Активность лектинов при модификации цитоскелета и CA2+-кальмодулиновой системы в связи с низкотемпературным закаливанием растений озимой пшеницы тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.12, кандидат биологических наук Чулкова, Юлия Юрьевна
- Специальность ВАК РФ03.00.12
- Количество страниц 146
Оглавление диссертации кандидат биологических наук Чулкова, Юлия Юрьевна
ВВЕДЕНИЕ
ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
1.1. Лекгины растений
1.1.1. Структура, биогенез, локализация и функции фитолектинов
1.1.1.1. Общие сведения о лектинах
1.1.1.2. Функции лектинов
1.1.2. Адаптивная роль лектинов
1.2. Кортикальный цитоскелет, плазмалемма и клеточная стенка как единый структурный поверхностный аппарат клетки
1.2.1. Взаимодействие микротрубочек и микрофиламентов
1.3. Са2+ как модулятор динамического состояния цитоскелетных компонентов
1.4. Модификация тубулинового и актинового цитоскелета при действии на растения низких температур
ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
2.1. Объекты исследования
2.2. Схема опытов
2.3. Выделение лектинов
2.4. Определение активности лектинов
2.5. Определение митотического индекса
2.6. Модификация компонентов цитоскелета в клетках интактных тканей (in vivo) с использованием антицитоскелетных агентов
2.7. Модификация Са2+- кальмодулиновой
Модификация Са - кальмодулиновой системы вторичных мессенджеров
ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
3.1. Влияние модификаторов микротрубочек на активность лектинов
Влияние цитохалазина Б на активность лектинов Активность лектинов при совместном действии оризалина и цитохалазина Б Влияние оризалина на митотический индекс и относительную длительность фаз митоза Са2+-зависимые изменения активности лектинов при действии оризалина
Оризалин-индуцированные изменения активности лектинов при совместном действии Са2+ и хлорпромазина ЗАКЛЮЧЕНИЕ ВЫВОДЫ
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Физиология и биохимия растений», 03.00.12 шифр ВАК
Лектины как активные компоненты адаптивных реакций озимой пшеницы к неблагоприятным условиям среды2009 год, доктор биологических наук Тимофеева, Ольга Арнольдовна
Активность, состав лектинов клеточной стенки и модификация цитоскелета при действии антистрессовых регуляторов роста и закаливании к холоду озимой пшеницы2005 год, кандидат биологических наук Гараева, Лилиана Дамировна
Физико-химическая организация цитоскелета и водный обмен озимой пшеницы при действии низкой температуры и абсцизовой кислоты2001 год, кандидат биологических наук Олиневич, Ольга Викторовна
Морфофизиологические изменения корней озимой пшеницы в связи с деструкцией цитоскелета при действии индукторов морозоустойчивости2007 год, кандидат биологических наук Макарова, Марина Валерьевна
Влияние ингибиторов цитоскелета на водный обмен корней озимой пшеницы при последствии водного стресса1999 год, кандидат биологических наук Волобуева, Ольга Васильевна
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Активность лектинов при модификации цитоскелета и CA2+-кальмодулиновой системы в связи с низкотемпературным закаливанием растений озимой пшеницы»
Изучение механизмов адаптации растений к изменившимся условиям среды тесно связано с решением проблемы устойчивости и интродукции растений.
В литературе накоплено достаточно много данных, свидетельствующих об изменении активности лектинов под влиянием различных стрессорных факторов и возможной роли этих белков в формировании неспецифических защитных реакций растений. Имеются сведения о значительном повышении гемагглютинирующей активности лектинов при поранении (Любимова, 1991), воздействии низких температур (Комарова и др., 1999), усилении синтеза и повышении уровня лектинов при инфицировании фитопатогенами (Gibson et al., 1982; Шакирова и др., 1990; Шакирова, 1999), гипертермии (Spadoro-Tank, Elzler, 1988; Шакирова и др., 1995; Shakirova et al., 1996), засухе и осмотическом шоке (Cammu et al., 1989), засолении среды (Шакирова и др., 1993), а также об индукции экспрессии генов лектинов при дефиците влаги (Singh et al., 2000), раневом (Zhu-Salzman et al., 1998) и солевом (Zhang et al., 2000) стрессах. Однако, несмотря на интенсивное изучение функций лектинов совершенно отсутствуют данные о механизмах регуляции их активности. В то же время известно, что лектины являются многофункциональными белками, участвующими в различных ферментативных, рецепторных, транспортных и других процессах (Ferens-Sieczkovska et al., 1989; Gordon et al., 1998; Clark et al., 1999).
Обладая высокой специфичностью к углеводным детерминантам сложных гликоконьюгатов (Rudiger, 1997), лектины, по-видимому, могут принимать участие в осуществлении контактов между плазмалеммой и клеточной стенкой. По современным представлениям, плазмалемма взаимодействует с элементами цитоскелета с помощью белков, ассоциированных с микротрубочками и микрофиламентами, образуя в клетке единую мембранно-цитоскелетную систему (Lloyd et al., 1996; Медведев, Маркова, 1998).
Благодаря способности быстро перестраиваться под влиянием внешних и внутренних факторов цитоскелет определяет пространственную организацию и координацию многих клеточных процессов (Клячко, 1998; Quader, 1998). Взаимодействия между цитоскелетом, плазмалеммой и белками клеточной стенки играют ключевую роль в восприятии и проведении внешнего сигнала в различные компартменты клетки путём создания динамической механической связи из компонентов цитоскелета (Nick, 1999; Туркина, Соколов, 2001). Большое значение в трансдукции сигналов имеет связь микрофиламентов с компонентами фосфатидилинозитольного цикла (Tan, Boss, 1992). Можно предположить, что процессы динамической сборки и разборки микротрубочек принимают участие в регуляции активности лектинов. Вполне возможно, что это осуществляется с участием сигнальных систем, в частности кальциевой. Ионы кальция оказывают влияние на цитоплазматический матрикс растений, и процессы сборки и разборки его компонентов, взаимодействия с органеллами и мембранами, сохранение целостности цитоскелетных структур определяется концентрацией Са2+ в цитозоле (Castillo et al., 1998). Высказано мнение, что экзогенный Са2+ в зависимости от дозы по-разному модифицирует структурное и полимерное состояние цитоскелетных филаментов (Хохлова и др., 1997). Причем эти изменения опосредуются через фосфорилирование связанных с микротрубочками бежов, которые стабилизируют цитоскелетные структуры (Суг, Palevitz, 1995).
Цель и задачи исследования. Цель работы состояла в выявлении зависимости активности лектинов от структурной целостности цитоскелета и функционирования кальциевой сигнальной системы при адаптации растений к низким температурам.
Исходя из указанной цели, были поставлены следующие задачи: изучить влияние структурных модификаторов микротрубочек (оризалина) и микрофиламентов (цитохалазина Б) на активность растворимых и связанных с клеточной стенкой лектинов в листьях и корнях у разных по морозоустойчивости сортов озимой пшеницы; исследовать изменения активности лектинов при совместном действии ингибиторов полимеризации тубулиновых и актиновых белков; определить митотическую активность и длительность фаз митоза корневых меристем в связи с модификацией тубулинового цитоскелета; изучить оризалин-индуцированные изменения активности лектинов при разных концентрациях экзогенного Са2+; выявить эффект антагониста кальмодулина - хлорпромазина на активность лектинов.
Научная новизна работы. Впервые обнаружена зависимость активности растворимых лектинов и лектинов клеточной стенки от структурного состояния цитоскелета. Установлено, что эта зависимость является генотипически детерминированной и органоспецифической. Впервые показано, что оризалин-индуцированные изменения активности лектинов клеточной стенки, митотического индекса и длительности фаз митоза корневых меристем озимой пшеницы уменьшаются после низкотемпературной адаптации, что свидетельствует о стабилизирующем действии холодового закаливания как на кортикальные интерфазные микротрубочки, так и на микротрубочки, участвующие в делении клеток.
Выдвинуто новое представление о неодинаковом уровне актин-тубулиновых взаимодействий в корнях и листьях разных сортов озимой пшеницы. По-видимому, в корнях трёх сортов и листьях маломорозоустойчивого сорта более выраженными являются контакты между кортикальными тубулиновыми и актиновыми филаментами, в то время как в листьях морозоустойчивых сортов - между эндоплазматическими элементами цитоскелета.
