Структурная организация изоформ малатдегидрогеназы и их функциональная роль в адаптивной реакции бактерий Sphaerotilus Natans тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Арабцева, Мария Александровна

• Арабцева, Мария Александровна
• кандидат биологических наук
• 2009

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Арабцева, Мария Александровна

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Физиолого-биохимические характеристики бактерий рода БрНаегоМш

1.1.1. Эколого-морфологические характеристики бактерий

1.1.2. Характеристика БркаегоШш паГат

1.2. Физико-химические и кинетические свойства малатдегидрогеназы

1.2.1. Способы получение высокоочищенных препаратов

1.2.2. Общая характеристика каталитического действия

1.2.3. Кинетические параметры

1.2.4. Влияние концентрации ионов водорода

1.2.5. Влияние интермедиатов и ионов

1.2.6. Влияние температуры на активность МДГ

1.2.6.1. Температурный оптимум

1.2.6.2. Термостабильность МДГ

1.3. Атомно-силовая микроскопия

1.3.1. Исследование биообъектов и макромолекул

1.3.2. Основной принцип работы атомно-силового микроскопа и режимы сканирования

1.4. Молекулярная абсорбционная спектроскопия электронных переходов

1.4.1. Спектральные характеристики ароматических аминокислот в УФ-области

1.4.2. Аминокислотный состав малатдегидрогеназы

ГЛАВА 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

2.1. Объект и методы исследования

2.1.1. Объект исследования

2.1.2. Методы исследования

2.1.2.1. Состав питательной среды для культивирования

2.1.2.2. Определение активности фермента

2.1.2.3. Определение общего количества белка

2.1.2.4. Выделение и очистка малатдегидрогеназы

2.1.2.5. Электрофоретические исследования

2.1.2.5.1. Аналитический электрофорез

2.1.2.5.2.Определение гомогенности ферментативных препаратов

2.1.2.5.3.Специфическое проявление МДГ

2.1.2.5.4.Определение молекулярной массы субъединиц

2.1.2.6. Определение молекулярной массы нативного фермента

2.1.2.7. Ингибиторный анализ

2.1.2.8. Исследование кинетических характеристик и регуляция активности малатдегидрогеназы

2.1.2.9. Определение структурных особенностей МДГ методом атомно-силовой микроскопии

2.1.2.10. Регистрация спектров поглощения ароматических аминокислот малатдегидрогеназы

2.1.3. Статистическая обработка экспериментальных данных

2.2. Полученные результаты и их обсуждение

2.2.1. Исследование изоферментного состава малатдегидрогеназы у бактерий $рЪаегоШш псйат

2.2.2. Очистка малатдегидрогеназы из исследуемых бактерий

2.2.3. Определение гомогенности ферментных препаратов

2.2.4. Четвертичная структура МДГ из изучаемых бактерий■

2.2.4.1. Определение молекулярной массы нативного фермента

2.2.4.2. Определение субъединичного строения МДГ

2.2.5. Кинетические и регуляторные характеристики малатдегидрогеназы

2.2.5.1. Влияние концентрации ионов водорода

2.2.5.2. Определение константы Михаэлиса

2.2.5.3. Определение константы субстратного ингибирования

2.2.5.4. Влияние ионов двухвалентных металлов на активность МДГ

2.2.5.5. Влияние температуры

2.2.5.5.1 .Температурный оптимум

2.2.5.5.2.Термостабильность МДГ

2.2.6. Влияние ротенона и итаконата на соотношение димерной и тетрамерной форм МДГ

2.2.7. Топография поверхности молекулы фермента

2.2.8. Сравнительный анализ спектров поглощения МДГ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Структурная организация изоформ малатдегидрогеназы и их функциональная роль в адаптивной реакции бактерий Sphaerotilus Natans»

Актуальность проблемы. Важнейшей особенностью бактериального метаболизма является адаптивность в факторам внешней среды. Трансформация биохимических процессов осуществляется на ферментативном уровне. У эукариот важную роль в адаптивной реакции играет полиморфизм фермента, реализуемый и помощью изоферментов [167]. У прокариот определяющее значение принадлежит структурным изменениям белковой молекулы. Особое внимание уделяется малатдегидрогензаной системе, участвующей как в катаболических (цикл трикарбоновых кислот, ЦТК), так и анаболических (глиоксилатный цикл) процессах клетки. Для некоторых бактерий показано, что участие малатдегидрогеназы (МДГ, К.Ф. 1.1.1.37) в протекании различных метаболических путей осуществляется с помощью изоформ, образующихся за счет трансформации четвертичной структуры. Причем возникающие димерные и тетрамерные формы МДГ содержат одинаковые субъединицы, кодирующиеся одним геном [42]. Известно, что структурная перестройка МДГ обеспечивает переключение метаболических потоков у бактерий Beggiatoa leptomitiformis в зависимости от условий их культивирования [49].

Малатдегидрогеназа является полифункциональным ферментным комплексом и обеспечивает протекание конструктивного и энергетического метаболизма [103]. Известно, что в клетках бактерий встречаются как димерные [85], так и тетрамерные формы этого фермента [123, 129]. У фототрофных анаэробов {Rhodobacter capsulatus, Rhodospirillum rubrum) МДГ, функционирующая преимущественно в конструктивном обмене, имеет тетрамерное строение. У аэробных микроорганизмов с органотрофным типом питания (Paracoccus denitrificans, Pseudomonas stützen) фермент является димером и участвует в протекании конструктивного и энергетического метаболизма.

В связи с этим исследование структуры малатдегидрогеназы является принципиально важной задачей, так как изменение пространственной организации конфигурации белковой молекулы в конечном итоге определяет ее функциональные свойства, которые реализуются на уровне организма. Слабо изученным остается вопрос о расположение субъединиц в составе белка и связей между ассоциатами.

Изучение особенностей структуры и свойств МДГ у микроорганизмов представляет особый интерес. Бактерии ЗрЬаегоШт пШапз Д-507 являются умеренными термофилами, выделенными из природных термальных сероводородных источников. Микроорганизмы, в зависимости от наличия в среде тиосульфата, могут изменять тип метаболизма и расти как хемоорганогетеротрофно, так и хемомиксогетеротрофно. Бактерии штамма Д-380 относятся к мезофилам и являются типичными обитателями антропогенных экосистем (выделен из очистных сооружений), предпочитающих исключительно органотрофный тип питания. Определенный интерес представляет детальное исследование четвертичной структуры изоформ фермента. Как известно, замена димера на тетрамер происходит в процессе посттрансляционной модификации. В некоторых работах показано, что дисульфидные связи между субъединицами образуются в процессе трансляции или же сразу после нее [8].

В связи с этим интересно исследование роли структурно-функциональных изменений малатдегидрогеназы и механизмов образования четвертичной структуры изоформ фермента внутри одного вида при адаптации микроорганизмов к смене типов питания и температурных режимов.

