Функционирование коротких фибрилл при взаимодействии бактериофага Т4 с клеткой Escherichia coli тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 00.00.00, Рудик, Ольга Алексеевна

• Рудик, Ольга Алексеевна
• 1984

Оглавление диссертации Рудик, Ольга Алексеевна

I. ВВЕДЕНИЕ.

П. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1. Начальные этапы взаимодействия бактериофага

Т4 с клеткой.

2. Короткие фибриллы. Их структура и функции

A. Структура коротких фибрилл.

Б. Сборка базальной пластинки.

B. Функции коротких фибрилл.

3. Рецепторы на клеточной поверхности для фагов и колицинов.

А. Белки-рецепторы, принимающие участие в неспецифическом транспорте.

Б. Белки-рецепторы, принимающие участие в специфическом транспорте. а.«<^г^7^-бело к. б. /1л -белок. в. ГгрА , То/1 А ,£/¿'8 белки.

4. Транспорт ДНК через мембрану.

A. Трансформация и трансфекция.

Б. Конъюгация.

B. Фаговая инфекция.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Функционирование коротких фибрилл при взаимодействии бактериофага Т4 с клеткой Escherichia coli»

Изучение структурной организации и функционирования сложных надмолекулярных биологических структур, к которым относятся бактериофаги, является одним из важных направлений современной молекулярной биологии.

Возможность комплексного применения методов генетического анализа, структурных исследований и тестов на биологическую активность, а также доступность болышх количеств материала давно привлекали к фагам Т-четного ряда со& внимание ученых. Хотя к настоящему времени морфология частицы фага Т4 изучена довольно полно, механизм инфекционного процесса во многом остается неясным. В первую очередь это относится к ранним стадиям инфекции, которые включают в себя процессы, происходящие после адсорбции частицы на клетке до введения в нее фаговой ДНК.

Частица бактериофага Т4 состоит из трех основных субструктурных элементов - головки, хвоста и хвостовых фибрилл. В головке упакована двухцепочечная молекула ДНК, хвост обеспечивает введение ее в клетку, а фибриллы ответственны за адсорбцию частицы на бактерии. Аппарат адсорбции бактериофага Т4 представлен двумя типами хвостовых фибрилл - длинными и короткими, причем длинные фибриллы осуществляют обратимое связывание частицы с клеткой, а короткие - необратимое (128,129,157).

Короткие фибриллы играют ключевую роль в инфекционном процессе. Частицы, лишенные их в результате мутации, теряют способность заражать клетки (130). Кроме того известно, что короткие фибриллы в изолированном состоянии обладают бактерицидным действием на клетки Е.со& (82).

Однако до настоящего времени не был идентифицирован специфический рецептор для коротких фибрилл, а конкретный механизм их взаимодействия с клеткой оставался неизвестным. Изучение этих вопросов легло в основу нашей работы.

Цель работы. Целью данного исследования явилось изучение взаимодействия коротких фибрилл бактериофага Т4 с клетками Езсбе-г/сб'Я- С-0&.

В связи с этим в работе были поставлены следующие задачи:

1. Получить гомогенный и биологически активный препарат коротких фибрилл бактериофага Т4.

2. Сравнить действие бактериофага Т4, его теней и изолированных коротких фибрилл на клетки £sc/?er/c/? /а

3. Идентифицировать компоненты внешней мембраны £$с/)в-ric/)/Q со& Ве/1, которые составляют рецепторную область для коротких фибрилл бактериофага Т4.

Научная новизна и практическая ценность работы. В работе проведено сравнительное изучение действия на клетку бактериофага Т4, его теней и изолированных коротких фибрилл. Впервые показано, что изменение проницаемости бактериальных мембран на начальных этапах фаговой инфекции обусловлено действием коротких фибрилл.

Обнаружено, что короткие фибриллы фага Т4 способны в условиях 1л i/itro специфически взаимодействовать с ЛПС и основным структурным белком внешней мембраны £.со&' Ве/1 - белком OmpFчто указывает на двухкомпонентную природу рецепторов для коротких фибрилл на клеточной поверхности бактерий.

На основе полученных данных обсуждается роль коротких фибрилл бактериофага Т4 в процессе вирусной инфекции.

Полученные результаты расширяют наши представления о начальных этапах взаимодействия бактериофага Т4 с клеткой f.co& и могут быть использованы для дальнейших исследований инфекционного процесса.

Структура диссертации. Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов исследования, изложения результатов, их обсуждения, выводов и списка цитируемой литературы. Диссертация содержит 2 Р.рисункок. Список литературы включает 168 наименований, в том числе 152 работы иностранных авторов.

