Активные в сверхмалых дозах биорегуляторы тканей глаза млекопитающих тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.23, кандидат химических наук Скрипникова, Виктория Сергеевна

• Скрипникова, Виктория Сергеевна
• кандидат химических наук
• 2008

Оглавление диссертации кандидат химических наук Скрипникова, Виктория Сергеевна

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ СОКРАЩЕНИЙ.'.

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР.

1.1. Новая группа биорегуляторов, проявляющихактивностъ в сверхмалых дозах: общие оложения.

1.2. Активные в сверхмалых дозах биорегуляторы, выделенные из различных тканей млекопитающих.

1.3. Активные в сверхмалых дозах биорегуляторы, выделенные из тканей глаза млекопитающих.

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

2.1. Получение тканевых экстрактов тканей глаза.

2.2. Высаливание сернокислым аммонием экстрактов тканей глаза.

2.3. Определение концентрации белков.

2.4. Изоэлектрофокусирование фракции супернатанта склеры.

2.5. Электрофорез белковых фракций в полиакршамидном геле.

2.6. Обращено-фазовая высокоэффективная жидкостная хроматография.

2.7. Определение аминокислотного состава фракции кислых белков склеры.

2.8. Исследование биорегуляторов с помощью метода кругового дихроизма.

2.9. Определение размеров частиц методом динамического лазерного светорассеяния.

2.10. Определение размеров частиц методом атомно-силовой микроскопии.

2.11. Исследование биорегулятора склеры методом ядерного магнитного резонанса.

2.12. Исследование биорегулятора пигментного эпителия методом аффинной хроматографии.

2.13. Определение мембранотропной активности при кратковременном органном культивировании печени мыши in vitro.

2.14. Исследование специфической активности биорегуляторов тканей глаза на моделях органного культивирования.

2.14.1. Культивирование целого глаза.

2.14.2. Культивирование заднего отдела глаза.

2.14.3. Культивирование отдельно изолированной склеральной оболочки.

2.14.4. Приготовление гистологических срезов.

2.14.5. Морфометрическая оценка гистологических срезов.

2.15. Иммуноблоттинграстворов белков и пептидов.

2.16. Исследование биорегулятора пигментного эпителия методом масс-спектрометрии.

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1. Изучение биорегулятора, выделенного из ткани склеры глаза быка.

3.2. Изучение биорегуляторов, выделенных из тканей заднего отдела глаза быка.

3.3. Изучение структурно-функциональных особенностей биорегулятора, выделенного из ткани пигментного эпителия глаза быка.

3.4. Общее заключение. Практическое применение биорегуляторов, выделенных из тканей глаза быка.

ВЫВОДЫ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Активные в сверхмалых дозах биорегуляторы тканей глаза млекопитающих»

Актуальность работы

Поиск новых физиологически активных веществ, установление закономерностей их действия в живых системах и создание на их основе фармакологических препаратов являются актуальными задачами биотехнологии.

Особый интерес представляют собой соединения, действующие в сверхмалых дозах (СМД), как с точки зрения установления механизма действия, так и с точки зрения перспектив применения.

В различных тканях млекопитающих, в том числе, в тканях глаза — роговице, хрусталике, сетчатке, пигментном эпителии (ПЭ), были обнаружены ранее не известные биорегуляторы, активные в СМД. Согласно результатам проведенных исследований биорегуляторы данной группы представляют собой низкомолекулярные, внеклеточно локализованные в тканях, белки, проявляющие значительную устойчивость к различным физико-химическим воздействиям: изменению рН, температуры, действию хелатирующих агентов, протеаз.

Эти белки были названы регуляторными белками (РБ), потому что они оказывают влияние на основные биологические процессы: адгезию и миграцию клеток, клеточную пролиферацию и дифференцировку. Было установлено, что РБ стимулируют восстановительные и репаративные процессы в травмированных и патологически измененных тканях.

На основании результатов исследования специфической активности РБ была разработана концепция создания фармакологических препаратов нового поколения. Ряд таких препаратов доведен до практической реализации.

В настоящем исследовании впервые изучены биорегуляторы, выделенные из склеры, радужки, стекловидного и цилиарного тела. Был разработан метод очистки биорегуляторов, выделенных из тканей заднего отдела глазного бокала. Это позволило получить в высокоочищенном состоянии и охарактеризовать биорегуляторы не только для перечисленных выше тканей глаза, но и продолжить изучение ранее идентифицированных биорегуляторов сетчатки и ПЭ. Данные биорегуляторы перспективны как основа для создания фармакологических препаратов для лечения распространенных глазных заболеваний: миопии, глаукомы, иридитов, витреоретинальных патологий и др.

Целью настоящей работы явилось исследование состава, физико-химических свойств, биологической активности биорегуляторов, выделенных из склеры, радужки, стекловидного и цилиарного тела, а также пигментного эпителия и сетчатки глаза бьпса.

В отдельные задачи исследования входили:

1. Выделение и очистка биорегуляторов тканей глаза быка.

2. Изучение состава биорегуляторов тканей глаза.

3. Изучение физико-химических свойств биорегуляторов тканей глаза с помощью методов кругового дихроизма, динамического лазерного светорассеяния, атомно-силовой микроскопии.

4. Изучение мембранотропной и специфической биологической активности биорегуляторов тканей глаза.

5. Изучение механизма, лежащего в основе биологического действия биорегуляторов в сверхмалых дозах.

Новизна работы

В тканях глаза быка: склера и ткани заднего отдела - радужка, стекловидное тело, цилиарное тело, впервые были идентифицированы действующие в СМД биорегуляторы. Показано сходство физико-химических свойств биорегуляторов, выделенных из тканей глаза и других тканей млекопитающих.

Впервые были разработаны модели органотипического культивирования склеры глаза тритона Pleurodeles waltl в составе заднего отдела глаза, целого глаза, а также в виде отдельно изолированной склеральной оболочки, на которых было изучено специфическое действие биорегулятора, выделенного из ткани склеры. Установлено, что данный биорегулятор в СМД оказывает протекторное действие па состояние склеры, а также ПЭ и сосудистой оболочки.

Впервые было показано, что активные в СМД биорегуляторы данной группы, выделенные из тканей заднего отдела глаза, имеют сложный состав. Например, для биорегулятора, выделенного из ПЭ, было установлено, что в его состав входит регуляторный пептид (РП) со значением молекулярной массы 4372 Да, а также модулятор, представляющий собой смесь белков со значениями молекулярных масс от 15 до 70 кДа. РП ответственен за проявление активности биорегулятора, в частности, определяет его мембранотропное действие, а модулятор — за проявление активности биорегулятора в СМД. Установлено, что образование комплекса «РП — модулятор» осуществляется по механизму белок-углеводного узнавания. Показана значимость наноразмерного состояния биорегулятора для проявления активности в СМД.

На культуре заднего отдела глаза было изучено специфическое действие в СМД биорегулятора, выделенного из ткани ПЭ. Установлено, что наиболее выраженный протекторный эффект наблюдается при действии комплекса «РП - модулятор», который выражается в поддержании межклеточных адгезивных взаимодействий, статуса дифференцировки клеток ПЭ, а также в увеличении их жизнеспособности. Полученные результаты являются основанием для разработки офтальмологических препаратов с использованием изученных биорегуляторов, выделенных из тканей глаза. Разработан экспресс-метод биотестирования офтальмологических препаратов, полученных на основе биорегуляторов.

