Изучение фотохимических реакций с участием молекулярного УФ-фильтра кинуренина и его производных - ксантуреновой кислоты и конъюгатов кинуренина с нитроксильными радикалами тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 01.04.17, кандидат физико-математических наук Яньшоле, Вадим Владимирович

• Яньшоле, Вадим Владимирович
• кандидат физико-математических наук
• 2011

Оглавление диссертации кандидат физико-математических наук Яньшоле, Вадим Владимирович

Список используемых сокращений.

Схемы соединений.

Введение.

Глава I. Обзор литературы.

1.1. Термические и фотохимические реакции производных кинуренина.

1.1.1. Кинурениновый путь метаболизма триптофана.

1.1.2. Термические реакции молекулярных УФ-фильтров.

1.1.3. Фотохимические реакции УФ-фильтров.

1.2. Гидроксихинолины и ксантуреновая кислота.

1.2.1. Механизмы образования НС^Ы и ХАТМ в хрусталике.

1.2.2. Свойства основного состояния гидроксихинолинов.

1.2.3. Фотохимические свойства гидроксихинолинов.

1.3. Нитроксильные радикалы.

1.3.1. Циклические нитроксильные радикалы.

1.3.2. Антиоксидантные свойства: реакции со свободными радикалами.

1.3.3. Тушение возбуждённых состояний нитроксильными радикалами.

1.4. Трёхспиновые системы, конъюгаты хромофор-нитроксид.

1.4.1. Спиновый катализ: взаимодействие с радикальными парами.

1.4.2. Взаимодействие с возбуждёнными состояниями.

1.5. Постановка задачи.

Глава II. Экспериментальная часть.

2.1. Материалы и реактивы.

2.2. Синтез соединений.

2.2.1. 4-(2-Аминофенил)-4-оксокротоновая кислота (СКА).

2.2.2. Нитроксильные радикалы и гидроксиламины.

2.2.3. Конъюгаты кинуренин - нитроксильный радикал (KN-R.NO*).

2.3. Стационарные методы исследования.

2.3.1. Оптическая спектроскопия.

2.3.2. Масс-спектрометрия.

2.3.3. ЯМР и ЭПР-спектрометрия.

2.3.4. Стационарный фотолиз.

2.3.5. Высокоэффективная жидкостная хроматография (ВЭЖХ).

2.3.6. Квантовохимические расчёты.

2.4. Времяразрешённые методы исследования.

2.4.1. Наносекундный лазерный импульсный фотолиз.

2.4.2. Фемтосекундный лазерный импульсный фотолиз (pump-probe).

2.4.3. Флуоресценция с фемтосекундным временным разрешением (upconversion)

2.4.4. Программное обеспечение.

2.4.5. Анализ данных флуоресценции.

Глава III. Фотоиндуцированные таутомерные преобразования ксантуреновой кислоты.

3.1. Свойства XAN в основном состоянии.

3.1.1. Спектры оптического поглощения.

3.1.2. Спектры и квантовые выходы флуоресценции.

3.1.3. Спектры ЯМР.

3.1.4. Таутомерное и кислотно-основное равновесие XAN в основном состоянии.

3.2. Ультрабыстрая динамика гибели возбужденных состояний XAN.

3.2.1. Исследование эволюции флуоресценции с фемтосекундным временным разрешением (up-conversion).

3.2.2. Исследование промежуточного поглощения с фемтосекундным временным разрешением.

3.3. Наносекундный лазерный импульсный фотолиз (ЛИФ).

3.3.1. 266 нм фотолиз водных растворов XAN.

3.3.2. 355 нм фотолиз водных растворов XAN.

3.3.3. 355 нм фотолиз растворов XAN в спиртах.

3.3.4. 355 нм фотолиз растворов XAN в ДМФ и ДМСО.

3.3.5. Фотоионизация XAN.

3.3.6. Фотоиндуцированные таутомерные преобразования XAN.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Изучение фотохимических реакций с участием молекулярного УФ-фильтра кинуренина и его производных - ксантуреновой кислоты и конъюгатов кинуренина с нитроксильными радикалами»

Хрусталик глаза является уникальным органом человеческого тела. Он наделён всеми необходимыми свойствами для обеспечения хорошего зрения человека — проведением падающих световых лучей и их фокусировкой на сетчатке.

Прозрачность хрусталика достигается за счёт ликвидации почти всех внутриклеточных органелл, а также сосудов и нервов * на пути света [1]. Из всех клеток хрусталика лишь один- монослой эпителиальных клеток на передней поверхности и несколько слоев вновь синтезированных нитевидных клеток на задней поверхности содержат заметное количество органелл (таких, как митохондрии [2]), способных рассеивать свет. Остальной хрусталик состоит из длинных нитевидных клеток с шестиугольным профилем и очень плотной степенью упаковки, таким образом, в хрусталике почти нет межклеточного пространства. Коэффициент преломления создаётся благодаря высокой концентрации белков — кристаллинов (до 40% от общей массы) в плотноупакованных нитевидных клетках. Показатель преломления хрусталика за счет этого достигает величины ~1.4 [3]. Кристаллины присутствуют и в других тканях организма, однако в существенно меньшей концентрации. Фокусировка световых;лучей достигается изменением формы хрусталика за счёт мышц, поддерживающих хрусталик. При ослаблении мышц происходит восстановление исходной формы, благодаря эластичности хрусталика и его внутренних тканей. При прохождении света через хрусталик происходит фильтрация ультрафиолетового (УФ) излучения длинноволнового (УФ-А) диапазона. Фильтрующие свойства хрусталика были продемонстрированы в работе [4]: пациенты с афакией (отсутствием хрусталика) могли видеть предметы в комнате, освещенной УФ-светом диапазона 290-365 нм, в то время как люди, у которых глаза содержат хрусталики, не видели ничего. Таким образом, было показано, что именно в хрусталике происходит поглощение света УФ-А диапазона.

Однако ни одна биологическая система не идеальна. Вследствие перечисленных особенностей строения в хрусталике замедлен обмен метаболитов, который осуществляется только за счёт диффузии, а также не происходит обновления белков и клеток. Таким образом, полученное вследствие каких-либо воздействий повреждение белков хрусталика будет довольно долго восстанавливаться из-за медленной диффузии антиоксидантов из внешних тканей к области повреждения, а в некоторых случаях повреждения будут аккумулироваться.

