Выявление и изучение клеточных функций Escherichia coli, участвующих в генетическом контроле развития бактериофагов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.15, доктор биологических наук Синеокий, Сергей Павлович

• Синеокий, Сергей Павлович
• доктор биологических наук
• 1999

Оглавление диссертации доктор биологических наук Синеокий, Сергей Павлович

I. ВВЕДЕНИЕ.

II. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1. Белки клеточной стенки E.coli, участвующие в фаговой адсорбции и транспорте колицинов.

1.1. Пориновые белки.

1.2. Белки-рецепторы фагов и колицинов, участвующие в специфическом транспорте.

1.3. Транспорт колицинов.

1.4. ТопВ иТо1А -зависимые транспортные системы и импорт макромолекул в E.coli.

1.5. Участие белков ЕхЬВ и ExbD в ТопВ зависимом транспорте.

1.6. Продукты генов tol и импорт макромолекул в Е. coli.

1.7. Механизм транспорта макромолекул системой Tol.

1.8. Взаимозаменяемость белков TonB-ExbB-ExbD и TolA-TolQ-TolR.

1.9. Многостадийность фаговой инфекции.

2. Элементы системы адаптация клеток Escherichia coli к воздействиям окружающей среды

2.1. SOS система.:.„.

2.2. Регуляция синтеза капсульного полисахарида.

2.2.1. Основные элементы регуляции синтеза колановой кислот.

2.2.2. RcsC и RcsB как пара сенсор - эффектор.

2.2.3. Протеаза Lon контролирует уровень RcsA.

2.2.4. Стимуляция транскрипции генов cps зависит от взаимодействия RcsA с RcsB.

2.2.5. Модель регуляции синтеза клеточной капсулы.

2.3. Переход в стационарную фазу как последняя стадия адаптивного ответа.

2.3.1. RpoS -зависимые гены.

2.3.2. RpoS-зависимые гены могут быть элементами других регуляторных систем.

2.3.3. Регуляция гена RpoS.

2.3.4. Как RpoS контролирует экспрессию генов.

III. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

1. Бактериальные штаммы, плазмиды и бактериофаги.

2. Питательные среды и реактивы.

3. Перенос мутации из плазмиды в хромосому.

4. Генетические методы конструирования штаммов.

5. Проверка утилизации витамина В12.

6. Методы работы с ДНК.

7. Фракционирование компонентов оболочки клеток.

8. Анализ клеточных бел::ов.

9. Анализ адсорбции фага С1.

10. Комплементационный анализ мутантов по фаговой адсорбции.

11. Качественное и количественное определение эффективности индукции профага ля. j'a.

12. Спот-тест и количественное определение эффективности индукции профага А,.

13. Определение эффективности адсорбции фага лямбда.

IV. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.

1. Изучение клеточного генетического контроля адсорбции бактериофага С1.

1.1. Выделение бактериофага С1 и получение мутантов Е, coli, дефектных по адсорбции фага С1.

1.2. Клонирование генов а^гА и dcrB.

1.3. Локализация генов der А и dcrB внутри клонированных фрагментов

ДНК и на физической карте E.coli.

1.4. Анализ нуклеотидной последовательности генов der А и dcrB.

1.5. Оперонная организация экспрессии гена dcrB.

1.6. Идентификация продукта гена dcrB.

1.7. Локализация белка DcrB в мембранных фракциях.

1.8. Продукт гена dcrA не влияет на экспрессию dcrB.

1.9. Утилизация витамина В12 в мутантах dcrB и dcrA.

1.10. Плейотропные эффекты, вызванные инактивацией или увеличением дозы гена dcrA в клетке.

1.11. Построение модели адсорбции бактериофага С1.

1.12. Изучение участков бактериальной хромосомы на 63.1 и 77.8 минутах карты E.coli, прилегающих к генам dcrA и dcrB.

2. Изучение SOS-незавкшмых клеточных функций, контролирующих индукцию лямбдоидных фагов.

2.1. Клонирование генов Escherichia coli, сверхэкспрессия которых приводит к RecA- независимой индукции профага лямбда.

2.2. Избыток RcsA и DsrA в клетке приводит к RecA-незавиеимой индукции профага лямбда.

2.3. Влияние сверхпродукции RcsA и DsrA на индукцию других лямбдоидных фагов.

2.4. Количественное определение эффективности RecA-незавиеимой индукции профага лямбда.

2.5. Роль генов rcsA,rcsB и dsrA в RecA-незавиеимой индукции профага лямбда.

2.6. Эффективность RcsABC пути индукции профага лямбда при сверхпродукции cI-Я. репрессора.

2.7. Индукция профагов - естестенный ответ клетки на различные стрессовые воздействия.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Выявление и изучение клеточных функций Escherichia coli, участвующих в генетическом контроле развития бактериофагов»

На современном этапе развития бактериальной генетики выявление и изучение новых генетических функций E.coli остается одной из наиболее важных и интересных задач. По мере увеличения количества известных генов, данных об их роли в различных процессах, регуляции, вовлеченности в глобальные клеточные регуляторные сети - получение информации о каждом новом гене и новых функциях ранее обнаруженных генов представляет все более общий интерес, поскольку может рассматриваться во взаимосвязи с ранее накопленными сведениями. Определение первичной последовательности ДНК E.coli и рамок считывания, которые потенциально могут являться новыми бактериальными генами, дало новый импульс в этих исследованиях. Появилась возможность организации масштабных проектов направленного введения мутаций в потенциально новые гены с последующим анализом различных фенотипических изменений. В то же время, разработка новых методов направленного отбора мутантов, проявляющихся в различных фенотипических изменениях, по-прежднему, необходима для выявления генетического контроля многих клеточных функций.

Одним из общих подходов генетического изучения E.coli является выявление клеточных генов, влияющих на различные этапы развития бактериофагов. Эффективность этого подхода связана с тем, что развитие бактериофагов зависит от многих бактериальных генов, участвующих также в контроле различных клеточных процессов. Мутации в подобных генах, как правило, приводят к нарушению развития бактериофага, что и является, обычно, их наиболее легко тестирумым фенотипическим проявлением. Наибольшее количество работ, использующих этот подход для генетического изучения E.coli, посвящено выявлению генов необходимых для различных существенных этапов развития бактериофага лямбда.(R. Hendrix 1983). Эти работы позволили выявить десятки ранее неизвестных бактериальных генов вовлеченных во многие фундаментальные клеточные процессы. В тоже время, дальнейшая эффективность использования этого подхода зависит от возможности вносить в него новые методологические элементы, расширяющие круг потенциально обнаруживаемых бактериальных генов.

Целью данной работы было выявление и изучение ранее неизвестных функций E.coli, контролирующих адсорбцию бактериофага С1 (ранее выделенного и описанного в лаборатории) и поиск SOS- независимого пути индукции профага лямбда.

Результатом изучения генетического контроля адсорбции вирулентного бактериофага С1 явилась идентификация трех бактериальных генов der А, der В и der С, мутации в которых нарушают процесс фаговой адсорбции. Показано, что ген der С идентичен известному гену ЫиВ, ответственному за адсорбцию фага BF23, транспорт витамина В12 и некоторых колицинов; ген der А идентичен гену sdaC, контролирующему гипотетический транспортер серина (Z.Chao et. al., 1994), а ген der В впервые идентфицирован в настоящей работе и совпадает с рамкой считывания ORFo203 гипотетического белка, описанной Sofia et. al., 1994). Определена нуклеотидная последовательность участков хромосомы включающих гены der А и derB. Показана оперонная организация ORFo221 и derb. Идентифицирован продукт гена derB - процессируемый белок с мол. весом 18 кДа. Определена локализация DcrB в периплазме и внутренней клеточной мембране. Обнаружена супрессия точковых мутаций в derB при введении в соответствующие штаммы гена derA/sdaC на многокопийной плазмиде. Показано, что клетки, несущие мультикопийную плазмиду с геном derA/sdaC, перестают нормально делиться и образуют филаменты на богатой среде при 42°С. Этим продемонстрирована возможность участия белка DcrA/SdaC в клеточном делении. Обнаружено также, что мутанты по гену der А в 3 раза устойчивее к ß-лактамным антибиотикам, чем исходный штамм, что свидетельствует о возможном влиянии гена dcrA на функционирование пенициллин-связывающих белков. На основании полученных данных предложена модель адсорбции фага С1. При этом высказано предположение, что роль белков DcrA и Dcr В может заключаться в передаче сигнала, приводящего к конформационному изменению белка BtuB в результате чего меняется способность этого белка выполнять функцию рецептора фага С1. Таким образом может осуществляться регуляция эффективности адсорбции бактериофага в зависимости от состояния клетки.

Изучение фенотипических проявлений инсерционных мутаций, введенных в некоторые ранее не идентифицированные прилегающие к гену dcrB рамки считывания, позволило предположить участие соответствующих генов в транспортных клеточных процессах и клеточном делении. В частности, среди этих генов обнаружен ген, определяющий устойчивость клеток к марганцу.

В другой части работы при изучении на модели E.coli - бактериофаг лямбда клеточного генетического контроля стабильности поддержания лизогенного состояния обнаружен ранее неизвестный SOS - независимый путь индукции лямбдоидных профагов.

