Научно-практические основы структурообразования мясопродуктов из сырья различного качества в условиях направленных биотехнологических воздействий тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 16.00.02, доктор ветеринарных наук Кузнецова, Татьяна Георгиевна

• Кузнецова, Татьяна Георгиевна
• доктор ветеринарных наук
• 2007

Оглавление диссертации доктор ветеринарных наук Кузнецова, Татьяна Георгиевна

Введение.

Обзор литературы.

1 .Морфологические свойства поперечно-полосатой мышечной ткани и ее изменения при выработке мяса и мясопродуктов

1.1 .Структурно-функциональные свойства поперечнополосатой мышечной ткани.

1.2.Изменения мышечной ткани в процессе автолиза.

1.3.Влияние экзо-и эндогенных факторов на формирование качественных показателей мясного сырья.

1 АВлияние генотипов на качество мясного сырья.

1.5.Изменение мышечной ткани в процессе микробной порчи.

1.6.Принципы и способы интенсификации процесса созревания и коррекции функционально-технологических свойств мясного сырья

2. Материалы и методы исследования.

2.1 .Материалы исследования, организация эксперимента.

2.2.Методы исследования

3.Результаты исследований

3.1 Морфологические свойства мясного сырья для производства мясопродуктов

3.1 Л.Влияние функциональных особенностей мышц, видовой принадлежности и возраста животных на морфологические свойства мясного сырья.

3.1.2.Морфологические особенности мясного сырья различных качественных групп после убоя и в процессе автолиза с учетом его видовой принадлежности.

ЗЛ.З.Влияние генотипов животных на морфологические свойства мясного сырья.

3.1.4.Влияние способов обездвиживания животных на морфологические свойства мясного сырья

3.2. Микроструктурные изменения соединительной ткани в условиях б иотехпологических воздействий

3.2.1. Изменения морфологических свойств соединительной ткани при механическом воздействии.

3.2.2. Изменение морфологических свойств соединительной ткани при тепловом воздействии.

3.2.3. Изменение морфологических свойств соединительной ткани при ферментативном воздействии.

3.3. Интенсификация процессов структурообразования цельномышечных и фаршевых мясных продуктов при использовании различных б иотехпологических приемов

3.3.1. Влияние ферментного препарата микробного происхождения с высокой коллагеназной активностью на морфологические свойства мясного сырья с высоким содержанием соединительной ткани.

3.3.2.Влияние ионов Са на процесс автолиза мышечной ткани

3.3.3.Влияние пищевых добавок на морфологические свойства мясного сырья с низкими функциональными свойствами.

З.ЗАКомплексное биотехнологическое воздействие в интенсификации процессов структурообразования в производстве цельномышечных и фаршевых мясопродуктов

3.3.4.1 .Производство цельномышечных мясных продуктов.

3.3.4.2.ГТроизводство варено-копченых колбас.

3.3.4.3. Производство сырокопченых колбас. :.

3.4. Формирование структурных свойств мясного сырья при удлинении сроков хранения мясопродуктов с использованием методов барьерной технологии.

3.4.1.Микроструктурные показатели санитарной доброкачественности мясного фарша

3.4.2.Влияние пищевых добавок на морфологические свойства мясного сырья и рубленых мясных полуфабрикатов в процессе хранения

3.4.3.Микроструктурные показатели санитарной доброкачественности готовых колбасных изделий

3.4.4. Идентификация отдельных пищевых добавок, используемых для оптимизации процессов структурообразования и повышения влагоудерживающей способности мясного сырья.

4.Обсуждение результатов.

Выводы.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Научно-практические основы структурообразования мясопродуктов из сырья различного качества в условиях направленных биотехнологических воздействий»

Актуальность работы Наращивание темпов производства и объемов выпуска продукции мясной промышленности неразрывно связано с совершенствованием и развитием принципиально новых ресурсосберегающмх технологий и комплексного использования животноводческого сырья, создания новых видов продукции с высокими потребительскими свойствами. Выполнению этой задачи должно способствовать развитие теоретических исследований формирования качественных характеристик мясного сырья и глубокое изучение процессов, протекающих в мясе при хранении и технологической обработке, в том числе с использованием биотехнологических приемов, позволяющих интенсифицировать процесс производства мясных продуктов и рационально использовать сырье с низкими функционально-технологическими свойствами.

Решение этих вопросов неразрывно связано с расширением возможностей исследований за счет использования новых аналитических методов, которые должны соответствовать передовому уровню науки и технологии и созданием системы показателей объективной и надежной оценки качества сырья и готовой продукции.

В то же время в работах Бем Р.,Плева В., Налетова H.A., Тинякова Г.Г., Велинова П., Белоусова A.A., Писменской В.Н., Horn D., Katsaras К. и других показано, что прижизненное состояние мышечной ткани и любое технологическое воздействие на нее, связанное с убоем животного, хранением и переработкой мясного сырья, находят свое отражение в изменениях ее морфологических свойств.

В последние десятилетия были выявлены существенные различия качественных показателей мяса в зависимости от условий содержания, физических нагрузок, стрессовых факторов в период транспортировки и предубойного содержания. Значительное влияние на увеличение неоднородности мясного сырья оказывает изменение экологической обстановки, а также селекционная работа, направленная на выведение новых генотипов животных с улучшенными показателями роста и накоплением большего количества мышечной ткани, однако часто обладающих более низкой стрессустойчивостью

Для повышения, сохранения и стабилизации качества продукции, выработанной из сырья с пониженными функциональными свойствами (мороженое, после длительного хранения, с пороком Р8Е,ОРО, с высоким содержанием соединительной и жировой ткани и т.д.) используют ряд технологических приемов, позволяющих корректировать негативные свойства мясного сырья.

Перспективными с этой точки зрения являются несколько основных направлений технологической или биотехнологической коррекции свойств мясного сырья с низкими функциональными свойствами. Это в первую очередь - технологические приемы, позволяющие компенсировать негативные отклонения в свойствах мясного сырья за счет входящих в рецептуру пищевых добавок и ингредиентов, в том числе, тормозящих развитие нежелательной микрофлоры (лактаты, комплексные добавки на основе буферных смесей пищевых кислот и их солей, нейтральных и кислых фосфатов), использование интенсивных технологий изготовления сырокопченых, сыровяленых изделий с применением углеводных композиций, стартовых культур, ГДЛ, применение механического воздействия (массирование, тумблирование и тендеризация ) с целью повышения нежности продукта и другие.

В связи с этим возникла необходимость проведения более глубоких исследований мясного сырья с применением методов световой, сканирующей и трансмиссионной электронной микроскопии, на разных стадиях технологического процесса при изготовлении готовых мясных продуктов из сырья различного качества, чтобы на основе полученных материалов создать цельное представление о процессах структрообразования, лежащих в основе формирования их качественных показателей.

Анализ литературных данных позволил сформулировать цель настоящего исследования, которая заключается в разработке теоретических и научно-практических представлений о прижизненном формировании качественных характеристик мясного сырья и структурообразовании мясопродуктов, изготовленных из него в условиях направленных биотехнологических воздействий.

Для достижения данной цели были поставлены следующие задачи: -исследовать морфологические особенности мясного сырья в зависимости от вида и возраста животных, функциональных особенностей мышц, качественной группы, генотипа, различных способов обездвиживания;

- изучить микроструктурные изменения соединительной ткани в усорвиях механических, термических и ферментативных воздействий;

-установить взаимосвязь между процессами структурообразования и функционально-технологическими свойствами мяса и изготовленных из него мясопродуктов;

-исследовать механизмы коррекции мясного сырья с низкими функциональными свойствами с использованием пищевых добавок;

-выявить микроструктурные показатели, характеризующие свежесть рубленых полуфабрикатов и вареных колбасных изделий; -разработать микроструктурные методы идентификации и количественной оценки отдельных ингредиентов и пищевых добавок в мясной продукции с использование морфометрического метода исследования

Научная новизна работы. Теоретически обоснованы, экспериментально доказаны и установлены морфологические и морфометрические критерии оценки качественных характеристик мясного сырья на основе исследования микроструктурных и технологических показателей, характеризующих особенности его структурообразования с учетом прижизненных факторов.

Расширены теоретические представления о процессах структурообразования мясного сырья розличных качественных групп. Установлена взаимосвязь между процессами структурообразования и функционально- технологическими свойствами мясного сырья.

Определены особенности микроструктурных изменений соединительной ткани в ходе подготовки ее к использованию для производства мясопродуктов в условиях различных способов подготовки.

Дана система дифференциации микроструктурных изменений мышечной ткани цельномышечных и измельченных мясопродуктов положительно или отрицательно влияющих на их качество

Определены механизмы коррекции низких функциональнотехнологических свойств мясного сырья и оптимизации структурообразования готовой продукции с использованием пищевых добавок.

Сформулированы методологические подходы к определению свежести измельченных мясопродуктов по микроструктурным показателям.

Разработаны методы идентификации и определения количественного содержания отдельных ингредиентов и пищевых добавок в мясных продуктах.

Практическая ценность. Установленные морфологические и морфометрические критерии оценки качества мясного сырья и мясопродуктов, изготовленных в условиях биотехнологических воздействий позволяют: - объективно оценивать свойства мясного сырья, прогнозировать его качественные характеристики и определять рациональные режимы и наиболее эффективные способы переработки, обосновывать схемы дифференциальной разделки; - прогнозировать и корректировать пороки мясного сырья в процессе технологической обработки; - устанавливать рациональные режимы и способы обработки соединительной ткани; - выявлять степень микробиальной порчи измельченных мясопродуктов; - идентифицировать и проводить определение количественного содержания растительных ингредиентов и отдельных пищевых добавок в составе мясопродуктов.

Результаты исследований использованы при разработке 11 технологий производства мясных продуктов и широко используются в настоящее время при проведении научно-исследовательских работ в области совершенствования и разработке новых технологий производства мясопродуктов, оценке их качественных показателей и создании новых видов продуктов.

Введены в действие ГОСТ 19496-93 «Мясо. Метод гистологического исследования», ГОСТ 51604 «Мясо и мясопродукты. Метод идентификации состава», методика выполнения измерений содержания полисахаридов неживотного происхождения в мясе и мясопродуктах, методика выполнения измерений содержания белков растительного и животного происхождения, получен патент на изобретение №2287953.

Теоретические положения работы экспериментальных исследований использованы в учебном пособии для обучения студентов по курсу гистологии «Микроструктура мяса и мясопродуктов», «Атласе мясного сырья и мясных продуктов», в методических рекомендациях по применению количественного микроструктурного анализа в мясной промышленности и научных исследованиях, оценке мясного сырья и определения мясопродуктов микроструктурными методами, комплексной оценке мясной продуктивности и качества мяса свиней разных генотипов, гистологическому методу оценки свежести субпродуктов.

