Ферменты морского моллюска Littorina sitkana: 1→3-β-D-глюканаза, β-D-глюкозидаза, сульфатаза и тирозилпротеин сульфотрансфераза тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.10, кандидат химических наук Песенцева, Мария Сергеевна

• Песенцева, Мария Сергеевна
• кандидат химических наук
• 2013

Оглавление диссертации кандидат химических наук Песенцева, Мария Сергеевна

оглавление

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

¡.ВВЕДЕНИЕ

2. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР

2.1 О-Гликозидгидролазы - ферменты, катализирующие гидролиз и трансформацию олиго- и полисахаридов

2.1.1 Общие сведения

2.1.2 Классификация О-гликозидгидролаз

2.1.3 1-»3-Р-0-Глюканазы морских беспозвоночных

2.1.4 Субстраты 1—»З-Р-О-глюканаз

2.1.5 Каталитические свойства 1^3-Р-В-глюканаз из морских источников

2.1.5.1 Особенности реакции гидролиза

2.1.5.2 Реакция трансгликозилирования

2.1.6 Структура эндо-1-»3-|3-0-глюканаз морских моллюсков

2.1.7 Влияние эффекторов природного происхождения на активность О-гликозидгидролаз

2.2 Сульфотрансферазы и сульфатазы - ферменты, катализирующие сульфатирование и десульфатирование природных соединений

2.2.1 Тирозилпротеин сульфотрансферазы как представители сульфотрансфераз

2.2.1.1 Тирозилпротеин сульфотрансферазы различных организмов. Их распространение и особенности

2.2.1.2 Структура тирозилпротеин сульфотрансфераз

2.2.2 Сульфатазы

2.2.2.1 Механизм действия сульфатаз

2.2.2.2 Разнообразие сульфатаз в морских беспозвоночных

2.2.2.3 Свойства сульфатаз

2.2.2.4 Специфичность и классификация сульфатаз

3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

3.1 Эндо-1->3-Р-0-глюканаза из Ь. зЫкапа

3.1.1 Выделение и очистка 1—»З-Р-О-глюканазы

3.1.2 Физико-химические свойства 1—»З-Р-Б-глюканазы 01

3.1.3 Субстратная специфичность глюканазы

3.1.4 Исследование стереохимии гидролиза и характера действия 1—>3-(3-D-глюканазы GI

3.1.5 Исследование трансгликозилирующей активности

эндо-1 —»3 - (3-D-люканазы

3.1.6 Сравнительный анализ каталитических свойств эндо-1—>-3-|3-0-глюканаз, выделенных из L. sitkana и Р. sachalinensis

3.1.7 Установление первичной структуры эндо-1—»3-(3-0-глюканазы

3.2 P-D-Глюкозидаза mL. sitkana

3.2.1 Выделение и очистка (З-Б-глюкозидазы GII

3.2.2 Физико-химические свойства P-D-глюкозидазы GII

3.2.3 Субстратная специфичность и каталитические свойства P-D-глюкозидазы

3.3 Влияние эффекторов природного происхождения на активность эндо-1—>3-(3-D-

глюканазы и P-D-глюкозидазы из морского моллюска/,, sitkana

3.4. Сульфатазы из L. sitkana и Т. chrysostomus

3.4.1 Поиск источников сульфатаз среди морских моллюсков Японского и ЮжноКитайского морей

3.4.2 Арилсульфатаза из морского моллюска/,. sitkana

3.4.2.1 Выделение и физико-химические свойства сульфатазы

3.4.2.2 Субстратная специфичность ари л сульфатазы и влияние природных гликозидов на активность фермента

3.4.3 Арилсульфатаза из морского моллюска Т. chrysostomus

3.4.3.1 Выделение, очистка и физико-химические свойства сульфатазы

3.4.3.2 Субстратная специфичность арилсульфатазы и влияние природных гликозидов на активность фермента

3.4.4 Сравнение каталитических свойств сульфатаз, выделенных из L. sitkana и

Т. chrysostomus

3.5 Тирозилпротеин сульфотрансфераза из L. sitkana

3.5.1 Поиск тирозилпротеин сульфотрансфераз в морских моллюсках

3.5.2 Установление аминокислотной последовательности ТПСТ из L. sitkana

4. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

4.1 Материалы

4.2 Оборудование

4.2 Оборудование

4.3 Методы

5. ВЫВОДЫ

6. СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

список сокращений

а.о. - аминокислотный остаток

БСА - бычий сывороточный альбумин

ВЭЖХ - высокоэффективная жидкостная хроматография

ДИС - диссоциация, индуцированная столкновением

ДСН - додецилсульфат натрия

ДЭАЭ-целлюлоза - диэтиламиноэтилцеллюлоза

ИПТГ - изопропил-(3-Б-тиогалактозид

ИЭР МС/МС - тандемная масс-спектрометрия с ионизацией электрораспылением КМ-целлюлоза - карбоксиметил целлюлоза КФ (ЕС) - комиссия по ферментам

МАЛДИ - матрично-активированная лазерная десорбция/ионизация

п.н. - пара нуклеотидов

ТПСТ - тирозилпротеин сульфотрансфераза

Трис - трисгидроксиметиламинометан

ФАФС - 3'-фосфоаденозин-5'-фосфосульфата

ЭДТА - этилендиаминтетраацетат

ЯМР - ядерный магнитный резонанс

CATH (Class, Architecture, Topology and Homologous) - иерархическая классификация белковых доменов

CAZy Carbohydrate Active Enzyme) - база данных по ферментам, катализирующим гидролиз и трансформацию углеводов DHB - 2,5-дигидроксибензойная кислота PBS - натрий-фосфатный буфер

RLCP (Reaction Ligand Catalysis Proteins) - иерархическая классификация белков по их механизму катализируемых реакций PMSF - фенилметилсульфонилфторид

SCOP (Structural Classification of Proteins) - структурная классификация белков SFLD (Structure Function Linkage Database) - база данных белков, классифицирующая их по структуре и функциям

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Ферменты морского моллюска Littorina sitkana: 1→3-β-D-глюканаза, β-D-глюкозидаза, сульфатаза и тирозилпротеин сульфотрансфераза»

1. введение

Морские беспозвоночные играют важную роль в метаболических процессах морских экосистем. Они являются уникальными источниками разнообразных природных соединений. Так называемое «химическое биоразнообразие» привлекает всё больший интерес исследователей к продуцентам этих соединений. Морские организмы, обитающие в условиях высокой солености океанических вод и повышенного гидростатического давления, подвергающиеся воздействию экстремальных температур и изменению освещенности, продуцируют эффективные и устойчивые ферменты, необходимые не только в научных исследованиях, но и в различных отраслях современной промышленности. Накопленные знания в этой области свидетельствуют о том, что морские беспозвоночные часто служат объектами для выделения биоактивных низкомолекулярных соединений и ферментов с уникальной специфичностью, которые не обнаруживаются у наземных организмов, несмотря на более чем вековую историю таких поисков.

В данной работе рассматриваются отдельные представители О-гликозидгидролаз, сульфатаз и сульфотрансфераз, которые участвуют в трансформации природных веществ. Изучаемые нами О-гликозидгидролазы: 1—>3-Р-Б-глюканазы (ламинариназы) и Р-Б-глюкозидазы, являются ферментами, участвующими в метаболизме углеводсодержащих соединений. К настоящему времени получены данные о структуре и механизме действия нескольких ламинариназ и глюкозидаз из морских беспозвоночных. Интересной особенностью этих ферментов является их способность катализировать с одинаковой эффективностью как реакции гидролиза, так и синтеза О-гликозидных связей в углеводах и углеводсодержащих соединениях. Субстратами ламинариназ являются 1—»З-р-Б-глюканы и смешанные 1—>3;1—>4- и 1—>3; 1 —»6-Р-Б-глюканы, известные как полифункциональные соединения, нередко обладающие иммуномодулирующей, противоопухолевой и радиопротекторной активностью. О-Гликозидгидролазы с установленной специфичностью давно и успешно используются как в качестве инструментов для установления структуры полисахаридов, так и в ферментативном синтезе с целью получения новых веществ и увеличения их биологической активности.

