Механизмы регуляции активности липаз в микрогетерогенных системах на основе амфифильных соединений тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.02, кандидат биологических наук Богданова, Лилия Рустемовна

• Богданова, Лилия Рустемовна
• кандидат биологических наук
• 2012

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Богданова, Лилия Рустемовна

ОГЛАВЛЕНИЕ.

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Липазы. Характеристика. Распространение в природе.

1.2. Поверхностная активация.

1.3. Молекулярная структура липаз.

1.3.1. Панкреатические липазы.

1.3.2. Микробные липазы.

1.4. Тенденция липаз к самоассоциации.

1.5. Механизм реакции гидролиза.

1.6. Кинетика межфазного катализа.

1.7. Микрогетерогенные системы на основе амфифильных соединений.

1.7.1. История вопроса.

1.7.2. Поверхностно-активные вещества (ПАВ).

1.7.3. Мицеллообразование.

1.7.4. Структура мицелл.

1.7.5. Солюбилизация. Влияние на скорость реакций.

1.8. Липиды. Физическое состояние субстрата в растворе.

1.9. Адсорбция белков на поверхности вода/масло.

1.10. Липазы в микрогетерогенных системах на основе амфифильных соединений.

1.11. Постановка цели исследования.

ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1. Выбор липолитического фермента.

2.2. Выбор субстрата.

2.3. Выбор амфифильных веществ.

2.4. Материалы.

2.5. Кинетические измерения.

2.6. Флуоресценция.

2.7. Динамическое светорассеяние.

2.8. Микроскопия.

2.9. Определение коэффициентов самодиффузии.

2.10. Исследование солюбилизационной емкости мицелл ПАВ.

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1. Общая характеристика липазы Candida rugosa.

3.1.1. Селективность липазы Candida rugosa по отношению к п-нитрофениловым субстратам с разной длиной алкильной цепи.

3.1.2. Реакция ферментативного гидролиза ПНФЛ. Влияние температуры на активность липазы Candida rugosa.

3.2. Агрегационные свойства амфифильных соединений.

3.2.1. Мицеллообразование типичных ПАВ.

3.2.2. Мицеллообразование солей желчных кислот.

3.2.3. Мицеллообразование геминального ПАВ.

3.2.4. Мицеллообразование триблоксополимера.

3.3. Растворимость субстрата в воде и в растворах амфифильных соединений.

3.4. Изменение структуры липазы Candida rugosa в растворах амфифильных соединений.

3.5. Активность липазы Candida rugosa в растворах амфифильных соединений.

3.5.1. Анионные поверхностно-активные вещества.

3.5.2. Катионные поверхностно-активные вещества.

3.5.3. Неионные поверхностно-активные вещества.

3.6. Механизм реакции ферментативного гидролиза ПНФЛ.

Определение констант скорости элементарных стадий реакции.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Механизмы регуляции активности липаз в микрогетерогенных системах на основе амфифильных соединений»

Большую роль среди ферментативных процессов играют процессы расщепления сложноэфирных и пептидных связей, протекающие под действием эстераз и протеаз [Uhlig, 1998; Wong, 2002]. Среди эстераз отдельно выделяют группу липаз - водорастворимых ферментов, которые катализируют гидролиз нерастворимых эфиров [Wolley, Petersen, 1994; Sharma et al., 2001; Wong, 2002; Brockman, 2004]. Одна из наиболее интересных характерных особенностей липолитических ферментов - это уникальные физико-химические условия катализируемых ими реакций. Катализ происходит на поверхности раздела фаз, что существенно осложняет его исследование и в то же время позволяет использовать дополнительные факторы для регуляции активности фермента в микрогетерогенной системе. Необходимо отметить, что не только липолиз, но и другие ферментативные реакции в живых системах протекают вблизи или на поверхности раздела фаз. In vivo ферменты адсорбированы на биологических мембранах, встроены в мембрану или иммобилизованы внутри замкнутых мембранных структур [Martinek et al, 1989; Seddon et al., 2004; Antalis et al., 2011]. Поэтому исследование липолиза сочетает в себе фундаментальные и практические задачи, связанные с механизмами действия ферментов в микрогетерогенных средах.

Липазы функционируют и в гомогенной среде, однако их активность в такой системе, как правило, невелика. Особенностью липаз, выделяющей их среди других ферментов, работающих на поверхности раздела фаз, является поверхностная активация, т.е. резкое увеличение активности при концентрациях субстрата, превышающих его предел растворимости [Sarda, Desnuelle; 1958]. Однако in vivo, как правило, субстрат не присутствует в системе сам по себе, изолированно от других веществ, а находится в сложной многокомпонентной коллоидной системе. Во всех биологических растворах, в которых происходит расщепление липидов, присутствуют разнообразные амфифильные вещества, которые выступают в качестве эффекторов. Характер воздействия амфифильных веществ на каталитическую систему определяется целым комплексом свойств молекул ПАВ, таких как структура, заряд головной группы, агрегационные и солюбилизационные свойства. Проблеме функционирования липаз в растворах амфифильных соединений посвящено много исследований. В литературе рассматриваются две модели, с помощью которых делается попытка подвести молекулярную платформу к регуляции активности липаз: ферментативная и субстратная [Verger, 1980; Thuren, 1988; Reis et al., 2009; Reis et al., 2010]. Ферментативная модель основана на изменении структуры фермента в области активного центра при взаимодействии с поверхностью жировой капли субстрата. Согласно субстратной модели регуляция липолитической активности осуществляется за счет изменения локальной концентрации субстрата и его доступности активному центру фермента. Обе предложенные модели имеют ряд существенных недостатков, и поэтому не могут с единых позиций объяснить накопленный эмпирический материал. Таким образом, несмотря на наличие достаточно большого количества данных по каталитической активности и строению липаз вопрос о механизмах регуляции их активности и о влиянии свойств границы раздела фаз на каталитический процесс до сих пор до конца не изучен. Эта проблема представляет как фундаментальный интерес для понимания механизмов катализа липолитических реакций, так и может иметь важное прикладное значение при регуляции активности липаз в производственных процессах.

Целью работы являлось исследование молекулярных механизмов регуляции активности липаз в микрогетерогенных системах на основе амфифильных соединений и поиск взаимосвязи между физико-химическими и каталитическими характеристиками систем.

Для достижения этой цели были поставлены следующие задачи:

1. С применением комплекса физико-химических методов охарактеризовать агрегационные свойства амфифильных соединений различного строения: классических анионных и катионных поверхностно-активных веществ, геминальных ПАВ, солей желчных кислот с планарным распределением полярных и гидрофобных фрагментов и триблоксополимера.

2. Количественно оценить солюбилизацию субстрата в растворах амфифильных соединений. Проанализировать характер воздействия амфифильных соединений на состояние коллоидной системы, образованной субстратом.

3. Провести анализ спектров триптофановой флуоресценции липазы Candida rugosa и установить механизмы влияния рассматриваемых амфифильных соединений на структуру фермента.

4. Исследовать каталитическую активность липазы Candida rugosa в микрогетерогенных системах на основе заявленных амфифильных соединений. Определить кинетические параметры реакции ферментативного гидролиза п-нитрофениллаурата.