Полученные данные включены в курсы лекций по гистологии, ветеринарно-санитарной экспертизы, патологической анатомии, для подготовки специалистов мясной промышленности.

Апробация работы. Результаты научных исследований доложены на 11 международных и европейских конгрессах работников НИИ мясной промышленности и на 19 международных научных и научно-теоретических конференциях и симпозиумах. По результатам проведенных исследований опубликованы 34 работы, учебное пособие «Микроструктура мяса»,

Гистологический атлас мясного сырья имясных продуктов», получен патент ж изобретение №2287953.

Заключение диссертации по теме «Патология, онкология и морфология животных», Кузнецова, Татьяна Георгиевна

ВЫВОДЫ:

1 .На основании выполненных комплексных исследований сформулированы теоретические и научно-практические представления о прижизненном формировании качественных характеристик мясного сырья и структурообразовании мясопродуктов, изготовленных из него в условиях направленных биотехнологических воздействий. Установлены коэффициенты корреляции между содержанием соединительной ткани в мышце (г=0,88), величиной диаметра мышечных волокон (г=0,93), коэффициентом деструкции мышечных волокон (г=-0,81), длиной саркомеров (г=-0,79) и структурно-механическими свойствами мышечной ткани (напряжением среза).

2.Выявлены микроструктурные особенности мясного сырья в зависимости от: а) вида и возраста животных

- содержание волокон гликолитического типа в составе длиннейшей мышцы спины свиней на 10,2 % больше по сравнению с аналогичной мышцей бычков и на 49,2% - овец. С увеличением возраста количество волокон гликолитического типа в длиннейшей мышце спины возрастает, окислительных снижается, диаметр увеличивается б) функциональных особенностей мышц

- по комплексу морфологических показателей анатомически выделенные мышцы бычков отнесены к 4 группам, свиней - к 5 группам, отличающихся по качественным характеристикам и функционально-технологическим свойствам. По мере увеличения физической нагрузки снижаются диаметр, степень деструкции, длина саркомеров, количество мышечных волокон гликолитического типа, повышаются содержание соединительной ткани, количество волокон окислительного типа. в) качественной характеристики мясного сырья

- на основании морфологических показателей - диаметра мышечных волокон, порозности, длины саркомеров, характера и количества сверхсокращенных участков, степени деструкции - выделены 7 качественных групп мясного сырья. Из них четыре группы- РБЕ-мясо, две группы - БРБ - мясо. г) генотипа животных

При скрещивании чистопородных животных повышение выхода мышечной ткани достигается за счет:

-увеличения диаметра мышечных волокон (гипертрофии), сопровождающегося повышением количества волокон гликолитического типа, и как следствие увеличением сверхсокращенных участков мышечных волокон. Это приводит к снижению влагосвязывающей способности на 4-12%, увеличению потерь при тепловой обработке на 4,0 -9,13% (крупная белая х дюрок).

- увеличения количества мышечных волокон (гиперплазии) преимущественно окислительного типа. Это не приводит к заметному снижению влагосвязывающей способности и увеличению потерь при тепловой обработке (крупная белая х ландрас х пьетрен, крупная белая х ландрас). Второй путь является более предпочтительным для создания стрессустойчивых животных.

3. Использование механических способов обездвиживания животных способствует снижению образования узлов сверхсокращения в мышечной ткани, что в особенности актуально для стрессчувствительных животных. Это обеспечивает повышение влагоудерживающей способности мясного сырья, однако, сроки его созревания при этом замедляются на 2 суток. Для ускорения созревания такого мясного сырья целесообразно применять прогрессивные методы обработки мяса, в т.ч. электростимуляцию мышц.

4. Установлены микроструктурные изменения соединительной ткани в ходе подготовки ее к использованию в производстве мясопродуктов, которые независимо от метода обработки протекает в 4 стадии: стадия набухания пучков коллагеновых волокон; стадия нарушения взаимосвязи коллагеновых фибрилл в волокне; стадия деструкции коллагеновых фибрилл, их фрагментация; стадия лизиса фрагментированных коллагеновых фибрилл с образованием бесструктурной массы глютина.

Даны рекомендации по использованию обработанной соединительной ткани в мясном производстве.

5. Установлена и экспериментально подтверждена взаимосвязь между процессами структурообразования и функционально-технологическими свойствами мяса и изготовленных из него мясопродуктов. Определены основные морфологические показатели структурообразования мяса и мясопродуктов, влияющие на их качественные характеристики: степень сокращенное™ и деструкции мышечных волокон, сохранение целостности сарколеммы для цельномышечных продуктов; степень измельчения и взаимосвязанность структурных элементов фарша, характер порозности > структуры для измельченных изделий;

6. Определены механизмы коррекции низких функционально-технологических свойств мясного сырья и оптимизации структурообразования готовой продукции с использованием пищевых добавок. Более эффективным является использование смеси различных видов фосфатов, что обеспечивает их равномерное воздействие на все типы мышечных волокон. Применение цитрата и лактата кальция на ряду с увеличением длины саркомеров, способствует разрыхлению миофибриллярных структур мышечного волокна. Инкубация парной мышечной ткани в растворе хлорида кальция приводит к нарушению структуры Z-линий, их гомогенизации или расщеплению, что лежит в основе повышения нежности мяса в процессе автолиза в более короткие сроки.

7. По развитию и распределению микрофлоры и связанной с ней глубиной структурных изменений определены микроструктурные показатели, характеризующие степень свежести рубленых полуфабрикатов и колбасных изделий: свежие, свежие не подлежащие длительному хранению, несвежие.

Даны рекомендации по удлинению сроков хранения вареных колбас и рубленых полуфабрикатов с использованием препаратов, обладающих бактериостатическим действием, лактата натрия и препарата Ламефос-Фреш.

8.Разработаны микроструктурные методы идентификации отдельных пищевых добавок, используемых для улучшения структурообразования мясной продукции (ГОСТ 51604, утверждены методики их количественного определения).

Список литературы диссертационного исследования доктор ветеринарных наук Кузнецова, Татьяна Георгиевна, 2007 год

1. Адуцкевич В.А. Гистологический метод исследования мяса и мясных продуктов в производственно-ветеринарном контроле. М.,1971, с.13-20.

2. Адуцкевич В.А.,Белоусов А.А., Гариан Б.В., Плотников В.И. Микроструктурный анализ мяса и мясопродуктов.ЦНИИТЭИ минмясомолпром СССР, 1973,с. 213.

3. АкаевскийЛ.Я. Анатомия домашних животных. М., Колос,1975.

4. Албулов А.И. Использование ферментного препарата коллагеназа в пищевой промышленности. Микробные биокатализаторы для перерабатывающих отраслей АПК.2006,с. 257-261.

5. Александров С.Н.Розенталь Д.И. Распространение повреждения в соматических мышечных волокнах. М-Л., Наука, 1965, с. 63-66.

6. Александровская О.В., Радостина Т.Н., Козлов Н.А. Цитология, гистология и эмбриология. М., Агропромиздат.1987,145-162,181-187.

7. Анисимова И.Г. Разработка технологии производства сырокопченых колбас с применением биологически активных препаратов. Автореф. канд. диссертации. М.,1987.

8. Анисимова И.Г.,Демина О.В.,Прилипухина О.В. Изучение процесса созревания сырокопченой полусухой колбасы с применением бактериального препарата ББП. экспресс-информ. АгроНИИТЭИ мясмопром СССР, 1987,4-5.

9. Анисимова И.Г.,Терешина О.В.,Солодовникова Г.И.,Лагода И.В. Использование методов биотехнологии при производстве сырокопченых полусухих колбас. АгроНИИТЭИ мясмолпром, 1989.

10. Антипова Л.В. Положительное воздействие коллагеназы на структуру мясного сырья. Мясная индустрия, 2002, №2, с. 45-48.

11. Антипова Л.В.Влияние коллагеназы на белковые фракции мышечной ткани птицы. Мясная индустрия, 2003, №10,с. 37-40.

12. Антипова Л.В. Оценка действия ферментных препаратов на белки соединительных тканей мясного сырья. Вестник РАСХН,2004, №2, с.79-80.

13. Антипова Л.В. Применение ферментного препарата коллагеназы с целью снижения жесткости конины. Хранение и переработка сельхозсырья, 2004,№12, с.38.

14. Афанасьев Ю.И.ДОрина И.А. Гистология. М.,Медицина,1989,с. 278.

15. Баньковская И.В. Качество мяса свиней новых пород. Свиноводство. 1994.,№ 2, с.15-17.

16. Баррет А.Д.,Хит М.Ф. Лизосомные ферменты. В кн: Лизосомы. Метод исследования. Под редакцией Дингла Д.М., 1980,25-156.

17. Баженова ВА Б.А.,Федорова Б.А.,Мадагаев Ф.А. Исследование структурно-механических характеристик тонкоизмельченных мясопродуктов изэлектростмулированного мяса. Материалы второй междунар.научн.-техн. конф. Пища.Экология.Человек.М.,1997, с.55.

18. Бейли А. Соединительная ткань и качество мяса.34 Межд.конгресс по вопросам науки и технологии мясной промышленности,1988,204-215.

19. Белоусов А.А.Ультраструктура поперчно-полосатых мышц при аутолизе и условиях протеолиза. Канд.дис.,М.,1969.

20. Белоусов А.А.,Костенко Ю.Г.Ультраструктура изменения поверхностных слоев мышечной ткани охлажденного мяса в зависимости от условий обработки туши.Тез. докл.2 Всес.конф.молодых ученых по ветеринарии. М.,В АСХНИЛ, 1971,145-148.

21. Бендолл Д. Мышцы,молекулы,движение.М.,1970, с. 253.

22. Бем Р.,Плева А В. Микроскопия мяса и сырья животного происхождения. М., 1964,246-260.

23. Бендман Э.,Су-Фон Хван, Здание Д. Иммунологический метод оценки деградации протеина в мышце в состоянии посмертного окоченения. 34 Межд. конгресс работников мясной науки и техно-логии, 1988, 272-277.

24. Бинке Р. От мышцы к мясу. В кн: Химия пищевого продукта. Мясо. Труды ученых Федер. центра по изучению мяса. Кульмбах,серия 118,2001, с.62-73.

25. Бойков Ю.И.,Бутко М.П. Руководство по ветеринарно- санитарной экспертизе и гигиене производства мяса и мясных продуктов. М., Легкая промыш-сть, 1983,33 8-340.

26. Бойчук Н.В.,Исламов Р.Р.,Упумбеков Э.Г, Челышев Ю.А. Гистология, М: ГЭОТАР, 1997,с.209-211,286-297.