Часть работы посвящена изучению ферментов, участвующих в процессах сульфатирования/десульфатирования природных соединений - сульфатаз, катализирующих гидролиз сульфоэфирных связей, и тирозилпротеин сульфотрансфераз, которые катализируют широко распространенный в организмах процесс переноса сульфатной группы на молекулы белков и пептидов. Сульфатирование биомолекул и их роль в жизнедеятельности морских организмов в настоящее время практически не изучены, несмотря на то, что с участием этих ферментов осуществляется детоксикация ксенобиотиков и белок-белковые взаимодействия, в которых участвуют белки системы гемостаза, хемотаксиса, а также белки, вовлечённые в развитие вирусных инфекций и онкологических заболеваний. Поэтому представляется актуальным поиск и изучение сульфатаз и сульфотрансфераз морских организмов.

Целью работы является изучение специфичности, механизма действия и структуры нескольких гидролаз морских моллюсков Littorina sitkana и Turbo chrysostomus, катализирующих трансформацию углеводсодержащих природных соединений, а также поиск среди морских моллюсков источников тирозилпротеин сульфотрансфераз и исследование этих ферментов.

Заключение диссертации по теме «Биоорганическая химия», Песенцева, Мария Сергеевна

5. ВЫВОДЫ

1. Выделена новая эндо-1-»3-|3-0-глюканаза GI (КФ 3.2.1.39) из печени Littorina sitkana с молекулярной массой 39,3 кДа. Фермент проявлял наибольшую активность при рН 5,4 и 40 °С, Кт гидролиза ламинарана - 0,13 мг/мл. Показано, что GI катализирует гидролиз Р-1—»3-связи в глюканах и осуществляет синтез как P"l->3-, так и (3-1—»4-гликозидных связей. Установлена первичная структура GI.

2. Изучена кинетика одновременного протекания реакций гидролиза и трансгликозилирования, катализируемых эндо-1—»З-Р-О-глюканазами из L. sitkana и Pseudocardium sachalinensis (LIV) методами масс-спектрометрии и ВЭЖХ. Глюканаза GI (а=225) обладала более высокой способностью к реакции трансгликозилирования, чем LIV (а=80).

3. Выделена новая P-D-глюкозидаза GII (КФ 3.2.1.21) из печени L. sitkana с молекулярной массой 200 кДа. Показано, что фермент обладает необычной для гликозидаз способностью катализировать гидролиз ламинарана (Кт - 0,34 мг/мл). Глюкозидаза предпочтительно катализировала гидролиз Р-1 —>3-гликозидных связей, скорость гидролиза глюкозидазой р-1—»4- и Р-1—>6-связей была соответственно в 4 и 50 раз меньше, чем Р-1—»3-связи. Фермент GII проявлял трансгликозилирующую активность.

4. Исследовано влияние некоторых природных ингибиторов на активность ферментов GI и GII из L. sitkana. Показано, что моногалактодиацилглицерин из Fucus evanescens ингибировал P-D-глюкозидазу более эффективно (/5о=75 мкМ), чем эндо-1—»З-Р-Б-глюканазу (/50=2 80 мкМ).

5. Выделены новые арилсульфатазы из L. sitkana и Turbo chrysostomus, катализирующие гидролиз п-нитрофенилсульфата со значениями Кт 8,7 и 10 мМ соответственно. Ферменты сохраняли свою активность при 60 °С. Показано, что гликозиды морских звёзд, содержащие сульфатные группы в агликоновой части молекулы, ингибировали активность арилсульфатаз. Некоторые гликозиды

8 10 голотурий в интервале концентраций 3,5x10'-10" M увеличивали активность фермента из L. sitkana на 50 %.

6. Арилсульфатазы из Ь. яНкапа и Т. скгузозШтиз катализировали гидролиз сульфатной группы в положении С4 остатка ксилозы, входящей в состав углеводных цепей гликозидов голостанового ряда. Ферменты неактивны по отношению к фукоидану из /\ емапеясет и к сульфатированным производным фу козы.

7. В морских моллюсках проведён поиск тирозилпротеин сульфотрансфераз с использованием Вестерн-блота. Впервые установлена аминокислотная последовательность ТПСТ в моллюске Ь. зИкапа. Проведена идентификация аминокислот, участвующих в связывании фермента с субстратами.

Список литературы диссертационного исследования кандидат химических наук Песенцева, Мария Сергеевна, 2013 год

6. СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Наумов Д.Г. Иерархическая классификация глюкозил-гидролаз // Биохимия. -2011. - Т. 76, N 6. - С. 764-780.

2. Cantarel B.L., Coutinho P.M., Rankurel С., Bernard Т., Lombard V, Henrissat В. The Carbohydrate-Active EnZymes database (CAZy): an expert resource for Glycogenomics // Nucleic. Acids. Res. - 2009. - Vol. 37. - P. 233-238.

3. Chesters C.G., Bull A.T. The enzymic degradation of laminarin. 1. The distribution of laminarinase among micro-organisms // Biochem. J. - 1963. - Vol. 86. - P. 28-31.

4. Piavaux A. Distribution and localization of the digestive laminarinases in animals // Biochem. Syst. Ecol. - 1977.- Vol.5. - P. 231-239.

5. Mackay R.M., Baird S., Dove M.J., Gines M., Moranelli F., Nasim A., Willick G.E., Yaguchi M., Seligy V.L. Glucanase gene diversity in prokaryotic and eukaryotic organisms // Biosystems. - 1985. - Vol. 18. - P. 279-292.

6. Li Y., Lu Z., Burbank D.E., Kutish G.F., Rock D.L., Van Etten J.L. Analysis of 43 kb of the Chlorella virus PBCV-1 330-kb genome: map positions 45 to 88 // Virology. -1995.-Vol. 212. -P. 134-150.

7. Gariev I. A., Varfolomeev S.D. Hierarchical classification of hydrolases catalytic sites // Bioinformatics. - 2006. - Vol. 22. - P. 2574-2576.

8. Sinnot M.L. Catalytic mechanisms of enzymatic glycosyl transfer // Chem. Rev. -1990. - Vol. 90. - P. 1171-1202.

9. Sova V.V., Elyakova L.A. Some aspects of the specificity and action pattern of -1,3-glucan glucanohydrolase from Spisula sachalinensis И Biochim. Biophys. Acta. -1972.-Vol. 258, N 1.-P. 219-227.

10.Privalova N.M., Elyakova L.A. Purification and some properties of endo-P-1,3-glucanase from marine bivalve Chlamys albidus II Сотр. Biochem. Physiol. B. -1978.-Vol. 60.-P. 225-228.

11. Kovalchuk S.N., Sundukova E.V., Kusaykin M.I., Guzev K.V., Anastiuk S.D., Likhatskaya G.N., Trifonov E.V., Nurminski E.A., Kozhemyako V.B., Zvyagintseva T.N., Rasskazov V.A. Purification, cDNA cloning and homology modeling of endo-1,3-P-D-glucanase from scallop Mizuhopecten yessoensis II Сотр. Biochem. Physiol. B. - 2006. - Vol. 143. - P. 473-485.

12.Kumagai Y., Ojima T. Enzymatic properties and the primary structure of a beta-1,3-glucanase from the digestive fluid of the Pacific abalone Haliotis discus hannai II Сотр. Biochem. Physiol. B. - 2009. - Vol. 154, N l.-P. 113-120.

13.Kumagai Y., Ojima T. Isolation and characterization of two types of P-l,3-glucanases from the common sea hare Aplysia kurodai II Сотр. Biochem. Physiol. B. - 2010. -Vol. 155,N2.-P. 138-144.

14.Pesentseva M.S., Kusaykin M.I., Anastyuk S.D., Sova V.V., Zvyagintseva T.N. Catalytic properties and mode of action of endo-l,3-P-D-glucanase and P-D-glucosidase from the marine mollusk Littorina kurila II Carbohydr. Res. - 2008. -Vol. 343, N 14. - P. 2393-2400.

15.3ахаренко A.M., Кусайкин М.И., Ли Б.М., Хуэн Ф.В., Кхань Х.Х., Сова В.В., Звягинцева Т.Н. Каталитические свойства эндо-1,3-Р-0-глюканазы из вьетнамской мидии Perna viridis II Биоорган, химия. - 2009. - Т. 35, N 1. - С. 62-69.

16.3ахаренко A.M., Кусайкин М.И., Ковальчук С.Н., Сова В.В., Сильченко А.С., Белик А.А., Анастюк С.Д., Буй Минь Ли, Рассказов В.А., Звягинцева Т.Н. Каталитические свойства и аминокислотная последовательность эндо-1—>3-p-D-глюканазы из морского моллюска Tapes literata II Биохимия. - 2012. - Т. 77, вып. 8.-С. 1067-1079.

