Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа высших растений: формы, свойства и регуляция активности тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Семенихина, Анастасия Владимировна

• Семенихина, Анастасия Владимировна
• кандидат биологических наук
• 2000

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Семенихина, Анастасия Владимировна

ВВЕДЕНИЕ

Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Распространение и функции глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы в живых организмах

1.1.1. Катализируемая реакция

1.1.2. Распространение

1.1.3. Роль в метаболизме клетки

1.2. Изоформы и внутриклеточная локализация глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

1.3. Очистка и физико-химические свойства глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

1.3.1. Очистка глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы из различных источников

1.3.2. Стабильность фермента

1.3.3. Молекулярная масса и структура

1.3.4. Идентификация функциональных групп активного центра глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

1.4. Кинетическое поведение и регуляция активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

1.4.1. Зависимость активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы от концентрации субстрата и кофермента

1.4.2. Субстратная специфичность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

1.4.3. Влияние рН среды на активность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

1.4.4. Влияние ионов металлов на активность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

1.4.5. Регуляция активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы 31 ЭКСПЕРЕМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

Глава 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1. Объекты исследования

-32.2. Выделение клеточных органелл

2.3. Определение активности ферментов

2.4. Определение количества белка

2.5. Выделение и очистка глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

2.5.1. Экстракция

2.5.2. Фракционирование белков с помощью сульфата аммония

2.5.3. Гель-фильтрация

2.5.4. Ионообменная хроматография

2.6. Исследование кинетических характеристик и регуляция активности ферментов

2.7. Аналитический электрофорез

2.8. Определение молекулярной массы

2.9. Изучение влияния засоления на активность ферментов 47 2.10. Статистическая обработка экспериментальных данных

Глава 3. РАСПРОСТРАНЕНИЕ И СУБКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ

ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ ВЫСШИХ РАСТЕНИЙ

3.1. Распространение глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы в растениях

3.2. Изучение субклеточной локализации глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

3.3. Выявление множества молекулярных форм глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

Глава 4. ИССЛЕДОВАНИЕ КАТАЛИТИЧЕСКИХ СВОЙСТВ И РЕГУЛЯЦИИ АКТИВНОСТИ ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ

4.1. Очистка глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы из растительных объектов

4.2. Молекулярная масса и субъединичная структура

4.3. Кинетические параметры действия глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

4.3.1. Влияние концентрации субстрата и кофермента на скорость реакции, катализируемой глюкозо-6-фосфатдегидрогеназой

4.3.2. Субстратная специфичность

4.3.3. Влияние ионов двухвалентных металлов на активность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

4.3.4. Исследование влияния рН среды на активность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

4.4. Регуляция активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы под действием клеточных метаболитов

4.4.1. Участие нуклеотидов в регуляции активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

4.4.2. Участие интермедиатов цикла трикарбоновых кислот в регуляции активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

4.4.3. Влияние сахарофосфатов на активность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

4.4.4. Диссоциативный механизм регуляции активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

4.4.5. Влияние глутатиона на каталитическую активность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

4.5. Влияние солевого стресса на активность глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа высших растений: формы, свойства и регуляция активности»

Актуальность проблемы. Исследование биохимических основ, ответственных за функциональную целостность, направленность взаимосвязанных физиологических процессов в растении представляют собой проблему, имеющую важное практическое и теоретическое значение. Разработка способов выделения ферментов, результаты изучения их структуры и регуляторных особенностей находят применение в медицине и некоторых отраслях промышленности, так как ферментные препараты широко используются в промышленном синтезе ряда биологически-активных соединений, в диагностических и лечебных целях. Знание механизм, мов регуляции отдельных ферментных систем являются необходимой предпосыл- \ I кой для решения проблем, связанных с повышением устойчивости живых организ-/ мов к неблагоприятным условиям, контролем урожайности и продуктивности. Исследование отдельных звеньев клеточного метаболизма позволяет приблизиться к глубокому анализу регуляции метаболизма высших растений на уровне клетки с выходом на более высокий организменный уровень.

Для организации клеточного обмена в растительной клетке характерно, что на уровне метаболического узла, связанного с превращениями глюкозо-6-фосфата, имеет место пересечение ряда метаболических путей. Глюкозо-6-фосфат является интермедиатом гликолиза, глюконеогенеза и пентозофосфатного пути (ПФП). Физиологическая роль дегидрогеназ пентозофосфатного пути заключается в восстановлении НАДФ до НАДФН, восстановительные эквиваленты которого расходуются в биосинтетических процессах. Другая функция этого пути заключается в образовании пентоз (в частности Б-рибозы), которые используются для синтеза нуклеиновых кислот.

Осуществление регуляции функционирования данного пути возможно с помощью ключевого лимитирующего фермента - глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы (Г6ФДГ; КФ 1.1.1.49). Г6ФДГ была выделена и охарактеризована из ряда объектов, в основном из микроорганизмов и тканей животных.

Исследования Г6ФДГ растений крайне малочисленны, что связано с методическими трудностями, возникающими при выделении и изучении растительных белков по сравнению с белками из других организмов. Среди особенностей тканей растений, обусловливающих значительные экспериментальные затруднения, следует, прежде всего, отметить освобождение и выход из клеточных компартментов при гомогенизации растительного материала вакуолярного сока с низким значением рН, танинов, полифенолоксидаз, протеаз, снижающих биологическую активность ферментов.

Поскольку метаболизм углеводов в растительной клетке протекает в основном в двух компартментах: цитозоле и хлоропластах, представляет интерес изучение особенностей регуляции активности различно локализованных форм фермента и их роли в сопряжении процессов, протекающих в разных компартментах клетки. Необходимо развитие исследований по изучению координации путей синтеза и распада Сахаров в растительной клетке, утилизации НАДФН в различных биосинтетических реакциях (синтез жирных кислот, аминокислот, восстановление глутатиона), а также изучение субстратной специфичности фермента. Выяснение данных аспектов необходимо для более глубокого понимания физиолого-биохимической роли Г6ФДГ в клеточном метаболизме высших растений.

Цели и задачи исследования. Целью настоящей работы было исследование распространения, субклеточной локализации, свойств и регуляции активности различных форм Г6ФДГ высших растений. Были поставлены следующие задачи:

1. Изучить распространение и субклеточную локализацию Г6ФДГ в высших растениях. Исследовать изменение активности фермента при прорастании некоторых растений.

2. Разработать эффективные методы получения высокоочищенных препаратов различно локализованных форм Г6ФДГ из растений.

3. Исследовать и сравнить физико-химические, кинетические и регулятор-ные свойства цитоплазматической и хлоропластной Г6ФДГ из разных растений.

4. Провести исследование влияния экзогенных факторов (засоления) на активность Г6ФДГ.

