Фосфоглюкомутаза и фосфоманномутаза высших растений: Свойства и регуляция активности тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Матасова, Лариса Владимировна

• Матасова, Лариса Владимировна
• кандидат биологических наук
• 1998

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Матасова, Лариса Владимировна

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Распространение и функции фосфоглюкомутазы и фосфоманномутазы в живых организмах

1.1.1. Катализируемые реакции

1.1.2. Распространение

1.1.3. Участие в метаболических процессах

1.2. Мзоформы и внутриклеточная локализация фосфоглюкомутазы и фосфоманномутазы

1.3. Очистка и физико-химические свойства фосфоглюкомутазы и фосфоманномутазы

1.3.1. Очистка фосфоглюкомутазы и фосфоманномутазы

1.3.2. Стабильность ферментов

1.3.3. Молекулярная масса и структура фосфоглюкомутазы и фосфоманномутазы

1.4. Кинетическое поведение и регуляция активностей фосфоглюкомутазы и фосфоманномутазы

1.4.1. Механизм фосфоглюкомутазной и фосфоманномутазной реакций

1.4.2. Зависимость активности фосфоглюкомутазы и фосфоманномутазы от концентрации субстрата и кофермента

1.4.3. Субстратная специфичность

1.4.4. Влияние температуры и рН среды на активность фосфоглюкомутазы и фосфоманномутазы

1.4.5. Взаимодействие ферментов с ионами металлов

1.4.6. Регуляция активности ферментов

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1. Объекты исследования

2.2. Выделение клеточных органелл

2.3. Определение активности ферментов

2.4. Определение количества белка

2.5. Выделение и очистка фосфоглюкомутазы и фосфоманномутазы

2.5.1. Экстракция

2.5.2. Фракционирование белков с помощью сульфата

аммония

2.5.3. Гель-фильтрация

2.5.4. Ионообменная хроматография

2.6. Исследование кинетических характеристик и

регуляции активности ферментов

2.7. Аналитический электрофорез

2.8. Определение молекулярной массы

2.9. Изучение влияния засоления на активность ферментов...60 2.9. Статистическая обработка экспериментальных данных

ГЛАВА 3. РАСПРОСТРАНЕНИЕ И СУБКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ ФОСФОГЛЮКОМУТАЗЫ И ФОСФОМАННОМУТАЗЫ ВЫСШИХ РАСТЕНИЙ

3.1. Распространение ферментов

3.2. Исследование изоферментного спектра фосфоглюкомутазы методом электрофореза

3.3. Изучение субклеточной локализации ферментов

ГЛАВА 4. ИССЛЕДОВАНИЕ КАТАЛИТИЧЕСКИХ СВОЙСТВ й РЕГУЛЯЦИИ АКТИВНОСТИ ФОСФОГЛЮКОМУТАЗЫ И ФОСФОМАННОМУТАЗЫ

4.1. Очистка фосфоглюкомутазы и фосфоманномутазы из растительных объектов

4.1.1. Очистка фосфоглюкомутазы и фосфоманномутазы из листьев кукурузы

4.1.2. Очистка фосфоглюкомутазы и фосфоманномутазы из листьев гороха

4.2. Молекулярная: масса и субъединичная структура

4.3. Кинетические параметры действия ферментов

4.3.1. Влияние концентраций субстрата на скорость реакций, катализируемых фосфоглюкомутазой и фосфоманномутазой

4.3.2. Влияние ионов Mg2+ и Мп2+ на активность ферментов

4.3.3. Влияние ЭДТА на скорость ферментативных реакций, катализируемых фосфоглюкомутазой и фосфоманномутазой

4.3.4. Исследование влияния рН среды на активность фосфоглюкомутазы и фосфоманномутазы из листьев кукурузы

4.3.5. Влияние температуры на активность фосфоглюкомутазы

4.4. Регуляция активности фосфоглюкомутазы и фосфоманномутазы под действием клеточных метаболитов

4.4.1. Влияние некоторых клеточных метаболитов на активность фосфоглюкомутазы из листьев кукурузы

4.4.2. Участие различных интермедиатов метаболизма в регуляции активности фосфоглюкомутазы из листьев гороха

4.5. Специфичность фосфоглюкомутазы и фосфоманномутазы

5.1. Изменение активности ферментов в листьях

растений в условиях засоления

5.2. Влияние света на активность ферментов

в листьях растений

о

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

ВЫВОДЫ

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

ПРИЛОЖЕНИЯ

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ СОКРАЩЕНИЙ

БСА - бычий сывороточный альбумин

ДЭАЭ- - диз тиламиноз тил-

ДДС-Ма - додецилсульфат Ма

ДТТ - дитиотреитол

КМ- - карбоксиметил-

ДЦГ - лактатдегидрогеназа

НСТ - нитротетразолиевый синий

ПААГ - полиакриламидный гель

СДГ - сукцинатдегидрогеназа

ФМС - феназинметасульфат

ФГМ - фосфоглюкомутаза

ФММ - фосфоманномутаза

ЦТК - цикл трикарбоновых кислот

ЗДТА - этилендиаминтетрауксусная кислота

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Фосфоглюкомутаза и фосфоманномутаза высших растений: Свойства и регуляция активности»

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность проблемы. Исследование особенностей функционирования, регуляции активности, механизма действия ферментов представляет интерес как с теоретической, так и с практической точки зрения. Знание структуры и характеристик ферментов, разработка способов их выделения являются объектом внимания медицины и некоторых отраслей промышленности, поскольку ферментные препараты широко используются в диагностических и лечебных целях, практике лабораторных исследований, промышленном синтезе ряда биологических соединений. Исследования отдельных ферментных систем позволяют приблизиться к глубокому анализу регуляции метаболизма высших растений на уровне клетки с выходом на более высокий организменный уровень,

В этом плане многие аспекты регуляции метаболизма изучены крайне недостаточно. Это относится, в частности, к ферментам, катализирующим взаимопревращения гексозомонофосфатов: фосфоглюкому-тазе (ФГМ, КФ 2.7.5.1) и фосфоманномутазе (ФММ, 2.7.5.5). Как правило, ФГМ встречается в клетках в большом количестве и является важным пунктом регуляции обмена запасных Сахаров. Этап ФММ реакции необходим для синтеза различных полисахаридов маннановой структуры, в том числе составляющих матрикс клеточной стенки, а также компонентов гликопротеидов. ФГМ была выделена и охарактеризована из ряда объектов, в основном из микроорганизмов и тканей животных. ФММ - малоизученный фермент. Исследования ФГМ и ФММ растений крайне малочисленны, что связано с методическими трудностями, возникающими при выделении и изучении растительных белков по сравнению с белками из других организмов. Среди особенностей тканей растений,

обусловливающих значительные экспериментальные затруднения., следует прежде всего отметить освобождение и выход из клеточных ком-партментов при гомогенизации растительного материала вакуолярного сока с низким значением рН, таннинов, полифенолоксидаз, протеаз, снижающих биологическую активность ферментов. Ряд аспектов функционирования ФГМ и ФММ в клетках высших растений остается практически неизученным. Поскольку метаболизм углеводов в растительной клетке протекает в основном в двух компартментах: цитозоле и хло-ропластах, представляет интерес изучение субклеточной локализации ФГМ и. ФММ в растительной клетке и возможное участие данных ферментов в сопряжении процессов, протекающих в различных компартментах клетки. До сих пор остается открытым вопрос о субстратной специфичности ФГМ и ФММ. Исследование каталитических и регуляторных свойств данных ферментов имеет существенное значение для понимания физиолого-биохимической роли ФГМ и ФММ в клеточном метаболизме высших растений.

