BGL2P и GAS1P-основные глюкантрансферазы, формирующие молекулярный ансамбль клеточной стенки дрожжей тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.03, кандидат биологических наук Плотникова, Татьяна Александровна

• Плотникова, Татьяна Александровна
• кандидат биологических наук
• 2006

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Плотникова, Татьяна Александровна

Список сокращений.6.

I.ВВЕДЕНИ Е.7.

II. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ Глюканазы и их роль в формировании молекулярного ансамбля клеточной стенки дрожжей.

1. Введение.10.

2. Молекулярная организация клеточной стенки дрожжей.11.

2.1. Глюкан.11.

2.2. Хитин.14.

2.3. Маннопротеины.17.

2.3.1. N-маннозилирование.17.

2.3.2. О-маннозилирование.19.

2.3.3. Белки, содержащие гликозил-фосфоинозитольный якорь.20.

2.4. Связь макромолекул в составе клеточной стенки дрожжей.23.

2.4.1. Ковалентные связи между полисахаридпыми компонентами в составе клеточной стенки дрожжей.23.

2.4.2. Типы встраивания белков в клеточную стенку дрожжей.23.

2.4.3. Модульная организация клеточной стенки дрожжей.25.

3. Известные глюканазы дрожжей: основные характеристики.28.

3.1. Семейство GH5.28.

3.2. Семейство GH81.30.

3.3. Семейство GH16.31.

3.4. Семейство GH72.32.

3.5. Семейство GH17.34.

4. Регуляция экспрессии генов, кодирующих ферменты, обладающие глюканазной активностью.36.

4.1. Зависимая от клеточного цикла регуляция экспрессии генов «глюкапаз».36.

4.2. Стресс индуцируемая регуляция экспрессии генов.38.

5. Функции «ГЛЮКАНАЗ».41.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «BGL2P и GAS1P-основные глюкантрансферазы, формирующие молекулярный ансамбль клеточной стенки дрожжей»

P - глюканы дрожжей, полимеры, состоящие из остатков D - глюкозы, соединенных Р1,3- и/или pi,6- связями, формируют на поверхности их клеток прочную сеть, которая является важным структурным элементом клеточной стенки (КС) и также играет роль основания для прикрепления всех остальных молекул данной органеллы, а именно маннопротеинов и хитина (Kliss et al., 2006; Lesage and Bussey, 2006). Клеточная стенка полностью покрывает дрожжевую клетку, являясь ее наружным скелетом и принимая участие в осуществлении всего комплекса взаимоотношений между микроорганизмом и окружающей средой (Kliss, 1994; Калебина и Кулаев, 2001). В связи с этим, очевидно, что правильное формирование сложной молекулярной сети, состоящей из различного типа глюкаповых молекул, критично не только для поддержания целостности клеточной стенки, по и для жизнеспособности клеток дрожжей в целом.

На данный момент известно, что синтез р1,3-глюкапа КС дрожжей осуществляется локализованным в плазматической мембране глюкан синтетазным комплексом, в состав которого входят регуляториая (Rholp) и каталитическая (Fkslp) субъединицы (Inoue et al., 1995). Синтезированную pl,3- глюкановую фибриллу клетке необходимо встроить в клеточную стенку. Считается, что протекание этого процесса обеспечивают модифицирующие глюкап ферменты - «глюканазы» (Kliss et al., 2006). В настоящий момент под термином «глюканазы» объединяют несколько типов белков, обладающих как истинной глюканазной, так и в некоторых условиях глюкантрансферазпой активностью, которая подразумевает не только способность гидролизовать уже существующие ковалентные связи между молекулами глюкозы, но и образовывать новые (Cappellaro et al.,1998; Sestak et al., 2004). Наличие таких ферментативных свойств позволяет нам полагать, что глюкантрансферазы способны отщепить от ново-синтезированной линейной молекулы глюкана фрагмент необходимой длины и встроить его в уже существующую в КС глюкановую сеть. Вопрос о том, как образуются молекулы Р1,6-глюкана до сих пор остается открытым. Результаты представленных в литературе работ позволяют полагать, что биосинтез р1,6-глюкана происходит па поверхности клетки, однако, ферменты, синтезирующие цепи pl,6- глюкана до сих пор не обнаружены (Lesage and Bussey, 2006). Возможно, в образовании pi,6- глюкана также принимают участие глюкантрансферазы, поскольку как уже было сказано ранее, помимо глюканазной активности они обладают способностью образовывать ковалентные связи между остатками глюкозы, входящими в состав глюкана. Кандидатом на эту роль может выступать глюкантрансфераза Bgl2p, поскольку продемонстрировано, что она способна формировать р1,6-связи между молекулами глюкозы (Goldman et al., 1995).

В связи с выше сказанным кажется очевидным, что ферменты, обладающие глюканазиой и глюкантрансферазпой активностью должны играть ключевую роль в формировании молекулярного ансамбля клеточной стенки, и их изучение является актуальной проблемой современно молекулярной биологии. Несмотря на то, что в настоящее время идентифицировано около 13 белков, обладающих указанной выше активностью, точно не охарактеризована ни одна функция, ни одной из обнаруженных «глюканаз». В значительной степени это связано с тем, что даже комбинированные делеции «глюканаз» не детальны для клетки и не характеризуются яркими фенотипическими проявлениями. Скудные фенотипические проявления делеций «глюканаз» могут объясняться несколькими причинами. Во-первых, в дрожжах S. cerevisiae обнаружена «система хитиновой репарации» (Kapteyn et al., 1999). Она приводит к тому, что в ответ на делеции многих генов, в том числе кодирующих «глюканазы», дрожжевая клетка увеличивает активность хитинсинтетаз и таким образом повышает количество хитина в латеральной клеточной стенке. А новообразованный хитин в свою очередь способен репарировать нарушения клеточной стенки, вызванные отсутствием фермента, ген которого был нарушен. Вторая причина, по которой делеции «глюканаз» могут не характеризоваться серьезными морфологическими изменениями КС, это возможная взаимная компенсация их функций. Можно предположить, что существует не одна, а как минимум две основные «глюканазы», и только их совместная делеция критична для жизнеспособности дрожжевой клетки. Однако до настоящего времени не было выявлено такого сочетания делеций генов «глюканаз», которое бы приводило к серьезным нарушениям КС.

