Молекулярная организация коротких хвостовых фибрилл бактериофага Т4 тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 00.00.00, Куриц, Татьяна Сергеевна

• Куриц, Татьяна Сергеевна
• 1984

Оглавление диссертации Куриц, Татьяна Сергеевна

ВВЕДЕНИЕ .I

I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1. Структура бактериофага Т4 и его генетическая карта.

2. Адсорбция бактериофага Т4 на клетке

2.1. Структура базальной пластинки •

2.2. Короткие фибриллы бактериофага Т4.

2.2.1. Механизм действия коротких фибрилл

2.2.2. Структура коротких фибрилл

3. Функциональная активность и структура колицинов

3.1. Шгазмиды как генетические детерминанты колицинов

3.2. Механизм действия колицинов

3.2.1. Общие черты

3.2.2. Взаимодействие колицинов с рецепторами

3.2.3. Перенос колицинов внутрь клетки

3.3. Биохимические изменения, вызнваемые кдлицинами

3.3.1. Колицин;:, обладающие эндонуклеазной активностью

3.3.2. Колицины, действующие на цитоплазматическую мембрану

3.4. Система имунности.

3.5. Транспорт колицинов из клетки.

3.6. Структура колицинов . . . '.

П. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИИ

1. Штаммы бактерий и бактериофагов

2. Выращивание и очистка бактериофагов

3. Определение титра фага.

4. Комплементация In, irCbto.

4.1. Получение дефектных экстрактов

4.2. Постановка реакции комплементации in t*<,t>co

4.3. Постановка реакции конкурентной комплементации in iictsco

5. Тест на бактерицидность.

6. Электрофорез в полиакриламидном геле

6.1. Электрофорез в денатурирующих условиях. Определение Мм белков и пептидов.

6.2. Электрофорез в полуденатурирующих условиях»

Исследование стабильности белковых комплексов

6.3. Изоэлектрофокусироваяие в геле.

7. Выделение коротких фибрилл и мономера пг

7.1. Выращивание амбер-мутантов фага Т4 в не-пермиссивных условиях

7.2. Разрушение клеток и экстракция коротких фибрилл

7.3. Фракционирование сульфатом аммония

7.4. Хроматография коротких фибрилл

7.4.1. Гель-фильтрация на сефакриле &

7.4.2. Фракционирование на ДЭАЭ-целлюлозе . ;

7.4.3. Фракционирование на фосфоцеллюлозе

7.5. Очистка мономера пг

8. Ограниченный протеолиз коротких фибрилл

8.1. Ограниченный протеолиз трипсином.

8.2. Ограниченный протеолиз папаином

8.3. Протеолиз коротких фибрилл карбоксипеп-тидазой У

8.4. Совместная обработка коротких фибрилл трипсином и папаином

9. Очистка фрагментов протеолиза коротких фибрилл

10. Изучение влияния ионов 2/г* ^ на стабильность коротких фибрилл и фрагментов их протеолиза

11. Электронная микроскопия

II.I. Получение и электронная микроскопия нитевидных агрегатов коротких фибрилл

12. Изучение действия коротких фибрилл на синтетические субстраты протеиназ и порин В

13. Определение ; „И^-концевой аминокислоты . 61 13.I. Тонкослойная хроматография ДНС-производных аминокислот '.

14. Определение концентрации белка . . . 62.

15. Определение аминокислотного состава

Ш. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ .'.

1. Выделение коротких фибрилл и мономера пг 12 . 63 I.I; Идентификация коротких фибрилл.

1.2. Предотвращение агрегации и неспецифической сорбции. ♦

1.3. Гель-фильтрация на сефакриле £

1.4. Ионообменная хроматография на ДЭАЭ-целлюлозе

1.5. Фракционирование на фосфоцеллголозе

1.6. Выделение коротких фибрилл в присутствии мочевина

2. Выделение мономера пг

3. Аминокислотный состав пг

3.1. Определение Ж-концевой аминокислоты

4. Определение Мм пг 12 и коротких фибрилл . 76 4.1. Определение углеводного компонента

5. Определение изоэлектрической точки пг 12 ♦

6. Стабильность и аномальное электрофоретическое поведение коротких фибрилл и мономера пг

6.1. Изучение влияния на стабильность коротких фибрилл

7. Протеолиз коротких фибрилл.

7.1. Действие трипсина.

7.2. Определение четвертичной структуры фрагментов протеолиза.

7.3. Очистка фрагментов протеолиза коротких фибрилл

7.4. Изучение биологической активности фрагментов коротких фибрилл.

8. Действие папаина

8.1. Изучение четвертичной структуры фрагментов протеолиза

8.2. Определение биологической активности

9. Совместное действие трипсина и папаина на молекулу пг

10. Протеолиз карбоксилептидазой У.

11. Исследование протеолитической активности коротких фибрилл. •

12. Электронная микроскопия.

1У. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ

1. Выделение коротких фибрилл . . '.

2. Выделение мономера пг 12. III

3. С^бъединичный состав коротких фибрилл. II

4. Стабильность и аномальное электрофоретическое поведение коротких фибрилл.

5. Ограниченный протешгиз коротких фибрилл . 120 5.1. Получение фрагментов ограниченного протеолиза

5.2. Изучение биологической активности продуктов протеолиза коротких фибрилл

6. Поиски протеолитической активности коротких фибрилл.

7. Роль иона Ъь в стабилизации комплекса

8. Электронная микроскопия

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Молекулярная организация коротких хвостовых фибрилл бактериофага Т4»

Актуальность проблемы. Одной из наиболее интересных моделей санкционирования сложных биологических систем является взаимодействие между вирусом и клеткой. Несмотря на то, что бактериофаг Т4, несомненно, представляет собой один из наиболее изученных вирусов,' еще не ясны в деталях механизмы его специфического контакта с бактерией, приводящего к быстрой остановке синтеза макромолекул .

Бактериофаг Т4 построен из трех основных структурных компонентов : головки, внутри которой находится двуцепочечная ДНК фага; хвоста, участвующего во введении вирусной ДНК в бактерию, и фибрилл, обеспечивающих специфическую адсорбцию фага на клетке. В составе хвоста очень важным структурным элементом является ба-зальная пластинка, к которой прикреплено шесть длинных и шесть коротких хвостовых фибрилл / 7, 16, 125/.

При контакте вируса с клеткой происходит быстрая остановка биосинтеза макромолекул бактерии /79/. Вирусные частицы, лишенные ДНК, так называемые "тени" фага также способны убивать компетентные бактериальные клетки. Тем не менее механизмы действия на клетку полных фаговых частиц и их "теней" различаются. Обработка бактериальных клеток "тенями" приводит к падению трансмембранного электрического потенциала и последующей мгновенной остановке биосинтеза молекул /6,61/.Ва изменение ионной проницаемости мембран клеток и падение трансмембранного потенциала отвечают короткие фибриллы фага /6/.