Цеж и задачи исследования. Целью настоящей работы было исследование распространения, субклеточной локализации, свойств и регуляции активности ФГМ и ФММ высших растений. Были поставлены следующие задачи:

1. Изучить распространение и субклеточную локализацию ФГМ и ФММ в высших растениях. Исследовать изменение активностей ферментов при прорастании семян некоторых растений.

2. Разработать эффективные методы получения высокоочищенных препаратов ФГМ и ФММ из различных растений.

3. Провести изучение субстратной специфичности ФГМ и ФММ.

4. Исследовать и сравнить физико-химические, кинетические и регуляторные свойства ФГМ и ФММ из разных растений.

5. Дать сравнительную характеристику различно локализованных форм ФГМ.

6. Провести исследование влияния некоторых внешних факторов (засоления, света) на ФГМ и ФММ.

7. С учетом особенностей свойств ФГМ и ФММ разработать гипотетическую схему регуляции и сопряжения метаболических процессов в различных компартментах растительной клетки на уровне данных ферментов.

Научная новизна. Показано, что ФГМ и ФММ встречаются в высших растениях в виде различно компартментализованных форм: цитоплазма-тической и хлоропластной; причем преобладающей формой является ци-топлазматическая -ч/80-95% от общей активности). Разработаны эффективные способы выделения и впервые получены высокоочищенные (в том числе гомогенные) ферментные препараты ФГМ и ФММ листьев гороха и кукурузы. Впервые проведены комплексные исследования свойств и дана сравнительная характеристика различно компартментализованных форм ФГМ. Показано, что для различно компартментализованных форм ФГМ наряду со сходными чертами характерны существенные отличия (чувствительность к субстратному ингибированию, концентрациям АТФ, влиянию 3-фосфоглицерата, различные злектрофоретические подвижности) . Разработаны способы разделения ФММ и ФГМ. Изучены некоторые свойства ФММ листьев гороха и кукурузы. Исследована субстратная специфичность ФГМ и ФММ, и выявлено, что ФГМ является бифункциональным ферментом, в то время как ФММ - монофункциональный фермент. Предложена гипотетическая схема регуляции метаболизма углеводов в клетке на этапе фосфоглюкомутазной реакции. Полученные данные расширяют и углубляют фундаментальные представления об организации и регуляции углеводного метаболизма растений.

Практическая значимость. Разработанные методы получения электрофоретически гомогенных препаратов ФГМ и ФММ из растений могут применяться в лабораторной практике и производственных условиях для выделения и очистки ферментов. Полученные ферментные препараты могут быть использованы для моделирования сопряженных ферментных систем in vitro. В связи с этим большое значение имеют результаты исследований по изучению специфичности ФГМ и ФММ.

Поскольку реализация потенциальной продуктивности растений во многом зависит от эффективности углеводного обмена, изучение закономерностей его ферментативной регуляции имеет важное значение для изыскания оптимальных путей применения различных биологически активных веществ в практике сельского хозяйства, а также для понимания адаптивных реакций растений на внешние воздействия.

Материалы работы используются в учебном процессе на биолого-почвенном факультете Воронежского госуниверситета при чтении курсов "Энзимология", "Биохимия с основами молекулярной биологии".

Апробация работы. Материалы диссертации докладывались и обсуждались на I Всероссийской конференции фотобиологов (Пущина, 1996); симпозиуме Российского общества физиологов растений "Физико-химические основы физиологии растений" (Пенза, 1996); 10-ом Конгрессе Федерации Европейских биохимических сообществ (Флоренция, Италия, 1996); VII Всероссийской конференции ''Физико-химические основы и применение ионообменных процессов", (Воронеж, 1996); Всероссийской с участием стран СНГ конференции "Первичные фотофизические и фотохимические процессы в биосистемах различных уровней организации" (Воронеж, 1996); 11 Открытой городской научной конференции молодых ученых г,Пущино (Пущино, 1997); II Съезде фотобиологов (Пущино, 1998), II Международном симпозиуме "Физико-химичес-

кие основы функционирования белков и их комплексов" (Воронеж, 1998), ежегодной научной сессии Воронежского госуниверситета

(1998).

Публикации. Основные результаты настоящей диссертационной работы изложены в 15 публикациях - 9 статьях и 6 тезисах,

На защиту выносятся следующие положения:

1. Показано существование двух основных фондов ФГМ и ФММ активностей в растительной клетке: цитоплазматического и хлоропласт-ного. В количественном отношении преобладающим является цитоплаз-матический фонд (80-95% от общей активности).

2. Исследования, проведенные на высокоочищенных ферментных препаратах ФГМ из растений показали, что различно локализованные формы фермента могут участвовать в процессах сопряжения и контроля метаболизма сахарофосфатов в цитоплазме и хлоропластах за счет регуляции ферментативной активности путем изменения концентраций субстратов, адениловых нуклеотидов, ионов некоторых металлов (М£2+, Мгг+), интермедиатов углеводного обмена (6-фосфоглюконата, фруктозо-6-фосфата, 3-фос.фоглицерата) и ЦТК (цитрата, изоцитрата).

3. Хлоропластная и цитозольная формы ФГМ, имея сходные каталитические свойства (кинетическое поведение по отношению к ионам М£2+ и Мп2+, близкие молекулярные массы, оптимумы рН и сродство к субстратам), различаются по злектрофоретической подвижности, стабильности, и могут быть разделены с помощью ионообменной хроматографии.

4. Несмотря на сходные хроматографические и каталитические свойства, достигнуто разделение ФГМ и ФММ. Цитоплазматическая ФГМ может катализировать реакцию изомеризации как глюкозо-1-фосфата, так и маннозо-1-фосфата. ФММ, напротив, является моноспецифическим ферментом. Выявлены различия в оптимумах рН, сродстве к субстрату, стабильности ФГМ и ФММ.