По нашему мнению предпочтительными кандидатами на роль основных ферментов, участвующих в формировании клеточной стенки, являются две «глюканазы», обладающие также глюкантрансферазной активностью, а именно Bgl2p и Gas 1р. Обе эти глюкантрансферазы обнаруживаются па клеточной поверхности на всех стадиях клеточного цикла. Экспрессия генов, кодирующих эти ферменты, активируется в периоды серьезных перестроек клеточной стенки, а также в стрессовых условиях, сопровождающихся нарушением целостности клеточной поверхности (Levin, 2005). Несмотря на то, что независимые делеции генов GAS1 и BGL2 не приводят к катастрофическим нарушениям организации клеточной стенки и гибели клеток, отсутствие кодируемых ими «глюканаз» сопровождается у дрожжей Saccharomyces cerevisiae увеличением содержания в КС хитина (Valdivieso et al., 2000; Kalebina et al.,

2002). Все указанные факты являются косвенным свидетельством того, что Bgl2p и Gaslp играют важную роль в формировании молекулярного ансамбля клеточной стенки дрожжей.

Целью настоящей работы являлось выявление роли глюкантрансфераз Bgl2p и Gaslp в формировании молекулярного ансамбля клеточной стенки дрожжей. В соответствии с целью работы были поставлены следующие задачи:

• Получить штаммы дрожжей Saccharomyces cerevisiae и Hansenula polymorpha с делециями генов BGL2 и GAS1, а так же с одновременным нарушением обоих указанных генов.

• Провести сравнительный фенотипический анализ полученных штаммов,

• Выявить возможные нарушения встраивания белков в клеточную стенку дрожжей в отсутствии глюкантрансфераз Bgl2p и Gaslp.

• Изучить конформационные особенности глюкантрансферазы Bgl2p.

II. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ ГЛЮКАНАЗЫ/ГЛЮКАНТРАНСФЕРАЗЫ И ИХ РОЛЬ В ФОРМИРОВАНИИ

МОЛЕКУЛЯРНОГО АНСАМБЛЯ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ ДРОЖЖЕЙ.

1. введение

Глюканазы - ферменты, способные вносить разрывы в молекулы полисахарида -«глюкана», состоящего из остатков D-глюкозы. В настоящий момент под термином «глюканазы» объединяют несколько типов белков, обладающих как истинной глюкапазпой, так и в некоторых условиях глюкаптрансферазной активностью, которая подразумевает не только способность гидролизовать уже существующие ковалентные связи между молекулами глюкозы, но и образовывать новые (Cappellaro et al.,1998; Sestak et al, 2004). В клетках дрожжей идентифицировано большое количество ферментов, обладающих глюканазной активностью (см. раздел 3). Такие ферменты обнаруживаются в цитоплазме (Lechler and Li, 1997), плазматической мембране (Popolo and Vai, 1999), встроенными в клеточную стенку (Cappellaro et al.,1998), а также они могут секретироваться в культуральную среду (Cid et al., 1995). Несмотря на это «глюкан» -основной субстрат для данных ферментов - локализуется исключительно на клеточной поверхности, за пределами цитоплазматической мембраны, и является основным структурным компонентом такой важной для клетки дрожжей органеллы как клеточная стенка (КС) (Manners et al., 1974; Duffus et al., 1982). В связи с выше сказанным, логично полагать, что где бы ни была локализована глюканаза, реализовать свою ферментативную активность она может только в клеточной стенке. Следовательно, для того чтобы понять биологическое предназначение глюканаз для клеток дрожжей в целом, необходимо понять какую роль играет процесс перестройки глюкановых молекул (а именно эту реакцию осуществляют ферменты, обладающие глюканазной/глюкантрансферазной активностью) для формирования молекулярного ансамбля клеточной стенки. В следующем разделе мы подробнее остановимся на рассмотрение молекулярной организации клеточной стенки дрожжей.

Заключение диссертации по теме «Молекулярная биология», Плотникова, Татьяна Александровна

V. Выводы.

1. Продемонстрировано, что функционально активные глюкантрансферазы Gaslp и BgI2p необходимы для правильного встраивания в клеточную стенку дрожжей Saccharomyces cerevisiae GPI-заякоренных белков. Одновременное отсутствие обоих глюкаптрансфераз приводит к серьезным нарушениям морфологии и функционирования клеточной стенки, а также в значительной степени снижает жизнеспособность клеток дрожжей этого вида.

2. Данные, полученные с использованием мутантных штаммов дрожжей Hansenula polymorpha и Saccharomyces cerevisiae с нарушенными глюкантрансферазами Bgl2p и Gaslp, свидетельствуют о том, что Bgl2p ответственен за образование «материнского рубца» дрожжевой клетки, в то время как Gaslp, в большей степени, важен для правильного формирования латеральной клеточной стенки.

3. Показано, что глюкантрансфераза Bgl2p дрожжей Saccharomyces cerevisiae способна формировать фибриллярные структуры амилоидного типа.

4. Обнаружено, что глюкантрансфераза Bgl2p необходима дрожжам Saccharomyces cerevisiae для выживания в экстремальных условиях - высокая температура и длительное высушивание, а также играет важную роль в ограничении репродуктивной жизни клеток в процессе старения культуры.

5. Результаты, полученные в данной работе, в согласовании с данными, представленными в литературы, позволяют заключить, что Gaslp и Bgl2p являются основными функционально взаимосвязанными глюкантрансферазами, формирующими молекулярный ансамбль клеточной стенки дрожжей.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Плотникова, Татьяна Александровна, 2006 год

1. Захаров И.А., Кожин С.А., Кожина Т.Н., Федорова И.В. J1.: Наука, 1984.

2. Калебина Т.С., Кулаев И.С. Роль белков в формировании молекулярной структуры клеточной стенки дрожжей. // Успехи биологической химии Т.41.2001.С.105-130.

3. Лаунаривичюте Д.К., Бовин Н.В., Насонов В.В., Моренков О.С., Калебина Т.С., Кулаев И.С. Влияние нарушение гена BGL2 на структурные изменения в клеточной сенке дрожжей Saccharomyces cerevisiae. //Доклады Академии Наук. 2000, т. 372, 407-409.

4. Andrews P.D., and Stark M.J.R. Dynamic, Rholp-dependent localization of Pkclp to sites of polarized growth HJ. Cell Sci. 2000, vol. 113,2685-2693.

5. Bahler J. Cell-cycle control of gene expression in budding and fission yeast. IIAnnu Rev Genet. 2005, vol. 39, 69-94.

6. Ballou C.E. Isolation, characterization, and properties of Saccharomyces cerevisiae mnn mutants with nonconditional protein glycosylation defects IIMeth. Enzymol. 1990, vol.185, 440-470.