Короткие фибриллы обладают способностью убивать компетентные клетки, находясь как в составе "теней", так и в изолированном состоянии /127, 156/. Механизм индукции гибели клетки посредством изменения ипнной проницаемости мембраны и последующей деполяризации, по-видимому, закреплен эволюционно. Таким же образом действуют на клетку и ряд бактерицидных белков, например, колицины A, EI, la, ife и К /22, 123, 136, 193/. Но в отличие от коротких фибрилл, колицины имеют более простую молекулярную организацию и не входят в состав крупных надмолекулярных комплексов. Короткие фибриллы отвечают не только за необратимое связывание фаговой частицы с рецептором на поверхности клетки /14, 235/, но и за реорганизацию базальной пластинки, необходимую для сокращения чехла при введении фаговой ДНК в бактериальную клетку /226 , 227/.

Для понимания механизмов взаимодействия вируса и клетки необходимо изучение молекулярной организации коротких фибрилл -суборганелл, играющих ключевую роль в процессе инфицирования. При этом особенный интерес представляет изучение структурно-функциональных особенностей подобной полифункциональной молекулы.

Цель и задачи работы. Работа была направлена на изучение молекулярной организации и структурно-функциональных особенностей коротких фибрилл бактериофага Т4.

Основными задачами исследования были:

1. Разработка метода выделения коротких фибрилл и их мономерных субъединиц - продукта гена /пг/ 12 в препаративных количествах.

2. Определение физико-химических характеристик коротких фибрилл и их мономерных субъединиц.

3.' Изучение конформационных состояний коротких фибрилл.

4. Получение фрагментов ограниченного протеолиза коротких фибрилл и изучение биологической активности этих фрагментов.

Научная новизна:и практическая ценность работы. В работе впервые показано, что в инфицированной бактериальной ювтке накапливаются не только собранные короткие фибриллы, которые затем включаются в частицу фага, но и значительное количество мономерных субъединиц пг 12.

Результаты ограниченного протеолиза коротких фибрилл и исследования биологической активности фрагментов протеолиза говорят о доменном принципе организации коротких фибрилл.

Впервые показано существование трех конформационных состояний коротких фибрилл. Переход из одной конформациияв другую происходит, по всей вероятности, кооперативно при нагревании препарата фибрилл в присутствии детергентов.

Полученные результаты расширяют представления о структуре бактерицидных белков и позволяют сделать выводы об общем принципе организации молекул таких белков.

Методические подходы работы могут быть использованы при изучении структурно-функциональных связей в белковых молекулах, а также при исследовании конформационных состояний макромолекул и макромолекулярных комплексов.

Структура и объем диссертации. Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов исследования, изложения результатов, их обсуждения, заключения, выводов и списка цитируемой литературы. Общий объем работы составляет 151 страницу машинописного текста. Полученные результаты иллюстрированы 8 таблицами и 34 рисунками. Список литературы включает 235 наименований, в том числе 215 иностранных работ.

Заключение диссертации по теме «Другие cпециальности», Куриц, Татьяна Сергеевна

ВЫВОДЫ

1. Разработан метод выделения в препаративных количествах электрофоретически гомогенных и биологически активных коротких хвостовых фибрилл бактериофага Т4. Предложен метод выделения из клетки предшественника коротких фибрилл - мономера пг 12.

2. Доказано, что короткие фибриллы являются стабильным тримером пг 12 и диссоциируют на субъединицы в присутствии

1% Nd -додецилсуль$ата при 85°С. Перед диссоциацией происходят кооперативные конформационные изменения олигомера, приводящие к появлению ряда дискретных форм, различающихся по электрофоре-тической подвижности.

3. Анализ электронных микрофотографий показал, что короткие фибриллы представляют собой асимметричные бусообразные структуры, о длиной 450 + 20 А с выраженной полярностью и характерным распрео делением утолщений диаметром 30 - 40 А.

4. Доказан доменный принцип организации коротких фибрилл и предложена модель распределения функциональных локусов. Выделен биологически активный фрагмент протеолиза коротких фибрилл, отвечающий за бактерицидность.

5. На основании полученных экспериментальных данных и анализа литературных сведений отмечено сходство коротких фибрилл и колицинов, действующих на цитоплазматическую мембрану, по механизму действия и структурной организации.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Короткие хвостовые фибриллы бактериофага Т4 - тример пг 12, прикрепленный к базальной пластинке,необходим для узнавания специфического рецептора на поверхности бактериальной клетки, необходимой адсорбции фага и введения вирусной ДНК в клетку. Очищенные короткие фибриллы обладают бактерицидностью, т.е. способны убивать клетки

Первой стадией взаимодействия коротких фибрилл с клеткой является узнавание и необратимое связывание со специфическими рецепторами на поверхности клетки. После чего короткие фибриллы действуя на внутреннюю мембрану, индуцируют выход ионов К*" из клетки и происходящую вследствие этого деэнергизацию мембраны. Такие же стадии во взаимодействии с бактериальной клеткой проходят колицины A, EI, 1а и действующие на цитоплазмати-ческую мембрану. Результатом этого является гибель клетки.

Структура колицинов сходна со структурой коротких фиб- ' рилл; молекулы этих токсинов асимметричны и имеют доменное строение. Но в отличие от колицинов,короткие фибриллы имеют более сложную организацию, что выражается в субъединичном строении (четвертичной структуре) и присутствии ионов цинка в составе молекулы фибрилл.

К сожалению, мы пока не располагаем сведениями о первичной структуре пг 12. Получение этих данных вместе с уже имеющимися данными об общности рецепторов, механизма действия и молекулярной организации коротких фибрилл и колицинов, помогло бы сделать еще один шаг в изучении эволюции белковых систем.

Список литературы диссертационного исследования Куриц, Татьяна Сергеевна, 1984 год

1. Баратова Л.А., Белянова Л.П. 1974. Определение аминокислотного состава белков. В кн.: Методы биохимического эксперимента.- М.: Изд. МГУ, с. 15-26.

2. Волкова Р.А., Месянжинов В.В., Поглазов Б.Ф; 1965. Белковый состав базальных пластинок бактериофага Т4,- Доклады АН СССР, т.225, & 2, с. 339-343.

3. Голицына Н.Л., Селиванов Н.А., Рустембеков О.С., Месянжинов В.В. 1983. Выделение биологически активных половинок длинных хвостовых фибрилл и бакенбард бактериофага Т4.- Биол.науки, № 4, с. 27-32.

4. Горбатова Л.П., Селиванова Г.П., Серышева Й.И., Туркина Е.В., Белоус Е.А., Поглазов Б.Ф., Селиванов Н.А., Месянжинов В.В. 1978. функциональная роль белков базальной пластинки бактериофага Т4.- Доклады АН СССР, т. 247, & 3, с. 738-742.

5. Диксон М., Уэбб Э. 1966. Ферменты.- М.: Мир.