Взаимоотношения фага X и клеток Escherichia coli являются наиболее детально изученным модельным примером взаимодействия вируса с клеткой-хозяином. Умеренные бактериофаги способны развиваться двумя способами, а именно: лизировать чувствительные клетки или идти по лизогенному пути развития, при котором фаговый геном поддерживается в клетке в неактивном состоянии посредством репрессии его генов одним или несколькими репрессорами (Lamont et al., 1989; Roberts and Devoret, 1983).

Открытие, что облучение УФ светом лизогенных клеток приводит к индукции некоторых профагов (Lwoff, 1953; Lwoff et al., 1950), было крупным научным достижением, положившим начало изучению механизма индукции профага. С этого времени усилиями многих исследователей был установлен механизм УФ-индукции профага и других воздействий на клетку, вызывающих повреждения ДНК, приводящих к появлению одноцепочечной ДНК (Gimble and Sauer, 1986; Little, 1991; Roberts and Devoret, 1983; Walker, 1984, 1996). Инициация SOS-ответа происходит при активации копротазной активности белка RecA после его взаимодействия с однонитевой ДНК. Активированный белок RecA, способствует автопротеолитическому расщеплению некоторых фаговых репрессоров, также как и расщеплению клеточного репрессора SOS генов - белка LexA. SOS система и SOS-индуцибельные умеренные фаги описаны для многих бактерий (Roberts and Devoret, 1983; Walker, 1996). Наблюдаемая спонтанная индукция лямбдоидных профагов (в отсутствие индуцирующих воздействий на клетку) связана, в основном, с фоновой активностью SOS функции, т.к. инактивация RecA гена приводит к значительному снижению уровня спонтанной индукции (Lamont et al., 1989; Roberts and Devoret, 1983).

Предполагается, что зависимость индукции лямбдоидных профагов от SOS-функции позволяет фагу спастись в тех случаях, когда клетке грозит гибель при возникновении повреждений в ДНК. В природе клетка может испытывать большое количество разнообразных стрессовых воздействий не приводящих к индукции SOS -функции. Можно допустить, что некоторые и этих воздействий также способны вызывать индукцию профагов, но при этом оказываются задействованы другие индуцибельные клеточные функции. Это косвенно подтверждается фактом наличия умеренных бактериофагов, которые не являются SOS-индуцибельными (при наличии спонтанной индукции). Хорошо известными примерами таких фагов Е. coli являются Mu и Р2.

В настоящей работе обнаружен SOS- независимый путь индукции профага X, контролируемый ранее идентифицированными генами г es А и dsrA, чьи продукты участвуют в позитивной регуляции синтеза капсульного полисахарида клетки -колановой кислоты (Gottesman, 1995; Gottesman and Stout, 1991; Gottesman et al., 1985;

Sledgjeski and Gottesman, 1995; Stout et al., 1991). RcsA вызьшает индукцию профага в экспоненциальной фазе клеточного роста и его действие зависит от наличия в клетке интактной аллели гена г es В. Ген rcsB также кодирует позитивный регулятор синтеза клеточной капсулы. По-видимому, механизмы активации синтеза капсульного полисахарида и индукции профага X имеют общие регуляторные стадии. DsrA, возможно, участвует в двух различающихся путях индукции профага X. В экспоненциально растущих клетках - DsrA может регулировать RcsABC- зависимый путь индукции. Эта регуляция, по-видимому, связана с обнаруженным ранее участием DsrA в активации транскрипции г es А. При входе клеток в стационарную стадию развития, DsrA может влиять на индукцию профага независимо от функционирования генов rcsA и rcsB.

На основании результатов, полученных в ходе работы, было предположено, что RcsA-зависимая индукция в экспоненциальной фазе идет через инактивацию репрессора С1, возможно, копротеазой альтернативной Ree А, в то время как DsrA-зависимая индукция при входе клеток в стационарную стадию развития, по-видимому, не связана со стимуляцией авторасщепления фагового репрессора CI.

В ходе работы получены новые результаты о клеточных транспортных системах и возможных механизмах регуляции развития вирулентных фагов на этапе адсорбции, а также о механизмах клеточной регуляции стабильности профагов при различных стрессовых воздействиях на клетку. Работа расширяет наши представления о многообразии взаимодействия фаговых и клеточных функций, регулируемости различных этапов развития вирулентных и умеренных бактериофагов клеточными генами, позволяющих рассматривать бактериофаги, фактически, как генетические элементы клетки способные осуществлять внутри- и межвидовой генетический обмен, эффективность которого регулируется клеткой и зависит от ее состояния.

II. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

Данный обзор литературы не претендует на полный анализ результатов исследований связанных с предметом диссертации, а именно, изучению генов E.coli, контролирующих процессы фаговой адсорбции и адоптации клеток к внешним воздействиям. Изучению этих вопросов посвящено огромное количество работ, основные результаты которых регулярно обобщаются в хорошо известных сборниках, в частности, Escherichia coli and Salmonella typhimurium. Cellular and molecular biology 1987, 1997. The Bacteriophage lambda. 1971, 1981. Целью нашего обзора является приведение основных сведений необходимых для понимания вопросов затрагиваемых в диссертации, а также анализ наиболее значимых работ выполненных в последние годы и не попавших в популярные обзоры.

Заключение диссертации по теме «Генетика», Синеокий, Сергей Павлович

V. ОСНОВНЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ И ВЫВОДЫ

1. Изучен генетический контроль адсорбции бактериофага С1. При этом установлено что:

- адсорбция фага контролируется тремя бактериальными генами- der А, der В и dcrC.

- ген dcrC идентичен известному гену btuB, ответственному за адсорбцию фага BF23, транспорт витамина В12 и некоторых колицинов; ген der А идентичен sdaC (транспортер серина - предположительно локализованный на внутренней мембране); а ген dcrB - ранее не был идентифицирован (совпадает с рамкой считывания гипотетического белка ORFo203, описанной Sofia et al. 1994).

2. Идентифицирован продукт гена dcrB и определена его локализация в периплазме (при возможной связи с внутренней мембраной).

3. Показано, что ген der А может участвовать в контроле клеточного деления (увеличение дозы гена приводит к нитеобразованию) и важен для проявления чувствительности клеток к ß-лактамным антибиотикам.

4. Предложена модель адсорбции фага С1, согласно которой роль белков Der А и DcrB может заключаться в регуляции способности белка BtuB выполнять роль фагового рецептора.

5. Изучение фенотипов инсерционных мутаций в гипотетических генах yhhT, yhhS, yhhQ, yhhP, непосредственно прилегающих к гену dcrB, проявляющихся в повышении чувствительности к солям марганца (yhhT) и некоторым ß-лактамным антибиотикам, свидетельствует о том, что эти ORF являются функциональными генами, контролирующими транспортные функции, связанные с накоплением в клетке ионов Мп и некоторых антибиотиков. Влияние увеличения дозы гена yhhS, yhhP на клеточное нитеобразование может свидетельствовать о вовлеченности их также в процесс клеточного деления.

6. Предложен метод выявления генов E.coli, увеличение экспрессии которых в RecA клетках способно приводить к повышению частоты индукции профага лямбда.

7. С использованием предложенного метода выявлены два сцепленных гена E.coli, которые способны выполнять функции позитивных регуляторов индукции профага лямбда. Этими генами оказались гены rcsA и dsrA, известные ранее как позитивные регуляторы синтеза капсульного полисахарида.

8. Показано, что г es А- зависимая индукция наиболее эффективна в экспоненциально растущих клетках. DsrA - зависимая индукция наблюдается как в экспоненциальной стадии роста (при этом она зависит от функционирования rcsA гена), так и в начале стационарной фазе роста (независимо от функционирования гена rcsA).

9. Анализ зависимости эффективности RcsA и DsrA- зависимых путей индукции профага от дозы гена el фага А. и влияния на индукцию различных el ind мутаций позволил предположить, что RcsA-зависимая индукция профага связана с инактивацией репрессора clx копротеазой отличной от RecA.

10. По лученные результаты свидетельствуют, что частота индукции лямбд оидных профагов зависит не только от стрессовых воздействий активизирующих SOS -функцию, но и от воздействий, индуцирующих адаптационные функции клетки, элементами которых являются гены res А и dsrA.

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Синеокий, Сергей Павлович, 1999 год

1. Ackerman H.W. and M. DuBow. 1987. Viruses of prokaryotes, v.1.. CRC Press, Boca Ration, FL. p. 116.

2. Ahmer, B. M. M., M. G. Thomas, R. A. Larsen, and K. Postle. 1995. Characterisation of the exbBD operon of Escherichia coli and role of exbBD in TonB function and stability. J. Bacteriol. 177: 4742-4747.

3. Aiba, H., F. Nakasai, S Mizushima, and T. Mizuno. 1989c. Phosphorylation of a bacterial activator protein, OmpR, by a protein kinase, EnvZ, results in stimulation of its DNA-binding ability. J. Biochem. 106:5-7.

4. Aiba, H., F. Nakasai, S. Mizushima, and T. Mizuno. 19896. Evidence for the physiological importance of the phosphotransfer between the two regulatory components, EnvZ and OmpR, in osmoregulation in Escherichia coli. J. Biol. Chem. 264:14090-14094.

5. Aiba, H., T. Mizuno, and S. Mizushima. 1989a. Transfer of phosphoryl group between two regulatory proteins involved in osmoregulatory expression of the ompF and ompC genes in Escherichia coli. J. Biol. Chem. 264:8563-8567.

