О-гликозилгидролазы морских мицелиальных грибов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Бурцева, Юлия Валериевна

• Бурцева, Юлия Валериевна
• кандидат биологических наук
• 2003

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Бурцева, Юлия Валериевна

Список сокращений 4 1. ВВЕДЕНИЕ.

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

2.1. Распространение 1,3-р-0-глюканаз, их роль в природе.

2.2. Субстраты 1,3-Р-О-глюканаз.

2.3. Представления о механизмах действия О-гликозилгидролаз. f 2.4. Классификация О-гликозилгидролаз.

2.5. Сведения о структуре 1,3-Р-0-глюканаз.

2.6.1,3-Р-О-Глюканазы грибов.

2.6.1. Морские грибы как продуценты ферментов.

2.6.2. Локализация глюканаз в грибах и их роль в образовании клеточной стенки.

2.6.3. Культивирование грибов, выделение и очистка 1,3-Р-О-глюканаз.

2.6.4. Свойства 1,3-Р-0-глюканаз грибов.

3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

3.1. Объекты исследования.

3.2. Реагенты.

3.3. Аналитические методы.

3.4. Определение активности О-гликозилгидролаз.

3.5. Выделение и очистка 1,3-р-О-глюканаз.

3.5.1.1,3-Р-0-Глюканаза Chaetomium indicum.

3.5.2. 1,3-Р-О-Глюканаза Trichoderma aureviride.

3.6. Исследования свойств.

4. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

4.1. Распространение О-гликозилгидролаз в морских мицелиальных грибах.

4 4.2. Влияние источника углерода в питательной среде на синтез

1,3-Р-0-глюканазы морским грибом Ch. indicum.

4.3. 1,3-р-О-Глюканаза морского гриба Ch. indicum.

4.3.1. Выделение и очистка фермента.

4.3.2. Свойства 1,3-Р-0-глюканазы Ch. indicum.

4.4. 1,3-Р-О-глюканаза морского гриба Т. aureviride.

4.4.1. Выделение и очистка фермента.

4.4.2. Свойства 1,3-р-0-глюканаз Т. aureviride.

4.5. Сравнение свойств 1,3-Р-О-глюканаз Ch. indicum и Т. aureviride.

Сравнительная оценка трансгликозилирующей активности

1,3-Р-Б-глюканаз морских и наземных организмов.

4.6. Регуляция активности и состава О-гликозилгидролаз в морских и наземных организмах под действием различных факторов.

4.6.1. Влияние метаболитов морских грибов на активность О-гликозилгидролаз морских моллюсков.

4.6.2. Влияние белкового ингибитора 1,3-Р-0-глюканаз морских моллюсков, выделенного из бурой водоросли L. cichorioides, на синтез О-гликозилгидролаз морскими грибами.

4.6.3. Влияние вируса мозаики сои на активность О-гликозилгидролаз в листьях сои разных по устойчивости сортов.

5. ВЫВОДЫ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «О-гликозилгидролазы морских мицелиальных грибов»

Значительный интерес к О-гликозилгидролазам и, в частности, к 1,3-P-D-глюканазам связан с их важной ролью в жизнедеятельности микро- и макроорганизмов. 1,3-Р-0-Глюканазы входят в состав пищеварительных ферментов морских и наземных беспозвоночных, PR-белков высших растений, участвуют в репродуктивных процессах и защитных реакциях различных организмов. Способность этих ферментов расщеплять клеточные глюканы определяет не только их прямое участие в утилизации углеводсодержащих биополимеров различными организмами, но и регуляторную функцию в клетке. Еще одной важной причиной внимания к 1,3-Р-0-глюканазам является возможность их применения в качестве новых катализаторов для различных биотехнологических процессов. Расширение общих знаний о глюканазах и, особенно, получение новых ценных препаратов для биотехнологии может дать изучение ферментных систем морских мицелиальных грибов.

Обитатели моря являются самой мало изученной среди экологических групп грибов. Морфологические признаки и биохимические свойства морских грибов обусловлены влиянием таких специфических факторов среды обитания, как высокая концентрация солей, относительная гипоксия, гидростатическое давление, слабо щелочное рН, низкие температуры. Исследованиями микологов показано, что основная численность экологической группы грибов моря представлена вторичными морскими грибами. Адаптацию грибов в море, в первую очередь, обеспечивают ферментные системы, свойства которых могут отличаться от ферментных систем наземных видов. Морские грибы, обладающие эффективным и разносторонним ферментным аппаратом, активно участвуют в жизни моря и являются одним из звеньев пищевых цепей. Большая часть работ по ферментам морских грибов традиционно посвящена целлюлазам. Однако показано, что грибы, обитающие в морской среде, способны продуцировать и другие О-гликозилгидролазы: 1,3-Р-0-глюканазы, амилазы, гликозидазы. Исследования, касающиеся распространения О-гликозилгидролаз в морских грибах, их свойств, структуры, специфичности, механизма действия, практически не проводились.

Нами проведены систематические исследования распространенности О-гликозилгидролаз в морских грибах, собранных в различных регионах Тихого океана, выделены и охарактеризованы 1,3-р-0-глюканазы из двух видов морских мицелиальных грибов, исследованы некоторые аспекты взаимного влияния метаболитов водорослей, морских грибов и беспозвоночных.

Так как изучены 1,3-Р-0-глюканазы (и особенно продуцируемые морскими грибами) значительно меньше, чем целлюлазы, амилазы, лизоцимы, в обзоре литературы некоторые вопросы рассмотрены на примере наиболее близких к 1,3-0-D-глюканазам ферментов - целлюлаз, даются общие представления о классификации и механизме действие всей группы О-гликозилгидролаз.

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Бурцева, Юлия Валериевна

5. выводы

1. Изучено распространение некоторых О-гликозилгидролаз среди 103 штаммов морских мицелиальных грибов, собранных в различных регионах

Тихого океана. Выявлен ряд штаммов, представляющих интерес в качестве возможных продуцентов как отдельных О-гликозилгидролаз, так и широкого набора ферментов.

2. Разработаны схемы очистки 1,3-Р-0-глюканаз из морских мицелиальных грибов Chaetomium indicum и Trichoderma aureviride. Выделены

• высокоочищенные 1,3-р-Р-глюканазы: две внеклеточные (из культуральных жидкостей Ch. indicum и Т. aureviride) и 1,3-Р-О-глюканаза из мицелия Т. aureviride.

3. Показано, что исследуемые ферменты имеют оптимум действия в слабокислой области рН (от 4,4 до 6,2) и диапазоне температуры от 40°С до 65°С. Константы Михаэлиса по ламинарану равны 0,3 мг/мл для 1,3-P-D-глюканаз Т. aureveride и 0,1 мг/мл для 1,3-р-О-глюканазы Ch. indicum. Молекулярные массы по данным гель-хроматографии близки и составляют 54-56 кДа.