6. Зинченко В.П., Рудик О.А., Селиванов Н.А., Месянжинов В.В. 1982. функциональная активность коротких фибрилл бактериофага Т4т-Доклады АН СССР, т. 267, № 4, с. 974-977.ь

7. Кисилев Н.А. 1965. Электронная микроскопия биологических макромолекул.- М.: Наука.

8. Копылов В.М., Хмель И.А. 1983. Влияние плазмид Col V Р9 и рКМ 101 и их мутантов на индукцию синтеза колицина EI и выживаемость клеток £. со£о при действии митомицина С и ультрафиолетового облучения.- Молекул.генет., микробиол. и вирусол., № 5, с. 27-31.

9. Корнберг А. 1977. Синтез ДНК.- М.: Мщ).

10. Лурия С., Дарнелл Дж. 1970. Общая вирусология. М.: Мир.

11. Мосолов В.В. I97I. Протеолитические ферменты. М.: Наука.

12. Остерман Л.А. 1981. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. М.: Наука.1.. Поглазов Б.Ф. 1970. Сборка билогических структур. М.: Наука.

13. Рудик О.А. 1984. Изучение рецепторний области внешней мембраны £■ оо€с душ коротких фибрилл бактериофага Т4. В сб.: Материалы московской конференции молодых ученых "Современные проблемы биохимии и физико-хшической биологии".-М.: ВИНИТИ, с. I3I-I34.

14. Селиванов Н.А., Голицына Н.Л., Рустембеков О.С., Месянжинов В.В. 1981. Регуляция сборки и прикрепления длинных хвостовых фибрилл бактериофага Т4. Доклады АН СССР,' т. 260,4, с. 1262-1266.

15. Тихоненко А.С. 1968. Ультраструктура вирусов бактерий. -М.: Наука.

16. Солтон М. 1977. Молекулярная бактериология. В кн.: Молекулярная микробиология. М., Мир.

17. Стент Г. 1965. Молекулярная биология вирусов бактерий. -М.: Мир.

18. Шапвиль Ф., Энни А.-Л. 1977. Биосинтез белка. М.: Мир.

19. Хэйс У. 1965. Генетика бактерий и бактериофагов. М.: Мир.

20. Anv/ar H., Lambert P.A., Brown M.R.W. 1983. Influence of sodium dodecyl sulphate quality on the electrophoretic mobility of the outer membrane proteins of mucoid and non-mucoid Pseudomo-nas aerogenosa.- Biochim.biophys.acta, v.761, 2, p.II9-I25.

21. Barry G.T., Everhardt E.L., Graham M.G. 1963. Colicin A.- Na~ ture, v. 198, N*> 1045, p. 2II-2I3.

22. Bayer M.E. 1968. Areas of adhesion between wall and membrane of Escherichia coli.- J.Gen.Microbiol., v. 53, № 2, p. 396-404.

23. Basaral M., Helinski D.R. 1968. Circular DNA forms of the colicin ogenic factors EI, E2, and E3 from Escherichia coli.-J.Mol.Biol., v. 36, № I, p. 185-194.

24. Beckendorf S.K. 1973. Structure of bacteriophage T4 genes 37 and 38.- J.Mol.Biol., v. 73, № j, p. 37-52.

25. Benz W.C., Golberg E.B. 1973. Interaction between phage T4 adsorbtion intermediates and the bacterial envelope.- Virology, v. 53, I, p. 225-235.

26. Beppu Т., Kawabata K., Arima K. 1972. Specific inhibition of cell division by colicin E2 without degradation of deoxyribonucleic acid in a new colicin-sensitive mutant of E.coli.-J .Bacterid., v. 110, Na 2, p. 485-493.

27. Berget P.В., Warner H.R. 1975. Identification of P48 and P54 as components of bacteriophage T4 baseplates.- J.Virol.,v. 16, N* 6, p. 1669-1677.

28. Boon T. 1972. Inactivation of ribosomes in vitro by colicin E3 and its mechanism of action.— Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A., v. 69, N* 3, P. 549-552.

29. Braun 7. 1981. E.coli cells containing the plasmid col 7 produce the iron ionophore aerobactin.- FEMS Microbiol.Lett., v.11, NS 2t p.225-228.

30. Braun 7., Schaller K., Nomura Kf, Wolff H. 1973» A common receptor protein for phage T5 ят,д colicin M in the outer membrane of E.coli В.- Biochim. . V biophys.acta., v.323* 1» P»87~97*

31. Brenner S., Home E.W. 1959» A negative staining method for high resolution electron microscopy of viruses.- Biochim. . biophys. acta, v.34, Ш 1д>.10>110.

32. Brey E.N. 1982. Fragmentation of colicin A and colicin El by cell surface proteases.- J.Bacteriol., v.14-9, N2 1, p. 306-315*

33. Cavard D., Lasdunsky G. 1979. Purification and molecular properties of a new colicin.- Eur.J.Biochem., v.96, Ш 3> p.519-524.

34. Cavard D., Lazdunsky c. 1982. Characterization of a specific receptor of colicin A at the surface of E.coli sensitive cells.-Toxicon, v. 20, Jfi 1, p. 25^-255.

35. Ghai T.-J., Wu 7., Foulds J. 1982. °olicin A receptor : role of two Escherichia coli outer membrane proteins ( omp F protein and btu В gene product ) and lipopolysaccharide.- J.Bacteriol., v.1512, p. 983-988.

36. Chang C.N., Blobel J*., Model P. 1978. Detection of procaryotic sig nal peptidase in an Escherichia coli membrane fraction : andopep-tolytic cleavage of nascent f 1 pre-coat protein.- Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., v.75, % 1, p.361-365.

37. Clarce L., Carbon J. 1976. A colony banc containing synthetic Ool E 1 Hybride plasmids representative of the entire E.coli genome.-Cell, v,9,. № 1, p. 91-99.

38. Glewell D.B. 1972. Nature of Gol E1 plasmid replication in the pre sence of chloramphenicol.- J.Bacteriol., v.110, NS 2, p. 667-676.

39. Clowes E.G. 1972. Molecular structure of bacterial plasmids.-Bacterid.Rev. , v.36, p. 361-405.

40. Colleir R.J., Kandel J. 1971. Structure and activity of diphteria toxin. I. Thiol-dependent dissociation of a fraction of toxin into enzymatically active and inactive fragments.- J.Biol.Ohem., v.246, № 5, P. 1496-1503.

41. Cramer W.A., Dankert J.R., Uratani U. 1983. The membrane channel forming bacteriocidal protein, colicin E1.-Biochim. et biophys, acta, v. 737, M 1, p. 173-193.

42. Gramer W.A., Postma P.W. , Helgerson S.L. 1976. An evaluation of N-phenyl-I-naphtylamilene as a probe of membrane energy state in Escherichia coli.- Biochim. et biophys. acta, v.44-9, Ni 3» p.401-411.

43. Crowther R.A. , Lenk E.7., Kikuchi Y., King J. 1977. Molecular re-organizaton in hexagon to star transition of the baseplate ob bacteriophage Т4,- J.Mol.Biol., v.116, № 2, p.489-5ol.

