Экологические и физиолого-биохимические закономерности взаимоотношений в системе "картофель-колорадский жук" тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.12, кандидат биологических наук Умаров, Ильгиз Авазович

  • Умаров, Ильгиз Авазович
  • кандидат биологических науккандидат биологических наук
  • 2009, Уфа
  • Специальность ВАК РФ03.00.12
  • Количество страниц 105
Умаров, Ильгиз Авазович. Экологические и физиолого-биохимические закономерности взаимоотношений в системе "картофель-колорадский жук": дис. кандидат биологических наук: 03.00.12 - Физиология и биохимия растений. Уфа. 2009. 105 с.

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Умаров, Ильгиз Авазович

ГЛАВА 1. СОВРЕМЕННЫЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О МЕХАНИЗМАХ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ КОМПОНЕНТОВ СИСТЕМЫ «РАСТЕНИЕ -НАСЕКОМОЕ - ВРЕДИТЕЛЬ»

1.1. Факторы устойчивости растений к насекомым — вредителям.

1.1.1. Роль растительных ингибиторов протеиназ — как одного из важного фактора развития защиты во взаимоотношении системы «картофель - колорадский жук».

1.2. Биохимические адаптации фитофагов к защитным барьерам растении.

1.3. Способы и методы защиты растений картофеля от колорадского жука. 27

1.3.1 Проблема адаптации насекомых - вредителей к инсектицидам. 33

ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ, МЕТОДЫ И МАТЕРИАЛЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

2.1. Биологические объекты исследований и их характеристика.42

2.2. Материалы и реактивы.

2.3. Методы исследований

2.3.1. Методы определения активности протеолитических ферментов.46

2.3.2. Определение активности ингибиторов протеиназ.47

2.3.3. Определение концентрации белка.

2.3.4. Методика проведения токсикологических экспериментов.48 5Q

2.3.5. Выделение тотальной ДНК.

2.3.6. Проведение RAPD - Полимеразной цепной реакции (ПЦР). 50

2.3.7. Электрофоретическое фракционирование ДНК. 51

2.4. Статистическая обработка результатов.

РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

ГЛАВА 3. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ КОМПОНЕНТОВ СИСТЕМЫ «КАРТОФЕЛЬ - КОЛОРАДСКИЙ ЖУК»

3.1. Уровень активности ингибиторов протеиназ в тканях различных сортов и гибридных линий картофеля и пищевая адаптация личинок LEPTINOTARSA DECEMLINEATA. 53

3.2. Анализ количественных показателей заселенности колорадского жука на различных сортах и гибридных линий картофеля.

ГЛАВА 4. ЭКОЛОГИЧЕСКАЯ И БИОХИМИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА ВЫБОРОК ИЗ ЛОКАЛЬНЫХ ПОПУЛЯЦИЙ КОЛОРАДСКОГО ЖУКА НА ТЕРРИТОРИИ РЕСПУБЛИКИ БАШКОРТОСТАН

4.1. Адаптационный полиморфизм и экологическая пластичность колорадского жука, как наиболее значимые показатели в формировании резистентности.

4.2. Активность ферментов детоксикации у личинок колорадского жука при заражении энтомопатогенными грибами METARHIZIUM ANISOPLIAE (METSCH.) и активность протеолитических ферментов чувствительных и резистентных локальных групп колорадского жука. выводы

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Физиология и биохимия растений», 03.00.12 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Экологические и физиолого-биохимические закономерности взаимоотношений в системе "картофель-колорадский жук"»

Картофель является одним из основных продуктов питания человека и соответственно, одним из широко возделываемых культур на планете. Мировое производство этого продукта сельского хозяйства составляет до 33-35 млн. тонн в год. Острой проблемой картофелеводства в нашей стране остается защита посевов от его опасного вредителя - колорадского жука.

До недавнего времени казалось, что для решения этой проблемы достаточно рационального использования химических средств защиты растений — инсектицидов (Сухорученко, 1990). Однако систематическое использование инсектицидов в течение относительно короткого периода времени (около 30 лет) уже привело к развитию устойчивых к препаратам популяций насекомых (Леонтьева и др., 2006). В частности,, заселение территории республики Башкортостан (РБ) колорадским жуком проходило в период с 1976 по 1979 годы (Мигранов, 1990; Амирханов, 1995). Устойчивые к фосфорорганическим соединениям особи колорадского жука в ряде районов РБ были обнаружены уже 90-х годах 20 века (Амирханов, 1995).

Развитие устойчивости у колорадского жука приводит к существенному снижению эффективности химических обработок, которое на практике преодолевается увеличением числа (кратности) обработок и повышением концентрации применяемых препаратов. В результате такого подхода происходит усиление инсектицидной нагрузки на агроэкосистемы, падение качества товарного продукта, и закрепление свойств устойчивости в популяциях насекомых.

Альтернативой химическому способу защиты картофеля является создание устойчивых к насекомым-вредителям сортов (Flanders, 1992; Whalon end Wierenga, 1994; Gutierrez-Campos et al., 1999; Abdeen et al., 2005; Rolings et al., 2006). Однако признак устойчивости сорта является относительным и преодолевается в процессе взаимодействия насекомых с растениями. Оптимальным подходом к регулированию численности колорадского жука является, по нашему мнению, использование комплексной системы защиты, включающей химические и биологические методы с учетом особенностей взаимодействия растений и насекомых. Особенно важным в этом плане представляется выявление уровня устойчивости насекомых к препаратам в локальных популяциях, разработка критериев устойчивости растений к насекомым в полевых и лабораторных условиях, выявление физиологических, биохимических, экологических аспектов взаимоотношений растений и насекомых. Следует отметить, что сведения об экологических особенностях различных популяций колорадского жука, о физиолого-биохимических механизмах взаимоотношений насекомых и растений в литературе пока немногочисленны (De Leo and Gallerani, 2002; Zavala et al., 2004; Заец 2008).

