Модифицированные окислением эритроциты как экспериментальная модель для оценки активности антиоксидантов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Щербаченко, Ирина Михайловна

• Щербаченко, Ирина Михайловна
• кандидат биологических наук
• 2008

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Щербаченко, Ирина Михайловна

СОКРАЩЕНИЯ И УСЛОВНЫЕ ОБОЗНАЧЕНИЯ

ВВЕДЕНИЕ

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Эритроциты. Общие сведения

1.1.1. Структура эритроцитов

1.1.2. Метаболизм и ионный баланс

1.1.3. Структура и функции гемоглобина

1.2. Активные формы кислорода

1.3. Факторы, вызывающие окислительный стресс в эритроцитах

1.3.1. Аутоокисление гемоглобина

1.3.2. Фагоциты как источник активных форм кислорода

1.3.3. Реакции эритроцитов с ксенобиотиками

1.4. Биохимические основы защиты эритроцитов от окислительного стресса. Эндогенные антиоксиданты

1.5. Модификация эритроцитов под действием окислителей

1.5.1. Перекисное окисление липидов

1.5.2. Окисление тиоловых групп белков

1.5.3. Действие окислительного стресса на механизмы ионного транспорта

1.5.4. Образование гемихромов и высвобождение гемма. Повреждение мембран эритроцитов под действием свободного гемма

1.5.5. Изменение деформируемости

1.5.6. Экзогенные антиоксиданты и их применение в качестве лечебных препаратов 33 1.7. Методы,применяемые для оценки активности антиоксидантов

2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ

2.1. Материалы

2.2. Методы исследования 38 2.2.1. Подготовка суспензии эритроцитов

2.2.2. Модификация эритроцитов с помощью окислительных воздействий

2.2.3. Определение распределения эритроцитов по плотности

2.2.4. Определение распределения эритроцитов по осмотической резистентности. Расчет изменения объема эритроцита

2.2.5. Измерение образования активных форм кислорода

2.2.6. Определение накопления метгемоглобина

2.2.7. Измерение преципитации гемоглобина

2.2.8. Определение содержания восстановленного глутатиона

2.2.9. Оценка перекисного окисления липидов

2.2.10. Измерение гемолиза

2.3. Статистическая обработка экспериментальных данных

3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

3.1. Влияние окислительной системы феназинметосульфат — аскорбат на эритроциты человека

3.1.1. Окисление гемоглобина

3.1.2. Внутриклеточное образование активных форм кислорода

3.1.3. Влияние окислительной системы феназинметосульфат—аскорбат на объемные параметры эритроцитов. Активация Гардос-каналов

3.1.4. Влияние антиоксидантов на продукцию активных форм кислорода и на изменение осмотической резистентности эритроцитов

3.2. Влияние третбутиловой гидроперекиси на эритроциты человека

3.2.1. Внутриклеточное образование активных форм кислорода

3.2.2. Влияние третбутиловой гидроперекиси на объемные параметры эритроцитов. Активация Гардос-каналов

3.2.3. Влияние третбутиловой гидроперекиси на осмотическую резистентность эритроцитов. Эффект клотримазола в бескальциевой среде

3.2.4. Действие кальция и клотримазола на индуцированный третбутиловой гидроперекисью гемолиз эритроцитов

3.2.5. Действие клотримазола на окислительно-восстановительный статус эритроцитов, подвергнутых окислению в присутствии третбутиловой гидроперекиси

3.2.6. Влияние антиоксидантов на внутриклеточную продукцию активных форм кислорода

3.2.7. Влияние антиоксидантов на гемолиз эритроцитов

3.3. Метод оценки антиоксидантной активности

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Модифицированные окислением эритроциты как экспериментальная модель для оценки активности антиоксидантов»

Актуальность проблелгы

Кислород, необходимый для энергообеспечения клеток и тканей млекопитающих, служит одновременно источником так называемых активных форм кислорода (АФК), являющихся промежуточными продуктами окислительного метаболизма. Механизмы действия АФК сложны, разнообразны и до настоящего времени не вполне изучены. Не вызывает сомнения определяющая биологические эффекты роль клеточных мембран и изменение их структуры и функций под действием АФК.

Эритроциты млекопитающих являются удобной моделью для изучения механизмов окислительных повреждений, поскольку они доступны в больших количествах, не содержат ядер и митохондрий и не способны к синтезу белков. Они циркулируют в крови 120 дней и более других клеток контактируют с кислородом и его активными формами. Постоянное взаимодействие с кислородом вызывает аутоокисление содержащегося в эритроцитах гемоглобина с образованием супероксид-радикалов (02' ), а также других АФК, главным образом, перекиси водорода (Н2О2) и гидроксил-радикалов (ОН.). В организме источниками экзогенных для эритроцитов АФК являются другие клетки крови (тромбоциты, моноциты, нейтрофилы и макрофаги), а также эндотелий сосудов. Кроме того, появлению избыточных количеств АФК в эритроцитах могут способствовать действие радиации и некоторых ксенобиотиков.

Нарушение равновесия между количеством образующихся АФК и антиоксидантными защитными механизмами клетки приводит к избыточному образованию радикалов и создает условия, которые часто называют «окислительным стрессом»

В норме окислительный стресс индуцирует старение эритроцитов, которое, как известно, сопровождается уменьшением клеточного объема, потерей клеточной поверхности, снижением деформируемости и нарушением асимметричного распределения фосфолипидов мембраны. Как известно, постаревшие эритроциты выводятся из кровотока ретикуло-эндотелиалыюй системой, в частности, поглощаются макрофагами.

Хорошо известно, что образование АФК в различных тканях усиливается при воспалении, иммунологических нарушениях, гипоксии и гипероксии, при старении, действии ионизирующего облучения, шоке, ишемии-реперфузии, дефиците витаминов и во многих других патофизиологических ситуациях. Свободнорадикальные формы кислорода принимают участие в патогенезе многих наследственных заболеваний, таких как серповидно-клеточная анемия, талассемия и дефицит глюкозо-6-фосфат дегидрогеназы. Спровоцированное окислительным стрессом повреждение мембран эритроцитов приводит к ухудшению их реологических свойств: снижению деформируемости и повышению адгезивности, спосбствуя развитию ишемии, анемии и гиперкоагуляции, усугубляющих первичную патологию.

В некоторых случаях патологические проявления уменьшаются под действием препаратов, препятствующих развитию окислительных повреждений клеток и тканей - антиоксидантов. В последние годы в мире ведутся интенсивные исследования механизмов действия АФК, а также основанные на результатах этих исследований поиски веществ, обладающих антиоксидантной активностью и пригодных, в первую очередь, для терапии различных заболеваний, связанных со свободно-радикальными повреждениями клеток и клеточных структур.

Одним из необходимых условий для скрининга и количественной оценки эффективности таких препаратов является наличие адекватных экспериментальных моделей, позволяющих осуществлять сравнительное исследование.

