Определение положения протона в сильных водородных связях по изотопным эффектам в спектрах ЯМР 13С в растворах тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 01.04.07, кандидат физико-математических наук Толстой, Петр Михайлович

• Толстой, Петр Михайлович
• кандидат физико-математических наук
• 2004

Оглавление диссертации кандидат физико-математических наук Толстой, Петр Михайлович

Глава 1. Введение и постановка задачи

Применение ЯМР для исследования водородных связей

Основные цели работы

Структура диссертации

Глава 2. Описание экспериментальных установок и техники эксперимента

Описание спектрометра

Техника низкотемпературной ЯМР спектроскопии

Синтез и очистка смеси фреонов

Методика приготовления образцов

Измерение и обработка спектров ЯМР

Синтез некоторых из исследовавшихся соединений

Глава 3. H/D изотопные эффекты в'Ни 13С спектрах ЯМР уксусной кислоты в растворах, анализ структуры димеров и гомосопряженных ионов

Комплекс уксусной кислоты с SbCls

Циклические димеры уксусной и хлоруксусной кислот

Комплекс 1:1 уксусной кислоты с ацетат анионом

Комплекс 2:1 уксусной кислоты с ацетат анионом

Комплекс 3:1 уксусной кислоты с ацетат анионом

Эффекты кооперативности

Глава 4. Исследование сильной водородной связи уксусной кислоты с анионами по 'Н, 2Н, ,3С и I9F спектрам ЯМР

Комплексы уксусной кислоты с хлор-замещенными ацетатами

Комплексы уксусной кислоты с фторид анионом

Малеат и цитраконат анионы

Глава 5. Исследование водородной связи OH.N в комплексах уксусной кислоты с замещенными пиридина с использованием

H/D изотопных эффектов

Перенос протона

Использовавшиеся основания

Низкотемпературные и 13С спектры

Глава 6. Построение корреляционных зависимостей, связывающих параметры ЯМР спектров с геометрическими характеристиками водородной связи

Взаимозависимость межатомных расстояний в водородной связи

Связь ЯМР параметров с геометрией водородной связи

Связь 'Н химического сдвига с геометрией водородного мостика ОНО

Связь !Н химического сдвига с геометрией водородного мостика OHN

Связь геометрии комплекса с H/D изотопными эффектами 79 Связь химических сдвигов 815N, 5I9F и констант спин-спинового взаимодействия 'Jfh с геометрией комплексов

Глава 7. Влияние полярности растворителя на геометрию несимметричного водородного мостика. Анализ температурных зависимостей в JH, ,5N и ,9F спектрах ЯМР

Выбор объектов исследования 86 ЯМР параметры и структура комплексов коллидина с различными донорами протона

Влияние кристаллизации на геометрию водородной связи 94 Температурные зависимости в комплексах уксусной кислоты с фторид анионом

Глава 8. Основные результаты работы, перспективы их развития и применения

Перспективы развития и использования результатов

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Определение положения протона в сильных водородных связях по изотопным эффектам в спектрах ЯМР 13С в растворах»

