Метод кросс-поляризационной оптической когерентной томографии для прижизненной оценки состояния коллагеновых волокон тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.02, кандидат наук Киселева, Елена Борисовна

• Киселева, Елена Борисовна
• кандидат наук
• 2014

Оглавление диссертации кандидат наук Киселева, Елена Борисовна

ОГЛАВЛЕНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

Глава 1. Обзор литературы

1.1. Структурная и пространственная организация коллагеновых волокон в соединительных тканях в норме и при патологических процессах

1.1.1. Состояние коллагеновых волокон в соединительных тканях в норме

1.1.2. Состояние деградации коллагеновых волокон при патологических процессах

1.1.3. Состояние избыточного накопления коллагеновых волокон при патологических процессах

1.2. Двулучепреломление и деполяризация света коллагеновыми волокнами

1.3. Оптические методы оценки состояния коллагеновых волокон в тканях

1.3.1. Морфологическое исследование коллагеновых волокон с помощью поляризационной микроскопии

1.3.2. Генерация второй оптической гармоники как метод оценки коллагеновых волокон

1.3.3. Поляризационные варианты оптической когерентной томографии для оценки состояния коллагеновых волокон

Глава 2. Объекты и методы исследования

2.1. Объекты исследования

2.2. Кросс-поляризационный оптический когерентный томограф

2.3. Методики исследования

2.4. Количественная обработка изображений

Глава 3. Результаты и их обсуждение

3.1. Зависимость ОКТ-сигнала в ортогональной поляризации от состояния коллагеновых волокон

3.1.1. Исследование структуры КП ОКТ изображений сухожилия и рубцовой ткани

3.1.2. Изучение ОКТ-сигнала на ортогональных изображениях слизистых оболочек человека в норме

3.1.3. Изменение ОКТ-сигнала на ортогональных изображениях слизистой оболочки десны после лазерной коагуляции коллагеновых волокон

3.1.4. Изучение ОКТ-сигнала на ортогональных изображениях слизистых оболочек щеки и мочевого пузыря при патофизиологических процессах

3.2. Разработка способов количественной оценки КП ОКТ изображений

3.3. Количественные критерии прижизненного разделения состояния коллагеновых волокон при различных патофизиологических процессах в слизистых оболочках методом КП ОКТ

3.3.1. Слизистая оболочка щеки: количественная оценка КП ОКТ изображений разработанными способами

3.3.2. Слизистая оболочка мочевого пузыря: количественная оценка

КП ОКТ изображений разработанными способами

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

ВЫВОДЫ

СПИСОК ЦИТИРОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Метод кросс-поляризационной оптической когерентной томографии для прижизненной оценки состояния коллагеновых волокон»

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность проблемы

Вопросам изучения структурной организации внеклеточного матрикса соединительной ткани и его перестройке при патологических процессах в последние годы уделяется пристальное внимание [19, 183]. Методами высокоразрешающей микроскопии доказано, что пространственная и структурная организация коллагеновых волокон, преобладающего компонента внеклеточного матрикса соединительной ткани, неизбежно повреждается в ходе различных патологических процессов - воспаления, неоплазии, а также при воздействии ряда внешних факторов: ионизирующего излучения при лучевой терапии, интенсивного лазерного излучения при проведении операций и лазерной коррекции [29, 90]. Данные о характере и степени повреждений коллагеновой сети могут быть использованы в клинике для дифференциальной диагностики заболеваний, выявления ранних неопластических процессов, определения ответа соединительнотканной стромы на проводимое лечение, определения качества трансплантатов на основе коллагена [24, 43].

С этой точки зрения востребованными являются неинвазивные, высокоразрешающие и доступные методы изучения внутренней структуры тканей, в частности, оптическая когерентная томография (ОКТ), в настоящее время признанная мировым сообществом как инновационный метод прижизненной визуализации. Метод ОКТ обеспечивает формирование двух-и трехмерных изображений структуры тканей в режиме реального времени на глубинах до 1-2 мм с микронным разрешением (до единиц мкм). Технология основана на низкокогерентной интерферометрии в ближнем инфракрасном диапазоне длин волн (700-1300 нм). Получаемые изображения определяются распределением поля обратно рассеянной зондирующей волны и характеризуют эффективность рассеяния на оптических неоднородностях биоткани, обусловленных составом и строением ее слоев и отдельных структур [112, 166].

ОКТ имеет большие преимущества как метод визуализации, позволяющий формировать изображения слизистых оболочек1 внутренних органов с помощью эндоскопических зондов [12, 64]. Многими исследовательскими группами показана эффективность использования поляризованного света для изучения состояния коллагеновых волокон фиброзных тканей с высоким содержанием коллагена, что реализовано в технологии поляризационно-чувствительной ОКТ (114 ОКТ). Так, методом ПЧ ОКТ детектируют нарушения нормального состояния (структурной и пространственной организации) коллагеновых волокон сухожилий [170], связок [148], межпозвоночных дисков [57], суставных хрящей [45], дермы [164], тканей глаза, костной и зубной тканях [69]. В ПЧ ОКТ в дополнение к традиционному ОКТ-изображению строится карта фазовой задержки [79, 154], скорость изменения которой с глубиной характеризует ориентацию, степень структурной организации коллагена на волоконном и тканевом уровнях [179].

Кросс-поляризационная ОКТ (КП ОКТ) - модификация ПЧ ОКТ, формирующая одновременно два изображения путем раздельной регистрации рассеянного излучения в двух каналах, параллельном и перпендикулярном поляризации зондирующего излучения (изображения в исходной и ортогональной поляризациях, соответственно). В отличие от ПЧ ОКТ, где акцент делается на поиске двулучепреломляющих свойств исследуемой ткани, проявляющихся в виде паттернов на картах фазовой задержки, КП ОКТ визуализирует случайную деполяризацию излучения2 как за счёт двулучепреломления, так и за счет рассеяния в исследуемой биоткани [179].

1 Говоря о визуализации слизистых оболочек методом ОКТ имеется в виду возможность получения изображения эпителия, собственной пластинки слизистой и подслизистого слоев, а в некоторых случаях и части мышечного слоя общей глубиной до 1-1,5 мм.

2 В данной работе термин «деполяризация» означает изменение состояния исходной поляризации распространяющегося в среде излучения в результате его взаимодействия со средой. Для появления сигнала в ортогональном канале важно, чтобы деполяризованное излучение сохранило когерентность, что обеспечит интерференцию с опорной волной.

Метод КП ОКТ приборно реализован нижегородской научной группой ОКТ, он развивается и получает широкое клиническое применение в эндоскопии [12, 88]. Исследованию состояния коллагеновых волокон слизистых оболочек поляризационными вариантами ОКТ посвящено небольшое число работ [125, 127]. Систематические исследования патологии слизистых оболочек методом КП ОКТ на протяжении последних 10 лет проводит нижегородская группа ученых [98, 133]. В последних клинических исследованиях показана целесообразность и необходимость внедрения метода КП ОКТ в медицинскую практику в диагностических целях, а именно, ОКТ-изображения в ортогональной поляризации позволяют дифференцировать патологические состояния слизистых оболочек со схожей визуальной (эндоскопической) картиной [23, 37]. С этой точки зрения весьма актуальна разработка способов оценки КП ОКТ изображений для определения количественных критериев разделения патологических состояний слизистых оболочек по деполяризующим свойствам коллагеновых волокон соединительнотканной стромы органов. Параллельные морфологические исследования состояния коллагеновых волокон в строме слизистых оболочек важны для раскрытия механизмов деполяризации поляризованного зондирующего излучения в биоткани и формирования ОКТ-сигнала в ортогональном изображении.

Цель и задачи исследования

Цель данной работы состояла в определении количественных характеристик когерентной деполяризации света для разработки критериев прижизненного разделения состояния (пространственной и структурной организации) коллагеновых волокон при различных патофизиологических процессах в слизистых оболочках.

Исходя из поставленной цели, были сформулированы следующие основные задачи:

1. Провести анализ зависимости характера ОКТ-изображения в ортогональной поляризации от состояния коллагеновых волокон слизистых оболочек при патологических процессах, подтвержденных гистологическими исследованиями.

2. Определить характеристики когерентной деполяризации света ОКТ-изображения, чувствительные к изменению состояния коллагеновых волокон слизистых оболочек разных органов и на их основе разработать способ количественной оценки КП ОКТ изображения.

3. Применить найденные характеристики когерентной деполяризации света ОКТ-изображения в качестве критериев степени дезорганизации/организации коллагеновых волокон при клинически значимых патологических процессах для диагностических целей.

Научная новизна результатов

Впервые проведены параллельные сопоставления КП ОКТ изображений, оценивающие состояние соединительнотканной стромы слизистых оболочек человека в условиях in vivo и изображений этих же объектов, полученные различными видами оптической микроскопии в условиях in vitro, показавшие, что средняя яркость коллагеновых волокон на гистологических препаратах слизистых оболочек, оцененная методом поляризационной микроскопии, хорошо коррелирует с ОКТ-сигналом на КП ОКТ изображениях в ортогональной поляризации (v-0.12, р=0.0001).

Впервые проведена автоматическая количественная оценка состояния коллагеновых волокон стромы слизистых оболочек при патологических процессах с помощью прижизненного метода кросс-поляризационной ОКТ. Для этой цели разработан критерий - интегральный фактор деполяризации (ИФД), представляющий отношение информативных сигналов когерентной деполяризации излучения и обратного когерентного рассеяния от биоткани, показавший высокую чувствительность к изменению состояния коллагеновых волокон.

Впервые продемонстрирована высокая диагностическая точность ИФД для прижизненного разграничения патологических процессов. Показано, что диагностическая точность ИФД выше по сравнению с такими показателями как относительная яркость ОКТ-сигнала (ЯР), относительное среднеквадратичное отклонение яркости ОКТ-сигнала (СКО).

Практическая значимость

Результаты работы могут найти широкое практическое применение для решения целого ряда клинических задач с использованием метода КП ОКТ и независимой оценкой изображений, а именно, использование количественной оценки КП ОКТ изображений для оперативной диагностики заболеваний, для наблюдения за состоянием коллагеновых волокон тканей при развитии патологии; мониторинге естественных и индуцированных лечением регенеративных процессов, в оценке степени фиброза, а также для изучения структуры коллагеновых матриц при создании скаффолдов, гелей, имплантатов, изучении их биосовместимости и биодеградируемости; при конструировании биоактивных инженерных каркасов, обладающих поляризационными свойствами. Основные выводы и результаты работы могут быть использованы в учебном процессе при разработке соответствующих спецкурсов.

