Липазы в системе обращенных мицелл: Роль межфазной поверхности в регуляции липолитической активности ферментов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.15, кандидат химических наук Павленко, Иванна Михайловна

• Павленко, Иванна Михайловна
• кандидат химических наук
• 2005

Оглавление диссертации кандидат химических наук Павленко, Иванна Михайловна

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

I. ЛИПАЗА: СТРОЕНИЕ И ОСОБЕННОСТИ КАТАЛИЗА.

1.1. Общая характеристика липаз из разных источников.

1.2. Аминокислотный и углеводный состав.

1.3. Структура активного центра и поверхностная активация липазы.

1.4. Механизм катализа и кинетические модели действия липаз.

1.5. Факторы, влияющие на липолиз.

1.6. Субстратная специфичность липаз.

1.7. Методы определения активности липаз.

1.8. Применение липаз.

II СИСТЕМЫ ОБРАЩЕННЫХ МИЦЕЛЛ, ИХ ДОСТОИНСТВА.

2.1 Системы обращенных мицелл, общие характеристики.

2.2. Ферменты в системах обращенных мицелл: регуляция их активности и олигомерного состава.

2.3. Катализ липазой в системах обращенных мицелл.

III. ЛИПОКСИГЕНАЗА: СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА.

3.1. Нахождение в природе, катализируемые реакции и биологическая важность липоксигеназ.

3.2. Структура активного центра и механизм катализа липоксигеназ.

IV. КИНЕТИЧЕСКИЕ ЗАКОНОМЕРНОСТИ ПОЛИФЕРМЕНТНЫХ РЕАКЦИЙ.

ПОСТАНОВКА ЗАДАЧИ.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

I. МАТЕРИАЛЫ.

II. МЕТОДЫ.

2.1. Характеристика препаратов ферментов.

2.2. Определение каталитической активности ферментов.

2.3. Химическая модификация ферментов.

2.4. Седиментационный анализ.

2.5. Изучение собственной флуоресценции липаз.

2.6. Изучение стабильности липаз.

2.7. Синтез ацилированного ацикловира, катализируемый липазой в системе обращенных мицелл.

2.8. Изучение биферментной системы «липаза / липоксигеназа».

РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЯ.

I. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА ПРЕПАРАТОВ ЛИПАЗ.

1.1. Панкреатическая липаза свиньи.

1.2. Липаза из Mucor miehei.

1.3. Липаза из Chromobacterium viscosum.

II. РЕГУЛЯЦИЯ ЛИПОЛИТИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ.

2.1. Оптимизация условий катализа.

2.1.1. Зависимость каталитической активности липаз от рН среды, температуры реакции и концентрации фермента.

2.1.2. Кинетические характеристики реакций, катализируемых липазами в водной среде и в системе обращенных мицелл.

2.1.3. Влияние ионов кальция и желчных солей на липолиз в водном растворе и в системе обращенных мицелл.

2.2. Регуляция олигомерного состава липаз в системе обращенных мицелл.

2.3. Регуляция активности лппаз изменением концентрации ПАВ в системе обращенных мицелл.

2.4. Химическая модификация липазы.

2.5. Собственная флуоресценция липаз.

2.6. Предполагаемая локализация липаз в системе обращенных мицелл.

III. СТАБИЛЬНОСТЬ ЛИПАЗ.

IV. РЕГУЛЯЦИЯ СИНТЕТИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТИ ЛИПАЗ.

V. БИФЕРМЕНТНАЯ СИСТЕМА «ЛИПАЗА / ЛИПОКСИГЕНАЗА».

5.1. Катализ соевой липоксигеназой-1 в системе обращенных мицелл.

5.2. Кинетические характеристики биферментной реакции: определение скорость лимитирующей стадии.

5.3. Зависимости кинетических констант биферментного процесса от степени гидратации и концентрации АОТ в системе обращенных мицелл.

5.4. Тестирование масел с помощью биферментной системы «липаза/ липоксигеназа».

ВЫВОДЫ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Липазы в системе обращенных мицелл: Роль межфазной поверхности в регуляции липолитической активности ферментов»

Липазы (гидролазы высших триглицеридов) играют ключевую роль в обмене липидов всех живых организмов, а также участвуют в процессах отложения и утилизации жира, используемого в качестве энергетического резерва клетки. Липазы не только гидролизуют триглицериды в пищеварительном тракте до ди-, моноглицеридов и свободных жирных кислот, но также способны катализировать с высокой стереоспецифичностью ацилирование и деацилирование большого числа субстратов, отличных от глицеридов. Липазы стабильны в водных и органических средах и могут быть получены с хорошим выходом из растений, животных, а также из природных и рекомбинантаых микроорганизмов. В настоящее время липазы находят широкое применение во многих областях, включая лечебную и диагностическую медицину, пищевую, косметическую и бумажную промышленности, производство детергентов и органический синтез. В результате, в последнее время особое внимание уделяется оптимизации биокаталитических характеристик этого фермента.

Исключительной особенностью липазы, отличающей ее от других эстераз, является свойство поверхностной активации фермента в присутствии агрегированных молекул субстрата (жировых капель), что обусловлено формированием активной конформации фермента в результате его адсорбции на поверхности липида. В литературе имеются указания на то, что адсорбция липазы на липидном монослое является определяющим фактором катализа липазой, предшествуя образованию фермент-субстратного комплекса. Очевидно, что эффективность взаимодействия липазы с поверхностью липида будет зависеть как от свойств межфазной поверхности (заряда, плотности, поверхностного натяжения и т.д.), так и от свойств самого фермента, в том числе от наличия на его поверхности функциональных групп углеводной и липидной природы. Вопрос о роли взаимодействия липазы с межфазной поверхностью в регуляции активности фермента представляет, с одной стороны, фундаментальный интерес для понимания закономерностей механизма катализа липазами разной природы, а с другой стороны, имеет важное прикладное значение, заключающееся в контролировании ферментативного процесса in vitro и в направленной регуляции катализа липазами при решении различных биотехнологических задач. Для решения данного вопроса представляется весьма удобной система обращенных мицелл, которая, в отличие от липидного монослоя, может быть использована как для моделирования мембранного окружения ферментов, так и для проведения биокаталитических процессов. В случае системы этого типа эффективность взаимодействия фермента с межфазной поверхностью (слоем ПАВ) может регулироваться как путем изменения параметров системы, а именно, размера и числа мицелл, так и путем химической модификации (дополнительной гидрофилизации и гидрофобизации) поверхности фермента. Таким образом, основной целью работы явилось выявление регуляции липолитической и синтетической активности липаз раной природы в системе обращенных мицелл АОТ в изооктане изменением параметров системы (числа и размера мицелл) и свойств поверхности фермента. В качестве объектов исследования были выбраны широко используемые на практике липазы: панкреатическая липаза свиньи и липазы из Mucor miehei и Chromobacterium viscosum.

На сегодняшний день определение липолитической активности по-прежнему является непростой задачей, а существующие высокочувствительные методы обладают рядом недостатков, включающих: 1) дороговизну оборудования и реагентов; 2) неприменимость во многих природных средах и системах, содержащих амфифильные соединения, связывающие субстраты и продукты липолитических реакций; 3) применение синтетических субстратов, по отношению к которым липазы проявляют низкую активность. В связи с этим, другой важной задачей работы являлась разработка простого непрерывного метода определения активности липазы по отношению к природному субстрату (триглицериду) с помощью биферментной системы «липаза / липоксигеиаза», включающего липолитическое высвобождение полнненасыщенной жирной кислоты из триглицерида и последующее липоксигеназное окисление полиненасыщенной жирной кислоты до ее гидропероксида, регистрируемого спектрофотометрически.

Предлагаемая биферментная система «липаза / липоксигеназа» может быть удобной для изучения позиционной специфичности липаз из разных источников, если использовать в качестве субстрата триглицериды, содержащие полиненасыщенный ацильный фрагмент в строго опреленном s/i-положении триглицерида. Универсальность данной биферментной системы также заключается в том, что замена липазы на фосфолипазу позволяет расширить круг изучаемых липолитических ферментов и определять их активность по отношению к природным субстратам, содержащим полиненасыщенные жирные кислоты.

В настоящий момент одной из важных практических задач в медицине и пищевой промышленности стоит проблема переработки жиров и получения триглицеридов, содержащих ненасыщенные жирные кислоты. Полиненасыщенные жирные кислоты, содержащие 1,4-цис,цис-пентадиенильный фрагмент и являющиеся субстратами липоксигеназ, представляют собой предшественники биологически активных соединений (лейкотриенов, простагландинов, тромбоксанов и др.), выполняющих важные регуляторные функции и вовлеченных в иммунную систему организма человека. Известно, что утилизация именно этих жирных кислот снижает риск многих заболеваний, в том числе сердечно-сосудистых заболеваний, рака и воспалительных процессов различной этиологии.

Поэтому предлагаемая нами биферментная система «липаза / липоксигеназа» может оказаться удобной тест-системой и позволит оценивать качество пищевых масел и жиров, заключающееся в содержании в них биологически важных полиненасыщенных жирных кислот.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

I. ЛИПАЗА: СТРОЕНИЕ И ОСОБЕННОСТИ КАТАЛИЗА

1.1.0бщая характеристика липаз из разных источников

Липаза (гидролаза триациглицеридов, К.Ф. 3.1.1.3) представляет собой фермент, катализирующий in vivo гидролиз триглицеридов до моноглицеридов и жирных кислот [1]. Липолитический процесс в пищеварительном тракте животных и человека контролируется желудочными липазами, гидролизующими около 10% пищевых триглицеридов до жирных кислот и .м-1,2-диглицеридов, и далее панкреатическими липазами, осуществляющими превращение триглицеридов и sw-1,2-диглицеридов в жирные кислоты и .уи-2-моноглицериды, которые лете усваиваются организмом.

Липазы также способны катализировать при определенных условиях обратную реакцию ацилирования жирной кислотой глицерина, моно- и диглицеридов, а также переэтерификацию триглицеридов (Рис.1). Несмотря на предпочтение к триглицеридам, липазы гидролизуют большое разнообразие отличных от триглицеридов субстратов, таких как алифатические, ациклические, бициклические и ароматические эфиры и даже эфиры на основе органометаллических сендвнч соединений [2]. По отношению к рацемическим эфирам или субстратам с разными гидроксильными группами, липазы реагируют с высокой энантио- и региоселективностью.

Липаза является широко распространенным ферментом, обнаруженным у животных [3-5], растениий [6,7] и микроорганизмов [8-10]. Коммерчески доступные липазы обычно производят из микроорганизмов, а с появлением генной инженерии увеличилось число липаз, производимых из рекомбинантных бактерий и дрожжей [3].

Обычно липазы являются одним из составляющих «гидролитического ферментативного коктейля», наработанного организмом с целью поддержания его роста. Процедура очистки липаз от эстераз и протеаз весьма трудоемка, так как аффинность липаз высока не только к границе вода / масло, но и к другим поверхностям с меньшей полярностью (вода / органический растворитель, стекло, пластик, воздушные пузыри), на которых липаза может обратимо адсорбироваться и денатурировать [II]. г и д р о л и 3

OR or э т

Е Р

И ф и к

А Ц

И Я r or триглнцерид r он диглицерид глицерин 4r-c00h

Н он моноглицерид r or триглкцеркд

Н ОН глицерин

Рис. 1. Реакции, катализируемые липазой.

Многие организмы производят смеси липазных изоформ, имеющие небольшое отличие, например, в содержании углеводов или степени гликозилирования фермента. Однако, изоформы липаз способны проявлять разную ферментативную активность или субстратную специфичность, а также различаться по стабильности (Табл. 1).

В настоящее время выделены и охарактеризованы липазы различных организмов, однако наиболее и ранее изученным представителем липаз является панкреатическая липаза [1].

Оптимум действия большинства липаз лежит в области рН 7-9. Исключение составляют языковые и желудочные липазы позвоночных, тканевые липазы липосомного происхождения и липазы некоторых микроорганизмов, которые наиболее активны и стабильны при кислых рН [1]. рН-оптимум желудочных липаз равен рН 5.4 [12] в отличие от рН 8-9 для панкреатических липаз [13]. Липаза из клещевины наиболее активна при рН 4.2, а липазы из микроорганизма Mucorpusillus проявляют максимальную активность в области рН 5-6 [1].

Липолитические ферменты могут действовать в очень широком диапазоне температур. Например, некоторые липазы микроорганизмов активны при -20°С [1], а фермент из семян Vernonia anthclm'mthica — при 65°С. Температурный оптимум большинства липаз лежит в районе 30-37 °С.

Липаза нуждается в ионах Na+, улучшающих се связывание с поверхностью липида, а также в ионах подавляющих ингибирование фермента свободными жирными кислотами.

