Использование липаз из микроорганизмов для получения жирных кислот из масла сафлора тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.15, кандидат химических наук Майдина
- Специальность ВАК РФ02.00.15
- Количество страниц 143
Оглавление диссертации кандидат химических наук Майдина
ВВЕДЕНИЕ.
ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.
I. ЛИПАЗА: СТРОЕНИЕ И ОСОБЕННОСТИ КАТАЛИЗА.
1.1. Общая характеристика липаз из разных источников.
12 Аминокислотный и углеводный состав.
13. Структура активного центра и поверхностная активация липазы.
1.4. Механизм катализа и кинетические модели действия липаз.
1.5. Факторы, влияющие на липолиз.
1.6. Субстратная специфичность липаз.
1.7. Методы определения активности липаз.
П ПРИМЕНЕНИЕ ЛИПАЗ.
2.1.1. Пищевая промышленность.
2.1.2. Получение ненасыщенных жирных кислот.
2.1.3. Получение моноглицеридов.
2.1.4. Производство моющих средств и производство бытавой химии.
2.1.5 Бумажное производство.
2.1.6. Медицина.
2.1.7. Органический синтез.
2.1.8. Использование липазы в нефтепромышленности и перспективы.
Ш. ИЗУЧЕНИЕ ЛИПАЗ В ХИМИИ ЖИРОВ.
3.1.Общее представление о липидах, жирах и жирных кислотах.
3.2. Применение и получение жирных кислот.
3.3.Изучение и применение липаз в жировой промышленности.
ПОСТАНОВКА ЗАДАЧИ.
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.
I. МАТЕРИАЛЫ.
П. МЕТОДЫ.
2.1. Приготовление стабильной эмульсии.
2.2. Измерение начальной скорости и определение выхода ферментативной реакции.
2.3 . Изучение зависимости активности фермента и выхода продукта от разных факторов.
2.4. Измерение удельной активности липаз.
2.5. Определение максимальной скорости (Утах) и константы Михаэлиса (Км).
2.6. Измерение выхода продукта от времени и расчёт количества входа продукта
2.7.Тонкослойная хроматография.
2.8. Выделение продукта реакции ( свободной жирной кислоты).
ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ.
П. Сравнительная характеристика липаз для получения линолевой кислоты путём ферментативного гидролиза масла сафлора.
2.1. Зависимости начальной скорости и выхода продукта реакции ферментативного гидролиза масла сафлора в водной эмульсии.
2.2. Влияние температуры на реакцию гидролиза масла сафлора под действием липаз.
2.3. Гидролиз разных масел под действием разных липаз.
III. Оптимизация условий ферментативного получения линолевой кислоты из масла сафлора.
3.1. Стабильность используемых липаз
3.2. Влияние солей натрия и кальция на реакцию ферментативного гидролиза масла сафлора поддействием разных липаз.
3.2.1. Выбор липаз и оптимальных условий для ферментативного гидролиза масла сафлора.
3.3. Гидролиза масла сафлора поддействием липаз при оптимальном условии и выделение продукта (жирных кислот) из реакционных смесей.
3.4. Выделение продукта (жирных кислот) из реакционных смесей.
ВЫВОДЫ.
БЛАГОДАРНОСТИ.
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Катализ», 02.00.15 шифр ВАК
Ферментативный гидролиз растительных масел с использованием неводных сред2009 год, кандидат химических наук Шнайдер, Ксения Леонидовна
Биохимический синтез сложных эфиров жирных кислот в системе без органического растворителя1999 год, кандидат химических наук Лутова, Татьяна Львовна
Липазы в системе обращенных мицелл: Роль межфазной поверхности в регуляции липолитической активности ферментов2005 год, кандидат химических наук Павленко, Иванна Михайловна
Механизмы регуляции активности липаз в микрогетерогенных системах на основе амфифильных соединений2012 год, кандидат биологических наук Богданова, Лилия Рустемовна
Разработка биотехнологии утилизации отхода гидрирования растительных масел для получения технологических добавок к резинотехническим изделиям2011 год, кандидат технических наук Репин, Павел Сергеевич
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Использование липаз из микроорганизмов для получения жирных кислот из масла сафлора»
Липазы (гидролазы высших триглицеридов) играют ключевую роль в обмене липидов всех живых организмов, а также участвуют в процессах отложения и утилизации жира, используемого в качестве энергетического резерва клетки. Липазы не только гидролизуют триглицериды в пищеварительном тракте до ди-, моноглицеридов и свободных жирных кислот, но также способны катализировать с высокой стереоспецифичностью ацилирование и деацилирование большого числа субстратов, отличных от глицеридов. Липазы стабильны в водных и органических средах и могут быть получены с хорошим выходом из растений, животных, а также из природных и рекомбинантных микроорганизмов. В настоящее время липазы находят широкое применение во многих областях, включая лечебную и диагностическую медицину, пищевую, косметическую и бумажную промышленности, производство детергентов и органический синтез. В последнее время особое внимание уделяется оптимизации биокаталитических характеристик этих ферментов. Более перспективными считают липазы микроорганизмов. Липазы микроорганизмов имеют некоторые преимущества: во первых, липаз микроорганизмов достаточно много, причем определенные липазы имеют широкий рН и температурный диапазон действия по сравнению с липазами животных и растений; во вторых, липазы микроорганизмов удобно производить в промышленных масштабах.
В настоящее время начался новый этап в изучении липидов и полиненасыщенных жирных кислот. Несмотря на то, что организм обладает разветвлённой ферментативной системой, целый ряд жирных кислот, в первую очередь линолевая и линоленовая кислоты, не могут быть синтезированы в организме человека Дефицит этих кислот в пище приводит к возникновению различных патологических процессов, поэтому их называют «незаменными жирными кислотами». Линолевая и линоленовая кислоты даже носили объединённое название «витамин Б» Считают, что при отсутствии или недостатке этих кислот в организме человека холестерин образует с насыщенными жирными кислотами очень трудно окисляющиеся сложные эфиры. Вследствие химической стойкости они накапливаются в крови и откладываются, в частности, на стенках артерий. Когда эссенциапьные кислоты присутствуют в достаточном количестве, они могут образовывать с холестерином сложные эфиры, которые окисляются до иизкомолекулярных веществ и легко выводятся из организма В последнее время линолевая кислота (цис,цис-9-12-овая кислота) широко используется как лекарственное средство в терапии и профилактике многих серьёзных заболеваний (атеросклероз, ишемическая болезнь и другие). Известно, что растительные масла различаются по составу входящих в их состав жирных кислот. Было обнаружено, что в масле сафлора красильного (Carthamus tinción) может содержаться до 80% линолевой кислоты. Поэтому сафлор красильный может считаться хорошим сырьём для получения линолевой кислоты.
Химический гидролиз ненасыщенных триглидеридов даёт небольшой выход свободных ненасыщенных жирных кислот и требует их очистки от побочных продуктов, образованных в результате термической деградации триглидеридов, окисления ненасыщенных жирных кислот и образования их транс-изомеров. Поэтому на сегодняшний день одним из наиболее перспективных способов получения свободных жирных кислот из триглидеридов можно считать ферментативный гидролиз под действием липаз, не приводящий к окислению двойных связей ненасыщенных жирных кислот и не загрязняющий окружающую среду. Исключительной особенностью липазы, отличающей ее от других эстераз. является свойство поверхностной активации фермента в присутствии агрегированных молекул субстрата (жировых капель), что обусловлено формированием активной конформации фермента в результате его адсорбции на поверхности липида. В литературе имеются указания на то, что адсорбция липазы на липидном монослое является определяющим фактором катализа липазой, предшествуя образованию фермент-субстратного комплекса. Поэтому в данной работе с целью обеспечения больших поверхностей, в качестве реакционной среды мы использовали эмульсию (масло-ПАВ-вода), стабилизированную эмльгатором (дезоксихолат натрия) при помощи ультразвуковой ванны. Таким образом , основной целью работы явилось найти «зелёный путь» для получения линолевой кислоты из масла сафлора. Для решения этой задачи мы изучали характеристики коммерческих липаз из разных микроорганизмов: Alcaligenes, Burkholderia, Candida Rugosa и Candida Cylindracea. рН-Статирование является широко распространённым методом определения активности липаз и удобно для изучения их специфичности. В данной работе именно этим методом изучены параметры реакций и характеристики липаз в реакции ферментативного гидролиза масла сафлора. Осуществлена оптимизация условий гидролиза масла сафлор под действием данных липаз, и разработан метод выделения целового продукта (Ж.К) из реакционной смеси.
ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ I. ЛИПАЗА: СТРОЕНИЕ И ОСОБЕННОСТИ КАТАЛИЗА
Похожие диссертационные работы по специальности «Катализ», 02.00.15 шифр ВАК
Гидролиз и модификация липидов с применением липолитических ферментов дрожжей Candida rugosa и Yarrowia lipolytica2013 год, кандидат наук Чан Тхи Тху Хыонг
Научно-практические аспекты технологии модификации растительных масел для жировых продуктов с функциональными свойствами2012 год, доктор технических наук Шеламова, Светлана Алексеевна
Ферменты липоксигеназного каскада: структурная характеристика, каталитические свойства, молекулярная эволюция2013 год, доктор биологических наук Гоголев, Юрий Викторович
Липаза зародышей семян пшеницы: Препаративное получение, свойства, регуляция активности2003 год, кандидат биологических наук Капранчиков, Виктор Сергеевич
Совершенствование технологии переэтерификации липидов с применением биокатализаторов1984 год, кандидат технических наук Кадырова, Зебо Хикматовна
Заключение диссертации по теме «Катализ», Майдина
Выводы
1. Изучен гидролиз масла сафлора красильного под действием липаз из разных источников. Измерены кинетические параметры ферментативного гидролиза масла сафлора и степень конверсии субстрата под действием 4 липаз - Alcaügenes sp, Burkholderia sp, Candida rugosa, Candida cylindracea, не обладающих специфичностью к положению заместителя. Выявлены существенные различия в поведении изученных липаз.
2. Показано, что эффективность гидролиза зависит как от препарата фермента, так и от состояния реакционной среды («качества» эмульсии). Изучено влияние температуры как на каталитические характеристики липаз, так и на «качество» эмульсии. Обнаружено, что наибольшее влияние состояние реакционной среды оказывает на липазу из Candida rugosa, для которой повышение температуры с 30 до 45°С приводит к существенному снижению выход а продукта именно по причине ухудшения состояния реакционной среды, а не из-за инактивации фермента.
3. Ферментативный гидролиз масла сафлора подавляется целевым продуктом (жирная кислота). Показано существенное снижение этого эффекта в присутствии хлорида кальция. Оптимизированы условия проведения ферментативного гидролиза масла сафлора при совместном действии хлоридов натрия и кальция.
4. Оптимизированы условия получения жирных кислот с выходами 90-100% при гидролизе масла сафлора под действием двух липаз - Alcaügenes sp и Burkholderia sp. Предложена простая схема выделения из реакционной смеси целевого продукта - жирной кислоты.
Благодарности
В заключении, с искренней признательностью, выражаю огромную благодорносгь своим научным руководителям, профессорам: Наталье Львовне Клячко и Андрею Вадимовичу Левашову за предоставленную возможность заниматься интересующей меня проблемой, а также за неоценимую помощь и поддержку на всех этапах исследования.
Особую личную благодарность, хотела бы выразить старшему научному сотруднику нашей кафедры Алле Борисовне Беловой за постоянную и неустанную помощь на всех этапах моей работы.
