Биология нового неассоциативного факультативно литотрофного представителя рода Azospirillum - Azospirillum thiophilum sp. nov. тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.02.03, кандидат биологических наук Лавриненко, Ксения Сергеевна

• Лавриненко, Ксения Сергеевна
• кандидат биологических наук
• 2011

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Лавриненко, Ксения Сергеевна

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Бактерии рода Azospirillum как представители азотфиксирующих бактерий

1.2. История открытия Azospirillum

1.3. Характеристика бактерий рода Azospirillum ±

1.3.1. Экология

1.3.2. Таксономическое положение

1.4. Адаптационные механизмы микроорганизмов

1.5. Эколого-иммунологические исследования бактерий рода Azospirillum

1.6. Азотфиксация и нитрогеназный комплекс

1.6.1. Структура нитрогеназного комплекса и молекулярные основы азотфиксации

1.6.2. Влияние кислорода на активность нитрогеназного комплекса

1.7. Применение на практике

1.8. Особенности метаболизма соединений серы у литотрофных прокариот

1.8.1. Механизм адаптации к среде обитания 4 q

1.8.2. Роль соединений серы в метаболизме серобактерий

1.8.2.1. Дыхательная цепь и ферменты серного метаболизма

1.8.2.2. Особенности дыхательных цепей литотрофных прокариот

1.8.3. Ферменты диссимиляционного серного метаболизма

1.8.3.1. Тетратионатформирующие тиосульфат: хиноноксидоредуктазы (тиосульфатдегидрогеназы) ^

1.8.3.2. Sox комплекс (!TOMES) 49 ЗАКЛЮЧЕНИЕ ПО ОБЗОРУ ЛИТЕРАТУРЫ

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1. Объект исследования и источник выделения

2.2. Методы исследования

2.2.1. Состав питательной среды для культивирования

2.2.2. Микроаэробное культивирование

2.2.3. Методы изучения морфологии и внутриклеточных включений

2.2.4. Получение клеточной суспензии и ферментных экстрактов

2.2.5. Определение общего количества белка

2.2.6. Методы определения продуктов превращения соединений серы

2.2.7. Оценки способности к азотфиксации

2.2.8. Анализ жирнокислотного состава на приборе Шерлок

2.2.9. Методы определения активности ферментов, участвующих в 58 превращении восстановленных соединений серы

2.2.10. Определение активности ферментов цикла трикарбоновых 59 кислот '

2.2.11. Выделение и очистка малатдегидрогеназы

2.2.12. Электрофоретические исследования ^

2.2.12.1. Аналитический электрофорез

2.2.12.2. Определение гомогенности ферментных препаратов

2.2.12.3. Специфическое проявление малатдегидрогеназы

2.2.12.4. Определение молекулярной массы субъединиц 64 малатдегидрогеназы

2.2.13. Определение молекулярной массы нативного фермента 65 малатдегидрогеназы

2.2.14. Полярографический метод определения кислорода

2.2.15. Методы молекулярной биологии 66 2.2.15.1. Выделение и очистка хромосомной ДНК

2.2.15.2. Получение кДНК-копий (реакция обратной транскрипции)

2.2.15.3. Количественная PCR (PCR в реальном времени)

2.2.15.4. Определение нуклеотидной последовательности генов

2.2.15.5. Определение Г+Ц в ДНК

2.2.16. Филогенетический анализ

2.2.17. Статистическая обработка результатов

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

3.1. Характеристика нового вида рода Azospirillum

3.1.1. Характеристика местообитания штамма BV-ST

3.1.2. Выделение в чистую культуру штамма ВV-ST

3.1.3. Фенотипические характеристики штамма ВV-ST 73 3.1.3.1. Особенности морфологии штамма 73 . 3.1.3.2. Культуральные признаки 3.1.3.3. Источники углерода 3.1.3.4. Физиолого - биохимические свойства

3.1.3.5. Фиксация молекулярного азота

3.1.3.6. Состав жирных кислот 78 ЗЛА. Филогенетический и генотипический анализ штамма BV-S

3.2. Роль восстановленных соединений серы в метаболизме Azospirillum 86 thiophilum

3.2.1. Окисление соединений серы в аэробных условиях

3.2.2. Влияние кислородного режима культивирования на рост А. 87 thiophilum и динамику окисления тиосульфата

3.2.3. Механизм окисления восстановленных соединений серы 88 Azospirillum thiophilum в микроаэробных условиях роста

3.2.3.1. Связь окисления соединений серы с функционированием 89 электронтранспортной цепи

3.2.4. Идентификация генов диссимиляционного серного 92 метаболизма у АгояртПит ШорЪИит

3.2.4.1. Результаты ПЦР анализа

3.2.4.2. Результаты ПЦР в реальном времени

3.2.4.3. Результаты секвенирования гена бохВ

3.2.5. Механизм окисления восстановленных соединений серы в 96 аэробных условиях роста у представителей рода АгояртПит

3.3. Структурно-функциональная перестройка малатдегидрогеназной 98 системы у АгозртИит ШоркИит при смене типа питания

3.3.1. Определение активности ферментов цикла трикарбоновых 98 кислот и глиоксилатного цикла

3.3.2. Очистка малатдегидрогеназы из исследуемых бактерий 99 АгозртПит ШоркИит ВУ

3.3.2.1. Электрофоретические исследования ферментных 101 препаратов

3.3.2.2. Определение молекулярной массы нативного фермента 103 малатдегидрогеназы

3.3.2.3. Определение субъединичного строения 104 малатдегидрогеназы

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Биология нового неассоциативного факультативно литотрофного представителя рода Azospirillum - Azospirillum thiophilum sp. nov.»

Актуальность проблемы

Представители рода Azospirillum относятся к ассоциированным азотфиксаторам. Они, как правило, ассоциированы с различными почвами, с корневой, системой диких травянистых растений, кормовых трав, злаков (Игнатов, 1998), за исключением A. largimobile, обитающего в водных биотопах (Dekhil et al., 1997; Sly, Stackebrandt, 1999). Azospirillum могут быть полезны в технологии выращивания сельскохозяйственных культур, а также в качестве модельного объекта для изучения ассоциативных отношений между растениями и микроорганизмами.

Преимущественно представители рода Azospirillum имеют органогетеротрофный тип метаболизма, хотя известно, что некоторые штаммы A. lipoferum способны к Н2 - зависимому автотрофному росту, что не исключает способности к литотрофии у других видов этого рода в присутствии Н2, восстановленных соединений серы и др.

На сегодняшний день род Azospirillum представлен пятнадцатью видами, и данные о видовом составе рода с каждым годом пополняются. Так за последние 5 лет описано 8 новых видов. В последние годы было показано, что представители рода Azospirillum (Del Gallo, 1994) имеют различное географическое происхождение и способны занимать разнообразные экологические ниши. Существование Azospirillum в различных климатических поясах, сложных гетерогенных условиях почвы, смена мест обитания (почва - ризосфера - растение) требуют от бактерий высокой приспособляемости к постоянно меняющимся условиям обитания, гибкости метаболизма.

Изучение биоразнообразия представителей рода Azospirillum и изучение множественных метаболических путей, обеспечивающих адаптацию бактерий в неравновесных условиях среды, имеет важное значение, так как позволяет понять причину господствующего положения бактерий в ряде микробных сообществ и их роли в геохимических циклах углерода, азота и Т.д.