Таблица 1. Характеристика некоторых коммерческих препаратов липаз [2].

Источник липазы Характеристика

Candida rugosa формально Candida cylindracea, очистка и клонирование фермента дает 5 родственных изоформ липазы, отличающихся степенью гликозилирования и проявляющих разную специфичность по отношению к коротко- и длинноцепочечным триглицеридам.

Geotrtchum candidum содержит 2 изоформы, отличающиеся по специфичности по отношению к цис-Д9- ПНЖК.

Rhizopus sp. липазы R. arrhizus, R, oryzae, R. delemar и R. niveus имееют высокую степень идентичнсти аминокислотной последовательности, однако проявляют разную субстратную специфичность и стабильность.

Peniciltium camembertii формально P. cyclopium, содержит 4 липазных изоформы, различающиеся углеводным составом гликозилированного домена.

Pseudomonas glumae липаза из этого источника имеет 100% идентичность с липазой из Chromobacterium viscosum.

Заключение диссертации по теме «Катализ», Павленко, Иванна Михайловна

выводы

1. На примере панкреатической липазы свиньи (PPL), грибной липазы из Мисог miehei (MmL) и двух форм бактериальной липазы из Chromobacterium viscosum (CvL А и CvL В) показано, что ключевым моментом в регуляции каталитической активности липаз в системе обращенных мицелл является взаимодействие ферментов с межфазной поверхностью, определяемое свойствами поверхности ферментов и регулируемое физико-химическими параметрами системы обращенных мицелл.

2. Установлено, что в системе обращенных мицелл, как и в водном растворе, липолитический процесс имеет лаг-период, определяемый стадией адсорбции липаз на межфазной поверхности, продолжительность которого зависит от эффективности взаимодействия ферментов с межфазной поверхностью и наиболее значительна для гликозилированных липаз (PPL и CvLA) по сравнению с более гидрофобными ферментами (MmL и CvLB).

3. Показано, что для катализа липазами в системе обращенных мицелл не требуются такие активаторы липолиза, как ионы кальция и соли желчных кислот, необходимые для катализа в водном растворе. В системе обращенных мицелл по сравнению с водным раствором не наблюдается эффект ингибирования фермента субстратом, а также установлено уменьшение эффекта необратимого ингибирования липазы продуктом реакции (свободной жирной кислотой) при увеличении концентрации ПАВ.

4. В системе обращенных мицелл анализируемые липазы функционируют в виде высокоактивных мономерных и терамерных форм, образование которых контролируется степенью гидратации мицелл (их размером).

5. Обнаружено, что все анализируемые липазы взаимодействуют с мицеллярной матрицей, однако, характер регуляции каталитической активности липаз изменением концентрации ПАВ (числа мицелл) зависит от свойств поверхности ферментов и характеризуется бесконкурентным типом ингибирования молекулами АОТ гликозилированных липаз (PPL и тетрамера CvL А) и смешанным типом активации ими гидрофобных липаз (MmL и CvL В).

6. Показано, что характер зависимости каталитической активности липазы от концентрации ПАВ в системе обращенных мицелл можно регулировать химической модификацией (гидрофилизацией и гидрофобизацией) поверхности фермента. Гидрофобизация MmL остатками пальмитиновой кислоты приводит к уменьшению эффекта активации фермента молекулами АОТ (смешанный тип активации Ci6-MmL), тогда как гидрофилизация MmL целлобиозой способствует реализации бесконкурентного типа активации и ингибирования молекулами АОТ мономера и тетрамера этой формы липазы (CB-MmL), соответственно.

7. Обнаружено, что химическая модификация поверхности MmL не приводит к изменению характера регуляции олигомерного состава фермента в системе обращенных мицелл, но способствует небольшому увеличению каталитической активности липазы.

8. Стабильность липаз в системе обращенных мицелл зависит от свойств поверхности фермента и его олигомерного состава, при этом липазы, содержащие углеводные группы (PPL и CB-MmL), наиболее стабильны в виде мономеров, а негликозилированные липазы (MmL и CvLB) и липазы, на поверхности которых имеются остатки жирной кислоты (CvLA и C]6-MmL), наиболее стабильны в виде тетрамеров. Дополнительная гидрофилизация MmL целлобиозой приводит к ухудшению стабильности липазы, в то время как ее гидрофобизация остатками пальмитиновой кислоты - к стабилизации фермента.

9. На примере этерификации ацикловира линолевой кислотой, катализируемой липазами в системе обращенных мицелл, показана возможность регуляции выхода продукта реакции (ацилировапного ацикловира) увеличением концентрации АОТ для катализа гиброфобной липазой (MmL) и уменьшением концентрации АОТ для катализа гликозилированной липазой (PPL).

10. Разработан метод определения активности липаз по отношению к природным триглицеридам с помощью биферментной системы «липаза / липоксигеназа». С помощью данного метода изучена регуляция каталитической активности липаз разной природы изменением степени гидратации и концентрации ПАВ в системе обращенных мицелл.

11. Показана возможность использования биферментной системы «липаза / липоксигеназа» в качестве простой и экспрессной тест-системы для оценки содержания биологически важных полиненасыщенных жирных кислот в составе пищевых триглицеридов.

Список литературы диссертационного исследования кандидат химических наук Павленко, Иванна Михайловна, 2005 год

1. Брокерхоф X., Джексен Р. Липолитические ферменты. Москва, Мир, 1978.

2. Schmid R., Verger R. Lipases: Interfacial enzymes with attractive applications. // Angew. Chem. Int. Ed. (1998) 37: 1608-1633.

3. Wooley P., Petersen S.B. Lipases: Their structure, biochemistry and application. Cambridge University Press, Cambridge, 1994.

4. Miled N., Canaan S., Dupuis L., Roussel A., Riviere M., Carriere F., de Саго A., Cambillau C., Verger R. Digestive lipases: From three-dimensional structure to physiology. // Biochimie. (2000) 82: 973-986.

5. Carriere F., Bezzine S., Verger R. Molecular evolution of the pancreatic lipase and two related enzymes towards different substrate selectivities. // J. Mol. Cat. B: Enzymatic, (1997) 3: 55-64.

6. Borgstrom B, Brockman H.L. Lipases. Elsevier, Amsterdam, 1984.

7. Mukheijee K.D., Hills M.J. Lipolytic Enzymes. Brockerhoff H., Jensen R.G. (Eds.), Academic Press, New York, 1974, v. 21,49-76.

8. Jaeger K.E., Ransas S., Dijkstra B.W., Colson C., van Heuvel M., Misset O. Bacterial lipases. //FEMS Microbiol. Rev. (1994) 15: 29-63.

9. Gilbert E.J. Pseudomonas lipases: biochemical properties and molecular cloning. It Enzyme Microb. Technol. (1993) 15: 634-645.

10. Wohlfahrt S., Jaeger K.E. Bacterial lipases: biochemistry, molecular genetics and application in biotechnology. // Bioengineering. (1993) 9:39-46.

11. Aires-Barros M.R., Taipa M.A., Cabral J.M.S. Isolation and purification of lipases. Wooley P., Petersen S.B. (Eds.), Cambridge University Press, Cambridge, 1994,243-270.

12. Carriere F., Barrowman J.A., Verger R., Laugier R. Secretion and contribution to Iipolysis of gastric and pancreatic lipases during a test meal in humans. II Gastroenterology. (1993) 105:876-888.

13. Verger R. Lipases. Borgstrom В., Brockman H.L. (Eds.), Elsevier, Amsterdam (1984) 83-150.

14. Garner C.W., Smith L.C. Porcine pancreatic lipase: A glycoprotein. // J.Biol. Chem. (1972)247:561-565.

15. Verger R., de Haas G.H., Sarda L., Dcsnuelle P. Purification from porcine pancreas of two molecular species with lipase activity. // Biochim. Biophys. Acta. (1969) 188:272 282.

16. Plummer Т.Н., Sarda L. Isolation and characterization of the glycopeptides of porcine pancreatic lipase LA and LB. // J. Biol. Chem. (1973) 248: 7865-7869.

17. Isobe M., Sugiura M. Studies on the lipase of Chromobacterium viscosum. V. Physical and chemical properties of the lipases. // Chem. Pharm. Bull. (1977) 25: 1980- 1986.

18. Taipa M.A., Liebeton K., Costa J.V., Cabral J.M., Jaeger K.E. Lipase from Chromobacterium viscosum: biochemical characterization indicating homology to the lipase from Pseudomonas glumae. // Biochim. Biophys. Acta. (1995) 1256: 396 402.

19. Lotti M., Tramontano A., Longhi S., Fusetti F., Brocca S., Pizzi E., Alberghina L. Variability within the Candida rugosa lipases family. // Protein Eng. (1994) 7: 531-535.

20. Huge-Jensen В., Galluzzo D.R., Jensen R.G. Partial purification and characterization of free and immobilized lipase from Mucor miehei. Л Lipids. (1978) 22: 559-565.

21. Nagato Т., Shimada Y., Sugihara A., Tominaga Y. Cloning and sequencing of two chromosomal lipase genes from Geotrichum candidum. И J. Biochem. (1993) 113: 776-780.

22. Veeraragavan K., Colpitts Т., Gibbs B.F. Purification and characterization of two distinct lipases from Geotrichum candidum. // Biochim. Biophys. Acta. (1990) 1044: 26-33.

23. Sugihara A., Shimada Y., Tomonaga Y. Separation and characterization of two molecular forms of Geotrichum candidum lipase. // J. Biochem. (1990) 107: 426-430.

24. Semeriva M., Benzonana G., Desnuelle P. Some properties of a lipase from Rhizopus arrhizus: Separation of a glycopeptide bound to the enzyme. // Biochim. Biophys. Acta. (1969) 191:598-610.

25. Sarda L., Desnuelle P. Action of pancreatic lipase on emulsified esters. // Biochim. Biophys. Acta. (1998) 37:1608-1633.

26. Winkler F.K., D'Arcy A., Hunziker W. Structure of human pancreatic lipase // Nature. (1990)343:771-774.

27. Grochulski P., Li J., Schrag J.D., Bouthillien F., Smith P., Harrisn D., Rubin В., Cygler M. Insights into interfacial activation from an open structure of Candida rugosa lipase. // J. Biol. Chem. (1993) 268: 12843-2847.

28. Schrag J.D., Cygler M. 1.8 A refined structure of the lipase from Geotrichum candidum. //J. Mol. Biol. (1993)230: 575-591.

29. Bourne Y., Martinez C., Kerfelec В., Lombardo D., Chapus C., Cambillau C. Horse pancreatic lipase. The crystal structure refined at 2.3 A resolution. // J. Mol. Biol. (1994) 238: 709-732.

30. Derevenda U., Swenson L., Green R., Wei Y., Dodson G.G., Yamaguchi S., Haas M.J., Derevenda Z.S. An unusual buried polar cluster in a family of fungal lipases. // Nat. Struct. Biol. (1994) 1:36-47.

31. Noble M.E.M., Cleasby A., Johnson L.N., Frenken L.G.J., Egmond M.R. The crystal structure of triacylglycerol lipase from Pseudomonas glumae reveals a partially redundant catalytic aspartate.//FEBS Lett. (1993)331: 123-128.

32. Uppenberg J, Patkar S, Bergfors T, Jones ТА. Crystallization and preliminary X-ray studies of lipase В from Candida antarctica //J Mol Biol. (1994) 235:790-792.

33. Jaeger K.E., Ransac S., Koch H.B., Ferrato F., Dijkstra B.W. Topological characterization and modeling of the 3D structure of lipase from Pseudomonas aeruginosa. II FEBS Lett. (1993) 332:143-149.

34. Nardini M., Lang D.A., Liebeton K., Jaeger K.-E., Dijkstr B.W. Crystal structure of Pseudomonas aeruginosa lipase in the open conformation. // J. Biol. Chem. (2000) 275: 3121931225.

35. Hjorth A., Carri ere F., Cudrey C., Woldike H., Boel E., Lawson D.M., Verger R. A structural domain (the lid) found in pancreatic lipases is absent in the guinea pig (phospho)lipase. // Biochemistry. (1993) 32: 4702-4707.

36. Jennens M.L., Lowe M.E. A surface loop covering the active site of human pancreatic lipase influences interfacial activation and lipid binding. // J. Biol. Chem. (1994) 269: 2547025474.

37. Ollis D.L., Cheah E., Cygler M., Dijkstra B.D., Frolow F., Franken S., Harel M., Remington S.J., Silman J. The alpha / beta hydrolase fold. // Protein Eng. (1992) 5: 197-211.

38. De Caro J.D., Boundouard M., Bonicel J.J., Guidoni A., Desnuelle P., Rovery M. Porcine pancreatic lipase: completion of the primary structure. // Biochim. Biophys. Acta. (1981) 671: 129-138.

