Ферментативное определение фенолов и ртути (II) с использованием пероксидазы арахиса тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.02, кандидат химических наук Багирова, Наиля Арифовна

• Багирова, Наиля Арифовна
• кандидат химических наук
• 2000

Оглавление диссертации кандидат химических наук Багирова, Наиля Арифовна

ВВЕДЕНИЕ 5 ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР

Глава

Строение и свойства пероксидазы арахиса

1.1. Классификация пероксидаз

1.2. Строение пероксидазы арахиса и других пероксидаз

1.2.1. Общая характеристика структур пероксидаз

1.2.2. Окружение тема в молекуле пероксидаз

1.2.3. Роль ионов кальция в структуре пероксидаз

1.2.4. Углеводная структура пероксидаз

1.2.5. Изоферменты пероксидазы арахиса

1.3. Механизм действия и субстратная специфичность пероксидаз

Глава

Ферментативные методы определения фенола и его производных 41 ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

Глава

Исходные вещества, посуда, аппаратура, методика эксперимента, обработка результатов измерений •

3.1. Исходные вещества

3.2. Посуда и аппаратура

3.3. Методика эксперимента

3.4. Обработка результатов измерений

Глава

Влияние ртути(П) на каталитическую активность пероксидазы арахиса

4.1. Выбор оптимальных условий окисления о-дианизидина, катализируемого пероксидазой арахиса

4.2. Влияние ртути(И) на каталитическую активность пероксидазы арахиса в реакции окисления о-дианизидина

4.3. Выяснение возможных причин различного ингибирующего действия ртути(П) на растительные пероксидазы из разных источников

4.3.1. Сравнительное изучение влияние ртути(П) на каталитическую активность пероксидазы арахиса, нативной и рекомбинантной пероксидаз хрена

4.3.2. Влияние ртути(П) в присутствии тиомочевины на каталитическую активность различных пероксидаз

4.3.3. Возможные причины различного ингибирующего действия ртути(П) на растительные пероксидазы из разных источников

4.4. Определение ртути(П) с использованием реакции окисления о-дианизидина пероксидом водорода, катализируемого пероксидазой арахиса

Глава

Влияние фенольных соединений на каталитическую активность пероксидазы арахиса

5.1. Влияние фенола и его производных на кинетику катализируемого пероксидазой арахиса окисления о-дианизидина

5.1.1. Кинетика и химизм реакции пероксидазного окисления о-дианизидина

5.1.2. Влияние фенольных соединений на кинетику индикаторного процесса

5.1.3. Причины различного характера влияния фенолов на кинетику пероксидазного окисления о-дианизидина

5.1.4. Изучение типа ингибирования пероксидазы арахиса фенолами

5.1.5. Спектрофотометрическое изучение пероксидазного окисления о-дианизидина в присутствии ряда фенольных соединений

5.2. Влияние фенольных соединений на кинетику катализируемого пероксидазой арахиса окисления

3,3',5,5'-тетраметилбензидина

5.2.1. Кинетика и химизм пероксидазного окисления

3,3',5,5'-тетраметилбензидина

5.2.2. Влияние ряда фенольных соединений на кинетику индикаторного процесса

5.2.3. Спектрофотометрическое изучение совместного пероксидазногоокисления 3,3',5,5'-тетраметилбензидина и ряда фенольных соединений

5.3. Влияние фенольных соединений на кинетику на кинетику катализируемого пероксидазой арахиса окисления бензидина

5.3.1. Химизм пероксидазного окисления бензидина

5.3.2. Влияние ряда фенольных соединений на кинетику индикаторного процесса

5.4. Влияние фенольных соединений на кинетику катализируемого пероксидазой арахиса окисления о-фенилендиамина

5.4.1. Кинетика и химизм пероксидазного окисления о- фенилендиамина

5.4.2. Влияние ряда фенольных соединений на кинетику индикаторного процесса

5.4.3. Спектрофотометрическое изучение системы о- фенилендиамина - гидрохинон - пероксидаза арахиса -пероксид водорода

5.5. Определение фенольных соединений с использованием пероксидазы арахиса

5.5.1. Определение фенолов по реакции пероксидазного окисления о-дианизидина

5.5.2. Определение фенолов по реакции пероксидазного окисления 3,35,5' -тетрамети л б ею и дина

5.5.3. Определение фенолов по реакции пероксидазного окисления бензидина

5.5.4. Сопоставление результатов определения фенолов с использованием различных индикаторных реакций и пероксидаз, выделенных из разных источников

5.5.5. Определение фенолов при совместном присутствии с использованием пероксидазы арахиса

5.5.6. Определение фенолов в природной воде ЗАКЛЮЧЕНИЕ

ВЫВОДЫ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Ферментативное определение фенолов и ртути (II) с использованием пероксидазы арахиса»

Актуальность. Охрана окружающей среды остается одной из основных проблем современной науки, в том числе аналитической химии. Перспективным направлением экологического мониторинга является разработка и применение ферментативных методов анализа. Использование ферментативных методов целесообразно и перспективно для высокочувствительного, селективного, экономичного определения физиологически активных веществ.

Наиболее изучена и широко применяется в биохимическом анализе пероксидаза, выделенная из корней хрена. В последние годы появилось довольно много работ, посвященных изучению строения и свойств пероксидаз, выделенных из других растений. Отметим, что только для двух растительных пероксидаз - арахиса и хрена, установлена и изучена кристаллическая структура. Известно, что это наиболее близкие по аминокислотному составу растительные пероксидазы, отличающиеся однако по физико-химическим свойствам.

До настоящего времени систематического изучения субстратов и эффекторов (ингибиторов и активаторов) пероксидазы арахиса не проводилось, и этот фермент практически не использовали в аналитических целях. В то же время выявление субстратов и эффекторов пероксидазы арахиса и разработка методов их определения важны как с теоретической, так и с практической точек зрения, поскольку данные, полученные в результате такого исследования, могут внести весомый вклад в изучение субстратной специфичности, механизма действия пероксидазы арахиса, и позволят оценить перспективы ее использования в химическом анализе.

Выбор объектов исследования - фенолов разного строения и ртути(П), обусловлен тем, что указанные соединения высоко токсичны, относятся к приоритетным загрязнителям окружающей среды, и разработка высокочувствительных методов их определения - актуальная задача аналитической химии. Кроме того, в литературе имеются сведения о влиянии этих токсикантов на другие растительные пероксидазы, в первую очередь пероксидазу хрена. Сравнение данных о характере и степени воздействия одних и тех же соединений на ферменты разного происхождения целесообразно для уточнения структуры и свойств биологических катализаторов, выявления среди них наиболее чувствительного к воздействию эффекторов и, следовательно, наиболее перспективного для использования в химическом анализе.

