Лектины как активные компоненты адаптивных реакций озимой пшеницы к неблагоприятным условиям среды тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.12, доктор биологических наук Тимофеева, Ольга Арнольдовна

• Тимофеева, Ольга Арнольдовна
• доктор биологических наук
• 2009

Оглавление диссертации доктор биологических наук Тимофеева, Ольга Арнольдовна

ВВЕДЕНИЕ.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1.Лектины растений.

1.1.1 .Общие сведения о лектинах.

1.1.2.Физиологическая роль лектинов в растении.

1.1.3.Гормональная регуляция содержания лектинов в растениях.

1.2.Ответные реакции растений на биогенный стресс.

1.2.2. Влияние микоплазменной инфекции на растения.

1.2.3. Роль салициловой кислоты в реакциях патогенеза у растений.

1.3.Физиологические механизмы низкотемпературной адаптации растений.

1.3.1. Рецепция температурного сигнала.

1.3.2. Стрессовый фитогормон АБК и его роль в адаптации растений к низкой положительной температуре.

1.3.3. Кальциевая сигнальная система и ее роль в регуляции стабильности цитоскелета.

1.4. Кортикальный цитоскелет, плазмалемма и клеточная стенка как единый структурный поверхностный аппарат клетки.

2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1 Объекты исследования.

2.2 Схема опытов.

2.3 Выделение лектинов.

2.4.Определение активности лектинов.

2.5.Определение митотического индекса.

2.6.Приготовление реагента Ярива.

2.7.Определение морозоустойчивости растений.

2.8.Электрофоретическое разделение белков.

2.9.Регуляторы роста.

2.10.Модификация компонентов цитоскелета в клетках растений.

3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.ST

3.1. Активность пектинов при действии на растения низких температур

3.1.1. Сравнение пектиновой активности в проростках озимой пшеницы контрастных по холодоустойчивости сортов.

3.1.2. Изменения активности пектинов у разных сортов озимой пшеницы в процессе низкотемпературной адаптации.

3.1.3. Фракционный состав лектинов клеточной стенки.

3.1.4.Изменение состава лектинов клеточной стенки в процессе низкотемпературного закаливания растений.

3.2. Активность лектинов при действии на растения микоплазменной инфекции в условиях оптимальных температур и гипотермии.

3.2.1 Влияние инфицирования микоплазмами на активность лектинов растений пшеницы, выращенных в оптимальных условиях.

2.2.2. Изменения активности лектинов при инфицировании растений микоплазмами в условиях гипотермии.

3.3. Роль гормонов и их структурных аналогов в регуляции активности лектинов.

3.3. 1. Влияние АБК на активность лектинов озимой пшеницы и показатель морозоустойчивости ЬТ5о.130'

3.3.2. Действие картолипа на активность лектинов.

3.3.3.Влияние картолина и АБК на митотический индекс и относительную длительность .фаз митоза.-.

3.3.4. Влияние салициловой кислоты на активность лектинов и морозоустойчивость растений озимой пшеницы.

3.3.5. Влияние салициловой-кислоты на активность лектинов в. проростках озимой пшеницы при действии микоплазменной инфекции.

3.4. Активность и состав лектинов клеточной стенки при действии ингибиторов кальциевой сигнальной системы.

3.5. Цитоскелет-зависимые изменения активности лектинов.

3.5.1. Влияние модификаторов микротрубочек на активность лектинов.

3.5.2. Влияние АБК на оризалин-индуцированные изменения активности лектинов.

3.5.3. Влияние картолина на активность лектинов обработанных оризалином растений.

3.5.4. Влияние цитохалазина Б на активность лектинов.

3.5.5. АБК-зависимые изменения активности лектинов у обработанных цитохалазином Б растений.

3.5.6. Са2+-зависимые изменения активности лектинов при действии оризалина.

3.6. Влияние оризалина на митотический индекс и относительную длительность фаз митоза.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Лектины как активные компоненты адаптивных реакций озимой пшеницы к неблагоприятным условиям среды»

Изучение механизмов адаптации растений к изменяющимся условиям среды тесно связано с решением проблемы устойчивости и интродукции растений. Повышение устойчивости сельскохозяйственных культур к болезням и другим неблагоприятным факторам является одной из важнейших проблем растениеводства.

В период роста и развития растения испытывают комплексное воздействие нескольких стресс-факторов (абиогенных и биогенных), напряжение которых непрерывно меняется. В последнее время появляются данные, свидетельствующие об участии лектинов в ответных реакциях растений на неблагоприятные условия внешней среды, в' том числе на действие низких температур и инфицирование патогенами (Комарова и др., 2000; Хайруллин, 2001).

Лектины относятся к самостоятельной группе белков (гликопротеинов), характерной особенностью которых является способность специфически и обратимо связывать углеводные лиганды. Они содержатся во всех живых организмах, поэтому изучение функций лектинов, большинство из которых остаются дискуссионными, имеет общебиологическое значение и привлекает пристальное внимание исследователей (Шакирова, Безрукова, 2007; Van Damme et al., 2004a, 6; Holf et al., 2009).

В настоящее время система углевод-белкового узнавания рассматривается как дополнительная к генетическому коду. В пептидах и олигонуклеотидах информация кодируется соответственно числом аминокислот или нуклеотидов и их последовательностью, тогда как в случае углеводных структур информация кодируется не только числом и последовательностью углеводных остатков, но также их аномерной конфигурацией и порядком связи друг с другом. Благодаря этому, углеводные цепи обладают уникальными возможностями в плане кодирования информации. Лектины имеют замечательную способность выбирать из всего разнообразия углеводных структур только определенные и, таким образом, воспринимать информацию, зашифрованную в углеводных' структурах. Последующее связывание лектина с углеводным рецептором приводит к изменению сигналов в данной биологической системе (Belogortseva et al., 1999; Robinson et al., 2006; Garner, Baum, 2008).

В последнее время существование в клетках животных специфической' лектинзависимой системы регуляции клеточных функций не подвергается, сомнению. Предполагают существование подобной- системы» и в растениях (Holfetal.,2009).

В- литературе накоплено достаточно данных, свидетельствующих об изменении активности лектинов' под влиянием различных стрессорных факторов и возможной^ роли этих белков в формировании неспецифических защитных реакций растений. Имеются сведения о значительном повышении гемагглютинирующей активности лектинов при поранении (Любимова, 1991), воздействии низких температур (Комарова и др., 1999), усилении синтеза и повышении уровня лектинов при инфицировании фитопатогенами (Gibson et al., 1982; Шакирова и др., 1990; Шакирова, 1999), гипертермии (Spadoro-Tank, Etzler, 1988; Шакирова и др., 1995; Shakirova et al., 1996), засухе и осмотическом шоке (Cammu et al., 1989), засолении среды (Шакирова и др., 1993), а такжеиоб индукции экспрессии генов лектинов при дефиците влаги (Singh et al., 2000), раневом (Zhu-Salzman et ah, 1998)- и солевом (Zhang et al., 2000) стрессах. В то же время известно, что лектины являются многофункциональными белками, участвующими в различных ферментативных, рецепторных, транспортных и других процессах (Ferens-Sieczkovska et al.,' 1989; Gordon et al., 1998; Clark et al., 1999; Van Damme et al., 2004; Bezrukova et al., 2008).

Однако, несмотря на интенсивное изучение функций лектинов совершенно отсутствуют данные о механизмах регуляции их активности.

Во-первых, важную роль в этих процессах могут играть фитогормоны. При действии различных стресс-факторов биогенной и абиогенной природы изменяется гормональный статус растений в сторону повышения содержания стрессовых фитогормонов, в частности, абсцизовой кислоты (АБК). Ей отводится ключевая роль в индукции синтеза более десяти стрессовых белков. Показано, что накопление АЗП (агглютинина зародыша пшеницы) — наиболее хорошо исследованного растворимого лектина пшеницы — также индуцируется этим фитогормоном (Cammue et al., 1989). Наряду с АБК регулятором содержания АЗП могут выступать и другие гормоны (Шакирова, 2001).

Во-вторых, обладая высокой специфичностью к углеводным детерминантам сложных гликоконыогатов (Rudiger, 1997), лектины, по-видимому, могут принимать участие в осуществлении контактов между плазмалеммой и клеточной стенкой. По современным представлениям, плазмалемма взаимодействует с элементами цитоскелета с помощью белков, ассоциированных с микротрубочками и микрофиламентами, образуя в клетке единую мембранно-цитоскелетную систему (Lloyd et al., 1996; Медведев, Маркова, 1998).

Благодаря способности быстро перестраиваться под влиянием внешних и внутренних факторов цитоскелет определяет пространственную организацию и координацию многих клеточных процессов (Клячко, 1998; Quader, 1998). Взаимодействия между цитоскелетом, плазмалеммой и белками клеточной стенки играют ключевую роль в восприятии и проведении внешнего сигнала в различные компартменты клетки путём создания динамической механической связи из компонентов цитоскелета (Nick, 1999; Туркина, Соколов, 2001; Хохлова, Макарова, 2006). Большое значение в трансдукции сигналов имеет связь микрофиламентов с компонентами фосфатидилинозитольного цикла (Tan, Boss, 1992). Можно предположить, что процессы динамической сборки и разборки микротрубочек принимают участие в регуляции активности лектинов.

В-третьих, как правило, первичным ответом клетки на действие различных биогенных и абиогенных стрессоров, является активация сигнальных систем. Особое значение в рецепции и проведении сигнала отводят арабиногалактановым белкам (АГБ) клеточной поверхности, которые могут быть как адгезивными, так и сигнальными молекулами. Предполагается, что АГБ либо с участием мембранных липидов (Sardar et al., 2006; Sardar et al., 2007), либо трансмембранных белков, таких, как киназы, ассоциированные с клеточной стенкой (WAKs), формины, целлюлозосинтаза, фосфолипаза Д, эндо-1,4-глюканаза (Sardar et al., 2006; Sardar et al., 2007), рецепторные киназы с лектиновым доменом, LecRK, (Gouget et al., 2006), каллозосинтаза, миозины (Baluska et al., 2003), передают сигнал от клеточной стенки к цитоскелету в цитоплазму.

Известно, что некоторые АГБ содержат карбоксилтерминальные гликозил фосфатидилинозитольные «якори», при помощи которых они закрепляются на плазматической мембране (Yuol et al., 1998; Shi et al., 2003). Воздействие низких температур вызывает активацию фосфолипаз С и Д (Ruelland et al., 2002), которые отсекают фосфотидилинозитальный домен АГБ (Sherrier et al., 1999; Borner et al., 2002), высвобождая АГБ из плазматической мембраны в клеточную стенку и изменяя их функции и конформацию. В связи с этим логично предположить, что сигнальные системы, в частности, кальциевая, также могут принимать участие в регуляции активности лектинов.

Расшифровка молекулярных ответов растительных клеток на действие абиогенных и биогенных стрессоров и установление роли лектинов в этих процессах могли бы помочь познанию механизмов развития устойчивости растений.

Цель и задачи исследования. Целью настоящей работы являлось выяснение механизмов регуляции активности лектинов при действии на растения пшеницы стрессорных факторов биотической и абиотической природы.

Для достижения поставленной цели решали следующие задачи:

• изучить изменения активности и молекулярной гетерогенности лектинов в листьях и корнях проростков озимой пшеницы при действии на них низких положительных температур в процессе закаливания;

• исследовать динамику активности лектинов в проростках пшеницы при микоплазменной инфекции, совместном действии на растения низких температур и инфекции, а также салициловой кислоты и инфекции;

• изучить действие регуляторов роста на показатели активности лектинов, митотической активности клеток и морозоустойчивости растений у разных сортов озимой пшеницы.

• выяснить эффект ингибиторов кальциевой сигнальной системы на активность и состав лектинов при гипотермии;

• выявить роль структурных элементов цитоскелета (микротрубочек и микрофиламентов) в регуляции активности лектинов при действии на растения пшеницы абиотических факторов (температуры, регуляторов роста, ионов кальция);

• определить связь между изменениями в структуре цитоскелета и митотической активностью меристематических клеток в корнях пшеницы.

Основные положения, выносимые на защиту.

• Изменения активности лектинов проростков пшеницы при действии на них биотических и абиотических факторов среды имеют сходный характер, что свидетельствует о неспецифичности данной ответной реакции.

• Уровень активности лектинов, связанных с клеточной стенкой, коррелирует со степенью морозоустойчивости сортов озимой пшеницы.

• Быстрые изменения активности и состава лектинов клеточной стенки, обусловленные функционированием кальциевой сигнальной системы, являются начальным этапом формирования неспецифического защитного ответа растений.

• Активность лектинов зависит от состояния цитоскелетных структур. Увеличение активности лектинов клеточной' стенки, опосредованное процессами динамической нестабильности микротрубочек и микрофиламентов, необходимо для формирования адаптационных процессов и повышения устойчивости растений.

Научная новизна работы. Впервые показано, что лектины клеточной стенки представлены несколькими полипетидами, различающимися' по молекулярной массе. При действии на растения низких температур происходят существенные изменения в составе лектинов клеточной стенки.

Впервые выявлен фазный характер изменений в активности лектинов в проростках озимой пшеницы при действии на них биотических и абиотических факторов внешней среды.

Впервые показано участие мембранных кальциевых каналов в регуляции активности и молекулярной гетерогенности лектинов клеточной стенки.

Впервые обнаружена сорто- и органоспецифичная зависимость между уровнем активности лектинов клетки и структурным состоянием цитоскелета.

Впервые продемонстрирована возможность регуляции активности лектинов клеточной стенки путем воздействия на растения фитогормонами и их структурными аналогами. Впервые показано, что салициловая кислота снимает изменения активности лектинов, индуцированные микоплазменной инфекцией.

На основании полученных результатов предложена схема участия Са2+-сигналыюй системы и цитоскелетных структур в регуляции активности лектинов при формировании адаптивных реакций растений.

Научно — практическая значимость работы. Выявленные субклеточные и молекулярные механизмы адаптации и устойчивости растений к абиотическим стрессовым факторам среды представляют значительный интерес для создания и скрининга новых сортов и форм растений, более приспособленных к нестабильным условиям внешней среды. Установление коррелятивных зависимостей между активностью лектинов клеточной стенки и морозоустойчивостью растений озимой пшеницы позволяет использовать лектины в качестве высокочувствительных молекулярных биодиагносгикумов, характеризующих термоадаптивный потенциал и морозоустойчивость растений разных генотипов озимой пшеницы.

Помимо этого, полученные данные могут быть использованы в учебном процессе при чтении соответствующих разделов по физиологии- и биохимии растений.