5. На основе сопоставительного анализа кинетических параметров реакции ферментативного гидролиза п-нитрофениллаурата, а также данных по солюбилизации субстрата и изменению структуры фермента в растворах амфифильных соединений определить факторы регуляции активности липазы Candida rugosa.

Для выполнения поставленных задач были использованы следующие методические подходы:

1) измерение коэффициентов самодиффузии в растворах амфифильных соединений (метод ЯМР);

2) исследование распределения частиц по размерам в растворах субстрата и в системах белок-амфифил, субстрат-амфифил (методы динамического светорассеяния, микроскопии, ЯМР);

3) оценка растворимости ПНФЛ в буферном растворе и в растворах заявленных ПАВ;

4) регистрация спектров флуоресценции триптофановых остатков в составе липазы Candida rugosa в буферном растворе и в растворах заявленных ПАВ;

5) регистрация кинетических кривых реакции ферментативного гидролиза ПНФЛ в буферном растворе и в растворах заявленных ПАВ (метод УФ-спектроскопии) и определение начальных скоростей реакции;

6) исследование температурных зависимостей параметров уравнения Михаэлиса-Ментен в буферном растворе и в растворах дезоксихолата натрия.

Научная новизна работы. Получены данные о влиянии широкого спектра амфифильных веществ различного строения на структуру и каталитическую активность липазы Candida rugosa. Впервые получены количественные параметры, характеризующие солюбилизирующую способность мицеллярных растворов исследованных амфифильных соединений по отношению к субстрату.

Определены кинетические параметры исследуемой реакции в растворах амфифильных соединений. Впервые показана возможность конкурентного ингибирования липазы в растворах исследованных катионных ПАВ. Впервые определены константы скорости и энергии активации элементарных стадий реакции гидролиза п-нитрофениллаурата липазой Candida rugosa в растворах дезоксихолата натрия. Показано, что регуляция активности липазы в растворах амфифильных соединений осуществляется за счет изменения формы организации субстрата и его доступности к активному центру фермента.

Научно-практическая значимость работы. Изучение поверхностной активации липаз в микрогетерогенных системах имеет большое значение для понимания принципов функционирования ферментов, а также для решения многих прикладных вопросов, связанных с применением ферментативного катализа. Результаты работы могут быть использованы с целью направленного воздействия на активность фермента, что имеет большое значение для технологий биокатализа.

Экспериментальные данные и методические приемы, изложенные в работе, могут быть использованы в учреждениях биологической, биотехнологической и физико-химической направленности, занимающихся современными проблемами энзимологии, исследованием взаимосвязи структуры и функции биомакромолекул, а также изучением влияния микроокружения на активность ферментов. Представленные материалы могут использоваться в учебном процессе при чтении курсов лекций по биофизике, биохимии и молекулярной биологии.

Связь работы с научными программами и собственный вклад автора в исследования. Исследования проводились в соответствии с планом научных исследований КИББ КазНЦ РАН по теме «Межмолекулярные взаимодействия и молекулярная динамика как факторы регуляции функциональной активности белков» (номер госрегистрации №0120.0 803026) и частично поддержаны грантами РФФИ № 05-03-33110-а, № 09-03-00778-а, а также грантом Президиума РАН (программа «Молекулярная и клеточная биология»). Научные положения и выводы диссертации базируются на результатах собственных исследований автора.

Апробация работы. Результаты диссертационной работы были представлены на международном симпозиуме «Липиды и оксилипины растений» (Казань, 2008); на IV Российском симпозиуме «Белки и пептиды»

Казань, 2009); на Российской конференции «Актуальные проблемы современной биохимии и молекулярной биологии» (Казань, 2010); на XVII Всероссийской конференции «Структура и динамика молекулярных систем» (Яльчик, 2010); на I Всероссийском симпозиуме по поверхностно-активным веществам «От коллоидных систем к нанохимии» (Казань, 2011); на V Российском симпозиуме «Белки и пептиды» (Петрозаводск, 2011); на IV Съезде Биофизиков России (Нижний Новгород, 2012).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 4 статьи (из них 3 в журналах из списка ВАК; 1 в сборнике) и 7 тезисов.

Структура и объем диссертации. Диссертация изложена на 140 страницах машинописного текста и состоит из введения, обзора литературы, описания объектов и методов исследования, изложения и обсуждения результатов, заключения, выводов и списка литературы. Список литературы включает 198 источников, из них 175 зарубежных. В работе представлено 8 таблиц и 45 рисунков.

Заключение диссертации по теме «Биофизика», Богданова, Лилия Рустемовна

Выводы

1. На основании сопоставительного анализа кинетических параметров реакции ферментативного гидролиза п-нитрофениллаурата, а также данных ЯМР, динамического светорассеяния, флуоресценции и солюбилизации субстрата установлено, что основными факторами регуляции активности липазы Candida rugosa в микрогетерогенных системах на основе амфифильных соединений являются изменение структуры фермента и состояния коллоидной системы, образованной субстратом.

2. Установлено, что в мицеллярных растворах амфифильных соединений происходит солюбилизация субстрата и модификация поверхности раздела фаз, вследствие образования смешанных агрегатов. Большей солюбилизационной емкостью обладают бромид цетилтриметиламмония, додецилсульфат натрия и геминальный алкиламмонийный ПАВ, строение которых сходно со строением субстрата.

3. Показано, что степень воздействия амфифильных соединений на структуру липазы Candida rugosa различна: в растворах бромида цетилтриметиламмония, дезоксихолата натрия, додецилсульфата натрия и геминального алкиламмонийного ПАВ происходит частичное нарушение структуры фермента. В растворах холата натрия, хенодезоксихолата натрия и триблоксополимера конформационные изменения белка минимальны.

4. Установлен конкурентный характер ингибирования липазы Candida rugosa в растворах катионных бромида цетилтриметиламмония и геминального алкиламмонийного ПАВ.

5. На основе анализа температурных зависимостей параметров уравнения Михаэлиса-Ментен установлено, что снижение эффективности катализа в растворах дезоксихолата натрия связано с преимущественным влиянием амфифила на обратимую стадию образования фермент-субстратного комплекса.

6. Предложена модель регуляции активности липазы Candida rugosa в растворах солей желчных кислот, основанная на мицеллярном каталитическом эффекте - изменении микроокружения субстрата и его доступности активному центру фермента.

Заключение

Проблема регуляции активности липаз амфифильными соединениями широко изучается. Наблюдаемые изменения активности фермента традиционно связывают с модификацией его структуры в растворах ПАВ и с изменениями состояния субстрата в растворе.

В данной работе было проведено комплексное исследование влияния различных амфифильных соединений, отличающихся по структуре и заряду головных групп, на участников реакционного процесса. Измерение триптофановой флуоресценции фермента позволило оценить структурные изменения, происходящие с белком в растворах ПАВ. Данные по солюбилизационной емкости мицеллярных растворов, а также результаты ЯМР-самодиффузии свидетельствуют об изменении характера микрогетерогенной системы, образованной субстратом, в растворах ПАВ. Таким образом, в данной работе было показано, что введение в систему амфифильных соединений оказывает влияние как на структуру фермента, так и на характер коллоидной системы.

