Физиологические пусковые стимулы изменения размеров волокон скелетных мышц при тренировке и гравитационной разгрузке тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.13, кандидат биологических наук Таракин, Павел Петрович

• Таракин, Павел Петрович
• кандидат биологических наук
• 0

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Таракин, Павел Петрович

Введение

Глава 1. Обзор литературы

1.1. Эффекты хронической электростимуляции мышц

1.2. Механическое напряжение и размеры мышечных волокон

1.3. Влияние приема креатина на размеры мышечных волокон

1.4. Инсулиноподобный фактор роста 1 и размеры скелетно-мышечных волокон

1.5. Размеры мышечных волокон и содержание воды в мышце

1.6. Дистрофии и его влияние на размеры волокон

Глава 2. Материалы и методы исследования

2.1. Организация экспериментов

2.1.1 Исследования с участием добровольцев

Электростимуляционная тренировка мышц на фоне их растяжения

Силовая тренировка на фоне применения креатина

2.1.2 Космические эксперименты «Мион» и «Биотест»

2.1.3 Эксперименты на лабораторных животных

7-суточное антиортостатическое вывешивание крыс 37 14-суточное антиортостатическое вывешивание крыс с последующим 3 и 7-суточным восстановлением 38 30-суточное антиортостатическое вывешивание крыс в сочетании с приемом креатина 38 Хроническое пероралъное введение креатина крысам в течение двух месяцев

Антиортостатическое вывешивание мышей линии тсЬс

2.2. Методы исследования

2.2.1. Определение площади поперечного сечения мышечных волокон с помощью иммуногистохимического анализа

2.2.2. Определения уровня инсулиноподобного фактора ростав сыворотке крови методом иммуноферментного анализа

2.2.3. Определение процентного соотношения сухого веса и расчет содержания воды в мышце

2.2.4. Измерение размеров единичных скинированных мышечных волокон

2.2.5. Статистическая обработка результатов

Глава 3. Результаты исследования

3.1. Хроническая низкочастотная электростимуляция т. vastus lateralis с растяжением мышцы и без него

3.2. Силовая тренировка мышц-разгибателей коленного сустава на фоне применения креатина

3.3. Космические эксперименты «Мион» и «Биотест»

3.4. 7-суточное антиортостатическое вывешивание крыс

3.5. 14-суточное антиортостатическое вывешивание крыс с последующим 3 и 7-суточным восстановлением 53 3.5. 30-суточное антиортостатическое вывешивание крыс в сочетании с приемом креатина

3.7. Хроническое пероральное введение креатина крысам в течение двух месяцев

3.8. Антиортостатическое вывешивание мышей линии mdx

Глава 4. Обсуждение

4.1. Размеры мышечных волокон в ходе хронической низкочастотной электростимуляции с растяжением мышцы и без него

4.2. Влияние приема креатина на размеры мышечных волокон в ходе тренировке и на фоне гравитационной разгрузки

4.3. Инсулиноподобный фактор роста-1 и размеры мышечных волокон в условиях тренировки, на фоне гравитационной разгрузки и послеразгрузочной реадаптации

4.4. Влияние дистрофина на размеры мышечных волокон в условиях гравитационной разгрузки

Выводы

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Физиологические пусковые стимулы изменения размеров волокон скелетных мышц при тренировке и гравитационной разгрузке»

Актуальность проблемы

Пластичность - одно из важнейших свойств скелетной мышцы. Оно позволяет мышечной ткани адаптироваться к изменению условий функционирования, воздействующих как на мышцу, так и на организм в целом. Важную роль в реализации феномена мышечной пластичности занимает регуляция размеров мышечных волокон на системном и местном уровне. Согласно классическим представлениям, изменения показателей размеров мышечных волокон, таких как площадь поперечного сечения, влечет за собой существенные изменения сократительных возможностей целой мышцы.

Необходимость повышения мышечной работоспособности возникает как в спорте, так и при гиподинамии и гравитационной разгрузки. В спорте, при постоянно повышающемся уровне интенсивности и объема тренировочных нагрузок, структурно-функциональные изменения рабочих мышц обуславливают повышение работоспособности и обеспечивают повышение спортивных результатов. В качестве гравитационно-зависимой функциональной системы, мышечная система человека подвергается гипотрофии при пребывании в невесомости и в условиях моделирования ее действия [Козловская, Шенкман, 1997]. В невесомости и при длительном ограничении двигательной активности структурные изменения мышечных волокон в значительной степени сопровождаются снижением их функциональных возможностей и работоспособности человека, что в свою очередь сильно затрудняет последующую реабилитацию как двигательной, так и других систем. Необходимость исследования механизмов и динамики развития структурных изменений мышц в данных условиях связана не только с увеличением длительности и усложнением условий работы человека в космических экспедициях, но и тем, что гипокинезия, обусловленная значительным уменьшением объема двигательной активности человека, стала одной из важнейших социально-медицинских проблем современности. Длительное ограничение подвижности характерно для многих профессий, связанных с ведением работ в замкнутых объемах: подводники, летчики военной и гражданской авиации. Следовательно, задачи управления сократительными возможностями мышечной системы диктуют необходимость более глубокого и всестороннего исследования базисных закономерностей мышечной пластичности в условиях и и и повышенной и пониженной сократительнои активности мышц. Однако, до настоящего времени недостаточно изучены пусковые стимулы, определяющие изменения размеров мышечных волокон в условиях тренировки и реальной или моделируемой гравитационной разгрузки.

Принято считать, что развитие гипертрофии мышечных волокон в ходе силовой тренировки определяется уровнем резистивной нагрузки на мышцу [Ра1ешрт е1 а1., 1997]. В тоже время, гипертрофический ответ скелетных мышц наиболее интенсивно развивается при комбинированном использовании хронического растяжения (резистивной нагрузки) и хронической вызванной активности мышц [ХЗоШзртк е1 а1., 2002]. Применение электростимуляции в условиях пониженной сократительной активности мышц снижает степень атрофии скелетных мышечных волокон [811епктап е1 а1., 1996, Черепахин и др., 1981, Ильина-Какуева и др.,1989, От^вт е1 а1, 1989]. Не до конца ясно, что имеет ключевое значение для регуляции размеров мышечных волокон: сократительная активность мышцы или механическая нагрузка на нее.

Одним из подходов в поисках пусковых стимулов развития рабочей гипертрофии мышц является выявление специфических молекулярных компонентов, сопровождающих мышечную работу, приводящую к гипертрофическому эффекту. Силовая нагрузка, как правило, сопровождается интенсивным распадом одного из важнейших макроэргических фосфатов - креатинфосфата с образованием свободного 6 креатина. Это обстоятельство позволяет предположить, что повышенная концентрация креатина является одним из стимулов, обусловливающих развитие рабочей гипертрофии мышечного волокна. Прием креатина приводит к более выраженной гипертрофии скелетно-мышечных волокон в условиях силовой тренировки [Volek et al., 1999]. Однако, не все авторы подтверждают представление об анаболических эффектах креатина. Так некоторые исследователи сообщают об отсутствии изменений уровня синтеза белка в волокне при использовании креатина на фоне силовой тренировки и в покое [Magali Louis et al., 2003].

Инсулиноподобный фактор роста-1 - полипептид, который синтезируется в печени и в скелетных мышцах под действием соматотропного гормона гипофиза [Harridge, 2002]. На системном уровне инсулиноподобный фактор роста-1 является важнейшим стимулятором белкового синтеза в мышечных волокнах [Adams et al., 1998], который интенсивно экспрессируется в мышечной ткани и секретируется в системный кровоток при повышении сократительной активности мышц. В тоже время, чрезвычайно мало известно о роли инсулиноподобного фактора роста-1 в механизме контроля размеров мышечных волокон в ходе гравитационной разгрузки и послеразгрузочной реадаптации.