39. Benkouka F., Guidoni A., De Caro J.D., Bonicel J.J., Desnuelle P., Rovery M. Porcine pancreatic lipase. The disulfide bridges and the sulfhydryl groups. // Eur. J. Biochem. (1982) 128:331-341.

40. Fournet В., Leroy Y., Montreuil J., De Caro J., Rovery M., van Kuik J.A., Vliegenthart J.F.G. Primary structure of the glycans of porcine pancreatic lipase. // Eur. J. Biochem. (1987) 170:369-371.

41. Egloff M.P., Marguet F., Buono G., Verger R., Cambillau C., van Tilbeurgh H. The 2.46A resolution structure of the pancreatic lipase-colipase complex inhibited by a CI 1 alkyl phosphonate. // Biochemistry. (1995) 34:2751-2762.

42. Derewenda Z.S., Derevvenda U. The crystal and molecular structure of the Rhizomucor miehei triacylglyceride lipase at 1.9 A resolution. // J. Mol. Biol. (1992) 227: 818-839.

43. Lang D., Hofmann В., Haalck L., Hecht H.-J., Spener F., Schmid R.D., Schomburg D. Crystal structure of bacterial lipase from Chromobacterium viscosum ATCC 6918 refined at 1.6A resolution. //J. Mol. Biol. (1996) 259:704-717.

44. Derevvenda U., Derewenda Z.S. Relationships among serine hydrolases: evidence for a common structural motif in triacylglyceride lipases and esterases. // Biochem. Cell. Biol. (1991) 169: 842-851.

45. Derewenda Z.S., Sharp A.M. News from the interface: the molecular structures of triacylglyceride lipases.//TIBS. (1993) 18:20-25.

46. Blow D. Lipases reach the surface. //Nature. (1991) 351:444-445.

47. Verger R., Mieras M.C.E., Haas G.H. Action of phospholipase A at interfaces. // J. Biol. Chem. (1973) 248: 4023-4045.

48. Verger R. Enzyme kinetics of lipolysis. // Methods Enzymol. (1980) 64: 340-392.

49. Jain M.K., Berg O.G. The kinetics of interfacial catalysis by phospholipase Аг and regulation of interfacial activation: hopping versus scooting. // Biochim. Biophys. Acta. (1989) 1002: 127-156.

50. Bengtsson G., Olivecrona T. Lipoprotein lipase moves rapidly between lipid droplets. // FEBS Lett. (1983) 154:211-213.

51. Benzonana G., Desnuelle P. Action of some effectors on the hydrolysis of long-chain triglycerides by pancreatic lipase. // Biochim Biophys Acta. (1968) 164 (1): 47-58.

52. Entressangles В., Desnuelle P. Action of pancreatic lipase on aggregated glyceride molecules in an isotropic system. // Biochim. Biophys. Acta. (1968) 159 (2): 285-295.

53. Borgstrom B. Effect of taurocholic acid on the pH / activity curve of rat pancreatic lipase. //Biochim Biophys Acta. (1954) 13 (1): 149-150.

54. Han D., Rhee J.S. Characteristics of lipase-catalyzed hydrolysis of olive oil in AOT-isooctane reversed micelles // Biotechnol. Bioeng. (1986) 28: 1250-1255.

55. Hofmann A.F., Borgstrom B. The intraluminal phase of fat digestion in man: the lipid content of the micellar and oil phases of intestinal content obtained during fat digestion and absorption.//J. Clin. Invest. (1964) 43:247-257.

56. Hofmann A.F., Small D.M. Detergent properties of bile salts: correlation with physiological function. // Annu Rev Med. (1967) 18:333-376.

57. Schoor W.P., Melius P. The influence of sodium taurocholate on the pancreatic lipase-substrate adsorption and activity // Biochim. Biophys. Acta. (1970) 212: 173-175.

58. Alvarez F.J., Stella V.J. The role of calcium ions and bile salts on the pancreatic lipase-catalyzed hydrolysis of triglyceride emulsions stabilized with lecithin. // Pharm. Research. (1989) 6 (6): 449-457.

59. Patton J.S., Carey M.C. Inhibition of human pancreatic lipase-colipase activity by mixed bilesalt-phospholipidmicelles.//Am. J. Physiol. (1981)241: G328-G336.

60. Lairon D., Nalbone G., Lafont H., Leonardi J., Domingo N, Hauton J.C., Verger R. Possible roles of bile lipids and colipase in lipase adsorption. // Biochemistry. (1978) 17: 52635269.

61. Lairon D., Nalbone G., Lafont H., Leonardi J., Domingo N, Hauton J.C. Protective effect of biliary lipids on rat pancreatic lipase and colipase. // Lipids. (1978) 13:211-216.

62. Masoro E.J. Lipids and lipid metabolism. // Annu. Rev. Physiol. (1977) 39: 301-321.

63. Borgstrom B. Importance of phospholipids, pancreatic phospholipase A2 and fatty acid for the digestion of dietary fat: in vitro experiments with the porcine enzymes. // Gastroenterology. (1980) 78: 954-962.

64. Nalbone G., Charbonnier-Augeire M., lafont H., Grataroli R., Vigne J.L., Lairon D., Chabert C., Leonardi J., Hauton C., Verger R. Adsorption of pancreatic (pro)phospholipase A2 to various physiological substrates. // J. Lipid Res. (1983) 24: 1441-1450.

65. Pignol D., Ayvazian L., Kerfelec В., Timmins P., Crenon I., Hermoso J., Fontecilla-Camps J.C., Chapus C. Critical role of micelles in pancreatic lipase activation revealed by angle neutron scattering. //J.Biol. Chem. (2000) 275 (6): 4220-4224.

66. Pedersen J.S., Egelhaaf S., Schurtenberger P. Critical role of micelles in pancreatic lipase activation revealed by small angle neutron scattering// J. Physiol. Chem. (1995) 99:1299-1305.

67. Tso P., Scobey M. Fat Absorption. A. Kuis (Ed.), CRC Press, Boca Raton, Fla., 1986, v. 1, 177-196.

68. Hauser H., Guyer w., Howell K. Lateral distribution of negatively charged lipids in lecithin membranes. Clustering of fatty acids. // Biochemistry. (1979) 18:3285-3291

69. Neuman R.D. Calcium binding in stearic acid monomolecular films. // J. Colloid. Interface Sci. (1975) 53: 161-171

70. Wieloch Т., Borgstrom В., Pieroni G., Pattus F., Verger R. Product activation of pancreatic lipase. Lipolytic enzymes as probes for lipid/water interfaces. // J. Biol. Chem. (1982) 257(19): 11523-11528

71. Ramsey H.A., Wise G.H.,Tove S.B. Fat digestion.//J. Dairy Sci. (1956) 10: 1319-1322.

72. Borgstrom В., Dahlquist A., Ludh G., Sjovall J. Studies of intestinal digestion and absorption in the human. //J. Clin. Invest. (1957) 36:1521-1536.

73. Hamosh M., Scow R.O. Lingual lipase and its role in the digestion of dietary lipid. // J.Clin. Invest. (1973) 52: 88-95.

74. Plucinski T.M., Hamosh M., Hamosh P. Fat digestion in rat: role of lingual lipase. //Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. (1979) 237: 541-547.

75. Willstatter R., Waldschmitz Leitz E., Memmen F. Lipase studies. // Physiol. Chem. (1923) 125: 93-95.

76. Gargouri Y., Pieroni G., Riviere C., Sugihara A., Sarda L., Verger R. Inhibition of lipases by proteins: a kinetic study with dicaprin monolayers. // J. Biol. Chem. (1985) 260:2268-2273.

77. Canioni P., Julien R., Rathelot J., Sarda L. Pancreatic and microbial lipases: comparison of inreaction of pancreatic colipase with lipases of various origins. // Lipids (1977) 12: 393-397.

78. Figarella C., Negri G.A., Sarles H. Presence of colipase in a congenital pancreatic lipase deficiency. // Biochim. Biophys. Acta. (1972) 280:205-207.

79. Kason C.M., Pavamani I.V.P., Nakai S. Physiological importance of mammalian colipase in fat digestion. // J. Dairy Sci. (1972) 55: 1420-1425.

80. Momsen W.E., Brockman H.L. Inhibition of pancreatic lipase В activity by taurudeoxycholate and its reversal by colipase. // J. Biol. Chem. (1976) 251:384-388.

81. Brockerhoff H. Substrate specificity of pancreatic lipase: influence of the structure of fatty acids on the reactivity of esters. // Biochim. Biophys. Acta. (1970) 212: 92-101.

82. Larsson A., Erlanson-AIbertsson C. The importance of bile salt for the reactivation of pancreatic lipase by colipase. // Biochim. Biophys. Acta. (1983) 750: 171-177.

83. Brockerhoff H. A model of pancreatic lipase and the orientation of enzymes at interfaces. //Chem. Phys. Lipids. (1973) 10: 215-222.

84. Borgstrom В., Erlanson C. Pancreatic juice colipase: physiological importance. // Biochim Biophys Acta. (1971) 242: 509-513.

85. Morgan R.G.H., Hoffman N.E. The interacion of lipase, lipase cofactor and bile salts in triglyceride hydrolysis. // Biochim. Biophys. Acta. (1971) 248: 143-147.

86. Lowe M.E., Rosenblum J.L., McEvven P., Strausss A.W Cloning and characterization of the human colipase cDNA. // Biochemistry. (1990) 29: 823-828.

87. Charles M., Erlanson C., Biachetta J., Joffre J., Guidoni A., Rovery M. The primary structure of porcine colipase. I. The amino acid sequence. // Biochim. Biophys. Acta. (1974) 359:186-197.

88. Erlanson C., Charles M.A., Desnuelle P. The primary structure of colipase. // Biochim. Biophys. Acta. (1974) 359: 198-203.

89. Erlanson C., Borgstrom B. Purification and futher characterization of colipase from porcine pancrease. // Biochim. Biophys. Acta. (1972) 271:400-412.

90. Borgstrom В., Wieloch Т., Erlanson-AIbertsson C. Evidence for a pancreatic pro-colipase and its activation by trypsin. // FEBS Lett. (1979) 108:407-410.

91. Erlanson-AIbertsson C. The existence of pro-colipase in pancreatic juice. // Biochim. Biophys. Acta. (1981) 666:299-300.

92. Larsson A., Erlanson-AIbertsson C. The effect of pancreatic procolipase and colipase on pancreatic lipase activation. // Biochim. Biophys. Acta. (1991) 1983:283-288.

93. Erlanson-Albertsson С. Enterostatin: the pancreatic procolipase activation peptide a signal for regulation of fat intake. // Nutr. Rev. (1992) 50: 307-310.procolipase complex. //Nature. (1992) 359: 159-162.

94. Chaillan C., Rogalska E., Chapus C., Lombardo D. A cross-linked complex between horse pancreatic lipase and colipase. // FEBS Lett. (1989) 257:443-446.

95. Chaillan C., Kerfelec В., Foglizzo E., Chapus C. Direct involvement of the C-terminal extremity of pancreatic lipase (403-449) in colipase binding. // Biochim. Biophys. Acta. (1992) 184:206-211.

96. Mahe-Gouhier N., Leger CL. Immobilized colipase affinities for lipase В, А, С and their terminal peptide (336-449): the lipase recognition site lysine residues are located in the C-terminal region. II Biochim. Biophys. Acta. (1988) 962: 91-97.

97. Abousalhan A., Chaillan C., Kerfelec В., Foglizzo E., Chapus C. Uncoupling of catalysis and colipase binding in pancreatic lipase by limited proteolysis. // Protein Eng. (1992) 5: 105111.

98. Patton J.S., Albertsson P.A., Erlanson C., Borgstrom B. Binding of porcine pancreatic lipase and colipase in the absence of substrate studied by two-phase partition and affinity chromatography. //J. Biol. Chem. (1978) 253:4195-4202.

99. Larsson A., Erlanson-Albertsson C. The identity and properties of two forms of activated colipase from porcine pancreas. // Biochim. Biophys. Acta. (1981) 664: 538-548.

100. Wieloch Т., Borgstrom В., Falk K-E., Forsen S. High-resolution proton magnetic resonance study of porcine colipase and its interactions with taurodeoxycholate. // Biochemistry. (1979) 18: 1622-1628.

101. De Caro J.D., Behnke W.D., Bonicel J.J., Desnuelle P.A., Rovery M. Nitration of the tyrosine residues of porcine pancreatic colipase with tetranitromethane, and properties of the nitrated derivatives. // Biochim. Biophys. Acta. (1983) 747:253-262,

102. Granon S. Spectrofluorimetric study of the bile salt micelle binding site of pig and horse colipase. // Biochim. Biophys. Acta. (1986) 874: 54-60.

