Филогенетическая гетерогенность серных спирилл и физиология микроаэрофильных представителей тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.07, кандидат биологических наук Подкопаева, Дарья Александровна

• Подкопаева, Дарья Александровна
• кандидат биологических наук
• 2005

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Подкопаева, Дарья Александровна

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Краткая историческая справка таксономического и фенотипического исследования серных спирилл рода ТИюБр1га.

1.2. Окислительный стресс и системы защиты микроорганизмов от токсичных форм кислорода.

1.2.1. Окислительный стресс и пути образования активных форм кислорода.

1.2.2. Влияние АФК на клеточные компоненты микроорганизмов и чувствительность бактерий к продуктам неполного восстановления кислорода.

1.2.3. Ферментативные способы защиты бактерий от АФК.

1.2.4. Неферментативные способы защиты от АФК.

1.3. Роль серных соединений в метаболизме гетеротрофных бактерий.

1.3.1. Использование соединений серы в детоксикации АФК у гетеротрофных сероокисляющих бактерий.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Филогенетическая гетерогенность серных спирилл и физиология микроаэрофильных представителей»

Актуальность проблемы Бесцветные серобактерии - морфологически своеобразная группа прокариот, неоднородная в таксономическом и филогенетическом плане. Экологические ниши бесцветных серобактерий в пресноводных; и морских водоемах расположены на границе распространения кислорода и сероводорода и характеризуются нестабильным режимом и диффузионной лимитацией доноров или акцепторов электронов для роста (Jörgensen, Revsbech, 1983; Schulz et al., 1996; Kojima et al., 2003). Это определяет с одной стороны микроаэрофильную природу большинства известных видов, а с другой -трудности их культивирования, поэтому большинство из обнаруживаемых морфотипов относятся к некультивируемым видам. Необходимо отметить, что природа микроаэрофилии микроорганизмов недостаточна ясна. Поэтому выяснение причин микроаэрофилии бесцветных серобактерий представляется актуальной задачей.

По типу метаболизма бесцветные серобактерии представлены хемолитотрофами и гетеротрофами, причем у последних функциональная роль серных соединений в энергетическом метаболизме до конца не выяснена (Nelson, Castenholz, 1981; Дубинина, Грабович, 1983; Nelson, 1989; Грабович и др., 1998). Многие физиологические характеристики и, в частности, энергетический и конструктивный метаболизм некоторых морских серобактерий, стали известны в последние годы благодаря исследованию природных популяций с использованием методов молекулярной биологии и современных тонких аналитических методов (Jörgensen, Revsbech 1983; Shulz et al, 1999).

Тем не менее, в целом группа бесцветных серобактерий остается весьма малоизученной, особенно в физиологическом плане.

Среди бесцветных серобактерий, серные спириллы представляют довольно обширную группу, которая достаточно широко распространена в природных экосистемах, они входят в состав бактериальных донных и водных сообществ морских, пресноводных и антропогенных экосистем, образуя серные маты или плотные популяции на верхней границе редокс-зоны водной массы (Omelianski, 1905; Molish, 1912; Владимирова, 1958; Дубинина, 1989; Bernard, Fenchel, 1995).

В начале прошлого века с использованием морфологического подхода было описано несколько видов серных спирилл, отнесенных к роду Thiospira. В последующие годы штаммы бесцветных серных спирилл были получены лишь в , лаборатории экологии и геохимической деятельности микроорганизмов. Изучение их фено - и генотипических свойств позволило провести их ревизию и поместить в пределах рода Aquaspirillum (Дубинина, Грабович, 1984; Грабович и др., 1987; Дубинина и др., 1989; Грабович и др., 1990; Дубинина и др., 1993). Однако, исследование филогении и таксономии с применением современных молекулярно-биологических методов не было проведено в отношении серных спирилл.

Цель и задачи работы Цель настоящей работы состояла в определении филогенетического положения пресноводных серных спирилл, выяснении физиологии и адаптационных механизмов в условиях окислительного стресса у микроаэрофильных представителей серных спирилл.

Конкретные задачи заключались в следующем:

1. Выделение представителей микроаэрофильных серных спирилл.

2. Выяснение таксономического и филогенетического положения группы аэробных и микроаэрофильных бесцветных серных спирилл.

3. Исследование физиологе - биохимических основ микроаэрофилии и систем антиоксидантной защиты клеток.

4. Выяснение функциональной роли восстановленных соединений серы в метаболизме микроаэрофильных серных спирилл.

Научная новизна работы. Выделены и охарактеризованы два новые штамма микроаэрофильных гетеротрофных серных спирилл, которые отнесены к роду Spirillum в качестве двух новых видов: S. kriegii sp.nov. и S. winogradskii sp.nov. С использованием современных методов полифазной таксономии изучено филогенетическое и таксономическое положение восьми штаммов гетеротрофных серных спирилл, отнесенных ранее к роду Aquaspirillum. По совокупности фенотипических свойств, составу жирных кислот и хинонов, результатам ДНК-ДНК гибридизации и анализа последовательностей гена 16S рРНК, четыре штамма гетеротрофных серных спирилл и пять видов гетеротрофных спирилл, ранее входивших в род Aquaspirillum, объединены в составе двух новых родов: Giesbergeria gen. поу.и Simplispira gen. nov. К роду Giesbergeria gen. nov. отнесены: штамм Д-412 как G. Kuznetsovii sp. nov., 2 штамма [.Aquaspirillum] voronezhense как G. voronezhense sp. nov.T, [A.] sinuosum как G. sinuosa comb, nov., [A.] anulus как G. anula comb. nov. В род Simplispira gen. nov. объеденены два известные ранее вида - [A.] metamorphum и [A.] psychrophilum в качестве новых комбинаций — S. metamorpha comb. novT. и Simplispira psychrophila comb. nov.

Установлено, что микроаэрофилия серных спирилл обусловлена окислительным стрессом в условиях роста при свободном доступе кислорода как следствие образования и накопления АФК в клетке в литических концентрациях. Последнее связано с низкой активностью или отсутствием ферментных систем защиты от АФК либо их пространственной разобщенностью. Впервые на примере гетеротрофных бесцветных серобактерий обоснована полифункциональная роль серных соединений в метаболизме гетеротрофных бактерий. Положительное влияние тиосульфата на рост и стабильность культур проявляется: 1) в предотвращении токсического действия АФК на клетки путем их удаления при химическом взаимодействии; 2) в защитном и стабилизирующем влиянии на ферменты углеродного метаболизма, особенно на ферменты, содержащие БН-группы и железо-серные кластеры; 3) в повышении антиокислительного состояния клеток за счет активизации и регуляции процессов конструктивного метаболизма, направленных на синтез клеточных компонентов, содержащих БН-группы. "

Практическая значимость работы. Работа расширяет фундаментальные представления о видовом разнообразии, филогенетических связях группы прокариот в пределах класса бетапротеобактерий. Полученные результаты могут быть использованы в соответствующих разделах учебных программ по микробиологии, биохимии и физиологии микроорганизмов. Результаты исследования биохимических механизмов повреждающего действия АФК и механизмов антиоксидантной защиты могут быть использованы при решении общебиологических проблем борьбы с окислительным стрессом у живых организмов.

Апробация работы. Результаты диссертации были представлены и обсуждались на Школе-конференции молодых ученых «Горизонты физико-химической биологии» (Пущино, 2000), 5-й и 6-й Пущинских школах -конференциях молодых ученых «Биология - наука XXI века» (Пущино 2001, 2002), на Международной конференции «Водные экосистемы и организмы» (Москва, 2001) и на 1-ом Международном РЕМЭ Конгрессе Европейских микробиологов (Словения, 2003).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 8 печатных работ, включая 3 статьи и 5 тезисов докладов и 2 статьи приняты в печать.

Место проведения работы. Работа проведена в Лаборатории экологии и геохимической деятельности микроорганизмов Института микробиологии им. С.Н. Виноградского РАН (заведующий лабораторией - д.б.н. проф.

Горленко В.М.) и на кафедре Физиологии и биохимии растений биолого-почвенного факультета Воронежского государственного университета (заведующий кафедрой - д.б.н. проф. Епринцев А.Т.).

Определение состава нуклеотидных оснований ДНК и ДНК-ДНК гибридизацию выполнили к.б.н. A.M. Лысенко и к.б.н. H.A. Черных (ИНМИ РАН). Анализ последовательностей 16S рДНК выполнили к.б.н. Н.Ю. Гавриш (ИБФМ РАН) и к.б.н. Т.П. Турова (ИНМИ РАН). Исследование ультроструктурной организации клеток спирилл проводили совместно с JI.J1. Митюшиной (ИНМИ РАН). Анализ убихинонов выполнила к.б.н. Е.Ю. Гавриш; жирнокислотный состав клеток спирилл выполнил д.б.н. Осипов Г.А. (академическая группа академика РАМН Ю.Ф. Исакова).

Автор приносит искреннюю благодарность всем коллегам и друзьям, принимавшим участие на разных этапах работы. Автор благодарит д.б.н. И.А. Борзенкова за предоставление чистой культуры Rhodococcus erytropolis (штамм 3676) и к.б.н. Мирошниченко M.JI. за предоставление чистой культуры Vulcanithermus medioatlanticus (DSM 14978т) для проведения сравнительных исследований. Автор также благодарит профессора Noel. R. Krieg (Virginia Polytechnic Institute and State University, USA) за предоставление препарата лиофилизированной ДНК микроаэрофильных спирилл - Spirillum volutans (АТСС 19553). Автор выражает глубокую признательность научному руководителю д.б.н. проф. Дубининой Г.А. и к.б.н. Грабович М.Ю. за содействие в работе и помощь при обсуждении результатов.