Впервые установлено, что активность растворимых и связанных с клеточной стенкой лектинов, а также стабильность цитоскелета изменяются под влиянием экзогенного Са2+ и хлорпромазина.
На основании полученных данных предлагается механизм регуляции активности лектинов с участием цитоскелетных структур и Са2+-сигнальной системы.
Научная и практическая значимость работы. Результаты исследований по выяснению механизмов регуляции активности лектинов представляют интерес для растениеводства и биотехнологии при решении задач, связанных с созданием новых более устойчивых к стресс-факторам сортов и форм растений и подбором препаратов, повышающих адаптивный потенциал сельскохозяйственных растений, а также для разработки высокочувствительных субклеточных маркёров (критериев) морозоустойчивости озимой пшеницы.
Полученные данные могут быть использованы в учебном процессе при чтении курсов лекций по физиологии и биохимии растений, фитострессологии и цитофизиологии растений.
Апробация работы. Основные результаты диссертационной работы доложены на Международном симпозиуме «Plant cytoskeleton: molecular keys for biotechnology" (Ялта, 1998), на II международной конференции «Progress in plant sciences: from plant breeding to growth regulation" (Hungary, 1998), на II (X) съезде Русского ботанического общества «Проблемы ботаники на рубеже XX-XXI веков» (Санкт-Петербург, 1998), на IV съезде Общества физиологов растений России «Физиология растений - наука Ш тысячелетия» (Москва, 1999), на пятой международной конференции «Регуляторы роста и развития растений» (Москва, 1999), на VII молодежной конференции ботаников (Санкт-Петербург, 2000), на международной конференции «Актуальные вопросы экологической физиологии растений в 21 веке» (Сыктывкар, 2001), на международном симпозиуме «Plant under environmental stress» (Москва, 2001), 8 на III съезде биохимического общества (Санкт-Петербург, 2002), на международном симпозиуме «Plant cytoskeleton: functional diversity and biotechnological implications» (Киев, 2002), на итоговых научных конференциях Казанского государственного университета (1999, 2000, 2001).
Публикации. По материалам диссертации опубликовано 16 работ. Структура и объём работы. Диссертация изложена на 145 страницах машинописного текста, включая иллюстративный материал и список цитируемой литературы, и состоит из введения, обзора литературы, описания объектов и методов исследований, результатов исследований и их обсуждения, заключения и выводов. В работе представлены 2 таблицы и 21 рисунок. Список литературы включает 247 наименований, из них 192 - иностранных.
Похожие диссертационные работы по специальности «Физиология и биохимия растений», 03.00.12 шифр ВАК
Лектиновый ответ растений на действие низкой температуры и инфицирование микоплазмами2002 год, кандидат биологических наук Трифонова, Татьяна Владимировна
Актиновый цитоскелет высших растений: Структура и функции2002 год, доктор биологических наук Соколов, Олег Игоревич
Регуляция сборки и разборки микротрубочек в клетках1984 год, доктор биологических наук Гельфанд, Владимир Израилевич
Цикл реорганизации цитоскелета в делении растительной клетки2005 год, доктор биологических наук Шамина, Наталия Владимировна
Роль опухолевого супрессора р53 в регуляции организации цитоскелета и формы нормальных и опухолевых клеток2005 год, кандидат биологических наук Рубцова, Светлана Николаевна
Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Чулкова, Юлия Юрьевна
выводы
1. При введении в интактные ткани листьев и корней отличающихся по морозоустойчивости сортов озимой пшеницы деполимеризующих антицитоскелетных препаратов (колхицина, оризалина и цитохалазина Б) органо- и сортоспецифично уменьшалась активность растворимых лектинов и увеличивалась активность лектинов клеточной стенки. Эти изменения были наиболее выраженными у маломорозоустойчивого сорта Безостая 1 по сравнению с высокоморозоустойчивым - Альбидум 114. Полученные данные указывают на зависимость активности лектинов от структурной целостности цитоскелета.
2. Установлено синергетическое действие ингибиторов полимеризации тубулиновых и актиновых белков на активность лектинов клеточной стенки в корнях и на активность растворимых лектинов в листьях. В связи с этим предполагается более высокая степень ассоциированности кортикальных филаментов цитоскелета в корнях, а эндоплазматических - в листьях.
3. На примере морозоустойчивых сортов озимой пшеницы показано снижение эффективности действия антицитоскелетных агентов на активность лектинов клеточной стенки, митотический индекс и продолжительность фаз митоза при адаптации растений к холоду, что является основанием для заключения о стабилизирующем влиянии низкотемпературного закаливания на цитоскелет как интерфазных, так и делящихся клеток.
VI
4. Низкие концентрации экзогенного Са (25 мкМ) снижали, а высокие (1 мМ) - усиливали чувствительность лектинов клеточной стенки к ингибитору полимеризации тубулиновых белков оризалину, в большей степени в клетках закалённых растений по сравнению с незакалёнными. Это может гу 1 свидетельствовать о дозозависимой Са -регуляции цитоскелетных белков.
5. Обнаруженные изменения активности лектинов под влиянием модификатора Са2+-сигнальной системы хлорпромазина позволяют считать
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
Лектины злаковых, к которым относится и агглютинин зародыша пшеницы, являются объектами пристального внимания большого числа исследователей. В настоящее время принято считать, что лектины играют важную роль в процессах адаптации растений к абиотическим и биотическим стрессовым факторам окружающей среды. Изучение динамики лектиновой активности в проростках озимой пшеницы при низкотемпературном закаливании продемонстрировало фазные изменения активности этих белков (Ито£ееуа е1 а1., 2002), что свидетельствует об участии лектинов в формировании стрессового состояния или неспецифического адаптационного синдрома клеточной системы (Браун, Моженок, 1987).
Проведённые исследования по выяснению механизмов регуляции активности лектинов с участием элементов цитоскелета показали, что обработка растений озимой пшеницы ингибиторами полимеризации цитоскелета (оризалином, колхицином, цитохалазином Б) приводит к увеличению активности лектинов клеточной стенки, а обработка цитоскелет-стабилизирующим препаратом - диметилсульфоксидом вызывает её уменьшение. Мы полагаем, что изменение активности лектинов клеточной стенки при структурной модификации актиновых и тубулиновых филаментов может быть связано с модификацией взаимодействий в системе цитоскелет -плазмалемма - клеточная стенка, что приводит к высвобождению или связыванию лектинов клеточной стенки и, как следствие, - к повышению или понижению их активности соответственно. С другой стороны, поскольку клеточная стенка стабилизирует микротрубочки, препятствуя их разборке при охлаждении (АкавЫ е1 а1., 1990), увеличение активности лектинов клеточной стенки при действии ингибиторов полимеризации тубулиновых и актиновых белков можно рассматривать как компенсаторный механизм, направленный на стабилизацию цитоскелетных структур в условиях их повреждения.
В наших экспериментах эффект антицитоскелетных препаратов на активность лектинов был неодинаковым в разных органах и у различающихся по морозоустойчивости сортов озимой пшеницы. По-видимому, взаимосвязь между активностью лектинов и компонентами цитоскелета является органоспецифичной и генотипически обусловленной.
Низкотемпературное закаливание приводило к уменьшению индуцированных модификаторами цитоскелета изменений лектиновой активности, митотического индекса и длительности фаз митоза. Полученные данные свидетельствуют о повышении стабильности как кортикального, так и участвующего в клеточном делении цитоскелета в процессе холодовой адаптации растений.
Среди возможных механизмов регуляции функциональной активности цитоскелета важное место отводится процессам фосфорилирования-дефосфорилирования цитоскелетных белков, осуществляемым при участии сигнальных систем, в частности, кальциевой. Увеличение содержания в
Г} I цитозоле Ca более чем в 10-1000 раз, вызванное Холодовым шоком, может влиять на динамические поведение микротрубочек, процессы функционирования, образования и деградации тубулиновых филаментов, а также на переориентацию их в клетке (Bartolo, Carter, 1991; Cyr, 1991; Fisher, 1996). В свою очередь, цитоскелетные филаменты связаны с кальциевыми каналами и поддерживают их в закрытом состоянии. Индуцированная холодом деполимеризация микротрубочек и микрофиламентов приводит к активации этих каналов и кратковременному повышению содержания Са2+ в клетках (Orvar et al., 2000).