Цель и задачи исследования. Целью настоящей работы является выявление физиологических, биохимических, экологических параметров, определяющих взаимоотношения компонентов в системе «картофель -колорадский жук».

Для достижения данной цели были поставлены следующие задачи:

- определение количественных показателей пищевой привлекательности, заселенности растений насекомыми в зависимости от сортовых особенностей картофеля;

- оценка уровня активности ингибиторов протеиназ колорадского жука у районированных сортов и перспективных селекционных линий картофеля;

- оценка активности протеолитических ферментов личинок колорадского жука при кормлении их растениями различных сортов;

- оценка уровня активности фенолоксидаз, эстераз, протеиназ в личинках колорадского жука при заражении энтомопатогенными грибами

- определение уровня устойчивости популяций колорадского жука на территории РБ к различным классам инсектицидов;

- установление уровня генетического полиморфизма локальных популяций колорадского жука, различающихся по устойчивости к инсектицидам.

Похожие диссертационные работы по специальности «Физиология и биохимия растений», 03.00.12 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Умаров, Ильгиз Авазович

Выводы:

1. Выявлена положительная корреляция между уровнем активности ингибиторов протеиназ в тканях исследуемых сортов картофеля и параметрами их устойчивости к колорадскому жуку (повреждаемость листьев, заселяемость и плодовитость насекомых).

2. Обнаружены сортовые различия в ответных реакциях растений на повреждение (поедание) личинками колорадского жука. У устойчивых сортов выявляется повышение уровня ингибиторной активности, у среднеустойчивых и неустойчивых активность ингибиторов не изменяется или снижается.

3. Установлено, что локальные популяции колорадского жука имеют различия по биолого-экологическим параметрам. Показатели пищевой активности, плодовитости у насекомых бирской локальной популяции на 20 - 40 % выше, чем у представителей уфимской локальной популяции. Уровень пищевой агрессивности насекомых зависит от активности пищеварительных гидролаз кишечника.

4. Обнаружены различия по уровню чувствительности насекомых к инсектицидам из классов ФОС, пиретроидов, неоникотиноидов, нереистоксинов между двумя исследуемыми популяциями. Имаго и личинки из бирской популяции оказались более устойчивы (в 2-3 раза) к воздействию этих инсектицидов, чем представители уфимской популяции. К новому инсектициду из класса фенилпиразолов устойчивость не выявлена: уровень смертности в обеих популяциях составляет 100%.

5. Показано, что увеличение степени устойчивости насекомых к инсектицидам сопровождается снижением генетического разнообразия популяции. Уровень генетического полиморфизма насекомых в бирской локальной популяции на 18% ниже аналогичного показателя уфимской популяции.

6. Установлено, что заражение личинок колорадского жука патогенным грибом Metarhizium anisopliae приводит к изменению уровня активности ферментов детоксикации. Активность ДОФА-оксидазы в гемолимфе снижается, активность глутатион-Б-трансферазы - повышается. Личинки устойчивой локальной популяции характеризуются более высокой активностью этих ферментов в жировом теле, чем представители чувствительной локальной популяции.

7. Предложены новые подходы к оценке устойчивости картофеля к колорадскому жуку, основанные на учете биохимических, физиологических и экологических параметров растений и насекомых. В соответствие с этими критериями определены показатели устойчивости районированных и перспективных сортов картофеля. К устойчивым сортам отнесены сорта Башкирский, Луговской, гибрид 4281; к среднеустойчивым - гибриды 4270, 4273, 4292; к неустойчивым - сорта Удача и Невский.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Умаров, Ильгиз Авазович, 2009 год

1. Амирханов Д.В. Биолого-токсикологическое обоснование совершенствования химической защиты картофеля от колорадского жука на Южном Урале // Автореферат диссертации. доктора биологических наук. Санкт-Петербург. 1995. 48 с.

2. Бенкен И.И., Мосолов В .В., Федуркина Н.В. Влияние ингибиторов протеиназ фасоли на фитопатогенные грибы // Микология и фитопатология. 1976,- Т. 10, №3. С.198-201.

3. Беньковская Г.В. Биологическое обоснование примененния ингибитеров синтеза хитина для контроля численности колорадского жука в предуралье Башкирии // Автореферат диссертации. кандидата биологических наук. Ленинград. 1990. 18 с.

4. Валуев И.Л., Сытов Г.А., Валуев Л.И., Валуева Т.А., Ульянова М.В., Платэ Н.А. Ингибиторы протеолитических ферментов в терапии сахарного диабета. Вопросы медицинской химии. -2001.- Т.47. № 1. С. 132-139.

5. Валуева Т. А., Ревина Т.А., Мосолов В. В. Белки-ингибиторы протеиназ из клубней картофеля, относящиеся к семейству соевого ингиибтора Кунитца // Биохимия.- 1997.- Т. 62, № 12. С. 1600-1608.

6. Валуева Т.А., Зимачева А.В., Мосолов В.В. Локализация трипсинсвязывающего центра в молекуле ингибитора сериновых протеиназ // Докл. АН СССР. 1977. - Т. 237, № 6. - С. 1513-1516.