Заключение диссертации по теме «Другие cпециальности», Рудик, Ольга Алексеевна

выводы

1. С помощью гель-фильтрации, ионообменной и адсорбционной хроматографии получен гомогенный препарат коротких хвостовых фибрилл бактериофага Т4, сохранивший комплементацион-ную способность в системе ¿¿ь и/Аго , а также бактерицидную активность.

2. Впервые продемонстрирована способность коротких фибрилл взаимодействовать не только с ЛПС, но и с основным структурным бежом внешней мембраны £ Ве/1 - бежом • Таким образом, рецепторная область для коротких фибрилл на бактериальной поверхности, по-видимому, двухкомпонентна.

3. Обнаружено, что под действием коротких фибрилл происходит выход из клеток £. со€А ионов К*, активация дыхания бактерий и усиление флуоресценции ХТЦ в клеточной суспензии, что свидетельствует об изменении проницаемости клеточных мембран для ионов и низкомолекулярных соединений.

4. Показано, что падение трансмембранного электрического потенциала на ранних этапах фаговой инфекции обусловлено функционированием коротких фибрилл.

5. Установлено, что короткие фибриллы способны взаимодействовать с везикулами, приготовленными из внутренних мембран Е.соВА Ве/1. В связи с этим можно заключить, что в процессе инфекции короткие фибриллы вступают в непосредственный контакт с внутренней клеточной мембраной и модифицируют ее.

ЗАКЖНЕНИЕ

Сложившееся к настоящему времени представление о начальных этапах взаимодействия бактериофага Т4 с клеткой ЗсДег/сЯг^ можно обобщить следующим образом.

Первым этапом взаимодействия вируса с клеткой является прикрепление его длинных хвостовых фибрилл к липополисахарид-ным рецепторам клеточной стенки, которое ведет к обратимому связыванию частицы с клеточной поверхностью.

После посадки фаговой частицы на клетке - хозяине, она некоторое время остается лабильной. Гипотеза, выдвинутая в 1976 году Гольдбергом и соавторами постулировала способность фага перемещаться по клеточной поверхности опуская и поднимая фибриллы до тех пор, пока не будет найдено удобное для посадки место. Недавно эта гипотеза получила экспериментальное подтверждение в опытах Баера, зафиксировавшего изменение флуоресценции в суспензии клеток, помеченных потенциал-чувствительным реагентом, в период адсорбции фаговых частиц (23). Авторы считают причиной возникновения мембранного сигнала перемещение частиц по поверхности бактерий.

Что "ищет" частица передвигаясь по клеточной поверхности? Возможно, участок мембраны, характеризующийся максимальным насыщением фаговыми рецепторами или их определенной ориентацией (17). Согласно мнению других авторов (23), частица передвигается к сайтам адгезии, в которых облегчены последующие этапы инфекции. Если эта гипотеза верна, можно предположить, что наибольшее количество рецепторов для бактериофага сконцентрировано именно в зонах адгезии, что способствует адсорбции частиц преимущественно в этих районах.

После закрепления нескольких длинных хвостовых фибрилл на клеточной поверхности происходит структурная перестройка базальной пластинки. Природа сигнала, поступающего на базаль-ную пластинку после связывания длинных фибрилл с клеткой, остается неясной. По всей видимости, причиной перестройки базальной пластинки слушт изменение конформадии длинных фибрилл в результате взаимодействия с рецептором. В процессе реорганизации базальной пластинки происходит разворачивание коротких фибрилл, которые в интактной частице находятся в свернутом состоянии. Взаимодействие коротких хвостовых фибрилл с клеточным рецептором приводит к необратимому связыванию вирусной частицы с поверхностью клетки. Природа этого рецептора окончательно не установлена. Показано, что в системе in i/i+ro короткие фибриллы способны взаимодействовать с ШС. Однако известно, что Ut-v) i/o формирование полноценного рецепторного участка для фага Т4 требует присутствия в составе клеточной стенки некоторых основных структурных белков внешней мембраны. При этом не установлено, какие именно фибриллы (длинные или короткие) узнают эти белки при взаимодействии с клеткой. Точная идентификация компонентов клеточной стенки, образующих рецепторную область для коротких фибрилл, конкретизирует наши представления о механизме фаговой адсорбции.

Стадия необратимой адсорбции сопровождается обратимым падением мембранного потенциала (95). Этот эффект наблюдается независимо от наличия в составе фаговой частицы молекулы ДНК -следовательно он вызван структурными компонентами белковой оболочки фага.