Цель настоящей работы - изучение характера влияния на каталитическую активность пероксидазы арахиса в реакциях окисления различных ароматических диаминов фенола и его производных, а также ртути(П), разработка методик их определения и выяснение целесообразности применения пероксидазы арахиса в ферментативных методах анализа.

Научная новизна заключается в том, что

- в результате изучения влияния ртути(П) и фенольных соединений на скорость катализируемых пероксидазой арахиса реакций окисления ароматических диаминов и разработки высокочувствительных методик их определения обоснована целесообразность использования этого фермента в аналитических целях;

- на основании данных сравнительного изучения действия ртути(П) на каталитическую активность пероксидаз, выделенных из клеток арахиса и корней хрена, в реакции окисления о-дианизидина установлено, что степень ингибирующего влияния ртути(П) на пероксидазы, выделенные из разных источников, различна, и в отличие от пероксидазы хрена для ингибирования пероксидазы арахиса ртутью(П) не требуется предварительная обработка фермента серосодержащим ингибитором - тиомочевиной;

- установлено, что по характеру влияния на скорость катализируемого пероксидазой арахиса окисления ароматических диаминов изученные фенольные соединения делятся на две группы - ингибиторы и вторые субстраты фермента;

- показано, что характер влияния фенола и его производных на кинетику индикаторного процесса определяется, в первую очередь, соотношением окислительно-восстановительных потенциалов фенольных соединений и основного субстрата пероксидазы арахиса - бензидина, о-дианизидина или 3,3' ,5,5'-тетраметилбензидина;

- выяснено, что основные субстраты пероксидазы арахиса (бензидин и его производные) активируют окисление вторых субстратов - фенолов, то есть в индикаторной системе наблюдается явление субстрат-субстратной активации;

- обоснована целесообразность использования для регулирования чувствительности и селективности определения фенольных соединений различных субстратов-восстановителей пероксидазы арахиса (бензидина и его производных); разных аналитических сигналов - скорости индикаторного процесса или продолжительности индукционного периода.

Практическую значимость имеют разработанные с использованием реакций пероксидазного окисления ароматических диаминов ферментативные методики определения:

- ртути(П) по ее ингибирующему действию на каталитическую активность пероксидазы арахиса в реакции окисления о-дианизидина (с„ = 0,2 нг/мл);

- ряда фенольных соединений в диапазоне концентраций 0,05 - 50 мкМ (0,005 - 50 мкг/мл) на основании различного характера их влияния на скорость пероксидазного окисления ароматических диаминов - о-дианизидина, 3,3',5,5'-тетраметилбензидина или бензидина;

- ряда изомеров фенолов - ингибиторов и вторых субстратов, при их совместном присутствии с использованием разных аналитических сигналов I

- скорости индикаторного процесса и продолжительности индукционного периода, соответственно;

- определения ртути(П) и ряда фенольных соединений (аминофенолов и нафтолов) в природных водах.

Автор выносит на защиту:

1. Результаты сравнительного изучения влияния ртути(П) на скорость окисления о-дианизидина, катализируемого пероксидазой арахиса, а также нативной и рекомбинантной пероксидазами хрена; данные исследования возможных причин различного по характеру и степени влияния ртути(П) на каталитическую активность пероксидаз арахиса и хрена.

2. Результаты изучения характера влияния широкого круга фенольных соединений с различной природой и положением заместителей в бензольном кольце, различными кислотно-основными и окислительно-восстановительными свойствами на кинетику катализируемого пероксидазой арахиса окисления ароматических диаминов - о-дианизидина, 3,3 \ 5,5' -тетраметилбензидина, бензидина и о-фенилендиамина, а также обоснование выявленных при этом закономерностей.

3. Ферментативные методики определения

- ртути(П) по ее ингибирующему действию на каталитическую активность пероксидазы арахиса в реакции окисления о-дианизидина (сн = 0,2 нг/мл);

- фенолов на основании различного характера их влияния на скорость пероксидазного окисления ароматических диаминов - о-дианизидина, 3,3',5,5'-тетраметилбензидина или бензидина с нижними границами определяемых содержаний 0,05 - 5 мкМ (0,005 - 5 мкг/мл);

- ряда изомеров фенолов (резорцина и гидрохинона, 2- и 3-аминофенолов; 1-й 2-нафтолов), относящихся к разным группам - ингибиторам и вторым субстратам, в смеси с использованием разных аналитических сигналов -скорости индикаторного процесса и продолжительности индукционного периода, соответственно;

- ртути(П) на уровне концентраций 10-50 нг/мл в природной воде по реакции пероксидазного окисления о-дианизидина;

- ряда фенольных соединений (2- и 3-аминофенолов; 1- и 2-нафтолов) на уровне концентраций 3-100 мкМ (0,3 - 15 мкг/мл) при индивидуальном и совместном присутствии в природной воде по реакции пероксидазного окисления о-дианизидина.

ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР Глава 1. Строение и свойства пероксидазы арахиса

Обсуждение строения и свойств пероксидазы арахиса - фермента, являющегося основным объектом нашего исследования, невозможно без определения ее места в ряду растительных пероксидаз, сопоставления имеющихся о ней сведений с данными о других пероксидазах, поэтому именно так, сравнивая пероксидазу арахиса с ее «собратьями», выделенными из других источников, анализируя их сходные черты и отличия, мы постараемся изложить обнаруженные нами литературные данные.

Заключение диссертации по теме «Аналитическая химия», Багирова, Наиля Арифовна

выводы

1. Обоснована целесообразность использования пероксидазы арахиса в химическом анализе, в частности, для определения ртути(П) и фенольных соединений по реакциям пероксидазного окисления ароматических диаминов.

2. Обнаруженное различие в степени и характере ингибирующего влияния ртути(П) на каталитическую активность пероксидаз, выделенных из клеток арахиса и корней хрена, в сочетании с данными изучения возможных причин этого отличия свидетельствует о возможном наличии (помимо установленных и описанных в литературе) еще невыясненных, либо недоказанных различий в структурах этих ферментов.

