Анионные пероксидазы как компонент устойчивости растений пшеницы к фитопатогенным грибам тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.12, кандидат биологических наук Бурханова, Гузель Фанилевна

• Бурханова, Гузель Фанилевна
• кандидат биологических наук
• 2006

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Бурханова, Гузель Фанилевна

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

ВВЕДЕНИЕ 6 •

Глава 1. МНОГООБРАЗИЕ ПЕРОКСИДАЗ И ИХ РОЛЬ В ЖИЗНИ

РАСТЕНИЙ (ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ)

1.1. Основные свойства пероксидаз растений

1.1.1. Структура фермента пероксидазы

1.1.2. Физико-химические свойства пероксидаз

1.1.3. Молекулярное разнообразие фермента пероксидазы

1.1.4. Молекулярное разнообразие генов пероксидазы 18 ^ 1.2. Физиологические функции пероксидаз в растении

1.2.1. Роль пероксидаз в лигнификации клеточных стенок

1.2.2. Участие пероксидаз в ответных реакциях растения на стресс 22 1.3. Регуляция активности пероксидазы и ее участие в трансдукции элиситорного сигнала 26 ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ 40 2.1 Объекты исследований

2.2. Условия проведения опытов

2.3. Фитопатогены и методы работы с ними 40 ф 2.3.1. Визуальная оценка пораженности растений фитопатогенами

2.3.2. Инфицирование растений

2.4. Методы биохимических исследований

2.4.1. Фиксация растительного материала для биохимических исследований

2.4.2. Получение ферментных экстрактов свободной и связанной с клеточными стенками пероксидазы

2.4.3. Определение активности пероксидаз 43 ^ 2.4.4. Определение активности оксалатоксидазы

2.4.5. Колориметрический метод определения белка по Бредфорду

2.4.6. Изоэлектрофокуссирование пероксидаз

2.5. Молекулярно-биологические исследования

2.5.1. Выделение и очистка ДНК из растений

2.5.2.Выделение и очистка РНК из растений

2.5.3. Измерение концентрации ДНК и РНК

2.5.4. Олигонуклеотидные праймеры, использованные в ПЦР

2.5.5.Полимеразная цепная реакция ДНК

2.5.6. Реакция обратной транскрипции РНК и полуколичественный анализ экспрессии генов

2.5.7. Электрофорез фрагментов ДНК и РНК в агарозных и полиакриламидных гелях. 49 2.5.9. Компьютерный анализ нуклеотидных последовательностей

2.6. Статистическая обработка результатов

Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ

3.1. Устойчивость образцов Aegilops umbellulata к Septoria nodorum Berk, в связи с активностью пероксидаз различной локализации в клетке.

3.1.1. Анализ образцов Aegilops umbellulata Zhuk. на устойчивость к Septoria nodorum Berk.

3.1.2. Связь устойчивости образцов Aegilops umbellulata Zhuk. к Septoria nodorum Berk, с активностью пероксидазы различной локализации

3.2. Выявление в структуре фермента пероксидазы пшеницы сайтов, ответственных за сорбцию к полисахаридам.

3.3. Участие оксидоредуктаз в ответных реакциях пшеницы на грибную инфекцию 72 3.3.1. Пероксидазы в защитных реакциях растений пшеницы, различающихся по устойчивости к возбудителю септориоза

S. nodorum

3.3.2. Защитная роль оксалатоксидазы при поражении пшеницы возбудителем корневой гнили Bipolaris sorokiniana

3.2.3. Влияние инфицирования фитопатогенным грибом

В. sorokiniana на активность пероксидаз различной локализации в растениях устойчивой и восприимчивой пшеницы

3.4. Регуляция индукторами устойчивости уровня экспрессии анионной пероксидазы в растениях пшеницы при грибном патогенезе

3.4.1. Участие хитоолигосахаридов в защитных реакциях растений пшеницы при инфицировании возбудителем корневой гнили

В. sorokiniana

3.4.2. Влияние салициловой кислоты на уровень экспрессии гена анионной пероксидазы пшеницы при инфицировании каллусов S.nodorum 89 ЗАКЛЮЧЕНИЕ 91 ВЫВОДЫ 93 СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ:

АБК - абсцизовая кислота; АФК — активные формы кислорода; ЖК - жасмоновая кислота; ИУК - индолилуксусная кислота; ИЭФ — изоэлектрофокусирование;

НАДФН - никотинамидадениндинуклеотидфосфат восстановленный;

ПААГ — полиакриламидный гель;

ПЦР - полимеразно-цепная реакция;

СВЧ-реакция - сверхчувствительная реакция;

СК - салициловая кислота;

СПУ - системно-приобретенная устойчивость;

ФБ - фосфатный буфер;

ХОС - хитоолигосахариды.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Анионные пероксидазы как компонент устойчивости растений пшеницы к фитопатогенным грибам»

Актуальность исследований. Изменения в спектре защитных белков и экспрессионной активности их генов под влиянием инфицирования фитопатогенными грибами позволяет выявить физиологические предпосылки устойчивости или же, напротив, восприимчивости растений. В связи с открытием сигнальной и защитной роли активных форм кислорода большое внимание уделяется оксидоредуктазам, регулирующим их уровень в клетке [Hippeli et al., 1999; Droge, 2002]. Среди них особый интерес представляют пероксидазы, активность которых коррелирует с развитием устойчивости растений как к биотическим, так и абиотическим стрессам [Passardi et al., 2004].

Являясь конституционно необходимым, этот фермент участвует в ф различных биохимических реакциях, происходящих в живом организме

Савич, 1989; Passardi et al., 2004]. Поскольку пероксидаза представлена семейством полифункциональных белков, возникает определенная трудность в разграничении роли отдельных изоформ в различных физиологических процессах растительного организма и, в частности, в реализации защитных свойств растения к воздействию фитопатогенов [Hawkins, Boudet, 2003; Kawano, 2003; Максимов и др., 2004; Arrieta-Baez, Stark, 2006]. Показано, что непосредственное участие в синтезе лигнина, ограничивающего поступление ^ питательных веществ к инфекционным структурам гриба в зоне его проникновения в ткани растения, принимает анионная пероксидаза [Zhao et al., 2005].

Одним из условий функционирования пероксидазы является наличие перекиси водорода, инициирующей активность этого фермента. Известно, что в растениях часто пероксидаза работает в комплексе с различными оксидазами, например НАДФН-оксидазой [Тарчевский, 2001]. Поскольку ранее была показана возможность сорбции на компоненты поверхности щ клеточной стенки фитопатогенных грибов кроме пероксидазы и оксалатоксидазы [Черепанова, 2005] можно предположить, что они также могут формировать определенный комплекс в зоне инфицирования. При этом оксалатоксидазы играют роль поставщика перекиси водорода, а пероксидазы используют ее для окисления фенольных соединений. Однако, на фоне четкого доказательства патоген-индуцированной активации оксалатоксидазы [Thordal-Christinsen et al., 1997] остается до сих пор не выясненной роль анионной пероксидазы в формировании защитных свойств растений. Особенно скудна информация, касающаяся экспрессии генов анионной пероксидазы у мягкой пшеницы, так как полноразмерная нуклеотидная последовательность данного изофермента еще не определена. Изучение молекулярных механизмов регуляции отдельных изопероксидаз внесет вклад в понимание физиологических основ устойчивости растений к фитопатогенам.

