Полиморфизм бета-амилазы в культуре озимой пшеницы и его генетический контроль тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.02.07, кандидат наук Акиншина Ольга Владимировна

• Акиншина Ольга Владимировна
• кандидат наук
• 2019

Оглавление диссертации кандидат наук Акиншина Ольга Владимировна

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ 4 ГЛАВА 1. ГЕНЕТИКА И РАЗДЕЛЕНИЕ АМИЛОЛИТИЧЕСКИХ

ФЕРМЕНТОВ (ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ)

1.1 Общая характеристика ферментов зерновых культур

1.2 Амилолитические ферменты (амилазы)

1.3 Активность амилолитических ферментов в зерне

1.4 Генетический полиморфизм амилолитических ферментов зерна пшеницы

1.5 Наследование и хромосомная локализация генов пшеницы, контролирующие изоферментный состав бета-амилазы зерна

1.6 Дисульфидные связи белкового комплекса муки 34 Глава 2. УСЛОВИЯ, МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1 Условия исследования

2.2 Материал исследования 40 2.2.1 Характеристика генетических маркерных линий

2.2.1.1 Почти изогенные линии на основе Новосибирской

2.2.1.2 Прочие сортообразцы

2.3 Методы исследования

2.3.1 Методика фракционированния бета-амилаз

2.3.2 Методика оценки количества дисульфидных связей на основе БББ- седиментации

2.3.3 Методика оценки качества муки озимой мягкой пшеницы на приборе Миксолаб (Mixolab)

2.3.4 Оценка сцепления в F2 и использование гомозиготных популяций старших поколений скрещивания для генетического анализа

2.3.5 X2- тест

2.3.6 Дисперсионный анализ

2.3.7 Корреляционный анализ

2.3.8 Оценка существенности разности выборочных средних по ^ критерию Стьюдента 63 ГЛАВА 3. ПОЛИМОРФИЗМ ПО БЕТА-АМИЛАЗЕ ЗЕРНА ОЗИМОЙ МЯГКОЙ ПШЕНИЦЫ

3.1 Выявление полиморфизма по бета-амилазам зерна озимой мягкой пшеницы и изучение наследования зимотипов этого фермента

3.2 Определение числа дисульфидных связей белкового комплекса в образцах пшеницы с участием разных вариантов энзима 73 ГЛАВА 4. ГЕНЕТИКА ИЗОФЕРМЕНТОВ БЕТА-АМИЛАЗЫ МЯГКОЙ ПШЕНИЦЫ 76 ГЛАВА 5. ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ГОМОЗИГОТНОЙ ПОПУЛЯЦИИ ДЛЯ ГЕНЕТИЧЕСКОГО АНАЛИЗА БЕТА-АМИЛАЗЫ И ОЦЕНКИ

ЕЁ АГРЕГИРУЮЩЕЙ СПОСОБНОСТИ У ОЗИМОЙ МЯГКОЙ ПШЕНИЦЫ

ГЛАВА 6. АНАЛИЗ СОПРЯЖЕННОСТИ ЧИСЛА ДИСУЛЬФИДНЫХ СВЯЗЕЙ БЕЛКОВОГО КОМПЛЕКСА ЭНДОСПЕРМА С ПОКАЗАТЕЛЯМИ КАЧЕСТВА ЗЕРНА

ВЫВОДЫ

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

ПРИЛОЖЕНИЕ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Полиморфизм бета-амилазы в культуре озимой пшеницы и его генетический контроль»

ВВЕДЕНИЕ

Стратегически важной задачей агропромышленного комплекса Российской Федерации является повышение не только урожайности и продуктивности зерна мягкой озимой пшеницы, но и его качества. Это, в свою очередь, определяет ключевые приоритеты развития сельского хозяйства каждого конкретного региона. Однако производственники все чаще сталкиваются с тем, что увеличение урожайности влечет за собой снижение качества зерна, что имеет генетическую обусловленность. Поэтому проблема качества зерна мягкой озимой пшеницы и выделение генетических факторов, отвечающих за его формирование, остается главной проблемой.

Мировая практика развития вопросов качества зерна представлена значительным количеством работ как отечественных, так и иностранных ученых. Но, несмотря на это остаются некоторые аспекты, требующие дальнейшего исследования.

Отмечено, что большая часть хлебопекарных свойств пшеницы обусловлено состоянием белкового комплекса. В то же время недостаточно внимания уделяют углеводному комплексу, в частности анализу крахмала. Крахмал, как один из основных компонентов пшеничной муки, является показателем, определяющим технологические и хлебопекарные свойства пшеницы. Особенностью крахмального комплекса злаков является то, что в его синтезе принимают участие некоторые специфические ферменты, находящиеся в эндосперме. Гидролиз крахмала в зерне осуществляют альфа-и бета-амилаза. Отмечают, что альфа амилаза является ферментом проросшего зерна, а бета-амилаза находится в связанном дисульфидными связями состоянии с запасными белками эндосперма (глютенинами). В связи с этим можно предположить, что бета-амилаза имеет отношение к качеству.

В настоящее время генетические исследования качественных признаков зерна мягкой озимой пшеницы позволяют контролировать не только наследование отдельных генов, но и изучать их функциональную роль

для целенаправленного формирования признаков качества зерна с необходимыми для селекционной работы характеристиками.

В Центрально-Черноземной зоне районировано 42 сорта мягкой озимой пшеницы, из которых только 17 входят в продовольственную группу (ценные и сильные). В связи с этим создание новых сортов продовольственной пшеницы, адаптированных к условиям ЦЧЗ, является важной и необходимой задачей. Сложность при этом заключается в выявлении наследственной составляющей при оценке показателей качества зерна исследуемого материала. Соответственно, возникает острая необходимость в генетическом контроле наследственных факторов, определяющих хлебопекарное качество зерна мягкой озимой пшеницы.

Перспективным направлением развития генетических исследований хлебопекарного качества мягкой озимой пшеницы является анализ полиморфизма локусов генов, определяющих наследственно обусловленное качество зерна сортов мягкой пшеницы.

Цель: изучить полиморфизм бета-амилазы в культуре озимой пшеницы, его генетический контроль и влияние на качество зерна.

Задачи: Основная задача данного проекта - выделение ключевых генетических факторов, оказывающих влияние на формирование высококачественного зерна мягкой озимой пшеницы.

1. выявить полиморфизм по бета-амилазам зерна озимой мягкой пшеницы.

2. идентифицировать локусы, контролирующие изоферментный состав бета-амилаз.

3. провести генетический анализ изоферментов бета-амилазы на основе использования гомозиготных популяций озимой мягкой пшеницы.

4. оценить роль зимотипов фермента бета-амилазы к способности агрегации с помощью дисульфидных связей.

5. проанализировать сопряженность числа дисульфидных связей белкового комплекса эндосперма с показателями качества зерна.

Научная новизна: Идентифицировано два аллеля локуса в-Лшу-О!, расположенного в длинном плече хромосомы 4D. Впервые установлена связь зимотипов бета-амилазы с агрегирующий способностью белкового комплекса зерновки с помощью дисульфидных связей.

Научно-практическое значение: На основе проведенных исследований полученные данные могут быть использованы для создания новых высококачественных сортов озимой мягкой пшеницы. Созданные генотипы озимой мягкой пшеницы используются в качестве исходного материала в селекции этой культуры ФГБНУ «Белгородский ФАНЦ РАН».

Апробация работы: Основные результаты диссертационного исследования были представлены на Всероссийской научно-практической конференции Белгородского научно-исследовательского института сельского хозяйства «Биологизация земель в адаптивно-ландшафтной системе земледелия» (Белгород, 2015); на международной конференции, посвященной 100-летию селекции пшеницы в Селекционно-генетическом институте - Национальном центре семеноводства и сортоизучения (Одесса, 2016); в материалах Всероссийской школы молодых ученых «Фундаментальные основы создания систем земледелия с целью сохранения и воспроизводства окружающей среды» (Белгород, 2018).

Диссертационная работа выполнена так же при частичной финансовой поддержке ФЦП «Научные и научно-педагогические кадры инновационной России на 2009-2013 годы».

Получен патент № 9249 на селекционное достижение пшеница мягкая озимая Везелка (2017).

Личный вклад автора: лабораторные и полевые исследования выполнялись автором лично, при непосредственном участии в составе научного коллектива. Личный вклад автора состоял в обработке, анализе и интерпретации полученных результатов, подготовке публикаций и оформление рукописи.

Публикации: По материалам диссертации было опубликовано 12 печатных работ, в том числе 6 - в изданиях, рекомендованных перечнем ВАК Российской Федерации.

Положения, выносимые на защиту:

1. Полиморфизм сортов по вариантам бета-амилазы.

2. Генетический контроль изоферментов бета-амилазы.

3. Влияние изоферментов бета-амилазы на агрегацию белкового комплекса эндосперма озимой мягкой пшеницы.

Структура и объем диссертации: Диссертация состоит из введения, шести глав, выводов, списка литературы и приложения. Работа изложена на 124 страницах машинописного текста и включает 11 рисунков и 22 таблицы. Библиографический список содержит 1 69 наименований, из них 54 - на иностранных языках.

Благодарности: Глубокую благодарность автор выражает научному руководителю д.б.н., профессору В.П. Нецветаеву за руководство диссертационной работы, за помощь на всех этапах выполнения диссертации. За помощь и сотрудничество коллегам лаборатории селекции и семеноводства озимой пшеницы ФГБНУ «Белгородский ФАНЦ РАН».

ГЛАВА 1. ГЕНЕТИКА И РАЗДЕЛЕНИЕ АМИЛОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ (ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ)

1.1 Общая характеристика ферментов зерновых культур

В основе всех жизненных процессов, включая превращение энергии, лежит работа катализаторов белковой природы - ферментов. Ферменты - это высокоспециализированные белковые молекулы, в одном случае в чистом виде и построенные из простых аминокислот, в другом - в сочетании с другими веществами, являющимися биологическими катализаторами, ускоряют химические процессы, представляют собой движущую силу биологического обмена веществ (Казаков Е. Д., Карпиленко Г. П., 2005).

Различные ферменты вырабатываются живыми клетками в малых количествах, однако при высокой активности вызывают значительные изменения в массе вещества (Тарханов И. Р., 1907). Действие каждого из ферментов специфично. Каждый фермент катализирует только определенную реакцию для одного из веществ, а чаще для группы веществ похожего строения. Абсолютно все ферменты чувствительны к температурам и реакциям среды (сайт // Режим доступа: www.breadbranch.com.). Для каждого из ферментов существуют значения температуры и кислотности среды, при которых он наиболее активен (оптимальные условия) (Збарский Б.И., Иванов И.И., Мардашев С.Р., 1972). При некоторых значениях кислотности и температуры фермент разрушается полностью (инактивируется). Нагревание до 70-80 градусов приводит к разрушению почти всех ферментов, они свертываются и теряют свои каталитические свойства (Казаков Е.Д., 1997).