В последние годы к дистрофину мышечных волокон скелетных мышц, как к цитоскелетному белку с возможной сигнальной функцией, привлечено большое внимание исследователей. Так, известно, что помимо выполнения структурной функции в организации и защите сарколеммального комплекса и регуляции трансмембранного переноса макромолекул, дистрофии и ассоциированные с ним белки играют важную роль в регуляции дигидропиридиновых каналов [Johnson et al., 2005], нейрональной NO-синтетазы и аквапоринового комплекса [Wakayama et al., 1997; Crosbie et al., 2002]. Недавно было показано, что у животных, дефектных по гену дистрофина, при развитии системной кахексии, обусловленной интенсивным канцерогенезом, наблюдается лавинообразное усиление 7 протеолитических процессов в мышечной ткани [Acharyya et al., 2005]. По мнению D. Glass [2005], эти данные могут свидетельствовать о центральной роли дистрофина в негативной регуляции сигнальных механизмов, запускающих протеолитический комплекс. Некоторые данные последнего времени указывают на определенное сходство сигнальных механизмов, интенсифицирующих протеолиз в скелетной мышце при атрофических процессах различной природы [Lecker et al., 2004]. Поэтому естественно было предположить, что наличие дистрофина определенным образом сдерживает развитие атрофии и при функциональной разгрузке.

Известно, что редукция площади поперечного сечения мышечных волокон при гравитационной разгрузке обусловлена не только уменьшением содержания мышечных белков, но и дегидратацией. Причем соотношение белкового и небелкового компонента массы мышц в этих условиях остается неизменным [Ohira et al., 2002]. В то же время, существенное увеличение (до 50%) площади поперечного сечения мышечных волокон, регистрируемое на замороженных срезах в течение первой недели после возвращения животного к нормальной двигательной активности после разгрузки, часто рассматривают в качестве реального свидетельства восстановления мышечной массы [Ильина-Какуева и соавт., 2005]. Остается неизвестным, насколько эти изменения обусловлены реальным приростом мышечных белков, а не ускоренной регидратацией.

Цель работы

Изучить действие некоторых физиологических пусковых стимулов, которые могут определять изменения размеров мышечных волокон в условиях тренировки и реальной или моделируемой гравитационной разгрузки.

Задачи исследования

1. Оценить значимость механического напряжения для детерминации размеров скелетно-мышечных волокон в условиях длительной сократительной активности (на модели низкочастотной низкоинтенсивной электростимуляционной тренировки).

2. Изучить роль креатина, как гипотетического фактора, влияющего на степень мышечной гипертрофии на фоне тренировки и гравитационной разгрузки.

3. Исследовать функциональную взаимосвязь между уровнем инсулиноподобногр фактора роста-1 в крови и размерами мышечных волокон в условиях реальной и моделируемой гравитационной разгрузки, послеразгрузочной реадаптации и на фоне силовой тренировки.

4. Определить вклад процессов регидратации в восстановление размеров мышечных волокон в периоде реадаптации после гравитационной разгрузки.

5. Оценить возможную роль дистрофина в регуляции размеров мышечных волокон на фоне моделируемой гравитационной разгрузки.

Научная новизна

1. Впервые морфологически показано, что растяжение мышцы на фоне длительной низкочастотной электростимуляционной тренировки приводит к увеличению площади поперечного сечения волокон в ш. vastus lateralis человека.

2. Обнаружено, что при 14-суточном антиортостатическом вывешивании крыс редукция размеров мышечных волокон сопровождается уменьшением концентрации инсулиноподобного фактора роста-1 в сыворотке крови, а последующая 7-суточная реадаптация приводит к значительному увеличению секреции инсулиноподобного фактора роста-1.

3. Впервые выявлено, что увеличение площади поперечного сечения мышечных волокон во время послеразгрузочного восстановительного периода в первые 7 суток определяется увеличением содержания воды в ш. soleus крыс.

Научно-практическая значимость

Полученные данные расширяют представления о влиянии механического напряжения на размеры мышечных волокон, углубляя имеющиеся данные о феномене механозависимой пластичности скелетных мышц. Эти результаты имеют большое практическое значение, поскольку исследование пусковых стимулов, определяющих изменения размеров мышечных волокон при моделируемой и реальной гравитационной разгрузке позволяет оценить эффективность подходов, направленных на уменьшение или предотвращение негативного влияния невесомости на мышцы. Полученные результаты могут быть использованы в спортивной медицине как компоненты комплексных методов увеличения мышечной массы спортсменов при различных видах тренировок. Полученные данные, несомненно, имеют и важное клиническое значение, поскольку могут использоваться в практической медицине для ускорения восстановления после клинической постельной гипокинезии.

Основные положения, выносимые на защиту

1. Ключевым фактором для изменения размеров мышечных волокон на фоне длительной сократительной активности является наличие или отсутствие нагрузочного (резистивного) компонента сокращения.

2. Инсулиноподобный фактор роста-1 участвует в регуляции размеров волокон скелетных мышц.

3. Восстановление площади поперечного сечения мышечных волокон т. 8о1еш крыс в ранние сроки послеразгрузочного реадаптационного периода главным образом связано с увеличением содержания воды в мышце.

Заключение диссертации по теме «Физиология», Таракин, Павел Петрович

выводы

1. Длительная низкочастотная низкоинтенсивная электростимуляционная тренировка мышц не является достаточным фактором для увеличения размеров мышечных волокон.

2. Для увеличения размеров мышечных волокон в ходе длительной низкочастотной низкоинтенсивной электростимуляционной тренировки необходимо наличие нагрузочного (резистивного) компонента сокращения.

3. Прием креатина на фоне силовой тренировки привел к более выраженному увеличению площади поперечного сечения мышечных волокон m. vastus lateralis человека.

4. Прием креатина не оказывал влияния на размеры мышечных волокон m. soleus крыс в ходе антиортостатического вывешивания.

5. Атрофические изменения мышечных волокон m. soleus крысы в ходе 14-суточного антиортостатического вывешивания сопровождаются уменьшением концентрации инсулиноподобного фактора роста-1 в крови.

6. Возрастание концентрации инсулиноподобного фактора роста-1 в крови крыс при возвращении к нормальной двигательной активности после гравитационной разгрузки предшествует значимым изменениям неводного компонента мышцы.

7. Восстановление площади поперечного сечения мышечных волокон m. soleus крыс в первую неделю послеразгрузочного восстановительного периода главным образом связано с увеличением содержания воды в мышце.

8. Гипотеза об ограничении, дистрофином, атрофических процессов не находит своего подтверждения в условиях гравитационной разгрузки.

Автор работы выражает глубокую признательность научным руководителям Шенкману Борису Стивовичу и Лариной Ирине Михайловне. Автор искренне благодарит Гасникову Н.М., Литвинову К.С. и Саяпину М.В., Веселову Оксану, Третьякова Виктора и Доброхотова Игоря за помощь в проведении экспериментов на животных, Хотченкова В.П., и Пастушкову Л.Х. за помощь в обработке экспериментального материала, сотрудников лаборатории Физиологии мышечной деятельности и Физиологии движения ГНЦ РФ - ИМБП РАН. Автор считает своим приятным долгом выразить благодарность рецензентам Нечипоруку Игорю Александровичу и Фокиной Наталье Михайловне за помощь в работе над текстом. Автор также признателен сотрудникам ЦУП и ЦПК им. Ю.А.Гагарина за оказанную поддержку и помощь при взятии биопроб. Автор благодарит за сотрудничество добровольцев и российских космонавтов, участвовавших в экспериментах.

Работа была поддержана Программой фундаментальных исследований Российской академии наук и Министерства промышленности, науки и технологий РФ, контрактом с Федеральным агентством по науке и инновациям № 02.467.11.3005, грантами РФФИ 04-04-49044 и 04-04-48757а.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Таракин, Павел Петрович, 0 год

1. Григорьев А.И., Шульженко Е.Б. Функциональное состояние почек человека при 13-суточной иммерсии. Физиол. человека. 4(6): 1065-1071. 1978.

2. Гринио Л.П. Дюшенновская миодистрофия: Биб-ка практ. врача. М., 1998.

3. Закс Л. Статистическое оценивание. М., 1976.

4. Ильина-Какуева Е.И. Динамика восстановления камбаловидной мышцы крыс после атрофии, вызванной вывешиванием. Авиакосм. экол. мед. 2005 39(2):38-41

5. Коряк Ю.А. Тренировочный эффект высокочастотной электрической стимуляции на быструю переднюю болыпеберцовую мышцу у человека. Сообщение И. Влияние на скоростно-силовые свойства и работоспособность. Физиол.чел., 1993, т. 119(3), с. 115-122.