3. Установлено, что соотношение окислительно-восстановительных потенциалов фенольных соединений и основного субстрата пероксидазы арахиса - бензидина, о-дианизидина или 3,3',5,5'-тетраметилбензидина -является основным фактором, определяющим характер влияния изученных фенольных соединений (их действия как ингибиторов или вторых субстратов) на скорость катализируемого пероксидазой арахиса окисления ароматических диаминов. Характер влияния фенолов зависит, кроме того, от размера и структуры их молекул, а также механизма окисления основного субстрата-восстановителя пероксидазы арахиса.

4. Показано, что причиной появления на кинетической кривой индукционного периода служит активация основным субстратом (бензидином, о-дианизидином или 3,3',5,5'-тетраметилбензидином) пероксидазного окисления фенолов с меньшими, чем у этих ароматических диаминов окислительно-восстановительными потенциалами (явление субстрат-субстратной активации).

5. Установлено, что использование различных ароматических диаминов в качестве основных субстратов-восстановителей пероксидазы арахиса, а также разных аналитических сигналов - скорости индикаторного процесса и продолжительности индукционного периода, позволяет регулировать чувствительность и селективность определения фенольных соединений.

6. С использованием реакций пероксидазного окисления ароматических диаминов разработаны ферментативные методики определения:

- ртути(П) по ее ингибирующему действию на каталитическую активность пероксидазы арахиса в реакции окисления о-дианизидина (сн = 0,2 нг/мл);

- ряда фенольных соединений в диапазоне концентраций 0,05 - 50 мкМ (0,005 - 50 мкг/мл) на основании различного характера их влияния на кинетику пероксидазного окисления ароматических диаминов - бензидина, о-дианизидина или 3,3',5,5'-тетраметилбензидина;

- ряда изомеров фенолов (резорцина и гидрохинона, 2- и 3-аминофенолов; 1-и 2-нафтолов), относящихся к разным группам - ингибиторам и вторым субстратам, при их совместном присутствии с использованием разных аналитических сигналов - скорости индикаторного процесса и продолжительности индукционного периода;

- ртути(П) на уровне концентраций 10-50 нг/мл в природной воде по реакции пероксидазного окисления о-дианизидина;

- ряда фенольных соединений (2- и 3-аминофенолов; 1-й 2-нафтолов) на уровне концентраций 3-100 мкМ (0,3 - 15 мкг/мл) при их индивидуальном и совместном присутствии в природной воде по реакции пероксидазного окисления о-дианизидина.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В результате проведенного исследования нами обоснована целесообразность использования одной из малоизученных растительных пероксидаз - пероксидазы арахиса, в химическом анализе, в частности, для высокочувствительного определения ртути(П) и широкого круга фенольных соединений.

Установлено, что ртуть(П) оказывает значительное ингибирующее действие на каталитическую активность пероксидазы арахиса в реакции окисления о-дианизидина. Результаты сравнительного изучения влияния ртути(П) на скорость этой индикаторной реакции, катализируемой пероксидазой арахиса, а также нативной и рекомбинантной пероксидазами хрена, показали, что степень ингибирующего действия ртути(П) на пероксидазы, выделенные из разных источников, различна и не зависит от количества олигосахаридных цепей в молекуле пероксидазы; она не связана, по-видимому, и с возможным наличием 8Н-групп в молекуле пероксидазы арахиса. Причиной различной степени влияния ртути(П) на пероксидазы арахиса и хрена, по-видимому, является большая лабильность дистального иона кальция в молекуле пероксидазы арахиса, приводящая к некоторому его смещению при воздействии ионов ртути(П).

На основании ингибирующего действия ртути(П) на каталитическую активность пероксидазы арахиса в реакции окисления о-дианизидина разработана высокочувствительная экспрессная методика ее определения, не требующая дополнительного введения второго ингибитора пероксидазы -тиомочевины, необходимого для усиления ингибирующего действия ртути(П) на пероксидазу хрена.

В результате изучения влияния широкого круга фенольных соединений на кинетику пероксидазного окисления бензидина, о-дианизидина и 3,3',5,5'-тетраметилбензидина показано, что по характеру влияния фенолы делятся на две группы: ингибиторы и вторые субстраты пероксидазы арахиса.

АМ

Установлено, что при одновременном присутствии двух субстратов в индикаторной системе наблюдается эффект субстрат-субстратной активации: бензидин, о-дианизидин и 3,3',5,5'- тетраметилбензидин активируют пероксидазное окисление фенолов с меньшими, чем у них окислительно-восстановительными потенциалами, что приводит к появлению на кинетической кривой индукционного периода.

Указанный характер влияния фенольных соединений не зависит от кислотно-основных свойств фенолов, а определяется, в основном, соотношением величин окислительно-восстановительных потенциалов фенольных соединений и основного субстрата - бензидина или его производных. Кроме того, установлено, что характер влияния фенолов зависит также от размера и структуры молекулы и механизма окисления основного субстрата пероксидазы арахиса.

При разработке методик определения фенолов-ингибиторов и фенолов-вторых субстратов использованы разные аналитические сигналы - скорость индикаторного процесса, либо продолжительность индукционного периода, соответственно, а также реакции окисления различных субстратов пероксидазы арахиса - бензидина и его производных, что позволило регулировать чувствительность и селективность определения одних фенолов в присутствии других.

Важным итогом проведенного исследования явилась выявленная возможность индивидуального определения органических соединений одного класса - фенолов, и, что особенно важно, их изомеров, оказывающих различное влияние на кинетику индикаторного процесса, при совместном присутствии с использованием разных аналитических сигналов.

Разработанный подход можно рекомендовать к использованию при ферментативном определении органических соединений других классов с различными окислительно-восстановительными потенциалами с применением катализируемых пероксидазами окислительно-восстановительных индикаторных процессов.

Список литературы диссертационного исследования кандидат химических наук Багирова, Наиля Арифовна, 2000 год

1. Welinder K.G. Superfamily of plant, fungal and bacterial peroxidases. // Curr. Opin. Struct. Biol. 1992. V. 2. P. 388-393.

2. Газарян И.Г. Пероксидазы растений. Итоги науки и техники. Биотехнология. М.: ВИНИТИ. 1992. Т. 36. С. 4-28.

3. Finzel B.C., Poulos T.L., Kraut J. Crystal structure of yeast cytochrome С peroxidase refined at 1.7 A resolution. // J. Biol. Chem. 1984. V. 259. P. 13027-13036.

4. Patterson W.R., Poulos T.L. Crystal structure of recombinant pea cytosolic ascorbate peroxidase. // Biochemistry. 1995. V. 34. P. 4331-4341.