Полученные в работе данные свидетельствуют о важном вкладе кальциевой сигнальной цепи в регуляцию стабильности микротрубочек и активности лектинов. Мы полагаем, что изменения активности лектинов клеточной стенки могут быть вызваны процессами сборки и разборки кортикальных микротрубочек. Возникающее при начальном холодовом
118 воздействии увеличение деполимеризации микротрубочек и микрофиламентов приводит, с одной стороны, к открыванию кальциевых каналов, а с другой - к повышению активности лектинов клеточной стенки. Происходящая при этом активация сигнальных систем в конечном итоге стабилизирует цитоскелетные структуры и усиливает их взаимодействия с плазмалеммой. В результате снижается активность лектинов клеточной стенки, нормализуется работа кальциевых каналов, и клетка переходит на другой уровень метаболизма (рис.21).
Таким образом, можно предположить, что изменение стабильности тубулинового цитоскелета и его взаимодействий с плазматической мембраной является звеном в трансдукции сигналов, которое включается низкими температурами и Са2+ и которое определяет биохимические и физиологические реакции растений. Следовательно, цитоскелету свойственна медиаторная функция между внешним сигналом и клеточным ответом растений.
I этап закаливания Низкие положительные температуры 3е С, 1-2 сут 4
Усиление динамической нестабильности микротрубочек и микрофиламентов, нарушение трансмембранных взаимодействий в системе клеточная стенка-плазмалемма-цитоскелет 4, 4
Повышение активности Изменение функционирования лектинов клеточной стенки Са2+-каналов, увеличение времени поддержания их в открытом состоянии
Активация сигнальных систем
I 4,
Изменение метаболизма клеток: Модификация физико-химических смещение гормонального баланса- свойств мембран: проницаемости аккумуляция АБК, синтез и текучести, состава мембранных шаперонных, ассоциированных липидов, увеличение с цитоскелетом защитных белков и складчатости плазмалеммы новых изоформ тубулина и актина 4
II этап закаливания
3°С, 3-7 сут Реорганизация структурного состояния цитоскелета: сборка и последующая аккумуляция холодостойких сообществ цитоскелетных филаментов, характеризующихся новым составом тубулиновых и актиновых белков, усиление взаимодействий между микротрубочками, микрофиламентами и мембранами, агрегация и образование пучков микротрубочек, повышение стабильности цитоскелета
I I
Снижение активности Нормализация работы лектинов клеточной стенки Са2+-каналов
Повышение морозоустойчивости растений
Рис.21. Схема регуляции активности лектинов клеточной стенки с участием цитоскелета и Са2+-сигнальной системы в процессе низкотемпературной адаптации растений.
Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Чулкова, Юлия Юрьевна, 2002 год
1. Авальбаев А.М. Регуляция экспрессии гена агглютинина зародыша пшеницы фитогормонами в корнях проростков пшеницы: Автореф. дис. . канд. биол. наук. Уфа, 2001. - 24 с.
2. Алексидзе Г.Я., Выскребенцева Э.И., Королёв Н.П. Очистка и некоторые свойства лектина из фракции клеточных стенок корнеплода сахарной свёклы // Физиология растений. 1984,- Т.З. - № 6.- С.1021-1027.
3. Алов И.А. Патология митоза. М: Мир, 1974.- 367 с.
4. Антонюк Л.П., Фомина О.Р., Игнатов В.В. Влияние лектина пшеницы на метаболизм АговртИит ЬгазШпБе: индукция биосинтеза бежов // Микробиология. 1997.-Т.66.- №2.-С.172-178.
5. Браун А.Д., Моженок Т.П. Неспецифический адаптационный синдром клеточной системы. Ленинград: Наука, 1987.- 230 с.
6. Васильев А.Е. Сравнительная структурно-функциональная характеристика цитоскелета животных и высших растений // Общая биология. -1996,- Т.57.- №3,- С.293-325
7. Васильев А.Е. Строение и образование микрофибрилл клеточной оболочки // Ботан. Журнал. 1984.-Т. 69,- № 9,- С. 1145-1158.
8. Громова Б. Б-О., Патрикеева М. В., Житлева М. А. Методика определения неспецифической устойчивости картофеля к возбудителю фитофтороза по лектинам листьев. Л.: ВИЗР, 1990.- 12 с.
9. Гусев Н.Б., Воротников А.В., Бирюков К.Г., Ширинский В.Г. Кальдесмон и кальпонин бежи, участвующие в регуляции взаимодействия миозина и актина в немышечных клетках и гладких мышцах // Биохимия. - 1991.- Т.56.-№8. - С. 1347-1351.
10. Ермаков И.П., Матвеева Н.П. Регуляция начальных этапов эмбриогенеза у высших растений // Физиология растений. -1994. Т.41.- № 3. - С.467-477.
11. Заварзин А.А., Харазова А.Д., Молитвин М.Н. Биология клетки: общая цитология.- СПб.: Изд-во СПбГУ, 1992. 319 с.
12. Иосипенко А.Д., Сергеева Е.И., Антонюк Л.П., Игнатов В.В. Влияние лектина пшеницы на синтез индолил-3-уксусной кислоты у Azospirillum brasilense sp.245 // Докл. РАН. 1994. - Т.336.- №4.- С.554-561.
13. Иосипенко O.A., Стадник Г.И., Игнатов В.В. Лектины корней проростков пшеницы в процессе взаимодействия растения с ассоциативными микроорганизмами рода Asospirillum // Прикладная биохимия и микробиология. 1996.- Т.32. -№4.- С.458-461.
14. Исабеков Б.Н., Красавцев O.A. Осмотические свойства морозостойких протопластов // Физиология растений. 1989. - Т.36.- №2.- С.372-381.
15. Кириченко Е.В., Маличенко С.М. Влияние лектинов бобовых растений на проявление симбиотических свойств клубеньковыми бактериями в бобово-ризобиальном симбиозе // Физиология растений. 2000. - Т.47. -№2.- С.221-225.
16. Клячко Н.Л. Белоксинтезирующий аппарат и цитоскелет // Физиология растений. 1998.- Т. 45.- №2,- С. 208-217.
17. Ковалёва Л.В., Комарова Э.Н., Выскребенцева Э.И. Спорофитно-гаметофитные взаимодействия в системе пыльца-пестик. 1. Лектины клеточных стенок // Физиология растений. 1999. - Т.46.- №1. - С.98-101.
18. Комарова Э.Н. Лектины стеблевых апексов рудбеккии и периллы в процессе перехода к цветению под воздействием фотопериодической индукции // Прикладная биохимия и микробиология. 1998. - Т.34. - №1. - С.109-114.
19. Комарова Э.Н. Лектины стеблевых апексов рудбеккии и периллы в процессе перехода к цветению под воздействием фотопериодической индукции// Прикладная биохимия и микробиология. 1998. - Т.34. - №1,-С.109-114.
20. Комарова Э.Н., Вольнова Т.Л., Трунова Т.И. Выскребенцева Э.И. Влияние фузикокцина на морозостойкость, активность и углеводную специфичность лектинов клеточной стенки узла кущения озимой пшеницы // Физиология растений. 1997. - Т.44,- №4,- С.523-527.
21. Комарова Э.Н., Выскребенцева Э.И., Трунова Т.И. Изменение лектиновой активности меристемы узла кущения озимой пшеницы при закаливании к морозу // Физиология растений. 1995. Т.42.- № 4.- С.612-615.
22. Комарова Э.Н., Трунова Т.И. Выскребенцева Э.И. Динамика лектиновой активности клеточных стенок апексов озимой пшеницы на протяжении первых суток закаливания // Физиология растений. 1999.- Т.46. -№1.- С.159-163.
23. Королев Н.П. Функции лектинов в клетках // Итоги науки и техники. Общие проблемы физико-химической биологии. М.: ВИНИТИ , 1984.- Т.1.-С.351-355.
24. Куликова А.Л., Куликов А.Ю., Ерохина М.А., Клячко Н.Л. Зависимость доли цитоскелет-связанных полисом от физиологического состояния растений // Физиология растений. 2001. Т.48, № 5. С.705-711.
25. Лахтин В.М. Лектины регуляторы метаболизма // Биотехнология. -1986.-Т.6.- С.66-69.
26. Левицкий Д.И., Хайтлина С.Ю., Гусев Н.Б. Двигательные белки. Белки актомиозиновой системы подвижности //Белки и пептиды. М.: Наука. 1985-С. 249-293.