5. С учетом особенностей регуляции активности различно локализованных форм Г6ФДГ разработать гипотетическую схему регуляции и сопряжения метаболических процессов в компартментах растительной клетки на уровне данного фермента.

Научная новизна. Разработаны эффективные способы выделения и впервые получены высокоочищенные (в том числе гомогенные) ферментные препараты ци-топлазматической и хлоропластной форм Г6ФДГ листьев гороха, ячменя и Spirodela polyrizha. Впервые проведены комплексные исследования свойств и дана сравнительная характеристика различно компартментализованных форм Г6ФДГ. Показано, что для хлоропластной и цитозольной форм Г6ФДГ наряду со сходными чертами характерны существенные отличия (чувствительность к субстратному ин-гибированию, концентрациям АТФ, влиянию рибозо-5-фосфата, галактозо-1-фосфата, галактозо-6-фосфата, различные электрофоретические подвижности). Показано существование диссоциативного механизма регуляции активности Г6ФДГ в растительной клетке. Предложена гипотетическая схема регуляции метаболизма углеводов в растительной клетке на этапе Г6ФДГ реакции. Полученные данные расширяют и углубляют фундаментальные представления об организации и регуляции углеводного метаболизма в различных компартментах растительной клетки.

Практическая значимость. Разработанные методы получения высокоочи-щенных, электрофоретически гомогенных препаратов Г6ФДГ из ряда растений дают возможность широко использовать их в научно-исследовательских работах, связанных с моделированием сопряженных ферментных систем in vitro. Полученные в работе данные способствуют созданию более глубоких представлений о механизмах ферментативной регуляции углеводного обмена, что расширяет возможности поиска оптимальных путей интенсификации технологии растениеводства в сельском хозяйстве.

Материалы работы используются в учебном процессе на биолого-почвенном факультете Воронежского госуниверситета при чтении курсов "Экологическая биохимия", "Биохимия с основами молекулярной биологии".

Апробация работы. Материалы диссертации докладывались и обсуждались на II Всероссийском съезде фотобиологов (Пущино, 1998); 11-ом Конгрессе Федерации Европейских биохимических сообществ (Варна, Болгария, 1998); IV съезде общества физиологов растений России (Москва, 1999); II Международном симпозиуме "Физико-химические основы функционирования белков и их комплексов" (Воронеж, 1998), 10-ом европейском симпозиуме "Euro Carb X" (Гауэй, Ирландия, 1999); ежегодной научной сессии Воронежского госуниверситета (1999).

Публикации. Основные результаты настоящей диссертационной работы изложены в 11 публикациях - 5 статьях и 6 тезисах.

На защиту выносятся следующие положения:

1. Исследования, проведенные на высокоочищенных ферментных препаратах Г6ФДГ из растений показали, что цитоплазматическая и хлоропластная формы фермента могут участвовать в процессах сопряжения и контроля метаболизма са-харофосфатов в цитоплазме и хлоропластах за счет регуляции ферментативной активности путем изменения концентрации субстрата, нуклеотидов (НАДФН, НАД, НАДН, АТФ, АДФ, АМФ, УТФ), ионов некоторых металлов (М£2+, Мп2+, Са2+), ин-термедиатов углеводного обмена и ЦТК.

2. Хлоропластная и цитозольная формы Г6ФДГ имеют различные оптимумы рН, сродство к субстратам, электрофоретическую подвижность, стабильность и хроматографические свойства. Ионы металлов, АТФ, рибозо-5-фосфат, галактозо-1-фосфат и галактозо-6-фосфат оказывают различное влияние на каталитическую активность хлоропластной и цитозольной форм Г6ФДГ.

3. Для регуляции активности как цитоплазматической, так и хлоропластной Г6ФДГ характерен диссоциативный механизм регуляции. НАДФ способствует переходу димерной формы фермента в тетрамер, что сопровождается возрастанием ферментативной активности.

Структура и объем работы. Диссертация изложена на 155 страницах текста и состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части и обсуждения результатов (4 главы), заключения, выводов, списка литературы (179 источников) и приложений. Иллюстративный материал включает 45 рисунков и 18 таблиц; в приложении - 4 рисунка и 5 таблиц.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Семенихина, Анастасия Владимировна

ВЫВОДЫ

1. Показано существование двух основных фондов Г6ФДГ активности в растительной клетке: цитоплазматического и хлоропластного.Основная доля Г6ФДГ активности (82%) находится в цитоплазме растительной клетки; 18% активности связано с фракцией хлоропластов.

2. С помощью разработанных процедур очистки впервые получены электрофоретически гомогенные препараты цитоплазматической Г6ФДГ из листьев гороха и ячменя с удельной активностью 3,88 и 2,29 ФЕ/мг белка соответственно, хлоропластной Г6ФДГ из листьев ячменя (удельная активность 1,37 ФЕ/мг белка), частично очищенные препараты хлоропластной Г6ФДГ из листьев гороха (удельная активность 0,29 ФЕ/мг белка), цитозольной и хлоропластной форм Г6ФДГ из ряски 8рноёе1а роНгЫга (удельная активность 0,29 и 0,64 ФЕ/мг белка соответственно).

-1243. Молекулярные массы цитоплазматических форм Г6ФДГ из листьев ячменя и гороха составляют 112+8 кДа и 79±2 кДа соответственно; молекулярная масса Г6ФДГ из хлоропластов ячменя - 136+7 кДа; Г6ФДГ из хлоропластов гороха -110±6 кДа. Цитоплазматическая и хлоропластная формы Г6ФДГ из исследованных источников являются димерами. Молекулярная масса субъединицы цитозольной формы Г6ФДГ из листьев ячменя составляет 56+6 кДа, хлоропластной ~ 67+7 кДа; цитозольной формы Г6ФДГ из листьев гороха ~ 40+3 кДа, хлоропластной - 56±6 кДа.

4. Сродство различных форм Г6ФДГ из листьев ячменя, гороха и ряски БршхЫа роНгЫга к субстрату и коферменту характеризуются, в основном, величинами одного порядка. Характерным свойством хлоропластной Г6ФДГ является субстратное ингибирование избытком кофермента (НАДФ). Цитоплазматическая и хлоропластная формы Г6ФДГ проявляют максимальную активность в диапазоне рН 8,0-8,4 и 7,6-8,0 соответственно.

5. В регуляции ферментативной активности Г6ФДГ растений могут принимать участие некоторые интермедиаты углеводного метаболизма (3-фосфоглицерат, фруктозо-6-фосфат, фруктозо-1,6-бисфосфат, галактозо-6-фосфат, галактозо-1-фосфат, фосфоенолпируват, пируват), ЦТК (цитрат, изоцитрат, 2-оксоглуторат, сукцинат, транс- и цис-аконитат), НАДФН и глутатион. АТФ участвует в регуляции активности только хлоропластной изоформы Г6ФДГ.