Показано, что модификация реакционной среды амфифильными веществами негативно сказывается на активности липазы Candida rugosa и эффективности катализа. Анализ кинетических параметров реакции гидролиза, а также определение констант скорости и энергий активации элементарных стадий позволили заключить, что регуляция активности липазы Candida rugosa в микрогетерогенных растворах на основе СЖК в первую очередь осуществляется за счет изменения формы организации субстрата в растворе и изменения его доступности к активному центру.

Полученные в нашей работе результаты расширяют современное понимание процесса функционирования липаз, а также открывают новые возможности для регуляции их активности.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Богданова, Лилия Рустемовна, 2012 год

1. Системы на основе неионных амфифильных соединений: агрегация и каталитические свойства / Ю. Р. Аблакова, А. Б. Миргородская, Л. Я. Захарова, Ф. Г. Валеева // Изв. АН., Сер. Хим. 2010. - Т. 4. - С. 768773.

2. Богатова, О. В. Химия и физика молока: Учебное пособие. / Богатова О. В., Догарева Н. Г. Оренбург: ГОУ ОГУ, 2004. - 137 С.

3. Мицеллообразование в растворах дезоксихолата натрия / Л. Р. Богданова, О. И. Гнездилов, Б.З. Идиятуллин и др. // Коллоидный журнал. 2012. - Т.74. - С. 3-9.

4. Мицеллярный каталитический эффект как регулятор активности липаз / Л. Р. Богданова, Е. А. Ермакова, Б. 3. Идиятуллин и др. // Доклады академии наук. 2012. Т. 446. - С. 456-459.

5. Динамическая структура мицелл геминальных алкиламмонийных ПАВ / Н. Н. Вылегжанина, А. Б. Миргородская, В. А. Панкратов, Ю. Ф. Зуев // Коллоидный журнал. 2010. - Т. 72. - С. 162-170.

6. Влияние электролитов на каталитические свойства и структурные характеристики мицелл бромида додецилпиридиния / Л. Я. Захарова, Д. Б. Кудрявцев, Л. А. Кудрявцева и др. // Ж. Общ. Хим. 2002. - Т. 72. - С. 458-464.

7. Катализ реакций нуклеофильного замещения в супрамолекулярных системах / Л. Я. Захарова, А. Б. Миргородская, Е. П. Жильцова и др. // Изв. АН, Сер. Хим. 2004. - Т. 53. - С. 1-17.

8. Захарченко, Н. Л. Влияние микроокружения трипсина на константы скорости элементарных стадий реакции гидролиза этилового эфира №-бензоил-Ь-аргинина / Н. Л. Захарченко, Е. А. Ермакова, Ю. Ф. Зуев // Биоорганическая химия. 2008. - Т. 34. - С. 404-408.

9. Самодуффузия додецилсульфата натрия в предмицеллярных и низкоконцентрированных мицеллярных растворах в присутствиифонового электролита / Ю. Ф. Зуев, P. X. Курбанов, Б. 3. Идиятуллин, О. Г. Усьяров // Коллоидный журнал. 2007. - Т. 69. - С. 482-487.

10. Корниш-Боуден, Э. Основы ферментативной кинетики / Э. Корниш-Боуден Пер. с англ. / под. ред. Б. И. Курганова - М.: Мир, 1979. - 280 с.

11. Лакович, Дж. Основы флуоресцентной спектроскопии / Дж. Лакович. -М.: Мир, 1986.-496 С.

12. Левашов, А. В. Мицеллярная энзимология: методы и техника / А. В. Левашов, Н. Л. Клячко // Изв. АН. Сер. хим. 2001. - №10. С. 16381651.

13. Каталитические свойства микрогетерогенных систем на основе катионных ПАВ в процессах переэтерификации / А. Б. Миргородская, Л. А. Кудрявцева, Н. Н. Вылегжанина и др. // Кинетика и катализ. 2006. -Т. 47.-С. 9-15.

14. Реакция эфиров карбоновых кислот с фенолятами в прямых микроэмульсиях на основе бромида цетилтриметиламмония / А. Б. Миргородская, Ф. Г. Валеева, Л. А. Кудрявцева и др. // Ж. Общ. Хим. -2006.-Т. 76.-С. 621-627.

15. Смешанные мицеллярные системы геминальных алкиламмонийных ПАВ и длинноцепных аминов / А. Б. Миргородская, Л. А. Кудрявцева, Н. Н. Вылегжанина и др. // Известия АН, Сер.Хим. 2010. - Т. 59. - С. 774-780.

16. Каталитические системы на основе дикатионных ПАВ для щелочного гидролиза эфиров фосфоновых кислот / А. Б. Миргородская, Ф. Г. Валеева, С. С. Лукашенко и др. // Кинетика и катализ. 2012. - Т. 53. -С. 1-8.

17. Смешанные мицеллярные системы геминальное поверхностно-активное вещество-неионный полимер / А. Б. Миргородская, Е. И. Яцкевич, JI. Я. Захарова, А. И. Коновалов // Коллоидный журнал. 2012. - Т. 74. - С. 96-103.

18. Миттел, К. Мицеллобразование, солюбилизация и микроэмульсии / К. Миттел. М.: Мир, 1980. - 598 С.

19. Русанов, А. И. Мицеллообразование в растворах поверхностно-активных веществ / А. И. Русанов. СПб.: Химия, 1992. - 280 С.

20. Савин, С. Б. Поверхностно-активные вещества / С. Б. Савин, Р. К. Чернова, С. Н. Штыков. М.: Наука, - 1991. - 250 С.

21. Фрайфелдер Д., Физическая биохимия / Д. Фрайфелдер. М: Мир, 1980.-580 С.

22. Abornev, S. М. Decomposition fluorescence spectra of tryptophan residues in proteins based on log-normal components by a least squares method / S. M. Abornev, E. A. Burshtein // Mol Biol (Mosk). 1992. - Vol. 26. - P. 13501361.

23. Alexander, A. E. Colloid Science / A. E. Alexander, P. Johnson. London: Oxford Univ. Press, - 1949. - 837 P.

24. Alexander, M. Dynamic light scattering techniques and their applications in food science / M. Alexander, D. G. Dalgleish // Food Biophysics. 2006. -Vol. l.-P. 2-13.

25. Exploring the specific features of interfacial enzymology based on lipase studies / A. Aloulou, J. A. Rodriguez, S. Fernandez et al. Il Biochim. Biophis. Acta, Mol. Cell Biol. Lipids 2006. -Vol. 1761. - P. 995-1013.

26. Antalis, T. M. Membrane-anchored serine proteases in health and disease / T. M. Antalis, T. H. Bugge, Q. Wu // Progress in molecular biology and translational science / E. Di Cera, ed. Amsterdam - Boston: Elsevier, 2011. -Vol. 99.-Ch. l.-P. 1-50.

27. Micellar structures of dimeric surfactants with phosphate head groups and wettable spacers: a small-angle neutron scattering study / V. K. Aswal, S. De, P. S. Goyal et al. II Phys. Rev. E. 1999. - Vol. 59. - P. 3116-3122.