Цель данной работы состояла в выявлении роли анионной пероксидазы в механизмах формирования устойчивости растений пшеницы к фитопатогенным грибам.

Задачи исследований:

1. Определить характер изменений в активности оксидоредуктаз пшеницы различной локализации в клетке при инокуляции возбудителями грибных болезней.

2. Провести анализ полисахарид-специфичных сайтов в предсказанных аминокислотных последовательностях пероксидаз из разных растений и на основе их нуклеотидных последовательностей подобрать праймеры для оценки уровня экспрессии гена анионной пероксидазы в растениях пшеницы.

3. Изучить уровень экспрессии гена анионной пероксидазы у разных видов пшеницы и эгилопса при инфицировании возбудителями септориоза Septoria nodorum Berk, и корневых гнилей Bipolaris sorokiniana (Sacc.) Shoenaker. и после обработки индукторами устойчивости.

Научная новизна. Выявлена роль оксидоредуктаз различной локализации в клетке в процессах формирования устойчивости растений к фитопатогенным грибам. Обнаружено, что степень устойчивости образцов

Aegilops umbellulata к возбудителю септориоза коррелирует с активностью пероксидаз, локализованных в клеточной стенке. Наличие в гене анионной пероксидазы пшеницы мотива, гомологичного пектин-специфичному сайту пероксидаз арабидопсиса, позволяет характеризовать его как потенциально ^ полисахарид-связывающий. Повышенный уровень экспрессии гена анионной пероксидазы и значительное усиление этого процесса под влиянием индукторов устойчивости коррелирует с высокой ферментативной активностью пероксидаз в растениях пшеницы.

Практическая значимость работы. Полученные данные вносят вклад в понимание молекулярных механизмов естественного и индуцированного фитоиммунитета. Анализ экспрессии гена анионной пероксидазы пшеницы ^ под влиянием хитоолигосахаридов и салициловой кислоты может быть ф использован для скрининга эффективности новых средств защиты растений с иммуностимулирующими свойствами. Выделенные в ходе работы образцы из мировой коллекции ВИР Ае. umbellulata (К-3294, К-571691, К-577973, К-578107) могут быть предложены в качестве доноров устойчивости к септориозу.

Апробация работы. Основные результаты работы докладывались на Всероссийском съезде общества генетиков и селекционеров (Москва 2004), на Молодежной научной конференции «Актуальные проблемы биологии и * экологии» (Сыктывкар, 2003), на VIII Молодежной конференции ботаников

С.-Петербурге, 2004), на втором съезде по защите растений

Фитосанитарное оздоровление экосистем» (Санкт-Петербург, 2005); на 10-й Пущинской школе-конференции молодых ученых «Биология - наука XXI века» (Пущино, 2006).

Конкурсная поддержка работы. Исследования были поддержаны грантами РФФИ (№01-04-48495) "Хитин-специфичные" пероксидазы как регуляторы интенсивности элиситорных сигналов при грибном патогенезе", ^ РФФИ (№ 05-04-48310) «Хитин-специфичные» оксидоредуктазы в сигнальной регуляции устойчивости растений к фитопатогенным грибам» и

РФФИ-Агидель (№ 02-04-97923) «Совместные культуры клеток пшеницы с фитопатогенами как модель для скрининга средств защиты растений с иммуностимулирующими свойствами».

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 7 работ.

Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Бурханова, Гузель Фанилевна

ВЫВОДЫ

1. Степень устойчивости образцов Ае. umbellulata к возбудителю септориоза коррелирует с активностью локализованных в клеточной стенке пероксидаз (коэффициент корреляции = +0.78).

2. Активация анионных пероксидаз в цитоплазматической фракции белков под влиянием инфицирования возбудителями септориоза и корневых гнилей и последующее их проявление во фракции, связанной с клеточной стенкой, свидетельствуют в пользу участия данной изоформы в формировании устойчивости растений пшеницы и эгилопса к фитопатогенным грибам.

3. Выявлено, что высокая активность анионной пероксидазы в устойчивых и предобработанных хитоолигосахаридами и салициловой кислотой растениях пшеницы сопровождается усилением транскрипционной активности гена, кодирующего данный фермент.

4. Установлены различия в характере воздействия хитоолигосахаридов и салициловой кислоты на уровень экспрессии гена анионной пероксидазы в растениях пшеницы. Показано, что хитоолигосахариды, индуцируя экспрессию гена, способствуют развитию у восприимчивых растений пшеницы защитных реакций, конститутивно присущих устойчивым формам. В случае салициловой кислоты значительное усиление экспрессии гена анионной пероксидазы пшеницы в наших опытах наблюдалось лишь при воздействии инфекционного агента.

5. Данные о значительном усилении экспрессии гена анионной пероксидазы при инфицировании и обработке элиситорами могут служить в качестве критерия в селекции пшеницы на устойчивость и скрининге новых средств защиты растений с иммуностимулирующими свойствами.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Взаимодействие растительного организма с фитопатогенами можно рассматривать как удивительное переплетение различных механизмов устойчивости хозяина и систем вирулентности патогена. Зачастую и хозяева, и патогены используют для достижения своей цели примерно схожие системы. К таким, например, относится про-/антиоксидантная система, включающая в свой состав активные формы кислорода и ферменты, вовлекаемые в их синтез и деградацию.

В данной работе был проведен анализ роли оксидоредуктаз в проявлении защитных свойств растения. Для реализации поставленной цели нами проведен поиск среди множества оксидоредуктаз гена анионной пероксидазы мягкой пшеницы. Анализ международного генетического банка известных нуклеотидных и предполагаемых аминокислотных последовательностей пероксидаз высших растений показал, что среди многообразия кодирующихся ими белков есть представители способные связываться с полисахаридами. Считается, что такое свойство пероксидаз связано с необходимостью их участия в формировании и укреплении клеточной стенки [Газарян, 1992].

Результаты по экспрессионной активности гена анионной пероксидазы, а также изменение в спектрах пероксидаз различной локализации к клетках пшеницы инфицированных возбудителем септориоза и корневой гнили полностью укладываются в рамки существующих представлений об участии пероксидаз в ответе растения на заражение. Полученные нами данные показали, что высокая активность анионной пероксидазы в устойчивых и предобработанных индукторами устойчивости растениях пшеницы сопровождается усилением транскрипционной активности гена, кодирующего данный фермент. При этом, высокая корреляция активности фермента в клеточной стенке с устойчивостью к фитопатогенам предполагает возможность быстрой репарации поврежденных грибом тканей растения-хозяина. У устойчивого сорта пшеницы воздействие патогенов приводит к локальной активации связанных с клеточными стенками пероксидаз, которые препятствуют проникновению фитопатогенов в ткани хозяина и запускают совместно с оксалатоксидазой локальное развитие защитных реакций, называемых «окислительным взрывом» [Тарчевский, 2002; Veronese et al., 2003]. Обращает на себя внимание то, что индукторы устойчивости запускают у восприимчивых растений экспрессию анионной пероксидазы в более ранние сроки, нежели само инфицирование и тем самым имитируют в восприимчивых к фитопатогену растениях защитные реакции, конститутивно присущие устойчивым формам. Полученные результаты свидетельствуют о высокой чувствительности гена анионной пероксидазы к воздействию элиситоров и вовлечении кодируемого им изофермента в ответные реакции растений пшеницы к хитин содержащим патогенам.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Бурханова, Гузель Фанилевна, 2006 год

1. Аверьянов А.А. Активные формы кислорода и иммунитет растений // Усп. совр. биол. 1991. Т. 111. С. 722-738.