Исследования, представленные в данной работе, были финансированы грантами РФФИ - 02 - 04- 18196; 02- 04-49185; РФФИ - MAC 01-04-064333; 02-04-06369 и 03-04-06361, а также ФЦП «Интеграция» № 14482/843 и № 30282/1553.

Заключение диссертации по теме «Микробиология», Подкопаева, Дарья Александровна

ВЫВОДЫ

1. Описаны два новые вида микроаэрофильных серных спирилл, которые на основании фенотипических, генотипических признаков и филогенетического анализа отнесены к роду Spirillum как S. winogradskii sp. nov. и S. kriegii sp. nov.

2. На основе изучения серного и углеродного метаболизма S. winogradskii определена функциональная роль восстановленных соединений серы в метаболизме бесцветных микроаэрофильных серных спирилл. Показано, что окисление серных соединений не связано с литотрофией, а обусловлено непосредственным участием серных соединений в удалении АФК из клетки, и повышением антиокислительного статуса клеток.

3. Микроаэрофилия S. winogradskii обусловлена влиянием АФК на различные стороны конструктивного и энергетического метаболизма спирилл, в частности, на активность ферментных систем, содержащих восстановленные SH-группы и железо-серные кластеры. Накопление АФК у исследуемых спирилл связано с отсутствием или низкой активностью антиоксидантных ферментных систем и пространственной разобщенностью процессов образования и накопления Н202 в клетке.

4. Рост микроаэрофильных серных спирилл S. winogradskii в аэробных условиях сопровождается существенной перестройкой метаболических процессов, направленных на увеличение активности ферментов, участвующих в процессах синтеза экзополисахаридов и снижением активности процессов конструктивного метаболизма.

5. Ревизия таксономического положения восьми штаммов серных спирилл, отнесенных ранее к роду Aquaspirillum, показала их филогенетическую гетерогенность и подтвердила принадлежность вида A. bipunctata к роду Aquaspirillum. Четыре штамма гетеротрофных серных спирилл и пять видов гетеротрофных спирилл, отнесенных ранее к роду Aquaspirillum, реклассифицированы и описаны в качестве представителей двух новых родов - Giesbergeria gen. nov. (с видами G. voronezhense sp. novT., G. kuznetsovii sp. nov., G. anula comb, nov., G. giesbergeri comb, nov., G. sinuosa comb, nov.) и Simplispira gen.nov. (с видами S. metamorpha comb. nov.T, S. psychrophila comb. nov.).

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В соответствии с существовавшей до недавнего времени системой классификации единственным критерием для отнесения бактерий со спирально - извитой формой к роду Thiospira служило накопление элементной серы внутри клеток. Однако, результаты последующих исследований чистых культур серных спирилл, соответствующих морфологическому описанию рода Thiospira, показали принадлежность этих микроорганизмов к роду Aquaspirillum. Следует еще раз подчеркнуть, что к исследованиям систематического положения этой группы бактерий, использование молекулярно-генетических методов ранее не применялось.

Результаты проведенных нами исследований: анализа последовательности гена 16S рРНК, сравнительного изучения фенотипических признаков в сочетании с хемотаксономическим анализом новых и выделенных ранее штаммов серных спирилл, показали филогенетическую гетерогенность этой группы. Сравнительный анализ фенотипических свойств и филогенетическое исследование штаммов серных спирилл позволили провести ревизию их таксономического положения и показать принадлежность этих штаммов к нескольким родам в пределах класса бетапротеобактерий: Aquaspirillum, Spirillum и двум предложенным нами новым родам - Giesbergeria gen. nov. и Simplispira gen. nov. Анализ результатов молекулярно-генетических исследований штаммов серных спирилл и других гетеротрофных спирилл, отнесенных ранее к роду Aquaspirillum, позволил уточнить его границы. Результаты проведенных исследований позволили отнести два новых штамма серных спирилл к роду Spirillum, в качестве двух независимых видов этого рода: S. winogradskii sp. nov. и S. kriegii sp. nov. От типового и единственного вида рода Spirillum - S. volutans, новые виды отличаются прежде всего отсутствием облигатной микроаэрофилии, хотя у исследованных серных спирилл тенденция к микроаэрофилии резко выражена. В свете полученных данных можно заключить, что такой признак, как облигатная микроаэрофилия, не может рассматриваться в качестве диагностического признака рода. На основе вышеуказанных данных нами предложено внести соответствующие коррективы в характеристику рода Spirillum, а именно: род включает облигатные и факультативно-микроаэрофильные виды спирилл с низким содержанием нуклеотидных оснований в ДНК (Г+Ц в ДНК-36-38 мол.%(Тт).

Результаты исследований влияния кислородного режима культивирования и восстановленных соединений серы на биосинтетические процессы и активность ряда ферментных систем у S. winogradskii свидетельствует о том, что рост в условиях свободного доступа кислорода в отсутствии серных соединений сопровождается накоплением значительных количеств внутриклеточной Н2О2 и, как следствие, приводит к массовому лизису клеток. Исследования ферментативных путей защиты клеток от АФК, прежде всего, от Н2Ог показывают, что в отсутствие активности каталазы основную роль в ее разрушении могут выполнять пероксидазные системы, в том числе и фермент редокс-системы глутатиона — глутатионпероксидаза. Тем не менее, увеличение активности глутатионпероксидазы при аэробном росте может оказывать положительное влияние на состояние других ферментов и клеточных компонентов. Так, известно, что глутатионпероксидаза защищает некоторые ферменты, например, глутаминсинтетазу от инактивации при окислительном стрессе (Hazell et al, 2001). Однако, несмотря на заметное увеличение активности этих ферментов, они не способны предотвратить полностью токсическое влияние Н2О2: лизис клеток происходит не только в аэробных, но и в микроаэробных условиях роста. Литические процессы в аэробных условиях роста могут быть обусловлены пространственным разобщением процессов накопления Н2О2 (преимущественно в периплазме) и ферментных систем антиоксидантной защиты (в цитоплазме), аналогично тому, как было показано ранее в цитохимических исследованиях для микроорганизмов с низкой активностью каталазы или каталазо-отрицательных бактерий (Чеканова, Дубинина, 1990). Очевидно, что накопление Н2О2 при росте в условиях свободного доступа 02 у спирилл обусловлено отсутствием активности фермента цитохром-с-пероксидазы. Результаты проведенных исследований свидетельствуют о том, что одним из наиболее эффективных способов антиоксидантной защиты у микроаэрофильных представителей рода Spirillum оказалось действие тиосульфата на ростовые процессы и стабильность культур. При этом окисление тиосульфата до тетратионата не связано с использованием серных соединений в энергетическом метаболизме, о чем свидетельствует отсутствие активности ферментов серного метаболизма диссимиляционного типа. При росте в условиях свободного доступа кислорода в отсутствие серных соединений в клетках спирилл происходит существенная перестройка метаболизма, направленная на повышение активности ферментов, участвующих в процессах глюконеогенеза - увеличение синтеза слизистых капсул и экзополисахаридов в среде как способа защиты путем создания физико-химического барьера от избыточного кислорода к клеткам (рис. 20). Усиление глюконеогенеза в аэробных условиях приводит к заметному увеличению дополнительных расходов потребляемого субстрата на биосинтетически процессы. Известно, что образование внеклеточных полисахаридов относится к весьма энергоемким процессам (Linton, Rey, 1989). В то же время в микроаэробных условиях, где практически не происходит синтеза экзополисахаридов, отмечено двухкратное увеличение экономического коэффициента роста как показателя эффективности использования ростового субстрата, что обусловлено как снижением затрат на процессы глюконеогенеза, так и увеличением активности ферментов конструктивного метаболизма. Влияние соединений серы в аэробных условиях проявляется сходным образом в снижении затрат на биосинтетические процессы и энергетические процессы синтеза

ГЛУТАМАТ

ГЛУТАМАТ 2

ОКСОГЛУТАРАТ

ГЛУТАМАТ

АСПАРТАТ

Фруктозо-1,6-бис(Ьос<Ьат

Фруктозо-6-фосфат а

Глюкозо-6-фосфат

-О увеличение активности ферментов в аэробных условиях роста увеличение активности ферментов в микроаэробных условиях и в аэробных условиях роста с тиосульфатом активность ферментов не определяли

Глюкозо-1 -босфат

УДФ-глюкоза

ПОЛИСАХАРИДЫ

Рис. 20. Схема основных путей глюконеогеиеза и конструктивного метаболизма у £ в зависимости от концентрации 02 и наличия тиосульфата в среде культивирования экзополисахаридов, что и отражается на увеличении экономического коэффициента роста и двухкратном увеличении клеточного урожая.

