Chem. 1981.- V.9. N 32. - P. 136-152

283. S7. Lecroisey A., Gilles A.M., de Wolf A., Keil B. Complete amino acid sequence of the collagenase from the insect Hypoderma lineatum // J. Biol. Chem. 1987. V. 262.1. P. 7546-7551

284. Legrand Y., Pignaud G., Coen I. Purification of platelet proteases: activation of proelastase by trypsin-like enzyme // FEBS Lett. 1977.- V.76. N 2. - P.294-298

285. Lerman L. A biochemically specific method for enzyme isolation // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1953. - V.39. N 4. - P.232-236

286. Lindsay R., Stevenson K. Isolation, partial characterization and primary structure studies of chymotrypsin A and B from both mooth (Alces alces) and elk (Cervus Elaphus) II Biochem. J. -1976. V. 155. N 3. - P.549-566

287. Livery M.O., Powers J.C. Specificity and reactivity of trypsin toward inhibition with sulfonil fluorides II Biochem. Biophys. Acta -1978,- V. 525. N 1,- P. 171-179

288. Lowe C., Dean P. II FEBS Lett. -1981. V.18, N 1. - P.31-34

289. Lowry O., Rosenbrough N., Parr A., Randall R. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. -1951. V.193. N 1. - P.265-276

290. Maccartney H.W., Tschesche H. // Europ. J. Biochem. 1983. - V. 130.- P.71-78

291. Mahmoud M. Physicochemical and functional properties of protein hidrolysates in nutritional product II Food Technol. 1994,- V. 48. N 10,- P. 89 95

292. Mallory H., Travis J. Human pancreatic enzymes. Characterization of anionic human trypsin // Biochemistry -1973. V. 12. N 15. - P. 2847-2851

293. Mandigo R. History of meat fermentation // Meat and Poultry. 1991.- V. 37. N 9.- P.12

294. Mandl I. Collagenases and elastases II Advances in Enzimol.-1961.-V. 23.- P. 163

295. March S., Parich J., Cuatrecasas P. A symplified method for cyanogen bromide activation of agarose for affinity chromatography // Anal.Biochem.- 1974.- 60, N 1.-P. 149-152

296. Martinec K., Semenov A.N. Enzymatic synthesis in biphase aqueous organic systems //Biochem. Biophys. Acta -1981,- V. 658. P. 90-91

297. Martinez A., Olson R.L., Serra J.L. Purification and characterization of two trypsin-like enzymes from anchovy digestive tract II Comh. Biochem. Biophys. 1988. - V. 91. N 4 . - P. 677-684

298. Maroux B., Rovery M., Desnuelle P. Purification du trypsinogene of de la trypsine de boeuf par chromatographic sur carboxymethil-cellulose II Biochem. Biophys. Acta -1962. V. 56.N1,- P. 202-214

299. Markwardt F. In: Fibrinolytics and Antifibrinolytics (Markwardt F. eds), SpringerVerlag, Berlin- Heidelberg-New York, 1978, P.511-577

300. Mary L., Taylor S., Nordlee J. Use of hidrolysate based products in special medical diets // Food technol.-1994.- V.48, N 10. - P. 77-80

301. Matthews B., Sigler P., Henderson R., Blow D. Three-dimentional structure of tosyl- a-chymotrypsin // Nature.-1967,- V.214. N 5089. P.652-656

302. Miller D., Horbett T., Teller D. Réévaluation of the activation of bovine ehymotrypsin // Biochemistry.-1971.- V.10. N 25. P. 4641-4648

303. Merritt R.J., Carter M., Haight M., Eisenberg L.D. Whey protein hydrolysate formula for infants with gastrointestinal intolerance to cow milk and soy protein in infant formulas // J. Pediat. Gastroent. Nutr.- 1990.- N 11. P. 78-82

304. Mitchell W.M., Harrington W.F. Purification and properties of clostridiopeptidase B (clostripain) // J. Biol. Chem. 1968,- N 243. - P.4683

305. Miziorowski R.L., Wells M.A. The activity of phospholipase A in inreversed micelles of phospholipase in diethyl ester: effect water and cations // Biochemistry 1974. - V. 13. N 24. - P. 4921-4927

306. Mockel W., Barnard E. Isolation and propertties of two chymotrypsins from the turtle Pseudemis elegans // Biochim. Biophys.Acta. -1969.- V.191. N 2.- P.370-378