17. Звягинцева Т.Н., Сова В.В., Бакунина И.Ю. др. Морские организмы как источники биологически активных полисахаридов, полисахарид гидролаз с уникальной специфичностью и их ингибиторов // Химия в интересах устойчивого развития. - 1998. -N 6. - С. 417-426.

18. Sova V.V., Elyakova L.A., Vaskovsky V.E. The distribution of laminarinases in marine invertebrates // Сотр. Biochem. Physiol. B. - 1970. - Vol. 32. - P. 459^164.

19.Takeuchi K. Purification and characterization of exo-P-l,3-glucanase from a hatching supernatant of Strongylocentrotus intermedius II Canad. J. Biochem. Cell Biol. -1983.-Vol. 61, N l.-P. 54-62.

20. Talbot C.F., Vacquier V.D. The purification and characterization of an exo-P-1,3-glucanohydrolase from sea urchin eggs // J. Biol. Chem. - 1982. - Vol. 257, N 2. - P. 742-746.

21. Suzuki M, Horii Т., Kikuchi R., Ohnishi T. Purification of laminarinase from Antarctic krill Euphausia superba II Bull. Jpn. Soc. Sci. Fish. - 1987. - Vol. 53. - P. 311-317.

22.Елякова JI.А., Широкова Н.И. Экзо-(3-1,3-глюканаза Из улитки Eulota maakii II Биоорган, химия. - 1977. - Т. 3. - С. 1656-1662.

23.Muchmore A.V., Epel D., Weaver A.M., Schimke R.T. Purification and properties of an exo-P-D-l,3-glucanase from sea urchin eggs // Biochim. Biophys. Acta. - 1969. -Vol. 178, N3,- P. 551-560.

24. Сова B.B., Широкова Н.И., Кусайким М.И., Скобун А.С., Елякова Л.А., Звягинцева Т.Н. Р-1,3-Глюканаза из неоплодотворённых тяйцеклеток морского ежа Strongylocentrotus intermedins. Сравнение с (3-1,3-глюканазами морского и наземного моллюсков // Биохимия. - 2003. - Т. 68, N 5. - С. 529-533.

25.Cline К., Albersheim P. Host-Pathogen Interactions: XVI. Purification and characterization of a p-glucosyl hydrolase/transferase present in the walls of soybean cells // Plant Physiol. - 1981. - Vol. 68, N 1. - P. 207-220.

26.Cline K., Albersheim P. Host-Pathogen Interactions: XVII. Hydrolysis of biologically active fungal glucans by enzymes isolated from soybean cells // Plant Physiol. - 1981. -Vol. 68.-P. 221-228.

27.Lienart Y., Comtat J. and Barnoud F. A wall-bound exo-P-D-glucanase from Acacia cultured cells // Biochim. Biophys. Acta. - 1986. - Vol. 883. - P. 353-360.

28.Ridruejo J.C., Munoz M.D., Andaluz E., Larriba G. Inhibition of yeast exoglucanases by glucosidase inhibitors // Biochim. Biophys. Acta. - 1989. - Vol. 993. - P. 179— 185.

29. Звягинцева Т.Н., Елякова Л.А. Специфичность и механизм действия эндо-1,3-Р~ D-глюканаз из морских моллюсков // Биоорган, химия. - 1994. - Т. 20. - С. 453474.

30. Сова В.В., Звягинцева Т.Н., Светашева Т.Г., Бурцева Ю.В., Елякова Л.А. Сравнительное изучение особенностей реакций гидролиза и трансгликозилирования, катализируемых Р-1,3-глюканазами из различных источников // Биохимия. - 1997. - Т. 62. N 10. - С. 1300-1306.

31. Cutler R.L., Yellowlees D. Purification and characterisation of two endo-(l linked to 3)-P-D-glucanases from Telescopium telescopium И Carbohydr Res. - 1979. - Vol. 75.-P. 221-229.

32.Lepagnol-Descamps V., Richard C., Lahaye M.; Potin P., Yvin J-C., Kloareg B. Purification and determination of the action pattern of Haliotis tuberculata laminarinases // Carbohydr. Res. - 1998. - Vol. 310. - P. 283-289.

33.Zhu B.W., Zhao L.L., Sun L.M., Li D.M., Murata Y., Yu L., Zhang L.. Purification and characterization of a cathepsin L-like enzyme from the body wall of the sea cucumber Stichopus japonicus II Biosci. Biotechnol. Biochem. - 2008. - Vol. 72. - P. 1430-1437.

34.Duffus J.H., Levi C., Manners D.J. Yeast cell-wall glucans // Adv. Microb. Physiol. -1982.-Vol. 23.-P. 151-181.

35.Shida M., Ushioda Y., Nakajima Т., Matsuda K. Structure of the alkali-insoluble skeletal glucan of Lentinus edodes И J. Biochem. - 1981. - Vol. 90. - P. 1093-1100.

36. Блинов Н.П. Некоторые микробные полисахариды и их практическое применение // Успехи микробиологии. - 1982. - Т. 7. - С. 158-177.

37.0hno N., Suzuki I., Yadomae Т. Structure and antitumor activity of a P-l,3-glucan isolated from the culture filtrate of Sclerotinia sclerotiorum IFO 9395 // Chem. Pharm. Bull. (Tokyo). - 1986. - Vol. 34. - P. 1362-1365.

38.Warsi S.A., Whelan W.J. Structure of pachyman, the polysaccharide component of Poria cocos Wolf// Chem. Ind. - 1957. - Vol. 48. - 1573.

39.0hno N., Adachi Y., Suzuki I., Sato K., Oikawa S., Yadomae T. Characterization of the antitumor glucan obtained from liquid-cultured Grifola frondosa II Chem. Pharm. Bull. (Tokyo). - 1986. - Vol. 34. - P. 1709-1715.

40. Painter T.J. Structural evaluation of glycans in algae // Pure Appl. Chem. - 1983. -Vol. 55. - P. 677-694.

41. Звягинцева Т.Н., Беседнова H.H., Елякова JI.А. Структура и иммунотропное действие 1,3;1,6-|3-0-глюканов / Владивосток: Дальнаука, 2002. - 160 с.

42.Zvyagintseva T.N., Elyakova L.A. A study of the laminarins of some Far-Eastern, brown seaweeds // Carbohydr. Res. - 1974. - Vol. 34. - P. 241-248.

43. Sinha S., Astani A., Ghosh Т., Schnitzler P., Ray В., Polysaccharides from Sargassum tenerrimum: structural features, chemical modification and anti-viral activity // Phytochemistry. -2010. - Vol. 71. - P. 277-282.

44.Rioux L.-E., Turgeon S.L., Beaulieu M. Effect of season on the composition of bioactive polysaccharides from the brown seaweed Saccharina longicruris II Phytochemistry - 2009. - Vol. 70. - P. 1069-1075.

45.Iwao Т., Kurashima A., Maegawa M. Effect of seasonal changes in the photosynthates mannitol and laminaran on maturation of Ecklonia cava (Phaeophyceae, Laminariales) in Nishiki Bay, central Japan // Phycological. Res. -2008.-Vol. 56.-P. 1-6.

46. Striptsova A.V., Shevchenko N.M., Tarbeeva D.V., Zvyagintseva T.N. Comparative study of polysaccharides from reproductive and sterile tissues of five brown seaweeds // Marine Biotechnol. - 2012. - Vol. 14. - P. 304-311.

47. Nelson Т.Е., Lewis B.A. Separation and characterization of the soluble and insoluble components of insoluble laminaran // Carbohydr. Res. - 1974. - Vol. 33. - P. 63-74.

48. Звягинцева Т.Н., Широкова Н.И., Елякова JI.A. Структура ламинаранов из некоторых бурых водорослей // Биоорган, химия. - 1994. - Т. 20. - С. 13491358.

49.Percival Е., McDowell R.H. Chemistry and enzymology of marine algal polysaccharides // Acad. Press, N. Y. - 1967. - P. 53-71.

50. Шевченко H.M., Анастюк С.Д., Герасименко Н.И., Дмитренок П.С., Исаков В.В., Звягинцева Т.Н. Полисахаридный и липидный состав бурой водоросли Laminaria gurjanovae II Биоорган, химия - 2007. - Т. 33, N 1. - С. 96-107.