6. Aldea, M., T. Garrido, C. Hernandez-Chico, M. Vicente, and S. R. Kushner. 1989. Induction of a growth-phase-dependent promoter triggers transcription of bolA, an Escherichia coli morphogene. EMBO J. 8:3923-3931.

7. Allen, P., C. A. Hart, and J. R. Saunders. 1987. Isolation from Klebsiella and characterization of two res genes that activate colanic acid capsular biosynthesis in Escherichia coli. J. Gen. Microbiol. 133:331-340.

8. Almiron, M., A. Link, D. Furlong, and R. Kolter. 1992. A novel DNA-binding protein with regulatory and protective roles in starved Escherichia coli. Genes Dev. 6:26462654.

9. Ames G.F.L. 1986. Bacterial periplasmic transport systems: structure, mechanism, and evolution. Annu Rev. Biochem. 55: 397-425.

10. Ames, G., and C. Higgins.1983. The organization, mechanism of action, and evolution of periplasmic transport systems. Trends Biochem. Sci. 8: 97-100

11. Anderson, E.S., and A.H. Rogers. 1963. Slime polysaccharides of the Enterobacteriaceae. Nature (London) 198: 714-715.

12. Atlund, T., A. Nielsen, and F. G. Hansen. 1989. Isolation, characterization, and nucleotide sequence of appY, a regulatory gene for growth-phase-dependent gene expression in Escherichia coli. J. Bacteriol. 171:1683-1691.

13. Aufrere, R., M. Tempete, and J. P. Bohin. 1986. Regulation of expression of the gene for vitamin B12 receptor cloned on a multicopy plasmid in Escherichia coli. Mol. Gen. Genet. 205: 358-365.

14. Bagg, A., C. J. Kenyon, and G. C. Walker. 1981. Inducibility of a gene product required for UV and chemical mutagenesis in Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78:5749-5753.

15. Barak, R., and M. Eisenbach. 1992. Correlation between phosphorylation of the chemotaxis protein CheY and its activity at the flagellar motor. Biochemistry 31:18211826.

16. Bassford P., Diedrich D.L., Schnaitman C.L., Reeves P. 1977. Outer membrane proteins of Escherichia coli . IV. Protein alteration in bacteriophage-resistent mutants. J. Bacteriol. 131: 608-622

17. Bassford, P.J. and R.J. Kadner. 1977. Genetic analysis of components involved in vitamin B12 uptake in Escherichia coli. J.Bacteriol. 132: 796-805.

18. Benz R. 1985. Porin from bacterial and mitochondrial outer membranes. Crit. Rev. Biochem. 19: 145-190.

19. Benz, R. 1988. Structure and function of porins from Gram-negative bacteria. Annu. Rev. Microbiol. 42: 359-393.

20. Black, P.N. 1988. The fadL gene product of Escherichia coli is an outer membrane protein required for uptake of long-chain fatty acids and involved in sensitivity to bacteriophage T2. J. Bacterid. 170: 2850-2854

21. Boos, W., U. Ehmann, E. Bremer, A. Middendorf, and P. Postma. 1987. Trehalose of Escherichia coli. J. Biol. Chem. 262:13212-13218.

22. Bourdineaud, J. P., S. P. Howard, and C. Lazdunski. 1989. Localization and assembly into the Escherichia coli envelope of a protein required for entry of colicin A. J. Bacteriol. 171: 2458-2465.

23. Bourret, R. B., K. A. Borkovich, and M. I. Simon. 1991. Signal transduction pathways involving protein phosphorylation in prokaryotes. Annu. Rev. Biochem. 60:401-441.

24. Bouveret E., Rigal A., Lazdunski C., Benedetti H. Distinct regions of the colicin A translocation domain are involved in the interaction with TolA and TolB proteins upon import into Escherichia coli. Mol Microbiol. 1998 Jan;27(l): 143-57.

25. Bouveret E., Rigal A., Lazdunski C., Benedetti H. The N-terminal domain of colicin E3 interacts with TolB which is involved in the colicin translocation step. Mol Microbiol. 1997 Mar;23(5):909-20.

26. Bradbeer, C., and A. Gudmundsdottir. 1990. Interdependence of calcium and cobalamin binding by wild-type and mutant BtuB protein in the outer membrane of Escherichia coli. J. Bacteriol. 172: 49 J 9-4926.

27. Bradbeer, C., M. L. Woodrow, and L.I. Khalifah. 1976. Transport of vitamin B12 in Escherichia coli: common receptor system for vitamin B12 and bacteriophage BF23 on the outer membrane of the cell envelope. J. Bacteriol. 125: 1032-1039.

28. Bradbeer, C., P.R. Reynolds, G.M. Bauler, and M.T. Fernandez. 1986. A requirement for calcium in the transport of cobalamin across the outer membrane of Escherichia coli. J. Biol. Chem. 261:2520-2523.

29. Braun, V., and C. Herrmann. 1993. Evolutionary relationship of uptake systems for biopolymers in Escherichia coli: cross-complementation between the TonB-ExbB-ExbD and the TolA-TolQ-TolR proteins. Mol. Microbiol. 8: 261-268.

30. Braun, V., K. Gunter, and K. Hantke. 1991. Transport of iron across the outer membrane. Biol. Metals 4:14-22.

31. Braun, V., K. Schuller, and H. Wolff. 1973. A common receptor protein for phage T5 and colicin M in the outer membrane of Escherichia coli B. Biochim. Biophys. Acta 323: 87-97.

32. Bremer, E., A. Middendorf, J. Martinussen, and P. Valentin-Hansen. 1990. Analysis of the tsx gene, which encodes a nucleoside-specific channel-forming protein (Tsx) in the outer membrane of Escherichia coli. Gene. 96: 59-65.

33. Brent, R. 1982. Regulation and autoregulation by lexA protein. Biochimie 64:565-569.

34. Brent, R., and M. Ptashne. 1980. The lexA gene product represses its own promoter. Proc. Natl. Acad. Sei. USA 77:1932-1936.

35. Brent, R., and M. Ptashne. 1981. Mechanism of action of the lexA gene product. Proc. Natl. Acad. Sei. USA 78:4202-4208.

36. Brill, J. A., C. Quinlan-Walshe, and S. Gottesman. 1988. Fine-structure mapping and identification of two regulators of capsule synthesis in Escherichia coli K-12. J. Bacteriol. 170:2599-2611.

37. Brissette, R. E., K. 1. Tsung, and M. Inouye. 1991. Supression of a mutation in OmpR at the putative phosphorylation center by a mutant EnvZ protein in Escherichia coli. J. Bacteriol. 173:601-608.

38. Buxton R.S. 1971. Genetic analysis of Escherichia coli K 12 mutants resistant to bacteriophage BF23 and the E group colicins. Molec. gen. Genet. 113: 154-156

39. Campbell, A. 1961. Conditions for existence of bacteriophage. Evolution 15:153-165.

40. Casaregola, S., R. DDAri, and O. Huisman. 1982. Quantitative evaluation of recA gene expression in Escherichia coli. Mol. Gen Genet. 185:430-439.

41. Chai T.J., & Foulds J. 1978. Two bacteriophages which utilize a new Escherichia coli major outer membrane protein as part of their receptor. J. Bacteriol. 1978 135: 164-170.

42. Charbit, A., C. Werts, V. Michel, P. E. Klebba, P. Quillardet, M. Hofnung. 1994. A role for residue 151 of LamB in bacteriophage lambda adsorption possible steric effect of amino acid substitutions. J. Bacteriol. 176: 3204-3209.

43. Clavel T., Germon P., Vianney A., Portalier R., Lazzaroni J. C. TolB protein of Escherichia coli K-12 interacts with the outer membrane peptidoglycan-associated proteins Pal, Lpp and OmpA. Mol Microbiol. 1998 Jul;29(l):359-67.

44. Clement, J. M., E. Lepouce, C. Marchal, and M. Hofnung. 1983. Genetic study of a membrane protein: DNA sequence alterations due to 11 lamB point mutations affecting adsorption of phage lambda. EMBO J. 2:77-80.

45. Close, T. J., and R. L. Rodriguez. 1982. Construction and characterization of the chloramphenicol-resistance gene cartridge: a new approach to the transcriptional mapping of extrachromosomal elements. Gene 20:305-316.

46. Connolly D.M. Winkler M.E. Structure of Escherichia coli K-12 miaA and characterization of the mutator phenotype caused by miaA insertion mutations. J Bacteriol. 1991 Mar;173(5):1711-21.

47. Connolly D.M., Winkler M.E. Genetic and physiological relationships among the miaA gene, 2-methylthio-N6-(delta 2-isopentenyl)-adenosine tRNA modification, and spontaneous mutagenesis in Escherichia coli K-12. J. Bacteriol. 1989 Jun;171(6):3233-46.

48. Csonka, L. N. 1989. Physiological and genetic responses of bacteria to osmotic stress. Microbiol. Rev. 53:121-147.

49. Daniels, D. L., F. Sanger, and A. R. Coulson. 1983. Features of bacteriophage X: analysis of the complete nucleotide sequence. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 48:1009-1024.

50. Date,T., J.M.Goodman, and W.T.Wickner. 1980. Procoat, the precursor of M13 coat protein, requires an electrochemical potential for membrane insertion. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77:4669-4773.

51. Defais, M., P. Fauquet, M. Radman, and M. Errera. 1971. Ultraviolet reactivation and ultraviolet mutagenesis of lambda in different genetic systems. Virology 43:495-503.

