Химические реакции кинуренина и его производных - молекулярных УФ-фильтров хрусталика тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 01.04.17, кандидат химических наук Копылова, Людмила Владимировна
- Специальность ВАК РФ01.04.17
- Количество страниц 123
Оглавление диссертации кандидат химических наук Копылова, Людмила Владимировна
Введение.
Глава I. Обзор литературы.
1.1. Строение и состав хрусталика.
1.2. Белки хрусталика - кристаллины.
1.3. Низкомолекулярные соединения в хрусталике.
1.3.1. Антиоксиданты в хрусталике: глутатион и аскорбат.
1.3.2. Триптофан и его метаболиты.
1.3.3. Хрусталик и ультрафиолетовое (УФ) излучение.
1.3.4. Функции УФ-фильтров.
1.4. Кинуренины: фотохимические реакции.
1.4.1. Фотостабильность кинуренина и его производных.
1.4.2. Фотолиз кинуренина.
1.4.3. Тушение триплетного состояния кинуренина.
1.5. Кинуренины: термические реакции.
1.5.1. Дезаминирование и декарбоксилирование.
1.5.2. Циклизация.
1.5.3. Автоокисление 30HKN.
1.5.4. Присоединение к аминокислотным остаткам белков.
1.6. Катаракта у подопытных животных.
1.7. Постановка задачи.
Глава II. Экспериментальная часть.
2.1. Материалы и реактивы.
2.2. Синтезы.
2.2.1. Синтез дезаминированного кинуренина (CICA).
2.2.2. Синтез аддуктов кинуренина с аминокислотами и антиоксидантом глутатионом.
2.3. Инкубирование.
2.3.1. Образование аддуктов.
2.3.2. Разложение аддуктов.
2.3.3. Разложение KN и 30HKN.
2.4. Выделение небелковых экстрактов из хрусталиков.
2.5. Высокоэффективная жидкостная хроматография (ВЭЖХ).
2.6. Кинетическая оптическая спектроскопия.
2.7. Определение концентрации белка в растворе с использованием метода Бредфорда.
2.8. Определение концентрации свободных тиолов с использованием реактива Эллмана.
2.9. Масс-спектрометрия.
2.10. Статистическая обработка результатов.
Глава III. Дезаминированный кинуренин и его реакции с биологическими молекулами. Стабильность аддуктов.
3.1. Введение.
3.2. рН-зависимость реакции разложения ЮЧ и ЗОНЮЧ.
3.3. Механизм дезаминирования.
3.4. Выделение продуктов термолиза КЫ.
3.5. Определение констант скорости реакций СКА с аминокислотами и антиоксидантами.
3.6. Кинетическая оптическая спектроскопия. Определение констант скорости взаимодействия СКА с глутатионом (СБН) и цистеином (СуБ).
3.7. Разложение аддуктов КК-Ьув, КИ-Ш;, КЫ-Суя, КЫ-ОБН.
3.8. Анализ кинетических зависимостей.
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Химическая физика, в том числе физика горения и взрыва», 01.04.17 шифр ВАК
Фотохимические реакции триптофана и его природного метаболита кинуренина2009 год, кандидат физико-математических наук Шерин, Пётр Сергеевич
Фотохимические свойства и реакции хромофоров хрусталика человека2018 год, кандидат наук Зеленцова Екатерина Анатольевна
Исследование механизмов, динамики и продуктов фотоиндуцированных реакций кинуреновой кислоты с белками хрусталика и модельными системами2020 год, кандидат наук Савина Екатерина Дмитриевна
Изучение фотохимических реакций с участием молекулярного УФ-фильтра кинуренина и его производных - ксантуреновой кислоты и конъюгатов кинуренина с нитроксильными радикалами2011 год, кандидат физико-математических наук Яньшоле, Вадим Владимирович
Молекулярные механизмы поддержания и нарушения прозрачности хрусталика глаза2012 год, доктор биологических наук Муранов, Константин Олегович
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Химические реакции кинуренина и его производных - молекулярных УФ-фильтров хрусталика»
4.2. Синтез аддуктов КТЧ с аминокислотами и антиоксидантом глутатионом.74
4.3. Модифицирование модельного белка лизоцима молекулами кинуренина.75
4.4. Масс-спектры исходного (НЕ\УЬ) и модифицированного (тНЕ\УЬ) лизоцима.76
4.5. Анализ спектров оптического поглощения и масс-спектров НЕ\УЬ и тНЕ\\гЬ.77
4.6. Фотохимия и фотофизика кинуренинов.81
4.6.1. Оптическая спектроскопия аддуктов.81
4.6.2. Ультрабыстрая динамика возбужденных состояний К1Ч-Ьу5, ЮЧ-Суэ, К^-Шэ и К>1-С8Н.83
4.6.3. Фотофизические свойства аддуктов КМ-ЬуБ, КЫ-Суэ, КМ-Шб, КИ-ОБН.86
4.6.4. Ультрабыстрая динамика возбужденного состояния mHEWL.87
4.6.5. Лазерный импульсный фотолиз mHEWL.88
4.6.6. Фотофизические и фотохимические свойства лизоцима, модифицированного кинуренином.91
4.7. Заключение.93
Глава V. Триптофан и кинуренин в хрусталиках экспериментальных животных.94
5.1. Введение.94
5.2. Небелковые экстракты из хрусталиков крыс.94
5.3. Уровень триптофана (Тгр) в хрусталиках крыс линий Вистар и OXYS.95
5.4. Уровень кинуренина (KN) в хрусталиках крыс линий Вистар и OXYS.97
5.5. Возрастная зависимость уровня Тгр и KN в хрусталиках крыс линий Вистар и OXYS.98
5.6. Заключение.100
Выводы.101
Список литературы.102
Приложение 1.118
Список используемых сокращений
АФК - активные формы кислорода
ВЭЖХ - высокоэффективная жидкостная хроматография
ВКСФ - времякоррелированный счет фотонов
ДМСО - диметилсульфоксид
ДМФ - диметилформам ид кДа - кило Дальтон
ЛИФ - лазерный импульсный фотолиз
НАД - никотинамидадениндинуклеотид
НАДФ - никотинамидадениндинуклеотидфосфат
УФ - ультрафиолетовый
30HCKAG - O-ß-D-гликозид 4-(2-амино-3-гидроксифенил)-4-оксобутеновая кислота 30HKG - O-ß-D-гликозид 3-гидроксикинуренина
30HKG-GSH - глутатионовый аддукт O-ß-D-гликозида 3-гидроксикинуренина 30HKN - 3-гидроксикинуренин »
30HKN yellow - 2-карбокси-8-гидрокси-4-оксо-1,2,3,4-тетрагидрохинолин ACN - ацетонитрил
AHA - 4-(2-аминофенил)-4-оксобутановая кислота
AHBG - O-ß-D-гликозид 4-(2-амино-3-гидроксифенил)-4-оксобутановая кислота AscAc - аскорбиновая кислота
СКА - 4-(2-аминофенил)-4-оксокротоновая (оксобутеновая) кислота
Cys - цистеин
DTT — дитиотреитол
GSH - глутатион восстановленный
GSSG - глутатион окисленный
HEWL - куриный лизоцим
His - гистидин
HQN - гидроксихинолин
IAA - йодацетамид
IDO - индолами-2,3-диоксигеназа
KN - кинуренин
KN yellow - 2-карбокси-4-оксо-1,2,3,4-тетрагидрохинолин KN-Cys - аддукт кинуренина с цистеином KN-GSH - аддукт кинуренина с глутатионом
KN-His - аддукт кинуренина с гистидином KN-Lys - аддукт кинуренина с лизином Met - метионин mHEWL - куриный лизоцим, модифицированный молекулами кинуренина
MS/MS спектр - тандемный масс-спектр
N-ас- - vV-ацетилирование
NFK - 7^-формилкинуренин
-Вое - iV-трет-бутоксикарбонилирование
Тгр - триптофан
Туг - тирозин
XAN - ксантуреновая кислота
Введение
