Гидролитические ферменты и их ингибиторы как компоненты системы "насекомое-фитофаг-растение" тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.12, кандидат биологических наук Шпирная, Ирина Андреевна

• Шпирная, Ирина Андреевна
• кандидат биологических наук
• 2006

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Шпирная, Ирина Андреевна

Введение.

1. Подавление активности чужеродных гидролитических ферментов -один из механизмов устойчивости растений (аналитический обзор литературы).

1.1. Протеолитические ферменты и амилазы патогенных микроорганизмов и насекомых-вредителей культурных растений.g

1.2. Растительные белки - ингибиторы протеиназ и амилаз: биохимическая характеристика, активность и физиологические функции.^

1.2.1. Свойства ингибиторов различных семейств.j

1.2.2. Физиологические функции ингибиторов протеиназ и а- амилазы из растений.

1.3. Перспективы использования ингибиторов чужеродных гидролаз в селекции и растениеводстве.

2. Материалы и методы.

2.1. Объекты исследований.

2.2. Материалы и реактивы.

2.3. Методы исследований.

2.3.1. Определение активности протеолитических ферментов.

2.3.2. Определение активности ингибиторов гидролаз.

2.3.3. Определение концентрации белка.

2.3.4. Математическая обработка результатов.

3. Результаты и обсуждение.

3.1 Определение активности гидролитических ферментов и их ингибиторов по гидролизу субстратов в агарозном геле (разработка методов).

3.1.1. Определение активности протеолитических ферментов и их ингибиторов.

3.1.2. Определение активности амилаз и их ингибиторов.

3.2. Функционирование системы «гидролазы насекомых - белковые ингибиторы растений» при различных физиологических состояниях растительного организма. gj

3.2.1. Выделение, очистка, активность, субстратная специфичность протеолитических ферментов личинок колорадского жука. ^

3.2.2. Подавление протеолитической и амилазной активности личинок колорадского жука белками-ингибиторами из растений.

3.3. Влияние факторов различной природы на активность ингибиторов протеиназ, ингибиторов амилаз в тканях растений.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Гидролитические ферменты и их ингибиторы как компоненты системы "насекомое-фитофаг-растение"»

Способность приспосабливаться к конкретным условиям (адаптивность)

- одно из важнейших свойств растительного организма. На уровне генотипа первостепенную роль в адаптации играют гены - регуляторы, управляющие кластерами структурных генов, на уровне фенотипа - кодируемые ими белки.

Адаптивные изменения в структуре и функциях клетки заложены во множественности локусов и в аллельной структуре гена, что обеспечивает в поколениях адекватные условиям произрастания популяций варианты адаптивных белков, таких как, ферменты, шоковые белки и т.д. К этой функциональной группе белковых молекул относятся и белки-ингибиторы, способные подавлять активность гидролитических ферментов, в первую очередь, протеиназ и амилаз. Такие белки обнаружены в семенах и вегетативных органах культурных растений различных семейств: пасленовых (Ishikawa et al.,1994; Gruden et al., 1997; Heibges, Salamini., 2003), бобовых (Norioka et al.,1988; Hung et al.,1994), злаковых (Mundy, Svendsen 1983; Ohsubo, 1989) и др.

Широкое распространение ингибиторов гидролаз и их содержание в значительных количествах в тканях растений позволяют говорить о них как об одном из важных звеньев в регуляции различных физиологических процессов. Кроме выполнения защитных функций, они служат регуляторами активности эндогенных ферментов в онтогенезе. В последние годы их используют как генетические маркеры в решении проблем эволюции, систематики, сортовой идентификации и иммунитета, а также как перспективные препараты для медицины (Мосолов, 1983; Валуев, Сытов, 2001; Конарев, 2002). Белковые ингибиторы и их природные мишени

- протеиназы, амилазы, эндополигалактуроназы и другие гидролазы насекомых, микроорганизмов и млекопитающих являют собой яркий пример сопряженной эволюции растений и фитофагов на молекулярном уровне (Konarev, 1996).

Как известно, ключевую роль в усвоении и мобилизации питательных веществ растений животными, микроорганизмами играют гидролитические ферменты, в т. ч. амилазы и протеиназы (Конарев, Фомичева, 1992; Мосолов, Валуева, 2002).

Предполагается, что одним из универсальных механизмов противостояния растений вредным насекомым и микроорганизмам-патогенам, является функционирование в растительном организме генетически детерминированной системы ингибиторов гидролитических ферментов. В практическом плане, в связи с проблемой устойчивости растений к патогенным микроорганизмам и насекомым - вредителям, большой интерес представляют белки-ингибиторы, способные подавлять активность экзогенных гидролитических ферментов (Бенкен, Мосолов, Федуркина, 1976; Конарев Ал.В., 1986; Валуева, 2002; 2004).

Показано, что искусственное введение генов ингибиторов протеиназ в неустойчивые растения приводит к появлению у них устойчивости к патогену (Johnson, Narvaez, Ryan, 1989; Duan et al.,1996; Irie et al.,1996). Обнаружена корреляция между наличием отдельных групп ингибиторов и устойчивостью растений к ряду грибных заболеваний, в том числе к головне и корневым гнилям (Кладницкая и др., 1994; Ибрагимов, Яруллина, 1996; Ибрагимов 1997).

Интересно отметить, что активность ингибиторов в растениях значительно изменяется при действии на них различных биотических и абиотических факторов. С. Рианом и его сотрудниками (Green, Ryan, 1971;1972; Ryan, 1976; 1976; 1987; Walker-Simmons, Ryan, 1984) было обнаружено, что поранение тканей личинками колорадского жука приводит к повышению активности ингибиторов протеиназ в листьях томатов и картофеля. Повреждение одного листа вызывало активацию ингибиторов по всем органам растений. Обработка клубней картофеля защитными препаратами биологического происхождения также вызывало длительное повышение активности в них ингибиторов протеиназ, что способствовало увеличению устойчивости клубней к действию возбудителей болезней (Яхин и др., 1998). Однако возможности искусственного стимулирования антигидролитической активности в растениях пока малоизучены и работы по этой тематике единичны. Новые сведения в этом плане позволят предложить принципиально новые подходы к поиску препаратов для защиты растений, стимулирующих естественные механизмы устойчивости растений.

Для получения конкретных сведений о физиологической роли белков -ингибиторов гидролаз растений необходимы детальные исследования, как самих ингибиторов, так и гидролитических ферментов организмов-фитофагов, на которые направлено их действие. Удобной моделью для этого может служить естественная система «гидролазы колорадского жука -белковые ингибиторы картофеля».