5. Poulos T.L., Edwards S.L., Wariishi H., Gold M.H. Crystallographic refinement of lignin peroxidase at 2 A. // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 4429-4440.

6. Sundaramoorthy M., Kishi K., Gold M.H., Poulos T.L. The crystal structure of manganese peroxidase from Phanerochaete crysosporium at 2.06 A. // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 32759-32767.

7. Petersen J.F.W., Kadziola A., Larsen S. Three-dimensional structure of a recombinant peroxidase from Coprinus cinereus at 2.6 A resolution. // FEBS Lett. 1994. V. 339. P.291-296.

8. Schuller D.J., BanN., van Huystee R.B., McPherson A., Poulos T.L. The crystal structure of peanut peroxidase. // Structure. 1996. V. 4. N 3. P. 311-321.

9. Gajhede M., Schuller D.J., Henriksen A., Smith A.T., Poulos T.L. Crystal structure of horseradish peroxidase С at 2.15 A resolution. // Nature Struct. Biol. 1997. V. 4. N 12. P. 1032-1038.

10. Buffard D., Breda C., van Huystee R.B., Asemoto O., Piere M., Dang Ha D.B., Esnault R. Molecular cloning of complementary DNAs encoding two cationic peroxidases from cultivated peanut cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. V. 87. P. 8874-8878.

11. Rodriguez-Maranon M.J., Hoy A.R., van Huystee R.B. Evidence for the presence of Mn(II) in a peanut peroxidase. An EPR study. // Cell. Mol. Biol. 1994. V. 40. N 7. P. 871-879.

12. Rodriguez-Maranon M.J., van Huystee R.B. Plant peroxidases: interaction between their prosthetic groups. //Phytochemistry. 1994. V. 37. N 5. P. 1217-1225.

13. Lambeir A.M., Dunford H.B., van Huystee R.B., Lobarzewski J. Spectral and kinetic properties of a cationic peroxidase secreted by cultured peanut cells. // Can. J. Biochem. Cell Biol. 1985. V. 63. P. 1086-1092.

14. Chibbar R.N., Cella R., van Huystee R.B. The heme moiety in peanut peroxidase. // Can. J. Biochem. Cell Biol. 1984. V. 62. P. 1046-1050.

15. Dunford H.B. Peroxidases. // Adv. Inorg. Biochem. 1982. V. 2. P. 41-68.

16. Smulevich G., English A.M., Martitni A., Marzocchi M.P. Resonanse Raman investigation of ferric ion in horseradish peroxidase and its aromatic donor complexes at room and low temperature. // Biochemistry. 1991. V. 30. P. 772-779.

17. Poulos T.L., Kraut J. The stereochemistry of peroxidase catalysis. // J. Biol. Chem. 1980. V. 225. P. 8199-8205.j I

18. Hu C., Lee D., Chibbar R.N., van Huystee R.B. Ca and peroxidase derived from cultured peanut cells. // Physiol. Plant. 1987. V. 70. P. 99-102.

19. Rodriguez-Maranon M.J., Stillman M.J., van Huystee R.B. Co-dependency of calcium and porphyrin for an integrated molecular structure of peanut peroxidase: A circular dichroism analysis. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1993. V. 194. N 1. P. 326-332.

20. Shiro Y., Kurono M., Morishima I. Presence of endogenous calcium ion and its functional and structural regulation in horseradish peroxidase. // J. Biol. Chem. 1986. V. 261. P. 9382-9390.

21. Ogawa S., Shiro Y., Morishima I. Calcium binding by horseradish peroxidase C and the heme environmental structure. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1979. V. 90. P. 674-678.

22. Barber K.R., Rodriguez-Maranon M.J., Shaw G.S., van Huystee R.B. Structural influence of calcium on the heme cavity of cationic peanut peroxidase as determined by 'H-NMR spectroscopy. // Eur. J. Biochem. 1995. V. 232. P. 825-833.

23. McManus M.T., Ashford D.A. Glycosilation of plant peroxidases. // Plant Peroxidase Newsletter. 1997. N 10. P. 15-23.

24. Wan L., van Huystee R.B. A study on glycosilation of cationic peanut peroxidase. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1993. V. 194. P. 1398-1405.

25. Welinder K.G. Aminoacid sequence studies of horseradish peroxidase. // Eur. J. Biochem. 1979. V. 96. P. 483-502.

26. Wan L., Gijzen M., van Huystee R.B. Heterogeneous glycosilation of cationic peanut peroxidase. // Biochem. Cell. Biol. 1994. V. 72. P. 411-417.

27. Welinder K.G. Covalent structure of the glycoprotein horseradish peroxidase. // FEBS Lett. 1976. V. 72. P. 19-23.

28. Tieger H.A. Quesada M.A. Heredia A., Valpuesta V. Partial deglycosilation of an anionic isoperoxidase from peach seeds on enzyme activity, stability and antigenicity. //Physiol. Plant. 1991. V. 83. P. 144-148.

29. Sanchez-Romero C., Garcia-Gomez M.L., Pliego-Alfaro F., Heredia A. Effect of partial deglycosilation on catalytic characteristics and stability of an avocado peroxidase. // Physiol. Plant. 1994. V. 92. P. 97-101.

30. Xu Y., van Huystee R.B. Identification of an antigenic determinant on anionic peanut peroxidase by monoclonal antibodies. // J. Exp. Bot. 1991. V. 42. P. 935-945.

31. Stephan D., van Huystee R.B. Some aspects of peroxidase synthesis by cultured peanut cells. //Z. Pflanzenphysiol. 1980. V. 10. P. 313-321.

32. Chance B. The kinetics of the enzyme-substrate compound of peroxidase. // J. Biol. Chem. 1943. V. 151. P. 553-577.

33. Sivaraja M., Goodin D.B., Smith M., Hoffinan B.M. Identification of Thrl91 as the free-radical site in CCP compound ES. // Science. 1989. V. 245. P. 738-740.

34. Dolman D., Newell G.A., Thurlow M.D., Dunford H.B. A kinetic study of the reaction of horseradish peroxidase with hydrogen peroxide. // Can. J. Biochem. 1975. V. 53. P. 495-501.

35. Newmyer S.L. Ortiz de Montellano R.P. Horseradish peroxidase His42—>Ala, His42—>Val and Phe41 —>Ala mutants. Histidine catalysis and control of substrate access to the heme iron. // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 19430-19438.

36. Nagano S., Tanaka M., Ishimori K., Watanabe Y., Morishima I. Catalytic roles of the distal site asparagin histidin couple in peroxidases. // Biochemistry. 1996. V. 35. P. 14251-14258.