Апробапия работы. Основные результаты диссертационной работы доложены на международном симпозиуме «Cereal Adaptation to Low Temperature Stress in Controlled Environments» (Hungary, 1997), на Международном симпозиуме «Plant Cytoskeleton: Molecular Keys for Biotechnology" (Ялта, 1998), на II международной конференции «Progress in Plant Sciences: from Plant Breeding to Growth Regulation" (Hungary, 1998), на IL (X) съезде Русского ботанического общества «Проблемььботаники на рубеже XX-XXI веков» (Санкт-Петербург, 1998), на IV съезде Общества физиологов растений России «Физиология растений - наука Ш тысячелетия» (Москва, 1999), на пятой международной конференции «Регуляторы роста и развития растений» (Москва, 1999), на Международной конференции «Актуальные вопросы экологической физиологии растений в 21 веке» (Сыктывкар, 2001), на международном симпозиуме «Plant under Environmental Stress» (Москва, 2001), на III съезде биохимического общества (Санкт-Петербург, 2002), на Международном симпозиуме «Plant Cytoskeleton: Functional Diversity and Biotechnological Implications» (Киев, 2002), на V съезде общества физиологов растений (Пенза, 2003), на Международной научной конференции «Новая геометрия природы» (Казань, 2003), на Всероссийской конференции «Актуальные вопросы ботаники и физиологии растений» (Саранск, 2004), на

Всероссийской конференции «Стрессовые белки растений» (Иркутск, 2004), на 1 международной научно-практической конференции «Постгеномная эра в биологии и проблемы биотехнологии» (Казань, 2004), на Международной, научной конференции «Физиологические и молекулярно-генетические аспекты сохранения биоразнообразия (Вологда, 2005), на втором международном симпозиуме «Signalling Systems of Plant Cells: Role in Adaptation and Immunity» (Казань, 2006), на VI съезде общества физиологов растений (Сыктывкар, 2007), на II Международной научно-практической конференции «Постгеномная эра в биологии и проблемы биотехнологии» (Казань, 2008), на* Международной конференции «Физико-химические основы структурно-функциональной организации растений» (Екатеринбург, 2008).

Публикации. По материалам диссертации'опубликовано 57 работ.

Структура и объем диссертации. Диссертация состоит из введения, обзора литературы, методической части, изложения экспериментального материала и его обсуждения, заключения, выводов и библиографии, включающей 305 наименований, из них 145 — на русском языке. Работа изложена на 287 страницах машинописного текста, содержит 60 рисунков и 11 таблиц.

Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Тимофеева, Ольга Арнольдовна

ВЫВОДЫ

1. Высокая активность лектинов клеточной стенки, характерная для устойчивых к морозу сортов пшеницы, позволяет использовать это свойство для экспресс-диагностики морозоустойчивости сортов.

2. Неспецифическая устойчивость растений пшеницы к действию как и биотических (инфицирование микоплазмами), так и абиотических (низкие температуры) факторов внешней среды реализуется, в том числе, и путем изменений активности лектинов клеточной стенки. Начальным этапом формирования неспецифического защитного ответа растений является быстрое изменение активности и состава лектинов клеточной стенки, которое зависит от функционирования кальциевой сигнальной системы и может быть связано с участием лектинов в проведении сигнала в клетку или в апопластном пространстве.

3. Наличие арабиногалактановых белков во фракции лектинов клеточной стенки свидетельствует об участии лектинов в образовании контактов между клеточной стенкой и цитоскелетом.

4. Органо- и сортоспецифичные изменения активности растворимых и связанных с клеточной стенкой лектинов при действии цитоскелет-деполимеризующих препаратов указывают на зависимость активности лектинов от структурной целостности цитоскелета.

5. Установлено участие соединений гормональной природы в регуляции взаимодействия между цитоскелетом и лектинами клеточной стенки.

6. Абсцизовая кислота и картолин контролируют активность как растворимых, так и связанных с клеточной стенкой лектинов. Предобработка этими регуляторами роста для дополнительного к действию низких температур повышения устойчивости растений к холоду является эффективной лишь для слабоморозоустойчивых сортов пшеницы.

7. Салициловая кислота увеличивает активность растворимых лектинов в большей степени, чем лектинов клеточной стенки. Экзогенная салициловая кислота практически снимает изменения активности лектинов, индуцированные инфицированием микоплазмами и одновременно повышает морозоустойчивость растений.

8. Совокупность полученных данных свидетельствует о важной роли лектинов клеточной стенки в рецепции и трансдукции внешнего сигнала внутрь клетки, что обеспечивает выживаемость растений в неблагоприятных условиях среды.

237

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Выяснение механизмов реализации устойчивости ценных сельскохозяйственных культур к неблагоприятным факторам окружающей среды является одной из важнейших проблем растениеводства. Адекватная реакция растительных тканей на действие различных стрессорных факторов во многом определяется состоянием пусковых сигнальных систем клеток, обеспечивающих скоординированное функционирование в клетках защитно-приспособительных систем. Важными составляющими этих систем могут быть внутриклеточные лектины и лектины клеточных стенок.

Благодаря способности лектинов специфически связываться с углеводной частью самых разнообразных гликоконъюгатов, им отводят роль молекул, осуществляющих контакт между клеточной оболочкой и плазматической мембраной по типу лектины клеточной стенки/рецепторные белки плазмалеммы, что может играть существенную роль в устойчивости растений к действию неблагоприятных факторов. Взаимодействия между цитоскелетом, плазмалеммой и белками клеточной стенки играют ключевую роль в восприятии и проведении внешнего сигнала в различные компартменты клетки.

Реакция растений на неблагоприятные воздействия внешней среды направлена на адаптацию к ним. Как известно, адаптационный синдром представляет собой совокупность неспецифических защитных реакций растений на действие неблагоприятных факторов. Защитные реакции растений в ответ на действие стрессоров являются сложным, развивающимся в пространстве и времени в определенной последовательности, процессом. Одним из признаков, указывающих на вовлеченность соединений в формирование неспецифического адаптационного синдрома, является возрастание их активности и фазность этого изменения в ответ на действие стрессора.

Нами изучалось влияние абиогенных и биогенных факторов среды на активность лектинов проростков пшеницы. 'Исследования показали, что лектины в проростках контрастных по холодоустойчивости сортов озимой пшеницы обладали разной степенью активности. Обнаруженная нами фазность кривых, отражающих изменения активности лектинов при действии как абиогенных (низкие температуры), так и биогенных (микоплазменная инфекция) факторов, свидетельствует об их участии в формировании стрессового состояния или неспецифического адаптационного синдрома клеточной системы (Браун, Моженок, 1987).

При сравнении кривых, отражающих изменения активности лектинов клеточной стенки в процессе низкотемпературного закаливания, обращает на себя внимание тот факт, что у наиболее устойчивых сортов Альбидум 114 и Мироновская 808 все этапы неспецифического адаптационного синдрома проходят быстрее и с меньшими колебаниям, чем у менее морозоустойчивого сорта Безостая 1. Можно предположить, что более высокий уровень активности лектинов у незакаленных растений морозоустойчивого сорта обеспечивает им интенсивную скорость прохождения адаптационных процессов и развитие большей устойчивости.

На основании этих результатов можно рекомендовать данный показатель для экспресс-диагностики морозоустойчивости сортов.

Процесс адаптации растений условно разделяют на две основные стадии: стресс-реакцию и специализированную (долговременную) адаптацию, которые выполняют разные биологические задачи. Этап стресс-реакции — неспецифический ответ клеток — быстро формируется в ответ на действие стрессора и обеспечивает кратковременное выживание организма, а также индуцирует формирование более надежных специализированных механизмов адаптации. К числу таких неспецифических ответов клеток можно отнести изменения активности лектинов клеточных стенок. Физиологическая целесообразность высокой реактивности лектинов клеточных стенок может заключаться в том, что они участвуют в передаче внешнего сигнала к цитоскелету, временная деструкция которого необходима для протекания адаптационных процессов в клетке (Abdrachmanova et al., 2003; Nick, 2008). Растворимые лектины, по-видимому, можно отнести к стрессовым белкам с низкой индукцией синтеза, активность которых возрастает при достаточно длительной гипотермии.

Число установленных неспецифических ответных реакций постоянно возрастает, и результаты наших исследований лектинового ответа растений на инфицирование микоплазмами и действие низких температур позволили дополнить этот список. По-видимому, пониженные температуры, как и другие стрессоры, могут существенно ослабить растения и сделать его более уязвимым к атакам патогенов. В ходе эволюции были1 отобраны формы растений, которые в ответ на действие абиогенных стрессоров могли повышать устойчивость и к патогенам. Неспецифические реакции стрессор-индуцированного образования антипатогенных белков (в том числе лектинов) способны повысить устойчивость ослабленных растений к патогенам.

Клеточная стенка растений, являясь метаболически активным и динамичным компартментом, вовлекается в реакцию формирования морозоустойчивого состояния озимых растений (Заботин и др., 1995). В ходе холодового закаливания во внеклеточном матриксе растений увеличивается содержание экстенсина, активируется ряд ферментов, изменяется ее белковый состав (Bozart et al., 1987; Weisner et al., 1990; Горшкова, 2007). Наблюдаемые нами количественные и качественные изменения лектинов клеточной стенки при начальном воздействии гипотермии позволяют предположить их важную роль в сигнальной трансдукции. Обнаруженные в спектре лектинов клеточных стенок арабиногалактановые белки являются одновременно адгезивными и сигнальными молекулами (Kohorn, 2000; Baluska et al., 2003).

Адгезия АГБ плазмалеммы и АГБ (или пектинов) клеточной стенки может наблюдаться, например, при формировании Са-мостиков между остатаками глюкуроновой кислоты АГБ и пектинами клеточной стенки.

Наличие в АГБ гликозилфосфатидилинозитного якоря позволяет говорить об участии этих белков в передаче сигнала. При отщеплении АГБ от плазмалеммы с помощью фосфолипаз С или D оставшаяся часть гликозилфосфатидилинозитного якоря может быть рециклизована с образованием вторичных мессенджеров, таких как фосфатидилинозитол, фосфогликан и церамид. С другой стороны, обсуждается вероятность регуляторной роли и «отрезанной» от плазмалеммы молекулы АГБ при возможности миграции ее через клеточные стенки. Не исключено также, что регуляторными свойствами могут обладать не целые молекулы АГБ, а их фрагменты (Румянцева, 2005).

В формировании устойчивости растений к неблагоприятным условиям среды принимает участие генетический аппарат клетки. Так, под влиянием низких температур, гормонального сигнала или атаки патогенна в результате «включения» сигнальных систем клеток растений начинается экспрессия генов, обеспечивающих синтез так называемых защитных белков. Чаще всего это происходит при взаимодействии^ внешнего сигнала с белковыми рецепторами, расположенными в клеточной мембране, что приводит к изменению рецепторов и активации связанных с ними ферментов, таких, как аденилатциклаза, фосфолипазы А и С, КАОФ-редуктаза, NO-синтаза, от которых зависят передача сигнала в генетический аппарат клетки и его умножение. Известно, что при воздействии низких температур происходит изменение физико-химического состава мембран, вызванное изменением степени жесткости липидной фазы и конформации погруженных в липиды белков. Последнее может индуцировать включение сигнальных систем, в том числе

Са - цепи (Тарчевский, 2002).

Полученные в работе данные свидетельствуют о важном вкладе кальциевой сигнальной цепи в регуляцию стабильности микротрубочек и активности лектинов. Блокирование кальциевых каналов замедляет ответную реакцию лектинов на стрессовое воздействие и не позволяет клетке быстро реагировать на неблагоприятное воздействие и сразу же начать формирование защитных механизмов. При этом теряется время и возможно повреждение клетки. Следует также отметить, что и спектр индуцированных холодом белков несколько отличается от контроля. Так, в наших экспериментах не обнаружено появление белков 110 и 60 кД. Логично предположить их важную роль в формировании морозоустойчивости, поскольку закаливание растений с дилтиаземом не приводило к повышению их устойчивости. :

В виду отсутствия , в высших растениях настоящих гомологов интегринов и кадеринов - белков, осуществляющих связь внеклеточного матрикса; с цитоскелетом в клетках животных (Hussey et al., 2002), ■ предполагается, что в качестве молекул, связывающих цитоскелет и клеточную стенку растений; могут выступать киназы клеточной стенки, и АГБ (Baluska et al., 2003): WAKs принадлежат к большому семейству рецептор-подобных протеинкиназ, содержащихся в растениях. К этому же семейству принадлежат и рецепторные протеинкиназы с лектиновым доменом LecRK (Gouget et al., 2006). Имеющиеся данные свидетельствуют о возможности участия АГБ и LecRK в проведении сигнала от клеточной . стенки к цитоскелету в цитоплазму (Baluska et al., 2003; Gouget et al., 2006; Sardar et al., 2006: Sardar et al., 2007). ';'-.

Для выяснения связи- активности лектинов клеточной стенки и структурной целостности цитоскелета был применен ингибиторный анализ.

Проведённые исследования по выяснению, механизмов регуляции активности лектинов с участием элементов цитоскелета показали,, что обработка растений озимой пшеницы: ингибиторами полимеризации цитоскелета (оризалином,;. колхицином, цитохалазином Б) приводит к увеличению активности лектинов клеточной стенки, а обработка цитоскелет-стабилизирующим препаратом — диметилсульфоксидом вызывает её уменьшение. Мы полагаем, что изменение активности лектинов клеточной стенки при структурной модификации актиновых и тубулиновых филаментов может быть связано с модификацией взаимодействий в системе цитоскелет — i ♦ t плазмалемма - клеточная стенка, что приводит к высвобождению или связыванию лектинов клеточной стенки и, как следствие, - к повышению или понижению их активности соответственно. С другой стороны, поскольку клеточная стенка стабилизирует микротрубочки, препятствуя их разборке при охлаждении (Akashi et al., 1990), увеличение активности лектинов клеточной стенки при действии ингибиторов полимеризации тубулиновых и актиновых белков можно рассматривать как компенсаторный механизм, направленный на стабилизацию цитоскелетных структур в условиях их повреждения.

В наших экспериментах эффект антицитоскелетных препаратов на активность лектинов был неодинаковым в разных органах и у различающихся по морозоустойчивости сортов озимой пшеницы. По-видимому, взаимосвязь между активностью лектинов и компонентами цитоскелета является органоспецифичной и генотипически обусловленной.

Низкотемпературное закаливание приводило к уменьшению индуцированных модификаторами цитоскелета изменений лектиновой активности, митотического индекса и длительности фаз митоза. Полученные данные свидетельствуют о повышении стабильности как кортикального, так и участвующего в клеточном делении цитоскелета в процессе холодовой адаптации растений и согласуются с результатами иммуноцитохимических исследований (Хохлова, Олиневич, 2003)

Эти результаты свидетельствуют о связи между лектинами клеточной стенки и структурной целостностью цитоскелета. Таким образом, если существует такая зависимость, логично было предположить, что модификация-цитоскелета будет изменять активность лектинов.

Для модификации цитоскелета использовали АБК и картолин. Обнаруженное нами сортоспецифичное влияние соединений гормонального типа на цитоскелет-индуцированные изменения активности лектинов клеточной стенки при низкотемпературном закаливании растений озимой пшеницы, коррелирующее с данными иммуницитохимического анализа, позволяет предположить, участие поверхностного- аппарата растительной клетки, включающего клеточную стенку, плазмалемму и цитоскелет, в трансдукции гормонального и низкотемпературного сигнала.