2. Азаришвили Т.С., Евдотиенко В.Ю., Кудзина Л.Ю. Выделение, очистка и кинетические свойства оксалатоксидазы (ЕС 1.2.3.4.) из листьев свеклы // Физиология растений. 1996. Т. 43. С. 196-200.

3. Андреев Л.Н., Талиева М.Н. Физиология взаимоотношения растения-хозяина и патогена: Роль физиологически активных веществ // Бюлл. ГБС. 1995. №. 171. С. 161-167

4. Андреева В.А. Фермент пероксидаза: Участие в защитном механизме растений (от вирусной инфекции). М.: Наука, 1988. 129 с.

5. Антонюк Л. П., Игнатов В. В. О роли агглютинина зародышей пшеницы в растительно-бактериальном взаимодействии: гипотеза и экспериментальные данные в ее поддержку // Физиология растений. 2001. Т. 48. С. 427-433.

6. Газарян И.Г. Пероксидазы растений //Биотехнология пероксидаз растений и грибов. Итоги науки и техники. Сер. биотехнология. М.: ВИНИТИ, 1992. Т.36. 328 с

7. Газарян И.Г., Упоров И.В., Чубарь Т.А. и др., Влияние рН на стабильность анионной пероксидазы табака и ее взаимодействие с перекисью водорода//Биохимия. 1998. Т.63. С. 708-715.

8. Глазко В.И., Созинов И.А. генетика изоферментов животных и растений. Киев: Урожай, 1993. 526 с.

9. Горбачёва Л.А., Дударева Н.А., Салганик Р.И. Молекулярные механизмы устойчивости растений к патогенам // Усп. совр. биол. 1991. Т. 111.С. 122-136.

10. Дьяков Ю.Т., Озерцовская О.Л., Джавахия В.Г., Багирова С.Ф. Общая и молекулярная фитопатология. М.: Из-во Общества фитопатологов, 2001.302 с.

11. Конарев В.Г. Белки пшеницы как генетические маркеры. М.: Колос, 1983.320 с.

12. Кумачева Е. М., Попов В. И. Метод инокуляции всходов пшеницы Helminthosporium sativum Р. К. Et Berk. // Бюлл. ВИЗР, 1976. Т. 39. С. 73-75.

13. Ладыгина М.Е., Таймла Э.А., Рубин Б.А. Особенности изоэнзимного состава пероксидазы и полифенолоксидазы при вирусном аптогенезе у табака // Физиология растений. 1970. Т. 17, N 5. С. 928-935.

14. Ладыженская Э.П., Глинка Е.М., Проценко М.А. Участие ф фитогормонов в действии фитопатогенного гриба на клетку растения //

15. Физиология растений. 1999. Т.46. №1. С.143-147

16. Ладыженская Э.П., Проценко М.А. Биохимические механизмы передачи внешних сигналов через плазмалемму растительной клетки при регуляции покоя и устойчивости // Биохимия . 2002. Т. 67. С. 181-193.

17. Маатис Э., Кайн Я. Прикрепление Rhizobiaceae к растительным клеткам // Rhizobiaceae. Молекулярная биология бактерий взаимодействующих с растениями. Под ред. Спайнк Г., и др. / перевод Тихоновича И.А., Проворова Н.А. С-Пб, 2002. С. 259-274.

18. Максимов И.В. Оксидоредуктазы и фитогормоны в регуляции ^ устойчивости пшеницы к фитопатогенным грибам. Автореф дисс. док. + биол. наук., Уфа: БашГУ, 2005. 48 с.

19. Максимов И.В., Черепанова Е.А., Яруллина Л.Г., Ахметова И.Э., Выделение «хитин-специфичных» оксидоредуктаз пшеницы // Прикл. биохимия и микробиология. 2005. Т. 41. №6. С.616-620.

20. Максимов И.В., Яруллина Л.Г. Ямалеев A.M. Защитная роль лигнификации при инфицировании пшеницы септориозом // Микология и фитопатология. 1997. Т. 31. № 6. С. 43-46.

21. Маниатис Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Молекулярное клонирование. М. Мир, 1984. 480 с.

22. Марченкова А.А., Неттевич Э.Д., Тушинский Т.Ю. Устойчивость яровой пшеницы к септориозу // Вест. с.-х. науки. 1991. № 7. С. 110-115.

23. Минибаева Ф.В. Активные формы кислорода и ионная проницаемость плазмалеммы в растительных клетках при стрессе // Автореф. дисс. док. биол. наук., С-Петербург: С.-П.ГУ, 2005. 48 с.

24. Минибаева Ф.В., Гордон JI.X. Продукция супероксида и активность внеклеточной пероксидазы в растительных тканях при стрессе // Физиол. раст. 2003. Т. 50. С. 459-464.

25. Морозов Ю. М. Цитологические аспекты взаимоотношений растений и фитопатогенных грибов // Микология и фитопатология. 1992. Т. 26. С. 67-75.

26. Мосолов В.В., Григорьева Л.И., Валуева Т.А. Ингибиторы протеиназ из растений как полифункциональные белки // Прикл. биохимия и микробиология. 2001. Т. 37. С. 643-650.

27. Озерецковская О.Л. Проблемы специфического иммунитета // Физиол. растений. 2002. Т.49. С. 148-154.

28. Остерман Л.А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. М.: Наука, 1985. 536 с.

29. Панина Я. С., Васюкова Н. И., Чаленко Г. И., Озерецковская О. Л. Изменение активности каталазы клубней картофеля под действием иммунизаторов // Доклады АН. 2004. Т. 395. С. 712 714.

30. Полевой В.В., Чиркова Т.В., Лутова Л.А. и др. Практикум по ростуи устойчивости растений / под ред. Полевого В. В. / Спб. Изд. С.-Петерб. Унта. 2001. 212 с.

31. Пыжикова Г.В., Карасева Е.В., Методика изучения возбудителя септориоза на изолированных листьях пшеницы // С.-х. биология. 1985. № 12. С. 112-114.

32. Рубин Б. А., Ладыгина М.Е. Физиология и биохимия дыхания растений. М.: Изд-во МГУ. 1974. 512с.

33. Савич И.М. Пероксидазы стрессовые белки растений// Усп. совр. биол. 1989. Т. 107. №3. С. 406^117.

34. Сахаров И.Ю. Пероксидазы пальм // Биохимия. 2004. Т.67. С. 10131020.

35. Тарчевский И. А. Сигнальные системы растений. М.: Наука, 2002.294 с.