103. Jennens M.L., Lowe M.E. The C-terminal domain of human pancreatic lipase is required for stability and maximal activity but not colipase reactivation. // J. Lipid. Res. (1995) 36: 10291036.

104. Kaambre Т., Tougu V., Kaambre P., Vija H., Sikk P. Hydrolysis of emulsified mixtures of triacylglycerols by pancreatic lipase. //Biochim. Biophys. Acta. (1999) 1431:97-106.

105. Mattson F.H., Beck L.W. The digestion in vitro of triglycerides by pancreatic lipase. // J. Biol. Chem. (1955) 214: 115-125.

106. Mattson F.H., Beck L.W. The specificity of pancreatic lipase for the primary hydroxyl groups of glycerides. // J. Biol. Chem. (1956) 219: 735-740.

107. Savary P., Desnuelle P. Specific elements of enzymatic hydrolysis of triglycerides // Biochim. Biophys. Acta. (1956) 21: 349-360.

108. Leger C. Lipase purification trial of trout intercaecal tissue. // Ann. Biol. Anim. Biochim. Biophys. (1972) 12:341-345.

109. Brockerhoff H., Hoyleee R.J. Hydrolysis of triglycerides by the pancreatic lipase of a skate. // Biochim. Biophys. Acta. (1965) 98:435-436.

110. Berner D., Hammand E.G. Phylogeny of lipase specificity. // Lipids. (1970) 5: 558-562.

111. Coutts J.R.T., Stansfield D.A. Pancreatic cholesterol esterases: a comparative study. // Biochemistry. (1967) 104: 27-32.

112. Pleis J., Fischer M., Schmid R.D. Anatomy of lipase binding sites: the scissile fatty acid binding site. II Chem. Phys. Lip. (1998) 93:67-80.

113. Tattrie N.H., Bailey R.A., Kates M. The action of pancreatic lipase on stereoisomeric triglycerides.//Arch. Biochem. Biophys. (1958) 78: 319-327.

114. Jensen R.G., Pitas R.E., Quinn J.G., Sampugna J. Pancreatic lipolysis of enantiomeric triglycerides.//Lipids.(1970) 5: 580-581.

115. Rogalska E.,Cudrey C., Ferrato F., Verger R. Stereoselective hydrolysis of triglycerides by animal and microbial lipases. // Chirality. (1993) 5: 24-30.

116. Rogalska E.,Ransac S., Verger R. Stereoselectivity of lipases. II. Stereoselective hydrolysis of triglycerides by gastric and pancreatic lipases. // J. Biol. Chem. (1990) 265:2027120276.

117. Chandler I.C., Quinlan P.T., Mcneill G.P. Lipase-catalyzed synthesis of chiral triglycerides. //J. Am. Oil. Chem. Soc. (1998) 75:1513-1518.

118. Alford J.A., Pierce D.A., Suggs F.G. Activity of microbial lipases on natural fats and synthetic triglycerides. //J. Lipid Res. (1964) 5:390-394.

119. Ory R.L., St. Angelo A.J., Altshul A.M. Castor bean lipase: action on its endogenous substrate. //J. Lipid Res. (1960) 1:208-213.

120. Berner D.L., Hammond E.G. Specificity of lipase from several seeds and Leptospira pomona. //Lipids. (1970) 5: 572-573.

121. Shastry B.S., Rao M.R. Studies on rice bran lipase. // J. Biochem. Biophys. (1971) 8: 327-332.

122. Entressangles В., Pasero L., Savary P., Sarda L., Desnuelle P. Influence of the nature of the chains on the rate of their hydrolysis by pancreatic lipase. // Bull. Soc. Chim. Biol. (1961) 43: 581-591.

123. Mani V.V.S., lakshminarayana G. Comparative rate of lipolysis of different fatty acids in pancreatic lipase hydrolysis of ethylene glycol mixed diesters. // Biochim. Biophys. Acta. (1970) 202: 547-549.

124. Hellyer S.A., Chandler I.C., Bosley J.A. Can the fatty acid selectivity of plant lipases be predicted from the composition of the seed triglyceride? // Biochim. Biophys. Acta. (1999) 1440: 215-224.

125. Jensen R.G., Sampugna J., Quinn J.G., Carpenter D.L., Marks T.A. Specificity of a lipase from Geotrichum candidum for cis-octadecenoic acid. // J. Amer. Oil. Chem. Soc. (1965) 42: 1029-1032.

126. Jensen R.G., Gordon D.T., Scholfield E.R. Specificity of Geotrichum candidum lipase with respect to double bond position in triglycerides containng cis-octadecenoic acids. // Lipids. (1972) 7:738-741.

127. Charton E., Macrae A.R. Specificities of immobilized Geotrichum candidum CMICC335426 lipase A and В in hydrolysis and ester synthesis in organic solvents. // Enz. Microbiol. Technol. (1993) 15: 489-493.

128. Charton E., Macrae A.R. Substrate specificities of lipases A and В from Geotrichum candidum CMICC335426. // Biochim. Biophys. Acta. (1992) 1123: 59-64.

129. Lie O., Lambertsen O.G. Fatty acid specificity of Candida cylindracea lipase. // Fett. Siefen. Ansstrichm. (1986) 88:365-367.

130. Kleiman R., Earle F.R., Tallcnt W.H., Wolff I.A. Retarded hydrolysis by pancreatic lipase of seed oils with trans-3 unsaturation. // Lipids. (1970) 5:513 -518.

131. Brockerhoff H. Substrate specificity of pancreatic lipase. Influence of the structure of fatty acids on the reactivity of esters. // Biochim. Biophys. Acta. (1970) 212:92-101.

132. Heimermann W.H., Holman R.T., Gordon D.T., Kowalyshyn D.E., Jensen R.G. Effect of double bond position in octadecenoates upon hydrolysis by pancreatic lipase. // Lipids. (1973) 8: 45-47.

133. Macrae A.R., Visicchio J.E., Lanot A. Application of potato lipid acyl hydrolase for the synthesis ofmonoacylglycerols. //J. Am. Oil. Chem. Soc. (1998) 75: 1489-1494.

134. Yamaguchi S., Mase T. High yield synthesis of monoglyceride by mono- and diacylglycerol lipase from Penicillium camembertii U-150. // J. Ferm. Bioeng. (1991) 72: 162167.

135. Ferrato F., Cam ere F., Sarda L., Verger R. A critical reevaluation of the phenomenon of interfacial activation. // Methods Enzymol. (1997) 286:327-347.

136. Beisson F„ Tiss A., Riviere C., Verger R. Methods for lipase detection and assay: a critical review. // Eur. J. Lipid. Sci. Technol. (2000) 133-153.

137. Verger R., de Haas G.H. Enzyme reaction in a membrane model. 1: A new technique to study enzyme reactions in monolaters. // Chem. Phys. Lipids. (1973) 10: 127-136.

138. Aoubala M., Ivanova M., Douchet I., De Caro A., Verger R. Interfacial binding of human gastric lipase to lipid monolayers, measured with an ELISA. // Biochem. (1995) 34: 1078610793.

139. Momsen W.E., Brockman H.L. Recovery of monomolecular films in studies of lipolysis. // Methods Enzymol. (1997) 286:292-305.

140. Rietsch J., Pattus F., Desnuelle P., Verger R. Enzyme reactions in a membrane model. III. Futher studies of mode of action of lipolytic enzymes. //J. Biol. Chem. (1977) 252: 4313-4318.

141. Momsen W.E., Brockman H.L. The adsorption to and hydrolysis of 1,3-didecanoyl glycerol monolayers by pancreatic lipase. Effect of substrate packing density. // J. Biol. Chem. (1981)256: 6913-6916.

142. Nielsen L., Risbo J., Callisen Т., Bjornholm T. Lag-burst kinetics in phospholipase A2 hydrolysis of DPPC bilayers visualized by atomic force microscopy. // Biochim. Biophys. Acta. (1999) 1420:266-271.

143. Walde P., Luisi P.L. A continuous assay for lipases in reverse micelles based on Fourier transform infrared spectroscopy. H Biochem. (1989) 28: 3353-3360.

144. Brockman H.L. Triglyceride lipase from porcine pancreas. // Methods Enzymol. (1981) 71:619-627.

145. Entressangles В., Desnuelle P. Action of pancreatic lipase on aggregated glyceride molecules in an isotopic system. // Biochim. Biophys. Acta. (1968) 159:285-295.

146. Hoppe A., Theimer R.R. Titrimetric test for lipase activity using stabilized triolein emulsion. // Phytochem. (1996) 42: 973-978.

147. Ceriotti F., Bonin P.A., Murone M., Barenghi L., Luzzana M., Mosca A., Ripamonti M. Measurement of lipase activity by differential pH technique. // Clin. Chem. (1985) 31:257-260.

148. Tietz N.W., Astles J.R., Shuey D.F. Lipase activity measured in serum by a continuous-monitoring pH-stat technique: an update. // Clin. Chem. (1989) 35: 1688-1693.

149. Ravvyler A., Siegenthaler P.A. A single and continuous spectrophotometry assay for various lipolytic enzymes, using natural, non-labelled lipid substrates. // Biochim. Biophys. Acta. (1989) 1004: 337-344.

150. Duncombe W.G. The colorimetric determination of long-chain fatty acids in the 0.05-0.5 jimole range. // Biochem. J. (1963) 88: 7.

151. Mahadevan S., Dillard C.J., Tappel A.L. A modified colorimetric micro method for long-chain fatty acids and its application for assay of lipolytic enzymes. // Anal. Biochem. (1969) 27: 387-396.

152. Kwon D.Y., Rhee J.S. A simple and rapid colorimetric method for determination of free fatty acids for lipase assay. // J. Am. Oil. Chem. Soc. (1986) 63: 89-92.

153. Kouker G., Jaeger K.E. Specific and sensitive plate assay or bacterial lipases. // Appl. Environ. Microbial. (1987) 53:211-213.

154. Chapus C., Semeriva M., Bovier-Lapierre C., Desnuelle P. Mechanism of pancreatic lipase action. 1. Interfacial activation of pancreatic lipase. // Biochem. (1976) 15:4980-4987.

155. Vorderwulbecke Т., Kieslich K., Erdmann H. Comparison of lipases by different assays. // Enzyme. Microb. Technol. (1992) 14: 631-639.

156. Mosmuller E.W.J., van Heemst J.D.H., van Delden C.J., Franssen M.C.R., Engbersen J.F.J. A new spectrophotometric method for the detection of lipase activity using 2,4-dinitrophenyl butirate as a substrate. // Biocatalysis. (1992) 5:279-278.

157. Whitaker J. A rapid and specific method for the determination of pancreatic lipase in serum and urine. // Clin. Chim. Acta. (1973) 44: 133-138.

158. Rogel A.M., Stone W.L., Adebonojo F.O. A novel spectrometry assay for lipase activity utilizing cis-parinaric acid. // Lipids. (1989) 24:518-524.

159. Biesson F., Ferte N., Nari J., Noat G., Arondel V., Verger R. Use of naturally fluorescent triacylglicerols from Parinari glaberrimum to detect low lipase activities from Arabidopsis thaliana seedlings. // J. Lipid Res. (1999) 40:2313-2321.

160. WolfC., Sagaert L., Bereziat G. A sensitive assay of phospholipase using the fluorescent probe 2-parinaroellecitin. // Biochem. Biophys. Res. Comm. (1981) 99:275-283.

161. Hendrickson H.S., Rauk P.N. Continuous assay of phospholipase A2 with pyrene-labelled lecithin as a substrate. // Anal. Biochem. (1981) 116: 553-558.

162. Thuren Т., Virtanen J.A., Verger R., Kinnunen P.K.J. Hydrolysis of l-palmitoyl-26-(pyren-l-yl)]-hexanoyl-sn-glycerol-3-phospholipids by phospholipase Аг*. Effect of the polar head-group. // Biochim. Biophys. Acta. (1987) 917:411-417.

163. Negre A., Salvayre R.S., Dagan A., Gatt S. New fluorometric assay of lysosomal acid and its application to the diagnosis of Wolman and cholesteryl ester storage diseases. // Clin. Chim. Acta. (1985) 149:81-88.

164. Negre A., Salvayre R.S., Dagan A., Gatt S. Pyrenemethel laurate, a new fluorescent substrate for continuous kinetic determination of lipase activity. // Biochim. Biophys. Acta. (1989) 1006: 84-88.

165. Fleisher M., Schwartz M. An automated, fluorometric procedure for determining serum lipase. // Clim. Chem. (1971) 17:417-422.