и постановка задачи. В последние годы внимание исследователей межмолекулярных взаимодействий сконцентрировано на сильной водородной связи. Актуальность изучения этого явления определяется назревшей необходимостью выяснения основных свойств и особенностей этого типа "неклассических" химических связей. В ряде экспериментальных и теоретических работ было показано, что для описания свойств сильных (и даже средних по силе) водородных связей недостаточно только электростатических представлений и что эти связи имеют определенные признаки ковалентности (ограничимся ссылками на несколько последних статей [1-5]). Для наиболее сильных водородных связей термины "ковалентная" и "водородная" связь теряют свое значение, т.к. мостиковый протон включен в трех-центровую четырех-электронную связь. В этом случае можно даже говорить о формально двухвалентном водороде. Например, анион [FHF]" относится к группе симметрии Dooh, т.е. протон занимает строго центральное положение между двумя ядрами фтора. Поэтому исследование энергетики, динамики, спектральных свойств самых сильных водородных связей, выяснение их специфики даст возможность серьезно дополнить существующие представления о природе химической связи. С другой стороны, быстро возрастает потребность в этих данных у смежных наук, среди которых наиболее быстро развиваются ферментативный катализ и нековалентный синтез наноструктур. Одна из основных целей синтеза наноструктур состоит в создании новых материалов, и дальнейшее развитие этого направления требует сведений о неаддитивиом взаимодействии сильных водородных связей, это самоорганизация молекулярных систем, молекулярное узнавание. Число таких работ стремительно растет, достигнуты впечатляющие результаты. Например, в [6] сообщается о создании методом самосборки наноструктуры из 27 компонент со 144 кооперативно взаимодействующими водородными связями. Размер образца 5 нм, есть перспектива для его увеличения. Роль водородных связей в подобных структурах освещена в обзорах [7-9]. Авторы отмечают, что материалы, созданные этим методом могут, подобно биополимерам, иметь исключительные механические свойства, нести гигантский запас информации, обладать высокоселективной каталитической активностью. Предположение о принципиальной роли сильной водородной связи в механизме ферментативного катализа впервые было высказано в 1994 г. [10-13] и породило большое число публикаций (упомянем только несколько обзоров и наиболее содержательных статей последних лет [14-22]). Прочность коротких водородных связей используется для объяснения высокой каталитической активности многих ферментов: образование в переходном состоянии короткой сильной водородной связи, по мнению некоторых авторов, может обеспечивать понижение энергии активации на 10-20 ккал/моль, что приводит к ускорению реакции на несколько порядков. Другие авторы объясняют роль короткой водородной связи несколько иначе. Короткая водородная связь может приводить к образованию на электронодонорном атоме активного центра значительного индуцированного заряда, что и понижает энергию активации химической стадии, минуя термодинамически невыгодную стадию переноса протона на молекулу субстрата. Выбор между этими двумя гипотезами может быть сделан на основе количественных оценок как геометрии, так и прочности коротких водородных связей и позволит уточнить механизм катализа. Упомянем, однако, что некоторые биохимики отнеслись скептически к этой идее. Впервые это сомнение сформулировано в [23], встречается оно и в отдельных публикациях последнего времени [24]. Сложность вопроса в значительной степени определяется тем, что в реакционном комплексе имеется несколько водородных связей, сильно взаимодействующих друг с другом и усиливающих (а иногда ослабляющих) друг друга за счет кооперативного эффекта. Кроме того, структура комплекса и кинетические характеристики процесса, включающего переход протона по водородной связи, зависят от влияния молекулярного окружения. Особенно важным представляется оценка влияния водного окружения или других полярных групп на строение водородной связи. Исследование кооперативных взаимодействий в комплексах с несколькими сильными водородными связями и влияния внешнего возмущения активно обсуждается в литературе и стало быстро развивающимся направлением физики ковденсированного состояния.Характеризуя состояние вопроса в настоящий момент, можно утверждать, что пока разработка проблемы находится в стадии накопления фактов и попыток их объяснения на основе нескольких предложенных моделей, но не вышла еще на уровень, позволяющий конструировать системы с заданными свойствами. Применение ЯМР для исследования водородных связей Одним из эффективных методов исследования комплексов с сильной водородной связью является низкотемпературная спектроскопия ЯМР. В диапазоне температур 100150 К замедляются процессы молекулярного и протонного обменов, что приводит к

Список литературы диссертационного исследования кандидат физико-математических наук Толстой, Петр Михайлович, 2004 год

1. Archer, Е. A.; Sochia, А. Е.; Krische, М. J., Chem. Eur. J. 2001, 7,2059.

2. Humbel, S., J. Phys. Chem. A 2002,106, 5517.

3. Souda, R., J. Phys. Chem. В 2001, 105, 5.

4. Gilli, G.; Gilli, P., J. Mol. Struct. 2000,552, 1.

5. Mueller-Dethlefs, K.; Hobza, P., Chem. Rev. 2000,100, 143.

6. Paraschiv, V.; Crego-Calama, M.; Fokkens, R. H.; Padberg, C. J.; Timmerman, P.; Reinhoudt, D. N., J. Org. Chem. 2001, 66, 8297.