Для S. winogradskii показана особенность функционирования ЦТК, выраженная в высокой активности НАДФ - зависимых ферментов МДГ по сравнению с НАД — зависимыми МДГ на фоне низкой активности всех ферментов ЦТК, что не характерно для работы этого комплекса у других микроорганизмов. Низкая активность ферментов ЦТК в аэробных условиях отчасти может быть обусловлена их ингибированием токсичными формами кислорода, как показано нами для НАД - зависимой МДГ, содержащей чувствительные к влиянию окислителей - SH-группы в активном центре, а также для ферментов, содержащих железо - серные кластеры, в частности, фумаратгидратазы. Исходя из полученных результатов, можно предположить, что низкая активность ферментов ЦТК, в особенности НАД -зависимой МДГ у типового вида рода Spirillum - облигатного микроаэрофила S. volutans (Cole, Rittenberg, 1971), обусловлена теми же причинами. Удаление Н2О2 с участием серных соединений приводит непосредственно к снижению токсического воздействия на многие клеточные компоненты и на ряд ферментных систем углеродного метаболизма, в частности ЦТК. Помимо положительного воздействия на жизнеспособность клеток путем удаления АФК тиосульфат существенно влияет на клеточным метаболизм в целом. Это выражается в увеличении величины МАОА, отражающей общую способность клетки противостоять окислительному стрессу за счет активизации биосинтетических процессов, направленных на синтез соединений содержащих SH - группы, в частности белков и аминокислот, способных связывать АФК. Анализируя вышесказанное, можно сделать заключение о полифункциональной роли серных соединений в метаболизме S. winogradskii, так же как и для других серобактерий. Положительное влияние серных соединений обусловлено: а) эффективным удалением АФК в клетках; б) снижением синтеза экзополисахаридов как приспособительного механизма преодоления стрессового воздействия высоких концентраций О2 внешней среды; в) эффективном использовании ростового субстрата; г) активизации метаболических процессов (непосредственной активизацией большинства ферментов ЦТК), что в конечном итоге приводит к стабилизации культуры микроаэрофильных спирилл в аэробных условиях роста.

Сопоставление результатов исследований Я. \vinogradskii и других гетеротрофных сероокисляющих микроорганизмов позволяет заключить, что у обитателей сульфидсодержащих водных экосистем с нестабильным кислородным режимом при органотрофном росте, так же, как у Я. \vinogradskii преобладают неферментативные реакции удаления активных форм кислорода с участием восстановленных неорганических серных соединений внешней среды. Приуроченность развития сероокисляющих органотрофных микроорганизмов в неравновесной среде, на границе распространения О2 и Н23, можно рассматривать в качестве примеров экологической адаптации. Развитие определенной группы бесцветных органотрофных сероокисляющих бактерий в подобных экосистемах может быть весьма значительным, так же, как и их вклад в окислительные процессы цикла серы и деструкциии органичнского вещества. Об этом свидетельствует, в частности, данные о массовом развитии и широком распространении в различных солоноводных экосистемах серных матов, формируемых гетеротрофными аэротолерантными спирихетами (Дубинина и др., 1993а,б; Дубинина и др., 2004). Результаты проведенных исследований позволили выяснить ряд вопросов о филогенетических позициях и таксономии гетеротрофных сероокисляющих спирилл, их метаболических возможностях и о механизмах адаптации к окислительному стрессу, что представляется весьма значимым не только для оценки их видового разнообразия, но и расширяет представления о механизмах биохимических адаптаций микроорганизмов к среде обитания.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Подкопаева, Дарья Александровна, 2005 год

1. Болдырев А. А. Антиоксидантные системы в тканях мышей линии SAM (Senscence Accelerated Mice), характеризующиеся ускоренным процессом старения / А. А. Болдырев и др. // Биохимия. 2001.- Т. 66, вып. 10.-С.1430- 1437.

2. Ботвинко И. В. Экзополисахариды бактерий / И.В. Ботвинко // Успехи микробиологии М.: Наука, 1985. - Вып. 20. - С. 79 — 122.

3. Брюханов' A. JI. Каталаза и супероксиддисмутаза в клетках строго анаэробных микроорганизмов / A. JI. Брюханов, Р. К. Тауэр, А. И. Нетрусов // Микробиология. 2002. - Т. 71, №3. - С. 330 - 335.

4. Бухарин О. В. Изменение активности каталазы Staphylococcus aureus АТСС 6538 Р под влиянием метаболитов микроорганизмов, выделенных из разных биотопов / О. В. Бухарин и др. // Микробиология. 2002. - Т. 71.-С. 183 - 186.

5. Веденина И. Я. Синтез АТФ при окислении тиосульфата до тетротионата гетеротрофными бактериями / И. Я. Веденина, Д. Ю. Сорокин // Микробиология. 1992. - Т. 61. - Вып. 5. - С. 764 - 769.

6. Владимирова М. Г. О развитии бесцветных тиоспирилл в бактериальной пленке совместно с гетеротрофными микроорганизмами / М. Г. Владимирова//Докл. АН СССР. 1958. - Т. 119. - С. 598 - 601.

7. Герхард Ф. Методы общей бактериологии: в 3 т. / Ф. Герхард. М.: Мир, 1984.-Т. 3.-264 с.

8. Гесслер Н. Н. Активность СОД и каталазы у каротиноидсинтезирующих грибов Blakeslea trispora и Neurospora crassa в условиях окислительного стресса / Н. Н. Гесслер и др. // Прикл. биохимия и микробиология. 2002. -Т. 38.-С. 237-242.

9. Гесслер Н. Н. Участие |3 каротина в антиоксидантной защите бактериальной клетки / Н. Н. Гесслер, А. В. Соколов, Т. А. Белозерская // Прикл. биохимия и микробиология. - 2003. - Т. 39. - С. 435 - 437.

10. Ю.Грабович М. Ю. Изучение систематики, физиологии и особенности серного метаболизма бесцветных серобактерий : дис. . канд. биол. наук / Грабович Маргарита Юрьевна. М., 1984. - 217 с.

11. П.Грабович М. Ю. Выделение и характеристика штаммов нового вида Aquaspirillum voronezhense sp.nov. / М. Ю. Грабович и др. // Микробиология. 1987. - Т. 56. - Вып. 4. - С. 666 - 672.

12. Грабович М. Ю. Изучение активности фементов, взаимодействующих с продуктами неполного восстановления кислорода, у бесцветных серобактерий / М. Ю. Грабович и др. // Микробиология. 1988. - Т. 57. -Вып. 6.-С. 929-934.

13. Грабович М. Ю. Выделение и описание нового вида Aquaspirillum elegans sp.nov. / М. Ю. Грабович и др. // Микробиология. 1990. - Т. 59. - Вып. 2. -С. 307-313.

14. Грабович М. Ю. Особенности углеродного метаболизма у бесцветных серобактерий Macromonas bipunctata / М. Ю. Грабович и др. // Микробиология. 1993. - Т. 62, вып. 3. - С. 421 - 429.

15. Грабович М. Ю. Миксотрофный и литогетеротрофный рост пресноводного штамма скользящих нитчатых серобактерий Beggiatoa leptomitiformis Д-402 / М. Ю.Грабович и др. // Микробиология.- 1998. -Т.67. С. 464 - 470.

16. Дубинина Г. А. Механизм окисления двухвалентного железа и марганца железобактериями, развивающимися при нейтральной кислотности среды /Г. А. Дубинина//Микробиология. 1978а. - Т. 47. - С. 91 - 96.

17. П.Дубинина Г. А. О функциональном значении окисления двухвалентного железа и марганца у Leptotrix pseudochraceae / Г. А. Дубинина // Микробиология. 19786. - Т. 47. - С. 783 - 789.

18. Дубинина Г. А. Выделение чистых культур Thiospira и изучение их серного метаболизма / Г. А. Дубинина, М. Ю. Грабович // Микробиология. 1983.-Т. 52.-С. 5-12.

19. Дубинина Г. А. Выделение, культивирование и характеристика Macromonas bipunctata / Г. А. Дубинина, М. Ю. Грабович // Микробиология. 1984. - Т. 53. - С. 748 - 755.

20. Дубинина Г. А. Бесцветные серобактерии / Г. А. Дубинина // Хемосинетез: к 100-летию открытия С. Н. Виноградским. М. : Наука, 1989.- С. 76 - 101.

21. Дубинина Г. А. Выделение и характеристика Aquaspirillum denitrificans sp.nov / Г. А. Дубинина и др. // Микробиология. 1989. - Т. 58. - С. 1014 — 1020.

22. Дубинина Г. А. Выделение и таксономическое изучение бесцветных серобактерий рода «Thiodendron» / Г. А. Дубинина, Н. В. Лещева, М. Ю. Грабович //Микробиология.-1993а.-Т.62.-С.717 732.

23. Дубинина Г. А. Распространение и метаболическая активность бактериальных серных матов «Thiodendron» в соленых водоемах различного типа / Г. А. Дубинина, М. Ю. Грабович, Н. В. Лещева Н.В. // Микробиология.- 19936. Т. 62.- С. 740 - 750.

24. Коннова С. А. Исследование защитной роли полисахарсодержащих компонентов капсулы бактерии Azospirillum brasilense / С. А. Коннова и др. // Микробиология. 2001. - Т. 70.- Вып. 4. -С. 503 - 508.

25. Кругликов Г. О. Глутатионпероксидазная и глутатионредуктазная активность печени крыс после введения селенита натрия / Г. О. Крутиков, И. М. Штутман // Укр. биохим. журнал.- 1976. № 2,- С. 223 -227.

26. Панкин В. 3. Окислительный стресс: биохимические и патофизиологические аспекты / В. 3. Панкин, Н. К. Зенков. М.: Наука, Интерпериодика, 2001. - 342 с.

27. Лущак В. И. Окислительный стресс и механизмы защиты от него у бактерий / В. И. Лущак // Биохимия. 2001.- Т. 66.- Вып. 5. - С. 592 - 609.

28. Метелица Д. И. Активация кислорода ферментными системами / Д. И. Метелица. — М.: Наука, 1982. 255 с.

29. Милехина Е. И. Углеводородокисляющая микрофлора заводняемых нефтяных месторождений Татарии с различной минерализацией пластовых вод / Е. И. Милехина и др. // Микробиология. 1991. - Т 60. -С. 747-755.

30. Осипов А. Н. Активные формы кислорода и их роль в организме / А. Н. Осипов, О. А. Азизова, Ю. А. Владимиров // Успехи биол. химии. 1990. -Т. 31.-С. 180-207.