37. Газарян И.Г. Пероксидазы растений механизм действия и белковая инженерия. Дисс. д.х.н. М.: МГУ. 1996. 305 с.

38. Vitello L.B., Erman J.E., Miller M.A., Mauro J.M., Kraut J. Effect of Asp235-+Asn substitution on the absorption spectrum and hydrogen peroxide reactivity of cytochrome С peroxidase. // Biochemistry. 1992. V. 31. P. 11524-11535.

39. Veitch N.C. Aromatic molecule binding site of haem peroxidases. // Biochem. Soc. Trans. 1995. V. 23. P. 232-240.

40. Коренман Я.И. Ароматические соединения экоаналитические проблемы. // Соросовский Образовательный Журнал. 1999. №12. С. 35-39.

41. Беспамятнов Г.П., Кротов Ю.А. Предельно допустимые концентрации химических веществ в окружающей среде. 1985. Л.:Химия. 528 с.

42. Finger S., Tkalcevic В., Frobe Z., Drevencar V. Analysis of polychlorinated biphenyls, organochlorine pesticides and chlorophenols in rain and snow. // Analyst. 1994. V. 119. №6. P. 1135-1140.

43. Gremand E., Turesky R.J. Rapid analytical methods to measure pentachlorophenol in wood. // J. Agric. Food Chem. 1997. V. 45. №4. P. 1229-1233.

44. Chriswell C.D., Chang R.C., Fritz J.S. Chromatographic determination of phenols in water. //Anal. Chem. 1995. V. 47. №8. P. 1325-1329.

45. Коренман Я.И., Алымова A.T., Каменкина С.П. Газохроматографическое определение летучих фенолов в воде с пробоотбором на импрегнированный твердый сорбент. // Заводская лаборатория. 1995. Т. 61. № 3. С. 1-4.

46. Louter A.J.H., Jones Р.А., Jorritsma J.D., Vreuls J.J., Brinkman U.A.T. Automated derivatization for on-line solid-phase extraction gas chromatography phenolic compounds. // J. High Resoul. Chromatogr. 1997. V. 20. №7. P. 363-368.

47. Turnes I., Rodriguez I., Garcia C.M., Cela R. Determination of chlorophenols in drinking water with high resolution gas chromatography tandem mass-spectrometry. // J. Chromatogr. A. 1996. V. 743. №2. P. 283-292.

48. Thomas J.B. Identification and quantification of mono-, di-, and trihydroxibenzenes (phenols) at trace concentration in sea water by aqueous acetylation and GC/MS analysis. // J. Chromatogr. A. 1994. V. 662. №2. P. 281-292.

49. Jaoregui О., Galceran М.Т. Determination of phenols in water by on-line solid-phase disk extraction and liquid chromatography with electrochemical detection. // Anal. Chim. Acta. 1997. V. 340. №1-3. P. 191-199.

50. Puig D., Barcelo D. Determination of polar priority phenols at parts per trillion levels in water using on-line liquid-solid extraction followed by liquid chromatography with coulonometric detection. //J. Chromatogr. A. 1997. V. 778. №1-2. P. 313-319.

51. Хрящевский A.B., Подловченко М.Б., Нестеренко П.Н., Шпигун О.А. Применение сверхсшитого макросетчатого полистирола для концентрирования фенолов. // Вестн. Моск. ун-та. Сер. 2. Химия. 1998. Т. 39. №3. С. 196-200.

52. Penner N.A., Nesterenko P.N., Khryaschevsky A.V., Stranadko T.N., Shpigun O.A. A novel stationary phase for the high liquid chromatographic separation and determination of phenols. // Mendeleev Commun. 1998. №1. P. 24-27.

53. Pocurull E., Marce R.M., Borrull F. Determination of phenolic compounds in natural waters by liquid chromatography with ultraviolet and electrochemical detection after on-line trace enrichment. // J. Chromatogr. A. 1998. V. 738. №1. P. 1-9.

54. Tsuryupa V.P., Ilyin M.M., Andreeva A.I., Davankov Y.A. Use of the hyper-crosslinked polysterene sorbents "Styrosorb" for solid phase extraction of phenols from water. // Fresenius J. Anal. Chem. 1995. V. 352. №7-8. P. 672-675.

55. Cliffe S., Fawer M.S., Maier G., Takata K., Ritter G. Enzyme assays for the phenolic content of natural juices. // J. Agric. Food Chem. 1994. V. 42. №8. P. 1824-1828.

56. Galceran M.T., Jauregui O. Determination of phenols in sea water by liquid chromatography with electrochemical detection after enrichment by using solid-phase extraction cartridge and discs. //Anal. Chim. Acta. 1995. V. 304. №1. P. 75-84.

57. Cruz I., Wells D.E. Determination of pentachlorophenol by exhaustive methylation and capillary gas chromatography in sewage sludge, contaminated water. // Int. J. Environ. Anal. Chem. 1992. V. 48. №2. P. 101-114.

58. Brown F.R., Draper W.M. Separation of phenols and their glucuronide and sulfate conjugates by anion-exchange liquid chromatography. // J. Chromatogr. 1989. V. 479. P. 441-444.

59. Fischer W., Bund O., Hauck H.E. Thin-layer chromatographic analysis of phenols on TLC-aluminium sheets RP-18 F2545. // Fresenius J. Anal. Chem. 1996. V. 354. №7-8. P.889-891.

60. Sherma J., Boldnieks J. Determination of pentachlorophenol residues in tallow by quantitative TLC. // J. Liquid Chromatogr. 1990. V. 13. №20. P. 3971-3947.

61. Korenmann Ya.I., Yermolaeva T.N. Potentiometric titration of phenols in non-aqueous polar extract. // Analyst. 1995. V. 120. №9. P. 2387-2391.

62. Гурьев И.А., Гущина E.A., Митина E.H. Двухфазное потенциометрическое титрование фенолов с ионселективным электродом. // Журн. аналит. химии. 1979. Т. 34. №6. С. 1184-1188.

63. Barek J., Berka A., Divoca D. Colourimetric determination of hydroquinone, 4-aminophenol and methol with trivalent manganese fluoride complex. // Collect. Czechoslov. Chem. Commun. 1985. V. 50. №3. P. 600-610.

64. Chico Guijarro E., Yanez-Sedeno P., Pingarron Carrazon J.M., Polo Diez L.M. Voltametric determination of 4-chloro-3-methylphenol at a glassy carbon electrode. // Fresenius J. Anal. Chem. 1991. V. 339. №3. P. 193-196.