Колорадский жук Leptinotarsa decemlineata является опасным вредителем картофеля. Пищеварительные ферменты колорадского жука представлены различными типами протеиназ, амилаз (Brunelle et al., 1999; Jongsma, Bolter, 1997; Конарев, 2000). В тканях картофеля содержится большое количество ингибиторов гидролаз. Так, в клубнях на их долю приходится до 15-20% всех водорастворимых белков (Ryan et al.,1976). Среди белков-ингибиторов картофеля, обнаружены ингибиторы протеолитических ферментов различных классов - сериновых, цистеиновых и аспартильных протеиназ, а также металлсодержащих карбоксипептидаз (Bryant et al.,1976; Keilova, Tomasek, 1976; Pompe -Novak et al., 2002; Ревина, Сперанская, Кладницкая, 2004). Дальнейшее исследование функционирования системы «гидролазы колорадского жука - ингибиторы картофеля» позволило бы получить ценный экспериментальный материал о физиологических и биохимических механизмах взаимоотношений насекомого-вредителя и растения.

Цель нашей работы - выявление закономерностей взаимодействия экзогенных гидролаз и растительных ингибиторов в системе «колорадский жук - картофель».

В ходе исследования нами были сформулированы следующие задачи:

- разработка методов определения активности гидролаз и их ингибиторов;

- определение уровня активности гидролитических ферментов в тканях личинок колорадского жука;

- определение уровня содержания ингибиторов гидролаз в тканях картофеля у сортов с различной степенью устойчивости к колорадскому жуку;

- исследование ингибиторов гидролаз колорадского жука у растений различных таксонов;

- исследование колебаний активности ингибиторов в клубнях и листьях картофеля при действии стрессовых факторов и препаратов - биорегуляторов.

Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Шпирная, Ирина Андреевна

Выводы:

1. Разработаны методы определения активности протеиназ, амилаз с использованием гелей на основе агарозы. Методы позволяют количественно оценивать активность гидролитических ферментов и их ингибиторов по отношению к разным субстратам.

2. Из гомогенатов личинок колорадского жука методом гель-фильтрации выделены 4 фракции белков, обладающие протеолитической активностью. Протеиназы личинок способны гидролизовать желатин, казеин, яичный белок, гемоглобин, синтетический субстрат БАПНА.

3. Активность протеиназ личинок колорадского жука подавляется белками растений семейств: пасленовых, сложноцветных, бобовых, ивовых. Растения из семейства пасленовых обладают пониженной, по сравнению с растениями из других семейств, активностью белков-ингибиторов протеиназ личинок колорадского жука.

4. При действии на растения картофеля низкой температуры, механического повреждения, поедания насекомыми, обработке защитным препаратом значительно повышается уровень активности ингибиторов, подавляющих активность протеиназ, амилаз насекомых и микроорганизмов.

5. Уровень активности ингибиторов гидролитических ферментов в растительных тканях можно регулировать путем обработки растений препаратами-биорегуляторами. Стимулирующий эффект препаратов проявляется и в проростках, выращенных из обработанных семян и клубней. Показатель антигидролитической активности в растительных тканях может служить одним из критериев оценки эффективности действия препаратов-биорегуляторов.

Заключение

Способность приспосабливаться к конкретным условиям окружающей среды (адаптивность) - одно из важнейших свойств растительного организма. Адаптивные изменения в структуре и функциях клетки заложены в множественности локусов и в аллельной структуре гена, что обеспечивает адекватные условиям произрастания популяций варианты адаптивных белков (Конарев, 2000). К таким белкам относятся ингибиторы, подавляющие активность гидролитических ферментов, в первую очередь, протеиназ и амилаз (Конарев Ал.В., 1986; Ибрагимов, 1998; Валуева, 2002; 2004). Как известно, агрессивность и патогенность фитофагов (насекомых, микроорганизмов), определяется и активностью их пищеварительных (гидролитических ферментов). Соответственно, исход взаимодействия растений и фитофагов, в значительной степени, будет зависеть и от относительной активности компонентов комплекса «фермент фитофага -ингибитор растительного организма».

Разработанные нами методы позволили оценить изменение активности протеиназ и амилаз личинок колорадского жука и их ингибиторов в экстрактах растительных тканей при различных физиологических состояниях. Эксперименты показали, что протеолитические ферменты личинок КЖ обладают широкой субстратной специфичностью: проявляют высокую активность по отношению к синтетическому субстрату БАПНА, различным белковым субстратам (казеин, гемоглобин, желатин, яичный белок). Активность протеиназ насекомых по отношению к этим субстратам определялась на уровне, сопоставимом с активностью высокоочищенных коммерческих препаратов ферментов.

В клубнях, листьях, стеблях растений картофеля выявляется ингибиторы, подавляющие протеолитическую и амилазную активность личинок КЖ. Наибольшая активность этих белков определяется в стеблях, тогда как листья картофеля отсутствием или низкой активностью этих ингибиторов. Между уровнем активности ингибиторов протеиназ личинок КЖ в органах картофеля и устойчивостью исследованных сортов к колорадскому жуку корреляции не выявлено. Необходимо отметить, что активность протеиназ личинок колорадского жука подавляется белками растений семейств пасленовых, сложноцветных, бобовых, ивовых. Растения семейства пасленовых обладали пониженной, по сравнению с растениями других семейств, активностью белков-ингибиторов протеиназ личинок колорадского жука.

Возможность искусственного регулирования уровня ингибиторов гидролитических ферментов, открывает принципиально новые подходы к поиску защитных препаратов, стимулирующих естественные механизмы устойчивости растений. Активация генов ингибиторов чужеродных гидролаз, при обработке растений такими препаратами способствует повышению их устойчивости к патогенным микроорганизмам и насекомым-вредителям.

Наши результаты свидетельствует о том, при действии на растения картофеля низких температур, механического повреждения, повреждения насекомыми-фитофагами, обработке растений защитными препаратами, значительно повышается уровень активности ингибиторов, подавляющих активность протеиназ и амилаз насекомых, микроорганизмов. Причем, антигидролитическая активность повышалась и в частях растений, не контактировавших с физическим и химическим фактором. Важно, что обработка растений защитными препаратами не только подавляет жизнедеятельность организмов-фитофагов, но и стимулирует собственные механизмы защиты растительного организма.

Модификация активности ингибиторов протеиназ, амилаз в тканях является, по-видимому, частью неспецифических реакций растений в ответ на действие стрессовых факторов биотического и абиотического характера. Об этом свидетельствует и то обстоятельство, что накопление ингибиторов протеиназ в тканях происходит одновременно с увеличением содержания других защитных соединений (фитоалексинов, лектинов, лигнинов). Причем, накопление этих соединений в растительном организме индуцируется одними и теми же элиситорами, в роли которых могут выступать углеводсодержащие фрагменты клеточных стенок растений и грибов, а также некоторые фитогормоны (Walker-Simmons, Jin, West et all., 1984; Albercheim, Darvill, Augur et all., 1992; Тарчевский, 2001). Как предполагается, способность растительных белков подавлять активность чужеродных ферментов является результатом сопряженной эволюции растений и гетеротрофных организмов (насекомых, бактерий, грибов) (Harborne, Ingham, 1978; Конарев, 1992).

