Использование протопластов для изучения метаболизма древоразрушающих грибов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Зверева, Елена Анатольевна

• Зверева, Елена Анатольевна
• кандидат биологических наук
• 2002

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Зверева, Елена Анатольевна

ВВЕДЕНИЕ 6 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

ГЛАВА 1. БИОСИНТЕЗ И РАЗЛОЖЕНИЕ КОМПОНЕНТОВ РАСТИТЕЛЬНОЙ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ КАК НАИБОЛЕЕ МАСШТАБНЫЕ ПРОЦЕССЫ КРУГОВОРОТА УГЛЕРОДА

1.1. Структура целлюлозы

1.2. Структура лигнина

1.3. Ферменты целлюлазного комплекса

1.4. Лигнинразрушающие ферменты

1.4.1. Ферменты возбудителей мягкой гнили

1.4.2. Ферменты возбудителей белой гнили

ГЛАВА 2. ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС И ЕГО РОЛЬ В РЕАКЦИЯХ РАЗЛОЖЕНИЯ ЛИГНИНА. МЕХАНИЗМЫ ЗАЩИТЫ ГРИБОВ ОТ АКТИВНЫХ ФОРМ КИСЛОРОДА

2.1. Активные кислородные метаболиты (АКМ)

2.1.1. Строение и свойства основных АКМ

2.1.2. Механизмы повреждающего действия АКМ

2.2. Защита от повреждающего действия АКМ

2.2.1. Антиоксидантная защита грибов

2.2.2. Защита от АКМ с помощью низкомолекулярных соединений

2.3. Роль окислительного стресса в нормальном функционировании организма

2.3.1. Роль АКМ в процессе разложения лигнина

ГЛАВА 3. РАСПРОСТРАНЕНИЕ, КЛАССИФИКАЦИЯ И МЕХАНИЗМ

ДЕЙСТВИЯ Р-ГЛЮКОЗИДАЗ

3.1. р-глюкозидазы растений

3.2. Р-глюкозидазы грибов

3.3. Физико-химические свойства и механизм действия {3-глюкозидаз

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

ГЛАВА 4. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

4.1. Исходные вещества

4.2. Условия культивирования штаммов

4.3. Методика получения протопластов

4.4. Определение степени регенерации и реверсии протопластов

4.5. Получение ауксотрофных мутантов гифомицета Aspergillus parasiticus

4.6. Аналитические методы

4.7. Методы определения активностей ферментов

4.8. Определение антиоксидантной активности мицелиальных экстрактов

4.9. Изучение влияния антиоксидантов на регенерацию и реверсию протопластов

4.10. Исследование продуктов трансгликозилирования

4.11. Изоэлектрофокусирование экстракта мицелия Trichoderma reesei 6/

4.12. Получение упаренных экстрактов Т.reesei 6/16 64 РЕЗУЛЬТАТЫ ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

ГЛАВА 5. ПОЛУЧЕНИЕ И РЕГЕНЕРАЦИЯ ПРОТОПЛАСТОВ ГРИБОВ

5.1. Получение протопластов базидиальных грибов

5.2. Получение протопластов гифомицетов

5.3. Регенерация и реверсия протопластов

ГЛАВА 6. ВЛИЯНИЕ ПРОЦЕССОВ ПРОТОПЛАСТИРОВАНИЯ И РЕГЕНЕРАЦИИ НА БИОСИНТЕТИЧЕСКУЮ СПОСОБНОСТЬ И АНТИОКСИ-ДАНТНЫЙ СТАТУС ГИФОМИЦЕТОВ

ГЛАВА 7. ТРАНСФЕРАЗНАЯ И ГИДРОЛАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ СВЯЗАННЫХ С КЛЕТКОЙ Р-ГЛЮКОЗИДАЗ

7.1. Распределение связанных с клеткой р-глюкозидаз в спорах, протопластах и мицелии Trichoderma reesei 6/

7.2. Трансферазная активность (3-глюкозидаз, как возможное объяснение эффекта ингибирования избытком субстрата

7.3. Характер продуктов,образуемых внутриклеточной Р-глюкозидазой 94 ЗАКЛЮЧЕНИЕ 103 ВЫВОДЫ 106 СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

СПИСОК ПРИНЯТЫХ СОКРАЩЕНИЙ

БГ - р-глюкозидаза

ЭГ - эндо-1,4-р-0-глюканаза

ЦБГ - целлобиогидролаза

ЛП - лигнинпероксидаза

МП - марганецпероксидаза

Ж - лакказа

ГО - глюкозооксидаза

СОД - супероксиддисмутаза

МУФ - 4-метилумбеллиферон

МУФГ - 4-метилумбеллиферил-р-Т)-глюкозид

МУФЦ - 4-метилумбеллиферил-р-Т)-целлобиозид

МУФЛ - 4-метилумбеллиферил-р-0-лактозид

МУФЦт - 4-метилумбеллиферил-Р-Б-целлотриозид

КД - каталитический домен

ЦСД - целлюлозосвязывающий домен

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Использование протопластов для изучения метаболизма древоразрушающих грибов»

Актуальность проблемы. Биосинтез фитомассы представляет собой самый масштабный процесс образования органического вещества на Земле, ежегодно вовлекающий около 200 млрд т диоксида углерода. Он включает фотосинтетическую фиксацию СОг, главным образом, в виде целлюлозы, лигнина и гемицеллюлоз - основных компонентов растительного материала. Его зеркальным отражением (с точки зрения экологии) является минерализация вегетативного опада и отмирающей древесины почвенными и древоразрушающими грибами с возвращением в атмосферу СО2.

В образовании и разложении компонентов растительной клеточной стенки одним из важных регуляторов является (3-глюкозидаза (БГ). У растений этот фермент обеспечивает гидролиз ароматических глюкозидов (производных п-кумаровой кислоты), запуская таким образом процесс лигнификации клеточной стенки. У грибов БГ участвует в процессе деградации целлюлозы, снимая ингибирование ферментов целлюлазного комплекса целлобиозой (Родионова, 1989). Есть данные (Ье1зо1а, БсЬюетакег, 1988), что БГ древоразрушающих грибов-возбудителей белой гнили может участвовать и в процессе разложения лигнина путем переноса углеводных остатков с подходящего донора на ароматические продукты деполимеризации лигнина с образованием ароматических глюкозидов, которые затем потребляются грибом. В этом случае БГ действует по механизму трансгликозилирования, выполняя функцию, обратную ее действию при синтезе лигнина у растений.

