Роль пероксидазы клеток картофеля при патогенезе кольцевой гнили тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.12, кандидат биологических наук Граскова, Ирина Алексеевна

• Граскова, Ирина Алексеевна
• кандидат биологических наук
• 2001

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Граскова, Ирина Алексеевна

1. ВВЕДЕНИЕ.

2 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

2.1. МЕХАНИЗМЫ ПАТОГЕНЕЗА.

2.1.1. Общие механизмы.

2.1.2. Механизмы грибного патогенеза.

2.1.3. Механизмы бактериального патогенеза.

2.2. ЗАЩИТНЫЕ МЕХАНИЗМЫ РАСТЕНИЙ ПРИ ПАТОГЕНЕЗЕ.

2.3. ГЕНЕТИЧЕСКИЕ АСПЕКТЫ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ РАСТЕНИЯ И ПАТОГЕНА.

2.4. ФЕРМЕНТ ПЕРОКСИДАЗА.

2.4.1. Строение и функции пероксидазы.

2.4.2. Локализация пероксидазы в клетке растения.

2.4.3. Функционирование пероксидазы в растительной клетке

2.5. УЧАСТИЕ ПЕРОКСИДАЗЫ В ЗАЩИТНЫХ РЕАКЦИЯХ РАСТЕНИЯ.

2.5.1. Вовлечение пероксидазы в ответ растения на стресс.

2.6. АКТИВНЫЙ КИСЛОРОД В ЗАЩИТЕ РАСТЕНИЙ ОТ ПАТОГЕНА.

2.6.1. Активные формы кислорода при окислительном взрыве.

2.6.2. Участие активных форм кислорода в ответе растения на патогенез.

-Грибные патогены.

-Бактериальные патогены.

-Вирусы.

2.6.3. Механизмы генерации активных форм кислорода при патогенезе.

2.6.4. Роль активных форм кислорода в ответе растения на патогенез.

2.7. РОЛЬ ПЕРОКСИДАЗЫ В ПАТОГЕНЕЗЕ У РАСТЕНИЙ

2.8. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ Clavibacter michiganensis subsp. sepedonicus С КАРТОФЕЛЕМ.

2.9. ВЫВОДЫ ИЗ ОБЗОРА ЛИТЕРАТУРЫ, ПОСТАНОВКА ЦЕЛИ И ЗАДАЧ ИССЛЕДОВАНИЯ.

3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

3.1. ОБЪЕКТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

3.2. КУЛЬТИВИРОВАНИЕ РАСТЕНИЙ С БАКТЕРИЯМИ.

3.3. ВЫДЕЛЕНИЕ И ОЧИСТКА ЭКЗОПОЛИСАХАРИДОВ.

3.4. КУЛЬТИВИРОВАНИЕ СУСПЕНЗИОННОЙ КУЛЬТУРЫ КЛЕТОК КАРТОФЕЛЯ С ЭКЗОПОЛИСАХАРИДАМИ.

3.5. ОПРЕДЕЛЕНИЕ ПЕРОКСИДАЗНОЙ АКТИВНОСТИ.

3.6. ОПРЕДЕЛЕНИЕ ОПТИМУМА рН.

3.7. ЭКСТРАКЦИЯ БЕЛКОВ.

3.8. ЭЛЕКТРОФОРЕЗ.

3.9. ОКРАСКА ГЕЛЯ.

3.10. СТАТИСТИЧЕСКАЯ ОБРАБОТКА РЕЗУЛЬТАТОВ.

4. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

4.1. ОПРЕДЕЛЕНИЕ СТЕПЕНИ УСТОЙЧИВОСТИ РЯДА СОРТОВ КАРТОФЕЛЯ К Clavibacter michiganensis subsp. sepedonicus ПРИ ИХ ИССКУСТВЕННОМ ЗАРАЖЕНИИ ВИРУЛЕНТНЫМ ШТАММОМ.

4.2. ВЛИЯНИЕ РАЗЛИЧНЫХ ШТАММОВ Clavibacter michiganensis subsp. sepedonicus НА ПЕРОКСИДАЗНУЮ АКТИВНОСТЬ РАСТЕНИЙ КАРТОФЕЛЯ.

4.3. ОПТИМУМ рН ФУНКЦИОНИРОВАНИЯ ПЕРОКСИДАЗЫ КАРТОФЕЛЯ.

4.4. ВЛИЯНИЕ ЭКЗОПОЛИСАХАРИДОВ ШТАММА 5369 НА АКТИВНОСТЬ ПЕРОКСИДАЗЫ И ФЕНИЛАЛАНИН-АММИАК-ЛИАЗЫ.

4.5. ДИНАМИКА ПЕРОКСИДАЗНОЙ АКТИВНОСТИ СУСПЕНЗИОННЫХ КЛЕТОК В ОТВЕТ НА ИНФИЦИРОВАНИЕ С УЧЕТОМ ВИРУЛЕНТНОСТИ, МУКОИДНОСТИ Clavibacter michiganensis subsp. sepedonicus И УСТОЙЧИВОСТИ СОРТА КАРТОФЕЛЯ.

4.6. ВЛИЯНИЕ ЭКЗОПОЛИСАХАРИДОВ НА АКТИВНОСТЬ ПЕРОКСИДАЗЫ IN VITRO.

4.7. ЗАВИСИМОСТЬ ПОВЫШЕНИЯ АКТИВНОСТИ ПЕРОКСИДАЗЫ ПРИ БАКТЕРИАЛЬНОМ ПАТОГЕНЕЗЕ ОТ СИНТЕЗА ФЕРМЕНТА DE NO VO.

4.8. СПЕКТРЫ ИЗОПЕРОКСИДАЗ КЛЕТОК КАРТОФЕЛЯ ПРИ ДЕЙСТВИИ Clavibacter michiganensis subsp. sepedonicus, ЭКЗОПОЛИСАХАРИДОВ И ИНГИБИТОРА БЕЖОВОГО СИНТЕЗА.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Роль пероксидазы клеток картофеля при патогенезе кольцевой гнили»

Болезни растений наносят существенный вред сельскому хозяйству. История земледелия знает много случаев, когда массовые заболевания культурных растений приводили к катастрофическим последствиям. Даже в наше время, когда существует множество довольно надежных способов защиты растений от болезней, сельское хозяйство терпит большие убытки. Из-за развития ржавчинных болезней пшеницы и других зерновых недобор урожая нередко составляет 30-40%, мучнистой росы 10-15%. Значительны потери продукции из-за болезней в овощеводстве, так как, например, развитие фитофтороза на томатах может привести к полному уничтожению урожая (Попкова, 1989). В результате поражения картофеля ризоктониозом и фитофторозом урожай может снизиться в два раза и более.

Патогены извлекают питательные вещества из растений различными способами. Биотрофы получают необходимые питательные вещества из живых клеток растений-хозяев. Такие отношения существуют до определенной стадии, после которой симбиоз нарушается, и начинает проявляться вредоносность возбудителя. На мертвых растениях развиваются некротрофы, разрушая ткани до продуктов, которые используют в качестве источников энергии. Основное средство воздействия фитопатогенов на высшие растения - это ферменты и токсины, иногда регуляторы роста или какие-либо вещества, вырабатываемые самим патогеном, а иногда и растением-хозяином в ответ на заражение. С помощью ферментов, растворяющих пектиновые вещества клеточных стенок, патогены проникают в живые клетки. Синтезируя токсины, они убивают клетки растения и делают их пригодными для своего питания (Попкова, 1989).

Современная сельскохозяйственная практика (посев семенами одного сорта на больших площадях, применение фунгицидов, инсектицидов и т.д.) способствует возникновению новых рас патогенов, которые могут в сильной степени поражать ранее устойчивые сорта растений. Если в прежние года сорта могли сохраняться 2-3 десятилетия, то теперь устойчивость к возбудителям теряется уже через 5-7 лет (Конарев, 1985). В условиях промышленного возделывания растений из природной популяции могут выделяться и накапливаться сильновирулентные штаммы патогенов, поражающие постоянно высеваемые культуры. Все это определяет необходимость глубокого изучения биохимических основ механизмов фитоиммунитета, а полученные теоретические разработки более эффективно использовать для приемов борьбы и защиты растений от патогенов.

Известно, что основным требованием всего живого является поддержание оптимального окислительно-восстановительного баланса, так как окислительные процессы не менее важны и немалая роль в этих процессах принадлежит в первую очередь перокеидазам. Пероксидаза -один из весьма распространенных ферментных белков, интерес к изучению которого с годами не ослабевает. Повсеместное присутствие этого фермента в растительных и животных тканях, а также в составе метаболитов грибов и бактерий дает основание считать его жизненно важным соединением высших и низших организмов. Он является индуцибельным, реагирует на самые разнообразные воздействия, либо изменяя при этом набор своих изоэнзимов, либо повышая активность уже присутствующих молекулярных форм.

Реакции, катализируемые пероксидазой, характеризуются переносом водорода от молекулы субстрата к перекисям, в результате чего возникают радикалы субстратов, являющиеся сильно реакционными соединениями. Большинство субстратов этого фермента - соединения фенольной природы. Окисляясь до хинонов, они обладают сильным реакционным действием (Srivastava, Huystee, 1977b).