52. Dersch, P., K. Schmidt, and E. Bremer. 1993. Synthesis of the Escherichia coli K-12 nucleoid-associated DNA-binding protein H-NS is subject to growth-phase control and autoregulation. Mol. Microbiol. 8:875-889.

53. DeVeaux L.C., Clevenson D.S., Bradbeer C, Kadner RJ. 1986. Identification of the BtuCED polypeptides and evidence for their role in vitamin B12 transport in Escherichia coli. J. Bacteriol. 167: 920-927 .

54. Dhillon T.S., Poon A.P., Chan D., Clark A.J. General transducing phages like Salmonella phage P22 isolated using a smooth strain of Escherichia coli as host. FEMS Microbiol Lett. 1998 Apr l;161(l):129-33.

55. Di Girolamo, P. M., R. J. Kadner, and C. Bradbeer. 1971. Isolation of vitamin B12 transport mutants of E. coli. J. Bacteriol. 106: 751-757.

56. Di Masi D. R., J. C. White, C. A. Schneitman, and C. Bradbeer. 1973. Transport of vitamin B12 in Escherichia coli common receptor sites for vitamin B12 and the E colicins on the outer membrane of the cell envelope. J. Bacteriol. 115:506-513.

57. Diaz-Guerra, L., F. Moreno, and J. L. SanMillan. 1989. appR gene product activates transcription of microcin C7 plasmid genes. J. Bacteriol. 171:2906-2908.

58. Eick-Helmerich,K., and V.Braun. 1989. Import of biopolymers into Escherichia coli: nucleotide sequences of the exbB and exbD genes are homologous to those of the tolQ and tolR genes, respectively. J.Bacteriol. 171:5117-5126.

59. Elespuru, R. K. 1984. Induction of bacteriophage lambda by DNA-interacting chemicals, p. 213-231. In F. J. de Serres (ed.), Chemical Mutagens, vol. 9. Plenum Press, New York.

60. Findlay J.B.C. 1990. Purification of membrane proteins, p.59-82. In E.L.V. Harris (ed.), Protein purification applications a practical approach. 1990. IRL PRESS at Oxford University press Oxford New York Tokyo.

61. Forst, S., J. Delgado, A. Rampersaud, and M. Inouye. 1990. In vivo phosphorylation of OmpR, the transcription activator of the ompF and ompC genes in Escherichia coli. J. Bacteriol. 172:3473-3477.

62. Forst, S., J. Delgado, and M. Inouye. 1989. Phosphorylation of OmpR by the osmosensor EnvZ modulates expression of the ompF and ompC genes in Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86:6052-6056.

63. Foster, P. L. 1992. Directed mutations: between unicorns and goats. J. Bacteriol. 174:1711-1716.

64. Frank E.G., Gonzalez M., Ennis D.G., Levine A. S., Woodgate R., In vivo stability of the Umu mutagenesis proteins: a major role for RecA. J Bacteriol. 1996 Jun;178(12):3550-6.

65. Freudl R., Cole S.T. 1983. Cloning and molecular characterization of the ompA gene from Salmonella typhimurium. Europ. J.Biochem. 134: 497-502

66. Gervais, F. G., and G. R.Drapeau. 1992. Identification, cloning, and characterization of rcsF, a new regulator gene for exopolysaccharide synthesis that supresses the division mutation ftsZ84 in Escherichia coli K-12. J. Bacteriol. 174:8016-8022.

67. Gimble, F. S., and R. T. Sauer. 1985. Mutations in bacteriophage X repressor that prevent RecA-mediated cleavage. J. Bacteriol. 162:147-154.

68. Gimble, F. S., and R. T. Sauer. 1986. X repressor inactivation: properties of purified indD proteins in the autodigestion and RecA-mediated cleavage reactions. J. Mol. Biol. 192:39-47.

69. Gottesman, S., and V. Stout. 1991. Regulation of capsular polysaccharide synthesis in Escherichia coli K12. Mol. Microbiol. 5:1599-1606.

70. Gottesman, S., M. Gottesman, J. E. Shaw, and M. L. Pearson. 1981. Protein degradation in E. coli: the Ion mutation and bacteriophage lambda N and ell protein stability. Cell 24:225-233.

71. Gottesman, S., P. Trisler, and A. Torres-Cabassa. 1985. Regulation of capsular polysaccharide synthesis in Escherichia coli K-12: characterization of three regulatory genes. J. Bacteriol. 162:1111-1119.

72. Grant, W.D., I.W. Sutherland, and J.F. Wilkinson. 1969. Exopolysaccharide colanic acid its occurrence in the Enterobacteriaceae. J. Bacteriol. 100: 1187-1193.

73. Groat, R. G., J. E. Schultz, E. Zychlinski, A. T. Bockman, and A. Matin. 1986. Starvation proteins in Escherichia coli: kinetics of synthesis and role in starvation survival. J. Bacteriol. 168:486-493.

74. Groisman, E. A., and M. J. Casadaban. 1986. Mini-Mu bacteriophage with plasmid replicon for in vivo cloning and lac gene fusing. J. Bacteriol. 168:357-364.

75. Hadas H, Einav M, Fishov I, Zaritsky A. Bacteriophage T4 development depends on the physiology of its host Escherichia coli. Microbiology. 1997 Jan; 143 (Pt 1): 179-85

76. Hancock R.E. 1987. RoL of porins in outer membrane permeability. J. Bacteriol. 169: 929-933

77. Hancock, R. W., and V. Braun. 1976. Nature of the energy requirement for the irreversible adsorption of bacteriophages T1 and 680 to Escherichia coli. J. Bacteriol. 125: 409-415.

78. Hantke K., Braun V. 1978. Functional interaction of the tonA/tonB receptor system in Escherichia coli. J. Bacteriol. 135: 190-197

79. Hantke K. 1978. Major outer membrane proteins of E. coli K12 serve as receptors for the phage T2 (Protein la) and 434 (Protein lb). Molec. Gen. Genet. 164:131-135.

80. Hantke, K. 1976. Phage T6 Colin K receptor and nucleoside transport in Escherichia coli. FEBS Lett. 70:109-112.

81. Hellman, H., G. Videnov, G. Jung, H. Schwarz, & V. Braun. 1995. Identification of receptor binding sites by competitive peptide mapping: phages Tl, T5, and $80 and colicin M bind to the gating loop of FhuA. J. Bacteriol. 177: 694-698.

82. Hengge-Aronis, R. 1993a. The role of rpoS in early stationary phase gene regulation in Escherichia coli K12, p. 171-200. In S. Kjelleberg (ed.), Starvation in bacteria. Plenum Press, New York.

83. Hengge-Aronis, R. 19936. Survival of hunger and stress: the role of rpoS in early stationary phase regulation in E. coli. Cell 72:165-168.

84. Hengge-Aronis, R., and D. Fischer. 1992. Identification and molecular analysis of glgS, a novel growth phase-regulated and rpoS-dependent gene involved in glycogen synthesis in Escherichia coli. Mol. Microbiol. 6:1877-1886.

85. Higashashitani N., Higashitani A., Horiuchi K. SOS induction in Escherichia coli by single-stranded DNA of mutant filamentous phage: monitoring by cleavage of LexA repressor. J Bacteriol. 1995 Jun;177(12):3610-2.

86. Higgs P.I., Myers P. S., Postl K. Interactions in the TonB-dependent energy transduction complex: ExbB and ExbD form homomultimers. J Bacteriol. 1998 Nov;180(22):6031-8.

87. Highton P. I., Chang G., MacCotte W. R., Schnaitman C.A. 1985. Evidence that the outer membrane protein gene nmpC of Escherichia coli K12 lies within the defective qsr' prophage. J. Bacteriol. 162: 256-262.

88. Holroyd, C. D., & C. Bradbeer. 1984. Cobalamin transport in Escherichia coli, p.21-23. In L.Leive and D. Schlessinger (ed.), Microbiology-1984. American Society for Microbiology, Washington,D.C.

89. Horii, T., T. Ogawa, and H. Ogava. 19816. Nucleotide sequence of the lexA gene of E. coli. Cell 23:689-697.

90. Horii, T., T. Ogawa, T. Nakatani, T. Hase, H. Matsubara, and H. Ogawa. 1981a. Regulation of SOS function: purification of E. coli LexA protein and determination of its specific site cleaved by the RecA protein. Cell 27:515-522.

91. Hufton S.E., Ward R.J., Bunce N.A., Armstrong J.T., Fletcher A.J., Glass R.E. Structure-function analysis of the vitamin B12 receptor of Escherichia coli by means of informational suppression. Mol Microbiol. 1995 Jan;15(2): 381-93.

92. Huisman, O., and R. DDAri. 1981. An inducible DNA replication-cell division coupling mechanism in E. coli. Nature (London) 290:797-799.

93. Humayun M. Z. SOS and Mayday: multiple inducible mutagenic pathways in Escherichia coli. Mol Microbiol. 1998. 30(5):905-10.

94. Igo, M. M., A. J. Ninfa, J. B. Stock, and T. J. Silhavy. 1989. Phosphorylation and dephosphorylation of bacterial transcriptional activator by a transmembrane receptor. Genes Dev. 3:1725-1734.

95. Igo, M. M., J. M. Slauch, and T. J. Silhavy. 1990. Signal transduction in bacteria: kinases that control gene expression. New Biol. 2:5-9.

