Строение активного центра, физико-химические и регуляторные свойства малатдегидрогеназы у представителей различных экологических групп бактерий тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, кандидат биологических наук Парфенова, Ирина Владимировна

• Парфенова, Ирина Владимировна
• кандидат биологических наук
• 2011

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Парфенова, Ирина Владимировна

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Общая характеристика фототрофных бактерий.

1.1.1. Типы метаболизма пурпурных бактерий.

1.1.2. Морфофизиологические особенности фототрофных пурпурных бактерий.

1.1.2.1. Морфологические характеристики.

1.1.2.2. Экофизиология фототрофных пурпурных бактерий.

1.1.3. Систематическое положение и морфофизиологические особенности бактерий Якосіоуиіит зїеррете.

1.1.4. Распространение и структура алкалофильного и галоалкалофильного микробных сообществ.

1.2. Характеристика бактерий рода ЗркаегоШиБ.

1.2.1. Морфологические особенности.

1.2.2. Характеристика Зркаегоіїїт пШат.

1.3. Общая характеристика малатдегидрогеназы.

1.3.1. Способы получения высокоочищенных препаратов МДГ.

1.3.2. Общая характеристика каталитического действия.

1.3.3. Молекулярная масса малатдегидрогеназы.

1.3.4. Влияние концентрации ионов водорода на активность МДГ.

1.3.5. Влияние интермедиатов и ионов.

1.3.6. Влияние температуры на активность МДГ.

1.3.6.1. Термостабильность.

1.3.6.2. Влияние температуры на скорость ферментативной реакции.

1.4. Структура малатдегидрогеназы.

1.4.1. Уровни организации молекулы МДГ.

1.4.2. Структура и функции активного центра МДГ.

1.4.3. Основные методы изучения структуры и аминокислотного состава активных центров.

1.5. Особенности малатдегидрогеназы, выделенной из организмов, живущих в экстремальных условиях.

1.5.1. Характеристика малатдегидрогеназы из галофильных бактерий.

ГЛАВА 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

2.1. Цель и задачи исследования.

2.2. Объекты и методы исследования.

2.2.1. Объекты исследования.

2.2.2. Методы исследования.

2.2.2.1.Состав питательных сред для культивирования микроорганизмов.

2.2.2.2. Определение активности ферментов.

2.2.2.3. Определение количества белка.

2.2.2.4. Выделение и очистка малатдегидрогеназы.

2.2.2.5. Электрофоретические исследования.

2.2.2.5.1. Аналитический электрофорез.

2.2.2.5.2.Определение гомогенности ферментных препаратов.

2.2.2.5.3. Специфическое проявление малатдегидрогеназы.

2.2.2.5.4. Определение молекулярной массы субъединиц МДГ.

2.2.2.6. Определение молекулярной массы нативного фермента.

2.2.2.7. Исследование кинетических характеристик и регуляции активности ферментов.

2.2.2.8. Идентификация аминокислотных остатков.

2.2.3. Статистическая обработка экспериментальных данных.

2.3. ПОЛУЧЕННЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

2.3.1. Получение гомогенных препаратов МДГ из бактерий Шойоуиіит яґеррете А-20з, БркаегоШт пШат Д

2.3.1.1 .Очистка малатдегидрогеназы.

2.3.1.2.Определение гомогенности ферментных препаратов.

2.3.1.3.Определение молекулярной массы и субъединичного строения малатдегидрогеназы.

2.3.2. Кинетические и регуляторные характеристики МДГ.

2.3.2.1. Влияние концентрации ионов водорода.

2.3.2.2. Определение константы Михаэлиса.

2.3.2.3. Определение константы субстратного ингибирования.

2.3.2.4. Влияние ионов двухвалентных металлов и интермедиатов на активность МДГ.

2.3.2.5. Влияние температуры.

2.3.2.5.1. Температурный оптимум.

2.3.2.5.2. Термостабильность МДГ.

2.3.3. Идентификация аминокислотных остатков активного центра малатдегидрогеназы.

2.3.3.1. Модификация МДГ диэтилпирокарбонатом.

2.3.3.1.1. Защитное действие оксалоацетата.

2.3.3.1.2 Расчет количества аминокислотных остатков гистидина в активном центре МДГ.

2.3.3.2. Модификация МДГ гс-хлормеркурибензоатом.

2.3.3.2.1. Защитное действие оксалоацетата.

2.3.3.2.2. Расчет количества аминокислотных остатков цистеина в активном центре МДГ.

2.3.3.3. Модификация МДГ 2,3-бутандионом.

2.3.3.3.1. Защитное действие оксалоацетата.

2.3.3.3.2. Расчет количества аминокислотных остатков аргинина в активном центре МДГ.

2.3.3.4. Модификация МДГ пиридоксаль-5-фосфатом.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Строение активного центра, физико-химические и регуляторные свойства малатдегидрогеназы у представителей различных экологических групп бактерий»

Актуальность проблемы. Малатдегидрогеназный комплекс можно с уверенностью отнести к одной из систем, обеспечивающих жизнедеятельность многих организмов. НАД+-зависимая оксидоредуктазная малатдегидрогеназа (МДГ) (К.Ф. 1.1.1.37) имеет универсальное распространение в клетках всех живых организмов - архей, эубактерий, грибов, растений и животных (С1е1:1, 1992; Епринцев, Игамбердиев, 1995; Мшгай е1 а1., 1998; Волвенкин и др., 1999; Мтапк е1 а1., 2002; 1аппейа е1 а1., 2004) и катализирует взаимопревращение малата в оксалоацетат, используя НАД+ или НАДН в качестве кофермента.

Обычно МДГ представлена в клетках различных организмов в виде множественных молекулярных форм, число которых изменяется в зависимости от групповой принадлежности живых существ, их образа жизни и сложности метаболизма. Помимо участия в процессах клеточного дыхания, в цикле трикарбоновых кислот и глиоксилатном цикле, малатдегидрогеназа способна играть важную роль в адаптации эукариот к различным стрессовым воздействиям.

Важное место в понимании механизма каталитического действия ферментов занимает исследование структуры активного центра белка. Для каждого фермента характерна определенная конформация активного центра, обеспечивающего специфическое взаимодействие с молекулами субстратов и осуществляющего каталитический акт. Причем для эффективного образования фермент-субстратного комплекса большое значение имеет не только геометрическое соответствие (комплементарность) молекул фермента и субстрата, но и образование водородных связей, электростатические и гидрофобные взаимодействия между атомами активного центра фермента и молекулами субстрата.

Структура активного центра изоферментов МДГ из различных г источников может отличаться по типу аминокислотных остатков, образующих микроокружение (дополнительные аминокислоты) и каркас (вспомогательные аминокислоты) данного участка белковой молекулы. В то же время структура активного центра МДГ обладает высокой степенью консервативности (Steffan, МсА^ег-Непп, 1991; Ве11 е1 а1., 2001; Ье1иипс^ег ег а1., 2004).

Малатдегидрогеназа играет важную роль в компенсации различных метаболических стрессов, возникающих в экстремальных условиях жизнедеятельности организма. В литературе встречается много данных о влиянии высоких концентраций соли, высоких и низких температур, недостатка воды, связей, определяющих компактность упаковки белковой молекулы, на состояние малатдегидрогеназной системы (Мтапк е1 а1., 2002; 1гнша е1 а1., 2004; Маёегп, гасса1, 2004). Структурные перестройки молекулы МДГ являются важнейшим регуляторным механизмом, обеспечивающим адаптивную реакцию к факторам различной природы (Е1зепЬе^, 1995; Е1соск, МсСашшоп, 1998).

В связи с этим исследование аминокислотного состава активных центров малатдегидрогеназы, а также комплексное изучение свойств фермента из бактериальных объектов различной экологической природы представляет особый интерес.

Необходимость исследования продиктована широким распространением бактерий в природе, их способностью адаптироваться к разнообразным условиям существования.