7. Ballou C.E. Some aspects of the structure, immunochemistry, and genetic control of yeast mannans IIAdv.Enzymol. 1974, vol.40,233-270.

8. Beever R.E., and Dempsey G.P. Function of rodlets on the surface of fungal spore. mature. 1978, vol. 272, 608-610.

9. Blanchard B.J., Chen A., Rozeboom L.M., Stafford K.A., Weigele P., Ingram V.M., Efficient reversal of Alzheimer's disease fibril formation and elimination of neurotoxicity by a small molecule. UProc Natl Acad Sci U SA. 2004, Vol. 101, 14326-14332.

10. Bogdanova A.I., Agaphonov M.O., and Ter-Avanesyan M.D. Plasmid reorganization during integrative transformation in Hansenula polymorpha. IIYeast. 1995, vol. 11, 343353.

11. Boone C., Sommer S.S., Hensel A., and Bussey H. Yeast KRE genes provide evidence for a pathway of cell wall p-glucan assembly HJ. Cell. Biol. 1990, vol. 110, 1833-1843.

12. Bradford M.M., A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. //Anal Biochem. 1976, vol. 72, 248-254

13. Breeden, L. L. Periodic transcription: a cycle within a cycle Periodic transcription: a cycle within a cycle. HCurr. Biol. 2003, vol. 13, 31-38.

14. Brown J.L., Kossaczka Z., Jiang В., and Bussey H. A mutational analysis of killer toxin resistance in Saccharomyces cerevisiae identifies new genes involved in cell wall (1,6)-beta-glucan synthesis //Genetics. 1993, vol. 133,837-847.

15. Bryant N.J., Stevens Т.Н. Vacuole biogenesis in Saccharomyces cerevisiae: protein transport pathways to the yeast vacuole. //Microbiol Mol Biol Rev. 1998, vol. 62, 230-247.

16. Bulawa C.E., and Osmond B.C. Chitin synthase I and chitin synthase II are not required for chitin synthesis in vivo in Saccharomyces cerevisiae. UProc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1990, vol. 87,7424-7428.

17. Bulawa C.E., Slater M., Cabib E., Au-Young J., Sburlati A., Adair W.L., Jr., and Robbins P.W. The S. cerevisiae structural gene for chitin synthase is not required for chitin synthesis in vivo. //Cell. 1986, vol. 46,213-225.

18. Cabib E, Drgonova J, Drgon T Role of small G proteins in yeast cell polarization and wall biosynthesis. Annu Rev Biochem. 1998;67:307-33

19. Cabib E., Roh D.H., Schmidt M., Crotti L.B., and Varma A. The yeast cell wall and septum as paradigms of cell growth and morphogenesis HJ. Biol. Chem. 2001, vol. 276, 1967919682.

20. Cabib E., Sburlati A., Bowers В., and Silverman S.J. Chitin synthase 1, an auxiliary enzyme for chitin synthesis in Saccharomyces cerevisiae. HJ. Cell Biol. 1989, vol. 108, 1665-1672.

21. Cabib E., Silverman S.J., and Shaw J.A. Chitinase and chitin synthase 1: counterbalancing activities in cell separation of Saccharomyces cerevisiae. HJ. Gen. Microbiol. 1992, vol. 138,97-102.

22. Cappellaro C., Mrsa V., and Tanner W. New potential cell wall glucanases of Saccharomyces cerevisiae and their involvement in mating. HJ. Bacteriol. 1998, vol. 180, 5030-5037.

23. Саго L.H., Tettelin Н., Vossen J.H., Ram A.F., van den Ende H., and Klis F.M. In silicio identification of glycosylphosphatidylinositol-anchored plasma-membrane and cell wall proteins of Saccharomyces cerevisiae. //Yeast. 1997, vol. 13,1477-1489.

24. Chaffin W.J., and Stocco D. Cell wall proteins of Candida albicans //Can.J.Microbiol. 1983, vol. 29,1438-1444.

25. Chaffin WL, Lopez-Ribot JL, Casanova M, Gozalbo D, and Martinez JP Cell wall and secreted proteins of Candida albicans: identification, function, and expression. //Microbiol Mol Biol Rev. 1998, vol. 62, 130-180.

26. Chapman MR, Robinson LS, Pinkner JS, Roth R, Heuser J, Hammar M, Normark S, and Hultgren S.J. Role of Escherichia coli curli operons in directing amyloid fiber formation. //Science. 2002, vol. 295, 851-855.

27. Cid V. J., Duran D., del Rey F., Snyder M. P., Nombela C., and Sanchez, M. Molecular basis of cell integrity and morphogenesis in Saccharomyces cerevisiae. //Microbiol Rev. 1995, vol. 59, 345-386.

28. Claessen D. Structural proteins involved in morphological differentiation of streptomycetes. PhD Thesis (Univ. of Groningen, The Netherlands, 2004).

29. Colman-Lerner A., Chin Т. E., and Brent R. Yeast Cbkl and Mob2 activate daughter-specific genetics programs to induce asymmetric cell fates. //Cell. 2001, vol. 107, 739-750.

30. Conzelmann A., Puoti R.L., Lester L., and Desponds C. Two different types of lipid moieties are present in glycerol phosphatidylinositol-anchored membrane proteins of Saccharomyces cerevisiae l/EMBOJ. 1992, vol.11,457-466.

31. Conzelmann A., Riezman H., Desponds C., and Bron C. A major 125-kd membrane glycoprotein of Saccharomyces cerevisiae is attached to the lipid bilayer through an inositol-containing phospholipid IIEMBOJ. 1988, vol.7,2233-2240.

32. Correa J. Caracterizacio'n del gen EXG2 de Saccharomyces cerevisiae. Doctoral thesis. HUniversidad de Salamanca, Salamanca, Spain. 1993,

33. Correa. J., Vazquez de Aldana C. R., San Segundo P., and del Rey F. Genetic mapping of 1,3-b-glucanase-encoding genes in Saccharomyces cerevisiae J1Curr. Genet. 1992, vol. 22, 238-288.

34. Corsi A. K., and Schekman R. The lumenal domain of Sec63p stimulates the ATPase activity of BiP and mediates BiP recruitment to the translocon in Saccharomyces cerevisiae IIJ. Cell Biol. 1997, vol.137, 1483-1493.

35. De Groot P.W.J., Ram A.F., and Klis F.M. Features and functions of covalently linked proteins in fungal cell wallsJ/Fungal Genet Biol. 2005, vol. 42, 657-675.