6. Существует ряд различий между хлоропластной и цитоплазматической формами Г6ФДГ: стабильность, электрофоретическая подвижность, хроматографические свойства, чувствительность к рибозо-5-фосфату и 3-фосфоглицерату, ионам металлов (Са2+, М%2+, Мп2+) и АТФ.

7. Показана возможность диссоциативного механизма регуляции активности как хлоропластной, так и цитоплазматической форм Г6ФДГ высших растений. Происходящая под действием НАДФ ассоциация субъединиц фермента сопровождается образованием тетрамерной формы и возрастанием ферментативной активности.

8. Воздействие солевого стресса на растения приводит к изменениям активности Г6ФДГ, что может иметь значение для адаптации к условиям внешней среды.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Г6ФДГ играет важную роль в регуляции и сопряжении метаболических процессов в различных клеточных компартментах. Это достигается благодаря функционированию в растительной клетке различно локализованных форм ферментов, отличающихся кинетическими параметрами каталитического действия и регуляторными свойствами.

Полученные сведения об особенностях регуляции, специфичности и каталитических свойствах Г6ФДГ из различных клеточных компартментов дают возможность предложить гипотетическую схему механизма регуляции метаболизма сахарофосфатов на этапе данной ферментативной реакций (рис. 44, 45).

Согласно результатам исследования субклеточной локализации 80% активности Г6ФДГ сосредоточено в цитоплазме растительной клетки и около 20% в хлоропласте. Участие цитоплазматической Г6ФДГ в контроле ряда этапов конструктивного обмена требует наличия в растительной клетке соответствующих механизмов регуляции ее функционального состояния. Важными факторами,

Галактозо-1-фосфат

Глюкозо-1-фосфат

Глюкозо-6-фосфат

Галактозо-6-фосфат НАДФН

Рибозо-5-фосфат

ЦИТОПЛАЗМА

- / 111 I ■•' 1

6-Фосфоглюконат

Фруктозо-6-фосфат

I / I у / ' I

Фруктозо-1,6-(' / бисфосфаг / ' ибулозо-1,5-бисфосфат

Сукцинат

2-Оксо глуторат I

Йируват осфоенол-пируват ' 1

Транс

ЗФосфо , глицерат

I I I I I I I I I I

I I аконитат

I I

I I

I I I

I аконитат

Цитрат

Изоцитрат

Ц^с

-1Саконитат \

ЗФосфо глицерат

I т фруктозо-1,6-/ бисфосфат I зоцитра^ и

Транс-"а^сонитат

I I I I

Цитрат

2-Оксоглуторат 1

Сукцинат --- \ \ \ I I /¡у

6-Фосфоглюконат 4 » ч \ \ I

I I I I I I I I I

I Ъруктозо-6-фосфат I

Фосфоенол-пируват

Пируват

Глюкозо-6-фосфат

ХЛОРОПЛАСТ

Рибозо-5-фосфат

НАДФН АТФ

Галактозо-6 фосфат Глюкозо-1 -\ фосфат !

Галактозо-1-фосфат

Рис. 44. Гипотетическая модель регуляции метаболизма углеводов в рпстительно клетке на уровне глюкозо-6-фосфатдегидрогеназной реакции. Сплошными стрелками показаны активирующие воздействия, пунктирными -ингибирующие

Рис. 45. Гипотетическая модель сопряжегния метаболических путей в растительной клетке на уровне глюкозо-6-фосфатдегидрогеназной реакции.Сплошными стрелками показаны ингибирующие воздействи обеспечивающими регуляцию активности цитозольной формы фермента являются концентрации субстратов, ионов двухвалентных металлов (особенно Mg ), ряда интермедиатов ЦТК (цитрата, изоцитрата, сукцината, 2-оксоглутората, транс- и цис-аконитата) и углеводного обмена (фруктозо-6-фосфата, фруктозо-1,6-бисфосфата, 3-фосфоглицерата, рибозо-5-фосфата, галактозо-6-фосфата, галактозо-1-фосфата, глюкозо-1-фосфата, фосфленолпирувата, пирувата). На этапе Г6ФДГ реакции происходит генерирование НАДФН, необходимого для различных биосинтетических процессов. Известно, что, в цитоплазме клетки возможно существование двух альтернативных путей генерирования НАДФН для биосинтетических процессов: ГбФДГ-реакция и реакция, катализируемая НАДФ-ИДГ (Douce, 1985; Nautiyal, Modi, 1987). Следовательно, необходима координация процессов генерирования восстановительного потенциала клетки. Чувствительность Г6ФДГ реакции к концентрации НАДФН достаточно высока, характеризуется К; порядка 0,01-0,05 мМ. Помимо НАДФН, ряд ди- и трикарбоновых кислот (цитрат, изоцитрат, 2-оксоглуторат, сукцинат, транс- и цис-аконитат) участвуют в регуляции каталитической активности Г6ФДГ, ингибируя активность данного фермента. Активность хлоропластной формы фермента ингибируется цитратом, изоцитратом, 2-оксоглуторатом, сукцинатом, транс- и цис-аконитатом, НАДФН и АТФ, что, также, свидетельствует о возможности координации метаболизма сахарофосфатов с ферментативным превращением трикарбоновых кислот и энергетическим обменом в целом. Ингибирование хлоропластной формы Г6ФДГ АТФ и рибозо-5-фосфатом псвидетельствует о возможности ингибирования ПФП в хлоропластах при интенсивно протекающем фотосинтезе. Предположения о существовании механизмов координации функционирования ПФП и фотосинтеза высказывались в работах Семихатовой O.A., Заленского О.В. (1982) и Мамушиной Н.С. (1986, 1988). Причем, регуляция активности фермента с помощью АТФ и рибозо-5-фосфата показана нами только для хлоропластной формы Г6ФДГ, что говорит о возможности интенсивного функционирования окислительной ветви ПФП в цитозоле при торможении ее функционирования в хлоропластах. Галактозо-1-фосфат при 1 мМ концентрации активирует каталитическую активность цитозольной формы и ингибирует активность хлоропластной Г6ФДГ. Влияние галактозо-6-фосфата на активность хлоропластной и цитозольной форм фермента также имеет существенные отличия. Так, для цитозольной формы наибольший ингибирующий эффект достигается при 0,5 мМ концентрации метаболита и при дальнейшем увеличении концентрации снижается. Активность же хлоропластной формы с увеличением концентрации галактозо-6-фосфата равномерно снижается. Значительный активирующий на хлоропластную изоформу Г6ФДГ оказывают ионы Са2+ , тогда как больший активирующий эффект цитозольной формы наблюдается в присутствии ионов М^ . Возможно, особенности в регуляции активности различно компартментализованных изоформ имеют значение для обеспечения координации процессов метаболизма сахарофосфатов, протекающих в разных клеточных компартментах в соответствии с физиологическими потребностями клетки.