6. Кузнецов С.Л., Горячкина В.Л. Гликоген-подобные гранулы в митохондриях мышечных волокон человека при различных воздействиях. Морфология, Т. 109, No 1, С. 66-67, 1996.

7. Лобачик В.И., Чупуштанов С.А., Пищулина Г.Н. Методологические аспекты динамических исследований кинетики воды в организме. Авиакосм. экол. мед. 4: С.9. 1998.

8. Носков В.Б., Ничипорук И.А., Моруков Б.В., Маленченко Ю.И. исследование состояния жидких сред организма человека в условиях длительного космического полета. Авиакосм. экол. мед. 2005 39(1):27-31

9. Н.Шмерлинг М.Д., Филюшина Е.Е., Бузуева И.И., и др. Скелетная мышца: структурно- функциональные аспекты адаптации. 1991, Новосибирск: Наука, Сиб.отд., с.92-99.

10. Юнкеров В.И., Григорьев С.Г. Математико-статистическая обработка данных медицинских исследований. СПб.: ВМедА, 2002. - 266 с.

11. Adams G.R. Autocrine/paracrine IGF-I and skeletal muscle adaptation. J Appl Physiol 93: 1159-1167, 2002.

12. Adams, G. R., S. A. McCue, P. W. Bodell, M. Zeng, and К. M. Baldwin. Effects of spaceflight and thyroid deficiency on hindlimb development. I. Muscle mass and IGF-I expression. J. Appl. Physiol. 88: 894-903, 2000.

13. Alderton J.M., Steinhardt R.A. Calcium influx through calcium leak channels is responsible for the elevated levels of calcium-dependent proteolysis in dystrophic myotubes. J Biol Chem 275: 9452-9460, 2000.

14. Anderson J.T., Rogers R.P., Jarrett H.W. Ca -calmodulin binds to the carboxyl-terminal domain of dystrophin. J Biol Cem 271: 6605-6610, 1996.

15. Armstrong R.B. Muscle damage and endurance events. Sports Med 3 (5): 370381, 1986.

16. Armstrong R.B., Warren G.L., Warren J.A. Mechanisms of exercise-induced muscle fibre injury. Sports Med 12: 184-207, 1991.

17. Augier N., Leger J., Robert A., Pons F., Leger J.J., Mornet D. Proteolytic susceptibility of the central domain in chicken gizzard and skeletal muscle dystrophins. Biochim Biophys Acta 1138: 297-304, 1992.

18. Awede B., Berquin A., Wuytack F., Lebacq J. Adaptation of mouse skeletal muscle to a novel functional overload test: changes in myosin heavy chains and SERCA and physiological consequences, Eur J Appl Physiol, 80: 519-526,1999

19. Bell C.D. and Conen P.E. Histopathological changes in Duchenne muscular dystrophy. J Neurol Sci 7: 529-544, 1968.

20. Belozerova I, Shenkman B, Mazin M, Leblane A. Effects of long-duration bed rest on structural compartments of m. soleus in man. J Gravit Physiol. 2001 Jul;8(l):P71-2.

21. Belozerova I.N., Nemirovskaya T.L., Shenkman B.S., Savina N.V., Kozlovskaya I.B. Structural and metabolic characteristics of human soleus fibers after long duration spaceflight. J Gravit Physiol 9 (1): P125-126, 2002.

22. Belozerova IN, Nemirovskaya TL, Shenkman BS. Structural and metabolic profile of rhesus monkey m. vastus lateralis after spaceflight. J Gravit Physiol.2000 Jan;7(l):S55-8.

23. Bergstrom J. Percutaneous needle biopsy of skeletal muscle in physiological and clinical research. Scand J Clin Lab Invest 35, 609-616, 1975.

24. Biral D., Senter L., Salviati G. Increased expression of dystrophin, (3-dystroglycan and adhalin in denervated rats muscles. J Muscle res Cell Motil 17: 523-532, 1996.

25. Blake D. J., A. Weir, S.E, Newey, and K.E. Davies. Function and Genetics of Dystrophin and Dystrophin-Related Proteins in Muscle. Physiol Rev 82: 291329, 2002.

26. Blake D.J. Dystrobrevin dynamics in muscle-cell signalling: a possible target for therapeutic intervention in Duchenne muscular dystrophy? // Neuromuscular Disord., 2002 12 Suppl. 1: 110-117;

27. Bodine-Flowler S.C., Pierotti D.J., Talmadge R.J. Functional and cellular adaptation to weightlessness in primates. J Gravit Physiol, v. 2, № 1, P43-P46, 1995.

28. Boonstra A.M., Van Weerden T.W., Eisma W.H., Pahlplatz V.B., Oosterhuis H.J. The effect of low-frequency electrical stimulation on denervation atrophy in man.-Scand.J.Rehabil.Med., 1987, v.l9(3), p.127-134.

29. Boudriau S., Cote C.H., Vincent M., Houle P., Tremblay R.R., and Rogers P.A. Remodeling of the cytoskeletal lattice in denervated skeletal muscle. Muskle Nerve 19: 1383-1390, 1996.

30. Bradley W.G., Hudgson P., Larson P.F., Papapetropoulos T.A., and Jenkinson M. Structural changes in the early stages of Duchenne muscular dystrophy. J Neurol Neurosurg Psychiatry 35: 451-455, 1972.

31. Brooks S.V. Rapid recovery following contraction-induced injury to in situ skeletal muscles in mdx mice. J Muscle Res Cell Motil 19: 179-187, 1998.

32. Brown J.M., Cotter M.A., Hudlicka O., Vrbova G. The effects of different patterns of muscle activity on capillary density, mechanical properties and structure of slow and fast rabbit muscles. Pflugers. Arch., 1976, v.361 (3), p.241-250.

33. Brussee V., Tardif F., Tremblay J.P. Muscle fibers of mdx mice are more vulnerable to exercise than those of normal mice. Neuromuscular Disorders 7, 487-492, 1997.

34. Bulfield G., Siller W.G., Wight P.A., Moore K.J. X chromosome-linked muscular dystrophy (mdx) in the mouse. Proc Natl Acad Sci USA 81: 11891192, 1984.

35. Cabric M., Appell H.J. Effect of electrical stimulation of high and low frequency on maximum isometric force and some morphological characteristics in men. -Int. J. Sports Med., 1987, v.8(4), p. 256-260.

36. Cabric M., Appell H.J., Resic A. Effects of electrical stimulation of different frequencies on the myonuclei and fiber in size human muscle. -Int.Sports Med., 1987, v.8(5), p.323-326.

37. Cabric M., Appell H.J., Resic A. Fine structural changes in electrostimulated human skeletal muscle. Evidence for predominant effects on fast muscle fibers. -Eur. J.Appl.Physiol.,1988, vol.57(l), p.1-5.

38. Cabric M., Appell H.J., Resic A. Stereological analysis of capillaries in electrostimulated human muscle. -Int.Sports Med., 1987,v.8(5), p.327-330.

39. Caiozzo V.J., Baker M.J., Baldwin K.M. Modulation of myosin isoform expression by mechanical loading: role of stimulation frequency. -J.Appl.Physiol., 1997, v.82(l), p.211-218.

40. Canon F., Goubel F., Guezermec C.Y. Effects of chronic low frequency stimulation on contractile elastic properties of hindlimb suspended rat soleus muscle. Eur.J.Appl.Physiol., 1998, vol.77(l-2), p. 118-124.

41. Carroll S., Nicotera P., Pette D. Calcium transients in single fibers of low-frequency stimulated fast-twitch muscle of rat. Am. J. Physiol., 1999, v.277 (Cell Physiol. 46), p. C1122-C1129.

42. Chen T.C., Hsieh S.S. Effects of a 7-day eccentric training period on muscle damage and inflammation. Med Sci Sports Exerc 33 (10): 1732-1738, 2001.

43. Cherepakhin M.A., Kakurin L.I., Ilyina-Kakueva E.I., Fedorenko G.T. Assessment of effectiveness of muscle electrostimulation to prevent hypokinesia-induced disorders in man. Kosmich.biol., 1975, v.2, p.64-68(in Russian).

44. Chockalingam P.S., R. Cholera, S.A. Oak, Yi Zheng, H.W. Jarrett, and D.B. Thomason. Dystrophin-glycoprotein complex and Ras and Rho GTPase signaling are altered in muscle atrophy. Am J Physiol Cell Physiol 283: C500-C511,2002.