В настоящее время потеря остроты зрения является одной из значимых проблем для населения земного шара. Наиболее распространенными заболеваниями глаза являются возрастная катаракта, глаукома и макулодистрофия сетчатки [1]. Несмотря на большой прогресс в разработке новых методов профилактики потери зрения за последнее десятилетие, эти заболевания остаются основными причинами слепоты в мире. В зоне риска находятся, в основном, пожилые люди, однако, как показывает статистика, с каждым годом увеличивается число молодых людей, страдающих от потери зрения [2]. Ранее считалось, что снижение остроты зрения - это исключительно возрастной процесс, который начинает проявляться в среднем возрасте и прогрессирует в ходе старения организма. Дополнительные факторы, такие как диабет, курение, облучение ультрафиолетом (УФ) могут значительно ускорить разрушительные процессы в глазу человека, а также повлиять на состояние организма в целом. При попадании УФ-излучения в ткани хрусталика может происходить их повреждение по различным фотохимическим механизмам. Процесс развития катаракты связан с постепенным помутнением хрусталика, что приводит к снижению остроты зрения. На сегодняшний день основными способами лечения слепоты' являются оперативная замена хрусталика на искусственный, либо нормализация глазного давления при глаукоме. Ежегодно в мире проводятся миллионы операций по улучшению зрения, но, как известно, оперативное вмешательство способно как улучшить состояние зрения, так и привести к полной его потере. В настоящее время не существует лекарства, способного полностью предотвратить образование катаракты, поэтому исследование возрастных и катарактальных изменений в составе хрусталиков является актуальной задачей, и результаты, полученные в ходе таких исследований, могут являться значительным этапом в разработке методов лечения и профилактики катаракты.
Помутнение хрусталика возникает в результате повреждения белков, составляющих хрусталик: теряется его прозрачность, образуются нерастворимые агрегаты, на которых происходит рассеивание световых лучей; при этом изображение дефокусируется. Сам хрусталик представляет собой прозрачное тело и выполняет функцию биологической линзы. Прозрачность хрусталика обусловлена отсутствием органелл в волокнистых клетках (волокнах) хрусталика. Хрусталик на 30-40 % состоит из белков [3-7], а основную массу хрусталика составляет вода. Хрусталик млекопитающих увеличивается в размерах за счет образования новых слоев ткани вокруг первоначально сформированного ядра.
В человеческих хрусталиках присутствует группа соединений с низким молекулярным весом, поглощающих большую часть УФ-облучения в диапазоне от 300 нм до 400 нм [8-11]. Эти соединения - кинуренин (КЫ), 3-гидроксикинуренин (ЗОНКЫ), 0-$-О-гликозид 3-гидроксикинуренина (ЗОНКв) и гликозид 4-(2-амино-3-гидроксифенил)-4-оксобутановой кислоты (АНВв) - являются метаболическими продуктами аминокислоты триптофан. В человеческом хрусталике они выполняют функцию УФ-фильтров, защищая хрусталик и сетчатку от фотоиндуцированных повреждений, а также повышая зоркость за счет снижения хроматических аберраций. Предполагается, что ковалентное присоединение таких соединений к белкам хрусталика может приводить к окрашиванию белков, возникновению перекрестных связей и, в конечном итоге; к развитию катаракты. При развитой катаракте наблюдается заметное окрашивание - хрусталики становятся оранжевыми или коричневыми [12,13]. Существует предположение, что ковалентное присоединение кинуренинов к белкам может происходить по различным механизмам.
В течение долгого е^ремени кинуренины считались фотохимически инертными соединениями. Единственным исключением были фотохимические реакции Ы-формилкинуренина [14,15]. Было показано, что при фотолизе этого соединения образуется триплетная возбужденная молекула, способная реагировать непосредственно с субстратом. Кроме того, А^-формилкинуренип под УФ-излучением способствует образованию высокореакционного синглетного кислорода [10]. Флетчер с соавторами [16,17] излучали влияние свободных радикалов на процесс старения организма на примере старения хрусталика. Было показано, что окисление тканей хрусталика активными формами кислорода (АФК) может вести к развитию возрастной (сенильной) катаракты. Фотовозбуждение других кинуренинов приводит к образованию синглетного возбужденного состояния, которое релаксирует в основное в пикосекундном временном диапазоне [9]. На основе этих наблюдений были сделаны выводы, что в хрусталиках млекопитающих кинуренины не являются фотосенсибилизаторами, и поглощаемая световая энергия расходуется в процессах, не приводящих к повреждению ткани. Однако в последствии было обнаружено, что в водных растворах кинуренина под действием УФ-облучения с квантовым выходом порядка 2 % образуется короткоживущий интермедиат-триплетное возбужденное состояние ТК>1 [18]. Присутствующие в хрусталике глаза аминокислоты и антиоксиданты могут взаимодействовать с ТКЫ. Такие фотохимические реакции могут приводить как к модифицированию белков хрусталика, так и к изменению нормальной функции УФ-фильтров [19,20]. Важно отметить, что в этом случае аминокислоты могут являться потенциальными мишенями для фотоокисления.
Другим возможным каналом модифицирования белков хрусталика является термическое разложение кинуренинов. Ранее было показано, что кинуренины способны претерпевать реакцию спонтанного дезаминирования с образованием ненасыщенных соединений, обладающих высокой реакционной способность [21,22]. В результате последующих реакций может произойти ковалентное присоединение таких молекул к белкам хрусталика, что приводит к необратимым изменениям в тканях, и может явиться причиной образования катаракты. В настоящее время в литературе представлено недостаточное количество данных для детального описания механизмов таких реакций. Стоит отметить, что большинство исследований заболеваний органов зрения проводится в медицинских учреждениях, а результаты носят, прежде всего, качественный характер. Создание моделей, максимально приближенно описывающих процессы, которые могут происходить при развитии катаракты, позволит разработать новые методы ингибирования вредоносных реакций в тканях хрусталика. Таким образом, исследования термических реакций с участием дезаминированных кинуренинов в хрусталике глаза являются актуальной задачей на сегодняшний день. Сравнение уровня УФ-фильтров в хрусталиках с различной степенью катаракты позволит определить связь этих соединений с развитием патологии. Результаты таких исследований могут внести вклад в понимание процессов, происходящих в хрусталике с возрастом, а также в ходе развития катаракты.