27. Борисова М.А., Лимонов Г.Е., Кракова В.З. Влияние разных температур охлаждения, замораживания и размораживания на активность собственных протеиназ мяса и изменение конформации белков актомиозинового комплекса. Тес1шо1о§уа шеБа, 1996, 37, 2.

28. Бриски Э.Л. Последние достижения в области изучения бледной мягкой эксудативной свиной мышечной ткани. 9 Европейский конгресс раб.НИИ мясной промышленности, Будапешт, 1963,с. 14.

29. Будыч Я.,Направников А ЕИзучение качественных и количествен-ных измерений микрофлоры Р8Е и БРБ мяса в отношении к его технологической используемости.ХХХ1 Европ. конгресс раб.мясн.пром-ти, 1985,т.2,384-386

30. Бэгшоу К. Мышечное сокращение.М.,Мир,1985.

31. Вагин В.В.,Завьялов Н.В.,Хвыля С.И.,Кузнецова Т.Г.Влияние вакуума на процесс копчения и обезвоживания на стадии подготовки сырья при производстве копченых колбас.34 Межд.конгр.по вопр.науки и технол. мясной пром-ти, 1988,546-549.

32. Вебер X. Добавки при переработке влияние и способ действия. В кн.: Химия пищевого продукта «Мясо». Труды Федерального центра по исследованию мяса. Кульмбах, 2003, с. 99-126.

33. Вирт В. Выбор сырья измерением pH. Материалы симпозиума по обработке мяса, М.,1973, с. 38.

34. Вракин В.Ф.,Сидорова М.В. Морфология сельскохозяйственных животных. Агропромиздат, 1991.

35. Временная технологическая инструкция оценки говядины и свинины по группам свойств в шкале PSENOR DFD. М. ВНИИМП,

36. Гайер Г. Электронная гистохимия. М.,Мир, 1974, с.61-72.

37. Гегамян Н.С., Новикова H.H.,Шилов И.П. Влияние предубойных стресс-факторов на степень проявления признаков качественных дефектов (PSE и

38. DFD) мяса. Научные труды РГАЗУ. Зоотехния. М., 2002,с.37-39.

39. Гиря В.Н. Качество мяса у гибридных свиней. Свиноводство,!990,вып 45, стр.35-38.

40. Горбатов В.М.,Шумкова И.А.,Татулов Ю.В. Новые исследования качества мяса. Обзорн.инф.ЦНИИТЭИмясмолпром, 1991.

41. Григолава М.В. Упругие белки цитоскелетного аппарата миофибрилл.В кн: Структура и функции белков сократительных систем.А. 1987,149-158.

42. Даскалова В А А.,Николова А Р.,Велинов П.,Жиков М. Проучвания въерху приложенисто на белтьчномастна емулсия при производствато на чернодробнигыши пастети.31 Европейский конгресс работников мясной промышленности,1985, 658-661.

43. Де Двв. Лизосомы новый тип цитоплазматических частиц. В книге: Структурные компоненты клетки.М.,1962.

44. Дзержинский Ф.Я. Сравнительная анатомия позвоночных животных. М.1998, стр. 97-125.

45. Евтихов П.Н. Протеолитическая активность препарата коллагеназы, выделенной из внутренностей краба. Материалы 3-й межд. Научн.-техн. Конф. Пища. Экология. Человек. М., 1999,с.35.

46. Жаринов А.И. Основы современных технологий переработки мяса. М.,1994, Краткие курсы по основам современных технологий переработки мяса, организованные фирмой "Протеин Технолоджиз Интернэшнл", М.,1994,108.

47. Жаринов А.И., Брагина Э.А., Степаненко П.П. К вопросу повышения стабильности мясных изделий в процессе хранения. Тез. Докл. Научн. Чтений теоретич и практические основы расчета термич. Обработки пищевых продуктов. МЛ 997,с. 130.

48. Жаринов А.И., Текутьева Л.А. и др. Влияние дальневосточных бальзамов на величину активности воды сырокопченых мясных продуктов. Все о мясе, 2000, №1, с.27-28.

49. Жаринов А.И., Евтихов П.Н.,Марушина С.А. Изучение возможности ферментной модификации мяса кур яйценосной породы. 5-ая межд. Научно-техн. Конференция Пищы. Экология.Человек. М.2003,с. 125-126.

50. Жаринов А.И. Оценка величины буферной емкости пищевых фосфатов. Мясная индустрия, 2003, №7,с.39-41.

51. Жаринов А.И. Влияние ионов кальция на коллоидно-химическое состояние мясных систем. Мясная индустрия,2004, №6, с. 35-37.

52. Жебелова И.А. Изменение биохимических свойств мясного фарша с высоким содержанием соединительной ткани под действием коллагеназы.

53. Известия вузов. Пищевая технология, 2006,№ 2-3, с. 55-57.

54. Журавская Н.К. Гликолитический и амилолитический распад мышечного гликогена в процессе созревания мяса. Автореф. канд. дис.,М.,1952.

55. Ивашов В.И. Особенности качества мясного сырья, производимого по интенсивной технологии выращивания и откорма скота. М., АгроНИИ-ТЭИмясмолпром,М.,1987.

56. Кахалин Д., Генигеоргис К. Замораживание и сублимирование молочнокислых бактерий для их последующего использования в производстве салями типа итальянской. 34 Международный конгресс по вопросам науки и технологии,Австрия, 1988,107-111.

57. Коваленко Б.П. Составные мясности свиней. Свиноводство, 1990, вып.46 стр.23-27.

58. Коваленко В.А., Коваленко Л.А. Максимова В.М. Сравнительная характеристика гистологического строения мышечной ткани у свиней. Разведение и селекция на Дону, 1995, с. 134-138.

59. Копецкий О.Влияние предубойных факторов на качество свинины. Пер.ВЦП 11-35383.1985.Zivocisna vyroba. 1985,30,8, 743-748.

60. Косой В.Д.,Слепых Г.М.,Малышев А.Д.,Головина Н.Ю. Анализ существующей технологии сушки сырокопченых колбас. Тез.докладов,М.,1996,с.38.

61. Костенко Ю.Г., Передереев Н.И.Санитарно-микробиологические показатели мяса при новых технологиях откорма.Всес.научн.-техн. конференция "Качество сырья мясной пром-ти,методы оценки и пути рационального и эффективного использования",М., 1990,19-20,175.

62. Копейкина JI.B., Повойко JI.M. Сравнительное исследование свойств и качества свинины нормальной и с признаками эксудативности. 1993.• Современные проблемы качества мясного сырья и его переработки. Тез.докл. науч. конф. Кемеровского ТИИП, с.36.

63. Криштафович В.И.,Колобов С.В.,Яблоков Д.И. Потребительские свойства мяса с отклонениями в процессе автолиза. Мясная индустрия,2005,№ 1,с.30-33.

64. Крылова В.В. Исследование нитратов и нитритов на устойчивость и интенсивность окраски сырокопченой колбасы. Труды ВНИИМП,1966, вып. 18,38

65. Крылова А В.В.,Михайлова ВА М.М.,Белова В.Ю.,Лихоносова

66. Н.Д.,Чистякова Т.Г. Технология производства полусухих сырокопченых колбас с применением бактериальных препаратов. Труды ВНИИМП, М.,1981,45-58.

67. Крылова В.В.,Михайлова М.М.,Лихоносова Н.Д. Производство полусухих сырокопченых колбас с применением отечественных бактериальных препаратов. ЦНИИТЭИ:мясная пром. СССР, 1980.

68. Кудряшов Л.С.,Дазмодина О А Кальпаины и их роль в технологии мясных продуктов. Обзорн. инф. АгроНИИТЭИ мясомолпрома.М.,1993.

69. Кудряшов Л.С.,Потипаева Н.Н . Катепсины и их роль при созревании и посоле мяса. АгроНИИТЭИПП, М., 1995,с.10-15.

70. Кудряшов Л.С.,Потипаева Н.Н.Козлов Э.А. Влияние нагрева на активность катепсина и кальпаина свиной мышечной ткани. Тезисыдокл.Всес.научной конференции"Проблемы влияния тепловой обработки на пищевую ценность продуктов питания",Харьков, 1990,49.

71. Кудряшов Л.С. Созревание и посол мяса. Кемерово., 1992, с.47-60.

72. Кудряшов Л.С., Полякова A.B.,Кудряшова О.А. Влияние электростимуляции на внутриклеточную концентрацию ионов кальция и активность кальпаина мышечной ткани с различным характером автолиза. Хранение и переработка сельхозсырья,2001,№5, с.26-28.

73. Ларсон Г.,Торнберг Е. Попытка соотнести качество свинины со структурой мяса. 34 Международный конгресс по вопросам науки и технологии мясной промышленности, Австрия, 1988,372-374.

74. Лимонов Г.Е.,Смирнова Л.В.,Ступин В.Э.Вибрационная техника и технология в колбасном производстве. Обзорн.информ. ЦНИИТЭИ мясомолпром., М. 1986,с. 18-20.

75. Лисицын А.Б. Технологические аспекты повышения экзотрофической эффективности промышленной переработки мясного сырья.Диссертация в виде научн.доклада на соискании уч.степени д.т.н.М.ВНИИМП, 1997.

76. Лисицын А.Б., Татулов Ю.В. Международная оценка качества мясного сырья. Свиноводство.2002, №2, с. 10-12.

77. Лисицын А.Б.,Липатов Н.Н.,Кудряшов Л.С. и др. Теория и практика переработки мяса. ВНИИМП, 2004, с.132-169.

78. Мадагаев Ф.А.,Бальчинова Т.Ц., Иванов A.A. Влияние электростиму-ляции на микроструктуру фаршевых консервов. Материалы второй международной науч.-техн. конференции. Пища.Экология.Человек. М., 1997, с.91.

79. Макагонова О.П. Свойства препарата коллагеназы и эффективность его воздействия на мясное сырье-реальные предпосылки для внедрения в технологию мясных продуктов. Сб. науч. Работ. Кубанский гос. Технол. ун-т, 2001, вып.1, с. 66-70.

80. Максимов Г.В. Некоторые гистохимические и морфологические характеристики мышечных волокон длиннейшей мышцы спины универсальных и мясных свиней. Проблемы ветеринарии Северного Кавказа. Сб. научных трудов СКЗНИВИ, 1997, с.235-239.

81. Манухина А.И., Фофана Н.В. Морфо-функциональные аспекты формирования мышечной и жировой тканей у свиней разных пород. Вести Российской Академии с.х. наук, 1996, №1, стр.63-64.

82. Милев В М. Соединительная ткань и биологическое значение рубленного мяса. Ветеринарно-медицинские науки, 1973,10,8,67-72.