Цель и задачи исследования. Целью настоящей работы было исследование физико-химических, кинетических и регуляторных характеристик малатдегидрогеназы бактериального происхождения, определение функциональных групп аминокислотных остатков, которые могут принимать участие в катализируемой малатдегидрогеназой ферментативной реакции, изучение строения активного центра МДГ из бактерий различных экологических групп.

Для выполнения цели были поставлены следующие задачи:

1. Выделить и получить в электрофоретически гомогенном состоянии препараты малатдегидрогеназы из исследуемых бактерий;

2. Изучить субъединичное строение малатдегидрогеназы из бактерий К1юс1оуи1ит 51еррете А-20з;

3. Исследовать на высокоочищенных ферментных препаратах физико-химические, каталитические и регуляторные характеристики МДГ из Ккос1оуи1ит з1еррете А-20б;

4. Изучить влияние температуры на скорость ферментативной реакции и термостабильность МДГ из бактерий рода Кко^\>и1ит\

5. Определелить с помощью метода химической модификации аминокислотный состав активного центра малатдегидрогеназы из бактерий КкойоуиЫт я1еррете А-20б и БрНаегоШт пМат Д-507;

6. Выявить функциональные группы аминокислотных остатков, участвующие в ферментативной реакции, катализируемой МДГ;

7. Произвести расчет количества идентифицированных аминокислотных остатков в активных центрах МДГ из исследуемых бактериальных объектов.

Научная новизна. Впервые проведено изучение аминокислотного состава активных центров малатдегидрогеназы из бактериальных объектов различных экологических групп (БрИаегоШш пМат Д-507 и Ккос1оуи1ит 81еррете А-20б). Получение гомогенных препаратов МДГ из исследуемых микроорганизмов позволило изучить кинетические и регуляторные свойства фермента. Выявлена важная структурная особенность димерной формы малатдегидрогеназы из галофильных бактерий Кко<Ломи1ит 81еррете штамм А-20з - большая по сравнению с МДГ из других объектов молекулярная масса субъединиц (48 кДа), обеспечивающая, по-видимому, повышенную жесткость структуры фермента, необходимую для его функционирования в экстремальных условиях.

Практическая значимость. Практическая значимость настоящей работы состоит в расширении и углублении знаний о структуре активных центров малатдегидрогеназы, о роли МДГ в механизмах адаптации бактерий к факторам внешней среды. Полученные гомогенные препараты малатдегидрогеназы могут быть использованы в научно-исследовательских работах, связанных с изучением ферментативной кинетики, четвертичной структуры фермента, термодинамических параметров реакций, катализируемых МДГ.

Материалы диссертационной работы используются в учебном процессе на биолого-почвенном факультете Воронежского государственного университета при чтении лекций по биохимии, микробиологии, в спецкурсах по энзимологии, биохимическим механизмам адаптации прокариот, а также при проведении практикумов и выполнении курсовых и дипломных работ.

Апробация работы. Материалы диссертации докладывались и обсуждались на международных, региональных и университетских конференциях. Они были представлены на 11-ой и 14-ой международных Пущинских конференциях молодых учёных «Биология - наука 21-ого века» (Пущино, 2007, 2010), международной конференции «Проблемы биоэкологии и пути их решения (Вторые Ржавитинские чтения)» (Саранск, 2008), четвертом Всероссийском международном конгрессе студентов и аспирантов биологов «Симбиоз, Россия» (Воронеж, 2011), межрегиональных конференциях, посвященных памяти A.A. Землянухина "Организация и регуляция физиолого-биохимических процессов" (Воронеж, 2008, 2009, 2010, 2011), ежегодных научных сессиях отчетной конференции преподавателей и сотрудников Воронежского государственного университета (2010).

Публикации. Основные результаты настоящей диссертационной работы изложены в 14 публикациях - 10 статьях и 4 тезисах.

Структура и объем работы. Диссертация изложена на 139 страницах машинописного текста и состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части и обсуждения результатов, заключения, выводов, списка литературы (203 источника). Иллюстрационный материал включает 39 рисунков и 4 таблицы.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Парфенова, Ирина Владимировна

выводы

1. С помощью многостадийной очистки получены электрофоретически гомогенные препараты малатдегидрогеназы из бактерий разных экологических групп. Установлено, что значения удельной активности исследуемого фермента зависят от источника выделения. При фотоорганотрофном культивировании пурпурных бактерий Якос1оуи1ит 81еррете штамм А-20з удельная активность составляет 3,775±0,113 Е/мг белка (степень очистки 92 раза). Препарат МДГ из БрИаегоШш пМат в условиях органотрофного роста имеет величину удельной активности 4,580±0,137 Е/мг белка, степень очистки - 55.

2. Малатдегидрогеназа из исследуемых микроорганизмов имеет сложную четвертичную структуру. Выявлено, что МДГ из Я1юс1оуи1ит steppense в условиях фотоорганотрофного роста и ЗрИаегоШш пМапя при хемоорганотрофном культивировании представлена димером.

3. Установлено, что МДГ из галофильных бактерий представляет собой димер, характеризующийся большей (по сравнению с МДГ из других объектов) молекулярной массой субъединиц, значение которой было определено методом ОБ-Ма-электрофореза и составило 48 кДа. Молекулярная масса нативного фермента, определённая гель-хроматографией на сефадексе 0-200, составляет 102 кДа.

4. Выявлено разное сродство фермента к субстратам. Значения Км для МДГ из ЯкойоуиЫт згеррете свидетельствуют о высоком сродстве фермента к оксалоацетату и более низком - к малату.

5. Показано, что ионы Мп и Са в концентрациях 4-40 мМ ингибируют малатдегидрогеназу из бактерий ЮюйошЫт я1еррете по бесконкурентному типу, при этом ионы кальция в концентрациях до 4 мМ

9-4активировали фермент. Ионы Ва оказывают ингибирующее действие на

2+

МДГ по конкурентному типу. Ионы Mg в концентрациях 4-40 мМ активируют малатдегидрогеназу из Якосіоміїит хїеррете по неконкурентному типу.

6. Определены значения температурного оптимума полученных препаратов фермента. Величина этого показателя для малатдегидрогеназы из Якосіоуиіит яіеррете при восстановлении оксалоацетата составила 50°С, а при окислении малата - 40°С.

7. С помощью метода химической модификации с использованием специфических ингибиторов исследован аминокислотный состав и рассчитано количество аминокислотных остатков в активных центрах МДГ из бактерий Якосіоуиіит яґеррете и Бркаегоіїїш na.ta.ns. Установлено присутствие двух аминокислотных остатков гистидина, одного остатка цистеина и аргинина. Наличие остатков лизина в активном центре МДГ из изучаемых бактерий не выявлено.

8. Использование оксалоацетата в качестве защитного субстрата позволило установить функциональную роль аминокислотных остатков в каталитическом механизме действия малатдегидрогеназы.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Получение препаратов МДГ в электрофоретически гомогенном состоянии позволило исследовать её физико-химические и регуляторные свойства, аминокислотный состав активного центра, выявить роль аминокислотных остатков в каталитическом механизме действия малатдегидрогеназы из бактерий различных экологических групп.

Использование бактерий родов Rhodovulum и Sphaerotilus, культивируемых фотоорганотрофно и хемоорганотрофно, а также применение различных методов (гель-хроматография, нативный электрофорез, Ds-Na-электрофорез) дало возможность установить, что в этих условиях функционирует димерная форма малатдегидрогеназы. При этом показано, что МДГ из галофильных бактерий представляет собой димер, характеризующийся большей по сравнению с МДГ из других объектов молекулярной массой субъединиц (48 кДа), что, по-видимому, может обеспечивать адаптацию данных микроорганизмов к существованию в условиях содержания в среде высоких концентраций соли. Сходные данные об особенностях структурной организации молекулы МДГ были получены для малатдегидрогеназы из бактерий Vulcanithermus medioatlanticus, существующих в условиях экстремально высоких температур, а также для фермента из фототрофных пурпурных бактерий Rhodopseudomonas palustris с величиной субъединиц 45 кДа (Епринцев и др., 2008; Епринцев и др., 2005).