4. Методом ингибиторного анализа выявлена важная роль остатков триптофана и тирозина для активности исследуемых 1,3-Р-О-глюканаз из морских грибов. Инактивация 1,3-Р-Б-глюканаз Т. aureviride реагентом на сульфгидрильную группу позволяет предположить ее участие в процессе катализа.

5. Найдено, что 1,3-р-0-глюканазы морских грибов Ch. indicum и Т. aureviride устойчивы к действию природных ингибиторов эндо-1,3-р-0-глюканаз: белкового ингибитора из бурой водоросли и сульфатированного полиоксистероида - халистанол сульфата.

Проведена сравнительная оценка способности 1,3-р-О-глюканаз различного типа действия из морских и наземных источников катализировать реакцию трансгликозилирования. Показано, что среди ферментов, проявивших трансгликозилирующую активность, самой высокой активностью обладали эндо-1,3-р-0-глюканазы морских моллюсков, наименьшей - эндо-1,3-Р-0-глюканазы растений. Экзо-1,3-р-0-глюканазы морских грибов и наземного моллюска Eulota maakii не катализировали реакцию трансгликозилирования.

Установлено, что 1,3-Р-0-глюканазы морских грибов, обладают специфичностью к Р-1,3-связям в глюканах, гидролизуют ламинаран с образованием глюкозы как основного продукта гидролиза и не катализируют реакцию трансгликозилирования. На основании этих данных ферменты отнесены к экзо-1,3-Р-0-глюкан-глюканогидролазам (КФ 3.2.1.58).

Показано, что вещества, продуцируемые некоторыми видами морских грибов, влияют на активность пищеварительных ферментов морских беспозвоночных. Присутствие в питательной среде ингибитора эндо-1,3-Р-D-глюканаз из бурой водоросли Laminaria cichorioides приводит в большинстве случаев к блокированию синтеза О-гликозилгидролаз морскими грибами.

1,3-р-0-Глюканаза Ch. indicum успешно использовалась для деградации углеводной компоненты при установлении природы ингибитора из бурой водоросли L. cichorioides и для подтверждения структуры глюкана клеточной стенки морского гриба Phoma glomerata.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Бурцева, Юлия Валериевна, 2003 год

1. Бакунина И.Ю., Шевченко Л.С., Недашковская О.И., Шевченко Н.М., Алексеева С.А., Михайлов В.В., Звягинцева Т.Н. Поиск фукоидан-гидролаз среди морских микроорганизмов // Микробиология. 2000. Т. 69. № 3. С. 370-376.

2. Безбородое А.М, Астапович Н.И. Секреция ферментов ирмикроорганизмов. М.: Наука, 1984. 69 с.

3. Беленький Д.М. Особенности ферментативного гидролиза а-1,4-глюкозидных связей // Успехи биологической химии. М.: Наука, 1971. Т. 12. С. 164-181.

4. Бурцева Ю.В., Сова В.В., Пивкин М.В., Звягинцева Т.Н. Ферменты углеводного обмена мицелиальных грибов, обитающих в морской среде. (5-1,3-Глюканаза морского гриба Chaetomium indicum II Биохимия. 2000. Т. 65. № 10. С. 1175-1183.

5. Бурцева Ю.В., Веригина Н.С., Сова В.В., Пивкин М.В., Звягинцева Т.Н О-Гликозилгидролазы морских мицелиальных грибов. р-1,3-Глюканазы морского гриба Trichoderma aureviride II Прикл. биохимия и микробиол. 2003. Т.39. № 5. С. 550-556.

6. Варфоломеев С.Д., Гуревич К.Г. Активные центры ферментов: биоинформатика, архитектура, механизмы действия // Изв. АН СССР. Сер. хим. 2001. № 10. С. 1629-1637.

7. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. М.: Изд-во иностр. литер., 1961. 728 с.

8. Блинов Н.П. Некоторые микробные полисахариды и их применение //Успехи микробиол. 1982. № 7. С. 158-177.

9. Елякова J1.A., Широкова Н.И. Экзо-Р-1,3-глюканаза из улитки Eulota maakii II Биоорган, химия. 1977. Т. 3. № 12. С. 1656-1662.

10. Елякова JT.A. Регуляция Р-1,3;1,6-глюканами растительного и животного иммунитетов. Энзиматический синтез новых иммуностимуляторов // Вестник ДВО. 1995. № 2. С.74-85.

11. Ермакова С.П., Звягинцева Т.Н., Бурцева Ю.В., Крачун В.В. Белки бурых водорослей ингибиторы эндо-1-»3-Р-0-глюканаз морских беспозвоночных // Биохимия. 2001. Т. 66. № 2. С. 234-241.

12. Ермакова С.П. Белки бурых водорослей ингибиторы 1->3-Р-0-глюканаз морских моллюсков: Автореф. Дис.канд. хим. наук. Владивосток, 2002. 26 с.

13. Звягинцева Т.Н., Евтушенко Е.Е., Елякова JI.A. Исследование трансгликозилирующей способности эндо-1,3-Р-0-глюканаз // Биоорган, химия. 1989. Т. 15. №9. С. 1206-1214.

14. Звягинцева Т.Н., Елякова JI.A. Специфичность и механизм действия эндо-1,.3- P-D-глюканаз из морских моллюсков // Биоорган, химия. 1994. Т. 20. С. 453474.

15. Звягинцева Т.Н., Елякова Л.А., Исаков В.В. Ферментативное превращение ламинаранов в 1 —>3; 1 —>6-Р-0-глюканы, обладающие иммуностимулирующим действием //Биоорган, химия. 1995. Т. 21. № 3. С. 218-225.

16. Звягинцева Т.Н., Беседнова Н.Н., Елякова JI.A. Структура и иммунотропное действие 1,3;1,6-Р-0-глюканов. Владивосток: Дальнаука, 2002. 159 с.

17. Зигель М., Кобзева Н.Я. Получение протопластов и локализация рибонуклеазы, 1,3-глюканазы и глюкоизомеразы в мицелии гриба Penicillium brevi-compactum // Прикл. биохим. и микробиол. 1980. Т. 16. № 2. С. 245-248.

18. Катаева И.А., Чувильская Н.А., Головченко Н.П., Акименко В.К. Две Р-глюкозидазы Glostridum thermocelum: выделение и свойства // Биохимия. 1991. Т. 56. №8. С. 1429-1437.

19. Кравченко И.А., Максимов В.И. О синтетической активности лизоцима куриного яичного белка // Изв. АН СССР. Сер. хим. 1964. № 3. С. 584.

20. Максимов В.И. Роль трансгликозилирования в деградации олиго- и полисахаридов //Успехи соврем, биол. 1980. Т. 89. С. 41-57.

21. Методы экспериментальной микологии. Киев: Наукова Думка, 1982. 550 с.

22. Рабинович М.Л., Мельник М.С. Прогресс в изучении целлюлолитических ферментов и механизм биодеградации высокоупорядоченных форм целллюлозы // Успехи биол. химии. 2000. Т. 40. С. 205-266.