307. Morihara K., Oka T. A kinetic investigation of subsites S' and Si' in a-chymotrypsin and subtilisin BPN' // Arch. Biochem. Biophys. 1977. - V. 178. N 1.- P.188-194

308. Mounter L.A., Tuck K.D., Alexander H.C., Dien L.T.H. The reactivity of esterase and protease in the presence of organophosphorus compounds // J . Biol. Chem. 1957.- V. 226. - P. 873

309. Mullally M.M., O' Callaghan D.M., Fitzgerald R.J., Donnelly W.J., Dalton J.P. Zimogen activation in pancreatic endoproteolytic preparations and influence of some whey protein hydrolysate characteristics // J. Food Sci. 1995. - V. 60. N 2. -P. 227-232

310. Muramato M., Onishi T., Makino S., Fujii S., YamamuraY. Inhibition of fibrinolytic activity of plasmin by various synthetic inhibitors // J.Biochem.- 1965.- 57. N 3,- P.450-453

311. Murray T.K., Baker B.E. Studies on protein hydrolysis // J. Sci. Food Agric.- 1952.- N 3. P. 470-475

312. Murphy G.Y.P., Murphy G., Reynolds J.J. // FEES Lett. 1991. - V. 289, N 1. -P. 4-7

313. Nagamatsu A., Okuma T., Watanabe M., Yamamura Y. The inhibition of plasmin by some amino acid derivatives // J.Biochem.-1963.- V.54. N 6.- P.491-496

314. NagataK., Joshida N. Affinity chromatography of Str.erythereus trypsin-like enzyme ofjapanese quil ovomucoid // J.Biochem.-1981.- V.89, N 4.- P. 1121-1127

315. Neurath H. // J. Cell. Biochem. 1986. - V. 32. N 1. - P. 35-49 (ijht. no JIokihhhoh, 1994 )

316. Neurath H., Walsh K. A//FEBS 11-th Meeting 1977. - V. 47. - P. 1-14 ( ijht. no JIokihhhoh, 1994 )

317. Neurath H., Walsh K.A., Winter W.P. Evolution of structure and function of proteases // Science 1967,- V.158. N 16. - P. 1638-1644

318. Nilsson F., Tangle R. Digestive proteases in holocephalian fish Chimera montrosa // Comp. Biochem. Physiol. -1962.- V. 5. N 6.- P. 147-165

319. Nishikata M. Affinity chromatography of chymotrypsin on a sepharose derivative soupled with chymostatin analogue // J. Biochem. 1983.- V.93. N 1.- P.73-79

320. Nishikata M., Kasai K., Ishii S. Affinity chromatography of trypsin and related enzymes. Quantitative comparison of affinity adsorbenys containing various arginine peptides // J.Biochem.-1977.- V.85. N 5. P. 1475-1484

321. Nishikata M., Kasai K., Ishii S. A sepharose derivative coupled with leupeptin-like peptide-aldehyde glycyl-glycyl-arginal and its use as an affinity adsorbents for trypsin // Biochim.Biophys.Acta.-1981.- V.660. N 2.- P.256-261

322. Noda M., Vo Van T., Kusakove I., Murakami N. Substrate specificity and solt inhibition of tive proteinases from piloric caeca and stomach of safdine // Agric, Biol. Chem. 1982.- V. 46. N 6. - P.1565-1569

323. O'Carra P., Barry S., Griffin T. Interfering and complicating adsorption effects in bioaffinity chromatography // Meth.Enzymol.- 1974.- V.34.- P. 108-126

324. Qhlson K., Tenger H. Anionic and catinic dog trypsin. Isolation and partial characterization // Biochim.Biophys.Acta 1973. - V. 317. N 2.- P. 328-337

325. Okamoto S., Oshiba S., Mihara H., Okamoto U. Synthetic inhibitors of fibrinolysis: in vitro and iv vivo mode of action // Ann. NY Acad. Sci. 1968. - V. 146, N4 . -P. 414-429

326. Gng E.B., Shaw E., Shoelmann G. /7 J. Amer. Chem. Soc. -1964.- V. 86.- P. 1271

327. OoshiroZ. Studies on proteinase in the pyloric caeca of fishes. 4. Kinetic studies on the hydrolysis reaction of N-benzoyl-L-arginineamide catalyzed by mackerel proteinase // Bull. Jap. Soc.Sci. Fish.- 1971.-V.37. N 11.- P. 1110-1114