При изучении кинетических и регуляторных характеристик МДГ из галоалкалофильных бактерий Rhodovulum steppense не выявлено значительных отличий от ферментов из бактерий других экологических групп. Полученные результаты свидетельствуют о высоком сродстве МДГ к оксалоацетату и более низком - к малату, что согласуется с данными других авторов (Wynne et al., 1997, Струмило и др., 2006). Сравнение величин Км по коферментам показало, что сродство МДГ из исследуемых бактерий к НАДН выше, чем к НАД+. Известно, что реакции окисления малата и восстановления оксалоацетата МДГ протекают согласно упорядоченному механизму, когда сначала с ферментом связывается кофермент и лишь потом субстрат. Полученные экспериментальные данные, вероятно, также свидетельствуют об аналогичной последовательности присоединения кофермента и субстрата к ферменту (Пинейру де Корвалью и др., 1991).

При изучении аминокислотного состава активных центров малатдегидрогеназы из галоалкалофильных бактерий Якос1оуи1ит я1еррете и бесцветных нитчатых серобактерий БркаегоШш пШат применяли реакции химической модификации функциональных групп белка.

Модификация диэтилпирокарбонатом позволила выявить наличие в активном центре МДГ из изучаемых бактерий гистидиновых остатков, которые играют важную роль в транспорте протонов между субстратом и коферментом.

Наличие остатков цистеина в активном центре МДГ было выявлено при помощи модификации сульфгидрильных групп п-хлормеркурибензоатом. Влияние модификации этих групп на активность малатдегидрогеназы может быть связано с конформационными изменениями четвертичной структуры молекул фермента. Известно, что БН-группы присутствуют в белках эукариот, имеющих митохондриальную локализацию, и не встречаются в активном центре цитоплазматических и глиоксисомальных изоферментов, что свидетельствует о различном генетическом происхождении этих двух групп молекулярных форм малатдегидрогеназной системы (Пинейру де Корвалью и др., 1991). Выявление остатков цистеина в активном центре МДГ из бактерий Якос1оуи1ит steppense и БркаегоШт пМат позволило сделать вывод, что данный фермент по своей значимости приближается к митохондриальным белкам, участвующим в энергетическом обмене эукариот.

Для идентификации остатков аргинина в активном центре малатдегидрогеназы из изучаемых бактериальных объектов использовали химическую модификацию 2,3-бутандионом, для выяснения функциональной роли остатков лизина - модификацию под действием пиридоксаль-5-фосфата. Отсутствие инактивации МДГ из Rhodovulum steppense и Sphaerotilus natans при разных концентрациях пиридоксаль-5-фосфата (1-12 мМ) позволило установить, что лизин не вовлечен в каталитический механизм действия фермента.

По литературным данным известно, что субстраты могут защищать фермент при химической модификации (Sheflyan et al., 1999; Faridmoayer, Seaman, 2005). Защитное действие оксалоацетата при химической модификации ДЭПК, и-хлормеркурибензоатом, 2,3-бутандионом дает возможность предполагать важную роль гистидиновых, цистеиновых и аргининовых остатков в каталитическом акте, осуществляемом малатдегидрогеназой (Fann et al., 1998; Meiss et al., 2001; Ding et al., 2002; Жеребцов и др., 2003). Так, субстрат МДГ оксалоацетат, вероятно, вызывает конформационные изменения в молекуле фермента, связывая имидазольные группы гистидиновых остатков, что предотвращает его быструю инактивацию диэтилпирокарбонатом.

Применение метода химической модификации специфическими ингибиторами (ДЭПК, я-ХМБ, 2,3-бутандион), позволило произвести расчет количества модифицированных остатков гистидина, цистеина и аргинина, что дает представление о структуре активного центра малатдегидрогеназы из изучаемых объектов. Установлен сходный состав активного центра МДГ из Rhodovulum steppense и Sphaerotilus natans и показано наличие в нем одного остатка аргинина и цистеина и двух остатков гистидина.

На основании полученных результатов предлагается гипотетическая модель строения активного центра малатдегидрогеназы из изученных бактерий Rhodovulum steppense и Sphaerotilus natans (рис. 39).

Связывание оксалоацетата в активном центре малатдегидрогеназы определяется в первую очередь электростатическим взаимодействием между карбоксилатной группой субстрата, гуанидогруппой остатка аргинина и имидазольной группой гистидина. Другие функциональные группы фермента, участвующие в связывании оксалоацетата, одновременно выполняют и собственно каталитическую функцию. При связывании субстрата в активном центре образуются ионные пары между карбоксилат-анионом субстрата, гуанидогруппой аргинина и имидазольной группой гистидина. Взаимодействие протонированной имидазольной группы остатка гистидина с С=0 группировкой субстрата усиливает поляризацию последней, а образующийся дефицит электронов у углерода кетогруппы компенсируется переносом гидрид-иона Н~ от сближенного с субстратом никотинамидного кольца кофермента. В то же время протон пространственно сближенного с субстратом имидазола гистидина переносится на отрицательно заряженный кислород, чем и завершается восстановление карбонильной группы и превращение оксалоацетата в малат. БН-группы цистеина могут непосредственно участвовать в каталитическом акте, т.е. в образовании и распаде фермент-субстратного комплекса или осуществлять связь фермент-кофактор.

His о" с=о фрагмент НАДН сн2 I н X

His

N—Н 0=С Н nh с=о о nh2 о n+h2 sh

II

Cys

Arg — nh— с -ne 2

Рис. 39. Гипотетическая модель строения активного центра малатдегидрогеназы из бактерий Rhodovulum steppense и Sphaerotilus natans. His - гистидин, Arg - аргинин, Cys - цистеин.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Парфенова, Ирина Владимировна, 2011 год

1. Арабцева М.А. Структурная организация изоформ малатдегидрогеназы и их функциональная роль в адаптивной реакции бактерий Sphaerotilus natans: автореф. дис. . канд. биол. наук / М.А. Арабцева. — Воронеж, 2009. 24 с.

2. Березин И.В. Структура и функции активных центров ферментов / И.В. Березин, К. Мартинек. — М. : Наука, 1974. — 238 с.

3. Блюменфельд JI.A. Единичные циклы прямой ферментативной реакции на примере МДГ/ J1.A. Блюменфельд, П.Г. Плешанов // Биофизика. — 1986. — Т. 30, № 5. — С. 760-763.

4. Варфоломеев С.Д. Биокинетика: Практический курс / С.Д. Варфоломеев, К. Г. Гуревич. — М.: Фаир-Пресс, 1999. — 720 с.

5. Волвенкин C.B. Субклеточная локализация и свойства ферментов глиоксилатного цикла в печени крыс с аллоксановым диабетом / C.B. Волвенкин, В.Н. Попов, А.Т. Епринцев // Биохимия. — 1999. — Т. 64, вып. 9. —С. 1185-1191.

6. Гааль Э. Электрофорез в разделении биологических макромолекул / Э. Гааль, Г. Медьеши, JI. Верецкеи. — М. : Мир, 1982. — 446 с.

7. Гнатенко Д.В. Тирозил-тРНК-синтетаза из печени быка. Изучение функциональной роли остатков гистидина / Д.В. Гнатенко, А.И. Корнелюк, Г.Х. Мацука // Биоорганическая химия. — 1991(а). —Т.17, № 8. —С. 253-257.

8. Гнатенко Д.В. Химическая модификация остатков лизина тирозил-тРНК-синтетазы из печени быка с помощью пиридоксаль-5'-фосфата / Д.В. Гнатенко, А.И. Корнелюк, О.И. Лаврик // Биохимия. — 1991(6). — Т.56, № 11. —С. 1984-1990.

9. Гнатенко Д.В. Изучение функциональной роли остатков лизина тирозил-тРНК-синтетазы из печени быка методом химической модификации о-фталевым альдегидом / Д.В. Гнатенко, А.И. Корнелюк, Г.Х. Манука // Декады АН УССР. — 1991 (в). № 5. С. 140-143.