28. Aswal, V. K. Formation of rodlike block copolymer micelles in aqueous salt solutions / V. K. Aswal, A. G. Wagh, M. Kammel // J. Phys.: Condens. Matter. 2007. - Vol. 19. - P. 116101-116109.

29. Ayala, Y. M. A simple method for the determination of individual rate constants for substrate hydrolysis by serine proteases / Y. M. Ayala, E. Di Cera // Prot. Sci. 2000. - Vol. 9. - P. 1589-1593.

30. Atomic force microscope visualization of lipid bilayer degradation due to action of phospholipase A2 and Humicola lanuginose lipase / K. Balashev, N.

31. J. DiNardo, T. H. Callisen et al. II Biochim. Biophys. Acta, Biomembr. -2007.-Vol. 1768.-P. 90-99.

32. Beisson, F. Methods for lipase detection and assay: a critical review / F. Beisson, A. Tiss, C. Riviere, R. Verger // Eur. J. Lipid Sci. Technol. 2000. -Vol. 102.-P. 133-153.

33. Bengtsson, G. Lipoprotein lipase moves rapidly between lipid droplets / G. Bengtsson, T. Olivecrona//FEBS Lett. 1983. -Vol. 154. - P. 211-213.

34. Oligomeric structure of hepatic lipase: evidence from a novel epitope tag technique / D. E. Berryman, J. J. Mulero, L. B. Hughes et al. II Biochim. Biophys. Acta, Protein Struct. Mol. Enzymol. 1998. - Vol. 1382. - P. 217229.

35. Blow, D. M. Role of burid acid group in the mechanism of action of chymotrypsin / D. M. Blow, J. J. Birktoft, B. S. Hartley // Nature. 1969. -Vol. 221.-P. 337-340.

36. Borgstrom, B. On the interactions between pancreatic lipase and colipase and the substrate, and the importance of bile salts / B. Borgstrom // 1975. Vol. 16.-P. 411-417.

37. Horse pancreatic lipase. The crystal structure refined at 2.3 A resolution / Y. Bourne, C. Martinez, B. Kerfelec et al. II J. Mol. Biol. 1994. - Vol. 238. P. 709-732.

38. A serine protease triad forms the catalytic centre of a triacylglycerol lipase / L. Brady, A. M. Brzozowski, Z. S. Derewenda et al. II Nature. 1990. - Vol. 343.-P. 767-770.

39. Brenner, S. The molecular evolution of genes and proteins: a table of two serines / S. Brenner // Nature. 1988. - Vol. 334. - P. 528-530.

40. Localization of lipase genes on Candida rugosa chromosomes / S. Brocca, R. Grandoni, D. Breviario, M. Lotti // Curr. Genet. 1995. - Vol. 28. - P. 454457.

41. Brockman, H. L. The hydrolysis of tripropionin by pancreatic lipase adsorbed to siliconized glass beads / H. L. Brockman, J. H. Law, F. J. Kezdy // J. Biol. Chem. 1973. - Vol. 248. - P. 4965-4970.

42. Brockman, H. L. Kinetic behavior of the pancreatic lipase-colipase-lipid system / H.L. Brockman // Biochimie. 2000. - Vol. 82. - P. 987-995.

43. Brockman, H. L. Lipases / H. L. Brockman // Encyclopedia of biological chemistry / W. J. Lennarz, M. D. Lane, eds. New York: Elsevier, 2004. - P. 571-575.

44. Bunton, C. A. Organic reactivity in aqueous micelles and similar assemblies / C. A. Bunton, G. Savelli // Adv. Phys. Chem. 1986. - Vol. 22. - P. 213309.

45. Burdette, R. A. Interfacial reaction dynamics and acyl-enzyme mechanism for lipoprotein lipase-catalyzed hydrolysis of lipid p-nitrophenyl esters / R. A. Burdette, D. M. Quinn // J. Biol. Chem. 1986. - Vol. 261. - P. 1201612021.

46. Burstein, E. A. Decomposition of protein tryptophan fluorescence spectra into log-normal components. I. Decomposition algorithms / E. A. Burstein, S. M. Abornev, Y. K. Reshetnyak // Biophys. J. 2001. - Vol. 81. - P. 16991709.

47. Carey, M. C. The characteristics of mixed micellar solutions with particular reference to bile / M. C. Carey, D. M. Small // Am J. Med. 1970. - Vol. 49. -P. 590-608.

48. Carman, G. M. Lipid signaling enzymes and surface dilution kinetics / G. M. Carman, R. A. Deems, E. A. Dennis // J. Biol. Chem. -1995. Vol. 270. - P. 18711-18714.

49. Chang, G.-G. Reverse micelles as life-mimicking systems / G.-G. Chang, T.-M. Huang, H.-C. Hung // Proc. Natl. Sci. Counc. Repub. China B. 2000. -Vol. 24.-P. 89-100.

50. Mechanism of pancreatic lipase action. I. Interfacial activation of pancreatic lipase / C. Chapus, M. Semeriva, C. Bovier-Lapierre, P. Desnuelle // Biochemistry. 1976. - Vol. 15. - P. 4980-4987.

51. Chaudhuri, A. Structural transition in micelles: novel insight into microenvironmental changes in polarity and dynamics / A. Chaudhuri, S. Haldar, A. Chattopadhyay // Chem. Phys. Lipids. 2012. - Vol. 165. - P. 497-504.

52. Cygler, M. Structure and conformational flexibility of Candida rugosa lipase / M. Cygler, J. D. Schrag // Biochim. Biophys. Acta, Mol. Cell Biol. Lipids. -1999.-Vol. 1441.-P. 205-214.

53. Branched threadlike micelles in an aqueous solution of a trimeric surfactant / D. Danino, Y. Talmon, H. Levy et al. II Science. 1995. - Vol. 269. - P. 1420-1421.

54. Das, S. Aggregation and adsorption behaviors of sodium deoxycholate in water-ethylene glycol medium / S. Das, U. Thapa, K. Ismail // Bull. Chem. Soc. Jpn. 2010. - Vol. 83. - P. 1352-1358.

55. Adsorption and activity of Candida rugosa lipase on polypropylene hollow fiber membrane modified with phospholipid analogous polymers / H.-T. Deng, Z.-K. Xu, X.-J. Huang et al. II Langmuir. 2004. - Vol. 20. - P. 10168-10173.

56. Derewenda, Z. S. The crystal and molecular structure of the Rhizomucor miehei triacylglyceride lipase at 1.9 A resolution / Z. S. Derewenda, U. Derewenda // J. Mol. Biol. 1992. - Vol. 227. - P. 818-839.

57. A monolayer and bulk study on the kinetic behavior of Pseudomonas glumae lipase using synthetic pseudoglycerides / A. M. T. J. Deveer, R. Dijkman, M. Leuveling-Tjeenk et al. //Biochemistry. 1991. - Vol. 30. - P. 10034-10042.

58. Effect of head group size, temperature and counterion specificity on cationic micelles / A. Di Michele, L. Brinchi, P. Di Profio et al. II J. Colloid Interface Sci.-2011.-Vol. 358.-P. 160- 166.