Цель и задачи исследования. Целью настоящей работы было исследование структурно-функциональных изменений малатдегидрогеназы у микроорганизмов БрИавгоШиз пМат, различающихся типом питания и отношением к температуре.

Для выполнения цели были поставлены следующие задачи:

1. выделить и получить в электрофоретически гомогенном состоянии препараты МДГ из исследуемых бактерий;

2. изучить на высокоочищенных ферментных препаратах физико-химические, каталитические и регуляторные свойства малатдегидрогеназы;

3. исследовать четвертичную структуру МДГ из бактерий БрНаегоШт паХат Д-507 в условиях органо- и миксотрофного культивирования;

4. изучить субъединичное строение малатдегидрогеназы из бактерий ЗрЬаегоШт пШат Д-380;

5. методом ингибиторного анализа выявить функциональную роль димерной и тетрамерной изоформ МДГ у ЗркаегоШия псйаш Д-507 в условиях разного типа питания;

6. изучить влияние температуры на скорость ферментативной реакции и термостабильность МДГ;

7. исследовать изменения четвертичной структуры малатдегидрогеназы с помощью методов атомно-силовой микроскопии и молекулярной абсорбционной спектроскопии электронных переходов;

Научная новизна. Получение гомогенных препаратов малатдегидрогеназы из микроорганизмов позволило показать функциональную роль тетрамерной и димерной изоформ МДГ в метаболизме бактерий БркаегоШт пШапБ Д-507. В условиях органотрофного роста у бактерий функционирует димерная форма МДГ, участвующая в работе цикла Кребса. При миксотрофном культивирование малатдегидрогеназа представляет собой смесь изологических изоформ — димера и тетрамера. Димерная форма принимает участие в цикле трикарбоновых кислот, а тетрамерная обеспечивает протекание глиоксилатного цикла. У 8ркаегой1т natans Д-380 обнаружена димерная форма, функционирующая в цикле трикарбоновых кислот. Впервые показаны размеры нативных молекул МДГ и их субъединиц при помощи атомно-силовой микроскопии. На основе полученных данных можно предположить возможную укладку мономеров при формировании четвертичной структуры изоформ фермента. Спектры поглощения молекул малатдегидрогеназы, снятые с помощью абсорбционной молекулярной спектрометрии, позволяют показать роль некоторых типов связей в образовании тетрамерной формы фермента.

Практическая значимость. Полученные гомогенные препараты малатдегидрогеназы могут быть использованы в научно-исследовательских работах, связанных с изучением ферментативной кинетики, четвертичной структуры фермента, термодинамических параметров реакций, катализируемых МДГ, а также как ферментные препараты в качестве модельного образца для других методов исследования (атомно-силовая микроскопия, молекулярная абсорбционная спектроскопия). Прикладные аспекты изучения бесцветных серобактерий и железобактерий определяются их использованием для удаления токсичных соединений серы из промышленных и бытовых сточных вод, воздушной среды производственных помещений и других объектов.

Материалы диссертационной работы используются в учебном процессе на биолого-почвенном факультете Воронежского государственного университета при чтении лекций по биохимии, в спецкурсах по энзимологии, биохимическим механизмам адаптации прокариот, а также при проведении практикумов и выполнении курсовых и дипломных работ.

Апробация работы. Материалы диссертации докладывались и обсуждались на международных, региональных и университетских конференциях. Ошт были представлены на межрегиональных конференциях, посвященных памяти A.A. Землянухина "Организация и регуляция физиолого-биохимических процессов" (Воронеж, 2007, 2008); 11 и 12-ой

Пущинских конференциях молодых учёных "Биология — наука 21-ого века" (Пущино, 2007, 2008); на второй международной конференции "Проблемы биоэкологии и пути их решения" (Саранск, 2008); ежегодной научной сессии отчетной конференции преподавателей и сотрудников Воронежского государственного университета (2008).

Публикации. Основные результаты настоящей диссертационной работы изложены в 9 публикациях — 6 статьях и 3 тезисах.

Структура и объем работы. Диссертация изложена на 142 страницах машинописного текста и состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части и обсуждения результатов, заключения, выводов, списка литературы (207 источников). Иллюстрационный материал включает 32 рисунка и 11 таблиц.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Арабцева, Мария Александровна

ВЫВОДЫ

1. При культивировании исследуемых бактерий штамма Д-507 в условиях миксотрофного роста (обусловленного добавлением тиосульфата) индуцируется дополнительная изоформа МДГ, для которой характерна меньшая электрофоретическая подвижность.

2. Применение пятистадийной очистки позволило получить электрофоретически гомогенные препараты малатдегидрогеназы из разных штаммов бактерий Бр/юегоШт пШат. Значения удельной активности очищенных ферментов варьируют от 5,98±0,17 до 8,21 ±0,24 Е/мг белка в зависимости от объекта выделения и типа питания при культивировании.

3. Установлено, что малатдегидрогеназа, выделенная из разных штаммов, является олигомерным белком с молекулярной массой субъединиц 35 кДа. Показано, что в условиях органотрофного роста у БркаегоШт паХат Д-507 и Д-380 функционирует димерная форма фермента (Мг = 71 и 73 кДа), тогда как при миксотрофном культивировании у штамма Д-507 индуцируется тетрамерная форма с молекулярной массой 141 кДа.

4. Выявлено разное сродство изоформ изучаемого фермента к субстратам. Полученные значения Км для МДГ из исследуемых бактерий свидетельствуют о ее высоком сродстве к оксалоацетату и более низком — к малату. При этом обнаружены различные значения Км для МДГ из БркаегоШш пМат Д-507 при органотрофном и миксотрофном росте.

5. Двухвалентные катионы оказывают сходное регулирующие действие на димерную и тетрамерную формы малатдегидрогеназ. Показано, что ионы М§ и Ва~ активируют исследуемый фермент из БлШат по неконкурентному типу. Ионы Са2+ на активность МДГ не влияют. Катионы МгГ ингибируют малатдегидрогеназу из данных бактерий по бесконкурентному типу.

6. Анализ температурного оптимума и термостабильности МДГ из исследуемых микроорганизмов показывает, что фермент из штамма Д-507 является более устойчивым к действию высоких температур. Установленные значения энергии активации для тетрамерной формы малатдегидрогеназы выше, чем для димерных изоформ.

7. Выявлена функциональная роль изоформ МДГ методом ингибиторного анализа, избирательно «выключающего» отдельные метаболические пути. Показано, что димерная форма фермента обеспечивает работу ЦТК, а тетрамерная - глиоксилатного цикла.

8. С помощью атомно-силовой микроскопии с применением прерывисто-контактного метода исследована топография поверхности нативных изоформ малатдегидрогеназы и их субъединиц. Полученное трехмерное изображение молекул и установленные размеры подтверждают трансформацию субъединичного строения фермента в зависимости от условий культивирования.