Настоящая работа посвящена исследованию реакций дезаминированного кинуренина с биологически важными молекулами при физиологических условиях, установлению уровня УФ-фильтров в хрусталиках подопытных животных. Исследования были проведены с использованием метода ВЭЖХ, кинетической оптической спектроскопии, а также масс-спектрометрическими методами.
Целями данной работы является:
1) Разработка методик синтеза и выделения дезаминированного кинуренина и его аддуктов с аминокислотами и антиоксидантами, входящими в состав хрусталика; анализ стабильности синтезированных аддуктов;
2) установление детального механизма дезаминирования кинуренинов при различных значениях рН среды;
3) разработка методики модифицирования модельного белка молекулами кинуренина, определение положения модифицирования, анализ фотофизических свойств кинуренина, присоединенного к аминокислотам и модельному белку;
4) развитие физико-химических методов для определения уровня триптофана и его метаболита кинуренина в хрусталиках экспериментальных животных в зависимости от возраста и степени развития катаракты.
Настоящая диссертация состоит из введения, пяти глав, выводов и списка литературы.
Похожие диссертационные работы по специальности «Химическая физика, в том числе физика горения и взрыва», 01.04.17 шифр ВАК
Развитие новых методов исследования радикальных реакций, моделирующих биологические процессы в растворах2002 год, доктор химических наук Центалович, Юрий Павлович
Кинетика и механизм фотоиндуцированных реакций с участием короткоживущих радикалов ароматических аминокислот и пуриновых оснований2016 год, кандидат наук Фишман Наталья Николаевна
Исследование кинетики и механизмов фотохимических реакций с участием триптофана и нуклеотидов методами химической поляризации ядер и лазерного импульсного фотолиза2004 год, кандидат химических наук Снытникова, Ольга Александровна
Исследование физико-химических и биологических свойств нативной, иммобилизованной и конъюгированной L-лизин- α-оксидазы из Trichoderma harzianum Rifai2002 год, доктор биологических наук Лукашева, Елена Васильевна
УФ-лазерная агрегация водорастворимых белков2009 год, кандидат наук Челноков, Евгений Владимирович
Заключение диссертации по теме «Химическая физика, в том числе физика горения и взрыва», Копылова, Людмила Владимировна
Выводы
1. Синтезированы производные кинуренина - дезаминированный кинуренин (СКА), аддукты дезаминированного кинуренина с аминокислотами лизином, гистидином, цистеином и антиоксидантом глутатионом; проведено модифицирование модельного белка лизоцима молекулами кинуренина.
2. Предложен механизм дезаминирования кинуренинов в зависимости от кислотности среды. В щелочных растворах отщепление аминогруппы осуществляется под действием сильного основания - гидроксильных ионов с образование енолят-аниона кинуренинов. В кислых растворах элиминирование аминогруппы происходит под действием молекул воды - слабого основания; как следствие, в кислых растворах скорость дезаминирования уменьшается.
3. Измерены константы скорости присоединения СКА к аминокислотам лизину, гистидину, цистеину и антиоксиданту глутатиону. Установлено, что наиболее высокая константа скорости наблюдается для реакции с цистеином и глутатионом, в то время как для остальных соединений константа скорости реакции на несколько порядков ниже. Таким образом, наиболее уязвимым для присоединения дезаминированных УФ-фильтров является цистеиновый аминокислотный остаток в составе белков, а защитную функцию может выполнять глутатион.
4. Исследованы реакции разложения аддуктов дезаминированного кинуренина с аминокислотами и антиоксидантами. Установлено, что наиболее стабильными аддуктами кинуренина являются аддукты с лизином и гистидином. Установлено, что квантовый выход и время жизни флуоресценции для аддуктов имеют более высокие значения, что связано с наличием заместителя в боковой цепочке кинуренина.
5. Показано, что модифицирование модельного белка лизоцима молекулами дезаминированного кинуренина происходит по лизиновым аминокислотным остаткам в составе белка. В молекуле кинуренина, ковалентно связанной с белком, наблюдается значительное увеличение квантового выхода и времени жизни флуоресценции, а также квантового выхода триплетного состояния по сравнению со свободным кинуренином.
6. Определен уровень триптофана и кинуренина в хрусталиках крыс Вистар и ОХУ5 различных возрастов. Наибольшие различия содержания Тгр и КМ наблюдаются в первые три недели жизни животных, тогда как уже к четвертой неделе межлинейные различия становятся незначительными. Таким образом, изменения в кинурениновом пути превращений триптофана в хрусталике могут являться индикатором окислительного стресса организма, приводящего к развитию катаракты.
5.6 Заключение
Представленные результаты свидетельствуют о том, что на стадии формирования катаракты, когда помутнение хрусталика становится заметным, разница в содержании триптофана и кинуренина у крыс линий Вистар и ОХУ8 незначительна. Стоит отметить, что в первые три недели жизни животных разница в содержании этих компонентов достаточно велика. Полученные данные свидетельствуют о том, что окислительный стресс организма, приводящий к развитию катаракты, влияет на концентрацию кинуренина и триптофана в хрусталиках крыс. Таким образом, различие в уровнях этих соединений в хрусталике может являться индикатором окислительного стресса организма.
Список литературы диссертационного исследования кандидат химических наук Копылова, Людмила Владимировна, 2011 год
1. Foster, A., Gilbert, С., Johnson, G. Changing patterns in global blindness: 1998-2008 // Community eye health. 2008. 21. 37-39.
2. Brian, G., Taylor, H. Cataract blindness-challenges for the 21st century // Bull. World Health Organ. 2001. 79. 249-256.
3. Wood, A.M., Truscott, R.J.W. Ultraviolet filter compounds in human lenses: 3-hydroxykynurenine glucoside formation// Vis. Res. 1994. 34. 1369-1374.
4. Bova, L.M., Wood, A.M., Jamie, J.F., Truscott, R.J.W. UV filter compounds in human lenses: the origin of 4—(2-amino-3-hydroxyphcnyl)^l—oxobutanoic acid O-beta-D-glucoside // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1999. 40. 3237-3244.
5. Bova, L.M., Sweeney, M.H., Jamie, J.F., Truscott, R.J.W. Major changes in human ocular UV protection with age II Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2001. 42. 200-205.
6. Fagerholm, P.P., Philipson, B.T., Lindstrom, B. Normal human lens the distribution of protein II Exp. Eye Res. 1981. 33. 615-620.
7. Bodurka, J., Buntkowsky, G., Olechnowicz, R., Gutsze, A., Limbah, H. Investigation of water in normal and dehydrated rabbit lenses by 1H NMR and calorimetric measurements // Colloids Surf. A. Physicochem. Eng. Asp. 1996. 115. 55-62.