Структура и объем работа. Диссертация изложена на 173 страницах текста и состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части и обсуждения результатов (5 глав), заключения, выводов, списка литературы (137 источников) и приложений. Иллюстративный материал включает 51 рисунок и 21 таблицу; в приложении -2 рисунка и 7 таблиц.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Матасова, Лариса Владимировна

ВЫВОДЫ

1. Основная доля ФГМ и ФММ активностей (80-95%) находится в цитоплазме растительной клетки; 4-18% активности связано с фракцией хлоропластов.

2. С помощью разработанных процедур очистки впервые получены электрофоретически гомогенные препараты цитоплазматической ФГМ из листьев гороха и кукурузы с удельной активностью 5,06 и 11,7 ФЕ/мг белка соответственно, хлоропластной ФГМ из листьев гороха (удельная активность 3,6 ФЕ/мг белка), частично очищенные препараты хлоропластной ФГМ из листьев кукурузы (удельная активность 1,65 ФЕ/мг белка), ФММ из листьев гороха (удельная активность 0,031 ФЕ/мг белка) и ФММ из листьев кукурузы (0,078 ФЕ/мг белка).

3. Молекулярные массы цитоплазматических форм ФГМ из листьев гороха и кукурузы сходны и составляют 133±4 кДа; молекулярная масса ФГМ из хлоропластов гороха - 125±5 кДа; ФГМ из хлоропластов кукурузы - 158±5 кДа. Цитоплазматическая ФГМ является димером, состоящим из идентичных субъединиц с молекулярной массой 66±4 кДа; хлороп-ластная ФГМ - димер с субъединичной массой 65±3 кДа.

4. Сродство различных форм ФГМ из листьев гороха и кукурузы к субстрату и коферменту характеризуется величинами одного порядка. Характерным свойством ФГМ и ФММ является ингибирование избытком субстратов. Цитоплазматическая и хлоропластная формы ФГМ проявляют максимальную активность в диапазоне рН 7,8-8,0. Температурный оптимум - 35°. о .

5. Ионы Mg являются кофакторами ФГМ и ФММ из листьев гороха и кукурузы, ионы Мп2+ оказывают существенный ингибирующий эффект. В регуляции ферментативной активности могут также принимать участие некоторые интермедиа™ углеводного метаболизма (3-фосфоглицерат, фруктозо-6-фосфат, 6-фосфоглюконат), ЦТК (цитрат, изоцитрат) и различные нуклеотидфосфаты.

6. Различно локализованные формы ФГМ, имея одинаковые регуля-торные свойства по отношению к ионам Mg2'i' и Мп2 + , близкие молекулярные массы, оптимумы рН и сродство к субстрату и коферменту, различаются по стабильности, электрофоретической подвижности, хрома-тографическим свойствам, чувствительности к субстратному ингибиро-ванию. Выявлены различия в регуляции активности изоформ адениловыми нуклеотидами.

7. С помощью специально разработанной процедуры осуществлено разделение ФГМ и ФММ, Определение ряда критериев идентичности Хол-дейна и Диксона свидетельствует, что цитоплазматическая ФГМ способна проявлять каталитическую активность в реакции изомеризации как глюкозо-1-фосфата, так и маннозо-1-фосфата, хотя превращение последнего протекает со значительно более низкой эффективностью. ФММ является моноспецифичным ферментом.

8. Наряду со сходными хроматографическими и каталитическими свойствами (влияние ионов Mg2* и Мп2+, ряда ингибиторов) для ФГМ и ФММ выявлены различия в оптимумах рН, сродстве к субстрату, стабильности.

9. Воздействие некоторых экзогенных факторов (света, солевого стресса) на растения приводит к изменениям активности ФГМ и ФММ, что может иметь существенное значение в ходе адаптации к условиям внешней среды.

10. Контроль метаболизма сахарофосфатов в цитоплазме и хлороп-ластах растительной клетки может осуществляться путем распределения глюкозо-1-фосфата и маннозо-1-фосфата между различно локализованными формами ФГМ и ФММ с помощью специфических путей регуляции активности ферментов. Предложена гипотетическая схема регуляции углеводного обмена в растительной клетке на этапе ФГМ и ФММ реакций.

-149

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

ФГМ и ФММ играют важную роль в регуляции метаболических процессов в растениях. Это достигается благодаря функционированию в растительной клетке различно локализованных форм ферментов, отличающихся кинетическими параметрами каталитического действия и ре-гуляторными свойствами.

Полученные нами сведения о внутриклеточной локализации, специфичности и каталитических свойствах ФГМ и ФММ дают возможность предложить гипотетическую схему механизма регуляции метаболизма сахарофосфатов на этапе данных ферментативных реакций (рис. 51). Следует отметить, что регуляция активности ФГМ с помощью трикарбо-новых кислот, а также путем изменения энергетического клеточного заряда свидетельствует о возможности координации метаболизма сахарофосфатов с ЦТК и энергетическим обменом в целом на этапе фосфог-люкомутазной реакции. При возрастании концентрации АТФ в цитоплазме растительной клетки может происходить снижение интенсивности образования глюкозо-6-фосфата в цитоплазме, и, соответственно, снижение интенсивности его гликолитического расщепления. К снижению интенсивности катаболических процессов ведет и ингибирование ФГМ 3-фосфоглицератом, цитратом и изоцитратом - интермедиатами гликолиза и ЦТК. Активация ФГМ 6-фосфоглюконатом и фруктозо-6-фос

АТФ АДФ маннозо-1-фосфат глюкозо-1-фосфат

ФММ

-— <—

ФГМ <-< глюкозо-6-фосфат А маннозо-6- - фруктозо-6-фосфат фосфат

АТФ АДФ

6-фосфо-глюконат цитрат — изоцитрат — хлоропласт

АТФ АДФ маннозо-1-фосфат глюкозо-1-фосфат

ФММ <—

ФГМ

-< <

-< глюкозо-6-фосфат маннозо-6- -фруктозо-6-фосфат фосфат ^

3-фосфоглицерат I V цитрат изоцитрат -----цитоплазма

АТФ АДФ

6-фосфо-глюконат

Рис.51. Гипотетическая модель регуляции метаболизма углеводов в растительной клетке на уровне реакций, катализируемых фосфоглюкомутазой и фосфоманномутазой.Сплошными стрелками показаны активирующие воздействия, пунктирными - ингибирующие фатом, по-видимому, может обеспечивать в условиях высокого энергетического клеточного заряда протекание синтеза глюкозо-6-фосфата, который может расходоваться на синтез компонентов клеточной стенки через стадию образования фруктозо-6-фосфата или окисляться в пен-тозофосфатном пути. Поскольку АДФ является активатором ФГМ, можно предполагать, что в условиях низкого энергетического клеточного заряда интенсифицируется образование глюкозо-6-фосфата, вовлекаемого в первую очередь в процессы гликолитического расщепления. Различия в регуляции активности цитозольной и хлоропластной форм ФГМ (чувствительность к концентрациям субстратов, АТФ, 3-фосфогли-церата) могут иметь значение для обеспечения координации различных процессов метаболизма сахарофосфатов, протекающих в разных клеточных компартментах. Так, значение Kg¡ ФГМ листьев гороха глюко-зо-З-фосфатом и глюкозо-1,6-дифосфатом свидетельствуют, что при торможении функционирования фермента в хлоропластах цитоплазмати-ческая ФГМ продолжает интенсивно катализировать реакцию изомеризации с образованием глюкозо-6-фосфата.