Научная новизна и практическая значимость исследования подтверждены патентами и заявкой на патент:

1. Способ прогнозирования степени тяжести реакции слизистой оболочки полости рта и глотки в процессе лучевой или химиолучевой терапии злокачественных новообразований орофарингеальной области. Патент РФ № 2320271. (приоритет от 27.06.2006, опубл. 27.03.2008, бюл. № 9). Масленникова A.B., Балалаева И.В., Гладкова Н.Д., Высельцева Ю.В., Фомина Ю.В., Терентьева А.Б., Баландина (Киселева) Е.Б., Лазарева Е.А., Ермолаева A.M.

2. Способ диагностики побочных эффектов лучевой терапии со стороны мочевого пузыря. Патент РФ № 2393768, (приоритет от 26.11.2008, опубл. 10.07.2010, бюл. № 19). Стрельцова О.С., Тарарова Е.А., Масленникова A.B., Загайнова Е.В., Гладкова Н.Д., Карабут М.М., Киселева Е.Б., Крупин В.Н.

3. Способ диагностики патологии шейки матки. Патент РФ № 2463958, (приоритет от 13.05.2011, опубл. 20.10.2012, бюл. № 29). Кузнецова И.А., Шахова Н.М., Качалина Т.С., Гладкова Н.Д., Киселева Е.Б., Карабут М.М.

4. Способ оценки функционального состояния коллагенсодержащей ткани. Заявка на изобретение № 2013135571, приоритет от 29.07.2013. Киселева Е.Б., Гладкова Н.Д, Сергеева Е.А., Кириллин М.Ю., Губарькова Е.В., Карабут М.М., Балалаева И.В., Стрельцова О.С., Робакидзе Н.С., Масленникова А.В, Кочуева М.В.

Основные положения, выносимые на защиту

1. Метод КП ОКТ позволяет прижизненно получать информацию о поляризационных характеристиках коллагеновых волокон: как о двулучепреломлении, так и об их способности к когерентной деполяризации поляризованного зондирующего излучения.

2. Структура и пространственная организация коллагеновых волокон в слизистых оболочках оказывают влияние на формирование ортогонального ОКТ-изображения: упорядоченная организация коллагеновых волокон на тканевом уровне (их избыточное накопление и утолщение, преимущественно параллельная ориентация) коррелирует с увеличением яркости ОКТ-сигнала в ортогональной поляризации, и наоборот, дезорганизация коллагеновых волокон на тканевом уровне (деградация, преобладание тонких волокон и хаотичное их расположение) коррелирует с уменьшением яркости ОКТ-сигнала в ортогональной поляризации.

3. Предложены количественные критерии оценки КП ОКТ изображений слизистых оболочек: относительная яркость ОКТ-сигнала - ЯР;

среднеквадратичное отклонение яркости ОКТ-сигнала - СКО; интегральный фактор деполяризации - ИФД, потенциально чувствительные для оценки состояния коллагеновых волокон. Проведено сравнение их диагностической эффективности для разделения патофизиологических состояний, установившее преимущества ИФД.

4. ИФД объективно характеризует разнонаправленные изменения структуры и пространственной организации коллагеновых волокон относительно их состояния в норме: при деградации коллагеновых волокон, вызванных острым воспалением или неоплазией, установлено снижение ИФД на 36-79%; при избыточном накоплении коллагеновых волокон, обусловленном разной степенью фиброза соединительнотканной стромы слизистых оболочек, установлено повышение ИФД на 10-93%.

Апробация работы

Основные результаты и положения диссертации были представлены и обсуждены на Международных конференциях (8 докладов) и Российских конференциях (5 докладов): VIII научной сессии студентов и молодых ученых «Современное решение актуальных научных проблем в медицине» (г. Н. Новгород, 2009), XII Всероссийской медико-биологической конференции молодых исследователей "Фундаментальная наука и клиническая медицина" (г. Санкт-Петербург, 2009), SPIE Photonics Europe (Бельгия, 2010), 14-ой международной школе-конференции молодых ученых (г. Пущино, 2010), V Троицкой конференции «Медицинская физика и инновации в медицине» (г. Троицк, 2012), IV Съезде биофизиков России (г. Н. Новгород, 2012), Всероссийской научной сессии молодых ученых и студентов с международным участием "Современные решения актуальных научных проблем в медицине" (г. Н. Новгород, 2013), XVII, XX международной конференции студентов, аспирантов и молодых ученых «Ломоносов» (г. Москва, МГУ, 2013), 6th International Graduate Summer

School Biophotonics '13 (Ven, Sweden, 2013), International Symposium «Topical Problems of Biophotonics» (2007, 2009, 2011, 2013).

Публикации

По материалам диссертации опубликованы 33 печатные работы, включая 18 статьей в ведущих рецензируемых научных журналах и изданиях, определенных ВАК, 5 глав в книгах, 10 тезисов конференций. Получено 3 патента на изобретения, подана 1 заявка на изобретение (2013).

Личный вклад автора

Автором лично выполнены: постановка и проведение предварительных и клинических исследований, систематизация, анализ полученных данных и формулирование выводов по работе. Владея инструментальными и микроскопическими методами, Е.Б. Киселева лично проводила обработку и интерпретацию полученных данных. С участием Е.Б. Киселевой определены количественные характеристики когерентной деполяризации света КП ОКТ изображений слизистых оболочек человека и вычислены критерии прижизненного разделения состояния коллагеновых волокон при основных патологических состояниях слизистых оболочек. Планирование исследований, обсуждение и обобщение полученных результатов осуществлялось совместно с руководителем работы д.м.н. проф. Гладковой Н.Д.

Конкурсная поддержка работы

Проведенные исследования поддержаны проектом РФФИ 08-02-01152-а, Государственными контрактами №02.522.11.2002, №2.740.11.5149, №14.В25.31.0015.

Структура и объем работы

Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания объектов и методов исследования, 3 подглав результатов и их обсуждения, выводов и списка литературы. Работа изложена на 148 страницах, включает 9 таблиц и 43 рисунка. Список литературы содержит 219 источников, из них 175 зарубежных.

Глава 1. Обзор литературы

1.1. Структурная и пространственная организация коллагеновых волокон в соединительных тканях в норме и при патологических процессах

С оптической точки зрения соединительные ткани являются неоднородными поглощающими средами с ярко выраженными рассеивающими свойствами. В общем случае, рассеяние излучения в биотканях обусловлено пространственным распределением показателя преломления и зависит от особенностей строения биоткани. Такие параметры, как размер частиц, их форма, плотность упаковки, свойства окружающего рассеивающую частицу базового вещества, играют важную роль в распространении света в биотканях и тем или иным способом отражаются на характеристиках рассеянного биотканью излучения, в том числе, если это излучение изначально поляризовано [41].

Использование поляризованного излучения для визуализации соединительных тканей, главным структурным компонентом внеклеточного матрикса которых является фибриллярный коллаген, позволяет не только улучшить качество оптических изображений, что важно при диагностических исследованиях, но и исследовать физические свойства компонентов биотканей (например, коллагеновых волокон) [49, 59, 129, 153]. Такие знания, в свою очередь, позволяют судить о структурном и функциональном состоянии органа, что также представляет несомненный интерес в клинике.

Оптическая анизотропия коллагеновых волокон (КВ) обусловливает возможность их визуализации не только методами ex vivo, например, методом поляризационной микроскопии, но и in vivo - поляризационными вариантами оптической когерентной томографии (ОКТ). Поскольку работа посвящена исследованию и оценке состояния КВ по их поляризационным свойствам, обзор литературы начинается с рассмотрения структуры коллагенового волокна, формируемой коллагеновыми волокнами

архитектоники в изучаемых тканях. Будет рассмотрено также изменение состояния КВ при патологических процессах, что необходимо для выявления ключевых параметров, оказывающих влияние на формирование изображений с использованием поляризованного зондирующего излучения.

1.1.1. Состояние коллагеновых волокон в соединительных тканях в норме

Под состоянием коллагеновых волокон (КВ) в данной работе понимается их определенная пространственная и структурная организация в ткани, которую можно описать морфологически как совокупность следующих параметров: целостность КВ, плотность их расположения, ориентация и толщина. Эти параметры, в свою очередь, определяются как составом самого КВ, так и функцией ткани (испытываемой нагрузкой), задающей определенную архитектонику коллагенового остова [30, 66, 113, 151].

Коллагеновое волокно (КВ) - четвертый, волоконный уровень организации белка коллагена, который, за счет разнообразия первичной структуры и комбинаций разных типов коллагена, определяет внутреннюю структуру волокна [1]. Общие схемы образования коллагенового волокна представлены на рисунке 1.

Выделяют 5 уровней организации коллагена [1, 30], в основе которых лежат последовательные этапы его синтеза и созревания:

1. Молекулярный: 3 полипептидных левых а-спирали, закономерно свёрнутые путем самосборки в тройную правую спираль со строго определенной конформацией. Основа полипептидной цепи коллагена -повторяющийся блок: С1у-Х-У, где в1у - это глицин, а X и У - это различные аминокислоты, но чаще всего пролин (Рго) и гидроксипролин (Нур). Наличие в каждом третьем положении маленькой аминокислоты глицина позволяет цепям сблизиться и плотно прилегать друг к другу. Диаметр молекулы коллагена 1,5 нм, длина 300 нм (рис. 1).

молекула коллагена - 300 нм длиной и 1,5 им диаметром

альфа-цепь коллагена

микрофибрилла

фибрилла

обраюлпиие тропоко.тагена

Л'-конец отреюется

% '

^ проколлаеен пептидам

С-конец отрешатся

тропоколлаген ЗОООА

ассоциация тропокаъчагена в со.юкна

^Л» авг* —

Т обраювпнк.' сшивок

.\'-конец

400А —| С-конец А'

«гистидиновая

(К1ид & Ситтшдб 1997)

коллагенояое волокио

а

б

Рис. 1. Схемы образования коллагенового волокна

Реакции гидроксилирования пролина и лизина способствуют стабилизации цепей в молекуле тропоколлагена за счет образования водородных связей между ними (рис. 2). Введение ОН-группы в радикалы пролина и лизина катализируют соответствующие гидроксилазы, которые содержат в активном центре железо в виде Ре2+. В реакции участвуют 02 и а-кетоглутарат, для поддержания железа в восстановленной форме необходимо присутствие витамина С.