Известно, что с годами в хрусталике могут накапливаться модифицированные белки, что приводит к образованию больших нерастворимых агрегатов, на которых рассеивается попадающий свет; вследствие этого, хрусталик становится желто-коричневым, мутным и в целом непригодным к функционированию по назначению. Таким образом, в хрусталике развивается заболевание, известное как катаракта. По данным Всемирной организации здравоохранения, это заболевание является главной причиной нарушения зрения на планете; в значительной степени риску заболевания катарактой подвержено население земного шара, перешагнувшее рубеж в 50 лет [5, 6]. Молекулярные механизмы образования катаракты на данный момент остаются невыясненными. В настоящее время катаракту молено вылечить лишь хирургическим вмешательством - удалить естественный помутневший хрусталик и имплантировать искусственный. Очевидно, что свойства имплантата далеки от природных, и поэтому зрение не может быть восстановлено в полной мере. Не существует и лекарства, способного восстанавливать прозрачность хрусталика. Поэтому выяснение молекулярных механизмов образования катаракты является важным для прикладных применений.

На сегодняшний день считается, что в основе катаракты лежит накопление модификаций кристаллинов под воздействием окислительного стресса. Одним из возможных источников появления окислительного стресса является продолжительное ультрафиолетовое облучение. Как известно, глаза и кожа человека неизменно испытывают воздействие падающего солнечного УФ-излучения. Практически весь спектр высокоэнергетического УФ-излучения (УФ-С, 100-=-280 нм) и приблизительно 90% диапазона средней энергии (УФ-В, 280-315 нм) поглощается озоном, а также водяным паром, кислородом и углекислым газом при прохождении солнечного света через земную атмосферу. Излучение из низкоэнергетического диапазона (УФ-А, 315-^-400 нм) достаточно слабо поглощается атмосферой. Поэтому радиация, достигающая поверхности Земли и попадающая на ткани, в значительной степени содержит ближний ультрафиолет УФ-А, и, в небольшой доле - УФ-В. При попадании на ткани глаза УФ-В излучение в значительной степени поглощается роговицей. С увеличением длин волн ультрафиолета возрастает глубина его проникновения внутрь глаза, причем это излучение (УФ-А) почти полностью поглощается хрусталиком.

Поглощение УФ-света в хрусталике осуществляется благодаря семейству молекулярных УФ-фильтров — кинуренина (КЫ) и его производных (Рис. 1.2 и Рис. 1.3). Сам КИ является производным от аминокислоты триптофан, и обладает сильным поглощением в УФ-диапазоне от 300 до 400 нм.

Молекулярные УФ-фильтры являются химически и фотохимически стабильными: при условиях, близких к физиологическим, квантовый выход фоторазложения кинуренина равен ~1-2х10"5, а время жизни кинуренина может быть оценено, как несколько недель

7]. Данные соединения имеют малое время жизни возбужденного состояния и являются слабыми фотосенсибилизаторами, а возбуждённое синглетное состояние кинуренина быстро тушится в пикосекундной временной шкале по механизму внутренней конверсии

8]. Таким образом, в молекуле КМ происходит конверсия попадающей световой энергии в тепловую в результате безызлучательного перехода 8[ —> Бо. Исходя из этого, был сделан вывод, что кинуренин и его производные служат УФ-фильтрами глаза, защищая сетчатку и сам хрусталик от фотоиндуцированных повреждений.

Несмотря на это, фотохимические, термические и ферментативные реакции кинуренина и его производных могут образовывать химически-активные частицы, способные взаимодействовать с белками хрусталика, вызывая их модификации. В литературе было сделано предположение, что подобные реакции с кристаллинами могут вносить важный вклад в,развитие возрастной катаракты глаза [9-12].

В частности, УФ-облучение водных растворов КЫ приводит к образованию триплетного состояния ТКЫ с квантовым выходом около 2%. Триплетное состояние является химически высокоактивным и способно претерпевать реакции переноса электрона с аминокислотными остатками белков, образуя радикалы. Спонтанное дезаминирование КИ и его производных при физиологических условиях ведёт к образованию высокореакционных карбоксикетоалкенов, способных связываться с нуклеофильными белковыми остатками (цистеин, лизин и гистидин), нарушая функциональность белков и повышая их восприимчивость к УФ-облучению.

Химические и фотохимические реакции с участием УФ-фильтров также могут приводить к образованию гидроксихинолинов (НСЯЧ; Рис. 1.4). 4-гидроксихинолин (4НС?М) является одним из конечных продуктов термического и фотохимического разложения КЫ при физиологических условиях (нейтральный водный раствор, Т = 37°С). Кроме того, в хрусталике может образоваться 4,8-дигидроксихинолин-2-карбоксильная кислота (ксантуреновая кислота, ХАИ; Рис. 1.4). Образование ХЛЫ из производного КИ, 3-гидроксикинуренина (ЗОНКЫ), может происходить либо ферментативно - под действием на ЗОНКЫ фермента кинуренин-аминотрансферазы, либо при его спонтанном дезаминировании до карбоксикетоалкена, с последующей циклизацией и окислением. В литературе сообщалось о наличии ХАК и её гликозида в катарактальных человеческих хрусталиках; в то же время в нормальных человеческих хрусталиках ХАЫ обнаружено не было. Это может свидетельствовать о том, что ХАЫ является более реакционным

10 соединением, чем молекулярные УФ-фильтры: в нормальных хрусталиках это соединение быстро исчезает в результате реакций с антиоксидантами, в то время как в катарактальных хрусталиках, где наблюдается пониженный уровень антиоксидантов, это соединение может накапливаться в достаточных для, детектирования количествах. Одной из задач-данной работы являлось, исследование свойств данного соединения в основном и фотовозбуждённом состояниях, а также изучение фотоиндуцированных реакций ХАИ с целью определить, может ли данное соединение являться хромофором, участвующим в катарактогенезе.

Солнечное излучение полезно для организма: оно способствует выработке витамина О (а точнее, переходу из неактивной формы витамина О в активную), способствует синтезу гормона радости серотонина, улучшению кровообращения в коже, увеличению количества антител, т.е. общему повышению иммунитета. Однако длительное воздействие солнечного излучения на кожные покровы может привести к развитию различных заболеваний, таких как ожоги, эпидермоидный рак или базально-клеточный рак. Для защиты кожи от избыточной солнечной радиации современная фармакология предлагает широкий выбор солнцезащитных кремов и лосьонов. Основными действующими компонентами этих средств являются молекулы, эффективно поглощающие или рассеивающие УФ-А и УФ-В излучение. Одним из основных минусов солнцезащитных препаратов является образование свободных радикалов из активных компонентов этих средств вследствие их разложения под воздействием УФ-излучения. В свою очередь, свободные радикалы способствуют образованию активных форм кислорода (АФК), тем самым вызывая перекисное окисление лппидов, что приводит к преждевременному старению клеток« и даже к увеличению риска образования злокачественной меланомы - более редкой, но более опасной формы рака кожи.