Последним этапом взаимодействия фаговой частицы с клеткой является ввод в нее вирусного генетического материала. Белковая оболочка фага обеспечивает преодоление механического барьера, созданного жесткой клеточной стенкой: перестройка базаль-ной пластинки вызывает сокращение хвостового чехла, в результате чего стержень экспонируется наружу, прокалывает клеточную стенку и вплотную подходит к внутренней цитоплазматической мембране. Взаимодействие конца стержня с мембраной инициирует выход ДНК из головки фага. Затраты энергии на транспорт молекулы ДНК через цитоплазматическую мембрану, по-видимому, не могут быть покрыты энергетическими запасами самой фаговой частицы. Важную роль на этом этапе играет протонный потенциал на мембране бактерий. Возможно, его функции в инфекционном процессе не исчерпываются энергообеспечением транспорта ДНК внутрь клетки.

Из всех структурных компонентов фаговой частицы, вступающих во взаимодействие с бактериальной клеткой наше внимание, в силу ряда причин, привлекают короткие хвостовые фибриллы. Остановимся коротко на этих причинах.

1. Короткие фибриллы играют центральную роль в адсорбции фаговой частицы на клетке-хозяине. Их отсутствие делает невозможным осуществление дальнейших этапов инфекции.

2. Короткие фибриллы обладают бактерицидным действием на клетки.

3. Короткие фибриллы содержат в своем составе атомы цинка, что позволяет предположить наличие у них ферментативной активности, необходимой для их полноценного функционирования.

К сожалению, к настоящему времени не был получен электро-форетически гомогенный препарат коротких фибрилл, что, безусловно, может вызывать сомнения в интерпретации результатов опытов. Если в последнее время получены определенные представления о структурной организации коротких фибрилл, то их функциональная активность в процессе инфекции остается во многом неясной. Изучению этого вопроса и посвящена наша работа.

МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

1. Штаммы бактерий и бактериофагов

В качестве пермиссивной и непермиссивной культур для ам-бер мутантов бактериофага Т4 были использованы штаммы ЗсЯет/'-сРи'а ео& СЛ-65 (устойчив к фагу Т1) и В^г соответственно; для проверки бактерицидной активности коротких фибрилл использовали подвижный штамм А А/-180.

Список литературы диссертационного исследования Рудик, Ольга Алексеевна, 1984 год

1. Адаме М. Бактериофаги. Изд. "Мир", М., 1961.

2. Бейли Дж. Методы белковой химии. Изд. "Мир", М., 1965.

3. Бержинскене Я.А., Зизайте Л.Ю., Баронайте З.А., Гринюс Л.Л. Исследования энергообеспечения передачи плазмиды &> 100-1 при конъюгации клеток ßa^d^M # „ Биохимия, 1980, т. 45, с. II03-III2.

4. Гринювене Б.Б., Кяушините Р.Ю., Хаустова Л.П., Ясайтис A.A. Роль протондвижущей силы, в процессе генетической трансформации. Биохимия, 1978, т. 43, с. 1539-1548.

5. Гринювене Б.Б., Гринюс Л.Л., Зимкус А.З., Мулявичене P.A., Ясайтис A.A. Исследование роли мембранного потенциала и градиента pH в процессе транспорта ДНК при генетической трансформации JccS-fr'&s щ Международный симпозиум ФЕМО

6. Регуляция микробного метаболизма факторами внешней среды", 1983, с. 177.

7. Гринюс Л.Л. Хемиосмотический механизм транспорта биологических макромолекул через мембраны бактерий. Биохимия, 1976, т. 41, с. I539-1547.

8. Гринюс Л.Л., Даугелавичус Р.Ю., Каласаускайте Э.В. Исследование роли электрохимического протонного градиента в инфицировании jzJcAiri^'a- фагом Т4. Международный симпозиум ФЕМО "Регуляция микробного метаболизма факторами внешней среда", 1983, с. 171.

9. Дитяткин С.Я., Ильяшенко Б.Н. Трансфорлацрш замороженных-отта-яных бактерий изолированной двутяжевой ДНК. Генетика, 1974, т. 10, с. II5-120.

10. Куриц Т.С., Селиванов H.A., Месянжинов Б.В. Особенности молекулярной организации коротких фибрилл бактериофага Т4.

11. Докл. АН СССР, 1984, т. 274, с. 448-452. .