Цель и задачи исследования

Целью настоящей работы было создание экспериментальной модели для оценки активности антиоксидантов с использованием эритроцитов, подвергнутых окислительным воздействиям.

Для достижения поставленной цели были определены следующие задачи:

1. Изучить влияние окислительной системы феназин метосульфат+аскорбат на эритроциты человека.

2. Изучить влияние третбутиловой гидроперекиси на эритроциты человека

3. Для каждой окислительной системы определить наиболее легко измеряемые и чувствительные к присутствию антиоксидантов параметры модифицированных эритроцитов.

4. Разработать метод оценки антиоксидантной активности на основе выбранной окислительной системы.

Научная новнзиа

Показано, что действие на эритроциты окислителей (феназин-метосульфат, третбутиловая гидроперекись) приводит к активации кальций-зависимых калиевых каналов (Гардос-эффект). Активация Гардос-каналов при действии феназин-метосульфата вызывает сжатие (дегидратацию) эритроцитов, а при действии третбутиловой гидроперекиси частично компенсирует увеличение объема клеток. Высказано предположение, что активация Гардос-каналов является общим свойством клеточного ответа при окислительных воздействиях.

Впервые показано, что присутствие клотримазола приводит к существенному усилению гемолиза, индуцированного третбутиловой гидроперекисью. Преинкубация суспензии эритроцитов с антиоксидантами достоверно снижает степень гемолиза.

Предложен новый метод оценки активности антиоксидантных препаратов по степени ингибирования гемолиза, индуцированного третбутиловой гидроперекисью в присутствии клотримазола.

Практическая значимость

Предложенный нами метод внедрен в систему контроля качества на ОАО Завод экологической техники и экопитания «Диод» (г. Москва) как один из способов контроля биологической активности выпускаемой продукции. С помощью данного метода проводится оценка антиоксидантной активности веществ, используемых в производстве в настоящее время, а также скрининг потенциально обладающих антиоксидантной активностью соединений в процессе разработки новых препаратов.

Этот метод оценки антиоксидантной активности (АОА) может быть рекомендован для использования при разработке и производстве лекарственных препаратов. Для внедрения предложенного метода не требуется сложного и дорогостоящего оборудования. Для проведения анализа достаточно небольшого объема крови (~ 100 |лл). Метод является высоко чувствительным и хорошо воспроизводимым.

Апробация диссертации

Основные положения диссертации были представлены в виде постерных докладов на: 4-ой национальной научно-практической конференции с международным участием «Активные формы кислорода, оксид азота, антиоксиданты и здоровье человека», (Смоленск), сентябрь 2005 г., объединенном симпозиуме «Oxidanis and antioxidants in biology» (Oxygen Club of California and University of Turin, Alba, Италия), сентябрь, 2006 г., 16-м конгрессе «European Association for Red Cell Research» (Oxford, Великобритания), март 2007 г., VII Международной конференции «Биоантиоксидант», Москва, 2006 г., международной конференции «Oxidative stress in diseases», (Bratislava, Словакия), апрель 2008 г.

Диссертационная работа апробирована 3 октября 2008 г. на заседании проблемной комиссии № VI «Биохимия, биофизика и реология крови» ГУ ГНЦ РАМН.

Публикации

По теме диссертации опубликовано 8 печатных работ. Структура диссертации

Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов, результатов исследования и их обсуждения, выводов и списка цитируемой литературы, включающего 219 источника. Работа изложена на 108 страницах машинописного текста. Иллюстрированный материал представлен 30 рисунками и 1 таблицей.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Щербаченко, Ирина Михайловна

Выводы

1. При действии на эритроциты двух разных окислителей - ФМС-аскорбат (0.025 - 1 мМ) и третбутиловая гидроперекись (1-3 тМ) наблюдается активация Са-зависимых калиевых каналов (Гардос-эффект), что приводит к сжатию эритроцитов в присутствии окислительной системы ФМС-аскорбат и к частичной компенсации набухания в присутствии третбутиловой гидроперекиси.

2. Впервые показано, что индуцированный 1:-ВНР гемолиз значительно усиливается в присутствии 10 цМ клотримазола.

3. Антиоксиданты уменьшают эффекты, наблюдаемые при действии обоих окислителей.

4. Предложен чувствительный метод оценки антиоксидантной активности, основанный на измерении степени гемолиза эритроцитов, подвергнутых окислению третбутиловой гидроперекисью в присутствии клотримазола.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Щербаченко, Ирина Михайловна, 2008 год

1. Атауллаханов Ф.И., Витвицкий В.М., Кияткин А.Б., Пичугин A.B. Регуляция объема эритроцита человека. Роль активируемых кальцием калиевых каналов.// Биофизика 1993. - Т. 38, №5. - С. 809-821.

2. Атауллаханов Ф.И., Витвицкий В.М., Комарова C.B., Мошаров Е.В. Энергозависимые процессы и метаболизм аденилатов в эритроцитах человека.// Биохимия 1996. - Т. 61, № 2. - С. 266-274.

3. Владимиров Ю.А., Азизова O.A., Деев А.И., Козлов A.B., Осипов А.Н., Рощупкин Д.И. Свободные радикалы в живых системах. // Итоги науки и техники. Биофизика. Т. 29. М.: ВИНИТИ, 1991. - 249с.

4. Владимиров Ю.А., Арчаков А.И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М.: Наука, 1972. - 252с.

5. Воробьев А.И. (ред.). Руководство по гематологии — 1985.

6. Зинчук В.В. Деформируемость эритроцитов: физиологические аспекты.// Успехи физиол. Наука 2001, 32(3), 66-78.

7. Клебанов Г.И., Бабенкова И.В., Теселкин Ю.О., Комаров О.С., Владимиров Ю.А. Оценка антиокислительной активности плазмы крови с применением желточных липопротеидов // Лаб. Дело. 1988. - Т. 5. - С. 59 - 62.

8. Козинец Г.И, Быкова И.А., Ряполова И.В., Еременко Л.Л. Морфофункциональные особенности эритроцитов периферической крови больных железодефицитной анемией.// Гематология и трансфузиология 1984, 29(6), 19-20.

9. Кольман Я., Рем К.Г. Наглядная биохимия. Перевод с немецкого. 2000, стр 274-275.

10. Лисовская И.Л., Витвицкий В.М., Атауллаханов Ф.И., Волкова Р.И., Кульман P.A., Гончаров И.Б., Аграненко В. А. Фильтрационное исследование деформируемости эритроцитов. Гематология и трансфузиология 1993, т.38, №2, стр. 12-15.

11. Плотников М.Б., Тюкавкина H.A., Плотникова Т.М. Лекарственные препараты на основе дигидрокверцетина.- Изд-во Томского ун-та. 2005. - 228 с.

12. Хасанов В.В., Рыжова Г.Л., Мальцева Е.В. Методы исследования антиоксидантов // Химия растительного сырья. 2004. - № 3. - С. 63-75.

13. Чернух A.M., Александров П.Н., Алексеев О.В. Микроциркуляция. М. 1984.

