Роль аминокислот в регуляции активности и множественных форм дегидрогеназ тутового шелкопряда тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Гаверова, Юлия Геннадьевна

• Гаверова, Юлия Геннадьевна
• кандидат биологических наук
• 2000

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Гаверова, Юлия Геннадьевна

ВВЕДЕНИЕ.

Влияние аминокислот на активность ферментов обзор литературы).

Влияние аминокислот на ферменты микроорганизмов.

Влияние аминокислот на ферменты растений.

Влияние аминокислот на ферменты животных.

Материалы и методы.

Материал.

Введение аминокислот.

Приготовление экстрактов растворимых белков.

Определение активности а-глицерофосфатдегид-рогеназы, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и мал атдегидрогеназы.

Выявление множественных форм дегидрогеназ.

Определение активности множественных форм дегидрогеназ.

Исследование воздействия аминокислот на дегидрогеназы in vitro.

Исследование влияния аминокислот на уровне транскрипции и трансляции.

Методы выделения и очистки отдельных форм

НАД*-зависимой малатдегидрогеназы.

Осаждение растворимых белков сульфатом аммония.

Гельфильтрация.

Концентрирование образцов.

Препаративный электрофорез.

Определение молекулярных масс форм малатдегидрогеназы жирового тела методом гельфильтра

Определение изоэлектрических точек форм малатдегидрогеназы жирового тела методом изоэпектрофокусирования.

Определение протеолитической активности.

Исследование влияния протеолитических ферментов на образование высокоподвижной формы малатдегидрогеназы

Статистическая обработка результатов эксперимента.

Влияние аминокислот на активность и множественные формы малатдегидрогеназы, а-глицерофосфатдегидрогеназы и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы тутового шелкопряда и вощинной моли.

Влияние аминокислот на активности и множественные формы малатдегидрогеназы, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и а-глицерофосфатдегидрогеназы гусениц вощинной моли.

Влияние аминокислот на активность и множественные формы а-глицерофосфатдегидрогеназы в тканях и органах тутового шелкопряда.

Влияние аминокислот на активность и множественные формы глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы в тканях и органах тутового шелкопряда in vivo и in vitro. Влияние аминокислот на активность и множественные формы малатдегидрогеназы в тканях и органах тутового шелкопряда.

Изучение механизмов воздействия аминокислот на малатдегидрогеназу тутового шелкопряда с использованием ингибиторов транскрипции и трансляции.

Выделение и свойства форм малатдегидрогеназы, выявленных в жировом теле тутового шелкопряда после инъекции аминокислот.

Выделение форм малатдегидрогеназы, выявленных в жировом теле тутового шелкопряда после инъекции глицина и серина.

Определение молекулярных масс исследуемых форм малатдегидрогеназы.

Определение изоэлектрических точек исследуемых форм малатдегидрогеназы.

Влияние аминокислот на протеолитическую активность в жировом теле и воздействие протеаз на контрольную форму малатдегидрогеназы.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Роль аминокислот в регуляции активности и множественных форм дегидрогеназ тутового шелкопряда»

АКТУАЛЬНОСТЬ ТЕМЫ.

Анализ содержащихся в современной литературе сведений о регуляции метаболических процессов у различных организмов показал, что в настоящее время уделяется значительное внимание воздействию на ферменты таких природных биологически активных веществ, как аминокислоты. Аминокислоты способны проникать практически во все структуры живых клеток и осуществлять регуляцию активности ферментов на уровне транскрипции, трансляции, посттрансляционной модификации и метаболизма (Eisenstein, 1995; Tipper, Kaufman, 1992; Rishikof et а!., 1998; Xu et al., 1998; Kuwahata et al., 1998; Deboer et al., 1998). Они также могут модулировать действие и стимулировать секрецию гомонов (Macdonald et al., 1991; Dongryul et al., 1997; Ushida et al., 1998). Большинство работ по влиянию аминокислот на ферменты выполнено в системе in vitro и посвящено, в основном, аллостерической регуляции их активности. Наиболее изучены в этом плане ферменты аминокислотного и белкового обмена, причем преимущественно у растений (Тюльпанова, Еременко, 1976; Евстигнеева и др., 1985; Расулов, 1990; Lee et al., 1998). Проводятся работы по исследованию воздействия аминокислот in vivo на разнообразные обменные процессы у животных и человека (Кричевская и др., 1983; Massillon et al., 1996; Bergamini et al., 1995). Имеются данные, хотя и весьма немногочисленные, о воздействии аминокислот на активность дегидрогеназ у разных объектов (Rosenbrough, 1996; Malik, Ahluwalia, 1994). С помощью аминокислот пытаются лечить некоторые нарушения обмена веществ у человека и животных (Dekoning et al., 1998; Lemosquet et al., 1997).

Исследования по влиянию аминокислот на ферменты насекомых крайне немногочисленны. Изучению подвергались в основном ферменты аминокислотного и белкового обмена, и соответствующие исследования проводились преимущественно in vitro (Горленко, Грошева, 1984; Агад-жанян, Арутюнян, 1974). В то же время известно, что концентрация свободных аминокислот в организме насекомых достигает значительно более высоких значений, чем у других животных (Филиппович и др., 1992), поэтому пул свободных аминокислот, несомненно, играет важную роль в адаптационных процессах у насекомых (Band, Band, 1987). Вполне естественным выглядит предположение о дифференцированном влиянии аминокислот на активность отдельных форм ферментов насекомых, однако работ, посвященных регуляции множественных форм ферментов при участии аминокислот, очень мало (Пиункова и др., 1999).

Исходя из выше изложенного, исследование воздействия аминокислот на активность и множественные формы дегидрогеназ, непосредственно не связанных с аминокислотным обменом, представляется весьма интересным с точки зрения расшифровки значения аминокислот в регуляции разнообразных метаболических процессов у хозяйственно ценных видов насекомых и насекомых-вредителей.

ЦЕЛИ И ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЯ.

Целью настоящей работы является изучение роли протеиноген-ных аминокислот в регуляции активности а-глицерофосфатдегидрогеназы, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и ма-латдегидрогеназы и их множественных форм в тканях и органах тутового шелкопряда, а также расшифровка возможных механизмов этой регуляции.

Для достижения этой цели были сформулированы следующие задачи:

1. Исследовать влияние аминокислот на активность и множественные формы а-глицерофосфатдегидрогеназы, глюкозо-6-фосфатде-гидрогеназы и малатдегидрогеназы в тканях и органах тутового шелкопряда in vivo и in vitro.