83. Михайлова М.М.,Анисимова И.Г.,Терешина О.В.,Лагода И.В. Разработка ресурсосберегающей технологии производства сырокопченых колбас. Труды ВНИИМП, М.,1988,69-78.

84. Моисеева E.JT. Микробиология мясных и молочных продуктов при холодильном хранении. М., 1988,55-60.

85. Мысик А.Т. Состояние и перспективы развития свиноводства в России. Свиновод ство.2001, № 1,с.2-3.

86. Назаренко В.И.,Попцов А.Г. Сельское хозяйство России и зарубежных стран (аналитико-статистический сборник). М., ВНИИТЭИагропром, 2001, с. 187.

87. Налетов H.A. Патологическая физиология и патологическая анатомия сельскохозяйственных животных. М.,Колос, М., 1964, 85-97.

88. Немова H.H. Катепсины животных тканей. В кн.Экологическая биохимия животных,Петрозаводск, 1987, 76-78.

89. Нецепляев С.В.,Мазуренко Н.П.,Бибикова A.C. Микрофлора охлажденного мяса в процессе его хранения с частичным подмораживанием. 31 Международный конгресс работников мясной промыш-ленности, 1985,172175.

90. Никитина З.К., Ребров Л.Б. Структурные и функциональные изменения миозина скелетных мышц крыс в процессе посмертного аутолиза . Вопросы мед.химии ,М.,1988,№6, с.76-81.

91. Никитченко В.Е. Динамика роста мышц у свиней муромской породы. Теория и практика разведения сельскохозяйственных животных. Сб. научных трудов ТСХА. 1981, с.67-71.

92. Нитц P.A., Гегамян Н.С. Сравнительная оценка частоты встречаемости признаков PSE DFD- мяса у свиней различных межпородных сочетаний. С.-х. биология. Сер. Биология животных, 2002, № 4 , с. 44-48.

93. Носкова Г.Л.Микробиология мяса при холодильном хранении. М.,Пищевая промышленность, 1972,96.

94. Орешкин Е.Ф.,Борисова М.А.Водоудерживающая способность мяса и пути ее повышения. АгроНИИТЭИмясомолпром, М., 1989,40-41.

95. Оффер Д.,Пурслоу П.,Альмонд Р. Миофибриллы и качество мяса.34 Межд. конгр. по вопросам науки и технологии мясной промышл., Австралия, 1988, т. 1,215-226.

96. Павловский П.Е.,Пальмин В.В. Биохимия мяса.М.,"Пищев. пром.",1975.

97. Панин Л.Е. Биохимические механизмы стресса.Новосибирск,1983, 87-92.

98. Пезацки В. Послеубойные изменения животного сырья. М., "Пищев.пром.," 1964, с. 347.

99. Петейе Э.,Пуолонне Э. Бактериальная флора и стойкость при хранении упакованных в газовой среде мясных фрикаделек. 34-й Международный конгресс по вопросам науки и технологии мясной промышленности, 1988,271-275.

100. Петров И.Денев С.ДСойпарски В. Върху расчета и микроструктурата на скелетната мускулатура у свине о породата дгорок,углоявани до различно живо тела. Животн. науки, 1983,т.20,5,86-94.

101. Пирсон A.M. Термостойкость соединительной ткани в мясе.Перевод 3775-P.J. National Provisioner, 1985,v. 192,12,45 (USA).

102. Писменская В.Н. Гистологическая и электронно-микроскопическая структура мяса в процессе автолиза, замораживания и дефростации. Канд.дис.1972

103. Поглазов Б.Ф. Сократительные белки и немышечные формы подвижности. В кн.: Миозин и биологическая подвижность.М,1982, с.26-28.

104. Погодаев В.А.Качество мяса свиней СМ-1. Свиноводство,!997,№1,стр. 22-23.

105. Подлубная ЗАМинорные белки толстых нитей.В кн."Структура и функции белков сократительных систем".А., 1987,32-70.

106. Поздняковский В.М.,Чеботарев Л.Н.,Егорченкова Л.А. Биотехнология в колбасном производстве.АгроНИИТЭИ мясмолпром,М.,1988.

107. Прогноз ФАО о развитии мирового рынка мяса в 2000 г. Производство и переработка мяса. Информационный обзор ВНИИМП. 2000, вып.4, с. 60-62.

108. Рогов И.А. Технология мяса и мясопродуктов.М.Агропромиздат,1988, 9091

109. Рогов И.А.,Забашта А.Г.,Казюлин Г.П. Общая технология получения переработки мяса. М.,"Колос",1994,

110. Ромер А.,Парсонс Т. Анатомия позвоночных. М.Мир, 1992.Т.1-2, стр.406.

111. Русаков В.Н.,Адуцкевич В.А., Белоусов A.A. Метод гистологического анализа мяса."Ветеринария",М.,1975, 8,97-99.

112. Руусенен М.,Пуоланне Е. Распределение волокон различных типов в мышечной ткани свиней. 34 Междун. Конгр. по вопросам науки и технологии мясной пром-ти, 1988, с. 245.

113. Сапожников А.Г.,Доросевич А.Е. Гистологическая и микроскопическая техника. Руководство.,Смоленск,САУ, 2000, с.476.

114. Салаватулина P.M. Рациональное использование сырья в колбасном производстве.М.,1985.

115. Серегин И.Г., Яремчук В.П. Ветеринарно-санитарная экспертиза продуктов убоя животных при миопатии. Докл. Третьей международной научной конференции «Пища.Экология.Человек.», М.,1999, с.131-135.

116. Скалинский Е.И., Белоусов A.A. Микроструктура мяса. М.,1978.

117. Серегин И.Г.,Никитченко В.Е.,Яцюта А.Л.Проблемы экспертизы мяса, имеющего признаки PSE и DFD-пороков. Вестн. Рос.ун-та дружбы народов. Сер.с.-х.науки.Животноводство.М.,2005, №12,с.103-110.

118. Соколов A.A., Павлов Д.В., Большаков А.С.,Журавская Н.К. Технология мяса и мясопродуктов.М.,1970.• 130. Соколов A.A. Физико-химические и биохимические основы технологии 4 мясопродуктов.М., 1970,492.

119. Соловьев В.И. Созревание мяса. М.Пищевая промышленность, 1966.

120. Степанов В.И. Федоров В.Х Некоторые особенности гистологического строения мышечной ткани свиней .Изв. вузов. Сев.-Кав. Регион. Естеств. науки, 1997, № 3 , с. 75-76.

121. Степанов В.И.,Клименко В.А, Погодаев ВА. Гистологическая структура мышечной ткани свиней районированных пород северного Кавказа. Ветеринария,М,1998, №9, стр.8-15.

122. Степанов В.И.,Алексеев А.Л. Свойства мяса с пороком PSE и DFD. Труды Донского ГАУ,2001, с.54-61.

123. Степнов В.,Тариченко А.,Федоров В. Качество мяса помесных свиней в зависимости от их стрессустойчивости . Свиноводство, 2001, №3,с.24-26.

124. Стробыкина Р.В.,Перетятько Л.Г.Гистоструктура мышечной ткани у чистопродных и помесных свиней в зависимости от уровня кормления. Свиноводство. Урожай, Киев,1990, вып.46, стр.31-34.

125. Студицкий А.Н.Механизм сокращения мышц. Изд-во наука,М., 1979,228250.

126. Татулов Ю.В.,Осипов М.Г.,Горбатая А.П.,Миттельштейн Т.М. Влияние предубойной выдержки свиней на выход и качество мяса. Труды ВНИИМП,вып.5, 25-29.

127. Татулов Ю.В.,Курицын Н.И.,Немчинова И.П.,Миттельштейн Т.МОсобенности качества сырья мясной промышленностия поступаю-щего из животноводческих комплексов. М.,ЦНИИТЭИмясомолпром, 1984,40-42.

128. Татулов Ю.В.,Миттелыптейн Т.М., Борткевич Л.Л. и др. Влияние различных факторов на качественные и количественные показатели мясного сырья в процессе транспортировки и предубойной подготовки животных. Сб.научных трудов ВНИИМП,М.,1996, с. 21.

129. Тельхаммер Ф. Производство мясопродуктов. Ч. 1, М.,2003, с.58-79.

130. Тимофеев Л.В.,Лукьянов B.R Продуктивность, качество мяса и поведенческие особенности свиней, обладающих разной стрессустойчивостью. Сельскохозяйственная биология, 1990, №4, стр. 109121.

131. Трегнер К. Убой: защита животных и качество мяса. В кн: Мясо и колбаса. Значение в питании человека. Труды ученых Федерального центра по исследованию мяса. Кульмбах, Германия, 1989, с.24-35.

132. Тутельян В.А., Васильев А.В. Ферментные системы лизосом в реализации клеточного питания. Вопросы медицинской химии,1987,т.ЗЗ, 5,65-74.Хаксли Г. Механизм мышечного сокращения. В кн: Молекулы и клетки.Изд-во Мир,М.,1967

133. Фишер X. Изменения в мышцах после убоя. В кн: Химия и физика мяса. Под ред. Лисицына А.Б., ВНИИМП, 2004, с.76-87.

134. Хорошков Ю.А.,ОдинцоваА НА Соединительнотканные структуры скелетной мышцы человека и их значение в биомеханике этого органа. Архив АГЭ,1988,т.95,12,41-48.

135. Хрусталев И.В.,Михайлов Н.В. Анатомия домашних животных. М.,Колос,1994,с. 243-245.

136. Хэм А.,Кормак Д. Гистология. М., 1983,т.3,244-264

137. Швегеле Ф.,Хоникель Л.О. Исследование послеубойного метаболизма свиных мышц, имеющих склонность к PSE.34 1988,356-357.

138. Швегеле Ф. Структура и функции мышц. В кн: Химия пищевого продукта. Мясо.Труды уч-ных Федер. центра по иследованию мяса. Кульмбах, серия 118, 2001, с. 43-61.

139. Шиффнер Э.,Хагедорн В.,Оппель К. Бактериальные культуры в мясной промышленности.М.,1980.

140. Шубникова Е.А. Функциональная морфология тканей.М., 1981,237-278.

141. Язвиков В.В. Состав мышечных волокон скелетных мышц спортсменов, выполняющих работу различной длительности и мощности. Архив1. АГЭ, 1989, т 96,2,49-55.

142. Albrecht E.,Wegner J.,Ender К. A new technique for objective evaluation of marbling in beef. Fleicshwirtschaft,l996, 76, 11, 1145-1147.

143. Al- Nagmawy M.H. M. Effect of aging and treatment with papain on miofibrillar protein and some other characteristics of meat from old sheep. J. Agricalcher Science, 1988, v. 6, №2, p. 169-183.