Недавние исследования показали, что присутствие' радикальных ловушек в солнцезащитных препаратах может дать заметный положительный эффект как с точки зрения замедления старения, кожи, так и- для * уменьшения фотоповреждений кожных покровов, вызванных продолжительным солнечным облучением. В работах [13, 14] с этой целью был предложен синтез хромофора — октилметоксициннамата (ОМС), ковалентно связанного с нитроксильными радикалами (ШМО*). Было показано, что полученные соединения поглощают УФ-излучение, а также обладают антиоксидантными свойствами, обусловленными способностью нитроксильных радикалов захватывать свободные радикалы. Однако квантовый выход фоторазложения ОМС близок к единице (Ф = 0.5-И .0) [15], таким образом, поиск более фотостабильного соединения для синтеза подобного конъюгата является актуальной прикладной задачей для изготовления солнцезащитных препаратов.

В данной работе предпринята попытка синтеза кинуренина, ковалентно связанного с нитрокснльными радикалами (конъюгаты КК-ГШО'). Выбор кинуренина в качестве хромофора обусловлен его свойствами. Во-первых — кинуренин поглощает УФ-излучение в области ЗОО-ИОО нм, т.е. УФ-А и УФ-В областях. Во-вторых - это природная аминокислота, которая выполняет функцию УФ-фильтра в хрусталике глаза человека и приматов, защищает- ткани сетчатки и самого хрусталика от фотоиндуцированных повреждений и обладает высокой химической и фотохимической стабильностью. И, в-третьих, дезактивация фотовозбужденных молекул УФ-фильтров происходит по механизму внутренней конверсии и не приводит к образованию радикальных частиц.

Целями настоящей работы является:

1) Исследовать свойства ХАИ в основном и фотовозбуждённом состояниях, изучить фотоиндуцированные процессы в молекуле ХАИ в различных растворителях; т

2) Установить механизмы тушения триплетного состояния КИ нитрокснльными радикалами;

3) Исследовать фотостабильность и оптические свойства конъюгатов КТЯ-ЮЯО'.

Настоящая диссертация состоит из введения, пяти глав, выводов и списка литературы.

Заключение диссертации по теме «Химическая физика, в том числе физика горения и взрыва», Яньшоле, Вадим Владимирович

5.3. Заключение

Ковалентное присоединение нитроксидов к молекуле кинуренина приводит к уменьшению времени жизни триплетов с десятков микросекунд до сотен наносекунд, а основным каналом дезактивации триплетного состояния является интеркомбинационная конверсия по обменному механизму. Однако увеличение образования триплетных состояний данных соединений и, что наиболее важно, внутримолекулярный перенос электрона от фотовозбуждённой кинурениновой части к нитроксильной, делают конъюгаты KN-R.NO* менее фотостабильными, чем исходная молекула КМ. Тем не менее, фотостабильность синтезированных в данной работе конъюгатов КЫ-1ШО* гораздо выше, чем у циннаматов, которые широко используются в современной косметологии в качестве УФ-фильтра в солнцезащитных препаратах: сообщалось, что квантовый выход фотоизомеризации данных компонентов составляет 0.5-Н.0 [15]. Таким образом, сочетание эндогенного хромофора кинуренина с нитроксидами обещает быть весьма полезным при использовании в солнцезащитных препаратах. Разработка новых активных компонентов солнцезащитных препаратов, основанных на конъюгатах хромофор-нитроксид, требует поиска соединений, для которых образование триплетного состояния и перенос электрона минимальны.

Предпочтительная форма кеантуреновой кислоты ХАИ в основном состоянии существенно зависит от растворителя. При физиологических условиях (нейтральный водный раствор) основным изомером является анионная кето-форма. В апротонных растворителях ХАИ присутствует в как в кето-, так и в енольной формах, в щелочных растворах также возможно наличие двух таутомерных форм. Основным каналом гибели фотовозбуждённого 81 состояния ХАМ в водных и спиртовых растворах является таутомеризация в енольную форму основного состояния с участием молекул растворителя, протекающая в пикосекундном временном диапазоне, с последующим восстановлением исходной кето-формы, в котором также участвуют молекулы растворителя. В процессе дезактивации состояния 81 растворитель играет определяющую роль: в менее протонном растворителе дезактивация происходит за большее время. В апротонных растворителях молекула ХАМ не может претерпеть реакции переноса протона с участием молекул растворителя, что приводит к образованию короткоживущих промежуточных форм ХАМ в триплетном и основном состояниях. Тушение ТКМ нитроксильными радикалами КЖУ происходит по обменному механизму, что не приводит к формированию новых парамагнитных или диамагнитных продуктов реакции. Восстановленные формы нитроксильных радикалов, КМОН, не вступают в реакцию с триплетным состоянием кинуренина. Ковалентное присоединение нитроксидов к молекуле кинуренина приводит к уменьшению времени жизни триплетного состояния с десятков микросекунд до сотен наносекунд, а основным каналом дезактивации триплетного состояния коньюгатов КМ-ИМО* является интеркомбинационная конверсия, индуцированная внутримолекулярным обменом спинами. Таким образом, сочетание эндогенного хромофора кинуренина с нитроксидами является весьма перспективным для создания новых активных компонентов солнцезащитных препаратов.

Список литературы диссертационного исследования кандидат физико-математических наук Яньшоле, Вадим Владимирович, 2011 год

1. Bassnett S. Lens organelle degradation // Exp. Eye Res. 2002. 74. 1-6.

2. McNuIty R., Wang H., Mathias R. Т., Ortvverth B. J., Truscott R. J. W., Bassnett S. Regulation of tissue oxygen levels in the mammalian lens II J. Physiol. 2004. 559, 883-898.

3. Hecht E. Optics, 2nd ed. San Francisco: Addison Wesley, 1987. 178. ISBN 0-201-11609-X.

4. Wald G. Alleged Effects of the Near Ultraviolet on Human Vision // J. Opt. Soc. Am. 1952. 42. 171-177.

5. World Health Organisation. Электронный ресурс. Fact Sheet N 282. May 2009. URL: http://www.who.int/mediacentre/factsheets/fs282/en/index.html (дата обращения 19.09.2010)

6. World Health Organisation. Электронный ресурс. Global Initiative for the Elimination of Avoidable Blindness. WHO/PBL/97.61. Geneva: WHO, 1997 URL: http://whqlibdoc.who.int/hq/l 997/WHOPBL97.61Rev. 1 .pdf (дата обращения 19.09.2010)

7. Tsentalovich Yu. P., Snytnikova O. A., Sherin P. S., Forbes M. D. E. Photochemistry of Kynurenine, a Tryptophan Metabolite: Properties of the Triplet State // J. Phys. Chem. A. 2005. 109.3565-3568.

8. Sherin P. S., Grilj J., Tsentalovich Yu. P., Vauthey E. Ultrafast Excited-State Dynamics of Kynurenine, a UV Filter of the Human Eye // J. Phys. Chem B. 2009. 113, 4953-4962.