2. Сопоставить влияние аминокислот на активность и множественные формы дегидрогеназ у тутового шелкопряда и одного из видов насекомых-вредителей - большой вощинной моли.

3. Изучить возможность воздействия аминокислот на транскрипцию и трансляцию отдельных форм дегидрогеназ тутового шелкопряда с использованием соответствующих ингибиторов указанных процессов.

4. Выделить в индивидуальном состоянии и сопоставить физико-химические свойства присутствующей в норме (контрольной) формы одной из дегидрогеназ со свойствами форм, появляющихся в ответ на введение аминокислот, и проанализировать возможные механизмы их возникновения.

5. Исходя из сопоставления полученных данных, обсудить возможность регуляции метаболизма у насекомых аминокислотами.

НАУЧНАЯ НОВИЗНА.

Впервые исследовано влияние протеиногенных аминокислот на активность и множественные формы дегидрогеназ гусениц тутового шелкопряда и большой вощинной моли в опытах in vivo и in vitro. Показано, что воздействие аминокислот на эти ферменты видо- и тканеспеци-фично и зависит от времени экспозиции.

Установлена возможность воздействия отдельных аминокислот на процессы транскрипции и трансляции на примере малатдегидрогеназы жирового тела тутового шелкопряда. Установлено, что процессы транскрипции и трансляции в этой ткани достаточно чувствительны к концентрации некоторых аминокислот.

Разработана принципиально новая схема выделения и очистки НАД+-зависимой малатдегидрогеназы из жирового тела тутового шелкопряда, позволяющая достаточно быстро получить отдельные формы фермента в практически гомогенном состоянии.

Впервые охарактеризована одна из форм малатдегидрогеназы, появляющаяся в жировом теле тутового шелкопряда после инъекции аминокислот, выявлены различия в ее физико-химических параметрах по сравнению с формой, присутствующей в этой ткани в норме. Предложен возможный механизм образования высокоподвижной формы малатдегидрогеназы в результате ограниченного протеолиза исходной формы.

ПРАКТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ РАБОТЫ.

Полученные результаты расширяют представления о механизмах регуляции ферментов липидного и углеводного обменов у насекомых. Анализ полученных данных показывает, что аминокислоты играют важную роль в регуляции окислительно-восстановительных процессов в различных тканях и органах насекомых, и экстремально высокий уровень их концентрации имеет большое адаптационное значение для представителей этого класса животных.

Установлено, что аминокислоты способны существенно влиять на процессы транскрипции и трансляции, уменьшать действие антибиотиков и оказывать антистрессовое воздействие на организм насекомых. Показана способность аминокислот осуществлять контроль экспрессии отдельных форм малатдегидрогеназы в жировом теле тутового шелкопряда.

Полученные данные о влиянии аминокислот на метаболизм насекомых позволяют рассматривать их в качестве возможных регуляторов жизнедеятельности хозяйственно ценного вида насекомых - тутового шелкопряда, а также насекомых-вредителей.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Гаверова, Юлия Геннадьевна

выводы.

1. Впервые исследовано влияние протеиногенных аминокислот на активность и множественные формы а-глицерофосфатдегидрогеназы, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и малатдегидрогеназы гусениц тутового шелкопряда Bombyx mori и большой вощинной моли Galleria mellonella. Введение насекомым растворов аминокислот приводит к весьма существенным изменениям в активности и спектрах множественных форм этих ферментов, напрямую не связанных с обменом аминокислот. Воздействие аминокислот на изучаемые ферменты видо- и тка-неспецифично и развивается во времени.

2. Различные аминокислоты могут существенно усиливать или угнетать активность а-глицерофосфатдегидрогеназы, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и малатдегидрогеназы гусениц большой вощинной моли и таким образом влиять на интенсивность процессов углеводного и липидного обменов у этого вида насекомых-вредителей. Воздействие аминокислот непосредственно связано с изменениями в спектрах множественных форм изученных ферментов. Наиболее отзывчив к инъекции аминокислот спектр форм НАД+-зависимой малатдегидрогеназы, в котором аминокислоты вызывают как появление новых форм, так и избирательное подавление активности других форм фермента.

3. Реакции а-глицерофосфатдегидрогеназы на инъекцию аминокислот у гусениц тутового шелкопряда существенно отличаются в разных тканях. Большинство аминокислот угнетают активность фермента в жировом теле и кишечнике через 2 часа после инъекции, однако, в то время как в стенке кишечника активность через сутки после инъекции остается сниженной, в жировом теле под действием большинства аминокислот она возрастает. Влияние аминокислот на а-глицерофосфатдегидрогеназу гемолимфы незначительно. Выявлена тенденция к появлению малоподвижных форм а-глицерофосфатдегидрогеназы в стенке кишечника и жировом теле через 2 часа после введения аминокислот.

4. Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа тутового шелкопряда весьма отзывчива к воздействию аминокислот. На их инъекцию фермент отвечает многократным увеличением или уменьшением активности и изменением в наборах множественных форм. Снижение активности или полное ингибирование активности одних форм фермента компенсируется повышением активности других форм, что говорит о высоко развитой системе контроля активности ключевого фермента пентозофосфатного пути обмена углеводов у насекомых.

5. Воздействие аминокислот на НАД+-зависимую малатдегидроге-назу тутового шелкопряда наиболее ярко выражено в гемолимфе, причем, как показывает сопоставление результатов опытов in vivo и in vitro, изменения в активности не связаны с непосредственным влиянием аминокислот на молекулы фермента. Выявлена тенденция к ингибированию аминокислотами наиболее электрофоретически подвижных (анодных) форм фермента в этой ткани, которая компенсируется высокой активностью менее подвижных форм. L-Аспарагиновая кислота значительно снижает активность малатдегидрогеназы в жировом теле как в опытах in vivo, так и in vitro, что можно объяснить структурным подобием этой аминокислоты субстрату фермента, а также вмешательством ее в функционирование малат-аспартатного цикла. Во всех исследованных тканях гусениц тутового шелкопряда инъекция аминокислот оказывает существенное влияние на множественные формы малатдегидрогеназы, выражающееся как в ингибировании отдельных форм, так и в появлении новых, не присутствующих у насекомых в норме.

6. В опытах с актиномицином D и пуромицином установлено, что аминокислоты способны активно вмешиваться в процессы экспрессии генетического материала в жировом теле тутового шелкопряда. Они оказывают выраженное антистрессовое и противоантибиотическое действие, проявляющееся в отношении концентрации растворимых белков, общей активности и множественных форм малатдегидрогеназы. Наиболее мощным эффектом такого рода обладает глицин.