166. Wilton D.C. A continuous fluorescence-displacement assay for triacylglycerol lipase and phospholipase С that also allows the measurement of acyglycerols. // Biochem. J. (1991) 219: 129-260.

167. Mangold H. Lipids. Zweig G., Sherma J. (Eds.), CRC press, Inc., Boca Raton, Florida, 1984.

168. Kates M. Techniques of lipidology: isolation, analysis and identification of lipids. Burdon R.H., van Knippenberg P.H. (Eds.), Elsevier, Amsterdam, New York, 1986.

169. Maurich V., Moneghini M., Zacchigna M., Pitotti A., Lencioni E. High-perfomance liquid chromatographic assay of pancreatic lipase activity. // J. Pharm. Biomed. Anal. (1991) 9: 427-431.

170. Maurich V., Zacchigna M., Pitotti A. p-Nitrophenyllaurate: a subsrate for the high-performance liquid chromatographic assay of pancreatic lipase activity. // J. Chromatogr. (1991) 566:453-459.

171. Ruiz L., Rodriguez-Fernandez C. Kinetic study of hepatic triglyceride lipase from rat liver soluble fraction. II Enzyme. (1982) 27:215-219.

172. Ulitzur S., Heller M. Bioluminescent assay for lipase, phospholipase A2, and phospholipase C. // Methods. Enzymol. (1981) 72: 338-346.

173. Proelss F., Wright B.W. Lipoxygenic micromethod for specific determination of lipase activity in serum and duodenal fluid. // Clin. Chem. (1977) 23: 522-531.

174. Griebel R.J., Knoblocj E.C., Koch T.R. Measurement of serum lipase activity with the oxygen electrode. // Clin. Chem. (1981) 27: 163-167.

175. Shimizu S., Tani Y., Yamada H., Tabata M., Murachi T. Enzymatic determination of serum-free acids: a colorimetric method. // Anal. Biochem. (1980) 107: 193-198.

176. Bjoerkhem I., Sandelin K., Thore A. A simple, fully enzymic bioluminescent assay for triglycerides in serum. // Clin. Chem. (1982) 28: 1742-1744.

177. Imamura S., Hirayama Т., Arai Т., Takao K., Misaki H. An enzymatic method using 1,2-diglyceride for pancreatic lipase test in serum. // Clin. Chem. (1989) 35: 1126-1129.

178. Mensink R.P., Katan M.B. Effect of dietary trans fatty acids on the high-density and low-density lipoprotein cholesterol levels in healthy subjects. // Eng. J. Med. (1990) 323:439-345.

179. Mukheijee K.D. Lipase catalyzed reactions for modification of fats and other lipids. // Biocatalysis. (1990) 3:277-293.

180. Forssell P., Kervinen R., Lappi M., Linko P., Suortii Т., Poutanen K. Effect of enzymatic interesterification on the melting point of tallow-rapeseed oil (LEAR) mixture. // J. Am. Oil. Chem. Soc. (1992) 69: 126-129.

181. Zeitoun M.A.M., Neff W.E., List G.R., Mounts T.L. Physical properties of interesterified fat blends. //J. Am. Oil. Chem. Soc. (1993) 70:467-471.

182. Rouseau D., Marangoni A.G. Tailoring the textural attributes of butter fat/canola oil blends via Rhizopus arrhizus lipase-catalyzed interesterification. 1. Compositional modification. // J. Agric. Food. Chem. (1998) 46:2368-2374.

183. Rouseau D., Marangoni A.G. Tailoring the textural attributes of butter fat/canola oil blends via Rhizopus arrhizus lipase-catalyzed interesterification. 2. Modifications of physical properties.//J. Agric. Food. Chem. (1998) 46:2375-2381.

184. Bloomer S., Adlercreutz P., Mattiasson B. Triglyceride interesterification by lipases. I. Cocoa butter equivalents from a fraction of palm oil. // J.Am. Oil. Chem. Soc. (1990) 67: 519524.

185. Mohamed H.M.A., Bloomer S., Hammadi K. Modification of fats by lipase interesterification. I. Changes in triglyceride structure. // Fat. Sci. Technol. (1993) 95:428-431.

186. Basheer S., Mogi K., Nakajima M. Interesterification kinetics of triglycerides and fatty acids with modified lipase in n-hexane.//J.Am. Oil. Chem. Soc. (1995) 72: 511-518.

187. Bracco U. Effect of triglyceride structure on fat absorption. // J.Am. Clin. Nutr. (1994) 60: 1002-1009.201 . Kennedy J.P. Srtructured lipids: fats for the future. // Food Technol. (1991) 45: 76-83.

188. Schmid U. Highly selective synthesis of l,3-oleoyl-2-palmitoy!glycerol by lipase catalysis. //Biotechnol. Bioeng. (1999) 64: 678-684.

189. Quilan P., Moore S. Modification of triglycerides by lipases: process technology and its application to the production of nutritionally improved fats. // INFORM (1990) 4: 580-585.

190. Haraldsson G.G. Using biotechnology to modify marine lipids. // INFORM. (1992) 3: 626-629.

191. Sridhar R., Lakshminarayana G. Incorporation of eicosapentaenoic and docosahexaenoic acids into groundnut oil by lipase-catalyzed ester interchange. // J.Am. Oil. Chem. Soc. (1992) 69: 1041-1044.

192. Diks R.M.M., Lee M.J. Production of a very low saturate oil based on the specificity of Geotrichum candidum lipase. // J.Am. Oil. Chem. Soc. (1999) 76: 455-462.

193. Vulfson E.N. Lipases: their structure, biochemistry and application. Wooley P., Petersen S.B (Eds.), Cambridge University Press, Cambridge, 1994,271-286.

194. Hoshimo Т., Yamane Т., Shimizu S. Selective hydrolysis of fish oil by lipase to concentrate n-3 polyunsaturated fatty acids. // Agric. Biol. Chem. (1990) 54: 1459-1467.

195. Tanaka Y., Hirano J., Funada T. Concentration of docosahexaenoic acid by gliceride by hydrolysis of fish oil with Candida cylindracea lipase. // J.Am. Oil. Chem. Soc. (1992) 69: 12101214.

196. Shimada Y., Sugihara A., Nakano H., Kuramoto Т., Nagao Т., Gemba M., Tomonaga Y. Purification of docosahexaenoic acid by selective esterification of fatty acids from tuna oil with Rhizopus delemar lipase. // J.Am. Oil. Chem. Soc. (1997) 74:97-101.

197. McNeill G.P., Ackhman R.G., Moore S.R. Lipase-catalyzed enrichment of long-chain polyunsaturated fatty acids. //J.Am. Oil. Chem. Soc. (1996) 73: 1403-1407.

198. Akoh C.C. Lipase-catalyzed synthesis of partial glyceride. // Biotechnol. Lett. (1993) 15: 949-954.

199. McNiell G.P., Shimizu S., Yamane T. High-yield glycerolysis of oils and fats. // J. Am. Oil. Chem. Soc. (1991) 68: 1-5.

200. Berger M., Schneider M.P. Enzymatic esteriflcation of glycerol. II. Lipase-catalyzed synthesis of regioisometrically pure l(3)-rac-monoacyl glycerols. // J.Am. Oil. Chem. Soc. (1992) 69: 961-965.

201. Bornscheuer U., Stamatis H., Xenakis A.T., Yamane Т., Kolisis F.N. A comparison of different strategies for lipase-catalyzed synthesis of partial glycerides. // Biotechnol. Lett. (1994) 16:679-702.

202. Millqvist A., Adlercreutz P., Mattiasson B. Lipase-catalyzed alcoholysis of triglycerides for the preparation of 2-monoglycerides. // Enzyme Microb. Technol. (1994) 16:1042-1047.

203. Bellot J.C., Choisnard L., Castillo E., Marty A. Combining solvent engineering and thermodynamic modeling to enhance selectivity during monoglyceride synthesis by lipase-catalyzed esteriflcation. // Enzyme. Microb. Technol. (2001) 28:362-369.

204. Boel E., Christensen Т., Woldike H. (Novo Nordisk AS), US-A 5536661, 1996 // Chem. Abstr. (1996) 125: 160364.

205. Fujita Y., Awaji H., Matsukura M., Hata K., Shimoto H., Sharyo M., Skaguchi H., Gibson K. Recent advances in enzymic pitch control. // Tappi J. (1992) 75:117-122.

206. Benicourt C., Blanchard C,, Carruere F., Verger R., Junien J.L. Clinical ecology in cystic fibrosis. Escobar H., Baquero C.F., Suarez L. (Eds.), Elsevier, Amsterdam, 1993,291-295.

207. Lankisch P.G. Enzyme treatment of exocrine pancreatic insufficiency in chronic pancreatitis. // Digestion. (1993) 54:21-29.

208. Wickler-Planquart C., Canaan S., Riviere M., Dupuis L., Verger R. Expression in insect cells and purification of a catalytically active recombinant human gastric lipase. // Protein Eng.1996)9: 1225-1232.

209. Suzuki A., Mizumoto A., Sarr M.G., Dimagno E.P. Bacterial lipase and high-fat diets in canine exocrine pancreatic insufficiency: a new therapy of steatorrhea. II Gastroenterology.1997) 112:2048-2055.

210. Bennet W. Dietary treatments of obesity. // Ann. N.Y. Acad Sci. (1987) 499: 250-263.

211. Zhi J., Melia G„ Kosstwardy S.G., Min В., Guerciolini R., Freundlich N.L., Milla G., Patel I.H. The influence of orlistat on the pharmacokinetics and pharmacodynamics of glyburide in healthy volunteers. // J. Clin. Pharmacol. (1995) 35: 521-525.

212. Schwizer W., Asal K., Kreiss C., Mettraux C., Borovicl\ka J., Remy В., Guzelhan C., Hartmann D., fried M. Role of lipase in the regulation of upper gastrointestinal function in humans. // Am. J. Physiol. (1997) 273: G612-G620.

213. Hildebrand P., Petrig C., Burckhardt В., Ketterer S., Lengsfeld H., Fleury A., Hadvary P., Beglinger C. Hydrolysis of dietary fat by pancreatic lipase stimulates cholecystokinin release. // Gastroenterology. (1998) 114:123-129.

214. Borgstrom B. Mode of action of tetrahydrolipstatin: a derivative of the naturally occurring lipase inhibitor lipstatin. // Biochim. Biophys. Acta. (1988) 962: 308-316.

215. Hadvary p., Lengsfeld H., Wolfer H. Inhibition of pancreatic lipase in vitro by the covalent inhibitor tetrahydrolipstatin. // Biochem. J. (1988) 256: 357-361.

216. Gargouri Y., Chahinian H., Moreaull., Ransac S., Verger R. Inactivation of pancreatic and gastric lipases by THL and C12:0-TNB: a kinetic study with emulsified tributyrin. // Biochim. Biophys. Acta. (1991) 1085: 322-328.

217. Ransac S., Gargouri Y., MoreauH., Verger R. Inactivation of pancreatic and gastric lipases by THL and akyl-dithio-5-(2-nitrobenzoic acid). A kinetic study with 1,2-didecanoyl-sn-glycerol monolayers. // Eur. J. Biochem. (1991) 202: 395-400.

218. Bjorkling F., Godfredsen S.E., Kirk O. A highly selective enzyme catalyzed esterification of simple glucosides. //J. Chem. Soc. Commun. (1989) 14: 934-935.

219. Adelhorst K., Bjorling F., Godtfredsen S.E., Kirk O. Enzyme catalyzed preparation of 6-O-acylglucopyranosides. H Synthesis. (1990) 5: 112-115.

220. Mutua L.N., Akoh C.C. Synthesis of alkyl glycoside fatty acid esters in nonaqueous media by Candida sp. lipase. // J. Am. Oil. Chem. Soc. (1993) 70:43-46.

221. Scheckermann C., Schlotterbeck A., Schmid M., Wray V., Lang S. Enzymatic monoacylation of fructose by two procedures. // Enzym. Microb. Technol. (1995) 17: 157-162.

222. Janssen A.E.M., Lefferts A.G., van Riet K. Enzymatic synthesis of carbohydrate esters in aqueous media. // Biotechnol. Lett. (1996) 12: 711-716.

223. Lay L., Panza L., Riva S., Khitri M., Tirendi S. Regioselective acylation of disaccharides by enzymatic transesterification. // Carbohydrate Res. (1996) 291: 197-204.

224. Gao C., Whitcombe M.J., Vulfson E.N. Enzymatic synthesis of dimeric and trimeric sugar-fatty acid esters. // Enzym. Microb. Technol. (1999) 25: 264-270.

225. Riva S. Enzymatic modification of sugar moieties of natural glycosides. // J. Mol. Cat. B: Enzymatic. (2002) 19:43-54.