Особенность ферментов заключается еще в том, что одни и те же ферменты при известных условиях способны изменять регулируемые ими биохимические процессы в обратном направлении (Казаков Е.Д., Карпиленко Г.П., 2005).

Все ферменты разделяются на две большие группы: однокомпонентные, состоящие исключительно из белка и двухкомпонентные, состоящие из белка и небелковой добавочной группы. Добавочные группы многих двухкомпонентных ферментов представляют собой производные витаминов или нуклеотидов установлена важнейшая функциональная связь между ферментами, витаминами и нуклеотидами, являющимися строительным материалом нуклеиновых кислот (Казаков Е.Д., Карпиленко Г.П., 2005).

Ученые установили, что ферменты способны при изменившихся условиях производить не только реакции разложения, но и реакции синтеза веществ (Энциклопедический словарь Брокгауза и Ефрона, 1980; Страйер Л., 1984-1985; Опарин А.И., Дьячков Н.Н., 1928; Курсанов А.Л., Брюшкова К.К.,1940).

На активность ферментов влияет присутствие определенных химических веществ (Конарев В.Г., 1980). Некоторые из них активируют ферменты (активаторы), другие же, наоборот, снижают их активность (ингибиторы). В зерне находятся разнообразные ферменты, находящиеся в зародыше и краевых частях зерна. Поэтому в муке низших сортов содержится ферментов больше, чем в муке высших сортов. Так же неодинакова ферментная активность разных партий одного и того же сорта муки. Ферментная активность зависит от условий произрастания, условий хранения, сушки и кондиционирования зерна (Кислухина О.В., 2002.). В проросшем зерне активность ферментов повышенная. При высушивании или кондиционировании прогревание зерна снижает ферментную активность. И в процессе хранения зерна и муки она также немного уменьшается (Кретович В.Л.,1991). Ферменты активны только в растворах, поэтому при хранении в сухих условиях зерна и муки их действие практически не проявляется. Многие ферменты начинают катализировать реакции разложения сложных веществ муки после замеса полуфабрикатов. Значимым для активности ферментов является активная кислотность среды (концентрация водородных

ионов, выражаемая величиной рН). Каждый фермент проявляет свое действие в определенных пределах рН (Жеребцов Н.А., Корнеева О.С., Фараджева Е.Д., 1999). Так, фермент желудочного сока пепсин активен в кислой среде при рН, близком к 1,5, фермент солода амилаза - в менее кислой среде при рН, равном 4,7-5,2, а фермент поджелудочной железы трипсин более активен в слабощелочной среде при рН, равном 8,0 (Кислухина, О.В., 1997).

Большинство ферментов растворимы в воде, глицерине, слабых растворах (до 25%) сернокислого аммония и осаждаются из растворов ацетоном, насыщенным раствором (75%-ным) сернокислого аммония; этим пользуются для получения препаратов ферментов (Д. Мецлер, 1980).

Об активности ферментов судят по результатам их действия на субстрат; например, об активности амилазы - по количеству крахмала, превращенного в мальтозу при определенных условиях за определенный период времени (Виноградова А.А., 1991).

Активность, при которой происходит разложение нерастворимых сложных веществ муки на более простые водорастворимые вещества под действием собственных ферментов, называется автолитической активностью (автолиз - саморазложение).

Автолитическая активность - один из важных показателей хлебопекарных свойств муки (ГОСТ- 27495-87). Отрицательно влияют на качество теста и хлеба как низкая, так и высокая автолитическая активность муки. Целесообразно, чтобы весь автолитический процесс разложения крахмала и белков теста происходил с определенной и умеренной скоростью. Чтобы регулировать автолитические процессы в производстве хлеба безусловно, необходимо иметь представление о свойствах важнейших ферментов муки, которые действуют на белки, крахмал и другие компоненты муки (Конарев В.Г., 1980).

Амилолитические ферменты (альфа- и бета-амилазы) действуют на крахмал. Превращение крахмала в декстрины с образованием небольшого

количества мальтозы происходит благодаря альфа-амилазе. В то время как, бета-амилаза, действуя на крахмал или на декстрины, образует большое количество мальтозы. При общем действии двух этих амилаз крахмал гидролизуетсяется практически полностью, так как декстрины осахариваются относительно легко. Особенно легко осахаривается крахмал клейстеризованный, так как набухшие рыхлые крахмальные зерна очень легко поддаются действию ферментов (Казаков Е.Д., Карпиленко Г.П., 2005). Чувствительность к условиям среды различна у альфа- и бета-амилаз. Альфа-амилаза более реагирует на кислотности среды и не так реагирует на температуру по сравнению с бета-амилазой. Температура для инактивации этих ферментов в зависимости от кислотности среды соответственно равна 70-95 и 60-84° С. Оптимальная температура для осахаривания пшеничного крахмала под общим действием альфа- и бета-амилаз 63-65° С. Инактивация амилазы при более низкой температуре происходит в кислой среде (Виноградова А.А., 1991). Для технологии так же различно значение амилаз. Бета-амилаза, осахаривая крахмал, содержащийся в тесте, способствует накоплению сахаров, необходимых для спиртового брожения в тесте. А альфа-амилаза, превращая крахмал в декстрины, ухудшает качество хлебных изделий. Декстрины плохо набухают в воде, по сравнению с крахмалом. При большомсодержании декстринов мякиш становится влажным и липким даже если влажности хлеба нормальная. Альфа-амилаза содержится в муке только из несозревшего или проросшего зерна. Так же в ржаной муке всегда содержится альфа-амилаза, и это значительно влияет на ее хлебопекарные качества (Кретович В.Л., 1971). А бета-амилаза содержится в муке всех видов и сортов.

Ферменты называют по веществу, на которое фермент действует, и добавляют окончание аза. Фермент, расщепляющий сахарозу называют сахаразой, фермент, расщепляющий мальтозу - мальтазой, расщепляющий белки (протеины) - протеазой. Иногда их называют по тем реакциям, которые они катализируют. Так, ферменты, катализирующие реакции гидролиза,

называют гидролизам и, катализирующие реакции окисления - оксидазами, реакции восстановления - редуктазами и т. п. (Казаков Е.Д., Карпиленко Г.П., 2005).

Протеолитические ферменты в зерне действуют на белки и компоненты их гидролиза. В зерне и муке всегда содержатся такие ферменты как протеиназы, активность которых обычно не очень высокая. Считается, что зерновые протеиназы полностью не разрушают белковую молекулу, но в то же время изменяют ее сложную структуру, отчего и изменяются свойства белков и теста. Сильно активны протеиназы проросшего, несозревшего зерна и в особенности, пораженного насекомым-вредителем клопом-черепашкой. Значительно ухудшает качество клейковины повышенная активность протеиназ, тем самым лишает ее эластичности, упругости и способности к набуханию. Но в то же время умеренное воздействие протеиназ на белки необходимо для «созревания» теста. Клейковина становится более пластичной, что способствует улучшению структуры, пористости и увеличивает объем хлеба. Протеиназы зерна более активны при слабокислой среде, и при температуре 45-47 градусов. Значительно снижается активность протеиназ в присутствии окислителей, например йодата калия, который применяется при использовании слабой муки в производствен для улучшения качества хлеба, и при добавлении поваренной соли. Активность протеиназ увеличивается при восстановителях, например глютатиона, который содержится в дрожжах. Он способен улучшить качество хлеба при использовании муки с чрезмерно крепкой, крошащейся клейковиной (Конарев В.Г., 1980).

Фермент липаза всегда находится в муке, она катализирует расщепление жиров на глицерин и жирные кислоты (Брокерхоф X., Дженсен Р., 1984). Действие этого фермента имеет большое значение при хранении муки, так как при хранении увеличивается кислотность муки. Липоксигеназа окисляет жирные ненасыщенные кислоты муки в присутствии кислорода до пероксидов (перекисей), которые в свою очередь способствуют увеличению

силы муки при ее хранении. Фермент О-дифенолоксидаза (полифенолоксидаза) окисляет фенолы в хиноны, а они конденсируются и превращаются в меланины. Цвет окрашивания образовавшихся меланинов зависит от их молекулярной массы. Чем крупнее молекула является, тем темнее окраска. Цвет может менятся от розового до черного, по мере увеличения молекулярной массы. Меланины вызывают потемнение теста и мякиша хлеба при переработке некоторых партий муки (Казаков Е.Д., Карпиленко Г.П., 2005).

Мальтаза - расщепляет мальтозу на глюкозу, содержится в дрожжах, в семенах некоторых зерновых культур (просо, кукуруза, сорго) (Сорвачев К.Ф., 1970).

Сахараза - расщепляет сахарозу на глюкозу и фруктозу, или, иначе, инвертный сахар, поэтому ее называют также инвертазой; сахараза содержится в соке поджелудочной железы, в дрожжах, в соке сахарной свеклы (Шапиро Д.К., 1976).

Целлюлаза - фермент, гидролизующий целлюлозу (клетчатку) в углевод целлобиозу; он найден в проросшем зерне, в желудочном соке жвачных животных и в некоторых бактериях (Казаков Е.Д., Карпиленко Г.П., 2005).

Ферменты, гидролизующие белки, или иначе, протеазы (Плешков Б.П., 1968). Эти ферменты встречаются как в животных, так и в растительных организмах и играют основную роль в процессе усвоения белков. Их подразделяют на протеиназы, которые могут расщеплять белки на пептоны, полипептиды и аминокислоты, и на пептидазы, расщепляющие полипептиды на аминокислоты (Петров К.П., 1978). К протеиназам относятся ферменты желудочного сока - пепсин и поджелудочной железы - трипсин; оба они получены в кристаллическом виде. Пептидазы найдены в поджелудочной железе и кишечнике животных, а также в дрожжах.

Ферменты, гидролизирующие сложные эфиры, или, иначе, эстеразы расщепляют сложные эфиры на спирт и кислоты, из которых образован эфир

(Филиппович Ю.Б., 1999). К этой группе относится фермент липаза, содержащийся в семенах клещевины и катализирующий расщепление жира на глицерин и жирные кислоты (Павлов Б.А., Терентьев А.П., 1965). Липаза найдена в семенах сои, некоторых злаков и во многих бактериях и плесневых грибках. Кроме того, активная липаза содержится в выделениях поджелудочной железы, печени и кишечника. Липаза имеет значение при хранении таких продуктов как отруби, мука второго сорта и некоторых видов круп, вообще продуктов, богатых жиром. Активность липазы повышается с увеличением влажности указанных продуктов - жир расщепляется на глицерин и свободные жирные кислоты, а последние легко окисляются кислородом воздуха, что и вызывает прогоркание продукта (Козьмина Н.П., 1976).