В ответ на действие стрессоров, в, том числе гипотермии, в растениях накапливаются стрессовые гормоны, в частности, АБК (Кравец, 1996; Четверикова, 1999); которая; как известно, является индуктором, синтеза лектина пшеницы - АЗП (Cammue et al., 1989; Шакирова, 2001): В-наших экспериментах под действием экзогенной АБК увеличивалась активность.как растворимых лектинов; так и лектинов клеточных стенок.

Помимо АБК важное место в . формировании-устойчивости растений к действию неблагоприятных факторов отводится' цитокининам (Кулаева, 1973). В наших экспериментах под действием антистрессового» препарата цитокининового типа картолина отмечено изменение активности растворимых и связанных с клеточной стенкой лектинов. Вероятно, картолин, включаясь ва механизм регуляции синтеза стрессовых белков через изменение гормонального баланса- растительной клетки (и* прежде всего через увеличение уровня АБК) и поддержание активного- состояния белоксинтезирующего* аппарата, вызывает накопление лектинов, способствуя, таким образом, повышению неспецифической устойчивости растений.

Поскольку АБК вызывала первоначальную деструкцию микрофиламентов (Хохлова, Олиневич, 2003),, необходимую- для дальнейшего развития устойчивости растений, можно полагать, что наблюдаемые нами изменения- активности лектинов клеточной' стенки под влиянием данных препаратов могут быть опосредованы динамической нестабильностью цитоскелета.

Таким образом, исходя из наших данных и данных литературы, можно представить следующую последовательность событий, происходящих в клетке при действии различных факторов. В ответ на внешний сигнал температура, атака патогенна, фитогормоны) уже через несколько секунд происходит так называемый «кальциевый всплеск», который индуцирует, с одной стороны формирование первичных неспецифических ответов клетки, к которым относится и активация лектинов клеточной стенки, а с другой — разборку МТ.

В свою очередь, высвобождение и/или модификация лектинов клеточных стенок, в т.ч. и арабиногалактановых белков (первый пик активности, связанный, вероятно, с высвобождением АГБ из плазматической мембраны за счет активации фосфополипаз С и Д), под влиянием низких температур, фитогоромонов или микоплазменной инфекции приводит к изменению трансмембранных взаимодействий в системе клеточная стенка — плазмалемма - цитоскелет. В результате повышается динамическая нестабильность микротрубочек и микрофиламентов. Показано, что реагент Ярива или антитела на АГБ стимулируют разборку микротрубочек и их удаление от мембраны (Nguema-Ona et al., 2007).

Начальная частичная разборка тубулиновой сети, наблюдаемая через 12 часов гипотермии, необходима для развития адаптации и повышения терморезистентности растений (Abdrachmanova et al., 2003; Nick, 2008). Такая деструкция является кратковременной и через сутки действия низких температур наблюдается восстановление уже более стабильных микротрубочек.

При атаке патогена также наблюдается быстрая, в течение суток, разборка тубулинового (Biner et al., 2001; Yuan et al., 2006) и актинового (Thomas, Franklin-Tong, 2004; Tsurushima et al., 2005; Yuan et al., 2006; Day, Graham, 2007; Hardam et al., 2007) цитоскелета.

Предполагается, что МТ контролируют состояние Са -каналов. В частности, разборка МТ приводит к их открыванию (Nick, 2008), в результате повышается концентрация Са2+ в цитозоле и активируются Са2+ - зависимые сигнальные каскады, функционирование которых приводит к экспрессии генов, ответственных за формирование устойчивости растения.

Сигнал: низкие температуры, гормоны, атака патогенов ашорка ,.МТ еточнои стенки

Белки-рецепторы

ФРТ

Растворимые лектины

ЛлЛЛ

Клеточная стенка

Плазмалемма

Гликозил-фосфатидил-инозитольный якорь

Т Са2+ х

Цитоплазма

Вакуоль рибосомы

Рис. 60. Схема регуляции активности лектинов клеточной стенки с участием цитоскелета и Са -сигнальной системы: МТ - микотрубочки, МФ - микрофиламенты, ФЛС - фосфолипаза С, ДАТ- диацилглицерол, ИФ3-инозитол-3-фосфат, ПЬС-протеинкиназа. ФРТ-факторы регуляции транскрипции, ЭПР-эндоплазматический ретикулум.

Лектины

В то же время дезорганизация элементов цитоскелета приводит к высвобождению лектинов в клеточной стенке и повышению их активности (второй пик активности лектинов, наблюдаемый через 6 ч и более). Происходящая при этом активация сигнальных систем также может запускать каскад реакций, обеспечивающих скоординированное функционирование защитно-приспособительных систем в клетках и формирование устойчивости растений. В конечном итоге стабилизируются цитоскелетные структуры и усиливается их взаимодействия с плазмалеммой. В результате снижается активность лектинов клеточной стенки, и клетка переходит на другой уровень метаболизма (рис. 60).

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Тимофеева, Ольга Арнольдовна, 2009 год

1. Абдрахимова Й.Р., Абдрахимов, А.Ф. Абдрахманова, Л.П. Хохлова Влияние антимикротрубочковых агентов на дыхание и ультраструктурную организацию клеток листьев пшеницы// Физиология растений.-2003.-Т.50. С.653-661.

2. Абдрахимова Й.Р., Хохлова Л.П., Абдрахимов Ф.А. Особенности дыхания и морфологии митохондрий узлов озимой пшеницы при действии низких температур и картолина/УФизиология растений.-1998.-Т.45.- С.253-261.

3. Авальбаев A.M. Регуляция экспрессии гена агглютинина зародыша пшеницы фитогормонами в корнях проростков пшеницы: Автореф. дис. . канд. биол. наук. Уфа, 2001. - 24 с.

4. Авальбаев A.M., Безрукова М.В., Шакирова Ф.М. Множественная гормональная регуляция содержания лектина в корнях проростков пшеницы // Физиология растений,- 2001. Т.48. С.718-722.

5. Алексидзе Г.Я., Выскребенцева Э.И. Субклеточная локализация лектинов в корнеплоде сахарной свеклы разного возраста// Физиология растений.-1986.-Т.ЗЗ. С.213-216.

6. Алов И.А. Патология митоза. М: Мир, 1974.- 367 с.

7. Антонюк Л.П., Фомина О.Р., Игнатов В.В. Влияние лектина пшеницы на метаболизм Azospirillum brasilense: индукция биосинтеза белков //Микробиология.-1997.-Т.66. С.172-178.

8. Антонюк Л.П., Игнатов В.В. О роли агглютинина зародышей пшеницы в растительно-бактериальном взаимодействии: гипотеза и экспериментальные данные в её поддержку // Физиология растений. 2001. -Т.4. - С.427-433.

9. Барышева Т.С., Заботина О. А., Заботин А.И. Влияние циклогексимида на синтез полисахаридов клеточной стенки и активность гликозидаз корней пшеницы при закаливании к морозу // Физиология растений. 1999. - Т.46. - G.633-638.

10. Баскаков, Ю.А. Новый антистрессовый препарат цитокининового типа действия // Агрохимия.-1988.- №4.- G.103-105.

11. Баскаков, Ю.А. Новые гербициды и регуляторы роста / Ж. сес. Хим. Об-ва им: Д.И. Менделеева.-1984.-Т.29.- С.22-39.

12. Безрукова М.В., Кильдибекова А.Р., Авальбаев A.M., ШакироваФ.М. Участие агглютинина зародыша пшеницы в регуляции деления клеток апикальной меристемы / // Цитология. 2004.- Т.46. - С.35-38.

13. Беляева Н.Е., Гараева * Л.Д., Тимофеева О.А., Чулкова Ю.Ю., Хохлова Л.П. Активность лектинов при изменении кальциевого статуса клеток// Цитология. 2002. - Т. 44. - С. 485-490.

14. Билай В.И., Гвоздяк Р.И., Скипаль И.Г., Краев В.Г., Элланская И.А., Зирка Т.И., Мудрас В.А. Микроорганизмы возбудители болезней растений. - Киев: Наук, думка, 1988. - 359с.

15. Бияшева А.Е., Молотковский Ю.Г. Исследование Са" -статирующих механизмов в протопластах мезофилла гороха с помощью фура 2 и индо 1// Физиология растений. 1991. Т. 38. - С. 262-272.

16. Борисова Н.Н., Выскребенцева Э.И. Субмитохондриальное распределение лектиновой активности в осевых органах проростков комовых бобов разного возраста // Физиология растений. 1997. - Т. 44. - С.ЗЗ 1-337.

17. Борисова Н.Н., Выскребенцева Э.И. Адгезивные белки лектины в митохондриях растений и их возможная функция// VII молодежная конференция ботаников: Тез. докл.- Санкт-Петербург,2000.- С.101.

18. Борхсениус С.Н., Чернова О.А. Микоплазмы: молекулярная и клеточная биология, патогенность, диагностика. Л.:Наука, 1989. - 156с.

19. Бочарова М.А., Клячко H.JL, Трунова Т.И., Кулаева О.Н. Влияние отрицательных температур на белоксинтезирующий аппарат закаленной к морозу озимой пшеницы // физиология растений. 1987.-Т.34,- С.513-517.

20. Бочарова М.А., Трунова Т.И., Шаповалов А.А., Баскаков Ю.А. Влияние картолина на морозостойкость озимой пшеницы// Физиология растений.-1983.-Т.30.-С.360-364.

21. Браун А.Н., Моженок, Т.П. Неспецифический адаптационный синдром клеточной системы. JL: Наука, 1987. - 230с.

22. Бурханова Э.А., Федина А.Б., Кулаева О.Н. Сравнительное изучение влияния салициловой кислоты и (2'-5')-олигоаденилатов на синтез белка в листьях табака при тепловом шоке // Физиология растений. 1999. -Т.46. - С.16-22.

23. Бутенко Р.Г., Баскаков Ю.А., Оголевец И.В. Влияние картолина на морозостойкость культуры каллусной ткани озимой пшеницы // Докл. АН СССР.-1982.-Т.267.-С.253-255.

24. Васильев А.Е. Сравнительная структурно-функциональная характеристика цитоскелета животных и высших растений // Общая биология. 1996.- Т.57. - С.293-325

25. Васильев А.Е. Строение и образование микрофибрилл клеточной оболочки // Ботан. Журнал. 1984.-Т. 69. - С. 1145-1158.

26. Васюкова Н.И., Озерецковская O.JI. Индуцированная устойчивость растений и салициловая кислота// Прикладная биохимия и микробиология. -2007. Т. 43. - С. 405-411.

27. Власов Ю.И., Гените Л.П., Самсонова JI.A. Ахолеплазмы -патогены растений. Вильнюс, 1985. - 76с.

28. Войников В.К., Корытов М.В. Синтез стрессовых белков в проростках озимой пшеницы при закаливании к холоду // Физиология растений. 1991. Т.38. - С.960-969.

29. Выскребенцева Э.И., Борисова Н.Н. Распределение лектиновой активности в митохондриях корнеплода сахарной свеклы: лектиновая активность мембран и матрикса митохондрий корнеплода сахарной свеклы// Физиология растений. 1996. - Т.43. - С.527-532.

30. Галайко Р.А. Установление наличия фитогемагглютининов (лектинов) в семенах растений Прикарпатья и их судебно-медицинское значение // Суд.-мед. экспертиза на службе следствия.-1971.- Вып.6.- С.162-166.

31. Гараева Л.Д., Поздеева С.А., Тимофеева О.А., Хохлова Л.П. Лектины клеточной стенки при закаливании к холоду озимой пшеницы//Физиология растений. 2006. - Т. 53. - С. 845-850.

32. Голынская Е.Л. Фитогемагглютинины генеративных органов растений и их возможное участие в реакции распознавания при взаимодействии пыльцы и пестика// Молекулярная биология.-1979.-№2.-С.34-41.

33. Горшкова Т.А., Растительная клеточная стенка как динамичксая система. М.: Наука, 2007. - 429 с.1. V.'' 241' . .

34. Дмитриев^ А.И. Сигнальные молекулы растений? для* активации; защитных реакций в ответ на биотический. стресс// Физиология растений.-2008. Т. 50. - С. 465-474.

35. Дьяков; Ю;Т. Молекулярно-генетические. основы взаимоотношений^ растений с грибными? и бактериальными инфекциями- // Успехи совр^ генетики.- 1994; Т.Л 91- С.25-481

36. Едрева: A.M. Срессовые белки растений: PR-белки // Физиология растений! 1991.- T.38i- C.788-799b

37. Заварзин А.А., Харазова А.Д., Молитвин М.Н. Биология клетки: общая цитология.- СПб.: Изд-во СПбГУ, 1992. 319 с.

38. Зауралов, О.А. Влияние цитокининовых препаратов и охлаждения на ростовые реакции растений кукурузы / О.А. Зауралов, Е.А. Курова, А.С. Лукаткин //Агрохимия.-1997.-№3.г С.55-59;242

39. Игнатов, В.В. Углеводузнающие белки лектины// Соросовский образовательный журнал.-1997.-№2.-С. 14-201

40. Каган Г.Я. Микоплазмология новая отрасль микробиологии// Микробиол. журнал. - 1981. - С.393-404.

41. Киль В.И., Бабишев В А., Плотников В.К. Неспецифический: прирост трансляционной активности in vitro полисом из проростков ячменя и пшеницы под действием стрессов// Физиология:растений^ 1991. - Т.38. - С. 730-735: . .

42. Кильдибекова А.Р. Механизмы защитного действия агглютинина зародыша пшеницы на- ростовые процессы растений пшеницы. Автореф. дис.канд. биол. наук.- Уфа, 2005. 241с. V

43. Клячко H.JI. Белоксинтезирующий аппарат и цитоскелет // Физиология растений. 1998.- Т. 45.- С. 208-217.

44. Ковалев В-М; О* характере физиологических: реакций при; воздействии на растения экзогенных регуляторов роста химической и физической природы// С.-х. биология.-1998.-№1.-С.91-100.

45. Ковалева К.В., Комарова Э.Н., Выскребенцева Э.И. Спорофитно-гаметофитные: взаимодействия в системе пыльца — пестик; 1. Лектины клеточных стенок // Физиология растений. 1999. - Т.46. - С.98-101.

46. Колеснйченко А.В. Войников ВЖ. Белки низкотемпературного стресса растений / Под ред. Колеснйченко А.В., Войникова В.К. Иркутск: Арт-Пресс, 2003.-196с.

47. Комарова Э.Н: Лектины апексов рудбекии и периллы в процессе перехода- к цветению под воздействием фотопериодической индукции // Прикладная биохимия и микробиология. i998. - Т.34. - С.109-114.

48. Комарова Э.Н., Высьфебенцева Э.И., . Трунова Т.И. Изменение лектиновой активности клеточных стенок этиолированных проростков озимой пшеницы в процессе закаливания к морозу // Докл. РАН. 1993. Т.329. - С.680-682.