12. Куриц Т.С., Селиванов Н.А., Месянжинов В.В, Локализация функциональных активностей коротких фибрилл бактериофага Т4. В кн. : Материалы всесоюзного симпозиума "Актуальные вопросы бактериофагии и прикладной иммунологии", Тбилиси, 1984, с. 147-150.

13. ПоглазовБ.Ф. Сборка биологических структур. Изд. "Наука", М., 1970.

14. Рубикас И.П., Алиханян С.И. Перекрестная трансформация му-тантных фагов Т4. Докл, АН СССР, 1965, т. 163, с. 14871490.

15. Селиванов Н.А., Голицина Н.Л., Рустембеков О.С., Месянжинов

16. B.В.»Регуляция сборки и прикрепления длинных хвостовых.фибрилл бактериофага Т4. Докл. АН СССР, 1981, т. 260, с. 1262-1265.

17. Arscott p.gr., Goldberg E.B. Cooperative action of the tail fiber and baseplate in triggering conformational change andin determing host range. virology, 1976, v.69, p.15-21.

18. Bassford 2.J., Jr., Bradbeer C., Kadner E.J., Schnaltman

19. C.A. Transport of vitamin B^2 ^ "t*011 B mutants of E.coli. -J. Bacteriol., 1976, v.128, p.242-247.

20. Bassford P.J«, Jr., Eadner R.J. Genetic analisis of compo— nents involved in vitamin B^2 uptake in E.coli. J. Bacterid., 1977, v.132, p.796-805.

21. Bavoil P., Nikaido H., Von Meyenberg K. Pleiotropic transport. mutants of E.ooli lack porin, a major outer membrane protein. ffiol. Gen. Genet., 1977, v.158, p.23-33.

22. Bavoil P., Nikaido H.Physical interaction between the phagereoeptor protein and the carrier-immobilized maltose-binding protein of Escherichia coli. J. Biol, chem., 1981, v.256, p.11385-11388.

23. Bayer M.E., Bayer I.E. Past responses of bacterial membranes to virus adsorption: a fluorescence study. Proo. Hat. Acad. Sci., USA, 1981, v.78, p.5618-5622.

24. Beckendorph s.K. Structure of bacteriophage T4 genes 37 and 38. J. Hoi« Biol., 1973» v.73* p.37-52.

25. Benz H., stark G., Janko E., Lauger P. Yalinomicin-mediated ion transport through neutral lipid membranes: influenoeof hydrocarbon chain length and temperature. J. Membrane Biol., 1973, v.14, p.339-364.

26. Benz £., janko K., Boos W., Lauger •formation of large ion permeable membrane channels by the matrix protein (porin) of Escherichia ooli. Biochim. Biophys. Acta, 1978, v.511, p.305-319.

27. Boehler-Kohler B.A., Boos W., Dieterle B., Benz E. Receptorfor bacteriophage lambda of E. ooli forms larger pores in black lipid membranes than the matrix protein (porin). -J. Bacterid*,1979» v.138, p.33-39.

28. Braun v., Krieger-Brauer H.J. Interactionship of the phage receptor protein and maltose transport in mutants of E.coli K12. Biochim. Biophys. Acta, 1977, v.469, p.89-98.

29. Braun-Breton G., Hofnung M. In vivo and in vitro functional alterations of the bacteriophage lambda receptor in lamb missence mutants of E. coli Kl2» J. Bacteriol., 1982, v.148, p.845-852.

30. Brenner S., C hampe S.P., Streisinger Gr., Barnett L. On the interaction of adsorption cofactors with bacteriophages 12 and 14. Virology, 1962, v.17, p.30-43*

31. Crawford 1.I., Goldberg E.B. The effect of baseplate mutation of the requirement for tail-fiber binding for irreversible adsorption of bacteriophage T4. J. Mol. Biol.,1977, ▼•111t p.305-312.

32. Crowther E.A. , Lenk E.V., Kikuchi Y. , King J. Molecular reorganization in hexagen to star transitions of the baseplate of bacteriophage T4. J. Mol. Biol., 1977, v.116, p.499-501.

33. Crowther E.A. Mutations of bacteriophage T4 that produce infective fiber less particles. J. Mol. Biol., 1980, v.137, p.159-167.

34. Datta b.B., Arden B., Henning U. Major proteins of the E. ooli outer cell envelope membrane as bacteriophage receptors. -J. Bacteriol., 1977, v.131, p.821-829.