2/Н1

Остаток Про

-С-СО-Н2С^4 ^СН2

СН2

11рт>.1илгн:1р0кси.1:т

Ре2*

Аскорбиновая кислота

Остаток гнцрсжсииродина -

НгС

/Н

-С-—СО-

\

СН2

X

н ^-он

СОО" (СН2)2

с-о

СОО- а"КГ

со2

Про-а-кснь кодлакгна

+ 02

СОО" (СН2Ь с=о

I

О"

Рис. 2. Гидроксилирование пролина в коллагене

2. Надмолекулярный: микрофибрилла, в которой молекулы тропоколлагена расположены параллельно, но, в силу электростатических и гидрофобно-гидрофильных взаимодействий между боковыми группами аминокислотных остатков с продольным сдвигом по отношению друг к другу на 63-67 нм (так называемый D-период, равный 1А,44 длины макромолекулы). Между концом одной молекулы и началом другой образуется зазор в 40 нм, остальная часть дает зону перекрывания (рис. 16). Диаметр 5 нм.

3. Фибриллярный: фибрилла, образующаяся при спонтанной агрегации микрофибрилл в латеральном и аксиальном направлении. Диаметр 20-100 нм. Стабилизация фибрилл обеспечивается поперечными связями между остатками лизина и аллизина - продукта окисления лизина в молекулах тропоколлагена. Модификацию радикалов лизина катализирует медьсодержащий фермент лизилоксидаза, который находится в межклеточном матриксе (рис. 3).

\ I loin, f.!> I uiciiii -

!•«-Пень ко.!.ыюиа .. u

H-N У""

н-с-<сн,ь-сн,-сн, M ,М -CH3-CH3-(CH2)2-Ç-H

ЛИ I с=о

2

Juin юмчиши.Си2"

0=С дич

2NH3 ■+ НзО -—

H-N О ГН

«-¿-(СН2)г-СН2-<0 H/C-CH,-(CH?j,-Ç-H

1 н с=о

о=с , т

* A Hv'M И'ПН.Ге lipmi 11 И! [III,le (îl,Tlll 111111,1) ^

} НгО-^[ ciioiiraiiiio

H-N H N^r^

I Î I H

H-C-(CH2)j-CH2-C = C-(CH2k-C-H

o=ç 0=C-H c=o

f .'Vllv4,> t

> tbitiiH iroiicpcimuri-BH il. (t-tuникя) I о. 2 ,111 НИИ—*■ 2 .1 [.[!( «ИГЛ —►■Ulv'î» П.П.1Я KOll [U||L,1H»3—►il.ir.'tD'll.MMi: 1Г(И1ирС<1!Г[.ГС иш ш

H-N N-H

ЛИШИ ! /Vumim — Н-С-(СНаЬ" CH = N-(CH2>4"C-H

o=c c=o

! ! Л п.дпмииныо поперечные спя ш (шиффоные ошоншшя)

Рис. 3. Образование поперечных связей в коллагене. А - образование альдольной поперечной сшивки из двух боковых цепей лизина; Б -образование шиффовых оснований из боковых цепей лизина и аллизина

4. Волоконный: KB, образующееся при агрегации однонаправленных фибрилл за счет внутри- и межмолекулярных поперечных связей, образование которых протекает по двум механизмам - ферментативному и неферментативному (гликация) и с участием гликозаминогликанов и протеогликанов. Диаметр волокна 1-10 мкм, длина в сотни раз превышает указанный диаметр. Как было показано в экспериментах [179], деполяризация излучения наболее эффективно происходит при рассеянии на крупномасштабных неоднородностях с размерами больше длины волны зондирующего излучения. В нашей работе в КП ОКТ приборе использована длина волны 1300 нм, что позволяет визуализировать KB, средний диаметр которых в изучаемых слизистых оболочках составляет порядка 5 микрон.

5. Тканевой: структуризация KB при их взаимодействии с протеогликанами, образование коллагеновых пучков диаметром до 150 мкм. Считается, что протеогликаны организуют ткань, задавая толщину, ориентируя и упорядочивая коллагеновые фибриллы, и в конечном итоге формируют ткань на микро- и макроуровне [122, 181, 182]. Высшие уровни организации фибриллярного коллагена также определяются функцией ткани, направлением и силой испытываемой нагрузки [111, 159, 161, 168, 176, 185, 206]. Это находит свое отражение в установленных с помощью физико-химических методов количественных параметрах, отражающих толщину коллагеновых образований, а также плотность их расположения в разных видах соединительной ткани. Так, средняя толщина волокон плотной оформленной соединительной ткани, к которой относятся сухожилия, составляет 1-50 мкм, размер межволоконных промежутков в среднем 1-10 мкм, удельный объем интерстициального пространства составляет 0,46 см /г. Средняя толщина волокон плотной неоформленной соединительной ткани, к которой можно отнести фиброзную ткань рубцов, составляет 1-20 мкм, размер межволоконных промежутков в среднем 3-37 мкм, удельный объем интерстициального пространства составляет 1,17 см /г. Средняя толщина волокон рыхлой неоформленной соединительной ткани, к которой можно

отнести строму слизистых оболочек, составляет 1-10 мкм, размер межволоконных промежутков в среднем 10-50 мкм, удельный объем интерстициального пространства составляет 2,1 см3/г [30].

Говоря об архитектонике ткани, стоит отметить, что для соединительнотканной стромы мочевого пузыря характерна пластинчатая структура коллагеновых образований, что соответствует ее функции сопротивлению растягивания стенки (аналогично стенки сосуда) [34]. Можно считать, что в соединительнотканной строме щеки, аналогично коже, коллагеновые образования распределены в виде компактной сети дугообразных волокон и пучков, переплетающихся между собой. Сложная архитектоника этой сети определяется локальным распределением механических напряжений [8].

Коллаген - ярко выраженный полиморфный белок. В настоящее время известно 19 типов коллагена [53]. Наиболее распространенными типами коллагена, образующими ярко выраженные фибриллы, являются типы 1-Ш [204].

Молекулярная организация типов коллагена соответствует функциональной нагрузке, которую он несет в данном органе (табл. 1). Так, сухожилия и другие органы и структуры, испытывающие нагрузку растяжением, состоят из параллельных толстых пучков коллагена I типа (рис. 4а). Состояние КВ в сухожилии можно представить схематично в виде плотно упакованных, параллельно ориентированных цилиндров (рис. 4г).

Кожа, кровеносные сосуды, слизистые оболочки должны обладать растяжимостью во всех направлениях, поэтому комбинация коллагена типа I и типа III здесь является оптимальной, а коллагеновые волокна могут быть расположены довольно плотно (рис. 46), либо образовывать рыхлую сеть (рис. 4в). Состояние КВ в коже (пример фиброзной ткани) можно представить схематично в виде плотно расположенных цилиндров разного диаметра, беспорядочно ориентированных друг относительно друга (рис. 4д).

Таблица 1.

Типы больших волокнообразующих коллагенов, молекулярные формулы,

локализация в организме и основные свойства

Типы Молекулярная формула Локализация Свойства

I [а 1(1)] 2, 0.2(1) Распространен в твердых и мягких тканях, главный белок костей, дермы, сухожилий, основа соединительнотканного рубца Сопротивление растяжению, механическая функция

[а1(1)]з Некоторые опухоли Способствует инвазии опухоли

III [а1(Ш)]3 Мягкие ткани, стенки полых органов; распространен в эмбриональном периоде, молодая соединительная ткань при заживлении раны Гибкость, растяжимость во всех направлениях, трофическая функция

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Киселева, Елена Борисовна, 2014 год

СПИСОК ЦИТИРОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ

1. Андрианова, Л.Е. Биохимия межклеточного матрикса. Раздел 15 / Л.Е. Андрианова, С.Н. Силуянова // В кн: Биохимия: Учеб. для вузов / Под ред. Е.С. Северина. - ГЭОТАР Медиа, 2003. - С. 687-720.

2. Бломберген, Н. Нелинейная оптика / Н. Бломберген. - Москва: Мир, 1966.-424 с.

3. Дмитриев, В.Г. Прикладная нелинейная оптика / В.Г. Дмитриев, Л.В. Тарасов. - Москва: ФИЗМАТЛИТ, 2004. - 512 с.

4. Слуцкий, Л.И. Биохимия нормальной и патологически измененной соединительной ткани / Л.И. Слуцкий. - Л: Медицина, 1969. - 376 с.

5. Ангельский, О.В. Рассеяние лазерного излучения мультифрактальными биоструктурами / О.В. Ангельский, А.Г. Ушенко, А.Д. Архелюк [и др.] // Опт. спектр. - 2000. - Т. 88, N. 3. - С. 495-498.

6. Афанасьев, Ю.И. Гистология, цитология и эмбриология. Учебное пособие для студенов медицинских ВУЗов/ Под ред.. Ю.И. Афанасьева, H.A. Юриной, Е.Ф. Котовского. - Москва: Медицина, 2002. - 744 с.

7. Балалаева, И.В. Оптическая микроскопия в исследовании структуры и функций биологических объектов. Часть 1. Широкопольная оптическая микроскопия (учебно-методическое пособие) / И.В. Балалаева, Е.А. Сергеева, А.Р. Катичев. - Нижний Новгород, 2012. - 58 с.

8. Виноградова, Е.В. Архитектоника волокнистого каркаса дермы кожи человека: дисс. д-ра мед. наук / Виноградова Е. В. - Москва, 1976. - 38 с.

9. Возианов, А.Ф. Предрак и ранние формы мочевого пузыря / А.Ф. Возианов, Ю.А.М. Романенко, И.А. Клименко. - Киев: Здоров'я, 1994. -222 с.

10. Волоконно-оптические реализации метода кросс-поляризационной оптической когерентной томографии для эндоскопических

исследований / В.М. Геликонов, Г.В. Геликонов // Квантовая электроника. - 2008. - Т. 38, N. 7. - С. 634-640.

11. Галлямова, Ю.А. Гипертрофические и келоидные рубцы / Ю.А. Галлямова, 3.3. Кардашова// Лечащий врач. - 2009. N. 10. - С. 20-23.

12. Гладкова, Н.Д. Руководство по оптической когерентной томографии / Под ред. Н.Д. Гладковой, Н.Д. Шаховой, A.M. Сергеева. - Физматлит, 2007. - 296 с.