Особая роль принадлежит БГ в процессах регуляции активности целлюлолитических ферментов у грибов. С одной стороны, продукт трансгликозилирующего действия БГ - софороза (|3-1,2-диглюкозид) считается натуральным индуктором синтеза целлюлаз у гифомицетов (КиЫсек, 1987, 1993). С другой стороны, продукт гидролитического действия БГ - глюкоза -является репрессором образования целлюлаз. Известно, что грибы синтезируют БГ, локализованные как вне, так и внутри клеток, причем последние изучены в минимальной степени. При этом очевидно, что роль БГ снаружи и внутри клеток гриба должна принципиально отличаться.

В последние годы большое внимание специалистов разных областей привлекают процессы, связанные с окислительным стрессом, в том числе процессы апоптоза. В древесине апоптоз связан с лигнификацией клеток ксилемы при недостатке азота. У лигнинразрушающих грибов запуск вторичного метаболизма в процессе голодания, приводящий к синтезу лигнинпероксидазы и потреблению лигнина, также является ответом на окислительный стресс (2ассЫ е1 а!, 2000). В этой связи БГ может принадлежать важная роль в связывании фенольных про- и антиоксидантов в арилгликозиды внутри клетки и их освобождении путем гидролиза арилгликозидов снаружи.

Таким образом, БГ может выполнять роль триггера в гидролитических и окислительно-восстановительных реакциях первичного и вторичного метаболизма при синтезе и разложении основных компонентов растительной оболочки, что подчеркивает важность изучения ее регуляторной функции.

Оптимальным объектом для изучения роли БГ у грибов являются протопласты, позволяющие разграничить функции вне- и внутриклеточных ферментов без их выделения, которое особенно затруднено в случае конститутивных внутриклеточных БГ из-за их незначительного содержания и низкой стабильности.

Цель и задачи работы. Настоящая работа направлена на изучение механизмов, регулирующих разложение грибами целлюлозы и лигнина, и роли связанных с клеткой БГ; исследование влияния процессов протопластирования и регенерации на уровень секреции основных ферментативных активностей и содержание внутриклеточных антиоксидантов; а также выяснение возможной взаимосвязи между пулом внутриклеточных антиоксидантов и БГ.

В связи с этим в работе были поставлены следующие задачи: • подобрать оптимальные условия протопластирования и регенерации различных типов древоразрушающих грибов;

• исследовать влияние процессов протопластирования и регенерации на биосинтетическую способность и окислительный статус клеток грибов;

• охарактеризовать гидролитическое и трансгликозилирующее действие связанных с мицелием вне- и внутриклеточных БГ.

Научная новизна. Подобраны условия получения и регенерации протопластов пяти видов грибов, участвующих в разложении лигноцеллюлозы. Показано, что в регенерантах первого поколения наблюдается увеличение эндоглюканазной и р-глюкозидазной активностей (что, очевидно, является реакцией на стресс), однако оно не закрепляется в последующих поколениях. Показано, что повышение жизнеспособности протопластов может быть достигнуто путем введения в среды для протопластирования и/или регенерации соединений с антиоксидантной активностью.

Показан различный характер рН-зависимостей р-глюкозидаз спор, мицелия и протопластов грибов, их ингибирования избытком субстрата. Установлено наличие метаболитов арилгликозидного характера, свидетельствующих о протекании реакций трансгликозилирования с участием связанной с клетками р-глюкозидазы.

Практическая значимость работы. Результаты диссертации могут быть использованы для разработки методов генетической трансформации гифомицетов и базидиомицетов и повышения уровня синтеза целлюлаз.

Публикации и апробация работы. По материалам диссертации опубликовано и принято к публикации 7 печатных работ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Целлюлоза, гемицеллюлозы и лигнин - основные структурные компоненты клеточной стенки. Они представляют собой наиболее распространенные на Земле органические соединения, запасы которых постоянно восполняются в результате фотосинтеза. Поэтому их можно рассматривать как неиссякаемые источники различных химических соединений и энергии. Рассмотрим подробнее строение целлюлозы и лигнина.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Зверева, Елена Анатольевна

Выводы

1. Подобраны условия получения протопластов базидиомицетов (Р1.8аИ%пт, Р^гтт) и гифомицетов (Т. 1ощ1ЪгаЫа1ит, АрагазШст 5А , 4В, Т. гееяе! 6/16) в результате чего достигнут выход протопластов до 108/мл. Подобраны условия регенерации протопластов базидиомицета Р1. заИ^рт и гифомицетов Т. 1оп§1ЬгаШаШт, А.рагазШст, Т.гееБег.

2. Показано, что проведение культуры А.рагазШсш через процедуры протопластирования и регенерации вызывает изменение уровня биосинтеза эндоглюканаз и (3-глюкозидаз, которое не закрепляется наследственно (в четвертой генерации наблюдается возврат к исходному уровню).

3. Показано, что процедура протопластирования вызывает снижение содержания антиоксидантов в клетках гриба. Добавление антиоксидантов в среду протопластирования и регенерации увеличивает выход жизнеспособных клеток.

4. Показаны различия щелочных ветвей рН-зависимости вне- и внутриклеточной (3-глюкозидаз гриба Т. геезе1 (на примере спор, мицелия и протопластов), которые могут отражать отличия в скорость-лимитирующей стадии действия вне- и внутриклеточного ферментов. Для внутриклеточной (З-глюкозидазы предложена кинетическая схема, объясняющая торможение образования аглюкона избытком субстрата через образование комплекса гликозилфермента и второй молекулы субстрата, выступающей в качестве акцептора в реакции трансгликозилирования.

5. При изучении механизма разложения экзогенного субстрата |3-глюкозидазой лизированных протопластов Т. гееъе1 6/16 обнаружены, наряду с экзогенными продуктами, также натуральные соединения, содержащие ароматический аглюкон и не менее двух ангидроглюкозных звеньев.

Автор выражает сердечную благодарность своему научному руководителю д.х.н., профессору M.JI. Рабиновичу, а также к.б.н. И.Н. Образцовой, к.х.н. H.H. Нуцубидзе, к.б.н. В.А. Деминой, к.б.н. К.Б. Шумаеву, к.х.н. Т.В. Тихоновой за ценные консультации и постоянное содействие, без которых данная работа вряд ли была бы возможна.