23. Светашева Т.Г., Сова В.В., Шевченко Н.М., Елякова Л.А. Исследование функциональных групп, существенных для каталитической активности Р-1,3-глюканазы из Chlamys albidus, методом химической модификации // Биохимия. 1984. Т. 49. № 11. С. 1762-1768.

24. Сова В.В., Светашева Т.Г., Костюк И.О. Молекулярная масса Р-1,3-глюканазы из морского моллюска Spisula sachalinensis II Биохимия. 1992. Т. 57. № 12. С. 1930-1934.

25. Сова В.В., Елякова JT.A., Иванова Е.П., Федосов Ю.В., Михайлов В.В. Индуцированная р-1,3-глюканаза из морской бактерии Alteromonas sp. II Биохимия. 1994. Т. 59. № 9. С. 1369-1377.

26. Сова В.В., Светашева Т.Г., Елякова JI.A., Иванова Е.П., Федосов Ю.В. Индуцированная Р-1,3-глюканаза из морской бактерии КММ 40 МС // Морская микробиология. Владивосток: Изд-во Дальневост. ун-та, 1995. С. 36-48.

27. Сова В.В., Елякова Л.А., Светашева Т.Г. Изучение р-1,3-глюканаз картофеля возможных участников защиты растений от патогена // Биохимия. 1996. Т. 61. № 3. С. 525-535.

28. Сова В.В., Звягинцева Т.Н., Светашева Т.Г., Бурцева Ю.В., Елякова JI.A. Изучение особенностей реакции гидролиза и трансгликозилирования, катализируемых р-1,3-глюканазами из различных источников // Биохимия. 1997. Т. 62. № 10. С. 1300-1306.

29. Стейнер Р., Эдельберг Э., Ингрэм Дж. Мир микробов. М.: Мир, 1979. Т. 3.486 с.

30. Тиунова Н.А., Зайкина И.В., Участнова Л.Н., Кобзева Н.Я. Загустина Н.А. Р-Глюканазы Geotrichum candidum // Микробиология. 1982. Т. 51. С. 510-514.

31. Тиунова Н.А., Кобзева Н.Я. Зайкина И.В., Елякова JI.A., Назарова Н.И. 1,3-Р-Глюканазы актиномицетов // Микробиология. 1983. Т. 52. № 4. С. 586-589.

32. Усов А.И., Чижов А.О. Полисахариды водорослей. XL. Углеводный состав бурой водоросли Chorda filum // Биоорган, химия. 1989. Т. 15. С. 208-216.

33. Фролова Г.М., Сильченко А.С., Пивкин М.В., Михайлов В.В. Амилазы гриба Aspergillus flavipes, ассоциированного с Fucus evanescens // Прикл. биохим. и микробиол. 2002. Т. 38. № 2. С. 155-160.

34. Халмуратов А.Г., Сатарова Р.С., Коннова Э.В. Выделение (3-1,3-глюканазы из гриба Verticillium dahliae и некоторые её свойства // Биохимия. 1996. Т. 61. № 4. С. 643-647.

35. Хорлин АЛ. Структура и функции активных центров ферментов // Активные центры карбогидраз. М.: Наука, 1974. С. 39-68.

36. Широкова Н.И., Елякова JI.A. Механизм действия и специфичность экзо-р-1,3-глюканазы из моллюска Eulota maakii И Биохимия. 1983. Т. 48. № 1. С. 83-91.

37. Abd-el-al А.Т.Н., Paff H.J. Purification and properties of endo-p-glucanase in the yeast Hanseniaspora valbyensis // Can. J. Microbiol. 1969. Vol. 15. P. 697-701.

38. Abeles F.B., Bosshart R.P., Forrence L.E., Habig W.H. Preparation and purification of glucanase and chitinase from bean leaves // Plant Phisiol. 1970. Vol. 47. P.129-134.

39. Adachi K., Nanba H., Kuroda H. Potentiation of host-mediated antitumor activity in mice by P-glucan obtained from Grifola frondosa (Maitake) // Chem. Pharm. Bull. 1987. Vol. 35. P. 262-270.

40. Ainsworth and Bisby's Dictionary of the Fungi / Edited by Kirk P.M., Cannon P.F.,David J.C. Utrecht, Netherlands, 2001. 624 p.

41. Alexopoulos C.J., Mims S.W., В lack well M. Introductory Mycology. New York, Chichester, Brisbane, Toronto, Singapore: John Wiley Sons: Inc, 1996. 869 p.

42. Arase A. Yomo Т., Urabe I., Hata Y., Katsube Y., Okada H. Stabilization of xylanase by random mutagenesis // FEBS Lett. 1993. Vol. 316. P. 123-127.

43. Bachman E.S., McClay D.R. Molecula cloning of the first metazoan beta-1,3-glucanase from eggs of the sea urchin Strongylocentrotus purpuratus // Proc. Natl. Acad. Sci. 1996. Vol. 93. № 13. P. 6808-6813.

44. Bacic A. Stone B. A (l-»3),(l-»4)-linked p-D-glucan in the endosperm cell-walls of wheat // Carbohydr. Res. 1980. Vol. 82. P. 372-377.

45. Ballance G.M., Manners DJ. Particial purification and properties of an endo-1,3-p-D-glucanase from germinated rye // Phytochemistry. 1978. Vol. 17. № 9. P. 15391543.

46. Bamforth W.C. The adaptability, purification and properties of exo-beta 1,3-glucanase from the fungus Trichoderma reeseill Biochem. J. 1980. Vol. 191. P. 863-866.

47. Banks W., Greenwood C.T. Mathematical models for the action of a-amylase on amylose // Carbohydr. Res. 1977. Vol. 57. P. 301-305.

48. Bartnicki-Garcia S. Role of vesicles in apical growth and a new mathematical model of hyphal morphogenesis // Tip Growth of plant and fungal cells. San Diego: Acad. Press, 1990. P. 211-232.

49. Beattie A., Hirst E.L., Percival E. Studies on the metabolism of the Chrysophyceae. Comparative structural investigations leucosin (Chrysolaminarin) separated from diatoms and laminarin from the brown algae // Biochem. J. 1961. Vol. 79. P. 531-537.

50. Beerhues L., Kombink E. Primary structure and expression of messenger RNAs encoding basic chitinase and 1,3-beta-glucanase // Plant Mol. Biol. 1994. Vol. 24. № 2. P. 353-367.

51. Beffa R., Meins F. Pathogenesis-related functions of plant beta-l,3-glucanases investigated by antisense transformation // Gene. 1996. Vol. 179. № 1. P. 97-103.

52. Biely P., Kratky Z., Bauer S. Interection of concavalin A with external mannanproteins of Saccharomyces cerevisiae. Glycoprotein nature of P-glucanases // Eur. J. Biochem. 1976. Vol. 70. P. 75-81.