Повышение активности пероксидазы при вирусном поражении листьев растений табака было отмечено еще в 1899 году (Рубин, Зеленова, 1964). Позднее было установлено, что пероксидаза способна увеличивать бактерицидное действие фенолов в присутствии перекиси водорода и таким образом участвовать в защитном механизме (Kojima, 1931). Затем было обнаружено проявление индуцированной системной устойчивости у сверхустойчивых к вирусу табачной мозаики растений табака (Ross, 1961а) и показано, что с этой устойчивостью коррелирует повышение активности фермента пероксидазы.

Особенности строения молекулы и возможности ее изменения играют немаловажную роль при активации индивидуальных изопероксидаз. Активность пероксидазы при патогенезе может увеличиваться как за счет синтеза новых изоформ, так и за счет активации уже синтезированного фермента (Садвокасова, Кунаева, 1987). В настоящее время накоплен значительный фактический материал об изменении активности изопероксидаз у растений, пораженных микроорганизмами. Взаимодействуя с клеткой растения-хозяина, патоген индуцирует в ней целую цепь реакций, причинно и функционально связанных друг с другом. Повышение окислительного обмена и активация перокеидаз -результат действия лишь одного из звеньев сложной цепи биохимических и физиологических процессов метаболизма.

Жизнеспособность любого организма основана на ферментативных процессах, и очень важно знать, как функционируют ферментные системы в зараженном организме, каковы последовательная цепь и механизм защитного ответа.

Чем больше удается понять о взаимодействиях хозяин-патоген на биохимическом уровне и выявить последовательность реакций в их

Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Граскова, Ирина Алексеевна

6. ВЫВОДЫ

1) Среди коллекции сортов картофеля выявлены два сорта, контрастных по устойчивости к вирулентному штамму 5369 кольцевой гнили: Луговской (устойчивый) и Лукьяновский (восприимчивый).

2) Сорт картофеля Луговской обладает вертикальной (специфической) устойчивостью к кольцевой гнили, что выражается в его различной степени невосприимчивости к разным штаммам С. michiganensis subsp. sepedonicus.

3) Инфицирование через корни растений картофеля возбудителем кольцевой гнили приводит к активации пероксидазы в тканях как корней, так и стеблей и листьев, что свидетельствует о вовлечении этого фермента в формирование системной устойчивости растений к С. michiganensis subsp. sepedonicus. При патогенезе активность фермента в тканях устойчивого сорта значительно превосходит таковую в тканях восприимчивого сорта.

4) Пероксидаза устойчивого сорта картофеля имеет два пика активности при рН 6,2 и 4,4, а восприимчивого сорта - при рН 6,2.

5) Факторами вирулентности при патогенезе кольцевой гнили являются выделяемые бактерией экзополисахариды, которые резко активировали пероксидазную активность в суспензионной культуре клеток устойчивого сорта картофеля. Определены динамика и концентрационная зависимость такой активации.

6) Существует два пути активации пероксидазы в суспензионной культуре клеток картофеля при инфицировании возбудителем кольцевой гнили (или при действии бактериальных экзополисахаридов). Один из них характерен для клеток восприимчивого сорта и связан с синтезом фермента de novo. Другой, характерный для клеток устойчивого сорта, связан, как с синтезом фермента, так и с активацией существовавших до инфицирования молекул пероксидазы.

7) Пероксидазы картофеля имеют несколько изоформ и по их спектру клетки суспензионной культуры контрастных по устойчивости сортов различаются. Изоформы внутриклеточных и внеклеточных пероксидаз в пределах сорта картофеля также различны.

8) Заражение клеток картофеля вирулентным штаммом 5369 С. michiganensis subsp. sepedonicus как и действие экзополисахаридов приводит к изменениям в спектрах изопероксидаз восприимчивого сорта картофеля, а в клетках устойчивого сорта - к активации внеклеточных изоформ.

9) Вся совокупность полученных результатов позволяет заключить, что в клетках контрастных по устойчивости сортов картофеля осуществляется различная стратегия защиты от патогена. В клетках устойчивого сорта она связана с активацией внеклеточных изоформ пероксидазы, что приводит к нейтрализации патогена, к своевременному запуску сигнальных систем клетки и к быстрому формированию защитных реакций. В клетках восприимчивого сорта активация пероксидазы связана с синтезом новых молекул фермента. Эти клетки "проигрывают время" и не успевают вовремя сформировать защитный ответ.

5. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Действие патогена на растительный организм вызывает значительные изменения метаболизма растения. В зависимости от вирулентности патогена и степени восприимчивости растения эти изменения, в конечном итоге, приводят либо к формированию устойчивости (иммунитета), либо к болезни и, в конечном итоге, к гибели растения (Дьяков, 1994). Обычно выделяют несколько этапов в развитии ответа растения на инфицирование патогеном (Тарчевский, 2000). Первичными сигналами, индуцирующими ответную реакцию растения, являются элиситоры, которые взаимодействуют с белковыми рецепторами на плазмалемме растительной клетки. Это взаимодействие приводит к изменению конформации рецептора и к активации ассоциированного с ним фермента, следствием чего является запуск определенной сигнальной системы растительной клетки, изменение экспрессии генома и синтез белков, участвующих в защитной реакции растения на инфицирование патогеном (Mehdy, 1994). Во всех этих этапах участвует ряд белков, в том числе ферменты (Тарчевский, 2000), среди которых важная роль принадлежит пероксидазе (Савич, 1987; Mehdy, 1994). Этот фермент рассматривают как одну из важнейших каталитических систем среди биохимических факторов защиты растения от патогенных организмов (Карташова и др., 2000). Дело в том, что пероксидазы, особенно те, которые локализованы на внешней поверхности плазм ал ем мы, по-видимому, ассоциированы с рецепторами элиситоров и являются первым рубежом защиты клетки от действия патогена (Пороховина, Лутова, 2000; Карташова и др., 2000; Mehdy, 1994), участвуя как в образовании механического барьера на пути проникновения инфекции (Садвокасова, Кунаева, 1987), так и в генерации активных форм кислорода, губительных для патогена (Mehdy,

1994). Участие пероксидазы в защитных реакциях клетки, установлено при вирусном и грибном патогенезе (Савич, 1987). Можно предполагать такую же роль этого фермента при инфицировании растительных клеток патогенными бактериями. Поэтому в своем исследовании мы обратились к изучению изменений активности пероксидазы клеток картофеля при их заражении бактерией кольцевой гнили.

В ходе работы была проведена оценка устойчивости и восприимчивости к штамму 5369 кольцевой гнили ряда сортов картофеля. При этом удалось выделить два сорта, контрастных по устойчивости к этому штамму: Луговской (устойчивый) и Лукьяновский (восприимчивый). Одновременно была обнаружена связь между симптомами заболевания и степенью закисления околоклеточной среды. Закисление происходило выделяемыми бактерией экзополисахаридами. Эти результаты позволили предположить следующую цепь событий при действии патогена на растительные клетки: контакт патогена с растением -» размножение бактерий, синтез и секреция ими экзополисахаридов закисление околоклеточной среды -> повреждение клеток -» кольцевая гниль клубней, хлороз и завядание надземной части растения.

Инфицирование кольцевой гнилью корней пробирочных растений картофеля сортов Луговской и Лукьяновский приводило к активации пероксидазы тканей как корней, так и стеблей, и листьев. Причем активация фермента в тканях устойчивого сорта была выше, чем восприимчивого. Учитывая эти факты и то, что пероксидазу рассматривают в качестве маркера системной устойчивости, можно сделать заключение о том, что корневое инфицирование приводит к развитию в растениях картофеля системной устойчивости к кольцевой гнили и об этом свидетельствует повышенная активность фермента в стеблях и листьях. Причем, системная устойчивость картофеля сорта Луговской, вероятно выше, чем сорта Лукьяновский.

Следует отметить, что увеличение активности фермента в тканях каждого из сортов картофеля была различной при их инфицировании разными по вирулентности штаммами С. michiganensis subsp. sepedonicus. Эти данные позволяют сделать заключение о существовании у устойчивого сорта Луговской специфической (вертикальной) устойчивости к ряду штаммов кольцевой гнили. Заражение картофеля восприимчивого сорта Лукьяновский этими же штаммами С. michiganensis subsp. sepedonicus не вызывало у него столь резкого увеличения активности пероксидазы. Следовательно, можно заключить, что этот сорт картофеля является более восприимчивым к данным штаммам кольцевой гнили, но в разной степени к каждому из них.

Так как в наших экспериментах активность пероксидазы, выделенной из тканей разных органов растений (корни, стебли, листья), под действием С. michiganensis subsp. sepedonicus изменялась сходным образом, можно было в эксперименте использовать клетки любых из этих тканей. Наиболее удобным объектом являются клетки суспензионной культуры. Поэтому в дальнейшей работе использовали суспензионные культуры клеток контрастных по устойчивости к патогену сортов картофеля Луговской и Лукьяновский.