Цель и задачи исследования

Целью данной работы являлось изучение фенотипических и генетических характеристик нового представителя рода АгохрМИит, определение его таксономической принадлежности и изучение особенностей углеродного и серного метаболизма.

Для достижения этой цели были поставлены следующие задачи:

1. Из умеренно термального сероводородного источника выделить чистую культуру нового представителя азотфиксирующих бактерий рода АгояртИит.

2. Определить филогенетическое и таксономическое положение нового штамма ВУ-8Т.

3. Выявить функциональную роль восстановленных соединений серы в метаболизме и механизм их окисления: определить активность ферментов,, участвующих в процессах превращения соединений серы, проверить наличие ряда генов, кодирующих ферменты серного метаболизма, и определить уровень их экспрессии в аэробных и микроаэробных условиях.

4. Установить связь окисления восстановленных соединений серы с функционированием ЭТЦ.

5. Выделить и получить высокоочищенный ферментный препарат МДГ из исследуемых бактерий, изучить структурно-функциональные изменения малатдегидрогеназы у АгояртИит ШоркИит в зависимости от типа питания.

Научная новизна и значимость работы

Используя современные методы полифазной таксономии, изучено филогенетическое и таксономическое положение нового представителя рода АгоБрМПит. Анализ последовательности 168 рРНК позволил отнести выделенный штамм к А 1ркарго1еоЬаМепа, который был охарактеризован как новый вид азотфиксирующих бактерий, АгоэрМИит - АгоэрМЦит ШоркПит Бр.поу. ВУ-8 . Впервые для представителей рода АгозрЫИит, в частности для А. МоркПит эр. поу., в микроаэробных условиях показана способность к литотрофному росту в присутствии восстановленных соединений серы. Показано, что в присутствии тиосульфата переход от органотрофного роста к литотрофному возможен только в микроаэробных условиях культивирования.

В ходе проведенной работы удалось показать структурно-функциональные изменения малатдегидрогеназы у АгоэртИит ШоркИит в зависимости от типа питания. Поскольку, согласно литературным данным, димер МДГ - это с форма фермента НТК, поддерживающая энергетический метаболизм, а тетрамер - это форма фермента глиоксилатного цикла, поддерживающая конструктивный метаболизм, то можно предположить, что при литотрофном росте АлоБртИит МоркПит снижается роль ЦТК в энергетическом метаболизме, а значительная часть энергии поставляется в клетку за счет диссимиляционного процесса окисления восстановленных соединений серы.

Научные положения настоящей работы расширяют и углубляют современные представления о биоразнообразии бактерий. Изучение множественных метаболических путей, обеспечивающих адаптацию бактерий в неравновесных условиях среды, имеет большое значение, так как позволяет выяснить функциональную роль окисления соединений серы и понять причину господствующего положения бактерий в ряде микробных сообществ и их роли в геохимических циклах азота, углерода, серы.

Научно - практическая значимость работы

Результаты исследований расширяют фундаментальные представления о разнообразии бактерий и о физиолого-биохимических механизмах регуляции их метаболизма; позволяют с новых позиций подойти к изучению их функциональной роли в природных сообществах. Полученные в работе результаты могут быть использованы в соответствующих разделах учебных пособий по микробиологии в высших учебных заведениях, в справочных изданиях по бактериологии.

Полученные гомогенные препараты малатдегидрогеназы могут быть использованы в научно-исследовательских работах, связанных с изучением ферментативной кинетики, четвертичной структуры фермента, а также как ферментные препараты в качестве модельного образца для других методов исследования. Прикладные аспекты изучения сероокисляющих азотфиксаторов - АгозртИит МоркИит определяются возможностью их использования в районах, обедненных азотом, но обогащенных сероводородом, таких как рисовые плантации и т. д. "

Апробация работы

Основные положения работы доложены на международных и российских конференциях:

1. Всероссийском с международным участием конгрессе студентов и аспирантов-биологов «Симбиоз Россия 2009» (Пермь, 2009).

2. Международной молодежной школе - конференции «Биология -наука XXI века» (Пущино, 2009).

3. Всероссийском с международным участием конгрессе студентов и аспирантов-биологов «Симбиоз Россия 2011» (Воронеж, 2011).

4. Международной молодежной школе - конференции «Биология -наука XXI века» (Пущино, 2011).

Публикации

Материалы диссертации содержатся в 9 печатных работах: 5 экспериментальных статьях и 4 тезисах.

Объем и структура диссертации

Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания объектов, материалов и методов исследований, изложения результатов экспериментов с обсуждением и заключением, основных выводов и списка цитируемой литературы. Диссертация изложена на 132 страницах машинописного текста, содержит 15 таблиц и 22 рисунка, а также 1 страницу приложения. Список цитируемой литературы включает 207 источников, из них 84 на русском и 123 на английском языке.

Заключение диссертации по теме «Микробиология», Лавриненко, Ксения Сергеевна

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Из умеренно-термального сероводородного источника «Бесстыжие

Т* ванны» был выделен штамм BV-S , способный к фиксации молекулярного азота.

Сравнительный анализ нуклеотидных последовательностей гена 16S рРНК показал, что исследуемый штамм относится к классу Alphaproteobacteria.

Результаты полифазного исследования, включающие морфологические, хемотаксономические и филогенетические исследования признаков, физиологических и биохимических различий, позволяют

TP заключить, что штамм BV-S представляет собой новый таксон видового уровня в составе рода Azospirillum, для которого было предложено название Azospirillum thiophilum sp. nov.

Штамм растет как в аэробных, так и в микроаэробных условиях, однако есть ряд преимуществ при росте в микроаэробных условиях по сравнению с аэробными: фиксация молекулярного азота, значительное увеличение клеточного урожая и скорости окисления тиосульфата.

В ходе исследований было показано, что исключительно в микроаэробных условиях культивирования представитель рода Azospirillum — A. thiophilum штамг^ BV-S способен к дыханию на тиосульфате - окисление тиосульфата сопряжено с функционированием ЭТЦ; тиосульфат окисляется при участии 2-ух ферментных систем: тиосульфатдегидрогеназы (тиосульфат окисляется до тетратионата) и тисульфатокисляющего ферментного SOX комплекса (тиосульфат окисляется до сульфата). Выявлена генетическая детерминированность компонента SOX комплекса - обнаружен ген soxB (JN015012) и показано, что в микроаэробных условиях культивирования бактерий по сравнению с аэробными экспрессия генов soxB увеличивается более чем в 6 раз.

Таким образом, впервые на молекулярном и биохимическом уровнях была доказана способность представителя рода АгоэрЫИит - А. ШоркПит ВУ-Б к литотрофному росту в присутствии тиосульфата.

Ранее при изучении МДГ, одного из ключевых ферментов ЦТК и глиоксилатного цикла, у ряда факультативно литотрофных бактерий (Епринцев и др. 2009; Епринцев и др., 2011; Арабцева и др., 2008) было показано, что при переходе факультативно литотрофных бактерий от органотрофного роста к литотрофному у них образуется дополнительная изоформа малатдегидрогеназы. При органотрофном росте функционирует димерная форма МДГ, тогда как при литотрофном - индуцируется дополнительная тетрамерная изоформа. Наличие двух изоферментов, участвующих в различных метаболических процессах, предполагает универсальную роль малатдегидрогеназы в адаптации бактерий к меняющимся условиям среды.