10. Горленко В.М. Ectothiorhodosinus mongolicum gen. nov., sp. nov. новая пурпурная серная бактерия из содового озера Монголии / В.М. Горленко, И.А. Брянцева, Е.Е. Пантелеева и др. // Микробиология. —2004 (а). — Т. 73, № 1. —С. 80-88.

11. Горленко В.М. История изучения биоразнообразия фотосинтезирующих бактерий / В.М. Горленко // Микробиология. — 2004 (б). — Т. 73, № 5. — С. 633-643.

12. Горячева Е.В. Рентгеноструктурный анализ белков / Е.В. Горячева // Биология. — 2009. № 4. — С. 662.

13. Гриднева Е.В. Экофизиология литотрофных сероокисляющих представителей рода Sphaerotilus обитателей сульфидных источников северного Кавказа / Е.В. Гриднева, М.Ю. Грабович, Г.А. Дубинина и др. // Микробиология. — 2009. — Т. 78, № 1. — С. 89-97.

14. Гусев М.В. Микробиология: Учебник для студ. биол. специальностей вузов / М.В. Гусев, Л.А. Минеева. — 4-е изд., стер. — М.: Издательский центр «Академия», 2003. — 464 с.

15. Даниленко А.Н. Термодинамические свойства лактатдегидрогеназы из мышц рыб Misgurnus fossilis, адаптированных к разным температурам среды / А.Н. Даниленко, A.B. Персиков, Е.С. Полосухина и др. // Биофизика. — 1998. — Т.43, № 1. — С. 26-30.

16. Детерман Г. Гель-хроматография / Г. Детерман. — М.: Мир, 1970.- 173 с.

17. Диксон М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб. — М.: Мир, 1982. — Т. 3. -216 с.

18. Досон Р. Справочник биохимика / Р. Досон, Д. Эллиот, У. Элиот. — М.: Мир, 1991.-544 с.

19. Дэвени Т. Аминокислоты, пептиды и белки / Т. Дэвени, Я. Гергей. — М.: Мир, 1976. —364 с.

20. Дюга Г. Биоорганическая химия / Г. Дюга, К. Пенни. — М.: Мир, 1983. — 512с.

21. Епринцев А.Т. Активность и изоформы малатдегидрогеназы в высоко- и низкомасличных линиях кукурузы / А.Т. Епринцев, А.У. Игамбердиев // Физиология растений. — 1995. — Т. 42, № 5. — С. 760-767.

22. Епринцев А.Т. Ферментативная регуляция метаболизма ди- и трикарбоновых кислот в растениях / А.Т. Епринцев, В.Н. Попов. — Воронеж : Изд-во Воронеж, гос. ун-та. — 1999. — 192 с.

23. Епринцев А.Т. Выделение, очистка и свойства малатдегидрогеназы из серобактерий Beggiatoa 1ер^тШ/огт1$ / А.Т. Епринцев, М.И. Фалалеева, И.Ю.Степанова и др. // Известия РАН. Сер. биологическая. — 2003. — № 3. —С. 301-305.

24. Епринцев А.Т. Малатдегидрогеназа термофильных бактерий УЫсапИНегтш тесИоайапИсш / А.Т. Епринцев, М.И. Фалалеева, Н.В. Парфенова // Биохимия. — 2005. — Т. 70, № 9. — С. 1245-1250.

25. Епринцев А.Т. Получение и свойства малатдегидрогеназы из мезо- и термофильных бактерий / А.Т. Епринцев, М.И. Фалалеева, М.А.

26. Климова, H.B. Парфенова // Прикладная биохимия и микробиология. — 2006. — Т. 42, № 3. — С. 274-278.

27. Епринцев А.Т. Особенности структурной организации и экспрессионной регуляции изоформ малатдегидрогеназы из Rhodobacter sphaeroides штамм 2R / А.Т. Епринцев, М.А. Климова, К.Д. Шихалиева и др. // Биохомия. — 2009. — Т. 74, № 7. — С. 977-984.

28. Жеребцов H.A. Биохимия : учеб. пособие / H.A. Жеребцов, Т.Н. Попова, В.Г. Артюхов. — Воронеж : Изд-во Воронеж, ун-та, 2002. 696 с.

29. Жеребцов H.A. Идентификация каталитически активных групп инулиназы Bacillus polymyxa 722 / H.A. Жеребцов, И.Н. Абрамова, С.А. Шеламова, Т.Н. Попова // Прикладная биохимия и микробиология. — 2003. — Т. 39, № 6. — С. 619-624.

30. Заварзин Г.А. Алкалофильное микробное сообщество и его функциональное разнообразие / Г.А. Заварзин, Т.Н. Жилина, В.В. Кевбрин // Микробиология. — 1999. — Т. 68, № 5. — С. 579-599.

31. Землянухин A.A. Большой практикум по физиологии и биохимии растений / A.A. Землянухин, JI.A. Землянухин // — Воронеж: ВГУ, 1996. — 188 с.

32. Игамбердиев А.У. Исследование кинетических свойств и модификаций аминокислотных остатков изоцитратлиазы из щитка кукурузы / А.У. Игамбердиев, A.A. Землянухин // Биохимия. — 1987. — Т. 52, № 8. — С. 1286-1293.

33. Климова М.А. Участие малатдегидрогеназы в метаболической адаптации к типу питания у бактерий разных систематических групп: автореф. дис. . канд. биол. наук / М.А. Климова. — Воронеж, 2006. 24 с.

34. Клячко О.С. Кинетические различия лактатдегидрогеназы из мышц рыб при температурной адаптации / О.С. Клячко, Е.С. Полосухина, A.B. Персиков, Н.Д. Озернюк // Биофизика. — 1995. — Т. 40. — С. 513-518.

35. Ковалева Т.А. Физико-химические и кинетико-термодинамические аспекты катализа свободными и иммобилизованными амилазами: дис. . д-ра биол. наук / Т. А. Ковалева. — Воронеж, 1998. — 421с.

36. Компанцева Е.И. Фототрофное сообщество соленого щелочного озера Хилганта (юго-восточное Забайкалье) / Е.И. Компанцева, Д.Ю. Сорокин, В.М. Горленко, Б.Б. Намсараев // Микробилогия. — 2005. —Т. 74, № 3. — С. 410-419.

37. Компанцева Е.И. Влияние pH на сообщества аноксифотобактерий в содовых озерах юго-восточного Забайкалья / Е.И. Компанцева // Микробиология. — 2007 (а). — Т. 76, № 6. — С. 872-878.

38. Компанцева Е.И. Структура фототрофных сообществ в содовых озерах юго-восточного Забайкалья / Е.И. Компанцева, И.А. Брянцева, A.B. Комова, Б.Б. Намсараев // Микробилогия. — 2007 (б). — Т. 76, № 2. — С. 243-252.

39. Компанцева Е.И. Несерные пурпурные бактерии в слабо- и среднеминералированных содовых озерах южного Забайкалья и северовосточной Монголии / Е.И. Компанцева, A.B. Комова, В.И. Краузова и др. // Микробиология. — 2009. — Т. 78, № 5. — С. 281-288.

40. Корнеева О.С. Карбоангидразы: препаративное получение, структура и механизм действия на олиго- и полисахариды: дис. . д-ра биол. наук / О.С. Корнеева. — Воронеж, 2001. 311 с.

41. Коэн Ф. Регуляция ферментативной активности / Ф. Коэн. — М. : Мир, 1986.- 144 с.

42. Курганов Б.И. Аллостерические ферменты / Б.И. Курганов. — М., 1987. -248 с.

43. Лакин Г.Ф. Биометрия / Г.Ф. Лакин. — М.: Высшая школа, 1990. 352 с.

44. Ллойд Э. Справочник по прикладной статистике / Э. Ллойд, У. Ледерман. — М.: Финансы и статистика, 1989. — 508 с.

45. Мауэр Г. Диск-электрофорез / Г. Мауэр. — М. : Мир, 1971. — 222 с.

