Физико-химические закономерности изменчивости пероксидазы льна а динамике раннего развития тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.04, доктор химических наук Лапина, Галина Петровна

• Лапина, Галина Петровна
• доктор химических наук
• 1999

Оглавление диссертации доктор химических наук Лапина, Галина Петровна

Оглавление

ВВЕДЕНИЕ

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

ГЛАВА 1. Пероксидазы растений

1.1. Исторические этапы

1.2. Локализация в растениях. Особенности выделения и стабилизации

1.3. Строение и физико-химические свойства пероксидазы

1.4. Особенности ферментативного катализа пероксидазы

1.5. Физиолого-биохимические функции пероксидазы

ГЛАВА 2. Изучение проблемы роста растений

2.1. Участие пероксидазы в ростовых процессах

ГЛАВА 3. Пути и способы регуляции активности ферментов растений

ГЛАВА 4. Исследования в области биохимии и биотехнологии льна

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

ГЛАВА 5. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

5.1. Объекты исследования

5.1.1. Проращивание семян льна

5.1.2. Экстракция фенольных соединений из семян и проростков льна

5.1.3. Экстракция пероксидазы из проростков льна

5.1.4. Экстракция суммарных белков семядолей льна для проведения электрофореза в ПААГ

5.1.5. Экстракция суммарных белков проростков, гипокошлей и корней льна для проведения электрофореза в ПААГ

5.1.6. Экстракция свободных аминокислот семядолей и гипокотилей льна

49

5.1.7. Регуляторы активности пероксидазы проростков льна

5.1.7.1. КомплексонатК-4-РеЗ+

5.1.7.2. Хлорорганические гербициды глин и 2М-4Х

5.1.7.3. Четвертичные аммониевые соли

5.2. Методы исследования

5.2.1. Количественное определение фенольных соединений

5.2.2. Гель-фильтрация экстракта пероксидазы проростков льна

5.2.3. Электрофоретический метод получения изоферментаого спектра пероксидазы проростков льна в столбиках ПААГ

5.2.4. Метод тонкослойного электрофореза в ПААГ для получения элекгрофоретических спектров пероксидазы проростков, семядолей, гипокотилей и корней льна

5.2.5. Определение молекулярной массы пероксидазы проростков льна. 5

5.2.6. Определение оптимумарН действия пероксидазы проростков льна

5.2.7. Определение температурного оптимума пероксидазы проростков льна

5.2.8. Определение субстратной специфичности пероксидазы проростков льна

5.2.9. Определение параметров ферментативной активности пероксидазы проростков льна

5.2.10. Разделение свободных аминокислот семядолей и гипокотилей льна методом восходящей бумажной хроматографии

5.2.11. Количественное определение свободных аминокислот

РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

ГЛАВА 6. ВЬЩЕЛЕНИЕ, ОЧИСТКА И ФЮИКаХИМИЧЕСКИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ ПЕРОКСИДАЗЫ ПРОРОСТКОВ ЛЬНА

6.1. Изучение динамики содержания фенольных соединений в проростках на ранних стадиях развития льна

6.2. Изучение динамики количественного содержания пероксидазы в проростках на ранних стадиях развития льна

6.3. Выделение и очистка суммарной пероксидазы 5-дневных проростков льна

6.4. Определение физико-химических свойств пероксидазы 5-дневных проростков льна

6.4.1. Определение молекулярной массы пероксидазы проростков льна.

6.4.2. Электрофоретические свойства пероксидазы проростков льна

6.4.3. Влияние рН на активность пероксидазы проростков льна

6.4.4. Субстратная специфичность пероксидазы проростков льна

6.4.5. Оптимум температурного действия пероксидазы проростков льна

6.4.6. Кинетические характеристики ферментативной реакции, катализируемой пероксидазой проростков льна

6.4.6.1. Порядок реакции

6.4.6.2. Константа скорости пероксидазной реакции

6.4.6.3. Энергия активации пероксидазы проростков льна

6.4.6.4. Стандартные энтальпия и энтропия пероксидазы проростков льна

6.4.7. Кинетические ферментативные параметры пероксидазы проростков льна

ГЛАВА 7. ИССЛЕДОВАНИЕ ФЕРМЕНТАТИВНОГО ПОВЕДЕНИЯ ПЕРОКСИДАЗЫ ПРОРОСТКОВ, ГИПОКОТИЛЕЙ И КОРНЕЙ ЛЬНА

7.1. Динамика ферментативных параметров пероксидазы проростков льна

на ранних этапах роста

7.2. Влияние комплексоната К-4-Ее3+ на ферментативные параметры пероксидазьшроростков льна в раннем онтогенезе

7.3. Изучение влияния хлорорганических гербицидов глин и 2М-4Х на ферментативные характеристики пероксидазы проростков льна в раннем онтогенезе

7.4. Сравнительный анализ ферментативных параметров пероксидазы проростков льна, выращенных на средах, содержащих дистиллированную воду, К-4-БеЗ+, гербициды Ъшн и 2М-4Х

7.5. Сравнительное изучение влияния комплексонатаК-4-РеЗ+, гербицидов глин и 2М-4Х на ферментативные параметры пероксидазы хрена в модельных системах

7.6. Ферментативные параметры пероксидазы гипокагилей и корней льна, выращенных на дистиллированной воде, в раннем онтогенезе

7.7. Сравнительная характеристика ферментативных параметров пероксидазы гипокотилей и корней льна, выращенных на дистиллированной воде

7.8. Влияние четвертичных аммониевых солей на ферментативные параметры пероксидазы корней и гипокотилей льна в раннем

онтогенезе

7.8.1. Влияние четвертичных аммониевых солей на динамику ферментативных параметров пероксидазы гипокотилей в раннем развитии льна

7.8.1.1 .Влияние четвертичной аммониевой соли С-16 на ферментативные параметры пероксидазы гипокотилей льна в раннем онтогенезе

7.8.1.2. Влияние четвертичной аммониевой соли С-11 на ферментативные параметры пероксидазы гипокотилей льна в раннем онтогенезе

7.8.1.3. Влияние четвертичных аммониевых солей С-1 и С-7 на ферментативные параметры пероксидазы гипокотилей льна в раннем развитии

7.8.2. Влияние четвертичных аммониевых солей на ферментативные параметры пероксидазы корней льна на ранних стадиях роста

7.8.2.1. Влияние четвертичных аммониевых солей С-16 и С-11 на ферментативные параметры пероксидазы корней в раннем развитии льна

7.8.2.2. Влияние четвертичных аммониевых солей С-1 и С-7 на ферментативные параметры пероксидазы корней льна в раннем онтогенезе

7.9. Сравнительная характеристика влияния четвертичных аммониевых солей на ферментативные параметры пероксидазы корней и гипокотилей льна

7.10. Исследование ферментативных параметров модельных систем.. 156 ГЛАВА 8. ИССЛЕДОВАНИЕ ДИНАМИКИ

ЭЛЕКТРОФОРЕТИЧЕСЬСИХ СПЕКТРОВ ПЕРОКСИДАЗЫ РАЗЛИЧНЫХ ТКАНЕЙ (СЕМЯДОЛЕЙ, ПРОРОСТКОВ, ШПОКОТИЛЕЙ И КОРНЕЙ) НА РАННИХ ЭТАПАХ РОСТА ЛЬНА

8.1. Динамика изоферментных спектров пероксидазы семядолей в условиях прорастания семян льна

8.2. Динамика изоферментных спектров пероксидазы проростков льна на ранних стадиях развития

8.3. Сравнительный анализ динамики изоэнзимных электрофоретических спектров пероксидазы семядолей и проростков льна

8.4. Динамика изоферментных спектров пероксидазы гипокотилей в раннем развитии льна

8.5. Динамика изоферментных спектров пероксидазы корней в раннем онтогенезе льна

8.6. Сравнение изоэнзимных спекіров пероксидазы части проростков (без семядоли) корней и гипокотилей льна в условиях их раннего роста

8.7. Сравнительный анализ динамики электрофоретических спектров пероксидазы семядолей, гипокотилей и корней льна в раннем онтогенезе

ГЛАВА 9. ИССЛЕДОВАНИЕ ДИНАМИКИ СВОБОДНЫХ АМИНОКИСЛОТ С ЕМЯДОЛЕЙ И ГИПОКОТИЛЕЙ ЛЬНА НА РАННИХ ЭТАПАХ ОНТОГЕНЕЗА

9.1. Динамика свободных аминокислот семядолей в процессе прорастания семян льна

9.2. Динамика свободных аминокислот гипокотилей льна в условиях начального роста

9.3. Сравнительный анализ динамики свободных аминокислот семядолей и

гипокотилей льна

ОБСУЖДЕНИЕ ИОЛУЧЕННБІХ РЕЗУЛЬТАТОВ

ГЛАВА 10. МЕХАНИЗМЫ РЕГУЛЯЦИИ АКТИВНОСТИ ПЕРОКСИДАЗЫ НА РАННИХ ЭТАПАХ РОСТА ЛЬНА

10.1. Изоферментный состав пероксидазы льна

10.2. Динамика количества пероксидазных молекул в гипокогилях, корнях

и проростках льна в его раннем развитии

10.3. Изменения ферментативных параметров пероксидазы льна

ВЫВОДЫ

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

ПРИЛОЖЕНИЕ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Физико-химические закономерности изменчивости пероксидазы льна а динамике раннего развития»

ВВЕДЕНИЕ

Важность исследования ферментов и механизмов их регуляции связана лрежде всего с их центральной ролью в изменении функциональной 1ктивности всех живых организмов. Благодаря лабильности конформаций, наличию разнообразных, но мало исследованных механизмов регуляции качественного и количественного составов, а также особенностям каталитических свойств, ферменты способны влиять на многие аспекты протекания важнейших метаболических процессов, включающие их направленность и интенсивность.

К настоящему времени собран обширный экспериментальный материал, на основе которого описано влияние различных факторов (фитогормонов, :вета, минеральных солей, разных химических веществ, концентраций кислорода, функционального состояния биомембран, компартментализации метаболитов и т.д.) на активность ферментов растений (Chance, 1954; Galstone, Davis, 1969; Рубин, 1975; Scandalious, 1977; Gaspar, 1982, 1985; Кулаева, 1982; Hanson, 1984; Hooley, 1984; Avigliano, 1985; Zhu Yu Sheng, Kaplan, 1985; Dubravka et al., 1994; Aleksander et al., 1995; Rasmussen Christine Brinin et al., 1995, Odushima Yoko, Koizumi Noromu, 1997 и др.). Тем не менее научные исследования по разработке конкретных механизмов модулирования активности ферментов не завершены.

Одной из недостаточно разработанных проблем энзимологии и частной биохимии растений является изучение особенностей изменений ферментативных параметров пероксидазы (ПО) на ранних этапах роста льна, а также путей формирования спектра изозимов ПО и их роли в функционировании фермента. Полученная при этом новая информация важна для создания представлений о специфике взаимодействия пероксидазы растений с окружающей средой и способствует созданию предпосылок для целенаправленной регуляции ростовых процессов такой ценной сельскохозяйственной культуры, как лен.

Среди многочисленных ферментативных систем окислительно-восстановительного действия именно пероксидазе принадлежит немалая роль в поддержании молекул в восстановленном состоянии, что является основным v/ требованием всего живого. Повсеместное присутствие этого фермента в растительных и животных тканях, а также в составе метаболитов грибов и бактерий дает основание считать пероксидазу жизненно важным соединением высших и низших организмов (Андреева, 1988). .

Пероксидаза привлекает особое внимание исследователей благодаря широкой субстратной специфичности (Siegel, Galston, 1967а; Gaspar et al., 1982; Cochran Andrea G.,Schultz Peter С., 1990), молекулярной гетерогенности (Голдовский, 1972; Gaspar et al., 1982), связи практически со всеми окислительно-восстановительными системами растений (Рубин, 1975),

индуцибельности (Андреева, 1988) и биохимическому полифункционализму (Иевиньш, 1987).

Последние десятилетия пероксидазу изучали в связи с различными функционально-биохимическими показателями. Получен обширный экспериментальный материал, свидетельствующий о связи пероксидазы с целым рядом метаболических превращений, происходящих в клетке. Пероксидаза обладает широким спектром действия в пределах pH от 3 до 14. Установлено, что фермент, как правило, активируется при различных изменениях метаболизма (Andreev, Shaw, 1965; Паду и др., 1983; Иевиньш, 1987; Андреева, 1988, Лозовая и др., 1990; Yubfa, 1990 и др.).

В то же время сведения о пероксидазе различных растений характеризуются несистематичностью, фрагментарностью,

противоречивостью. Результаты, полученные разными исследователями, часто не сопоставимы. Причины этого в значительной мере связаны с использованием при определении ферментативной активности различающихся химической природой субстратных молекул. Существуют расхождения и в способах оценки, как правило, одной ферментативной характеристики -удельной активности энзима. В связи с этим не однозначны и требуют дальнейшего развития научные представления об участии пероксидазы в первичных процессах роста.

Особой неполнотой сведений о физико-химических свойствах и их изменениях на начальных этапах роста отличается пероксидаза льна, для которого набор средств и способов регуляции процессами роста и развития крайне ограничен. Это сужает возможности широкого практического использования разнообразных путей и способов эффективной регуляции процессами роста растений льна в сельскохозяйственной практике на основе экспрессных пероксидазных тестов. Выше указанное определяет актуальность разработки новых научных подходов и представлений, основанных на экспериментальном исследовании динамики ферментативных и электрофоретических характеристик пероксидазы на начальных этапах роста льна.

Углубленное изучение изменений важнейших ферментативных параметров пероксидазы в различных тканях льна на ранних этапах их роста может послужить основой для разработки новых способов направленного воздействия на ростовые процессы и управления ими. Особую актуальность приобретает выявление закономерностей регуляции активности энзима при использовании разнообразных рострегулирующих средств с целью выявления наиболее эффективного вещества. Это обусловило выбор данной проблемы в качестве темы специального исследования.

Целью настоящей работы явилось изучение закономерностей изменений физико-химических характеристик пероксидазы различных тканей льна в раннем онтогенезе и путей их регуляции. Дополнительной задачей исследования явилось изучение динамики пула свободных аминокислот семядолей и гипокотилей льна на ранних фазах его роста.

6

В качестве основных обьектов исследования были взяты различные ткани пьна культурного (Ьтшп ш^аизБщшт Ь.) - важнейшей технической культуры, выращиваемой в Тверской области.Они послужили моделью для изучения изменчивости пероксидазы на начальных этапах роста льна.