45. Chopard A., Leclerc L., Muller J., Pons F., Leger J.J. and Marini J.F. Effect of a 14-day spaceflight on dystrophin associated proteins complex in rat soleus muscle. J Grav Physiol, Vol 5(1), P 67-68, 1998.

46. Chopard A., Pons F., Marini J. Cytoskeletal protein contents before and after hindlimb suspension in a fast and slow rat skeletal muscle. Am J Physiol Regulatory Integrative Comp Physiol 280: R323-R330, 2001.

47. Clarke M.S., Caldwell R.W., Feeback D.L. Modulation of sarcoplasmic reticulum cholesterol content during mechanical unloading-induced muscle atrophy. In Abs XIIIIAA "Human in Space" Symp, Santorini, Greece, P.241-244, 2000.

48. Clarke M.S.F and D.L. Feeback. Mechanical load induces sarcoplasmic wounding and FGF release in differentiated human skeletal muscle cultures. FASEB J 10,502-509, 1996.

49. Clarke M.S.F., M.M. Bamman, and D.L. Feeback. Bed rest decreases mechanically induced myofiber wounding and consequent wound-mediated FGF release during bed rest. J Appl Physiol 85(2): 593-600, 1998.

50. Clarke M.S.F., R. Khakee and P.L. McNeil. Loss of cytoplasmic basic fibroblast growth factor from physiologically wounded myofibers of normal and dystrophic muscle. Journal of Cell Science 106, 121-133, 1993.

51. Clarkson P.M., Hubal M.J. Exercise-induced muscle damage in humans. Am J Phys Med Rehabil 81(11 Suppl): S52-69, 2002.

52. Clarkson P.M., Sayers S.P. Etiology of exercise-induced muscle damage. Can J Appl Physiol 24 (3): 234-248, 1999.

53. Conjard A., Peuker H., Pette D. Energy state and myosin heavy chain isoform in single fibers of normal and transforming rabbit muscles. Pflugers.Arch., 1998, v.436(6), p.962-969.

54. Cottin P., Poussard S., Momet D., Brustis J.J., Mohammadpour M., Leger J., and Ducastain A. In vitro digestion of dystrophin by calcium-dependent proteases, calpains I and II. Biochimie 74: 565-570, 1992.

55. Coulton G.R., Morgan J.E., Partridge T.A., and Sloper J.C. The mdx mouse skeletal muscle myopathy. I. A histological, morphometric and biochemical investigation. Neuropathol Appl Neurobiol 14: 53-70, 1988.

56. Culligan K.G., Mackey A.J., Finn D.M., Maguire P.B., Ohlendieck K. Role of dystrophin isoforms and associated proteins in muscular dystrophy. Int J Mol Med 2: 639-648, 1998.

57. Currier D.P., Mann R. Muscular strength development by electrical stimulation in healthy individuals. Phys.Ther., 1983, c.63, p.915-921.

58. Dapp C., Schmutz S., Hoppeler H., Fluck M. Transcriptional reprogramming and ultrastructure during atrophy and recovery of mouse soleus muscle. Physiol Genomics 20 (1): 97-107, 2004.

59. De Reuck J., De CCoster W., van der Eecken H. Influence of stretch on the target phenomenon in the tenotomized and immobilized gastrocnemius muscle of the rat. Acta Neuropathol (Berl) 60: 142-144, 1983.

60. Deconinck N., Tinsley J., De Backer F., Fisher R., Kahn D., Phelps S., Davies K., Gillis J.M. Expression of truncated utrophin leads to major functional improvements in dystrophin-deflcient muscles of mice. Nat Med 3: 1216-1221, 1997.

61. Deldicque, L., M. Louis, D. Theisen, H. Nielens, M. Dehoux, J.-P. Thissen, M. J. Rennie, M. Francaux. Increased IGF mRNA in Human Skeletal Muscle after Creatine Supplementation. Med. Sci. Sports Exerc., Vol. 37, No. 5, pp. 731736, 2005.

62. Delp M.D., Pette D. Morphological changes during fiber type transitions in low-frequency-stimulated rat fast-twitch muscle. Cell Tissue Res., 1994, v.277(2), p.363-371.

63. Desplanches D. Structural and functional adaptations of skeletal muscle to weightlessness. Int. Sports Med., v. 18 (Suppl. 4), S259-S264, 1997.

64. Devol D.L., Rotwein P., Sadow J.L., Novakofski J., and Bechtel P.J. Activation of insulin-like growth factor gene expression during work-induced skeletal muscle growth. Am J Physiol 259, E89-E95, 1990.

65. Dick J., Vrbova G. Progressive deterioration of muscles in mdx mice induced by overload. // Clin. Sci., 1993 84(2): 145-150;

66. Dimario J.X., Uzman A., and Strohman R.C. Fiber regeneration is not persistent in dystrophic (MDX) mouse skeletal muscle. Dev Biol 148: 314-321, 1991.

67. Duranti R., Pantaleo T., Bellini F. Increase in muscular pain threshold following low frequency-high intensity peripheral conditioning stimulation in humans. Brain Res., 1988, v,14;452(l-2), p.66-72.

68. Dworzak A.E., Secnik P., Parrak V., Puschendorf B., Marosi M., Muigg A., Gerstenbrand F. and Koller A. Changes in muscular proteins during simulated microgravity. Journal of the Neurological Sciences, 119, 119-120, 1993.

69. Ebbeling C.B., Clarkson P.M. Exercise-induced muscle damage and adaptation. Sports Med 7(4): 207-234, 1989.

70. Ebbeling C.B., Clarkson P.M. Muscle adaptation prior to recovery following eccentric exercise. Eur J Appl Physiol Occup Physiol 60(1): 26-31, 1990.

71. Eberstein A., Eberstein S. Electrical stimulation of denervated muscle: is it worhtwhile? Med.Sci.Sports Exerc., 1996, v.28(12), p.1463-1469.

72. Edstrom L. Selective changes in the size of red and white muscle fibers in upper motor lesions and Parkinsonism. J Neurol Sci 11: 537-550, 1970.

73. Efimova T.V., Sysoliatin P.G., Filiushina E.E., Buzueva I.I., Zheleznyi P.A.The efficacy of the muscle electrostimulation in the combined treatment of children with congenital cleft palate. Stomatologiia (Mosk), 1991, v.4, p.72-74 (in Russian).

74. Egginton S., Hudlicka O. Early changes in performance, blood flow and capillary fune structure in rat fast muscle induced by electrical stimulation. — J. Physiol., 1999, v.515, p.265-275.

75. Eisenberg B.R., Brown J.M., Salmons S. Restoration of fast muscle characteristics following cessation of chronic stimulation. The ultrastructure of slow-to-fast transformation. Cell Tissue Res., 1984, v.238(2), p.221-230.

76. Eisenberg B.R., Salmons S. The reorganization of subcellular structure in muscle undergoing fast-to-slow type transformation. A stereological study. -Cell Tissue Res., 1981, v.220(3), p.449-471.

77. Evans W.J., C.N. Meredith, J.C. Cannon, et al. Metabolic changes following eccentric exercise in trained and untrained men. J Appl Physiol 61: 1864-1868, 1986.

78. F.W.Booth, C.R.Kirby.Changes in skeletal muscle gene expression consequent to altered weight bearing.Am.J.Physiol.1992, Vol.262, P.R329 -R332,

79. Falempin M, Mounier Y. Muscle atrophy associated with microgravity in rat: basic data for countermeasures. Acta Astronaut. 1998 Jan-Apr;42(l-8):489-502

80. Franco-Obregon A. Jr., Lansman J.B. Mechanosensitive ion channels in skeletal muscle from normal and dystrophic mice. J Physiol (Lond) 481: 299309, 1994.

81. Furby A., Mounier Y., Stevens L., Leterme D., Falempin M. Effect ofchronic stimulation on rat soleus skinned fibers during hindlimb suspention. Muscle & Nerve, 1993, v.16, p.720-726.

82. G. Biolo, B.Ciocchi, M. Lebenstedt, R. Barazzoni, M. Zanetti, P.Platen, M. Heer, G.Guarnieri. Short-term bed rest impairs amino acid-induced protein anabolism in humans. J. Physiol. 2004, 558 (2) P. 381-388.