Возможность расщепления глюкозо-6-фосфата через различные метаболические пути обусловливает наличие конкуренции за субстрат. Так, фруктозо-6-фосфат ингибирует каталитическую активность Г6ФДГ и, вероятно, участвует в регуляции распределения потока глюкозо-6-фосфата через гликолиз и ПФП. Ряд продуктов гликолиза и цикла Кальвина ингибируют активность Г6ФДГ как в цитоплазме, так и в хлоропластах. Что, возможно, свидетельствует о прекращении распада глкжозо-6-фосфата в условиях синтеза крахмала в хлоропластах в условиях фотосинтеза, и снижении его интенсивности в условиях конкуренции за субстрат при интенсификации работы гликолитического пути. 3-Фосфоглицериновая кислота является конкурентным ингибитором Г6ФДГ по отношению к глюкозо-6-фосфату, константа ингибирования для хлоропластной изоформы в 3 раза ниже, чем для цитозольной. В этой связи можно предполагать, что возрастание концентрации 3-фосфоглицерата в клетке приводит в первую очередь к ингибированию ПФП в хлоропластах. Наличие субъединичной структуры Г6ФДГ определяет возможность явлений ассоциации-диссоциации между их отдельными субъединицами. Так, под действием НАДФ может происходить ассоциация белковых молекул с образованием тетрамерной формы фермента, что сопряжено с возрастанием ферментативной активности. Существование данного механизма регуляции показано как для хлоропластной так и для цитозольной формы фермента. Поскольку разные олигомерные формы Г6ФДГ растений характеризуются различной активностью, эффект ассоциациидиссоциации может, вероятно, играть значительную роль в регуляции каталитической эффективности действия фермента.

Следует подчеркнуть, что активность Г6ФДГ может изменяться не только под действием эндогенных факторов, но также и под влиянием условий окружающей среды. Исследование влияния засоления на активность Г6ФДГ показало, что данному ферменту принадлежит определенная роль в ответной реакции растения на стресс. Известно, что активность ряда ферментов может изменяться в стрессовых условиях, что является важным звеном в общей реорганизации метаболизма при адаптации растений к неблагоприятным факторам внешней среды (Косулина Л.Г. и др., 1993). Очевидно, изменение активности Г6ФДГ при внешних воздействиях на растения имеет адаптивное значение.

Таким образом, показано наличие ряда эффективных механизмов регуляции активности Г6ФДГ. Существование цитоплазматической и хлоропластной форм Г6ФДГ, обладающих специфическими особенностями каталитического действия, позволяет на уровне данных ферментов осуществлять регуляцию и интеграцию метаболизма сахарофосфатов в различных компартментах растительной клетки.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Семенихина, Анастасия Владимировна, 2000 год

1. Антоненков В.Д., Пасченко Л.Ф. Дегидрогеназы пентозного цикла в пероксисомах печени крысы// Биохимия.- 1984.-Т.49.-С. 1159-1165.

2. Атауллаханов Ф.М., Жаботинский A.M., Пичугин A.B. // Биохимия.-1981.- Т.46, N3.- С. 530.

3. Батунер Л.М., Позин М.Е. Математические методы в химической технике.-М: Мир, 1968.- 336с.

4. Биохимия человека./Марри Р, Греннер Д., Мейес П., Родуэл В.- М.: Мир, 1993.-415 с.

5. Борзаковская Е.В., Коничев A.C., Филипович Ю.Б. // Биохимия.- 1991.-Т.56.- С. 1759-1767.

6. Войнова Н.Е. Участие глутатионредуктазы в опосредованном действии окисленного глутатиона на деингибирование дегидрогеназ окислительной части пентозофосфатного пути// Вестн. ЛГУ Биол.- 1987.- N4. -С. 103-104.

7. Гааль Э., Медьеши Г., Верецкеи Л. Электрофорез в разделении биологических макромолекул.- М.: Мир, 1982.- С. 283-288.

8. Гавриленко В.Ф., Ладыгина М.Е., Хондобина Л.М. Большой практикум по физиологии растений. -М.: Высш.шк., 1975. 392 с.-12710. Генетическая гетерогенность ГбФД-недостаточности / К. Д.

9. Краснопольская, Т.Л. Шатская, И.К. Филлипов, Г.А. Анненков, Т.В. Захарова, Н.Х.

10. Мехтиев, K.M. Мовсум-заде.// Генетика.- 1977.-Т.4, N3.- С.428-442.

11. И.Гродзинский A.M., Гродзинский Д.М. Краткий справочник пофизиологии растений.- Киев: Наукова думка, 1973.- 273 с.

12. Детерман Г. Гель-хроматография.- М.: Мир, 1970.- 252с.

13. Ивантер Э.В., Коросов A.B. Основы биометрии.-Петрозаводск: Изд-во ЛГУ, 1992.- 163 с.

14. Мамедов З.И., Кулиев A.A., Тюльахмедов С.Г. Внутриклеточная локализация и молекулярные формы глюкозо-6-фосфат дегидрогеназы плодов яблони//Прикл. биохим. имикробиол.- 1993.- N3. -С.449-454.

15. Мамедов З.И., Тюльахмедов С.Г., Кулиев A.A. Глюкозо-6-фосфат дегидрогеназа плодов яблони// Прикл. биохим. и микробиол.- 1993. -Т.29, N2. -С.206-211.

16. Мауэр Г. Диск-электрофорез.-М.: Мир, 1971-222с.

17. Мусил Л., Новикова О., Кунц К. Современная биохимия в схемах.- М: Мир, 1993.-415 с.

18. Панахова Х.Г., Кичибенов Б.Р., Гургиева Д.Н. Анамалии мембранных белков эритроцитов человека при наследственном дефиците глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы//Биол. мембраны.- 1995.- Т.12, N1.- С. 16-21.

19. Панкова Л.М., Лайнис Д.Л. Влияние высоких концентраций глюкозы и этанола на активность ключевых ферментов катаболизма у Zymomonas mobilis// Пробл. соврем, биохим. и биотехнол. -1985. -Т. 248, N 4. -С.122-126.

20. Пичугин A.B. Регуляция пентозного пути и его взаимодействие с энергетическим метаболизмом эритроцитах человека: Автореф. дис. . канд. физмат. наук. Пущино: Ин-т биофизики АН СССР, 1981. 24с.

21. Практикум по биохимии / Под ред. Н.П. Мешковой, С.Е. Северина.- М.: Мир, 1979.-430 с.

22. Семихатова O.A., Заленскии О.В. Сопряженность процессов фотосинтеза и дыхания//Физиология фотосинтеза.- М., 1982.- С. 130—145.

23. Соколов А.П., Лучин С.В., Троценко Ю.А. Очистка и свойства дегидрогеназ глюкозо-6-фосфата и 6-фосфоглюконата из Pseudomonas oleovorans// Биохимия.- 1980. -T.45,N8. -С.1371-1378.

24. Соколов А.П., Троценко Ю.А. Очистка и свойства глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы из факультативного метилотрофа Arthrobacter globiformis// Биохимия.- 1985. -Т.50, N8. -С.1269-1277.