44. Grozel V., Lazdunski C., Cavard D. 1983. Localization of genes responsible for replication and immunity to colicin A on plasmid Col A CA 31.- Mol.Gen.Genetics, v.192, Ш 3, p. 500-505.

45. Cummixigs D.G. , Chapman V.A. , DeLong S.S. , Kusy A.R. , Stone K.R. 1970. Characterization of T-even bacteriophage substructures. II. Tail plates.- J.Virol., v.6, № 4, p. 5^5~555.

46. Dankert J.R., Uratani Y., Grabau C#, Cramer W.A., He2?modson M. 1982,-On a domain structure of colicin E1. A COOH-terminal peptide fragment active in membrane depolarization.- J.Biol.Chem., v.257» NS 7, p. 3857-386>.

47. Davis J.K., Reeves P. 1975. Genetics ob resistance to colicins in Escherichia coli К 12 s cross resistance among colicins of group В.- J.Bacteriol., v.123, № 1, p. 96-101.

48. Davis J,K., Reeves P. 1975» Genetics of resistance to colicins in Esherichia coli К 12 s cross resistance among colicins of group Ai J.Bacteriol., v.123, № 1, p. 102-107.

49. Dawes J. 1979. Functions of baseplate components in bacteriophage T4 infection. III. The functional organization of the baseplate.-Virology, v.93, № 1, p. 1-7.

50. Dawes J«, Goldberg E.B. 1973. Functions of baseplate components in bacteriophage T4 infection. I. Dihydropholate-reductase and dihidropteroilfeexaglutamateVirology, v. 55, M2, p. 380-390.

51. Dewald В., Dulaney J.T., Touster 0. 1974.Solubilization and polyacrylamide gel electrophoresis of membrane enzymes with determents.- ins Meth. in Enzymol., v.32, Academic Press, p. 82-91.

52. Dickson R.C. 1973. Assembly of bacteriophage T4 tail fibers and fiber precursors.- J.Mol.Biol., v.79, № 4, p. 633-647.

53. Doucau G., Sherrat D. 1977* The transposon Tn 1 as a probe for studying Col E 1 structure and function.- Mol. Gen. Gene tics, v.151» N! 1, p. 151-160.59» Douglas J. 1975. Bacteriophages, Chapman and Hall, London.

54. Drazin R., Kandel J., Collier R.J. 1971. Structure and activity ofdiphteria toxin. II. Attack by trypsin at a specific site within the intact toxin.- J.Biol.Chem., v. 246, N* 7, p.1504-1510.

55. Duckworth D.H. Bessman M.J. 1965. Assay for the killing properties of T4 bacteriophage and their "ghosts".- J.Bacteriol.,v. 90, P 3, P. 724-728.

56. Dunker A.K., Kenyon A.J. 1976. Mobility of SDS-Protein complexes.- Biochem.J., v. 153, N* I, P. I9I-I97.

57. Ebina Y., Kishi F., Miki Т., Kagamiyama H., Nakazawa Т., Na^-kazawa A. 1981. The nucleotide sequence surrounding the promoter region of the colicin EI gene.- Gene, v. 15, N* 2/3, p. 119-126.

58. Ebina Y., Takahara Y., Kishi F., Nakazawa A., Brent P. 1983. Lex A protein is a repressor of the colicin EI gene.-» J.Biol. Chem., v. 258, N* 21, p. I3258-I326I.

59. Ebina Y., Takahara Y., Shirabe K., Yamada M., Nakazawa Т., Nakazawa A. 1983. Plasmid-encoded regulation of colicin EI gene expression.- J .Bacterid., v. 156, N* 2, p. 487-492.

60. Edgar R.S., Denhardt G.H., Epstein R.H. 1964. A comparative genetic study of conditional lethal mutants of bacteriophage T4 D.- Genetics, v. 49, N* 4, p. 635-648.

61. Edgar R.S., Lielausis I. 1964. Temperature-sensitive mutants of bacteriophage T4 D : their isolation and genetic characterization.- Genetic,v. 49, N* 4, p. 649-660.

62. Edgar R.S., Wood W.B. 1966. Morphogenesis of bacteriophage T4 irextracts of mutant-infected cells,- Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A.,v. 55, № 1, P. 498-505.

63. Elzen van den P.J.J., Gaastra W., Spelt G.E., de Graaf F.K., Vetkamp E., Nijkamp H.J.J. 1980. Molecular structure of the immunity gene protein of the bacteriocinogenie plasmid Clo DF 13.-Nucl.Acids Res., v.8, № 19, p. 4349-4363.

64. Emr S.D, Silhavy T.J.,1983. Importance of secondary structure in the signal sequence for protein secretion.- Proc.Natl.Acad. Sci.U.S.A., v. 80, NS 15, p. 4599-4603.

65. Epstein R.H., Bolle A., Steinberg O.N., Kellenberger E., Boy de la Tour E., Chevalley R. 1963. In: Cold Spring Harb.Symp.Quant. Biol., v.28, p. 375-394.

66. O'Farrell P.H. 1975* High resolution two-dimentional electrophoresis of proteins.- J.Biol.Chem., v.250, № 11, p.4007-4021.

67. O'Farrell P.H., Kutter E., Hakanishi M. 1980. A restriction map of the bacteriophage T4 genome.- Mol.Gen.Genetics, v.179» NS Э p.421-435*

68. Fields K.L., Luria S.E. 1969. Effects of colicins E1 and К on cellular metabolism.-. J.Bacterid., v.97, NS 1, p.64— 77.

69. FredSricq P.1957. Colicins.- Annu.Rev.Microbiol., v.11, p. 7-22,r

70. Fr£d£ricq P. 1963* On the nature of colicinogenic factors: a review.- J.Theor.Biol., v. «4, HS 2, p. 159-165.

71. French R.C., Siminovich I». 1955. The action of T4 bacteriophage ghosts on Escherichia coli В.- Can. J .Microbiol., v»1, N2 6,1. P. 757-774.

72. George D.G., Yeh L.-S.L.,Barker W.C. 1983* Unexpected relationship between bacteriophage lambda hypothetical proteins and bacteriophage T4 tail-fiber proteins.- Boichem.Bfcophys.Ees^Communsjv.115, № 3, p.1061—1068.

73. Gill D.M., Pappenheimer A.M. 1971. Structure-activity relationship in diphteria toxin.- J.Biol.Chem., v.24-6, «5, p. 14-92-14-9^

74. Glazebrook J.&., Forster J.W., Strike P. 1983. Eegulation of expression of the colicine gene of 11 group plasmid TP 110.- J. Bacterid», v.155, N2 1, p. 122-128»

75. Glick J.M., Keir S.J., Gold A.M., Shemin D. 1972. Multiple forms of colicin E3 from Escherichia coli CA38 ( col E^, col I ).-Biochemistry, v.11, N2 7, P* 1183-1188.