83. Gauthier J.M., Theriault R., Theriault G., Gelinas Y., Simoneau J.-A. Electrical stimulation-induced changes in skeletal muscle enzymes of men and women. -Med.Sci.Sports Exerc., 1992, v.24(l 1), p.1252-1256.

84. Gillis J.M. Understanding dystrophinopathies: an inventory of the structural and functional consequences of the absence of dystrophin in muscle of the mdx mouse. Journal of Muscle Research and Cell Motility 20: 605-625, 1999.

85. Goldspink G, Williams P, Simpson H. Gene expression in response to muscle stretch. Clin Orthop. 2002 0ct;(403 Suppl):S 146-52.

86. Goldspink G. Changes in muscle mass and phenotype and the expression of autocrine and systemic growth factors by muscle in response to stretch and overload. J Anat. 1999 Apr;194 ( Pt 3):323-34.

87. Gordon T., Tyreman N., Rafuse V.F., Munsos J.B. Fast-to-slow conversion following chronic low-frequency activation of medial gastrocnemius muscle in cats. I. Muscle and motor unit properties. J. Neurophysiol., 1997, v.77, p.25 85-2604.

88. Goto K., Honda M., Kobayashi T., Uehara K., Kojima A., Akema T., Sugiura T., Yamada S., Ohira Y., Yoshioka T. Heat stress facilitates the recovery of atrophied soleus muscle in rat. Jpn J Physiol. 54: 285-293. 2004.

89. Gould N., Donnermeyer D., Gammon G.G., Pope M., Ashikaga T. Transcutaneous muscle stimulation to retard disuse after open meniscectomy.-Clin.Orthop., 1983, Sep (178), p.190-197.

90. Green H.J., Pette D. Early metabolic adaptations of rabbit fast-twitch muscle to low-frequency stimulation. -Eur.J.Appl.Physiol.,1997, vol.75(5), p.418-424.

91. Gruber H., Frey M., Happak W., Burggasser G., et al. Cardiomyoplasty: Morphological changes in the sheep latissimus dorsi muscle. Proc. Conf. Basic & Applied Myology: Perspectives for the 90's, 1991, p.471-476.

92. Guthridge M., M. Wilson, J. Cowing, J. Bertolini, and M.T.W. Hearn. The role of basic fibroblast growth factor in skeletal muscle regeneration. Growth Factors 6: 53-63, 1992.

93. Haws C.M., Lansman J.B. Developmental regulation of mechanosensitive calcium channels in skeletal muscle from normal and mdx mice. Proc R Soc LondBBiol Sci 245: 173-177, 1991.

94. Hayes A., Williams D.A. Contractile function and low-intensity exercise effects of old dystrophic (mdx) mice. // Am. J. Physiol., 1998 274(4 Pt 1): 1138-1144;

95. Hicks A., Ohlendieck K., Gopel O., Pette D. Early functional and biochemical adaptation to low-frequency stimulation of rabbit fast-twitch muscle. Am. J. Physiol., 1997, v. 273(42), p.C297-305.

96. Ho-Kim M.-A. and P.A. Rogers. Quantitative analysis of dystrophin in fast- and slow-twitch mammalian skeletal muscle. FEBS Lett 304: 187-191, 1992.

97. Holy X., Oganov V.,Mounier Y.,Scuratova S.Cosmportement des proteines contractiles de fibres musculaires de rats soumis a la microgravite.CRAcad Se Paris.303(6):229-234. 1986

98. Hori S., Ohtani S., Nguyen T.M., and Morris G.E. The N-terminal half of dystrophin is protected from proteolysis in situ. Biochem Biophys Res Commun 209: 1062-1067, 1995.

99. Hudlicka O, Aitman T., Heilig A., Leberer E., Tyler K.R., Pette D. Effects of different patterns of long-term stimulation on blood flow, fuel uptake andenzyme activities type in rabbit fast muscles. Pflugers.Arch., 1984, v.402(3), p.306-311.

100. Hudlicka O., Brown M., Cotter M., Smith M., Vrbova G. The effect of low-frequency electrical stimulation of fast muscles on their blood flow, metabolism and ability to withstand fatigue. Pflugers.Arch., 1977, v.369(2), p.141-149.

101. Hudlicka O., Dodd L., Renkin E.M., Gray S.D. Early changes in fiber profile and capillary density in long-term stimulated muscle. Am. J. Physiol., 1982, v.243(4), p.H528-535.

102. Hudlicka O., Tyler K.R. The effect of long-term high-frequency electrical stimulation of fast muscles on capillary density and fiber type in rabbit fast muscles. J. Physiol., 1984, v.353, p.435-445.

103. Hudlicka O., Tyler K.R., Shihari T., Heilig A., Pette D. Effects of different patterns of long-term stimulation on contractile properties and myosin light chains in rabbit fast muscles. Pflugers.Arch., 1982, v.393(3), p.164-170.

104. Jakubiec-Puka A., and Biral D. Caveolae in the muscle overworked in an extended position. Basic Appl Myol 10 (4): 191-195, 2000.

105. Jakubiec-Puka A., and Carraro U. Ultrastructure of the striated muscle electrostimulated in extension. Proc. 3 nd Vienna Int.Workshop on Functional electrostimulation, 1989, p.63-67.

106. Jamurtas A.Z., Theocharis V., Tofas T., Tsiokanos A., Yfanti C., Paschalis V., Koutedakis Y., Nosaka K. Comparison between leg and arm eccentricexercises of the same relative intensity on indices of muscle damage. Eur J Appl Physiol Jul 9, 2005.

107. Jarvis J.C., Sutherland H., Mayne C.N., Gilroy S.J., Salmons S. Induction of a fast-oxidative phenotype by chronic muscle stimulation: mechanical and biochemical studies. Am. J. Physiol., 1996, v.270(l Pt 1), p.C306-312.

108. Jaschinski F., Schuler M., Peuker H, Pette D. Changes in myosin heavy chain mRNA and protein isoforms of rat muscle during forced contractile activity. Am. J. Physiol., 1998, v.274(43), p.C365-370.

109. Jin Y., Murakami N., Saito Y., Goto Y., Koishi K,, and Nonaka L Expression of MioD and myogenin in dystrophic mice, mdx and dy, during regeneration. Acta Neuropathol 99: 619-627, 2000.

110. Jones D.A., Jackson M.J., McPhail G., Edwards R.H. Experimental mouse muscle damage: the importance of external calcium. Clin Sei (Lond) 66 (3): 317-322, 1984.

111. Kaada B. Improvement of physical performance by transcutaneous nerve stimulation in athletes. Acupunct. Electrother. Res., 1984, v.9(3), p. 165-180.

112. Karpati G. and Carpenter S. Small-caliber skeletal muscle fibers do not suffer deleterious consequences of dystophic gene expression. Am J Med Genet 25: 653-658, 1986.

113. Kasper C.E. Sarcolemmal disruption in reloaded atrophic skeletal muscle. J Appl Physiol 79 (2): 607-614, 1995.

114. Kasper C.E., Timothy P. White, and Leo C. Maxwell. Running during recovery from hindlimb suspension induces transient muscle injury. J Appl Physiol 68 (2): 533-539, 1990.

115. Kern H., Kainz A., Lechner J., Tausch F., et al. Morphologic and enzymatic changes of the muscle of paraplegics caused by electrical stimulation. Proc. 2 nd Vienna Int.Workshop on Functional electrostimulation, 1986, p.105-108.

116. Koenig M., Monaco A.P., and Kunkel L.M. The complete sequence of dystrophin predicts a rod-shaped cytoskeletal protein. Cell 53: 219-226, 1988.

117. Kots Y.M., Khvilon V.A. Training of muscle strength by means of electrical stimulation. Teoriya i praktika phyzicheskoy kultury, 1971, v.3, p.67 (inRussian).

118. Kreider R. B. Effects of creatine supplementation on performance and training adaptations // Molecular and Cellular Biochemistry.-2003.-V.244.-P.89-94.

119. Laughman R.K., Youdas J.W., Garrett T.R., Chao E.Y.S. Strength changes in the normal quadriceps femoris muscle as a result of electrical stimulation. -Phys.Ther., 1983, c.63, p.494-499.

120. Leach C.S. Biochemical and hematologic changes after short-term space flight. Microgravity Quarterly 2: 69-75, 1992.