В ходе проведенной работы нам удалось показать структурнофункциональные изменения малатдегидрогеназы у АгояртИит ШоркИ ит в я, „ • < зависимости от типа питания. МДГ, полученная из А. ШорЫ1 ит при

I ' 1 < » '<• I ' ' ! < « . < , ! * , ■ органотрофном и литотрофном росте, в отличие от исследуемых ранее бактерий, была представлена как димером, так и тетрамером. Менялось только соотношение этих форм фермента: при органотрофном росте доминирующей формой МДГ является димер, а при литотрофном -тетрамер. Это еще раз подтверждает, что димерная форма МДГ поддерживает энергетический метаболизм, а тетрамерная форма -конструктивный метаболизм. Выявленная закономерность дает возможность предположить, что у АгояртПит Шоркй ит при литотрофном росте снижается роль МДГ в энергетическом метаболизме, а значительная часть энергии поставляется в клетку за счет диссимиляционного процесса окисления восстановленных соединений серы.

Многие микроорганизмы, обитая в неравновесных условиях, находятся в состоянии стресса, их рост лимитируется наличием различных питательных веществ, но довольно часто на них действуют несколько факторов. Выделенный новый вид Azospirillum thiophilum оказался «заложником» экологических условий сероводородных биотопов и вынужден был адаптироваться. Поэтому в процессе эволюции для выживания в изменяющихся условиях среды у бактерий появился лабильный тип метаболизма и более совершенные механизмы его регуляции. Эта способность обусловливает их выживаемость в сероводородных биотопах.

1. Из умеренно термального сероводородного источника Ставропольского края впервые получена чистая культура неассоциированного диазотрофного представителя рода Azospirillum

Т* факультативно литотрофный штамм ВV-S , способный в микроаэробных условиях использовать тиосульфат в качестве донора электронов.

2. На основании филогенетического анализа нуклеотидных последовательностей гена 16S рРНК, белок-кодирующего гена nifli, результата анализа ДНК-ДНК гибридизации и сравнительного исследования фенотипических свойств описан новый представитель рода Azospirillum - Azospirillum thiophilum sp.nov. DSM 21654т.

3. Биохимические механизмы окисления тиосульфата у Azospirillum thiophilum BV-S при литотрофном росте различны. Тиосульфат окисляется при участии 2-ух ферментных ' *' систем:. тиосульфатдегидрогеназы (тиосульфат окисляется до тетратионата) и тиосульфатокисляющего ферментного SOX комплекса (тиосульфат окисляется до сульфата). Активность тиосульфатдегидрогеназы составила 135,1 нмоль (мин-мг белка). Выявлена генетическая детерминированнность компонента SOX комплекса - обнаружен ген soxB и показано, что в микроаэробных условиях культивирования бактерий по сравнению с аэробными экспрессия генов soxB увеличивается более чем в 6 раз.

4. Установлено, что в микроаэробных условиях окисление тиосульфата

ТГ

Azospirillum thiophilum BV-S сопряжено с функционированием ЭТЦ. В ходе окисления тиосульфата электроны поступают в ЭТЦ на уровне убихинон - цит b участка.

5. С помощью гель-хроматографии на сефадексе G-150 была определена молекулярная масса нативной МДГ. При органотрофном и литотрофном росте было обнаружено два пика активности, соответствующих массам 66 и 132 кДа. Электрофоретическое исследование позволило установить, что МДГ А. ШоркИит ВУ-8Т является гомодимером и гомотетрамером и состоит из субъединиц с молекулярной массой 33 кДа (Ш^ 0,56).

6. Обнаружены структурно-функциональные изменения малатдегидрогеназы у АгозртИит ШоркПит в зависимости от типа питания: при органотрофном росте доминирует димерная форма МДГ, а при литотрофном - тетрамерная. Поскольку у АгояртПит ШоркИит при литотрофном росте снижается доля димерной формы МДГ, участвующей в энергетическом метаболизме, то можно предположить, что значительная часть энергии поставляется в клетку за счет диссимиляционного процесса окисления восстановленных соединений серы.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Лавриненко, Ксения Сергеевна, 2011 год

1. Авакумова E.H. Новые данные о взаимоотношении бобовых растений и клубеньковых бактерий. В сб.: Биологический азот и его роль в земледелии / E.H. Авакумова //- М., 1967. - С.77-87.

2. Акименко В.К. Альтернативные оксидазы микроорганизмов/ В.К. Акименко // М.: Наука, 1989. С. 263 - ISBN 5-02-003959-4.

3. Арабцева М. А. Очистка и регуляторные свойства тетрамерной формы малатдегидрогеназы из бактерий Sphaerotilus natans / М. А. Арабцева, А. Т. Епринцев, М. И. Фалалеева, И. В. Парфенова // Вестник ВГУ, Серия: Химия. Биология. Фармация 2008, № 1 С. 69-73.

4. Аристовская Т.В. Микробиология процессов почвообразования / Т.В. Аристовская // Л.: Нзд-во ЛГУ. 1980. - С. 246.

5. Басилашвили Л. А. Распространение азоспирилл в некоторых почвах Грузии / Л. А. Басилашвили, H.H. Нуцубидзе // Сообщения АН Грузин. ССР. -1984.-Т. 114.-С. 617-620.

6. Белимов A.A. Смешанные культуры азотфиксирующих бактерий и перспективы их использования в земледелии / A.A. Белимов, А.П. Кожемяков // С.-х. биология. 2004. - № 6. - С. 24-26.

7. Берцева Ю.В. Дыхательная защита нитрогеназного комплекса у Azotobacter vinelandii / Ю.В. Берцева, О.В.Демин, A.B. Богачев // Успехи биологической химии. 2005 - Т.45. - С. 205-234.

8. Берцова Ю.В. Биохимия / Ю.В. Берцова, В.Н. Попов, A.B. Богачев // 2004.- Т.69.- С. 712-718.

9. Бурыгин Г.Л. Сравнительное исследование О- и Н-антигенов почвенных бактерий рода Azospirillum: Автореф. дис. канд. биол. наук. — Саратов, 2003. С. 22.

10. Волкогон В.В. Особенности взаимоотношений бактерий рода Azospirillum с растениями картофеля, культивируемыми in vitro / B.B.

11. Волкогон, С.Б. Димова, А.Е. Мамчур // Институт сельскохозяйственной 'микробиологии УААН, Чернигов. С. 19-25.

12. Волкогон В.В. Азотфиксирующие микроорганизмы корневой зоны райграса пастбищного и костреца безостого / В.В. Волкогон, А.Е. Хальчицкий, В.Г. Миняйло//Микробиол. журн. 1991.-Т.53, N6.-С. 3-8.

13. Воробьева Л. И. Пропионовокислые бактерии / JI. И. Воробьева // М.: Изд-во МГУ, 1995.

14. Гааль Э. Электрофорез в разделении биологических макромолекул / Э. Гааль, Г. Медьеши, JI. Верецкеи // М.: Мир, 1982. - С. 446.

15. Гильманов М.К. Методы очистки и изучения ферментов растений / М.К. Гильманов, О.В. Фурсов, А.П. Францев // Алма-Ата: Наука, 1981. С. 92.

16. Грабович М.Ю. Микробиология / М.Ю. Грабович, H.H. Дульцева, Г.А. Дубинина// 2002. Т. 71. - С. 301-307.