46. Мехв А.Т. Простагландин Н синтаза, химическая модификация диэтилпирокарбонатом остатков гистидина в различных формах фермента / А.Т. Мехв, К.А. Мирошников, Н.Д. Игумнова, С.Д. Варфоломеев // Биохимия. —1993. — Т.58, № 10. — С. 1573-1578.

47. Наградова Н.К. Белок-белковые взаимодействия в функционировании НАД-зависимых дегидрогеназ / Н.К. Наградова. — М. : Наука, 1990. — 56 с.

48. Одинцева Е.Р. Роль остатков цистеина в стабильности формиатдегидрогеназы / Е.Р. Одинцева, A.C. Попова, A.M. Рожкова, В.И. Тишков // Вестник московского университета. Серия Химия. — 2002. — Т. 43. №6. — С. 356-359.

49. Остерман Л.А. Исследование биологических макромолекул / Л.А. Остерман. — М.: Мир, 1983. — 297 с.

50. Парфенова Н.В. Роль структурно-функциональных изменений малатдегидрогеназы в адаптации микроорганизмов к факторам внешней среды : автореф. дис. . канд. биол. наук / Н.В. Парфенова. Воронеж, 2004. - 24 с.

51. Пинейру де Корвалью М.А.А. Малатдегидрогеназа высших растений / М.А.А. Пинейру де Корвалью, A.A. Землянухин, А.Т. Епринцев. — Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та. — 1991. — 216 с.

52. Попов В.Н. Индукция пероксисомальной изоформы малатдегидрогеназы в печени крыс при пищевой депривации / В.Н. Попов, С.В. Волвенкин, Т.А. Косматых и др. // Биохимия. — 2001. — Т.66, № 5. — С.617-623.

53. Попов Е.М. Структурно-функциональная организация белков / Е.М. Попов. — М. : Наука, 1992. — 358 с.

54. Степанов В.М. Молекулярная биология. Структура и функции белков / В.М. Степанов. — 3-е изд. — М. : Изд-во Моск. ун-та : Наука, 2005. — 336 с.

55. Степанова И.Ю. Некоторые кинетические характеристики малатдегидрогеназы из Beggiatoa alba / И.Ю. Степанова // Труды молодых ученых. — Воронеж, 2000. — Вып. 2. — С. 130-140.

56. Степанова И.Ю. Физико-химические и регуляторные свойства малатдегидрогеназы из серобактерий рода Beggiatoa : автореф. дис. . канд. биол. наук / И.Ю. Степанова. — Воронеж, 2002. 24 с.

57. Струмило С. Сравнение свойств изоферментов малатдегидрогеназы из сердца зайца и кролика / С. Струмилло, А. Овсенюк, А. Радечка, А. Тилицки // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. — 2006. — Т. 42, № 5. — С. 450-453.

58. Сухарева Б.С. Глутаматдекарбоксилаза: структура и каталитические свойства / Б.С. Сухарева, E.J1. Дарий, P.P. Христофоров // Успехи биологической химии. — 2001. — Т. 41. — С. 131-162.

59. Хочачка П. Стратегия биохимической адаптации / П. Хочачка, Дж. Сомеро. — М. : Мир. — 1977. 398 с.

60. Чернышев Г.А. Вероятность и статистика в биологии и химии / Г.А. Чернышев, В.Н. Стариков. — Воронеж: ВГУ, 1998. 270 с.

61. Шихалиева К.Д. Малатдегидрогеназная ферментная система бактерий Rhodobacter sphaeroides: очистка, физико-химические свойства, метаболитная и экспрессионная регуляция : автореф. дис. . канд. биол. наук / К.Д. Шихалиева. — Воронеж, 2011. 24 с.

62. Якубке Х.-Д. Аминокислоты, пептиды, белки / Х.-Д. Якубке, X. Ешкайт.1. М. :Мир, 1985. —456 с.

63. Alldread R.M. Catalitic-rate improvement of a thermostable malate dehydrogenase by a subtle alteration in cofactor binding / R. M. Alldread, D.M. Halsall, A.R. Clarke et.al. // Biochem. J. — 1995. — Vol. 305, No. 2. — P. 539-548.

64. Arnold F.H. How enzymes adapt: lessons from directed evolution / F.H. Arnold, P.L. Wintrode, K. Miyazaki, A. Gershenson // Trends Biochem. Sci. -2001. — Vol. 26. — P. 100-106.

65. Artymiuk P.J. Principles of biochemistry / P.J. Artymiuk, D.E.P. Grace, S.J. Oatley // Nature. — 1979. — Vol. 280, No. 3. — P. 563-568.

66. Beatty J.T. Generation of succinyl-coenzyme A in photosynthetic bacteria / J.T. Beatty, H. Gest // Arch. Microbiol. — 1981. — Vol. 129, No. 5. — P. 335-340.

67. Bell J.K. Structural analyses of a malate dehydrogenase with a variable active site / J.K. Bell, H.P. Yennawar, S.K. Wright, et al. // J. Biol. Chem. — 2001.

68. Vol. 276, No. 33. —P. 31156-31162.

69. Bjork A. Electrostatic interactions across the dimer-dimer interface contribute to the pH-dependent stability of a tetrameric malate dehydrogenase / A. Bjork, D. Mantzilas, R. Sirevag, V. G. Eijsink // FEBS Lett. — 2003. — Vol. 553, No. 3. —P. 423-426.

70. Chen J. Amide hydrogen exchange shows that malate dehydrogenase is a folded monomer at pH 5 / J. Chen, D.L. Smith // Protein Sei. — 2001. — Vol. 10, No. 5. —P. 1079-1083.

71. Clarke A.R. Site-directed mutagenesis reveals role of mobile arginine residue in lactate dehydrogenase catalysis / A.R. Clarke, D.B. Wigley, W.N. Chia, et al. // Nature. — 1986. — Vol. 324. — P. 699-702.

72. Clarke A.R. The role of an aspartate-histidine pair in active site of lactate dehydrogenase / A.R. Clarke, H.M. Wilks, J.J. Holbrook // Protein Eng. — 1987. — Vol. 1, No. 3. — P. 137-142.

73. Davis B.J. A new high resolution electrophoresis method / B.J. Davis, L. Ornstein // Society for the study at the New York Academy of medicine. — 1959. —P. 112-118.

74. Ding S. Identification of histidine residues at the active site of Megalobatrachus japonicus alkaline phosphatase by chemical modification / S. Ding, Y. Li, L. Zhu // Biochim Biophys Acta. — 2002. — Vol. 1594, No. 1. —P. 100-108.

75. Domenech C. An improved purification method for cytosolic malate dehydrogenase from several sources / C. Domenech, J.J. Abante, F.X. Bozal, et al.//Prep. Biochem.— 1988. —Vol. 18, No. 1. —P. 17-35.

76. Dordal A. Factors affecting L-malate activation of mitochondrial malate dehydrogenase from chicken liver / A. Dordal, A. Mazo, J.L. Gelpi et. al. // Biochem. Int. — 1990, —Vol. 20, No. 1. —P. 177-182.

77. Drmota T. Isolation and characterisation of cytosolic malate dehydrogenase from Trichomonas vaginalis / T. Drmota, J. Tachezy, J. Kulda // Folia Parasitol. (Praha). — 1997. — Vol. 44, No. 2. — P. 103-108.

78. Eisenberg H. Life in unusual environments: progress in understanding the structure and function of enzymes from extreme halophilic bacteria / H. Eisenberg // Arch. Biochem. Biophys. — 1995. — Vol. 318, No. 1. — P. 1-5.

79. Elcock A.H. Electrostatic contributions to the stability of halophilic proteins / A.H. Elcock, J.A. McCammon // J. Mol. Biol. — 1998. — Vol. 208, No.4. — P. 731-748.

80. Fann M. Identification of two essential arginine residues in UhpT, the sugar phosphate antiporter of Escherichia coli / M. Fann, A.H. Davies, A. Varadhachary et al. // J Membr Biol. — 1998. — Vol. 164, No. 2. — P. 187195.