Нами впервые осуществлено разделение ФГМ и ФММ из листьев гороха и кукурузы и показано, что способность бифункциональной ФГМ к использованию в качестве субстрата не только глюкозо-1-фосфата, но и маннозо-1-фосфата дублируется моноспецифичной ФММ. Полученные нами результаты согласуются с опубликованными ранее данными по специфичности ФММ из Cassia corimbosa (Smal1 Р.М., Matheson N. К., 1978). Однако, одноклеточная водоросль Galdieria sulphuraria содержит моноспецифичную к глюкозо-1-фосфату ФГМ, а ФММ - бифункциональным фермент (Oesterhelt С. et al., 1996). Интересно отметить, что Км ФММ листьев кукурузы выше значения Км цитоплазматической ФГМ для маннозо-1-фосфата и выше константы субстратного ингибиро-вания ФГМ маннозо-1-фосфатом. В связи с этим можно предполагать, что при низких концентрациях маннозо-1-фосфата в растительной клетке реакция его изомеризации до маннозо-6~фосфата катализируется, в основном, ФГМ. Однако при превышении определенной критической концентрации маннозо-1-фосфата в его метаболических превращениях начинает активно участвовать моноспецифичная ФММ. При этом участие ФГМ в превращениях маннозо-1-фосфата подавляется.

Следует подчеркнуть, что активности ФГМ и ФММ могут изменяться не только под действием эндогенных, но также и экзогенных факторов.

Показано, что активность ферментов в зеленых растениях выше, чем в этиолированных. Максимум активности ферментов при прорастании семян в зеленых растениях приходится на 1 день позже, чем в этиолированных, что может быть связано с синтезом хлоропластной формы фермента. Повышение активности ФГМ через 24 ч после помещения этиолированных растений в условия освещения дневным светом может являться как результатом индукции хлоропластных форм ферментов, так и интенсификации метаболизма в целом.

Исследование влияния засоления на активность ФГМ и ФММ показало, что данные ферменты могут играть существенную роль в ответной реакции растения на стресс. Известно, что при засолении у растений повышается содержание Сахаров и органических кислот, снижается количество крахмала, изменяется углеводный (Смирнов И.А., 1986), фосфорный и азотный обмен (Шевякова Н.И., 1983). Активность ряда ферментов может изменяться в стрессовых условиях, что является важным звеном в общей реорганизации метаболизма при адаптации растений к неблагоприятным факторам внешней среды (Косулина Л.Г. и др., 1993). Очевидно, изменения активности ФГМ и ФММ при различных внешних воздействиях на растения имеют важное адаптивное значение.

Таким образом, для исследованных ферментов характерны разнообразные эффективные механизмы регуляции активности. Существование различных форм ФГМ и ФММ, обладающих специфическими особенностями каталитического действия, позволяет на уровне данных ферментов осуществлять регуляцию и интеграцию метаболизма сахарофосфатов в ци-топлазматическом и хлоропластном компартментах растительной клетки.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Матасова, Лариса Владимировна, 1998 год

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ

1. Батунер Л. М., Позин М.Е. Математические методы в химической технике. -М., 1968.-336 с.

2. Гааль Э. # Медьеши Г., Верецкеи Л. Электрофорез в разделении биохимических макромолекул.-М.: Мир, 1982. -288 с.

3. Гавриленко В. Ф., Ладыгина М. Е., Хандобина Л. М. (1975): Большой практикум по физиологии растений. - М.: Высш. шк. 1975.392 с.

4. Гродзинский A.M., Гродзинский Д.М. Краткий справочник по физиологии растений. -Киев: Наукова думка, 3973.- 273 с.

5. Детерман Г. Гель-хроматография.-М: Мир, 1970. -252 с.

6. Диксон Э., Уэбб М. Ферменты: в 3 т. - М.: Мир, 1982. -ИЗ7 с.

7. К вопросу о взаимоотношениях фотосинтеза и дыхания в ассими-мирующей клетке /О.В.Заленских, Е.К. Зубкова, Н.С. Мамушина и др.// Бот. журнал.-1980.-Т. 65.-N 9.-С.1141-1149.

8. Косулина Л. Г., Луценко Э. К., Аксенова В. А. Физиология устойчивости растений к неблагоприятным факторам среды. - Ростов: Изд-во Ростовского ун-та, 1993,- 235с.

9. Кочетов Г. А. Практическое руководство по энзимологии.-М.: Высш. шк., 1980,- 272 с.

10. Мамушина Н. С., Филлипова Л. А., Зубкова Е. К. 0 функционировании гликолиза и окислительного пентозофосфатного цикла в ассимилирующей клетке на свету и в темноте // Вопросы взаимосвязи фотосинтеза и дыхания / Под ред.И. Р. Рахимбаева. - Томск: Изд-во Томского ун-та, 1988. - 223 с.

И. Мауэр Г. Диск-электрофорез. М: Мир, 1971. -22 с.

-15012. Миттова В.0., Игамбердиев А. У., Скрипин И. А. Роль аскор-бат-глутатионового цикла и аскорбатоксидазы в адаптации высших растений к солевому стрессу // Состояние и проблемы экосистем Среднего Подонья.-Воронеж: Изд-во ВГУ, 1998. -142 с.

13. Остерман Л. А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот.-М.: Наука, 1985,- 536 с.

14. Попова 0. В., Измайлов С.Ф., Попова Т.Н. Активность НАДФ-зависимой изоцитратдегидрогеназы из листьев и корней гороха под действием солевого стресса //' Состояние и проблемы экосистем Среднего Подонья.-Воронеж: Изд-во ВГУ, 1998. -142 с.

15. Практикум по биохимии / Под ред. Н. П. Мешковой, С. Е. Северина. -М.: Изд-во МГУ, 1979. -430 с.