Из этого следует, что искусственное изменение баланса активности гидролаз и их ингибиторов в растительных тканях является одним из механизмов повышения их устойчивости. Наиболее перспективным в этом плане является возможность использования препаратов, приводящих к длительной индукции синтеза ингибиторов гидролаз в растениях. Наши эксперименты показали, что при обработке растений картофеля экспериментальными препаратами - биорегуляторами, наблюдается повышение в растении активности белков - ингибиторов гидролитических ферментов личинок колорадского жука, что может быть одним из путей повышения устойчивости растения к поражению колорадским жуком.

Таким образом, ингибирование гидролитической активности белковыми молекулами является важным механизмом поддержания жизнеспособности и целостности растительного организма. Белки-ингибиторы гидролаз принимают активное участие в регуляции активности эндогенных и экзогенных гидролаз путем образования комплексов "фермент-ингибитор", что является важнейшим звеном в формировании защитных реакций растений на действие насекомых вредителей, патогенов и других неблагоприятных воздействий.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Шпирная, Ирина Андреевна, 2006 год

1. Бенкен И.И., Мосолов В.В., Федуркина Н.В. Влияние ингибиторов протеиназ фасоли на фитопатогенные грибы // Микология и фитопатология. -1976.- Т.10, № 3. С.198-201.

2. Валуев И.Л., Сытов Г.А., Валуев Л.И., Валуева Т.А., Ульянова М.В., Платэ Н.А. Ингибиторы протеолитических ферментов в терапии сахарного диабета. Вопросы медицинской химии. -2001.- Т.47. № 1. С. 132-139.

3. Валуева Т. А., Ревина Т.А., Мосолов В. В. Белки-ингибиторы протеиназ из клубней картофеля, относящиеся к семейству соевого ингиибтора Кунитца // Биохимия.- 1997.- Т. 62, № 12. С. 1600-1608.

4. Валуева Т.А., Зимачева А.В., Мосолов В.В. Локализация трипсинсвязывающего центра в молекуле ингибитора сериновых протеиназ // Докл. АН СССР. 1977. - Т. 237, № 6. - С. 1513-1516.

5. Валуева Т.А., Мосолов В.В. Белки- ингибиторы протеолитических ферментов у растений// Прикладная биохимия и микробиология.-1995,- Т. 31. №6 С.579-589.

6. Валуева Т.А., Мосолов В.В. Роль ингибиторов протеолитических ферментов в защите растений от патогенных микроорганизмов // Биохимия.-2004.-Т.69 вып.11.-С.1600-1606.

7. Валуева Т.А., Мосолов В.В. Роль ингибиторов протеолитичсеких ферментов в защите растений //Успехи биологической химии.-2002.-Т.42.-С. 193-216.

8. Валуева Т.А., Мосолов В.В., Григорьева Л.И. Ингибиторы протеиназ из растений как полифункциональные белки. // Прикладная биохимия и микробиология. -2001.Т. 37. № 6. С. 643-650.

9. Валуева Т.А., Ревина Т.А., Гвоздева E.JL, Герасимова Н.Г., Ильинская Л.И., Озерецковская О.Л. Влияние элиситоров на накопление ингибиторов протеиназ в пораненных клубнях картофеля. Прикладная биохимия и микробиология. 2001, 37, № 5,1- 6.

10. Ванюшин БФ. Апоптоз у растений //Успехи биолог, химии.- 2001.- №41. С.3-38.

11. Велобова Е. Н. Переваривание белков. Киев: Гродынец, 1993, 29 с.

12. Воскобойникова Н.Е., Дунаевский Я.Е., Белозерский М.А. Ингибитор металлопротеиназы из покоящихся семян гречихи // Биохимия.- 1990.- Т.55, № 5.- С. 839 847.

13. Гофман Ю. Я., Вайсблай И. М. Определение ингибитора трипсина в семенах гороха. //Прикладная биохимия и микробиология.-1975. Т. 2. №5. - С. 777-783.

14. Грачева И.М. , Кривова А.Ю. Технология ферментных препаратов. М.: "Элевар" 2000.512 с.

15. Доспехов Б.А. Методика полевого опыта.- М.: Агропромиздат, 1985.-351с.

16. Дунаевский Я.Е, Павлюкова Е.Б., Белякова Г.А., Белозерский М.А. О физиологической роли ингибиторов протеиназ растений: две группы функционально активных ингибиторов в семенах гречихи// Мол. биол.- 1995. Т. 29. вып.6. С. 1258-1264

17. Дунаевский Я.Е., Белозерский М.А. Эндогенные ингибиторы протеаз как фактор устойчивости растений / Современные системы защиты и новые направления в повышении устойчивости картофеля к колорадскому жуку,- М. Наука, 2000.-С.119-123

18. Дунаевский Я.Е., Цыбина Т.А., Белякова Г.А., Домаш В.И., Шарпио Т.П., Забрейко С.А., Белозерский М.А. Ингибиторы протеиназ как антистрессовыебелки высших растений // Прикладная биохимия и микробиология.-2005.-т.41. № 4. С.392-396.

19. Ибрагимов Р.И. Влияние фунгицидов на активность протеиназ и их ингибиторов у пшеницы // Итоги научных исследований биологического факультета БашГУ за 1994 г.- Уфа: Баш. ун-т.- 1995. С. 87-88.

20. Ибрагимов Р.И. Внеклеточные протеолитические ферменты гриба Fusarium sp. и их ингибиторы из растений //Вестник Башкирского университета. 1997. -№3 .С. 51-54.

21. Ибрагимов Р.И. Подавление активности внеклеточных протеиназ патогенного гриба Fusarium sp. ингибиторами из семян и вегетативных органов растений // Доклады Россельхозакдемии.- 1997.- № 2.- С. 15-17.

22. Ибрагимов Р.И. Содержание ингибиторов протеиназ в семенах сельскохозяйственных культур // Качество продукции растениеводства и приемы его повышения.- Уфа: Башгосагроун-т. 1998.- С. 146-149.

23. Ибрагимов Р.И., Сабитов A.M., Яшина И.Н. Изучение активности протеиназ и их ингибиторов у гречихи посевной и гречихи татарской// Вопросы биотехнологии, Уфа, 1995 .С. 72-78.

24. Ибрагимов Р.И., Хабибуллин С.И., Ахметов P.P. Способ определения активности протеолитических ферментов. Патент на изобретение № 21751342001

25. Ибрагимов Р.И., Яковлев В.Г., Ахметов P.P. Определение активности ингибиторов в составе комплекса с протеиназой // Физиология и биохимия культурных растений,-1987.- №1.С.51-54.

26. Ибрагимов Р.И., Яруллина Л.Г. Изучение протеиназ и их ингибиторов у пшеницы в связи с устойчивостью к корневой гнили //Итоги научных исследований биологического факультета БашГУ за 1995 г.- Уфа: Баш. ун-т.-1996. -С .6.