9. Анализ спектров поглощения изоформ МДГ выявил их определенные отличия. Отмечается увеличение поглощения дисульфидными связями и боковыми группами аминокислотных остатков тирозина тетрамера МДГ из бактерий штамма Д-507 по сравнению с димерной формой фермента. Предполагается, что участие дополнительных связей в формировании четвертичной структуры стабилизирует конфомацию молекулы тетрамерной малатдегидрогеназы.

10. Разработана гипотетическая схема механизма формирования четвертичной структуры малатдегидрогеназы при взаимопревращении димерной и тетрамерной форм, обусловленном типом питания бактерий.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Арабцева, Мария Александровна, 2009 год

1. Берштейн И.Я. Спектрофотометрический анализ в органической химии / И.Я. Берштейн, Ю.Л. Каминский. — Л.: Химия, 1975. 232 с.

2. Биополимеры / под ред. Ю. Иманиси. М.: Мир, 1988. - 145 с.

3. Биохимия человека : в 2-х т. / Р. Мари и др. ; перевод с англ. В.В. Борисова, Е.В. Дайниченко ; под ред. Л.М. Гинодмана. — М. : Мир, 1993.-Т. 1.-384 с.

4. Блюменфельд Л.А. Единичные циклы прямой ферментативной реакции на примере МДГ/ Л.А. Блюменфельд, П.Г. Плешанов // Биофизика. 1986. - Т. 30, вып. 5. - С. 760-763.

5. Варфоломеев С.Д. Биокинетика / С.Д. Варфоломеев, К.Г. Гуревич. -М. : ФАИР-ПРЕСС, 1999. 720 с.

6. Вилков Л.В. Физические методы исследования в химии -Структурные методы и оптическая спектроскопия / Л.В. Вилков, Ю.А. Пентин. М.: Высшая школа, 1987. - 484 с.

7. Волвенкин C.B. Субклеточная локализация и свойства ферментов глиоксилатного цикла в печени крыс с аллоксановым диабетом /C.B. Волвенкин, В.Н. Попов, А.Т. Епринцев // Биохимия. — 1999. — Т. 64, вып. 9.-С. 1185-1191.

8. Временное приобретение внутрицепочечных дисульфидных связей нуклеокапсидным белком (NP) вируса гриппа / Семенова Н.П. и др. // Вопросы вирусологии. 2005. - Т.50, №2. - С.9-13.

9. Выделение, очистка и свойства малатдегидрогеназы из серобактерий Beggiatoa leptomitiformis / А.Т. Епринцев и др. // Известия АН. Сер. биологическая. 2003. - № 3. - С. 301-305.

10. Ю.Гааль Э. Электрофорез в разделении биологических макромолекул / Э. Гааль, Г. Медьеши, JL Верецкеи. М. : Мир, 1982. - 446 с.

11. Галлямов М.О. Сканирующая зондовая микроскопия / М.О. Галлямов, И.В. Яминский. М.: Научный мир, 1998. 93с.

12. Гевондян Н.М. В IGGL человека в норме обнаружены четыре свободных остатка цистеина / Н.М. Гевондян, A.M. Волынская, B.C. Гевондян // Биохимия. 2006. - Т. 71, № 3. - С. 353-360.

13. Глиоксилатный цикл растений / A.A. Землянухин и др.. — Воронеж : Изд-во Воронеж, ун-та, 1986. — 148 с.

14. Давранов К. Влияние некоторых органических кислот на активность малатдегидрогеназы семян хлопчатника / К. Давранов, М.А. Кученкова, П.Х. Юлдашев // Химия природных соединений. 1972. — № 2. - С. 75-79.

15. Детекция иммунных комплексов с помощью атомно-силовой микроскопии / Н.В. Малюченко и др. // Биофизика. — 2004. Т. 45, вып. 6.-С. 1008-1015.

16. Детерман Г. Гель-хроматография / Г. Детерман. М. : Мир, 1970. -173 с.

17. Диксон М. Ферменты : в 3-х т. / М. Диксон, Э. Уэбб ; перевод с англ. JI.M. Гинодмана, М.И. Левянт ; под ред. В.К. Антонова, А.Е. Браунштейна. М. : Мир, 1982. - Т. 3. - 216 с.

18. Епринцев А.Т. Активность и изоформы малатдегидрогеназы в высоко- и низкомасличных линиях кукурузы / А.Т. Епринцев, А.У. Игамбердиев // Физиология растений. 1995. - Т. 42, № 5. - с. 760767.

19. Епринцев А.Т. Глиоксилатный цикл: универсальный механизм адаптации? / А.Т. Епринцев, В.Н. Попов, М.Ю. Шевченко — М.: ИКЦ «Академкнига», 2007. 228с.

20. Епринцев А.Т. Малатдегидрогеназа термофильных бактерий Vulcanithermus medioatlanticus / А.Т. Епринцев, М.И. Фалалеева, Н.В. Парфенова // Биохимия. 2005. - Т. 70, № 9. - С. 1245-1250.

21. Землянухин A.A. Выделение и характеристика изоцитратлиазы из щитка кукурузы / A.A. Землянухин, А.У. Игамбердиев, E.H. Преснякова // Биохимия. 1986. - Т. 51, № 3. - С. 442-446.

22. Иванищев В.В. Ферменты метаболизма малата: характеристика, регуляция активности и биологическая роль /В.В. Иванищев, Б.И. Курганов // Биохимия. — 1992. — Т. 57, вып. 5. — С. 653-661.

23. Индукция пероксисомальной изоформы малатдегидрогеназы в печени крыс при пищевой депривации / В.Н. Попов и др. // Биохимия. -2001.-Т. 66, вып. 5.-С. 617-623.

24. Исследование структурных особенностей белков прерывисто-контактным методом атомно-силовой микроскопии / Н.В. Малюченко и др. // Биофизика. 2003. - Т. 48, вып. 5 - С. 830-836.

25. Кантор Ч. Биофизическая химия / Ч. Кантор. П. Шиммел М.: Мир., 1984.-Т.2.-496 с.

26. Келети Т. Основы ферментативной кинетики / Т. Келети. — М. : Мир, 1990.-350 с.

27. Климова М.А. Участие малатдегидрогеназы в метаболической адаптации к типу питания у бактерий разных систематических групп: автореф. дис. . канд. биол. наук / Климова М.А. Воронеж, 2006. — 24 с.

28. Коэн Ф. Регуляция ферментативной активности / Ф. Коэн. М. : Мир, 1986.-144 с.

29. Курганов Б.И. Аллостерические ферменты / Б.И. Курганов. М., 1978. - 248 с.