81. Faridmoayer A. Binding residues and catalytic domain of soluble Saccharomyces cerevisiae processing alpha-glucosidase I / A. Faridmoayer, C.H. Seaman // Glycobiology. — 2005. — Vol. 15, No. 12. —P. 1341-1348.

82. Favorova O.O. Evidence for essential histidine residues in tryptophanyl-tRNA synthetase / O.O. Favorova, I.A. Madoyan, L.L. Kisselev // Eur. J. Biochem. —1978. —Vol. 86, No. 1.—P. 193-202.

83. Fieldes M.A. An explanation of the achromatic bands produced by peroxidase isozymes in polyacrylamide electrophoresis gels stained for malate dehydrogenase / M.A. Fieldes // Electrophoresis. — 1992. — Vol. 13, No. 12. P. 82-86.

84. Chang G.G. Modification of essential arginine residues of pigeon liver malic enzyme / G.G. Chang, T.M. Huang // Biochim Biophys Acta. — 1981. Vol. 660, No. 2. —P. 341-347.

85. Gietl C. Malate dehydrogenase isoenzymes: cellular locations and role in the flow of metabolites between the cytoplasm and cell organelles / C. Gietl // Biochim. Biophys. Acta. — 1992. — Vol. 1100, No. 3. — P. 217-234.

86. Gilmiiarova F.N. Structure-activity features of malate dehydrogenase from human myocardium in atherosclerosis / F.N. Gilmiiarova, V.M. Radomskaia, L.N. Vinogradova et al. // Vopr. Med. Khim. — 1993. — Vol. 39, No. 5. — P. 17-18.

87. Golding G.B. The structural basis of molecular adaptation / G.B. Golding, A.M. Dean // Mol. Biol. Evol. — 1998.— Vol. 15. —P. 355-369.

88. Gos T. Postmortem activity of lactate and malate dehydrogenase in human liver in relation to time after death / T. Gos, S. Raszeja // Int. J. Legal. Med. — 1993. Vol. 106, No. 1. —P. 25-29.

89. Goward C.R. A single amino acid mutation enhances the thermal stability of Escherichia coli malate dehydrogenase / C.R. Goward, J. Miller, D.J. Nicholls, et al. // Eur. J. Biochem. — 1994. — Vol. 224, No. 1. — P. 249-255.

90. Goward C.R. Malate dehydrogenase: a model for structure, evolution, and catalysis / C.R. Goward, D.J. Nicholls // Protein Sci. — 1994. — Vol. 3. — P. 1883-1888.

91. Grant W.D. Alkaline environments / W.D. Grant, B.E. Jones // Encyclopedia of Microbiology. — 2000. — Vol. 1. — P. 126-133.

92. Gregory E.M. Chemical modification of bovine heart mitochondrial malatedehydrogenase. Selective modification of cysteine and histidine / E.M. Gregory // Journal Biochemistry. — 1975. — Vol. 250, No. 14. — P. 299-305.

93. Hall M.D. Crystal structure of a ternary complex of Escherichia coli malate dehydrogenase citrate and NAD at 1.9 A resolution / M.D. Hall, L.J. Banaszak//J. Mol. Biol. — 1993. — Vol. 232, No. 1, —P. 213-222.

94. Hecht K. Catalytic properties of thermophilic lactate dehydrogenase and halophilic malate dehydrogenase at high temperature and low water activity / K. Hecht, A. Wrba, R. Jaenicke // Eur. J. Biochem. — 1989. — Vol. 183, No. 1. —P. 69-74.

95. Heising S. Phototrophic oxidation of ferrous iron by a Rhodornicrobiurn vannielii strain / S. Heising, B. Schink // Microbiology. — 1998. — Vol. 144.1. P. 2263-2269.

96. Hennecke H. Modification of phenylalanyl-tRNA synthetase from Escherichia coli by histidine-specific reagents. Effects on structure and function / H. Hennecke, A. Bock // Eur. J. Biochem. 1974. — Vol. 50, No. 1.1. P. 157-166.

97. Hippel P.H. In structure and stability of biological macromolecules / P.H. Hippel, S.N. Timasheff, G. D. Fasman // Marcel Dekker, New York. — 1969. —Vol.2. —P. 417-574.

98. Holbrook J.J. Ionic properties of an essential histidine residue in pig heart lactate dehydrogenase / J.J. Holbrook, V.A. Ingram // Biochem J. — 1973. — Vol. 131, No. 4.— 729-738.

99. Hones J. Chemical modification of the essential arginine in malate dehydrogenase / J. Hones, P. Pfleiderer // Biolog. Chem. Hoppe-Seyler. — 1985. — Vol. 366. — P. 1109-1112.

100. Honka E. Properties and primary structure of the L-malate dehydrogenase from the extremely thermophilic archaebacterium Methanothermus fervidus / E. Honka, S. Fabry, T. Niermann et. al. // Eur. J. Biochem. — 1990. — Vol. 188, No. 3. —P. 623-632.

101. Horikoshi K. Alkaliphiles: some applications of their products for biotechnology / K. Horikoshi // Microbiology and molecular biology. — 1999. — Vol. 63, No. 4. — P. 735-750.

102. Hoshino T. A study of serum mitochondrial enzymes (mCK, mAST, mMDH) in rotavirus and adenovirus gastroenteritis in pediatric patients / T. Hoshino,

103. N. Hosokawa, M. Yanai et al. // Rinsho. Byori. — 2001. — Vol. 49, No. 11. — P. 1157-1161.

104. Hrdy I. Purification and partial characterization of cytosolic malate dehydrogenase from Tritrichomonas foetus / I. Hrdy // Folia Parasitol. (Praha). — 1993, — Vol. 40, No. 3. — P. 181-185.

105. Hugues-van Kregten H.C. Slime flora of New Zealand paper mills / H.C. Hugues-van Kregten // Appita. J. — 1998. — No. 41. — P. 470-474.

106. Hunter G.R. Tetrameric and dimeric malate dehydrogenase isoenzymes in Trypanosoma cruzi epimastigotes / G.R. Hunter, U. Hellman, J.J. Cazzulo, C. Nowicki // Mol. Biochem. Parasitol. — 2000. — Vol. 105, No. 2. — P. 203214.

107. Jaenicke R. Protein stability and molecular adaptation to extreme conditions / R. Jaenicke // Eur J. Biochem. — 1991. — Vol. 202. — P. 715-728.

108. Jaenicke R. What ultrastable globular proteins teach us about protein stabilization / R. Jaenicke // Biochemistry. — 1998. — Vol. 63, No. 3. — P. 312-321.

109. Janiczek O. Purification and properties of malate dehydrogenase from Paracoccus denitrificans / O. Janiczek, J. Kovar, Z. Glatz // Prep. Biochem.1993. — Vol. 23, No. 3. — P. 285-301.

110. Jones B.E. Microbiol diversity of soda lakes / B.E. Jones, W.D. Grant, A.W. Duckworth, G.G. Owenson // Extremophiles. — 1998. — Vol. 2. — P. 191— 200.

111. Jurgensen S.R. Active subunits in hybrid-modified malate dehydrogenase / S.R. Jurgensen, J.H. Harrison // J. Biol Chem. — 1982. — Vol. 257, No. 1. — P. 569-574.

112. Kalinowski A. Maize pollen enzymes after two-dimensional polyacrylamide gel electrophoresis in the presence or absence of sodium dodecyl sulfate / A. Kalinowski, M. Radlowski, S. Bartkowiak // Electrophoresis. — 2002. — Vol. 23, No. 1, —P. 138-143.

113. Kompantseva E.I. Phylogenetic relationships among budding purple bacteria of the genus Rhodopseudomonas / E.I. Kompantseva, E.E. Panteleeva, A.M. Lysenko et al. // Microbiology. — 1996. — Vol. 65, No. 3. — P. 344-351.

114. Kopetzki E. Purification procedure and N-terminal amino-acid sequence of yeast malate dehydrogenase isoenzymes / E. Kopetzki, K.D. Entian, F. Lottspeich, D. Mecke // Biochem. Biophys. Acta. — 1987. — Vol. 912, No. 3. — P. 398-403.