59. Ericsson, B. Effect of cationic amphiphiles and temperature on lysozyme conformation / B. Ericsson, P-O. Hegg, K. Martensson // J. Dispersion Sci. Technol. 1987. - Vol. 8. - P. 271-287.

60. Ericsson, B. Effects of amphiphiles on trypsin activity and conformation / B. Ericsson, P.-O. Hegg, K. Martensso // J. Dispersion Sci. Technol. 1987. -Vol. 8.-P. 289-301.

61. Lipid classification, structures and tools / E. Fahy, D. Cotter, M. Sud, S. Subramaniam // Biochim. Biophys. Acta, Mol. Cell Biology Lipids. -2011. -Vol. 1811.-P. 637-647.

62. Reversibility and irreversibility of adsorption of surfacatants and proteins at liquid interfaces / V. B. Fainerman, R. Miller, J. K. Ferri et al. II Adv. Colloid Interface. Sci. 2006. - Vol. 123-126.-P. 163-171.

63. A modified method based on p-nitrophenol assay to quantify hydrolysis activities of lipases in litters / A. M. Farnet, L. Qasemian, L. Goujard et al. II Soil Biol. Biochem. 2010. - Vol. 42. - P. 386-389.

64. Casein micelle structure: What can be learned from milk synthesis and structural biology? / H. M. Farrell Jr., E. L. Malin, E. M. Brown, P. X. Qi // Cuit. Opin. Colloid Interface Sci. 2006. - Vol. 11.-P. 135-147.

65. Fendler, E. J. Micellar catalysis in organic reactions: kinetic and mechanistic applications / E. J. Fendler, J. H. Fendler // Adv. Phys. Org. Chem. 1970. -Vol. 8. - P.271-^406.

66. Interfacially activated lipases against hydrophobic supports: effect of the support nature on the biocatalytic properties / G. Fernandez-Lorente, Z. Cabrera, C. Godoy et al. II Process Biochem. 2008. - Vol. 43. - P. 1061— 1067.

67. Fontell, K. Micellar behavior in solutions of bile-acid salts. I. Vapor pressure of the aqueous solutions and the osmotic activity of the bile-acid salts / K. Fontell // Kolloid-Z. Z. Polym. 1971. - Vol. 244. - P. 246-252.

68. Primary structure of the glycans of porcine pancreatic lipase / B. Fournet, Y. Leroy, J. Montreuil et al. II Eur. J. Biochem. 1987. - Vol. 170. - P. 369371.

69. Cis-trans isomerization is rate-determining in the reactivation of denatured human carbonic anhydrase II as evidenced by proline isomerase / C. Fransson, P. O. Freskgard, H. Herbertsson et al. II FEBS Lett. 1992. - Vol. 296. - P. 90-94.

70. Membranolytic activity of bile salts: influence of biological membrane properties and composition / P. Garidel, A. Hildebrand, K. Knauf, A. Blume // Molecules. 2007. - Vol. 12. - P. 2292-2326.

71. Structure of uncomplexed and linoleate-bound Candida cylindracea cholesterol esterase / D. Ghosh, Z. Wawrzak, V. Z. Pletnev et al. II Structure. 1995. - Vol. 3. - P. 279-288.

72. Goni, F. M. Phospholipases C and spingomyelinases: lipids as substrates and modulators of enzyme activity / F. M. Goni, L.-R. Montes, A. Alonso // Prog. Lipid Res. 2012. - Vol. 51. - P. 238-266.

73. Molecular dynamics of microbial lipases as determined from their intrinsic tryptophan fluorescence / M. Graupner, L. Haalck, F. Spener et al. Il Biophys. J. 1999. - Vol. 77. - P. 493-504.

74. Analogs of reaction intermediates identify a unique substrate bindidng site in Candida rugosa lipase / P. Grochulski, F. Bouthillier, R. J. Kazauskas et al. Il Biochemistry. 1994. - Vol. 33. - P. 3494-3500.

75. Insights into interfacial activation from an open structure of Candida rugosa lipase / P. Grouchulski, Y. Li, J. D. Schräg et al. II J. Biol. Chem. 1993. -Vol. 268.-P. 12843-12847.

76. Two conformational states of Candida rugosa lipase / P. Grochulski, Y. Li, J. D. Schräg, M. Cygler // Protein Sei. 1994. - Vol. 3. - P. 82-91.

77. Rapid exchange of pancreatic lipase between triacylglycerol droplets / H. Haiker, H. Lengsfeld, P. Hadvary, F. Carriere // Biochim. Biophys. Acta, Mol. Cell Biol. Lipids. 2004. - Vol. 1682. - P. 72-79.

78. Hasan, F. Industrial applications of microbial lipases / F. Hasan, A. A. Shah, A. Hameed // Enzyme Microb. Technol. 2006. - Vol. 39. - P. 235-251.

79. Hedstrom, L. Serine protease mechanism and specificity / L. Hedstrom // Chem. Rev. 2002. - Vol. 102. - P.4501-4523.

80. Lipase activation by nonionic detergents. The crystal structure of the porcinelipase-colipase-tetraethylene glycol monooctyl ether complex / J. Hermoso, D. Pignol, B. Kerfelee et al. II J. Biol. Chem. 1996. - Vol. 271. -P. 18007-18016.

81. Temperature dependence of the interaction of cholate and deoxycholate with fluid model membranes and their solubilization into mixed micelles / A. Hildebrand, K. Beyer, R. Neubert et al. II Colloids Surf., B. 2003. - Vol. 32.-P. 335-351.

82. Holwerda, K. Vergleichemde undersuchungen über die verseifungsgeschwindigkeit einiger ein sauriger triglyceride unter einfluss von pankreasextrakt / K. Holwerda, P. E. Verkade, A. H. A. Willigen // Ree. Trav. Chim. 1936. - Vol. 55. - P. 43-57.

83. Home, D. S. Casein micelle structure: models and muddles / D. S. Home // Curr. Opin. Colloid Interface Sci. 2006. - Vol. 11. - P. 148-153.

84. Extracellular lipase from Pseudomonas aeruginosa is an amphiphilic protein / K. E. Jaeger, F. J. Adrian, H. E. Meyer et al. II Biochim. Biophys. Acta, Protein Struct. Mol. Enzymol. 1992. - Vol. 1120. - P. 315-321.

85. Topological characterization and modeling of the 3D structure of lipase from Pseudomonas aeruginosa / K.-E. Jaeger, S. Ransac, H.B. Koch et al. IIFEBS Lett. 1993. - Vol. 332. - P. 143-149.

86. Jain, M. K. The kinetics of interfacial catalysis by phospholipase A2 and regulation of interfacial activation: hopping versus scooting / M. K. Jain, O. G. Berg // Biochim. Biophys. Acta, Lipids Lipid Metabol. 1989. - Vol. 1002.-P. 127-156.

87. Biocatalysis using gelatin microemulsion-based organogels containing immobilized Chromobacterium viscosum lipase / T. R.-J. Jenta, G. Batts, G. D. Rees, B. H. Robinson // Biotechnol. Bioeng. 1997. - Vol. 53. - P. 121131.

88. Role of counterion of the surfactant molecule on the micellar structure in aqueous solution / J. V. Joshi, V. K. Aswal, P. Bahadur, P. S. Goyal // Curr. Sci. 2002. - Vol. 83. - P.47-49.