7. Archer, E. A.; Gong, H.; Krische, M. J., Tetrahedron 2001,57,1139.

8. Timmerman, P.; Prins, L. J., Europ. J. Org. Chem. 2001,17, 3191.

9. Timmerman, P.; Reinhoudt, D. N.; Prins, L. J., Angew. Chem. Int. Ed. 2001, 40,2382.

10. Голубев, H. С.; Гиндин, В. А.; Лигай, С. С.; Смирнов, С. Н., Биохимия 1994,50, 613.

11. Cleland, W. W.; Kreevoy, М. М., Science 1994,264, 1887.

12. Frey, P. A.; Whitt, S. A.; Tobin, J. В., Science 1994, 264, 1927.

13. Golubev, N. S.; Denisov, G. S.; Gindin, V. A,; Ligay, S. S.; Limbach, H.-H.; Smirnov, S. N., J. Mol. Struct. 1994,322, 83.

14. Overgaard, J.; Schiott, В.; Larsen, F. K.; Iversen, В. В., Chem. Eur. J. 2001, 7,3756.

15. Katz, B. A.; Erlod, K.; Luong, C.; Rice, M. J.; Mackman, R. L.; Sprengeler, P. A.; Spencer, J.; Hataye, J.; Jane, J.; Link, J.; Litvak, J.; Rai, R.; Rice, K.; Sideris, S.; Verner, E.; Young, W., J. Mol. Biol. 2001,307, 1451.

16. Northrop, D. В., Acc. Chem. Res. 2001,34,790.

17. Kim, K. S., Biochemistry 2002,41,5300.

18. Cleland, W. W., Arch. Biochem. Biophys. 2000,382, 1.

19. Gerlt, J. A., Compr. Nat. Prod. Chem. 1999,5,5.

20. Schowen, К. В.; Limbach, H.-H.; Denisov, G. S.; Schowen, R. L., Biochem. Biophys. Acta 2000,1458,43.

21. Shan, S. O.; Herschlag, D., Methods Enzymol. 1999,308, 246.

22. Perrin, C. L.; Nielson, J. B. Annu. Rev. Phys. Chem. 1997, 48, 511.

23. Warshel, A.; Papazyan, A.; Kollman, P. A., Science 1995,269,102.

24. Stratton, J. R.; Pelton, J. G.; Kirsch, J. F., Biochemistry 2001,40, 10411.

25. Garcia-Viloca, M.; Gelabert, R.; Gonzalez-Lafont, A.; Moreno, M.; Lluch, J. M., J. Phys. Chem. A 1997,101, 8727.

26. Kumar, G. A.; McAllister, M. A., J. Org. Chem. 1998, 63, 6968.

27. Del Bene, J. E.; Perera, S. A.; Bartlett, R. J., J. Phys. Chem. A 1999,103, 8121.

28. Lorente, P.; Shenderovich, I. G.; Buntkowsky, G.; Golubev, N. S.; Denisov, G. S.; Limbach, H.-H., Magn. Res. Chem. 2001,39, SI8.

29. Shenderovich, I. G.; Smirnov, S. N.; Denisov, G. S.; Gindin, V. A.; Golubev, N. S.; Dunger, A.; Reibke, R.; Kirpekar, S.; Malkina, O. L.; Limbach, H.-H., Ber. Bunsenges. Phys. Chem. 1998,102,422.

30. Grzesiek, S.; Cordier, F.; Dingley, A. J., Biolog. Magn. Res. 2003,20,255.

31. Del Bene, J. E.; Bartlett, R. J.; Elguero, J., Magn. Res. Chem. 2002, 40,161.

32. Sternberg, U.; Brunner, E., J. Magn. Res. A 1994,108,142.

33. Harris, Т. K.; Zhao, Q.; Mildvan, A. S., J. Mol. Struct. 2000,552,97.

34. Wei, Y.; McDermott, A. E., Modeling NMR Chemicals Shifts: Gaining Insights into Structure and Environment, Ed.: J. C. Facelli and A. C. de Dios, 1999,177.