7. Валуева Т.А., Мосолов В.В. Белки ингибиторы протеолитических ферментов у растений// Прикладная биохимия и микробиология.-1995,- Т. 31. №6 , С.579-589.

8. Валуева Т.А., Мосолов В.В. Роль ингибиторов протеолитических ферментов в защите растений от патогенных микроорганизмов // Биохимия.-2004.-Т.69 вып. 11.-С. 1600-1606.

9. Валуева Т.А., Мосолов В.В. Роль ингибиторов протеолитичсеких ферментов в защите растений // Успехи биологической химии.-2002.-Т.42.-С. 193-216.

10. Валуева Т.А., Мосолов В.В., Григорьева Л.И. Ингибиторы протеиназ из растений как полифункциональные белки. // Прикладная биохимия и микробиология. -2001.-Т. 37. № 6. С. 643-650.

11. Валуева Т.А., Ревина Т.А., Гвоздева Е.Л., Герасимова Н.Г., Ильинская Л.И., Озерецковская О.Л. Влияние элиситоров на накопление ингибиторов протеиназ в пораненных клубнях картофеля. Прикладная биохимия и микробиология. 2001, 37, № 5, 1- 6.

12. Ванюшин БФ. Апоптоз у растений //Успехи биолог, химии.- 2001.- №41. С.3-38.

13. Велобова Е. Н. Переваривание белков. Киев: Гродынец, 1993, 29 с.

14. Воскобойникова Н.Е., Дунаевский Я.Е., Белозерский М.А. Ингибитор металлопротеиназы из покоящихся семян гречихи // Биохимия.- 1990.- Т.55, № 5.-С. 839 847.

15. Гофман Ю. Я., Вайсблай И. М. Определение ингибитора трипсина в семенах гороха. //Прикладная биохимия и микробиология.-1975. Т. 2. №5. - С. 777-783!

16. Грачева'И.М. , Кривова А.Ю. Технология ферментных препаратов. М.: "Элевар" 2000. 512 с.

17. Доспехов Б.А. Методика полевого опыта.- М.: Агропромиздат, 1985.-351с.

18. Дунаевский Я.Е, Павлюкова Е.Б., Белякова Г.А., Белозерский М.А. О физиологической роли ингибиторов протеиназ растений: две группы функционально активных ингибиторов в семенах гречихи// Мол. биол.- 1995. Т. 29. вып.6. С. 1258-1264

19. Дунаевский Я.Е., Белозерский М.А. Эндогенные ингибиторы протеаз как фактор устойчивости растений / Современные системы защиты и новые направления в повышении устойчивости картофеля к колорадскому жуку.- М. Наука, 2000.-С.119-123

20. Дунаевский Я.Е., Цыбина Т.А., Белякова Г.А., Домаш В.И., Шарпио Т.П., Забрейко С.А., Белозерский М.А. Ингибиторы протеиназ как антистрессовые белки высших растений // Прикладная биохимия и микробиология.-2005.-т.41. № 4. С.392-396.

21. Зайцева Е.А., Осипова Т.А. Основные достижения инженерной энзимологии в рамках государственной научно-технической программы «Новейшие методы биоинженерии» // Второй съезд биохим. общества. Мат. конференции. Пущино.-1997.-С. 575.

22. Зимачев А.В., Ивлева Е.В., Мосолов В.В. Выделение и характеристика ингибиторов цистеиновых протеиназ из клубней картофеля // Биохимия.- 1991.-Т.49. № 7. С.1153-1158.

23. Ибрагимов Р.И. Влияние фунгицидов на активность протеиназ и их ингибиторов у пшеницы. // Итоги- научных исследований биологического факультета БашГУ за 1994 г.- Уфа: Баш. ун-т.- 1995. С. 87-88.

24. Ибрагимов Р.И. Внеклеточные протеолитические ферменты rpn6a Fusarium sp. и их ингибиторы из растений //Вестник Башкирского университета. 1997. - № 3 .С. 51-54.

25. Ибрагимов Р.И.1 Подавление активности внеклеточных протеиназ патогенного гриба Fusarium sp. ингибиторами из семян и вегетативных органов растений //

26. Доклады Россельхозакдемии.- 1997.- № 2.- С. 15-17.

27. Ибрагимов Р.И. Содержание ингибиторов протеиназ в семенах сельскохозяйственных- культур // Качество продукции растениеводства и приемы, его повышения.- Уфа: Башгосагроун-т. 1998.- С. 146-149.

28. Ибрагимов Р.И., Сабитов A.M., Яшина И.Н. Изучение активности протеиназ и их ингибиторов у гречихи посевной и гречихи татарской// Вопросы, биотехнологии, Уфа, 1995 .С. 72-78.

29. Ибрагимов Р.И., Хабибуллин С.И., Ахметов P.P. Способ определения' активности протеолитических ферментов. Патент на изобретение № 2175134— 2001

30. Ибрагимов Р.И., Яковлев В.Г., Ахметов P.P. Определение активности ингибиторов в составе комплекса с протеиназой // Физиология и биохимия культурных растений.-1987.- №1 .С.51-54.

31. Ибрагимов. Р.И., Яруллина Л.Г. Изучение протеиназ и их ингибиторов у пшеницы в связи с устойчивостью к корневой гнили //Итоги научных исследований биологического факультета БашГУ за 1995 г.- Уфа: Баш. ун-т.-1996. -С .6.