Глубоко благодарю весь коллектив лаборатории Мицеялярной этимологии Химического ф-та МГУ, в когсром я провела более трёх лет, за создание доброжелательной обстановки и понимание, а также особенная благодорносгь преподавателям кафедры Химической энзимологии за теплую атмосферу и человеческое участие.
Список литературы диссертационного исследования кандидат химических наук Майдина, 2008 год
1. Брокерхоф X., Дженсен Р. Липолитические ферменты. Москва, Мир, 1978.
2. Schmid R., Verger R. Lipases: Interfacial enzymes with attractive applications. // Angew. Chem. Int. Ed. 1998. v. 37. p.1608-1633.
3. Wooley P., Petersen S.B. Lipases: Their structure, biochemistry and application. Cambridge University Press, Cambridge, 1994.
4. Miled N., Canaan S., Dupuis L., Roussel A., Riviere M., Carriere F., de Caro A., Cambillau C., Verger R. Digestive Upases: From three-dimensional structure to physiology. // Biochimie. 2000. v. 82. p. 973-986.
5. Carriere F., Bezzine S., Verger R. Molecular evolution of the pancreatic lipase and two related enzymes towards different substrate selectivities. // J. Mol. Cat. B: Enzymatic, (1997) 3: 55-64.
6. Borgstrom B, Brockman H.L. Lipases. Elsevier, Amsterdam, 1984.
7. Mukherjee K.D., Hills M.J. Lipolytic Enzymes. Brockerhoff H., Jensen R.G. (Eds.), , Academic Press, New York, 1974. v. 21. p. 49-76.
8. Jaeger K.E., Ransas S., Dijkstra B.W., Colson C., van Heuvel M., Misset O. Bacterial lipases. // FEMS Microbiol. Rev. 1994. v. 15: p. 29-63.
9. Gilbert E.J. Pseudomonas lipases: biochemical properties and molecular cloning. // Enzyme Microb. Technol. 1993. v. 15. p. 634-645.
10. Wohlfahrt S., Jaeger K.E. Bacterial lipases: biochemistry, molecular genetics and application in biotechnology. // Bioengineering. 1993. v. 9. p. 39-46.
11. Aires-Barros M.R., Taipa M.A., Cabral J.M.S. Isolation and purification of lipases. Wooley P., Petersen S.B. (Eds.) // Cambridge University Press, Cambridge. 1994. p. 243-270.
12. Carriere F., Barrowman J.A., Verger R., Laugier R. Secretion and contribution to lipolysis of gastric and pancreatic lipases during a test meal in humans. // Gastroenterology. 1993. v. 105. p. 876-888.
13. Verger R. Lipases. Borgstrom В., Brockman H.L. (Eds.), Elsevier, Amsterdam 1984. p. 83-150.
14. Garner C.W., Smith L.C. Porcine pancreatic lipase: A glycoprotein. // J.Biol. Chem. 1972. v. 247. p. 561-565.
15. Verger R., de Haas G.H., Sarda L., Desnuelle P. Purification from porcine pancreas of two molecular species with lipase activity. // Biochim. Biophys. Acta. 1969. v. 188. p. 272 282.
16. Plummer Т.Н., Sarda L. Isolation and characterization of the glycopeptides of porcinepancreatic lipase LA and LB. //J. Biol. Chem. 1973. v. 248. p. 7865-7869.
17. Isobe M., Sugiura M. Studies on the lipase of Chromobacterium viscosum. V. Physical and chemical properties of the Upases. // Chem. Pharm. Bull. 1977. v. 25: p. 1980 -1986.
18. Taipa M.A., Liebeton K., Costa J.V., Cabral J.M., Jaeger K.E. Lipase from Chromobacterium viscosum: biochemical characterization indicating homology to the lipase fromPseudomonas glumae. // Biochim. Biophys. Acta. 1995. v. 1256. p. 396 402.
19. Lotti M., Tramontane A., Longhi S., Fusetti F., Brocca S., Pizzi E., Alberghina L. Variability within the Candida rugosa lipases family. // Protein Eng. 1994. v. 7. p. 531-535.
20. Huge-Jensen B., Galluzzo D.R., Jensen R.G. Partial purification and characterization of free and immobilized lipase from Mucor miehei. // Lipids. 1978. v. 22. p. 559-565.
21. Nagato T., Shimada Y., Sugihara A., Tominaga Y. Cloning and sequencing of two chromosomal lipase genes from Geotrichum candidum. // J. Biochem. 1993. v. 113. p. 776-780.
22. Veeraragavan K., Colpitts T., Gibbs B.F. Purification and characterization of two distinct lipases from Geotrichum candidum. // Biochim. Biophys. Acta. 1990. v. 1044. p. 26-33.
23. Sugihara A., Shimada Y., Tomonaga Y. Separation and characterization of two molecular forms ofGeotrichum candidum lipase. // J. Biochem. 1990. v. 107. p. 426-430.
24. Semeriva M., Benzonana G., Desnuelle P. Some properties of a lipase from Rhizopus arrhizus: Separation of a glycopeptide bound to the enzyme. // Biochim. Biophys. Acta. 1969. v. 191. p. 598-610.
25. Sarda L., Desnuelle P. Action of pancreatic lipase on emulsified esters. // Biochim. Biophys. Acta. 1998. v. 37. p. 1608-1633.
26. Winkler F.K., D'Arcy A., Hunziker W. Structure of human pancreatic lipase // Nature. 1990. v. 343. p. 771-774.
27. Derewenda U., Brzozowski A.M., Lawson D.M., Derewenda Z.S. Catalysis at the ierface:
28. Grochulski P., Li J., Schrag J.D., Bouthillien F., Smith P., Harrisn D., Rubin B., Cygler M. Insights into interfacial activation from an open structure of Candida rugosa lipase. // Biol. Chem.1993. v. 268. p. 12843-2847.
29. Schrag J.D., Cygler M. 1.8 A refined structure of the lipase from Geotrichum candidum. J.Mol. Biol. 1993. v. 230. p. 575-591.
30. Bourne Y., Martinez C., Kerfelec B., Lombardo D., Chapus C., Cambillau C. Horse pancreatic lipase. The crystal structure refined at 2.3 A resolution. // J. Mol. Biol. 1994. v. 238. p. 709-732.
31. Derevenda U., Swenson L., Green R., Wei Y., Dodson G.G., Yamaguchi S., Haas M.J., ' Derevenda Z.S. An unusual buried polar cluster in a family of fungal lipases. // Nat. Struct. Biol.1994. v.l. p. 36- 47.
32. Noble M.E.M., Cleasby A., Johnson L.N., Frenken L.G.J., Egmond M.R. The crystal structure of triacylglycerol lipase from Pseudomonas glumae reveals a partially redundant catalytic aspartate. // FEBS Lett. 1993. v. 331. p. 123-128.
33. Uppenberg J, Patkar S, Bergfors T, Jones TA. Crystallization and preliminary X-ray studies of lipase B from Candida antarctica // J Mol Biol. 1994. v. 235. p.790-792.
34. Jaeger K.E., Ransac S., Koch H.B., Ferrato F., Dijkstra B.W. Topological characterization and modeling of the 3D structure of lipase from Pseudomonas aeruginosa. // FEBS Lett. 1993. v.332. p.143-149.
35. Nardini M., Lang D.A., Liebeton K., Jaeger K.-E., Dijkstr B.W. Crystal structure of Pseudomonas aeruginosa lipase in the open conformation. // J. Biol. Chem. 2000. v. 275. p. 31219-31225.
36. Hjorth A., Cam'ere F., Cudrey C., Woldike H., Boel E., Lawson D.M., Verger R. A structural domain (the lid) found in pancreatic lipases is absent in the guinea pig (phospho)lipase. // Biochemistry. 1993. v. 32. p. 4702-4707.
37. Jennens M.L., Lowe M.E. A surface loop covering the active site of human pancreatic ipase influences interfacial activation and lipid binding. // J. Biol. Chem. 1994. v. 269. p. 2547025474.
38. Ollis D.L., Cheah E., Cygler M, Dijkstra B.D., Frolow F., Franken S., Harel M.,
39. Remington S.J., Silman J. The alpha / beta hydrolase fold. I I Protein Eng. 1992. v. 5. p. 197-211.
40. De Caro J.D., Boundouard M., Bonicel J .J., Guidoni A., Desnuelle P., Rovery M. Porcine pancreatic lipase: completion of the primary structure. // Biochim. Biophys. Acta. 1981.V. 671. p. 129-138.
41. Benkouka F., Guidoni A., De Caro J.D., Bonicel J.J., Desnuelle P., Rovery M. Porcine pancreatic lipase. The disulfide bridges and the sulfhydryl groups. // Eur. J. Biochem. 1982. v. 128. p. 331-341.
42. Fournet B., Leroy Y., Montreuil J., De Caro J., Rovery M., van Kuik J.A., Vliegenthart IF.G. Primary structure of the glycans of porcine pancreatic lipase. // Eur. J. Biochem. 1987. v.170. p.369-371.
43. Egloff M.P., Marguet F., Buono G., Verger R., Cambillau C., van Tilbeurgh H. The 2.46A resolution structure of the pancreatic lipase-colipase complex inhibited by a Cll alkyl phosphonate.//Biochemistry. 1995. v. 34. p. 2751-2762.
44. Derewenda Z.S., Derewenda U. The crystal and molecular structure of the Rhizomucor tniehei triacylglyceride lipase at 1.9 A resolution. // J. Mol. Biol. 1992. v. 227. p.818-839.
45. Lang D., Hofmann B., Haalck L., Hecht H.-J., Spener F., Schmid R.D., Schomburg D. Crystal structure of bacterial lipase from Chromobacterium viscosum ATCC 6918 refined at Irresolution.//J. Mol. Biol. 1996. v. 259. p. 704-717.
46. Derewenda U., Derewenda Z.S. Relationships among serine hydrolases: evidence for a common structural motif in triacylglyceride Upases and esterases. // Biochem. Cell. Biol. 1991. v.169. p. 842-851.
47. Derewenda Z.S., Sharp A.M. News from the interface: the molecular structures of triacylglyceride Upases. //TIBS. 1993. v. 18. p. 20-25.
48. Blow D. Lipases reach the surface. //Nature. 1991. v. 351. p. 444-445.
49. Verger R., Mieras M.C.E., Haas G.H. Action of phospholipase A at interfaces. // J. Biol. Chem. 1973. v. 248. p. 4023-4045.
50. Verger R. Enzyme kinetics of lipolysis. // Methods Enzymol. 1980. v. 64. p. 340-392.
51. Jain M.K., Berg O.G. The kinetics of interfacial catalysis by phospholipase a: andteulation of interfacial activation: hopping versus scooting. // Biochim. Biophys. Acta. 1989. v.1002. p. 127-156.
52. Bengtsson G., Olivecrona T. Lipoprotein lipase moves rapidly between lipid droplets. // IS Lett. 1983. v. 154. p. 211-213.
53. Benzonana G., Desnuelle P. Action of some effectors on the hydrolysis of long-chain tri glycerides by pancreatic lipase. // Biochim Biophys Acta. 1968. v. 164 (1). p. 47-58.
54. Entressangles B., Desnuelle P. Action of pancreatic lipase on aggregated glyceride molecules in an isotropic system. // Biochim. Biophys. Acta. 1968. v. 159 (2). p. 285-295.