В работе были поставлены следующие задачи:

• выделить очищенный препарат пероксидазы из проростков

(с 3-го по 7-й день роста) льна, обладающих максимальной активностью, и определить комплекс его физико-химических и ферментативных характеристик;

• исследовать закономерности изменений ферментативных констант пероксидазы различных тканей льна в условиях раннего онтогенеза;

• использовать новый расчетный методический подход (векторные представления ферментативных параметров пероксидазной реакции) с целью количественной оценки интенсивности и суммарно проявляющейся активирующей или ингибирующей активности пероксидазы различных тканей льна на разных интервалах времени раннего роста льна;

• провести сравнительное изучение особенностей влияния ряда соединений (четвертичных аммониевых солей, гербицидов, активаторов и ингибиторов роста) на ферментативные параметры пероксидазы различных тканей льна на начальных этапах их роста с использованием новых векторных представлений.Разработать на этой основе научно-методические подходы экспрессных испытаний биологической активности разнообразных веществ;

• изучить возможности создания модельных систем (на основе анализа ферментативных параметров пероксидазы хрена с модулирующими ее активность веществами), адекватно отражающих ферментативную изменчивость пероксидазы различных тканей льна;

• исследовать пути и механизмы формирования изоэнзимных пероксидазных спектров различных тканей льна на ранних стадиях их роста.

Научная новизна

Разработана схема выделения и получен очищенный препарат пероксидазы проростков льна, для которого определен комплекс физико-химических и ферментативных характеристик. Найдены оптимальные условия для проведения и регистрации ферментативной реакции окисления бензидина в присутствии перекиси водорода, катализируемой пероксидазой проростков льна.

Впервые изучены специфические закономерности изменений ферментативных параметров пероксидазы различных тканей (проростков, гипокотилей и корней ) как функции времени роста льна (в динамике раннего развития с 3-го по 7-й день) и химического состава среды проращивания семян, которые позволили установить разнонаправленный характер изменений

важнейших ферментативных характеристик: 1) содержания фермента, 2) эффективных констант Михаэлиса (Км), 3) максимальных скоростей ферментативных реакций (V).

Применение нового расчетного метода, основанного на векторных представлениях в трехмерной Км'У- системе координат результатов кинетического исследования ферментативных параметров пероксидазы, позволило получить принципиально новые данные, свидетельствующие о том, что в раннем развитии льна выявленная в работе активация пероксидазы различных тканей (проростков, гипокотилей и корней) сопровождается сменой типов активации фермента и в ряде случаев механизма протекания пероксидазной реакции.

В рамках метода векторных представлений ферментативных параметров пероксидазы различных тканей льна для более тонкой детализации механизма действия биологически активных веществ (как модуляторов активности пероксидазы) впервые были построены пространственные кривые активируемых пероксидазой реакций (геометрические "портреты") и дана количественная оценка характеристик развития пероксидазной активности. Проведенные расчеты позволили выявить специфические закономерности изменений интенсивности активации ПО и интегральной активности фермента в разных тканях льна, на различных этапах его раннего развития, а также в присутствии в среде проращивания семян модуляторов активности пероксидазы.

Разработаны научно-методические основы для испытаний в лабораторных условиях биологической активности разнообразных химических соединений, как различающихся, так и близких по химическому строению. Полученные результаты позволяют считать ферментативные параметры пероксидазы высокоинформативными чувствительными характеристиками, на основе которых возможно проведение количественного сопоставления эффективности протекания пероксидазных реакций, отражающих ответную реакцию растений на изменения условий их роста и развития.

Выявлены возможности модулирования различных типов ингибирования и активации пероксидазы хрена, определяемые рассчитанным в работе соотношением (т) числа молекул фермента и биологически активного вещества в модельной системе, содержащей коммерческий препарат пероксидазы хрена и разнообразные биологически активные вещества. Показана принципиальная возможность моделирования ферментативного поведения ПО льна при • условии совпадения типа эффектирования фермента и значений 1а-параметра (интенсивности активации пероксидазы).

Получены электрофоретические спектры пероксидазы разных тканей льна в динамике их начального развития, свидетельствующие о снижении молекулярной гетерогенности изоэнзимного состава фермента в динамике раннего роста. Обнаружено, что изопероксидазный состав различных тканей

льна определяется меняющейся в раннем онтогенезе льна численной долей вклада трех видов пероксидазных фракций - общих(семядольных), специфических(семядольных) и новых. Полученные данные позволяют сформулировать новые представления о механизмах формирования изоэнзимного состава пероксидазы проростков, корней и гипокотилей льна в динамике их раннего развития.

Научно-практическая значимость

Разработана схема выделения и очистки пероксидазы из проростков льна. В результате применения комплекса современных физико-химических методов исследования и обработки экспериментальных данных по ферментатитвной кинетике с использованием векторных представлений ферментативных параметров в трехмерной Км'У-системе координат разработаны научно-методические основы, позволяющие в лабораторных условиях устанавливать, прогнозировать и проводить количественную сравнительную оценку биологической активности различных химических соединений (одного или одновременно нескольких) с целью выбора наиболее оптимального при использовании экспрессных чувствительных пероксидазных гестов. Решение этой задачи приобретает особую значимость для льна, для которого набор рострегулирующих средств и способов обработки семян и эастений ограничен.

Определенную практическую значимость для разработки эффективных способов обработки семян и растений льна биологически активными веществами с целью повышения продуктивности этой ценной сельскохозяйственной культуры имеют результаты количественной оценки эффективности (интенсивности и интегральной суммарно проявленной іктивности) протекания пероксидазных реакций в различных тканях льна при варьировании условий и времени развития льна.

Результаты исследований закономерностей изменений ферментативных характеристик пероксидазы различных тканей льна имеют важное значение щя расширения теоретических представлений и расшифровки физико-шмических основ функционирования фермента на начальных этапах роста іьна.

Кроме того, определение различных физико-химических и ферментативных характеристик очищенной пероксидазы проростков льна іеобходимо для успешного развития . научных • исследований жотехнологической направленности, в которых пероксидаза все чаще іспользуется в качестве биохимического маркера эффективности контроля іаправленности и индуцирования каллусо- и органогенеза у исходных жсплантов льна.

Экспериментальные данные по электрофоретическому исследованию /юлекулярной гетерогенности пероксидазы различных тканей льна

представляют определенный научный интерес в связи с выяснением закономерностей формирования изопероксидазного состава в динамике раннего онтогенеза льна, а также для возможного изучения процессов органогенеза на основе органоспецифических фракций в электрофоретическом спектре.

По материалам диссертации написаны монография "Молекулярные механизмы изменчивости пероксидазы льна в раннем онтогенезе и механизмы их регуляции", 3 учебных пособия, которые используются при чтении спецкурсов для бакалавров по направлению "Химия" (специализации "Биотехнология") и студентов специальности "Биология" (специализации "Биохимия") Тверского государственного университета. Кроме того, по тематике диссертации выполняются курсовые и дипломные работы студентами специализаций "Биохимия" и "Биотехнология".

Заключение диссертации по теме «Физическая химия», Лапина, Галина Петровна

Выводы

1. Впервые по разработанной оригинальной схеме выделен очищенный препарат пероксидазы (степень очистки 60 раз) проростков льна, обладающий наибольшей ферментативной активностью. Определены следующие физико-химические характеристики ферментного препарата: а)молекулярная масса -(20,5 - 75,9) кДа; б)оптимум pH - 4.4; в)температурный оптимум - (25-30)° С; г) оптимальный субстрат - бензидин.

2. Рассчитан ряд кинетических и ферментативных характеристик пероксидазы проростков льна: а)порядок реакции: 0.07 (по бензидину); 0.83(по Н202); 1 (по пероксидазе); б)константы скорости:4.6• 10"4 с"1 (по бензидину); 2.2*10"2 с" '(по Н202); в)термодинамические параметры: стандартные энтальпия (АН) 79.2 кДж/М, энтропия (AS) 13.2 э.е., энергия активации (АЕа) 76.6 кДж/М, свободная энергия (AF) 63.6 кДж/М, г)ферментативные параметры: для субстрата Н202 Км - 14.3-10"3М, V - 0.54• 10"4 o.e.-с"1; для субстрата бензидина Км - 10.0 • 10"3 М, V - 0.95 • 10"4 o.e. • с"1.

3. Впервые установлены специфические закономерности изменений типов (и механизмов) активации пероксидазы на ранних этапах (3-, 5- и 7-й день) роста льна. В проростках льна выявлена смена типов активации фермента (Va—»Ia—>1а) и механизма пероксидазной реакции внутри 1а-типа. В гипокотилях и корнях активация пероксидазы по На-типу не меняется на протяжении изученного периода раннего развития льна, но сопровождается изменением механизма протекания пероксидазной реакции внутри Па-типа.

4.С применением новых методических подходов впервые построены пространственные кривые протекания пероксидазных реакций (геометрические "портреты") для различных тканей льна в динамике раннего развития, визуализирующие эффект одновременного действия на фермент нескольких модуляторов пероксидазы. Установлено возрастание интегральной активности ( Sa-параметра) пероксидаз проростков льна в 1,4; гипокотилей и корней - в 2,9 раза при двукратном преобладании этого параметра в гипокотилях в сравнении с корнями. Это является свидетельством разной эффективности функционирования пероксидазы в различных тканях льна.

5. Установлено активирующее влияние ряда эффекторов (комплексоната К-4-Fe3+, хлорорганических гербицидов (глин и 2М-4Х) и ЧАС), введенных в среду проращивания семян льна, на ферментативные параметры пероксидазы различных тканей льна на 5-7 день. Выявлено, что тип (и механизм) активации пероксидазы различных тканей льна зависит от химического строения изученных веществ. Дана сравнительная количественная оценка результирующего действия на пероксидазу различных тканей льна

одновременно двух факторов - времени роста и модулятора активности фермента, позволившая выбрать наиболее эффективные модуляторы.

6. В модельной системе с пероксидазой хрена найдены условия и установлены принципиальные возможности моделирования различных типов активации и ингибирования фермента с изученными модуляторами. Рассчитаны соотношения числа молекул пероксидазы хрена к числу молекул модулятора (т-параметр), влияющие на тип и интенсивность (1а-параметр) эффекторного действия модулятора на пероксидазу.

7. Показана принципиальная возможность моделирования ферментативного поведения пероксидазы гипокотилей и корней льна в раннем развитии при условии совпадения типа и интенсивности (1а-параметра) эффекторного действия модулятора.

8. Выявлено синхронное снижение молекулярной гетерогенности изопероксидаз в гипокотилях, корнях и проростках в динамике раннего роста льна. Установлено, что изменения изопероксидазного состава связаны с варьированием численной доли семядольных (общих и специфических) и новых пероксидазных фракций в пуле пероксидазных молекул различных тканей льна в условиях его раннего развития.

9. С использованием высокочуствительных тест-систем (пероксидаз корней и гипокотилей льна и хрена) создана научно-методическая основа для проведения сравнительного изучения биологической активности разнообразных химических соединений с целью выбора наиболее эффективных модуляторов и выявления тонких различий в физико-химическом механизме действия на фермент близких по химическому строению эффекторов.

Список литературы диссертационного исследования доктор химических наук Лапина, Галина Петровна, 1999 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Адлер Э.Н., Галимова И.В. Исследование активности и молекулярной гетерогенности пероксидазы у гетерозисных гибридов тополей

// Физиология и биохимия культурных растений. 1982. Т. 14, № 6. С. 573578.

2. Александрова И.Ф., Анисимова Е.А. // Ферменты, ионы и биоэлектрогенез у растений: Межвуз. темат. сб. науч. тр. Горький, 1984. С. 59-62.

3. Алексеев В.Г., Кериянголыд Б.М., Попов A.A. Пероксидаза пшеницы // Физиология растений. 1983. Т. 30, № 6. С. 1094-1101.

4. Алюкина Л.С. Флавоноидные и танидоносные растения Казахстана. Алма-Ата, 1977. 318 с.

5. Андреева В.А. Фермент пероксидаза: Участие в защитном механизме растений. М.,1988. 128 с.

6. Анисимов A.A., Александрова И.Ф. // Физиология и биохимия культурных растений. 1981. Т. 13, № 4. С.339-342.

7. Анисимов A.A., Александрова И.Ф., Веселов А.П. Регуляция ферментативной активности у растений и ионный состав ткани

// Ферменты, ионы и биоэлектрогенез у растений: Межвуз. темат. сб. науч. тр. Горький, 1982. С. 3-11.

8. Анисимов A.A., Александрова И.Ф. // Ферменты, ионы и биоэлектрогенез у растений: Межвуз. темат. сб. науч. тр. Горький, 1984. С. 4-12.

9. Анисимов A.A., Александрова И.Ф. // Основные пути и механизмы регуляции ферментативной активности у растений: Межвуз. темат. сб. науч. тр. Горький, 1986. С. 4-12.

10. Антонов В. К. Химия протеолиза. 2-е изд. М., 1991. 770с.

11. БахА.Н. Собрание трудов по химии и биохимии. М., 1950. 622с.

12. Березин И.В., Угарова H.H., Кершенгольц Б.М. Определение константы равновесия между нативным ферментом и апоферментом для пероксидазы из хрена // ДАН СССР. 1974. Т.214, № 3. С. 701-704.

13. Березин И.В., Угарова H.H., Кершенгольц Б.М., Бровко Л.Ю. Влияние простетической группы пероксидазы из хрена на стабильность фермента // Биохимия. 1975а. Т. 40, № 2. С.297-300.

14. Березин И.В., Угарова H.H., Дмитриева - Гетлинг М.П., Кершенгольц Б.М. Кинетика и механизмы действия пероксидазы из хрена в реакции окисления диоксифумаровой кислоты кислородом воздуха // Биохимия. 1975 б.Т. 40, вып. 3. С. 475-483.

15. Березин И.В., Кершенгольц Б.М., Угарова H.H. Стабильность пероксидазы в растворе в присутствии альбумина и высокой ионной силы // ДАН СССР. 1975. Т. 239, № 1. С. 227-230.

16. Березин И.В., Мартинек К., Антонов В.К. Иммобилизованные ферменты. М., 1976 . Т. 2. 357 с.

17. Березин И.В., Клесов A.A. Практический курс химической и ферментативной кинетики. М., 1976. 320 с.

18. Березин И.В., Варфоломеев С.Д. Биокинетика. М., 1979. 309 с.

19. Березин И.В. Исследования в области ферментативного катализа и инженерной энзимологии. М., 1990. 384 с.

20. Бокучава М.А. Биохимия чая и чайного производства. М., 1958.587 с.

21. Бокучава М.А., Соболева Г.А. К вопросу о состоянии и локализации полифенолоксидазы и пероксидазы в чайном растении // Биохимия и прогрессивная технология чайного производства. М.,1966. С. 21-25.

22. Бояркин А.Н. Быстрый метод определения активности пероксидазы //Биохимия. 1951.Т. 16, вып. 4. С.352-357.