16. Рост проростков пшеницы и полипептидный состав белков в условиях солевого стресса /А.П.Даскалюк, А.Н.Остаплюк, И. Н.Лысова и др. // Физиол. и биохим. культ, раст. - 1992. - Т.24. - N6.-С.554-560.

17. Рубин Б.А., Ладыгина М. Е. Физиология и биохимия дыхания растений. -М.: Мир, 1985.- 100 с.

18. Скулачев В.П. Трансформация энергии в биомембранах. -М.: Мир, 1972.- 203 с.

19. Смирнов И. А. Солевыносливость древесных растений.-Красноярск, 1986.- 157 с.

20. Справочник по прикладной статистике/Под ред. Э. Ллойда, У. Ледермана. - М.: Фин. и стат., 1990.- 525 с.

21. Фридрих П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы. М.: Мир., 1986. - 435 с.

22. Шевякова Н. И. Метаболизм и физиологическая роль пролина в растениях при водном и солевом стрессе //Физиология растений. -1983,- Т. 30, N4.- С. 768-784.

-15123. A family of hexosephosphate mutases in Saccharomyces cerv isiae / E.Boies, W. Liebetrau, M.Hofmann et al. // Eur. J. Bi-ochem.-1994,- Vol. 220. N 1.-P. 83-96.

24. Alpers J.B. Studies on phosphoglucomutases II. Effects of 1,3-diphosphoglycerate on phosphogiucomutase // Biol. Chem. -1968.-Vol.243, N 8.-P. 1698-1704.

25. Anderson L.E., Limngt T.C., Dark R.E. Inactivation of pea leaf chloroplastic and cytoplasmic glucose-6-phosphate dehydrogenases by light and dithiothreitol //"Plant Physiol.-1974. -Vol.53, N6.-P. 835-839.

26. Beevers H. Separation of organelles from castor bean endosperm // E.Chichester, E.Horword (Ed.5. Plant organelles / N.Y., 1979,- P. 188-190.

27. Belocopitow E., Maréchal L.R. Metabolism of trehalose in Euglena gracilis. Partial purification and some properties of phosphogiucomutase acting on 3-glucose-l-phosphate // Eur. J.Biochem. - 1974.-Vol. 46, N 3.-P. 631-637.

28. Bevilacqua L. R., Martinucci R., Serrato Valent! G. On the phosphogiucomutase activity in pea cotiledons /'/Plant Sci. Lett. - 1976.- Vol.7. - P. 69-76.

29. Billar J.P., Binet P. Boucaud S. Modification electrop-horetigues des proteines solubles foliaires de suaeda maritima var macrocarpa. Atriplex hortensis et Phaseotus vulgaris en relation avec la teneur on NaCl du Milieu de culture //Can. J. Bot.-1982.- Vol. 60. -N 9.- P. 1590-1595.

30. Bocchini V., Acioto M.R., Najjar V. A. The activation of phosphogiucomutase by denaturing agents, urea, guanidine hydroc-loride and heat // Biochemistry.-1967.-Vol.10, N 6.-P. 3242-3249.

31. Bocchini V., Najjar V. A. Activation of rabbit muscle phosplioglucomutase by acid and alkali // Eur. J. Biochem.-1970.-Vol. 15, N 1.-P. 116-121.

32. Boser H., Reindastellung and Analyse der Phosplioglucomutase aus Kartoffe In. / Z. Physiol. Chem.-1957.-B. 307. - S. 240-246.

p i

33. Bot G., Polyik E. A Mg koncentracioes pH hatasa a phosphoglucomutase activity asara // Kiserl. orvostud.-1968.-Vol.20, N 1.-P. 87-93.

34. Breldenbach R.W., Kahn A., Beevers H. Characterization of glyoxysomes from castor been endosperm if Plant Physyol.-1968.- Vol. 43, N 4.-P. 703-710.

35. Carbonell J., Beltran J.P., Conejero V. Activity, extraction and stability of enzymes involved in polysaccharide biosynthesis in Citrus // Phytochemistry.- 1976.-Vol. 15. - P. 1873-1876.

36. Chiba H., Ueda M., Hirose M. Purification and properties of beef liver phosplioglucomutase // Agr. And Biol. Chem. -1976.-Vol. 40, N 2.-P. 2423-2431.

37. Cooke R.J., Oliver J., Davies D.D. Stress and protein turnover in Lemna minor // Plant Physiol. - 1979.- Vol.64, N6.-P. 1109-1113.

38. Cooper T.G., Beevers H. Mitochondria and glyoxysomes from castor been endosperm // J.Biol.Chem. - 1969. - Vol.244.

- P. 3507 -3513.

39. Cori G.T., Colowick S.T. and Cori C.F. The formation of glucose-1-phosphoric acid in extracts of mammalian tissues and of yeast // J. Biol. Chem.- 1938. - Vol.123.- P. 375-386.

40. Crystallization and reaction mechanism of yeast phosphoglucomutase / M. Hi rose, E. Sugirnoto, R. Sasaki et al. // J. Biochem. - 1970.-Vol. 68, N 4.-P. 449-457.

41. Cu Xiang-ji, Shan Xue-gin. Очистка и свойства фосфоман-номутазы из свежих семян Sesbania cannabina // Acta Bot. Sin.-1992.-Vol. 32, N 4.-P. 278-283.

42. Dahlkyun N., Hopper J.E. Transcription of a yeast phosphoglucomutase isozime gene in galactose inducible and glucose repressible // Mol. and Cell Biol. - 1990.-Vol. 10, N 4. - P. 14151422.

43. Davis B. J. Disk electrophoresis. II. Method and application to human serum proteins // N. Y. Acad. Sci.-1964.-Vol. 121.-P. 404-407.

44. Daugherty J.P., Kralmer W.F., Joshi J.G. Purification and properties of phosphoglucomutase from Fleischmans yeast // Biochem.-1975.-Vol. 57, N 1.-P. 115-126.

45. Desphaude V.V., Joshi J.G. VitC-Fe(III) induced loss of the covalenty bound phosphate and enzyme activity of phosphoglucomutase // J. Biol. Chem. - 1985,- Vol. 260, N 1,- P. 751-764.

46. Duckworth, H.W., Sanwal B.D. Subunit composition of rabbit muscle phosphoglucomutase // Biochemistry.-1972.-Vol.11, N17. -P. 3182-3188.

47. Duckworth H.W., Barber В. H., Sanwal B. D. The interaction of phosphoglucomutase with nucleotide inhibitors // J.Biol. Chem. -1973. -Vol. 248, N 4.-P. 1431-1435.