Автор выражает свою глубокую признательность д.б.н. Т.А. Белозерской, д.б.н. Г.С. Комоловой, д.б.н. А.Ф. Топунову, Л.Г. Васильченко, О.В. Чередниченко, В.В. Хромоныгиной, К.Н. Карапетяну, Т.В. Федоровой, к.б.н. О.В. Королевой, к.б.н. Е. В. Степановой, к.б.н. О. Анулову, Н.Э. Петровой за плодотворные дискуссии, способствовавшие более четкому построению структуры и выводов работы, и помощь при проведении различных экспериментов и обработке полученных результатов.

Особую благодарность автор приносит своим близким за постоянную моральную поддержку при выполнении диссертационной работы.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Объектами исследования диссертационной работы были два типа грибов: возбудители белой и мягкой гнилей. Эти организмы существенно отличаются характером основных продуктов, образуемых из лигноцеллюлозы. Белые гнили преимущественно минерализуют целлюлозу и лигнин, образуя в итоге углекислоту, в то время как мягкие гнили образуют в качестве основного продукта гумус. Ферментные системы белых и мягких гнилей отличаются в том отношении, что первые содержат ферменты с высоким окислительно-восстановительным потенциалом (лигнин- и Мп-пероксидазы). Образование этих ферментов, как считают, является результатом адаптации внутриклеточного метаболизма гриба к условиям лимитирования азотом, углеродом, серой и другими питательными элементами, иначе говоря, стрессовыми условиями. Мягкие гнили секретируют преимущественно гидролитические ферменты (целлюлазно-гемицеллюлазные системы). Однако, в определенных условиях лимитирования у них также возможен вторичный метаболизм, аналогичный грибам белой гнили. Этот метаболизм включает дезаминирование фенилаланина и тирозина соответствующими лиазами, с образованием в итоге производных п-оксикоричной, феруловой, п-оксибензойной кислот. Детоксикация их внутри клетки может включать механизмы гликозилирования и выведения наружу, подобно тому, как это происходит при синтезе лигнина у растений. В их первоначальном гликозилировании могут участвовать УДФ-глюкозилтрансферазы, детоксицирующие свободные фенолы, или УДФ-зависимые глюкансинтетазы, регенерирующие клеточную стенку протопластов.

В свою очередь, снаружи глюкозиды могут расщепляться периплазматическими Р-глюкозидазами, а окисление фенольных соединений осуществляется за счет пероксида водорода, генерируемого глюкозооксидазой, широко распространенной у микроорганизмов этого типа. Сказанное можно пояснить в виде следующей общей схемы.

Таким образом, фенольные соединения, образующиеся при дезаминировании ароматических аминокислот, могут выполнять в клетке разнообразные функции. Их глюкозиды участвуют в выведении наружу внутриклеточных фенолов, образуемых клетками гифомицета в условиях голодания или иного стресса, и, после гидролиза внеклеточной БГ, служат исходным материалом для отложения гумуса (Stevenson, 1994) или меланинов. В свою очередь, внутри клеток трансгликозилирование арилглюкозидов под действием БГ может приводить к образованию относительно устойчивых к последующему гидролизу ароматических производных ди- и трисахаридов, которые являются натуральными индукторами целлюлаз в условиях голодания, когда отсутствует поступление целлобиозы и образование софорозы в клетках. Не исключено, что трансгликозилирование одновременно регулирует и пул антиоксидантов фенольной природы внутри клетки гриба в стрессовых условиях. Таким образом, процессы деградации целлюлозы и метаболизм фенольных соединений у возбудителей мягкой гнили в условиях голодания или иного стресса оказываются сопряженными через связанные с клетками (3-глюкозидазы.

Вместе с тем, пути образования и возможная функция натуральных арилгликозидов гриба нуждаются в отдельном изучении.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Зверева, Елена Анатольевна, 2002 год

1. Архипенко Ю.В., Добрина С.К., Каган В.Е., Козлов Ю.П., Надиров Н.К., Писарев В.А., Ритов В.Б., Хафизов Р.Х. Стабилизирующее действие витамина Е на биологические мембраны при перекисном окислении липидов.//Биохимия. 1977. Т. 42. № 8. С. 1525-1531.

2. Барабой В.А., Брехман И.И., Голотин В.Г., Кудряшов Ю.Б. Перекисное окисление и стресс. // Санкт-Петербург: Наука, 1992.

3. Белоусова Л.В., Братковская Л.В., Галущенко И.В., Каган В.Е., Козлов Ю.П. Исследование механизмов дестабилизации мембран фоторецепторов при модифицирующем действии кислорода. // Биохимия. 1977. Т.42. №10. С.1800-1809.

4. Березин И.В., Рабинович М.Л., Синицын А.П. Исследование возможностей кинетического спектрофотометрического метода определения глюкозы.//Биохимия. 1977. Т.42. С.9-12.

5. Березин И.В., Варфоломеев С.Д.// Биокинетика. М.: Наука, 1979. С.350.

6. Бурлакова Е.Б., Храпова Н.Г. Перекисное окисление липидов мембран и природные антиоксиданты. // Успехи химии. 1985. Т.54. №9. С. 1540-1558.

7. Ванюшин Б.Ф. Апоптоз у растений.// Успехи биол.химии. 2001. Т.41. С.З38.

8. Ганбаров Х.Г., Мурадов П.З. Биофизика микробных популяций.// Красноярск, 1987. С. 14.

9. Головлева Л.А., Ганбаров Х.Г., Скрябин Г.К. Разложение лигнина грибами.//Микробиол. 1982. Т.51. №4. С.543-547.

10. Гомбоева С.Б. Биотрансформация (3-каротина и влияние антиоксидантов на этот процесс.// Автореф. кандидат, диссертации. Москва. 1998.

11. Гомбоева С.Б., Шумаев К.Б., Гесслер Н.Н., Ланкин В.З. Механизм окисления (3-каротина и полиеновых жирных кислот. // Доклады Академии. Наук. 2001. Т.377. №3. С.1-4.

12. Гусаков А.В., Синицын А.П., Клёсов А.А., Голдштейнс Г. Реакции гидролиза и трансгликозилирования, катализируемые целлобиазой. Кинетика и математическая модель процесса.// Биохимия. 1984. Т.49. Вып.7. С.1110-1119.

13. Девяткина Т.А. Биоантиоксиданты и стресс. // В сб.: Биоантиоксиданты и свободнорадикальная патология. Полтава. 1987.

14. Демина В. А. Подходы к созданию новых продуцентов целлюлолитических и лигнолитических ферментов на основе слияния грибных протопластов.// Канд.диссерт., Москва. 1993.

15. Жалсрайн А. Образование целлюлолитических ферментов Trichoderma reesei на труднометаболизируемых соединениях углерода.// Канд.диссерт., Москва. 1993.