7. После инъекции глицина в жировом теле гусениц тутового шелкопряда возникают высокоподвижные формы малатдегидрогеназы, одна из которых (с Rf=0,78) с использованием методов гельфильтрации и препаративного электрофореза выделена в гомогенном состоянии. Сопоставлены свойства данной формы со свойствами формы фермента (с

1^=0,42), функционирующей у контрольных (интактных) насекомых. Молекулярная масса возникающей в результате инъекции глицина формы составляет 30 кДа, что в 2 раза меньше молекулярной массы контрольной формы, а ее изоэлектрическая точка (р1=5,2) ниже, чем у исходной формы (р1=5,8), что дало основание предполагать, что высокоподвижная форма малатдегидрогеназы, появляющаяся после инъекции гли, является каталитически активным мономером.

8. В модельных опытах с использованием протеолитических ферментов (пепсина, трипсина и папаина) установлено, что появление после инъекции глицина высокоподвижной формы малатдегидрогеназы является результатом ограниченного протеолиза предсуществующей в жировом теле формы фермента и, вероятно, она является каталитически активным мономером, возникшим в результате активации протеолитических ферментов, активность которых, как установлено, возрастает в тканях тутового шелкопряда после инъекции аминокислот.

9. Полученные данные открывают перспективу целенаправленной регуляции обменных процессов у насекомых посредством протеиноген-ных аминокислот.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ.

Проведенные нами исследования показали, что аминокислоты обладают выраженным регуляторным эффектом в отношении разнообразных метаболических процессов, протекающих в организме насекомых. Полученные данные красноречиво свидетельствуют о важной роли, которую играют аминокислоты на всех уровнях регуляции обмена веществ в тканях и органах гусениц тутового шелкопряда. Отдельные аминокислоты способны напрямую воздействовать на молекулы ферментов, заметно изменяя их активность. Так, асп ингибирует МДГ, связываясь, по-видимому, с активным центром определенных форм этого фермента, фен повышает активность Г-6-ФДГ, что, возможно, связано с конформа-ционными изменениями молекул энзима. Однако, непосредственное воздействие аминокислот на исследованные нами дегидрогеназы скорее исключение, чем правило. Мишенью для вводимых нами аминокислот являлись другие процессы, такие как транскрипция, биосинтез белка, протеолиз, транспорт веществ через мембраны, и наблюдаемые нами изменения в активности и наборах множественных форм а-ГФДГ, Г-6-ФДГ и МДГ являются лишь звеньями в достаточно длинной цепи событий, происходящих в организме тутового шелкопряда после инъекции аминокислот. Конечным итогом в данном случае являлись изменения в жизнедеятельности целого организма насекомого. Наиболее ярко эти изменения проявлялись в двух вариантах опыта. Через сутки после инъекции гли у гусениц тутового шелкопряда породы Враца 4 наблюдалось значительное повышение двигательной активности, а после инъекции сер, напротив, гусеницы выглядели вялыми и двигались мало. И в обоих случаях завивка кокона началась позже, чем у других насекомых.

Не вызывает сомнения факт, что аминокислоты способны влиять на экспрессию различных генов у тутового шелкопряда. Механизм этого влияния еще не ясен и требует дальнейшего исследования. Вполне возможно, что аминокислоты связываются с какими-либо белками-регуляторами, приводя к репрессии или, наоборот, дерепрессии транскрипции соответствующих генов. Не стоит исключать и возможность связывания аминокислот непосредственно с нуклеиновыми кислотами. Например, нами установлено, что влияние сер и цис на одну из форм МДГ жирового тела совпадает с таковым ингибитора транскрипции актиноми-цина О, что дает возможность предположить сходный механизм связывания этих аминокислот с ДНК. Возможно также, что связывание аминокислот с отдельными нукпеотидными последовательностями изменяет считывание информации РНК-полимеразой.

Аминокислоты способны стимулировать и ингибировать биосинтез белка. Появление новых форм МДГ на уровне трансляции едва ли можно объяснить целенаправленным действием аминокислот на биосинтез именно этих форм. Вероятно, влиянию аминокислот подвергался бело-ксинтезирующий аппарат в целом, независимо от того, какая мРНК транслируется. Возможно, происходит взаимодействие с рибосомными белками или факторами трансляции, хотя не стоит исключать воздействие таких аминокислот, как гли на конформацию различных РНК.

Столь широкий спектр эффектов аминокислот позволяет им осуществлять контроль практически над всеми процессами в организме насекомых. Они способны изменять направление метаболических процессов, осуществлять «переключение» путей обмена различных веществ. Несомненно регуляция метаболизма насекомых при участии аминокислот сложилась на достаточно ранних этапах эволюции, и высокие концентрации аминокислот в гемолимфе и других тканях имеют большое адаптационное значение.

Обращает на себя внимание выраженный антистрессовый эффект некоторых аминокислот. Их способность уменьшать действие стресса может реализоваться через самые разнообразные механизмы, в том числе через изменения в процессах транскрипции и трансляции, через нервную и эндокринную системы. Механизм антистрессового действия аминокислот, также как и механизм действия самого стресса на ферменты биологического окисления насекомых представляет большой теоретический и практический интерес и требует дальнейшего исследования.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Гаверова, Юлия Геннадьевна, 2000 год

1. Агаджанян А.Х., Арутюнян Л.М., Гукасян Дж.Г. Взаимосвязь аргиназы и ферментов биосинтеза пролина у жуков фасолевой зерновки // Биол. ж. Арм.1980. Т.ЗЗ, № 6. С.638-643.

2. Акимова Н.И., Евстигнеева З.Г., Кретович В.Л. Регуляция метаболизма глутамина у Chlorella pyrenovidosa. Регуляция активности глутаминсинтетазы аминокислотами//Биохимия. 1976. Т.41, вып. 8. С.1471-1478.

3. Амбарцумян A.A., Безирджян Х.О. Валин.пируват-аминотрансфераза Brevibacterium flavum: каталитические свойства//Биохимия. 1994. Т.59, в.9. С.1385-1392.

4. Борзаковская Е.В. Сравнительная характеристика глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы тутового и дубового шелкопряда / Автореф. дисс. канд. биол. наук. 1987. Москва. 16 с.

5. Борзаковская Е.В., Коничев A.C., Филиппович Ю.Б. Выделение и физико-химические свойства глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы куколок тутового шелкопряда // Биохимия. 1991. Т.56, в.10. С. 12401246.