49. Комарова Э.Н., Выскребенцева Э.И., Трунова Т.И. Изменение лектиновой активности меристемы узла кущения озимой пшеницы при закаливании к морозу // Физиология растений. 1995. -Т.42. - С.612-615.

50. Комарова Э.Н., Трунова Т.И., Выскребенцева Э.И. Влияние циклогексимида на активность и углеводную специфичность лектинов клеточных стенок проростков озимой пшеницы при низкотемпературном закаливании // Докл. РАН. 1996. - Т.351. - С.692-694.

51. Комарова Э.Н., Трунова Т.И., Выскребенцева Э.И. Динамика лектиновой активности клеточных стенок апексов озимой пшеницы на протяжении первых суток закаливания // Физиология растений. 1999. -Т.46. - С.159-163.

52. Комарова Э.Н., Трунова Т.И., Выскребенцева Э.И. Изменение лектиновой активности некоторых субклеточных фракций меристемы узла кущения озимой пшеницы в первые сутки холодовой адаптации // Докл. РАН. 2000. - Т.373. - С.830-832.

53. Королев Н.П. Функции лектинов в клетках // Итоги науки и техники. Общие проблемы физико-химической биологии. — М.: ВИНИТИ , 1984.- Т.1.- С.351-355.

54. Коць С.Я., Сытников Д.М. Лектины бобовых как фактор эффективного симбиоза// Физиология и биохимия культ, раст. 2007. - Т. 39. - С. 463- 474.

55. Куликова А.Л., Куликов А.Ю., Ерохина М.А., Клячко Н.Л. Зависимость доли цитоскелет-связанных полисом от физиологического состояния растений // Физиология растений. 2001. - Т.48. - С.705-711.

56. Кундельчук О.П., Тарасенко JI.B., Блюм Я.Б. Сравнение действия амипрофосметила на структуру клеток корня у чувствительных и устойчивых к нему линий Nicotiana plumbaginifolia// Физиология растений. 2002. - Т. 49. - С. 425-430.

57. Кравец B.C. Развитие представлений об адаптации растений к низким температурам // Физиол. и биох. культ.растений. 1996. - Т.28. -С.167-181.

58. Кулаева О.Н. Цитокинины, их структура и функции. М: Наука, 1973.-253 с.

59. Ладыгина М.Е., Бабоша А.В. Физиолого-биохимическая природа вирусного патогенеза устойчивости и регуляции антиинфекционной активности // Физиология растений. 1996. - Т.43. - С.729-742.

60. Левицкий Д.И., Хайтлина С.Ю., Гусев Н.Б. Двигательные белки. Белки актомиозиновой системы подвижности //Белки и пептиды. — М.: Наука. 1985.-С. 249-293.

61. Лобакова Е.С., Плетюшкина О.Ю., Бутенко Р.Г. Морфология распределения актина в клетках морфогенного каллуса пшеницы // Докл. РАН. 1997. - Т. 352. - С. 284-286.

62. Луцик М.Д., Панасюк Е.Н., Луцик А.Д. Лектины. Львов: Вища школа, 1981. - 156с.

63. Любимова Н.В. Лектины в процессах межклеточного узнавания картофеля. Автореф. .дисс. докт. биол. наук. Москва, 1991. 55с.

64. Максютова Н.Н., Тимофеева О.А., Трифонова Т.В., Тарчевский И.А. Активность лектинов клеточных стенок проростков пшеницы приинфицировании микоплазмами и действии низких температур// Доклады РАН. 2000. Т.373, №4. С. 550-552.

65. Маличенко С.М., Назаренко Н.И., Кириченко Е.В, Заец В.Н. Выделение лектинов из семян и корней люпина (Lupinus luteus L.) и изучение их свойств // Физиол. и биохимия культ. раст.-1994.-Т.26!-С.252-256.

66. Марков Е. Ю., Хавкин Э. Е. Лектины растений: предполагаемые функции // Физиология-растений. 1983. - Т.30. - С.852-867.

67. Матвеева Н.П., Андреюк Д.С., Лазарева Е.А., Ермаков И.П. Влияние конканавалина А на величину мембранного потенциала и внутриклеточный рН' в процессе активации пыльцевого зерна табака// Физиология растений. 2004. - Т. 51. - С. 549-554.

68. Матвеева Н.П., Лазарева Е.А., Клюшник Т.Н., Зозоуля С.А., Ермаков И.П. Выявление лектинов оболочки пыльцевого зерна Nicotiana tabacum, стимулирующих прорастание in vitro// Физиология растений. — 2007. -Т. 54.-С. 699-706.

69. Медведев С.С. Кальциевая сигнальная система растений// Физиология растений. 2005. - Т. 52. - С. 282-305.

70. Медведев С.С., Маркова И.В. Цитоскелет и полярность растений // Физиология растений. 1998.- Т. 45. - С. 185-197.

71. Мухаметчина Н.У. Влияние метилжасмоновой, (9 Z) 12 гидрокси - 9-додеценовой и салициловой кислот на протеинкиназную активность и фосфорилирование белков растений. Автореф. .дисс. канд. биол. наук. -Казань. 2000. - 24с.

72. Олиневич О.В. Физико-химическая* организация цитоскелета и водный обмен озимой пшеницы при действии низкой температуры и абсцизовой кислоты: Автореф. дис. . канд. биол. наук. — Казань, 2001.-24 с.

73. Олиневич О.В. Хохлова Л.П. Влияние абсцизовой1 кислоты, низких температур и возраста растений на цитоскелетные и фосфорилированные белки // Биохимия. 2003. - Т.68. - С.828-839.

74. Пахомова В.М. Неспецифический адаптационный синдром биосистем и общие закономерности реактивности клеток. Казань: КГУ, 2000. - 180с.

75. Паушева З.П. Практикум по цитологии растений.- М.: Колос, 1989. 271 с.

76. Полтарев Е.М. Зимостойкость полиплоидных форм озимой пшеницы // Зимостойкость озимых хлебов и многолетних трав. Киев.: Наукова думка, 1976. - С.18-24.

77. Пруцков Ф.М. Озимая пшеница. М.: Колос, 1976. - 350с.

78. Пустовойтова Т.Н.,, Баврина Т.В., Ложникова В.Н., Жданова Н.Е. Использование трансгенных растений для выяснения роли цитокининов в устойчивости к засухе / // Докл. РАН.-1997.-Т.354.-С.702-704.

79. Ремесло В.Н., Животков Л.А. Селекция мироновских сортов озимой пшеницы и первичное семеноводство // Мироновские пшеницы. М.: Колос, 1976. - С.19-98.

80. Романко Е.Г., Селиванкина С.Ю., Воскресенская Н.П. Влияние фитогормонов in vitro на активность протеиназы, связанной с тилакоидными мембранами // Докл. РАН. 1990. - Т.313. - С.1021-1023.

81. Румянцева Н.И. Арабиногалактановые белки: участие в росте и морфогенезе растений/ТБиохимия. 2005. - Т. 70. С. 1301-1317.

82. Самуилов В.Д. Программируемая клеточная смерть у растений // Соросовский образовательный журнал. 2001. - Т.7. - С.12-17.

83. Сарват М., Кузнецов В.В., Кулаева О.Н. Повышение устойчивости проростков пшеницы под влиянием картолина-2 к тепловому шоку // Докл. РАСХН.-1993.-№1.-С.9-12.

84. Скрипаль И.Г., Онищенко А.Н., Алексеенко И.П., Малиновская Л.П., Россоха С.М. Ультраструктура растительных микоплазм и их взаимодействие с клетками специфичных хозяев // Микробиологический ж. -1978.-Т.40. С.58-63.

85. Сопина Н.Ф., Карасев Г.С., Трунова Т.И. АБК как фактор закаливания суспензионной культуры пшеницы к морозу // Физиология растений. 1994. - Т.41. - С.546 - 55 Г.

86. Таланова В.В. Фитогормоны как регуляторы устойчивости растений к неблагоприятным факторам среды: Автореф: дисс. докт. биол. наук. Петрозаводск, 2009. - 47 с.

87. Тарчевский И: А. Сигнальные системы клеток растений. Москва: Наука, 2002. - 294 с.

88. Тарчевский И.А. Элиситер индуцируемые сигнальные системы и их взаимодействие // Физиология растений. - 2000. - Т. 47. - С.321-331.

89. Тарчевский И.А'. Патоген — индуцированные белки растений // Прикл. биох. и микробиол. 2001. - Т.37. - С.517-532.

90. Тарчевский И.А., Максютова Н.Н., Яковлева В.Г., Чернов В.М. Микоплазма — индуцированные и жасмонат — индуцированные белки растений гороха // Докл.РАН. 1996. - Т.350. - С.544-545.

91. Тимофеева О.А., Гараева Л.Д., Чулкова Ю.Ю., Хохлова Л.П. Влияние картолина на оризалин-индуцированные изменения активности лектинов при низкотемпературном закаливании растений// Физиология растений. 2008. - Т. 55. - С. 368-373.

92. Тихая Н.И., Селиванкина С.Ю., Новикова Г.В. Действие фитогормонов на протеинкиназную активность плазматических мембран корневых клеток ячменя // Физиология растений. -1989. Т.36. - С. 1013-1011.

93. Трифонова Т.В., Максютова Н.Н., Тимофеева О.А., Чернов В.М. Влияние микоплазменной инфекции на лектиновую активность растений озимой пшеницы// Прикл.биох.микроб. — 2004. — № 6. С. 5151-520.

94. Трифонова Т.В., Максютова Н.Н., Тимофеева О.А., Чернов В.М. Активность лектинов проростков озимой пшеницы при инфицировании микоплазмами и действии салициловой кислоты// Изв. РАН, сер. Биологическая. 2005. - № 4. - С. 423-427.

95. Трунова Т.И. Растение и низкотемпературный стресс. М.: Наука, 2007. -54 с.

96. Туркина М.В., Куликова А.Л., Коппель Л.А. и др. Актин и термостабильные актинсвязывающие белки в культуре клеток пшеницы // Физиология растений. 1995.- Т.42. - С.348-355.

97. Туркина М.В., Соколов О.И. Миозины — моторы актомиозиновой системы подвижности; связь с мембранами и сигнальными системами // Физиология растений. 2001.- Т. 48. - С.788-800.

98. Фалькович Т.Н. Лектиноподобные белки хлорофилл-белковых комплексов Dunaliella salina. Автореф. дисс. канд. биол. наук. Москва, 1995. 24с.

99. Фрей-Веслинг А., Мюлеталлер К. Ультраструктура растительной клетки. М.:Мир, 1968. - 453с.

100. Фултон А. Цитоскелет. Архитектура и хореография клетки. М.: Мир, 1987.- 115 с.

101. Хайруллин P.M. Исследование роли лектина пшеницы в защитных реакциях растений при грибном патогенезе. Автореф. дисс. канд. биол. наук. Казань, 1994. 24 с.

102. Хайруллин P.M. Роль анионных пероксидаз и агглютинина зародыша в реакциях пшеницы на грибную инфекцию. Автореф. дисс. докт. биол. наук. Казань, 2001. 44 с.

103. Хохлова Л.П., Белогуб О.В., Елисеева Н.С. и др. Аккумуляция ионов Са2+ митохондриями озимых злаков: влияние низких температур и антистрессового препарата картолина // Водообмен и устойчивость растений.- Казань: Изд-во КГУ, 1993. С.6-24.

104. Хохлова Л.П., Макарова М.В. Реорганизация цитоскелета при действии на растения низких температур// Уч. зап. Казанского гос. ун-та. Сер. естеств. наук. 2006. - С. 65-88.

105. Хохлова Л.П., О.В. Олиневич Реорганизация цитоскелета в клетках Triticum aestivum при закаливании растений к холоду и действии абсцизовой кислоты // Физиология растений.-2003.-Т.50.- С.528-540.

106. Хохлова Л.П., Олиневич О.В., Макарова М.В., Бочкарева М.А. Морфофизиологические изменения корней разных генотипов озимой пшеницы в связи с деструкцией цитоскелета// Физиология растений. 2006.Т. 53.-С. 418-430.

107. Хохлова Л.П., Олиневич О.В., Панкратова О.В. Изменение водоудерживающей способности тканей озимой пшеницы под влиянием структурных модификаторов цитоскелета // Физиология растений. 1997.-Т.44. - С.379-384.

108. Хохлова Л.П., Олиневич О.В., Тараканова Н.Ю., Тимофеева О.А. Оризалин-индуцированные изменения водного статуса и цитоскелетные белки проростков озимой пшеницы при закаливании к холоду и действии АБК// Физиология растений. 2004. - Т. 51. - С. 759-772.

109. Хохлова Л.П., О.А. Тимофеева, А.И. Заботин и др Изменения мембран и энергетических функций митохондрий озимой пшеницы при закаливании и действии картолина // Физиология растений. 1990. - Т.37.-С.308-316.

110. Чернов В.М. Морфофизиологические и молекулярные аспекты взаимодействия микоплазм (Acholeplasma laidlawii) и растений. Автореф. дисс. .докт. биол. наук. Москва, 1998. 46с.

111. Чернов В.М., Чернова О.А., Тарчевский И.А. Феменология микоплазменных инфекций растений // Физиология растений. 1996. - Т.43.-С.721-728.

112. Четверикова Е.П. Роль абсцизовой кислоты в морозоустойчивости растений и криоконсервации культур in vitro II Физиология растений. 1999.-Т.46. - С.823-829.

113. Чулкова Ю.Ю., Гараева Л.Д., Тимофеева О.А., Хохлова Л.П. Лектиновая и митотическая активность корневых меристем озимой пшеницы в связи с действтием оризалина// Цитология. — 2005. Т.47. — С. 163-171.

114. Шакирова Ф.М. Участие фитогормонов и лектина пшеницы в ответе растений на стрессовые воздействия. Автореф. дисс. .докт. биол. наук. Санкт-Петербург, 1999. 44с.

115. Шакирова Ф.М., Максимов И.В., Хайруллин P.M. и др. О влиянии септариоза колоса на динамику накопления лектина и содержаниефитогормонов в развивающихся зерновках пшеницы // Физиол. и биохимия культ, растений.-1990.-Т.26.-С.40-45.

116. Шакирова Ф.М. Неспецифическая устойчивость растений к стрессовым факторам и её регуляция. Уфа: Гилем, 2001. - 160с.

117. Шакирова Ф.М., Безрукова М.В. Индукция салициловой кислотой устойчивости пшеницы к засолению // Известия РАН. Сер. биол. 1997. -С.149-153.

118. Шакирова Ф.М., Безрукова М.В. Изменение уровня АБК и лектина в корнях проростков пшеницы под влиянием 24-эпибрассинолида и засоления // Физиология растений. 1998. - Т.45. - С.451-455.

119. Шакирова Ф.М., Безрукова М.В., Шаяхметов И.Ф. Влияние теплового стресса на динамику накопления АБК и лектина в культуре клеток пшеницы // Физиология растений. 1995. - Т.42. - С.700-702.