27. Ивлева Е.В., Руденская Ю.А., Дунаевский Я.Е., Мосолов В.В. 7,5 кДа-ингибитор цистеиновых протеиназ из семян тыквы // Биохимия.- 1997.- Т. 62, № 5. С. 644 - 650.

28. Ильинская Л.И., Васюкова Н.И., Озерецковская О.А. Биохимические аспекты индуцированной устойчивости // Итоги науки и техники Сер. Защита растений. Т.7. М.: ВИНИТИ - 1991.- 102 с.

29. Кладницкая Г.В., Валуева Т.А., Домаш В.И., Мосолов В.В. Экзопротеиназы гриба Fusarium sambucinum и их взаимодействие с ингибиторами // Прикл. биохим. и микробиол.- 1994.- Т. 30, вып. 1. С. 21-29.

30. Кладницкая Г.В., Валуева Т.А., Ермолова Н.В. Накопление ингибиторов протеиназ в диффузатах клубней картофеля при инфицировании возбудителем фитофтороза // Физиол. растений. 1996.- Т.43, № 5.-701 - 706.

31. Колорадский картофельный жук, Leptinotarsa decemlineata say: филогения, морфология, физиология, экология, адаптация, естественные враги. М: Наука, 1981.375 с.

32. Конарев А.В. Ингибиторы ферментов как генетические маркеры // Аграрная Россия- 2002, №3.- С.44-52

33. Конарев Ал.В. Идентификация ингибиторов тиоловых протеиназ насекомых и зерна у пшеницы и других злаков // Докл. ВАСХНИЛ.- 1984. -№ 10. С. 13-15.

34. Конарев Ал.В. Изменчивость ингибиторов трипсиноподобных протеиназ у пшеницы и родственных ей злаков в связи с устойчивостью к зерновым вредителям // Сельхоз. биол. -1987.- № 5.- С.17-24.

35. Конарев Ал.В. Ингибиторы протеиназ и устойчивость картофеля к колорадскому жуку // Современные системы защиты и новые направления в повышении устойчивости картофеля к колорадскому жуку.- М. Наука, 2000.-С.35-40

36. Конарев Ал.В. Компонентный состав ингибиторов трипсина из зерновки и листьев пшеницы // Докл. ВАСХНИЛ. -1987. -№ 12.- С. 6-9.

37. Конарев Ал.В. Методы анализа компонентного состава ингибиторов ос-амилаз и протеиназ у злаков //Прикл. биохим. и микробиол.- 1985.- Т.21, № 1.-С.92-100.

38. Конарев Ал.В. Системы ингибиторов гидролаз у злаков организация, функции и эволюционная изменчивость // Автореф. дисс. докт. биол. наук. - М.: 1992.-38 с.

39. Конарев Ал.В., Вилкова Н.А. Ингибиторы ферментов и иммунитет // Защита растений. -1984.- № 10. С. 17-19.

40. Конарев Ал.В., Вилкова Н.А. К вопросу об идентификации, компонентном составе и функционировании систем ингибиторов протеиназ у пшеницы // Сельхоз. биология. -1984. № 9.- С.39-44.

41. Конарев Ал.В., Фомичева Ю.В. Перекрестный анализ взаимодействия компонентов а-амилаз и протеиназ насекомых с белковыми ингибиторами из эндосперма пшеницы //Биохимия. -1991. -Т.56, №.4,- С.628-638.

42. Мелентьев А.И., Ямалеев A.M., Ибрагимов Р.И., Исаев Р.Ф. Сродство к углеводам и лектиноподобная активность ингибиторов трипсина из семян пшеницы в связи с устойчивостью к фитопатогенным грибам // Сельхоз. биология. 1986.- № 12. - С .52-54.

43. Методы экспериментальной микологии. Справочник. Киев «Наукова думка», 1982-211с.

44. Метлицкий Л.В., Дьяков Ю.Т., Озерецковская О.Л. Индукторно-супрессор-ная гипотеза фитоиммунитета // Журнал общ. биол.-1986.-Т.47.№3.-С.748-758.

45. Мосолов В.В. Белковые ингибиторы протеолитических ферментов как регуляторы процессов протеолиза.- М.: Наука.-1983.- 40 с.

46. Мосолов В.В. Белки ингибиторы протеаз и а - амилаз у растений (обзор) // Прикл.биохим. и микробиол.- 1995.-Т. 31, № 1 .- С. 5-10.

47. Мосолов В.В. Ингибиторы протеолитических ферментов в растениях // Вопросы мед. химии. 1987.- Т. 336 № 5. - С. 52-56.

48. Мосолов В.В. Протеолитические ферменты. М.: Наука.-1971.- 414 с.

49. Мосолов В.В., Валуева Т.А. Ингибиторы протеиназ и их функции у растений. Прикладная биохимия и микробиология. 2005,41, № 3,261-282.

50. Мосолов В.В., Валуева Т.А. Растительные белковые ингибиторы протеолитических ферментов. М.: ВИНИТИ.-1993.- 207 с.

51. Мосолов В.В., Колосова Г.В., Валуева Т.А., Дронова JI.A. Ингибитор трипсина из семян гледичии (Gleditsia triacanthos L.) // Биохимия 1982. - Т. 47, № 5.- С. 797-802

52. Мосолов В.В., Валуева Т.А. Ингибиторы протеиназ и их функции у растений // Прикладная биохимия и микробиология.-2005.-т 41 №3.-с.261-282.

53. Практикум по биохимии. Под ред. С.Е.Северина и Г.А.Соловьевой. -М., Изд-во МГУ.- 1989.- 508 с.

54. Применение методов биохимии в исследованиях по защите растений (Методические укзания) п/р К.В.Новожилова, С.Л.Тютерева, издательство ВИЗР, Ленинград, 1976 с.61-62

55. Ревина Т.А., Сперанская А.С., Кладницкая Г.В., Шевелев А.Б., Валуева Т.А. Белок-ингибитор субтилизина из клубней картофеля. Биохимия. 2004, 69, № 10, 1345-1352.

56. Скоупс Р. К. Методы очистки белков. Пер с англ. Антонова В.К. М: Мир.-1985.-358 с.

57. Сперанская А.С., Криницина А.А., Полтрониери П.и др.Ингибиторы протеиназ типа Куница группы В из картофеля: молекулярное клонирование генов//Биохимия.- 2005.- т.70 вып.З.- С.360-369.

58. Тарчевский И.А. Регуляторная роль деградации биополимеров и липидов // Физиология растений.- 1992. Т. 39. № 6.- С. 1215 1223.

59. Тарчевский И.А. Метаболизм растений при стрессе. 2001. Казань. Фэн (Наука). 448 с.

60. Фомичева Ю.В. Диссертационная работа. Пищеварительные а -амилазы и протеиназы насекомых как элемент специфического взаимодействия в системе растение насекомое- фитофаг. С-П6.-1992.- 16 с.