6. Быкова Е.В., Евстигнеева З.Г., Кретович В.Л. Очистка, свойства и регуляция активности глутаминсинтетазы из корней пшеницы//Прикладная биохимия и микробиология. 1988. Т.24,№1. С.14-19.

7. B.Л. Очистка, четвертичная структура и некоторые свойства глутаминсинтетазы из корней тыквы // Биохимия. 1984. Т.49, вып.4.1. C.599-606.

8. Горленко В.А., Трошева М.П. Влияние аминокислот и некоторых пептидных акцепторов на активность у-глутамилтрансферазы в тканях тутового шелкопряда / Биохимия насекомых. М., МГПИ. 1984. С. 92-102.

9. Евстигнеева З.Г., Пушкин A.B., Голова Т.П., Кретович В.Л. Возможный механизм и физиологическое значение ингибирования активности глутаминсинтетазы корней тыквы аминокислотами //Биохимия. 1985. Т.59, в.1. С.91-96.

10. Кара-Мурза С.Н., Ивановская Л.В., Жданова Н.М. Влияние аминокислот на активность ß-аспартокиназы Corynebacterium glutamicum штамма дикого типа и его мутанта // Прикладная биохимия и микробиология. 1978. т. 41, №3, T.XIV. С.345-354.

11. Кпунова С.М., Тарасенко Н.В., Киреева З.В. Изучение протеолитического комплекса ферментов в гемолимфе и шелкоотделительной железе тутового шелкопряда на заключительном этапе его личиночного развития // Биохимия насекомых. М„ МГПИ. 1987. С.112-120.

12. Коен Ф. Регуляция ферментативной активности. М., Мир. 1986. 735 с.

13. Кометиани И.Б. Исследование дегидрогеназного комплекса ферментов некоторых насекомых в норме и под влиянием регуляторов роста /Дисс. канд. биол. наук. 1995. Москва. 146 с.

14. Коничев A.C. Физико-химическая и функциональная характеристика множественных форм ферментов насекомых/Автореф. дисс. док. биол. наук. 1991. Москва. 48 с.

15. Коничев A.C. Метаболическая роль множественных форм глюкозо-1-фосфатазы, NAD+- и 1МАОР+-зависимых сорбитолдегидрогеназ, кислой фосфатазы и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы в тканях и органах тутового шелкопряда // Биохимия. 1997, т.62, в.5. С.635-643.

16. Коничева А.П., Орловская В., Цветаева И.А. Применение ферментативных тестов при улучшении питательных сред для насекомых путем внедрения отдельных аминокислот / Биохимия насекомых. Москва. 1984. С.125-138.

17. Кочетов Г.А. Практическое руководство по энзимологии. М., Высшая школа. 1971. С.15-18.

18. Кочетов Г.А. Практическое руководство по энзимологии. М., Высшая школа. 1980. 272 с.

19. Кретович В.Л., Серебренников В.М., Ауэрман Т.А. Регуляция активности глутаминсинтетазы кормовых дрожжей Candida tropicalis конечными продуктами обмена глутамина // Биохимия. 1976. Т.41, в.1. С. 167-174.

20. Кричевская A.A., Шугалей B.C., Цветненко Е.З., Ананян A.A. Защитное действие аргинина при гипероксии. Активность глутаминазы и глутаматдекарбоксилазы мозга //Вопр. мед. химии. 1978. Т.24, №1. С.42-46.

21. Кричевская A.A., Шугалей B.C., Ананян A.A., Степнина Е.Г. О механизмах влияния адаптации к холоду на устойчивость организма к гипероксии //Физиол. журнал. 1982. Т.68, №10. С.1427-1430.

22. Кричевская A.A., Лукаш А.И., Шугалей B.C., Бондаренко Г.И. Аминокислоты, их производные и регуляция метаболизма. Изд-во Ростовского университета. 1983. 216с.

23. Лапшина И.Б, Роль аспартатных рецепторов в нервно-мышечной передаче у саранчи Locusta migratoria//Журнал эволюционной биохимии и физиологии. 1998. Т.34, №1. С.19-27.

24. Леушин С.Г., Яковлев B.C., Сечин В.А., Сечина М.А. Влияние препаратов аминокислот на использование питательных веществ рационов. Оренбург. 1990. С.14 -18.

25. Манковская И.Н., Носарь В.И., Назаренко А.И., Говоруха Т.Н., Братус Л.В. Некоторые механизмы антигипоксического действия таурина //Физиологический журнал. 1992. Т.38, №5. С.81-88.

26. Пиункова С.А., Коничев A.C., Филиппович Ю.Б. Влияние аминокислот на активность фосфатазного комплекса капустной белянки (Pieris brassicae L.)//Прикладная биохимия и микробиология. 1999. Т.35, №6. С.657-661.

27. Пушкин A.B. Свойства и регуляция глутаминсинтетазы гороха / Автореф. дисс. канд. биол. наук. 1973. Москва. 16 с.

28. Пушкин A.B., Евстигнеева З.Г., Кретович В.Л. Влияние аминокислот на активность глутаминсинтетазы гороха//Физиология растений. 1974. Т.21, №3. С.512-517.

29. Расулов A.C., Шакиров З.С., Евстигнеева З.Г., Цупрун В.Л., Кретович

30. B.Л. Четвертичная структура глутаминсинтетазы A. braunii // Биохимия. 1986. Т. 51. в.З. С.413-419.

31. Расулов A.C. Глутаминсинтетаза одноклеточных зеленых водорослей и её регуляция / Автореф. дисс. док. биол. наук. 1990. Москва. 49 с.

32. Расулов A.C. Шакиров З.С., Евстигнеева З.Г., Кретович В.Л. Регуляция активности молекулярных форм глутаминсинтетазы Ankistrodesmus braunii аминокислотами// Биохимия. 1990. Т.55, в.2.1. C.256-261.

33. Русских Г.С. Молекулярные механизмы регуляции множественных форм глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и гексокиназы при стрессе. / Дисс. канд. биол. наук. 1992. Новосибирск. 153 с.

34. Тарасенко Н.В. Исследование комплекса белковых ингибиторов протеолитических ферментов тканей и органов тутового шелкопряда на заключительном этапе его личиночного развития. /Дисс. канд. биол. наук. 1999. Москва. 141 с.

35. Тюльпанова Э.С., Еременко В.В. Регуляция аминокислотами образования L-аспарагиновой кислоты у Bacillus mesentericus // Микробиология. 1976. т.45, вып. 2. С.259-265.

36. Филиппович Ю.Б., Щеголева Л.И. Исследование растворимых белков тканей тутового шелкопряда методом электрофореза в полиакриламидном геле //Доклады АН СССР. 1967. Т. 174, №1. С.240-242.