96. Ito, K., T. Sato, and T. Yura. 1977. Synthesis and assembly of membrane proteins in Escherichia coli. Cell. 11: 551-559.

97. Jaskula, J. C., T. E. Letain, S. K. Roof, J. T. Skare, and K. Postle. 1994. The role of the TonB aminoterminus in energy transduction between membranes. J. Bacteriol. 176: 2326-2338.

98. Jenkins, D. E., S. A. Chaisson, and A. Matin. 1990. Starvation-induced cross protection against osmotic challenge in Escherichia coli. J. Bacteriol. 172:2779-2781.

99. Jetten, A.M., and M.E.R.Jetten. 1975. Energy requirement for the initiation of colicin action in Escherichia coli. Biochem. Biophys. Acta. 387: 12-22.

100. Jovanovic G., Weiner L., Model P. Identification, nucleotide sequence, and characterization of PspF, the transcriptional activator of the Escherichia coli stress-induced psp operon. J Bacteriol. 1996 Apr; 178(7): 1936-45.

101. Kadner R.J., & Liggins G.L. 1973. Transport of vitamin B12 in Escherichia coli: genetic studies. J. Bacteriol. 115: 514-521.

102. Kadner, R. J. 1978. Repression of synthesis of the vitamin B12 receptor in Escherichia coli. J. Bacteriol. 136:1050-1057.

103. Kadner, R. J. 1990. Vitamin B12 transport in Escherichia coli: energy coupling between membranes. Molecular Microbiology 4: 2027-2033.

104. Kadner, R. J., and K. J. Heller. 1995. Mutual inhibition of cobalamin and siderophore uptake systems suggests their competition for TonB function. J. Bacteriol. 177:4829-4835.

105. Kampfenkel, K., and V. Braun. 1993. Topology of the ExbB protein in the cytoplasmic membrane of Escherichia coli. J. Biol.Chem. 268: 6050-6057.

106. Kampfenkel,K., and V. Braun. 1992. Membrane topology of the Escherichia coli ExbD protein. J. Bacteriol. 174: 5485-5487.

107. Karlson, M., K. Hannavy and C. F. Higgins. 1993. A sequence-specific function for the N-terminal signal-like sequence of the TonB protein. Molecular Microbiology. 8: 379-388.

108. Karlsson, M., K. Hannavy, and C.F. Higgins. 1993. ExbB acts as a chaperone-like protein to stabilize TonB in the cytoplasm. Mol. Microbiol. 8: 389-396.

109. Katsura I. Lambda II. Cold Spring Habor, N.Y., 1983. p. 331-346.

110. Kenly, J.S., M.Leighton, and C.Bradbeer. 1978. Transport of vitamin B12 in Escherichia coli. Corrinoid specificity of the outer membrane receptor. J. Biol. Chem. 253:1341-1346.

111. Kenyon, C., and G. Walker. 1980. DNA-damaging agents stimulate gene expression at specific loci in Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77:2819-2823.

112. Kenyon, C., and G. Walker. 1981. Expression of the E. coli uvrA gene is inducible. Nature (London) 289:808-810.

113. Kiino, D. R., and L. B. Rothman-Denes. 1989. Genetic analysis of bacteriophage N4 adsorption. J. Bacteriol. 171: 4595-4602.

114. Killmann H., and V. Braun. 1992. An aspartate deletion mutation defines a binding site of the multifunctional FhuA outer membrane receptor of Escherichia coli K12. J. Bacteriol. 174: 3479-3486.

115. Kim, B., and J. W. Little. 1993. LexA and X cl repressors as enzymes: specific cleavage in an intermolecular reaction. Cell 73:1165-1173.

116. Kohara Y., K. Akiyama, and K. Isono. 1987. The physical map of the whole Escherichia coli chromosome: application of a new strategy for rapid analysis and sorting of a large genomic library. Cell 50: 495-508.

117. Kohara, Y., K. Akiyama, and K. Isono. 1987. The physical map of the whole E. coli chromosome: application of a new strategy for rapid analysis and sorting of a large genomic library. Cell 50:495-508.

118. Krueger, J. H., S. J. El!edge, and G. C. Walker. 1983. Isolation and characterization of Tn5 insertion mutations in the lexA gene of Escherichia coli. J. Bacteriol. 153:13681378.

119. Labedan,B- 1978. In vitro study of the phage T5 DNA injection process: use of columns of Escherichia coli membranes immobilized on kieselguhr. Virology. 85: 487493.

120. Laemmli, U. K. 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 227: 680-685.

121. Lamont, I., A. M. Brumby, and J. B. Egan. 1989. UV induction of coliphage 186: prophage induction as an SOS function. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86:5492-5496.

122. Lange, R., and R. Hengge-Aronis. 1991a. Growth phase-regulated expression of bolA and morphology of stationary-phase Escherichia coli cells are controlled by the novel sigma factor ctS (rpoS). J. Bacteriol. 173:4474-4481.

123. Lange, R., and R. Hengge-Aronis. 19916. Identification of a central regulator of stationary-phase gene expression in Escherichia coli. Mol. Microbiol. 5:49-59.

124. Larsen R.A., Foster-Hartnett D. Mcintosh M.A., Postle K. Regions of Escherichia coli TonB and FepA proteins essential for in vivo physical interactions. J Bacteriol. 1997 May;179(10):3213-21.

125. Lathrop J.T., Wei B. Y., Touchie G.A., Kadner R.J. Sequences of the Escherichia coli BtuB protein essential for its insertion and function in the outer membrane. J Bacteriol. 1995 Dec; 177(23):6810-9.

126. Lazdunski C.J. Colicin import and pore formation: a system for studying protein transport across membranes?

127. Lee M.H., Walker G.C. Interactions of Escherichia coli UmuD with activated RecA analyzed by cross-linking UmuD monocysteine derivatives. J Bacteriol. 1996 Dec; 178(24):7285-94.

128. Letain T.E., Postle K. TonB protein appears to transduce energy by shuttling between the cytoplasmic membrane and the outer membrane in Escherichia coli. Mol Microbiol. 1997 Apr;24(2):271-83.

129. Levengood, S. K., W. E. Beyer, and R. E. R. E. Webster. 1991. TolA: a membrane protein involved in colicin uptake contains an extended helical region. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 88: 5939-5943.

130. Lewis, K.1994. Multidrug resistance pumps in bacteria. Trends Biochem. Sci. 19: 119-123.

131. Likhacheva, N. A., E. A. Khrenova, and S. P. Sineoky. 1990. Genetic control of Escherichia coli K-12 cells resistance to bacteriophage CI. Molec. genet., microbiol. and virology. 12: 12-15, in Russian.

132. Lin, E. C.C.I976. Glycerol dissimilation and its regulation in bacteria. Annu. Rev. Microbiol. 30: 535-578.

133. Lin, L. L., and J. W. Little. 1988. Isolation and characterization of noncleavable (Ind-) mutants of the LexA repressor of Escherichia coli K-12. J. Bacteriol. 170:21632173.

134. Lin, L. L., and J. W. Little. 1989. Autodigestion and RecA-dependent cleavage of Ind- mutant LexA proteins. J. Mol. Biol. 210:439-452.

135. Lindberg, F., Lund B., Johansson L., Normak S. 1987. Localization of the receptor-binding protein adhesion at the tip of the bacterial pilus. Nature. 328: p. 84-87.

136. Little, J. W. 1983. The SOS regulatory system: control of its state by the level of recA protease. J. Mol. Biol. 167:791-808.

137. Little, J. W. 1984. Autodigestion of lexA and phage lambda repressors. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81:1375-1379.

138. Little, J. W. 1991. Mechanism of specific LexA cleavage: autodigestion and the role of RecA coprotease. Biochimie 73:411-422.

139. Little, J. W., and J. E. Harper. 1979. Identification of the lexA gene product of Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 76:6147-6151.

140. Little, J. W., D. W. Mount, and C. R. Yanisch-Perron. 1981. Purified lexA protein is a repressor of the recA and lexA genes. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78:4199-4203.

141. Lloyd, R. G., S. M. Picksley, and C. Prescott. 1983. Inducible expression of a gene specific to the recF pathway for recombination in Escherichia coli K12. Mol. Gen. Genet. 190:162-167.

142. Loewen, P. C., and B. L. Triggs. 1984. Genetic mapping of katF, a locus that with katE affects the synthesis of a second catalase species in Escherichia coli. J. Bacteriol. 160:668-675.

143. Loewen, P. C., J. Switala, and B. L. Triggs-Raine. 1985. Catalases HPI and HPII in Escherichia coli are induced independently. Arch. Biochem. Biophys. 243:144-149.

144. Lonetto, M., M. Gribskov, and C. A. Gross. 1992. The

145. Ludwin R. A. 1987. Gene tandem-mediated selection of coliphage X- receptive Agrobacterium, Pseudomonas, and Rhizobium strains. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 84: 3334-3338.

146. Lugtenberg B., & L. Van Alphen. 1983. Molecular architecture and functioning of the outer membrane of Escherichia coli and other Gram-negative bacteria. Biochem. biophys Acta. 737: 51-115.

147. Lundrigan, M. D., L. C. De Veaux, B. J. Mann, and R. J. Kadner. 1987. Separate regulatory systems for the repression of the metE and btuB by vitamin B12 in Escherichia coli. Mol. Gen. Genet. 206: 401-407.