23. Брежнев Д.Д., Луковникова Г.А., Казакова A.A., Генейди Г.С. Легкорастворимые белки и изоферменты пероксидазы Allium сера L. в процессе его роста и развития в связи с явлением етерозиса // Физиология растений .1967. Т. 17, вып. 5, С. 1062-1069.

24. Будилова Е.В., Рубин Б.А., Иванова М.А., Семенова М.А. Изоферменты пероксидазы в листьях кубышки // ДАН СССР. 1971. Т. 200, № 4. с. 980982.

25. Бузун Г.А., Джемухадзе K.M., Милешко Л.Ф. Применение капрона при экстракции полифенолоксидазы из листьев чая // Прикл. биохимия и микробиология. 1970.Т. 6, вып. 3. С. 345-347.

26. Бузун Г.А., Джемухадзе K.M., Милешко Л.Ф., Гелашвили H.H. Применение полиамида при выделении белков из растений, богатых фенольными соединениями // Методы современной биохимии. М.,1975. С.19-20.

27. Бузун Г.А., Днепровская Н.М., Джемухадзе K.M. Субстратная специфичность о-дифенолоксидазы // Проблемы экологии Прибайкалья: Тез. докл. Всесоюзн. конф. Иркутск, 1982. С. 104.

28. Васильев А.Е., Воронин Е.С., Еленевский А.Г. и др. Ботаника Морфология и анатомия растений. М., 1988. 480 с.

29. Ванюшин Б.Ф. // С.-х. биология. 1985. № 5. С. 110-112.

30. Володин В.Г., Забенькова К.И., Кипнис Е.А., Гордей И. А. Активность и изоферментный состав ПО в онтогенезе облученных растений кукурузы различной радиочувствительности // Исследование по теоретической и прикладной генетике. Минск, 1975. С. 102-107.

31. Волькенштейн М.В. Биофизика. М., 1981. С.176-183. -

32. Волынец А.П., Маштаков С.М. и др. Физиологическое действие гербицидов на сорта культурных растений. Минск,1967. 257 с.

33. Волынцев A.A., Прохорчик P.A. Фенольные соединения хлоропластов, надосадочной жидкости и целых листьев желтого люпина и льна -долгунца //ДАН БССР. 1974. Т. 18, №3. С.263-266.

34. Волынец А.П. Взаимодействие эндогенных регуляторов роста и гербицидов. Минск, 1980.143 с.

35. Воронков JI.А. О биологической роли и механизме действия пероксидазы // С. -х. биология. 1967. Т.2, вып. 1.С.78-84.

36. Газаряи И.Г. Итоги науки и техники. Сер. Биотехнология. 1992. Т. 36. С. 454.

37. Газарян И.Г., Веревкин А.Н., Фегина В.А., Урманцева В.В., Скрипников А.Ю. Пероксидаза культивируемых клеток люцерны // ДАН (Россия). 1992. Т. 326, № 1. С.198-201.

38. Газарян И.Г. Пероксидаза растений - механизм действия и белковая инженерия: Автореф. дис. ...д-ра хим. наук. М., 1996.

39. Гирина Н.В., Карасева Е.И., Метелица Д.И. Равновесные и кинетические параметры взаимодействия пероксидазы и ее коньюгатов со специфическими антителами в растворе // Биохимия. 1994. Т.59, № 12. С.178-184.

40. Голдовский A.M. Значение множественности представителей каждой группы веществ организма // Эволюц. биохимия и физиология. 1972. Т.8, №4. С. 353-357.

41. Гордей ВН, Олюнина ЛН, Лялина ИК Электрофоретическое исследование пероксидазы проростков пшеницы в связи с условиями азотного питания // Регуляция ферментативной активности у растений: Межвуз. темат. сб. науч. тр. Горький, 1988. С. 15-20.

42. Гродзинский Д.М. Фоторегуляция метаболизма и морфогенеза растений. М., 1975. С. 66-81.

43. Гумилевская H.A. Синтез белка в созревающих и прорастающих семенах // Растительные белки и их биосинтез. М., 1975. 271 с.

44. Гусев М.В.,Карташова Е.Р., Афифи P.A. Пероксидазная активность в молодых и деградирующих листьях Arabidopsis thaliana L. // Ферменты, ионы и биоэлектрогенез у растений: Межвуз. темат. сб. науч. тр. Горький, 1982. С.93-98.

45. Демиревска-Кепова К.Н., Бакърджиева Н.Т. Пероксидазата в растенията и нейната роля в метаболизма на клетката // Годишн. София. 1982. Т. 70/71, № 4. С.21-49.

46. Денчева А., Клисурска Д. Пероксидазна активность в процесса на прораствае на семена от царевица // Физиол. раст. ( НРБ). 1976. Т. 2, № 3. С. 24-29.

47. Детерман Г. Гель-хроматография. М., 1970. 252 с.

48. Диброва- Л.С. Об изменениях активности и изозимного спектра пероксидазы в тканях клубнелуковиц у рода гладиолус в период зимнего хранения // Охрана, изучение и обогащение растительного мира: Республ. межведом, науч. сб. Киев, 1987. Вып. 13. С.89-94.

49. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. М., 1966. 816 с.

50. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты: В 3 т. М., 1982.

51. Дин Р. Процессы распада в клетке. М., 1981. 120с.

52. Дмитриева В. И. Гетерогенность альбуминовой и глобулиновой фракций белков зерновых культур // Растительные белки и их биосинтез. М., 1984. 316 с.

53. Дурмишидзе C.B., Мосиашвили Г.И. Пероксидаза и каталаза винограда // Тр. Ин-та виноградарства и виноделия АН ГССР. 1950. Т 6. С. 61-66.

54. Егоров A.M. Рекомбинантная пероксидаза и моделирование ее структуры. М„ 1996. С.73.

55. Егоров A.M. Рекомбинантная пероксидаза и моделирование ее структуры. // Межд. симп. "Проблемы биохимии и космической биологии". Дубна-Москва. 1997. С. 73-82.

56. Ермаков А.И. Биохимия льна // Биохимия культурных растений. М., 1938. С.132.

57. Жанаева Т.А., Минаева В.Г., Запрометов М.Н. О продуктах ферментативного расщепления флавонолов // ДАН СССР. 1977. Т. 233,

№ 4. С.722-725.

58. Жизневская Г.Я., Иванова H.H. Металлоферменты в азотном обмене растений // Макро- и микроэлементы в регуляции обмена веществ растений. Кишинев, 1983. С.14-22.

59. Завьялова Н.С. Техногенные воздействия на лесные сообщества и проблемы их восстановления и сохранения. Екатеринбург, 1992. С. 47-52.

60. Запрометов М.Н. // Биохимия. 1954. Т. 19. С.599-609.

61. Запрометов М.Н. Фенольные соединения: Распространение, метаболизм и функции в растениях. М., 1993. 272 с.

62. Зеленева И.В., Савостьянова Е.В., Хавкин Э.Е. Ферментные профили как признак специализации коры и проводящей системы в корне и мезокотиле проростка кукурузы // Физиология растений. 1982.Т. 29, № 1. С.15-20.

63. Землянухин A.A., Ершова А.Н. // Ферменты, ионы и биоэлектрогенез у растений: Межвуз. темат. сб науч. тр. Горький, 1984. С.105-110.

64. Иванов Т.М., Рубин Б.А. Об оксидазной функции пероксидазы капусты Brassica olerace L. // Биохимия. 1960. T. 25, вып. 3. С.496-504.

65. Иванова Т.М., Рубин Б.А. О природе фенолоксидазного действия пероксидазы // Биохимия. 1962. Т. 27, вып 4. С. 622-630.

66. Иванова Т.М., Рубин Б. А. Об окислении кодегидразы I пероксидазой // ДАН СССР. 1963. Т. 150, вып 2. С.414-416.

67. Иванова Т.М., Давыдова М.А., Рубин Б.А. О пероксидазе митохондрий и ее вероятной роли в окислительных процессах // Биохимия. 1966. Т.31, № 6. С.1167-1173.

68. Иванова Т.М., Давыдова М.А., Рубин Б.А. О каталитических функциях пероксидазы // Биохимия. 1967. Т.32, № 3. С. 607-611.

69. Иванова Т.М., Рубин Б.А., Давыдова М.А. О каталитических функциях пероксидазы хлоропластов//ДАН СССР. 1970.Т. 190, вып. 1. С.214-217.

70. Иевинын Г.В. Пероксидазы растений : строение , свойства, биохимический полифункционализм // Изв. АН Латв. ССР. 1987. № 7. С. 90-97.

71. Иевинып Г. В. Пероксидазы растений : проблемы изучения в связи с участием в регуляции роста и развития // Изв. АН Латв. ССР. 1988. № 6. С. 65-74.

72. Измайлов С.Ф. Биосинтез треонина в изолированных корнях Vicia Sativa L. при участии аспарагиновой кислоты и глицина // Физиол. растений. 1975. Т. 22, вып. 6. С. 1181-1194.

73. Измайлов С.Ф., Арман Л.А, Смирнов A.M. Метаболизм дикарбоновых аминокислот в корнях и их транспорт в листья у проростков кукурузы

// Изв. АН СССР. Сер. биол. 1976. № 3. С. 467-470.

74. Измайлов С.Ф. Азотный обмен в растениях. М., 1986. 320 с.

75. Качурин A.M., Фомичев В. Н. Геометрия комплексов пероксидазы хрена с ароматическими субстратами // Биофизика. 1982. Т. 27, № 2. С. 212-217.

76. Кершенгольц Б.М., Угарова H.H., Березин И. В. Стабилизация пероксидазы путем иммобилизации на BrCN - сефарозе // Биоорг. химия. 1976. Т. 2. С. 264-271.

77. Ким Б.Б. Итоги науки и техники. Сер. Биотехнология. 1992. Т. 36.С. 126168.

78. Киристаева Н.М., Сацкая М.В., Измайлов С.Ф., Смирнов A.M. Роль гипокотилей в процессе нисходящего дальнего транспорта аминокислот и амидов у хлопчатников (Gossypium hirsutum L.) // Изв. АН СССР Сер. биол. 1984. №5. С. 771-777.

79. Клименко В. Т. Сравнительное изучение белков созревающих и прорастающих семян гороха хроматографией на ДЭАЭ-целлюлозе // Изв. АН Молд. ССР. Сер. биол. и хим. наук. 1972. № 2. С. 39-46.

80. Клименко В.Т. Белки семян гороха // Физиолого-биохимические и генетические исследования растений // Вопросы биологии и охраны природы. Кишинев. 1982. С. 68-73.

81. Клячко H.H., Дулькис Ю.К., Сухорученко Т.А., Левашов A.B. стабильность и стабилизация рекомбинантной пероксидазы в системе обращенных мицелл // Биохимия. 1997. Т. 62, № 3. С. 394-399.

82. Коган З.С. Аллостерическая регуляция действия ферментов. М., 1971. С. 160-235.

83. Конев C.B. Фоторегуляция метаболизма и морфогенеза растений. М., 1975. С. 37-47.

84. Корниш- Боуден Э. Основы ферментативной кинетики. М., 1979. 78с.

85. Короткая А.П., Кучерова И. А., Беликов И.Ф. Изменение состава запасных белков семян Glycine hispida max u G. Ussuriensis RGL. et Maack при созревании и прорастании // Передвижение ассимилятов и их метаболизм в растениях. Владивосток, 1979. С. 16-28.

86. Красновский A.A. Фоторегуляция метаболизма и морфогенеза растений. М., 1975. С.5-16.

87. Кретович В.JI., Карякина Т.И., Сидельникова Л. И., Калошина Г. С. Влияние солей аммония на изоэнзимы глутаматдегидрогеназы проростков гороха//ДАН СССР. 1972. Т. 202, № 1. С. 225-227.

88. Кретович В.Л. Обмен азота в растениях . М., 1972. 572 с.

89. Крупянко В. И. Векторный метод представления ферментативных реакций .М., 1990. 144 с.

90. Ксендзова Э.Н. Прием количественного определения фенольных соединений в растительных тканях // Бюл. ВНИИ защиты растений. 1971. № 20. С. 55-58.

91. Кузнецов Н.В. Биохимическая характеристика сортов льна-долгунца различного географического происхождения: Автореф. дис. ...канд. биол. наук. Л.,1976.

92. Кулаева О.Н. // Физиология растений . 1978. Т. 25, вып. 5. С. 990-1008.

93. Кулаева О.Н. Гормональная регуляция физиологических процессов у растений на уровне синтеза РНК и белка. М., 1982. 82 с.

94. Кунаева P.M. Гидролитические и окислительные ферменты обмена фенольных соединений растений . Алма- Ата, 1986. 160 с.

95. Кутузова Г.Д., Угарова H.H. Стабилизация пероксидазы хрена при ацетилировании фермента и в присутствии ионов кальция

96. Лапина Г.П., Алексеева И.Г., Туловская З.Д., Измайлова В.Н. Структурообразование в межфазных адсорбционных слоях лизоцима на ясидких границах раздела // Биофизика. 1975. Т.20, №4. С. 566-569.

97. Лапина Г.П., Алексеева И.Г., Туловская З.Д., Измайлова В.Н. Реологическое исследование межфазных -адсорбционных слоев лизоцима на ясидких границах раздела фаз // Биофизика. 1975. Т.20, №4. С. 570-574.

98. Лапина Г.П. Электрофоретические белковые спектры семян различных сортов льна // Физиол. и биохим. культ, раст. 1980. Т. 22, № 1. С. 87-93.

99. Лапина Г.П. Методы выделения, очистки, количественного определения и исследования физико-химических свойств белков и ферментов. Калинин. КГУ. 1982. ч.1. 31 с.

100. Лапина Г.П. Методы выделения, очистки, количественного определения и исследования физико-химических свойств белков и ферментов. Калинин. КГУ. 1982. 4.2. 32 с.

101. Лапина Г.П., Макурина Е.В., Вяткова И.Г., Рулин B.C. Влияние тетранатриевой соли этилендиамин-N, N'-бисоксиэтил -Ы^'-диянтарной кислоты на ростовые процессы и биохимические характеристики льна-долгунца // Химия поверхностно-активных веществ и комплексонов: Межвуз. темат. сб. научн. тр. / КГУ. Калинин. 1984. С. 82-88.

102. Лапина Г.П. Ферментативные характеристики пероксидазы проростков льна-долгунца // Селекция, семеноводство и агротехника возделывания льна-долгунца: Сб. научн. тр.ВНИИ льна / Торжок. 1984. вып. 21. С. 82 -88.

103. Лапина Г.П., Вяткова И.Г. Влияние обработки семян льна-долгунца комплексом Fe3+ с этилендиамин-N, №-бисоксиэтил-1Ч, N'-диянтарной кислотой на ферментативные параметры пероксидазы // Тез. докл. IV научн.-практ. конф. Калинин, 1985. С. 56.