37. Филлипович Ю.Б., Коничев A.C. Множественные формы ферментов насекомых и проблемы сельскохозяйственной энтомологии. М. Наука, 1987 168 с.

38. Филлипович Ю.Б., Лаптева Т.И., Никитина И.А. Основы биохимии тутового шелкопряда. М. Прометей. 1992. 304 с.

39. Цветков В.Л. Кислая фосфатаза гидробионтов как маркерный фермент токсического воздействия на организм / Автореф. дисс. канд.биол. наук. 1998. Москва. 15 с.

40. Чарыков А.К. Математическая обработка результатов химического анализа. Л., Химия. 1984. С.22-26.

41. Ahmed A., Maxwell D.L., Taylor P.M., Rennie M.J. Glutamine transport In human skeletal muscle//Amer. J. Physiol. 1993. V.264, №6. P. E993-E1000

42. Akamatsu Y., Shimada M. Suppressive Effect of L-phenylalanine on lignin peroxidase in the white rot fungus Phanerochaete chrysosporium // FEMS Microbiol. Lett. 1995. V.131, №2. P. 185-188.

43. Akamatsu Y., Shimada M. Suppressive effect of L-phenylalanine on manganese peroxidase in the white rot fungus Phanerochaete chrysosporium // FEMS Microbiol. Lett. 1996. V.145, №1. P. 83-86.

44. Anson M.L. The estimation of pepsin, trypsin, papain and cathepsin with hemoglobin //J. Gen. Physiol. 1939. V.22, №1. P.79-82.

45. Aoyama Y., Takagi M., Yoshida A. Excess dietry histidine accumulates lipids in rat liver//Сотр. Biochem. Physiol. A. 1995. V.112, №3-4. P. 503509.

46. Ariasmontano J.A., Martinezfong D., Aceves J. Glutamate stimulation of tyrosine hydroxylase is mediated by NMDA receptors in the rat striatum // Brain Research. 1992. V.569, №2. P. 317-322.

47. Balsam L., Nikbakht N. L-Arginine inhibits vasopressin-stimulated mesangial cell Ca2+//Amer. J. Physiol. Cell Physiology. 1998. V.44, №2. P. C352-C357.

48. Band H.T., Band R.N. Amino acid and allozyme frequency changes in overwintering Chymomyza amoena (Diptera, Drosophilidae) larvae // Experientia. 1987. V.43, №9.

49. Baran H., Okuno E., Kido R., Schwarcz R Purification and characterization of kynurenine aminotransferase I from human brain//Neurochem. 1994. V.62, №2. P.730-738.

50. Berg E.A., Wu J.Y., Campbell L., Kagey M., Stapleton S.R. Insulin-like effects of vanadate and selenate on the expression of glucose-6-phosphate dehydrogenase and fatty acid synthase in diabetic rats // Biochimie. 1995. V.77, №12. P. 919-924.

51. Bergamini E., Bombara M., Delroso A., Gori Z., Masiello P., Masini M., Pollera M., Vittorini S. The regulation of liver protein degradation by amino acids in vivo effects of glutamine and leucine //Arch. Physiol. Biochem. 1995. V.103, №4. P. 512-515.

52. Bergh K.T., Brakhage A.A. Regulation of the Aspergillus nidulans penicillin biosynthesis gene Acva (Pcbab) by amino acids implication for involvement of transcription factor Pacc//Appl. Envir. Microbiol. 1998. V.64, №3. P. 843-849.

53. Berkemeyer M., Scheibe R., Ocheretina O. A novel, non-redox-regulated NAD-dependent malate dehydrogenase from chloroplasts of Arabidopsis thaliana L. //J. Biol. Chem. 1998. V.273, №43. P. 27927-27933.

54. Blommaart E.F.C., Luiken Y.J. F.P., Blommaart P.J.E., Woerkom G.M., Meijer A.Y. Phosphorylation of ribosomal protein S6 is inhibitory for autophagy in isolated rat hepatocytes//J. Biol. Chem. 1995. V.270, №5. P.2320-2326.

55. Bodnaryk R.P., Bronskill J.F., Fetterly J.R. Membrane-bound y-glutamyl transpeptidase and its role in phenylalanine absorbtion-reabsorbtion in thelarva of Musca domestica // J. Ins. Physiol. 1974. V.20, №1. P.167-174.

56. Borsa P., Gingerich D.P. Allozyme variation and an estimate of the inbreeding coefficient in the coffee berry borer, Hypothenemus hampei (Coleoptera, Scolytidae) II Bull. Entomol. Research. 1995. V.85, №1. P. 2128.

57. Bourtzis K., Marmaras V.J. Integumental phosphatase isoenzymes from white puparia of Ceratitis capitata isolation and characterization//Biochemistry and Cell Biology. 1991. V.69, №10-1. P. 731-735.

58. Breiter D.R., Resnik E., Banaszak L.J. Engineering the quaternary structure of an enzyme construction and analysis of a monomeric form of malate dehydrogenase from Escherichia coli//Protein Science. 1994. V.3, №11. P. 2023-2032.

59. Brodey M.M., Bishop S.H. Malate dehydrogenase isoforms from ribbed mussel (Modiolus demissus) gill tissue II Comp. Biochem. Physiol. B. Comparative Biochemistry. 1991. V.100, №4. P. 775-782.

60. Chimpendale G.M. Metamorphic changes in the fat body proteins of the southweatern corn borner, Diatraea grandiosella//J. Insect Physiol. 1970. V.16, №6. P. 1057-1068.

61. Chimpendale G.M., Kilby B.A. Relatioship between the proteins of the hemolymph and fat body during development of Pieris brassicae // J. Insect Physiol. 1969. V.15, №5. P. 905-926.

62. Cohen G.H. The aspartokinases and homoserine dehydrogenases of E. coli//Current Topics of Cellular regulation. 1969. V.1. P. 184-231.

63. Coles G.C. Haemolymph and moulting in Phodnius prolixus Stal //J. Insect Physiol. 1965. V.11, №10. P. 1317-1323.

64. Collet V., Carrez D., Croisy A., Dimicoli J.L. Effect of methionine on glycolysis in tumor cells in vivo and in vitro NMR-studies // NMR in Biomedicine. 1996. V.9, №2. P. 47-52.

65. Conovas F., Valpuesta V., Nunez D.C. Characterization of tomato leaf glutamine synthetase // Plant. Sci. Lett. 1984. V.37, №1-2. P. 79-85.