К этой же группе ферментов относятся фосфатазы - ферменты, расщепляющие сложные эфиры фосфорной кислоты (фосфатиды и др.). По характеру действия фосфорилазы близки к гидролазам, только вместо воды в реакции расщепления участвует фосфорная кислота; они расщепляют углеводы и некоторые другие органические вещества на более простые соединения с присоединением фосфорной кислоты (образуются эфиры фосфорной кислоты) (Диксон М. и Уэбб Э., 1982). Этот процесс называется фосфоролизом, или фосфорилированием. Например, крахмал (или животный крахмал - гликоген) под действием фосфорилазы расщепляется с образованием глюкозомонофосфата. Эта реакция интересна тем, что она обратима, и что при ее помощи удалось синтезировать из глюкозы крахмал (гликоген).

Фермент фосфорилаза играет большую роль в процессе образования крахмала в растениях и гликогена в животных организмах и в дрожжах (Казаков Е.Д., Карпиленко Г.П., 2005).

Также весьма большая группа окислительно-восстановительных ферментов (Кретович В.Л., 1971). К ней относятся разнообразные ферменты,

катализирующие реакции окисления и восстановления, происходящие в животных и растительных организмах.

Пероксидаза (Казаков Е.Д., Карпиленко Г.П., 2005) способствует окислению органических соединений пероксидом водорода в живом организме. Может окислять те или иные соединения с помощью пероксида водорода или каких-либо органических примесей. С пероксидом водорода она образует комплексное соединение, в результате чего пероксид активизируется и приобретает способность действовать как акцептор водорода.

Особенно легко перекиси образуются при окислении кислородом воздуха соединений, имеющих непредельные связи между двумя атомами углерода. Гематин пероксидазы и каталазы имеет одно и то же строение. Различия в каталитической функции каталазы и пероксидазы объясняются разными свойствами белков, связанных в этих ферментах с одной и той же простетической группой. Пероксидаза играет важную роль в дыхании растений (Казаков Е.Д., Карпиленко Г.П., 2005).

Тирозиназа - фермент, вызывающий окисление тирозина (аминокислоты) с образованием темно окрашенных соединений, называемых меланинами. Активная тирозиназа найдена в грибах, в ржаной муке и в меньшей доле в пшеничной муке (Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф., 1982). Потемнение макаронных изделий в процессе сушки объясняют действием тирозиназы муки (Скурихин И.М., Нечаев А.П., 1991).

Окисление органических веществ может происходить не только путем присоединения кислорода к веществу, но и путем отнятия от вещества водорода (Козьмина Н.П., 1976).Ферменты, катализирующие такие реакции, называются дегидразами (Фердман Д.Л., 1962). Например, аскорбиновая кислота СбНЮз, теряя водород, превращается в окисленную форму СбНб05 -дегидроаскорбиновую кислоту (Казаков Е.Д., Карпиленко Г.П., 2005).

Каталаза - фермент, имеющий некоторое значение для зерновых продуктов и вообще весьма распространенный в растительном и животном

мире (Добрынина В.И., 1967). Каталаза расщепляет перекиси с образованием молекулярного кислорода (Циперович А.С., 1971). Роль каталазы в организмах, по-видимому, и заключается в разложении вредных для организма перекисей, образующихся в процессе дыхания и при других окислительных процессах. Более высокая активность каталазы наблюдается в отрубях и низких сортах муки. Пшеницы озимые характеризуются менее активной каталазой, нежели яровые пшеницы (Казаков Е.Д., Карпиленко Г.П., 2005).

Кроме указанных ферментов, известны и другие их группы, как: ферменты расщепления (одни из них отщепляют от вещества углекислый газ, другие - аммиак, третьи - воду и т. д.), ферменты переноса целых атомных группировок (остатков фосфорной кислоты H2PO3, аминогрупп - NH2, метальных - CH3 и других групп) от одного вещества к другому, ферменты изомеризации, катализирующие реакции превращения одних изомеров в другие (Кислухина О.В., 1997).

1.2 Амилолитических ферменты (амилазы)

Амилазы (от лат. amylum, что в переводе означает «крахмал») -ферменты класса гликозил-гидролаз, катализирующие гидролиз крахмала, гликогена и других родственных полисахаридов главным образом по а -(1^4)-гликозидной связи с образованием олиго- и моносахаридов (Nazmi A.R., Remisch T, Hinz H.-J., 2006). Амилазы представляют собой сочетание двух ферментов: альфа- и бета- амилазы (Опарин, 1938; Глазунов, 1938 Кизима, 1946; Козьмина, Кретович, 1951; Козьмина, 1971; Аистова, Плешков, 1975). А. И. Опарин и Н. Н. Дьячков (1928), А. Курсанов и К. Брюшкова (1940) отмечают, что альфа-амилазы гидролизуют а-1,4-связи внутри молекулы крахмала, разрывая связь между первым углеродным атомом и кислородом, связывающим этот углерод с соседней молекулой глюкозы. Амилазы также называют ферментами пищеварения (Терентьев А.П.,

Яновская Л.А., 1967; Фигуровский Н.А., 1969; Джуа М., 1975; Mellon M. G., 1965).

Амилолитические ферменты имеют очень большое биологическое значение, особенно при созревании и прорастании зерна, принимая участие в гидролитическом преобразовании крахмала (Рыбалка О.И., 2011).

Фермент амилаза это первый энзим обнаруженный учеными. Французский химик Ансельм Пайен описал в 1833 году диастазу - фермент, который расщепляет крахмал с образованием мальтозы (МасА1^ег R. V., 1964). Согласно другим данным, амилазу открыл российский химик, академик Петербургской Академии наук Константин Сигизмундович Кирхгоф в 1814 году (Осинкин А.А., 1960).

Амилаза и приводит к появлению сладковатого вкуса при длительном пережевывании продуктов, содержащих крахмал (например, риса, картофеля), но без добавления сахара. Фермент амилаза присутствует уже в слюне (птиалин), где и начинается процесс пищеварения (Хохлов А. С. , Овчинников Ю. А., 1969; Химия, 1987).

Существует три типа амилаз, которые классифицируют на альфа-, бета-и гамма-амилазу. Классификация зависит от субстратной специфичности.

Фермент альфа-амилаза способен гидролизовать беспорядочно полисахаридную цепь крахмала а так же другие длинноцепочечные углеводы по альфа -(1^4)-связям с образованием в основном альфа-мальтозы. Остатки мономеров при таком расщеплении имеют альфа-конфигурацию. Так же продуктами расщепления являются олигомеры, содержащие от 3 до 7 остатков глюкозы. Под действием альфа-амилазы амилоза крахмала превращается в глюкозу и мальтозу. Амилопектин, которых содержит в молекуле альфа -(1^6)-связи, полностью не гидролизуется, и, следовательно, остается разветвленный полисахарид (с более низкой степенью разветвленности по сравнению с крахмалом). Его называют «остаточный декстрин» (Березин А.В., Клесов А.А., 1987).

Все альфа-амилазы являются кальций зависимыми ферментами. К инактивации фермента приводит полное удаление кальция. При повторном введении кальция в среду может восстановить частично его активность.

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Акиншина Ольга Владимировна, 2019 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Аистова, Л.В. Действие левомицетина на а-амилазную активность прорастающего зерна озимой ржи / Л. В. Аистова, Б.П. Плешков // Известия ТСХА.. Вып. 4., 1975. - 211-213 с.

2. Амилаза [Электронный ресурс] / Химическая энциклопедия. -Режим доступа: http://www.xumuk.ru/encyklopedia/199.html

3. Березов, Т. Т. Амилазы [Электронный ресурс] / Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. // Биологическая химия, М.. - 1982. - Режим доступа: https://studfiles.net/preview/5245331/

4. Ахмедов, А. Ш. Изменчивость элементов продуктивности у серии короткостебельных изогенных линий сорта Новосибирская 67 / А. Ш. Ахмедов, Т. К. Тараканова, С. Ф. Коваль, В. С. Коваль // Исходный материал и проблемы селекции пшеницы и тритикале: Сб. науч. трудов по приклад. ботан., генет. и селекции. Л. ВИР, 1991.- Т. 142. - 18-22 с.

5. Бах, А. Н. Собрание трудов по химии и биологии / Л. А. Бах, А. И. Опарин, Р. А Венер.- М.: Изд-во АН СССР,1950.- 615 с.

6. Биологический энциклопедический словарь./ Гл. ред. М. С. Гиляров; Редкол.: А. А. Бабаев, Г. Г. Винберг, Г. А. Заварзин и др. - 2-е изд., исправл. - М.: Сов. Энциклопедия, 1986.- 831 с.

7. Биотехнология. В 8 кн. Инженерная энзимология / Под ред. Н.С. Егорова, В.Д. Самуилова. А.В. Березин, А.А. Клесов, В.К. Швядас, Н.Н. Угарова, С.Д. Варфоломеев, А.И. Ярополов, Н.Ф.Казанская, А.М. Егоров. -М.: Высшая школа,1987. - 143 с.

8. Бирюков, В.В. Основы промышленной биотехнологии / В.В. Бирюков. - М.: Колос,2004. - 296 с.

9. Большая медицинская энциклопедия. Том 1/Главный редактор академик Б. В. Петровский; издательство «Советская энциклопедия»; Москва, 1974.- 576 с.

10. Большая советская энциклопедия. - М.: Советская энциклопедия, 1969-1978. - 20 000 с.

11. Брокерхоф, X. Липолитические ферменты, пер. с англ./ X. Брокерхоф, Р. Дженсен //М., 1978.-396 с.

12. Бушулян, О.В. Каталог сорта та пбридив. Селекцшно-генетичного шституту - Нацiонального центру насшнезнавства та сортовивчення // О.В. Бушулян, А.О. Белоусов, Б.Ф. Вареник, В.Л. Гамандш, I. Б. Легкун, М.А. Литвиненко, С.П. Лифенко, А.А. Лшчевський, М.Ю. Наконечний, B.I. Крутько, A.I. Паламарчук, О.Я. Пушкаренко. - Одеса, 2017.186 с.

13. Виноградова, А.А. Лабораторный практикум по общей технологии пищевых производств / А. А. Виноградова, Г. М., Мелькина, Л. А. Фомичева и др.; Под ред. Л. П. Ковальской.- М.: Агропромиздат, 1991, 335с.

14. Все о технологии хлебопродуктов. Некоторые особенности обмена веществ пшеницы [Электронный ресурс] Режим доступа: http ://hleb-produkt.ru/yarovaya-pshenica/937-nekotorye-osobennosti-obmena-veschestv-pshenicy.html

15. Гамзикова, О. И. Генетика агрохимических признаков пшеницы/ О. И. Гамзикова. - Новосибирск: СЩ РАСХН, 1994. - 220 с.