55. Borgstrom B. Effect of taurocholic acid on the pH / activity curve of rat pancreatic lipase. //Biochim Biophys Acta. 1954. v. 13 (1). p. 149-150.
56. Ran D., Rhee J.S. Characteristics of lipase-catalyzed hydrolysis of olive oil in AOT-isooctane reversed micelles // Biotechnol. Bioeng. 1986. v. 28. p. 1250-1255.
57. Hofmann A.F., Borgstrom B. The intraluminal phase of fat digestion in man: the lipid content of the micellar and oil phases of intestinal content obtained during fat digestion and absorption. // J. Clin. Invest. 1964. v. 43. p. 247-257.
58. Hofmann A.F., Small D.M. Detergent properties of bile salts: correlation with physiological function. // Annu Rev Med. 1967. v. 18. p. 333-376.
59. Schoor W.P., Melius P. The influence of sodium taurocholate on the pancreatic lipase-substrate adsorption and activity // Biochim. Biophys. Acta. 1970. v. 212. p. 173-175.
60. Alvarez F.J., Stella V.J. The role of calcium ions and bile salts on the pancreatic lipase-catalyzed hydrolysis of triglyceride emulsions stabilized with lecithin. // Pharm. Research. 1989. v. 6 (6)'. p. 449-457.
61. Patton J.S., Carey M.C. Inhibition of human pancreatic lipase-colipase activity by mixed bile salt-phospholipid micelles. // Am. J. Physiol. 1981. v. 241. p.328-336.
62. Lairon D., Nalbone G., Lafont H., Leonardi J., Domingo N, Hauton J.C., Verger R. Possible roles of bile lipids and colipase in lipase adsorption, // Biochemistry. 1978. v. 17. p. 5263-5269.
63. Lairon D., Nalbone G., Lafont H., Leonardi J., Domingo N, Hauton J.C. Protective effect I of biliary lipids on rat pancreatic lipase and colipase. // Lipids. 1978. v. 13. p. 211-216.
64. Masoro E J. Lipids and lipid metabolism. // Annu. Rev. Physiol. 1977. v. 39. p. 301-321.
65. Pignol D., Ayvazian L., Kerfelec B., Timmins P., Crenon I., Hermoso J., Fontecilla-Camps J.C., Chapus C. Critical role of micelles in pancreatic lipase activation revealed by angle neutron scattering. // J.Biol. Chem. 2000. v. 275 (6). p. 4220-4224.
66. Pedersen J.S., Egelhaaf S., Schurtenberger P. Critical role of micelles in pancreatic lipase activation revealed by small angle neutron scattering // J. Physiol. Chem. 1995. v. 99. p. 1299-1305.
67. Tso P., Scobey M. Fat Absorption. A. Kuis (Ed.). CRC Press, Boca Raton, Fla., 1986. v. 1. p. 177-196.
68. Hauser H., Guyer w., Howell K. Lateral distribution of negatively charged lipids in lecithin membranes. Clustering of fatty acids. // Biochemistry. 1979. v. 18. p. 3285-3291
69. Neuman R.D. Calcium binding in stearic acid monomolecular films. //. J. Colloid. Interface Sci. 1975. v. 53. p. 161-171.
70. Wieloch T., Borgstrom B., Pieroni G., Pattus F., Verger R. Product activation of pancreatic lipase. Lipolytic enzymes as probes for lipid/water interfaces. // J. Biol. Chem. 1982. v. 257(19) p.11523-11528.
71. Ramsey H.A., Wise G.H., Tove S.B. Fat digestion. //J. Dairy Sci. 1956. v.10. p.1319-1322.
72. Borgstrom B., Dahlquist A., Ludh G., Sjovall J. Studies of intestinal digestion and absorption in the human. //J. Clin. Invest. 1957. v. 36. p.1521-1536.
73. Hamosh M., Scow R.O. Lingual lipase and its role in the digestion of dietary lipid. // J.Clin. Invest. 1973. v. 52. p. 88-95.
74. Plucinski T.M., Hamosh M., Hamosh P. Fat digestion in rat: role of lingual lipase. // Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 1979. v. 237. p. 541-547.
75. Chandler I.C., Quinlan P.T., Mcneill G.P. Lipase-catalyzed synthesis of chiral triglycerides. //J. Am. Oil. Chem. Soc. 1998. v.75. p.1513-1518.
76. Yamaguchi S., Mase T. High yield synthesis of monoglyceride by mono- and diacylglycerol lipase from Pénicillium camembertii U-150. // J. Perm. Bioeng. 1991. v. 72.
77. Mattson F.H., Beck L.W. The digestion in vitro of triglycerides by pancreatic lipase. // J. Biol. Chem. 1955. v. 214. p. 115-125.
78. Courts J.R.T., Stansfield D.A. Pancreatic cholesterol esterases: a comparative study. I I Biochemistry. 1967. v. 104. p. 27-32.
79. Pleis J., Fischer M., Schmid R.D. Anatomy of lipase binding sites: the scissile fatty acid binding site. // Chem. Phys. Lip. 1998. v. 93. p. 67-80.
80. Tattrie N.H., Bailey R.A., Kates M. The action of pancreatic lipase on stereoisomeric triglycerides.//Arch. Biochem. Biophys. 1958. v. 78. p. 319-327.
81. Jensen R.G., Pitas R.E., Quinn J.G., Sampugna J. Pancreatic lipolysis of enantiomeric triglycerides.//Lipids. 1970. v. 5. p. 580-581.
82. Mattson F.H., Beck L.W. The specificity of pancreatic lipase for the primary hydroxyl groups of glycerides. //J. Biol. Chem. 1956. v. 219. p. 735-740.
83. Rogalska E.,Cudrey C., Ferrato F., Verger R. Stereoselective hydrolysis of triglycerides by animal and microbial Upases. // Chirality. 1993. v. 5. p. 24-30.
84. Rogalska E.,Ransac S., Verger R. Stereoselectivity of lipases. // Stereoselective hydrolysis of triglycerides by gastric and pancreatic lipases. // J. Biol. Chem. 1990. v. 265. 20271-20276.
85. Alford J.A., Pierce D.A., Suggs F.G. Activity of microbial lipases on natural fats and synthetic triglycerides. // J. Lipid Res. 1964. v. 5. p. 390-394.
86. Ory R.L., St. Angelo A.J., Altshul A.M. Castor bean lipase: action on its endogenous substrate. // Lipid Res. 1960. v.l. p.208-213.
87. Berner D.L., Hammond E.G. Specificity of lipase from several seeds and Leptospira pomona. // Lipids. 1970. v. 5. p. 572-573.
88. Shastry B.S., Rao M.R. Studies on rice bran lipase. //J. Biochem. Biophys. 1971. v. 8. p.327-332.
89. Entressangles B., Pasero L., Savary P., Sarda L., Desnuelle P. Influence of the nature ofthe chains on the rate of their hydrolysis by pancreatic lipase. // Bull. Soc. Chim. Biol. 1961. v. 43. p. 581-591.
90. Mani V.V.S., lakshminarayana G. Comparative rate of lipolysis of different fatty acids in pancreatic lipase hydrolysis of ethylene glycol mixed diesters. // Biochim. Biophys. Acta. 1970. v. 202. p. 547-549.
91. Hellyer S.A., Chandler I.C., Bosley J.A. Can the fatty acid selectivity of plant Upases be predicted from the composition of the seed triglyceride? // Biochim. Biophys. Acta. (1999) 1440: 215-224.
92. Jensen R.G., Sampugna J., Quinn J.G., Carpenter D.L., Marks T.A. Specificity of a lipase from Geotrichum candidum for cis-octadecenoic acid. // J. Amer. Oil. Chem. Soc. 1965. v. 42.p.1029-1032.
93. Jensen R.G., Gordon D.T., Scholfield E.R. Specificity of Geotrichum candidum lipase with respect to double bond position in triglycerides containng cis-octadecenoic acids. // Lipids. 1972. v. 7. p.738-741.
94. Charton E., Macrae A.R. Specificities of immobilized Geotrichum candidum CMICC335426 lipase A and B in hydrolysis and ester synthesis in organic solvents. // Enz. Microbiol. Technol. 1993. v.15. p. 489-493.
95. Charton E., Macrae A.R. Substrate specificities of lipases A and B from Geotrichum candidum CMICC335426. // Biochim. Biophys. Acta. 1992. v. 1123. p. 59-64.
96. Lie O., Lambertsen O.G. Fatty acid specificity of Candida cylindracea lipase. // Fett. Siefen. Ansstrichm. 1986. v. 88. p. 365-367.
97. Kleiman R., Earle F.R., Tallent W.H., Wolff LA. Retarded hydrolysis by pancreatic lipase of seed oils with trans-3 unsaturation. // Lipids. 1970. v. 5. p.513-518.
98. Brockerhoff H. Substrate specificity of pancreatic lipase. Influence of the structure of fatty acids on the reactivity of esters.//Biochim. Biophys. Acta. 1970. v. 212. p. 92-101.
99. Heimermann W.H., Holman R.T., Gordon D.T., Kowalyshyn D.E., Jensen R.G. Effect of double bond position in octadecenoates upon hydrolysis by pancreatic lipase. // Lipids. 1973. v. 8. p. 45-47.
100. Macrae A.R., Visicchio J.E., Lanot A. Application of potato lipid acyl hydrolase for the synthesis of monoacylglycerols. //J. Am. Oil. Chem. Soc. 1998. v. 75. p. 1489-1494.
101. Ferrato F., Carriere F., Sarda L., Verger R. A critical réévaluation of the phenomenon of interfacial activation. // Methods Enzymol. 1997. v. 286. p. 327-347.
102. Beisson F., Tiss A., Riviere C., Verger R. Methods for lipase detection and assay: a critical review. //Eur. J. Lipid. Sci. Technol. 2000. p. 133-153.
103. Verger R., de Haas G.H. Enzyme reaction in a membrane model. 1: A new technique to study enzyme reactions in monolaters. // Chem. Phys. Lipids. 1973. v. 10. p. 127-136.
104. Aoubala M., Ivanova M., Douchet I., De Caro A., Verger R. Interfacial binding of human gastric lipase to lipid monolayers, measured with an ELISA. // Biochem. 1995. v. 34.p. 10786-10793.
105. Momsen W.E., Brockman H.L. Recovery of monomolecular films in studies of lipolysis. //
106. Methods Enzymol. 1997. v. 286. p. 292-305.
107. Rietsch J., Pattus F., Desnuelle P., Verger R. Enzyme reactions in a membrane model. III. Futher studies of mode of action of lipolytic enzymes. // J. Biol. Chem. 1977. v. 252. p. 4313-4318.
108. Momsen W.E., Brockman H.L. The adsorption to and hydrolysis of 1,3-didecanoyl glycerol monolayers by pancreatic lipase. Effect of substrate packing density. // J. Biol. Chem. 1981.v. 256. p. 6913-6916.
109. Nielsen L., Risbo J., Callisen T., Bjornholm T. Lag-burst kinetics in phospholipase ai hydrolysis of DPPC bilayers visualized by atomic force microscopy. // Biochim. Biophys. Acta. 1999. v. 1420. p. 266-271.
110. Walde P., Luisi P.L. A continuous assay for Upases in reverse micelles based on Fourier transform infrared spectroscopy. // Biochem. 1989. v. 28. p. 3353-3360.
111. Brockman H.L. Triglyceride lipase from porcine pancreas. // Methods Enzymol. 1981. v. 71. p. 619-627.
112. Entressangles B., Desnuelle P. Action of pancreatic lipase on aggregated glyceride molecules in an isotopic system. // Biochim. Biophys. Acta. 1968. v. 159. p. 285-295.