9. Dillon J., Wang R. H., Atherton S. J. Photochemical and photophysical studies on human lens constituents II Photochemistry andPhotobiology. 1990. 52. 849-854.

10. Hood B. D., Garner В., Truscott R. J. W. Human lens coloration and aging. Evidence for crystallin modification by the major ultraviolet filter, 3-hydroxykynurenine glucoside // J. Biol. Chem. 1999.276. 32547-32550.

11. Vazquez S., Aquilina J. A., Jamie J. F., Sheil M. M., Truscott R. J. W. Novel protein modification by kynurenine in human lenses II J. Biol. Chem. 2002. 277. 4867-4873.

12. Центалович Ю. П., Снытникова О. А., Сагдеев Р. 3. Фотохимические и термические реакции кинуренинов // Успехи химии. 2008. 77. 844—853.

13. Damiani Е., Astolfi P., Cionna L., Ippoliti F., Greci L. Synthesis and application of a novel sunscreen-antioxidant // Free Radio. Res. 2006. 40. 485—494.

14. Venditti E., Spadoni Т., Tiano L., Astolfi P., Greci L., Littarru G.P., Damiani E. In vitro photostability and photoprotection studies of a novel 'multi-active' UV-absorber II Free Radic. Biol Med. 2008. 45. 345-354.

15. Morliere P., Avice O., Melo T. S., Dubertret L., Giraud M., Santus R. Study of the photochemical properties of some cinnamate sunscreens by steady state and laser flash photolysis // Photochem. Photobiol. 1982. 36. 395-399.

16. Moroni F. Tryptophan metabolism and brain function: focus on kynurenine and other indole metabolites // Eur J. Pharmacol. 1999. 375. 87-100.

17. Beadle G. W., Mitchell H. K., Nyc J. F. Kynurenine as an intermediate in the formation of nicotinic acid from tryptophane by neurospora // Proc. Natl. Acad. Sci. U SA. 1947. 33. 155-158.

18. Knox W. E., Mehler A. H. The conversion of tryptophan to kynurenine in liver: I. The coupled tryptophan peroxidase-oxidase system forming formylkynurenine II J. Biol. Chem. 1950. 187.419-430.

19. Okamoto IT., Yamamoto M., Nazaki M., Hayashi O. On the submitochondrial localization of l-kynurenine-3-hydroxylase // Biochem.Biophys.Res.Commun. 1967. 26. 309314.

20. Butenandt A., Schafer W. Ommochromes / Recent progress in the chemistry of natural and synthetic colouring matters and related fields; edited by Gore T.S.; Joshi B.S.; Sunthaukar S.V.; Tilak, B.D.; New York: Academic Press, 1962. 13-33.

21. Okuda S., Nishiyama N., Saito H., Katsuki H. 3-Hydroxykynurenine, an endogenous oxidative stress generator, causes neuronal cell death with apoptotic features and region selectivity// J. Neurochem. 1998. 70. 299-307.

22. Wood A. M., Truscott R. J. W. UV filters in human lenses: tryptophan catabolism // Exp. Eye Res. 1993.56.317-325.

23. Truscott R. J. W., Wood A. M., Carver J. A., Sheil M. M., Stutchbury G. M., Zhu J., Kilby G. W. A new UV-filter compound in human lenses //FEBS Lett. 1994. 384. 173-176.

24. Wood A. M., Truscott R. J. W. Ultraviolet filter compounds in human lenses: 3— hydroxykynurenine glucoside formation // Vis. Res. 1994. 34. 1369-1374.

25. Bova L. M., Wood A. M., Jamie J. F., Truscott R. J. W. UV filter compounds in human lenses: the origin of 4-{2-amino—3-hydroxyphenyl)—4—oxobutanoic acid O—beta-D-glucoside //Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1999. 40. 3237-3244.J

26. Dillon J., Atherton S. J. Time resolved spectroscopic studies of the intact human lenses // Photochem. Photobiol. 1990. 51. 465-468.

27. Taylor L. M., Aquilina J. A., Jamie J. F., Truscott R. J. W. UV filter instability: consequences for the human lens // Exp. Eye Res. 2002. 75. 165-175.

28. Tsentalovich Yu. P., Snytnikova O. A., Forbes M. D. E., Chernyak E. I., Morozov S. V. Photochemical and thermal reactivity of kynurenine // Exp Eye Res. 2006. 83. 1439-1445.

29. Mizdrak J., Hains P. G., Kalinowski D., Truscott R. J. W., Davies M. J., Jamie J. F. Novel human lens metabolites from normal and cataractous human lenses // Tetrahedron. 2007.63. 4990-4999.

30. Stutchbury G. M., Truscott R. J. W. The modification of proteins by 3-hydroxykynurenine // Exp Eye Res. 1993.57. 149-155.

31. Aquilina J. A., Carver J. A., Truscott R. J. W. Oxidation products of 3-hydroxykynurenine bind to lens pioteins: relevance for nuclear cataract // Exp. Eye Res. 1997.64. 727-735.

32. Taylor L. M., Aquilina J. A., Jamie J. F., Truscott R. J. W. Glutathione and NADH, but not ascorbate, piotect lens proteins from modification by UV filters // Exp. Eye Res. 2002. 74. 503-511.

33. Aquilina J. A., Truscott R. J. W. Cysteine is the initial site of modification of alpha-crystallin by kynurenine // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2000. 276. 216-223.

34. Garner B., Vazquez S., Griffith R., Lindner R. A., Carver J. A., Truscott R. J. W. Identification of glutathionyl-3-hydroxykynurenine glucoside as a novel fluorophore associated with aging of the human lens U J. Biol. Chem. 1999. 274. 20847-20854.

35. Bova L. M., Sweeney M. H., Jamie J. F., Truscott R. J. W. Major changes in human ocular UV protection with age II Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2001. 42. 200-205.

36. Korlimbinis A., Truscott R. J. W. Identification of 3-hydroxykynurenine bound to protein in the human lens. A possible role in age-related nuclear cataract II Biochemistry. 2006. 45. 1950-1960.

37. Parker N. R., Korlimbinis A., Jamie J. F., Davies M. J., Truscott R. J. W. Reversible binding of kynurenine to lens proteins: potential protection by glutathione in young lenses // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2007. 48. 3705-3713.

38. Vazquez S., Garner В., Sheil M. M., Truscott R. J. W. Characterisation of the major autoxidation products of 3-hydroxykynurenine under physiological conditions // Free Radic. Res. 2000. 32. 11-23.

39. Hiraku Y., Inoue S., Oikawa S., Yamamoto K., Tada S., Nishino K., Kawanishi S. Metalmediated oxidative damage to cellular and isolated DNA by certain tryptophan metabolites // Carcinogenesis. 1995. 16. 349-356.