17. Грабович М.Ю. Биоразнообразие бесцветных серобактерий: таксономия, метаболизм и его регуляция: дисс. . доктора биол. Наук / М.Ю. Грабович // Саратов, 2005. - С. 308. - f, (f * * > I I ' 1 *

18. Грабович М.Ю. Микробиология / М.Ю. Грабович, Г.А. Дубинина, В.Ю. Лебедева, В.В. Чурикова // 1998. Т.67. - С. 464-470.

19. Гусев М.В. Микробиология: Уч. для студ. биол. специальностей вузов / М.В. Гусев, Л.А. Минеева // 4-е изд.: Изд. центр «Академия», 2003. С. 464.

20. Детерман Г. Гель-хроматография / Г. Детерман // М.: Мир, 1970. С. 173.

21. Дорошенко Е.В. Выделение и характеристика азотфиксирующих бактерий рода Azospirillum из почвы сфагнового болота / Е.В. Дорошенко, Е.С. Булыгина, Е.М. Спиридонова, Т.П. Турова, И.К. Кравченко // Микробиология. Т. 76, №1. - 2007, С. 107-115.

22. Дубинина Г.А. Механизмы адаптации бесцветных серобактерий к среде обитания / Г.А. Дубинина // Труды Института микробиологии им. С.Н. Виноградского. -М.: Наука, 2004. С. 126 - 149.

23. Дэвени Т. Аминокислоты, пептиды и белки / Т. Дэвени, Я. Гергей // М.: Мир, 1976.-С. 364.

24. Евстигнеева З.Г. Молекулярные механизмы усвоения азота растениями / B.JI. Кретович, Т.И. Карякина и др. / АН СССР, ин-т биохимии им. А.Н. Баха; Отв. ред. E.H. Мишустин. М.: Наука, 1983. - С. 264.

25. Емцев В.Т. Микробиология / В.Т. Емцев, E.H. Мишустин // М., Дрофа, 2005. С. 445.

26. Епринцев А.Т. Малатдегидрогеназная и аконитазная системы высших растений: физиолого-биохимическая характеристика, регуляция и роль в адаптации к факторам внешней среды . Дис. д-ра биол. наук / А.Т. Епринцев. Воронеж, 1995. - С. 457.

27. Епринцев А.Т. Механизм формирования изоформ малатдегидрогеназы из Sphaerotilus natans Д-507 в различных условиях культивирования / А. Т. Епринцев, М. И. Фалалеева, М. А. Арабцева, и др. // Известия РАН. Серия биологическая. 2011, № 4, С. 1-6.

28. Ермилова Е.В. Молекулярные аспекты адаптации прокариот / Е.В. Ермилова // СПб.: Изд-во С. - Петерб. ун-та. 2007: - С. 299. .

29. Ермилова Е.В. Подвижность и поведение микроорганизмов / Е.В. Ермилова, Ж.М. Залуцкая, Т.В. Лапина // Прокариоты. СПб.: Изд-во С. -Петерб. ун-та. 2004. - С. 172.

30. Завалин А. А. Азотное питание и продуктивность сортов яровой дшеницы / А. А. Завалин // М.: Агроконсалт 2003. - С.152.

31. Заварзин Г. А. Алкало-фильное микробное сообщество и его функциональное разнообразие / Г.А. Заварзин, Т.Н. Жилина, В.В. Кевбрин // Микробиол. 1999. - Т. 68. - № 5. - С. 503-521.

32. Землянухин A.A. Большой практикум по физиологии и биохимии растений: учеб. пособие / A.A. Землянухин, JI.A. Землянухин // Воронеж : Изд-во Воронеж, гос. ун-та, 1996. - С. 188.

33. Крылова Н.Б. Роль микроэлементов в азотфиксации / Н.Б. Крылова // изд-во; АН СССР, сер. биол., №5. 1962. - С. 718.

34. Лакин Г.Ф. Биометрия / Г.Ф. Лакин // М.: Высш. шк., 1990. С.352.

35. Ллойд Э. Справочник по прикладной статистике / Э. Ллойд, У. Ледерман // М.: Финансы и статистика, 1989. С. 508.

36. Львов Н.П. 43-е ежегодные Баховские чтения. М.: «Наука», 1987. С. 714.

37. Любимов В.И. Биохимия и фиксация молекулярного азота / В.И. Любимов // М.: Наука. 1969. С. 159.

38. Манорик A.B. Методы получения и очистки бесклеточных азотфиксирующих препаратов из различных азотфиксирующих организмов / -A.B. Манорик, Е.П. Старченков, В.К. Даценко // АН СССР, ин-т физиологии растений. Киев: Наука думка. 1971. - С. 71.

39. Матора Л.Ю. Антигенная идентичность липополисахаридов, капсулы и экзополисахаридов Azospirillum brazilense / Л.Ю. Матора, С.Ю. Щеголев // Микробиология. 2002. - Т. 71. - С. 211-214.

40. Мауэр Г. Диск-электрофорез / Г. Мауэр // М.: Мир, 1971. - С. 222.

41. Методы общей бактериологии. / Под ред. Герхардта Ф. и др. М.: Мир, 1984.- Т.З. С. 10-46.

42. Мишустин E.H. Биологическая фиксация атмосферного азота / E.H. Мишустин, В.К. Шильникова// М., 1968. С. 32-37.

43. Мишустин E.H. Биологическая фиксация молекулярного азота / E.H. Мишустин, В.Т. Емцев // Микробиология, ВО «Агропромиздат», 1987. М., С.169-192.

44. Мулюкин A.JI. Разнообразие морфотипов покоящихся клеток и условия их образования у Azospirillum brasilense / A.JI. Мулюкин, Н.Е. Сузина, А.Ю. Погорелова, Л.П. Антонюк, В.И. Дуда, Г.И. Эль-Регистан // Микробиология. -2009.-Т. 78. № 1.-С. 42-52.

45. Новикова Т. А. Генная инженерия растений / Т. А. Новикова // Биология в школе. 2004. - N 3. - С. 13-18

46. Олейников P.P. Физиолого-биохимические особенности клубеньковых бактерий разной азотфиксирующей активности: автореф. дис.канд. биол. наук / P.P. Олейников // М.: ин-т микробиологии АН СССР. - 1971. - С. 25.

47. Остерман Л.А. Исследование биологических макромолекул / Л.А. Остерман // М.: Мир, 1983. - С. 297.

48. Парфенова Н.В. Роль структурно-функциональных изменений малатдегидрогеназы в адаптации микроорганизмов к факторам внешней среды, дисс. . канд. биол. Наук / Н.В. Парфенова // Воронеж, 2004. С. 142.

49. Патрицкая В.Ю. Регуляция углеродного и серного метаболизма у нитчатых скользящих серобактерий Beggiatoa и Leucothrix. Дис. канд. биол. наук. Институт микробиологии РАН. М., 2001.

50. Пиневич А. В. Микробиология. Биология прокариотов: учебник в 3 т. Том 2. Спб.: Изд-во С.- Петерб. ун-та, 2007. - С. 331.

51. Пирог Т.П. Защитные функции экзополисахаридов, синтезируемых бактериями Acinetobacter sp. / Т.П. Пирог, Т.А. Гринберг, Ю.Р. Малашенко // Микробиология. 1997. - Т. 66. Вып. 3. - С. 335-340.