8. Taylor, L.M., Aquilina, J.A., Willis, R.H., Jamie, J.F., Truscott, R.J. Identification of a new human lens UV filter compound IIFEBS Lett. 2001. 509. 6-10.
9. Dillon, J., Atherton, S.J. Time resolved spectroscopic studies of the intact human lenses // Photochem. Photobiol. 1990. 51. 465-468.
10. Dillon, J., Wang, R.H., Atherton, S.J. Photochemical and photophysical studies on human lens constituents // Photochem. Photobiol. 1990. 52. 849-854.
11. Pileni, M.P., Walrant, P., Santus, R. On a possible excited state proton transfer in N-formylkynurenine derivatives // Chem. Phys. Lett. 1976. 42. 89-92.
12. Pileni, M.P., Santus, R., Land, E.J. On the photosensitizing properties of N formylkynurenine and related compounds // Photochem. Photobiol. 1978. 28. 525-529.
13. Fletcher, A.E. Free radicals, antioxidants and eye diseases: evidence from epidemiological studies on cataract and age-related macular degeneration // Ophthalmic Res. 2010. 44. 191-198.
14. Tsentalovich, Y.P., Snytnikova, O.A., Sherin, P.S., Forbes, M.D. Photochemistry of kynurenine, a tryptophan metabolite: properties of the triplet state // J. Phys. Chem. A. 2005. 109. 3565-3568.
15. Dillon, J. The photochemistry of lens protein // Lens Res. 1983. 1. 133-145.
16. Dillon, J. Photolytic changes in lens proteins // Curr. Eye Res. 1984. 3. 145-150.
17. Taylor, L.M., Aquilina, J.A., Jamie, J.F., Truscott, R.J.W. UV filter instability: consequences for the human lens // Exp. Eye Res. 2002. 75. 165-175.
18. Tsentalovich, Yu.P., Snytnikova, O.A., Forbes, M.D.E., Chernyak, E.I., Morozov, S.V. Photochemical and thermal reactivity of kynurenine // Exp. Eye Res. 2006. 83. 14391445.
19. Berman, E.R. Gross anatomy and structure of the eye lens // Biochemistry of.the eye. New York: Plenum press. 1991. 201-211.
20. Bernal, A., Parel, J.M., Manns, F. Evidence for posterior zonular fiber attachment on the anterior hyaloid membrane II Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2006. 47. 4708-4713.
21. Harding, J.J. Cataract Biochemistry, Epidemiology and Pharmacology. London: Chapman and Hall. 1991. 233-235.
22. Bron, A.J., Vrensen, G.F., Koretz, J., Maraini, G., Harding, J.J. The ageing lens // Ophthalmologica. 2000. 214. 86-104.
23. Dillon, J. The photophysics and photobiology of the eye // J. Photochem. Photobiol. B. 1991. 10. 23-40.
24. Gaillard, E.R., Zheng, L., Merriam, J.C., Dillon, J. Age-related changes in the absorption characteristics of the primate lens II Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2000. 41. 1454-1459.
25. Harrington, V., Srivastava, O.P., Kirk, M. Proteomic analysis of water insoluble proteins from normal and cataractous human lenses II Mol. Vis. 2007. 13. 1680-1694.
26. Hecht, E. Optics, 2nd ed. San Francisco: Addison Wesley. 1987. 178. ISBN 0-201-11609-X.
27. Pierscionek, B.K., Belaidi, A., Bruun, H.H. Refractive index distribution in the porcine eye lens for 532 nm and 633 nm light // Eye (Lond). 2005. 19. 375-381.
28. Groenen, P.J.T.A., Merck, K.B., de Jong, W.W., Bloemendal, H. Structure and modifications of the junior chaperone a-crystallin // Eur. J. Biochem. 1994. 225. 1-19.
29. Han, J., Schey, K. MALDI tissue imaging of ocular lens a-crystallin II Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2006. 47. 2990-1996.
30. Vermorken, A.J., Hilderink, J.M., van de Ven, W.J., Bloemendal, H. Lens differentiation. Crystallin synthesis in isolated epithelia from calf lenses II J. Cell Biol. 1978. 76. 175183.
31. Harding, J.J., Dilley, K.J. Structural proteins of the mammalian lens: a review with emphasis on changes in development, aging and cataract // Exp. Eye Res. 1976. 22. 1-73.
32. Horwitz. J. Alpha-crystallin can function as a molecular chaperone // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. 89. 10449-10453.
33. Horwitz, J. Alpha-crystallin II Exp. Eye Res. 2003. 76. 145-153.
34. Bloemendal, H., de Jong, W., Jaenicke, R., Lubsen, N.H., Slingsby, C., Tardieu, A. Ageing and vision: structure, stability and function of lens crystallins // Prog. Biophys. Mol. Biol. 2004. 86. 407-485.
35. Bloemendal, H., de Jong, W.W. Lens proteins and their genes // Prog. Nucleic Acid Res. Mol. Biol. 1991. 41. 259-281.
36. Sharma, K.K., Santhoshkumar, P. Lens aging: Effects of crystallins // Biochim. Biophys. Acta. 2009. 1790. 1095-1108.
37. Ma, Z.X., Hanson, S.R.A., Lampi, K.J., David, L.L., Smith, D.L., Smith, J.B. Age-related changes in human lens ciystallins identified by HPLC and mass spectrometry // Exp. Eye Res. 1998.67.21-30.
38. Srinivasan, A.N., Nagineni, C.N., Bhat, S.P. Alpha A-crystallin is expressed in non-ocular tissues II J. Biol. Chem. 1992. 267. 23337-23341.
39. Iwaki, T., Kume-Iwaki, A., Goldman, J.E. Cellular distribution of alpha B-crystallin in non-lenticular tissues II J. Histochem. Cytochem. 1990. 38. 31-39.
40. Aarts, H.J., Lubsen, N.H., Schoenmakers, J.G.G. Crystallin gene expression during rat lens development // Eur. J. Biochem. 1989. 183.31-36.
41. Ueda, Y., Duncan, M.K., David, L.L. Lens proteomics: the accumulation of crystalline modifications in the mouse lens with age // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2002. 43. 205215.
42. Lampi, K.J., Ma, Z., Shih, M., Shearer, T.R., Smith, J.B., Smith, D.L., David, L.L. Sequence analysis of pA3, PB3 and pA4 crystallins completes the identification of the major proteins in young human lens II J. Biol. Chem. 1997. 272. 2268-2275.
43. Berbers, G.A.M., Hoekman, W.A., Bloemendal, H., de Jomg, W.W., Kleinschmidt, T., Braunitzer, G. Homology between the primary structures of the major bovine P-crystallin chains II Eur. J. Biochem. 1984. 139. 467-479.
44. Siezen, R.J., Anello, R.D., Thomson, J.A. Interactions of lens proteins. Concentration dependence of beta-crystallin aggregation // Exp. Eye Res. 1986. 43. 293-303.
45. Lampi, K.J., Shih, M., Ueda, Y., Shearer, T.R., David, L.L. Lens proteomics: analysis of rat crystalline sequences and two-dimensional electrophoresis map II Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2002. 43. 216-224.