328. Osnes K.K., Mohr V. On the purification and characterization of three anionic serine type peptide hydrolases from antarctic krill Euphausia superba // Comp. Biochem. Physiol. 1985.- V. 82B.- P. 607-619

329. Overnell J. Associated mesentary in the cod (Gadus morhua ) // Comp. Biochem. Physiol. -1973. V. 46B. - P. 519-531

330. Papaioannou S., Leiner I.E. A simple chromatographic procedure for enchancing the purity of commercial preparations of crystalline trypsin // J. Chromatogr. 1968. - V. 32. N 3. - P. 746-758

331. Pei-Jung, Lu, Hsien-Ching, Liu, Ihn-Ho, Tsai // Biol. Chem. Hoppe Seyler 1990. -V. 371. - P. 851-859

332. Peltonen L, Halila R., Ryhanen L. // J. Cell. Biol. 1985. - V.28. N 1. - P.15-21 (iiht. no JIoKnraHOH, 1994)

333. Peterkofsky B. Bacterial collagenases // Meth. Enzym.- 1982.-V. 82,- P. 453-471

334. Petkov L., Sajdoc J., Turkova J. Orientovana immobilizace bilkavin // Chem. Listy -1991.- V. 85.N3.- P. 300-307

335. Plainer H., Sprossler B. Debittering of protein hydrolysates by a new technical exopeptidase preparation // Food Biotechnol.-1990. N 4.- P.366

336. PoulsenO. A process for the preparation of a heat resistant non-bitter water soluble peptide product, the product produced by the process, and nutrients, refreshments and dietetics comprising the product.- 1987/European Patent WO 87/03785

337. Porath J., Axen R., Ernback S. Chemical coulping of the proteins to agarose // Nature.- 1967.- V. 215. N 5109.- P.1491-1492

338. Porath J. General method and coulping procedures // Meth. Enzymol.- 1974.- 34.-P. 13-30

339. Powell J., Castellino F. Activation of human neo-plasminogen-Val by urikinase and streptokinase and a kinetic characterization of neoplasmin // J.Biol.Chem.- 1980.-V.255.N 11,- P.5329-5335

340. Prahl J.W., Neurath H. Pancreatic enzymes of spine pacific dogfish // Biochemistry1966. V. 5, N6. - P.2131-2146

341. Reeck G., Neurath H. Pancreatic trypsinogen from African lungfish Protopterus aethiopicus // Ibid. 1972.- V.11,N3. - P. 503-510

342. Reeck G., Winter W.P., Neurath H. Pancreatic enzymes of African lungfish Protopterus aethiopicus //Ibid. -1970. V. 9, N6. - P. 1398-1403

343. Reeck G., Walsh K., Neurath H. Isolation and characterization of carboxypeptidases A and B from activated pancreatic juice // Biochemistry 1971.-V.10, N25.- P.4690-4698

344. Reeck G, Walsh K., Hermodsen M., Neurath H. New form of bovine carboxypeptidase B and their homologous relationship to carboxypeptidase A // Proc. Nat. Acad. Sci. USA 1971. - V.68, N6. - P. 1226-1230

345. Rhodes M., Bennett N., Feeney R.E. The trypsin and chymotrypsin inhibitors from avain egg whites // J. Biol.Chem. -1960. V. 235, N 6. - P. 1686-1693

346. Robinson N., Tye E., Neurath H., Walch A. Isolation of trypsin by affinity chromatography // Biochemistry. 1971.-V.10, N 14. - P.2743-2747

347. Rovery M., Desnuelle P. Purification du chymotrypsinogene-R du boeuf // Biochim.Biophys.Acta. I960,- V.42, N 3. - P.554-555

348. Royer G.P., Green G.M., Sinba B.K. Rigid support materials for immobilization of enzymes // J. Macromol. Sci. -1976. V.A10. - P. 289-307

349. Russo S., Jadoft D. Purification and characterization of trypsin-like enzyme from the purple sea starfish Pisaster ochraceus // Comp. Biochem. Physiol. 1978.- V. 60B, N 3. - P.453-457

350. Schechter J. and Berger A. The hydrolises of diastereoisomers of alanine peptides by carboxypeptidase A and leucine aminopeptidase // Biochemistry.- 1966.-Vol.56, N10,- P.3371-3375

351. Schechter J., Berger A. On the size of the active site in proteases // Biochem. Biophys. Res. Communs. -1967. V.27, N2. - P. 157-162