16. Гамзикова, О. И. Использование изогенных линий для изучения устойчивости мягкой пшеницы к никелю и кадмию // Генетические коллекции растений / О. И. Гамзикова, В. С. Барсукова. С. Ф.. Коваль. -Новосибирск: ИЦиГ СО РАН, 1993. - С. 116-128.

17. Глазунов, И.В. Определение а- и ß-амилазы в муке /И.В. Глазунов //Биохимия зерна и хлебопечения. M.,JI.: Изд-во АН СССР, 1938. - Сб. 1. -С.51-59.

18. Гликоген. [Электронный ресурс] /Химическая энциклопедия. -Режим доступа: http://www.xumuk.ru/encyklopedia/1083.html

19. ГОСТ 27495-87 Мука. Метод определения автолитической активности.

20. Государственный реестр селекционных достижений допущенных к использованию [Электронный ресурс] /Том 1. //Сорта растений (ФГБУ «Госсорткомиссия»). Режим доступа: http://reestr.gossort.com/reestr

21. Грачева, И.М. Технология ферментных препаратов / И.М. Грачева. - М.: Агропромиздат. -1987. - 391 с.

22. Дарканбаев, Т.Б. Амилазы зерновых и регуляция их активности / Дарканбаев Т.Б., Фурсов О.В.// Успехи биологической химии. - М., 1982. -Т.22. - С.137-151.

23. Дарканбаев, Т.Б. Биохимические характеристики пшениц Казахстана (в связи с технолгическими качествами), Алма-Ата, Изд-во АН Каз ССР, 1955.- 193 с.

24. Дарканбаев, Т.Б Биохимия зерна и хлебопечения: переработка и хранение зерна / Т.Б. Дарканбаев. - М.:Наука, 1965, 144 с.

25. Дарканбаев, Т. Б. В кн. Физиологические основы повышения продуктивности и устойчивости зерновых культур / Т. Б Дарканбаев, О. В. Фурсов. - Алма-Ата: Наука (КазССР), 1979. - 56 с.

26. Державний реестр сор^в рослин придатних для поширення в Украгш у 2013 рощ, Кигв, 2013 (15.12.2015 http://ldni.sumy.ua/downloads/reestreu-2013.pdf)

27. Державний реестр сор^в рослин придатних для поширення в Украгш на 2015 рш, Кигв, 2015, С. 15-26.

28. Джуа, М., История химии, пер. с итал./ М. Джуа. - 2 изд., М., 1975.- 478 с.

29. Диксон, М. Ферменты, пер. с англ./ М. Диксон, Э. М. Уэбб. -1982.- С.364 - 458.

30. Добрынина, В. И. Руководство к практическим занятиям по биологической химии / В. И. Добрынина.- Издание 2. М., 1967. - 344 с.

31. Доспехов, Б. А. Методика полевого опыта (С основами статистической обработки результатов исследований) / Доспехов, Б. А. - 5-е изд., доп. и перераб. - М. Агропромиздат, 1985. - 351 с.

32. Жеребцов, Н.А. Ферменты: их роль в технологии пищевых продуктов / Н.А. Жеребцов, О.С. Корнеева, Е.Д. Фараджева. - Воронеж: Изд. ВГУ, 1999.-118 с.

33. Животовский, Л.А. Показатель сходства популяций по полиморфным признакам / Л.А. Животовский. - Ж. общ. биол., т. XI, № 4, 1879, С. 587-602.

34. Збарский, Б. И. Биологичекая химия / Б. И. Збарский, И. И. Иванов, С. Р. Мардашев. - Ленинград: Изд-во «Медицина», 1972.- 583 с.

35. Избранные задачи для большого практикума по микробиологии. /Под ред. Н.С. Егорова. М.: Изд-во Моск. ун-та, 1991.-215с.

36. Илличевский, Н. Н. Полиморфизм и генетический контроль альфа-амилазы у пшеницы: автореферат дис. ... кандидата биологических наук: 03.00.15/Илличевский Николай Николаевич. - Москва, 1992. - 22 с.

37. Илличевский, Н.Н. Анализ родословных сортов мягкой пшеницы на основе изучения полиморфизма а-амилазы / Н.Н. Илличевский, А.М. Кудрявцев, В.П. Упелник, Е.В. Метаковский // Генетика. - 1995,- Т. 31.- №12.-С.1650-1654.

38. Казаков, Е.Д. Основные сведения о зерне / Е.Д. Казаков. - М., Зерновой союз, 1997.- 144 с.

39. Казаков, Е.Д. Биохимия зерна и хлебопродуктов / Казаков Е.Д., Карпиленко Г.П. С-Пб.: ГИОРД, 2005. - 512с.

40. Кизима, П. Н. Диастатическая активность муки различных сортов пшеницы / П.Н. Кизима // Селекция и семеноводство. 1946. - Вып. 13. - № 12.- С. 59-63.

41. Кислухина, О. Биотехнологические основы переработки растительного сырья / О. Кислухина, И. Кюдулас. - Каунас: Технология, 1997. - 183 с.

42. Кислухина, О. В. Ферменты в производстве пищи и кормов / О. В. Кислухина. - М.: ДеЛи принт, 2002.- 336 с.

43. Конарев, В. Г. Белки пшеницы / Конарев, В. Г..- М.: Колос, 1980,

351 с.

44. Кондитерское и хлебопекарное производство [Электронный ресурс] // Режим доступа: www.breadbranch.com.

45. Коваль, С. Ф. Создание и использование аналогов, изогенных и аллоплазматических линий // Изогенные линии культурных растений./ С. Ф. Коваль. - Новосибирск: ИЦиГ СО АН СССР, 1991. - С. 5-26

46. Коваль, С. Ф. Генетика изогенных линий яровой пшеницы Новосибирская 67. Локализация гена коричневой окраски чешуи колоса у мягкой пшеницы в Шхромосоме / С. Ф. Коваль // Генетика. -1994. - Т. 30, № 4. - С. 570-571.

47. Коваль, С. Ф. Изогенные линии пшеницы: Монография / Омскбланкиздат / С. Ф. Коваль, В. С. Коваль, В. П. Шаманин. - Омск, 2011.152 с.

48. Козьмина, Н.П. Биохимия зерна и продуктов его переработки /Н. П. Козьмина, В.Л. Кретович. - М.: Заготиздат, 1951. - 358 с.

49. Козьмина, Н.П. Биохимия зерна и продуктов его переработки / Козьмина Н.П. - М.: Колос, 1976.-359 с.

50. Козьмина, Н.П. Биохимия хлебопечения /Н. П. Козьмина. - М.: Пищевая промышленность, 1971. - 439 с.

51. Кольман, Я. Наглядная биохимия. Пер. с нем. / Я. Кольман, К. -Г. Рем. - М.: Мир. - 2000. - 469 с.

52. Конарев, В.Г. Белки растений как генетические маркеры / В.Г. Конарев - М., 1983.-320 с.

53. Корочкин, Л. И. Генетика изоферментов / Л. И. Корочкин, О. Л. Серов, А. И. Пудовкин, А. А. Аронштам, Л. Я. Боркин, С. И. Малецкий, Е. В. Полякова, Г. П. Манченко. - М.: Наука, 1977.- 278 с.

54. Кретович, В.Л. Основы биохимии растений / В.Л. Кретович. -М.:«Высшая школа», 1971, С. 81-87.

55. Кретович, В.Л. Биохимия зерна и хлеба / В.Л. Кретович. - М.: Наука, 1991. - 136с.

56. Крупнов, В. А. Изогенные линии пшеницы Саратовского селекционного центра / В. А. Крупнов, С. А. Воронина, Ю. В. Лобачев и др. // Генетические коллекции растений. - Новосибирск: ИЦиГ СО РАН, 1994а. -Вып. 2. - С. 165-204.

57. Курсанов, А. Л. Действие ферментов в созревающих семенах пшеницы / A. Л. Курсанов, К.К. Брюшкова // Биохимия. 1940. - Т. 5. - Вып. 6. - С. 681-685.

58. Кучеренко, Н. Е. Биохимический справочник/ Н. Е. Кучеренко, Р.П. Виноградова, А.Р. Литвиненко, Б.А. Цудзевич, А.Н. Васильев. - Киев: Вища школа, 1979.- 304 с.

59. Литвиненко, М.А. Каталог нових сор^в зернових культур Селекцшно-генетичного шституту / М.А.Литвиненко, С.П. Лифенко, А.А. Лшчевський, A.I. Паламарчук, М.Г. Максимов, В.Г. Чайка. - Одеса, 2000, - 89 с.

60. Лобашев, М.Е. Генетика. / М.Е. Лобашев - Л.: ЛГУ.- 1967.- 751 с.

61. Лобова, М. И. Моносомный анализ некоторых признаков радиационного сорта яровой пшеницы Новосибирская 67 и его исходной формы. Локализация генов, контролирующих чувствительность к фотопериоду / М. И. Лобова // Генетика.- 1980. - Т. 16. - С. 1068-1076.

62. Мецлер, Д. Биохимия. Химическая реакция в живой клетке / Д. Мецлер. - Том 3. - М: Изд-во «Мир», 1980.- 608 с.

63. Неницеску, К. Д. Органическая химия/ К. Д. Неницеску. - М.: Издательство иностранной литературы, 1963. - Т. 3.-1048 с.

64. Нецветаев В.П., Образцов И.С., Созинов А.А. Картирование локуса Hrd G в хромосоме 5 ячменя / Молек.механ.ге-нет.процесс.(У Всесоюз.симп.-тезисы).-М:Наука. -1983.- С.110.

65. Нецветаев, В.П. К особенностям выявления изоэнзимов пероксидазы и их генетический контроль у ячменя / Нецветаев, В.П. // Генетика.- 2008.- Т.44.- №9.- С. 1287-1289.

66. Нецветаев, В. П. Руководство по генетическому анализу растений: учебно-методическое пособие для студентов 4-5 курсов биол. спец. ун-тов, аспирантов и науч. сотрудников / В. П. Нецветаев; РАСХН, БелГУ, Белгород НИИСХ. - Белгород: БелГУ, 2008. - 36 с.

67. Нецветаев, В.П. Методы седиментации и оценка качества клейковины мягкой пшеницы / В.П. Нецветаев, О.В. Лютенко, Л.С. Пащенко, И.И. Попкова // Научные ведомости БелГУ. Серия. Естественные науки. -Белгород: БГУ. - 2009. - №11(66). - Вып. 9/1. - С. 56-64.