36. De Nobel J.G., and Lipke P.N. Is there a role for GPI-s in the yeast cell wall assembly? //Trends Cell. Biol. 1994, vol.4,41-45.

37. De Vocht M.L. et al. Structural characterization of the hydrophobin SC3, as a monomer and after self-assembly at hydrophobic/hydrophilic interfaces. UBiophys. J. 1998, vol. 74, 2059-2068.

38. Delley P.A., and Hall M.N. Cell wall stress depolarizes cell growth via hyperactivation of RHOl HJ. Cell. Biol. 1999, vol.147, 163-174.

39. Dijkgraaf G.J., Brown J.L., and Bussey H. The KNH1 gene of Saccharomyces cerevisiae is a functional homolog of KRE9 //Yeast. 1996, vol.15, 683-692.

40. Doering T.L., Masterson W.J., Hart G.W., and Englund P.T. Biosynthesis of glycosyl phosphatidildylinositol membrane anchor. HJ. Biol. Chim. 1990, vol. 265, 611-614.

41. Drgonova J., Drgon T, Tanaka K., Kollar R., Chen G. C., Ford R. A., Chan C. S., Takai Y., and Cabib E. Rholp, a yeast protein at the interface between cell polarization and morphogenesis. HScience. 1996, vol. 272,277-279.

42. Duffus J.H., Levi C., and Manners D.J. Yeast cell-wall glucans //Adv. Microbial. Physiol. 1982, vol.23,151-181.

43. Echard A., Jollivet F., Martinez 0., Lacapere J.J., Rousselet A., Janoueix-Lerosey I., and Goud B. Interaction of a Golgi-associated kinesin-like protein with Rab6. //Science. 1998, vol. 279, 580-585.

44. Ecker M, RDeutzmann, Ludwig Lehle, Vladimir Mrsa, and Widmar Tanner (2006) Pir proteins of Saccharomyces cerevisiae are attached to beta-l,3-glucan by a new protein-carbohydrate linkage. // J. Biol. Chem. 281,11523-11529.

45. Eddy A.A., and Woodhead J.S. An alkali-soluble glucan fraction from the cell walls of the yeast Saccharomyces carlsbergensis. I/FEBS Lett. 1968, vol. 1, 67-68.

46. Eliot M.A. et al. The chaplins: a family of hydrophobic cell-surface proteins involved in aerial mycelium formation in Streptomyces coelicolor. HGenes Dev. 2003, vol. 17, 17271740.

47. Ermacova S.A., Mansurova S.E., Lobakova E.S., Selyach I.O., Kalebina T.S., and Kulaev I.S. Accumulation of pyrophosphate and other energy rich phosphorus compound under various condition of yeast growth II.Arch. Microbiol. 1981, vol.128, 394-397.

48. Farkas V. P., Biely P., and Bauer S. Extracellular b-glucanases of the yeast Saccharomyces cerevisiae. I/Biochim. Biophys. Acta. 1973, vol. 321,246-255.

49. Finger F. P., Hughes Т. E., and Novick P. Sec3 is a spatial landmark for polarized secretion in budding yeast. //Cell. 1998, vol. 92, 559-571.

50. Fleet G.H., and Manners D.J. Isolation and composition of an alkali-soluble glucan from the cell walls of Saccharomyces cerevisiae IIJ. Gen. Microbiol. 1976, vol.94, 180-192.

51. Gao X.D., Nishikawa A., and Dean N. Physical interactions between the Algl, Alg2, and Algll mannosyltransferases of the endoplasmic reticulum. UGlycobiology. 2004, vol.14, 559-570.

52. Goldman R.C., Sullivan P.A., Zakula D., and Capobianco J.O. Kinetics of 0-1,3 glucan interaction at the donor and acceptor sites of the fungal glucosyltransferase encoded by the BGL2 gene. I I Eur. J. Biochem. 1995, vol.227,372-378.

53. Gophna U. et al. Curli fibers mediate internalization of Escherichia coli by eukaryotic cells. IIInfect. Immun. 2001, vol. 69,2659-2665.

54. Gray J.V., Ogas J.P., Kamada Y., Stone M., Levin D.E., and Herskowitz I. A role for the Pkcl MAP kinase pathway of Saccharomyces cerevisiae in bud emergence and identification of a putative upstream regulator IIEMBO J. 1997, vol.16,4924-4937.

55. Hartland R. P., Vermeulen C. A., Klis F. M., Sietsma J. H., and Wessels J. G. H. "The linkage of (l-3)-|3-glucan to chitin during cell wall assembly in Saccharomyces cerevisiae". //Yeast. 1994, vol.10, 1591-1599.

56. Haynes,C.M., Caldwell,S., and Cooper,A.A. An HRD/DER-independent ER quality control mechanism involves Rsp5p-dependent ubiquitination and ER-Golgi transport. IIJ. Cell Biol. 2002, vol.158,91-101.

57. Helliwell S. В., Wagner P., Kunz J., Deuter-Reinhard M., Henriquez R., and Hall M. N. TORI and TOR2 are structurally and functionally similar but not identical phosphatidylinositol kinase homologues in yeast. // Mol. Biol. Cell. 1994, vol.5,105-118.

58. Henrissat В., and Bairoch A. Updating the sequence-based classification of glycosyl hydrolases. I/Biochem J. 1996, vol.316, 695-696.

59. Herbert D., Phipps P.J., and Strange R.E. Chemical analysis of microbial cells. ИMethods Microbiol. 1971, vol. 5,244-249.

60. Hien N.H., and Fleet G.H. Separation and characterization of six 1,3-b-glucanases from Saccharomyces cerevisiae. II J. Bacteriol. 1983, vol.156, 1204-1213.

61. Holaway B.L., Lehman D.J., Primerano D.A., Magee P.T., and Clancy M.J. Sporulation-regulated genes of Saccharomyces cerevisiae. HCurr. Genet. 1985, vol.10,163-169.

62. Igual J.C., Johnson A.L., and Johnston L.H. Coordinated regulation of gene expression by the cell cycle transcription factor Swi4 and the protein kinase С MAP kinase pathway for yeast cell integrity. IIEMBO J. 1996, vol.15,5001-5013.

63. Ikezawa H. Glycosylphosphatidylinositol (GPI)-anchored proteins. // Biol. Pharm. Bull. 2002, vol.25,409-417.

64. Inoue H., Nojima H., and Okayama H. High efficiency transformation of Escherichia coli with plasmids. IIGene. 1990, vol. 96, 23-28.