35. Dawes J. Characterization of the bacteriophage T4 receptor sites, -nature (London), 1975, v.256, p.127-128.

36. Dawes J. Bacterial characteristics determining the potential host range of bacteriophage T4. J. Bacteriol., 1976, v.127, p.1024-1025»

37. Deamer D.Y/., Prince R.C.* Crofts A.R. The response of fluorescent amines to pH gradients across liposome membranes*- Biochim. Biophys. Acta, 1972, v.274, p.323-335.

38. Dickson R.C* Assembly of bacteriophage T4 tail fibers. IV.

39. Subunit composition of tail fibers and fiber precursors.i- J. Mol. Biol., 1973, v.79, p.633-647.

40. Di Masi D.E., white J.G., Schnaitman C.A., Bradbeer G. Transport of vitamin in Escherichia coli: common receptor sites for vitamin 311(1 colicins on the outer membrane of the cell envelope. J. Bacteriol., 1973» v.115,p. 506-513.

41. Duckworth D.H. Biological activity of bacteriophage ghosts and «take-over" of host functions by bacteriophage. Bac-teriol. Rev. 1970, v. 34, p.344-363.

42. Earnshaw W.C., Goldberg E.B., Crowther R.A. The distal half of the tail fiber of bacteriophage T4. Rigidly linked domains and cross-j5 structure « — J. Mol. Biol., 1979, v.132, p.101-131.

43. Edgar r.S.j Wood W.B. Morphogenesis of bacteriophage T4 in extracts of mutant-infected cells. Proc. »at. Acad. Sci. USA, 1966, v.55> p.499-505.

44. Edgar B.S., Xielausis I. Some steps in assembly of bacteriophage 14. J. Mol. Biol., 1968, V.32, p.263-271.53. perenci T. The recognition of maltodextrins by Escherichiacoli. -Eur. J. Biochem., 1980, v.108, p.631-636.

45. Furrow M.H., Pizer L.I. phospholipid synthesis in Escherichia coli infected with T4 bacteriophages. J. virology,1968, v.2, p.594-605«

46. Furukawa H., Yamada H. Interaction of bacteriophage T4 with reconstituted cell envelopes of Escherichia coli K12. J.

47. Bacteriol., 1979, v.140, p.1071-1080.

48. Furukawa H., Mizushima e. Bole of cell surface components of e. coli Kl 2 in bacteriophage 14 infectiorulnteraction of tail core with phospholipid. J. Bacterid., 1981, v.150, p.916-924.

49. Furukawa H., Kuroiwa I., Mizushima S. BKA injection during bacteriophage T4 infection of Escherichia coli. J. Bacteriol., 1983, v.154, p.938-949.

50. Galanos C., Luderitz 0«, Westphal 0. A new method for the extraction of lipopolysaccharide. -Eur. J. Biochem.,1969, v.9, p.245-249.

51. Glanert A*M«, Ihronley M.J. The topography of the bacterial cell wall. Annu. Eev.Microbiol., 1969, v.23, p.159-198.

52. Grinius L., Berzinskiene J. Studies on SNA transport duringbacterial conjugation. Hole of protonmotive force-generating

53. Jasaitis M.A., Goebel w.P. Lysis of T4 phage by the specific lipocarbohydrate of phase II sh. sonney. J. Exp. Med., 1955» v.102, p.733-741.

54. Eadner E.J., Heller K. , Coulton J.W., Braun v. Genetic control of hydroxamate-mediated iron-uptake in Escherichia coli. J. Bacterid., 1980, v.143, p.256-264.

55. Kalasauskaite E., Grinius L. She role of energy-yielding ATPase and respiratory chain at early stages of bacteriophage 14 infection. PEBS Lett., 1979, v.99, p.278-291.

56. Kalasauskaite E., Grinius L., Kadisaite D., Jasaitis A. Electrochemical H+ gradient but not phosphate potential is required for Escherichia coli infection by phage 14. PEBS Lett., 1980, v.117, p.232-236.

57. Kalasauskaite E.V., Kadisaite D.L., Baugelavicius E.J., Grinius L.L., Jasaitis A.A. Studies on energy supply for genetic processes. Requirement for membrane potential in Escherichia coli infection by phage T4. Eur* J. Biochem., 1983, v.130, p.123-130.

58. Kellenberger E. Studies on the morphopoesis of the head of phage T-even. The composition of the T4 capsid and of other capsid-related structures. Virology, 1968, v.34, p.549-560.

59. Kells S.S., Haselkorn E. Bacteriophage T4 short tail fibersare the product of gene 12. J. Mol. Biol,, 1974, v.83, p.473-487.