46. Voorter, C.E., De Haard-Hoekman, W.A., Hermans, M.M., Bloemendal, H., de Jong, W.W. Differential synthesis of crystallins in the developing rat eye lens // Exp. Eye Res. 1990. 50.429-437.
47. Harding, J.J. Biochemistry of the eye. London: Chapman and Hall. 1997. 94-134.
48. Peek, R., Kraft, H.J., Klok, E.J., Lubsen, N.H., Schoenmakers, J.G. Activation and repression sequences determine the lens-specific expression of the rat gamma D-crystallin gene // Nucleic Acids Res. 1992. 20. 4865-4871.
49. Peek, R., McAvoy, J.W., Lubsen, N.H., Schoenmakers, J.G. Rise and fall of crystallin gene messenger levels during fibroblast growth factor induced terminal differentiation of lens cells // Dev. Biol. 1992. 152. 152-160.
50. Wang, X., Garcia, C.M., Shui Y.B., Beebe, D.C. Expression and regulation of alpha-, beta-, and gamma-crystallins in mammalian lens epithelial cells // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2004. 45. 3608-3619.
51. Xi, J., Farjo, R., Yoshida, S., Kern, T.S., Swaroop, A., Andley, U.P. A comprehensive analysis of the expression of crystallins in mouse retina // Mol Vis. 2003. 9. 410-419.
52. Huang, Q., Ding, L., Phan, K.B., Cheng, C., Xia, C., Gong, X., Horwitz, J. Mechanism of cataract formation in aA-crystallin Y118D mutation // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2009. 50. 2919-2926.
53. Andley, U.P., Mathur, S., Griest, T.A., Petrash, J.M. Cloning, expression, and chaperone-like activity of human alpha A-crystallin II J. Biol. Chem. 1996. 271. 31973-31980.
54. Bova, M.P., Ding, L.L., Horwitz, J., Fung, B.K.K. Subunit exchange of alpha A-crystallin II J. Biol. Chem. 1997. 272. 29511-29517.
55. Horwitz, J., Huang, Q.L., Ding, L., Bova, M.P. Lens alpha-crystallin: chaperone-like properties // Methods Enzymol. 1998. 290. 365-383.
56. Lee, G.J., Vierling, E. A small heat shock protein cooperates with heat shock protein 70 systems to reactivate a heat-denatured protein // Plant Physiol. 2000. 122. 189-198.
57. Giblin, F.J., McCready, J.P., Reddan, J.R., Dziedzic, D.C., Reddy, V.N. Detoxification of H2O2 by cultured rabbit lens epithelial cells: participation of the glutathione redox cycle // Exp. Eye Res. 1985. 40. 827-840.
58. Giblin, F.J. Glutathione: a vital lens antioxidant // J. Ocul. Pharmacol. Ther. 2000. 16. 121-135.
59. Rathbun, W.B., Bovis, M.G., Holleschau, A.M. Species survey of glutathione peroxidase and glutathione reductase: search for an animal model of the human lens // Ophthalmic Res. 1986. 18. 282-287.
60. Harding, J.J. Free and protein-bound glutathione in normal and cataractous human lenses // Biochem. J. 1970. 117. 957-960.
61. Rathbun, W.B., Murray, D.L. Age-related cysteine uptake as rate-limiting in glutathione synthesis and glutathione half-life in the cultured human lens // Exp. Eye Res. 1991. 53. 205-212.
62. Pau, H., Graf, P., Sies, H. Glutathione levels in human lens: regional distribution in different forms of cataract // Exp. Eye Res. 1990. 50. 17-20.
63. Reddy, V.N., Giblin, F.J. Metabolism and function of glutathione in the lens // Ciba Found Symp. 1984. 106. 65-87.
64. Goodenough, D.A. The crystalline lens. A system networked by gap junctional intercellular communication // Semin Cell Biol. 1992. 3. 49-58.
65. Reim, M., Heuvels, В., Cattepoel, H. Glutathione peroxidase in some ocular tissues // Ophth. Res. 1974. 6. 228-234.
66. Heath, H: The distribution and possible functions of ascorbic acid in the eye // Exp. Eye Res. 1962. 1. 362-367.
67. Varma, S.D., Ets, Т.К., Richards, R.D. Protection against superoxide radicals in rat lens // Ophthalmic Res. 1977. 9. 421-431.
68. Снытникова, O.A., Шерин, П.С., Копылова, JI.B., Центалович, Ю.П. Кинетика и механизм реакций фотовозбужденного кинуренина с молекулами биологических соединений II Изв. АН. Сер. хим. 2007. 4. 704-710.
69. Andersson, М., Grankvist, A. Ascorbate-induced free radical toxicity to isolated islet cells Hint. J. Biochem. Cell. Biol. 1995. 27. 493-498.
70. Garland, D. Role of site-specific, metal-catalyzed oxidation in lens aging and cataract: a hypothesis II Exp. Eye Res. 1990. 50. 677-682.
71. Garland, D., Zigler, J.S.Jr., Kinoshita, J. Structural changes in bovine lens crystallins induced by ascorbate, metal, and oxygen // Arch. Biochem. Biophys. 1986. 251. 771-776.
72. Yeum, K.J., Taylor, A., Tang, G., Russell, R.M. Measurement of carotenoids, retinoids, and tocopherols in human lenses // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1995. 36. 2756-2761.
73. Dickerson, J.E. Jr., Lou, M.F. Free Cysteine Levels in Normal Human Lenses // Exp. Eye Res. 1997. 65.451-454.
74. Choy, C.K., Cho, P., Chung, W.Y., Benzie, I.F. Water-soluble antioxidants in human tears: effect of the collection method // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2001. 42. 31303134.
75. Johnson, H.E., Crosby, D.G. Indole-3-acetic Acid II Org. Synth. 1973. 5. 654.
76. Truscott, R.J., Augusteyn, R.C. Oxidative changes in human lens proteins during senile nuclear cataract formation // Biochim. Biophys. Acta. 1977. 492. 43-52.
77. Wood, A.M., Truscott, R.J.W. UV filters in human lenses: tryptophan catabolism // Exp. Eye Res. 1993.56.317-325.
78. Cooper, G.F., Robson, J.G. The yellow colour of the lens of man and other primates // J. Physiol. 1969. 203. 411-417.
79. Snytnikova, O.A., Sherin, P.S., Tsentalovich, Y.P. Biphotonic ionization ofkynurenine and 3-hydroxykynurenine // J. Photochem. Photobiol. A: Chem. 2007. 186. 364-368.
80. Bando, M., Nakajima, A., and Satoh, K. Spectrophotometric estimation of 3-OH L-Kynurenine O-beta-Glucoside in the human lens // J. Biochem. (Tokyo). 1981. 89. 103109.
81. Nemeth, H., Toldi, J., Vecsei, L. Role of kynurenines in the central and peripheral nervous systems // Curr. Neurovasc. Res. 2005. 2. 249-260.