65. Inoue S.B., Takewaki N., Takasuka Т., Mio Т., Adachi M., Fujii Y., Miyamoto C., Arisawa M., Furuichi Y., and Watanabe T. Characterization and gene cloning of 1,3 P-glucan synthase from Saccharomyces cerevisiae //Eur. J. Biochem. 1995, vol.231, 845-854.

66. Ito H., Fukura Y., Murata K., and Kimura A. Transformation of intact yeast cells treated with alkali cations. HJ. Bacteriol. 1983, vol. 153, 163-168.

67. Jacoby J.J., Nilius S.M., and Heinisch J.J. A screen for upstream components of the yeast protein kinase С signal transduction pathway identifies the product of the SLG1 gene HMol. Gen. Genet. 1998, vol.258,148-155.

68. Jahn R., and Sudhof T.C. Membrane fusion and exocytosis. HAnnu Rev Biochem. 1999, vol.68, 863-911.

69. Jung U.S., and Levin D.E. Genome-wide analysis of gene expression regulated by the yeast cell wall integrity signalling pathway HMol. Microbiol. 1999, vol.34,1049-1057.

70. Jungmann J., Rayner J.C., and Munro S. The Saccharomyces cerevisiae protein MmnlOp/Bedlp is a subutit of a Golgi mannosyltransferase complex. . HJ. Biol. Chem. 1999, vol.274, 6579-6585.

71. Kabak D. В., and Feldberg L. R. Saccharomyces cerevisiae exhibits a sporulation-specific temporal pattern of transcript accumulation. // Mol. Cell. Biol. 1985, vol.5,751-761.

72. Kapteyn J.C., Van Den Ende H., and Klis F.M. The contribution of cell wall proteins to the organization of the yeast cell wall UBiophys. Biochem. Acta. 1999, vol.1426, 373-383.

73. Ketela Т., Green R., and Bussey H. Saccharomyces cerevisiae Mid2p is a potential cell wall stress sensor and upstream activator of the PKC1-MPK1 cell integrity pathway 111 Bacteriol. 1999, vol. 181,3330-3340.

74. Kim S.Y., Sohn J.H., Pyun Y.R., and Choi E.S. A cell surface display system using novel GPI-anchored proteins in Hansenula polymorpha. IIYeast. 2002, vol. 19, 1153-1163.

75. King L., and Butler G. Ace2p, a regulator of CTS1 (chitinase) expression, affects pseudohyphal production in Saccharomyces cerevisiae HCurr, Genet. 1998, vol.34, 183191.

76. Klebl F., and Tanner W. Molecular cloning of a cell wall exo-beta-l,3-glucanase from Saccharomyces cerevisiae. IIJ Bacteriol. 1989, vol. 171, 6259-6264.

77. Klis F.M. Review: cell wall assembly in yeast. IIYeast. 1994, vol.10, 851-869.

78. Klis F.M., Mol P., Hellingwerf K., and Brul S. Dynamics of cell wall structure in Saccharomyces cerevisiae. 11FEMS Microbiol Rev. 2002, vol. 26, 239-256.

79. Klis M.F. , Andre Boorsma A., and P.W. J. De Groot Cell wall construction in Saccharomyces cerevisiae. IIYeast. 2006, vol.23,185-202.

80. Knorre D.A., Smirnova E.A., Severin F.F. Natural conditions inducing programmed cell death in the yeast Saccharomyces cerevisiae. I/Biochemistry (Mosc). 2005, vol. 70, 264266.

81. Kollar R., Petrakova E., Ashwell G., Robbins P.W., and Cabib E. Architecture of the yeast cell wall. The linkage between chitin and P(l-3)-glucan HJ. Biol. Chem. 1995, vol.270, 1170-1178.

82. Kopecka M., Phaff H.J., and Fleet G.H. Demonstration of a fibrillar component in the cell wall in the yeast Saccharomyces cerevisiae and its chemical nature HJ. Cell. Biol. 1974, vol. 62, 66-76.

83. Kryndushkin D.S., Ilya M. Alexandrov, Michael D. Ter-Avanesyan, and Vitaly V. Kushnirov .Yeast PSt. Prion Aggregates Are Formed by Small Sup35 Polymers Fragmented by Hspl04. HJBiol Chem. 2003, vol. 278,49636-49643.

84. Kucharczyk R., and Rytka J. Saccharomyces cerevisiae-а. model organism for the studies on vacuolar transport. //Acta Biochim Pol. 2001, vol. 48, 1025-1042.

85. Kupec M., Byers В., Esposito R.E., and Mitchell A.P. Meiosis and sporulation in Saccharomyces cerevisiae. //The molecular biology of the yeast Saccharomyces. 1997, vol. 3,229-362.

86. Kuranda M.J., and Robbins P.W. Chitinase is reqired for cell separation during growth of Saccharomyces cerevisiae //J. Biol. Chem. 1991, vol.266,19758-19767.

87. Kushnirov V.V. Rapid and reliable protein extraction from yeast. //Yeast. 2000, vol. 16, 857-860.

88. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. //Nature. 1970, vol. 227, 680-689.

89. Lafourcade С., Galan J.M., and Peter M. The GTPase-activating enzyme Gyplp is required for recycling of internalized membrane material by inactivation of the Rab/Ypt GTPase Yptlp. IIMol Cell Biol. 2004, vol. 24, 3815-3826.

90. Lazar Т., Gotte M., and Gallwitz D. Vesicular transport: how many Ypt/Rab-GTPases make a eukaryotic cell? I/Trends Biochem Sci. 1997, vol. 22,468-472.

91. Lechler Т., and R. Li. In vitro reconstitution of cortical actin assembly sites in budding yeast. HJ. Cell Biol. 1997, vol.138,95-103.

92. Lesage G., and Bussey H. Cell wall assembly in Saccharomyces cerevisiae. HMicrobiol Mol. Biol. Rev. 2006, vol. 70,317-343.

93. Levin D.E. Cell Wall Integrity Signaling in Saccharomyces cerevisiae. // Micr. & Mol. Biol. Rev. 2005, vol.69,262-291.

94. Li В., and Warner J.R. Genetic interaction between YPT6 and YPT1 in Saccharomyces cerevisiae. //Yeast. 1998, vol. 14, 915-922.

95. Li В., and Warner J.R. Mutation of the Rab6 homologue of Saccharomyces cerevisiae, YPT6, inhibits both early Golgi function and ribosome biosynthesis. HJ Biol Chem. 1996, vol. 271,16813-16819.