104. Лапина Г.П., Рулин B.C. Электрофоретическое исследование белковых фракций стеблей льна-долгунца на разных фазах роста // Физиол. и биохим. культ, раст. 1985. Т. 17, № 4. С. 356-360.

105. Лапина Г.П., Комова О.С. К вопросу о взаимодействии водных растворов этилендиамин-N, 1\Г'-бисоксиэтил-К, N'-диянтарной кислоты с водными растворами яичного альбумина // Проблемы химии комплексонов: Межвед. темат. сб. научн. тр. / ТГУ. Тверь. 1985. С. 33-37.

106. Лапина Г.П., Труш Е.А. Ферментативные характеристики и электрофоретические свойства пероксидазы проростков разного возраста семян льна-долгунца//Тез. докл. V Всесоюзн. биохим. съезда. М., 1986. Т. 3. С. 211-212.

107. Лапина Г.П. Белки и ферменты льна-долгунца // Тез. докл. V Всесоюзн. съезд ВОГИС. М., 1987. Т. 4, ч. 4. С. 46-47.

108. Лапина Г.П., Болотников И.А., Мухометзянов А.Г., Панкрушина А.Н., Горелов И.П. Применение некоторых новых комплексонатов микроэлементов в сельском хозяйстве // Тез. докл. XIV Всесоюзн. Чугаевского совещ. по химии комплексных соединений. Красноярск, 1987. С. 558.

109. Лапина Г.П., Григорьева Е.А. Четвертичные соли аммония как регуляторы роста растений льна // Поверхностно-активные вещества. Синтез, свойства и применение: Межвуз. темат. сб. научн. тр. / ТГУ. Тверь. 1987. С. 139-147.

110. Лапина Г.П., Соловьева Л.А. Изучение биологической активности ацетилацетонатов переходных металлов // Поверхностно-активные вещества. Синтез, свойства и применение: Межвуз. темат. сб. научн. тр. / ТГУ. Тверь. 1987. С. 157-160.

Ш.Лапина Г.П., Гусева Н.А. Электрофоретические свойства белков семян льна// Тез. докл. научн. конф. "Совершенствование селекции, технологии, возделывания и переработки льна-долгунца." Торжок, 1987. С. 10-11.

112. Лапина Г.П., Григорьева ЕА, Соловьева ЛА Биостимулирующие свойства четвертичных солей аммония // Тез. докл. 7 Всес. конф. "ПАВ и сырье для их производства." Шебекино, 1988. С. 312.

113. Лапина Г.П., Кураков Г.А. О влиянии ПАВ на проявление биологической активности комплексонов // Тез. докл. 7 Всес. конф. "ПАВ и сырье для их производства." Шебекино, 1988. С. 313.

114. Лапина Г.П. К вопросу об аккумуляции гербицидов в растениях и семенах льна-долгунца // Тез. докл. обл. научн.-практ. конф. Калинин. 1988. С. 116.

115. Лапина Г.П., Белоусова С.Б. Кинетические свойства исследования влияния четвертичных аммониевых солей на активность пероксидазы // Тез. докл. обл. научн.-практ. конф. Калинин. 1988. С. 148.

116. Лапина Г.П. Исследование качественного и количественного состава свободных аминокислот проростков семян льна, подвергнутых сухой обработке комплексонами // Комплексоны: Межвуз. темат. сб. научн. тр. / Калинин, 1988. С. 91-95.

117. Лапина Г.П., Грибанов Г.А., Панкрушина А.Н. Аминокислоты и простые белки. Лаб. практикум по общей биохимии для студентов ДО и 030. Калинин. 1988. с. 51.

118. Лапина Г.П., Панкрушина А.Н., Грибанов Г.А. Сложные белки, ферменты, углеводы. Лаб. практикум по общей биохимии для студентов ДО и 030. Калинин. 1988. с. 46.

119. Лапина Г.П., Белоусова С.Б. Поиск оптимальной методики определения микроколичеств гербицидов глин и 2М-4Х в растениях, семенах льна и почве // Тез. докл. научн.-произв. конф. "Экологические проблемы развития территориальных АПК" Калинин. 1989. С. 126-128.

120. Лапина Г.П., Ворончихина Л.И. Синтез и исследование адсорбции катионных поверхностноактивных веществ на металлизированных стеклянных волокнах // Химия и химическая технология, культ, раст. 1989.Т. 32, вып. 4. С. 68-74.

121. Лапина Г.П., Кельнер Е.В. Электрофоретические спектры семян разных сортов льна // Физиол. и биохим. культ, раст. 1989.Т. 21, № 5. С. 494-500.

122. Лапина Г.П., Горелов И.П., Мухометзянов А.Г. Стимулятор роста льна-долгунца. Авт. св. // Бюлл. изобр. № 48. 1989.

123. Лапина Г.П., Григорьева Е.А., Ворончихина Л.И. Связь между структурой и биологическим действием четвертичных аммониевых солей // Тез. докл. Всесоюзн. сем. "Химия физиологически активных соединений." Черноголовка, 1989. С. 149.

124. Лапина Г.П. Исследование влияния комплексона ЭДБОДЯК и комплексоната ЭДБОДЯК- Fe 3+ на состав и содержание свободных аминокислот проростков льна-долгунца // Физиол. и биохим. культ, раст. 1989. Т. 20, №6. С. 593-597.

125. Лапина Г.П., Вылегжанина М.Н. Влияние гербицидов глин и 2М-4Х на метаболизм льна // Тез. докл. Всесоюз. сем."Химия физиологически активных соединений." Черноголовка, 1989. С. 115.

126. Лапина Г.П. Белковый комплекс семян льна // Тез. докл. Всесоюз. конф. "Химия пищевых веществ. Свойства и использование биополимеров в пищевых продуктах." Могилев, 1990. С. 86.

127. Лапина Г.П. О роли свободных аминокислот в процессах роста на примере гипокотилей льна // Тез. докл. Межресп. науч.- техн. конф. "Проблемы азотистого метаболизма." Волгоград, 1990. С. 34-36.

128. Лапина Г.П. Исследование индуцированного повышения активности пероксидазы растений льна в результате применения хлорорганических гербицидов глин и 2М-4Х // Тез. докл. науч. -практ. конф. "Ферменты -народному хозяйству." Черновцы, 1990. С. 114-115.

129. Лапина Г.П. Исследование влияния четвертичных аммониевых солей на ферментативные характеристики пероксидазы проростков льна // Поверхностно-активные вещества. Синтез, свойства и применение: Межвуз. темат. сб. научн. тр. / ТГУ. Тверь. 1991. С. 109-115.

130. Лапина Г.П., Соловьева Л.А., Ворончихина Л.И. Стимулятор роста льнца-долгунца. Авт. св. № 1683525-92.

131. Лапина Г.П., Полякова Е.В. Культура пыльников льна (Ыпит изкайззтшт Ь.) // Тез. докл. науч. конф. проф.- преп. сост. Тверь, 1993. С. 126-127.

132. Лапина Г.П. О роли пероксидазы в процессах прорастания семян льна //Тез. докл. науч. конф. проф.-преп. сост. Тверь, 1993. С. 117-118.

133. Лапина Г.П. Двухмерная Км' V'- и трехмерная Км' V'- система координат и метод диаграммных представлений ферментативных реакций // Ученые записки. Тверь, 1996. Т. 3. С. 60-61.

134. Лапина Г.П. Исследование особенностей действия четвертичных аммониевых солей на ферментативные характеристики пероксидазы льна // Поверхностно-активные вещества и сырье для их производства: Тез. докл. IX Всесоюзн. конф. Белгород, 1996. С.132.

135. Лапина Г.П. Сравнительное изучение биологической активности четвертичных аммониевых солей векторным методом представления кинетических параметров пероксидазных реакций // Физика и химия межфазных явлений: Межвуз. сб. Тверь, 1998. С. 69-73.

136. Лапина Г.П. Изучение кинетических и термодинамических характеристик реакции окисления бензидина ферментом пероксидазы льна в присутствии перекиси водорода // Физика и химия межфазных явлений: Межвуз. сб. Тверь, 1998. С. 73-78.

137. Лапина Г.П. Элементы кинетики ферментативных реакций: Метод, пособие. Тверь. 1998. с. 76.

138. Лапина Г.П. Молекулярные механизмы изменчивости пероксидазы льна и их регуляция: монография. Тверь. 1999. с. 230.

139. Лапина Г.П. Выделение и очистка пероксидазы льна // Катализ в биотехнологии, химии и химических технологиях. Материалы Всероссийской заочной конференции. Тверь, 1999. С.99-101.

140. Лапина Г.П. Физико-химические характеристики пероксидазы проростков льна // Катализ в биотехнологии, химии и химических технологиях. Материалы Всероссийской заочной конференции. Тверь, 1999. С. 101-104.

141. Лапина Г.П. Ферментативные параметры пероксидазы проростков льна

// Катализ в биотехнологии, химии и химических технологиях. Материалы Всероссийской заочной конференции. Тверь, 1999. С. 105.

142. Лапина Г.П. Влияние хлорорганических гербицидов глин и 2М-4Х на динамику ферментативных параметров перокеидазы проростков в процессе раннего развития льна (в печати)

143. Лапина Г.П. Сравнительное изучение влияния хлорорганических гербицидов глин и 2М-4Х на ферментативные параметры перокеидазы хрена в модельной системе (в печати)

144. Ларионова А .Я. Динамика электрофоретических спектров ферментов хвои лиственницы // Изв. Сиб. отд. АН СССР. Сер. биол. наук. 1978.

№ 10/2. С. 97-100.

145. Ларионова А.Я. Временная изменчивость электрофоретических спектров ферментов лиственницы // Изменчивость и интродукция древесных растений Сибири. Красноярск, 1984.С. 99-108.

146. Лебедева О.В., Угарова H.H., Березин И.В. Кинетическое изучение реакции окисления о-дианизидина перекисью водорода в присутствии перокеидазы из хрена // Биохимия. 1977. Т. 42, вып. 8. С. 1372-1379.

147. Лебедева О.В., Угарова H.H., Березин И. В. Необратимая инактивация гемсодержащей перокеидазы в присутствии фенилгидразина и защитный эффект ингибиторов свободнорадикальных реакций: Роль комплексообразования гема с фенилгидразином в процессах деструкции гема//Биохимия. 1979. Т. 44, вып. 12. С. 2235-2244.

148. Лебедева О.В., Угарова H.H. Механизм пероксидазного окисления. Субстрат-субстратная активация в реакциях, катализируемых пероксидазой хрена // Изв. РАН. Сер. хим. 1996. № 1. С. 25-38.

149. Лисицына P.A., Рахимбаев И.Р. Электрофоретическое изучение перокеидазы полифенолоксидазы и оксидазы индолилуксусной кислоты у растений тюльпана // Физиология растений. 1974а. Т. 21, № 6. С. 11741177.

150. Лисицына P.A., Рахимбаев И.Р. Активность ферментов ауксиноксидазной системы в луковицах тюльпана // Бюлл. ГБС. 19746. Вып. 93. С. 73-74.

151. Лозовая В.В., Сальников В.В., Юмашев Н.В. Формирование клеточных стенок в тканях стебля растений льна-долгунца. Казань, 1990. 171 с.

152. Макеева-Гурьянова Л.Т., Спиридонов Ю.Я., Шестаков В.Г. Сульфонилмочевины-новые перспективные гербициды. М., 1989. 56с.

153. Манская С.М. Пероксидаза чайного листа // Биохимия чайного производства. 1935. Сб. 1. С. 96-107.

154. Маргна У.В. О взаимодействии между первичными и вторичными метаболитами растений на примере фенольных соединений // Тез. докл. биохим. съезда. Киев, 1986. С. 285.

155. Мартинек К., Гольдмахер В. С., Георгиева В.П. и др. Основные принципы стабилизации ферментов // ДАН СССР. 1978. Т. 239, № 1. С. 227-230.

156. Мартынов Б.П. Агрономическая тетрадь. Возделывание и первичная обработка льна-долгунца по интенсивной технологии. М., 1987.107 с.

157. Метелица Д.М. Моделирование окислительно-восстановительных ферментов. Минск, 1984. 293 с.

158. Мийдла X., Халдре Ы., Паду Э., Яакма Ю. О влиянии фенолкарбоновых кислот на вызываемый ауксином рост растений // Физиол. растений. 1982. Т. 29, №4. С. 649- 653.

159. Мироченкова А.И., Минаева В.Г., Жанаева Т.Д. Активность и изоферментный состав аскорбиноксидазы и пероксидазы в созревающих и хранящихся ягодах черной смородины // Физиол. и биохим. культ, раст. 1985. Т. 17, №6. С. 609-612.

160. Михлин Д.М. Пероксиды и пероксидазы: химизм медленного окисления. М.; Л., 1947.209 с.

161. Михлин Д.М. Биохимия клеточного дыхания. М., 1960. 416 с.

162. Мосолов В.В. Протеолитические ферменты. М., 1971. 414 с.

163. Мосолов В.В., Лушникова Е. В. Нерастворимые ферменты , их получение, свойства и применение // Успехи совр. химии. 1973. Т.Н. С. 146-171.

164. Мосолов В.В. Природные ингибиторы протеолитических ферментов //Успехи биол. химии. 1982. Т. 22. С. 100-118.

165. Мосолов В. В. Белковые ингибиторы как регуляторы процессов протеолиза. (Баховские чтения) М., 1983. 41с.

166. Муромцев Г.С., Чкаников Д.И., Кулаева О.Н., Гамбург К.З. Основы химической регуляции роста и продуктивности растений. М., 1987. 383с.

167. Никелл Л. Дж. Регуляторы роста растений: Пер. с англ. М., 1984. 316с.

168. Николаева М. Г. Некоторые итоги изучения покоя семян // Бот. журн. 1977. Т. 62, №9. С. 1350-1368.

169. Николаева М.Г. Роль температуры и фитогормонов в нарушении покоя семян // Ботан. ин-тим. В. Л. Комарова. Л., 1981. 160 с.

170. Обручева Н.В. Физиология прорастания семян // Физиология семян: Формирование, прорастание, прикладные аспекты. Душанбе, 1989. С. 107119.

171. Обручева Н. В. Прорастание семян // Физиология семян. М., 1982. С. 223274.

172. Опарин А. И. Возникновение жизни на Земле. М., 1957. 153 с.

173. Остерман Л. А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. М., 1985. 272 с.

174. Паду Э.Х., Мийдла Х.И., Кивил Л. Ф., Райк X. Г. Образование ферментной системы окисления ИУК при - прорастании пшеницы

// Регуляция роста и метаболизма растений. Таллин, 1983. С. 35-50.

175. Пасхина Г.С. Количественное определение аминокислот // Современные методы в биохимии. М., 1964. С. 71-89.

176. Перуанский Ю.В. Биохимическое обеспечение биотехнологических и селекционных работ // Вестник сельскохозяйственной науки Казахстана. 1990. Т. 7. С.10-12.