113. Hoppe A., Theimer R.R. Titrimetric test for lipase activity using stabilized triolein emulsion. // Phytochem. 1996. v. 42. p. 973-978.
114. Ceriotti F., Bonin P.A., Murone M., Barenghi L., Luzzana M., Mosca A., Ripamonti M. Measurement of lipase activity by differential pH technique. // Clin. Chem. 1985. v. 31. p. 257-260.
115. Tietz N.W., Astles J.R., Shuey D.F. Lipase activity measured in serum by a continuous-monitoring pH-stat technique: an update. // Clin. Chem. 1989. v. 35. p. 1688-1693.
116. Buncombe W.G. The colorimetric determination of long-chain fatty acids in the 0.05-0.5 Hmole range. // Biochem. J. 1963. v. 88. p. 7.
117. Mahadevan S., Dillard C.J., Tappel A.L. A modified colorimetric micro method for long-chain fatty acids and its application for assay of lipolytic enzymes. // Anal. Biochem. 1969. v. 27. p. 387-396.
118. Kwon D.Y., Rhee J.S. A simple and rapid colorimetric method for determination of free fatty acids for lipase assay. // J. Am. Oil. Chem. Soc. 1986. v. 63. p. 89-92.
119. Kouker G., Jaeger K.E. Specific and sensitive plate assay or bacterial lipases. // Appl. Environ. Microbial. 1987. v. 53. p. 211-213.
120. Chapus C., Semeriva M., Bovier-Lapierre C., Desnuelle P. Mechanism of pancreatic lipase action. 1. Interfacial activation of pancreatic lipase. // Biochem. 1976. v. 15. p. 4980-4987.
121. Vorderwulbecke T., Kieslich K., Erdmann H. Comparison of lipases by different assays. //Enzyme. Microb. Technol. 1992. v. 14. p. 631-639.
122. Mosmuller E.W.J., van Heemst J.D.H., van Delden C.J., Franssen M.C.R., Engbersen J.F.J. A new spectrophotometric method for the detection of lipase activity using 2,4-dinitrophenyl butirate as a substrate.//Biocatalysis. 1992. v. 5. p. 279-278.
123. Whitaker J. A rapid and specific method for the determination of pancreatic lipase in serum and urine.//Clin. Chim. Acta. 1973. v. 44. p. 133-138.
124. Rogel A.M., Stone W.L., Adebonojo P.O. A novel spectrometric assay for lipase activity utilizing cis-parinaric acid. // Lipids. 1989. v. 24. p. 518-524.
125. Biesson F., Ferte N., Nari J., Noat G., Arondel V., Verger R. Use of naturally fluorescent triacylglicerols from Parinari glaberrimum to detect low lipase activities from Arabidopsis thaliana seedlings. //J. Lipid Res. 1999. v. 40. p. 2313-2321.
126. Wolf C., Sagaert L., Bereziat G. A sensitive assay of phospholipase using the fluorescent probe 2-parinaroellecitin. // Biochem. Biophys. Res. Comm. 1981. v. 99. v. 275-283.
127. Hendrickson H.S., Rauk P.N. Continuous assay of phospholipase A2 with pyrene-labelled lecithin as a substrate. //Anal. Biochem. 1981. v. 116. p. 553-558.
128. Thuren T., Virtanen J.A., Verger R., Kinnunen P.KJ. Hydrolysis of l-palmitoyl-26-(pyren-l-yl)]-hexanoyl-sn-glycerol-3-phospholipids by phospholipase A2: Effect of the polar head-group. // Biochim. Biophys. Acta. 1987. v. 917. p. 411-417.
129. Negre A., Salvayre R.S., Dagan A., Gatt S. New fluorometric assay of lysosomal acid and its application to the diagnosis of Wolman and cholesteryl ester storage diseases. // Clin. Chim. Acta. 1985. v. 149. p. 81-88.
130. Negre A., Salvayre R.S., Dagan A., Gatt S. Pyrenemethel laurate, a new fluorescent substrate for continuous kinetic determination of lipase activity. // Biochim. Biophys. Acta. 1989.v. 1006. p. 84-88.
131. Fleisher M., Schwartz M. An automated, fluorometric procedure for determining serum lipase. // Clim. Chem. 1971. v. 17. p. 417-422.
132. Wilton D.C. A continuous fluorescence-displacement assay for triacylglycerol lipase and phospholipase C that also allows the measurement of acyglycerols. // Biochem. J. 1991. v.219. p. 129-260.
133. Mangold H. Lipids. Zweig G., Sherma J. (Eds.), CRC press, Inc., Boca Raton, Florida, 1984.
134. Kates M. Techniques of lipidology: isolation, analysis and identification of lipids. Burdon R.H., van Knippenberg P.H. (Eds.), Elsevier, Amsterdam, New York, 1986.
135. Maurich V., Moneghini M., Zacchigna M., Pitotti A., Lencioni E. High-perfomance liquid chromatographic assay of pancreatic lipase activity. // J. Pharm. Biomed. Anal. 1991. v. 9. p. 427-431.
136. Maurich V., Zacchigna M., Pitotti A. p-Nitrophenyllaurate: a subsrate for the high-performance liquid chromatographic assay of pancreatic lipase activity. // J. Chromatogr. 1991. v. 566. p. 453-459.
137. Ruiz L., Rodriguez-Fernandez C. Kinetic study of hepatic triglyceride lipase from rat liver soluble fraction. // Enzyme. 1982. v. 27. p. 215-219.
138. Ulitzur S., Heller M. Bioluminescent assay for lipase, phospholipase A2, and phospholipase C. //Methods. Enzymol. 1981. v. 72. p. 338-346.
139. Proelss F., Wright B.W. Lipoxygenic micromethod for specific determination of lipase activity in serum and duodenal fluid. // Clin. Chem. 1977. v. 23. p. 522-531.
140. Griebel R.J., Knoblocj E.G., Koch T.R. Measurement of serum lipase activity with the oxygen electrode. // Clin. Chem. 1981. v. 27. p. 163-167.
141. Shimizu S., Tani Y., Yamada H., Tabata M., Murachi T. Enzymatic determination of serum-free acids: a colorimetric method. // Anal. Biochem. 1980. v. 107. p. 193-198.
142. Bjoerkhem I., Sandelin K., Thore A. A simple, fully enzymic bioluminescent assay for triglycerides in serum. // Clin. Chem. 1982. v. 28. p. 1742-1744.
143. Imamura S., Hirayama T., Arai T., Takao K., Misaki H. An enzymatic method using 1,2-diglyceride for pancreatic lipase test in serum. // Clin. Chem. 1989. v. 35. p. 1126-1129.
144. Fariha Hasan, Aamer Ali Shah, Abdul Hameed. Industrial applications of microbial lipases. // Enzyme and Microbial Technology. 2006. v. 39. p 235-251.
145. Song Xin. Biotransformation. Pekin, Chemical Industry Press. 2004.
146. Mensink R.P., Katan M.B. Effect of dietary trans fatty acids on the high-density andlow-density lipoprotein cholesterol levels in healthy subjects. // Eng. J. Med. 1990. v. 323. p. 439-345.
147. Mukheijee K.D. Lipase catalyzed reactions for modification of fats and other lipids. // Biocatalysis. 1990. v. 3. p. 277-293.
148. Forssell P., Kervinen R., Lappi M., Linko P., Suortii T., Poutanen K. Effect of enzymatic interesterification on the melting point of tallow-rapeseed oil (LEAR) mixture. // J. Am. Oil. Chem. Soc. 1992. v. 69. p. 126-129.
149. Zeitoun M.A.M., Neff W.E., List G.R., Mounts T.L. Physical properties of interesterified fat blends. //J. Am. Oil. Chem. Soc. 1993. v. 70. p. 467-471.
150. Rouseau D., Marangoni A.G. Tailoring the textural attributes of butter fat/canola oil blends via Rhizopus arrhizus lipase-catajyzed interesterification. 1. Compositional modification. //J. Agric. Food. Chem. 1998. v. 46. p. 2368-2374.
151. Rouseau D., Marangoni A.G. Tailoring the textural attributes of butter fat/canola oil blends via Rhizopus arrhizus lipase-catalyzed interesterification. 2. Modifications of physical properties.//! Agric. Food. Chem. 1998. v. 46. p. 2375-2381.
152. Bloomer S., Adlercreutz P., Mattiasson B. Triglyceride interesterification by lipases. I. Cocoa butter equivalents from a fraction of palm oil. // J.Am. Oil. Chem. Soc. 1990. v. 67. p. 519-524.
153. Mohamed H.M.A., Bloomer S., Hammadi K. Modification of fats by lipase interesterification. I. Changes in triglyceride structure. // Fat. Sci. Technol. 1993. v. 95. p. 428-431.
154. Basheer S., Mogi K., Nakajima M. Interesterification kinetics of triglycerides and fatty acids with modified lipase in n-hexane. // J.Am. Oil. Chem. Soc. 1995. v. 72. p. 511-518.
155. Bracco U. Effect of triglyceride structure on fat absorption. // J.Am. Clin. Nutr. 1994. v.60. p. 1002-1009.
156. Kennedy J.P. Srtructured lipids: fats for the future. // Food Technol. 1991. v. 45. p. 76-83.
157. Schmid U. Highly selective synthesis of l,3-oleoyl-2-palmitoylglycerol by lipase catalysis. // Bio technol. Bioeng. 1999. v. 64. p. 678-684.
158. Quilan P., Moore S. Modification of triglycerides by lipases: process technology and its application to the production of nutritionally improved fats. // INFORM 1990. v. 4. p. 580-585.
159. Haraldsson G.G. Using biotechnology to modify marine lipids. // INFORM. 1992. v. 3.p. 626-629.
160. Sridhar R., Lakshminarayana G. Incorporation of eicosapentaenoic and docosahexaenoic acids into groundnut oil by lipase-catalyzed ester interchange. // J.Am. Oil. Chem. Soc. 1992. v. 69. p. 1041-1044.
161. Diks R.M.M., Lee MJ. Production of a very low saturate oil based on the specificity of Geotrichum candidum lipase. // J.Am. Oil. Chem. Soc. 1999. v. 76. p. 455-462.
162. Vulfson E.N. Lipases: their structure, biochemistry and application. Wooley P., Petersen S.B (Eds.), Cambridge University Press, Cambridge. 1994. p. 271-286.
163. Hoshimo T., Yamane T., Shimizu S. Selective hydrolysis of fish oil by lipase to concentrate n-3 polyunsaturated fatty acids. //Agric. Biol. Chem. 1990. v. 54. p. 1459-1467.
164. Tanaka Y., Hirano J., Funada T. Concentration of docosahexaenoic acid by gliceride by hydrolysis offish oil with Candida cylindracea lipase. // J.Am. Oil. Chem. Soc. 1992. v. 69.p. 1210-1214.
165. Akoh C.C. Lipase-catalyzed synthesis of partial glyceride. // Biotechnol. Lett. 1993. v. 15. p. 949-954.
166. McNiell G.P., Shimizu S., Yamane T. High-yield glycerolysis of oils and fats. // J. Am. Oil. Chem. Soc. 1991. v. 68. p. 1-5.
167. Berger M, Schneider M.P. Enzymatic esterification of glycerol. II. Lipase-catalyzed synthesis of regioisometrically pure l(3)-rac-monoacyl glycerols. // J.Am. Oil. Chem. Soc. 1992. v. 69. p. 961-965.