120. Шакирова Ф.М., Безрукова М.В. Современные представления о предполагаемых функциях лектинов растений // Журнал общей биологии. -2007. Т.68. - С.98-114.

121. Шакирова Ф.М.', Безрукова М.В., Хайруллин Р.М. Ямалеев A.M. Стимуляция увеличения уровня лектина в проростках пшеницы под влиянием солевого стресса// Известия РАН. Сер. биол. 1993. - № 1. - С.143-145.

122. Шакирова Ф.М., Безрукова М.В., Авальбаев A.M., Гималов Ф.Р. Стимуляция экспрессии гена агглютинина зародыша пшеницы в корнях проростков под влиянием 24-эпибрассинолида// Физиология растений. -2002. Т.49. - С. 253-256.

123. Шакирова Ф.М., Безрукова М.В., Лвальбаев A.M., Фатхутдинова Р.А. Механизмы регуляции накопления лектина в проростках пшеницы при засолении// Физиология растений. 2003. - Т. 50.- С. 341-345.

124. Шакирова Ф.М., Кудоярова Г.Р„ Ямалеев A.M., Еркеев М.И. Влияние картолина на белоксинтезирующий аппарат растений пшеницы в связи с устойчивостью к мучнистой росе// Физиология? растений:-1985.-Т.З 2.-С.З96-400;

125. Шевелуха В.С„ Кулаева О.Н., Шакирова Ф:М; Влияние картолина на белоксинтезирующий аппарат листьев» ячменя в условиях засухи // Докл. АН СССР.-1983 .-1.211 .-С. 1022-1024.

126. Abe S., Ito Y., Davies E. Association of cytoskeletal protein in the membrane- bound polysome fraction from peas using conventional polysome isolation buffers//Plant Physiol. Biochem. 1994, - V. 32. - P. 547-554.

127. Akashi Т., Shibaoka H. Involvement of transmembrane proteins in the association of cortical microtubules with the plasma membrane in tobacco BY-2 cells // J. Cell Science. 1991. - V. 98. - P. 169-174.

128. Anand A., Uppalapati S.R., Ryu C.M., Allen S.N., Kang L., Yang Y., Mysore S. Salycylic acid and systemic acquired resistance play a role in attenuating crown gall disease caused by Agrobacterium tumefaciens// Plant Physiol.-2008.-V. 146.-P. 703-715.

129. Anderson-M.D., Prasad Т.К., Martin B.A., Stewart C.R. Differential gene expression in chilling acclimated maize seedling and evidence for the involvement of ABA in chilling tolerance // Plant Physiol. 1994. - V.105. -P.331-339.

130. Andersson M.X., Kourtcenko O., Dangl J.L., Mackey D., Ellestrom M. Phospolipase-dependent signaling during the AvrRpml and AvrRpt2-induced disease resistance responses in Arabidopsis thaliana// Plant J. 2006. - V. 47. - P. 947-959.

131. Aoki K., Surui N., Fujimaki S., Dohmae N., Yonekura-Sakakibara K., Fujiwara Т., Hayashi H., Yamata Y., Sakakibara H. Destination-selective longdistance movement of phloem proteins// Plant Cell.- 2005. -V.17.- P. 1801-1814.

132. Astrom H. Acetylated a-tubulin in the pollen tube microtubules // Cell Biology Inter. Reports. 1992. -V.16. - P. 871-881.

133. Astrom H;, Virtanen I., Raudaskoski M. Cold-stability in the pollen tube cytoskeleton // Protoplasma. 1991. - V. 160. - P.99-107.

134. Bahler M. Myosins on the move to signal transduction // Curr. Opin. Cell Biol. 1996. V. 8. - P. 18-22.

135. Baluska F., Jasik J., Edelmann H.G. et al. Latrunculin В induced plant dwarfism: plant cell elongation is F-actin dependent // Dev Biol.-2001.-V.231.-P.l 13-124.

136. Baluska F., Parker J.S., Barlow P.W. Specific patterns of cortical and endoplasmic microtubules associated with cell growth and tissue differentiation in roots of maize {Zea mays L.) // J. Cell Sci. 1992. - V. 103. - P. 191-200.

137. Baluska F., Parker J.S., Barlow P.W. The microtubular cytoskeleton in cells of cold-treated roots of maize {Zea mays L.) shows tissue-specific responses // Protoplasma. 1993. - V.172. - P. 84-96.

138. Baluska F., Samaj J., Wojtaszek P., Volkman D., Menzel D. Cytoskeleton-Plasma Membrane-Cell Wall Continuum in Plants. Emerging Links Revisited // Plant. Physiol. 2003. - V. 133. - P. 482-491.

139. Barbieri L., Batelli G.B., Stirpe F. Ribosome-inactivating proteins from plants // Biochem.Biophis.Acta.-1993 .-V. 1154.-P.237-282.

140. Barre A., Van Damme J. M., Peumans W. J., Roug E. Structure-Function relationship of monocot mannose-binding lectins // Plant Physiol.-1996.-V.112.-P.1531-1540.

141. Baskin T.I. The cytoskeleton// Biochemistry and Molecular Biology of Plants/ Eds. Buchanan B.B., Gruissem W., Jones R.L. Rockville: Courier Companies, 2000. - P. 202-258.

142. Baskin T.I., Wilson J.E., Cork A., Williamson R.E. Morphology and microtubule organization in Arabidopsis roots exposed to oryzalin or taxol // Plant Cell Physiol. 1994. - V.35. - P.935-942.

143. Bassel G.J. High resolution distribution of mRNA within the cytoskeleton// J. Cell Biochem. 1993. -V. 52. - p. 127-133.

144. Bednarek S.Y., Wilkins T.A. Dombrowsky J.E., Raikhel N.V. A carboxyl-terminal propeptide in necesser for proper sorting of barley lectin to vacuoles of tobacco // Plant Cell. 1990. - V.2. - P. 1145-1155.

145. Belogortseva N.? Molchanova V., Kurika A. et al.Isolation and characterization of new GalNAc/Gal-specific lectin from the sea mussel

146. Crenomytilus Grayanus II Comp.Biochem.Physiol.-1998.-V.l 19. P.45-50.

147. BezrukovaM., Kildibekova A., Shakirova F. WGA reduces the level of oxidative stress in wheat seedlings under salinity// Plant Growth Regul. 2008. -V. 54.-P. 195-201.

148. Binet M.N., Humbert C., Lecourieux D., Vantard M., Pugin A. Disruption of microtubular cytoskeleton induced by cryptogen, an elicitor of hypersensitive response in tobacco cells// Plant Physiol.- 2001. V. 125. - P. 564572.

149. Biswas S., Kayastha A.M., Therminal stability of Phaseolus vulgaris leucoagglutinin: a different scanning calorimetry study// J. Biochem. Molec. Biol.-2002. V. 35. - P. 472-475.

150. Blume Y. В., Lloyd C.W., Yemets A.I. Plant tubulin phosphorylation and its role in cell cycle progression// The Plant Cytoskeleton: a Key Tool for Agro-Biotechnology/ Eds. Blume Y.B. et al. Springer Sciences, 2008.- P. 145159.

151. Bogoeva V.P., Radeva M.A., Atanasova L.Y., Stoitsova L.Y., Boteva R.N. Fluorescence analysis of gormine binding activities of wheat germ agglutinin//Biochim. Biophys. Acta.- 2004. -V. 1698. P. 213-218.

152. Borner G.H.H., Sherrier D.J., Stevens TJ. et al. Prediction of glycosylphosphatidylinositol-anchored proteins in Arabidopsis: a genomic analysis// Plant Physiol. 2002. - V.129. - P.486-499.

153. Boyd W., Reguera R.Hemagglutinating substances in various plants // Immunol.-1958.-V.81.-P.333-339.

154. Bozart C.E., Mullet J.E., Bouyer J.S. Protein water potentials / // Plant Physiol.-1987.-V.85.-P.258-267.

155. Bradford Mi A. Rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Biochem. 1976. - V. 72. - P. 248-254.

156. Bradley D., Kjellbom P., Lamb C. Elicitor and wound-induces oxidative cross - linking of a proline-rich plant cell wall protein: a novel, rapid defence response // Cell. 1992. - V.92. - P.21-30.

157. Bradshaw-Rouse J.J., Whatley M.H., Coplin D.L. Agglutination of Erwinia stewartii strains with a corn agglutinin: correlation with extracellular polysaccharide production and pathogenecity // Appl. Environmental Microbiol.-1981. V.42. - P344-350.

158. Bramble R., Gade W. Plant seed lectin disrupt growth of germinating fungal spores / // Physiol. Plant.-1985.-V.64.-P.402-408.

159. Brisson L.F., Tenhaken R., Lamb C. Function of oxidative cross-lincing of cell wall structural proteins in plant disease resistance // Plant Cell. -1994.- V.6. - P.1703-1712.

160. Broecaert W.F., Van Parijs J., Leyns F. A Chitin-binding lectin from stinging nettle rhizomes with antifungal properties // Science. 1989. - V.245. - P. 1100-1102.

161. Brownleader M.D., Hopkins J., Mobasheri A., Dey P.M., Jackson P., Trevan M. Role of extension peroxidase in tomato (Lycopersion esculentum Mill.) seedling growth// Planta. 2000. - V. 210. - P. 668-676.

162. Butler J.H., Hu S., Brady S.R., Dixon M.W., Muday G.K. In vitro and in vivo evidence for actin assotiation of the naphthylphthalamic acid-binding protein from zucchini hypocotyls // Plant J. 1998. - V. 13. - P.291-301.

163. Calvert C.M., Gant S.J., Bowles D.J. Tomato annexins 34 and p35 bind to F-actin and displey nucleotide phosphodiesterase activity inhibited by phospholipid binding // Plant Cell. 1996. - V.8. - P. 333-342.

164. Cammue B.P.A., Stinissen H.M., Peumans W.J. Lectin in vegetative tissues of adult barley plant grown under field conditions // Plant Phisiol. 1985. -V.78.- P.384-387.

165. Cammue B.P.A., Raikhel N.V., Peumans W.J. Occurense and synthesis of isolectins in different tissues of wheat // Biochem. Physiol. Pflanzen. -1988. -V.183. P.379-387.

166. Cammue B.P.A., Broccaert W.F., Kellens Y.T.S. Stress-induced agglutination and abcisic acid in roots of wheat seedlings // Plant Phisiol. 1989.-V.91.- P.1432-1435.

167. Cammue B.P.A., Broecart W.F., Peumans W.J. Wheat germ agglutinin* in wheat seedlings roots induction by elicitors and fungi// Plant Cell Reports. -1990.-V. 9.-P. 264-267.

168. Carlini C.R., Grossi-de-Sa M.E. Plant toxic proteins with insecticidal properties. A review on their potentialities as bioinsecticides// Toxicon. 2002. -V.91.-P. 1515-1539.

169. Carrutu G., Colacino G., Ginmattasio M: Binding of hydrolases-from wheat aleurone to concanavalin A' and' wheat-germ agglutinin-sepharose // Phytochemistry. 1985. - V.24. - P.683-688.i

170. Castillo, A.Hl, Lagunes R., Urban Mi, Frixione E., Meza I: // J. Of muscle research and cellmotility.- 1998.-V.19:- P.557-574.

171. Catala R., Santos E., Alonso J.M., Esker J.R., Martinez-Zapater J.M:, Salonas J. Mutations in. the Ca2+/H, transporter CAX1 increase CBF/DREB1 expression and the eold^-acclimation response in Arabidopsis/ZPlant Cell. — 2003. — V. 15.-P: 2940-2951.

172. Chandler P.M., RobertsonM: ABA-regulated genes and cold tolerance// Ann. Rev. Plant Physiol, and Plant Moli Biol. 1994. - V.45. - P.l 13114.

173. Chen G.O., He X., McKeon1 T.A. A simple and sensitive assay for distinguishing the expression of ricin and Ricinus communis agglutinin genes in developing castor seed (R. communis L.)// J. Agric. Food Chem. 2005. - V. 53.-P. 2358-2361.

174. Chen Y., Peumans W.J., Hause В., bras J., Kumar M., Proost P., Barre A., Rouge P., Van Damme E .J.M. Jasmonate methyl ester induces of synthesis of a cytoplasmic/nuclear chitooligosaccharide-binding lectin in tobacco leaves//

175. FASEB J. Express Article. D01:10.1096/fj.01-0598fje. http://www.fasebi.org/ cgi/reprint/01-0598fjevl.

176. Chen Z., Malamy J., Henning J., Contrath U., Sanchez-Casas P., Silva H., Rigliano J., Klessing D. Induction, modification and transduction, of the salicylic acid signal in plant defense responses // Proc. Natl. Acad. USA. 1995. V.92. - P.4134-4137.

177. Chen Z., Silva H., Klessing D. Active oxygen species in the induction of plant systemic acquired resistance by salicylic acid // Sci. 1993. V.262. -P.1883-1886.

178. Chisholm S.T., Parra M.A., Anderberg R.L, Carrington J.C. Arabidopsis RTM1 and RTM2 genes function in phloem to restrict long-distance movement of tobacco etch virus// Plant Physiol. 2001. - V. 127. - P. 1667-1675.

179. Chivasa S., Ndimba B.K., Simon W.J., Robertson D., Yu X-L., Knox J.P., Bolwell P., Slabas A.R. Proteomic Analysis of the Arabidopsis Thaliana Cell Wall // Electrophoresis. 2002. - V.23. - P.1754-1765.

180. Chrispeels M.J., Raikhel N.V. Lectins, lectin genes and-their role in plant defence // Plant Cell. 1991.- V.3.- P. 1-9.

181. Choi H., Hong J.H., Ha J., Kang J.Y., Kim S.Y. ABFs, a family of ABA-responsive element binding factor//J.Biol.Chem.-2000.-V.275.-P. 1723-1730.

182. Chu В., Snustad. D. P., Carter J.V. Alteration of P-tubulin gene expression during low-temperature exposure in leaves of Arabidopsis thaliana II Plant Physiol.- 1993.- V.103. P. 371-377.

183. Clark R.A.C., Kuster В., Benallal M. Characterisacion of tissue-specific oligosaccharides from rat brain and kidney membrane preparation enriched in Na+, K+-ATPase// Glycoconjugate J.- 1999. V. 16. - P. 47-456.

184. Collinge D.B., Kragh K.M., Mikkelsen J.D. et al. Plant chitinases // Plant J. 1993. - V.3.- P.31-40.

185. Collings D. Crossed-wires: interactions and cross-talk between the microtubule and microfilament networks in plants// Plant Microtubules/ Eds. Nick P. Berlin Heidelberg: Springer-Verlag, 2008. - P. 47 - 79.

186. Cosgrove DJ. Assembly and enlargement of the primary cell wall in plants // Annu. Rev. Cell Dev. Biol.-1997.-V.13-P.171-201.