226. Colombo D., Ronchetti F., Scala A., Taino I.M., Marinone F., Toma L. Optically pure 1-O- and 3-O-p-D-gIucosyl- and gactosyl-sn-glycerols through lipase-catalyzed transformations. // Tetrahedron Lett. (1995) 36: 4865-4868.

227. Colombo D., Ronchetti F., Scala A., Taino I.M., Toma L. A facile lipase catalyzed access to fatty acid monoesters of 2-O-P-glucosylglycerol. // Tetrahedron: Asymmetry. (1996) 7: 771777.

228. Colombo D., Ronchetti F., Scala A., Toma L. Bioactive glycoglycerolipid analogues: an expeditious enzymatic approach to mono- and diesters of 2-O-p-D-galactosylglycerol. // Tetrahedron: Asymmetry. (1998) 9:2113-2119.

229. Nishino H., Colombo D., Ronchetti F., Scala A., Toma L., Tokuda H., Compostella F. Chemoenzymatic synthesis and antitumor promoting activity of 6 and 3-esters of 2-O-b-D-glucosylglycerol. // Bioorg. Med. Chem. (1999) 7: 1867-1871.

230. Bousquet M.P., Willemot R.M., Monsan P., Boures E. Enzymatic synthesis of AHA derivatives for cosmetic application. //J. Mol. Cat. B: Enz. (1998) 5:49-53.

231. Bousquet M.P., Willemot R.M., Monsan P., Boures E. Lipase-catalyzed a-butylglucoside lactate synthesis in organic solvent for dermo-cosmetic application. // J. Biotcchnol. (1999) 68: 61-69.

232. Manjon A., Iborra J.L., Arocas A. Short chain flavour ester synthesis by ommobilized lipase in organic media. // Biotechnol. Lett (1991) 13:339-344.

233. Chulalaksananukul W., Condoret J.S., Combes D. Kinetics of geranyl acetate synthesis by lipase-catalyzed transesterification in n-hexane. // Enzyme Microb. Tecnol. (1992) 14: 293298.

234. Claon P.A., Akoh C.C. Effect of reaction parameters on sp435 lipase-catalyzed synthesis of citronellyl acetate in organic solvent. // Enzyme Microb. Technol. (1994) 16: 835-838.

235. Crosby J. Synthesis of optically active compounds: a large scale perspective. // Tetrahedron. (1991) 47: 4789-4846.

236. Santaniello E., Ferraboschi P., Grisenti P., Manzocchi A. The biocatalytic approach to the preparation of enatiomerically pure chiral building blocks. // Chem. Rev. (1992) 92: 1071-1140.

237. Margolin A.L. Enzymes in the synthesis of chiral drugs. // Enzyme Microb. Technol. (1993) 15:266-280.

238. Buchalska E., Plenkiewicz J. Synthesis of optically active aminooxy alcohols. // J. Mol. Cat. B: Enzymatic. (2001) 11:255-263.

239. Ghanem A., Aboul-Enein H.Y. Application of lipase in kinetic resolution of racemates. // Chirality. (2005) 17: 1-15.

240. Dordick J.S. Enzymatic and chemoenzymatic approaches to polymer synthesis. // Trends. Biotechnol. (1992) 10: 287-293.

241. Martin B.D., Ampofo S.A., Linhardt R.J., Dordick F.S. Biocatalytic synthesis of sugar cantaining poly(acrylate)-based hydrogeles. // Macromolecules. (1992) 25: 7081-7085.

242. Frank S.G., Zografi G.J. Solubilization of water by dialkyl sodiumsulfosuccinates in hydrocarbon solutions. // J. Colloid and Interface Sci. (1969) 29:27-35.

243. Ekwall P., Mandell L., Fontell K. Some observation on binary and ternary Aerosol ОТ systems. //J. Colloid and Interface Sci. (1970) 33:215-235.

244. Eicke H.-F. Surfactants in nonpolar solvents: Agregation and micellization. // Top. Curr. Chem. (1980) 87: 85-145.

245. Eicke H.-F., Kubick R. The optical matching phenomenon in water/oil-microemulsion. // Phys. Chem. (1980) 84: 36-41.

246. Eicke H.F. Surfactants in nonpolar solvents: aggregation and micellization. // Top. Curr.Chem. (1980) 87: 85-145.

247. Левашов A.B. Катализ ферментами в системах обращенных мицелл. Дис. докт. хим. наук. М., МГУ, 1987.

248. Zinsli Р.Е. Inhomogeneous interior of Aerosol ОТ microemulsion, probed by fluorescence and polarization decay. //J. Phys. Chem. (1979) 33:3223-3231.

249. Zulauf M., Eicke H.-F. Inverted micelles and microemulsions in the ternary system

250. НгО/aerosol OT/isooctane as studied by photon correlation spectroscopy. // J. Phys. Chem. (1979) 83: 480-486.

251. Martinek K., Klyachko N.L., Kabanov A.V., Khmelnitsky Yu.L., Levashov A.V. Micellar enzymology: its relation to membranology. //Biochim. Biophys. Acta. (1989) 981: 161172.

252. Martinek К., Levashov A.V., Klyachko N.L., Khmelnitsky Y.L., Berezin I.V. Micellar enzymology. // Eur. J. Biochem. (1986) 155:453-468.

253. Luisi P.L., Giomini M., Pileni M.P., Robinson B.H. Reverse micelles as hosts for proteins and small molecules. // Biochim. Biophys. Acta. (1988) 947: 209-246.

254. Oldfleld C. Ezymes in vvater-in-oil microemulsions ('reversed micelles'): principles and applications. II Biotechnol. Genetic. Eng. Rev. (1994) 12: 255-327.

255. Левашов A.B., Клячко Н.Л. Мицеллярная энзимология: методы и техника. // Известия АН. Серия химическая. (2001) 10: 1638-1651.

256. Levashov A.V., Klyachko N.L. Interfacial catalysis. A. Volkov (Ed.), Basel: Marcel Dekker, New York, (2002) 355-376.

257. Nicot C., Waks M. Proteins as invited guests of reverse micelles: conformational effects, significance, applications.//Biotechnol. Genet. Eng. Rev. (1996) 13:267-314.

258. A.V. Kabanov, S.N. Nametkin, A.V. Levashov. The principal difference in regulation of the catalytic activity of water-soluble and membrane forms of enzymes in reversed micelles. FEBS Lett. (1990) 267:236-238.

259. Клячко Н.Л., Пшежецкий A.B., Кабанов A.B., Вакула С.В., Мартинек К. Катализ ферментами в агрегатах ПАВ: оптимальная конструкция матрицы ПАВ. // Биол. Мембраны. (1990) 7:467-472.

260. Левашов А.В., Пантин В.И., Мартинек К., Березин И.В. Кинетическая теория реакций, катализируемых ферментами, солюбилизироваиными в органических растворителях с помощью поверхностно-активных веществ. // Докл. АН СССР (1980) 252: 133-136.

261. Bru R., Sanchez-Ferrc, A., Garcia-Carmona F. Kinetics models in reverse micelles. // Biochem. J. (1995) 310:721-739.

262. Aguilar L.F., Abuin E., Lissi E. A procedure for the joint evaluation of substrate partitioning and kinetic parameters for reactions catalysed by enzymes in reverse micellar solutions.// Arch. Biochem. Biophys. (2001) 338: 231-236.

263. Huang T.-M., Huang H.-C., Chang T.-C., Chang G.-G. Solvent kinetic isotope effects of human placental alkaline phosphatase in reverse micelles. // Biochem. J. (1998) 330: 267-275.

264. Левашов A.B. Катализ ферментами в микрогетерогенных системах агрегатов ПАВ. И Биотехнология: Итоги науки и техники, ВИНИТИ АН СССР. (1987) 4: 112-158.

265. Пшежецкий А.В. Ферменты в агрегатах поверхностно-активных веществ: регуляция каталитической активности структурной матрицы. Дис. канд. хим. наук. М., МГУ, 1987.

266. Клячко Н.Л., Меркер Ш., Вакула С.В., Иванов М.В., Березин И.В., Мартинек К., Левашов А.В. Регуляция каталитической активности олигомерных ферментов в системах обращенных мицелл ПАВ. Лактатдегидрогеназа. // Докл. АН СССР (1988) 298: 1479-1481.

267. Lamzin V.S., Dauter Z., Popov V.O., Harutyunyan E.H., Wilson K.S. High resolution structure of holo and apo formate dehydrogenase. // J. Mol. Biol. (1994) 236:759-785.

268. Клячко Н.Л., Вакула C.B., Гладышев B.H., Тишков В.И., Левашов А.В. Формиатдегидрогеназа в системе обращенных мицелл: регуляция каталитической активности и олигомерного состава фермента. // Биохимия. (1997) 62: 1683-1687.

269. Kamyshny A., Trofimova D., Magdassi S., Levashov A.V. Native and modified glucose oxidase in reversed micelles. // Colloids Surf. B: Biointerfaces. (2001) 23:45-49.

270. Chebotareva N.A., Kurganov B.I., Burlakova A.A. Sedimentation velocity analysis of oligomeric enzymes in hydrated reversed micelles of surfactants in organic solvents. // Progr. Colloid. Polym. Sci. (1999) 113: 129-134.

271. Fletcher P.D.I., Rees G.D., Robinson B.H., Freedman R.B. Kinetic properties of crchymotrypsin in water-in-oil microemulsions: studies with a variety of substrates and microemulsion systems. // Biochim. Biophys. Acta. (1985) 832:204-214.

272. Левашов A.B., Пантин В.И., Мартинек К., Березин И.В. Кинетическая теория реакций, катализируемых ферментами, солюбилизированными в органических растворителях с помощью поверхностно-активных веществ. // Докл. АН СССР. (1980) 252: 133-136

273. Клячко H.J1., Левашов A.B., Мартинек К. Катализ ферментами, включенными в обращенные мицеллы поверхностно-активных веществ в органических растворителях. Пероксидаза в системе Аэрозоль ОТ-вода-октан. // Мол. Биол. (1984) 18: 1019-1031.

274. Мевх А.Т., Судьина Г.Ф., Лагутина И.О., Левашов А.В. Каталитические свойства мембранного фермента простагландии Н-синтазы в системе обращенных мицелл Аэрозоля ОТ в октане. // Биохимия. (1985) 5: 1719-1723.

275. Kost О.А., Ort Т.А., Nikolskaia I.I., Nametkin S.N., Levashov A.V. Angiotensin-converting enzyme in an AOT-oktane reversed micelle system: interaction with the matrix. // Bioorg. Khim. (1995) 21:403-407.

276. Kabanov A.V., Levashov A.V., Alakhov V.Y. Lipid modification of proteins and their membrane transport. H Protein Eng. (1989) 3: 39-42.

277. Kabanov A.V., Klibanov A.L., Torchilin V.P., Martinek K., Levashov A.V. Effectivenes of acylation of protein amino groups with fatty acid chlorides in a system of reversed micelles Aerosol ОТ in octane.//Bioorg. Khim. (1987) 13: 1321-1324.

278. Трофимова, Д.Н., Левашов, A.B. 2002. Гидрофобная формиатдегидрогеназа из Pseudomonas sp. 101 в системе обращенных мицелл аэрозоля ОТ в октане. Биоорг. химия, т. 28, стр. 434-439.

279. Stamatis Н., Xenakis A., Kolisis F.N. Bioorganic reactions in microemulsions: the case of lipases. // Biotechnol. Adv. (1999) 17: 293 318.

280. Carvalho C.M.L., Cabral J.M.S. Reverse micelles as reaction media for lipases (review). // Biochimie. (2000) 82: 1063 1085.

281. Manoj K.M., Swaminathan T. Ester synthesis in reverse micelles using lipase. // Bioproc. Eng. (1997) 17: 185-188.

282. Otero C., Rua M.L., Robledo L. Influence of the hydrophobicity of lipase isoenzymes from Candida rugosa on its hydrolytic activity in reverse micelles. // FEBS Lett. (1995) 360: 202-206.

283. Rao A.M., Murray M.A., John V.T. Characteristics of lipase catalysis during ester synthesis in reversed micellar systems. // Biocatalysis. (1991) 4:253-264.

284. Han D., Walde P., Luisi P.L. Dependence of lipase activity on water content and enzyme concentration in reverse micelles. // Biocatalysis. (1990) 4: 153-161.

285. Tsai S.W., Chiang C.L. Kinetics, mechanism, and time course analysis of lipase-catalyzed hydrolysis of high concentration olive oil in AOT-isooctane reverse micelles. // Biotechnol. Bioeng. (1991) 38: 206-211.

286. Hedstrom G., Backlund M., Slotte J.P. Enantioselective synthesis of ibuprofen esters in AOT/isooctane microemulsions by Candida cylindracea lipase. // Biotechnol. Bioeng. (1993) 42:618-624.