65. Ignjatovic J.M., Markovic D.A., Vukelic N.S. The polarographic determination of phenol. // J. Serb. Chem. Soc. 1993. V. 58. №9. P. 705-710.

66. Christophersen M.J., Cardwell T.J. Determination total phenols in waters and wastewaters by flow-injection with electrochemical detection, the alternative to the standard colourimetric procedure. // Anal. Chim. Acta. 1996. V. 323. №1-3. P. 39-46.

67. Bosh F., Font G., Manes J. Ultraviolet spectrophotometric determination of phenols in natural and waste waters with iodine monobromide. // Analyst. 1987. V. 112. №9. P. 1135-1137.

68. Liu K., Chen Y. Extraction-spectrophotometric determination of volatile phenol in water with 4-aminoantipyrine. // Huaxue Yu Nianhe. 1997. №2. P. 118-120. U,ht. no Chem. Abstr. 1997. № 289527.

69. Chen Y., Wang S., Zhou T. Spectrophotometric determination of trace phenol in water after preconcentration on an organic solvent-soluble membrane filter. // Anal. Lett. 1998. V. 31. №7. P. 1233-1245.

70. Li M., Yuan C., Feng Ch. Spectrophotometric determination of phenol using 4-aminoantipyrine. // Huanjing Kexue. 1997. V. 18. №5. P. 78-80. IJht. no Chem. Abstr. 1997. №140360.

71. Dmitrienko S.G., Myshak E.N., Zhigulev A.V., Runov V.K., Zolotov Yu.A. Sorption-photometric determination of 1-naphthol with polyurethane foams. // Anal. Lett. 1997. V. 30. №14. P. 2527-2540.

72. Chernysh V.V., Proskurnin M.A., Kuznetsova V.Y., Pakhomova S.V. Determination of microamounts of phenols by thermal lens spectrometry // Anal. Commun. 1997. V. 37. №10. P. 291-294.

73. Lopez-Cueto G., Maspoch S., Rodriguez-Medina I.F., Ubide C. Simultaneous kinetic spectrophotometric determination of o-, m- and />-aminophenols using patial least squares calibration. //Analyst. 1996. V. 121. №4. P. 407-412.

74. Li J., Zhang Y., Wei X. Kinetic spectrophotometric determination of trace phenol using surfactant as sensitazing reagent. // Fenxi Huaxue. 1998. V. 26. №5. P. 586-589 IJht. no Chem. Abstr. 1998. №326092.

75. Li L., Lu M. Determination of pyrogallol using a novel chemiluminescence reaction. // Anal. Lett. 1998. V. 31. №2. P. 343-353.

76. J. Wang, Q. Chen. Remote electrochemical biosensor for field monitoring of phenolic compounds. // Anal. Chim. Acta. 1995. V. 312. №1. P. 39-44.

77. Skladal P. Mushroom tyrosinase-modified carbon paste electrode as an amperometric biosensor for phenols. // Collect. Czechoslov. Chem. Commun. 1991. V. 56. №7. P. 1600-1610.

78. Dantoni P., Serrano S.H.P., Brett A.M.O., Gutz I.G.R. Flow-injection determination of catechol with a new tyrosinase / DNA biosensor. // Anal. Chim. Acta. 1998. V. 366. №1-3. P. 137-145.

79. Hall G.F., Best D.J., Turner A.P.F. The determination of /?-cresol in chloroform with an enzyme electrode used in the organic phase. // Anal. Chim. Acta. 1988. V. 213. №1 2. P. 113-120.

80. Deng Q., Yizhu G., Dong S. Cyro-hydrogel for the construction of the tyrosinase-based biosensor. //Anal. Chim. Acta. 1996. V. 319. №1-2. P. 71-77.

81. Li J., Chia L.S., Goh N.K., Tan S.N. Silica sol-gel immobilised amperometric biosensor for the determination of phenolic compounds. // Anal. Chim. Acta. 1998. V. 362. №2-3. P. 203-211.

82. Schillu J.G., Chen A.K., Liu C.C. Determination of phenols concentrations by an electrochemical system with immobilised tyrosinase. // Anal. Biochem. 1978. V. 85. №1. P.25-33.

83. Kotte H., Grudig B., Vorlop K.D, Strehlitz B., Stottmeister U. Methylphenazonium-modified enzyme sensor based on polymer thick films for subnanomolar detection of phenols. // Anal. Chem. 1995. V.67. №1. P. 65-70.

84. Onnerfjord P., Emneus J., Marko-Varga G., Gorton L., Ortega F., Dominguez E. Tyrosinase graphite-epoxy based composite electrodes for detection of phenols. // Biosens. Bioelectron. 1995. V. 10. №6-7. P. 607-619.

85. Parellada A., Narvaez A., Lopez M.A., Dominguez E., Fernandez J.J., Pavlov V., Katakis I. Amperometric immunosensors and enzyme electrodes for environmental application. // Anal. Chim. Acta. 1998. V. 362. №1. P. 47-57.

86. Bonakdar M., Vilchez I.L., Mottola H.A. Bioamperometric sensors for phenol based on carbon paste electrode. // J. Electroanal. Chem. 1989. V. 266. №1. P. 47-55.

87. Wang J., Lu F., Lopez D. Tyrosinase-based ruthenium dispersed carbon paste biosensor for phenols. // Biosens. Bioelectron. 1994. V. 9. №1. P. 9-15.

88. Wang J., Lin Y. On-line organic phase enzyme detector. // Anal. Chim. Acta. 1993. V. 271. №1. P. 53-58.

89. Dennison M.J., Hall J.M., Turner A.P.F. Gas-phase microbiosensor for monitoring phenol vapor at ppb levels // Anal. Chem. 1995. V. 67. №21. P. 3922-3927.

90. Kaisheva A., Iliev I., Christov S., Kazareva R. Electrochemical gas biosensor for phenol. // Sens. Actuators. 1997. V. 44. №1-3. P. 571-577.

91. Adeyoju O., Iwuoha E.I., Smyth M.R., Leech D. High-performance liquid chromatographic determination of phenols using a tyrosinase-based amperometric biosensor detection system. //Analyst. 1996. V. 121. №12. P. 1885-1889.

92. Connor M.P., Wang J., Kubiak W., Smyth M.R. Tissue- and microbe-based electrochemical detectors for liquid chromatography. // Anal. Chim. Acta. 1990. V. 229. №1. P. 139-143.