30. Лакин Г.Ф. Биометрия / Г.Ф. Лакин. М. : Высшая школа, 1990. - 352 с. Ллойд Э. Справочник по прикладной статистике / Э. Ллойд, У. Ледерман. — М. : Финансы и статистика, 1989. — 508 с.

31. Маркина и др., 1985; Метелица, Еремин, 1987 Маркина В.Л. Особенности термической инактивации малатдегидрогеназы / В.Л. Маркина, А.Н. Еремин, Д.И. Метелица // Биофизика. 1985. - Т. 30, вып. 6. - С. 971-975.

32. Мауэр Г. Диск-электрофорез / Г. Мауэр. М. : Мир, 1971. - 222 с.

33. Метелица Д.И Кинетические аспекты необратимой термической инактивации ферментов / Д.И. Метелица, А.Н. Еремин // Успехи химии. 1987. - Т. 46, вып. 11.- С. 1921-1948.

34. Мецлер Д. Биохимия / Д. Мецлер. М.: Мир, 1980. - 442 с.

35. Мосин О.В. Получение мембранного белка бактериородопсина, меченного дейтерием по остаткам ароматических аминокислот L-фенилаланина, L-тирозина и L-триптофана: автореф. дис. . канд. биол. наук /О.В. Мосин. -Москва, 2006. 24 с.

36. Образование перекиси водорода Beggiatoa leptomitiformis / Г.А. Дубинина и др. // Микробиология. 1990. - Т.59. - С. 425-431.

37. Основы молекулярной спектроскопии / К. Беннуэл; пер. с англ. Е.Б. Гордона, B.C. Павленко. М.: Мир, 1985. - 384 с.

38. Очистка и физико-химические свойства малатдегидрогеназы из бактерий рода Beggiatoa // А.Т. Епринцев и др. // Биохимия. — 2003. — Т. 68, №2.-С. 207-211.

39. Парфенова Н.В. Роль структурно-функциональных изменений малатдегидрогеназы в адаптации микроорганизмов к факторам внешней среды : автореф. дис. . канд. биол. наук /Н.В. Парфенова. — Воронеж, 2004. 24 с.

40. Пинейру де Корвалью М.А.А. Малатдегидрогеназа высших растений / М.А.А. Пинейру де Корвалью, A.A. Землянухин, А.Т. Епринцев. — Воронеж : Изд-во Воронеж, ун-та, 1991. — 216 с.

41. Попов Е.М. Структурно-функциональная организация белков / Е.М. Попов. М. : Наука, 1992. - 358 с. ■

42. Резников A.A. Методы анализа природных вод. / A.A. Резников, Е.П. Муликовская, В.Ю. Соколов. -М. : Госгеолтехиздат, 1970. 488 с.

43. Роль изоформ малатдегидрогеназы в регуляции анаболических и катаболических процессов у бесцветных серобактерий Beggiatoa leptomitiformis Д-402 / Епринцев А.Т. и др. // Микробиология. — 2004. -Т. 73,№4.-С. 437-442.

44. Романова А.К. Биохимические методы автотрофии у микроорганизмов / А.К. Романова. -М. : Наука, 1980. — 160 с.

45. Свердлова О.В. Электронные спектры в органической химии / О.В. Свердлова. JL: Химия, 1973. — 276 с.

46. Сканирующая зондовая микроскопия биополимеров / под ред. И.В. Яминского. М.: Научный мир, 1997. - 87 с.

47. Скоупс Р. Методы очистки белков / Р. Скоупс. — М. : Мир, 1985. -358 с.

48. Спектрально-люминесцентные свойства комплексов хлорина Е6 и малатдегидрогеназы / В.Ю. Плавский и др. // Журнал прикладной спектроскопии. 2004. - Т.71, № 6. - С. 749-758.

49. Справочник биохимика / Р. Досон и др.. М. : Мир, 1991. - 544 с.

50. Страйер JI. Биохимия : в 3-х т. / JL Страйер ; перевод с англ. М.Д. Гроздовой ; под ред. С.Е. Северина. М. : Мир, 1984. — Т. 1. - 232 с.

51. Участие различных форм малатдегидрогеназы в перестройке типа метаболизма у пресноводных нитчатых бесцветных серобактерий рода Beggiatoa / И.Ю. Степанова и др. // Микробиология. 2002. — Т. 71, №4.-С. 445-451.

52. Филипов А.Н. Роль поверхностных сил в процессах ультра- и микрофольтрации / А.Н. Филипов // Критические технологии. Мембраны. 2002. - № 16. - С. 21-27.

53. Филогенетический in situ / ex situ анализ микробного сообщества серного мата из умеренного термального источника Северного Кавказа / Е.Ю. Черноусова и др. // Микробиология. 2008. - Т.77,№ 2.-С. 255-260.

54. Фрайфельдер Д. Физическая биохимия / Д. Фрайфельдерю М.: Мир, 1980.-321 с.

55. Хочачка П. Стратегия биохимической адаптации / П. Хочачка, Дж. Сомеро. М. : Мир. - 1977. - 398 с.

56. Чернышев Г.А. Вероятность и статистика в биологии и химии / Г.А. Чернышев, В.Н. Стариков. — Воронеж : Изд-во Воронеж, ун-та, 1998. 270 с.

57. Якубке Х.-Д. Аминокислоты, пептиды, белки / Х.-Д. Якубке, X. Ешкайт. М. : Мир, 1985. - 456 с.

58. Яминский И.В. Липополисахариды, клеточные стенки, живые бактериальные клетки / И.В.Яминский, В.М. Бондаренко // В сб. : ' Сканирующая зондовая микроскопия биополимеров. — М. : Научный мир, 1997.-88 с.

59. А specific, highly active malate dehydrogenase by redesign of a lactate dehydrogenase framework / H.M. Wilks et. al.. // Science. 1988. - V.242. P. 1541-1544

60. Alzari P.M. Atomic force microscopy study of specific antigen / P.M. Alzari, M.B. Lascombe, R. Polyak // Annu. Rev. Immunol. 1988. — V.6. — P.555-581.

61. AN a-proteobacterisl type malate dehydrogenase may complement LDH function in Plasmodium falciparum / K.T. Abhai et. al. // Europeanr Journal of Biochemistry. 2004. - V.271, №17. - P.3488-3502.

62. Aquino-Silva M.R. Isoform expression in the multiple soluble malate dehydrogenase of Hoplias malabaricus (Erythrinidae, Characiformes) / M.R. Aquino-Silva, M.L.B. Schwantes, A.R. Schwantes // Braz. J. Biol. -2003.-V. 63, № l.-P. 7-15.

63. Atomic force microscopy as a tool for biomedical and biotechnological studies / G.A. Cidade et.al. // Artif Organs. 2003. - Vol. 27. - P. 447451.

64. Bacterial phylogeny based on comparative sequence analysis / W.O. Ludwig et. al. // Electrophoresis. 1998. - № 19. - P. 554-568.