144. Armstrong R.B., Delp M.D., Goljan E.F. Distribution of blood flow in muscles of miniature swine during exercise. Journal of Applied Physiology, 1987, 63, (3), 1285-1298.

145. Asghar AlI,Yeates N. The machanism for the promotion of tenderness in meat during the postmortem process a reviw.CRC Crit.Rev.Food science and Natr.,1978, 10, 2, 115-145.

146. Ashie I.N.A. ,Sorensen T. I. Effect of papain and a microbial enzyme on meat proteins and beef tenderness J Food Science,2002, v. 67, №6, p. 2138-2142.

147. Augustini Chr., Fischer K. Behandlung der schlachtschweint und fleiscbeschaffenhcit-einefeldutersuchung. Fischwirtschaft, 1981, 65, 4, 775-779.

148. Balcerzak D., Dixon W.T., Baracos V.E. Coordinate expression of matrix-degrading proteinases and their activators and inhibitors in bovine skeletal muscle. Journal of Animal Science, 2001, v. 79, №l,p.94-107.

149. Bartos L., Franc C., Rehac D.,Stircjva. A practical metod to prevent Dark-Cuttting(DFD) in beef. Meat Science, 1993, 34, 3, 275-282.

150. Bandman E. Chenges in myofibrillar and cytoskeletal proteins in postmortem muscle.Reciprocal Meat Conference Proceeding, 1992,45, 47-50.

151. Belak M.,Maretta M.,Zibrin M.Veterinarna histologia.Priroda,Bratislava, 1990, p.265.

152. Beitran J.A., Galan J., Jajme I. Action of cathepsin B on intramuscular collagen under conditions simulating conventional aging of meat. A calorimetric study. Journal Sciences Des Aliments, 1994, 14, 523-528.

153. Bendall I.R. Relation between muscle pH and important biochemical parameters during the post-mortem changes in mammalian muscles. Meat science, 1979,3,2, 143-157.

154. Boles J.A.,Parrish F.C., Huiatt T.W., Robson R.M Effect of porcine stress syndrome on the solubility and degradation of myofibrillar/cytoskeletal proteins. Journal of Animal Science, 1992, 70, 454-464.

155. Bonny J.M., Laurent W., Labas R. Magnetic resonance imaging of connective tissue a non-destructive method for characterizing muscle structure Journal. Science Food Agr, 2001, v.81, p.337-341.

156. Boshkova K.,Danchev S.,Kostov K. Use of startes cultures in the production of raw-dried non-comminuted pork products.40 1995,227.

157. Brocks I., Hulsegge B., Merkus G. Histohemical characteristics in relation to meat quality properties in longissimus lumborum of fast and growing lines of Large White pigs. Meat Science, 1998, v.50, (4), p.441-420.

158. Candek-Potokar M., Lefaucheur L., Zleder B., Bonneau M. Effect of slaughter weight and age on histological characteristics of pig longissimus dorsi as related to meat quality. Meat Science, 1999, 52, 195-204.

159. Cameron N.D., Warriss P.D., Porter S.J. Comparison of Duroc and British Landras pigs for meat and eating quality. Meat Science, 1990, 27,227-247.

160. Cassens R.G.,Briskey E.I.,Hoekstra W.G.Electron microscopy of post- morten changes in porcine muscle. Journal of Food Science,1963,v.28, 6, 680- 684.

161. Cavestany M.,CoImenero F.,Solas M.T.Incorporation of sardine surimi in Bologna sausage Contaiming different fat levels. Meat Scienc,1994, 38,1,27-37.

162. Cena P. Jaime I,BeltranAN J.A.,Poncales P.The influence of pH, Ca concentration and temperature on the proteolytic activity on myofibrils of CANP isolated from lamb skeletal muscle.36-th 1990,v. 1,209-213.

163. Chambers J., Reville W. Lysosomal integrity in post mortem bovine skeletal muscle.ScienceDes Aliments, 1994, 14,441-457.

164. Chizzolini R., Novelli E., Badiani A.Objective measuremtnts of pork quality.Evaluation of various technigues. Meat Sciens, 1993,34,1,49-77.

165. Christensen M., Purslow P.P., Larsen L.M. The effect of cooking temperature on mechanical properties of whole meat single muscle fibres and perimysial connective tissue. Meat Science, 2000, 55, 301-307.

166. ClobannD.C., KlontR.E., LonerganS.M et all. Associations of new calpastatin alleles with meat quality traint in pig. Proceeding of 48- th ICoMST, 2002, 2,614-615.

167. Dolata W.Texture and sensory properties of finely-comminuted frakfur-ter type sausages.Influence of number of revolutions of knives and bowl.Fleischwirtcshaft,1987,67,12,1472-1477.

168. Danchev S.,Girard G.,Velinov P.Effect of the mode of cutting on the microstructure of cooked perishable sausages.30-th Europ. Meet, of Meat Res. Work.,Bristol, 1984,357-358.

169. Davis C.L., Smith G.C., Carpenter Z.L. Tenderness variation among beef steak from carcasses of the same USDA quality grate. Journal of Animal Science, 1979,49,103-114.

170. Dayton T.R.,Schollmeyer J.V.,Lepley R.A.,Cortes L.A.A calcium-activated pH protease possibly involved in myofibrillar protein turnover. Isolation of lowcalcium-requiring from of protease. Biochim. Biophys. Acta, 1981,659,4861.

171. Devitre H.A., Cunningham F. E. Tenderization of spent hen muscle using papain bromelin or ficin alone and in combination. Poultry Science ,1985, v. 64, №8, p. 1476-1483.

172. Dransfild E., Jones R.C.D., Macfie H.J.H. Quantifying changes in tenderness during storage of beef. Meat Science, 1980, v.5,131.

173. Dransfield E., Etherington D.J., Taylor M.A.J. Modelling post-mortem tenderization -11 Enzyme changes during storage of electrically stimulated and non- stimulated beef. Meat Science, 1992, 31-75.

174. Dutson T.R., Smith G.C., Carpenter Z.I. Lysosomal enzyme distribution in electrically stimulated ovine muscle . Journal of Food Science, 1980, 45, 1097.

175. Dutson T.R. Meat proteolysis.-Food Proteins Proc.Kellogg.Found.ini. Symp.,Cork.21-24 sept.London,New York,329-339.

176. Dereure B.Microbial sipoilage and the concentration of varions subst- rates in normal and DFD beef. Fleischwirtschaft,1988,68,73-75.

177. Enfalt A-C.,Lundstrom K.Early post mortem pH decreas in porcin m.longissimus dorsi of PSE,normal and DFD quality .Meat Sciens,1993, 34,2,131-143.

178. Essen-Gustavsson B., Felkner-Modig S. Skeletal characteristics in different breeds of pigs in relation to sensory properties of meat. Meat Science, 1985, 13, 33-47.

179. Essen-Gustavsson B., Karl ström K., Lundstrom K., Enfalt A. C. Intramuscular fat and muscle fiber lipid contents in halothane gene -free pigs fed high or low protein diets and its relation to meat quality. Meat Science, 1994, 38,269-277.

180. Ferguson D.M., Jiang S-T et al. Effect of electrical stimulation on protease activity and tenderness of m Longissimus from cattle with different proportions of bos indicus content. Meat Science, 2000, 55, 265-272.

181. Fiedler I., Rehfeldt C., Ender K. Phentypic and genetic parameters of muscle fibre number and size. Journal of Animal Science, 1997, 75, suppl. 1,165.

182. Fiedler I., Ender K., Wicke M., Maak S. et al. Structural and functio-nal characteristics of muscle fibers in pigs with different malignant hyper-thermia susceptibility(MHS) and different meat quality. Meat Science, 1999, 53, 9-15.

183. Field R.A. Ash and calcium as measures of bone in meat and bone mixtures. Meat Science, 2000, 55,255-264.

184. Fischer Chr.Veränderungen in Muskel nach dem Schlachten. Fleischwirt schaft, 1981,61,12,1830-1836.

185. Fischer K.Qualitatsabweichungen beirindfleisch.Fleischwirtschaft,1988 68,746-751.

186. Fischer K. Sinnvolle Erfassung PSE-abhaengiger Qualitaetsparameter bei Schweinefleisch. Fleischwirtschaft, 2000, v.80, № 7, p. 92-94.

187. Flores M., Romero J., Aristov M-C. Differences in muscle proteolytic activies among pork breed types. Sciences des aliments, 1994, 14, 469-474.

188. Fritz J.D., Mitchel M.C., Marsh B.B. Titin content of beef in relation to tenderness. Meat Science, 1993, 33-41.

189. Garrido M.D., Pedauye I.,Banon S. Objective assesment of pork quality. Meat Science,1994,37,3,411-420.

190. Geesink G.H., Taylor R.G., Bekhit A.E.D. Evidence against the non-enzymatic calcium theory of tenderization. Meat Science, 2002, 59, 417-422.

191. Gemmer H.Die Beurteilung von Truffel Fleischerzeugnissen.Fleischwirt-schaft, 1976,56,2,200-201.

192. Gena P., Jaime I., Beltran J.A. Postmortem shortening of lamb longissimus oxidative and glycolytic fibers. Journal of Muscle Foods, 1990, 3, 253-260.

193. Gerhardt D.,Sundermann M.Mikroskopische Untersuchungen von Gewurzen. Pfeffer.Fleischwirtschaft, 1980,60,4,612.

194. Gill C.O.,Leet N.G.,Penny N. Structur ages developing with rigor that• facilitate bacterial invasion of muscle tissue. Meat science, 1984 10,4,265-274.

195. Gill C.O., Penny N. Packaging conditions for extended storage of chilled dark firm dry beef. Meat Science, 1986, 18,41-53.

196. Gissel C.,Angersbach H.Nachweis Kutaner Schleimhaut in Fleischerzeugnissen.Ursachen und Beurteilung. Fleischwirtschaft, 1987,67,7,789792.

197. Glaumann H,Ahlberg J.,Berkenstam A.,Henell F.Rapid isolation of rat liver secondary lysosomes autophagic vacuoles-following.Exp.Cell.1. Res.,1986,163,151-158.

198. Goldspink G. Muscle growth and muscle function a molecular biological perspective. Research in Veterinary Science, 1996, 60,193-204.

199. Gorska I.,Szmanko T.,Krasnowska G.The determination of the collagen hydrotermal resistance of beef Gullet meat tissue. 31-th Europ.Meet. of Meat Research Workers,Varna,1985,172-175.

200. Grandion T. The effect of stress on livestock and meat quality prior to and during slaughter. International Journal Studing Animal Problems, 1980,1, 313337.

201. Greaser M.I., Boyer-Berri C., Kumazawa Y. et all. Titin and tenderness. Proceeding of the 46th ICo MST,2000,4.1 -LI,420-423.