13. Гуров, И.П. Формирование и анализ стохастических интерференционных полей. Проблемы когерентной и нелинейной оптики / И.П. Гуров, С.А. Козлов // СПбГИТМО. - 2000. - С. 278.

14. Джерард, А. Введение в матричную оптику / А. Джерард, М. Берк. -Москва: Мир, 1978. - 247 с.

15. Жевандров, Н.Д. Поляризационная физиологическая оптика / Н.Д. Жевандров // Успехи физических наук. - 1995. - Т. 165, N. 10. - С. 1193-1213.

16. Зайко, Н. Н. Патологическая физиология: учебник для студентов мед. вузов. 3-е изд., перераб. и доп. / H.H. Зайко, Ю.В. Быць, A.B. Атаман. -К: Логос, 1996.-644 с.

17. Запорожан, В.Н. Клинико-морфологические и лазерно-поляриметрические особенности системы "эпителий-соединительная ткань" шейки матки в процессе малигнизации / В.Н. Запорожан, В.П. Пишак, А.П. Пересунько [и др.] // УДК 618.146-006-073.55 -2006.

18. Иванов, H.A. Генерация второй оптической гармоники (методические рекомендации) / H.A. Иванов. - Иркутск, 2005. - 10 с.

19. Игнатьева, Н.Ю. Термическая стабильность коллагена в соединительных тканях: дисс. д-ра хим. наук: 02.01.04 / Игнатьева Наталья Юрьевна. - М., 2011. - 300 с.

20. Кактурский, Л.В. Поляризационная микроскопия. Микроскопическая техника/ Л.В. Кактурский. - Медицина, 1996.

21. Каменский, В. А. Методы биоимиджинга (учебно-методическое пособие) / В.А. Каменский, А.Г. Орлова. - Нижний Новгород, 2010. -33 с.

22. Кочуева, М.В. Динамика структуры коллагена на ранних стадиях развития радиационно-индуцированного повреждения / М.В. Кочуева, Н.Ю. Игнатьева, O.JI. Захаркина // Современные технологии в медицине. - 2012. N. 4. - С. 24-29.

23. Кузнецова, И.А. Клиническое значение оптической когерентной томографии в комплексном обследовании и ведении пациенток с заболеваниями шейки матки: дисс. д-ра мед. наук: 14.01.13, 14.01.01 / Кузнецова Ирина Александровна. - Н.Новгород, 2013. - 263 с.

24. Мальцев, A.B. Структурные изменения опухолевой ткани инвазивного переходно-клеточного рака мочевого пузыря под влиянием неоадъювантной лучевой терапии / A.B. Мальцев, В.Г. Шлопов // Таврический медико-биологический вестник. - 2011. - Т. 14, N. 4 ч.2 (56).-С. 105-111.

25. Микроскопическая техника. Руководство / Саркисов Д. С., Перов Д. С. - Москва: Медицина, 1996. - 544 с.

26. Михайлов, А.Н. Коллаген кожного покрова и основы его переработки / А.Н. Михайлов. - Москва: Легкая индустрия, 1971. - 527 с.

27. Никоноров, Н.В. Оптическое материаловедение: методы исследования оптических материалов (учебное пособие по выполнению лабораторного практикума) / Н.В. Никоноров, В.А. Асеев, A.M. Ефимов [и др.]. - СПб: СПбГУ ИТМО, 2008. - 158 с.

28. Новицкий, В.В. Патофизиология: учеб. для мед. вузов/ Ed. B.B. Новицкий, Е.Д. Гольдберг. - Томск: Издательство ТомГУ, 2001. - 716 с.

29. Овчинникова, O.A. Механизмы нарушения структуры коллагена при дестабилизации атеросклеротической бляшки в клинике и

эксперименте: дисс. канд. мед. наук: 14.00.06, 14.00.16 / Овчинникова Ольга Андреевна. - С.-П., 2008. - 109 с.

30. Омельяненко, Н.П. Соединительная ткань (гистофизиология и биохимия). Том I / Н.П. Омельяненко, Л.И. Слуцкий; под ред. С.П. Смирнов. - Москва: Издательство "Известия", 2009. - 380 с.

31. Павлова, В.Н. Хрящ / В.Н. Павлова, Т.Н. Копьева, Л.И. Слуцкий [и др.]. - Медицина, 1988. - 320 с.

32. Рубцовенко, A.B. Патологическая физиология / A.B. Рубцовенко. -Москва: МЕДпресс, 2006. - 605 с.

33. Серов, В.В. Воспаление: руководство для врачей / В.В. Серов, B.C. Пауков. - Москва: Медицина, 1995. - 640 с.

34. Серов, В.В. Соединительная ткань / В.В. Серов, А.Б. Шехтер. -Москва: Медицина, 1981. - 312 с.

35. Симоненко, Г. В. Оптические свойства биологических тканей (учебно-методическое пособие) / Г.В. Симоненко, В.В. Тучин. - Саратовский государственный университет, 2007. - 48 с.

36. Солодовников, С.Ф. Основные термины и понятия структурной кристаллографии и кристаллохимии (словарь-пособие) / С.Ф. Солодовников. - Новосибирск: ИНХ СО РАН, 2005. - 113 с.

37. Стрельцова, О.С. Профилактика и лечение поверхностного рака мочевого пузыря: дисс. д-ра мед. наук: 14.01.23, 14.01.12 / Стрельцова Ольга Сергеевна. - М., 2013. - 413 с.

38. Сюй, A.B. Оптика (учебное пособие)/ Ed. A.B. Сюй. - Хабаровск: ДВГУПС, 2008. - 35 с.

39. Тарарова, Е.А. Возможности кросс-поляризационной оптической когерентной томографии для оценки состояния слизистой оболочки мочевого пузыря в процессе лучевого лечения: Пилотное исследование / Е.А. Тарарова, О.С. Стрельцова, A.B. Масленникова [и др.] // Нижегородский медицинский журнал. - 2008. N. 4. - С. 60-67.

40. Турчин, И.В. Новые методы синтеза и обработки широкополосных сигналов миллиметрового и ик диапазонов длин волн: дисс. канд физ,-мат. наук: 01.04.03 / Турчин Илья Викторович. - Нижний Новгород, 2006. - 19 с.

41. Тучин, В.В. Лазеры и волоконная оптика в биомедицинских исследованиях / В.В. Тучин. - 2-е изд., испр. и доп. - Физматлит, 2010.

- 478 с.

42. Тучин, В.В. Лазеры и волоконная оптика в биомедицинских исследованиях / В.В. Тучин. - 3-е изд., испр. и доп. - 2013. - 450 с.

43. Шангина, О.Р. Морфологические основы радиационной устойчивости соединительнотканных трансплантатов: дисс. д-ра биол. наук: 03.00.25 / Шангина Ольга Ратмировна. - Уфа, 2007. - 276 с.

44. Ярыгин, Н.Е. Атлас патологической анатомии / Н.Е. Ярыгин, В.В. Серов; под ред. А.И. Струков. - 2-ое изд., исправл. и доп. - Москва: Медицина, 1977. - 200 с.

45. Adams, S.B. High-resolution imaging of progressive articular cartilage degeneration / S.B. Adams, P.R. Herz, D.L. Stamper [et al.] // J Orthop Res.

- 2006. - Vol. 24, N. 4. - P. 708-715.

46. Agah, R. Rate-process model for arterial tissue thermal-damage— implications on vessel photocoagulation / R. Agah, J.A. Pearce, A.J. Welch [et al.] // Lasers Surg Med. - 1994. - Vol. 15, N. 2. - P. 176-184.

47. Ahmad, A. Sonification of optical coherence tomography data and images / A. Ahmad, S.G. Adie, M. Wang [et al.] // Opt. Express. - 2010. - Vol. 18, N. 10. - P. 9934-9944.

48. Aksan, A. Thermal damage prediction for collagenous tissues part I: a clinically relevant numerical simulation incorporating heating rate dependent denaturation / A. Aksan, J.J. McGrath, D.S. Nielubowicz // J Biomech Eng Trans Asme. - 2005. - Vol. 127, N. 1. - P. 85-97.

49. Anderson, R. R. Polarized light examination and photography of the skin / R.R. Anderson // Arch. Dermatol. - 1991. - Vol. 127. - P. 1000-1005.

50. Angelsky, O.V. Structure of matrices for the transformation of laser radiation by biofractals / O.V. Angelsky, A.G. Ushenko, A.D. Arkhelyuk // Kvantovaya Elektronika. - 1999. - Vol. 29, N. 3. - P. 235 - 238.

51. Baba, J. S. Effect of temperature, pH, and corneal birefringence on polarimetric glucose monitoring in the eye / J.S. Baba, B.D. Cameron, S. Theru [et al.] // J. Biomed. Opt. - 2002. - Vol. 7, N. 3. - P. 321-328.

52. Bagayev, S.N. Optical coherence tomography for in situ monitoring of laser corneal ablation / S.N. Bagayev, V.M. Gelikonov, G.V. Gelikonov [et al.] // Journal of Biomedical Optics. - 2002. - Vol. 7, N. 4. - P. 633-642.

53. Baum, J. Folding of peptide models of collagen and misfolding in disease / J. Baum, B. Brodsky // Current Opinion in Structural Biology. - 1999. -Vol. 9,N. l.-P. 122-128.

54. Bazant-Hegemark, F. Near real-time classification of optical coherence tomography data using principal components fed linear discriminant analysis / F. Bazant-Hegemark, N. Stone // J. Biomed. Opt. - 2008. - Vol. 13. - P. 034002.

55. Bazant-Hegemark, F. Towards automated classification of clinical optical coherence tomography data of dense tissues / F. Bazant-Hegemark, N. Stone // Lasers Med. Sci. - 2009. - Vol. 24, N. 4. - P. 627-638.

56. Bazin, R. Clinical study on the effects of a cosmetic product on dermal extracellular matrix components using a high-resolution multiphoton tomography / R. Bazin, F. Flament, A. Colonna [et al.] // Skin Research and Technology. - 2010. - Vol. 16. - P. 305-310.

57. Beaudette, K. Optical coherence tomography for the identification of musculoskeletal structures of the spine: a pilot study / K. Beaudette, M. Strupler, F. Benboujja [et al.] // Biomedical optics expres. - 2012. - Vol. 3, N. 3.-P. 533-543.

58. Belinson, S. Epithelial brightness by optical coherence tomography distinguishes grades of dysplasia. / S. Belinson, K. Ledford, N. Wulan [et

al.] // P-03.31. Abstracts of the 25th International papillomavirus Conference. 2009. - Malmo, Sweden, 2009. - Vol. P. 03:18.