53. Blaschek W., Schutz M., Kraus J., Franz G. In vitro production of specific polysaccharides: isolation and structure of an antitumor active P-glucan from Phytophthoraparasitica // Food Hydrocoll. 1987. Vol. 1. P. 371-380.

54. Bochkov A.F., Sova V.V., Kirkwood S. The study of the action pattern of an exo-P-(l—»3)-D-glucanase // Biochim. et Biophys. Acta. 1972. Vol. 258. P. 531-540.

55. Bodenmann J., Heiniger U., Hohl H.R. Extracellular enzymes of the Phytophtora infestans: endo-cellulase, P-glucosidases, and 1,3-P-glucanases // Can. J. Microbiol. 1985. Vol. 31. P. 75-82.

56. Borris R. Excenzymbildung von Mikroorganismen // Biol. Rundschau. 1981. Vol. 19. №4. P. 204.

57. Brock T.D. P-Glucanase of yeasts // Biochem. 1965. Vol. 19. P. 623-629.

58. Brown R., Embil J.M. p-GIucanases // Handbook of Microbiology. Boca Raton: CRC Press, Inc, 1987. Т. VIII. P. 301-315.

59. Burtseva Yu.V., Verigina N.S., Sova V.V., Pivkin M.V., Zvyagintseva T.N. Filamentous marine fungi as producers of O-glycosylhydrolases. P-1,3-Glucanase from Chaetomium indicum //Mar. Biothechnol. 2003. Vol. 5. P. 1-11.

60. Byrne P.J., Jones E.G. Effect of salinity on the reproduction of terrestrial and marine fungi // Trans. Br. Mycol. Soc. 1975. Vol. 65. P. 185-200.

61. Cabib E., Roberts R., Bowers B. Synthesis of the yeast cell wall and its regulation // Annu Rev. Biochem. 1982. Vol. 51. P. 763-793.

62. Cabib E., Bowers B. Shurlati A., Silverman S.J. Fungal cell wall synthesis: the construction of a biological structure // Microbiol. Sci. 1988. Vol. 5. P. 370-375.

63. Chesters C.G.C., Bull A. T. The enzymic degradation of laminarin. // Biochem. J. 1963. Vol. 86. P. 28-45.

64. Chipman D.M., Sharon N. Mechanism of lysozyme action // Science. 1969. Vol. 165. P. 454-465.

65. Chipman D.M. A kinetic analysis of the reaction of lysozyme with oligosaccharides from bacterial cell walls // J. Biochemistiy. 1971. Vol. 10. P. 1714-1722.

66. Chothia C., Lesk A.M. The relation between the divergence of sequence and structure in proteins // EMBO J. 1986. Vol. 5. № 4. P. 823-826.

67. Cline K., Albersheim P. Host-pathogen interaction XVI. Purification and characterization of a p-glucosyl hydrolase/transferase present in the walls of soybean cell // Plant. Physiol. 1981. Vol. 68. P. 207-220.

68. Copa-Patino J.L., Reys F., Perez-Leblic M.I. Effect of beta-glucanases on Penicillium J. Gen. oxalicum cell wall fraction // FEMS Microbiol. Lett. 1990. Vol. 58. № 3. P. 233-239.

69. Cortat M., Matile P., Wiemken A. Isolation of glucnase containing vesicles from budding yeast // Arch. Microbiol. 1972. Vol. 82. P. 189-205.

70. Del Rey F., Villa T.G., Santos Т., Garcii-Acha I., NombelaC. Purification and partial characterization of a new sporulation specific exo-P-glucanase form Saccharomyces cerevisiae И Biochem. Biophys. Res. Commun. 1982. Vol. 105. P. 13471353.

71. DiLuzio N.R., Williams D.L., McNamee R.B. Comparative tumor-inhibitory and antibacterial activity of soluble and particulated glucan //J. Nat. Cancer Inst. 1979. Vol. 24. P. 773-779.

72. Ding S-J., Ge W., Buswell J.A. Endoglucanase I from the edible straw mushroom , Volvariella volvacea. Purification, characterization, cloning and expression // Eur. J. Biochem. 2001. Vol. 268. P. 5687-5695.

73. Dubois M., Gilles K.A., Hamilton J., Robers P.A., Smith F. Colorimetric method for determination of sugars and related substances//Anal. Chem. 1956. Vol. 28. P. 350-356.

74. Dubourdieu D., Ribereau-Gayon P., Fournet B. Structure of the extracellular P-D-glucan from Botrytis cinerea II Carbohydr. Res. 1981. Vol. 93. P. 294-299.

75. Duncan W.A.P., Manners D.J., Ross A.G. Enzyme systems in marine algae. The carbohydrase activities о unfzuctionated extracts of Cladofora rupestris, Laminaria digitata, Rhodymenipalmate and Veva lactuca II Biochem. J. 1956. Vol. 63. P. 44.

76. El-Katatny M.N., Somitsch W., Robra K.H., El-Katatny M.S., Gubitz G.M.

77. Production of chitinase and beta-l,3-glucanase by Trichoderma harzianum for control of the phytopathogenic fungus Sclerotium rolfsii II Food Thechnol. and Biothechnol. 2000. Vol. 38. №3. P. 173-180.

78. Falch B.H., Stokke B.T. Structural stability of (l-»3)-p-D-glucan macrocycles // Carbohydr. Polymers. 2001. Vol. 44. P. 113-121.

79. Fevre M. Subcellular localization of glucanase and cellulase in Saprolegnia щ monoica Pringsheim // J. Gen. Microbiol. 1977. Vol. 103. P. 287-295.

80. Fiske M.J., Tobeyfincher K.L., Fuchs R.L. Cloning o£2 genes from Bacillus circulans Wl-12 which encode 1,3-Beta-glucanase activity // J. Gen. Microbiol. 1990. Vol. 136. P. 2377-2383.

81. Fleet G.H., Phaff H.J. Glucanase in Schizosaccharomeces. Isolation and properties of the cell wall-associated p-l,3-glucanases // J. Biol. Chem. 1974. Vol. 249. P. 17171728.

82. Fleet G.H., Phaff H.J. Glucanase in Schizosaccharomeces. Isolation and properties of an exo-p-glucanase from the cell extracts and culture fluid of Schizosaccharomeces japonicus var versatilis II Biochim. et Biophys. Acta. 1975. Vol. 401. P. 318-332.

83. Fleet G. H. Cell walls // The yeast. New York: Acad. Press, 1991. Vol. 4. P. 199277.

84. Fredrick J.F. The b.e. and Q types of a-l,4-D-glucan:a-l,4-D-glucan-6-glycosyltransferase isozymes in algae // Phytochemistry. 1980. Vol. 19. P. 539-542.

85. Galan В., Garcia M.C., Calonje M., Novaes-Ledieu M. New notes: production, purification, and properties of an endo-1,3-beta-glucanase from the basidomycete Agaricus bisporus II Curr. Microbiol. 1999. Vol. 38. № 3. P. 190-193.