36. Трошина Н. Б., Максимов И. В., Исаев Р. Ф., Ямалеев А. М. Влияние возбудителей грибных болезней на функциональную активность ядер пшеницы //Микология и фитопатология. 1992. Т. 26. С. 148-152.

37. Тютерев СЛ. Научные основы индуцирования болезнеустойчивости растений. С-Пб.: ООО «Инновационный центр защиты растений» ВИЗР, 2002. 328 с

38. Усов А.И. Олигосахарины — новый класс сигнальных молекул в растениях // Успехи химии. 1993. Т.62. С.1119-1144

39. Хайруллин P.M., Ахметова И.Э., Сурина О.Б., Трошина Н.Б. Влияние хитоолигосахаридов на рост каллусов пшеницы // Материалы Шестой Международной конференции «Новые достижения в исследовании хитина и хитозана» 2001. С. 113-115.

40. Черепанова Е.А. Хитин-специфичные пероксидазы растений

41. Автореф. дисс. канд. биол. наук. Уфа: ИБГ УНЦ РАН, 2005. 114 с.

42. Чулкина В. А. Корневые гнили хлебных злаков. Новосибирск: Наука, Сибирское отд-е, 1985. С. 189.

43. Шакирова Ф.М. Неспецифическая устойчивость растений к стрессовым факторам и ее регуляция. Уфа: Гилем, 2001. 160 с.

44. Шакирова Ф.М., Сахабутдинова А.Р. Сигнальная регуляция устойчивости растений к патогенам // Усп. совр. биол. 2003. Т. 123. С. 563572.

45. Эльчибаев А.А. Шкалы для оценки поражения болезнями с.-х. (методические рекомендации). Воронеж. 1981. 83 с.

46. Юсупова З.Р., Ахметова Н.Э., Хайруллин P.M., Максимов И.В. Влияние хитоолигосахаридов на образование перекиси водорода и активность анионных пероксидаз в колеоптилях пшеницы // Физиол. раст. 2005. Т. 52. С. 238-242

47. Яруллина Л.Г. Исследование лигнификации у пшеницы при грибном патогенезе // Автореф. дисс. канд. биол. наук. Уфа: БашГУ, 1997. 28 с.

48. Ясенецкая Е.Г., Булгаков В.П., Горбач В.Ш. и др. Этефон и жасмонат зависимая индукция внутриклеточных патоген-индуцируемых рибонуклеаз в культуре клеток женьшеня //Физиол. раст. 2003. Т.50. С. 554560.

49. Aldington S., Fry S.C. Oligosaccharins // Advances Botanical Research. 1993. V. 19. P. 1-100.

50. Arrieta-Baez D., Stark R.E. Modeling suberization with peroxidase-catalyzed polymerization of hydroxycinnamic acids: Cross-coupling and dimerization reactions // Phytochemistry. 2006. V.67. P.743-753.

51. Audenaert К., Meyer G.B.D., Hofte M.M. Abscisic acid determines basal susceptibility of tomato to Botrytis cinerea and Suppresses Salicylic Acid-dependent signaling mechanisms // Plant Physiol. 2002. V.128. P.491-501.

52. Baga M., Chibbar R.N., Kartha K.K. Molecular cloning and expression analysis of peroxidase genes from wheat // Plant Mol. Biol. 1995. V. 29. P.647-662

53. Barcello A. The generation of H2O2 in the xylem of Zinnia elegans is mediated by an NADPH-oxidase-like enzyme // Planta. 1998. V. 207. P. 207-216

54. Berna A., Bernier F. Regulation by biotic and abiotic stress of a wheat germin gene encoding oxalate oxidase, a H202-producing enzyme // Plant Mol. Biol. 1999. V.39. P.539-549.

55. Bestwick C.S., Brown I.R., Bennett M.H.R., Mansfield J.W. Localization of hydrogen peroxide accumulation during the hypersensitive reaction of lettuce cells to Pseudomonas syringae pv phaseolicola II Plant Cell. 1997. V.9. P. 209-221.

56. Blinkovsky A.M., Dordick J.S. Peroxidase-catalyzed synthesis of lignin-phenol copolymers // J. Polym. Sci: Part A: Polym. Chem. 1993. V.31. P. 18391846.

57. Brownleader M.D., Hopkins J., Mobasheri A. et al. Role of extension peroxidase in tomato (Lycopercicon esculentum Mill.) seedling growth // Planta. 2002. V. 210. P. 668-676.

58. Calderon A.A., Pedreno M.A., Ros Barcelo A., Munoz R. A spectrophotometric assay for quantitative analysis of the oxidation of 4-hydroxistilbene by peroxidase-H202 systems // J. Biochem. Biophys. Methods. 1990. V. 20. P. 171.

59. Cano-Delgado A., Penfield S., Smith C., Catley M. and Bevan M. Reduced cellulose synthesis invoked lignification and defense responses in Arabidopsis thaliana II Plant J. 2003. V. 34. P. 351-362.

60. Cao W., Hughes G.R., Ma H., Dong Z. Identification of molecular markers for resistance to Septoria nodorum blotch in durum wheat // Theor. Appl.

61. Genet. 2001. V. 102. P. 551-554.

62. Carpin S., Crevecoeur M., Greppin H., Penel C. Molecular cloning and tissue-specific of an anionic peroxidase in zucchini // J. Plant Physiol. 1999. V. 120. P. 799-810.

63. Carpin S., Crevecoeur M., de Meyer M., Simon P., Greppin H. & Penel C. Identification of a Ca2+-pectate binding site on an apoplastic peroxidase // Plant Cell. 2001. V.13. P. 511-520.

64. Carrera E., Prat S. Expression of the Arabidopsis abil-1 mutant allele inhibits proteinase inhibitor wound-induction in tomato // Plant J. 1998. V.15. P. 765-771.

65. Caruso C., Chilosi G., Leonardi L., Bertini L., Margo P., Buonocore V., Capolare C. A basic peroxidase from wheat kernel with antifungal activity // Phytochem. 2001. V. 58. P. 743-750.

66. Cenci A., D'Ovidio R., Tanzarella O. A., Ceoloni C., Porceddu E. Identification of molecular markers linked to Pml3, an Aegilops longissima gene conferring resistance to powdery mildew in wheat // Theor. Appl. Genet. 1999. V. 98. P. 448^54.

67. Cessna S.G., Sears V.E., Dickman M.B., Low P.S. Oxalic Acid, a Pathogenicity Factor for Sclerotinia sclerotiorum, Suppresses the Oxidative Burst of the Host Plant//Plant Cell. 2000. V. 12. P. 2191-2199.

68. Chandra S., Low P.S. Role of phosphorylation in elicitation of the oxidative burst in cultured soybean cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 120-4123.

69. Chang C., Stewart R.C. The two-component system. Regulation of diverse signaling pathways in prokaryotes and eukaryotes // Plant Physiol. 1988. V. 117.№3.P. 723-732.

70. Chen C., Chen Z. Isolation and characterization of two pathogen- and salicylic acid-induced genes encoding WRKY DNA-binding proteins from tobacco // Plant. Mol. Biol. 2000. V. 42. P. 387-396.