59. Bilden, P.F. Polarized light photography of acne vulgaris / P.F. Bilden, S.B. Phillips, N. Kollias [et al.] // J. Invest. Dermatol. - 1998. - Vol. 98. - P. 606 (Abstract).

60. Booth, M.C. Polarization-sensitive quantum optical coherence tomography: Experiment / M.C. Booth, B.E.A. Saleh, M.C. Teich // Optics Communications. - 2011. - Vol. 284. - P. 2542-2549.

61. Borges, L.F. Picrosirius-polarization staining method as an efficient histopathological tool for collagenolysis detection in vesical prolapse lesions / L.F. Borges, P.S. Gutierrez, H.R.C. Marana [et al.] // Micron. - 2007. -Vol. 38.-P. 580-583.

62. Bredfeldt, J.S. Computational segmentation of collagen fibers from second-harmonic generation images of breast cancer / J.S. Bredfeldt, Y. Liu, C.A. Pehlke [et al.] // Journal of Biomedical Optics. - 2013. - Vol. 19, N. 1. - P. 016007-1-10.

63. Brezinski, M.E. Optical coherence tomography: principles and applications / M.E. Brezinski. - Academic Press: Amsterdam; Boston, 2006. - 599 p.

64. Brezinski, M.E. Optical Coherence Tomography: Principles and Applications / M.E. Brezinski. - Vol. 2. -, 2013.

65. Brigger, D. Comparison Of Sirius Red And Congo Red As Stains For Amyloid In Animal Tissues / D. Brigger, T.J. Muckle // Journal Of Histochemistry and Cytochemistry. - 1975. - Vol. 23, N. 1. - P. 84-88.

66. Canty, E.G. Collagen fibril biosynthesis in tendon: a review and recent insights / E.G. Canty, K.E. Kadler // Comparative biochemistry and physiology. Part A, Molecular and integrative physiology. - 2002. - Vol. 133, N. 4.-P. 979-985.

67. Chen, S.Y. Noninvasive harmonics optical microscopy for long-term observation of embryonic nervous system development in vivo / S.Y. Chen,

C.S. Hsieh, S.W. Chu [et al.] // Journal of Biomedical Optics. - 2006. - Vol. 11, N. 5. - P. 054022-1-8.

68. Chen, X. Second harmonic generation microscopy for quantitative analysis of collagen fibrillar structure / X. Chen, O. Nadiarynkn, S. Plotnikov [et al.] // Nature protocols. - 2012. - Vol. 7, N. 4. - P. 654-669.

69. Chen, Y. Characterization of dentin, enamel, and carious lesions by a polarization-sensitive optical coherence tomography system / Y. Chen, L. Otis, D. Piao [et al.] // Applied Optics. - 2005. - Vol. 44, N. 11. - P. 20412048.

70. The connective tissue changes of Chrohn's disease / G. Shelley-Fraser, N.R. Borley, B.F. Warren [et al.] // Histopathology. - 2011. - Vol. 60, N. 7. - P. 1034-1044.

71. Cox, G. 3-dimensional imaging of collagen using second harmonic generation / G. Cox, E. Kable, A. Jones [et al.] // J. Struct. Biol. - 2003. -Vol. 141, N. l.-P. 53-62.

72. Da Costa, V. Nondestructive Imaging of Live Human Keloid and Facial Tissue Using Multiphoton Microscopy / V. Da Costa, R. Wei, R. Lim [et al.] // Arch Facial Plast Surg. - 2008. - Vol. 10, N. 1. - P. 38-43.

73. Dayan, D. Are the polarization colors of picrosirius red-stained collagen determined only by the diameter of the fibers? / D. Dayan, Y. Hiss, A. Hirshberg [et al.] // Histochemistry. - 1989. - Vol. 93, N. 1. - P. 27-29.

74. de Boer, J.F. Determination of the depth-resolved Stokes parameters of light backscattered from turbid media by use of polarization- sensitive optical coherence tomography / J.F. de Boer, T.E. Milner, J.S. Nelson // Optics Letters. - 1999. - Vol. 24, N. 5. - P. 300-302.

75. de Boer, J.F. Imaging thermally damaged tissue by polarization sensitive optical coherence tomography / J.F. de Boer, S.M. Srinivas, A. Malekafzali [et al.] // Optics Express. - 1998. - Vol. 3, N. 6. - P. 212-218.

76. de Boer, J.F. Polarization-Sensitive Optical Coherence Tomography / J.F. de Boer, S.M. Srinivas, J.S. Nelson [et al.] // In: Handbook of Optical

Coherence Tomography / Edited by B.E. Bouma and G.J. Tearney. - New York, Basel: Marcel Dekker, Inc., 2002. - P. 237-274.

77. de Boer, J.F. Polarization effects in optical coherence tomography of various biological tissues / J.F. de Boer, S.M. Srinivas, B.H. Park [et al.] // IEEE Journal of Selected Topics in Quantum Electronics. - 1999. - Vol. 5, N. 4. -P. 1200-1204.

78. de Boer, J.F. Review of polarization sensitive optical coherence tomography and Stokes vector determination / J.F. de Boer, T.E. Milner // Journal of Biomedical Optics. - 2002. - Vol. 7, N. 3. - P. 359-371.

79. de Boer, J.F. Two-dimensional birefringence imaging in biological tissue by polarization-sensitive optical coherence tomography / J.F. de Boer, T.E. Milner, M.J. van Gemert [et al.] // Optics Letters. - 1997. - Vol. 22, N. 12. -P. 934-936.

80. Deniset-Besseau, A. Measurement of the second-order hyperpolarizability of the collagen triple helix and determination of its physical origin / A. Deniset-Besseau, J. Duboisset, E. Benichou [et al.] // J. Phys. Chem. B. . -2009. - Vol. 113, N. 40. - P. 13437-13445.

81. Deveaud, C.M. Molecular analysis of collagens in bladder fibrosis / C.M. Deveaud, E.J. Macarak, U. Kucich [et al.] // J Urol. - 1998. - Vol. 160, N. 4. -P. 1518-1527.

82. Dimitrow, E. Specificity of Multiphoton Laser Tomography for In Vivo and Ex Vivo Diagnosis of Malignant Melanoma / E. Dimitrow, 1. Sensitivity // J. Inv. Dermatology. - 2009. - Vol. 129. - P. 1752-1758.

83. Dolin, L.S. Correlation characteristics of optical coherence tomography images from turbid medium with statistically inhomogeneous optical parameters / L.S. Dolin, E.A. Sergeeva, I.V. Turchin // Journal of Quantitative Spectroscopy and Radiative Transfer. - 2012. - Vol. 113. - P. 691-703.

84. Drexler, W. In Vivo ultrahigh-resolution optical coherence tomography / W. Drexler, U. Morgner, F.X. Kartner [et al.] // Optics Letters. - 1999. - Vol. 24, N. 17.-P. 1221-1223.

85. Egeblad, M. Dynamic interplay between the collagen scaffold and tumor evolution / M. Egeblad, M.G. Rasch, V.M. Weaver // Current Opinion in Cell Biology. - 2010. - Vol. 22. - P. 697-706.

86. Everett, M.J. Birefringence characterization of biological tissue by use of optical coherence tomography / M.J. Everett, K. Schoenerberger, B.W. Colston [et al.] // Opt. Lett. - 1998. - Vol. 23, N. 3. - P. 228-230.

87. Feldchtein, F.I. Design of OCT Scanners / F.I. Feldchtein, V.M. Gelikonov, V.M. Gelikonov // In: Handbook of Optical Coherence Tomography / Edited by B.E. Bouma and G.J. Tearney. - New York, Basel: Marcel Dekker, Inc, 2002.-P. 125-142.

88. Feldchtein, F.I. In vivo OCT imaging of hard and soft tissue of the oral cavity / F.I. Feldchtein, G.V. Gelikonov, V.M. Gelikonov [et al.] // Optics Express. - 1998. - Vol. 3, N. 6. - P. 239-250.

89. Franchi, M. Crimp morphology in relaxed and stretched rat Achilles tendon / M. Franchi, M. Fini, M. Quaranta [et al.] // J. Anat. - 2007. - Vol. 210, N. 1. -P. 1-7.

90. Fratzl, P. Collagen structure and mechanics/ Ed. P. Fratzl. - New York: Springer US, 2008. - 506 p.

91. Fried, D. Imaging caries lesions and lesion progression with polarization sensitive optical coherence tomography / D. Fried, J. Xie, S. Shafi [et al.] // Journal of Biomedical Optics. - 2002. - Vol. 7, N. 4. - P. 618-627.

92. Friedl, P. Biological second and third harmonic generation microscopy / P. Friedl, K. Wolf, U.H. von Andrian [et al.] // Curr. Protoc. Cell Biol. - 2007. - Vol. Chapter 4: Unit 4.15. - P. 15.

93. Friedl, P. Collective cell migration in morphogenesis and cancer. / P. Friedl, Y. Hegerfeldt, M. Tusch // Int J Dev Biol. - 2004. - Vol. 48, N. 5-6. - P. 441-449.

94. Friedl, P. Tumour-cell invasion and migration: diversity and escape mechanisms / P. Friedl, K. Wolf // Nat Rev Cancer. - 2003. - Vol. 3, N. 5. -P. 362-374.

95. Ganganna, K. Collagen in histologic stages of oral submucous fibrosis: A polarizing microscopic study (Original article) / K. Ganganna, P. Shetty, S.E. Shroff // J Oral Maxillofac Pathol. - 2012. - Vol. 16, N. 2. - P. 162166.

96. Garnero, P. The Collagenolytic Activity of Cathepsin K Is Unique among Mammalian Proteinases / P. Garnero, O. Borel, I. Byrjalsen [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273. - P. 32347-32352.

97. Gelikonov, G.V. New approach to cross-polarized optical coherence tomography based on orthogonal arbitrarily polarized modes / G.V. Gelikonov, V.M. Gelikonov // Coherence Domain Optical Methods and Optical Coherence Tomography in Biomedicine XI. SPIE. - San Jose, CA, USA, 2007.-P. 64290L-7.

98. Gelikonov, V. M. New approach to cross-polarized optical coherence tomography based on orthogonal arbitrarily polarized modes / V.M. Gelikonov, G.V. Gelikonov // Laser Physics Letters. - 2006. - Vol. 3, N. 9. _P. 445-451.