352. Schroeder D.D., Shaw E. Chromatography of trypsin and its derivarives. Characterization of new active form of bovine trypsin // J. Boil. Chem. 1968. - V. 243, N 10. - P. 2943-2952

353. Schoellman G., Shaw E. Direct evidence for the presence of histidine in the acive center of chymotrypsin // Biochemistry.- 1963,-V.2, N 1. P.253-258

354. Seemuiier U., Dodt J., Fink E., Fritz H. Proteinase inhibitors of the leech hirudo medicinalis (hirudins, bdelins, eglins) / Proteinase Inhibitors.Elsevier Science Publishers BV (Biomedical Division), Barret and Salvesen (eds.), 1986.-P.337-350

355. Seifter S., Harper E. // Methods in Enzimology XIX.- Acad. Press: New York.- 1970.-P.613

356. Seifter S., Harper E. The Enzymes III // Acad. Press: New York.-1971.- P.649

357. Sellers A., Reynolds J.J. // Biochem. J. 1977. - V. 167. - P. 353-360

358. Shahidi F., Synowiecki J., Baleiko J. Proteolitic hydrolysis of muscle proteins of harp seal (Phoca groenlandica) // J. Agr. and Food Chem.- 1994 -42. N11. -P.2634-2638

359. Shapiro A.L., Vimenela E., Marzel J. Molecular weight estimation of polipeptides chains by electrophoresis in SDS-polyacryl amide gels // Biochem. Biophys. Res. Communs. 1967. - V.20. N 5. - P. 815-820

360. Shotton D., Watson H. Three-dimensional structure of tosyl-elastase // Nature. -1970.-V.225. N5235.- P.811-816

361. Show E., Grower G. Further observations of substrate-deraved chlormethyl ketones that inactivated trypsin // Arch. Biochem.Biophys. -1970. V. 139. N 2. - P. 298-305

362. Shunichi D., Hiroko K., Eihci D., Tadashi I. Infection protectant // патент N 87921, Япония, опубл. 6.9.94

363. Shwert G.W. and Takenaka Y. A spectrophotometric determination of trypsin and chymotrypsin // Biochem.Biophys. Acta.-1955.- V.16. N 4. P. 570-575

364. Sii D., Sadana A. Bioseparation using affinity techniques // J. Biotechnol. 1991. - V. 19. N 1. - P. 83-98

365. Simpson B.K., Haard N.F. Characterization of the trypsin fraction from earner (Tautorogolabrus adspersus) // Comp.Biochem.Physiol. 1985. - V. 80B. N 3 -P. 475-480

366. Sjoholm I., Wiman В., Wallen P. Studies on the conformational changes of plasminogen included during activation to plasmin and by 6-aminohexanoic acid // Eur. J.Biochem.- 1973,- V.39. N 3. P.471-479

367. Sohar J., Cuba F. The examination of proteinase activation in skeletal muscles // Wiss Beitz M. Luther. Univ. Halle Wittenberg -1981. V. 12. N 66. - P. 69-70

368. Spiro-KemA., Chen P. Isolation of chymotrypsin inhibitor from Culex pipiens byaffinity chromatography // IncestBiochem. 1977.-V.7. 5-6. - P.453-457

369. Spundenberg P., Kleine R., Flemming C. Reiningung eines anionischen trypsins aus dem magensaft des Flusskrebs camburus affinis sau durch affinitas Chromatographie // Acta Biol. et Med. Ger. 1975. - V.34. N 5. - P.733-739

370. Starkenstein E. // Biochem.Z.- 1910.-V.24. P.210-218

371. Stepanov V., Lavrenova G., Borovikova V., Baiandina G. Chromatography of acid proteinases and chymotrypsin on a sorbent containing 2,4-dinitrophenyl residues // J.Chromatogr.-1975.- V.104. N 2.- P.373-377

372. Stepanov V.M. Problems of proteolytic enzymes evolution // Evol. Biochem. and related areas physicochem. Biol.: Didicat. Mem. acad.A.I. Oparin / Bach. Inst. Biochem.- Moskow.1995 P. 409-423

373. Stroud R., Kay L., Dickerson R. Structural and molecular structure of diisopropylfluorophosphate (DlP)-inhibited bovine trypsin at 2.7 A resolution // Cold Spring Harbor Symp. QuanlBiol.-1971.- V.36. P.124-140