40. Krishna С. M., Uppuluri S., Riesz P., Zigler J. S., Balasubramanian D. A study of the photodynamic efficiencies of some eye lens constituents // Photochem. Photobiol. 1991. 54. 51-58.

41. Pileni M. P., Santus R., Land E. J. On the photosensitizing properties of N-formylkynurenine and related compounds // Photochem. Photobiol. 1978. 28. 525-529.

42. Reszka K. J., Bilski P., Chignell C. F., Dillon J. Free radical reactions photosensitized by the human lens component, kynurenine: an EPR and spin trapping investigation // Free Radical Biol. Med. 1996.20. 23-34.

43. Luthra M., Balasubramanian D. 3-hydroxykynurenine and 3-hydroxyanthranilic acid may act as endogenous antioxidants in the eye lens II Exp Eye Res. 1992. 55. 641-643.

44. Snytnikova O. A., Sherin P. S., Tsentalovich Yu. P. Biphotonic ionization of kynurenine and 3-hudroxykynurenine // J. Photochem. Photobiol. A: Chem. 2007. 186. 364-368.

45. Atherton S. J., Dillon J., Gaillard E. R. A pulse radiolysis study of the reactions of 3-hydroxykynurenine and kynurenine with oxidizing and reducing radicals // Biochim. Biophys. Acta. 1993. 1158. 75-82.

46. Снытникова О. А., Шерин П. С., Копылова JI. В., Центалович Ю. П. Кинетика и механизм реакций фотовозбужденного кинуренина с молекулами биологических соединений // Изв. АН. Сер. хим. 2007. 4. 704-711.

47. Heath Н. The distribution and possible functions of ascorbic acid in the eye // Exp. Eye Res. 1962. 1.362-367.

48. Musajo L., Chiancone F. M. L'acido xanthurenico // Gazetta Chimica Italiana. 1937. 67. 165-168.55: Musajo L., Coppini D. La determinazione degli acidi chinurenico e xanturenico // Microchimica Acta. 1951. 36. 933-938.

49. Lepkovsky S., Roboz E., Haagen-Smit A. J. Xanthurenic acid and its role in the trytophane metabolism of pyroxidine-deficient rats II J. Biol. Chem. 1943. 149. 195-201.

50. Malina, H. Z. Xanthurenic acid provokes formation of unfolded proteins in endoplasmic reticulum of the lens epithelial cells H Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. 265. 600-605.

51. Forrest C. M.„Mackay G. M., Stoy N., Egerton M., Christofides J., Stone T. W., Darlington L. G. Tryptophan loading induces oxidative stress // Free Radic. Res. 2004. 38. 1167-1171.

52. Adams P. W., Wynn V., Folkard J., Seed M. Influence of oral contraceptives, pyridoxine (vitamin Be), and tryptophan on carbohydrate metabolism II Lancet. 1976. 307. 759-764.

53. O'Sullivan W. J., Smithers G. W. Stability constants for biologically important metal-ligand complexes II Methods Enzymol. 1979. 63. 294-336.

54. Malina H. Z., Martin X. D. Deamination of 3-hydroxykynurenine in bovine lenses: a possible mechanism of cataract formation in general // Graefes Arch. Clin. Exp. Ophthalmol. 1995. 233.38^4.

55. Malina H. Z., Martin, X. D. Xanthurenic acid derivative formation in the lens is responsible for senile cataract in humans // Graefes Arch. Clin. Exp Ophthalmol. 1996. 234. 723-730.

56. Malina H. Z., Frueh B. E. Abnormal signalling of 14-3-3 proteins in cells with' accumulated xanthurenic acid//Biochem. Biophys. Res. Commun. 2003. 310. 646-650.

57. Shirao Y., Shirao E., Iwase T., Inoue A., Matsukawa S. Comparison of non-tryptophan fluorophores in protein-free extract of brunescent and non-brunescent human cataract // Jpn. J. Ophthalmol. 2000. 44. 198-204.

58. Hains P. G., Gao L., Truscott R. J. W. The photosensitiser xanthurenic acid is not present in normal human lenses // Exp Eye Res. 2003. 77. 547-553.

59. Truscott R. J. W., Augusteyn R. C. The state of sulphydryl groups in normal and cataractous human lenses // Exp. Eye Res. 1977. 25. 139-148.

60. Roberts J. F., Finley E. L., Patat S. A., Schey K. L. Photo-oxidation of lens protein with xanthurenic acid: a putative chromophore for cataracto genes is // Photochem. Photobiol. 2001. 74. 740-744.

61. Truscott R. J. W., Augusteyn R. C. Oxidative changes in human lens proteins during senile nuclear cataract formation // Biochem Biophys. Acta 1977. 492. 43-52.

62. Poizat O., Bardez E., Buntinx G., Alain V. Picosecond dynamics of the photoexcited 6-methoxyquinoline and 6-hydroxyquinoline molecules in solution // J. Phys. Chem. A. 2004. 108. 1873-1880

63. Held A., Pluquellic D. F., Tomer J. L., Pratt D. W. Intramolecular hydrogen bond in the ground and excited states of 2-hydroxyquinoline. A study using high-resolution laser spectroscopy// J. Phys. Chem. 1991. 25. 2877-2881.

64. Sherin P. S., Gritsan N. P., Tsentalovich Yu. P. Experimental and quantum chemical study of photochemical properties of 4-hydroxyquinoline I I Photochem. Photobiol. Sci. 2009. 8. 1550-1557.

65. Solntsev K. M., Clower C. E., Tolbert L. M., Huppert D. 6-Hydroxyquinoline-N-oxides: A New Class of "Super" Photoacids. II J. Am. Chem Soc. 2005. 127. 8534-8544.

66. Yu H., Kwon H. J., Jang D.J. Excited State Proton Transfers and Subsequent Electron Rearrangement of Aqueous 6-Hydroxyquinoline // Bull Korean Chem. Soc. 1997. 18. 156161.

67. Luthra M., Ranganathan D., Ranganathan S., Balasubramanian D. Protein-associated pigments that accumulate in the brunescent eye lens //FEBSLetters. 1994. 349. 39-44.

68. Roberts J. E., Wishart J. F., Martinez L., Chignell C. F. Photochemical Studies on Xanthurenic Acid II Photochem. Photobiol. 2000. 72. 467-471.

69. Sherin P. S., Tsentalovich Yu. P., Snytnikova O. A., Sagdeev R. Z. Photoactivity of kynurenine-derived UV filters II J. Photochem. Photobiol. B. 2008. 93. 127-132.

70. Shen L., Ji. H.-F. Theoretical exploration of the photosensitive properties of xanthurenic acid, a tryptophan metabolite in cataractous human lenses // Dyes Pigments. 2008. 76. 646-649.