148. Lwoff, A. 1953. Lysogeny. Bacteriol. Rev. 17:269-237.

149. Maeda, S., and T. Mizuno. 1990. Evidence for multiple OmpR-binding sites in the upstream activation sequence of the ompC promoter in Escherichia coli: a single OmpR-binding site is capable of activating the promoter. J. Bacteriol. 172:501-503.

150. Maier C., Bremer E., Sehmid A., Benz R. 1988. Pore-forming activity of the Tsx protein from the outer membrane of Escherichia coli. Demonstration of a nucleoside-specific binding site. J. Biol. Chem. 263: 2493-2499.

151. Maniatis, T., E. F. Fritsch, & J. Sambrook. 1982. Molecular cloning: a laboratory manual. Cold Spring Harbor Laboratory. Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor, N.Y.

152. Manning P. A., Reeves P. 1976. Outer membrane of Escherichia coli K12: tsx mutants (resistant to bacteriophage T6 and colicin K) lack an outer membrane protein. Biochem. bioph. Res. Commun. 71:466-471.

153. Markovitz, A. 1964. Regulatory mechanisms for synthesis of capsular polysaccharide in mucoid mutants of Escherichia coli K12. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 51:239-246.

154. Matin, A. 1991. The molecular basis of carbon-starvation-induced general resistance in Escherichia coli. Mol. Microbiol. 5:3-10.

155. Mayer, H., and G. Schmidt. 1979. Chemistry and biology of the enterobacterial common antigen (ECA). Curr. Top. Microbiol. 85: 99-153.

156. McCann, M. P., J. P. Kidwell, and A. Matin. 1991. The putative a factor KatF has a central role in development of starvation-mediated general resistance in Escherichia coli. J. Bacteriol. 173:4188-4194.

157. McEntee, K., and W. Epstein. 1977. Isolation and characterization of specialized transduicing bacteriophages for the recA gene of Escherichia coli. Virology 77:306-318.

158. McLenigan M., Peat T.S., Frank E.G., McDonald J.P., Gonzalez M., Levine A.S., Hendrickson W.A. Woodgate R. Novel Escherichia coli umuD' mutants: structure-function insights into SOS mutagenesis. J Bacteriol. 1998 Sep; 180(17):4658-66.

159. Merrick, M. J. 1993. In a class of its own-the RNA polymerase sigma factor o54 (aN). Mol. Microbiol. 10:903-909.

160. Miller, D. M., J. S. Olson, F. A. Quiocho. 1983. Rates of ligand binding to periplasmic proteins involved in bacterial transport and chemotaxis. J. Biol. Chem. 258: 13665-13672.

161. Miller, H. I., M. Kirk, and H. Echols. 1981. SOS induction and autoregulation of the himA gene for site-specific recombination in E. coli. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78:6754-6758.

162. Miller, J. H. 1972. Experiments in molecular genetics. Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor, N.Y.

163. Mizuno, T., and S. Mizushima. 1990. Signal transduction and gene regulation through the phosphorylation of two regulatory components: the molecular basis for the osmotic regulation of the porin genes. Mol. Microbiol. 4:1077-1082.

164. Model P. Jovanovic G., Dworkin J. The Escherichia coli phage-shock-protein (psp) operon. Mol Microbiol. 1997 Apr;24(2):255-61.

165. Moeck G.S. Coulton J.W. TonB-dependent iron acquisition: mechanisms of siderophore-mediated active transport. Mol Microbiol. 1998 May;28(4):675-81. Review.

166. Moir, P., M. Hunter, J. Armstrong, & R. Glass. 1987. Studies on the gene for the multivalent B12 receptor of Escherichia coli. Fems Microb. Lett. 41: 103-108.

167. Moreau, P., A. Bailors, and R. Devoret. 1976. Prophage X induction in Escherichia coli K12 envA uvrB: a highly sensitive test for potential carcinogens. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 73:3700-3704.

168. Morona, R., and U. Menning. 1986. New locus (ttr) in Escherichia coli K-12 affecting sensitivity to bacteriophage T2 and growth on oleate as the sole carbon source. J. Bacteriol. 168: 534-540.

169. Morona, R., M. Klose, V. Henning. 1984. Escherichia coli K-12 outer membrane protein (OmpA) as a bacteriophage receptor: analysis of mutant genes expressing altered proteins. J. Bacteriol. 159: 570-578.

170. Muller, M., & G. Blobel. 1984.1n vitro translocation of bacterial proteins across the plasma membrane of Escherichia coli requires a soluble activity. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 81:7737-7741.

171. Mulvey, M. R., and P. C. Loewen. 1989. Nucleotide sequence of katF of Escherichia coli suggests KatF protein is a novel a transcription factor. Nucleic Acids Res. 17:99799991.

172. Newman, E. B., R. D'Ari, R. T. Lin. 1992 The leucine-Lrp regulon in E. coli: a global response in search of a raison d'etre. Cell. 68: 617-619.

173. Nikaido, H., and M. Vaara. 1987. Outer membrane, p.7-22. In J. L. Ingraham (ed.), Escherichia coli and Salmonella typhimurium. 1987. American society for Microbiology, Washington, D.C.

174. Nimmich W., G. Schmidt and U. Krallmann-Wenzel. 1991. Two different Escherichia coli capsular polysaccharide depolymerases each associated with one of the coliphage OK5 and OK20. FEMS Microbiology Letters. 82: 137-142.

175. Ninfa, A. J., and R. L. Bennett. 1991. Identification of the site of autophosphorylation of the bacterial protein kinase/phosphatase NRII. J. Biol. Chem. 266:6888-6893.

176. Nomura, M. 1964. Mechanism of action of colicines. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 52: 1514-1521.

177. Nou X., Kadner RJ. Coupled changes in translation and transcription during cobalamin-dependent regulation of btuB expression in Escherichia coli. J Bacteriol. 1998 Dec; 180(24):6719-28.

178. Ogava, T., and J. I. Tomizava. 1967. Abortive lysogenization of bacteriophage lambda b2 and residual immunity of non-lysogenic segregants. J. Mol. Biol. 23:225-245.

179. Ohta T., Sutton M.D., Guzzo A., Cole S., Ferentz A.E., Walker G.C. Mutations affecting the ability of the Escherichia coli UmuD' protein to participate in SOS mutagenesis. J Bacteriol. 1999 Jan;181(l):177-85.

180. Olsen, A., A. Arnqvist, S. Sukupolvi, and S. Normark. 1993. The RpoS sigma factor relieves H-NS-mediated transcriptional repression of csgA, the subunit gene of fibronectin-binding curliEscherichia coli. Mol. Microbiol. 7:523-536.

181. Ozaki, M., A. Wada, N. Fujita, and A. Ishihama. 1991. Growth phase-dependent modification of RNA polymerase in Escherichia coli. Mol. Gen. Genet. 230:17-23.

182. Palejwala V.A., Pandya G.A., Bhanot O.S., Solomon J.J., Murphy H.S., Dunman P.M., Humayun M.Z. UVM, an ultraviolet-inducible RecA-independent mutagenic phenomenon in Escherichia coli. J Biol Chem. 1994 Nov 4;269(44):27433-40.

183. Pallejwala V.A., Wang G.E., Murphy H.S., Humayun M.Z. Functional recA, lexA, umuD, umuC, polA, and polB genes are not required for the Escherichia coli UVM response. J Bacteriol. 1995 Nov; 177(21):6041-8.

184. Parker, B., and M. G. Marinus. 1988. A simple and rapid method to obtain substitution mutations in Escherichia coli: isolation of a dam deletion/insertion mutation. Gene 73:531-535.

185. Parkinson, J. S. 1993. Signal transduction schemes of bacteria. Cell 73:857-871.

186. Parkinson, J. S., and E. C. Kofoid. 1992. Communication modules in bacterial signaling proteins. Annu. Rev. Genet. 26:71-112.

187. Phizicky, E. M., and J. W. Roberts. 1981. Induction of SOS functions: regulation of proteolytic activity of E. coli RecA protein by interaction with DNA and nucleoside triphosphate. Cell 25:259-267.

188. Pilsl H., Braun V. The Ton system can functionally replace the TolB protein in the uptake of mutated colicinU. FEMS Microbiol Lett. 1998 Jul 15;164(2):363-7.

189. Pisl, H., and V. Braun. 1995. Novel colicin 10: assignment of four domains to TonB- and TolC-dependent uptake via the Tsx receptor and to pore formation. Mol. Microbiol. 16: 57-67.

190. Plancon L., Chami M, Letellier L. Reconstitution of FhuA, an Escherichia coli outer membrane protein, into liposomes. Binding of phage T5 to Fhua triggers the transfer of DNA into the proteoliposomes. J Biol Chem. 1997 Jul 4;272(27): 16868-72.

191. Popham, D. L., D. Szeto, J. Keener, and S. Kustu. 1989. Function of a bacterial activator protein that binds to transcriptional enhancers. Science 243:629-635.

192. Postle, K. 1993. TonB protein and energy transduction between membranes. J. Bioenerg. Biomembr. 25: 591-601.

193. Prossnitz, E., A. Gee, G.Ames. 1989. Reconstruction of the histidine periplasmic transport system in membrane vesicles. Energy coupling and interaction between the binding protein and the membrane complex. J. Biol. Chem. 264: 5006-5014.