61. Хабибуллин С.И. Диссертационная работа. Активность ингибиторов экзогенных протеиназ в клубнях и листьях картофеля в связи с устойчивостью к колорадкскому жуку. Уфа.-2003.-22 с.

62. Элпидина Е.Н., Воскобойникова Н.Е., Белозерский М.А., Дунаевский Я.Е. Обнаружение в белковых телах семян гречихи металлопротеиназы и ее ингибитора // Биохимия,- 1990.- Т.55. № 4. С. 734 -744.

63. Ямалеев A.M., Муксинов В.Х., Исаев Р.Ф. Активность ингибиторов протеаз в семенах пшеницы в связи с устойчивостью к твердой головне // Сельхоз. биол.- 1980.- Т.15. № 1. С.143-144.

64. Яхин И.А., Ибрагимов Р.И.,Яхин О.И., Исаев Р.Ф., Вахитов В.А. Индуцированное действие биопрепарата "Стифун" на накопление ингибиторов трипсина в клубнях картофеля при хранении //Доклады Россельхозакадемии.-1998,-№4.-С. 12-15.

65. Abe M., Abe K., Kuroda M., Arai S. Corn kernel cysteine proteinase inhibitor as a novel cystatin superfamily member of plant origin. Molecular cloning and statement studies //Europ.J. of Biochemistry.- 1992.- vol. 209. №.3. P. 933-937.

66. Albersheim P., Augur C., Cheong J.J., Eberhard S., Hahn M.G. Oligosaccharins -oligosaccharide regulatory molecules // Accts. Chem. Res.-1992.-V. 25. P. 77-83.

67. Antcheva N., Pintar A., Patthy A., Simoncsits A., Barta A. Proteins of circularly permuted sequence present within the same organism: The major serine proteinase inhibitor from Capsicum annuum seeds // Protein Science. -2001.-N 10 P. 2280-2290.

68. Appelbaum S.W., Konijn A.M. The presence of a tribolium -protease inhibitor in wheat // Incekt. Physiol.-1966,- V.4. № 12. P. 665 -669.

69. Argall M. E., Bradbury J. H., Shau. C. Amino-acid sequence of a trypsin/chymotrypsin inhibitor from giant taro (Alocasia macrorrhiza) // J. Biochim. biophys. acta, Prot. struct, mol. enzymol.-1994.- V. 1204. № 2. P. 189-194.

70. Ary M. В., Shewiy, P. R., Richardson M. The amino acid sequence of a cereal Bowman-Birk type trypsin inhibitor from seeds of Jobs tears (Coix lachryma-jobi L.) // FEBS Lett. -1988.-229. P. 111-118.

71. Atkinson A.H.,Heath R.L.,Simpson R.J., Clarke A.E., Anderson M.A. Proteinase inhibitors in Nicotiana alata stigmas are derived from a precursor protein which is processed into five homologous inhibitors // Plant Cell. -1993.- № 5. P.203-213.

72. Ball A.M, Ashby A.M, Daniels M.J, Ingram D.S, Johnston К Evidence for the requirement of extracellular protease in the patho- genie interaction of Pyrenopeziza brassicae with oilseed rape // Phys- iol Mol Plant Pathol. -1991.- V. 38. P. 147-161.

73. Balls A., Ryan C. Activities of Directly and Indirectly Acetylated Chymotrypsins // PNAS.-1963.- № 50. P. 448-453.

74. Batista F., Batista, L.V. Alimentagao e nutrigao no nordeste semiarido do Brasil // Situa9ao e perspectivas. Sitientibus. -1996.- № 15. P. 287-289.

75. Belozersky M.A, Dunaevsky Y.E, Musolyamov A.X, Egorov T.A. Complete amino acid sequence of the protease inhibitor from buckwheat seeds// FEBS Lett.-1995.- V. 371. P. 264-66.

76. Bergey D.R., Orozco-Cardenas M., de Moura D.S. and Ryan C.A. A wound-and systemin-inducible polygalacturonase^ tomato leaves// Proceedings of National Academy of Sciences.- 1999.- № 96. P. 1756-1760.

77. BirkY. The Bowman-Birk inhibitor. Trypsin- and chymotrypsin-inhibitor from soybeans // Int J Pept Protein Res. -1985.-№ 25. P. 113-131.

78. Bode W., Huber R., Natural protein proteinase inhibitors and their interaction with proteinases // J. Biochem. -1992. -№ 204. P.433-451.

79. Boisen S., Djurtoft R. Trypsin inhibitors from rye endosperm. Purification and properties // Cereal Chem. 1981. - V. 58. № 2. - P. 194-198.

80. Boiler Т., Vogeli U. Vacuolar localisation of ethylene-induced chitinase in bean leaves // Plant Physiol.- 1984.- V. 84.№ 2. P. 442-444.

81. Bolter C.J. Methyl jasmonate induces papain inhibitor(s) in tomato leaves // Plant Physiology.- 1993.-V. 103. P. 1347-1353.

82. Bonade -Bottino M., Lerin J., Zaccomer В., Jouanin L. Physiological adaptation explains the insensitivity of Baris coerulescens to transgenic oilseed rape expressing oryzacystatin//I.Insect Biochem Mol Biol. -1999.-№29. P.131-138.

83. Bradford M.M. A rapide and sensetive method for the quantitasion of microgramm quantities of protein utilising the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. - V. 172. № 1. - P. 248 - 254.

84. Bradshaw H.D.F., Hollick J.B., Parsons T.J. et al. Systemically wound -responsive genes in poplar trees encoude proteins similar to sweet potato sporamins and legume Kunitz inhibitors // Plant Mol. Biol. 1989. - V. 14. № 1. - P. 51-59.

85. Brunelle F., Nguyen Quoc В., Cloutier C., Michaud D. Protein hydrolysis by Colorado potato beetle Leptinotarsa decemlineata, digestive proteases : the catalytic role of cathepsin D // Arch. Insect Biochem. Physiol.-1999.- V. 42. № 1. P. 88-98.

86. Bryant J., Green Т., Gurusaddaiah Т., Ryan C. A. Proteinase inhibitor II from potato: Isolation and characterisation of the isoinhibitor subunits // Biochemistry. -1976.-V. 15.-P. 3418-3423.

87. Brzin, J.; Popovic, Т.; Drobnic-Kosorok, M.; Kotnik, M. Inhibitors of cysteine proteinases from potato//Biol. Chem. Hoppe Seyler.l998.-,V. 369. P. 233-238.

88. Ceci LR, Spoto N, de Virgilio M, Gallerani R. The gene coding for the mustard trypsin inhibitor-2 is discontinuous and wound-inducible// FEBSLett.- 1995.- V. 364. P. 179-181

89. Dannenhoffer J., Renee C., Thompson G. Phloem-specific expression of the pumpkin fruit trypsin inhibitor//Planta.-2001.- V.212. P. 55-162.