96. Li S., Dean S., Li Z., Horecka J., Deschenes R.J., and Fassler J.J. The eukaryotic two-component histidine kinase Slnlp regulates OCH1 via the transcription factor, Skn7p. HMol. Biol. Cell. 2002, vol.13, 412^124.

97. Lipke P.N., and Ovalle R. Cell wall architecture in yeast: new structure and new challenges. HJ. Bacteriol. 1998, vol.180, 3735-3740.

98. Lowry O., Rosebrough N., Farr L., Randall R., Protein measurement with the Folin phenol reagent. Ill Biol Chem. 1951, vol. 193,265-275.

99. Lugones L.G. et al. Hydrophobins line air channels in fruiting bodies of Schizophylium commune and Agaricus bisporus. HMycol. Res. 1999, vol. 103, 635-640.

100. Luo Z., and Gallwitz D. Biochemical and genetic evidence for the involvement of yeast Ypt6-GTPase in protein retrieval to different Golgi compartments. HJ Biol Chem. 2003, vol. 278, 791-799.

101. Lupashin V.V., Kononova S.V., Ratner E.N., Tsiomenko А.В., Kulaev I.S. Identification of a novel secreted glycoprotein of the yeast Saccharomyces cerevisiae stimulated by heat shock// Yeast. 1992, vol.8,157-169.

102. Lussier M., Sdicu A.M., and Bussey H. The KTR and MNN1 mannosyltransferase families of Saccharomyces cerevisiae. IIBiochim. Biophys. Acta. 1999 vol.1426, 323-334.

103. Lussier M., White A.M., Sheraton J., Di Paolo Т., and Treadwell J., et al. Large scale identification of genes involved in cell surface biosynthesis and architecture in Saccharomyces cerevisiae. /'/Genetics. 1997, vol. 147,435-450.

104. Mallard F., Tang B.L., Galli Т., Tenza D., Saint-Pol A., Yue X., Antony C., Hong W., Goud В., and Johannes L. Early/recycling endosomes-to-TGN transport involves two SNARE complexes and a Rab6 isoform. HJCell Biol. 2002, vol. 156, 653-664.

105. Mann S.J., and Blank F. Systemic amyloidosis in mice inoculated with lyophilized Candida cells .//Infect. Immun. 1975, vol.11, 1371-1374.

106. Manners D.J., Masson A.J., and Patterson J.C. The heterogeneity of glucan preparation from the walls of various yeasts HJ. Gen. Microbiol. 1974, vol. 80, 411-417.

107. Manners DJ, Masson AJ, Patterson JC, Bjorndal H, Lindberg В The structure of a beta-(l leads to 3)-D-glucan from yeast cell walls. Biochem J. 1973 Sep; 135(1): 19-30. (a)

108. Manners DJ, Masson AJ, Patterson JC, Bjorndal H, Lindberg B. The structure of a beta-(l~ 6)-D-glucan from yeast cell walls. Biochem J. 1973,135:31-6. (b)

109. Mazur P., and Baginsky W. In vitro activity of l,3--D-glucan synthase requires the GTP-binding protein Rhol. HJ. Biol. Chem. 1996, vol.271,14604- 14609.

110. Mazur P., Morin N., Baginsky W., el-Sherbeini M., Clemas J.A., Nielsen J.B., Foor F. Differential expression and function of two homologous subunits of yeast 1,3-P-D-glucan synthase HMol. Cell. Biol. 1995., vol. 15, 5671-5681.

111. McBrige H.J., Yu Y, and Stillman D.J. Distinct regions of the Swi5 and Ace2 transcription factors are required for specific gene activation. HJ Biol Chem. 1999, vol. 274, 2102921036.

112. McConville M.J., and Ferguson M.A.J. The structure, biosynthesis and function of glycosylated phosphatidylinositols in the parasitic protozoa and higher eucaryotes //Biochem. J. 1993, vol.294,305-324.

113. Meaden P., Hill K., Wagner J., Slipetz D., Sommer S.S., and Bussey H. The yeast KRE5 encodes a probable endoplasmic reticulum protein required for (1-6)- P-D-glucan synthesis and normal cell growth HMol. Cell. Biol. 1990, vol.10, 3013-3019.

114. Molano J., Bowers В., and Cabib E. Distribution of chitin in the yeast cell wall. An ultrastructural and chemical study. IIJ. Cell Biol. 1980, vol. 85, 199-212.

115. Monier S., Jollivet F., Janoueix-Lerosey I., Johannes L., and Goud B. Characterization of novel Rab6-interacting proteins involved in endosome-to-TGN transport. //Traffic. 2002, vol. 3,289-297.

116. Montijn R.C., Vink E., Muller W.H., Verkleij A.J., Va Den Ende H., Henrissat В., and Klis F.M. Localization of synthesis of (31,6-glucan in Saccharomyces cerevisiae 11 J. Bacteriol. 1999, vol.181, 7414-7420.

117. Mrsa V., and Tanner W. Role of NaOH-extractable cell wall proteins Ccw5p, Ccw6p, Ccw7p and Ccw8p (members of the Pir protein family) in stability of the Saccharomyces cerevisiae cell wall //Yeast. 1999, vol.15, 813-820.

118. Mrsa V., Klebl F., and Tanner W. Purification and characterization of the Saccharomyces cerevisiae BGL2 gene product, a cell wall endo-beta-l,3-glucanase. HJ Bacteriol. 1993, vol. 175,2102-2106.

119. Mrsa V., Kokanj D., Ecker M., Tanner W. Localization of the PIR protein family in the S. cerevisiae cell wall I I Abstracts of "XX- international symposium on yeasts" 2000, 171172.

120. Mrsa V., Kokanj D., Ecker M., Tanner W. Localization of NaOH-extractable proteins (PIR protein family) in the Saccharomyces cerevisiae cell wall // Abstracts of conference "Molecular Mechanisms of fungal cell wall biogenesis" 2001,24.

121. Mrsa V., Seidl Т., Gentzsch M., and Tanner W. Specific labelling of cell wall proteins by biotynlation. Identification of four covalently linked O-mannosylated proteins of Saccharomyces cerevisiae HYeast. 1997, vol.13, 1145-1154.

122. Muniz M., Morsomme P., and Riezman H. Protein sorting upon exit from the endoplasmic reticulum.//0//. 2001, vol. 104,313-320.