168. Bornscheuer U., Stamatis H., Xenakis A.T., Yamane T., Kolisis F.N. A comparison of different strategies for lipase-catalyzed synthesis of partial glycerides. // Biotechnol. Lett. 1994. v. 16. p. 679-702.
169. Millqvist A., Adlercreutz P., Mattiasson B. Lipase-catalyzed alcoholysis of triglycerides for the preparation of 2-monoglycerides. // Enzyme Microb. Technol. 1994. v. 16. p. 1042-1047.
170. Bellot J.C., Choisnard L., Castillo E., Marty A. Combining solvent engineering andthermodynamic modeling to enhance selectivity during monoglyceride synthesis bylipase-catalyzed esterification. // Enzyme. Microb. Technol. 2001. v. 28. p. 362-369.
171. Monteiro J.B., Nascimento M.G., Ninow J.L. Lipase-catalyzed synthesis ofmonoacylglycerol in homogeneous system. // Biotechnol. Lett. 2003. v. 25. p. 641-644.
172. In-Hwan Kim., Hakryul Kim., Ki-Teak Leee., Soo-Hyun Chung., Soon-Nam Ko. Lipase-Catalyzed Acidolysis of Perilla oil with Caprylic Acid to Produce Structured Lipids. // JAOCS. 2002. v . 79. №. 4. p. 363-367.
173. Boel E., Christensen T., Woldike H. (Novo Nordisk AS), US-A 5536661, 1996 // Chem. Abstr. 1996. v. 125. p. 160364.
174. Fujita Y., Awaji H., Matsukura M., Hata K., Shimoto H., Sharyo M., Skaguchi H., Gibson.K. Recent advances in enzymic pitch control. // Tappi J. 1992. v. 75. p. 117-122.
175. Benicourt C., Blanchard C., Carruere F., Verger R., Junien J.L. Clinical ecology in cystic fibrosis. Escobar H., Baquero C.F., Suarez L. (Eds.), Elsevier, Amsterdam. 1993. p. 291-295.
176. Lankisch P.O. Enzyme treatment of exocrine pancreatic insufficiency in chronic pancreatitis. // Digestion. 1993. v. 54. p. 21-29.
177. Wickler-Planquart C., Canaan S., Riviere M., Dupuis L., Verger R. Expression in insect cells and purification of a catalytically active recombinant human gastric lipase. // Protein Eng.1996. v. 9. p. 1225-1232.
178. Suzuki A., Mizumoto A., Sarr M.G., Dimagno E.P. Bacterial lipase and high-fat diets in canine exocrine pancreatic insufficiency: a new therapy of steatorrhea. // Gastroenterology.1997. v.112. p. 2048-2055.
179. Bennet W. Dietary treatments of obesity. // Ann. N.Y. Acad Sci. 1987. v. 499. p. 250-263.
180. Zhi J., Melia G., Kosstwardy S.G., Min B., Guerciolini R., Freundlich N.L., Milla G., Patel I.H. The influence of orlistat on the pharmacokinetics and pharmacodynamics of glyburide in healthy volunteers. //J. Clin. Pharmacol. 1995. v. 35. p. 521-525.
181. Schwizer W., Asal K., Kreiss C., Mettraux C., Boroviclka J., Remy B., Guzelhan C., Hartmann D., fried M. Role of lipase in the regulation of upper gastrointestinal function inhumans. //Am. J. Physiol. 1997. v. 273. G612-G620.
182. Hildebrand P., Petrig C., Burckhardt B., Ketterer S., Lengsfeld H., Fleury A., Hadvary P., Beglinger C. Hydrolysis of dietary fat by pancreatic lipase stimulates cholecystokinin release. // Gastroenterology. 1998. v. 114. p. 123-129.
183. Borgstrom B. Mode of action of tetrahydrolipstatin: a derivative of the naturally occurring lipase inhibitor Iipstatin. // Biochim. Biophys. Acta. 1988. v. 962. p. 308-316.
184. Hadvary p., Lengsfeld H., Wolfer H. Inhibition of pancreatic lipase in vitro by the covalent inhibitor tetrahydrolipstatin. // Biochem. J. 1988. v. 256. p. 357-361.
185. Gargouri Y., Chahinian H., MoreauH., Ransac S., Verger R. Inactivation of pancreatic and gastric Upases by THL and C12:0-TNB: a kinetic study with emulsified tributyrin. // Biochim. Biophys. Acta. 1991. v. 1085. p. 322-328.
186. Ransac S., Gargouri Y., MoreauH., Verger R. Inactivation of pancreatic and gastric lipases by THL and akyl-dithio-5-(2-nitrobenzoic acid). A kinetic study with 1,2-didecanoyl-sn-glycerol monolayers. //Eur. J. Biochem. 1991. v. 202. p. 395-400.
187. Bjorkling F., Godfredsen S.E., Kirk O. A highly selective enzyme catalyzed esterification of simple glucosides. //J. Chem. Soc. Commun. 1989. v. 14. p. 934-935.
188. Adelhorst K., Bjorling F., Godtfredsen S.E., Kirk O. Enzyme catalyzed preparation of 6-0-acylglucopyranosides. // Synthesis. 1990. v. 5. p. 112-115.
189. Mutua L.N., Akoh C.G. Synthesis of alkyl glycoside fatty acid esters in nonaqueous media by Candida sp. lipase. // J. Am. Oil. Chem. Soc. 1993. v. 70. p. 43-46.
190. Scheckermann 'C., Schlotterbeck A., Schmid M., Wray V., Lang S. Enzymatic monoacylation of fructose by two procedures. // Enzym. Microb. Technol. 1995. v. 17. p. 157-162.
191. Janssen A.E.M., Lefferts A.G., van Riet K. Enzymatic synthesis of carbohydrate esters in aqueous media. // Biotechnol. Lett. 1996. v. 12. p. 711-716.
192. Lay L., Panza L., Riva S., Khitri M., Tirendi S. Regioselective acylation of disaccharides by enzymatic transesterification. // Carbohydrate Res. 1996. v. 291. p. 197-204.
193. Gao C., Whitcombe M.J., Vulfson E.N. Enzymatic synthesis of dimeric and trimeric sugar-fatty acid esters. // Enzym. Microb. Technol. 1999. v. 25. p. 264-270.
194. Riva S. Enzymatic modification of sugar moieties of natural glycosides. // J. Mol. Cat. B: Enzymatic. 2002. v. 19. p. 43-54.
195. Colombo D., Ronchetti F., Scala A., Taino I.M., Marinone F., Toma L. Optically pure 10- and 3-O-p-D-glucosyI- and gactosyl-sn-glycerols through Iipase-catalyzed transformations. // Tetrahedron Lett. 1995. v. 36. p. 4865-4868.
196. Colombo D., Ronchetti F., Scala A., Taino I.M., Toma L. A facile lipase catalyzed access to fatty acid monoesters of 2-0-(3-glucosylglycerol. // Tetrahedron: Asymmetry. 1996. v. 7. p. 771-777.
197. Colombo D., Ronchetti F., Scala A., Toma L. Bioactive glycoglycerolipid analogues: an expeditious enzymatic approach to mono- and diesters of 2-O-p-D-galactosylglycerol. // Tetrahedron: Asymmetry. 1998. v. 9. p. 2113-2119.
198. Nishino H., Colombo D., Ronchetti F., Scala A., Toma L., Tokuda H., Compostella F. Chemoenzymatic synthesis and antitumor promoting activity of 6 and 3-esters of 2-0-b-D-glucosylglycerol.//Bioorg. Med. Chem. 1999. v. 7. p. 1867-1871.
199. Bousquet M.P., Willemot R.M., Monsan P., Boures E. Enzymatic synthesis of AHA derivatives for cosmetic application. // J. Mol. Cat. B: Enz. 1998. v. 5. p. 49-53.
200. Bousquet M.P., Willemot R.M., Monsan P. Boures E. Lipase-catalyzed a-butylglucoside lactate synthesis in organic solvent for dermo-cosmetic application. // J. Biotechnol. 1999. v. 68. p. 61-69.
201. Manjon A., Iborra J.L., Arocas A. Short chain flavour ester synthesis by ommobilized lipase in organic media.//Biotechnol. Lett 1991. v. 13. p. 339-344.
202. Chulalaksananukul W., Condoret J.S., Combes D. Kinetics of geranyl acetate synthesisby lipase-catalyzed transesterification in n-hexane. // Enzyme Microb. Tecnol. 1.992. v. 14. p. 293-298.
203. Claon P.A., Akoh C.C. Effect of reaction parameters on sp435 lipase-catalyzed synthesis of citronellyl acetate in organic solvent. // Enzyme Microb. Technol. 1994. v. 16. p. 835-838.
204. Crosby J. Synthesis of optically active compounds: a large scale perspective. // Tetrahedron. 1991. v. 47. p. 4789-4846.
205. Santaniello E., Ferraboschi P., Grisenti P., Manzocchi A. The biocatalytic approach to the preparation of enatiomerically pure chiral building blocks. // Chem. Rev. 1992. v. 92. p. 1071-1140.
206. Margolin A.L. Enzymes in the synthesis of chiral drugs. // Enzyme Microb. Technol. 1993. v. 15. p. 266-280.
207. Buchalska E., Plenkiewicz J. Synthesis of optically active aminooxy alcohols. // J. Mol. Cat. B: Enzymatic. 2001. v. 11. p. 255-263.
208. Ghanem A., Aboul-Enein H.Y. Application of lipase in kinetic resolution of racemates. //
209. Chirality. 2005. v. 17. p. 1-15.
210. Dordick J.S. Enzymatic and chemoenzymatic approaches to polymer synthesis. // Trends. Biotechnol. 1992. v. 10. p. 287-293.
211. Martin B.D., Ampofo S.A., Linhardt R.J., Dordick F.S. Biocatalytic synthesis of sugar cantaining poly (aery late)-based hydrogeles. // Macromolecules. 1992. v. 25. p. 7081-7085.
212. Sun Jun-she, Jiang ZHeng-qiang, Liu Ping. Enzymes and enzyme engineering and its applications. Pekin, Chemical Industry Press. 2006.
213. Тютюнников Б.Н., Гладкий Ф.Ф., Бухштаб З.И., Мельник А.П., Бутенев В.П., Демидов И.Н., Тимченко В.К., Перевалов Л.И. Химия жиров : Москва: Колос, 1992, С. 632.
214. А.Е.Степанов, Ю.М.Краснопольский. «физиологически активные липиды», Наука 1991.
215. Б.Албертс, Д.Брей, Дж.Лыоис. «Молекуляная биология клетки», «Мир» 1994г.
216. Р.П.Евстигнеева, Е.Н.Звонкова «Химия липидов», Москва химия 1983. 237] Л.П. Беззубов «Химия жиров», Москва, «Пищевая промышленность» 1975.
217. Poulos A. Very long chain fatty acids in higher animals- a review // Lipids. 1995. v.30. p. 1-14.
218. М.Г.Сергеева, A.T. Варфоломеева. Каскад арахидоновой кислоты. Москва, «Народное образование» 2006.
219. Dyerberg J., Bang Н.О., Stoffersen E. Eicosapentaenoic acid and prevention of thrombosis and atherosclerosis? //Lancet. 1978. v. 2. № 8081. p.117-119.