52. Проворов H.A., Воробьев Н.И. Эволюционная генетика клубеньковых бактерий: молекулярные и популяционные аспекты / H.A. Проворов, Н.И. Воробьев // Генетика. 2000. - Т.36. - С. 1573-1587.

53. Резников A.A. Методы анализа природных вод / A.A. Резников, Е.П. Муликовская, В.Ю. Соколов //- М.: Госгеолтехиздат, 1970. С. 488.

54. Речкин А.И. Геохимическая роль микроорганизмов / А.И. Речкин, Г.Н. Ладыгина // Нижегородский государственный университет им

55. Н.И.Лобачевского Национальный исследовательский университет Нижний Новгород, 2010. С. 72.

56. Романова А.К. Биохимические методы автотрофии у микроорганизмов / А.К. Романова// М.: Наука, 1980. С. 160.

57. Скоупс Р. Методы очистки белков / Р. Скоупс// М.: Мир, 1985. С. 358.

58. Тихонович И.А. Интеграция генетических систем растений и микроорганизмов при симбиозе / И.А. Тихонович // Успехи совр. биол. -2005. Т. 125. - № 3. - С. 227-238.

59. Тихонович И. А., Круглов Ю.В. Микробиологические аспекты плодородия почвы и проблемы устойчивого земледелия / И.А. Тихонович, Ю.В. Круглов // Плодородие. 2006. - № 5 (32).

60. Трепачев Е.П. Минеральный и биологический азот в земледелии СССР / Е.П. Трепачев // М.: Наука, 1985. С.27-37.

61. Уильяме У.Д. Определение анионов / У.Д. Уильяме // М.: Химия, 1982.- С. 622.

62. Умаров М.М. Ассоциативная азотфиксация / М.М. Умаров // М.: Из-во МГУ, 1986.-С. 136.

63. Федоров М.В. Биологическая фиксация азота атмосферы / М.В.Федоров // Московская с.-х. акад.им. К.А. Тимирязева -2-е изд., перераб. и доп. -М. 1952.- С. 671.

64. Федорова JI.C. Выделение азоспирилл из культурных и дикорастущих злаков Саратовской области / JI.C. Федорова, Л.И. Позднякова, С.В. Каневская // Микробиология. 1985. - Т.54. №4. - С. 684-685

65. Филипьечева Ю.А. Эколого-физиологические и серологическиеIсвойства бактерий рода Azospirillum различных растительно-бактериальных сообществ: дисс. . канд. биол. наук / Ю.А. Филипьечева Саратов, 2011. -С. 142.

66. Хотянович А.В. Методы культивирования азотфиксирующих бактерий, способы получения и применение препаратов на их основе (методические рекомендации) / А.В. Хотянович // Л., 1991. С. 60.

67. Черников В.А. Агроэкология / В.А. Черников, А.И. Чекерес // М.: Колос, 2000.-322 с.

68. Чернышев Г.А. Вероятность и статистика в биологии и химии / Г.А. Чернышев, В.Н. Стариков// Воронеж: Изд-во Воронеж, гос. ун-та, 1998. С. 270.

69. Шлегель Г. Общая микробиология / Г. Шлегель // Пер. с нем. М.: Мир, 1987.-С. 567.

70. Шольц К.Ф. Ячейка для амперометрического определения кислорода / К.Ф. Шольц, Д.Н. Островский // Методы современной биохимии. М., 1975. -С. 52-58.

71. Appia-Ayme С. Cytochrome complex essential for photosynthetic oxidation of both thiosulfate and sulfide in Rhodovulum sulfidophilum / C. Appia-Ayme, P.J. Little, Y. Matsumoto // J Bacterid. 2001. -Vol. 183. - P. 6107-6118.

72. Assmus B. In situ localization of Azospirillum brasilense ih the rhozosphere of wheat with fluorescently labeled, rRNA-targeted oligonucleotide probes and scanning confocal laser microscopy / B. Assmus, P. Hutzler, G. Kirchhof, R.

73. Amann, J. Lawrence, A. Hartmann // Appl. Environ. Microbiol. 1995. — V. 61. -P. 1013-1019.

74. Ausubel F. Current protocols in Molecular Biology / F. Ausubel, R. Brent, R. Kingston, D. Moore, J. Seidman, J. Smith, K. Strahl // New York: John Wiley and Son, 1994.-P. 534.

75. Baldani J. Recent advances in BNF with non-legume plants / J. Baldani, L. Caruso, V. Baldani, S. Goi, J. Dobereiner // Soil. Biol.Biocem. 1997. - V. 29. -P. 911-922.

76. Barbieri P. Wheat inoculation with Azospirillum brasilense Sp6 and some mutants altered in nitrogen fixation and indole-3-acetic acid production / P. Barbieri, T. Zanelli, E. Galli, G. Zanetti // FEMS Microbiol. Lett. 1986 - V. 36. -P.2951-2955.

77. Bashan Y. Azospirillum plant relationships: environmental and physiological advances (1990-1996) / Y. Bashan, G. Holguin // Can J.Microbiol. -1997.-V. 43.-P. 103-121.

78. Bashan Y. Contribution > of Azospirillum brasilense Cd to growth^ of tomato ' seedlings is not through nitrogen fxation / Y; Bashan, M. Singh, H. Levariony // Can. J. Bot. 1989. - Vol. 67, №8. - P. 2429 - 2434. : ' * '

79. Becking. Fixation of molecular nitrogen by an aerobic vibrio or spirillum / Becking // J. Microbiol. Serol. -1963. Vol. 29. - P. 326.

80. Beijerinck M.W. Uber ein Spirillum, welches freien Stickstoff binden kann / M. W. Beijerinck// Centralbl. Bakt. II. 1925. - Vol. 63. - P. 353-357.

81. Bej A. Polymerase chain reaction-gene probe detection of microorganisms by using filter-concentrated samples / A. Bej, M. Mahbubani, J. Dicesare, R. Atlas //Appl. Environ. Microbiol. 1991. -V. 57. - P. 3529-3534.

82. Berg G. Plant-microbe interactions promoting plant growth and health: perspectives for controlled use of microorganisms in agriculture / G. Berg // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2009. - V. 84. - P. 11-18.

83. Boyer M. A quorumquenching approach to identify quorum-sensing-regulated functions in Azospirillum lipoferum / M. Boyer, R. Bally, S. Perrotto, C. Chaintreuil, F. Wisniewski-Dye // Res. Microbiol. 2008. - V. 159. - P. 699-708.

84. Bradford M. A rapid and sensitive method for quantitation of microorganism quantities of protein utilize the principle of protein dye binding / M. Bradford // Anal. Biochem. -1976. Vol. 72. - P. 248-261.

85. Brune D. Sulfur oxidation by phototrophic bacteria / D. Brune // Biochim. Biophys. Act. 1989. - Vol. 975. -P. 189-221.

86. Brusser T. The biological sulfur cycle / T. Brüser, P. N. L. Lens, H. G. Truper // Environmental technologies to treat sulfur pollution / Ed. by Lens, P.N.L., Pol, L.H. London, UK: IWA Publishing. - 2000b. - P. 47-86.

87. Burdman S. Surface characteristics of Azospirillum brasilense in relation to cell aggregation and attachment to plant roots / S. Burdman, Y. Okon, E. Jurkevitch // Crit. Rev. Microbiol. 2000. -V. 26. - P. 91-110.