32. Ивлева Е.В., Руденская Ю.А., Дунаевский Я.Е., Мосолов- В.В. 7,5 кДаингибитор цистеиновых протеиназ из семян тыквы // Биохимия.- 1997.- Т. 62, № 5. С. 644 - 650.

33. Ильинская Л.И., Васюкова Н.И., Озерецковская О.А. Биохимические аспекты индуцированной устойчивости // Итоги науки и техники Сер. Защита растений. Т.7.-М.: ВИНИТИ 1991.- 102 с.

34. Кладницкая Г.В., Валуева Т.А., Домаш В.И., Мосолов В.В. Экзопротеиназы гриба Fusarium sambucinum и их взаимодействие с ингибиторами // Прикл. биохим. и микробиол.- 1994.- Т. 30, вып. 1. С. 21-29.

35. Кладницкая Г.В., Валуева Т.А., Ермолова Н.В. Накопление ингибиторов протеиназ в диффузатах клубней картофеля при инфицировании возбудителем фитофтороза// Физиол. растений. 1996.- Т.43, № 5. - 701 - 706.

36. Колорадский картофельный жук, Leptinotarsa decemlineata Say: филогения, морфология, физиология, экология, адаптация, естественные враги // Ред. Р.А. Ушатинская. М: Наука, 1981.375 с.

37. Конарев А.В. Ингибиторы ферментов как генетические маркеры // Аграрная Россия- 2002, № 3,- С.44-52

38. Конарев А.В. Идентификация ингибиторов тиоловых протеиназ насекомых и зерна у пшеницы и других злаков // Докл. ВАСХНИЛ.- 1984. -№ 10. С. 13-15.

39. Конарев А.В. Изменчивость ингибиторов трипсиноподобных протеиназ у пшеницы и родственных ей злаков в связи с устойчивостью к зерновым вредителям // Сельхоз. биол. -1987.- № 5.- С.17-24.

40. Конарев А. В. Ингибиторы протеиназ и устойчивость картофеля к колорадскому жуку // Современные системы защиты и новые направления в повышении устойчивости картофеля к колорадскому жуку.- М. Наука, 2000.-С.35-40

41. Конарев А.В. Компонентный состав ингибиторов трипсина из зерновки и листьев пшеницы // Докл. ВАСХНИЛ. -1987. -№ 12.- С. 6-9.

42. Конарев А.В. Методы анализа компонентного состава ингибиторов а-амилаз и протеиназ у злаков //Прикл. биохим. и микробиол.- 1985.- Т.21, № 1.- С.92-100.

43. Конарев А.В. Системы ингибиторов гидролаз у злаков организация, функции и эволюционная изменчивость // Автореф. дисс. докт. биол. наук. - М.: 1992.- 38 с.

44. Конарев A.Bi, Вилкова Н;А. Ингибиторы ферментов и иммунитет // Защита растений. -1984.- №40: С. 17-19:

45. Мёлентьев А.И., Ямалеев A.M., Ибрагимов Р.И., Исаев Р.Ф. Сродство к углеводам и. лектиноподобная активность ингибиторов трипсина* из семян пшеницы в связи, с устойчивостью к фитопатогенным: грибам // Сельхоз. биология. 1986:- № 12. - С .52-54:

46. Методы экспериментальной микологии. Справочник. Киев «Наукова думка», 1982-211с.

47. Метлицкий JI.B:, Дьяков:Ю.Т., Озерецковская O.JI. Индукторно-супрессор-ная гипотеза фитоиммунитета // Журнал,общ. биол.-1986.-Т.47.№3.-С.748-758.

48. Мосолов В.В. Белковые ингибиторы, протеолитических ферментов как регуляторы процессов протеолиза.- М.: Наука.-1983:- 40 с.

49. Мосолов В.В. Белки ингибиторы протеаз и а - амилаз у растений (обзор) // Прикл.биохим: и микробиол.- 1995.-Т. 31, №1 С. 5-10.

50. Мосолов- В.В. Ингибиторы, протеолитических ферментов в- растениях // Вопросы мед. химии. 1987.- Т. 336 № 5. - С. 52-56.

51. Мосолов В.В. Протеолитические ферменты. М.: Наука.-1971.- 414 с.

52. Мосолов В.В., Валуева Т.А. Ингибиторы протеиназ и их функции у растений. Прикладная биохимия и микробиология. 2005,41, № 3,261-282:

53. Мосолов В.В., Валуева Т.А. Растительные белковые ингибиторы протеолитических ферментов: М.: ВИНИТИ.-1993.- 207 с.

54. Мосолов* В.В., Колосова Г.В., Валуева Т.А., Дронова JI.A. Ингибитор трипсина из семян гледичии (Gleditsia triacanthos L.) 11 Биохимия 1982. - Т. 47, № 5.- С. 797-802

55. Мосолов В.В., Валуева Т.А. Ингибиторы протеиназ и их функции у растений // Прикладная биохимия и микробиология.-2005.-т 41 №3.-с.261-282.

56. Практикум по биохимии. Под ред. С.Е.Северина и Г.А.Соловьевой. М., Изд-во МГУ.- 1989.- 508 с.

57. Применение методов биохимии в исследованиях по защите растений (Методические укзания) п/р К.В.Новожилова, С.Л.Тютерева, издательство ВИЗР, Ленинград, 1976 с.61-62

58. Ревина Т.А., Сперанская А.С., Кладницкая Г.В., Шевелев А.Б., Валуева Т.А. Белок-ингибитор субтилизина из клубней картофеля. Биохимия. 2004,69, № 10,1345-1352.