16. Зоров И.Н., Гусаков А.В., Баразненок В.А., Беккаревич А.О., Окунев О.Н., Синицын А.П., Кондратьева Е.Г. Выделение и свойства целлобиазы из Pénicillium verruculosum.il Прикладная биохимия и микробиология. 2001. №6. С.687-693.

17. Каган В.Е., Архипенко Ю.В., Козлов Ю.П. Модификация ферментной системы транспорта Са2+ в саркоплазматическом ретикулуме при перекисном окислении липидов.// Биохимия. 1983. Т.48. №1. СЛ58-166.

18. Калуев А.В. К вопросу о регуляторной роли активных форм кислорода в клетке. // Биохимия. 1998. Т.63. №9. С.1304-1306.

19. Капич А.Н. Биосинтетическая активность ксилотрофных базидиомицетов: основные особенности и их адаптационная значимость.// Автореф. доктор.диссертации, Москва. 1993.

20. Капич А.Н., Шишкина Л.Н. Антиоксидантные свойства дереворазрушающих базидиомицетов. // Микология и фитопатология. 1992. Т.26. №6. С.486-492.

21. Кесслер P.M., Колоколова Н.С. Бета-гликозидазы высших растений.// Ростов-на-Дону: Изд.Ростов.универ., 1993. С.144.

22. Клесов A.A., Рабинович M.JL, Синицын А.П. и др. Ферментативный гидролиз целлюлозы. 1. Активность и компонентный состав целлюлазных комплексов из различных источников.// Биоорг. химия. 1980. Т.6. С. 12251242.

23. Клесов A.A., Черноглазов В.М., Рабинович M.JL, Синицын А.П. Роль адсорбционной способности эндоглюканазы в деградации кристаллической и аморфной целлюлозы.// Биоорг.химия. 1982. Т.8. №5. С.643-650.

24. Колвин Д.Р. Структура и образование целлюлозных микрофибрилл.// В кн.: Целлюлоза и ее производные. М.: Мир, 1974. Т.2. С.20-46.

25. Конопля Е.Ф., Капич А.Н., Верещако Г.Г., Ходосовская A.M., Рутковская Ж.А., Гвоздкова Т.С. Оценка радиопротекторных свойств липокаротиноидного экстракта из базидиомицетов при наружном облучении.// Рад.биол и радиоэкология. 1999. Т.2-3. С.277-281.

26. Королева О.В., Рабинович M.JL, Буглова Т.Т., Ярополов А.И. Некоторые свойства галактозооксидазы Fusarium graminearum.ll Прикл. биохим. и микробиол. 1983. Т. 19. №5. С.632-637.

27. Лукьянова О.Н., Анникова Л.В., Деридович И.И. Перекисное окисление липидов в эмбрионах и личинках морского ежа Strongylocentrotus intermedius 11 Журнал эволюционной биохимии и физиологии. 2000. Т.36. №2. С.88-91.

28. Медведева С.А. Превращения ароматической компоненты древесины в биохимических процессах делигнификации.// Докт.диссерт., Иркутск. 1995.

29. Морозова Е.С. Генетика и селекция продуцентов целлюлаз.// Проблемы биоконверсии растительного сырья. М. 1986. С.59-93.

30. Нуцубидзе H.H., Клесов A.A., Тодоров П.Т. Кинетика и механизм ингибирования целлюлаз из различных источников продуктами ферментативного гидролиза целлюлозы.// Биотехнология. 1985. №6. С.69-76.

31. Нуцубидзе H.H., Прабакаран К., Джафарова А.Н. и др. Межродовое слияние грибных протопластов Trichoderma viride и Neurospora crassa.il. Докл. АН СССР. 1988. Т.300. №2. С.488-490.

32. Нуцубидзе H.H., Образцова H.H., Демина В.А., Зверева Е.А. Получение протопластов базидиомицетов белой гнили и биохимические характеристики секрктируемых ферментных комплексов.// Приклад, биохимия и микробиология. 1992. Т.28. №3. С.409-415.

33. Осипов А. Н., Азизова О. А., Владимиров Ю. А. Активные формы кислорода и их роль в организме. // Успехи биологической химии. 1990. Т.31.С. 180-208.

34. Пескин A.B. О регуляторной роли активных форм кислорода в клетке. // Биохимия. 1998. Т.63. №9. С.1307-1308.

35. Рабинович М.Л., Клесов A.A., Березин И.В. Кинетика действия целлюлолитических ферментов из Geotrichum candidum. Вискозиметрический анализ кинетики гидролизакарбоксиметилцеллюлозы.// Биоорган, химия. 1977. Т.З. С.405-414.

36. Рабинович М.Л., Болобова A.B., Кондращенко В.И. Теоретические основы биотехнологии древесных композитов.// В кн.: Древесина и разрушающие ее грибы. М.: Наука. 2001. С.264.

37. Рабинович М.Л., Мельник М.С. Прогресс в изучении целлюлолитических ферментов и механизма биодеградации высокоупорядоченных форм целлюлозы // Успехи биол.химии. 2000. Т.40. С.205-266.

38. Рабинович М.Л., Черноглазое В.М., Клесов A.A. Изоферменты эндоглюканазы в целлюлазных комплексах: различное сродство к целлюлозеи неодинаковая роль в гидролизе нерастворимого субстрата.// Биохимия. 1983. Т.48. №2. С.369-378.

39. Рипачек В. Биология дереворазрушающих грибов.// М: Лесная пром. 1967. С.267.

40. Родионова H.A., Тиунова H.A., Фениксова Р.В., Кудряшова Т.И., Мартинович Л.И. Целлюлолитические ферменты Geotrichum candidum II Докл.АН СССР, серия Биохимия. 1974. Т.214. №5. С. 1206-1209.

41. Родионова H.A. Ферменты микроорганизмов, устойчивые к экстремальным условиям: физико-химические свойства и применение.// ИНТ, серия Биотехнология. 1989. Т. 19. С. 1-195.

42. Руднева И.И. Формирование антиоксидантной системы в процессе онтогенеза артемии Artemia salina. // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. 1999. Т.35. №1. С.20-24.

43. Руднева-Титова И.И. Формирование антиоксидантной системы в раннем онтогенезе морских животных.// Успехи современной биологии. 1997. Т.117. №3. С.390-398.

44. Саприн А. Н, Калинина Е. В. Окислительный стресс и его роль в мехамизмах апоптоза и развитии патологических процессов. // Успехи биологической химии. 1999. Т.39. С.289-326.