71. Chen X.Y., Chen Y., Heinstein P., Davisson V.J. Cloning, expression,and characterization of (+)-delta-cadinene synthase: a catalyst for cotton phytoalexin biosynthesis I I Arch Biochem Biophys. 1995. V.20. P. 255-266.

72. Chen Z., Silva H., Klessig D.F. Active oxygen species in the induction of plant systemic acquired resistence by salicylic acid // Science. 1993. Vol. 262. N. 10. P. 1883-1886.

73. Chittoor J.M., Leach J.E., White F.F. Differential induction of a peroxidase gene family during infection of rice by Xanthomonas oryzae pv. Oryzae II Mol. Plant-Microbe Inter. 1997. V. 10. P. 861-871.

74. Chomerzynski P., Sacchi N. Single-step method of RNA isolation by acid guanidinium thiocyanate-phenol-chloroform extraction // Anal, biochem. 1987. V. 162. P. 156-187.

75. Christensen J.H., Bauw G., Welinder K.G. Purification and characterization of peroxidases correlated with lignifications in poplar xylem // Plant Physiol. 1998. V.118. P. 125-135.

76. Cipollini D., Enright S., Traw M. В., Bergelson J. Salicylic acid inhibits jasmonic acid-induced resistance of Arabidopsis thaliana to Spodoptera exigua II Mol. Ecology. 2004. V.13. P. 1643-1653.

77. Coca M.A., Damsz В., Yun D.-J. Heteritrimeric G-proteins of filamentous fungus regulate cell wall composition and susceptibility to a plant PR-5 protein // Plant J. 2000. V. 22. P. 61-69.

78. Cooper J.B. and Long S.R. Morphogenetic rescue of Rhizobium meliloti nodulation mutants by trans-zeatin secretion // Plant Cell. 1994. V.6. P. 215-225.

79. Cristian H.D. Thylakoid-bound ascorbate peroxidase mutant exhibits impaired electron transport and photosynthetic activity // J. Plant Physiol. 2003. V. 132. P. 2116-2125.

80. Curtis M.D., Rae A.L., Rusu A.G., Harrison S.J., Manners J.M. A peroxidase gene promoter induced by phytopathogens and methyl jasmonate in transgenic plants //Mol. Plant-Microbe Interaction. 1997. V. 10. P.812-820.

81. Czaninski Y., Sachot R.M., Catesson A.M. Cytochemical localization of hydrogen peroxide in lignifying cell walls // Ann. of Botany. 1993. V. 72. P. 547550.

82. Danna C.H., Bartoli C.G., Sacco F., Ingala L.R., Santa-Maria G.E., Guiamet J.J., Ugalde R.A. Thylakoid-bound ascorbate peroxidase mutant exhibits impaired electron transport and photosynthetic activity // Plant Physiol. 2003. V. 132. P. 2116-2125.

83. Davoine C. Le Deunff E., Ledger N., Avice J.-C., Billard J.-P., Dumas В., Huault C. Specific and constitutive expression of oxalate oxidase during the ageing of leaf sheaths of ryegrass stubble // Plant Cell and Environment. 2001. V. 24. P. 1033-1043.

84. De Gara L., Pinto M., Tomasi F. The antioxidant system vis-a-vis reactive oxygen species during plant pathogen interaction // Plant Physiol, and Biochem. 2003. V.41. P.863-870.

85. Dowd P.F., Lagrimini M., Herms D.A. Tobacco anionic peroxidase often increases resistance to insects in different dicotyledonous species // Pest. Sci. 1999. V. 55. P. 633-634.

86. Droge W. Free Radicals in the Physiological Control of Cell Function // Physiol Rev. 2002. V. 82. P.47-95.

87. Druka A., Kudrna D., Kannangara C.G. et al. Physical and genetic mapping of barley (Hordeum vulgare) germin-like cDNAs // Proc. Natl. Acad Sci. USA. 2002. V. 99. P. 2850-2855.

88. Dumas В., Freyssinet G., Pallet K. Tissue-specific expression of germin-like oxalate oxidase development and fungal infection of barley seedlings // Plant Physiol. 1995. V. 107. P.1091-1096.

89. Dunand C., Tognolli M., Overney S., L.von Tobel, Meyer M., Simon P., Penel C. Identification and characterization of Ca2+-pectate binding peroxidase in Arabidopsis thailiana II J. Plant Physiol. 2002. V.159. P. 1165-1171.

90. Dunford H.B. Heme peroxidase nomenclature // LABPV Newsletter. 1999. V. 13. P.65-71

91. Eulgem Т., Rushton P.J., Robatzek S., Somssich I.E. The WRKY superfamily of plant transcription factors // Trends Plant Sci. 2000. V. 5. P. 199-206.

92. Fieldes M.A., Gerhardt K.E. Flax guaiacol peroxidases can be used to illustrate the possibility of misinterpreting the effects of stress on the activity of developmentally regulated enzymes //Plant Science. 1998. V. 132. P. 89-99.

93. Flocco C.G., Alvarez M.A., Giulietti A.M. Peroxidase production in vitro by Armoracia lapathifolia (horseradish)-transformed root cultures: effect ofelicitation on level and profile of isoenzymes // Biotechnol. Appl. Biochem. 1998. V. 28. P. 33-38.

94. Gavnholt В., Larsen K. Molecular biology of plant laccases in relation to lignin formation // Physiol. Plant. 2002. V. 116. P. 273-280.

95. Gazaryan G.I., Lagrimini L.M., George S.J., Thorneley R.N.F. Anionic tobacco peroxidase is active at extremely low pH: veratryl alcohol oxidation with a pH optimum of 1.8 // Biochem. J. 1996. V. 320. P. 369-372.

96. Gechev Т., Gadiev I., Van Breusegem F., Inze D., Dukiandjiev S., Toneva V., Minkov I. Hydrogen peroxide protect tobacco from oxidative stress by inducing a set of antioxidant enzymes // Cell. Mol. Life Sci. 2002. V.59. P.708-714.

97. Godoy, G., Steadman, J.R., Dickman, M.B., Dam R. Use of mutants to demonstrate the role of oxalic acid in pathogenicity of Sclerotinia sclerotiorum on Phaseolus vulgaris II Physiol. Mol. Plant Pathol. 1990. V. 37. P. 179-191.

98. Goyal L., Thakur M., Pundir C. S. Purification and properties of a membrane bound oxalate oxidase from Amaranthus leaves // Plant Sci. 1999. V. 142. P. 21-28.

99. Graham L.S., Sticlem M.B. Plant Chitinases // Can. J. Botany. 1994. У.12. C.1057-1083.

100. Guan L., Scandalios J. Developmentally related responses of maize catalase gene to salicylic acid // Proc Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 5930

101. Hawkins S., Boudet A. Defense lignin and hydroxycinnamyl alcohol dehydrogenase activities in wounded Eucalyptus gunnii II Forest Path. 2003. V. 33. P. 91-104.

102. Heitefuss R. Defense reactions of plants to fungal pathogens: principles and perspectives, using powdery mildew on cereals as an example // Naturwissenschaften. 2001. V. 88. P.273-283.