65. Birktoft J.J. Refined crystal structure of cytoplasmic malate dehydrogenase at 2.5-A resolutin / J.J. Birktoft, G. Rhodes, L.J. Banaszak // Biochemistry. 1989. - V. 28. - P. 6065-6089.

66. Birktoft J.J. Structure-function relationships among nicotinamide-adenine dinucleotide dependent oxidoreductases / J.J. Birktoft, L.J. Banaszak // Peptide Protein Rev. 1984. - V. 4. - P. 1-46.

67. Breiter D.R. Engineering the quaternary structure of an enzyme: construction and analysis of a monomeric form of malate dehydrogenase from Escherichia coli / D.R. Breiter, E. Resnik, L.J. Banaszak 11 Protein Sci. 1994.-V. 3,№ 11.-p. 2023-2032.

68. Caravelli A.H. Reduction of hexavalent chromium by Sphaerotilus natans a filamentous micro-organism present in activated sludges / A.H/ Caravelli, L. Giannuzzi, N.E. Zaritsky // J Hazard Mater. 2008. - V.156, № 1-3.-P. 214-222.

69. Catalitic-rate improvement of a thermostable malate dehydrogenase by a subtle alteration in cofactor binding / R. M. Alldread et.al.. // Biochem. J. 1995. - V. 305, № 2. - P. 539-548.

70. Chan M. Functional characterization of an alternative lactate dehydrogenase-like. malate dehydrogenase in Plasmodium falciparum / M. Chan, Sim T.S. // Parasitol. Res. 2004. - V. 92, № 1. - p. 43-47.

71. Characterizatin of alanine and malate dehydrogenases from a marine psychrophile strain PA-43 / A.I. Jane et.al. // Extermiphiles. 2001. - V. 5, №3. -P.199-211.

72. Characterization of malate dehydrogenase from deep-sea psychrophilic Vibrio sp. strain no. 5710 and cloning of its gene / M. Ohkuma et. al. // FEMS Microbiol. Lett. 1996. - V. 137, № 2-3. - P. 247-252.

73. Cloning and sequence analysis of cDNAs encoding mammalian cytosolic malate dehydrogenase. Comparison of the amino acid sequences of mammalian and bacterial malate dehydrogenase / T. Joh et. al.. // J. Biol. Chem. 1987. -V. 262, № 31. - P. 15127-15131.

74. Complete nucleotide sequence of the Escherichia coli gene enconding malate dehydrogenase / L. McAlister-Henn et. al.. // Nucleic Acids Research. 1987. - V. 15, № 12. - P. 4993.

75. Contribution of engineered electrostatic interactions to the stability of cytosolic malate dehydrogenase / F. Trejo et. al.. // Protein Eng. 2001. -V.14, №11.-P. 911-917.

76. Crystal structure of the MJ0490 gene product of the hyperthermophilic archaebacterium Methanococcus jannaschii, a novel member of the lactate/malate family of dehydrogenases / B.I. Lee et. al.. // J. Mol. Biol. -2001.- V. 307, №5. -P. 1351-1362.

77. Davis B.J. A new high resolution electrophoresis method / B.J. Davis, L. Ornstein // Society for the study at the New York Academy of medicine. -1959.-P. 112-118.

78. Determinants of protein thermostability observed in the 1.9-A crystal structure of malate dehydrogenase from the thermophilic bacterium Thermus flavus / C.A. Kelly et. al.. // Biochemistry. 1993. - V. 32, № 15.-P. 3913-3922.

79. Drmota T. Isolation and characterisation of cytosolic malate dehydrogenase from Trichomonas vaginalis / T. Dnnota, J. Tachezy, J. Kulda // Folia Parasitol. 1997. - Vol. 44, № 2. - P. 103-108.

80. Factors affecting L-malate activation of mitochondrial malate dehydrogenase from chicken liver / A. Dordal et. al. // Biochem. Int. -1990.-V. 20, № l.-P. 177-182.

81. Fieldes M.A. An explanation of the achromatic bands produced by peroxidase isozymes in polyacrylamide electrophoresis gels stained for malate dehydrogenase / M.A. Fieldes // Electrophoresis. — 1992. — V. 13, № 1-2.-P. 82-86.

82. Fieldes P.A. Protein function at thermal extremes: balancing stability and flexibility / P.A. Fieldes // Comp. Biochem. Physiol. A Mol. Integr. Physiol. 2001. - V. 129, № 2-3. - P. 417-431.

83. Formation and characterization of protein patterns on the surfaces with different properties / T. Qian et. al.. // Synthetic Metals. 2004. - V. 147. -P. 247-252.

84. Fukuchi S. Protein surface amino acid compositions distinctively differ between thermophilic and mesophilic bacteria / S. Fukuchi, K. Nishikawa// J. Mol. Biol. 2001. - V. 309, № 4. - P. 835-843.

85. Genda T. Purification and characterization of malate dehydrogenase from Corinebacterium glutamicum / T. Genda, T. Nakamatsu, H. Ozaki // J. of Bioscience and Bioengineering. 2003. - V. 95, № 6. - P. 562-566.

86. Gietl C. Malate dehydrogenase isoenzymes: cellular locations and role in the flow of metabolites between the cytoplasm and cell organelles / C. Gietl // Biochim. Biophys. Acta. 1992. - V. 1100, № 3. - P. 217-234.

87. Goward C.R. Malate dehydrogenase: a model for structure, evolution, and catalysis / C.R. Goward, D.J. Nicholls // Protein Sci. 1994. - V.3. - P. 1883-1888.

88. Gromiha M.M. Important inter-residue contacts for enhancing the thermal stability of thermophilic proteins / M.M. Gromiha // Biophys. Chem. 2001. - V. 91, № 1.-P. 71-77.

89. Hall M.D. Crystal structure of a ternary complex of Escherichia coli malate dehydrogenase citrate and NAD at 1.9 A resolution / M.D. Hall, L.J. Banaszak// J. Mol. Biol. 1993. - V. 232, № 1. - P. 213-222.

90. Hall M.D. Crystal structure of Escherichia coli malate dehydrogenase. A complex of the apoenzyme and citrate at 1.87 A resolution / M.D. Hall,

91. D.G. Levitt, L.J. Banaszak // J. Mol. Biol. 1992. - V. 226, № 3. - P. 867882.

92. Hrdy I. Purification and partial characterization of cytosolic malate dehydrogenase from Tritrichomonas foetus / I. Hrdy // Folia Parasitol. (Praha). 1993. - V. 40, № 3. - P. 181-185.

93. Hugues-van Kregten H.C. Slime flora of New Zealand paper mills / H.C. Hugues-van Kregten // Appita. J. 1998. - № 41. - P. 470-474.