45. Сарканен К.В. Предшественники лигнина и их полимеризация. Лигнины.// Под ред. Сарканен К.В. и Людвига К.Х. М.:Лесная пром-сть. 1975. С. 18-79.

46. Скулачев В.П. Возможная роль активных форм кислорода в защите от вирусных инфекций.//Биохимия. 1998. Т.63. Вып.12. С.1691 1694.

47. Тиунова H.A., Родионова H.A. Ферментативное расщепление целлюлозы.// Успехи биол.химии. 1973. Т. 13. С. 179-200.

48. Трипп В.У. Исследование структуры целлюлозы и ее производных. Определение кристалличности.// В кн.: Целлюлоза и ее производные. М.: Мир. 1974. Т.1. С.214-235.

49. Хассид У.З. Биосинтез целлюлозы и сопутствующих ей природных полисахаридов клеточных стенок.// В кн.: Целлюлоза и ее производные. М.:. Мир. 1974. Т.2. С.5-20.

50. Частухин В .Я.// В кн.: Материалы по микологии и фитопатологии. 1929. С.250.

51. Чурилова И.В., Максимов В.И., Клесов А.А. Целлобиоза как регулятор эндоглюканазной активности целлюлазных комплексов. Механизм регуляции.//Биохимия. 1979. Т.44. №11. С.2100-2102.

52. Шуберт В. Биохимия лигнина// М.:Лесная прм-сть. 1968. С.324. . Эллефсен Е., Теннесен Б. Исследование структуры целлюлозы и ее производных. Полиморфные модификации.// В кн.: Целлюлоза и ее производные. М.: Мир. 1974. Т.1. С.154-182.

53. Bannister J.V., Bannister W.H., Rotilio G. Aspectts of the structure, function, and applications of superoxide dismutase.// CRC Crit. Rev. Biochem. 1987. V.22. P.l 11-180.

54. Barnoud F., Comtat J., Joselean J.P., Mora F., Ruel K. Interest in enzymatic hydrolysis of xylans for modifying the structure of pulp fibers.// 3-th Int.Conf.Biotechnol.in the Pulp and Paper Ind. Stockholm. 1986. P.70-72.

55. Barr B.K., Hsieh Y.-L., Ganem В., Wilson D.B. Identification of two functionally different classes of exocellulases.// Biochemistry. 1996. V.35. P.586-592.

56. Beguin P., Aubert J-P. The biological degradation of cellulose.// FEMS Microbiol.Rev. 1994. V. 13. P.25-58.

57. Benitez Т., Ramos S., Acha I.G. Protoplasts of Trichoderma viride: formation and regeneration. // Arch. Microbiol. 1975. V.10. P. 199-203.

58. Berghem L.E.R.,Pettersson L.G. The mechanism of enzymatic cellulose degradation. Isolation and some properties of a beta-glucosidase from Trichoderma viride Л Eur .J.Biochem. 1974. V.46. P.295-305.

59. Biely P., Vranska M., Claeyssens M. Trichoderma reesei Cellulases and Other Hydrolases. // Eds. P.Suominen, T.Reinikainen. Foundation for Biotechnical and Indastrial Fermentation. Helsinki. 1993. P.99-108.

60. Bollag J.M., Sjoblad R.D., Liu S.Y. Characterization of an enzyme from Rhizoctonia praticola which polymerizes phenolic compounds.// Can. J.Microbiol. 1979. V.25. №2. P.229-233.

61. Brzobohaty B., Moore I., Kristoffersen P., Bako L., Campos N., Schel J., Palme K. Release of active cytokinin by a beta-glucosidase localizid to the maise root meristem.// Science. 1993. Y.262. P. 1051-1054.

62. Callard D., Axelos M., Mazzolini L. Novel molecular markers for late phases of growth cycle of Arabidopsis thaliana cell-suspension cultures are expressed during organ senescence.// Plant Physiol. 1996. V.l 12. P.705-715.

63. Campos N., Bako L., Feldwisch J.,Schell J., Palme K. Molecular analysis of an auxin binding protein gene located on chromosome 4 of Arabidopsis.// Plant J. 1992. V.2. P.675-684.

64. Canevascini G. Cellobiose dehydrogenase from Sporotrichum thermophile.ll Methods Enzymol. 1988. V.160. P.443-448.

65. Carpita N.C., Gibeaut D.M.Structural models of primary cell walls in flowering plants.// Plant J. 1993. V.3. P. 1-30.

66. Chefetz B., Chen Y., Hadar Y. Purification and characterization of laccase from Chaetomium thermophilium and its role in humification.// Appl.Environ.Microbiol. 1998. V.64. №9. P.3175-3179.

67. Chirico W.J., Brown R.D. Jr. Purification and characterization of a (3-glucosidase from Trichoderma reesei.U Eur.J.Biochem. 1987. V.l65. P.333-351.

68. Chose T.K. Cellulase biosynthesis and hydrolysis of cellulosic substances.// Adv.Biochem.Engineering. 1977. V.6. P.39-76.

69. Claeyssens M., van Tilbeurgh H., Kamerling J.P., Berg J., Vranska M., BielyP. Studies of the cellulolytic system of the filamentous fungus Trichoderma reesei

70. QM 9414. Substrate specificity and transfer activity of endoglucanase I.// Biochem J. 1990. V.270. № 1. P.251 -256.

71. Coassin M., Ursini F., Bindoli A. Antioxidant effect of manganese.// Arch.Biochem.Biophys. 1992. V.299. P.330-333.

72. Dalton D.A. Antioxidant defenses of plants and fungi.// in: Oxidative stress and antioxidant defenses in biologi. Ed. S.Ahmad. N.-Y. et al.: Chapman and Hall. 1995. P.298-355.

73. Davies K.J.D, Delsignore M.E. Protein Damage and Degradation by Oxygen Radicals. Modification of Secondary and Tertiary Structure.// J.Biol.Chem. 1987. V.262. №20. P.9908-9913.

74. Davies K.J.D, Delsignore M.E., Lin Sh.W. Protein Damage and Degradation by Oxygen Radicals. Modification of Amino Acids.// J.Biol.Chem. 1987. V.262. №20. P.9902-9907.

75. Davies K.J.D, Lin Sh.W., Pacifici R.E. Protein Damage and Degradation by Oxygen Radicals. Degradation of Denaturated Protein.// J.Biol.Chem. 1987. V.262. №20. P.9914-9920.

76. Davies K.J.D. Protein Damage and Degradation by Oxygen Radicals. General Aspects.// J.Biol.Chem. 1987. V.262. №20. P.9895-9901.