14. Afanas'ev IB, Dorozhko AI, Brodskii AV, Kostyuk VA, Potapovitch AI. Chelating and free radical scavenging mechanisms of inhibitory action of rutin and quercetin in lipid peroxidation // Biochem Pharmacol. 1989. - V. 38, №11. - Pp. 1763-1769.

15. Alayash AI, Patel RP, Cashon RE. Redox reactions of hemoglobin and myoglobin: biological and toxicological implications // Antioxid Redox Signal. 2001. - V.3, №2.-Pp. 313-27.

16. Alvarez J, García-Sancho J, Herreros В. Effects of electron donors on Ca2+-dependent K+ transport in one-step inside-out vesicles from the human erythrocyte membrane // Biochim Biophys Acta. 1984. - V. 771, № 1. - Pp. 123-127.

17. Amer J, Goldfarb A, and Fibach E. Flow cytometric analysis of the oxidative status of normal and thalassemic red blood cells // Cytometry A. 2004. - V. 60, №1. -Pp.73-80.

18. Arner ES, Holmgren A. Physiological functions of thioredoxin and thioredoxin reductase. Minireview // Eur J Biochem. 2000. - V. 267, № 20. - Pp. 6102-6109.

19. Arora A, Byrem TM., Nair MG., Strasburg GM. Modulation of liposomal membrane fluidity by flavonoids and isoflavonoids // Arch. Biochem. Biophys. 2000. -V.373. - P. 102-109.

20. Ataga KI, Cappellini MD, Rachmilewitz EA. Beta-thalassaemia and sickle cell anaemia as paradigms of hypercoagulability // Br J Haematol. 2007. - V.139, №1. -Pp. 3-13.

21. Atamna H, Ginsburg H. Heme degradation in the presence of glutathione. A proposed mechanism to account for the high levels of non-heme iron found in the membranes ofhemoglobinopathic red blood cells // J Biol Chem. 1995 - V.270, №42. - Pp. 2487624883.

22. Ataullakhanov FI., Vitvitskii VM., Lisovskaya IL., Tuzhilova YeG. Analysis of the geometric parameters and mechanical properties of erythrocytes by the method of membrane nuclear filtration. Mathematical model // Biophizika. 1994. - V.39. -Pp. 672-680.

23. Baboir BM. Oxygen-dependent microbial killing by phagocytes // N. Engl. J. Med. -1978. V.298. - Pp. 721-725.

24. Balla J, Jacob HS, Balla G, Nath K, Eaton JW, Vercellotti GM.Endothelial-cell heme uptake from heme proteins: induction of sensitization and desensitization to oxidant damage //Proc Natl Acad Sci USA.- 1993. V.90, № 20. - Pp. 9285-9289.

25. Ballas SK and Krasnow SH. Structure of erythrocyte membrane and its transport functions 11 Annals of Clinical and Laboratory Science. 1980. - V.10, №3. - Pp. 209-219.

26. Bartolommei G, Tadini-Buoninsegni F, Hua S, Moncelli MR, Inesi G, Guidelli R. Clotrimazole inhibits the Ca2+-ATPase (SERCA) by interfering with Ca2+ binding and favoring the E2 conformation // J Biol Chem. 2006. - V.281, №14. - Pp. 9547-551.

27. Baskurt OK, Gelmont D, and Meiselman HJ. Red blood cell deformability in sepsis // Am J Respir Crit Care Med . 1998. - V. 157, №2 - Pp. 421 -427.

28. Beauge L and Lew VL. Passive fluxes of sodium and potassium across red cell membranes. In: Membrane Transport in Red Cells, edited by J. C. Ellory and VL. Lew// London: Academic, 1977. - Pp. 39-51.

29. Becker K, Gromer S, Schirmer R. and Muller S. Thioredoxin reductase as a pathophysiological factor and drug target // Eur. J. Biochem. 2000. - V. 267, № 20 -Pp. 6118-6125.

30. Bennett V. The membrane skeleton of human erythrocytes and its implications for more complex cells // Annu. Rev. Biochem. 1985. - V. 54 - Pp. 273-304.

31. Bernhardt I., Ellory J.C (Eds.) Red Cell Membrane Transport in Heallth and Disease // Springer. 2003.

32. Beutler E. Glucose-6-phosphate dehydrogenase deficiency: a historical perspective // Blood.-2008.-V. Ill, № 1. Pp. 16-24.

33. Blois MS. Antioxidant determination by the use of a stable free radical // Nature. -1958,-V. 26-Pp. 1198-1200.

34. Blumenfeld N., Zachowski A., Galacteros F. et al. Transmembrane mobility of phospholipids in sickle erythrocytes: effect of deoxygenation on diffusion and asymmetry // Blood. 1991. - V. 77 - Pp. 649-854.

35. Bookchin R.M., Ortiz O.E., Lew V.L. Activation of calcium-dependent potassium channels in deoxygenated sickled red cells // Prog. Clin. Biol. Res. 1987. - V. 240 -Pp. 193-200.

36. Bors W, Michel C, Saran M. Flavonoid antioxidants: rate constants for reactions with oxygen radicals // Methods Enzymol. 1994. - V.234. - Pp. 420-429.

37. Bratosin D., Mazurier J., Tissier J.P., Estaquier J., Huart J.J., Ameisen J., Aminoff D, Montreuil J. Cellular and molecular mechanisms of senescent erythrocyte phagocytosis by macrophages. A review // Biochimie. 1998. - V. 80, Pp.173-195.

38. Brown M and Wittwer C. Flow cytometry: principles and clinical applications in hematology // Clin. Chem. 2000. - V. 46, № 8. - Pp. 1221-1229.

39. Brugnara C, Gee B, Armsby CC, et al. Therapy with oral clotrimazole induces inhibition of the Gardos channel and reduction of erythrocyte dehydration in patients with sickle cell disease // J Clin Invest. 1996. - V. 97. - Pp. 1227-1234.

40. Cao G., Sanchez-Moreno C., Prior RL. Procyanidins, anthocyanins and antioxidant capacity in wines // Faseb Journal. 2000. — V. 14. — P. A564.

41. Caprari P, Bozzi A, Malorni W, Bottini A, Iosi F, Santini MT, Salvati AM Junctional sites of erythrocyte skeletal proteins are specific targets of tert-butylhydroperoxide oxidative damage // Chem Biol Interact. 1995. - V.94, №3. - Pp. 243-258.

42. Cesquini M, Tenor AC, Torsoni MA, Stoppa GR, Pereira AL, Ogo SH. Quercetin diminishes the binding of hemoglobin to the red blood cell membrane // Journal of Anti-Aging Medicine. 2001. - V 4, № 1,- Pp. 55-63.

43. Chan AC., Chow C and Chiu D. Interaction of antioxidants and their implication in genetic anemia // Proceedings of the Society for Experimental Biology and Medicine. 1999. - V.222. - Pp. 274-282.