220. Kondo Т., Ogawa K., Stake T. Plasma-free eicosapentaenoic acid/arachidonic acid ratio: a possible new coronary risk factor // Clin.Cardiol. 1986. v. 9. № 9. p. 413-416.
221. Punnonen R., Jocela H., Kudo R. Serium lipids in Finnish and Japanese postmenopausal women // atherosclerosis. 1987. v. 68. № 3. p. 241-247.
222. Nordoy A., Lyingmo V., Vartun A., Svensson B. Docosapolyenoic fatty acids and human endothelial cells // Biochim. Biophys. Acta. 1986. v. 877. № 1. p. 31-36.
223. Rastogi В. K., Nordoy A. Lipid composition of cultured human endothelial cells // Thromb. Res. 1980. v. 18. № 5. p. 629-641.
224. Мевх A.T., Юськович A.K., Дуженко B.C. Полиненасыщенные жирные кислоты плазмы крови больных ишемической болезнью сердца до и после применения пищевой добавки, обогащенной кислотами класса омега-3 // Вестник. Моск. Ун-та. 1998.Т.39. № 1. с. 36-39.
225. Mevkh А.Т., Yuskovich А.К., Duzhenko V.S. Ratios of substrates and inhibitors ofprostaglandin synthesis in blood plasma of patients with heart ischemia I I Appl. Biochem. Biotechnol. 1996. v. 61. № 1-2. p. 199-204.
226. Lands W.E. Biochemistry and physiology of n-3 fatty acids // FASEB J. 1992. v. 6. № 8. p. 2530-2536.
227. Bernardi G., Ed. New comprehensive biochemistry. Biochemistry of lipids, lipoproteins and membranes. / Ed. G. Bernardi. Amsterdam: Elsevier, 1996. v.31. p. 141-152.
228. Garcia M.C., Ward G., Ma Y.C. Effect of docosahexaenoic acid on the synthesis of phosphatidylserine in rat brain in microsomes and C6 glioma cells // J.Neurochem. 1998. v.70. № 1. p. 24-30.
229. Farooqui A.A., Horrocks L.A., Farooqui T. Glycerophospholipids in brain: their metabolism, incorporation into membranes, functions, and involvement in neurological disorders // CHem. Phys. Lipids. 2000. v. 106. № 1. p. 1-29.
230. Jump D.B. The biochemistry of n-3 polyunsaturated fatty acids //J. Biol. CHem. 2002. v. 277. № 11. p. 8755-8758.
231. Kim H.Y., Akbar M., Kimt K.Y. Inhibition of neuronal apoptosis by polyunsaturated fatty acid //J. Mol. Neurosci. 2001. v. 16. № 2-3. p. 223-227; 279-284.
232. Lauretzin I., Blondeau N., Heurteaux C. Polyunsaturated fatty acids are protent neuroprotectors // EMBO. J. 2000. v. 19. № 8. p. 1784-1793.
233. Innis S.M. Essential fatty acids in growth and development // Prog. Lipid Res. 1991. v. 30. № 1. p. 39-103.
234. Sprecher H. Metabolisim of highly unsaturated n-3 and n-6 fatty acids // Biochem. Biophys. Acta. 2000. v. 1486. № 2-3. p. 219-231.
235. Igal R.A., Mandon E.C., de Gomez Dumm I.N. Abnormal metabolisim of polyunsaturated fatty acids in adrenal glands of diabetic rats // Mol. Cell Endocrinol. 1991. v. 77. № 1-3. p. 217-227.
236. CHo H.P., Nakamura M., Clarke S.D. Cloning, expression, and fatty acid regulation of the human delta-5 desaturase//J. Biol. CHem. 1999. v. 274. № 52. p. 37335-37339.
237. Pan D.A., Lillioja S., Milner M.R. Sceletal muscle membrane lipid composition is related to adiposity and insulin action //J. Clin. Invest. 1995. v. 96. № 6. p. 2802-2808.
238. Moore S.A., Yoder E., Murphy S. Astrocytes, not neurons, produce docosahexaenoic acid (22:6, omega-3) and arachidonic acid (22:4 omega-6) // J. Neurochem. 1991. v. 56. № 2. p. 518-524.
239. Ziboh V.A., Miller C.C., CHo Y. Metabolism of polyunsaturated fatty acids by skin epidermal enzymes: generation of anti-inflammatory and antiprolifetativemetabolites // Am.J.Clin. Nutr. 2000. v. 71. № 1 Suppl. p. 361S-366S.
240. Cunnane S.C. Problems with essential fatty acids: time for a new paradigm? // Prog. Lipid Res. 2003. v. 42. № 6. p. 544-568.
241. Simopoulos A.P. Essential fatty acids in health and chronic disease // Am. J. Clin. Nutr. 1999. v. 70. № 3 Suppl. p. 560S-569S.
242. Burr M.L., Fehily A. M., Gilbert J.F. et al. Effects of changes in fat, fish, and fibre intakes on death and myocardial reinfarction: diet and reinfarction trial (DART) // Lancet. 1989. v. 2. № 8666. p. 757-761.
243. De Lorgeril M., Renaud S., Mamelle N. et al. Mediterranean alpha-linolenic acid-rich diet in secondary prevention of coronary heart disease //Lancet. 1994. v. 343. № 8911. p.1454-1459.
244. Appel L .J., Miller E.R., Sedler A.J., Whelton P. C. Does supplementation of diet with 'fish oil' reduce blood pressure? A meta-analysis of controlled clinical trials // Arch. Intern. Med. 1993. v. 153. № 12. p. 1429-1438.
245. Raheja B.S., Sadikot S.M., Phatak R.B., Rao M.B. Significance of the N-6/N-3 ratio for insulin action in diabetes // Ann. N.Y. Acad. Sci. 1993. v. 683. p. 258-271.
246. Connor W.E., Prince M.J., Ullmann D. The hypotriglyceridemic effect of fish oil in adult-onset diabetes without adverse glucose control // Ann. N.Y. Acad. Sci. 1993. v. 683. p. 337-340.
247. Kremer J.M. Effects of modulation of inflammatory and immune parameters in patients with chronic glomerular disease receiving dietary supplementation of n-3 and n-6 fatty acids // Lipids. 1996. v. 31 Suppl. p. S243-247
248. Donadio J.V., Bergstralh E.J., Offord K.P. A controlled trial of fish oil in IgA nephropathy. Mayo Nephrology Collaborative Group // N. Engl. J. Med. 1994. v. 331. № 18. p. 1194-1199.
249. Belluzzi A., Brignola C., Campieri M. Effect of an enteric-coated fish-oil preparation on relapses in Crohn's disease //N. Engl. J. Med. 1996. v. 334. № 24. p. 1557-1560.
250. SHahar E., Folsom A.R., Melnick S.L. Dietary n-3 polyunsaturated fatty acids and smoking-related chronic obstructive pulmonary disease. Atherosclerosis Risk in Communities Study Investigators //N. Engl. J. Med. 1994. v. 331. № 4. p. 228-233.
251. Simopoulos A.P. The traditional diet of Gree and cancer // Eur.J. Cancer Prev. 2004. v. 13. № 3. p. 219-230.
252. Watkins B.A., Li Y., Allen K.G. Dietary ratio of (n-6)/ (n-3) polyunsaturated fatty acids alters the fatty acid composition of bone compartments and biomarkers of bone formation in rats //J. Nutr. 2000. v. 130. №9.p. 2274-2284.
253. Raisz L.G. Prostaglandins and bone : physiology and pathophysiology // Osteoarthritis
254. Cartilage. 1999. v. 7. № 4. p. 419-421.
255. Yehuda S., Rabinovitz S., Carasso R.L., Mostofsky D.I. The role of polyunsaturated fatty acids in restoring the aging neuronal membrane // Neurobiol. Aging. 2002. v. 23. № 5. p. 843-853.
256. Yehuda S. Omega-6/omega-3 ratio and brain-related functions // World Rev. Nutr. Diet. 2003. v. 92. p. 37-56.
257. Surette M.E., Koumenis I.L., Edens M.B. Inhibition of leukotriene synthesis, pharmacokinetics, and tolerability of a novel dietary fatty acid formulation in healthy adult subjects // Clin. Ther. 2003. v. 25. № 3. p. 948-971.
258. Surette M.E., Edens M.B., Chilton F.H., Tramposch K.M. Dietary echium oil increases plasma and neutrophil long-chain (n-3) fatty acids and lowers serum triacylglycerols in hypertriglyceridemic humans //J. Nutr. 2004. v. 134. № 6. p. 1406-1411.
259. Bjerve K.S. Omega 3 fatty acid deficiency in man: implications for the requirement of alpha-linolenic acid and long chain omega 3 fatty acids // World Rev. Nutr. Diet. 1991. v. 66. p. 133-142.
260. Youdim K.A., Martin A., Joseph J.A. Essential fatty acids and the brain: possible health implications // Int. J. Dev.Neurosci. 2000. v. 18. p. № 4-5. p. 383-399.
261. Chen Hao., Jin Hua- li. Oil Chemistry: .Pekin: Chemical Industry Press, 2004.
262. Ye Jian-quan. Application of fatty acids and market analysis // The use of chemicals, science (China). 2005. v. 28. № 5. p. 2-7.
263. Wang Duo-ren. Fatty acid production and application // Industrial surfactants (China). 2000. v. 1. p. 10-12.
264. Zhu Pei-ji. Fatty Acid Production Technology Development // Food and grease (China). 2000. v. 1. p. 7-8.
265. Zeng Guang-su. China's production of fatty acid status and development proposals // Fine Chemicals. 1997. v. 14. № 6. p. 3-7.
266. Chang ZHi-cheng. Oil and chemical industry in the microbiological development and use of the new progress // Hebei Industry. 1994. v. 1. p. 36-39.
267. Xu Jia-li. Lipase and oil processing // Food and grease. 1994. v. 2. p. 3-7.
268. Su SHen-hao. Multi-fatty acids from the distillation. // Daily Chemical Industry. 1996. v. 6. p. 19-22.
269. Han Xi-jiang., Xu Ping., Meng Xiang-Ii. Preparation of High-Purity Linolenic Acid from oil of Lithospermum Erythrorhizon by Urea Inclusion and Column Chromatography // Journal of Chinese Pharmaceutical Sciences 2004. v. 13. p. 53-57.
270. Xiao Wei-hong., Gao Yu. Urea legal separation packages of rubber seed oil price of more than unsaturated fatty acids // Fine Chemicals. 2002. v.19. p. 12-15.
271. Huang Hui-qin., Bao Shi-xiang. More unsaturated fatty acids at separation and purification technology progress // Oil China. 1999. v. 24 p 32-34.
272. Domart C., Miyauchi D., Summerwed W. N. The Fractionation of Marine-oil Fatty acids with Urea. // JAOCS. 1955. v. 32. p. 481.
273. Shao Rong., Qian Ren-yuan., Qin Jin-ping., Yun Zhi., Shi Mei-ren. Supercritical carbon dioxide extraction technology in the of oil and fatty acid separation // Oil China. 2001. v. 26. p. 9-12.
274. Wang Jun-wu., Xu Song-lin., Xu Shi-min., Yu Ai-hua. The application of molecular distillation Status // Chemical progress. 2002. v. 21. p. 499-502.
275. Tianwei Tan., Fang Wang., Hua Zhang. Preparation of PVA/chitosan lipase membrane reactor and its application in synthesis of monoglyceride, // Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2002. v. 18. Issues 4-6. p. 325-331.