86. Gilkes N.R., Henrissat В., Kilburn D.G., Miller JR.R.C., Warren R.A.J. Domain in microbial P-l,4-glucanases: sequence conservation, function, and enzyme families // Microbiol. Rev. 1991. Vol. 55. P. 303-315.

87. Goldman R.C., Sullivan P.A., Zakula D., Capobianco J.O. Kinetics of P-1,3 glucan interaction at the donor and acceptor sites of the fungal glucosyltransferase encoded by the BGL2 gene // Eur. J. Biochem. 1995. Vol. 227. P. 372-378.

88. Grant W.D., Rhodes L.L. Cell-bound and extracellular laminarinase activity in Dendryphiella Salina and 5 other marine fungi II Bot. Marina. 1992. Vol. 35. № 6. P. 503-511.

89. Grant W.D., Atkinson M., Burke В., Molloy C. Chitinolysis by the marine ascomycete Corollospora maritima Werdermann: purification and properties of a chitobiosidase // Bot. Marina. 1996. Vol. 39. № 2. P. 177-186.

90. Greenwood C.T., Milne E.A. Starch degrading and synthesizing enzymes a discussion on their properties and action pattern // Advan. Carb. Chem. 1968. Vol. 23. P. 281-366.

91. Grenier J., Potvin C., Asselin A. Some fungi express beta-l,3-glucanases similarto thaumatin-like proteins // Mycologia. 2000. Vol. 92. № 5. P. 841-848.

92. Нага. C., Kiho Т., Ukai S. A branched (l-»3)-(5-D-glucan from a water extract of Dictyophora indusiuta Fisch // Carbohydr. Res. 1986. Vol. 145. P. 237-246.

93. Harada Т., Masada M., Fujimori K., Maeda J. Production of a firm resilient gel-forming polysaccharide by a mutant of Alcaligenes faecalis var. myxogenes 10C3 //Agric. Biol. Chem. 1966. Vol. 30. P. 196-198.

94. Hartland R.P., Emerson G.W., Sullivan P.A. A secreted p-glucan-branching enzyme from Candida albicans II Proc. R. Soc. Lond. В Biol. Sci. 1991. Vol. 246. P. 155-160.

95. Henrissat B. A classification of glycosyl hydrolases based on amino acid sequencesimilarities //Biochem. J. 1991. Vol. 280. № 2. P. 309-316.

96. Henrissat В., Callebaut I., Fabrega S., Lehn P., Mornom J.P., Davies G. Conservedcatalytic machinery and the prediction of a common fold for several families of glycosylhydrolases // Proc. Natl. Acad. Sci USA. 1995. Vol. 92. №> 15. P. 7090-7094.

97. Himmel M.E., Karplus P.A., Sakon J., Adney W.S., Baker J.O., Thomas S.R. Polysaccharide hydrolase folds diversity of structure and convergence of function // Appl. Biochem. and Biothechnol. 1997. Vol. 63. № 5. P. 315-325.

98. Hiura N., Kobayashi M., Nakajima Т., Matsuda K. Purification and someproperties of two wall-associated (pi,3)glucanases from Neurospora crassa cells // Agric. Biol. Chem. 1986. Vol. 50. № 10. P. 2461-2467.

99. Hoj P.B., Fincher GB. Molecular evolution of plant beta-glucan endohydrolases // Plant. J. 1995. Vol. 7. № 3. P. 367-379.

100. Holten V. Z., Bartnicki-Garcia S. Extracellular p-glucanase activity of

101. Phytophtorapalmivora // Biochim. et Biophys. Acta. 1972. Vol. 276. P. 221-227.

102. Horitsu H., Satake Т., Tomogeda M. Purification of an P-D-(l—>3)-Glucanase from Rhizopus niveus //Agric. Biol. Chem. 1973. Vol. 35. № 5. P. 1007-1012.

103. Hranisavljevic-Jakovljevic M., Miljkovii-Stojanovich J., Dimitrijevich R., Micovic V.M. An alkali-soluble polysaccharide from the oak lichen Cetraria islandica (L.) Ach I I Carbohydr. Res. 1980. Vol. 80. P. 291-295.

104. Hughes G.C. Studies of fungi in oceans and estuaries since 1961. I. Lignicolous, caulicolous and foliicolous species // Oceanogr. Mar. Biol. A. Rev. 1975. Vol. 13. P. 69180.

105. Huotari F.I., Nelson Т.Е., Smith F., Kirkwood S. Purification of an Exo-P-D-(1—>3)- glucanase from Basidiomycete species QM 806 // 1968. J. Biol. Chem. Vol. 243. P.952-956.

106. Hyde K.D., Jones E.B.J., Leano E., Pointing S.B., Poonyth A.D., Vrijmoed L.L.P. Role of fungi in marine ecosystems // Biodiversity and conservation. 1998. Vol. 7. № 9. P. 1147-1161.

107. Jayus, McDougall B.M., Seviour R.J. Purification and properties of a (l-»6)-P-glucanase from Acremonium sp. IMI 383068 // Enzyme and Microbial Technol. 2001. Vol. 29. P. 194-200.

108. Jenkins K.M., Toske S.G., Jensen P.R., Fenical W. Solanapyrones E-G, antialgalmetabolites produced by a marine fungus // Phytochemistry. 1998. Vol. 49. № 8. P. 22992304.

109. Johnson T.W., Sparrow F.K. Fungi in oceans and estuaries. Weinheim: J. Gramer, 1961.668 р.

110. Johnson B.F. Lysis of yeast cell wall induced by 2-deoxyglucose at their sites of glucan synthesis // J. Bacteriol. 1968. Vol. 95. P. 1169-1172.

111. Johnston J.R. The composition of the cell wall of Aspergillus niger II Biochem. J. 1965. Vol. 96. P. 651-658.

112. Jones E.B.G. Topics of further interest // Resent advances in quatic fungi. London: Elek Science, 1976. P. 707-724. i

113. Dimensional structure of a thermostable bacterial cellulase // Nature. 1992. Vol. 357. №6373. P. 89-91.

114. Kasahara S., Nakajima Т., Miyamoto C., Wada K., Furuichi Y., Ichishima E. Characterization and mode of action of exo-l,3-beta-D-glucanase from Aspergillus saitoi II J. Ferment, and Bioeng. 1992. Vol. 74. № 4. P. 238-240.

115. Katz D., Rosenberger R.F. Hyphal wall synthesis in Aspergillus nidulans: effects of protein synthesis inhibition and osmotic shock on chitin insertion and morphogenesis I I J. Bacteriol. 1971. Vol. 108. P. 184-190.

116. Kery V., Kogan G., Zajacova K., Slamova K., Masler L., Alfoldi J. Hydrolysis of yeast cell-wall glucan by extracellular (1—*3)-beta-glucanases from Aspergillus niger H Enzyme and Microbial Technol. 1991. Vol. 13, iss. 1. P. 87-90.