177. Пейве Я.В., Иванова H.H., Дробышева Н.И. Нитратвосстанавли-вающая активность растительной пероксидазы // Физиология растений. 1972. Т. 19, вып. 2. С. 340-347.

178. Плешков Б.П. Биохимия сельскохозяйственных растений. М., 1980. 312 с.

179. Плешков Б.П. Биохимия сельскохозяйственных растений. М., 1987. 494 с.

180. Полевой В.В. Эволюция гормональной системы у растений // Эволюция функций в растительном мире / Под ред.В.В. Полевого, Ю. И. Маслова. JL, 1985. С.216-229.

181. Полевой В.В. Роль ауксина в системах регуляции у растений. JL, 1986. 80 с.

182. Полторак О.М., Чухрай Е.С. Физико-химические основы ферментативного катализа . М., 1971. 311 с.

183. Поляков A.B. Усовершенствование селекционного процесса льна-долгунца (Linum usitatissimum L.) на основе использования биотехнологических методов: Автореф. дис. ...д-ра биол. наук. М., 1999.

184. Полякова Е.В., Малецкий О.И. Генетика изоферментов растений // Генетика изоферментов. М., 1977. С. 250-273.

185. Попов В. Р. Об окислительных ферментах чая // Биохимия. 1965. Т. 30, вып. 6. С. 1137-1140.

186. Пруидзе Г. Н., Хачидзе О. Т., Чачуа J1. III. Выделение, очистка и свойства о-дифенолоксидазы винограда//Биохимия растения. Тбилиси, 1973. С. 4955.

187. Пруидзе Г.Н., Дурмишидзе C.B., Кинцурашвили Д.Ф. Разделение о-дифенолоксидазы и пероксидазы винограда и изучение их свойства // Изв. АНГССР. Сер. биол. 1975. Т. 1, № 3. С. 243-251.

188. Пруидзе Г.Н., Григорашвили Г. 3., Чачуа JI. III., Тохадзе М. В. Очистка и свойства пероксидазы чайного листа // Биохимия. 1976. Т. 41, вып. 10. С.

.1819 - 1828.

189. Пруидзе Г.Н. Окислительно-восстановительные ферменты чайного растения и их роль в биотехнологии. Тбилиси, 1987. 186 с.

190. Пяткин И.Г., Кулиш М.А., Миронов А.Ф. Синтез порфиронов, моделирующих микропероксидазы. Тез. докл. 5 Междун. конф. "Наукоемкие хим. техн. Ярославль. 1998. С. 182-184.

191. Ракитин Ю. В. Природа действия 2 - хлорэтилфосфоновой кислоты и других этиленвыделяющих регуляторов роста и развития растений // Агрохимия. 1979. № 5. С. 126-149.

192. Рамазанова JI.X., Мифтахутдинова Ф. Г., Алексеева В.Я. К вопросу об активном центре оксидазной функции пероксидазы // Биохимия. 1971. Т. 36, вып 1С. 67-71:

193. Роговин В.В., Пирузян JI.A., Муравьев P.A. Пероксисомы. М., 1977. 207 с.

194. Родионова A.B., Калинина Т.А., Сафонов Г.А., Булгакова Е.И. Научные основы технологии пром. пр-ва вет. биол. преп. // Тез. докл.5 Всерос. конф., Щелково, 1996. С. 313.

195. Рубин Б.А., Будилов E.B. Об изоферментах пероксидазы в клубнях картофеля // ДАН СССР. 1970. Т. 190, вып. 3. С. 722-724.

196. Рубин Б.А., Логинова Л. Н. Альтернативные пути биологического окисления // Итоги науки и техники: Биологическая химия. М., 1973. Т. 6. С. 1-196.

197. Рубин Б.А., Ладыгина М.Е., Едрева А.И. Особенности изоферментного состава пероксидазы при физиологических расстройствах и инфекционном заболевании табака // Физиология растений. 1973. Т. 20, вып. 6. С. 1268-

• 1273.

198. Рубин Б.А., Ладыгина М.Е. Физиология и биохимия дыхания растений. М., 1975. 320 с.

199. Рубин Б.А., Арциховская Е.В., Аксенова В.А. Биохимия и физиология иммунитета растений. М., 1974. 512 с.

200. Руснак И.Е., Тьен Б.Н. Динамика хроматографического состава альбуминов семядолей при прорастании семян фасоли // Физиолого-биохимические и генетические исследования растений. Кишинев, 1982. С. 55-62.

201.Саксонов М.Н., Стом Д.И., Акимова Г.П., Нечаева Л.В. Смесь пирокатехин-резорцин в качестве донора водорода рои определении активности пероксидазы // Физиол. и биохим. культурных растений. 1993. Т. 25, №5. С. 509-513.

202. Сарсенбаев К.Н., Беков A.A., Рахимбаев И.Р. Изоферменты в хемосистематике растений . Алма-Ата, 1982. 160 с.

203. Сарсенбаев К. Н., Титов Н. Н., Мензенцева Н.И., Полимбетова Ф. А. Активность и компонентный состав свободной и связанной фракций пероксидазы созревающего зерна яровой пшеницы // С.-х. биология. 1983. № 11.С.32-36.

204. Сарсенбаев К. Н., Полимбетова Ф. А. Роль ферментов в устойчивости растений. Алма- Ата, 1986. 184 с.

205. Саундерс Б.К. Пероксидазы и каталазы : Неорганическая биохимия: В 2 т. / Под ред. Г. Эйхгорна. М., 1978. Т. 2. С.434-468.

206. Сафонов В.И., Сафонова М.П. Анализ белков растений методом вертикального электрофореза в полиакриламидном геле // Физиология растений. 1969. Т. 16, вып. 2. С. 350-357.

207. Сафонова М.П., Сафонов В. И., Дежжер Р. Специфика белков и изоферментов в функционально различных органах гороха // С.-х. биология. 1970. Т. 5, вып. 5. С. 687-692.

208. Сафонов В.И., Сафонова М.П. Исследование белков и ферментов растений методом электрофореза в полиакриламидном геле

// Биохимические методы в физиологии растений. М., 1971. С. 113-136.

209. Селиванкина С. Ю. , Романко Е. Г., Овчаров А. К. // С.-х. биология. 1985. № 5. С. 123-125.

210. Семкина J1.А. Дифференциация популяций по изоферментному спектру пероксидазы семян сосны обыкновенной на Южном Урале

// Хемосистематика и эволюционная биохимия высших растений. М., 1979. С. 73-75.

211. Сергейчик С.А., Сергейчик A.A. Оценка пероксидазной активности тканей хвои сосны и ели в зонах интенсивных техногенных нагрузок Беларуси // Весци АН Беларуси. Сер. б1ял. н. 1996. № 2. С.41-43.

212. Соболев М. А. Химия льна и лубоволокнистых материалов. М., 1963. 142 с.

213. Судачкова Н.Е. , Любарская Т.Г., Кожевникова H.H. Изменение ферментативной активности в процессе дифференцировки камбиальной зоны хвойных // Физиолого-биохимические процессы у хвойных растений. Красноярск, 1978. С. 55-63.

214. Сулейманов И.Г., Рамазанов Л.Х., Алексеева В.Я. Об изоферментах пероксидазы листьев озимой ржи // ДАН СССР. 1972. Т. 202, № 3. С. 718720.

215. Сцент-Дьердьи А. Об окислительной системе пероксидазных растений // Биохимия. 1937. Т. 2, вып. 2. С. 152-153.

216. Сытник K.M., Богданова Т.Л., Мусатенко Л.И. Свободные аминокислоты в растущем гипокотиле фасоли // Физиология и биохимия культурных растений. 1987. Т. 19, № 5. С. 501-505.

217. Тарчевский И. А. Катаболизм и стресс у растений. М., 1993. С.80.

218. Титов А. Ф. Изопероксидазы растений // Успехи совр. биологии. 1975. Т. 80, вып. 1(4). С. 102-115.

219. Титов А. Ф. Генетика растительных изоферментов // Успехи совр. биологии. 1978. Т. 85, вып. 3. С. 325-339.

220. Тихомирова В.Я. Динамика накопления целлюлозы и активности инвертазы в стеблях льна-долгунца // Физиология растений. 1974. Т. 21, № 4. С. 704-708.

221. Угарова H.H., Кершенгольц Б.М. Влияние иммобилизации на стабильность и активность иммобилизованных ферментов // Получение и применение иммобилизованных ферментов : Тез. докл. Всесоюзн. симп. Таллин, 1974. С.31.

222. Угарова H.H., Бровко Л.Ю., Рожкова Г.Д., Березин И. В. Влияние химической модификации на термическую стабильность пероксидазы хрена//Биохимия. 1977. Т. 42, вып.7. С. 1212-1220.

223. Угарова H.H., Лебедева О. В. Структура и функции пероксидазы из хрена // Биохимия. 1978. Т. 43, № 10. С. 1731-1742.

224. Угарова H.H., Попова И. М., Долманова И.Ф., Шеховцова Т.Н. Ингибирование и инактивация пероксидазы из хрена тиомочевиной

// Биохимия. 1981. Т. 46, вып.6. 1026-1037.

225. Фауден Л. Биогенез аминокислот // Биохимия растений. М., 1968. С. 204224.

226. Филиппович Ю.Б., Егоров Т.А., Севастьянова Г.А. Практикум по общей биохимии. М., 1982. С. 75-76.

227. Хочачка П., Сомеро Дж. Биохимическая адаптация. М., 1988. 586с.

228. Хавкин Э. Е. Формирование метаболических систем в растущих клетках растений. Новосибирск, 1977. 122 с.

229. Хандобина JI.M. Определение пероксидазной функции // Гавриленко В. Ф., Ладыгина М. Е., Хандобина Л. М. Большой практикум по физиологии растений. М., 1975. С. 283-284.

230. Харебава Г. И. Пероксидаза чайного листа // Бюлл. ВНИИЧП и СК. 1949. № 4. С. 49-58.

231. Хочолава И. А. К вопросу об искусственном завяливании чайного листа // Тр. ВНИИЧП. 1983. № 2. С. 17-23.

232. Шевелуха B.C. От общей биологии до биотехнологии // Вестник ТСХА. 1990. Т. 5. С. 480-487.

233. Шевелуха B.C. Рост растений и его регуляция в онтогенезе. М., 1992. 594 с.

234. Шерстнев E.A. Растительные белки и их биосинтез. М., 1975. С. 258-271.

235. Шутов А.Д., Бульмага В.П., Болдт Э.К., Вайнтрауб И.А. Исследование модификации запасных белков семян вики при прорастании и ограниченном протеолизе// Биохимия. 1981. Т. 46, вып. 5. С. 841-850.

236. Юршик И. А. Изменение химического состава и качества льнопродукции под действием минерального питания // Пути повышения урожайности полевых культур: Межвед. темат. сб. Минск, 1976. Вып. 6. С. 54-58.

237. Яковлева Л. А. и др. // Молекулярная биология. 1977. Т. 11, вып. 4. С. 868876.

238. Янкелевич Б.Б., Николаева М. Г. Изменение активности ферментов в семенах яблони под влиянием стратификации // Физиология растений. 1975. Т. 22, №3. С 633-635.

239. Agostini Elizabeth, Medina Maria I., Milrad de Forehett Silvar, Tigier Haracio. Properties of two anionyc peroxidase isoenzymes from turnip (Brassica napus L.) roots // J. Agr. and Food Chem. 1997. Vol.45, № 3. P. 596-598.

240. Akhavan-Tafti Hashem, Desilva Renuk, Arghavani Zalira, Eickholt Robert A. Characterization of acridan carboxylic acid derivatives as chemiluminescent peroxidase substrates // J. Org. Chem. 1998. Vol.63, №4. P. 930-937.

241. Alexander N.P., Hernandes-Ruiz J., Garcia-Cinovas F., Smith Andrew Т., Arnao Marino В., Acosta Manuel. A comparative study of the inactivation of wide-type, recombinant and two mutant horseradish peroxidase isoenzymes С by hydrogen peroxide and m-chloroperoxybenzoic acid. // Biochem. 1995. Vol.234, №2. P. 119-122.

242. Alghisi P., Dizenna P., Margo P. Recerche sull'assidase dell' acido indolacetico (IAA) in plant sane e ammalete. Nota II. Pwoficarione e confronto delle attivita IAA essidasica e perossidacica in piante sane di mais suscettibili e resistenti all Ustilago zeae // Riv. patol. Veg. 1971. Vol.7, №3. P. 189-202.

243. Alvarez M.R., King D.O. Peroxidase localisation activity and isozyme patterns in developing seedlings of vanda ( Orchidaceae) // Amer. J. Bot. 1969. Vol.56, №2. P. 180-186.

244. Amrhein N. The shikimic acid pathway. New York, 1986. P. 83-117.

245. Andreev L.N., Schaw M. A note of the effect of rust infection on peroxidase isozymes in flax // Can. J. of Bot. 1965. Vol.143..P. 1479-1483.

246. Angelo Allen J. St. et al. // J. Plant Growth Regul. 1984. Vol. 3, № 3. P. 183184.

247. Anstine W., Jacobsen J.V., Scandalios J.G., Varner J.E. Deuterium oxide as a density label a peroxidases in germinating barley embroys // Plant physiol. 1970. Vol. 45, №2. P 148-152.

248. Asthana J. S., Srivastava H. S. Effects of presowing treatment of maize seeds with ascorbic acid and salicylic acid on seed germination, seedling growth and nitrate assimilation in the seedling // . J. Plant Physiol. 1978. Vol. 21, № 2. P. 150-152.

249. Avigliano L., Garelli V., Casini A. et al. Oxidation of NAD dimers by horseradisch peroxidase //Biochem. J. 1985. Vol. 226, № 2. P. 391-398.

250. Bartosova H., Machackova I., Zmrhal Z. Peroxidase activity and isoenzyme patterns in wheat during ontogenesis // Biol. Plant. 1982. Vol. 24, №3. P. 188194.

251. Bhattacharya R.N., Chattopadhyay K.K., Basu P.S. Auxin activity of 3-hydroxymethyl oxindole and 3-methylene oxindole in oat // Biol. Plant. 1986. Vol. 28, №3. P. 219-226.

252. Birecka H., Galston A.W. Peroxidase ontogeny in a dwarf pea stem as affected by gibberellin and decapitation// J. Exp. Bot. 1970. Vol. 21, №68. P. 735-745.

253. Botosaneanu J. Izoperoxidazele din mazare ( Pisum sativum ) in cursue germinatiei // Stud. Si cerc. Biochim. 1968. Vol. 11, №3. P. 247-253.

254. Braber J.M. Catalase and peroxidase in primary bean leaves during development and senescense // Z. Pflanzen physiol. 1980. Vol. 97, №2. P. 135-144.