68. Нецветаев, В.П. Оценка качества зерна мягкой пшеницы SDS-седиментацией пшеницы / В.П. Нецветаев, О.В. Лютенко, Л.С. Пащенко, И.И. Попкова // Сельскохозяйственная биология. - 2010.- № 3.- С. 63-70.

69. Нецветаев, В.П. Новые подходы к оценке качества зерна озимой мягкой пшеницы / В.П. Нецветаев, О.В. Лютенко, Л.С. Пащенко, И.И. Попкова // Белгородский агромир.- 2010.- №4(54).- С. 27-29.

70. Нецветаев, В.П. Полиморфизм по бета-амилазе зерна озимой мягкой пшеницы / В.П. Нецветаев, О.В. Акиншина, Л.С. Бондаренко, И.П. Моторина // Генетика. - 2012 - Т 48 - № 2. - С. 168- 174.

71. Нецветаев, В. П. Использование гомозиготной популяции для генетического анализа бета-амилазы и оценки ее агрегирующей способности у озимой мягкой пшеницы / В.П. Нецветаев, О.В. Акиншина, Л.С. Бондаренко // Генетика. - 2014. - Т. 50, № 11. - С. 1305-1309.

72. Новосельская, А. Ю. Генетический контроль компонентов глиадина у яровой мягкой пшеницы Новосибирская 67 / А. Ю. Новосельская, Е. В. Метаковский, С. Ф. Коваль, А. А. Созинов // Докл. АНН СССР. - 1985. -Т. 281, № 3.- С. 702-704.

73. Опарин, А. И. Энзимологические основы хлебопечения / А. И. Опарин //Биохимия хлебопечения. М.: Л., 1938. - № 1. - С.5-21.

74. Опарин, А.И. Изменения количества ферментов в созревающих семенах / А. И. Опарин, H.H. Дьячков // Дневник Всесоюзн. съезда ботаников. -Л., 1928.-С. 444-451.

75. Опарин, А. И. Биохимия / А. И.Опарин, С. В. Каден. - М. - 1945, Т.10.- С. 1-25.

76. Опарин, А. И. Die Wirkung der Fermente in der lebenden Zelle. — Ergebn. Enzym-forsch., Bd 3, 1934. -S. 57 - 72.

77. Осинкин, А. А., Жизнь и деятельность академика К. Кирхгофа, «Тр. института истории естествознания и техники АН СССР. История химических наук» / А. А. Осинкин. - т. 30. - 1960, С. 252-287.

78. Павлов, Б. А. Курс органической химии / Б. А. Павлов, А. П. Терентьев. - М.: Изд-во «Химия», 1965. - 686 с.

79. Петров, К. П. Методы биохимии растительных продуктов / К. П. Петров. - Киев: Издательсткое объединени «Вища школа», 1978. - 224 с.

80. Плешков, Б. П. Практикум по биохимии растений / Б. П. Плешков. - Москва: Изд-во «Колос», 1968.- 256 с.

81. Поморцев, А.А. Методика проведения лабораторного сортового контроля по группам сельскохозяйственных растений / А.А. Поморцев, А.М. Кудрявцев, В.В. Упелниек и др.. - М.:ФГНУ «Росинформагротех».- 2004.-С.9; 51-52, 67.

82. Пумпянский, А. Я. Технологические свойства мягких пшениц / А. Я. Пумпянский. - Л., 1971.- 320 с.

83. Хохлов, А. С. Химические регуляторы биологических процессов / А. С. Хохлов, Ю. А. Овчинников. - Москва : Изд-во «Знамя», 1969.- 144 с.

84. Рибалка, О. I. Яюсть пшенищ та И полшшення: моногр. / О. I. Рибалка ; НАН Украши, 1н-т фiзюлогирослин i генетики, НААН Украши, Селекц.-генет. ш-т, Нац. центр насшнезнавства та сортовивч. - Кшев : Логос, 2011. - 495 с.

85. Рибалка, O.I. Шляхи генетичного полшшення якост пшенищ. Автореф. дисс. докт. биол. наук./ Рибалка О. I. Одесса:СГИ УААН, 2008.- 44 с.

86. 16.- Рибалка, O.I. Сучасш дослiдження якостi зерна пшеницi у свт: генетика бiотехнологiя та харчова цшнють запасних бiлкiв / Рибалка O.I., Моргун Б.В., Починок В.М. // Физиология и биохимия культурных растений.- 2012.- T. 44.- № 1.- С. 3-22.

87. Родынюк, И. С. Изучение ассоциативной азотфиксации на изогенных линиях пшеницы серии АНК / И. С. Родынюк // Изогенные линии культурных растений: Сб. науч. тр. - Новосибирск ИЦиГ СО СССР, 1991а. -С. 111-123.

88. Родынюк, И. С. Генетические и экологические вакторы ассоциативной азотфиксации / И. С. Родынюк //Биологическая фиксация азота. - Новосибирск: Наука, 1991б. - С. 142-163.

89. Рокицкий, П. Ф. Введение в статистическую генетику / Рокицкий П.Ф.. - Минск: Вышейшая школа, 1974.-442 с.

90. Рокицкий, П. Ф. Биологическая статистика генетику / Рокицкий П.Ф.. - Изд. 3-е, испр. - Минск: Вышейшая школа, 1973.-320с.

91. Рыбалка, А. И. Генетический анализ Бета амилазы зерна пшеницы / Рыбалка А.И., Созинов А. А. // Генетика. - т. 16, № 6, 1980. - С. 1059-1067.

92. Рыбалка, А. И. Генетический анализ альфа-амилазы зерна пшеницы / А.И. Рыбалка, О.П. Боделан, Н.А. Литвиненко // Генетика. - Т. 25. - № 12, 1989.- С. 2187 - 2198.

93. Северцов, А. Н. Основы теории эволюции / А. Н. Северцов. - М.: Изд. МГУ,1987. - с. 320.

94. Селекц.-генет. ш-т, Нац. центр насшнезнавства та сортовивч. -Киев : Логос, 2011. - 495 с.

95. Серебровский, А. С. Генетический анализ / А. С. Серебровский. -М.: Наука, 1970. - С. 59-103.

96. Скурихин, И. М. Все о пище с точки зрения химика: - Справочное издание / И. М. Скурихин, А. П. Нечаев. - С 46 М.: Высшая школа, 1991. -288 с.

97. Созинов, А. А. Принципы биохимической генетики как теоретическая основа решения практических задач селекции (на примере проламинов) / А. А. Созинов, Ф. А. Поперель // Материалы к заседанию Президиума ВАСХНИЛ Одесса, 1976. - 49 с.

98. Созинов, А. А. Методические рекомендации по оценке качества зерна / А. А. Созинов, Н. И. Блохин, И. И. Василенко, С. С. Синицин, В. И. Комаров, Н. Д. Тарасенко, Б. Е. Кравцова. - М., 1977. - 171 с.

99. Созинов, А. А. Полиморфизм белков и его значение в генетике ее селекции / А. А. Созинов. - М., Наука, 1985. - 272 с.

100. Соловиченко, В. Д. Изменение гумусного состояния почвы при антропогенезе / В. Д. Соловиченко, В. Н. Самыкин, И. В. Логвинов // Биологизация адаптивно-ландшафтной системы земледелия - основа повышения плодородия почвы, роста продуктивности сельскохозяйственных культур и сохранения окружающей среды: материалы всерос. науч. -практ. конф. Белгор. НИИСХ Россельхозакадемии, Белгород, 12-13 июня 2012 г.: в 2 т. / РАСХН, Белгор. НИИСХ; гл. ред. С. И. Тютюнов. - Белгород, 2012. - Т. 1. - С. 282-286.

101. Сорвачев, К. Ф. Биологическая химия. Учебник для пед. институтов / К. Ф. Сорвачев. - М., Просвещение, 1970. - 433 с.

102. Спирин, А. С. Молекулярная биология: Структура рибосомы и биосинтез белка/ А. С. Спирин // Учебник для студентов биол. спец. вузов. -М.: Высшая школа, 1986.-303 с.

103. Стат Нов. Система статистического анализа. ВИУА. М., 1991

104. Страйер, Л. Биохимия / Л. Страйер. - М., 1984-1985. Т. 1. С. 104131. О. 2. С. 23-94.

105. Тарханов, И. Р., Ферменты в физиологии // Энциклопедический словарь Брокгауза и Ефрона : в 86 т. (82 т. и 4 доп.).- СПб..- С. 1890-1907.

106. Терентьев, А. П. Химическая литература и пользование ею / А. П. Терентьев, Л. А. Яновская // 2 изд.. - М., 1967. -327 с.

107. Фердман, Д. Л. Биохимия / Д. Л. Фердман. - М.: Государственное издательство «Высшая школа», 1962. - 613 с.

108. Фигуровский, Н. А. Очерк общей истории химии. От древнейших времён до начала XIX в. / Н. А. Фигуровский. - М., 1969. - 107 с.

109. Филлипович, Ю. Б. Основы биохимии / Ю. Б. Филлипович // Учебник для химических и биологических специальностей педагогических университетов и институтов. - 4-е издание, перераб. и доп.- М.: изд-во «Агар», 1999.-512 с.

110. Фурсов, О. В. Изоамилазы родительских формпшеницы и их изменчивость у гибрида в процессе прорастания / О. В. Фурсов, Ю. В. Перуанский. - Изд-во АН Каз ССР, № 4, 1975. - С.24 - 28.

111. Химия. Большой энциклопедический словарь. Гл. редактор Кнунянц И. Л. Научное издательство «Большая Российская энциклопедия», 1987. - 952 с.

112. Хлесткина, Е. К. Использование RAPD и STS-анализа для маркирования генов пятой гомеологической группы хромосом мягкой пшеницы / Е. К. Хлесткина, Е. А. Салина, И. Н. Леонова и др. // Генетика. -1999. - Т. 35, № 10. - С. 1349-57.

113. Циперович А. С. Ферменты / А. С. Циперович. - М., 1971. - 360 с.

114. Шапиро Д. К. Практикум по биологической химии / Д. К. Шапиро. - Минск «Вышэйшая школа», 1976. - 288 с.

115. Энзимы // Энциклопедический словарь Брокгауза и Ефрона: В 86 томах (82 т. и 4 доп.), СПб., 1890 - 1907. - 586 с.

116. Ainsworth C. The genetics of в-amylase isozymes in wheat. 1. Alelic variation among hexaploid varieties and intrachromosomal gene locations / Ainsworth C., Gale M., Baird S. // Theor. Appl. Genet. - 1983. - V. 66.- P. 39-49.

117. Allard R.W. Formulas and tables to facilitate the calculation of recombination values in heredity // Hilgardia.- 1956.- V. 24.- No.10.- P. 235-278.