88. Caraway B. Aerotaxis in Spirillum volutans / B. Caraway, N. Krieg // Can J Microbiol. 1974. - Vol. 20. - P. 1367 - 1377.twi J s

89. Chakraborty B. Evidence for the occurrence of an alternative nitrogenase system in Azospirillum brasilenseh B. Chakraborty, K. Samaddar // FEMS Microbiol. Lett. 1995. Vol. 127. - P. 127-131.

90. Dahl C. Friedrich (Editors) Microbial Sulfur Metabolism / Christiane Dahl, G. Cornelius, C. Friedrich // Springer-Verlag Berlin Heidelberg 2008 - P. 308.

91. Dahl C. Deposition and oxidation of polymeric sulfur in prokaryotes / C. Dahl // Biochemical principles and mechanisms of biosynthesis and biodégradation of polymers / Ed. by Steinbüchel A Wiley-VCH, Weinheim/ - 1999. - P. 27-34.

92. Dahl C. Inorganic sulfur compounds as electron donors in purple sulfur bacteria / C. Dahl // Sulfur metabolism in phototrophic organisms / Ed. by Hell R, Dahl C, Knaff D. B, Leustek T. -. Springer, New York. 2008. - Vol. 27.

93. Davis B. A new high resolution electrophoresis method / B. Davis, L. Ornstein // Society for the study at the New York Academy of medicine. 1959. -P. 112-118.

94. De Lay J. The quantitative measurements of DNA hybridization from renaturation rates / J. De Lay, H. Cottoir, A. Reynearts // Eur. J. Biochem. 1970. -Vol. 12.-P. 133-142.

95. Del Gallo. The rhizosphere and Azospirillum / M. Del Gallo, I. Fendrik // Plant Associations 1994. - P. 57-75.

96. De-Polli H. Serological differentiation of Azospirillum species belonging of different host-plant specificity groups / H. De-Polli, B. Bohlool, J. Dobereiner // Arch. Microbiol. 1980. - V. 126. - P. 217-222.

97. Dobereiner J. Ecological distribution of Spirillum lipoferum Beijerinck / J. Dobereiner, I. Marriel, M. Nery // Can. J. Microbiol. 1976. - Vol. 22. - P. 14641473.

98. Dobereiner J. Selective infection of maize roots by streptomycin-resistant Azospirillum lipoferum and other bacteria / J. Dobereiner, V. Baldani // Can. J. Microbiol. 1979. - Vol. 25. - P. 264-269.

99. Dobereiner J. Ten years Azospirillum II Azospirillum III: Genetics, Physiology, Ecology / Ed. Klingmuller W.// Berlin: Springer, 1983. - EXS48. -P. 9-23.

100. Dobereiner J. The genera Azospirillum and Herbaspirillum/ J. Dobereiner// The Prokaryotes, 2nd ed. Springer-Verlag. Berlin, Germany. 1990. - P. 22362253.

101. Dobereiner J. Nitrogen-fixing Bacteria in Nonleguminous Crop Plants / J. Dobereiner, F.Pedrosa // Nature. 1987. - V.338. - P. 579-581.

102. Douglas A. Symbiotic Interactions / A. Douglas // Oxford; New York; Toronto: Oxford Univ. Press. 1994. - P. 194.

103. Eckert B. Azospirillum doebereinerae sp. nov., a nitrogen-fixing bacterium associated with the C4-grass Miscanthus / B. Eckert, O. Weber, G. Kirchhof, A. Halbritter, M. Stoffes, A. Hartmann// Int. J. Syst. Evol. Microbiol. -2001- Vol. 51. -P. 17-26.

104. Falk E.C. Deoxyribonucleic acid homology of Azospirillum amazonense Magalhäes et.al. 1984 and emendation of the description of the genus Azospirillum / E. Falk, J. Dobereiner, J. Johnson, N. Krieg // Int.J. Syst. Bacteriol. 1985. -V.35.-P. 117-118.

105. Fay P. Microbiol / P. Fay // Rev. 1992. - V. 56. - P. 340-373.

106. Fedorov D. A new system of degenerate-oligonucleotide primers for detection and amplification of nifHD genes / D. Fedorov, E. Ivanova, N. Doronina, Iu. Trotsenko // Mikrobiologia, 77 2008 - V.2. - P. 286-288.

107. Ferguson S. J. Nitrogen cycle enzymology / S.J. Ferguson // Curr. Opin. Chem. Biol.- 1998. V.2.-P. 182-193.

108. Fieldes M. An explanation of the achromatic bands produced by peroxidaseisozymes in Polyacrylamide electrophoresis gels stained for malate dehydrogenase / M. Fieldes // Electrophoresis. 1992. - V. 13, № 1-2. - P. 82 - 86. : ;J\\

109. Friedrich C. Oxidation of reduced inorganic sulfur compounds by bacteria: ;< emergence of a common mechanism / C. Friedrich, D. Rother, F. Bardischewsky, A. Quentmeier, J. Fischer //Appl Environ Microbiol. 2001. - V. 67. - P. 28732882.

110. Grabovich M.Yu. Lithoautotrophic growth of the strain Beggiatoa D-402 and energy conservation in a homogeneous under microoxic conditions / M.Yu. Grabovich, V.Yu. Patritskaya, M.S. Muntyan, G.A. Dubinina // FEMS MicrobXett.-. 2001.-V.204.-P. 341-345.

111. Hartmann A. Comparison of nitrogenase regulation in A. brasilense, A. lipoferum and A. amazonense / A.Hartmann, H. Fu, S. Song, R. Burris // Azospirillum III: Genetics, Physiology and Ecology. Springer-Verlag. Berlin, Germany 1985. - P. 116-126.

112. Hartmann A. Effect of carotenoid overproduction; on oxygen tolerance of nitrogen fixation in Azospirillum brasilense Sp7 / A.Hartmann, T. Hurek. // J. Gen. Microbiol. 1988c. - Vol. 134. - P. 2449-2455.

113. Hartmann A. Influence of amino acids on nitrogen fixation activity and growth of Azospirillum spp. / A.Hartmann, H. Fu, R. Burris // Environ. Microbiol. 1988d. - Vol. 54.-P. 87-93.

114. Hartmann A. Regulation of nitrogenase activity by oxygen in Azospirillum brasilense and Azospirillum lipoferum / A. Hartmann, R. Burris // J. Bacteriol. -1987. Vol. 169. - P. 944-948.

115. Howarth, R. Unz, E. M. Sevior et al // Int. J. Syst. Bacteriol. 1999. - Vol. 49. -P. 1817-1827.

116. Janiczek O. Purification and properties of malate dehydrogenase from Paracoccus denitriflcans / O. Janiczek, J. Kovar, Z. Glatz // Prep. Biochem. 1993. - V.23, № 3. - P. 285-301.

117. Kelly D. P Oxidative metabolism of inorganic sulfur compounds by bacteria / D. Kelly, J. Shergill, W. Lu, A. Wood // Antonie Van Leeuwenhoek. 1997. - P. 95-107.

118. Khammas K. Azospirillum irakense sp. nov., a nitrogen-fixing bacterium associated with rice roots and rhizosphere / K. Khammas, Ageron, E. Grimond, P. Kaiser // Soil. Res. Microbiol. 1989. - V. 140. - P. 679-693.