59. Скоупс Р. К. Методы очистки белков. Пер с англ. Антонова В.К. М: Мир.-1985.-358 с.

60. Сперанская А.С., Криницина А.А., Полтрониери П.и др.Ингибиторы протеиназ типа Куница группы В из картофеля: молекулярное клонирование генов//Биохимия.- 2005.- т.70 вып.З.- С.360-369.

61. Тарчевский И.А. Регуляторная роль деградации биополимеров и липидов // Физиология растений.- 1992. Т. 39. № 6.- С. 1215 1223.

62. Тарчевский И.А. Метаболизм растений при стрессе. 2001. Казань. Фэн (Наука). 448 с.

63. Фомичева Ю.В. Пищеварительные а -амилазы и протеиназы насекомых как элемент специфического взаимодействия в системе растение насекомое-фитофаг. С-П6.-1992.- 16 с.

64. Хабибуллин С.И. Активность ингибиторов экзогенных протеиназ в клубнях и листьях картофеля в связи с устойчивостью к колорадкскому жуку. Уфа.-2003.-22 с.

65. Ушатинская Р.С.(ред). Колорадский картофельный жук. Филогения, морфология, физиология, экология; адаптация, естественные враги. М.: Наука. 1981. 377 с.

66. Элпидина Е.Н., Воскобойникова Н.Е., Белозерский М.А., Дунаевский Я.Е. Обнаружение в белковых телах семян гречихи металлопротеиназы и ее ингибитора//Биохимия.- 1990.- Т.55. № 4. С. 734 -744.

67. Ямалеев A.M., Муксинов В.Х., Исаев Р.Ф. Активность ингибиторов протеаз в семенах пшеницы в связи с устойчивостью к твердой головне // Сельхоз. биол.-1980.- Т. 15. № 1. С.143-144.

68. Яхин И.А., Ибрагимов Р.И.,Яхин О.И., Исаев Р.Ф., Вахитов В.А. Индуцированное действие биопрепарата "Стифун" на накопление ингибиторов трипсина в клубнях картофеля при хранении //Доклады Россельхозакадемии.-1998.-№4.-С. 12-15.

69. Яблоков А. В., Юсуфов А.Г. Эволюционное учение. Учеб. для биол. спец. вузов М.: Высш. шк. 2004. 310 с.

70. Яблоков А.В. Популяционная биология. М.: Высшая школа. 1987. 303 с.

71. Яковлев Б.В. Колорадский жук // Рига: Гос.инспек. по карантину с.-х. вредит. МСХ СССР. 1960. 152 с.

72. Abe M., Abe K., Kuroda M., Arai S. Corn kernel cysteine proteinase inhibitor as a novel cystatin superfamily member of plant origin. Molecular cloning and statement studies // Europ J. of Biochemistry.- 1992.- vol. 209. №.3. P. 933-937.

73. Albersheim P., Augur C., Cheong J.J., Eberhard S., Hahn M.G. Oligosaccharins -oligosaccharide regulatory molecules //Accts. Chem. Res.-1992.-V. 25. P. 77-83.

74. Antcheva N., Pintar A., Patthy A., Simoncsits A., Barta A. Proteins of circularly pennuted sequence present within the same organism: The major serine proteinase inhibitor from Capsicum annuum seeds //Protein Science. -2001.-N 10 P. 2280-2290.

75. Benedetti CE, Xie D, Turner JG (ГШ7-dependent expression of an Arabidopsis vegetative storage protein in flowers and- siliques and in* response to coronatine ok methyl jasmonate// Plant Physiol. 1995. - 109:567- c. 572'.,

76. Berenbaum MR Turnabout is fair play Secondary roles for primary compounds // J Chem Ecol. - 1995. - 21. - c. 940.

77. Chang CL Effect of amino acids on larvae and adults of Ceratitis capitata (Diptera: Tephritidae) // Ann Entom'ol Soc Am. 2004. - 97. - c.529-535.

78. Chen H, Gonzales-Vigil E, Wilkerson CG, Howe GA Stability of plant defense proteins in the gut of insect herbivores // Plant Physiol: 2007. - 143. - c.1954-1967.

79. Chen H,McCaig BC,MelottoM, He SY, Howe GA Regulation of plant arginase by wounding, jasmonate, and the phytotoxin coronatine // J Biol Chem. 2004. - 279. -c. 45998^46007.

80. Chen H, Wilkerson CG, Kuchar JA, Phinney BS, Howe GA Jasmonate-inducible plant enzymes degrade essential amino acids in the herbivore midgut // Proc Natl Acad Sci USA. 2005. №102. - c. 19237-19242.

81. Constabel CP, Bergey DR, Ryan CA Systemin activates synthesis of wound-inducible tomato leaf polyphenol oxidase via the octadecanoid defense signaling pathway // Proc Natl Acad Sci USA. 1995. №92. - c. 407-41.

82. Duffey SS, Stout MJ Antinutritive and toxic components of plant defense against insects // Arch Insect Biochem Physiol. 1996. №32. — c. 3-37.

83. Felton GW Nutritive quality of plant protein: sources of variation and insect herbivore responses // Arch Insect Biochem Physiol. — 1996. №32. — c. 107-130.

84. Felton GW Indigestion is a plant's best defense. Proc Natl Acad Sci USA. 2005. №102.-c. 18771-18772.

85. Franceschi VR, Grimes HD (1991) Induction of soybean 1 vegetative storage proteins and anthocyanins by low-level atmospheric methyl jasmonate. Proc Natl Acad Sci USA 88:6745-6749.