60. Kells S.S. Doctoral dissirtation. 1975. University of Chioago

61. Kikuchi J ., King J. Genetic control of bacteriophage 14 baseplate morphogenesis. X. sequental assembly of major precursors, in vivo and in vitro. J. ffiol. Biol., 1975, v.99, p.645-661.

62. Kikuohi J., Sing J. XX. Mutants unable to form the central part of the baseplate. J. Mol. Biol., 1975, v.99, p.673-694.

63. Kikuohi J., King J# XXX. formation of the central plug and overal assembly pathway. J. Mol. Biol., 1975, v.99,p.695-711.

64. King J. Assembly of the tail of bacteriophage 14. J. Mol. Biol., 1968, v.32, p.231-247.

65. King J., Laemmli U.K. Bacteriophage T4 tail assembly: structural proteins and their genetic identification. J. Mol. Biol., 1973, v.75, p.315-337.

66. King J., Micolajewycz H. Bacteriophage 14 tail assembly: proteins of sheath, core and baseplate« — j# Mol.1. Biol.,1973t v.75, p.339-358.

67. Konisky J. Specific transport systems and receptors for colicins and phages« In: inouye (ed.), Bacterial outer membranes: biogenesis and function, John Wiley and Sons, Inc. Hew York, 1979, p.319-359.

68. Labedan B., Goldberg E.B. Requirenment for membrane potential in injection of phage T4 DNA. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1979, v.76, p.4669-4673.

69. Labedan B., Latelier L. Membrane potential changes during the first steps of coliphage infection. Proc. Nat. Acad. Sci., USA, 1981, v.78, p.215-219.

70. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of head of bacteriophage T4. Nature (London), 1970, v.227, p.680-685.

71. Lieve L., ShovlinV.K., Mergenhagen S.E. Physical, chemical and immunological properties of lipopolysaccharides released from Escherichia coli by ethylenediaminetetraacetate. J. Biol. Chem., 1968, v.243, p.6384-6391.

72. Luckey M., Wayne E., Neilands J.B. In vitro competition between ferrichrome and phage for the outer membrane T5 receptor complex of E. coli. Biochim. Biophys. Res. Commun., 1975, v.64, p.687-693.

73. Luokey M., Nikaido H. Diffusion of solutes through channels produced by phage ^ -receptor protein of Escherichia coli.1.hibition by higher oligosaccharides of maltose series.mun. , 1976, v« 71, p.877-884.

74. Nakae T. A porin activity of purified 2 receptor protein from E. coli in reconstituted vesicle membranes. Biochim. Biophys. Res. Commun., 1979, v.88, p.774-781.

75. Nakae I., Iskii J«, lokunaga M. subunit structure of functional porin oligomers that form permeability channelsin the outer membrane c£ Escherichia coli. J. Biol. Chem., 1979, v.254, p.1457-1461.

76. Hester E., Dooly D. DHA-membrane interactions in the B. subtilis transformation system. In: Bacterial transformation. London. 1973, p.183-202.

77. Hlkaido IT., Luckey m., Rosenberg E.J. Nonspecific and specific diffusion channels in the outer membrane of Eicherichia coli. J. supramol. struct. ,1980, v.13, p. 304-313.

78. Osborn M.J., Gander J.E., Par is i E., Carson J. Mechanism of assembly of the outer membrane of salmonella typhimu-rium. J. Biol. Chem., 1972, v.247, p.3962-3972.

79. Osowiecki H., Skalinska B. The conditions of transfection of Escherichia coli cells untreated with lysozyme. The effect of some factors on the efficiency of transfection with lambda phage DNA. Mol. Gen. Genet., 1974, v.133» p.335-343.

80. Biochim. Biophys. Ees. Commun., 1980, v.93, p. 166-171.

81. Luckey M«, Nikaido H. Specificity of diffusion channels produced by ^ phage receptor protein of Escherichia coli. -Proc. Hat. Acad. Sci. USA, 1980, v. 77, p. 167-171.

82. Lugtenberg B., Meijers J., Peters E., Van der Hoek p., van Alphen L. Electrophoretio resolution of the major outer membrane protein of Escherichia coli £12 into four bands.- PEBS Lett., 1975, v.58, p.254-258.

83. Lugtenberg B», BronsteLn H., Van selm N., Peters E. Pepti-doglycan-associated outer membrane proteins in gram-negative bacteria. Biochim. Biophys. Acta, 1977, v.465,p.571-578.