123. Nakajima Т., and Ballou C.E. Structure of the linkage region between the polysaccharide and protein parts of Saccharomyces cerevisiae mannan HJ. Biol. Chem. 1974, vol.249, 7685-7694.

124. Nasmyth K., Adolf G., Lydall D., and Seddon A. The identification of a second cell cycle control on the HO promoter in yeast: cell cycle regulation of SW15 nuclear entry. HCell. 1990, vol.62,631-647.

125. Nasmyth K., Seddon A., and Ammerer G. Cell cycle regulation of SW15 is required for mother-cell-specific HO transcription in yeast. HCell. 1987, vol.49, 549-558.

126. Navarre C., Degand H., Bennett K.L., Crawford J.S., Mortz E., and Boutry M. Subproteomics: identification of plasma membrane proteins from the yeast Saccharomyces cerevisiae. HProteomics. 2002, vol. 2,1706-1714.

127. Nebreda A.R., Vazquez de Aldana C.R., Villa T.G., Villanueva J.R., and del Rey F. Heterogeneous glycosylation of the EXG1 gene accounts for the two extracellular exo-b glucanases of Saccharomyces cerevisiae. HFEBS Lett. 1987, vol.220,27-30.

128. Nilsson M.R. Techniques to study amyloid fibril formation in vitro. 11 Methods. 2004, vol. 34, 151-160.

129. Nuoffer C., Jeno P., Conzelmann A., and Riezman H. Determinants for glyeophospholipid anchoring of the Saccharomyces cerevisiae GAS1 protein to the plasma membrane. HMol. Cell. Biol. 1991, vol.11,27-37.

130. Orlean P. Two chitin synthases in Saccharomyces cerevisiae II J. Biol. Chem. 1987, vol.262, 5732-5740.

131. Orlean P. Biogenesis of yeast wall and surface components // 1997. In: The molecular biology of the yeast Saccharomyces, vol.3,229-362.

132. Ozaki-Kuroda К., Yamamoto Y., Nohara H., Kinoshita M., Fujiwara Т., Irie K., and Takai Y. Dynamic localization and function of Bnilp at the sites of directed growth in Saccharomyces cerevisiae. I/Mol. Cell. Biol. 2001, vol.21, 827-839.

133. Pastor F.I.J., Valentin E., Herrero E., and Sentandreu R. Structure of Saccharomyces cerevisiae cell wall. Mannoproteins released by zymolyase and their contribution to wall architecture IIBiochim. Biophys. Acta. 1984, vol.802,292-300.

134. Phaff N.H., Industrial microorganisms. // Sci. Am. 1981 vol. 245, 77-89.

135. Packeiser A.N., Urakov V.N., Polyakova Y.A., Shimanova N.I., Shcherbukhin V.D., Ter-Avanesyan M.D. A novel vacuolar protein encoded by SSU21/MCD4 is involved in cell wall integrity in yeast//Yeast 1999, vol.15,1485-1501.

136. Popolo L., and Vai M. The Gasl glycoprotein, a putative wall polymer cross-linker. IIBiochim Biophys Acta. 1999, vol. 1426,385-400.

137. Popolo L., Gilardelli D., Bonfante P., and Vai M. Increase in chitin as an essential response to defects in assembly of cell wall polymers in the ggplA mutant of Saccharomyces cerevisiae. IIJ. Bacteriol. 1997, vol. 179,463-469.

138. Popolo L., Gualtieri Т., and Ragni, E. The yeast cell-wall salvage pathway. 11 Med Mycol. 2001, vol. 39,111-121.

139. Qadota H., Python C.P., Inoue S.B., Arisawa M., Anraku Y., Zheng Y., Watanabe Т., Levin D.E., and Ohya Y. Identification of yeast Rholp GTPase as a regulatory subunit of l,3--gIucan synthase. //Science. 1996, vol.272, 279-281.

140. Rajavel M., Philip В., Buehrer B.M., Errede В., and Levin D.E. Mid2p is a putative sensor for cell integrity signalling in Saccharomyces cerevisiae I I Mol. Cell. Biol. 1999, vol.19, 3969-3976.

141. Ram A.F., Wolters A. Ten Hoopen R., and Klis F.M. A new approach for isolating cell wall mutants in Saccharomyces cerevisiae by screening for hypersensitivity to calcofluor white. HYeast. 1994, vol. 10,1019-1030.

142. Ramirez M., Hernandez L.M., and Larriba G. A similar protein portion for two exoglucanases secreted by Saccharomyces cerevisiae. 11 Arch. Microbiol. 1989, vol.151, 391-398.

143. Reynolds E.S. The use of lead citrate of high pH as an electronopaque stain inelectron microscopy HJ.Cell. Biol. 1963, vol.17, 208-212.

144. Rodriguez-Pena J.M., Cid V.J., Arroyo J., and Nombela C. A novel family of cell-wall related proteins regulated differently during the yeast life cycle. HMol Cell Biol. 2000, vol.20, 3245-3255.

145. Rodriguez-Pena J.M., Rodriguez C., Alvarez A., Nombela C., and Arroyo J. Mechanisms for targeting of the Saccharomyces cerevisiae GPI-anchored cell wall protein Crh2p to polarised growth sites.//J Cell Sci. 2002, vol.115,2549-2558.

146. Roemer Т., Delaney S., and Bussey H. SKN1 and KRE6 define a pair of functional homologs encoding putative membrane proteins involved in beta-glucan synthesis HMol. Cell. Biol. 1993, vol. 13,4039-4048.

147. Roncero C. The genetic complexity of chitin synthesis in fungi. HCurr. Genet. 2002, vol. 41,367-378.

148. Roncero C., and Duran A. Effect of calcofluor white and congo red on fungal cell wall morphogenesis: in vivo activation of chitin polymerization IIJ. Bacteriol. 1985, vol.163, 1180-1185.

149. Roy A., Lu C.F., Marykwas D.L., Lipke P.N., and Kurjan J. The AGA1 gene product is involved in cell surface attachment of the Saccharomyces cerevisiae cell adhesion glycoprotein a-agglutinin. HMol. Cell. Biol 1991, vol.11,4196-4206.

150. Sambrook, J., Fritsch, E.E., and Maniatis, T. Molecular cloning. (1989). A Laboratory Manual / Second edition. -Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY

151. San Segundo P., Correa J., Vazquez de Aldana C.R., and del Rey F. SSG1, a gene encoding a sporulation-specific 1,3-b-glucanase in Saccharomyces cerevisiae. IIJ. Bacteriol. 1993, vol.175, 3823-3837.