31. Зб.Петушкова Ю. П. Окисление сульфита у Thiocapsa roseopersicina / Ю. П. Петушкова, Р. Н. Ивановский // Микробиология. 1976а. - Т. 45. - Вып. 4. - С. 592 - 597.

32. Петушкова Ю. П. Ферменты, участвующие в метаболизме тиосульфата у Thiocapsa roseopersicina при ее росте в разных условиях / Ю. П. Петушкова, Р. Н. Ивановский // Микробиология. 19766. - Т. 45. - Вып. 4. - С. 960 - 965.

33. Пирог Т. П Защитные функции экзополисахаридов, синтезируемых бактериями Acinetobacter sp. / Т. П. Пирог, Т. А. Гринберг, Ю. Р. Малашенко // Микробиология. 1997. - Т. 66. - Вып. 3. - С. 335 - 340.

34. Прохорова- М. И. Методы биохимических исследований (липидный и углеродный обмен) : Учеб. пособие / М. И. Прохорова. — JL: Изд-во Ленингр. ун-та, 1982. — 272 с.

35. Рабинович В. А. Модификация метода Винклера для определения растворенного кислорода в малых объемах / В. А. Рабинович, Э. Э. Шерман // Роль микроорганизмов в образовании Fe-Mn озерных руд М.: Наука, 1964. - С. 79 - 87.

36. Резников А. А. Методы анализа природных вод / А. А. Резников, Е. П. Муликовская, В. Ю. Соколов М.: Госгеолтехиздат, 1970. - С. 170 - 173.

37. Романова А. К. Биохимические методы изучения автотрофии у микроорганизмов / А. К. Романова. М.: Наука, 1980.- 160 с.

38. Савенкова М. И. Оптимальный режим окисления о-дианизидина пероксидазой хрена / М. И. Савенкова, В. П. Курченко, Д. И. Метелица // Биохимия. 1984. - Т.49. - С. 850 - 856.

39. Семёнов В. Л. Метод определения антиокислительной активности биологического материала / В. Л. Семёнов, А. М. Ярош // Укр. биохим. журнал.- 1985. Т. 57. - № 3. - С. 50 - 52.

40. Синицкая Н. С. Роль пептидов в свободнорадикальном окислении и старении организма / Н. С. Синицкая, В. X. Хавинсон // Успехи совр. биологии.- 2002. Т. 122. - № 6. - С. 557 - 568.

41. Смирнова Г. В. Перекись водорода модулирует внутриклеточные уровни тиолов и калия в клетках Escherichia coli / Г. В.Смирнова и др. // Микробиология. 1998. -Т. 67. - № 5. - С. 594 - 600.

42. Сорокин Д. Ю. О перекисном окислении нитритов у гетеротрофных бактерий / Д. Ю. Сорокин // Микробиология. 1991.- Т. 60. - Вып.1. - С. 10-16.

43. Сорокин Д. Ю. Окисление неорганических серных соединений облигатно хемогетеротрофными бактериями / Д. Ю. Сорокин // Микробиология. — 2003. Т. 72. - Вып. 6. - С. 725 - 739.

44. Спиридонова Е. М. Система олигонуклеотидных праймеров для амплификации генов рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы у бактерий различных таксономических групп / Е. М. Спиридонова и др. // Микробиология. 2004. - Т. 73, № 3. - С. 377 - 387.

45. Убийвовк В. М. Участие глутатиона в регуляции метаболизма метанола у дрожжей / В. М. Убийвовк, J1.B. Быстрых, Ю. А. Троценко // Микробиология. 1983. - Т. 52. - С. 383 -387.

46. Угарова Н. Н. Биолюминесцентные методы анализа в микробиологии / Н. Н. Угарова и др. //Прикл. биохимия и микробиология.- 1987.- Т. 23.- С. 14 -24.

47. Уильямс У. Д. Определение анионов / У. Д. Уильяме. М., 1982.- 554 с.

48. Феофилова Е. П. Пигменты микроорганизмов / Е. .П. Феофилова. М.:1. Наука, 1974.-218 с.

49. Храпова Н. Г. О взаимозаменяемости природных и синтетических антиоксидантов / Н. Г. Храпова // Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии — М.: Наука, 1982. — С. 59 73.

50. Чеканова Ю. А. Цитохимическая локализация перекиси водорода и супероксидного радикала в клетках бесцветных серобактерий / Ю. А. Чеканова, Г. А. Дубинина// Микробиология. 1990. - Т. 59. - Вып. 5. - С. 856-861.

51. Шольц К. Ф. Ячейка для амперометричевкого определения кислорода / К. Ф. Шольц, Д. Н. Островский // Методы совр. биохимии. М., 1975. -С.52-58.

52. Akaike Т. Bacteriicidae activity of alkylperoxyradicals generated by heme-iron-catalyzed decomposition of organicperoxides / T. Akaike, et al. // Arch. Boichem. Biophys.- 1992. Vol. 294. - P. 55 - 63.

53. Alvarez M. E. Reactive oxygen intermediates mediate a systemic signal network in the establishment of plant immunity / M. E. Alvarez et al. // Cell. -1998.-Vol. 92.-P. 773 -784.

54. Ameisen S. C. The origin of programmed cell death / S. C. Ameisen // Science. 1996. - Vol. 272. - P. 1278 - 1279.

55. Armstrong G. A. Carotenoids 2. Genetics and molecular biology of carotenoid pigment biosynthesis / G. A. Armstrong, J. E. Hearst // FASEB J. 1996. -Vol. 10.-P. 228-237.

56. Baixerax, E. From apoptosis to autoimmunity: insights from the signaling pathways leading to proliferation or to programmed cell death / E. Baixerax et al. // Immunol Rev. 1994. - Vol. 142. - P. 53 - 91.

57. Bamford V. A. Structural basis for the oxidation of thiosulfate by a sulfur cycle enzyme / V. A. Bamford et al. // EMBO J. 2002. -Vol. 21. - P. 5599 - 5610.

58. Battistoni A. Isolation of an active and heat-stable monomelic form of Cu,Zn superoxide dismutase from the periplasmic space of Escherichia coli / A. Battistoni, G. Rotilio // FEBS Lett.- 1995. Vol. 374. - P. 199 - 202.

59. Beauchamp C. Superoxide dismutase: improved assays and an assay applicable to acrylamide gels / C. Beauchamp, I. Fridovich // Anal. Biochem. 1971. -Vol. 44.-P. 276-287.

60. Bernard C. Mats of colorless sulfur bacteria. II Structure, composition of biota and s uccessional p atterns / C. B ernard, T. F enchel // Mar. E col. P rog. S er. -1995.-Vol. 128.-P. 171-179.

61. Beyer W. Superoxide dismutases / W. Beyer, J. Imlay, I. Fridovich // Progr. Nucl. Acid. Res. Mol. Biol. 1991. - Vol. 40. - P. 221 - 253.

62. Bolton F. J. The ability of Campylobacter media supplements to neutralize photochemically induced toxixity and hydrogen peroxide / F. J. Bolton, D. Coates, D. N. Hutchinson // J. Appl. Bacteriol. 1984. - Vol. 56. - P. 151 - 157.

63. Bowdre J. H. Stimulatory effect of dihydroxyphenyl compounds on the aerotolerance of Spirillum volutans and Campylobacter fetus subspecies jejuni / J. H. Bowdre // Appl. Environ. Microbiol. 1976. - Vol. 31. - P. 127 - 133.

64. Bowen T. J. Some properties of the rhodanese system of Thiobacillus denitrificans / T. J. Bowen, P. J. Butler, F. C. Happold // Biochem. J. -1965. -Vol. 97. P. 651 - 657.

65. Brawn K. DNA strand scission by enzymatically generated oxygen radicals / K. Brawn, I. Fridovich // Arch. Biochem. Biophys. 1981. - Vol. 206.- P. 414 -419.

66. Britton G. Structure and properties of carotenoids in relation to function / G. Britton // FASEB J. 1995.-Vol.15.-P. 1551 - 1558.

67. Briviba K. Toxic and signaling effects of photochemically or chemically generated signalet oxygen in biological systems / K. Briviba, L. O. Klotz, H. Sies // Biol. Chem. 1997. - Vol. 378. - P. 1259-1265.

68. Burton S. D. Effect of catalase and cultural conditions on growth of Beggiatoa / S. D. Burton, R. Y. Morita//J. Bacteriol. 1964. - Vol. 88. - P. 1755 - 1761.

69. Cardner P. R. Superoxide sensitivity of the Escherichia coli 6-phosphogluconate dehydratase / P. R. Cardner, I. Fridovich // J. Biol. Chem. -1991a. Vol. 266.- P. 1478 - 1483.

70. Cardner P. R. Superoxide sensitivity of the Escherichia coli aconitase / P. R. Cardner, I. Fridovich // J. Biol. Chem. 1996b. - Vol. 266. - P. 19328 - 19333.

71. SO.Carlioz A. Isolation of superoxide dismutase mutants in Escherichia coli: is superoxide dismutase necessary for aerobic life? / A. Carlioz, D. Touati // EMBO J.- 1986. Vol. 5. - P. 623 - 630.

72. Chamnogpol S. Defense activation and enhanced pathogen tolerance induced by H2O2 in transgenic tabacco / S. Chamnogpol et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. - Vol. 95. - P. 5818 - 5823.

73. Chance B. Hydroperoxide metabolism in mammalian organs / B. Chance, H. Sies, A. Boveris // Physiol. Rev 1979. - Vol. 59.- P. 527 - 605.