76. Goldenberg D.P., Berget P.B., King J. 1982. Maturation of the il spike endorhamino sidase of Salmohella typhimurium phage P22«* J.Biol.Ghem., v. 257, № 13, p. 7864-7871.

77. Goldenberg D., King J. 1982. Trimeric intermediate in the in vivo folding and subunit assembly of the tail spike endorhamnosidase of bacteriophage P22.- Proc.Natl.Acad.Sci.U.SvA., v. 79,1. Hi 6,p. 3403-34-07.

78. Gould J.M., Cramer W.A. 1977. Studies on the depolarization of the Escherichia coli cell membrane by colicin El.- J.Biol.Chem v. 252, N1 15, P. 54-91-54-97.

79. Goulian M., Lucas Z»J#, Kornberg A. 1968. Enzymatic synthesis 0: deoxyribonucleic acid. XXY. Purification and properties of deoxyribonucleic acid polymerase induced by infection with phage T4.-J.Biol.Chem., v. 243, № 3, p. 627-638.

80. Graaf de F.K., Kaasen-Boor P. Purification and characterization of the cloacin DP 13 immunity protein. 1974.- FEBS Lett., v. 40, Ш 2, p. 293-296.

81. Graaf de F.K., Niekus H.G.D., Klootwijk J. 1973. Inactivation of bacterial ribosomes in vivo and in vitro by cloacin DF 13»

82. FEBS Lett., v. 35, № 1, p. 161-165.

83. Graaf de F.K., Stukart M.J., Boogerd F.C., Metselaar K. 1978. Limited proteolysis of cloacin DF 13 and characterization of \ cleavage products.- Biochemistry, v.17, № 6, p. 1137-1142.

84. Gratia A. . Des relations num£riques entre bacteries lysoge-nes et particles de bacteriophage.- C.R.Soc.Biol., v. 122, p. 812-820.

85. Gray W.R., Hartley B.S. 1963. The structure of chymotryptic pep tide from Pseudomonas lythoderme 0 551*- J.Biochem., v.89, Ш 2, P. 379-380.

86. Grossman L. 1974. Enzymes involved in the repair of DNA.- Adv. Radiat.Biol., v.4, p. 77-129.

87. Guterman S.K. 1973. MColicin B: Mode of action and inhibition by enterochelin.- J.Bacteriol., v.114, № 3, p. 1217-1224.

88. Hackett J., Reeves P. 1983. Primary structure of the tol С gene that codes for an outer membrane protein of Esherichia coli K12 Nucl.Acids Res., v.11, Ш 18, p. 6487-6504.

89. Hancock R.E.W., Carey A.M. 1979* Outer membrane of Pseudomonas: heat- and 2-mercaptoethanol-modifiable proteins.- J.Bacteriol., v. 140, № 3, p. 902-909.

90. Hantke K. 1976. Phage T6-colicin К and nucleoside transport iu Escherichia coli.- FEBS Lett.T v. 7o, № 1, p. 109-112.

91. Hardy K.G. , Meynell G.G., Dowman J.E., Spratt B.J. 1973. Two major groups of colicin factors: their evolutionary significaiJ ce.- Mol.Gen.Genetics, v. 125, № 3P.217-230.

92. Hartley B.S. 1970. Strategy and tactics in protein chemistry.-Bioch.J., v.119, NE 5» P* 805-823.

93. Harihiko M., Takahisa 0. 1982, A plasmid region encoding the active fragment and the inhibitor protein of colicin ЕЗ CA38.-FEBS Lett., v.149, Ш 1, p.129-132.

94. Hayashi R. 1976. Ins Meth.Enzymol ( Lorand L. ed. ), Acad. Press, NY, v.45, p. 568-587.

95. Hayashi R., Bay Y, Hatta T. 1975. Kinetic studies of carboxy-peptidase Y. I. Kinetic parameters for hydrolisis of synthetic substrates.- J.Baochem., v. 77, № 1, p. 69-79.

96. Hayasha R., Moore S., Stein W.H. 1973. Carboxypeptidase from • yeast. Large scale preparation and the application to G00H-terminal analysis of peptides and proteins.- J.Bio&.Chem.,v. 248, № 7, P. 2296-2309.

97. Heijne von G. 1984. How signal sequences maintain specificity. J.Mol.Biol., v. 173, Ш 2, p. 243-251.

98. Hennihg U., Sonntag I., Hindennach I. 1978. Mutants (omp A) affecting a major outer membrane protein of Escherichia coli K12.- Eur.J. Biochem., v. 92, № 2, p. 491-498.

99. Hershfield V., Boyer H.W., Yanofsky 0., Lovelett M.A., Helin-ski D.R. 1974. Plasmid Col El as a molecular vehicle for cloning and amplification of DNA.- Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A.,v.71, № 9, P. 3455-3459.

100. Hershmann H.R«, Helinski D.R. 1967. Purification and characterization of colicin E2 and colicin E3.- J.Biol.Chem., v.242,1. NE 12, p.5360-5368.

101. Hofnung M. 1974. Divergent operons and the genetic structure of the maltose В region in E.coli K12.- Genetics, v.76, № 2, p. 169-184-r

102. Holland I.B. 1975* Physiology of colicin action,- Adv.Microti, Physiol., v.12, p. 56-140.

103. Hershey A.D., Davidson H. 1951. Allelic and non-allelic genes controlling host specificity in bacteriophage.- Genetics, v.36 NS 5, P. 667-677.

104. Hutton J.J., Goebel W.F. 1961. Colicin-V.- Proc.Natl.Acad.Sci. U.S.A., v. 47, Ш 4, p. 1498,-15oo.

105. Imajoh S., Ohno-Iwashita Y., Imahori K. 1982. The receptor for colicin E3s isolation and some properties.- J.Biol.Chem. , v.25' Ш 11, p. 6481-6487.

106. Inoye H., Beckwith J. 1977* Synthesis and processing of an Escherichia coli alkaline phosphatase precursor in vitro.- Proc. Natl.Acad.Sci.U.S.A., v. 74, № 3, p. 1004-1008.

107. Inselborg J. 1973. Colicin factor DNA : a single non-homologou region in E2-E3 heteroduplex molecules.- Nature (New Biol.')v. 241, p. 234-237.

108. Ito K., Iwakura J., Ishihama A. 1975. Biosynthesis of ENA-poly merase in E.coli. III. Identification of intermediates in the assembly of Шй-polymerase.- J.Mol.Biol., v. 96, № 2, p. 257-271.

109. Jakes K.S., Model P. 1979. Mechanism of export of colicin El and colicin ЕЗ,- J.Bacteriol., v.138, № 3, p. 770-778.

110. Jakes K., Zinder N.D., Boon T, 1974. Purification and propeiv ties of colicin E3 immunity protein.- J.Biol.Chem., v. 249,1. NS 1, p. 438-444.

111. James R., Сборег К. 1984. Two new colicins produced by a strainof E. coliJ .Gen .Microbiol., v. 130, Я& I,, p. 209-215. .