103. Henriksen A., Mirza O., Indiani C. et al. Structure of soybean seed coat peroxidase: a plant peroxidase with unusal stability and haem-apoprotein interaction // Protein sci. 2001. V.10. P. 108-115.

104. Hippeli S., Heiser I., Elstner E. F. Activated oxygen and free oxygen radicals in pathology: New insights and analogies between animals and plants // Plant Physiol. Biochem. 1999. V. 37. P.167-178.

105. Hiraga S., Sasaki K., Ito H., Ohashi Y., Matsui H. A large family of Class III Plant Peroxidases // Plant Cell Physiol. 2001. V.42. P. 465-468.

106. Hiraga S., Yamamoto K., Ito H., Sasaki K., Matsui H., Honma M., Nagamura Y., Sasaki Т., Ohashi Y. Diverse expression profiles of 21 rice peroxidase genes //FEBS Lett. 2000. V. 471. P. 245-250.

107. Hirano S., Yamamato Т., Hayashi M., Nishida T. And Inui H . Chitinase activity in seeds coated with chitosan derivates // Agric. Biol. Chem. 1990. V. 4 P. 2719-2720.

108. Hirsch A. Role of lectins (and rhizobial exopolisaccharides) in legume nodulation II Cur. Opin. Plant Biol. 1999. N. 2. P. 320-326.

109. Hoson T. Regulation of Polisaccharide breakdown during auxin-induced cell-wall loosening//J. Plant Research. 1993. V. 106. № Ю84. P. 369-381

110. Hu G.G., Rijkenberg F.H. Ultrastructural localization of cytokinins in

111. Puccinia recondita f. sp. /r///c/-infected wheat leaves // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1998. V. 52. P. 79-94.

112. Hurkman W.J., Tanaka C.K. Germin gene expression is induced in wheat leaves by powdery mildew infection // Plant Physiol. 1996. V. 11. P. 735739.

113. Ito H., Higara S., Tsugawa H., Matsui H., Honma M., Otsuki Y., Murakami Т., Ohashi Y. Xylem-specific expression of wound inducible rice peroxidase genes in transgenic plants // Plant Sci. 2000. V. 155. P. 85-100.

114. Jansen M.A.K., Van der Noort R.E., Tan M.Y. et al. Phenol-oxidizing peroxidases contribute to the protection of plants from ultraviolet radiation stress // Plant Physiol. 2001. V. 126. P. 1012-1023.

115. Jiang M., Zhang J. Involvement of plasma-membrane NADPH oxidase in abscisic acid- and water stress-induced antioxidant defense in leaves of maize seedlings //Planta. 2002. V. 215. P. 1022-1030.

116. Johansson M.W. Peroxinectin, a cell-adhesive peroxidase // Plant Peroxidase Newsletter. 1997. N. 9. P. 3-5.

117. Kawano T. Roles of the reactive oxygen species-generating peroxidase reactions in plant defense and growth induction // Plant Cell Rep. 2003. V.21.P. 829-837.

118. Kazan K., Goulter K.C., Way H.M., Manners J.M. Expression of a pathogenesis related peroxidase of Stylosanthes humilis in transgenic tobacco andcanola and its effect on disease development// Plant Sci. 1998. V. 136. P. 207-217.

119. Kim Y.S., Min J.K., Kim D., Jung J. A soluble auxin-binding protein,

120. ABP57: Purification with anti-bovine serum albumin antibody and characterization of its mechanistic role in the auxin effect on plant plasma membrane H+-ATPase //• J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 10730-10736.

121. Klotz K.L., Lagrimini L.M. Phytohormone control of the tobacco anionic peroxidase promoter // Plant Mol. Biol. 1996. V. 31. P. 565-573.

122. Kranz H.P., Denekamp M., Greco R., Jin H., Leyva A., Messiner ф R.C., Petroni K., Urzainqui A., Bevan M., Martin C., Smeekens S., Tonelli C.,

123. Paz-Ares J., Weisshaar B. Towards functional characterisation of the members of the R2R3-MYB gene family from Arabidopsis thaliana // Plant J. 1998. V. 16. P. 263-276.I

124. Kuan I-C., Tien M. Stimulation of Mn peroxidase activity: A possible role of oxalate in lignin biodegradation // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. V. 90. P. 1242-1246.

125. Kuzniak E. and Sklodowska M. The effect of Botrytis cinerea infection on the antioxidant profile of mitochondria from tomato leaves // J. Exp. Bot. 2004. V. 55(397). P. 605 612.

126. Lagrimini M.L., Gingas V., Finger T. et al. Characterization of antisense transformed plant deficient in the tobacco anionic peroxidase //Plant Physiol. 1997. V. 114. P. 1187-1196.

127. Lagrimini M.L., Joly R.J., Dunlap J.R., Liu T.T. The consequence ofperoxidase overexpression in transgenic plants on root growth and development // Plant Mol. Biol. 1997. V.33. P. 887-895.

128. Lane B.G., Dunwell J.M., Ray J. A. Germin a protein marker of early plant development, is an oxalat oxidase // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 12239-12242.

129. Lee D.J., Kim S.S., Kim S.S. The regulation of Korean radish cationicperoxidase promoter by phytohormones and other reagent // J. Biochem. Mol. Biology. 1999. V. 32. P. 51-59.

130. Lee T.-M., Lin Y.-H. Changes in soluble and cell-wall bound peroxidases activation with growth in anoxia-treated rice (Oryza sativa L.) coleoptiles and roots // Plant Sci. 1995. V. 106. P. 1-7.

131. Leon J., Lawton M.A. Raskin I. Hydrogen peroxide stimulatessalicylic acid biosynthesis in tobacco // Plant Physiol. 1995. V. 108. P. 1673-1678. ф 144. Limam F., Chahed K., Ouelhazi N., Ghrir R., Ouelhazi L.

132. Phytohormone regulation of isoperoxidases in Catharanthus roseus suspension cultures // Phytochemistry. 1998. V. 49. P. 1219-1225.

133. Lin С. С., Kao С. H. Cell wall peroxidase activity, hydrogen peroxide level and NaCl-inhibited root growth of rice seedlings // Plant and Soil. 2001. V. 230. P. 135-143.

134. Liu M.-X., Kolattukudy P.E. Expression of an anionic peroxidase and oxidative burst in tomato cells induced by the elicitor from Verticillium albo-atrimщ II Acta phytophysiol. Sin. 1997. V. 23. P. 220-226.

135. Lucena M.A., Romero-Alanda R., Mecardo J.A., Cuartero J., Valpuesta V. and Quesada M.A. Structural and physiological changes in the roots of tomato plants over-expressing a basic peroxidase // Physiol. Plant. 2003. V. 118. P. 422-429.

136. Maltais K., Houde M. A new biochemical marker for aluminum tolerance in plants //Phys. Plantarum. 2002. V.l 15. P.81-86.

137. Margalit H., Fisher N., Ben-Sasson S.A. Comparative analysis of structurally defined heparin binding sequences reveals a distinct spatial distributionof basic residues // J. Biol. Chem. 1993. V.268. P. 19228-19231.