202. Greaser M.I., Okachi H., Sosnicki A. Role of fiber types in meat quality. Proceeding of the 47-th International Congress of Meat Science and Technology. Krakow. August 26-31 2001, Vol. l,p. 34-37.

203. Groegaert T.,Van Hoof I.Colour development in cured normal and DFD pork Boston shoulders.35-th Inter.congr.of meat scien.and technology1. Danmark, 1989,710-717.

204. Grzes B., Pospiech E., Greaser M.I., Mozdziak P.E. Effect of various salts on appearance of myosin and a-actinin in centrifugal drip of meat. Proceeding of the 42th ICoMST, 1996, 388-389.

205. Halloran G.R.,Troy D.I.,Buckey D.I. The relationship between early postmortem pH and the tenderisation of beef muscles.41 Inter.congress of meat science and technol.,1995,604-605.

206. Hamm R. Struktur und Funktion des Muskels.Fleischwirtschaft,1981,v.61, №12,p. 1822-1829.

207. Hamm R. Rindund echweinefleisch nach dem schIaehten.Fleischerei,1988, 2,119-124.

208. Hamm R.,Honiker K.O, Fischer C. Veränderungen des rindfleisches nach dem schlachten und ihre auswirungen auf das wasserbrindungsvernogen. Fleischwirtschaft, 1980, 60,(9), 1567-1571.

209. Hamm R.,Honikel K.O.,Kim C.I.Veränderungen in schweine-und rindermuskel nach dem schlachten.Ein beitrag zum problem des schlachtwarm-entbeinens von Schweinen.Fleischwirtschaft, 1984,64,7,13 87-1392.

210. Hammes W.P., Knauf H.L. Starters in the processing of meat products. Meat Science,1994,36,1-2,155-168.

211. Hammes W.P. Useful properties of lactobacilli for application as protective cultures in food. 1998. Dissertation.

212. Hecht H. Reifung und Zartheit von Fleisch.Fleischwirtschaft, 1987,67, 5,534546.

213. Henckel P., Okstjerg N.,Barton-Gade P. et al. Histo-and biochemical characteristics of the Longissinus dorsi muscle in pigs and their relationship to performance and meat quality. Meat Science, 1997, 47, 34, 311-321.

214. Herpin P., Lefaucheur 1. Adaptive changes in oxidative metabolism in skeletal muscle of cold-acclimated piglets. Journal of termal Biology, 1992, 17, 277185.

215. Hildebrand T G. Konstitution,rigor mortis und fleischqualititat bein schachtschwein.Fleischwirtschaft, 1974,54,5,926-931.

216. Hildebrandt G.,Dornheim 0.,Hirst L.,Konigsmann R.,Muller W.Die Zuverlässigkeit der histometrischen Bindegawebsbestimmung in Fleischerzeugnissen. Fleischwirtschaft, 1982,62,11,1464-1469.

217. Hildebrandt G.,Jochel J.Die Nachweismoglichkeit von wie Bruhwurstbrat fein Zerkleinertem Fleisch.Fleischwirtschaft, 1980,60,3,392-403.

218. Ho C-Y., Stomer M.H., Rous G. Rol R. M. Effect of electrical stimulation and postmortem storage on changes titin, nebulin, desmin, troponin -T and muscle ultrastructur in bos indicus crossbred cattle. Journal of Animal Science, 1997, v. 75,2,366-375.

219. Honikel K.O.,Fischer Chr., Hamm R.Characteristics and utilization of pre-rigor meat.Ann.technol.agric., 1980,29,4,589-602.

220. Honikel K.O.,Roncales P.,Hamm R.The influence of temperature on shortening and rigor onsat in beef muscle.Meat science, 1983,8,221.

221. Honikel K.O. Kuhlung nach dem schlachtem und schweinefleischqalitat. Die kalte und klimatechnik,1986,39,12,587-590,592.

222. Honikel K.O.,Kim C.J.,Hamm R.The influence of temperature on post- mortem in porcine muscles.The 30-th E.M.R.W., 1984,95-96.

223. Honikel K.O. Biochemie, Biophysik und Analytik des Fleisches. Fleischwirtschaft, 1989,9, 1489-1490.

224. Hopkins D.L., Thompson J.M. The relationship between tenderness proteolysis muscle contraction and dissociation of actomyosin. 2001, Meat Science, 57,1-12.

225. Hopkins D.L., Thompson J.M. Inhibition of protease activity. Part 2. Degradation of myofirillar myofibril examination and determination of free calcium levels. 2001,Meat Science, 59, 199-209.

226. Horn D.Zum nachweis pflanzlicher Eiweibzubereitungen in Fleischerzeug nissen mit histologischen Untersuchungsverfahren.Fleischwirtschaft, 1988,67,5,616-617.

227. Hoshino T.,Nittsuma S.,Tamote H. The structure of the muscle bundles as organized unit in the muscle tissues of the catles.J.zootechn.scince. 1987,58,10,817-826.(Iapan)

228. Huis S.H.,Mulder R.W.,Snuiders I.,M. Impact of animal husdandry and sloughter technologies on microbial contamination of meat: monitoring and control. Meat Sciens,1994,36,1-2,123-154.

229. Hwan S.F., Bandman E. Studies of desmin and a-actinin degradation in bovine semitendinosus muscle. Jounal of Food Science, 1989, 54, 1426-1430.

230. Image analysis: principles and practice. Joyce Loeble.A technical handbook.First Edition, 1985.

231. Irie M.,Swatland H.I. Prediction of fluid losses from pork using sub- jective and objective Paleness.Meat science,1993,33,3,277-292.

232. Johansson G.,Berdagne I.-L.,Larsson M.,Tran N.,Borche E. Lipolysis, proteolysis and formation of volatile component s during ripening of the fermented sausage with pediococcus and staph.xylosus as starter. Meat Science,1994,38,2,203-218.

233. Karlsson A.H., Enfant A-C., Essen-Gustavsson B. Lundstrom K. et al. Muscle histochemical and biochemical properties in relation to meat quality During selection for increased lean tissue growth rate in pigs. Journal of Animal Science, 1993,71,930-938.

234. Karlsson A.H., Klont R.E., Fernandez J.A. Skeletal muscle fibers as factors for pork quality In Quality of meat and fat in pigs affected by genetics and nutrition. EAAP, 1994, Publication. No. 100,47-67.

235. Katsaras K.,Linke H.Deutung der Wirkung von Verarbeitungs-technologien mit dem Rasterelektronen-mikroskop. Fleischwirtschaft, 1988,68,2,137-144

236. Katsaras K.,Linke H.,Hammer G.Morphologische Grundlagen der Kochstreichwurst.Fleischwirtschaft, 1986,66,9,1432-1439.

237. Katsaras K ,Pospiesh E.Morfologische Veränderungen der Rindermuskel beim Erhitzen. Fleischwirtschaft,1988,68,5,671-674.

238. Katsaras K.,Stenzrl RVerschiedene Praparationsmethoden für Bruhwurst zur Beobachtung im Rasterelektronenmikroskop. Fleischwirtschaft, 1983, 63,6,10611064.

239. Katsaras K.,Stenzer R.Beobachtungen der Bruhwurst-Mikrostruktur Mit dem Raster-und Transmissions-Elektronenmikroskop.Fleischwirtschaft, 1984,64,8,955957.

240. Katsaras K.,Tetzlaff G.,Budras K.-Z). Morphologische Veränderungen der Rindermusculatur wahrend der Reifung. Fleischwirtschaft, 1984,64,10, 11521256.

241. Kauffman R.G.,Sybesma W.,Smulders F.M. The effectiviness of examining early post-mortem musculature of predict ultimate pork quality.Meat Sciens, 1993,34,3,283-300.

242. Kim C.I.,Honikel K.O.,Hamm R.Veränderung in Schweinemuskel nach dem chlachten und ihr einflub auf das wasserbindungsvermogen von Feisch und Muskelhomogenaten.Fleischwirtschaft, 1985,65,4,486-489.

243. Klont R. E., Brocks I. Muscle fibers type and meat quality. Proceeding of the 44 International Congress of Meat Science and Technology. Barcelona. 1998, 1,98- 105.

244. Klont R. E., Brocks I., Eikelenboom G. Muscle fibre type and meat quality. Meat Science., 1998, v. 49, p.219-229.

245. Klont R. E., Plastow G., Wilson E.R. et al. Prediction of pork quantity and quality, -bridging the gup between myogenesis and consumen science. Proceeding of the 47- ih International Congress of meat Science and Technology, 2001, 1,6-11.

246. Klosawska T.,Klosawska B.Histologikal and histochemical investigations on heterogenety of muscle in pigs. Pkad.Landwirtschwiss,

247. DDR,Berlin,1985,236,191-197.

248. Klosawska D., Grzeskowiak E. et al.Microstructural characteristics of longissimus muscle in synthetic hybrid line pigs and meat quality. Polish Journal of Food and Nutrition Science. 1998, 7, 48, 167-172.

249. Klosawska D., Grzeskowik E. et al. Microstructural characteristics of M. longissimus lumborum of the pig of syntetic line in relation with meatiness and some meat quality parameters. Annals of animal Science.2002. Supplement2, 305-309.

250. Klosawska D. Fiedler I. Muscle fibre types in pigs of different genotypes in relation to meat quality Animal Science and Reporwts.Poland. 2003 vol. 21,p. 4960.

251. Knight P.,Elsey P. The role of the endomythsium in the salt-induced swelling of muscle fibres. Meat Science,1989,26,3,209-232.

252. Kocwin-Podsiadia M Defects of porcine meat and genetic cause of their appearance. Trzoda Chlewna, 1998,1, 53-55.

253. Kortz J., Rybarczyk A. et all. Effect of HAL genotype on normal and faulty meat frequency in hybrid fattentrs. J. Food Nutrit Sc., 2004, v. 13, № 4, p.387-390.

254. Koohmaraie M. Biochemical factors regulating the toughening and tenderisation process of meat.Meat Science, 1996, v.43, 193-201.

255. Koohmaraie M.,Whipple G.,Krechmar D.H. Post- mortem proteolysis in longissimus muscle froom beef lamb and pork carcasses.I.Anim.Scien., 1991,v.69,617-624.

256. Koohmaraie M. Muscle proteinoses and meat aging.Meat Science,1994,36, 12,94-104.

257. Kudryashov L.S.,Gorshkova L.V.,Buslayeva N.P. Morfological aspects of lyzosome study at electromechanical treatment of beef muscle.36-th Inter.Congress of Meat Scien.Technology,Cuda,1990, 671-674.

258. Lachowicz К Gajowiecki L Effect of polyphosphate and soya protein on teture and rheological properties of smoked loin obtained from pale soft exudative (PSE-meat) J. Food Nutrit Science, 1997, v. 6, № 4,p. 93-101.