121. Lee K., Lee Y.S., Lee M., Yamashita M., I Choi. Mechanics and fatigability of the rat soleus muscle during early reloading. Yonsei Medical J., 2004, Vol.45, No. 4. P. 690-702

122. Leterme D., Falempin M. Compensatory effects of chronic electrostimulation on unweighted rat soleus muscle. Pflugers.Arch., 1994,v.426, p.155-160.

123. Lojda Z., Gossrau R., Schiebler T. Enzyme Histochemistry: A Laboratory Manual// Heidelberg: Springer-Verlag, Berlin-Heidelberg. New York, 1979. 270 p.

124. Lotz B.P. and Engel A.G. Are hypercontracted muscle fibers artifacts and do they cause rupture of the plasma membrane? Neurology 37: 1466-1475, 1987.

125. Lovering R.M., De Deyne P.G. Contractile function, sarcolemma integrity, and the loss of dystrophin after skeletal muscle eccentric contraction-induced injury. Am J Physiol Cell Physiol 286: C230-C238, 2004.

126. M. Ohira, H. Hanada, F. Kawano, A. Ishihara, I. Nonaka, Y. Ohira. Regulation of the properties of rat hind limb muscles following gravitational unloading. Jap. J. Physiol., 52, 235-245, 2002

127. Macias M.J., Hyvonen M., Baraldi E., Schultz J., Sudol M., Saraste M., and Oschkinat H. Structure of the WW domain of a kinase-associated protein complexed with a proline-rich peptide. Nature 382: 646-649, 1996.

128. Maillefert J.F., Eicher J.C., Walker P., Dulieu V., et al. Effects of low-frequency electrical stimulation of quadriceps and calf muscles in patients with chronic heart failure. J.Cardipulm.Rehabil., 1998, v.l 8(4), p.277-282.

129. Markin A., Strogonova L., Balashov O., Polyakov V., Tigner T. The dynamics of blood biochemical parameters in cosmonauts during long-term space flights. Acta Astronautica v.42, 1-8, p.247-253, 1998.

130. Martin L., Cometti G., Pousson M., Morion B. The influence of the electrostimulation on mechanical and morphological characteristics of the triceps surae. J.Sports Sci., 1994, v. 12(4), p.377-381.

131. Martin T.P., Stein R.B., Hoeppner P.H., Reid D.C. Influence of electrical stimulation on morphological and metabolic properties of paralyzed muscle. -J.Appl.Physoil., 1992, v.72(4), p.1401-1406.

132. Martin T.P., Vailas A.C., Durivage J.B. Quantitative histochemical determination of muscle enzymes: biochemical verification. J.Histochem.Cytochem., 1985, v. 10, p. 1053-1059.

133. Mayne C.N., Mokrusch T., Jarvis J.C., Gilroy S.J., Salmons S. Stimulation-induced expression of slow muscle myosin in a fast muscle of the rat. Evidence of an unrestricted adaptive capacity. -FEBS Lett., 1993, v. 327(3), p.297-300.

134. Mayne C.N., Sutherland H., Jarvis J.C., Gilroy S.J., Craven A.J., Salmons S. Induction of a fast-oxidative phenotype by chronic muscle stimulation: histochemical and metabolic studies. Am. J. Physiol., 1996, v.270(l Pt 1), p.C313-320.

135. Mayr W., Freilinger G., Rafolt R., Bijak M., et al. Functional electrostimulation as a countermeasure against muscular atrophy in long-term space flights.-Proc of the 5lh internat. muscle symp., Zurich, 2000, p.59-61.

136. McBride TA, Gregory MA. Effect of Creatine Supplementation During High Resistance Training on Mass, Strength, and Fatigue Resistance in Rat Skeletal Muscle // J Strength Cond Res.-2002.-V.16.-N.3.-P.335-342.

137. McDonald K.S., Fitts R.H. Effect of hindlimb unweighting on single soleus fiber maximal shortening velocity and ATPase activity. J Appl Physiol. 74(6): 2949-2957. 1993.

138. McDouall R.M., Dunn M.J., and Dubowitz V. Nature of the mononuclear infiltrate and the mechanism of muscle damage in juvenile dermatomyositis and Duchenne muscular dystrophy. J Neurol Sci 99: 199-217, 1990.

139. McNeil P.L, Terasaki M. Coping with the inevitable: how cells repair a torn surface membrane. Nature Cell Biol 3, E124-E129, 2001.

140. Michele D. and Campbell K. Dystrophin-glycoprotein complex: Post-translational processing and dystroglycan function. The Journal of Biological Chemistry Vol. 278, No. 18, Issue of May 2, pp. 15457-15460, 2003.

141. Minetti C., Beltrame F., Marcenaro G., Bonilla E. Dystrophin at the plasma membrane of human muscle fibers shows a costameric localization. Neuromuscul Disord 2: 99-109, 1992.

142. Mizuno Y. Prevention of myonecrosis in mdx mice: effect of immobilization by the local tetanus method. Brain Dev 14: 319-322, 1992.

143. Moens P., Baatsen P.H., and Maréchal G. Increased susceptibility of EDL muscles from mdx mice to damage induced by contractions with stretch. J Muscle Res Cell Motil 14: 446-451, 1993.

144. Mokhtarian A., Lefaucheur J., Even P. and Sebille A. Hindlimb immobilization applied to 21-day-old mdx mice prevents the occurrence of muscle degeneration. J Appl Physiol 86(3): 924-931, 1999.

145. Mokri B. and Engel A.G. Duchenne dystrophy: electron microscopic findings pointing to a basic or early abnormality in the plasma membrane of the muscle fiber. Neurology 25: 1111-1120, 1975.

146. Moll J., Barzaghi P., Lin S., Bezakova G., Lochmuller H., Engvall E., Muller U., and Ruegg M.A. An agrin minigene rescues dystrophic symptoms in a mouse model for congenital muscular dystrophy. Nature 413: 302-307, 2001.

147. Morey-Holton ER, Globus RK. Hindlimb unloading rodent model: technical aspects. // J Appl Physiol. 2002 92(4): 1367-77

148. Morrow N.G., W.E. Kraus, J.W. Moore, R. Sanders-Williams, and J.L. Swain. Increased expression of fibroblast growth factors in a rabbit skeletal muscle model of exercise conditioning. J Clin Invest 85: 1816-1820, 1990.

149. Mounier Y., Stevens L., Shenkman B.S., Kischel P., Lenfant A.M., Montel V., Catinot M.P., Toursel T., Picquet F. Effect of spaceflight on single fiber function of triceps and biceps muscles in rhesus monkeys. J Gravit Physiol. 7: 51-52. 2000.

150. Munsos J.B., Foehring R.C., Mendell M.,Gordon T. Fast-to-slow conversion following chronic low-frequency activation of medialgastrocnemius muscle in cats. II. Motoneuron properties. J. Neurophysiol., 1997, v.77, p.2605-2615.

151. Murphy R.M., Stephenson D.G., Lamb G.D. Effect of creatine on contractile force and sensitivity in mechanically skinned single fibers from rat skeletal muscle. Am J Physiol Cell Physiol 287: C1589-C1595, 2004.

152. Musacchia X.J., Steffen J.M., Fell R.D., Dombrovski M.J. Skeletal muscle response to spaceflight, wholebody suspension and recovery in rats. J Appl Physiol. 69(6): 2248-2253. 1990.

153. Musacchia, X.J., Steffen, J.M., Fell, R.D., and Dombrowski, M.J. Comparative morphometry of fibers and capillaries in soleus following weightlessness (SL-3) and suspension. Physiologist. 31: 28-29. 1988.

154. Newham D.J., Jones D.A., and Clarkson P.M. Repeated high-force eccentric exercise: effects on muscle pain and damage. J Appl Physiol 63: 1381-1386, 1987.

155. Nix W.A., and Dahn M. The effect of isometric short-term electrical stimulation on denervated muscle. Muscle & Nerve, 1987, v.10, p.136-143.

156. Nuhr M, Crevenna R, Gohlsch B, Bittner C, Pleiner J, Wiesinger G, Fialka-Moser V, Quittan M, Pette D. Functional and biochemical properties of chronically stimulated human skeletal muscle. Eur J Appl Physiol. 2003 Apr;89(2):202-8.