Практическая значимость

На основе биорегулятора, выделенного из склеры, разработан офтальмологический препарат «Висклерон», который предполагается использовать при глазных патологиях, обусловленных нарушением функции склеры, сосудистой оболочки и ПЭ. Одним из таких заболеваний является миопия. Предполагается, что такой препарат может быть эффективен при лечении миопии на начальной стадии развития у детей. Кроме того, предполагается, что данный фармакологический препарат будет эффективен при посттравматическом лечении глаз в качестве средства, предотвращающего образование шварт. В настоящее время препарат «Висклерон» находится на стадии клинических испытаний в медицинских учреждениях г. Москвы. На такой же стадии клинических испытаний находятся и два других офтальмологических препарата — «Виретон» (на основе биорегулятора, выделенного из сетчатки), предназначенный для лечения отслойки и дистрофии сетчатки, а также других витреоретинальных патологий; «Вимакон» (на основе биорегулятора, выделенного из ПЭ), который предполагается использовать для лечения заболеваний, обусловленных патологическим состоянием ПЭ, в том числе макулодистрофии сетчатки.

На основании данных, полученных в настоящей диссертации, разработаны новые офтальмологические препараты: «Виридин», предназначенный для лечения патологий радужки; «Витролон» - для лечения витреопатологий; «Вицилирон» — для лечения патологий, обусловленных нарушением водного обмена глаза. Предполагается, что данные препараты могут найти применение при лечении такого распространенного заболевания, как глаукома. В настоящее время эти три офтальмологических препарата находятся на стадии медико-биологических исследований.

Объем и структура диссертации Диссертация изложена на 164 страницах и включает следующие главы. Введение, в котором рассмотрены актуальность, новизна, практическая значимость работы.

Заключение диссертации по теме «Биотехнология», Скрипникова, Виктория Сергеевна

выводы

1. Впервые показано, что в склере глаза быка содержится активный в сверхмалых дозах биорегулятор, в состав которого входит низкомолекулярный белок, ответственный за проявление биорегулятором биологической активности. Биорегулятор склеры в водных растворах присутствует в виде наноразмерных частиц (54,30 ± 4,74 нм по данным динамического лазерного светорассеяния), вторичная структура белков, входящих в его состав, представлена, в основном, Р-структурами и статистическим клубком.

2. На новых экспериментальных моделях: роллерная культура целого глаза, роллерная культура отдельно изолированной склеральной оболочки глаза, а также стационарная культура заднего отдела глаза взрослых тритонов Pleurodeles waltl, установлено, что выделенный из склеры биорегулятор в сверхмалых дозах оказывает протекторное действие на ткань склеры, которое выражается в увеличении жизнеспособности фибробластов, поддержании пространственной организации волокон коллагена. В сверхмалых дозах биорегулятор оказывает протекторное действие на сосудистую оболочку и пигментный эпителий, способствует сохранению адгезионных взаимодействий между этими тканями и склерой, поддержанию целостности их структуры.

3. Впервые установлено, что в ткани радужки, стекловидном и цилиарном теле содержатся биорегуляторы, проявляющие активность в сверхмалых дозах. Показано, что биорегуляторы, выделенные из тканей заднего отдела глаза быка, содержат белки, ответственные за проявление биологической активности, а также их модуляторы, ответственные за проявление биорегуляторами активности в сверхмалых дозах. Показана важная роль ионов кальция во взаимодействии биологически активных белков и их модуляторов.

4. Показано, что биорегулятор, выделенный из пигментного эпителия, по физико-химическим свойствам сходен с биорегуляторами данной группы, выделенными из других тканей животных: методом кругового дихроизма установлено, что во вторичной структуре биологически активного пептида, входящего в состав биорегулятора, преобладают В-структуры и статистический клубок, в водных растворах биорегулятор присутствует в виде наночастиц (100-300 нм).

5. Методом масс-спектрометрии установлено, что в состав биорегулятора, выделенного из пигментного эпителия, входит регуляторный пептид (4372,705 Да), а

6. Показано, что регуляторный пептид ответственен за проявление биорегулятором мембранотропной активности, а модулятор - за проявление активности в сверхмалых дозах. На примере исследования биорегулятора, выделенного из пигментного эпителия, показано, что взаимодействие регуляторного пептида и его модулятора осуществляется по механизму углевод-белкового узнавания.

7. На модели органоспецифического культивирования пигментного эпителия в составе заднего отдела глаза показано, что наиболее выраженное протекторное действие на ткань пигментного эпителия оказывает в сверхмалой дозе восстановленный комплекс «регуляторный пептид - модулятор».

8. Показана значимость наноразмерного состояния биорегулятора, выделенного из пигментного эпителия, в проявлении им биологической активности в сверхмалых дозах: мембранотропной и специфической.

Список литературы диссертационного исследования кандидат химических наук Скрипникова, Виктория Сергеевна, 2008 год

1. Ямскова В.П. Роль ионов кальция в стабилизации адгезионного фактора печени крыс //Биофизика. 1978. Т. 23. С. 428-432.

2. Ямскова В.П., Резникова М.М. Низкомолекулярный полипептид сыворотки крови теплокровных: влияние на клеточную адгезию и пролиферацию // Журнал общей биологии. 1991. Т. 52. №2. С. 181-191.

3. Краснов М.С., Григорян Э.Н, Ямскова В.П. Модель органотипического культивирования сетчатки вместе с тканями заднего сектора глаза тритона для изучения действия адгезивных гликопротеинов // Изв. Акад. Наук. Серия биол. 2003. №1. С. 22-36.

4. Краснов М.С., Маргасюк Д.В., Ямсков И.А., Ямскова В.П. Действие новых регуляторных белков из растений в сверхмалых дозах // Радиционная биология и радиоэкология. 2003. №3. С. 269-272.

5. Назарова П.А., Краснов М.С., Ямскова В.П., Ямсков И.А. Регуляторный белок, выделенный из молока крупного рогатого скота // Прикладная биохимия и микробиология. 2006. Т. 42. №5. С. 529-533.

6. П.Ямсков И.А., Виноградов A.A., Даниленко A.H., Маслова JI.A., Рыбакова Е.Ю., Ямскова В.П. Низкомолекулярный гликопротеин из сыворотки крови крупного рогатого скота: структура и свойства // Прикладная биохимия и микробиология. 2001. Т. 37. №1. С. 36-42.

7. Ямскова В.П., Туманова Н.Б. Макромолекулярные факторы Са-зависимой адгезии клеток печени // Известия Акад. наук. Серия биол. 1994. №5. С. 732-737.

8. Ямскова В.П., Туманова Н.Б. Роль межклеточной адгезии гепатоцитов в процессах спонтанного гепатобластомогенеза // Успехи Современной Биологии. 1996. Т. 116 (2). С. 194-205.

9. М.Ямсков И.А., Ямскова В.П. Фармакологические препараты нового поколения на основе ранее неизвестных биорегуляторов-гликопротеинов клеточного микроокружения // Рос. хим. ж. (ЖРХО им. Д.И. Менделеева). 1998. Т. 42. №3. С. 85-90.