115. Kuijk B.L. Purification and characterization of malate dehydrogenase from the syntrophic propionate-oxidizing bacterium strain MPOB / B.L. Kuijk, A.J. Stams // FEMS Microbiol. Lett. — 1996. — Vol. 144, No. 2-3. — P. 141-144.

116. Kushner D.J. What is the "true" internal environment of halophilic and other bacteria / D.J. Kushner // Can J. Microbiol. — 1988. — Vol. 34. — P. 482486.

117. Labrou N.E. Dye-affinity labeling of bovine heart mitochondrial malate dehydrogenase and study of the NADH-binding site / N.E. Labrou, E. Eliopoulos, Y.D. Clonis // Biochem. J. — 1996. — Vol. 315, No. 2. — P. 687693.

118. Labrou N.E. L-Malate dehydrogenase from Pseudomonas stutzeri\ purification and characterization / N.E. Labrou, Y.D. Clonis // Arch. Biochem. Biophys. — 1997. —Vol. 337, No. 1. —P. 103-114.

119. Laemmly U.K. Cleavage of structural proteins during assembly of the head of bacteriophage T4 / U.K. Laemmly // Nature. — 1970. — Vol. 77, No. 4. — P.680-683.

120. Langelandsvik A.S. Properties and primary structure of a thermostable L-malate dehydrogenase from Archaeoglobus fulgidus / A. S. Langelandsvik, I.H. Steen, N.K. Birkeland, T. Lien // Arch. Microbiol. — 1997. — Vol. 168, No. 1. —P.59-67.

121. Lanyi J. K. Salt-dependent properties of proteins from extremely halophilic bacteria // Bacteriological Reviews. — 1974. — Vol. 38, No. 3. — P. 272290.

122. Lee H.J. Identification of amino acid residues important for the phosphomannose isomerase activity of PslB in Pseudomonas aeruginosa PAOl / H.J. Lee, H.Y. Chang, N. Venkatesan, H.L. Peng // FEBS Lett. — 2008. — Vol. 582, No. 23-24. — P. 3479-3483.

123. Lee S. A survey of filamentous organisms at the Deer Island treatment plant / S. Lee, S. Basu, C.W. Tyler, P.A. Pitt // Environ. Technol. — 2003. — Vol. 24.—P. 855-865.

124. Lehnindger A.L. Principles of biochemistry / A.L. Lehnindger, D.L. Nelson, M.M. Cox. — WH Freeman&Co, 4th Ed., — 2004. — 1119 p.

125. Liu K. Sphaerotilus natans isolated from activated sludge and its production of poly(3-hydroxybutyrate-co-3-hydroxyvalerate) / K. Liu, H. Chua, W.H. Lo et al. // Appl Biochem Biotechnol. — 2002. P. — 1061-1073.

126. Lowry O.H. Protein meacuament with the folin pihend reagent / O.H. Lowry, H.J. Rosebrough, A.H. Papp et al.// J. Biologi. — 1951. — Vol. 193. — P. 265-275.

127. Ludwig W.O. Bacterial phylogeny based on comparative sequence analysis / W.O. Ludwig, O. Strunk, S. Klugbauer et al. // Electrophoresis. — 1998. — No. 19. —P. 554-568.

128. Lunina O.N. Anoxygenie phototrophic bacterial community of Lake Shira (Khakassia) / O.N. Lunina, I.A. Briantseva, V.N. Akimov et al. // Microbiology. — 2007. — Vol. 76. — P. 533-544.

129. Machado M.F. Malate dehydrogenase (MDH; EC 1.1.1.37) isozymes in tissues and callus cultures of Cereus peruvianus (Cactaceae) / M.F. Machado,

130. A.J. Prioli, C.A. Mangolin // Biochem. Genet. — 1993. — Vol. 31, No. 3^1. — P.167-172.

131. Madern D. Stabilisation of halophilic malate dehydrogenase from Haloarcula marismortui by divalent cations / D. Madern, G. Zaccai // Eur. J. Biochem. — 1997. —Vol. 249. —P. 607-611.

132. Madern D. Halophilic adaptation of enzymes / D. Madern, C. Ebel, G. Zaccai // Extremophiles. — 2000. Vol. 2. — P. 91-98.

133. Madern D. Molecular adaptation: the malate dehydrogenase from the extreme halophilic bacterium Salinibacter ruber behaves like a non-halophilic protein / D. Madern, G. Zaccai // Biochimie. — 2004. — Vol. 86, No. 4-5. — P. 295303.

134. Mahmoud Y.A. Purification and characterization of malate dehydrogenase from Cryptococcus neoformans / Y.A. Mahmoud, S.M. Souod, W.G. Niehaus // Arch. Biochem. Biophys. — 1995. — Vol. 322, No. 1. — P. 69-75.

135. Markina V.L. The effect of modification of lactate and malate dehydrogenases on their stability and activity / V.L. Markina, A.N. Eremin, D.I. Metelitsa // Biophis. — 1990. —Vol. 35, No. 1. —P. 30-35.

136. Maloney A. P. Mitochondrial malate dehydrogenase from the thermophilic, filamentous fungus Talaromyces emersonii / A. P. Maloney, S. M. Callan, P. G. Murray, M. G. Tuohy // Eur. J. Biochem. — 2004. — 271. — P. 3115-3126.

137. Meiss G. Identification of functionally relevant histidine residues in the apoptotic nuclease CAD / G. Meiss, S.R. Scholz, C. Korn et al. // Nucleic Acids Res. — 2001. — Vol. 29, No. 19. — P. 3901-3909.

138. Mevarech M. Malate dehydrogenase isolated from extremely halophilic bacteria of Dead Sea / M. Mevarech, H. Eisenberg, E. Neumann // Biochemistry. — 1977. Vol. — 16.—P. 3781-3785.

139. Mevarech M. Halophilic enzymes: proteins with a grain of salt / M. Mevarech, F. Frolow, L.M. Gloss // Biophys Chem. — 2000. — Vol. 86, No. 2-3.-P. 155-164.

140. Mikulasova D. Purification and characterization of malate dehydrogenase from Streptomyces aureofaciens / D. Mikulasova, M. Kollarova, D. Mikulasova et al. // FEMS Microbiol. Lett. — 1998. — Vol. 159, No. 2. — P. 299-305.

141. Minarik P. Malate dehydrogenases-structure and function / P. Minarik, N. Tomaskova, M. Kollarova, M. Antalik // Gen. Physiol. Biophys. —2002. — Vol. 21, No. 3. — P.257-265.

142. Miyazaki K. Directed evolution study of temperature adaptation in a psychrophilic enzyme / K. Miyazaki, P.L. Wintrode, R.A. Grayling et al. // J. Mol. Biol. — 2000. — Vol. 297. — P. 1015-1026.

143. Molenaar D. Functions of the membrane-associated and cytoplasmic malate dehydrogenases in the citric acid cycle of Corynebacterium glutamicum / D. Molenaar, M.E. Rest, A. Drysch, R. Yiicel // J. Bacteriol. — 2000. — Vol. 182, —P. 6884-6891.

144. Mottram J.C. Purification of particulate malate dehydrogenase and phosphoenolpyruvate carboxykinase from Leishmania mexicana / J.C. Mottram, G.H. Coombs // Biochem. Biophys. Acta. — 1985. — Vol. 827, No. 2. —P. 310-319.

145. Muhlrad A. The adenosine triphosphatase activity of the meromyosins / A. Muhlrad, G. Hegyi, G. Toth // Biochim Biophys Acta. — 1967. — Vol. 132. — P. 138-144.

146. Mulder E.G. The sheathed bacteria / E. G. Mulder, M. H. Deinema // The prokaryotes. — 1992. — P. 2612-2624.

147. Musata N. A single-cell view on the ecophysiology of anaerobic phototrophic bacteria / N. Musata, H. Halma, B. Winterhollerb et al. // PNAS. — 2008. — Vol. 105, No. 46. —P. 17861-17866.