112. Janson J.-C. 1967, Adsorption phenomena on sephadex.-J.Chro-matogr., v.28, № 1, p. 12-20»123» Jesaitis M.A. 1970, The nature of colicin К from Proteus mira-bilis.- J.Exp.Med., v. 130, № 5, p. 1016-1038.

113. Kells S.S., Haselkorn R. 1974. Bacteriophage T4 shortbtail fibers are the product of gene 12.- J.Mol.Biol., v.83,p. 473-485.

114. Kells S.S., Ohtsuki M., Haselkorn R. 1975. The structure of bacteriophage T4 gene 12 protein.- J.Mol.Biol., v. 99, N? 2, P. 349-351.

115. Kennedy O.K. 1971. Induction of colicin production by high temperature or inhibition of protein synthesis.- J.Bacteriol., v. 108, № 1, p. 10-19.

116. King J., Laemmli U.K. 1971. Polypeptides of the tail fibers of bacteriophage Т4,- J.Mol.Biol., v. 62, № 3, p. 465-477.

117. Klaus S., Joachim-Valker H., Volkmar B. 1982. Colicin M is an inhibitor of murein biosynthesis.- J.Bacterid., v. 152, N2 3» p. 994-1000.

118. Konisky J. The bacteriocins. In: The bacteria ( Ornston L., So-kath J. eds ).- NT: Acad.Press., 1978, v.6, p. 71-136.

119. Konisky J., Nomura M. 1967. Interactions between colicins and bacterial cells. II. Specific alteration of E.coli ribosomes induced by colicin E3 in vivo.- J.Mol.Biol., v.26, № 2, p. 181-19!

120. Konisky J., Richards F.M. 1970. Characterization of colicin la and colicin lb. Purification and some physical properties.-J.Biol.Chem., v.245, N2 11, p. 2972-2978.

121. Kopecky A.L., Copeland A.D., Lusk J.E. 1975. Viability of E.colj treated with colicin K.- Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A., v. 72, N2 12, p. 4631-4634.

122. Koerner J.E., Snustad D.P. 1979» Shutoff of host macromolecular synthesis sifter T-even bacteriophage infection.- Microbiol.Rev., v.43, N2 2, p. 199-223.

123. Kozloff L.M., Crosby L.K., Lute M. 1975. Bacteriophage T4 baseplate components. III. Localization and properties of bacteriophage structural thymidylate synthetase.- J.Virol., v.16, N2 6, . p. 1409-1419.

124. Kozloff L.M., Crosby L.K., Lute M., Hall D. 1975. Bacteriophage T4 baseplate components:II. Binding and location of bacteriophage-induced dihydrofolate reductase.- J.Virol., v.16, № 6, p,1401-140

125. Kozloff L.M., Lute M. 1977. Zinc, an essential component of the baseplates af T-even bacteriophages.- J.Biol.Chem., v. 252,21, p. 7715-7724.

126. Kozloff L.M., Lute M., Crosby L.K. 1975. Bacteriophage T4 baseplate components. I. Binding and location of the fiolic acid.-J.Virol., v.16, Ш 6, p. 1391-1400.

127. Krone W.A.J., Oudega В., Stegehuis F., de Graaf F.K. 1983. Cloning and expression of the cloacin DF13/ aerobactin receptor of Escherichia coli (Col V-K30).- J.Bacteriol., v. 153, № 2,p. 716-721.

128. Kunugita K., Matsuhgtshi M. 1970. Purification and properties * of colicin K.- J.Bacteriol.,v.104, Ш 3, p. 1017-1019.

129. Laemmli U.K. 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4.- Nature, v. 227,1. Ш 5259, p. 680-685.

130. Lau C., Richards F.M. 1976. Proteolytic and chemical modification of colicin E3 activity.- Biochemistry, v.15, № 17,p. 3856-3863.

131. Laurent T.C., Killander J. 1964. A theory of gel-filtration.-J.Chromatogr., v.14, № 2, p. 317-330.

132. Lazdunsky C., Cavard D. 1982. Colicins: a minireview.- Toxicon, v.2o, № 1, p. 223-228.

133. Lehrbach P.R., Broda P. 1984. Molecular comparisson of plasmids isolated from colicinogenic strains of E.coli.- J.Gen.Microb., v. 13o, № 2, p. 401-410.

134. Luckey M., Wayne R., Neilands J.B. 1975. In vitro competition between ferrichrome and phage for the outer membrane T5 recepto complex of E.coli.- Biochem.Biophys.Res.Gommuns., v.64, № 2,p. 687-693*

135. Luria S.L. Colicins. In: Bacterial membranes and walls ( Leive L. ed.). NY: Marcel Dekker Inc., 1973, p. 293-320.

136. Luria S.E. 1982. The mistaken identity of colicin A.- J.Bacterid. , v. 149, Ш 1f p. 386.

137. Murialdo H., Siminovitch L.,In: the bacteriophage lambda. NY:1. CSH, 1971, p. 711-723.

138. Martinez M.C., Lazdunski C., Pattus P. 1983. Isolation, molecular and functional properties of the C-terminal domain of colicin А.- ЖВ0 J., v.2, Ш 9, P. 1501-1508.

139. DiMasi D.R., White J.O., Schnaitman C.A., Bradbeer C. 1973. Transport of vitamin В^ in Escherichia coli: common receptor sites for vitamin В^ and the E colicins on the outer membrane of the cell envelope.- J.Bacterid., v.115, № 2, p. 506-513.

140. Mason W.S., Haselkorn R. 1972. Product of T4 gene 12.- J.Mol. Biol., v. 66, № 3, P. 445-469.157* Mindich L. In: Bacterial membranes and walls С Leive L. ed. ). NY:Marcel Dekker Inc., 1973, P. 1-36.

141. Mizimo Т., Chou M.-Y., Inoye M.1983. 'DNA comparative study of the genes for three porins of the E.coli outer membrane.- J.Biol chem., v. 258, №11, p. 6932-6940.

142. Mochitate K., Suzuki K., Imahori K. 1981, Amino-acid sequence of immunity protein С B-subunit ) of colicin E 3«~ J.Biochem., v.89 № 5, P. 1609-1618.

143. Mock M., Pugsley A.P. 1982. The Btu В group col plasmids and homology between colicins they encode.- J.Bacterid., v.150, № 3, P. Ю69-Ю76.

144. Mock M., Schwartz M. 1980. Mutations which affect the structure and activity of colicin E 3«- J.Bacteriol., v. 142, № 2,p. 384-390.

145. Mock M., Schwartz M. 1978, Mechanism of colicin E3 production in strains harbouring wild-»type or mutant plasmids.- J.Bacteriol., v.136, № 3, P. 70O-707.

146. Mooi F.R., de Oraaf I.E. 1976. Effect of limited proteolysis on bacteriocin activity in vivo and in vitro.- FEBS Lett., v. 62,m 3, Р. 304-308.