44. Chasis JA and Mohandas N. Erythrocyte membrane deformability and stability: two distinct membrane properties that are independently regulated by skeletal protein associations//J Cell Biol. 1986.-V. 103.-Pp. 343-350.

45. Chen IC., Chang HC., Yang HW., Chen GL. Evaluation of total antioxidant activity of several popular vegetables and Chinese herbs: a fast approach with ABTS/H202/HRP system in microplates // Journal of Food and Drug Analysis. -2004.-V. 12, №1.-P. 29-33.

46. Chiu D, Kuypers F, Lubin B: Lipid peroxidation in human red cells // Semin Hematol. 1989. - V.26, № 4. pp. 257-276.

47. Chiu D, Lubin B. Oxidative hemoglobin denaturation and RBC destruction: The effect of heme on red cell membranes // Semin Hematol. 1989. - V. 26. - P. 128.

48. Chiu D., Lubin B., Roelofsen B., VanDeenen LLM. Sickled erythrocytes accelerate clotting in vitro: An effect of abnormal membrane lipid asymmetry// Blood. 1981. -V. 58.-Pp. 398-401.

49. Chiu DT, Huang TY, Hung IJ, Wei JS, Liu TZ, Stern A. Hemin-induced membrane sulihydryl oxidation: possible involvement of thiyl radicals // Free Radic Res. -1997. V. 27, № 1. - Pp.55-62.

50. Chiu DT, Liu TZ Free radical and oxidative damage in human blood cells // J Biomed Sci. 1997. - V. 4 - Pp. 256-259.

51. Chiu DT, van den Berg J, Kuypers FA, Hung IJ, Wei JS, Liu TZ. Correlation of membrane lipid peroxidation with oxidation of hemoglobin variants: possibly related to the rates of hemin release // Free Radic Biol Med. 1996. - V. 21, № 1. - Pp. 89-95.

52. Chou AC, Fitch CD. Mechanism of hemolysis induced by ferriprotoporphyrin IX // J Clin Invest. 1981. - V. 68. - P.672.

53. Comporty M. Lipid peroxidation and cellular damage in toxic liver injury // Lab. Invest. 1985. - V.53, № 6. - Pp. 599-623.

54. Czapski G. Reaction of hydroxyl radical // Meth. Enzymol. 1984. - V.105. - Pp. 209-215.

55. Dai F, Miao Q, Zhou B, Yang L, Liu ZL. Protective effects of flavonols and their glycosides against free radical-induced oxidative hemolysis of red blood cells // Life Sci. 2006. -V. 78, № 21. - Pp. 2488-493.

56. Danon D., Marikovsky Y. Determination of density distribution of red cell population // J. Lab. Clin. Med. 1964. - V. 64. - Pp. 668-673.

57. Das KC, White CW. Redox systems of the cell: possible links and implications // Proc Natl Acad Sci USA.- 2002. V. 99, № 15. - Pp. 9617-618.

58. Davies KJA. and Goldberg AL. Oxygen radicals stimulate intracellular proteolysis and lipid peroxidation by independent mechanisms in erythrocytes // J. Biol. Chem. -1987. V. 262. - Pp. 8220-8226.

59. Deuticke B, Klonk S, Haest CWM. Erythrocyte membrane barrier formation: role of bilayer polarity and skeletal proteins // Biochem Soc Trans. 1992. - V. 20. - Pp. 769-773.

60. Dise CA, Goodman DB. t-Butyl hydroperoxide alters fatty acid incorporation into erythrocyte membrane phospholipids // Biochim Biophys Acta. 1986. - V. 859, № l.-Pp. 69-78.

61. Dobbe J.G., Hardeman M.R., Streekstra G.J., Strackee J., Ince C., Grimbergen C.A. Analyzing red blood cell-deformability distributions // Blood Cells Mol Dis. 2002. -V. 28.-Pp. 373-384.

62. Domanski AV, Lapshina EA, Zavodnik IB. Oxidative processes induced by tert-Butyl Hydroperoxide in human red blood cells: Chemoluminescence studies // Biochemistry (Mosc.). 2005. - V. 70, № 7. - Pp. 922-932.

63. Dunn PM. The action of blocking agents applied to the inner face of of Ca-activated K+ channels from human erythrocytes // J Membr Biol. 1998. - V. 165. - Pp. 133143.

64. Duranton C, Huber SM, Lang F. Oxidation induces a Cl(-)-dependent cation conductance in human red blood cells // J Physiol. 2002. - V. 539, № 3. - Pp. 847855.

65. Dwight JF., Hendry BM. The effects of tert-butyl hydroperoxide on human erythrocyte membrane ion transport and the protective actions of antioxidants // Clinica Chimica Acta. 1996. - V. 249. - Pp. 167-181.

66. Edwards CJ and Fuller J. Oxidative Stress in Erythrocytes // Comp Haematol Int. -1996.-V. 6.-Pp. 24-31.

67. Ehlenfeldt MK, Prior RL. Oxygen radical absorbance capacity (ORAC) and phenolic and anthocyanin concentrations in fruit and leaf tissues of highbush blueberry // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 2001. - V. 49. - Pp. 2222-2227.

68. Eldor A and. Rachmilewitz EA The hypercoagulable state in thalassemia // Blood. -2002. V. 99, № 1. - Pp. 36-43.

69. Elewa HF, Hilali H, Hess DC, Machado LS, Fagan SC. Minocycline for short-term neuroprotection // Pharmacotherapy. 2006. - V.26, №4. - Pp. 515-521.

70. Ellory JC, Robinson HC, Browning JA, Stewart GW, Gehl KA, Gibson JS. Abnormal permeability pathways in human red blood cells // Blood Cells Mol Dis. -2007. V.39, №1. - Pp. 1-6.

71. Fitch CD, Chevli R, Kanjananggulpan P, Dutta P, Chevli K, Chou AC. Intracellular ferriprotoporphyrin IX is a lytic agent // Blood. 1983. - V. 62, № 6. - Pp.1165168.

72. Fitch CD, Dutta P, Kanjananggulpan P, Chevli R. Ferriprotoporphyrin IX: a mediator of the antimalarial action of oxidants and 4-aminoquinoline drugs // Prog Clin Biol Res. 1984. — V. 155.-Pp.119-130.

73. Flynn TP, Allen DW, Johnson GJ, White JG. Oxidant damage of the lipids and proteins of the erythrocyte membranes in unstable hemoglobin disease // J Clin Invest. 1983,-V. 71, № 5. - Pp.1215-223.

74. Forman HJ. and Torres M. Reactive Oxygen Species and Cell Signaling: Respiratory Burst in Macrophage Signaling // Am. J. Respir. Crit. Care Med. 2002. - V. 166, (12, Pt 2).-S4-8.

75. Freedman J, Hoffman JH. Ionic and osmotic equilibria of human red cells treated with nystatin.// J. Gen. Physiol. 1979. - V. 74. - Pp. 157-185.

76. Fridovich, I. Quantitative aspects of the production of superoxide anion radical by xanthine oxidase // J. Biol. Chem. 1970. - V. 245. - Pp. 4053-4057.