66. Contel E., Mestringer M., Martins E. Genetic control and developmental expression of malate dehidrogenase in Apis mellifera // Biochem. Genet. 1977. V.15. P.859-876.

67. Cordobapedregosa M.C., Gonzalezreyes J.A., Serrano A., Villalba J.M., Navas P., Cordoba F. Plasmalemma-associated malate dehydrogenase activity in onion root cells // Protoplasma. 1998. V.205, №1-4. P. 29-36.

68. Cunningham M.A., Ho L.L., Nguyen D.T., Gillilan R.E., Bash P.A. Simulation of the enzyme reaction mechanism of malate dehydrogenase // Biochemistry. 1997. V.36, №16. P. 4800-4816.

69. Dadmarz M., Vanderburg C., Milakofsky L., Hofford J.M., Vogel W.H.

70. Effects of stress on amino acids and related compounds in various tissues of fasted rats // Life Sciences. 1998. V.63, №16. P. 1485-1491.

71. Davis J.R. Disc electrophoresis. Method and application to human serum proteins //Ann. N-Y. Acad. Sei. 1964. V.121, №2. P. 404-427.

72. Deboer M., Bebelman J.P., Goncalves P.M., Maat J., Vanheerikhuizen H., Planta R.J. Regulation of expression of the amino acid transporter gene Bap3 in Saccharomyces cerevisiae//Molecular Microbiology. 1998. V.30, №3. P. 603-613.

73. Dehpande B.S., Ambedkar S.S., Shewale J.G. Effect of amino acids on the production and activities of cephalosporin C acylase and penicillin V acylase from Aeromonas species Acy-95//J. Basic Microbiology. 1997. V.37, №6. P. 403-405.

74. Denbutter G., Lindeil S.L., Sumimoto R., Schilling M.K., Southard J.H., Beizer F.O. Effect of glycine in dog and rat liver transplantation //Transplantation. 1993. V.56, №4. P. 817-822.

75. Deuel T.S., Lowie F., Lerner A. Glutamine synthetase from rat liver. Purification, properties and preparation of specific antisera // J. Biol. Chem. 1978. V.253, №17. P. 6111-6118.

76. Dinardomiranda L.L., Contel E.P.B. Enzymatic variability in natural populations of Aedes aegypti (Diptera, Culicidae) from Brazil//J. Med. Entomol. 1996. V.33, №5. P. 726-733.

77. Dongryul L., Kondo H., Furukawa S., Nakano K. Stimulation of NGF production by tryptophan and its metabolites in cultured mouse astroglial cells // Brain Research. 1997. V.777, №1-2. P. 228-230.

78. Dungan S.M., Datta P. Confected feetback inhibition. Purification and some properties of aspartokinase from Pseudomonas fluorescens//J. Biol. Chem. 1973. V.248, №24. P.8534-8540.

79. Eceleston M., Kelly D.P. Competition among amino acids for incorporation into Methycoccus capsulatus //J. Gen. Microbiol. 1972. V.73, №2. P. 303314.

80. Eceleston M., Kelly D.P. Assimilation and toxicity of some exogenous compounds, alcohol, sugars and acetate in the methane-oxidizing bacterium Metylococcus capsulatus//J. Gen. Microbiol. 1973. V.75, №1. P.211-221.

81. Eisenstein E. Allosteric regulation of biosynthetic threonine deaminase from Escherichia coli effects of isoleucine and valine on active site ligand binding and catalysis//Arch. Biochem. Biophys. 1995. V.316, №1. P. SUSIS.

82. Eklove H., Webb R.A. The Effect of L-glutamate and related agents on adenylate cyclase in the cestode Hymenolepis diminuta // Can. J. Physiol. Pharmacol. 1991. V.69, №1. P. 28-36.

83. Enzyme Handbook I Eds. D.Schoburg, M.Salzmann. Springer-Verlag. Berlin; N.Y.; London; Paris; Tokyo; Hong-Kong; Barselona. 1991-1996. V.1-12.

84. Farkas R., Knopp J. Ecdysone-modulated response of Drosophila cytosolic malate dehydrogenase to juvenile hormone//Arch. Insect Bioch. Physiol.1997. V.35, №1-2. P. 71-83.

85. Farkas R., Knopp J. Genetic and hormonal control of cytosolic malate dehydrogenase activity in Drosophila melanogaster // Gen. Physiol. Biophys. 1998. V.17, №1. P. 37-50.

86. Fears R., Murrell A. Tryptophan and the control of triglycerides and carbohydrate metabolism in the rat // Bri. J. Nutr. 1980. V.43, № 2. P. 349356.

87. Ferguson A.R., Sims A.P. The regulation of glutamine metabolism in Candida utilis: the role of glutamine in control of glutamine synthetase // J. Gen. Mocrobiol. 1974. V.80, №1. P. 159-171.

88. Flores M., Aristoy M.C., Toldra F. Feedback inhibition of porcine muscle alanyl and arginyl aminopeptidases in cured meat-products // J. Agricultural and Food Chemistry. 1998. V.46, №12. P. 4982-4986.

89. Fox H.L., Pham P.T., Kimball S.R., Jefferson L.S., Lynch C.J. Amino acid effects on translational repressor 4E-BP1 are mediated primarily by L-leucine in isolated adipocytes//Amer. J. Physiol. Cell Physiology. 1998. V.44, №5. P. C1232-C1238.

90. Friguet B., Szweda L.I., Stadtman E.R. Susceptibility of glucose-6-phosphate dehydrogenase modified by 4-hydroxy-2-nonenal and metal-catalyzed oxidation to proteolysis by the multicatalytic protease//Arch. Biochem. Biophys. 1994. V.311, №1. P. 168-173.

91. Fuentes J.M., Campo M.L., Soler G. Kinetics and inhibition by some amino acids of lactating rat mammary gland arginase//Arch. Int. Physiol. Biochim. Biophys. 1994. V.102, №5. P. 255-258.

92. Gakhar S.K., Vandana J. Expression of a-glycerophosphate dehydrogenase during the development and aging of malaria vector Anopheles stephensi (Diptera, Culicidae) // Mechanisms of Ageing and Development. 1993. V.71, №1-2. P. 13-21.

93. Garciafernandez J.M., Lopezruiz A., Alhama J., Roldan J.M., Dapena J.D. Effect of glutamine on glutamine synthetase regulation in the green alga Monoraphidium braunii // Planta. 1995. V.195, №3. P. 434-439.