86. Gallagher DT, Gilliland GL, Xiao GY, Zondlo J, Fisher KE, Chinchilla D, Eisenstein E Structure and control of pyridoxal phosphate dependent allosteric threonine deaminase // Structure. 1998. №6. - c. 465^475.

87. Gfeller A, Farmer EE Keeping the leaves green above us // Science. 2004. №306. c. 1515-1516.

88. Goldraij A, Polacco JC Arginase is inoperative in developing soybean embryos // Plant Physiol. 1999. №119. c. 297-304.

89. Goldraij A, Polacco JC Arginine degradation by arginase in mitochondria of soybean seedling cotyledons // Planta. 2000. №210. - c. 652-658.

90. Halgand F, Wessel PM, Laprevote O, Dumas R Biochemical and mass spectrometric evidence for quaternary structure modifications of plant threonine deaminase induced by isoleucine // Biochemistry. 2002. №41. - c. 13767-13773.

91. Hildmann T, Ebneth M, Pena-Cortes H, Sanchez-Serrano JJ, Willmitzer L, Prat S General roles of abscisic and jasmonic acids in gene activation as a result-of mechanical wounding // Plant Cell. 1992. №4. - с. 1157-1170.

92. Howe GA Jasmonates as signals in the wound response // J Plant Growth Regul. — 2004. №23.-c. 223-237.

93. John SJ, Srivastava V, Guhamukherjee S Cloning and sequencing of chickpea cDNA coding for threonine deaminase // Plant Physiol. 1995. №107. - c. 1023-1024.

94. Kang JH, Baldwin IT Isolation-and characterization of the threonine deaminase promoter in Nicotiana attenuate //Plant Sci. 2006. №171. - c. 435-440.

95. Kang JH, Wang L, Giri A, Baldwin IT Silencing threonine deaminase and JAR4 in Nicotiana attenuata impairs jasmonic acid-isoleucine-mediated defenses against Manduca sexta II Plant Cell. 2006. №18. - c. 3303-3320.

96. Kessler A, Baldwin IT Plant responses to insect herbivory: the emerging molecular analysis // Annu Rev Plant Biol. -2002. №53. c. 299-328.

97. Konno K, Hirayama C, Nakamura M, Tateishi K, Tamura Y, Hattori M, Kohno К Papain protects papaya trees from herbivorous insects: role of cysteine proteases in latex // Plant J. 2004. №37. - c. 370-378.

98. Leelapon O, Sarath G, Staswick PE A single amino acid substitution in soybean VSP alpha increases its acid phosphatase activity nearly 20-fold // Planta. 2004. №219.-c. 1071-1079.

99. Liu YL, Ahn JE, Datta S, Salzman RA, Moon J, Huyghues-Despointes B, Pittendrigh B, Murdock LL, Koiwa H, Zhu-Salzman К Arabidopsis vegetative storage protein is an anti-insect acid phosphatase // Plant Physiol. — 2005. №139. c. 15451556.

100. Major IT, Constabel CP Molecular analysis of poplar defense against herbivory: comparison of wound- and insect elicitor-induced gene expression // New Phytol. — 2006. №172.-c. 617-635.

101. Mohan S, Ma PWK, Pechan T, Bassford ER, Williams WP, Luthe DS Degradation, of the S. frugiperda peritrophic matrix by an inducible maize cysteine protease // J Insect Physiol. 2006. №52. - c. 21-28. *

102. Mori M, Gotoh T Arginine metabolic enzymes, nitric oxide and infection // J Nutr. 2004 №134. - c. 2820S-2825S.

103. Pechan T, Cohen A, Williams WP, Luthe DS Insect feeding mobilizes a unique plant defense protease that disrupts the peritrophic matrix of caterpillars // Proc Natl Acad Sci USA. 2002. №99. - c. 13319-13323.

104. Perkins MC, Woods HA, Harrison JF, Elser JJ Dietary phosphorus affects the growth of larval Manduca sexta II Arch Insect Biochem Physiol. 2004. №55. - c. 153-168.

105. Perozich J, Hempel J, Morris SM Jr Roles of conserved residues in the arginase family II Biochim Biophys Acta. 1998. №1382. - c. 23-37.

106. H. Chen et al. Samach A, Broday L, Hareven D, Lifschitz E (1995) Expression of an amino acid biosynthesis gene in tomato flowers: developmental upregulation and MeJa response are parenchyma-specific and mutually compatible. Plant J 8:391-406.

107. Satriano J Arginine pathways and the inflammatory response: interregulation of nitric oxide and polyamines: review article // Amino Acids. 2004. №26. - c. 321-329.

108. Schilmiller AL, Howe GA Systemic signaling in the wound response // Curr Opin Plant Biol. 2005. №8. - c. 369-377.

109. Sekowska A, Danchin A, Risler JL (2000) Phylogeny of related functions: the case ofpolyamine biosynthetic enzymes. Microbiology 146:1815-1828.

110. Maskos K.,' Wunderlich M., Glockshuber R. RBI, a one-domain alpha-amylase/trypsin inhibitor with completely independent binding sites (Eleusine coracana Gaertneri) // FEBS Lett. -1996.- V. 397. P. 11-16.

111. Micola J., Suolinna E. Purification and properties of an inhibitor of microbial alkaline proteinases //Arch. Biochem. and Biophys.-1971.- V.144. № 2. P.566-575.