94. Identification, cloning and expression analysis of strawberry {Fragaria xananassa) mitochondrial citrate synthase and mitochondrial malate dehydrogenase / P.P. Iannetta et. al. // Physiol. Plant. 2004. — V. 121, № l.-P. 15-26.

95. Investigating specific antigen/antibody binding with the atomic force microscope / O. Ouerghi et.al. // N. Biomol. Eng. 2002. - Vol. 19. - P. 183-188.

96. Jaenicke R. How do proteins acquire their three-dimensional structure and stability? / R. Jaenicke // Naturwissenschaften. 1996a. - V.83, № 12. -P. 544-554.

97. Jaenicke R. Protein stability and protein folding / R. Jaenicke // Ciba Foundation Symp. 1991. - V. 161. - P. 206-216.

98. Jaenicke R. Stability and folding of ultrastable proteins: eye lens crystallins and enzymes from thermophiles / R. Jaenicke // FASEB J. -1996b. V. 10, № 1. - P. 84-92.

99. Jaenicke R. The stability of proteins in extreme environments / Jaenicke R., Böhm G. // Curr. Opin. Struct. Biol. 1998. - V. 8, № 6. - P. 738-748.).

100. Jaenicke, R. What ultrastable globular proteins teach us about protein stabilization / R. Jaenicke // Biochemistry. 1998. - V. 63, № 3. - P. 312321.

101. Janiczek O. Purification and properties of malate dehydrogenase from Paracoccus denitrificans / O. Janiczek, J. Kovar, Z. Glatz // Prep. Biochem. 1993. - V.23, № 3. - P. 285-301.

102. Kämpfer P., Spring S. Genus Intertas Sedis XVI. Sphaerotilus Kützing 1833 // Bergie's Manual of Systematic Bacteriology. 2nd ed. // Eds: Brenner D.Y., Krieg N.R., Garrity G.M. New York: Springer. 2005. -V.2., Part C.-P. 750-755.

103. Kinetic and molecular modeling of nucleoside and nucleotide inhibition of malate dehydrogenase / D.J. Harris et. al. // Nucleosides. Nucleotides. Nucleic Acids. 2002. - V. 21, № 11-12. - P. 813-823.

104. Klinov D. High-resolution atomic force microscopy of duplex and triplex DNA moleculs / D. Klinov // Nanotechnology. 2007. - V. 18, № 22.-P. 225102.

105. Kuijk B.L. Purification and characterization of malate dehydrogenase from the syntrophic propionate-oxidizing bacterium strain MPOB / B.L. Kuijk, A.J. Stams // FEMS Microbiol. Lett. 1996. - V.144, № 2-3. - P. 141-144.

106. Kumar S. Close-range electrostatic interactions in proteins / S. Kumar, R. Nussinov // Chembiochem. 2002. - V.3, № 7. - P. 604-617.

107. Labrou N.E. L-Malate dehydrogenase from Pseudomonas stützen: purification and characterization / N.E. Labrou, Y.D. Clonis // Arch. Biochem. Biophys. 1997. - V. 337, № 1. - P. 103-114.

108. Ladenstein R. Proteins from hyperthermophiles: stability and enzymatic catalysis close to the boiling point of water / R. Ladenstein, G. Antranikian // Adv. Biochem. Eng. Biotechnol. 1998. - V. 61. - P. 37-85.

109. Laemmly U.K. Cleavage of structural proteins during assembly of the head of bacteriophage T4 / U.K. Laemmly // Nature. 1970. - Vol. 77, № 4.-P. 680-683.

110. Lang-Unnasch N. Purification and properties of Plasmodium falciparum malate dehydrogenase / N. Lang-Unnasch // Mol. Biochem. Parasitol. 1992. - V. 50, № 1. - P. 17-25.

111. Large improvement in the thermal stability of a tetrameric malate dehydrogenase by single point mutations at the dimer-dimer interface / A. Bjork et. al.. //Mol. Biol. 2004. - V.341. - P. 1215-1226.

112. Machado M.F. Malate dehydrogenase (MDH; EC 1.1.1.37) isozymes in tissues and callus cultures of Cereus peruvianas (Cactaceae) / M.F. Machado, A.J. Prioli, C.A. Mangolin // Biochem. Genet. 1993. - V. 31, №3-4.-P. 167-172.

113. Madern D. Molecular adaptation: the malate dehydrogenase from the extreme halophilic bacterium Salinibacter rubber behaves like a non-halophilic protein / D. Madem, G. Zaccai // Biochimie. 2004. - V. 86, № 4-5.-P. 295-303.

114. Madern D. Molecular evolution within the L-malate and L-lactate dehydrogenase super-family / D. Madern // Journal of Molecular Evolution. 2002. - V.54, №6. - P. 0825-0840.

115. Mahmoud Y.A. Purification and characterization of malate dehydrogenase from Cryptococcus neoformans I Y.A. Mahmoud, S.M. Souod, W.G. Niehaus // Arch. Biochem. Biophys. 1995. - Y. 322, № 1. -P. 69-75.

116. Malate dehydrogenase: distribution, function and properties / R.A. Musrati et. al.. //Gen. Physiol. Biophys. 1998. - V.17, № 3. - P.193-210.

117. Malate dehydrogenases structure and function / P. Minarik et. al. // Gen. Physiol. Biophys. - 2002. -V. 21, № 3. - P. 257-265.

118. Malick A.W. Effect of lipids on enzymatic activity of pig heart mitichondrial malate dehydrogenase monomolecular films / A.W. Malick, N.D. Weiner // J. Pharm. Science. 1977. - V. 66, № 10. - P. 1465-1469.

119. Mansini E. Purification and properties of mitochondrial malate dehydrogenase of Toxocara cams muscle / E. Mansini, E.G. Oestreicher, L.P. Ribeiro // Comp. Biochem. Physiol. B. 1986. - V. 85, № 1. - P. 223-228.

120. Markina V.L. The effect of modification of lactate and malate dehydrogenases on their stability and activity / V.L. Markina, A.N. Eremin, D.I. Metelitsa // Biophis. 1990. - V. 35, № 1. - P. 30-35.

121. Martinez N. Measuring phase shifts and energy dissipation with amplitude modulation atomic force microscopy / N.F. Martinez, R. Garcia // Nanotechnology. 2006. - V.17. - P. 167-172.

122. Mass spectrometric sequncing of proteins from silver-stained Polyacrylamide gels / A. Shevchenko et. al. // Anal. Chem. 1996. - Vol. 68.-P. 850-858.

123. Matthews B.W. Enhanced protein thermostability from site-directed mutations that decrease the entropy of unfolding / B.W. Matthews, H. Nicholson, W.J. Becktel // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1987. - V. 84, № 19.-P. 6663-6667.

124. McGuire J.P. Studies of enzyme inhibition. The interaction of some platinum (II) complexes with fumarase and malate dehydrogenase / J.P.