194. Quillardet, P., O. Huisman, R. DDAri, and M. Hofnung. 1982. SOS chromotest. a direct assay of induction of an SOS function in Escherichia coli K-12 to measure genotoxicity. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 79:5971-5975.

195. Radding, C. M. 1982. Homologous pairing and strand exchange in genetic recombination. Annu. Rev. Genet. 16:405-437.

196. Rahman M. S., Humayun M.Z. SOS and UVM pathways have lesion-specific additive and competing effects on mutation fixation at replication-blocking DNA lesions. J Bacteriol. 1999 Mar;l 81(5): 1515-23.

197. Rahman M.S., Dunman P. M., Wang G., Murphy H.S., Humayun M.Z. Effect of UVM induction on mutation fixation at non-pairing and mispairing DNA lesions. Mol Microbiol. 1996 Nov;22(4):747-55.

198. Raina, S., D. Missakas, and C. Georgopoulos. 1995. The rpoE gene encoding the sigma E (sigma 24) heat shock sigma factor of Escherichia coli. EMBO J. 14:1043-1055.

199. Rampersaud, A., and M. Inouye. 1991. Procaine, a local anesthetic, signals through the EnvZ receptor to change the DNA binding affinity of the transcriptional activator protein OmpR. J. Bacteriol. 173:6882-6888.

200. Rampersaud, A., S. Norioka, and M. Inouye. 1989. Characterization of OmpR binding sequences in the upstream region of the ompF promoter essential for transcriptional activation. J. Biol. Chem. 264:18693-18700.

201. Reanney, D. C., and H. W. Aakermann. 1982. Comparative biology and evolution of bacteriophages. Advanc. in virus Res. 27: 205-280.

202. Ren L., Rahman M. S. Humayun M. Z. Escherichia coli cells exposed to streptomycin display a mutator phenotype. J Bacteriol. 1999 Feb;l 81(3): 1043-4.

203. Retallack, D. M., and D. I. Friedman. 1995. A role for a small stable RNA in modulating the activity of DNA-binding proteins. Cell 83:227-235.

204. Reynolds, P. R., G.P.Mottur, and C. Bradbeer. 1980. Transport of vitamin B12 in Escherichia coli. Some observations on the roles of the gene products of btuC and TonB. J. Biol.Chem. 255: 4313-4319.

205. Riox, C.R., R.J. Kadner.1989. Vitamin B12 transport in Escherichia coli K12 does not require the btuE gene of the btuCED operon. Mol. Gen. Genet. 217: 301-308.

206. Roa, M. 1979. Interaction of bacteriophage K10 with its receptor, the LamB protein of Escherichia coli J. Bacteriol. 140: 680-686.

207. Roberts, J., and R. Devoret. 1983. Lysogenic induction, p. 123-144. In R. W. Hendrix, J. W. Roberts, F. W. Stahl and R. A. Weisberg (ed.), Lambda II. Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, New York.

208. Roland, K. L., and J. W. Little. 1990. Reaction of LexA repressor with diisopropyl fluorophosphate. A test of the serine protease model. J. Biol. Chem. 265:12828-12835.

209. Roland, K. L., M. H. Smith, J. A. Rupley, and J. W. Little. 1992. In vitro analysis of mutant LexA proteins with an increased rate of specific cleavage. J. Mol. Biol. 228:395408.

210. Ronson, C. W., B. T. Nixon, and F. M. Ausubel. 1987. Conserved domains in bacterial regulatory proteins that respond to environmental stimuli. Cell 49:579-581.

211. Rosenberg S. M., Thulman C., Harris R.S. Transient and heritable mutators in adaptive evolution in the lab and in nature.Genetics. 1998 Apr; 148(4): 1559-66. Review.

212. Russo, F. D., and T. J. Silhavy. 1991. EnvZ controls the concentration of phosphorylated OmpR to mediate osmoregulation of the porin genes. J. Mol. Biol. 222:567-580.

213. Saier, M. H., 1994. Computer-aided analyses of transport protein sequences: gleaning evidence concerning function, structure, biogenesis, and evolution. Microbiol. Rev. 58: 71-93.

214. Saigo, K. 1978. Isolation of high-density mutants and identification of nonessential structural proteins in bacteriophage T5: dispensability of L-shaped tail fibbers and secondary major head protein. Virology. 85: 422-433.

215. Sak, B. D., A. Eisenstark, and D. Touati. 1989. Exonuclease III and the catalase hydroperoxidase II in Escherichia coli are both regulated by the katF product. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86:3271-3275.

216. Salles, B., and M. Défais. 1984. Signal of induction of RecA protein in Escherichia coli. Mutat. Res. 131:53-59.

217. Sambrook, J., E. F. Putsch, and T. Maniatis. 1989. Molecular cloning: a laboratory manual; 2-nd ed. Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, New York.

218. Sancar, A., A. M. Hack, and W. D. Rupp. Simple method for identification of plasmid-coded proteins. J. Bacteriol. 137: 692-693.

219. Sanders, D. A., B. L. Gillece-Castro, A. M. Stock, A. L. Burlingame, and D. E., Jr. Koshland. 1989. Identification of the site of phosphorylation of the chemotaxis response regulator protein, CheY. J. Biol. Chem. 264:21770-21778.

220. Sanger, F., S. Nicklen, and A. A. Coulson. 1977. DNA sequencing with chain terminating inhibitors. Proc. Nat. Acad. Sci USA 74: 5463-5467

221. Sassanfar, M., and J. W. Roberts. 1990. Nature of the SOS-inducing signal in Escherichia coli. The involvement of DNA replication. J. Mol. Biol. 212:79-96.

222. Sasse-Dwight, S., and J. D. Gralla. 1988. Probing the Escherichia coli glnALG upstream activation mechanism in vivo. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85:8934-8938.

223. Schendel S.L., Click F.M., Webster R. E., Cramer W.A. The TolA protein interacts with colicin El differently than with other group A colicins. J Bacteriol. 1997 Jun;179(ll):3683-90.

224. Schmidt, M.A., and K. Jann. 1982. Phospholipid substitution of capsular (K) polysaccharide antigens from Escherichia coli causing extraintestinal infections. FEMS Micribiol. Lett. 14: 69-74.

225. Schneider H., Fsihi H., Kottwitz B., Mygind B., Bremer E. Identification of a segment of the Escherichia coli Tsx protein that functions as a bacteriophage receptor area. J Bacteriol. 1993 May;175(10):2809-17.

226. Schweizer M., Hindennach I., Garten W., Henning U. 1978. Major proteins of Escherichia coli outer cell envelope membrane. Interaction of protein II* with lipopolysaccharide. Europ. J. Biochem. 1978. 82: 211-217

227. Shao, Z., R. T. Lin, and E. B. Newman. 1994. Sequencing and characterization of the sdaCB operon in Escherichia coli K-12. Eur. J. Biochem. 222: 901-907.

228. Shao,Z.Q., & E. B. Newman 1993 Sequencing and characterization of the sdaB gene from Escherichia coli K12. Eur. J. Biochem. 212: 777-784.

229. Shapiro, L. 1993. Protein localization and asymmetry in the bacterial cell. Cell 73: 841-855.

230. Shepley, D. P., and J. W. Little. 1996. Mutant LexA proteins with specific defects in autodigestion. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 93:11528-11533.

231. Shurvinton, C. E., and R. G. Lloyd. 1982. Damage to DNA induces expression of the ruv gene of Escherichia coH. Mol. Gen. Genet. 185:352-355.

232. Siegel, E. 1983. The Escherichia coli uvrD gene is inducible by DNA damage. Mol. Gen. Genet. 191:397-400.

233. Siegele, D. A., and Kolter, R. 1992. Life after log. J. Bacteriol. 174:345-348.

234. Silhavy, T. J., M. L. Berman, and L. W. Enquest. 1984. Experiments with gene fusions. Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, New York.

235. Skurray R.A., Hancock R.E., Reeves P. 1974. Con-mutants: class of mutants in Escherichia coli K-12 lacking a major cell wall protein and defective in conjugation and adsorption of a bacteriophage. J. Bacteriol. 119: 726-735

236. Slauch, J. M., and T. J. Silhavy. 1989. Genetic analysis of the switch that controls porin gene expression in Escherichia coli K-12. J. Mol. Biol. 210:281-292.

237. Slauch, J. M., F. D. Russo, and T. J. Silhavy. 1991. Suppressor mutations in rpoA suggest that OmpR controls transcription by direct interaction with the alpha subunit of RNA polymerase. J. Bacteriol. 173:7501-7510.

238. Sledjeski, D., A. Gupta, and S. Gottesman. 1996. The small RNA, DsrA, is essential for the low temperature expression of RpoS during exponential growth in Escherichia coli. EMBO J. 15:3993-4000.

239. Sledjeski, D., and S. Gottesman. 1995. A small RNA acts as antisilencer of the H-NS-silenced rcsA gene of Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sei. USA 92:2003-2007.

240. Smarda J., Smajs D. Colicins-exocellular lethal proteins of Escherichia coli. Folia Microbiol (Praha). 1998;43(6):563-82.

241. Smith B.T., Walker G.C. Mutagenesis and more: umuDC and the Escherichia coli SOS response. Genetics. 1998 Apr; 148(4): 1599-610. Review.

242. Snyder, C. E. 1984. Bacteriophage T5 gene A2 protein alters the outer membrane of Escherichia coli. J. Bacteriol. 160: 1191-1195.