77. Deacon J.W. Introduction to modern mycology.// Oxford.BlackwellSci.Publ. 1984. P.37.

78. Dekker R.F.H. Induction and characterization of cellobiose dehydrogenase produced by aspecies of Monilia.!/ J.Gen.Microbiol. 1980. V.120. P.309-316.

79. De Terra N., TatumE.L. Sorbose and enzyme alter the composition of the cell wall and induce morphological changes.// Science. 1961. V.134. P. 1066-1068.

80. Dharmawardhana D.P., Ellis B.E., Carlson J.E. A p-glucosidase from londgepole Pine xylem specific for the lignin precursor coniferin.// PlantPhysioL. 1995. V.107. P.331-339.

81. Dharmawardhana D.P., Ellis B.E., Carlson J.E. cDNA cloning and heterologous of coniferin p-glucosidase.// Pint Mol.Biol. 1999. V.40. №2. P.365-372.

82. Donaldson L.A. Lignification and lignin topochemistry an ultrastructural view.// Phytochem.2001. V.57. P.859-873.

83. Dubois M., Yilles K.A., Hamilton J.K., Rebers P.A., Smith F. Colorimetric method for determination of sugars and related substances.// Analyt.Chem. 1956. V.28. №3. P.350-356.

84. Ellwardt P.-Chr, Haider K., Ernst L. Degradation of 13C-labeled syntetic lignin by white-rot fangus Pleurotus ostreatus II Holzforschung. 1981. V.35. P.103-107.

85. Enari T.M., Niku-Paavola M.L., Harj L., Lappalainen A., Nummi M. // J.Appl.Biochem. 1981. V.3. P.157-163.

86. Enari T.M., Niku-Paavola M.L.Enzymatic hydrolysis of cellulose.Is the current theory of the mechanisms of hydrolysis valid.// Crit.Rev.Biotechnol. 1987. V.5. P.67-87.

87. Enyedi A.J., Yalpani N., Silverman P., Raskin I. Localization, conjugation and function of salicylic asid in tobacco during the hypersesitive reaction to tobacco mosaic virus.// Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 1992. V.89. P.2480-2484.

88. Esen A.// Plant Physiol. 1992. V.98. P. 174-182.

89. Estruch J.J., Chriqui D., Grossmaun K., Schell J., Spena A. The plant oncogene rol C is responsible for the release of cytokinins from glucoside conjugates.// EMBO J. 1991. V.10. P.2889-2895.

90. Fang J., Liu W., Gao P.J. Cellobiose dehydrogenase from Schizophyllum commune: purification and study of some catalytic, inactivation and cellulose binding properties.// Arch. Biochem. Biophys. 1998. V.353. P.37-46.

91. Finzel B.C., Poulos T.L., Kraut J. Crystal structure of cytochrom c peroxidase refined at 1.7 Angstrom resolution.// J. Biol. Chem. 1984. V.259. P.13027-13036.

92. Freudenberg K., Harkin J.M. The glucosides of cambial sap of spruse.// Phytochem. 1963. V.2. P.l89-193.

93. Fujimoto H., Nishida H., Ajisaka K. Enzymatic synthese of glucobioses by a condensation reaction with a-glucosidase, (3-glucosidases and glucoamylase.// Agric. Biol. Chem. 1988. V.52. P.1345-1351.

94. Gaugy D., Fevre M. Regeneration and revertion of protoplasts from different species of Penicillium.l! Microbios. 1985. V.44. P.285-293.

95. Gregory E.M., Goscin S.A., Fridovich I. Superoxide dismutase and oxygen toxicity in a eukaryote.// J. Bact. 1974. V.l 17. P.456-460.

96. Guillen F., Evans C.S. Anisaldehyde and veratraldehyde acting as redox cycling agents for H2O2 production by Pleurotus eryngiiJ/ Appl.Environ.Microbiol. 1994. Y.60. P.2811-2817.

97. Guillen F., Martinez A.T., Martinez M.J., Evans C.S. Hydrogen-peroxide-producing system of Pleurotus eryngii involving the extracellula enzyme aryl-alcohol oxidase.//Appl. Microbiol. Biotechnol. 1994. V.41. P.465-470.

98. Gunata Y.Z., Bayonove C.L., Baumes R.L., Cordonnier R.E. The aroma of grapes. I. Extraction and determination of free and glycosidically bound fractions of some grape aroma components.// J.Chromatogr. 1985. V.331. P.83-90.

99. Halliwell G., Griffin M. The nature and mode of action of the cellulolytic component CI of Trichoderma koningii on native cellulose.// Biochem.J. 1973. V.135. P.587-594.

100. Henrissat B., Teeri T.T., Warren R.A. A schem for designating enzymes that hydrolyse the polysaccharides in the cell walls of plants.// FEBS Lett. 1998. V.425. №2. P.352-354.

101. Hosel W., Baiz W. P-glucosidase from Cicer arientinum L.// Eur.J.Biochem. 1975. V.57. P.607-616.

102. Hosel W., Surholt E., Borgmann E. Characterization of P-glucosidase isoenzymes possibly involved in lignification from Chick pea cell suspension cultures.//Eur.J.Biochem. 1978. V.84. P.487-492.

103. Hosel W., Fiedler-Preiss A., Borgmann E. Relationship of coniferin p-glucosidase to lignification in various plant cell suspension cultures.// Plant Cell Org.Cult. 1982. V.l. P.137-148.

104. Hrmova M., MacGregor E.A.,Biely P., Stewart R.J., Fincher G.B.Substrate Binding and Catalytic Mechanism of a Barley P-D-Glucosidase/(l,4)-P-D-Glucan Exohydrolase.// J. Biol.Chem. 1998. V.273. P. 11134-11143.

105. Jensen K.A., Bao W., Kawai S. Manganese-dependent cleavage of nonphenolic lignin structures by Ceriporiopsis subvermispora in the absence of lignin peroxidase.// Appl. Environ.Microbiol. 1996. V.62. P.3679-3686.

106. Jensen K.A., Evans K.M.C., Kirk T.K., Hammel K.E. Biosynthetic pathway for veratryl alcohol in the ligninolytic fungus Phanerochaete chrysosporium.il Appl.Environ.Microbiol. 1994. V.60. P.709-714.

107. Kerem Z., Jensen K.A., Hammel K.E. Biodegradative mechanism of the brown rot basidiomycete Gloeophyllum trabeum: evidence for an extracellular hydroquinonedriven Fenton reaction.// FEBS Lett. 1999. V.446. №1. P.49-54.