77. Garcia-Sancho J & Herreros B. Effects of redox agents on the Ca2+-activated K+ channel // Cell Calcium. 1984. - V. 4. - Pp. 493-497.

78. Garcia-Sancho J., Sanchez A., Herreros B. Stimulation of monovalent cation fluxes by electron donors in the human red cell membrane // Biochim. Biophys. Acta. -1979.-V. 556.-Pp. 118-130.

79. Gardos G. The function of calcium in the potassium permeability of human erythrocytes // Biochim Biophys Acta. 1958. V. 30. - Pp. 653-654.

80. Gardos G., Szasz I., Sarkadi B. Effect of intracellular calcium on the cation transport processes in human red cells.// Acta Biol Med Ger. 1977. - V. 36. - Pp. 823-829.

81. Georgetti SR, Casagrande R., Di Mambro VM, Azzolini A, Forseka MJ. Evaluation of the antioxidant activity of different flavonoids by the chcmiluminescence method // AAPS Pharm Sci. 2003. - V. 5, № 2. - E. 2.

82. Gibson JS & Muzyamba MC. Modulation of Gardos channel activity by oxidants and oxygen tension: effects of l-chloro-2,4-dinitrobenzene and phenazine methosulphate // Bioelectrochemistry. 2004. - V. 62. - Pp. 147-152.

83. Gibson JS, Muzyamba MC, Ellory CJ. Effect of phenazine methosulphate on K+ transport in human red cells // Cell Physiol Biochem. 2003. - V. 13, № 6. -Pp.329-336.

84. Goldstein BD, Rozen MG, Kunis RL. Role of red cell membrane lipid peroxidation in hemolysis due to phenylhydrazine // Biochem Pharmacol. — 1980. V. 29, № 10. — Pp.1355-359.

85. Gutteridge JM. Iron promoters of the Fenton reaction and lipid peroxidation can be released from haemoglobin by peroxides // FEBS Lett. — 1986. — V. 201, № 2. — Pp. 291-295.

86. Halliwell B, and Chirico S. Lipid peroxidation: its mechanism, measurement,and significance //Am J ClinNutr. 1993. V. 57, № 5, Suppl:715S-724S.

87. Halliwell B, Cross CE. Oxygen-derived species: their relation to human disease and environmental stress //Environ Health Perspect. 1994. - V.102, Suppl 10. - Pp.512.

88. Halliwell B, Gutteridge JMC. Free radicals in biology and medicine // 2nd ed. Oxford: Clarendon Press. 1989.

89. Halliwell B, Gutteridge JMC. Free Radicals in Biology and Medicine // Oxford University Press. Oxford. - 1999.

90. Halliwell B. Free radicals, antioxidants, and human disease: curiosity, cause, or consequence? // Lancet. 1994. - V. 344 (8924). - Pp. 721-724.

91. Halliwell B. Reactive species and antioxidants. Redox biology is a fundamental theme of aerobic life // Plant physiology. 2006. - V. 141, № 2. - Pp. 312-322.

92. Hebbel RP, Eaton JW. Pathobiology of heme interaction with the erythrocyte membrane // Semin Hematol. 1989. - V. 26, №2. - Pp.136-149.

93. Hebbel RP, Morgan WT, Eaton JW, Hedlund BE. Accelerated autooxidation and heme loss due to instability of sickle hemoglobin // Proc Natl Acad Sci USA. 1988. -V. 85, №1. - Pp. 237-241.

94. Hebbel RP. Beyond hemoglobin polymerization: the red blood cell membrane and sickle disease pathophysiology // Blood. 1991. - V. 77, №2. - Pp. 214-237.

95. Hebbel RP., Leung A., Mohandas N. Oxidation-induced changes in microrheologic properties of the red blood cell membrane// Blood. 1990. - V. 76. - Pp. 1015-1020.

96. Hollman PC, Katan MB. Absorption, metabolism and health effects of dietaiy flavonoids in man// Biomed Pharmacother. 1997. - V.51, №8. -Pp.305-310.

97. Huang CC, Hall AC, Lim PH. Induction of calcium-activated potassium channel activity by hemin in human erythroleukemia cells // Life Sci. 2004. - V.75, № 3. — Pp.329-338.

98. Huy NT, Kamei K, Yamamoto T, Kondo Y, Kanaori K, Takano R, Tajima K, Hara S. Clotrimazole binds to heme and enhances heme-dependent hemolysis: proposed antimalarial mechanism of clotrimazole // J Biol Chem. 2002. — V. 277, № 6. — Pp.41524158.

99. Huy NT, Takano R, Hara S, Kamei K.Enhancement of heme-induced membrane damage by the anti-malarial clotrimazole:the role of colloid-osmotic forces // Biol Pharm Bull. — 2004. V. 27, № 3. - Pp.361-365.

100. Jacob HS, Brain MC, Dacie JV. Altered sulfhydryl reactivity of hemoglobins and red blood cell membranes in congenital Heinz body hemolytic anemia // J Clin Invest. -1968.-V. 47, № 12. — Pp.2664-2677.

101. Jacob HS, Winterhalter KH. The role of hemoglobin heme loss in Heinz body formation: Studies with a partially heme-deficient hemoglobin and with genetically unstable hemoglobins // J Clin Invest. 1970. - V. 49, № 11. - Pp.2008-2011.

102. Jacobs MH and Stewart DR. The role of carbonic anhydrase in certain ionic exchanges involving the erythrocyte //J Gen Physiol. 1942. - V. 25. - Pp. 539-552.

103. Jain SK, Hochstein P. Generation of superoxide radicals by hydrazine: its role in phenylhydrazine induced hemolytic anemia // Biochim. Biophys. Acta . 1979. - V. 586.-Pp. 128-134.

104. Jensen F. B. Comparative analysis of autoxidation of haemoglobin // The Journal of Experimental Biology. 2001. - V. 204. - Pp. 2029-2033.

105. Johnson R, Goyette JG, Ravindranath Y, Ho Y-S. Red cells from glutathione peroxidase-deficient mice have nearly normal defenses against exogenous peroxides // Blood. 2000. - V.96. - Pp. 1985-1988.

106. Kannan R, Labotka R, Low PS. Isolation and characterization of the hemichrome-stabilized membrane protein aggregates from sickle erythrocytes. Major site of autologous antibody binding // J Biol Chem. 1988. - V. 263, № 27. - Pp. 1376613773.

107. Kellogg E.W. and Fridovich I. Liposome oxidation and erythrocyte lysis by enzymically generated superoxide and hydrogen peroxide // J. Biol. Chem. 1977. -V. 252.-Pp. 6721-6728.

108. Kitagawa S, Sakamoto H, Tano H. Inhibitory effects of flavonoids on free radical-induced hemolysis and their oxidative effects on hemoglobin // Chem Pharm Bull (Tokyo). 2004. - V. 52, № 8. - Pp. 999-1001.