276. XU Pei-yuan., ZHOU Xiao-wei., WANG Jun. Progress in field of catalyst used for preparation of monoglycerides. // China Surfactant Detergent & Cosmetics. 2007. v. 37. №. 4. p. 255-263.
277. CHAMGUI H. Production of mono-olein by immobilized Staphylococcus simulans in a solvent-free system: Optimization by response surface methodology. // J. Enzyme and Microbial Technology. 2006. v. 39. p. 717-723.
278. Yan Y., Bornscheuer UT., Schmid R.D. Applicationof crystallization technique for the lipase-catalyzed solid phase synthesisof sugar fatty acid monoesters. // J. Am.Oil.Chem.Soc. Press. 2001. v. 15. p. 168-175.
279. Yamaguchi S., Mase T. Ferment. Bioeng. 1991. v. 72. p. 162-167
280. Regine Haftendorn., Renate Ulbrich-Hofmann. Synthesis of 2-modified 1,3-diacylgliycerols. //Tetrahedron. 1995. v. 51. №. 23. p. 1177-1186.
281. Arnar Halldorsson., Carlos D. Magnusson., Gudmundur G. Haraldsson. Chemoenzymatic synthesis of structured triacylglycerols. // Tetrahedron Letters. 2001. v. 42. Issue 43. p. 7675-7677.
282. K.R. Kiran., S. Divakar. Lipase catalyzed synthesis of organic acid esters of lactic acid in non-aqueous media. // Journal of Biotechnology 2001. v. 87. p. 109-121.
283. Yomi Watanabe., Yuji Shimada., Yohie Yamauchi-Sato., Masaaki Kasai., Takaya Yamamoto., Kentaro Tsutsumi., Yoshio Tominaga., Akio Sugihara. Synthesis of MAG of CLA with Penicillium camembertii Lippase. //JAOCS. 2002. v. 79. №. 9. p. 891-896.
284. Yu-Yen Linko., Merja Liimsa., Xiaoyan Wu., Esa Uosukainen., Jukka Seppiila., Pekka Linko. Biodegradable products by lipase biocatalysis. // Journal of Biotechnology. 1998. v. 66.1351.sue 1. p. 41-50.
285. R Sengupta., D K Bhattacharyya. A comparative study between biorefining combined with other processes and physical refining of high acid mohua oil. // J. Am.Oil Chem Soc. 1992. v. 69. №. 11. p. 1146-1149.
286. Ganapati D.Yadav., Piyush S. Lathi. Lipase catalyzed transesterification of methyl acetoacetate with n-butanol. //Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 2005. v. 32. p. 107-113.
287. Mohamed M.Soumanou., Uwe T.Bornscheuer. Improvement in lipase-catalyzed synthesis of fatty acid methyl esters from sunflower oil. // Enzyme and Microbial Technology. 2003. v. 33. p 97-103.
288. E. Pomier., J. Galy., D. Paulucci-Jeanjean., M. Pina., S. Sarrade., G.M. Rios. A new reactor design combining enzyme, membrane and SC C02: application to castor oil modification. // Journal of Membrane Science. 2005. v. 249. p. 127-132.
289. Mari'a E. Carri'n *, Guillermo H. Crapiste. Enzymatic acidolysis of sunflower oil with a palmitic-stearic acid mixture. // Journal of Food Engineering 2008, v. 84. p. 243-249.
290. Victor M.Balcao., F. Xavier Malcata. Lipase catalyzed modification of milkfat. // Biotechnology Advances. 1998. v. 16. Issue 2. p. 309-341.
291. K.G. Harding., von Blottnitz., S.T.L. Harrison. A life-cycle comparison between inorganic and biological catalysis for the production of biodiesel. // Journal of Cleaner Production. 2008. Science Direct. http://65.55.140.121/att/GetAttachment.asp
292. Neena N.Gandish. Applications of Lipase. // JAOCS. 1997. v. 74. №. 6. p. 621-633.
293. Stirton, A.J., Fat Splitting. Esterification and Interesterification, in Bailey's Industrial Oil and Fat Products, edited by A.E. Bailey and D. Swern, John Wiley & Sons, New York. 1964. p. 931-972.
294. Sonntag, N.O.V., Fat Splitting. //J. Am. Oil Chem. Soc. 1979. v. 56. p. 729A-732A.
295. Mukherjee, K.-D. Plant Lipases and Their Application in Lipid Biotransformations. // Prog. Lipid Res. 1994. v. 33. p. 165-174.
296. Kaufman, V.R., N. Garti. Organic Reactions in Emulsions—Preparation of Glycerol and Polyglycerol Esters of Fatty Acids by Transesterification Reaction. // J. Am. Oil Chem. Soc. 1982. v. 59. p. 471-474.
297. Park, Y.K., G.M. Pastore., M.M. DeAlmeida. Hydrolysis of Soyabean Oil by a Combined Lipase System. // Ibid. 1988. v. 65. p. 252-254.
298. C. Albasi., J.P. Riba., I. Sokolovska, V. Bales. // J. Chem. Technol. Biotechnol. 1997. v. 69. p. 329.
299. P. Villeneuve., J.M. Muderhwa., J. Graille., M.J. Haas. //J. Mol. Catal. B Enzym. 2000. v. 9. p. 113.
300. I-Son Ng., SHau-Wei Tsai. Investigation of lipases from various Carica papaya varieties for hydrolysis of olive oil and kinetic resolution of (R,S)-profen2,2,2-trifluoroethyl thioesters. // Process Biochemistry. 2006. v. 41. Issue3. p. 540-546.
301. Kong Ming., Yang Bo., Yao Ru Hua., Progress of Lipase-catalyzed Synthesis of Monoglyceride. // Oil China. 2003. v. 28. №. 7 p. 11-14.
302. Shimada Y., Sugihara A. Purification of y-Linolenic Acid from Borage oil by a two-step Enzymatic Method. // J Am oil CHem Soc. 1997. v. 11. p. 1465-1469.
303. Yemul O., Imae T. for an example of the successful application of an. immobilized enzyme in synthesis. // Biomacromolecules. 2005. v. 6. p. 2809.
304. Gao G., Zheng L-yu., Zhang Z-m., Han S-p., Gao S-g. Monitoring the hydrolysis of olive oil catalyzed by lipase via acid value detection. // Chem.Res. Chinese U. 2007. v. 23. p. 196-199.
305. Bilyk A, Bistline RG. Lipase-catalyzed triglyceride hydrolysis in organic solvent. // J Am Oil Chem Soc 1991. v. 68. p. 320-323.
306. Bistline RG. Lipase catalyzed formation of fatty amides. // J Am Oil Chem Soc 1991. v.68. p. 95-98.
307. Desnuelle P. Pancreatic lipase. // Adv Enzymol 1961. v. 23. p. 129-161.
308. Kawano Y, Kawasaki M, Shiomori K, Baba Y, Hano T. Hydrolysis kinetics of olive oil with lipase in a transfer cell. // J. Ferment Bioeng 1994. v. 77. p. 283-287.
309. Kierkels JGT, Vleugels LFW, Gelade ETF, Vermeulen DP, Kamphuis J, Wandrey C, van den Tweel WJJ. Pseudomonas flourescens lipase adsorption and the kinetics of hydrolysis in a dynamic emulsion system. // Enzyme Microb Technol 1994. v. 16. p. 513-521.
310. Tanigaki M, Sakata M, Wada H. Hydrolysis of soybean oil by lipase with a bioreactor having two different membranes. // J. Ferment Bioeng 1993. v. 75. p. 53-57.
311. Tanigaki., M., M. Sakata., H. Wada. Hydrolysis of Soybean Oil by Lipase with a Bioreactor Having Two Different Membranes. // J. Ferment. Bioeng. 1993 v. 75. p. 53-57.
312. Hedstrom G., M. Bucklund., J.P. Slotte. Enantioselective Synthesis of Ibuprofen Esters in AOT/Isooctane Microemulsions by Candida cylindracea Lipase. // Biotechnol. Bioeng. 1993. v. 42. p. 618-624.
313. Yang, D., J.S. Rhee. Continuous Hydrolysis of Olive Oil by Immobilized Lipase in Organic Solvent. // Ibid. 1992. v. 40. p. 748-752.
314. Garcia, H.S., F.X. Malcata., C.G. Hill Jr., C.H. Amundson. Use of Candida rugosa Immobilized in a Spiral Wound Membrane Reactor for the Hydrolysis of Milk Fat. I I Enzyme Microb. Technol. 1992. v. 14. p. 535-545.
315. Malcata, F.X., C.G. Hill Jr., and C.H. Amundson, Use of a Lipase Immobilized in a Membrane Reactor to Hydrolyze the Glycerides of Butteroil. // Biotechnol. Bioeng. 1991. v. 38. p. 853-868.
316. Tanaka, Y., T. Funada, J. Hirano, and R. Hashizume, Triglyceride Specificity of Candida cylindracea Lipase: Effect of Docosahexaenoic Acid on Resistance of Triglyceride to Lipase. // J. Am. Oil. Chem.Soc. 1993. v. 70. p. 1031-1034.
317. Tsai, S.-W., G.-H. Wu, and C.-L. Chiang, Kinetics of Enzymatic Hydrolysis of Olive Oil in Biphasic Organic-Aqueous Systems // Biotechnol. Bioeng. 1991. v. 38. p.761-766.
318. Chen, J.P., and K.-C. Chang, Lipase-Catalyzed Hydrolysis of Milk Fat in Lecithin Reverse Micelles. // J. Ferment. Bioeng. 1993. v. 76. p. 98-104.
319. Martinez, O., A.-M. Wilhelm, and J.-P. Riba, Kinetic Study of an Enzymatic Liquid-Liquid Reaction: The Hydrolysis of Tributyrin by Candida cylindracea Lipase. // J. Chem. Technol. Biotechnol. 1992. v. 53. p. 373-378.
320. Hayes, D.G., and R. Kleiman, 1,3-Specific Lipolysis of Lesquerella fendleri Oil by Immobilized and Reverse-Micellar Encapsulated Enzymes. // Ibid. 1993. v. 70. p. 1121-1127
321. Junker, B.H., M. Bhupathy, and B.C. Buckland, Development of a Recovery and Recycle Process for a Pseudomonas Lipase Used for Large-Scale Enzymatic Synthesis. // Ibid. 1993. v. 42. p. 487-493.
322. Prazeres, D.M.F., F. Lemos, F.A.P. Garcia, and J.M.S. Cabral, Modelling Lipolysis in a Reversed Micellar System: Part I. Conventional Batch Reactor. // Biotechnol. Bioeng. 1993. v. 42. p. 759-764.
323. Virto, M.D., J.M. Lascaray, R. Solozabal, and M. De Renobales, Enzymic Hydrolysis of Animal Fats in Organic Solvents at Temperatures Below Their Melting Points. // Ibid. 1991. v. 68. p. 324-326.
324. Yadwad, V.B., O.P. Ward., L.C. Noronha. Application of Lipase to Concentrate the Docosahexaenoic Acid (DHA) Fraction of Fish Oil. // Biotechnol.Bioeng. 1991. v. 38. p. 956-959.
325. Guit, R.P.M., M. Kloosterman., G.W. Meindersma., M. Mayer., E.M. Meijer. Lipase Kinetics: Hydrolysis of Triacetin by Lipase from Candida cylindracea in a Hollow-Fibre Membrane Reactor. // Ibid. 1991. v. 38. p. 727-732.