287. Rees G.D., Robinson B.H., Stephenson G.R. Macrocyclic lactone synthesis by lipase in water-in-oil microemulsions. // Biochim. Biophys. Acta. (1995) 1257:239-248.

288. Chen J.P., Chang K.C. Lipase catalyzed hydrolysis of milk fat in lecithin reverse micelles.//J. Ferment. Bioeng. (1993) 76: 98-104.

289. Prazeres D.M.F., Garcia F.A.P., Cabral J.M.S. Kinetics and stability of Chromobacterium viscosum lipase in reversed micellar and aqueous media. // J. Chem. Techn. Biotechnol. (1992) 53:159-164.

290. Prazeres D.M.F., Garcia F.A.P., Cabral J.M.S. An ultrafiltration membrane bioreactor for the lipolysis of olive oil in reversed micellar media. // Biotechnol. Bioeng. (1993) 41: 761-770.

291. Chang P.S., Rhee J.S. Characteristics of lipase-catalyzed glycerolysis of triglyceride in AOT-isooctane reversed micelles. // Biocatalysis. (1990) 3: 343-355.

292. Yamada Y., Kuboi R., Komasawa I. Increased activity of Chromobacteriun viscosum lipase in Aerosol ОТ reverse micelles in the presence of nonionic surfactants. // Biotechnol. Prog. (1993) 9:468-472.

293. Rees G.D., Robinson B.H. Esterification reactions catalyzed by Chromobacterium viscosum lipase in CTAB-based microemulsion systems. // Biotechnol. Bioeng. (1995) 45: 344355.

294. Carlile K., Rees G., Robinson B.H., Steer T.D., Svensson M. Lipase-catalyzed interfacial reactions in reverse micellar systems. // J. Chem. Soc. Faraday Trans. (1996) 92:4701-4708.

295. Stamatis H., Xenakis A., Dimitriadis E., Kolisis F.N. Catalytic behavior of Pseudomonas cepacia lipase in w/o microemulsions. // Biotechnol. Bioeng. (1995) 45:33-41.

296. Avramiotis S., Stamatis H., Kolisis F.N., Lianos P., Xenakis A. Structural studies of lecithin- and AOT-based water-in-oil microemulsions, in the presence of lipase. // Langmuir. (1996) 2:6320-6328.

297. Schlatmann J., Aires-Barros M.R., Cabral J.M.S. Esterification of short chain organic acids with alcohols by a lipase microencapsulated in reverse micelles. // Biocatalysis. (1991) 5: 137-144.

298. Skargelind P., Jansson M. Surfactant interface on lipase catalyzed reactions in microemulsions.//J. Chem. Techn. Biotechnol. (1992) 54: 277-282.

299. Kim Т., Chung К. Some characteristics of palm kernel olein hydrolysis by Rhizopus arrhizus lipase in reversed micelle of AOT in isooctane, and additive effects. // Enzyme Microb. Technol. (1989) 11:528-532.

300. Walde P., Han D., Luisi P.L. Spectroscopic and kinetic studiesof lipase solubilized in reverse micelles. // Biochemistry. (1993) 32:4029-4034.

301. Nagayama K., Matsu-ura S.I., Doi Т., Imai M. Kinetic characterization of esterifiaction catalyzed by Rhizopus delemar lipase in lecithin-AOT microemulsion systems. // J. Mol. Cat. B: Enzymatic. (1998) 4: 25-32.

302. Mojovic L., Siler-Marinkovic S., Kukic N., Vunjal-Novakovic G. Rhizopus arrhizus lipase-catalyzed interesterification of the mid-fraction of palm oil to a cocoa butter equivalent fat. // Enzyme Microb. Technol. (1993) 15:438-443.

303. Schmidli P.K., Luisi P.L. Lipase-catalyzed reactions in reverse micelles formed by soybean lecithin. // Biocatalysis. (1990) 3: 367-376.

304. Marangoni A.G. Effects of the interaction of porcine pancreatic lipase with AOT/isooctane reversed micelles on the enzyme structure and function follow predictable patterns. // Enzyme Microb. Technol. (1993) 15: 944-949.

305. Gupte A., Nagarajan R., Kilara A. Food Flavours: Generation, analysis and process influence. Charalambous G. (Eds.), Elsevier, Amsterdam, 1995, 1-74.

306. Stamatis H., Xenakis A., Provelegiou M., Kolisis F.N. Esterification reactions catalyzed by lipases in microemulsions. The role of enzyme localization in relation to its selectivity. // Biotexhnol. Bioeng. (1993) 42: 103-110.

307. Han D., Ree J.S. Batchwise hydrolysis of olive oil by lipase in AOT / isooctane reverse micelles. // Biotechnol. Lett. (1985) 7:651-656.

308. Han D., Ree J.S. Characteristics of lipase-catalyzed hydrolysis of olive oil in AOT-isooctane reversed micelles. // Biotechnol. Bioeng. (1986) 28: 1250-1255.

309. Fletcher P.D.I., Freedman R.B., Oldfield C. Activity of lipase in water-in-oil microemulsions. // J. Chem. Soc. Faraday Trans. I. (1985) 81:2667-2679.

310. Valis T.P., Xenakis A., Kolisis F.N. Comparative studies of lipase from Rhizopus delemar in various microemulsion systems. // Biocatalysis (1992) 6:267-279.

311. Fukumoto J., Iwai M., Tsujisaka Y. Studies on lipase. IV. Purification and properties of a lipase secreted by Rhizopus delemar. II J. Gen. Appl. Microbiol. (1964) 10: 257-265.

312. Stark M., Scargelind P., Holmberg K., Carlfors J. Dependence of the activity of Rhizopus lipase on microemulsion composition. // Colloid. Polymer Sci. (1990) 268: 384-388.

313. Holmberg K. Organic and bioorganic reactions in microemulsions. // Adv. Colloid. Interface Sci. (1994) 51: 137-174.

314. Holmberg K., Osterrberg E. Enzymatic preparation of monoglycerides in microemulsion. //J. Am. Oil Chem. Soc. (1988) 65: 1544-1548.

315. Tsai S.W., Lee K.P., Chiang C.L. Surfactant effects on lipase-catalyzed hydrolysis of olive oil in AOT/isooctane reverse micelles. // Biocatal. Biotrans. (1995) 13: 89-98.

316. Talukder M.M., Hayashi J.C., Takeyama Т., Zamam N., Kawasaki Т., Shimizu N. Activity and stability of Chromobacterium viscosum lipase in modified AOT reverse micelles. // J. Mol. Cat. B: Enzymatic. (2003) 22:203-209.

317. Lee S.S., Kiserow D.J., McGown L.B. Enzyme solubilization in reversed micellar microreactor with a bile salt cosurfactant. // J. Colloid Interface Sci. (1997) 193: 32-40.

318. O'Connor C.J., Cleverly D.R. Fourier-transform infrared assay of bile salt-stimulated lipase activity in reverse micelles. //J. Chem. Technol. Biotechnol. (1994) 61:209-214.

319. Fletcher P.D.I., Freedman R.B., Robinson B.H., Rees G.D., Schomacker R. Lipase-catalysed ester synthesis in oil-continuos microemulsions. // Biochim. Biophys. Acta. (1987) 912:278-282.

320. Hayes D.G., Gulari E. l-Monoglyceride production from lipase-catalyzed esterification of glycerol and fatty acid in reverse micelles. // Biotechnol. Bioeng. (1991) 38:507-517.

321. Singh C.P., Shah D.O., Holmberg K. Synthesis of mono- and diglycerides in water-in-oil microemulsions. //J. Am. Oil. Chem. Soc. (1994) 71: 583-587.

322. Hayes D.G., Gulari E. formation of polyol-fatty acid esters by lipases in reverse micellar media. // Biotechnol. Bioeng. (1992) 40: 110-118.

323. Macris J.B., Stamatis H., Kolisis F.N. Microemulsions as a tool for the regioselective lipase-catalyzed esterification of aliphatic diols. // Appl. Microb. Biotechnol. (1996) 46: 521523.

324. Stamatis H., Xenakis A., Kolisis F.N., Malliaris A. Lipase localization in w/o microemulsions studied by flyorescence energy transfer. // Progr. Colloid. Polym. Sci. (1994) 97: 253-255.

325. Stamatis H., Xenakis A., Malliaris A., Kolisis F.N. Effect of alcohols on the structure of AOT reverse micelles with respect to different enzyme activity. // Progr. Colloid. Polym. Sci. (1993)93:373-376.

326. Stamatis H., Kolisis F.N. Xenakis A., Bornscheuer U., Scheper Т., Menge U. Pseudomonas cepacia lipase: Esterification reactions in AOT microemulsion systems. // Biotechnol. Lett. (1993) 15: 703-708.

327. Shiomori K., Ishimura M., Baba Y., Kawano Y., Kuboi R., Komasawa I. Characteristics and kinetics on lipase-catalyzed hydrolysis of olive oil in a reverse micellar system. // J. Ferment. Bioeng. (1996) 81: 143-147.

328. Ayyagari M.S., Jahn V.T. Substrate-induced stability of the lipase from Candida cylindracea in reversed micelles. H Biotechnol. Lett. (1995) 17: 177-182.

329. Brash A. Lipoxygenases: Occurrence, functions, catalysis, and acquisition of substrate. I I J. Biol. Chem. (1999) 274: 23679-23682.

330. Grechkin A. Recent developments in biochemistry of the plant lipoxygenase pathway. // Prog. Lipid. Res. (1998) 37:317-352.

331. Gerwick W.H. Structure and biosynthesis of marine algal oxylipins.// Biochim. Biophys. Acta. (1994) 1211:243-255.

332. Funk C.D. The molecular biology of mammalian lipoxygenases and the quest for eicosanoid functions using lipoxygenase-dificient mice. // Biochim. Biophys. Acta. (1996) 1304: 65-84.

333. Yamamoto S., Suzuki H., Ueda N. Arachidonate 12-lipoxygenases. // Prog. Lipid. Res. (1997)36:23-41.

334. Marks F., Heidt M., Krieg P., Kinzig A., Furstenberger G. cDNA cloning of a 8-lipoxygenase and a novel epidermis-type lipoxygenase from phorbol ester-treated mouse skin. // Biochim. Biophys. Acta. (1998) 1391: 7-12.

335. Boeglin W.E., Kim R.B., Brash A.R. A 12R-lipoxygenase in human skin: mechanistic evidence, molecular cloning, and expression. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. (1998) 95: 67446749.

336. Sun D., Elsea S.H., Patel P.I., Funk C.D. Cloning of a human "epidermal-type" 12-lipoxygenase-related gene and chromosomal localization to 17pl3. // Cytogenet. Cell. Genet. (1998)81:79-82.

337. Stephenson L.C., Bunker T.W., Dubbs W.E., Grimes H.D. Specific soybean lipoxygenases localize to discrete subcellular compartments and their mRNAs are differentially regulated by source-sink status. // Plant Physiol. (1998) 116: 923-933.

338. Jisaka M., Kim R.B., Nanney L.B., Boeglin W.E., Brash A.R. Molecular cloning and functional expression of a phorbol ester-inducible 8S-lipoxygenase from mouse skin. // J. Biol. Chem. (1997) 272: 24410-24416.

339. Nugteren D.H. Arachidonate lipoxygenase in blood platelets. // Biochim. Biophys. Acta. (1975)380:299-307.

340. Ho P.P., Walters C.P., Sullivan H.R. A particulate arachidonate lipoxygenase in human blood platelets. // Biochem. Biophys. Res. Commun. (1976) 76: 398-405.

341. Borgeat P., Hamberg M., Samuellsson B. Transformation of arachidonic acid and homo-gamma-linolenic acid by rabbit polymorphonuclear leukocytes. Monohydroxy acids from novel lipoxygenases. //J. Biol. Chem. (1976) 251: 7816-7820.

342. Schewe Т., Halangk W., Hiebsch C., Rapoport S.M. A lipoxygenase in rabbit reticulocytes which attacks phospholipids and intact mitochondria. // FEBS Lett. (1975) 60: 149152.

343. Gerwick W.H., Bernart M.W. Marine BioTechnology. I: Pharmaceutical and bioactive natural products. Attawau D.H., Zaborsky O.R. (Eds.), Plenum Publishing Corp., New York, 1993,101-152.

344. Watanabe K., Ishikawa C., Ohtsuka I., Kamata M., Tomita M., Yazawa K., Muramatsu H. Lipid and fatty acid compositions of a novel docosahexaenoic acid-producing marine bacterium.// Lipids. (1997) 32: 975-978.