25. Филиппова Л.А., Мамушина Н.С., Зубкова Е.К. Взаимоотношения фотосинтеза и дыхания у ассимилирующих клеток в разных зонах растущего листа ячменя.//Физиол. раст.- 1986.- Т.ЗЗ, N1.- С.66-73.

26. Филлипович Ю.Б., Коничев А.С. Множественные формы ферментов насекомых и проблемы сельскохозяйственной энтомологии.- М.: Наука, 1987.-180с.

27. Хоркавцив Л.Д., Демкив О.Т. Изменение внутриклеточного метаболизма в процессе регинерации изолированных клеток.// Физиол. раст.-1993. -Т. 40. -С.88-92.

28. Чургенова В.В., Нестеренко Г.А. Влияние эпифитных микроорганизмов на активность ферментов гликолиза и гексозомонофосфатного пути в процессе прорастания семян кукурузы// Физиол. и биохимия культурных растений.- 1986. -Т. 18, N3. -С.295-298.

29. Adkins S.W., Gosling, P.G., Ross, J.D. Glucose-6-phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconic acid dehydrogenase of wild oat seeds// Phytochem.- 1980.- N19.-P.2523-2525.

30. Anderson B.M., Anderson C.D. Purification and characterization of Azotobacter vinelandii glucose-6-phosphate dehydrogenase: Dual coenzyme specificity// Arch. Biochem. andBiophis.- 1995. -V. 321, N 1. -P. 94-100.

31. Anderson L.E. Chloroplasts and cytoplasms enzymes. Pea leaf triose phosphate isomerases//Biochem. Biophys. Acta.-1971. -V. 235. -P. 237-244.

32. Anderson L.E., Advani V.R. Chloroplast and cytoplasmic enzymes. Three distinct isoenzymes associated with the reductive penthose phosphate cycle// Plant Physiol.-1974. -V. 15. -P. 582-585.

33. Anderson L.E., Lim Ng T.C., Park R.E.Y. Inactivation of pea leaf chloroplastic and cytoplasmic glucose 6-phosphate derydrogenases by light and dithbthreitol//Plant Physiol. -1974.- V. 53, N 6.- P. 835—839.

34. Anderson W.B., Horn R.N., Nordlie R.C. Glucose dehydrogenase activity of yeast G6P dehydrogenase II. Kinetic studies of the mode of action by bicarbonate, phosphate and sulphate// Biochem.- 1968.- V.l 1.- P.3997-4004.

35. Arriaga D., Montero S.B.F., Soler S. Partial purification and some kinetic properties of glucose-6-phosphate dehydrogenase from Phycomyces blakesleeanus// Biochimie.- 1986. -V. 68, N 2. -P. 293-302.

36. Ashihara, H., Komamine, A. Charactirezation and regulation properties of g.lucose-6-phosphate dehydrogenase from black gram, Phaseolus mungo// Plant Physiol.-1976.- V.36.- P.52-59.

37. Bautista J.M., Masow P. J., Luzzato L. Purification and properties of human glucose-6-phosphate dehedrogenase made in E.C.//Mol. Biol.- 1992.-V.1190, N 1. P.74-80.

38. Ben-Bassat D.B., Anderson L. E. Light-induced release of bound glucoses-phosphate dehydrogenase to the stroma in pea chloroplasts// Plant Physiol- 1981. -V.68, N 2. -P.279-283.

39. Berg J.L., Aivoliotis M.J., Samollow P.B. X-Linked glucose-6-phosphate dehedrogenase and 6-phosphogluconate dehydrogenase polymorphisms in baboons// Biochem. Genet.- 1992.- V.30, N11-12.- P.567-579.

40. Beutler E., Kure W. Characteristic and significanse of the reverse glucoses-phosphate dehydrogenase reaction// J. Lab. and Clin. Hed.- 1986. -V.107, N6. -P.502-507.

41. Buchanan B.B. Role of light in the regulation of chloroplast enzymes// Ann.Rev. Plant Physiol.- 1980.- V.31.- P.341—374.

42. Cartariel J., Arola L., Romeu A. Characterisation of the inhibition effect induced by nichel on glucose-6-phosphate dehydrogenase and glutstione reductase// Enzyme.- 1989. -V.41, N1. -P. 1-5.

43. Chung A.E., Langdon R.G.// J.Biol.Chem.- 1963.-V. 13, N8.-P. 1455-1459.

44. Cohen M.D., Sen A.C. Vanadium inhibition of yeast glucose-6-phosphate dehydrogenase// Inogr.Chem. Acta.- 1987. -V.138, N3. -P.179-186.

45. Cooper T., Beevers H. Mitochondria and glyoxysomes from castor been endosperm// J.Biol.Chem.- 1969.- V.244, N13.- P. 3507-3513.

46. Craney C.L., Goffredo M.E. A rapid affinity chromatography procedyre for the isolation of glucose-6-phosphate dehydrogenase from human erythrocytes// Anal. Biochem.- 1983.-N 128.-P. 312-316.

47. Crans D.S., Schelble S.M. Vanadate dimer and tetramer both inhibit glucose-6-phosphate dehydrogenase from Leuconostoc mesenteroides// Biochem.- 1990. -V.29, N28.-P.6698-6706.

48. Davis B.L. Disk Electrophoresis. II Method and application to human serum proteins//Ann. N.Y. Acad. Sci.- 1964.- V.121.- P.404-427.

49. Devlin R.M., Galloway R.A. Oxidative enzymes and pathways of hexose and triose metabolism in chlorella// Physiol. Plantarum -1968.- V.21, N1. P.l 1—25.

50. Ornaldo: Academic Press,1985.- 257p.

51. Dumitru J.T., Nechifar M.T. Decrease in yeast glucose-6-phosphate dehydrogenase activity due to oxygen free radicals// Int. J. Biochem.- 1994. -V.26, N2. -P.229-233.

52. Eggleston L.V., Krebs H.A.//Biochem.J.- 1974.-V.138, N 3.- P. 425.

53. Eichhorn M., Corbus C. Metabolic role of glucose-6-phosphate dehydrogenase in photoautotrophic organisms// Biochem. Physiol. Pflanzen.- 1988.-N7.-P. 125-134.

54. Evidence for functional convergence of redox regulation in G6PDH isoforms of cyanobacteria and higher plants/ U.K.Wendt, R.Hauschild, C.Lange, M. Pietersma, I. Wenderoth, A. von Schaewen// Plant Mol. Biol.- 1999.- V.40.- P.487-494.

55. Farmer E.E., Easterbi J.S. The purification of yeast glucose-6-phosphat dehydrogenase by dye ligand chromatography// Anal. Biochem.- 1984.- V.141, N1. -P.79-82.