157. Oganov V.S. Results of biosatellite studies of gravity-dependent changes in the musculo-sceletal system of mammals. Physioligist. 24(6): 55-58. 1981.

158. Ogilvie R.W., R.B. Armstrong, K.E. Baird, and C.L. Bottoms. Lesions in rat soleus muscle following eccentrically based exercise. Am. J. Anat. 182: 335-346, 1988.

159. Ohlendieck K., Fromming G.R., Murray B.E., Maguire P.B., et al. Effects of chronic low-frequency stimulation on Ca2+-regulatory membrane proteins in rabbit fast muscle. -Pflugers. Arch., 1999, v.438(5), p.700-708.

160. P. Laughna, G. Goldspink, D. Goldspink. Effect of inactivity and passive stretch on protein turnover in phasic and postural rat muscles. J. Appl. Physiol., 1986, 61 (1): 173-179

161. Paschalis V., Koutedakis Y., Jamurtas A.Z., Mougios V., Baltzopoulos V. Equal volumes of high and low intensity of eccentric exercise in relation to muscle damage and performance. J Strength Cond Res 19(1): 184-188, 2005.

162. Pastoret C. and Sebille A. Further aspects of muscular dystrophy in mdx mice. Neuromuscular Disorders 3: 471-475, 1993.

163. Petrof B.J. The molecular basis of activity-induced muscle injury in Duchenne muscular dystrophy. Mol Cel Biochem 179: 111-123, 1998.

164. Pette D. Fiber transformation and replacement in chronically stimulated muscle. J. Heart Lung Transplant., 1992, v.l 1(5), p.S299-305.

165. Pette D. Functional and biochemical adaptation to low-frequency stimulation: possible applications to microgravity. Int. J. Sports Med., 1997, v.l8, p.S302-S304.

166. Pette D., Dusterhoft S. Altered gene expression in fast-twitch muscle induced by chronic low-frequency stimulation. Am. J. Physiol., 1992, v.31, p.R333-R338.

167. Pette D., Starton R.S. Transitions of muscle fiber phenotypic profiles. Histochem Cell Biol 115: 359-372, 2001.

168. Pette D., Vrbova G. What does chronical electrical stimulation teach us about muscle plasticity? Muscle & Nerve, 1999, v.22(6), p. 666-677.

169. Pichon F., Chatard J.C., Martin A., Cometti G. Electrical stimulation and swimming performance. Med.Sci.Sports Exerc., 1995, v.27(12), p.1671-1676.

170. Pierre St.D., Taylor A.W., Lavoie M., Sellers W., Kotz Y.M. Effects of 2500 Hz sinusoidal current on fiber area and strength of the quadriceps femoris. J.Sports Med.Phys.Fitness, 1986, v.26(l), p.60-66.

171. Pulido S.M., Passaquin A.C., Leijendekker W.J., Challet C., Wallimann T., Ruegg U.T. Creatine supplementation improves intracellular Ca" handling and survival in mdx skeletal muscle cells. FEBS Lett 439: 357-362, 1998.

172. Putman CT, Sultan KR, Wassmer T, Bamford JA, Skorjanc D, Pette D. Fiber-type transitions and satellite cell activation in low-frequency-stimulated muscles of young and aging rats. J Gerontol A Biol Sci Med Sci. 2001 Dec;56(12):B510-9.

173. Rezvani M., Ornatsky O.I., Connor M.K., Eisenberg H.A. and D.A. Hood. Dystrophin, vinculin, and aciculin in skeletal muscle subject to chronic use and disuse. Med Sci Sports Exerc 28: 79-84, 1996.

174. Rich N.C. Strength training via high frequency electrical stimulation. -J.Sports Med.Phys.Fitness, 1992, v.32, p. 19-25.

175. Riggs J.E., Schochet S.J., Kopitnik T.A., Gutmann L. Target fibers in multiple sclerosis: implications for pathogenesis. Neurology 36: 297-298, 1986.

176. Riley DA, Thompson JL, Krippendorf BB, Slocum GR. Review of spaceflight and hindlimb suspension unloading induced sarcomere damage and repair. Basic Appl Myol. 1995;5(2): 139-45.

177. Rosa G., Ceccarini M., Cavaldesi M., Zini M., and Petrucci T.C. Localization of the dystrophin binding site at the carboxyl terminus of beta-dystroglycan. Biochem Biophys Res Commun 223: 272-277, 1996.

178. Rowland L.P. Pathogenesis of muscular dystrophies. Arch Neurol 33: 315321, 1976.

179. Rybakova I.N., Amann K.J., and Ervasti J.M. A new model for the interaction of dystrophin with F-actin. J Cell Biol 135: 661-672, 1996.

180. Rybakova I.N., Jitandrakumar R. Patel, and James M. Ervasti. The dystrophin complex forms a mechanically strong link between the sarcolemma and costameric actin. The Journal of Cell Biology, Volume 150, Number 5, September 4, 1209-1214, 2000.

181. Salmons S. Exercise, stimulation and type transformation of skeletal muscle. Int. J. Sports Med., 1994, v. 15(3), p. 136-141.

182. Salmons S., Gale D.R., Sreter F.A. Ultrastructural aspects of the transformation of muscle fiber type by long-term stimulation: changes in Z discs and mitochondria. J. Anat., 1978, v. 127(1), p. 17-31.

183. Salmons S., Sreter F.A. Significance of impulse activity in the transformation of skeletal muscle type. Nature, 1976, v.263(5572), p.30-34.

184. Scelsi R., Poggi P., Lo Russo R., De Fabritiis F. Effect of preoperative training on latissimus dorsi muscle for cardiomyoplasty. A morphometric study. In Vivo, 1993, v. 7(4), p.353-355.

185. Schmalbruch H. Regenerated muscle fibers in Duchenne muscular dystrophy: a serial section study. Neurology 34: 60-65, 1984.

186. Schuler M., Pette D. Fiber transformation and replacement in low-frequency stimulated rabbit fast-twitch muscle. Cell Tissue Res., 1996, v. 285(2), p. 297-303.

187. Schwane J.A., Armstrong R.B. Effect of training on skeletal muscle injury from downhill running in rats. J Appl Physiol 55: 969-975, 1983.

188. Scott O.M., Hyde S.A., Vbrova G., Dubowitz V. Therapeutic possibilities of chronic low-frequency electrical stimulation in children with Duchenne muscular dystrophy. J.Neur.Sci., 1990, v.95, p.171-182.

189. Scott O.M., Vbrova G., Hyde S.A., Dubowitz V. Responses of muscles of patients with Duchenne muscular dystrophy to chronic electrical stimulation. -J.Neurol. Neurosurg. Psychiatry, 1986, v.49(12), p.1427-1434.

190. Selkowitz D.M., Improvement in isometric strength of the quadriceps femoris after training with electrical stimulation. Phys.Ther., 1985, c.65, p.186-196.

191. Shenkman B, Belozerova I, Nemirovskaya T, Cheglova I, Yudaitcheva A, Kiseleva E, Mazin M. Time-course of human muscle fibre size reduction during head-down tilt bedrest. J Gravit Physiol. 1998 Jul;5(l):P71-2.

192. Shenkman B.S., Belozerova I.N., Lee P., Nemirovskaya T.L. Structural and metabolic characteristics of rhesus monkey m.soleus after space flight. J Grav Physiol Vol 7(1), 39-42, 2000.

193. Shenkman B.S., Belozerova I.N., Nemirovskaya T.L., Goncharova S.A., Strogonova L.B. Dystrophin in limb skeletal muscle fibers and creatinkinase leakage after acute +3 Gz acceleration in rhesus monkeys. J Gravit Physiol 8 (1): P75-76, 2001.

194. Shenkman B.S., Kozlovskaya I.B., Kuznetsov S.L., Nemirovskaya T.L., Desplanches D. Plasticity of skeletal muscle fibres in spaceflown primates. J Grav Physiol Vol 1 (1), P64-P66, 1994.

195. Shenkman,B.S., Kots Y.M., Zhukovskaya T.Y., Kuznetsov S.L., Nemirovskaya T.L., Kozlovskaya I.B. Effects of sinusoidal current electrostimulation on human muscle fiber characteristics.-Proc of the 4th internat, muscle symp., Zurich, 1995, p. 109-112.