51. Chattopadhyay N., Ghosh Т., Sinha S., Chattopadhyay К., Karmakar P., Ray B. Polysaccharides from Turbinaria conoides: Structural features and antioxidant capacity // Food Chemistry. - 2010. - Vol. 118. - P. 823-829.

52.Maeda, M., Nishizawa, K. Fine structure of laminaran of Eisenia bicyclis II J. Biochem. - 1968 - Vol. 63. - P. 199-206.

53. Usui T, Toriyama T, Mizuno T. Structural investigation of laminaran of Eisenia bicyclis И Agric. Biol. Chem. - 1979. - Vol. 43. - P. 603-611.

54.Maeda M., Nisizawa K. Laminaran from Ishige okamurae II Carbohydr. Res. - 1968. - Vol. 7. - P. 97-99.

55.Усов А.И., Чижов А.О., Полисахариды водорослей. XL. Углеводный состав бурой водоросли Chorda filum II Биоорган, химия. - 1989. -Т. 15, N 2. - С. 208216.

56. Varum К.М., Kvam B.J. Myklestad S., Paulsen B.S. Structure of a food-reserve P-D-glucan produced by the haptophyte alga Emiliania huxleyi II Carbohydr.Res. - 1986. -Vol. 152.-P. 243-248.

57. Bacon J.C., Gordon A.H., Jones D., Taylor I.F., Webley D.M. The separation of beta-glucanases produced by Cytophaga johnsonii and their role in the lysis of yeast cell walls // Biochem. J. - 1970. - Vol. 120. - P. 67-71.

58.Kumagai Y., Inoue A., Tanaka H., Ojima T. Preparation of p-l,3-glucanase from scallop mid-gut gland drips and its use for production of novel heterooligosaccharides // Fisheries science. - 2008. - Vol. 74. - P. 1127-1136.

59.Ajisaka K., Fujimoto H., Miyasato M. An alpha-L-fucosidase from Penicillium multicolor as a candidate enzyme for the synthesis of alpha (l,3)-linked fucosyl oligosaccharides by transglycosylation // Carbohydr. Res. - 1998. - Vol. 309. - P. 125-12.

60.Borriss R., Krah M., Brumer H., Kerzhner M.A., Ivanen D.R., Eneyskaya E.V., Elyakova L.A., Shishlyannikov S.M., Shabalin K.A., Neustroev K.N. Enzymatic synthesis of 4-methylumbelliferyl (l,3)-p-D-glucooligosaccharides-new substrates for (3-1,3-1,4-D-glucanase // Carbohydr. Res. - 2003. - Vol. 338. - P. 1455-1467.

61. Sharon N., Seifter S. A transglycosylation reaction catalyzed by lysozeme // Biol.Chem. - 1964. - Vol. 239. - P. 2398-2399.

62.Кравченко H.A., Максимов В.И. О синтетической активности лизоцима куриного яичного белка // Изв. АН СССР Сер хим. - 1964. - N3. - С. 584.

63.Malet С., Planas A. From P-glucanase to p-glucansynthase: glycosyl transfer to a-glycosyl fluorides catalyzed by a mutant endoglucanase lacking its catalytic nucleophile // FEBS Letters. - 1998. - Vol. 440. - P. 208-212.

64.Thiem J. Applications of enzymes in synthetic carbohydrate chemistry // FEMS Microbiol. Rev. - 1995.-Vol. 16.-P. 193-211.

65.Yamamoto K., Fujimori K., Haneda K., Mizuno M., Inazu Т., Kumagai H. Chemoenzymatic synthesis of a novel glycopeptides using a microbial endoglycosidase // Carbohydr. Res. - 1998. - Vol305. - P. 415-422.

66.Trincone A. Potential biocatalysis originating from sea environments 11 J. Mol. Catal. В Enzym. -2010. -V 66. -P. 189-218.

67. Звягинцева Т.Н., Назарова Н.И., Елякова JI.A. Исследование трансгликозилирующей способности эндо-Р-1,3- глюканаз. II. Кинетические особенности реакций гидролиза и трансгликозилирования, катализируемых эндо-Р-1,3- глюканазами морских моллюсков // Биоорган, химия. - 1984. - Т. 10, N 10.-С. 1342-1346.

68. Звягинцева Т.Н., Евтушенко Е.В., Елякова JI.A. Исследование трансгликозилирующей способности эндо-Р-1,3- глюканаз. III. Акцепторная специфичность эндо-р-1,3-глюканаз из морских моллюсков в реакциях трансгликозилирования по отношению к различным метилглюкозидам // Биоорган, химия. - 1989. - Т. 15, N 9. - С. 1206-1214.

69. Александров M.JL, Безукладников П.В., Грачев М.А., Елякова JI.A., Звягинцева Т.Н., Кондратьев В.М., Куснер Ю.С., Миргородская O.A., Фридлянский Г.В Применение масс-спектрометрии ЭРИАД для исследования реакционных смесей, содержащих олигосахариды // Биооран. химия - 1986. - Т. 12, N 12. - С. 689-1692.

70. Безукладников П.В., Елякова Л.А., Звягинцева Т.Н., Миргородская О.Л. Изучение реакций, катализируемых карбогидразами, с помощью масс-спектрометрии ЭРИАД // Химия природн. соедин. - 1989. - N 1. - С. 54-59.

71. Безукладников П.В., Елякова Л. А., Миргородская O.A. Исследование трансгликозилирующей активности эндо-1,3-P-D-глюканаз. V. Специфичность реакции трансгликозилирования, катализируемой эндо-1,3-Р-Б-глюканазой Л0 из Chlamis albidus, с использованием в качестве акцептора глицерина // Биоорган, химия.- 1989.-Т. 15, N10.-С. 1318-1325.

72. York W., Hawkins R. Preparation of oligomeric beta-glycosides from cellulose and hemicellulosic polysaccharides via the glycosyl transferase activity of a trichoderma reesei cellulose // Glycobiology. - 2000. - Vol. 10. - P. 193-201.

73. Назарова Н.И., Елякова Л. А. Исследование трансгликозилирующей способности эндо-р-1,3-глюканаз. I. Ламинарин и его олигосахаридыв качестве доноров и арил-Р-Б-гликозиды в качестве акцепторов // Биоорган, химия. -1982. - Т. 8, N 9. - С. 1189-1196.

74.Zakharenko A.M., Kusaykin M.I., Kovalchuk S.N., Anastyuk S.D., Ly B.M., Sova V.V., Rasskazov V.A., and Zvyagintseva T.N. Enzymatic and molecular characterization of an endo-l,3-P-D-glucanase from the crystalline styles of the mussel Perna viridis И Carbohydr. Res. - 2011. - Vol. 346. - P. 243-252.

75.Ismail A., Soultani S., Ghoul M. Enzymatic-catalyzed synthesis of alkylglycoside in monophasic and biphasic system. The reverse hydrolysis reaction // J. Biotech. -1999.-Vol. 69.-P. 145-149.

76.Papanikolaou S. Enzyme-catalyzed synthesis of alkyl-p-glucosidase in a water-alcohol two-phase system // Biores. Technol. - 2001. - Vol. 77. - P. 157-161.

77. Звягинцева Т.Н., Елякова JI.A. Кинетические особенности действия эндо-1,3-р-D-глюканаз из различных источников // Биоорган, химия. - 1981. - Т. 7. - С. 680-685.

78.Dingee J.W., Anton А.В. The kinetics of p-nitrophenyl-P-D-cellobioside hydrolysis and transglycosylation by Thermobifida fusca Cel5Acd 11 Cabohydr. Res. - 2010. -Vol. 345.-P. 2507-2515.

79. Mala S., Dvorakova H., Hrabal R, Kralova B. Towards regioselective synthesis of a-glucosidases with different substrate specificity // Carbohydr. Res. - 1999. - Vol. 322. -P. 209-218.

80.Andreotti G., Giordano A., Tramice A., Mollo E., Trincone A., Hydrolysis and transglycosylations performed by purified a-D-glucosidase of the marine mollusk Aplysia fasciata II J. Biotech. - 2006. - Vol. 122. - P. 274-284.

81. Звягинцева Т.Н., Елякова Л.А., Исаков B.B. Ферментативное превращение ламинаранов в 1—>3;1—»б-Р-О-глюканы, обладающие иммуностимулирующим действием // Биоорган, химия. - 1995. - Т. 22, N 3. - С. 218-225.