109. Klebanoff S.J. Oxygen metabolism and the toxic properties of phagocytes // Ann. Intern. Med. 1980. - V. 93. - Pp. 480-490.

110. Knauf PA, Fulirmann GF., Rothstein S., Rothstein A. The relationship between anion exchange and net anion flow across the human red blood cell membrane// J Gen Physiol. 1977. - V. 69, № 3. - Pp. 363-386.

111. Koppenol WH, Butler J., and van Leeuwen JW. 1978. The Haber-Weiss cycle // Photochem. Photobiol. 1978. - V. 28. - Pp.655-660.

112. Kourie M, Joseph I. Interaction of reactive oxygen species with ion transport mechanisms // Am. J. Physiol. 1998. - V.275. - C1-C24.

113. Krasovska A., Rosiak D., Czkapiak K., Lukaszewicz M. Chemiluminescence detection of peroxyl radicals and comparison of antioxydant activity of phenolic compounds // Current topics in Biophysics. 2000. - V. 24. - Pp. 89-95.

114. Kraus RL, Pasieczny R, Lariosa-Willingham K, Turner MS, Jiang A, Trauger JW.Antioxidant properties of minocycline: neuroprotection in an oxidative stress assay and direct radical-scavenging activity // J Neurochem. 2005. - V. 94, №3. - Pp.819-827.

115. Kumar S, Bandyopadhyay U. Free heme toxicity and its detoxification systems in human // Toxicol Lett. 2005. - V.157, № 3. - Pp.175-188.

116. Kuross SA, Rank BH, Hebbel RP Excess heme in sickle erythrocyte inside-out membranes: possible role in thiol oxidation // Blood. 1988. - Y. 71, № 4. - Pp.876882.

117. Lang PA, Kaiser S, Myssina S, Wieder T, Lang F, Huber SM. Role of Ca2 activated K+ channels in human erythrocyte apoptosis //Am J Physiol Cell Physiol. 2003. -V. 285, № 6. P.1553-560.

118. LeBel CP., Ischiropoulos TH, Bondys SC. Evaluation of the probe 2',7'-dihidrofluorescin as an indicator of reactive oxygen species formation and oxidative stress // Chem. Res. Toxicol. 1992. - V. 5, № 2. - Pp. 227-231.

119. Lenfant F, Bureau A, Lahet JJ, Bouyer F, Chaillot B, Freysz M. Effects of an oxidative stress on human hemoglobin: a multiwavelength visible spectrometry study.// Biomed Pharmacother.- 2005.- V.59, №5. Pp.230-232.

120. Lew VL & Bookchin RM. Ion transport pathology in the mechanism of sickle cell dehydration // Physiol Rev. 2005. - V. 85. - Pp. 179-200.

121. Lew VL, Etzion Z & Bookchin RM. Dehydration response of sickle cells to sickling-induced Ca(++)permeabilization // Blood. 2002. - V. 99.- Pp.2578-2585.

122. Lew VL, Tiffert T, Etzion Z, Perdomo D, Daw N, Macdonald L & Bookchin RM. Distribution of dehydration rates generated by maximal Gardos-channel activation in normal and sickle red blood cells // Blood . 2005. - V. 105. - Pp. 361-367.

123. Lew VL., Bookchin RM. Ion transport pathology in the mechanism of sickle cell dehydration. // Physiol. Rev. 2005. - V. 85. - Pp. 179-200.

124. LewVL and Beaugé LA. Passive cation fluxes in red cell membranes. In: transport across biological membranes, edited by G. Giebisch, DC. Tosteson, and H. H. Ussing. Berlin: Springer-Verlag, 1979, vol. II, p. 85-115.

125. Li SD, Su YD, Li M, Zou CG. Hem in-mediated hemolysis in erythrocytes: effects of ascorbic acid and glutathione // Acta Biochim Biophys Sin (Shanghai). 2006. -V.38, № 1. - Pp.63-69.

126. Linderkamp J., Meiselman H. Geometric, osmotic and membrane mechanical properties of density-separated human red cells // Blood. 1982. - V. 59. - Pp. 1121-1127.

127. Lisovskaya IL, Rozenberg JM, Nesterenko VM & Samokhina AA Factors raising intracellular calcium increase red blood cell heterogeneity in density and critical osmolality // Med Sci Monit. 2004. - V. 10. - BR67- BR76.

128. Liu S-C, Derick LH. Molecular anatomy of the red blood cell membrane skeleton: structure-function relationships // Semin Hematol. 1992. - V. 29. - Pp. 231-243.

129. Liu SC, Palek J. Hemoglobin enhances the self-association of spectrin heterodimers in human erythrocytes // J Biol Chem. 1984. - V. 259, № 18. - Pp. 11556-562.

130. Liu SC, Zhai S, Lawler J, Palek J. Hemin-mediated dissociation of erythrocyte membrane skeletal proteins //J Biol Chem. 1985. - V. 260, № 22. - Pp. 1223412239.

131. Lussignoli S, Fraccaroli M, Andrioli G, Broceo G, Bellavite P. A microplate-based colorimetric assay of the total peroxyl radical trapping capability of human plasma //Anal Biochem. 1999. - V.269, № 1. - Pp. 38-44.

132. Lux SE. Spectrin-actin membrane skeleton of normal and abnormal red blood cells // Semin Hematol. 1979.-V. 16. - Pp. 21-51.

133. Ma A, Qi S, Chen H. Antioxidant therapy for prevention of inflammation, ischemic reperfusion injuries and allograft rejection // Cardiovasc Hematol Agents Med Chem. 2008. - V.6, № 1. - Pp. 20-43.

134. Maher A.D., Kuchel P.W. The Gardos channel: a review of the Ca2+-activated K+ channel in human erythrocytes // Int. J. Biochem. Cell. Biol. 2003. - V.35. - Pp. 1182-1197.

135. Maridonneau I, Braquet P, Garay P. Na and K ^ transport damage induced by oxygen free radicals in human red cell membranes // J Biochem Chem. 1983. - V. 258.-Pp.3107-3113.

136. Martinov M.V., Vitvitsky V.M., Ataullakhanov F.I. Volume stabilization in human erythrocytes: combined effects of Ca2+dependent potassium channels and adenylate metabolism // Biophys Chem. 1999. - V. 80, № 3. - Pp. 199-215.

137. Matés JM, Sánchez-Jiménez F. Antioxidant enzymes and their implications in pathophysiologic processes // Front Biosci. 1999. - V. 4:D339-45.

138. Mawatari S, Murakami K.Different types of glutathionylation of hemoglobin can exist in intact erythrocytes // Arch Biochem Biophis. 2004. - V. 421, № 1. - Pp. 108-114.

139. McKenney J., Valeri CR., Mohandas N., Fortier N., Giorgio A. and Snyder LM. Decreased in vivo survival of hydrogen peroxide-damaged baboon red blood cells // Blood. 1990. - V. 76. - Pp. 206-211.