187. Cramer G.R., Jones R.L. Osmotic stress and abscisic acid reduce cytosolic calcium activities in roots of Arabidopsis thaliana// Plant Cell and Envir.-1996.-V. 19.-P. 1291 -1298.

188. Cvrckova F. Are plant formins integral membrane proteins? // Genome Biol. 2000. - V.I.- P.001.1-001.7

189. Cyr R.J. Calcium/calmodulin affects microtubule stability in lysed protoplasts//J. of Cell Sci.- 1991.-V. 100.-P. 311-317.

190. Cyr R.J., Palevitz B.A. Microtubule-binding proteins from carrot // Planta.- 1989.- V.177.-P.245-260.

191. Cyr R.J., Palevitz B.A. Organization of cortical microtubules in plant cells // Curr. Opin. Cell Biol.- 1995. -V.7.- P. 65-71.

192. Dallaire S., Houde M., Gagne Y., Saini H.S., Boileau S., Chevrier N., Sarhan F. ABA and low temperature induced freezing tolerance via distinct regulatory pathways in wheat // Plant Cell Physiol. 1994. - V.36. - P. 1-4.

193. Dangl J. L., Dietrich R.A., Richberg M.H. Death don't have no mercury: cell death programs in plant-microbe interactions // Plant Cell. 1996.-V.8. - P.1793-1807.

194. Danyluk J., Carpentier E., Sahan F. Identification and characterization of a low temperature regulated gene encoding an actin-binding protein from wheat // FEBS Letters.- 1996. -V. 389.- P. 324-327.

195. Day В., Graham T. Cell wall and membrane dynamics of pathogen-induced responses// Ann.N.Y.Acad.Sci. 2007. - V.l 113. - P. 123-134.

196. De Jong C.E., Laxalt A.M., Bardmann B.O., De Wit P.J., Joosten M.N., Munnik T. Phosphatidic acid accumulation is an early response in the Cf-4IAvr4 interaction// Plant J. 2004. - V. 39. - P. 1-12.

197. De Pater S., Pham K., Klitsie I., Kijne J.W. The 22 bp W1 element in the pea lectin promoter is necessary and, as a multimer, sufficient for high gene expression in tobacco seeds// Plant Mol. Biol.-1996.-V.32.-P.515-523.

198. Deeks M.J., Hussey P.J., Davies B. Formins: intermediates in signalitransduction cascades that affect cytoskeletal reorganization// Trends Plant Sci.-2002.-V.7.-P.492-498

199. Delaney T.P., Uknes S., Vernooij В., Friedrich L., Weymann K., Negrotto D., Gaffney Т., Gut-Rella M., Kessmann H., Ward E., Ryals J. A central role of salicylic acid in plant disease resistance // Science. 1994. V.266. -P.1247-1250.

200. Dey M.D., Brownleader A.T., Pantelides A.T. Extensin from suspension-cuitured potato cells: a hydroxyprolin-rich glicoprptein, devoid of agglutinin activity//Planta.- 1997. -V.202.- P. 179-187.

201. Dhonukshe P., Laxalt A.M., Goedhart J., Gadella T.M., Munnik T. Phospolipase D activation correlates with microtubule reorganization in living plants cells// Plant Cell. 2003. V. 15. - P. 2666-2679.

202. Di Cola A., Frigerio L., Lord J.M., Roberts L.M., Ceriotti A. Endoplasmic reticulum-associated degradation of ricin A chain has unique and plant specific features// Plant Physiol.- 2005. V. 137. - P. 287-296.

203. Dinant S., Glare A.Ml,,Zhu Y., Vilaine C., Palauqui'J:-C.', Kusiak G., Thompson G.A. Diversity of the super-family of phloem lectins (phloem protein 2); in angiosperms// Plant Physiol. 2003. - V. 131.-P. 114-128. ; ;

204. Ding A., Turgeon R., Parthasarathy M.V. Microfilament organization and distribution in freeze-substituted tobacco plant tissues // Protoplasma.- 1991.-V.165.-P. 96-105.

205. Ding J.P., Pickard B.G. , Modulation of mechanosensitive calcium-selective cation channels by temperature/ZPlant J: — 1993. —V.3. — P.713-720.

206. Durrant W.E., Dong X. Systemic Acquired resistance// Annu. Rev. Phytopathol. 2004. - V. 42. - P. 185-209. .'

207. Dybvig K., Voelker L. Molecular biology of mycoplasmas // Ann. Rev. Microbiol: 1996. - V.50. - P.25-57.

208. Eleftheriou E.P., Palevitz B.A. The effect of cytochalasin D on preprophase band organization in root tip cells of Allium// J: Cell Sci.-1992.-V.103. P.989-998. . - :

209. Enyedi A.J:,. Yalpani N., Silverman P., Raskin I. Localization, conjugation and function of salicylic acid in tobacco during the hypersensitive reaction, to tobacco mosaic virus // Proc. Natl: Acad. Sci. USA. 19921 - V.89.-P.2480-2484.

210. Esteban R., Dopico В., Munoz F.J., Romo S., Labrador E. A seedlingsspecific vegetable lectin gene is related to development in Cicer arietinum// Physiol. Plant. 2002. - V. 114. - P. 619-626.

211. Eun S.O., Lee Y. Stomatal opening by fusicoccin is accompanied by depolymerization of actin filaments in; guard; cells // Planta.-2000.-V.210.-P.965-970: .■ . ' .

212. Feijo J.A., Malho R., Obermeyer G. Ion Dynamics and Its Possible Role during in vitro Pollen Germination and Tube Growth // Protoplasma.- 1995.-V. 187.- P. 155-167.

213. Feiz L., Irshad M., Pont-Lezica R., Canut H:, Jamet E. Evaluation of cell wall preparations for proteomics: a new procedure for purifying cell walls from Arabidopsis hypocotyls// Plant Methods. 2006. - V.2. - P.

214. Fisher D. D., Cyr R. J. Calcium levels affect the ability to immunolocalize calmodulin to cortical microtubules // Plant Physiol. 1-993'.- V. 103.-.P. 543-551.

215. Fisher D., Gilroy S., Cyr R. Evidence for: opposing effects of calmodulin on cortical microtubules // Plant Physiol.- 1996. -V. 112.- P. 10791087.

216. Foth В .J., Goedecke M.S., Soldati D. New insight into myosin evolution and classification// Proc. Nath. Acad. Sci. USA. 2006. - V. 103. - P.3681-3686.

217. Fowler J.E., Quatrano R.S. Plant cell morphogenesis. Plasma membrane interactions with the cytoskeleton- and cell wallII Annu.Rev.Cell.Dev.Biol.-1997.-V.13 .-P.697-743.

218. Gaffhey Т., Friedrich L., Vernooij В., Negrotto D. Requirement of salicylic acid for the induction of systemic acquired resistance // Science. 1993. -V.261. - P.754-756.

219. Gao M., Showalter A.W Yariv reagent treatment induces programmed cell death in Arabidopsis cell cultures and implicates arabinogalactan protein involvement// Plant J.-1999.-V. 19-P.321 -331.

220. Gardiner J.C., Collings D.A., Harper J.D., Marc J. The effect of the phospholipase G antagonist 1-butanol on seedling'development and microtubules organization in Arabidopsis// Plant Cell Physiol. - 2003. - V. 44. - P. 687-696.

221. Gardiner J.C., Harper J.D.I., Weerakoon N.D., Collings D.A., Ritchie S., Gilroy S., Cyr R.J., Marc J. A 90-kD phospholipase D from tobacco binds to microtubules and plasma membrane// Plant Cell. 2001. V. 13. - P. 2143-2158.

222. Garner O.B., Baum L.G. Gakectin-glucan latties regulate cell-surface glycoprotein organization and signaling// Biochem. Soc. Trans.- 2008. V. 36. -P. 1472-1477.

223. Gens J.S., Fujiki M., Pickard B.G.Arabinogalactan protein and wall-associated kinase in a plasmalemmal reticulum with specialized vertices// Protoplasma.-2000.-V.212.-P. 115-134.

224. Giani S., Qin X., Faoro F., Breviario D. In rice, oryzalin and abscisic acid differentially affect tubulin mPNA and protein levels // Planta.- 1998.- V. 205. -P. 334- 341.

225. Giavalisco P., Kapitza L., Kolasa A., Buhtz A., Kehr J. Towards the proteome of Brassica napus phloem sap// Proteomics. 2006. -V. 6. -P. 896-909.

226. Gibson D.M., Sharon S.I., Hous K.J. A comparision of soybeen agglutinin in cultivars resistant and susceptible to Phytophtora megasperma var sojae (Race 1) // Plant Physiol.- 1982.- V.70.- P. 560-566.• '.'."'•• 264': . . '■•■:.

227. Grabski: Si*. Xie; X. G., Holland! J:F.,. Schindler М» Eipids. trigger-changes in the elasticity of the cytoskeleton in plants: a cell optical displacement assay for live cell measurements // J. Cell Biol. 1994. - V. 126.- P. 713-726.

228. Grant M., Lamb C. Systemic immunity// Curr. Opin. Plant Biol. -2006.-V. 9.-P. 414-420.

229. Hamelryck T.W., LorisR., Boukaert J., Dao-Thi M.N. Carbogidrate binding, quaternary structure and a novel hydrophobic binding site in two legume lectin oligomers from Dolichos biflorus II J. Mol. Biol.- 1999.- V. 5. -P. 11611177.

230. Hardam A.R., Jones D.A., Takemoto D. Cytoskeleton and cell wall function in penetration resistance// Curr. Opin. Plant Biol—2007.-V.10.-P.342-348.

231. Hartley M.R., Lord J.M. Cytotoxic ribosome-inactivating lectins from plants// Biochim. Biophys. Acta. 2004. - V. 1701. - P. 1-14.

232. Hasenstein K.H., Blankaflor E.B., Lee J.S. The microtubul cytoskeleton does not integrat auxin transport and gravitropism in maize roots// Physiol. Plant.- 1999.- V. 105.- P. 729-738.

233. Heimovaara-Dijkstra S., Wang M., Snaar-Jagalska E., Knetch M.L.V. Counteractive effects of ABA and GA3 on extracellular and intracellular pH and malate in barley aleurone // Plant Physiol.Biochem. 1996. - Special issue. -P.194-195.

234. Heino P., Palva E.T. Signal transduction in plant cold acclimation// Plant Responses to Abiotic Stress/Hirt H., Shinosaki K. Berlin: Springer-Verlag, 2003.-V. 4.-P. 151-186.

235. Herve C., Dabos P., Galaud J.-P. et al. Characterization of an Arabidopsis thaliana gene that defines a new class of putative plant receptor kinases with an extracellular lectin-like domain// J. Mol. Biol. 1996. - V.258.-P.778-788.

236. Hester G., Kaku H. G., Goldstein I. J., Wright C. S. Structure of mannose-specific snowdrop {Galanthus nivalis) lectin in representative of a new plant lectin family//Nature Struct. Biol.-1995.-V.2.- P.472-479.

237. Heyn A.N. Intra- and extracytoplasmic microtubules in coleoptiles of Avena // J. Ultrastruct. Res.- 1972.- V.40.- P.433-457.

238. Hirsch A.M., Brill L.M., Lim P.O. et al. Steps toward defining the role of lectins in nodule development in legumes // Symbiosis.-1995.-V.19.-P.155-173.

239. Holf P.L.D., Brill L.M., Hirsch A.M. Plant lectins: the ties that bind in root symbiosos and plant defense// Mol. Genet. Genomics.-2009.-V.282.-P.l-15.

240. Hong-Bo C., Li-Ye C., Ming-An C. Calcium as a versatile plant signal transducer under soil water stress// BioEssays. 2008. - V.30. - P. 634-641.

241. Hong-Bo C., Li-Ye C., Ming-An C., Shi-Qing L., Ji-Cheng Y. Bioengineering plant resistance to abiotic stresses by global calcium signal system// Biotechnol. Adv. 2008. - V. 26. - P. 503-510.

242. Hoyos M.E., Zhang S. Calcium-independent activation of salicylic acid-induced kinase and 40-kilodalton protein kinase by hyperosmotic stress // Plant Physiol. 2000. - V.122. - P.1355-1363.

243. Huang Т., Bohlenius H., Eriksson. S., Parcy F., Nilsson O. The mRNA of the Arabidopsis gene FT moves from leaf to shoot apex and induces flowering// Science. 2005. - V.9. - P. 1694-1696.

244. Hussey P.J., Allwood E.C., Smertenko A.P. Actin-binding proteins in the Arabidopsis genome of functionally distinct, plant actin-depolynerization factors// Philos. Trans. R. Soc. Lond. B. 2002. - V. 357. - P. 790-798.

245. Hwang J.-U., Lee Y. Abscisic Acid-Induced Actin Reorganization in Guard Cells of Dayflower Is Mediated by Cytosolic Calcium Levels and by Protein Kinase and Protein Phosphatase Activitie // Plant Physiol.-2001.

246. Inaba M., Suzuki I., Szalontai В., Kanesaki Y., Los D., Hayashi H., Murata N. Gene-engineered ridification of membrane lipids enhances the cold inducibility of gene expression in Synechocystis//J. Biol. Chem. 2003. - V.278. -P.12191-12198.

247. Ivanov H.I., Haydarova G.A., Baranova K.N., Chernov V.M., " Chernova O.A. Mycoplasmas appear to penetrate into plants through roots // IOM1.tt. 1992.-V.2.-P. 143.

248. Jian L.C., Sun L.H., Lin Z.P. Studies on microtubule cold stability in relation to plant cold hardiness // Acta Bot. Sin.- 1989. -V. 31.- P. 737-741.

249. Jung J-L., Friting В., Hahne G. Sunflower (Helianthus annuus L.) pathogenesis-related proteins. Induction by aspirin (acetylsalicylic acid) and characterization //Plant Physiol. -1993.- V. 101.-P. 873-880.

250. Kanrar S., Venkatrswary J., Kirti P.B., Chopra V.L. Transgenic Indian mustard (Brassica juncea) with resistance to the mustard aphid (Lipaphis erysimi Kalt.)// Plant Cell Rep. 2002. - V. 20. - P. 976-981.

251. Kauss H., Jeblick W. Pretreatment of parsley suspension cultures with salicylic acid enchaces spontaneous and elicited production of Н2Ог // Plant Physiol. 1995.- V.108. - P.l 171-1178.

252. Kawaguchi K., Shibua N., Ishii T. A novel tetrasaccharide, with a structure similar to the terminal sequence of arabinogalactan-protein, accumulates in rice anthers in a stage-specific manner// Plant J.-1996.-V.9.-P. 777—785.

253. Kerr G.P, Carter J.V. Relationship between freezing tolerance of root-tip cells and cold stability of microtubules in rye (Secale cereale L. cv Prima) // Plant Physiol.- 1990a.-V.93.-P. 77-82.

254. Kerr G.P., Carter J.V. Tubulin isotypes in rye roots are altered during cold acclimation // Plant Physiol.- 19906.- V. 93.- P. 83-88.