147. Morion J., Lloubes R., Chartier M., Bonicel J., Lazdunski 0. 1983. Nucleotide sequence of promoter, operator, and amino-ter-minal region of caa, the structural gene of colicin A.- ЕМБ0 J. v. 2, Ш 5, p. 787-790.

148. Morion J., Lloubes R., Varenne S., Chartier M., Lazdunski C. 1983. Complete nucleotide sequence of the structural.gene for colicin A, a gene translated in non-uniforme rate.- J.Mol.Bmol. v. 172, Ж 2, p. 271-287.

149. Nakamura K., Kozloff L.M. 1978. Folate pteroipolyhlutamates in T4 , bacteriophage and T4 D- ihfected Escherichua coli.-Biocim. Biophys.acta, v. 54o, Ж 3, p. 313-319.

150. Nakamura K., Mitsushima S. 1976. Effects of heating in dodecyl sulphate solution on the conformational and electrophoretic mobility of isolated outer menbrane proteins from Escherichia coli К 12.- J.Biochem., v. 80, Ш 6, p. 1411-1422.

151. Neville D.M., Jr. 1971. Molecular weight determination of prote in-dodecyl sulphate complexes by gel electrophoresis in discon-tinious buffer system.- J.Biol.Chem., v. 246, KE 10, p.6328-633=

152. Neville D.M., Jr., H.Glossman. in: Meth. Enzymol. NYs Acad. Press, 1974, v. 32, p. 92-102.

153. Nogami Т., Mizushima S. 1983. Outer membrane porins are important in maiteimance of the surface structure of Escherichia coli cells.- J.Bacteriol., v. 156, Ш 1, p. 402-408.

154. Ohno S., Olmo-Iwash.ita Y., Suzuki К., Imahori К. 1977* Purification and characterization of active component an<i active fragment of colicin E3.- J.Boichem., v.82, № 4, p. 1045-1053.

155. Ohno-Iwashita Y., Imahori K. 1979. Comparative studies on the structures of colicins E 2 and E3.- FEBS Lett., v. 100, № 2, p. 249-252.

156. Ohno-Iwashita Y., Imahori К. 198О. Assignment of the functional loci in colicin E2 and E3 molecules by the characterization of their proteolytic fragments.- Biochemistry, v. 19» № 4,p. 652-659.

157. Ohno-Iwashita Y., Imahori K. 1982. Assignment of the functional loci in the colicin El molecule by characterization of its proteolytic fragments.- J.Biol.Chem., v. 257, 11, P- 6446-6451.

158. Oudega В., Klaasen-Boor P., Sneeuwloper G., de Graaf F.K. 1977.-.-./) .1.teraction of the complex between cloacin and its immunity protein with the outer and cytoplasmatic membranes of sensitive cells.- Eur.J.Biochem., v. 78, Ж 2, p. 445-453.

159. Ozaki L.S., Maeda S., Shimada K., Takagi Y. 1980. A novel

160. Col E1:sTn 3 plasmid vector that allows direct selection of hybrid clones in E.coli.- Gene, v.8, Ж 3, p. 301-304.

161. Pages J.—M. 1983. Biosynthese et exportation des proteines de l^nveloppe d'Eschericia coli.- Biochimie,t. 65, № 10, P. 531-541.

162. Pattus F., Cavard D., Lazdunski C. 1982. Studies on the mode ofaction of colicin A.- Toxicon, v. 20, I, p. 134.

163. Pattus F., Cavard D., Yerger R., Lazdunski C., Rosenbusch J., Schunder H. 1982. Is a formation of voltage-dependent poresin a planar bilayer of colicin A of physiological importance?-Toxicon, v. 20, N* I, p. 205-206.

164. Plate C.A., Luria S.A. 1972. Stages of colicinKK action, as revealed by the action of trypsin.- Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A., v. 69, N* 8, p. 2030-2034.

165. Pugsley A.P., Schnaitman C.A. 1979. Factors affecting the el-ectrophoretic mobility of the major outer membrane proteins of Escherichia coli in polyacrylamide gels.- Biochim.biophys. acta, v. 581, № I, p. 163-178.

166. Pugsley A.P., Schwartz M. 1983. Expression of a gene in a 400-base-pair fragment of colicin plasmid ColE2-P9 is sufficient to cause host cell lysis.- J.Bacteriol., v.156, I, p.109-114.

167. Quillardet P., Hoffnung M. 1984. Induction by UV light of the SOS function sfiA in Esherichia coli strains deficient or proficient in excision repair.- J.Bacteriol., v.157, N-& I, p. 3538.

168. Reynolds J., Tanford C. 1970. The gross conformation of protein-sodium dodecyl sulphate complexes.- J.Biol.Chem., v. 245, N* 19, p. 5I6I-5I65.

169. DiRienzo J.M., Nakamura K., Innoye M. 1978. The outer membrane proteins of graro-negative bacteria : biosynthesis, assembly and functions.- Annu.Rev.Biochem., v. 47, p. 481-532.

170. Ringrose P. 1970. Sedimentation analysis of DNA degradationproducts resulting from the action of colicin E 2 011 Escherichia coll.- Bioch.biochim.acta, v; 213, N 3, p. 320-334.

171. Rudolph R., Heider J., Westhof E;, Jaenicke R. 1977. Mechanism of refolding and reactivation of lactic dehidrogenase froi pig.- Biochemistry, v. 16, N* 15, p. 3384-3388.

172. Saxe L.S. 1975. The action of colicin E2 on supercoiled DNA.

173. Experiments in vivo.- Biochemistry, v. 14, N- 10, p. 20512057.

174. Saxe L.S. 1975. The action of colicin E2 on supercoiled DNA.1.. Experimens in vitro.- Biochemistry, v. 14, N-& 10, p. 20582063.

175. Schaller K., Nomura M. 1976. Colicin E2 is a DNA endonuclease Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A., v. 73, N* II, p. 3989-3993.

176. Schwartz S.A., Helinski D.R. 1971. Purification and charachter ization of colicin Ej.- J .Biol.Chem., v.246, N* 20, p. 63186327.

177. Selker E., Brovm K., Yanofsky C. 1977. Mitomicin c-induced exp ression of trpA of Salmonella typhimurium inserted into the plasmid Col EI.- J .Bacterid., v. 129, № I, p. 388-394.

178. Seta P., d'Epenoux В., Sandoux R., Pattus F., Lazdunski C., Gavach C. 1983. Voltage and time dependence of the conductance of planar lipid bilayers doped with colicin A.- Biochem. Biophys.Res.Communs, v. 113, N-a 3, p. 765-771.

179. Shapiro A.L., Vinuela E., Maizel J.V. 1967. Biochem.Biophys. Res.Communs, Molecular weight estimation of polypeptide chains by electrophoresis in SDS-polyacrilamide gels.- Biochem.Biophy Res.Communs., v. 28, N* 5, p. 815-819.