74. Christman M. F. Positive control of a regulon for a defenses against oxidative stress and some heat shock proteins in Salmonella typhimurium / M. F. Christman et al. // Cell. 1985. - Vol. 41. - P. 753 - 762.

75. Cleenwerck I. Aquaspirillum dispar Hylemon et al. 1973 and Microvirgula aerodenitrijicans Patureau et al. 1998 are subjective synonyms / I. Cleenwerck et al. // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2003. - Vol. 53. - P. 1457 - 1459.

76. Cole J. A. A comparison of respiratory processes in Spirillum volutans, Spirillum itersonii and Spirillum serpens / J. A. Cole, S. C. Rittenberg I I J. Gen. Microbiol. 1971. - Vol. 69. - P. 375 - 383.

77. Cole J. A. Abnormally low activity of fumarate hydratase and malate dehydrogenase in oxygen-sensitive cultures of Spirillum volutans / J. A. Cole // J. Gen. Microbiol. 1973. - Vol. 73. - P. 371 - 374.

78. De Lay J. The quantitative measurements of DNA hybridization from renaturation rates / J. De Lay, H. Cottoir, A. Reynearts // Eur. J. Biochem. -1970.-Vol. 12.-P. 133 142.

79. Demple B. Inducible repair of oxidative DNA damage in Escherichia coli / B. Demple, J. Halbrook //Nature. 1983. - Vol. 304. - № 4. - P. 446 -448.

80. Demple B. Regulation of bacterial oxidative stress genes / B. Demple // Artnu. Rev. Genet.-1991. Vol. 25. - P. 315 - 337.

81. Dennis M. T. Hydrogen peroxide is the end of oxygen reduction by the terminal oxidase in the marine bacterium Pseudomonas palustris strain 617 / M. T. Dennis, S. D. Arnaud, F. J. Malatesta // FEBS Lett. 1989. - Vol. 247. - P. 475 -479.

82. Ding L. Phylogenetic analysis of the genus Aquaspirillum based on 16S rRNA gene sequences / L. Ding, A. Yokota // FEMS Microbiol. Lett. 2002.- Vol. 212.-P. 165- 169.

83. Doolittle R: F. Similar amino acid sequences: chance or common ancestry ? / R. F. Doolittle // Science. 1981. - Vol. 214. - P. 149-159.

84. Draper W. M. The photochemical generation of hydrogen peroxide in natural water / W. M. Draper, D. E. Crosly // Arch. Environ. Contamin. Toxicol. -1983.-Vol. 12.-P. 121 -126.

85. Fahey R. S. Evolution of glutathione metabolism / R. S. Fahey, A. R. Sundquist // Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. 1991. - Vol. 64. - P. 1 - 53.

86. Farr S. B. Oxygen-dependent mutagenesis in Escherichia coli lacking superoxide dismutase / S. B. Farr, R. D Ari, D. Touati // Proc. Nafl. Acad. Sci. USA. 1986. - Vol. 83. - P. 8268 - 8272.

87. Farr S. B. Effects of oxygen stress on membrane function in Escherichia coli: role of HPI catalase / S. B. Farr, D. Tonati, T. Kogoma // J. Bacteriol. 1988. -Vol. 170. - № 4. - P. 1837 - 1842.

88. Fenton H. J. H The oxidation of polyhydric alcohols in the presence of iron / H. J. H. Fenton, H. Jackson // J. Chem. Soc. Trans. 1899. - Vol. 75. - P. 1 -11.

89. Flint D. H. The role of properties of the iron-sulfur cluster in Escherichia coli dihydroxy-acid dehydratase / D. H. Flint et al. // J. Biol. Chem. 1993. -Vol.268. - P. 14732- 14742.

90. Frank H. A. The photochemistry and function of carotenoids in photosynthesis / H. A. Frank, R. J. Cogdell' // Carotenoids in Photosynthesis. -London: Chapman & Hall, 1993. P. 252 - 326.

91. Fridovich I. The biology of oxygen radicals /1. Fridovich // Science -1978. -Vol. 201.- P. 875-880.

92. Fridovich I. Superoxide radical and superoxide dismutases / I. Fridovich // Annu. Rev. Biochem. 1995. - Vol. 64. - P. 97 - 112.

93. Fridovich I. Superoxide anion radical (O2), superoxide dismutases and related matters /1. Fridovich // J. Bacteriol. 1997. - Vol. 272. - P. 18515 -18517.

94. Friedrich C. G. Physiology and genetics of sulfur-oxidizing bacteria / C. G. Friedrich // Adv. Microb. Physiol. 1998. - Vol. 39.- P. 235 - 289.

95. Friedrich C. G. Oxidation of reduced inorganic sulfur compounds by bacteria: emergence of a common mechanism ? / C. G. Friedrich et al. // Appl. Environ. Microbiol. 2001. - Vol. 67. - P. 2873 - 2882.

96. Genova M. L. The site of production of superoxide radical in mitochondrial Complex I is not a bound ubisemiquinone but presumably iron-sulfur cluster N2 / M. L. Genova et al. // FEBS Lett. 2001. - Vol. 505. - P. 364 - 368.

97. George H. A. Improved media for growth and aerotolerance of Campylobacter fetus / H. A. George et al. // J. Clin. Microbiol. 1978. - Vol. 8.-P. 36-41.

98. George H. A. Pyruvate oxidation by the Reiter strain of Treponema phagedenis / H. A. George, R. M. Smibert // J. Bacteriol. 1982. - Vol. 152. -P. 1060 - 1065.

99. Gerschman R. Oxygen poisoning and x-irradiation: a mechanism in common / R. Gerschman et al. // Science. 1954. - Vol. 119. - P. 623 - 626.

100. Gonzalez-Flecha B. Metabolic sources of hydrogen peroxide in aerobically growing Escherichia coli / B. Gonzalez-Flecha, B. Demple // J. Biol. Chem. -1995.-Vol. 270.-№23.-P. 13681 13687.

101. Goodhew C. F. The microaerophilic respiration of Campilobacter mucosalis / C. F. G oodhew, A. B. E lkurbdi, G. W. P ettirgew // B ioch. B ioph. A eta. -1988.-Vol. 993.-P. 114-123.

102. Goodhew C. F. The cellular location and specificity of bacterial cytochrome c peroxidases / C. F. Goodhew et al. // J. Biochem. 1990. - Vol. 271. - P. 707 -712.

103. Grant C. M. Yeast glutathione reductase is required for protection against oxidative stress and is a target gene for yAP-1 transcriptional regulation / C. M. Grant et al. // Mol. Microbiol. 1996. - Vol. 21. - P. 171 - 179.

104. Grayston S. J. Sulfur oxidation by fungi / S. J. Grayston, W. Nevel, M. Wainwright // Trans. Brit. Mycol. Soc. 1986. - Vol. 87. - P. 193 - 198.

105. Greenberg J. T. Glutathion in Escherichia coli is dispensable for resistance to H202 and gamma radiation / J. T. Greenberg, B. Demple // J. Bacteriol. -1986. Vol. 168. - № 2. - P. 1026 - 1029.

106. Greenberg J. T. A global response induced in Escherichia coli by peroxide stress / J. T. Greenberg, B. Demple // J. Bacteriol. 1989. - Vol. 171. - P. 3933 -3939.

107. Greenberg J. T. Positive control of a global antioxidant defense regulon activated by superoxide-generating agents in Escherichia coli / J. T. Greenberg et al. // Proc. Naff. Acad. Sci. USA. 1990. - Vol. 87. - P. 6181 - 6185.

108. Gregory E. M. Superoxide dismutase in anaerobies: survey / E. M. Gregory, W. E. C. Moore, L. V. Holdeman // Appl. Environ. Microbiol. 1978. - Vol. 35. - № 5. - P. 988 -991.

109. Griffiths S. W. The reactivity and oxidation pathway of cysteine 232 in recombinant human alpha 1 antitrypsin / S. W. Griffiths, J. King, C. L. Cooney // J. Biol. Chem. - 2002. - Vol. 277.- P. 25486 - 25492.

110. Guerrer R. Titanospirillum velox: a huge, speedy, sulfur-storing spirillum from Ebro Delta microbial mats / R. Guerrer et al. // Microbiology. 1999. -Vol.96. - P. 11584- 11588.

111. Gumaelius L. Comamonas denitrijicans sp. nov., an efficient denitrifying bacterium isolated from activated sludge / L. Gumaelius et al. // Int. J. Syst. Evol. Microbiol.- 2001.- Vol. 51. P. 999 - 1006.

112. Halliwell B. Oxygen free radicals and iron in relation to biology and medicine some problems and concepts / B. Halliwell, J. M. C. Cutferridge H Arch. Biochem. Biophys. 1986. - Vol. 246. - P. 501 - 514.

113. Harloff H. J. Evidence for a mannitol cycle in Orobranche ramose and Orobranche c renata / H. J. H arloff, K. W egmann IIJ. P lant P hysol.-1993. -Vol. 141.-№5.-P. 513 -520.

114. Harrison A. P. Jr. The acidophilic thiobacilli and other acidophilic bacteria that share their habitat / A. P. Jr. Harrison // Annu. Rev. Microbiol. 1984. -Vol. 38. - P. 265 - 292.

115. Hasma F. H. The reductive enzymatic deavage of thiosulfate. Methods and applications / F. H. Hasma, N. E. Pfennig // Arch. Microbiol. 1972. - Vol. 81. - P. 36 - 44.

116. Hassan H. M. Superoxide radical and the oxygen enhancement of the toxicity of paraquat in Escherichia coli / H. M. Hassan, I. Fridovich // J. Biol. Chem. 1978. - Vol. 253. - P. 8143 - 8148.