118. Biochemical, genetic, and molecular characterization of wheat endosperm proteins // Publication no. C-2001-0926-010. www.aaccnet.org/cerealchemistry/freearticle/gianibelli.pdf

119. Catalogue of gene symbols for wheat / R.A. Mcintosh, G.E. Hart, K.M. Devos, M.D. Gale, W.J. Rogers // Proceedings of the 9th 2. International Wheat Genetics Symposium, Saskatchewan, Canada, 1998. V. 5. Pp. 88, 155-156.

120. Dabrowsha T. Acta genet Polon / Dabrowsha T., Jacubiec J. V. 18, 1977. - 135 p.

121. Dabrowska T Inheritance of P-amylases in wheat (Triticum asetivum) / Dabrowska T., Jakubiec.. - Genet. Pol. - V. 18, 1977. - P. 135-139.

122. Frydenberg O. Hereditas / Frydenberg O., Nieisen G.,54V., 1966. -

123 p.

123. Fursov O. V. In. Abstr. of 12th FEBS Meeling. Dresden / Fursov O. V., Anikeeva L. A., Darkanbaev T. V., 1978. - 2934 p.

124. Gupta R.B. Genetic control and biochemical properties of some high molecular weight albumins in bread wheat / Gupta R.B., Shepherd K.W., MacRitchie F. // Journal of Cereal Science.- 1991.- V. 13.- Is. 3.- P. 221-235.

125. Harris H. Enzyme polymorphism in man / Harris H.- Proc. Roy. Soc. London, Ser. B., № 164, 1966, P. 298-310.

126. Hanson W. D. and Kramer H. H. The genetic analysis of two chromosome interchanges in barley from F2 data //Genetics.- 1949.- V. 34.- No 6.-P. 687-700.

127. Hanson W. D. The determination of linkage intensities from F2 and F3 genetic data involving chromosomal interchanges in barley / Hanson W. D., Kramer H. H. //Genetics.- 1950.- V. 35.- No 5.- P. 559-569.

128. Harris H., Hopkinson D., Average heterozygosity per locus in man: An estimate based on the incidence of enzyme polymorphisms. - Ann. Hum. Genet., vol. 36, 1972. - P. 9-20.

129. Henrissat B. Updating the sequence-based classification of glycosyl hydrolases / Henrissat B. Bairoch A. // Biochem. J. - 1996. Vol. 316. - P. 695-696.

130. Hunter R. L. Histochemical demonstration of enzymes separated by zone electrophoresis in starch gel. Science / Hunter R. L., Markert C. L., 1957, v. 125, N.3261, P. 1294-1295.

131. Joudrier P. Ann. melio rat. plant. / Joudrier P., Bourdert A., 1972, V. 22, 263 p.

132. Joudrier P., - Compt. rent. Acad. sci. Ser. D / Joudrier P, V. 278, 1974. - 1777 p.

133. Joudrier P.M. Responsability du genome D sur certaines isozymes ß-amylase du grain de ble tender / Joudrier P.M., Bernard M. - Ann. amelior. plantes..- V. 27, 1977. - 35 p.

134. Joudrier P. Compt. rent. Acad. sci. Ser. D / Joudrier P., Cauderon M. V.282, 1976. - 115 p.

135. Koval S.Series of near-isogenic spring bread wheat lines on the basis of the variety Novosibirskaya 67 / Koval S., Metakovsky E., Sozinov A. A // Cereal Res. Comm. - 1988. - V. 81, N 3/4. - P. 183-187.

136. Kruger J. E. Cereal. Cem. / Kruger J. E., V.47, 1970. - 79 p.

137. Kruger J. E. Cereal. Res. Communs / Kruger J. E., V.4. - 1976, 187 p.

138. Lipases, ed. by B. Borgstrom, H. L Brockman, Amst., 1984.- 150 p.

139. MacAllister R. V. Advances in Enzyme Regulation / MacAllister R. V. 3, 1964. - P. 15-46.

140. Matsui H. Agric. and Biol. Chem. / Matsui H., Chiba S., Takahashi N., 1975. - 2239 p.

141. Markert C. L. Multipe fors of enzymes: tissue, ontogenetic and species specific patterns / Markert C. L., Moller F. // Proc. Natl. Acad. Sci., 1959, v. 45, P. 753-763.

142. Mcintosh R. A., Catalogue of gene symbols for wheat. - Proc. 7 Intern. Wheat Genet. Symp., 1988, P. 893-937.

143. McVittie J.A., Gale M.D., Marshall G.A., Westcott B. The intra-chromosomal mapping of the Norin 10 and Tom Thumb dwarfing genes // Heredity. 1978. V. 40. P. 67-70.

144. Mechanisms of sacharide polymerization and depolymerization, N. Y. - 1980, P. 73-100, 209-14.

145. Mellon M. G. Chemical publications, their nature and use / Mellon M. G. - 4 ed., N. Y., 1965.

146. Naumoff D.G. Proceedings of the Fifth International / Naumoff D.G. // Conference on Bioinformatics of Genome Regulation and Structure. Novosibirsk. - 2006. Vol. 1. - P. 294-298.

147. Nazmi A.R., Reinisch T., Hinz H.-J. Ca-binding to Bacillus licheniformis Pamylase. //Arch. Biochem. Biophis. . - 2006. - 453. - P. 16-23.

148. Netsvetaev V. P., Sozinov A.A. Location of a hordein G locus, Hrd G, on chromosome 5 of barley // Barley Genetics Newsletter.- 1984.- V.14.- P.4-6.

149. Niki-Paavola M. Cereal. Chem. / Niki-Paavola M. L., Nummi M., Daussant J., Enari T. M., V. 49, 1972. - 580 p.

150. Niki-Paavola M. L. Cereal. Chem. / Niki-Paavola M. L., Nummi M., Daussant J., Enari T. M., V. 322, 1973. - 181 p.

151. Nishikawa K. Genetic studies of a-amylase izozymes in wheat. I. Location and variation in tetra- and hexaploid wheat / Nishikawa K., Nobuchara M. // Jap. J. Genet. - 1971.- V. 46.- № 5.- P. 345-353.

152. Nummi M. J. Sci. Food Agric. / Nummi M., Daussant J., Niki-Paavola M. L., Kalsta H., Enari T. M., V. 21, 1970. - 258 p.

153. Omelianchuk N. A. Plant regeneration from immature embryo-derived calli of wheat isogenic lines/ Omelianchuk N. A., Dobrovolskaja O. B., Koval S. F., Shumny V. K. // Hereditas. - 1992. -V. 116. - P. 311-314.

154. Persson G. An attempt to find suitable genetic markers for dense ear loci in barley I / Persson G. // Hereditas.- 1969.- V. 62.- No. 3.- P. 25-96.

155. Rowsell E. V. Biochim.J. / Rowsell E. V., Goad L. I., V.84, 1962. -P.73-79.

156. Sharp P.J. Isozyme variation and RFLPs at th beta-amylase loci in wheat / Sharp P.J., Desai S., Gale M.D. / Theoretical and Applied 3. Genetics. -V. 76, 1988. P. 691-699.

157. Shinke R. Sci. Repts Hyogo Univ. Agric./ Shinke R., Mugibayashi N. - V. 6, 1964. -12 p.

158. Shinke R. J. Agric. Chem. Som. Japan / Shinke R., Mugibayashi N. -V. 43, 1969. -556 p.

159. Shinke R. Agr. and Biol. Chem. / Shinke R., Mugibayashi N. - V 35, 1971. - 1391 p.

160. Shinke R., Mugibayashi N. - Agr. and Biol. Chem. / Shinke R., Mugibayashi N. - V. 36, 1972 . - 378 p.

161. Shinke R. Agr. and Biol. Chem. / Shinke R., Mishira H., Mugibayashi N., V. 37,1973. - 2437 p.

162. Singh R. S. Protein eiectroforesis aids cereal variety identification. California Agric. / Singh R. S., Qualset C. O., Jain S. K., v. 1, 3, 1973.

163. Sinnott M. L. Catalytic mechanism of enzymic glycosyl transfer//Chem. Rev. - 1990. - Vol. 90 (7). - P. 1171 -1202.

164. Takeda Y. Agric. Chem. Soc. Japan / Takeda Y., Hizukuri S., J. Shimada. - V. 46, 1972. - 367p.

165. The enzymes, 3 ed., v. 5, N. Y.-L., 1971, P. 115-89.

166. Tkachuk R. Wheat beta-amylases: II. Characterization / Tkachuk R., Tipples K.H. // Cereal Chemistry. - V. 43, 1966. - P. 62-79.

167. Warchaiewski J. R. Bull. Acad. polon. sci. Ser. sci. boil./ Warchaiewski J. R.. - V 25,1977. - 725 p.

168. Weintraub B. D. Arch. Biophys. / Weintraub B. D., Hamilton G. A.. -V. 127, 1969. - 224 p.

169. Zeleny L. Wheat sedimentation test / Zeleny L. // Cereal science Today, V. 7 (7), 1962. - P. 226-230.

Приложение 1

Приложение 2

Таблица 1. Некоторые показатели количественных признаков у образцов озимой мягкой пшеницы конкурсного

испытания урожая 2016 года, ФГБНУ «Белгородский ФАНЦ РАН», п. Гонки, Белгородский р -н

№ Название Колошение Высота Урожайность Масса 1000 Прорас-таемость SDS 1 SDS 2 ASDS ИДК ср. Масса (сыр), % Масса (сух), % s-s/ белок

1 Белгородская 16 29. v 100 30,97

2 Одесская 267 29 95 32,28

3 Селянка Одесская 24 100 51,00 40,0 21 85,5 10,5 75,0 64,5 28,0 10,6 7,08

4 Синтетик 28 95 64,00 42,0 28 63,7 9,2 54,5 88,1 31,8 11,2 4,87

5 Коротышка 24 90 41,67 36,0 8 84,2 13,0 71,2 91,2 31,2 11,8 6,03

6 Ариадна 25 95 52,67 43,0 13 86,0 9,7 76,3 84,7 30,2 11,0 6,94

7 Белгородская 19 26 105 46,78 37,0 22 86,2 9,5 76,7 81,5 30,2 10,8 7,10

8 Волжская 100 24 115 57,00 46,0 46 51,0 10,0 41,0 95,0 28,2 10,6 3,87

9 Богданка 30 95 42,50 33,0 43 74,2 11,7 62,5 98,7 30,8 12,8 4,88

10 650/00 26 110 48,83 42,0 13 82,0 11,2 70,8 93,1 31,6 14,4 4,92

11 Корочанка 23 110 49,00 40,0 40 76,0 11,5 64,5 91,2 30,2 11,0 5,86

12 Северодонецкая Юбилейная 23 105 43,61 38,0 37 82,5 12,0 70,5 85,7 32,2 12,0 5,88