27. Лобакова Е.С., Плетюшкина О.Ю., Бутенко Р.Г. Морфология распределения актина в клетках морфогенного каллуса пшеницы // Докл. РАН. 1997.-Т. 352.-С. 284-286.
28. Луцик М.Д., Панасюк E.H., Луцик А.Д. Лектины. Львов: Изд-во при Львов, ун-те, 1981. - 256 с.
29. Любимова Н.В. Лектины в процессах межклеточного ухнавания картофеля //Автореф. . дис. Д-ра наук. М., 1991. 55 с.
30. Любимова Н.В., Салькова Е.Г. Лектин-углеводное взаимодействие во взаимоотношениях растение патоген // Прикладная биохимия и микробиология. - 1988,- Т.24,- С.595-606.
31. Марков Е.Ю., Хавкин Э.В. Лектины растений: предполагаемые функции // Физиология растений. 1983.- Т.ЗО,- №5.- С.852-867.
32. Медведев С.С., Маркова И.В. Цитоскелет и полярность растений /У Физиология растений. 1998.- Т. 45,- №2.- С. 185-197.
33. Метлицкий Л.В., Озекрецковская О.Л. Как растения защищаются от болезней. М.: Наука, 1985. 192 с.
34. Никитина В.Е., Галкин М.А., Котусов В.В. Влияние лектина пшеницы на азотфиксирующую активность Asospuirillum brasilense II Прикладная биохимия и микробиология. 1987.-Т.23.- С. 389-392.
35. Олиневич О.В. Физико-химическая организация цитоскелета и водный обмен озимой пшеницы при действии низкой температуры и абсцизовой кислоты: Автореф. дис. . канд. биол. наук. Казань, 2001. - 24 с.
36. Паушева З.П. Практикум по цитологии растений.- М.: Колос, 1989.-271 с.
37. Полтарев Е.М. Зимостойкость полиплоидных форм озимой пшеницы // Зимостойкость озимых хлебов и многолетних трав. Киев: Наукова думка, 1976.- С. 18-24.
38. Пруцков Ф.М. Озимая пшеница. М.: Колос, 1976.- 350с.
39. Ремесло В.Н., Животков Л.А. Селекция мироновских сортов озимой пшеницы и первичное семеноводство // Мироновские пшеницы.- М.: Колос, 1976.-С.19-98.
40. Снигиревская Е.С. Изменения ультраструктуры клеток вазопрессин-чувствительных эпителиев при стимуляции транспорта воды // Цитология. -1990.- Т.32. №8. - С. 766-794.
41. Тарчевский H.A. Метаболизм растений при стрессе. Казань: ФЭН,2001.-447 с.
42. Тарчевский И.А. Сигнальные системы клеток растений. М: Наука,2002.-294 с.
43. Туманов М.М. Физиология закаливания и морозостойкость растений. -М.: Наука, 1979.-350 с.
44. Туркина М.В., Куликова А.Л., Коппель Л.А. и др. Актин и термостабильные актинсвязывающие белки в культуре клеток пшеницы // Физиология растений. 1995.- Т.42.- №3. - С.348-355.
45. Туркина М.В., Соколов О.И. Миозины моторы актомиозиновой системы подвижности; связь с мембранами и сигнальными системами // Физиология растений. - 2001.- Т. 48.- № 5.- С.788-800.
46. Фултон А. Цитоскелет. Архитектура и хореография клетки. М.: Мир, 1987.- 115 с.
47. Хохлова Л.П., Олиневич О.В., Панкратова О.В. Изменение водоудерживающей способности тканей озимой пшеницы под влиянием структурных модификаторов цитоскелета // Физиология растений. 1997.-Т.44. - №3. - С.379-384.
48. Шакирова Ф.М. Неспецифическая устойчивость растений к стрессовым факторам и её регуляция. Уфа: Гилем, 2001. - 159 с.
49. Шакирова Ф.М. Участие фитогормонов и лектина пшеницы в ответе растений на стрессовые воздействия. Автореф. Дис. . д-ра биол. Наук. С-ПбГУ, 1999. 44 с.
50. Шакирова Ф.М., Безрукова М.В., Хайруллин P.M., Ямалеев А.М. Увеличение активности лектинов в проростках пшеницы при закаливании к морозу // Физиология растений. 1993.- Т.40.- №3.- С.612-615.
51. Шакирова Ф.М., Безрукова М.В., Шаяхметова И.Ф. Влияние теплового стресса на динамику накопления АБК и лектина в клетках каллуса пшеницы // Физиология растений. 1995,- Т.42,- №5,- С.700-702.
52. Шакирова Ф.М., Хайруллин P.M., Безрукова М.В., Ямалеев А.М., Исаев Р.Ф. Содержание лектина в семенах разных видов пшеницы // Физиология растений. 1992.- Т.24.- № 1,- С.73-78.
53. Abe S., Ito Y., Davies E. Association of cytoskeletal protein in the membrane-bound polysome fraction from peas using conventional polysome isolation buffers // Plant Physiol. Biochem. -1994. V. 32. - P. 547-554.
54. Aderem A. Signal transduction and the actin cytoskeleton: the roles of MARCKS and profilin // TIBS. 1992. - V.17. - P. 438-443.
55. Akashi Т., Kawasaki S., Shibaoka H. Stabilization of cortical microtubules by the cell wall in cultured tobacco cells: effects of extensin on the cold- stability of cortical microtubules // Planta. 1990. - V. 182. - P. 363-369.
56. Akashi Т., Shibaoka H. Involvement of transmembrane proteins in the association of cortical microtubules with the plasma membrane in tobacco BY-2 cells // J. Cell Science. 1991. - V. 98. - P. 169-174.
57. Allen A.K., Neuberger A., Sharon N. The publication, composition and specificity of wheat-germ agglutinin // J. Biochem. 1973. - V.131. - P.155-162.
58. Astrom H. Acetylated a-tubulin in the pollen tube microtubules I I Cell Biology Inter. Reports. 1992. -V.16. - P. 871-881.
59. Astrom H., Virtanen I., Raudaskoski M. Cold-stability in the pollen tube cytoskeleton // Protoplasma. -1991. V.160. - P.99-107.
60. Aszalos A., Yang G., Gottesman M. Depolymerization of microtubules increases the motional freedon of molecular probes in cellular plasma membranes // J. of Cell Biol. 1985. - V. 100. - P. 1357-1362.
61. Bahler M. Myosins on the move to signal transduction // Curr. Opin. Cell Biol. -1996. V. 8.-P. 18-22.
62. Baluska F., Parker J.S., Barlow P.W. Specific patterns of cortical and endoplasmic microtubules associated with cell growth and tissue differentiation in roots of maize ilea mays L.) // J. Cell Sci. 1992. - V. 103. - P. 191-200.
63. Baluska F., Parker J.S., Barlow P.W. The microtubular cytoskeleton in cells of cold-treated roots of maize (Zea mays L.) shows tissue-specific responses I I Protoplasma. 1993. - V.172. - P. 84-96.
64. Barragueta-Egea P., Schauz K. The influence of phytolectins on spore germination of Tilletia caries, Puccinia graminis and Asgillus flavus. I I Z.fur Pflanzenkrankheiten und Pflanzenschutz. 1983. - V.90. - P. 119-124.
65. Bartolo M.E., Carter J.V. Microtubules in mesophyll cells of nonacclimated and cold-acclimated spinach // Plant Physiol. -1991. V.97. - P. 175-181.
66. Baskin T.I., Cande W.Z. The structure and function of the mitotic spindle in flowering plants //Ann. Rev. Plant Phisiol. 1991. V. 41. P. 277-315.
67. Bassel G.J. High resolution distribution of mRNA within the cytoskeleton // J. Cell Biochem. 1993. -V. 52. - p. 127-133.
68. Bednarek S.Y., Wilkins T.A. Dombrowsky J.E., Raikhel N.V. A carboxyl-terminal propeptide in necesser for proper sorting of barley lectin to vacuoles of tobacco // Plant Cell. 1990. - V.2. - P. 1145-1155.
69. Berridge M.J. Inositol trisphosphate and diacilglicerol: two interacting second messenger //Ann. Rev. Biochem. 1987. - V.56. - P.159-193.