48. Edwards P.M., Deed R.H. Organic solute accumulation in osmotically stressed enteromorphaintes tinatis //Mar.bi-01.-1987.-Vol. 95, N 4.- P. 583.

49. Edwards Y. H., Rutt W., Fox M. A novel human phosphogiucomutase (PGM 5) maps to centromeric region of chromosome 9 // Genomies. -1995.-Vol. 30, N 2.-P. 350-353.

50. Effect of fructose 2, 6-bisphosphate on phosphogiucomutase from plants / M. Carreras, R.Bartrons, F.Climent et al. // Plant Phisiol. - 1986. -Vol. 82. -P. 619-621.

51. Egiud L. G., Whelan W.J. The substrate specifities of phosphogiucomutase and phosphoglucose isomerase // Biochem. J.-1963.-Vol. 86.-P. 11.

52. Feiler H. S., Jacobs T.W. Cell division in higher plants: A cde2 gene: its 34 kDa product and histone HI kinase activity in pea / Proc. Natl. Acad. Sci.- 1990,- Vol. 87,- P. 5397-5401.

53. Filmer D. L. Molecular weight of phospho and dephospho forms of phosphogiucomutase // Biochem. Biophys. Acta.- 1963. -Vol. 77, - P. 334-339.

54. Galloway C.M., Dugger W. M, Black C.C., Jr. Fructose 2,6-bisphosphate ingibition of phosphogiucomutase // Plait Phisy-ol. - 1988. - Vol. 106.-P. 980-982.

55. Galloway C,M., Dugger W. M. Boron ingibition of phosphogiucomutase from pears // J. Plant Nutr. - 1990. - Vol. 18.- P. 817-825.

56. Galloway C.M., Dugger W.M. Purification and characterization of phosphogiucomutase from pears // Physiol. Plant. 1994. -Vol. 92.-P, 497-486.

57. Glaser L., Kornfeld S., Brown D.H. Preparation and properties of phosphomannomutase from baker's yeast // Biochim.Biop-his. Acta . -1959. -Vol. 33. -P. 522-526.

58. Glaser L. Phosphomannomutase from yeast // E. F.Neufield, V. Ginsburg (Ed). Methods in Enzymology / N.Y., 1966. - P. 183-185.

59. Guha S. K., Rose Z. B. The synthesis of mannose-1-phosphate in brain. /7 Arch. Biochem. Biophys. - 1985,- Vol. 243. N1.-P. 168-173.

60. Hall M. A., Ordin H. Subcellular localisation of phosphoglucomutase and UDP-glucose pyrophosphorilase in avena coleop-tiles // Phisiol plantarum.-1967. - Vol.20, N 3.-P. 624-633.

61. Hara A., Funaguma T. Meug the gaauraky Harakury rakudzu-cv hokoky //Sci.Rets.Fac. Âgr.Meye Uni vol. - 1981.- N 17.-P. 67-74.

62. Hashimoto T., Handler P. Phosphoglucomutase III. Purification and properties of phosphoglucomutase from flounder and shark muscle // J. Biol. Chem.- 1966.-Vol. 241.-P. 3940-3948.

63. Heber U. Metabolite exchange between chloroplasts and cytoplasm. Ann.Rev. /7 Plant Physiol.-1974.-Vol.25.-P.303-421.

64. Hirose M., Sugimoto E., Chiba H. Studies on crystalline yeast phosphoglucomutase: fundamental properties and chemical modification // Biochem. Biophys. Acta. - 1971. - Vol.250, N 3. -P. 514-521.

65. Hirose M., Sugimoto E., Chiba H. Studies on crystalline yeast phosphoglucomutase in the presence of intrinsic Zinc // Biochem. Biophys. Acta.-1972.-Vol.289, N 1.-P. 137-146.

66. Hirose M., Sugimoto E., Chiba H. The formation of glucose 1,6-diphosphate from fru.c.toso-1, 6-diphosphate by yeast phosphoglucomutase // Agr. Biol. Chem.-1972.-Vol. 36, N12. -P. 2157-2162.

67. Hirose M., Ueda M., Chiba H. Multifunctional properties of beef liver phosphogiucomutase // Agr. and Biol. Chem. -1976.-Vol.40, N 12. - P. 2433-2439.

68. Hirt G., Tanner W., Kandeler 0. Effect of light on the rate of glucolysis in scenedesmus oblignus // Plant Physiol. -1971.-Vol. 47, N 4.- P. 841-843.

69. Human cdc2 protein kinase is a major cell-cycle regulated tyrosine kinase substrate /' G. Draetta, J. Piwnica-Worms, D.Morrison et al. // Nature.- 1988.- Vol. 335,- P. 738-744.

70. Ingibition of phosphogiucomutase by fructose-2,6-bisphosphate /R. Bartrons, M. Carreras, F.Climent et al. // Biochim. Biophis. Acta. - 1985.-Vol. 842.-P. 52-55.

71. Jamil H., Clarke J.B. Mechanism of action of rabbit liVer phosphogiucomutase /7 Biochem. J. - 1985,- Vol. 230, N3.-P. 791-795.

72. Jervis L., Gaggini P. Purification of phosphogiucomutase by substrate elution from blue sepharose // Biochem. Soc. Trans.-1981.-Vol. 9, N 5. -P. 453.

73. Joshi J.G., Goodman S. Differential loss of enzyme activity by vitC and iron containing proteins // Life Sci.- 1987. -Vol. 41, N 3.-P. 305-308.

74. Joshi J.G., Handler P. Phosphogiucomutase I. Purification and properties of phosphog1ucomutase from Escherichia coli // J. Biol. Chem. - 1964.-Vol. 239.-P. 2741-2751.

75. Joshi J.G., Handler P. Phosphogiucomutase IV. Purification and properties of phosphogiucomutase from human muscle // J.Biol.Chem. - 1969.-Vol. 244. -P.3343-3351.

-35776. Joshi J.G., Lane R. Rabbit muscle phosphoglucomuta.se is a monomer // Biochem and Biophys. res. commun. - 1978.-Vol.85, N 2. -P. 729-736.

77. Kahl G., Gaul E. In vivo and in vitro degradation of white potato phosphoglucomutase (E.G. 2.7.5.1) /7 Z. Pflanzenphy-siol . - 1975,- Bd. 75,- S. 217-228.

78. Kahl G., Muiler M. Phenol-induced inactivation of phosphoglucomutase (E.G. 2.7.5.1) in extracts from different organs of the potato plant /7 Biochem. Physiol. Pflanzen. - 1976.- Bd. 169. - S. 281-288.

79. Kalir A., Poljakoff M. A. Changes in activity of maiate dehydrogenase from tarnarix roots. Effect of sodium chloride in vivo and in vitro /7 Plant Physiology.-1975.-Vol.55, N 2.-P.204.