196. Sicinski P., Geng Y., Ryder Cook A.S., Barnard E.A., Darlison M.G., and Barnard P.J. The molecular basis of muscular dystrophy in the mdx mouse: a point mutation. Science 244: 1578-1580, 1989.

197. Simoneau J.A., Kaufmann M., Pette D. Asynchronous increase in oxidative capacity and resistance to fatigue of electrostimulated muscles of rat and rabbit. J. Physiol., 1993, v.460, p.573-580.

198. Skorjanc D., Jaschinski F., Heine G., Pette D. Sequential increased in capillarization and mitochondrial enzymes in low-frequency-stimulated rabbit muscle. Am.J.Physiol. 1998, vol .274(Cell Physiol.43), p.C810-C818.

199. Stauber W.T., Miller G.R., Grimmet J G., Knack K.K. Adaptation of rat soleus muscle to 4 wk of intermittent strain. J.Appl.Physoil., 1994, v.77(l), p.58-62.

200. Stein, T. P., M. J. Leskiw, M. D. Schlüter, M. R.Donaldson, and I. Larina. Protein kinetics during and after long-duration spaceflight on MIR. Am. J. Physiol. 276 (Endocrinol. Metab. 39): E1014-E1021, 1999.

201. Stevens L., Mounier Y., Holy X. Functional adaptation of different rat skeletal muscles to weightlessness. Am J Physiol. 264(4 Pt 2): 770-776. 1993.

202. Straub V., Donahue K.M., Allamand V., Davisson R.L., Kim Y.R., and Campbell K.P. Contrast agent-enhanced magnetic resonance imaging ofskeletal muscle damage in animal models of muscular dystrophy. Magn Reson Med 44: 655-659, 2000.

203. Straub V., R.E. Bittner, J.J. Leger, and T. Voit. Direct visualization of the dystrophin network on skeletal muscle fiber membrane. J. Cell Biol. 119: 1183-1191, 1992.

204. Straub V., Rafael J., Chamberlain J., and Campbell K. Animal models for muscular dystrophy show different patterns of sarcolemmal disruption. The Journal of Cell Biology, Volume 139, Number 2, October 20, 375-385, 1997.

205. Takahashi M., Hood D.A. Chronic stimulation-induced changes in mitochondria and performance in rat skeletal muscle.- J. Appl. Physiol., 1993, v. 74(2), p.934-941.

206. Takekura H., Fujinami N., Nishizawa T., Ogasawara H. and Kasuga N. Eccentric exercise-induced morphological changes in the membrane systems involved in excitation-contraction coupling in rat skeletal muscle. J Physiol 533.2, pp. 571-583,2001.

207. Tanabe Y., Esaki K., and Nomura T. Skeletal muscle pathology in X chromosome-linked muscular dystrophy (mdx) mouse. Acta Neuropathol 69: 91-95, 1986.

208. Tang A.T., Jarvis J.C., Hooper T.L., Salmons S. Cardiomyoplasty: the benefits of electrical prestimulation of the latissimus dorsi muscle in situ. -Ann.Thorac.Surg., 1999, v.68(l), p.46-51.

209. Tatsumi R., Hattori A. (1995) Detection of giant myofibrillar proteins connectin and nebulin by electrophoresis in 2% polyacrylamide slab gels strengthened with agarose Anal. Biochem. V. 224. P. 28-31.

210. Termin A., Pette D. Changes in myosin heavy chain isoforms synthesis of chronically stimulated of rat fast-twitch muscle. -Eur. J. Biochem., 1992, v.204(2), p.569-573.

211. Termin A., Staron R.S., Pette D. Changes in myosin heavy chain isoforms during chronic low-frequency stimulation of rat fast hindlimb muscle. A single-fiber study. Eur. J. Biochem., 1989, v. 186(3), p.749-754.

212. Theriault R., Boulay M.R., Theriault G., Simoneau J.A. Electrical stimulation-induced changes in performance and fiber type proportion of human knee extensor muscle. Eur. J.Appl.Physoil., 1996, v.74(4), p.311-317.

213. Theriault R., Theriault G., Simoneau J.A. Human skeletal muscle adaptation in response to chronic low-frequency electrical stimulation. J.Appl.Physoil., 1994, v.77(4), p. 1885-1889.

214. Thomason D.B., Booth F.W. Atrophy of the soleus muscle by hindlimb unweighting. J Appl Physiol 68(1): 1-12, 1990.

215. Tidball J.G. and Spenser M.J. Calpains and muscular dystrophies. Int J Biochem Cell Biol 32: 1-5, 2000.

216. Tidball J.G., Berchenko E., Frenette J. Macrophage invasion does not contribute to muscle membrane injury during inflammation. J Leukocyte Biol 65, 492-498, 1999.

217. Toursel T., Stevens L., Granzier H., Mounier Y. Passive tension of rat skeletal soleus muscle fibers: effects of unloading conditions. J Appl Physiol. 92(4): 1465-1472. 2002.

218. Tsang G.M., Green M.A., Crow A.J., Smith F.C., Beck S., Hudlicka O., Shearman C.P. Chronic muscle stimulation improves ischaemic muscle performance in patients with peripheral vascular disease. Eur. J. Vase. Surg., 1994, v.8(4), p.419-422.

219. Turner P.R., Schultz R., Ganguly B., Steinhardt R.A. Proteolysis results in altered leak channel kinetics and elevated free calcium in mdx muscle. J MembrBiol 133: 243-251, 1993.

220. Turner P.R., Westwood T., Regen C.M., Steinhardt R.A. Increased protein degradation results from elevated free calcium levels found in muscle from mdx mise. Nature 335: 735-738, 1988.

221. Vainzof M,, Moreira E.S., Ferraz G., Passos-Bueno M.R., Marie S.K., and Zatz M. Further evidence for the organisation of the for sarcoglycans proteins within the dystrophin-glycoprotein complex. Eur J Hum Genet 7: 251-254, 1999.

222. Vandenberghe K., Go ris M., Van Hecke P., Van Leemputte M., Vangerven L., Hespel P. Long-term creatine intake is beneficial to muscle performance during resistance training. // J Appl Physiol.-1997.-V.83.-P.2055-2063.

223. Vierck JL., Icenoggle DL., Bucci L., Dodson MV. The effects of ergogenic compounds on myogenic satellite cells. // Med Sci Sports Exerc.- 2003.-V.35.-N.5.-P.769-76.

224. Weller B., Karpati G., and Carpenter S. Dystrophin-deficient mdx muscle fibers are preferentially vulnerable to necrosis induced by experimental lengthening contractions. J Neurol Sci 100: 9-13, 1990.

225. Williams M.W. and Bloch R.J. Extensive but coordinated reorganization of the membrane skeleton in myofibers of dystrophic (mdx) mice. J Cell Biol 144: 1259-1270, 1999.

226. Willoughby DS., Rosene J. Effects of oral creatine and resistance training on myosin heavy chain expression. // Med Sci Sports Exerc.-2001.-V.33.-P. 1674-1681.

227. Willoughby DS., Rosene JM. Effects of oral creatine and resistance training on myogenic regulatory factor expression. // Med Sci Sports Exerc.-2003.-V.35.-N.6.-P.923-9.

228. Winder S.J., Gibson T.J., and Kendrick-Jones J. Dystrophin and utrophin: the missing links! FEBS Lett 369: 27-33, 1995.

229. Yoshida T., Pan Y., Hanada H., Iwata Y., and Shigekawa M. Biderectional signaling between sarcoglycans and the integrin adhesion system in cultured L6 myocytes. J Biol Chem 273: 1583-1590, 1998.

230. Zaidi S.I., and Narahara H.T. Degradation of skeletal muscle plasma membrane proteins by calpain. J Membr Biol 110: 209-216, 1989.

231. Ziegenfuss TN, Lowery LM, and Lemon PWR. Acute fluid volume changes in men during three days of creatine supplementation. J Exerc Physiol 1: 1—14,

232. Zupan A. Long-term electrical stimulation on muscles of children with Duchenne and Becker muscular dystrophy. Muscle & Nerve, 1992, v. 15(3), p.362-367.

233. Zupan A., Gregoric M., Valencic V., Vandot S. Effects of electrical stimulation on muscles of children with Duchenne and Becker muscular dystrophy.-Neuropediatrics, 1993, v.24(4), p.189-192.1998.y