70. Blum Ya. B., Smertenko A., Ostapets N.N., Viklicky V., Draber P. Post -translational modifications of plant tubulin // Cell Biology International. 1997. V.21. -№12. -P.917-920.
71. Boss W.F. Phosphoinositide metabolism: its relation to signal transduction in plants // Second messendger in plant growth and development. New York: Alan R.Liss inc. 1989. P. 29-56.
72. Bradford M. A. Rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Biochem. 1976. -V. 72. - P. 248-254.
73. Broecaert W.F., Van Parijs J., Leyns F. A Chitin-binding lectin from stinging nettle rhizomes with antifungal properties // Science. 1989. - V.245. - P. 11001102.
74. Bulinski J.C., Gundersen G.G. Stabilization and post-translation modification of microtubules during cellular morphogenesis // BioEssays. -1991.-V.13.- P.285-293.
75. Butler J.H., Hu S., Brady S.R., Dixon M.W., Muday G.K. In vitro and in vivo evidence for actin assotiation of the naphthylphthalamic acid-binding protein from zucchini hypocotyls // Plant J. 1998. V. 13. P.291-301.
76. Bush D.S. Calcium regulation in plant cells and its role in signaling // Annu. Rev. Plant Phisiol. Plant Mol. Biol. 1995. - V.46. - P. 95-122.
77. Calvert C.M., Gant S.J., Bowles D.J. Tomato annexins 34 and p35 bind to F-actin and displey nucleotide phosphodiesterase activity inhibited by phospholipid binding // Plant Cell. 1996. - V.8. - P. 333-342.
78. Cammu B.P.A., Stinissen H.M., Peumans W.J. Lectin in vegetative tissues of adult barley plant grown under field conditions // Plant Phisiol. 1985. - V.78.-P.384-387.
79. Cammue B.P.A., Broccaert W.F., Kellens Y.T.S. Stress-induced agglutination and abcisic acid in roots of wheat seedlings // Plant Phisiol. 1981,- V.91.- P. 14321435.
80. Carter J.V., Wick S. Irreversible microtubule depolymerization associated with freezing injury in Allium sera root tip cells // Cryo. Lett. 1984. -V. 5.- P. 373-382.
81. Castillo A.H., Lagunes R., Urban M., Frixione E., Meza I. // J. Of muscle research and cell motility.- 1998.-V.19.- P.557-574.
82. Cellier F., Clarke A.E., Gleeson P.A. Characterization and localization of P-lectins in lower and higher plant // Aust. J. Plant Phisiol.- 1978.- V.5.- P.707-722.
83. Chrispeels M.J., Raikhel N.V. Lectins, lectin genes and their role in plant defence // Plant Cell. 1991.- V.3.- P. 1-9.
84. Chu B., Snustad D. P., Carter J.V. Alteration of (3-tubulin gene expression during low-temperature exposure in leaves of Arabidopsis thaliana // Plant Physiol.-1993.-V.103.-P. 371-377.
85. Chu B., Xin Z., Li P.H., Carter J.V. Depolymerization of cortical microtubules is not a primary cause of chilling injury in corn (Zea mays L. cv. black mexican sweet) suspension culture cells I I Plant, Cell and Environment.- 1992.- V.15.- P. 307312.
86. Ciopraga J., Gozia O., Tudor R. Fusarium sp. Growth inhibition by wheat germ agglutinin. I I Biochim. Biophyz. Acta. 1999. -V.1428.- P. 424-432.
87. Clark R.A.C., Kuster B., Benallal M. Characterisacion of tissue-specific oligosaccharides from rat brain and kidney membrane preparation enriched in Na+, K+-ATPase. Glycoconjugate J.- 1999. V.16. - P. 47-456.
88. Clayton L., Lloyd C.W. Actin organization during the cell cycle in meristematic plant cells. Actin in present in the cytokinetic phragmoplast // Exp. Cell Res.- 1985.- V. 156. -№ 1,- P. 230-238.
89. Cleveland D.W. Autoregulated instability of tubulin mRNAs: a novel eukaryotic regulatory mechanism // TIBS. -1988. -V. 13. P. 339-343.
90. Cyr R.J. Calcium/calmodulin affects microtubule stability in lysed protoplasts // J. of Cell Sci.-1991.-V. 100,- P. 311-317.
91. Cyr R.J., Palevitz B.A. Microtubule-binding proteins from carrot // Planta.-1989,- V.177.- P.245-260.
92. Cyr R.J., Palevitz B.A. Organization of cortical microtubules in plant cells // Curr. Opin. Cell Biol.- 1995. -V.7.- P. 65-71.
93. Danyluk J., Carpentier E., Sahan F. Identification and characterization of a low temperature regulated gene encoding an actin-binding protein from wheat // FEBS Letters.- 1996. -V. 389.-P. 324-327.
94. Davies E., Fillingham B.D., Ito Y., Abe S. Evidence for the existence of cytoskeleton-bound polysomes in plants // Cell Biol. Int. Rep.- 1991. V. 15. - P. 973-981.
95. Dawson P.J., Lloyd C.W. Comparative biochemistry of plant and animal tubulin // The Biochemistry of Plants / Ed. Davies D.D. New York: Academic Press. 1987. -P. 3-47.
96. Derksen J., Wilms F.H.A., Pierson E.S. The plant cytoskeleton: its significance in plant development // Acta Bot. Neerl. 1990. -V. 39.- P. 1-18.
97. Dey M.D., Brownleader A.T., Pantelides A.T. Extensin from suspension-cuitured potato cells: a hydroxyprolin-rich glicoprptein, devoid of agglutinin activity // Planta.- 1997. -V.202.- P. 179-187.
98. Ding A., Turgeon R., Parthasarathy M.V. Microfilament organization and distribution in freeze-substituted tobacco plant tissues // Protoplasma.- 1991.-V.165.- P. 96-105.
99. Doberstein S.K., Baines I.C., Weigand G„ Korn E.D., Pollard T.D. Inhibition of Contractile Vacuole Function in vivo by Antibodies Against Myosin I // Nature. -1993.- V. 365,- P. 841-843.
100. Dove S.K., Lloyd C.W., Drobak B.K. Identification of a phosphatidylinositol 3-kinase in plant cells: association with the cytoskeleton // Biochem. J.- 1994.-V.303.- P.347-350.
101. Dugas C.M., Li Q., Khan I.A., Nothnagel E. A. Lateral diffusion in the plasma membrane of maize protoplast with implications for cell culture // Planta.-1989.-V. 179.-P. 387-396.
102. Durso N.A., Cyr R.J. A calmodulin-sensitive interaction between microtubules and a higher plant homolog of elongation factor la// Plant Cell.-1994.- V. 6.-№ 6,- P. 893-905.
103. Edelman G.M., Wang J.L. Binding and functional properties of concanavalin A and its derivatives. Ill Interaction with indoleacetic acid and other hydrophobic ligands // J.Biol.Chem.- 1978. -V.253.-P. 1016-3022.
104. Etzler M.E. Distribution and function of plant lectins. The lectins: Properties, functions and applications in biology and medicine // Ed. I Liener. Orlando: Academic Press.- 1986.- P.371-435.
105. Fath K.R., Burgess D.R. Membrane motility mediated by unconventional myosin // Curr. Opin. Cell Biol.- 1994.- V. 6.- P. 131-135.
106. Feijo J.A., Malho R., Obermeyer G. Ion Dynamics and Its Possible Role during in vitro Pollen Germination and Tube Growth I I Protoplasma.-1995.- V. 187.-P. 155-167.
107. Ferens-Sieczkowska M., Karczewska J., Morawieska B. The lectin level and the effect of abscisic acid on hemagglutinating activity during rye germination // Acta Soc. Bot. Pol.- 1989. -V.58.- P. 343-350.
108. Fisher D. D., Cyr R. J. Calcium levels affect the ability to immunolocalize calmodulin to cortical microtubules // Plant Physiol. 1993,- V. 103,- P. 543-551.
109. Fisher D., Gilroy S., Cyr R. Evidence for opposing effects of calmodulin on cortical microtubules // Plant Physiol.- 1996. -V. 112.- P. 1079- 1087.
110. Galweiler L., Guan C., Muller A., Wisman E., Mendgen K., Yephremov A., Palme K. Regulation of polar auxin transport by AtPINl in Arabidopsis vascular tissue // Science.- 1998.- V.282.- P.2226-2230.