56. Fischer A., Salgo A. Cooperative protection of glucose-6-phosphate dehydrogenase by ligandsin extracts from wheat grains// Biochem und Physiol. Plants. -1992.-V.188, N5.-P.295-303.

57. Fisher A., Feller U. Inactivation and degradation glucose-6-phosphate dehydrogenase from wheat seeds: cooperative protection by solutes// Physiol. Plant.-1990.- V.79, N2.- P. 13-16.

58. Ganea E., Harding J. Molecular chaperones protect against glucation-induced inactivation of glucose-6-phosphate dehydrogenase// Eur. J. Biochem.- 1995.- V.231, N1.- P.181-185.

59. Gho S., Joshi J. G. Inactivation of baker's yeast glucose-6-phosphate dehydrogenase by aluminium// Biochim.- 1989.- V.28, N8.- P.3613-3618.

60. Gleason F.K. Glucose-6-phosphate dehydrogenase from the cyanobacterium, Anabena sp. PCC 7120: Purification and kinetics of redox modulation// Arch. Biochem. Biophys.- 1996.- V.2, N.334.- P.277-283.

61. Gosling P.G., Ross J.D. Charactirezation of glucose-6-phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconic acid dehydrogenase from hazel cotyledons// Phytochemistry.- 1979.- V.18.- P.1441-1445.

62. Graeve K., Schaeven A., Scheibe R. Purification, characterization, and cDNA sequence of glucose-6-phosphate dehydrogenase from potato (Solanum tuberosum L.)// Plant J.- 1994.- V.5, N3.- P.353-361.

63. Grans D.C., Simone C.M., Blanchard J.S. Chemicalli induced modification of cofactor specificity of glucosr-6-phosphate dehydrogenase// J. Amer. Chem. Soc.- 1992.-V.114, N12.- P.4926-4928.

64. Grossman A., MacGowen R.A. Regylation of glucose-6-phosphate dehydrogenase in blue-green elgae// Plant Ptysiol.- 1975.- V.55.- P.658-662.

65. Haghighi B., Flinn T., Geoffrey L. Glucose-6-phosphate dehydrogenase from1.uconostoc mesenteroides. Isolation and seguence of a peptidecontaining en esseensal lysine// Biochim.- 1982.- V.21, N25.- P.6415-6420.

66. Hammond J.B.W. Glucose-6-phosphate dehydrogenase from Agaricus bisporus: Purification and properties// Gen. Microbiol.- 1985.- V.131, N2.- P.321-328.

67. Heber U. Metabolite exchange between chloroplasts and cytoplasm// Ann.Rev. Plant Physiol.- 1974.- V.25.- P.393—421.

68. Heber U. Metabolite exchange between cloroplasts and cytoplasm// Plant Physiol.- 1974.- V.25.- P.393-421.-13583. Hendricks S.B., Taylorson R.B. Promotion of seed germination by nitrate andcyanides//Nature.- 1972.-N237.- P. 169-170.

69. Hendricks S.B., Taylorson R.B. Promotion of seed germination by nitrate nitrite, hydroxylamin and ammonium salts // Plant Physiol.- 1974.-N 54.- P. 304-309.

70. Herber H. Metabolite exchange between chloroplasts and cytoplasm// Ann.Rev. Plant. Physiol.- 1974.- V.25.- P.303-421.

71. Herbert M., Burchard C.H., Schnarrenberger C. A survey for isoenzymes of glucose phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconate dehydrogenase in C3-, C4-and Crassulaceac-Acid-metabolism plants, and green algae// Planta.- 1979.- V.145.-P.95-104.

72. Hey J.D., Dean D.J. Tandem dye-ligand chromatography and biospecific elution applied to the purification glucose-6-phosphate dehydrogenase from Leuconostoc mesenteroides// Biochem.- 1983.- V.209, N2.- P.363-371.

73. Higuchi T., Shimada M. Changes in activity of D-G6P: NADP+ and 6-phospho-D-gluconate: NADP+ oxidoreductase in relation to lignification of bamboo// Plant. Cell Physiol.- 1967.- V.13.- P.821-829.

74. Hill L.M., Smith A.L. Evidence that glucose-6-phosphate is imported as a substrate for lipid synthesis and carbohydrate metabolism// Plant. Physiol.- 1991.- V.79.-P.458-467.

75. Hong Z.Q., Copeland L. Isoenzymes of glucose-6-phosphate dehydrogenase fron the plant fraction of soybeen nodules// Plant Physiol.- 1991.- V.96, N3.- P.862-867.

76. Hoover J.D., Wender S.H., Smith E.C. Isoenzymes of glucose-6-phosphate dehydrogenase from tobacco cells// Phytochemistry .-1977.- N16.- P. 195-197.

77. Huber S.C. Orthophosphate control of glucose-6-phoaphate dehidrogenase lihth modulation in relation of the inductionphase of chloroplast photosinthesis// Plant Physiol.- 1976.- V.64, N5.- P.846-851.

78. Indengaku D. Purification and properties of wild-type and mutant glucoses-phosphate dehydrogenases and of 6-phosphogluconate dehydrogenases from Drosophila melanogaster// Sap. S. Acnet.- 1980.- V.55, N11.- P.211-223.

79. Jeffery J. Fructose-6-phosphate is not a substrate for glucose-6-phosphate dehydrogenase//Exp. Zool.- 1986.- V.239, N1.- P. 131-132.

80. Jeffery J., Hobbs L., Jorwall H. Glucose-6-phosphat dehydrogenase from Saccharomyces cerevisiae: characterization of a reactive Lisine residue labelet with acetylsalicylic acid// Biochem.- 1985.- V.24, N3.- P.666-671.

81. Johnson H.S. Dithiotreitol: an inhibitor of glucose-6-phosphate dehydrogenase activity in leaf exstracts and isolated chloroplast activity// Planta.- 1972.-V.106.- P.273-277.

82. Kaiser W.M., Dassham J.A. Light-dark regulation of starch letabolism in chloroplasts. 1. Levels of metabolites in chloroplasts and medium during light-dark.// Plant Physiol.- 1979.- V.63, N1.- P.105—109.

83. Kelly G.J., Latzko E. Evidence for phosphofructokinase in chloroplasts.// Nature.- 1975.- V.256.- P.429.

84. Kelly G.J., Latzko E. Regulation aspects of photosynthetic carbon metabolism. //Ann. Rev. Plant Physiol.- 1976.- V.27.- P. 184-205.

85. Kiriuchin M.I., Kletsova L.V. Properties of glucose-6-phosphate dehydrogenase of the obligate methylotroph Methylobacillus flagellatum KT. // Microbil. Lett. -1988. -Vol. 52, N 3. -P.199-204.