345. Malle E., Leis H.J., Karadi I., Kostner G.M. Lipoxygenases and hydroperoxy / hydroxyl-eicosatetraenoic acid formation. // Int. J. Biochem. (1987) 19: 1013-1022.

346. Kuhn H. Mammalian 15-lipoxygenases: enzymatic properties and biological implications. // Adv. Exp. Med. Biol. (1999) 447: 5-28.

347. Feussner I., Kuhn H., Wasternack C. Do specific linoleate 13-lipoxygenases initiate beta-oxidation? // FEBS Lett. (1997) 406: 1-5.

348. Hawkins D.J., Brash A.R. Eggs of the sea urchin, Strongylocentrotus purpuratus, contain a prominent (11R) and (12R) lipoxygenase activity. // J.Biol. Chem. (1987) 262: 7629-7634.

349. Drazen J.M., Israel E., O'Byrne P.M. Treatment of asthma with drugs modifying the leukotriene pathway. // N. Engl. J. Med. (1999) 340: 197-206.

350. Tang D.G., Honn K.V. 12-(S)-HETE in cancer metastasis. // Adv. Exp. Med. Biol. (1999) 447: 181-191.

351. Nagy L., Tontonoz P., Alvarez J.G.A., Chen H., Evans R.M. Oxidized LDL regulates macrophage gene expression through ligand activation of PPARgamma. // Cell. (1998) 93: 229240.

352. Jira W., Spiteller G., Carson W., Schramm A. Strong increase in hydroxy fatty acids derived from linoleic acid in human low density lipoproteins of atherosclerotic patients. // Chem. Phys. Lipids. (1998)91: 1-11.

353. Shureiqi I., Lippman S.M. lipoxygenase modulation to reverse carcinogenesis. // Cancer Res. (2001) 61: 6307-6312.

354. Rappoport S.M., Schewe T. The maturational breakdown of mitochondria in reticulocytes. // Biochim. Biophys. Acta. (1986) 864:471-495.

355. Schewe Т., Kuhn H. Do 15-lipoxygenases have a common biological role? // Trends. Biochem. Sci. (1991) 16:369-373.

356. Spiteller G. Linoleic acid peroxydation the dominant lipid peroxidation process in low density lipoprotein and its relationship to chronic diseases. // Chem. Phys. Lipids. (1998) 95: 105-162.

357. Chisolm G.M., Hazen S.L., Cathcart M.K. The oxidation of lipoproteins by monocytes-macrophages: biochemical and biological mechanisms. // J. Biol. Chem. (1999) 274: 2595925962.

358. Kulkarni A.P. Lipoxygenase a versatile biocatalyst for biotransformation of endobiotics and exobiotics. // Cell. Mol. Life. Sci. (2001) 58: 1805-1825.

359. Lagocki J.W., Emken E.A., Law J.H., Kezdy F.J. Kinetic analysis of the action of soybean lipoxygenase on linolenic acid. // J. Biol. Chem. (1976) 251: 6001-6006.

360. Borgeat P., Picard S., Battistini В., Sirois P. Measurements of arachidonic acid metabolites derived from the lipoxygenase pathway by high-pressure liquid chromatography. // Methods. Mol. Biol. (1998) 105: 209-216.

361. Schewe Т., Rapoport S.M., Kuhn H. Enzymology and physiology of reticulocyte lipoxygenase: comparison with other lipoxygenases. // Adv Enzymol Rel Areas Mol Biol. (1986) 58:191-272.

362. Denis D., Falguieyrct J.-P., Riendean D., Abramovitz M. Characterization of the activity of purified recombinant human 15-lipoxygenase in the absence and presence of leukocyte factors.//J. Biol. Chem. (1991) 266:5072-5079.

363. Noguchi M., Matsumoto T. Physicochemical characterization of ATP binding to human 5-lipoxygenase. // Lipids. (1996) 31: 367-371.

364. Puustinen Т., SchefTer M.M., Samuelsson B. Regulation of the human leukocyte 5-lipoxygenase: stimulation by micromolar Ca levels and phosphatidylcholine vesicles. // Biochim. Biophys. Acta. (1988) 960: 261-267.

365. Rouger C.A., Samuelsson B. Reversible, calcium-dependent membrane association of human leukocyte lipoxygenase. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. (1987) 84: 7393-7397.

366. Wong A., Hwang S.M., Cook M.N., Hogaboom K.G., Crooke S.T. Interactions of 5-lipoxygenase with membrane: studies on the association of soluble enzyme with membranes and alteration in enzyme activity. // Biochemistru. (1988) 27: 6763-6769.

367. Egan R.W., Gale P.H. Inhibition of mammalian 5-lipoxygenase by aromatic disulfides. // J. Biol. Chem. (1985) 260: 11554-11559.

368. Kemal С., Louis-Flamberg p., krupinsli-Olsen R., Sharter A.L. reductive inactivation of soybean lipoxygenase-1 by catechols: a possible mechanism for regulation of lipoxygenase activity. // Biochemistry. (1987) 26: 7064-7072.

369. Payne A.N., garland L.G., Less I.W., Salmon J.A. Selective inhibition of arachidonate 5-lipoxygenase by novel acetohydroxamic acids: effects on bronchial anaphylaxis in anaesthetized guinea-pigs. // J. Pharmacol. (1988) 94: 540-546.

370. Cucurou C., Battioni J.P., Thag D.C., Nam N.H., Mansuy D. Mechanisms of inactivation of lipoxygenases by phenidone and BW755C. // Biochemistry. (1991) 30: 8964-8970.

371. Puerta R., Gutierrez V.R., Hoult J.R.S. Inhibition of leucocyte 5-lipoxygenase by phenolics from virgin olive oil. // Biochem. Pharmacol. (1999) 57:445-449.

372. Rao K.C.S., Divakar S., Rao A.G.A., Karanth N.G., Sattur A.P. lipoxygenase inhibition from Lactobacillus easel // Biotechnol. Lett. (2002) 24: 511-513.

373. Boyington J.C., Gafhey B.J., Amzel L.M. The three-dimensional structure of an arachidonic acid 15-lipoxygenase. // Science. (1993) 260: 1482-1486.

374. Stezcko J., Donoho G.P., Clemens J.C., Dixon J.E., Axelrod B. Conserved histidine residues in soybean lipoxygenase: functional consequences of their replacement. // Biochemistry. (1992)31:4053-4057.

375. Minor W., Steczko J., Stec В., Otwinowski Z., Bolin J. Т., Walter R., Axelrod B. Crystal structure of soybean lipoxygenase L-l at 1.4 A resolution. // Biochemistry. (1996) 35: 1068710701.

376. Sudharshan E., Rao A.G. Involvement of cysteine residues and domain interactions in the reversible unfolding of lipoxygenase-1. // J. Biol. Chem. (1999) 274: 35351-35358.

377. Gillmor S.A., Villasenor A., Fletterick R., Sigal E., Browner M.F. The structure of mammalian 15-lipoxygenase reveals similarity to the lipases and the determinants of substrate specificity.//Nat. Struct. Biol. (1997)4: 1003-1009.

378. Chen X.S., Funk C.D. The N-terminal "beta-barrel" domain of 5-lipoxygenase is essential for nuclear membrane translocation. // J. Biol. Chem. (2001) 276: 811-818.

379. Jones S.M., Luo M., Healy A.M., Peters-Golden M., Brock T.G. Structural and functional criteria reveal a new nuclear import sequence on the 5-lipoxygenase protein. // J. Biol. Chem. (2002) 277: 38550-38556.

380. Walther M., Anton M., Wiedmann M., Fletterick R., Kuhn H. The N-terminal domain of the reticulocyte-type 15-lipoxygenase is not essencial for enzymatic activity but contains determinants for membrane binding. // J. Biol. Chem. (2002) 277: 27360-27366.

381. Dunham W.R., Carrol R.T., Thomson J.E., Sands R.H., Funk M.O. The initial characterization of the iron environment in lipoxygenase by Mossbauer spectroscopy. // Eur. J. Biochem. (1990) 190:611-617.

382. Gaffney B.J., Navrophilipos D.V., Doctor K.S. Access of ligands to the ferric center in lipoxygenase-1. H Biophys J. (1993) 64:773-783.

383. Ivanov I., Schwarz K., Holzhutter H.G., Myagkova G., Kulm H. Omega-oxidation impairs oxidizability of polyenoic fatty acids by 15-lipoxygenases: consequences for substrate orientation at the active site. // Biochemistry. (1998) 336: 345-352.

384. Gardner H.W. Recent investigations into the lipoxygenase pathway of plants. // Biochim Biophys Acta. (1991) 1084:221-239.

385. Wang Z.-X., Killilea S.D., Srivastava D.K. Kinetic evaluation of substrate-dependent origin of the lag phase in soybean lipoxygenase-1 catalyzed reactions. U Biochemistry. (1993) 32: 1500-1509.

386. Jones G.D., Russel L., Darley-Usman V.M., Stone D., Wilson M.T. Role of lipid hydroperoxides in the activation of 15-lipoxygenase. // Biochemistry. (1996) 35: 7197-7203.

387. Schilstra M.Y., Veldink G.A., Vliegenthart F.G. The dioxygenation rate in lipoxygenase catalysis is determined by the amount of iron (HI) lipoxygenase in solution. // Biochemistry. (1994) 33: 3674-3979.

388. Smith W.L., Lands W.E.M. Oxygenation of unsaturated fatty acids by soybean lipoxygenase. // J. Biol. Chem. (1972) 247:1038-1047.

389. Gibian M.J., Galaway R.A. Steady-state kinetics of lipoxygenase oxygenation of unsaturated fatty acids. // Biochemistry. (1976) 15:4209-4214.

390. Lagocki J.W., Emken E.A., Law J.H., Kezdy F.J. Kinetic analysis of the action of soybean lipoxygenase on linoleic acid. // J. Biol. Chem. (1976) 251: 6001-6006.

391. Rodakiewicz-Nowak J., Maslakiewicz P., Haber J. The effect of linoleic acid on pH inside sodium bis(2-ethylhexyl)sulfosuccinate reverse micelles in isooctane and on the enzymic activity of soybean lipoxygenase. // Eur. J. Biochem. (1996) 238: 549-553.

392. Kurganov B.I., Shkarina T.N., Malalhova E.A., Davydov D.R., Chebotarena N.A. Kinetics of soybean lipoxygenase reaction in hydrated reversed micelles. // Biochimie. (1989) 71:573-578.

393. Raabe E, Kroh L, Vogel J. Glucoseoxidase from Aspergillus niger in reverse micelles: pH and wo dependence. // J Biochem Biophys Methods. (1994) 29:207-216.

394. Orlich B, Schomaecker R. Enzymatic reduction of a less water-soluble ketone in reverse micelles with NADH regeneration. // Biotechnol Bioeng. (1999) 65: 357-362.

395. Jacobs N.J., Vandemark P.J. The purification and properties of the alpha-glycerophosphate-oxidizing enzyme of Streptococcus faecalis 10C1. // Arch Biochem Biophys. (1960)88:250-255.

396. Koditschek L.K., Umbreff W.W. Alpha-glycerophosphate oxidase in Streptococcus faecium F 24. // J. Bacterid. (1969) 98: 1063-1068.

397. Fields R. The measurement of amino groups in proteins and peptides. // J. Biochem. (1971) 124:581-590.

398. Levashov A.V., Khmelnitsky Yu. L., Klyachko N.L., Chernyak V.Ya., Martinek K. Formation and properties of dimeric recombinant horseradish peroxidase in a system of reversed micelles. //J. Colloid Interface Sci. (1982) 88:444-457.

399. Stamatis H., Xenakis A., Kolisis F.N. Studies on enzyme reuse and product recovery in lipase-catalyzed reactions in microemulsions. // Ann. NY Acad. Sci. (1995) 750:237-241.

400. Larsson K.M., Adlercreutz P., Mattiasson B. Enzymatic catalysis in microemulsions: Enzyme reuse and product recovery. // Biotechnol. Bioeng. (1990) 36: 135-141.

401. Palomo J.M., Fuentes M., Fernandez-Lorente G., Mateo C., Guisan J.M., Fernandez-Lafuente R. General trend of lipase to self-assemble giving bimolecular aggregates greatly modifies the enzyme functionality. // Biomacromolecules. (2003) 4: 1-6.

402. Lacowicz J.R. Topics in Fluorescence Spectroscopy. Plenum Press, New York, 1991.1. БЛАГОДАРНОСТИ

403. Автор выражает огромную благодарность и признательность своим научным руководителям, профессору Андрею Вадимовичу Левашову и профессору Наталье Львовне Клячко за неоценимую помощь и поддержку на всех этапах исследования.

404. Большую признательность автор выражает коллективу лаборатории мицеллярной энзимологии Химического ф-та МГУ.