326. Rostrup-Nielsen, T., L.S. Pedersen., J. Villadsen. Thermodynamics and Kinetics of Lipase Catalyzed Hydrolysis of Oleyl Oleate. // J. Chem. Tech. Biotechnol. 1990. v. 48. p. 467-482.
327. I.M. Noor, M., Hasan, K.B. Ramachandran. Effect of operating variables on the hydrolysis rate of palm oil by Lipase. // Process Biochemistry 2003. v. 39. p. 13-20.
328. Sulaiman Al-Zuhair., Masitah Hasan., K.B. Ramachandran. Kinetics of the enzymatic hydrolysis of palm oil by lipase. // Process Biochemistry. 2003. v. 38 p. 1155-1163.
329. Sulaiman Al-Zuhair., K.B. Ramachandran., Masitah Hasan. High enzyme concentration model for the kinetics of hydrolysis of oils by lipase. // Chemical Engineering Journal 2004. v. 103. p. 7-11.
330. W.J. Ting., K.Y. Tung., R. Giridhar., W.T. Wu. Application of binary immobilized Candida rugosa lipase for hydrolysis of soybean oil. // Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic 2006. v. 42. p. 32-38.
331. Zhang Yu-Xia., Zhao Ji-Hua., Du Zhong-Yu. Enzymatic Activity of Candida rugosa Lipase in an AOT/TritonX-lOO Mixed Reverse Micellar System. // Acta phys.-Chim. Sin. 2007. v. 23(9). p. 1483-1486.
332. Tomoko Okada., Michael T, Morrissey. Production of n 3 polyunsaturated fatty acid concentrate from sardine oil by lipase-catalyzed hydrolysis. // Food Chemistry 2007. v. 103. p. 1411-1419.
333. ZAKS A., Klibanov A M. Enzymes catalysis in organic media at 100 °C. //J. Science. 1984. v. 224(4654). P. 1249-1253.
334. Мартинек К., Левашов A.B., Клячко H.JI., Хмельницкий Ю.Л., Березин И.В. Мицеллярная энзимология. // Биологические Мембраны. 1985. том. 2. №. 7. ст. 669-695.
335. GOTO М, KAMIYA N, NAKASHIO F. Enzymatic interesterification of triglyceride weth surfactant-coated lipase in organic media. // J]. Biotechnol Bioeng. 1995. v. 45(1). p. 27—32.
336. DORDICK J S. Enzymatic catalysis in monophasic organic solvents.// J]. Enzyme Microb Technol. 1989. v. 11. p. 194—211.
337. GOTO M., KAMEYAMA H. Design of surfactants suitable for surfactant—coated enzymes as catalysts in organic media. // J] Chem Eng Jpn. 1993. v. 26 (1). P. 109—111.
338. OKHATA Y. FUJIMOTO Y. IJIRO К A. A lipid — coated lipase as an enantioselective ester syn—thesis catalyst in homogeneous organic solvents. // J Org Chem, 1995. v. 6o. p. 2244—2250.
339. H. Sovova., M. Zarevucka. Lipase-catalysed hydrolysis of blackcurrant oil in supercritical carbon dioxide // Chem. Eng. Sci. 2003. v. 58. p. 2339-2350.
340. Erbeldinger M., Ni X., Hailing P.J. Enzymatic synthesis with mainly undissolved substrates at very high concentrations from analytical to preparative scale // J] Enzyme and Microbial Technology. 1998. v. 23. p. 141—148
341. HAILING P J. Biocatalysis in low-water media: understanding effects of reaction conditions . // J]. Curr Opin Chem Biol. 2000. v. 4. p. 74-80.
342. Valerie Dossat, Didier Combes, Alain Marty. Lipase-catalysed transesterification of high oleic sunflower oil. // J] Enzyme and Microbial Technology, 2002. v. 30. p. 90-94.
343. К Martinek., A V Levashov., N L Klyachko., I V Berezin. Catalysis by watersoluble enzymes against denaturation (inactivation) during their inclusion in inverted miclles of a surfactant. // Dokl Akad Nauk SSSR. 1977. 236: 920.
344. Frank S.G., Zografi GJ. Solubilization of water by dialkyl sodiumsulfosuccinates in hydrocarbon solutions. // J. Colloid and Interface Sci. 1969.v. 29. p. 27-35.
345. Левашов A.B., Клячко Н.Л. Мицеллярная энзимология: методы и техника. // Известия АН. Серия химическая. 2001. 10: ст. 1638-1651.
346. Levashov A.V., Klyachko N.L. Interfacial catalysis. A. Volkov (Ed.), Basel: Marcel Deccer, New York, 2002. p. 355-376.
347. И.М. Павленко., Н.Л. Клячко., А.Влевашов. Влияние химической модификации липазы на регуляцию липолитической активности в системе обращенных мицелл. // Биоорганическая химия. 2005. Т. 31. стр. 518-524.
348. И.М. Павленко., Н.Л. Клячко., А.Влевашов. Биферментная система «липаза/липоксигеназа» в обращенных мицеллах АОТ в октане. // Биоорганическая химия. 2002. Т. 28. стр. 50-55.
349. К. Холмберг., Б. Йёнссон., Б. Кронберг., Б. Линдман. Поверхностно-активные вещества и полимеры в водных растворах. Москва, БИНОМ. Лаборотория знаний 2007.
350. Sulaiman Al-Zuhair., К.В. Ramachandran., Masitah Hasan. Unsteady-state kinetics of lipolytic hydrolysis of palm oil in a stirred bioreactor. // Biochemical Engineering Journal 2004. v. 19. p. 81-86.
351. Treves C., Vincenzine M.T., Eavilli F., Vanni P., Baccari V. Can. //J. Biochem. 1984. v. 62. p. 55-59.
352. Schoor W.P., Melius P. The influence of sodium taurocholate on the pancreatic lipase substrate adsorbtion and activity // Biochim. Biophys. Acta. 1970. v. 212. p. 173-175.
353. Shimon G., Tamas B. Rate equation curves for enzymatic reactions which utilise lipids as substrates-II. Effect of adsorption of the substrate or enzyme on the steady-state kinetics. // Biochim Biophys Acta 1977. v. 488. p. 13-24.
354. Bilyk A., Bistline RG. Lipase-catalyzed triglyceride hydrolysis in organic solvent. // J Am Oil Chem Soc 1991. v. 68. p. 320-323.
355. Tsai SW., Chang CS. Kinetics of lipase-catalyzed hydrolysis of lipid in biphasic organic -aqueous systems. // J Chem Technol Biotechnol. 1993. v 57. p. 147 -154.
356. Khor HT., Tan NH., Chua CL. Lipase catalysed hydrolysis of palm oil. // J Am Oil Chem141
357. Soc 1986. v. 63. p. 538-540.
358. Kim T., Chung K. Some characteristics of palm oil kernel olein hydrolysis by Rhizopus arrhizus lipase in reversed micelle of AOT in iso -octane and additive effects. // Enzyme Microb Technol. 1989. v. 11. p. 528-531.
359. Knezevic ZD., Siler-Marinkovic SS., Mojovic LV. Kinetics of lipase-catalysed hydrolysis of palm oil in lecithin/isooctane reversed micelles. // Appl Micrbiol Biotechnol. 1998. v. 49. p. 267-271.
360. Gan Q., Rahmat H., Weatherley LR. Simultaneous reaction and separation in enzymatic hydrolysis of high oleate sunflower oilevaluation of ultrafiltration performance and process energy. // Chem Eng J 1998. v. 71. p.87-96.
361. Rooney D., Weatherly LR. The effect of reaction conditions uponlipase catalysed hydrolysis of high oleate sunflower oil in a stirred liquid/liquid reactor. // Process Biochem. 2001. v. 36. p. 947-953.
362. Murray M., Rooney D., Van Neikerk M., Montenegro A., Weatherley1.. Immobilization of lipase onto lipophilic polymer particles and application to oil hydrolysis. // Process Biochem. 1997. v. 32. p. 479-486.
363. Gandhi NN., Vijayalakshmi V., Sawant BS., Joshi JB. Immobilization of Mucor miehei lipase on ion exchange resins. // Biochem Eng
364. J 1996. v. 61. p. 149-156.
365. I.M. Noor., M. Hasan., K.B. Ramachandran. Effect of operating variableson the hydrolysis of palm oil by lipase. // Proc. Biochem. 2003. v. 39. p. 13-20. ~
366. S. Al-Zuhair., M. Hasan., K.B. Ramachandran. Kinetic hydrolysis of palm oil using lipase. // Proc. Biochem. 2003. v. 38. p. 1155-1163.
367. S. Al-Zuhair., M. Hasan., K.B. Ramachandran. Unsteady-state kinetics of lipolytic hydrolysis of palm oil in a stirred bioreactor // Biochem. Eng. J. 2004. v. 19. p. 81-86.
368. S. Al-Zuhair., M. Hasan., K.B. Ramachandran. High enzyme concentration model for the kinetics of hydrolysis of oils by lipase. // Chem. Eng. J.2004. v. 103. p. 7-11.
369. S.W. Tsai., C.S. Chang. Kinetics of lipase-catalysed hydrolysis of lipidsin biphasic organic-aqueous systems. // J. Chem. Technol. Biotechnol. 1993. v. 57. p. 147-154.
370. R. Verger., C.E.M. Maria., H.D. Gerard. Action of phospholipase A at interfaces. // J. Biol. Chem. 1973. v. 248 (11) p. 4023^034.
371. S. Al-Zuhair., K.B. Ramachandran., M. Hasan. Investigation of the specific interfacial area of a palm oil-water system. // J. Chem. Technol. Biotecnol.2004. v. 79. p. 706-710.
372. M.M. Shamel., К.В. Ramachandran., M. Hasan. Operational stability oflipase enzyme: effect of temperature and shear. // Dev. Chem. Eng. Min. Process. 2005. v. 13 (5/6). p. 599-604.
373. H. Campbell., C.A. Long. Emulsification by ultrasonics. // Pharm. J. 1949. v. 163 (8). p. 127-128.
374. C. Bondy., K. Sollner. On the mechanism of emulsification by ultrasonic waves // Faraday Soc. 1935. v. 31. p. 843-846.
375. O. Behrend., К. Ax, H. Schubert, Influence of continuous phase viscosity on emulsification by ultrasound // Ultrasonics Sonochem. 2000. v. 7.p. 77-85.
376. O. Behrend, H. Schubert, Influence of hydrostatic pressure and gas content on continuous ultrasound emulsification. // Ultrasonics Sonochem. 2001. v. 8. p. 271-276.
377. R. Chanamai., J.N. Coupland., D.J. McClements. Effect of temperature on the ultrasonic properties of oil-in-water emulsions. // Colloids Surf. A: Physiochem. Eng. Aspects 1998. v. 139. p. 241-250.
378. C. Li, M. Yoshimoto., N. Tsukuda, K. Fukunaga, K. Nakao. A kineticstudy on enzymatic hydrolysis of a variety of pulps for its enhancement with continuous ultrasonic Irradiation. // Biochem. Eng. J. 2004. v. 16. p. 155-164.
379. S. Freitus., G. Hielscher., H.P. Merkle. Continuous contact- and contamination-free ultrasonic emulsification—a useful tool for pharmaceutical development and production. // Ultrasonics Sonochem. 2005. v. 13 p. 76-85.
380. ТРИВЕНЫ. Иммобилизованные ферменты: «Мир» 1983г.
381. Pan Tao-Jiang The development and utilization of seeds Safflower // Oil China. 2001. v.26. No 2. p 57-58.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.