35. Smith, R.; Brereton, I. M.; Chai, R. Y.; Kent, S. В. H., Nature Struct. Biol. 1996,3, 946.

36. Siegel, J. S.; Anet, F. A. L., J. Org. Chem. 1988,53,2629.

37. Shenderovich, I. G.; Burtsev, A. P.; Denisov, G. S.; Golubev, N. S.; Limbach, H.-H., Magn. Res. Chem. 2001,39, S91.

38. Grant, R. F.; Davidson, D. W.; Gray, P. J., J. Chem. Phys. 1960, 33, 1713.

39. Chapman, K.; Crittenden, D.; Bevitt, J.; Jordan, M. J. Т.; Del Bene, J. E., J. Phys. Chem. A 2001,105, 5442.42. (a) Delanoye, S. N.; Herrebout, W. A.; van der Veken, B. J., J. Am. Chem. Soc. 2002, 124,11854. (b) ibid, page 7490.

40. Becker, H. G. O., Orgartikum; Barth: Leipzig, 1993, p. 170.

41. Dimroth, K., Angew. Chem. 1960,10, 331.

42. Luecke, H.; Schobert, В.; Richter, H. Т.; Cartailler, J. P.; Lanyi, J. K., J. Mol. Biol. 1999, 291, 899.

43. Mildvan, A. S.; Massiah, M. A.; Harris, Т. K.; Marks, G. Т.; Harrison, D. H. Т.; Viragh, C.; Reddy, P. M.; Kovach, I. M., J. Mol Struct. 2002, 615,163.

44. Golubev, N. S.; Denisov, G. S.; Koltsov, A. I., J. Mol. Struct. 1981, 75, 333.

45. Golubev, N. S.; Denisov, G. S.; Smirnov, S. N.; Shchepkin, D. N.; Limbach, H. H., Z.f. Phys. Chem. 1996,196, 73.

46. Jentschura, U.; Lippert, E., Ber. Bunsenges. Phys. Chem. 1971, 75, 556.

47. Shenderovich I. G.; Limbach H. H.; Smirnov, S. N.; Tolstoy, P. M.; Denisov, G. S.; Golubev, N. S., Phys. Chem. Chem. Phys. 2002,4, 5488.

48. Pecul, M.; Leszczynski, J.; Sadlej, J., J. Chem. Phys. 2000,112, 7930.

49. Brbot-Saranovic, A.; Hadzi, D.; Hodoscek, M.; Orel, В., J. Mol. Struct. 1986,140, 269.

50. Smirnov, S. N.; Golubev, N. S.; Denisov, G. S.; Benedict, H.; Schah-Mohammedi, P.; Limbach, H.-H., J. Am. Chem. Soc. 1996,118,4094.

51. Emsley, J.; Hoyte, O. P. A., J. Chem. Soc. Perkin Trans. II1977,2079.

52. Clark, J. H.; Emsley, J., J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1974,1125.

53. Garcia-Viloca, M.; Gonzalez-Lafont, A.; Lluch, J. M., J. Am. Chem. Soc. 1997,119, 1081.

54. Fernandez-Berridi, M. J.; Iruin J. J.; Irusta, L.; Mercero, J. M.; Ugalde, J. M., J. Phys. Chem. A 2002,106,4187.

55. Langner, R.; Zundel, G., J. Chem. Soc. Faraday Trans. 1995,91, 3831.

56. Magonski, J., J. Phys. Org. Chem. 2002,15,204.

57. Dega-Szafran, Z.; Szafran, M., Heterocycles 1994,37, 627.

58. Drichko, N. V.; Kerenskaia G. Yu.; Schreiber, V. M., J. Mol. Struct. 1999,477,127.

59. Coates, L.; Erskine, P. Т.; Crump, M. P.; Wood, S. P.; Cooper, J. В., J. Mol. Biol. 2002, 318,1405.

60. Topf, M.; Varnai, P.; Richards, W. G., J. Am. Chem. Soc. 2002,124, 14780.

61. Barrow, G. M., J. Am. Chem. Soc. 1956, 78, 5802.76. (a) Fortes, A. D.; Brodholt, J. P.; Wood, I. G.; Vocadlo, L., J. Chem. Phys. 2001,115, 7006. (b) Katrusiak, A., NATOSci. Ser. //2001, 48, 73.