138. Mayda E., Marques C., Conejero V., Vera P. Expression of pathogen -induced gene can be mimicked by auxin insensitivity // Mol. Plant-Microbe interact. 2000. V.13. P. 23-31.

139. McDougall G.J. Cell-wall proteins from Sitka spruce xylem are selectively insolubilised during formation of dehydrogenation polymers of coniferyl alcohol //Phytochem. 2001. V. 57. P. 157-163.

140. Mehdy M.C. Active oxygen species in plant defense against pathogens // Plant Physiol. 1994. V.105. P.467-472.

141. Minibayeva F., Mika A., Luthje S. Salicylic acid changes the properties of extracellular peroxidase activity secreted from wounded wheat (Triticum aestivum L.) roots I I Protoplasma. 2003. V. 221. P. 67-72.

142. Mittler R. Oxidative stress, antioxidants and stress tolerance // Trends in Plant Sci. 2002. V.7. P. 405-410.

143. Nair A. R., Showalter A. M. Purification and Characterization of a Wound-Inducible Cell Wall Cationic Peroxidase from Carrot Roots // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1996. V. 226. P. 254-260.

144. Napier R.M., David K.M., Perrot-Rechenmann C. A short history of auxin-binding proteins // Plant Mol. Biol. 2002. V. 49. P. 339-348.

145. Ohtsubo N., Mitsuhara I., Koga M., Seo S., Ohashi Y. Ethylene promotes the necrotic lesion formation and basic PR gene expression in TMV-infected tobacco // Plant Cell Physiol. 1999. V. 40. P. 808-817.

146. Oita S, Kameyama M, Nagata T. Binding of barley and wheat alpha-thionins to polysaccharides//Biosci Biotechnol Biochem. 2000. V.64. P.958-964.

147. Okushima Y., Koizumi N., Kusano Т., Sano H. Secreted proteins of tobacco cultured BY2 cells: identification of a new member of pathogenesis-related proteins // Plant Mol. Biol. 2000. V. 42. P. 479-488.

148. Olmos E., Piqueras A., Martinez-Solano J.R., Hellin E. The subcellular localization of peroxidase and the implication of oxidative stress in hyperhydrated leaves of regenerated carnation plants // Plant Sci. 1997. V. 130. P. 97-105.

149. Park C.J., Kim K.J., Shin R. Pathogenesis-related protein 10 isolated from HOT pepper function as a ribonuclease in an antiviral pathway // Plant J. 2004. V. 37. P. 186-198.

150. Passardi F., Penel C., Dunand C. Performing the paradoxical: how plant peroxidases modify the cell wall // Trends in Plant Science 2004. V. 9. P. 365-370

151. Rakwal R., Agrawal G., Yonekura M. Light-dependent induction of OsPR 10 in rice seedlings by the global stress signaling molecule jasmonic acid and protein phosphatase 2A inhibitors //Plant Sci. 2001. V. 161. P.469-479.

152. Ramonell K.M., Zhang В., Ewing R.M. Ewing R.M., Chen Y., Xu D., Stacey G., Somerville S. Microarray analysis of chitin elicitation in Arabidopsis thaliana II Mol. Plant Phathol. 2002. V.3 P. 301-311.

153. Ramputh A.I., Arnason J.T., Cass L., Simmonds J.A. Reduced herbivory of the European corn borer {Ostrinia nubilalis) on corn transformed with germin, a wheat oxalate oxidase gene // Plant Sci. 2002. V. 162. P. 431-440

154. Ranieri A., Castangna A., Pacini J., Baldan В., Mensuali Sodi A., Soldatini G.F. Early production and scavenging of hydrogen peroxide the apoplastof sunflower plants exposed to ozone // J. Exp. Botany. 2003. V. 54. P. 2529-2540.

155. Rebmann G., Hertig C., Bull J., Mauch F., Dudler R. Cloning and sequencing of cDNAs encoding a pathogen-induced putative peroxidase of wheat (Triticum aestivum L.) // Plant Mol. Biol. 1991. V. 16. P. 329-331.

156. Renelt A., Colling C., Hahlbrock K., NuErnberger Т., Parker J.E., Sacks W.R., Scheel D. Studies on elicitor recognition and signal transduction in plant defense // J. Exp. Bot. 1993. V.44. P. 257-268.

157. Rengel Z. Effects of Al3+, rare earth elements, and other metals on net 45Ca2+ uptake by Amaranthus protoplasts // J. Plant Physiol. 1994. V.143. P. 47-51.

158. Repka V. Differential sensitivity of purified isoforms of cucumber anionic virus-inducible peroxidase to exogenous proteases // Acta Virologia. 1999. V.43. P.313-319.

159. Reynolds T.L. Effects of calcium on embriogenic induction and the accumulation of abscisic acid, and an early cysteine-labeled metallothionein gene in androgenic microspores of Triticum aestivum II Plant Sci. 2000. V. 150 P. 201207.

160. Roberts E., Kutchan Т., Kolattukudy P.E. Cloning and sequencing of cDNA for a highly anionic peroxidase from potato and the induction of its mRNA in suberized potato tubers and tomato fruits //Plant Mol. Biol. 1989. V. 11. P. 1526.

161. Rock C. Pathways to abscisic acid regulated gene expression // New Phytol. 2000. V. 148. P. 357-396.

162. Ryan A.C., Farmer E.E. Oligosaccharide signals in plant: a current assessment // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1991. V. 42. P. 651-674.

163. Sasaki K., Hiraga S., Ito H., Seo S., Matsui H., Ohashi Y. A wound-inducible tobacco peroxidase gene expresses preferentially in the vascular system

164. Plant Cell Physiol. 2002. V.43. P. 108-117.

165. Savitsky P.A., Gazaryan I.G., Tishkov V.I., Lagrimini L.M., Ruzgas Т., Gorton L. Oxidation of indole-3-acetic acid by dioxygen catalyzed by plant peroxidases: specificity for theenzyme structure // Biochem J. 1999. V.340. P. 579-583.

166. Schweizer P., Christoffel A., Dudler R. Transient expression of membes of the germine like gene family in epidermal cells of wheat confers disease resistance // Plant J. 1999. V.20. P. 541-552.

167. Sears E.R. Genetic control of chromosome pairing in wheat // Annu. Rev. Genet. 1976. V.10. P. 31-51.

168. Stennis M.J., Chandra S., Ryan C.A., Low P.S. Systemin potentiates the oxidative burst in cultured tomato cells // Plant Physiology. 1998. V. 117. P. 1031-1036.

169. Stone J.M., Walker C. Plant protein kinase families and signal transduction // Plant Physiol. 1995. V. 108. N. 2. P. 451-457.

170. Tamogami S., Rakwal R., Kodama O. Phytoalexin production elicited by exogenously applied jasmonic acid in rice leaves (Oryza sativa L.) is under the control of cytokinins and ascorbic acid // FEBS Letter. 1997. V. 412. P.61-64.

171. Tanaka E., Tanaka C., Ishihara A., Kuwahara Y, Tsuda M. Indole-3acetic acid biosynthesis in Aciculosporium take, a casual agent of witches, broom of bamboo // J. Gen. Plant Pathol. 2003. V.69. P. 1-6.