93. Ярополов А.И., Маловик В. Ферментный электрод на основе иммобилизованной лакказы для определения полифенолов и полиаминов. // Журн. аналит. химии. 1983. Т. 38. №3. С. 503-508.

94. Wang J., Lin Y., Eremenko A.V., Ghindilis A.L., Kurochkin I.N. A laccase electrode for organic-phase enzymatic assays. //Anal. Lett. 1993. V. 26. №2. P. 197-207.

95. Yaropolov A.I., Kharybin A.N., Emneus J., Marko-Varga G., Gorton L. Flow-injection analysis of phenols at a graphite electrode modified with co-immobilised laccase and tyrosinase. //Anal. Chim. Acta. 1995. V. 308. №1-3. P. 137-144.

96. Wollenberger U., Neumann B. Quinoprotein glucose degydrogenase-modified carbon paste electrode for the detection of phenolic compounds. // Electroanalysis. 1997. V. 9. №5. P. 366-371.

97. Eremenko A., Makower A., Jin W., Ruger P., Scheller F. Biosensor based on an enzyme modified electrode for highly-sensitive measurement of polyphenols. // Biosens. Bioelectron. 1995. V. 10. №8. P. 717-722.

98. Saby C., Male K.B., Luong J.H. Combined chemical and electrochemical approach using ¿zs-(trifluoroacetoxy)iodobenzene and glucose oxidase for the detection of chlorinated phenols. // Anal. Chem. 1997. V. 69. №21. P. 4324-4330.

99. Ghindilis A.L., Macower A., Bauer C.G., Bier F.F., Scheller F.W. Determination ofp-aminophenol and catecholamines at picomolar concentrations based on recycling enzyme amplification. // Anal. Chim. Acta. 1995. V. 304. №1. P. 25-32.

100. Kane S.A., Iwuoha E.I., Smyth M.R. Development of a sol-gel amperometric biosensorfor the determination of phenolics. // Analyst. 1998. V. 123. №8. P. 2001-2006.

101. Lindgren A., Emneus J., Ruzgas Т., Gorton L., Marko-Varga G. Amperometric detection of phenols using peroxidase-modified graphite electrode. // Anal. Chim. Acta. 1997. V. 347. №1. P. 51-62.

102. Cosnier S., Popescu I.G. Poly(amphiphilicpyrolle) tyrosinase-peroxidase electrode for amplified flow-injection amperometric detection of phenol. // Anal. Chim. Acta. 1996. V. 319. №1-2. P. 145-151.

103. Zachoriah K., Mottola H.A. Continuous-flow determination of phenol with chemicallyimmobilised polyphenol oxidase (tyrosinase). // Anal. Lett. 1989. V. 22. №5. P. 1145 1158.

104. Papkovsky D.V., Ghindilis A.L., Kurochkin I.N. Flow-cell fiber-optic enzyme sensor for phenols. //Anal. Lett. 1993. V. 26. №3. P. 1505-1518.

105. Шеховцова Т.Н., Лялюлин А.Л., Кондратьева Е.И., Газарян И.Г., Долманова И.Ф. Использование пероксидаз различного происхождения для определения фенолов. //Журн. аналит. химии. 1994. Т. 49. №12. С. 1317-1323.

106. Яцимирский К.Б. Кинетические методы анализа. М.: Химия. 1967. 200 с.

107. Shannon L.M., Kay Е., Lew J.Y. Peroxidase isozymes from horseradish roots. Isolation and physical properties. // J. Biol. Chem. 1966. V. 249. N 9. P. 2166-2172.

108. Сладков А.З. Таблицы буферных растворов. // Заводская лаборатория. 1969. Т. 35. №9. С. 1146-1148.

109. Кольтгофф И.М., Сендел Е.Б. Количественный анализ. М.: Госхимиздат. 1948. С. 822.

110. Пешкова В.М., Громова М.И. Практическое руководство по спектрофотометрии и колориметрии. М.: Изд-во Московского Университета. 1965. С. 218.

111. Доерфель К.М. Статистика в аналитической химии. М.: Мир. 1994. 267 с.

112. Шеховцова Т.Н., Чернецкая С.В., Долманова И.Ф. Ферментативный метод определения микроколичеств железа(Ш) и ряда ингибиторов пероксидазы. // Журн. аналит. химии. 1993. Т. 48. №1. С. 129-136.

113. Shekhovtsova T.N., Muginova (Chernetskaya) S.V., Mizgunova U.M., Dolmanova I.F. Applications of oxidases in analysis. // Quimica Analitica. 1996. V. 15. P. 312-320.

114. Попова И.М. Ферментативные методы определения физиологически активных веществ с применением пероксидазы. Дисс. к.х.н. М.: МГУ. 1981. 232 с.

115. Долманова И.Ф., Шеховцова Т.Н., Стародумова Н.Н, Ферментативный метод определения ртути. // Журн. аналит. химии. 1987. Т. 42. №10. С. 1824-1828.

116. Чернецкая С.В. Методы определения ртути, кадмия, висмута с использованием пероксидазы хрена. Дисс. к.х.н. М.: МГУ. 1995. 255 с.л с~о

117. Лебедева О.В., Угарова Н.Н., Березин И.В. Кинетическое изучение реакции окисления о-дианизидина перекисью водорода в присутствии пероксидазы из хрена. // Биохимия. 1977. Т. 42. №8. С. 1372-1379.

118. Яковлев В.А. Кинетика ферментативного анализа. М.: Наука. 1965. С. 83.

119. Варфоломеев С.Д., Гуревич К.Г. Биокинетика: Практический курс. М.: Фаир-Пресс. 1999. С. 197.

120. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. М.: Мир. 1983. Т. 2. С. 238.

121. Долманова И.Ф., Ершова Е.В., Шеховцова Т.Н., Надь В.Ю. Кинетическое определение микроколичеств ртути с использованием фермента пероксидазы. // Журн. аналит. химии. 1979. Т. 34. №8. С. 1644-1657.

122. Бартон Д., Оллис УД. Общая органическая химия. М.: Химия. 1983. Т. 5. С. 622.

123. Торчинский Ю.М. Сера в белках. М.: Наука. 1977. 303 с.

124. Andrews A., Reithel F.J. The thiol groups of jack bean urease. // Arch. Biochem. Biophys. 1970. V. 141. P. 538-546.

125. Попов B.O., Егоров A.M. Исследование существенных SH-групп бактериальной формиатдегидрогеназы. //Биохимия. 1979. Т. 44. №2. С. 207-213.