10. Краснов М.С., Григорян Э.Н., Ямскова В.П., Богуславский Д.В., Ямсков И.А. Регуляторные белки тканей глаза позвоночных // Радиционная биология и радиоэкология. 2003. №3. С. 265-268.

11. Краснов М.С., Гурмизов Е.П., Ямскова В.П., Гундорова Р.А., Ямсков И.А. Исследование влияния регуляторного белка, выделенного из хрусталика глаза быка, на катарактогенез у крыс in vitro // Вестник офтальмологии. 2005. Т. 121. №1. С. 3739.

12. Борисенко А.В. Влияние регуляторного белка, выделенного из печени крыс, на состояние ткани печени тритона Pleurodeles waltl при органном культивировании in

13. Маргасюк Д.В., Григорян Э.Н., Ямскова В.П. Исследование влияния на клеточную пролиферацию в роговице глаза тритона адгезивного белка, выделенного из роговицы глаза быка // Изв. РАН Сер. Биол. 2005. № б. С. 738-743.

14. Назарова П.А., Ямскова В.П., Краснов М.С., Ямсков И.А. Исследование регуляторного белка, выделенного из предстательной железы быка // Доклады академии наук. 2005. Т. 405. №5. С. 708-710.

15. Ямскова В.П., Модянова Е.А., Резникова М.М., Маленков А.Г. Высокоактивные тканевоспецифические адгезионные факторы печени и легкого // Молекулярная биология. 1977. Т. 11. N5. С. 1147-1154.

16. Маленков А.Г., Модянова Е.А., Ямскова В.П. Тканевоспецифическое ингибирование синтеза ДНК контактинами-факторами, обладающими тканеспецифической адгезионной активностью // Цитология. 1978. Т. 20. №8. С. 957-962.

17. Гундорова Р.А., Хорошилова-Маслова И.П., Ченцова Е.В., Илатовская JI.B., Ямскова В.П., Романова И.Ю. Применение адгелона в лечении проникающих ранений роговицы в эксперименте // Вопросы офтальмологии. 1997. Т. 113. №2. С. 12-15.

18. Краснов М.С., Гурмизов Е.П., Гундорова Р.А., Ямскова В.П., Капитонов Ю.А. Модель катарактогенеза позвоночных животных in vitro // Офтальмология. 2005. Т. 2. №2. С. 43-49.

19. Ямскова В.П., Резникова M.M. Адгезин-фактор из сыворотки крови животных и человека // Журнал общей биологии. 1984. Т. 45. №3. С. 373-382.

20. Маргасюк Д.В., Краснов М.С., Ямскова В.П., Григорян Э.Н., Ямсков И.А. Исследование регуляторного белка, выделенного из роговицы глаза быка: выделение, очистка, локализация в ткани и биологическая активность // Офтальмология. 20056. Т. 2. №3. С. 81-87.

21. Маленков А.Г., Модянова Е.А., Ямскова В.П. Тканевоспецифические адгезионные факторы G1 кейлоны // Биофизика. 1977. Т. 22. С. 156-157.

22. Ямскова В.П. Адгезивные белки тканей млекопитающих // Авт. дис. на соиск. уч. степ. д. биол. наук. М. 2003. С. 51.

23. Ямскова В.П., Ямсков И.А. Механизм биологического действия физико-химических факторов в сверхмалых дозах // Российский химический журнал ЖРХО им. Д.И. Менделеева. 1999. Т. 43. №2. С. 74-79.

24. Ямскова В.П., Рыбакова Е.Ю., Виноградов А.А., Вечеркин В.В., Ямсков И.А. Исследование белка-инактиватора адгезивного гликопротеина из сыворотки крови млекопитающих.// Прикладная биохимия и микробиология. 2004. Т. 40. №4. С. 407413.

25. Борисенко А.В. Биологически активные в сверхмалых дозах регуляторные белки, выделенные из тканей млекопитающих // Сборник тезисов «Новые лекарственные средства. Успехи и перспективы». 2005. С. 110-111.

26. Moore B.W., McGregor D. Chromatographic and electrophoretic fractionation of soluble proteins of brain and liver // J. Biol. Chem. 1965. V. 240. P. 1647-1653.

27. Moore B.W. Chemistry and biology of the S-100 proteins // Scand. J. Immunol. (Suppl.). 1982. V. 9. P. 53-74.

28. Fano G., Biocca S., Fulle S., Mariggio M.A., Belia S., Calissano P. The S-100: A protein family in search of a function // Progress in Neurobiology. 1995. V.46. P. 71-82.

29. Dannies P.S., Levine L. Structural properties of bovine brain S-100 protein // J. Biol. Chem. 1971. V. 246. P. 6276-6283.

30. Schafer B.W., Heizmann C.W. The SI00 family of EF-hand calcium-binding proteins: function and pathology // TIBS. 1996. V. 21. P. 134-140.

31. Zimmer D.B., Cornwall E.H., Landar A., Song W. The S-100 protein family: history, function, and expression // Brain Research Bulletin. 1995. V. 37. P. 417-429.

32. Donato R. Functional role of S-100 proteins, calcium-binding proteins of the EF-hand type//Biochimica et Biophysica Acta (BBA). 1999. V. 1450. P. 191-231.

33. Persechini A., Moncrief N.D., Kretsinger R.H. The EF-hand family of calcium-modulated proteins // TINS. 1989. V. 12. P. 462-467.

34. Краснов M.C. Адгезивные белки поверхности клеток сетчатки глаза позвоночных: свойства и биологические эффекты // Авт. дис. на соиск. уч. ст. к.б.н. М. 2003.

35. Donato R. S-100 proteins // Cell Calcium. 1986. V. 7. P. 123-145.

36. Казанский Д.Б., Анфалова T.B., Хромых JI.M., Силаева Ю.Ю., Ямскова В.П., Ямсков И.А. Регуляция иммунитета Т-лимфоцитами: роль низкомолекулярных адгезивныхгликопртеинов тимуса// Онтогенез. 2000. Т. 31. №4. С. 276-278.

37. Борисенко A.B. Исследование регуляторных белков, выделенных из печени млекопитающих: идентификация в ткани, исследование физико-химических свойств и биологического действия // Онтогенез. 2006. Т. 37. №.6. С. 311-312.

38. Грызунов Ю.А., Добрецов Г.Е. ред. в кн.: Альбумин сыворотки крови в клинической медицине // М.: ГЭОТАР. 1998. С. 440.

39. Грызунов Ю.А., Добрецов Г.Е. ред. в кн.: Альбумин сыворотки крови в клинической медицине // Москва, «Ириус». 1994.

40. Ямскова В.П., Резникова М.М. Роль макромолекулярных компонентов клеточной поверхности в специфической адгезии клеток // Успехи биологической химии. 1979. Т. 20. С. 95-112.

41. Маленков А.Г., Чуич Г.А. Межклеточные контакты и реакция ткани // М. Медицина. 1979. С. 135.

42. Энгельгардт Н.В. Синтез белков плазмы крови и альфа-фетопротеина в онтогенезе // Иммунологические аспекты биологии развития. М. Наука. 1984. С. 92-100.