90. Darvill A., Augur C, Bergmann C, Eberhard S., Hahn M., Lo V., Marfa V. Oligosaccharins oligosaccharides that regulate growth, development and defense reponses in plants // Glycobiology 2. -1992-. P. 181-198.

91. Del Pozo 0., Lam E. Caspases and Programmed Cell Death in the Hypersensitive Response of Plants to Pathogens // Current Biol. 1998.-№ 8. P.l 129-1132.

92. Duan X., Li X., Xue Q. Abo-el-saad M, Xu D, Wu R Transgenic rice plants harbouring an introduced potato inhibitor II gene are insect resistant // Nat. Biotechnol.- 1996.- V. 14. № 4. P. 494-498.

93. Eckelkamp C., Ehmann В., Schopfer P. Wound-induced systemic accumulation of a transcript coding for a Bowman-Birk trypsin inhibitor-related protein in maize (Zea mays L.) seedlings // FEBS Lett. 1993. V. 323. № 2. P. 73-76.

94. Erlanger B.F., Kokowski N., Cohen W. The preparation and properties of two new chromogenic substrutes of trypsin // Arch. Biochem. Biophys.- 1961.- V. 95.№ 2.- P. 271-278.

95. Farland P., Ryan C.A. Proteinase inhibitor inducing factor in plant leaves // Plant Physiol. 1974.- V. 54. № 5. - P. 706-711.

96. Farmer E., Ryan C. Octadecanoid precursors of jasmonic acid activate the synthesis of wound inducible proteinase inhibitors UPlant Cell. 1992. №4. P. 129 -134.

97. Favel, A., Le-Nguyen, D., Coletti-Previero, M.A. & Castro, B. Active site chemical mutagenesis of Ecballium elaterium trypsin inhibitor II: new microproteins inhibiting elastase and chymotrypsin// Biochem Biophys Res Commun, 1989.N 162 (1) P.79-82.

98. Fernandes K.V., Sabelli P.A., Barratt D.H., Richardson M., Xavier-Filno J. The resistance of cowpea seeds to bruchid beetles is not related to level of cysteine proteinase inhibitors // Plant Molecular Biology.- 1993.- V. 23. № 1. P. 215-219.

99. Fritz H., Tshesche H., Greene LJ and Truscheit E. Proteinase inhibitors. 1974. Berlin. 382 p.

100. Garcia-Olmedo F., Salcedo G., Sanchez-Monge R., Gomez L., Royo J., Plant proteinaceous inhibitors of proteinases and a-amylases // Oxford Surv. Plant Mol. Cell Biol. -1987.- V. 4. P. 275-334.

101. Gatehouse A.M., Gatehouse I., Dobie P. Biochemical basis of insect resistance in Vigna Unguqulata // J. Sci. Food Agric. 1979.- V. 30, № 2. - P.369-381.

102. Gatehouse J.A., Lycett G .W., Delauney A. J., Croy R., Boulter D. Sequence specificity of the post-translational proteolytic cleavage of vicilin, a seed storage protein of pea (Pisum sativum L.) // Biochem. J. -1983.- V. 212. P. 427-432.

103. Girard C, Le Metayer M, Bonade-Bottino M, Pham-Delegue MH, Jouanin L, High level of resistance to proteinase inhibitors may be conferred by proteolytic cleavage in beetle larvae // Insect Biochem Mol Biol. 1998.- № 28. P. 229-237

104. Giri A.P., Harsulkar A.M., Deshpande V.V., Sainani M.N., Gupta V.S., Ranje

105. Green Т., Ryan C. Wound- induced proteinase inhibitor of plant leaves. A possible defence mechanism against insects //Science.-1972.-V.175.№ 5.- P.776-777.

106. Gruden K., Popovic Т., Cimerman N., Krizaj I. Inhibition of Colorado potato beetle larvae by a locust proteinase В // Biotechnology Letters. 2003.-V. 27. №. 12 P. 829-834.

107. Gutierrez-Campos, Torres-Acosta, Saucedo-Arias, Gomez-Lin. "The use of Cysteine protease inhibitors to engineer resistance against potyviruses in transgenic tobacco plants //Nature Biotechnology. -1999.- № 17. P. 1223-1226.

108. Harborne J.B. Biochemical aspects of plants and animal cjevolution // New Phytologist. -1979.-V.83. № 2. P. 601-602.

109. Hatano К., Kojima M., Tanokura, M., Takahashi К. Solution structure of bromelain inhibitor VI from pineapple stem: Structural similarity with Bowman Birk trypsin/chymotrypsin inhibitor from soybean // J.Biochem.- 1996.- №3. P.5379-5384.

110. Hayashi Y, Yamada K, Shimada T, Matsushima R, Nishizawa NK, Nishimura M, Hara-Nishimura I. A proteinase-sorting body that prepares for cell death or stress in the epidermal cells of Arabidopsis // Plant Cell Physiology .-2001,- № 42. P. 894-899.

111. Heibges A., Salamini F., Gebhardt C. Functional comparison of homologous members of three groups of Kunitz-type enzyme inhibitors from potato tubers (Solanum tuberosum L.) //Mol Genet Genomics. -2003.-V.269. P. 535-541.

112. Hejgaard J., Hauge S. Serpins of oat (Avena sativa) grain with distinct reactive centers and inhibitory specificity // Physiologia Plantarum. -2002.- V.l 16. P. 155-163

113. Hengartner A. The biochemistry of apoptosis //Nature. 2000.- № 12.-P.685-687.

114. Hojima Y., Pierce J., Pisano J. Pumpkin Seed Inhibitor of Human Factor XII, Activated Hageman Factor and Bovine Trypsin // Biochemistry.-1982.- № 21. P. 37413746.

115. Hilder V., Gatehouse A., Sheerman S., Barker R. A novel mechanism of insect resistance engineered into tobacco.//Nature. -1987.- V. 300. P. 160-163.

116. Hobday S., Thurmaen D., Barber D. Proteolytic and trypsin inhibitory activities in extracts of germinating Pisum sativum seeds // Phytochemistry.- 1973.-V. 12.1. P. 1041-1046.

117. Hwang D.R., Yang N.K., Foard D.E. Rapid release of protease inhibitors from soybeans. Immunochemical quantitation and parallels with lectins // Plant Physiol. -1978.-V.61.№ 1.Р. 30-34.

118. Ikenaka Т., Norioka S. Bowman-Birk family serine proteinase inhibitors. // Elsevier Science.- 1986.- Amsterdam, The Netherlands. P. 361-374.

119. Irie K., Hosoyama H., Takeuchi Т., Iwabuchi K., Watanabe H., Abe K., Arai Transgenic rice established to express corn cystatin exhibits strong inhibitory activity against insect gut proteinases // Plant Mol. Biol. -1996.- № 30.- P. 149-157.

120. Ishikawa A., Ohta S., Matsuoka K., Hattori Т., Nakamura K. A family of potato genes that encode Kunitz-type proteinase inhibitors: structural comparisons and differential expression // Plant and Cell Physiology.- 1994.- V. 35. P. 303-312.