117. Hazell S. 1. Evasion of the toxic effect of oxygen in: Helicobacter pylori / S. 1. Hazell, A. G. Harris, M. A. Trend // Physiology and Genetics.- Washington, 2001.-P. 167-175.

118. Hewitt J. Superoxide dismutase in the obligately anaerobic bacteria / J. Hewitt, J. G. Morris // FEBS Lett. 1975. - Vol. 50. - P. 315 - 318.

119. Hidalgo E. Adaptive responses to oxidative stress: the soxRS and oxyR regulons / E. Hidalgo, B. Demple // Regulation of gene expression in Escherichia coll N.Y., 1996. - P. 435 - 452.

120. Hille R. Studies on the oxidative half-reaction of xantine oxidase / R. Hille, V. Massey // J. Biol. Chem. 1981. - Vol. 256. - P. 9090 - 9095.

121. Hochmann A. Programmed cell death in prokaryotes / A. Hochmann // Crit. Rev. Microbiol. 1997. - Vol. 23. - P. 207 - 214.

122. Hoffman P. S. Studies of the microaerophilic nature of Campylobacter letus subspecies jejuni II. Role of exogenous superoxide anions and hydrogen peroxide / P .S. Hoffman et al. // Can. J. Microbiol. 1979. - Vol. 25. - P. 8 -16.

123. Hoffman P. S. Respiratory physiology and energy conservation efficiency of Campylobacter jejuni J P. S. Hoffman, T. G. Goodman // J. Bacteria. 1982. -Vol. 150.-P. 319-326.

124. Honnegt R. C. A light -dependent oxygen-reducing system from Anabaena variabilis / R. C. Honnegt, D. W. Krogman // BBA. 1970. - Vol. 197. - P. 267 -275.

125. Hylemon P. B. The genus Spirillum: taxonomic study / P. B. Hylemon et al. // Int. J. Syst. Bacteriol. 1973. - Vol. 23. - P. 340 - 380.

126. Imlay J. A. DNA damage and oxygen radicals toxicity / J. A. Imlay, S. Linn // Science. 1988. - Vol. 240. - P. 1302 - 1309.

127. Imlay J. A. DNA damage by hydrogen peroxide through the Fenton reaction in vivo and in vitro / J. A. Imlay, I. Fridovich // Science. 1991. - Vol. 240. - P. 640 - 642.

128. Imlay J. A. Pathways of oxidative damage / J. A. Imlay // Annu. Rev. Microbiol. 2003. - Vol. 57. - P. 395 - 418.

129. Johnston M. A. Distribution and characteristics of the catalase of Lactobacillaceae / M. A. Johnston, E. A. Delwiche // J. Bacteriol. 1965a. -Vol.90. - P. 347-351.

130. Johnston M. A. Isolation and characterization of the cyanide resistant and azide-resistant catalase of Lactobacillus plantarum / M. A. Johnston, E. A. Delwiche I I J. Bacteriol. - 19656. - Vol. 90. - P. 352 - 356.

131. Jones D. Cytochrome composition and effect of catalase on growth of Agromyces' ramosus / D. Jones, J. Watkins, D. J. Meyer // Nature. 1970. - Vol. 226.- P. 1249-1250.

132. Jones R. Oxidation of thiosulfate by Fusarium oxysporum grown under oligotrophic conditions / R. Jones, S. M. Parkinson, M. Wainwright // Mycol. Res. 1991. - Vol. 95. - P. 1169 - 1174.

133. Jones J. D. G. An efficient mobilizable cosmid vector, pRK7813, and its use in a rapid method for marker exchange in Pseudomonas fluorescens strain HV37a / J. D. G. Jones, N. Cutterson // Gene. 1987. - Vol. 61. - P. 299 - 306.

134. Jorgensen B. B. Colorless sulfur bacteria, Beggiatoa spp. and Thiovulum spp., in 02 and H2S microgradients / B. B. Jorgensen, N. P. Revsbech // Appl. Environ. Microbiol. 1983. - Vol. 45.- P. 1261 - 1270.

135. Jukes T. N. Amino acid composition of proteins: selection against the genetic code / T. N. Jukes, R. Homquist, H. U. Moise // Science. 1975. - Vol. 189.- P. 50-51.

136. Jukes T. H. Evolution of protein molecules / T. H. Jukes // Mammalian Protein Metabolism / T. H. Jukes, C. R. Cantor. N. Y.: Academic Press, 1969. -P. 21-132.

137. Kappus H. Lipid peroxidation: mechanisms, analysis, enzymology and biological relevance / H. Kappus // Oxidative stress.- N.Y.: Academic Press, 1985.-P. 273-310.

138. Kappus H. A survey of chemicals inducing lipid peroxide iron in biological systems / H.Kappus // Chem. Phys. Lipids. 1987. - Vol. 45. - P. 105 -115.

139. Kawasaki H. Phylogenetic relationships of the helical shaped bacteria in the alpha - Proteobacteria inferred from 16S rDNA sequences / H. Kawasaki // J. Gen. Appl. Microbiol. - 1997. - Vol. 43. - P. 89 - 95.

140. Keith L. M. W. dnaK and the heat stress response of Pseudomonas syringae pr. glycinea / L. M. W. Keith, J. E. Partridge, C. L. Bender // Mol. Plant. Microb. Interact. 1999. - Vol.12. - P. 563 - 574.

141. Kelly D. P. Aspects of microbial metabolism and ecology / D. P. Kelly, J. G. Kuenen. N.Y.: Acad. Press., 1984. - P. 211.

142. Kelly D. P. Oxidative metabolism of inorganic sulfur compounds by bacteria / D. P. Kelly et al. // Antonie Leeuwenhoek. 1997. - Vol. 71. - P. 95- 107.

143. Ketterer B. Glutathione S-transferases and prevention of cellular free radical damage / B. Ketterer // Free Radic. Res.- 1998.- Vol. 28. P. 647 - 658.

144. Khan S. T. Diaphorobacter nitroreducens gen. nov., sp. nov., a poly(3-hydroxybutyrate)-degrading denitrifying bacterium isolated from activated sludge / S. T. Khan, A. Hiraishi // J. Gen. Appl. Microbiol. 2002. - Vol. 48. -P. 299 - 308.

145. Kidambi S. P. Cooper as a signal for alginate synthesis in Pseudomonas syringae pv. syringae / S. P. Kidambi et al. // Appl. Environ. Microbiol. 1995. -Vol. 61.-P. 2172-2179.

146. KimY. C. Transcriptional regulation by iron of genes encoding iron (Fe) and manganese (Mn) sulfuroxide dismutases from Pseudomonas putida / Y. C. Kim, C. D. Miller, A. J. Anderson // Gene. 1999. - Vol. 239. - P. 129 -135.

147. Kojima H. Morphological and phylogenetic characterizations of freshwater Thioploca species from lake Biwa, Japan, and lake Constance, Germany / H. Kojima, A. Teske, M. Fukui // Appl. Envir. Microbiol. 2003. - Vol. 69. P. 390-398.

148. Kono Y. Isolation and characterization of the pseudocatalase of Lactobacillus plantarum / Y. Kono, I. Fridovich // J. Biol. Chem.- 1983. Vol. 258.- P. 6015-6019.

149. Krieg, N. R. Genus Aquaspirillum Hylemon, Wells, Krieg and Jannasch 1973, 361AL/N. R. Krieg //Bergey's Manual of Systematic Bacteriology. Baltimore,1984.-Vol.1.-P. 72-90.

150. Krieg N. R. Microaerophily and oxygen toxity / N. R. Krieg, P. S. Hoffman // Ann.Rev. Microbiol. 1986. - Vol. 40. - P. 107 - 130.

151. Kroll J. Bacterial Cu, Zn. superoxide dismutase: phylogenetically distinct from the eukaryotic enzyme, and not so rare after all ! / J. Kroll et al. // Microbiology. 1995. - Vol. 141. -P. 2271 -2279.

152. Kuenen J. G. Genus Thiospira Wislouch 1914 / J. G. Kuenen, G. A. Dubinina // Bergey's Manual of Systematic Bacteriology. 2004. - V. 2. - P. 54 - 56.

153. Lascelles J. Participation of cytochromes in some oxidation-reduction systems in Campylobacter fetus / J. Lascelles, K. M. Calder// J. Bacteriol.1985.-Vol. 164.-P. 401 -409.

154. Le Faou A. Thiosulfate, polythionates and elemental sulfur assimilation and reduction in the bacterial world / A. Le Faou et al. // FEMS Microbiol. Rev. -1990. Vol. 75. - P. 351 - 382.

155. Lewis K. Programmed death in bacteria / K. Lewis // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2000.-Vol. 64.-P. 503-514.

156. Linton J. D. The relationship between the energetic efficiency in different microorganisms and the rate and type of metabolite overproduced / J. D. Linton, A. J. Rey // J. Industr. Microbiol. 1989. - Vol. 4. - P. 85-96.

157. Logan S. M. Outer membrane characteristics of Campylobacter jejuni / S. M. Logan, T. J. Trust // Infect. Immun. 1982. - Vol. 38. - P. 989 - 906.

158. Lowry O. H. Protein measurement with Folin phenol reagent / O. H. Lowry et al. //J. Biol. Chem.-1951. Vol. 193. - № 1/2. - P. 265 - 275.

159. Luft J. U. Ruthenium red and violet. II Fine structure localization in animal tissues / J. U. Luft // Anat. Res. 1971. - Vol. 171. - P. 369 - 415.

160. Mackerth F. J. H. The detection of trace ounts of sulfide by colorimetry / F. J. H. Mackerth, J. B. Heron, G. J .F. Tallung // Water analysis.-1978.- P.44 46.