112. Mosolov V., Loginova M., Fedurkina L., Benken I. The biological signiticance of proteinase inhibitors in plants // Plant Sci. Lett.- 1976.- V.7, № 2. P. 77-80.

113. Miintz K., Shutov A.D. Legumains and their functions in plants // Trends in Plant Science. 2002.-№7. P. 340-344.

114. Mundy J., Hejgaard J, Svendsen I. Characterisation of a bifimctional wheat inhibitor of endogenous a-amilase and subtilisin //FEBS Letters. 1984.- V. 167.137. №2.-P. 210-215.

115. Nagasue A., Fukamachi H., Ikenaka H., Funatsu C. The amino acid sequence of barley rootle tiypsin inhibitors // Agric.Biol.Chem.-1988.-V.52.№ 6. P.1505-1514.

116. Norioka N., Hara S., Ikenaka Т., Abe J. Distribution of the Kunitz and the Bowman-Birk family proteinase inhibitors in leguminous seeds// Agric Biol Chem 1988.- № 52. P. 1245-1252.

117. Odani S., Koide Т., Ono T. Purification and characterisation of proteinase inhibitors from Phaseolus angularis // J.Biochem.- 1986.-V.100, N 4.- P. 975-983.

118. Odani, S., Ikenaka, T. The amino acid sequences of twoi soybean double-headed proteinase inhibitors and evolutionary considerations om the legume proteinase inhibition; Journal of Biochemistry, September 1976. V.80. № 3. P. 641-643.

119. Odani, S., Koide, Т., Ono T. The complete amino acid sequence of barley trypsin inhibitor // Journal of Biol.Cheinistry.-1983.-V.258. № 13. P. 7998-8003

120. Otlewski J., Sywula A., Kolasinski M., Krowarsch D. Unfolding kinetics: of bovine trypsinogen // Eur J Biochem.-1996.- V. 242. P. 601-607.

121. Paulot- V., Holzer: F.M., Walling L.E. Differentionals expression-' of tomato proteinse inhibitor I and II genes during pathogen invasion and wounding // Molecular Plant-Microbe Interaction.- 1991.- V. 4. № 3. P. 284-292.

122. Pearse G., Johnson S., Ryan С.Л. Purification and- characterisation from tobacco (Nicotian tabacum) leaves of six small, wound-inducible isoinhibitors of the potato inhibitor Ilifamily //PlantvPhysiol. 1993.- V. 102, N3.-P. 639-644.

123. Pernas M., Sanchez-Monge R., Salcedo G. Biotic and abiotic stress can induce cystatin expression in chestnut // FEBS Lett. 2000. V. 467. № 3.-P. 206-210:

124. Plunkett G., Senear D.F., Zuroske G., Ryan C.A. Proteinase inhibitors I and II from leaves of wounded tomato plants: purification and properties //Arch.Biochem. Biophys. -1982. V. 213. № 3. P. 463-472.

125. Pompe -Novak M., Poljak-Prijatelj M., Popovi T.,Ttukelj В., Ravnikar M. The impact of potato cysteine proteinases in plant growth and development // Physiol, mol. plant pathol.-2002.-V.60. № 2. P. 71-78.

126. Protempa J., Korzus E., Travis J. The serpin superfamily of proteinase inhibitors: Structure, function and regulation // Journal of Biological Chemistry. -1994.-V. 269. P. 15957-15960.

127. Rasmussen, S. K., Klausen, J., Hejgaard, J., Svensson B. Primary structure of the plant serpin BSZ7 having the capacity of chymotrypsin inhibition // Biochim Biophys Acta.-1996.-V.1297. P. 127-130.

128. Richardson M. Protein inhibitors of enzymes // Food Chem.- 1979.- V. 6. № 3.- P. 325-353 (обзор)

129. Richardson M. The proteinase inhibitors of plants and microorganisms // Phytochemistry.- 1977.- V. 16. № 1.- P. 159-169.

130. Richardson M., Compos F., Xavier-Tilho C. et al. Chymotrypsin inhibitor from potatoes: interactions with target ensymes // Biochem et Biophys. Acta.-1986.- V. 872. № l.P. 184-192.

131. Roberts Т., Marttilla S., Rasmussen S., Hejgaard J. Differential gene expression of suicide-substrate serpin proteinase inhibitors (serpins) in vegetative and grain tissues of barley //Journal of Experimental Botany. -2003.- V. 54. P. 2251-2263.

132. Rodis P, Hoff JE. Naturally occurring protein crystals in the potato. Inhibitor of papain, chymopapain and ficin //. Plant Physiol. -1984.-V. 74. P. 907-911.

133. Ryan С.A. Oligosacharide signalling in plants // Ann. Rev. Cell Biol. 1987. - V. 3, № 2. - P. 243 -245.

134. Ryan C.A. The searh for the proteinase inhibitor-inducing factor, PIIF // Plant Mol. Biol. 1992.- V. 19, № 1. - P. 123-133.

135. Ryan C.A., Kuo Т., Pearce G., Kunkel R. Variability in the consentration of thre heat stable proteinase inhibitor from potato tubers // Am. Potato J.-1976- V. 53. № 12.-P.433-455.

136. Ryan C. A. Defense responses of plants // Plant Gene Research: Genes Involved in Microbe Plant Interactions. -1984,- P. 375-386.

137. Ryan C. A. Protease inhibitors in plants: Genes for improving defenses against insects and pathogens // Ann. Rev. Phytopathol.-1990.- № 28. P. 425-449.