152. Sanchez A., Villanueva J.R., and Villa T.G. Saccharomyces cerevisiae secretes 2 exoglucanases. IIFEBS Lett. 1982, vol.138, 209-212.

153. Santos В., and Snyder M. Targeting of chitin synthase 3 to polarized growth sites in yeast requires Chs5p and Myo2p. IIJ. Cell Biol. 1997, vol.136, 95-110.

154. Santos Т., del Rey F., Conde J., Villanueva J. R., and Nombela C. Saccharomyces cerevisiae mutant defective in exo-l,3-b-glucanase production. IIJ. Bacteriol. 1979, vol.139, 333-338.

155. Sanz M, Trilla JA, Duran A, Roncero С Control of chitin synthesis through Shclp, a functional homologue of Chs4p specifically induced during sporulation. Mol Microbiol. 2002 Mar;43(5): 1183-95.

156. Sanz M., Trilla J. A., Duran A., and Roncero C. Control of chitin synthesis through Shclp, a functional homologue of Chs4p specifically induced during sporulation. HMol. Microbiol. 2002, vol.43,1183-1195.

157. Schreuder M.P. Targeting of proteins to the cell wall of yeast and possible applications // PhD thesis 1994 (Leiden University, Leuden, the Netherlands).

158. Schu P. Vesicular protein transport. //Pharmacogenomics J. 2001, vol. 1,262-271.

159. Sentandreu R., and Northcote D.H. The structure of a glycopeptide isolated from the yeast cell wall HJ. Biochem. 1968, vol.109,419-432.

160. Sestak S., Hagen I., Tanner W., and Strahl S. Sew 1 Op, a cell-wall glucanase/transglucosidase important for cell-wall stability in Saccharomyces cerevisiae.

161. I Microbiology. 2004. vol.150, 3197-3208.

162. Shaw J.A., Mol P.C., Bowers В., Silverman S.J., Valdivieso M.H., Duran A., and Cabib E. The function of chitin synthases 2 and 3 in the Saccharomyces cerevisiae cell cycle. HJ. Cell Biol 1991, vol.114,111-123.

163. Shimoi H., Iimura Y., and Obata T. Molecular cloning of CWP1: a gene encoding a Saccharomyces cerevisiae cell wall protein solubilized with Rarobacter faecitabus protease

164. I J. Biochem. 1995, vol. 118, 302-311.

165. Shimoi Т., Kitagaki H., Ohmori H., Iimura Y., and Ito K. Sedlp is a major cell wall protein of Saccharomyces cerevisiae in the stationary phase and is involved in lytic enzyme resistance HJ. Bacteriol. 1998, vol.180, 3381-3387.

166. Siestma J.H., and Wessels J.G. Solubility of (1 leads to 3)-beta-D/(l leads to 6)-beta-D-glucan in fungal walls: importance of presumed linkage between glucan and chitin HJ. Gen Microbiol. 1981, vol.125,209-212.

167. Silverman S.J., Sburlati A., Slater M.L., and Cabib E. Chitin synthase 2 is essential for septum formation and cell division in Saccharomyces cerevisiae. HProc. Natl. Acad. Sci. U. S.A. 1988, vol. 85,4735-4739.

168. Skulachev V. P. The programmed death phenomena, aging, and the Samurai law of biology, Exp. //Gerontol. 2001. vol. 36,995-1024.

169. Smits G.J., Kapteyn J.C., Van Den Ende H., and Klis F.M. Cell wall dynamics in yeast HCurr. Opin. Microbiol. 1999, vol. 2,348-352.

170. Sobering A.K., Watanabe R., Romeo M.J., Yan B.C., Specht C.A., Orlean P., Riezman H., and Levin D.E. Yeast Ras regulates the complex that catalyzes the first step in GPI-anchor biosynthesis at the ER. //Cell. 2004, vol.117, 637-648.

171. Stepanov V.M. Rudenskaya GN, Gaida AV, Osterman AL. Affinity chromatography of proteolytic enzymes on silica-based biospecific sorbents. J Biochem Biophys Methods 5, 177 (1981).

172. Strahl-Bolsinger S., Gentzsch M., and Tanner W. Protein O-mannosylation. UBiochim Biophys Acta. 1999, vol. 1426(2), 297-307.

173. Surarit R., Gopal P.K., and Shepherd M.G. Evidens for a glycosidic linkage between chitin and glucan in the cell wall of Candida albicans HJ. Gen. Microbiol. 1988, vol.134, 17231730.

174. Talbot N.J. et al. MPG1 encodes a fungal hydrophobin involved in surface interactions during infection-related development of Magnaportthe mutants grisea. //Plant Veil. 1996, 8, 985-999.

175. Tanner W., and Lehle L. Protein glycosylation in yeast IIBiochim. Biophys. Acta. 1987, vol.906, 81-99.

176. Teparic R., Stuparevic I., and Mrsa V. Increased mortality of Saccharomyces cerevisiae cell wall protein mutants. I I Microbiology. 2004, vol.150, 3145-3150.

177. Terashima H, Fukuchi S, Nakai K, Arisawa M, Hamada K, Yabuki N, Kitada К Sequence-based approach for identification of cell wall proteins in Saccharomyces cerevisiae.Curr Genet. 2002 Feb;40(5):311-6.

178. Ter-Avanesyan M.D., and Kushnirov V.V. Prions: infectious proteins with genetic properties. ПBiochemistry (Mosc). 1999, vol. 64,1382-1390.

179. Thau N. el al. rodletless of Aspergillus fumigatus. 11 Infect. Immun. 1994, vol. 62, 43804388.

180. Towbin H., Staehelin Т., and Gordon J. Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications. UProc. Natl. Acad. Sci. USA. 1979, vol. 76,4350-4435.

181. Trimble R.B., and Atkinson P.H. Structural heterogeneity in the Man8-13GlcNAc oligosaccharides from log-phase Saccharomyces yeast: a one- and two-dimensional 1H NMR spectroscopic study. IIGlycobiology. 1992, vol. 2,57-75.

182. Tsukada M., and Gallwitz D. Isolation and characterization of SYS genes from yeast, multicopy suppressors of the functional loss of the transport GTPase Ypt6p. IIJ Cell Sci. 1996, vol. 109,2471-2481.

183. Valdivia R.H., Baggott D., Chuang J.S., and Schekman R.W. The yeast clathrin adaptor protein complex 1 is required for the efficient retention of a subset of late Golgi membrane proteins. IIDev. Cell. 2002, vol.2, 283-294.