125. McGuire, M.E. Friedman, Ch.A. McAuliffe // Inorganic. Chim. Acta. -1984.-V. 91, №3.-P. 725-731

126. Metal ions stabilize a dimeric molten globule state between the open and closed forms of malic enzyme / H.C. Chang et.al. // Biophys J. -2007. V. 93, № 11. - P. 3977-3988.

127. Mitochondrial malate dehydrogenase from the therophilic, filamentous fungus Talaromices emersonii / P. Alan et. al. // Europen Journal of Biochemestry. 2004. - V. 271, № 15, - P.3115-3126.

128. Morphological and biochemical properties of Sphaerotilus sp. isolated from paper mill slimes. / V. Pellegrin et. al. I I Appl. Microbiol. 1999. -№ l.-P. 156-162.

129. Mottram J.C. Purification of particulate malate dehydrogenase and phosphoenolpyruvate carboxykinase from Leishmania mexicana / J.C. Mottram, G.H. Coombs // Biochem. Biophys. Acta. 1985. - V. 827, № 2. -P. 310-319.

130. Mulder E. G. The sheathed bacteria / E. G. Mulder, M. H. Deinema // The prokaryotes. 1992. - P. 2612-2624.

131. Muller D.J. Conformations, flexibility, and interactions observed on individual membrane proteins by atomic force microscopy / D.J. Muller, A. Engel // Methods Cell Biol. 2002. - Vol. 68. - P. 257-299.

132. Nesterenko M.V. A simple modification of Blum's silver stain method allows for 30 minute detection of proteins in polyacrylamide gels / M.V.

133. Nesterenko, M. Tilley, S.J. Upton // J. Biochem. Biol. 1994. - Vol. 28. -P. 239-242.

134. Nicholson H. Enhanced protein thermostability from designed mutations that interact with aipha-helix dipoles / H. Nicholson, W.J. Becktel, B.W. Matthews //Nature. 1988. - V. 336, № 6200. - P. 651-656.

135. Nucleotide sequence of the malate dehydrogenase gene of Thermus flavus and its mutation directing an increase in enzyme activity / M. Nishiyama et. al.. // J. Biol. Chem. 1986. - V. 264, № 30. - P. 1417814183.

136. Oberleithner H. Imaging the lamellipodium of migrating epithelial cells in vivo by atomic force microscopy / H. Oberleithner, G. Giebisch, J. Geibel // European Journal of Phisiology. 1993. - Vol. 425, № 5-6. -P. 506-510.

137. Observation of the destruction of biomolecuies under compression forse / K. Takashi et. al.. // Ultramicroscopy. 2005. - V. 105. - P. 189195.

138. Observing structure, function and assembly of single proteins by AFM / D.J. Muller et.al. // Prog. Biophys. Mol. Biol. 2002. - Vol. 79. - P. 143.

139. Okabayashi K. Purification and properties of mitochondrial malate dehydrogenase from unfertilized eggs of the sea urchin, Anthocidaris crassispina / K. Okabayashi, E. Nakano // J. Biochem. (Tokyo). — 1984. -V. 95.-P. 1625-1632.

140. Organelle and translocatable forms of glyoxysomal malate dehydrogenase. The effect of the N-terminal presequence / Cox B. et.al. // FEBS Journal. 2005. - V. 272, № 3. - P. 643-654.

141. Patnaik S.K. Differential .regulation of malate dehydrogenase isoenzymes by estradiol in the brain of rats of various ages / S.K. Patnaik // Biochem. Int. 1990. - V. 20, № 3. - P. 633-639.

142. Properties and function of malate enzyme from Pseudomonas putida / A. Garrido-Pertierra et. al.. // Biochimie. 1983. - V. 65, № 11-12. - P. 629-635.

143. Properties and primary structure of a thermostable L-malate dehydrogenase from Archaeoglobus fulgidus / A. S. Langelandsvik et. al.. // Arch. Microbiol. 1997. - V. 168, № 1. - P.59-67.

144. Properties and primary structure of the L-malate dehydrogenase from the extremely thermophilic archaebacterium Methanotherrnus fervidus / E. Honka et. al.. // Eur. J. Biochem. 1990. - V. 188, № 3. - P. 623-632.

145. Protein meacuament with the folin pihend reagent / O.H. Lowry et. al. // J. Biologi. 1951. - Vol. 193. - P. 265-275.

146. Protein thermostability in extremophiles / R. Scandurra et. al. // Biochimie. 1998. - V. 80, № 11. - P. 933-941.

147. Purification and characterization of malate dehydrogenase from Streptomyces aureofaciens / D. Mikulasova et. al.. // FEMS Microbiol. Lett. 1998. - V. 159, № 2. - P. 299-305.

148. Purification and N-terminal amino-acid sequence of bacterial malate dehydrogenases from six actinomycetaes strains and from Phenylobacterium immobile, strain E / T.O. Rommel et. al.. // Biol. Chem. Hoppe Seyler. 1989. - V. 370, № 7. - P. 763-768.

149. Purification and properties of an enzyme of degrading the sheath of Sphaerotilus natans / Takeda M. et.al. // Appl Environ Microbiol. 2000. - V. 66, № 11p. 4998-5004.

150. Purification and properties of two malate dehydrogenases from Candida sp. N-16 grown on methanol / J. Yoshikawa et. al. // Biosci. Biotechnol. Biochem. -2001. V. 65, № 7. - P. 1659-1662.

151. Rat liver mitochondrial malate dehydrogenase: purification, kinetic properties, and role in ethanol metabolism / M.S. Wiseman et. al. // Arch. Biochem. Biophys. 1991.- V. 290, №3.-P. 191-196.

152. Regulation of mitochondrial malate dehydrogenase. Evidence for an allosteric citrate-binding site / T.R. Mullinax et. al. // J. Biol. Chem. -1982. -V. 257, № 22. P. 13233-13239.

153. Rice S.C. The aconitase of yeast. II crystallisation and general properties of yeast aconitase / S.C. Rice, N.G. Pon // J. Biochem. 1975. -V. 77, № 2. - P. 367-372

154. Roderick S.L. The three dimensional structure of porcine heart mitochondrial malate dehydrogenases at 3.0-A resolution / S.L. Roderick, L.J. Banaszak // J. Biol. Chem. 1986. - V. 261. - P. 9461-9464.

155. Sequence and structure of D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus / G. Biesecker et. al.. // Nature. 1977. - V. 266. - P. 328-333.

156. Shah H.N. Malate dehydrogenase and glucose-6-phosphate dehydrogenase, key markers for studing the genetic diversity of Actinobacillus actinomycetemcomitans / H.N. Shah, D.M. Andrews // FEMS Microbiol. Lett. 1994. - V. 122, № 1-2. - P. 69-73.