82.Crout D.H.G., Vic G. Glycosidase and glycosyl transferases in glycoside and oligosaccharide synthesis // Curr. Opin. Chem. Biol. - 1998. - Vol. 2. - P. 98-111.

83.Bonnin E., Vigouroux J., Thibault J.-F. Kinetic parameters of hydrolysis and transglycosylation catalyzed by an exo-b-l,4-galactanase // Enzyme and Microbial Technology. - 1997. Vol. 20, N 7. - P. 516-522.

84. Withers S.G. Mechanisms of glycosyl transferases and hydrolases // Carbohydr. Polym. - 2001. - Vol. 44. - P. 325-337.

85. Kim Y., Lee S., Antony J.R., Warren B., Withers S.G. Directed Evolution of a Glycosynthase from Agrobacterium sp. Its Catalytic Activity Dramatically and Expands Its Substrate Repertoire // J. Biol. Chern. - 2004. - Vol. 279. - P. 4278742793.

86. Scigelova M., Singh S., Crout D.H.G. Glycosidases - a great synthetic tool // J. Moi. Catal. B - 1999. - Vol. 6. - P. 483-494.

87.Henrissat B. A classification of glycosyl hydrolases based on amino acid sequence similarities // Biochem. J. - 1991. - Vol. 280. - P. 309-316.

88.Kozhemyako V.B., Rebrikov D.V., Lukyanov S.A., Bogdanova E.A., Marin A., Mazur A.K., Kovalchuk S.N., Agafonova E.V., Sova V.V., Elyakova L.A., and Rasskazov V.A. Molecular cloning and characterization of an endo-l,3-P-D-glucanase from the mollusk Spisula sachalinensis II Comp. Biochem. Physiol. B. -2004.-Vol. 137.-P. 169-178.

89. Kovalchuk S.N., Bakunina I.Y., Burtseva Y.V.,Emelyanenko V.I., Kim N.Y., Guzev K.V., Kozhemyako V.B., Rasskazov V.A., and Zvyagintseva T.N. An endo-(l—»3)-|3-D-glucanase from the scallop Chlamys albidus\ catalytic properties, cDNA cloning and secondary-structure characterization // Carbohydr. Res. - 2009. - Vol. 344. - P. 191-197.

90.0jima T. and Kumagai Y. Utilization of (3-1,3-glucanase from scallop visceral waste for the production of novel heterooligosaccharides // in Proceedings of 4th International Symposium on the Marine Biotechology and Advanced Materials. 2009. - P. 72-77.

91. Allouch J., Jam M., Helbert W., Barbeyron T., Kloareg B., Henrissat B., and Czjzek M. The three-dimensional structures of two P-agarases // J. Biol. Chem. - 2003. -Vol. 278.-P. 47171-47180.

92. Michel G., Chantalat L., Duee E., Barbeyron T., Henrissat B., Kloareg B., Dideberg O. The kappa-carrageenase of P. carrageenovora features a tunnel-shaped active site: a novel insight in the evolution of Clan-B glycoside hydrolases // Structure (Camb). -2001. Vol. 9.-P. 513- 525.

93.Krah M., Misselwitz R., Politz O., Thomsen K.K., Welfle H., Borriss R. The laminarinase from thermophilic eubacterium Rhodothermus marinus - conformation,

stability, and identification of active site carboxylic residues by site-directed mutagenesis // Eur. J. Biochem. - 1998. - Vol. 257. - P. 101-111.

94.Fibriansah G., Masuda S., Koizumi N., Nakamura S., Kumasaka T. The 1.3 A crystal structure of a novel endo-f3-l,3-glucanase of glycoside hydrolase family 16 from alkaliphilic Nocardiopsis sp. strain F96 . Proteins: Struct. Funct. Bioinform. - 2007. -Vol. 69.-P. 683-690.

95.Keitel Т., Simon O., Borriss R., and Heinemann U. Molecular and active-site structure of a Bacillus l,3-l,4-(3-glucanase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1993. -Vol. 90.-P. 5287-5291.

96. Hahn M., Keitel, Т., Heinemann, U. Crystal and molecular structure at 0.16-nm resolution of the hybrid Bacillus endo-l,3-l,4-beta-D-glucan 4-glucanohydrolase H(A16-M) // Eur. J. Biochem. - 1995. - Vol. 232. - P. 849-858.

97.Juncosa M., Pons J., Dot Т., Querol E., Planas A. Identification of active site carboxylic residues in Bacillus licheniformis 1,3-1,4-beta-D-glucan 4-glucanohydrolase by site-directed mutagenesis // Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269. -P. 14530-14535.

98. Ferrer P., Hedegaard L., Halkier Т., Diers I., Sawa D., and Asenjo J.A. Molecular cloning of a lytic (3-1,3-glucanase gene from Oerskovia xanthineolytica LLG109. A (3-1,3-glucanase able to selectively permeabilize the yeast cell wall // Ann. NY Acad. Sci. - 1996. - Vol. 782. - P. 555-565.

99. Светашева Т.Г., Сова B.B., Шевченко H.M., Елякова JI.A. . Исследование функциональных групп, существенных для каталитической активности Р-1,3-глюканазы из Chlamys albidus, методом химической модификации // Биохимия. - 1984 - Т. 49, N 11. - С. 1762-1768.

100. Елякова Л.А., Сова В.В., Светашева Т.Г., Лакизова И.Ю. О возможной роли триптофана в ферментативной активности [3-1,3-глюканазы из Spisula sachalinensis II Биоорган, химия. - 1976. - Т. 2, N 1. - С. 90-97.

101. Елякова Л.А., Светашева Т.Г., Лакизова И.Ю. Значение гистидина для активности Р-1,3-глюканазы IV из Spisula sachalinensis 11 Биоорган, химия. -1977. -Т. 3,N3.-С. 415-420.

102. Genta F.A., Bragatto I., Terra W.R., Ferreira C. Purification, characterization and sequencing of the major (3-1,3-glucanase from the midgut of Tenebrio molitor larvae // Insect. Biochem. Mol. Biol. - 2009. - Vol. 39. - P. 861-874.

103. Klebl F., Tanner W. Molecular cloning of a cell wall exo-(3-l,3-glucanase from Saccharomyces cerevisiae II J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 11. - P. 6259-6264.

104. Riou C., Salmon J.M., Vallier M.J., Gunata Z., Barre P. Purification, characterization, and substrate specificity of a novel highly glucose-tolerant beta-glucosidase from Aspergillus oryzae И Appl. Environ. Microbiol. - 1998. - Vol. 64, N 10.-P. 3607-3614.

105. Агаркова B.B., Крупнова Т.Н., Ермакова С.П., Шевченко Н.М., Звягинцева Т.Н. Действие экстрактивных веществ Laminaria japónica на 1,3-(3-0-глюканазу - пищеварительный фермент морского ежа Strongylocentrotus intermedins II Прикл. биохим. и микробиол. - 2007. - Т. 43. - С. 511-517.

106. Franco O.L, Rigden D.J., Meló F.R., Grossi-de-Sa M.F. Plant alpha-amylase inhibitors and their interaction with insect alpha-amylases // Eur. J. Biochem. - 2002. -Vol. 269.-P. 397-412.

107. Yamada Т., Hattori K., Ishimoto M. Purification and characterization of two alpha-amylase inhibitors from seeds of tepary bean (Phaseolus acutifolius A. Gray) // Phytochemistry. - 2001. - Vol. 58. - P. 59-66.

108. Yamaguchi H. Isolation and characterization of the subunits of Phaseolus vulgaris alpha-amylase inhibitor // J. Biochem. - 1991. - Vol. 110. - P. 785-789.

109. Powers J.R., Whitaker J.R. Purification and some physical and chemical properties of red kidney bean {Phaseolus vulgaris) cc-amylase inhibitor // J. Food Biochem. -1977.-Vol. 1. 10.-P. 217-238.

110. Ермакова С.П., Звягинцева Т.Н., Бурцева Ю.В., Крачун В.В. Белки бурых водорослей ингибиторы эндо-1,3-p-D-глюканаз морских беспозвоночных // Биохимия. - 2001. - Т. 66, N 2. - С. 234-241.

111. Asano N. Sugar-mimicking glycosidase inhibitors: bioactivity and Application // Cell. Mol. Life Sci. - 2009. - Vol. 66. - P. 1479-1492.