94. Giroux I., Kurowska E.M., Carroll K.K. Role of dietary lysine, methionine, and arginine in the regulation of hypercholesterolemia in rabbits//J. Nutr. Biochem. 1999. V.10, №3. P. 166-171.

95. Glatz E., Persson M., Rutberg B. Antiterminator protein Glpp of Bacillus subtilis binds to Glpd leader messenger-RNA // Microbiology-UK. 1998. V. 144, №2. P. 449-456.

96. Gleason W.B., Fu Z.J., Birktoft J., Banaszak L. Refined crystal structure of mitochondrial malate dehydrogenase from porcine heart and the consensus structure for dicarboxylic acid oxidoreductases // Biochemistry. 1994. V.33, №8. P. 2078-2088.

97. Goka K., Takafuji A. Genetic basis of esterase, malate dehydrogenase and phosphoglucoisomerase allozymes in the 2-spotted spider mite, Tetranychus urticae Koch//Appl. Entomology and Zoology. 1995. V.30, №4. P. 529-535.

98. Gonzalezmateos F., Gomez M.E., Garciasalguero L., Sanchez V., Aragon

99. J.J. Inhibition of glycolysis by amino acids in ascites tumor cells -specificity and mechanism//J. Biol. Chem. 1993. V.268, №11. P. 78097817.

100. Gotterbarm G.G., Roth F.X., Kirchgessner M. Influence of the ratio of indispensable dispensable amino acids on whole body protein turnover in growing pigs//J. Animal Physiol, and Animal Nutr. 1998. V.79, №3-4. P. 174-183.

101. Grisoni M.L., Uzu G., Larbier M., Geraert P.A. Effect of dietary lysine level on lipogenesis in broilers//Reproduction Nutrition Development. 1991. V.31, №6. P. 683-690.

102. Haystead A. Glutamine synthetase in chloroplasts of Vicia faba // Planta. 1973. V.111, №3. P. 1195-1200.

103. Herranz R., Garcialopez M.T., Perez C. Synergistic inhibition of aminopeptidase B by penicillamine or cysteine and metallic salts//Arch. Pharm. 1991. V.324, №4. P. 239-241.

104. Jahreis G., Aurich H. Eine membrangebundene Alanylaminopeptidase aus Acinetobacter calcoaceticus. 3. Hembarkeit des Enzyms // Biomed. Biochim. Acta. 1990. V.49, №5. P.339-345.

105. Janiczek O., Kovar J., Glatz Z. Purification and properties of malate dehydrogenase from Paracoccus denitrificans // Preparative Biochemistry. 1993. V.23, №3. P. 285-301.

106. Jaussi R. Homologous nuclear-encoded mitochondrial and cytosolic isoproteins. A review of structure, biosynthesis and genes // Eur. J. Bioch. 1995. V.228, №3. P. 551-561.

107. Kageyama T., Takahashi S.Y., Ohnishi E. Malate dehydrogenase in the eggs of the silkworm Bombyx mori: purification and properties // Insect biochem. 1972. V.2. P. 186-196.

108. Kajinami S., Wendler S.H., Smith E.C. Glutamine synthetase from tobacco tissue grown in suspension culture // Tobacco Science. 1971. V.15. P. 135140.

109. Kausen G.A., Strecker N.J. Purification and properties of arginase of rat kidney// Biochem. J. 1973. V.133. P.779-788.

110. Kim J.H., Mullin C.A. Structure-phagostimulatory relationships for amino acids in adult western corn rootworm, Diabrotica virgifera virgifera//J. Chemical Ecology. 1998. V.24. №9. P. 1499-1511.

111. Kurowska E.M., Carroll K.K. Studies on the mechanism of induction ofhypercholesterolemia in rabbits by high dietary levels of amino acids // J. Nutr. Biochem. 1991. V.2, №12. P. 656-662.

112. Kurowska E.M., Carroll K.K. LDL versus apolipoprotein B responses to variable proportions of selected amino acids in semipurified diets fed to rabbits and in the media of HepG2 cells // J. Nutr. Biochem. 1996. V.7, №8. P. 418-424.

113. Malik P., Mckenna M.C., Tildon J.T. Regulation of malate dehydrogenases from neonatal, adolescent, and mature rat brain // Neurochemical Research. 1993. V.18, №3. P. 247-257.

114. Malik V.B.T., Ahluwalia P. Studies on effect of monosodium glutamate (MSG) on various fractions of lipids and certain carbohydrate metabolic enzymes in liver and blood of adult male mice //Toxicology Letters. 1994. V. 74, №1. P. 69-77

115. Mathur M., Saluja D., Sachar R.C. Posttranscriptional regulation of s-adenosylmethionine synthetase from its stored messenger-RNA in germinated wheat embryos // Biochim. Biophys. Acta. 1991. V.1078, №2. P. 161-170.

116. Matsumoto H., Hirasawa K., Kawano S., Tarahashi E. Some regulative properties of glutamine synthetase in cucumber leaves // Soil. Sci. Plant Nutr. 1975. V.21, №4. P. 379-389.

117. Matthews D.R., Boland O. The stimulation of insulin secretion in non-insulin-dependent diabetic patients by amino acids and gliclazide in the basal and hyperglycemic state // Metabolism. Clinical and Experimental.1997. V.46, №12. P. 5-9.

118. Mazurek S., Hugo F., Failing K., Eigenbrodt E. Studies on associations of glycolytic and glutaminolytic enzymes in MCF-7 cells. Role of P36 // J. Cell. Physiol. 1996. V.167, №2. P. 238-250.

119. Minard K.I., Mcalisterhenn L. Glucose-induced phosphorylation of the

120. Nagano M., Hachiya A., Ashihara H. Phosphate starvation and a glycolytic bypass catabolyzed by phosphoenolpyruvate carboxylase in suspension-cultured Catharanthus roseus cells //J. Biosciences. 1994. V.49, №11-12. P.742-750.

121. Patel A.B., Srivastava S., Phadke R.S., Govil G. Arginine activates glycolysis of goat epididymal spermatozoa an NMR-study//Biophys. J. 1998. V.75, №3. P. 1522-1528.

122. Patterson R.A., Leake D.S. Human serum, cysteine and histidine inhibit the oxidation of low density lipoprotein less at acidic pH // FEBS letters. 1998. V.434, №3. P. 317-321.

123. Patti M.E., Brambilla E., Luzi L., Landaker E.J., Kahn C.R. Bidirectional modulation of insulin action by amino acids // J. Clinical Investigation. 1998. V. 101, №7. P. 1519-1529.