255. Kijne J.W., Bauchrowitz M.A., Diaz C.I.Root Lectins and Rhizobia // Plant Physiol.-1997.-V. 115.-P.869-873.

256. Knigth H., Trewavas A., Knight M.R. Cold calcium signaling in arabidopsis involver two cellular pools and a change in calcium signature after acclimation // Plant Cell.- 1996. -V.8. P.489-503.

257. Knight H., Zarka D.G., Okamoto H., Thomashow M.F., Knight M.R. Abscisic acid induces CBF gene transcription and subsequent induction of cold-regulated genes via the CRT promoter element//Plant Physiol.-2004.-V.135.-P.l-8.

258. Knight M.R. Signal transduction leading to low-temperature tolerance in Arabidopsis thaliana// Phil. Trans. R.Soc. Lond. 2002. - V.357. - P.871-875.

259. Kobayashi H., Fukuda H., Shibaoka H. Interrelation between the spatial disposition of actin filaments and microtubules during the differentiation of tracheary elements in cultured Zinnia cells // Protoplasma. -1988.-V.143.-P. 29-37.

260. Kobayashi H., Fukuda H., Shibaoka H. Reorganization of actin filaments associated with the differentiation of tracheary elements in Zinnia mesophyll cells //Protoplasma.- 1987. -V.138.- P.69-71.

261. Kobayashi I., Kobayashi Y. Microtubules and Pathogen defence// Plant Microtubules/Nuck P. -Berlin Heidelberg: Springer-Verlag, 2007. P. 121-140.

262. Kocourec I., Horejsi V. Lectins // Biol., Biochem. and Chin Biochem.-1983.-V.3.-P.3-6.

263. Kohno Т., Chaen S., Shimmen T. Characterization of the Translocator Associated with Pollen Tubes of Lily // Protoplasma.- 1990.- V. 154.- P. 179-183.

264. Kohorn B.D. Plasma membrane-cell wall contacts // Plant. Phisiol.-2000.-V. 124.-P.31-38.

265. Koike M., Takezawa D., Arakana K., Yoshida S. Accumulation of 19 kD plasma membrane polypeptide during induction of freezing tolerance in wheat suspension-cultured cells by abscisic acid // Plant Cell Physiol. 1997. - V.38. -P.132-139.

266. Komath S.S., Kavitha M., Swamy M.J. Beyond carbohydrate binding: new ditection in plant lectin research// Org. Biomol. Chem.-2006.-V.4.-P.973-988.

267. Krebs J.A., Wu Y., Chang H-S., Zhu Т., Wang X., Harper J.F. Transcriptome changes for Arabidopsis in response to salt, osmotic and cold stress// Plant Physiol. 2002. - V. 130. - P. 2129-2141.

268. Laemmli N.K. Cleavage of the structural protein during the assembly of the head of the bacteriophage // Nature. 1970. - V.227. - P.680-685.

269. Lally D., Ingmire P., Tong H.-Y., He Z.-H. Antisense expression of a cell wall-associated protein kinase, WAK4, inhibits cell elongation and alters morphology//Plant Cell.-2001.- V. 13.-P. 1317-1332.

270. Lancelle S.A., Hepler P.K. Assotiation of actin with cortical microtubules revealed by immunoglob localization in Nicotiana pollen tubes // Protoplasma.- 1991.- V.165.- P.167-172.

271. Lang V., Palva E.T. The expression of a rab -related gene, rab 18, is induced by abscisic acid during the cold acclimation process of Arabidopsis thaliana (L.) heynh // Plant and Mol. Biol. 1992. V.20. N 3. P.951-962.

272. Laporte K., Rossignol M., Traas J.A. Interaction of tubulin with the plasma membrane tubulin is present in purified plasmalemma and behaves as an integral membrane protein // Planta.- 1993.- V.- 191.- P. 413-416.

273. Lecoureiux D., Ranjeva R., Pugin A. Calcium in plant defence-signalling pathways// New Phytol. 2006. - V. 171. - P. 249-269.

274. Lee J.C., Timasheff Z. In vitro reconstruction of cell brain microtubules of solution variables/// Biochem.-1971.-V.16.-P. 1754-1764.

275. Lee Y.-R. J., Liu B. Cytoskeleton motor proteins in plant cell division// Cell Division Control in Plants/ Eds. Verma D.P.S., Hong Z. Berlin Heidelberg: Springer-Verlag, 2007. - P. 169-193.

276. Leung J., Bouvier-Durand M., Morris P.-C. et al. Arabidopsis ABA Response gene ABI1: features of a calcium-modulated protein phosphatase // Science.-1994.-V.264.-P. 1448-1452.

277. Lev G., Farida M., Dania R. Salicylic acid and energy exchange in plant cells// Abiotic stress and plant responses/Eds. Nafees A. Khan and Sarvajeet

278. Singh1. -New Delhi: I.K. Internetional Publishing House Pvt. Ltd., 2008. -P. 263275.

279. Levine A., Tenhaken R., Dixon R., Lamb С. H2O2 from the oxidative burst orchestrates the plant hypersensitive disease resistance response // Cell. -1994.-V.79.- P.583-593.

280. Levitt J. Chilling, freezing, and high temperature stresses. New York: Academic Press, 1980. -V. 1. - 497 p.

281. Li P.H., Chen W-P., Jian L., Xin Z. Abscisic acid-induced chilling tolerance in maize//Plant Cold Hardiness, Mol. biol., bioch. physiol./ LiP.H., Chen T.H.H. New York: Plenum Press, 1997. - P. 215-224.

282. Li C., Junttila O., Heino P., PalvaE.T. Different responses of northen and southern ecotypes of Betula pendula to exogenous ABA application// Three Physiol. -2003. -V. 23. -P. 481-487.

283. Llorente F., Oliveros J.C., Martinez-Zapater J.M., Salinas J. A freezing-sensitive mutant of Arabidopsis, frsl', is new aba3 allele// Planta. — 2000. -V.211.-P. 648-655.

284. Lloyd C.W. The plant cytoskeleton: the impact of fluorescence microscopy // Ann. Rev. Plant Physiol. 1987. - V.38. - P. 119-139.

285. Loake G., Grant M. Salicylic acid in plant defence — the players and protagonists// Current Opin.Plant PHysiol. 2007. - V. 10. - P. 466-472.

286. Luan S. The CBL-CIPK network in plant calcium signaling// Trends Plant Sci. 2009. - V. - 14. - P: 37-42.

287. Ludvig А.А., Romies Т., Jones J.D.C. CDPK-mediated signaling pathways: specificity and cross-talk//J. Exp. Bot. 2004. - V. 55. - P. 181-188.

288. Malho R., Kaloriti D., Sousa E. Calcium and rhytms in plant cell// Biol. Rithm Res. 2006. - V: 37. - P. 297-314.

289. Malho R., Trewavas Al Localized Apical Increases of Cytosolic Free Calcium Control Pollen Tube Orientation // Plant Cell.-1996.- V. 8.- P. 1935-1949.

290. Mansfield:M. A., Peumans W. J., Raikhel N.V. Wheat germ agglutinin is synthesized as a glycosylated precursor // Planta.- 1988.- V. 173.- P.482-489.

291. McCurdy D.W., Kim M. Molecular cloning of a novel fimbrin-like cDNA from Arabidopsis thalidna II Plant Mol. Biol.- 1998:- V. 36.- P.23-31.

292. McCurdy D.W., Williamson R.E. Actin and actin-associated proteins// The cytoskeletal basis of plant growth and form/ Eds. Lloyd C.W. London: Academi Press, 1991.-P. 3-14.

293. McNally F. Modulation of microtubule dynamics during the cell cycle // Curr. Op. Cell Biol. 1996. - V. 8. -P. 23-29.••■■■ 272- , '• ■ .

294. Mirelman D., Galun E., Sharon N.,. Lotan R. Inhibition of fungal growth by wheat germ agglutinin // Nature.- 1975.- V.256.- P.414-416.

295. Mishkind Ml, Raikhel N. V., Palevitz B.A. Kieegstra K. Immunocytochemical localization of wheat germ agglutinin in wheat // J. Cell Biol. 1982. - У .92. - P.753-764.

296. Monroy A.F., Castonguay Y., Laberge S., Sarhan F., Vezina L.P., Dhindsa R.R. A new cold- induced alfalfa gene is associated with enhanced hardening at subzero temperature // Plant Physiol.- 1993.- V.-102.- P. 873-879.

297. Morejohn L.C., Bureau Т.Е., Mole-Bajer J. et al. Oryzalin, a dinitroaniline herbicide, binds to plant tubulin and inhibits microtubule polymerization in vitro // Planta.-1987.-V.172.-P.252-264.

298. Morejohn L.C. The molecular pharmacology of plant tubulin and microtubules // The cytoskeletal basis of plant growth and form / Ed. Lloyd C.W. -L.: Acad. Press, 1991.- P. 29-43.

299. Muguruma M., Mutsumura S., Fukazuma T. Direct Interaction between Talin and Actin // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1990.-V. 171.- P. 1217-1223.

300. Narayanan S., Surendranath K., Bora N., Surolia A., Karandle A.A. Ribosome inactivating proteins and apoptosis// FEBS Lett. 2005. - V. 579. - P. 11324-1331.

301. Nawrath C., Metraux J.P. Salicylic acid induction-deficient mutants of Arabidopsis express PR-2 and PR-5 and accumulate high levels of camalexin after pathogen inoculation// Plant Cell. 1999. - V. 11. - P. 1393-1404.

302. Nguema-Ona E., Bannigan A., Chevalier L., Baskin T.I., Driouch A. Disruption of arabinogalactan proteins disorganizes cortical microtubules in the root of Arabidopsis thaliana// Plant J. 2007. - V. 52. - P. 240-251.

303. Nick P. Signaling to the microtubular cytoskeleton in plants // Inter. Review of Cytology.- 1998.-V. 184.-P. 33-79.

304. Nick P. Signals, motors, morphogenesis — the cytoskeleton in plant development// Plant Biol.-1999.-V. l.-P. 169-179.

305. Nick P., Lambert A.M., Vantard M. A microtubule associated protein in maize is induced during phytochrome — dependent cell elongation// Plant. J.-1995.-V.8.-P.835-844.

306. Nick P. Microtubules as Sensor for abiotic stimuli// Plant microtubules/Nick P. Berlin Heidelberg: Springer-Verlag, 2008. - P. 175-203.

307. Post G., Papahandjopoulos D., Jacobson K. Effects of local anesthetics on membrane properties. II. Enhasement of the susceptibility of mammalian cells to agglutination by plant lectins // Biochem. Biophys. -1975. V. 394. P. 520-539.

308. Profotova В., Burketova L., Novotova Z., Martivec J., Valentova O. Involvement of phospholipase С and D in early response to SAR and ISR inducers in Brassica napus plants// Plant Physiol. Biochem. 2006. - V. 44. - P. 143-151.

309. Putnam-Evans С .L., Harmon A. C., Palevitz B. A., Fechheimer M., Cormier M. J. Calcium-dependent protein kinase is localized with F-actin in plant cells // Cell Motil. Cytoskeh- 1989.- V.12.- P. 12-22.

310. Quader H. Cytoskeleton: microtubules // Progress in Botany. 1998. -V. 59.- P. 374-395.

311. Quader H., Hofmann A., Schnebf E. Reorganization of the endoplasmic reticulum in epidermal cells of onion bulb scales after cold stress: Involvement of cytoskeletal elements // Planta.- 1989.- V. 177.- P. 273-280.

312. Quellet F., Carpentier E., Jamie M. Regulation of a wheat actin-depolymerizing factor during cold acclimation // Plant Physiol.-2001.-V.125.-P.360-368.

313. Raikhel N.V., Mishkind M.L., Palevitz B. A. Characterization of a wheat germ agglutinin-like lectin from adult wheat plant // Planta. 1984. - V.162. - P.55-61.

314. Raikhel N.V., Palevitz B.A., Haigler C.H. Abscisic acid control of lectin accumulation in wheat seedlings and callus cultures. Effect of exogenous ABA and fluridone // Plant Physiol. 1986. - V.80. - P.167-171.

315. Ramachandran S., Christensen H.E.M., Ishimaru Y. et al. Profilin plays a role in cell elongation, cell shape maintenance, and flowering in Arabidopsis,II Plant Physioh-2000.-V.124-P.l637-1647.

316. Ramis C., Gomord V., Lerouge P., Faye L. Deglycosylation is necessary but not sufficient for activation of proconcanavalin AII J. Exp. Bot.-2001.-V.52.-P.911-917.

317. Robinson M.J., Sancho D., Slack E.C., LeibundGut-Landmann S., Reis e Sousa C. Myeloid C-type lectins indnnate immunity// Nat. Immunol: 2006. - V. 7.-P. 1258-1265.

318. Roopashere S., Singh-S:A:,.Gowda L.R., Rao A.G.A. Dual-Function Protein in Plant Defence: Seed Lectin fronb Dolichos Biflorus (Horse Gram) Exibits Lipoxygenase Activity//Biochem. J. 2006. - V. 395. - PI 629-639.

319. Roy R. Recent development in the rational design- of multivalent glycoconjugates// Top. Curr. Chem. 1997. - V.187. - P. 241-274.

320. Rudiger H. Structure and- function* of plant lectins// Glycosciences. Status and perspectives //Eds. HJ Gabius. London etc.: Chapman&Hall IT, 1997.- P. 415-438.

321. Rudiger H., Gabius H.-J. Plant lectins: occurrence, biochemistry, function and applications// Glycoconj. J. 2001. - V. 18. - P. 589-613.

322. Ruelland E., Cantrel C., Gawer M. Activation of Phospholipases С and D Is an Early Response to a Cold Exposure in Arabidopsis Suspension Cells // Plant Physiol. 2002. - V. 130. - P. 999-1007.

323. Ruffer M., Steip В., Zenk M.H. Evidence against specific binding of salicylic acid to plant catalase // FEBS Lett. 1995. - V.377. - P.175-180.

324. Sacks M.M., Silk W.K., Burman P. Effect of water stress on cortical cell division rates within theapical meristem of primary roots of maize// Plant Physiol.-1997.-V. 114-P.519-527.

325. Sagot I., Rodal A.A., Moseley J. et al. An actin nucleation mechanism mediated by Bnil and profiling// NatCell Biol.-2002.-V.4.-P.626-631.

326. Sakiyama M., Shibaoka H. Effects of abscisic acid on the orientation and cold stability of cortical microtubules in epicotyl cells of the dwarf pea// Protoplasma.-1990.-V. 157.-P. 165-171.

327. Samajova O., Samaj J., Volkmann D., Edelman H. G. Occurrence of osmiophilic particles is correlated to elongation growth of higher plants // Protoplasma.- 1998.-V. 202.-P. 185-191.

328. Sanders D., Pelloux J., Brownlee C., Harper J.F. Calcium as the crossroads of signaling/ZPlant Cell. 2002. - S401-S407.