126. Magonet Е., Hayen P., Delforge D., Delive Е., Remade J. Importance of the structural zinc atom for the stability of yeast alcohol dehydrogenase. // Biochem J. 1992. V. 287. N2. P. 361.

127. Евтюгин Г.А. Электрохимические биосенсоры на основе холинэстеразы для группового определения токсикантов и диагностики загрязнения объектов окружающей среды. Дисс. д.х.н. Казань: КГУ. 1999. 367 с.

128. Лурье Ю.Ю. Справочник по аналитической химии. М.:Химия. 1989. С. 15.

129. Bryce D.W., Luque de Castro M.D. Methods for the speciation of mercury and selenium based on continuous unsegmented flow system. // Quimica Analitica. 1995. V. 14. N.3. P. 152-157.

130. Esnault R., Chibbar R.N. Peroxidases: at the gene expression level. // Plant Peroxidase Newsletter. 1997. N 10. P. 7-15.

131. Газарян И.Г. Молекулярная и генетическая структура пероксидаз. Итоги науки и техники. Биотехнология. М.: ВИНИТИ. 1992. Т. 36. С. 28-54.

132. Moeller К.М., Ottolenghi P. Oxidation of o-dianisidine by H2O2 and peroxidase at neutral pH. // C.R. Traw. Lab. Carlsberg. 1966. V. 35. P.369-373.

133. Claiborne A., Fridovich J. Chemical and intermediates in peroxidation of o-dianisidine by horseradish peroxidase. 1. Spectral properties of the products of o-dianisidine oxidation. // Biochemistry. 1979. V. 18. N 11. P. 2324-2329.

134. Foster R. Organic charge-transfer complexes. New-York: Academic. 1969. P. 36.

135. Oldfried L.F., Bockric J.O.M. Reversible oxidation-reduction reactions of aromatic amines. // J. Phys. Coll. Chem. 1951. V. 55. P. 1255-1274.

136. Долманова И.Ф., Шеховцова Т.Н., Пешкова В.М. Кинетический метод определения хрома с использованием реакции окисления о-дианизидина перекисью водорода в присутствии активаторов. // Журн. аналит. химии. 1972. Т. 27. №10. С. 1981-1985.

137. Divi R.L., Doerge D.R. Mechanism-based inactivation of lactoperoxidase and thyroid peroxidase by resorcinol derivatives. // Biochemistry. 1994. V. 33. P. 9668-9674.

138. Лебедева O.B., Угарова H.H., Березин И.В. Совместное окисление ферроцианида калия и о-дианизидина перекисью водорода, катализируемое пероксидазой из хрена. Субстрат-субстратная активация. // Биохимия. 1981. Т. 46. №7. С. 1202 1209.

139. Gazaryan I.G., Loginov D.B., Lyalyulin A.L., Shekhovtsova T.N. Determination of phenols using various peroxidases. // Anal. Lett. 1994. V. 27. N 15. P. 2917-2930.

140. Справочник химика. M.: Наука. 1965. Т. 4. С. 375.

141. Fieser L.F. An indirect method for studying the oxidation reduction potentials of unstable systems including those from the phenols and amines. // J. Amer. Chem. Soc. 1930. V. 52. N 12. P. 5204-5241.

142. Job D., Dunford H.B. Substituent effect on the oxidation of phenols and aromatic amines by horseradish peroxidase Compound I. // Eur. J. Biochem. 1976. V. 66. P. 607-614.

143. Келети Т. Основы ферментативной кинетики. М.: Мир. 1990. С. 234.

144. Hosoya Т. Turnip peroxidase. II. The reaction mechanism of turnip peroxidase Al, A2 and D. // J. Biochem. 1960. V. 47. P. 794-803.

145. Doerge D.R., Divi R.L. Identification of the colored guaiacol oxidation product produced by peroxidases. //Anal. Biochem. 1997. V. 250. P. 10-17.

146. Setti L., Scali S., Angeli I.D., Pifferi P.G. Horseradish peroxidase-catalyzed oxidative coupling of 3-methyl 2-benzothiazolinone hydrazone and methoxyphenols. // Enzyme and Microbial Techn. 1998. V. 22. N 8. P. 656-661.

147. PorstmannT., Porstmann В., Wietschke R., von Baehr R., Egger E. Stabilization of the substrate reaction of horseradish peroxidase with o-phenylenediamine in the enzyme immunoassay. // J. Clin. Chem. Clin. Biochem. 1985. V. 23. P. 41-44.

148. Childs R.E., Bardsley W.G. A steady-state kinetics of peroxidase with ABTS as chromogen. // Biochem. J. 1975. V. 145. P. 93-103.

149. Gallati H. Enzyme-immunological-test: determination of the activity of peroxidase with the aid of the Trinder reagent. // J. Clin. Chem. Clin. Biochem. 1977. V. 15.

150. Josephy P.D., Eling Т., Mason. R.P. The horseradish peroxidase-catalyzed oxidation of 3,3',5,5'-tetramethylbenzidine. //J. Biol. Chem. 1982. V. 257. N 7. P. 3669-3675.

151. Marquez L.A., Dunford H.B. Mechanism of the oxidation of 3,3',5,5'-tetramethylbenzidine by myeloperoxidase determined by transient- and steady-state kinetics. // Biochemistry. 1997. V. 36. P. 9349-9355.

152. Морозова Р.П., Яцимирский К.Б. Определение микроколичеств рутения по его каталитическому действию в реакции окисления бензидина перекисью водорода. //Журн. аналит. химии. 1969. Т. 24. № 8. С. 1183-1187.

153. Уотерс У. Механизм окисления органических соединений. М.: Мир. 1966. С. 175.

154. Крейнгольд С.У. Каталиметрический анализ высокочистых неорганических солей и оксидов металлов. Автореф. Дисс. д.х.н. Москва. 1988. С. 15.

155. Газарян И.Г., Решетникова И.А., Веревкин А.Н., Фечина В.А., Лялюлин А.Л., Шеховцова Т.Н. Пероксидаза гриба Phellinus Igniarius 71-31. II ДАН. 1993. Т. 329. №5. С. 663-665.

156. Газарян И.Г., Веревкин А.Н., Фечина В.А., Урманцева В.В., Скрипников А.Ю. Пероксидаза культивируемых клеток люцерны. // ДАН. 1992. Т. 326. №1.1. Р. 699-703.1. С. 198 201.