112. Stutz A.E. Iminosugars as glycosidase inhibitors: Nojirimycin and beyond / Weinheim; N.Y.: Wiley-VCH, 1999. - 412 p.

113. Rees E.T., Parrish F.W. Nojirimycin and D-glucono-1,5-lactone as inhibitors of carbohydrases // Carbohydr. Res. - 1971. - Vol. 18. - P. 381-388.

114. Saul R., Ghidoni J.J., Molyneux R.J., and Elbein A.D. Castanospermine inhibits alpha-glucosidase activities and alters glycogen distribution in animals // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. - 1985. - Vol. 82. -P. 93-97.

115. Whitby K., Pierson T.C., Geiss В., Lane K., Engle M., Zhou Y., Doms R.W., Diamond M.S. Castanospermine, a potent inhibitor of dengue virus infection in vitro and in vivo II J. Virol. - 2005. - Vol. 79. - P. 8698-8706.

116. Звягинцева Т.Н., Сова B.B., Перера И., Елякова Л.А. Ингибиторы амилаз актиний Карибского моря. Ингибитор амилаз белковой природы из Stoichactis helianthus II Химия природ, соедин. - 1982. -N 3. - С. 343-350.

117. Сова В.В., Светашева Т.Г., Елякова Л.А. Природные ингибиторы Р-1,3-глюканаз. Высокомолекулярный ингибитор из тропической губки Myrmekioderma granulata II // Химия природ, соедин. - 1988. - Т. 4. - С. 566573.

118. Звягинцева Т.Н., Макарьева Т.Н., Стоник В.А., Елякова Л.А. Сульфатированные стероиды губок семейства Halichondriidae - природные ингибиторы эндо-1,3-Р-В-глюканаз // Химия природ, соедин. - 1986. - N 1. - С. 71-78.

119. Сова В.В., Левина Э.В., Андриященко П.В., Федоров С.Н., Елякова Л.А. Действие полиоксистероидов из морских звезд и офиур на активность бета-1,3-глюканаз // Химия природ, соедин. - 1994. -N 5. - С. 647-650.

120. Бакунина И.Ю., Сова В.В., Елякова Л.А., Макарьева Т.Н., Стоник В.А., Пермяков Е.А., Емельяненко В.И. Влияние сульфатов полиоксистероидов на экзо- и эндоглюканазы // Биохимия. - 1991. - Т. 56, N 8. - С. 1397-1405.

121. Guzii F.G., Makarieva T.N., Denisenko V.A., Dmitrenok P.S., Burtseva Y.V., Krasokhin V.B., Stonik V.A. Topsentiasterol sulfates with novel iodinated and chlorinated side chains from the marine spong Torsentia sp. // Tetrahedron Lett. -2008.-Vol. 49.-P. 7191-7193.

122. Сова B.B., Филитова М.Б., Макарьева Т.Н., Елякова Л.А. Природные эффекторы Р-1,3-глюканаз. Активатор Р-1,3-глюканаз морских моллюсков // Химия природ. Соедин. - 1992. - Т. 3, N 4, - С. 316-320.

123. Hemmerich S., Verdugo D. and. Rath V. L., Strategies for drug discovery by targeting sulfation pathways // Research focus. - 2004. - Vol. 9, N 22. - P. 967-975.

124. Uzawa H., Toba T., Nishida Y., Kobayashi K., Minoura N., Hiratani K. Convenient synthetic approach towards regioselectively sulfated sugars using limpet and abalone sulfatase-catalyzed desulfatation // Chem. Commun. - 1998. -P. 23112312.

125. Seibert C., Sakmar T.P. Toward a framework for sulfoproteomics: Synthesis and characterization of sulfotyrosine-containing peptides // Biopolymers. 2008. - Vol. 90. -P. 459-477.

126. Kehoe J.W. and Bertozzi C.R. Tyrosine sulfation: a modulator of extracellular protein-protein interactions // Chemistry & Biology. - 2000. - Vol. 7. - P. 57-61.

127. Moore K.L. The biology and enzymology of protein tyrosine o-sulfation // J. Biol. Chem. - 2003. - Vol. 278. - P. 24243-24246.

128. Baeuerle P.A. and Huttner W.B. Chlorate: a potent inhibitor of protein sulfation in intact cells // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 1986. - Vol. 141. - P. 870-877.

129. Huttner W.B. Sulfsulfation of tyrosine residues - a widespread modification of proteins // Nature. - 1982. - Vol. 299. - P. 273-276.

130. Coughtrie Michael W.H., Sharp S., Maxwell K., Innes N.P. Biology and function of the reversible sulfation pathway catalysed by human sulfotransferases and sulfatases // Chem. Biol. Interact. - 1998. - Vol. 109. - P. 3-27.

131. Ouyang Y.B., Crawley J.T., Aston C.E., Moore K.L. Reduced body weight and increased postimplantation fetal death in tyrosylprotein sulfotransferase-1-deficient mice // J. Biol. Chem. - 2002. - Vol. 277. - P. 23781-23787.

132. Borghei A., Ouyang Y.B., Westmuckett A.D., Marcello M.R., Landel C.P., Evans J.P., Moore K.L.Targeted disruption of tyrosylprotein sulfotransferase-2, an enzyme that catalyzes post-translational protein tyrosine O-sulfation, causes male infertility // J. Biol. Chem. -2006. - Vol. 281. - P. 9423-9431.

133. Westmuckett A.D., Hoffhines A.J., Borghei A., Moore K.L. Early postnatal pulmonary failure and primary hypothyroidism in mice with combined TPST-1 and TPST-2 deficiency // Gen. Comp. Endocrinol. - 2008. - Vol. 156. - P. 145-153.

134. Patent WO 2001077681 Al. Tpst-assay for diagnosis of autism and related disorders / Phoenix J., Waring R. - 2001

135. Sane D.C., Baker M.S. Human platelets possess tyrosylprotein sulfotransferase (TPST) activity 11 Thromb. Haemost. - 1993. - P. 69. - P. 272-275.

136. Kasinathan C., Ramaprasad P., Sundaram P. Identification and characterisation of tyrosylprotein sulfotransferase from human saliva // Int. J. Biol. Sci. - 2005. - Vol. 1. -P. 141-145.

137. Niehrs C. and Huttner W.B. Purification and characterization of tyrosylprotein sulfotransferase // EMBO J. - 1990. - Vol. 9. - P, 35-42.

138. Nishimura M. and Naito S. Tissue-spcific mRNA expression profiles of human carbohydratesulfotransferase and tyrosylprotein sulfotransferase // Biol. Pharm. Bull. - 2007. - Vol. 30. - P. 821-825.

139. Hanai H., NakayamaD., Yang H., MatsubayashiY., Hirota Y., Sakagamin Y. Existence of a plant tyrosylprotein sulfotransferase: novel plant enzyme catalyzing tyrosine O-sulfation of preprophytosulfokine variants in vitro // FEBS Lett. - 2000. -Vol. 470.-P. 97-101.

140. Han S.W., Lee S.W., Bahar O., Schwessinger B., Robinson M.R. Shaw J.B., Madsen J.A., Brodbelt J.S., Ronald P.C. Tyrosine sulfation in a Gram-negative bacterium // Nat. Commun. - 2012. - Vol. 3. - P. 1153.

141. Ramaprasad P., Kasinathan C. Isolation of tyrosylprotein sulfotransferase from rat liver // Gen. Pharmacol. - 1998. - Vol. 30. - P. 555-559.

142. William S., Ramaprasad P., Kasinathan C. Purification of tyrosylprotein sulfotransferase from rat submandibular salivary glands // Arch. Biochem. Biophys. -1997.-Vol. 338.-P. 90-96.

143. Kanan Y., Hoffhines A., Rauhauser A., Murray A., Al-Ubaidi M.R. Protein tyrosine-O-sulfation in the retina // Exp. Eye. Res. - 2009. - Vol. 89. - P. 559-567.

144. Beisswanger R., Corbeil D., Vannier C., Thiele C., Dohrmann U., Kellner R., Ashman K., Niehrs C., Huttner W.B. Existence of distinct tyrosylprotein sulfotransferase genes: molecular characterization of tyrosylprotein sulfotransferase-2 // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. - 1998. - Vol. 95. - P. 11134-11139.

145. Wenzl S., Sumper M. A novel glycosphingolipid that may participate in embryo inversion in Volvox carteri II Cell. - 1986. - Vol. 46. - P. 633-639.