259. Lanz J. A., Aalhus J. / Fibre type characteristics and post mortem glycolysis of bison. Canada, J. Anim. Science, 2002, v. 82, №2, p. 259-262.

260. Larzul C., Lefaucheur L., Ecolant P. at all. Phenotypic and genetic parameters for longissimus muscle fibers characteristics in relation to growth carcass and meat quality traits in Large White pigs. Journal Animal Science, 1997, vol. 75, p 3126-3137.

261. Lesiow Т., Kijwski J. Impact of PSE and DFD meat on poultry processing. J. Food Nutrit Science., 2003, v.12/53, № 2, p. 3-8.

262. Microstructure of meat batters containing soy proteins.40-th Intern.congress of meat scien. and technology ,1995,515-516.

263. Maltin C.A., Warkup C.C.,Matthews K.R. Pig muscle fibre characteristtics as a source of variation in eating quality. Meat Science, 1997,47,237-248.

264. Marinova P.,Kamenov P. Metabolic type of muscles and meat quality in stress-sensitive and stress-resistant pigs.36-th Intern.congress of meat scien. and technology.Cuba, 1990,v. 1,280-286.

265. McCormick R.I. The elexibility of collagen compartment of muscle. J. Meat Science, 1994,36, 1-2, 79-91.

266. Mikelnas A. S/drtingu kiaulu bandu skerdenu kokybe jos rysys su skeleton skersaruoziumiocitu dydziu ir forma. Veterinarija ir zootechnika, Kaunas, 2003, v. 24, №46, p. 101-108.

267. Ming Tsao Chen, Young San Lain. Studies on characteristics of raw cured meat product fermented with lactic acid bacteria.40 1995,307-309.

268. Monin G., Oualia A. Muscle differentiation and meat quality. London,Developments in meat science, 1992,pp. 89-157.

269. Monin G., Selier P. Pork of low Technological quality with a normal rate of muscle Ph fall in the immediate post-mortem period: the case of the Hampshire breed. Meat Science, 1985, 13,49-63.

270. Monin G., OualiaA. Muscle differentiation and meat quallity. Developments in meat science .1992, p.89-157.

271. Morita S., Iwamoto H. Comparative studies on the fiber type composition in the different parts of M biceps femris of M ishima stress. J. Anim. Science ,1999, v. 70, №9, p. 1177-1183.

272. Mossel D.A.Snutders J.M.,Smulders F.J. Microbiology of meat and meatproducts.31-th Europ.Cong.of Meat Research Workers, 1985,v.2,369- 379.

273. Naude R.T. Pork production and the quality of meat.Food science andtechnology:present status and future direction.In.Proceeding of the 6-th International congress,Dublin, 1983,33-38.

274. Nesterov N.,Dineva B.,Krasteva A.,BRancova R.Changes in some biochemical indices characterizing the technological properties of fermented sausages manufactured using starter cultures.30-th Europ.meet.,1984, 340-341.

275. Nicastro F., Maiorano.G. Histological characteristics related to meat quality in Chianina breed. Journal Sciences Des Aliments, 1994, 14, 423-429.

276. Nishimura T., Kuzuoka S., Taneichi A., Hattori A. Changes in proteoglycans during postmortem aging of meat. Proceeding of the 45-th ICoMST., Yokohama, 1999,320-321.

277. Nishimura T., Naamoto M., Mizukshi K., Gerro K., Kim J. Changes ini' properties of bovine and porcine myosin during postmortem aging. Proceeding ofthe 45th ICoMST, Yokohama, 1999,4-P7,258-259

278. Oelker P.Elektronenoptische Beobachtungen uber ultrastrukturelle Bedingungen der Fettemulgierung und wasserbindung in Bruhwurstbrat. Fleishwirtschaft, 1987,67,11,1405-1409.

279. Oelker P.Elektronenoptische Beobachtungen der Ultrastruktur von Rohwurst.Fleischwirtschaft, 1986, 66,2,219-224.

280. Offer G. Progress in the biochemistry physiology and structure of meat. 30-th Europ. Meet, of Meat Res. Work. Bristol 1984, 87-95.

281. Offer G. Modelling of the formation of pale, soft and exudative meat: effects of chilling regime and rate and extent of glycolysis. Meat Science, 1991,30,157.

282. Olson E. N., Brennan T.J. et al. Molecular control of myogenesis antagonism between growth and differentiation. J. Molecular and Cellular Biochemistry. 1991,104, 7-13.

283. Oualli A. Meat tenderisation possible causes and mechanisms. A review. Journal of Muscle Foods, 1990,1,129- 165.

284. Owen B.L., Mobtgomery J.L. Preslaughter resting and hot-fat trimming effects in the incidence of pale soft and exudative (PSE) pork and ham processing characteristics. Meat Science, 2000, v. 54, № 3, p. 221-229.

285. Pearson A.M. Thermal stability of connective tissue in meat. The National Provisioner,USA, 1985,192,21,45.

286. Penny I.F., Dransfild E. Relationship between toughness and troponin T in conditioned beef. Meat Science, 1979, 3,135-139.

287. Petersen J. S., Henkel P., Stoies S. Muscle physiological traits and meat quality in Danish Landrace. 48-th Annual Meeting of European Association for

288. Animal Production. Austria. 1997.

289. Pezacki W., Pezacka E. Eiuflub der salruag von rohwurstbrat auf die proteolyse.Fleischwirtschaft, 1983,63,4,625-628.

290. Pospiecy E., Grzes B., Szulczynski W. Protein changes in conditioned pork . Fleischwirtschaft, 1996, 76 (12),1324-1326.

291. Pospiech E., Grzes B. Selected cytosceletal proteins and their role in formation of functional properties of muscle tissue and meat tenderness. In Polish. Zywnosc, Technologia, Jakosc ,1997, 12 ,(3), 5-19.

292. Pospiech E., Szalata M. et al. Tenderness and protein changes of pork in elation to pig genotype and postmortem glycolysis phenotype. Proceeding of the 47th ICoMST. Krakow. 2001, 1,4-p8, 258-259.

293. Pospiech E.,Kien S. et al. Electrostimulation of pork carcasses and quality of their meat. In Polish Conference Agricultural Universaty, 2002, p-11-15, 167.

294. Pospiech E.,Grzes B. et al. Muscle proteins and their changes in the process of meat tenderization. Animal Science. 2003.Papers and reports, vol. 21 supplement 1.

295. Pribis V. Post premortal effects on pork quality.5-th Inter.symposium Biological and technological intensification of production and incre- as of animal products guality.Nitra, Czechoslowvakia, 1990,128-129.

296. Purslow P.P., Ertboerg P., Baron C.P. Patterns of variation in enzyme activity and cytoskeletal proteolysis in muscle. 47-th ICoMST Krakov, 2001,1, 38-43.

297. Purslow P.P. Intramuscular connectiv tissue and role in meat quality. Meat Science, 2005, 70,435-447.

298. Purihas R.W., Aungsupakorn R. Further investigations into the relati-onship between ultimate pH and tenderness for beef samples from bulls and steers. Meat Sciens, 1993,34,2,

299. Raeuber H.-J.,Kiessling I. Die Mikrostructur von Fleisch als technologisches Kriterium. Fleischwirtschaft,1984,64,9,1375-1378.

300. Raeuber H.-J,Grabein P.,GEIBLER A.Messtechnische verfolgung des Kutterprozesses.31-th Europ.Meet.of Meat Res.Workers,1985,557-559.

301. Rahelic S.,Puac S. Durchmesser und fasertyp von drei muskeln des schweineschinkens.Fleischwirtschaft, 1980,60,3,486-487.

302. Rahelic S., Puac S. Fibre type in longissimus dorsi from wild and highly selected pig breeds. J. Meat Science, 1981, 5, p.439-450.

303. Rehfeldt C., Filedler L. et al. Myogenesis and postnatal skeletal muscle cell growth as influenced by selection. Livestock Production Science. 2000, 66,p. 177-179.

304. Reville W., Murray B. Easily releasable myofilaments in post mortem bovine muscle. Science Des Aliments, 1994,14,431 -440.

305. Robbins F.M., Cohen S.H. Effects of cathepsin enzymes from spleen on the microstructure of bovine semimembranosus muscle. J.Texture Stud., 1976,7,137142.

306. Robson R.M., Huiatt T.W., Parrish F.C. Biochemical and structural properties of titin, nebulin and intermediate filaments in mascle. 1991, Reciprocal Meat Conference Proceeding, v. 44, 7-20.

307. Rower R.W.D. Muscle sample preparation for scanning electron microscop. Meat Science, 1984,10,4,275-284.

308. Ruusunen M., Puolonne E. Comparison of histochemical properties of different pig breeds. Meat Science, 1997,45, pi 19-125.

309. Sadowska M.,Rudzki I. The effect of collagen comminution of the reo- logical properties of sausages.31-th 31-th Europ.Meet.of Meat Res.Workers, 1985,718720.

310. Sandtozv B.I.,Hoick A.L.,Haes H.,Pedersen B.O.The effect two bacterial proteinases on dry sausage repening.40 Inter.congr.of Meat $ Technol.1995, 503504.

311. Sauders A.B.The effect of acidification on miofibrillar proteins.Meat Science.,1994,37,2,271-280.

312. Scheper I. Die fleisch-und fettqualitat des rohstoffes schwein.Die Fleischerei, 1975,26,6,33-36.

313. Scrjang D., Salehar A. Breed differences in morphometric characteristics of muscle fibre types of pigs L. dorsi and semimembranosus muscle. Biotehn. Fak. Univ. v Ljubljani, 1994, Zv. 64, p. 63-70.

314. Seewald M.I.,Zaizzo P.A.,Heisswolf E.,Fichinger H.M.Effects of meat quality and storage on the breakdown of adenosine triphospate in muscle from sweine.Meat science, 1993,35,1,47-61.

315. Selgas D.,Garcia L.,Garcia G.,Ordonez I. Lipolytic and proteolytic activity of micrococci isolated from dry fermented sausages.Flaischwirtschaftintern., 1994,2,51-58.

316. Selgas D.,Marin M.L.,Pin C. Attachment of bacteria to meat surfaces. A review. Meat Sciens,1993,34,3,265-273.

317. Schulze K.,Reube U.Unterscheidungsmoglichkeiten vonnaturlichen und kunstlichen Därmen bei Wurstchen.Fleischwirtschafit, 1976,56,12, 1750-1752.

318. Sijacki N.,Priibs V.,Uscebrka G. Kvantitativne karakteristike misi-cnih vlakana svinja zavisno od vrste misica i starosti. Technolodija mesa, 1995,2-3,36,227-230.