124. Reynolds C., Wills E.D. Role of proteolytic enzymes in the activation oflysosomal acid phosphatase // Cytobios. 1974. V.11, №41. P. 17-20.

125. Rishikof D.C., Kuang P.P., Poliks C., Goldstein R.H. Regulation of type Icollagen messenger-RNA in lung fibroblasts by cystineavailability// Biochem. J. 1998. V.331, №4. P. 417-422.

126. Robert Ch., Richard-Forget F., Rauch C., Pabion M., Cadet F. A kineticstudy of the inhibition of palmito polyphenol oxidase by L-cystein // Int. J.

127. Biochem. and Cell Biol. 1996. V.28, №4. P.457-463.

128. Robertson D.L., Alberte R.S. Isolation and characterization of glutaminesynthetase from marine diatom Skeletonema costatum // Plant Physiology.1996. V.111, №4. P.1169-1175.

129. Rosenbrough R.W. Crude protein and supplemental dietary tryptophan effects on growth and tissue neurotransmitter levels in the broiler chicken // Brit. J. Nutr. 1996. V.76, №1. P. 87-96.

130. Rowland P., Basak A.K., Gover S., Levy H.R., Adams M.J. The 3-dimensional structure of glucose-6-phosphate dehydrogenase from Leuconostoc mesenteroides refined at 2.0-angstrom resolution // Structure. 1994. V.2, №11. P. 1073-1087.

131. Sano K., Shiio I. Microbiol. Production of L-lisine. 3. Production by mutants resistant to S-(2-aminoethyl)-L-cysteine//J. Appl. Microbiol. 1970. V.16. P.373-391.

132. Saravanan N., Senthil D., Varalakshmi P. Effect of L-cysteine on lipid peroxidation in experimental urolithiatic rats//Pharmacol. Research. 1995. V.32, №3. P. 165-169.

133. Schwab K.B., Gaff D.F. Influence of compatible solutes on soluble enzymes from desiccation-tolerant Sporobolus stapfianus and desiccation-sensitive Sporobolus pyramidalis//J. Plant Physiol. 1990. V.137, №2. P. 208-215.

134. Sidransky H., Verney E. Amino acid imbalances negate tryptophan-induced stimulation of hepatic protein synthesis // FASEB Journal. 1997. V.11, №3. p. 365.

135. Smith K., Reynolds N., Downie S., Patel A., Rennie M.J. Effects of flooding amino acids on incorporation of labeled amino acids into human muscle protein//Amer. J. Physiol. Endocrinology and Metabolism. 1998. V.38, №1. P. E73-E78.

136. Song M.C., Shimokata K., Kitada S., Ogishima T., Ito A. Role of basic amino acids in the cleavage of synthetic peptide substrates by mitochondrial processing peptidase//J. Biochem. 1996. V.120, №6. P. 1163-1166.

137. Soni T., Wolfram C., Guerroui S., Raynaud N„ Poggi J., Moatti N„ Gautier M. Respective effects of glucose and glutamine on the glutamine synthetase activity of human skin fibroblasts//Molecular and Cellular Biochemistry. 1991. V. 102, № 2. P. 149-154.

138. Sonoli S.B., Hooli M.A. Histological and histochemical studies of the apical cells of the cotton bollworm, Heliothis armigera (Huebner) (Lepidoptera, Noctuidae)//Int. J. of Insect Morphology & Embryology. 1992. V.21, №3. P. 263-270.

139. Spolarics Z. A Carbohydrate rich diet stimulates glucose-6-phosphate dehydrogenase expression in rat hepatic sinusoidal endothelial cells // J. Nutr. 1999. V.129, №1. P. 105-108.

140. Storey K.B., Keefe D., Kourtz L., Storey J.M. Glucose-6-phosphate dehydrogenase in cold hardy insects kinetic properties, freezing stabilization, and control of hexose monophosphate shunt activity// Insect Biochemistry. 1991. V.21, №2. P. 157-164.

141. Surve S.S., Mahoney R.R. Thermal stabilization of 4 microbial p-galactosidases by histidine, casein amino acids and casein//J. Food Biochemistry. 1991. V.15, №3. P. 201-207.

142. Swallow C.J., Gristein S., Sudsbury R.A., Rotstein O.D. nitric oxide derived from l-arginine impairs cytoplasmic pH regulation by vacuolar-type H+-ATPases in peritoneal macrofages//J. Experimental Medicine. 1991. V.173, №5. P.1009-1021.

143. Tan A.K., Eaton D.L. Activation of plasma procarboxypeptidase В // J. Cell Biochem. 1994. Suppl. 18d. P.162.

144. Tipper J., Kaufman S. Phenylalanine induced phosphorylation and activation of rat hepatic phenylalanine hydroxylase in vivo //J. Biol. Chem. 1992. V.267, №2. P. 889-896.

145. Uttaro A.D., Opperdoes F.R. Characterization of the 2 malate dehydrogenases from Phytomonas sp. purification of the glycosomal isoenzyme // Molecular and Biochemical Parasitology. 1997. V.89, №1. P. 51-59.

146. Weller J.L., Jaffe H„ Roseboom P.H., Zylka M.J., Klein D.C. 2D-Page analysis adrenergically regulated pineal protein AIP 37/6 is a phosphorylated isoform of cytosolic malate dehydrogenase // Brain Research. 1996. V.713, №1-2. P. 8-16.

147. Wilanowski T.M., Gibson J.B. sn-Glyceroi-3-phosphate dehydrogenase inthe honeybee Apis mellifera. An unusual phenotype associated with theloss of introns // Gene. 1998. V.209, №1-2. P. 71-76.

148. Wilanowski T.M., Yoong S.H.S., Bartoszewski S., Gibson J.B. Expressionof the Gpdh-4 isozyme of sn-glycerol-3- phosphate dehydrogenase in 3

149. Drosophila species // Heredity. 1998. V.81, №10. P. 390-395.

150. Wise D.J., Anderson C.D., Anderson B.M. Purification and kineticcharacterization of Haemophilus parasuis malate dehydrogenase//Arch.

151. Biochem. Biophys. 1997. V.344, №1. P. 176-183.

152. Zdanski C.J., Carrasco V., Johnson K., Prazma J., Pillsbury H.C. Inhibition of nitric oxide synthase causes elevation of hearing thresholds// Otolaryngology. Head and Neck Surgery. 1998. V.119, №3. P. 159-163.

153. Zimmer H.G. Regulation of and intervention into the oxidative pentose phosphate pathway and adenine nucleotide metabolism in the heart//Molecular and Cellular Biochemistry. 1996. V.161, №7. P. 101-109.