13 Везёлка 26 105 56,72 42,0 9 85,5 12,5 73,0 95,9 31,6 11,6 6,29

14 Козачья 26 105 52,20 41,0 13 77,0 15,2 61,8 97,2 29,2 9,8 6,31

15 Софийка 24 95 43,72 32,0 0 86,7 21,7 65,0 66,8 25,4 13,2 4,92

18 Безенчукская 380 29 120 32,78 39,0 2 85,5 17,2 68,3 103,1 36,2 12,6 5,42

19 Льговская 4 27 90 48,61 41,0 1 70,0 23,5 46,5 102,0 30,4 11,4 4,08

20 Одесская 267 х Память Федина 24 100 44,94 40,0 8 83,7 15,0 68,7 89,9 29,6 13,0 5,28

21 Hoff k-63543 29 95 53,61 32,0 0 79,5 18,0 61,5 93,0 29,2 12,2 5,04

22 92/04 29 95 40,39 33,0 19 79,7 12,7 67,0 87,5 29,2 10,4 6,44

23 Од.267 х 92/04 26 105 60,44 39,0 8 72,5 12,5 60,0 92,2 29,4 10,2 5,88

24 Од.267 х 92/04 24 110 46,94 35,0 5 82,2 13,0 69,2 99,4 30,0 10,6 6,53

25 Ариадна х Од. Красноколосая 26 90 38,72 30,0 1 90,7 13,5 77,2 84,5 33,2 11,8 6,54

26 Сел. Одесская х Донецк.48 24 115 51,00 41,0 23 75,2 10,2 65,0 93,3 31,8 12,4 5,24

27 Истра х 500 29 120 65,33 43,0 13 74,0 11,7 62,3 102,7 31,4 10,8 5,77

28 Од. 267 х92/04 28 85 32,44 25,0 15 85,5 15,5 70,0 92,4 31,0 11,0 6,36

29 Од. 267 х92/04 25 110 44,94 37,0 5 87,7 15,2 72,5 97,1 32,6 11,2 6,47

30 Истра х 500 27 120 51,00 40,0 17 71,7 13,2 58,5 95,7 31,6 11,4 5,13

33 Синтетик х Сел. Одесск. 23 100 66,17 41,0 8 79,0 12,0 67,0 94,0 32,4 11,6 5,78

34 0304 28 80 24,17 35,0 27 58,2 12,5 45,7 91,5 38,0 13,4 3,41

35 Истра х 500 26 115 58,80 40,0 26 64,0 10,5 53,5 87,8 29,4 10,6 5,05

36 Б-12 х Льговск. 4 25 110 36,28 39,0 15 73,0 12,7 60,3 92,8 32,2 11,4 5,29

37 Од. 267 х 92/04 25 120 62,80 38,0 1 79,5 13,0 66,5 98,3 30,6 11,0 6,05

38 Од. 267 х 92/04 24 80 34,11 35,0 21 81,2 13,5 67,7 97,1 34,2 11,6 5,84

39 500 х Од. Краснокол. 26 100 51,94 41,0 6 84,0 12,7 71,3 99,6 35,2 12,2 5,84

40 500 х Од. Краснокол. 29 120 62,00 38,0 2 78,7 15,2 63,5 108,0 34,0 11,6 5,47

41 1 D0 х Богданка 28 90 48,33 40,0 16 83,2 13,5 69,7 97,4 31,4 13,4 5,20

42 1 D0 х Богданка 25 105 44,22 41,0 10 78,2 12,0 66,2 108,0 32,6 10,8 6,13

43 1 D0 х КСИ 44/09 26 105 71,10 44,0 13 58,2 13,0 45,2 103,4 32,4 11,0 4,11

44 1 D0 х КСИ 44/09 26 105 56,72 41,0 18 57,0 11,7 45,3 103,0 33,2 11,6 3,91

45 Фея х 1 D0 24 105 58,22 40,0 14 66,7 10,7 56,0 106,4 28,4 9,4 5,96

48 Фея х 1 D0 29 115 59,83 39,0 15 51,2 12,2 39,0 103,9 28,4 10,0 3,90

49 Ариадна х Богданка 22 100 45,22 37,0 23 69,5 16,0 53,5 96,0 29,6 11,2 4,78

50 Ариадна х Богданка 24 105 36,22 37,0 44 69,5 10,5 59,0 97,3 29,6 11,0 5,36

51 110 КСИ-11 27 115 67,06 46,0 7 56,7 12,2 44,5 95,6 29,2 10,8 4,12

54 Волна 25 105 64,72 40,0 11 84,0 14,0 70,0 97,1 32,2 11,2 6,25

55 110 КСИ - 11 23 105 57,61 39,0 32 71,0 12,0 59,0 101,4 31,6 10,6 5,57

56 110 КСИ - 11 26 100 60,22 41,0 26 58,7 10,5 48,2 108,3 30,4 10,2 4,73

57 Сев. Дон. Х Альбидум 114 27 105 43,67 35,0 7 93,2 14,2 79,0 78,2 31,8 11,6 6,81

58 66/10 х 68/10 28 90 48,11 35,0 9 75,5 12,5 63,0 90,4 28,4 9,8 6,43

59 44/09 х 98/09 29 105 42,56 33,0 3 88,7 13,5 75,2 90,5 31,0 11,8 6,37

60 44/09 х 98/09 30 110 54,00 39,0 4 88,5 12,7 75,8 91,4 31,0 10,2 7,43

61 Ариадна х Богданка 29 110 44,72 34,0 16 81,7 13,7 68,0 108,1 35,4 11,6 5,86

62 Ариадна х Богданка 25 110 59,06 41,0 32 65,5 11,7 53,8 107,3 32,4 10,6 5,08

63 Истра х wx 1 (991 Б 529) 29 110 31,72 33,0 58 77,2 12,7 64,5 91,3 31,6 10,8 5,97

64 wx 2 х Мироновская 808 29 80 38,78 31,0 51 77,0 11,5 65,5 98,6 33,2 11,0 5,95

65 wx 2 х Мироновская 808 22 130 40,06 43,0 1 72,5 16,7 55,8 95,7 31,2 11,4 4,89

66 Сев. Дон. Х Альбидум 114 26 115 48,89 32,0 10 65,7 11,7 54,0 86,7 31,2 11,2 4,82

67 Б-16 39,0 39 86,2 14,5 71,7 97,0 30,8 10,8 6,64

69 Уни 1 (Ш0 ) 25 105 33,60 37,0 8 89,5 16,0 73,5 78,5 30,0 10,8 6,81

70 Истра х wx 23 110 46,17 38,0 19 59,0 10,0 49,0 88,6 34,2 12,0 4,08

71 1 D0 х Богданка 23 110 42,39 43,0 15 72,5 12,5 60,0 98,4 35,4 12,4 4,84

72 1 D0 х Богданка 23 90 53,94 37,0 15 71,7 14,2 57,5 100,5 28,0 9,6 5,99

73 1 D0 х Богданка 25 105 57,56 43,0 12 64,7 13,2 51,5 91,0 32,4 11,2 4,60

74 1 D0 х 25 125 52,89 44,0 0 68,7 17,5 51,2 95,3 31,4 10,8 4,74

Богданка

75 66/10 x 68/10 23 110 49,56 37,0 18 77,0 12,2 64,8 93,4 29,2 10,0 6,48

76 66/10 x 68/10 23 S0 42,00 33,0 66 73,7 13,5 60,2 85,3 27,6 9,8 6,14

77 66/10 x 68/10 2S S5 45,56 30,0 44 74,2 13,0 61,2 80,8 27,0 9,8 6,24

7S 66/10 x 68/10 29 S5 43,83 30,0 14 75,7 13,7 62,0 73,9 26,6 9,8 6,33

79 66/10 x 68/10 23 S0 41,90 34,0 40 74,5 17,2 57,3 96,1 31,4 10,4 5,51

S0 66/10 x 68/10 24 S0 47,83 39,0 34 81,0 13,5 67,5 84,6 28,4 10,0 6,75

Si 66/10 x 68/10 24 120 58,89 41,0 21 80,5 13,5 67,0 86,8 30,4 10,8 6,20

S4 66/10 x 68/10 25 120 61,39 38,0 32 74,7 12,2 62,5 97,5 30,8 10,4 6,01

S5 48/10 x Од. 200 25 115 41,11 44,0 24 83,7 12,2 71,5 83,1 28,6 10,4 6,88

86 48/10 x Од. 200 26 120 51,94 42,0 29 87,0 11,7 75,3 79,3 26,8 9,6 7,84

S7 66/10 x 68/10 26 125 49,67 46,0 40 76,0 13,0 63,0 80,2 28,6 10,4 6,06

SS 66/10 x 68/10 23 S5 37,94 33,0 36 80,2 15,0 65,2 82,9 28,6 10,4 6,27

S9 66/10 x 68/10 24 120 49,83 40,0 25 76,2 15,7 60,5 81,3 30,2 10,8 5,60

90 66/10 x 68/10 25 90 50,28 38,0 15 81,7 15,2 66,5 81,0 32,8 11,6 5,73

91 66/10 x 68/10 25 90 40,89 35,0 13 78,5 14,7 63,8 86,9 31,6 13,6 4,69

92 66/10 x 68/10 23 90 48,50 36,0 10 75,0 14,0 61,0 84,9 28,6 10,0 6,10

93 66/10 x 68/10 24 S5 39,78 34,0 30 73,7 14,2 59,5 88,5 28,6 10,0 5,95

94 66/10 x 68/10 26 90 48,61 35,0 27 79,0 13,7 65,3 86,7 29,0 10,0 6,53

95 66/10 x 68/10 25 90 52,39 36,0 5 76,0 15,2 60,8 84,5 30,0 10,4 5,85

99 66/10 x 68/10 23 90 52,01 32,0 10 72,7 16,0 56,7 91,7 28,6 9,8 5,79

100 66/10 x 68/10 26 90 44,28 36,0 6 79,2 14,5 64,7 92,2 31,6 11,0 5,88

101 66/10 x 68/10 23 S5 51,22 43,0 16 77,7 17,0 60,7 91,3 30,4 10,4 5,84

102 66/10 x 68/10 23 S0 47,72 34,0 12 79,0 23,5 55,5 94,0 30,0 14,2 3,91

Данные реологических свойств образцов зерна озимой мягкой пшеницы конкурсного испытания, урожая 2016 г.