Как и в экспериментах с пробирочными растениями совместная инкубация вирулентного штамма 5369 С. michiganensis subsp. sepedonicus с суспензионной культурой клеток картофеля привела к активации пероксидазы. Следовательно, клетки суспензионной культуры реагируют на инфицирование патогеном таким же образом (судя по активности пероксидазы), как и целые растения. Причем в клетках устойчивого сорта эта активация была более интенсивной, чем в клетках восприимчивого сорта картофеля. Более того, различающиеся по вирулентности штаммы С. michiganensis subsp. sepedonicus вызывали различную реакцию (судя по активности пероксидазы) клеток устойчивого сорта картофеля на инфицирование. Следовательно, сделанное ранее заключение о существовании у целых растений этого сорта картофеля вертикальной устойчивости к кольцевой гнили справедливо и в отношении отдельных клеток.

Предполагается, что к числу факторов вирулентности у С. michiganensis subsp. sepedonicus могут относиться экзополисахариды (ЭПС) (Denny 1995). Для проверки этого предположения был проведен модельный эксперимент по изучению влияния ЭПС штамма 5369 кольцевой гнили на активность пероксидазы картофеля. Для этого из чистой культуры возбудителя кольцевой гнили штамма 5369 были выделены экзополисахариды

Использование в экспериментах с клетками картофеля вместо бактерий выделяемые ими экзополисахариды привело к активации пероксидазной активности. Изучение динамики изменения активности фермента в присутствии экзополисахаридов, их концентрационного эффекта и определение максимумов активности пероксидазы в широком диапазоне рН позволили оптимизировать условия экспериментов.

Полученные в работе результаты показали, что клетки картофеля имеют как внутриклеточные, так и внеклеточные пероксидазы. Активность и тех, и других повышалась в присутствии экзополисахаридов и степень этого повышения зависела от сорта картофеля: активность пероксидаз клеток устойчивого сорта повышалась в значительно большей степени, чем восприимчивого.

Ранее было показано, что экзополисахариды бактерий кольцевой гнили наряду с супрессорными могут обладать элиситорными свойствами (Романенко и др., 1999). Это предположение было проверено в экспериментах in vitro с выделенными пероксидазами. Полученные результаты свидетельствуют о выраженном супрессорном действии экзополисахаридов на изолированный фермент. Причем степень этого супрессорного действия была гораздо выше в случае пероксидаз восприимчивого к патогену сорта картофеля. Активность пероксидаз клеток устойчивого сорта подавлялась экзополисахаридами в меньшей степени, чем восприимчивого, и оставалась выше контрольного уровня (без воздействия экзополисахаридов). Эти результаты позволяют говорить об элиситорном эффекте экзополисахаридов на пероксидазы клеток устойчивого сорта картофеля.

Как уже говорилось, С. michiganensis subsp. sepedonicus и бактериальные экзополисахариды активируют пероксидазу клеток картофеля. Нам удалось установить, что существуют два пути такой активации. Один из них характерен для клеток восприимчивого к патогену сорта Лукьяновский и связан с синтезом фермента de novo. Другой путь, характерный для клеток картофеля устойчивого сорта, связан, в значительной степени, с активацией молекул фермента, существовавших в растительной клетке до бактериального заражения, а также с синтезом пероксидазы de novo.

При выяснении вопроса о том, какие изоформы пероксидазы клеток картофеля активируются при патогенезе было установлено, во-первых, что клетки картофеля имеют несколько изопероксидаз. Причем, по спектрам изоформ пероксидазы двух контрастных по устойчивости к С. michiganensis сортов картофеля различаются. Изоформа с R^.41 С. michiganensis subsp. sepedonicus является общей для этих двух сортов картофеля и присутствует в спектрах как внутри- так и внеклеточных пероксидаз. Следует заметить, что в пределах каждого сорта спектры внутри- и внеклеточных пероксидаз различаются, что, видимо, связано с различиями в их функциональной роли при патогенезе.

Заражение клеток вирулентным штаммом 5369 С. michiganensis, так же, как и действие экзополисахаридов, приводит к появлению новых изоформ пероксидаз клеток восприимчивого сорта картофеля и к некоторому увеличению активности всех изопероксидаз. В то же время спектры изопероксидаз клеток устойчивого сорта картофеля при патогенезе остаются неизменными, но резко увеличивается активность пероксидаз. Следует заметить, что ингибитор белкового синтеза (циклогексимид) лишь частично снимал такое увеличение активности. Эти данные свидетельствуют о том, что в клетках устойчивого к патогену сорта картофеля увеличение активности пероксидазы связано как с синтезом (в меньшей степени) изопероксидаз (таких же, какие были до инфицирования^ de novo, так и с активацией (в большей степени) изопероксидаз, существовавших до инфицирования. Циклогексимид полностью снимал вызванное инфицированием увеличение активности фермента и образование новых изоформ пероксидаз клеток восприимчивого сорта картофеля.

Полученные результаты позволяют заключить, что при действии патогена на клетки устойчивого к нему сорта картофеля резко активируется внеклеточные изоформы пероксидазы, что приводит к важному следствию: к препятствованию инфицирования в результате окислительного взрыва, образования активных форм кислорода, хинона и создания механического препятствия для патогена. Очевидно, что это позволяет клетке нейтрализовать действие патогена, выиграть время и успешно провести развертывание метаболических защитных реакций. Вероятно, реализация такой стратегии позволяет клетке быть устойчивой к действию патогена. Такой ответ клетки хорошо укладывается в рамки существующих представлений о сигнальных системах клетки (Тарчевский, 2000), и о том, что неспособность патогена паразитировать на определенном сорте растений-хозяев

126 обусловлена способностью этих растений очень быстро реагировать на контакт с патогеном (Дьяков, 1994). Видимо, ключевую роль в такой защитной стратегии клеток картофеля устойчивого сорта Луговской играют внеклеточные изоформы пероксидазы.

Отсутствие аналогичной внеклеточной пероксидазы у клеток восприимчивого сорта картофеля Лукьяновский, вероятно, приводит к тому, что защитные реакции протекают недостаточно быстро и неинтенсивно. Это может быть причиной восприимчивости данного сорта картофеля в действию С. michiganensis subsp. sepedonicus.

Таким образом, можно предположить, что в клетках контрастных по устойчивости сортов картофеля осуществляется различная стратегия защиты от патогена. В клетках устойчивого сорта она связана с активацией внеклеточных изоформ пероксидазы, что приводит к нейтрализации патогена, к своевременному запуску сигнальных систем клетки и к быстрому формированию защитных реакций. Инфицирование клеток восприимчивого сорта картофеля приводит к синтезу новых молекул пероксидазы. Эти клетки "проигрывают время" и не успевают вовремя сформировать защитный ответ.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Граскова, Ирина Алексеевна, 2001 год

1. Аверьянов А.А., Ланикова В.П. Пероксидазная активность выделений здоровых и зараженных пирикуляриозом листьев риса // Доклады Академии Наук. 1995. - Т.340. - С.702.

2. Аксенова В.А., Кожанова О.Н., Рубин Б.А. О некоторых свойствах пероксидазы инфицированных тканей растений // Физиология растений. -1971. Т.18, вып.2. - С.387-391.

3. Александров В.Я. Реактивность клеток и белки. Л.: Наука, 1985. -С.317.

4. Андреев Л.Н, Плотникова Ю.М. Ржавчина пшеницы. М.: «Наука», 1989. -С.345.

5. Андреева В.А. Фермент пероксидаза. М.: Наука, 1988. С. 128. Апашева Л.М., Комиссаров Г.Г. Влияние пероксида водорода на развитие растений // Известия РАН. Серия биологич. - 1996. - №5. - С. 621-623.

6. Бейлин И.Г. Паразитизм и фитотиология. М.: Наука, 1986. С.235. Бояркин А.Н. Быстрый метод определения активности пероксидазы // Биохимия. - 1951. - Т.16, Вып.4. - С.352.

7. Будилова Е.В., Рубин Б.А., Иванова М.А., Семенова М.А. Изоферменты пероксидазы в листьях кубышки (Nuphar lutenm) // ДАН СССР. 1971. - Т.200, Вып.4. - С.980-982.

8. Вавилов Н.И. Иммунитет растений к инфекционным заболеваниям. М.: Колос, 1986.-С.180.

9. Ван дер Планк Я. Устойчивость растений к болезням / Пер. с англ. М.: Колос, 1972. С.206.

10. Васюкова Н.И., Герасимова Н.Г., Чаленко Г.И., Озерецковская O.JI. Индукция салициловой кислотой локальной и системной фитофтороустойчивости клубней картофеля // Докл. РАН. 1996. -Т.347, №3. - С.418-420.

11. Веселова Т.В., Веселовский В.А., Чернавский Д.С. Стресс у растений. М.: Из-во МГУ, 1993. С.144.

12. Владимиров Ю.Н., Арчаков А.И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М.: Наука, 1972. С.205.

13. Войников В.К., Иванова Г.Г., Корытов М.В. // Физиология и биохимия культ, растений. 1986. - Т. 18, №3. - С.211.

14. Войников В.К., Корытов М.В., Калачева Е.А. Низкотемпературная индукция синтеза стрессовых белков растений // Физиология растений. -1989. -Т.36,№>1. -С.107-111.