89. High-throughput evaluation of the critical micelle concentration of detergents / T. Jumpertz, B. Tschapek, N. Infed et al. II Anal. Biochem. 2011. - Vol. 408.-P. 64-70.

90. Kataoka, K. Block copolymer micelles for drug delivery: design, characterization and biological significance / K. Kataoka, A. Harata, Y. Nagasaki // Adv. Drug Delivery Rev. 2001. - Vol. 47. - P. 113-131.

91. Advances in polymeric micelles for drug delivery and tumor targeting / U. Kedar, P. Phutane, S. Shidhaye, V. Kadam // Nanomedicine. 2010. - Vol. 6.-P. 714-729.

92. Kelley, D. Interactions of bovine serum albumin with ionic surfactants in aqueous solutions / D. Kelley, D. J. McClements // Food Hydrocolloids. -2003.-Vol. 17.-P. 73-85.

93. Koradi, R. MOLMOL: a program for display and analysis of macromolecular structures / R. Koradi, M. Billeter, K. Wthrich // J. Mol. Graphics Modell. -1996.-Vol. 14.-P. 51-55.

94. Substrate-selective dehydrocondensation at the interface of micelles and emulsions of common surfactants / M. Kunishima, K. Kikuchi, Y. Kawai, K. Hioki // Angew.Chem., Int. Ed. 2012. - Vol. 51. - P. 2080-2083.

95. Lipase-surfactant interactions studied by neutron reflectivity and ellipsometry / L.-T. Lee, B. K. Jha, M. Malmsten, K. Holmberg // J. Phys. Chem. B. -1999. Vol. 103. - P. 7489-7494.

96. Li, G. Model for bile salt micellization and solubilization from studies of a «polydisperse» array of fluorescent probes and molecular modeling / G. Li, L. B. McGown // J. Phys. Chem. 1994. - Vol. 98. - P. 13711-13719.

97. Lin, Y. Temperature-dependent adsorption of Pluronic F127 block copolymers onto carbon black particles dispersed in aqueous media / Y. Lin, P. Alexandridis // J. Phys. Chem. B. 2002. - Vol. 106. - P. 10834-10844.

98. Liou, Y.-C. Aggregation behavior of Candida Rugosa lipase / Y.-C. Liou, A. Marangoni, R. Y. Yada // Food Res. Int. 1998. - Vol. 31. - P. 243-248.

99. Cloning and nucleotide sequences of two lipase genes from Candida cylindracea / S. Longhi, F. Fusetti, R. Grandori et al. II Biochim. Biophys. Acta, Gene Struct. Expr. 1992. - Vol. 1131. - P. 227-232

100. Cloning and analysis of Candida cylindracea lipase sequences /M. Lotti, R. Grandori, F. Fusetti et al II Gene. 1993. - Vol. 124. - P. 45-55.

101. Crystal structure of a secreted lipase from Gibberella zeae reveals a novel "double-lock" mechanism / Z. Lou, M. Li, Y. Sun et al. II Protein & Cell. -2010.-Vol. l.-P. 760-770.

102. Louwrier, A. On the issue of interfacial activation of lipase in nonaqueous media / A. Louwrier, G. J. Drtina, A. M. Klibanov // Biotechnology and bioengineering. 1996. - Vol. 50. - P. 1-5.

103. Oil-induced aggregation of block copolymer in aqueous solution / J.-H. Ma, Y. Wang, C. Guo, H.-Z. Liu // J. Phys. Chem. B. 2007. - Vol. 111. - P. 11140-11148.

104. The role of bile salts in digestion / J. Maldonado-Valderrama, P. Wilde, A. Macierzanka, A. Mackie // Adv. Colloid Interface Sci. 2011. - Vol. 165. -P. 36-46.

105. Martin, C. A. Carbon-13 NMR investigations of Aerosol OT water/oil microemulsions / C. A. Martin, A. Linda // J. Phys. Chem. 1981. - Vol. 85. - P.3938-3944.

106. Micellar enzymology: its relation to membranology / K. Martinek, N. L. Klyachko, A. V. Kabanov et al. II Biochim. Biophys. Acta. 1989. - Vol. 981.-P. 161-172.

107. Matsuoka, K. Micelle formation of sodium deoxycholate and sodium ursodeoxycholate / K. Matsuoka, Y. Moroi // Biochim. Biophys. Acta, Mol. Cell Biol. Lipids.-2002.-Vol. 1580.-P. 189-199.

108. Three-dimensional structure of tosyl-a-chymotrypsin / W. Matthews, P. B. Sigler, R. Henderson, D. M. Blow // Nature. 1967. - Vol. 214. - P. 652656.

109. McBain, J.W. Colloid Science / J.W. McBain. Boston: Heath D.C, 1950. -439 P.

110. McClellan, S. J. Exclusion of bovine serum albumin from the air/water interface by sodium myristate / S. J. McClellan, E. I. Franses // Colloids Surf., B.-2003.-Vol. 30.-P. 1-11.

111. Menger, F. M. Chemistry of interfacial organic processes / F. M. Menger // Pure Appl. Chem. 1979 - Vol. 51. - P. 999-1007.

112. Menger, F. M. A microscopic hydrophobicity parameter / F. M. Menger, U. V. Venkataram // J. Am. Chem. Soc. 1986. - Vol. 108. - P. 2980-2984.

113. Menger, F. M. Gemini Surfactants / F. M. Mener, J. S. Keiper // Angew. Chem. Int. Ed. 2000. - Vol. 39. - P. 1906-1920.

114. Adsorption characteristics of mixed monolayers of a globular protein and a non-ionic surfactant /R. Miller, V. B. Fainerman, A.V. Makievski et al. Il Colloids Surf. A. -2000. Vol. 161.-P. 151-157.

115. CTAB aggregation in aqueous solutions of ammonium based ionic liquids; conductimetric studies / A. Modaressi, H. Sifaoui, B. Grzesiak et al. Il Colloids Surf., A. 2007. - Vol. 296. - P. 104-108.

116. Role of the solvophobic effect on micellization / M. L. Moya, A. Rodriguez, M. M. Graciani, G. Fernandez // J. Colloid Interface Sci. 2007. - Vol. 316. -P. 787-795.

117. Crystal structure of Pseudomonas aeruginosa lipase in the open conformation / M. Nardini, D. A. Lang, K. Liebeton et al. II J. Biol. Chem. 2000. - Vol. 275.-P. 31219-31225.

118. The crystal structure of triacylglycerol lipase from Pseudomonas glumae reveals a partially redundant catalytic aspartate / M. E. M. Noble, A. Cleasby, L. N. Johnson et al. IIFEBS Lett. 1993. - Vol. 331. - P. 123-128.

119. Norde, W. Adsorption of proteins from solution at the solid-liquid interface. W. Norde // Adv. Colloid Interface Sci. 1986. - Vol. 25. - P. 267-340.

120. Otzen, D. Protein-surfactant interactions: A tale of many states / D. Otzen // Biochim. Biophys. Acta, Proteins Proteomics. 2011. - Vol. 1814. - P. 562591.