№ Название ВПС Замес Глютен+ Вязкость Амилаза Ретроградация

1 Белгородская 16 - - - - - -

2 Одесская 267 - - - - - -

3 Селянка Одесская 3 8 3 1 3 1

4 Синтетик 6 2 2 1 3 1

5 Коротышка 7 5 1 1 4 1

6 Ариадна 7 6 2 1 4 2

7 Белгородская 19 2 5 2 0 4 1

8 Волжская 100 1 2 4 0 4 1

9 Богданка 7 3 4 1 4 1

10 650/00 7 6 4 2 3 2

11 Корочанка 6 5 4 1 4 1

12 Северо-донецкая Юбилейная 4 6 3 1 4 1

13 Везёлка 3 5 2 2 3 3

14 Козачья 4 4 1 1 4 2

15 Софийка 9 7 1 0 4 2

18 Безенчукская 380 8 5 5 4 4 6

19 Льговская 4 7 4 4 6 5 8

20 Одесская 267 х Память Федина 8 6 5 2 3 3

21 Hoff k-63543 8 5 6 6 6 6

22 92/04 6 6 3 1 2 2

23 Од.267 х 92/04 3 5 3 1 4 2

24 Од.267 х 92/04 7 6 2 3 3 4

25 Ариадна х Од. Красноколосая 5 6 5 6 5 7

26 Сел. Одесская х Донецк.48 2 5 2 1 3 1

27 Истра х 500 7 4 3 1 4 2

28 Од. 267 х92/04 8 3 3 1 4 1

29 Од. 267 х92/04 7 6 4 1 3 2

30 Истра х 500 7 5 2 1 2 2

33 Синтетик х Сел. Одесск. 7 4 2 2 3 4

34 0304 8 2 5 1 4 1

35 Истра х 500 1 5 3 1 3 1

36 Б-12 х Льговск. 4 7 3 2 1 3 1

37 Од. 267 х 92/04 7 4 0 7 5 7

38 Од. 267 х 92/04 8 5 2 1 3 1

39 500 х Од. Краснокол. 8 6 4 4 3 4

40 500 х Од. Краснокол. 8 4 3 4 4 7

41 1 D0 х Богданка 3 3 4 2 2 2

42 1 D0 х Богданка 6 2 4 1 3 2

43 1 D0 х КСИ 44/09 8 3 3 3 3 2

44 1 D0 х КСИ 44/09 7 2 5 3 3 2

45 Фея х 1 D0 3 4 1 1 2 2

48 Фея х 1 D0 7 2 5 3 2 2

49 Ариадна х Богданка 7 5 2 1 4 2

50 Ариадна х Богданка 7 3 3 1 4 1

51 110 КСИ-11 7 2 5 2 3 2

54 Волна 7 5 3 2 3 2

55 110 КСИ - 11 5 3 3 1 3 1

56 110 КСИ - 11 2 2 3 1 3 1

57 Сев. Дон. Х Альбидум 114 7 7 6 4 2 4

58 66/10 х 68/10 7 7 3 3 2 4

59 44/09 х 98/09 7 7 4 2 2 4

60 44/09 х 98/09 2 5 6 4 3 4

61 Ариадна х Богданка 8 5 1 2 3 2

62 Ариадна х Богданка 8 4 2 1 3 1

63 Истра х wx 1 (991 D 529) 7 4 3 0 4 1

64 wx 2 x Мироновская 808 8 4 2 0 4 1

65 wx 2 x Мироновская 808 8 4 2 1 4 4

66 Сев. Дон. Х Альбидум 114 2 6 3 3 3 2

67 Б-16 3 6 2 2 2 2

69 Уни 1 (1D0 ) 4 6 4 7 3 7

70 Истра х wx 5 4 2 1 3 1

71 1 D0 х Богданка 7 5 2 1 3 2

72 1 D0 х Богданка 7 3 4 2 2 2

73 1 D0 х Богданка 7 5 2 3 3 2

74 1 D0 х Богданка 8 4 4 5 4 7

75 66/10 х 68/10 4 6 3 2 3 2

76 66/10 х 68/10 5 5 3 1 4 1

77 66/10 х 68/10 4 6 3 1 4 1

78 66/10 х 68/10 7 5 4 1 4 1

79 66/10 х 68/10 7 5 3 1 4 1

80 66/10 х 68/10 7 7 2 2 3 2

81 66/10 х 68/10 7 6 4 1 3 1

84 66/10 х 68/10 7 6 2 1 3 1

85 48/10 х Од. 200 2 6 4 2 3 2

86 48/10 х Од. 200 4 6 4 2 3 2

87 66/10 х 68/10 8 6 2 1 3 1

88 66/10 х 68/10 7 6 5 1 3 1

89 66/10 х 68/10 7 5 1 1 4 1

90 66/10 х 68/10 7 7 4 4 3 4

91 66/10 х 68/10 8 6 4 2 2 2

92 66/10 х 68/10 7 6 4 3 3 2

93 66/10 х 68/10 5 7 4 2 2 1

94 66/10 х 68/10 7 6 5 2 2 2

95 66/10 х 68/10 8 6 3 7 6 7

99 66/10 х 68/10 7 4 3 3 2 2

100 66/10 х 68/10 7 6 5 4 2 4

101 66/10 х 68/10 7 6 4 2 3 2

102 66/10 х 68/10 8 6 4 2 2 3

Приложение 3

Таблица 2. Некоторые показатели количественных признаков у образцов озимой мягкой пшеницы конкурсного

испытания урожая 2017 года, ФГБНУ «Белгородский ФАНЦ РАН», п. Гонки, Белгородский р-н

№ Название Высота, см Урожайность, т/га Масса 1000 Натура 8Б81 8Б82 ЛSDS т1 сухая т2 сухая т сухая ср. % сухой 8- s/белок прорастание ср %

1 Альмера 85 7,24 41,5 801 69 10 59 8

2 Сел.Одесская 95 6,21 45 810 82,5 10 72,5 2,8 2,8 2,8 11,2 6,4 26

3 Синтетик 90 6,55 48,5 812,4 63,5 10,5 53 2,7 2,6 2,7 10,8 4,9 10

4 Коротышка 75 5,49 47,5 782,6 71,7 10 61,7 2,3 2,5 2,4 9,6 6,4 8

5 Ариадна 85 6,79 48 815 75 11,2 63,8 2,4 2,7 2,6 10,4 6,1 18

6 Волжская 100 100 5,96 52,5 795,2 68,2 10,5 57,7 2,4 2,5 2,5 10 5,8 3

7 Богданка 85 4,88 44 789,8 64 11 53 1,9 2 2 8 6,6 5

8 650/00 100 6,53 46 805,2 73,5 12,7 60,8 2 2,2 2,1 8,4 7,2 1

9 Корочанка 100 6,33 43,5 795,5 69,5 10 59,5 2 2 2 8 7,4 4

10 Сев.-дон. Юб. 90 5,94 41 808 74,2 10 64,2 2,4 2,4 2,4 9,6 6,7 10

11 Везёлка 95 7,12 49 805,2 68,2 11,5 56,7 2,1 2,1 2,1 8,4 6,7 18

12 Козачья 95 7,06 46 799,5 69 11,2 57,8 2 2 2 8 7,2 0,5

13 Софийка 90 5,72 37 792,7 81,5 14 67,5 1,7 1,9 1,8 7,2 9,3 3

14 Волна 95 6,81 46 817 75,2 13,7 61,5 2,3 2,4 2,4 9,6 6,4 8

15 Удачная 115 6,44 41,5 819,1 71 12,2 58,8 2,3 2,4 2,4 9,6 6,1 12

17 Безенчукская 380 115 5,53 43 816,5 78 12,5 65,5 2,4 2,5 2,5 10 6,5 2

18 Льговская 4 85 6,64 46 785,7 82 14,2 67,8 2,3 2,3 2,3 9,2 7,4 12

19 Од. 267 х Пам.Федина 90 6,86 44 815,2 83,5 13 70,5 2,1 2,3 2,2 8,8 8 2

20 Hoff k-63543 80 6,85 44 815 62,5 10,2 52,3 2 2,1 2,1 8,4 6,2 4,5

21 92/04 90 6,37 38 801,1 69 10 59 1,7 1,9 1,8 7,2 8,2 8

22 Од.267 х 92/04 115 6,5 43,5 809,1 65,5 10 55,5 2,1 2,1 2,1 8,4 6,6 1

23 Од.267 х 92/04 110 6,09 41 802 71,2 13 58,2 2,1 2,1 2,1 8,4 6,9 12

24 Сел. Одесская х Донецк.46 100 6,07 43 816,5 75,7 10,7 65 2,3 2,3 2,3 9,2 7 14

25 Истра*500 (Свирская) 100 6,71 46,5 819,3 61,7 13,2 48,5 2 2,2 2,1 8,4 5,8 4

26 Од. 267 х92/04 115 5,16 38,5 780 70 11,7 58,3 1,8 1,8 1,8 7,2 8,1 6

27 Истра х500 80 6,47 44 820,5 70,5 11,7 58,8 2,3 2,2 2,3 9,2 6,4 1

28 Синтетик х Сел. Одесск. (Искринка) 105 6,42 45,5 812,6 75,2 10,7 64,5 2,6 2,6 2,6 10,4 6,2 11

29 Истра х 500 95 5,88 43 785,1 69,7 10 59,7 2,3 2,3 2,3 9,2 6,5 1

30 Од. 267 х92/04 100 5,96 38,5 822 66,2 10,7 55,5 2,4 2,4 2,4 9,6 5,8 0,5

32 500 х Од. Краснокол. 110 5,1 46 811 72,7 11,2 61,5 2,6 2,7 2,7 10,8 5,7 5

33 500 х Од. Краснокол. 95 6,17 41 818,8 70,7 13 57,7 2,7 2,7 2,7 10,8 5,7 2

34 1 D0 х КСИ 44/09 110 6,31 48 811,8 70,2 14,5 55,7 2,4 2,4 2,4 9,6 5,8 2

35 1 D0 х КСИ 44/09 105 6,17 44 817,5 62,2 12 50,2 2,4 2,5 2,5 10 5 10

36 Фея х 1 D0 100 6,02 44 812,6 66,7 10,5 56,2 2,1 2,1 2,1 8,4 6,7 3

37 Фея х 1 D0 100 6,33 43 800 52,2 10,7 41,5 2,1 2,2 2,2 8,8 4,7 12,5

38 110 КСИ-11 105 6,26 51,5 810,2 53 11,7 41,3 2,2 2,2 2,2 8,8 4,7 5

39 110 КСИ - 11 110 5,99 47,5 800 55,5 10,2 45,3 2,2 2,3 2,3 9,2 4,9 15

40 110 КСИ - 11 90 5,9 47 814,5 52,7 10 42,7 2,7 2,5 2,6 10,4 4,1 7

41 66/10 х 68/10 85 6,34 43,5 792,7 60,5 11,2 49,3 1,9 2 2 8 6,2 4

42 44/09 х 98/09 115 6,37 49 805,1 77,5 10,7 66,8 2,5 2,1 2,3 9,2 7,3 5