15. Гибралтарская И.Н., Кузовкина И.Н., Хавкин Э.Е. Изменение изоферментных спектров пероксидаз при индуцированном pRi ризогенезе у гармалы обыкновенной (Peganum harmala L.). // Доклады Академии Наук. 1990. - Т.314, №4. - С.1010-1012.

16. Голицын В.М. Неденатурирующий электрофорез. Фракционирование фотосинтетических пигмент-белковых компонентов и белков плазмы крови // Биохимия. 1999. - Т.64, №1. - С.153-163.

17. Горленко М.В. Бактериальные болезни растений. М.: Высшая школа, 1973.-С.230.

18. Гречкин А.Н., Тарчевский И.А. Липоксигеназная сигнальная система // Физиология растений. 1999. - Т.46, №1. - С.132-142.

19. Гречкин А.Н., Хамберг М. Стереоспецифичность синтеза новых оксилипинов, дивиниловых эфиров, ферментов из луковиц чеснока if Биоорган, химия. 1996. - Т.22, №12. - С.944-945.

20. Дементьева М.И. Фитопатология. М.: Агропромиздат, 1985. С.350.

21. Дьяков Ю.Т. Молекулярно-генетические основы взаимоотношений растений с грибными и бактериальными инфекциями // Успехи современной генетики. 1994. - Т. 19. - С.25-48.

22. Дьяков Ю.Т. Пятьдесят лет теории «ген-на-ген» // Успехи современной биологии. 1996. - Т.116, Вып.З. - С.293-305.

23. Дьяков Ю.Т., Дементьева М.И., Семенкова И.Г. Общая и сельскохозяйственная фитопатология. М.: Колос, 1974. С.260.

24. Дунаевский Я.Е., Белякова Г.А., Павлюкова Е.Б., Белозерский М.А. Влияние условий культивирования на образование и секрецию протеаз грибами Alternaria alternata u Fusarium oxysporum // Микробиология. -1995. T.64, №3. - С.327-330.

25. Дячок О.В., Дмитриев А.П., Гродзинский Д.М. Роль Са2+ как вторичного мессенджера в индукции синтеза фитоалексинов и каллозы в культурах клеток Allium сера L. // Физиология растений. 1997. - Т.44, №3. - С.385-391.

26. Иванова З.А., Вафина Г.Х. Физиологическая роль пероксидазной активности клеточных ядер на ранних этапах онтогенеза растений // Физиология и биохимия культурных растений. 1997. - Т.29, №2. -С.129-132.

27. Иванова Т.М., Рубин Б.А., Давыдова М.А. О каталитических функциях пероксидазы хлоропластов // ДАН СССР. 1970. - Т. 190, Вып.1,-С. 214-217.

28. Ильинская Л.И., Васюкова Н.И., Озерецковская О.Л. Биохимические аспекты индуцированной устойчивости и восприимчивости растений // Итоги науки и техники. 1991. - Т.7 - С. 192.

29. Ильинская Л.И., Горенбург Е.В., Чаленко Г .И., Озерецковская О.Л. Участие метилжасмоната в индуцированной устойчивости картофеля к возбудителю фитофтороза // Физиология растений. 1996а. - Т.43, №5.- С.713-720.

30. Ильинская Л.И., Озерецковская О.Л. Продукты липоксигеназного окисления жирных кислот как сигнальные молекулы в индуцированной устойчивости растений (обзор) // Прикл. биохимия и микробиология. -1998. Т.34, №5. - С.467-479.

31. Ильинская Л И. Чаленко Г.И., Авдюшко С.А. Влияние продуктов оксигеназного окисления арахидоновой кислоты на взаимодействие картофеля с возбудителем фитофтороза // Прикл. биохимия и микробиология. 19966. - Т.32, №3. - С.342-347.

32. Ильинская Л.И., Чаленко Г.И., Переход Е.А., Озерецковская О.Л., Аверьянов А.А. Системная индукция супероксидного радикала в клубнях картофеля под действием арахидоновой кислоты // Доклады Академии Наук. 1998. - Т.359, №6. - С.828-831.

33. Каримова Ф.Г. цАМФ-мессеннджерная система клеток растений и ее роль в регуляции транспорта воды и Са : Автореф. док. дис. СПб., 1994.- С.39.

34. Каримова Ф.Г., Тарчевская О.И., Леонова С.А. Жуков С.Н. Некоторые характеристики цАМФ-зависимой протеинкиназной активности и цАМФ-зависимого фосфолирирования белков листьев гороха // Физиология растений. 1991. - Т.38, №5. - С.923-929.

35. Каримова Ф.Г., Тарчевский И.А., Мурсалимова Н.У., Гречкин А.Н. Влияние продукта липоксигеназного метаболизма 12-тидроксидодеценовой кислоты на фосфолирирование белков растений // Физиология растений. - 1999. - Т.46, №1. - С.148-152.

36. Карташова Е.Р., Руденская Г.Н., Юрина Е.В. Полифункциональность растительных пероксидаз и их практическое использование // Сельскохозяйств. биология. 2000. - №5. - С.63-70.

37. Коваленко А.Г. Природные механизмы ограничения вирусных инфекций у растений и пути их практического использования // Итоги науки и техники. Защита растений. М.: ВИНИТИ, 1983. Т.З. - С.91-169.

38. Конарев В.Г. Принципы и методы белковых маркеров в приплодной ботанике, генетики и селекции // С.-х. Биология. 1985. - №11. - С.3-14.

39. Кораблева Н.П., Платонова П. А. Биохимические аспекты гормональной регуляции покоя и иммунитета растений (обзор) // Прикл. биохимия и микробиология. 1995. - Т.31, №1. - С.103-114.

40. Корчуганова Е.Е., Абубакирова М.Р., Каримова Ф.Г. цАМФ и Са2+ участвуют в механизмах действия фитогормонов АБК // Рецепция и внутриклеточная сигнализация. Пущино, 1998. С.230-233.

41. Кривцов Г.Г., Лоскутова Н.А., Конюхова Н.С., Хорьков Е.И., Кононенко Н.В., Ванюшин Б.Ф. Действие хитозановых элиситоров на растения пшеницы // Изв. РАН. Сер. биол. 1996. - №1. - С.23-29.

42. Кулаева О.Н., Микулович Т.П., Хохлова В.А. Стрессовые белки растений. Современные проблемы биохимии. М.: Наука, 1991. С. 174185.

43. Ладыгина М.Е., Бабоша А.В. Физико-биохимическая природа вирусного патогенеза устойчивости и регуляции антиинфекционной активности // Физиология растений. 1996. - Т.43, №5. - С.729-742.

44. Ладыгина М.Е., Князев В.А., Липсиц Д.В. Изменение белково-ферментного комплекса при заражении растений вирусами Y и X // Иммунитет и покой растений. М.: Наука, 1972. С.121-141.

45. Ладыгина М.Е., Таймла Э.А., Рубин Б.А. Особенности изоэнзимного состава пероксидазы и полифенолоксидазы при вирусном патогенезе у табака// Физиология растений. 1970. - Т.17, №5. - С.928-935.

46. Лакин Г.Ф. Биометрия. М.: Высшая школа, 1973. С.343.

47. Лебедева О.В., Угарова Н.Н., Березин И.В. Кинетическое изучение реакции окисления о-дианизидина перекисью водорода в присутствии пероксидазы из хрена // Биохимия. 1977. - Т.42, Вып.8. - С. 1372-1379.

48. Леонтьева Г.В., Чаленко Г.И., Медведева Т.Е. и др. // Прикл. боихимия и микробиология. 1989. - Т.25, Вып.4. - С.532-539.

49. Лойда 3., Госсрау Р., Шиблер Т. Гистохимия ферментов. М.: Издательство «Мир», 1982. -С.279.

50. Ломоватская Л.А., Романенко А.С., Граскова И.А., Саляев Р.К. Высокая инфекционная нагрузка возбудителя кольцевой гнили картофеля вызывает у растения-хозяина необычные симптомы заболевания // Доклады Академии Наук. 2000. - Т.374, №5. - С.712-714.

51. Максимов В.И., Родоман В.Е., Лунцевич В.Г. Фитоактивные хитиновые соединения (обзор) // Прикл. биохимия и микробиология. -1997. Т.ЗЗ, №1. - С.123-129.

52. Максимов В.И., Шакирова Ф.М., Хайруллин P.M., Безрукова М.В. Гормональный баланс ИУК/АБК в растениях пшеницы при инфицировании септориозом // Мик. и фитопатол. 1996. - Т.30, вып.З. - С.75-83.

53. Медведев С.С. Физиологические основы полярности растений. СПб.: Кольна, 1996. С. 159.

54. Метлицкий JI.B., Дьяков Ю.Т., Озерецковская О.Л. Индукторно-супрессорная гипотеза фитоиммунитета // Журн. общ. биологии. 1986. - Т.47. - С.748-758.

55. Минибаева Ф.В., Гордон Л.Х., Рахматуллина Д.Ф., Вылегжанина Н.Н. Роль супероксида в формировании неспецифического адаптационного синдрома корневых клеток // Докл. РАН. 1997. -Т.355, №4. - С.554-556.

56. Михлин Д.М. Пероксиды и пероксидазы. Химизм медленного окисления. М.: Л. Из-во АН СССР, 1947. С.209.