62. Hunter, Е. P.; Lias, S. G., J. Phys. Chem. Ref. Data 1998, 27, 413.

63. Augustin-Nowacka, D.; Makowski, L.; Chmurzynski, L., Analytica Chemica Acta 2000, 418,233.

64. Chmurzynski, L., Analitica Chemica Acta 1996,321,237.

65. Benedict, H.; Limbach, H.-H.; Wehlan, M.; Fehlhammer, W.-P.; Golubev, N. S.; Janoschek, R., J. Am. Chem. Soc. 1998, 120,2939.

66. Steiner, Т., J. Phys. Chem. A 1998,102, 7041.

67. Smirnov, S. N.; Benedict, H.; Golubev, N. S.; Denisov, G. S.; Kreevoy, M. M.; Schowen, R. L.; Limbach, H. H., Can. J. Chem. 1999, 77, 943.

68. McDermott, A.; Ridenour, C. F., Encyclopedia of Nuclear Magnetic Resonance. Eds, D. M. Grant, R. K. Harris, John Wiley & Sons, Ltd, Chichester, 1996, p. 3820.

69. McAllister, M. A., Can. J. Chem. 1997, 75,1195.

70. Ladner, H. K.; Led, J. J.; Grant, D. M., J. Magn. Res. 1975,20, 530.

71. Hansen, P. E.; Langgaerd, M.; Bolvig, S., Polish J. Chem. 1998, 72, 269.

72. Ramos, M.; Alkorta, I.; Elguero, J.; Golubev, N. S.; Denisov, G. S.; Benedict, H.; Limbach, H.-H., J. Phys. Chem. A 1997,101,9791.

73. Barnes, A. J.; Latajka, Z.; Biczysko, M., J. Mol. Struct. 2002, 614,11.

74. Andrews, L.; Wang, X., J. Phys. Chem. A 2001,105, 6420.

75. Andrews, L.; Wang, X.; Mielke, Z., J. Phys. Chem. A 2001,105, 6054.

76. Tomasi, J.; Persico, M., Chem Rev. 1994,94,2027.

77. Golubev, N. S.; Melikova, S. M.; Shchepkin, D. N.; Shenderovich, I. G.; Tolstoy, P. M.; Denisov, G. S., Z.f. Phys. Chem. 2003,217, 1549.

78. Foces-Foces, C.; Llamas-Saiz, A. L.; Lorente, P.; Golubev, N. S.; Limbach, H.-H., Acta Cryst. С1999, C55,377.

79. Benedict, H.; Shenderovich, I. G.; Malkina, O. L.; Malkin, V. G.; Denisov, G. S.; Golubev, N. S.; Limbach, H.-H., J. Am. Chem. Soc. 2000,122,1979.

80. Duthaler, R. O.; Roberts, J. D., J. Am. Chem. Soc. 1978,100,4969.

81. Hayashi, S.; Hayamizu, K., Bull. Chem. Soc. Japan 1991, 64, 688.

82. Pen-in, C. L.; Ohta, В. K., J. Mol. Struct. 2003,644, 1.

83. Smallwood, C. J.; McAllister, M. A., J. Am. Chem. Soc. 1997,119, 11277.

84. Golubev, N. S.; Shenderovich, I. G.; Tolstoy, P. M.; Shchepkin, D. N., J. Mol. Struct. 2004, in press.107. (a) Piana, S.; Sebastiani, D.; Carloni, P.; Parrinello, M., J. Am. Chem. Soc. 2001,123, 8730. (b) Piana, S.; Carloni, P., Proteins 2000,39,26.

85. Borgstahl, G. E. O.; Williams, D. R.; Getzoff, E. D., Biochemistry 1995,34, 6278.

86. Dux, P.; Rubinstenn, G.; Vuister, G. W.; Boelens, R.; Mulder, F. A. A.; Hard, K.; Hoff, W. D.; Kroon, A. R.; Crielaard, W.; Hellingwerf, K. J.; Kaptein, R., Biochemistry 1998, 37, 12689.

87. Kandori, H.; Iwata, Т.; Hendriks, J.; Maeda, A.; Hellingwerf, K. J., Biochemistry 2000, 39, 7902.

88. Xie, A.;Hoff, W.D.;Kroon, A.R.;Hellingwerf,K. J.,Biochemistry 1996,35,14671.