111. Giani S., Qin X., Faoro F., Breviario D. In rice, oryzalin and abscisic acid differentially affect tubulin mPNA and protein levels // Planta.- 1998.- V. 205. P. 334- 341.
112. Gibson D.M., Sharon S.I., Hous K.J. A comparision of soybeen agglutinin in cultivars resistant and susceptible to Phytophtora megasperma var sojae (Race 1) // Plant Physiol.- 1982.- V.70.- P. 560-566.
113. Goddard R.H., Wick S.M., Silflow C.D., Snustad D.P. Microtubule components of plant cell cytoskeleton // Plant Physiol.- 1994. V. 104. - P. 1-6.
114. Grabski S., Xie X. G., Holland J.F., Schindler M. Lipids trigger changes in the elasticity of the cytoskeleton in plants: a cell optical displacement assay for live cell measurements // J. Cell Biol. 1994. - V. 126. - P. 713-726.
115. Hahne G., Hoffman G. Dimethyl sulfoxide can initiate cell divisions of arrested callus protoplast by promoting cortical microtubule assembly // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1984. -V. 81,- P. 5449-5453.
116. Hamelryck T.W., LorisR., Boukaert J., Dao-Thi M.N. Carbogidrate binding, quaternary structure and a novel hydrophobic binding site in two legume lectin oligomers from Dolichos biflorus I I J. Mol. Biol.- 1999,- V. 5. -P. 1161-1177.
117. Hardham A.R., Gunning B.E.S. Structure of cortical microtubule arrays in plant cells // J. Cell Biol.- 1978. -V. 11.- P. 14-34.
118. Hartl F.U., Pfanner N., Nicholson D. W., Neupert W. Mitochondrial protein import//Biochem., Biophys. Acta. -1989. -V.988.-№1.- P.l-45.
119. Hasegawa T., Takahashi S., Hayashi H., Hatano S. Fragmin: a calcium ion sensitive regulatory factor of the formation of actin filaments // Biochemistry.-1980.-V. 19.- P. 2677-2683.
120. Hasenstein K.H., Blankaflor E.B., Lee J.S. The microtubul cytoskeleton does not integrat auxin transport and gravitropism in maize roots// Physiol. Plant.- 1999.-V. 105.- P. 729-738.
121. Hasezawa S., Marc J., Palevitz B.A. Microtubule reorganization during the cell cycle in synchronized BY-2 tobacco suspensions // Cell Motil. Cytoskel. 1991. -V. 18.-№2.-P. 94-106.
122. Hasezawa S., Sano T., Nagata T. The role of microfilaments in the organization and orientation of microtubules during the cell cycle transition from M phase to G1 phase in tobacco BY- 2 cells // Protoplasma.- 1998.- V. 202.- P. 105114.
123. Helenius R., Simos A. Solubilisation of membranes by detergents // Biochim. Biophys. Acta. 1975. - V.145. - P. 29-36.
124. Hepler P.K., Palevitz BA. Microtubules and microfilaments // Ann. Rev. Plant Physiol. -1974,- V.25.- P.309-362.
125. Heyn A.N. Intra- and extracytoplasmic microtubules in coleoptiles of Avena // J. Ultrastruct. Res.- 1972,- V.40.- P.433-457.
126. Hincha D.K., Bakaltcheva I., Schmitt J.M. Galactose-specific lectins protect isolated thylacoids against freeze-thaw damage // Plant Physiol. -1993.- V. 103.-P. 59-63.
127. Hincha D.K., Pfuller U., Schmitt J.M. The concentration of crioprotective lectins in mistletoe (Viscum album L.) leaves is correlated with ieaf frost hardiness I I Planta.- 1997.- V. 203.- P. 140-144.
128. Hogetsu T. Re-formation of microtubules in Closterium ehrenbergu Meneghini affer cold-induced depolymerization // Planta. 1986. V.167. P.437-449.
129. Jian L.C., Sun L.H., Lin Z.P. Studies on microtubule cold stability in relation to plant cold hardiness // Acta Bot. Sin.- 1989. -V. 31.- P. 737-741.
130. Joshi H.C., Cleveland D.W. Diversity among tubulin subunits: toward what functional end? // Cell Motil Cytoskeleton. 1990. V. 16. P. 159-163.
131. Jung J-L., Friting B., Hahne G. Sunflower {Helianthus annuus L.) pathogenesis-related proteins. Induction by aspirin (acetylsalicylic acid) and characterization // Plant Physiol. -1993,- V. 101.-P. 873-880.
132. Kakimoto N., Shibaoka H. Actin filaments and microtubules in the preprophase band and phragmoplast of tobacco cells // Protoplasma/ 1987. - V. 140.-№2-3. P. 151-156.
133. Kerr G.P, Carter J.V. Relationship between freezing tolerance of root-tip cells and cold stability of microtubules in rye (Secale cereale L. cv Prima) I I Plant Physiol.- 1990a.-V.93.- P. 77-82.
134. Kerr G.P., Carter J.V. Tubulin isotypes in rye roots are altered during cold acclimation // Plant Physiol.- 19906.- V. 93,- P. 83-88.
135. Knigth H., Trewavas A., Knight M.R. Cold calcium signaling in arabidopsis involver two cellular pools and a change in calcium signature after acclimation // Plant Cell.- 1996. -V.8, №3.- P.489-503.
136. Kobayashi H., Fukuda H., Shibaoka H. Interrelation between the spatial disposition of actin filaments and microtubules during the differentiation of tracheary elements in cultured Zinnia cells // Protoplasma. -1988.- V. 143.- P. 29-37.
137. Kobayashi H., Fukuda H., Shibaoka H. Reorganization of actin filaments associated with the differentiation of tracheary elements in Zinnia mesophyll cells // Protoplasma.- 1987. -V.138.- P.69-71.
138. Kohno T., Chaen S., Shimmen T. Characterization of the Translocator Associated with Pollen Tubes of Lily // Protoplasma.- 1990.- V. 154,- P. 179-183.
139. Lambert A.M. Microtubule- organizing centers in higher plants: Evolving concepts // Bot. Acta.- 1995,- V. 108.- P. 535-537.
140. Lancelle S.A., Cresti M., Hepler P.K. Ultrastructure of the citoskeieton in freeze-substituted pollen tubes of Nicotiana alata // Protoplasma.- 1987.- V.140.-P.141-150.
141. Lancelle S.A., Hepler P.K. Assotiation of actin with cortical microtubules revealed by immunoglob localization in Nicotiana pollen tubes // Protoplasma.-1991,- V.165.- P.167-172.
142. Laporte K., Rossignol M., Traas J.A. Interaction of tubulin with the plasma membrane tubulin is present in purified plasmalemma and behaves as an integral membrane protein // Planta.- 1993,- V.- 191.- P. 413-416.
143. Leach J. E., Cantrell M. A., Sequerira L. Hydroxyprolyne-rich bacterial agglutinin from potato. Extraction, purification, and characterization // Plant Physiol.- 1982.- V. 70.- P. 1353-1358.
144. Levitt J. Chilling, freezing, and high temperature stresses. New York: Academic Press, 1980. -V. 1. - 497 p.
145. Lenk R., Ramson L., Kaufmann Y., Penman S.A. Cytoskeletal structure with associated polyribosomes obtained from HeLa cells // Cell. 1977. - V. 10. - P. 5778.
146. Lloyd C.W. The plant cytoskeleton: the impact of fluorescence microscopy // Ann. Rev. Plant Physiol. 1987. V.38. P.l 19-139.
147. Lu C.-F., Kuijan J., Lipke P. A pathway for cell wall anchorage of Saccharomyces cerevisiae a-agglutinin 11 Mol. Cell. Biol. 1994. - V.14. № 7. P.4825-4833.
148. Ludoena R.F., Baneijee A., Khan A. Tubulin structure and biochemistry // Curr Opin Cell Biol.- 1992.- V.4.- P.53-57.
149. Malho R., Trewavas A. Localized Apical Increases of Cytosolic Free Calcium Control Pollen Tube Orientation // Plant Cell.- 1996.- V. 8.- P. 1935-1949.
150. Mansfield M. A., Peumans W. J., Raikhel N.V. Wheat germ agglutinin is synthesized as a glycosylated precursor // Planta.- 1988.- V.173.- P.482-489.