121. General trend of lipase to self-assemble giving bimolecular aggregates greatly modifies the enzyme functionality /J M. Palomo, M. Fuentes, G. Fernandez-Lorente et al. Il Biomacromolecules. 2003. - Vol. 4. - P. 1-5.

122. Influence of the conformational flexibility on the kinetics and dimerization process of two Candida rugosa lipase isoenzymes / M. A. Pernas, C. Lopez, M. L. Rua, J. Hermoso // FEBS Lett. 2001. - Vol. 501. - P. 87-91.

123. Regulation of the interfacial activation within the Candida rugosa lipase family / M. A. Pernas, L. Pastrana, P. Fucinos. M. L. Rua // J. Phys. Org. Chem. 2009. - Vol. 22. P. 508-514.

124. Surfactant/nonionic polymer interaction. A NMR diffusometry and NMR electrophoretic investigation / E. Pettersson, D. Topgaard, P. Stilbs, O. Söderman // Langmuir. 2004. - Vol. 20. - P. 1138-1143.

125. Piotto, M. Gradient-tailored excitation for single-quantum NMR spectroscopy of aqueous solutions / M. Piotto, V. Saudek, V. Sklenar // J. Biomol. NMR. -1992.-Vol. 2.-P. 661-665.

126. Polgar, L. The nature of general base-general acid catalysis in serine proteases / L. Polgar, M. L. Bender // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1969. -Vol. 64.-P. 1335-1342.

127. Rangel-Yagui, C. O. Micellar solubilization of drugs / C. O. Rangel-Yagui, A. Pessoa-Jr, L. C. Tavares // J. Pharm. Pharmaceut. Sei. 2005. - Vol. 8. -P. 147-163.

128. Noninvasive methods to determine the critical micelle concentration of some bile acid salts / S. Reis, C. G. Mountinho, C. Matos et al. II Anal. Biochem. -2004.-Vol. 334.-P. 117-126.

129. Lipases at interfaces: a review / P. Reis, K. Holmberg, H. Watzke et al. II Adv. Colloid Interface Sei. 2009. - Vol. 147-148. P. 237-250.

130. Interfacial mechanism of lipolysis as self-regulated process / P. Reis, H. Watzke, M. Leser et al. II Biophys. Chem. 2010. - Vol. 147. - P. 93-103.

131. Effects of head group size on micellization of cetyltrialkylamonium bromide surfactants in water-ethylene glycol mixtures / M. A. Rodriguez, M. Munoz, M. M. Graciani et al. II Colloid Surf., A. 2007. - Vol. 298. - P. 177-185.

132. Rosen, M. J. Surfactants and interfacial phenomena / M.J. Rosen. New Jersey: John Wiley & Sons, 1989. - 444 P.

133. Rottman, C. Getting a library of activities from a single compound: tunabillity and very large shifts in acidity constants induced by sol-gel entrapped micelles / C. Rottman, D. Avnir // J. Am. Chem. Soc. 2001. -Vol. 123. - P.5730-5734.

134. Rovery, M. An improved large scale procedure for the purification of porcine pancreatic lipase / M. Rovery, M. Boudouard, J. Bianchetta // Biochim. Biophys. Acta. 1978. - Vol. 525. - P. 373-379.

135. Purification and characterization of two distinct lipases from Candida cylindracea /M. L. Rua, T. Diaz-Maurino, V. M. Fernandez et al. II Biochim. Biophys. Acta, Gen. Subj. 1993. - Vol. 1156.-P. 181-189.

136. Rua, M. L. Rapid purification of two lipase isoenzymes from Candida rugosa /M. L. Rua, A. Ballesteros // Biotechnol. Tech. 1994. - Vol. 8. - P. 21-26.

137. Thermoalkalophilic lipase of Bacillus thermocatenulatus: large-scale production, purification and properties: aggregation behaviour and its effect on activity / M. L. Rua, C. Schmidt-Dannert, S. Wahl et al. II J. Biotechnol. -1997.-Vol. 56.-P. 89-102.

138. Sarda, L. Action de la lipase pancreatique sur les esters en emulsion / L. Sarda, P. Desnuelle // Biochim. Biophys. Acta. 1958. - Vol. 30. - P. 513-521.

139. Scheiner, S. Molecular orbital studies of enzyme activity: catalytic mechanism of serine proteinases / S. Scheiner, W. N. Lipscomb // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1976. - Vol. 73. - P. 432-436.

140. Schlieben, N. H. Expression, purification, and aggregation studies of His-taged thermoalkalophilic lipase from Bacillus thermocatenulatus / N. H. Schlieben, K. Niefind, D. Schomburg // Protein Expression Purif. 2004. -Vol. 34.-P. 103-110.

141. Schrag, J. D. 1.8 A refined structure of the lipase from Geotrichum candidum / J. D. Schrag, M. Cygler // J. Mol. Biol. 1993. - Vol. 230. - P. 575-591

142. Seddon, A.M. Membrane proteins, lipids and detergents: not just a soap opera / A.M. Seddon, P. Curnow, P.J. Booth // Biochim. Biophys. Acta, Biomembr. -2004.-Vol. 1666.-P. 105-117.

143. Shaheen, A. Influence of various series of additives on the clouding behavior of aqueous solutions of triblock copolymers / A. Shaheen, N. Kaur, R. K. Mahaj an//Colloid Polym. Sci. 2008. - Vol. 286.-P. 319-325.

144. Sharma, R. Production, purification, characterization, and applications of lipases / R. Sharma, Yu. Chisti, U.C. Banerjee // Biotechnology Advances. -2001.-Vol. 19.-P. 627-662.

145. Colloidal Surfactants / K. Shinoda, T. Nakagava, B. Tamamushi, T .Isemura. -New York: Academic Press, 1963. 136 P.

146. Binding of Rhizomucor miehei lipase to emulsion interfaces and its interference with surfacatants / P. Skagerlind, M. Jansson, B. Bergenstahl, K. Hult // Colloids Surf., B. 1995. - Vol. 4. - P. 129-135.

147. Lipase- surfactant interactions / P. Skagerlind, B. Folmer, B. K. Jha et al. // Progr. Colloid Polym. Sci. 1998. - Vol. 108. - P. 47-57.

148. Small, D.M. Size and structure of bile salt micelles / D. M. Smal // Molecular association in biological and related systems / Goddard E.D., ed. -Washington: American Chemical Society, 1968. Ch. 4. - P.31-52.

149. Smith, D. H. Concentration and temperature dependence of the counterion self-diffusion coefficient in aqueous solutions of hexadecyltrimethylammonium bromide / D. H. Smith // J. Colloid Interface Sci. 1979.-Vol. 68.-P. 70-81.

150. Soderman, O. NMR studies of complex surfactant systems / O. Soderman, P. Stilbs // Prog. Nucl. Magn. Reson. Spectrosc. 1994. - Vol. 26. - P. 445-482.

151. Soderman, O. NMR studies of surfactants / O. Soderman, P. Stilbs, W. S. Price // Concepts Magn. Reson. 2004. - Vol. 23A. - P. 121-135.