108. Ketudat Cairns J.R., Champattanachai V., Srisomsap C., Wittman-Liebold B., Thiede B., Svasti J. Sequence and expression of Thai Rosewood P-glucosidase.//. J.Biochem. 2000. V.128. №6. P.999-1008.

109. Kim S.J., Ishikava K., Hirai M., Shoda M. Characteristics of a newly isolated fungus, Geotrichum candidum Dec 1, which decolorizes dyes.// J. Ferment. Bioeng. 1995. V.79. №6. P.601-607.

110. Kirk T.K. Degradation of lignin. // Microbial degradation of organic compounds, ed. Gibson D.T. N.Y.:Basel. 1984. P.339-437.

111. Kirk T.K. Lignin degrading enzymes.// Phil.Trans.R.Soc.Lond. 1987. V.321. p.461-474.

112. Kirk T.K., Farrel R.L. Enzymatic combustion. The microbial degradation of lignin .// Ann. Rev.Microbiol.1987. V.71. P.465-505.

113. Kirk T.K., Leatham G.F. Regulation of ligninolytic activity by nutrient nitrogen in whithe-rot basidiomycetes.//FEMS Microbiol.Lett.l983.V.16. P.65-67.

114. Kirk T.K., Schultz E., Connors W.Y., Lorenz L.F. Zeikus I.G. Influence of culture parameters lignin metabolizm by Phanerochaete chrysosporium.H Arch.Microbiol. 1978. V.l 17. №7. P.227.

115. Knowles J., Teeri T.T., Lehtovaara P., Penttila M., Saloheimo M.11 Biochemistry and Genetics of Cellulose Degradetion / Eds. J. Paubert, B.Beguin, etal. Acad. Press. Paris. 1988. P. 153-169.

116. Kubicek C.P. Release of carboxymethyl-cellulase and P-glucosidase from cell walls of Trichoderma reesei. II Eur.J.Appl.Microbiol.Biotehnol. 1981. V.13. P.226-231.

117. Kubicek C.P. Involvement of a conidial endoglucanase and plasma-membrane-bound P-glucosidase in the induction of endoglucanase synthesis by cellulose in Trichoderma reesei. //J.Gen.Microb. 1987. V.133. P.1481-1487.

118. Kubicek C.P., Messner R., Gruber F., Mach R.L., Kubicek-Pranz E.M. The Trichoderma cellulase regulatory puzzle: from the interior life of a secretory fungus.//Enzym.Microb.Technol. 1993. V.15. №2. P.90-99.

119. Mandels M., Parrish F.W., Reese E.T. Sophorose as an inducer of cellulase in Trichoderma viride.ll J.Bacteriol. 1962. V.83. P.400-408.

120. MacGregor A.W.// CRC Crit.Rev.Biotechnol. 1987. V.5. P. 117-128.

121. Makkar S.M., Tsuneda A., Tokuyasu K., Mori Y. Lentinula edodes produced a multicomponent protein complex containing manganese (Il)-dependent peroxidase, laccase and (3-glucosidase.// FEMS Microbiol.Lett. 2001. V.200. P.175-179.

122. Marcinowski S., Grisebach H. Cell-wall-bound (3-glucosidase for coniferin from Spruce (Picea abies) seedlings.// Eur.J.Biochem. 1978. V.87. P.37-44.

123. Messner R., Hagspiel K., Kubicek C.P. Isolation of a (3-glucosidase binding and activating polysaccharide from cell walls of Trichoderma reesei.H Arch.Microbiol.1990. V.154. P.150-155.

124. Minotti G., Aust S.D. The role of iron in oxygen radical mediated lipid peroxidation.//Chem.Biol.Interact. 1989. V.71. №1. P. 1-19.

125. Morpeth F.F. Intracellular oxygen-metabolizing enzymes of Ph.chrysosporium.il J.Gen.Microbiol.1987. V.133. P.3521-3525.

126. Morrissey J.P., Wubben J.P., Osbourn A.E. Stagonospora avenae secretes multiple enzymes that hydrolyze oat leaf saponins.// Mol.Plant.Microbe Interact. 2000. V.13. №10. P.1041-1952.

127. Muheim A., Waldner R., Leisola M.S.A., Fiechter A. An extracellular aryl-alcohol oxidase from the white-rot fungus Bjerkandera adusta.ll Enzyme Microb.Technol. 1990. V.12. P.204-209.

128. Nisizava K. Mode of action of cellulases.// J.Ferment.Technol. 1973. V.51. P.267-304.

129. Odegaard B.H., Anderson P.C., Lovrien R.E. // J.Appl.Biochem. 1984. V.6. P.156.

130. Ohta T., Ikuya R., Nakashima M., Morimitsu Y., Samuta T., Saiki H. Characteristic flavor of Kansho-shochu (sweet potato sirit).// Agric.Biol.Chem. 1990. V.54. P.1353-1357.

131. Ohta t., Omori T., Shimojo H., Hashimoto K., Samuta T., Ohda T. Identification of monoterpene alcohol (3-glucoside in sweet potatoes and purification of Shiro-koji (3-glucosidase. // Biosci.Biotechnol.Biochem. 1991. V.55. P.1811-1816.

132. Oxtoby E., Dunn M.A., Pancoro A., Hughes M.A.Nucleotide and derived amino acid secquence of the cyanogenic (3-glucosidase from white clover.// PlantMol.Biol. 1991. V.17. P.209-219.

133. Penttila M., Saloheimo A., Ilmen M., Onnela M.-L. Regulation of the expression of Trichoderma cellulase at mRNA and promoter level.// Symposium. Finland. 1993. P. 189.

134. Perez J., Jeffries T.M. Role of organic asid chelators in manganese regulation of lignin degradation by Phanerochaete chrysosporium.H Appl.Microbiol.Biotechnol. 1993. V.40. P.227-238.

135. Ruohonen L., Koivula A., Reinikainen T., Valkeajarvi A., Teleman A., Claeyssens M., Szardenings M., Jones T.A., Terri T. Trichoderma reesei

136. Cellulases and Other Hydrolases. / Eds. P.Suominen, T.Reinikainen. Foundation for Biotechnical and Industrial Fermentation. Helsinki. 1993. P.87-96.

137. Sarkanen S. Template polymerization in lignin biosynthesis.//In: Lignin and Lignan Bioynthesis. American Chemical Society Symp. Series 679. Washington. DC. P.194-208.

138. Schou C., Christensen M.N., Schulein M. Characterization of a cellobiose dehydrogenase from Humicola insolens.H Biochem.J. 1998. V.425. P.565-571.