99. Ghosh, N. Tissue polarimetry: concepts, challenges, applications, and outlook / N. Ghosh, I.A. Vitkin // Journal of Biomedical Optics. - 2011. -Vol. 16, N. 11.-P. 110801-110829.

100. Giattina, S. D. Assessment of coronary plaque collagen with polarization sensitive optical coherence tomography (PS-OCT) / S.D. Giattina, B.K. Courtney, P.R. Herz [et al.] // Int J Cardiol. - 2006. - Vol. 107, N. 3. - P. 400-409.

101. Gladkova, N. Application of optical coherence tomography in the diagnosis of mucositis in patients with head and neck cancer during a course of radio(chemo)therapy / N. Gladkova, A. Maslennikova, I. Balalaeva [et al.] // Med Laser Appl. - 2008. - Vol. 23. - P. 186-195.

102. Hanson, K.M. Application of Nonlinear Optical Microscopy for Imaging Skin / K.M. Hanson, C.J. Bardeen, Review. // Photochemistry and Photobiology. - 2009. - Vol. 85, N. 1. - P. 33-44.

103. Hariri, L.P. In Vivo Optical Coherence Tomography. The Role of the Pathologist / L.P. Hariri, M. Mino-Kenudson, E.J. Mark [et al.] // Arch Pathol Lab Med. - 2012. - Vol. 136. - P. 1492-1501.

104. Hayashi, K. The mechanism of joint capsule thermal modification in an in vitro sheep model / K. Hayashi, D.M. Peters, G. Thabit [et al.] // Clin Orthop Relat Res. - 2000. - Vol. 370. - P. 236-249.

105. Hee, M.R. Polarization-sensitive low-coherence reflectometer for birefringence characterization and ranging / M.R. Hee, D. Huang, E.A. Swanson [et al.] // J. Opt. Soc. Am. B. - 1992. - Vol. 9, N. 6. - P. 903-908.

106. Hegerfeldt, Y. Collective cell movement in primary melanoma explants: plasticity of cell-cell interaction, betal-integrin function, and migration strategies / Y. Hegerfeldt, M. Tusch, E.B. Brocker [et al.] // Cancer Res. -2002. - Vol. 62, N. 7. - P. 2125-2130.

107. Hemenger, R.P. Birefringence of a medium of tenuous parallel cylinders / R.P. Hemenger// Appl. Opt. - 1989. - Vol. 28, N. 18. - P. 4030-4034.

108. Herrmann, J.M. High resolution imaging of normal and osteoartheritic cartilage with optical coherence tomography / J.M. Herrmann, C. Pitris, B.E. Bouma [et al.] // Journal of Rheumatology. - 1999. - Vol. 26, N. 3. - P. 627635.

109. Hiss, J. Aging of wound healing in an experimental model in mice / J. Hiss, A. Hirshberg, D.F. Dayan [et al.] // Am. J. Forensic Med. Pathol. - 1988. -Vol. 9,N. 4.-P. 310-312.

110. Hitzenberger, C.K. Measurement and imaging of birefringence and optic axis orientation by phase resolved polarization sensitive optical coherence tomography / C.K. Hitzenberger, E. Gotzinger, M. Sticker [et al.] // Optics Express. - 2001. - Vol. 9, N. 13. - P. 780-790.

111. Holmes, D.F. STEM/TEM studies of collagen fibril assembly / D.F. Holmes, H.K. Graham, J.A. Trotter [et al.] // Micron. - 2001. - Vol. 32, N. 3. - P. 273-285.

112. Huang, D. Optical Coherence Tomography / D. Huang, E.A. Swanson, C.P. Lin [et al.] // Science. - 1991. - Vol. 254, N. 5035. - P. 1178-1181.

113. Hulmes, D.J. Building Collagen Molecules, Fibrils, and Suprafibrillar Structures / D.J. Hulmes // Journal of Structural Biology. - 2002. - Vol. 137, N. 1-2.-P. 2-10.

114. Hulmes, D.J. Radial packing, order, and disorder in collagen fibrils / D.J. Hulmes, T.J. Wess, D.J. Prockop [et al.] // Biophysical Journal. - 1995. -Vol. 68, N. 5. - P. 1661-1670.

115. Ignatieva, N.Yu. Laser-induced modification of the patellar ligament tissue: comparative study of structural and optical changes / N.Y. Ignatieva, A.E. Guller, O.L. Zakharkina [et al.] // Lasers Med Sci. - 2011. - Vol. 26, N. 3. -P. 401-413.

116. Ignatieva, N.Yu. The feature of the interweaving strands of the collagen framework with different stability in meniscus visualized by optics techniques / N.Y. Ignatieva, E.A. Sergeeva, I.V. Balalaeva [et al.] // International Symposium «Topical Problems of Biophotonics - 2009». -2009.

117. Izotova, V.F. Investigation of Mueller matrices of anisotropic nonhomogeneous layers in application to optical model of cornea / V.F. Izotova, I.L. Maksimova, I.S. Nefedov [et al.] // Appl. Opt. - 1997. - Vol. 36, N. l.-P. 164-169.

118. Jacques, S. L. Scattering of polarized light by biological tissues / S.L. Jacques, K. Lee, J. Roman // Proc. SPIE. - 2000. - Vol. 4001. - P. 14-28.

119. Jiao, S. Jones-matrix imaging of biological tissues with quadruple-channel optical coherence tomograthy / S. Jiao, L.V. Wang // J. Biomed. Opt. -2002. - Vol. 7, N. 3. - P. 350-358.

120. Jiao, S.L. Contrast mechanisms in polarization-sensitive Mueller-matrix optical coherence tomography and application in burn imaging / S.L. Jiao, W.R. Yu, G. Stoica [et al.] // Applied Optics. - 2003. - Vol. 42, N. 25. - P. 5191-7.

121. Junqueira, L.C. Differential histologic diagnosis of osteoid. A study on human osteosarcoma collagen by the histochemical picrosirius-polarization method / L.C. Junqueira, M. Figueiredo, H. Torloni [et al.] // J. Pathol. -1986. - Vol. 148, N. 2. - P. 189-196.

122. Junqueira, L.C. Biology of collagen-proteoglycan interaction / L.C. Junqueira, G.S. Montes // Arch. Histol. Jpn. - 1983. - Vol. 46, N. 5. - P. 589-629.

123. Junqueira, L.C. The influence of tissue section thickness on the study of collagen by the picrosirius-polarization method / L.C. Junqueira, G.S. Montes, E.M. Sanchez // Histochemistry. - 1982. - Vol. 74, N. 1. - P. 153156.

124. Kim, B.M. Collagen structure and nonlinear susceptibility: effects of heat, glycation, and enzymatic cleavage on second harmonic signal intensity / B.M. Kim, J. Eichler, K.M. Reiser [et al.] // Lasers Surg. Med. - 2000. -Vol. 27, N. 4.-P. 329-335.

125. Kim, K.H. In vivo 3D human vocal fold imaging with polarization sensitive optical coherence tomography and a MEMS scanning catheter / K.H. Kim, J.A. Burns, J.J. Bernstein [et al.] // Optics express. - 2010. - Vol. 18, N. 14. _P. 14644-14653.

126. Kirillin, M. Criteria for pathology recognition in OCT of fallopian tubes / M. Kirillin, O. Panteleeva, E. Yunusova [et al.] // Journal of Biomedical Optics. - 2012. - Vol. 17, N. 8. - P. 081413-1-5.

127. Klein, A.M. Imaging the human vocal folds in vivo with optical coherence tomography: a preliminary experience / A.M. Klein, M.C. Pierce, S.M. Zeitels [et al.] // Ann Otol Rhinol Laryngol. - 2006. - Vol. 115, N. 4. - P. 277-284.

128. Koelink, P.J. Collagen degradation and neutrophilic infiltration: a vicious circle in inflammatory bowel disease / P.J. Koelink, S.A. Overbeek, S. Braber [et al.] // Gut. - 2012. - doi:10.1136/gutjnl-2012-303252.

129. Kollias, N. Polarized light photography of human skin / N. Kollias // In: Bioengineering of the Skin: Skin Surface Imaging and Analysis / Edited by K.-P. Wilhelm, et al. - CRC Press, 1997. - P. 95-106.

130. König, K. Applications of multiphoton tomographs and femtosecond laser nanoprocessing microscopes in drug delivery research / K. König, A.P. Raphael, L. Lin [et al.] // Adv Drug Deliv Rev. - 2011. - Vol. 63, N. 4-5. -P. 388-404.

131. König, K. Clinical multiphoton tomography / K. König // J Biophotonics. -2008.-Vol. 1, N. 1. - P. 13-23.

132. Kuranov, R.V. Combined application of optical methods to increase the information content of optical coherent tomography in diagnostics of neoplastic processes / R.V. Kuranov, V.V. Sapozhnikova, N.M. Shakhova [et al.] // Quantum Electronics. - 2002. - Vol. 32, N. 11. - P. 993-998.

133. Kuranov, R.V. Complementary use of cross-polarization and standard OCT for differential diagnosis of pathological tissues / R.V. Kuranov, V.V. Sapozhnikova, I.V. Turchin [et al.] // Optics Express. - 2002. - Vol. 10, N. 15.-P. 707-713.

134. Lacomb, R. Quantitative SHG imaging of the diseased state osteogenesis imperfecta: experiment and simulation / R. Lacomb, O. Nadiarnykh, P.J. Campagnola // Biophys. J. - 2008. - Vol. 94, N. 11. - P. 4504-4514.

135. Latour, G. In vivo structural imaging of the cornea by polarization-resolved second harmonic microscopy / G. Latour, I. Gusachenko, L. Kowalczuk [et al.] // Biomedical optics express. - 2011. - Vol. 3, N. 1. - P. 1-15.

136. Lee, C.-K. Diagnosis of oral submucous fibrosis with optical coherence tomography / C.-K. Lee, M.-T. Tsai, C.C. Yang [et al.] // Journal of Biomedical Optics. - 2009. - Vol. 14, N. 5. - P. 054008.

137. Lee, C.K. Clinical diagnosis of oral submucous fibrosis with optical coherence tomography / C.K. Lee, M.T. Tsai, C.C. Yang [et al.] // Optical Sensors and Biophotonics. Proc. SPIE 7634. November 25. 2009. - P. 763405.