374. Sundarm S., Sarma P. Purification and properties of a protease from the gut of Rastrelliger anagurta (mackrel) //Enzymology.-1960.- V.21. N 1.- P.219-237

375. Sundberg L., Porath J. Preparation of adsorbents for biospecific affinity chromatography. Attachment of group containing ligands to insoluble polymers by means of bifunctional oxiranes// J.Chromatogr. -1974.- V. 90.N 1.- P. 87-98

376. Sweet R., Wright H., Janin J., Chotia C., Blow D. Crystal structure of the complex of porcine trypsin with soybean trypsin inhibitor (Kunitz) at 2.6 A resolution//Biochemistry.-1974,- V.13. N 20. P.4212-4228

377. TallanH.H. //Biochem. Biophys. Acta 1958. - V. 27. N 3. - P. 250-273 (mrr. no Keil B. Trypsins // The Enzymes (P.D.Boeyer ed. ) New York - London Acad.Press. -1971. P. 250-273

378. Tange R., Grove D. Digestion / Fish Physilogy Hoare and Randall ed. New York: Acad.Press. 1983. - N 1. - P. 161-260

379. Tesser C.I., Titch H.U., Schwyser R. Limitation of affinity chromatography: solvolytic detachment of ligands from polymeric support // Helv. Chim. Acta -1977. V. 57. N 6.- P. 1718-1730

380. Thibault P.A. Partial hydrolysate of whey proteins, enzymatic process for the preparation of this hydrolysate, and hypoallergenic dietetic milk containing it.-1991. /1. Г то ТЧ J i ЧТ 4 ЛП1 лuS raient i\ 4.угя./ич

381. Titani К., Ericsson L.H., Neurath H., Walsh K.A Amino acid sequence of dogfish trypsin // Biochemistry. V.14, N 7. - P. 1538-1367

382. Tomlinson G., Schellenberg C., Vishanata T. Heterogenity in the binding of chymotrypsin and related proteins to affinity chromatographic media // J. Solid-Phase Biochem.- 1978,- V.3,N 1. P.57-70

383. Tomlinson G., Shaw M., Vishwanatha T. Chymotrypsin(s)//Meth. Enzymol. 1974.- V.34. P.415-420

384. Tschesche H., Maccartney H.W., Proteinase inhibitors: medical and biological aspects / Ed. N. Katunuma et al., Tokyo: Jap. Sci. Soc. Press, 1983. P. 125-134

385. Turkova J., Blaha K., Valentova O., Coupee J., Seifertova A Affinity chromatography on hydroxyalkyl methacrylate gels // Biochem. Biophys. Acta 1976.- V. 437. N 2 .- P. 586-593

386. Turkova J., Malanikova M., Yancureva D., Svec F., Kalal S. Methacrylate gels with epoxide groups as supports for immobilization of enzymes // Biochem. Biophys. Acta -178. V. 524. N 1.- P. 162-169

387. Turkova J., Seifertova A, Affinity chromatography of proteases on hydroxyalkyl methacrylate gel with covalently attached inhibitors // J.Chromatogr.- 1978.- V.148, N 1.- P.293-297

388. Turgeon S.L., Gauther S.F., Paquin P. Emulsifying property of whey peptide fractions as a fonction of pH and ionic strength // J. Food Sci.- 1992.- N 57. P. 601-604

389. Uren J. Affinity chromatography of proteolytic enzymes // Biochim. Biophys. Acta. -1971.-V.236. N 1,- P.67-73

390. Uchida N. Biochemical studies of proteolytic enzymes in piloric caeca fish-1 // Bull. Fac. Fish. Hokkaido Univ. 1970. - V .20. N 4. - P. 313-319

391. Uchida N., Tsukayma K., Nishida E. Свойства двух главных анионных трипсинов из превратника слепой кишки кеты // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1984. - V. 50. N 2. -P. 313-321

392. Vaes G. The release of collagenase as an inactive proenzyme by bone explants in culture // Biochem. J.- 1972.- V.126.- P. 275-289

393. Vanboekel M., WeerensC., Holstra A., Scheidtweiler C.E., AlinkG.M. // Foodand Chem.ToxicoL- 1993.-V.3i. N10. P. 731-737

394. Vegarud G., Langsrud T. The level of bitterness and solubility of hydrolysates produced by controlled hydrolysis of caseins // J. Dairy Res.-1989.- N 56. P. 375-379