180. Sharp P.A., Cohen S.N., Davidson Nj 1975. In vitro synthesis of the E3 immunity protein directed by Col E3 plasmid deoxyritnucleic acid.- J.Biol.Chem., v. 250, P 4, p. II23-II3I.

181. Shein S.J., Kagan B.L., Finkelstein A. 1978. Colicin К acts by forming voltage-dependent channels in phospholipid bilayer membranes.- Nature, v. 276, 5684, p. 159-163.

182. Sherrat D. 1975. A plasmid dissected.- Nature, v. 254, N* 5501, p. 559-560.

183. Sidikaro J., Nomura M. 1975. In vitro synthesis of the E3 immunity protein directed by Col E3 plasmid deoxyribonucleic acid.- J.Biol.Chem., v. 250, N* 3, p; II23-II3I.

184. Simon L.D., .Anderson T.F. 1967. The infection of E.coli by T2 and T4 bacteriophages as seen in the electron microscope.

185. Attachment and penetration.- Virology, v. 32, N- 2, p. 279-297.

186. Simon L.D., Anderson T.F. 1967. The infection of E.coli by T2 and T4 bacteriophages as seen in the electron microscope.1.. Structure and function of the baseplate.- Virology, v. 32, P 2, p. 298-305.

187. Snopek T.J., Wood W.B., Conley M.P., Chen P., Cozzarelli N.R. 1977. Bacteriophage T4 RNA ligase is gene 63 product, the pro~ tein that promotes tail fiber attachmeny to the baseplate.-Proc.Natl.Acad.Soi.U.S.A., v. 74, N* 8, p. 3355-3359.

188. Timmis K. 1972. Purification and characterization of colicin D.- J.Bacteriol., v. 109, N* I, p. 12-20.

189. To S.M., Kellenberger E., Eisenstark A. 1969. Disassembly of T-even bacteriophage into structural parts and subunits.

190. J.Mol.Biol., v. 46, N& 3, p. 493-511.

191. Tokuda H., Konisky J. 1978. In vivo depolarization of E.coli membrane vesicles by colicin la.- J.Biol.Chem., v. 253, v. 17, p; 7731-7737.

192. Tokuda N., Konisky J. 1978. Mode of action of colicin la: effect of the colicin on the Escherichia coli proton electrochemical gradient.- Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A., v. 75, 6, p. 2579-2583.

193. Tokuda H., Konisky J. 1979. Effect of colicins la and lb on ion permeability of liposomes.- Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A., v. 76, № 12, p. 6I67-6I7I.

194. Uratani U., Cramer W.A. 1981. Reconstitution of colicin EI into dimiristoylphosphatidylcholine membrane vesicles.- J.Bi-ol.Chem., v. 256, 8, p. 4017-4023.

195. Wood W.B., Henniger M. 1969. Attachment of tail fibers in bad teriophage assembly: some properties of the reaction.- J.Mol. Biol., v; 39, ЫЛ 3, p. 603-618.

196. Wallee B.L., Waclcer W.E.C. In: handbook of biochemistry and molecular biology. NY:CRC Press Inc., 1976, v. 2, p. 276-292.

197. Watson D.H. 1980. Common inner membrane-specific domains ofcolicins EI, K, la, and A.- Biochim.biophysiacta, v. 622, JfA 2, p. 287-296.

198. Watson D.H., Sherratt D.J. 1979. In vivo proteolytic cleavage of colicins requires specific receptor binding.- Nature, v. 271 ЫЛ 5702, p. 362-364.

199. Weaver C.A., Kagan B.L., Finkelstein A., Konisky J. 1981. Mode of action of oolicin lb. Formation of ion-permeable membrane channels.- Biochim.biophys.acta, v. 645, N* I, p. 137-142.

200. Weber K., Osborn M. 1969. The reliability of molecular weight determinations by dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis.- J.Biol.Chem., v. 244, № 16, p. 4406-4412.

201. Wood W.B., Conley P;M. 1979. Attachment of tail fibers in bacteriophage T4 assembly: role of the phage whiskers.- J.Mol. Biol.7 v. 127, N* I, p. 15-19.

202. Weiss M.J., Luria S.E. 1978. Reduction of membrane potential, an immediate effect of colicin K.- Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A., v. 75, N* 5, P. 2483-2487.

203. Wilson J.H., Luftig R.B., Wood W.B. 1970. Interaction of bacteriophage T4 tail fiber components with a lipopolysaccharide fraction from E.coli.- J.Mol.Biol., v. 51, N& 3, P. 423-434.

204. Wood W.B., King J. 1979. Genetic control of complex bacteriophage assembly.- Cmprehensive virology, v. 13, p. 581-635.

205. Wood W.B., Revel H.R. 1976. The genome of bacteriophage T4.~ Bacteriol.Rev., v.40, p. 847-868.

206. Woods K.R., Wang K.T. 1967. Separation of dansyl-amino acids 1 poly-amide layer chromatography.- Biochim.biophys.acta, v. I3J N* 3, p. 369-372.

207. Yamada M., Ebina Y., Miyata Т., Nakazawa Т., Nakazawa A. 1982. Nucleotide sequence of the structural gene for colicin EI and predicted structure of the protein.- Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A, v. 79, N£ 5, p. 2827-2831.

208. Yamamoto H., Nishida K., Beppu Т., Arima K. 1978. Tryptic digestion of colicin Л2 and its active fragment.- J.Biochem., v. 83,3, P. 827-834.

209. Yamamoto M., Uchida U.I973. Organisation and function of bacteriophage T4 tail. I. Isolation of heat-sensitive mutants.- Virology, v. 52, цл I, p. 234-245.

210. Yamamoto M., Uchida U. 1975. Organisation and function of bacteriophage T4 tail. II. Structural control of the tail contraction.- Virology, v. 92, N*-2; p. 207-223.

211. Yanagida M., Ahmad -Zadeh C. 1970. Determination of gene producpositions in bacteriophage T4 by specific antibody assosiation

212. J.Mol.Biol., v. 51, N* 3, P. 411-427.

213. Yoshi M., Ohta T. 1982. The proteolytic activity on colicins E2 and E3 localized in the membrane of E.coli.- Agric.Biol.Chem., v. 46, 3, P. 839-844.

214. Zahler W.L. 1974. Analytical polyacrilamide gel electrophoresis and molecular weight determination.- Meth.Enzymol., v.32,£.70-6

215. Zorzopulos J., DeLong S., Chapman V., Kozloff L.M. 1982. Host receptor site for the short tail fibers of bacteriophage T4.-Virology, v. 120, P I, P. 33-41.

216. Zorzopulos J., DeLong S., Chapman V., Kozloff L.M. 1982. Structural characteristics of the short-tail fibers of T4 bacteriophage.- J.Cell.Bioch., v. 18, N& 3, p. 363-375.

217. Zorzopulos J., Kozloff L.M. 1978. Identification of T4 D bactei iophage gene product as the baseplate zinc metalloprotein.

218. J.Biol.Chem., v; 253, 15, p. 5543-5547.