138. Leppert, J. Multiphoton excitation of autofluorescence for microscopy of glioma tissue / J. Leppert, J. Krajewski, S.R. Kantelhardt [et al.] // Neurosurgery. - 2006. - Vol. 58, N. 4. - P. 759-67.

139. Li, X.D. OCT imaging of osteoarthritic cartilage: structure, polarization sensitivity, and clinical feasibility / X.D. Li, J. Herrmann, R.K. Ghanta [et al.] // Coherence Domain Optical Methods in Biomedical Science and Clinical Applications III. Proceedings of the SPIE. 1999. - Vol. 3598. April 30. P. 152-157.

140. Lim, Y. Birefringence measurement of cornea and anterior segment by office-based polarizationsensitive optical coherence tomography / Y. Lim, M. Yamanari, S. Fukuda [et al.] // Biomedical optics express. - 2011. - Vol. 2, N. 8.-P. 2392-2402.

141. Lin, M.G. Three-dimensional skin imaging using the combination of reflected confocal and multiphoton microscopy / M.G. Lin, W.L. Chen, W. Lo [et al.] // Photonic Therapeutics and Diagnostics III. / N. Kollias, et al., Editors. Proceedings of the SPIE. 2007. - Vol. 6424. March 08. P. 64240E-1-9.

142. Liu, B. Characterizing of tissue microstructure with single-detector polarization-sensitive optical coherence tomography / B. Liu, M. Harman, S. Giattina // Applied Optics. - 2006. - Vol. 45, N. 18. - P. 4464-4479.

143. Liu, B. Variables affecting polarization-sensitive optical coherence tomography imaging examined through the modeling of birefringent phantoms / B. Liu, M. Harman, M.E. Brezinski // J Opt Soc Am A Opt Image Sci Vis. - 2005. - Vol. 22, N. 2. - P. 262-71.

144. Lopez de Leon, A. A simple micromethod for collagen and total protein determination in formalin-fixed paraffin-embedded sections / A. Lopez de

Leon, M. Rojkind // J. Histochem Cytochem. - 1985. - Vol. 33, N. 8. - P. 737-743.

145. Lutz, V. Characterization of fibrillar collagen types using multi-dimensional multiphoton laser scanning microscopy / V. Lutz, M. Sattler, S. Gallinat [et al.] // International Journal of Cosmetic Science -2012. - Vol. 34, N. 2. - P. 209-215.

146. Maitland, D.J. Quantitative measurements of linear birefringence during heating of native collagen / D.J. Maitland, J.T. Walsh // Laser Surg Med. -1997. - Vol. 20, N. 3. - P. 310-318.

147. Mansfield, J.C. Collagen fiber arrangement in normal and diseased cartilage studied by polarization sensitive nonlinear microscopy / J.C. Mansfield, C.P. Winlove, J. Moger [et al.] // J. Biomed. Opt. - 2008. - Vol. 13, N. 4. - P. 044020.

148. Martin, R. New technology for assessing microstructural components of tendons and ligaments / S.D. Martin, N.A. Patel, S.B. Adams [et al.] // International Orthopaedics. - 2003. - Vol. 27, N. 3. - P. 184-189.

149. Martins, A.M. Histochemical study of fibrillar proteins of the extracellular matrix in benign and malignant mammary neoplasms in dogs / A.M. Martins, E. Tamaso, J.L. Guerra // Braz. J. vet. Res.anim.Sci., Sao Paulo. -2002. - Vol. 39, N. 1. - P. 43-49.

150. McKleroy, W. Always cleave up your mess: targeting collagen degradation to treat tissue fibrosis / W. McKleroy, T.-H. Lee, K. Atabai // American Journal of Physiology. - 2013. - Vol. 304. - P. L709-L721.

151. Mecham, R. The Extracellular Matrix: an Overview: An Overview/ Ed. R. Mecham. - Springer-Verlag Berlin Heidelberg, 2011. - 426 p.

152. Morgan, S.P. Effects of polarization state and scatterer concentration on optical imaging through scattering media / S.P. Morgan, M.P. Khong, M.G. Somekh // Appl. Opt. - 1997. - Vol. 36, N. 7. - P. 1560-1565.

153. Muccini, J.A. Polarized light photography in the evaluation of photoaging / J.A. Muccini, N. Kollias, S.B. Phillips [et al.] // J Am Acad Dermatol. -1995. - Vol. 33, N. 5 Pt 1. - P. 765-769.

154. Nadkarni, S.K. Measurement of Collagen and Smooth Muscle Cell Content in Atherosclerotic Plaques Using Polarization-Sensitive Optical Coherence Tomography / S.K. Nadkarni, M.C. Pierce, B.H. Park [et al.] // J Am Coll Cardiol. - 2007. - Vol. 49, N. 13. - P. 1474-1481.

155. Narayanan, A.S. Effect of Inflammation on the of Collagen Types, I, III, IV, and V and Type I Trimer and Fibronectin in Human Gingivae / A.S. Narayanan, J.A. Clagett, R.C. Page // Journal of dental research. - 1985. -Vol. 64, N. 9. - P. 1111-1116.

156. Nerenberg, P.S. Collagen - A Necessary Accomplice in the Metastatic Process / P.S. Nerenberg, R. Salsas-Escat, C.M. Stultz // Review. Cancer Genomics & Proteomics. - 2007. - Vol. 4. - P. 319-328.

157. Optical Coherence Tomography: Technology and Applications/ Ed. W. Drexler, J.G. Fujimoto. - Berlin: Springer, 2008. - 1376 p.

158. Orgel, J.P. Microfibrillar structure of type I collagen in situ / J.P. Orgel, T.C. Irving, A. Miller [et al.] // PNAS. - 2006. - Vol. 103, N. 24. - P. 90019005.

159. Ottani, V. Collagen structure and functional implications / V. Ottani, M. Raspanti, A. Ruggeri // Micron. - 2001. - Vol. 32, N. 3. - P. 251-260.

160. Park, B.H. In vivo burn depth determination by high-speed fiber-based polarization sensitive optical coherence tomography / B.H. Park, C.E. Saxer, S.M. Srinivas [et al.] // J. Biomed. Opt. - 2001. - Vol. 6, N. 4. - P. 474-479.

161. Parry, D.A. The molecular and fibrillar structure of collagen and its relationship to the mechanical properties of connective tissue / D.A. Parry // Biophys. Chem. - 1988. - Vol. 29, N. 1-2. - P. 195-209.

162. Parveen, S. Study on Orientation of Collagen Fibres in Oral Submucous Fibrosis / S. Parveen, S.A. Ahmed, S. Tanveer // International Journal of Scientific and Research Publications. - 2013. - Vol. 3, N. 3. - P. 1-4.

163. Pavone, F.S. Second Harmonic Generation Imaging / F.S. Pavone, P.J. Campagnola; A. Periasamy. - CRC Press: Taylor & Francis Group, 2014. -447 p.

164. Pierce, M. C. Collagen denaturation can be quantified in burned human skin using polarization-sensitive optical coherence tomography / M.C. Pierce, R.L. Sheridan, B.H. Park [et al.] // Burns. - 2004. - Vol. 30, N. 6. - P. 511517.

165. Polarization-sensitive optical coherence tomography of invasive basal cell carcinoma / J. Strasswimmer, M.C. Pierce, B.H. Park [et al.] // Journal of Biomedical Optics. - 2004. - Vol. 9, N. 2. - P. 292-298.

166. Popp, J. Photonics for Health Care. First Edition/ Ed. J. Popp, V. Tuchin, A. Chiou [et al.]. - Vol.2, 2011. - 1184 p.

167. Provenzano, P. P. Collagen reorganization at the tumor-stromal interface facilitates local invasion / P.P. Provenzano, K.W. Eliceiri, J.M. Campbell [et al.] // BMC Medicine. - 2006. - Vol. 4. - P. 38.

168. Puchtier, H. On the binding of direct cotton dyes by amyloid / H. Puchtler, F. Sweat, J.G. Kuhns // J. Histochem Cytochem. - 1964. - Vol. 12. - P. 900.

169. Rabau, M.Y. Polarization microscopy of picrosirius red stained sections: A useful method for qualitative evaluation of intestinal wall collagen / M.Y. Rabau, D. Dayan // Histology and Histopathology. - 1994. - Vol. 9, N. 3. -P. 525-528.

170. Rashidifard, Ch. Single-Detector Polarization-Sensitive Optical Coherence Tomography for Assessment of Rotator Cuff Tendon Integrity / C. Rashidifard, S.N. Martin, E. Kumar [et al.] // Am J Orthop. - 2012. - Vol. 41, N. 8.-P. 351-357.

171. Raub, C.B. Image correlation spectroscopy of multiphoton images correlates with collagen mechanical properties / C.B. Raub, J. Unruh, V. Suresh [et al.] // Biophys. J. . - 2008. - Vol. 94, N. 6. - P. 2361-2373.

172. Rich, L. Collagen and picrosirius red staining: a polarized light assessment of fibrillar hue and spatial distribution / L. Rich, P. Whittaker // Journal of Morphological Sciences. - 2005. - Vol. 22, N. 2. - P. 97-104.

173. Robertson, A. K. T cells in atherogenesis: for better or for worse / A.K. Robertson, G.K. Hansson // Arterioscler Thromb Vase Biol -2006. - Vol. 26, N. 11.-P. 2421-2432.

174. Rose, A. A. Breast cancer-derived factors facilitate osteolytic bone metastasis / A.A. Rose, P.M. Siegel // Bull Cancer. - 2006. - Vol. 93, N. 9. -P. 931-943.

175. Roth, S. Optical second-harmonic scattering in rat-tail tendon / S. Roth, I. Freund // Biopolymers. - 1981. - Vol. 20, N. 6. - P. 1271-1290.

176. Sander, E.A. Permeability of musculoskeletal tissues and scaffolding materials: experimental results and theoretical predictions / E.A. Sander, E.A. Nauman // Crit. Rev. Biomed. Eng. - 2003. - Vol. 31, N. 1-2. - P. 126.

177. Sankaran, V. Comparative study of polarized light propagation in biologic tissues / V. Sankaran, J.T. Walsh, D.J. Maitland // Journal of Biomedical Optics. - 2002. - Vol. 7, N. 3. - P. 300-306.

178. Schaefer, S.L. Tissue shrinkage with the holmium:yttrium aluminum garnet laser—a postoperative assessment of tissue length, stiffness, and structure / S.L. Schaefer, M.J. Ciarelli, S.P. Arnoczky [et al.] // Am J Sports Med. -1997. - Vol. 25, N. 6. - P. 841-848.