395. Venekei I., Szilagyi L., Graf L., Rutter W. Attemhts to convert ehymotrypsin to trypsin // FEBS Lett. 1996. - V.379, N 2. - P. 143-147

396. Violand B., Byrne R., Castellino F. The effect of amino acids on human plasminogen//J.Biol.Chem.- 1978.- V.253. N 15. P.5395-5401

397. Vincent J., SchweitzH., Lazdunski M. Guanidation of Lysine-15 in the active site of basic pancreatic trypsin inhibitor//Eur.J.Biochem.- 1974.- V.42. N2. P.505-517

398. Vosbek K., Chow K., Awad W. The proteolytic enzyme of K-l straun of Str.griseus and characterization of the aminopeptidases // J.Biol.Chem.- 1973.- V.248, N 17. P.6029—6034

399. Wallen P., Wiman B. Characterization of human plasminogen. II. Separation and partial characterization of differernt molecular forms of plasminogen // Biochim.Biophys.Acta,-1972.- V.257. N 1. P. 122-134

400. Walsh K. A, Neurath H. // Proc. Nat. Acad. Sci. US -1964.- V. 52.- P. 889

401. Weber K., Osborn M. The reliability of molecular weight determinations by dodecyl sulfate-polyaerylamide gel electrophore- sis // J.Biol.Chem.- 1969.- 244, N 16.- P.4406-4412

402. Weiner H., Batt C.W., Koshland D.E // J. Biol. Chem. -1966. V.241. - P. 2687

403. Westman T.L. A soluble stable polyelectrolyte derivative of trypsin // Biochem. Biophys. Res. Communs. -1969. V. 35. - P. 313-317

404. Wilhelm S.M., Collier J.E., Marter B,L., Eisen A.Z. at el., // J.Biol.Chem. 1986. - V. 284, N9.- P. 16213-16221

405. Wilson J. Ligand induced conformation of rat brain hexokinase: effects of glucoses-phosphate and organic phosphate // Arch. Biochem. Biophys. 1973. - V. 159. - P. 543549

406. Winn E., Hu S., Hochschwender S., Laursen R. Studies on the lysine-binding sites of human plasminogen: the effect of ligand structure on the binding of lysine analogs to plasminogen // Eur. J. Biochem. 1980.-V. 104. N2,- P.579-586

407. Winter W.P., Neurath H. Purification and properties of a trypsin-like enzyme from the starfish Evasteriastrochellii // Biochemistry -1970. V. 9, N 2. - P. 4673-4679

408. Woolley D. E., Lindberg K.A., Glanviile R.W., Evansan J.M. /7 Eur. J. Biochem. -1975,- V. 50.-P. 437

409. Wray T. Enzymes work wonders for caviar and squid // Seafood Intern. Process and Packag. 1987, N 5. - P. 25

410. Ying Ming L. Characterization and peptidase specificity of lugworm (Arenicola cristata) protease C // Comp. Biochem. Physiol. 1990. - V. 95. N 4. - P. 745-753

411. YoshidaN., Ishii S. Specificity-determining site of chymotrypsin // J.Biochem. -1972.-V.71. N2,- P.185-191

412. Yoshida N., Ishii S. Specificity determining site of chymotrypsin. II. Inactivation of a-chymotrypsin by aromatic diazonium compound // J. Biochem. 1972. - V.72. N 2. -193-199

413. Zaks A., Klibanov A.M. Enzymatic catalysis in organic media at 100° C // Science -1984. V. 224. - P. 1249-1251

414. Zeindzain E., Barnard E. Distributions of pancreatic ribonuclease, chymotrypsin and trypsin in vertebrates 7/Arch. Biochem. Biophys. 1967.-V. 122, N3.- P.699-713

415. Zuckerkandl E. //Sci. Am. 1965. - V. 212. - P. 110-112

416. Zwilling R., Pfleider J., Sonneborn H., Kraft A and Stucky G. The evolution of endopeptidases // Comp. Biochem. Physiol.- 1969.- V. 28. P. 1275-1287

417. Zwilling R., Neurath H., Woodbury R. Crayfish trypsin: missing link between procaryote and mammalian serine proteases // Protides Biol.Fluids Proc. 28 5th Colloq., Brussel, 1980, Oxford e.a., 1980. V. - P. 115-118

418. Zwilling R., Tomasec V. Amino acid composition of crayfish trypsin /7 Nature 1970. - V.228. N 5266. - P. 57-58