82. Lapin, I.P. Depressor effect ofkynurenine and its metabolites in rats II Life Sci. 1976. 19. 1479-1484.
83. Lapin, I.P. Kynurenines and seizures // Epilepsia. 1981. 22. 257-265.
84. Eastman, C.L., Guilarte, T.R. Cytotoxicity of 3-hydroxykynurenine in a neuronal hybrid cell line //Brain Res. 1989. 495. 225-231.
85. Moroni, F. Tryptophan metabolism and brain function: focus on kynurenine and other indole metabolites // Eur. J. Pharm. 1999. 375. 87-100.
86. Takikawa, O., Littlejohn, T.K., Truscott, R.J. Indoleamine 2,3-dioxygenase in the human lens, the first enzyme in the synthesis of UV filters // Exp. Eye Res. 2001. 72. 271-277.
87. Shirao, Y., Shirao, E., Iwase, T,, Inoue, A., Matsukawa, S. Comparison of non-tryptophan fluorophores in protein-free extract of brunescent and non-brunescent human cataract // Jpn. J. Ophthalmol. 2000. 44. 198-204.
88. Malina, H.Z., Martin, X.D. Deamination of 3-hydroxykynurenine in bovine lenses: a possible mechanism of cataract formation in general // Graefes Arch. Clin. Exp. Ophthalmol. 1995. 233. 38-44.
89. Malina, H.Z., Martin, X.D. Xanthurenic acid derivative formation in the lens is responsible for senile cataract in humans // Graefes Arch. Clin. Exp. Ophthalmol. 1996. 234. 723-730.
90. O'Sullivan, W.J., Smithers, G.W. Stability constants for biologically important metal-ligand complexes // Methods Enzymol. 1979. 63. 294-336.
91. Hains, P.G., Gao, L., Truscott, R.J. The photosensitiser xanthurenic acid is not present in normal human lenses // Exp. Eye Res. 2003. 77. 547-553.
92. Dilley, B.L. Sources and measurement of ultraviolet irradiation // Methods. 2002. 28. 413.
93. Balasubramanian, D. Ultraviolet radiation and cataract // J. Ocul. Pharmacol. Ther. 2000. 16. 285-297.
94. Taylor, H.R., West, S.K., Rosenthal, F.S., Muñoz, B., Newland, H.S., Abbey, H„ Emmett, E.A. Effect of ultraviolet radiation on cataract formation // N. Engl. J. Med. 1988. 319.1429-1433.
95. Coliman, G.W., Shore, D.L., Shy, C.M., Checkoway, H., Luria, A.S. Sunlight and other risk factors for cataracts: an epidemiologic study // Am. J. Public. Health. 1988. 78. 1459-1462.
96. West, S.K., Duncan, D.D., Muñoz, B., Rubin, G.S., Fried, L.P., Bandeen-Roche, K., Schein, O.D. Sunlight exposure and risk of lens opacities in a population-based study: the Salisbury Eye Evaluation project // JAMA. 1998. 280. 714-718.
97. Neale, R.E., Purdie, J.L., Hirst, L.W., Green, A.C. Sun exposure as a risk factor for nuclear cataract // Epidemiology. 2003, 14, 707-712.
98. Ortwerth, B.J., Chemoganskiy, V., Olesen, P.R. Studies on singlet oxygen formation and UVA light-mediated photobleaching of the yellow chromophores in human lenses // Exp. Eye Res. 2002. 74. 217-229.
99. Dillon, J., Skonieczna, M., Mandal, K., Paik, D.C. The photochemical attachment of the o-glucoside of 3-hydroxykynurenine to alpha-crystallin: a model for lenticular aging // Photochem. Photobiol. 1999. 69. 248-253.
100. Krishna, C.M., Uppuluri, S., Riesz, P., Zigler Jr, J.S., Balasubramanian, D. A study of the photodynamic efficiencies of some eye lens constituents // Photochem. Photobiol. 1991. 54.51-58.
101. Collier, R., Zigman, S. The gray squirrel lens protects the retina from near-UV radiation damage II Prog. Clin. Biol. Res. 1987. 247. 571-585.
102. Walrant, P., Santus, R., Grossweiner, L.I. Photosensitizing properties of N-formylkynurenine // Photochem. Photobiol. 1975. 22. 63-65.
103. Reszka, K.J., Bilski, P., Chignell, C.F., Dillon, J. Free radical reactions photosensitized by the human lens component, kynurenine: an EPR and spin trapping investigation // Free Radie. Biol. Med. 1996. 20. 23-34.
104. Sherin, P.S., Tsentalovich, Y.P., Snytnikova, O.A., Sagdeev, R.Z. Photoactivity of kynurenine-derived UV filters// J. Photochem. Photobiol. B. 2008. 93. 127-132.
105. Buxton, G.V., Greenstock, C., Helman, W.P., Ross, A.B. Critical review of rate constants for reaction of hydrated electrons, hydrogen atoms and hydroxyl radicals in aqueous solution II J. Phys. Chem. Ref. Dat. 1988. 17. 513-886.
106. Kasama, K., Takematsu, A., Arai, S. Photochemical reactions of triplet acetone with indole, purine, and pyrimidine derivatives H J. Phys. Chem. 1982. 86. 2420-2427.
107. McNulty, R., Wang, H., Mathias, R.T., Ortwerth, B.J., Truscott, R.J.W., Bassnett, S. Regulation of tissue oxygen levels in the mammalian lens // J. Physiol. 2004. 559. 883898.
108. Tokuyama, T., Senoh, S., Sakan, T., Brown Jr., K.S., Witkop, B. The photoreduction of kynurenic acid to kynurenine yellow and the occurrence of 3-hydroxy-L-kynurenine in butterflies// J. Am. Chem. Soc. 1967. 89. 1017-1021.
109. Taylor, L.M., Aquilina J,A., Jamie, J.F., Truscott, R.J. Glutathione and NADH, but not ascorbate, protect lens proteins from modification by UV filters If Exp. Eye Res. 2002. 74. 503-511.
110. Tokuyama, T., Senoh, S., Hirose, Y., Sakan, T. Kynurenine yellow // J. Chem. Soc. Jpn. 1958. 79. 752-761.
111. Mizdrak, J., Hains, P.G., Kalinowski, D., Truscott, R.L.W., Davies, M.J., Jamie, J.F. Novel human lens metabolites from normal and cataractous human lenses // Tetrahedron. 2007. 63. 4990-4999.
112. Roberts, J.E., Wishart, J.F., Martinez, L., Chignell, C.F. Photochemical studies on xanthurenic acid II Photochem. Photobiol. 2000. 72. 467-471.
113. Roberts, J.F., Finley, E.L., Patat, S.A., Schey, K.L. Photo-oxidation of lens protein with xanthurenic acid: a putative chromophore for cataractogenesis II Photochem. Photobiol. 2001. 74. 740-744.
114. Yanshole, V.V., Sherin, P.S., Gritsan, N.P., Snytnikova, O.A., Mamatyuk, V.I., Grilj, J., Vauthey, E., Sagdeev, R.Z., Tsentalovich, Y.P. Photoinduced tautomeric transformations of xanthurenic acid II Phys. Chem. Chem. Phys. 2010. 12. 9502-9515.