140. McMillan DC, Powell CL, Bowman ZS., Morrow JD., and. Jollow DJ Lipids versus proteins as major targets of pro-oxidant, direct-acting hemolytic agents // Toxicol. Scie.-2005.-V.88,№ l.-Pp. 274-283.

141. Minetti M and Malorni W. Redox control of red blood cell biology: The red blood cell as a target and source of prooxidant species // Antioxidants & Redox signaling. -2006.-V. 8, №7, 8.-Pp. 1165-1169.

142. Misra H. P. and Fridovich I. The generation of superoxide radical during the awtoxidation of hemoglobin // J. Biol. Chem. 1972. - V. 247, №21. - Pp. 6960962.

143. Mohandas N., Chasis J.A. Red blood cell deformability, membrane material properties and shape: regulation by transmembrane, skeletal and cytosolic proteins and lipids// Seminars in Hematology. 1993. — V. 30.-Pp. 171-192.

144. Moore R.B., Mankad M.V., Shriver S., Mankad V.N., Plishker G.A. Reconstitution of Ca -dependent K transport in erythrocyte membrane vesicles requires a cytoplasmic protein.// J Biol. Chem. 1991. - V. 266. Pp. 18964-18968.

145. Murakami K and Mawatari S. Oxidation of hemoglobin to methemoglobin in intact erythrocyte by a hydroperoxide induces formation of glutathionyl hemoglobin and binding of a-hemoglobin to membrane // Arch Biochem Biophys. 2003. - V. 417. — Pp. 244-250. ^

146. Mursu J, Voutilainen S, Nurmi T, Tuomainen TP, Kurl S, Salonen JT. Flavonoid intake and the risk of ischaemic stroke and CVD mortality in middle-aged Finnish men: the Kuopio Ischaemic Heart Disease Risk Factor Study // Br J Nutr. — 2008. — V.l-6.

147. Muzyamba MC, Gibson JS. Effect of l-chloro-2,4-dinitrobenzene on K+ transport in normal and sickle human red blood cells // J Physiol. 2003. - V. 547(Pt 3). - Pp. 903911.

148. Nagababu E and. Rifkind JM. Heme degradation by reactive oxygen species // Antioxidants and redox signaling. 2004. - V. 6, № 6. - Pp. 967-978.

149. Nash G.B., Boghossian S., Parmar J. Alteration of the mechanical properties of sickle cells by repetitive deoxygenation: role of calcium and the effects of calcium blockers. //Br J Haematol 1989. - V. 72. - Pp. 260-264.

150. Niki E, Komuro E, Takahashi M, Urano S, Ito E, Terao K.Oxidative hemolysis of erythrocytes and its inhibition by free radical scavengers // J Biol Chem. 1988. -V.263, № 36. - Pp.19809-19814.

151. Niki E, Yamamoto Y, Komuro E, Sato K. Membrane damage due to lipid oxidation // Am J Clin Nutr. 1991. - V.53(l Suppl). - 201S-205S.

152. Nishikimi M, Appaji N & Yagi K. The occurrence of superoxide anion in the reaction of reduced phenazine methosulfate and molecular oxygen // Biochem Biophys Res Commun. 1972. - V. 46. - Pp.849-854.

153. Nordberg J and Arn'er ESJ. Reactive oxygen species, antioxidants and the mammalian thioredoxin system // Free Radical Biology & Medicine. 2001. - V. 31, №. 11.-Pp. 1287-1312.

154. Okamoto K, Maruyama T, Kaji Y, Harada M, Mawatari S, Fujino T, Uyesaka N. Verapamil prevents impairment in filterability of human erythrocytes exposed to oxidative stress // Jap. J. Physiol. 2004. -V. 54. - Pp. 39-46.

155. Omodeo-Sale F, Motti A, Dondorp A,. White NJ, Taramelli D. Déstabilisation and subsequent lysis of human erythrocytes induced by Plasmodium falciparum haem products // Eur J Haematol. 2005. - V. 74. - PP. 324-332.

156. Pauling L, Itano H, Singer S J, Wells IC. Sickle cell anemia: a molecular disease // Science. 1949. - V. 110. - Pp. 543-548.

157. Piatt OS, Falcone JF, Lux SE. Molecular defect in the sickle erythrocyte skeleton. Abnormal spectrin binding to sickle inside-our vesicles // J Clin Invest. 1985. - V.75, №1. -Pp.266-271.

158. Plishker GA, Chevalier D, Seinsoth L, Moore RB. Calcium-activated potassium transport and high molecular weight forms of calpromotin // J Biol Chem. 1992. -V. 267, № 30. - Pp. 21839-21843.

159. Puppo A., Halliwell B. Formation of hydroxyl radicals from hydrogen peroxide in the presence of iron. Is haemoglobin a biological Fenton reagent? // Biochem. J. -1988.-V. 249.-Pp. 185-190.

160. Reglinski J, Hoey S, Smith WE, Sturrock RD.Cellular response to oxidative stress at sulfhydryl group receptor sites on the erythrocyte membrane // J Biol Chem. — 1988. — V.263, № 25. Pp. 12360-12366.

161. Rice-Evans C. Flavonoid antioxidants //Curr. Med. Chem. 2001. - V. 8, № 7. -Pp.797-807.

162. Rice-Evans CA., Miller NJ. Paganga G, Structure-antioxidant activity relationships of flavonoids and phenolic acids // Free Radic.Biol. Med. 1996. V.20. - Pp.933956.

163. Rohn TT, Hinds TR., Vincenzi FF. Inhibition of the Ca pump of intact red blood cells by t-butyl hydroperoxide: importance of of glutathione peroxydase.// Biochim. Biophys. Acta. 1993. - V. 1153, № 1. - Pp. 67-76.

164. Romeo AA, Capobianco JA & English AM (2002). Heme nitrosylation of deoxyhemoglobin by s-nitrosoglutathione requires copper // J Biol Chem. 2002. -V. 277.-Pp. 24135-24141.

165. Ross JA., Kasum CM. Dietary flavonoids: bioavailability, metabolic effects, and safety // Annu. Rev. Nutr. 2002. - V. 22. - Pp. 19-34.

166. Sadrzadeh SM, Graf E, Panter SS, Hallaway PE, Eaton JW. Hemoglobin. A biologic Fenton reagent // J Biol Chem. 1984. - V. 259. - Pp. 14354-14356.

167. Saija A, Scalese M, Lanza M, Marzullo D, Bonina F, Castelli F. Flavonoids as antioxidant agents: importance of their interaction with biomembranes // Free Radic Biol Med. 1995. - V. 19, № 4. - Pp.481 -486.

168. Sanchez-Moreno C. Review: Methods used to evaluate the free radical scavenging activity in foods and biological systems // Food Sci. Technol. Int. 2002. - V.8, № 3.-Pp. 121-137.

169. Sawyer PR, Brogden RN, Pinder RM, Speight TM, Avery GS. Clotrimazole: a review of its antifungal activity and therapeutic efficacy // Drugs. 1975. - V.9, № 6. - Pp.424-447.