157. Sheikh S. Active site mapping studies of malate dehydrogenase: identification of essential amino acid residues by o-phthalaldehyde / S. Sheikh, S.S. Katiyar // Biochem. Int. 1992. - V. 27, № 3. - P. 517-524.

158. Siering P. L. Phylogeny of the Sphaerotilus-Leptothrix group inferred from morphological comparison, genomic fingerprinting,and 16S ribosomal DNA sequence analyses / P.L. Siering, W.C. Ghiorse // Int. J. Syst. Bacteriol. 1996. - № 46. - P. 173-182.

159. Skulachev V.P. Membrane bioenergetics / V.P. Sculachev. Springer, Berlin. - 1988. - 556 p.

160. Smith K. Stability and immunological cross-reactivity of malate dehydrogenases from mesophilic and thermophilic sources / K. Smith, T.K. Sundaram // Biochim. Biophys. Acta. 1988. - V. 955, № 2. - P. 203-213.

161. Stabilisation of a tetrameric malate dehydrogenase by introduction of a disulfide bridge at the dimmer-dimer interface / A. Bjork et. al.. // J. Mol. Biol. 2003a. - V. 334, № 4. - P. 811-821.

162. Stabilization of halophilic malate dehydrogenase / G. Zaccai et. al. // J. Mol. Biol. 1989. - V. 208, № 3. - P. 491-500.

163. Steffan J.S. Isolation and characterization of the yeast gene encoding the MDH-3 isoenzyme of malate dehydrogenase / J.S. Steffan, L. McAlister-Henn // J. Biol. Chem. 1992. - V. 267, № 34. - P. 2470824715.

164. Steffan, J.S. Structural and functional effects of mutations altering the subunit interface of mitochondrial malate dehydrogenase /J.S. Steffan, L. McAlister-Henn // Arch. Biochem. Biophys. 1991. - V. 287, № 2. - P. 276-282.

165. Sterner R. Thermophilic adaptation of proteins / R. Sterner, W. Liebl // Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 2001. - V. 36, №1. - P. 39-106.

166. Structural basis for cold adaptation. Sequence, biochemical properties, and crystal structure of malate dehydrogenase from a psychrophile Aquaspirillum arcticum / S.Y. Kim et. al.. // J. Biol. Chem. 1999. - V. 274, № 17.-P. 11761-11767.

167. Structural basis for thermophilic protein stability: structure of thermophilic and mesopilic malate dehydrigenases / B. Dalhus et. al.. // J. Mol. Biol.-2002.-V. 318.-P. 707-721.

168. Suparna C.S. The folding of dimeric cytoplasmic malate dehydrogenase / C.S. Suparna, B. Debasish, D.G. Chanchal // Europen Journal of Biochemistry. 2002. - V.269, № 15. - P. 3856-3866.

169. Tamayo J. Effects of elastic and inelastic interactions on phase contrast image in tapping-mode scanning force microscopy / J. Tamayo, R. Garcia // Appl. Phys. Lett. 1997. - V.71. -P. 2374.

170. Tayeh M.A. Malate dehydrogenases in phototrophic purple bacteria. Thermal stability, amino acid composition and immunological properties / M.A. Tayeh, M.T. Madigan // Biochem. J. 1988. - V. 252, № 2. - P. 595600.

171. Tayeh M.A. Malate dehydrogenases in phototrophic purple bacteria: purification, molecular weight, and quaternary structure / M.A. Tayeh, M.T. Madigan // J. Bacteriol. 1987. - V. 169, № 9. - P. 4196-4202.

172. Tetrameric and dimeric malate dehydrogenase isoenzymes in Trypanosoma cruzi epimastigotes / G.R. Hunter et. al. // Mol. Biochem. Parasitol. 2000. - Vol. 105, № 2. - P. 203-214.

173. The 2.9 A resolution crystal structure of malate dehydrogenase from Archaeoglobus fulgidus: mechanisms of oligomerisation and thermal stabilization / A. Irimia et. al.. // J. Mol. Biol. 2004. - V. 335, № 1. - P. 343-356.

174. The stability and hydrophobity of cytosolic and mitochondrial malate dehydrogenases and their relation to chaperonin-assisted folding / R.A.Staniforth et. al.. // FEBS Lett. 1994. - V. 344, № 2-3. - P. 129-135.

175. Tyagi A.K. Studies on the purification and characterization of malate dehydrogenase from Mycobacterium phlei / A.K. Tyagi, F.A. Siddiqui, T.A. Venkitasubramanian // Biochim. Biophys. Acta. 1977. -V. 485.-P. 255-267.

176. Uttaro A.D. Characterisation of the two malate dehydrogenase from Phytomonas sp. Purification of the glicosomal isoenzyme / A.D. Uttaro, F.R. Opperdoes // Mol. Biochem. Parasitol. 1997. - V. 89, № 1. - P. 5159.

177. Veeger C.B. Succinate dehydrogenase / C.B. Veeger, B.W. Devatanin // Meth. enzyme citric acid cycle. 1969. - V. 23. - P. 81-90.

178. Vieille C. Thermozymes / C. Vieille, D.S. Burdette, J.G. Zeikus // Biotechnol. Annu. Rev. 1996. - V. 2. - P. 1-83

179. Waters J.K. Malate dehydrogenase from Rhizobium japonicum 311b-143. Bacteroids and glicin max root nodule mitochondria / J.K. Waters, D.B. Karr, D.W. Emerich // Biochemistiy. 1985. - V. 24, № 23. - P. 6479-6486.

180. Wise D.J. Purification and kinetic characterization of Haemophilus influeiizae malate dehydrogenase / D.J. Wise, C.D. Anderson, B.M. Anderson // Arch. Biochem. Biophys. 1997. - V. 344, № 1. - P. 176-183.

181. Yang Y. Quantitative characterization of biomolecular assemblies and interactions using atomic force microscopy / Y. Yang, H. Wang, D.A. Erie // Methods. 2003. - Vol. 29. - P. 175-187.

182. Yennaco L.J. Charactrerisation of malate dehydrogenase from the hypertermophilic archaeon Pyrobaculum islandicum / L.J. Yennaco, Y. Hu, J.F. Holden // Extermophiles. 2007. - V.l 1, №5. - P. 741-746.

183. Yueh A.Y. Purification and molecular properties of malate dehydrogenase from the marine diatom Nitzchia alba / A.Y. Yueh, C.S. Chung, Y.K. Lai // Biochem. J. 1989. - V. 258, № 1. - P. 221-228.

184. Zenka J. Purification and properties of cytoplasmic malate dehydrogenase from Taenia crassiceps (Zeder, 1800) cysticerci / J. Zenka, J. Prokopic // Folia Parasitol. (Praha). 1989. - V. 36, № 1. - P. 59-65.

185. Zuber H. Structure and function of enzymes from thermophilic microorganisms / H. Zuber // Strategies of Microbial life in extreme environments 1979. - P. 393-415.