115. Okuda, S., Nishiyama, N., Saito, H., Katsuki, H. Hydrogen peroxide-mediated neuronal cell death induced by an endogenous neurotoxin, 3-hydroxykynurenine // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. 93. 12553-12558.
116. Chiarugi, A., Rapizzi, E., Moroni, F., Moroni, F. The kynurenine metabolic pathway in the eye: studies on 3-hydroxykynurenine, a putative cataractogenic compound // FEBS Lett. 1999. 453. 197-200.
117. Vazquez, S., Garner, B., Sheil, M.M., Truscott, R.J.W. Characterization of the major autoxidation products of 3-hydroxykynurenine under physiological conditions // Free Radic. Res. 2000. 32. 11-23.
118. Stutchbury, G.M., Truscott, R.J.W. The modification of proteins by 3-hydroxykynurenine // Exp. Eye Res. 1993. 57. 149-155.
119. Aquilina, J.A., Truscott, R.J.W. Cysteine is the initial site of modification of alpha-crystallin by kynurenine // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2000. 276. 216-223.
120. Malina, H.Z. Xanthurenic acid provokes formation of unfolded proteins in endoplasmic reticulum of the lens epithelial cells // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. 265. 600605.
121. Eastman, C.L., Guilarte, T.R. The role of hydrogen peroxide in the in vitro cytotoxicity of 3-hydroxykynurenine H Neurochem. Res. 1990. 15. 1101-1107.
122. Ogawa, T., Matson, W.R., Beal, M.F., Myers, R.H., Bird, E.D., Milbury, P., Saso, S. Kynurenine pathway abnormalities in Parkinson's disease // Neurology. 1992. 42. 17021706.
123. Reynolds, G.P., Pearson, S.J. Increased brain 3-hydroxykynurenine in Huntington's disease II Lancet ii. 1989. 334. 979-980.
124. Pearson, S.J., Reynolds, G.P. Increased concentrations of a neurotoxin, 3-hydroxykynurenine, in Huntington's disease // Neurosci. Lett. 1992. 144. 199-201.
125. Sardar, A.M., Bell, J.E., Reynolds, G.P. Increased concentrations of the neurotoxin 3-hydroxykynurenine in the frontal cortex of HIV-1-positive patients // J. Neurochem. 1995. 64. 932-935.
126. Vazquez, S., Aquilina, J.A., Jamie, J.F., Sheil, M.M., Truscott, R.J.W. Novel protein modification by kynurenine in human lenses II J. Biol. Chem. 2002. 277. 4867-4873.
127. Hood, B.D., Garner, B., Truscott, R.J.W. Human lens coloration and aging. Evidence for crystallin modification by the major ultraviolet filter, 3-hydroxykynurenine glucoside II J. Biol. Chem. 1999. 276. 32547-32550.
128. Lerman, S., Borkman, R. Spectroscopic evaluation and classification of the normal, aging and cataractous lens // Ophthalmic Res. 1976. 8. 335-353.
129. Parker, N.R., Korlimbinis, A., Jamie, J.F., Davies, M.J., Truscott, R.J.W. Reversible binding of kynurenine to lens proteins: potential protection by glutathione in young lenses //Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2007. 48. 3705-3713.
130. Snytnikova, O.A., Fursova, A.Zh., Chernyak, E.I., Vasiliev, V.G., Morozov, S.V., Kolosova, N.G., Tsentalovich, Y.P. Deaminated UV filter 3-hydroxykynurenine O-beta-D-glucoside is found in cataractous human lenses // Exp. Eye Res. 2008. 86. 951-956.
131. Aquilina, J.A., Truscott, R.J. Identifying sites of attachment of UV filters to proteins in older human lenses //Biochim. Biophys. Acta. 2002. 1596. 6-15.
132. Korlimbinis, A., Truscott, R.J.W. Identification of 3-hydroxykynurenine bound to protein in the human lens. A possible role in age-related nuclear cataract // Biochemistry. 2006. 45.1950-1960.
133. Halliwell, B., Gutteridge, J.M.C. Free radicals in biology and medicine / Eds. Halliwell, B., Gutteridge, J.M.C. UK: Oxford University Press. 1989. 284-330.
134. Moffat, B.A., Landman, K.A., Truscott, R.J.W., Sweeney, M.H.J., Pope, J.M. Age related changes in the kinetics of water transport in normal human lenses // Exp. Eye Res. 1999. 69. 663-669.
135. Sweeney, M.H., Truscott, R.J.W. An impediment to glutathione diffusion in older normal human lenses: a possible precondition for nuclear cataract // Exp. Eye Res. 1998. 67. 587-595.
136. Butenandt, A., Schafer, W. Ommochromes / Recent progress in the chemistry of natural and synthetic colouring matters and related fields; edited by Gore T.S.; Joshi B.S.; Sunthaukar S.V.; Tilak, B.D.; New York: Academic Press, 1962. 13-33.
137. Shang, F., Nowell, T.Jr., Gong, X., Smith, D.E., Dallal, G.E., Khu, P., Taylor, A. Sex-linked differences in cataract progression in Emory mice // Exp. Eye Res. 2002. 5. 109111.
138. Nishimoto, H., Uga, S., Miyata, M., Ishikawa, S., Yamashita, K. Morphological study of the cataractous lens of the senescence-accelerated mouse // Graefes Arch. Clin. Exp. Ophthalmol. 1993.231.722-728.
139. Noriaki, N., Noriko, Т., Akira, K., Yoshimasa, I. Involvement of DNase II-Like Acid DNase in the Cataract Formation of the UPL Rat and the Shumiya Cataract Rat // Biol. Pharm. Bull. 2006. 29. 2367-2371.
140. Solov'eva, N.A., Morozkova, T.S., Salganik, R.I. Development of a rat subline with symptoms of hereditary galactosemia and study of its biochemical characteristics // Genetika. 1975. 11 .63-71.
141. Непомнящих, JI.M., Семёнов, Д.Е., Соловьёва, H.A., Салганик, Р.И. Клеточные механизмы генетически детерминированной гипертрофической кардиомиопатии у крыс линии W/SSM // Бюл.Экспер. Биол. 1994. 118. 547-551.
142. Kolosova, N.G., Lebedev, P.A., Aidagulova, S.V., Morozkova, T.S. OXYS rats as a model of senile cataract // Bull. Exp. Biol. Med. 2003. 137. 249-251.
143. Kolosova, N.G., Lebedev, P.A., Fursova, A.Zh., Morozkova, T.S., Gusarevich, O.G. Prematurely aging OXYS rats as an animal model of senile cataract in human // Adv. Gerontol. 2003. 12. 143-148.
144. Marsili, S., Salganik, R.I., Albright, C.D., Freel, C.D., Johnsen, S., Peiffer, R.L., Costello, M. Cataract formation in a strain of rats selected for high oxidative stress // Exp. Eye Res. 2004. 79. 595-612.