43. Atanasiu R.L., Stea D., Mateescu M.A., Yergely С., Dalloz F., Briot F., Maupoil V., Nadeau R., Rochette L. Direct evidence of caeruloplasmin antioxidant properties // Mol. Cell Biochem. 1998. Y. 189(1-2). P. 127-35.

44. Reeves P.G., DeMars L.C. Signs of iron deficiency in copper-deficient rats are not affected by iron supplements administered by diet or by injection // J. Nutr. Biochem. 2006. V. 17(9). P. 635-42.

45. Wilson C.M. Staining of proteins on gel: comparision of dyes and procedures // Methods in Enzymol. 1983. V. 91. P. 236-247.

46. Lapillonne A, Clarke SD, Heird WC. Polyunsaturated fatty acids and gene expression. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2004. V. 7(2). P.151-6

47. Kreis Т., Yale R. Eds. In: Guidebook to the Extracellular Matrix and Adhesion Proteins // Oxford University Press. 1993. P. 176.

48. Weigel P.H., Schmell E., Lee Y.C., Roseman S. Specific adhesion of rat hepatocytes to beta-galactosides linked to polyacrylamide gels // J. Biol. Chem. 1978. V. 253(2). P. 3303.

49. Weigel P.H. Rat hepatocytes bind to synthetic galactoside surfaces via a patch of asialoglycoprotein receptors // J. Cell Biol. 1980. V. 87(3 Pt 1). P. 855-61.

50. Рыбакова Е.Ю. О возможном механизме, лежащем в основе метода биотестирования in vitro регуляторных белков, проявляющих биологическую активность в сверхмалых дозах. // Онтогенез. 2005. Т. 36. №3. С. 234.

51. Cui S., Arosio D., Doherty K.M., Brosh R.M., Falaschi A., Vindigni A. Analysis of the unwinding activity of the dimeric RecQl helicase in the presence of human replication protein A //Nucleic Acids Researches. 2004. V. 32. P. 2158-2170.

52. Armstrong J.K., Wenby R.B., Meiselman H.J., Fisher T.C. The Hydrodynamic Radii of Macromolecules and Their Effect on Red Blood Cell Aggregation // Biophysical Journal. 2004. V. 87. P. 4259-4270.

53. Глезер A.M. Аморфные и нанокристаллические структуры: сходства, различия, взаимные переходы // Рос. Хим. Ж, 2002, Т. XLVI, №5, С. 57-63.

54. Ямскова В.П., Туманова Н.Б., Логинов А.С. Сравнительное исследование действия экстрактов печени мышей линии С57В1 и СВА на адгезию гепатоцитов // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1990. №3. С. 303-306.

55. Streuli С., Schmidhauser С., Kobrin М., Bissel М., Derynck R.//Extracellular matrix regulates expression of the TGF-pi gene // J. Cell Biol. 1993. V. 120. P.253-260.

56. Takeichi M.// Morphogenetic roles of classic cadherins//Current Opinion in Cell Biology. 1995. V. 7. №.5. P. 619-628.

57. Takeichi M. //The cadherins: cell-cell adhesion molecules controlling animal morphogenesis//Development. 1998. V. 102. P. 639-655.

58. Boudreau N., Bissell M.// Extracellular matrix signaling: integration of form and function in normal and malignant cells // Curr. Opin. Cell Biol. 1998. V. 10. N5. P. 640-647.

59. Бурлакова Е.Б., Терехова С.Ф., Греченко Т.Н., Соколов Е.Н. // Биофизика. 1986. Т. 31. №5. С. 921.

60. Ашмарин И.П., Каразеева Е.П., Лелекова Т.В. // Рос. Хим. Журн. 1999. Т. 43. № 5. С. 21-27.

61. Гуревич К. Г. Закономерности и возможные механизмы действия сверхмалых доз биологически активных веществ. // Вестн. Моск. Ун-та. Сер. 2. Химия. 2001. Т. 42. №2. С. 131-134.

62. Максимов Г.В., Ямскова В.П., Лазарева Е.С., Ямсков И.А. Действие сверхмалых доз адгезивных белков из мозга и сетчатки глаза млекопитающих на проведение возбуждения при демиелинизации нервного волокна // Онтогенез. 2000. Т. 31. №4.1. C. 277-278.

63. Anderson Н. Adhesion molecules and animal development // Experientia. 1990. V. 46, P. 2-13.

64. Turner M.L. Cell adhesion molecules: a unifying approach to topographic biology // Biol. Rev. 1992. V. 67. P. 359-377.

65. Nicola N.A. Cytokine pleiotropy and redundancy: a view from the receptor // Stem Cells. 1994. 12 Suppl l.P. 3-12.

66. Воронцова M.A., Лиознер Л.Д., Маркелова И.В., Пухальская Е.Ч. Тритон иаксолотль. Москва, Изд. «Советская наука», 1952. 295 с.

67. Moscona A. Rotation mediatrd histogenetic aggregation of dissociated cells // Exp. Cell Res. 1961. V. 22. P. 455-458.

68. Дольникова А.Э., Ямскова В.П., Сологуб A.A., Строева О.Г. Исследования специфической и неспецифической адгезии в процессе агрегации клеток сетчатки куриных зародышей // Онтогенез. 1986. Т. 17. №6. С. 620-626.

69. Victorov I.V., Lyjin А.А., Aleksandrova О.Р. // Brain Res. Prot. 2001. V. 7. P. 30-37.

70. Григорян Э.Н., Краснов M.C., Алейникова K.C., Поплинская В.А., Миташов В.И. Ротационное культивирование изолированной сетчатки тритона как способ получения малодифференцированных, пролиферирующих клеток in vitro // ДАН. 2005. Т. 405. № 4. С. 566-570.

71. Lindemann A., Brossart P., Hoffken K., Flasshove M., Yoliotis D., Diehl V., Hecker G., Wagner H., Mertelsmann R. // Cancer Immunol. Immunother. 1993 Y. 37 (5). P. 307-15.

72. Lindemann A., Brossart P., Hoffken K., Flasshove M., Voliotis D., Diehl V., Kulmburg P., Wagner H., Mertelsmann R. // J. Immunother Emphasis Tumor Immunol. 1994. V. 15 (3). P. 225-30.

73. Крутова T.B., Островская Л.А., Рыкова B.A., Корман Д.Б. // Изв. А.Н. Сер. биол.1994. №5. С. 738.

74. Коновалова Н.И., Фрэнки Ф., Дьячковская Р.Ф., Волкова JI.M. // Известия РАН. Сер. биол. 1995. №6. С. 750-753.

75. Фомина Н.Н., Островская Л. А., Корман Д.Б., Бурлакова К.Б. // Изв. АН. Сер. Биол.1995. №4. С. 430.

76. Островская JI.A., Блюхтерова Н.В., Фомина М.М., Рыкова В., Корман Д.Б., Бурлакова Е.Б. // Наука производству. 2000. № 3. С. 59-62.