329. Sangwan V., Foulds J., Singh Y., Dhindsa R. Cold-activation of Brassica napus BN 115 promoter is mediated by structural changes in membranes1. Л Iand cytoskeleton and reguires Ca influx //The Plant Journal.-2001 .-V. 27.-P. 1-12.

330. Sangwan V., Orvar B.L., Beyerly J., Hirt H., Dhindsa R.S. Opposite changes in membrane fluidity mimic cold and heat stress activation of distinct plant MAP kinase pathways// Plant J. 2002. - V. 31. - P. 629-638.

331. Santner A., Estelle M. Recent advances and emerging trends in plant hormone signaling// Nature. 2009. - V.' 459. P. 1071-1078.

332. Schmit A.-C., Nick P.4 Microtubules and'evolution of mitosis// Plant Microtubules/Eds. Nick P. -Berlin Heidelberg: Springer-Verlag. 2007. -PI 233-266.

333. Seagull R!W. The plant cytoskeleton // GRC Grit. Rev. Plant. Sci.-1989.-V.8.-P. 131-167.

334. Segueira L., Graham T.L. Agglutination- of avirulent strains of Pseudomonas.solanacearum by potato lectin // Physiol: Plant'. Pathol.-1979.-V. 11.-P.43-54.

335. Selitrennikoff C.P. Antifungal proteins// Appl. Environ. Microbiol. -2001. V. 67. - P! 2883-2894.

336. Seki M., Ishida J., Narusaka M., Fujita M., Nanjo-T. et al. Monitoring the expression pattern of around 7000 Arabidopsis genes under ABA treatments using a full-length cDNA microarray//Funct.Integr.Genom.-2002.-V.2.-P.282-291.

337. Severson A.F., Baillie D.L., Bowerman B. A formin homology protein and a profilin are required for cytokinesis and Arp2/3-independent assembly of cortical microfilaments in C. elegans II Curr Biol.-2002.-V.12.-P.2066-2075.

338. Shah J. The calicylic acid loop in plant defense// Current opinion in Plant Biology. 2003. - V. 6. - P. 356-371.

339. Shakirova F.M., Bezrukova M.Y., Shayakhmetov I.F. Effect of temperature shock on the dynamics of abscisic acid and wheat germ agglutinin accumulation in wheat cell culture // Plant Growth Reg.- 1996.- V. 19.- P. 85-87

340. Sharon N., Lis H. History of lectins: from hemagglutinins to biological recognition molecules: a historical overview//Glycobiology.-2004.-V.14.-P. 53-62.

341. Sheen J. Mutational analysis of a protein phosphatase 2C involved in abscisic acid signal transduction in higher plants // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-1998.-V.95.-P.975-980.

342. Sherrier D.J., Prime T.A., Dupree P. Glycosylphosphatidylinositol-anchored cell surface proteins from Arabidopsis II Electrophoresis.-1999.-V.20.-P.2027-2035.

343. Shi H., Kim Y.S., Guo Y. The Arabidopsis SOS5 Locus Encodes a Putative Cell Surface Adhesion Protein and Is Required for Normal Cell Expansion // Plant Cell. 2003. - V. 15. - P. 19-32.

344. Shibaoka N. Plant hormone-induced changes in the orientation of cortical microtubules: alterations in the cross-linking between microtubules and the plasma membrane// Anna. Rev. Plant. Physiol. Plant. Mol. Biol.- 1994.-V.45.-P.527-544.

345. Shinozaki K., Yamaguchi-Shinozaki K. Molecular response to dehydration and low temperature: differences and cross-talk between two stress signaling pathways// Curr.Opin. Plant Biol. 2000. - V. 3. - P. 217-223.

346. Showalter A.M. Structure and function of plant cell wall proteins // Plant Cell.-1993. V.5.- P.9-23.

347. Singer R.H. The cytoskeleton and mRNA localization // Curr. Opin. Cell. Biol. 1992. -V. 4. - P.15-19.

348. Singh P. S., Bhaglal:P., Bhullar S. S. Wheat germagglutinin (WGA) gene expression and ABA accumulation- in the developing embryos of wheat (Triticum aestivum) in response to drought // Plant Growth Reg.- 2000.- V. 30.- P. 145-150:

349. Skripal' I:G., Onischenko A.M., Gavrilko L.O.' A model of interaction between-cell of Mollicutes, the pathogen, of plant yellows diseases, and damaged plant cell // Microbiologichny Zhurnal. 1994. - V. 56. - P. 17-24.

350. Snyman M., Cronje J. Modulation .of heat shoe factors accompanies salicylic acid-mediated potentiation of Hsp70 in tomato seedlings// J. Exp. Bot.-2008.-V. 59:-P. 2125-2132.

351. Spadoro-Tank J. P., Etzler M. E. Heat shock enhances the synthesis of lectin-related protein in Dolichos bifloriis cell suspension cultures//Plant-Physiol.-1988.-V. 88.-P. 1131-1135/

352. Song W.Y., Zhang Z!B., Shao H.B., Guo X.L., Cao H.X., Zhao HiBl,

353. Suzuki I:, Los G.A., Kanesaki Y., Mikami K., Murata N. The pathways for perception and transduction of low-temperature signals in Synechocystis// EMBO J.-2000.-V. 19.-P. 1327-1334.

354. Tang R.H., Han S.C., Zheng H.L., Cook W.C., Choi C.S., Woerner Т.Е., Jackson. RiB!, Pei Z.M. Coupling diurnal cytosolic Ca2+ oscillations to the CAS-IP3 pathway in Arabidopsis// Science. 2007. - V. 315. - РГ 1423-1426:

355. Tenhaken R., Levine A., Brisson L., Dixon R., Lamb C. Function* of the oxidative burst in hypersensitive disease resistance // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1995. V.92. - P.4158-4163.

356. Thomas D.D., Franklin-Tong V.E. Self-incompatibility triggers programmed cell death in Papaver pollen// Nature. 2004. - N. 429. - P. 305-309.

357. Thomashow M.F. Plant cold acclimation: Freezing tolerance genes and regulatory mechanisms // Annu. Rev. Plant. Physiol. Plant. Mol.Biol.-1999.-V.50.-P.571-599.

358. Tiezzi A., Moscatelli A., Bartalesi A., Cresti M. An immunoreactive homolog of mammalian kinesin in Nikotiana tabacum pollen tubus. // Cell Motil. Cytoskeh- 1992.- V. 21.- P. 132-137.

359. Timofeeva O., Khokhlova L., Belyaeva N., Chulkova Y., Garaeva L. Cytoskeleton-Induced Alterations of the Lectin Activity in Winter Wheat under Cold Hardening and Abscisic Acid (ABA)//Cell Biology Internetional. 2000. - V. 24. - P.375-381.

360. Timofeeva O., Khokhlova L., Chulkova Y., Garaeva L. Microtubules regulate activity of cell wall lectins in cells of Triticum aestivum L. plants during cold hardening // Cell Biology International. 2002. - V. 26. - P.921-922.

361. Tominaga M., Morita K., Yokota E., Shimmen T. Microtubules regulate the organization of actin filaments at the cortical region in root hair cells of Hydrocharis II Protoplasma.- 1997.- V. 199.- P. 83- 92.

362. Toyoda K., Miki K., Ychinose Y., Yamada Т., Shiraishi T. Plant lectins induce the production of a phytoalexin in Pusum sativum // Plant Cell Physiol. -1995. V.35. - P.799-807.

363. Tsurushima Т., Don L.D., Kawashima K., Murakami J., Nakayashiki H., Tosa Y., Mayama S. Pyrichalasin H production and pathogenicity of Digitaria-specific isolates of Pyricularia grisea// Mol. Plant Pathol. -2005.- V. 6.-P. 605-613.

364. Uemura M., Steponkus P.L. Parallel effects of freezing and osmotic stress on the ATPase activity and protein composition of the plasma membrane of winter rye seedlings // Plant Physiol. 1989. - V.91. - P.961-969.

365. Umekava H., Kondon K., Ffujihara M. Interaction of Tora-mama (Phaseolus vulgaris) lectin with indolederivatives //Agric.Biol.Chem. 1990. -V.4.- P. 3295-3299.

366. Urao Т., Yamaguchi-Shinozaki K., Shinozaki K. Two-component systems in plant signal transduction//Trends Plant Sci.-2000.-V.5. P. 67-74.

367. Van Damme E.J.M., Lannoo N., Fouquaert E., Peumans W.J. The Identification of Inducible Cytoplasmic/Nuclear Carbohydrate-Binding Proteins Urges to Develop Novel Concepts about the Role of Plant Lectins//Glycoconjugate J. 2004. - V. 20. - P. 449-460.

368. Van Damme E.J.M., Barre A., Rouge P., Peumans W.J. Cytoplasmic/nuclear plant lectins: a new story// Trends Plant Sci. 2004. - V. 10.-P. 484-489.

369. Van Damme E.J.M., Nausicaa L., Peumans W.J. Plant lectins// Advances in botanical research/ Kader J.C., Delseny M. San Diego: Elsevier LTD, 2008. - V. 48. - P. 107-209.

370. Van Parijs J., Broekaert W.F., Goldstein I.J., Peumans W.J. Hevein: an antifungal protein from rubber tree (.Hevea Brasilensis) latex// Planta. 1991. -V.183. - P.258-262.

371. VanRhijn P., Fujishige N. A., Lim P. O., Hirsch A. M. Sugar-binding activity of pea lectin enhances heterologous infection of transgenic alfalfa plants by Rhizobium leguminosarum biovar viciae // Plant Physiol. 2001. - V.126 .-P.133-144.

372. Varki A., Cummings R.D., Esko J.D., Stanley P., Bertozzi C.R., Hart G.W., Etzler M.E. Esssetials of glycobiology. New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2008. - P. 375-481.

373. Veisz O., Galiba G., Sutka, J. Effect of abscisic acid on the cold hardiness of wheat seedlings // Plant Physiol. 1996. - V.149. - P.439-443.

374. Vernooij В., Friedrich L., Morse A. Salicylic acid is not the translocated signal responsible for inducing systemic acquire resistance but is required in signal transduction // Plant Cell. 1994. - V.6. - P.959-965.

375. Volkmann D., Baluska F. Actin cytoskeleton in plants: from transport networks to signaling networks // Microscopy Research and Technique.-1999.-V. 47.- P. 135-154.

376. Wagner T.A., Kohorn B.D. Wall-associated kinases are expressed throughout plant development and are required for cell expansion// Plant Cell.-2001.- V.13. P.303-318.

377. Wang H., Qi Q., Schorr P. et al. ICK1, a cyclin-dependent protein kinase inhibitor from Arabidopsis thaliana interacts with both Cdc2a and CycD3, and its expression is induced by abscisic acid // Plant J.-1998.-V.15.-P.501-510.

378. Wang X.-M., Ma Q.-N. Characterization of jasmonate-regulated wheat protein related to a beta-glucosidase-aggregating factor// Plant Physiol. Biochem.- 2005. V. 43. - P. 186-192.

379. Wang X.C., Zhang X.Q. Spektrin-like protein in guard cells of Vicia Faba II 10th International workshop on plant membrane biology. Regensburg, 1995.- P. 35.

380. Waxdal M.J. Isolation, characterization, and biological activity of five mitogens from pokeweed// Biochem.J.-1974.-V.13.-P.3671-3676.

381. Weber K., Ozborn M. The reliability of the molecular weightdetermination by dodecyl sulphate gel electrophoresis // J. Biol. Chem. 1969. -V.16.- P. 4406-4412.

382. Weis W.I., Drickamer K. Structural basis of lectin-carbohydrate recognition // Annu. Rev. Biochem.-1996.- V.65.- P.441-473.

383. Weisner R.L, Wallner S.J., Waddel J.M. Cell extensins mRNA changes during cold acclimation pea seedlings// Plant Physiol.-1990.-V.93.-P.1026-1031.

384. White PiJ;,.BroadleyM; Calcium in plants// Annalsof Botany. 2003; -V. 92.-P. 487-511.

385. Willats W.G.T., Knox J.P. A role for arabinogalactan-proteins in.plant cell expansion: evidence from studies on- the interaction of fl-glucosyl Yariv reagent with seedlings of ArabidopsisihdW'&na. // Plant J^ 1996.rV.9-P^-919-925t

386. Williamson? R:E. Calcium and; the plant* cytoskeleton. // Plant Cell Environ:- 1987 V. 7.r P: 431-4401

387. Williamson; R.E. Organelle movements // Ann: Rev. Plant Physiol; Plant Mol. Biol.- 1993. -V. 44.- P. 181-202.

388. Williamson! RlE. Orientation- off cortical- microtubules in* interphase plantcells// Internal Rev. Gytoh-199M- V.129^P: 165-206;

389. Youl J J., Bacic A., Oxley D. Arabinogalactan-proteins from Nicotiana alata and Pyrus communis contain glycosylphosphatidylinositol; membrane anchor// Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-1998.-V.95.-P.7921-7926. •

390. Yu Q., Hlavacka A., Matoh T. et al. Short-term boron deprivation inhibits endocytosis of cell wall pectins, in meristematic cells of maize and wheat root apices // Plant Physiol:-2002. V.130. - P.415-421.

391. Yuan H:-Y., Yao L.-L., Jia Z.-O., Li Y., Li. Y.-Z. Verticillium dahliae toxin induced alterations of cytoskeletons and nucleoli in Arabidopsis thalfana suspension cells// Protoplasma. 2006. - N. 229: - P: 75-82.

392. Yung Ji-Il, Fritig В., Hahne G. Sunflower (Helianthus annuus L.) patogenesis-related proteins //Plant. Physiol. 1993. - V.101. - P.873-880.

393. Zhang S., Klessing D.F. The tobacco wounding-activated mitogen-activated protein kinase is encoded by SIPK // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998.-V.95. - P.7225-7230.

394. Zhang W., Peumans W., Barre A. Isolatijn and caracterization of a Jacalin-relatedmannose-binding lectin-from salt-stressed rise (Orysa sativa) plants // Planta.- 2000.- V. 210:- P. 970-978.

395. Zhang В., Ramonell K., Somerville S., Stacey G. Characterization of early, chitin-induced gene expression in Arabidopsis// Mol. Plant — Microbe Interact. 2002. - V. 12. - P. 963-970:

396. Zhang, K. Cytokinin controls the cell cycle at mitosis by stimulating the tyrosine dephosphorylation and activation of p34cdc2-like HI. histone kinase / Zhang K., Letham D.S., John P.C.L. // Planta.-1996.-V.200.-P. 12-20.

397. ZhaoR., Guerrah'A., Tang H., Zhao Z.J: Cell surface glycoprotein PZR is major mediator of concanavalin A-inducedcell signaling// J. Biol. Chem. -2001.- V. 277. P. 7882-7888.

398. Zhu-Salzman K., Salzman R. A., Koiwa H: Ethylene negatively regulates local expression of plant defence lectin genes // Physiol. Plant.- 1998.- V. 104.- P. 365-372.