117. Kishida E., Sone Y., Misaki A. Purification of an antitumor-active, branchedl->3)-P-D-glucan from Volvariella volvacea, and elucidation of its tine structure // Carbohydr. Res. 1989. Vol. 193. P. 227-239.

118. Kitamura K. and Yamamoto Y. Purification and properties of an enzyme zymolase, which lyses viable yeast cells // Arch. Biochem. Biophys. 1972. Vol. 153. P. 403-406.

119. Kitamura S., Hori Т., Kurita, К., Takeo К., Нага C., Iton W., Tabata K., ElgsaeterЩ

120. A., Stokke B.T. An antitumor, branched (l->3)-P-D-glucan from a water extract of fruiting bodies of Cryptoporus volvatus II Carbohydr. Res. 1994. Vol. 263. № 1. P. 111-121.

121. Klarzynski O., Plesse В., Joubert J.M., Yvin J.C, Kopp M., Kloareg В., Fritig B. Linear beta-1,3 glucans are elicitors of defense responses in tobacco // Plant Physiol. 2000. Vol. 124. № 3. P. 1027-38.

122. Knuckles B.E., Chiu M.C.M. beta-GIucanase activity and molecular weitght ofibeta-glucans in barley after various treatments // Cereal. Chem. 1999. Vol. 76. № 1. P. 92-95.

123. Kohlmeyer J. On the definition and taxonomy of higher marine fungi // Veroff. Inst. Meeresforsch. Breroerh., Suppl. 1974. Vol. 5. P. 263-286.щ Kohlmeyer J., Kohlmeyer' E. Marine mycology. The Higher Fungi. New York:1. Acad. Press, 1979. 690 p.

124. Koshland D.E. Stereochemistry and the mechanism of enzymatic reactions // Biol. Rev. 1953. Vol. 28. P. 416-433.

125. MacDonald M.J., Speedie M.K. Cell-associated and extracellular cellulolytic enzyme activity in the marine fungus Dedryphiella arenaria II Can. J. Bot. 1982. Vol. 60. P. 838-844.

126. Maeda M., Nisizawa K. Laminaran from Ishige okamurae 11 Carbohydr. Res. 1968. Vol. 7. P. 97-99.• Manners D.I., Ryley I.F., Stark I.R. Studies of the metabolism of the Protozoa.

127. The molecular structure of the reserve polysaccharide from Astasia acellata II J. Biochem. 1966. Vol. 101. P. 323-327.

128. Manners D. J., Stark J. R., Wilson G., Brodie J. Y. Some properties of a fungal p-D-glucanase preparation // Carbohydr. Res. 1976. Vol. 49. P. 383-388.

129. Marshall J.J., Grand R.J.A. Comparative studies on P-glucan hydrolases. Isolation and characterization of an exo-(l-3)-P-glucanase from snail, Helix pomatia И Arch. Biochem. and Biophys. 1975. Vol. 167. № 1. P. 165-175.

130. Masuma R., Yamaguchi Y., Noumi M., Omura S., Namikoshi M. Effect of sea water concentration on hyphal growth and antimicrobial metabolite production in marine fungi // Mycoscience. 2001. Vol. 42. P. 455-459.

131. Matsuno R., Suganuma Т., Fujimori H., et al. Rate Equation for amylase « catalysed hydrolysis, transglycosylation and condensation of linear oligosaccharides andamylase//J. Biochem. 1978. Vol. 83. P. 385-394.

132. Mclntire Т. M., Brant D. A. Observations of the (l->3)-p-D-glucan linear triple helix to macrocycle interconversion using noncontact atomic force microscopy // J. Am. Chem. Soc. 1998. Vol. 120. P. 6909-6919.

133. Molina M., Cenamor R., Sanchez M., Nombela C. Purification and some properties of Candida albicans exo-l,3-P-glucanase //J. Gen. Microbiol. 1989. Vol. 135. P. 309-314.

134. Molitoris H.P., Schaumann K. Physiology of marine fungi: a screening programme for growth and enzyme production // The biology of marine fungi. Cambridge: Cambridge University Press, 1986. P. 34-47.

135. Moore A.E., Stone B.A. A P-l,3-glucan hydrolase from Nicotiana glutinosa. I Extraction, purification, and physical properties // Bhiochim. et Biophys. Acta. 1972. Vol. 258. P. 238-247.1.• !

136. Mori H., Yamamoto S., Nagasaki S. Multiple forms of the lytic glucanase of

137. Flavobacterium dormitator var. glucanolyticae and the properties of the main componentenzyme// Agric. Biol. Chem. 1977. Vol. 41. P. 611-613.

138. Morrison E.Y.S., Wright-Pascoe R., Aquart A., Robinson H., Babury M., Whitbourne F., Callender J., Less L., Bailey S. The efficacy of acarbose in type 2 diabetes mellitus in Jamaica // West. Ind. Med. J. 2000. Vol. 49. № 4. p. 285-289.

139. Mrsa V., Klebl F., Tanner W. Purification and characterization of the Saccharomyces cerevisiae Bgl2 gene-product, a cell-wall endo-beta-l,3-glucanase // J. Bacteriol. 1993. Vol. 175. № 7. P. 2102-2106.

140. Myklestad S., Djurhuus R., Mohus A. Demonstration of exo-(beta-l,3)-D-glucanase activity in some planktonic diatoms. J. Exp. Marine Biol, and Ecology. 1981. Vol. 56. №2-3. P. 205-211.

141. Structure of the gene encoding laminaripentaose-producing beta-l,3-glucanase (LPHase) of Streptomyces matensis DIC-108 I I J. Ferment, and Bioeng. 1998. Vol. 85. № 5. P. 459-464.

142. Nanba IL, Hamaguchi A., Kuroda H. The chemical structure of an antitumor polysaccharide in fruit bodies of Grifola frondosa (maitake) //Chem. Pharm. Bull. 1987. Vol. 35. P. 1162-1168.

143. Nanba II., Kuroda H. The chemical structure of an antitumor polysaccharide in mycelia of Cochliobolus miyabeanus II Chem. Pharm. Bull. 1987. Vol. 35. P. 1285-1288.

144. Nelson N. A photometric adaptation of the Somogyi method of determination of glucose//J. Chem. 1944. Vol. 153. P. 375-381.

145. Nelson Т. E., Johnson J., Jantzen E., Kirkwood S. Action pattern and specificity of an exo-P" (1—>3)-D-glucanase from Basidiomycetes species QM 806 // J. Biol. Chem.1969. Vol. 244. №21. P. 5972-5980.

146. Nelson Т.Е., Lewis B.Ai Separation and characterization of the soluble; and insoluble components of insoluble laminaran //Carbohydr. Res. 1974. Vol. 33. P. 63-74.

147. Nishimura Т., Bignon C., Allouch J., Czjzek M., Darbon H., Watanabe Т., Henrissat B. Streptomyces matensis laminaripentaose hydrolase is an 'inverting' P-1,3-glucanase // FEBS Lett. 2001. Vol. 499. P. 187-190.