179. Schmitt, J.M. Cross-polarized backscatter in optical coherence tomography of biological tissue / J.M. Schmitt, S.H. Xiang // Optics Letters. - 1998. -Vol. 23, N. 13.-P. 1060-1062.

180. Schmitt, J.M. Measurement of optical properties of biological tissues by low-coherence reflectometry / J.M. Schmitt, A. Kniittel, R.F. Bonner // Applied Optics. - 1993. - Vol. 32, N. 30. - P. 6032-6042.

181. Schmitt, J.M. Proteoglycan-fibrillar collagen interaction / J.E. Scott // Biochem. J. - 1988. - Vol. 252. - P. 313-323.

182. Scott, J.E. Proteoglycan: collagen interactions and subfibrillar structure in collagen fibrils. Implications in the development and ageing of connective tissues / J.E. Scott // J. Anat. - 1990. - Vol. 169. - P. 23-35.

183. Sellaro, T.L. Effects of collagen fiber orientation on the response of biologically derived soft tissue biomaterials to cyclic loading / T.L. Sellaro. - University of Pittsburgh, 2003. - 93 p.

184. Shoulders, M.D. Collagen structure and stability / M.D. Shoulders, R.T. Raines // Annu Rev Biochem. - 2009. - Vol. 78. - P. 929-958.

185. Silver, F.H. Analysis of mammalian connective tissue: relationship between hierarchical structures and mechanical properties / F.H. Silver, Y.P. Kato, M. Ohno [et al.] // J. Long Term. Eff. Med. Implants. - 1992. - Vol. 2, N. 2-3.-P. 165-198.

186. Srinivas, S.M. Determination of burn depth by polarization-sensitive optical coherence tomography / S.M. Srinivas, J.F. de Boer, H. Park [et al.] // J. Biomed. Opt. - 2004. - Vol. 9, N. 1. - P. 207-212.

187. Strasswimmer, J. Optical coherence tomography (OCT) for noninvasive quantification of dermal ageing / J. Strasswimmer, M.C. Pierce, B. Park [et al.] // Journal of Investigative Dermatology. - 2004. - Vol. 122, N. 3. - P. 848.

188. Strupler, M. Second harmonic imaging and scoring of collagen in fibrotic tissues / M. Strupler, A.M. Pena, M. Hernest [et al.] // Optics express. -2007. - Vol. 15, N. 7. - P. 4054-4065.

189. Strupler, M. Second harmonic microscopy to quantify renal interstitial fibrosis and arterial remodeling / M. Strupler, M. Hernest, C. Fligny [et al.] // Journal of Biomedical Optics. - 2008. - Vol. 13, N. 5. - P. 054041-10.

190. Sun, Y. Investigating mechanisms of collagen thermal denaturation by high resolution second-harmonic generation imaging / Y. Sun, W.L. Chen, S.J. Lin [et al.] // Biophys. J. - 2006. - Vol. 91. - P. 2620-2625.

191. Svaasand, L.O. Optics of tissue / L.O. Svaasand, C.J. Gomer, G. M' uller [et al] // Dosimetry of laser radiation in medicine and biology. Bellingham;

Washington: SPIE Inst. Advanced Opt. Techn. 1989. - Vol. IS5. P. 114132.

192. Sweat, F. Demonstration of amyloid with direct cotton dyes / F. Sweat, H. Puchtlem // Arch Pathol. - 1965. - Vol. 80. - P. 613.

193. Sweat, F. Sirius red F3BA as a stain for connective tissue / F. Sweat, H. Puchtler, S. Rosenthal // Arch Pathol Lab Med. - 1964. - Vol. 78. - P. 6972.

194. Tearney, G.J. Quantification of macrophage content in atherosclerotic plaques by optical coherence tomography / G.J. Tearney, H. Yabushita, S.L. Houser [et al.] // Circulation. - 2003. - Vol. 107. - P. 113-119.

195. Thomsen, S. Pathological analysis of photothermal and photomechanical effects of laser-tissue interactions / S. Thomsen // Photochem. Photobiol. -1991,-Vol. 53.-P. 825-835.

196. Thrasivoulou, C. Optical delineation of human malignant melanoma using second harmonic imaging of collagen / C. Thrasivoulou, G. Virich, T. Krenacs [et al.] // Biomedical optics express. - 2011. - Vol. 2, N. 5. - P. 1282-1295.

197. Tuchin, V.V. Coherent-Domain Optical Methods for Biomedical Diagnostics, Environmental and Material Science / V.V. Tuchin. - Vol. 1-2. - Boston, Dordrecht, London, 2004.

198. Tuchin, V.V. Optical Polarization in Biomedical Applications / V.V. Tuchin, L. Wang, D.A. Zimnyakov. - Springer-Verlag: Berlin, Heidelberg, N.Y, 2006.-281 p.

199. Turchin, I.V. Novel algorithm of processing optical coherence tomography images for differentiation of biological tissue pathologies / I.V. Turchin, E.A. Sergeeva, L.S. Dolin [et al.] // Journal of Biomedical Optics. - 2005. -Vol. 10, N. 6.-P. 064024-1-11.

200. Uchugonova, A. Watching stem cells in the skin of living mice non-invasively / A. Uchugonova, R.M. Hoffman, M. Weinigel [et al.] // Cell Cycle.-2011,-Vol. 10, N. 12.-P. 1-4.

201. Ushenko, A.G. Polarization microstructure of laser radiation scattered by optically active biotissues / A.G. Ushenko, D.M. Burkovets, S.B. Yermolenko // Optics and Spectroscopy. - 1999. - Vol. 87, N. 3. - P. 434.

202. Ushenko, A.G. Polarization Structure of Scattering Laser Fields / A.G. Ushenko // Optical Engineering. - 1995. - Vol. 34, N. 4. - P. 1088-1093.

203. van Turnhout, M. C. Modeling optical behavior of birefringent biological tissues for evaluation of quantitative polarized light microscopy / M.C. van Turnhout, S. Kranenbarg, J.L. van Leeuwen // Journal of Biomedical Optics. - 2009. - Vol. 14, N. 5. - P. 054018.

204. Voet, D. Biochemistry (second edition) / D. Voet, J.G. Voet. - New York: John Wiley and Sons, 1995. - 1361 p.

205. Weng, H.L. Effects of taurine on type I and III collagen expression in rats lung exposed to silica / H.L. Weng, Z.R. Xu, H.K. Du [et al.] // Zhonghua Lao Dong Wei Sheng Zhi Ye Bing Za Zhi. - 2006. - Vol. 24, N. 9. - P. 544546.

206. Wess, T.J. Collagen fibril form and function / T.J. Wess // Adv. Protein. Chem. - 2005. - Vol. 70. - P. 341-374.

207. Williams, R.M. Interpreting second-harmonic generation images of collagen I fibrils / R.M. Williams, W.R. Zipfel, W.W. Webb // Biophysical Journal. -2005. - Vol. 88, N. 2. - P. 1377-1386.

208. Williamson, G.K. X-ray line broadening from filed Al and W / G.K. Williamson, W.H. Hall // Acta Metallurgica. - 1953. - Vol. 1. - P. 22-31.

209. Wynn, T.A. Fibrosis under arrest / T.A. Wynn // Nature Medicine -2010. -Vol. 16, N. 5.-P. 523-525.

210. Xie, T. Use of polarization-sensitive optical coherence tomography to determine the directional polarization sensitivity of articular cartilage and meniscus / T. Xie, S. Guo, J. Zhang [et al.] // J. Biomed. Optics. - 2006. -Vol. 11, N. 6. - P. 064001 - 064008.

211. Xu, C. Characterization of atherosclerosis plaques by measuring both backscattering and attenuation coefficients in optical coherence tomography

/ C. Xu, J.M. Schmitt, S.G. Carlier [et al.] // J. Biomed. Opt. - 2008. - Vol. 13.-P. 034003.

212. Yabushita, H. Characterization of Human Atherosclerosis by Optical Coherence Tomography / H. Yabushita, B.E. Bouma, S.L. Houser [et al.] // Circulation. - 2002. - Vol. 106. - P. 1640-1645.

213. Yang, P. Sensitivity of the Backscattering Mueller Matrix to Particle Shape and Thermodynamic Phase / P. Yang, H. Wei, G.W. Kattawar [et al.] // Applied Optics. - 2003. - Vol. 42, N. 21. - P. 4389.

214'. Yang, Y. Assessment of collagen changes in ovarian tissue by extracting optical scattering coefficient from OCT images / Y. Yang, T. Wang, N. Biswal [et al.] Proc. SPIE. 2012. - Vol. 8213. P. 82130C.

215. Yang, Y. Optical scattering coefficient estimated by optical coherence tomography correlates with collagen content in ovarian tissue / Y. Yang, T. Wang, N.C. Biswal [et al.] // J. Biomed. Opt. - 2011. - Vol. 16. - P. 090504.

216. Yao, G. Two-dimensional depth-resolved Mueller matrix characterization of biological tissue by optical coherence tomography / G. Yao, L.V. Wang // Optics Letters. - 1999. - Vol. 24, N. 8. - P. 537-539.

217. Yasui, T. Determination of collagen fiber orientation in human issue by use of polarization measurement of molecular second-harmonic-generation light / T. Yasui, Y. Tohno, T. Araki // Appl. Opt. - 2004. - Vol. 43, N. 14. - P. 2861-2867.

218. Zimnyakov, D.A. A study of polarization decay as applied to improved imaging in scattering media / D.A. Zimnyakov, Y.P. Sinichkin // J. Opt. A: Pure Appl. Opt. - 2000. - Vol. 2, N. 3. - P. 200-208.

219. Zoumi, A. Imaging Coronary Artery Microstructure Using Second-Harmonic and Two-Photon Fluorescence Microscopy / A. Zoumi, X. Lu, G.S. Kassab [et al.] // Biophysical Journal. - 2004. - Vol. 87, N. 4. - P. 2778-2786.

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

ГВГ - генерация второй гармоники,

ГЭ - гематоксилин-эозин,

ИФД - интегральный фактор деполяризации,

КВ - коллагеновые волокна,

КП ОКТ - кросс-поляризационная оптическая когерентная томография,

МП - мочевой пузырь,

МФТ - многофотонная томография,

ПСК - пикросириус красный,

СКО - относительное среднеквадратичное отклонение яркости ОКТ-сигнала, ЯР- относительная яркость ОКТ-сигнала