148. Musrati R.A. Malate dehydrogenase: distribution, function and properties / R.A. Musrati, M. Kollarova, N. Mernik, D. Mikulasova // Gen. Physiol. Biophys. — 1998.—Vol. 17, No. 3. — P.193-210.

149. Nesterenko M.V. A simple modification of Blum's silver stain method allows for 30 minute detection of proteins in poly aery lamide gels / M.V. Nesterenko, M. Tilley, S.J. Upton // J. Biochem. Biol. — 1994. — Vol. 28. — P. 239-242.

150. Pellegrin V. Morphological and biochemical properties of Sphaerotilus sp. isolated from paper mill slimes. / V. Pellegrin, S. Juretschko, M. Wagner, G. Cottenceau//Appl. Microbiol. — 1999. — No. 1. — P. 156-162.

151. Pfenning N.D. Uber das vitamin Bi2 bedurfuis phototropher Schwefelbakterien / N.D. Pfenning, K.D. Lippert / Arch. Microbiol. — 1966.1. Vol. 55. —P. 245-259.

152. Piera-Velazquez S. Increased stability of malate dehydrogenase from Halobacterium salinarum at low salt concentration in reverse micelles / S. Piera-Velazquez, F. Marhuenda-Egea, E. Cadenas // Extremophiles. — 2002.1. Vol. 5. —P. 407^12.

153. Raffin J.P. Yeast phenylalanyl-tRNA synthetase. Properties of the histidyl residues / J.P. Raffin, P. Remy // Biochim. et biophys. acta. — 1978. — Vol. 520, No. 1. —P. 164-174.

154. Sanyal S. C. The folding of dimeric cytiplasmic malate dehydrogenase / S.C. Sanyal, D. Bhattacharyya, C. Das Gupta // Eur. J. Biochem. — 2002. — Vol. 269. —P. 3856-3866.

155. Sheikh S. Active site mapping studies of malate dehydrogenase: identification of essential amino acid residues by o-phthalaldehyde / S. Sheikh, S.S. Katiyar //Biochem. Int. — 1992. — Vol. 27, No. 3. — P. 517-524.

156. Shevchenko A. Mass spectrometric sequencing of proteins from silver-stained polyacrylamide gels / A. Shevchenko, M. Wilm, O. Vorm, M. Mann // Anal. Chem. — 1996. — Vol. 68. — P. 850-858.

157. Siering P. L. Phylogeny of the Sphaerotilus-Leptothrix group inferred from morphological comparison, genomic fingerprinting, and 16S ribosomal DNAsequence analyses / P.L. Siering, W.C. Ghiorse // Int. J. Syst. Bacteriol. — 1996.—No. 46. —P. 173-182.

158. Steffan J.S. Structural and functional effects of mutations altering the subunit interface of mitochondrial malate dehydrogenase / J.S. Steffan, L. McAlister-Henn // Arch. Biochem. Biophys. — 1991. — Vol. 287, No. 2. — P. 276-282.

159. Steffan J.S. Isolation and characterization of the yeast gene encoding the MDH-3 isoenzyme of malate dehydrogenase / J.S. Steffan, L. McAlister-Henn // J. Biol. Chem. — 1992. — Vol. 267, No. 34. — P. 24708-24715.

160. Suparna C.S. The folding of dimeric cytoplasmic malate dehydrogenase / C.S. Suparna, B. Debasish, D.G. Chanchal // Europen Journal of Biochemistry. — 2002. — Vol.269, No. 15. — P. 3856-3866.

161. Takeda M. Purifcation and properties of an enzyme capable of degrading the sheath of Sphaerotilus natans / M. Takeda, K. Iohara, S. Shinmaru et al. // Appl. Environ. Microbiol. — 2000. — No. 66. — P. 4998-5004.

162. Takeda M. Structure of the polysaccharide isolated from the sheath of Sphaerotilus natans / M. Takeda, T. Nakamori, M. Hatta et al. // Int J Biol Macromol. — 2003. — Vol. 33, No. 4-5. — P. 245-250.

163. Tayeh M.A. Malate dehydrogenases in phototrophic purple bacteria. Thermal stability, amino acid composition and immunological properties / M.A. Tayeh, M.T. Madigan // Biochem. J. — 1988. — Vol. 252, No. 2. — P. 595-600.

164. Teixido F. Cytoplasmic malate dehydrogenase from Phycomyces blakesleeanus: kinetics and mechanim / F. Teixido, De D. Arriaga, F. Busto, J. Soler // Can. J. Biochem. Cell. Biol. — 1985. — Vol. 63, No. 10. — P. 1097-1105.

165. Tiago I. Bacterial diversity in a non-saline alkaline environment: heterotrophic aerobic populations / I. Tiago, A.P. Chung, A. Verissimo // Appl. Envivon. Micribiol. — 2004. — Vol. 70. — P. 7378-7387.

166. Tindall B.J. Prokaryotic diversity in the Antarctic: the tip of the iceberg / B.J. Tindall // Microbiol. Ecol. — 2004. — Vol. 47. — P. 271-283.

167. Tripathi A.K. AN a-proteobacterisl type malate dehydrogenase may complement LDH function in Plasmodium falciparum / A.K. Tripathi, P.V. Desai, A. Pradhan et al. // European Journal of Biochemistry. — 2004. — Vol. 271, No. 17. — P.3488-3502.

168. Uttaro A.D. Characterisation of the two malate dehydrogenase from Phytomonas sp. Purification of the glicosomal isoenzyme / A.D. Uttaro, F.R. Opperdoes // Mol Biochem Parasitol. — 1997. — Vol. 89, No. 1. — P. 51-59.

169. Wiegel J. Anaerobic alkalithermophiles, a novel group of extremophiles / J. Wiegel // Extremophiles. — 1998. — Vol. 2. — P. 257-267.

170. Wigley D.B. Structure of a ternary complex of an allosteric lactate dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus at 2.5 A resolution / D.B. Wigley, S.J. Gamblin, J.P. Turkenburg, et al. // J. Mol. Biol. — 1992. — Vol. 223, — P. 317-335.

171. Wise D.J. Purification and kinetic characterization of Haemophilus influenzae malate dehydrogenase / D.J. Wise, C.D. Anderson, B.M. Anderson // Arch. Biochem. Biophys. — 1997, —Vol. 344, No. 1. —P. 176-183.

172. Wiseman M.S. Rat liver mitochondrial malate dehydrogenase: purification, kinetic properties, and role in ethanol metabolism / M.S. Wiseman, D. McKay, K.E. Crow, M.J. Hardman // Arch. Biochem. Biophys. — 1991. — Vol. 290, No. 3. — P. 191-196.

173. Yoon H. Kinetic studies of Haemophilus influenzae malate dehydrogenase / H. Yoon, B.M. Anderson // Biochem. Biophys. Acta. — 1988. — Vol. 955, No. 1. —P.10-18.

174. Yoon J.H. Halobacillus locisalis sp. nov., a halophilic bacterium isolated from a marine solar saltern of the Yellow Sea in Korea / J.H. Yoon, K.H. Kang, T.K. Oh, Y.H. Park// Extremophiles. — 2004. — Vol. 8, No.l. — P. 23-28.

175. Zaccai G. Stabilization of halophilic malate dehydrogenase / G. Zaccai, F. Cendrin, Y. Haik // J. Mol. Biol. — 1989. — Vol. 208, No.3. — P. 491-500.

176. Zarivi O. Biochemical, electroforetic and immunohistochemical aspects of malate dehydrogenase in truffles {Ascornycotina) / O. Zarivi, P. Cesare, P. Aimola et al. // FEMS Microbiol. Lett. — 2000. — Vol. 185, No. 2. — P. 213219.

177. Zavarzin G.A. Anaerobic chemotrophic alkaliphiles / G.A. Zavarzin, T.N. Zhilina // Journey to diverse microbial worlds. Ed. J. Seckbach Kluwer Academic Publishers, Netherlands. — 2000. — P. 191-208.