148. Noronha E.F., Kipnis A., Junqueira-Kipnis A.P., Ulhoa C.J. Regulation of 36 kDa beta-l,3-glucanase synthesis in Trichoderma harzianum II FEMS Microbiol. Lett. 2000. Vol. 188.№ l.P. 19-22.

149. Noronha E.F., Ulhoa C.J. Characterization of a 29-kDa beta-l,3-glucanase from Trichoderma harzianum // FEMS Microbiol. Lett. 2000. Vol. 183. № 1. P. 119-123.

150. Notario V., Villa T. G., Villanueva J. R. Purification of an exo-P-D-glucanase from cell-free extracts of Candida utilis И Biochem. J. 1976. Vol. 159. P. 555-562.

151. Notario V. beta-Glucanases from Candida albicans: purification, characterization and the nature of their attachment to cell wall components // J. Gen. Microhiol. 1982. Vol. 128. P. 747-759.

152. Ogawa K., Watanabe Т., Tsurugi Y., Ohno S. Conformational behavior of a gel-forming (l-»3)-P-D-glucan in alkaline solution // Carbohydr. Res. 1972. Vol. 23. P. 399-405.

153. Okinaka Y., Mimori К., Takeo K., Kutamura S., Takeuchi Y., Yamaoka N., Yoshikawa M. A structural model for the mechanisms of elicitor release from fungal cell walls by plant beta-l,3-endoglucanase // Plant, physiol. 1995. Vol. 109. № 3.P. 839-845.

154. Painter T.J. Structural evolution of glycans in algae // Pure Appl. Chem. 1983. Vol. 55. P. 677-694.

155. Peeles M.T., Chambers S.A., Wang C.Y., McClay D.R. Stage-specific expression of p-l,3-glucanase in sea urchin embryos and hybrids // J. Exp. Zool.1987. Vol. 244. P. 215-222.

156. Percival E, Algal polysaccharides // The Carbohydrates. (Chemistry and biochemistry). New York: Acad. Press, 1970. Vol. IIB. P. 541-544.

157. Perez P., Garcia-Acha I., Duran A. P-1,3-Glucanases from Geotrichum lactis activity on its own nascent and perfomed P-l,3-glucan // FEMS Microbiol. Lett. 1984. Vol. 23. P. 233-238.

158. Perlin A.S., Taber W.A. A glucan produced by Claviceps purpurea // Can. J. Chem. 1963. Vol. 41. № 9. P. 2278-2282.

159. Piavaux A. Distribution and localization of the digestive laminarinases in animals //Biochem. System, and Ecol. 1977. Vol. 5. P. 231-239.

160. Pitson S., Seviour R.J., Bott J., Stasinopoulos S.J. Production and regulation of beta-glucanases in Acremonium and Cephalosporium isolates // Mycol. Res. 1991. Vol. 95. P. 352-356.

161. Pitson S.M., Seviour R.J., Mcdougall B.M. Noncellulolytic fungal beta-glucanases their physiology and regulation // Enzyme and Microbiol. Thechnol. 1993. Vol. 15. № 3.P. 178-192.

162. Pitson S.M., Seviour R.J., Mcdougall B.M. Effect of carbon source on extracellular (1—>3)- and (1—>6)- beta-glucanase production by Acremonium persicinum //Can. J. Microbiol. 1997. Vol. 43. № 5. P. 432-439.

163. Pivkin M.V., Afiyatullov Sh.Sh., Elyakov G.B. Biodiversity of marine fungi and new biologically active substances from them // Biodiversity and allelopathy: from organisms to ecosystems in the Pacific. Taipei: Academia Sinica. 1999. P. 91-99.

164. Pointing S.B., Vrijmoed L.L.P., Jones E.B.G. A qualitative assessment of lignocellulose degrading enzyme activity in marine fungi // Bot. Marina. 1998. Vol. 41. № 3. P. 293-298.

165. Pointing S.B., Buswell J.A., Jones E.B.G., Vrijmoed L.L.P. Extracellular cellulolytic enzyme profiles of five lignicolous mangrove fungi // Mycol. Res. 1999. Vol. 103. P. 696-700.

166. Polacheck Y., Rosenberger R.F. Autolytic enzymes in hyphae of Aspergillus nidulans: their action on old and newly formed walls // J. Bacteriol. 1975. Vol. 120. P. 332-337.

167. Post C.B., Karplus M. Does lysozyme follow the lysozyme pathway. An alternative based on dynamic structural and stereoelectronic considerations // J. Amer. Chem. Soc. 1986. Vol. 108. P. 1317-1319.

168. Privalova N.M., Elyakova L.A. Purification and some properties of endo-p-1,3-glucanase from the marine bivalvia Chlamys albidus // Compar. Biochem. and Physiol. 1978. Vol. 6IB. P. 225-228.

169. Raghukumar C., Raghukumar S., Chinnaraj A., Chandramohan D., Dsouza T.M., Reddy C.A. Laccase and other lignocellulose modifying enzymes of marine fungi isolated from the coast of India // Bot. Marina. 1994. Vol. 37. № 6. P. 515-523.

170. Ramot O., Cohen-Kupiec R., Chet I. Regulation of beta-l,3-glucanase by carbon starvation in the mycoparasite Trichoderma harzianum // Mycol. Res. 2000. Vol. 104. P. 415-420.

171. Rapp P. Formation, separation and characterization of 3 beta-l,3-glucanases from Sclerotium glucanicum II Biochim. et Biophys. Acta. 1992. Vol. 1117. № 1. P. 7-14.

172. Reyes F., Lahoz R., Vazques C. Lytic enzymes in the autolysis of Schizophyllum commune with special reference to 1,3-a-glucanase I I Can. J. Microbiol. 1980. Vol. 26. P. 1120-1125.

173. Robyt J.F., French D. Multiple attack and polarity of action of PPA // Arch. Biochem. Biophys. 1970. Vol. 138. P. 662-670.

174. Rohrmann S., Molitoris H.P. Screening for wood-degrading enzymes in marine fungi I I Can. J. OF Botany-revue Canadienne de Botanique. 1992. Vol. 70. № 10. P. 2116-2123.

175. Rombouts F. M., Fleet G. H., Manners D. J., and Phaff H. Lysis of yeast cell walls non-lytic and lytic (3-1,3-glucanases from Bacillus circulans WL-12 // J. Carbohydr. 1978. Vol. 64. № 1. P. 237-248.

176. Rouvinen J., Bergfors Т., Teeri Т., Knowles J.K., Jones T.A. The three-dimensional crystal structure of the catalytic core of cellobiohydrolase I from Trichoderma reesei II Science. 1990. Vol. 249. P. 325-330.

177. Rubinstein B. Similarities between plants and animals for avoiding predation and disease II Physiol. Zool. 1992. Vol. 65. P. 573-492.