121. Johnson R., Narvaez J., An G., Ryan C. Expression of proteinase inhibitors I and II in transgenic tobacco plants: Effects on natural defense against Manduca sexta larvae // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. - V. 89. № 3. P. 9871-9875.

122. Jongsma M.A., Bolter C. The adaptation of insects to plant protease inhibitors. J Insect Physiol.- 1997.-V. 43. P. 885-895.

123. Jongsma M.A., Bakker P.L., Peters J., Bosch D., Stiekema W. Adaptation of Spodoptera exigua larvae to plant proteinaseinhibitors by induction of proteinase activity insensitive of inhibiton // Proc. Natl Acad. Sci.-1995.- № 92. P. 8041-8045.

124. Keilova H., Tomasek V. Isolation and properties of cathespin D inhibitor from potatoes//Col.of Czechoslovak Chem. Communication.-1976.-V.41.P. 489-497.

125. Kirsi M., Micola I. Occurence and heterogenity of chymotrypsin inhibitors in vegetative tissues of barley // Physiol. Plant.- 1977. V.39. № 1. - P. 110-114.

126. Kondo H., Ijiri S., Abe K., MaedH., Arai S. Inhibitory effect of oryzacystatins and a truncation mutant on the replication of poliovirus in infected Vero cells // FEBS Lett.- 1990.- V. 299. № 1. P. 48-50.

127. Kortt A.A. Isolation and properties of a chymotrypsin inhibitor from winged bean seed (Psophocarpus tetragonolobus (L) Dc.) // Biochim Biophys Acta. -1980.-V. 24. P. 237-248.

128. Kreis M., Forde J., Williamson M., Shewry P.R. In "Cereal Quality" Characterization of proteins and genes determining barley feedquality. Aspects of Applied Biology.-1987.- № 15. P. 97-103

129. Kunitz M. Crystalline soybean trypsin inhibitor. 2. General properties // J. Gen. Physiol. -1947. -V.30. № 2. P.291 -310.

130. Kuo Т., Pearce G., Ryan C. Isolation and characterization of proteinase inhibitor I from etiolated tobacco leaves // Arch. Biochem. Biophys.-1984.- V.230. № 2. P. 504-510.

131. Laskowski M., Kato I. Protein inhibitors of proteinases // Ann. Rev. Biochem. -1980.- V.49, N 2.- P. 593-626.

132. Li Z., Traore S., Maximova A., Guiltinan M. Somatic embryogenesis and plant regeneration from floral explants of cacao (Theobroma cacao L.) using thidiazuron. // In vitro Cell Developmental Biology. -1998.- № 34. P. 293-299.

133. Lundgard R., Svensson В. The four major forms of barley b-amylase. Purification,characterization and structural relationship // Carlsberg Res Commun. -1987-V.52. P. 313-326.

134. Lyons A., Richardson M., Tatham A.S., Shewry P.R. Characterisation of homologous inhibitors of trypsin and a-amilase from seeds of rye ( Secale cereale L.) //Biochem. Biophys. Acta. 1987. - V. 915.№ 2. P.305-313.

135. Mares M., Meloun В., Pavlik M., Kostka V. Primary structure of Cathepsin-D inhibitor from potatoes and its structural relationship to trypsin inhibitor family // FEBS Letters.-1989. V.251. P.94-98.

136. Maskos K., Wunderlich M., Glockshuber R. RBI, a one-domain alpha-amylase/trypsin inhibitor with completely independent binding sites (Eleusine coracana Gaertneri) // FEBS Lett. -1996.- V. 397. P. 11-16.

137. Micola J., Suolinna E. Purification and properties of an inhibitor of microbial alkaline proteinases //Arch. Biochem. and Biophys.-1971.- V.144. № 2. P.566-575.

138. Mosolov V., Loginova M., Fedurkina L., Benken I. The biological signiticance of proteinase inhibitors in plants // Plant Sci. Lett.- 1976.- V.7, № 2. P. 77-80.

139. Muntz K., Shutov A.D. Legumains and their functions in plants // Trends in Plant Science. 2002. № 7. P. 340-344.

140. Mundy J., Hejgaard J, Svendsen I. Characterisation of a bifiinctional wheat inhibitor of endogenous a-amilase and subtilisin // FEBS Letters. 1984.- V. 167.160. №2.-P. 210-215.

141. Nagasue A., Fukamachi H., Ikenaka H., Funatsu C. The amino acid sequence of barley rootle trypsin inhibitors //Agric.Biol.Chem.-1988.-V.52.№ 6. P. 1505-1514.

142. Norioka N., Hara S., Ikenaka Т., Abe J. Distribution of the Kunitz and the Bowman-Birk family proteinase inhibitors in leguminous seeds// Agric Biol Chem 1988.-№52. P. 1245-1252.

143. Odani S., Koide Т., Ono T. Purification and characterisation of proteinase inhibitors from Phaseolus angularis // J.Biochem.- 1986.-V.100, N 4.- P. 975-983.

144. Odani, S., Ikenaka, T. The amino acid sequences of two soybean double-headed proteinase inhibitors and evolutionary considerations on the legume proteinase inhibition. Journal of Biochemistry, September 1976. V.80. № 3. P. 641-643.

145. Odani, S., Koide, Т., Ono T. The complete amino acid sequence of barley trypsin inhibitor//Journal ofBiol.Chemistry.-1983.-V.258. № 13. P. 7998-8003

146. Otlewski J., Sywula A., Kolasinski M., Krowarsch D. Unfolding kinetics of bovine trypsinogen // Eur J Biochem.-1996.- V. 242. P. 601-607.

147. Paulot V., Holzer F.M., Walling L.L. Differentional expression of tomato proteinse inhibitor I and II genes during pathogen invasion and wounding // Molecular Plant-Microbe Interaction.-1991.- V. 4. № 3. P. 284-292.

148. Pearse G., Johnson S., Ryan C.A. Purification and characterisation from tobacco (Nicotian tabacum) leaves of six small, wound-inducible isoinhibitors of the potato inhibitor II family // Plant Physiol. 1993.- V. 102, N 3.- P. 639-644.

149. Pernas M., Sanchez-Monge R., Salcedo G. Biotic and abiotic stress can induce cystatin expression in chestnut // FEBS Lett. 2000. V. 467. № 3.-P. 206-210.

150. Plunkett G., Senear D.F., Zuroske G., Ryan C.A. Proteinase inhibitors I and II from leaves of wounded tomato plants: purification and properties //Arch.Biochem. Biophys. -1982. V. 213. № 3. P. 463-472.

151. Pompe -Novak M., Poljak-Prijatelj M., Popovi T.,Ttukelj В., Ravnikar M. The impact of potato cysteine proteinases in plant growth and development // Physiol, mol. plant pathol.-2002.-V.60. № 2. P. 71-78.