152. Stamatis, H. Bioorganic reactions in microemulsions: the case of lipases / H. Stamatis, A. Xenakis, F.N. Kolisis // Biotechnology Advances. 1999. - Vol. 17.-P. 293-318.

153. Stamato, F. M. L. G. The catalytic mechanism of serine proteases: single proton versus double proton transfer / F. M. L. G. Stamato, E. Longo,. L. M. Yoshioka // J. Theor. Biol. 1984. - Vol. 107. - P. 329-338.

154. Starov, V. Why do aqueous surfactant solutions spread over hydrophobic substrates? / V. Starov, N. Ivanova, R. G. Rubio // Adv. Colloid Interface Sci. 2010. - Vol. 161.-P. 153-162.

155. Stilbs, P. Fourier transform pulsed-gradient spin-echo studies of molecular diffusion / P. Stilbs // Prog. Nucl. Magn. Reson. Spectrosc. 1987. - Vol. 19. -P. 1-45.

156. Strejskal, E. O. Spin diffusion measurements: spin echoes in the presence of a time-dependent fied gradient / E. O. Strejskal, J. E. Tanner // J. Chem. Phys. 1965. - Vol. 42. - P. 288-293.

157. Su, Y.-L. Formation of a hydrophobic microenvironmemt in aqueous PEO-PPO block copolymer solutions investigated by Fourier transform infrared spectroscopy / Y.-L. Su, J. Wang, H.-Z. Liu // J. Phys. Chem. B. 2002. -Vol. 106.-P. 11823-11828.

158. Micro-environmental influences on the fluorescence of tryptophan / F. Sun, W. Zong, R. Liu et al. II Spectrochim. Acta, Part A. 2010. - Vol. 76. - P. 142-145.

159. Svendsen, A. Lipase protein engineering / A. Svendsen // Biochim. Biophys. Acta, Protein Struct. Mol. Enzymol. 2000. - Vol. 1543. - P. 223-238.

160. Tadros, T. F. Surfactants / T. F. Tadros. Academic Press, 1984. - 342 P.

161. Thuren, T. A model for molecular mechanism of interfacial activation of phospholipase A2 supporting the substrate theory / T. Thuren // FEBS Lett. -1988.-Vol. 229.-P. 95-99.

162. Tonova, K. Reversed micelle solvents as tools of enzyme purification and enzyme-catalyzed conversion / K. Tonova, Z. Lazarova // Biotech. Adv. -2008.-Vol. 26.-P. 516-532.

163. Uhlig, H. Industrial enzymes and their applications / H. Uhlig, ed. New York: John Wiley&Sons, 1998. - 472 P.

164. Crystallographic and molecular-modeling studies of lipase B from Candida antarctica reveal a stereospecificity pocket for secondary alcohols / J. Uppenberg, N. Ohrner, M. Norin et al. // Biochemistry. 1995. - Vol. 34. -P. 16838-16851.

165. The sequence, crystal structure determination and refinement of two crystal forms of lipase B from Candida antarctica / J. Uppenberg, M. T. Hansen, S. Patkar, T. A. Jones 11 Structure. 1994. - Vol. 2. - P. 293-308.

166. Verger, R. Enzyme reactions in a membrane model. 1. A new technique to study enzyme reactions in monolayers / R. Verger, G. H. De Haas // Chem. Phys. Lipids. 1973. - Vol. 10. - P. 127-136.

167. Verger, R. Action of Phospholipase A at interfaces / R. Verger, M. C. E. Mieras, G. H. de Haas // J. Bio. Chem. 1973. - Vol. 248. - P. 4023-4034.

168. Verger, R. "Interfacial activation" of lipases: facts and artifacts / R. Verger // Trends biotechnol. 1997. - Vol. 15. - P. 32-38.

169. Verger, R. Enzyme kinetics of lipolysis / R. Verger // Meth. Enzymol. -1980.-Vol. 64.-P. 340-392.

170. Walstra, P. Physical chemistry of foods / P. Walstra. New York: Marcel Dekker, 2003.-807 p.

171. Warshel, A. Theoretical correlation of structure and energetic in the catalytic reaction of trypsin / A. Warshel, S. Russel // J. Am. Chem. Soc. 1986. - Vol. 108.-P. 6569-6579.

172. How do serine proteases really work? / A. Warshel, G. Naray-Szabo, F. Sussman, J.-K. Hwang // Biochemistry. 1989. - Vol. 28. - P. 3629-3637.

173. Thermo-sensitive polymeric micelles based on poly(N-isopropylacrylamide) as drug carriers / H. Wei, S.-X. Cheng, X.-Z. Zhang, R.-X. Zhuo // Prog. Polym. Sci. 2009. - Vol. 34. - P. 893-910.

174. Wells, M. A. The mechanism of interfacial activation of Phospholipase A2 / M. A. Wells // Biochemistry. -1974. -Vol. 13. P. 2248-2257.

175. Winkler, F. K. Structure of human pancreatic lipase / F. K. Winkler, A. D'Arcy, W. Hunziker. // Nature. 1990. - Vol. 343. - P. 771-774.

176. Wong, J. H. Facilitated proton transfer in enzyme catalysis / J. H. Wong // Science. 1968.-Vol. 161.-P. 328-334.

177. Wong, D. W. S. Lipase / D.W.S. Wong // Handbook of Food Enzymology / J. R. Whitaker, A. G. J. Voragen, D. W. S. Wong, eds. New York: Marcel Dekker, 2002. - Ch. 53. - P. 667-680.

178. Woolley, P. Lipases their structure, biochemistry and applications / P. Woolley, S.B. Petersen, eds. - Cambridge: Cambridge University Press, 1994. -377 P.

179. Crystal structure of a mono- and diacylglycerol lipase from Malassezia globosa reveals a novel lid conformation and insights into the substrate specificity / T. Xu, L. Liu, S. Hou etal. II J. Struct. Biol. 2012. - Vol. 178. -P. 363-369.

180. Yoshida, E. Block copolymer micelles with dye loaded on their shells or cores / E. Yoshida, T. Naito // Colloid Polym. Sci. 2008. - Vol. 286. - P. 1203-1207.

181. Zaheer, Z. Sub- and post-micellar catalytic and inhibitory effects of cetyltrimethylammonium bromide in the permanganate oxidation of phenylalanine / Z. Zaheer, Raiuddin // Colloids Surf., B. 2009. - Vol. 69. -P. 251-256.

182. The factors determining the micellar rate effect in nucleophilic substitution reaction / L. Y. Zakharova, F. G. Valeeva, R. A. Shagidullina, L. A. Kudryavtseva // J. Mol. Liq. 2001. - Vol. 1. - P.79- 86.

183. Zana, R. Fluorescence probing study of the association of bile salts in aqueous solutions / R. Zana, D. Guveli // J. Phys. Chem. 1985. - Vol. 89. -P. 1687-1690.

184. Zana, R. Ciant micelles: properties and applications / R. Zana, E. W. Kaler, eds. CRC Press, 2007. - 554 P.

185. Critical micelle concentration of some surfactants and thermodynamic parameters of their micellization / A. Zdziennicka, K. Szymczyk, J. Krawczyk, B. Janczuk // Fluid Phase Equilib. 2012. - Vol. 322-323. P. 126-134.