77. Montfort Н. // Br Homeopath. J. 2000 Y. 89 (2). P. 78-83.

78. Пальмина Н.П., Гаинцева В.Д., Бурлакова Е.Б. // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины, приложение № 4. 2002. С 38

79. Прагина JI.JI., Тушмалова Н.А., Иноземцев А.Н., Гумаргалиева К.З., Соловьев А.Г., Бурлакова Е.Б. // Материалы II Международного симпозиума: Механизмы действия сверхмалых доз. 1995. Москва. С. 246.

80. Молодавкин Г.М., Бурлакова Е.Б., Чернявская Л.И., Воронина Т.А., Хорсева Н.И., Середенин С.Б. //Бюл. эксперим. биол. и мед. 1996. Т. 121. №2. С. 164.

81. Воронина Т.А., Молодавкин Г.М., Чернявская Л.И., Середенин С.Б., Бурлакова Е.Б. // Бюл. эксперим. биол. и мед. 1997. Т. 124. №9. С. 308.

82. Воронина Т.А., Молодавкин Г.М. // Бюл. Эксперим. Биол. и Мед. 1996. Т. 121. №1. С. 63-6.

83. Воронина Т.А., Молодавкин Г.М. // Российский химический журнал 1999. Т. 43. №5. С. 89.104. Патент РФ №2102986.

84. Бурлакова Е.Б. // Российский химический журнал 1999. Т. 43. №5. С. 3-11.

85. Сазанов Л.А., Зайцев С.В. // Биохимия. 1992. Т. 57 (10). С. 1443-1459.

86. Бурлакова Е.Б., Кондратов А.А., Худяков И.В. // Известия АН СССР. Сер. Биол. 1990. №2. С. 184-193.

87. Блюмельфельд Л.А. Параметрический резонанс, как возможный механизм действия сверхнизких концентраций биологически активных веществ на клеточном и субклеточном уровнях // Биофизика. 1993. Т. 38. №1. С. 129-132.

88. Пальмина Н.П., Богданова Н.Г., Мальцева Е.Л., Пынзарь Е.И. // Биол. мемб. 1992, Т. 9. №8. С. 810-820.

89. Пальмина Н.П., Кледова JI.B., Панкова Т.В., Мальцева E.JL, Белов В.В., Жерновков В.Е. // Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. 2004. №4. С. 31-37.

90. Полезина А.С., Аникиенко К.А., Курочкин В.К. // Российйский химический журнал. 1999 г. №5. Москва, С. 72-79.

91. Жерновков В.Е. Изучение действия ТРГ в широком диапазоне концентраций на структуру биологических мембран // автореферат дисс. на соискание ученной степени к.б.н. М. 2007.

92. Гундорова Р.А., Ченцова Е.В., Ямскова В.П., Романова И.Ю. Применение нового фармакологического препарата Адгелон в офтальмологии // Онтогенез. 2000. Т. 31. №4. С. 272-273.

93. Каспаров А.А., Розинова В.Н., Ямскова В.П. Питательная среда с Адгелоном для консервации роговицы донора // Онтогенез. 2000. Т. 31. №4. С. 273274.

94. Modjanova Е., Malenkov A. Alteration of properties of cell contacts during progression of hepatomes // Exp. Cell. Res. 1973. V. 76. P. 305-314.

95. Ольшевская JI.B., Модянова E.A. Влияние ионов кальция и магния на ультраструктуру контактов клеток печени // Цитология. 1971. Т. XIII. №1. С. 37-42.

96. Ушаков В.Ф., Черненко Ю.П. Адгезионная прочность ультраструктурных элементов контактов гепатоцитов // Биофизика. 1978. Т. 23. №3. С. 558-559.

97. Туманова Н.Б., Попова Н.В., Ямскова В.П. Влияние макромолекулярных адгезионных факторов на пролиферацию гепатоцитов в органных культурах эмбриональной печени мышей // Известия Акад. наук, серия биол. 1996. №6. С. 653657.

98. Васильев Ю.М., Маленков А.Г. Клеточная поверхность и реакции клеток // Л. Медицина. 1968. 294 с.

99. Бочарова О.А., Модянова Е.А. Изменение межклеточных контактов гепатоцитов в онтогенезе у мышей инбредных линий с высокой (СВА) и низкой (С57В1) частотой спонтанных гепатом // Онтогенез. 1982. Т. 13. №4. С. 427-429.

100. Mirvish S. The carcinogenic action and metabolism of urethane and N-hydroxyurethane// Adv. Cancer Res. 1968. V. 11. P. 1-42.

101. Туманова Н.Б., Ямскова В.П. Нарушение молекулярных механизмов клеточной адгезии в печени мышей при генетической предрасположенности к спонтанному бластомогенезу // Известия Акад. наук, серия биол. 1995. №3. С. 261265.

102. Sato T.N., Hayashi М. Purification and characterization of bovine milk fibronectin // J. Dairy Res. 1985. V. 52(4). P. 507-11.

103. Назарова П.А. Новый регуляторный белок, выделенный из предстательной железы быка // Сборник научных трудов I съезда физиологов СНГ. 2005. Т. 2. С. 22.

104. Буеверова Э.И., Брагина Е.В., Резникова М.М., Ямскова В.П., Хрущов Н.Г. Действие адгезионного фактора сыворотки крови на пролиферацию клеток млекопитающих in vitro // ДАН СССР. 1985. Т. 281. №1. С. 158-160.

105. Дыбан П. Особенности роста и дифференцировки тератокарциномы OCI5SI в сингенных и аллогенных мышах // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1984. Т. 1. С. 71-72.

106. Неверкович А.С. Оценка препарата адгелона при лечении повреждений суставного хряща//Онтогенез. 2000. Т. 31. № 4. С. 282-283.

107. Хасигов П.З., Хасанбаева Г.Ш., Рубачев П.Г., Николаев А.Я., Грачев С.В. Белки базальных мембран // Биохимия. 1996 Т. 61 (7). С. 1152-1168.

108. Martin G.R., Rohrbach D. Н., Terranova V.P., Liotta L.A. Structure, function and pathology of basement membranes // In Connective Tissue Diseases. Eds: Wagner B.M. and Fleischmajer R. Ed. Williams & Wilkins. Baltimore. 1983. P. 57-69.

109. Yurchenko P., O'Rear J. Basal lamina assembly // Curr. Opin. Cell Biol. 1994. V. 6. P. 674-681.

110. Pierson R., Temin H. The partial purification from calf serum of a fraction with multiplication-stimulating activity for chicken fibroblasts in cell culture and with non-suppressible insulin-like activity // J. Cell Physiol. 1972. V. 79. P. 319-330.

111. Uthne K. Human somatomedins. Purification and some studies on their biological action//Acta Endocrinology (Suppl.). 1973. V. 175. P. 1-35.

112. Pickart L., Thaler M.M. Tripeptide in human serum which prolongs survival of normal liver cells and stimulates growth in neoplastic liver // Nat New Biol. 1973. V. 243 (124). P. 85-87.

113. Schlesinger D.H., Pickart L., Thaler M.M. Growth-modulating serum tripeptide is glycyl-histidyl-lysine // Experientia. 1977. V. 33(3). P. 324-325.

114. Рыбакова Е.Ю., Виноградов A.A., Ямскова В.П., Ямсков И.А. Белок-инактиватор сывороточного адгезивного гликопротеина // Онтогенез. 2000. Т. 31. №4. С. 278-279.