84. Lutkenhaus J .P. Eole of a major outer membrane protein of E.coli. J. Bacterid., 1977, v.131, p.631-637.

85. Manning P.A., Beeves P. Outer membrane of E.coli K12: mutants (resistant to bacteriophage T6 and colicih K) lack an outer membrane protein. Biochim. Biophys. Ees. Commun., 1976, v.71, p.446-471.

86. Marchin G.L. Mutations in nonessential viral gene permit bacteriophage £4 to form plaques on Escherichia coli vals ts rel A.- Science, 1980,v.209, p.294-295.

87. Pugsley A.P.9 Reeves P. Iron uptake in colicin B-resis-tant mutants of E. coli IC12. J. Bacterid., 1976, v.126, p.1052-1062.

88. Pugsley A.P. , Reeves P. Characterization of group B coli— cin-resistant mutants of E. coli: colicin resistance and the role of enterochelin. J. Bacterid., 1976, v.127, p.218-228.

89. Pugsley A.P., Reeves P. The role of colicin receptors in the uptake of ferrienterochelin by E. coli £12. Biochim. Biophys. Res. Commun., 1977, v.74, p.903-911.

90. Randall-Hazelbauer L,, Schwartz M. Isolation of the bacteriophage lambda receptor from Escherichia coli. J. Bacterid., 1973, v.116, p.1436-1446.

91. Reeves P. The genetics of outer membrane proteins. In: M.Inouye (ed.), Bacterial outer membranes: biogenesis and functions. John Wiley and sons, Inc., New York, 1979, p.255.

92. Roa M. Interaction of bacteriophage £10 with its receptor, the lam.B protein of E. coli. J. Bacteriol., 1979, v.140, p.680-686.

93. Silver s., levine E., Spielman P.M. Cation fluxes and permeability changes accompanying bacteriophage infectionof Escherichia coli. J. Virol., 1968, v.2, p.763-771.

94. Simon L.D., Anderson T.F. She infection of E.coli by12 and T4 bacteriophages as seen in the electron microscope. I. Attachment and penetration. Virology, 1967, v.32, p.279-297.

95. Simon L.I)., Anderson T.F. The infection of E.coli by 12 and 14 bacteriophages. II. Structure and functions of the baseplate. Virology, 1967, v.32, p.298-305.

96. Simon L.B., Swan J.G., Flatgaard J.E. Functional defects in 14 bacteriophages lacking the gene 11 and gene 12 products. Virology, 1970, v.41, p.77-85.

97. Stent G.S. In: Molecular biology of bacterial viruses. W«H.Freeman and C°, San Francisco and London, 1973, p.63, 114.

98. Szmelcman S., Hofnung M. Maltose transport in E. coli El 2: involvment of the bacteriophage lambda receptor. -J. Bacteriol., 1975, v.124, p.112-118.

99. Biochem., 1976, v.65, p.13-19.

100. Takata R., Imada S., Shinomiya Т., Tsugita A. Purification of the tail fiber components of bacteriophage T4.- 7-th of the Japanese Biophys. Congr., Tokio, 1968, p. 25-26.

101. Takata R., Tsugita A. Morphogenesis of the tail fiber of bacteriophage T4. I. Isolation and characterization of component (the gene 34 product). J. Mol. Biol., 1970, v.54, p.45-59.

102. Taketo A. Sensitivity of Escherichia coli to viral nucleic acid. III. Competence of glycin-spheroplast. J. Biochem., 1972, v.71, p.507-512.

103. Taketo A., Hayashi A., Kuno S. Sensitivity of Escherichia coli to viral nucleic acid. IV. Transfection of phage DBA to mutant termosensitive in wall synthesis. -J. Biochem., 1972, v.71, p.513-518.

104. Tamaki S., Sato Т., Matsuhashi M. Role of lipopolysaccha-rides in antibiotic resistance and bacteriophage adsorption of Escherichia coli K12. J. Bacteriol.,1971, v.105, p.968-975.

105. Tiohy P., Landman 0. Transformation in quasi-spheroplas-te of Bacillus subtilis. J. Bacteriol., 1969, v.97,p.42-51.

106. Tokunaga M., Tokunaga H., ÜTakae T. The outer membrane permeability of gram-negative bacteria. Betermination of permeability rate in reconstituted vesicle membranes.- PEBS Lett., 1979, v.106, p.85-88.

107. Von Mayenberg К., Uikaido H. Outer membrane of gramnegative bacteria. XVII. Specificity of transport processes catalyzed by the Л -receptor protein in E.coli.- Biochim. Biophys. Res. Commun., 1977, v.78, p.1100-1107.