138. Shewry P.R. Tuber storage proteins // Annals of Botany-2003.-V.91.P.755-769

139. Silvermann G.A., Bird P.I., Carrell R.W. The serpins are an expanding superfamily of structurally similar but functionally diverse proteins // Journal of Biological Chemistry. -2001.-V.276. P. 33293-33296.

140. Svendsen I., Hejgaard J., Mundy J. Complete amino acid sequencer of the a-amylase/subtilisin inhibitor from barley // Carlsberg Res. Commun.-1986.- V. 51. P. 141-157.

141. Svendsen I., Iohassen I. Amino dcid sequence homology between a serine protease inhibitor from barley and potato inhibitor I // Biochem. Soc. Trans. 1981.- V. 9.№ 2.-P.265-267.

142. Tashiro M., Asao Т., Hirata C., Takahashi K., Kanamori M. The Complete Amino Acid Sequence of a Major Trypsin Inhibitor from Seeds of Foxtail Millet (Setaria italica)//J Biochem (Tokyo). -1990.- V.108. P. 669-672.

143. Thie N., Houseman J. Identification of cathepsin B, D and H in the larval midgut of Colorado potato beetle Leptinotarsa decemlineata // Insect Biochem. -1990.- V. 20. P. 313-318.

144. Thompson G.A., Schulz A. Macromolecular trafficking in the phloem // Trends in Plant Science. 1999.- № 4. C. 354-360.

145. Turk V., Bode W. The cystatins: protein inhibitors of cysteine proteinases // FEBS Letters.- 1991.-V. 285. P. 213-219.

146. Urwin P.E., Lilley C.J., McPherson M.J., Atkinson H.J. Resistance to both cyst and root-knot nematodes conferred by transgenic Arabidopsis expressing a modified plant cystatin // Plant J. -1997.-V. 12. № 2. P. 455-461.

147. Han Q., Caprio M.A. Evidence from genetic markers suggests seasonal variation in dispersal in Heliothis virescens (Lepidoptera: Noctuidae). // Enviromental entomology. 2004. V.33. Iss.5. P.1223 1231.

148. Thompson G.A., Schulz A. Macromolecular trafficking in the phloem // Trends in Plant Science. 1999.- № 4. C. 354-360.

149. Turk V., Bode W. The cystatins: protein inhibitors of cysteine proteinases // FEBS Letters.- 1991.-V. 285. P. 213-219.

150. Urwin P.E., Lilley C.J., McPherson M.J., Atkinson H.J. Resistance to both cyst and root-knot nematodes conferred by transgenic Arabidopsis expressing a modified plant cystatin // Plant J. -1997.-V. 12. № 2. P. 455-461.

151. Valueva Т., Revina Т., Mosolov V., Mentele R. Primary structure of potato Kunitz-type serine proteinase inhibitor//Biol. Chemistry.- 2000.- V. 381. № 12. P. 1215-1221.

152. Staswick PE (1994) Storage proteins of vegetative plant tissue. Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol 45:303-322.

153. Staswick PE, Huang JF, Rhee Y (1991) Nitrogen and methyl jasmonate induction of soybean vegetative storage protein genes. Plant Physiol 96:130—136.

154. Staswick PE, Yuen GY, Lehman CC (1998) Jasmonate signaling mutants of Arabidopsis are susceptible to the soil fungus Pythium irregulare. Plant J 15:747-754.

155. Staswick PE, Zhang ZY, Clemente ТЕ, Specht JE (2001) Efficient down-regulation of the major vegetative storage protein genes in transgenic soybean does not compromise plant productivity. Plant Physiol 127:1819-1826.

156. Szamosi I, Shaner DL, Singh BK (1993) Identification and characterization of a biodegradative form of threonine dehydratase in senescing tomato (Lycopersicon esculentum) leaf. Plant Physiol 101:999-l 004.

157. Umbarger HE (1956) Evidence for a negative-feedback mechanism in the biosynthesis of isoleucine. Science 123:848.

158. Utsugi S, Sakamoto1 W, Murata M, Motoyoshi F (1998) Arabidopsis thaliana vegetative storage protein (VSP) genes: gene organization and tissue-specific expression. Plant Mol Biol 38:565-576.

159. Vincendeau' P; Gobert AP, Daulouede S, Moynet D; Mossalayi MD (2003) Arginases in parasitic diseases. Trends Parasitol 19:9—12.

160. Walling LL (2000) The myriad plant-responses to. herbivores. J Plant Growth Regul 19:195-216.

161. Yeh KW, Chen JC, Lin MI, Chen YM, Lin CY Functional activity of sporamin from sweet potato (Ipomoea batatas Lam): a tuber storage protein with trypsin inhibitory activity // Plant Mol Biol. 1997. №33. - c. 565-570.

162. Dobzhansky, Th. Genetics of the Evolutionary Process. New York: Columbia. University Press. 1970. c.505 .

163. Estoup A., Garnery L., Solignac M.and Cornuet J-M. Microsatellite variation in honey bee (Apis mellifera L.) populations: hierarchical structure and test of the infinite allele and stepwise mutation models // Genetics. 1995. No 140. P. 679-695.

164. Feyereisen R. Molecular biology of insecticide resistance. // Toxicology letters. 1995. No 82/83. P. 83-90.

165. Feytaud J. Le Doryphore a la conquete de Г Europe // Proc. VIII Intern. Congr. Entomol., Stockholm. 1950. P.643 646.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.