115. Rutishauser U., Jessell Т. Cell adhesion molecules in veterbrane neural development//Physiol. Rev. 1988. V. 68. P. 819-857.

116. Fernandez-Botran R. Soluble cytokine receptors: their role in immunoregulation // FASEB J. 1991. V. 5 (11). P. 2567-74.

117. Gordon M. Hemopoietic growth factors and receptors: bound and free // Cancer Cells. 1991. V. 3(4). P. 127-33.

118. Peters T. // Advan. Prot. Chem. 1985. V. 37. P. 161-245.

119. Halliwell B. // Biochem. Pharmacol. 1988. V. 37. P. 569-571.

120. Kragh-Hansen U. // Dan. Med. Bull. 1990. V. 37. №1. P. 57-84.

121. Меньшикова Е.Б., Зенков H.K. // Успехи современной биологии. 1993. Т. 113 (4). С. 442-455.

122. Gebicki S., Gebicki J.M. // Biochem. J. 1993. V. 289. P. 723-749.

123. Gebicki S., Bastosz G., Gebicki J.M. // Cur. Top. In Biophys. 1994. V. 18 (2). P. 220-226.

124. Foster G.F. // In: Albumin. Structure, function and uses. Edited by V.M/ Rosenour, V. Jratz and A. Rothschild. Pergamon Press. Oxford. 1992. P. 53-87.

125. Зайцева T.M., Овчинников M.B., Мазур H.A., Рулин В.А. // Химико-фармацевт. Журнал. 1995. №9. С. 1034-1046.

126. Титов В.Н. // Успехи соврем. Биологии. 1997. Т. 113 (2). С. 240-255.

127. Титов В.Н. // Кардиология. 1998. №1. С. 43-49.

128. Brown J.R. // Fed. Proc. Fed. Am. Soc. Exp. Biol. 1975. V. 34. P. 591.

129. Meloun В., Moravek L., Kostka V. // FEBS Lett. 1975. V. 58. P. 134-137.

130. OkabeN., Yoshida S. // Biol. Pharm. Bull. 1995. V. 18. P. 154-155.

131. He X.M., Carter D.C.// Nature. 1992. V. 358. P. 209-215.

132. Walji F., Rosen A., Hider R.C. // J Pharm. Pharmacol. 1993. V. 45. P. 551-558.

133. Волькенштейн M.B. Биофизика // M. Наука. 1981. 575 с.

134. Рожков С.П., Кяйваряйпен А.И. // Биофизика. 1985. Т. XXX (5). С. 777-781.

135. Krushelnitsky A.G., Fedotov V.D. /Я. Biomol. Struct. Dyn. 1993. V. 11. P. 121141.

136. Steinhard J., Stacker N. // Biochemistry. 1973. V. 12. P. 2798-2802.

137. Krupyanskii Y.F., Albanese G., Goidanskii V.I. // Mol. Biol-Engl. Tr. 1992. V. 26. P. 915-919.

138. Honore B. // Biochem. J. 1989. V. 258. P. 199-204.

139. Vorum H., Pedersen A.O., Honore B. // Int. J. Pept. Protein. Res. 1992. V. 40. №5. P. 415-422.

140. Jacobson S.C., Andersson S., Allenmaxk S.G., Guiochon G. // Chirality. 1993. V. 5. №7. P. 513-515.

141. Rahman M.H., Maruyama Т., Okada Т., Yamasaki M., Otagiri M. // Biochem. Pharmacol. 1993. V. 46. №1. P. 1721-1731.

142. Yamasaki K., Maruyama T. et al. // Biochem. Biophys. Acta. 1996. V. 1295. №11. P. 147-157.

143. Chan В., Dodsworth N., Woodrow J., Tucker A., Harris R. // Eur. J. Biochem. 1995. V. 227. P. 524-528.

144. Wanwimolruk S., Birkket D.J. // Biochem. Biophys. Acta. 1982. V. 709. №2. P. 279-284.

145. Нямаа Д., Бат-Эрдэнэ О., Бурштейн Э.А. // Молек. Биол. 1984. Т. 18 (4). С. 972-978.

146. Нямаа Д., Бат-Эрдэнэ О., Бурштейн Э.А. // Молек. Биол. 1984. Т. 18 (3). С. 840-847.

147. Нямаа Д., Бат-Эрдэнэ О., Бурштейн Э.А. // Молек. Биол. 1985. Т. 19 (3). С. 833-839.

148. Suzukida Н. // Biochemistry. 1983.

149. Honore, Pedersen А.О. // Biochem. J. 1989. V. 258. P. 199-204.

150. Honore, Frandsen P.C. // Biochem. J. 1986. V. 236. P. 365-369.

151. Dzhafarov E.S.//Mol. Biol-Engl. Tr. 1991. V. 25. P. 1109-1113.

152. Ивкова М.И., Веденкина H.C., Бурштейн Э.А. // Молек. Биол. 1971. Т. 5 (2). С. 214-224.

153. Бат-Эрдэнэ О. // Автореф. дисс. на соиск. уч. ст. к.б.н. Минск. 1985. С. 16.

154. Нейрат Г., Бэйли К. Биохимия белковых веществ // М., Изд-во Иностранной литературы. 1958. Т. 3. С. 844.

155. Peter G., Watson, Robert D. Young Scleral structure, organisation and disease. A review// Exp. Eye Res. 2004. V. 78. P. 609-623.

156. Keeley F.W., Morin J.D., Vesely S. Characterisation of collagen from normal human sclera // Exp. Eye Res. 1984. №39. P. 533-542.

157. Komai Y., Ushiki T. The three-dimensional organization of collagen fibrils in the human cornea and sclera // Invest. Ophthalmol. Vis.Sci. V. 32. 1991. P. 2244-2258.

158. Zorn N., Hernandez M.R., Norton T.T., Yang J., Ye H.O. // Collagen gene expression in the developing tree shrew sclera // Invest. Ophthalmol. 1992. Vis. Sci. V. 33. P.1053.

159. Norton T.T., Miller E.J. Collagen and protein levels in sclera during normal development, induced myopia, and recovery in tree shrews // Invest. Ophthalmol. 1995. Vis. Sci. V. 36. P. 760.

160. White J., Werkmeister J.A., Ramshaw J.A., Birk D.E. // Organization of fibrillar collagen in the human and bovine cornea: collagen types V and III // Connect. Tissue Res. 1997. V. 36. P. 165-174.

161. Kielty C.M., Grant M.E. The collagen family: structure, assembly and organization in the extracellular matrix // In: Royce R. M., Steimann B. (Eds), Connective Tissue and its Heritable Disorders, Wiley-Liss. 2002. P. 159-221.

162. Coster L., Rosenberg L.C., Van der Rest, Poole A. The dermatan sulfate proteoglycans of bovine sclera and their relationship to those of articular cartilage. An immunological and biochemical study // J. Biol. Chem. 1987. V. 262. P. 3809-3812.

163. Rada J.A., Achen, V.R., Perry C.A., et al. Proteoglycans in the human sclera -evidence for the presence of aggrecan // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1997. V. 38. P. 1740-1751.

164. Johnson J.M., Rada J.A. SLRP expression and function in human sclera // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2003.