57. Озерецковская О.Л. Индуцирование устойчивости растений биогенными элиситорами фитопатогенов // Прикладная биохимия и микробиология. 1994. - Т.ЗО, Вып.З. - С.325-339.

58. Озерецковская О.Л., Ильинская Л.И., Васюкова Н.И. Биохимические механизмы олигогенной фитофтороустойчивости картофеля // Успехи биол. химии. 1993. - Т.ЗЗ, №1. - С.51-80.

59. Озерецковская О.Л., Ильинская Л.И., Васюкова Н.И. Механизмы индуцирования устойчивости растений к болезням // Физиология растений. 1994. - Т.41, №4. - С.626-633.

60. Озерецковская О.Л., Леонтьева Г.В. Роменская И.Г., Чаленко Г.И., Переход Е.А., Мельникова Т.М., Усов А.И. Фрагменты ксилоглюкана -регуляторы иммунных ответов в картофеле // Физиология растений. -1995. Т.42, №5. - С.773-779.

61. Паду Э.Х. Свойства пероксидазы и фенилаланин-аммиак-лиазы при образовании и лигнификации клеточных стенок стебля пшеницы // Физиология растений. 1995. - Т.42, №3. - С.408-415.

62. Пахомова В.М. Состояние физиологической депрессии клеток отсеченных корней: нарушение или адаптация? // Известия РАН. Сер. биол. 1992а. - №6. - С.888-897.

63. Переход Е.А., Чаленко Г.И., Герасимова Н.Г., Васюкова Н.И., Озерецковская О.Л., Ильина А.В., Татаринова Н.Ю., Анисимова М.А., Варламов В.П. Хитозан регулятор фитофтороустойчивости у картофеля // Докл. РАН. - 1997. - Т.355, №1. - С.120-122.

64. Полевой В.В. Физиология растений. М., 1989. С.540.

65. Попкова К.В. Общая фитопатология. М.: Агропромиздат, 1989. -С.399.

66. Пороховина Е.А., Лутова Л.А. Молекулярно-генетические механизмы устойчивости высших растений к патогенам // Сельскохозяйственная биология. 2000. - №5. - С.20-30.

67. Проценко М.А. Молекулярные механизмы узнавания,функционирующие на поверхности контакта Phytophthora infestans и цитоплазматической мембраны клеток картофеля // Биохимия. 1995. -Т.60, №1. - С.58-65.

68. Проценко М.А. Роль реакций, связанных с формированием растительной клеточной стенки, при действии биотрофного гриба на клетку хозяина// Физиология растений. 1996. - Т.43, №5. - С.765-772.

69. Родигин М.Н. Общая фитопатология. М.: Высшая школа, 1978. -С.270.

70. Роговин В.В., Муравьева Р.А., Фомина В.А., Муштакова В.М. Пероксисомы клеток растений // Известия РАН. Серия биологическая. -1996.-№>1.-С.16-22.

71. Роговин В.В., Пирузян Р.А. Пероксисомы. М.: Наука, 1977. С.207.

72. Романенко А.С., Граскова И.А., Екимова Е.Г., Саляев Р.К. Обладает ли токсин возбудителя кольцевой гнили картофеля свойствами элиситора, инициирующего защитные ответы? // Доклады Академии Наук. 1997. - Т.355, №6. - С.844-845.

73. Романенко А.С., Граскова И.А., Рифель А.А., Копытчук В.Н., Раченко М.А. Стабилизация корнями картофеля рН среды, смещаемого возбудителем кольцевой гнили // Физиология растений. 1996. - Т.43, №5. - С.707-712.

74. Романенко А.С., Кустов M.JI, Граскова И.А., Рифель А.А., Коненкина Т.А., Саляев Р.К. Роль рН-гомеостаза, рецепсии и эндоцитоза в неспецифическом иммунитете растений // Доклады Академии Наук. -1994. Т.338, №2. - С.275-277.

75. Романенко А.С., Рымарева Е.В., Копытчук В.Н., Екимова Е.Г., Собенин A.M. Характеристика экзополисахаридов возбудителя кольцевой гнили и аффинных к ним сайтов оболочек клеток картофеля // Биохимия. 1999. - Т.64, Вып. 10. - С. 1370-1376.

76. Романенко А.С., Рымарева Е.В., Шафикова Т.Н., Коненкина Т.А., Собенин A.M. Сродство гликолипопротеидной фракции из суспензионных клеток картофеля к токсину возбудителя кольцевой гнили // Физиология растений. 1997. - Т.44, №6. - С.887-892.

77. Рубин Б.А. О биохимических механизмах антимикробиального иммунитета растений //Биол. науки. 1966. - Т.2. - С.7-12.

78. Рубин Б.А. Молекулярно-биологические аспекты проблемы патогенеза и иммунитета растений // С.-х. Биология. 1975. - Т. 10, №4.- С.483-496.

79. Рубин Б.А., Аущинская Е.Н. Биохимия. 1969. - Т.34, №4. - С.674-682.

80. Рубин Б.А., Зеленова И.В. Влияние разных штаммов ВТМ на содержание пигментов и активности железосодержащих ферментов в листьях Nicotiana tabacum L. // Вестн. МГУ. Сер. биол., почвовед. 1964.- Вып.6. С.46-50.

81. Рубин Б.А., Ладыгина М.Е. Физиология и биохимия дыхания растений. М.: Из-во МГУ, 1974. С.512.

82. Рубин Б.А., Логинова Л.Н. // Успехи современной биологии. 1965. -Т.З. - С.442.

83. Рубин Б.А., Логинова Л.Н. Альтернативные пути биологического окисления // Итоги науки и техники. Биологическая химия. М.: ВИНИТИ. 1973. - Т.6. - С.434-468.

84. Румянцева Н.И., Валиева А.И., Самохвалова Н.А., Мухитов А.Р., Агеева М.В., Лозовая В.В. Особенности лигнификации клеточных стенок каллусов гречихи, различающихся по способности к морфогенезу //Цитология. 1998. - Т.40, №10. - С.835-843.

85. Савич И.М. Пероксидазы стрессовые белки растений // Успехи современной биологии. - 1989. - Т. 107, Вып.З. - С.406-417.

86. Садвокасова Г.Г., Кунаева P.M. Некоторые физико-химические и физиологические свойства пероксидазы растений // Физиология и биохимия культ, растений. 1987. - Т.19, №2. - С.107-119.

87. Сарнсенбаев К.Н., Полимбетова Ф.А. Роль ферментов в устойчивости растений. Алма-Ата: Наука, 1986. С. 184.

88. Северина И. С. Растворимая гуанилатциклаза в молекулярном механизме физиологических эффектов оксида азота // Биохимия. 1998. - Т.63, вып.7. - С.937-947.

89. Семихатова О.А. Энергетика дыхания растений в норме и при экологическом стрессе. Л.: Наука, 1990. С.73.

90. Талиева М.Н., Мишина Г.Н. Окислительные ферменты во взаимоотношениях растения и патогена при мучнистой росе флокса // Физиология растений. 1996. - Т.43, №5. - С.679-684.

91. Тарчевский И.А. Катаболизм и стресс у растений. М.: Наука, 1993. -С.80.

92. Тарчевский И.А. Элиситор-индуцируемые сигнальные системы и их взаимодействие // Физиология растений. 2000. - Т.47, №2. - С.321-331.

93. Тарчевский И.А., Безуглов В.К., Заботин А.И., Петров В.Е. Реактивность фотосинтетического аппарата. Казань: Казанский ун-т, 1975. -С.101.

94. Тарчевский И.А., Максютова Н.Н., Яковлева В.Г. Влияние салициловой кислоты на синтез белков в проростках гороха // Физиология растений. 1996. - Т.43, №5. - С.667-670.

95. Тарчевский И.А., Максютова Н.Н., Яковлева В.Г., Гречкин А.Н. Янтарная кислота миметик салициловой кислоты // Физиология растений. - 1999. - Т.46, №1. - С.23-28.

96. Тарчевский И.А., Чернов В.Н. Молекулярные аспекты фитоиммунитета // Микология и фитопатология. 2000. - Т.34, Вып.З. -С.1-10.

97. Тажибаева Т.Л. Изменчивость изопероксидаз проростков пшеницы при ступенчатом охлаждении // Вестн. с.-х. науки Казахстана. 1984. -№12. - С.30-32.

98. Титов А.Ф. Изопероксидазы растений И Успехи современной биологии. 1975. - Т.80, Вып.1(4). - С.102-115.

99. Титов А.Ф. Генетика растительных изоферментов // Успехи современной биологии. 1978. - Т.83, Вып.З. - С.325-339.

100. Удовенко Г.В. Физиологические механизмы адаптации растений к различным экстремальным условиям // Тр. прикл. ботан. генет. селекции. 1979. - Т.64, №3. - С.5-20.

101. Уилкинсон Д. Изоферменты. М.: Мирб 1968. С.220.

102. Федорова В.Я., Звягинцева Т.Н., Елякова JI.A. Поиск индукторов фитоиммунитета в ряду бета-1,3; 1,6-глюканов // Селекция, семеноводство и технология возделывания сельскохозяйственных культур в Приморье: Сб. тр. Приморского НИИ СО АСХН., 1990. -С.67-69.