71. Roberts J. E., Finley E. L., Patat S. A., Schey K. L. Photooxidation of Lens Proteins with Xanthurenic Acid: A Putative Chromophore for Cataractogenesis // Photochem. Photobiol. 2001. 74. 740-744.

72. Soule B. P., Hyodo F., Matsumoto K.-I., Simone N. L., Cook J. A., Krishna M. C., Mitchell J. B. The chemistry and biology of nitroxide compounds // Free Rad. Biol. Med. 2007. 42. 1632-1650.

73. Лебедев О. Л., Казарновский С. Н. // Труды по химии и химической технологии. 1959. 2 .649.

74. Лебедев О. Л., Хидекель М: И., Разуваев Г. А. 11 Доклады АН СССР. 1961. 140. 1327-1329.

75. Bartucci R., Guzzi R., Marsh D., Sportelli L. Intramembrane polarity by electron spin echo spectroscopy of labeled lipids 11 Biophys J. 2003. 84. 1025-1030.

76. Khramtsov V. V., Yelinova V. I., Glazachev Yu. I., Reznikov V. A., Zimmer G. Quantitative determination and reversible modification of thiols using imidazolidine biradical disulfide label U J. Biochem. Biophys. Methods. 1997. 35. 115-128.

77. Volodarsky L. В., Grigoriev I. A., Sagdeev R. Z. Biological Magnetic Resonance, Vol. 2. New York: Plenum Press. 1980. 169.

78. Ellis S. J., Velayutham M., Velan S. S., Petersen E. F., Zvveier J. L., Kuppusamy P., Spencer R. G. EPR oxygen mapping (EPROM) of engineered cartilage grown in a hollow-fiber bioreactor // Magn. Reson. Med. 2001. 46. 819-826.

79. Winalski S., Shortkroff S., Mulkem R. V., Schneider E., Rosen G. M. Magnetic resonance relaxivity of dendrimer-linked nitroxides // Magn. Reson. Med. 2002. 48.965-972.

80. Gariboldi M. В., Ravizza R., Petterino C., Castagnaro M., Finocchiaro G., Monti E. Study of in vitro and in vivo effects of the piperidine nitroxide Tempol — a potential new therapeutic agent for gliomas II Eur. J. Cancer. 2003. 39. 829-837.

81. Keana J. F. W. Newer aspects of the synthesis and chemistry of nitroxidespin labels // Chemical reviews. 1978. 78. 37-64.

82. Likhtenshtein G. I. Spin Labeling Method in Molecular Biology. New York: Wiley Interscience. 1976.

83. Kocherginsky N., Swarts H. M. Nitroxide Spin Labels. Reactions in Biology and Chemistry. Boca Raton: CRC Press. 1995.

84. Likhtenshtein G. I., Yamauchi J., Nakatsuji S., Smirnov А. Г., Tamura R. Nitroxides: Applications in chemistry, biomedicine and materials science. Weinheim: Wiley-VCHverlag GmbH & Co. KGaA. 2008.

85. Goldstein S., Samuni A., Russo A. Reaction of cyclic nitroxides with nitrogen dioxide: the intermediacy of the oxoammonium cations // J. Am. Chem. Soc. 2003. 125 8364-8370.

86. Krishna M. C., Grahame D. A., Samuni A., Mitchell J. В., Russo A. Oxoammonium cation intermediate in the nitroxide-catalyzed dismutation of superoxide // Proc. Natl. Acad Sci. USA. 1992. 89. 5537-5541.

87. Krishna M. C., Russo A., Mitchell J. B., Goldstein S., Dafhi H., Samuni A. Do nitroxide antioxidants act as scavengers of O2"" or as SOD mimics? II J. Biol. Chem. 1996. 271. 2602626031.

88. Miura Y., Utsumi H., Hamada A. Antioxidant activity of nitroxide radicals in lipid peroxidation of rat liver microsomes II Arch. Biochem. Biophys. 1993. 300. 148-156.

89. Krishna M. C., Samuni A., Taira J., Goldstein S., Mitchell J. B., Russo A. Stimulation by nitroxides of catalase-like activity of hemeproteins: kinetics and mechanism II J. Biol. Chem. 1996. 271.26018-26025.

90. Mitchell J. B., Samuni A., Krishna M. C., DeGraff W. G., Ahn M. S., Samuni U., Russo A. Biologically active metal-independent superoxide dismutase mimics // Biochemistry. 1990. 29.' 2802-2807.

91. Venditti E., Scire A., Tanfani F., Greci L., Damiani E. Nitroxides are more efficient inhibitors of oxidative damage to calf skin collagen than antioxidant vitamins // Biochim. Biophys. Acta. 2008. 1780. 58-68.

92. Reddan J. R., Giblin F. J., Kadry R., Leverenz V. R., Pena J. T., Dziedzic D. C. Protection from oxidative insult in glutathione depleted lens epithelial cells // Exp. Eye Res. 1999. 68. 117-127.

93. Zigler J. S. Jr., Qin C., Kamiya T., Krishna M. C., Cheng Q., Tumminia S., Russell P. Tempol-H inhibits opacification of lenses in organ culture I I Free Radic. Biol. Med. 2003. 35. 1194-1202.

94. Samanta A., Bhattacharyya K., Das P. K., Kamat P. V., Weir D., Hug G. L. Quenching of excited doublet states of organic radicals by stable radicals // J. Phys. Cham. 1989. 93. 3651— 3656.

95. Green II J. A., Singer L. A. Di-tert-butyl nitroxide as a convenient probe for excited singlet states. Pyrene luminescence // J. Am. Chem. Soc. 1974. 96. 2730-2733.

96. Chattopadhyay S. K., Das P. K., Hug G. L. Photoprocesses in diphenylpolyenes. 2. Excited-state interactions with stable free radicals // J. Am. Chem. Soc. 1983. 105. 6205-6210.

97. Matko J., Ohki K., Edidin M. Luminescence quenching by nitroxide spin labels in aqueous solution: studies on the mechanism of quenching // Biochemistry. 1992. 31. 703-711.

98. Kuzmin V. A., Tatikolov A. S. Energy transfer in the course of triplet state quenching of aromatic hydrocarbons by nitroxyl radicals // Chem. Phys. Lett. 1978. 53. 606-610.

99. Watkins A. R. Quenching of electronically excited states by the free radical tetramethylpiperidine nitroxide // Chem. Phys. Lett. 1974. 29. 526-528.

100. Gijzeman O. L. J., Kaufman F., Porter G. Quenching of aromatic triplet states in solution by. nitric oxide and other free radicals II J. Chem. Soc., Faraday Trans. 2. 1973. 69. 727-737.

101. Kuzmin V. A., Tatikolov A. S., Borisevich Yu. E. Charge transfer complexing in the course of triplet state quenching of carbocyanine dyes by nitroxyl radical // Chem. Phys. Lett. 1978. 53. 52-55.