108. Waggoner A.S. Optical probes of membrane potential. J. Membrane Biol., 1976, v.27, p.317-334.

109. Wag/7 er , portfa-tf., ScJLu/e/ger A/.

110. Escherichia coli virus 11. The role of the proton-motiveforce. J. Biol. Chem., 1980, v.255, p.534-539.

111. Wais A.C., Goldberg E.B. Growth and transformation of phage T4 in E. coli B/4, salmonella, Aerobacter, Proteus, Serratia. virology, 1969, v.39, p.153~161.

112. Wandersman c., Shwartz M. Protein la and lam B protein can replace each other in the constitution of an activereceptor for the same coliphage. Proc. Hat. Acad. Sci. USA, 1978, v.75, p.5636-5639.

113. Ward S., Dickson R.C. Assembly of bacteriophage T4 tail fibers. III. Genetic control of the major tail fiber polypeptides. -J. Mol. Biol., 1971, v.62, p.479-492.

114. Ward S. , Luftig P.B., Wilson J.H., Eddleman H., Lyle H., Wood W.B. Assembly of bacteriophage T4 tail fibers. II. Isolation and characterization of tail fiber precursors. -J. Mol. Biol., 1970, v.54, p.15-31.

115. Watanabe T. Role of lipopolysaccharide in adsorption of coliphage T4D to Escherichia coli B. -J. Mol. Biol., 1976, v.22, p.745-751.

116. Wayne R., Ifeilands J.B. Evidence for common binding sites for ferrichrome and bacteriophage 0 80 in the cell envelope of E. ooli. J. Bateriol., 1975, v.121, p.497-503.

117. Wayne R., Frick K., Neilands J.B. Siderophore protection against colicins M, B, V and la in E.coli.

118. J. Baoteriol., 1976, v.126, p.7rl2.151» Weltziln H.U., Jesaitis M.A. The nature of colicin Kreceptor of E. coli Cullen. J. Exp. Med,, 1971, v.133, p.534-553.

119. Westphal 0., Jann K# Bacterial lipopolysaccharide extraction with phenolwater and further application of the procedure. Methods Carbohydr. Chem., 1965, v.5, p.83-92.

120. White J.C., Di Girolamo P.M., Pu M.L., Peston Y.A., Bradbeer C.JPransport of vitamin B^g *n E. coli. J. Biol. Chem., 1973, v.248, p.3978-3986.

121. Widdly P., Anderson T.P. Clumping of susceptible bacteria by bacteriophage tail fibers. J. Gen. Microbiol., 1964, v.34, p.273-282.

122. Williams R.C#, Praser D. Structural and functional differentiation in T2 bacteriophage. Virology, 1956, v.2, p.289-297.

123. Wilson G., Bott K. Effects of lysozyme on competence for Bacillus subtilis transformation. Biochim. Biophys. Acta, 1970* v.199, p.464-475.

124. Wookey p., Rosenberg H.lnvolvment of inner and outer membrane components in the transport of iron and in colicin B action in E.coli. J. Bacterid.,1978, v.133.p. 661-666.

125. Ya ma mo to M., Uchida H. Organization and function of the tail of bacteriophage T4. II. Structural control of the tail contraction. J. Mol. Biol., 1975, v.92, p.207-223.

126. Yanagida M., Ahmad-Zadeh G. Betermination of gene product positions in bacteriophage T4 by specific antibody association. -J. Mol. Biol., 1970, v.51, p.411-427.

127. Yu p., Mizushima S. Bole of lipopolysacharide and outer membrane protein Omp C of E.coli K12 in the receptor function for bacteriophage T4. J. Bacteriol., 1982, v.151, p.718-722.

128. Yu P., Yamada H., Mizushima s. Bole of lipopolysaccharide in the receptor function for bacteriophage Tuin Escherichia coli. J. Bacteriol., 1981, v.148, p. 712-715.

129. Zorzopulos J., Kozloff L.M. Identification of T4B bacteriophage gene product 12 as the baseplate zink metalloprotein. J. Biol. Chem., 1978, v.253, p.5543-5547.

130. Zorzopulos J., Kozloff L.M., Chapman v., Be Long S. Bacteriophage T4 receptors and the Escherichia coli cell wall structure: role of spherical particles and protein b of the cell wall in bacteriophage infection. J. Bacteriol., 1979, v.137, p.545-555.

131. Zorzopulos J* , Be Long s., Chapman V«, Kozloff L.M.

132. Host receptor site for the short tail fibers of bacteriophage I4IU Virology, 1982, v.120, p.33-41.