103. Хесин Р.Б. Непостоянство генома // Молекуляр. Биология. 1980. -Т.14, Вып.6. - С.1205-1233.

104. Чалова Л.И., Ногайдели Д.Э., Караваева К.А., Озерецковская О.Л. Активность пероксидазы и полифенол-оксидазы маркер сенсибилизации клубней картофеля // Микология и фитопатология. -1985. - Т. 19, Вып.6. - С.495-498.

105. Черемисинов Н.А. Общая патология растений. М.: Высшая школа, 1973.-С.189.

106. Чумаков М.И. Участие поверхностных полисахаридов и белков бактерий семейства Rhizobeaceae в адсорбции и прикреплении к поверхности растений // Микробиология. 1996. - Т.65, №6. - С.725-739.

107. Яаска В., Яаска В. Изоферментные системы вегетативных органов картофеля // Известия АН ЭССР. Биология. 1971. - Т.20, №3. - С. 195201.

108. Ярулина Л.Г., Максимов И.В., Ямалеев A.M. Защитная роль лигнификации при инфицировании пшеницы септориозом // Микология и фитопатология. 1987. - Т.31, Вып.6. - С.43-46.

109. Adam A., Farkas Т., Somlyai G., Hevesi M., Kiraly Z. Consequence of 02~ generation during a bacterially induced hypersensitive reaction in tobacco: deterioration of membrane lipids // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1989. - V.34. -P. 13-26.

110. Aist J.R. A Freeze-Etch Study of Membranes in Plasmodiophora-Infected and Noninfected Cabbage Root Hairs // Can. J. Bot. 1974. - V.52, N7. -P.1441-1449.

111. Akashi Т., Kawasaki S., Shibaoka H. Stabilization of Cortical Microtubules by the Cell Wall in Cultured Tobacco Cells // Planta. 1990. -V.2, N2. - P.363-369.

112. Albersheim P., Anderson A.J. Proteins from Plant Cell Walls Inhibit Polygalacturonases Secreted by Plant Pathogens // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1971. V.68, N8. - P.1815-1819.

113. Albersheim P., Darvill A., Augur C., Cheong J.-J. Oligosaccharines: Oligosaccaride Regulatory Molecules // Acc. Chem. Res. 1992. - V.25. -P.77.

114. Alfano J.R., Collmer A. Bacterial pathogens in plants: life up against the wall // Plant Cell 1996. - V.8. - P.1683-1698.

115. Anderson A.J., Rogers K., Tepper C.S., Blee K., Cardon J. Timing of molecular events following elicitor treatment of plant cells // Physiol. Mol. Plant Pathol. -1991. V.38. - P.l-13.

116. Andreew L., Shaw M. A note on the effect rust infection on peroxidase isozymes in flax // Canad. J. Bot. 1965. - V.43; N11. - P. 1479-1486.

117. Apostol J., Heinstein P.F., Low P.S. Rapid stimulation of an oxidative burst during elicitation of cultured plant cells // J. Plant Physiol. 1989. -V.90, N1. - P. 109.

118. Baer D., Gudmestad N.C. Serological detection of Clavibacter michiganensis subsp. sepedonicus in potato // Phytopathology. 1993. - V.83. - P.157-163.

119. Baker C.J., O'Neill N.R., Kepller L.D., Orlandi E.W. Early Responses during Plant-Bacteria Interactions in Tobacco Cell Suspensions // Phytopathology. 1991. - V.81, N12. - P.1504-1507.

120. Baker C.J., Orlandi E.W., Mock N.M. Harpin, an elicitor of the hypersensitive response in tobacco caused by Erwinia amylovora, elicits active oxygen production is suspension cells 11 Plant Physiol. 1993. - V.102. -P.1341-1344.

121. Baker В., Zambyski P., Staskawixz B. Signaling in plant-microbe interactions // Science. 1997. - V.276, N2. - P.726-732.

122. Bandyopadhyay P., Steinman H.M. Legionella pneumophila Catalase-Peroxidases: Cloning of the katB Gene and Studies of KatB Function // J. of Bacteriology. 1998. - V.180, №20. -P.5369-5374.

123. Bent A.F. Plant disease resistance genes: function meets structure // Plant Cell. 1996. - V.8. - P.1757-1771.

124. Bestwick C.S., Brown JR., Mansfield J.W. Localized changes in peroxidase activity accompany hydrogen peroxide generation during the development of nonhost hypersensitive reaction in lettuce // Plant Physiol. -1998. V.118, №3. - P.1067-1078.

125. Bishop A.L., Slack S.A. Effect of infection with Clavibacter michiganensis subsp. sepedonicus Davis et al. on water relations in potato // Potato Res. 1992. - V.35. - P.59-63.

126. Bolwell G.P. Cyclic AMP, the reluctant messenger in plants // TIBS. -1995. -P.492-495.

127. Bolwel G.P., Butt V.S., Davies D.R., Zimmerlin A. The origin of the oxidative burst in plants // Free. Radic. Res. 1995. - V.23. - P.517-532.

128. Brandley D.J., Kjellbom P., Lamb C.J. Elicitor and wound - induced oxidative cross-linking of a proline-rich plant cell wall protein: a novel, rapid defense response // Cell. - 1992. - V.70. - P.21-30.

129. Buonaurio R., Torre G.D., Montalbini P. Soluble superoxide dismutase (SOD) in susceptible and resistant host-parasite complexes of Phaseolus vulgaris and Uromycesphasioli II Physiol. Mol. Plant Pathol. 1987. - V.31. -P.173-184.

130. Calderon A.A., Pedreno M.A., Ros Barcelo A., Munoz R. A spectrophotometric assay for quantitative analysis of oxidation of 4-hydroxystilbene by peroxidase H2O2 systems // J. Biochem. Biophys. Methods. - 1990. - V.20, N2. - P.171.

131. Candela M.E., Munoz R., Alcazar M.D., Espin A. Isoperoxidase involvement in the resistance of Capsicum annuum to infection by cucumber mosaic vims // J. Plant Physiol. 1994. - V.143, N2. - P.213-217.

132. Chang C., Stewart R.C. The two-component system regulation of diverse signaling pathways in prokaryotes and eukaryotes // Plant Physiol. 1998. -V.80. - P.723-731.

133. Chasan R. Plant-pathogen encounters in Edinburgh // Plant Cell. 1994. -P.1332-1341.

134. Chen Z., Silva H., Klessing D.F. Active oxygen species in the induction of plant systemic acquired resistance by salicylic acid // Science. 1993. -V.262.-P.1883-1886.

135. Clapham D.E. Calcium signaling // Cell. 1995. - V.80. - P.259-268.

136. Clementi F., Palade C.E. Intestinal capillaries. 1 Permeability to peroxidase and ferritin // J. Cell Biol. 1969. - V.41, N1. - P.33-58.

137. Collmer A., Keen N.T. The Role of Pectic Enzymes in Plant Pathogenesis // Annu. Rev. Phytopathol. 1986. - V.24. - P.383-409.

138. Dangl J.L. Piece resistance: novel classes of plant disease genes // Cell. -1995. Y.80, N10. - P.363-366.

139. Dangl J.L., Dietrich R.A., Richberg M.N. Death don't have no mercy: cell death programs in plant-microbe interactions // Plant Cell. 1996. - V.8, N10.- P.1793-1807.

140. Denny T.R. Involvement of bacterial polysaccharides in plant pathogenesis // Army. Rev. Phytopathol. 1995. - V.33. - P.173-197.

141. Devlin W.S., Gustine D.L. Involvement of the oxidative burst in phytoalexin accumulation and the hypersensitive reaction // Plant Physiol. -1992. V.100. -P.l 189-1195.

142. Doke N. NADPH-dependent O2" generation in membrane fractions isolated from wounded potato tubers inoculated with Phytophthora infestans // Physiol. Plant Pathol. 1985. - V.27. -P.311-322.

143. Doke N., Ohashi Y. Involvement of an 02" generating system in the induction of necrotic lesions on tobacco leaves infected with tobacco mosaic virus // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1988. - V.32. - P. 163-175.

144. Douglas C.J., Halperin W., Nester E.W. Agrobacterium tumefaciens mutants affected in attachment to plant cells // J. Bacteriol. 1982. - V.152, N3. - P.1265-1278.

145. Durbin R.D. Bacterial Phytotoxins: Mechanisms of Action // Experientia.- 1991. V.47, №8. -P.776-783.

146. Durner G., Wendehenne D., Klessing D.F. Defense gene induction in tobacco by nitric oxide, cyclic GMP and cyclic ADP-ribose // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. - V.95. - P. 10328-10333.

147. Edwards R., Blount J.W., Dixon R.A. Glutatione and elicitation of the phytoalexin response in legume cell cultures // Planta. 1991. - V.184. -P.403-409.

148. Epperlein M.M., Noronha-Dutra A.A., Strange R.N. Involvement of the hydroxyl radical in the abiotic elicitation of phytoalexins in legumes // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1986. - V.28. - P.67-77.

149. Farmer E.E., Ryan C.A. Octadecanoid precursors of jasmonic acid activate the synthesis of wound-inducible proteinase inhibitors // Plant Cell. 1992. -V.4. - P. 129-134.