165. Boubriak O.A., Urban J.P., Akhtar S., Meek K.M., Bron A.J. // The effect of hydration and matrix composition on solute diffusion in rabbit sclera // Exp. Eye Res. 2000. V. 71. P. 503-514.

166. Ambati J., Canakis C.S., Miller J.W., Gragoudas E.S., Edwards A.,Weissgold D.J., Kim I., Delori F.C., Adamis A.P. Diffusion ofhigh molecular weight compounds through sclera//Invest. Ophthalmol. 2000. Vis. Sci. V. 41. P. 1181-1185.

167. Brien M.C., Gentle A. // Role of the sclera in the development and pathological complication of myopia // Progres in retinal and eye res. 2003. V. 22. P. 307-338.

168. Jody A., Summers Rada, Setareh Sheltona, Thomas T. Norton. The sclera and myopia // Experimental Eye Research. 2006. V. 82. P. 185-200.

169. Филиппов П.П. Как мы видим // Соровский образовательный журнал. 2000. Т. 6. №10. С. 18-25.

170. Лопашов Г.В., Строева О.Г. Развитие глаза в свете экспериментальных исследований. М.: Изд. АН СССР. 1963. С. 205.

171. Adler R. Plasticity and differentiation of retinal precursor cells // International Review of Cytology. 1993. V. 146. P. 145-190.

172. Панова И.Г. Цитоструктура и цитохимия пигментного эпителия сетчатки // Известия академии наук, Серия биологическая. 1993. №2. С. 165-190.

173. Zhao S., Lawrence J., Rizzolo, Barnstable C.J. Differentiation and transdifferentiation of the retinal pigment epithelium // International Review of Cytology. 1997. V. 171. P. 225-266.

174. Pigott R., Power C. The adhesion molecule facts book // Academic press. Harcourt Brace & Company, Publishers. 1993. P. 190.

175. Wolpert L. Principles of development // Current Biology Ltd. London. New York. Oxford University Press. Oxford N4 - Tokyo. 1998. P. 232-235.

176. Панова И.Г. «Межфоторецепторный матрикс: развитие, состав и функциональное значение» // Онтогенез. 1994. Т. 25. №1. С. 5-12.

177. Мальцев Э.В. Хрусталик // М.: Медицина. 1988. С. 128.

178. Мальцев Э.В., Павлюченко К.П. Биологические особенности и заболевания хрусталика// Одесса: «Астропринт». 2002. С. 488.

179. Веселовская З.Ф., Блюменталь М., Боброва Н.Ф. Катаракта // Под ред. З.Ф. Веселовской. К.: Книга плюс. 2002. С. 31-36.

180. Трон Е.Ж. Исследования по химической и физико-химической топографии хрусталика//Вестн. офтальмол. 1939. №4. С. 6-20.

181. Feldman G.L. Human ocular lipids: their analysis and distribution // Surv. Ophthalmol. 1978. V. 12. №3. P. 207-243.

182. John J., Harding, Keith J. Dilley Structural proteins of the mammalian lens: a review with emphasis on changes in development, aging and cataract // Experimental. Eye Research. 1976. V. 22 (1). P. 1-73.

183. Blomendal H. Lens proteins // Critical Rev. Biochem. 1982. V. 12, №1. P. 1-38.

184. Ringens P.G., Hoenders H.J., Bloemendal H. Protein distribution characterization in the prenatal and postnatal human lens // Exp. Eye Res. 1982. V. 34. №5. P. 815-823.

185. Morner C.T. Structural protein on the vertebrate eye lens // Z. Physiol. Chem. 1893. V. 18. P. 61-106.

186. Piria A., Van Heyningen R. Oxidation of glutathione in extracts of lens in the presence of ethylenediaminetetraacetate// Nature. 1954. V. 173. №4410. P. 873-874.

187. Trayhyrn P., Van Heyningen R. The metabolism of glutamate, aspartate and alaniae in the bovine lens // Biochem. J. 1971. V. 124. №5. P. 72-73.

188. Giblin F .J., Chakrapani В., Reddy V.N. Glutathione and lens epithelial function // Invest. Ophthal. 1976. V. 15. №5. P. 381-393.

189. Costagiola C., Iuliano G., Menzione M., Rinaldi E. Effect of vitamin E on glutathione content in red blood cells, aqueous humor and lens of humans and other species // Exp. Eye Res. 1986. V. 43. №6. P. 905-914.

190. Meyer C.H., Sekundo W. Nutritional supplementation to prevent cataract formation // Rev. Ophthalmol. 2005. V. 38. P. 103-119.

191. Gloor B. Legal considerations in eye surgery. // Klin Monatsbl Augenheilkd. 1981. V. 178 (4). P. 236-40.

192. Eisner G. Postmortem slitlamp study of the vitreous body. II. Pattern of vitreous structures made visible by the slitbeam // Albrecht Von Graefes Arch. Klin. Exp. Ophthalmol. 1971. V. 182 (1). P. 8-22.

193. Bishop P.N., McLeod D., Ayad S. Extraction and characterization of the intact form of bovine vitreous type IX collagen // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1992. V. 185. P. 392-397.

194. Bishop P.N., Crossman M.V., McLeod D., Ayad S. Extraction and characterization of the tissue forms of collagen types II and IX from bovine vitreous // Biochem. J. 1994. V. 299. P. 497-505.

195. Bishop P.N., Ayad S., Reardon A., McLeod D., Sheehan J., Kielty C. Type VI collagen is present in human and bovine vitreous // Graefe's Arch. Clin. Exp. Ophthalmol. 1996. V. 234. P. 710-713.

196. Balazs T. Common Diseases of Laboratory Animals in Canada. // Can Vet J. 1961. V. 2(5). P. 179-82.

197. Foos R.Y., Wheeler N.C. Vitreoretinal juncture. Synchysis senilis and posterior vitreous detachment. // Ophthalmology. 1982. V. 89 (12). P. 1502-12.

198. Sebag J. Age-related changes in human vitreous structure.// Graefes Arch Clin Exp Ophthalmol. 1987. V. 225 (2). P. 89-93.

199. Allen W.S., Ottenbein E., Wardi A.H. Isolation and characterisation of the sulphated glycosaminoglycans of the vitreous body // Biochim. Biophys. Acta. 1977. V. 498. P. 167-175.

200. Foulds W.S. Is your vitreous really necessary? The role of the vitreous in the eye with particular reference to retinal attachment, detachment and the mode of action of vitreous substitutes. //Eye. 1987. P. 641-664.

201. Дольникова А.Э., Ямскова В.П., Сологуб A.A., Строева О.Г. Биохимическая характеристика адгезионных факторов клеток сетчатки куриных зародышей // Онтогенез. 1985. Т. 16. №5. С. 497-506.

202. Дольникова А.Э., Сологуб А.А., Строева О.Г., Ямскова В.П. Роль кальций-зависимого и кальций-независимого механизмов в адгезии клеток сетчатки и пигментного эпителия куриных зародышей // Онтогенез. 1985. Т. 16. №2. С. 149155.

203. Дольникова А.Э., Ямскова В.П. Молекулярные факторы адгезии клеток94.нейральных тканей, Са -независимая система адгезии // Онтогенез. 1990. Т. 21. №4. С. 358-367.