255. Brignac P.J., Tien-hua Yu. The oxidation of guaiacol, serotonin, o-cresol, p-cresol, m-cresol, homovanillic acid and m-tirosine by horse-radish peroxidase and hydrogen peroxidase // Anal. Lett. 1975. Vol. 8, № 5. P. 315-322.

256. Calderon A.A., Zapata J.M. Constitutive expression of extracellular peroxidase isoenzymes capable of oxidazing 4-hydroxystilbenes during the growth cycle of grapevine suspension cell cultures // Biol. Plant. 1994. Vol. 36, № 2. P. 161-166.

257. Cammirand A., Brummell D., Maclachlan G. Fucozilation of xyloglucan localization of the transferase in dictiosomes of pea stev cells // Plant physiol. 1987. Vol. 84. P. 753-756.

258. Cardiner M., Cleland R. Peroxidase isoenzymes of the Avena coleoptile // Phytochem. 1974. Vol. 13. P. 1707-1711.

259. Casano L. , Gorez K., Trippi V. Oxygen and light - induced proteolysis in isolated oat chloroplasts // Plant and Cell Physiol. 1990. Vol. 31, № 3. P. 377382.

260. Chance B. The properties of the enzyme-substrate compounds of horse-radish and lactoperoxidase // Science. 1949. Vol. 109, №103. P. 204-208.

261. Chance B. Physical limitation to sensitivity in the recording of rapid enzyme reactions within living cells // Trans. New York Acad. Sci. 1954. Vol. 16, №5. P. 250-261.

262. Chappet A., Durouchet J. Varietious de l'activete des isoperoxidases du coleoptile de Ble pendant l'auxesis // Physiol, vig. 1975. Vol. 13.P. 153-163.

263. Chittenden C. G. , Laidman D. L., Ahmad N., Jones R. G. Aminoacids and quaternary nitrogen compounds in the germinating wheat grain // Phytochem.

. 1978. Vol. 17, №8. P. 1209-1216.

264. Civello Pedro Marcos, Martinez Gustavo Adolfo, Chaves Alicia Raque, Anon Maria Cristina. Peroxidase from strawberry (Fragaria ananassa Duch):Partial purification and determination of some properties // J. Agr. and Food Chem. 1995. Vol.43, №106 .P. 2596-2601.

265. Clementi F., Palade C.E. Intestinal capillaries. 1 .Permeability to peroxidase and ferritin // J. Cell. Biol. 1969. Vol. 41, №1. P. 33-58.

266. Cochran Andrea G., Schultz Peter C. Peroxidase activity of an antibody - heme complex // J. Amer. Chem. Soc. 1990. Vol. 112, №25. P. 914-915.

267. Codreras-Dadilla Margarita, Yahia Elhadi M. Changes in capsaicinoids during development, maturation and senescense of chile peppers and relation with peroxidase activity // J.Agr. and Food Chem. 1998. Vol.46, № 6. P. 2075-2079.

268. Conclin Marie E., Smich Harold H. Peroxidase isozymes: a measure of molecular variation in ten herbaceous species of Datura // Amer. J. Bot. 1971. Vol. 58, № 7. P. 688-696.

269. Crouzillat D.,Desbiez U.O., Penel C., Gaspar T. Lithium, aminoethoxyvinylglycine and cobalt reversal of the cotyle donary pricking-induced growth inhibition in the hypocotyl of Bidens pilosus in the relation to ethylene and peroxidases // Plant. Sci. 1985. Vol. 40, № 1. P. 7-11.

270. Cvikrova Milena, Hrubcova Marie, Vagner Martin, Machackova Ivana, Eder Josef. Phenolic acids and peroxidase activity in alfalfacell (Medicago sativa) embryogenic cultures after ethephon treatment // Physiol. Plant. 1994. Vol. 91, № 2. P. 226-233.

271. Danner D., Brignac P., Arceneaux D. The oxidation of phenol and its reaction product by horse-radish peroxidase and hydrogen peroxide // Arch. Biochem. and Biophys. 1973. Vol. 156. P. 759-763.

272. Das Tapan Kanti, Mazumdar Shyamalava. pH-induced conformational perturbation in horseradish: Picosecond tryptofan fluorescence studies on native and cyanide-modified enzymes // Biochem. 1995. Vol. 227. P. 124-127.

273. Davis B.J. Disc electrophoresis. Method and application to human serum proteins //Ann. New York Acad. Sci. 1964. Vol. 121, №2. P. 404-427.

274. Debra et al. // EMBO Journal. 1985. Vol. 4, № 7. P. 1631-1635.

275. Decedue C.J., Rogers S.J., Borchert R. Molecular weight differences among potato peroxidases // Phytochem. 1984. Vol. 23, №4. p. 723-728.

276. Demirevska- Kepova K.N., Vassileva V.S. Additional properties of the peroxidase // Dokl. Bolg. AN. 1985. Vol. 38, №8. P. 1037-1040.

277. Dencheva A., Klisurska D. Comparison of some kinetic paramétrés of peroxidase and IAA oxidase in the course of growth and differentiation of plant cells // Biol. Plant. 1986. Vol. 28, №2. P. 105-113.

278. Dendsay J.P.S., Sachar R.C. Hormonal control of peroxidase activity in germinating mung bean cotyledons // Phytochem. 1978. Vol. 17, №6. P. 1 OHIO^.

279. Deponte R., Derkos-Sajak V. Izolacijo purifikacija karakterizacija peroksidaseiz . hrena // Kem. U. Ind. 1982. Vol.31, №7. P. 363-368.

280. DevD.K., Sienkiewicz T., Quensel E., Hansen R. // Die Nahrung. 1986. Bd. 30, №3-4. S . 391-393.

281. Dev D.K., Sienkiewicz T. Isolation and subunit composition of IIS globulin of linseed ( Linum usitatissimum L.) // Die Nahrung. 1987. Bd. 31, №7.S. 767-769.

282. Dhar U., Vijayaraghavan M.R. Ontogeny, structure and breakdown of protein bodies in Linum usitatissimum L. // Ann. Bot. 1979. Vol. 43, №1. P.107 - 111.

283. Dilworth M. F., Fukuyama H., Dure L. S. Developmental biochemistry of cotton seed embryogenesis and germination. 10. Nitrogen flow from arginine to asparagine in germination // Plant Physiol. 1978. Vol. 61, № 4. P. 698-702.

284. Dolman D., Newell G.A., Thurlow M.D., Dunford H.B. A kinetic study of the reduction of horse-radish peroxidase with hydrogenperoxide // Can. J. Biochem. 1975. Vol. 53, №5. P. 495-501.

285. Dongall D.K. The biosynthesis of protein amino acids in plant tissue culture. I.Isotope competition experiments using isotopes and protein aminoacids

// Plant Physiol. 1965. Vol. 40, №5. P. 891-897.

286. Drapper J., Scott R., Armitage P. et al. Plant genetic transformation and gene expression ( a laboratory Manyal) // Blackwell Scientific Publications. Oxford; London at al., 1988. 355 p.

287. Dubravka Stajner, Gasic Olga, Popovic Milan Effect of gerbicides on the antioxidant enzyme aktivities and soluble protein content in wheat seeds // Serb. Chem. Soc. 1994. Vol. 59, №10. P. 775-779.

288. Dunford H.B., Stillman J.S. On the function and mechanism of action of peroxidases // Coord. Chem. Rev. 1976. Vol. 19, №3. P. 187-251.

289. Dure L.S. Stored messenger ribonucleic acid and seed germination // The physiology and biochemistry of seed dormancy and germination / Ed. A. A. Khan . Amsterdam; New York; Oxford, 1977. P. 335-344.

290. Esterbauer H., Schwarz E. Aerobic oxidation of p-hydroquinone by HRP in the presence of a thiol and MnCl // Ztschr. Naturforsch. 1977. Bd. 320, №7-8. S. 650-651.

291. Fieldes M.A., Tyson H. Activity and relative mobility of peroxidase isozymes in genotrophs and genotypes of flax (Linum usitatissimum L.) // Can. J. Genet. Cytol. 1972. Vol. 14. P. 625-636.

292. Fieldes M.A., Tyson H. Comparative thermal stability of peroxidase isozymes from two Flax Genotrophs // Can. J. Genet. Cytol. 1982. Vol. 24. P. 427-435.

293. Fieldes M.A., Tyson H. Possible posttranslation modification and its genetic control in flax genotron isozymes // Biochem. Gen. 1984. Vol.22, №1/2. P. 99114.

294. Fox L.R., Pnrves W.K. Mechanism of enchancement of IAA oxidation by 2.4-dichlorphenol // Plant. Physiol. 1968. Vol. 43, №3. P. 454-458.

295. Fromm H.J. Use of competitive inhibitors in studing mechanism of action of some enzyme systems utilizing substrates // Biochem. et Biophys. Acta. 1967. Vol. 139, №2. P. 221-230.

296. Fukuda H., Komamine A. Lignin synthesis and its related enzymes as markers of tracheary-element differentiation in single cells isolated from the mesophyll of Zinnia elegans // Planta. 1982. Vol. 155, №3.P. 423-430.

297. Galston A.W. Flavoprotein and peroxidase as constituents of indolacetic oxidase of peas // Am. J. Bot. 1950. Vol. 37. P. 677-678.

298. Galston A.W., Dalberg L.Y. The adaptive formation and physiological significance of indolacetic acid oxidase//Am. J. Bot. 1954. Vol. 41.P. 373-380.

299. Galston A.W., Davis P.I. Hormonal regulation in higher plants // Science. 1969. Vol. 163, №3837. P.1288-1268.

300. Gaspar T., Wyndaele R., Bouchet M., Ceulemans E. Peroxidase and a-amylase activities in relation to germination of dormant and non-dormant wheat II Physiol. Plantarum. 1977. Vol. 40, №1, P. 11-14.

301. Gaspar T., Penel C., Thorhe T. Peroxidases. 1970-1980: A survey of their biochemical and physiological roles in higher plants. Geneve, 1982. 324 p.

302. Gaspar T., Penel C., Castillo I., Greppin H. A two-step control of basic and acidic peroxidases and its significance for growth and development // Physiol. Plant. 1985. Vol. 64. P. 34-56.

303. Gastillo F.G., Penel G., Greppin H. Peroxidase release induced by ozone in sedum abbum leaves (involvement of Ca 2+) // Plant. Physiol. 1989. Vol. 74, №4. P. 846-851.

304. Gazaryan I.G., Doseeva V.V., Galkin A.G., Kapelinov V.L., Egorov A.M. Chemiluminescence properties of recombinant horseradish peroxidase and its mutant forms espressed in E. Coli // J. Biolumintscence and Chemiluminescence. 1994. Vol. 9, № 5. P. 131-145.

305. Gazaryan I.G., Lagrimini L.M. Purification and unusial properties of a tobacco anionic peroxidase //Phytochem. 1996. Vol.41, № 4. P. 1029-1034.

306. Gayer K. D. , Glaszion K. T. Plant enzyme synthesis: decay of messenger RNA for peroxidase in sugar- cane stem tissue // Phytochem. 1968. Vol. 7, № 8. P. 1247-1251.

307. George P. // Biochem. J. 1953. Vol. 54. P. 267-271.

308. Gilmor Sarah G., Mac Millan G. //Planta. 1984. Vol. 162, № 1. P. 98-90.

309. Gones R. L., Carbonell G. //Plant. Physiol. 1984. Vol. 162, № I p. 89-90.

310. Grambow H.J., Langenbeck-Schwich B. The relationship between oxidase activity, peroxidase activity, and phenolic compounds in the degradation of indole-3-acetic acid in vitro // Planta. 1983. Vol. 157, №2. P. 131-137.

311.Grisola C. L. Adaptive enzyme response in the renescent rat: tryptophan peroxidase and tyrosine transaminase // Amer. J. Physiol. 1964. Vol. 197, № 1. P. 63-69.

312. Grison R. Recherches préliminaires sur les isoperoxydases des oellets // Ann. Sei. Univ. Besanson Bot. 1973. №14. P. 3-16.

313. Grzywnowicz Krzysztof, Brzyska Maria, Lobargewski Jerzy, Greppin Hulbert. Changes in activity of soluble and immobilized cabbage peroxidase treatment with seven proteases // J. Mol. Catal. 1992. Vol. 77, № 3. P. 365-376.

314. Guitton J. Quelques aspects de la mobilization de Pazote daus les premiers stage du développement de Pinus pinea L. // Bull. Soc. Franc. Physiol. Veget. 1963. Vol. 9, № 3. P. 125-130.

315. Haissig B.E. Schipper H.L. Effect of sequestering and reducing agents on stabilisation of plant dehydrogenase activity in crude extracts // Phytochem. 1975. Vol. 14, №2. P. 345-349.

316. Hagima J., Alexandrescu V., Cseresnyes Z. Peroxidases and catalases of dormant, able to germinated wheat seeds // Rev. Roum. Biochem. 1978. Vol. 15, №4. P. 273-277.

317. Hanson A.D. et. al. //Plant Physiol. 1984. Vol. 75, №5. P. 573-581.

318. Harvey B.M.,Oaks A.. The hydrolysi of endosperm protein in Zea mays // Plant Physiol. 1974. Vol. 53, №3. P. 453-457.

319. Hascke R.H., Friedhoff J.M. Calcium-related properties of horseradish peroxidase // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1978. Vol. 80, №4. P. 10391042.

320. Hofinger M., Gaspar T., Menard D. Effects de l'acide indolylacrylique, de la kinetine, de l'acide abscissique et du methylene oxindole sur la croissance et la production d'ethylene par des racenes de Lentille // C. r. Acad. Sei. 1980. Vol. 290, №2. P. 139-142.

321. Holser H., Heinrich P. C. Control of proteolysis // Annu. Rev. Biochem. 1980. Vol. 49. P. 63-91.

322. HooleyR. //Planta. 1984.Vol. 161, №4. P. 355-360.

323. Hösel W., Barz W. Enzymatic transformation of flavonols with a cell free preparation from cicer airietinum // Biochem. Biophys. Acta. 1972. Vol. 261, №2. P. 294-303. ,

324. Hösel W., Shaw P., Barz W. Über den Abbau von Flavonolen m pflanzlichen Zellsuspensionkulturen // Z. Naturforsch . 1972. Bd. 276, №8. S. 946-954.

325. Hugh Gones // Phytochem. 1984. Vol. 23, №7. P. 1349-1359.

326. Hrubcova M., Cvikrova M., Eder J. Peroxidase activities and contents of pfenolic acids in embryogenic alfalfacell suspension cultures // Biol. Plant. 1994. Vol. 36, №2. P. 175-182.

327. Ibrahim R.K., Grisebach H. // Arch. Biochem. and Biophys. 1976. Vol. 176. P. 700-708.

328. Jaaska V. Heterogenety and tissue specifity of some enzymes in kidney bean Eesti. NSV Tead. Acad. Toiment Biol. 1969. Vol. 18, № 4. P. 408-416.