161. Maratea D. Aquaspirillum magnetotacticum sp., no v. a magnetic spirillum / D. Maratea, R. P. Blakemore // Int. J. Syst. Bacteriol. 1981. - Vol. 31. - P. 452 -455.

162. Marmur J. A. Procedure for the isolation of deoxyribonucleic acid from microorganisms / J. A. Marmur// J. Mol. Biol. 1961. - Vol. 3. - P. 208 - 218.

163. Mason J. Thiosulfate oxidation by obligately heterotrophic bacteria / J. Mason, D. P. Kelly// Microbiol. Ecol. 1988. - Vol. 15. - P. 123 - 134.

164. Massey V. Activation of molecular oxygen by flavins and flavoproteins / V. Massey // J. Biol. Chem. 1994. - Vol. 36. - P. 22459 - 22462.

165. McCord J. M. An enzyme-based theory of obligate anaerobiosis: the physiological function of superoxide dismutase / J. M. McCord, B. B .Reele, I. Fridovich // Proc. Naft. Acad. Sci. USA. 1971. - Vol. 68. - P. 1024 - 1027.

166. McCormick J. P. Characterization of a cell lethal product from the photooxidation of tryptophan: hydrogen peroxide / J. P. McCormick et al. // Science. 1976. - Vol. 191. - P. 468 - 469.

167. McDonald L. C. Enhanced recovered of injured Escherichia coli by compounds that degrade hydrogen peroxide or block its formation / L. C. McDonald, C. P. Hacknev, B. Ray // Appl. Envirom. Microbiol. 1983. - Vol. 45. - P. 360 - 365.

168. Mechichi T. Note Alicycliphilus denitrificans gen. nov., sp. nov.,a cyclohexanol-degrading, nitrate-reducing P-proteobacterium / T. Mechichi, E. Stackebrandt, G. Fuchs // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2003. - Vol. 53. - P. 147 -152.

169. Messner K. R. Mechanism of superoxide and hydrogen peroxide formation by fiimarate reductase, succinate dehydrogenase, and aspartate oxidase / K. R. Messner, J. A. Imlay // J. Biol. Chem. 2002. - Vol. 277. - P. 42563 - 42571.

170. Mierink-J. A. Malate sinthase activity in cot ton and other Underminated Oilseeds / J. A. Mierink, R. N. Trelease., I. S. Choinskii // Plant Physiol.- 1979. -№63.-P. 1068- 1071.

171. Miroshnichenko M. L. Vulcanithermus medioatlanticus gen.nov., sp. nov., a novel member of the family Thermaceae from a deep-sea hot vent / M. L. Miroshnichenko et al. // Int. J. Syst. Evol. Microbiol 2003. - Vol. 53. - P. 1143 - 1148.

172. Misra H. P. Generation of superoxide radical during the autooxidation of ferredoxins / H. P. Misra, I. Fridovich // J. Biol. Chem. 1971. - Vol. 246. - P. 6886 - 6890.

173. Molish H. Neue farblose Schwefelbakterien / H. Molish // Zentr.-bl. Bakteriol. Parasitenk. Infektionstkrankh. und Hyg. Abt. II. 1912. - S. 55 - 62.

174. Morris J. G. Oxygen toxicity: protective strategies / J. G. Morris // Homeostatic mechanisms in microorganisms. Bath: University Press, 1988. -P. 84 - 88.

175. Najjar V. A. Phosphoglucomutase from muscle / V. A. Najjar // Meth. Enzym. 1955. - Vol. 1.- P. 294 - 299.

176. Nelson D. C. Use of reduced sulfur compounds by Beggiatoa sp. / D. C. Nelson, R. W. Castenholz // J. Bacteriol. 1981. - V. 747. - P. 140 - 154.

177. Nelson D. C. Physiology and biochemistry of filamentous bacteria / D. C. Nelson // Autotrophic Bacteria Science. Madison, 1989. - P. 219 - 238.

178. Nelson D. C. The Genus Beggiatoa / D. C. Nelson // The Prokaryotes. A Handbook on the Biology of Bacteria: Ecophysiology, Isolation, Identification, Applications. -N.Y., 1992. Vol. 4. - P. 3171 - 3180.

179. Niekus H. G. D. The effect of different dissolved tensions on growth and enzyme activities of Campylobacter sputorum subspecies sputorum / H. G. D. Niekus, W. De Vries, A. H. Stouthamer // J. Gen. Microbiol. 1978. - Vol. 103. -P. 215 -222.

180. Niekus H. G. D. Aerobic growth of Campylobacter sputorum subspecies bubulus with formate / H. G. D. Niekus et al. I I J. Gen. Microbiol. 1980. - Vol. 118.-P. 419-428.

181. Norris S. J. Influence of oxygen tension, sulfhydryl compounds and serum on the motility and virulence of Treponema pallidum (Nichols strain) in a cellfree system / S. J. Norris et al. // Infect. Immun. 1978. - Vol. 22. - P. 689 -697.

182. Olson J. S. The reaction of xantine oxidase with molecular oxygen / J. S. Olson et al. // J. Biol. Chem. 1974. - Vol. 249. - P. 4350 - 4362.

183. Omelianski W. Über eine neue art farbloser Thiospirillen / W. Omelianski // Zentr.-bl. Bakteriol. Parasitenk. Infektionstkrankh. und Hyg. Abt. II. 1905. -S. 769-772.

184. Padgett P. J. The microaerophile Spirillum volutans: cultivation on complex liquid and solid media / P. J. Padgett, W. H. Cover, N. R. Krieg // Appl. Env. Microbiol. 1982. - Vol. 43. - № 2. - P. 469 - 477.

185. Padgett P. J. Factors relating to the aerotolerance of Spirillum volutans / P. J. Padgett, N. R. Krieg // Can. J. Microbiol. 1986. - Vol. 32. - P. 548 - 552.

186. Paiva S. A. R. ß-carotene and other carotenoids as antioxidants / S. A. R. Paiva, R. M. Russell // J. Am. Coll. Nutr. 1999. - Vol. 18. - P. 426 - 433.

187. Pan N. How does oxygen inhibit central metabolism in the obligate anaerobe Bacteroides thetaiotaomicron? / N. Pan, J. A. Imlay // Mol. Microbiol.-2001.-Vol. 39.-P. 1562- 1571.

188. Patel M. P. Enterococcus faecalis glutathione reductase: purification, characterization and expression under normal and hyperbaric 02 conditions / M. P. Patel, J. Marcinkeviciene, J. S. Blanchard // FEMS Microbiol. Lett. 1998. -Vol. 166.-P. 155- 163.

189. Pennickx M. J. Metabolism and function of glutathione in microorganisms / M. J. Pennickx, M. T. Elskens // Adv. Microb. Physiol.- 1993. Vol. 34.- P. 240 - 296.

190. Pfennig N. D. Uber das vitamin Bi2 bedurfuis phototropher Schwefelbakterien / N. D. Pfennig, K. D. Lippert // Arch. Microbiol.- 1966. -Vol.55. - № 1.- P. 245 -259.

191. Port J. L. Sulfur acquisition by Neisseria meningitidis I J. L. Port, I. W. DeVoe, F. S. Archibald // Can. J. Microbiol. 1984. - Vol. 30. - P. 1453 -1457.

192. Privalle C. T. Superoxide dismutase and 02 lethality in Bacteroides fragilis / C. T. Privalle, E. M. Gregory // J. Bacteriol.- 1979. Vol.138. - №1. - P. 139 -145.

193. Reyns S. La fumarase de poulet. 6. Effet des inhibiteurs sur l'active enzymatique / S. Reyns, G. Leonis // Arch. Int. Phisiol. et Biochim. 1974. -Vol.82. - № 5. - P.1007.

194. Rice S.C. The aconitase of yeast. II crystallisation and general properties of yeast aconitase / S. C. Rice, N. G. Pon // J. Biochem.- 1975. Vol. 77. - № 2.-P. 367 - 372.

195. Rolls I. P. Induction of thiosulfate oxidizing enzyme in Rhodopseudomonas palustris /1. P. Rolls, E. S. Lindstrom // J. Bacteriol. 1967. - Vol. 94. - P. 784 - 785.

196. Roy A. B. The biochemistry of inorganic compounds of sulphur / A. B. Roy, P. A. Trudinger // Cambridge, 1970. P. 73 - 75.

197. Sahm H. Metabolism of methanol by yeast / H. Sahm // Adv. Biochem. Eng. Berlin, Heidelburg, N.Y., 1977. Vol. 6. - P. 103.

198. Saitou N. The neighbour-joining method: a new method for reconstructing phylogenetic trees / N. Saitou, M. Nei // Mol. Biol. Evol. 1987.- Vol. 4.- P. 406-425.

199. Sakane, T. Chemotaxonomic investigation of heterotrophic, aerobic and microaerophilic spirilla, the genera Aquaspirillum, Magnetospirillum and Oceanospirillum / T. Sakane, A. Yokota // Syst. Appl. Micobiol. 1994. - Vol. 17.-P. 128 - 134.

200. Sarba W. Effect of oxygen on formation and structure of Azotobacter vinelandii alginate and its role in protecting nitrogenase / W. Sarba // Appl. Environ. Microbiol. 2000. - Vol. 66. - P. 4037 - 4044.

201. Schnarenberger C. Two isoenzymes each of glucose 6 - phosphate dehydrogenase and 6 - phosphogluconate dehydrogenase in spinach leaves / C. Schnarenberger, A. Oeser, N. E. Tolbert // Arch. Biochem. Biophys. - 1973. -Vol. 154.- P. 438-448.