102. Schwerzel R. E., Caldwell R. A. Quenching of excited states by stable free radicals. II. Mechanism of triplet quenching by di-tert-butyl nitroxide II J. Am. Chem. Soc. 1973. 95. 13821389.

103. ShvedovaL. A., Tatikolov A. S., Borisevich Yu. E., Kokorin A. P., Kuzmin V. A. Quenching of triplet states of organic molecules by nitroxyl biradicals // Russ. Chem. Bull. 1982.31.475-478.

104. Бучаченко A.J1., Берлинский В.JI. Спиновый катализ — новый тип катализа в химии // Успехи химии. 2004. 73. 1123-1130.

105. Step Е. N., Buchachenko A. L., Turro N. J. Paramagnetic interactions of triplet radical pairs with nitroxide radicals — an antiscavenging effect // J. Am. Chem. Soc. 1994. 116. 54625466.

106. Buchachenko A. L., Ruban L.V., Step E. N., Turro N. J. Spin catalysis of the radical recombination reaction // Chem. Phys. Lett. 1995. 233. 315-318.

107. Бучаченко А. Л., Рубан Л.В., Розанцев Э.Г. // Кинетика и катализ. 1968. 9. 915.

108. Buchachenko A.L., Berdinsky V.L. Spin Catalysis of Chemical Reactions I I J. Phys. Chem., 1996, 100, 18292-18299.

109. Grissom С. B. Magnetic Field Effects in Biology: A Survey of Possible Mechanisms with Emphasis on Radical-Pair Recombination // Chem. Rev. 1995. 95. 3-24.

110. Buchachenko A. L., Berdinsky V. L. Electron spin catalysis // Chem. Rev. 2002. 102. 603-612.

111. Mori Y., Sakaguchi Y., Hayashi H. Magnetic field effects on chemical reactions of biradical radical ion pairs in homogeneous fluid solvents И J. Phys. Chem. A. 2000. 104,4896— 4905.

112. Perez P., Andres J., Safont V. S., Tapia O. Contreras R. Spin-philicity and spin-donicity as auxiliary concepts to quantify spin-catalysis phenomena II J. Phys. Chem A. 2002. 106, 5353-5357.

113. Shkrob I. A., Margulis L. A., Tarasov V. F // Russ. J. Phys. Chem. 1989. 63. 1827.

114. Levanon H., Norris J. R. The photoexcited triplet state and photosynthesis // Chem Rev. 1978. 78. 185-198.

115. Blattler C., Jent F., Paul H. A novel radical-triplet pair mechanism for chemically induced electron polarization (СШЕР) of free radicals in solution // Chem Phys. Lett. 1990. 166. 375-380.

116. Kawai A., Obi K. First observation of a radical-triplet pair mechanism (RTPM) with doublet precursor II J. Phys. Chem. 1992. 96. 52-56.

117. Turro N. J., Khudyakov I. V., Bossmann S. H., Dwyer D. W. An electron spin polarization study of the interaction of photoexcited triplet molecules with mono- and polynitroxyl stable free radicals II J. Phys. Chem. 1993. 97. 1138-1146.

118. Blank A., Levanon H. Interaction between Polarized Triplets and Stable Radicals in Liquid Solutions II J. Phys. Chem. A. 2001. 105. 4799-4807.

119. Fujisawa J., Ohba Y., Yamauchi S. Electron-Spin Polarizations Generated from Interactions between Excited Triplet Porphyrins and Stable Radicals Studied by Time-Resolved Electron Paramagnetic Resonance II J. Phys. Chem. A. 1997. 101.434^439.

120. Rozenshtein V., Berg A., Stavitski E., Levanon H., Franco L., Corvaja C. Electron Spin Polarization of Functionalized Fullerenes. Reversed Quartet Mechanism // J. Phys. Chem. A 2005,109, 11144-11154.

121. Минаев Б.Ф. Спин-катализ в процессах фото- и биоактивации молекулярного кислорода// Укр. Бюхш. Журн. 2009. 81. 21-45.

122. Sawyer D.T. Oxygen Chemistry. New York Oxford Univ. 1991. 289.

123. Minaev B. F. Spin effects in reductive activation of O2 by oxidase enzymes // RIKEN Rev. 2002. 44. 147-149.

124. Henderson B.W., Dougherty T.J. How does photodynamic therapy work? // Photochem. Photobiol. 1992. 52. 145-155

125. Ishii K., Takeuchi S., Shimizu S., Kobayashi N. A concept for controlling singlet oxygen ('Ag) yields using nitroxide radicals: Phthalocyaninatosilicon covalently linked to nitroxide radicals II J. Am. Chem. Soc. 2004. 126. 2082-2088.

126. Sartori E., Rastrelli F., Corvaja C., Bettio A., Formaggio F., Oancea S., Toniolo C. Intramolecular interaction between nitroxide radical and photoexcited benzophenone triplet linked to peptide templates II J. Phys. Chem. A. 2003. 107. 6905-6912.

127. Venditti E., Spadoni Т., Tiano L., Astolfi P., Greci L., Littarru G.P., Damiani E. In vitro < pho testability and photoprotection studies of a novel 'multi-active' UV-absorber II Free Radio. Biol. Med. 2008. 45. 345-354

128. Green S. A., Simpson D. J., Zhou G., Ho P. S., Blough N. V. Intramolecular quenching of excited singlet states by stable nitroxyl radicals // J. Am. Chem. Soc. 1990. 112. 7337-7346.

129. Розанцев Э. Г. Свободные иминоксильные радикалы. Москва: Химия. 1970

130. Володарский JI. Б., Григорьев И. А., Диканов С. А., Резников В. А., Щукин Г. И., Имидазолиновые нитроксильные радикалы. Новосибирск: Наука. 1988. 216.

131. Щукин Г. И., Володарский Л. Б. Взаимодействие амидов производных 3-имидазолина и З-имидазолин-З-оксида с гипобромитом натрия II Изв. АН СССР, Сер. хим. 1979. 28. 228-231.

132. Володарский Л. Б., Резников В. А., Кобрин В. С. Получение и свойства имидазолиниевых солей, содержащих нитроксильный радикальный центр // Журн. орган. Химии. 1979. 15.415-422.

133. Couet W. R., Brasch R. С., Sosnovsky G., Lukszo J., Prakash I., Gnewech С. Т., Tozer T. N. Influerce of chemical structure of nitroxyl spin labels on their reduction by ascorbic acid // Tetrahedron. 1985.41. 1165-1172.

134. Hankovszky H. О., Hideg К., Lex L. Nitroxyls; VIII. Synthesis of Nitroxylphosphinimines; A Convenient Route to Amine, Isothiocyanate, Aminocarbonylaziridine, and Carbodiimide Nitroxyls ¡/Synthesis. 1981. 2. 147-149.