80. Kepes F., Schekman R. The yeast SEC 53 gene encodes phosphomannomuta.se /7 J. Biol. Chem. 1988.- Vol. 263.-P. 9155-9161.

81. Krapp A., Stitt M. Influence of high carbohydrate contend on the activity of plastidic and cytosolis isoenzyme narrs in photosynthetic tissues// Plant, Cell and Environment. 1994.-Vol.17, N 7. -P. 816-861.

82. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature.- 1970,- Vol. 221.- P. 680-685.

83. Lowry O.H., Passonneau J.V. Phosphoglucomutase kinetics with the phosphates of fructose, glucose, mannose,. ribose and galactose /7 J. Biol. Chem. - 1969.-Vol. 244, N 4. -P. 910-916.

84. Maino V.S., Young F.E. Regulation of glvcosylation of teichoic acid. I. Isolation of phosphoglucomutase in Bacillus suhiilis 168 // J. Biol. Chem. 1974 a.-Vol. 249, N 16.- P. 5169-5175.

-15885. Mai no V. S., Young F. E. Regulation of glycosylate ion of teichoic acid. II. Partial characterization of phosphoglucomutase in Bacillus subiitis 168 // J. Biol. Chem. 1974 b.-Vol. 249, N 16.- P. 5176-5181.

86. Mammalian homologue of calcium-sensitive phosphoglycop-rotein, parafusin / E.Wyroba, A. W. Hoy er, P. Storgaard et al. // Source Eur. J. Cell Biolgy. - 1995. - Vol. 68, N 4. - P. 419-426.

87. Martinucii R. Isoenzymi del la phosphoglucomutase durante la germinazione di Pisum sativum L. // Bool. Soc. Hal. biol. sper.-1978. -Vol. 54. N 9. -P. 805-811.

88. Moisseva E. P., Belkin A.M., Spurr N. K. A novel dystrophin utrophinassociated protein is an enzymotically inactive member of the phosphoglucomutase super-family // Eur. J. Biochem. -1996.-Vol.235, N 1-2.-P. 103-113.

89. Muhlausen H.Mendicino J. A kinetic study of the effect of a-D-galactose, d-D-mannose, d-D-glucosamine, N-acetyl-d-D-glu-cosamine, and a-D-ribose diphosphate on the activity of phosphoglucomutase /7 J. Biol. Chem. - 1970. -N 16.-P. 4038-4046.

90. Muh Ibach H., Schnarrenberger C. Properties and intracellular distribution of two phosphoglucornutases from spinach leaVes // Planta.- 1978,- Vol. 141, N 1.-P. 65-70.

91. Murata T. Purification and some properties of phosphomannomutase from corms of Amorphophallus conjac C. Koch // Plant Cell Phisiol. - 1976. -Vol.17. - P. 1099-1101.

92. Mutation analysis at the human phosphoglucomutase-1 locus: Abstr. Pap. 4th Manual. Genet, and. Dev. Workshop, London, 1-3 Nov., 1993 / R.E.March, W. Rutt, J.H.Ives, et al. /7 Genet. Res. - 1994.- Vol.63. N 2. -P. 153-154.

93. Najjar V. A. Phosphoglucomutase // P. 0. Boyer, H. Lardy, K. Mvrback (eds). The Enzymes / N. Y., 1966,- Vol. 6,- P. 161-178.

-15994. Nainawatee H.S. Das N. B. Maiat dehydrogenase isoenzymes in wheat seeds imbided in saline medium // Biochem. Physiol. Pflanz. -1972.-B. 163, N 6. - P. 124-125.

95. Neuhaus H.E., Stitt M. Control analysis of photosyntha-te partitioning. Impact of reduced activity of ADP-glucose pyrop-hosphorylase or plasid phosphoglucomutase on the fluxes to starch and sucrose in ¿Irabidopsis ihaliana (L) Heynh. // Planta. -1990.-Vol. 182, N3.-P. 445-454.

96. Oesterhelt C., Schnarrenberger C., Gross W. Phosphoman-nomutase and phosphoglucomutase from Red Alga Galdieria sulfuraria // Plant Sei. - 1996.-Vol. 121. - P. 19 - 27.

97. Onodera K. Mechanism of formation of polysaccharides. // J. Agric. Chem.Soc. (Japan). -1951. - Vol.25. -P. 377-380.

98. Padgett P. J., Phibbs P. V. /7 Curr. Microbiol. 1986. -Vol. 14.- P. 187-192.

99. Partial purification and some properties of ß-phosphog-lucomutase from Lactobacillus brevis / L. K. Marechal, G.Oliver, L.A.Veiga et al // Arch. Biochem. Biophys. - 1984. -Vol. 228. N 2. -P.592-599.

100. Penger A., Pelzer-Reith B., Schnarrenberger C. CDNA sequence for the plastidic phosphoglucomutase from Spinacia oleracea (L.) // Plant Physiol.- 1994. -Vol.105.-P.1439.

101. Phosphoglucomutase II. Preparation and properties of phosphoglucomutases from Micrococcus lysoaeiticus and Bacillus cereus /K.Hanabusa, H.W.Dougherty, C.del Rio et al.// J.Biol. Chem. 1966.-Vol. 241. -P. 3930-3939.

102. Phosphoglucomutase IV. Inactivation by beriIlium ion / T.Hashimoto, J.G. Joshi, C.del Rio et al // J. Biol. Chem. -1967. -Vol.242. - P. 1671 - 1679.

-160103. Phosphog 1 ucomutase V. Multiple forms of phosphoglucomutase / J.G. Joshi, J. Hooper, T. Huwaki et al. // Proc. Nat. Acad. Sci. - 1967,- Vol.57, N 5.-P. 1482-1489.

104. Posternac T., Rosselet J.P. Syntheses d'esters phospho-riques dinteret biologique III. Synthese des acides c(-D-manno-se-1-phosphor ique, D-mannose-6-phosphorique et c(-D-mannose-l, 6-diphosphorIque. Action de la phosphoglucomutase // Helv. Chim. Acta. - 1953.-Vol. 36,- P. 1614-1623.

105. Posternac T., Rosselet J.P. Action de la phosphoglucomutase. Transformation de l'acide galactose-1-phosphorique // Hel. Chim. Acta. -1954.-Vol. 37.-P. 246-250.

106. Pressey R. Purification and properties of phosphoglucomutase from potato tubers /7 J. Food. Sci.- 1967.-Vol.32, N 4.-P. 381-385.

107. Protein measurement with the Folin-phenol reagent / O.Lowry, N. Rosebrough, A.Farr /7 J. Biol. Chem. -1951.-Vol. 194. -P. 265-275.