152. Protempa J., Korzus E., Travis J. The serpin superfamily of proteinase inhibitors: Structure, function and regulation // Journal of Biological Chemistry.1994.-V.269. P. 15957-15960.

153. Rasmussen, S. K., Klausen, J., Hejgaard, J., Svensson B. Primary structure of the plant serpin BSZ7 having the capacity of chymotrypsin inhibition // Biochim Biophys Acta.-1996.-V.1297. P.127-130.

154. Richardson M. Protein inhibitors of enzymes // Food Chem.- 1979.- V. 6. № 3,-P. 325-353 (обзор)

155. Richardson M. The proteinase inhibitors of plants and microorganisms // Phytochemistry.- 1977.-V. 16. № l.-P. 159-169.

156. Richardson M., Compos F., Xavier-Tilho C. et al. Chymotrypsin inhibitor from potatoes: interactions with target ensymes // Biochem et Biophys. Acta.-1986.- V. 872. № l.P. 184-192.

157. Roberts Т., Marttilla S., Rasmussen S., Hejgaard J. Differential gene expression of suicide-substrate serpin proteinase inhibitors (serpins) in vegetative and grain tissues of barley //Journal of Experimental Botany. -2003,- V. 54. P. 2251-2263.

158. Rodis P, Hoff JE. Naturally occurring protein crystals in the potato. Inhibitor of papain, chymopapain and ficin //. Plant Physiol. -1984.-V. 74. P. 907-911.

159. Ryan C.A. Oligosacharide signalling in plants // Ann. Rev. Cell Biol. 1987. -V. 3, № 2. - P. 243 -245.

160. Ryan C.A. The searh for the proteinase inhibitor-inducing factor, PIIF // Plant Mol. Biol. 1992.- V. 19, № 1. - P. 123-133.

161. Ryan C.A., Kuo Т., Pearce G., Kunkel R. Variability in the consentration of thre heat stable proteinase inhibitor from potato tubers // Am. Potato J.-1976- V. 53. № 12.- P.433-455.

162. Ryan C. A. Defense responses of plants // Plant Gene Research: Genes Involved in Microbe Plant Interactions. -1984.- P. 375-386.

163. Ryan C. A. Protease inhibitors in plants: Genes for improving defenses against insects and pathogens // Ann. Rev. Phytopathol.-1990.- № 28. P. 425-449.

164. Shewry P.R. Tuber storage proteins // Annals of Botany-2003.-V.91.P.755-769

165. Silvermann G.A., Bird P.I., Carrell R.W. The serpins are an expanding superfamily of structurally similar but functionally diverse proteins // Journal of Biological Chemistry. -2001.-V.276. P. 33293-33296.

166. Svendsen I., Hejgaard J., Mundy J. Complete amino acid sequence of the a -amylase/subtilisin inhibitor from barley // Carlsberg Res. Commun.-1986.- V. 51. P. 141-157.

167. Svendsen I., Iohassen I. Amino dcid sequence homology between a serine protease inhibitor from barley and potato inhibitor I // Biochem. Soc. Trans. 1981.-V. 9.№ 2.- P.265-267.

168. Tashiro M., Asao Т., Hirata C., Takahashi K., Kanamori M. The Complete Amino Acid Sequence of a Major Trypsin Inhibitor from Seeds of Foxtail Millet (Setaria italica)//J Biochem (Tokyo). -1990.- V.108. P. 669-672.

169. Thie N., Houseman J. Identification of cathepsin B, D and H in the larval midgut of Colorado potato beetle Leptinotarsa decemlineata // Insect Biochem. -1990.- V. 20. P. 313-318.

170. Thompson G.A., Schulz A. Macromolecular trafficking in the phloem // Trends in Plant Science. 1999.- № 4. C. 354-360.

171. Turk V., Bode W. The cystatins: protein inhibitors of cysteine proteinases // FEBS Letters.- 1991.-V. 285. P. 213-219.

172. Urwin P.E., Lilley C.J., McPherson M.J., Atkinson H.J. Resistance to both cyst and root-knot nematodes conferred by transgenic Arabidopsis expressing a modified plant cystatin // Plant J. -1997.-V. 12. № 2. P. 455-461.

173. Valueva Т., Revina Т., Mosolov V., Mentele R. Primary structure of potato Kunitz-type serine proteinase inhibitor//Biol. Chemistry.- 2000.- V. 381. № 12. P. 1215-1221.

174. Valueva Т., Shulgin M. Isolation and characterisation of protein inhibitors of microbial proteinases from cereal seeds //Biol. Zent.Bl.-1988.- V.107. № 1. P. 51-52.

175. Walker Simmons M., Ryan C.A. Proteinase inhibitor synthesis in tomato leaves. Induction by chitosan oligomers and chemically modified chitosan and chitin // Plant Physiol. - 1984.- V. 76.№ 3. - P. 787-790.

176. Walsh Т., Twitchell W. Two Kunitz-Type Proteinase Inhibitors from Potato Tubers II Plant Physiol.-1991,- V. 97. P. 15-18.

177. Werner R., Guitton M., Muhlbach H. Nucleotide sequence of a cathepsin D inhibitor protein from tomato // Plant Physiol. -1993. -V. 103 (4) P. 1473.

178. Wilson K.A. The release of proteinase inhibitors from legume seeds during germination//Phytochemistry.- 1980.- V. 19. № 12. P. 2517-2519.

179. Wilusz J, Michael G., Keene D. A Host Protein (La) Binds to a Unique Species of Minus-Sense Leader RNA during Replication of Vesicular Stomatitis Virus // PNAS.- 1983-V. 80. P. 5827-5831.

180. Xu D., Xue Q., McElroy D., Mawal Y., Hilder V. Constitutiveexpression of a cowpea trypsin inhibitor gene, CpTi, in transgenic rice plants confers resistance to two major reice insect pests // Mol. Breed. -1996.-№ 2. P. 167-173.

181. Уен K.W., Lin M.L, Tuan S.J., Chen Y.M., Lin C.Y., Kao S.S. Sweet potato (Ipomea batatas) trypsin inhibitors expressed in transgenic tobacco plants confer resistance against Spodoptera litura. Plant Cell Reporter.-1997.-V. 16. P. 696-699.

182. Yetter M., Saunders R., Boles H. a-Amylase inhibitors from wheat kernels as factors in resistance to postharvest insects //Cereal Chem.-1979.-№ 56. P. 243-244.

183. Yoo В., Aoki K., Xiang Y., Campbell L., Hull R. Characterization of Cucurbita maxima Phloem Serpin-1 (CmPS-1) // J. Biol. Chem.-2000.- V. 275. P. 35122-35128.

184. Zhu-Salzman K., Koiwa H., Salzman R., Shade R. Cowpea Bruchid Callosobruchus maculatus uses a three-component strategy to overcome a plant defensive cysteine protease inhibitor // Insect Molecular Biology.-2003,- № 12. P. 135-145.