139. Shimada M., Nakatsubo F., Kirk T.K. Higuchi T. Biosynthesis of the secondary metabolite veratryl alcohol in relation to lignin degradation in Phanerochaete chrysosporium.il Arch.Microbiol. 1981. V.129. P.321-324.

140. Shin K.S., Yong H.D., Han Y.H., Kang S.O., Hah Y.C. Purification and characterisation of D-glucose oxidase from white-rot fungus Pleurotus ostreatus.il Eur. J. Biochem. 1993. V.215. №3. P.747-752.

141. Sietsma J.N.,Wessels J.G.H. Total inhibition of wall synthesis by 2-deoxyglucose and polyoxin D in protoplasts of Schizophyllum commune.!! Acta Bot.Neerl. 1988. V.37. P.23-29.

142. Simos G., Panagiotidis C.A., Skoumbas A., Choli D.,Ouzounis C., Georgatsos J.G. Barley p-glucosidase.// Biochim.Biophys.Acta.1994. V.l 199. P.52-58.

143. Stahlberg J., Divne C., Koivula A., Piens K., Claeyssens M., Teeri T.T., Jones T.A. Activity studies and crystal structures of catalyticaly deficient mutants of cel-lobiohydrolase 1 from Trichoderma reesei.lII Mol.Biol. 1996. V.264. P.337-349.

144. Sterjiades R., Dean J.F.D., Gamble G., Himmelsbach D.S. Erikson K.-E.L. Extracellular laccases and peroxidases from sycamore maple cell suspension cultures. Reactions with monolignols and lignin model compounds.// Planta. 1993. V.190. P.75-87.

145. Sternberg D. P-glucosidase of Trichoderma: its biosynthesis and role in saccharification of cellulose.// Appl.Environ.Microbiol.1976. V.31. P. 164-178.

146. Sternberg D., Mandels G.R. Induction of cellulolytic enzymes in Trichoderma reesei by sophorose. // J.Bacteriol. 1979. V.l39. P.761-769.

147. Stevenson F.J. Humus chemistry: genesis, composition, reaction.// New York: Wiley. 1994. P.496.

148. Subramaniam S.S., Nagalla S.R., Renganathan V. Cloning and characterization of a thermostable cellobiose dehydrogenase from Sporotrichum thermophile I.ll Arch. Biochem.Biophys. 1999. V.365. №2. P.223-230.

149. Takeo T.// Phytochem. 1981. V.20. P.2145.

150. Takio K., Titani K., Ericsson L.H., Yonetani T. Primary structure of yeast cytochrom c peroxidase. II The complete amino asid sequence.// Arch. Biochem. Biophys. 1980. V.203.P.615-629.

151. Tomme P., Warren R.A.J., Gilkes N.R. Cellulose hydrolysis by bacteria and fungi. // Adv.Microbial Physiol. 1995. V.37. P. 1-81.

152. Ulmer D.C., Leisola M.S.A., Schmidt B.H., Fiechter A. Rapid degradation of isolated lignins by Phanerochaete chrysosporium. // Appl.Environ.Microbiol. 1983. V.45.№6. P. 1795-1801.

153. Umile C., Kubicek C.P. A constitutive, plasma-membrane bound (3-glucosidase in Trichoderma reesei.ll FEMS Microb.Letters. 1986. V.34. P.291-295.

154. Vaheri M.P., Leisola M., Kaupinnen V. Transglycosylation products of the cellulase system of Trichoderma reesei.ll Biotechnol.Letters. 1979. V.l. P.41-46.

155. Viikari L., Ranua M., Kantelinen A., Linko M., Sundquist J. Application of enzymes in bleaching.// 4-thInt.Symp.Wood and Pulp.Chem.-Paris. 1987. V.l. , P.151-154.

156. Vranska M., Biely P. // Carbohyd.Res. 1992. V.227. P. 19-27.

157. Vyas B.R.M., Vole J., Sasek V. Ligninolytic enzymes of selected white rot fungi cultivated on wheat straw.// Folia Microbiol. 1994. V.39. P.235-240.

158. Wariishi H., Valli K., Gold M.H. Manganese(II) oxidation by manganese peroxidase from the basidiomycete Phanerochaete chrysosporium. Kinetic mechanism and role of chelators.// J.Biol.Chem. 1992. V.267. P.23688-23695.

159. Warzecha H., Gerasimenko I., Kutchan T.M., Stockigt J. Molecular cloning and functional bacterial expression of plant glucosidase specifically involved in alkaloid biosynthesis.// Phytochem. 2000. V.54. P.657-666.

160. Williams P.J., Strauss C.R., Wilson B., Massy-Westropp R.A. Novel monoterpene disaccharide glycosides of Vitis vinifera grapes and wines.//. Phytochemistry. 1982. V.21. P.2012-2020.

161. Williams S.J., Withers S.G. Glycosyl fluorides in enzymatic reactions.// Carbohydrate Research. 2000. V.327. P.27-46.

162. Withers S.G. Mechanisms of glycosyl transferases and hydrolases.// Carbohydrate Polymers. 2000. V.44. P.325-337.

163. Wood T.M. Properties and mode action of cellulases.// Biotechnol.Bioeng.Symp. 1975. №5. P.l 11-137.

164. Wood T.M., McCrae S.I. The purification and properties of the CI component of Trichoderma koningii cellulase.// Biochem.J.1972. V.128. P.l 183-1192.

165. Wood T.M., McCrae S.I. The cellulase of Trichoderma koningii J7 Biochem.J. 1978. V.171.P.61-72.

166. Woodward J. Fungal and other (3-D-glucosidases their properties and applications.//Enzyme Microb.Technol. 1982. V.4. P.73-79.

167. Yu B.P. Cellular defenses against damage from reactive oxygen species.// Physiological Reviews. 1994. V.74. №1. P.139-162.

168. Zacchi L., Burla G., Zuolong D., Harvey P.J. Metabolism of cellulose by Phanerochaete chrysosporium in continuously agitated culture is associated with enhanced production of lignin peroxidase.// J.Biotechnol. 2000. V.78. №2. P. 185192.

169. Zacchi L., Palmer J.M., Harvey P.J. Respiratory pathways and oxygen toxicity in Phanerochaete chrysosporium.lI FEMS Microbiol. Lett. 2000. V.183. №1. P.153-157.

170. Zheng Z.X., Shetty K. Solid-state byconversion of phenolics from cranberry pomace and role of Lentinus edodes (3-glucosidase.// J.Agricul.Food Chem. 2000. V.48. №3. P.895-900.