150. Ferrer M.A., Munoz R., Ros Barselo A. A biochemical study of the cuticle-associated peroxidases in lupines // Ann. Bot. 1991. - V.67, N3. -P.561.

151. Feys B.J.F., Beniditti C.E., Penfold C.N. Arabydopsis mutants selected for resistance to the phytotoxin coronative are male sterile insensitive to metil jasmonate and resistant to a bacterial pathogen // Plant Cell. 1994. - V.6. -P.751-759.

152. Flor H.H. Inheritance of reaction to rust in flax // J. Agric. Res. 1947. -V.74. -P.241.-262.

153. Flor H.H. The inheritance of X-ray induced mutations to virulence in a uredospore culture of race I of Melampsora lini П Phytopathology. 1960. -V.50. - C.603-605.

154. Floris G., Medda R., Rinadi A. Peroxidase from Ipomea batayas seedlings: purification and properties // Phytochemistry. 1984. - V.23, N8. - P. 15271529.

155. Graham R.C., Karnovsky M.J. The early stages of absorption of injected horseradish peroxidase in the proximal tubules of mouse kidney:ultrastructural cytochemistry by a new technique // J. Histochem. Cytochem. 1966. - T. 14. - P.291-302.

156. Grechkin A.N. Recent developments in biochemistry of the plant lipoxygenase pathway // Prog. Lipid Res. 1998. - Y.37. - P.317-352.

157. Grechkin A.N., Kuramshin R.A., Safonova E.Y., Yefremov Y.J., Latypov S.K., Ilyasov A.V., Tarchevsky I.A. Double hudroperoxidation of a-linolenic acid by potato tuber lipoxygenase // Biochim. Biophys. Acta. 1991. -V. 1081. -P.79-84.

158. Guo Z-J., Nakagawara S., Sumitani K., Ohta Y. Effect of intracellular glutatione level on the production of 6-methoxymellein in cultured carrot (Daucus carota) cells I I Planta Physiol. 1993. - V. 102. - P.45-51.

159. Hahn M.G. Microbial elicitor and their receptor in plants // Annu. Rev. Phytopathol. 1996. - V.34. - P.387-412.

160. Hajlaoni M.R., Benhamou N., Belanger R.R. Cytochemical Aspects of Fungal Penetration, Haustorium Formation and Interfacial Material in Rose Leaves Infected by Sphaerotheca pannosa var. rosae // Physiol. Mol. Plant Pathol. -1991. V.39, N3. - P.341-355.

161. Hammond-Kosack K.E., Kim E., Jones J.D.G. Plant disease resistance genes // Ann. Review. Plant Mol. Biol. 1997. - V.48. - P.575-607.

162. Hardham A.R. Cell Biology of Pathogenesis // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant. Mol. Biol. 1992. - V.43. - P.491-526.

163. Hausladen A., Stamber J.S. Nitric oxide in plant immunity // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. - V.95. - P. 10345-10347.

164. Henningson P.J., Gudmestad N.C. Comparison of exopolysaccharides from mucoid and nonmucoid strains of Clavibacter michiganensis subspecies sepedonicus I I Can. J. Microbiol. 1993. - V.39. - P.291-296.

165. Herouart D., Van Montagu M., Inze D. Redox-activated expression of the cytosolic copper/zinc superoxide dismutase gene in Nicotiana // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. - V.90. - P.3108-3112.

166. Hill C.S., Treisman R. Transcriptional Regulation by Extracellular Signals; Mechanism and Specificity // Cell. 1995. - V.80. - P.199-212.

167. Hockenbery D.M., Oltvai Z.N., Milliman C.L., Korsmeyer S.J. Bcl-1 functions in an antioxidant pathway to prevent apoptosis // Cell. 1993. -V.75. - P.241 -251.

168. Holden D.W., Rohringer R. Mechanisms of pathogen-derived resistance to viruses in transgenic plants // Plant Physiol. 1985. - V.79, N3. - P.820-829.

169. Keppler L.D., Baker C.J. 02~ -initiated lipid peroxidation in a bacteria-induced hypersensitive reaction in tobacco cell suspensions // Phytopathology. 1989. - V.79. - P.555-562.

170. Keppler L.D., Baker C.J., Atkinson M.M. Active oxygen production during a bacteria induced hypersensitive reaction in tobacco suspension cells //Phytopathology. 1989. - V.79. -P.974-978.

171. Keppler L.D., Novasky A. The initiation of membrane lipid peroxidation during bacterial-induced hypersensitive reaction // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1987. -V.30. -P.233-245.

172. Kerr A. The Ti plasmid Agrobacterium И Proc. 4th. Int. Conf. Plant Pathol. Bact. Angers.,1978. P. 101.

173. Kim S., Wender S.H., Smith E.C. Isolation and characterization of two isoperoxidases from tobacco tissue cultures // Phytochemistry. 1980. - V.19, N1. - P.165-168.

174. Klotz M.G. The Action of Tentoxin on Membrane Processes in Plants // Physiol. Plant. 1988. - V.74, N3. - P.575-582.

175. Kojima S. Studies in peroxidase. II. The effect of peroxidase on the bactericidal action of phenols // J. Biochem. 1931. - V. 14, N1. - P. 95-101.

176. Kosuge T. The role of phenolics in host response to infection // Ann. Rev. Phytopathol. 1969. - V.7, N1. - P. 195.

177. Kuchitsu K., Kikuyama M., Shibuya N. Rapid Induction of Transient Membrane Depolarization by N-acetylchitooligosaccharide Elicitor in Suspension-Cultured Rice Cells // Plant Cell Physiol. 1994. - V.35. -P.864-868.

178. Mader M. Origin of the heterogeneity of peroxidase isoenzyme group G1 from Nicotiana tabacum L. Conformation // Ztshr. Pflanzenphysiol. 1980. -V.96, N4. - P.283-296.

179. Mader M., Amberg-Fischer V. Role of peroxidasa in lignification of tobacco cells. I. Oxidation of nicotinamide adenine dinucleotide and formation of hydrogen peroxide by cell wall peroxidases // Plant Physiol. -1982. V.70, N4. - P. 1128-1131.

180. Mader M., Meyer Y., Bopp M. Localisation der Peroxidase-Isoenzyme in Protoplasten und Zellwanden von Nicotiana tabaccum L. // Planta. 1975. -Bd.122, H.3. - S.259-268.

181. Mader M., Nessel A., Bopp M. Uber die physiologische Bedeutung der Peroxidase-Isoenzymgnippen des Tabaks anhand einiger biochemischer Eigenschaften // Ztschr. Pflanzenphysiol. 1977. - Bd.82, H.3. - S.247-260.

182. Mader M., Ungemach J., Schlose P. The role of peroxidase isoenzyme groups of Nicotiana tabaccum in hydrogen peroxide formation // Planta. -1980. V. 147, N.5. - P.467-471.

183. Mader M., Walter C. De-novo synthesis and release of peroxidases in cell suspension cultures of Nicotiana tabacum L. II Planta. 1986. - V.169. -P.273-277.

184. Mahdy M. C. Active Oxygen Species in Plant Defense Against Pathogens // Plant Physiol. 1994. - V.105. - P.467-472.

185. Matthysse A.G., Holmes K.V., Gurlilz H.G. Binding of Agrobacterium tumefaciens to carrot protoplasts // Physiol, plant Pathol. 1982. - V.20, N1.1. P.27-33.

186. Mazza G., Jop C., Bouchet M. Chemical composition and hydrodynamic characteristic of turnip peroxidases // Boichim. et biophys. Acta. 1973. -V.322, N2. - P.218-223.

187. Meyer A., Muller P., Sembdner G. Air pollution and plant hormons // Biochem. Physiol. Pflanz. 1987. - V. 182. - P. 1-21.

188. Morel F., Doussiere J., Vignais P. V. The superoxide-generating oxidase of phagocytic cells: physiological, molecular and pathological aspects // Eur. J. Biochem. 1991. - Y.201. -P.523-546.

189. Metzler M.C., Laine M.J., De Boer S.H. The status of molecular biological research on the plant pathogenic genus Clavibacter // Fems Microbiology Letters. 1997. - V.150, N1. - P. 1-8.

190. Nose K., Shibanuma M., Kikuchi K., Dageyama H., Sakayama S., Kuruki T. Transcriptional activation of early-response genes by hydrogen peroxide in a mouse osteoblastic cell line // Eur. J. Biochem. -1991. V.201. - P.99-106.

191. Novacky A., Hampton R.E. Peroxidase isozymes in virus-infected plants // Phytopathology. 1968. - У.58, N3. - C.301-305.

192. Novacky A., Ullrich-Eberins C.I., Ball E. Interactions of Phytotoxins with Plant Cell Membranes: Electrophysiology and Ion Flux-Induced pH Changes

193. I Phytotoxins and Plant Pathogenesis / Eds Graniti A. et al. Berlin: Springer-Verlag, 1989. -P.151-156.

194. Peng ML Kus J. Peroxidase-generated hydrogen peroxide as a source of antifungal activity in vitro and on tobacco leaft disks // Phytopathology. -1992, V.82.-P.696-699.