119. Kletzin A. Oxidation of sulfur and inorganic sulfur compounds m Acidianus ambivalens II A. Kletzin // Microbial Sulfur Metabolism / Ed. by C. Dahl, C. G. Friedrich. 2008. - Ch.15. - P. 184 - 201.

120. Krieg N. Genus Azospirillum / N. Krieg, J. Dobereiner // Bergey's Manual of Systematic Bacteriology. Williams and Wilkins. Baltimore 1984. - Vol. 1. - P. 94-104.

121. Laemmly U. Cleavage of structural proteins during assembly of the head of bacteriophage T4 /U. Laemmly//Nature. 1970. - V.77. - №4. - P. 680-683.

122. Lin S. Azospirillum picis sp.nov., isolated from discarded tar / S. Lin, C. Young, H. Hupfer, C. Siering, A. Arun, W. Chen, W. Lai, F. Shen, P. Rekha, A. Yassin // Int J. Syst. Evol. Microbiol. 2009. - V. 59. - P. 761-765.

123. Lin W. Enhanced mineral uptake by Zea mays and Sorghum bicolor roots inoculated with Azospirillum brasilens / W. Lin, Y. Okon, R. Hardy // Appl. Environ. Microbiol. 1983. - V. 45. -P. 1773-1779.

124. Lopez de Victoria G. Chemotactic behavior of Azospirillum species to aromatic compounds / Lopez de Victoria, C. Lovell // Appl. Environ. Microbiol. -1993-V. 59.-P. 2951-2955.

125. Ludden P.W. Reversible ADP-ribosylation as a mechanism of enzyme regulation in procaryotes / P.W. Ludden // Mol Cell Biochem. 1994. - V. 138. № 1-2.-P. 123-129.

126. Malik K. A. Chemolithoautotrophic growth of bacteria able to grow under N2-fixing conditions / K. A. Malik, H. G. Schlegel // FEMS Microbiol Lett. -1981.-V.11-P. 63-67.

127. Marmur J. Procedure for the isolation of deoxyribonucleic acid from microorganisms / J. Marmur // J. Mol. Biol. 1961. - Vol. 3. - P. 208-218.

128. Marusina A. A system of oligonucleotide primers for amplifying nifH genes from various taxonomic groups of prokaryotes / A. Marusina, E. Bulygina, B. Kuznetsov, T. Turova, I. Kravchenko, V. Gal'chenko // Mikrobiologiia. -2001, 70(1),-P. 86-91.

129. Mehnaz S. Asospirillum canadense sp. nov., a nitrogen-fixing bacterium isolated from corn rhizosphere / S. Mehnaz, B. Weselowski, G. Lazarovits // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2007. -V. 57. - P. 620-624.

130. Mehnaz S. Azospirillum zeae sp., a diazotrophic bacterium isolated from rhizosphere soil of Zea mays / S. Mehnaz, B. Weselowski, G. Lazarovits // Int.J .Syst. Evol. Microbiol. 2007. - V.57. - P. 2805-2809.

131. Mori E. Cloning, nucleotide sequencing, and expression of the Azospirillum brazilense Ion gene: involvement in iron uptake / E. Mori, M. Fulchieri, C. Indorato, R. Fani, M. Bazzicalupo // J.Bacteriol. 1996. - V. 178. - P. 3440 -3446.

132. Morris H. Quantitative determination of elemental sulfur in aromatic hydrocarbons / H. Morris, R. Lacombe, W. Lane // Anal. Chem. 1948. - V. 20. -P. 1037-1039.

133. Mukhopadhyaya P. A soxA gene, encoding a diheme cytochrome c, and a sox locus, essential for sulfur oxidation in a new sulfur lithotrophic bacterium / P. Mukhopadhyaya, C. Deb, C. Lahiri, P. Roy // J Bacterid. 2000. - Vol. 182. - P. 4278-4287. ,

134. Muratova. Oil-oxidizing potential of associative rhizobacteria of the genus Azospirillum/ A. Muratova, O. Turkovskaia, L. Antoniuk, O. Makarov, L. Pozdniakova, I. Ignatov // Mikrobiologia. 2005. - Vol. 74. - P. 248-254.

135. Nair S. Recent developments in the genetics of nitrogen fixation in Azospirillum II Azospirillum II: Genetics, Physiology, Ecology / S. Nair, P. Jara, B. Quiviger, C. Elmerich // Ed. by W. Klingmuller. Basel: Birkhauser, 1983. P. 2938.

136. Nakamura K. Purification and properties of thiosulfate dehydrogenase from Acidithiobacillus thiooxidans JCM7814 / K. Nakamura, M. Nakamura, H. Yoshikawa, Y. Amano // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2001. - Vol. - 65. P. 102-108.

137. Nesterenko M. A simple modification of Blum's silver stain method allows for 30 minute detection of proteins in poly aery lamide gels / M. Nesterenko, M. Tilley, S. Upton//J. Biochem. Biol. 1994. - V. 28. - P. 239-242.

138. Okon Y. Carbon and ammonia metabolism of Spirillum lipoferum / Y. Okon, S. Albercht, R. Burris // J. Bacteriol. 1976. - V. 128. - P. 592-597.

139. Okon Y. Root-associated Azospirillum species can stimulate plants / Y. Okon, J. Vanderleyden//ASM News. 1997. - V. 63. - P. 366-370.

140. Owen R. The shermal denaturation of partly purified bacterial deoxyribonucleic acid and its taxonomic / R. Owen, S. Lapage // J. Appl. Bacteriol. 1976.-Vol. 41.-P. 335-340.

141. Patriquin D. Light microscopy obersvations of tetrazolium-reducing bacteria in the endorhizosphere of maize and other grasses in Brazil / D. Patriquin, D. Dobereiner// Can. J. Microbiol. 1978 - Vol. 24. - P. 734-742.

142. Patriquin D. Sites and processes of association between diazotrophs and grasses / D. Patriquin, J. Dobereiner, D. Jain // Can. J. Microb'iol. 1983 - Vol. 29.-P. 900-915. ' < " ? V « *<'£1. A t V » < t 4

143. Peng G. Azospirillum melinis sp. nov., a group of diazotrophs isolated from tropical molasses grass / G. Peng, H. Wang, G. Zhang, W. Hou, Y. Liu, E. Wang, Z. Tan // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2006. - V. 56. - P. 1263-1271.

144. Pfennig N. Uber das vitamin B12 bedurfuis phototropher Schwefelbakterien /N. Pfennig, K.D. Lippert // Arch, microbiol. - 1966. - V. 55. - № 1. - P. 245-256.

145. Protein measurement with Folin phenol reagent / O.H.Lowry et al. // J. Biol. Chem. 1951. - Vol. 193. - № 1/2. - P. 265-275.

146. Purschke W. The terminal quinol oxidase of the hyperthermophilic archaeon Acidianus ambivalens exhibits a novel subunit structure and gene organization / W.

147. Purschke, C. Schmidt, A. Petersen, G. Schäfer // J Bacteriol 1997. Vol. 179. - P. 1344-1353.

148. Quiviger B. Cloning of a nitrogen fixation (nif) gene cluster of Azospirillum brasilense / B. Quiviger, C. Franche, G. Lutfalla, D. Rice, R. Haselkorn, C. Elmeric/ZBiochimie. 1982. - Vol. 64. - P. 495-502.