243. Sofia, H. J., V. Burland, D. L. Daniels, G. Plunkett, and F. R. Blattner. Analysis of the Escherichia coli genome. V. DNA sequence of the region from 76.0 to 81.5 minutes. Nucleic Acid Res. 22: 2576-2586.

244. Spassky, A., S. Rimsky, H. Garreau, and H. Buc. 1984. HI a, an E. coli DNA-binding protein which accumulates in stationary phase, strongly compacts DNA in vitro. Nucl. Acids Res. 12:5321-5340.

245. Speiser, D.M., G.F. Ames 1991. Salmonella typhimurium histidine periplasmic permease mutations that allow transport in the absence of histidine-binding protein. J. Bacteriol. 173: 1444-1451.

246. Stock, J. B., A. J. Ninfa, and A. M. Stock. 19896. Protein phosphorylation and regulation of adaptive responses in bacteria. Microbiol. Rev. 53:450-490.

247. Stock, J. B., A. M. Stock, and J. M. Mottonen. 1990. Signal transduction in bacteria. Nature 344:395-400.

248. Stock, J.B., B. Rauch, and S. Roseman. 1977. Periplasmic space in Salmonella typhimurium and Escherichia coli. J. Biol. Chem. 252: 7850-7861.

249. Stout, V., A. Torres-Cabassa, M. R. Maurizi, D. Gutnick, and S. Gottesman. 1991. RcsA, an unstable positive regulator of capsular polysaccharide synthesis. J. Bacteriol. 173:1738-1747.

250. Stout, V., and S. Gottesman. 1990. RcsB and RcsC: a two-component regulator of capsule synthesis in Escherichia coli. J. Bacteriol. 172:659-669.

251. Taddei F. Matic I. Radman M. cAMP-dependent SOS induction and mutagenesis in resting bacterial populations. Proc Natl Acad Sci USA. 1995 Dec 5;92(25):11736-40.

252. Taddei F., Halliday J.A. Matic I., Radman M. Genetic analysis of mutagenesis in aging Escherichia coli colonies. Mol. Gen. Genet. 1997. Oct; 256(3):277-81.

253. Timms Andrew R, Bridges B.A. Reversion of the tyrosine ochre strain Escherichia coli WU3610 under starvation conditions depends on a new gene tas. Genetics. 1998 Apr; 148(4): 1627-35.

254. Timothy, J. C, and R. L. Rodriguez. 1982. Construction and characterization of the chloramphenicol-resistence gene cartridge: A new approach to the transcriptional mapping of extrachromosomal elements. Gene 20: 305-316.

255. Toman, Z, C. Dambly-Chaudiere, L. Tenenbaum, and M. Radman. 1985. A system for detection of genetic and epigenetic alterations in Escherichia coli induced by DNA-damaging agents. J. Mol. Biol. 186:97-105.

256. Tomas J.M., & Kay W.W. 1984. Lacking a major cell wall protein and defective in conjugation and adsorption of a bacteriophage. J. Bacteriol. 159: 1047-1052.

257. Tommassen, J. & Lugtenberg B. 1981. Localization of phoE, the structural gene of outer membrane protein in Escherichia coli K12. J. Bacteriol. 147: 118-123

258. Torres-Cabassa, A. S., and S. Gottesman. 1987. Capsule synthesis in Escherichia coli K-12 is regulated by proteolysis. J. Bacteriol. 169:981-989.

259. Torres-Cabassa, A. S., S. Gottesman, R. D. Frederick, P. J. Dolph, and D. L. Coplin. 1987. Control of extracellular polysaccharide synthesis in Erwinia stewartii and Escherichia coli K-12: a common regulatory function. J. Bacteriol. 169:4525-4531.

260. Traub I., Braun V. Energy-coupled colicin transport through the outer membrane of Escherichia coli K-12: mutated TonB proteins alter receptor activities and colicin uptake. FEMS Microbiol Lett. 1994 Jun 1;119(l-2):65-70.

261. Traub, I., D. Gaisser, and V. Braun. 1993. Activity domains of the TonB protein. Mol. Microbiol. 8: 409-423.

262. Trisler, P., and S. Gottesman. 1984. Ion transcriptional regulation of genes necessary for capsular polysaccharide synthesis in Escherichia coli K-12. J. Bacteriol. 160:184191.

263. Urban, C., and R. T.Gelis. 1990. Purification and properties of a kinase from E. coli K12 that phosphorylates two periplasmic transport proteins. J. Biol. Chem. 265: 1783-1786.

264. Vales, L. D., J. W. Ciiase, and J. B. Murphy. 1980. Effect of ssbAl and lexC113 mutations on lambda prophage induction, bacteriophage growth, and cell survival. J. Bacteriol. 143:887-896.

265. Van Alphen L., Selm N., Lugtenberg B. 1978. Pores in the outer membrane of Escherichia coli K12. Molec. Gen. Genet. 159:75-83.

266. Vieira, J., and J. Messing. 1982. The pUC plasmids, an M13 mp7-derived system for insertion mutagenesis and sequencing with synthetic universal primers. Gene 19:259268.

267. Wada, A., Y. Yamazaki, N. Fujita, and A. Ishihama. 1990. Structure and probable genetic location of a "ribosome modulation factor" associated with 100S ribosomes in stationary-phase Escherichia coli cells. Proc. Natl. Acad. Sei. USA 87:2657-2661.

268. Walker, G. C. 1984. Mutagenesis and inducible responses to DNA damage in Escherichia coli. Microbiol. Rev. 48:60-93.

269. Walker, G. C. 1985. Inducible DNA repair systems. Annu. Rev. Biochem. 54:425457.

270. Wang G., Humayun M.Z. Induction of the Escherichia coli UVM response by oxidative stress. Mol Gen Genet. 1996 Jul 19;251(5):573-9.

271. Wang G., Palejwala V.A., Dunman P.M., Avin D.H., Murphy H.S., Rahman M.S. Humayun M.Z. Alkylating agents induce UVM, a recA-independent inducible mutagenic phenomenon in Escherichia coli. Genetics. 1995 Nov;141(3):813-23.

272. Wanner, B. L. 1992. Is cross regulation by phosphorylation of two-component response regulator proteins important in bacteria? J. Bacteriol. 174:2053-2058.

273. Way, J. C., M. S. Davis, D. Morisato, D. E. Roberts, and N. Kleckner. 1984. New TnlO derivatives for transposon mutagenesis and for construction of lacZ operon fusions by transposition. Gene 32:369-379.

274. Webster, R. E., 1991. The tol gene products and the import of macromolecules into Escherichia coli. Mol. Microbiology. 5: 1005-1011.

275. Weiner L, Brissette J.L., Model P. Stress-induced expression of the Escherichia coli phage shock protein operon is dependent on sigma 54 and modulated by positive and negative feedback mechanisms. Genes Dev. 1991 Oct;5(10):1912-23.

276. White, J. C., P. M. Di Girolamo, M. L. Fu, Y. A. Preston, and C. Bradbeer. 1973. Transport of vitamin B12 in Escherichia coli. Location and properties of the initial Bi2-binding site. J. Biol. Chem. 248: 3978-3986.

277. Whittier, R. F., and J. W. Chase. 1983. DNA repair properties of Escherichia coli tif-1, recAo281 and lexAl strains deficient in single-strand DNA binding protein. Mol. Gen. Genet. 190:101-111.

278. Wilson, G. G., K. K. Y. Young, G. J. Edlin, and W. Königsberg. 1979. High frequency, generalized transduction by bacteriophage T4. Nature. 280: 80-82.

279. Winans, S. C., S. J. Elledge, J. H. Krueger, and G. C. Walker. 1985. Site-directed insertion and deletion mutagenesis with cloned fragments in Escherichia coli. J. Bacteriol. 161: 1219-1221.

280. Witkin, E. M. 1976. Ultraviolet mutagenesis and inducible deoxyribonucleic acid repair in Escherichia coli. Bacteriol. Rev. 40:869-707.

281. Wolfgang E. and Trempy J. E. Escherichia coli RcsA, a positive activator of colanic acid capsular polysaccharide synthesis, function to activate its own expression. J Bacteriol. 1999,181, N.2, p.577-584.

282. Yang, Y., and M. Inouye. 1991. Intermolecular complementation between two defective mutants of Escherichia coli signal-transducing receptors. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 88:11057-11061.

283. Yankovsky, N. K., M. Yu. Fonstein, S. Yu. Lashina, et al. 1989. Phasmids as effective and simple tools for construction and analysis of gene libraries. Gene. 81: 203210.

284. Yu, F., H.Furukawa, K.Nakamura, S.Mizushima 1984. Mechanism of localization of major outer membrane lipoprotein in Escherichia coli. Studies with the OmpF-lipoprotein hybrid protein. J. Biol.Chem. 259:6013-6018.

285. Yura, T., H. Nagai, and H. Mori. 1993. Regulation of heat-shock response in bacteria. Annu. Rev. Microbiol. 47:321-350.

286. Zaror, I., I. Gomez, G. Castillo, A. Yudelevich, and A. Venegas., 1988. Molecular cloning and expression in Escherichia coli of a Salmonella typhimurium porin gene. FEBS 229:77-81.

287. Zinkevich-Peotti, K., and J. M. Fraser. 1988. New locus for exopolysaccharide overproduction in Escherichia coli K-12. J. Bacteriol. 170:1405-1407.