170. Schlegel RA., Prendergast TW., Williamson P. Membrane phospholipid asymmetry as a factor in erythrocyte-endothelial cell interactions// J. Cell Physiol. 1985. - V. 123.-Pp. 215-218.

171. Schluter K, Drenckhahn D. Co-clustering of denatured hemoglobin with band 3: Its role in binding of autoantobodies against band 3 to abnormal and aged erythrocytes // ProcNatl Acad Sci USA. 1986.-V. 83.-P. 6137.

172. Schmitt TH, Frezzatti WA Jr, Schreier S. Hemin-induced lipid membrane disorder and increased permeability: a molecular model for the mechanism of cell lysis // Arch Biochem Biophys. 1993. -V. 307, № 1. - Pp.96-103.

173. Schrier S.L. Red cell membrane biology.// Clin. Haematol. 1985. -V14. - Pp. 1-12.

174. Schroder E, Jonsson T, Poole L, and. Johnson RM. The role of erythrocyte peroxiredoxin in detoxifying peroxides and in stimulating potassium efflux via the Gardos channels // Blood. 2003. - V. 101, № 7. - Pp. 2897 - 2897.

175. Schroit A J, Zwaal RFA. Transbilayer movement of phospholipids in red cell and platelet membranes // Biochim Biophys Acta 1991. - V. 1071, № 3. - Pp. 313-329.

176. Shalev S, Mogilner E, Shinar EA, Rachmilewitz SL Schrier Impaired erythrocyte calcium homeostasis in beta-thalassemia Blood 1984 64: 564-566

177. Shea TB, Rogers E, Ashline D, Ortiz D, Sheu MS. Quantification of antioxidant activity in brain tissue homogenates using the "total equivalent antioxidant capacity" // J Neurosci Methods. 2003. - V. 125, № 1-2. - Pp.55-58.

178. Sheerin HE., Snyder LM, Fairbanks G. Cation transport in oxidant-stressed human erythrocytes:heightened N-ethylmaleimide activation of passive K + influx after mild peroxidation// Biochim Biophys Acta. 1989. - V. 983, № 1. - Pp. 65-76.

179. Sies H Strategies of antioxidant defense // Eur. J. Biochem. 1993. - V. 215. - Pp. 213-219.

180. Sies H, ed. Oxidative stress, oxidants and antioxidants // New York:Academic Press. -1991.

181. Smith RC, Nunn V. Prevention by antioxidants of hemolysis of erythrocytes of cattle, pigs and humans treated with t-butil hydroperoxide // Camp. Biochem. Physiol. 1986. - V. 84, № 1. - Pp. 79-82.

182. Snyder LM, Fortier NL, Leb L, McKenney J,Trainor J„ Sheerin H, Mohandas N. The role of membrane protein sulfhydryl groups in hydrogen peroxide-mediated membrane damage in human erythrocytes // Biochim. Biophvs.Acta. 1988. - V. 937, № 2. - Pp. 229-240.

183. Song JH, Simons C, Cao L, Shin SH, Hong M & Chung IM. (2003). Rapid uptake of oxidized ascorbate induces loss of cellular glutathione and oxidative stress in liver slices // Exp Mol Med. V. 35. - Pp. 67-75.

184. Sugawara Y, Matsuoka A., Kaino A. and Shikama K. (1995). Role of globin moiety in the autoxidation reaction of oxymyoglobin: effect of 8M urea // Biophys. J. -1995.-V.69.-Pp. 583-592.

185. Tavazzi B, Di Pierro D, Amorini AM, Fazzina G, Tuttobene M, Giardina B and Lazzarino G. Energy metabolism and lipid peroxidation of human erythrocytes as a function of increased oxidative stres // Eur. J. Biochem. 2000. - V.267. - Pp. 684689.

186. Tiffert T, Ginsburg H, Krugliak M, Elford BC, Lew VL. Potent antimalarial activity of clotrimazole in in vitro cultures of Plasmodium falciparum // Proc Natl Acad Sei U S A. -2000. — V.97, № 1.-Pp.331-336.

187. Tubaro F, Ghiselli A, Rapuzzi P, Maiorino M, Ursini F. Analysis of plasma antioxidant capacity by competition kinetics //Free Radic Biol Med. 1998. - V. 24, №7-8.-Pp. 1228-1234.

188. Van Acker FA, Schouten O, Haenen GR, van der Vijgh WJ, Bast A. Flavonoids can replace alpha-tocopherol as an antioxidant // FEBS Lett. 2000. - V. 473, № 2. -Pp.145-148.

189. Van Den Berg JJM., Op Den Kamp JAF, Lubin BH, Relofsen B and Kuypers FA. Kinetics and site specificity of hydroperoxide induced oxidative damage in red blood cells //Free Rad. Biol. Med. 1992. - V.12. - Pp. 487-498.

190. Van der Zee J, Dubbelman TN and van Steveninck J. Peroxide-induced membrane damage in human erythrocytes // Biochimica et Biophysica Acta. 1998. - V.818, № 1.-Pp. 38-44.

191. Vasiljeva OV, Lyubitsky OB, Klebanov GI, Vladimirov YuA. Effect of antioxidants on the kinetics of chain lipid peroxidation in liposomes // Membr Cell Biol. 1998. -V.12,№2.-Pp. 223-231.

192. Vincent SH. Oxidative effects of heme and porphyrins on proteins and lipids // Semin Hematol. 1989. - V.26, № 2. - Pp.105-113.

193. Wang F, Wang T, Lai J, Li M, Zou C. Vitamin E inhibits hemolysis induced by hemin as a membrane stabilizer. Biochem Pharmacol. 2006 Mar 14;71(6):799-805.

194. Wang X, Wu Z, Song G, Wang H, Long M, Cai S. Effects of oxidative damage of membrane protein thiol groups on erythrocyte membrane viscoelasticities // Clin Hemorheol Microcirc. 1999. - V. 21, № 2. - Pp.137-146.

195. Waugh SM, Willardson BM, Kannan R, Labotka R, Low PS. Heinz bodies induce clustering of band 3, glycophorin, and ankyrin in sickle cell erythrocytes // J Clin Invest.-1986.-V. 78, №5.-Pp. 1155-1160.

196. Weatherall D.J. and Clegg J.B. Thalassemia revisited // Cell. 1982. - V. 29, № 1. -Pp.7-9.

197. Weiss SJ. The role of superoxide in the destruction of erythrocyte targets by human neutrophils //J Biol Chem. 1980. - V. 255, № 20. - Pp.9912-9917.

198. Winterbourn CC. Oxidative reactions of hemoglobin // Methods Enzymol. 1990. -V. 186. -Pp.265-272.

199. Zancan P, Rosas AO, Marcondes MC, Marinho-Carvalho MM, Sola-Penna M. Clotrimazole inhibits and modulates heterologous association of the key glycolytic enzyme 6-phosphofructo-l-kinase // Biochem Pharmacol. 2007. - V. 73, № 10. -Pp.1520-1527.