86. Kirkman H.N., Hendrickson E.M. // J. Biol.Chem.- 1962.- V.237.- P.2371.

87. Koller D., Mayer A.M., Klein S. Seed germination // Ann. Rev. Plant Physiol.- 1962.- N 13.- P. 437-464.

88. Kovacs M.I.P., Simpson G.M. Dormancy and enzyme levels in seeds of wild oats//Phytochem.- 1976.-N 15.-P. 455-458.

89. Krause G.H., Bassham J.A. Induction of respiratory metabolism in illuminated Chlorella pyrenoidosa and isolated spinach chloroplasts by the addition of vitamin K5// Biochim. Biophys. Acta.- 1969.- V.172, N3.- P.553—558.

90. Kelly G.J., Latzko E. Chloroplast phosphofructokinase. 1. Proof of phosphofructokinase activity in chloroplasts// Plant Phys.- 1977.- V.60, N6.- P.290— 294.

91. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4.// Nature.-1970.- N227.-P. 680-685.

92. Latzko E., Gibbs M. Distribution and activity of ensymes of the reductive penthose cycle in spinach leaves and in chloroplasts isolated by different methods// Plant Physiol.- 1968.- V.59.-P.184-194.

93. Lendzian K., Ziegler H. Dber die Regulation del Glucose-6-Phosphat Dehydrogenase in Spinatchloroplasten durch Licht// Planta.- 1970.- V.94.- P.27-36.

94. Lendzian K., Ziegler H. Uber die Regulation der Glucose-6-Phosohat-Dehydrogenase in Spinatchloroplasten durch Licht// Planta.- 1970.- V.94, N1.- P.27-36.

95. Lendzian K.J. Metabolism of specifically labeled glucose, glucose 1-phosphate and glucose-6-phosphate cycle in a reconstitued spinach chloroplast system in darkness and in the light// Plant Physiol.-1980.- V.66, N1.- P.8-12.

96. Biochem.Biophys. Acta.- 1975.- Y.396.- P.260-275.

97. Levi C., Gibbs M. Starch degradation in isilated spinach chloroplasts// Plant. Physiol.- 1976.- V.57, N6.- P.933-935.

98. Levy H.R. Glucose-6-phosphate dehydrogenases// Adv. Enzymol.- 1979.-V.48.- P.97-192.

99. Levy H.R.// J. Biol. Chem.- 1963.- V.238.- P.775.

100. Levy R.H., Rainner R.R., Nevaldine B.H. On the Strukture and Catalytic function of mammary glucose-6-phosphate dehydrogenase.// J.Biological Chem.- 1966.-V.241, N10.- P.2181-2187.

101. Liobell A., Rinaldo J. Glutatione reductase directly mediates the stimulation of yeast glucose-6-phosphate dehydrogenase by GSSG// J. Biochem.- 1988.-V.249, N1.- P.293-296.

102. Lowry O., Rosebrought N., Farr A., Randall R. Protein mesurement with the Folin-Phenol reagent// J.Biol.Chem.- 1951.- V.194, N1.- P. 265-271.

103. Luzzatto L. Glucose-6-phosphate dehedrogenase// Italich J. of Biochem.-1986.- V.35.- P.375-383.

104. Magnani M., Stoichi V., Fazi A.// Biochem. Biophys. Res. Communs.-1984.-V.125, N 1.- P.14.

105. Malathi S. Atudies on the isolation of glucose-6-phosphate dehydrogenase from Aspergillus nidulans// J. Indian Inst. Sci.- 1987. -V.67, N1-2,- P.43-46.

106. Mirfakhrai M., Auleb L. Partial purification and kinetic charactirezation of wheat germ glucose-6-phosphate dehydrogenase// J. Plant Physiol.- 1989.- V.135.1. P.191-196.

107. Molecular characterization of the plastidic glucose-6-phosphate dehydrogenase from potato in comparison to its cytosolic counterpart /A.Schaeven, G. Langenkamper, K.Graeve, I.Wenderoth, R.Scheibe// Plant Physiol.-1995.- V.109.-P.1327-1335.

108. Muller K., Braun C. Dithranol, glucose-6-phosphate dehydrodenase inhibition and active oxygen species// Arrneim Forsch.- 1991.- V.41, N11.- P.1176-1181.

109. Muto S., Uritani I. Glucose-6-phosphate dehydrogenase from sweet potato// Plant Cell Physiol.- 1970.- V.ll.- P.767-776.

110. Muto S., Uritani I. Glucose-6-phosphate dehydrogenase from sweet potato// Plant Cell Physiol.- 1972.- V.13.- P.377-380.

111. Mve Akamba L., Anderson L.E. Light modulation of glyceraldegydphosphate dehydrogenase and glucose-6-phosphate dehydrogenase activity at photosynthetic electron flow in pea chloroplasts.// Plant. Physiol.- 1981.- V.67.- P. 196201.

112. Naumann M.R. Verfahreu zur Reimgung von glucose-6-phosphate dehydrogenase// Pat. 227-447.

113. Nautigal C.S.,Modi V.V. Malate dehydrogenase and isocitrate dehydrogenase of root nodules of Trigonella// Phytochemistry.-1987.-V.7.- P. 18631865.

114. Noltmann E.A., Gubler C.J., Kuby S.A.// J. Biol. Chem.- 1961.- V.236.-P.1225.

115. Noltmann E.A., Kuby S.A.// Enzymes.- 1963.- V.7.- P.223.

116. Oka K.I., Takahashi T.Y., Hori S.H. Differential effects of the NADPH/NADP ratio on the activities of hexose-6-phosphate dehydrogenase and glucose-6-phosphate dehydrogenase// Biochem. Biophys. Acta.- 1981.- V. 662.- P. 318375.

117. Pascual C., Acrrera L.S. Coordinate regulation of the pentose phosphate pathway and of the activity of glucose-6-phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconate dehydrogenase (decarboxylating)// Folia microbiol.- 1982.- V.27, N6.-P.365-369.

118. Peavey D.G., Steup M., Gibbs M. Characterisation of starch breakdown in the; intact spinach chloroplast// Plant Physiol.- 1977,- V.60, N2.- P.305—308.

119. Reed P.W.// J. Biol. Chem.- 1969.-V.224, N9.-P.2459.

120. Reuter R., Naumann M., Hohhmann E. Interactions of immobilized and free triarine dyes with glucose-6-phosphate dehidrogenase from yeast// Biomed. Biochem. Acta.- 1986.- V.45, N3.- P.273-280.

121. Reuter R., Naumann M., Metz P. Purification and characterization of glucose-6-phosphate dehydrogenase from Pseudomonas W6// Biomed. Biochem. Acta.-1990.- V.49, N7.- P.539-546.-142146. Rodrigues-Segade S., Carrion A., Freire M.// Biochem. Biophys. Res.

122. Communs.- 1979.-V.89, N 1.- P. 148.

123. Rosemeyer M. A. The biohemestry of glucose-6-phosphate degidrogenase, 6-phosphogluconate degidrogenase and glutationereductase// Cell. Biochem. Funct.-1987.-V.5, N2.- P.79-95.