146. Komori R., Amano Y., Ogawa-Ohnishi M., Matsubayashi Y. Identification of tyrosylprotein sulfotranstferase in Arabidopsis // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. - 2009. -Vol. 106.-P. 15067-15072.

147. Ouyang Y.B. and Moore K.L. Molecular cloning and expression of human and mouse tyrosylprotein sulfotransferase-2 and a tyrosylprotein sulfotransferase homologuein Caenorhabditis elegans U J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273. - P. 24770-24774.

148. Teramoto T., Fujikawa Y. Kawaguchi Y., Kurogi K., Soejima M., Adachi R., Nakanishi Y., Mishiro-Sato E., Liu M.C., Sakakibara Y., Suiko M., Kimura M., Kakuta Y. Crystal structure of human tyrosylprotein sulfotransferase-2 reveals the mechanism of protein tyrosine sulfation reaction // Nat. Commun. - 2013. - Vol. 4:1572.-P. 1-9.

149. Stone M.J., Chuang S., Hou X., Shoham M. and Zhu J.Z. Tyrosine sulfation: an increasingly recognised post-translational modification of secreted proteins // New Biotechnology. - 2009. - Vol. 25, N 5. - P. 299-317.

150. Goettsch S., Badea R.A., Mueller J.W., Wotzlaw C., Schoelermann B., Schulz L., Rabiller M., Bayer P., Hartmann-Fatu C. Human TPST1 transmembrane domain triggers enzyme dimerisation and localisation to the Golgi compartment // J. Mol. Biol. - 2006. - Vol. 361. - P. 436-449.

151. Parenti G., Meroni G., Ballabio A. The sulfatase gene family // Curr. Opin. Genet. Dev. - 1997. - Vol. 7. - P. 386-391.

152. Boltes I., Czapinska H., Kahnert A., Biilow R. von, Dierks T., Schmidt B., Figura K. von, Kertesz M.A., Uson I. 1.3 A structure of arylsulfatase from Pseudomonas aeruginosa establishes the catalytic mechanism of sulfate ester cleavage in the sulfatase family // Structure. - 2001. - Vol. 9. - P. 483^191.

153. Wegner C.E., Richter-Heitmann T., Klindworth A., Klockow C., Richter M., Achstetter T., Glockner F.O., Harder J. Expression of sulfatases in Rhodoppirellula baltica and the diversity of sulfaases in the genus Rhodopirellula II Marine Genomics. -2013.-Vol. 9.-P. 51-61.

154. Kim J.H., Byun D.S., Golber J.S., Choi J.S., Kim H.R. Purification and characterization of arylsulfatase from Sphingomonas sp. AS6330 // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 2004. - Vol. 63. - P 553-559.

155. Knoess W., Glombitza K.-W. A phenylsulphatase from the marine brown alga Cystoseira tamariscifolia II Phytochemistry. - 1993. - Vol. 32. - P. 1119-1123.

156. Shimony T., Nigrelli R.F.. Studies on arylsulphatases in the barnacle Balanus eburneus 11 Marine Biol. - 1972. - Vol. 14. - P. 349-358.

157. Drewa G., Dabrowska T., Zukowska-Arendarczyk M., Zbytniewski Z., Pautsch F. The influence of anionic detergent on the arylsulphatase activity in the shrimp Crangon crangon during the molting cycle // Pol. Arch. Hydrobiol. - 1983. - Vol. 30. -P. 57-63.

158. Fedecka-Bruner B., Anderson M., Epel D. Control of enzyme synthesis in early sea urchin development: Aryl sulfatase activity in normal and hybrid embryons // Development Biology. - 1971. - Vol. 25.-P. 655-671.

159. Sasaki H., Akasaka K., Shimada H., Shiroya T. Purification and haracterization of arylsulfatas from sea urchin Hemicentrotus pulcherrimus embryos. Comp. Biochem. Physiol. B. - 1987. - Vol. 78. - P. 533-537.

160. Moriya T., Hoshi M. Characterization and partial purification of arylsulfatase from the seminal plasma of the sea urchin Strogylocentrotus intermedins I I Arch. Biochem. Biophys. - 1980. - Vol. 201. - P. 216-223.

161. Lloyd P.F., Lloyd K.O. Sulphatases and sulphated polysaccharides in the viscera of marine mollusks // Nature. - 1963. -N 4890. - P. 99.

162. Moore M., Pipe R., Farrar S. Lysosomal and microsomal responses to environmental factors in Littorina littorea from Sullom Voe // Mar. Poll. Bull. - 1982. -Vol. 13.-P. 340-345.

163. Hatanaka H., Ogawa Y, Egami F. Copurification of O-ascorbate-2-sulfate sulfohydrolase and aiylsulfatase activities from the liver of a marine gastropod Charonia lampas II J. Biochem. - 1975. - Vol. 77. - P. 353-359.

164. Hatanaka H., Ogawa Y, Egami F. Two glycosulfatases from the liver of a marine gastropod Charonia lampas II J. Biochem. - 1976. - Vol. 79. - P. 27-34.

165. Hatanaka H., Ogawa Y, Egami F. Arylsulphatase glycosulphatases of Charonia lampas: substrate specificity towards sugar sulfate derivatives // Biochem. J. - 1976. -Vol. 159. -P. 445^48.

166. Hatanaka H., Egami F., Ishizuka I, Nagai Y. Sulphogalactolipid sulphohydrolase activity of arylsuphatase purified from a marine gastropod, Charonia lampas II Biochim. Biophys. Acta. - 1976. - Vol. 438. - P. 176-185.

167. Spaulding D.C., Morse D.E. Purification and characterization of sulfatases from Haliotis rufescens: evidence for changes in synthesis and heterogeneity during development // J. Comp. Physiol. B. - 1991. - Vol. 161. - P. 498-515.

168. Janer G., Mesia-Vela S., Kauffman F.C., Porte C. Sulfatase activity in the oyster Crassosterea virginica: Its potential - Vol. 74. - P. 92-95.

169. Agogbua S., Anosike E., Ugochukwu E. Partial purification and some properties of arylsulfatases from the gut of the giant African snail, Achatina achatina // Comp. Biochem. Physiol. B. - 1978. - Vol. 59. - P. 169-173.

170. Banna H. Histochemical studies of some enzymes in the tissues of the schistosome vector snail Balinus truncatus (Aoduin) with special reference to the effects of a molluscicide. II. Hydrolases // Histochem. J. - 1980. - Vol. 12. - P. 145-152.

171. Corner E. Steroid sulphatase, arylsulphatase and ß-glucuronidase in marine invertebrates // J. Mar. Biol. Assoc. UK. - 1960. - Vol. 39. - P. 51-61.

172. Farooqui A., Roy A.B. The sulfase of ox liver. XX. The preparation of sulphatases Bla and BIß // Biochem. Biophys. Acta. - 1976. - Vol. 452. - P. 431^139.

173. Hostos E.L., Togasaki R.K., Grossman A. Purification and biosynthesis of a derepressible periplasmic arylsulfatase from Chlamydomonas reinhardtii II J. Cell. Biol.- 1988.-Vol. 106.-P. 29-37.

174. Daniel R., Berteau O., Chevolot L., Varenne A., Gareil P., Goasdoue R. Regioselective desulfation of sulfated L-fucopyranoside by a new sulfoesterase from the marine mollusk Pecten maximus. Application to the structural study of algal fucoidan (Ascophyllum nodosum) II Eur. J. Biochem. - 2001. - Vol. 268. - P. 56175626.

175. Roy A.B. Evaluation of sulfate esters and glucuronides by enzymatic means // Anal. Biochem. - 1987-Vol. 165. - P. 1-12.

176. Iga D.I., The study of arylsulphatasic activity in the mussel Mytilas galloprovinciallis II Rev. Roum. Biochim. - 1982. - Vol. 19. - P. 215-219.

177. Takahashi N., Egami F. Hydrolysis of polysaccharide sulphate esters by a sulphatase preparation from Charonia lampas II Biochem. J. - 1961. - Vol. 80. - P. 384-386.

178. Schirmer A., Kolter R. Computational analysis of bacterial sulfatases and their modifying enzymes // Chem. Biol. - 1998. - Vol. 5. - P. 181-186.

179. Favorov V.V., Vozhova E.I., Denisenko V.A., Elyakova L.A. A study of the reaction catalysed by alginate lyase VI from the sea mollusk, Littorina sp. // Biochem. Biophys. Acta. - 1979. - Vol. 569. - P. 259-266.