202. Schulz H. N. Community structure of filamentous, sheath-building sulfur bacteria, Thioploca spp., off the coast of Chile / H. N. Schulz et al. // Appl. Envir. Microbiol. 1996. - Vol. 62. P.1855 - 1862.

203. Schulz H. N. Dense populations of a giant sulfur bacterium in Namibian shelf sediments / H. N. Schulz et al. // Science. 1999. - Vol. 284.- P. 493 -495.

204. Shen H. Identification of cysteine residues involved in disulfide formation in the inactivation of glutathione transferase P-form by hydrogen peroxide / H. Shen et al. // Arch. Biochem. Biophys. 1993. - V. 300. - P. 137 - 141.

205. Sherrill C. Import and metabolism of glutathione by Streptococcus mutans / C. Sherrill, R. C. Fahey // J. Bacteriol. 1998. - Vol. 180. - P. 1454 - 1459.

206. Shima S. Characterization of a heme-dependent catalase from Methanobrevibacter arboriphilus / S. Shima et al. // Appl. Environ. Microbiol. -2001. Vol. 67. - № 7. - P. 3041 - 3045.

207. Sibirny A. A. Reactions of direct formaldehyde oxidation to CO2 are nonessential for energy supply of yeast methylotrophic growth / A. A. Sibirny et al. // Arch. Microbiol. 1990. - Vol. 154. - P. 566 - 575.

208. Simpson J. A. Scavenging by alginate of free radicals released by macrophages / J. A. Simpson, S. E. Smith, R. T. Dean // Free Radical Biol. -1989.-Vol. 6.-P. 347-353.

209. Sorbo B. N. Rhodanase / B. N. Sorbo // Methods in Enzymology II. N. Y, 1955.-P. 334-337.

210. Stackebrandt E. Taxonomic note: a place for DNA-DNA reassociation and 16S rRNA sequence analysis in the present species definition in bacteriology /

211. E. Stackebrandt, B. M. Goebel // Int. J. Syst. Bacterid. 1994. - Vol. 44. - P. 846-849.

212. Stahl W. Lycopene: a biologically important carotenoid for humans? / W.

213. Stahl, H. Sies // Arch. Biochem. Biophys. 1996. - Vol. 336. P. 1 - 9.

214. Stead D. E. Evaluation of a commercial microbial identification system based on fatty acid profiles for rapid, accurate identification of plant pathogenic bacteria / D. E. Stead et al. // J. Appl. Bacteriol. 1992. - Vol. 72. - P. 315 -321.

215. Steiner B. M. Oxygen toxicity in Treponema pallidum to the toxic products of oxygen reduction and the non-treponemal nature of its catalase / B. M. Steiner et al. // Br. J. Vener. 1984. - Vol. 60.- P. 14 - 22.

216. Steinman H. M. Copper zinc superoxide dismutase of Caulobacter crescentus: cloning, sequencing, and mapping of the gene and periplasmic location of the enzyme / H. M.Steinman, B. Ely // J. Bacteriol. - 1990. Vol. 172.-P. 2901 -2910.

217. Storz G. Bacterial defenses against oxidative stress / G. Storz et al. // Trends Genet. 1990. - Vol. 6. - P. 363 - 368.

218. Strohl W. R. Genus I. Beggiatoa / W. R. Strohl // Bergey's Manual of Systematic Bacteriology.- Baltimore: Williams & Wilkins, 1989.- Vol. 3. P. 2091 -2097.

219. Sundquist A. R. The function of gamma-glutamylcysteine and bis-gamma-glutamylcystine reductase in Halobacterium halobium / A. R. Sundquist, R. C. Fahey // J. Biol. Chem. 1989. - Vol. 264. - P. 719 - 725.

220. Sutherland M.W. The generation of oxygen radicals during host plant response to infection / M. W. Sutherland // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1991. -Vol. 39. - P. 79 - 93.

221. Suzuki I. Oxidation of elemental sulfur by an enzyme system of Thiobacillus thiooxidans /1. Suzuki // Biochem. Biophys. Acta. 1965. - Vol. 104. - P. 359 -374.

222. Tally F.P. Superoxide dismutase in anaerobic bacteria of clinical significance / F. P. Tally et al. // Infect. Immun. 1977. - Vol. 16. - P. 20 - 25.

223. Tefler A. Hydrogen peroxide as a product of autooxidation of ferridoxin / A. Tefler, R. Gammack, M. C. W. Evans // FEBS Lett. 1970. - Vol. 10. - P. 21 -24.

224. Terasaki Y. Studies on the genus Spirillum Ehrenberg. H. Comments on type and reference strains of Spirillum and description of new species and new subspecies / Y. Terasaki // Bull. Suzugamine Women's Coll. Nat. Sci. 1973. - V. 17.-P. 1-71.

225. Terasaki Y. Transfer of five species and two subspecies of Spirillum to other genera (Aquaspirillum and Oceanospmllum), wits emended descriptions of the species and subspecies / Y. Terasaki // Int. J. Syst. Bacteriol. 1979. - V. 29. - P. 130-144.

226. Thomas J. A. Protein sulphydrils and their role in the antioxidant function of protein S-thiolation / J. A. Thomas, B. Poland, R. Honzatko // Arch. Biochem. Biophys. 1995. - Vol. 319. - P. 1 - 9.

227. Thompson J. D. The CLUSTALX windows interface: flexible strategies for multiple sequence alignment aided by quality analysis tools / J. D. Thompson et al. // Nucleic Acids Res. 1997. - Vol. 25. - P. 4876-4882.

228. Thompson T. L. The protection of bacteria by pyruvate against radiation effects / T. L. Thompson, R. B. Jr. Mefferd, O. Wyss // J. Bacteriol. 1951. -Vol. 62.-P. 39-44.

229. Thurman R. B. The molecular mechanisms of copper and silver ion disinfection of bacteria and viruses / R. B. Thurman, C. P. Gerba // Crit. Rev. Environ. Control. 1989. - Vol. 18. - P. 295 - 315.

230. Toledano M. B. Redox dependent shift of OxyR-DNA contacts along an extended DNA-binding site: a mechanism for differential promoter selection / M. B. Toledano et al. // Cell. - 1994. - Vol. 78. - P. 897 - 909.

231. Tsaneva I. R. SoxR, a locus governing a superoxide response regulon in Escherichia coli K-12 / I. R. Tsaneva, B. Weiss // J. Bacteriol. 1990. -Vol. 172.-P. 4197-4205.

232. Turton H. E. Saccharomyces cerevisiae exhibits a yAP-1-mediated adaptive response to malondialdehyde / H. E. Turton, I. W. Dawes, C. M. Grant // J. Bacteriol. 1977.- Vol. 178. - P. 1096 - 1101.

233. Tuttle J.H. Growth rate stimulation of marine pseudomonads by thiosulfate / J. H. Tuttle, P. E. Holmes, H. W. Jannasch // Arch. Microbiol. 1974. - Vol. 40.-P. 1 - 14.

234. Ursini F. Diversity of glutathione peroxidases / F. Ursini et al. // Meth. Enzymol. 1995. - Vol. 252.- P. 38 - 53.

235. Van de Peer Y. TREECON for Windows: a software package for the construction and drawing of evolutionary trees for the Microsoft Windows environment / Y. Van de Peer, R. De Wächter // Comput. Applic. Biosci. -1994.-Vol. 10.-P. 569-570.

236. Vanderbergh P. A. Rapid test for determining the intracellular rhodanese activity of various bacteria / P. A. Vanderbergh, R. E. Bawdon, R. S. Berk // Int. J. Syst. Bacteriol. 1979. - Vol. 29. - P. 339 - 344.

237. Veeger C. B. Succinate Dehydrogenase / C. B. Veeger, B. W. Devatanin // Meth. enzyme citric acid cycle 1969. - Vol. 23. - P. 81 - 90.

238. Vries W. Oxygen metabolism by anaerobic bacterium Veillonella alcalescens / W. Vries et al. // Arch. Microbiol. 1978. - Vol. 119. - P.167 -174.

239. Willems A. Polyphasic taxonomic study of the emended genus Comamonas: relationship to Aquaspirillum aquaticum, E. Falsen group 10, and other clinical isolates / A. Willems et al. // Int. J. Syst. Bacteriol. 1991. - V. 41. - P. 427-444.

240. Williams M. A. A taxonomic study of the genus Spirillum Ehrenberg / M.A. Williams, S.G. Rittenberg // Int. Bull. Bacteriol. Nomencl. Taxon. 1957. - V. 7. -P. 49 -"ill'.

241. Winterbourn C. C. Reactivity of biologically important thiol compounds with superoxide and hydrogen peroxide / C. C. Winterbourn, D. Metodiewa // Free Radic. Biol. Med. 1999. - Vol. 27. - P. 322 - 328.

242. Wood P. M. Why do c-type cytochromes exist? / P. M. Wood // FEBS Lett. 1983. - Vol. 164. - P. 223 - 226.

243. Woods S. A. Two biochemically distinct classes of fumarase in Escherichia coli / S. A. Woods, S. D. Schawartzbach, J. R. Guest // Biochem. Biophys. Acta. 1988. - Vol. 954. - P. 14 -16.

244. Yu J. Involvement of the exopolysaccharide alginate in the virulence and epiphytic fitness of Pseudomonas syringae pv. syringae / J. Yu et al. // Mol. Biol. 1999. - Vol. 33. P. 712 - 720.

245. Zheng M. Activation of the OxyR transcription factor by reversible disulfide bond formation / M. Zheng, F. Aslund, G. Storz // Science. 1998. - Vol. 279. -P. 1718-1721.