151. McCurdy D.W., Kim M. Molecular cloning of a novel fimbrin-like cDNA from Arabidopsis thaliana I I Plant Mol. Biol.- 1998,- V. 36.- P.23-31.
152. McCurdy D.W., Williamson R.E. Actin and actin-associated proteins. In: Lloyd C.W., editor. The cytoskeletal basis of plant growth and form. London: Academi Press, 1991.- p. 3-14.
153. McNally F. Modulation of microtubule dynamics during the cell cycle I I Curr. Op. Cell Biol. 1996. - V. 8. ^ P. 23-29.
154. Mehta A.D., Rock R.S., Rief M., Spudich J.A., Mooseker M.S., Cheney R.E. Myosin-V a Processive Actin-Based Motor // Nature.- 1999.-V. 400. P. 590-593.
155. Miller D., Hable W., Gotwald J., Ellard-ivey M., Demura T., Lomax T., Carpita N. Connection: The Hard Wiring of the Plant Cell for Perception, Signaling and Response // Plant Cell.-1997.- V. 9.- P. 2105-2117.
156. Miller D.D., Scordilis S.P., Hepler P.K. Identification and Localization of Three Classes of Myosin in Pollen Tubes of Lilium longiflorum and Nicotiana alata // J. Cell Sci.- 1995.- V.108.- P. 2549-2563.
157. Minorsky P. V. A heuristic hypothesis of chilling injury in plants: a role for calcium as the primary physiological transducer of injury // Plant. Cell and Environ. -1985. V.8. - P.75-94.
158. Mirelman D., Galun E., Sharon N., Lotan R. Inhibition of fungal growth by wheat germ agglutinin //Nature.- 1975,- V.256.- P.414-416.
159. Mizuno K. Induction of cold stability of microtubules in cultured tobacco cells // Plant Physiol.- 1992.- V.100.- P.740-748.
160. Monroy A.F., Castonguay Y., Laberge S., Sarhan F., Vezina L.P., Dhindsa R.R. A new cold- induced alfalfa gene is associated with enhanced hardening at subzero temperature // Plant Physiol.-1993,- V.-102.- P. 873-879.
161. Morejohn L.C., Bureau T.E., Mole-Bajer J., Bajer A.S., Fosket D.E. Orizalin, a dinitroaniline herbicide, binds to plant tubulin and inhibits microtubule polymerization in vitro // Planta. 1987. V.172. P.252-264.
162. Morejohn L.C. The molecular pharmacology of plant tubulin and microtubules // The cytoskeletal basis of plant growth and form / Ed. Lloyd C.W. L.: Acad. Press, 1991.- P. 29-43.
163. Muguruma M., Mutsumura S., Fukazuma T. Direct Interaction between Talin and Actin // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1990.-V. 171.- P. 1217-1223.
164. Muller A., Guan C., Galweiler L., Tanzler P., Huijser P., Marchant A., Parry G., Bennett M., Wisman E., Palme K. AtPIN2 defines a locus of Arabidopsis for root gravitropism control I IEMBO J.- 1998. -V.23.- P.6903-6911.
165. Nick P. Signaling to the microtubular cytoskeleton in plants // Inter. Review of Cytology.- 1998.- V. 184.- P. 33-79.
166. Nick P. Signals, motors, morphogenesis the cytoskeleton in plant development // Plant Biol.-1999.- V. 1.- P. 169-179.
167. Oda T., Nakamura A., Okamota T. Lectin-induced enhancement of superoxide anion production by red tide phytoplankton // Marine Biol.- 1998.- V. 131.- P. 383-390.
168. Okamura S., Kakiuchi M., Sano A., Kawajiri M. Loss of tubulin during cold treatment of cultured carrot cells // Physiol. Plantarum.- 1993.- V. 88.- P. 93-98.
169. Olinevich O., Raudaskoski M. and Khokhlova L. The effect of abscisic acid and cold acclimation on the cytoskeletal and phosphorylated proteins in different cultivars of Triticum aestivumL. I I Cell Biology Inter. 2000. - V. 24. - P. 365-373.
170. Olinevich O.V., Khokhlova L.P. Raudaskoski M. The microtubule stability increases in abscisic acid treated and cold acclimated differentiating vascular root tissues of wheat // J. of Plant Physiology.- 2002.- V. 159.- P. 465-472.
171. Ornelles D.A., Fey E.G., Penman S. Cytochalasin releases mRNA from the cytoskeletal framework and inhibits protein synthesis // Mol. Cell Biol. 1986. - V. 6.-P. 1650-1662.
172. Orwar B.L., Sangwan V., Omann F., Dhindsa R. Early steps in cold sension by plant cells: of actin cytoskeleton and membrane fluidity // The Plant Journal.-2000.- V. 23.- № 6.- P. 785-794.
173. Pachter J.S. Association of niRNA with the cytoskeletal framework: Its role in the regulation of gene expression // Crit. Rev. Eucariotic Gene Expression.- 1992.-V. 2.- P. 1-18.
174. Pantieris E., Galatis B., Apostolakos P. Patterns of cortical and perinuclear microtubule organization in meristematic root cells of Adiantum capillus-veneris H Protoplasma.-1991.- V. 165.- P. 173-188.
175. Peumans W. J. Biochemistry, cell-biology, physiology, biosynthesis and function of graminea lectins. Proefschift Leuven: Katolike uni. Lab/voor Pflatenbiochemie, 1984.-211 p.
176. Peumans W. J., Stinissen H. M. Gramineae lectins: occurens, molecular biology and physiological function // Chemical Taxonomy, Molecular Biology, and Function of Plant Lectins. Eds: IJ Goldstein, ME Etzler N. Y.: Alan R Liss INC. -1983.- P. 99-116.
177. Peumans W. J., Van Damme E. J. M. Lectins as plant defense proteins // Plant Physiol.- 1995. -V. 109.- P. 347-352.
178. Peumans W.J., Stinissen H.M., Carlier A. A genetic basis for the origin of six different isolectin in hexaploid wheat. Planta.- 1982,- V.154.- P. 562-567.
179. Pokrivwka N.J., Stephenson E.K. Microtubules mediate the localization of bicoid RNA during Drosophila oogenesis // Development. 1991. - V. 115. - P. 5566.
180. Poschenrieder G., Huber S. J. Interaction of germ agglutinin (lectin) with microconidia of Fusarium poae. Z. // Pflanzenk Pflanzenschutz.- 1982.- V. 89.- P. 194-199.
181. Post G., Papahandjopoulos D., Jacobson K. Effects of local anesthetics on membrane properties. II. Enhasement of the susceptibility of mammalian cells to agglutination by plant lectins // Biochem. Biophys. 1975. - V. 394. - P. 520-539.
182. Putnam-Evans C .L., Harmon A. C., Palevitz B. A., Fechheimer M., Cormier M. J. Calcium-dependent protein kinase is localized with F-actin in plant cells // Cell Motil. Cytoskel.- 1989.- V.12.- P. 12-22.
183. Quader H. Cytoskeleton: microtubules // Progress in Botany.- 1998. -V. 59.-P. 374-395.
184. Quader H., Deichgraber G., Schenepf E. The cytosskeleton of Cobaea seed hairs // Planta.- 1986.- V. 168.-№ 1. P. 1-10.
185. Quader H., Hofmann A., Schnebf E. Reorganization of the endoplasmic reticulum in epidermal cells of onion bulb scales after cold stress: Involvement of cytoskeletal elements // Planta.- 1989,- V. 177.- P. 273-280.
186. Raikhel N. V., Wilkins T. A. Isolation and caracterization of a cDNA clone encoding whet germ agglutinin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1987. -V. 84.- P. 6745-6749.
187. Reddy A.S.N., Safadi F., Narasimhulu S.B., Golovkin M., Hu X. A Novel Plant Calmodulin-Binding Protein With a Kinesin Heavy Chain Motor Domain // J. Biol. Chem.- 1996. V. 94.- P. 322-327.
188. Rikin A., Atsmon D., Gitler C. Quantitation of chill-induced release of a-tubulin-like factor and its prevention by abscisic acid in Cossypium hirsutum L. I I Plant Physiol.- 1983. -V.71. P.747-748.
189. Robinson D.G., Quader H. The microtubule-microfibril syndrome // The cytoskeleton in plant growth and development. London: Academic Press. 1982. -P.109-126.