178. Santos Т., Sanchez M., Villanueva J. R., Nombela C. Regulation of the P-1,3-glucanase system in Penicillium italicum: glucose repression of the various enzymes // J. Bacterial. 1978. Vol. 133. № 2. P. 465-471.

179. Sasaki Т., Takasaka N. Further study of the structure of lentinan, an anti-tumor polysaccharide from Lentinus edodes I I Carbohydr. Res. 1976. Vol. 47. P. 99-104.

180. Sasaki Т., Takasaka N., Chihara G., Maeda Y. Antitumor activity of degraded products of lentinan: its correlation with molecular weight // Gann. 1976. Vol. 67. P. 191-195.

181. Sato Т., Norisuye Т., Fujita H. Melting behavior of Schizophyllum commune polysaccharides in mixtures of water and dimethyl sulfoxide // Carbohydr. Res. 1981. Vol. 95. P. 195-204.

182. Schaumann К., Mulach H.P., Molitoris H.P. Comparative studies on growth and exoenzyme production of different Lulworthia isolates // The biology of marine fungi. Cambridge: Cambridge University Press, 1986. P. 48-60.

183. Scheberger G.L., Luchsinger W. Beta-(1—»3)- and beta-(l—>4)-D-glucanase production by three fungi // Can. J. Microbiol. 1967. Vol. 13. P. 901-906.

184. Sharon N., Seifter S. Transglycosylation reaction catalysed by lysozyme // J. Biol. Chem. 1964. Vol. 239. P. 2398-2399.

185. Shida M., Ushioda Y., Nakajima Т., Matsuda K. Structure of the alkali-insoluble skeletal glucan ofLentinus edodeslll. Biochem. 1981. Vol. 90. P. 1093-1100.

186. Shimoda C., Yanagishima N. Role of cell wall-degrading enzymes in auxin-induced cell expansion in yeast // Physiol. Plant. 1971. Vol. 24. P. 46-50.

187. Sietsma J.H., Wessels J.G.H. Chemical analysis of the hyphal wall of Schizophyllum commune II Biochim. et Biophys. Acta. 1977. Vol. 496. P. 225-239.

188. Singh T.P., Whistler R.L., Tokuzen R., Nakahara W. Scleroglucan, an antitumor polysaccharide from Sclerotium glucanicum II Carbohydr. Res. 1974. Vol. 37. P. 245-247.

189. Sova V. V., Elyakova L. A. Some aspects of the specificity and action pattern of P-1,3-glucan glucanohydrolase from Spisula sachalinensis // Biochim. et Biophys. Acta. 1972. Vol. 258. P. 219-227.

190. Stahmann K.P., Schimz K.L., Sahm H. Purification and characterization of 4 extracellular 1,3-beta-glucanases of Botrytis cinerea // J. Gen. Microbiol. 1993. Vol. 139. № 11. P. 2833-2840.

191. Stubbs H.J., Brasch DJ., Emerson G.W., Sullivan P.A. Hydrolase and transferase activities of the p-l,3-exoglucanase of Candida albicans И Eur. J. Biochem. 1999. Vol. 263. P. 889-895.

192. Suzuki M., Yoshida K., Hamano K., Ashida K. Substrate-specificity of endo-1,3-beta-glucanase from antarctic krill Euphausia superba // Nippon Suisan Gakkaishi-Bull. of the Japanese Society of Sci. Fisheries. 1992. Vol. 58. № 9. P. 1693-1698.

193. Takahushi M., Komuro M., Soutome S.I. Purification and properties of p-1,3-glucanase from Lentinus lepideus II J. Ferment. Technol. 1978. Vol. 56. P. 499-505.

194. Tingle M.A., Halvorson H. A comparison of P-glucanase and P-glucosidase in Saccharomyces lactis //Biochim. et Biophys. Acta. 1971. Vol. 250. P. 165-171.

195. Torronen A., Rouvinen J. Structural comparison of two major endo-l,4-xylanases from Trichoderma reeseiИ Biochemistiy. 1995. Vol. 34. № 3. P. 847-56.

196. Totsuka A., Usui T. Separation and characterization of the endo-p-(l—*3)-D-i . ! Glucanase from Rizoctonia solani I I Agric. Biol. Chem. 1986. Vol. 50. № 3. P. 543-550.

197. Ueno Y., Hachisuka Y., Esaki H., Kato K., Yamauchi R. Structural analysis of extracellular polysaccharide of Sclerotinia libertiana //Agric. Biol. Chem. 1980. Vol. 44. №2. P. 353- 359.

198. Usui Т., Topiyama Т., Mizuno T. Structural investigation of laminaran of Eisenia bicyclis II Agric. Biol. Chem. 1979. Vol. 43. P. 603-611.

199. Varum K.M., Kvam B.J., Myklestad S., Paulsen B.S. Structure of a food-reserve P-D-glucan produced by the haptophyte alga Emiliania huxleyi II Carbohydr. Res. 1986. Vol. 152. P.243-248.

200. Varum К. M., Smidsrod О. Partial chemical and physical characterization of (1 —>3),( 1 ->4)-p-D-glucans from oat (Avena sativa, L.) aleurone // Carbohydr. Polymers. 1988. Vol. 9. P. 103-117.

201. Vazquez-Garciduenas S., Leal-Morales C.A., Herrera-Estrella A. Analysis of the ^ ' P-l,3-glucanolytic system of the biocontrol agent Trichoderma harzianum H Appl. Environ. Microbiol. 1998. Vol. 64. P. 1442-1446.

202. Villa T. G., Notario V., Villanueva J. R. p-Glucanases of the yeast Pichia // Arch. Microbiol. 1975. Vol. 104. P. 201-206.

203. Villa T. G., Notario V., Benitez Т., and Villanueva J. R. Purification of an exo-1,3-^ p-glucanase // Can. J. Biochem. 1976. Vol. 54. P. 927-934.

204. Villa T.G., Lachance M., Phaff H. P-Glucanases of the yeast Kluyveromyces phaseolosporus: partial purification and characterization // Exp. Mycol. 1978. Vol. 2. P 12-25.

205. Wessels J.G.I I. A steady-state model for apical wall groth in fungi // Acta Bot. ф Neerl. 1988. Vol. 37. P. 3-16.

206. Winchester В., Fleet G.W.J. Amino-sugar glycosidase inhibitors versatile tools for glycobiologists // Glycobiology. 1992. Vol. 2. P. 199-210.

207. Woodward J.R., Fincher G.B., Stone B.A. Water-soluble 1—>3;l->4-p-D-glucansifrom barley (Hordeum vulgare) endosperm // Carbohydr. Polymers. 1983. Vol. 3. P.f 207-225.1 v

208. X Yamaguchi Т., Nakayama K., Hayashi Т., Tanaka Y., Koike S. Molecular Cloning1 and characterization of a novel P-l,3-glucanase gene from rice // Biosci. Biotechnol.

209. Biochem. 2002. Vol. 66. № 6. P. 1403-1406.I