319. Smulders F J.M., Marsh B.B., Swartz D.R. Beef tenderness and sarcomere lengths. Meat science, 1990,28, 349-366.

320. Sobina I., Kondratowicz J. Ultrastruktureller Bau der Schweinemuskeln Morphologische Unterschieden zwischen normalem und Fleisch min PSE- und DFD-Merkmalen. Fleischwirtschaft. 1999, v.79, №11, p. 98-100.

321. Solomon M.B., Caperna J.T., Mroz R.J. Influence of dietary protein and recjmbinant porcine somatotropin administration in young pigs: Muscle fibre morphology and shear force. Journal of Animal Science, 1994,72,615-621.

322. Sosnicki A. Histopathological observations of stress myopathy in M longissimus in the pig with meat guality fattening and slaughter traits. Journal of Animal Science, 1987, 65, p.584-596.

323. Stavaux D. Art T. Muscle fibre type and size and muscle capillary density in young double-muscled Blue Belgian cattle. J. veter., med, Ser. A, 1994, v. 41, № 3,p. 229-236.

324. Stecchini M.L., Mascarello F., Falaschini A, Influence of breeding systems on pH and histochemical properties of mascle fibres in porcine m.Semimembranosus.Meat science, 1990, 28,279-287.

325. Strzelecki J., Borzuta K. PSE symptoms of pork carcass and indastrial method of neat quality selection. Gospodarka Miesna, 2002, 54, ( 12), 26-28.

326. Sugita H. Mechanism of muscle pronein degradation in progressive mus-cular dystrofy.Brain and Development,1983,5,115-118.

327. SuzuciaA., Cassens R.G. A histochemical study of myofiber type in muscle of the growing pig. Journal of Animal Science, 1980, 51, p. 1449-1461.

328. Szalata M., Pospiech E., Lyczynski A., Borzuta K. Enzyme activity in pig meat of differentiated meatiness. Annals of Animal Science, 2002, (Suppl 2), 353-355.

329. Szentkuti Z., Eggers A. Eine zuverlässige modifikation der myosin-ATF reaction zur histochemischen darstellung von drei faster typen in der srelettmuskulatur von schweinen.Fleischwirtschaft,1985,65,11,1398.

330. Taha F. S. Ibrahim M. A. Optimum conditions for enzymatic degradation of some oilseed proteins. Grass Aceites, 2002,v.53p. 267-272.

331. Takahashi K.,Hattori A., Tatsumil R., Takai K. Calcium-induced splitting of connectin filaments into b-connectin and a 1200 kDa subfragment Journal Biochem., 1992, 111,778-782.

332. Takahashi K. Non-enzymatic weakening of myofibrillar structures during conditioning of meat calcium ions at 0,1 mM and their effect on meat tenderization. Biochimie, 1992,74, (3), 247-250.

333. Takahashi K., HattoriaA., Kuroynagi H. Relationship between the translocation of paratropomyosin and the rigor-shortened sarcomeres during post-mortem ageing of neat. A molecular mechanism of meat tenderization. Meat Science, 1995,40,413-423.

334. Takahashi K. Mechanism of meat tenderization during post-mortem ageing/ Calcium Theory. Proceeding of 45 th ICoMST,Japan, 1999,230-235.

335. Talmant A.,Monin G.,Briande M. Activities of metabolic and contractile in 18 bovine muscles.Meat science, 1986,18,1,23-40.

336. Tatsumi R., Maeda K., Takahashi K. Calcium -induced splitting of connectin filaments : localization and characterization of calcium-binding sites. Proceeding of 45-th ICoMST, 1999,270-277.

337. Torsten L.H.Processing of high pH meat from young bulls.36-th Inter, congress of meat scien.and technology,Cuba,1990.Suppl.monuscript.

338. Totland K., Krivi H., Slinde E. Composition of muscle fibre types and1 connective tissue in bovine M. semitendinosus and its relation to tenderness.

339. Meat Sc., 1988, v.23, №4, p.303-315.

340. Totland K.,Ulriksen Dagfinn, Slinde F. Connective tissue:connect and arrandgement of perimysium in bovine muscle with special emphasis elastin.31-th Europ.Meet.of Meat Res.Workers,1985,216-219.

341. Totland K., Kryvi R Distribution patterns of muscle fibre types in major muscles of the bull. Anatomy and Embryology, 1991, 184,441-450.

342. Uyrin V. Vzajomne vztahy medzi typmi svalovych vlaken osipanych. J. Farm anim. Sc.-Nitra, 1995,№ 28, c. 187-195

343. Veseth E, Shackelford S.D. et al. Effect of postmortem storage on m-calpain and m-calpain in ovine skeletal muscle. Journal of Animal Science. 2001, 79, 1502-1508.

344. Velarde A, Gispert M, FauctianoL. et al. The effect of stunning method on the incidence of PSE meat and haemorrhages in pork carcasses. Meat Science, 2000, 55,309-314.

345. Vries A.G, Wal P.G, Merks J.W. Pork quality Only 20% genetic influence. Pigs, 1994, v. 10, №5, p 14-15.

346. Vulkova K,KostovaA, Zhikov M,Danchev S. Prepared from Enzymatically Modified Beef Hearts.3 6-th Inter.Congress of meat scien.and technology, Cuba, 1990,738-746.

347. Vulkova K,Boshkova R. Effect of a bacterial enzyme preparation on the technological properties of low-functional muscles. 36-th Inter.Cong Meat Scien and Technol.,Cuba, 1990,732-73 8.

348. Vignon X.,Monin G.,Gugnot F. Post mortem evalution of myofilament spacingand extracellular spase in veal muscle.Meat Science, 1993,33,3, 333-347.

349. Warner R.D., Kauffman R.G., Russell R.L. Quality attributes of Major Porcine musclts:a comparison with the longissimus Iumborum.Meat

350. Science,1993,v.33,3,359-372.

351. Warriss P.D.,Kestin S.C.,Brown S.N.,WiIkins L.J. The time required for recovery from mixing stress in young bulls and the prevention of dark cutting beef. Meat Science, 1984,10,1,53-68.

352. Weber H. Dry sausage manufacture.The importans of protectiv cultures and metabolik products.Fleischwirthail, 1994,73,3,278-282.

353. Wegner J., Ender K. Microstructural studies of the muscle and fat growth and * relationships to mealiness and meat quality of pigs (in Germani). Fleischwirthaft,1990, 70(3),p. 337-340

354. Wegner J., Zschorllich B. Charakterisierung des Muskel Wachstums am lebenden Schwein mit Hilfe der Schussbiopsie. Akad. Landwirtsch. Wiss DDR. Berlin, 1988, v. 268, 107-116.

355. Weiler U., Appell H.-J., Kermser M. Consequences of selection on muscle composition. A comparativ stady on Gracilis muscle in wild and domestic pigs. Anatomy, Histology and Embryology, 1995,24, 133-143.

356. Werlein H.D. Bestimmung des oberflachenkeimgehaltes von Rinder-und Schweineschlachttierkorpern mit der Biolumineszenzmethode. Fleish-wirtshaft, 1996,76,2,179-183.

357. William A. Bestimmmung von PSE- Schweinefleisch mit unterschiedlichen Messmtthoden. Forderugsdienst, 1994, Jg 42, h. 8, s. 245, 248-250.

358. Wirht F. Technologie der Verarbeitung von fleisch mit obweichenden be-schaftenheit.Fleisch Wirtschaft, 1987,3,18-24.

359. Wismer-Pedersen J. Recent advaces in muscular postmortem biochemistry. 22 Meat Res.Congress,Congress documentation, Sweden, 1976.

360. Wheeler T.L., Koohmaraie M. Prerigor and postrigor changes in tenderness of ovine longissimus muscle. Journal of Animal Science, 1994,72,1232-1238.

361. Wheeler T.L., Shackelford S.D., Koohmaraie M, Variation in proteolysis, sarcomere length, collagen content and tenderness among major pork muscles. Journal of Animal Science, 2002, 78, 958-965.

362. Woelfel R.L., Sams A.R. Marination performance of pale broiler breast meat. Poultry Science, 2001, v.80, № 10, p. 1519-1522.

363. Wood J., Richardson R.J., Enser M. et al. The effect of breed and muscle on Meat quality and muscle fibre types in pigs. Proceeding of 48-th ICo MST, Rome, 2002,1,376-377.

364. Wu F.Y., Smith S.B. Ionic strength and myofibrillar protein solubilization. Journal of Animal Science, 1987,65, 597-608.

365. WTSS R. Schlachtkorperhygiene 1 .Überwachung von Rinderschlachtkorpern Fleischwirtaft, 1996,76,1,46-47.

366. Yates L.D.,Ditson T.R.,Caldwell I.,Carpenter L.W. Effect of temperature and pH on the post-mortem degradation of myofibrillar protein, eat1. Science,1983,9,3,157-179.

367. Young O.A.,Graafluts A.E.,Davery L.Post-mortem changes in cytoskeletal proteins of muscle. Meat Science,1980,5,1,41-55.

368. Yung J.Z.,Shon L.Untersuchungen uber die abhangigkein der zartheit von rindermaskeln. Fleischwirtschaft, 1985,65,9,1144-1149.at1. AKT ВНЕДРЕНИЯ

369. Основные положения заслушаны на секции Ученого Совета протокол № jO 0/71 Pf?.

370. Ученый секретарь ВНИИМП им.В.М. Горбатова1. Горбунова H.A.1. ГОСТ Р 51604-2000

371. ГОСУДАРСТВЕННЫЙ СТАНДАРТ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ1. МЯСО И МЯСНЫЕ ПРОДУКТЫ

372. Метод гистологической идентификации состава1. Издание официальное1. ГОССТАНДАРТ РОССИИ Москвашиаа1. ШЖ1АШ ФЩ1. ЩШШШШШ1. НА ИЗОБРЕТЕНИЕ2287953

373. МЯСНОЙ ПРОДУКТ ДЛЯ ПИТАНИЯ ДЕТЕЙ И ПРОФИЛАКТИЧЕСКОГО ПИТАНИЯ И СПОСОБ ЕГО1. ПРОИЗВОДСТВА

374. Патентообладатель(ли): Государственное тучное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт мясной промышленности им, В.М. Горбатова Российской академии сельскохозяйственных наук (Ш.)1. Автор(ы): см. на обороте

375. Заявка №2005111789 Приоритет изобретения 21 апреля 2005 г. Зарегистрировано в Государственном реестре изобретений Российской Федерации 27 ноября 2006г.

376. Срок действия патента истекает 21 апреля 2025 г.

377. Руководитель Федеральной службы по интеллектуальной собственности, патентам и товарным знакам1. Б,II. СимоновШ