172. Teichmann Т., Guan C., Kristoffersen P., Muster G., Tietz O., Palme K. Cloning and biochemical characterization of an anionic peroxidase from Zea mays И Eur. J. Biochem. 1997. V.247. P.826-832.

173. Thara V.K., Tang X., Gu Y.Q., Martin G.B., Zhou J.M. Pseudomonas syringae pv tomato induces the expression of tomato EREBP-like genes pti4 and pti5 independent of ethylene, salicylate and jasmonate // Plant J. 1999. V. 20. P. 475-83.

174. Thordal-Christinsen H., Zang Z., Wei Y., Collinge D. Subsellular localization of H2O2 in plants. Н2Ог accumulation in papillae and hypersensitive response during the barley powdery mildew interaction // Plant J. 1997. V.ll. P. 1187-1194.

175. Thulke O., Conrath U. Salicylic acid has a dual role in the activation of defence-related genes in parsley // Plant J. 1998. V.14. P. 35-42.

176. Tognolli M., Penel C., Greppin H., Simon P. Analysis and expression of the class III peroxidase large gene family in Arabidopsis thaliana II Gene. 2002. V.28. P.129-138.

177. Trudel J., Grenier J., Potvin C., Asselin A. Several taumatin-like proteins bind to p-l,3-glucans // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 1431-1438.

178. Van der Fits L., Deakin E.A., Hoge J.H., Memelink J. The ternary transformation system: constitutive virG on a compatible plasmid dramatically increases Agrobacterium-mediated plant transformation // Plant Mol Biol. 2000. V. 43(4). P.495-502.

179. Van der Westhuizen A. J., Qian X.-M., Botha A.-M. Differential induction of apoplastic peroxidase and chitinase activities in susceptible and resistant wheat cultivars by Russian wheat aphid infestation // Plant Cell Reports. 1998. V. 18. P. 132-137.

180. Van Huystee R.B., Ни C, Sesto P.A. Comparisons between cationic and anionic peanut peroxidases as glycoproteins // Prog Clin Biol Res. 1990. V. 344. P. 315-25.

181. Van Loon L.C. Occurrence and properties of plant pathogenesis-related proteins. In Pathogenesis-related Proteins in Plants, Eds Datta S.K., Muthukrishnan S. CRC Press, Boca Raton, FL. 1999. P. 1-19.

182. Vanacker H., Carver T.L.W., Foyer C.H. Pathogen-induced changes in the antioxidant status of the apoplast in barley leaves // Plant Physiol. 1998. V. 117. P. 1103-1114.

183. Vuletic M., Sukalovich V. H. Characterization of cell wall oxalate oxidase from maize roots // Plant Sci. 2000. V. 157. P. 257-263.

184. Wagner V., Matthysse A.G. Involvement of a vitronectin-like protein in attachment of Agrobacterium tumefaciens to carrot suspension culture cells // J. Bacteriol. 1992. V. 174. P. 5999-6003.

185. Walker L., Estelle M. Molecular mechanisms of auxin action // Curr. Opin. Plant Biol. 1998. N.l. P.434-439.

186. Wallace G., Fry S.C. Action of diverse peroxidases and laccases on six wall-related phenolic compounds // Phytochemistry. 1999. V.52. N.5. P.769-773.

187. Welinder K.G. Superfamily of plant, fungal and bacterial peroxidases // Curr. Opin. Struct. Biol. 1992. V. 2. P. 388-393.

188. Whetten R., Sederoff R. Lignin biosynthesis // Plant Cell. 1995. V.7. P. 1001-1013

189. Whitmore F.W. Effect of Indolilacetic Acid and Hydroxyproline on Isoenzymes of Peroxidase in Wheat Coleoptiles // Plant Physiol. 1971. V. 47. P. 169-171.

190. Willekens H., Chamnongpol S., Davey M., Schraudner M., Langebartels C., Van Montagu M., Inze D. and Van Camp W. Catalase is a sink for H2O2 and is indispensable for stress defence in C-3 plants // EMBO J. 1997. V. 16. P. 4806-4816.

191. Wojtaszek P., Bolwell G.P. Secondary cell-wall-specificglycoprotein(s) from French bean (Phaseolus vulgaris L.) // Plant Physiol. 1995. V.108. P.1001-1012.

192. Woo E.J., Dunwell J. M., Goodenough P. W. et al. Germin is a manganese containing homohexamer with oxalateoxidase and superoxide dismutase activites//Nat. Struct Biol. 2000. V.7. P.1036-1040.

193. Wu S.C., Blumer J.M., Darvill A.G., Albersheim P. Characterization of an endo -P- 1, 4- glucanase gene in elongating pea epicotyls // Plant Physiol. 1996. V.110. P. 163-170.

194. Xing Т., Higgins V.J., Blumwald E. Race-specific elicitors of Cladosporium fulvum promote translocation of cytosolic components of NADPH oxidase to the plasma membrane of tomato cells // Plant Cell. 1997. V. 9. P. 249-259.

195. Yamaguchi, Т., Ito Y., Shibuya N. Oligosaccharide elicitors and their receptors for plant defense responses// Trends in Glycosci. Glycotech. 2000. V. 12. P. 113-120.

196. Yamamoto Т., Iketani H., Ieki H., Nishizawa Y., Notsuka K., Hibi Т., Hayashi Т., Matsuta N. Transgenic grapevine plants expressing a rice chitinase with enhanced resistance to fungal pathogens // Plant Cell Rep. 2000. V. 19. P. 639-646.

197. Yao K., De Luca V., Brisson N. Creation of a metabolic sink for tryptofan alters the phenylpropanoid pathway and the susceptibility of potato to Phytophthora infestans // Plant cell. 1995. V. 7. P. 1787-1799.

198. Zapanta L.S. and Tien M. The roles of veratryl alcohol and oxalate in fungal lignin degradation // J. Biotechnol. 1997. V.53. P.93-102.

199. Zhang Z., Collinge D.B., Thordal-Christensen H. Germin-like oxalate oxidase, a H202-producing enzyme, accumulates in barley attacked by the powdery mildew fungus // Plant J. 1995. V. 8. P. 139-145.

200. Zhang В., Ramonell K., Sommervile S., Staccey G. Characterization of early, chitin-induced gene expression in Arabidopsis II Mol. Plant-Microbe Interact. 2002. V. 15. P. 963-970.

201. Zhao H., Wang В., Zhao H., Wang J. Stress stimulus induced resistance to Cladosporium cucumerinum in cucumber seeding // Colloids and

202. Surfaces В: Biointerfaces. 2005. V. 44. P.36^10.

203. Zhou F., Andersen C.H., Burhene K. et al. Proton extrusion is an essential signaling components in the HR of epidermal single cells in the barley-powdery mildew interaction // Plant J. 2000. V.23. P.245-254.

204. Zhu J.K., Damsz В., Kononowicz A.K., Bressan R.A., Hasegawa P.M. A higher plant extracellular vitronectin-like adhesion protein is related to the translational elongation factor -la // Plant Cell. 1994. V. 6. P. 393-404.