190. Rudiger H. Structure and function of plant lectins. Glycosciences. Status and perspectives // Eds. HJ Gabius. London etc.: Chapman&Hall IT.- 1997.- P. 415-438.
191. Samajova O., Samaj J., Volkmann D., Edelman H. G. Occurrence of osmiophilic particles is correlated to elongation growth of higher plants // Protoplasma.- 1998.- V. 202.- P. 185-191.
192. Sangwan V., Foulds J., Singh Y., Dhindsa R. Cold-activation oi Brassica napus BN 115 promoter is mediated by structural changes in membranes and cytoskeleton and reguires Ca2+ influx // The Plant Journal.- 2001.- V. 27.- № 1.- P. 1-12.
193. Schafer D.A., Gill S.R., Cooper J.A., Heuser J.E., Schoer T.A. Ultrastructural analysis of the dynactin complex: an actin-related protein is a component of a filament that resembles F-actin // J. Cell Biol.- 1994.- V. 126.- P. 403-412.
194. Schetz J. A., Anderson P. A. Glucosylation patterns of membrane proteins of the jellyfich Cyanea capillata II Cell Tissue Res.- 1995,- V. 279,- P. 315-321.
195. Schliva M., Euteneuer V., Bulinski J.C., Izant J.G. Calcium lability of cytoplasmic microtubules and its modulation by microtubule-associated proteins // Cell Biol.- 1981,- V. 78. P. 1037-1041.
196. Shakirova F.M., Bezrukova M.V., Shayakhmetov I.F. Effect of temperature shock on the dynamics of abscisic acid and wheat germ agglutinin accumulation in wheat cell culture // Plant Growth Reg.- 1996,- V. 19.- P. 85-87.
197. Showalter A. M. Structure and function of plant cell wall proteins // Plant Cell.- 1983.- V. 5,- P. 9-23.
198. Singer R.H. The cytoskeleton and mRNA localization // Curr. Opin. Cell. Biol.-1992.-V. 4. P.15-19.
199. Singh P. S., Bhaglal P., Bhullar S. S. Wheat germ agglutinin (WGA) gene expression and ABA accumulation in the developing embryos of wheat {Triticum aestivum) in response to drought I I Plant Growth Reg.- 2000,- V. 30.- P. 145-150.
200. Smith J. J., Raikhel N. V. Nucleotide sequences of cDNA clones encoding wheat germ agglutinin isolectins A and D // Plant Mol.- 1989.- V. 13.- P. 601-603.
201. Spadoro-Tank J. P., Etzler M. E. Heat shock enhances the synthesis of lectin-related protein in Dolichos biflorus cell suspension cultures I I Plant Physiol.- 1988. V. 88.-P. 1131-1135.
202. Spilatro S. R., Cochran G. R., Walker R. E. Characterization of a new lectin of soybean vegetative tissues // Plant Physiol.- 1996,- V. 110,- P. 825-834.
203. Staiger C.J., Lloyd C.W. The plant cytoskeleton // Curr. Opinions Cell Biol.-1991,- V.3.-P. 33-42.
204. Staiger C.J., Cande W.Z. Microfilament distribution in maize meiotic mutant correlates with microtubul organization // Plant Cell.-1991.- V. 3.- № 6.- P.637-644.
205. Staiger C.J., Schliva M. Actin localization and function in higher plants // Protoplasma. 1987. - V. 3. - № 1. - P. 33-42.
206. Steward O., Banker G.A. Getting the message from the gene to the synaps: sorting and intracellular transport of RNA in neuron // Trend Neurosci.- 1992.-V. 15.-P. 180-186.
207. Stinissen H.M., Peumans W. J. In vivo synthesis and processing of cereal lectins // Plant Mol. Biol.- 1982,- V. 1. P. 277-290.
208. Takesue K., Shibaoka H. The cyclic reorientation of cortical microtubules in epidermal cells of azuki beean epicotyls: the role of actin filaments in the progression of the cycle // Planta. -1998. -V. 205.- P. 539-546.
209. Tiezzi A., Moscatelli A., Bartalesi A., Cresti M. An immunoreactive homolog of mammalian kinesin in Nikotiana tabacum pollen tubus. // Cell Motil Cytoskel.- 1992,- V. 21.- P. 132-137.
210. Timofeeva O., Khokhlova L., Chulkova Y., Garaeva L. Microtubules regulate activity of cell wall lectins in cells of Triticum aestivum L. plants during cold hardening // Cell Biology International. 2002. - V. 26. - № 10. - P.921-922.
211. Tominaga M., Morita K., Yokota E., Shimmen T. Microtubules regulate the organization of actin filaments at the cortical region in root hair cells of Hydrocharis I I Protoplasma.- 1997.- V. 199.- P. 83- 92.
212. Torres A., Delgado P. Effect of cold and nocodazole treatments on the microtubular systems of Paramecium in interphase // J. Protozool.- 1989. -V. 36.- P. 113-119.
213. Toyodo K., Miki K., Ichinose Y. Plant lectins induce production of a phytoalexin in Pisum sativum // Plant Cell Physiol.- 1995,- V. 36.- P. 799-807.
214. Trewavas A.J. Le calcium, c' est la vie: Calcium makes waves // Plant Physiol. 1999. - V. 120. - P. 1-6.
215. Umekava H., Kondon K., Ffujihara M. Interaction of Tora-mama (Phaseolus vulgaris) lectin with indolederivatives //Agric.Biol.Chem.- 1990.-V.4.- P. 32953299.
216. Volkmann D., Baluska F. Actin cytoskeleton in plants: from transport networks to signaling networks // Microscopy Research and Technique.-1999.-V. 47.- P. 135-154.
217. Wang H., Cutler A.J., Saleem M., Fowke L.C. Microtubules in maize protoplasts derived from cell suspension cultures: effect of calcium and magnesium iones // Eur. J. Cell Biol.- 1989,- V. 49,- P. 80-86.
218. Wang X.C., Zhang X.Q. Spektrin-like protein in guard cells of Vicia Faba // 10th International workshop on plant membrane biology. Regensburg, August 1995. -Regensburg, 1995.- P. 35.
219. Webster D.R., Borisy G.G. Microtubules are acetylated in domains that turn over slowly // J. Cell Sci.- 1989. -V. 92. P. 57-65.
220. Williamson R.E. Calcium and the plant cytoskeleton // Plant Cell Environ.-1987.- V. 7.- P. 431-440.
221. Williamson R.E. Organelle movements // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol.- 1993. -V. 44.- P. 181-202.
222. Williamson R.E. Orientation of cortical microtubules in interphase plant cells // Internal Rev. Cytol.-1991.- V.129.- P.135-206.
223. Wright H.T., Sandrasegham G., Wright C. S. Evolution of a family of N-acetylglucosamine binding proteins containing the disulfide-rich domain of wheat germ agglutinin // J. Mol. Evol.-1991,- V. 33.- P.283-294.
224. Yasuhara H., Sonobe S., Shibaoka H. Effect of taxol on the development of the cell plate and of the phragmoplast in tobacco BY-2 cells // Plant Cell Physiol. -1993.-V. 34.-№34.-P. 21-29.
225. Yokota E,, Muto S., Shimmen T. Inhibitory Regulation of Higher-Plant Myosin by Ca2+ Ions // Plant Phisiol.- 1999.-V. 119.-P.231-239.
226. Yokota E., Shimmen T. Isolation and Characterization of Plant Myosin from Pollen Tubes of Lily // Protoplasma.-1994.- V. 177.- P. 153-162.
227. You W., Abe S., Davies E. Cosidemintationon pea root polysomes with the cytoskeleton // Cell Biol. Int. Rep. 1992. - V. 16. - P. 663- 673.
228. Zaluzec E. J., Zaluzec M.M., Olsen K.W., Pavkovic S.F. Crystallization and preliminary X-ray analysis of peanut agglutinin-N6-bensylaminopurine complex // J. Mol. Biol.-1991.- V. 219.- P. 151-153.
229. Zhang W., Peumans W., Barre A. Isolatijn and caracterization of a Jacalin-related mannose-binding lectin from salt-stressed rise (Orysa sativa) plants I I Planta.-2000.- V. 210.- P. 970-978.
230. Zhu-Salzman K., Salzman R. A., Koiwa H. Ethylene negatively regulates local expression of plant defence lectin genes // Physiol. Plant.- 1998,- V. 104.- P. 365-372.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.