204. Краснов М.С., Ямскова В.П. Идентификация низкомолекулярных S-100 белков в тканевых экстрактах сетчатки и пигментного эпителия глаза быка // Онтогенез. 2000. Т. 31. N4. С. 281-282.

205. Краснов М.С., Григорян Э.Н., Ямскова В.П., Даниленко А.Н., Ямсков И.А // Исследование адгезивных белков из нейральных тканей глаза 8-ми дневных куриных зародышей // Онтогенез. 2000. Т. 31. №5. С. 718-723.

206. Krasnov M.S., Yamskova V.P., Grigoryan E.N. Study of the new adhesive proteins by methods of eye tissue culture // Acta Neurobiol. Exp. 2003. V. 63 (3). P. 274.

207. Маргасюк Д.В., Гурмизов Е.П., Ямскова В.П., Гундорова Р.А., Ямсков И.А. Исследование влияния регуляторного белка, выделенного из хрусталика глаза быка,

208. Маргасюк Д.М. Исследование физико-химических свойств и биологической активности регуляторного белка, выделенного из роговицы глаза быка // Авт. дис. на соиск. уч. ст. к.б.н. Москва. 2007.

209. Smith // Anal. Biochem. 1985. V. 150. P. 76-85.

210. Остерман JI.A. Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофорезом и радиоизотопными методами // М.: Изд. "Наука". 1983. 304 с.

211. Bowen В., Steinberg J., Laemmli U., Weintraub H. The detection of DNA-binding proteins by protein blotting //Nucleic. Acids Res. 1980. V. 8 (1). P. 1-20.

212. Hames B.D. One-dimensional gel electrophoresis of proteins // In: Gel Electrophoresis of Proteins. A Practical Approach. New York: Oxford University Press. 1990. P. 106.

213. Stepanek P. Dynamic Light Scattering. The method and some applications // Ed. By Brown W. Oxford: Clarendron Press. 1993. P. 177.

214. Provencher S.W. Secondary structure of the pore-forming colicin A and its C-terminal fragment. Experimental fact and structure prediction // Makromol. Chem. 1985. V. 15. P. 632.

215. Филонов A.C., Гаврилко Д.Ю., Яминский И.В. Программное обеспечение для обработки трехмерных изображений «ФемтоСкан Онлайн» // М.: Центр перспективных технологий, 2005. С. 89. (http://www.nanoscopy.net).

216. Вашман А.А., Пронин И.С. Ядерная магнитная релаксационная спектроскопия, Москва, Энергоатомиздат. 1986. С. 245.

217. Остерман JI.A. Хроматография белков и нуклеиновых кислот // М.: Изд. "Наука". 1985. 536 с.

218. Andrade М.А., Chacon P., Merelo J.J., Moran F. Evaluation of secondary structure of proteins from UV circular dichroism spectra using an unsupervised learning neural network // Prot. Eng. 1993. V .6 (4). P. 383-390.

219. Степанов B.M. Молекулярная биология. Структура и функции белков. // 1996. М.: Высшая школа. С. 335.

220. Ross С.А., Poirier М.А. Protein aggregation and neurodegenerative disease // Nat. Med. 2004. 10 Suppl. P. 10-17.

221. У орден К. Новые интеллектуальные материалы и конструкции // М. Техносфера. 2006.

222. Чвалун С.Н. Полимерные нанокомпозиты // Природа. 2000. №7.

223. Seeman N.C., Belcher A.M. Emulating biology: Building nanostructures from the bottom up // PNAS. 2002. V. 99. P. 6451-6455.

224. Рамис E. К проблеме нуклеации (образования клеток) при самоорганизации наноструктур белка in vitro и in vivo // Ж. техн. физики. 2005. Т. 75. С. 107-113.

225. Рамис Е. Неравновесное состояние наноструктур белка при его самоорганизации //Ж. техн. физики. 2006. Т. 76. С. 121-127.

226. Lyubchenko Y.L., Sherman S., Shlyakhtenko L.S., Uversky V.N. Nanoimaging for protein misfolding and related diseases // J Cell Biochem. 2006. V. 99 (1). P. 52-70.

227. Kiselev O.I. From carbon nanotechnology to bionanotechnology: Protein and peptide nanofibrils and nanowires // Carbon Nanotechnology / Ed. L. Dai. Elsevier. 2006. P. 701-721.

228. Smith J.F., Knowles T.P., Dobson C.M., MacPhee C.E., Welland M.E. Characterization of the nanoscale properties of individual amyloid fibrils // PNAS. 2006. V. 103. P. 15806-15811.

229. Reches M., Gazit E. Casting Metal Nanowires Within Discrete Self Assembled Peptide Nanotubes // Science. 2003. V. 300. P. 625-627.

230. Olivier J.C. Drug Transport to Brain with Targeted Nanoparticles // The Journal of the American Society for Experimental NeuroTherapeutics. 2005. V. 2. P. 108-119.

231. Kanzaki N., Uyeda T.Q., Onuma K. Intermolecular interaction of actin revealed by a dynamic light scattering technique // J Phys Chem В Condens Matter Mater Surf Interfaces Biophys. 2006. V. 110 (6). P. 2881-7.

232. Onuma K., Kanzaki N., Kobayashi N. Association of calcium phosphate and fibroblast growth factor-2: a dynamic light scattering study // Macromol. Biosci. 2004. V. 21. P. 39-46.

233. Enge A., Lyubchenko Y., Muller D. // Trends Cell Biol. 1999. V. 9. P. 77-80.

234. Engel A., Muller D.J. //Nat. Struct. Biol. 2000. V. 7. P. 715-718.

235. Fotiadis D., Scheuring S., Muller S.A., Engel A., Muller D.J. //Micron. 2002. V. 33. P. 8597.

236. Muller D.J., Janovjak H., Lehto Т., Kuerschner L, Anderson K. // Prog. Biophys. Mol. Biol. 2002. V. 79. P. 1-43.

237. Saal K., Sammelselg V., Lohmus A., Kuusk E., Raidaru G, Rinken T, Rinken A. // Biomol Eng. 2002. V. 19. P. 195-199.

238. Cidade G.A., Costa L.T., Weissmuller G., Neto A.J., Roberty N.C., Moraes M.B., Prazeres G.M., Hill C.E., Ribeiro S.J., Souza G.G., Teixeira L.} Moncores M., Bisch P.M.

239. Atomic force microscopy as a tool for biomedical and biotechnological studies. // Artif Organs. 2003. V. 27(5). P. 447-51.

240. Краснов M.C., Беляева A.B., Маргасюк Д.В., Качалина А.В., Ямскова В.П. Изучение влияния регуляторных белков, выделенных из подорожника большого на заживление кожных ран у мышей in vivo // Онтогенез. 2005. Т. 36. №5. С. 379-380.

241. Bissell М., Hall Н., Parry G. How does extracellular matrix direct gene expression? //J. Theor. Biol. 1982. V. 99. P. 31-68.

242. Streuli C., Schmidhauser C., Bailey N., Yurchenco P., Skubitz A., Roskelley C., Bissell M. Laminin mediates tissue-specific gene expression in mammary epithelia // J. Cell Biol. 1995. V. 129. P. 591-603.