135. Kirilyuk I. A., Bobko A. A., Grigor'ev I. A., Khramtsov V. V. Synthesis of the tetraethyl substituted pH-sensitive nitroxides of imidazole series with enhanced stability towards reduction // Org. Biomol. Chem. 2004. 2. 1025-1030.

136. Заборенко К. Б., Соболь В. В., Богданова И. А. Органикум. Москва: Мир. 1990. 285.

137. Розанцев Э. Г., Криницкая JL А., Нейман М. Б. II Изв. АН СССР. Сер. хим. 1966. 675.

138. Sosnovsky G., Cai Z. W. A Study of the Favorskii Rearrangement with 3-Bromo-4-oxo-2,2,6,6-tetrainethylpiperidine-l-oxyl // J. Org. Chem. 1995. 60.3414-3418.

139. Yordanov А. Т., YamadaK., Krishna M. C., Russo A., Yoo J., English S., Mitchell J. В., Brechbiel M. W. Acyl-protected hydroxylamines as spin label generators for EPR brain imaging// J. Med. Chem. 2002. 45. 2283-2288.

140. Голубев В. А., Воронина Г. H., Розанцев Э. Г. И Изв. АН СССР. Сер. хим. 1970. 2605.

141. Stewart F. Н. С. Syntheses of L-kynurenine peptides conducted without masking the side-chain amino group // Aust. J. Chem. 1980. 33. 633-640.

142. Moroder L., Hallet A., Wunsch E., Keller O., Wersin G. Di-tert-butyl-dicarbonate, a useful tert-butyloxycarbonylating reagent. // Hoppe Seylers Z. Physiol. Chem. 1976. 357, 1651— 1653.

143. Hideg K., Lex L., Hankovszky H. O., Tigyi J. Nitroxyls III. Synthesis of spin-labelled amino acids and their reactive derivatives II Synthesis. 1978. 12. 914-917.

144. Hankovszky H. O., Hideg K., Tigyi J. Nitroxides II. l-Oxyl-2,2,5,5-tetramethylpyrroline-3-carboxylic acid derivatives II Acta Chim. Acad. Sci. Hung. 1978. 98. 339-348.

145. Renk G. E., Or Y. S., Crouch R. K. A rhodopsin pigment containing a spin-labeled retinal II J. Am. Chem. Soc. 1987. 109. 6163-6168.

146. Banerjee S., Trivedi G. K. Potential spin probes for biomembranes // Tetrahedron. 1992. 48. 9939-9950.

147. Calvert J. R., Pitts J. N. Photochemistry. New York: John Wiley & Sons Inc. 1969.

148. Becke A. D. Density-functional thermochemistry. III. The role of exact exchange II J. Chem. Phys. 1993. 98. 5648-5652.

149. Lee C., Yang W., Parr R. G. Development of the Colle-Salvetti correlation-energy formula into a functional of the electron density // Phys. Rev. B. 1988. 37. 785-789.

150. Tomasi J., Mennucci B., Cammi R. Quantum Mechanical Continuum Solvation Models // Chem. Rev. 2005. 105. 2999-3093.

151. Molokov I. F., Tsentalovich Yu. P., Yurkovskaya A. V., Sagdeev R. Z. Investigation of the photo-Fries reairangement reactions of 1- and 2-naphthyl acetates // J. Photochem. Photobiol.A Chem. 1997. 110. 159-165.

152. Tsentalovich Yu. P., Kulik L. V., Gritsan N. P., Yurkovskaya A. V. Solvent Effect on the Rate of P-Scission of the tert-Butoxyl Radical II J. Phys. Chem. A. 1998. 102. 7975-7980.

153. Duvanel G., Banerji N., Vauthey E. Excited-State Dynamics of Donor-Acceptor Bridged Systems Containing a Boron-Dipyrromethene Chromophore: Interplay between Charge Separation and Reorientational Motion II J. Phys. Chem A. 2007. 111. 5361-5369.

154. Morandeira A., Engeli L., Vauthey E. Ultrafast Charge Recombination of Photogenerated Ion Pairs to an Electronic Excited State II J. Phys. Chem. A. 2002. 106. 4833-4837.

155. Lang B., Angulo G., Vauthey E. Ultrafast Solvation Dynamics of Coumarin 153 in Imidazolium-Based Ionic Liquids II J. Phys Chem. A. 2006. 110. 7028-7034.

156. Fiirstenberg A., Vauthey E. Ultrafast Excited-State Dynamics of Oxazole Yellow DNA Intercalators// J Phys. Chem. B. 2007. 111. 12610-12620.

157. Taft R. W., Kamlet M. J. The solvatochromic comparison method. 2. The .alpha.-scale of solvent hydrogen-bond donor (HBD) acidities// J Am. Chem. Soc. 1976. 98. 2886-2894.

158. Jarzeba W., Walker G. C., Johnson A. E., Kahlow M. A., Barbara P. F. Femtosecond microscopic solvation dynamics of aqueous solutions II J. Phys. Chem. 1988. 92. 7039-7041.

159. Jimenez R., Fleming G. R., Kumar P. V., Maroncelli M. Femtosecond solvation dynamics of water // Nature. 1994. 369. 471—473.

160. Hart E. J., Anbar M. The Hydrated Electron. New York: Wiley-Inter science. 1970. 42.

161. Buxton G. V., Greenstock C. L., Helman W. P., Ross A. B. Critical review of rate constants for reactions of hydrated electrons, hydrogen atoms and hydroxyl radicals ('OH/'Cf) in aqueous solution II J. Phys Ref. Data. 1988. 17.513-886.

162. Thiagarajan G., Shirao E., Ando K., Inoue A., Balasubramanian D. Role of Xanthurenic Acid 8-O-ß-d-Glucoside, a Novel Fluorophore that Accumulates in the Brunescent Human Eye Lens //Photochem. Photobiol. 2002. 76. 368-372.

163. Справочник химика. Том первый; ред. С.А. Зонис, Г.А. Симонов. Ленинград: Госхимиздат. 1962. 985.

164. Ortwerth В. J., Chemoganskiy V., Mossine V. V., Olesen P. R. The Effect of UVA Light on the Anaerobic Oxidation of Ascorbic Acid and the Glycation of Lens Proteins // Invest. Ophthalmol. Vis. Sei. 2003. 44. 3094-3102.

165. Sherin P. S., Grilj J., Kopylova L. V., Yanshole V. V., Tsentalovich Yu. P., Vauthey E. Photophysics and Photochemistry of the UV Filter Kynurenine Covalently Attached to Amino Acids and to a Model Protein II J. Phys. Chem. B. 2010. 114. 11909-11919.