195. Pennon P., Cecchini J., Miassod R. et al. Peroxidase associated with lentil root ribosomes // Phytochemistiy. 1970. - V.9, N1. - P.73-86.

196. Rao S.S., Lippincott B.B., Lippincott J.A. Agrobacterium adherence involves the pectic portion of the host cell wall and is sensitive to the degree of pectin methylation //Physiol, plant. 1982. - V.56, N2. - P.374-380.

197. Reigh D.L., Wender S.H., Smith E.C. Lipid peroxidation is a consequence of elicitor activity//Phytohemistiy. 1973. - V.12, N6. -P.1265.

198. Reimers P.J., Guo A. Leach J.E. Increased activity of a cationic peroxidase associated with an incompatible interaction between Xanthomonas oryzae pv oryzae and rice (Oriza sativa) I I Plant Physiol. 1992. - V.99, N3. -P.1044-1050.

199. Renneuberg H., Steinkam R., Kesselme J. 5-Oxo-prolinase in Nicotiana tabacum catalytic properties and subcellular localization // Jbid. - 1981. -V.52, N2. - P.211-216.

200. Romantschuk M. Attachment of plant pathogenic bacteria to plant surfaces // Aimu. Rev. Phytopathol. 1992. - V.30. - P.225-243.

201. Ros Barcelo A., Ferrer M.A., Garcia-Florenciano E., Munoz K. Localization of peroxidase in C-type xybm transfer cells from Lupinua lipinus //Phytopathol. 1991. - V.31,N1. -P.137.

202. Ross A. F. Localized acquired resistance to plant virus infection in hypersensitive hosts // Ibid. 1961a. - V.14, N3. - P.329-339.

203. Ryals J.A., Neuenschwander U.H., Wollets M.G. Systemic acquired resistance // Plant Cell. 1996. - V.8. - P.1809-1819.

204. Ryan С.A. The Search for the Proteinase Inhibitor-Including Factor, PI IF //PlantMol. Biol. 1992. - V. 19,N1. -P.123.

205. Saunders B.C., Holmessiedle A.G., Stark B.P. Peroxidase: The properties and uses of a versatile enzyme and some related catalysts. L.: Butterworths, 1964. -P.271.

206. Scandalios J.G. Oxygen stress and superoxide dismutases // Plant Physiol. 1993. - V.I01. -P.7-12.

207. Schloss P., Walter C., Mader M. Basic peroxidases in isolated vacuoles of Nicotiana tabacum L. //Planta. -1987. V.170, N2. - P.225.

208. Schrec R., Rieber P., Baeuerle P.A. Reactive oxygen intermediates as apparently widely used messengers in the activation of the NF-kB transcription factor and HIV-l // EMBO J. 1991. - V. 10. - P.2247-2258.

209. Schwaske R., Hager A. Fungal elicitors induce a transient release of active oxygen species from cultured spruce cells that is dependent on Ca2+ and protein-kinase activity//Planta. 1992. - V.187. - P.136-141.

210. Sen P., Chatterjee G., Kumar P.M., Sen S.K. Enhancement of attachment of Agrobacterium tumefaciens to plant cell surface results in increase in genetic transformation // J. Exp. Biol. 1986. - V.24. - P.153-155.

211. Seevers P.M., Daly J.M., Catadral F.F. Role of peroxidase isozymes it resistance to wheat stem rust disease // Plant Physiol. 1971. - V.48, N3. -P.353-360.

212. Shannon L.M., Kay E., Lew Y. Y. Peroxidase isoenzymes from horseradish roots. Isolation and physical properties // J. Biol. Chem. 1966. - V.241, N9. -P.2166-2172.

213. Sharp J.K., Valent В., Albersheim P. Purification and partial characterization of a betaglucan fragment that elicits phytoalexin accumulation in soybean // J. Biol. Chem. 1984. - V.259. - P. 11312-11320.

214. Sheen S J. Isozymes in plant genetics and breeding. Pt. B/Eds Tunksley S.D., Orton T.J. Amsterdam: Oxford; New York: Elsevier Sci. Publ. Co., 1983.-P.203.

215. Sheen S. J., Calvert J. Studies on polyphenol content, activities and isozymes of polyphenol oxidase and peroxidase during air-curing in three tobacco types // Plant Physiol. 1967. - V.44, N2. - P.199-204.

216. Sing G., Thakur P.S., Ray V.K. Basic peroxidases in isolated vacuoles of Nicotiana tabacum L. И Acta agron. Acad. Sci. Hung. 1985. - V.34, N1-2. -P.90.

217. Smith F.A., Smith S.E. Membrane Transport at the Biotrophic Interface: an Overview// Austr. J. Plant Physiol. 1989. - V.16, N1. - P.33-43.

218. Southerton S.G., Deverall B.J. Changes in phenylalanine ammonia-lyase and peroxidase activities in wheat cultivars expressing resistance to the leaf-rust fungus // Plant Pathol. 1990. - V.30, N2. - P.223.

219. Srivastava O.P., van Huystee R.B. Interactions among phenolics and peroxidase isozymes // Bot. Gaz. 1977b. - V.138, N4. - P.457-464.

220. Staskawicz В., Ausubel E., Baker B. Molecular genetic of plant disease resistance // Science. 1995. - V.268. - P.661-666.

221. Stricland E.N. Circular dichrosium of horseradish peroxidase and its enzyme-substrate compounds // Biochim. et biophys. acta. 1968. - V.151, N1. - P.70-75.

222. Strobel G.A. Purification and Properties of a Phytotoxic Polysaccharide Produced by Corynebacterium sepedonicum // Plant Physiol. 1967. - V.42, N10. -P.1433-1441.

223. Strobel G.A., Hess W.M. Biological Activity of a Phytotoxic Glycopeptide Produced by Corynebacterium sepedonicum // Plant Physiol. 1968. -V.43, N10. - P.1673-1688.

224. Strobel G.A. Bacterial Phytotoxins // Annu. Rev. Microbiol. California: Annual Reviews Inc., 1977. V.31. -P.205-224.

225. Sutherland M.W. The generation of oxygen radicals during host plant responses to infection // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1991. - V.39. - P.79-93.

226. Theorell H. Crystalline peroxidase II Enzimologia. 1942. - V.10. -P.250-252.

227. Thompson J.E., Legge R.L., Barber R.F. the role of free radicals in senescence and wounding // New. Phytol. 1987. - V.105. - P.317-344.

228. Toyoda K., Shiraishi Т., Ymada Т., Ishinose Y., Oku H. Rapid Changes in Polyphosphoinositide Metabolism in Pea in Response to Fungal Signals // Plant Cell Physiol. 1993. - V.34, N5. - P.729-735.

229. Tyson H., Taulor S.A., Fieldes M.A. Segregation of environmentally induced relative mobility shifts in flax genotroph peroxidase isoenzymes // Heredity. 1978. - V.40, N2. - P.281-290.

230. Ueng P.P., Daly J.M. Changes in nitrogen metabolism in sweet potato mith black rot // Plant and Cell Physiol. 1985. - V.26, N1. - P.77-84.

231. Van Aften N.K., McMillan B.D. Macromolecular plant-wilting toxins: artifacts of the bioassay method // Phytopathology. 1982. - V.72. - P. 132135.

232. Vandenberg B.M., Vanhuystee R.B. Rapid isolation of plant peroxidase. Purification of peroxidase a from petunia // Physiol, plant. 1984. - V.60, N3. - P.294-304.

233. Van Huystee R.B. Plant peroxidases // Isozymes: Current Topics in Biological and Medical Research / Ed. Alan R. V.16. N.Y.: Liss Inc., 1987. -P.241.

234. Vera-Estrella R., Blumwald E., Higgins V.J. Effect of specific elicitors of Claudosporium fulbum on tomato suspension cells // Plant Physiol. 1992. -V.99.-P. 1208-1215.

235. Ward E.R., Uknes S.J., Williams S.C. Coordinate gene activity in response to agents that induce systemic acquired resistance // Plant Cell. -1991,- V.3. P. 1085-1094.

236. Weeden H.F. Isozymes in plant genetics and breeding. Pt A / Eds Tanksley S.D., Orton T.J. Amsterdam, Oxford; New York: Elsevier Sci. Publ. Co., 1983. P. 175.

237. Weising K., Schell J., Kahl G. Foreign genes in plants: transfer, structure, expression and applications // Ann. Review. Genetics. 1988. - V.22. - P.421-477.

238. Welinder K.G. Plant peroxidases, their primary, secondery and fertiary structures, and relation to cytochrome с peroxidase // Eur. J. Biochem. -1985,- V. 151,- Р.497-504/

239. Welinder K.G., Smillie L.B., Schonhaum G.R. Amino acid sequence studies of horseradish peroxidase J.Tryptic peptides // Canad.J. Biochem. -1972. V.50, N1. - P.44-62.

240. Westra A.A. Slack S.A. Isolation and Characterization of Extracellular Polysaccharide of Clavibacter michiganensis subsp. sepedonicus // Physiology and Biochemistry. 1992. - V.82, N10. - P.l 193-1199.

241. Wingate V.P.M., Lawton M.A., Lamb C.J. Glutatione causes a massive and selective induction of plant defense genes // Plant Physiol. 1988. - V.87. - P.206-210.