108. Purification and characterization of two phosphogiuco-mutases from Lactococcus tactis sutep. lactis and their regulation in maltoseand glucose - utilizing cells / N. Qian, G.A.Stanley G. A., B. Hahn-Hagerdal et al. // J. Bacteriol. - 1994.- Vol.176, N17.-P. 5304-5311.

109. Ramasarma R., Sri Ram J., Giri K. V. Phosphoglucomutase of green gram (Phaseolus radiatus) /7 Arch. Biochem. Biophys. 1954,- Vol. 53.- P. 167-173.

110. Ray f. 3., Roscelly G.A. A kinetic study of the phosphoglucomutase pathway // J. Biol Chem.- 1964. - Vol.239. -P. 1228-1236.

-161111. Ray W.J. Jr., Roscelly G. A., Kirkpatrick D.S. The addition and release of magnesium in the phosphglucomutase reaction // J. Biol Chem. - 1966.-Vol. 241.-P. 2603-2610.

112. Ray W.J., Roscelly G.A. Activation and inactivationin the phosphoglucomutase system // J. Biol Chem.- 1966. - Vol.241. - P.2596-2602.

113. Ray W.J. The catalityc activity of muscle phosphoglucomutase in crystalline phase // J. Biol. Chem. - 1986.-Vol. 261. N 1. - P. 275-278.

114. Ray W. J., Goodin D.L. Cobalt (II) and nicel (II) complexes of phosphoglucomutase // Biochemistry. -1972. Vol.11. N 15, P.2800-2804.

115. Ray W.J., Ir., Hermodson M. A., Puvatindal J.M./7 J. Biol. Chem. - 1983,- Vol. 258.-P. 9166-9174.

116. Ray W.J., Ir., Peck T. J., Ir. Phosphomutases // P.D. Boyer (Ed.), The enzymes / N.Y., 1972.- Vol. 6.-P. 407-459.

117. Reed L.J., Mukherjee B. B. // Methods in Enzymology. -1969. - Vol. 13,- P. 55-62.

118. Rieseberg L.H., Soltis D.E. Phosphoglucomutase in Heli-anthus debitis: a polimorphism for isoenzyme number // Bioc-hem. Syst. and Ecol.- 1987. -Vol. 15, N 5.-P. 545-548.

119. Robinson J.P., Najjar V. A. Time dependent activation of crystalline phosphoglucomutase by magnesium and imidasole /7 Fed. Proc. (Suppl.) -1961. -Vol. 10. -P. 90-97.

120. Scopes R.K. Multiple enzyme purification from muscle extracts by using affinity-elution chromatographic procedures /7 Biochem. J. - 1977. - Vol. 161, N 2. - P. 265-277.

121. Scopes R.K. Protein purification: principles and practice. - New York e.a.: Springer, 1982.- XIV, 282 pp.

-362322. Sheoran L., Garg 0. P. Changes in isoenzymes of soluble maiate dehydrogenase during germination of mung bean (Phaseolus aereus Roxb.) under salt stress // Biol. Plant.-3980.-Vol.22, N 2,-

P. 384-387.

123. Small P.M., Matheson N.K. Phosphomannomutase and phosphogiucomutase in developing Cassia corymbosa seeds // Phytoche-mistry.- 1979.-Vol. 18, N 7. -P. 1147-1150.

124. Srere P.A. Complexes of sequential metabolic enzymes // Ann. Rev. Biochem. - 1987,- Vol. 56. - P. 89-124.

125. Takamiya S, Fukui T. Phosphogiucomutase from potato tubers. Chemical and catalitic properties // J. Biochem. 1978a. -Vol. 84, N 3. -P. 569-574.

126. Takamiya S., Fukui T, Purification ana multiple form of phosphogiucomutase from potato tubers. // Plant Cell Phisiol. 1978b. -Vol. 19. -P. 759-768.

127. The Candida alicans PMM1 gene encoding phosphomannomuta-se complements a Saccharomyces cervisiae sec 53-6 mutation /' D.J.Smith, M.Cooper, M.De Tiani et al. if Curr. Genet. 1992.-Vol. 22.-P. 501-503.

128. The structure of rabbit muscle phosphogiucomutase at intermediate resolution/ Lin Zheng-jiong, M.Konno, C. Abad-Zapatero et al. // J. Biol. Chem. - 1986.-Vol. 261, N 1. -P. 254-274.

129. Ueda M., Hirose M., Chiba H. Studies on the formation and the degradation of glucose-!, 6-bisphosphate in the beef liver "homogenate // Agr. and Biol. Chem. - 1976.- Vol. 40., N 12. - P. 2441-2448.

130. Vanschaftingen E., Jacken J. Phosphomannomutase deficiency is a cause of carbohydratedeficient glycoprotein syndrom type 1//FEBS Letters.-1995.-Vol. 377, N 3.-P. 318-320.

-163131. Vevi G., Gibbs M. Starch degradation in isolated spinach chloroplast // Plant Physiol. -1976,- Vol.57, N6. -P. 933-935.

132. Walker D.Ä. Plastids and intracellular transport. In.: Transport in plants. Ill Intracellular interactions and transport-processes. Encycl. //' Plant Physiol.-1976. - Vol. 3.-P. 85-136.

133. Washitani I., Sato S. Studies on the function of proplast ides In the metabolism of in vitro-cultured tobacco cells. IV. Gluconeogenetic pathway /7 Plant Cell Physiol.- 1977. -Vol.18, N 6. - P. 1243 -1251.

134. Yang S.F., Miller G.W. Biochemical studies on effect of fluoride on higher plants. 1. Metabolism of carbohydrates, organic acids and amino acids /7 Biochem. J. -1963.- Vol. 88,- P. 505-509.

135. Ye R.W., Zielinski N. A., Chakrabarty A.M. Purification and characterization of phosphomannomutase/phosphoglucomutase from Pseudomonas aeruginosa involved in biosynthesis of both alginate and 1 ipopo 1 ysaccharide. // J. Bacteriol.- 1994. - Vol.176. -P.4851-4857.

136. Yoshizaki F., Oshima T., Imahore K. Studies on phosphog lucomutase from on extreme thermophil1 Flavohacterium thermop-hilium H 8,1. Thermostability and other enzymatic properties /7 Biochem. J. - 1971. - Vol.69, N 6. -P. 1083-1089.

137. Zielinski N.A., Chakrabarty A.M., Berry A. Characterization ana regulation of the Pseudomonas aeruginosa atg C gene encoding phosphomannomutase // J.Biol.Chem.- 1991. - Vol.266, N15. - P.9754-9763.