180. Билан М.И., Кусайкин М.И., Грачев А.А., Цветкова E.A., Звягинцева Т.Н., Нифантъев Н.Э., Усов А.И. Действие ферментного препарата из морского моллюска Littorina kurila на фукоидан из бурой водоросли Fucus distichus II Биохимия. - 2005. - Т. 70, вып. 12. - С. 1606-1612.

181. Кусайкин М.И., Бурцева Ю.В., Светашева Т.Г., Сова В.В., Звягинцева Т.Н. Ферменты морского моллюска Littorina kurila, катализирующие трансформаицию фукоиданов // Биохимия. - 2003. - Т. 68, вып. 3. - С. 384-392.

182. Кусайкин М.И., Захаренко A.M., Ермакова С.П., Веселова М.В., Григорук Е.В., Федореев С.А., Звягинцева Т.Н. Дегликозилирование гликозидов изофлавоноидов из клеточной культуры Maackia amurensis под действием p-D-глюкозидазы из гепатопанкреаса Littorina sitkana // Химия природ, соедин. -2011.-N2.-C. 182-185.

183. Pesentseva M.S., Kusaykin M.I., Anastyuk S.D., Sova V.V., Zvyagintseva T.N. Catalytic properties and mode of action of endo-( 1—>3)-P-D-glucanase and P-D-glucosidase I from marine mollusk Littorina kurila II Carbohydr. Res. - 2008. - Vol. 343.-P. 2393-2400.

184. Песенцева M.C., Сова B.B., Сильченко Александра С., Кича А.А., Сильченко Артём С., Haertle Т. Звягинцева Т.Н.. Новая арилсульфатаза из морского моллюска Turbo chrysostomus II Химия природ, соедин. - 2012. - Т. 48. - С. 853859.

185. Pesentseva М. S., Kovalchuk S.N., Anastyuk S.D., Kusaykin M.I., Sova V.V., Rasskazov V.A., Zvyagintseva T.N. Endo-(l—>3)-P-d-glucanase GI from marine mollusk Littorina sitkana: Amino acid sequence and ESIMS/MS-estimated features of transglycosylation and hydrolysis reactions in comparison to analogous enzyme LIV

from Pseudocardium sachalinensis // J. Mol. Cat.B: Enzymatic. - 2012. - Vol. 75. -P. 73-79.

186. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. - 1970. - Vol. 227. 5259. - P. 680-685.

187. Сова B.B., Светашева Т. Г., Косткж И.О. Молекулярная масса эндо-Р-1,3-глюканазв из морского моллюска Spisula sachalinensis II Биохимия. - 1992. - Т. 57, вып. 12.-С. 1930-1934.

188. Bezukladnikov P.V., Elyakova L.A. A study of the pattern of action of endo-(1—>3)-P-D-glucanases from marine bivalves on a polymer substrate labelled at the reducing end // Carbohydr. Res. - 1986. - Vol 152. - P. 261-273.

189. Cruz J., Pintortoro J.A., Benitez Т., Llobell A., Romero L.C. A novel endo-P-1,3-glucanase, BGN13.1, involved in the mycoparasitism of Trichoderma harzianum, J. Bacterid. 177(1995)6937-6945

190. Zhang Z., Yu G., Zhao X., Liu H., Guan H., Lawson A., Chai W. Sequence analysis of alginate-derived oligosaccharides by negative-ion electrospray tandem mass spectrometry // J. Am. Soc. Mass. Spectrom. - 2006. - Vol. 17. - P. 621-630.

191. Chizhov A.O., Dell A., Morris H.R., Haslam S.M. A study of fucoidan from the brown seaweed Chorda filum // Carbohydr. Res. - 1999. - Vol. 320. - P. 108-119.

192. Nelson Т.Е. A photometric adaptation of the Somogy method for the determination of glucose // J. Biol. Chem. - 1944. - Vol. 153. - P. 375-381.

193. Bezukladnikov P.W., Elyakova L.A. Transglycosylation and multiple attack of endo-(l—^3)-P-D-glucanase L-IV from Spisula sachalinensis: A new approach to the evaluation of the degree of multiple attack on polysaccharides // Carbohydr. Res. -1990. - Vol. 203. - P. 119-127.

194. Matz M.V., Shagin D.A., Bogdanova O.V., Lukyanov S.A., Diatchenko L., Chenchik A. Amplification of cDNA ends based on template-switching effect and step- out PCR // Nucleic. Acids. Res. - 1999. - Vol. 2. - P. 1558-1560.

195. Tsai L.C., Shyur L.F., Cheng Y.S., Lee S.H. Crystal structure of truncated Fibrobacter succinogenes 1,3-1,4-p-D-glucanase in complex with P-1,3-1,4-cellotriose // J. Mol. Biol. - 2005. - Vol. 354. - P. 642-651.

196. Din N., Forsythe I.J., Burtnick L.D., Gilkes N.R., Miller R.C., Warren R.A., Kilburn D.G. The cellulose-binding domain of endoglucanase A (CenA) from

Cellulomonas fimv. evidence for the involvement of tryptophan residues in binding // Mol. Microbiol. - 1994. - Vol. 11. - P. 747-755.

197. Kikuchi Т., Shibuya H., Jones J.T. Molecular and biochemical characterization of an endo-(3-1,3-glucanase from the pinewood nematode Bursaphelenchus xylophilus acquired by horizontal gene transfer from bacteria // Biochem. J. - 2005. - Vol. 389. -P. 117-125.

198. Song J.M., Nam K., Sun Y.U., Kang M.H., Kim C.G., Kwon S.T., Lee J., Lee Y.H. Molecular and biochemical characterizations of a novel arthropod endo-p-1,3-glucanase from the Antarctic springtail, Cryptopygus antarcticus, horizontally acquired from bacteria // Сотр. Biochem. Physiol. B. - 2010. - Vol. 155. - P. 403412.

199. Кусайкин М.И., Песенцева M.C., Сильченко A.C., Авилов С.А., Сова В.В., Звягинцева Т.Н., Стоник В.А. Арилсульфатаза с необычной специфичностью из печени морского моллюска Littorina kurila II Биоорган, химия. - 2006. - Т. 32. С. 71-79.

200. Шашков А.С., Чижов О.С. Спектроскопия 13С-ЯМР в химии углеводов и родственных соединений // Биоорган, химия. - 1976. - Т. 2. - С. 437-497.

201. Descamps V., Colin S., Lahaye M., Jam M., Richard С., Potin P., Barberon Т., Yvin J.-C., and Kloareg B. Isolation and Culture of a Marine Bacterium Degrading the Sulfated Fucans from Marine Brown Algae // Mar. Biotechnol. - 2006. - Vol. 8. -P. 27.

202. Anastyuk S.D., Shevchenko N.M., Dmitrenok P.S., and Zvyagintseva T.N., Investigation of a sulfate transfer during autohydrolysis of a fucoidan from the brown alga Fucus evanescens by tandem ESIMS // Carbohydr. Res. - 2011. - Vol. 346. -2975-2977.

203. Miamoto Т., Togawa K., Higuchi R., Komori T. Constituents of Holothurioidae II. Six newly identified biologically active triterpenoid glycoside sulfates from the sea cucumber Cucumaria echinata II Liebigs. Ann. Chem. - 1990. - P. 453-460.

204. Nelson Т.Е., Scarletti J.V., Smith F., Kirkwood S. The use of enzymes in structural studies on polysaccharides I. The mode of attack of a P-l,3-D-glucanase on laminarin // Can. J. Chem. - 1962. - Vol. 245. - P. 1671-1678.

205. Makarieva T.N., Santalova E.A., Gorshkova I.A., Dmitrenok A.S., Guzii A.G., Gorbach V.I., Svetashev, Stonik V.A. A new cytotoxic fatty acid (5Z,9Z)-22-methyl-5,9-tetracosadienoic acid and the sterols from the far eastern sponge Geodinella robusta // Lipids. - 2002. - Vol. 37. - P. 75-80.

206. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal Biochem. -1976. - Vol. 72. - P. 248-254.

207. Маниатис Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Методы генной инженерии. Молекулярное клонирование. -М.: Мир, 1984. - 480 с.

208. Мазин А.В., Кузнецов К.Д., Краув А.С. и др. Методы молекулярной генетики и генной инженерии. - Новосибирск: Наука. 1990. - 288 с.