124. Ruwende C., Khoo S.C., Snow R.W. Natural selection of hemi- and heterozygotes for G6PD deficiency in Africa by resistanse to severe malaria// Nature.-1995.-V.376.- P.246-249.

125. Salgo A., Feller V. Inactivation and stabilisation of glucose-6-phosphate dehydrogenase in extracts from germinating wheat// Experimentia.- 1985.- V.41, N6.-P.789.

126. Sanchez M.L., Peleato P.J., Cebrian A.T. Accion del glutation oxidado Sobre la actividad de las enzimas de la fase oxidativa de la ruta de las pentosas fosfato en Aspergillus orizae// An Estac. Auladei.- 1981.- V. 15, N3-4,- P.251-260.

127. Sanwal B.D. Regulatory mechanisms involving nicotinamide adenine nukleotides as allosteric effectors. Control of glucose-6-phosphate dehedrogenase// J. Biological Chem.- 1970.- V.245, N7.- P.1626-1631.

128. Sceni S., Gnaman A. Isozymes of glucose-6-phosphate dehydrogenase and NAD-malate dehydrogenase in shoot-forming foliar discs of Tobacco// Plant. Cell. Physiol.- 1981.- V.22, N6.- P.969-977.

129. Schnarrenberger C., Oesel A. Two isoenzymes of glucose phosphate isomerase from spinach leaves and their intracellular compartmentation// Biochem.-1974.- V.45.- P.77-82.

130. Schnarrenberger C., Oesel A., Tolbert N.E. Two isoenzumes each of glucose-6-phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconate dehydrogenase in spinach leaves//Arch. Biochem. Biophys.- 1973.- V.154.- P.438-448.

131. Schnarrenberger, C., Flechner, A., Martin, W. Enzymatic evidence for a complete oxidative pentose phosphate pathway in chloroplasts and an incomplete pathway in the cytosol of spinach leaves// Plant Physiol.- 1995.- V.108.- P.609-614.

132. Schnarrenberger, C., Tetour, M., Herbert, M. Development and intracellular distribution of enzymes of the oxidative pentose phosphate cycle in radish cotyledons// Plant Physiol.- 1975.- V.56.- P.836-840.

133. Schray K.S., Gergsts E. Imprond biotinylation of glucose-6-phosphate dehydrogenase usind active-site-blocking agents// Anal. Biochem.- 1985. -V.149, N1.-P.225-228.

134. Shinichi S., Isamu C. Regulation of glucose-6-phosphate dehydrogenase in Brevibacterium flavum//Arg. Biol. Chem.- 1987.- V.51, N1.- P.101-108.

135. Simultaneous purrification and characteriration of glucokinase, fructokinase, and glucose-6-phosphate dehydrogenase from Zimomonas mobilis /R.K.Scopes, V.Testolin, A.Stoter, K.Griffiths-Smith, E.M.Algar // J. Biochem. -1985. -V.228, N 3. -P. 627-634.

136. Speer H.L Activity of glucose-6-phosphate dehydrogenase from lettuce seeds, Lactuca sativa//Can. J. Bot. -1974.- V.52.- P.2225-2227.

137. Srveda L.I., Stadtman E. Iron-catalysed oxidative madification of glucose-6-phosphate dehydrogenase from Leuconostoc mesenteroides: Structural adn functional changes//J. Biol. Chem.- 1992.- V.267, N5.- P.3096-3100.

138. Stitt M., Heldt H.W. Simultaneous synthesis and degradation of starch inspinach chloroplasts in the light// Biochim. Biophys. Acta.-1981.- V.638, N1.- P. 1—11.

139. Stitt M., Lilli R., Heldt H. M. Adenine nucleotide levels in the cytosol, chloroplasts and mitochondria of wheat leaf protoplasts// Plant Physiol.- 1982.- V.70, N4.-P.971—977.

140. Takahama U., Shimizu-Takahama M., Heber, U. //Biochim. Biophys. Acta.-1981.- V.637.- P.530-539.

141. Tappia P.S., Jones C.S., Cannock M.S. Purification of guinea pig small intestinal peroxisomes and the subcellular localization of glucose-6-phosphate dehydrogenase//Md. Cell. Biochem.- 1998.- V. 179, N1-2.- P. 13-20.

142. The evolution of isoenzymes of sugar phosphate metabolism in algae./ C.Schnarrenberger, W.Gross, B.Pelzer-Reith, S.Wiegand, S.Jakobshagen // Phylogenetic Changes in Peroxisomes of Algae.Phylogeny of Plant Peroxisomes.- Oldenburg, 1992.-P. 310-329.

143. The nomenclature of multiple forms of enzymes// Eur. J. Biochem.- 1971. -V. 24.-N1.- P. 1-3.

144. Ureto T., Radojkovic J. Organisation of glucose metabolism: a model of compartmens by polyisozymic complexes// Organ Cell Metab.: Proc. NATO Adv. Res. Workshop, Hanstholm, Aug. 31-Sept. 4, 1985.- New Jork; London, 1986. -P. 131-142.

145. Valenti K., Stanghellini M.A., Pupillo P. Glucose-6-phosphate dehydrogenase Isozymes of Maize leaves. Some comparative properties// Plant Physiol.-1984.- V.75, N3.- P.521-526.

146. Walker D.A. Plastids and intracellular transport. Transport in plants. Intracellular interactions and transport processes. Encycl.// Plant Physiol.- 1976. -V.3. -P.85-136.

147. Wang N.B., Li H. Выделение и очистка глюкозо-6-фосфат дегидрогеназы с помощью хроматографии на иммобилизованном красителе// Biochem. Biophis. Acta.- 1993. -V.25, N2. Р.181-186.

148. Warburg О., Christian W.// Biochem.Z.- 1932.- V.254.- С. 438-458.

149. White В .J., Levy H.R. Modification of glucose-6-phosphate dehydrogenase from Leuconostoc mesenteroides with the 2', З'-dialdehyde derivative of NADP ( oNADP )// J. Biol. Chem.- 1987. -V.262,N3. -P.1223-1229.

150. Wichael V.W., Harel S.M., Fortes R. The regulation of microsomal glucose-6-phosphate dehedrogenase differens between lever and kidney// Biochem Soc. Trans.-1992.- V.20, N3.- P.2725.

151. Xiao-Hua J., Anderson L. Changing activity of glucose-6-phosphate dehydrogenase from pea chloroplasts during photosynthetic induction// Plant Physiol.-1987.- V.85, N2.- P.598-600.

152. Yue R.H., Noltmann E.A., Kuby S.A. Glucose 6-phosphate dehydrogenase from Brewer's yeast// J. Biol. Chem.- 1969.-V.236, N5.-P. 1353-1364.

153. Zendzian K. J. Modulation of glucôse-6-phosphate dehydrogenase by NADPH ( NADP ratios in an illuminated reconstituted spinach ) chloroplast system// Planta.- 1988. -V.148,N1. -P.l-6.-147