145. Rumyantseva, Yu.V., Fursova, A.Zh., Fedoseeva, L.A., Kolosova, N.G. Changes in physicochemical parameters and a-crystallin expression in the lens during cataract development in OXYS rats II Biochemistry (Moscow). 2008. 73. 1467-1475.
146. Kolosova, N.G., Lebedev, P.A., Dikalova, A.E. Comparison of antioxidants in the ability to prevent cataract in prematurely aging OXYS rats // Bull. Exp. Biol. Med. 2004. 139. 397-399.
147. Raju, T.N., Kanth, V.R., Reddy, P.U.M. Influence of kynurenines in pathogenesis of cataract formation in tryptophan-deficient regimen in Wistar rats // Indian J. Exp. Biol. 2007. 45.543-548.
148. Zarnowski, T., Rejdak, R., Zielinska-Rzecka, E., Zrenner, E., Grieb, P., Zagorski, Z., Junemann, A., Turski, W.A. Elevated concentrations of kynurenic acid, a tryptophan derivative, in dense nuclear cataracts // Curr. Eye Res. 2007. 32. 27-32.
149. Sakthivel, M., Elanchezhian, R., Thomas, P.A., Geraldine, P. Alterations in lenticular proteins during ageing and selenite-induced cataractogenesis in Wistar rats // Mol. Vis. 2010. 16. 445-453.
150. Bradford, M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. 72. 248-254.
151. Riddles, P.W., Blakeley, R.L., Zerner, B. Ellman's reagent: 5,5'-dithiobis(2-nitrobenzoic acid)—a reexamination // Anal. Biochem. 1979. 94. 75-81.
152. Riddles, P.W., Blakeley, R.L., Zerner, B. Reassessment of Ellman's reagent I I Methods Enzymol. 1983. 91. 49-60.
153. Riener, C.K., Kada, G., Gruber, H.J. Quick measurement of protein sulfhydryls with Ellman's reagent and with 4,4'-dithiodipyridine // Anal. Bioanal. Chem. 2002. 373. 266276.
154. Garner, B., Vazquez, S., Griffith, R., Lindner, R.A., Carver, J.A., Truscott, R.J.W. Identification of glutathionyI-3-hydroxykynurenine glucoside as a novel fluorophore associated with aging of the human lens II J. Biol. Chem. 1999. 274. 20847-20854.
155. Aquilina, J.A., Truscott, R.J.W. Kynurenine binds to the peptide binding region of the chaperone ap-crystallin II Biochem. Biophys. Res. Commun. 2001. 285. 1107-1113.
156. Aquilina, J.A., Carver, J.A., Truscott, R.J.W. Oxidation products of 3-hydroxykynurenine bind to lens proteins: relevance for nuclear cataract // Exp. Eye Res. 1997. 64. 727-735.
157. Ervin, L.A., Dillon, J., Gaillard, E.R. Photochemically modified a-crystallin: a model system for aging in the primate lens // Photochem. Photobiol. 2001. 73. 685-691.
158. Ellman, G.L. Tissue sulfhydryl groups II Arch. Biochem. Biophys. 1959. 82. 70-77.
159. Vazquez, S., Parker. N.R., Sheil, M.M., Truscott, R.J.W. Protein-bound kynurenine decreases -with the progression of age-related nuclear cataract // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2004. 45. 879-883.
160. Korlimbinis, A., Aquilina, J.A., Truscott, R.J.W. Protein-bound and free UV filters in cataract lenses. The concentration of UV filters is much lower than in normal lenses // Exp. Eye Res. 2007. 85. 219-225.
161. Sherin, P.S., Grilj, J., Tsentalovich, Y.P., Vauthey, E. Ultrafast excited-state dynamics of kynurenine, a UV filter of the human eye II J. Phys. Chem. B. 2009. 113. 4953-4962.
162. Lang, B., Angulo, G., Vauthey, E. Ultrafast solvation dynamics of coumarin 153 in imidazolium-based ionic liquids II J. Chem. Phys. A. 2006. 110. 7028-7034.
163. Furstenberg, A., Vauthey, E. Ultrafast excited-state dynamics of oxazole yellow DNA intercalators// J. Phys. Chem. B. 2007. 111. 12610-12620.
164. Jarzeba, W., Walker, G.C., Johnson, A.E., Kahlow, M.A., Barbara, P.F. Femtosecond microscopic solvation dynamics of aqueous solutions // J. Phys. Chem. 1988. 92. 70397041.
165. Jimenez, R., Fleming, G.R., Kumar, P.V., Maroncelli, M. Femtosecond solvation dynamics of water II Nature. 1994. 369. 471-473.
166. Bent, D.V., Hayon, E. Excited state chemistry of aromatic amino acids and related peptides. III. Tryptophan II J. Am. Chem. Soc. 1975. 97. 2612-2619.
167. Bryant, F.D., Santus, R., Grossweiner, L.I. Laser flash photolysis of aqueous tryptophan HJ.Phys. Chem. 1975. 79. 2711-2716.
168. Baugher, J.F., Grossweiner, L.I. Photolysis mechanism of aqueous tryptophan // J. Phys. Chem. 1977. 81. 1349-1354.
169. Redpath, J.L., Santus, R., Ovadia, J., Grossweiner, L.I. The role of metal ions in theradiosensitivity of metalloproteins. Model experiments with bovine carbonic anhydrase II Int. J. Radiant. Biol. 1975. 28. 243-253.
170. Posener, M.L., Adams, G.E., Wardman, P., Cundall, R.B. Mechanism of tryptophan oxidation by some inorganic radical-anions: a pulse radiolysis study. // J. Chem. Soc., Faraday Trans. II. 1976. 72. 2231-2239.
171. Volkert, W.A., Kuntz, R.R., Ghiron, C.A., Evans, R.F. Flash photolysis of tryptophan and Nacetyl-L-tryptophanamide; the effect of bromide on transient yields // Photochem. Photobiol. 1977.26.3-9.
172. Feitelson, J., Hayon, E., Treinin, A. Photoionization of phenols in water. Effects of light intensity, oxygen, pH, and temperature//./ Am. Chem. Soc. 1973. 95. 1025-1029.
173. Costantino, G. New promises for manipulation of kynurenine pathway in cancer and neurological diseases II Expert Opin. Ther. Targets. 2009. 13. 247-258.
174. Koch, H.R., Ohrloff, C., Bours, J., Riemann, G., Dragomirescu, V., Hockwin, O. Separation of lens proteins in rats with tryptophan deficiency cataracts // Exp. Eye Res. 1982. 34. 479-486.
175. Wegener, A., Golubnitschaja, O., Breipohl, W., Schild, H.H., Vrensen, G.F.J.M. Effects of dietary deficiency of selective amino acids on the function of the cornea and lens in rats II Amino Acids. 2002. 23. 337-342.
176. Bassnett, S. On the mechanism of organelle degradation in the vertebrate lens // Exp. Eye Res. 2009. 88. 133-139.
177. Fris, M., Midelfart, A. Postnatal biochemical changes in rat lens: an important factor in cataract models // Curr. Eye Res. 2007. 32. 95-103.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.