149. Rice S. The aconitase of yeast. II crystallisation and general properties of yeast aconitase / S. Rice, N. Pon // J. Biochem. 1975. - V. 77. - № 2. - P. 367372.

150. Robson R. L. Oxygen and hydrogen in biological nitrogen fixation / R. L. Robson, J. R. Postgate // Annu. Rev. Microbiol. 1980. - V. 34/ - 183-207.

151. Rother D. Novel genes of the sox gene cluster, mutagenesis of theflavoprotein SoxF and evidence for ,a general sulfur-oxidising system* ' . ! 'f in Paracoccus pantotrophus GBl7 / D. Rother, H-J. Henrich, A. Quentmeier, F.

152. Bardischewsky, C. Friedrich // J Bacteriol. 2000. - Vol. 183. - P. 4499-4508.

153. Sabehi G. New insights into metabolic properties of marine bacteria encoding proteorhodopsins / G. Sabehi, A. Loy, K. H. Jung et al. // PLoS Biol. -2005.-Vol.3. -P. 1409-1417.

154. Sarba W. Effect of oxygen on formation and structure of Azotobacter vinelandii alginate and its role in protecting nitrogenaze / W. Sarba // Appl.Environ. Microbiol. 2000. - Vol. 66. - P. 4037 - 4044.

155. Schedel M. Purification of Thiobacillus denitrificans siroheme sulfite reductase and investigation of some molecular and catalytic properties / M. Schedel, H. G. Truper // Biochim. Biophys. Acta. 1979. - Vol. 568. - P. 454467.

156. Schloter M. Endophytic and surface colonization of wheat roots (Triticum aestivum) by different Azospirillum brazilense strains studied with strain-specific monoclonal antibodies / M. Schloter, A. Hartmann // Symbiosis. 1998. - V. 25. -P. 159- 179.

157. Shah V.K. Isolation of anions-molybdenum cofactor from nitrogenase / V.K. Shah, W.J. Brill // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 1977, V. 74, P. 3249-3253.

158. Shen J. Evidence for multiple substrate-reduction sites and distinct inhibitor-binding sites from an altered Azotobacter vinelandii nitrogenase MoFe protein II J. Shen, D. R. Dean, W. E. Newton / Biochemistry, 1997, V. 36, P. 4884-4894.

159. Shevchenko A. Mass spectrometric sequncing of protein from silver-stained polyarylamide gels / A. Shevchenko, M. Wilm, O. Vorm // Anal. Chem. 1996. -Vol.68. P. 850—858.

160. Shi N.Q. SHAM-sensitive alternative respiration in the xylose-metabolizing yeast Pichia stipitis / N.Q. Shi, J. Cruz, F. Sherman & T. Jeffries // Yeast 19, 2002; 1203-1220.

161. Song S. Purification and properties of the nitrogenase of Azospirillum amazonense / S. Song, A. Hartmann, R. Burns // J. Bacteriol. 1985. - V. 164- P. 1271-1276.

162. Sorbo B.N. Rhodanase / B.N. Sorbo // Methods in Enzymology II. N.Y., ' 1955.-P.334-337.

163. Sorokin D. Oxidation of thiosulfate to tetrathionate by an haloarchaeon isolated from hypersaline habitat/D. Sorokin, T. Tourova, G. Muyzer // Extremophiles. -2005. V. 9. - P. 501-504.

164. Steenhoudt O. Azospirillum, a free-living nitrogen-fixing bacterium closely associated with grasses: genetic, biochemical and ecological aspects / O. Steenhoudt, J. Vanderleyden // FEMS Microbiol Rev. 2000. V. 24. - P. 487-506.

165. Stewart W. Acetylene reduction by nitrogen fixing blue-green algae / W. Stewart, G. Fitzerald, R. Burris // Arch Mikrobiol 62. 1968. - P. 336-348.

166. Suzuki I. Sulfite:cytochrome c oxidoreductase of Thiobacilli / I. Suzuki // Methods. Enzymol. 1994. - Vol. 243. - P. 447-454.

167. Teske A. The genera Beggiatoa and Thioploca / A. Teske, D. C. Nelson // The Prokaryotes / Ed. by Dworkin, M., Falkow, E., Rosenberg, E., Schleifer, K.-H., Stackebrandt, E. 2006. - Vol. 6. - P. 784 - 810.

168. The CLUSTALX windows interface: flexible strategies for multiple sequence alignment aided by quality analysis tools / J.D. Thompson et al. // Nucleic Acids Res. 1997. - V. 25. - P. 4876-4882.

169. Umali — Garcia M. Association of Azospirillum with grass roots / M. Umali Garcia, D. Hubbel, M. Gaskins, F. Dazzo // Appl. Environ. Microbiol. - 1980. -V. 39.-P. 219-226.

170. Van de Peer Y. TREECON for Windows: a software package for the construction and drawing of evolutionary trees for the Microsoft Windows environment / Y. Van de Peer, R. De Wachter // Comput. Applic. Biosci. 1994.1. V. 10.-P. 569-570.

171. Veeger C.B. Succinate Dehydrogenase / C.B. Veeger, B.W. Devatanin // Meth. enzyme citric acid cycle. 1969. - V. 23. - P. 81-90.

172. Visser J. Purification and characterization of a periplasmic thiosulfate dehydrogenase from the obligately autotrophic Thiobacillus sp. W5. / J. Visser, de Jong GAH, L. Robertson, J. Kuenen // Arch Microbiol. 1997. - 166. - P. 372378.

173. Wayne L. G. International Committee on Systematic Bacteriology. Report of the ad hoc committee on reconciliation of approaches to bacterial systematics / L. Wayne et al. II Int J Syst Bacteriol 37. 1987. - P. 463-464.

174. Wood P. Chemolithotrophy. In Anthony C. (ed.), Bacterial Energy Transduction / P. Wood // Academic Press, London. 1988 UK. - P. 183-230.

175. Xie C. Azospirillum oryzae sp. nov., a nitrogen-fixing bacterium isolated from the roots of the rice plant Oryza sativa / C. Xie, A. Yokota // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. -2005. -V. 55. -P.1435-1438.

176. Yamada K. Constituents of Holothuroidea, Isolation and structure oft r * \ 1 • ' « t , ' r <"* ' /biologically active glycosphingolipids from the sea cucumber Cucumaria echinatai * jt > / i „'¡t •

177. Yamada et al. II Eur. J. Org. Chem. 1998a. - P. 371-378.

178. Yates M.G. The nitrogen and sulphur cycles / M. Yates // University Press, Cambridge, 42. -1988. P. 386-416.

179. Young C. Azospirillum rugosum sp.nov., isolated from oil-contaminated soil / C. Young et.al. II Int.J. Syst. Evol. Microbiol. 2008. - V.58. - P.959-963.

180. Zhou Y. Azospirillum palatum sp. nov., isolated from forest soil in Zhejiang province, China / Y. Zhou, W. Wei, X. Wang, L. Xu, R. Lai // J. Gen. Appl. Microbiol. 2009 - V. 55. P.l-7.

181. Zimmer W. An alternative explanation for plant growth promotion by bacteria of the genus Azospirillum / W. Zimmer, K. Roeben, H. Bothe // Planta. -1988.-V. 176.-P. 333-342.