329. Jasmin Riffat, Nam Asif M. // Biochem. Soc. Trans. 1991. Vol. 19, № 4. P. 436452.

330. Jordan M.C., McHughen A. A selection for chlorsulfuron resistance in flax Linum usitatissimum L.) Cell cultures // J. Of Plant Physiol. 1987.Vol. 13LP. 333-338.

331. Jordan M.C., McHughen A. Glyphosphate tolerant flax plants from Agrobacterium mediated gene transfer // Plant cell Reports. 1987. Vol. 7. P. 281284.

332. Joschi A.K.,Scharma N.S.,Rathore K.S. et al. Auxin oxidizing systems and ascorbinic acid turnover in relation physiology of dwarfism in Sorghum bicolor (L.) Moench // Biochem. Physiol. Pflanz. 1980. Vol.175, № 3. P. 208-215.

333. Journet E. P., Bonner W. D., Douce R. Glutamat metabolism triggeret by oxaloacetate in intact plant mitochondria // Arch. Biochem. Biophys. 1982. Vol. 214, № i . p. 366-375.

334. Kamiga Norilio, Okazaki Shinga, Gioto Masahiro. Surfaktant - horseradish peroxidase complex catalitically active in anhydrous benzene // Biotechnol. Techn. 1997. Vol. 11, № 6 . P. 375-378.

335. Kay E., Shannon L., Lew J.Y. Peroxidase isozymes from horseradish root. II. Catalytic properties // J. Biol. Chem. 1967. Vol. 242, №10. P. 2470-2473.

336. Klapper M.N., Hackett D.P. The oxidatic activity of horseradish peroxidase I. Oxydation of hydro and naphthohydroquinones // J. Biol. Chem. 1963. Vol. 238, №11. P. 3736-3742.

337. Klapper M.N., Hackett D.P. Investigations on the multiple components of commercial horseradish peroxidase // Biochem. et Biophys. Acta. 1965. Vol. 96, №2. P. 271-282.

338. Knypl J.S. No effects of plant growth retarding compounds and growth stimulators on indolo-3-acetic acid oxidase activity in greening cucumber cotyledons //Acta soc. bot. Poloniae. 1973. Vol. 43, №3. P. 441-451.

339. Kobayashi S., Nakano M., Goto T. et al. An evidence of the peroxidase-dependent oxigen transfer from hydrogen peroxide to sulfides // Biochem. et Biophys. Res. Comnum. 1986. Vol. 135, №1. P. 166-171.

340. Krikstopaitis Kastis, Kulis Jouzas, Pedersen Anders, Hjetholt Schneider Palle N-substituted p-phenylenediamines as peroxidase and laccase substrates

// Acta Chem. Scand. 1998. Vol.52, № 4.P. 469-474.

341. Krsik-Rasol Marijana, Pevalek-Kozlina Branka, Peskan Tatjana, Lorkovic Zdravko Proteinski biljezi morfogenese u kulturi tkiva hrena // Zb. sazet. Priopeen. 5 Kongr. biol. Hrv. Pula. Zagreb. 1994. P 183.

342. Laemmly W.K. // Nature. 1970. Vol. 227, № 5259. P.680-685.

343. Lerbs S. et al. // Planta. 1984. Vol. 162, № 4. P. 289-298.

344. Legrand Bernard, Dubois Jean. Evolution des peroxidases et auxinesoxydases au cours de la croissance d'une suspension cellulaire de Silene ( Silene alba Miller / E.H.L. Krause) // C. r. Acad. Sei. 1977. № 6. P. 661-664.

345. Liang Yan, Wang Ming, Zhao Zhiya. Yuanyi xuebao // Actahortic. Sin. 1994. Vol. 21,№3.P. 264-268.

346. Lin E.N., Lamport D.T. An accounting of HRP isozymes associated with the cell wall and evidence that peropxidase does not contain hydroxyproline // Plant physiol. 1974. Vol. 54, № 6. P. 870-878.

347. Liu Manxi, Huang Kun, Cheng Mingyn, Xu Ming Влияние салициловой и фузаровой кислоты на взаимодействие пероксидазы и фенилаланинаммонийлиазы с хлопком // J. Huazhong Univ. Sei. And Technol. 1998. Vol.26, №5. P. 11-13.

348. Lobargewski J. Homoproteid peroxidase from Inonotus radiatus // Acta microbiol. pol. 1977. Vol. 26, № 2. P. 179-184.

349. Lobargewski J., Trojanowski J. Induction by ferulic acid of multiple from of peroxidase in the frengus Trametes versicolor (Basidiomycetes) // Acta Biochim. pol. 1979.Vol. 26, № 4. P. 309-317.

350. Lobargewski J., Wolski T. The function of free carboxyl groups in the action of peroxidase and mdole-3-acetic acid oxidase // Phytochemistry. 1985. Vol. 24, № 10. P. 2211-2213.

351. Mac Adam J. N. Peroxidase activity and termination of cell elongation m fescue leaf blades./ Keystone Symp. Mol. and cell biol, "Extracell Matrix Plants : Mol. cell and Dev Biol." / J. Cell Biochem.-1993.-17A.-c.29.

.352. Macnicol P.K. Isoperoxidase pattern and internode length genotype in Pisum // Phytochemistry. 1973. Vol. 12, №6. P. 1273-1279.

353. Mäder M. Die Localisation der peroxidase- isoenzygruppe G in der Gell Wand von Tabac Geweben // Planta. 1976. Vol. 131, № 1. P. 11-15.

354. Mäder M., Nessel A., Bopp M. Über die physiologische Bedeutung der Peroxidase - Isoenzymgruppen des Tabaks anhand einiger biochemischer Eigenschaften // Ztschr. Pflanzen Physiol. 1977. Bd 82, H. 3. S. 247-260.

355. Mäder M., Üngemach J. Schlose P. The role of peroxidase isoenzyme groups of Nicotiana tabaccum in hudrogen peroxide formation // Planta. 1980. Vol. 147, № 5. P. 467.

357. Madhusudhan K. T., Narenda Singx. Isolation and characterisation of the major braction (12 S) of linseed proteins // J. Agr. Food Chem. 1985. Vol. 33. P.673-677.

358. Maehly A.C. Plant peroxidase // Methods in Enzymology . New York, 1955. Vol. 2. P. 801-807.

359. Malik C.P., Gupta S. C. Changes in peroxidase isoenzymes during germination of pollen // Biochem. and Physiol. Pflanz. 1976. Vol. 169, № 5. P. 519-522.

360. Mary Ann Fields, Hung Tyson. Activity and Relative mobility of peroxidase isozymes in genotrophs and genotyps of flax (Linum usitatissimum L.) // Can. J. Genet. Cytol. 1972. Vol. 14, P. 625-636.

361. Mary Ann Fields, Hung Tyson, David Marriott. Protein profiles of flax genotrops // Can. J. Genet. Cytol. 1982. Vol. 24, № 4* P. 417-425.

362. Mason D. Les peroxidases cytoplasmigue et parietales de plantes de melon attaintes d' anfracnose etude par electrocalisation // C. r. Acad. Sci.l 976. Vol. D. 283, № 7. P. 777-780.

363. Matile P. Catabolism of chlorophyll: involvement of peroxidase Z.Pflanzenphysiol. 1980. Vol. 99, № 5. P. 475-478.

364. Mato M.C., Rua M. L., Ferro C. Changes in levels of peroxidases and phendics during root formation in vitis cultured in vitro // Physiol. Plant. 1988. Vol. 72, № 1. P. 84-88.

365. McEldon James P., Pordick Jonathon S. Unusial termal stability of soybean peroxidase // Biotechnol. Progr. 1996. Vol. 12, № 4. P. 555-558.

366. McHughen A. Agrobacterium mediated transfer of chorsulfiiron to commercial flax cultivars // Plant Cell Reports. 1989. Vol. 8. P. 445-449.

367. McHughen A., Jordan M., Fiest G. A preculture period prior to agrobacterium inoculation incrieases production of transgenic plants // J. Plant physiol. 1989. Vol. 135 (2). P. 245-248.

368. McHughen A., Jordan M., Recovery of transgenic plants frrom "escape" shoots //J. Plant physiol. 1989. Vol. 7. P. 611-614.

369. McHughen A., Holm F. Herbicide resistant transgenic flax field test: Agronomic perfomance in normal and sulfonylurea-containing soil // Euphytica . 1991. Vol. 55. P. 49-56.

370. McHughen A., Rowland G.G. The effect of T-DNA on the agronomic perfomance of transgenic flax plants // Euphytica . 1991. Vol. 55. P. 269-275.

371. McHughen A. Genetic engineering for crop improvement: the linseed / flax story // Ag. Biotech. News and Information. 1992. Vol.4 (2). P. 53-56.

372. McLellan K.M., Robinson D.S. Cabbage and Bryssels spront peroxidase isozymes separated by isoelectric focusing // Phytochem. 1983. Vol.22, № 3.P. 645-647.

373. Mettal Reme, Dubey Rama S. Behaviour of peroxidases in rice; changes in enzyme activity and isoforms in relation to salt tolerance// Plant. Physiol. and Biochem. 1991. Vol.29, № l.P. 31-40.

374. Mikola J. Functions of different plant peptidaes in germinating seeds // Abh. Akad. Wiss DDR. Abt. Math. Naturwiss. Techn. 1978. Bd. 4. P. 125-132.

375. Minami K., Koshiba S. Albumin storage proteins in the protein bodies of castors bean // Plant Physiol. 1979. Vol. 68. P. 24-33.

376. Mlynarova L., Pretova A. Agrobacterium mediatid gene in flax // Flax in the world. Proceedings of the third Euroupean workshop on flax. Germany. 1993. P. 125-129.

377. Mountounet M. La polyphenoloxidase de la prune d' ente. Modification de son active au course de collaboration du pruneau d'agem // Ann. Technol. Agr. 1976. Vol. 25, № 4.P. 343-356.

378. Muhle E., Hösel W., Barz W. Cataolism of flawonol glucosides in plant cell suspension cultures. //Phytochem . 1976. Vol. 15, № 11. P.1669-1672.

379. Mujer C. V., Mendoza E. M. T., Ramirez D.A. Coconut peroxidase isoenzymes : isolation, partial purification and physicochemical properties

//Phytochem. 1983. Vol.22,№ 6.P. 1335-1340.

380. Naka Kensuke, Iwaki Kaori, Kitano Noriaki, Onki Akira, Maeda Shigeru Adsorption of enzymes at silica-gel with amphiphilic block copolymers

// Polym. J. 1996. Vol.28, № 10.P. 911-915.

381. Nakajima R., Yamazaki I. The mechhanism of indole-3-acetic acid oxidation by horseradish peroxidase // J. Biol. Chem. 1979. Vol. 254, № 3. P. 872-878.

382. Nauch D., Mizrahi S., Kopelman L. Kinetics of peroxidase deactivation in blanching of corn jn the cob.// J. Agr. Food Chem. 1982. Vol.30, № 5. P. 645647.

383. Nguyen Van Cuong, Nguyen Huu Dong, Dao Thi Mai, Nguyen Van Muji, Tran Hong Uy. Nong nghiep thuc pham. // Agr. And Food Ind. 1995. № 4. p. 152-154.

384. O'Brien Anne Marie, O'Fagan Ciaran Chemical stabilization of recombinant horseradish peroxidase// Biotechnol. Techn. 1996. Vol.10, № 12 .P. 905-910.

385. Odushima Yoko, Koizumi Noromu Secreted proteins from cultured tobacco cells // Plant and Cell. Physiol. 1997. V 38, suppl. P.443.

386. Omann F., Beaulieu N., Tyson H. DNA segunce and tissue - specific expression of an anionic flax peroxidase // Genome. 1994. V 37, №1. P. 137-147.

387. Palmiano E. P., Juliano B. O. Changes in the activity of some hydrolases, peroxidase and catalase in the rice seed during gennination // Plant Physiol. 1973. Vol. 52, №3. P. 274-277.

388. Park K.H., Fricker A. Verhalten von HOLO. Apound Coenzym der Peroxidase beim Erhitzen // Ztschr : Lebensmittel Untersuch. Forsch. 1977. Bd. 64, №3. S. 167-170.

389. Parups E.V. Free radical and free radical scavenger effects on indole -3- acetic acid levels and ethylene production//Physiol, plant. 1984. Vol 60, №2. P. 149153.

390. Pedersen M.A. A brominating and hydroxylating peroxidase from red alga Cytochonium purpureum // Physiol, plant. 1976. Vol. 37, №1 .P. 6-11.

391. Penel C., Gaspar Th., Greppin H. Hormonal control of enzyme secretion by plant cells. Hormonal regulation of plant growth and development // Agro-Bot. Publ. Ind. 1984. Vol.1. P. 145-168.

392. Pitel J.A., Cheliak W. M. Enzyme activities during imbibition and germination of seeds of tamarix (Larix laricina) // Physiol, plant. 1986. Vol. 67, №4 . P. 62-569.

393. Poliakov A.V. The utilization of haploidy and tissue culture technique for obtaining new breeding material of fibre Flax // Proceedings of the FAO European Regional Workshop on Flax . Brno, 1991. P. 114.

394. Poliakov A.V., Proliotova N.B., Rutkowska - Krauze I. Somt aspects of flax in vitro anther culture (Linum usitatissimum L.) // Natural Fibres-Wlokna Naturalne. 1995. R. XXXIX. P. 57-64.

395. Popov D., Serban M. The significans of molecular heterogeneity of proteins and several enzymes in comparative studies on Phaseolus vulgaris taxa // Rev. roum .biochem. 1977.Vol. 14, №3. P. 207-211.

396. Poljakoff - Mayber A. Peroxidase activity in germinating lettuce seeds //Enzymologia. 1953. Vol. 16, №2. P. 122-124.

397. Qurnac A., Poux C. La peroxidase du raising. Etude de queliques properties //Ann. Techn. Agric. 1974. Vol. 23, № 1. p. 17.37.

398. Ram Chandra G. et al. // Plant growth substances. Washington, 1979. P. 245-261.

399. Rao L.V.M. et al.//Phytochem. 1984. Vol. 23, №9 .P. 1875-1879.

400. Rasmussen Christine Bruun, Dunford H. Brian, Welinder Karen. Rate enhancement of compound 1 formation of barley peroxidase by ferulice acid, caffeic acid and coniferul alcoho 1// Biochemistry. 1995. Vol. 34, № 12. P. 40224029.

401. Reigh D.L., Smith E. C. Effect of indol-3- acetic acid on the kinetics of HRP catalysed scopoletin oxidation//Experientia. 1977. Vol. 33, № 11. P. 1451-1452.

402. Rescigno A., Sajust E., Curreli M., Padiglia A., Flous G. Improved chromatographic purification of peroxidase and P-glucosidase from H. Vulgare seedlings // Prep. Biochem. 1993. Vol. 23, № 4. p. 485-493.

403. Reyes-Ortega Yasmi, Alvares-Toledano Cecilio, Ramirez-Rosales Daniel, Sancher-Sandoval Amparo, Gonzales-Vergara Enrique, Zamorano-Ulloa Rafael. Pinch-porpurins, new spectroscopic and kinetic models of peroxidase // J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1998. № 4. p. 667-674.

404. Ridge I.,Osborne J.D. Hydroxyproline and peroxidases in cell walls of Pisum sativum; regulation by ethylene // J. Exp. Bot. 1970. Vol. 21, № 69. P. 843-856.

405. Rob Abdul, Ball Andrew S., Tuncer Mumr, Willson Michael T. Novel applications of peroxidase // J. Chem. educ. 1997. Vol.74, № 2. P. 212.

406. Rohwer F., Mader M. The role of peroxidase in ethulene formation from 1-amino- cyclopropan -1- carboxylic acid // Z. Pflanzenphysiol. 1981. Vol. 104, № 4. P. 363-373.

407. Ron S. Proteins of the genus Lithops (aizoaceae): developmental and comparative studies // J. S. Agr. Bot. 1972. Vol. 38, № 1. P. 55-61.

408. Ruchter A., Szkutnicka K., Lewak St. Acid phosphatase and the low temperature requirement of apple seed stratification // Physiol. Vegetabl. 1972. Vol. 10, № 4. P. 671-676.

409. Rucker W., Radola B. J. Isoelectric patterns of peroxidase isozymes from tobacco tissue cultures//Planta. 1971. Bd. 99, № 3. P. 192-198.

410. Sae S. W., Kadoun A.M., Cunningham B. Purification and some properties of sorgium grain esterase and peroxidase // Phytochem. 1971. Vol. 10, № 1. P. 1-8.

411. Satoshi O.S., Sashitsugu S., Isea M. Calcium binding by horse-radish peroxidase C and heme environmental structure // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1979. Vol. 90, № 2. P. 674-678.

412. Saunders B. C., Holmes - Siedle A. G., Stark B. P. Peroxidase: The properties and uses of a versatile enzyme and some related catalysts. London, 1964.271 p.

413. Scandalios J.G. Genetic control of multiple molecular forais of enzymes in plants // Biochem. Genet. 1969. Vol. 3, № 1. P. 37-79.

414. Scandalios J.G. Regulation of enzym synthesis and activity in hydher plants. New York; London, 1977. P. 129-155.

415. Schmidt P. S., Feucht W. Isoelectric focusing of proteins and some enzymes from secondary phloem of cherry grafting - combinations II. Proteins in spring // S ci. hort. (heth. ). 1980. Vol. 12, № 1. P. 63-67.

416. Shannon L. M., Kay E., Lew L. Y. Peroxidase isozymes from horseradisch roots. Isolation and physical properties // J. Biol. Chem. 1966. Vol. 242. P. 2470-2475.

417. Shannon L. M. Plant isoenzymes //Annual. Rev. Plant Physiol. 1968. Vol. 19. P. 187-210.

418. Shannon S. Comparative effects of ( 2-chlorethyl ) phosphonic acid and the mono-2-chlorethyl ester of the acid on growth, peroxidase activity and sex expression of a nonoecious cucumber // J. Amer. Soc. Hort. Sci. 1976. Vol. 101, № 5. P. 606-610.

419. Shargool P. D., Steeves T., Weaver M., Russel M. The localization within plant cell of enzyme involved in arginine biosynthesis // Canad. J. Biochem. 1978. Vol. 56, №4. P. 273-279.

420. Sharma C.P.,Khurana Neena, Chatterjee C. Manganese stress changes physiology and oil content of linseed Linum usitatissimum L. // Indian. J. Exp. Biol. 1995. Vol. 33, № 9. P. 701-704.

421. Sharon N. Lis- H- lectins- cell- agglutinating and sugar specific proteins // Sci. Amer. 1974. Vol. 230, № 5. P. 78-86.

422. Sheen S. J., Redagay G. R. On the localization and tissue difference of peroxidases in Nicotiana tabacum and progenitor species // Bot. Gas. 1970. Vol. 137, №4. P. 297-304.

423. Schimke R. T. Control of enzyme level in mammalian tissues // Adb. Enzymol. 1973. Vol. 37. P. 135-137.

424. Schimke R. T. Protein degradation in vivo and its regulation //Circulât. Res. 1976. Vol. 38, № 5, suppl. 1. P. 131-134.

425. Schimke R. Т. Why is protein turnover ? // Proceed of the second intern. Sympos. of protein metabolism and nutrition held at «Flevohof». Notherland, 1977. P. 13.

426. Shinshi H., Noguchi M. Relation between peroxidase, IAA-oxidase and polyphenoloxidase // Phytochem. 1975. Vol. 14, № 5-6 . P. 1255-1258.

427. Siegel B. Z., Galston A. W. Indoleacetic acid oxidase activity of apoperoxidase // Science . 1967a. Vol. 157, № 3796. P. 1557-1559.

428. Siegel B. Z., Galston A. W. The isoperoxidases of Pisum sativum // Plant Physiol. 1967b. Vol. 42, № 2. P. 221-226.

429. Signoret A., Crouzet J. Activities polyphenoloxidasique et peroxidasique du fuit de la tomate ( Lycopersicum esculentum ) purification et quelques properties // Agr. and Biol. Chem . 1978. Vol. 42, № 10. P. 1871-1877.

430. Sitter Andrew, Peczek Cabnerine M., Terner James. Resonance Raman spectroscopy of peroxidase intermediates // Proc. Soc. Photo-Opt. Instrum. Eng. 1989. Vol. 1055. P. 271-278.

431. Smith H. et al. //Regulation of enzyme sinthesis and activity in higher plants . New York; London, 1977. P. 93-128.

432. Smith A. M., Morrison W. L. , Milham P.J. Ethylene enhances reactivity of superoxide to form the oxy-ferrous complex // Biochemistry. 1983.Vol. 22, № 7. P. 1645-1650.

433. Srivastava O. P., Huystee R. B. IAA- oxidaze and polyphenolooxidaze activities of peanut peroxidaze izozymes//Phytochem. 1977. Vol. 16, №10. P. 1527-1530.

434. Sun Xudong, Ma Lin, Liu Wei, Huang Zhong-Li. Флуориметрический анализ активности пероксидазы хрена в неводных средах //Chin Biochem. J. 1994. Vol. 10, №4. P. 490-495.

435. Stahman M. A., Clere B.G. , Woodbury W. Increased disease rezistance and enzyme activity induced by enthylens and ethylene production by black rot infected sweet potato tissue//Plant Physiol. 1966. Vol. 41, №9. P. 1505-1512.

436. Stein E. , Lime B. Multiple enzyme forms of tomato seeds and seedling // J. Agr. and Food Chem. 1978. Vol. 26, № 1. P. 239-242.

437. Stewart G. R. , Rhodes D. // Regulation of enzyme synthesis and activity in higher plants E. H. Smith. New York; London, 1977. P. 1-22.

438. Strickland E. H. Circular dichroism of horsesadish peroxidase and its enzymesubstrate compounds // Biochem. et Biophys. Acta. 1968. Vol. 151, № 1. P. 7075.

439. Stronski A., Krzywanski Z., Borys M. W., Wojciechowski J. Peroxidase isoenzymes in germinating barley seeds and in seminal roots // Acta agrobot. 1978. Vol. 31, № 1-2. P. 71-76.

440., Tador L. K., Adrei D., Motas C. Rolul partii glucidice in degradare intracelulara a glicoproteinelor. XVII. Degradarea peroxidazei // Stud. si. cerc. biochim. 1982. Vol. 25, №3. P. 59-73.

441. Tador L. K., Adrei D., Motas C. The role carbohydrate in the intracellular degradation of glycoproteins. XIX. The involvement of specific sugar residues in

the active site of peroxidase isoenzyme A// Rev. Roum. Biochem. 1983. Vol. 20, № 4, P. 293-300.

442. Theodoropulos Spyros. Chromogenic sybstrate to peroxidase enzymes Заявка 28165 PCT, МКИ5 C12Q 1/28, C07F 9/06. № US93/05108.

443. TheorellH. Crystalline peroxidase//Enzymologia. 1942. Vol. 10.P. 250-252.

444. Thomas D. Utilization industrielle de reacteurs a enzymes immobilises Labo-Pharma // Problems et Techniques. 1978. Vol. 26, № 277, P. 532-534.

445. Thomas H. Catabolic regulation of thylakoid membrane structure and function during senescense // Plant membr. - structure, assembly and function : Meet. Photochem. Soc. Europ. 1988. P. 85-95.

446. Tokarska M., Greppin H. In vitro slow fluctuations in peroxidase activity //Biophys. membr. 4-13 May.1992 Sch Proc.Pt.2.Wroctaw.l992.c.324.

447. Trevenot G., Gaspar Th., Lewak St., Come D. Peroxidase in relation to removal of donnacy and gennination of apple embryos // Physiol. Plantarum. 1977. Vol. 40, № 2. P. 82-86.

448. Trewavas A. How do plant growth substances work? // Plant. Cell Envir. 1981. Vol. 40. P. 203-228.

449. Tutschek R. Characterization of a peroxidase from Sphagnum mage llanicum //Phytochem. 1979. Vol. 18, №9. P. 1437-1439.

450. Tyson H., Jui P.Y. Peroxidase activity in Linum Usitatissimum L. // Ann. Botany. 1967. Vol. 31, № 123. P. 489-495.

451. Tyson H. Peroxidase activity in Linum usitatissimym L. // Ann. Bot. 1969. Vol. 33, № 129. P. 45-54.

452. Tyson H., Talor S. A., Fields M. A. Segregation of environmentally induced relative mobility shifts in flax genotroph peroxidase isozymes // Heredity. 1978. Vol. 40. P. 281-290.

453. Tyson H., Fieldes M. A., Starobin J. Genetic Control of acid phospatase Rm and its relation to control of peroxidase Rm in flaxe (Linum) genotrops // Biochem. Gen. 1986. Vol. 24, № 516. P. 369-383.

454. Ugarova N. N., Kutuzova G. D., Rogozhin V. V., Berezin I. V. Functionally important carboxyl groups of horseradish peroxidase // Biochem. et Biophys. Acta. 1984. Vol. 790, №1. P. 22-30.

455. Van der Valk H. C.P. M., Van Loon L. C. Subcellular localization of proteases in developing leaves of oats ( Avena sativa L.) // Plant Physiol. 1988. Vol. 87, № 2. P. 536.

456. Van der Valk H. C.P. M., Van Loon L. C. Proteolytic enzymes in developing leaves of oats (Avena sativa L. ). 1. Partial purification and characterisation of major endopeptidase // J. Plant Physiol. 1989. Vol. 135. P. 483-488.

457. Van Ostveld P., Van Goethem G., Van Parije R. Effect of lieght on cell elongation nucleic acid and protein synthesis in hypocotils on Lupinsis angustifolious // Planta. 1976. Vol.129, № 3 . P. 259-263.

458. Varconyi Z., Szalay L. The complexity of the fluorescence of peroxidase // Acta Biophys. Biochim. Acad. Sci. Hung. 1974. Vol. 9, № 3 . P. 255-269.

459. Varconyi Z., Szalay L. Absorbtion spectra of peroxidase solution // Acta Physiol. Chem. Szeg. 1974. Vol. 20, № 1-2. P. 319-327.

460. Varner J. E. Ho D. T. -H. // Regulation of enzyme sinthesis and activity in higher plants / Ed. H. Smith. New York; London, 1977. P. 83-92.

461. Vasudevan Palligranai T., Li Luting Oliva Peroxidase catalyzed polymerization of phenol // Biochem. and Biotechnol. 1996. V 60, №1. P. 73-82.

462. Veech J. A. Localization of peroxidase in infected tobacco susceptible and resistant to Bleak han R. // Phytopathology. 1969. ol. 59, № 5.P. 566-571.

463. Vierstra R. D., Sillivan M. L. Hemin inhibits ubiquitin-dependent proteolysis in both a higher plant fbd yeast // Biochemistry. 1988. Vol. 27, № 9. P. 32903295.

464. Walker G. A., Kilgour G. L., Pyridine nucleotide oxidizing enzymes of Lactobacillus casei. 2. Oxidast and peroxidase // Arch. Biochem. 1965. Vol. Ill, №3. P. 534-539.

465. Weissenbock G. // Ztschr. Pflanzenphysiol. 1971. Bd 66. P. 73-81.

466. Welinder K. G. Covalent structure of the glucoprotein horseradish peroxidase (E. C. 1. 11. 1. 7) // Febbs. Letter. 1976. Vol. 72, № l.P. 19-23.

467. Wilson J. M., Wong E. Peroxidase catalysed oxygenation of 4,2-trihydroxychalcone // Phytochem. 1976. Vol. 15, № 9. P. 1333-1341.

468. Wittenback V. A., Bukovac V. J. Cherry fruit abscission: peroxidase activity in the abscission zone in relation to separation // J. Amer. Soc. Hortic. Sci. 1975. Vol. 100. P. 387-391.

469. Wolter K. E., Gordon J. C. Peroxidase as indicator of grouth and differentiation in aspen cultures // Physiol. Plant. 1975. Vol. 33. P. 219-223

470. Yamazaki J., Piette L. H. Mechanism of airobic oxidase reaction catalysed by peroxidase // Biochem. et. Biophys. Acta. 1963. Vol. 77, №1. P. 47-64.

471. Yemenicioglu Ahmet, Ozkan Mehmet Cemeroglu Bekir. Patial purification fnd termal characterization of peroxidase from okra (Hibiscus esculentum) //J. Agr. and Food Chem. 1998. Vol.46, № 10. P. 4158-4163.

472. Yubfa L.-M., Thomas R., Willey H. Plasma membrane bound night pi peroxidase (coenzymes) convert tryptophan to indole-3-acetaaldoxime //Phytochem. 1990. Vol.29, № 5.P. 1397-1400.

473. Zenk V. H. Recent work on cinnamoyl Co-A derivatives // Recent Adv. Phytochem. 1979. Vol. 12. P. 139-176.

474. Zhy Yu Sheng, Kaplan S. // J. Bacterid. 1985. Vol. 162, № 3. P. 925-932.

475. Zin E. H., Lamport D.T.A. An accounting of HRP isozymes associated with the cell wall and evidence that peroxidase does not contain hydroxypzoline // Plant Physiol. 1974. Vol. 54, № 6. P. 870-878.

476. Zmrhal Z., Machackova I. Isolation and characterization of wheat peroxidase isoenzyme B 1.//Phytochem. 1978. Vol. 17, № 9. p. 1517-1520.